Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Изменения цитоскелета и элементного состава гранулярных клеток эпителия мочевого пузыря лягушки при индукции трансэпителиального транспорта воды

ВАК РФ 03.00.25, Гистология, цитология, клеточная биология

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Горшков, Андрей Николаевич

1. Введение

2. Обзор литературы

2.1. Морфо-функциональные характеристики плотных и проницаемых эпителиев

2.2. Организация апикальной мембраны и межклеточных контактов эпителиоцитов плотных эпителиев

2.3. Аквапорины - молекулярная основа водной проницаемости клеточных мембран в организме

2.4. Цитоплазматические источники и механизмы поступления водных каналов в апикальную мембрану эпителиоцитов АДГ-чувствительных плотных эпителиев

2.5. Функциональная роль системы микротрубочек эпителиоцитов

АДГ-чувствительных плотных эпителиев в транспорте воды

2.6. Функциональная роль системы микрофиламентов эпителиоцитов АДГ- чувствительных плотных эпителиев в транспорте воды 33 2.7 . Внутриклеточная передача сигнала в АДГ-чувствительных плотных эпителиях

2.8. Рентгеновский микроанализ элементного состава транспортирующих эпителиев

3. Материалы и методы

3.1. Физиологические эксперименты

3.2. Электронная микроскопия

3.3. Замораживание-скалывание

3.4. Флуоресцентная микроскопия

3.5. Электронная иммуноцитохимия

3.6. Низкотемпературные методы подготовки объектов для рентгеновского микроанализа

3.6.1. Замораживание-высушивание

3.6.2. Замораживание-замещение 57 3.7. Количественный рентгеновский микроанализ

4. Результаты

4.1. Ультраструктурная организация эпителия мочевого пузыря лягушки 61 4.1.1 .Низкая водная проницаемость 61 4.1.2.Высокая водная проницаемость. Действие АДГ

4.2. Реорганизация системы микротрубочек гранулярных клеток мочевого пузыря лягушки при индукции транспорта воды

4.3. Реорганизация системы микрофиламентов гранулярных клеток мочевого пузыря лягушки при индукции транспорта воды

4.4. Изменения элементного состава гранулярных клеток мочевого пузыря лягушки при индукции транспорта воды

4.4.1. Замораживание-высушивание

4.4.2. Замораживание-замещение

5. Обсуждение результатов

5.1. Изменения системы микротрубочек гранулярных клеток мочевого пузыря лягушки при стимуляции транспорта воды

5.2. Реорганизация системы актиновых микрофиламентов в гранулярных клетках мочевого пузыря лягушки в условиях индукции водного транспорта

5.3. Изменения элементного состава гранулярных клеток мочевого пузыря лягушки в процессе индукции трансэпителиального транспорта воды

6. Выводы

Введение Диссертация по биологии, на тему "Изменения цитоскелета и элементного состава гранулярных клеток эпителия мочевого пузыря лягушки при индукции трансэпителиального транспорта воды"

Исследование клеточных механизмов транспорта воды в эпителиях осморегулирующих органов является актуальной задачей клеточной биологии всвязи с медицинскими аспектами указанной проблемы, а также из-за высокой важности данного направления для фундаментального естествознания. Высокоэффективная осморегуляция является жизненно важной функцией живых организмов, одной из основ их успешной адаптации в онто- и филогенезе к меняющимся условиям внешней среды (Наточин, 1982, 1984), завоевания новых экологических ниш, "высвобождения из-под власти среды" (Шмальгаузен, 1940). В ходе решения вышеуказанных задач эволюционного процесса в ряде групп организмов возникли так называемые плотные (tight) водонепроницаемые эпителии осморегулирующих органов, имеющие ряд структурных и функциональных особенностей организации, существенно отличающих их от водопроницаемых (leaky) эпителиев. Характерной чертой плотных эпителиев является их способность в течение длительного времени поддерживать трансэпителиальный осмотический градиент. Данное свойство базируется прежде всего на морфо-функциональных особенностях апикальной плазматической мембраны эпителиоцитов плотных эпителиев (deSousa, Grosso, 1981; Brown, Orci, 1983; Комиссарчик и др., 1985; Strange, Spring, 1987; Кевер и др., 1988) и особенностях их межклеточных плотных контактов (Kirk et al., 1984b, Parisi et al., 1995). Чувствительность водной проницаемости ряда плотных эпителиев к гипоталамическим олигопептидам вазопрессину, окситоцину и вазотоцину, объединяемых термином "антидиуретический гормон" (АДГ), обеспечивает гуморальную основу осморегуляторной функции плотных эпителиев. По современным представлениям, молекулярным базисом водной проницаемости плотных эпителиев являются аквапорины - белки водных каналов (см. обзоры Agre et al., 1995, Deen, van Os, 1998; Снигиревская, Комиссарчик, 1999; Verkman, Mitra,

2000). Один из представителей данного семейства - аквапорин 2 (синонимы - WCH-CD, aquaporin-CD) - является специализированным водным каналом АДГ-чувствительных плотных эпителиев. Данный белок был впервые выделен из клеток собирательных трубок почки крысы (Fushimi et al., 1993). По иммуноцитохимическим данным, он локализуется в апикальной плазматической мембране и мембранах везикул апикальной области цитоплазмы основных клеток собирательных трубок (Nielsen et al., 1993а). Воздействие вазопрессина приводит к возрастанию плотности иммунной метки против AQP2 и её преимущественному переходу от субмембранных пузырьков в апикальную мембрану эпителиоцитов собирательных трубок (Nielsen et al., 1995; Sabolic" et al., 1995).

В более ранних работах, выполненных с использованием метода замораживания-скалывания, неоднократно было описано появление агрегатов крупных внутримембранных частиц в апикальной мембране клеток АДГ-чувствительных плотных эпителиев в условиях действия антидиуретического гормона (Chevalier et al., 1974; Harmanci et al., 1980; Hays, 1983; Комиссарчик и др., 1985, Kubat et al., 1989; Wade et al., 1994). По-видимому, вышеупомянутым агрегатам внутримембранных частиц соответствуют скопления глобул аквапорина 2 в апикальной мембране, хотя прямые подтверждения этого положения всё ешё не получены (Verbavatz, 1995).

В настоящей диссертационной работе в качестве экспериментальной модели для исследования трансцеллюлярного водного транспорта в АДГ-чувствительных плотных эпителиях был использован эпителий мочевого пузыря амфибий. Нужно отметить, что в данном типе плотных эпителиев до настоящего времени не был описан аквапорин 2 или его аналог. Вместе с тем, на существование такого белка явно указывают как соображения внутреннего сходства клеточных основ АДГ-индуцированного водного транспорта в мочевом пузыре амфибий и собирательных трубках почки млекопитающих, так и работы 80-х годов, в которых из апикальных мембран эпителиоцитов мочевого пузыря жабы в условиях действия АДГ были выделены белки различной молекулярной массы, отсутствовавшие в контрольных условиях, и получены антитела к ним (Wade et al., 1984, Harris et al., 1987, 1988).

Таким образом, согласно вышеприведённым данным недавних публикаций, изменения водной проницаемости плотных эпителиев, происходящие вследствие действия антидиуретического гормона или некоторых других факторов, обусловлены прежде всего особенностями синтеза, процессинга и внутриклеточного транспорта молекул аквапорина 2. Первоначальный быстрый АДГ-индуцированный рост водной проницаемости плотных эпителиев связан, очевидно, с транспортом готовых водных каналов из мест цитоплазматического депонирования в апикальную плазматическую мембрану эпителиоцитов. Более медленные и устойчивые сдвиги в уровне водной проницаемости являются главным образом следствием изменения уровня синтеза аквапорина 2 (Marples et al., 1995).

