Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему
Протеолиз запасных белков в прорастающих семенах бобовых
ВАК РФ 03.00.04, Биохимия
Содержание диссертации, доктора биологических наук, Шутов, Андрей Дмитриевич
1. Введение
2. Обзор литературы
2.1. Запасные белки семян двудольных растений
2.1.1. Легуминоподобные 11S белки
2.1.2. Вицилиноподобные 7S белки
2.1.3. Полиморфизм легумино- и вицилиноподобных белков
2.1.4. Другие запасные белки семян двудольных растений
2.1.5. Запасные белки семян вики
2.1.6. Запасные белки семян злаков
2.2. Протеолитические ферменты семян
2.2.1. Множественность протеаз в семенах
2.2.2. Протеазы семян, локализованные в алейроновых зернах
2.2.3. Изменение активности протеаз семян при прорастании
2.2.4. Протеазы семян, гидролизушие низкомолекулярные синтетические субстраты
2.2.5. Действие протеаз покоящихся семян на запасные белки
2.2.6. Регуляция протеолитической активности в прорастающих семенах
2.2.6.1. Синтез de novo протеаз в прорастающих семенах
2.2.6.2. Ингибиторы протеаз в семенах
2.2.6.3. Модификация запасных белков при прорастании семян
2.2.7. 0 значении структур! запасных белков семян двудольных растений
3. Материалы и методы исследования
3.1. Материалы 56 3.1Л. Растительный материал
3.1.2. Запасные белки
3.1.2.1. Выделение легумина и вицилина вики зонным изоэлектрическим осаждением на сефадексе
3.1.2.2. Выделение 11S белка сои
3.1.2.3. Запасные белки семян других растений
3.1.3. Другие материалы
3.2. Методы исследования
3.2.1. Определение активности ферментов
3.2.1.1. Определение протеолитической активности с помощью тринитробензолсульфокислоты
3.2.1.2. Другие методы определения активности ферментов
3.2.2. Определение белка
3.2.3. Определение N-концевых аминокислот в белках, разделенных электрофорезом в полиакрнламидном
3.2.4. Другие методы исследования
4. Исследование протеаз семян вики, гидролизуших экзогенные субстраты
4.1. Бензоил-D, L-аргинин-п-нитроанилидаза (БАЛА-аза) семян вики
4.1Л. БАЛА-аза семддолей
4.1.1.1. Очистка БАПА-азы семядолей 79 4ЛЛ.2. Некоторые свойства БАПА-азы семядолей 83 4.1.2. БАПА-аза проростков 85 4.1.2Л. Очистка БАПА-азы проростков
4.1.2.2. Сходство БАПА-аз из семядолей и проростков
4.1.2.3. Некоторые свойства БАЛА-азы проростков
4.1.3. Итоги исследования БАПА-азы семян вики и других растений
4.2. Эстераза семян вики, гидролизующая п-нитрофениловый эфир карбобензокси-ъ-аланина (эстераза А)
5. Действие пищеварительных протеаз на запасные белки семян некоторых бобовых растений
5.1. Материал и методы исследования
5.2. Гидролиз запасных белков трипсином и химотрип-сином
5.3. Гидролиз запасных белков пепсином
5.4. Итоги исследования гидролизуемости запасных белков бобовых растений
6. Идентификация и исследование протеаз семян вики, участвующих в мобилизации запасных белков
6.1. Действие протеаз семян вики на нативные запасные белки: идентификация протеазы А
6.2. Действие протеаз семян вики на модифицированные при прорастании запасные белки: идентификация протеаз В, С и в
6.3. Протеаза А
6.3.1. Очистка протеазы А
6.3.2. Некоторые свойства протеазы А
6.3.3. Ферменты, аналогичные протеазе А вики, в семенах других растений
6.3.4. 0 методах выделения протеазы А вики и аналогичных ферментов маша и кукурузы
6.4. Протеаза В: очистка и некоторые свойства
6.5. Протеаза С
6.5.1. Частичная очистка и некоторые свойства протеазы С
6.5.2. Карбоксипептидазы, аналогичные протеазе С вики, в семенах других растений
6.6. L-фенилаланин-п-нитроанилидаза (ША-аза)
6.6.1. Очистка ФПА-азы
6.6.2. Некоторые свойства ЗДА-азы
6.6.3. Ферменты, гидролизуюшие <ША, в проростках вики
6.6.4. Ферменты, аналогичные ФПА-азе вики, в семенах других растений
7. Исследование модификации запасных белков при прорастании семян вики
7.1. Сравнительное исследование запасных белков из покоящихся и прорастающих семян
7.2. Идентификация фермента, модифицирующего запасные белки
7.3. Дезамидирование запасных белков вики ферментными препаратами из прорастающих семян пшеницы
7.4. Последовательные изменения запасных белков при модификации in vivo и ограниченным протеолизом
7.5. Итоги исследования модификации запасных белков
8. Исследование характера действия протеаз А,В и С и ВДА-азы на их природные субстраты
8.1. Протеаза А
8.2. Протеаза В
8.3. ША-аза
8.4. Протеаза С
9. 0 распаде запасных белков в семенах двудольных
9.1. Действие протеаз семян фасоли и тыквы на собственные запасные белки
9 Л Л. Протеазы семян фасоли
9Л.2. Протеазы семян тыквы
9.2. Представления других авторов о механизме мобилизации запасных белков в семенах двудольных
9.3. 0 вероятном существовании общих закономерностей распада запасных белков в семенах двудольных
Введение Диссертация по биологии, на тему "Протеолиз запасных белков в прорастающих семенах бобовых"
Семена всегда были и в обозримом будущем останутся важнейшим прямым или косвенным источником белка в пищевом рационе. В связи с дефицитом белка в питании, остро ощущаемым человечеством /69,110/, белки семян, в первую очередь запасные, в настоящее время привлекают внимание широкого круга исследователей. Основные усилия направлены на изучение процессов биосинтеза и отложения запасных белков (ЗБ) при созревании /232/, и главная цель этих работ - поиски возможностей увеличения содержания ЗБ в семенах и повышения их питательной ценности. Мобилизации ЗБ в прорастающих семенах уделялось намного меньше внимания, что может объясняться кажущимся отсутствием практического приложения таких исследований. Между тем катаболизм резервов, и в том числе белков,являющийся генеральным процессом в запасающей ткани прорастающих семян, определяет жизнеспособность и уровень развития проростка и, следовательно, не может не оказать влияния на продуктивность растения. Выяснение механизма мобилизации ЗБ, вероятно, покажет новые возможности регуляции развития растения в начальный, наиболее уязвимый период его онтогенеза.
Значительный интерес представляет выяснение связи структуры ЗБ с их резервной функцией в семенах. Известна эволюционная устойчивость структуры ЗБ, очевидно, функционально обусловленная. Одной из основных причин такого консерватизма ЗБ, ограничивающего пределы вариабельности их аминокислотного состава, может быть специфичность взаимодействий ЗБ с протеолитическими ферментами, катализирующими их распад
19,254/. Поэтому выяснение механизма мобилизации ЗБ позволит установить допустимые пределы направленного изменения их аминокислотного состава генетическими методами.
В связи с перспективой использования ЗБ семян в качестве одного из основных компонентов искусственных пищевых продуктов /69,110/ представляет интерес изучение их гидролизуемос-ти пищеварительными ферментами, а также поиски новых возможностей модификации функциональных свойств ЗБ, определяющих технологию их переработки. Одним из технологически важных свойств белков, используемых для синтеза искусственной пищи, является их высокая растворимость. Существующие методы повышения растворимости ЗБ /468/ связаны с ухудшением их пищевой ценности. В этой связи представляет интерес изучение начальных превращений ЗБ семян в процессе прорастания /132/, которые также могут привести к увеличению их растворимости.
Исследование распада ЗБ в прорастающих семенах имеет и более широкое, общебиологическое значение. По современным представлениям /193/ для жизнедеятельности клетки катаболизм белков не менее важен, чем их синтез. Однако, в то время как синтез белков уже изучен в деталях, сведения о механизме их распада очень ограниченны. Как указывает в своем обзоре Бейнон /193/, "пока нет ни одного белка, для которого были бы известны необходимые для описания его катаболизма in vivo гидролитические ферменты, участвующие в этом процессе, последовательность их действия или механизмы, побуждающие молекулу белка к последовательной деградации". Это объясняется, вероятно, сложностью задачи исследования катаболизма белков в обычной животной или растительной клетке, в которой процессы синтеза и распада разнообразных белков, поддерживая концентрацию каждого из них на заданном уровне, происходят параллельно.
В семенах ограниченное число ЗБ составляют большую часть суммарного белка; синтез и катаболизм ЗБ разделены во времени. Таким образом, ЗБ семян представляют собой удобную модель для изучения механизма распада внутриклеточных белков.
Несмотря на усилия многих авторов /165,251,316,381,453/, вплоть до середины 70-х годов не удавалось составить общее представление о механизме мобилизации ЗБ в прорастающих семенах, и приведенное выше высказывание Бейнона в полной мере могло быть отнесено и к ЗБ семян. Исследованию подвергались, как правило, неочищенные или грубо фракционированные ферментные препараты, а в тех случаях, когда отдельные протеазы семян были очищены и охарактеризованы, их физиологическая роль осталась невыясненной. За редким исключением систематические исследования протеаз в семенах того или иного растения не проводились. В подавляющем большинстве работ в качестве субстратов при идентификации и исследовании протеаз семян применялись экзогенные субстраты - легко гидроли-зуемые белки или низкомолекулярные синтетические производные аминокислот. Попытки установления природных субстратов обнаруженных протеаз либо не предпринимались, либо не привели к успеху.
В начальной части нашей работы мы также пытались использовать казеин и синтетические субстраты при исследовании протеаз семян, однако полученные результаты были либо малоинформативны, либо свидетельствовали о неучастии очищенных и изученных ферментов в распаде ЗБ.
Анализируя результаты начальной части нашей работы и литературные данные, полученные к тому же периоду (19731974 гг.), мы пришли к выводу о том, что сложившаяся ситуация объясняется, главным образом, отсутствием рационального методического подхода к изучению распада ЗБ и ферментов,катализирующих этот процесс в прорастающих семенах. Методический подход к решению этой проблемы, по-видимому, должен определяться следующими предпосылками.
1. Расщепление ЗБ до аминокислот осуществляется системой протеолитических ферментов с различной специфичностью. Кроме этой системы, в семенах содержатся протеазы, выполняющие иные функции и не участвующие в мобилизации ЗБ.
2. Специфичность протеиназ семян, как и других внутриклеточных протеиназ, может определяться не только характером аминокислот, образующих расщепляемую пептидную связь, но и способностью гидролизовать свои природные субстраты - белки со специфичной конформацией, на которые другие эндогенные протеиназы, возможно, и не действуют.
3. Природными субстратами протеолитических ферментов, осуществляющих мобилизацию ЗБ, являются не только нативные ЗБ, но и все промежуточные продукты превращений ЗБ в прорастающих семенах - от начальных высокомолекулярных до дипепти-дов.
4. Структура ЗБ связана с их функцией в прорастающих семенах.
5. Основные закономерности распада гомологичных ЗБ в семенах бобовых (возможно, и других двудольных растений) могут иметь общий характер.
Изложенные предпосылки определили следующее направление нашей работы.
1. Систематическая идентификация протеаз в семенах отдельного вида растения, осуществляющих распад его ЗБ до аминокислот. Важнейшим из возможных критериев участия обнаруженных протеаз в этом процессе является их способность гид-ролизовать предполагаемые природные субстраты. Поэтому целесообразна прямая идентификация протеаз, участвующих в исследуемом процессе, по их действию на нативные ЗБ и продукты превращений последних in vivo, в первую очередь, высокомолекулярные.
2. Выяснение роли идентифицированных протеаз в распаде ЗБ, для чего необходимы сведения о субстратной специфичности и характере действия этих ферментов на их природные субстраты. Эти сведения могут быть получены лишь при условии высокой степени очистки исследуемых протеаз.
3. Изучение характера и причин начальных превращений ЗБ в прорастающих семенах и выяснение роли этих превращений в регуляции распада ЗБ.
4. Выяснение закономерностей распада ЗБ, общих для гомологичных ЗБ из семян других растений.
На основе полученных в настоящей работе результатов протеолиз легумино- и вицилиноподобного белков в прорастающих семенах бобовых и, по крайней мере, некоторых других двудольных растений может быть представлен следующим образом.
ЗБ обладают структурой, устойчивой к действию протеаз покоящихся семян. Распад ЗБ инициируется появляющейся при прорастании кислой цистеиновой эндопептидазой А с относительно широкой субстратной специфичностью. Последовательные этапы начального гидролиза ЗБ эндопептидазой А определяются их структурой и мало зависят от специфичности фермента. Ограниченный гидролиз эндопептидазой А (отщепление первых I или 2 пептидов) приводит к скачкообразному изменению атакуемости ЗБ (модификации). Модифицированные ЗБ приобретают способность гидролизоваться другими эндогенными протеазами, на на-тивные ЗБ не действующими: кислой цистеиновой эндопептидазой В с узкой субстратной специфичностью, появляющейся при прорастании, и высокоактивной сериновой карбоксипептидазой С, обладающей,вероятно, широкой субстратной специфичностью, содержащейся уже в покоящихся семенах.
Гидролиз модифицированных ЗБ до аминокислот происходит, в основном, двумя параллельными путями, а) Эндопептидаза А, не ограничиваясь модификацией, способна к полному расщеплению ЗБ до низкомолекулярных продуктов (в основном, ди- и трипептиды); последние расщепляются до аминокислот пептида-зами, в том числе нейтральной цистеиновой аминопептидазой с относительно широкой субстратной специфичностью, содержащейся уже в покоящихся семенах, б) Эндопептидаза В отщепляет от модифицированных ЗБ крупные пептиды, быстро гидролизующиеся до аминокислот присутствующей в избытке карбоксипептидазой С. Второй путь имеет наибольшее значение на начальных этапах распада ЗБ. В дальнейшем развитии этот процесс имеет более сложный характер, определяющийся суммарным воздействием на высокомолекулярные продукты расщепления ЗБ эндопептидаз А и В и карбоксипептидазы С.
Эндопептидазы, инициирующие распад легумино- и вицилино-подобного белков, были впервые независимо идентифицированы Криспилсом с сотр. /233/ и нами /38/ в 1975 году. Дальнейшие успехи в исследовании мобилизации ЗБ семян двудольных растений связаны с изучением действия протеаз семян на их природные субстраты. Последние, однако, применялись для прямой идентификации протеаз семян только нами. Впервые в настоящей работе в качестве субстратов использованы модифицированные in vivo ЗБ. Это позволило обнаружить протеазу В и выяснить последовательность действия протеаз, расщепляющих ЗБ. Установлен ранее не известный путь регуляции распада ЗБ путем их модификации ограниченным протеолизом. Показано, что этот путь регуляции определяется структурой ЗБ. Таким образом, экспериментально установлена связь структуры ЗБ с их функцией в прорастающих семенах. Получены данные, свидетельствующие о существовании фермента, дезамидирующего белки. Наконец, установлено, что ЗБ фасоли обыкновенной, в отличие от ЗБ семян многих других культивируемых бобовых, лишь частично гидролизуется пепсином, трипсином и химотрипсином.
Настоящая работа выполнялась в лаборатории химии белка Кишиневского государственного университета им. В.И. Ленина в 1970-1982 гг. в связи с плановыми темами "Исследование растительных белков" (с 1970 по 1980 г., номер госрегистрации 6807I76I) и "Исследование белков семян культурных растений, разработка основ повышения их качества и методов получения белковых изолятов для пищевых целей" (с 1982 г.,номер госрегистрации 8I0I2I94). В экспериментальной части работы принимали участие аспиранты Е.И.Земчик, Т.Н.Королева и Р.Э.Поло, лаборанты В.П.Бульмага и Г.К.Лозован, а также студенты Р.Бассюнер, Э.К.Болдт, До Нгок Лань, П.Зелигер, Нгуен Тхань Уен и др. В обсуждении результатов наших исследований принимал участие руководитель лабораторий химии белка доктор биологических наук И.А.Вайнтрауб.
2. Обзор литературы
Заключение Диссертация по теме "Биохимия", Шутов, Андрей Дмитриевич
II. Выводы
1. В прорастающих семенах вики, фасоли и тыквы происходит модификация запасных белков /ЗБ/, изменяющая их атакуе-мость эндогенными протеазами. Таким образом, природными субстратами протеаз, участвующих в мобилизации ЗБ, являются как нативные, так и модифицированные при прорастании ЗБ.
2. В семенах вики идентифицированы по действию на природные и синтетические субстраты и исследованы протеаза А (гидролизует и нативные, и модифицированные ЗБ), протеазы В и С (гидролизуют ЗБ только после модификации),Ь-фенилаланин-п-нитроанилидаза (ФПА-аза) и п,о(-бензоил-Б,ь-аргинин-п-нитро-анилидаза (БАПА-аза).
