Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Транспортная функция и ферментативные свойства мономерной мембраносвязанной формы Са2+ - АТФазы саркоплазматического ретикулума

ВАК РФ 03.00.04, Биохимия

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Щербакова, Наталья Сергеевна

Список сокрагцений

I. ВВЕДЕНИЕ б

II. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Глава I. Структурная и функциональная характеристики мембран саркоплазматического ретикулума

Глава II. Механизм трансформации энергии гидролиза

АТФ в транспорт Са^+

Глава III. Реконструкция Са - насоса

Глава 1У. Структура молекулы АТФазы

Глава У. Структурная организация Са-зависимой АТФазы в мембране. Предполагаемые модели Са- насоса

III. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

111.1. Выделение фрагментов саркоплазматичеекого ретикулума из скелетных мышц кролика 54 2+

111.2. Выделение Са -зависимой АТФазы

111.3. Выделение фосфолипндов из мембран саркоплазматичеекого ретикулума

111.4. Электрофорез в полиакриламидном геле

111.5. Определение концентрации белка 57 III .6. Определение липидного фосфора

111.7. Электронный парамагнитный резонанс

111.8. Определение SH - групп белка

111.9. Определение АТФазной активности и Са - транспортирующей функции препаратов ретикулума и АТФазы

111.10.Получение протеолипосом с различной концентрацией Са^+- АТФазы в мембране

111.11. Обработка Са - АТФазы в реконструированных про-теолипосомах бифункциональным сшивающим реагентом

1,3-дифтор-4,6-динитробензолом

111.12. Обработка Са-АТФазы в реконструированных проте-олипосомах 5,5'-дитиобис-2-нитробензойной кислотой

111.13. Флуориметрическое определение Са -транспортирую щей функции с CI-тетрациклином

111.14. Измерение триптофановой флуоресценции Са-АТФазы в реконструированных протеолипосомах

111.15. Электронномикроскопические исследования мембранных препаратов Са -зависимой АТФазы

111.16. Получение липосом, нагруженных Са

111.17. Получение протеолипосом из делипидированной Са-АТФазы и различных фосфолипидов

111.18. Характеристика использованных реактивов

111.19. Статистическая обработка данных 65 1У. РЕЗУЛЬТАТЫ

Глава I. Характеристика препаратов мембран саркоплазматического ретикулума и Са-зависимой АТФазы

Глава II. Получение препарата мономерной мембраносвязанной формы Са-зависимой АТФазы

11.1. Получение протеолипосом с различной концентрацией белка в мембране

11.2. Зависимость термостабильности Са^+-АТФазы от ее концентрации в мембране

11.3. Исследование организации Са-АТФазы в мембранах реконструированных протеолипосом методом сшивающих реагентов

Глава III. Транспорт Ca ^ реконструированными протеолипосо

III Л. Использование флуоресценции CI-тетрациклина для оцентки концентрации ионов кальция внутри липосом и протеолипосом

111.2. Реконструкция Ga ^-транспортирующей функции протеолипосом

111.3. Зависимость транспортной функции Са - АТФазы в реконструированных протеолипосомах от соотношения липид: белок

Глава 1У. Исследование влияния разведения фосфолипидами на некоторые ферментативные свойства Са -АТФазы

1У.1. Измерение удельной активности Са-АТФазы

1У.2. Зависимость числа оборотов Са -АТФазы от ее концентрации в мембране 106 1У.З. Зависимость АТФазной активности от концентрации

М^АТФ2" III

IV.4. Зависимость АТФазной активности от концентрации ионов кальция ИЗ

Глава У. Температурозависимые структурные перестройки 2.

Са -АТФазы в реконструированных протеолипосомах с различной концентрацией белка в мембране

V. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ

Глава I. Получение мономерной мембраносвязанной формы Са2+- АТФазы

Глава II.Исследование ферментативных свойств мономерной мембраносвязанной формы Са2+- АТФазы 143 ВЫВОДЫ 154 СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

АТФ - аденозин-5 *-трифосфат

АДФ - аденозин-5*-дифосфат р, 2. Са -АТФаза - активируемая Са аденозинтрифосфатаза

АТФ-фосфогидролаза, ЕС 3.6.1.3.)

CP - саркоплазматический ретикулум

ФСР - фрагменты саркоплазматического ретикулума

Кщ - константа Михаэлиса

К^ - константа диссоциации

ЭПР - электронный парамагнитный резонанс

Л - константа скорости реакции

ДДС-N а - додецилсульфат натрия

ЭГТА - этиленгликольтетраацетат

ЭДГА - этилендиаминтетраацетат

ДТНБ -5,5*-дитиобис-2-нитробензойная кислота

Д&ЩБ - 1,3-дифтор-4,6-динитробензол

ФМСФ - фенилметилсульфонилфторид

N aN ^ - азид натрия трис - трис-(оксиметил)аминометан

R - неорганический фосфат

CjgEg - додецилоктаэтиленгликоль

ДТТ - дитиотреитол

V - скорость гидролиза АТФ (мкмоль ^ / мин на мг белка)

Y - максимальная скорость реакции

I ед. активности - I мкмоль % / мин на мг белка

Введение Диссертация по биологии, на тему "Транспортная функция и ферментативные свойства мономерной мембраносвязанной формы Са2+ - АТФазы саркоплазматического ретикулума"

Исследование четвертичной структуры ферментов и ее роли в регуляции ферментативной активности является одним из важных направлений современной энзимологии. Актуальность такого рода исследований в настоящее время связана прежде всего с реализацией их результатов при решении практических задач инженерной энзимологии, биотехнологии и медицины.

Накопленный опыт в изучении растворимых ферментов показал, что многие из них обладают четвертичной структурой, то есть состоят из нескольких субъединиц. Такие белки, состоящие из нескольких полипептидных цепей (субъединиц), называются олигомерными белками. Субъединицы могут быть: I) одинаковыми, 2) разными, но выполняющими одинаковые функции и 3) разными и выполняющими разные функции. Во многих случаях белки с четвертичной структурой содержат от двух до четырех чрезвычайно сходных, но не одинаковых субъединиц.

Кооперативное поведение субъединиц в олигомерном комплексе позволяет значительно изменять сродство фермента к субстрату в изменяющихся условиях обмена клетки (9). Регуляция активности олигомерного комплекса осуществляется также путем смещения равновесия между олигомерными формами аллостерического фермента под действием субстрата или аллостерического эффектора. Характерной особенностью кинетического поведения диссоциирующих аллостеричес-ких ферментов является зависимость их регуляторных свойств (чувствительность к аллостерическим эффекторам, положительная и отрицательная кинетическая кооперативность по аллостерическим лиган-дам, синергизм и антагонизм в совместном действии аллостерических лигандов) от концентрации фермента.

В отличие от растворимых ферментов, для которых связь между четвертичной организацией и ферментативной функцией исследована достаточно подробно, для мембраносвязанных ферментов необходимость и роль олигомерной организации до настоящего времени остается предметом дискуссионным. Относительно небольшое количество информации, накопленное к настоящему времени о четвертичной структуре мембраносвязанных белков.,прежде всего, по-видимому, связано с отсутствием эффективных методов исследования структурной организации мембраносвязанных ферментов, для которых "растворителем" является не водная фаза, а жидкокристаллический липид-ный бислой мембраны.

