Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Молекулярно-биологические основы взаимодействий между вирусами растений

ВАК РФ 03.00.03, Молекулярная биология

Содержание диссертации, доктора биологических наук, Тальянский, Михаил Эммануилович

I. ВВВДЕНИЕ

П. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ. СТРУКТУРА И ВЫРАЖЕНИЕ

ГЕНОМ ФИТОВИРУСОВ

ГЛАВА П.1. СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ ГЕНОМ ФИТОВИРУСОВ.

П. I.I. Участки узнавания. Нетранслируемые области

П. I.I.I. 5/ - концевые нетранслируемые области.

П. I.I.2. 3' - концевые нетранслируемые области.

П. 1.2. Структурные гены фитопатогенных вирусов

П. I.2.I. Вирусы с непрерывным геномом.

П. 1.2.2. Вирусы с фрагментированным геномом

ГЛАВА П.2. ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА ГЕНОМ

ФИТОВИРУСОВ.

П. 2.1. Фенотипическое проявление мутаций

П. 2.I.I. Общая характеристика мутантов вирусов растений

П. 2.2. Функции структурного белка вирусов растений.

П. 2.2.1. Мутанты по гену структурного белка

П. 2.2.2. Защитная функция вирусного структурного белка

П. 2.2.3. Роль вирусного структурного белка в процессе формирования вирусных частиц . 64 П. 2.2.4. Некоторые дополнительные сведения о полифункциональности структурного белка вирусов растений

П. 2.3. Роль вирусспецифических белков в процессе репликации РНК фитовирусов .gg

П. 2.3.1. Репликация геномных РНК

П. 2.3.2. Синтез субгеномных РНК

П. 2.4. Распространение вирусной инфекции в растении

П. 2.4.1. Системное распространение из клетки в клетку

П. 2.4.2. Распространение вируса по проводящим тканям.

П. 2.5. Некротическая реакция растения. Ген некрозообразования" . Д°

П. 2.6. Другие вероятные функции вирусспецифических белков . J

ГЛАВА П.З. ОСНОВНЫЕ ТИПЫ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ МЕЖДУ ВИРУСАМИ РАСТЕНИЙ ПРИ ШЕШАННЫХ ИНФЕКЦИЯХ.Д

П. 3.1. Интерференция между фитопатогенными вирусами .ИЗ

П. 3.I.I. Перекрестная защита .П

П. 3.1.2. Приобретенная устойчивость (ПУ).

Природа антивирусного фактора (АВФ). Ц7 П. 3.2. Синергизм.

П. 3.3. Комплементационное взаимодействие

П. 3.3.1. Псевдорекомбинантныи и комплементационный анализ генома мультикомпонентных вирусов

П. 3.4. Модельные экспериментальные системы

П. 3.4.1. Протопласты

П. 3.4.2. Метод дифференциальной температурной обработки (ДГО)

Ш. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ И ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ

ГЛАВА Ш.1. ШТАММЫ И МУТАНТЫ ВИРУСОВ РАСТЕНИИ.

МЕТОДУ ДИФФЕРЕНЦИАЦИИ ШТАММОВ

Ш. I.I. Краткие методические сведения

Ш. 1.2. Симптомы, вызываемые штаммами ВТМ на некоторых растениях

Ш. 1.3. Оценка температурочувствительности.

Коэффициент Q

Ш. 1.4. Расцространение инфекции цри 22° и 33°.

Классификация т емпературочувствит ельных мутантов

Ш. 1.5. Серологические свойства штаммов ВТМ

ГЛАВА Ш.2. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ МЕЗДУ СТРУКТУРНЫМИ

КОМПОНЕНТАМИ ФИТОПАТОГЕННЫХ ВИРУСОВ. ФЕНОТИПИЧЕСКОЕ СМЕШИВАНИЕ И МАСКИРОВАНИЕ ГЕНОМА

Ш. 2.1. Краткие методические сведения

Ш. 2.2. Избирательное взаимодействие РНК с белком цри формировании частиц ВТМ in- Ulo и

Ш. 2.3. Формирование фенотипически смешанных частиц при совместном заражении штаммами аукуба и Т

Ш. 2.4. Обсуждение результатов

ГЛАВА Ш.З. ИЗУЧЕНИЕ ТЕМПЕРАТУРОЧУВСТВИТЕЕЬНОГО МУТАНТА ВТМ М 2519 (КОМПЛЕМЕНТА-ЦИОННЫЙ АНАЛИЗ)

Ш. 3.1. Краткие методические сведения . -^I

Ш. 3.2. Опыты по комплементации

111. 3.2.1. Невозможность комплементации функции сборки вирионов № 2519 при непермиссивной.температуре

Ш. 3.2.2. Комплементация функции транспорта JV/ 2519 при непермиссивной температуре

Ш. 3.3. Температурочувствительное поведение РНК JV/' 2519 при реконструкции вирусных частиц сп

Ш. 3.4. Обсуждение результатов

ГЛАВА Ш.4. ВИРУССПЕЦШИЧЕСКАЯ ТРАНСПОРТНАЯ

ФУНКЦИЯ (КОМШШуГЕНТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ).

Ш. 4.1. Краткие методические сведения.

Ш. 4.2. Генетический контроль системного распространения (транспорта) вирусной инфекции

Ш. 4.3. Вирусспецифическая транспортная функция - фактор, контролирующий круг хозяев вирусов растений

Ш. 4.4. Системное распространение вируса, ограниченного флоэмой, в паренхиме листа в присутствии вируса-помощника

Ш. 4.5. Обсуждение результатов

ГЛАВА Ш.5. ИССЛЕДОВАНИЕ СИНЕРГИЁМА (НА ПРИМЕРЕ

ГЛАВА Ш.6. ПРИОБРЕТЕННАЯ ПРОТИВОВИРУСНАЯ

УСТОЙЧИВОСТЬ.

Ш. 6.1. Репликация вируса (ХВК и ВТМ) и транспорт инфекции в присутствии антивирусного фактора (АВ£), индуцированного ВТМ

Ш. 6.2. Подавление репродукции фитопатогенных вирусов под влиянием интерферона человека

Ш. 6.3. Краткое обсуждение результатов

IV. ОБЩЕЕ ЗАКЛЮЧЕНИЕ.

V. ВЫВОДЫ

Введение Диссертация по биологии, на тему "Молекулярно-биологические основы взаимодействий между вирусами растений"

Инфекционный процесс в клетке может быть вызван, до-видимому, одной вирусной частицей (21). Взаимодействие вирусного и клеточного геномов при этом определяет основные закономерности инфекционного процесса.

Однако, во многих случаях как при искусственном заражении, так и в природных условиях клетка может быть одновременно или последовательно инфицирована двумя (и более) одинаковыми или разными вирусными частицами. В результате происходит процесс, в основе которого лежит взаимодействие вирусов (и их геномов). Эти взаимодействия могут иметь принципиально различную природу и последствия.

В первую очередь, следует различать генетические и негенетические взаимодействия между вирусами.

При генетических взаимодействиях в зараженной клетке образуются частицы, геном которых отличается от генома вирусных частиц, вызвавших инфекцию. Основным типом генетических взаимодействий является рекомбинация. Геном рекомбинантного вируса содержит участки, идентичные участкам геномов родительских вирусов. У вирусов различают два типа рекомбинаций. В первом (основном) случае геном рекомбинанта представляет собой единую полинуклеотидную цепь, последовательность нуклеотццов в разных участках которой идентична последовательностям соответствующих участков геномов родителей (истинная рекомбинация). Данный тип рекомбинаций у ГИК-содержащих^^ вирусов растенийПодавляющее большинство известных в настоящее время вирусов растений содержит РНК.не описан. Во втором случае, относящемся к вирусам, содержащим фрагментированный геном (т.е. геном, состоящий из нескольких различных полинуклеотидных цепей), рекомбинантный вирус содержит часть молекул нуклеиновой кислоты одного из родителей, часть - другого (псевдорекомбинация). Это явление иногда происходит при смешанном заражении растений мультикомпонент-ными вирусами (с фрагментированным геномом) и может быть использовано для картирования генов фитопатогенных вирусов (см. раздел П.3.3).

Главное внимание в настоящей работе было уделено наиболее важным в случае фитопатогенных вирусов (хотя и менее изученным) негенетическим взаимодействиям, при которых вирусное потомство не отличается по наследственным свойствам (строению генома) от родительских форм.

О влиянии вирусов друг на друга (стимуляции или, напротив, угнетении репродукции одного или нескольких вирусов-партнеров) при смешанных инфекциях известно уже довольно давно (см., например, 266). Однако, работы по изучению взаимодействий фитопатогенных вирусов носили, к сожалению, в основном, описательный и прикладной характер. Исследование молекулярных основ взаимодействия мезду вирусами в значительной степени сдерживалось, по крайней мере, двумя обстоятельствами.

Во-первых, отсутствовали экспериментальные системы, позволяющие в условиях опыта иметь достаточно большое количествосинхронно-инфицированных клеток. Эффективность заражения (особенно смешанного) при механической инокуляции листа фитовирусами бывает необыкновенно низка. Кроме того, вследствие последовательного перемещения вируса из зараженных в соседние здоровые клетки лист представляет собой систему клеток, находящихся на самых разных стадиях инфекционного процесса. Последнее затрудняет изучение последовательности событий, происходящих в процессе смешанной инфекции в зараженной клетке6-Об-О.

Во-вторых, в течение длительного периода времени была крайне ограничена информация относительно структуры и выражения генома фитовирусов.

Только в последние годы появились предпосылки для изучения механизмов взаимодействия между фитопатогенными вирусами: был разработан ряд экспериментальных систем, позволяющих с высокой эффективностью и синхронно инфицировать клетки растений (культура растительных протопластов, система дифференциальной температурной обработки и др.) (см. ниже); кроме того, были достигнуты значительные успехи в изучении структурной организации генома фитопатогенных вирусов.

Сведения о структуре и выражении генома фитовирусов составляют значительную часть Обзора литературы данной работы (глава П.1), поскольку являются, на наш взгляд, весьма важными для понимания молекулярно-биологических основ взаимодействия между вирусами. Вероятно, взаимодействие фитовирусов может происходить на разных фазах инфекционного процесса и затрагивать любую вирусспецифическую функцию, кодируемую одним или несколькими вирусами-партнерами. В связи с этим в Обзоре литературы достаточно подробно рассматриваются вероятные функции, кодируемые геномом вирусов растений (глава П.2). Наконец, глава П.З. Обзора посвящена описанию основных типов взаимодействий фитопатогенных вирусов, исследованных в нашей работе.

Заключение Диссертация по теме "Молекулярная биология", Тальянский, Михаил Эммануилович

У. ВЫВОДЫ

I. Исследована возможность и специфичность маскирования генома и фенотипического смешивания при совместном заражении растений разными штаммами ВТМ. а) Показано, что маскирование генома происходит только в условиях, когда смешанно-инфицированная клетка содержит два типа вирусных РНК и лишь один тип структурного белка (т.е. в условиях, при которых РНК одного из штаммов "лишена возможности выбора" гомологичного белка). С другой стороны, эффект маскирования генома отсутствовал, если смешанно-инфицированная клетка содержала РНК и белки обоих штаммов ВШ. б) Обнаружена зависимость между возможностью образования фенотипически смешанных частиц при совместном заражении растений двумя штаммами ВТМ 1ft- (гСЬо и способностью структурных белков этих штаммов формировать гибридные 204 -агрегаты при смешивании in (riisco

Специфичность РНК-белок и белок-белок взаимодействия при t формировании частиц ВТМ № 1гС(гС весьма высока.

2. Данные о высокой степени специфичности взаимодействия РНК с белком и между белковыми молекулами при сборке ВШ in> 6-064 были подтверждены в опытах по совместной реконструкции разных штаммов ВТМ fa o-Ci^o ч

3. Показано, что в клетках растений, зараженных t6 -мутантом ВТМ Mi 2519 при непермиссивной температуре (33°) происходит синтез вирусной РНК и функционально активного структурного белка, однако, формирование зрелых вирионов при этом блокировано .

4. Показано, что функция сборки Й -мутанта Л£'2519 не может быть комплементирована ни одним из использованных вирусов-помощников ( Mi 118, AI4, ВВД), хотя сам мутант Mi 251Э способен комплементировать 6 -мутацию в гене белка оболочки штамма ВТМ Mi 118, являясь донором структурного белка. Предполагается, что температурочувствительность мутанта Mi 2519 обусловлена Й -поведением самой молекулы вирусной РНК.

5. Установлено, что при реконструкции РНК Ъь -мутанта ВТМ J4i 2519 с белком 1/ь -штаммов ВТМ при непермиссивной температуре (33°) формируются дефектные (чувствительные к РНКазе) вирусные частицы (ДВЧ). Причиной образования ДВЧ при 33° является аномальная (температурочувствительная) инициация реконструкции, происходящая одновременно в двух участках молекулы РНК

М' 2519 (в норме при сборке функционирует только один участок инициации реконструкции - УИР). УИР, функционирующие при 24 и 33°, локализованы на молекуле РНК У^'2519 методом фингерприн-та и частичного сиквенирования. Предложена модель сборки мутанта Л^'2519 при 33°. Полученные данные подтверждают предположение о том, что причиной температурочувствительности J/t 2519 является tb -поведение (конформационная нестабильность) самой молекулы РНК, т.е. Л^'2519 представляет собой новый класс 6 -мутантов / й -цис/.

6. На основании опытов по комплементации сформулировано представление о существовании кодируемой вирусом транспортной функции (ТФ), необходимой для переноса генетического материала из зараженных в окружающие здоровые клетки, включая миграцию из проводящей системы в клетки паренхимы. Показано, что транспорт мутантов ВТМ Л//'2519 и Li I, температурочувствитель-ных по ТФ, мэжет быть комплементирован 1/L -вирусами-помощниками: в присутствии 1/1 -помощника $ -мутант ВТМ системно распространяется из клетки в клетку. Т4 -транспорт может быть комплементирован не только родственными штаммами ВТМ, но и отдаленными вирусами. ТФ, видимо, является универсальной для различных групп вирусов.

7. Показано, что ТФ является одним из факторов, контролирующих круг хозяев вирусов растений. Устойчивость растения к фитовирусу, обусловленная блокированием его ТФ, может быть преодолена при смешанной инфекции, когда ТФ выполняется другим вирусом.

8. Показано, что флоэмно-ограниченный вирус (ВСЖ) приобретает способность к системному переносу из флоэмы в клетки паренхимы в растениях, предварительно инфицированных вирусом-помощником (ХВК), вероятно, в результате комплементации ТФ.

9. Исследован синергический тип взаимодействия между вирусами. Показано, что увеличение концентрации ХВК в зараженных растениях в присутствии усиливающего вируса (УВК или: ВТМ) обусловлено стимуляцией репликации ХВК, а не комплементацией его транспорта из клетки в клетку.

10. Установлено, что антивирусный фактор (АВФ), индуцируемый в растениях М Самсун подавляет репликацию вирусов (ВТМ и ХВК) в зараженных растениях, а не их транспорт из клетки в клетку. АВФ, выделенный из растений табака, сохраняет противовирусную активность в клетках ячменя, т.е. не обладает видовой специфичностью.

11. Показано, что лейкоцитарный интерферон человека подавляет репродукцию различных фитопатогенных вирусов (ХВК, УВК, МВК и F ВК) в зараженных растешшх.

292

У1. ПРШОЯЕНМЕ утверждаю льтетской проблемной биологии игбиоорга-'шш им. А.Н. Белозерского ^ " ^'чВ71ПСкулачев

J ^//^х/и/ 1983 г.

АКТ испытания "Способа оздоровления вируссодержащего мицелия от миковирусов".

Вируссодержащий мицелий Яр&ъси-! З^ог^б сорта,Ьглипбу" полученный в совхозе "Зеленоградский", высевали на жидкую питательную среду в присутствии человеческого лейкоцитарного интерферона в концентрации 1-10 ед. активности в I мл /опытные образцы/ и в отсутствии интерферона / контрольный образец/. Иммуноферментный. анализ показал полное отсутствие вирусных частиц в опытных образцах. В контроле вирус был обнаружен.

На основании проведенных испытаний способ оздоровления вируссодержащего мицелля можно рекомендовать для внедрения в производство посадочной грибницы шампиньонов.

