Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Сравнительное исследование белково-липидного состава мембран микросом тканей позвоночных животных

ВАК РФ 03.00.13, Физиология

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Медведева, Татьяна Николаевна

ВВЕДЕНИЕ.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Современные представления о строении и функционировании биологических мембран

1.1.1. Химические компоненты.

Мембранные липиды.

Мембранные белки.

1.1.2. Детергенты в изучении строения и свойств биомембран

1.1.3. Структура и динамика бислоя.

1.1.4. Белок-липидные взаимодействия - основа жизнедеятельности мембран.

1.2. Эволюция белковых структур и состава липидов мембран беспозвоночных и позвоночных животных

2. МЕТОДИКА ИССЛЕДОВАНИЯ.

2.1. Объекты исследования.

2.2. Выделение фракций микросом.

2.3. Контроль чистоты мембранных фракций.

2.4. Выделение мембранных белков.

2.4.1. Определение содержания белка.

2.4.2. Аминокислотный анализ белков.

2.4.3. Электрофорез белков в ПААГ.

2.5. Экстракция липидов.

2.5.1. Определение массы липидов.

2.5.2. Определение содержания холестерина.

2.5.3. Определение содержания липидного фосфора.

2.6. Выделение фосфолипидов.

2.6.1. Хроматография фосфолипидов.

2.6.2. Идентификация фосфолипидов.

2.7. Математическая обработка результатов.

3. ОЦЕНКА СТЕПЕНИ ЧИСТОТЫ

ПРЕПАРАТОВ МИКРОСОМ.

4. СОДЕРЖАНИЕ МЕМБРАННЫХ БЕЛКОВ В МИКРОСОМАХ ПЕЧЕНИ И МОЗГА ПОЗВОНОЧНЫХ.

4.1. Периферические и интегральные белки печени.

4.2. Периферические и интегральные белки мозга.

4.3. Сравнительный анализ содержания мембранных белков в микросомах печени и мозга.

5. АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ МЕМБРАН МИКРОСОМ ПЕЧЕНИ И МОЗГА ПОЗВОНОЧНЫХ.

5.1. Периферические белки печени.

5.2. Интегральные тритон-растворимые белки печени.

5.3. Интегральные Д ДС-растворимые белки печени.

5.4. Периферические белки мозга.

5.5. Интегральные тритон-растворимые белки мозга

5.6. Интегральные ДДС-растворимые белки мозга.

5.7. Сравнительная характеристика аминокислотного состава мембранных белков печени и мозга.

6. ЭЛЕКТРОФОРЕЗ БЕЛКОВ МЕМБРАН МИКРОСОМ ПЕЧЕНИ И МОЗГА ПОЗВОНОЧНЫХ.

6.1. Периферические белки печени.

6.2. Интегральные тритон-растворимые белки печени.

6.3. Интегральные ДДС-растворимые белки печени.

6.4. Периферические белки мозга.

6.5. Интегральные тритон-растворимые белки мозга.

6.6. Интегральные ДДС-растворимые белки мозга.

6.7. Сравнительные аспекты электрофореза мембранных белков печени и мозга.

7. СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ СОСТАВА МЕМБРАН МИКРОСОМ ПЕЧЕНИ, МОЗГА И МЫШЦ ПОЗВОНОЧНЫХ.

7.1. Содержание фосфолипидов.

7.2. Содержание холестерина.

7.3. Соотношения мембранных белков и липидов.

8. МЕМБРАННЫЕ ФОСФОЛИПИДЫ ПЕЧЕНИ

И МОЗГА ПОЗВОНОЧНЫХ

8.1. Фосфолипидный состав микросом печени.

8.2. Фосфолипидный состав микросом мозга.

8.3. Сравнительная характеристика фосфолипидного состава мембран микросом печени и мозга.

ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ.

ВЫВОДЫ.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Сравнительное исследование белково-липидного состава мембран микросом тканей позвоночных животных"

Актуальность темы. Работа выполнялась в направлении решения двух основных проблем: 1) изучение филогенеза позвоночных на субклеточном, мембранном уровне; 2) исследование белково-липидного состава мембран тканей в сравнительном аспекте в ряду видов основных классов позвоночных для более тонкого понимании функциональных различий печени, мозга и мышц животных.

С вопросами структурной и функциональной эволюции тесно связаны вопросы их биохимической эволюции. Если в недавнем прошлом биохимия и физиология давали лишь убедительные свидетельства единства происхождения органического мира (Krebs, 1981), сейчас, с развитием широких сравнительных исследований и накоплением большого фактического материала, возникает возможность биохимическими и физиологическими методами выяснить степень родства между различными организмами (Яблоков, Юсуфов, 1981). Сейчас уже известно, что молекулярные родословные поразительным образом подтверждают филогенетические связи, предложенные на основе классических методов сравнительной морфологии (Хадорн, Венер, 1989). Исследование липидов мозговых мембран во всех классах позвоночных животных и у многих беспозвоночных, а также в ходе онтогенетического развития ряда форм позволило высказать соображения о биохимической эволюции мозга и специально его липидного состава, представляющего основу структуры клеточных мембран (Крепе, 1981). В то же время практически отсутствуют работы, в которых мембрана рассматривалась бы как целостная структура, как взаимосвязь, единство ее основных компонентов - белков и липидов. Не упоминаются также исследования белково-липидного состава мембранных 8 структур других тканей позвоночных - печени, мышц и т.д., которые позволили бы более полно осветить закономерности филогенеза животных на уровне их мембранной организации.

Вторая проблема связана с более глубоким изучением функциональных проявлений мозга и печени позвоночных. В работах акад. Л.А. Орбели, основоположника эволюционного направления в физиологии в нашей стране, сравнительно-физиологическое или сравнительно-биохимическое изучение какого-нибудь явления или процесса в хорошо продуманном ряду животных, занимающих разное положение в филетической системе, рассматривается как один из путей к выяснению развития данной функции или данного процесса (Крепе, 1981).

Цель и основные задачи работы .

Целью работы является сравнительное исследование белково-липидного состава мембран микросом тканей (печени, мозга и в отдельном фрагменте работы мышц) у представителей пяти основных классов позвоночных (рыб, земноводных, пресмыкающихся, птиц и млекопитающих). Для достижения этой цели необходимо было решить следующие задачи:

-изучить содержание периферических и интегральных белков в мембранах микросом печени и мозга позвоночных;

-провести аминокислотный анализ мембранных белков; -исследовать гетерогенность белков методом электрофореза в ПААГ в денатурирующих условиях;

-дать сравнительную характеристику соотношениям основных мембранных компонентов - белков и липидов в микросомах печени, мозга и скелетных мышц;

-определить содержание общих фосфолипидов и холестерина в этих же мембранных фракциях;

-изучить фосфолипидный состав мембран печени и мозга позвоночных; 9

-с помощью методов корреляционного анализа исследовать взаимосвязи компонентов мембраны;

-на основе кластерного анализа построить математическую модель многомерного пространства видов для разделения их на группы по сходству исследуемых параметров биологических мембран.

Научная новизна работы.Впервые проведено сравнительное исследование белково-липидного состава мембран микросом тканей видов, относящихся к пяти основным классам позвоночных, для выявления сходства и различий животных на субклеточном уровне, на уровне их мембранной организации, и для выяснения возможностей использования характеристик мембраны как целостной структуры в сравнительно-эволюционных физиологических и биохимических исследованиях.

Теоретическая и практическая значимость работы. Исследования процессов и механизмов филогенеза относятся к числу фундаментальных. Значительный вклад в разработку данных проблем вносит эволюционная биохимия, задача которой - поиск закономерностей биохимической эволюции организмов. Работы по изучению состава мембраны, ее основных составляющих, белкового и липидного компонентов могут рассматриваться как новое направление в области физиологии и биохимии филогенеза, которое обогатит теоретическую науку. Полученные результаты углубляют наши представления о взаимосвязи, единстве и разнообразии химического строения хордовых животных, подтипа позвоночные, и могут служить основой дальнейшего совершенствования учения о биохимической эволюции. Материалы диссертации могут быть использованы при подготовке к лекционным курсам и практическим занятиям в университетах, в учебных пособиях, статьях, научных изданиях.

10

Реализация результатов исследования. Представленные в диссертации оригинальные материалы использованы в курсах лекций и практических занятиях по биохимии в Самарском государственном университете и по физиологии животных в Самарской государственной сельскохозяйственной академии.

Апробация работы. Основные положения диссертационной работы докладывались на: XIV и XV съездах Всесоюзного физиологического общества им. И.П.Павлова (Баку, 1983; Кишинев, 1987); V Всесоюзном биохимическом съезде (Киев, 1986); областных научно-технических конференциях ( «Молодые ученые и специалисты - народному хозяйству», 1986; «Актуальные проблемы молодых ученых и специалистов области в организации научно-технического творчества молодежи», 1988; «Молодые ученые и специалисты - производству», 1990); научных конференциях преподавателей и сотрудников Самарского государственного университета (19851990) и Самарского государственного медицинского университета (19911998); итоговых научных конференциях профессорско-преподавательского состава Военно-медицинского факультета при Самарском медицинском институте им. Д.И. Ульянова (1992-1994), на расширенном заседании кафедры биохимии Самарского государственного университета (2000).

Публикации. По теме диссертации опубликовано 20 печатных работ.

Декларация личного участия автора. Приобретение, сбор и отлов использованных в работе видов позвоночных животных осуществлялся автором самостоятельно или благодаря сотрудничеству со студентами и преподавателями Самарского государственного университета. Экспериментальные исследования проведены самостоятельно. Техническая помощь была оказана автору при выполнении аминокислотного анализа белков,

11 сканировании и фотографировании гелей. В диссертации использованы работы, опубликованные в соавторстве. Доля личного участия автора в написании и подготовке публикаций составляет 50-90%.

Основные положения, выносимые на защиту.

1 .Филогенетическая изменчивость белково-липидного состава мембран микросом печени, мозга и мышц у видов пяти основных классов позвоночных выявлена на всех уровнях организации мембраны и затрагивает аминокислотный состав и содержание периферических и интегральных белков, гетерогенность белковых спектров, показатели общих фосфолипидов и их индивидуальных фракций, холестерина, соотношений белкового и липидного компонентов.

2.Благодаря методам корреляционного анализа представлена детальная характеристика взаимодействий основных компонентов мембран микросом печени и мозга пойкилотермных и гомойотермных видов.

3.С помощью методов кластерного анализа получены пространственные модели видов, которые - при анализе объединенных показателей белков и липидов мембран микросом печени, мозга и мышц - совпадают с классическими, традиционными построениями, полученными на основании морфолого-анатомических признаков животных.

4.Различия белково-липидного состава мембран микросом печени, мозга и мышц позвоночных свидетельствуют о более сложной организации мембран мозга в сравнении с мембранами других тканей. * *

Считаю своим долгом выразить признательность и благодарность за ценные советы, критические замечания и содействие в работе моим научным руководителям - доктору биологических наук, профессору Серых М.М. и доктору биологических наук, профессору Глебову Р.Н.; научным сотрудникам

12

Институтов биохимии и физиологии микроорганизмов, белка, теоретической и экспериментальной биофизики Биологического Центра РАН (г. Пущино Московской области) Новик С.Н., Кашпарову И.А., Осиной Н., Мелконяну О., а также зав. отделом токсикологии НИИ гигиены Самарского государственного медицинского университета Казьминой Н.П. и младшему научному сотруднику отдела Удовицкой Е.А. за предоставленную возможность работы на базе институтов; зав. Центральной научно-исследовательской лабораторией Самарского государственного медицинского университета доктору медицинских наук Воловой JI.T. и доктору биологических наук, профессору кафедры биохимии Самарского государственного университета Подковкину В.Г. за содействие в завершении экспериментальных исследований, моральную и материальную поддержку; доценту кафедры экологии, ботаники и охраны природы Самарского государственного университета Кавеленовой JI.M. за ценные замечания и советы, высказанные при прочтении рукописи диссертации и помощь в проведении корреляционного анализа полученных данных; сотруднику ИВЦ Самарского государственного университета Репину A.B. за проведение кластерного анализа и построение пространственных моделей классификации видов. Выполнение данной диссертационной работы стало возможным при содействии практически всех сотрудников кафедры биохимии Самарского государственного университета, а также всех моих близких, создавших благоприятную атмосферу для научного творчества.

13

Заключение Диссертация по теме "Физиология", Медведева, Татьяна Николаевна

ВЫВОДЫ

1. Головной мозг и печень позвоночных существенно различаются по содержанию периферических и интегральных белков: в мембранах микросом печени 44,5-69,5 и 30,5-55,5%, в мембранах микросом мозга 18,0-26,0 и 74,0-82,0%.

