Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Лектины Bacillus polymyxa: физико-химические и биологические свойства

ВАК РФ 03.00.07, Микробиология

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Мельникова, Ульяна Юрьевна

ВВЕДЕНИЕ.

1. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР.

1.1. Общие сведения о лектинах бактерий.

1.2. Функции лектинов.

2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.

2.1. Объект исследования, условия культивирования.

2.2. Материалы и методы исследования.

2.2. 1. Выделение, очистка агглютининов бацилл.

2.2. 2. Определение молекулярной массы.

2.2. 3. Определение гемагглютинирующей активности.

2.2. 4. Определение углеводной специфичности лектинов.

2.2. 5. Определение аминокислотного состава лектинов.

2.2. 6. Определение углеводного состава лектинов.

2.2. 7. Определение локализации лектинов бацилл.

2.2. 8. Определение адгезии клеток бацилл на эритроцитах.

2.2. 9. Определение адгезии клеток бацилл на корнях пшеницы.

2.2.10. Выделение фракций корней проростков пшеницы.

2.2.11. Определение углеводного состава фракции экзокомпонентов корней пшеницы.

2.2.12. Метод интерфазных колец преципитации.

2.2.13. Метод иммунодота.

2.2.14. Получение антител к лектинам.

2.2.15. Метод электроблотинга.

2.2.16. Определение протеолитической активности лектинов бацилл.

2.2.17. Измерение выхода из клеток низкомолекулярных компонентов.

2.2.18. Определение бактерицидных свойств лектинов бацилл.

-43. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

3.1. Обнаружение, выделение, определение специфичности агглютининов бактерий В.ро1утуха 1460, 1465.

3.2. Физико-химическая характеристика пектинов бацилл.

3.3. Изучение локализации лектинов В.ро1утуха.

3.4. Изучение адгезивных свойств лектинов бацилл.

3.4. 1. Исследование адгезии бактерий на эритроцитах.

3.4. 2. Исследование адгезии бактерий на корнях проростков пшеницы.

3.5. Исследование взаимодействия лектинов бацилл с компонентами корней проростков пшеницы.

3.6. Обнаружение протеолитической активности у лектинов бацилл.

3.7. Исследование протеолитической активности лектинов бацилл при взаимодействии с компонентами корней проростков пшеницы.

3.8. Изучение взаимодействия лектинов бацилл с полисахаридными компонентами почвенных азотфиксирующих бактерий.

3.9. Изменение выхода низкомолекулярных компонентов из клеток азотфиксирующих бактерий под влиянием лектинов В.ро1утуха 1460.

3.10. Обнаружение бактерицидных свойств лектинов В.ро1утуха 1460.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Лектины Bacillus polymyxa: физико-химические и биологические свойства"

Актуальность работы.

Одной из важнейших задач современной биологии является изучение процесса биологической фиксации азота. Это связано с решением проблемы повышения урожайности сельскохозяйственных культур, поскольку именно биологическая фиксация азота является перспективным решением этой задачи в силу ряда ее преимуществ по отношению к производству и применению минеральных азотных удобрений. Изучение фиксации атмосферного азота микроорганизмами предполагает исследование многих процессов, происходящих в биологической системе взаимодействия микроорганизмов с растениями. Это процессы, протекающие внутри бактериальной клетки, а также закономерности взаимодействия как микроорганизмов с корнями высшего растения, так и между азотфиксирующими бактериями различных видов, находящихся в микробной ассоциации в прикорневой зоне растения.

При изучении взаимоотношения партнеров на разных уровнях организации живой материи существенная роль отводится такому типу взаимодействия, как обратимое избирательное связывание белков с углеводами, или лектиновому взаимодействию. В последние годы значительно возрос интерес к лектинам и агглютининам бактерий, играющим важную роль как в биологии микроорганизмов, так и во взаимоотношениях микро- и макропартнеров. Одной из главных причин такого повышенного внимания являются данные о ведущей роли бактериальных лектинов во взаимодействии "патоген-хозяин" [1-3]. Наиболее полно среди бактериальных лектинов охарактеризованы гемагглютинины энтеропатогенных бактерий. В настоящее время остаются недостаточно изученными лектины почвенных азотфикси-рующих бактерий, находящихся в симбиотических и ассоциативных взаимоотношениях с высшими растениями. Исследованию их взаимодействия способствует изучение лектинов азотфиксирующих микроорганизмов, которым, судя по литературным данным, отводится далеко не последняя роль при установлении контактов между микро- и макросимбионтами.

В обогащении почвы азотными соединениями одна из ведущих ролей многими исследователями отводится такой культуре микроорганизмов, как Bacillus polymyxa. Имеются сведения, что бактерии B.polymyxa фиксируют атмосферный азот в анаэробных условиях интенсивнее других микроорганизмов [4, 5]. B.polymyxa довольно широко распространена в почвах [6-9]. В большом количестве эти бактерии найдены в зоне корня пшеницы, сорго [10, 11]. Эта культура может преобладать в количественном соотношении над другими азотфиксирующими бактериями в прикорневой зоне растений [12]. Повышение урожайности многих культур связывают с присутствием в их корневой системе почвенных азотфиксирующих бактерий в число которых наряду с классическими азотфиксаторами типа ризобий, азотобактера, клостридий входят и B.polymyxa [13]. В связи с этим представляется важным изучение взаимоотношений бактерий B.polymyxa с высшими растениями, в частности, с пшеницей. Исследование биологических свойств лекти-нов этих бактерий вносит весомый вклад в изучение молекулярно-биохимических механизмов взаимодействия бактериальной и растительной клеток, взаимоотношений внутри микробной ассоциации, а также способствует более полному и глубокому пониманию молекулярных основ межклеточных и межвидовых взаимодействий.

Цель работы - выделение углеводсвязывающих белков-лектинов с поверхности почвенных азотфиксирующих бактерий B.polymyxa, а также изучение их физико-химических свойств и роли в установлении взаимоотношений между бактериями и растениями и в межбактериальных взаимодействиях.

Задачи исследования:

1. Выделить лектины В.ро1утуха, определить их физико-химические свойства и локализацию в клетке.

2. Изучить адгезивные свойства лектинов бацилл.

3. Исследовать взаимодействие лектинов В.ро1утуха с фракциями корней проростков пшеницы и выявить возможные растительные рецепторы.

4. Выяснить, обладают ли лектины бацилл протеолитической активностью и изменяется ли их ферментативная активность при взаимодействии с компонентами корней проростков пшеницы.