Зав. кафедрой вирусологии и отделом биохимии вирусов растений, чл.-корр. ВАСХНИЛ

-йгГГАт^беков

Ст. научн. сотр. Мв э.Тальяноюш

Ст. инженер ЦЭКТБ "Промтеплица"

К.ЛоАлексеева

Ожидаемый экономический эффект от внедрения способа / по данным совхоза "Московский - 91200 кг/га /122200 рубс с I га/в год.

Представители совхоия " Московский" хоаа "Зеленоградский"

1У. ОБЩЕЕ ЗАКЛЮЧЕНИЕ

В работе исследовались различные типы взаимодействия между вирусами растений: комплементация, интерференция, усиление (синергизм). Полученные результаты позволили разработать модельные экспериментальные системы для изучения ряда вопросов молекулярной биологии и вирусологии:

Явление специфического взаимодействия на уровне "РНК -белок" и "белок - белок" при сборке вирусных частиц in UbO и иг

Для изучения специфичности взаимодействия между РНК и структурным белком вирусов были использованы системы двух типов: (I) растения, смешанно-инфицированные двумя вирусами In b-L(rO (или реконструкционная смесь on ^сб^со) t содержали РНК двух штаммов ВТМ и структурный белок только одного из них (один из вирусов-партнеров содержал ^ -дефект в гене белка оболочки); (2) смешанно-зараженные растения (или реконструкционная смесь) содержали РНК и белки двух штаммов ВТМ, т. е. вирусные РНК "имели возможность выбора" гомологичного структурного белка. Показано, что частицы с маскированным геномом (т.е. содержащие РНК одного вируса и структурный белок другого) формировались только в системе первого типа, когда РНК одного из вирусов-партнеров "лишена возможности выбора,} гомологичного структурного белка. В этих условиях вирусная РНК связывается со структурным белком гетерологичного штаглма, к которому она имеет пониженное сродство. Следует заметить, что в этой системе в качестве вирусов-партнеров использовали достаточно близкие штаммы ВТМ (раздел Ш. 2.2). При смешанном заражении растений отдаленными вирусами маскирование генома не происходит (270; 396).

Аналогичные экспериментальные системы позволили выявить причину образования фенотипически смешанных частиц (содержащих мозаичную капсиду, построенную из белков различных вирусов) при совместном заражении растений некоторыми штаммами ВТМ in Н/О-О . Известно, что 20^-агрегаты белка ВТМ необходимы для узнавания белком ВТМ вирусной РНК при инициации процесса сборки вирионов. Полученные в работе результаты показали, что возможность фенотипического смешивания коррелирует со способностью структурных белков штаммов-партнеров формировать "гибридные" 20<3-агрегаты otv Ui/to (раздел Ш. 2.3). Таким образом, специфичность "РНК-белок" и "белок-белок" взаимодействия при сборке ВТМ Н>6-0 и егСбъо весьма высока, что, очевидно, снижает вероятность образования псевдовирионов (вирусоподобных частиц, содержащих РНК клетки хозяина) в зараженных растениях. В то же время избирательность взаимодействия РНК с белком при формировании частиц ВТМ не является абсолютной, что, по-видимому, может способствовать сохранению в природе различных (в том числе и дефектных) мутантов (см. раздел Ш. 2.4). Результаты, свидетельствующие о возможности маскирования генома и фенотипического смешивания при сборке ВТМ Ь^ЬО и иь H>tbO были подтверждены в ряде лабораторий (7; 376).

Температурочувствительность вирусной РНК и специфичность сборки ВТМ: & -мутант ВТМ ^'2519 - представитель нового класса вирусных мутантов. Показано, что при заражении растений -мутантом Mi 2519 в непермиссивных условиях (32°) синтезируется геномная вирусная РНК и функционально активный структурный белок. Белок Mi 2519 способен формировать вирусные частицы при взаимодействии с РНК Й -мутанта ВТМ Mi 118 в смешанно-инфицированных клетках. Тем не менее, мутант Mi 2519 не способен формировать зрелые частицы при неразрешающей температуре

раздел Ш. 3.2.1). Принципиально важно, что цроцесс сборки 2519 не может быть комплементирован ни одним из штаммов ВТМ. Эти результаты позволили предположить, что температуро-чувствительность мутанта ВТМ J\// 2519 обусловлена не $ -дефектом какого-либо виру специфического белка-продукта, а особенностями поведения самой молекулы РНК при повышенной температуре (раздел Ш. 3.2.1).

Это предположение было подтверждено экспериментально при изучении реконструкции мутанта № 2519 on, . При 24°

РНК Jfi 2519 может быть реконструирована с образованием инфекционных вирусных частиц. При 32° конформация РНК Ж/ 2519 изменяется, и сборка приводит к формированию дефектных (РНКаза-чувствительных) нуклеопротеидных частиц. Показано, что причиной аномальной сборки Jft 2519 цри 32° является одновременная инициация реконструкции в двух участках РНК (в норме инициация реконструкции ВТМ происходит только в одном из них). Таким образом, $ -фенотип ^'2519 обусловлен температурочув-ствительностью (конформационной нестабильностью) самой молекулы вирусной РНК. Мутант Ж/ 2519 не может быть комплементи-рован, поскольку продукты вирусных генов, по-видимому, не могут влиять на термостабильность и конформационные свойства молекулы РНК (раздел Ш. 3.3). Все изложенное позволяет заключить, что J\/i 2519 является температурочувствительным цис-му-тантом. Следует отметить, что мутанты такого типа до настоящего времени описаны не были (и не только среди вирусов). Таким образом, мутант ВТМ У!// 2519 цредставляет принципиально новый класс ( ti -цис) мутантов.

Данные о дефектности сборки мутанта Ж/ 2519 были недавно подтверждены в работах Циммерна и Хантера (546, 547), которые предполагают, что за аномальное поведение РНК Л//'2519 при формировании вирусных частиц в непермиссивных условиях ответственна единственная мутация (А—G* в 5332 положении с 5;-конца молекулы РНК). По мнению Циммерна и Хантера (546) эта же мутация обусловливает второй U -дефект мутанта /^/2519 - блокирование транспортной функции (см. ниже).

Системное распространение вирусной инфекции в зараженном растении - активная функция, кодируемая вирусным геномом. Показано, что транспорт мутантов ВТМ J/i 2519 и li I, температуро-чувствительных по системному распространению из клетки в клетку, может быть комплементирован ^ -штаммами ВТМ-помощниками: в присутствии Й- -помощника Й -мутант способен распространяться в растении при непермиссивной температуре. Т4 -транспорт может быть комплементирован не только ВТМ, но и отдаленными вирусами (ХВК) (раздел Ш. 4.2). На основании опытов по комплементации Й -мутантов ВТМ была сформулирована концепция о системном распространении вирусной инфекции в зараженном растении как активном вирусспецифическом процессе (глава Ш. 4). Для переноса генетического материала вируса при системной инфекции необходима особая кодируемая вирусом функция транспорта. Вирусспе-цифический "транспортный белок" (белки) "открывает ворота" для движения вируса из зараженных в здоровые клетки. Таким образом, транспорт вирусной инфекции не является пассивным процессом. Перенос вирусного генома - активная функция вируса, выполняемая вирусспецифическим белком (или белками). Транспорт вирусного генетического материала из проводящей системы (включая ксилему и флоэму) в клетки мезофилла, по-видимому, также контролируется вирусспецифической транспортной функцией. Было показано, что вирус, искусственно введенный в ксилему, способен к миграции в окружающие клетки паренхимы листа только в том случае, если они были предварительно инфицированы вирусом-помощником, т.е. в условиях, когда транспортная функция выполняется помощником (раздел III. 4.2). Аналогично, вирус скручивания листьев картофеля, репли ация которого в норме ограничена клетками флоэмы, может быть перенесен в клетки паренхимы листа в случае смешанной инфекции, при которой транспортная функция выполняется вирусом-помощником (например, ХВК) (раздел Ш. 4.4). Данные о возможности переноса флоэмноограниченного вируса в клетки паренхимы были подтверждены недавно на примере совместной инфекции вируса золотистой мозаики фасоли (флоэмноограниченный геминивирус) и ВТМ (вирус-помощник) (109).

Вирусспецифическая транспортная функция и устойчивость растений к вирусам. Опыты по комплементации позволили сформулировать и доказать гипотезу о том, что вирусспецифическая транспортная функция может играть роль фактора, контролирующего круг хозяев фитопатогенных вирусов. При механическом заражении растений вирус вводится в отдельные клетки, составляющие незначительную часть от общего количества клеток листа. В тех случаях, когда транспортная функция не может быть выполнена, растение ведет себя как устойчивое к инфекции, так как размножение вируса ограничено первично-инфицированными клетками. Этот тип устойчивости растений к вирусу может быть преодолен при смешанной инфекции, когда транспортная функция выполняется другим неродственным вирусом-партнером (раздел Ш. 4.3). Тот факт, что транспорт вирусной инфекции может быть комплементирован не только близкими, но и отдаленными (неродственными) вирусами, свидетельствует об универсальности (или значительном сходстве) ви-русспецифической функции у вирусов, относящихся к различным группам.

Представления о процессе транспорта вирусной инфекции, сформулированные в данной работе, находят дальнейшее развитие в исследованиях, проводимых в лабораториях Цайтлина (459; 488), Окада (371), Карра (109) и Циммерна (546).

Усиление (синергизм) при смешанной инфекции. Исследование синергического типа взаимодействия было проведено на примере смешанных инфекций ХВК + УВК и ХВК + ВТМ (глава Ш. 5). Было показано, что значительное увеличение концентрации ХВК в смешанно-зараженных растениях обусловлено стимулирующим действием виру са-партнера (УВК или ВТМ) на репликацию ХВК в индивидуальных клетках, а не на распространение (транспорт) вируса из зараженных в здоровые клетки. Обсуждение возможных механизмов синергизма приведено выше (см. главу Ш. 5).

Интерференция между вирусами. Явление приобретенной противовирусной устойчивости (ПУ). При изучении явления ПУ показано, что антивирусный фактор (АВФ), выделенный и охарактеризованный ранее в лаборатории Села (455), блокирует репликацию вируса, а не его транспорт из клетки в клетку (глава Ш. 6). Важным свойством АВФ является отсутствие видовой специфичности: АВФ, сформированный в растениях одного вида ( > сем. пасленовых) сохранял противовирусную активность в растениях другого вида ( Н, Ucfya.'Ct, сем. злаковых) (раздел Ш. 6.1). Аналогичным свойством в растениях обладает и человеческий лейкоцитарный интерферон, подавляющий, как показали ранее Оршански с соавт. (372), репликацию ВТМ в клетках табака. В настоящей работе установлено, что интерферон человека блокирует репликацию различных вирусов картофеля (ХВК, УВК, МВК и Я ВК) в разных видах растений (раздел Ш. 6.2). Вопрос о сходстве АВФ и интерферона обсуждался выше (см. разделы П. 3.1.2 и Ш. 6.3). Предполагается, что один из механизмов интерференции между вирусами растений (ПУ), основанный на образовании интерферонопо-добного белка (АВФ), принципиально сходен с соответствующим механизмом, функционирующим в клетках животных и человека (456).

Практические аспекты проблемы взаимодействия между Фито-патогенными вирусами. Вирусы растений причиняют значительный экономический ущерб сельскому хозяйству, поражая практически все важные культуры. Взаимодействия между вирусами могут привести к самым разным и неожиданным последствиям, весьма существенным для сельскохозяйственной практики.

Маскирование генома и передача вирусов переносчиками. Известно, что специфичность передачи вирусов различными переносчиками (тлями, нематодами и др.) часто определяется свойствами структурного вирусного белка (см. раздел П. 2.6) и, таким образом, может быть изменена при образовании гибридных вирусных частиц (как с маскированным геномом, так и фенотипически смешанных) . Это обстоятельство необходимо учитывать при прогнозировании переноса различных фитопатогенных вирусов переносчиками. Маскирование генома фитовирусов может привести также к изменению серологических свойств вирусных частиц, что следует принимать во внимание при тестировании вирусов иммунологическими методами.

Смешанные инфекции и расширение круга хозяев фитопатогенных вирусов. В настоящей работе было продемонстрировано, что устойчивость растений к вирусу, основанная на блокировании транспортной функции, может быть преодолена в присутствии вируса-помощника при совместной инфекции. Таким образом, различные сельскохозяйственные растения, по-видимому, могут в определенных случаях приобретать восприимчивость к непатогенным для них (в норме) вирусам. Вероятно, именно с этим явлением нередко встречаются в практике, когда устойчивые к ВТМ формы томатов поражаются ВТМ в присутствии ХВК или устойчивые сорта картофеля (например, Сафир) заражаются ХВК. Можно ожидать, что при длительном размножении непатогенного в данном растении вируса (дефектного по транспортной функции) в присутствии вируса-помощника появляется возможность спонтанного образования и отбора мутантов (с изменением в гене, кодирующем "транспортный белок"), способных выполнить транспортную функцию в зараженном растении. Не исключено, что именно эти причины обусловили появление картофельного и пшеничного (387) штаммов ВШ (растешш картофеля и пшеницы в норме устойчивы к ВТМ). Таким образом, смешанные инфекции могут, вероятно, способствовать появлению и отбору новых штаммов фитопатогенных вирусов. Это обстоятельство существенно увеличивает опасность смешанных инфекций для растениеводства.

Синергизм и интерференция. Известно, что синергизм между вирусами часто приводит к значительному увеличению концентрации одного (или обоих) вирусов-партнеров в смешанно-инфицированных растениях, усилению симптомов и резкому снижению урожая (см. например, 21). Напротив, интерференция между вирусами препятствует размножению вирусов-партнеров (или одного из них). Заражение растений слабым штаммом того или иного вируса может предохранять его от повторного заражения суровым штаммом того же вируса (см. раздел П. 3.I.I). Этот прием, известный под названием "вакцинации", нередко применяется в сельскохозяйственной практике. В связи с этим необходимо отметить следующее. Искусственно инфицированные слабым штаммом какого-либо вируса растения могут быть впоследствии заражены не только штаммом того же вируса, но и совершенно другим вирусом. В этом случае может возникнуть опасность синергического взаимодействия между вирусами. Кроме того, предзараженные растения могут быть поражены вирусом (в норме непатогенным для данного вида растений) (см. выше). Принимая во внимание вышеизложенное, следует, по-видимому, с определенной осторожностью относиться к методу "вакцинации", ограничив его применение контролируемыми условиями закрытого грунта.

Применение интерферона и АВФ для оздоровления сельскохозяйственных растений от вирусов. Наиболее эффективной мерой защиты растений является оздоровление их от вирусов с последующим культивированием в условиях защиты от инфекции. Вероятно, важную роль в решении этой проблемы могут сыграть различные ингибиторы размножения (репликации и/или транспорта) фитовирусов. Особый интерес представляют два объекта: интерферон человека и интерфероноподобный белок растений - АВФ. Важным свойством интерферона и АВФ является отсутствие (или низкая степень) видовой специфичности антивирусного действия в растениях (см. главу Ш. 6). Последнее позволяет предполагать, что АВФ и интерферон найдут широкое применение при разработке новых способов оздоровления от вирусов различных растений. С этим предположением согласуются наши результаты, свидетельствующие об ингибиру-ющем действии интерферона на репликацию разных вирусов, включая ХВК, УВК, МВК, F ВК и вирусы шампиньонов. Это позволило разработать способ оздоровления мицелия шампиньонов от миковирусов, основанный на применении лейкоцитарного интерферона человека (см. Приложение).

Библиография Диссертация по биологии, доктора биологических наук, Тальянский, Михаил Эммануилович, Москва

1. Аграновский А.А., Доля В.В., Атабеков И.Г. Аминоацилирова-ние РНК вируса штриховатой мозаики ячменя. Виол, науки, 1981, т. 2, с. 57-63.

2. Атабеков И.Г. Исследование свойств и функций структурного белка вирусов растений. Дисс. доктор. Москва, 1970.

3. Атабеков И.Г. Реализация генетической информации вирусных РНК. М.: Наука, 1972.

4. Атабеков И.Г., Новиков В.К. Некоторые свойства нуклеопро-теида вируса мозаики ячменя и его структурных компонентов. Биохимия, 1966, т. 31, с. 157-166.