3. Протеаза А - цистеиновая эндопептидаза, гидролизукхцая ЗБ при рН 4-6. Отсутствует в покоящихся семенах, появляется на 2-3-й день прорастания и быстро увеличивает активность в период распада ЗБ. Получен близкий к однородности препарат протеазы А (2470-кратная очистка). Протеаза А гидролизует связи, образованные карбоксильными группами дикарбоновых аминокислот, тирозина и лейцина и, возможно, трех других аминокислот (данные гидролиза А- и В-цепей инсулина). Она способна к глубокому расщеплению ЗБ (в среднем до тетрапептидов). Промежуточные этапы гидролиза ЗБ протеазой А заключаются, в основном, в последовательном отщеплении коротких пептидов. Показано появление аналогичных ферментов в прорастающих семенах фасоли и тыквы.
4. Протеаза В - цистеиновая эндопептидаза с оптимумом при рН 5,6. Отсутствует в покоящихся семенах, появляется на 2-3-й день прорастания и быстро увеличивает активность в период распада ЗБ. Получен хроматографически и электрофо-ретически однородный препарат протеазы В (1580-кратная очистка). Протеаза В обладает узкой субстратной специфичностью. В А- и В-цепях инсулина она гидролизует лишь связи, образованные карбоксильной группой аспарагина. Действие протеазы В на модифицированные ЗБ заключается в отщеплении преимущественно крупных пептидов. Показано появление аналогичного фермента в прорастающих семенах тыквы.
5. Протеаза С - сериновая карбоксипептидаза с оптимумом при рН 5,7. Локализована в алейроновых зернах, содержится в покоящихся семенах и обладает постоянно высокой активностью в течение всего периода распада ЗБ. Получен частично очищенный препарат протеазы С, не содержащий примеси других про-теолитических ферментов. Основным природным субстратом протеазы С, очевидно, являются крупные пептиды, отщепляемые от модифицированных ЗБ протеазой В. Ферменты, вероятно, аналогичные протеазе С вики, обнаружены в покоящихся семенах фасоли и тыквы.
6. ФПА-аза - цистеиновая аминопептидаза с оптимумом при рН 6,5. Локализована вне алейроновых зерен (вероятно, в цитоплазме). В покоящихся семенах обладает высокой активностью, несколько снижающейся при прорастании. Получен близкий к однородности препарат ФПА-азы (1570-кратная очистка, удельная активность 232 Е/мг, 30°). ФПА-аза гидролизует дипептиды и короткие олигопептиды, содержащие гидрофобные аминокислоты. Она способна расщепить связей в пептидных продуктах гидролиза ЗБ протеазой А. ФПА-аза семядолей отличается от фенилаланин-п-нитроанилидаз в проростках вики и является, вероятно, органоспецифичным ферментом.
7. Получены частично очищенный препарат БАПА-азы семядолей вики (990-кратная очистка, удельная активность 4,8 Е/мг, 40°) и близкий к однородности препарат БАПА-азы проростков (1760-кратная очистка, удельная активность 34 Е/мг, 40°). БАПА-аза проростков гидролизует дапалтиды, содержащие N-защищенный аргинин (вероятно, и лизин), и не действует на другие субстраты, включая аргининамид, эфиры ы-запвшенного аргинина и белки (кроме гистонов и протаминов). БАПА-азы семядолей и проростков вики не отличаются друг от друга по всем изученным физико-химическим и ферментативным свойствам и, вероятно, идентичны. Таким образом, БАПА-аза неспецифична для семян и, очевидно, имеет более общие функции, чем участие в мобилизации ЗБ.
8. Модификация ЗБ в прорастающих семенах вики является результатом двух независимых процессов - начального гидролиза протеазой А и дезамидирования. Первый этап гидролиза легумина вики протеазой А заключается в отщеплении 1-2 коротких пептидов, что приводит к скачкообразному изменению его атакуемости протеазами В и С. При дальнейшем действии протеазы А происходит последовательное отщепление от расположенных на поверхности молекулы концевых участков кислых субъединиц легумина коротких основных пептидов, вызывающее увеличение отрицательного заряда белка, и затем распад кислых субъединиц на крупные фрагменты, удерживаемые в молекуле нековалентными взаимодействиями.
9. В прорастающих семенах пшеницы обнаружен фермент, способный осуществлять частичное дезамидирование белков, в том числе вицилина и легумина вики. По-видимому, дезамидиро-вание ЗБ в прорастающих семенах вики является ферментативным процессом.
10. Мобилизация ЗБ в прорастающих семенах вики может быть представлена следующим образом. Распад ЗБ инициируется протеазой А, осуществляющей их модификацию. Гидролиз модифицированных ЗБ происходит, в основном, двумя параллельными путями, а) Протеаза А гидролизует ЗБ до низкомолекулярных продуктов (в основном, ди- и трипептидов); последние расщепляются до аминокислот аминопептидазами и пептидазами, в том числе ФПА-азом. б) Протеаза В отщепляет от модифицированных ЗБ крупные пептиды, быстро гидролизующиеся присутствующей в избытке карбоксипептидазой (протеазой С). На начальных этапах распада ЗБ большее значение имеет второй путь. В дальнейшем процесс распада ЗБ приобретает более сложный характер, определяющийся суммарным воздействием на высокомолекулырные продукте расщепления ЗБ протеаз А, В и С.
11. Последовательные этапы регуляции распада ЗБ -устойчивость нативных ЗБ к действию протеаз покоящихся семян; появление в прорастающих семенах (вероятно, в результате синтеза de novo) эндопептидаз А и В, первая из которых является ключевым ферментом; модификация ЗБ, изменяющая их атакуемость и вовлекающая тем самым другие протеазы в гидролиз ЗБ. Важное значение в регуляции распада ЗБ имеет узкая субстратная специфичность протеазы В, благодаря которой этот фермент может обеспечивать активное участие карбоксипептидаз уже на начальных стадиях процесса мобилизации ЗБ.
12. Механизм регуляции распада ЗБ тесно связан с их структурой, которая определяет устойчивость этих белков к действию протеаз покоящихся семян и начальный ход гидролиза протеазой А (включая модификацию).
13. На основе проведенных исследований и анализа литературных данных о ЗБ и протеолитических ферментах семян высказана гипотеза о существовании общих закономерностей распада легуминоподобных белков в семенах двудольных растений. Единство механизмов распада легумино- и вицилиноподобных белков в пределах по крайней мере семейства бобовых достаточно вероятно.
14. ЗБ семян большинства культивируемых бобовых растений быстро и глубоко гидролизуются пищеварительными протеазами в естественной последовательности их действия. Исключение составляет 7S белок фасоли обыкновенной (вероятно, и других видов фасоли американского происхождения), лишь частично гидролизующийся пепсином, трипсином и химотрипсином. Полный его гидролиз может быть достигнут только после глубокой денатурации .
10. Заключение
Полученные в настоящей работе экспериментальные данные позволяют на примере легумина вики следующим образом представить путь распада ЗБ в прорастающих семенах бобовых (рис. 79).
Распад нативного ЗБ (I) инициируется эндопептидазой А. Ограниченное воздействие последней (отщепление I или 2 коротких пептидов) приводит к первому этапу модификации ЗБ - скачкообразному изменению его атакуемости эндопептидазой В и карбоксипептидазой С, на нативный ЗБ не действующих. Это изменение атакуемости ЗБ, вероятно, обусловлено его конформационной перестройкой. Модификация ЗБ эндопептидазой А является одноактным процессом и завершается вскоре после появления в алейроновом зерне уже начальных количеств этого фермента.
В гидролизе модифицированного ЗБ (2) участвуют эндопеп-тидазы А и В, а также карбоксипептидаза С. Это приводит к последовательному отщеплению эндопептидазой А коротких пептидов (5,6) от расположенных на поверхности молекулы ЗБ концевых участков кислых субъединиц, эндопептидазой В -крупных пептидов (4), и карбоксипептидазой С - аминокислот (7). Совместное действие этих протеаз (главным образом, эн-допептидаз) приводит к дальнейшим изменениям ЗБ - образованию "высокомолекулярных промежуточных продуктов распада ЗБ" (3). Состав этих продуктов нуждается в более подробном описании.
При действии протеазы А на модифицированный ЗБ (2)
Рис. 79. Схема протеолиза ЗБ в прорастающих семенах вики. Буквами обозначено участие протеаз А, В и С в соответствующем процессе (в скобках - ограниченное участие). Штрих-пунктирной линией обозначена мембрана алейронового зерна. происходит дальнейшая его модификация - увеличение отрицательного заряда (в связи с высоким содержанием основных аминокислот в отщепляемых коротких пептидах) и расщепление кислых субъединиц на крупные фрагменты, удерживаемые в молекуле нековалентными взаимодействиями. Оба этих явления не оказывают прямого влияния на атакуемость ЗБ. Однако,in vivo происходят более глубокие изменения ЗБ, которые приводят к двукратному увеличению скорости его гидролиза эн~ допептидазой В и многократному - карбоксипептидазой С. Это может быть связано с дальнейшими изменениями конформации ЗБ, обусловленными частичным его дезамидированием, а также совместным действием на него всех трех протеаз - А, В и С. Последующие превращения "высокомолекулярных промежуточных продуктов распада ЗБ" (3) заключаются в быстром снижении их молекулярного веса в связи с продолжающимся отщеплением коротких и крупных пептидов соответственно эндопептидазами А и В и аминокислот - карбоксипептидазой С. На той или иной стадии более глубокого гидролиза "промежуточные продукты" (3), очевидно, представляют собой уже не связанные друг с другом высокомолекулярные фрагменты отдельных субъединиц.
Крупные пептиды (4), образовавшиеся при гидролизе протеазой В модифицированных ЗБ (2) и высокомолекулярных продуктов их дальнейших превращений (3), расщепляются эндопеп-тидазой А до коротких пептидов (5,6) и карбоксипептидазой С - с образованием аминокислот (7) и трипептидов (6).
Короткие пептиды (5), образовавшиеся при действии протеазы А на ее высокомолекулярные субстраты (1,2,3) и крупные пептиды (4), гидролизуются эндопептидазой В и карбоксипептидазой С до ди-(три-)пептидов (6). Последние переносятся в цитоплазму, где гидролизуются до аминокислот (7) с участием ФПА-азы и, вероятно, других аминопептидаз и пеп-тидаз, не изучавшихся нами.
Отметим определенную условность приведенной схемы. Хотя основными продуктами гидролиза эндопептидазами А и В их высокомолекулярных субстратов являются соответственно короткие (в том числе ди- и трипептиды) и крупные пептиды, вероятно, то или иное количество крупных пептидов отщепляется протеазой А, а коротких пептидов - протеазой В. В ощутимых масштабах это может происходить при гидролизе основного высокомолекулярного субстрата - "промежуточных продуктов" (3). Граница между крупными (4) и короткими (5) пептидами условна, хотя средние их размеры различаются значительно. В прорастающих семенах в связи с частичным деза-мидированием ЗБ эти различия, очевидно, увеличиваются (см. данные о субстратной специфичности протеаз А и В, разд. 6.3.2 и 6.4).
Изменение атакуемости ЗБ при их модификации эндопептида-зой А имеет ступенчатый характер, и поэтому нативные (I) и модифицированные (2) ЗБ четко отличаются друг от друга. Однако, граница между последними и "промежуточными продуктами" (3) условна, поскольку атакуемость ЗБ при их дальнейшей модификации изменяется непрерывно. Группа (3) условно объединяет разнообразные высокомолекулярные продукты распада ЗБ - от еще сохранивших четвертичную структуру молекул до крупных фрагментов отдельных субъединиц. Условна и граница между этими фрагментами и крупными пептидами (4).
Условность рассматриваемой схемы распада ЗБ в значительной мере является отражением непрерывности этого процесса.
Несмотря на эту условность, все показанные на схеме последовательные и параллельные пути распада ЗБ нашли по крайней мере качественное экспериментальное подтверждение в нашей работе (исключение составляют обозначенные на схеме пунктиром не исследованные промежуточные этапы глубокого распада ЗБ, приводящего к разрушению его четвертичной структуры). Основу схемы распада ЗБ составляют три параллельных процесса: I. расщепление эндопептидазой А на короткие пептиды, гидролизующиеся далее ФПА-азой (1,2,3—— — 5,6 — 7); 2. расщепление эндопептидазой В на крупные пептиды, гидролизующиеся далее карбоксипептидазой С (2,3—4—7); 3. прямой гидролиз карбоксипептидазой С (2,3—7).
В связи с изменяющимися во времени активностью эндопеп-тидаз А и В и атакуемостью субстратов (2,3) вклад каждого из трех отдельных процессов в образование конечного продукта (7) может быть различным по мере развития общего процесса мобилизации ЗБ.
Карбоксипептидаза С обладает постоянно высокой активностью на протяжении всего периода распада ЗБ. Таким образом, ее участие в этом процессе ограничивается лишь гидро-лизуемостью ее субстратов. После модификации эндопептидазой А (1—2) ЗБ становится доступным действию карбоксипептидазы С, но гидролизуется последней (2—7) лишь с невысокой скоростью. По мере дальнейшего развития процесса модификации (2——3) атакуемость карбоксипептидазой С ЗБ, еще сохранившего четвертичную структуру, непрерывно увеличивается. Однако, скорость гидролиза карбоксипептидазой С ее высокомолекулярных субстратов, очевидно, достигает максимума лишь после глубокого их расщепления на отдельные фрагменты субъединиц. Таким образом, прямой путь гидролиза карбоксипептидазой С ее высокомолекулярных субстратов (2,3—-7) может приобрести существенное значение лишь на сравнительно поздних стадиях мобилизации ЗБ.
На всех более ранних стадиях мобилизации ЗБ основная роль карбоксипептидазы С заключается, очевидно, в быстром и глубоком расщеплении крупных пептидов по мере их образования в результате действия на ЗБ эндопептидазы В (2,3 — —»-4—*-7). Таким образом, на начальных стадиях мобилизации ЗБ уровень активности эндопептидазы В контролирует участие в этом процессе карбоксипептидазы С.
Эндопептидаза В появляется в прорастающих семенах одновременно с эндопептидазой А и способна с относительно высокой скоростью гидролизовать ЗБ сразу после первого этапа их модификации (I—*-2). Далее роль протеазы В в образовании (совместно с карбоксипептидазой С) конечного продукта (7) возрастает в связи с увеличением количества этого фермента и атакуемости его субстрата. Последняя быстро увеличивается вдвое при дальнейшей модификации ЗБ (2——3), хотя количество связей в субстрате, способных к гидролизу эндопептидазой В, снижается в связи с частичным его дезамидированием. По-видимому, это должно привести к увеличению средней длины отщепляемых эндопептидазой В пептидов.
На всех стадиях мобилизации ЗБ семена вики содержат приблизительно равные количества активности (по действию на модифицированный in vivo ЗБ, см. рис. 23) эндопептидаз А и В. Таким образом, на той стадии развития этого процесса, когда высокомолекулярным субстратом является модифицированный ЗБ (2) в процессе его превращения в "промежуточные продукты" (3), еще сохранившие четвертичную структуру, действие эндопептидаз А и В на этот субстрат приводит к образованию приблизительно равных молярных количеств пептидов. Однако, количество мобилизируемых при этом аминокислот пропорционально длине этих пептидов и значительно больше в случае действия эндопептидазы В. Таким образом, в рассматриваемый период наибольший вклад в образование конечного продукта (7), вероятно, вносит последовательный гидролиз ЗБ эндопептидазой В и карбоксипептидазой С (2,3—4—-7). В дальнейшем этот процесс имеет уже меньшее значение в связи с увеличением скорости прямого гидролиза карбоксипептидазой С ее высокомолекулярных субстратов и возрастанием скорости процесса (4—-5) при значительном увеличении активности эндопептидазы А.
Роль эндопептидазы А в образовании конечного продукта (7) непрерывно возрастает по мере увеличения ее активности, поскольку ФПА-аза (по всей вероятности и другие ферменты, участвующие в завершающих этапах распада ЗБ в цитоплазме) обладает достаточно высокой активностью для быстрого расщепления ди~(три-)пептидов после их переноса через мембрану алейроновых зерен. Не исключено, что часть более крупных пептидов (5) также переносится в цитоплазму, где и гидро-лизуется до аминоксилот (5—7).
Возможно, в семенах некоторых других растений уровни активности эндопептидаз А и В отличаются в большей степени, чем в семенах вики. В этом случае может преобладать либо первый, либо второй из рассмотренных параллельных процессов мобилизации ЗБ. В последнем крайнем варианте протеаза А может выступать, главным образом, в роли модифицирующего фермента. Однако, пока это лишь предположение.
В семенах вики в распаде ЗБ принимает участие, очевидно, и протеаза D, по всей вероятности, карбоксипептидаза, дополняющая действие карбоксипептидазы С. В расщеплении фрагментов субъединиц и пептидов, возможно, участвуют также протеазы, не гидролизующие нативные и модифицированные ЗБ и обнаруженные по действию на казеин (см. стр. 78).