2. В ряду позвоночных в мембранах печени изученных видов увеличивается содержание периферических белков и уменьшается количество интегральных. Исключением являются млекопитающие, в мембранах которых выявлено по сравнению с другими классами наименьшее количество периферических белков и наибольшее - обеих фракций интегральных. В мембранах мозга с усложнением строения нервной системы животных снижается содержание периферических белков и увеличивается количество интегральных.

3. Обнаружена вариабельность содержания большей части аминокислотных остатков - пяти общих для всех белков печени (метионин, лейцин, гистидин, лизин, аргинин) и такого же числа для белков мозга (аланин, валин, метионин, гистидин, серин). В белках мембран микросом мозга отмечена вариабельность серина, содержание которого снижается в ряду позвоночных с усложнением нервной системы животных. Для аминокислотного состава мембран печени и мозга сохраняются классические соотношения: глутаминовая кислота > аспарагиновой кислоты, серин > треонина, лейцин > изолейцина, фенилаланин > тирозина, лизин > аргинина.

4. Методом электрофореза в ПААГ с ДДС определена молекулярная масса мембранных белков 12400-280000 Да. На электрофореграммах выявлено от 15 до 34 полос. В большинстве случаев периферические белки обнаруживают самый насыщенный спектр полос. Эта закономерность соблюдается в мембранах мозга изученных видов от низкоорганизованных до высших классов.

261

5. Белки со средней и высокой подвижностью играют ведущую роль в формировании структуры мембран микросом печени и мозга позвоночных. Выраженность высокомолекулярных зон возрастает в группе интегральных белков печени: в тритон-растворимых белках они отличаются у экто- и эндотермных видов, в ДДС-растворимых -количественно выражены только у высших позвоночных. В мембранах мозга содержание высокомолекулярных зон повышено в периферических белках, в интегральных тритон-растворимых -высокомолекулярные белки выделены количественно только у высших позвоночных.

6. У изученных видов животных фосфолипиды составляют 50-80% общих липидов в мембранах микросом печени, головного мозга и скелетных мышц.

7. В сравнительном аспекте количество холестерина в микросомах тканей образует ряд: мозг>печень>мышцы. В мембранах микросом мозга и скелетных мышц рептилий обнаружено повышенное по сравнению с представителями других классов позвоночных содержание холестерина.

8. Доля белкового и липидного компонентов в мозговых мембранах примерно одинакова у всех исследованных представителей позвоночных животных; белковый компонент преобладает над липидным в мембранах микросом печени и мышц. В мембранах мозга величина отношения фосфолипид/белок уменьшается, а в мембранах печени возрастает с усложнением организации позвоночных.

9. Обнаружены межтканевые различия и филогенетическая изменчивость содержания основных семейств фосфолипидов. На всех уровнях развития позвоночных ФХ и ФЭА встречаются в двух формах -плазмалогенной и диацильной. Диацильная форма ФХ является доминирующей в мембранах микросом печени и основной формой в мембранах мозга. Количество диацильной формы ФХ убывает в ряду позвоночных. Соотношение плазмалогенной и диацильной форм ФЭА в

263

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Медведева, Татьяна Николаевна, Самара

1. Аврова Н.Ф. Сравнительное исследование липидов нервной ткани в трудах академика Е.М.Крепса //Журн. эвол. биохим. и физиол.-1986.-Т.22.-№4.-С.333-342.

2. Айала Ф.Д. Механизмы эволюции //Эволюция.-М. Мир, 1981. С.6265.

3. Айала Ф.Д. Эволюция: молекулярная биология предлагает эффективные методы реконструкции филогении //Журн.общ.биол.-1986.-Т.47.-№4.-С.479-493.

4. Албертс Б., Брей Д., Льюис Дж., Рэфф М., Робертсон К., Уотсон Дж. Молекулярная биология клетки. В З-хт.-М.: Мир, 1994 .-Т.1. С.354-355.

5. Анисимов A.A., Леонтьева А.Н., Александрова И.Ф., Каманина М.С., Бронштейн Л.М. Основы биохимии.-М.: Высш.шк., 1986.-551 с.

6. Антонов В.Ф. Липиды и ионная проницаемость мембран.-М.:Наука, 1982.-150 с.

7. Антонов В.Ф., Смирнова Е.Ю.,Шевченко Е.В. Липидные мембраны при фазовых превращениях.-М.:Наука, 1992.-136 с.

8. Арчаков А.И., Карякин A.B., Скулачев В.П. Перенос электронов между мембранами микросом и митохондрий //Докл. АН СССР.-1973.-Т.209.-№1.-С.211-213.

9. Арчаков А.И. Микросомальное окисление.-М.:Наука, 1975.-326 с.

10. Асатиани B.C. Методы биохимических исследований.-М.:Медгиз,1956.-С.392-393.

11. Ашмарин И.П.,Антипенко А.Е.,Ашапкин В.В.,Вольский Г.Г., Дамби-нова С.А.,Ещенко Н.Д.,Каменская М.А.Даразеева Е.П.,Осадчая Л.М., Сту264калов П.В.,Титов С.А.,Туманова С.Ю.,Флеров М.А. Нейрохимия. М.:Изд-во Института Биомедицинской Химии РАМН, 1996.-470 с.

12. Балаховский С.Д., Балаховский И.С. Методы химического анализа крови.-М.:Медгиз, 1953.-747 с.

13. Барсуков Л.И., Куликов В.И., Музя Г.И., Бергельсон Л.Д. Трансмембранная миграция фосфатидилхолина и перекисное окисление липидов в микросомах печени крысы //Биохимия.-1982.-Т.47.-№9.-С. 1437-1447.

14. Барсуков Л.И. ,Куликов В.И., Бачманова Г.И., Арчаков А.И., Бергельсон Л.Д. Быстрая трансмембранная миграция фосфатидилхолина под влиянием цитохрома Р-450 // Биохимия.-1982.-Т.47.-№12.-С.2055-2063.

15. Бенсон Д.В., Патерсон Д.А. Хроматографический анализ аминокислот и пептидов на сферических смолах и его применение в биохимии и медицине //Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков.-М. Мир, 1974.-С.9-14.

16. Бергельсон Л.Д., Дятловицкая Э.В. Липидобменивающие белки и их использование в исследовании мембраносвязанных ферментов //Биохи-мия липидов и их роль в обмене веществ. -М.:Наука, 1981.-С. 16-23.

17. Бергельсон Л.Д. Мембраны, молекулы, клетки.-М.:Наука, 1982.-184 с.

18. Бергельсон Л.Д. Исследование липидов и их молекулярной организации в искусственных и биологических мембранах //Биол.мембраны.-1984.-Т.1.-№8.-С.794-813.

19. Бергельсон Л.Д. О возможном участии липидов в накоплении информации и усилении биологических сигналов //Журн. эвол. биохим. и физи-ол.-1986.-Т.22.-№4.-С.357-360.

20. Болдырев A.A. Биологические мембраны и транспорт ионов.-М.:Изд-воМГУ, 1985.-208 с.

21. Болдырев A.A., Котелевцев C.B., Ланио М., Альварес К. и Перес П. Введение в биомембранологию.-М.:Изд-во МГУ, 1990.-208 с.265

22. Бурлакова Е.Б. Роль липидов в процессе передачи информации в клетке // Биохимия липидов и их роль в обмене веществ. -М.:Наука,1981.-С.23-34.

23. Бурлакова Е.Б.Дайране Ч.Б., Молочкина Е.М., Хохлов А.П. Модификация липидов наружной мембраны митохондрий печени мышей и кинетических параметров мембраносвязанной моноами-ноксидазы in vivo и in vitro //Вопр.мед.химии.-1984.-Т.30.-№1.-С.66-72.

24. Бурлакова Е.Б., Заславский Ю.А., Шишкина JI.H. Влияние изменений в липидах мембран на активность Mg2+ -зависимой АТФазы //Радиобиология.-1984.-Т.24.-№4.-С.505-508.

25. Владимиров Ю.А., Поглазов А.Ф. Структурная организация мембран //Биологические мембраны /Под ред.П.В.Сергеева.-М.:Медицина, 1973.-С.7-47.

26. Волькенштейн М.В. Молекулярная биофизика.-М.:Наука,1975.-С.249254.

27. Глебов Р.Н., Крыжановский Г.Н. Функциональная биохимия синап-сов.-М. Медицина,1978.-С.22-89.

28. Данн М., Мэдди Э. Методы анализа мембранных белков //Биохимическое исследование мембран.-М.Мир, 1979.-С. 176-226.266

29. Дембицкий В.М. Плазмалогенный состав фосфолипидных классов различных органов и тканей свиньи //Биохимия.-1982.-Т.47.-№2.-С.272-275.

30. Де-Пьер Ж., Далльнер Г. Выделение, субфракционирование и характеристика эндоплазматической сети //Биохимическое исследование мембран.-М.:Мир,1979.-С.75-123.

31. Дергунов А.Д., Капрельянц A.C., Островский Д.Н. Белок-липидные взаимодействия и функционирование мембраносвязанных ферментов //Успехи биол.хим.-М.:Наука,1984.-Т.25.-С.89-109.

32. Древаль В.И. Поверхностно-активные вещества в нейрохимии. Деп.в. ВИНИТИ № 1925-77 Деп.-Ростов-на-Дону, 1977.-20 с.

33. Древаль В.И., Макурина О.Н., Серых М.М. Изменения микросомаль-ных белков мозга кур в онтогенезе //Журн. эвол.биохим. и физиол.-1982.-Т. 18.-№6.-С.568-572.

34. Дядюша Г.П.,Курский М.Д. Выделение и характеристика фракции саркоплазматического ретикулума скелетных мышц, обогащенной везикулами терминальных цистерн //Укр. биохим. журн. -1985.- Т.57.-№4.-С.59-64.

35. Елисеева И.И., Юзбашев М.М. Общая теория статистики /Под ред. И.И.Елисеевой.-М.¡Финансы и статистика, 1996.-368 с.

36. Ещенко Н.Д., Вольский Г.Г. Определение количества янтарной кислоты и активности сукцинатдегидрогеназы //Методы биохимических исследований (липидный и энергетический обмен) /Под ред. М.И.Прохоровой.-Л.:Изд-во Ленингр. Ун-та, 1982.-С.207-212.

37. Жуков Е.К., Итина H.A., Магазаник Л.Г., Мандельштам Ю.Е., На-следов Г.А., Свидерский В.Л., Скоробовичук Н.Ф., Ушаков В.Б. Развитие сократительной функции мышц двигательного аппарата.-Л. :Наука, 1974.-С.338.

38. Забелинский С.А., Помазанская Л.Ф., Чирковская Е.В. Протеолипиды мозга у представителей разных классов позвоночных //Журн. эвол.биохим. и физиол.-1984.-Т.20.-№3.-С.239-245.267

39. Зайцев Г.Н. Математика в экспериментальной ботанике.-М.:Наука,1990.-296 с.

40. Иванов В.И., Турдыев A.A., Аббасова И.А. Липидный состав микро-сом печени черепахи Testudo horsfieldi //Журн. эвол.биохим. и физиол.-1984.-Т.20.-№2.-С. 157-161.

41. Ивков В.Г.,Берестовский Г.Н. Динамическая структура липидного бис-лоя.-М. :Наука, 1981 .-296 с.

42. Ивков В.Г., Берестовский Г.Н. Липидный бислой биологических мем-бран.-М.:Наука, 1982.-224 с.

43. Ивков В.Г.,Казаков В.А., Корнев А.Н. Кластеры в жидкокристаллическом липидном бислое //Биофизика.-1984.-Т.29.-№3.-С.410-414.

44. Ивкова М.Н., Винокуров М.Г., Плетнев В.В., Печатников В.А. Роль гистидиновых остатков в конформационных изменениях в активном центре Са-АТФазы саркоплазматического ретикулума //Биофизика.-1996.-Т.41.-№1.-С.86-94.

45. КагаваЯ. Биомембраны.-М.: Высш.шк.,1985.-303 с.

46. Казенов A.M., Маслова М.Н., Шалабодов А.Д. Механизм активирующего действия детергентов и хелаторов на Na, К-АТФазу теней безъядерных эритроцитов //Биохимия.-1986.-Т.51.-№2.-С.224-229.

47. Кейтс М. Техника липидологии.Выделение, анализ и идентификация липидов.-М. Мир, 1975.-С.58-60,72-77.268

48. Климов А.Н., Титова Г.В., Кожевникова К.А., Клюева H.H., Смирнова Е.В. Взаимодействие холестерина с полипептидами и аминокислотами //Биохимия.- 1982.-Т.47.-№2.-С.226-232.

