Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему
Светоиндуцируемое поглощение кислорода и восстановление монодегидроаскорбат-радикала в тилакоидах высших растений
ВАК РФ 03.00.04, Биохимия
Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Хоробрых, Сергей Альфредович
ПРИНЯТЫЕ СОКРАЩЕНИЯ.
ВВЕДЕНИЕ.
ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.
1.1. КИСЛОРОД И ЕГО АКТИВНЫЕ ФОРМЫ.
1.1.1. Синглетный кислород.
1.1.2. Супероксидный анион-радикал.
1.1.3. Пероксид водорода.
1.1.4. Гидроксильный радикал.
1.1.5. Липидные пероксиды.
1.2. СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ ФОТОСИНТЕТИЧЕСКОЙ ЭЛЕКТРОНТРАНСПОРТНОЙ ЦЕПИ.
1.2.1. Фотосистема 2.
1.2.2. Фотосистема 1.
1.2.3. Перенос электронов между фотосистемами.
1.3. ОБРАЗОВАНИЕ АКТИВНЫХ ФОРМ КИСЛОРОДА И ИХ ДЕТОКСИКАЦИЯ В ХЛОРОПЛАСТАХ ВЫСШИХ РАСТЕНИЙ.
ГЛАВА 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.
ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.
3.1. ВОССТАНОВЛЕНИЕ КИСЛОРОДА В ПУЛЕ ПЛАСТОХИНОНА ИЗОЛИРОВАННЫХ ТИЛАКОИДОВ ГОРОХА.
3.1.1. Ингибирование переноса электронов к фотосистеме в присутствии ДНФ-ИНТ.
3.1.2. Влияние рН на фотопоглощение кислорода тилакоидами в отсутствие ингибиторов.
3.1.3. Влияние рН на поглощение кислорода в присутствии ДНФ-ИНТ
3.1.4. Влияние диурона на фотопоглощение Ог тилакоидами в отсутствие ив присутствии ДНФ-ИНТ.
3.1.5. Влияние каталазы на фотопоглощение О2 тилакоидами в отсутствие и в присутствии ДНФ-ИНТ.
3.1.6. Экспериментальные доказательства восстановления О в тилакоидах в присутствии ДНФ-ИНТ.
3.1.6.1. Восстановление цитохрома с тилакоидами в присутствии
ДНФ-ИНТ.
3.1.6.2. Влияние аскорбата на фотопоглощение Ог тилакоидами в присутствии ДНФ-ИНТ.
3.1.7. Влияние температуры на фотопоглощение кислорода тилакоидами в отсутствие и в присутствии ДНФ-ИНТ.
3.1.8. Обсуждение результатов.
3.2. ФОТОПОГЛОЩЕНИЕ КИСЛОРОДА В ПРЕПАРАТАХ ФОТОСИСТЕМЫ 2.
3.2.1. Зависимость фотопоглощения Ог и выхода переменной флуоресценции в препаратах фотосистемы 2 от рН.
3.2.2. Влияние диурона, феррицианида калия, МпС12, ТФБ, гидроксиламина, тайрона и каталазы на фотопоглощение
О2 в препаратах ФС2 при щелочных рН.
3.2.3. Обсуждение результатов.
3.3. ФОТОВОССТАНОВЛЕНИЕ МОНОДЕГИДРОАСКОРБАТ РАДИКАЛА, ПРОДУКТА АСКОРБАТ ПЕРОКСИДАЗНОЙ РЕАКЦИИ, В ТИЛАКОИДАХ ГОРОХА.
3.3.1. Продукт аскорбатпероксидазной реакции как акцептор электронов фотосинтетической ЭТЦ.
3.3.2. Характеристика тилакоидной аскорбатпероксидазы гороха.
3.3.3. Зависимость от рН скоростей восстановления монодегидроаскорбата электронтранспортной цепью и его образования в аскорбатпероксидазной реакции с участием тилакоидной аскорбатпероксидазы.
3.3.4. Конкуренция между монодегидроаскорбатом и метилвиологеном как акцепторами ФЭТЦ.
3.3.5. Обсуждение результатов.
Введение Диссертация по биологии, на тему "Светоиндуцируемое поглощение кислорода и восстановление монодегидроаскорбат-радикала в тилакоидах высших растений"
Актуальность проблемы. Активные формы кислорода (АФК) (синглетный кислород; супероксидный радикал, 02*~; гидроксильный радикал; пероксид водорода, Н2О2; органические перекиси, ROO*) представляют собой неотъемлемое звено аэробного метаболизма. Их роль в живых организмов неоднозначна. С одной стороны, они инициируют деструктивные реакции, с другой - участвуют в ряде физиологических процессов (в иммунном ответе, образовании фенольных сшивок между полисахаридами, биосинтезе лигнина при свободнорадикальной полимеризации монофенолов). Хлоропласты, в которых протекают процессы поглощения света и фотоокисления воды с образованием молекулярного кислорода и возникают восстановленные соединения с низким редокс-потенциалом, представляют собой те структуры, где образование АФК может происходить с наибольшей интенсивностью. Фотосинтетическая электрон-транспортная цепь (ФЭТЦ) рассматривается как основной источник их генерации в этих органеллах.
Впервые восстановление кислорода непосредственно компонентами ФЭТЦ было показано Мелером в 1951 году (Mehler, 1951). В дальнейшем, в результате исследований Асады (Asada et al., 1974; Takahashi and Asada, 1988), Аллена и Холла (Allen and Hall, 1974; Allen, 1977), Элстнера (Elstner et al., 1975; Elstner et al., 1976) и ряда других авторов железо-серосодержащие центры (Fx, Fa, Fb) фотосистемы 1 (ФС1) и ферредоксин стали рассматриваться как основные восстановители кислорода в ФЭТЦ. Было доказано, что первичным продуктом такого восстановления является супероксидный анион-радикал.
Восстановление кислорода на других участках ФЭТЦ, где оно термодинамически возможно, практически не изучено. Попытка исследовать восстановление О2 в пуле пластохинона, ингибируя дибромтимохиноном окисление пластохинола Ьб/f цитохромным комплексом, была сделана в работе (Elstner and Frommeyer, 1978); однако, как было показано в этой же работе, дибромтимохинон сам способен быть медиатором переноса электронов от компонентов ФЭТЦ на кислород. Возможность восстановления Ог хиноновыми компонентами хроматофоров, выделяемых из клеток фототрофных бактерий было показана в работах Самуилова с соавторами (Реммеников и Самуилов, 1980). В последующие годы восстановление Ог с участием компонентов пула пластохинона хлоропластов высших растений неоднократно предполагалось (Robinson, 1988, Osmond and Grace, 1995), однако не было экспериментальных данных, позволявших судить о механизме и эффективности такого процесса.