5. Изучить взаимодействие лектинов В.ро1утуха с полисахаридными компонентами азотфиксирующих бактерий.

6. Выяснить влияние лектинов на состояние мембранного аппарата почвенных микроорганизмов.

7. Установить способны ли лектины бацилл проявлять бактерицидные свойства.

Научная новизна.

Впервые с поверхности почвенных азотфиксирующих бактерий В.ро1утуха 1460 и 1465 были выделены лектины, обладающие специфичностью к глюкуроновой кислоте, фруктозе-1,6-дифосфату, Б-галактозамину и Б-глюкозамину. Выявлена гликопротеиновая природа лектинов, определен их аминокислотный и углеводный состав, определена локализация на поверхности бактериальной клетки.

Показано участие лектинов в процессе адгезии бактерий В.ро1утуха на корнях пшеницы. Впервые выявлены белковые и углеводные рецепторы из состава корневых выделений пшеницы, способные связываться с лектинами бактерий.

Впервые была обнаружена ферментативная активность очищенных до гомогенного состояния препаратов лектинов почвенных азотфиксирующих бацилл, и показано влияние углеводных компонентов корней проростков пшеницы на протеолитическую активность лектинов.

Впервые показано участие лектинов бацилл в межбактериальном взаимодействии, которое проявлялось в связывании лектинов бацилл с полиса-харидными компонентами почвенных азотфиксирующих бактерий, влиянии лектинов на состояние мембранного аппарата почвенных бактерий и проявлении лектинами В.ро1утуха бактерицидных свойств.

Научно-практическая значимость.

Изучение роли бактериальных лектинов во взаимоотношениях микроорганизмов с растениями и бактериями в прикорневой зоне при образовании азотфиксирующих систем важно не только для понимания молекулярных механизмов, лежащих в основе этого процесса, но и дает возможность использования азотфиксирующих микроорганизмов и их ассоциаций при культивировании экологически важных растений с целью уменьшения применения азотных удобрений.

Материалы диссертационной работы нашли применение при подготовке программ спецкурсов "Методы препаративной биохимии", "Взаимоотношение растений и микроорганизмов" и "Биомембраны" для студентов биологического факультета СГУ Саратовского государственного университета им. Н.Г. Чернышевского.

Результаты диссертационной работы использовались при подготовке курсовых и дипломных работ студентами биологического факультета СГУ.

Полученные препараты лектинов используются при проведении плановых научно-исследовательских работ в лабораториях микробиологии и микологии, физиологии растительной клетки ИБФРМ РАН, на кафедре микробиологии и ветсанэкспертизы Саратовского государственного аграрного университета им. Н.И. Вавилова.

По материалам диссертационной работы написаны "Методические рекомендации по исследованию взаимодействия лектинов почвенных азотфиксирующих бактерий с фракциями корней растений" (в соавторстве с Карпуниной JI.B., Богатырёвым В.А.) для практических занятий студентов старших курсов биологического факультета СГУ, специализирующихся в области бактериохимии и микробиологии, рекомендованные Учебно-методической комиссией и одобренные Ученым Советом биологического факультета СГУ (протокол №8 от 24 апреля 2000 года); "Методические рекомендации по изучению взаимодействия лектинов бацилл с некоторыми бактериями рода Yersinia''' (в соавторстве с Карпуниной JI.B., Дыкманом JI.A., Иващенко C.B., Хапцевым З.Ю., Щербаковым A.A.) для студентов и аспирантов ветеринарного факультета Саратовского государственного аграрного Университета, рекомендованные Учебно-методической комиссией ветеринарного факультета СГАУ им. Вавилова (протокол № 36 от 15 июня 2000 года).

Применение и использование материалов диссертации подтверждены соответствующими актами.

На защиту выносятся следующие положения.

1. Выделение, определение физико-химических свойств и локализации лектинов бактерий B.polymyxa.

2. Определение адгезивной роли лектинов бацилл в процессе прикрепления к корням проростков пшеницы.

3. Изучение взаимодействия лектинов бацилл с фракциями корней проростков пшеницы и выявление растительных рецепторов углеводного и белкового происхождения.

4. Выяснение способности лектинов бацилл проявлять протеолитиче-скую активность и участия углеводов в проявлении ферментативной активности.

5. Изучение взаимодействия лектинов бактерий B.polymyxa с полиса-харидными компонентами почвенных азотфиксирующих микроорганизмов.

-106. Установление влияния лектинов бактерий B.polymyxa на состояние мембранного аппарата почвенных азотфиксирующих бактерий.

7. Обнаружение способности лектинов бацилл проявлять бактерицидные свойства.

Работа выполнена в лаборатории микробиологии и микологии ИБФРМ РАН в соответствии с плановой темой "Физиолого-биохимическая роль белков-агглютининов клеточной поверхности бактерий" (№ гос. регистрации 01910022283).

Апробация работы.

Основные результаты и положения работы представлены на междуна-родых и отечественных конференциях: Всесоюзной конференции "Регуляция микробного метаболизма" (Россия, Пущино, 1989), 11 International Lectin Meeting (Эстония, Тарту, 1989), 12 International Lectin Meeting (США, Калифорния, 1990), 13 International Lectin Meeting (Берлин, 1991), Third European Nitrogen Fixation Conference (Нидерладны, 1998), на отчетных конференциях ИБФРМ РАН.

Публикации.

По теме диссертационной работы опубликовано 11 работ, 3 в отечественной и 8 в зарубежной печати.

Структура и объем работы.

Диссертация состоит из введения, трех глав, включающих обзор литературы, описание материалов и методов исследования, изложение полученных материалов и их обсуждение, заключения, выводов и списка использованных литературных источников. Работа изложена на 120 страницах, иллюстрирована 15 рисунками и содержит 15 таблиц. Список использованных литературных источников включает 166 наименований, в том числе 125 зарубежных.

Заключение Диссертация по теме "Микробиология", Мельникова, Ульяна Юрьевна

выводы

1. С поверхности почвенных азотфиксирующих бактерий B.polymyxa 1460 и 1465 выделены два лектина, один из которых специфичен к глюкуроновой кислоте и фруктозо-1,6-дифосфату, другой - еще и к D-галактозамину и D-глюкозамину. Лектины являются гликопро-теинами с молекулярными массами 72 и 69 кДа. Аминокислотный состав лектинов B.polymyxa характеризуется отсутствием серусо-держащих аминокислот, в углеводную часть лектинов B.polymyxa 1460 входит глюкоза, галактоза, манноза, арабиноза, глюкозамин; лектинов B.polymyxa 1465 - дополнительно ксилоза. Выделенные лектины термостабильны.