АДГ-индуцированный рост водной проницаемости апикальной мембраны клеток плотных эпителиев приводит к осмотическому движению воды из просвета осморегулирующего органа (собирательной трубки почки млекопитающих или мочевого пузыря амфибий) в цитоплазму эпителиоцитов, в результате чего эти клетки сталкиваются с проблемой осмотического набухания и регуляции клеточного объёма. Механизмом решения этой задачи, по имеющимся в литературе данным, является происходящая в условиях действия АДГ активация котранспорта ионов калия, хлора и воды через базолатеральную мембрану эпителиоцитов (Davis, Firm, 1985; Strieter et al., 1990). Кроме того, в условиях максимального трансэпителиального водного потока наблюдается появление в цитоплазме эпителиальных клеток крупных вакуолей (Kirk et al., 1984а; DiBona et al., 1985; Komissarchik et al., 1985), являющихся дериватами аппарата Гольджи (Komissarchik et al., 1985; Снигиревская, Комиссарчик, 1988) В литературе имеются подтверждения того, что концентрация катионов в данных вакуолях значительно ниже, чем в цитоплазме эпителиоцитов (Снигиревская, Комиссарчик, 1984). Вышеуказанные крупные вакуоли рассматриваются как аппарат внутриклеточной осморегуляции, транспортирующий воду к базолатеральной мембране эпителиальных клеток плотных эпителиев. Высказывалась идея об их функциональной аналогии с сократительной вакуолью простейших (Снигиревская, 1983).

Поставка молекул водных каналов из цитоплазматических депо к апикальной плазматической мембране и транспорт вакуолей к базолатеральной мембране клеток плотных эпителиев представляют собой процессы направленного внутриклеточного транспорта. Известно, что такие процессы происходят в клетке с участием цитоскелетных элементов - микротрубочек и микрофиламентов (Cole, Lippincott-Schwartz, 1995; Langford, 1995). Важная роль микротрубочек и микрофиламентов в гидроосмотическом ответе плотных эпителиев была показана в работах с использованием антимитотических агентов - нокадазола и колхицина (Baron et al., 1985; Parisi et al, 1985) и цитохалазинов (Davis et al., 1974; Muller, Kachadorian, 1984; Parisi et al., 1985; Davis, Goodman, 1986). Данные агенты, блокирующие функцию микротрубочек и микрофиламентов в клетке, оказывают ингибирующее действие на индуцированный АДГ трансэпителиальный водный ток и снижают плотность агрегатов внутримембранных частиц, появляющихся в апикальной мембране эпителиоцитов (Muller et al., 1980). В литературе высказывалось мнение о том, что указанный ингибирующий эффект нокадазола, колхицина и цитохалазинов связан, очевидно, с нарушением транспорта сайтов высокой водной проницаемости (водных каналов) к апикальной плазматической мембране эпителиальных клеток, происходящего при участии микротрубочек и микрофиламентов (Pearl, Taylor, 1985). Кроме того, имеются данные о накоплении крупных вакуолей в цитоплазме гранулярных клеток мочевого пузыря жабы при ингибировании действия АДГ цитохалазином Б (Davis et al., 1974, Davis, Goodman, 1986). Очевидно, данный эффект вызван нарушением транспорта вакуолей к базолатеральной мембране в условиях действия цитохалазина Б.

В литературе неоднократно дискутировался вопрос о внутриклеточных факторах, осуществляющих передачу сигнала от базолатеральной мембраны клеток АДГ-чувствительных плотных эпигелиев, в которой локализованы специфические рецепторы к антидиуретическому гормону, к их апикальной мембране - конечной мишени действия гормона. Согласно имеющимся данным, в процессе указанной передачи сигнала участвуют в качестве вторичных мессенджеров как циклический АМФ (Kachadorian et al., 1987; Наточин и др., 1989; Natochin et al., 1992), так и ионы кальция (Schlondorff et al., 1981; Комиссарчик и др., 1986; Taylor et al., 1987). Существенная роль кальций-кальмодулиновой системы во внутриклеточном опосредовании действия АДГ была неоднократно продемонстрирована в работах с использованием верапомила и ряда других агентов, действие которых приводит к снижению концентрации кальция в цитоплазме гранулярных клеток или нарушает нормальное взаимодействие кальция с кальмодулином (Humes et al., 1980; Levine et al., 1983; Mia et al.,1983; Natochin et al., 1987; Mia et al., 1988; Mia et al., 1991). В данных работах был описан ингибирующий эффект антагонистов кальция на АДГ-индуцированный рост водной проницаемости эпителия. Кроме того, было продемонстрировано, что обработка эпителия мочевого пузыря верапомилом в значительной мере снижает морфологические изменения эпителиоцитов, вызванные действием антидиуретического гормона. В частности, в указанных условиях практически не наблюдалось увеличения количества микроворсинок и других характерных для воздействия АДГ изменений формы клеточной поверхности (Mia et al., 1988; Mia et al., 1991). На основании данных результатов авторами было сделано предположение о существенной роли ионов кальция в регуляции изменений цитоскелета эпителиоцитов в условиях стимуляции водного транспорта антидиуретическим гормоном.

Таким образом, краткий анализ недавних публикаций позволяет сделать вывод о важной роли элементов цитоскелета в АДГ-индуцированном транспорте воды в плотных эпителиях. Вместе с тем, с данной проблемой связан ряд невыясненных вопросов. Большинство вышеупомянутых работ, свидетельствующих о существенном значении цитоскелета в трансэпителиальном транспорте воды, основаны главным образом на использовании веществ, блокирующих функцию цитоскелетных элементов в клетке. Непосредственные морфологические наблюдения, касающиеся изменений цитоскелета эпителиальных клеток в условиях действия АДГ, крайне немногочисленны, следовательно, остаются не вполне ясными структурные основы функции цитоскелета в данной клеточной системе.

Аналогичный характер носит ситуация с изучением роли ионов кальция во внутриклеточном опосредовании и регуляции гидроосмотического ответа клеток АДГ-чувствительных плотных эпителиев. Имеющиеся данные получены прежде всего путём использования различных агентов - антагонистов кальция, при этом в литературе практически отсутствует непосредственная оценка содержания кальция в цитоплазме эпителиоцитов в условиях низкой водной проницаемости и в состоянии стимуляции транспорта воды антидиуретическим гормоном. Очевидно, что такая оценка необходима для более глубокого понимания регуляторной роли кальций-кальмодуллиновой системы. Отдельные сведения, касающиеся данного вопроса, основаны главным образом на использовании косвенных методов: осаждении кальция антипироманатным методом (Шахматова и др., 1982а), применении взаимодействующих с кальцием флуоресцентных красителей (Jacobs, Mandel, 1987), иммунохимической локализации кальциевой АТФазы (Davis et al., 1987а). Вместе с тем, адекватным методом для получения непосредственной информации о содержании и распределении неорганических ионов в цитоплазме гранулярных клеток является рентгеновский микроанализ криофиксированных объектов. Единственная работа, характеризующая содержание кальция в гранулярных клетках мочевого пузыря жабы с помощью рентгеновского микроанализа (Davis et al., 1987b), не содержит количественных оценок концентрации кальция, что связано с ограничениями методических возможностей использованного авторами рентгеновского микроанализатора. Кроме того, в работе нет информации о перераспределении кальция в процессе действия АДГ.

