Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Лектины растений и их биологическая роль

ВАК РФ 03.00.12, Физиология и биохимия растений

Содержание диссертации, доктора биологических наук, Ямалеева, Анна Александровна

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА 1. ПРИРОДА И КЛАССИФИКАЦИЯ ЛЕКТИНОВ Г1. Распространение, химический состав и классификация лектинов.

1.2. Углеводная специфичность лектинов и участие Сахаров, связанных с лектинами в синтезе полисахаридов.

1.3. Применение лектинов в биотехнологии, иммунодиагностике и лечении болезней.

1.4. Лектины растений и их возможные функции в организме.

1.5. Приемы и методологические исследования лектинов.

ГЛАВА 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

2.1. Объекты исследований.

2.2. Выделение лектинов.

2.3 Определение гемагглютинирующеи активности.

2.4. Определение углеводной специфичности.

2.5 Определение степени угнетения гемагглютинации в присутствии углеводов.

2.6 Аффинная хроматография лектинов.

2.7 Получение иммунных сывороток на лектины.

2.8 Иммунохимический анализ лектинов методом двойной диффузии

2.9 Электрофоретические методы фракционирования лектинов в полиакриламидном геле.

2.10. Определение М-концевых аминокислот динитрофторбензольным методом.

2.11. Выделение дезоксинуклеопротеинов и гистонов.

2.12. Биохимическое фракционирование гистонов.

2.13. Получение иммунных сывороток на ДНП.

2.14. Истощение сывороток диспергированным ДНП и лектинами . .59 2.15. Методы и аппаратура для автоматизированного исследования хлорофилл-белкового комплекса.

2.16. Выделение хлоропластов из вегетативных органов растений.

2.17. Твердофазный иммуноферментный анализ лектинов.

2.18. Выявление гемагглютинирующеи активности лектинов методом реплик.

ГЛАВА 3. СОДЕРЖАНИЕ, ГЕМАГГЛЮТИНИРУЮЩАЯ АКТИВНОСТЬ И ИММУНОХИМИЧЕСКАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ЛЕКТИНОВ ЗЕРНОВЫХ КУЛЬТУР 3.1. Лектины семян пшеницы и эгилопса.

3.1.1. Содержание лектинов в семенах различных видов эгилопса.

3.1.2. Содержание лектинов в семенах диплоидных видов пшеницы.

3.1.3. Содержание лектинов в семенах тетра- и гексаплоидных видов рода ТгШсит.

3.1.4. Агглютинирующая активность лектинов пшеницы и эгилопса с разным геномным составом.

3.1.5. Иммунохимический анализ лектинов доноров геномов пшеницы

3.1.6. Гемагглютинирующая активность гистонов клеточного ядра.

3.1.7. Иммунохимический анализ ДНП и идентификация гистонов.

3.1.8. Сравнительный анализ гистонов пшеницы и других злаков по иммунохимической специфичности и эритроагглютинирующей активности.

3.2. Лектины семян трибы просовидных.

3.2.1. Характеристика эколого-географических групп проса по гемагглютинирующеи активности лектинов и электрофоре-тическим спектрам проламинов.

3.2.2. Иммунохимический анализ лектинов проса и сорго.

3.2.3. Сравнительный электрофоретический анализ проламинов проса и сорго.

3.2.4. Иммунохимический анализ лектинов сорго.

3.3. Лектины гречихи.ПО

ГЛАВА 4. ЛЕКТИНЫ КЛУБНЕЙ КАРТОФЕЛЯ.

4.1. Количественное содержание лектинов в клубных картофеля.

4.2. Иммунохимический анализ лектинов различных видов картофеля секции Tuberosum Buk (Petóte Dumort).

4.3. Геномный анализ S. tuberosum по лектинам.

4.3.1. Сравнительное иммунохимическое изучение лектинов культурных и дикорастущих диплоидных видов картофеля с геномом А.

4.3.2. Сравнительный иммунохимический анализ лектинов диплоидных видов картофеля с геномом В.

4.3.3. Дифференциация геномов полиплоидных видов картофеля по лектинам.

ГЛАВА 5. МОЛЕКУЛЯРНАЯ ГЕТЕРОГЕННОСТЬ И АКТИВНОСТЬ

ЛЕКТИНОВ В ОНТОГЕНЕЗЕ РАСТЕНИЙ.

5.1. Молекулярная гетерогенность лектинов картофеля.

5.2. Содержание, активность и полиморфизм лектинов в проростках и листьях зерновых культур.

5.2.1, Лектины пшеницы в онтогенезе растений.

5.2.2. Содержание и гемагглютинирующая активность лектинов в вегетативных органах кукурузы.

5.3. Динамика соде:ржания и гемагглютинирующеи активности лектинов в онтогенезе гречихи.

5.3.1. Содержание лектинов в вегетативных органах гречихи.

5.3.2. Гемагглютинирующая активность лектинов листьев гречихи.

ГЛАВА 6. УГЛЕВОДНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ И К-КОНЦЕВЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ ЛЕКТИНОВ

6.1. Углеводная специфичность лектинов.

6.2. Характеристика лектинов по М-концевым аминокислотам.

6.2.1. Фракционирование и идентификация ДНФ-аминокислот метчиков и ДНФ-лектинов методом тонкослойной хроматографии.

6.2.2. Й-концевые аминокислоты фракций гистонов ядра.

6.3. Действие гербицидов наМ-концевые аминокислоты лектинов пшеницы.

ГЛАВА 7. СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ ХЛОРОФИЛЛ-БЕЛКОВЫХ КОМПЛЕКСОВ ХЛОРОПЛАСТОВ

7.1. Лектины субклеточных структур.

7.1.1. Лектины хлоропластов.

7.1.2. Характеристика ХБК кукурузы и картофеля по содержанию лектинов, нуклеиновых кислот и оптическим свойствам.

7.2. Характеристика хлоропластов кукурузы по электрокинетическим свойствам.

ГЛАВА 8. ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ЛЕКТИНОВ В ЗАЩИТНЫХ

РЕАКЦИЯХ РАСТЕНИЙ.

8.1. Лектин-углеводное взаимодействие во взаимоотношениях растения-хозяина и патогена.

8.1.1. Лектины и биологические свойства семян.

8.1.2. Исследование состояния ХБК при заражении бурой ржавчиной методом РГА и лазерно-оптической фотометрии.

8.2. Значение лектинов в защитной реакции растений пшеницы к пыльной головне.

8.3. Действие фунгицидов и биопрепаратов на содержание и ГА лектинов.

8.4. Влияние активного ила на гемагглютинирующую активность лектинов.

8.5. Гумат натрия как активатор повышения содержания и гемаг-глютинирующеи активности лектинов.

8.6. Связь устойчивости растений к абиотическим и биотическим факторам с активностью лектинов.

8.6.1. Гемагглютинирующая активность лектинов в клубнях после раневого стресса.

8.6.2. Лектины хлорофилл-белковых комплексов пшеницы и сорных растений при применении гербицидов.

8.7. Влияние минерального питания на лектины растений.

ГЛАВА 9. ЛЕКТИНЫ ЛЕКАРСТВЕННЫХ РАСТЕНИЙ.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Лектины растений и их биологическая роль"

Результаты интенсивных исследований, после открытия лектинов привели к большому прогрессу в понимании различных аспектов фитоагглютининов (Лахтин, 1987; Кравцов, Граевская, Дулин, 1989; Kabir, 1995; Jayaraman, Das Hasi, 1998). Тем не менее можно признать, что не только большинство первоначальных вопросов нуждаются в ответе, но, вероятнее всего, наиболее важные вопросы, касающиеся лектинов, до сих пор еще не заданы. Едва ли в 1888 году Стильмарк мог предвидеть, что его открытие агглютинирующей субстанции в семенах касторовых бобов станет толчком к многопредметной области исследования, называемой лектинологией. Внедрение новых и эффективных технологий в биологических исследованиях дает нам возможность надеяться, что в ближайшем будущем будет сделан существенный прогресс в понимании наиболее важных аспектов в лектинологии растений.

Лектины - очень гетерогенная группа белков, которые, в основном, делятся только по одному свойству, а именно, по их способности узнавать и связывать высокоспецифично и обратимо карбогидраты или углеводную часть гликоконьюгатов. Основные вопросы, которые задаются лектинологами, связаны с идентификацией лектинов, их локализацией и структурой. В то же время главной задачей является выяснение физиологической роли лектинов -зачем растения синтезируют лектины, какие функции они выполняют и в каких целях их можно использовать.

Благодаря исследованиям последних лет, мы имеем сейчас информацию по молекулярной структуре, биохимическим свойствам и специфичности связывания углеводов по крайней мере 200 разных фитолектинов, принадлежащих к различным таксономическим группам. Эти сведения позволяют заключить, что они составляют гетерогенный класс растительных гликопротеинов растений. Было сделано несколько попыток по отношению к группе фитолектинов по использованию их в целях классификации таксономии видов. Для примера можно отметить природную группу лектинов Solanaceae, все из которых имеют подобную молекулярную структуру и специфичность (Любимова, Салькова, 1988). Эти же свойства обнаружены и у лектинов Graminae, которые кодируются высокогомологичными генами (Klozova et al., 1985). Лектины бобовых также представлены несколькими подгруппами растительных лектинов. Однако очевидно, что, несмотря на большую схожесть, которую можно проследить вплоть до аминокислотных последовательностей полипептидов лектинов и нуклеотиДных последовательностей генов, разные подтипы лектинов бобовых отличаются друг от друга по молекулярной структуре и специфичности (Марков, Хавкин, 1983; Аккауа, Websch, Wolfe, 1994). Более того, некоторые виды бобовых (Ulex curopacus, Griffonia simplicifolia ) известны как содержащие два и более лектинов с различными биохимическими свойствами и специфичностью (Михайлов, 1989). Например, из некоторых диких видов Phaseolus vulgaris выделены лектин-подобные запасные белки арцелины, состоящие из 2 главных и 1 побочного полипептидов. Выяснено, что арцелины играют существенную роль в защитных реакциях растений фасоли к мексиканскому долгоносику (Gossens, Dillen, De Clercq et al., 1996).

Одним из наиболее поразительных фактов является то, что некоторые фитолектины из разных источников и незначительной разницей в молекулярной структуре, проявляют очень сходную специфичность по отношению к одинаковым моно- и олигосахаридам, тогда как очень сходные по структуре лектины, из видов родственно связанных, совершенно отличаются по своей специфичности. Следует подчеркнуть, что большинство лектинов из видов, близко связанных родством, проявляют примерно идентичную специфичность. Из подавляющего количества имеющейся информации можно сделать следующий вывод: большинство лектинов узнают и связывают моносахариды, такие как маннозу, глюкозу, галактозу.

К-ацетилглюкозамин, К-ацетилгалактозамин, фукозу. Они имеют большое сродство и к олигосахаридам. Однако остается под вопросом - в самом ли деле специфичность лектинов направлена на моно- и олигосахариды, так как некоторые лектины не ингибириуются никакими простыми сахарами и более того проявляют комплексную специфичность. Поэтому вопрос - есть ли другие неизвестные по структуре углеводы, которые более комплементарны в связывании этих лектинов - остается также открытым.

Особый интерес представляет изучение биологической роли лектинов. До сих пор обсуждение физиологической роли базируется в основном на умозрительных выводах, чем на экспериментальных данных. Внимание большинства исследований фитолектинов сфокусировано на выделении, характеристике и возможном применении этих белков, не касаясь физиологической роли, С другой стороны, фитолектины очень гетерогенная группа белков, не только из-за биохимических свойств и специфичности, но также по отношению к их источникам, В самом деле, они широко распространены в растительном мире и встречаются в тканях всех видов. Более того, их концентрация высоковариабельна - от 50% общего содержания белков до совершенно необнаруживаемых количеств. Возможно потому, что не все лектины играют первостепенную роль; вернее то, что различные типы агглютининов выполняют разные физиологические функции, С точки зрения специфичности, наряду со связыванием с эндогенными рецепторами в самом растении, большинство лектинов, вероятно, вовлечены в процесс узнавания и взаимодействия с другими организмами, Н,П,Королев (1984) сформулировал концепцию, рассматривающую узнавание эндогенными лектинами поверхности клетки или вируса, гликоконьюгатов, их микроокружения, в качестве универсального молекулярного механизма, обеспечивающего взаимодействие и развитие всех живых систем -от вирусов до человека, В этой же связи, биологическая роль лектинов включает в себя индукцию специфических процессов ингибирования или активации, обеспечивание специфических взаимодействий между клетками и их адгезии в гистогенезе и регенерациях (Конарев, 2001). Правда, механизм действия не всегда понятен, очевидно рассматриваемые эффекты достигаются связыванием лектинами молекул рецептора на клетке-мишени.

Несомненно, огромный прогресс в лектинологии был достигнут за последние годы. Новые открытия в биологии в целом и в молекулярной биологии, в частности, заметно способствуют лучшему пониманию некоторых аспектов фитогемагглютининов, в результате чего разрабатываются новые фундаментальные проблемы. Многие гены, контролирующие синтез лектинов, уже клонированы и проанализированы, что позволяет иметь в распоряжении детальную информацию о первичной структуре этих белков. Поразительным примером является биосинтез и процессинг Con А, который является единственным известным примером восстановления внутримолекулярной последовательности. Молекулярное клонирование агглютинина Urtica diocia и нескольких лектинов Graminaceae привело к открытию того, что они построены из 2 и 4 доменов соответственно, которые очень напоминают хитин-связывающий белок, играющий важную роль во взаимоотношении растения-хозяина и патогена. Подобные наблюдения были сделаны для генов РНК-агглютининов Phaseolus vulgaris. Эти гены имеют близкую гомологию к двум другим классам недавно клонированных генов, а именно, бобов и ингибиторов амилаз насекомых.

Применение молекулярной технологии позволяет добиться (по крайней мере - частично) установления составных изоформ фитолектинов. Генный анализ подтверждает, что разные субъединицы лектинов закодированы различными генами (Hoffmann et al., 1985; Karlubik, Michalik, Urminska, 1997). В других случаях (Sófora japónica) было продемонстрировано, что разные гены контролируют экспрессию незначительно различающихся (но родственных) лектинов в разных тканях одного и того же растения (Евтушенко, 1989).

Изучение биохимии, физиологии, цитологии и молекулярной биологии фитолектинов дает информацию по контролю их пространственного и временного размещения, также по их клеточной и внутриклеточной локализации. Появились доказательства того, что достаточно много фитогемагглютининов ведут себя точно так, как можно предположить для типичных з'апасных белков, так как эти лектины, особенно обильно представленные либо в семенах, либо в разного типа вегетативных запасательных тканях, имеют такие же свойства как запасные белки. Если это так, то встает вопрос, как согласовать их предполагаемую роль с их углевод-связывающей активностью.

На первый взгляд это выглядит трудным вопросом, так как запасные белки, связывающие сахара не имеют очевидных преимуществ для растений по сравнению с нормальными запасными белками. Однако преимущество становится очевидным, когда запасные белки, при нападении на растения вредителей, связываются с гликоконьюгатами, находящимися на эпителиальных клетках вдоль кишечного тракта вредных организмов. Это означает, что лектины имеют предположительно двойную функцию. Когда они находятся в растении, являются запасными белками, но выделенные из растения они играют роль защитников от вредителей. В то же время трудно доказать, и требуются глубокие разработки по исследованию защитных функций фитолектинов, например, от грибных болезней, хотя некоторые факты все же свидетельствуют об этом. Очевидно некоторая роль, связанная с их углеводовязывающей активностью, должна выполняться вне растения. Явное родство ряда лектинов и типичных защитных белков растений, подобных хитиназам и ингибиторам амилаз и протеиназ, находится в полном соответствии с их защитной ролью. В этом смысле важно понять, что лектины, обладающие защитной ролью, не обязательно должны превышать количество остальных в растениях, поскольку действие этого механизма и так достаточно направлено на обеспечение выживания вида.

Быстрый прогресс в применении техники, такой как дифракция Х-лучей ЭПР, позволит получить высокое разложение трехмерных структур разного типа фитолектинов и, в конечном счете, приведет к лучшему пониманию связи между структурой и функцией. Современные исследования физиологической роли лектинов сводятся лишь к изучению их возможной роли в защите растений от вредителей и патогенных микроорганизмов. Поиски других физиологических функций, конечно, продолжаются. В этом плане можно предвидеть прогресс биологических исследований трансгенных сельскохозяйственных растений, со спроектированными генами лектинов. Кроме использования в исследованиях гликоконьюгатов и возможного применения в защите растений, фитолектины будут играть важную роль как инструмент диагностики в медицинской биохимии, особенно, в гистопатологии. Появляются доказательства того, что трансформированные клетки, по сравнению с нормальными, экспрессируют разные углеводные структуры на поверхности клетки. Выяснение процессов ингибирования или активации может привести к новым открытиям в области защиты растений от вирусов.