2. Обнаружено, что лектины распределены по поверхности бактериальной клетки равномерно и не связаны с какими-либо филамента-ми.

3. Показано, что лектины принимают участие в прикреплении бактерий к корням проростков пшеницы. Изотопным методом обнаружено снижение величины адгезии клеток бацилл к корням пшеницы от 84 до 56% после инкубирования бактериальных клеток со специфичными сахарами.

4. Впервые выявлена возможность специфического взаимодействия лектинов бактерий B.polymyxa с углеводами фракций корней проростков пшеницы, обнаружены белковые рецепторы для лектинов бацилл из состава фракции экзокомпонентов и мембранной фракции, установлено взаимодействие лектинов бацилл с лектином пшеницы.

5. Впервые обнаружено, что лектины бактерий B.polymyxa обладают ферментативной активностью, которая в зависимости от их взаимодействия со специфическими углеводными гаптенами может либо увеличиваться, либо уменьшаться. Впервые показано изменение

-102протеолитической активности лектинов бацилл после взаимодействия с компонентами углеводной части корней проростков пшеницы.

6. Впервые показана возможность взаимодействия лектинов бактерий B.polymyxa с внеклеточными полисахаридными компонентами почвенных азотфиксирующих бактерий, а также способность лектинов бацилл оказывать влияние на состояние мембранного аппарата других почвенных азотфиксирующих бактерий.

7. Получены данные о бактерицидном воздействии лектинов бацилл на некоторые почвенные микроорганизмы.

-103

-96-ЗАКЛЮЧЕНИЕ

В настоящее время одним из интереснейших направлений микробиологии является изучение биологической азотфиксации. Основной вклад в азотное питание растений вносят различные азотфиксирующие бактерии, среди которых бактериям Bacillus polymyxa, находящимся в прикорневой зоне многих ценных злаковых культур, отводится значительное место. Важная роль во взаимоотношениях микро- и макропартнеров по мнению многих исследователей принадлежит лектинам растений. Имеющиеся сведения об участии лектинов и агглютининов азотфиксирующих бактерий немногочисленны. Изучение свойств лектинов В. polymyxa способствовует расширению наших представлений о молекулярных механизмах взаимодействия растений и азотфиксирующих микроорганизмов, а также выяснению закономерностей взаимодействия микроорганизмов внутри микробной ассоциации в прикорневой зоне высших растений.

Первоначальным этапом наших исследований явилось обнаружение лектинов непилийного происхождения у бактерий В. polymyxa штаммов 1460 и 1465. С поверхности клеток В.polymyxa 1460 нами были выделены два лектина, условно обозначенные как Л1 и ЛИ. Лектин Л1 проявлял специфичность к глюкуроновой кислоте и фруктозе-1,6-дифосфату, а ЛИ - к D-галактозамину, глюкуроновой кислоте, фруктозе-1,6-дифосфату и D-глюкозамину. Лектины, обнаруженные на поверхности клеток B.polymyxa 1465, по специфичности и некоторым физико-химическим свойствам были идентичны лектинам B.polymyxa 1460. Лектины по своей природе являлись гликопротеинами с молекулярными массами 72 и 69 кДа. Аминокислотный состав лектинов характеризовался отсутствием серусодержащих аминокислот, углеводная часть лектина B.polymyxa 1460 содержала глюкозу, галактозу, маннозу, ксилозу; лектины B.polymyxa 1465 имели арабинозу и глюкозамин. Лектины являлись термостабильными белками и сохраняли агглютинирующую активность при прогревании (90°С) в течение 10 минут.

Методом иммуномечения коллоидным золотом было показано, что лектины B.polymyxa и 1460 и 1465 штаммов расположены равномерно по всей клеточной поверхности, что, на наш взгляд, определяет их функциональную роль во взаимодействии бактерий с растениями и микроорганизмами.

Подобно лектинам других бактерий, лектины бацилл проявляют адгезивные свойства. Используя первоначально в качестве модели эритроциты крови человека, было обнаружено, что клетки бацилл проявляли высокую адгезивную способность. Предварительная обработка клеток специфичными к лектинам углеводами значительно снижала величину адгезии, что позволило говорить об участии этих соединений в адгезивном процессе. Доказательством участия лектинов бацилл в прикреплении клеток к корням проростков пшеницы явились исследования, проводимые изотопным методом с предварительным блокированием углеводных сайтов связывания лектинов специфичными сахарами, которое приводило к значительному снижению процента прикрепившихся клеток, от 84 до 56 %.

При изучении роли лектинов B.polymyxa во взаимодействии бактерий с растениями была выявлена возможность их специфического связывания с компонентами фракций корней проростков пшеницы. Минимальные концентрации участвующих в этой реакции лектинов составили 150 нг и 300 нг для лектинов JII и ЛИ соответственно. С использованием метода иммуноб-лотинга были обнаружены белковые рецепторы из состава фракции экзо-компонентов и мембранной фракции, а также доказано образование специфической связи с углеводными гаптенами, находящимися во фракции экзо-компонентов. Поскольку в составе корневых выделений пшеницы возможно присутствие растительного лектина, была проверена способность лектинов бацилл взаимодействовать с лектином пшеницы. Это взаимодействие оказалось специфичным по отношению к бактериальному лектину, который, по всей видимости, находит углеводные сайты в составе лектина пшеницы, являющегося гликопротеином. Таким образом, была показана возможность лектин-углеводного взаимодействия при связывании растительного и бактериального лектинов, что является новым шагом в изучении взаимоотношений бактерий и растений.