Особенно важно выяснение роли олигомерной организации в функционировании транспортных ферментов таких, например, как транспортные АТФазы. Это связано с тем, что для переноса заряженной частицы через гидрофобную зону мембраны необходимо наличие гидрофильного канала (концепция лабильного переносчика при функционировании транспортных АТФаз не получила достаточных экспериментальных обоснований). По аналогии с ионными каналами возбудимых тканей, в частности, каналом ацетилхолинового рецептора, было предположено, что ионный канал транспортной АТФазы формируется из нескольких субъединиц. По мнению Клинбергерга (90); канал из нескольких субъединиц имеет некоторые кинетические и регуля-торные преимущества по сравнению с каналом внутри протомера. Кроме того, олигомерная организация транспортных АТФаз может способствовать стабилизации структуры и делать систему более устойчивой к различным повреждающим воздействиям.

Олигомерная организация транспортных АТ£аз является необходимым условием для моделей, предполагающих функционирование этих ферментов по принципу половинной реакционной способности активных центров. Сложные зависимости активности транспортных АТФаз от концентрации АТФ и транспортируемых ионов, указыващие на кооперативные взаимодействия, являются,по мнению некоторых авторов, свидетельством олигомерной организации этих ферментов (185). Имеются также попытки объяснить аномалии в термотройном поведении иа+-к+-АТФазы и Са^-АТФазы их олигомерной организацией (73).

Экспериментальное решение проблемы функционального значения олигомерной организации для мембраносвязанных ферментов можно построить на том же основном принципе, который применяется при изучении растворимых ферментов, то есть получении олигомерной и мономерной форм фермента и сопоставление их свойств.

Для растворимых ферментов разработаны различные способы перевода олигомерной формы фермента в мономерную: обработка ангидридами дикарбоновых кислот, изменение рН и ионной силы, температуры и диэлектрической постоянной среды, понижение концентрации фермента. Эти же способы можно, по-видимому, применять и для мембраносвязанных ферментов. Причем наиболее подходящим следует признать основанный на понижении концентрации белка метод "разведения" , так как в этом случае белок не подвергается модификации.

Необходимо, однако, учитывать, что разведение мембранного белка является не простой экспериментальной задачей, так как растворителем для белка является липидная фаза. Разработка надежного метода получения мономерных форм мембраносвязанных ферментов, например, посредством разведения, имеет исключительно важное практическое значение для физико-химических исследований в области структуры и функции мембран, так как наличие такого метода и его применение позволит понять принципы механизма функционирования мембраносвязанных ферментов.

Основной целью настоящей работы явилось решение этой проблемы на примере транспортной Са-зависимой АТФазы саркошгазматичес-кого ретикулума. Транспортная Са-зависимая АТБаза CP осуществляо. ет АТФ-зависимый транспорт Са против электрохимического градиента. Этот фермент является интегральным белком с молекуляр ной массой около II5000. Са-зависимая АТФаза может быть получена в очищением состоянии и с большим выходом с помощью относительно простых методов из мембран CP скелетных мышц.

Са-АТФаза является лшшд-зависимым ферментом и поэтому в активном состоянии может существовать только в виде препарата мембранных пузырьков, содержащих 0,3 мг лшшда на мг белка или в виде мицелл, содержащих некоторые детергенты. Необходимость липидного окружения для функционирования АТФазы исключает возмож ность нахождения ее в водном растворе в активном состоянии.

При рассмотрении Са-зависимой АТФазы как объекта исследования необходимо учесть ее исключительно важную физиологическую функцию, заключающуюся в том, что этот фермент контролирует конр . цёнтрацию свободных ионов Са в цитоплазме мышечной клетки и миокарда. Именно поэтому изменение активности АТФазы имеет важное значение при физиологической адаптации сократительной функции скелетных мышц и миокарда к различным неблагоприятным воздействиям (гипоксия, стресс, избыточная физическая нагрузка). Поэтому изучение структуры и функции Са-зависимой АТФазы, а также способа регуляции ее активности является важным для решения медико-физиологических проблем, связанных с мышечной деятельностью, а также с мышечной патологией.

Изучение связи олигомерной организации Са-АТФазы с ее функцией позволяет выявить возможные способы регуляции активности этого транспортного фермента. Исходя из этого цель настоящей работы следует считать весьма актуальной.

Конкретная задача работы состояла, во-первых, в разработке метода получения мономерной формы мембраносвязанного фермента, так как только такая форма в отличие от растворимой мономерной формы, полученной с помощью детергентов, позволяет изучать активный транспорт Са2+. Кроме того, в задачу работы входило выяснение следующих вопросов:

1) способна ли мономерная форма АТФазы к активному транспорту Са2+;

2) как зависит число оборотов фермента от белок-белковых взаимодействий в связи с моделью половинной реакционной способности активных центров;

3) являются ли белок-белковые взаимодействия необходимыми о. для осуществления кооперативного взаимодействия между са -центрами, а также между каталитическим и аллостерическим центрами связывания АТФ или взаимодействия реализуются внутри мономера;

4) изменяется ли организация АТФазы при изменении температуры и каким образом это может сказываться на t^—зависимости гидролиза AT®.

Для решения поставленной в работе задачи получения мономерной мембраносвязанной формы АТФазы был разработан метод липидно-го разведения, заключающийся в реконструкции протеолипосом из Са-зависимой АТФазы и большого количества фосфолипидов. Методом крис скалывания было показано, что этот метод разведения позволяет резко снизить концентрацию фермента в мембране. С помощью метода сшивающих реагентов обнаружено, что АТФаза при разведении переходит в мономерное состояние. В работе было впервые показано, о, что мономерная фора АТФазы способна к активному транспорту с а С помощью антибиотика аламетицина впервые определена истинная удельная активность АТФазы в реконструированных протеолипосомах.

Обнаружено, что переход фермента в мономерное сотояние не приводит к изменению его удельной активности по сравнению с актив -ностью в мембранах СР. Это позволяет исключить механизм поло -винной реакционной способности активных центров, предложенной v ранее при рассмотрении каталитической и транспортной функций

АТФазы. Исследование зависимости АТФазноЙ активности от концентра рации АТФ и ионов Са^"1" показало внутримолекулярную природу алло-стерической активации АТФазы высокими концентрациями АТ$ и ко -оперативного взаимодействия между Са^+-связывавдими центрами. Обнаружено увеличение термостабильности АТФазы при переходе ее в мономерное состояние.

С помощью метода спиновых зондов впервые показано, что тер-мотропные структурные перестройки регистрируются в реконструированных протеолипосомах вне зависимости от концентраций Саг-АТФазы в мембране и, по-видимому, происходят в мономере АТФазы. Именно эти перестройки могут быть причиной нелинейности графиков Аррен-1$гса АТФазной активности.

На основании порченных результатов можно сделать вывод о том, что мономерная форма АТФазы проявляет все ферментативные о I функции, присущие ферменту в нативных мембранах CP, включая Са -транспортирующую функцию.