В связи с вышесказанным целью настоящего исследования являлся анализ структурных основ функционирования цитоскелета гранулярных клеток мочевого пузыря лягушки в условиях индукции транспорта воды и изучение роли ионов кальция в стимуляции водного потока и их воздействия на цитоскелетные элементы гранулярных клеток.

В работе были поставлены следующие задачи:

1) Исследование изменений системы микротрубочек в гранулярных клетках мочевого пузыря лягушки при стимуляции водного транспорта антидиуретическим гормоном с использованием методов флуоресцентной микроскопии, электронной микроскопии и иммуноцитохимии.

2) Морфологический анализ реорганизации системы актиновых микрофиламентов в гранулярных клетках мочевого пузыря лягушки в условиях индукции водного транспорта с использованием вышеуказанного комплекса морфологических методов.

3) Исследование изменений элементного состава эпителиоцитов мочевого пузыря лягушки в процессе индукции трансэпителиального транспорта воды с использованием метода рентгеновского микроанализа.

2. Обзор литературы

Заключение Диссертация по теме "Гистология, цитология, клеточная биология", Горшков, Андрей Николаевич

Выводы

1.Система микротрубочек апикальной области цитоплазмы гранулярных клеток мочевого пузыря лягушки реорганизуется в ходе гидроосмотического ответа из равномерно распределённой трёхмерной сети в совокупность более ориентированных микротрубочек, направленных по апикально-базальной оси гранулярных клеток. Наблюдается структурная ассоциация микротрубочек со специфическими гранулами и крупными вакуолями. Указанные изменения связаны с происходящей после воздействия антидиуретического гормона активацией процессов направленного внутриклеточного транспорта специфических гранул и вакуолей.

2. В гранулярных клетках мочевого пузыря лягушки в условиях индукции транспорта воды антидиуретическим гормоном происходит деполимеризация апикального субмембранного слоя микрофиламентов и возникает структурная ассоциация микрофиламентов со специфическими гранулами и крупными вакуолями, что говорит об активном участии системы микрофиламентов в гидроосмотическом ответе гранулярных клеток. Деполимеризация кортикального слоя микрофиламентов под апикальной мембраной создаёт возможность физического контакта мембран специфических гранул с апикальной мембраной. Ассоциация микрофиламентов со специфическими гранулами и крупными вакуолями свидетельствует об участии микрофиламентов в направленном внутриклеточном транспорте данных структур.

3. Воздействие антидиуретического гормона приводит к росту концентрации натрия и к падению концентраций калия и хлора в гранулярных клетках мочевого пузыря лягушки. Наблюдаемые изменения являются следствием стимуляции реабсорбции ионов натрия через апикальную мембрану гранулярных клеток мочевого пузыря лягушки и стимуляции транспорта ионов калия и хлора через их базолатеральную мембрану.

4. Концентрация кальция в апикальной области цитоплазмы гранулярных клеток значительно превышает его концентрацию в ядрах и в базальных областях цитоплазмы, что свидетельствует о локализации внутриклеточных депо кальция в гранулярных клетках в апикальной области их цитоплазмы.

5. Воздействие антидиуретического гормона приводит к росту концентрации кальция в исследованных областях цитоплазмы гранулярных клеток. Процесс высвобождения кальция из внутриклеточных депо в цитозоль приводит к регистрируемому выравниванию концентраций кальция в различных клеточных областях. Указанные изменения концентрации и распределения кальция играют важную роль в регуляции структурных преобразований цитоскелетных элементов.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Горшков, Андрей Николаевич, Санкт-Петербург

1. Авдонин П.В., Ткачук В.А. 1994. Рецепторы и внутриклеточный кальций. М., Наука., 283 с.

2. Багров Я.Ю., Гольфанд К.А., Каулин А.Б., Манусова Н.Б. 1976. О влиянии некоторых антимикротубулярных агентов на осмотический ток воды через стенку мочевого пузыря лягушки. Цитология. 18 (6): 725-730.

3. Кевер JI.B., Комиссарчик Я.Ю., Королёв Е.В. 1988. Локализация холестерина в мембранах гранулярных клеток эпителия мочевого пузыря лягушки при стимулированном транспорте воды. Цитология. 30 (5): 524-531.

4. Комиссарчик Я.Ю., Романов В.И., Булычев А.Г., Веселкина М.Н., Трошин A.C. 1984. Ультраструктура мембран зон сегрегации новокаина в ядерных эритроцитах. Докл. АН СССР. 279 (1): 223-225.

5. Комиссарчик Я.Ю, Снигиревская Е.С. 1990. Ультраструктурный анализмеханизмов встраивания агрегатов внутримембранних частиц в апикальную мембрану гранулярных клеток мочевого пузыря лягушки. Биол. мембраны. 7 (8): 895-908.

6. Комиссарчик Я.Ю„ Снигиревская Е.С. 1991. Участие внутриклеточных мембран в формировании высокопроницаемых участков плазматической мембраны эпителиальных клеток при стимуляции вазопрессином транспорта воды. Цитология. 33(11): 135-140.

7. Комиссарчик Я.Ю., Снигиревская Е.С., Романов В.И„ Сабинин Г.В. 1985. Анализ ультраструктурных изменений апикальной мембраны гранулярных клеток мочевого пузыря лягушки при стимулированном АДГ осмотическом потоке воды. Биол. мембраны. 2 (6): 630-641.

8. Наточин Ю.В. 1982. Основы физиологии почки. Л.: Медицина, 207 с.

9. Наточин Ю.В. 1984 Проблемы эволюционной физиологии водно-солевого обмена: Доклад на 4 чтениях памяти акад. Л.А.Орбели. Л.: Наука, 38 с.

10. Наточин Ю.В. 1994. Молекулярная физиология почки и механизмы интеграции её функций. Физиол. Ж. СССР. 80 (7): 42-54.

11. Наточин Ю.В., Парнова Р.Г., Резник Л.В., Наточин М.Ю., Фирсов Д.Л., Шахматова E.H. 1989. Влияние вазопрессина на осмотическую проницаемость стенки мочевого пузыря лягушки и содержание в ней цАМФ, цГМФ и инозиттрифосфата Физиол. Ж. СССР. 75 (5): 702-708.

12. Наточин Ю.В., Чапек К. 1976. Методы исследования транспорта ионов и воды. Л: Наука, 219 с.

13. Парнова Р.Г. 1999. Молекулярные механизмы действия простагландина Е2 в регуляции осмотической проницаемости. Биол. мембраны. 16 (2): 230-241.

14. Снигиревская Е.С. 1983. Сравнительный анализ структуры вакуолярной системы гранулярных клеток мочевого пузыря лягушки и комплекса сократительнойвакуоли простейших. Цитология. 25 (8): 889-895.

15. Снигиревская Е.С. 1990. Изменение ультраструктуры клеток вазопрессин-чувствительных эпителиев при стимуляции транспорта воды. Цитология. 32 (8): 766794.

16. Снигиревская Е.С., Комиссарчик Я.Ю. 1984. Рентгеновский микроанализ гранулярных клеток мочевого пузыря лягушки в условиях усиленного транспорта воды. В: Криогенные методы в электронной микроскопии: Тез. Докл. Всесоюз. Симп. Пущино. 62-64.

17. Снигиревская Е.С., Комиссарчик Я.Ю. 1987. Анализ структурных изменений цитоскелета гранулярных клеток мочевого пузыря лягушки при стимуляции водного транспорта. Цитология. 29 (5): 150-155.