49. Климов А.Н., Кожевникова К.А., Клюева H.H., Смирнова Е.В., Комаров Е.В., Викторовский И.В., Белякова Ю.Г. Роль структурной организации апопротеина Е в связывании холестерина //Мол.биол.-1984.- Т.18.-№2.-С.404-409.

50. Колмогоров А.Н., Фомин C.B. Элементы теории функций и функционального анализа.-М.:Наука, 1972.-496 с.

51. Конев C.B. Структурная лабильность биологических мембран и регу-ляторные процессы.-Минск:Наука и техника, 1987.-240 с.

52. Коношенко C.B., Рахман Э.А. Сравнительная характеристика некоторых физико-химических и структурно-функциональных свойств гемоглобина в ряду позвоночных //Журн. эвол.биохим. и физиол.-1984.-Т.30.-№5.-С.683-689.

53. Коношенко C.B., Рахман Э.А. О видовых особенностях внутримолекулярной структуры гемоглобина позвоночных //Журн. эвол.биохим. и фи-зиол.-1995.-Т.31.-№5-6.-С.529-533.

54. Костецкий Э.Я., Щипунов Ю.А. Эволюция фосфолипидного состава морских беспозвоночных //Журн. эвол.биохим. и физиол.-1983.-Т.19.-№1.-С.11-19.

55. Костецкий Э.Я., Науменко Н.В. Сравнительное исследование жирно-кис-лотного состава фосфолипидов морских беспозвоночных //Химия природ .соедин.- 1984.-№ 1 .-С.24-29.

56. Костецкий Э.Я., Сергеюк H.H. Фосфолипиды и их плазмалогенные формы в мышечной ткани морских беспозвоночных //Журн. эвол.биохим. и физиол.-1985 .-Т.21 .-№3 .-С.235-241.

57. Крепе Е.М. Липиды клеточных мембран.Эволюция липидов мозга. Адаптационная функция липидов.-Л.:Наука, 1981 .-339 с.269

58. Крепе Е.М., Ашмарин И.П. Липиды мембран как информационные молекулы //Нейрохимия.-1982.-Т.1.-№1.-С.11-19.

59. Круглова Э.Э. Распределение плазмалогенов в субклеточных фракциях мозга позвоночных //Журн. эвол.биохим. и физиол.-1985.-Т.21.-№4.-С.411-414.

60. Круглова Э.Э. Соотношение и состав плазмалогенной и диацильной форм фосфатидилэтаноламина в субклеточных фракциях мозга форели Salmo irideus и лягушки Rana temporaria //Журн. эвол.биохим. и физиол.-1986.-Т.22.-№1 .-С.30-36.

61. Круглова Э.Э. Соотношение и состав плазмалогенной и диацильной форм фосфолипидов в субклеточных фракциях мозга у черепахи Testudo horsfieldi //Журн. эвол.биохим. и физиол.-1987.-Т.23.-№5.-С.582-587.

62. Круглова Э.Э. Соотношение и состав плазмалогенной и диацильной форм фосфолипидов в субклеточных фракциях мозга птиц //Журн. эвол.биохим. и физиол.-1988.-Т.24.-№ 1 .-С.21 -27.

63. Кузьмина В.В. Сравнительная физиология мембранного пищеварения рыб //Физиол.журн. -1992.-Т.78.-№8.-С. 145-150.

64. Лакин Г.Ф. Биометрия.-М.:Высш.шк.,1990.-352 с.

65. Левитина М.В. Биохимическая характеристика цереброзидов и суль-фоцереброзидов головного мозга ластоногих //Журн. эвол.биохим. и физи-ол.-1992.-Т.28.-№1.-С.9-14.

66. Лейбсон Н.Л. Ацетилхолинэстераза мозжечка позвоночных //Эволюци-онная нейрофизиология и нейрохимия /Под ред. Е.М.Крепса.-Л. :Наука, 1967.-С. 176-185.270

67. Лопухин Ю.М., Арчаков А.И., Владимиров Ю.А., Коган Э.М. Холе-стериноз (Холестерин биомембран. Теоретические и клинические аспек-ты).-М. Медицина, 1983.-352 с.

68. Мазина Т.И., Певзнер P.A. Влияние катехоламинов на активность Ca -АТФазы саркоплазматического ретикулума скелетных мышц в онтогенезе кур //Журн. эвол.биохим. и физиол.-1979.-Т.15.-№1.-С.22-28.

69. Макурина О.Н., Древаль В.И. Изменения периферических и интегральных белков микросом печени кур в онтогенезе //Изв. АН СССР (сер.биол.).-1985.-№6.-С.926-930.

70. Марголис Л.Б. Липосомы и клетки изучение взаимодействий мембран //Липосомы и их взаимодействие с клетками и тканями /Под ред.В.Ф.Антонова -М. Медицина, 1981 .-С.24-31.

71. Марголис Л.Б.,Бергельсон Л.Д.Липосомы и их взаимодействие с клетками.-М.:Наука, 1986.-240 с.

72. Межмерин C.B. Сравнительный анализ аллозимной изменчивости позвоночных животных//Журн.общ.биол.-1992.-Т.53.-№4.-С.549-556.

73. Методы биохимических исследований. Липидный и энергетический обмен /Ред.М.И.Прохорова.-Л.:Изд-во ЛГУД982.-С.54-71.

74. Мошковский Ю.Ш., Татьяненко Л.В., Некрасова H.A. Встраивание синтетических фосфолипидов в мембраны саркоплазматического ретикулума из мышц кролика//Мол.биол.-1983.-Т. 17.-№2.-С.410-417.

75. Мэдди Э., Данн М. Солюбилизация мембран //Биохимическое исследование мембран.-М. Мир, 1979.-С. 160-175.

76. Накагаки М. Физическая химия мембран.-М. Мир, 1991 .-25 5 с.271

77. Науменко Н.В., Костецкий Э.Я. Сравнительное исследование жирно-кислотного состава фосфатидилхолина и фосфатидилэтаноламина морских беспозвоночных//Журн. эвол.биохим. и физиол.-1986.-Т.22.-№4.-С.376-386.

78. Несмеянова М.А., Дмитриев А.Д., Кулаев И.С. Регуляция экзогенным ортофосфатом ферментов фосфорного обмена и уровня полифосфатов у Escherichia coli К-12 //Микробиология.-1974.-Т.43.-№2.-С.227-234.

79. Несмеянова М.А., Мараева О.Б., Колот М.Н., Кулаев И.С. Изучение взаимосвязи метаболической и генетической регуляции щелочной и кислой фосфатаз в клетках Е. coli //Биохимия.-1978.-Т.43.-№10.-С.1783-1789.

80. Овчинников Ю.А., Абдулаев Н.Г., Фейгина М.Ю., Киселев А.В., Лобанов В.А., Назимов И.В. Аминокислотная последовательность бактериоро-допсина (первичная структура БР) //Биоорг.химия.-1978.-Т.4.-№11.-С.1573-1574.

81. Овчинников Ю.А., Демин В.В., Барнаков А.Н., Светличный Е.А., Модянов Н.Н., Джанджугазян К.Н. Трехмерная структура |3-субъединицы Na+ ,К+ -активируемой аденозинтрифосфатазы по данным электронной микроскопии //Биол. мембраны.-1986.-Т.З.-№5-С.537-541.

82. Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия.-М.:Просвещение,1987.-С.605-610.

83. Огородникова Л.Г. Глюкозо-6-фосфатазная активность тканей и ее роль у представителей различных классов позвоночных //Журн. эвол.биохим. и физиол.-1981.-Т. 17.-№2.-С. 199-204.272

84. Огородникова Л.Г. Глюкозо-6-фосфатаза и ее физиологическая роль.-Л.:Наука, 1986.-123 с.

85. Остерман Л.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. Электрофорез и ультрацентрифугирование (практическое пособие).-М.: Наука, 1981.-288 с.

86. Островский Д.Н. Молекулярная организация биологических мембран //Биомембраны. Структура, функции, методы исследования /Под ред.М.Е.Бекера, Г.Я.Дубура.-Рига: Зинатне,1977.-С.7-27.

87. Персон P. Microsoft Excel в подлиннике. В 2-х т.- Санкт-Петербург: BHV Санкт-Петербург, 1997.Т. 1.-672 с. Т.2-640 с.

88. Петруняка В.В.,Северина Е.П. Влияние замораживания-оттаивания, сапонина и детергентов на активность Са2+ -АТФазы и структуру мембран эритроцитов //Биол.мембраны.-1992.-Т.9.-№3 .-С.263-272.

89. Покровский А.А., Арчаков А.И. Методы разделения и ферментной идентификации субклеточных фракций //Современные методы в биохимии.-М. Медицина, 1968.-С.5-59.

90. Проссер Л. Сравнительная физиология животных . В 3-х т.-М.:Мир, 1978.-Т. 1 .-606 с.

91. Ритов В.Б.,Мельгунов В.И.,Комаров П.Г.,Алексеева О.М.,Акимова К.И. Интегральные белки мембран саркоплазматического ретикулума скелетных мышц кролика и карпа //Докл. АН СССР.-1977.-Т.233.-№4.-С.730-733.

92. Робинсон Дж.Б. Выделение и состав мембран //Биологические мембраны /Под ред. Д.Парсонса.-М.:Атомиздат, 1979.-232 с.

93. Роузер Дж. Состав, структура и функции мембраны //Текучесть мембраны в биологии.Концепция мембранной структуры /Под ред. Р.С.Элойа.-Киев. :Наукова думка, 1989.-312 с.

94. Серых М.М., Древаль В.И., Макурина О.Н. Метаболическая гетерогенность белков печени кур //Сельскохоз.биол.-1984.-№1.-С.80-82.

95. Силкин Ю.А.,Круглова Э.Э.Белково-липидный состав плазматических мембран эритроцитов рыб морской лисицы и скорпены //Журн. эвол.биохим. и физиол.-1991 ,-Т.27.-№4.-С.422-426.

96. Сим Э. Биохимия мембран.-М.:Мир,1985.-110 с.

97. Субботнина Т.А. Активность лизоцима различных по систематическому положению видов рыб //8 науч. конф. по экол. физиологии и биохимии рыб. 30 сент.-З окт., 1992:Тез.докл.Т.2.-Петрозаводск,1992.-С.122-124.

98. Туманова С.Ю., Прохорова М.И. Биохимия миелина в норме и патологии //Биохимия липидов и их роль в обмене веществ.-М.:Наука,1981.-С.128-139.

99. Тихомирова B.JI. Сравнительное изучение белков и проблемы эволюции //Успехи соврем.генет.-1983.-№11.-C.3-35.

100. Уикли Б. Электронная микроскопия для начинающих.-М.:Мир,1975.- 324 с.

101. Ушаков Б.П. Эволюционное значение температурной адаптации животных //Успехи соврем.биол.-1982.-Т.З.-№2.-С.302-319.

102. Ферменты в эволюции животных /Под ред.Е.М.Крепса.-Л.:Наука, 1969.-200 с.274

103. Филиппович Ю.Б. Практикум по общей биохимии.-М. ¡Просвещение, 1975.-С.272-273.

104. Финдлей Дж.Б. Выделение и модификация мембранных белков и пептидов //Биологические мембраны. Методы /Под ред. Дж.Б.Финдлея, У.Г.Эванза.-М. Мир, 1990.-С.251 -307.

105. Фришман Д.И. Классификация сигнальных рецепторных белков на основе их аминокислотных последовательностей //Журн. эвол.биохим. и фи-зиол.-1992.-Т.28.-№1.-С.73-83.

106. Халилов Э.М., Ли B.C., Азизова O.A., Саженин Г.И., Алимов Г.А., Ар-чаков А.И. Структурно-функциональный анализ мембран эритроци-тов с различным содержанием холестерина //Вопр.мед.химии.-1982.-Т.48.-№1.-С.81-86.

107. Холодова Ю.Д.Структурно-функциональные особенности мембран с различным содержанием холестерина //Укр.биохим.журн.-1981.-Т.53.-№5.-С.114-130.

108. Хухо Ф. НейрохимияЮсновы и принципы.-М.:Мир,1990.-384 с.

109. Царцидзе М.А., Дарчия Т.К., Гегечкори М.Г., Габуния Г.Д., Котри-кадзе Н.Г., Ломсадзе Б.А. Факторы, влияющие на активность кислой фосфа-тазы мембран лизосом //Изв. АН СССР. Сер.биол.-1985.-№6.-С.923-926.