Интересным фактом оказалось обнаружение способности очищенных препаратов лектинов бацилл проявлять ферментативные свойства. Нами впервые была обнаружена протеолитическая активность лектинов почвенных азотфиксирующих бактерий. Предварительное блокирование углеводных сайтов связывания лектина приводило к изменению величины его про-теолитической активности. Характер изменения (уменьшение либо увеличение) зависел от того, каким именно специфичным сахаром проводилось предварительное блокирование гемагглютинирующей активности. При использовании глюкуроновой кислоты и фруктозы-1,6-дифосфата численное значение протеолитической активности лектинов, как Л1, так и ЛИ достоверно уменьшалось. Предварительное инкубирование лектина ЛИ с Б-галактозамином и Б-глюкозамином, напротив, значительно повышало его протеолитическую активность. Сочетание гемагглютинирующей и ферментативной активностей у лектинов В.ро1утуха как нам представляется, имеет особое значение при формировании связей между этими азотфиксирующи-ми бактериями и высшими растениями. Сложный процесс их взаимодействия, по всей видимости, может происходить в муцигеле, в больших количествах покрывающием корневые волоски растения. Качественный анализ углеводной части фракции экзокомпонентов корней пшеницы, проведенный нами, показал присутствие в ней парактически тех же Сахаров, которые, судя по литературным данным, содержал муцигель корней пшеницы. Взаимодействие лектинов бацилл с углеводной частью фракции экзокомпонентов, также как и при взаимодействии с препаратами углеводов, приводило к изменению их ферментативной активности. Таким образом, можно предположить, что при контакте бактерий с растениями первоначально значительную роль играют адгезивные свойства бактериальных лектинов, осуществляемые посредством взаимодействия со специфическими сахарами, содержащимися в муцигеле, как показали наши исследования, а по мере того, как происходит взаимодействие лектинов с теми или иными специфическими сахарами, то есть происходит естественное блокирование лектиновой активности, эти соединения начинают в большей или меньшей степени проявлять свою ферментативную активность. Проявление протеолитической активности лектинов бацилл наряду с их адгезивными свойствами позволяет говорить о большем вкладе этих белков в формирование ассоциативных взаимоотношений между бактериями и растениями.

Выясняя возможную роль лектинов бацилл в микробной ассоциации, иссследовали их взаимодействие с полисахаридсодержащими комплексами других почвенных азотфиксирующих бактерий, а именно азоспирилл и ри-зобий, используя метод иммунодота. Был обнаружен как специфический, обусловленный нахождением для лектинов бацилл специфических углеводных гаптенов, так и неспецифический характер взаимодействия биополимеров.

Дальнейшие работы были связаны с исследованием влияния лектинов В.ро1утуха на функциональное состояние мембранного аппарата почвенных бактерий (азоспирилл, бацилл, ризобий), проводимое посредством измерения выхода низкомолекулярных компонентов из этих клеток. Разный характер выхода низкомолекулярных компонентов из клеток почвенных бактерий в процессе инкубации их с лектинами бацилл свидетельствует о кон-формационных изменениях в цитоплазматической мембране почвенных бактерий. Увеличение проницаемости мембраны под влиянием лектинов В.ро1утуха по-видимому, объясняется нахождением рецепторов на мембране бактерий, находящихся в микробной ассоциации с В.ро1утуха.

-100

Имеющиеся в литературе сведения об ингибировании роста микроорганизмов различными бактериями связывают с продуцированием таких соединений как антибиотики. Появляющиеся сведения о способности агглютинирующих белков проявлять бактерицидные свойства явились основанием исследовать эту способность и у лектинов B.polymyxa. Исследование бактерицидных свойств лектинов B.polymyxa показало угнетение роста бактерий R.leguminosarum, B.subtilis и некоторых штаммов азоспирилл. В литературе отсутствуют сведения об одновременном нахождении этих бактерий в прикорневой зоне растений. Вполне возможно, что лектины, находящиеся на поверхности бацилл, проявляют бактерицидные свойства по отношению к этим культурам и обеспечивают неспособность этих бактерий находиться одновременно в прикорневой зоне растений. Наряду с этим было показано, что лектины бацилл не оказывают никакого влияния на рост агробактерий, псевдоманад, эрвиний и некоторых штаммов азоспирилл, то есть тех микроорганизмов, в ассоциации с которыми, судя по некоторым публикациям, они обнаружены в природных условиях.

Таким образом, представленные исследования позволяют говорить о существенном вкладе бактериальных лектинов в процесс взаимодействия почвенных азотфиксирующих бактерий B.polymyxa как с растениями, так и с микроорганизмами и расширяют наше представление о формировании ассоциативных взаимоотношений этих микро- и макропартнеров.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Мельникова, Ульяна Юрьевна, Саратов

1. Lowenthal J., Lamanna С. Factors affecting the botulinal haemagglutina-tion reaction and the relationship between haemagglutinating activity and toxicity of toxin preparations // Am.J.Hyg. 1951. - V. 54. - P. 342-353.

2. Razin S., Kahane I., Banai M. Adhesion and Microorganism Pathogenicity II CIBA Foundation Symposium 80. England: Bath. 1981. - P. 98-118.

3. Hanne L.F., Finkelstein R.A. Characterization and distribution of the hae-magglutinins produced by Vibrio cholerae 11 Infect.Immun. 1982. - V. 36.-P. 209-214.

4. Карпунина Л.В., Никитина В.Е., Стадник Г.И. Нитрогеназная активность иммобилизированных клеток B.polymyxa II Биотехнология. -1978.-Т. 2.-С. 97-101.

5. Мальцева Н.Н., Надкерничная Е.В., Волкогон В.В., Ушакова М.А. Активность азотфиксации и азотфиксирующие микроорганизмы ризосферы озимой ржи // Микробиологический журнал. 1992. - Т. 54, N.6.-C. 10-16.

6. Moore A.W., Becking Z.H. Nitrogen fixation by Bacillus strains isolated from Nigerian soils // Nature (London). 1963. - V. 198. - P. 915-916.

7. Grau F.H., Wilson P.W. Hydrogenase and nitrogenase in cell-free extracts of Bacillus polymyxa 11 J.Bacteriol. 1963. - V. 85. - P. 446-450.

8. Witz D.B., Detroy R.W., Wilson P.W. Nitrogen fixation by growing cells and cell-free extracts of the Bacillaceae I I Arch.fur Mikrobiologic. 1967. -V. 55.-P. 369-381.

9. Smith R.L., Schank S.C., Milam G.R., Raltensperger A.A. Responses of Sorghum and Pennisetrum Species to the N2-fixing Bacterium Azospiril-lum brasilense II Appl.Environ.Microbiol. 1984. - V. 47, N.6. - P. 13311336.

10. Döbereiner J. Physiological aspects of N2 fixation in grass-bacteria as-sotiations // In: Resent Developments in Nitrogen Fixation. London: Academic Press. 1977. - P. 518-538.

11. Kraus R., Ludwig S. Über Bakterienhaemagglutinine und Antihaemagglu-tinine // Wiener klinische Wochenschrift 1902. - 120 p.

12. Guyot G. Über die bakterielle Hamagglutination // Zbl.Bakt., 1 .Abt.Orig. -1908.-V. 47.-P. 640-653.

13. Gold E., Balding P. Receptor specific proteins // In: Plant and animal lectins. New York: Academic Press. 1975. - 440 p.