Дискуссионной остается проблема восстановления кислорода в фотосистеме 2 (ФС2). Образование АФК в этой фотосистеме рассматривается как один из основных механизмов фотоингибирования. Потенциальная способность компонентов ФС2 восстанавливать кислород в присутствии диурона и кремнемолибдата была показана в работе Бекиной с соавт. (1976). При изучении фотообразования Н2О2 в препаратах ФС2 было установлено, что Qa, первичный хиноновый акцептор, и Qb, вторичный хиноновый акцептор ФС2, в восстановленном состоянии, а также анион-радикал феофитина (Фео-) могут восстанавливать кислород, хотя и с очень низкой эффективностью (Ананьев и Климов, 1988; Klimov et al., 1993; Ananyev et al., 1994; Застрижная с соавт., 1997). С другой стороны, в процессе функционирования ФС2 генерируется самый сильный биологический окислитель Рш+, способный окислять липиды мембран тилакоидов и, таким образом, инициировать их перекисное окисление (ПОЛ). Экспериментальные данные, которые бы свидетельствовали о возможности такого механизма инициации ПОД отсутствовали.
Другой вопрос, связанный с образованием АФК - пути детоксикации этих форм. Эта проблема интенсивно исследуется в опытах как с животными, так и с растительными клетками. Возникновение АФК в хлоропластах и их детоксикация там рассматриваются как две стороны единого процесса, получившего в последнее время название водно-водный цикл (Asada, 1999). Детоксикация активного кислорода в хлоропластах происходит с участием низкомолекулярных веществ - антиоксидантов, основным из которых, по-видимому, является аскорбат, и мощной ферментной системы, включающей супероксидцисмутазу, аскорбатпероксидазу, и ряд редуктаз. Нормальное функционирование системы защиты от АФК должно обеспечивать поддержание пула аскорбата в хлоропластах в восстановленном состоянии. Таким образом, регенерация аскорбата является важнейшей функцией этой системы. В последние годы появились данные, что такая регенерация может осуществляться не только с участием редуктаз, но и непосредственно компонентами ФЭТЦ. Эффективность последнего процесса, однако, оставалась не выясненной.
Целью настоящей работы было изучение взаимодействия кислорода с компонентами пула пластохинона тилакоидной мембраны высших растений и с компонентами ФС2, а также участия мембраносвязанных компонентов ФЭТЦ в восстановлении монодегидроаскорбат-радикала (МДА), образующегося в аскорбатпероксидазной реакции с участием тилакоидной аскорбатпероксидазы.
Научная новизна работы. В результате проведенных исследований было доказано восстановление кислорода в пуле пластохинона Предположено, что восстановление происходит с участием пластосемихинон-радикала внутри тилакоидной мембраны и предложена автокаталитическая схема этого процесса. В экспериментах на препаратах ФС2 было впервые показано, что наряду с восстановлением кислорода на акцепторной стороне ФС2 фотопоглощение кислорода происходит в результате реакций на донорной стороне этой фотосистемы. Доказано, что этот процесс инициируется нарушением донирования электронов от воды к Рб8о+- Изучение восстановления МДА, образующегося в аскорбат-пероксидазной реакции с участием тилакоидной аскорбатпероксидазы, непосредственно мембраносвязанными компонентами ФЭТЦ выявило близкие скорости образования МДА и его восстановления. Это позволило заключить, что тилакоидная аскорбатпероксидаза расположена вблизи участка ФЭТЦ, где происходит восстановление МДА. Обнаруженная способность МДА конкурировать с метилвиологеном как акцептором электронов от мембраносвязанных компонентов ФЭТЦ свидетельствует о высокой эффективности МДА как акцептора.
Научное и практическое значение работы. Полученные результаты расширяют и углубляют представления о механизмах реакций кислорода в биологических объектах и механизмах детоксикации АФК в растениях, а также важны для оценки возможностей направленной регуляции фотосинтеза. Материалы диссертации могут быть использованы в лекциях и семинарских занятиях по биохимии и физиологии растений.
Заключение Диссертация по теме "Биохимия", Хоробрых, Сергей Альфредович
выводы
1. Восстановление пула пластохинона на свету в присутствии ДНФ-ИНТ, ингибитора окисления пластохинола ЬбЯ" цитохромным комплексом, приводит к поглощению кислорода в результате восстановления молекул Ог в этом пуле одноэлектронным путем, вероятно, с участием пластосемихинон-радикала.
2. При физиологических рН скорость поглощения кислорода в присутствии ДНФ-ИНТ при 20°С близка по величине, а при более высоких температурах становится выше, чем скорость поглощения кислорода в отсутствие ингибитора.
3. Поглощение кислорода в препаратах фотосистемы 2 происходит с участием компонентов как акцепторной, так и донорной ее стороны. На донорной стороне фотопоглощение кислорода инициируется нарушением донирования электронов к Рб8о+ и может быть результатом реакции молекул О2 с радикалами органических молекул, образующихся при окислении последних катион-радикалом Рб8о+.
4. Монодегидроаскорбат-радикал, образующийся в аскорбатпероксидазной реакции с участием тилакоидной аскорбатпероксидазы, является эффективным акцептором электронов от мембраносвязанных компонентов ФЭТЦ: скорость его восстановления близка к скорости его образования, и как акцептор он способен конкурировать за электроны с метилвиологеном.
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
В результате проведенных исследований было экспериментально показано, что восстановление 02 в ФЭТЦ помимо его восстановления на акцепторной стороне ФС1, процесса до сих пор считавшегося основным, может происходить в пуле пластохинона тилакоидной мембраны.
Сравнение pH зависимости скорости фотопоглощения Ог тилакоидами в присутствии ДНФ-ИНТ с pH зависимостью окислительно-восстановительных пар компонентов пула пластохинона (PQH2/PQ, PQH*/PQ, PQH2/PQH") позволило заключить, что восстановление 02 происходит с участием пластосемихинона (PQH*) одноэлектронным путем с образованием Ог* . Последнее было доказано экспериментами по восстановлению цитохрома с и стимуляцией аскорбатом фотопоглощения 02 тилакоидами на свету в присутствии ДНФ-ИНТ. Сравнение скорости образования Ог"- тилакоидами в присутствии ДНФ-ИНТ, рассчитанной из скорости фотопоглощения 02 в соответствии со стехиометрией протекающих при этом процессов (Allen and Hall, 1974; Asada et al., 1974; Allen, 1977), и скорости восстановления цитохрома с, показало, что образование супероксидных анион-радикалов, скорее всего, происходит внутри мембраны, где они могут реагировать с компонентами пула пластохинона. Предложена схема (см. рис. 10) протекающего при этом автокаталитического процесса, объясняющая некоторые возникшие при анализе данных противоречия.