Вицилин вики был изучен нами менее подробно, чем легу-мин. Однако, по всем имеющимся данным, распад обоих белков подчиняется одним и тем же закономерностям. В настоящей работе, как и в исследованиях других авторов, не изучался протеолиз минорных ЗБ. Вероятно, особенности структуры последних оказывают в той или иной мере влияние на характер процесса их распада. Минорные ЗБ, однако, содержатся в семенах в намного меньшем количестве, чем сумма легумино- и вицилиноподобных белков, и их значение в питании проростка, вероятно, ограничено.
До сих пор мы рассматривали процесс мобилизации ЗБ в отдельном алейроновом зерне. Распад ЗБ в разных участках семядолей вики, очевидно,так же, как в семядолях прорастающих семян других растений (разд. 2.2.3 и 6.1) происходит неодновременно. Таким образом, при исследовании динамики протеаз и распада ЗБ в цельных семядолях наблюдается интегральная картина, отличающаяся от той, которая была бы обнаружена при исследовании отдельной клетки или ограниченной популяции клеток, в которых ЗБ деградирует синхронно. По-видимому, этим и объясняется более плавный, чем можно было ожидать, характер кривой распада белка (рис. 57) и снижение его содержания уже на 2-й день прорастания, когда модификация легумина и вицилина из цельных семядолей почти еще не обнаруживается ни по изменению заряда, ни по их атакуемости протеазами В и С.
Анализируя схему распада ЗБ (рис. 79), можно проследить последовательные этапы регуляции этого процесса. Это устойчивость нативных ЗБ к действию протеаз покоящихся семян; появление в прорастающих семенах (вероятно, в результате синтеза de novo) эндопептидаз А и В, первая из которых инициирует распад ЗБ и, следовательно, является ключевым ферментом; модификация ЗБ, изменяющая их атакуемость и вовлекающая тем самым другие протеазы в гидролиз ЗБ. Механизм регуляции распада ЗБ тесно связан с их структурой, которая определяет устойчивость этих белков к протеазам покоящихся семян и начальный ход гидролиза эндопептидазой А (включая модификацию). Важное значение в регуляции последующего распада ЗБ имеет узкая субстратная специфичность эндопептидазы В, благодаря которой этот фермент может обеспечивать активное участие карбоксипептидаз уже на начальных стадиях процесса мобилизации ЗБ.
Библиография Диссертация по биологии, доктора биологических наук, Шутов, Андрей Дмитриевич, Кишинев
1. Алексеева М.В. Исследование солерастворимых белков семян тыквы Cucurbitа реро L. методом градиентной экстракции на колонке. -Биохимия, 1965,т.30,И,с.60-66.
2. Алексеева М.В. Характеристика алейроновых зерен, выделенных из семядолей и осевых частей семян подсолнечника и тыквы. -Изв. АН МССР, сер. биол. хим. наук, 1980,№6, с.17-21.
3. Алексеева М.В., Коварская Н.В. Сравнительное исследование белков алейроновых зерен осевой части и семядолей гороха и сои. -Физиол. раст., 1978,т.25,№3,с.464-469.
4. Белозерский М.А. Изменение 133-глобулина семян гречихи при прорастании. -Докл. АН СССР, 1971,т.199,№2,с.468-469.
5. Белозерский М.А. Выделение и свойства 13S глобулина семян гречихи. -В кн.: Растительные белки и их биосинтез. М.: Наука, 1975,с.152-156.
6. Белозерский М.А., Викторова Л.Н., Шпикитер В.О. Выделение и изучение четвертичной структуры тзБ-глобулина семян гречихи. -Биохимия, 1968,т.33,№1,с.97-101.
7. Белозерский М.А., Дунаевский Я.Е. Протеолитическая деградация 13S глобулина в прорастающих семенах гречихи. -В кн.: Механизмы усвоения азота и биосинтеза бежа в растениях: Матер. Всесоюзн. сиып. Алма-Ата, 1981,с.87.
8. Белозерский М.А., Емцева И.Б., Курсанова Т.А. Выделение и свойства протеолитического фермента из семян гречихи. -Докл. АН СССР, 1973,т.209,№5,с.1215-1218.
9. Береш И.Д. Протеолиз клейковины во время прорастанияпшеницы. -Тр. ВНИИ зерна, 19бб,т.бб,с.Ш-Н7.
10. Береш И.Д. Исследование протеолитических ферментов проросшего зерна пшеницы: Автореф. Дис. . канд. биол. наук. -М., 1972. -21 с.
11. Береш И.Д., Вакар А.Б., Соседов Н.И. Некоторые кинетические свойства протеолитических ферментов прорастающего зерна пшеницы. -Докл. АН СССР, 1972,т.203,№2,с.473-476.
12. Благовещенский А.В. Протеолитические ферменты. -Усп. биол. химии, 1936,т.12,с.3-23.
13. Благовещенский А.В. Биохимия обмена азотсодержащих веществ у растений. -М.: АН СССР, 1958, -346 с.
14. Благовещенский А.В. Кристаллическая протеиназа семян Phaseolus aureus Rohb. -Докл. All СССР, 1958,Т. 120,№2, с.356-358.
15. Бульмага В.П., Шутов А.Д. Частичная очистка и характеристика протеазы А прорастающих семян вики, гидролизую-щей нативные запасные белки. -Биохимия, 1977,т.42,tell, с.1983-1989.
16. Бульмага В.П., Шутов А.Д., Вайнтрауб И.А. Эстераза семян вики, гидролизующая п-нитрофениловый эфир КБЗ-ала-нина. -Физиол. и биохим. культ, раст., 1975,1.7,165,с.531-535.
17. Вайнтрауб И.А. Установка для автоматической регистрации светопоглощения элюатов хроматографических колонок. -Вопр. мед. химии, 1969,т.15,№1,с.96-98.
18. Вайнтрауб И.А. Исследование глобулинов семян бобовых. -Дис. . докт. биол. наук. -Кишинев, 1970. -421 с.
19. Вайнтрауб И.А. Четвертичная структура запасных белковсемян бобовых. -Б кн.: Растительные белки и их биосинтез. М.: Наука, 1975,с.142-152.
20. Вайнтрауб И.А., Белтей Н.К., Шутов А.Д. Дезамидирова-ние белков клейковины при прорастании зерна пшеницы. -Прикл. биохшл. и микробиол., 1981,тЛ7,N21,с, 166-169.
21. Вайнтрауб И.А., Земчик Е.И., Шутов А.Д. Частичная очистка и характеристика некоторых ариламидаз из семян вики. -В кн.: Химия протеолитических ферментов: Матер. I Всесогозн. симп. Вильнюс, 1973,с.62.
22. Вайнтрауо и. А., Лозован Г.К., Шутов А.Д. Определение
23. N-концевых аминокислот в белках, разделенных микроэлектрофорезом в акриламидном геле. -Вопр. мед. химии, 1972,т.18,№6,с.569-570.
24. Вайнтрауб И.А., Нгуен Тхань Туен. Разделение субъединиц легумина вики хроматографией на ДЭАЭ-целлюлозе. -Докл. АН СССР, 1968,т.180,№5,c.I239-I24I.
25. Вайнтрауб И.А., Нгуен Тхань Туен. О четвертичной структуре легумина вики. -Молекул, биол., 1971,т.5,М, с.59-67.
26. Вайнтрауб И.А., Саянова О.В. О влиянии 7S белка фасоли обыкновенной на протеолитическую активность трипсина. -Изв. АН МССР, сер. биол. хим. наук, 1977,№3,с.24-27.
27. Вайнтрауб И.А., Шварц B.C. Об аминокислотном составе глобулиновых компонентов семян бобовых. -Тр. по химии природн. соедин., Кишиневск. ун-т, 1969,т.8,с.52-57.
28. Вайнтрауб И.А., Шутов А.Д. Выделение глобулинов семян некоторых бобовых методом зонного осаждения. -В кн.:
29. Всесоюзный биохимический съезд: Тез. докл. Л., 1964, т.1,с.261-262.
30. Вайнтрауб И.А., Шутов А.Д. Хроматография белков семян вики на ДЭАЭ-целлюлозе. -Биохимия, 1964,т.29,№5,с.863-868.
31. Вайнтрауб И.А., Шутов А.Д. Глобулины семян бобовых. -Тр. по химии природн. соедин., Кишиневск. ун-т, 1968, т.7,с.23-40.
32. Вайнтрауб И.А., Шутов А.Д. Автоматическая установка для колоночной хроматографии белков. -Тр. по химии природн. соедин., Кишиневск. ун-т, 1968,т.7,с.П0-П6.
33. Вайнтрауб И.А., Шутов А.Д. Выделение и некоторые свойства 2,8S белка семян сои. -Биохимия, 1969,т.34,№5, с.984-992.
34. Вайнтрауб И.А., Шутов А.Д. Молекулярный вес субъединиц 11S белка семян сои. -Биохимия, 1971,т.36,Й5, с.1086-1088.
35. Вайнтрауб И.А., Шутов А.Д. Исследование диссоциации 7S белков семян сои и вики в мочевине и гуанидинхлориде. -Докл. АН СССР, 1972,т.203,№5,с.1200-1203.
36. Вайнтрауб И.А., Шутов А.Д. Роль модификации запасных белков при прорастании в регуляции их протеолиза.-В кн.: Азотный и белковый обмен растений: Тез. докл. Всесоюзн. симп. Тбилиси, 1978,с.73-74.
37. Вайнтрауб И.А., Шутов А.Д. Исследование гидролизуемос-ти запасных белков семян некоторых бобовых пищеварительными ферментами. -В кн.: 1У Всесоюзный биохимический съезд: Тез. научн. сообщ. М., 1979,т.2,с.206-207.
38. Вайнтрауб И.А., Шутов А.Д. Протеиназы семян. -В кн.: Химия протеолитических ферментов: Матер, П Всесоюзн. симп. Углич, 1979,с.19-24.
39. Вайнтрауб И.А., Шутов А.Д., Клименко В.Г. О глобулинах семян вики. -Биохимия, 1962,т.27,?62,с. 349-358.
40. Вайнтрауб И.А., Шутов А.Д., Королева Т.Н.,Бульмага В.П. Действие протеаз семян вики на собственные белки.-В кн.: ХП Международный ботанический конгресс: Тез. докл. Л., 1975,т.2,с.381.
41. Вакар А.Б. Белковый комплекс клейковины. -В кн.: Растительные белки и их биосинтез. М.: Наука, 1975,с.38-58.
42. Варнер Дж. Развитие и прорастание семян. В кн.: Биохимия растений. М.: Мир, 1968,с.465-483.
43. Гофман Ю.Я. Усовершенствованный способ микроэлектрофореза белков в акриламидном геле. -Биохимия, 1967,т.32, №4,с.690-694.
44. Гофман Ю.Я. Альбумины семян гороха. I. Выделение и фракционирование сульфатом аммония. -Тр. по химии природа. соедин., Кишиневск. ун-т, 1969,т.8,с.26-32.
45. Гофман Ю.Я. Окрашивание белков после электрофореза в акриламидном геле. -Вопр. мед. химии, 1973,т.19,№4, с.434-438.
46. Гофман Ю.Я., Вайнтрауб И.А. О применении электрофореза на бумаге для проверки однородности белков. -Биохимия, I960,т.25,№6,с.1049-1054.
47. Дженн Р.К., Амен Р.Д. Что такое прорастание? -В кн.: Физиология и биохимия покоя и прорастания семян. М.: Колос, 1982,с.19-46.
48. Дикерт Дк., Дикерт М. Отложение вакуолярных белков в семенах масличных культур. -В кн.: Белки семян зерновых и масличных культур. М.: Колос, 1977,с.55-90.
49. Дунаевский Я.Е., Белозерский М.А. Выделение и некоторыесвойства протеолитического фермента из зерновок ржи. -Вестник МГУ, сер.У1, 1974,К°1,с.81-84.
50. Дунаевский Я.Е., Белозерский М.А. Об эндопептидазной природе трипсиноподобного фермента из семян ржи. -Докл. АН СССР, 1976,т.229,1Й2,с.480-483.
51. Дунаевский Я.Е., Команцев В.Н., Белозерский М.А. Трип-синоподобный фермент из сеыян ржи. Некоторые свойства и субстратная специфичность. -Биоорг. химия, 1976,т. №2,с.221-227.
52. Дюкяндкиев С.В. Сравнительное исследование белков сеыян некоторых сортов фасоли: Автореф. Дис. . канд. биол. наук. -Кишинев, 1975. -21 с.
53. Дюкянджиев С.В., Саянова О.В., Вайнтрауб И.А., Шутов А.Д. Распад запасных белков и протеолитическая активность в прорастающих семенах фасоли. -Изв. АН МССР, сер. биол. хим. наук, 1980,№2,с.48-51.
54. Егги Э.Э., Гаврилюк И.П. Иммунохимическая специфичность главных глобулинов сеыян бобовых. -Тр. по прикл. бот. генет. и селекц., 1979,т.63,№5,с.145-156.
55. ЕмцеваИ.Б., Белозерский М.А. ы,о£-Бензоил-о,ь-аргинин-п-нитроанилидаза из семян гречихи. Свойства и субстратная специфичность. -Биохимия, 1977,т.42,№4,с.726-734.
56. Земчик Е.И., Нгуен Тьен Тханг, Шутов А.Д., Вайнтрауб И.А. О протеолитических ферментах в покоящихся и прорастающих семенах вики. -В кн.: Растительные белки. -Кишинев: Штиинца, 1972,с.49-52.
57. Земчик Е.И., Фам Минь Там, Шутов А.Д., Вайнтрауб И.А. Сходство бензоил-п-нитроанилидазы из проростков и семядолей вики. -Физиол. и биохим. культ, раст., 1973,т.5,3,с.257-259.
58. Земчик Е.И., Фам Минь Tail, Шутов А.Д., Вайнтрауб И.А. Ввделение фермента, гидролизующего бензоил-Б,ь -арги-нин-п-нитроанилид (БАПА-аза), из проростков вики и его дальнейшая характеристика. -Биохимия, 1975,т.40,№4,с.746-750.
59. Земчик Е.И., Шутов А.Д., Вайнтрауб И.А. Частичная очистка и характеристика ариламидазы из семян вики. -Биохимия, 1973,т.38,№5,с.964-970.
60. Иордан А.Г., Белозерский М.А. Выделение и некоторые свойства тиоловой протеиназы из семян гречихи. -Вестник Г^У, сер. У1, 1975,№5,с.II5-II7.
61. Иордан А.Г., Белозерский М.А. Свойства и субстратная специфичность протеиназы из семян гречихи. -Биохимия, 1976,т.41,№4,с.673-678.
62. Каверзнева Е.Д. Методы определения активности протеиназ, их характеристика и недостатки. -В кн.: Химия протеолитических ферментов: Матер. Всесоюзн. симп. Вильнюс, I973,c.3-7.
63. Классификация и номенклатура ферментов. Отчет Комиссии по ферментам Международного биохимического союза. -М.: ИЛ, 1962. -199 с.
64. Кливанская В.В., Саянова В.В. Выделение индивидуальных белков из семян фасоли лимской. -Биол. науки, 1975, ИО, с. 92-98.
65. Козъмина Н.П. Биохимия зерна и продуктов его переработки. -М.: Колос, 1976. -375 с.
66. Колодзейская М.В., Пилявская А.С. Пептидазы. -Киев: Наукова душа, 1982. -176 с.
67. Конев С.В. Электронно-возбужденные состояния биополимеров. -Минск: Наука и техника, 1965. -186 с.
68. Королева Т.Н., Алексеева М.В., Шутов А.Д., Вайнтрауб И. А. О локализации протеолитических ферментов в алейроновых зернах семян вики. -Физиол. раст., 1973, т.20,№4,с.769-772.
69. Кретович В.Л. Белковый обмен высшего растения. -В кн.: Совещание по белку: сб. докл. 5-й конф. по высокомоле-кул. соедин. Ы.-Л.: АН СССР, 1948,с.239-256.
70. Кретович B.JI. Обмен азота в растениях. -М.: Наука, 1972. -526 с.
71. Кретович В.Л. Растительные белки в питании человека. -Природа, 1975,№6,с.9-14.
72. Кретович В.Л. Биохимия растений. -М.: Высшая школа, 1980. -445 с.
73. Кретович В.Л., Смирнова Т.И. Глицинии обратимо диссоциирующая система. -Биохим. зерна и хлебопеч., I960, т.6,с.66-74.
74. Кретович В.Л., Смирнова Т.Н., Карякин А.В. О механизме обратимой ассоциации глицинина в растворах при изменении рН. -Высокомолекул. соедин., 1961,т.З,Гй9, с.1389-1394.
75. Кретович В.Л., Смирнова Т.И., Карякин А.В. Исследование спектров поглощения глицинина в связи с его ассоциацией-диссоциацией. -Биохимия, 1961,т.26,№5,с.800-806.
76. Кретович В.Л., Смирнова Т.И., Френкель С.Я. Исследование запасных белков сои в ультрацентрифуге. -Биохимия, 1956, т. 21,1Й6, с. 842-847.
