Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Белки хроматина бобовых. Антигенные свойства и гетерогенность по составу электрофоретических компонентов

ВАК РФ 03.00.04, Биохимия

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Жебентяева, Татьяна Николаевна

ВВЕДЕНИЕ.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Состав и структура хроматина.

1.2. Негистоновые белки хроматина.

1.3. Основные белки хроматина - гистоны.

1.4. Антигенные свойства белков в составе хроматина

1.5. Антигенная специфичность гистонов.

Заключение Диссертация по теме "Биохимия", Жебентяева, Татьяна Николаевна

ВЫВОДЫ

1. Иммуногенная способность и антигенная специфичность наиболее активно проявляется у гистонов бобовых, связанных с ДНК в составе ДНИ и хроматина. Очищенные гистоны являются более слабыми антигенами.

2. Во фракциях гистонов бобовых присутствуют как общие антигенные детерминанты, так и специфичные. Среди фракций гистонов наиболее высокой антигенной активностью и специфичностью обладает гистон HI.

3. Методом двумерного электрофорезе показана гетерогенность гистонов HI, Н2А и Н2В у растений. Установлены различия по составу компонентов гистона HI у триб бобовых и гистонов HI, II2A и Н2В у бобовых и злаков.

4. Сравнительный анализ белков хроматина разного происхождения позволил выделить четыре типа антигенных детерминант. К первому типу отнесены детерминанты общие для белков классов двудольных ;и однодольных растений. Ко второму типу - детерминанты, характерные для белков порядка Fabaies . К третьему - детерминанты, специфичные для белков группы филогенетических молодых триб семейства Fabaoeae - Vicieae , Trifolieae , Cicereae .

И, наконец, к четвертому типу - антигенные детерминанты, характерные для белков отдельных триб.

5. Гистонам принадлежат преимущественно антигенные детерминанты общие для классов однодольных и двудольных растений, а также для порядка Fabaies (первой и второй типы антигенных детерминант). Антигенные детерминанты негистоновых белков специфичны, главным образом, для группы филогенетически молодых триб и для отдельных триб в семействе Fabaoeae (третий и четвертый типы антигенных детерминант).

ПРАКТИЧЕСКИЕ РЖОМЕНДАЦИИ

1. При изучении серологической специфичности гистонов рекомендуется использовать метод двойной иммунодиффузии в гелевых носителях, лишенных заряженных групп, и в условиях, исключающих полиионное взаимодействие. Такие условия создаются в геле 1% се-фарозы 4В на мединал-цитратном буфере с рН 8,6. Для оценки гетерогенности гистонов Н2А и Н2В растений рекомендуется использовать метод двумерного электрофорезе в 15$ ПААГе, содержащем 8 М мочевины и 6 мМ Тритона Х-100. В качестве электродного буфера рекомендуется применять 0,9 н уксусную кислоту с рН 3,2.

2. Изучение антигенной специфичности хроматина может быть использовано в решении вопросов филогении и эволюции растений. При этом изучение гистонов рекомендуется проводить при сравнительном анализе классов и порядков, негиетоновых белков- при анализе групп родов, объединяемых в трибы.

3. Исследование антигенной специфичности белков рекомендуется проводить в составе нефракционированного хроматина, поскольку фракционирование связано с изменением нативной конформа-ции этого надмолекулярного комплекса и лотерей части антигенных детерминант.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Жебентяева, Татьяна Николаевна, Ленинград

1. Андрианов В.Т., Ахрем А.А., Писаревский А.Н., Спитковский Д.М.

2. Радиационная биофизика ДНП хроматина. М., Атомиздат, 1976, 224 с.

3. Ахметов P.P., Конарев В.Г., Елсакова Т.Н., Сердюк Л.С., Милицкая М.Ф., КУрамщин Г.С. Состав и ультраструктура хроматина клеточного ядра гороха. В кн.: Структура и функция клеточного ядра. М., Наука, 1967, с.17-20.