Обнаружение того, что скорость фотопоглощения Ог тилакоидами в присутствии ДНФ-ИНТ (т.е. обусловленного только реакциями 02 с компонентами пула пластохинона) близка при физиологических pH и температуре 20 °С к скорости фотопоглощения 02 тилакоидами в отсутствие этого ингибитора дает основание предполагать, что in vivo восстановление 02 в ФЭТЦ может происходить параллельно на нескольких участках и, в зависимости от условий, процесс восстановления 02 на одном из них может оказаться доминирующим. В частности, основываясь на результатах данной работы по влиянию температуры на фотопоглощение 02 тилакоидами в отсутствие и в присутствии ДНФ-ИНТ можно полагать, что восстановление 02 в пуле пластохинона гп vivo при температурах свыше 30 °С будет преобладать над восстановлением 02 в ФС1.
В экспериментах на препаратах ФС2 была показано, что наряду с восстановлением 02 на акцепторной стороне ФС2 фотопоглощение 02 происходит также в реакциях на донорной стороне этой фотосистемы. Доказано, что процесс поглощения 02 на донорной стороне инициируется нарушением донирования электронов к Рб8о+- Было предположено, что процесс на донорной стороне обусловлен взаимодействием 02 с радикалами органических молекул, образующихся при окислении их Рб8о+, и возникновением в результате этого соответствующих органических пероксидов. Можно предполагать, что и in vivo подобная ситуация может иметь место при нарушении водоокисляющего комплекса ФС2 и, таким образом, инициировать процессы перекисного окисления липидов и приводить к фотоингибированию.
Изучение восстановления монодегидроаскорбат радикала (МДА), образующегося в аскорбат пероксидазной реакции с участием тилакоидной аскорбатпероксидазы, показало, что его образование происходит в непосредственной близости от центров восстановления. Полученные данные указывают на возможность направленной доставки МДА к месту его восстановления в тилакоидах. Обнаруженная способность МДА конкурировать с метилвиологеном как акцептором электронов от мембраносвязанных компонентов электронтранспортной цепи свидетельствует о высокой эффективности МДА как акцептора. Последнее, а также имеющиеся литературные данные о конкуренции между МДА и НАДФ+ (Miyake and Asada, 1994) указывают на то, что восстановление МДА непосредственно ФЭТЦ является приоритетным по отношению к восстановлению других акцепторов электронов.
Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Хоробрых, Сергей Альфредович, Пущино
1. Аверьянов A.A., Лапикова В.П. (1988) Генерация кислородных радикаловфенольными соединениями. В кн. Кислородные радикалы в химии, биологии и медицине., Мед. Ин-т, Рига, с. 203-222.
2. Ананьев Г.М., Климов В.В. (1988) Фотообразование связанной перекиси водорода на донорной стороне фотосистемы 2. ДАН СССР, 298, 1007-1011.
3. Афанасьев И.Б. (1979) Анион-радикал кислорода Ог'- в химических и биохимических процессах. Успехи химии, 48, 977-1014.
4. Афанасьев И.Б. (1984) Свободные радикалы и процессы жизнедеятельности. В кн. Кислородные радикалы в химии и биологии. Наука и техника, Минск, 1929.
5. Афанасьев И.Б. (1984) Свободные радикалы и процессы жизнедеятельности. В кн. Кислородные радикалы в химии и биологии, Наука и техника, Минск, 1329.
6. Бекина P.M., Лебедева А.Ф., Шувалов В.А. (1976) Нечувствительное к диурону восстановление кислорода в фотосистеме 2 в присутствии кремниевомолибденовой кислоты. ДАН СССР, 231, 739-742
7. Владимиров Ю.А., Азизова O.A., Деев А.И., Козлов A.B., Осипов А.Н., Рощупкин Д.И. (1991) В кн: Свободные радикалы в живых системах, с. 251.
8. Владимиров Ю. А., Арчаков А.И. (1972) Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. М.: Наука, с. 1-252.
9. Денисов Е.Т. (1971) Константы скорости гемолитических жидкофазных реакций. Изд. Наука, 128-171.
10. Егоров С.Ю., Красновский A.A., мл. (1986) Физиол. Растений, 33, 40.
11. Застрижная О.М., Хоробрых A.A., Христин М.С., Климов В.В. (1997) Фотообразование пероксида водорода на акцепторной стороне ФСII. Биохимия, 62, 419-425.
12. Иванов Б.Н. (1998) Восстановление кислрода в хлоропластах и аскорбатный цикл. Биохимия, 63, 165-170.
13. Иванов Б.Н., Поваляева T.B. (1979) Псевдоциклический транспорт электронов при фотовосстановлении НАДФ+ изолированными хлоропластами гороха. Физиол. Растений, 26, 276-282.
14. Иванов Б.Н., Редько Т.П., Шмелева В.Л, Мухин E.H. (1980) Участиеферредоксина в псевдоциклическом электронном транспорте в изолированных хлоропластах гороха. Биохимия, 45, 1425-1432.
15. Иванов И.И. (1981) Миграция свободного радикала в реакциях окисления мембранных липидов и процессах трансмембранного переноса ионов и электрона. Науч. докл. высш.шк., Биол. н., 5, 16-24.
16. Климов В В., Аллахвердиев С.И. и Пащенко В.З. (1978) Измерение энергии активации и времени жизни флуоресценции хлорофилла фотосистемы II. Докл. АН СССР, 242, 1204-1208.
17. Климов В.В., Аллахвердиев С.И., Деметер Ш, Красновский A.A. (1979)
18. Фотовосстановление феофетина в фотосистеме 2 хлоропластов в зависимости от окислительно-восстановительного потенциала среды. ДАН СССР, 249, 227230.
19. Красновский A.A., мл. (1977) Биофизика, 22, 927.
20. Красновский A.A., мл. (1986) Синглетный кислород в фотосинтезирующих организмах. Ж. Всес. Химич. О-ва, 31, 562-567.
21. Красновский A.A., мл. (1988) Механизм образования и роль синглетногокислорода в фотобиологических процессах. В кн. Молекулярные механизмы биологического действия оптического излучения. М.: Наука, стр. 23-41.
22. Красновский A.A., мл., Парамонова Л.И. (1983) Биофизика, 28, 725.
23. Мерзляк М.Н. (1989) Активированный кислород и окислительные процессы в мембранах растительной клетки. Итоги Науки и Техн., ВИНИТИ, сер. Физиология Растений, т. 6, с. 1-168.