14. Rosenthal L. Spermagglutination by bacteria // Proc.Soc.exp.Biol.and Med. 1942,-V. 28.-P. 827.

15. Rosenthal L. Agglutinating properties of E.coli // J.Bact. 1943. - V. 45. -P. 545.

16. Weld J., Mitchell, L. Agglutination of rabbit leucocytes by St. aureus toxin 11 Proc.Soc.exp.Biol.and Med. 1942. - V. 49. - P. 370-374.

17. Kamata Y., Kozaki S., Sakaguchi G. Effects of pH on the binding of Clostridium botulinum type E derivative toxin to gangliosides and phospholipids // FEMS Microbiol.Lett. 1988. - V. 55, N.l. - P. 71-76.

18. Sugii S., Horiguchi Y., Uemura T. Haemagglutinating activity of tryp-sinized Clostridium perpringens enterotoxin // FEMS Microbiol.Lett. -1986. V. 34, N.2. - P. 205-209.

19. Collier W., de Miranda. Bacterien-hemagglutination // J.Microbiol.Serol. -1955.-V. 21.-P. 133-140.

20. Mirelman D., Altman G., Eshdat, Y. Screening of bacteria isolates for mannose-specific lectin activity by agglutination of yeasts // J.Clin Microbiol. 1980. - V. 11. - P. 328-331.

21. Kallenius G., Mollby R., Svenson S., Winberg J. The Pk antigen as receptor for the haemagglutinin of pyelonephritic E.coli II FEMS Microbiol.Lett. 1980. - V. 7. - P. 297-302.

22. Leffler H., Svanborg-Eden, C. Chemical identification of a glycosphingo-lipid receptor for E.coli // FEMS Microbiol.Lett. 1980. - V. 8. - P. 127134.

23. Sharon N., Eshdat Y., Silverblatt F., Ofek I. Bacterial adherence to cell surface sugars // Adhesion and Microorganisms Pathogenecity. London: Pitman Press. 1981. -P. 119-134.

24. Eshdat Y., Silverblatt F., Sharon N. Dissociation and reassembly of E.coli type I pili (fimbriae) // J.Bacteriol. 1981. - V. 148. - P. 308-314.

25. Duguid J., Gilliers R. Fimbria and adhesive properties in dysentery bacilli // J.Pathol.Bacteriol. 1957. - V. 74. - P. 397-411.

26. Rivier D., Darekar, M. Inhibitors of the adhesiveness of enteropathogenic E.coli 11 Experimentia. 1975. - V. 34. - P. 662-664.

27. Old D. Inhibition of the interaction between fimbrial haemagglutinins and erythrocytes by D-mannose and other carbohydrates // J.Gen.Microbiol. -1972.-V. 71.-P. 149-157.

28. Old D., Payne, S. Antigens of the type-2 fimbriae of salmonellae: "cross-reacting material" of type-1 fimbriae // J.of Medical Microbiology. 1971. -V. 4.-P. 215-225.

29. Eshdat Y., Ofek I., Yashouw-Gan Y., Sharon N., Mirelman, D. Isolation of a mannose-specific lectin from E.coli and its role in the adherence of the bacteria to epithelial cells // Biochem.Biophys.Res.Commun. 1978. - V. 85.-P. 1551-1559.

30. Eshdat Y., Sharon N. The molecular basis of bacterial adherence to epithelial cells // Lectins: Biol., Biochem., Clin.Biochem. 1983. - V. 3. - P. 667-675.

31. Eshdat Y., Speth Y., Jann, K. Participation of pili and cell wall adhesin in the yeast agglutination activity of E.coli // Infect.Immun. 1981. - V. 34. -P. 980-986.

32. Eshdat Y., Sharon N. Recognitory bacterial surface lectins which mediate its mannose-specific adherence to eukaryotic cells // Biol.Cell. 1984. -V. 51.-P. 259-266.

33. Barondes S.H. Soluble lectins: a new class of extracellular proteins // Science. 1984. - V. 223, N.4642. - P. 1259-1264.

34. Timothy L., McGarr G.A., Abou-Zeid C. Attachment of mycobacteria to fibronectin-coated surfaces // Gen.Microbiol. 1988. - V. 134, N.5. - P. 1307-1313.

35. CONGRESS'96,18-23 Aug., 1996, Jerusalem, Israel, Abstr. book, P.91.

36. Denson A.M., Doyle R.J. Stabilization of the glucan-binding lectin Streptococcus sorbinus by specific ligand // Arch.Oral Biol. 1998. - V. 43, N.l.-P. 33-38.

37. Booth B.A., Sciortino C.V., Finkelstein R.A. Adhesins of Vibrio cholerae // Microbial lectins and agglutinins New York, Wiley. 1986. - P. 169183.

38. Griffiths S.L., Finkelstein R.A., Critchley D.P. Characterization of the receptor for Cholerae toxin and Escherichia coli heat-labile toxin in rabbit intestinal brush Bordere // Biochem.J. 1986. - V. 238. - P. 313-322.

39. Sugii S. Haemagglutinating activity of Vibrio cholerae enterotoxin // FEMS Microbiol.Lett.- 1987. V. 48,N.l.-P. 73-77.

40. Keush G.T., Donohue-Rolf A., Jacewicz M. Sugar binding bacterial toxins // Microbial lectins and agglutinins / Ed.: Mirelman D. New York: Wiley.- 1986.-P. 271-296.

41. Fujita Y., Oishi K., Suzuki K., Imahori K. Purification and Properties of an Anti-B Hemagglutinin Produced by Streptomyces // Biochemistry. 1975. -V. 14, N.20.- P. 4465-4470.

42. Камэяма Т., Оиси К. Микробные лектины // Тампасицу какусан косо.- 1983. Т. 28, N.2. - С. 132-145.

43. Gilboa-Garber N. Pseudomonas aeruginosa Lectins // Methods in Enzy-mology. 1982. - V. 83. - P. 378-385.

44. Pal R., Ahmed H., Chatterjee, B.P. Pseudomonas aeruginosa bacteria hals type 2a contains two lectins of different specificity // Biocnem.Arch. -1987.-V. 13, N.4. P. 399-412.

45. El Kaddouri S., Roques C., Michel G. Characterization of hemagglutinin(s) from Fusobacterium nucleatum human periodontal strains // 17 th International Lectin Meeting, September 24-27, 1997, Wurzburg, Germany, Supplementary Abstracts. 1997. - P. 5.

46. Mukai T., Kaneko S., Ohori H. Haemagglutination and glycolipid-binding activités of Lactobacillus reuteri I I Letters in Applied Microbiology. -1998. V. 27, N.3. - P. 130-134.