5. Весенина Н.Е., Родионова Н.П., ХейфецТ.И., Атабеков И.Г. Дальнейшее изучение реконструкции ВТМ: образование минимального нуклеопротеидного комплекса. Докл. АН СССР, 1973, т. 210, с. I46I-I464.

6. Власов Ю.И. Вакцинация как новое направление в защите растений. В кн.: Вирусные болезни сельскохозяйственных растений и меры борьбы с ними. М., 1978, с. 12-13.

7. Вострова М.Г., Капица О.С. Фенотипическое смешиваниеin vivo и in vitro между серологически различными штаммами ВТМ. Известия АН СССР, 1975, т. 6, с. 846-856.

8. Дорохов Ю.Л., Александрова Н.М., Мирошниченко Н.А., Атабеков И.Г. Роль вирусспецифических рибонуклеопротеидных частиц в системном распространении ВТМ. Биол. науки, 1980, т. 9, с. 23-28.

9. Дорохов Ю.Л., Александрова Н.М., Мирошниченко Н.А. Влияние ауринтрикарбоновой кислоты на репродукцию вируса табачной мозаики. Биол. науки, 1981, т. 6, с. 39-44.

10. Дорохов Ю.Л., Александрова Н.М., Мирошниченко Н.А., Атабеков И.Г. Образование вирусспецифических информосомопо-добных рибонуклеоцротеидов в клетках табака, инфицированных ti -мутантами ВТМ. Биол. науки, 1983, т. 8, с. 1723.

11. Дорохов Ю.Л., Мирошниченко Н.А., Александрова Н.М., Атабеков И.Г. Развитие системной инфекции ВТМ в условиях дифференциальной температурной обработки. Биол. науки, 1979, т. 3, с. 18-22.

12. Журавлев Ю.Н. Фитовирусы в целом растении и в модельных системах. М.: Наука, 1979.

13. Зильбер Л.А., Абелев Г.И. Вирусология и иммунология рака. М.: Наука, 1962.

14. Капица О.С. Необычные штаммы фитопатогенных вирусов. Известия АН СССР, 1969, т. 4, с. 519-531.

15. Капица О.С., Андреева Э.М., Вострова М.Г. Дефектный мутант термотолерантного штамма ВТМ. I. Изоляция и свойства. Вопросы вирусологии, 1969, т. 4, с. 397-403.

16. Капица О.С., Андреева Э.М., Вострова М.Г. Дефектный мутант термотолерантного штамма ВТМ. У. Комплементация между дефектным мутантом и термотолерантным штаммом при репродукции в условиях повышенной температуры. Биол. науки, 1970, т. 3, с. I07-II2.

17. Киселев Н.А. Электронная микроскопия биологических макромолекул. М.: Наука, 1965.

18. Мирошниченко Н.А., Дорохов Ю.Л., Александрова Н.М., Атабеков И.Г. Влияние ауринтрикарбоновой кислоты на синтез вирусспецифических субгеномных РНК вируса табачной мозаики. Биол. науки, 1981, т. 10, с. 23-27.

19. Мэтьюз Р. Вирусы растений. М.: Мир, 1973.

20. Новиков В.К., Атабеков И.Г., Агур М.О., Ярвеккшьг Л.В., Нурмисте Б.Х. Метод получения препарата У-вируса картофеля и приготовление диагностических антисывороток. Сель-скохозяйств. биология, 1982, т. 27, с. 706-711.

21. Новиков В.К., Кимаев В.З., Атабеков И.Г. Реконструкция нуклеопротеида вируса X картофеля. Докл. АН СССР, 1972, т. 204, с. 1259-1262.

22. Поглазов Б.Ф. Сборка биологических структур. М.: Наука, 1970.

23. Спирин А.С., Гаврилова Л.П. Инфекционная рибонуклеиновая кислота вируса табачной мозаики и ее поведение в процессе потери инфекционности. Биохимия, 1959, т. 24, с. 503-511.

24. Селенска-Трайкова С.И., Родионова Н.Н., Новиков В.К., Атабеков И.Г. Присутствие в препаратах РНК огуречного вируса 3, 4 короткой информационной РНК, кодирующей белокоболочки. Биол. науки, 1978, т. 3, с. 23-28.

25. Феннер Ф., Мак-Ослен Б., Миме С., Сэмбрук Дж., Уайт Д. Биология вирусов животных. М.: Мир, 1977, т. I.

26. Френкель-Конрат X. Химия и биология вирусов. М.: Мир, 1972.

27. Шаскольская Н.Д., Атабеков И.Г., Сахаровская Г.Н., Джава-хия В.Г. Репродукция температурочувствительного штамма вируса табачной мозаики при непермиссивных условиях в присутствии штамма-помощника. Биол. науки, 1968, т. 8,с. I0I-I05.

28. Эзау К. Анатомия семенных растений. М.: Мир, 1980, т. I.

29. Abouhaidar М., Bancroft J.B. The structure of 5'-terminus of papaya mosaic virus 1ША. J. Gen. Virol, 1978, v. 39, p. 559-563.

30. Abouhaidar M., Bancroft J.B. The initiation of papaya mosaic virus assembly. Virology, 1978, v. 90, p. 54-59.

31. Abouhaidar M., Hirth L. 5'-ternunal structure of tobacco rattle virus RITA. Evidence for polarity of reconstitution. Virology, 1977, v. 76, p. 173-185.

32. Agranovsky A.A., Dolja V.V., Atabekov J.G. Structure of the 3' extremity of barley stripe mosaic virus RNA: evidence for internal poly(A) and a 3'-terminal tRNA-like structure. Virology, 1982, v. 119, p. 51-58.

33. Agranovsky A.A., Dolja V.V., Kavsan V.M., Atabekov J.G. Detection of polyadenylate segunces in RNA components of barley stripe mosaic virus. Virology, 1978, v. 91, p. 95105.

34. Agranovsky A.A., Dolja V.V., Kagramanova V.K., Atabekov J.G. The presence of a cap structure at the 5'-end ofbarley stripe mosaic virus RNA. Virology, 1979, v. 95, p. 208-210.

35. Ahlquist P., Luckow V., Kaesberg P. Complete nucleotide sequence of brome mosaic virus RITA 3. J. Mol. Biol., 1981, v. 153, p. 23-28.

36. Altstein A.D., Dodonova N.H. Interaction between human and simian cells: complementation, phenotypic mixing and formation of monkey cell "adapted" virions. Virology, 1968, v. 35, p. 248-254.

37. Altschuh D., Reinbolt J., Van Regenmortel M.H.V. Sequence and antigenic activity of the region 93 to 113 of the coatprotein of strain U2 of tobacco mosaic virus. J. Gen. Virol., 1981, v. 52, p. 363-366.

38. Andreder P.A., Wittmann-Liebold В., Wittmann H.G. Weitere untersuchungen zur aminosaureesequens des protein im tabakmosaikvirus. Z. Naturforsch., 1965, v. 20 b, p.1203-1235.

39. Ansevin А.Т., Lauffer M.A. Native tobacco mosaic virus protein of molecular weight 18,000. Nature, 1959, v. 183, p. 1601-1602.

40. RNA in tobacco mesophyll protoplasts inoculated in vitro. Virology, 1975, v. 65, p. 343-354.

41. Atabekov J.G. Host specificity of plant viruses. Annu. Rev. Phytopathol., 1975, v. 13, p* 127-145.

42. Atabekov J.G. Defective and satellite plant viruses. In: Comprehensive Virology. New York: Plenum Press, 1977,v. 11, p. 143-200.

43. Atabekov J.G., Morozov S.Yu. Translation of plant virus messenger RNAs. Adv. Virus Res., 1979, v. 25, p. 1-91.

44. Atabekov J.G., Novikov V.K. Barley stripe mosaic virus. In: Descriptions of plant viruses, Common. f-Sycol. Inst./ Ass. Appl. Biol., N 68.

45. Atabekov J.G., Novikov V.K., Kiselev N.A., Kaftanova A.S. Egorov A.M. Stable intermediate aggregates formed by the polymerization of barley stripe mosaic virus protein. Virology, 1968, v. 36, p. 620-638.

46. Atabekov J.G., Novikov V.K., Vishnichenko V.K., Javakhia V.G. A study of mechanisms controlling the host range of hybrid viruses. П. The host range of hybrid viruses reassembled in vitro. Virology, 1970, v. 41, p. 108-115.

47. Atabekov J.G., Novikov V.K., Vishnichenko V.K., Kaftanova A.S. Some properties of the hybrid viruses reassembled in vitro. Virology, 1970, v. 41, p. 519-532.

48. Atabekov J.G., Schaskolskaya 1T.D., Atabekova T.I., Sacharovskaya G.A. Reproduction of temperature-sensitive strains of TMV under restrictive conditions in the pre-sense of temperature-resistant helper strain. Virology,1970, v. 41, p. 397-407.

49. Babos P. Rapidly labled RITA associated with tobacco mosaic virus. Virology, 1969, v. 39, p. 893-900.

50. Babos P. TMV RITA associated with ribosomes of tobacco leaves infected with TMV. Virology, 1971, v. 43, p. 597606.

51. Bald J.G. Symptoms and cytology of living cells infected with defective mutants of tobacco mosaic virus. Virology, 1964, v. 22, p. 388-396.

52. Baltimore D. Expression of animal virus genomes. Bacterid. Rev., 1971, v. 35, p. 235-241.

53. Bancroft J.B. The significance of the multicomponent nature of cowpea chlorotic mottle virus RNA. Virology,1971, v. 45, p. 830-834.

54. Bancroft J.B. A virus made from parts of the genomes of brome mosaic and cowpea chlorotic mottle viruses. J. Gen. Virol., 1972, v. 14, p. 223-228.

55. Bancroft J.B., Hiebert E. The formation of an infectious nucleoprotein from protein and nucleic acid isolated froma small spherical virus. Virology, 1967, v. 32, p. 354359.

56. Bancroft J.B., Hills G.J., Markham R. A study of the self-assembly process in a small spherical virus. Formation of organized structures from protein subunits in vitro. Virology, 1967, v. 31, p. 354-379.

57. Bancroft J.B., Lane L.C. Genetic analysis of cowpea chlorotic mottle and brome mosaic viruses. J. Gen. Virol., 1973, v. 19, p. 381-389.

58. Bancroft J.B., Rees M.W., Dawson J.R.O., Mc Clean G.D., Short М.П. Some properties of a temperature-sensitive mutant of cowpea chlorotic mottle virus. J.Gen. Virol., 1972, v. 16, p. 69-81.

59. Banerjee A.K. 5'-terminal cap structure in eucaryotic messenger ribonucleic acids. Microbiol. Rev., 1980, v. 44, p. 175-205.

60. Banerjee K., Lauffer Ы.А. Polymerization-depolymerization of tobacco mosaic virus protein. IУ. Osmotic pressure studies of early stages of polymerization. Biochemistry, 1966, v. 5, p. 1957-1964.

61. Banerjee S., Van Denbranden M., Ruysschacrt J.M. Interaction of tobacco mosaic virus protein with lipid membrane systems. FEBS Lett., 1981, v. 133, p. 221-224.

62. Barker H., Harrison B.D. The interaction between rasberry ringspot and tobacco rattle viruses in doubly infected protoplasts. J. Gen. Virol., 1977, v. 35, p. 135-148.

63. Barker H., Harrison B.D. Double infection, interference and superinfection in protoplasts exposed to two strains of rasberry ringspot virus. J. Gen. Virol., 1978, v. 40, p. 647-658.

64. Baumstark J.S., Daffin R.J., Bardawie W.A. A preparative method for the separation of 7S ^-globulin from human serum. Arch. Bioch. Biophys., 1964, v. 108, p. 514-521.

65. Beachy R.N., Zaitlin M. Replication of tobacco mosaic virus. У1. Replicative intermediate and TMV-RNA-related RITAs associated with polyribosomes. Virology, 1975,v. 63, p. 84-97.

66. Beachy R.IT. Zaitlin M. Characterization and in vitro translation of the RITAs from less-than-full-length, virus-related, nucleoprotein rods present in tobacco mosaic virus preparations. Virology, 1977,v. 81, p. 160169.

67. Beachy R.IT., Zaitlin M., Bruening G., Israel H.W. A genetic map for the cowpea strain of TMV. Virology, 1976,v. 73, p. 498-507.

68. Beier H., Bruening G., Russel M.L., Tucker G.L. Replication of cowpea mosaic virus in protoplasts isolated from immune lines of cowpeas. Virology, 1979, v. 95, p. 165175.

69. Beier H., Issinger O.G., Deuschle M., Mundry K.W. Translation of the ЮТА of cowpea severe mosaic virus in vitro and in cowpea protoplasts. J. Gen. Virol., 1981, v. 54, p. 379-390.

70. Beir H., Siler D.J., Russel M.L., Bruening G. Survey of susceptibility to cowpea mosaic virus among protoplasts and intactplants from Vigna sinensis lines. Phytopathology, 1977, v. 67, p. 917-921.

71. Ben Sin С., Po T. Infection of barley protoplasts withbarley stripe mosaic virus detected and assayed by immunoperoxidase. J. Gen. Virol., 1982, v. 58, p. 323-327.

72. Benda G.T.A. White spots in Hicotiana sylvestris following mixed infections with ТШ strains. Virology, 1957» v. 3, p. 601-602.

73. Benicourt C., Morch M.D. Organization of the genome of TYMV Leduced from its messenger properties. Biochem. Trands, 1979, v. 7, p. 1095-1097.

74. Benner C.P., Kuhn C.W. Synergism between cowpea mosaic virus and cucumber mosaic virus in doubly infected plants. Phytopathology, 1982, v. 72, p. 354.

75. Bennet C.W. Relation of food translocation to movement of virus of tobacco mosaic. J. Agric. Res., 1940, v. 60, p. 361-390.

76. Bennet C.W. Interactions between viruses and virus strains. Adv. Virus Res., 1953, v. 1, p. 39-67.

77. Bennet C.W. Seed transmission of plant viruses. Adv. Virus Res., 1969, v. 14, p. 221-261.

78. Bisaro D.M., Siegel A. A new viral RITA species in tobacco rattle virus-infected tissue. Virology, 1980, v. 107,p. 194-201.

79. Bisaro D.M., Siegel A. Subgenomic components of tobacco rattle virus in infected tissue. Virology, 1982, v. 118,p. 411-418.

80. Black D.R. Connell C.J., Merigan T.C. Structure and in-fectivity of picornaviral RITA encapsidated by cowpea chlorotic mottle virus protein. J. Gen. VirDl., 1973, v. 12, p. 1209-1215.

81. Bloomer A.C., Champness J.1T., Bricogne G., Staden R.,

82. Klug A. Protein disk of tobacco mosaic virus at 2,8 Aresolution showing interactions within and between subu-nits. Nature, 1978, v. 276, p. 362-368.

83. Boklage C.E. Assembly and functions of LambdDid bacteriophage tail: observation from 0 80 lambda host-range phenotypic mixing. J. Virol., 1973, v. 12, p. 58-60.

84. Bol J.F., Brederode F.Th., Janze G.C., Rauh D.K. Studies on sequence homology between the RTTAs of alfalfa mosaic virus. Virology, 1975, v. 65, p. 1-15.

85. Bol J.P., Kraal В., Brederode F.T. Limited proteolysis of alfalfa mosaic virus: influence on the structural and biological function of the coat protein. Virology, 1974, v. 58, p. 101-110.

86. Bol J.P., Van Vloten-Doting L., Jaspars E.M.J. A functional eguivalence of top component a RITA and coat protein in the initiation of infection by alfalfa mosaic virus. Virology, 1971, v. 46, p. 73-85.

87. Bouley J.-P., Briand J.-P., Jonard G., Witz J., Hirth L. Low pH RITA-protein interactions in turnip yellow mosaic virus. Ш. Reassociation experiments with other viral RITAs and chemically modified TYMV-RNA. Virology, 1975, v. 63, p. 312-319.

88. Bosch P.X., Jockusch H. Temperature-sensitive mutants of TMV: behavior of a noncoat protein mutant in isolatedtobacco cells. Mol. Gen. Genet., 1972, v. 116, p. 95-98.

89. Boykov S.V., Taliansky M.E., Malyshenko S.I., Kozlov Yu.V., Atabekov J.G. Homology in the 3'-terminal regions of different barley stripe mosaic virus RNA species. Virology, 1981, v. 113, p. 168-173.