24. Мерзляк М.Н., Соболев A.C. Роль супероксидных анион-радикалов и синглетного кислорода в паталогии мембран. Итоги Науки и Техн., ВИНИТИ, сер. Биофизика, 5, 118-165.
25. Михайлик О.М., Шевченко А.И., Островская Л.К. (1988) Образованиесупероксидных анион-радикалов хлоропластами: норма и паталогия. В сб. Кислородные радикалы в химии, биологии и медицине. Мед. Ин-т, Рига, 253272.
26. Орт Д.Р. и Говинджи (1987) Общие представления о преобразовании энергии при фотосинтезе. В кн.: Фотосинтез (в 2-х тт.) Пер. с англ./Под ред. Говинджи. М. . Мир, 8-89.
27. Редько Т.П., Шмелева В.Л., Иванов Б.Н., Мухин Е.Н. (1982) Биохимия, 47, 16951699.
28. РеммениковВ.Г.и Самуилов В.Д. (1980) Взаимодействие компонентов фотосинтетической цепи переноса электронов Phodospirillum rubrum с кислородом. ДАН СССР, 252,491-494.
29. Своллоу А. (1976) Радиационная химия. М.: Атомиздат, 278 стр.
30. ШалыгоН.В. (2001)Порфириногенез растений: механизмы индукции, регуляция и генерация фотодинамических процессов. Автореф. дисс. д-ра биол. наук: 03.00.02; 03.00.04, Институт фотобиологии НАН Беларуси, Минск, 42с.
31. Adam W., Baader W.J., Cilento G. (1986) Enols of aldehydes in peroxidase promoted generation of excited triplet species. Biochem. Biophys. Acta, 881, 330-336.
32. Akerlund, H.-E., Jansson, C. and Andersson, B. (1982) Reconstitution ofphotosynthetic water splitting in inside-out thylakoid vesicles and identification of a participating polypeptide. Biochim. Biophys. Acta, 681, 1-10.
33. Allen J.F. (1977) In: Superoxide and Superoxide Dismutase (Michelson A.M., McCord J.M., Fridovich I., eds), Acadaemic Press, New-York, pp. 417-436.
34. Allen J.F. and Hall D.O. (1973) Superoxide reduction as a mechanism of ascorbate stimulated oxygen uptake by isolated chloroplasts. Biochem. Biophys. Res. Commun., 52, 856-862.
35. Allen J.F.and Hall D.O. (1974) The relationship of oxygen uptake to electron transport in photosystem I of isolated chloroplast: the role of superoxide and ascorbate. Biochem. Biophys. Res. Commun., 58, 579-585.
36. Ananyev G. Wydrzynski Т., Renger G., Klimov V (1992) Transient peroxide formation by the manganese-containing, redox-active donor side of photosystem II upon inhibition of 02 evolution with lauroylcholine chloride. Biochem. Biophys. Acta, 1100, 303-311.
37. Ananyev G., Renger G., Wacker U., Klimov V. (1994) The photoproduction of superoxide radicals and the superoxide dismutase activity of photosystem II. The possible involvment of cytochrome b559. Photosynth. Res., 41, 327-338.
38. Andersson B., Critchley C., Ryrie J. (1984) Modification of the chloride requirement for photo synthetic (Vevolution. The role of the 23 kDa polypeptide. FEBS Lett., 168, 113-117.
39. Aryan A.P. and Wallace W. (1985) Biochem. Biophys. Acta, 827, 215-220.
40. Asada K (1988) Superoxide Dismutase. In: Metalloproteins (Otsuka S., Yamanaka T., eds), Elsevier, Amsterdam, 91.
41. Asada K. (1980) Formation and scavenging of superoxide in chloroplasts, with relation to injury by sulfur dioxide. In: Studies on the Effects of Air Pollutants and Mechanisms of Phytotoxicity., Res. Rep. natl. Inst. Environ. Studies (Japan), 165180.
42. Asada K. (1994) Production and action of active oxygen species in photosynthesis tissues. In: Causes of Photooxidative Stress and Amelioration of Defense systems in Plants (Edited by Christine H. Foyer and Philip M. Mullineaux), CRC Press, 78-104.
43. Asada K. (1999) The water-water cycle in chloroplasts. scavenging of active oxygens and dissipation of excess photons. Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol., 50, 601-639.
44. Asada K. (2000) The water-water cycle as alternative photon and electron sinks. Philosophical Transactions Biol. Sciences, London, 355: 1419-1431.
45. Asada K. and Nakano Y. (1978) Affinity for oxygen in photoreduction of molecular oxygen and scavenging of hydrogen peroxide in spinach chloroplasts. Photochem. Photobiol., 28, 917-920.
46. Asada K., Kanematsu S. (1976) Agric. Biol. Chem., 40, 1891-1892.
47. Asada K., Kiso K., Yoshikawa K. (1974) Univalent reduction of molecular oxygen by spinach chloroplasts on illumination. J. Biol.Chem., 249, 2175-2181.
48. Asada K., Takahashi M. (1971) in Photosynthesis and Photorespiration (Hatch M.D., Osmond C.B., Slatyer R.O., eds.) pp. 387-393, Wiley, New York NY.
49. Asada K., Takahashi M. (1987) Production and scavenging of active oxygen in photosynthesis. In: Photoinhibition (Kyle, D.J., Osmond, C.B., and Arntzen, C.J., eds), Elsevier, Amsterdam: 227-287.
50. Asada K., Yoshikawa K., Takahashi M., Maeda Y., Enmanji K. (1975) Superoxide dismutase from a blue-green alga, Plectoneme boryanum. J.Biol.Chem., 250, 28012807.
51. Aust S.D., Morehouse L.A., Thomas C.E. (1985) Role of metals in oxygen radical reactions. J. Free Rad. Biol. Med., 1, 3-25/
52. Badger M.R. (1985) Photo synthetic oxygen exchange. Ann. Rev. Plant Physiol., 36, 27-53.
53. Barbagallo R.P., Finazzi G., Forti G. (1999) Effects of inhibitors on the activity of the cytochrome bgf complex: Evidence for the existence of two binding pockets in the lumenal site. Biochemistry, 38, 12814-12821.
54. Barber J., Andersson B. (1992) Too much of a good thing: light can be good and bad for photosynthesis. Trends Biochem. Sci., 17, 61-66.
55. Barber J., Chapman D.J., Telfer A. (1987) Characterization of a PS II reaction center isolated from the chloroplasts of Pisum sativum. FEBS Lett., 220, 67-73.
56. Bast A., Haenen G.R.M. (1986) Cytocrome P-450 and glutathione: What is thesignificance of their interactionship in lipid peroxidation? Trends Biochem. Sci., 9, 510-513.