Из анализа собственных и литературных данных можно предположить, что если в мембранах CP АТФаза все-таки существует в оли-гомерном состоянии, то это, по-видимому, необходимо либо для внутриклеточных регуляторных воздействий на фермент, либо для формирования каналов пассивной проницаемости для одновалентных р, анионов и катионов или для высвобождения Са при возбуждении.

Заключение Диссертация по теме "Биохимия", Щербакова, Наталья Сергеевна

ВЫВОДЫ

1. Разработан метод получения протеолипосом с различной конр, центрацией Са т - АТФазы в мембране с сохранением АТФазной активности и транспортной функции.

2. С помощью антибиотика аламетицина показано, что в реконструированных протеолипосомах половина молекул АТФазы ориентирована активными центрами во внутреннее пространство пузырьков.

3. С помощью бифункциональных сшивающих реагентов показано, что р, при понижении концентрации Са - АТФазы в мембране реконструированных протеолипосом фермент переходит в преимущественно мономерную форму.

4. Показано, что переход АТФазы в мономерное состояние не приводит к исчезновению ее транспортной функции.

5. Обнаружено, что зависимость удельной активности от конценр, трации Са для мономерной формы АТФазы и АТФазы в составё мембран саркоплазматического ретикулума имеют одинаковый характер.

6. Обнаружено, что активация АТФазы в области миллимолярных концентраций субстрата, наблюдаемая на мембранах саркоплазма-тического ретикулума, сохраняется и у мономерной формы АТФазы.

7. Методом спиновых зондов показано, что перевод АТФазы в мономерное состояние не приводит к исчезновению температурозави-симых структурных перестроек АТФазы в области 25°С.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Щербакова, Наталья Сергеевна, Москва

1. Авакян Э.А., Ритов В.Б., Азизова О.А., Максина А.Г., Суханов

2. В.А., Козлов Ю.П., Владимиров Ю.А., Швец В.И. Взаимодействиер,свободных жирных кислот с Са -зависимой АТФазой саркоплазматического ретикулума. -Биохимия,1981,т.46,№ 5,с.809-829.

3. Азизова О.А., Артемова Л.Г., Владимиров Ю.А., Максина А.Г., Ритов В.Б. Изучение структурных перестроек в Са -зависимой АТФ-азе при функционировании. -Докл. АН СССР,1979,т.246,№ I, с,214-216.

4. Авакян Э.А., Ритов В.Б., Козлов Ю.А. О причине увеличенияэффективности транспорта Са2+ фрагментами саркоплазматическогоретикулума быстрых скелетных мышц под действием препаратапротеинкиназы, -Биохимия, 1980, т. 4 5, 4,с.601-607.2+

5. Алексеева О.М., Ритов В.Б. Две формы Са -зависимой АТФазы саркоплазматического ретикулума. -Биохимия,1979,т.44,$ 9, с.1582-1593.

6. Болдырев А. А. Роль межбелковых взаимодействий в регуляциир,

7. Са -насоса, саркоплазматического ретикулума. ~Укр. биохим. журнал,1983,т.55,№ 6,с.677-689.

8. Кочетов Г.А, Практическое руководство по энзимологии. М.высшая школа,I971.

9. Кузнецов Р.Н. Метод спинового зонда. М.,Наука,1976.

10. Курганов Б.И. Аллостерические ферменты. М.,Наука,1978.

11. Лишко В.К., Малышева М.К,, Чаговец A.M. Реконструкция тетро-дотоксинзависимых структур пассивного транспорта на липосо-мах. -Нейрофизиология,1979,т.II, 1& I,с.86-88.

12. Лопина О.Д., Рубцов A.M., Болдырев А.А. Исследование sh-rpynn саркоплазматического ретикулума. -Биохимия,1979,т.44,is 2,с. 215-218.

13. Максина А,Г., Азизова О.А., Артемова Л.Г., Ритов В.Б., Владимиров Ю.А. Роль ионов магния в образовании фосфопроизводр.ного Са-зависимой АТФазы саркоплазматического ретикулума. -Докл. АН СССР,1978,т.239,с,467-470.

14. Ритов В.Б., Мельгунов В.И,, Комаров П.Г., Алексеева О.М., Акимова Е.Б. Интегральные белки мембран саркоплазматического ретикулума скелетных мышц кролика и карпа. -Докл. АН СССР, 1977,т.233,№ 4,с.730-733.

15. Ритов В,Б., Мурзахметова М.К., Лифшиц В.А., Кузнецов В.А., Азизова О.А., Максина А.Г. Конформационная подвижность и ферментативная активность Са2+-АТФазы саркоплазматического ретикулума. -Биохимия,1983,т.48,№ II,c.I890-I897.

16. Ритов В.Б., Мурзахметова М.К. Роль липидов в функционированиио,

17. Са-зависимой АТФазы саркоплазматического ретикулума. -Биохимия, 1983, т. 48, 3,с.415-427.

18. Ритов В.Б, Влияние ацетилхолина и кофеина на функциональную активность фрагментированного саркоплазматического ретикулума. -Биохимия, 1971,т.36,J& 3,с.393-399.

19. Шаму А.Е,, Хэррман Т.Р. Природные ионофоры и их роль в транспорте ионов через мембраны. -Успехи совр. биол.,1981,т.91,№ 3, с.350-365.

20. Щербакова Н.С., Ритов В.Б., Тараховский Ю.С., Козлов Ю.П. Зависимость термостабильности Са-АТФазы саркоплазматического ретикулума от ее концентрации в мембране. -Биохимия,1979,т. 45,№ 8,с.1503-1509.2+

21. Akerman К.0., Wolff C.H.I. Charge transfer during Ca uptake by rabbit skeletal muscle sarcoplasmic reticulum vesicles as measured with oxanol VI. -FEBS Lett.,1 979,v.100,N 2,p.291-295.

22. Allen J., Green N.M. A 31-residue tryptic peptide from the active site of the calcium ion-transporting adenosine tri-phosphotase of rabbit sarcoplasmic reticulum. -FEBS Lett., 1976,v.63,N 1,p.188-192.

23. Andersen J.P., Miller I.Y., I^rgensen P.L. The functional2+unit of sarcoplasmic reticulum Ca -ATPase. Active site titration and fluorescence measurments. -J.Biol.Chem.,1982,v. 257,N 14,p.8300-8307.

24. Andersen J.P., Skriver E., Mahrous Т., Miller I.Y. Reconsti2+tution of sarcoplasmic reticulum Ca -ATPase with excess lipid dispersion of the pump units. -Biochim.Biophys.Acta,1983, v.728,N 1,p.1-10.

25. Averet N.,Brethes D., Mazat J.-P., Sarger C., Chevallier J.

26. Selection and characterization of different oligomeric2+forms of sarcoplasmic reticulum soluble Ca -ATPase. -Bio-chimie,1982,v.64,N 1,p.69-73.

27. Bailin G. Crosslinking of sarcoplasmic reticulum ATPase protein with 1 ,5-difluoro-2,4-dinitrobenzene. -Biochim.Biophys. Acta, 1980,V.624,N 2,p.511-521.

28. Bailin G. Dinitrophenylation of rabbit skeletal sarcoplasmic reticulum ATPase protein. -Biochim.Biophys.Acta,1980,v.623,1. N 1,р.213-224.