90. Briand J.-P., Bouley J.P., Jonard G., Y/itz J., Hirth L. Low pH RNA-protein interactions in turnip yellow mosaic virus. П. Binding of synthetic polynucleotides of TYMV capsids and EN A. Virology, 1975, v. 63, p. 304-311 .

91. Briand J.-P., Keith G., Guilley H. Nucleotide sequence at the 5? extremity of turnip yellow mosaic virus genome RNA. Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 1978, v. 75, p. 3168-3172.

92. Bruening G., Beachy R.N. Scalla R., Zaitlin M. In vitro and in vivo translation of the ribonucleic acids of a cowpea strain of tobacco mosaic virus. Virology, 1976, v. 71, p. 498-517.

93. Butler P.J.G. Structures and roles of the polymorphic forms of tobacco mosaic virus protein. УШ. Elongation of nucleoprotein rods of the virus RNA and protein. J.Mol. Biol., 1974, v. 82, p. 333-341.

94. Butler P.J.G. Structures and roles of the polymorphic forms of tobacco mosaic virus protein. IX. Initial stages of assembly of nucleoprotein rods from virus RNA and the protein disks. J.Mol.Biol., 1974, v. 82, p. 343-353.

95. Butler P.J.G., Finch J.T., Zimmern D. Configuration of TMV RNA during virus assembly. Nature, 1977, v. 265, p. 217-219.

96. Butler P.J.G., Klug A. Assembly of the particle of tobacco mosaic virus from RNA and disks of protein. Nature (New

97. Biol.), 1971, v. 229, p. 47-50.

98. Butler P.J.G., Klug A. The assembly of a virus. Scientific American, 1978, v. 239, p. 62-69.

99. Buzzel A. Action of ured on tobacco mosaic virus. П. The bonds between protein subunits. Biophys. J., 1962, v. 2, p. 223-233.

100. Cadman C.H. Evidence for association of tobacco rattle virus nucleic acid with a cell component. Nature, 1962, v. 193, p. 49-52.

101. Cadwell J. The physiology of virus disease in plants. П. Further studies on the movement of mosaic in the tomato plant. Ann. Appl. Biol., 1931, v. 18, p. 279-280.

102. Carpenter J.M. The stacked-disk structure of tobacco mosaic virus protein. Virology, 1970, v. 41, p. 603-607.

103. Carr R.J., Kim K.S. Evidence that bean golden mosaic virus invades non-phloem tissue in double infections with tobacco mosaic virus. J. Gen. Virol., 1983, v. 64, p. 2489-2492.

104. Caspar D.L.D. Assembly and stability of the tobacco mosaic virus. Adv. Protein Chem., 1963, v. 18, p. 37-121.

105. Cassels A.C., Barnett A., Barlass M. The effect of polyacrylic acid treatment on susceptibility of Nico-tiana tabacum cv. Xanthi-nc to tobacco mosaic virus. Physiol. Plant Pathol., 1978, v. 13, p. 13-21.

106. Champness J.N., Bloomer A.C., Bricogne G., Butler P.J.G.,

107. Klug A. The structure of the protein disk of tobacco0mosaic virus to 5 A resolution. Nature, 1976, v. 259, p. 20-24.

108. Chifflot S., Sommer P., Hartmann D., Stussi-Garaud C.,

109. Hirth. Replication of alfalfa mosaic virus RNA: Evidence for a soluble replicase in healthy and infected tobacco leaves. Virology, 1980, v. 100, p. 91-100.

110. Ohiko A.W. Evidence of multiple virion components in leaf-dip preparations of barley stripe mosaic virus. Virology, 1975, v. 63, p. 115-122.

111. Chu P.W.G., Boccardo G., Francki R.I.B. Requirement of a genome-associated protein of tobacco ringspot virus for infectivity but not for in vitro translation. Virology, 1981, v. 109, p. 428-432.

112. Clark M.F., Adams A.17. Characteristics of the microplate method of enzyme linked immunosorbent assay for the detection of plant viruses. J. Gen. Virol., 1977,v. 34, p. 475-483.

113. Clark J.M., Chang A.Y., Spiegelman S., Reichmann M.E. The in vitro translation of a monocistronic messange. Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 1965, v. 54, p. 1193-1197.

114. Cocking E.C. A method for isolation of plant protoplasts and vacuoles. Nature, 1960, v. 187, p. 927-929.

115. Condit C., Praenkel-Conrat H. Isolation of replicative forms of 3'terminal subgenomic RNAs of tobacco necrosis virus. Virology, 1979, v. 97, p. 122-130.

116. Cuillel M., Herzog M., Hirth L. Specificity of in vitro reconstitution of bromegrass mosaic virus. Virology, 1979, v. 95, p. 146-153.

117. Damirdagh I.S., Ross A.P. A marked synergistic interaction of potato viruses X and Y in inoculated leaves of tobacco. Virology, 1967, v. 31, p. 296-307.

118. Darby G., Minson A.C. The structure of tobacco rattle virus ribonucleic acids: common nucleotide sequencesin the RITA species. J. Gen. Virol., 1973, v. 21, p. 285295.

119. Dasgupta R.P., Ahlquist P., Kaesberg P. Sequence of the 3' terminal untranslated region of brome mosaic virus coat protein messenger RITA. Virology, 1980, v. 104,p. 339-346.

120. Dasgupta R., Harada P., Kaesberg P. Blocked 5'termini in brome mosaic virus RITA. J. Virol., 1976, v. 18, p. 260267.

121. Dasgupta R.P., Kaesberg P. Complete nucleotide sequences of the coat protein messenger RITAs of brome mosaic virus and cowpea chlorotic mottle virus. ITucl. Acids Res., 1982, v. 10, p. 703-713.

122. Daubert S.D., Bruening G. Genome-associated proteins of comoviruses. Virology, 1979, v. 98, p. 246-250.

123. Daubert S.D. Bruening G., Hajarian R. Protein bound to the genome RITAs of cowpea mosaic virus. Eur. J. Biochem, 1978, v. 92, p. 45-52.

124. Davies J.W., Hull R. Genome expression of plant positive-strand RNA viruses. J. Gen. Virol., 1982, v. 61,p. 1-14.

125. Dawson W.O. Effect of temperature-sensitive, replica-tiondefective mutation on RITA synthesis of cowpea chlorotic mottle virus. Virology, 1981, v. 115, p. 130136.

126. Dawson W.O., Schlegel D.E., Lung M.C.Y. Synthesis of tobacco mosaic virus in intact tobacco leaves systemi-cally inoculated by differential temperature treatment. Virology, 1975, v. 65, p. 565-573.

127. Devash Y., Biggs S., Sela I. Multiplication of tobacco mosaic virus in tobacco leaf disks is inhibited by (2,-5') oligoadenylate. Science, 1982, v. 216, p. 14151416.

128. Devash Y., Hauschner A., Sela I., Chakraburty K. The antiviral factor (AVF) from virus-infected plants induces discharge of histidinil TMV RNA. Virology, 1981,v. 111, p. 103-112.

129. Diener Т.О., Hadidi A. Viroids. Compr. Virol., 1977, v. 11, p. 285-337.

130. Dingian-Versteegh A., van Vloten-Doting L., Jaspars E.M.J. Alfalfa mosaic virus hybrids constracted by exchanging nucleoprotein components. Virology, 1972, v. 49, p. 716722.

131. Dodds J.A., Hamilton R.I. Evidence for possible genomic masking between two unrelated plant viruses. Phytopathology, 1971, v. 61, p. 889-890.

132. Dodds J.A., Hamilton R.I. The influence of barley stripe mosaic virus on the replication of tobacco mosaic virus in Hordeum vulgare L. Virology, 1972, v. 50, p. 404-411.

133. Dodds J.A., Hamilton R.I. Masking of the RITA genome of tobacco mosaic virus by the protein of barley stripe mosaic virus in doubly infected barley. Virology, 1974, v. 59, p. 418-427.

134. Dougherty W.G., Hiebert E. Translation of a potyvirus RITA in a rabbit reticulote lysate: Cell-free translation strategy and a genetic map of the potyviral genome. Virology, 1980, v. 104, p. 183-194.

135. Dolja V.V., Atabekov J.G., Agranovsky A.A., Boykov S.V., Taliansky M.E., Kozlov Yu.V. The structure of barley mosaic virus genome. Tag.-Ber., akad. Landwirtsch-Wiss. DDR, Berlin, 1980, v. 184, p. 93-105.

136. Dol;ja V.V., Sokolova N.A., Tjulkina L.G., Atabekov J.G. A study of barley stripe mosaic virus (BSMV) genome. П. Translation of individual RNA species of two BSMV strains in a homologous cell-free system. Molec. Gen. Genet, 1979, v. 175, p. 93-97.

137. Donis-Keller H., Maxam A.M., Gilbert W. Mapping adenines, guanines and pyrimidines in RNA. Nucl. Acids Res., 1977, v. 4, p. 2527-2538.

138. Dorokhov Yu.L., Miroshnichenko N.A., Alexahdrova N.M., Atabekov J.G. Development of systemic TMV infection in upper noninoculated leaves after differential temperature treatment. Virology, 1981, v. 108, p. 507-509.

139. Dorokhov Yu.L., Alexandrova N.M., Miroshnichenko N.A., Atabekov J.G. Isolation and analysis of virus-specific ribonucleoprotein of tobacco mosaic virus-infected tobacco. Virology, 1983, v. 127, p. 237-252.

140. Dorseers L., Zabel P., van der Meer J., van Kammen A. Purification of a host encoded RNA-dependent RNA polymerase from cowpea mosaic virus infected cowpea leaves. Virology, 1982, v. 116, p. 236-249.

141. Dougherty W.G., Hiebert E. Translation of potyvirus RNA in a rabbit reticulocyte lysate: cell-free translation strategy and a genetic map of the potyviral genome. Virology, 1980, v. 104, p. 183-194.

142. Durham A.C.H., Pinch J.T. Structures and roles of the polymorphyc forms of tobacco mosaic virus protein. Electron microscope observations of the larger polymers. J.Mol.Biol., 1972, v. 67, p. 307-314.

143. Durham A.C.H., Pinch J.T., Klug A. States of aggregation of tobacco mosaic virus protein. Nature (New Biol.), 1971, v. 229, p. 37-42.

144. Durham A.C.H., Klug A. Polymerization of tobacco mosaic virus protein and its control. Nature (New Biol.), 1971, v. 229, p. 42-46.

145. Durham A.C.H., Vogel D., Marcillac G.D. Hydrogen-ion binding by tobacco mosaic virus protein polymers. Bur. J. Biochem., 1977, v. 79, p. 151-159*

146. Efstradiadis A., Vournakis J.N., Donis-Keller H., Chconas G., Dougall D.K., Kafatos P.O. End labeling of enzymatically decapped mRNA. Nucl. Acids Res., 1977, v. 4, p. 4165-4174.

147. El Manna M.M., Bruening G. Polyadenylate sequences in the ribonucleic acids of cowpea mosaic virus. "Virology, 1973, v. 56, p. 198-206.

148. Erickson J.W., Abouhaidar M.G., Bancroft J.B. The specificity of papaya mosaic virus assembly. Virology, 1978, v. 90, p. 60-66.

149. Erickson J.W., Bancroft J.B. The self assembly of papaya mosaic virus. Virology, 1978, v. 90, p. 36-46.

150. Esau K., Cronshaw J. Relation of tobacco mosaic virus with host cells. J.Cell. Biol., 1967, v. 33, p. 665-678.7

151. Filipowicz W. Functions of the 5'-terminal m G cap in eucaryotic mRTTA. FEBS Lett., 1978, v. 96, p. 1-11.

152. Filipowicz \7., Haenni A.-L. Binding of ribosomes to 5 terminal leader sequences of eucariotic messenger RITAs. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1979, v. 76, p. 3111-3115.

153. Fowlks E.R., Lee Y.F. Detection and sequence of internal A-rich T1, oligonucleotide series in brome mosaic viral RNA3. FEBS Lett., 1981, v. 130, p. 32-38.

154. Fraenkel-Conrat H. Degradation of tobacco mosaic virus with acetic acid. Virology, 1957, v. 4, p. 1-4.

155. Fraenkel-Conrat H., Singer B. Reconstitution of tobacco mosaic virus. 1V. Inhibition by enzymes and other proteins and use of polynucleotides. Virology, 1964, v. 23, p. 354-362.

156. Fraenkel-Conrat H., Singer В., Tsugita A. Purificarion of viral RITA by means of bentonite. Virology, 1961,v. 14, p. 54-58.

157. Fraenkel-Conrat H., Williams R.G. Reconstitution of active tobacco mosaic virus from its inactive protein and nucleic acid components. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1955, v. 41, p. 690-698.

158. Fraenkel-Conrat H., Singer B. Reconstitution of TKV. III. Improved methods and the use of mixed nucleic acids. Biochim. Biophys. Acta, 1959, v. 33, p. 359-370.

159. Francki R.I.B. Plant rhabdоviruses. Adv. Virus Res., 1973, v. 18, p. 257-345.

160. Fraser R.S.S., Loughlin S.A.R. Resistance to tobacco mosaic virus in tomato: effects of Tm-1 gene on virus mul-tipliration. J.Gen. Virol., 1980, v. 48, p. 87-96.

161. Fraser R.S.S. Are "Pathogenesis-related" proteins involved in acquired systemic resistance of tobacco plants to tobacco mosaic virus? J.Gen. Virol., 1982, v. 58,p. 305-313.

162. Fraser R.S.S. Systemic consequences of the local lesion reaction to tobacco mosaic virus in a tobacco varietylacking the IT gene for hypersensitivity. Physiol. Plant Pathol., 1979, v. 14, p. 383-394.

163. Praser R.S.S., Loughlin S.A.R., Whenham R.J. Acquired systemic susceptibility to infection by tobacco mosaic virus in ITicotiana glutinosa L. J.Gen. Virol., 1979, v. 43, p. 131-141.

164. Pritsch C., Mayo M.A., Hirth L. Further studies on the translation products of tobacco rattle virus RITA in vitro. Virology, 1977, v. 77, p. 722-732.

165. Pritsch C., Mayo M.A., Murant A.P. Translation products of genome and satellite RITAs of tomato black ring virus. J.Gen.Virol., 1980, v. 46, p. 381-389.

166. Pritsch C., Stussi C., Witz C., Hirth L. Specificity of TMV RITA encapsidation in vitro coating of heterologous RITA by TMV protein. Virology, 1973, v. 56, p. 33-45.

167. Pritsch C., Witz J., Haidar A.M., Hirth L. Polymerization of tobacco rattle virus protein. FEBS Lett., 1973, v. 29, p. 211-214.

168. Prost R.R., Harrison B.D., Woods R.D. Apparent symbiotic interaction between particles of tobacco rattle virus. J.Gen.Virol., 1967, v. 1, p. 57-70.

169. Fukuda M., Okada Y., Otsuki Y., Takebe I. The site of initiation of rod assembly on the RITA of a tomato andcowpea strain of tobacco mosaic virus. Virology, 1980,v. 101, p. 493-502.

170. Furusawa I., Okuno T. Infection with. BMV of mesophyll protoplasts isolated from five plant species. J.Gen. Virol., 1978, v. 40, p. 489-491.

171. Gabriel S.A., Lister R.M. Coat protein and symptom specification in tobacco rattle virus. Virology, 1973,v. 52, p. 1-12.

172. Gerlinger P., Mohier E., Le Meur M.A., Hirth L. Monocis-tronic translation of alfalfa mosaic virus RNAs. Nucl. Acids Res., 1977, v. 4, p. 813-826.

173. German T.L., De Zoeten G.A. Purification and properties of the replicative forms and replicative intermediates of pea enation mosaic virus. Virology, 1975, v. 66,p. 172-184.

174. Gianinazzi S., Kassanis B. Virus resistance induced in plants by polyacrylic acid. J.Gen. Virol., 1974, v. 23, p. 1-9.

175. Ghosh A.R., Dasgupta Т., Salerno-Rife Т., Rutgers Т., Kaesberg P. Southern bean mosaic virus has a 5'-linked protein but lacks a З'-terminal poly(A). Nucl. Acids Res., 1979, v. 7, p. 2139-2146.