57. Bendall D.S. (1982) Photosynthetic cytochrome of oxigenic organisms. Biochem. Biophys. Acta, 683, 119-151.
58. Bengis C„ NelsonN. (1977) J. Biol. Chem., 252, 4564-4569.
59. Berry J.A., Osmon C.B, Lorimer G.H. (1978) Plant Physiol., 62, 954-967.
60. Berthold D.A., Babcock G.T., Yocum C.F. (1981) A highly resolved, oxygen-evolving photosystem II preparation from spinach thylakoid membranes. FEBS Lett., 134, 231-234
61. Berzborn R.J. (1969) Z. Naturforsch., 24B, 436-446.
62. Bielski B.H.J. (1982) Chemistry of ascorbic acid radicals. In: Ascorbic Acid: Chemistry, Metabolism and Uses. (Seib P.A., TolbertB.M., eds), American Chemical Society, Washington, D.C., 81.
63. Bielsky B.H.J (1985) Phil. Trans. Roy. Soc., 311, 473-482.
64. Bonnerjea J., Ortiz W., Malkin R. (1985) Arch. Biochem. Biophys., 240, 15-20.
65. Boveris A, Cadenas F. (1982) Production of superoxide radicals and hydrogen peroxide in mitochondria. In: Superoxide and Superoxide Dismutase (ed. Oberly L.), CRS Press, Boca Raton, 15-30.
66. Bowes J.M., Crofts A.R. (1980) Binary oscillations in the rate of reoxidation of the primary acceptor of photosystem II. Biochem. Biophys. Acta, 590, 373-384.
67. Bowyer J.R., Camilleri P. (1985) Biochem. Biophys.Acta, 808, 235-242.
68. Brechignac F.,. Andre M. (1985) Oxygen uptake and photosynthesis of the red macroalga, Chondrus crispus, in sea water.Plant Physiol., 78, 545-550.
69. Bricker T.M. (1992) Oxygen evolution in the absence of the 33-kilodalton manganese-stabilizing peptide. Biochemistry,31, 4623-4628.
70. Byczkowsky J.Z., Gessener T. (1988) Biological role of superoxide ion-radical. Int. J. Biochem., 20, 569-580.
71. Cabelli D.E., BielskiB.H.J. (1983) J. Phys. Chem., 87, 1809-1812.
72. Camm E.L., Green B.R. (1983) Relationship between the two minor chlorophyll a protein complexes and the photosystem II reaction center. Biochim. Biophys. Acta, 724, 207-213.
73. Canvin D.T., Berry J.A., Badger M.R., FockH., Osmond C.B. (1980) Oxygen exchange in leaves in the light. Plant Physiol., 66, 302-307.
74. Casano L.M., Zapata J.M., Martin M., Sabater B. (2000) Chlororespiration and poising of cyclic electron transport. J. Biol. Chem., 275, 942-948.
75. Chevion M., Narok T., Glaser G., Mager J. (1982) Eur. J. Biochem., 127, 405-409|
76. Chou P.I., Khan A.U. (1983) Biochem. Biophys. Res. Commun., 115, 932-937.
77. ClelandR.E., Grace S.C. (1999) Voltammetric detection of superoxide production by photosystem II. FEBS Lett., 457, 348-352.
78. Cohen G. (1987) The Fenton reaction. In: Hanbook of Methods for Oxygen Radical Research (Greenwald R.A. ed.), CRS Press Inc., Boca Raton, 55-64.
79. Crofts A.R., Robinson H.H., Snozzi M. (1984) Reactions of quinols at catalytic sites: a diffusion role in H-transfer. In: Advances in Photosynthesis Research (Sybesma C., ed), Martinus Nijhoff/Dr. W. Junk, The Hague, 1, 461-468.
80. Crofts A.R., Wraight C. A. (1983) The electrochemical domain of photosynthesis. Biochim. Biophys. Acta, 726, 149-183.
81. Czapski G. (1971) Radiation chemistry of oxygenated aqueous solution. Rev. Phys. Chem., 22, 171-208
82. Debus R.J. Feher G., Okamura M.Y. (1986) Iron-depleted reaction centers from Phodopseudomonas sphaeroides R-26.1: characterization and reconstitution with Fe2+, Mn2+, Co2+, Ni2+, Cu2+, and Zn2+. Biochemistry, 25, 2276-2287.
83. Debus R.J., Barry B.A., Sithole I., Babcock G.T., Mcintosh L. (1988) Directedmutagenesis indicates that the donor to P6so+ in photosystem II is tyrosine-161 of the D1 polypeptide. Biochemistry, 27, 9071-9074.
84. Deisenhofer J., Michel H. (1989) EMBO J, 8, 2149-2170.
85. Elstner E.F. (1982) Oxygen activation and oxygen toxicity. Ann. Rev. Plant Physiol., 33, 73-96.
86. Elstner E.F., Frommeyer D. (1978) Production of hydrogen peroxide by photosystem II of spinach chloroplast lamellae. FEBS. Lett., 86, 143-146.
87. Elstner E.F., Kramer R. (1973) Role of the superoxide free radical ion in photo synthetic ascorbate oxidation and ascorbate-mediated photophosphorylation. Biochim. Biophys. Acta, 314, 340-350.
88. Elstner E.F., Saran M., Bors W., Legfelder E. (1978) Oxygen activation in isolated chloroplasts. Mechanism of ferredoxin-depended ethylene formation from methionine. Eur. J. Biochem., 89, 61-66.
89. Elstner E.F., Saran M., Bors W., Lengfelder E. (1978) Oxygen activation in isolated chloroplasts. Mechanism of ferredoxin-depended ethylene formation from methionine. Eur. J. Biochem., 89, 61-66.
90. Elstner E.F., Wildner G.F., Heupel A. (1976) Arch. Biochem. Biophys.,173, 623-630.
91. Epel B.L., Neumann J. (1973) Biochim. Biophys. Acta, 325, 520-529.
92. Evans M.C.W. (1982) In: Iron-sulfur proteins. (Spiro T.G., ed),Jonh Wiley&Sons, Ins., New York, 4, 249-284
93. Farrington J.A., Ebert M., Land E.J., Flatcher K. (1973) Biochem. Biophys. Acta, 314, 372-381.
94. Fee J. A., Valentine J.S. (1977) Chemical and physical properties of superoxide. In Superoxide and superoxide dismutases. London, Academic press, pp. 19-60.
95. Foote C.S. (1976) in Free Radicals in Biology, Vol. II (Pryor W. A., ed.) pp. 85-133, Academic Press, New York NY.
96. Foote C.S. (1979) in Singlet Oxygen (Wassermann H.H. and Murray R.W., eds.) pp. 139-171, Academic Press, New York NY.