77. Кретович В.Л., Смирнова Т.И., Френкель С.Я. Исследование фракций глицинина в ультрацентрифуге. -Биохимия, 1958,т.23,№1,0.135-139.
78. Кретович В.Л., Смирнова Т.И., Френкель С.Я. Субмолекулярная структура глицинина и условия его обратимой ассоциации. -Биохимия, 1958,т.23,с.547-557.
79. Кудряшова Н.А. О протеолитических ферментах растений. -Тр. Главн. Бот. сада, I960,т.7,с.93-126.
80. Лаптева Н.А. Белки семян чечевицы (bens ь.). Дис. . канд. биол. наук. -Кишинев, 1968. -130 с.
81. Локшина Л.А. Реакции ограниченного протеолиза и их ре-гуляторное значение. -Усп. биол. химии, 1977,т.18,с.162-184.
82. Лукаш А.И., Пушкина Н.В., Шепотиновская И.В. Неферментативное дезамидирование способ посттрансляционной модификации белков. -Ростов-на-Дону, 1980. -12 с. -Рукопись представлена Ростовским ун-том. Деп. в ВИНИТИ5 янв. 1981 г., №72-81.
83. Маурер Г. Диск-электрофорез. -М.: Мир, 1971. -247 с.
84. Мосолов В.В. Протеолитические ферменты. -М.: Наука, 1971. -104 с.
85. Мосолов В.В. Растительные белки ингибиторы ферментов. -В кн.: Растительные белки и их биосинтез. -М.: Наука, I975,c.I72-I84.
86. Мосолов В.В. Белки растений ингибиторы протеолитических ферментов. -В кн.: Механизмы усвоения азота и биосинтеза белка в растениях: Матер. Всесоюзн. симп. Алма-Ата, 1981,с.23-24.
87. Мосолов В.В. Природные ингибиторы протеолитических ферментов. -Усп. биол. химии, 1982,т.22,с.Ю0-П8.
88. Наглер Л.Г., Вартанян Л.С. Четвертичная структура ксан-тиноксидазы из молока. Диссоциация в додецилсульфате натрия. -Биохимия, 1973,т.38,№3,с.561-567.
89. Осборн Т.Б. Растительные белки. -М.-Л.: Биомедгиз, 1935. -220 с.
90. Остерман Л.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. Электрофорез и ультрацентрифугирование (практическое пособие). -М.: Наука, 1981. -288 с.
91. Покровский G.H., Виницкая Н.Ю., Сизова Т.П., Белозерский М.А. Действие ингибиторов протеиназ из семян гречихи на протеолитические ферменты гриба Aiternaria tenius nees.-Докл. АН СССР, 1981,т.259,№2,с.495-498.
92. Попов М.П., Карпиленко Г.П. Исследование кислых протеаз ячменя и ячменного солода. Прикл. биохим. и микроби-ол., 1974,т.10,1й2,с.301-305.
93. Попов М.П., Карпиленко Г.П. Свойства кислой протеиназы ячменя. -Прикл. биохим. и микробиол., 1975,т.П,}15,с.757-759.
94. Попов М.П., Карпиленко Г.П., Глинская Е.Н. Исследование продуктов протеолиза альбуминов и белков эндосперма ячменя кислой протеиназой ячменя. -Прикл. биохим. и микробиол. , 1976,т.12,№3,с.438-441.
95. Прянишников Д.Н. О распадении белковых веществ при прорастании. -В кн.: Д.Н. Прянишников. Избранные сочинения. М.: Сельхозиздат, 1953,т.2,с.171-213.
96. Пушкина Н.В. Амидированность белков при старении организма. -Укр. биохим. ж., 1979, т. 51 ,f£6, с. 680-683.
97. Ривера Э.Р., Шутов А.Д., Вайнтрауб И.А. Ингибиторы трипсина из семян вики. -В кн.: Современные задачи охраны и рационального использования флоры Молдавии: Тез. респ. конф. Кишинев, 1979,с.86-89.
98. Сафонов М.П. Анализ белков растений методом вертикального электрофореза в полиакриламидном геле. -Фи-зиол. раст., 1969,т.16,№2,с.350-357.
99. Саянова В.В. Выделение и исследование свойств гомогенных глобулинов из семян фасолевых. -В кн.: Растительные белки и их биосинтез. М.: Наука, I975,c.II6-I22.
100. Саянова В.В., Гофман tu.fl. Об определении содержания альбуминов семян. -Биохимия, 1965,т.30,№2,с.209-211.
101. Саянова В.В., Суменкова В.В. Аминокислотный состав однородных белков семян фасолевых. -Изв. АН МССР, сер. биол. хим. наук, 1977,№5,с.23-28.
102. Скаженник М.А., Гумилевская Н.А., Куваева Е.Б., Крето-вич В.Л. Электрофоретический анализ компонентного состава суммарного белка семядолей семян гороха. -Прикл. биохим. и ыикробиол., I98I,t.I7,K26,c.9I8-926.
103. Соболев A.M. Отложение в запас белка и фитина в семенах двудольных растений. -Дис. . докт. биол. наук. -М., 1977. -262 с.
104. Соболев A.M., Бузулукова Н.П., Болякина Ю.П., Прокофьев А.А. Отложение белка в запас в семенах растений. -В кн.: Биохимические и физиологические исследованиясемян. Иркутск, 1979,с.18-28.
105. Соболев A.M., Суворов В.И. Алейроновые зерна как запасающие органеллы. -Ж. общей биол., 1974,т.35,с.531-542
106. Соболев A.M., Суворов В.И. О некоторых особенностях белков алейроновых зерен. -В кн.: Растительные белки и их биосинтез. М.: Наука, 1975,с.126-136.
107. Степанов В.М. Протеолитические ферменты структура, функциональные особенности, эволюция. -В кн.: Химия протеолитических ферментов: Матер. П Всесоюзн. симп. Углич, 1979,с.3-6.
108. Степанов В.М. Эволюция протеолитических ферментов. -В кн.: 1У Всесоюзный биохимический съезд: Тез. докл.1. М.: Наука, 1979,с.37-38.
109. Степанов В.М. О микрогетерогенности белков. -Усп. совр. биол., 1982,т.93,№1,с.35-45.
110. Тахтаджян А.Л. Происхождение и расселение цветковых растений. Л.: Наука, 1970. -147 с.
111. Толстогузов В.Б. Искусственные продукты питания. -М.: Наука, 1978. -231 с.
112. Фурсов О.В. Выделение и изучение системы протеаза -ингибитор зерна пшеницы. -Химия природн. соедин., 1975, /и5, с. 642-645.
113. Фурсов О.В. Протеазы и система "протеаза ингибитор" родительских линий и гибридов кукурузы. -Физиол. и биохим. культ, раст., 1975,т.7,№4,с.424-428.
114. Чайка Т.С. Белки алейроновых зерен семян фасоли; выделение и характеристика основных компонентов. -Дис. . канд. биол. наук. -Кишинев, 1979. -176 с.
115. Черников М.П. Протеолиз и биологическая ценность белкоб. -М.: Медицина, 1975. -231 с.
116. Шварц B.C. Аминокислотный состав легумина и вицилина вики. -Тр. по химии природн. соедин., Кишиневск. ун-т, 1968,т.7,с.134-137.
117. Шварц B.C., Вайнтрауб И.А. Выделение 11s белка семян сои и определение его аминокислотного состава автоматическим хроматополярографическим методом. -Биохимия, 1967,т.32,М,с.162-168.
118. Шварц B.C., Шутов А.Д., Вайнтрауб И.А. хроматографи-ческое выделение и аминокислотный состав легумина и вицилина кормовых бобов. -Биол. науки, 1968,с.99-106.
119. Шорина О.С., Вакар А.Б., Кретович В.Л. Физико-химические изменения клейковины при прорастании пшеницы.
120. П. Аминокислотный сотав. -Прикл. биохим. и микробиол., 1966,т.2,Il22,c.I2I-I27.
121. Шутов А.Д. Простой временной коллектор фракций. -Тр. по химии природн. соедин., Кишиневск. ун-т, 1962,т.5, с.45-47.
122. Шутов А.Д. Хроматографическое выделение и некоторые свойства глобулинов семян вики. -Дис. . канд. биол. наук. -Кишинев, 1966. -145 с.
123. Шутов А.Д. О применении тринитробензолсульфокислоты для определения активности протеолитических ферментов: Матер. I Всесоюзн. симп. Вильнюс, 1973,с.73.
124. Шутов А.Д. О модификации запасных белков при прорастании семян вики. -Изв. АН МССР, сер. биол. хим. наук, 1976,№5,с.20-26.
125. Шутов А.Д., Бассюнер Р., Вайнтрауб И.А. Лабораторныешприцевые дозаторы жидкости. -Изв. АН МССР, сер. биол. хим. наук, 1980,13,с.81-83.
126. Шутов А.Д., Бульмага В.П., Болдт З.К., Вайнтрауб И.А. Исследование модификации запасных белков семян вики при прорастании и ограниченном протеолизе. -Биохимия, 1981,т.46,К25,с.841-850.
127. Шутов А.Д., Бульмага В.П., Болдт Э.К., До Нгок Лань, Вайнтрауб И.А. Роль ограниченного протеолиза запасных белков семян в их распаде при прорастании. -В кн.: Химия протеолитических ферментов: Матер. П Всесоюзн. симп. Углич, 1979,с.93-94.
128. Шутов А.Д., Бульмага В.П., Королева Т.Н. Протеолиз запасных белков прорастающих семян вики. -В кн.: Актуальные вопросы физиологии и биохимии растений Молдавии: Матер. П респ. конф. физиологов и биохимиков. Кишинев, 1977,0.229-231.
129. Шутов А.Д., Бульмага В.П., Королева Т.Н. Система протеолитических ферментов, осуществляющих распад запасных белков при прорастании семян вики. -Б кн.: Азотный и белковый обмен растений: Тез. докл. Всесоюзн. симп. Тбилиси, 1978,с.89-90.
130. Шутов А.Д., Бульмага В.П., Поло Р.Э. Протеиназа А прорастающих семян вики и ее роль в мобилизации запасных белков. -В кн.: Биохимия нуклеиновых кислот и метаболизм белка: Тез. респ. научн. конф. Минск, 1981,с.73-74.
131. Шутов А.Д., Вайнтрауб И.А. Применение метода зонного осаждения для разделения глобулинов семян бобовых. -Укр. биохим. ж., 1965,т.37,№2,с.I77-181.
132. Шутов А.Д., Вайнтрауб И.А. Хроматографическое выделение и некоторые свойства легумина и вицилина вики. -Биохимия, 1966, т. 31 ,№4,с.726-735.
133. Шутов А.Д., Вайнтрауб И.А. О составе фракции В глобулинов семян сои. -Биохимия, 1967,т.32,Н°6,с.1220-1226.
134. Шутов А.Д., Вайнтрауб И.А. Первоначальные изменения запасных белков при прорастании семян вики. -Физиол. раст., 1973,т.20,№3,с.504-509.
135. Шутов А.Д., Вайнтрауб И.А. Фермент, модифицирующий запасные белки при прорастании семян вики. -В кн.:
136. Ш Всесоюзный биохимический съезд: Реф. научн. сообщ. Рига, 1974,т.1,с.125.
137. Шутов А.Д., Вайнтрауб И.А. Микродозатор жидкости. -А.С. 506764. -Опубл. в Б.И., 1976,МО.
138. Шутов А.Д., Вайнтрауб И.А. Протеолиз запасных белков при прорастании семян. -В кн.: Биохимические и физиологические исследования семян. Иркутск, 1979,с.136-146.
139. Шутов А.Д., Вайнтрауб И.А. Методика и оборудование для массового микроопределения активности протеолитических ферментов. -В кн.: Приборное оснащение и автоматизация научных исследований в биологии: Тез. докл. Всесоюзн. конф. Кишинев, 1981,т.2,с.31-32.
140. Шутов А.Д., Вайнтрауб И.А. Протеолиз запасных белков в прорастающих семенах бобовых растений. -В кн.: Механизмы усвоения азота и биосинтеза белка в растениях: Матер. Всесоюзн. симп. Алма-Ата, 1981,с.33-34.
141. Шутов А.Д., Вайнтрауб И.А. Дозатор жидкости. -А.С. (положительное решение от 29.09.1981 г. по заявке Ш 2686158/10 (157339).
142. Шутов А.Д., До Нгок Лань, Вайнтрауб И.А. Очистка и частичная характеритика протеазы В из прорастающих семян вики. -Биохимия, 1982,т.47,№5,с.814-821.
143. Шутов А.Д., Королева Т.Н., Вайнтрауб И.А. Об участии протеаз покоящихся семян вики в распаде запасных белков. -Физиол. раст., 1978,т.25,1Й4,с.735-742.
144. Шутов А.Д., Королева Т.Н., Нгуен Тхи Хонг Хань, Вайнтрауб И.А. Протеаза прорастающих семян вики, гидроли-зующая нативные запасные белки. -Докл. АН СССР, 1976, т. 2 31, К°А, с. 1010-1013.
145. Шутов А.Д., Нгуен Тхань Туен, Крищенко В.П., Вайнтрауб И. А. О диссоциации легуминов кормовых бобов и вики в кислой и щелочной среде. -Тр. по химии природн. сое-дин., Кишиневск ун-т, 1969,т.8,с.46-51.
146. Шутов А.Д., Нгуен Тхань Уен, Фридман С.А., Вайнтрауб И.А. Исследование некоторых ариламидаз из семян вики. -Биохимия, 1975,т.40,№3,с.553-558.
147. Шутов А.Д., Поло Р.Э. Об участии фенилаланин-п-нитро-анилидазы в распаде запасных белков прорастающих семян вики. -Биохимия, 1983,т.48 (в печати).
148. Шутов А.Д., Тищенко Е.В., Вайнтрауб И.А. Прямоугольный коллектор фракций. -В кн.: Белки семян культурных растений. Кишинев: Штиинца, 1974,с.76-79.
149. Шутов А.Д., Школенко В.В. О белка семян Vicia cordata. -Тр. по химии природн. соедин., Кишиневск. ун-т, 1965, т.6,с.ЮЗ-П2.
150. Щербаков В.Г., Иванова Д.И., Федоров С.А. Белковые тела из эндосперма риса как лизосомные системы. -Физиол. раст., 1974,т.21,№4,с.756-761.
151. Abdel-Gawad H.A., Ashton P.M. Protein hydrolysis in protein bodies isolated from squash seed cotyledons. -Plant Physiol., 1973,v.51, Ann. meeting suppl.,p.289.
152. Abe M., Arai S., Pujimaki M. Purification and characterization of a protease occuring in endosperm of germinating corn. -Agric. Biol. Chem., 1977,v.41,N5,p.893-899.
153. Protease in adzuki resting seed. -Nippon Nogei Kaga-ku Kaishi, 1960,v.34,p.352-356 (quoted after CA,1963, v.58,10456c).
154. Akune S., Takagi S. Metabolism of adzuki seed protein.1.. Hole of adzuki protease in germination. -Nippon Nogei Kagaku Kaishi, 1963,v.34,p.357-360 (quoted after CA,1963,v.58,10456e).
155. Akune S., Takagi S. Studies of the metabolism of adzuki seed protein. V. Purification of adzuki protease. -Agric♦ Biol. Chem.,1962,v.26,N2,p.63-71.
156. Altschul A.M., Neucere N.J., Woodham A.A., Dechary J.M.
157. A new classification of seed proteins: application to the aleurins of Arachis hypogaea. -Nature, 1964,v.203, N4944,p.501-504.
158. Altschul A.M., Yatsu b.T., Ory R.L., Engelman E.M. Seed proteins. -Ann. Rev. plant Physiol., 1966,v.17, p.113-136.
159. Amen R.D. A model of seed dormancy. -Bot. Rev., 1968, v.34,N1,p.1-31 .159» Anacker Y/.P., Stoy V. Proteinchromatographie an Calci-umphosphat. I. Reinigung von Nitratreductase aus Weizeribluttern. -Biochem. Z., 1958,B.330,N2,S.141«159.
160. Angelo A.J.S., Ory Е.Ь. Properties of a purified proteinase from hempseed. -Phytochem., 1970,v.9,N9,p.1933-1938.
161. Angelo A.J.S., Ory R.L., Hansen H.J. Localization of an acid proteinase in hempseed. -Phytochem., 1969,v.8, N7,p.1135-1138.
162. Angelo A.J.S., Ory R.L., Hansen H.J. Purification of acid proteinase from Cannabis sativa L. -Phytochem.,1969,v.8,N10,p.1873-1877.
163. Angelo A.J.S., Yatsu L.Y., Altschul A.M. Isolation of edestin from aleurone grains of Cannabis sativa. -Arch. Biochem. Biophys., 1968,v.124,N1-3,p.199-205.