Молекулярные основы тех процессов, в которых предположительно участвуют лектины: межклеточного узнавания, синтеза, транспорта и отложения белков в запас, фотосинтеза, регуляции деления клеток и оплодотворения - исследованы крайне недостаточно. В частности, до сих пор весьма немногочисленны или отсутствуют какИе-либо сведения о содержании и иммунохимической специфичности лектинов зерновых и крупяных культур, картофеля и лекарственных трав. Недостаточно исследованы воздействия биотических и абиотических факторов на активность лектинов, участие их в узнавании растениями фитопатогенов и индуцировании защитных механизмов растения. Не установлены углеводная специфичность и К-концевые аминокислоты лектинов хлоропластов ряда культур. Изучение этих вопросов позволит связать структуру, функции и биологические свойства и лектинов, расширит и откроет новые возможности применения фитолектинов в иммунодиагностике, геномном анализе и геносистематике, регуляции процессов фитоморфогенеза роста и развития растений, для наиболее полного использования растительных ресурсов.

Цели и задачи исследований. Целью настоящей работы явилось молекулярно-биологическое исследование биоэффекторных свойств лектинов и их роли в регуляции клеточного метаболизма при формировании гомеостатических реакций у растений, В задачу исследований входило:

1. Изучение молекулярной гетерогенности, иммунохимической специфичности и гемагглютинирующей активности лектинов крупяных и зерновых культур. Для этого проведено:

- получение и характеристика препаратов растительных лектинов и антител к ним;

- иммунохимический анализ лектинов семян видов Triticum и Aegilops с различным геномным составом;

- характеристика эколого-географических фупп трибы просовидных, кукурузы и гречихи по лектинам семян,

2. Геномный анализ рода Solanum по лектинам клубней.

3. Изучение гемагглютинирующей активности и углеводной специфичности лектинов лекарственных растений.

4. Исследование гемагглютинирующей активности и состава лектинов в онтогенезе растений,

5. Изучение лектинов листьев и лектин-рецепторной системы хлоропластов во взаимосвязи с оптическими характеристиками хлорофилл-белковых комплексов.

6. Изучение протекторной роли лектинов к фитопатогенам при действии пестицидов, микроудобрений и регуляторов роста и развития растений.

Положения, выносимые на защиту:

- распространение и специфичность углеводсодержащих и углеводсвязывающих белков у различных в систематическом отношении групп растений позволяет использовать лектины для геномного анализа растительного генофонда в качестве молекулярных маркеров;

- в онтогенезе, с увеличением возраста растений происходит изменение активности как мембраносвязанных, так и растворимых лектинов хлорофилл-белковых комплексов, что отражается на процессах абсорбции света и электрокинетических свойствах хлоропластов;

- функции лектинов в формировании механизмов устойчивости сельскохозяйственных культур при взаимоотношениях растения-хозяина и патогена;

- повышение содержания и гемагглютинирующей активности лектинов в вегетативных и репродуктивных органах под действием пестицидов, микроудобрений, биопрепаратов и регуляторов роста способствует формированию гомеостатических реакций у растений;

- лектины в значительной степени обусловливают терапевтический эффект лекарственных растений.

Научная новизна работы. Получены новые данные о биологической роли лектинов. Выявлено, что локализация, биосинтез и накопление лектинов в специализированных клетках определяют его специфические функции.

Впервые установлено, что иммунохимическая гетерогенность лектинов связана с уровнем плоидности, геномным составом и отражает геномспецифическую устойчивость пшеницы к болезням. Показано, что лектины картофеля достаточно гетерогенны в биохимическом и генетическом отношении и обладают высокой геномной специфичностью, что позволяет решать вопросы таксономии, происхождения и биохимической генетики культуры. Впервые исследованы в сравнительном аспекте лектины проса и сорго, диких и культурных видов гречихи, в составе углеводного компонента которых обнаружены уроновые кислоты, играющие важную роль в структурной организации и функционировании лектинов.

Впервые обнаружено, что фракции гистонов клеточного ядра обладают гемагглютинирующей активностью. Определены Ы-концевые аминокислоты гистонов, растворимых и мембраносвязанных лектинов хлорофилл-белковых комплексов (ХБК) листьев, лектинов семян и корней, что дает возможность характеризовать структуру и уровень специфичности этих белков.

Показано, что при воздействии на растения стрессовыми факторами содержание и гемагглютинирующая активность лектинов меняются адекватно, способствуя инициации защитных реакций, обеспечивающих устойчивость растительного организма к стрессам.

Впервые изучены лектины распространенных лекарственных трав Башкортостана. Между гемагглютинирующей активностью лектинов и фитотерапевтическими свойствами лекарственных растений установлена определенная взаимосвязь.

Практическая значимость работы. Оригинальным и перспективным способом применения лектинов является использование их в качестве маркерных белков в систематике и геномном анализе растений, чТо впервые показано в данной работе. Степень антигенного сходства лектинов может служить одним из критериев при подборе родительских пар для получения жизнеспособного гибридного потомства, обуславливая совместимость при отдаленных гибридизациях.

Лектиновая активность хлорофилл-белковых комплексов и связанные с нею изменения в абсорбции света хлоропластами являются показателем состояния иммунной системы листового аппарата к болезням.

Обосновано практическое применение лектинов лекарственных растений в фитотерапии. Показано влияние лектинсодержащих экстрактов лекарственных трав на соотношение хелперов и супрессоров в крови онкологических больных и их способность воздействовать на клеточногуморальный контроль, реализуемый лимфоцитами. Максимальная активность взаимодействия эритроцитов определенной группы крови человека с лектинами отдельных растений, позволяет индивидуализировать подбор лекарственных трав.

Теоретические и практические результаты работы используются в учебном процессе при чтении общего курса по биохимии с основами молекулярной биологии и спецкурсов, а также при проведении лабораторно-практических занятий на кафедрах Башгосуниверситета и Башгоспедуниверситета.

Апробация работы. Результаты исследований были представлены на 2-м Всесоюзном совещании «Хемосистематика и эволюционная биохимия вьющих растений» (Ялта, 1982), 8-м Всесоюзном совещании по иммунитету растений (Рига, 1986), 4-й Уральской конференции генетиков и селекционеров (Челябинск, 1987), 13-й Международной конференции по лектинам (Берлин, 1991), 14-й Международной конференции по лектинам (Дели, 1992), 15-й Международной конференции по лектинам (Сегед, 1993), 5-м съезде ВОГиС (Минск, 1992), 1-м съезде ВОГиС (Саратов, 1994), 2-м съезде Русского ботанического общества (Санкт-Петербург, 1998), 5-м Российском национальном конгрессе «Человек и лекарство» (Москва, 1998), Всероссийской конференции «Современные тенденции развития фармации» (Самара, 1999), 5-й Международной конференции «Регуляторы роста и развития растений» (Москва, 1999), 3-м Международном симпозиуме «Новые нетрадиционные растения и перспектива их использования» (Москва, 1999), 4-м съезде Общества физиологов растений России (Москва, 1999), 2-м съезде ВОГиС (Санкт-Петербург, 2000), 2-м Международном конгрессе «Слабые и сверхслабые поля и излучения в биологии и медицине» (Санкт-Петербург, 2000), 12-м Международном Конгрессе Европейского общества физиологов растений (Будапешт, 2000), 1-ой Республиканской конференции «Химия и технологии применения регуляторов роста» (Уфа, 2001), конференции

15

Актуальные проблемы теоретической и прикладной биохимии» (Челябинск, 1999; Ижевск, 2001).

Публикации. Основные положения диссертации опубликованы в 51 печатной работе, в том числе в монографии и в книге в соавторстве.

Структура и объем диссертации. Диссертационная работа состоит из введения, обзора литературы (1,2 главы), экспериментальной части (7 глав), заключения, выводов и списка цитированной литературы. Объем основного текста работы составляет 295 страниц. Экспериментальные данные представлены в 45 таблицах, 50 рисунках. Список использованной литературы включает 532 наименований, в том числе 340 иностранных публикаций.

Заключение Диссертация по теме "Физиология и биохимия растений", Ямалеева, Анна Александровна

ВЫВОДЫ

1. Установлен широкий спектр уровня активности пектинов у растений различных систематических групп и показана их видовая специфичность. Выявлено, что пектины обладают антигенными свойствами. Лектины различных органов растений различаются по углеводной специфичности и М-концевым аминокислотам.

2. Иммунохимическая гетерогенность и специфичность пектинов связана с уровнем плоидности, геномным составом и отражает геномспецифическую устойчивость зерновых культур и картофеля. Лектины могут использоваться для маркирования вида и генома, геномного анализа, выяснения путей происхождения культурных растений, степени родства их с дикими сородичами и для подбора родительских пар при отдаленной гибридизации, с целью получения жизнеспособного потомства.

3. Лектины составляют молекулярную основу метаболизма, биогенеза и функционирования большинства клеточных структур, включая генетический аппарат. Растворимая и мембраносвязанная фракции пектинов выполняют неодинаковые функции, что заложено в их различной структуре. Н-концевыми аминокислотами у растворимой фракции пектинов хлоропластов пшеницы установлен лейцин, у мембраносвязанных - тирозин. В пектинах стромы хлоропластов проса обнаружена такая же М-концевая аминокислота, что и в подобных пектинах пшеницы.

4. Впервые обнаружена гемаггпютинирующая активность гистонов клеточного ядра пшеницы и определены их Н-концевые аминокислоты. Установлено, что основной К-концевой аминокислотой Нз - фракции является аланин, во фракции Нгь более 80% М-концевых групп приходится на долю глицина и Пронина. У лизинбогатой фракции часть М-концевых групп ацетилирована, одна из подфракций Н] гистона имеет на М-конце пролин. Фракция гистонов Нга эритроагглютинирующую активность не проявляет. Показано, что при инфицировании растений фитопатогенами природа Н-концевых аминокислот не меняется, но при этом происходит увеличение гемагглютинирующей активности отдельных фракций.

5. На ранних этапах вегетации растения интенсивно накапливают ядерно-цитоплазматическую субстанцию за счет активной деятельности эмбриональной ткани, содержащей значительное количество пектинов с высокой гемагглютинирующей активностью. Прорастание семян сопряжено с повышением уровня активности пектинов в проростках и снижением содержания их в эндосперме, что свидетельствует об участии пектинов в поддержании и использовании пула питательных веществ. В процессе формирования зерна происходит постепенное увеличение содержания лектинов в семенах.

6. Выявлена органоспецифичность растительных лектинов. Впервые идентифицированы М-концевые аминокислоты вегетативных и репродуктивных органов пшеницы. М-концевыми аминокислотами лектинов семян идентифицированы глицин и валин, корней - аргинин и глицин.

7. Лектины листьев, семян, соцветий и корней гречихи, чашелистиков и лепестков мальвы, соцветий и листьев зверобоя, пижмы обыкновенной, бубенчика широколистного, листьев и семян володушки золотистой имеют различную углеводную специфичность и следовательно участвуют в различных метаболических процессах.

8. Различный уровень гемагглютинирующей активности лектинов линий и гибридов кукурузы, а также их различия по электрокинетическим свойствам и электрофоретической подвижности хлоропластов позволяют характеризовать наследуемость признаков родителей и проявление гетерозисного эффекта.

9. Природные и синтетические регуляторы роста типа Гуми и ТГФ, при обработке ими растений в смеси с гербицидом, снижают отрицательное действие гербицидов на культурные растения. При совместном применении биорегуляторов с гербицидами происходит значительное увеличение активности мембраносвязанных лектинов ХБК, что способствует адаптации растений к факторам, вызывающим стресс.

10. Показано, что остаточное количество гербицидов в семенах вызывает количественные и качественные изменения в пектиновых фракциях, что отражается в изменении природы М-концевых аминокислот и активности лектинов. Структурные изменения в молекулах лектинов приводят к активации их функциональных свойств, что позволяет отнести этот класс белков к компонентам клетки, участвующим в нейтрализации токсического действия гербицидов.

11. Методом лазерной спектроскопии показано наличие коррелятивных связей между структурой ХБК, содержанием хлорофилла «а», накоплением и гемагглютинирующей активностью пектинов в листьях растений различных систематических групп. При действии иммуностимуляторов в листьях содержание и ГА пектинов увеличивается, в основном, за счет резкого возрастания количества мембраносвязанных пектинов. Положительная корреляция между абсорбцией света ХБК и ГА пектинов хлоропластов свидетельствует об информативности зондирования листьев и перспективности этого метода для изучения состояния фотосинтетического аппарата клетки.

12. Установлено, что пектины играют важную роль при физиологических стрессах. При разной глубине заделки семян проростки испытывают «физиологический» стресс, интенсивность которого коррелирует с увеличением ГА лектинов. Показано, что некондиционные, кондиционные и суперкондиционные семена по-разному реагируют на «глубинный стресс», что выражается в различной степени повыщения ГА лектинов. Высокая пектиновая активность суперкондиционных семян в ответ на глубинный стресс находится в обратной корреляционной зависимости с пораженностью проростков корневыми гнилями.

294

13. в составе биологически активных веществ лекарственных растений эхинацеи пурпурной, зверобоя продырявленного, мальвы мавританской, пижмы обыкновенной, солодки щетинистой, солодки коржинского,бубенчика, володушки золотистой и амаранта обнаружены пектины. Выявлены различия между ними по углеводной специфичности и степени сродства с рецепторами мембран разных групп крови, что является важной теоретической предпосылкой исследований по персонификации лекарственных растений больным и иммунокоррекции организма. Установлено, что пектины изменяют соотношение хелперов и супрессоров, влияя на клеточно-гуморальный контроль.

Заключение

Широкое распространение углеводсодержащих и углеводсвязывающих белков у самых различных в систематическом отношении групп растений и присутствие лектинов практически во всех органах и тканях растений свидетельствуют о важной роли этих белков в процессах жизнедеятельности.

Биологическая активность лектинов растений проявляется в самых различных процессах межклеточного узнавания, обуславливающих совместимость при оплодотворении, в стимуляции прорастания семян, взаимодействии с симбионтными микроорганизмами. Однако еще недостаточно изученным остается участие лектинов в органогенезе, дифференцировке клеток, защите от патогенов вирусной, бактериальной, грибной или другой природы. Растет интерес к мембранным пектинам, изучаются механизмы действия бифункциональных и полифункциональных лектинов при фотосинтезе, а также вопросы кооперации лектинов с фитогормонами и другими эффекторами, в частности, с физиологически активными соединениями. Несмотря на это, для более детального обсуждения этих явлений пока нет достаточного экспериментального материала. Поэтому так важны сейчас исследования биологической активности лектинов современными методами биохимической генетики и молекулярной биологии.

Полученный нами экспериментальный материал показывает, что регуляция метаболизма белками-лектинами представляет собой важнейшую часть механизмов поддержания структурной и функциональной целостности, иммунитета растительного организма. В экспериментах исследовали растения пшеницы и эгилопса, проса, гречихи, кукурузы, картофеля, лекарственные растения.

Растения обладают сложнейшей организацией, что требует совершенных систем управления и регуляции. Особо следует отметить взаимодействия эндогенных систем лектин-фермент. Доказана совместная локализация различных лектинов с кислыми гидролазами в белковых телах клеток семян растений (Королев, 1984; Лахтин, 1995).

При изучении методом иммуноферментного анализа с использованием специфичных к АЗП антител количественного содержания лектинов в семенах разных видов пшеницы и эгилопса из коллекции ВИРа с разным геномным составом и плоидностью установлено, что уровень АЗП в семенах разных видов не одинаков. Большая выборка, использованная нами в анализе позволила получить данные о довольно высокой степени зависимости между содержанием

АЗП в пшенице и ее плоидностью. Аналогичные результаты получены на исследованных образцах эгилопса, которые также вариабельны по содержанию АЗП. Показано, что виды пшеницы и эгилопса с разным геномным составом обладают разной гемагглютинирующей активностью.

Все исследованные образцы пшеницы и эгилопса проявили хорошо детектируемую пектиновую активность, но с различным титром агглютинации и удельной активностью генетических различий между донорами геномов полиплоидной пшеницы. Выявлена также иммунохимическая гетерогенность пектинов, связанная с уровнем плоидности, геномным составом и отражающая геномспецифичность. Так, иммунохимический анализ лектинов из семян генома А пшеницы показал, что идентичность к геному АО проявляют лектины представителей видов Т.Ьоео11сит и Т. топососсит. Сравнительно близки по идентичности лектинов тетраплоидные виды пшеницы с геномным составом ААВВ и Т.игагШ (геном А).

Биологическая специфичность лектина, оцениваемая методом иммунохимического анализа сопряжена со вторичными и третичными структурами молекулы белка. Выявленная степень антигенного сходства лектинов проса и сорго может служить критерием для подбора пар в скрещиваниях с целью получения жизнеспособного, гибридного, высокогетерозисного потомства, обладающего ценными хозяйственными признаками.

Лектины участвуют в образовании белка-гликопротеина, ферментных и полисахаридных комплексов, обуславливая тем самым совместимость при отдаленных гибридизациях. По реакциям иммунодиффузии лектинов нами также выделены образцы гречихи татарской и гречихи посевной, которые могут быть рекомендованы в качестве родительских форм при межвидовых скрещиваниях.

Установлено, что лектины различных сортов картофеля характеризуются гетерогенностью и специфичностью. Характерно, что устойчивые к фитопатогенам сорта имеют в электрофореграмме более гетерогенную зону медленной подвижности. Лектины различных видов, являющихся представителями изученных подсекций серии ТиЬегаг1ит имеют гетерогенные, специфичные и характерные для каждого вида спектры, которые отличаются по интенсивности, диффузионной подвижности и числом общих компонентов. При исследовании геномного состава картофеля по лектинам установлены профилирующие источники генома А и генома В у триплоидного, пентаплоидного и гексаплоидного видов.