176. Goelet P., Karn J. Tobacco mosaic virus induces the synthesis of a family of 3'-coterminal messenger RITA and their complements. J. Mol.Biol., 1982, v. 154, p. 541-550.

177. Goelet P., Lomonosoff G.P., Butler P.J.G., Akam M.E., Gait M.J., Karn J. Nucleotide sequence of tobacco mosaic virus RNA. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1982, v. 79,p. 5818-5822.

178. Goldbach R., Krijt J. Cowpea mosaic virus-encoded protease does not recognize primary translation productsof M RITAs from other comoviruses. J.Virol., 1982, v. 43, p. 1151-1154.

179. Goldbach R., Rezelman G., van Kammen A. Independent replication and expression of B-component RITA of cowpea mosaic virus. Nature, 1980, v. 286, p. 297-300.

180. Goldbach R., Rezelman G., Zabel P., van Kammen A. Expression of the bottom-component RITA of cowpea mosaic virus: evidence that the 60-kilodalton VPg precursor is cleaved into single VPg and 58 kd polypeptide. J.Virol., 1982, v. 42, p. 630-635.

181. Goldbach R.W., Schilthuis J.G., Rezelman G. Comparison of in vivo and in vitro translation of cowpea mosaic virus RITAs. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1981, v. 99» p. 89-94.

182. Goodman R.M. Single-stranded DITA genome in a whitefly-transmitted plant virus. Virology, 1977, v. 83, p. 171179.

183. Goodman R.M. Geminiviruses. J.Gen.Virol., 1981, v. 54, p. 9-21.

184. Coodman R.M., Ross A.P. Enhancement by potato virus Y of potato virus X synthesis in doubly infected tobacco depends on the timing of invasion by the viruses. Virology, 1974, v. 58, p. 263-271.

185. Goodman R.M. Ros3 A.P. Independent assembly of virions in tobacco doubly infected by potato virus X and potato virus Y or tobacco mosaic virus. Virology, 1974, v. 59, p. 314-318.

186. Gotlieb Т., Hirst O.K. The experimental production of combination forms of virus. 3. The formation of doubly autigenic particles from influenza A and Б virus to yeald two separate strains. J.Exp. Med., 1954, v. 99, p. 307-320.

187. Goto Т., Taniguchi. Some characters of virus reconstituted with components from different tobacco mosaic virus strains. Japan. J. Microbiol., 1971, v. 15, p. 443-448.

188. Gould A.R., Symons R.H. Determination of the sequence homology between the four RNA species of cucumber mosaic virus by hybridization analysis with complementary DNA. Nucl. Acids Res., 1977, v. 4, p. 3787-3802.

189. Govier D.A., Kassanis B. A virus-induced component of plant sap needed when aphids acquire potato virus Y from purified preparations. Virology, 1974, v. 61, p. 420-426.

190. Govier D.A., Kassanis В., Pirone T.P. Partial purification and characterization of potato virus Y helper component. Virology, 1977, v. 78, p. 306-314.

191. Granoff A. Studies of mixed infection with Newcastle desease virus. 2. The occurence of Newcastle deseasevirus heterozygotes and study of phenotypic mixinpinvolving serotype and thermal stability. Virology, 1959, v. 9, p. 649-670.

192. Guilley H., Jonard G., Hirth L. Nucleotide sequence of TMV RITA fragment specifically recognized by TMV protein. Biochimie, 1974, v. 56, p. 181-185.

193. Guilley H., Jonard G., Kukla В., Richards K.E. Sequence of 1000 nucleotides at the 3' end of tobacco mosaic virus RITA. ITucl. Acids Res., 1979, v. 6, p. 1287-1308.

194. Guilley H., Jonard G., Richards K.E., Hirth L. Observations concerning the sequence of two additional specifically encapsidated RITA fragments originating from the tobacco-mosaic-virus coat-protein cistron. Eur.J.Bio-chem., 1975, v. 54, p. 145-153.

195. Gumf D.J., Cunningham D.S., Heick J.A., Shannon L.M. Amino acid sequence in the proteolytic glycopeptide of barley stripe mosaic virus. Virology, 1977, v. 78,p. 328-330.

196. Gustafson G.D., Milner J.J., Mc Farland J.E., Pedersen K., Larkins B.A., Jackson A.O. Investigation of the complexity of barley stripe mosaic virus RITAs with recombinant DITA clones. Virology, 1982, v. 120, p. 182193.

197. Habili IT., Prancki R.I.B. Comparative studies on tomato aspermy and cucumber mosaic viruses. III. Further studies on relationship and construction of a virus fromparts of the two viral genomes. Virology, 1974, v. 61, p. 443-449.

198. Haidar Abov M., Pfeiffer P., Pritsch C., Hirth L., Sequential reconstitution of tobacco rattle virus.

199. J.Gen.Virol., 1973, v. 21, p. 83-97.

200. Hall Т.О. Transfer RNA-like structures in viral genomes. In: Bourne G.H., Danielli J.F., eds. International Review of Cytology. Academic Press, New York, 1979, v. 60,p. 1-26.

201. Hall Т.О., Shin D.S., Kaesberg P. Enzymemediated binding of tyrosine to brome mosaic virus ribonucleic acid. Biochem. J., 1972, v. 129, p. 969-976.

202. Hall Т.О. Wepprich R.K. Functional possibilities for aminoacylation of viral RNA in transcription and translation. Ann. Microbiol. (Inst. Pasteur), 1976, v. 127A, p. 143-152.

203. Hamilton R.I., Dodds J.A. Infection of barley by tobacco mosaic virus in single and mixed infection. Virology, 1970, v. 42, p. 266-268.

204. Hamilton R.I., Nichols C. The influence of bromegrass mosaic virus on the replication of tobacco mosaic virus in Hordeum vulgare. Phytopathology, 1977, v. 67, p. 484489.

205. Hamilton R.I., Edwardson J.R., Prancki R.I.В., Hsu H.T., Hull R., Koenig R., Milne R.G. Guidelines for the identification and characterization of plant viruses. J.Gen. Virol., 1981, v. 54, p. 223-241.

206. Hari V., Siegel A., Rozek C., Timberlake W.E. The RNA of tobacco etch virus contains poly(A). Virology, 1979, v. 92, p. 568-571.

207. Hariharasubramanian V., Siegel A. Characterization of a new defective strain of TMV. Virology, 1969, v. 37,p. 203-208.

208. Hariharasubramanian V., Smith R.C., Zaitlin M. Insoluble coat protein mutants of TMV: their origin, and characterization of the defective coat proteins. Virology, 1973, v. 55, p. 202-210.

209. Hariharasubramanian V., Zaitlin M. Temperatureinduced insoluble coat protein in TMV-infected plants. Virology, 1968, v. 36, p. 521-524.

210. Harrington W.E., Schachman N.R. Studies on the alkaline degradation of tobacco mosaic virus. Arch. Bioch. Bio-phys., 1956, v. 65, p. 278-295.

211. Harrison B.D., Barker H. Protease-sensitive structure needed for infectivity of nepovirus RITA. J. Gen. Virol., 1978, v. 40, p. 711-715.

212. Harrison D.D., Barker H., Bock K.R., Guthrie E.J., Meredith G., Atkinson M. Plant viruses with circular single-stranded ША. Nature (London), 1977, v. 270, p. 760-762.

213. Harrison B.D., Murant A.P., Mayo M.A., Roberts I.M. Distribution of determinants for symptom production, host range and nematode tranamissibility between the two RITA components of rasberry ringspot virus. J. Gen. Virol., 1974, v. 22, p. 233-247.

214. Henriques M.I.C., Morris T.Y. Evidence for different replicative strategies in the plant tombus viruses. Virology, 1979, v. 99, p. 66-74.

215. Herson D., Schmidt A., Seal S., Marcus A., Van Vloten-Doting L. Competitive mRNA translation in an in vitro system from wheat germ. J. Biol. Chem., 1979, v. 254, p. 8245-8249.

216. Hiebert E., Bancroft J.B., Bracker C.E. The assembly inin vitro of some small spherical viruses, hybrid viruses and other nucleoproteins. Virology, 1968, v. 34, p.492-508.

217. Hiebert E., Purcifull D.E. Mapping of the two coat protein genes on the middle RNA component of Squash mosaic virus (comovirus group). Virology, 1981, v. 113, p. 630-636.

218. Hiebert E., Purcifull D.E., Christie R.G., Christie S.R. Partial purification of inclusions induced by tobacco etch virus and potato virus Y. Virology, 1971, v. 43, p. 6З8-646.

219. Higgins T.J.V., Goodwin P.В., Whitfeld P.R. Occurence of short particles in beans infected with cowpea strain of TMV. I. Purification and characterization of short particles. Virology, 1976, v. 71, p. 471-485.

220. Higgins T.J.V., Goodwin P.В., Whitfeld P.R. Occurence of short particles in beans infected with cowpea strain of TMV. II. Evidence that short particles contain the cistron for coat protein. Virology, 1976, v. 71, p. 486-497.

221. Hirth L., Richards K.E. Tobacco mosaic virus: Model for structure and function of a simple virus. Adv. Virus Res., 1981, v. 26, p. 145-199.

222. Holmes F.O. A simultaneous-infection test for viral interrelationship as applied to aspermy and other viruses. Virology, 1956, v. 2, p. 611-617.

223. Holmes K.C. Protein-RITA interactions during TMV assembly. J. of Supermolecular Structure, 1979, v. 12, p. 305-320.

224. Holoubek V. Mixed reconsitution between protein from common tobacco mosaic virus and ribonucleic acid fromother strains. Virology, 1962, v. 18, p. 401-404.

225. Houwing C.J., Jaspars E.M.J. Coat protein binds to the3'-terminal part of RNA-4 of alfalfa mosaic virus. Biochemistry, 1978, v. 17, p. 2927-2933.

226. Houwing C.J., Jaspars E.M.J. Complexes of alfalfa mosaic virus RNA-4 with one and three coat protein dimers. Biochemistry, 1980, v. 19, p. 5255-5260.

227. Houwing C.J., Jaspars E.M.J. Preferential binding of 3T-terminal fragments of alfalfa mosaic virus RNA-4 to virions. Biochemistry, 1980, v. 19, p. 5261-5264.

228. Houwing C.J., Jaspars E.M.J. Protein binding sites in nucleation complexes of alfalfa mosaic virus RNA-4. Biochemistry, 1982, v. 21, p. 3408-3413.

229. Huber R., Hontelez J., Van Kammen A. Infection of cowpea protoplasts with both the common strain and the cowpea strain of TMV. J. Gen. Virol., 1981, v. 55, p. 241-245.

230. Hubert J.J., Zaitlin M. A strain of tobacco mosaic virus with defective coat protein and its reversion to a functional form. Phytopathol., 1972, v. 62, p. 760-766.

231. Hull R. Studies on alfalfa mosaic virus. III. Reversible dissociation and reconstitution studies. Virology, 1970, v. 40, p. 34-47.

232. Huttinga H. Interaction between long and short particles of tobacco rattle virus. Agr. Res. Repts., 1972, v. 80, p. 784-791.

233. Ikegami M., Fraenkel-Conrat H. RNA-dependent RNA polymerase of tobacco plants. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1978, v.75} pe 2122-2124.

234. Ikegami M., Fraenkel-Conrat H. Lack of specificity of virusstimulated plant RNA-dependent RNA polymerase. Virology, 1980, v. 100, p.185-188.

235. Ikegami M., Francki R.I.B. Some properties of RNA from Fiji disease subviral particles. Virology, 1975, v. 64, p. 464-470.

236. Inokuchi H., Ozeki H. Phenotypic mixing between bacteriophage 0 80 and Lambda in vitro and in vivo. Virology, 1970, v. 41, p. 701-709.

237. Jackson A.O., Brakke M.K. Multicomponent properties of barley stripe mosaic virus ribonucleic acid. Virology, 1973, v. 55, p. 483-494.

238. Jackson A.O., Dawson J.R.O., Covey S.N., Gustafson G.D. Sequence relations and coding properties of a subgenomic RNA isolated from BSMV. Virology, 1983, v. 127, p. 37-44.

239. Jackson A.O., Zaitlin M., Siegel A., Francki R.I.B. Replication of tobacco mosaic virus. III. Viral RNA methabolism in separated leaf cells. Virology, 1972, v. 48, p. 655-665»

240. Jaspars E.M.J. Plant viruses with a multipartite genome. Adv. Tirue. Res., 1974, v. 19, p. 37-149.

241. Jockusch H. Temperatursensitive mutanten des tabakmosaik-virus. I. In vivo-verhalten. Z. Vererbungsl., 1966,v. 98, p. 320-343.

242. Jockusch H. Temperatursensitive mutanten des tabakmosaik-virus. II. In vitro-verhalten. Z. Vererbungsl., 1966,v. 98, p. 344-362.

243. Jockusch H. Relations between temperature sensitivity, amino acid replacements, and quaternary structure of mutant proteins. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1966,24, p. 577-583.

244. Jockusch H. Stability and genetic variation of a structural protein. Naturwissenschaften, 1968, v. 55, p.514-518.

245. Jockusch H. Two mutants of tobacco mosaic virus temperatu-resensitive in two different functions. Virology, 1968,v. 35, p. 94-101.

246. Jockusch H., Koberstein R., Jaenicke R. Thermal denatura-tion equilibria of TMV coat proteins with chemically defined differences in their primary structure. Z. NaturfDrsch., 1969, v. 24b, p. 613-617.

247. Jonard G., Richards K.E., Guilley H., Hirth L. Sequence from the assembly nucleation region of TMV RNA. Cell, 1977, v. II, p. 483-493.

248. Jonard G., Richards K.E., Mohier E., Gerlinger P. Nucleotide sequence at the 5' extremity of tobacco mosaic virus RNA. 2. The coding region (nucleotides 69-236). Eur. J. Biochem., 1978, v. 84, p. 521-531.

249. Jonard G., Witz J., Hirth L. Formation Df nucleoprDtein complexes from dissociated turnip yellow mosaic virus RNA and capsids at low pH: Preliminary observations.

250. J. Mol. Biol., 1972, v. 67, p. 165-169.

251. Jones А.Т., Duncan G.H. The distribution of some genetic determinants in the two nucleoprotein particles of cherry leaf roll virus. J. Gen. Virol., 1980, v. 50, p. 269-277.

252. JDshi S., Plej C.W.A., Haenni A.L., Chapeville, Bosch L. Properties of the tobacco mosaic virus intermediate length-2 and its translation. Virology, 1983, v« 127,p. 100-111.

253. Kaper J.M., Tousignant M.E. Cucumber mosaic virus-associated RNA 5. I. Role of host plant and helper strain indetermining amount of associated RNA 5 with virions. Virology, 1977, v. 80, p. 186-195.

254. Kassanis B. Interaction of viruses in plants. Adv. Virus Res., 1963, v. 10, p. 219-255.

255. Kassanis B. Satellitism and related phenomena in plant and animal viruses. Adv. Virus Res., 1968, v. 13, p. 147-180.

256. Kassanis В., Bastow C. In vivo phenotypic mixing between two strains of tobacco mosaic virus. J. Gen. Virol., 1971, v. 10, p. 95-98.

257. Kassanis В., Bastow C. Phenotypic mixing between strains of tobacco mosaic virus. J. Gen. Virol., 1971, v. 11,p. 171-176.

258. Kassanis В., Conti. Defective strains and phenotypic mixing. J. Gen. Virol., 1971, v. 13, p. 361-364.

259. Kassanis В., Milne R.G. An unusual inclusions in plants infected with a tobacco mosaic virus mutant. J. Gen. Virol., 1971, v. 11, p. 193-195.

260. Kassanis В., Nixon H.L. Activation of one plant virus byanother. Nature (London), 1960, v. 187, p. 713-714.273* Kassanis В., Nixon H.L. Activation of one tobacco necrosis virus by another. J. Gen. Microbiol., 1961, v. 25, p. 459-471.

261. Kassanis В., Welkie G.W. The nature and behaviour of unstable variants of tobacco necrosis virus. Virology, 1963, v. 21, p. 540-550.

262. Kassanis В., White R.P. Interference between two satellite viruses of tobacco necrosis virus. J. Gen. Virol., 1972, v. 17, p. 177-183.

263. Kassanis В., White R.F. A simplified method of obtaining tobacco protoplasts for infection with tobacco mosaic virus. J. Gen. Virol., 1974, v. 24, p. 447-452.