164. Anson M. The estimation of pepsin, trypsin, papain and cathepsin with hemoglobin. -J. Gen. Physiol., 1938,v.22,N1,p.79-89•
165. Ashton P.M. Mobilization of storage proteins of seeds. -Ann. Rev. Plant Physiol., 1976,v.27,p.95-117.
166. Ashton P.M., Dahmen W.J. A partial purification andcharacterization of two aminopeptidases from Cucurbita maxima cotyledons. -Phytochem., 1967,v.6,H5,P«641-653.
167. Ashton P.M.,Dahmen W.J. Purification and characterization of a dipeptidase from Cucurbita maxima cotyledons. -Phytochem., 1967,v.6,U9,p.1215~1225.
168. Badley R.A., Atkinson D., Hauser H., Oldani D., Green J.P., Stubbs J.M. The structure, physical and chemical properties of the soybean protein glycinin. -Biochim. Biophys. Acta, 1975,v.412,N2,p.214-228.
169. Bagley B.W., Cherry J.H., Rollins M.L., Altschul A.M. A study of protein bodies during germination of peanut (Arachis hypogaeaj seed. -Amer. J. Bot., 1963,v.50,N6, p. 523-532.
170. Bailey C.J., Boulter D. The structure of legumin, a storage protein of broad bean (Viola faba) seed. -Eur. J. Biochem., 1970,v.17,N3,p.460-466.
171. Bain J.M., Mercer E.V. Subcellular organization of the cotyledons in germinating seeds and seedlings of Pisum sativum L. -Aust. J. Biol. Sci., 1966,v.19,U1,p.69-84.
172. Barret A.J., Borley P., bangner J. Steps in the study of a new proteinase. -Zesz. Nauk. UJ, 1980, N596,p.53-58.
173. Basha S.M.M. Identification of cultivar differences in seed polypeptide composition of peanuts (Arachis hypo-gaea b.) by two-dimensional polyacrylamide gel electrophoresis. -Plant Physiol., 1979,v.63,N2,p.301-306.
174. Basha S.M.M., Beevers L. The development of proteolytic activity and protein degradation during the germination of Pisum sativum b. -Planta, 1975,v.124,N1,p.77-87.
175. Basha S.M.M., Cherry J.P. Proteolytic enzyme activity and storage protein degradation in cotyledons of germinating peanut (Arachis hypogaea L.) seeds. -J. Agric. Pood Chem., 1978,v.26,N1,p.229-233.
176. Baumgartner В., Chrispeels M.J. Partial characterization of a protease inhibitor which inhibits the major endopeptidase present in the cotyledons of mung bean. -Plant Physiol., 1976,v.58,N1,p.1-6.
177. Baumgartner В., Chrispeels M.J. Purification and characterization of vicilin peptidohydrolase, the major endopeptidase in the cotyledons of mung-bean seedlings. -Eur. J. Biochem., 1977,v.77,H2,p.223-233.
178. Baumgartner В., Tokuyasu K.T., Chrispeels M.J. Localization of vicilin peptidohydrolase in the cotyledons of mung bean seedlings by Immunofluorescence microscopy. -J. Cell Biol., 1978,v.79,N1,p.Ю-19.
179. Baumgartner В., lokuyasy K.I., Chrispeels M.J. Immuno-cytochemical localization of reserve protein in the endoplasmatic reticulum of developing bean (Phaseolus vulgaris) cotyledons. -Planta, 1980,v.150,N5,p.419-425.
180. Barter E.D. The use of hordein fractions to estimate proteolytic activity in barley and malt. -J. Inst. Brew., 1976,v.82,U4,p.203-208.
181. Baxter E.D. Purification and properties of malt carboxypeptidases attacking hordein. -J. Inst. Brew., 1978,v.84,U5,p.271-275.
182. Baxter E.B., Booer C.D., Wainwright T. Degradation of hordein by the proteolytic enzymes of barley and malt. -J. Inst. Brew., 1978,v.84,N1,p.30-33.
183. Becker W.M., Leaver C.J., Weir E.M., Riezman H. Regulation of glyoxysomal enzymes during germination of cucumber. I. Developmental changes in cotyledonary protein, RNA, and enzyme activities during germination. -Plant Physiol., 1978,v.62,N4,p.542-549.
184. Beevers L. Protein degradation and proteolytic activity in the cotyledons of germinating pea seeds. -Phyto-chem., 1968,v.7,N10,p.1837-1844.
185. Beevers L., Splittstoesser W.E. Protein and nucleic acid metabolism in germinating peas. -J. Exp. Bot.,1968,v.19,N61,p.698-711.
186. Belitz H.D., Lynen J?. The proteolytic activity of wheat: occurence of a trypsin-like enzyme. -Chem. Mik-robiol. Technol. bebensm., 1974,v.3,N1,p.60-64.
187. Bewley J.D., Black M. Physiology and biochemistry of seeds in relation to germination. I. Development, germination, and growth. -Berlin etc,: Springer, 1978. -306 p.
188. Beynon E.J. Protein modification and the control of intracellular protein degradation.-In: The enzymology of posttranslational modification of proteins. New-York: Acad. Press, 1980,p.363-385.
189. Bhatty E.S. Note of the development of proteolytic enzymes in germinating barley. -Cereal Chem., 1969, v.46,N1,p.74-77.
190. Binkley P., Leibach P., King N. A new method of peptidase assay and the separation of three leucylglycinases of renal tissues. -Arch. Bioehem. Biophys., 1968,v.128, N2,p.397-405.
191. Blagrove E.J., Lilley G.G. Characterization of cucurbi-tin from various species of the Cucurbitaceae. -Eur» J. Bioehem., 1980,v.103,N3,P.577-584.
192. Blagrove E.J., Lilley G.G., Davey E. Molecular weight of legumin from Pisum sativum. -Aust. J. Plant Physiol., 1980,v.7,N3,p.221-225.
193. Bollini R., Chrispeels M.J. Characterization and subcellular localization of vicilin and phyt©hemagglutinin, the two major reserve proteins of Phaseolus vulgaris L. -Plant a, 1978,v.142,113,p.291-298.
194. Bollini R., Chrispeels M.J. The rough endoplasmic reticulum is the site of reserve protein synthesis in developing Phaseolus vulgaris cotyledons. -Planta, 1979,v.146,N4,p.487-501.
195. Boonvisue S., Whitaker J.R. Effect of heat, amylase and disulfide bond cleavage on the in vitro digestibility of soybean proteins. -J. Agric. Pood Chem., 1976, v.24, N6,p.1130-1135.
196. Boulter D., Barber J.T. Amino acid metabolism in germinating seeds of Vicia faba L. in relation to their biology. -New Phytol., 1963,v.62,N3,p.301-316.
197. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. -Analyt. Biochem., 1976,v.72,N1«2,p.248-254.
198. Briarty L.G., Coult D.S., Boulter D. Protein bodies of germinating seeds of Vicia faba. Changes in fine structure and biochemistry. -J. Exp. Bot., 1970,v.21,N67,p.513-524.
199. Briggs D.E. Enzyme formation, cellular breakdown and the distribution of gibberelins in the endosperm of barley. -Planta, 1972,v.108,N4,p.351-358.
200. Burger W.C. The proteases of barley and malt: recentresearch. -Cereal Sci. Today, 1966,v.11 ,N1,p.19-23; 31-32.
201. Burger W.C. Multiple forms of acidic endopeptidase from germinated barley. -Plant Physiol., 1973,v.51,N6,p.1015*1021 .
202. Burger W.C., Prentice N., Kastenschmidt Т., Huddle J.D. Partial purification of proteases from germinating barley. -Cereal Chem., 1966,v.43,N5,p.546-554.
203. Burger W.C., Prentice N., Kastenschmidt Y., Moeller M. Partial purification and characterization of barley peptide hydrolases. -Phytochem., 1968,v.7,N8,p.1261-1290.
204. Burger W.C., Prentice N., Moeller M. Peptide hydrolase С in germinating barley. -Plant Physiol., 1970,v.46, N6,p.860-861.
205. Burger W.C., Prentice N., Moeller M. Inhibition and activation of barley peptide hydrolases. I. Peptide hydrolase A. -J. Inst. Brew., 1971,v.77,N3,P.285-290.
206. Burger W.C., Prentice N., Moeller M., Kastenschmidt Y. Hydrolysis of cx-naphthylacetate and L-leucyl naphthyl-amide by barley enzymes, -phytochem., 1970,v.9,N1,p.33-40.
207. Burger W.C., Prentice N., Moeller M., Bobbins G.S. Stabilization, partial purification and characterization of peptidyl peptide hydrolases from germinating barley. -Phytochem., 1970,v.9,N1,p.49-58.
208. Burger W.C., Siegelmann N.W. Location of a protease and its inhibitor in the barley kernel. -Physiol. Plant.,1966,v.19,N4,p.1089-1093.
209. Buzila L. Hydrolysis with proteolytic enzymes of vici-lin from pea seeds. -Rev. Roumaine Biochim., 1975,v.12, N1 ,p.7-10.
210. Caldwell J.B., Sparrow L.G. Partial purification and characterization of two peptide hydrolases from pea seeds. -Plant Physiol., 1976,v.57,N5,p.795-798.
211. Cameron E.C., Mazelis M. A nonproteolytic "trypsin-like" enzyme. Purification and properties of arachain. -Plant Physiol., 1971,v.48,ИЗ,p.278-281.
212. Carey W.F., Wells J.R.E. Phaseolain. A plant carboxy-peptidase of unique specifity. -J. Biol. Chem., 1972, v.247,N17,p.5573-5579.
213. Carnegie P.R. A peptide-mapping technique for the estimation of molecular size. -Nature, 1965,v.206,N4989,p.1128-1130.
214. Casey R. Immunoaffinity chromatography as means of purifying legumin from Pisum (Pea) seeds. -Biochem. J., 1979,v.177,N2,p.509-520.
215. Casey R. Genetic variability in the structure of the oi-subunits of legumin from Pisum a two-dimentional electrophoresis study. -Heredity, 1979,v.43,N1,p.265-272.
216. Catsimpoolas N. Rapid analytical gel filtration chromatography. III. Apparent molecular weight distributionr of peptides produced by proteolysis. -Analyt. Biochem., 1974,v.61,N1,p.101-111.
217. Catsimpoolas N., Campbell T.G., Meyer E.W. Immunochemical study on changes in reserve proteins of germinating soybean seeds. -Plant Physiol., 1968,v.43,N5,p.799-805.
218. Catsimpoolas N., Ekenstam C. Isolation of alpha, beta and gamma conglycinins. -Arch. Biochem. Biophys., 1969, v.129,N2,p.490-497.
219. Catsimpoolas N., Ekenstam C., Rogers D.A., Meyer E.W. Protein subunits in dormant and germinating soybean seeds. -Biochim. Biophys. Acta, 1968,v.168,N1,p.122-131 .
220. Catsimpoolas N., Punk S.K., Wang Y., Kenney J. Isoelectric fractionation and some properties of a protease from soybean seeds. -J. Sci. Pood Agr., 1971,v.22, N2,p.79-82.
221. Chase T.J., Shaw E. Titration of trypsin, plasmin and thrombin with p-nitrophenyl-p-guanidinobenzoate HC1. -Ins Methods in Enzymology. New-York, Londonj Acad. Press, 1970,v.19,p.20-27.
222. Chrispeels M., Baumgartner B. Trypsin inhibitor in mung bean cotyledons. Purification, characteristics, subcellular localization, and metabolism. -Plant Physiol., 1978,v.61,N4,p.617-623.
223. Chrispeels M.J., Baumgartner В., Harris N. Regulation of reserve protein metabolism in the cotyledons of mung bean seedlings. -Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1976,v.73, N9,p.3168-3172.
224. Chrispeels M.J., Bollini R., Harris N. Biosynthesis,accumulation and catabolism of reserve proteins in legume seeds. -Ber. Dtsch. Bot. Ges., 1980, B.92,H2-3, S.535-551.
225. Chrispeels M.J., Boulter D. Control of storage protein metabolism in the cotyledons of germinating mung beanss role of endopeptidase. -Plant Physiol., 1975,v.55,N6,p.1031-Ю37.
226. Chua G.K., Bushuk W. Purification of wheat protease by affinity chromatography on hemoglobin-sepharose column. «Biochem. Biophys. Res. Communs, 1969,v.37,N3,p.545-560.
227. Ghu De-shu. Studies on the proteolytic enzyme of mung bean seeds Phaseolus aureus. -Acta Biochem. Biophys. Sinica, 1963,v.3,W2,p.139-146.
228. Crocomo D.J., Derbyshire E., Yazwood A., Boulter D. Storage proteins of Pisum arvense L. -Revta Brasil. Bot., 1978,v.1,N2,p.143-150.
229. Croy R.R.D., Gatehouse J.A., Evans M.J., Boulter D. Characterization of the storage protein subunits syn-thesised in vitro by polyribosomes and RITA from developing pea (Pisum sativum L.). I. begumin. -Planta, 1980, v.148,N1,p.49-56.
230. Croy R.R.D., Gatehouse J.A., Evans M.J., Boulter D. Characterisation of the storage protein subunits syn-thesised in vitro by polyribosomes and RNA from developing pea CPisum sativum Ъ.). II. Vicilin. -Planta, 1980,v.148,H1,p.57-63.
231. Croy R.R.D., Gatehouse J.A., Tyler M., Boulter D. The purification and characterization of a third storageprotein (convicilin) from the seed of pea (Pisum sativum Ъ.). -Bioehem. J., 1980,v.191,N2,p.509-516.
232. Cohen B.S., Leshem Y., Pinsky A. Gibberellin and protease activity in Medicago sativa. -Physiol. Plant., 1969,v.22,N1,p.37-42.
233. Collier M.D., Murray D.R. Leucyl £-naphthylamidase activities in developing seeds and seedlings of Pisum sativum L. -Aust. J. Plant Physiol., 1977,v.4,N4,p.571-582.
234. Danielsson C.E. Seed globulins of the Gramineae and Leguminosae. -Bioehem. J., 1949,v.44,N4,p.387-400.245» Danielsson C.E. The breakdown of the high molecular reserve proteins of pea during germination. -Acta Chem. Scand., 1951,v.5,Ы4,p.541-554.
235. Daussant J., Neucere W.J., Conkerton E.J. Immunochemical studies on Arachis hypogaea proteins with particular reference to the reserve proteins. II. Protein modification during germination. -Plant Physiol., 1969, v.44,N4,p.480-484.
236. Dautry-Varsat A., Cohen G.N., Stadtman E.R. Some properties of Escherichia coli glutamine synthetase after limited proteolysis by subtilisin. J. Biol. Chem., 1979, v.254,N8,p.3124-3128.
237. Davies H.V., Chapman J.M. The control of food mobilization in seeds of Cucumis sativus L. III. The control of protein degradation. -Planta, 1980,v.149,N3,p.288-291.
238. Davies H.V., Chapman J.M. The control of food mobilization in seeds of Cucumis sativus L. IX. The pattern of protein degradation. -Z. Pflanzenphysiol., 1981,v.101, N4,p.347-353.
239. Dechary J.M. Seed proteases and protease inhibitors. -Econ. Bot., 1970,v.24,N2,p.113-122.
240. Dechary J.M., Talluto K.P., Evans W.J., Carney W.B., Altschul A.M. o(-conarachin. -Nature, 1961,v.190,N4781, p.1125-1126.
241. Derbyshire E., Boulter D. Isolation of legumin-like protein from Phaseolus aureus and Phaseolus vulgaris. -Phytochem., 1976,v.15,N3,p.411-414.
242. Derbyshire E., Wright D.J., Boulter D. Legumin and vi-cilin, storage proteins of legume seeds. -Phytochem., 1976,v.15,N1,p.3-24.
243. Dieckert J.W., Dieckert M.C. The comparative anatomy of the principal reserve proteins of seeds. -In? Seed Proteins of Dicotyledonous Plants: Proc. Symp. Gaters-leben, 1977. -Abhand. Akad, Wiss. DDR, Abt. Mathem, Na~ turwiss. Technik, 1979,N4,p.73-86.
244. Dlouha V., Keil В., Sorm P. On proteins. LXXXV. Sepaг ration of the two polypeptide chains of S-sulphoedes- > tin. -Collect. Czechosl. Chem. Communs, 1963,v.28,N11, p.2969-2976.
245. Doi E., Xomori N., Matoba Т., Morita Y. Some properties of carboxypeptidases in germinating rice seeds and rice leaves. -Agric. Biol. Chem., 1980,v.44,N1, p.77-84.
246. Doi E., Komori N., Matoba Т., Morita Y. Purification and some properties of a carboxypeptidase in rice bran. -Agric. Biol. Chem., 1980,v.44,N1,p.85-92.
247. Doi E., Ohtsuru C., Matoba T. Carboxypeptidase in commercial bromelain powder. Partial purification and some properties of pineapple carboxypeptidase. -J. Bio-chem., 1974,v.75,N5,p.Ю63-1071.
248. Doi E., Shibata D., Matoba Т., Yonezawa D. Evidence for presence of two types of acid proteinases in germinating seeds of rice. -Agric. Biol. Chem., 1980,v.44, N2,p.435-436.