97. Forti G. (1977) Electron transport. 11. Flavoproteins. In: Encycl. Plant Physiol., New Ser., (Photosynthesis. I. Photosynthetic electron transport andphotophosphorylation) (Trebst A., Avron M., eds), Springer-Verlag, Berlin, 5, 222226.
98. Forti G., Ehrenheim A. (1993) The role of ascorbic acid in photosynthetic electron transport. Biochim. Biophys. Acta, 1183, 408-412.
99. Foyer C., Rowell J., Walker D. (1983) Measurement of ascorbate content of spinach leaf protoplasts during illumination. Planta, 157, 239-244.
100. Fridovich I. (1983) Superoxide radical: an endogenous toxicant, rev. Pharmacol. Toxicol., 23, 239-257.
101. Fucci L„ Oliver C.N., Coon M.J., Stadtman (1983) Proc. Natl. Acad. Sci., 80, 15211525.
102. Furbank R.T., Badger M.R. (1983) Oxygen exchange associated with electron transport and photophosphorylation in spinach thylakoids. Biochim. Biophys. Acta, 723, 400409.
103. Gebicki J.M., Bielski B.H.J. (1981) Comparasion of the capacities of the perhydroxyl and superoxide radicals to initiate chain oxidation of linoleic acid. J. Amer. Chem. Soc., 103, 7020-7027/
104. Gerken S., Brettel K., Schlodder E., Witt H.T. (1988) Optical characterization of the immediate electron donor to chlorophyll-an+ in 02-evolving photosystem II complex. FEBS Lett., 237, 69-75.
105. Goetze DC., Carpentier R. (1994) Ferredoxin-NADP+ reductase is the site of oxygen reduction in pseudocyclic electron transport. Can. J. Bot., 72, 256-260.
106. Golbeck J.H., Radmer R. (1984) Is the rate oxygen uptake by reduced ferredoxin sufficient to account for photosystem I-mediated 02 reduction. Adv. Photosynth. Res. The Hague.M.NiJhoff/Dr. W. JunkPubl., 1, 561-564.
107. Golbek J.H. (1992) Electron transfer in photosystem I. J. Cell Biochem., 12, 118.
108. Green M.R., Hill H.A.O. (1984) Methods in Enzymology, 105, 3-22.
109. Gus'kova R.A., Ivanov I.I., Kol'tover V.K. (1984) Permeability of bilayer lipid membranes for superoxide radicals. Biochem. Biophys. Acta, 778, 579-585.
110. Halliwell B., Gutteridge J.M.C. (1986) Arch. Biochem. Biophys., 246,501-514.
111. Halliwell B., Gutteridge J.M.C.(1984) Oxygen toxicity, oxygen radicals, transition metals and disease. Biochem. J, 219, 1-14.
112. Halliwell B., Gutteridge J.M.C.(1985) Free Radicals in Biology and Medicine. Claredon Press, Oxford, 1-259.
113. Hauska G. (1986) Photo synthetic membrane. In: Encyclopedia of Plant Physiology (Staehelin A., Axntzen C.J, eds), 19,496-507.
114. Hauska G., Hurt E., Gabellini N., Lockau W. (1983) Comparative aspects of quinol-cytochrome c/plastocyanin oxidoreductases. Biochim. Biophys. Acta, 726, 97-133.
115. Hoch G. (1977) Electron transport. 4. P7oo- In: Encycl. Plant Physiol, New Ser, (Photosynthesis. I. Photo synthetic electron transport and photophosphorylation) (Trebst A, AvronM, eds), Springer-Yerlag, Berlin, 5, 136-148.
116. Hoganson C.W, Babcock G.T. (1988)Electon transfer events near the reaction center in 02-evolving photosystem II preparations. Biochemistry, 27, 5848-5855.
117. Hormann H, Neubauer C, Asada K., Schreiber U. (1993) Intact chloroplasts display pH optimum of 02-reduction in the absence of methyl viologen. Indirect evidence for a regulatory role of superoxide protonation. Photosynth. Res, 37, 69-80.
118. HoseinB, Palmer G. (1983) The kinetics and mechanism of reaction of reduced ferredoxin by molecular oxygen and its reduced products. Biochem. Biophys. Acta, 723, 383-390.
119. Hossain M.A, Asada K. (1984) Inactivation of ascorbate peroxidase in spinach chloroplasts on dark addition of hydrodgen peroxide: its protection by ascorbate. Plant Cell Physiol, 25, 1285-1295.
120. Hossain M.A, Asada K, (1985) Monodehydroascorbate reductase from cucumber is a flavin adenine dinucleotide enzyme. J. Biol. Chem, 250, 12920-12926.
121. Hossain M.A, Nakano Y, Asada K. (1984) Monodehydroascorbate reductase in spinach chloroplasts and participation in regeneration of ascorbate for scavenging hydrodgen peroxide. Plant Cell Physiol, 25, 385-395.
122. HurtE, Hauska G. (1982) Biochim. Biophys. Acta, 682, 466-473.
123. Jones D.P. (1985) The role of oxygen concentration in oxidative stress: hypoxic and hyperoxic models. In: Oxidative Stress (ed. Sies H.), Academic Press, New-York, 151-195.
124. Kaiser W. (1979) Reversible inhibition of the Calvin cycle and activation of oxidative pentose phosphate cycle in isolated intact chloroplasts by hydrogen peroxide. Planta, 145, 377-382.
125. Kalyanaraman B, Korytowski W, Pilas B, Sarna T, Land EJ, and Truscott TG (1988) Reaction between or//jo-semiquinones and oxygen: Pulse radiolysis, electron spin resonance, and oxygen uptake studies. Arch Biochem Biophys 266: 277-284
126. Kaminskay O., Kurreck J., Irrgang K.-D., Renger G., Shuvalov V.A. (1999) Redox and spectral proporties of cytochrome b559 in different preparation of photosystem II. Biochemistry, 38, 16223-16235.
127. Kano Y., Fridovich I. (1982) Superoxide radical inhibits catalase.J. Biol. Chem., 257, 5751-5754.
128. Kanofsky J R. (1986) J. Am. Chem. Soc., 108, 2977-2979.
129. Kanofsky J R. (1986) J. Biol. Chem., 258, 5991-5993.
130. Kavelaki, K. and Ghanotakis, D. F. (1991) Photosynth. Res. 29, 149-155
131. Khan A.U., Gebauer P., Hager L.P. (1983) Chloroperoxidase generation of singlet lAg molecular oxygen observed by spectroscopy in the 1 to 1.6 |jm region. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 80, 5195-5197.
132. Klimov V.V., Allakhverdiev S.I., Shuvalov V.A., Krasnovsky A.A. (1982) Effect of extraction and re-addition of manganese on light reactions of photosystem II preparations. FEBS Lett, 148, 307-312.