Высокое содержание лектинов в запасающих органах растений, таких как семена и клубни, позволяет нам высказать предположение о

ТОМ, что они могут выступать в роли запасных белков. Эти белки-лектины не подвергаются протеолитической деградации в эндосперме и играют важную роль при прорастании семени. Полученные результаты показали, что в клетках семян, корней и проростков лектины преимущественно представлены в растворимой форме. Лектины мембранной поверхности клеток участвуют в процессах дифференциации ткани и органов растительного организма. Периферические механизмы узнавания обеспечивают специфические взаимодействия между клетками и их адгезии в гистогенезе и регенерациях (Конарев, 1998). Они включают гликопротеины типа пектинов и более сложные молекулярные комплексы, содержащие липиды, различные гетерополисахариды и производные уроновых кислот.

На раннем этапе вегетации растение интенсивно накапливает ядерно-цитоплазматическую субстанцию за счет активной деятельности эмбриональной ткани, содержащей значительное количество пектинов с высокой гемагглютинирующей активностью. Лектины достаточно гетерогенные в биохимическом и генетическом отнощении, обладают высокой геномной специфичностью. Уникальное свойство лектина — способность его молекул к избирательному специфическому комплексированию. Оно лежит в основе структурообразовательных процессов в организме и отчетливо проявляется в иммунной реакции антиген-антитело. Выявленная нами пектиновая активность и иммунохимическая специфичность отдельных гистоновых компонентов позволила осуществить сравнительный иммунохимический анализ гистонов мягкой пщеницы и ее ближайших сородичей с геномами АА, ВВ и ии. В геномах заключены основные принципы молекулярной организации метаболизма, внутриклеточной и межклеточной коммуникаций и интеграции жизненных функций.

Установлено, что в процессе формирования зерна происходит постепенное увеличение уровня содержания пектинов в семенах. Выявленные отличия в динамке накопления пектинов в семенах у разных сортов объясняется их генотипическими различиями. Эти различия подтверждаются и по другим фазам развития.

В процессе жизненного цикла растений обнаружена значительная выраженность в содержании и гемагглютинирующей активности в зависимости от фенологических фаз и органов, которая определяет специфику проявления генетических закономерностей у разных органов растения.

Свойство пектинов связывать углеводные радикалы определяет разнообразие их воздействия на клетки и выполняемые ими функции. По нашим данным пектины гречихи являются многовалентными лигандами,

В ИХ молекуле находятся 4 центра связывания углеводов. Показано, что при связывании одного из активных центров лектина с углеводом происходит активация другого центра белка. По мнению большинства исследователей, степень ингибирования ферментов пектинами зависит от близости расположения углеводных детерминат фермента к каталитическому центру (Лобсанов и др., 1989).

Роль углеводной части цепей пектинов недостаточно ясна. Хотя углеводная часть сама по себе не влияет на активность ферментов и лектинов (Olden et. al, 1990), однако, именно углеводные антенны могут служить средством регуляции эндогенными пектинами. Гаптеном лектинов листьев картофеля оказались мономеры-аминосахара N-ацетил-D-глюкозамин и Н-ацетил-В-галактозамин. Растворимые пектины кукурузы проявляют способность к связыванию галактозы. Лектины разных органов картофеля,' клубней и листьев, различаются по углеводной специфичности. Аналогичные характеристики получены для лектинов из корней, листьев и семян кукурузы, гречихи, пшеницы, проса, сорго и лекарственных трав, которые имеют различную углеводную специфичность.

Установлено, что в зависимости от природы, структуры, клеточной и субклеточной локализации лектины участвуют в различных процессах. Разные фракции лектинов в органоидах клетки выполняют неодинаковые функции, так как свойство взаимодействовать с углеводами присуще функционально различным белкам растительной клетки. Лектины влияют на экспрессию некоторых генов в растениях. Об этом говорит также наличие целого ряда мест связывания пектинов, локализованных на внутренней и внещней мембранах хлоропластов.

Показано наличие определенных коррелятивных отношений между структурой хлоропластов, интенсивностью фотосинтеза и накоплением пектинов в листьях растений различных систематических групп. Процессы старения и деструкции хлоропластов характеризуются изменениями содержания и гемагглютинирующей активности пектинов в них. При действиии иммуностимуляторов содержание и ГА пектинов увеличивается, в основном, за счет резкого возрастания количества структурносвязанных пектинов. Выявлена прямая зависимость гемагглютинирующей активности пектинов, извлеченных из хлоропластов, от содержания хлорофилла «а» и эффективности поглощения света листьями. Положительная корреляция между абсорбцией света ХБК и ГА пектинов хлоропластов свидетельствует об информативности зондирования листьев и перспективности этого явления для прогнозирования продуктивности и устойчивости растений к фитопатогенам. Взаимодействие пектинов мембран хлоропластов с цитоплазматическими гликопротеидами может быть одним из факторов. определяющих функциональную активность субклеточных структур клетки.

Исходя из этого, мы выявили реакцию растений пшеницы по накоплению АЗП в формирующемся колосе и семени на поражение пыльной головней. Показано, что в процессе формирования зерна увеличивается содержание пектинов у устойчивых и восприимчивых растений при заражении посевов пшеницы пыльной головней. Повышение содержания пектинов в зараженных колосьях по сравнению с контролем свидетельствует о развитии ответной реакции растений. Активация пектинов на уровне транскрипции, о чем свидетельствует повышение гемагглютинирующей активности отдельных фракций гистонов ДНП пшеницы. Индуцированная лектин-углеводным «узнаванием» реализация экспресии генетической информации механизма устойчивости является важнейшим звеном защитной системы растения от инфекционных заболеваний.

Установлено, что проростки из суперкондиционных семян слабо поражаются почвенными фитопатогенами и отличаются интенсивностью пектиновой активности в ответ на стрессовый фактор. При глубокой заделке семян проростки испытывают физиологический стресс, который выражается в увеличении активности пектинов, особенно в корневой системе. Подобная информация полезна для выработки стратегии и тактики технологии возделывания сортов.

При заражении растений листовыми грибными болезнями происходят структурные изменения ХБК. Коэффициент диффузного отражения свидетельствует об изменении постоянства внутренней структуры листа. Факты показывают, что в растительном организме наблюдается гомеостаз фотосинтетического процесса. Установлено, что значительная роль в этом принадлежит пектинам, которые участвуют в связывании глюкозы, синтезируемой в процессе фотосинтеза в хлоропластах, поддерживается уровень метаболитов фотосинтеза за счет пектинов ХБК. Значительное увеличение активности пектинов происходит при действии системных фунгицидов и иммуностимуляторов. Составленные нами композиционные защитно-стимулирующие составы по сравнению с отдельно взятыми препаратами приводили к значительному повыщению ГА и количественного содержания пектинов у растений в процессе онтогенеза.

Показано, что воздействие препарата Гуми на уровень обмена веществ осуществляется посредством регуляции генной активности, связанной с синтезом и ГА мембраносвязанных пектинов. Гемагглютинирующая активность пектинов повышается также при раневом стрессе. Интенсивность ответной реакции адекватна устойчивости сорта.

Обработка растений гербицидом приводит к изменению активности пектинов ХБК. Это связано с тем, что они выполняют роль связывающих белков, включая различные программы транскрипции, а также участвуя в транспортировке и выводе гербицидов из растения.

Возникновение индуцированной устойчивости под влиянием элементов питания, особенно микроэлементов, связано с их действием на ГА пектинов и абсорбцию света ХБК, направленную на улучшение роста и развития растений, которые становятся более выносливыми к поражению грибными патогенами.

Оценка биологической активности пектинов лекарственных растений, таких как эхинацея показала, что в условиях Башкирии она накапливает пектины иммунорегуляторного действия. Особенно отчетливо влияние пектинов эхинацеи на регуляторные функции лимфоцитов. Таким образом, биологическая активность пектинов растений проявляется в самых различных процессах.

Библиография Диссертация по биологии, доктора биологических наук, Ямалеева, Анна Александровна, Уфа

1. Абелев Г.И. Модификация метода преципитации в агаре для сравнения двух систем антиген антитело //Бюл. эксперим. биологии и мед. - I960.- Т.49-ВЫП.З.-С. 118.

2. Авазходжаев М.Х. Физиологические основы вилтоустойчивости хлопчатника и пути ее индуцирования. //Автреф. дне.д-ра биол. наук.- 1984.- 48 с.

3. Агафонова Р.В., Любимов Н.В. Щербухин В.Д. Иммуноферментный анализ пектина зародышей пшеницы // Прикл. биохимия и микробиол. . 1994. -Т.ЗО.- №3.-0.471-476.

4. Альтенгаузен Л.К. К вопросу об оплодотворении гречихи // Глав.опыты агрономии. -1907. -Т.8. -№4. -С.407.

5. Андреев Л.В., Плотникова Ю.М. Ржавчина пшеницы / Цитология и физиоло-гия.-М.Наука.-1989.- 301с.

6. Антонюк В.А. Некоторые аспекты поиска пектинов в растениях. // В кн: Изучение и применение пектинов. Тарту, изд-во Тартуского ун-та 1989-Т.1.-С.53-60.

7. Антонюк В.А., Луцик М.Д., Ладная Л.Я. Фитолектины во флоре УССР и специфичность связывания ими углеводов. // Растительные ресурсы. -1983 -T.19.-N2.-C. 151- 159.

8. Антонюк В.А., Луцик М.Д., Ладная Л.Я. Сезонные изменения титра гемагг-лютинации и сродства к углеводам экстрактов растений, содержащих фукозоспецифичные лектины // Физиология растений. 1982. - Т.29.- Вып.6.-С.1219-1224.

9. Бабоша A.B. Гемагглютинины из листьев картофеля //Биохимия. 1994.-Т.59.- вьш.6.- С.819-825.

10. Балаур Н.С., Павленко Т.А., Тома СИ. Обмен фосфорсодержащих соединений в онтогенезе озимой пшеницы //Эндогенная и экзогенная регуляция роста и развития растений. Кишинев «Штиница». - 1985. - С.91-97.

11. И.Баширова P.M., Шайдуллина Г.Г., Т.Н. Никитина и др. /Эхинацея пурпурная. Уфа.-2000.-44 с.

12. Баширова P.M., Ямалеева A.A. Физико-химическая характеристика хлоро-пластов пшеницы при действии системных фунгицидов //Актуальные вопросы экологии Республики Башкортостан. Уфа: Изд-во БашГУ. -1995.-С.62.

13. Беленький Д.М. Получение моноспецифических антисывороток //Молекулярная биология.-1983.- Т.17.- N 1. С.54-61.

14. П.Богданов A.A., Гордеева Л.В., Марголис Л.Б., Торчилин В.П. Биологические мембраны. 1986.- Т.З.- N 7. -С. 674-684.

15. Будин К.З., Соболева Т.П. Создание и использование инцухт-линий картофеля в межлинейной и сортолинейной гибридизации //Тр. По приклад. Бот., ген., сел. -1978. -Т.62. Вьш.1. -С.139-144.

16. Быстрова Н.К., Беленький Д.М. Биохимия. -1985. -Т.50.- №6.- С.992-997.

17. Вандерпланк Я. Генетические и молекулярные основы патогенеза у растений //Изд-во "Мир". 1983. 236с.

18. Варбянец Д.Д. Взаимодействие пектина из картофеля гликополимерами Corynebacterium sepedonicum, Pseudomonas solanacearum // Изучение и применение пектинов. Тарту. 1989.- Т.2.- С.73-76.

19. Вечер Л.С. Техника биохимического исследования субклеточных структур и биополимеров растителной клетки //Минск: Наука и техника. 1986. -С. 11-23

20. Выскребенцева Э.И., Борисова H.H. Распределение пектиновой активности в митохондриях корнеплода сахарной свеклы // Физиол. Раст. (Россия). 1996. -43, №4.-С. 527-532.

21. Галанина O.E., Падманабхан С, Корчагина Е.Ю. и др. Специфичность лек-тина из Butea frondosa // Биоорган. Химия. 1992. - 18, № 3. - С. 346-356.

22. Гаврилюк И.П., Губарева Н.К., Конарев В.Г. Выделение, фракционирование и идентификация белков, используемых в геномном анализе культурных растений //Тр. По приклад. Бот., ген., сел. -1973. -Т.52. Вып. 1. -С.249-281.

23. Гофштейн Л.В. Изменение фракционного состава гистонов в ранний период прорастания изолированных зародышей пшеницы // Второй всесоюзный биохим. Съезд, симпозиум У11.-1969. С. 211.

24. Гофштейн Л.В., Сафонов В.И., Сисакян Н.М. о гетерогенности гистонов ДНИ зародышей пшеницы // Доклады АН СССР.- 1966.- Т.167.- N.5.- С.1168.

25. Григорьева С.К. Сравнительное иммунохимическое изучение белков клубней картофеля в связи с вопросами эволюции и систематики секции Туберариум //Авт. дисс. на соиск. ученой степени канд. биол наук. Л.-1973.-29с.

26. Гольшская Е.Л. Молекулярная биология (Киев).- 1979.- № 23.- С. 34 39.

27. Громова Б.Б.-О. Роль лектинов при взаимодействии фитопатогенов и растения -хозяина // VIII-Всесоюз. Совещ. По иммунитету растений к болезням. Тезисы докладов . Рига . -1986. -С.48.

28. Громова Б.Б.-О. Лектины картофеля, иммунохимически сходные с биополимерами возбудителя фитофтороза //В сб.: Физиолого биохимические основы иммунитета растений к фибным болезням. - Уфа.- 1988. -С. 19.

29. Громова Б.Б.-О. Иммунологические основы паразитизма и болезнеустойчивости растений. Дисс. на соискание уч. степени доктора биологических наук. Санкт- Петербург.- 1992.- 40 с.

30. Громова Б.Б.-О., Ямалеев A.M., Мелентьев А.И. Выделение фитогемагглю-тининов из листьев картофеля //Методические рекомендации. Ленинфад, 1990.- 32с.

31. Грудень М.А. Применение иммобилизованных лектинов для выделения и очистки растворимых гликопротеинов из мозга животных //Изучение и применение лектинов. Тарту, 1989.- Т.2 С.222-226.

32. ЗЗ.Граевская Е.Э., Гончаренко Е.И., Кравцов Г.М., Ломакин H.H. Взаимосвязь транспорта ионов кальция и высвобождения гистамина из тучных клеток при действии конканавалина А //В сб.: Труды по химии. Лектины в биологии и медицине. 1989.- Т.2.- С. 147-151.

33. Гудвин Т., Мерсер Э. Введение в биохимию растений. В 2-х т. Т.1. - М.: Мир. -1986.- 292с.

34. Гулая Н.М., Гаврилюк E.G., Луцик М.Д., Передерей С.Ф. Обнаружение инсу-линовых рецепторов в дифференцированных и недифференцированных клетках нейробластомы С1300 № 18 //Изучение и применение лектинов. -Тарту:- 1989, Т.2. С. 192-194.

35. Гусев А.И., Цветков B.C. К технике постановки реакции микропреципитации в агаре //Лабораторное дело.- 1961.-№2.-С43.

36. Деверолл Б. Дж. Защитные механизмы растений .-М.: "Колос". 1980. 138 с.

37. Джилес К., Майер А. Определение содержания ДНК с помощью дифениламина с добавлением ацетальдегида / Цит. по Щипарев СМ., Медведев СС, Полевой В.В. и др. Практикум по биохимии растений. 1996. - 194 с.

38. Дмитриев A.n., Лискер И.О. Коновалова Г.С, Соловьев СВ. Фотометрический метод определения устойчивости зерновых культур к болезням // Микология и фитопатология.- 1999.- Т.ЗЗ.- Вып.-6.- С.412 420.

39. Дьяков Ю.Т. Мембранные аспекты фитопатологии // М. Изд-во МСХ СССР. 1976.- 32с.

40. Дьяков Ю.Т., Долгова A.B. Вегетативная несовмесимость у фитопатогенных грибов М. 1994. 160 с.

41. Дьяков Ю.Т. Популяционная биология фитопатогенных грибов.-М.: Высшая школа. -1998. -381 с.

42. Евтушенко А.И. Антивирусные свойства пектинов каланхоэ // Уч. записки Тарт. университета. Тарт. изд-во. - 1989.- Т.2.-С. 189-192.

43. Ибрагимов Р.И. Белковые ингибиторы протеолитических ферментов и их роль в формировании гомеостатических реакций у растений // Автореф. дисс. на соиск. уч. степени д.б.н. 1999. 41 с.

44. Иванчанка У.М., Избавицеляу СП., Маршакова М. Исследование механизма влияния митохондрий на функциональную активность хлоропластов // Вест. АН БССР. 1991. - № 4. - С. 7-10.

45. Игнатов В.В. Углеводузнающие белки пектины. - Соросовский образовательный журнал. - №2.- 1997.-С. 14-20.

46. Игнатов В.В., Антонюк Л.П., Стадник Г.И., Иосипенко O.A., Селиванов Н.Ю. Физиолого-биохимические аспекты ассоциативных отношений азос-пириллы со злаками //Тезисы доклада на 9-ом Баховском коллоквиуме по азотфиксации.- Москва- 1995 -Сб.

47. Ильченко К.В. Лектины пыльцы табака: секреторное выделение в процессе роста пыльцевых трубок и его регуляция // Изучение и применение пектинов. -Тарту, 1989,-Т.2.-С. 102-108.