47. Kijne J.W., Schaal van Der A.M., Diaz C.L., Iren F. Mannose-specific lectins and the recognition of pea roots by Rhizobium leguminosarum // Lectins: Biology, Biochemistry, Clinical Biochemistry / Berlin, New York. -1983.-P. 521-529.

48. Dazzo F.B., Truchet G. Interactions of Lectins and their Saccharide Receptors in the Rhizobium-Legume Symbiosis // J.Membr.Biol. 1983. - V. 73.-P. 1-6.

49. Smit G., Kijne J.W., Lugtenberg B.J.J. Correlation between extracellular fibrils and attachment of Rhizobium leguminozarum to pea root hair tips // J.Bacteriol. 1986. - V. 168. - P. 821-828.

50. Smit G., Kijne J.W., Lugtenberg B.J.J. Involvement of both cellulose fibrils and Ca -dependent adhesin in the attachment of Rhizobium leguminozarum to pea root hair tips // J.Bacteriol. 1987. - V. 169, N.9. - P. 4294-4301.

51. Smit G., Kijne J.W., Lugtenberg B.J.J. Roles of flagella, lipopolysaccaride, and a Ca dependent cell surface protein in attashment of Rhizobium leguminozarum biovar viciae to pea root hair tips // J.Bacteriol. 1989. - V. 171,N.l. -P. 569-572.

52. Nikitina V.E., Karpunina L.V., Kosenko L.V., Patseva M.A. Hemagglutinins of Rhizobium leguminosarum I I Book of Abstr. 11th Int. Lectin Conf. Tartu University, Estonian Acad. Sei., 4-9 June 1989. P . 53.

53. Карпунина JI.B., Никитина B.E., Колтунова Е.Ф., Косенко Л.В., Паце-ва М.А., Чернева И.Н. Взаимодействие агглютинина Rhizobium leguminosarum 252 с ауто- и растительными рецепторами // Микробиологический журнал. 1995. - Т. 57, N.1. - С. 64-70.

54. Карпунина Л.В., Савенкова H.H., Владимирова М.В., Колтунова Е.Ф., Никитина, В.Е. Агглютинины Rhizobium leguminosarum и их роль во взаимодействии с растениями // Известия РАН. Серия биологическая. 1996.-N.6.-С. 698-704.

55. Wisniewski J.P., Monsigny М., Delmotte F.M. Purification of an a-L-fucoside binding prortein from Rhizobium lupini II Biochimie. - 1994. -V. 76.-P. 121-128.

56. Wisniewski J.P., Delmotte F.M. Modulation of carbohyddate-binfding ca-pasities and attachment ability of Brdyrhizobium sp.(Lupinus) to white iu-pin roots 11 Can.J.Microbiol. 1996. - V. 42. - P. 234-242.

57. Ho S.C., Wang J.L., Schindler M. Carbohydrate binding activities of Brady rhizobium japonicum. I. Saccharide-specific inhibition of homotypic and heterotypic adhesion // J.Cell Biology. 1990. - V. Ill, N.4. - P. 1631-1638.

58. Ho S.C., Schindler M., Wang J.L. Carbohydrate binding activities of Bradyrhizobium japonicum. II. Isolation and characterization of a galac-tose-specific lectin 11 Cell.Biol. 1990. - V. 111, N.4. - P. 1639-1643.

59. Kang N.O., Ardourel M.Y., Guerin В., Monsigny M., Delmotte F.M. Purification of two lectin from a nopalin Agrobacterium tumefaciens strain // Biochime. 1998. - V. 80. - P. 87-94.

60. Depierreux C., Kang H.-C., Monsigny M., Delmotte F. Caracterization of an Agrobacterium tumefaciens lectin // Glycobiology. 1991. - V. 1, N.6. -P. 643-649.

61. Коваленко Э.А., Гетьман Е.И., Вьюницкая В.А. Бактерии рода Bacillus продуценты внеклеточных лектинов // Изучение и применение лектинов / Кизанд К., Тарту: Уч. зап. Тарт. ун. - 1989. - Т. 1, вып. 869. - С. 72-80.

62. Kovalenko Е.А. Extracellular siaspecific lectins of saprophytic bacteria. // 17 th International Lectin Meeting, September 24-27, 1997, Wurzburg, Germany, Abstr. Book. P. 19.

63. Лахтин B.M., Симоненко И.А., Буданов M.B. Очистка и некоторые свойства внеклеточного сиалоспецифичного лектина Bacillus subtilis 316М // Прикладная биохимия и микробиология. 1993. - Т. 29, N.3. - С. 389-397.

64. Симоненко И.А., Коваленко Э.А., Подгорский B.C. Лектин-продуциующая способность Bacillus mesentericus // Изучение и при-Ill менение лектинов / Кизанд К., Тарту: Уч. зап. Тарт. ун. 1989. - Т. 1, вып. 869.-С. 118-123.

65. Brunins G., Bolin J. Interaction between Y. pseudotuberculosis and the Hela cell surface // J.Med.Microbiol. 1983. - V. 16. - P. 245-261.

66. Kanoe M., Nagai S., Toda M. Adherence of Fusobacterium necrophorum to Vero sells // Zbl.Bakt.Hyg. 1985. - V. A260. - P. 100-107.

67. Vesper S.J., Bauer W.D. Characterization of Rhizobium attachment to soybean roots // Symbiosis. 1985. - V. 1. - P. 139-162.

68. Vesper J., Bauer, W. Role of Pili (Firmbriae) in Attachment of Brady-rhizobium japonicum to Soybean Roots // Appl.and Environm Microbiol. -1986.-V. 52, N.l. P. 134-141.

69. Haahtela K., Korhonen, Т. K. In vitro adhesion of N2-fixmg enteric bacteria to roots of grasses and cereals // Appl.and Environm.Microbiol. 1985. -V. 49, N.5.-P. 1186-1190.

70. Dazzo F.B., Kijne J., Haahtela K., Korhonen Т.К. Fimbriae, lectins and agglutinins of nitrogen fixing bacteria // Microbial lectins and agglutinins: Properties and Biological Activity / Ed.: Mirelman D., New York: Wiley. 1986.-P. 237-254.

71. Никитина В.Е. Роль агглютининов клеточной поверхности Rhizobiumleguminosarum в прикреплении к корням гороха // Микробиология. 1996.-Т. 65, N.4.-С. 512-516.

72. Никитина В.Е., Аленькина С.А., Пономарева Е.Г., Савенкова Н.Н. Изучение роли лектинов клеточной поверхности азоспирилл во взаимодействии с корнями пшеницы // Микробиология. 1996. - Т. 2. - С. 165-170.