4. Ашмарин И.П., Федорова Н.А., Камышенцева Ю.Е. Сравнение белкового состава хроматинов некоторых видов позвоночных. Журнал эвол .биохимии и физиол., 1976, т.12, JS 4, с.367-369.

5. Бакаев В.В., Варшавский А.Я., Георгиев Г.П. Структура рибососомальных дезоксирибонуклеолротеидов. IX. Гетерогенность субъединиц in vitro . Мол.биол., 1977, т.II, Л 2, с.294-303.

6. Бердников В.А., Горель Ф.Л., Злочевский В.А.Гистоны некоторых беспозвоночных. Биохимия, 1973, т.38, IS 6, с. 12081214.

7. Бердников В.А., Горель Ф.Л., Аргутинская С.В., Черепанова

8. В.А., Килева Е.В. Изучение связи между субфракционным составом гистона HI и типом ткани у птиц. Мол.биол., 1976, т.10, В 4, с.887-896.

9. Бердников В.А., Горель Ф.Л., Свинарчук Ф.П. Исследование эволюционных изменений в субфракционном составе гистона HIптиц. Биохимия, 1978, т.43, JS 5, с.830-837.

10. Берс Э.П., Андреева Н.Б., Газарян К.П., Козлов А.В., Липская

11. А.А., Иванова С.Б., Водопьянова Л.Г. Иммунохимическое изучение гистонов HI и Н5 из эритроидных клеток голубя. -Биохимия, 1979, т.44, В 7, с.1264-1273.

12. Блюденов М.А. Ультраструктурная организация хромосомы пшеницы. Тр.по прикл.ботанике, генетике и селекции, 1973, т.52, вып.1, с.29-45.

13. Бостон К., Самнер Э. Хромосома эукариотической клетки.1. М., Мир, 1981, 598 с.

14. Венгеров Ю.Ю., Попенко В.И., Тихоиенко А.С. Структурная организация нитей хроматина толщиной 100-200 А0. Докл.АН СССР, 1977, т.232, В 6, C.II42-II44.

15. Войнова Э.Б. Иммунологические свойства хроматина в онтогенетическом развитии травяной лягушки (Rana temporaria ) и курицы ( galius domesticus ) Автореф.диссерт.на соиск. ученой степени канд.биол.наук, Л., 1979. . .

16. Гаврилюк И.П., Юлагузина Х.А., Чекмин И.Ф., Курамшин Г.С.,

17. Конарев В.Г. Иммунохимические свойства нуклеиновых кислот хроматина растений. В кн.: Нуклеиновые кислоты, М., Наука, 1966, с.290-298.

18. Георгиев Г.П., Бакаев В.В. Три уровня структурной организации хромосом эукариот. Мол.биол., 1978, т.12, JS 6, с.1205-1232.

19. Герщун В.А., Подгаецкая Д.Я., Цикаршивили Г.Н., Фель В.Я.

20. Исследование антигенных свойств комплексов негистоновые белки ДНК из гепатоцеллЕолярных опухолей мышей и крыс. Цитология, 1980, т.22, Я I, с.68-74.

21. Гофштейн Л.В. Гистоны растительного происхождения в связис эволюцией от прокариотов к эукариотам. Биохимия, 1978,т.43, Я 6, с.947-958.

22. Грушин А.А. Иммунофлуоресцентный анализ хроматина и гистоновв клеточных ядрах растений. Автореф.диссерт.на соиск.уче-ной степени канд.биол.наук, Л., 1980.

23. Гусев А.И. Микрометод преципитации в агаре. В кн.: Иммунохимический анализ. М., Медицина, 1968, с.99-104.

24. Гусев А.И., Цветков B.C. К технике постановки реакции преципитации в агаре. Лабораторное дело, 1961, В 2, с.43-48.