48. Иосипенко O.A. Лектины в процессе взаимодействия пшеницы с ассоциативными микрооганизмами рода Azospirillum // Автореф. диссерт. на соиск. уч. степ. канд. биол. наук. М. 1996. - 23 с.

49. Исаева Л.И. Повышение безопасности гербицидов для культурных растений (зарубежный опыт) //Агропромышленное производство: опыт, проблемы и тенденция развития. 1988. №1. -Т.4.- С.73-79.

50. Кашулин П.А., Любимова Н.В., Мерзляк М.Н. и др. Структурные изменения свободного и мембраносвязанного пектина картофеля под влиянием олиго-меров М-ацетил-Пглюкозамина // Прикл. Биохимия и микробной. . 1992. -28,№2.-С. 280-291.

51. Киреева H.A. Микробиологические процессы в нефтезагрязненных почвах //Автореф. диссерт. на соиск. уч. степени доктора биол. наук. Санкт Петербург. -1996. -40 с.

52. Кирпичев В.И., Мельников Г.В., Душехватов C.B. Митогенная активность пектинов из семян фасоли // Вопр. биохимиии и физиол. раст. и микроорганизмов. 1991. - № 12.-С. 29-33.

53. Клесов A.A. Лектины в исследовании белков и углеводов. В кн.: Итоги науки и техники. Сер. Биотехнология. М.: Изд-во ВИНИТИ- 1987.-Т.2.-287с.

54. Ковалева Л.В., Комарова Э.Н., Выскребенцева Э.И. Спорофитно-гаметофитные взаимодействия в системе пыльца-пестик. 1.Лектины клеточных стенок //Физиология растений. 1999. - 46. № 1. - С. 98-101.

55. Ковалева Л.В. Иммунохимическое выявление пектиновой активности в репродуктивных органах петунии // Докл. АН СССР. 1991. - 321, № 1. - С. 223-226.

56. Ковлер Л.А., Самойлов В.М., Сидоров В.А. и др. Хлоропластные белки ци-топлазматических гибридов Solanum tuberosum+Solanum pinnatisectum // 1 Всес. симп. «Нов. методы биотехнол. раст.». Пущино, 20-22 нояб., 1991: Тез. докл. Пущино. 1991.-С. 165-166.

57. Конарев Ал.В. Взаимосвязь и изменчивость ингибиторов протеиназ и амилаз у пщеницы и родственных ей злаков // С.-х.биология. 1986. 3. С. 46-51.

58. Конарев В.Г. Белки как генетические маркеры в изучении природы и происхождения геномов культурных растений //Труды по прикладной ботанике, генетике, селекции. 1979. Т.63. Вып.З. С.3-8.

59. Коиарев В.Г. Морфогенез и молекулярно-биологический анализ растений.-Санкт.- Петербург. 1998. 370 с.

60. Конарев В.Г. Морфогенез и молекулярно-биологический анализ растений. СПб. 2001.-405 с.

61. Королев М.Т. Функции пектинов в клетке //Общие проблемы физико химической биологии. - В кн.: Итоги науки и техники. - М. Наука, 1984, Т.1.-351с.

62. Косенко Л.В., Ковалевская Т.М. Значение пектин углеводных взаимосвязей в формировании бактериально - растительных симбиотических систем //Изучение и применение пектинов. - Тарту, 1999,-Т.2.-С. 17-25.

63. Кравцов Г.М., Граевская Е.Э., Дулин И.О. и др. Механизм действия конкана-валина А на тучные клетки // Труды по химии. Лектины в биологии и медицине. Тарту, 1989.-Т.2.-С.43-48.

64. Кривченко В.И., Мягкова Д.В., Щелко Л.Г., Тимошенко З.В. Изучение устойчивости зерновых культур и расового состава возбудителей головневых болезней // Метод, указания. Л. 1978. - 102 с.

65. Кривченко В.И., Григорьева О.Г., Мигушова Э.Ф. Геномный состав пшеницы и устойчивость к бурой ржавчине // Сельскохозяйственная биология. -1984.-№3.-С. 66-70.

66. Кротов A.C., Голубева E.H. Цитологическое изучение межвидового гибрида гречихи //Тр. по прикладной ботанике, генетике и селекции. 1973. Т.51. Вып. 1.С.256-260.

67. Кругова Е.Д., Маличенко СМ., Стадник М.В., Назаренко Н.И. Исследование пектинов люпина с целью выяснения их участия в системе бобовые растения клубеньковые бактерии //Уч. записки Тарт. университета. - Тарт. изд-во: -1989.-Т.2.-С. 113-118.

68. Кудоярова Г.Р., Веселов С.Ю., Еркеев М.И. и др. Иммуноферментное определение содержания ИУК в семенах кукурузы с использованием меченых антител // Физиология растений. 1986. - Т. 33. - Вып. 6. - С. 1221 -1227.

69. Кульнев А.И., Соколова Е.А. Многоцелевые стимуляторы защитных реакций, роста и развития растений. Пущино.-1997.-98с.

70. Лахтин В.М. Лектины в исследовании белков и углеводов //Итоги науки и техники. М.: ВНИИТИХ. 1987.- 289с.

71. Лахтин В.М. Лектины регуляторы метаболизма // Биотехнология.-1986.-№6.-С.66-74.

72. Лахтин В.М. Лектины в исследовании углеводной части гликопротеинов и других гликоконьюгатов. М.- 1995.-Т.65.-300с.

73. Лахтин В.М. Очистка ферментов с помощью пектинов //Биотехнология. -1985.-№5.-С. 11-25.

74. Лепехин Е.А., Палладина Т.А., Педченко В.К., Рыбак В.И. Распределение и активность пектинов в субклеточных фракциях корней проростков кукурузы //Физиология растений. 1987.-Т.34.-вып. 1- С. 160-164.

75. Линевич Л.И. Лектины и углевод-белковое узнавание на разных уровнях организации живого //Успехи биологической химии. М.: Наука, 1979.-Т.20.-С.71-94.

76. Лискер И.С, Дмитриев А.П., Цыпленков А.Е. Фотометрическое изучение структуры семян томатов // Докл. Россельхозакадемии.- 2000.-№ 2.-С.3-11.

77. Луцик М.Д. Новый аффинный сорбент для очистки пектинов //Украинский химический журнал. 1984.- Т.56, № 4.-С.432-436.

78. Луцик М.Д., Детюк Е.С, Луцик А.Д. Лектины в гистохимии, Львов, Изд-во " Высшая школа."-1989- 142с.

79. Луцик М.Д., Кусень СИ. Лектины в исследовании структуры углеводных цепей гликопротеинов // Лектины в биологии и медицине.- Тарту. 1989.-Т.2.-С. 10-17.

80. Луцик М.Д., Панасюк E.H. Лектины. Львов: Высшая школа -1981.-148 с.

81. Луцик М.Д., Панасюк Е.М., Антонюк В.А., Луцик А.Д. Методы поиска пектинов (фитогемагглютининов) и определение их иммунохимической специфичности. ~ Львов: Изд-во Львовского мед.института.- 1980.- -20с.

82. Любимова Н.В., Салькова Е.Г. Лектин углеводное взаимодействие во взаимоотношении растение - патоген //Прикл. Биохимия и микробиология. -1988.-Т.24.-В.5.-С.595-606.

83. Любимова Н.В. Роль растительной плазмалеммы во взаимоотношениях растения и его патогена //Микология и фитопатология. 1982.-Т. 16.-вып. 1,-С.70-78.

84. Любимова Н.В., Лахтин В.М., Шувалова Е.П., Щербухин В.Д. Лектин-углеводное взаимодейсвтие в системе картофель-возбудитель фитофтороза на уровне растительной плазмалеммы //Физиология растений. -1988. -Т.35. вьш.5. -С.870-878.

85. Лобсанов Ю.Д. и др. Рентгеноструктурные исследования углеводного комплекса пектина из гороха //Изучение и применение пектинов. Тарту, 1989. С.86-94.

86. Максимов И.В. Изучение факторов устойчивости пшеницы и эгилопса к сеп-ториозу //Авт. Канд.дис-ии. Санкт-Петербург, 1994.-24.

87. Марков Е.Ю., Хавкин Э.Е. Лектины растений: преполагаемые функции// Физиология растений.-1983.-т. 30.-вьш.5.-С. 852-867.

88. Мелентьев А.И, Ямалеев A.M., Ибрагимов Р.И., Исаев Р.Ф. Сродство к углеводам и лектиноподобная активность ингибиторов трипсина из семян пшеницы в связи с устойчивостью к фитопатогенным грибам //Сельскохозяйственная биология. 1986.-№ 12.-С.52-54.

89. Методические указания. Выделение фитогемагглютининов из листьев картофеля. Состав. Громова Б.Б.-0.,Ямалеев A.M., Мелентьев А.И. Ленин-град-1990. -32 с.

90. Методические рекомендации. Методы исследования углеводной специфичности пектинов . Авт.: Луцик М.Д.,Луцик А.Д. Львов. 1983. 160 с.

91. Метлицкий Л.В. Фитоиммунитет: Молекулярные механизмы //М.: Нау-ка,1976.-50с.

92. Метлицкий Л.В., Озерецковская О.Л. Индуцированнный иммунитет растений к паразитарным грибам //Известие АН СССР. Сер. Биол. 1981, №5. С.700-706.

93. Метлицкий Л.В., Озерецковская О. Л. Как растения защищаются от болезней. Из-во, Наука, 1985. 146 с.

94. Миляева Э.Л., Никифорова В.Ю. Углеводная специфичность гликопро-теинов стеблевых апексов растений при переходе к цветению // Физиол. раст. 1999.-46.-№2.-С.210-217.

95. Минеев В.Г. Удобрения и качество продукции.-М.:"Копос" 1988. 132с.

96. Михайлов А.Д. Иммобилизованные пектины в определении активности гликозилтрансфераз //Изучение и применение пектинов. Тарту. 1989.-С.170-172.

97. НО. Моисеева Г.Ф., Беликов В.Г. Иммуностимулирующие полисахариды высших растений //Фармация. -1992.- 41.- №3.- С. 79-84.

98. Мосолов В.В. Белковые ингибиторы как регуляторы процессов протеоли-за//М. 1983.-240с.

99. ИЗ. Методы исследования углеводной специфичности пектинов //Методические рекомендации. Львов. 1983.

100. Никитина В.Е., Итальянская Ю.В., Карпухина Л.В. Изучение биологической роли гемагглютининов ( пектинов) почвенных азотфиксирующих бактерий //Изучение и применение пектинов. Тарту, 1989.-Т.2.-С.25-31.

101. Новиков H.H., Войесса Б.В. Действие фиторегуляторов на синтез белков и качество зерна пшеницы // Изв. Тимирязев, с.-х. акад. 1995. - № 1 . - С. 6575.

102. Нурутдинова Х.В. Функциональные особенности экзоосмоса аминокислот и лектинов при экспрессии винтовой болезни хлопчатника //Автореф. дне.канд. биол. наук. Ташкент, 1988.-21с.

103. Оглуздин A.C. Белковые маркеры некоторых видов картофеля //Бюл. ВИР. 1978.Вьш.78. С.56-58.

104. Оглуздин A.C. , Букасов СМ., Гаврилюк И.П. Геномный анализ видов картофеля по белкам клубней //Тр. По прикл. Бот., ген., сел. 1979. Т.63. Вьш.З.С. 157-164.

105. Озолина Н.В., Саляев Р.К. Углеводсвязывающая способность интегральных белков тонопласта и их вероятная роль в транспорте // Докл. АН СССР. 1990.-3 15.-№3.-0.765-767.

106. Олескина Ю.П. Белкина Г.Г., Юрина H.H. и др. Белковый состав нуклео-идов хлоропластов и этиопластов пшеницы // 1 Всерос. конф. фотобиологов, Пущино, 28-30 мая, 1996: Тез. докл. Пущино, 1996. - С. 38.

107. Павлова И.Н. Могут ли ферменты, превращающие углеводные субстраты, быть пектинами? //Уч. записки Тарт. ун-та. Тарт. изд-во. - 1989.-Т.2.-С. 151154.

108. Погорелая Н.Ф., Капля A.B., Брайон A.B. и др. Лектиноподобная активность бепоксодержащих экстрактов почек яблони в зимний период // Физиол. и биохимия культ, раст. 1991. - 23, № 6. - С. 594-597.

109. Подгорский B.C., Коваленко Э.А. Физиологические аспекты регуляции биосинтеза лектинов бактерий рода Bacillus //Уч. записки Тарт. ун-та. Тарт. изд-во. - 1989.-Т.2-С.122-126.

110. Полевой B.B. Внутриклеточные и межклеточные системы регуляции у растений // Сорос, образ. Ж. 1997. - № 9. - С. 6-11.

111. Полевой В.В. Фитогормоны. Л. ЛГУ. 1982. 12 с.

112. Полевой В.В. Физиология растений. Уч. для биолог, спец. вузов. М.: Высшая школа. - 1989.-С.446-447.

113. Пономарева Л.В., Цветкова Н.П., Иванова Т.И. и др. Влияние продуктов деструкции активного ила //Химия в сельском хозяйстве.-1996.- №4.-С. 19-20.

114. Попкова К.В., Качалова З.П. Практикум по иммунитету растений. М. 1984.- 167 с.

115. Потапов М. И. Изучение растительных ( антител) лектинов и практическое применение их в судебной медицине //Автореферат дис.д-ра мед. наук. М.,1970.-28с.

116. Поспелова А.Д. Оценка биологической активности лектинов и лектинсо-держащих растительных экстрактов //Вестник Полтавского государственного с/хинститута. 1998. №1. С.50-53.

117. Пронина H.A., Семоненко В.Е. Локализация связанной карбоангидразы в мембранах клеток хлореллы //Физиология растений. 1988.-Т.35.-Вып. 1.-С.51-60.

118. Проценко М.А. Роль реакций, связанных с формированием растений клеточной стенки при действии биотрофного гриба на клетку хозяина // Физиология растений. 1998. - т. 43. - № 5.- С. 765-772.

119. Райе Э. Природные средства защиты растений от вредителей //М. Мир, 1986.-184с.

120. Ремпе В.Х., Воронина Л.П., Батурина Л.К. Регуляторы роста растений как фактор снижения негативного действия пестицидов //Агрохимия. 1999.-№3.-0.64-69.

121. Рубин Б.А., Арциховская Е.В., Аксенова В.А. Биохимия и физиология иммунитета растений.-М.: Высшая школа. 1975. 320 с.

122. Савич М.М. Пероксидазы стрессовые белки растений //Успехи современной биологии. - 1989.-Т.107.-103.-№ 3.-С.406-417.

123. Самородов В.Н., Поспелов C.B. Лектины как регуляторы завязывания плодов и эмбриогенеза у груши при разных формах опыления //Изучение и применение пектинов. Тарту, 1989.-Т.2.-С. 132-134.

124. Селезненко Л. В., Осетров В. Д. Виды рода эхинацея как иммуностимуляторы //Вторая республиканская конференция по медицинской ботанике. Тезисы. Киев. ЦРБС АН УССР. 1988. -С.399-400.

125. Селиванов Н.Ю. Некоторые аспекты процесса инфицирования корней пшеницы ассоциированными микроорганизмами рода Azospirillum //Авт. Канд.дис-ции. Саратов, 1996.-19с.

126. Скибо Г.Г., Коваль М.Н., Луцик М.Д., Кононенко Н.И. Меченые лектины в изучении на поверхности развивающихся нервных клеток //Изучение и применение пектинов. Тарту,1989.- С.139-142.

127. Сидорова В.В., Гаврилюк И.П., Конарев В.Г. Иммунохимический анализ хроматина клеточных ядер растений //Физиология растений.-1971.- Т. 1 .-С.52.

128. Спирин A.C. Спектрофотометрическе определение суммарного количества нуклеиновых кислот // Биохимия. 1958. - Т. 23. - №5. - С. 656-662.

129. Степаненко Б.И. Химия и биохимия углеводов (полисахариды). М.: Высшая школа. -1978. -256 с.

130. Страхов Т.Д. Оценка сортов пшеницы по иммунитету и поражаемости бурой ржавчиной //Тр. Укр. НИИ Генетики и селекции АН УССР. -1959. -С.З-10.

131. Страхов Т.Д. О механизмах физиологического иммунитета растений к инфекционным заболеваниям.-М. 1973. 273 с.

132. Страхов Т.Д., Ярошенко Т.В. Вопросы патогенеза и иммуногенеза головневых заболеваний зерновых культур. Харьков. 1981. 137с.

133. Тарчевский И.А. Влияние условий на распределение ЛЛ°С среди продуктов фотосинтеза//Реактивность фотосинтетического аппарата. 1975.-С.54-65.

134. Тарчевский И.А. Катаболизм и стресс у растений. М.:Наука.,1993.- 80 с.

135. Тарчевский И.А., Максютова H.H. Яковлева В.Г. Влияние салициловой кислоты на синтез белков в проростках гороха // Физиология растений. -1996. т. 43. -№ 5. -С. 667-670.

136. Темяков Д.Е., Агапов И.И., Мойсенович М.М. и др. Изучение гетерогенности каталитических субъединиц лектинов омелы белой с помощью моно-клональных антител //Молекул. Биол. 1997. - 31, №3. - С. 536-541.