133. Klimov V.V., ShafievM.A., Allakhverdiev S.I. (1990)Photoinactivation of the reactivation capacity of photosystem II in pea subchloroplast particles after a complete removal of manganese. Photosynth. Res., 23, 59-65.
134. Klimov W, Ananyev GM, Zastrizhnaya OM, Wydrzynski T, Renger G (1993) Photoproduction of hydrogen peroxide in photosystem II membrane fragments. A comparison of four signals. Photosynth Res 38: 409-416
135. Knaf D.B., Malkin R. (1976) Photosystem II reactions in oxidant-treated chloroplasts fragments. Arch. Biochem. Biophys., 174, 414-419.
136. Knaff D.B. (1975) The effect of pH on the midpoint oxidation-reduction potentials of components associated with plant photosystem II. FEBS Lett., 60, 931-935.
137. Kobayashi K., Tagawa S., Sano S., Asada K. (1995) A direct demonstration of the catalytic action of monodehydroascorbate reductase by pulse radiolysis. J. Biol. Chem., 270, 27551-27554.
138. Krasnovsky A. A., Jr. (1998) Singlet molecular oxygen in photobiochemical systems: IR phosphorescence studies. Membr. Cell. Biol., vol 12 (5), pp. 665-690.
139. Kurreck J, Seeliger AG, Reifarth F and Renger G (1997) Investigations on the size and specificity of the plastoquinone pool of photosystem II membrane fragments. Photosynthetica 33: 563-570
140. Malkin R. (1977) Electron transport. 7. Primary electron acceptor. In. Encycl. Plant Physiol., New Ser., (Photosynthesis. I. Photosynthetic electron transport and photophosphorylation) (Trebst A., AvronM., eds), Springer-Verlag, Berlin, 5, 179186.
141. Mansfield R.W., Anderson J.M. (1985) Biochim. Biophys. Acta, 809, 435-444.
142. Matheson I.B.C., Etheridge R.D., Kratowich NR. and Lee J. (1975) Photochem. Photobiol., 21, 165-171.
143. McCauley S.W, Melis A. (1987) Photosystem stoichiometry in higher plant chloroplasts. In: Biggins J (ed) Progress in Photosynthesis Research. Martinus Nijhoff Publ., Dordrecht, vol. 2, pp. 245-248.
144. Mehler A.C. (1951) Studies on reactions of illuminated chloroplasts. I. Mechanism of the reduction of oxygen and other Hill reagents. Arch. Biochem. Biophys., 33, 6577.
145. Mehler A.H., Brown A.H. (1952) Studies on reactivities of illuminated chloroplasts. III. Stimultaneous photoproduction of and consumption of oxygen studied with oxygen isotopes. Arch. Biochem. Biophys., 38, 365-370.
146. Miayke C., MichihataF., AsadaK. (1991) Scavenging of hydrogen peroxide in prokaryotic and eukaryotic algae: Acquisition of ascorbate peroxidase during the evolution of cyanobacteria. Plant Cell Physiol., 32, 33-43.
147. Mikami B., Ida S. (1986) Plant Cell Physiol., 27, 1013-1021.
148. Miller R.W, Macdowell F.D.H. (1975) Biochim. Biophys. Acta, 387, 176-187.
149. Mitchell P (1975) FEBS Lett, 59, 137-139.
150. Miyake C., Asada K. (1992) Thylakoid-bound ascorbate peroxidase in spinach chloroplasts and photoreduction of its primary oxidation product monodehydroascorbate radicals in thylakoids. Plant Cell Physiol., 33, 541-553.
151. Miyake C., AsadaK. (1994)Ferredoxin-dependentphotoreduction ofmonodehydroascorbate radical in spinach thylakoids. Plant Cell Physiol., 34, 539549.
152. Miyake C., Asada K. (1996) Inactivation mechanism of ascorbate peroxidase at low concentrations of ascorbate; hydrogen peroxide decomposes Compound I of ascorbate peroxidase. Plant Cell Physiol, 37, 423-430.
153. Miyake C, Cao W.-H., Asada K. (1993) Purification and molecular properties of thylakoid-bound ascorbate peroxidase in spinach chloroplasts. Plant Cell Physiol, 34, 881-889.
154. Miyake C, Schreiber U, Hormann H, Sano S, AsadaK. (1998) The FAD-enzyme monodehydroascorbate radical reductase mediates photoproduction of superoxide radical in spinach thylakoids membranes. Plant Cell Physiol, 39, 821-829/
155. Miyake C, Asada K. (1991) Scavenging of hydrogen peroxide in prokaryotic and eukaryotic algae; acquisition of ascorbate peroxidase during the evolition of cyanobacteria. Plant Cell Physiol., 32, 33-43.
156. Miyao M, Murata N. (1984) Effect of urea on photosystem II particles. Evidence for an essential role of 33 kDa polypeptyde in photosynthetic oxygen evolution. Biochim. Biophys. Acta, 890, 151-159.
157. Mullet J.E, Burke J.J, Arntzen C.J. 1(980) Plant Physiol, 65, 814-822.
158. Murphy D.J. (1986) The molecular organization of the photosynthetic membranes of higher plants. Biochim. Biophys. Acta, 864, 33-94.
159. Nagano T, Fridovich I (1985) Photochem. Photobiol, 41, 33-37.
160. Nakano M„ Takayama K, Shimizu Y, Tsuji Y, Inaba H, Migita T. (1976) J. Am. Chem. Soc, 98, 1974-1975.
161. Nakano Y, AsadaK. (1981) Hydrogen peroxide is scavenged by ascorbate-specific peroxidase in spinach chloroplasts. Plant Cell Physiol, 22, 867-880.
162. Nanba O, Satoh K. (1987) Isolation of a photosystem II reaction center consisting of D1 and D2 polypeptides and cytochrome b559- Proc. Natl. Acad. Sci, 84, 109-112.
163. Naqui A, Chance B, Cadenas F. (1986) Reactive oxygen intermediates in biochemistry. Annu. Rev. Biochem, 55, 137-166.
164. Nelson N, Nelson H, Racker E. (1972) Photochem. Photobiol, 16, 481-489.
165. Noctor G, Foyer C.H. (1998) Ascorbate and glutathione: Keeping active oxygen under control. Ann. Rev. Plant Physiol. Mol. Biol, 49, 249-279.
166. Ono T. and Inoue Y. (1983) Mn-preserving extraction of 33, 24 and 16-kDa proteins from 02-evolving photosystem II particles by divalent salt-washing. FEBS Lett, 164, 255-259.