18. Снигиревская Е.С., Комиссарчик Я.Ю. 1988. Перестройка аппарата Гольджи эпителиальных клеток мочевого пузыря лягушки при стимуляции транспорта воды антидиуретическим гормоном. Цитология. 30 (2): 163-169.

19. Снигиревская Е.С., Комиссарчик Я.Ю. 1999. Аквапорины плазматических мембран эпителиальных клеток. Цитология. 41 (10): 864-870.

20. Снигиревская Е.С., Комиссарчик Я.Ю., Наточин Ю.В., Шахматова Е.И. 1982. Электронно-микроскопическое исследование вакуолярной системы гранулярных клеток мочевого пузыря лягушки при действии антидиуретического гормона. Цитология. 24 (3): 252-256.

21. Шахматова Е.И., Аронова М.З., Наточин Ю.В. 1982а. Кальцийсодержащие гранулы в клетках мочевого пузыря лягушки при действии ионофора А23187 и антидиуретического гормона. Цитология. 24 (8): 900-904.

22. Шахматова Е.И., Кабачник М.Л., Медведь Т.Я., Наточин Ю.В. 19826. Способность дифосфонатов связывать кальций и их влияние на осмотическую проницаемость стенки мочевого пузыря лягушки. Бюлл. эксп. биол. мед. 93 (1): 71126

23. Шмальгаузен И.И. 1940. Пути и закономерности эволюционного процесса. М,-JL: Изд. АН СССР, 231 с.

24. Aarab L., Siaume-Perez S., Chabardes D. 1993. The activation of protein kinase С prevents PGE2-induced inhibition of AYP-dependent cAMP accumulation in the rat outer medullary collecting tubule. Pflugers Arch. 425: 417-425.

25. Abrami L., Gobin R., Berthonaud V., Thanh H., Chevalier J., Ripoche R., Verbavatz J. 1997. Localization of the FA-CHIP water channel in frog urinary bladder. Eur. J. Cell Biol.73: 215-221.

26. Agre P., Brown D., Nielsen S. 1995. Aquaporins water channels: Unanswered questions and unresolved controversies. Curr. Opin. Cell. Biol. 7: 472-483.

27. Agre P. 1997. Molecular physiology of water transport: aquaporin nomenclature workshop. Mammalian aquaporins. Biol. Cell. 89: 155-157.

28. Ausiello D., Corwin H., Hartwig J. 1984. Identification of actin-binding protein and villin in toad bladder epithelia. Amer. J. Physiol. 246: F101-F104.

29. Ausiello D., Hartwig J., Brown D. 1987. Membrane and microfilament organization and vasopressin action in transporting epithelia. In: Cell calcium and the control of membrane transport. N.Y.: Rockfeller Univ. Press. 260-275.

30. Bai L., Fushimi K., Sasaki S., Marumo F. 1996. Structure of Aquaporin-2 vasopressin water channel. J. Biol. Chem. 271: 5171-5176.

31. Balda M., Matter K. 1998. Tight junctions. J. Cell Sci. Ill: 541-547.

32. Baron D., Burch R., Halushka P., Spicer S. 1985. Blockade of colchicine-induced inhibition of vasopressin-stimulated osmotic water flow: failure to influence microtubule formation. Amer. J. Physiol. 2^9: F464-F469.

33. Bentley P. 1958. The effect of neyrohypophysial extracts on water transfer across the wall of the isolated urinary bladder of the toad Bufo marinus. J.Endocrin. 17: 201-209.

34. Berridge M. 1984. Inositol triphosphate and diacylglycerol as second messendgers. Ann. Rev. Biochem. 56: 395-435.

35. Bowler J., Purves R., Macknight A. 1991. Effects of potassium-free media and ouabain on epithelial cell composition in toad urinary bladder studied with X-ray microanalysis. J. Membr. Biol. 123: 115-132.

36. Brem A., Matheson K., Pacholski M., Inman K., Lawler R. 1991. Changes in intracellular sodium during the hydroosmotic response to vasopressin. Kidney Int. 40: 606611.

37. Burgoyne R, Cheek T. 1987. Reorganisation of peripherial actin filaments as a prelude to exocytosis. Biosci. Rep. 7: 281-288.

38. Burnatowska-Hledin M., Spielman W. 1989. Vasopressin VI receptors on the principal cells of the rabbit collecting tubule. J. Clin. Invest. 83: 84-89.

39. Cereijido M., Gonzalez-Mariscal L., Conteras G. 1989. Tight junction: Barrier between higher organisms and environment. News Physiol. 4: 72-74.

40. Cereijido M., Valdes J., Shoshani L., Contreras R.G. 1998. Role of tight junctions in establishing and maintaining cell polarity. Annu. Rev. Physiol. 60: 161-177.

41. Chabardes D., Brick-Ghannam C., Montegut M., Siaume-Perez S. 1988. Effect of PGE2 and alpha-adrenergic agonists on AVP-dependent cAMP levels in rabbit and rat CCT. Amer. J. Physiol. 255: F43-F48.

42. Chase H. 1984. Does calcium couple the apical and basolateral membrane permeabilities in epithelia? Amer. J. Physiol. 247: F869-F876.

43. Chase H., Al-Awqati Q. 1983. Calcium reduces the sodium permeability of luminal membrane vesicles from toad bladder. Studies using a fast-reaction apparatus. J. Gen. Physiol. 81:643-665.

44. Chevalier J., Bourguet J., Hugon J. 1974. Membrane-associated particles: Distribution in frog urinary bladder epithelium at rest and after oxytocin treatment. Cell Tissue Res. 152: 129-140.

45. Citi S. 1993. The molecular organization of tight junctions. J. Cell Biol. 121: 485489.

46. Civan M.M, Garty H. 1990. Toad urinary bladder as a model for studying transepithelial sodium transport. Methods Enzymol. 192: 683-697.

47. Claude P. 1978. Morphological factors influencing a model for the resistence of the zonula occludens. J. Membr. Biol. 39: 219-232.

48. Claude P., Goodenough D. 1973. Fracture faces of zonula occludens from "tight" and "leaky" epithelia. J.Cell.Biol. 58: 390-400.

49. Cole N., Lippincott-Schwartz J. 1995. Organization of organelles and membrane traffic by microtubules. Curr.Opin.Cell Biol. 7: 55-64.

50. Coury L., Mathai J., Prasad G., Brodsky J., Agre P., Zeidel M. 1998. Reconstitution of water channel function of aquaporins 1 and 2 by expression of yeast secretory vesicles. Amer. J. Physiol. 274: F34-F42.

51. Davis W., Finn A. 1985. Cell volume regulation in frog urinary bladder. Fed. Proc. 44: 2520-2525.

52. Davis W., Goodman D., Schuster R., Rasmussen H., Martin J. 1974. Effects of cytochalasin B on the response of toad urinary bladder to vasopressin. J. Cell Biol. 63: 986997.

53. Davis W., Goodman D. Antidiuretic hormon response in the amphibian urinary bladder: time course of cytochalasin-induced vacuole formation, an ultrastructural study employing ruthenium red. 1986. Tissue and Cell. 18: 685-700.

54. Davis W., Jones R., Goodman D. 1987a. Electron microscopic cytochemical localization of Ca-ATPase in toad urinary bladder. J. Histochem. Cytochem. 35: 39-48.

55. Davis W., Jones R., Hagler H., Farmer G., Goodman D. 1987b. Histochemical and elemental localization of calcium in the granular cell subapical granules of the amphibian urinary bladder epithelium Anat. Rec. 218: 229-236.