29. Be.eler Т. , Martonosi A. The relationship between membrane2+potential and Ga fluxes in isolated sarcoplasmic reticulum vesicles. -FEBS Lett.,1979,v.98,N 1,p.173-176.

30. Beeler T. Calcium uptake and membrane potential in sarcoplasmic reticulum vesicles. -J.Biol.Chem.,1980,v.25519,p.9156-9161 .

31. Berman M.C. Stimulation of calcium transport of sarcoplasmic reticulum vesicles by the calcium complex of ethylene glycol bis ( -amino-ethyl ether)-N,N'-tetraacetic acids. -J.Biol. Chem.,1982,v.257,N 4,p.1953-1957.

32. Boldyrev A.A., Lapina O.D., Prokopjeva V.D., Sarzala M.G. Temperature-induced transitions in sarcoplasmic reticulum membrane detected by fluorescence methods. -Biochem.International, 1 982,v.5,p.247-252.

33. Brady G.W., Fein D.B., Harder M.E., Spehr R., Meissner G.

34. A liquid diffraction analysis of sarcoplasmic reticulum.I.Compositional variation. -Biophys.J.,1981,v.34,N1,p.13-14.

35. Brethes D., Averet N., Gulik-Krzywicki Т., Chevallier I. Attempts to induce asymmetrical reconstitution of the sarcoplasmic reticulum calcium transporting system. -Arch.Biochem. Biophys.,1981,v.21 0,N 1,p.149-159.

36. Biirkli A. , Cherry R.J. Rotational motion and flexibility of2+ 2+

37. Ca ,Mg -dependent adenosine 5'-triphosphotase in sarcoplasmic reticulum membranes. -Biochemistry, 1 981,v.20,N 1,p.138-145

38. Caffrey M., Peigenson G.W. Fatty-acyl-characteristics of phos2+phatidylcholines affect Ca -dependent ATPase enzymic activity but not the affinity of the protein for these different lipid species. -Biochem.Soc.Trans.,1981,v.9,N 1,p.155-156.

39. Carvvalho C.A.M. , Carvalho A,P. Fluorimetric monitoring of cacium binding to sarcoplasmic reticulum membranes. -Biochim.Biophy Acta, 1977,v.468,N 1,p.21-23.

40. Champell P., Guillain F., Lacapere I.I, Gingold M.P., Rapid quenching measurement of the transient steps induced by calcium binding to sarcoplasmic reticulum ATPase. -Biochem.Soc. ' Trans.,1981,v.9,N 2,p.142-148.

41. Chiesi M., Inesi G., Magnesium ion and manganese ion modulation of calcium ion transport and ATPase activity in sarcoplasmic reticulum vesicles. -Arch.Biochem.Biophys.,1981,v.208,p.586-592.

42. Chiu V.C.K., Duncan H.H. Rapid kinetic studies of active calcium transport in sarcoplasmic reticulum. -J.Membr.Biol.,1980,v.56,1. N 3,p.219-240.

43. Chiu V.C.K., Mouring D., Watson B.D., Haynes D.H. Measurement of surface potential and surface charge densities of sarcoplasmic reticulum membranes. -J.Membr.Biol.,1980,v.56,N2,p.121-132.

44. Chyn T., Martonosi A. Chemical modification of sarcoplasmic reticulum membranes. -Biochim.Biophys.Acta,1977,v.468,N 1,p.114-126.

45. Coan C., Keating S. Reactivity of sarcoplasmic reticulum adeno-sinetriphosphatase with iodoacetamide spin-label: evidence fortov; conformational states of the substrate binding site. -Biochemistry, 1982,v.21,N 13,p.3214-3220.2+

46. Coan C.R., Inesi G. Ca -dependent effect of ATP on spin-labeled sarcoplasmic reticulum. -J.Biol.Chem.,1977,v.252,N 9,p.3044-3049

47. Dux L., Martonosi A, Tow-dimentional arrays of proteins in sar2+coplasmic reticulum and purified Ca -ATPase vesicles treated with vanadate. -J.Biol.Chem.,1983,v.258,N 4,p.2599-2603.

48. Dean W.L., Gray R.D. Transient kinetics of a calcium ion-induced fluorescence change from membrane-associated and solubilized sarcoplasmic reticulum calcium ion-ATPase. -J.Biol.Chem.,1980, v.25516,p.7514-7516.

49. Dean W.L., Suarez C. Interaction between sarcoplasmic reticulum Ca-ATPase and nonionic detergents. -Biochemistry,1981,v.20, N 7,p.1743-1747.

50. Dean W.L., Tanford C. Properties of a delipidated, detergent activated Ca2+-ATPase. -Biochemistry,1978,v.179,p.1683-1690.

51. Deese A.J., Dratz E.A., Hymel L., Fleischer S.Proton MMR T1,T2 and T^p relaxation studies of native and reconstituted sarcoplasmic reticulum and phospholipid vesicles. -Biophys.J.,1982, v.37,N 1,p.207-216.

52. Dupont Y. Kinetics and regulation of sarcoplasmic reticulum ATPase. -Eur.J.Biochem.,1977,v.72,N 1,p.185-190.

53. Dupont Y. Occlusion of divalent cations in the phosphorilated calcium pump sarcoplasmic reticulum. -Eur.J.Biochem.,1980,v.109,N 2,p.231-238.

54. Ebashi S., Endo M., Ohtsuki J. Control of muscle contraction. -Quart.rev.of biophys.,1969,p.351-370.

55. Polch J., Lees M., Stanley G.H.S. A simple method for the isolation and purification of total lipids from animal tissue. -J.Biol.Chem.,1957,v.226,N 2,p.497-509.

56. Guillain P., Gingold M., Buschlen S., Champeil P. A direct fluorescence study of the transient steps induced by calcium binding to sarcoplasmic reticulum ATPase. -J.Biol.Chem.,1980,v.255 N 5,p.2072-2076.

57. Ha D.B., Boland R., Martonosi A. Synthesis of the calcium transport ATPase of sarcoplasmic reticulum and other muscle protein! during development of muscle cell in vivo and in vitro. -Biochir Biophys.Acta,1979,v.585,N 1,p.165-187.

58. Hans S., Zahler P. Arylisothiocyanate modification of sarcoplasmic calcium (II) -stimulated ATPase. -J.Bioenerg.Biomembr., 1981,v.13,N 1/2,p.89-102.

59. Hardwicke P.M.D. The binding of lipid to the lipid-free adenosine triphosphatase protein of sarcoplasmic reticulum.- Europ. J.Biochem.,1976,v.62,N 3,p.431-438.

60. Hardwicke P.M.D., Green N.M. Hte effect of delipidation on the adenosine triphosphatase of sarcoplasmic reticulum. Electron microscopy and physical properties. -Eur.J.Biochem.,1974,v.42,1. N 1,p.183-193.

61. Hasselbach W. Relaxing factor and the relaxation of muscle. -Progr.in biophys. and molec. biol.,1964,v.14,p.169-190.

62. Hebdon G.M., Cunningham L.W., Green N.M. Cross-linking experiments with the adenosine triphosphatase of sarcoplasmic reticulum. -Biochem.J.,1979,v.179,N 1,p.135-139.