110. Чеботарева М.А. Сравнительно-биохимическое изучение холестерина в мозгу рыб //Журн. эвол.биохим. и физиол.-1983.-Т.19.-№4.-С.420-427.

111. Челомин В.П., Тюрин В.А. Изучение топографии аминофосфолипидов в фоторецепторной мембране //Биохимия.-1986.-Т.51.-№2.-С.237-241.

112. Шубин П.Н., Ефимцева Э.А., Шубин Ю.П. Молекулярная гетерогенность а-глицерофосфатдегидрогеназы в тканях позвоночных животных //Докл АН(Россия).-1995.-Т.342.-№4.-С.556-558.

113. Шулындин A.A. Эволюционное разнообразие фосфолипидных структур //Успехи соврем.биол.-1983 .-Т.95.-№ 1 .-С. 16-32.275

114. Шуст И.В., Галантюк С.И., Багнюк К.А., Костиник И.М., Мороз М.М. Гистофизиологические особенности печени представителей различных классов позвоночных //Вопр.эволюц.физиол. 8 Совещ., Ленинград, 27-29 окт.,1982.Тез.сообщ.-Л.,1982.-С.343.

115. Яблоков А.В., Юсуфов А.Г. Эволюционное учение.-М.: Высш.шк., 1981.-344 с.

116. Яковлева Н.Б., Пасечник В.И. Оценка толщины липидного бислоя биологических мембран по измерениям удельной емкости //Биофизика.-1983.-Т.28.-№6.-С. 1026-1030.

117. Advances in Liquid Crystals. Vol.5. Ed.Brown G.H.-New York e.a.: Acad.Press, 1982.-240 p.

118. Albert A.D., Yeagle P.L. Phospholipid domains in bovine retinal rod outer segment disk membranes //Proc.Nat.Acad.Sci.USA.Biol.Sci.-1983.-V.80.-№23. -P.7188-7191.

119. Alkorta I., Du P. Sequence divergence analysis for the prediction of seven-helix membrane protein structures.II. A 3-D model of human rhodopsin //Protein Eng.-1994.-V.7.- №10.-P. 1231-1238.

120. Allore R.J.,Barber B.H. Structural studies of purified pig lymph node plasma membrane: association of cytoskeletal components with the plasma membrane and the effect of detergent solubilization //Can.J.Biochem.-1982.-V.60.-№1.-P.57-70.

121. Alroy J., Merk F.B., Goyal V., Ucci A. Heterogeneous distribution on fili-pin-sterol complexes in nuclear membranes //Biochim. et biophys. acta.-1981.-V.649.- №2.-P.239-243.

122. Ambler R.P., Daniel M. Proteins and molecular palaeontology //Phil. Trans. Roy. Soc.LondonB.-1991.-V.333.- №1268.-P.381-389.

123. Arienti G., Corazzi L., Porcellati G. Sidedness of phosphatidylethanolamine biosynthesis through tye base-exchange reaction in rat brain microsomal membranes //Ital.J.Biochem.-1984.-V.33.- №3.-P.215-216.276

124. Ashcroft R.G., Coster H.G.L., Laver D.R., Smith J.R.The effects of cholesterol inclusion on the molecular organisation of bimolecular lipid membranes //Biochim. et biophys. acta.-1983.-V.730.- №2.-P.231-238.

125. Avery R.A. Field studies of bodies temperatures and thermoregulation //Biol. Reptilia. V.12.Physiol. C.-London e.a., 1982.-P.94-166.

126. Avrova N.F. The effect of natural adaptations of fishes to environmental temperature on brain ganglioside fatty acid and long chain base composition //Comp.Biochem. and Physiol.-1984.-B78.- №4.-P.903-909.

127. Babitch J.A. Synaptic plasma membrane tubulin may be an integral constituent //J.Neurochem.-1981.-V.37.- №6.-P.1394-1400.

128. Backer J.M., Dawidoicz E.A. The rapid transmembrane movement of cholesterol in small unilamellar vesicles //Biochim. biophys. acta. -1979.-V.551.-P.260-270.

129. Bajaj M., Blundell T. Evolution and the tertiary structure of proteins //Annu. Rev.Biophys. andBioeng. Vol. 13.-Palo Alto, Calif., 1984.-P.453-492.

130. Baker R.R., Chang H.-Y. Cholinephosphotransferase activities in microsomes and neuronal nuclei isolated from immature rabbit cerebral cortex: the use of endogenously generated diacylglycerols as substrate // Can. J.Biochem.-1982.-V.60.- №7.-P.724-733.

131. Banerjee P., Joo J.B., Buse J.T., Dawson G. Differential solubilization of lipids along with membrane proteins by different classes of detergents //Chem. And Phys. Lipids.-1995.-V.77.- №l.-P.65-78.

132. Barber J. The control of membrane organization by electrostatic forces //Bioscience Reports.- 1982.-V.2.- №l.-P.l-13.

133. Barrett A.J. The lysosome and its membrane. Proteolytic and other metabolic pathways in lysosomes //Biochem. Soc.Frans.-1984.- V.12.- №6.-P.899-902.

134. Barsukov I.L., Nolde D.E., Lomize A.L., Arseniev A.S. Three-dimensional structure of proteolytic fragment 163-231 of bacterioopsin determined from nu277clear magnetic resonance data in solution // Eur.J.Biochem. .-1992.- V.206.- №3.-P.665-672.

135. Bartlett G.R. Phosphorus assay in column chromatography //J.Biol.Chem. .1959.- V.234.- №3.-P.466-468.

136. Baumann N. Biosynthese des lipides myéliniques // Acta morphol.-1982.-№3: Myelination and Demyelination. Proc.Bulg.-Rom.Symp.Myelination and Demyelination Int.Particip., Varna,Sept.l 1-14,1979.-P.36-40.

137. Bayerl T., Klose G., Ruckpaul K., Gast K., Mops A. Temperature-dependent lateral diffusion of phospholipids in hepatic microsomes as studied by 31 P- NMR //Biochim. et biophys. acta.-1984.- V.769.- №2.-P.399-403.

138. Becker K., Pahmann H. Influence of ambient temperature on content and composition of brain gangliosides in vertebrates // Compar.Biochem. and Physiol.B.-1995.- V.l 11.- №2.-P.299-310.

139. Benga G.,Holmes R.P. Interactions between components in biological membranes and their implications for membrane function //Progr.Biophys.and Mol.Biol.-1984.- V.43.- №3.-P. 195-257.

140. Bertrand H.A., Yu B.P., Masoro E.J. The effect of rat age on the composition and functional activities of skeletal muscle sarcoplasmic reticulum membrane preparations //Mech.Ageing and Develop. .-1975.- V.4.- №1.-P.7-17.

141. Bielawski J., Pile B. Solubilization of ox and pig erythrocyte membranes with Triton X-100 and sodium dodecyl sulfate //Bull.Soc.amis.sci.et lett. Poznan.-1983.-D.23.-P.31-36.

142. Bittman R., Kasireddy C.R., Mattjus P., Slotte J.P. Interaction of cholesterol with sphingomyelin in monolayers and vesicles //Biochemistry.-1994,- V.33.-№39.-P. 11776-11781.

143. Blaurock A.E. Evidence of bilayer structure and of membrane interactions from X-ray Diffraction analysis //Biochim. et biophys. acta.-1982.- V.650.- №4.-P. 167-207.278

144. Bloj B., Zilversmit D.B. Transposition and distribution of cholesterol in rat erythrocytes //Proc.Soc.Exp.Biol.and Med.-1977.- V.156.- №3.-P.539-543.

145. Boesze-Battaglia K., Schimmell R.J. Collagen-induced changes in platelet membrane lipid asymmetry //Biophys J. -1994.- V.66.- №2,Pt.2.-P.60.

146. Boggs J.M. Intermolecular hydrogen bounding between lipids: Influence on organization and function of lipids in membranes //Canad.J.Biochem.-1980.-V.58.-P.755-770.

147. Boggs J.M. Intermolecular hydrogen binding between membrane lipids //Membrane Fluidity.-New York; London, 1984.-P.3-53.

148. Boggs J.M., Stamp D., Moscarello M.A. Effect of pH and fatty acid chain length on the interaction of myelin basic protein with phosphatidylglycerol //Biochemistry . -1982.- V.21.- №6.-P.1208-1214.

149. Brady G.W., Murthy S.N., Fein D.B., Wood D.D., Moscarello M.A. The effect of basic myelin protein on multilayer membrane formation //Biophys.J.-1981.- V.34.- №2.-P.345-350.

150. Branton D. Fracture faces of frozen membranes //Proc.Nat.Acad.Sci.USA. -1966.-V.55.-№5.-P. 1048.

151. Brasitus T.A. Lipid dynamics and protein-lipid interactions in rat colonic epithelial cell basolateral membranes //Biochim. et biophys. acta. -1983.- V.728.-№l.-P.20-30.

152. Brasseur R., Kruijff B. de, Ruysschaert J.-M.Mode of organization of lipid aggregates: A conformational analysis //Biosci.Repts.-1984.- V.4.- №3.-P.259-267.279

153. Breckenridge W.C., Gembos G., Morgan I.G. The lipid composition of adult rat brain synaptosomal plasma membranes //Biochim. et. biophys.acta. -1972.-V.266.-P.695-707.

154. Brenner R.R. Effect of unsaturated acids on membrane structure and enzyme kinetics //Progr.Lipid Res. -1984.- V.23.- №2.-P.69-96.

155. Brittain T. Cooperativity and allosteric regulation in non-mammalian vertebrate haemoglobins //Compar.Biochem. and Physiol. B.-1991.- V.99.- №4.-P.731-740.

156. Brockerhoff H., Agengar W.K.N., Lipton L.C. The hydrogen belts of membranes: Effect of o-substituted cholesterol on membrane condensation and closure //Fed.Proc.Abstr . -1978.- V.37.-P. 1725-1736.

157. Brown D.A.,Simoni R.D. Biogenesis of 3-hydroxy-3-methylglutarylcoenzyme A reductase, an integral glycoprotein of the endoplas-matic reticulum //Proc.Nat.Acad.Sci.USA.Biol.Sci. -1984.- V.81.- №6.-P.1674-1678.

158. Browning J.L. Motion and interaction of phospholipid head groups at the membrane surface. 3.Dynamic properties of amine-containing head groups //Biochemistry.-1981.- V.20.- P.7144-7151.

159. Buldt G., Wohlgemuth R. The headgroup conformation of phospholipids in membranes //J.Membrane Biol. -1981.- V.58.- №1.-P.81-100.

160. Burdge G.C., Postle A.D. Phospholipid molecular species composition of developing fetal guinea pig brain //Lipids.-1995.- V.30.- №8.-P.719-724.

161. Caffrey M., Wang J. Membrane-structure studies using X-ray standing waves //Ann.Rev.Biophys.and Biomol.Struct. Vol.24.- Palo Alto (Calif.), 1995.-P.351- 378.

162. Capaldi R.A. Structure of intrinsic membrane proteins //Trends Biochem. Sci. -1982.- V.7.- №8.-P.292-295.280

163. Carrier D., Pezolet M. Raman spectroscopic study of the interaction of poly-L-lysine with dipalmitoylphosphatidylglycerol bilayers //Biophys.J. -1984.-V.45.- №2,Pt.2.-P.193.

164. Carrier D., Pezolet M. Raman spectroscopic study of the interaction of poly-L-lysine with dipalmitoylphosphatidylglycerol bilayers //Biophys.J. -1984.-V.46.- №>4.-P.497-506.

165. Casey R.P., Ariano B.H., Azzi A. Studies on the transmembrane orientation of cytochrome c oxidase in phospholipid vesicles //Eur.J.Biochem. -1982.-V.122.- №2.-P.313-318.

166. Challou N., Goormaghtigh E., Cabiaux V., Conrath K., Ruysschaert J.-M. Sequence and structure of the membrane-associated peptide of glycophorin A //Biochemistry. -1994.- V.33.- №22.-P.6902-6910.

167. Chang C.-H., Takeuchi H., Ito T., Machida K., Ohnishi S. Lateral mobility of erythrocyte membrane proteins studied by the fluorescence photobleaching recovery technique //J.Biochem. -1981.- V.90.- №4.-P.997-1004.

168. Chapman D., Gómez-Fernandez J.C., Goñi F.M. The molecular basis of membrane structure //Trans.Bose Res. Inst.-I982a.-V.45.-№1.-P. 19-26.

169. Chapman D., Gómez-Fernández J.C., Goñi F.M. The interaction of intrinsic proteins and lipids in biomembranes //Trends Biochem. Sci.-19826.-V.7.-№2.-P.67-70.