264. Kassanis В., White R.F., Woods R.D. Genetic complementation between middle and bottom components of two strains of radish mosaic virus. J. Gen. Virol., 1973, v. 20,p. 277-285.

265. Kado C.I., Knight C.A. Location of a locallesion gene in tobacco mosaic virus RNA. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1966, v. 55, p. 1276-1283.

266. Kavanau J.L. On correlation of the phenomena associated with chromosomes, foreign proteins and viruses. III. Virus associated phenomena, characteristics and reproduction. Am. Nat., 1949, v. 83, p. 113-138.

267. Keith J., Fraenkel-Conrat H. Tobacco mosaic virus RITA carries 5'-terminal triphosphorylated guanosine blocked by 5'-linked 7-methylguanosine. FEBS Lett., 1975,v. 57, p. 31-33.

268. Kiberstis P.A., Loesch-Fries L.S., Hall T.C. Viral protein synthesis in barley protoplasts inoculated with native and fractionated brome mosaic virus RNA. Virology,1981, v. 112, p. 804-808.

269. Kien Mac Nhu C.D., Mayce C.D#, Sarkar S. Reduced synthesis of PVY in PVX infected tobacco plants. Naturwissen,1982, v. 69, p. 183-184.

270. Kiselev N.A., De Rosier D.J., Atabekov J.G. A double-helical structure found on the re—aggregation of the protein of barley stripe mosaic virus. J. Mol. Biol.,1969, v. 39, p. 673-674.

271. Kitajiama Е.1У., Lauritis J.A. Plant virions in plasmo-desmata. Virology, 1969, v. 37, p. 681-685.

272. Klein A., Reichmann M.E. Isolation and characterization of two species of double stranded RITA from tobacco leaves doubly infected with tobacco necrosis and satellite tobacco necrosis viruses. Virology, 1970, v.42, p.269-272.

273. Kleinschmidt A.K. Monolayer techniques in electron microscopy of nucleic acid molecules. Methods in Enzymology, 1968, v. 12b, p. 361-377.

274. Klug A. Assembly of tobacco mosaic virus. Feder. Proc., 1972, v. 31, p. 30-42.

275. Knuhtsen H., Hiebert E., Purcifull D.E. Partial purification and some properties of tobacco etch virus induced intranuclear inclusions. Virology, 1974, v. 61, p.200-209.

276. Koenig I., Fritsch C. A protein linked at the 5' end of satellite and genomie tomato black ring virus RNAs: study of in vitro translation after protease treatment. J. Gen. Virol., 1982, v. 60, p. 343-353.

277. Kohl R.J., Hull T.C. Aminoacylation of RNA from several viruses: amino acid specificity and differential activity of plant,yeast and bacterial synthetases. J. Gen. Virol., 1974, v. 25, p. 257-261.

278. Konarska M., Filipowicz W., Domdey H., Gross H.J. Binding of ribosomes to linear and circular forms of the 5'-terminal leader fragment of tobacco mosaic virus RNA. Eur. J. Biochem., 1981, v. 114, p. 221-227.

279. Koper-Zwarthoff E.C., Brederode F.Th., Walstra P., Bol J.F. Nucleotide sequence of the З'-noncoding region of alfalfa mosaic virus RNA-4 and its homology with thegenomic RNAs. Nucl. Acids Res., 1979, v. 7, p.1887-1900.

280. Koper-Zvvarthoff E.C., Lockard R.E., Alzner-Deweerd В., Rajbhandary U.L., Bol J.F. Nucleotide sequence of 5'-ter-minus of alfalfa mosaic virus RNA-4 leading into coat protein cistron. Proc. Natl. Acad. Sci USA, 1977, v. 74,p. 5504-5508.

281. Kozak M. How do eukariotic ribosomes select initiation regions in messenger RNA? Cell, 1978, v. 15, p.1109-1123.

282. Kozak M. Inability of circular mRNA to attach to eucaryo-tic ribosomes. Nature, 1979, v. 280, p. 82-85.

283. Kozak M. Evaluation of the scanning model for initiation of protein synthesis in eucaryotes. Cell, 1980, v. 22, p. 7-8.

284. Kozak M. Possible role of flanking nucleotides in recognition of the AUG initiator codon by eucaryotic ribosomes. Hucl. Acids Res., 1981, v. 9, p. 5233-5252.

285. Kozak M. Comparison of initiation of protein synthesis in Procaryotes, Eucaryotes, and Organelles. Microbiological reviews, 1983, v. 47, p. 1-45.

286. Koziel M.G., Hari V., Siegel A. In vitro translation of tobacco etch virus RNA. Virology, 1980, v. 106, p.177-179.

287. KubD S. Descriptions of plant viruses. Tobacco necrotic dwarf virus. CMI/AAB, 1981, N234.

288. Kubo S. Takanami Y. Infection of tobacco mesophyll protoplasts with tobacco necrotic dwarf virus, a phloem-limited virus. J. Gen. Virol., 1979, v. 42, p. 387-398.

289. Kumarasami R., Symons R.H. Extensive purification of the cucumber mosaic virus-induced RNA replicase. Virology,1979, v. 96, p. 622-632.

290. Kurkinen 11. Fidelity of protein synthesis affects the re-adthrough translation of tobacco mosaic virus RITA.

291. FEBS Letters, 1981, v. 124, p. 79-83.

292. Lanina T.P., Ledneva R.K., Bogdanov A.A. A circular di-chroism study of the interaction of adenylic acid oligo-and polynucleotides with TMV" protein. FEBS Lett., 1974, v. 39, p. 235-238.

293. Lanina T.P., Terganova G.V., Ledneva R.K., Bogdanov A.A. A study of the interaction of TMV protein with single-and double-stranded polynucleotides. FEBS Lett., 1976, v. 67, p. 167-170.

294. Lane L.C. The components of barley stripe mosaic and related viruses. Virology, 1974, v. 58, p. 323-333.

295. Lane L.C. The bromoviruses. Adv. Virus Res., 1974, v. 19, p. 151-220.

296. Lane L.C., Kaesberg P. Multiple genetic components in bromegrass mosaic virus. Nature (New Biology), 1971, v. 232, p. 40-43.

297. Lauffer M.A., Stevens C.L. Structure of the TMV particle: polymerization of the TMV protein. Adv. Virus Res., 1968, v. 13, p. 1-63.

298. Lebeurier G., Nicolaieff A., Richards K.E. Inside-out model for self assembly of tobacco mosaic virus. Proc. Natl. Acad. Sci USA, 1977, v. 74, p. 149-153.

299. Legrand M., Fritig В., Hirth L. O-diphenol O-methyl-transferases of healthy and tobacco mosaic virus infected hypersensitive tobacco. Planta, 1978, v. 144, p.101-108.

300. Leonard D.A., Zaitlin M. A temperaturesensitive mutantof tobacco mosaic virus defective in cell-to-cell movemerit codes for an altered 30,000 MW protein. Virology, 1982, v. 117, p. 416-424.

301. Leung D.W., Gilbert C.W., Smith R.E., Sasavage N.L., Clark J.M.Jr. Translation of satellite tobacco necrosis virus ribonucleic acid by an in vitro system from wheat germ. Biochemistry, 1976, v. 15, p. 4943-4950.

302. Linthorst H.J.M., Bol J.P., Jaspars E.M. Lack of temperature sensitivity of RNA-dependent RNA polymerases isolated from tobacco plants infected with ts mutants of alfalfa mosaic virus. J.Gen.Virol., 1980, v. 46,p. 511-515.

303. Lister R.M. Possible relationships of virus specific products of tobacco rattle virus infections. Virology,1966, v. 28, p. 350-353.

304. Loebenstein G. Localization and induced resistance in virus-infected plants. Ann. Rev. Plant Pathol., 1972, v. 10, p. 177-206.

305. Loebenstein G., Gerd A. Inhibitor of virus replication released from tobacco mosaic virus-infected protoplasts of a local lesion-responded tobacco cultivar. Virology, 1981, v. 114, p. 132-139.

306. Loening U.E. The fractionation of high-moleoular weight RNA by polyacrylamide-gel electrophoresis. Biochem. J.,1967, v. 102, p. 251-257.

307. Loesch-Fries L.S., Hall Т.О. Synthesis, accumulation and encapsidation of individual brome mosaic virus RNA components in barley protoplasts. J.Gen. Virol., 1980, v. 47, p. 323-332.

308. Loesch-Fries L.S., Hall Т.О. In vitro aminoacylation of brome mosaic and barley stripe mosaic virus RNAs. Nature, 1982, v. 298, p. 771-773.

309. Lodish H.F. Translational control of protein synthesis. Ann. Rev. Biochem., 1976, v. 45, p. 39-72.

310. Lomonossoff G.P., Butler P.J.G. Location and encapsidation of the coat protein cistron of tobacco virus.

311. A biderectional elongation of the nucleoprotein rod. Eur. J. Biochem., 1979, v. 93, p. 157-164.

312. Lomonossoff G.P., Butler P.J.G. Assembly of tobacco mosaic virus: elongation towards the 3'-hydroxy1 terminus of the RNA. FEBS Lett., 1980, v. 113, p. 271-274.

313. Lomonosoff G.P., Shanks M., Matthes H.D., Singh M., Gait M.J. The location of the first AUG codons in cowpea mosaic virus RNAs. Nucl. Acids Res., 1982, v. 10,p. 4861-4872.

314. Lot H., Jonard G., Richards K. Cucumber mosaic virus RNA5: Partial characterization and evidence for no large sequence homologies with genomic RNAs. FEBS Lett., 1977, v. 80, p. 395-400.

315. Lot H., Kaper J.M. Physical and chemical differentiation of three strains of cucumber mosaic virus and peanut stunt virus. Virology, 1976, v. 74, p. 209-222.

316. Lot H., Marchoux G., Marriu J., Kaper J.M., West C.K., Van Vloten-Doting L., Hull R. Evidence for three funcctional RITA species in several strains of cucumber mosaic virus. J.Gen. Virol., 1974, v. 22, p. 81-93.

317. Maekawa K., Furusawa I., Okuno T. Effect of actinomicin D and ultraviolet irradiation on multiplication of brome mosaic virus in host and non-host cells. J.Gen. Virol., 1981, v. 53, p. 353-356.

318. Mac Kinney H.H. Mosaic disease in the Canary Islands, West Africa and Gibraltar. J.Agricul. Res., 1929, v. 39, p. 557-578.

319. Mang K.Q., Ghosh A., Kaesberg P. A comparative study of the cowpea and bean strains of southern bean mosaic virus. Virology, 1982, v. 116, p. 264-274.

320. Mathews R.E.F., Hardie I.D. Reconstitution of RNA from spherical viruses with tobacco mosaic virus protein. Virology, 1966, v. 28, p. 165-167.

321. Mayo M.A., Barker H., Harrison B.D. Evidence for a protein co-valently linked to tobacco ringspot virus RNA. J.Gen. Virol., 1979, v. 43, p. 735-740.

322. Mayo M.A., Barker H., Harrison B.D.- Specificity and properties of the genome linked proteins of nepovi-ruses. J.Gen. Virol., 1982, v. 59, p. 149-162.

323. Mayo M.A., Barker H., Harrison B.D. Polyadenilate in the RNA of five nepoviruses. J.Gen. Virol., 1979, v. 43,p. 603-610.

324. Mayo M.A., Barker H., Robinson D.J., Tamada Т., Harrison B.D. Evidence that potato leafroll virus RNA is po-sitivestranded, is linked to a small protein and does not contain polyadenilate. J.Gen. Virol., 1982, v. 59, p. 163-167.

325. Mayo M.A., Fritsch C., Hirth L. Translation of tobacco rattle virus RNA in vitro using wheat germ extracts. Virology, 1976, v. 69, p. 408-415.

326. Mc Lachlan A.D., Bloomer A.C., Butler P.J.G. Structural repeats and evolution of tobacco mosaic virus coat protein and RNA. J.Mol. Biol., 1980, v. 136, p. 203-224.

327. Melema J.R., Benicourt C., Haenni A.-L., Noort A., Pleij C.W.A., Bosch L. Translational studies with turnip yellow mosaic virus RNAs isolated from major and minor virus particles. Virology, 1979, v. 96, p. 38-46.

328. Meshi Т., Ohno Т., Iba H., Okada Y. Nucleotide sequence of a cloned cDNA copy of TMV (cowpea strain) RNA, including the assembly origin, the coat protein cistron, and З'-nDncoding region. Mol.Gen.Genet., 1981, v. 184, p. 20-25.

329. Milne R.G., Lovisolo 0. Maize rough dwarf and related viruses. Adv. Virus Res., 1977, v. 21, p. 267-341.

330. Mohier E., Hirth L., Le Meur M.-A., Gerlinger P. Translation of alfalfa mosaic virus RNA in mammalian cell-free systems. Virology, 1975. v. 68, p. 349-359.

331. Mohier E., Hirth L., Le Meur M.-A., Gerlinger P. Analysis of alfalfa mosaic virus 17S RNA translational products. Virology, 1976, v. 71, p. 615-618.

332. Mohier E., Pinck L., Hirth L. Replication of alfalfa mosaic virus RITAs. Virology, 1974, v. 58, p. 9-15.

333. Morch M.-D., Benicourt C. Post-translational proteolytic cleavage of in vitro synthesized turnip yellow mosaic virus RNA-coded high molecular-weight proteins. J.Virol., 1980, v. 34, p. 85-94.

334. Morch M.-D., Drugeon G., Benicourt C. Analysis of the in vitro coding properties of the З'-region of turnip yellow mosaic virus genomic RITA. Virology, 1982, v. 119, p. 193-198.

335. Morch M.-D., Zagorsky W., Haenni A.-L. Proteolytic maturation of the turnip yellow mosaic virus polyprotein coded in vitro occurs by internal catalysis. Eur. J. Biochem., 1982, v. 127, p. 259-265.

336. Morris T.J., Semancik J.S. In vitro polymerization and nucleoprotein reconstitution of tobacco rattle virus. Virology, 1973, v. 53, p. 215-224.

337. Morris-Krsinich B.A.M., Hull R. Translation of turnip rosette virus RITA in rabbit virus RITA in rabbit reticulocyte lysates. Virology, 1981, v. 114, p. 98-112.

338. Mozes R., Antignus Y., Sela I., Harpaz I. The chemical nature of an antiviral factor (AVP) from virus infected plants. J.Gen. Virol., 1978, v. 38, p. 241-249.

339. Mossop D.W., Prancki R.I.B. Association of RITA 3 with aphid transmission of cucumber mosaic virus. Virology, 1977, v. 81, p. 177-181.

340. Mossop D.W., Prancki R.I.B., Grivell C.J. Comparative studies on tomato aspermy and cucumber mosaic viruses. V. Purification and properties of a cucumber mosaicvirus inducing severe chlorosis. Virology, 1976, v. 74, p. 544-546.

341. Motoyoshi P., Oshima N. Infection with tobacco mosaic virus of leaf mesophyll protoplasts from susceptible and resistant lines of tomato. J.Gen. Virol., 1975, v. 29, p. 81-91.

342. Murant A.P., Mayo M.A., Harrison B.D., Goold R.A. Evidence for two functional RNA species and a "satelite" RITA in tomato blackring virus. J.Gen. Virol., 1973,v. 19, p. 275-278.

343. Mailer G.W., Costa A.S. In "Proceedings 1977 International Citrus Congress. (C.L. Niblett, E. Dickson, K.H.Fer-now. R.K. Horst. M. Zaitlin, Virology, 1978, v. 91,p. 198-203).

344. Nakane P.K., Kowao A. Peroxidase-labelled antibody. A new method of conjugation. J.Histochem. Cytochem., 1974, v. 22, p. 1084-Ю91.

345. Nassuth A., Alblas P., Bol J.P. Localization of genetic information involved in the replication of alfalfa mosaic virus. J.Gen. Virol., 1981, v. 53, p. 207-214.

346. Niblett C.L., Dickson E., Pernow K.H., Horst R.K., Zaitlin M. Cross protection among four viroids. Virology, 1978, v. 91, p. 198-203.

347. Nishiguchi M., Motoyoshi P., Oshima N. Behaviour of a temperature sensitive strain of tobacco mosaic virus in tomato leaves and protoplasts. J.Gen. Virol., 1978, v. 39, p. 53-61.