56. Davis W., Jones R., Richemont P., Goodman D. 1985. Activation of actin-containing microfilaments by vasopressin in the amphibian urinary bladder epithelium: a fluorescent study using NBD-phallacidin. Anat. Rec. 211: 239-245.

57. Dedman J. Brinkley B., Means A. 1979. Regulation of microfilaments and microtubules by calcium and cyclic AMP. Adv. Cyclic Nucleotide Res. 11: 131-174.

58. Deen P., Nielsen S., Bindles R., van Os C. 1997. Apical and basolateral expression of Aquaporin-1 in transfected MDCK and LLC-PK cells and functional evaluation of their transcellular osmotic water permeabilities. Pflugers Arch. 433: 780-787.

59. Deen P., van Os C. 1998. Epithelial aquaporins. Curr. Opin. Cell. Biol. 10: 435-442.

60. Diamond J. 1974. Tight and leaky junctions of epithelia: A perspective of kisses in the dark. Fed. Proc. 33: 2220-2224.

61. Diamond J., Bossert, W. 1967. Standing-gradient osmotic flow. A mechanism for coupling of water and solute transport in epithelia. J. Gen. Physiol. 50: 2061-2083.

62. Dibas A., Rezazadeh M., Vassan R, Mia A., Yorio T. 1997. Mechanism of vasopressin-induced increase in intracellular Ca2+ in LLC-PK1 porcine kidney cells. Amer. J. Physiol. 272: C810-C817.

63. DiBona D., Kirk K., Johnson R. 1985. Microscopic investigation of structure and function in living epithelial tissues. Fed. Proc. 44: 2693-2703.

64. DiBona D., Mills J. 1979. Distribution of Na+ pump sites in transporting epithelia. Fed. Proc. 38: 134-143.

65. DiGiovanni S., Nielsen S., Christensen E., Knepper M. 1994. Regulation of collecting duct water channel expression by vasopressin in Brattleboro rat. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 91: 8984-8988.

66. Ding G., Franki N., Condeelis J., Hays R. 1991. Vasopressin depolimerizes F-actin in the toad urinary bladder epithelial cell. Amer. J. Physiol. 260: C9-C16.

67. Dixon T., Clausen C., Coachman D., Lane B. 1986. Proton transport and membrane shuttling in turtle bladder epithelium. J. Membr. Biol. 94: 233-243.

68. Dratwa M., Le Furgey A., Tisher C. 1984. Effects of colchicine and cytochalasin B on hyperosmolarity-induced changes in toad urinary bladder. Cell Tissue Res. 236: 585591.

69. Drenckhahn D., Jons T., Kollert-Jons A., Koob R., Kraemer D., Wagner S. 1993. Cytoskeleton and epithelial polarity. Ren. Physiol. Biochem. 16: 6-14.

70. Ecelbarger C., Terris J., Frindt G., Echevaria M., Marples D., Nielsen S., Knepper M. 1995. Aquaporin-3 water channel localization and regulation in rat kidney. Amer. J. Physiol. 38: F663-F672.

71. Ezzell R., Chafel M., Matsudaira P. 1989. Differential localization of villin and fimbrin during development of the mouse visceral endoderm and intestinal epithelium. Development. 106: 407-419.

72. Finkelstein A. 1976. Water and nonelectrolyte permeability of lipid bilayer membranes. J. Gen. Physiol. 68: 127-135.

73. Fishbarg J. 1989. On the theory of solute-solvent coupling in epithelia. In "Water transport in biological membranes" (ed. G.Benga), 153-167. CRC Press, Boca Raton, FL.

74. Fishbarg J., Kuang K., Vera J., Silverstein S. 1990. Glucose transporters serve as water channels. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 87: 3244-3247.

75. Flemmer A., Dorge A., Thurau K., Beck F. 1993. Transcellular sodium transport and basolateral rubidium uptake in the isolated perfused cortical collecting duct. Pflugers Arch. 424: 250-254.

76. Franki N., Ding G., Quintana N., Hays R. 1986. Evidence that the heads of ADH-sensitive aggrephores are clatrin-coated vesicles: implication for aggrephore structure and function. Tissue and Cell. 18: 803-807.

77. Frigeri A., Gropper M., Umenishi F., Kawashima M., Brown D., Verkman A. 1994. Localization of MIWC and GLIP water channel homologs in neuromuscular, epithelial and glandular tissues. J. Cell Sci., 108: 2993-3002.

78. Fromter E. 1987. Cellular handling of water. Kidney Int. 32, Suppl.21: S2-S7.

79. Fushimi K., Uchida S., Hara Y., Marumo F., Sasaki S. 1993. Cloning and expression of apical membrane water channel of rat kidney collecting tubule. Nature (London) 361: 549-552.

80. Gao Y., Franki N., Macaluso F., Hays R. 1992. Vasopressin decreases immunogold labeling of apical actin in the toad bladder granular cell. Amer. J. Physiol. 263: C908-C912.

81. Gapstur S., Homma S., Dousa T. 1988. cAMP-binding proteins in medullary tubules from rat kidney: effect of ADH. Amer. J. Physiol. 255: F292-F300.

82. Gonzales-Marishal L., Chavez de Ramirez B., Cereijido M. 1984. Effect of temperature on the occluding junctions of monolayers of epithelioid cells (MDCK). J. Membr. Biol. 79: 175-184.

83. Granquist L., Yasui M., Ostlund E., Finkel Y. 1996. The expression and postnataldevelopment of aquaporins in the rat small intestine. Gut. 39 (Suppl.3): A79.

84. Grantham J., Orloff J. 1968. Effect of prostaglandin El on the permeability response of the isolated collecting tubule to vasopressin, adenosine 3',5'-monophosphate, and theophylline. J. Clin. Invest. 47: 1154-1161.

85. Green R., Gibish G. 1989. Osmotic forces driving water reabsorption in the proximal tubule of the rat kidney. Amer. J. Physiol. 257: F669-F675.

86. Grupp I., Grupp C., Kinne R. 1989. Measurement of element content in isolated papillary collecting duct cells by electron probe microanalysis. Pflugers Arch. 413: 378384.

87. Gundersen G., Cook T. 1999. Microtubules and signal transduction. Curr. Opin. Cell. Biol. 11: 81-94.

88. Gupta B. 1989. The relationship of mucoid substances and ion and water transport, with new data on intestinal goblet cells and a model for gastric secretion. Symp. Soc. Exp. Biol. 43:81-110.

89. Gupta B., Hall T. 1979. Quantitative electron probe X-ray microanalysis of electrolyte elements within epithelial tissue compartments. Fed. Proc. 38: 144-153.

90. Gupta B., Hall T. 1981. The x-ray microanalysis of frozen-hydrated sections in scanning electron microscopy: an evaluation. Tissue Cell 13:623-643.

91. Hardy M. 1978. Intracellular calcium as a modulator of trasepithelial permeability to water in frog urinary bladder. J. Cell Biol. 76: 787-791.

92. Harmanci M., Stern P., Kachadorian W., Valtin H., DiScala V. 1980. Vasopressin and collecting duct intramembranous particle clusters: A dose-response relationship. Amer. J. Physiol. 239: F560-F564.

93. Harris H., Murphy H., Willingham M., Handler J. 1987. Isolation and characterization of specialized regions of toad urinary bladder apical plasma membrane involved in the water permeability response to antidiuretic hormone. J. Membr. Biol. 96:175.186.

94. Harris H., Wade J., Handler J. 1988. Identification of specific plasma membrane polypeptides associated with the antidiuretic hormone elicited water permeability increase in the toad urinary bladder. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 85: 1942-1946.