25. Егги Э.Э. Иммунохимические методы в изучении специфичностии эволюции глобулинов семян бобовых. Автореф.диссерт.на соиск.ученой степени канд.биол.наук, Л., 1980.

26. Ермекова В.М., Мелконян О.С., Назарова Л.Ф., Наназашвили

27. М.Г., Уманский С.Р. Получение и характеристика антител против хроматина и негистоновых белков тимоцитов крыс. Биохимия, 1981, т.46, JS 6, с.1073-1078.

28. Заленская И.А., Бухгольц Н., Заленская Е.О., Заленский А.О.

29. Сравнительное электрофоретическое исследование гистонов спермиев морских ежей. Цитология, 1978, т.20, Л 7,с.778-783.

30. Иванова С.Б. Сравнительное исследование гистонов некоторыходноклеточных водорослей методом непрямой иммунофлуорес-ценции. Автореф.диссерт.на соиск.ученой степени канд.биол. наук, Л., 1979.

31. Козлов А.В., Берс Э.П., Водопьянова Л.Г., Липская А.А.,

32. Иванова С.Б. Иммунные сыворотки к индивидуальным фракциям гистонов теленка. I. Анализ антисывороток к гистонам количественным методом реакции связывания комплемента. Цитология, 1978, т.20, И 10, с.1167-1172.

33. Конарев В.Г. Молекулярная организация хроматина и состояние

34. ДНК в ядре. В кн.: Цитохимия и гистохимия растений. М.,

35. Высшая школа, 1966, с.150.

36. Конарев В.Г. Структура и функциональная активность хроматина растений. В кн.: Ядро и его ультраструктура. М., Наука, 1970, с.28-32.

37. Конарев В.Г. а. Белки, нуклеиновые кислоты и проблемы прикладной ботаники, генетики и селекции. Тр.по прикл.ботанике, генетике и селекции, 1973, т.52, вып.1, с.5-28.

38. Конарев В.Г. б. Серологическая специфичность гистонов и ееиспользование в геномном анализе растений. Тр.по прикл. ботанике, генетике и селекции, 1973, т.52, вып.1, с.76-87.

39. Конарев В.Г., Сердюк Л.С. Люминисценция акридинового оранжевого наметилофильных и пиронинофильных ядрах. В сб.: Биология нуклеинового обмена, М., Наука, 1964, с.207-209.

40. Конарев В.Г., Сердюк Л.С. Определение состояния ДНК в клетке. В сб.: Методы исследования нуклеиновых кислот растений. Л., Колос, 1967, с.125-127.

41. Конарев В.Г., Тютерев С.Л. Методы биохимии и цитохимиинуклеиновых кислот растений. Л., Колос, 1970, 204 с.

42. Музуров И.В. Изменение антигенных свойств хроматина некоторых тканей крысы при адаптации к гипоксии. Автореф.диссерт. на соиск.ученой степени канд.биол.наук, Л., 1981.

43. Мюльберг А.А., Тищенко Л.И., Шарыгин А.А. Модификации гистонов как один из путей активации транскрипции. Тр.Ленин-храдского общества естествоиспытателей, 1974, т.83, вып.1, с.58-86.

44. Нейфах А.А., Тимофеева М.Я. Проблемы регуляции.в молекулярной биологии развития. М., Наука, 1978, 335 с.

45. Петров Н.Б., Полтораус А.Б., Антонов А.С. Изменение дивергенции гистоновых генов у беспозвоночных животных. Биохимия, 1979, т.44, J* 12, с.2208-2217.

46. Рамгл Е.И., Осипова Т.Н., Воробьев В.И. Конформационные особенности гистонов HI из тимуса теленка и спермиев морского ежа. Биофизика, 1982, т.27, is I, с.154-155.

47. Сердюк Л.С., Конарев В.Г. Флуоресцентный анализ структурного состояния ДНК в ядре. В кн.: Клеточное ядро и его ульт-траструктура. М., Наука, 1970, с.235-238.