170. Chapman D. The organisation and dynamics of biomembranes. Advances in Liquid Crystals. Vol.5/Ed. Brown G.H.-New York e.a.: Acad.Press, 1982.-P.2-45.

171. Chauhan V.P.C., Ramsammy L.S., Brockerhoff H. Molecular interactions in the hydrogen belts of membranes. Glucose-6-phosphatase, lysophosphatidyl281choline, and cholesterol //Biochim. et biophys. acta. -1984.-V.772(M 118).-№3.-P.239-243.

172. Cheng K.H., Ruymgaart L., Liu LIn-J, Somerhaiju P., Sugar I.P. Intramolecular excimer kinetics of fluorescent dipyrenyl lipids. 2. DOPE/DOPC membranes //Biophys.J. -1994.-V.67.-№2.-P.914-921.

173. Clayton J. The stock concept and the uncoupling of organismal and molecular evolution //Can.J.Fish. and Aquat Sci. -1981.-V.38.-№12.-P.1515-1522.

174. Corzo J., Riol C.J.M., Melendez-Hevia E. Fish species identification by electrophoresis of muscle proteins in sodium dodecyl sulfate-containing poly-acrylamide slab gels //Electrophoresis. -1984.-V.5.-№3.-P.168-170.

175. Cowan W., Rosenbusch J.P. Folding Pattern Diversity of integral membrane proteins //Science. -1994.-V.264.-№5161.-P.914-916.

176. Dahl C.E. Effect of sterol structure on acyl chain ordering in phosphatidylcholine vesicles: A deuterium nuclear magnetic resonance and electron spin resonance study//Biochemistry. -1981.-V.20.-№25.-P.7158-7161.

177. Damodaran K.V., Merz K.M., Gaber B.P. Interaction of small peptides with lipid bilayers: Molecular dynamics and free energy simulation studies //Biophys.J. -1994.-V.66.-№2,Pt.2-P.392.

178. Davis P.J., Keough K.M.W. Scanning calorimetric studies of aqueous dispersions of bilayers made with cholesterol and a pair of positional isomers of 3-sn-phosphatidylcholine //Biochim. et biophys. acta: Biomembranes. -1984.-V.778(M 124).-№2.-P.305-310.

179. Dean W.L., Suarez C.P. Binding, activation, and solubilization of the24*

180. Ca -ATPase from sarcoplasmic reticulum by nonionic detergents //Membrane Biochem. -1984.-V.5.-№3 .-P. 181-191.

181. De Duve C. Criteria of homogeneity and purity of mitochondria //Methods in Enzymology.V.10. Oxidation and Phosphorylation.Ed. R.W.Estabrook and M.E.Pullman.-London,Acad.Press, 1967.-P.7-18.

182. Deenen L.L.M. van, Op den Kamp J.A.F., Roelofsen B., Wirtz K.W.A. On membrane phospholipids and protein-lipid association //Pure and Appl.Chem. -1982.-V.54.-№12.-P.2443-2454.

183. De Kruijff B. 13C-NMR studies on 4- 13C cholesterol incorporated in sonicated phosphatidylcholine vesicles //Briochim. et biophys. acta. -1978.-V.506.-P.173-182.

184. De Kruijff B., Van Zoelen E.J.J, and Van Deenen L.L.M. Glycophorin facilitates the transbilayer movement of phosphatidylcholine in vesicles //Briochim.et. biophys.acta. -1978.-V.509.-№3.-P.537-542.283

185. Desmeth M., Vandeputte-Poma J. Phospholipids and component fatty acids of the pigeon liver //Lipids.-1981 .-V. 16.-№9.-P.700-702.

186. Devaux P.F. Solubility of intrinsic membrane proteins in phospholipid bi-layers //Membranes et commun, intercell. 33rd sess. éc. été. phys., théor., Les Houches, 30 Juill.-30 Août, 1979.-Amsterdam e.a., 1981.-P.93-115.

187. Devaux P.F.,Seigneuret M. Specificity of lipid-protein interactions as determined by spectroscopic techniques //Biochim. et biophys. acta: Rev.Biomembranes.-1985.-V.822 (MR 14).-№1.-P.63-125.

188. Disa S., Mirra U.K. Distribution of lipids and molecular species of phosphatidylcholine and phosphatidyl ethanolamine of goat liver //Indian J. Biochem. and Biophys. -1981.-V.18.-№l.-P.51-55.

189. Dluhy R.A., Stephens S.M., Widayati S., Williams A.D. Vibrational spectroscopy of biophysical monolayers. Applications of IR and Raman spectroscopy to biomembrane model systems at interfaces //Spectrochim. acta.A.-1995.-V.51.-№8.-P. 1413-1447.

190. Dobrota M., Hinton R.H. Enzymes of the lysosomal membrane //Biochem. Soc.Trans.-1984.-V. 12.-№6.-P. 1021.

191. Dresdner G. Preparation and properties of spin labeled lecithin-cholesterol liposomes //J.Membrane Biol.-1982.-V.64.-P.145-153.284

192. Dressler V., Bergmann W., Haest C.W.M., Deuticke B. Transbilayer mobility of phospholipids in the erythrocyte membrane //Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem.-1982.-V.363 .-№9.-P.896.

193. Dressler V., Haest C.W.M., Plasa G., Deuticke B.,Erusalimsky J.D. Stabilizing factors of phospholipid asymmetry in the erythrocyte membrane //Biochim. et biophys.acta: Biomembranes.-1984.-V.775(M 121).-№2.-P.189-196.

194. Dufoureq J., Dufoure E.J., Maillet J.C., Cornut J., Thiaudiere E., Bon-matin J.M. Peptide-induced changes in structure dynamic and barrier properties of liposomes and membranes //Phosph., Sulfur and Silicon, and Pelat.Elem.-1993.-V.77.-№l-4.-P.l 13-116.

195. Edholm O. Hydrocarbon chain dynamics in lipid bilayers //Chem. and Phys. Lipids.-1981 .-V.29.-№3 .-P.213-224.

196. Edidin M. Molecular motions and membrane organization and function //Membrane structure. Comprehensive biochemistry, New Series, Vol.1/ Finean, Michell (eds.).-Amsterdam, 1981 .-P.37-82.

197. Eibl H! Phospholipide als funktionelle Bausteine biologischer Membranen //Angew. Chem.-1984.-V.96.-№4.-P.247-262.

198. Emmelot P., Bos C.J. Studies on plasma membranes. II. K+- dependent p-nitrophenyl phosphatase activity of plasma membranes isolated from rat liver //Biochim.et. biophys.acta.-1966.-V.121.-№2.-P.375-385.

199. Epand R.M., Shai Y., Segrest J.P., Anantharamaiah G.M. Mechanisms for the modulation of membrane bilayer properties by amphipathic helical peptides //Biopolymers.-1995.-V.37.-№5.-P.319-338.

200. Exton J.H. Messenger molecules derived from membrane lipids //Curr.Opinion Cell Biol.-1994.-V.6.-№2.-P.226-229.

201. Fairbanks G., Steck T.L., Wallach D.F.H. Electrophoretic analysis of the major polypeptides of the human erythrocyte membrane //Biochemistry.-1971.-V. 10.-№ 13 .-P.2606-2617.

202. Fattal E., Parente R.A., Nir S., Szoka F.C. Hydrophobic peptides induce phospholipid flip-flop in bilayers: 12th Int. Conf.Phosph. Chem., Toulose, July 610,1992 //Phosph.,Sulfur and Silicon and Relat.Elem.-1993.-V.77.-№l-4.-P.310.

203. Fendler J.H., Fendler E.J. Catalysis in Micellar and Macromolecular Sys-tems.-New York: Academic Press, 1975.-545 p.

204. Findlay J.B., Eliopoulos E.E., Finbow M. Molecular modelling of integral membrane proteins :Pap. 634th Meet., Bath, 2-6 Apr.,1990 //Biochem.Soc.Trans.-1990.-V.18.-№5.-P.838-840.

205. Finean J.B., Michell R.H. Isolation , composition and general structure of membranes //Membrane Struct. /Finean/Michell (eds.).-Amsterdam e.a., 1981.-P.l-36.

206. Fiske C.H., Subbarow G. The colorimetric determination of phosphorus //J.Biol.Chem.-1925.-V.66.-№2.-P.375-400.

207. Fontaine R.N., Harris R.A., Schroeder F. Neuronal membrane lipid asymmetry //Life sciences.-1979.-V.24.-№5.-P.395-400.

208. Forres J., Padros E. Spectroscopic studies of bacteriorhodopsin fragments dissolved in organic solution //Biophys.J. -1995.-V.68.-№5.-P.2049-2055.286

209. Fox T. Evolution evolving //Mol.Evol. and Photobiol.-New York; London, 1984.-P.387-396.

210. Freedman R.B. Membrane-bound enzymes //Membrane Struct./Finean/ Michell (eds).- Amsterdam e.a., 1981.-P. 161-214.

211. Freire E., Snyder B. Quantitative characterization of the lateral distribution of membrane proteins within the lipid bilayer //Biophys. J.-1982.-V.37.-№3.-P.617-624.

212. Freire E., Markello T., Rigell C., Holloway P.W. Calorimetric and fluorescence characterization of interactions between cytochrome b5 and phosphatidylcholine bilayers //Biochemistry .-1983.-V.22.-№7.-P. 1675-1680.

213. Fujiki Y., Hubbard A.L., Fowler S., Lazarow P.B. Isolation of intracellular membranes by means of sodium carbonate treatment: application to endoplasmic reticulum//J.Cell Biol. -1982.-V.93.-№1.-P.97-102.

214. Fujita M., Ohta H., Uezato T. Endoplasmic reticulum membrane isolated from small-intestinal epithelial cells: enzyme and protein components //J.Cell Sci.-1981 .-V.52.-P.215-222.

215. Garniek M., Preville G.de, Pilardeau P., Boudia D. Relationship between the intra-erythrocyte sodium composition and the membrane lipoprotein composition among different mammal species //Comp.Biochem.and Physiol.-1984.-A.77.-№2.-P.315-317.

216. Gerber G.E., Radhakrishnan R., Gupta C.-M., Khorana H.G. Interactions of cholesterol with photoactivable phospholipids in sonicated vesicles //Biochim.et biophys. acta.-1981.-V.640.-P.646-654.

217. Ghosh R., Seelig J. The interaction of cholesterol with bilayers of phos-phatidylethanolamine //Biochim. et biophys. acta. -1982.-V.691.-№1.-P.151-160.287

218. Gillett M.P.T., Mascena D.M.M. de. Hepatic cholesteryl ester metabolism in reptiles. A comparative study of three species of Brazilian lizards //Comp. Bio-chem. and Physiol. -1984.-B.79.-№4.-P.607-612.

219. Gonzaler-Mendez R., Minton K.W., Hahn G.M. Lack of correlation between membrane lipid composition and thermotolerance in Chinese hamster ovary cells//Biochim.et. biophys. acta. -1982.-V.692.-№1.-P.168-170.

220. Goodman M. Decoding the pattern of protein evolution //Progr.Biophys. and Mol.Biol.-1981 .-V.3 8.-№2.-P. 105-164.

221. Goodman M.,Olson C.B., Beeber J.E., Czelusniak J. New perspectives in the molecular biological analysis of mammalian phylogeny //Acta zool. fenn.-1982.-V.169.-P. 19-35.

222. Gordon L.M., Mobley P.W. Thermotropic lipid phase separations in human erythrocyte ghosts and cholesterol-enriched rat liver plasma membranes //J.Membrane Biol.-1984.-V.79.-№l.-P.75-86.

223. Grant C.W.M. Cell surface structural inmplications of some experiments with isolated glycolipids and glycoproteins //Can.J.Biochem.Cell Biol.-1984.-V.62.-P.1151-1157.

224. Gribier S., Morrot G., Zachowski A. Dynamics of the membrane lipid phase //Prostagland., Leukotrienes and Essent.Fatty Acids.-1993.-V.48.-№l.-P.27-32.288

225. Gupta C.M. Is there any role of membrane bilayerskeleton interaction in maintaining the transmembrane phospholipid asymmetry in erytrocytes? //Biotechnol. and Appl.Biochem .-1990.-V.12.-№5.-P.506-511 •

226. Guyer W., Bloch K. Phosphatidylcholine and cholesterol interactions in model membranes //Chem. and Phys. Lipids.-1983.-V.33.-№4.-P.313-322.

227. Haest C.W.M. Interactions between membrane skeleton proteins and the intrinsic domain of the erythrocyte membrane //Biochim. et biophys. acta.-1982.-V.694.-№4.-P.331-352.