137. Титов Е.В., Соколова О.С., Володарский А.Д. Распределение лектинов по тканям стебля винограда//Физиология растений. 1992. - т. 3939. -Nl. -c. 40-48.

138. Тоневицкий А.Г., Алексеев Ю.О., Гемиков Д.Г. и др. Взаимодействия изоформ лектина из омелы белой с моноклокальным антителом против каталитической субьединицы//Биотехнология. 1995.-Вып. 11.-С.25-30.

139. Тютерев СЛ. Физиолого-биохимические основы управления стрессо-устойчивостью растений в адаптивном растениеводстве //Вестник защиты растений.-2000. №1.-С.11-36.

140. Тютерев С.Л.,Халезова Л.А. Влияние системных фунгицидов на содержание и функциональн)то активность нуклеиновых кислот в растениях пшеницы //Физиология растений.- 1982.- Т.26.- Вьш.1.- С. 187-189.

141. Фалькович Т.Н., Пронина H.A. и др. Локализация лектиноподобных белков в светособирающем комплексе фотосистемы // Физиология растений. 1997.-Т.44.-№1.-С.24-30.

142. Фесенко А.Н. Создание Российской генетической коллекции гречихи во ВНИИЗБК // Матер. Второго съезда ВОГиС- 1999.- С.130 131.

143. Флор Х.Г. Генетическое регулирование взаимодействий хозяина и паразита при болезнях, вызываемых ржавчинными грибами //В кн.: Проблемы и достижения фитопатологии. М. Сельхозиздат, 1962.-С. 149-159.

144. Франц X. Лектины: свойства, функции и возможности применения //Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии. 1980. -№ 1. -С.3-10.

145. Франц X., Пфюллер К. Применение токсических растительных пектинов в приготовлении иммунотоксинов //Микробиологии, эпидемиологии, иммунологии. 1983.-ВЫП.5.-С. 18-24.

146. Шакирова Ф.М., Безрукова М.В., Шаяхметов И.Ф. Влияние теплового стресса на динамику накопления АБК и пектина в клетках каллуса пшеницы //Физиология растений. -1995. -т. 42.- №5.- С.700-702.

147. Шакирова Ф.М. Участие фитогормонов и пектина пшеницы в ответе растений на стрессовые воздействия // Авт. дисс. на соиск. уч. степени д-ра биол. наук. СПб., 1999. - 44с.

148. Шакирова Ф.М., Безрукова М.В., Хайруллин P.M. Стимуляция увеличения уровня пектина в проростках пшеницы под влиянием солевого стресса // Известия РАН. Серия биол. -1993.- №1. -С. 143-145.

149. Шарапов Н.И. Повышение качества урожая с/х купьтур. Л.Колос. 1976.-93с.

150. Шаяхметов И.Ф. Соматический эмбриогинез и селекция злаковых культур. Уфа. 1999. 164 с.

151. Шаяхметов И.Т., Кузнецов В.И., Гилязетдинов Ш.Я., Ямалеева A.A. /Защитно-стимулирующие и адаптогенные свойства препарата ГУМИ биоактивированная форма гуминовых кислот. Эффективность его использования в сельском хозяйстве. Уфа. -2000.102 с.

152. Шуляковская Т.А., Успенская Л.Н. Изменение содержания белков и белковых аминокислот в хвое сосны под влиянием удобрений // Карел, науч. центр АН СССР, Ин-т биол. Петрозаводск, 1990. - С. 103-110.

153. Хайруллин P.M. Исследование роли пектина пшеницы в защитных реакциях растений при грибном патогенезе //Авт. канд. дис-ии. Казань.-1994.-25с.

154. Хлуднев Д.В.,Мосолов В.В. //Физиология растений. 1992. Т.39. №1. С. 120-125.

155. Черняк A.A. Исследование строения углеводных групп гликопротеинов //Прогресс химии углеводов. 1985.-№ 2.-С. 19-22.

156. Элберсгейм П., Дарвилл А.Г. Олигосахариды // В мире науки.- 1985.-№11.-С. 16-23.

157. Юровский В.В., Бавин Н.В., Сафонова Н.Г., Вавилов Р.Г., Хорлин А.Я. Меченые пектины в изучении клеточной поверхности //Биоорганическая химия. 1986.-12.-№ 1.-С.100-105.

158. Юрченко О.В., Ветрова Е.П., Хомутовский O.A., Луцик М.Д. Ультраструктурное распределение пектиновых рецепторов на поверхности лимфо-идных клеток // Ученые записки Тартуского университета. 1989. - С.52-56.

159. Язловицкая Л.С., Завалишина А.Н., Костышин С.С и др. Полиморфизм белков при изменении уровня плоидности у кукурузы. // Физиол. и биохимия культ, раст. 1993. - 25, № 5. - С 472-478.

160. Ямалеев A.M. Механизмы устойчивости пшеницы к грибным болезням и пути ее повышения //Авт. докт. дис-ии. Л. 1990.-45с.

161. Ямалеев A.M. ,Юмагузина Х.А., Ямалеева A.A. Содержание пектинов как критерий оценки исходного материала //Применение достижений биотехнологии в народном хозяйстве. Уфа. 1987. С. 103-104.

162. Ямалеева A.A., Конарев В.Г. Геномный анализ T.aestivum и Triticale по гистонам//Генетика.- 1972.- Т.8. -С.28-36.

163. Ямалеева A.A. Лектины лекарственного растения зверобоя продырявленного //Актуальные проблемы теоретической и прикладной биохимии. -Челябинск.-1999.- С.201 -203.

164. Ямалеева A.A. Гемагглютинирующая активность пектинов хлоропластов пшеницы при действии микроэлементов и биорегуляторов // В кн. : «Актуальные проблемы теоретической и прикладной биохимии».- Ижевск,2001.-С. 159-161.

165. Ямалеева A.A., Агафонов Н.П. Возможности иммунохимического метода в селекции проса на устойчивость к Panicim miliaceum // IX Конгресс ЕУКАРПИИ "Генетические ресурсы и селекция растений на устойчивость". 1981. Л. ч.З.

166. Ямалеева А.А., Юмагузина Х.А. Иммунохимический анализ лектинов пшеницы с различной устойчивостью к пыльной головне // Актуальные вопросы экологии Башкортостана. Уфа. -1992. -С.70-72.

167. Ямалеева А. А. Lectin funktion in resistance of wheat to flmgi diseases // 13-th International Lectin Meeting. Interlec 13.-Berlin.-1991.- P.67.

168. Ямалеева A.A., Агафонов Н.П. Характеристика различных эколого-географических групп проса по электрофоретическим спектрам проламинов // Бюлл. ВИР. С.-Петерб.- 1992.- Вьш.219.- С. 37-45.

169. Ямалеева А.А. Исследование гемагглютинирующей активности лектинов в связи с проблемами иммунитета растений // Материалы 1 съезда ВОГИС. Генетика. -1994. -ТЗО. -С.48.

170. Ямалеев A.M., Мелентьев А.И. Ямалеева А.А. О значении лектинов в защитной реакции растений пшеницы к пыльной головне // Сельск. биология. № 5.- 1988.-С. 43-46.

171. Ямалеев A.M. Мухсинов В.Х. Исаев Р.Ф. Ямалеева А.А. активность ингибиторов протеаз и устойчивость пшеницы к возбудителю пыльнй головни.// Сельскохоз. Биология. Т. XV. № 1. 1980. - С. 143-145.

172. Ямалеева А.А., Абрамычева Н.В., Баширова P.M., Разбежкина СВ. Оценка иммунной активности экстрактов эхинации //Итоги НИИ биологического факультета БГУ. За 1995 год. Уфа. 1996. С.15-18.

173. Ямалеева А. А., Ямалеев A.M. Иммунохимический состав лектинов пшеницы //Итоги научных исследований биологического факультета БашГУ . Уфа. 1999. С. 34-39.

174. Ямалеева А.А., Ямалеев A.M., Петрова З.В. Иммунохимический анализ лектинов пшеницы //Итоги научных исследований биологического факультета Башкирского госуниверситета за 1998 год. Уфа.-1999.- С.10-15.

175. Ямалеева А.А. Лектины посевной и дикорастущей гречихи в исспедова-нии исходного селекционного материала и действия биорегулятора Гуми // Вестник ВОГиС.-Нвосибирск, 2О01.-№ 18.- С. 10-13.

176. Abstracts of the 4th symposium on Lectins in cell biology and medicine //Cell Biol, suppl.,1983, V.4.

177. Acharva Kav: K., Leónidas D.D., Savage M.P., Ackerman S. Charcot eyden crygtal protein - a new function for an old protein //Ynterbe 17.- 1997.-P. 1.

178. Ahmed H., Biachet M., Amzel M., Vasta G.R. Structure of galectins: the molecular basis of lectin carbony urate interaction //17th International Lectin Meeting.- 1997.-P.1.

179. Alecsidse G.Y.,Samadze G.A. Lectin-Like Membrane proteins of Triticale Chloroplasts and their Endogenous Ligands: Location and some Properties //Book of Abstracts Interlec 11, Eleventh International Lectin Conference. Tartu. 1989. P.IO.

180. Akkaya M.S., Welcsh P.L., Duerr B.K. et al. Purification and N-terminal sequence analysis of pea chloroplast protein synthesis factor EF-G // Arch. Biochem. And Biophys. 1994. - 3 08, № 1. - P. 109-117.

181. Allen A.K.,Neuberger A. The purification and properties of lectin from potato tubers, Hydrooxyproline-containing glucoprotein //The Biochem J.(Molecular aspects). 1973. V.135. N.2. P.307-314.

182. Altherr S., Stim S., Jacobsen H. Immunobiochemical analysis of a nuclear protein marker for regeneration potential in higher plants // J. Plant Physiol/ -1993.-141, №4.-P. 413-422.

183. Akev N., Can A., Malkoc S. Separation and some properties of Aloe vera L. Leafpulp and gel lectins // European journal cel. biology.- 1997.-Vol.-24.-P.l.

184. Albersheim P., Anderson A. Carbegydrates proteins, cell surfaces and biochemistry of pathogenesis //Annual. Rev. Plant pathol., 1980. Vol.26, 613. P.31-52.

185. Allen A., Neuberyer A. The purification and properties of the lectin from popato tubers, of a Hydroxypraline containing glucoprotein //The Biochem. Z.( molec. ugpects).-1973.-vol.l35.-№ 2.-P.307-314.

186. Antonyuk L.P., Fomina O.R., Sumaroka M.V., Ygnatov V. Effector function of wheat agglutinin in the wheat Azospirillum brasiliense aggociative gymbiosis //European Goumal of cell Biology.-I997.-V0I.74.-P.2.

187. Ashford D., Desai N., Allen A., Wenberger A. Structural studies of the carbohydrate moietusof lectins from and thorn -apple ( Datura stramonium) seeds //Biochem. -1982.-vol.201.- № 1.-P.198-208.

188. Aub J.C., Tieslau C. And Lankester A. Reactions of normal and tumor cell surfaces to enzymes. I wheat germ lipase and associated mucopolysaccharides //Proc. Natl. Acad. Sci. Usa. 1963. V.50. S.613-619.

189. Auouba A., Châtelain C, Rouge P. Legume lectins interact with muramic acid and N-acetylmuramic acid // FEBS Lett. 1991.-289, №1. - S. 102-104.

190. Baba K., Ogawa M., Sumiya K. Electron microscopical studies on the diposi-tion route of the back lectin of Sophora japónica // Wood Res. 1990. - № 77. -P. 1-7.

191. Bachmair A., Finley D., Varshavsky A. In vivo half-life of a protein is a function of its amino-terminal residue // Science. 1986. Vol. 234, N 4773. P. 179-186.

192. Badenoch Gones G. Spencer D., Niggins T.Y., Milired A. The isolation and characterization of a lethal protein from Kintoki beans Ph. Vulgaris //Planta.-1981.-v.l53.-№3.-p.201.

193. Balestrieri C, Castaldo D., Giovane A. Et al. A glicoprotein inhibitor ofpectin methylesterase in kiwi fruit (Actinidia chinensis) // Eur. J. Biochem. 1990. -193, № l . - R 183-187.

194. Baranyay F., Bero M., Kereckai L. Histo blood group antigen expression in papillary thyrdid cancer //15the Yntemational lectin meeting.Szeged,-1993.-p.48.

195. Barat N., Avrameas S. Surface and intracellular localisation of concanavalin A in human lymphocytes // Exp. Cell. Res.-1973.-v.73.-№2.-p.451-455.

196. Bardocz S., Grant G., Brown D.S., Duguid B.T. Mechanism of lectin growth of the rat small in tostino //Interlec. Szeged, Hungari, 1993.-p.236.

197. Barragucta Egea P., Shauz K. The influence of phitolectins on spore germination of tilletia caries, puccina graminis and Aspergillus niger //Lancet. 1981.V.10. P. 241-243.

198. Barre A., Damme E., Renmans W. J., Range P. Structure-function relationships of plant lectins //European Journal of cell Biology. 1997. - Vol. 74. - p. 26.

199. Barre A., Damme E., Renmams W.J. et al. Structure-function relationship of monocot mannose-binding lectins // Plant Phisiol. 1996. - 112, № 4. - P. 15311540.

200. Bartnicki Garcia S. The call wall: a crucial structure in fungal evolution //Yn: Tvolutionary Biology of Fungy: british mycological socilty sumposium t.l3, Cambridge. - p.389-403.

201. Bauer R.,Wagner H. Neu Ergebnisse zur Analytik von Echinacea Wurzeln // Science Pharmaceutica. 1987. N.55. S.159-161.

202. Bauman СМ., Strosberg A.D., Rudiger H. Purification and Characterization of a Mannose/Glucose-Specific Lectin from Vicia cracca // Eur.J.Biochem. 1982. V.122.N l.P. 105-110.

203. Bednarek S.Y., Raikhel N.V. The barley lectin carboxyl-terminal propeptide is a vacuolar protein sorting determinant in plants // Plant Cell. 1991. - 3, № 11. -P. 1195-1206.

204. Bemahard W., Avrameas S. Ultrastructural visualusation on cellular carbohydrate components by means of cjncanavalin A.- Exp.Cell Res.- 1971.-vol.64.-№l.-p.232-236.

205. Bird G.W. Hemagglutinis in seeds //Br.Med.Bull. 1959. V.15. N2. P.165-168.

206. Bog Hansen T.C, Kirkeby S., Мое D., Hay D. A fast screening method for histochemically interesting lectins. Seeds from Australian plants //12AA International Lectin Conference September 9-14, 1990, University of California, Davis.

207. Boldt D., Nelson O. Lymphocyte subpopulations in chronic lymphocytic leukaemia detected by lectin binding and from cytometry //Cancer.-1983.-v.51.-№l.-p.2089-2093.

208. Bourin P., Bladier D., Caron M., Loubert-Caron R. Erythiord differentiation leads to an externalization of galektin 1 from cytozol to cell surface of human erythroleukemia cell line TF-1 //Interlec 17.-1997.-p.2

209. Borojenic K. Osbrivanji i merenjc genetske varijabilnogt //Geni i populacija, Forum. Novi jam.-1986.-P. 195-209.

210. Boulter D., Evans J.M., Thompson A. Screening for protein quality in legumes //Qual.Plant.- 1976.-№26.- p.107-119.

211. Bredford M. M. A Rapid and sensitive Method for the Quantitation of Microgramm Quantités of Protein Utilizing the Principle of Protein Due Binding //Anal.Biochem.1976. v. 8. N.3. P.248-254.

212. Brooks K.M., Addison R., Scarborough G. Isolation and characterization of plasma membranes from srains of Neurospora crassa with wild type morphology //J. Biol. Chem 258.-p.l390-1391.

213. Broothaerts W.J., Van L.A., Witters R. Characterization of self-incompatibility proteins from styles of Petunia hybrida // Arch int. physiol et biochim. 1990. -98, №2. -p. 445.

214. Brown J., Hunt R. Lectins //Int. Rev. Cytol.- 1978.-v.52.-p.277-349.

215. Brown J.W.S., Osborn T.C., Bliss F.A., Hall T.C. Bean lectis. Part 2. Relationship between of ualitative lectin variation in Phaseolus vulgaris L.and previous observant: one ofpurified bean lectins //Biochemistry. 1980. V.16. N24. P.5381.

216. Brucher O., Weksler M., Lev A., Jafte W.G. Comparison of phytohaemagglutinins in wild beans ( Phageolus aborigineus ) and in common beans and their inheritance //Phytochemistry.-v. 8.-p.1739-1743.

217. Busch H., Davis C. Nuclear proteins of tumor and other tissues //Cancer RES., 19.- S.1241.

218. Buddu CE., Janculescu M., Seceleanu J. Further Research on peroxidase and on two Lectins from fir Bark Tissue (Abies Alba Mill.) Kinetic studies //Book of Abstracts Interlec 11, Eleventh International Lectin Conference. Tartu. 1989. R12.

219. Burbano C, Gelencser E., Caudrado C, Pedrosa M.M., Ayet G., Muzyuiz M. lufluence of germinetion under different enviro-mental conditions of lectin in Lens culinaris //Interlec 17.-1997.-p. 8.