63. Herbette L. , Scarpa A., Blasie J.K., Wang C.T., Saito A., Fleischer S. Comparison of the profile structure of isolated and reconstituted sarcoplasmic reticulum membranes. -Biophys.J., 1981 , v. 36 ,N 1 ,p.47-72.

64. Heremans K., Wuytack F. Pressure sffect on the Arrhenius discon2+tinuty in Ca -ATPase frnm sarcoplasmic reticulum. -FEBS Lett., 1980,v.11 ,N 1,р.1б1-1бЗ.

65. Herrmann T.R., Shamoo A.E. Ionophorous properties of the2+ ?+\13000 dalton fragment from sarcoplasmic reticulum (Ca + Mg )• ATPase. -Biochim.Biophys.Acta,1983,v.732,N 3,p.647-650.

66. Hesketh T.R., Smith G.A., Houslay M.D., McGill K.A., Birdsall N.I.M. Annular lipids determine the ATPase activity of a calcium transport protein complexed with dipalmitoyllecitin. Biochemistry, 1976,v.15,N 19,p.4145-4151.

67. Hidalgo C., Ikemoto N., Gergely J. Role of phospholipids the calcium-dependent ATPase of the sarcoplasmic reticulum. Enzymatic and ESR studies with phospholipid-replaced membranes. -J.Biol.Chem.,1976,v.251 ,N 14,p.4224-4232.

68. Hidalgo C., Thomas D.D., Ikemoto N. Effect of the lipid environmerit on protein motion and enzimatio activity of the sarcoplasmic reticulum calcium ATPase. -J.Biol.Chem.,1978,v.253,N 19, p.6879-6887.2+

69. Hoffmann W., Sarzala M.G., Chapman D.Rotational motion and evi2+dence for oligomeric structure of sarcoplasmic reticulum Ca -activated ATPase. -Proc.Natl.Acad.Sci.USA,1979,v.76,N 8,p. 3860-3864.2+ 2+

70. Holland P.C. Biosynthesis of the Ca and Mg -dependent adenosine triphosphatase of sarcoplasmic reticulum in cell cultures of embryonic chick heat. -J.Biol.Chem.,1979,v.254,N 16,p.7604-7610.2+

71. Ikemoto N. Behavier of the Ca transport sites linked with the phosphorylation of ATPase purified from the sarcoplasmic reticulum. -J.Biol.Chem.,1976,v.251,N 22,p.7275-7277.2 i

72. Ikemoto N. Transport and inhibitory Ca binding sites on the ATPase enzyme isolated from the sarcoplasmic reticulum. -J.Biol. Chem. ,1 975, v. 250, N 23,p.7219-7224.

73. Inesi G. Active transport of calcium ion in sarcoplasmic membranes. -Ann.Rev.Biophys.Bioengine.,1972,v.1 ,p.191-210.

74. Inesi G. , Kurzmuck M., Coan C., Lewis D.E. Cooperative calcium binding and ATPase activation in sarcoplasmic reticulum vesicles. -J.Biol.Chem.,1980,v.255,N 7,p.3025-3031.

75. Inesi G., Millman M., Eletr Б. Temperature-induced transitions of function and structure in sarcoplasmic reticulum membranes. J.Mol.Biol.,1973,v.81,N 2,p.483-504.

76. Ixiesi G., Scales D.1 Tryptic cleavage of sarcoplasmic reticulum protein. -Biochemistry,1974,v.13.N 1б,р.3298-330б.

77. Iohansson A., Keightley C.A.1, Smith G.A., Richards C.D., Hes-keth T.R., Metcalfe J.C.{ Effect of "bilayer thickness and n-al-kans on the activity of the ( calcium magnesium )-ATPase of sarcoplasmic reticulum. -J.Biol.Chem.,1981,v.256,N 4,p.1643-1650.

78. Jilka R.L., Martonosi A., Tillack T.W. Effect of purified (Ca242+

79. Mg)activated ATPase of sarcoplasmic reticulum upon the 2+passive Ca permiability and ultrastructure of phospholipid vesicles. -J.Biol.Chem,,1975,v.250,N 23,p.7511-7524.

80. Kawakita M., Yasuoka Y., Kaziro Y. Selective modification of functionally distinct sulfhydryl groups of sarcoplasmic reticulum (сalсium-magnesium)-ATPase with N-ethylmaleimicLe. -J. Biochem.,1980,v.87,N 2,p.609-618.

81. Kirino Y., Higashi K.-I,, Matsui M., Shimizu H. A spin-label study of protein-lipid interaction in sarcoplasmic reticulum of rabbit skeletal muscle. -J.Bichem.,1981,v.89,N 3,p.975-978.

82. Kirino Y., Ohkuma Т., Shimizu H. Saturation transfer electron spin resonance study on the rotational diffusion of calcium-and magnesium dependent adenosine triphosphatase in sarcoplasmic reticulum membranes. J.Biochem.,1978,v.84,N 1^,111-115,1

83. J.Membr.Biol.,1980,v.56,N 2,p.159-168.2+

84. Konigsberg P.I. Resistance of Ca -ATPase to dilution by excess phospholipid in reconstituted vesicles. -Biochim.Biophys. Acta,1982,v^685,N 3,p.355-366.

85. Kosk-Kosicka D., Kurzmack M., Inesi G. Kinetic characterization of detergent-solubilized sarcoplasmic reticulum adenosine triphosphatase. -Biochemistry,". 983, v. 22,N 10,p. 2559-2568.

86. Kurzmack M., Inesi G., Tal N., Bernhard S.A. Transient-state kinetic studies on the mechanism of furilacryloylphosphatase-coupled calcium ion transport with sarcoplasmic reticulum adenosine triphosphatase. -Biochemistry,1 981 ,v.20,N 3,p.466-491.

87. Kyte I. Structural studies of sodium and potassium ion activated adenosine triphosphatase.The relationship between molecular structure and the mechanism of active transport. -J.Bi-ol.Chem.,1975,v.250,N 23,p.7443-7449.

88. Laemmli U.K. Cleavage of the structural proteins during assembly of the head of bacteriophage T^. -Nature,1970,v.227,p. 680-685.

89. Lau Y.H., Caswell A.H., Jean-pierre Brunschwig, Baerwald R.I., Garcia M. Lipid analysis and freeze-fracture studies on isolated transverse tubules and sarcoplasmic reticulum subfrac-tions of skeletal muscle. -J.Biol.Chem.,1979,v.254,N 2,p. 540-547.

90. Liguri G., Massimo S., Berti P., Ramponi G. Effect of acyl-phosphates on calcium uptake by sarcoplasmic reticulum vesicles. -Arch.Biochem.Biophys.,1 980,v.200,N 2,p.357-363.

91. London E., Feigenson G.W. Fluorescence quenching in model membranes.2.Determination of the local lipid environment of the calcium adenosinetriphosphatase from sarcoplasmic reticulum. -Biochemistry,1981,v.20,N 7,p.1939-1948.

92. Lonis C.F. , Sanders M.I., Holroyd I.A. The cross-linkihg of rabbit skeletal muscle sarcoplasmic reticulum protein. -Biochim.Biophys.Acta, 1 977,v.493,N 1,p.78-92.