95. Hays R. 1983. Alteration of luminal membrane structure by antidiuretic hormone. Amer. J.Physiol. 245: C289-C296.

96. Hays R., Ding G., Franki N. 1987. Morphological aspects of the action of ADH. Kidney Int. 32, Suppl. 21: S51-S55.

97. Hebert R., Jacobson H., Breyer M. 1990. PGE2 inhibits AVP-induced water flow in cortical collecting ducts by protein kinase C activation. Amer. J. Physiol. 259: F318-325.

98. Jacobs W., Mandel L. 1987. Fluorescent measurements of intracellular free calcium in isolated toad urinary bladder epithelial cells. J. Membr. Biol. 97: 53-62.

99. Jaisser F., Bugeon L., Blot-Chabaud M., Bonvalet J., Farman N. 1989. Effects of AVP and dDAVP on PGE2 synthesis in superfused cortical collecting tubules. Amer. J.

100. Physiol. 1989: F1044-F1050.

101. Kachadorian W., Coleman R., Wade J. 1987. Water permeability and particle aggregates in ADH-, cAMP-, and forskolin-treated toad bladder. Amer. J. Physiol. 253: F120-F125.

102. Kachadorian W., Sariban-Sohraby S., Spring K. 1985. Regulation of water permeability in toad urinary bladder at two barriers. Amer. J. Physiol. 248: F260-F265.

103. Katsura T., Gustafson C., Ausiello D., Brown D. 1997. Protein kinase A phosphorilation is involved in regulated exocytosis of aquaporin-2 in trnsfected LLC-PK1 cells. Amer. J. Physiol. 41: F816-F822.

104. King L., Agre P. 1996. Pathophysiology of the aquaporin water channels. Annu. Rev. Physiol. 58: 619-648.

105. Kirk K., DiBona D., Schafer J. 1984a. Morphological response of the rabbit cortical collecting tubule to peritubular hypotoncity: quantitative examination with differential interferene contrast microscopy. J. Membr. Biol. 79: 53-64.

106. Kirk K., SchaferJ., DiBona D. 1984b. Quantitative analysis of the structural events associated with antidiuretic hormone induced volume reabsorption in the rabbit cortical collecting tubule. J. Membr. Biol. 79: 65-74.

107. Knepper M., Inoue T. 1997. Regulation of aquaporin-2 water channel trafficking by vasopressin. Curr. Opin. Cell Biol. 9: 560-564.

108. Koefoed-Johnson V., Ussing H. 1953. The contributions of diffusion and flow to the passage of D2O through living membranes. Acta Physiol. Scand. 1953. 28: 60-71.

109. Koffer A., Tatham P., Gomperts B. 1990. Changes in the state of actin during the exocytosis reaction of permiabilized rat mast cells. J. Cell Biol. Ill: 919-927.

110. Komissarchik Y., NatoclmY., Snigirevskaya E., Shakhmatova E. 1985. Specific vacuolation of frog urinary bladder granular cell after ADH stimulation of water transport. Gen. Physiol. Biophys. 4: 557-572.

111. Kubat B., Lorenzen M., Reale E. 1989. Vasopressin-induced intramembrane particle aggregates. A dose-response relationship in the isolated cortical collecting duct of the rabbit kidney. Biol. Cell 66: 59-63.

112. Kurihara H., Uchida K., Fujita H. 1990. Distribution of microtubules and microfilaments in thyroid follicular epithelial cells of normal, TSH-treated, aged, and hypothysectomized rats. Histochem. 93: 335-345.

113. Kuriyama H., Kawamoto S., Ishida N., Ohno I., Mita S., Matsuzawa Y., Matsubara K., Okubo K. 1997. Moleculr cloning and expression of a novel human aquaporin from adipose tissue with glycerol permeability. Biochem. Biophys. Res. Commun. 241: 53-58.

114. Kurokawa K. 1985. Cellular mechanisms and sites of hormone action in the kidney. In: The kidney: physiology and pathophysiology (ed. Seldin D., Giebish G). N.Y. Chapt.13: 739-774.

115. Furgey A., Davilla S., Kopf D., Sommer J., Ingram P. 1992. Real-time quantitative elemental analysis and mapping: microchemical imaging in cell physiology. J. Microsc. 165: 191-223.

116. Ma T., Yang B., Verkman A. 1996. Gene structure, cDNA cloning, and expression of a mouse mercurial-insensitive water channel. Genomics. 33: 382-388.

117. Ma T., Yang B., Verkman A. 1997. Cloning of a novel water and urea permrable aquaporin from mouse expressed strongly in colon, placenta, liver, and heart. Biochem. Biophys. Res. Commun. 240: 324-328.

118. Macknight A.D., DiBona D.R., Leaf A. 1980. Sodium transport across toad urinary bladder: a model "tight" epithelium. Physiol. Rev. 60: 615-715.

119. Madara J. 1988. Tight junction dynamics: Is paracellular permeability regulated? Cell 53: 497-498.

120. Madara J., Pappenheimer J. 1987. The structural basis for physiological regulation of paracellular pathways in intestinal epithelia. J. Membr. Biol. 100: 149-164.

121. Marples D., Knepper M., Christensen E., Nielsen S. 1995. Redistribution of aquaporin-2 water channels induced by vasopressin in rat kidney inner medullary collecting duct. Amer. J. Physiol. 269: C655-C664.

122. Marples D., Schroer T., Ahrens N., Taylor A., Knepper M., Nielsen S. 1998. Dynein and dynactin colocalize with AQP2 water channels in intracellular vesicles from kidney collecting duct. Amer. J. Physiol. 274: F384-F394.

123. Martinez-Palomo A. 1975. Structure of tight junctions in epithelia with different permeability. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 72: 4487-4491.

124. Masur S., Massardo S. 1987. ADH and phorbol ester increase immunolabelling of the toad bladder apical membrane by antibodies made to granules. J. Membr. Biol. 96: 193198.

125. Matsumura Y., Uchida S., Rai T., Sasaki S., Marumo F. 1997. Transcriptional regulation of aquaporin-2 water channel gene by cAMP. J. Amer. Soc. Nephrol. 8: 861867.

126. Matus A. 1990. Microtubule-associated proteins. Curr. Opin. Cell Biol. 2: 10-14.

127. Maunsbach A. 1980. Ultrastructure of epithelia as related to models of iso-osmotic transport. Adv. Physiol. Sci. 3: 81-88.

128. Meads T., Schroer T.A. 1995. Polarity and nucleation of microtubules in polarizedepithelial cells. Cell Motil.Cytoskel. 32: 273-288.

129. Means A., Tash J., Chafouleas J., Lagace L., Guerriero V. 1982. Regulation of the cytoskeleton by Ca2+-calmodulin and cAMP. Ann. N. Y. Acad. Sci. 383: 69-84.

130. Mellman I., Yamamoto E., Whitney A., Kim M., Hunziker W., Matter K. 1993. Molecular sorting in polarized and non-polarized cells: Common problems, common solutions. J.Cell Sci., Suppl. 17, 1-7.

131. Mia A., Oakford L., Cammarata P., Yorio T. 1991. Modulation of cytoskeletal organization and cytosolic granule distribution by verapamil in amphibian urinary epithelia. Tissue Cell. 23: 161-171.

132. Mia A., Oakford L., Moore T., Chang P., Yorio T. 1988. Morphometric analysis of epithelial cells of frog urinary bladder, II. Effect of ADH, calcium ionophore (A23187) and verapamil on isolated dissociated cells. Tissue Cell. 20: 19-33.