220. Cagalongue C, Lezica R.P. Potato lectin: a cell-wall glycorote //Plant cell physil.-1985.-voL26.-№8.-p.l533-1539.

221. Cavada B. S., Santos CF ., Grangeiro T.B. et al. Purification and characterisaüon of a lectin from seeds of Vatairea macrocarpa Duke // Phytochemistry. 1998. -48, №3 .-P. 675-680.

222. Carpenter B.G., Gibbs R.V., Rogers D.J. Dolichos biflorus. Haemagglutinin-related structural changes in the Dolichos biflorus lectin // Med. Lab. Sci. 1992. -49, №3 .-P. 223-224.

223. Chahal V.P.S., Arnga J.S., Chahal P.P.K., Sohoo M.S. Role of lectins in the defence of compea ( vigna ungui culata L. Walp) plants against root rot fungus //15th International Lectin Meeting. Hungary,Szeged,1993.-p.30.

224. Châtelain Ch., Rogues D., Rouge P. Seeds and tubers of Lathyrus tuberosus contain different lectins of similar monosacharide binding specificities //15AA International Lectin meeting. Szeged, 1993.-p.31.

225. Cal D., Webber M., De Luca L.M. Retinoids enhance lectin binding to grl30, a glycoprotein ofNIH-3T3 cells: correlation with cell growth and adhesion // Exp. Cell Res. 1991. - 192, № 2. - P. 366-372.

226. Calderón A.M., Vazguez-moreno L. Purification and Partial characterization of wheat endosperm lectins. Different from wheat germ agglutinin //12th International Lectin Conference-September 9-14.-1990.-p.32.

227. Caiman F. Ultrastructural comparison of the cell coat in normal and chronic limphocitye leukaemic blood lymphocytes by concanavalin A labelling and cationic staining//Pathol. Eur. -1975.-v.l0.-№3.p.203-214.

228. Calow I. A. Recognition, resistance and the role of plant lectins in host- narasite inberactions //Adv. Bot. Res.-1977.-v.4.-p. 1-40.

229. Campillo Del., Shannon L. M., Hankins Ch. N. Molecular properties of the enzyme phytohemagglutinin of Mung Bean //J. biol. chem.-1981.-v.256.-p.7177-7180.

230. Ca^eMer B. G., Gibbs R. V., Cox S. F., Rogers D. J. Monitoring structural changes in the Dolichos biflorus and concanavalin A lectins using fruorecence emission spectroscopy //15 the International meeting. Szeged, 1993.-p. 15.

231. Caron M., Fouillit M., Lutomsku D., Kafhael M., Bladier D. Galectin: structure and function //Interlec 17.-1997.-p.6.

232. Ca^enter B.G., Gibbs R. V., Cox S.F., Rogers D.J. Monitoring structural changes in the dolichos bitlorus and concanavalin A lectins using fruorescence emission spectroscopy //Interlee 15.- Szeged, Hungary.-1993.-p. 15.

233. Carratu G., Giannattasio M. Lectin activity in pollen from plants representative of thirty orders of spermatophyta // Sex. Plant Reprod. 1990. - 3, № 1. - P. 35-40.

234. Cartwright B. Effect of concanavalin A on vesicular stomatitis virus maturation, J. Gen. Virol.-1977.-p.249.

235. Casalongue C, Quinn J.M., Gegg C, Etzler M.E. Computer vjuteling and expresse of Dolichos biflorus Lectins in Eucoli //12th International Lectin conference, Devis, 1990.-p.22.

236. Cassels E.J., Vasta G.R. Lectins from the crab callinectes sapidus in teract with selected serotypes of its patogen vibrio parahenoluticus //12th International Lectin Conference. September 9-14, university of California, Davis. 1990. P.98.

237. Dazzo F.B., Vanke W.E., Brill WJ. Trifolin: Arhizobium recognition protein-from white clover//Biochem. Biophys. Acta.-1978.-v.539.-p.276-286.

238. Dazzo F.B. Curmet Perspectives in Microbiol Ecology //American Soc. Microbiol.- Washington, 1983.-p. 130-135.

239. Degtiariova L. V., Kozlova T. G., Antonyuk V.O., Lutsyk A. D. Redistribution lectin receptor sites in gastric and duodent mucosa of chornobyl accident liquida tors//Interlec 17.-1997.-p.21.

240. Delmontte F.,Kieda C, Monsigny M. Protein-sugar interaction: purification by affinity chromatography of Solanum tuberosum agglutinin (STA-Lectin) //FEBS Letters. 1975. V.53. N.3. P.324-330.

241. Diaz- Maurino T. Different approaches to the elucidation of the atomic teatures of protein- carbohydrate in feractions //European Journal cell biology.-1997.-vol.74.-p.9

242. Dobrec M.S., Рак J.H., Belmont L., List A. Transctipts Eccoding Lectin- Like Proteins are Highly Expressed in Epidermal and Procambial Tissue of Pea //12th International lectin Conference.- Dav:S,1990.-p.26.

243. Doke N.K.,Tomiyama,Furuichi. Elicitation and supression of hyper sensitive response in host-parasite specificity. //Plant Infection: The Physiological and Biochemical Basis. Japan Sci. Soc. Press,Tokyo,Springer-Verlag.Berlin. 1985. P.79-96.

244. Dombrowski J.E., Schroeder M.R., Bednarek S.Y. et al. Determination of the functional elements within the vacuolar targeting signal of barley lectin // Plant Cell. 1993. - 5, № 5. - P. 587-596.

245. Dovhiy J.B., Vashtchenko A.M., Tchutchmoy J.S., Lutsik A. D. Lectin Histochemistry of the singival mucosa in periodon- titis //Interlec 15.-1993.-p.51.

246. Driessche E., Beeckmans S., Dejaegere R., Kanarek L. Is potato lectin a precursor of cell wall extesin? //Lectins iv. 1985. Walter de Gruyter and Co, Berlin; New York: Print in Germany, p.567-582.

247. Duranti M., Scarafoni A., Gius C. et al. Heat-induced synthesis and tunicamycin-sensitive secretion of the putative storage glycoprotein conglutin y from mature lupin seeds // Eur. J. Biochem. 1994. - 222, № 2. - P. 387-393.

248. Duval M., Job C, Alban C. Et al. Synthesis and degradation of a novel biotinyl protein in developing and germinating pea seeds // C. R. Asid. Sci. Ser. 3. 1993, -3 16,№ 12,-P, 1463-1470,

249. Edelman G, Control ofproliteration in animal alls //Eds Clankson B., Basergo R. New York: Cold spring Harbor Laboratory.-1974.-p.357-377.

250. Elpidine E. N., Dunaevsky Y. E., Belozersky M. A. Protein bodies from buck-weat seed cotyledons: isolation and characteristics // J/ Exp/ Bot. 1990. - 41, № 229. -P. 969-977.

251. Ersek T., Gaborijanyi R., Holtrzi P., Kiraly Z. Host penetration and pathological histology in gray leaf spot of potato //Phytopathol. Z.-1985.-v.l33.-№3.p.260-270.

252. Etzler M.E. Are Lectins Ivolved in Plant-Fungus Interactions //Phytopathology. 1981. V.71.N7.P.744-755.

253. Etzler M.E.,Borrebaeck C. Carbohydrate binding activity of a lectin-like glycoprotein from stems leaves of Rolichos biflorus //Biochem Biophys. Res.Commun. 1980. V.96. N1. P.92- 97.

254. Favero J., Corbean P., Nicolas M., Benkirane M. The lectin jacalin interacts with CD4 cell surface antigen and preventis hive infection of limphoid cells //13 th International lectin meeting. Berlin. 1991. August 11-17. P.9.

255. Favero J., Corbean P., Nicolas M.et.al. The lectin jacalin interacts with CD4 cellsurface antigen and prevents hive infection of Lymphoid cells //13th International lectin meeting. B erlin. l991. August 11-17.1991.P.8.

256. Farrar G., Uhlenbruck G., Holz G. Comparison of isolated peanut agglutinin receptor glycoproteins from human bovin and porcin erythrocyte membranes //Biocham et biophys asta.-1980.-v.603.-№l.-p.l86-197.

257. Feller M., Morris R., Gmenstein E. Cellular distribution of high and low affinity con A binding sites on the plasma membrane of normal human fibroblasts.-1979.-v.27.-№12.-p.l610-1617.

258. Ferve M., Girard V. Glucan Synthases and cell wall. Regeneration in frmgal protaplasts //In.: The physiological properties of plant protoplasts.-1985.-p.585-601.

259. Fessler B. Pflanzliche Immunstimulanzen. Heilkunst. 1993. 106. N12. S.18

260. Flemming Ch. The kinetics of lectin mediated cell agglutination fundamentals and applications //13th International lectin meeting. Berlin, 1991, august 11-17,1991,p.9.

261. Franz M. 0ncology.-1986.-vol.43.-p.240.

262. Frotschl P., Vanlent J.W.M., Adam G. Subcellular distribution of two antiviral plant proteins related with Ricin-A-chain //Book of Abstracts Interlec

263. Furuichi N., Tomiyama K., Doke N.289. Goltzev V., Kantcheva M., Doltchinkova V., Kovatchev D//Cell Electrophor. Proc. Jnt. Meet., Rostock, sept. 24028. Berlin, New York, 1985. - p. 691-696.

264. Gabor F., With M. Lectin-mediated bioadhesion: wheat germ agglutinin and solanum tuberosum lectin as targeting moieties in particulate drug delivery systems //Eurepean Journal of Cell Biology.-1997.-v.74.-p.9.

265. Gatehouse J.A.,Boutler D. Isolation and properties of a lectin from the roots of Pisum sativum //Physiol.Plant. 1980. V.49. N4.P. 437-442.

266. Gers-Barlag H.,Schecher G.,Siva Kunar N. ,Rudiger H. Protein Body membranes as binding partners of lectins //Book of Abstracts, Iterlec. Tartu. 1989. P.21.

267. Ghosh, D.K. Lectin analysis of membrane saccharides of parasitic and potentialy pathogenic free-living protozoa in Indie //15th International Lectin Meeting Abstracts.-1993.-August 22-28., 1993.-L 57.

268. Ghyka,Gr., Mololovan, I., Calugaru, Ana. Concanavalin-A increases the cell adherence to plastic surfaces in leukocyte cultures //13 the International lectin meeting. Berlin, 1991, august 11-17,1991,p.2L

269. Gidrol X., Chrestin H., Tan H. Hevein A lectin-like protein from Hevea brasili-ensis (rubber tree) is involved in the coagulation of latex // J. Biol. Chem. 1994. -2 6 9,№ 12.-P. 9278-9283.

270. Goldstein IJ.,Hollerman C.E., Smith E.E. Protein Carbohydrate Interaction. 11. Inhibition studies on the Interaction of Concanovalin a with polysaccharides //Biochem. 1965. V.4. N5. P.876-883.

271. Gonatas N., Avrameas S. Detection of plasma membrane carbohydrates with lectin peroxidase conjugates //J.Cell Biol.-1973.-v.59.-№3.p.436-440.

272. Gozia O., Montrenil J., Coiopraga J., Bentia T. Antifungal properties of lectin and chitinases from potato tubers //Interlec 15.Szeged, 1993.-p.33.

273. Grageiro T.B.Immuno reagent. Histochemical- reagents. Research - reagents //107 North Amphlett Bilvd.-1990.-p.31.

274. Grangereiro T. B., Noqueira N. A. P., Schrieter A. Molecular alonig and structural characterization of conbr, the lectin of canavalia brasiliensis seeds //Eurepean Jumal of cell Biology.-1997.-v.74.-p. 12.

275. Goltzev v., Kantcheva M., Doltchinkova V., Kovatchev D//Cell Electrophor. Proc. Jnt. Meet., Rostock, sept. 24028. Berlin, New York, 1985. - p. 691-696.

276. Gonatas N., Avrameas S. Detection of plasma membrane carbohydrates with lectin peroxidase conjugates //J.Cell Biol.-1973.-v.59.-№3.p.436-440.

277. Gozia O., Montrenil J., Coiopraga J., Bentia T. Antifungal properties of lectin and chitinases from potato tubers //Interlec 1 S.Szeged, 1993.-p.33.

278. Gupta N., Srivastava P.S. Purification and characterization of a lectin from seeds and cotyledonary callus of Ziziphus mauritiana // Plant Cell Repts. 1998. - 17, №6-7.-P. 552-556.

279. Handen T., Kirkeby S., Bog-Handen T.C. The galactoge-binding lectin from the australian plant //15th International lectin meeting.-1993.-p.30 .3 lO.Harley S.M., Bocvers H. Proc Nat. Acad. Sei. USA. 1982. V.79. N19. 5935

280. Kara T., Mukunoky M., Tsukamoto I., Mivoshi M. Fractionation of Kintoki Bean Lectin into Isolectins //J.Nutr.Ski Vitaminol.-1985.-v.31,p.89-98.

281. Hawkes J. Potato colleting expeditions in Mexico and South America. Cambridge, 1944. 142 p.

282. Hawkes J.G. Kartoffel. 1. Taxonomy cytology and crossability. Handbuch Pflanzen-zuchtung. 1958. Bd.3. S.1-43.

283. Hesse K., Rüdiger H. Determination of lectins by a method similar to Elisa-Part I //Interlec 17.-1997.-p.13.

284. Heese-Peck A., Cole R.N., Borkhsenious O.N. et al. Plant nuclear pores contain proteins modified by N-acetylglicosamine // J. Cell.Biochem. 1995. - Suppl. 19a.-R 145.

285. Heese-Peck A., Raikhel N.V. A glycoprotein modified with terminal N-acetyglycosamine and localized at the nuclear rim shows sequence similarity to aldose-1 -epimerases // Plant Cel. 1998. - 10, № 4. - P. 599-612.

286. Hegde S.P., Shet M.S., Madaiah M. Purification and partial characterization of a lectin from Ariopsis peltata tubers // Pyetochemistry. 1989. - 28, № 11. - P 2897-2900.

287. Ho S-C. Identification of a lectin from Bradyrhiborium japonicum //12th International lectin conference.- Davis, 1990.-P.28.

288. Hoffman L.M., Donaldson D.D. Biotechnology. 1983. - 5. - №2. - P. 157-160

289. Holst G.-J., Martin S. K., Allen A. K., Ashford D., Desai L.N., Wenberger A. Protein conformation of potato ( solanum tuberosum) lectin determined by circular dichroism //Biolhem. J.-1986.-V.233.- №4.-P.731-736.

290. Horisberger M.,Vonlanthen M. Ultrastructural-localization of soybean agglutinin on the gold method //Histochemis. 1980. V.65. N2. P. 181-186.

291. Ilchenko N.V.,Maistrov P.D. Investigation of Wheat Germ agglutinin leveales in different embryoderived callus cultures //Book of Abstracts Interlec 1 I.Tartu. 1989. P.26.

292. Jahnet W., Batterham M.P., Clarke A.E. et al. Identification, isolation and N-terminal sequencing of style glicoproteins associated with self-incompatibility in Nicotiana alata //Plant Cell. 1989. - 1, № 5. - P. 493-499.

293. Jankovic M., Cuper M. Hajdukovic L. Salt-soluble lectins of com grain // Plant Physol. -1990. 93, № 4. - P. 1659-1662.

294. Jancso G., Fischer J., Ambrus A. Tonato lectin sebectively labels small sensory ganglion neurons in the rat // Interlec 15.-Szegen,Hungary,1993.-p.26.

295. Jayaraman V., Das Hasi R. Interaction of peanut root lectin (PRA II) with rhiso-bial lipopolysaccharides // Biochim. Et biophys. Acta. Gen. Subj. 1998. - 1381, №1 . -P. 7-11.

296. Jermin T., Vom S. General distribution in root, shoot and leaf tissue at different stages of growth //Planta.-1975 .-v. 145 .-№2.-p. 193.

297. Jimenez-Barbero J., Asensio J.L., Espinosa J.F., Canada F.J., Martin-Pastor M., Poveda A. NMR Investigations of Protein/ Carbohidrate Interactions //European Journal of cell Biology.-1997.-vol.74.-p. 14.

298. Jons E.W. Studies on histones. Preparative méthodes for histone fractions from calfthymus //Biochem J.- 1964.- V.92. S.155.

299. Jons E.W., Butler J.A.V. Specificity of the interactions between histones and DNA //Nature.- 1964.- V.52.- S.853.

300. Kabir S. The isolation and characterization ofjacalin (Artocarpus heterophyllus (Jackfruit) lectin) based on its charge properties // Int. J. Biochem. And Cell Biol. -1995.-27, №2 . -P. 147-156.

301. Kamboj S.S., Arora J.S., Wadhwa N.K. Purification and characterization of Phytobitins using Formalinized Erythrocytes //12th International Lectin Conference. September 9-14,1990, University of California, Davis.

302. Kang M., Cabib E. Regulation of fungal cell wall growth: A guanine nucleotide binding, proteinaceons component required for activity of ( I-3)-B-D-glucan syntase //Proc.Natl.Aead.Sci.Usa.-1986.-v.83.-p.5808-5812.

303. Karlubik M., Michalik I., Urminska D. Obsah aminokyselin a biologicka hodnota bielkovin zma pohanky v porovnani s inymi plodinami // Acta zootechn. 1997. -№ 5 3.-C. 97-105.

304. Karpunina L.V., Soboleva E.F., Pronina O.A. Study of the effect of Rhizobium leguminosarum 252 agglutinins on the activités of certain hydrolytic enzymes //17th Interlec.-Berlin,1997.-p.l6.