48. Сиволап Ю.М., Чарский В.В. Выделение и анализ негистоновыхбелков интерфазных хромосом высших растений. Физиол. и биохимия культурных растений, 1978, т.10, В 4, с.360-365.

49. Сидорова В.В. О специфичности компонентов хроматина по данным иммунохимического анализа. Автореф.диссерт.на соиск. ученой степени кандидата биол.наук, Л., 1970.

50. Сидорова В.В. Доказательство серологической специфичностигистонов растений. Тр.по прикл.ботанике, генетике и селекции, 1973, т.52, вып.1, с.88-95.

51. Сидорова В.В. Специфичность гистонов по данным электрофоретического и иммунохимического анализов. В кн.: Растительные белки и их биосинтез. М., Наука, 1975, с.296-300.

52. Сидорова В.В., Копица Т.П., Касымова Г.Ф., Корякина Н.Й.,• Буриченко В.К., Конарев В.Г. Выделение суммарного гистона из хлопчатника сорта 108-Ф и его предварительное фракционирование. Доклады Академии Наук Таджикской ССР, 1978, том XXI, I 4, с.31-36.

53. Сидорова В.В., Грушин А.А. Исследование белков клеточногоядра методом люминисцентной метки антител. Тр.по прикл. ботанике, генетике и селекции, 1979, т.63, вып.З, с.123-134.

54. Сидорова В.В., Конарев В.Г. Выделение и очистка гистонов растений. Биохимия, 1981, т.46, is 7, с.1298-1306.

55. Уманский С.Р. Негистоновые белки хроматина. Выделение,свойства, функциональная роль в регуляции транскрипции. Успехибиол.химии, 1976, т. 17, с. 26-44.

56. Федорова Н.А. Иммунохимический анализ белкового состава хроматинов животного происхождения. Вестник ЛГ$, серия биология, 1976, Р 21, вып. 4, с. 114-123.

57. Федорова Н.А. Структурная организация хроматина (данные иммунохимического анализа). Вестник ЛГУ, серия биология, 1979, 1 21, вып. 4, с. 67-75.

58. Хавкин Ю.А. Методика об'ективного учета реакции прещпитациив агаре. Лабораторное дело, 1961, Р 2, с. 45-48.

59. Шкутина Ф.М., Якубов Л.А. , Бердников В.А. Субфракционныйсостав лизинбог ат ог о гистона при взаимодействии генов у разных форм в подтрибе Triticinae. Генетика, 1977, т. 13, W 9, с. 1517-1523.

60. Ямалеева А.А. Гистоны пшениц, пути выявления их специфичности и использования в биохимической генетики. Автореф. диссерт. на ссмск. ученой степени кандидата биол. наук, Л., 1972.

61. D'Anna J.A., Strniste G.P., Gurley L.R. Circular dichroic andsedimentation studies of phosphorilated H1 from Chinese hamster cells. Biochemistry, 1979, v. 18, N 6, p. 943-951.

62. Axel R., Ceder H., Pelsenfeld G. The structure of the globingenes in chromatin. Biochemistry, 1975» v. 14, N 11, p. 2489-2495.

63. Bakayev V.V., Bakayeva T.G., Schmatchenko V.V., Georgiev G.P.

64. Hoh histone proteins in mononucleosomes and subnucleosomes. Eur. J. Biochem., 1978, v. 91, N1, p. 291-301.

65. Bakayev V.V., Domansky N.N., Bakayeva T.G. Histone containing subnucleosomes: possible implications to nucleosome spacing, FEBS Lett., 1981, v. 133, N 1, p. 75-78.

66. Barret V.D., Johns E.W. A method for differentiating betweenarginine- rich histones and others in polyacrilamide gel. -J. chromatography, 1973, v. 75, p* 161-164.

67. Blumenfeld Ivl. Phosphorilated H1 histone in Drosophila melanogaster. Biochem. Genetiks, 1979, v. 17, И 1/2, p. 163166.