348. Nishiguchi M., Motoyoshi P., Oshima N. Futher investigation of a temperature-sensitive strain of tobacco mosaicvirus: its behaviour in tomato leaf epidermis. J.Gen. Virol., 1980, v. 46, p. 497-500.

349. Norris D.O. Spotted wilt of potato. I. The field dislase and studies of the causal virus. Austr. J. Agr. Res., 1951, v. 2, p. 221-242.

350. Ohashi Y., Shimomura I. Modification of cell membrane of leaves systemically infected with tobacco mosaic virus. Phys. Plant Pathol., 1982, v. 2, p. 125-129.

351. Ohno Т., Inove H., Okada Y. Assembly of rod-shaped virus in vitro: reconstitution with cucumber green mottle mosaic virus protein and tobacco mosaic virus RNA. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1972, v. 69, p. 3680-3683.

352. Ohno Т., Takahashi M., Okada Y. Assembly of tobacco mosaic virus in vitro: elongation of partially reconstituted RNA. Proc. Natl. Acad. Sci USA, 1977, v. 74,p. 552-555.

353. Ohno Т., Yamaura E., Kuriyama K., Inove H., Okada Y. Structure of N-bromsuccinimide-modified tobacco mosaic virus protein and its function in the reconstitutionprocess. Virology, 1972, v. 50, p. 76-83.

354. Okuno Т., Furasawa I. RUA-polymerase activity and protein synthesis in brome mosaic virus-infected protoplasts. Virology, 1979, v. 99, p. 218-225.

355. Ooshika I., Watanabe Y., Meshi Т., Okada Y., Igano K., Inouye K., Yoshida Ж. Identification of the 30 К protein of TMV by immunoprecipitation with antibodies directed against a synthetic peptide. Virology, 1984, v. 132, p. 71-78.

356. Orchansky P., Rubinstein M., Sela I. Human interferons protect plants from virus infection. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1982, v. 79, p. 2278-2280.

357. Otsuki Y., Shimomura Т., Takebe I. Tobacco mosaic virus multiplication and expression Df the N-gene in necrotic responding tobacco varieties. Virology, 1972, v. 50,p. 45-50.

358. Otsuky Y., Takebe I. Fluorescent antibogy staining of tobacco mosaic virus antigen in tobacco mesophyll protoplasts. Virology, 1969, v. 38, p. 497-499.

359. Otsuki Y., Takebe I. Double infection of isolated mesophyll protoplasts by unrelated plant viruses. J.Gen. Virol., 1976, v. 30, p. 309-316.

360. Otsuki Y., Takebe I. Production of mixedly coated particles in tobacco mesophyll protoplasts doubly infected by strains of tobacco mosaic virus. Virology, 1978,v. 84, p. 162-171.

361. Otsuki Y., Takebe I., Ohno Т., Fukuda M., Okada Y. Reconstitution of tobacco mosaic rods occurs bidirectly from an internal initiation region: demonstration byelectron microscopic serology. Proc. Natl. Acad Sci USA, 1977, v. 74, p. 1913-1917.

362. Ouchterlony 0. Antigen-antibody reaction in gels. IV. Types of reactions in coordinated systems of diffusion. Acta Path, microbiol. Scad., 1953, v. 32, p. 231-239.

363. Owens R.A., Schneider I.R. Satellite of tobacco ringipot virus RNA lacks detectable mRNA activity. Virology, 1977, v. 80, p. 222-224.

364. Owens R.A., Kaper J.M. Cucumber mosaic virus associated RNA 5. II. In vitro translation in a wheat germ protein-synthesis system. Virology, 1977, v. 80, p. 196-203.

365. Palomar M.K., Brakke M.K. Concentration and infectivity of barley stripe mosaic virus in barley. Phytopathology, 1976, v. 66, p. 1422-1426.

366. Parish C.L., Zaitlin M. Defective tobacco mosaic virus strains. Identification of the protein of strain PM1 in leaf homogenates. Virology, 1966, v. 30, p. 297-302.

367. Partridge J.E., Shannon L.M., Gumpf D.J., Colbaugh P. Glycoprotein in the capsid of plant viruses as a possible determinant of seed transmissibility. Nature (London), 1974, v. 247, p. 391-392.

368. Partridge J.E., Shannon L.M., Gumpf D.J. A barley lectin that binds free aminosugars. I. Purification and characterization. Biochim. Biophys. Acta, 1976, v. 451, p. 470-483.

369. Paterson B.M., Rosenberg M. Efficient cap-dependent translation of polycistronic procaryotic mRNAs is restricted to the first gene in the operon. Nature (London), 1979, v. 279, p. 696-701.

370. Paterson R., Knight C.A. Protein syntesis in tobacco protoplasts infected with tobacco mosaic virus. "Virology, 1975, v. 64, p. 10-22.

371. Paulsen A., Niblett C.L., Willis W.G. Natural occurence of tobacco mosaic virus in wheat. Plant Dis. Reptr., 1975, v. 59, p. 747-750.

372. Peden K.W.C., Symons R.H. Cucumber mosaic virus contains a functionally divided genome. Virology, 1973, v. 53,p. 487-492.

373. Pedersen P., Haseltine W. A micromethod for characterization of high molecular weight RNA. Methods in Enzymol., 1980, v. 65, p. 680-687.

374. Pelham H.R.B. Leaky UAG termination codon in tobacco mosaic virus RNA. Nature, 1978, v. 272, p. 469-471.

375. Pelham H.R.B. Synthesis and proteolytic processing of cowpea mosaic virus proteins in reticulocyte lysates. Virology, 1979, v. 96, p. 463-477.

376. Pelham H.R.B. Translation of tobacco rattle virus RNAs in vitro: Pour proteins from three RNAs. Virology, 1979, v. 97, p. 256-265.

377. Perham R.N., Wilson T.M.A. The polarity of stripping of coat protein subunits from the RNA in tobacco mosaic virus under alkaline conditions. PEBS Lett., 1976,v. 62, p. 11-15.

378. Perham R.N., Wilson T.M.A. The characterization of intermediates formed during the disassembly of tobacco mosaic virus at alkaline pH. Virology, 1978, v. 84,p. 293-302.

379. Peters D.L., Murphy Т.Н. Selection of temperature-sensitive mutants of tobacco mosaic virus by lesion morphology. Virology, 1975, v. 65, p. 595-600.

380. Peterson J.P., Brakke M.K. Genomic masking in mixed infections with brome mosaic and barley stripe mosaic viruses. Virology, 1973, v. 51, p. 174-182.

381. Pinck L. The 5'-end groups of alfalfa mosaic virus RNAs are m7G5'ppp5Gp. PEBS Lett., 1975, v. 59, p. 24-28.

382. Pinck M., Chan S.-K., Genevaux M., Hirth L., Duranton H. Valine specific tRNA-like structure in two viruses of turnip yellow mosaic virus group. Biochemistry, 1972,v. 54, p. Ю93-Ю94.

383. Pinck M., Pauquet. Analysis of pancreatic ribonuclease digestion products of alfalfa mosaic virus ribonucleic acid: sequence homology between the different RITAs. Eur. J. Biochem., 1975, v. 57, p. 441-451.

384. Pinck M., Hirth L. The replicative RITA and the viral RITA synthesis rate in tobacco infected with alfalfa mosaic virus. Virology, 1972, v. 49, p. 413-425.

385. Pinck M., Yot P., Chapeville P., Duranton H.M. Enzymatic binding of valine to the 3' end of TYMV-R1TA. ITature (London), 1970, v. 226, p. 954-956.

386. Pirone T.P., Thornbury D.W. Role of virion and helper component in the regulation Df aphid transmission of potyviruses. Pifth international congress of virology, Strasbourg, Prance, 1981, p. 212.

387. Philipps G., GigDt C., Hirth L. Replicative Porms and viral RNA synthesis in leaves infected with brome mosaic virus. Virology, 1974, v. 60, p. 370-379.

388. Pritchard D.W., Ross A.P. Virology, 1975, v. 64, p. 295307 (L.C. Van Loon. Induction by 2-Chloroethylphosphonic acid of viral-like lesions, associated proteins, and systemic resistance in tobacco. Virology, 1977, v. 80, p. 417-420).

389. Rao L.N., Francki R.I.B. Distribution of and host range on the three RNA components of cucumber mosaic virus. J.gen. Virol., 1982, v. 61, p. 197-205.

390. Rappaport I., Zaitlin M. Antigenic study of the protein from a defective strain of tobacco mosaic virus. Science, 1967, v. 157, p. 207-208.

391. Rast A.T. M11-16, an artificial symptomless mutant of tobacco mosaic virus for seedling inoculation of tomato crops. Neth. J. Plant Pathol., 1972, v. 78, p. 110-112.

392. Reichman M., Devash Y., Suhadolnik R.J., Sela I. Human leucocyte interferon and the antiviral factor (AVP) from virus-infected plants stimulate plant tissue to produce nucleotides with antiviral activiry. Virology, 1983,v. 128, p. 240-244.

393. Reijnders L., Aalbers A.M.J., van Kammen A., Thuring R.W.J. Molecular weigths of plant viral RNAs determined by gel electrophoresis under denaturing conditions. Virology, 1974, v. 60, p. 515-521.

394. Reisman D., de Zoeten G.A. A covalently linked protein at the 5f-ends of the genomic RNAs of pea enation mosaic virus. J.Gen. Virol., 1982, v. 62, p. 187-190.

395. Rees M.W., Short M.N., Kassaniz B. The aminoacid composition antigenicity and other characteristics of the satellite viruses of tobacco necrosis virus. Virology,1970, v. 40, p. 448-461.

396. Rezelman G., Pranssen H.J., Goldbach R.W., Ie T.S.,van Kammen A. Limits to the independence of bottom component RNA of cowpea mosaic virus. J.Gen. Virol., 1982, v. 60, p. 335-342.

397. Rezelman G., Goldbach K., van Kammen A. Expression of bottom component of cowpea mosaic virus in cowpea protoplasts. J. Virol., 1980, v. 36, p. 366-373.

398. Richards K.E., Guilley H., Jonard G., Hirth L. nucleotide sequence at the 5' extremity of tobacco-mosaic-virus RNA. I. The noncoding region (nucleotides 1-68). Eur.

399. J. Biochem., 1978, v. 84, p. 513-519.

400. Richards K.E., Jonard G., Jacquemonod M., Lot H. Nucleotide sequence of cucumber mosaic virus-associated RNA 5. Virology, 1978, v. 89, p. 395-408.

401. Richards K.E., Williams R.C. Assembly of tobacco mosaic virus rods in vitro: elongation of partially assembled rods. Biochemistrg, 1973, v. 12, p. 4574-4581.

402. Richardson C.C. Polynucleotide kinase Prom Escherichia coli infected with bacteriophage Т4» In: "Procedures in Nucleic Acid Research", 1971, p. 815-828.

403. Robards A.W. Plasmodesmata, Ann. Rev. Plant Physiol., 1975, v. 26, p. 13-29.

404. Roberts T.A. Systemic acquired resistance induced in hypersensitive plants by non-necrotic viral infection. Virology, 1982, v. 122, p. 207-209.

405. Roberts I.M., Mayo M.A. Electron microscope studies of the structure of the disk aggregate of tobacco rattle virus protein. J. Ultrastructure Res., 1980, v. 71,p. 49-59.

406. Roberts P.L., Wood K.R. Protein synthesis in cucumber mosaic virus infected tobacco leaves, pre-infected cells and protoplasts. Archives of Virology, 1981, v. 70,p. 115-122.

407. Robinson D.J. RITA species of tobacco rattle virus strains and their nucleotide sequence relationships. J. Gen. Virol., 1983, v. 64, p. 657-665.

408. Robinson D.J., Barker H., Harrison B.D., Ыауо M.A. Replication of R1TA-1 of tomato black ring virus independently of KNA-2. J.Gen. Virol., 1980, v. 51, p. 317-326.

409. Rochow W.F. Barley yellow dwarf virus: Phenotypic mixing and vector specificity. Science, 1970, v. 167, p. 875878.

410. Rochow W.F., Ross A.F. Virus multiplication in plants doubly infected by potato viruses X and Y. Virology, 1955, v. 1, p. 10-27.

411. Rodionova IT.P., Vesenina IT.E., Atabelcova T.I., Dzhavak-hia V.G., Atabekov J.G. Futher studies on the reconsti-turion of TMV and incomplete nucleoprotein complex. Virology, 1973, v. 51, P. 24-33.

412. Rodionova IT.P., Vesenina IT.E., Kichatova O.B., Atabekov J.G. An intermediate nucleoprotein complex formed on tobacco mosaic virus reconstitution. Virology, 1971, v. 46, p. 183-191 .

413. Romaine G.P., Zaitlin M. RHA-dependent RITA-polymerases in uninfected and tobacco mosaic virus-infected tobacco leaves: viral induced stimulation Df host polymeraseactivity. Virology, 1978, v. 86, p. 241-253.

414. Roosien J., Van Klaveren P., Van Vloten-Doting L. Competition between the RUA 3 molecules of wild-type alfalfa mosaic virus and the temperature-sensitive mutant Tb ts (UV). Plant Molecular Biology, 1983, v. 2, p. 113-118.

415. Roosien J., Van Vloten-Doting L. Complementation and interference of ultravioletinduced Mts mutants of alfalfa mosaic virus. J.Gen. Virol., 1982, v. 63, p. 189-198.

416. Ross A.P. Localised acquired resistance to plant virus infection in hypersensitive hosts. Virology, 1961,v. 14, p. 329-339.

417. Ross A.P. Systemic acquired resistance induced by localized virus infections in plants. Virology, 1961, v. 14, p. 340-358.

418. Rottier P.J.M., Rezelman G., Van Kammen A. Protein synthesis in cowpea mosaic virus-infected cowpea protoplasts: further characterization of virus-related protein synthesis. J. Gen. VirDl., 1980, v. 51, p. 373-383.

419. Rutgers Т., Salerno-Rife Т., Kaesberg P. Messenger RITA for the coat protein of southern bean mosaic virus. Virology, 1980, v. 104, p. 506-509.

420. Sako IT., Ogata K. Different helper factors associated with aphid trasmission of some potyviruses. Virology, 1981, v. 112, p. 762-765.

421. Sakai P., Takebe I. Protein synthesis in tobacco mesop-hyll protoplasts induced by tobacco mosaic virus infection. Virology, 1974, v. 62, p. 426-433.

422. Sakai P., Watts J.W., Dawson J.R.O., Bancroft J.B. Synthesis of proteins in tobacco protoplasts infected with cowpea chlorotic mottle virus. J.Gen.Virol., 1977, v. 34, p. 285-293.

423. Sakai F., Dawson J.R.O., Watts J.W. Synthesis of proteins in tobacco protoplasts infected with brome mosaic virus. J.Gen. Virol., 1979, v. 42, p. 323-328.

424. Salaman R.N. Protective inoculation against a plant virus. Nature (London), 1933, v. 131, p. 468.

425. Salomon R., Bar-Joseph M., Soreq H., Gozes I., Littauer U.Z. Translation in vitro of carnation mottle virus RNA. Regulatory function of the З'-region. Virology, 1978,v. 90, p. 288-298.

426. Salvato M.S., Praenkel-Conrat H. Translation of tobacco necrosis virus and its satellite in a cell-free wheat germ system. Proc. Natl. Acad Sci USA, 1977, v. 74,p. 2288-2292.

427. Samuel G. Some experiments on inoculating methodz with plant viruses, and on local lesions. Annals of appl. Biol., 1931, v. 18, p. 494-507.

428. Sarkar S. Interaction and mixed aggregation of proteins from tobacco mosaic virus strains. Z. Naturforsch., 1960, v. 15b, p. 778-786.

429. Sarkar S. Evidence of phenotypic mixing between two strains of tobacco mosaic virus. Mol. Gen. Genet.,1969, v. 105, p. 87-90.

430. Sarkar S., Smitamana P. A truly coat protein free mutant of tobacco mosaic virus. Naturwissenschaften, 1981, v. 68, p. 145.

431. Sarkar S., Smitamana P. A proteinless mutant of tobacco mosaic virus: evidence against the role of viral coat protein for interferense. Mol. Gen. Genet., 1981, v.184» p. 158.