305. Kawakita K., Kojima M. Studies on Agglutination-Inhibitory substances on Germinated spores of Ceratocystis fimbriata. Black Rot Fungus //Agric.Biol.Chem. 1984. V.48. N.12. P.3063-3069.

306. Keegstra K.,Teimadge K.W.,Bauer U.D.,Albersheim P. The structure of plant cell wall//Plant Physiol. 1973. V.51. R188-196.

307. Keresztes M., Lajtos Z., Nagy Z. Signal transduction in granulocyte adhesion: involvement of plasma membrane glycoproteins //15th International Lectin Meeting, Abstracts.-1993 ,Hungary .-L.67.

308. Khaurullin R.M., Maximov I.V., Jusupova L.R. The direct and WGA-enchanced conpling of wheat peroxidase to lectin //17 the International lectin meeting.-1997.-p.17.

309. Khavkin E. E., Misharin S.J., Ivanov B.N., Kohl I. G. Identification of mitochondrial antigens in zones of com roots //Fisiol.Rast.-1972.-v.l9.-p.l60-168.

310. Kijne Jan W., Banchrowiz M. A., Diaz C. L. Legumine lectins and rhizobia //12th intemational lectin Conference. Davis. 1990. P. 14.

311. Kijne Jan. W., Diaz C. L., Pater S.The lectin recognition hypothesis in the Rhizobium-legume symbiosis //12th Intemational lectin Conference.- September ll-14,1990.p.l3.

312. Kilpatric DC., Vcomen M. M., Gould A. R. Tissue and subcellular distribution of the lectin from Datura stramonium ( thom apple ) //Biochem.J.-1979.-v.l84.№2.p.215.

313. Klarke A.E.,Knox R.B.Jermyn M.A. Localization of lectins in legume colytededones //LCell. Sci. 1975. V.19. P.157-167.

314. Klozova E., Turkova V. The polymorphism of a seed protein with phytohaemagglutining activity in the cultivar of Phaseolus vulgaris L. //Biologia plantarum (praha).-1978.-v.20.-№5.-p.373-376.

315. Klozova E., Turkova V. Variability of some seed proteins of the speciesphaseolusvulgaris and their relatianships to phytohuemagglutin-ating activity //Biol.plant.-1978.-V.20.-P.129-134.

316. Kocourec J., Horejci V. Anote on the recent discussion on definition of the term lectin //Biology, Biochemistry, clinical biochenmistry.-1983.-p.3-6.

317. Kogel K.H., Erlid- Rogozinski S., Reisener H.J., Sharon N. Lectins as component of plant membranes //Plant phy siol .-1984.-v.76. -№4. -p. 924-928.

318. Kolberg et. al, Lueken K., Ayouba A., Rouse P.Two monoclonal antibolies recognize epitopes on leguninous lectins //12th International lectin meeting.-Davis,1990.-p.38.

319. Konami V., Fujii M., Kazuo Yamamoto, Irmura T. The primary structure of poke weed PA-4 Lectin //15th International lectin meeting.-1993.p.03.

320. Konrikx J.F.J.G., Hendriks H.G.C.I.M., Damme E.J.M. Lectin binding to enterocyte-like Caco-2 cells and their effects on cellular metabolism //Abstracts 15th International lectin meeting.-1993.-v.41.

321. Koshte V.L., Dijk W.V., Stelt M.E. et al. Musa paradisiac. Isolation and characterization ofBanlec-1, a mannoside-binding lectin from muse paradisiac (banana) // Biochem. J. 1990. - 272, № 3. - P. 721-726.

322. Koth K.H. Surface galactolipids of wheat protoplasts as recepors for soybeannagglutinin and their possible relevance to host-parasite interaction //Plant Physiol/ 1984/vol. 76. P.924-928.

323. Kovalenko Emma A. Extracellular sialospecific lectins of suprophytic bacteria17th Inter.lectin meeting.- 1997.-p.l9.

324. Kuhl P. Lectine in der Biotechnologie //Wiss. Z. Karl-Marx-Univ., Leipzig. Math.-naturwiss.K.-1989.-38,№3.-P.342-348.

325. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of Bacteriophage T 4 // Nature. -1970.- Vol. 227.- N4.- P. 680-685.

326. Laktin V. M. Lectin sorbents in microbiology //In. Lectins in microbiology and Bloodbanking: Fundamentales and applications. New York: Marcel Dekker, 1993.

327. Lakhtin V. M., Yamskov J.A. Lectins in the investigation of receptors //Russian chemical reviens. 1991. - V. 60. - N 8. - p. 903-922.

328. Laktin V. M. Lectins metabolic regulators. Soviet Biotehnology. - 1986. - N 6. -p. 58-71.

329. Laktin V.M. Lectins sorbents in microbology //Jn. Lectine in microbiology and Bloodbanning: Fundamentals and Applications. New York. 1993. P. 27-35.

330. Larsson E., Conatinho A., Martinez A.A. Suggestive mechanism for T cell activation: implications on the agnisition of functional reactivities/ZImmunol. Rev. - 1980.-V. 51.-p. 61-91.

331. Lauriere M., Lauriere C, Chrispeels M.J. et al. Characterization of a xylose-specific antiserum that reacts with the complexx asparagine-linked glycans of extracellular and vacuolar glicoproteins // Plant Phisiol. 1989. - 90, № 3. - P. 1182-1188.

332. Law Ian J., Kriel M. M., Strijdom B.W. et al. Differences in the distributton of mannose- and galactosebinding lectins in peanut tissues // Plant Sci. 1990. - 71, № 1.-P. 129-135.

333. Le Vine., Kaplan M., Greenaway M. The purification and characterization of wheat grem agglutinin //Biochem.J.- 1972.- 129.- V.4.- P.847-856.

334. Leach J.C.,Cautrell M.A.,Sequeira L. A hydrooxyprolinereich bacterial agglutinin from potato: ats localizaton by immunofluorescence //Physiol.Plant Pathol. 1982. V.21. N3. P.319-325.

335. Leach J.C.,Cantrell M.A,,Sequeira L. Hidrooxyproline-reich bacterial agglutinin from potato. Extraction,purification and characterization //Plant Physiol. 1982.V.70. N5.R1353-1358.

336. Leavitt R.D., Felsted R.Z., Bachur N.R. Biological and biochimical properties of Phosenlus vulgaris isolectins //J. Biol. chem. 1977. - V. 252. - p. 2961-2966.

337. Lee D.W., Tan G.S. Liew F.Y. Planta Med. 1977. V.31. N1. P.83.

338. Lerner D.R., Raikhel N.V. Cloning and characterization of root-specific barley lectin // Plant Physiol. 1989. - 91, № 1. - P. 124-129.

339. Lepoivre P., Boy N. Effect of pea lectin on the infection of pea by Mycosphacrella pinodes (Berk. Blox.) Verstergr //Parasitica, 1983, 39 (3); 143149.

340. Lin H.K., Knoche H.W. Origin nutrition and the origin ofbiotrophy //Biol.Rev. Cambridge Philos/ Soc/ 1988/ v.48/ P.261-278.

341. Lis H.,Sharon N. Lectins in higher-plants //In: Biochemistry of plants N.Y: Academic press. 1981. V.6. P.371-444.

342. Lisker J.S. Nev physical methods and system for automatic determination of state of plant and seeds //Automatic control of food and biological processes . Paris: Elsevier. 1994. P.75-82.

343. Lorenc-Kubis I. Lectyny roslin wyzszych i ich specy fi c znosc weglowodanjwa // Wiad. Bot. 1998. - 42, № 1. - P. 21-33.

344. Loury O.H. Protein measurement With the Folin phenol reagent //J.Biol. Chem.1951. vol.193, n.l. P.265-275.

345. Mach L., Kerschbaumer R., Schwihla H. et al. Elder (Sambucus nigra L.)-fruit lectin (SNA-IV) occurs in monomeric, dimeric and oligomeric isoforms // Bio-chem. L- 1996.-315, №3.-P. 1061.

346. Manen J.F.,Pusztai A. Immuno-cytochemical localization of lectins in cells of Phaseolus-vulgaris L. seeds //Planta. 1982. V.155. N4. P. 328-334.

347. Mandel C, Karush F. Interaction of lectins and mononuclear cells //Immunol -1981.-V. 127.-P. 1240-1244.

348. Mandy P., Dattachandhury M., Chakrabarti P.Lectins in the adhegion of Mycobacteria to Macrophages //Proc. Indian Acad. Sc/c- 1995. Vol. 59.- N. 6. -p. 437-440.

349. Marks G.E. Cytogenetics studies in tuberosum Solanum species. 111. Species relationships in Sone South and Central American species //The new phytologist. 1965. Vol.64. #2. P.293-306.

350. Markussen, Begeen, 1984. Луцик A. Д. и соавт. Лектины в гистохимии. Львов, 1989.- 142 с.

351. Martin В., Bronohill S. Concanavalin А dextran technigue for staining cell surface mucosubctanses //J. Nistochem and Cytochem. - 1986. - 122. - N 3. P. 206-209.

352. Matsuyama N. On the existence of new isoperoxidase in rice blast fungus //Ann. Phytopathol.Soc.Jap. 1982. V.48. N.2. P.217-219.

353. Melgarejo L.M., Perez G. // Immunolocalization jf the lectins P2 and P4 from Dioclea lehmanni seeds // Plant and cell Phisiol. 1997. - 38. № 4. - P. 480-483.

354. Melon J.E. Purification and characterization of isoperoxidases elicited by Aspergillus Ilavus in cotton ovule cultures //Plant Physiol. 1991. - V. 95. - N 1 -p. 14-20.

355. Mendoza D.M., Mori S., Chino M. Determination of the N-terminal amino asid sequence of mungbean leghemoglobin // Soil Sci. And Plant Nutr. 1993. - 39, №3.-P. 475-483.

356. Mendgen K., Zange M., Bretschneider K. Structure of carbohyonate chains of plant lectins //Arch. Microbiol. 1985. - V. 19. - p. 171-178.

357. Metgumoto J., Jimbo A., Mizuno X., Seno N., Jeanloz, Regez W. Purification and characterization of potato lektin //J. Biol. Chem, 1983. - V. 258. N 5. - p. 2886-2892.

358. Mills A., Sweeney E., Husain J., Palmer R. Structural homology among lectins //15 th International Lectin Meeting. August 22-28, 1993. Z. 07. Szeged, Hungary.

359. Mirelman D., Galin E., Sharan N., Jatan R. Inhibition of fungal growth by wheat germ agglutinin //Wature. 1975. - Vol. 256. - p. 144-115.

360. Mishkind M., Keegstra. K., and Palevitz B.A. Distribution of wheat germ agglutinin in young wheat plants //plant Physiol. 1980. - V. 66, - p. 950-955.

361. Mishkind M. G., Palevitz. B.A., and Raikhel N.V. Localization of wheat germ agglutinin in young wheat plants lectins in various species of the Gramineae //Science. - 1983. - V . 220. - p. 1280-1292.

362. Misra S., Choundhury A., Basn J., Kundy M. Characterization of a lectin from the mollusc telescopium telescopum //Lectins: Biology, Biochemistry, Clinical Biochemistry. 1993. - V. 8. - pp. 199-203.

363. Misra S., Choundhury A., Basn J., Kundy M. Characterization of a lectin from the mollusc telescopium telescopum //Lectins: Biology, Biochemistry, Clinical Biochemistry. 1993. - V. 8. - pp. 199-203.

364. Montag T., Bomhak M., Zocgehner B., Klein H. Lectins of the protozone parasites Sarcocystes gigantea and Sarcosystis muris: Biochemical, immunological, and functional characterization //17 th International lectin Meeting. 1997.-p. 21 .

365. Morcow D., Lucas W., (1-3) R - D - glucan Sijnthase from sugar beet. 1. Isolation and solubilization //Plant. Physiol. - 1986. V. 81. - P. 171-176.

366. Moreno J., Chrispeels M.J. A lectin gene encodes the a-amylase inhibitor of the common bean // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1989. - 86, № 20. - P. 7885-7889.

367. Morphy G., Cawston T.E., Reynolds J.J. //Biochem J. 1981. - V. 195. - N 1. -p. 167-170.

368. Morris P. Lectins'A Their muttiple endogenous cellular functions //Planta. -1988. - V. 178. - N 3. - p. 407-413.

369. O.Morgan W.T.J.,Watkins W.M. The Inhibition of the Haemagglutinins in Plant Seeds by hyman BLOOD Group Substance and Simpla Sugars //Brit.LExp. Pathol. 1953. V.34. N1. P.94-103.

370. Murty M.V. Isolation of a factor from cotton leaf that recognizes Boijerinchia //FeB S0 5-Fe-sGeters.- 1983.-V. 15 8.-N 1.

371. Nadiradze N., Davidashvili E., Turkia B. Anticoagulative properties of some lectins //17 th International lectin meeting. Wiirzburg/ Germany, 1997. - p. 33.

372. Naranjo S., Sarvari E. Separation electroforetica do los complejos clorofilapro-teinas de tilacoides de cana de azúcar // Cieñe. Agr. 1989. - № 37-38. - P. 5660.

373. Nishio N., Satoh H. A water-soluble chlorophull protein in cauliflower may be identical to BnD22, a drought-induced, 22-kilodalton protein in rapeseed // Plant Phisiol. 1997. - 115, № 2. - P. 841-846.

374. Olden K.W., Zaluzec E.J., Zaluzec M.M., Fernandez E. J., Pavkovic S.F. Cristallographic and binding stadies on a cytakinin peanut agglutinin complex //12 th Inter. Lectin conference - Davis, 1990. - p. 19.

375. Park S., Abe K., Kimura M., et al. Primary structure and allergenic activity of trypsin inhibitors from the seeds of buckwheat (Fagopyrum esculentum Moench) //FEBS Lett.-1997.-400, № l .-P. 103-107.

376. Pater B. S., Katagiri F., Lugtenberg B. J., Chua N. H., Kij ne J. W. The transcription factor ASF-1 binds to the pea lectin promoter //Abstracts Intemetional lectin conference. 1990. - p. 26.

377. Pelia S.S., Sandhu R.S. Title purification and characterization of lectins from vicia species //12 th International lectin conference. 1990. - p. 42.

378. Perez G. Purification and characterization of a lectin from the seeds of Erythrina costaricensis // Int. J. Biochem. And Cell Biol. 1995. - 27, № 8. - P. 857-863.

379. Peumans W. J., Stinissen H. M., Carlier A. R. The rice lectin and its relation ship to cereal lecting //Biochem. Physiol. Planz. 1983. - V. 78. - p. 423-431.

380. Peumans W.J., Stinissen H.M., and Carlier A.R. The rice lectin and its relationship to cereal lectins //Biochem Physiol. Planz. 1989. V. 178., p. 423431.

381. Peumans W.J., Stinissen H.M., Spaepen C, Carlier A.R. Isolation and partial characterization of a lectin from a false brome grass (Brachypodinn sylvaticum) //Biochem. J. 1982, 205, pp. 635- 638.

382. Pillais S. The brosynthesis and primary structuce of pea seed lectin //Biochem. J. 1981. V. 193. - N 3. - p. 825 - 828.

383. Pont-Lezica R.F., Taylor R., Vamer J.E. Solanum tuberosum agglutinin accumulation during tuber development // J. Plant Physiol. 1991. - 137, № 4. -P.453-458.

384. Prato J., Rabino A., Baiter H., Robles A., Oginaga E. Production of anti-idiotypic antiboides that mimic the carcinoma aggociated Tn antigen using the isolectin B4 from vicia villaga seeds/Anterlec 17. - 1997. - p. 24

385. Preisig C.G., Kuc G. Chitin synthegis in yeast, a vectorial process in the plasma membrane //Microbial cell wall synthesis and Antolysis//Archives of Biochem and Brophysica.- 1985.-N 1.-p. 379-389.

386. Prigent M.J., Bonguet P. Vicia gramínea lectin binding to human M and N erythrocytes. Biochim et biophys. Acta. - 1982. - V. 707, N 3. P. 445-452.

387. Pueppke S.G., Kluepfel D.A. //Physiol. Plant Pathol. 1982. - Vol. 20. - N 1. -p. 35-42.

388. Pustal A. , Stewart J.C. Isolectins of Phaseolus vulgaris //Physiochemical studies. Biochem. Biophys. Acta. 1981. vol.536. P.38-49.

389. Quatrano R.S., Hopkins. R., Raikhel N.V. Control of the synthesis and localization of wheat germ agglutinin during embryogenesis //Tn: Chemical Taxonomy, modecular biology, and function of plant lectins. New York, 1983, pp. 117-130.

390. Quinn J. M., Etzler M. E. In vivo biosynthetic studies of the Dolichos biflorus seed lectin // Plant Physiol. 1989. - 91, № 4. - P. 1382-1386.

391. Radovie S.R., Maksimovie V.R., Varkonji-Gasie E.I. Characterization of buckwheat seed storage proteins // J. Agr. And Food Chem. 1996. - 44, № 4. - P. 972-974.

392. Raikhal N. V., Palevitz B.A., Haigler C.H. Control of the synthesis and localization of wheat germ agglutinin during embryogenesis //Plant physial. -1986.-V. 80.-p. 167-171.