133. Mia A., Tarapoom N., Carnes J., Yorio T. 1983. Alteration in surface substructure of frog urinary bladder by calcium ionophore, verapamil and antidiuretic hormone. Tissue Cell. 15:737-748.

134. Mitic L., Anderson J. 1998. Molecular architecture of tight junctions. Ann. Rev. Physiol. 60: 121-142.

135. Muallem S., Kwiatkowska K., Xu X., Yin H. 1995. Actin filament disassembly is a sufficient final trigger for exocytosis in nonexitable cells. J. Cell Biol. 128: 589-598.

136. Mulders S., Preston G., Deen P., Guggino W., van Os C, Agre P. 1995. Water channel properties of major intrinsic protein of lens. J. Biol. Chem. 270: 9010-9016.

137. Muller J., Kashadorian W., DiScala V. 1980. Evidence that ADH-stimulatedintramembrane particle aggregates are transferred from cytoplasmic to luminal membranes in toad bladder epithelial cells. J. Cell Biol. 85: 83-95.

138. Muller J., Kachadorian W. 1984. Aggregate-carrying membranes during ADH-stimulation and washout in toad bladder. Amer. J. Physiol. 247: C90 C98.

139. Nadler S., Hebert S., Brenner B. 1986. PGE2, forskolin and cholera toxin interactions in rabbit cortical collecting tubule. Amer. J. Physiol. 250: C127-C135.

140. Natochin Y., Parnova R., Shakhmatova E., Komissarchik Y., Brudnaya M., Snigirevskaya E. 1996. AVP-independent high osmotic water permeability of frog urinary bladder and autacoids. Pflugers Arch. 433: 136-145.

141. Natochin Y., Shakhmatova E., Bakosbreve P. 1987. Water and sodium transport: effects of calcium channel blocker and calmodulin antagonists on the apical and basolateral membranes of amphibian epithelia. Gen. Physiol. Biophys. 6: 35-44.

142. Negrete H., Rivers R., Gough A., Colombini M., Zeidel M. 1996. Individual leaflets of a membrane bilayer can independently regulate permeability. J. Biol. Chem. 271: 1162711630.

143. Nelson W. 1991. Cytoskeleton functions in membrane traffic in polarized epithelial cells. Semin. Cell Biol. 2: 375-385.

144. Nicaise G., Gillot I., Julliard A., Keicher E., Blaineau S., Amsellem J., Meyran J., Hernandez-Nicaise M., Ciapa B., Gleyzal C. 1989. X-ray microanalysis of calcium containing organelles in resin embedded tissue. Scanning Microsc. 3: 199-219.

145. Nielsen S., DiGiovanni S., Christensen E., Knepper M., Harris H. 1993a. Cellular and subcellular immunolocalization of vasopressin-regulated water channel in rat kidney. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 90: 11663-11667.

146. Nielsen S., King L., Christensen B., Agre P. 1997b. Aquaporins in complex tissues. 2. Subcellular distribution in respiratory and glandular tissues of rat. Amer. J. Physiol. 42: C1549-C1561.

147. Nielsen S. Smith B., Christensen E., Agre P. 1993b. Distribution of the aquaporin CHIP in secretory and resorptive epithelia and capillary endothelia. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 90: 7275-7279.

148. Palmer L. 1985. Modulation of apical Na permeability of the toad urinary bladder by intracellular Na, Ca, and H. J. Membr. Biol. 83: 57-69.

149. Pappenheimer J. 1993. On the coupling of membrane digestion with intestinal absorption of sugars and amino acids. Am. J. Physiol. 263: C480-C493.

150. Pappenheimer J., Reiss K. 1987. Contribution of solvent drag through intercellular junctions to absorption of nutrients by the small intestine of the rat. J. Membr. Biol. 100: 123-136.

151. Parisi M., Pisam M., Calamita G., Gobin R., Toriano R., Bourguet J. 1995. Water pathways across a reconstituted epithelial barrier formed by Caco-2 cells: Effects of medium hypertonicity. J. Membr. Biol. 143: 237-245.

152. Parisi M., Pisam M., Merot J., Chevalier J., Bourguet J. 1985. The role ofmicrotubules and microfilaments in the hydroosmotic response to antidiuretic hormon. Biochim. biophys. acta. 817: 333-342.

153. Pearl M., Taylor A. 1985. Role of the cytoskeleton in the control of transcellular water flow by vasopressin in amphibian urinary bladder. Biol. Cell. 55: 163-172.

154. Perrin D., Moller K., Hanke K., Solig H.-D. 1992. cAMP and Ca2+ mediated secretion in parotid acinar cells is assotiated with reversible changes in the organisation of the cytosceleton. J. Cell Biol. 116: 127-134.

155. Pozzan T., Rizzuto R., Volpe P., Meldolesi J. 1994. Molecular and cellular physiology of intracellular calcium stores. Physiol. Rev. 74: 595-636.

156. Preston G., Carrol T., Guggino W., Agre P. 1992. Appearance of water channels in Xenopus oocyte expressing red cell CHIP28 protein. Science. 256: 385-387.

157. Preston G., Smith B., Zeidel M., Moulds J., Agre P. 1994. Mutations in aquaporin-1 in phenotipically normal humans without functional CHIP water channels. Science 265: 1585-1587.

158. Pritchard K., Moody C. 1986. Caldesmon: a calmodulin-binding actin-regulatory protein. Cell Calcium. 7: 309-327.

159. Rasmussen H., Barret P. 1984. Calcium messenger system: an integrated view. Physiol. Rev. 64: 938 984.

160. Rick R., DiBona D. 1987. Intracellular solute gradients during osmotic water flow: an electron-microprobe analysis. J. Membr. Biol. 96: 85-94.

161. Rick R., Spangen G., Dorge A. 1988. Differential effects of aldosterone and ADH on intracellular electrolytes in the toad urinary bladder epithelium. J. Membr. Biol. 101: 275282.

162. Rodman J., Mooseker M., Farquhar M. 1986. Cytosceletal proteins of the rat kidney proximal tube brush border. Eur. J. Cell Biol. 42: 319-327.

163. Rodriguez-Boulan E., Nelson W. 1989. Morphogenesis of the polarized epithelial cell phenotype. Science 245: 718-725.

164. Rodriguez-Boulan E., Zurzolo C. 1993. Polarity signals in epithelial cells. J. Cell Sci.,Suppl. 17: 9-12.

165. Roomans G. 1986. Calcium and cystic fibrosis. Scan. Electron Microsc. 7: 165-178.

166. Roomans G. 1988. Quantitative X-ray microanalysis of biological specimens. J. Electron Microsc. Tech. 9: 19-43.

167. Roomans G., von Euler A. 1996. X-ray microanalysis in cell biology and cell pathology. Cell Biol. Int. 20: 103-109.

168. Rothman J., Wieland F. 1996. Protein sorting by transport vesicles. Science 272: 227-234.

169. Sabolic' I., Katsura T., Verbavatz J., Brown D. 1995. The AQP2 water channel: effect of vasopressin treatment, microtubule disruption, and distribution in neonatal rats. J. Membr. Biol. 143: 165-175.

170. Sanders M., Salisbury J. 1994. Centrin plays an essential role in microtubule severing during flagellar excision in Chlamydomonas reinhardtii. J. Biol. Chem. 124: 795-805.