73. Карпунина Л.В., Пономарева Е.Г., Соболева Е.Ф., Никитина В.Е. Изучение бактерицидных и фунгицидных свойств белков-агглютининов (лектинов) почвенных азотфиксирующих бактерий // Биотехнология. 1997. - Т. 3. - С. 10-13.

74. Лахтин B.M. Энзимологические аспекты использования лектинов // Биотехнология. 1989. - Т. 5. - С. 676-687.

75. Соболева Е.Ф. Агглютинины Rhizobium leguminosarum 252 и их роль во взаимодействии с растениями: Дисс. . канд.биол.наук, Саратов. -1999. 120 с.

76. Karpunina L.V., Soboleva E.F., Pronina О. A. Study of the effect of Rhizobium leguminosarum 252 agglutinins on the activities of certain hydrolytic enzymes // 17 th International Lectin Meeting Wurzburg (Germany), September 24-27. 1997. - P. 16.

77. Draper R.K., Chin D., Simon M.I. Diphteria toxin has the properties of a lectin//Proc.Natl.Acad.Sci.USA. 1978.- V. 75,N.l.-P. 261-265.

78. Scotland, S. M. Toxins // J.Appl.Bacteriol.Sympos. 1988. - V. 17. - P. 1098-1298.

79. Freter R., Jones G.M. Adhesive properties of V. Cholerae: nature of the interaction with intact mucosal surfaces // Infect.Immun. 1976. - V. 14. -P. 246-256.

80. Dotevall H., Jonson-Stromberg G., Sanyal S., Holmgren J. Characterization of endotoxin and soluble haemagglutinin from Vibrio mimicus: identity with Vibrio cholerae 01 toxin and haemagglutinin // FEMS Micro-biol.Lett.- 1985.- V. 27,N.l.-P. 17-22.

81. Olsnes S., Eiklid K. Isolation and characterization of Shigella shigae cy-totoxin // J.Biol.Chem. 1980. - V. 255. - P. 284-289.

82. Keusch G.T., Donohue-Rolfe A., Jacewicz M. Sugar-binding bacterial toxins // Microbial Lectins and Agglutinins: Properties and Biological Activity / Ed.: Mirelman D., New York: Wiley. 1986. - P. 271-295.

83. Hart D.A. Lectins in biological systems: applications to microbiology // Amer.J.Clin.Nutr. 1980. - V. 33, N.l 1 Suppl. - P. 2416-2425.

84. Laemmli V. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 //Nature. 1970. - V. 227. - P. 680-685.

85. Гааль Э., Медъеши Г., Верецки А. Электрофорез в разделении биологических молекул. / М.: Мир. 1982. - 449 с.

86. Lis Н., Sharon N. Soya bean agglutinin // In: Methods in enzymology. Eds. S.P. Colowick, N.O. Kaplan. New York, London: Acad. Press. 1972. -P. 360-368.

87. Методы белкового и аминокислотного анализа растений / Под ред. В.Г. Конарева. 1973. - 6 с.

88. Dishe Z. A new specific colour reaction of hexuronic acid // J.Biol.Chem. 1947. - V. 167,N.1.-P. 189-198.

89. Методы общей бактериологии / M.: Мир. 1983. - 95 с.

90. De Mey J., Moeremans М. Advanced Techniques in Biological Electron Microscopy III. // Berlin, Heidelberg, New York, Tokyo: Springer-Verlag, -1986.-229 p.

91. Брилис В.И., Брилене T.A., Ленцнер X.H., Ленцнер А.А. Методика изучения адгезивного процесса микроорганизмов // Лабораторное дело. 1986. - Т. 4. - С. 210-212.

92. Остерман Л.А. Исследование биологических макромолекул электрофокусированием, иммуноэлектрофорезом и радиоизотопными методами / М. :Наука. 1983. - 206 с.

93. ИЗ. Dubois М., Gilles К.А., Hamilton J.K., Rebera Р.А., Smith Т. Colorimetric method for determination of sugars and related substances // Anal.Chem. -1956. V. 28, N.3. - P. 350-356.

94. Захарова И.Я., Косенко Л.В. Методы изучения микробных полисахаридов / Киев: Наукова думка. 1982. - 192 с.

95. Kato G., Maruyama Y., Nakamura M. Role of Bacterial Polysaccharides in the Adsorption Process of the Rhizobium Pea Symbiosis // As-ric.Biol.Chem. 1980. - V. 44. - P. 2843-2855.

96. Bogatyrev V.A., Dykman L.A., Matora L.Yu., Schwartsburd B.I. The serotyping of Azospirillum spp. by cell-gold immunoblotting // FEMS Microbiol Lett. 1992. - V. 96. - P. 115.

97. Егоров A.H., Осипов Н.П., Дзантиев Б.Б., Гаврилов Е.Н. Теория и практика иммуноферментного анализа / М.: Высшая школа. 1991. -228 с.

98. Berquist N., Schilling W. Preparation of antihuman immunoglobulin for indirect fluorescent tracing of antibodies // Standartisation in immuno-flurescence. Oxford. 1970. - P. 19-65.

99. Методы биохимического исследования растений // Под. ред. Ермакова А.И. / Л.: Агропромиздат. 1987. - 49 с.

100. Микробиология с техникой микробиологических исследований // Под ред. Лабинской А.С. / М.: Медицина. 1978. - 349 с.

101. Введение в иммунохимическую специфичность // Под ред. Бойд В. / М.- 1963.-96 с.

102. Goswami S., Basu J., Kundu M., Chakrabarti P. Lectin-mediated adherence of Mycobacteria to Macrophages // 17 th International Lectin Meeting, September 24-27. 1997. - P. 7.

103. Sharon N., Eshdat Y., Silverblatt F., Ofek I. Bacterial adherence to cell surface sugars // Adhesion and Microorganisms Pathogenecity. / London: Pitman Press. 1991.-P. 119-134.

104. Duquid J.P. Fimbrial and adhesive properties in Klebsiella strains 11 J.Gen.Microbiol. 1959. - V. 21. - P. 271-286.

105. Korhonen T.K., Tarkka E., Ranta H., Haahtela K. Type 3 Firnbrial of Klebsiella sp.: Molecular Characterization and Role in Bacterial Adhesion to Plant Roots // J.Bacteriol. 1983. - V. 155. - P. 860-865.

106. Heumann W., Marx R. Feinstruktur und Funktion der Fimbrien bei dem sternbilden den Bakterium Pseudomonas echinoides II Archiv fur Microbiologie. 1964. - V. 47. - P. 325-337.