249. Doi E., Shibata D., Matoba Т., Yonezawa D. Characterization of pepstatin-sensitive acid protease in resting rice seeds. -Agric. Biol. Chem., 1980,v.44,N4,p.741-747»
250. Doi E., Shibata D., Matoba Т., Yonezawa D. Characterization of benzoyl-L-arginine-p-nitroanilide hydrolase in rice embryo. -Agric. Biol. Chem., 1980,v,44,N7,p.1641-1642.
251. Elleman T.C. Aminopeptidases of pea. -Biochem. J., 1974,v.141,N1,p.113-118.
252. Elving P.J., Markowitz J.M., Rosenthal I. Preparation of buffer system of constant ionic strength. -Analyt.
253. Chem., 1956,v.28,N7,p.1179-1180.
254. Enary T.M., Mikola J. Characterization of the soluble proteolytic enzymes of green malt. -In: European Brewery Convention; Proc. 11th Congr. Amsterdam: Elsevier, 1968,p.9-16.
255. Enary I.M., Puputti S., Mikola J. Fractionation of the proteolytic enzymes of barley and malt. -In: European Brewery Convention: Proc. 9th Congr. Amsterdam: Elsevier, 1963,p.36-44.
256. Epstein W.V., Tan H. Chromatographic study of human serum by gel filtration. -J. Chromatog., 1961,v.6,ИЗ, p.258-261.
257. Ericson M.C., Chrispeels M.J. The carbohydrate moiety of mung bean vicilin. -Aust. J. Plant Physiol., 1976, v.3,N6,p.763-769.
258. Erlanger B.P., Kokowsky N., Cohen W. The preparation and properties of two new chromogenic substrates of trypsin. -Arch. Biochem. Biophys., 1961,v.95,N2,p.271-278.
259. Feller U. Nitrogen mobilization and proteolytic activities in germinating and maturing bush beans (Phaseolus vulgaris L.). -Z. Pflanzenphysiol., 1979,v.95,N5,p.413-422.
260. Feller U., Soong T.S.T., Hageman Б.1-1. patterns of proteolytic enzyme activities in different tissues of germinating corn (Zea mays L.). -Planta, 1978,v.140,N2,p.155-162.
261. Filner P., Wray J.L., Varner J.E. .enzyme induction in higher plants. -Science, 1969,v.165,N3891,p.358-367.
262. Fleming J.R., Johnson J.A. Effects of potassium gibbe- 1 rellate on the production of alpha- and beta-amylase and protease activities during the malting of wheat. -J. Agric. Eood Chem., 1961,v.9,N2,p.152-155.
263. Elodin P. Dextran gels and their applications in gel filtration. -Uppsala: Pharmacia, 1962. -85 p.275» Eowden L. Aspects of amino acid metabolism in plants. -Ann. Rev. Plant Physiol., 1967,v.18,p.85-106.
264. Eujimaki M., Abe M., Arai S. Degradation of zein during germination of corn. -Agric. Biol. Chem., 1977,v.41,N5, p.887-891.
265. Fukushima D. The internal structure of 7S and 11S globulin molecules in soybean protein. -Cereal Chem, 1968, v.45,N3,p.203-224.
266. Ganesh Kumar K., Venkataraman L.V. Chickpea seed proteins: modification during germination. -Phytochem., 1978,v.17,N4,p.605-609.279» Ganesh Kumar K., Venkataraman L.V., Appu Rao A.G.
267. Chickpea seed proteins: conformotional changes in 10.3S protein during germination. -J. Agric. Eood Chem., 1980,v.28,N3,p.518-524.
268. Garg G.K., Virupaksha Т.К. Acid protease from germinated sorgum. I. Purification and characterization of the enzyme. -Eur. J. Biochem., 1970,v.17,N1,p.4-12.
269. Garg G.K., Virupaksha Т.К. Acid protease from germinated sorgum. II. Substrate specifity with synthetic peptides and ribonuclease A. -Eur. J. Biochem., 1970,v.17, N1,p.13-18.
270. Gatehouse J.A., Croy R.R.D., Morton H., Tyler M., Boulter D. Characterization and subunit structures of the vicilin storage proteins of pea (Pisum sativum L.). -Eur. J. Biochem., 1981,v.118,N3,p.627-633
271. Gennis L.S., Cantor C.R. Double headed protease inhibitors from black eyed peas. I. Purification of two protease inhibitors and the endogenous protease by affinity chromatography. -J. Biol. Chem., 1976,v.251,N3,p.734-740.
272. Ghei^ie V. Ahypothesis on the mechanism of reserve protein hydrolysis during seed germination. -Rev. Roumaine Biochem., 1963, v.3,M,p.353-361.
273. Gibson R.A., Paleg L.G. Lysosomal nature of hormonally induced enzymes in wheat aleurone cells. -Biochem. J., 1972,v.128,N2,p.367-375.
274. Gillespie d .M., iilagrove R.L. Variability in the proportion and type of subunits in lupin storage globulins. -Aust. J. Plant Physiol., 1975,v.2,N1,p.29-39.
275. Gilroy J., Wright D.J., Boulter D. Homology of basic subunits of legumin from Glycine max and Vicia faba. -Phytochem., 1979,v.18,^2,p.315-316.
276. Graf G., Hoagland R.E. Partial purification and characterization of an amidohydrolase from soybean. -Phyto-chem., 1969,v.8,й5,p.827-830.
277. Grrau C.R., Carroll R.W. Evaluation of protein quality. 1 -In: Processed plant protein foodstuffs. wew-York: Acad. Press, 1958, p.153-190.
278. Gray W.R., Hartley B.S. A fluorescent end-group reagent for proteins and peptides. -Biochem. J., 1963,v.89,N1, P.59P-.
279. Guardiola J.L., Sutcliffe J.J?. Control of protein hydrolysis in the cotyledons of germinating pea (Pisum sativum; seeds. -Ann. Bot., 1971,v.35,N142,p.791-807.
280. Hall I., McLeester &.C., Bliss P.A. Equal expression of the maternal and paternal alleles for the polypeptide subunits of the major storage protein of the bean Phaseolus vulgaris L. -Plant Physiol., 1977,v.59,N6,p.1122-1124.
281. Нага I., Matsubara H. Pumpkin (Cucurbita sp.J seed globulin. V. Proteolytic activities involved in globulin degradation in ungerminated seeds. -Plant Cell Physiol., 1980,v.21,W2,p.219-232.
282. Нага I., Matsubara H. Pumpkin (Cucurbita sp.j seed globulin. VI. Proteolytic activities, appearing in germinating cotyledons. -Plant Cell Physiol., 1980,v.21,N2, p.233-245.
283. Нага I., Matsubara H. Pumpkin (Cucurbita sp.J seed globulin. VII. Immunofluorescent study on protein bodies in germinated and ungerminated cotyledon cells. -Plaint Cell Physiol., 1980,v.21,N2,p.247-254.
284. Нага I., Wada K., Matsubara H. Pumpkin (Cucurbita sp.) seed globulin. II. Alterations during germination. -Plant Cell Physiol., 1976,v.17,N5,p.815-823.
285. Нага I., Wada К., Y/akabayashi S., Matsubara H. Pumpkin1 (Cucurbita sp.) seed globulin. I. Purification, characterization and subunit structure. -Plant Cell Physiol., 1976,v.17,N4,p.799-814.
286. Harris N., Chrispeels M.J. Histochemical and biochemical observations on storage protein metabolism and protein body autolysis in cotyledons of germinating rnung beans. -Plant Physiol., 1975,v.56,N2,p.292-299.
287. Harris N., Chrispeels M.J., Boulter D. Biochemical and histochemical studies on protease activity and reserve protein metabolism in the cotyledons of germinating cowpeas (Vigna unguiculata). -J. Exp. Bot., 1975,v.26, N95,P»544-557.
288. Hartley B.S. Proteolytic enzymes. -Ann. Rev. Bioehem., 1960,v.29,p.45-72.
289. Hartley B.S. Strategy and tactics in protein chemistry. -Bioehem. J., 1970,v.119,N5,p.805-822.
290. Harvey B.M.R., Oaks A. Characteristics of an acid protease from maize endosperm. -Plant Physiol., 1974,v.53, ИЗ,p.449-452.
291. Harvey B.M.R., Oaks A. The hydrolysis of endosperm protein in Zea mays. -Plant Physiol., 1974,v.53,N3,p.453-457.
292. Harvey B.M.R., Oaks A. The role of gibberellic acid in the hydrolysis of endosperm reserves in Zea mays. -Planta, 1974,v.121,N1,p.67-74.
293. Hasegawa К., Tanaka Т., Tamai S. Preparation of hybride proteins from subunits of sesame 13S and soybean 11Б globulins and their molecular weights. -Agric. Biol.
294. Chem., 1981,v.45,N4,p.809-815.
295. Henshall J.D., Goodvin T.W. Amino acid-activating enzymes in germinating pea seedlings. -Phytochem., 1964, v.3,N6,p.677-691.
296. Hertel W., Breger D. Bestimmung der Proteinaseaktivi-tat in Getreide und dessen Verarbeitungsprodukte mit synthetischem Substrat. -Deutsche Lebensmittel Rundschau, 1973,B.69,N2,S.78-80.
297. Higgins C.F., Payne J.W. Peptide transport by germinating barley embryos. -Planta, 1977,v.134,N2,p.205-206.
298. ЗЮ. Hirs C.H.W. Desalting of peptides. -In: Methods in
299. Enzymology. New-York, London: Acad. Press, 1967, v.11, p.386-390.
300. Hoagland R.E., Graf G. The purification and properties of an amidohydrolase from soybean. -Canad. J. Biochem., 1974, v.52, N9, p. 903-9Ю.
301. Hobday J.M., Thurman D.A., Barber D.J. Proteolytic and trypsin inhibitory activities in extracts of germinating Pisum sativum seeds. -Phytochem., 1973,v.12,N5, p.1041-1046.
302. Holzer H., Heinrich P.O. Control of proteolysis. -Ann. Rev. Biochem., 1980,v.49,p.63-91•
303. Hoopen H.J.G. ten. The proteolytic enzymes of barley and malt. I. Extraction of peptidyl peptide hydrolases (endopeptidases) with activity at pH 5 from malt. -Cereal Chem., 1968,v.45,N1,p.19-27.
304. Horiguchi Т., Kitagishi K. Studies on rice seed protease. V. Protease in rice seed. -Plant Cell Physiol., 1971,v.12,N6,p.907-915.
305. Huffaker R.C., Peterson L.V/. Protein turnover in plants' and possible means of its regulation. -Ann. Rev. Plant Physiol., 1974,v.25,p.363-392.
306. Hummel B.C.W. A modifyed spectrophotometric determination of chymotrypsin, trypsin and thrombin. -Canad. J. Biochem. Physiol., 1959,v.37,N12,p.1393-1399.
307. Huystea R.B. van. A study on the degradation of arachin by proteolytic enzymes. -Canad. J. Bot., 1973»v.51,
308. N11,p.2217-2222. 319» Huystea R.B. van. Survey of major proteases in germinating peanut seeds by affinity chromatography. -Z. Pflan-zenphysiol., 1978,v.89,N1,p.51-57.
309. Ihle J.N., Dure L.S. The developmental biochemistry of cottonseed embryogenesis and germination. I. Purification and properties of a carboxypeptidase from germinating cotyledons. -J. Biol. Chem., 1972,v.24-7,N16,p.5034-5040.
310. Ihle J.N., Dure L.S. The developmental biochemistry of cottonseed embryogenesis and germination. II. Catalytic properties of the cotton carboxypeptidase. -J. Biol. Chem., 1972,v.247,N16,p.5041-5047.
311. Ihle J.N., Dure L.S. The developmental biochemistry of cottonseed embryogenesis and germination. III. Regulation of the biosynthesis of enzymes utilized in germination. -J. Biol. Chem., 1972,v.247,N16,p.5048-5055.
312. Iibuchi C., Imanori K. Heterogeneity and its relation to the subunit structure of the soybean 7S globulin. -Agric. Biol* Chem., 1978,v.42,N1,p.31-36.
313. Ingle J., Hageman R.H. Metabolic changes associatedwith the germination of corn. III. Effects of gibbere-llic acid on endosperm metabolism. -Plant Physiol., 1965,v.40,N4,p.672-675.
314. Irving G.W., Fontaine T.D. Purification and properties of arachain, a newly discovered proteolytic enzyme of the peanut. -Arch. Biochem., 1945,v.6,N2,p.351-364.
315. Itzhaki R.F., Gill D.M. A micro-biuret method for estimating proteins. -Analyt. Biochem., 1964,v.9,N4,p.40-1-410.
316. Jacobsen J.Y., Varner J.E. Gibberellic acid-induced synthesis of protease by isolated aleurone layers of barley. -Plant Physiol., 1967,v.42,N11,p.1596-1600.
317. Jaffe W.G., Hannig K. Fractionation of proteins from kidney beans (Phaseolus vulgaris). -Arch. Biochem. Biophys., 1965,v.109,N1,p.80-91.
318. Jones R.L. Gibberellic acid and the fine structure of barley aleurone cells. -Planta, 1969,v.87,N1/2,p.119~ 133.
319. Kakade M.L. Biochemical basis for the differences in plant protein utilization. -J. Agric. Food Chem., 1974, v.22,N4,p.550-555.
320. Kakade M.L., Hoffa D.E., Liener J.E. Contribution of trypsin inhibitors to the deleterious effects of unhea-ted soybeans fed to rats. -J.Nutrition, 1973,v.103, N12,p.1772-1778.
321. Kamata Y., Kimigafukuro J., Shibasaki K. Limited tryp-tic degradation of urea denatured glycinin. -Agric. Biol. Chem., 1979,v.43,N9,p«1817-1823.
322. Kamata Y., Shibasaki K. Degradation sequence of glycinin by tryptic hydrolysis. -Agric. Biol. Chem., 1978, i v.42,N11,p.2103-2109.
323. Kern H., Chrispeels M.J. Influence of the axis on the enzymes of protein and amide metabolism in the cotyledons of mung bean seedlings. -Plant Physiol., 1978,v.62,N5,p.815-819.
324. Kezdy E.J., Kaiser E.T. Principles of active site titration of proteolytic enzymes. -In: Methods in Enzymo-logy. New-York,London: Acad. Press, 1970,v.19,p.3-20.
325. Kikuchi M., Hayashida H., Nakano E., Sagaguchi K. Pep-tidoglutaminase. Enzymes for selective deamidation of y-amide of peptidebound glutamine. -Biochemistry, 1971, v.10,N7,p.1222-1229.v.10,N7,p.1222-1229.
326. Kirsi M., Mikola J. Occurence of proteolytic inhibitors in various tissues of barley. -Planta, 1971,v.96,N4,p.281-291 .
327. Kitamura K., Shibasaki K. Homology between the acidic subunits of soybean 11S globulin. -Agric. Biol. Chem., 1975,v.39,Д7,p.1509-1510.
328. Kitamura K., Shibasaki K. Homology among the acidic subunits of soybean 11S globulin. -Agric. Biol. Chem., 1977,v.41,N2,p.351-357.
329. Kitamura K., Takagi Т., Shibasaki K. Subunit structure of soybean 11S globulin. -Agric. Biol. Chem., 1976,v.40,N9,p.1837-1844.
330. Kitamura K., Takagi Т., Shibasaki K. Eenaturation of soybean 11S globulin. -Agric. Biol. Chem., 1977,v.41, N5,P-833-840.
331. Korolyova T.N., Shutov A.D., Vaintraub I.A. The actions of the proteolytic enzymes of dry vetch seeds on their own reserve proteins. -Plant Sci. Letters, 1975,v,7, N5,P.309*313.
332. Koshiyama I., Pukushima D. Identification of 7S globulin with p-conglycinin in soybean seeds. -Phytochem., 1976,v.15,N1,p.157-159.
333. Koshiyama I., Mcushima D. Purification and some properties of tf-conglycinin in soybean seeds. -Phytochem., 1976,v.15,N1,p.161-164.
334. Koshiyama I., J1ulcushima D. Soybean globulins. -In? Seed Proteins of Dicotyledonous Plantsj Proc. Symp. Gaters-leben, 1977. -Abhand. Akad. Wise. DDR, Abt. Mathem. Naturwiss. Technik, 1979,N4,p.21-43.
335. Kruger J.E. Purification and some properties of malted wheat BAPA-ase. -Cereal Chem., 1971,v.48,И5,p.512-522.
336. Kruger J.E. Changes in the levels of proteolytic enzymes from hard red spring wheat during growth and maturation. -Cereal Chem., 1973, v.50,111,p.122-131 .
337. Kruger J.E., Preston K. The nature and role of proteolytic enzymes during early germination. -Cereal Res. Commun., 1976,v.4,N2,p.213-219.
338. Kruger J.E., Preston K. The distribution of carboxypeptidases in anatomical tissues of developing and germinating wheat kernels. -Cereal Chem., 1977,v.54,N1, p.167-174.