93. Louis C.F., Nash-Adler P.A., Fudyma G., Shigekawa M., Akowitz

94. А., Katz A. A comparison of vesicles derived from terminal cis-ternae and longitudinal tubules of sarcoplasmic reticulum isolated from rabbit skeletal mascle. -Eur.J.Biochem.,1980,v.111, N 1,p.1-10.

95. Ludi H. , Hasselbach W. Eximer formation of ATPase from sarcoplasmic reticulum labeld with N-(3-pyrene)maleimide. -Eur.J. Biochem.,1983,v.130,N 1,p.5-8.

96. MacLennan D.H., Ostwald T.J., Stewart P.S. Structural components of the sarcoplasmic reticulum membranes. -Ann.N.-Y. Acad.Sci.,1974,v.227,p.527-536.

97. MacLennan D.H., Seeman P., lies G.H.,Yip C.C. Membrane formation by the adenosine triphosphatase of sarcoplasmic reticulum. -J.Biol.Chem.,1971,v.246,N 9,p.2702-2710.2+

98. Madden T.D., Quin P.J. Arrehenius discontinuities of Ca -ATPase activity are unrelated to changes in membrane lipid fluidity of sarcoplasmic reticulum. -FEBS Lett.,1979,v.107, N 1,p.110-112.

99. Makinose M. Mg-ions and the phosphorylated intermediate of the sarcoplasmic Ca-transport enzyme. -Biochem.Soc.Trans., 1981,v.9.,N 2,p.138-142.

100. Mcintosh D.B., Boyer P.D. Adenosine 5'-triphosphate modulation of catalitic intermediates of calcium ion activated ade-nosinetriphosphatase of sarcoplasmic reticulum subsequent to enzyme phosphorylation. -Biochemistry,1983,v.22,N 12,p.2867-2875.r

101. Le maire M. , Jorgensen K.E., Roigaard-Petersen H., M/5ller J.V. Properties of deoxycholate solubilized sarcoplasmic reticulum Ca2+-ATPase, -Biochemistry, 1 976,v.15,N 26,p.5805-5812.

102. Le Maire M. , Kirsten E.L. , Jorgensen K.E., R/5igaard H. , Mallei2+

103. Martonosi A. The effect of ATP upon the reactivity of SH groups in sarcoplasmic reticulum membranes. -PEBS Lett.,1976,v.67,N 1,p.153-155.

104. Martonosi A., Teretos R. Sarcoplasmic reticulum.I.The uptake2+of Ca by sarcoplasmic reticulum fragments. -J.Biol.Chem., 1964,v.239,N 3,p.648-658.

105. Martonosi A., Portier P. The effect of anti-ATPase antibodies2+upon the Ca transport of sarcoplasmic reticulum. -Biochem. Biophys.Res.Comm.,1974,v.6,N 2,p.382-386.2+

106. De Meis L., Vianna A.L. Energy interconversion by the Ca -dependent ATPase of sarcoplasmic reticulum. -Ann.Rev.Biochem., 1979,v.257,p.275-292.

107. Meissner G. Isolation and characterization of tow types sarcoplasmic reticulum vesicles. -Biochim.Biophys.Acta,1975,v.389, N1 ,p.51-68.

108. Meissner G., Conner G.E., Pleisher S. Isolation of sarcoplasmic reticulum by zonal centrifugation and purification of2+

109. Ca -binding proteins. -Biochim.Biophys.Acta,1973,v.298, N 2,p.246-269.

110. Meissner G., Pleisher S. Characterization of sarcoplasmic reticulum frpm skeletal muscle. -Biochim.Biophys.Acta,1971,v.2413,p.356-376.

111. Meissner G., McKinley D. Permeability of sarcoplasmic reticu2+lum membrane. The effect of changed ionic environments on Ca release. -J.Membr.Biol., 1 976,v. 30,N 1,p.79-98.

112. Michilak M., MacLennan D.H. Assembly of the sarcoplasmic reticulum. Biosynthesis of the high affinity calcium binding protein in rat skeletal muscle cell cultures. -J.Biol.Chem.,1980, v.255.N 4,p.1327-1334.

113. Mihi K., Scott T.L., Ikemoto N. A fluorescence probe study of the phosphorylation reaction of the calcium ATPase of sarcoplasmic reticulum. -J.Biol.Chem.,1981,v.256,N 18,p.9382-9385.

114. Migala A., Agostini В., Hasselbach W. Triptic fragmentation• of the calcium transport system in the sarcoplasmic reticulum. -Z.Naturforsch.,1973,v.28,N 1,p.178-182.

115. Millman M.S., Caswell A.H., Haynes H.D. Kinetics of chlorote-tracycline permeation in fragmented ATPase-rich sarcoplasmic reticulum. -Membr.Biochem.,1980,v.3,N 4,p.291-316.2+

116. Chiesi M., Peterson S.W., Acuto 0. Reconstitution of a Ca -transporting ATPase system from triton X-100- . solubilized sarcoplasmic reticulum. -Arch.Biochem.Biophys.,1978,v.189,1. N 1 ,p.132-136.

117. Miller J.V., Andersen J.P., Le Maire M. The sarcoplasmic reticulum Ca2+-ATPase. -Mol«.Cell.Biochem.,1982,v.42,p.83-107.

118. Moore B.M., Lentz B.R., Hoechli M., Meissner G. Effect of lipid membrane structure on the adenosine -5'-triphosphate hidrolysing activity of the calcium-stimulated adenosinetry-phosphatase of sarcoplasmic reticulum. -Biochemistry,1981,

119. Murphy A.I. Arginyl residue modification of the sarcoplasmic reticulum ATPase protein. -Biochem.Biphys.Res.Commun.,1976, v.70,N 3,p.1048-1054.

120. Murphy A.I. Sulfhydryl groups modification of sarcoplasmic reticulum membranes. -Biochemistry,1976,v. 1 5,N 20,p.4492-4496.

121. Murphy A.I., Pepitone M., Highsmith S. Detergent-solubilized sarcoplasmic reticulum ATPase.Hydrodynamic and catalytic properties. -J.Biol.Chem.,1982,v.257,N 7,p.3551-3556.

122. Nakamura H., Jilka R.L., Boland R., Martinosi A.N. Mechanism of ATP hydrolysis by sarcoplasmic reticulum and the role of phospholipids. -J.Biol.Chem.,1 976,v.251,N 17,p.5414-5423.

123. Nakamura H., Martonosi A.N. Effect of phospholipid substitution on the mobility of protein-bound spin labels in sarcoplasmic reticulum. J.Biochem.,1980,v.87,N 2,p.525-534.

124. Nakamura H., Martonosi A.N. Effect of phospholipid substitution on the mobility of spin labels bound to the ATPase of sarcoplasmic reticulum. -J.Biochem.,1 981 ,v.89,N 1,p.21-28.

125. Nakamura Y.,Tonomura Y. Change in affinity for calcium ions2+with the formation of tow kinds of phosphoenzime in the Ca -2+

126. Mg -dependent ATPase of sarcoplasmic reticulum. -J.Biochem., 1982,v.91,N 2,p.449-463.

127. Nagasaki K., Kasai M. Magnesium permiability of sarcoplasmic reticulum vesicles monitored in terms of chlorotetracycline fluorescence. -J.Biochem.,1980,v.87,N 3,p.709-716.