228. Haest C.W.M., Erusalimsky J., Dressier V., Plasa G. Stabilization of asymmetric arrangement of phospholipids of erythrocyte membranes by skeletal proteins //Hoppe-Seyler's Z.Physiol. Chem.-1982.-V.363.-№9.-P.898-899.

229. Hall T.R., Yurgens P.B., Figueroa H.R., Urueña G., Olcese J.M., Newton D.K., Vorwald S.R. Monoamine oxidase types A and B in the vertebrate brain //Comp. Biochem.and Physiol.-1982.-C71.-№4.-P. 107-110.

230. Heijne G. Membrane protein assembly:Rules of the game //BioEssays.-1995.-V. 17.-№ 1 .-P.25-30.

231. Helenius A., Simons K. Solubilization of membranes by detergents //Biochim. et biophys.acta.-1975 .-V.415.-№ 1 .-P.29-79.

232. Helenius A., McCaslin D.R., Fries E. and Tanford C. Properties of Detergents //Methods Enzymol. (Biomembranes. Part G: Bioenergetics) .-1979.-V.56.-P.734-749.

233. Helgeland L., Christensen T.B., Janson T.L. The distribution of protein-bound carbohydrates in submicrosomal fractions from rat liver //Biochim. et biophys. acta.-1972.-V.286.-P.62-71.

234. Henderson R. Membrane protein structure //Membranes et commun. Inter-cell. 33rd sess. éc. été phys. Theor., Les Houches, 30 Juill.-30 Août, 1979.-Amsterdam e.a., 1981.-P.229-249.289

235. Herbette L., Scarpa A., Blasie J.K., Wang C.T., Saito A., Fleischer S. Comparison of the profile structures of isolated and reconstituted sarcoplasmic reticulum membranes //Biophys J.-1981 .-V.36.-№ 1 .-P.47-72.

236. Herbette L., Blasil J.K., Defoor P., Fleisher S., Bick R.J., Van Winkle W.B., Tate C.A., Entman M.L. Phospholipid asymmetry in the isolated sarcoplasmic reticulum membrane //Arch. Biochem. and Biophys.-1984.-V.234.-№l.-P.235-242.

237. Hianik T., Haburcak M. Clustering of cholesterol in DMPC bilayers as indicated by membrane mechanical properties //Gen.Physiol. and Biophys.-1993.-V. 12.-№3 .-P.283-291.

238. Higgins C.F. Flip-Flop: The Transmembrane Translocation of Lipids //Cell.-1994.-V.79.-№3.-P.393-395.

239. Higgins J.A., Pigott C.A. Asymmetric distribution of phosphatidyletha-nolamine in the endoplasmic reticulum demonstrated using trinitrobenzenc-sulphonic acid as a probe //Biochim. et biophys. acta.-1982.-V.693.-№l.-P.151-158.

240. Higgins J.A. The transversedistribution of phospholipids in the membranes of Goldi subflractions of rat hepatocytes //Biochem.J.-1984.-V.219.-№1.-P.261-272.

241. Hilbig R. Phylogenetical aspects of brain gangliosides in ectothermic and homeothermic vertebrates //J.Therm.Biol.-1983.-V.8.-№4.-P.446-448.

242. Hilbig R. Structure related phylogenetic variations in brain gangliosides of vertebrates //Comp.Biochem. and Physiol.-1984.-B77.-№l.-P.151-160.

243. Hinderliter A.K., Huang J., Feigenson G.W. Detection of phase separation in fluid phosphatidylserine / phosphatidylcholine mixtures //Biophys.J.-1994.-V.67.-№5.-P.1906-1911.

244. Hofteig J.H., Noronha A.B., Druse M.J., Keresztes-Nagy Ch. Synaptic membrane phospholipids: effects of maternal ethanol consumption //Exp. Neu-rol.-1985.-V.87.-№l.-P.165-171.290

245. Horrocks L.A., Sun G.Y. Ethanolamine plasmalogens //Research Methods in Neurochemistry /Eds N.Marks, R.Rodnight. V.l-New York; London, 1972.-P.223-231.

246. Hubbard A.L., Wall D.A., Ma A. Isolation of rat hepatocyte plasma membranes.! Presence of the three major domains //J.Cell Biol.-1983.-V.96.-№1.-P.217-229.

247. Huey R.B. Temperature, physiology, and the ecology of reptiles //Biol.Reptilia. V.12.Physiol.C.-London e.a.,1982.-P.25-91.

248. Hui S.W., Stewart T.P., Yeagle P.L., Albert A.D. Bilayer to non-bilayer transition in mixtures of phosphatidylethanolamine and phosphatidylcholine: Implications for membrane properties //Arch.Biochem. and Biophys.-1981.-V.207.-P.227-240.

249. Hui S.W., Boni L.T. Cubic phase lipid and lipidic particles //Electron.Microsc., 1982, 10 Int.Congr., Hamburg, Aug. 17-24, 1982. V.3.-Frankfurt / M., 1982.-P.231-232.

250. Hustedt E.J., Beth A.H. Determination of the orientation of a band 3 affinity spin-label relative to the membrane normal axis of the human erythrocyte //Biochemistry-1996.-V.35 .-№21 .-P.6944-6954.

251. Hutson J.L., Higgins J.A. Asymmetric synthesis followed by transmembrane movement of phosphatidylethanolamine in rat liver endoplasmic reticulum //Biochim. et biophys. acta.-1982.-V.687.-№2.-P.247-256.

252. Jâhnig F., Vogel H., Best L. Unifying description of the effect of membrane proteins on lipid order. Verification for the melit-tin/dimyristoylphosphatidylcholine system //Biochemistry.-1982.-V.21.-№26. -P.6790-6798.

253. Janmey P.A. Phosphoinositides and calcium as regulators of cellular actin assembly and disassembly //Annu.Rev.Physiol. Vol.56.-Palo Alto (Calif.), 1994. -P.169-191.

254. Johnos S.J., Bayerl T.M., McDermott D.C., Adam G.W., Ronnie A.R., Thomas R.K., Sackmann E. Structure of an adsorbed dimyristoylphosphatidyl-choline bilayer measured with specular reflection of neutrons //Biophys. J.-1991.-V.59.-№2.-P.289-294.

255. Jonas J., Jonas A. High-pressure NMR spectroscopy of proteins and membranes //Annu. Rev. Biophys. and Biomol. Struct.Vol.23-Palo Alto (Calif.), 1994.-P.287-318.

256. J0rgensen K., Mouritsen O.G. Phase separation dynamics and lateral organization of two-component lipid membranes //Biophys. J.-1995.-V.69.-№3.-P.912-954.292

257. Jung K., Pergande M., Reichmann G., Krause W. Lipid-zusammensetzung von Mikrosomen und Mitochondrien der Rattennierenrinde //Biomed. biochim. acta.-1985 ,-V.44.-№3 .-P.3 81-388.

258. Karnovsky M.J., Kleinfeld A.M., Hoover R.L., Klausner R.D. The concept of lipid domains in membranes //J.Cell Biol.-1982.-V.94.-№l.-P.l-6.

259. Karpeisky M.Y.,Illyin V.A. Analysis of non-polar region in proteins //J.Mol.Biol.-1992.-V.224.-№3.-P.629-638.

260. Kato A., Matsuda T., Matsudomi N., Kobayashi K. Determination of protein hydrophobicity using a sodium dodecyl sulfate binding method //J.Agr. and Food Chem.-1984.-V.32.-№2.-P.284-288.

261. Kaushal S., Ridge K.D., Khorana H.G. Structure and function in rhodopsin: The role of asparagine-linked glycosylation //Proc.Nat.Acad.Sci.USA.-1994.-V.91.-№9.-P.4024-4028.

262. Khorana H.C.,Gerber G.E., Herlihy W.C., Gray C.P. Aminoacid sequence ofbacteriorhodopsin//Proc.Nat.Acad.Sci.USA .-1979.-V.76.-№io.-P.5046-5052.

263. Kiyatkin A.B., Natarajan P., Munshi S., Minor W., Johnson J.E., Low P.S. Crystallization and preliminary x-ray analysis of the cytoplasmic domain of human erythrocyte band 3 //Proteins .-1995.-V.22.-№3.-P.293-297.

264. Klugerman A.H., Gaarn A., Parkes J.G . Effect of cholesterol upon the conformation of band 3 and its transmembrane fragment //Can.J.Biochem. and Cell Biol. -1984.-V.62.-№ 10.-P. 1033-1040.

265. Kohler S.J., Klein M.P. Orientation and dynamics of phospholipid head groups in bilayers and membranes determined from P nuclear magnetic resonance chemical shielding tensors //Biochemistry.-1977.-V.16.-P.519-526.293

266. Kolaskar A.S., Ramabrahmam V. Nature of amino acid substitutions in homologous proteins during evolution //Int.J.Biol.Macromol.-1982.-V.4.-№3.-P.150-154.

267. Koyama T., Zhu M.-Y., Araiso T. Effects of phospholipids on function and dynamic microstructure of the phosphorylation domain of sarcoplasmic reticulum from rat cardiac muscle //J.Appl.Cardiol.-1991.-V.6.-№5.-P.229-239.

268. Kroon P.A., Evinosho M., Chan S.I. State of molecular motion of cholesterol in lecithin bilayers //Nature.-1975.-V.256.-№5518.-P.582-584.

269. Kumar A., Gupta C.M. Transbilayer distributions of red cell membrane phospholipids in unilamellar vesicles //Biochim. et biophys. acta.-1984.-V.769.-№2.-P.419-428.

270. S.-F., Pan F.-M., Chiou S.-H. Sequence analysis of frog a-crystallin cDNA and its deduced primary structure: Comparison of LA subunit chains among different vertebrate species //Biochem. and Biophys.Res.Commun.-1995.-V.210.-№3 .-P.974-981.

271. Madeira V.M.C., Antines-Madeira M.C. Lipid composition of biomembranes: A complete analysis of sarcoplasmic reticulum phospholipids //Cienc.biol.-1976.-V.C2.-№4.-P.265-291.

272. Marsh D. Biomembranes //Supramol.Struct, and Funct. Lect.Int. Summer Sch. Biophys., Dubrovnik, 16-25 Sept., 1981.- New York; London, 1983.-P. 127178.

273. Marsh D., Watts A., Pates R.D., Uhl R., Knowles P.F., Esmann M. ESR spin-label studies of lipid-protein interactions in membranes //Biophys.J. -1982.-V.37.-№l.-P.265-274.

274. Martenson R.E. Prediction of the secondary structure of myelin basic protein //J. Neurochem.-1981 .-V.36.-№4.-P. 1543-1560.

275. Matthews I., Sharma R.P., Lee Anthony G., Malcolm E.J. Transmembra-nous organization of (Ca2+ Mg2+ )-ATPase from sarcoplasmic reticu-lum:Evidence for lumenal location of residues 877-888 //J.Biol.Chem.-1990.-V.265.-№31.- P. 18737-18740.

276. Mcintosh T.J., Simon S.C., Needham D., Huang C. Structure and cohesive properties of sphmgomyelin/cholesterol bilayers //Isr.J.Med.Sci.-1992.-V.28.-№8-9.-P.2012-2020.

277. McPherson R.A., Sawyer W.H., Tilley L. Rotation diffusion of the erythrocyte integral membrane protein band 3: effect of hemichrome binding // Biochemistry.- 1992.-V.31 .-№2.-P.512-518.

278. Mecrs P., Mealy T. Phospholipid determinants for annexin V binding sites and the role of truptophan 187 // Biochemistry.-1994.-V.33.-№19.-P.5829-5837.

279. Mendelsohn R., Dluhy R.A., Cameron D.G., Mantsch H.H. Raman and Fourier transform infrared spectroscopic studies of the interaction between glyco-phorin and dimyristoylphosphatidylcholine //Biophys.J.-1982.-V.37.-№1.-P.83-84.296

280. Mendelsohn R., Liang G.L., Strauss H.L., Snyder R.G. IR spectroscopic determination of gel state miscibility in long-chain phosphatidylcholine mixtures //BiophysJ. -1995.-V.69.-№5.-P. 1987-1998.

281. Mendz G.L., Moore W.J., Brown L.R., Martenson R.E. Interaction of myelin basic protein with micelles of dodecylphosphocholine //Biochemistry.-1984,-V.23.-№25.-P.6041-6046.

282. Moore W.J. Interaction of basic protein and peripheral nerve P2 protein with lipids //BiophysJ. -1982.-V.37.-№1.-P.59-61.