167. Ort D.R, Izawa S. (1974) Plant Physiol, 53, 370-376.
168. Osmond C.B, Grace S C. (1995) Perspective on photoinhibition and photorespiration in the field : quintessential inefficiencies of the light and dark reactions of photosynthesis? J. Exp. Bot, 46, 1351-1362.
169. Pericval M.P, Dodge A.D. (1983) Plant Sci. Lett, 29, 255-264.
170. Prince R.C, Matsuura K, Hurt E„ Hauska G, Dutton P.L. (1982) J. Biol. Chem, 257, 3379-3381.
171. Rabinovitch H.D., Fridovich I. (1983) Superoxide radical superoxide dismutases and oxygen toxicity in plants. Photochem. Photobiol, 37, 679-690.
172. Renger G. (1992) Energy transfer and trapping in photosystem II. -In: Topics in photosynthesis, the photosystems: structure, functions and molecular biology. (Barber J. ed.), Elsevier, Amsterdam, 45-99.
173. Rich P.R. (1985) Mechanisms of quinol oxidation in photosynthesis. Photosynth. Res., 6, 335-348.
174. Rich P R., Bendall D.S. (1980)Biochim. Biophys. Acta, 592, 506-518.
175. Rich P.R., Moss D.A. (1987) The reaction of quinones in higher plant photosynthesis. In: The light Reaction (barber J., ed), Elsevier, Amsterdam, 421-445.
176. Robinson H.H., Crofts A.R. (1983) FEBS Lett., 153, 221-226.
177. Robinson J.M. (1988) Does 02 photoreduction occur within chloroplalsts in vivo? Physiol. Plant., 88, 666-680.
178. Rodgers M.A.J. and SnowdenP.T. (1982) J. Am. Chem. Soc., 104, 5541-5543.
179. Rutherford A.W., HeathcoteP. (1985) Photosynth. Res., 6,295-316.
180. Sano S., Miyake C., Mikami B., Asada K. (1995) Molecular characterization of monodehydroascorbate radical reductase from cucumber highly expressed in Escherichiacoli. J. Biol. Chem., 270, 21354-21361.
181. Sapper H, Kang S O, Paul H.H., Lohman W. (1982) The reversibility of the vitamin C redox system: electrochemical reasons and biological aspects. Z. Naturforsch., 37c, 942-946.
182. Schreiber U., Reising H., Neubauer C. (1991) Contrasting pH optima of light-driven 02- and H202-reduction in spinach chloroplasts as measured via chlorophyll fluorescence. Z. Naturforsch., 46c, 173-181.
183. SetifP., Acker S., LagoutteB., Duranton J. (1980) Photosynth. Res., 1, 17-27.
184. Shibata H., Ochiai H., Kawashima T., Okamoto T., Inamura I. (1986) Biochim Biophys. Acta, 852, 175-182.
185. Shimizu N., Kobayashi K., Hayashi K. (1984) The reaction of superoxide radical with catalase. J. Biol. Chem., 259, 4414-4418.
186. Siedow J.N., Vickery L.E., Palmer E. (1980) Arch. Biochem. Biophys., 203, 101-107.
187. Stadtman E.R. (1986) TIBS, 11, 11-12.
188. Suzuki R„ Fujita Y. (1977) Plant Cell Physiol., 18, 625-631.
189. SwarthoffT., GastP., Amesz J., BuismanH.P. (1982) FEBS Lett., 146, 201-207.
190. Takahama U (1979) Plant Cell Physiol., 20, 213-218.
191. Takahama U., Nishimura M. (1975) Plant Cell Physiol., 16, 737-748.
192. Takahama U., NishimuraM. (1976) Plant Cell Physiol., 18, 111-118.
193. TakahashiM., Asada K. (1982) J. Biochem., 91,889-896.
194. TakahashiM., Asada K. (1983) Superoxide anion permeability of phospholipid membranes and chloroplast thylakoids. Arch. Biochem.Biophys., 226, 558-566.
195. Takahashi M., Asada K. (1983) Superoxide anion permeability of phospholipid membranes and chloroplast thylakoids. Arch. Biochem. Biophys., 226, 558-566.
196. Takahashi M., Asada K. (1988) Superoxide production in aprotic interior of chloroplast thylakoids. Arch. Biochem. Biophys., 267, 714-722.
197. Tanaka, S., Kawata, Y., Wada, K. and Hamagachi, K. (1989) Biochemistry 28, 71887193
198. Tanelian C., Golder L., Wolf G.J. (1984) Photochem., 25, 117
199. Thompson L.K., Miller A.-F., Buser C.A., de Paula J.C., Brudvig G. W. 1(989) Biochemystry, 28, 8048-8056.
200. Trebst A., Wietoska H., Draber W., Knops H.J. (1978) The inhibition of photo synthetic electron flow in chloroplasts by the dinitrophenylether of bromo- or iodo-nitrothymol. Z. Naturforsch., 33c, 919-927.
201. Trissl H.W., Leibl W. (1989) Primary charge separation in photosystem II involves two electrogenic steps. FEBS Lett., 244, 85-88.
202. Yierling E„ Alberte R.S. (1983) Plant Physiol., 72, 625-633.
203. Vladimirov Yu. A. (1986) Free Radicals, aging and degenerative deseases. Allan R. Liss, Inc., 141-195.
204. Volker, M, Ono, T., Inoue, I., and Renger, G. (1985) Biochim. Biophys. Acta, 806, 2535.
205. Waggoner, C. M. and Yocum, C. F. (1987) in Progress in Photosynth. Res. (Biggins, J., ed) 1,685-688
206. Wasielewski M.R., Johnson D.G., Seibert M. and Govindjee. (1989) Determination of the primary charge separation rate in isolated photosystem II reaction centers with 500-fs time resolution. Proc. Natl. Acad. Sci., 86, 524-528.
207. Wasielewski M.R., Norris J.R., Shipmann L.L., Lin C.P., Svec W.A. (1981) Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 80, 6506-6509.
208. WefersH. (1987) Singlet oxygen in biological systems. Bioelectrochem. Bioenerg., 18, 91-104.
209. Widger W.R., Cramer W.A., Herrmann R.C., Trebst A (1984) Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 81, 674-678.
- Хоробрых, Сергей Альфредович
- кандидата биологических наук
- Пущино, 2001
- ВАК 03.00.04
- Фотоинактивация изолированных реакционных центров фотосистемы 2 высших растений
- Участие пула пластохинона в восстановлении кислорода в фотосинтетической электрон-транспортной цепи высших растений
- Роль ионогенных групп белков в структурно-функциональной организации тилакоидных мембран хлоропластов
- Генетическая детерминация фотосистем и структурно-функциональная организация мембран хлоропластов
- Мембраносвязанная карбоангидраза тилакоидов