128. Napolitato C.A., Cooke P.,Sigalman K., Herbett G. Organization of calcium pump protein dimers in the isolated sarcoplasmic reticulum membranes. -Biophys.J.,1983,v.42,N 2,p.119-127.

129. O'Neal S.G., Rhoads D.B., Racker E. Vanadate inhibition of2+sarcoplasmic reticulum Ca -ATPase and other ATPases. -Biochim. Biophys.Res.Сommun. ,1 979,v.89,N 3,p.845-850.14.0. Neet K.E. , Green N.M. Kinetics of the cooperativity of the 2+

130. Ca -transporting adenosine triphosphatase of sarcoplasmic reticulum and the mechanism of the ATP interaction. -Arch.Biochem Biophys.,1979,v.178,N 2,p.588-597.

131. Nigyli V., Adunyah E., Carufoli E. Acidic phospholipids, unsaturated fatty acids, and limited proteolysis mimic the effect2+of calmodulin on the purified erythrocyte Ca -ATPase. -J. Biol.Chem.,1981,v.256,N 16,p.8588-8592.

132. Ohnoki S., Martinosi A. Purification and characterization of the proteolipid of rabbit sarcoplasmic reticulum. -Biochim. Biphys.Acta,1980,v.626,N 1,p.170-178.

133. Penet R., Pick U., Selinger Z. The role of calcium and magnesium in the adenosine triphosphatase reaction of sarcoplasmic reticulum. -J.Biol.Chem.,1971 ,v.246,N 23,p.7349-7356.

134. Pick U. Interaction of fluorescein isotiocyanate with nucleo-tide-binding sites of the Ca-ATPase from sarcoplasmic reticulum. -Eur.J.Biochem.,1981,v.121,N 1,p.187-195.

135. Pick U. The interaction of vanadate oions with the Ca-ATPase from sarcoplasmic reticulum. -J.Biol.Chem.,1982,v.257,N 11, p.6111-6119.

136. Pick U., Bassilian S. Modification of the ATP binding site2+of the Ca -ATPase from sarcoplasmic reticulum by fluoresce in isothiocyanate. -FEBS Lett.,1981,v.123,N 1,p.127-130.

137. Pick U., Karlish I.D. Indication for an oligomeric structure and for conformational changes in sarcoplasmic reticulumcal-cium-ATPase labeled selectively with fluorescein. -Biochim. Biophys.Acta,1980,v.626,N 1,p.255-261 .

138. Quinn P.I., Gomes R., Madden T.D. Modification of membranelipids of sarcoplasmic reticulum to probe the influence of bi2+layer fluidity on Ca -activated ATPase activity. -Biochem.

139. Racker E. Reconstitution of calcium pump with phoapholipids2+and purified Ca -adenosine triphosphatase from sarcoplasmic reticulum. -J.Biol.Chem.,1972,v.247,N 24,p.8198-8200.

140. Racker E., Eytan E. A coupling factor from sarcoplasmic reti2+culum required for the translocation of Ca ions in a reconstituted Ca2+-ATPase pumo. -J.Biol.Chem.,1975,v.250,N 18, p.7533-7534.2+

141. Reithmeier R.A.F., MacLennan D.H. The HHg-terminus of the (Ca1. P i

142. Mg)-adenosine triphosphatase is located on the cytoplasmic surface of the sarcoplasmic reticulum membrane. -J.Biol. Chem.,1981,v.256,N 12,p.5957-5960.

143. Rossi В., Ъеопе F. de EAssis, Gache C., Lasdunski M. Pseudo2+substrates of the sarcoplasmic Ca -ATPase as tools to study2+the coupling between substrate hydrolysis and Ca -transport. -J.Biol.Chem. 1979,v.254,N 7,p.2302-2307.

144. Saito A., Wang C.-T., Fleisher S. Membrane asymmetry and enhanced ultrastructural detail of sarcoplasmic reticulum re-veald with use of tannic acid. -J.Cell.Biol.,1978,v.79,N 2, p.601-616.

145. Scales D., Inesi G. Assambly of ATPase protein in sarcoplasmic reticulum membranes. -Biophys.J.,1976,v.16,N7,p.735-751.

146. Scarra A., Baldassare J., Inesi G. The effect of calcium io-nophores on fragmented sarcoplasmic reticulum. -J.General Phys. 1972,v.60,p.735-749.

147. Schaffner W,, Weissmann G. A rapid, sensitive and specific method for the determination of protein in dilute solution.

148. J.Analyt.Biochem.,1973,v.56,p.502-514.

149. Schneider H., Lemasters J.J., Hochli M., Hackenbrock G.R. Liposome-mitochondrial inner membrane fussion.Lateral diffusion of integral electron transfer components. -J.Biol.Chem.,1980,v.255,N. 8,p.3748-3756.

150. Scofano H.M., Vieyra A,, de Meis L. Substrate regulation of the sarcoplasmic reticulum ATPase. -1979,v.254,N 20,p.10227-10231.

151. Seeling J., Tamm L., Fleischer S. Deuterium and phosphorus nuclear magnetic resonance and fluorescence depolarization studies of functional reconstituted sarcoplasmic reticulum vesicles. -Biochemistry,1981,v.20,N 13,p.3922-3932.

152. Shamoo A.E., Scott T.L., Ryan T. Active calcium transport via2+coupling between the enzymatic and ionophoric sites of Ca + Mg2+-ATPase. -J.Supramol.Struct.,1977,v.6,p.345-353.

153. Shigekawa M., Wakabayashi S., Nakamura H. Reaction mechanism2+of Ca -dependent adenosine triphosphatase of sarcoplasmic reticulum. ATP hydrolysis with CaATP ;.as a substrate and role of divalent cation. -J.Biol.Chem.,1983,v.258,N 14,p.8698-8733.

154. Singer S.J. The molecular organization of membranes. -Ann. Rev.Biochem.,1974,v.43,p.805-833.

155. Skou I.C. Enzymatic basis for active transport of Na+ and K+ across cell membrane. -Physiol.Rev., 1 965,v.45,N 2,p.596-617.

156. Souza D.O.G., De Meis L. Calcium and magnesium regulatin of phosphorylation by ATP and ITP in sarcoplasmic reticulum vesicles. -J.Biol.Chem.,1976,v.25120,p.6355-6359.

157. Stewart P.S., McLennan D.H., Shamoo A.E. Isolation and characterization of tryptic fragments of the ATPase of sarcoplasmic reticulum. -J.Biol.Chem.,1976,v.251,N 3,p.712-719.

158. Sumida M., Wang Т., Schwartz A., Younkin C., Froechlich J.P.2+

159. The Ca -ATPase partial reactions in cardiac and skeletal sarcoplasmic reticulum. A comparison of . • ., transient state kinetic data. -J.Biol.Chem.,1980,v.255,N 4,p.1497-1503.

160. Tada M., Yamamoto Т., Tonomura Y. Molecular mechanism of active transport by sarcoplasmic reticulum. -Physiol.Rev.,1978, v.58,N 1,p.1-79.