283. Morell P., Lipkind R., Greenfield S. Protein composition of myelin from brain and spinal cord of several species //Brain Res.-1973.-V.58.-№3.-P.510-514.

284. Moriyama R., Nagatomi Y., Hoshino F., Makino S. Amino acid sequences around exofacial proteolytic cleavage sites of band 3 from bovin and porcine erythrocytes //Int J.Biochem.-1994.-V.26.-№ 1 .-P. 133-137.

285. Mouritsen O.G. Models of lipid-protein interactions in membranes //Ann.Rev.Biophys.Biomolec.Struct. V.22-Palo Alto (Calif.), 1993,-P. 145-171.

286. Miihlebach T., Cherry R.J. Influence of cholesterol on the rotation and self-association of band 3 in the human erythrocyte membrane //Biochemistry. -1982.-V.21 .-№ 18 .-P.4225-4228.

287. Mukheijee S., Chattopadhyay A. Membrane organization at low cholesterol concentrations: A study using 7-nitrobenz-2-oxa-l,3-diazol-3-yl-labled cholesterol //Biochemistry.-1996.-V.35.-№4.-P. 1311 -1322.

288. Miiller K., Labbe C., Zachowski A. Phospholipid transverse asymmetry in trout spermatozoa plasma membrane //Biochim. et biophys. acta. Biomembranes. -1994.-V. 1192.-№ 1 .-P.21 -26.297

289. Nabet A., Boggs J.M., Pezolet M. Study by infrared spectroscopy of the interaction of bovine myelin basic protein with phosphatidic acid //Biochemistry. -1994.-V.33 .-№49.-P. 14792-14799.

290. Nandi J., Wright M.V., Ray T.K. Effects of phospholipase A2 on gastric microsomal IT1" , K+ -ATPase system:Role of "boundary lipids" and the endogenous activator protein //Biochemistry.-1983.-V.22.-№25.-P.5814-5821.

291. Newton A.C. Interaction of proteins with lipid headgroups: Lessons from Protein Kinase C //Ann.Rev. of Biophys. and Biomol.Struct. Palo Alto (Calif.). -1993.-V.22.-P.1-25.

292. Ohki K. Hydrophobic interaction of membrane perturbing peptide in lipid bilayer membrane //Sci Repts Tohoku Univ.Ser.8. -1994.-V.15.-№1.-P.104-105.

293. Ohnishi K.A tentative evolutionary tree of mammalian orders constructed by hennigian comparison of the amino acid sequences of alpha-crystalin A chain, myoglobin, and hemoglobin alpha chain //Sci. Repts Niigata Univ.D. -1991.-V.28.-№28.-P. 19-31.

294. Ohta G., Kawato S., Tagashiro H., Takemori S., Kominari S. Dynamic structures and microsomes: protein rotation study //Biochemistry.-1992.-V.31.-№50.-P. 12680-12687.

295. Oikawa K., Lieberman D.M., Reithmeier R.A.F. Conformation and stability of the anion transport protein of human erythrocyte membranes //Biochemistry. -1985.-V.24.-№12.-P.2843-2848.

296. Op den Kamp J.A.F. Lipid asymmetry in membranes //Ann.Rev.Biochem. -1979.-V.48.-P.47-71.

297. Orekhov V.Yu., Abdulaeva G.V., Musina L.Yu., Arseniev A.S. *H -15N-NMR studies of bacteriorhodopsin Halobacterium halobium. Conformational dynamics of the four helical bundle //Eur.J.Biochem. -1992.-V.210.-№1.-P.223-229.

298. Otoda K., Kimura S., Imanishi Y. Interaction of melittin derevatives with lipid bilayer membrane. Role of basic residues at the C-terminal and their re298placement with lactose //Biochim. et biophys. acta. Biomembranes. -1992.-V.1112.-№l.-P.l-6.

299. Ovchinnikov Yu.A. Structure-function relationship in retinal-containing transport proteins //Phys.Chem. Transmembrane Jon Motions.-Amsterdam e.a.,1983.-P.437-455.

300. Ozols J., Heinemann F.S., Johnson E.F. The complete amino acid sequence of a constitutive form of liver microsomal cytochrome P-450 //J.Biol.Chem. -1985.-V.260.-№9.-P.5427-5434.

301. Parasassi T., Giusti A.M., Raimondi M., Gratton E. Abrupt modifications of phospholipid bilayer properties at critical cholesterol concentrations //Biophys.J. -1995.-V.68.-№5.-P. 1895-1902.

302. Parker W., Song P.-S. Protein structures in SDS micelle protein complexes //Biophys.J. -1992.-V.61.-№5.-P. 1435-1439.

303. Pascher I., Sundell S., Hauser H. Polar group interaction and molecular packing of membrane lipids.The crystal structure of lysophosphatidylethanola-mine //J.Mol.Biol. -1981.-V.153.-№3.-P.807-824.

304. Patton J.C., Avise J.C. An empirical evaluation of qualitative hennigian analyses of protein electrophoretic data //J.Mol.Evel.-1983.-V.19.-№3-4.-P.244-254.

305. Pearson R.H., Pascher I. The molecular structure of lecithin dihydrate //Nature. -1979.-V.281.-P.451-499.

306. Percy M.E. Catalase: An old enzyme with a new role //Can.J.Biochem. and Cell Biol. -1984.-V.62.-№ 10.-P. 1006-1014.

307. Perutz M.F. Species adaptation in a protein molecule //Adv.Prot.Chem.Vol.36.-Orlando e.a.,1984.-P.213-244.

308. Petersen N.O. Diffusion and aggregation in biological membranes //Can.J.Biochem. and Cell Biol. -1984.-V.62.-№1 l.-P.l 158-1166.

309. Phadke R.S., Srivastava S., Go vil G. Peptide induced polymorphism in model membranes //J.Biosci. -1990.-V.15.-№3.-P.153-157.299

310. Pinder J.C., Pekrun A., Maggs A.M., Brain A.P.R., Gratzer W.B. Association state of human red blood cell band 3 and its interaction with ankyrin //Blood. -1995 .-V.85 .-№ 10.-P.2951 -2961.

311. Pinheiro T.J.T., Watts A. Lipid specificity in the interaction of cytochrome c with anionic phospholipid bilayers revealed by solid-state 31P-NMR //Biochemistry.-1994a.-V.33.-№9.-P.2451-2458.

312. Pinheiro T.J.T, Watts A. Resolution of individual lipids in mixed phospholipid membranes and specific lipid-cytochrome c interactions by magic-angle spinning solidstate phosphorus 31 NMR //Biochemistry. -19946.-V.33.-№9.-P.2459-2467.

313. Pink D.A., Georgallas A., Chapman D. Intrinsic proteins and their effect upon lipid hydrocarbon chain order //Biochemistry. -1981.-V.20.-№25.-P.7152-7157.

314. Presti F.T., Pace R.J., Chan S.I. Cholesterol-phospholipid interaction in membranes.2. Stoichiometry and molecular packing of cholesterol-rich domains //Biochemistry. -1982.-V.21.-№16.-P.3831-3835.

315. Prosser R.S., Davis J.H. Dynamics of an integral membrane peptide: A deuterium NMR relaxation study of gramicidin //Biophys.J. -1994.-V.66.-№5.-P. 1429-1440.

316. Quinn P.J. The fluidity of cell membranes and its regulation //Progr. Biophys. and Mol.Biol.- I981.-V.38.-№1.-P.l-104.

317. Rahmann H. Distribution and possible functional role of vertebrate brain gangliosides during phylogeny and ontogeny //Hoppe-Seyler's Z.Physiol. Chem. -1982.-V.363.-№9.-P. 1021.300

318. Rahmann H. Functional meaning of neuronal gangliosides for the process of thermal adaptation in vertebrates //J.Therm.Biol. -1983.-V.8.-№4.-P.404-407.

319. Rahmann H., Hilbig R. Phylogenetical aspects of brain gangliosides in vertebrates//J.Comp. Physiol. -1983.-B151 .-№2.-P.215-224.

320. Rahmann H., Hilbig R., Probst W., Muhleisen M. Brain gangliosides and thermal adaptation in vertebrates //Ganglioside Struct., Funct., and Biomed. Potent. Proc.Symp., Parksville, July 6-10, 1983.- New York; London, 1984.-P.395-404.

321. Ramsammy L.S., Chauhan V.P.S., Box L.L., Brockerhoff H. Interactions in the hydrogen belts of membranes: cholesterol leaving phosphatidylcholine Slayers //Biochem. and Biophys. Res.Commun. -1984.-V.118.-№3.-P.743-746.

322. Rehm H., Betz H. Solubilization and characterization of the P-bungarotoxin-binding protein of chick brain membranes //J.Biol.Chem. -1984.-V.259.-№11.-P.6865-6869.

323. Rehorek M., Dencher N.A., Heyn M.P. Fluorescence energy transfer from diphenylhexatriene to bacteriorhodopsin in lipid vesicles //Biophys.J. -1983.-V.43.-№l.-P.39-45.

324. Rilfors L., Lindblom G.,Wieslander A., Christiansson A. Lipid bilayer stability in biological membranes //Membrane Fluidity.-New York; London, 1984.-P.205-245.301

325. Rip J.W., Carroll K.K. The submicrosomal distribution of dolichol and dolichol Phosphokinase activity in rat liver //Can.J.Biochem. -1982.-V.60.-№1.-P.36-41.

326. Robertson J.D. Membrane structure //J.Cell Biol. -1981.-V.91.-№3.-P.189s.-204s.

327. Robinson A.J., Richards G.W., Thomas P.J., Hann M.M. Behavior of cholesterol and its effect on head group and chain conformations in lipid bilayers: A molecular dynamics study//Biophys J. -1995.-V.68.-P.164-170.

328. Rodgers W., Glaser M. Fluorescence imaging microscopy of erythrocyte membrane lipid and proteins domains: Abstr.Amer.Biochem. and Mol.Biol., Amer.Assoc. Immunol. Jt. Meet., New Orleans, La, June 4-7,1990// FASEB Journal. -1990.-V.4.-№7.-P.2210.

329. Rosenberry T.L., Scoggin D.M. Structure of human erythrocyte acetylcholinesterase. Characterization of intersubunit disulfide bonding and detergent interaction //J.Biol.Chem. -1984.-V.259.-№9.-P.5643-5652.

330. Rossi J.P.P.C., Caride J. Inhibition of the phosphatase activity of the redIcell membrane Ca pump by acidic phospholipids //Biochim. et biophys. acta. Biomembranes. -1991.-V.1061.-№l.-P.49-55.

331. Rossmann M. Evolution of the three-dimensional structure of proteins //Evolution proteines.-Paris e.a.,1983.-P.4-12.

332. Rothman G.E., Engelman D.M. Molecular mechanism for the interaction of phospholipid with cholesterol // Nature.New Biol. -1972.-V.237.-P.42-44.

333. Rothman J.E., Kennedy E.P. Rapid transmembrane movement of newly synthesized phospholipids during membrane assembly //Proc.Nat.Acad. Sei. USA. -1977.-V.74.-P. 1821-1825.

334. Rothman J.E., Lenard L. Membrane asymmetry // Science. -1977.-V. 195.-P.743-753.

335. Rourke A.W. An electrophoretic analysis of plasma proteins of selected birds and snakes //Compar. Biochem. and Physiol. -1982.-B71.-№2.-P.313-316.302

336. Rytimaa M., Kinnunen P.K.J. Reversibility of the binding of cytochrome c to liposomes. Implications for lipid-protein interactions //J.Biol.Chem. -1995.-V.270.-№7.-P.3197-3202.

337. Sackmann E. Dynamic molecular organization in vesicles and membranes //Ber.Bunsenges.Phys.Chem. -1978.-V.82.-№9.-P.891 -909.

338. Sakura J.D. Physical properties of bovine white matter proteolipid apopro-tein-sodium dodecyl sulfate complexes //J.Neurosci.Res. -1981.-V.6.-№6.-P.689-700.

339. Sandermann H., Gottwald B.A.Cooperative lipid activation of ( Na+ + K+ +) -ATPase as a consequence of non-cooperative lipid-protein interactions //Biochim. et biophys. acta. -1983.-V.732.-№l.-P.332-335.

340. Schleicher C.H., Cordoba O.L., Santome J.A., Dell'Angelica E.C.Molecular evolution of the multigene family of intracellular lipid -binding proteins //Biochem. andMol. Biol.Int. -1995.-V.36.-№5.-P.l 117-1125.