107. DeLey J. DNA Base Composition, Flagellation and Taxonomy of the Genus Rhizobium // J.Gen Microbiol. 1965. - V. 41. - P. 85-91.

108. Giller K.E., Day J.M. Nitrogen Fixation in the rhizosphere: Significance in natural and agriculturae systems // Blackwell Scientific Publications Oxford, London, Edinburg, Boston, Palo Alto Melbourne. 1985. - P. 127147.

109. Ofek I., Beachey E.H. Bacterial adherence // Advances in internal medicine / Ed. Stollerman G.H., Chicago. 1980. - P. 503-532.

110. Nikitina V.E., Savenkova N.N., Feoktistov V.S., Karpunina L.V. // Book of Abstracts 12 International Lectin Conference. 1990. - P. 969.-117133. Hubbel D.H., Morales V.M., Umali-Garcia M. Proteolytic enzymes in

111. Rhizobium // Appl.Environ.Microbiol. 1978. - V. 31, N.l. - P. 210-213.

112. Martinez-Molina E., Morales V.M., Hubbel D.H. Hydrolytic enzyme production by Rhisobium II Appl.Environ.Microbiol. 1979. - V. 36. - P. 1186-1188.

113. Plorinski J., Rolfe B.G. Analysis of the pectolytic activity of Rhizobium strains isolated from Trifolium repens II J.Plant Physiol. 1985. - V. 120. -P. 181-187.

114. Samanta R., Pal D., Sen S.P. Production of Hydrolases by N2-fixing Microorganisms // Biochem.Physiol.Pflansen. 1989. - V. 185. - P. 75-81.

115. Скочинская H.H., Айзенберг B.A., Антипчук A.T., Танцюренко Е.В. К вопросу о наличии пектинолитической активности у клубеньковых бактерий // Микробиол.журнал. 1990. - Т. 52, N.1. - С. 22-23.

116. Шарипова М.Р., Балабан Н.П., Нехотяева Н.В., Ицкович ЕЛ, Шаки-ров Е.В., Лещинская И.Б., Руденская Г.Н. Секректируемые гидролазы стрептомицин-устойчивых бактерий Bacillus intermedius // Биохимия. 1996. - Т. 61, Вып. 1. - С. 110-118.

117. Слабоспицкая А.Т., Крымовская С.С., Резник С.Р. Ферментативная активность бацилл, перспективных для включения в состав биопрепаратов // Микробиологический журнал . 1990. - Т. 52, N.2. - С. 914.

118. Сорокулова И.Б., Крамаров В.М., Резник С.Р., Смирнов В.В. Сайт-специфические эндонуклеазы бактерий рода Bacillus // Микробиологический журнал. 1990. - Т. 52, N.2. - С. 8-11.

119. Zacharova I.Ya., Tamm V.Y., Pavlova I.N. a-Mannanase from Rhodococ-cus erythropolis II Methods in Enzymology. 1988. - V. 160. - P. 620626.

120. Shannon L.M., Hankins C.N. Enzymic phytohemagglutinins: their relation to "classic" legume phytohemagglutinins // Lectins Biology, Biochemistry, Clinical Biochemistry. - 2000. - P. 81-91.

121. Barondes S.H. Bifunctional properties of lectins: lectins redefined // In-terlec 10. 1988.

122. Umali-Garcia M., Hubbel D.H., Gaskins M.H., Dasso F.B. Association of Azospirillum with grass roots // Appl.Environ.Microbiol. 1980. - V. 39, N.l.-P. 219-226.

123. Longman D., Callow J.A. Specific saccharide residues are involved in the recognition of plant root surfaces by zoospores of Phytium aphaniderma-tum II Physiol.and Mol.Plant Phatol. 1987. - V. 30. - P. 139-150.

124. Moody S.F., Clarke A.E., Basic A. Structural analysis of secreted slime from wheat and cowpea roots // Phytochemistry. 1988. - V. 27, N.9. - P. 2857-2861.

125. Okon Y. The physiology of Azospirillum in relation to its retilization as inoculum from promoting growth of plants // Nitrogen fixation and CO2 metabolism / Eds.: Ludden P.W., Burris J.E., Elsevier. 1984. - P. 65.

126. Ganfy R.M., Okon Y., Kapulnik Y., Fisher Adsorption of Azospirillum Brasilense to corn roots II Soil.Biol.Biochem. 1986. - V. 18, N.l. - P. 69.

127. Карпунина Л.В., Савенкова H.H., Вишневецкая О.А., Никитина В.Е., Мордкович С.С. Изучение нитрогеназной активности бактерий рода

128. Azospirillum на корнях пшеницы // Известия Академии наук СССР, сер. Биологическая. 1989. - Т. 2. - С. 304-307.

129. Rennie R.J., Freitas J.R., Ruschel А.Р., Vose P.В. Isolation and identification of N2-fixing bacteria associated with sugar cane (Saccharum sp.) 11 Can.J.Microbiol. 1982. - V. 28. - P. 462-467.

130. Lindberg Т., Granhall U. Isolation and Characterization of Dinitrogen Fixing Bacteria from the Rhizosphere of Cereals and Grasses // Applied and Environmental Microbiology. 1984. - V. 10. - P. 683-689.

131. Коннова С.А., Скворцов И.М., Макаров O.E., Игнатов В.В. Свойства полисахаридных комплексов, продуцируемых Azospirillum brasilense и получаемых их них полисахаридов // Микробиология. 1994. - Т. 63, N.6. - С. 1020-1030.

132. Behhari M.E., Gehin G., Coulon J., Bonaly R. Evidence for a lectin in Kluyveromyces sp. that is involved in co-flocculation with Schizosaccha-romyces pombe // FEMS Microbiology Lett. 2000. - V. 184. - P. 41-46.

133. Bauer W. Infection of legumes by Rhizobium II Ann.Review of Plant Rhysiol. 1981. - V. 32. - P. 407-449.

134. Конев C.B., Руденюк A.H. Проницаемость и термоустойчивость цито-плазматических мембран // Биофизика мембран / Каунас. 1973. - С. 340-343.

135. Russel A.D., Harris D. Some aspects of thermal injury in Escherichia coli II Appl.Microbiol. 1967. - V. 15, N2. - P. 407-410.

136. Allwood M., Russel A.D. Influence of ionic and noionic material on thermally-induced ribonucleic acid degradation and leakage in Staphylococcus aureusII J.Pharm.Sci. 1970. -V. 59, N. 2. -P. 180-183.