393. Rao C.K., Sathyananda N. Bahinia fomentosa L. seed lectin behaves as a storage protein component // Embriology and seed reproduction: XI Int. symp., Leningrad, ussr, July 3-7, 1990.-Leningrad, 1990.- P. 10.

394. Reyes-Loyvn J., Luscurain R., Kemandez-Janregui P., Zenteno E. Rellvance of the surface oligosacharides as target molecules in the JPM porcine paramyxovirus infection as confirme by lectin. Kistochemistry //Interlec 15. -1993.-p. 59.

395. Rice R.M., Etzbr M.E. //Subunit structure of wheat germ agglutinin //Biochem. Biophys Res. Commun. 1974, 59, P. 414-419.

396. Rice R.M. Wheat germ agglutinin. Evidence for a genetic basis of multiple form //Biochim. Biophys. Acta, 1976, 444, s. 15-180.

397. Richter J.,Reichenbacher D,Spohn H.J. A Contribution to the of Antisera Against Soluble Leaf Proteins //Biochem.Physiol.Pflanzen. 1975. V.167. P.28 5-290.

398. Rinderle S.J., Goldstein I.J., Remsen E.E. Physicochemical properties of amaranthin, the lectin from Avaranthus caudatus seeds // Biochemistry. 1990. - 29, №46.-P. 10555-10561.

399. Rinderle S.J., Goldstein I. J., Matta H.L. et al. Isolation and characterization of amaranthin, a lectin present in the seeds of Amaranthus caudatus, that recognizes the T-(or cryptic T)-antigen // J. Biol. Chem. 1989. - 264, № 27. - P. 1612316131.

400. Rios J., Herzera M., Chavez R., Montano J.F. Isolation of a C AL specific lectin from Gammillaria sartorii cactus //Interlek 12. - 1990. - p. 41.

401. Roberts L.M., Loro J.M. The synthesis of Ricinus communis agglutinin. Cotranslational and posttranslotional modification of agglutinin polypeptides //Eur. J. Biochem, 1981, 119, pp. 31-41.

402. Robinson K.A. Horisontal resistance //Rev Plant. Pathol. 1971. Vol.52. P.483-501.

403. Rogers D.J., Locke J.C., Gibbs R. Purification of the seed lectin from Doliches biflorus by chromatofocusing //12 th International Lectin conference USA, September, g. 14, 1990., s. 36.

404. Romero J., Sun. S.M., Mc LeesterR.C. Bliss F.A., Hall T.C. Heritable variation in polypeptide subunit of the major storage proteins of the bean, Phageolus Vulgaris L. //Plant. Physiol. 1975. - V. 56. - p. 776-778.

405. Ronge P. Molecular aspects of the lectin-carb hydrate interaction //15 th International. Lectin meeting. August 22-28, 1993, z. 10. Szeged, Hungary.

406. Roozen J.P., de Groot J. Analysis oftrypsin inhibitors and lectins in white kidney beans (Phaseolus vulgaris, var. Processor) in a combined methhod // J. Assoc. Of-fic. Anal. Chem. 1991. - 74, № 6. - P.940-943.

407. Roth J. The lectins: molecular probes in cell biology and membrans research //Exp. Pathol., 1978, suppl. 5, p. 1 186.

408. Rubunstein A. L., Marquez J., Suarez-Cervera M. et al. Extensin-like glycoprotein in the maize pollen tube wall // Plant Cell. 1995. - 7, № 12. - P. 2211-2225.

409. Rule A.H.,Boyd W.C.T. Relationships between Blood Group Agglutinogens: Role of Sialic Acids //Transfusion (Philadelphia). 1964. V.4. N6. P.449-456.

410. Ryan C.A., Nuisman O.C., Chymotrypsin inhibitor from potatoes: a transient protein compenent in leaves of young potato plants //Nature. 1967. - v. 214. -p. 1047-1048.

411. Sajjan S.U., Patanjali S.R., Surolia A. Identification of amino groups in the carbohydrate binding activity of winged bean acidic agglutinin // Indian J. Biochem. And Biophys. 1997.-34, № 1-2. - P. 76-81.

412. Schaal vander J., Logman T., Diaz C, Kijne J. An improved lectin binding assay for quantitative determination of lectin receptors. Anal. Bichem., 1984, 140, N l,p. 48-55.

413. Schlumbaum A., Manch F., Vogeli U. et. all Role of plant growth regulations in Host-pathogen relationship//Nature. 1986. - Vol. 324. -N 6095. - p. 365-367.

414. Seimetz D., Freieva, Wiessler M. The asialoglijcoprotein receptor (ASGPR): Amodel for the isalotion of membrane bound lectins//Europeon Journal of cell Biology. 1997. - Vol.74, - p. 30.

415. Sequeira L. Lectins and their role in Host pathogen specificity //Ann. Rev. -Phytopathol. - 1978. - Vol. - 16. - p. 453-481.

416. Sequera L., Gaard G., Zoeten G.A. Interaction of bacteria and host cell walls: its relation to mechanisms of induced resistance //Phytological Plant Pathology. 1981. V.l0.N.l.P.43-50.

417. Selen A. K., Wenbergez A., Sharon J. The piribication compasition and specialicity of WGA//Biochem. 1973. - V . 131. - p. 155-162.

418. Seshagirirao K., Prasad M., Narasimha V. Purification and partial characterisation of a lectin from Euphorbia neriifolia latex // Biochem. And Mol. Biol. Int. -1995.-35, №6.-P. 1199-1204.

419. Sharma R., Kaderbhai N., Grant D. Carbohydrate binding spasificity of four N -acetyl D - galactosamine specific lectins //Biochem. Soc. Trans. - 1984. - N 12.-p. 1068.

420. Shematex E.M., Braatz J.A., Cabib R. Biosynthesis of the yeast cell wall. 1. Preparation and Properties of B (1 3) glucan synthetase //J. Biol. Chem. - 1980. -V. 225.-p. 888-894.

421. Showalter A. M., Vamer J.E. Plant hydroxyproline-rich glicoproteins // Biochem. Plants: Comprechensive treatise. Vol. 15. San Diego etc., 1989. - C.485-520.

422. Simpson D.G., Thome D.R., Loh H.H. Lectins: endogenons carbohidrate-binding proteins from vertebrate tissues: Functional role in recognition processes //Life Sci.- 1978.-v. 22.-p. 727-748.

423. Skaggs M.I., Klingler J., Thompson G.A. Characterization ofthe phloem protein 2 (PP2) chitin-binding domain // J. Exp. Bot. 1996. - 47, Spec. Tissue. - P. 1327.

424. Smith J.J., Raikhel N. V. Production of an antibody specific for the propeptide of wheat germ agglutinin // Plant Physiol. 1989. - 91, № 2. - P. 473-476.

425. Sparvoli F., Gallo A., Marinelli D. et al. Novel lectin-related proteins are major components in Lima bean (Phaseolus lunatus L.) seeds // Biochim. Et biophys. Acta. Protein Struct. And Mol. Eyzymol. 1998. - 1382, № 2. - P. 311-323.

426. Spilatro S.R., Cochran G.R., Walker R.E., et al. Characterization of a new lectin of soybean vegetative tissues // Plant Physiol. 1996. - 110, № 3< - P. 825-834.

427. Springer G.F.,Williamson P. Immunochemical significance of L- and D-fucose derivatives //Biochem.J.1962. V.85. N2. P. 282-291.

428. Stillmark H. Uber Ricin, ein giftiges Ferment aus den sammen von ricinus comm L., und einigen anderen euphorbiaceen Imang. //Dorped. 1888.

429. Stinissen H.M., Penmans W. J., and Chrispeels M. J. Subcellular site of lectin synthesis in developing rice embryos. The EMB O J. 3. 1985, p. 33-40.

430. Stitz L., Renacher M., Becht H. Studies on the inhibitory effects of lectins on myxo-virus release //J. Gen. Virol. 1977. - Vol. 34. - p. 523-530.

431. Strange R.N. Plants under attack //Sei: Progo. 1972. - V. 60. - N 239. - p. 265385.

432. Svachulova J., Turkova V., Klozova E., The comparison of lectins from albumin complexes of certain reprentutives of the species phascolus vulgaris //Biol. Plant. .- 1983 .-V. 25.-p. 43-49.

433. Swarnakars., Chowdhury P.S. and M. Sarkar Nen Ge specific lectin from albumin gland of Pila globosa snail //12 th International Lectin Conference. September 9- 14, 1990. University of Cahfornia, Davis s. 33.

434. Takahashi T., Doke N. //Physiol. Plant Pathol. 1985. - V. 27. -N 1. - p. 1 - 13.

435. Takehara М. Effect of plan lectins on polykaryocute formation by vesicular stomatitis virus in BHK-21 cells //Microbiol and Immunol. 1979. Vol. 23. - p. 921-925.

436. Tazaki K., Shibuya N. Purification and partial characterization of a lectin from the bark of Japanese elderberry (Sambucus sieboldiana) // Plant and Cell Physiol.- 1989. 30, № 6. - P. 899-903.

437. Terashima M., Kato K., Osawa T. Immunochemical studies on the combining sites of Forssman hapten rective hemagglutinis from D. Biolorus //Carbohyds. Res. 1982. - V. 110. - p. 345-350.

438. Tobiska J. Die phytohaemagglutininae. Berlin: Akad. Verl., 1964. - 302s.

439. Tokovenko J. Chromotographicul and molecular-biological properties of extracellular lectin of the agent of yellows diseases of cereals, specific to fructose- 1,6 difosfate/^nterlec 17. - 1997. - p. 33.

440. Torres-Londono P. Keid., John L., Bock C, Rüdiger H. Chitin and chitosan -binding pactors from plants //European foumal of cell biology. - 1997. - Vol. 74. -p. 28.

441. Tsuda M. Purification and characterisation of a lectin from rice bran //J.Biochem. (Tokyo) 1979. 86. S.1451-1461.

442. Ueno M., Ogank U., Mateumato J., Seno N. Sugar specifically self aggregable lectin from sophora japónica //Eurepean journal cell biology. 1990. - p. 47.

443. Urade M., Sato M., Yoshida H., Sirasuma K., Miyraki., Yamamoto N. Effect of concanavalin A on the infectivity of rubella virus and its variants//Arch. Virol. -1978.-Vol. 56.-p. 359-383.

444. Van Damme E.J.M., Peumans W.J. Developmental changes a tissue distribution of lectin in Galanthus nivalis L. and Narciss cv. Carlton // Plant. 1990. - 182, №4.-P. 605-609.

445. Van Damme E. J.M., Peumans W.J. Isolectins in Narcissus: complexity, inter- and intraspecies differences and developmental control // Physiok. Plant. 1990. -79, № l.-P. 1-6.

446. Van Driessche E., Van Derbrande S., Kanarek L., Improvement in the purification procedure of pea lectin, and consideration on the subunit structure. Arch. Intemat. Physiol. Biochem., 1978,

447. Vance CP. ,Kirk T.K., Sherwood K.T. Lignification as a mechanism of disease resistance //Physiol.Plant. Mol.Biol. 1990. Vol.41. P.455-495.

448. Varani J., Lovett E., Wicha M. et. al CM surface D galactose end group: use as markers in the isolation of murine tumor cell lines with different cancer causing potential. - J. Nat. Cancer Just, 1983, 71., N 6, P. 1281-1288.

449. Varshavsky A., Bachmair A., Finley D. The N-end rule of protein turnover. Mechanistic aspects and functions and functional implications // Biochem. Soc. Trans. -1987.- V.15.-N.5.- P. 815-816.

450. Vielkmd U.,Swierenga S.H. A simple fixation procedure for immunofluorescent detection of different cytoskeletal components within the same cell //Histochemistry. -1989. -N.91. -P.81-88.

451. Virtanen J., Wartiovaase J. Lectin receptor sites on liver cell nuclear membranes //J. cell. Sci. 1986. V. 22. -N 2. P. 335-344.

452. Vitale A., Zoppe M., Fabbrini M.S., et al. Synthesis of lectin-like protein in developing cotyledons of normal and phytohemagglutinin-deficient Phaseolus vulgaris // Plant Physiol. 1989. - 90, № 3. - P. 1015-1021.

453. Vodrin L. The comparison of lectin spectra of certain Repregentatives of the species Ph. Vulgaris differen geographical origin //Plant physiol. 1989. - V. 68. -N3 .p.766.

454. Watanabe M., Shiozawa H., Isogai A. et al. Existence of S-glycoprotein-like proteins in anthers of self-incompalibles species of Brassica // Plant and Cell Physiol. 1991. - 32, № 7. - P. 1039-1047.

455. Waterborg J.H. Multiplicity of hostone H3 variants in wheat, barley, rice and maize // Plant Physiol. 1991. - 96, № 2. - P. 453-458.

456. Witt M. Light and election microscopic lectin histochemistry on taste bud cells of the fog bombina orientalis //Abstracts International betin. Conference. 1990. -p. 30.

457. Wojtaszek P., Bolwell G.P Secondary cell-wall-specific glycoproteincs from Frehch bean hypocotyls // Plant Physiol. 1995. - 108, № 3. - P. 1001-1012.

458. Wong P.F.,Kuo T.,Ryan C.A. Differential accumulation ofproteinase inhibitor 1 in normal and Grown. Gall tissues of tobacco ,tomato and potato //Plant Physiol. 1976. V.57.P.214.

459. Wongkham S., Wjngkham C., Atisook K. Isolectins from seeds of Artocarpus la-coocha // Phytochemistry. 1995. - 40, № 5. - P. 1331-1334.

460. Yachnin S., Sevengen R. N. The immunological and physiological properties of mitogenicprofeins derived from phaseolus vulgaris //Immunalogy., 1972. V. 22. -p. 871-883.

461. Yamaguchi M., Jinbo M., Sakoi R., Muramoto K. Purification and characterization of microcystis aeruginosa (freshwater cyanobacterium) lectin //17 th International lectin meeting. 1997. - p. 15.

462. Yamaleeva A.A. Investigations ofmaize lectins in view of selection problems//15 th Intemafional lectin meeting. August 22-28, 1993, Abstracts. P. 35.

463. Yamamoto K., Konami Y., Irimura T. Sialic acid-binding motif of Maackia amurensis lectins //. Biochem. 1997. - 121, № 4. - P. 756-761.

464. Yang J., Hunt A. Immunological characterization of plant poly (A) binding proteins // Plant Physiol. 1993. - 102, № 1, Suppl. - P. 101.

465. Yang Ri-Yao, Tang Xi-Hua. Tissue-specific accumulation of rice endosperm chitin-binding protein (BS-CBP) in developing seeds and its degradation in germinating seeds // Zhiwu shengli xuebao=Acta phyitophysiol. Sin. 1993. - 19, № 2. ~ P. 195-203.

466. Yokoto T., Murofiishi N., Takahoshi T. Extraction, purification and identification //Zn: Macmillan Z. et. al Encyelope dia plant physiology, springe-venland, Berlin, Heidelberg, New York, Tokyo. - 1980. - p. 113.

467. Young N.M. ,Leon M. A., Takahashi T. Studies on a phytohemagglutinin from the Lentil. Ill Reakton of Lens Culinaris hemagglutinin with polysacharides, glycoproteins and lymphocytes //J.Biol. Chem .l971. V.2. N6. P. 1596-1601.

468. Zaprometova O.M., Zakttin V.M., Ulezla J.V. Investigation ofthe interaction of alphegaiactosidase and beta N - acetiylglucosaminidase of cephalosporium acremonium 237 with lectins. Soviet Biotechnology, 19A6, N 3. P.50-54.

469. Zavala M.E., Sussex I.M. Differential accumulation and localisation of phytohe-magglutinin in developing bean embryos // Amre. J. Bot. 1989. - 76, № 6, Suppl.-P. 63.

470. Zenteno E., Ortega M., Qin Z et al. Fast purification of Phaseolus vulgaris iso-lectins // Prep. Biochem. 1994. - 24, № 3-4. - P. 175-183.

471. Ziener J.E. Phytohaemagglutinins (Phytolectins) //Annu. Rev. Plant. Physiol. ~ 1976.-V. 2 7.-R 291-319.

472. Ziener J., Sharon N., Goldstein J. The lectins, Properties, Functions and Applications in Biology and medicine , Biology //Acad. Press. 1986. - P. 600.

473. Zis H., Joubert Fr. J., Sharon N. Effect of pH, Jonic Strength, and Haptenic carbohydrates on Thermal Denaturation of Soybean Lectins //Phytochemistry. -1985. Vol. 24. - P. 2803-2809.

474. Zis H., Sharon N. The biochemistry of plant lectins (Phytohaemagglutinins) //Annu. Rev. Biochem. 1973. - V. 42. - P. 541-574.

475. Ziska P., Gelbin M., Franz H. Interaction ofmistleta lectins ML 1, ML - K, and ML - 111 with carbohydrates //Lectins: biology, biochemistry, clinical biochemistry. - 1993. - Vol. 8. - P. 10-13.

476. Zix E., Kainfeld S. Effect of wheat germ agglutinin on membrane transport //Biochim. Et biophys. Acta. 1977. - V. 469. - N 2. - P. 202-210.

477. Zhelev Z.D., Stanilova S.A., Carpenter B.G. Isolation, partial characterization and complement inhibiting activity of a new glycoprotein from Cuscuta europea // Biochem. And Biophys. Res. Commun. 1994. - 202, № 1. - p. 186-194