432. Scalla R., Romaine P., Asselin A., Riguaud J., Zaitlin M. An in vivo study of nonstructural polypeptide synthesised upon TMV infection and its identification with a polypeptide synthesized in vitro from TMV RNA. Virology, 1978, v. 91, p. 182-193.

433. Scheider I.R., Hull R., Markham R. Multidense satellite of tobacco ringspot virus; a regular series of components of different densities. Virology, 1972, v. 47,p. 320-330.

434. Scheider I.R., Worley J.P. Upward and downward transport of infectious particles of southern mosaic virus through steamed portions of bean stems. Virology, 1959, v. 8,p. 230-242.

435. Schwinghamer M.W., Symons R.H. Translation of the four major RITA species of cucumber mosaic virus in plant and animal cell-free systems and in toad oocytes. Virology, 1977, v. 79, p. 88-108.

436. Schramm G., Schumacher G., Zillig W. An infectious nuc-leoprotein from tobacco mosaic virus. Nature, 1955,v. 175, p. 549-550.

437. Scotnisky A., Gibbs A., Shaw D.C. Mixed infection with two tobamoviruses: the formation of particles the coatprotein mRNA of either virus. Intervirdogy, 1976, v. 7» p. 328.

438. Sela I. Plant-virus interactions related to resistance and localization of viral infections. Adv. Virus Res., 1981, v. 26, p. 201-237.

439. Sela I., Nutly II.J. Human Interferons inhibit virus infection in plants. Naturwissenschaften, 1984, in press.

440. Sehgal O.P. Biological and physicochemical properties of an atypical mutant of tobacco mosaic virus. Mol. Gen. Genet., 1973, v. 121, p. 15-21.

441. Shalaby R.A.F., Lauffer M.A. Hydrogen ion uptake upon TMV protein polymerization. J.Mol. Biol., 1977, v. 116, p. 709-725.

442. Shalla T.A., Peterson L.J., Zaitlin M. Restricted movement of a temperature-sensitive virus in tobacco leaves is associated with a reduction in numbers of plasmodes-mata. J.Gen. Virol., 1982, v. 60, p. 355-358.

443. Shepherd R.J. DM viruses of higher plants. Adv. Virus Res., 1976, v. 20, p. 305-339.

444. Sherwood J.L., Fulton K.W. The specific involvment of coat protein in tobacco mosaic virus cross protection. Virology, 1982, v. 119, p. 150-158.

445. Shine D.S., Kaesberg P. Translation of the RNAs of brome mosaic virus: the monocistronic nature of RITA I and RNA 2. J. Mol. Biol., 1976, v. 103, p. 77-88.

446. Shine J., Dalgarno L. The З'-terminal sequence of Escherihia coli 16 S ribosomal RNA complementary to nonsense triplet and ribosomal binding site. PITAS, 1974, v. 71, p. 1342-1346.

447. Siegel A. Pseudovirions of tobacco mosaic virus. Virology, 1971, v. 46, p. 50-59.

448. Siegel A., Hari V., Montgomery I., Kolasz K. A messenger RNA for capsid protein isolated from tobacco mosaic virus-infected tissue. Virology, 1976, v. 73, p. 363-371.

449. Siegel A., Zaitlin M., Duda C.T. Replication of tobacco mosaic virus. IV. Futher characterization of viral related RNAs. Virology, 1973, v. 53, p. 75-83.

450. Siegel A., Zaitlin M., Sehgal O.P. The isolation of defective TMV-strains. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1962, v. 48, p. 1845-1851.

451. Siegel A., Hari V., Kolacz K. The effect of tobacco mosaic virus infection on host and virus-specific protein synthesis in protoplasts. Virology, 1978, v. 85, p. 494503.

452. Siegel A., Hills G.J. Markham R. In vitro and in vivo aggregation of the defective PM2 tobacco mosaic virus protein. J. Mol. Biol., 1966, v. 19, p. 140-144.

453. Simons T.J., Ross A.P. Phytopathology, 1971, v. 61, p. 293-300 (Van Loon L.C. Induction by 2-Chloroethyl-phosphonic acid of viral-like lesions, associated proteins, and systemic resistance in tobacco. Virology, 1977, v. 80, p. 417-420.

454. Simons T.J., Ross A.P. Phytopathology, 1971, v. 61,p. 1261-1265 (Van Loon L.C. Induction by 2-Chlorethyl-jjosphonic acid of viral-like lesions, associated proteins, and systemic resistance in tobacco. Virology, 1977, v. 80, p. 417-420).

455. Smit C.H., Jaspars E.M.J. Activation of the genome of alfalfa mosaic virus is enhanced by the presence of the coat protein on all three genome parts. Virology, 1980, v. 104, p. 454-461.

456. Smit C.H., Jaspars E.M.J. Evidence that RITA 4 of alfalfa mosaic virus does not replicate autonomously. Virology, 1982, v. 117, p. 271-274.

457. Smit C.H., Roosien J., van Vloten-Doting L., Jaspars E. M.J. Evidence that alfalfa mosaic virus infection starts with three RNA-protein complexes. Virology, 1981, v. 112, p. 169-173.

458. Spirin A.S. On molecular structure of native high-polymer ribonucleic acid in solution. J. Mol. Biol., 1960,v. 2, p. 436-446.

459. Srinivasan S., Jaspars E.M.J. Influence of a tew coat protein subunits on the basedpaired structure of the RNA species of alfalfa mosaic virus. Biochim. Biophys. Acta, 1978, v. 520, p. 237-241.

460. Srinivasan S., Jaspars E.M.J. Alterations of the conformation of the RNAs Df alfalfa mosaic virus upon binding of a few coat protein molecules. Biochim. Biophys. Acta, 1982, v. 696, p. 260-266.

461. Stanley J., Goldbach R., van Kammen A. The genome-linked protein of cowpea mosaic virus is coded by RNA from the bottom component. Virology, 1980, v. 106, p. 180-182.

462. Stanley J., Rottier P., Davies J.W., Zabel P., Van Kammen A. A protein linked to the 5' termini of both RNA components of the cowpea mosaic virus genome. Nucl. Acids Res., 1978, v. 5, p. 4505-4522.

463. Steere R.L. The purification of plant viruses. Adv. virus res., 1959, v. 6, p. 3-70.

464. Stein A., Loebenstein G. Induction of resistance to tobacco mosaic virus by poly I: poly С in plants. Nature (London), 1970, v. 226, p. 363-364.

465. Stoker K., Koper-ZwarthDff E.C., Bol J.F., Jaspars E.M.J. Localization of a high affinity binding site for coat protein on the 3'-terminal part of RNA 4 of alfalfa mosaic virus. FEBS Lett., 1980, v. 121, p. 123-125.

466. Stubbs G., Warren S., Holmes K. Structure of RNA and0

467. RNA binding site in tobacco mosaic virus from 4-A map calculated from X-ray fibre diagrams. Nature, 1977, v. 267, p. 216-221.

468. Stussi C., Lebeurier J., Hirth L. Partial reconstitution Df tobacco mosaic virus. Virology, 1969, v. 38, p. 16-25.

469. Sugiama T. Tobacco mosaic virus-like rods formed by "mixed reconstitution" between MS2 ribonucleic acid and tobacco mosaic virus protein. Virology, 1966, v. 28,p. 488-492.

470. Sulginsky M.A., Zaitlin M. Tobacco mosaic virus replication in resistant and susceptible plants: In someresistant species virus is confind to a small number of initially infected cells. Virology, 1982, v. 121, p. 12-19.

471. Takebe I.Protoplasts in. the study of plant virus replication. In Comprehensive Virology, 1977, v.II,p.237-283.493» Tacebe I.,Otsuki Y.,Aoki S. Isolation of tobaccomesophyll cells in intact and active state. Plant Cell Phisiol., 1968, v.9, p.II5-I24.

472. Takebe I. Otsuki Y. Infection, of tobacco mesophyll

473. Protoplasts by tobacco mosaic virus. Proc. Natl. Acad Sci USA, I969, v.64, p. 843-848.495; Taliansky M.E., Boykov S.V., Malyshenko S.I., Kavsan V.M.,Atabekov J.G. A study of barley stripe mosaic virus (BSMV) genome. Mol. Gen. Genet.,1979, v.175,p.89-92.

474. Temmink J.H.M., Campbell E.H., Smith P.E. Specificity and site of in. vitro asquisition of tobacco necrosis virus by zoospores of Olpidium Brassicae. J. Gen.

475. Virol., 1970, v. 9, p. 201-213.

476. Thongmeearkom P., Goodman R.M. Complementation andpseudorecombination between ribonucleic acids from two natural isolates of cowpea mosaic virus (severe sabqro-up). Virology, 1978, v. 85, p. 75-83.

477. Tremaine J.H., Ronald W.P. Assembly of particles from southern bean mosaic virus and sowbane mosaic virus components. Canad. J. of Botany, 1977, v. 55, p. 22742277.

478. Tsugita A., Fraenkel-Conrat H. The comparison of proteins of chemically evoked mutants of TMV-RNA. J.Mol. Biol., 1962, v. 4, p. 73-82.

479. Tsuguta A., Gish D.T., Young J., Praenkel-Conrat H., Knight A.C., Stanley W.M. The complete amino acid sequence of the protein of tobacco mosaic virus. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1960, v. 46, p. 1463-1469.

480. Tyulkina L.G., Nazarova G.N., Kaftanova A.S., Ledneva R.K., Bogdanov A.A., Atabekov J.G. Reassembly of TMV 20S protein disks with 3S fragments. Virology, 1975, v. 63, p. 15-29.

481. Valentine R.C., Zinder N.D. Phenotypic mixing of bacteriophage f2. Virology, 1964, v. 24, p. 486-487.503. van der Hurk J., Tas P.W.L., Peters D. The ribonucleic acid of tomato spotted wilt virus. J.Gen.Virol., 1977, v. 36, p. 81-91.

482. Van Kammen A. Plant viruses with divided genome. Ann. Rev. Phytopath., 1972, v. 10, p. 125-150.50T

483. Van Loon L.C. Specific soluble leaf proteins in virus-infected tobacco plants are not normal constituents.

484. J.Gen.Virol., 1976, v. 30, p. 375-379.506, Van Loon L.C. Induction by 2-chloroethylphosphonic acid of viral-like lesions, associated proteins, and systemic resistance in tobacco. Virology, 1977, v. 80,p. 417-420.

485. Van Ravenswaay-Claasen, Van Leeuwen A.B.J., Duijts G.A. H., Bosch L. In vitro translation of alfalfa mosaic virus RNA. J.Mol.Biol., 1967, v. 23, p. 535-544.

486. Van Tol R.G.L., Van Vloten-Doting L. Translation of alfalfa mosaic virus RNA I in the mRNA-dependent translation system from rabbit reticulocyte lysates. Eur. J.Biochem., 1979, v. 93, p. 461-468.

487. Yan Vloten-Doting L. Coat protein is required for infectivity of tobacco streak virus: Biological equivalence of the coat proteins of tobacco streak and alfalfa mosaic virus. Virology, 1975, v. 65, p. 215-225.

488. Van Vloten-Doting L. Similarities and differences between viruses with a tripartite genome. Ann. Microbiol. (Paris), 1976, v. 127a, p. 119-129.

489. Van Vloten-Doting L., Dingjan-Versteegh A., Jaspars E.M. J. Three nucleoprotein components of alfalfa mosaic virus necessary for infectivity. Virology, 1970, v. 40,p. 419-430.

490. Van Vloten-Doting L., Hasrat J.A., Oosterwijk E., Van't Sant P., Schoen Ш.А., Roosien J. Description and complementation analysis of 13 temperature-sensitive mutants of alfalfa mosaic virus. J.Gen.Virol., 1980, v. 46, p. 415-426.

491. Vloten-Doting L., Jaspars E.M.J. The uncoating of alfalfa mosaic virus by its own RITA. Virology, 1972, v. 48, p. 699-708.

492. Veerisetty V., Sehgal O.P. Proteinase K-sensitive factor essential for the infectivity of southern bean mosaic virus ribonucleic acid. Phytopathology, 1980,v. 70, p. 282-284.

493. Vogt P.K. Phenotypic mixing in the avian tumor virus group. Virology, 1967, v. 32, p. 708-717.

494. Wagner G.W., Bancroft J.B. The selfassembly of spherical viruses with mixed coat proteins. Virology, 1968, v. 34, p. 748-756. 5X7. Watanabe Y., Emori Y., Ooshika I., Meshi Т., Ohno Т.,

495. White R.P. Acetylsalicilic acid (aspirin) induces resis tance to TMV in tobacco. Virology, 1979, v. 99, p. 410412.

496. Wilcockson J., Hull R. The rapid isolation of plant virus RITAs using sodium perchlorate. J.Gen.Virol., 1974,v. 23, p. 107-111.

497. Wilson T.M.A., Perham R.N., Butler P.J.G. Intermediates in the disassembly of tobacco mosaic virus at alkaline pH. Virology, 1978, v. 89, p. 475-483.

498. Wittmann II.G. Proteinanaly sen von chemisch induzierten mutanten des tabakmosaikvirus. Z. Verer bungsl., 1964, Bd. 95, p. 333-344.

499. Wittmann-Liebold В., Jauregui-Adell Т., V/ittmann H.G. Die primare Proteinstruktur temperatur-sensitiver mutanten des tabakmosaikvirus. II. Chemisch induzierte mutanten. Z. Naturforach., 1965, v. 20 b., p. 1235-1249.

500. Wadner-Filipowicz A., Skrzeczkowski L.J., Pilipowicz W. Translation of potato virus X RNA into high molecular weight proteins. PEBS Lett., 1980, v. 109, p. 151-155.

501. Wood H.A. Viruses with double-stranded RNA genomes. J.Gen.Virol., 1973, v. 20, p. 61-85.

502. Wyatt S.D., Kuhn C.W. Replication and properties of cowpea chlorotic mottle virus in resistant cowpea. Phytopathology, 1979, v. 69, p. 125-129.

503. Wyatt S.D., Kuhn C.W. Derivation of a new strain of cowpea chlorotic mottle virus from resistant cowpea. J.Gen.Virol., 1980, v. 49, p. 289-296.

504. Zabadal T.J. A water potential threshold for the ine-rease of abscisic acid in leaves. Plant Physiology,1974, v. 53, p. 125-127.

505. Zabel P., Jongen-Neven I., Van Kammen A. In vitro replication of cowpea mosaic virus RNA. III. Template recognition by cowpea mosaic virus RNA replicase. J.Virol., 1979, v. 29, p. 21-33.

506. Zabel P., Moerman M., Van Straaten P., Goldbach R., Van Kammen A. Antibodies against the genome-linked protein VPg of cowpea mosaic virus recognize a 60,000-d precursor polypeptide. J.Virol., 1982, v. 41, p. 10831088.

507. Zagorska L., Chroboczek J., Klita S., Szafransky P. Effect of secondary structure of messenger ribonucleic acid on the formation of initiation complexes with pro-cariotic and eucariotic ribosomes. Eur. J. Biochem., 1982, v. 122, p. 265-269.

508. Zagorsky W. Preparation and characterisation of a wheat embryo cell-free extract active in the synthesis of high molecular weight viral polypeptides. Annal. Biochem., 1978, v. 87, p. 316-333.

509. Zagorsky V/. Translation regulation of expression of the brome mosaic virus RNA genome in vitro. Eur. J. Biochem., 1978, v. 86, p. 465-472.

510. Zaitlin M., Keswani C.L. Relative infectivities of tissues containing a defective tobacco mosaic virus strain. Virology, 1964, v. 24, p. 495-498.

511. Zimmern D. 5'-end group of tobacco mosaic virus RNA is m7G5'ppp5'Gp. Hucl.Acids Res., 1975, v. 2, p. 1189-1201.

512. Zimmern D. The nucleotide sequence at the origin for assembly on tobacco mosaic virus RNA. Cell., 1977, v. 11, p. 463-482.

513. Zimmern D., Hunter T. Point mutation in the 30 К open reading frame of TMV implicated in temperature sensitive assembly and local lesion spreading of mutant Ni 2519. EMBO Journal, 1983, v. 2, p. 1893-1900.

514. Zimmern D. An extended secondary structure model for TMV assembly origin and its correlation with protectionsites and assembly defective mutant. EMBO Journal, 1983, v. 2, p. 1901-1907.