171. Saubermann A., Scheid V., Dobyan D., Bulger R. 1986. Simultaneous comparison of techniques for x-ray analysis of proximal tubule cells. Kidney Int. 29: 682-688.

172. Schafer J. 1979. Water transport in epithelia. Introductory remarks. Fed. Proc. 38: 119-121.

173. Schafer J. 1990. Trasepithelial osmolality differences, hydraulic conductivities, and volume absorption in the proximal tubule. Ann. Rev. Physiol. 52: 709-726.

174. Schlondorff D., Kachadorian W., Levin D., Levine S. 1981. Evidence for calmodulin dependance of water permeability in toad urinary bladder. Ann. N. Y. Acad. Sci. 372: 194203.

175. Shinovara N., Palaia T., DiScala V. 1989. Intramembrane particle structures in epithelial cells of the toad urinary bladder: a quantitative freeze-fracture study. Biol.Cell. 66: 65-76.

176. Siner J., Paredes A., Hosslet C., Hammond T., Strange K., Harris H. 1996. Cloning of aquaporin homologue in water channel containing endosomes of toad urinary bladder. Amer. J. Physiol. 270: C372-C381.

177. Skorecki K., Brown D., Ercolani L., Ausiello D. 1992. Molecular mechanisms of vasopressin action in the kidney. In: Handbook of physiology. Sect.8: Renal Physiology (ed. Windhager E.). N.Y., Oxford, 1185-1218.

178. Snigirevskaya E.S., Komissarchik J. 1993. A novel type of microtubules in the frog urinary bladder epithelium stimulated by vasopressin.!. Submicrosk. Cytol. Pathol. 25: 389-396.

179. Snigirevskaya E., Komissarchik Y. 2000. Structural correlates of the transepithelial water transport. Intern. Rev. Cytol. 198: 203-275.

180. Snyder H., Noland T., Breyer M. 1992. cAMP-dependent protein kinase mediates hydrosmotic effect of vasopressin in collecting duct. Amer. J. Physiol. 263: C147-C153.

181. Somlyo A., Himpens B. 1989. Cell calcium and its regulation in smooth muscle. FASEB J. 3: 2266-2276.

182. Somlyo A., Shuman H. 1982. Electron probe and electron energy loss analysis in biology. Ultramicroscopy. 8: 219-233.

183. Stetson D., Wade J. 1983. Ultrastructural characterization of cholesterol distribution in toad bladder using filipin. J. Membr. Biol. 74: 131-138.

184. Stossel T., Chaponnier C., Ezzell R., Hartwig J., Jamey P., Kwiatkowski D., Lind S., Smith D., Southwick F., Yin H., Zaner K. 1985. Nonmuscle actin-binding proteins. Annu. Rev. Cell Biol. 1: 353-402.

185. Strange K., Spring K. 1987. Cell membrane water permeability of rabbit cortical collecting duct. J. Membr. Biol. 96: 27-43.

186. Strieter J., Stephenson J., Palmer L., Weinstein A. 1990. Volume-activated chloride permeability can mediate cell volume regulation in a mathematical model of a tight epithelium. J. Gen. Physiol. 96: 319-344.

187. Taylor A., Eich E., Pearl M., Brem A., Peeper E. 1987. Cytosolic calcium and the action of vasopressin in toad urinary bladder. Amer. J. Physiol. 252: F1028-F1041.

188. Taylor A., Windhager E. 1979. Possible role of cytosolic calcium and Na-Ca exchange in regulation of transepithelial sodium transport. Amer. J. Physiol. 236: F505-F512.

189. Ugolev A., Komissarchik Y., Gromova L., Gruzdkov A., Snigirevskaya E., Brudnaya M. 1995. Structural and functional analysis of glucose absorption mechanisms in the ratsmall intestine in vivo. Gen. Physiol. Biophys. 14: 405-417.2+

190. Van Driessche W. 1987. Ca channels in the apical membrane of the toad urinary bladder. Pflugers Arch. 410: 243-249.

191. Van Os C., DeJong M., Siegers J. 1974. Dimensions of polar pathways through rabbit gallbladder epithelium. J. Membr. Biol. 15: 363-382.

192. Verbavatz J. Aggrephores and aquaporins. 1995. C.R. Seances Biol. Fil. 189: 191197.

193. Verbavatz J.M., Brown D., Sabolic' I., Valenti G., Ausiello D., vanHoek A., Ma T., Verkman A. 1993. Tetrameric assembly of CHIP28 water channels in liposomes and cell membranes: a freeze-fracture study. J.Cell Biol. 123: 605-618.

194. Verkman A., Mitra A. 2000. Structure and function of aquaporin water channels. Amer. J. Physiol. 278: F13-F28.

195. Viklicky V., Draber P., Hesek J., Bartek J. 1982. Production and characterization of a monoclonal antitubulin antibody (TU-OI). Cell Biol. Int. Rep. 6: 725-731.

196. Wade J., Discala V., Karnovsky M. 1975. Membrane structural specialization of the toad urinary bladder revealed by the freeze-fracture technique. I. The granular cell. J. Membr. Biol. 22: 385-402.

197. Wade J. 1976. Membrane structural specialization of the toad urinary bladder revealed by the freeze-fracture technique. II. Mitochondria-rich cell. J. Membr. Biol. 29: 111-126.

198. Wade J., Guckian V., Koeppen I. 1984. 1. Development of antibodies to apical membrane constituents associated with the action of vasopressin. Curr. Topics Membr. Transport. 20: 217-234.

199. Wade J., Nielsen S., Coleman R.A., Knepper M. 1994. Long-term regulation of collecting duct water permeability: freeze-fracture analysis of isolated perfused tubules. Amer. J. Physiol. 266: F723-F730.

200. Wade J., Stetson D. Lewis S. 1981. ADH action: evidence for a membrane shuttle mechanism. Ann. N.Y. Acad. Sci. 372: 106-117.

201. Walz T., Hirai T., Murata K., Heymann J., Mitsuoka K., Fujioshi Y., Smith B., Agre P., Engel A. 1997. The three-dimensional structure of aquaporin-1. Nature 387: 624-627.

202. Ward D., Hammond T., Harris H. 1999. Modulation of vasopressin-elicited water transport by trafficking of aquaporin2-containing vesicles. Annu. Rev. Physiol. 61: 683-697.

203. Warley A., Gupta B. 1991. Electron microscopy in biology: A practical approach. Ed. Harris R. Oxford Press, 243 P.

204. Welling L., Welling D. 1976. Shape of epithelial cells and intercellular channels in the rabbit proximal nephron. Kidney Int. 9: 385-394.

205. Whittembury G, Paz-Aliaga A, Biondi A, Carpi-Medina P, Gonzaacutelez E, Linares H. 1985. Pathways for volume flow and volume regulation in leaky epithelia. Pflugers Arch. 405 Suppl 1: SI7 -S22.

206. Wong S., Chase H. 1986. Role of intracellular calcium in cellular volume regulation. Amer. J. Physiol. 250: C841-C852.

207. Yorio T., Satumtira N. 1989. Contribution of the vasooressin VI receptor to its hydrosmotic response. Biol. Cell. 66: 7-12.

208. Zeuthen T. 1992. From contractile vacuole to leaky epithelia. Biochem. Biophys. Acta. 1113: 229-258.

209. Zeuthen T., 1994. Cotransport of K+, CI" and H20 by membrane proteins from choroid plexus epithelium of Necturus maculosus. J. Physiol. (London) 478: 203-219.

210. Zeuthen T. 1995. Molecular mechanisms for passive and active transport of water. Int. Rev. Cytol. 160: 99-161.