339. Kruger J.E,, Preston K. Changes in aminopeptidases of wheat kernels during growth and maturation. -Cereal Chem., 1978,v.55,N3,p.360-372.
340. Kubota Y., Shoji S.f Puhaofcft' Т., Ueki H. Carboxypepti- i dase CN. I. Purification and characterization of the enzyme from the exocarp of Citrus natsudaidai Hagata. -J. Biochem., 1973,v.74,N4,p.757-770.
341. Kubota Y., Shoji S., Motohara K. Purification and properties of a prolidase from germinating soybeans.-J. Pharm. Soc. Jap., 1977,v.97,N1,p.111-115.
342. Kubota Y., Shoji S., Yamanaka Т., Yamato M. Carboxypeptidases from germinating soybeans. I. Purification andproperties of two carboxypeptidases. -J. Pharm. Soc. Jap., 1976,v.96,M5,p«639-647.
343. Kubota Y., Shoji S., Yamanaka Т., Yamato M. Carboxypeptidases from germinating soybeans. II. Stability and some kinetic and chemical properties of carboxypeptidases. -J• Pharm, Soc, Jap., 1976,v.96,W12,p.1421-1425.
344. Kunitz M. Crystalline soybean trypsin inhibitor. II. General properties. -J. Gen. Physiol., 1947,v.30,N4, p.291-ЗЮ.
345. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage 14. -Nature, 1970,v.227,N5259,p.680-685.
346. Lanch C.J., Eha C.K., Catsimpoolas N. Note on the rapid proteolysis of glycinine by pepsin and trypsin. -Cereal Chem., 1977,v,54,N6,p.1282-1285.
347. Langner J., Ansorge S., Bohley P., Kirschke H., Hanson H. Intracellular protein breakdown. I. Activity determinations of endopeptidases using protein substrates. -Acta Biol. Med. Ger., 1971,v.26,N5,p.935-951.
348. Laskowski M., Kato I. Protein inhibitors of proteinases.-Ann. Rev. Biochem., 1980,v.49,p.593-626.
349. Lee H.J., LaRue J.N., Wilson I.B. A simple spectropho-tometric assay for aminoacyl arylamidases (naphthylami-dases, aminopeptidases). -Analyt. Biochem., 1971,v.41, N2,p.397-401.
350. Lei M., Aebi U., Heidner E.G., Eisenberg D. Limited proteolysis of glutamine synthetase is inhibited by glutamate and by feedback inhibitors. -J. Biol. Chem., 1979,v.254,N8,p.3129-3134.
351. Lichtenfeld C., Manteuffel K., Muntz K., Neumann D., Scholz G., Weber E. Protein degradation and proteolytic activities in germinating field beans (Vicia faba L., var. minor). -Biochem. Physiol. Pflanzen, 1979,v.174, N4,p.255-274.
352. Liener J.E. Effect of heat on plant proteins. -In: Processed plant protein foodstuffs. New-York: Acad. Press, 1958,p.79-130.
353. Liener J.E., Kakade M.L. Protease inhibitors. -In: Toxic constituents of plant foodstuffs. New-York: Acad. Press, 1969,p.7-68.
354. Lin Y., Means G.E., Peeney R.E. The action of proteolytic enzymes on N,N'-dimethyl proteins. -J. Biol. Chem., 1969,v,244,N4,p«789-793•
355. Linderstrom-Lang £., Sato M. Die Spaltung von Glycyl-glycin, Alanylglycin und Leucylglycin durch Darm- und Malzpeptidasen. -Z, Physiol. Chem., 1929,B.184,N1,1. S.83-92.
356. Lowry O.H., Rosenbrough N.P., Parr A.L., Randall R.J. Protein measurement with the Polin phenol reagent.-J. Biol. Chem., 1951,v.193,N1,p.265-275.
357. Mainguy P.N.R., van Huystee R.B., Haiden D.B. Form and action of a protease in cotyledons of germinating peanut seeds. -Canad. J. Bot., 1972,v.50,N11,p.2189-2195.
358. Markus G. Protein substrate conformation and proteolysis. -Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1965,v.54,N1,p.253-258.
359. Matile Ph.Z. Aleurone vacuoles as lysosomes. -Z.Pflan-zenphysiol., 1968,v.58,N4,p.365-368.
360. Matoba Т., Doi E. Substrate specificity of carboxy-peptidase from watermelon. -J. Biochem., 1975,v.77, N6,p.1297-1303.
361. Matthews D.M. Intestinal absorption of peptides. -Physiol. Rev., 1975,v.55,N4,p.537-608.
362. Mayer A.M., Shain Y. Control of seed germination. -Ann. Rev. Plant Physiol., 1974,v.25,p.167-193.
363. McDonald C.E., Chen L.L. Properties of wheat flour proteinases. -Cereal Chem., 1964,v.41,N6,p.443-455.
364. Melcher V., Varner J.E. Protein release by barley aleurone layers. -J. Inst. Brew., 1971,v.77,N5,p.456-462.
365. Melville j.c., Scandalios d.G. Maize endopeptidase: genetic control, chemical characterization and relationship to an endogenous trypsin inhibitor. -Biochem. Genet., 1972,v.7,N1,p.15-31.
366. Mergentine M., Wiegand E.H. Low temperature characteristics of a pea proteinase. -Fruit Products J., 1946, v.26,N3,p.72-76.
367. Metzger H., Shapiro M.B., Mosimann J.E., Vinton d.E.
368. Assessment of compositional relatedness between proteins. -Nature, 1968,v.219,И5159,р.1166-1168.
369. Middleton E.R. New Wessler reagent and its use in the direct nesslerization of Kjeldhal digests. -J. Appl. Chem., 1960, v. 10, J\l7 ,p «281-286.
370. Miflin B.J., Lea P.J. Amino acid metabolism. -Ann. Rev. Plant Physiol., 1977,v.28,p.299-329.
371. Mikola J. Activities of various peptidases in cotyledons of germinating peanut (Arachis hypogaeaj. -Physiol. Plant., 1976,v.36,ЫЗ,p.255-258.
372. Mikola J. Functions of different plant peptidases in germinating seeds. -In: Seed Proteins of Dicotyledonous Plants: Proc. Symp. Gatersleben, 1977. -Abhand. Akad. Wiss DDR, Abt. Mathem. Haturwiss. Technik, 1979,N4,p.125-132.
373. Mikola J., Enari T.M. Changes in the contents of barley proteolytic inhibitors during malting and mashing.-J. Inst. Brew., 1970,v.76,N2,p.182-188.
374. Mikola J., Kolehmainen L. Localization and activity of various peptidases in germinating barley. -Planta, 1972,vИ 04,N2,рИ 67-177.
375. Mikola L., Mikola J. Mobilization of proline in the starchy endosperm of germinating barley grain. -Planta, 1980,v.149,N2,p.149-154.
376. Mikola J., Pietola K. Hydrolysis of ester substrates of trypsin and chymotrypsin by barley carboxypeptidase. -Phytochem., 1972,v.11,N10,p.2977-2980.
377. Mikola J., Pietola K., Enari T.M. The role of malt car-boxypeptidases in the liberation of amino acids in mashing. -In: European Brewery Convention: Proc. 13th Congr. Amsterdam: Elsevier, 1972,p.21-27.
378. Mildner P., Prauhart В., Stroszel J. Promjena amidohid-rolazne aktivnosti i aktivnosti tripsin i kimotripsin A^ inhibitora u kotiledonama sojinog zrna (Glycine max) tokom klijanja. -Kemija u industriji, 1974,v.23,K8,p.435-438.
379. Millerd A. Biochemistry of legume seed proteins. -Ann. Rev. Plant Physiol., 1975,v.26,p.53-72.
380. Minamikawa T. Hydrolytic enzyme activities and degradation of storage components in cotyledons of germinating Phaseolus mungo seeds. -Bot. Mag. Tokyo, 1979,v.92,1. Ы1025,p.1-12.
381. Moeller M., Burger W.C., Prentice jjj. Purification of a barley peptide hydrolase by disc electrophoresis. -Phytochem., 1969,v.8,N11,p.2153-2156.
382. Moeller M., Robbins C.S., Burger W.C., Prentice N.
383. A carboxypeptidase from germinated barley and its action on casein. -J. Agric. Pood Chem., 1970,v.18,N5, p.886-890.
384. Moore S., Stein W.H., Ota S. Preparation and chemical i properties of purified stem and fruit bromelains. -Biochemistry , 1964,v.3,N2,p.180-185.
385. Morawiecka J3. Changes in proteins of yellow lupin (Lupinus luteus L.; during germination. -Acta Biochim. Polon., 1961,v.8,N3,p.313-320.
386. Moreira M.A., Hermodson M.A., Larkins B.A., Nielsen N. Partial characterization of the acidic and basic polypeptides of glycinin. -J. Biol. Chem., 1979,v.254,N19, p.9921-9926.
387. Mori Т., Utsumi S. Purification and properties of storage proteins of broad beans. -Agric. Biol. Chem., 1979,v,43,N3,p.577-583.
388. Mori Т., Utsumi S., Inaba H., Kitamura K., Harada K. Differences in subunit composition of glycinin among soybean cultivars. -J. Agric, Pood Chem., 1981,v.29,N1, p.20-23.
389. Morris G.P.I., Thurman D.A., Boulter D. The extraction and chemical composition of aleurone grains (protein bodies; isolated from seeds of Vicia faba. -Phytochem., 1970,v.9,N8,p.1707-1714.
390. Mosolov V.V., Loginova M.D., Pedurkina N.V., Benken J.J. The biological significance of proteinase inhibitors in plants. -Plant Sci. Letters, 1976,v.7,N2,p.77-80.
391. Moureaux T. Protein breakdown and protease properties of germinating maize endosperm. -Phytochem., 1979,v.18, N7,p.1113-1117.
392. Muntz K., Baumlein II., Bassiiner E., Manteuffel It., Puchel M., Schmidt P., Wobus U. Eegulation von Biosynthese und Akkumulation der Reserveproteine wahrend der ■ Entwicklung pflanzlicher Samen. -Biochem, Physiol. Pflanzen, 1981,B.176,N5,S.401-422.
393. Ninomiya K., Tanaka S., Kawata S., Makisumi S. Purification and properties of an aminopeptidase from seeds of Japanese apricot. -J. Biochem., 1981,v.89,N1,p.193-201 .
394. Ninomiya К.г Tanaka S., Kawata S., Makisumi S. Specifi-ty of Prunus aminopeptidase toward peptide substrates, -Agric. Biol. Chem., 1981,v.45,N9,p.2121-2122.
395. Nishimura M,, Beevers H. Hydrolases in vacuoles from castor bean endosperm -Plant Physiol., 1978,v.62,N1, p.44-48.
396. Nowak J., Mierzwinska T. Activity of proteolytic enzymes in rye seeds of different ages. -Z. Pflanzenphysiol., 1978,v.86,N1,p.15-22.
397. Okubo К., Nishimura И., Shibasaki К. Separation of the 13S globulin in sesame seeds into two groups af acidic and basic subunits and their physicochemical properties. -Cereal Chem., 1979,v.56,N4,p.317-320.
398. Opik H. Changes in cell fine structure in the cotyledons of Phaseolus vulgaris L. during germination.-J. Exp. Bot., 1966,v.17,И52,p.427-439
399. Ory R.L., Henningsen K.W. Enzymes associated with protein bodies isolated from ungerminated barley seeds. -Plant Physiol., 1969,v.44,N11,p.1488-1498.
400. Ozawa Y., Suzuki , Mogi K. Automated measurement of proteolytic enzymes. -Analyt. Biochem., 1971,v.43,N1, p.15-24.
401. Palmiano E.P., Juliano B.O. Biochemical changes in the rice grain during germination. -Plant Physiol., 1972, v.49,N5, p.751-756.
402. Penner D., Ashton P.M. Proteolytic enzyme control in squash cotyledons. -Nature, 1966,v.212,N5065,p.935-936.
403. Penner D., Ashton P.M. Hormonal control of proteinase activity in squash cotyledons. -Plant Physiol., 1967, v.42,N6,p.791-796.
404. Pernollet J.C. Protein bodies of seeds; ultrastructure, biochemistry, biosynthesis and degradation. -Phytochem., 1978,v.17,N9,p.1473-1480.
405. Peterson D.M. Subunit structure and composition of oat seed globulin. -Plant Physiol., 1978,v.62,N4,p.506-509.
406. Polanowski A. Trypsin inhibitor from rye seeds. -Acta Biochim. Polon., 1967,v.14,N4,p.389-395.
407. Porath J. Zone precipitation. -Nature, 1962,v.196, N4849,p.47-48.
408. Prentice N., Burger W.C., Moeller Ы. Partial purification and characterization of peptide hydrolases from germinated wheat. -Phytochem., 1968,v.7,N11,p.1899-1905.
409. Prentice N., Burger W.C., Moeller M. An esterase from barley endosperm. -Phytochem., 1971,v.10,N7,p.1497-1499•
410. Preston K.R., Dexter J.E., Kruger J.E. Relationship of exo- and endoproteolytic activity to storage protein hydrolysis in germinating durum and hard red spring wheat. -Cereal Chem., 1978,v.55,N6,p.877-888.
411. Preston K., Kruger J. Location and activity of proteolytic enzymes in developing wheat kernels. -Canad. J. Plant Sci., 1976,v.56,N2,p.217-223.
412. Preston K.R., Kruger J.E. Purification and properties of two proteolytic enzymes with carboxypeptidase activity in germinating wheat. -Plant Physiol., 1976,v.58, N4,p.516-520.
413. Preston K., Kruger J. Specifity of two isolated wheat carboxypeptidases. -Phytochem., 1977,v.16,N5,p.525-528.
414. Preston K.R., Kruger J.E. Physiological control of exo-and endoproteolytic activities in germinating wheat andtheir relationship to storage protein hydrolysis. 1-Plant Physiol., 1979,v.64,N3,P.450-454.
415. Prisco J.T., Ainous I.L., Melo S.G. Changes in nitrogenous compounds and proteases during germination of Vigna sinensis seeds. -Physiol. Plant., 1975,v.35,N1, p.18-21.
416. Pusztai A., Croy R.R.D., Grant G., Watt W.B. Compart-mentalization in the cotyledonary cells of Phaseolus vulgaris L. seeds: a differential sedimentation study. -New Phytol., 1977,v.79,N1,p.61-71.
417. Rackis J.J., Smith A.K., Sasame H.A., Babcock G.E.
418. An ultracentrifugal study on the association-dissociation of glycinin in acid solution. -J. Amer. Chem. Soc., 1957,v.79,N17,p.4655-4658.
419. Radley M. The effect of the endosperm on the formation of gibberellin by barley embryos. -Planta, 1969,v.86, N3,p.218-223.
420. Ramana Т., Radhakrishnan T.M. Acid protease in germinated bajra (Pennisetum typhoides). -Indian J. Biochem. Biophys., 1977,v.14,N1,p.49-51•
421. Ray L.E. Large scale isolation and partial characterization of some carboxypeptidases from malted barley. -Carlsberg Res, Commun., 1976,v.41,N4,p.169-182.
422. Redman D.G. Softening of gluten by wheat proteases. -J. Sci. Pood Agric., 1971,v.22,N2,p.75-78.
423. Reilly C.C., O'Kennedy B.T., Titus J.S., Splittstoes-ser W.E. The solubilization and degradation of pumpkin seed globulin during germination. -Plant Cell Physiol., 1978, v.19,N7,p.1235-1246.
424. Rewa W.A., Bruckner С. Der Beitrag der hydrophob.en Wechselwirkungen und der intermolekularen Disulfidbruc-ken bei der Heterogenitat des Zeins. -Biochem. Physiol. Pflanzen, 1979,B.174,N5/6,S.431-461.
425. Richardson M. The proteinase inhibitors of plants and micro-organisms. -Phytochem., 1977,v.16,N2,p.159-169.
426. Romero J., Ryan D.S. Susceptibility of the major storage protein of the bean, Phaseolus vulgaris L., to the in vitro enzymatic hydrolysis. -J. Agric. Pood Chem.,1978,v.26,N4,p.784-788.
427. Royer A. Activites proteolytiques et anti-trypsine des grains de Vigna unguiculataj repartition et interaction. -Phytochem., 1975,v.14,N4,p.915-919
428. Royer A., Miege M.N., Grange A., Miege J., Masherpa J. Inhibiteurs antitrypsine et activites proteolytique -des albumines de graine de Vigna unguiculata. -Planta, 1974,v.119,N1,p.1-16.
429. Salmia M.A. Proteinase activities in resting and germi-' nating seeds of Scots pine, Pinus sylvestris. -Physiol. Plant., 1981,v.53,N1,p.39-47.
430. Salmia M.A., Mikola J.J. Localization and activity of a carboxypeptidase in germinating seeds of Scots pine, Pinus sylvestris. -Physiol. Plant., 1976,v.36,M,p.388-392.
431. Salmia M.A., Mikola J.J. Localization and activity of naphthylamidases in germinating seeds of Scots pine, Pinus sylvestris. -Physiol. Plant., 1976,v.38,N2,p.73-77.