161. Takakuwa Y., Kanazawa T. Role of Mg2+ in the Ca2+-Ca2+ exchan2+ 2+ge mediated by the membrane-bound (Ca ,Mg )-ATPase of sarcoplasmic reticulum vesicles. -J.Biol.Chem.,1982,v.257,N 18, p.1-770-107776.

162. Takakuwa Y., Kanazawa T. Reaction mechanism of2+

163. ATPase of sarcoplasmic reticulum. The role of Mg that activates hydrolysis of the phosphoenzyme. -J.Biol.Chem.,1982, v.257,N 1,p.426-432.

164. Takakuwa Y., Kanazawa T. Slow transition of phosphoenzymefrom ADP-sensitive to ADT-insensitive forms in solubilized 2+ 2+

165. Ca ,Mg -ATPase of sarcoplasmic reticulum:evidence for retarded dissociation of Ca2+ from the phosphoenzyme. -Biochem.

166. Biophys.Res.Сommun.,1979,v.88,N 3,p.1209-1216.

167. Takashi U., Takamitsu S. Study on calcium transport Ъу sarcoplasmic reticulum vesicles using fluorescence probes. -J.Biochem. ,1978,v.84,N 4,p.787-794.

168. Takisawa H., Makinose M. Occlusion of calcium in the ADP-sen-sitive phosphoenzyme of the adenosine triphosphatase of sarcoplasmic reticulum. -J.Biol.Chem.,1983,v.258,N 5,p.2986-2993.

169. Takisawa H., Tonomura Y. ADP-sensitive and ADP-insensitive phosphorylated intermediates of solubilized calcium, magnesium-dependent ATPase of sarcoplasmic reticulum from skeletal muscle. -J.Biochem.,1979,v.86,N 2,p.425-442.

170. Taylor I.S., Hattan D. Biphasic kinetic of ATP hydrolisis by calcium-dependent ATPase of the sarcoplasmic reticulum of skeletal muscle. Evidence for a nucleoside triphosphate effector site. -J.Biol.Chem.,1979,v.254,N 11,p.4402-4407.

171. Thomas D.D. , Bigelow D.J., Squier Т.C.Hidalgo C. Rotational dynamics of protein and boundary lipid in sarcoplasmic reticulvmembrane. -Biophys.J.,1982,v.37,N 1,p.217-225.

172. Thomas D.D., Dalton L.R., Hude J.S. Rotational diffusion studied by passage saturation transfer electron paramagnetic resonance. -J.Chem.Phys., 1976,v.65,p.3006-3024.

173. Thomas D.D., Hidalgo C. Rotational motion of the sarcoplasmic reticulum Ca2+-ATPase. -Proc.Nat.Acad.Sci.USA,1978,v.75,N 11, P5488-5492.

174. Thorley-Lawson D.A., Green N.M. The reactivity of the thiol groups of the adenosine triphosphatase of sarcoplasmic reticulum and their location on tryptic fragments of the molecule. -Biochem.J.,1977,v.167,N 3,p.739-748.

175. Thorley-Lowson D.A., Green N.M. Studies on hte lokation and orientation of proteins in the sarcoplasmic reticulum. -Europ.

176. J.Biochem.,1973,v.40,N 2,p.403-408.

177. Vaskovsky V.E. , Kostetsky E.Y., Vasendin I.M. A universal reagent for phospholipid analysis. -J.Chromatogr.,1975,v.114,p. 129-1 41.

178. Verjovski-Almeida S., Inesi G. Past kinetic evidence for an ac2+tivating effect of ATP on the Ca transport of sarcoplasmic reticulum ATPase. -J.Biol.Chem.,1979,v.254,N 1,p.18-22.

179. Verjovski-Almeida S., Silva I.L. Different degrees of coopera2+tivity of the Ca -induced changes in fluorescence intensity of solubilized sarcoplasmic reticulum ATPase. -J.Bioth.Chem., 1981,v.256,N 6,p.2940-2944.

180. Vianna A.L. Interaction of calcium and magnesium in activating and inhibiting the nucleoside triphosphatase of sarcoplasmic reticulum vesicles. -Biochim.Biophys.Acta,1975,v.410,N 3,p.389-406.

181. Wang C.P., Saito A., Fleischer S. Correlation of ultrastructu-re of reconstituted sarcoplasmic reticulum membrane vesicles withig variation in phospholipid to protein ratio. -J.Biol. Chem.,1979,v.254,N 18,p.9209-9219.

182. Warren G.B., Toon P.A., Birdsall N.J.M., Lee A.G., Metcalfe J.C., Reconstitution of a calcium pump using defined membrane components . -Proc.Nat.Acad.Sci.USA,1974,v.71,p.622 626.

183. Warren G.B., Toon P.A., Birdsall N.I.M., Lee A.G., Metcalfe I.C. Reversible lipid titrations of activity of pure adenosinetriphosphatase-lipid, complex. -Biochemistry, 1 974, v. 13 ,N 25, p.5501-5507.

184. Watanabe Т., Lewis D., Nakamoto R., Kurzmack M., Pronticelli C., Inesi G. Modulation of calcium binding in sarcoplasmic reticulum adenosinetriphosphatase. -Biochemistry,1981,v.20,N 23, p.6617-6625.

185. Weber A. Energized calcium transport and relaxing factors. -Current Topic Bioenergetics,1966,v.1,p.203-254.

186. Weber A., Herz R., Reiss I. Study of the kinetics of calcium transport by isolated fragmented sarcoplasmic reticulum. -Biochim.Zeitschr., 1 966,v.345,p. 329-369.

187. Williams D.C., Jones I.G. Dissociation and catalysis in yeast hexokinase A. -Biochem.J.,1976,v.155,N 3,p.661-667.

188. Yamada S., Ikemoto N. Distinction of thiols involved in the2+specific reaction steps of the Ca -ATPase of the sarcoplasmic reticulum. -J.Biol.Chem.,1978,v.253,N 19,p.6801-6807.

189. Yamada S., Ikemoto N. Reaction mechanism of calcium-ATPase of sarcoplasmic reticulum substrates for phosphorylation reaction and back reaction, and further resolution of phosphorylated intermediates. -J.Biol.Chem.,1980,v.2557,p.3108-3119.

190. Yamamoto Т., Tonomura Y. Reaction mechanism of the Ca2+-depen-dent ATPase of sarcoplasmic reticulum from skeletal muscle. -J.Biochem.,1967,v.62,N 5,p.558-575.p.

191. Yariv I., Steinberg I.Z., Kalb A.I., Goldman R., Katchlski E. Permease as rotatory carrier. -J.Theoret.Biol.,1972,v.35,p.459.465.

192. Yates D.W., Duance V.C. The binding of nucleotides and bivalent c&tions to the calcium-and-magnesium ion-dependent adenosine triphosphatase from rabbit muscle sarcoplasmic reticulum. -Biochem.J.,1976,v.159,N 3,p.719-728.

193. Yu B.P., Ivlasoro E.I., Morley Т.Е. Analysis of the arrangementof protein components in the sarcoplasmic reticulum of ratskeletal muscle. -J.Biol.Chem.,1976,v.251,N 7,p.2037-2043.2+