341. Schroeder F., Jefferson J.R., Kier A.B., Knittel J., Scallen T.J., Wood W.G., Hapala I. Membrane cholesterol dynamics: cholesterol domains and kinetic pools (43185) //Proceed.Soc.Exp.Biol. and Med. -1991.-V.196.-№3.-P.235-252.

342. Schubert D., Boss K. Band 3 protein-cholesterol interactions in erythrocyte membranes. Possible role in anion transport and dependency on membrane phospholipid//FEBS Lett. -1982.-V. 150.-№ 1 .-P.4-8.303

343. Schulz G.E. Quantitative comparison of protein chain folds //Numer. Taxonomy.Proc.NATO Adv. Study Inst., Bad Windsheim, July 4-6,1982.-Berlin e.a., 1983.-P.484-488.

344. Sedzik J., Blaurock A.E., Hochli M. Lipid /myelin basic protein multilayers. A model for the cytoplasmic space in central nervous system myelin //J.Mol.Biol.-l 984.-V. 174.-№2.-P.385-409.

345. Seigneuret M., Davoust J., Herve P., Devaux P. Lipid-lipid and lipid-protein collision rates in membranes.Determination by evaluation of spin-spin interactions between 15N and 14N spin labels //Biochimie. -1981 .-V.63 .-№ 11 -12.-P.867-870.

346. Seigneuret M.,Zachowski A., Hermann A., Devaux P.F. Asymmetric lipid fluidity in human erythrocyte membrane: New spin-label evidence //Biochemistry. -1984.-V.23.-№19-P.4271-4275.

347. Seigneuret M., Favre E., Morrot G., Devaux P.F. Strong interactions between a spin-labeled cholesterol analog and erythrocyte proteins in the human erythrocyte membrane //Biochim. et biophys. acta: Biomembranes.- 1985.-V.813(M 126).-№2-P. 174-182.

348. Selinsky B.S., Yeagle P.L. Phospholipid exchange between restricted and nonrestricted domains in sarcoplasmic reticulum vesicles //Biochim. et biophys. acta: Biomembranes. -1985.-V.813 (M 126).-№l-P.33-40.

349. Shaffi S.A. Biochemical compartmentation of fish tissues. Cholesterol in the brain and spinal cord //Acta physiol. Acad.sci.hung. -1981.-V.58.-№4-P.307-310.

350. Shio H., Lazarow P.B. Relatioship between peroxisomes and endoplasmic reticulum investigated by combined catalase and glucose-6-phosphatase cytochemistry //J.Histochem. and Cytochem. -1981.-V.29.-№11-P.1263-1272.

351. Silvius J.R., McMillen D.A., Saley N.D., Jost P.C., Griffith O.H. Competition between cholesterol and phosphatidylcholine for the hydrophobic surface of sarcoplasmic reticulum Ca2+ //Biochemistry. -1984.-V.23.-№3-P.538-547.304

352. Singer S.J., Nicolson G.L. The fluid mosaic model of the structure of cell membranes //Science. -1972.-V.175.-№4023.-P.720-731.

353. Singer S J. New concepts of biological membrane structure //Biochem. Soc. Trans. -1981 .-V.9.-P.203-206.

354. Singer S.J. Structure of the cell surface //Nat. Cancer Inst. Monogr. -1982.-№60-P.25-30.

355. Smith I.C.P. NMR of liquid crystalline lipids in biological membranes //Nucl. Magn. Resonance Liquid Cryst. Proc. NATO Adv. Study Inst., San Miniato, July 26-Aug. 7,1983.- Dordrecht e.a., 1985.-P.533-566.

356. Smith I.C.P. Conformational and motional properties of lipids in biological membranes as determined by deuterium magnetic resonance //Membrane Fluid-ity.-New York; London, 1984.-P.133-168.

357. Smith R., Fai F.L. Comparison of the major proteins of shark myelin with the proteins of higher vertebrates //J. Neurochem. -1984.-V.42.-№2-P.426-433.

358. Somero G.N. Environmental adaptation of proteins: strategies for the conservation of critical functional and structural traits //Comp. Biochem. and Physiol.- 1983.-A76.-№3-P.621-633.

359. Sowers A.E., Hackenbrock C.R. Rate of lateral diffusion of intramembrane particles: measurement by electrophoretic displacement and rerandomization //Proc. Nat. Acad. Sci. USA. Biol. Sci. -1981.-V.78.-№10-P.6246-6250.305

360. Stokes D.L., Green N.M., Toyoshima C. Structure of Ca-ATPase by cryoelectron microscopy: Abstr. 7th Int. Conf. Sodium Pump (105th Conf. Ger.Biol.Chem.), Todtmoos/Black Forest, Sept. 5th-11th, 1993 //Biol. Chem./Hoppe-Seyler.-1993.-V.374.-№8-P.548.

361. Sui S.-T., Wu H., Sheng J., Guo Y. Conformational changes of proteins at an interface induced by a supported planar phosphatidic acid monolayer //J.Biochem.-l 994a.-V. 115 .-№6.-P. 1053-1057.

362. Sui S.-T., Wu H.,Guo Y., Chen K.-S. Conformation changes of melittin upon insertion into phospholipid monolayer and vesicle //J.Biochem.-19946.-V.l 16.-№3.-P.482-487.

363. Surewicz W.K., Epand R.M. Role of peptide structure in lipid-peptide interactions: A fluorescence study of the binding of pentagastrin-related pentapep-tides to phospholipid vesicles //Biochemistry. -1984.-V.23.-№25-P.6072-6077.

364. Surholt B., Newsholme E.A. Maximum activities and properties of glucose 6-phosphatase in muscles from vertebrates and invertebrates //Biochem.J.-1981.-V. 198.-№3 .-P.621 -629.

365. Tanford C.,Reynolds J.A. Characterization of membrane proteins in detergent solutions //Biochim. Biophys. Acta .-1976.-V.457.-P. 133-170.

366. Tanford C. The hydrophobic effect: Formation of micelles and biological membranes.-New York: Wiley-Interscience, 1980.-200 p.

367. Tang D., Meer B.W. Van Der, Chen S.-Y.S. Evidence for a regular distribution of hexatriene fluorescence //Biophys.J.-1995.-V.68.-№5.-P. 1944-1951.

368. Tarashci T.F., De Kruijff B., Verkleij A., Van Echteld C.J.A. Effect of gly-cophorin on lipid polymorphism //Biochim. et biophys. acta.-1982.-V.685.-№2.-P.153-161.

369. Thomas D.D., Bigelow D.J., Squier T.C., Hidalgo C. Rotational dynamics of protein and boundary lipid in sarcoplasmic reticulum membrane //Biochim. et biophys. acta .-1982.-V.710.-№2.-P.217-225.306

370. Thorgeirsson T.E., Russell C.J., King D.S., Shin Y.-K. Direct determination of the membrane affinities of individual amino acids //Biochemistry.-1996.-V.35.-№6.-P. 1803-1809.

371. Tiller G.E., Struve W.G. Effect of membrane fluidity upon binding of Ele-crophorus acetylcholinesterase to lipid vesicles //Biochim. et biophys. acta: Biomembranes.-1985 .-V. 812(M 125).-№2.-P.543-552.

372. Tokumitsu S.-J., Fishman W.H. Alkaline phosphatase biosynthesis in the endoplasmic reticulum and its transport through the Golgi apparatus to the plasma membrane: Cytochemical evidence //J.Histochem. and Cytochem.-1983.-V.31 .-№5.-P.647-655.

373. Unger V.M., Schertler G.F.X. Low resolution structure of bovine rhodopsin determined by electron cryomicroscopy //Biophys.J.-1995.-V.68.-№5.-P.1767-1786.

374. Usui S., Hara A., Nakayama T., Sawada H. Interaction of membrane lipids with carbonyl reductase in guinea pig liver microsomes /AHicyraKy /i;3accH, J.Pharm. Soc. Jap.-1985.-V.105.-№>3.-P.271-277.

375. Vaz W.L.C., Goodsaid-Zalduondo F., Jacobson K. Lateral diffusion of lipids and proteins in bilayer membranes //FEBS Lett.-1984.-V.174.-№2.-P. 199-207.

376. Verkleij A.J. Lipidic intramembranous particles //Biochim. et biophys. acta.-1984.-V.779.-№l.-P.43-63.

377. Villalain J., Goni F.M., Macarulla J.M. A comparative study of the effect of various detergents on the structure and function of sarcoplasmic reticulum vesicle //Mol. and Cell. Biochem.-1982.-V.49.-№2.-P.l 13-118.

378. Waehneldt T., Mandel P. Isolation of rat brain myeline, monitored by poly-acrylamide gel electrophoresis of dodecyl sulfate-extracted proteins //Brain Res.-1972.-V.40.-№2.

379. Waehneldt T.V., Osborne N.N., Neuhoff V. Electrophoretic study of nervous tissue proteins from invertebrate and vertebrate animals //Comp. Bio-chem.Physiol.-l 973 .-V.44.-№4B.-P. 1043-1050.

380. Waehneldt T.V. Sodium dodecyl sulfate in protein chemistry //Bio Systems." 1975.-V.6.-№3 .-P. 176-187.

381. Wang D.N. Band 3 protein: Structure, flexibility and function //FEBS Lett.-1994-V.3468r(! 8r).-№l .-P.26-31.

382. Waskell L., Koblin D., Canova-Davis E. The lipid composition of human liver microsomes //Lipids.-1982.-V.17.-№4.-P.317-320.

383. Wattenberg B.W., Silbert D.F. Sterol partitioning among intracellular membranes. Testing a model for cellular sterol distribution //J.Biol.Chem.-1983.-V.258.-№4.-P.2284-2289.

384. Watts A., Volotovski I.D., Pates R., Marsh D. Spin-label studies of rhodop-sin-lipid interactions //Biochim. et biophys. acta.-1982.-V.710.-№2.-P.94-95.

385. Weiss E.R., Osawa S., Shi W., Dickerson C.D. Effects of carboxyl-terminal truncation of the stability and G in protein-coupling activity of bovine rhodopsin //Biochemistry.-1994.-V.33.-№24.-P.7587-7593.

386. Wennerstrom H., Lindman B. Micelles. Physical chemistry of surfactant association //Physics Rep.-1979.-V.52.-№l.-P.l-86.308

387. Whetton A.D., Gordon L.M., Houslay M.D. Adenylate cyclase is inhibited upon depletion of plasma-membrane cholesterol //Biochem. J.-1983.-V.212.-№2.-P.331-338.

388. White S.H., Wimley W.C. Peptides in lipid bilayers: Structural and thermodynamic basis for partitioning and folding //Curr.Opinion Struct. Biol.-1994.-V.4.-№l.-P.79-86.

389. Whittaker V.P. Control processes in multicellular organism.-London, Churchill, 1970.-P.338-355.

390. Williams W.P. Cold-induced lipid phase transitions. Philosophical Transactions of the Royal Society of London. B.Biological Sciences. London.-1990.-V.326.-№1237.-P.515-697.

391. Yamane A., Hirabayashi T. A comparative study of tropomyosin from vertebrate ventricles //J.Biochem.-1985.-V.97.-№5.-P.1419-1428.

392. Yawata Y. Red cell membrane protein band 4.2: Phenotypic, genetic and electron microscopic aspects //Biochem. et Biophys. acta. Protein Struct. And Mol. Enzymol.-1994.-V. 1204.-№2.-P. 131-148.

393. Yeagle P.L. 31 P nuclear magnetic resonance studies of the phospholipidprotein interface in cell membranes //Biophys. J.-1982.-V.37.-№8.1. P.227-239.309

394. Yeagle P.L. Factors controlling the exchange rate and distribution of the cholesterol membranes //BiophysJ.-1984a.-V.45.-№2,Pt2.-P.361.

395. Yeagle P.L. Incorporation of the human erythrocyte sialoglycoprotein into recombined membranes containing cholesterol //J.Membrane Biol.-19846.-V.78.-№3.-P.201-210.

396. Yechiel S. Molecular recognition between membrane-spanning polypeptides //Trends in Biochemical Sciences.-1995.-V.20.-№ 11.-P.460-464.

397. Zambrano F., Fleischer S., Fleischer B. Lipid composition of the Golgi apparatus of rat kidney and liver in comparison with other subcellular organelles //Biochim. Biophys. Acta.-1975.-V.380.-№3.-P.357-369.

398. Zeng K., Lin K.C. Observation of the inverted hexagonal phase of lipids by scanning tunneling microscopy //Biochem. et biophys. acta. Lipids and Lipid Me-tab.-1992.-V.l 127.-№2.-P. 157-162.

399. Результаты корреляционного анализа данных показателей белково-липидного состава мембран микросом мозга теплокровных1. ГЭ