432. Salmia M.A., Nyman S.A., Mikola J. Characterization of the proteinases present in germinating seeds of Scots pine, Pinus sylvestris. -Physiol. Plant., 1978,v.42, N2,p.252-256.
433. Satake K., Okuyama Т., Ohashi M., Shinoda T. The spectrophotometry determination of amine, amino acid,' and peptide with 2,4,6-trinitrobenzene-1-sulfonic acid.-J. Bioehem., 1960,v.47,N5,p.654-660.
434. Schepman A.M.H., Wichertjes Т., Bruggen E.P.J, van. Visibility subunits in crystals of oligomeric proteins. Electron microscopy and optical diffraction of edestin and excelsin. -Biochim. Biophys. Acta, 1972,v.271,N2, p.279-285.
435. Schlesier В., Manteuffel R., Rudolph A., Behlke J. Studies on seed globulins from legumes.VII. Uarbonin, a 2S globulin from Vicia narbonensis L. -Bioehem. Physiol. Pflanzen, 1978,v.173,N5,p.420-428.
436. Schlesier В., Scholz G. Studies on seed globulins fromlegumes.II. A crystalline protein from the globulin fraction of Vicia narbonensis b. -Biochem. Physiol. Pflanzen, 1974,v.166,N4,p.367-369•
437. Schnarrenberger P., Oeser A., lolbert N.E. Isolation of protein bodies on sucrose gradients. -Planta, 1972,v.104,N3,p.185-194.
438. Scholz G., Richter J., Manteuffel R. Studies on seed globulins from legumes. I. Separation and purification of legumin and vicilin from Vicia faba b. by zone precipitation. -Biochem. Physiol. Pflanzen, 1974,v.166, N2,p,163-172.
439. Schwabe C. A fluorescent assay for proteolytic enzymes. -Analyt. Biochem., 1973,v.53,N2,p.484-490.
440. Schwehke K.D. Pflanzliche Samenglobuline als dissozi-ierende und assoziierende Proteinsysteme. -llahrung, 1975,B.19,N1,S.69-82.
441. Schwenke K.D. Beeinflussung fuhktioneller Eigenschaf-ten von Proteinen durch chemische Modifizierung. -Nahrung, 1978,B.22,N1,S.101-120.
442. Schwert G.M., Takenaka J. A spectrophotometric determination of trypsin and chymotrypsin. -Biochim.Biophys. Acta, 1955,v.16,N4,p.570-575.
443. Schyns R. Determination de l'acide amine N-terminal d'une protein par application de la methode d'Edman au materiel fixe sur gel de polyacrylamide. -J. Chroma-tog., 1969,v.44,N1,p.207-208.
444. Seidl D., Jaffe M., Jaffe W.C. Digestibility and proteinase inhibitory action of a kidney bean globulin.-J. Agric. Pood Chem., 1969,v.17,N6,p.1318-1321.
445. Senkpiel К., Uhlemann A., Barth A. rf-Aminoacylpeptid-hydrolasen (EC 3.4.11) und Dipeptidhydrolasen (EC 3.4. 13) in Mikxoorganismen und Samenpflanzen. -Pharmazie, 1976,B.31,N2,S.73-89.
446. Shain Y., Mayer A.M. Proteolytic enzymes and endogenous trypsin inhibitor in germinating lettuce seeds. -Physiol. Plant., 1965,v.18,ИЗ,p.853-859.
447. Shain Y., Mayer A.M. Activation of enzymes during germination: trypsin-like enzyme in lettuce.-Phytoochem., 1968,v.7,N9,p.1491-1498.
448. Shepard D.V., Moore E.G. Purification and properties of a protease from Lupinus angustifolius during germination. -Eur. J. Biochem., 1978,v.91,N1,p.263-268.
449. Shinano S., I4ikushima K. Studies of lotus seed protease. II. Purification and some properties. -Agric. Biol. Chem., 1969, v.33, IT9,p. 1236-1243.
450. Shutov A.D., Bulmaga V.P., Vaintraub I.A. Protease A from germinating vetch seedsj purification by affinity chromatography and study of substrate specifity. -Biochem. Physiol. Pflanzen, 1983,v.178
451. Siezen K.J., Hoenders H.J. The quaternary structure of bovine cc-crystallin. Surface probing by limited proteolysis in vitro. -Eur. J. Biochem., 1979,v.96,N3,p.431
452. Skupin J., Rosinska K,, Skupin A., Warchalewski J. Sulfhydryl nature of wheat grain protease B. -Bull. Acad. Polon.Sci. ser. biol., 1966,v.14,N6,p.397-400.
453. Smith D.L., Flinn A.M. Histology and histochemistry of the cotyledons of Pisum arvense L. during germination. -Planta, 1967,v.74,N1,p.72-85.
454. Soedigdo R., Gruber M. Purification and some properties of a protease from pea seeds P. sativum Ъ. ssp. arvense A and G. -Biochim. Biophys. Acta, 1960,v.44,N2,p.315-323.
455. Sopanen T. Purification and partial characterization of a dipeptidase from barley. -Plant Physiol., 1976,v.57, N6,p.867-871.
456. Sopanen T. Inhibition of transport of glycylsarcosine by some other dipeptides in the scutellum of germinating barley grain. -FEBS Letters, 1979,v.108,N2,p.447-450.
457. Sopanen T. Development of peptide transport activity in barley scutellum during germination. -Plant Physiol.,1979,v.64,N4,p•570-574.
458. Sopanen Т., Burston D., Matthews D.M. Uptake of small peptides by the scutella of germinating barley. -FEBS Letters, 1977,v.79,N1,p.4-7.
459. Sopanen Т., Mikola J. Purification and partial characterization of barley leucine aminopeptidase. -Plant Physiol., 1975,v.55,N5,p.809-814.
460. Spencer P.W., Spencer R.D. Globulin-specific proteolytic activity in germinating pumpkin seeds as detectedг by a fluorescence assay method. -Plant Physiol., 1974, ( v.54,N6,p.925-930.
461. Spencer P.W., Titus J.S., Spencer R.D. Direct fluori-metric assay for proteolytic activity against intact proteins. -Analyt. Biochem., 1975,v.64,N2,p.556-566.
462. Stockman D.R., Hall Т.О., Ryan D.S. Affinity chromatography of the major seed proteins of the bean (Phaseolus vulgaris L.). -Plant Physiol., 1976,v.58,N3,p.272-275.
463. Studier F.W. Analyses of bacteriophage T7 early RNAs and proteins on slab gels. -J. Mol. Biol., 1973,v.79, N2,p.237-248.
464. Sundblom Ы.О., Mikola J. On the nature of,proteinases secreted by the aleurone layer of barley grain. -Physiol. Plant., 1972,v.27,N3,p.281-284.
465. Suolina E.M., Mikola J., Enari T.M. Studies on a proteolytic enzyme of barley grain. -J. Inst. Brew., 1965, v.71,N6,p.519-522.
466. Sutcliffe J.P., Baset Q.A. Control of hydrolysis of reserve materials in the endosperm of germinating oat (Avena sativa b.) grains. -Plant Sci. betters, 1973, v.t,N1,p.15-20.
467. Sze H,, Ashton P.M. Dipeptidase development in cotyledons of Cucurbita maxima during germination. -Phytochem., 1971,v.10,N12,p.2935-2942.
468. Tazawa I., Hirokawa T. Dber Pflanzenproteasen. VI. Dieproteolytische Aktivitat des soja legumelins. -J. Biochem., 1956,v.43,N6,p.785-795
469. Thanh V.H., Okubo K., Shibasaki K. Isolation and characterization of the multiple 7S globulins of soybean 1 proteins. -Plant Physiol., 1975,v.56,N1,p.19-22.
470. Thanh V.H., Shibasaki 1С. Beta-conglycinin from soybean proteins. Isolation and immunological and physicochemi-cal properties of the monomeric forms. -Biochim. Biophys. Acta, 1977,v.490,N2,p.370-384.
471. Thanh V.H., Shibasaki K. Major proteins of soybean seeds. Subunit structure of jJ-conglycinin. -J. Agric. Pood Chem., 1978,v.26,N3,p.692-695.
472. Thomson J.A., Schroeder H.E. Cotyledonary storage proteins in Pisum sativum. II. Hereditary variations in components of legumin and vicilin fractions. -Aust. J. Plant Physiol., 1978,v.5,N3,p.281-294.
473. Thomson J.A., Schroeder H.E., Dudman W.F. Cotyledonary storage proteins in Pisum sativum. I. Molecular heterogeneity. -Aust. J. Plant Physiol., 1978,v.5,N3,p.267-279.
474. Tombs M.P. Variant forms of arachin. -Nature, 1963,v.200, N4913,p.1321-1322.
475. Tomomatsu A., Iwatsuki N., Asahi T. Purification and properties of two enzymes hydrolyzing synthetic substrates, N-c^-benzoyl-D,b-arginine-p-nitroanilide and leu-cine-p-nitroanilide, from pea seeds. -Agric. Biol. Chem., 1978,v.42,N2,p.315-322.
476. Treffry Т., Klein S., Abrahamsen M. Studies of fine structural and biochemical changes in cotyledons of germinating soybeans. -Aust. J. Biol. Sci., 1967,ve20, N5,p.859-868.
477. Tsay В., Ashton P.M. Denovo synthesis and hormonal regulation of a dipeptidase in Cucurbita maxima. -Phytochem., 1974,v.13,N9,p.1759-1763.
478. Tully R.E., Beevers H. Protein bodies of castor bean endosperm. Isolation, fractionation and characterization of protein components. -Plant Physiol., 1976,v.58, N6, p. 7Ю-716.
479. Tully R.E., Beevers H. Proteases and peptidases of castor bean endosperm. Enzyme characterization and changes during germination. -Plant Physiol., 1978,v.62, N5,p.746-750.
480. Tuppy H., Wiesbauer U., Wintersberger E. Aminosaure-p-nitroanilide als Substrate fur Aminopeptidasen und an-dere proteolytische Fermente. -H.-S. Z. Physiol. Chem., 1062,B.329,N3-6,S.278-288.
481. Udenfriend S., Stein S., Bohlen P., Dairman W., Leim-gruber W., Weigcle M. Fluorescamine: a reagent for assay of amino acids, peptides, proteins and primary amins in the picomole range. -Science, 1972,v.178, N4063,p.871-872.
482. Utsumi S., Inaba H., Mori T. Formation of pseudo- and hybrid-US globulins from subunits of soybean and broad bean 11S globulins. -Agric. Biol. Chem., 1980,v.44,N8, p.1891-1896.
483. Utsumi S., Yokoyama Z., Mori T. Comparative studies of subunit compositions of legumins from various cultivars of Vicia faba L. seeds. -Agric. Biol. Chem., 1980,v.44, N3,p.595-601.
484. Vaintraub I.A., Bassuner R., Shutov A.D. The action of trypsin and chymotrypsin on the reserve proteins ofsome leguminous seeds. -Nahrung, 1976,v.20,N8/9, ip.763-771.
485. Vaintraub I.A., Seliger P., Shutov A.D. The action of pepsin on the reserve proteins of some leguminous seeds. -Nahrung, 1979,v.23,N1,p.15-20.
486. Varner J.E., Balce V., Huang R.C. Senescence of cotyledons of germinating peas. Influence of axis tissue. -Plant Physiol., 1963,v.38,N1,p.89-92.
487. Yeerabhadrappa P.S., Montgomery M.W. Purification and characterization of carboxylesterases of green beans (Phaseolus vulgaris). -Phytochem., 1971,v. 10,N6,p.1175-1182.
488. Viney J.R., Ramshaw J.A.M. Purification and properties of an acid protease from Phaseolus aureus. -Phytochem., 1975,v.14,N5/6,p.1283-1285.
489. Virupaksha Т.К., Wallenfels K. Affinity chromatography of sorgum acid protease. -FEBS Letters, 1974,v.40,N2, p.287-289.
490. Visuri K., Mikola J., Enari T.M. Isolation and partial characterization of a carboxypeptidase from barley. -Eur. J. Biochem., 1969,v.7,N1,p.193-199
491. Voordouw G., Gaucher G.M., Roche R.S. Anomalous molecular weights of proteases in gel chromatography. -Biochem. Biophys. Res. Communs, 1974,v.58,N1,p.8-12.
492. Walker-Simmons M., Ryan C.A. Isolation and properties of carboxypeptidase from leaves of wounded tomato plants. -Phytochem., 1980,v.19,N1,p.43-47.
493. Wallace R.W., Dieckert J.W. Isolation of coconut storage proteins by polyacrylamide-gel electrophoresis.-Analyt. Biochem., 1976,v.75,N2,p.498-508.
494. Wang C.C., Grant D.R. The proteolytic enzymes in wheat flour. -Cereal Chem., 1969,v.46,N5,p.537-544.
495. Warchalewski J.R., Skupin J. Isolation and properties of trypsin and chymotrypsin inhibitors from barley grits after storage. -J. Sci. Pood Agric., 1973,v.24, N9,p.995-1009.
496. Weber E., Neumann D. Protein bodies, storage organelles in plant seeds. -Biochem. Physiol. Pflanzen, 1980,v.175,N4,p.279-306.
497. Weber K., Osborn M. The reliability of molecular weight determination by dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis. -J. Biol. Chem., 1969,v.244,N16,p,4406-4412.
498. Weil J.T., Pinsky A. Some properties of the protease system of soybean. -Cereal Sci. Today, 1965,v.10,N4, p.152.
499. Weil J.P., Pinsky A., Grossman S. The proteases of the soybean. -Cereal Chem., 1966,v.43,N4,p.392-399.
500. Wells J.R.E. Characterization of three proteolytic enzymes from Prench bean. -Biochim. Biophys. Acta, 1968,v.167,N2,p.388-398.
501. Wilden W. van der, Gilkes N.R., Chrispeels M.J. The endoplasmic reticulum of mung bean cotyledons. Role in the accumulation of hydrolases in protein bodies during seedling growth. -Plant Physiol., 1980,v.66,N3,p.390-394.
502. Wilden W. van der, Herman E.M., Chrispeels M.J. Protein bodies of mung bean cotyledons as autophagic organelles.
503. Proc. Natl Acad Sci. USA, 1980,v.77,N1,p.428-432.
504. Wiley L., Ashton P.M. Influence of the embryonic axis on protein hydrolysis in cotyledons of Cucurbita maxima. -Physiol. Plant., 1967,v.20,N3,p.688-696.
505. Wolf W.J., Briggs D.R. Сold-insoluble fraction of the water-extractable soybean proteins. II. Factors influencing conformation changes in the 11S component. -Arch. Biochem. Biophys., 1958,v.76,N2,p.377-393.
506. Woods K.R., Wang K.T. Separation of dansylamino acids by polyamide layer chromatography. -Biochim. Biophys. Acta, 1967,v,133,N2,p.369-370.
507. Wright D.J.j Boulter D. Purification and subunit structure of legumin of Vicia faba L. (broad beanj. -Biochem. J., 1974,v.141,N2,p.413-418.
508. Yabuuchi L., Doi E., Hata T. Studies on malt carboxy-peptidases. -Nippon Nogei Kagaku Kaishi, 1972,v.46,N11, p.591-596.
509. Yabuuchi S., Doi E., Hata T. The mode of action of car-boxypeptidase from malt. -Agric. Biol. Chem., 1973,v.37,N3,p.687-688.
510. Yamada Т., Aibara S., Morita Y. Reconstitution of ara-chin from isolated subunits. -Agric. Biol. Chem., 1981, v.45,N5,p.1243-1250.
511. Yatsu L.Y., Jacks T.J. Association of lysosomal activity with aleurone grains in plant seeds. -Arch. Biochem. Biophys., 1968,y.124,N1-3,p.466-471.
512. Yomo H., Varner J.E. Control of the formation of amylases and proteases in the cotyledons of germinating peas. -Plant Physiol., 1973,v.51,N4,p.708-713•
513. Youle R.J., Huang A.H.C. Protein bodies from the endosperm of castor bean, subfractionation, protein components, lectins, and changes during germination.-Plant Physiol., 1976,v.58,N6,p.703-709.
514. Young J.J., Varner J.E. Enzyme synthesis in the cotyledons of germinating seeds. -Arch. Biochem. Biophys., 1959,v.84,N1,p.71-78.
-
Шутов, Андрей Дмитриевич
-
доктора биологических наук
-
Кишинев, 1982
-
ВАК 03.00.04
- Закономерности гидролиза легумина вики эндогенными протеиназами
- Биохимическая характеристика ингибиторов протеиназ подсолнечника в связи с необходимостью повышения биологической ценности подсолнечного белка
- Дезамидирование и протеолиз запасного белка пшеницы при прорастании
- Биохимические свойства пептигидролаз созревающего зерна озимой мягкой пшеницы
- Влияние гипертермии и экзогенной гибберелловой кислоты на активность протеолитических и амилолитических ферментов в прорастающих семенах пшеницы