68. Blumenfeld M., Orf J.W., Sina B.J., Kreber R.A., Callahan M.A*

69. Mullins J.I., Snyder L.A., Correlation between phosphorilated H1 histones and sattellite DIAs in Drosophila virilis.-Proc, Natl. Acad. Sci. USA, 1978, v. 75, N 1. p. 866-871.. **

70. Bohm L., Crane-Robinson C., Sautiere P., Proteolytic digestion studies of chromatin core-histone structure. Identification of a limit peptide of histone H2A. Eur. J. Biochem., 1980, v. 106, N 2, p. 525-530.

71. Bradbury E.M., Cary R.D., Crane-Robinson C., Rattle H.W.E.-Conformations and interactions of histone and their role in chromosome structure. Ann. N.-J. Acad. Sci., 1973, v. 222, N.1, p. 266-288.

72. Brandt W»F., von Holt C. The complete amino acid sequence ofhistone f3. FEBS Lett., 1972, v. 23, N 2, p. 357-360. 69» Bustin M. Chromatin structure and specificity revealed by immunological techniques. - FEBS Lett., 1976, v. 70, Ж 1, p. 1-10.

73. Bustin M., Cole R.D. Species and organ specificity in verylysine-rich histones. J. Biol. Chem., 1968, v. 243, N 15» p. 4500-4505.

74. Bustin М», Stollar B.D. Immunological specificity in lysinerich histones subractions. J. Biol. Chem., 1972, v. 247, N. 18, p. 5716-5721.

75. Bustin M., Reeder R.H., Mc Knight S.L. Immunological crossreaction between calf and Drosophila histones. J. Biol. Chem., 1977, v. 252, N 9, p. 3099-3101.

76. Candido E.P.M., Dixon G.H. Sites of in vivo acetilation introut testis histone 1V. J. Biol. Chem., 1971, v. 246, H 9, p. 3182-3188.

77. Cantarow V/., Stollar B.D. Nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase, a nonhistone chromosomal protein. Purification and properties of chicken erythrocyte enzyme. -Arch. Biochem. Biophys., 1977, v. 180, Ж 1, p. 26-33*

78. Carlo D.J., Bigley IT.J., van Winkle Q. Immunochemical differences in deoxyribonucleoproteins from normal and malignant tissues. Immunology, 1970, v. 19, p. 879-889.

79. Carter D.B., Chae C.B. Chromatin-bound protease: degradation of chromosomal proteins under chromatin dissotiation condition. Biochemistry, 1976, v. 15, N 1, p. 180-185. 79» Gary P.D., King D.S., Crane-Robinson C., Bradbury E.M.,

80. Chiu J.-F., Hunt M., Hnilica L.S. Tissue specific ША pro- jtein complexes during Azo Dye hepatocarcinogenesis. Cancer Res., 1975, v. 35, N 4, p. 913-919.

81. Chytil F., Spelsberg Т.О. Tissue differences in antigenic properties of non-histone protein DNA complexes. - Nature. New Biol., 1971, v. 233, N41, p. 215.

82. Chytil F*, Glasser S.R., Spelsberg T.C. Alteration in liverchromatin perinetal development of the rat. Federation proc., 1972, v. 31, N 2, p. 418-423.

83. Cohen L., Newrock K.M., Zweidler A. Stage-specific switchen inhistone synthesis during embryogenesis of the sea urchin. -Science, 1975, v. 190, N 4218, p. 994-997.

84. Cohen L.,Moffitt G. Specificity of H1 phosphorylation. Inst.

85. Cancer Res. 2 1st Sci. Rept., 1975-1976. Philadelphia, p. 127-128.

86. Crane-Robinson C., Hayashi H., Cary P.D., Briand G., Sautiere P., Krieger D., Vidali G., Lewis P.P., Tom-Kun J. The location of secondary structure in histone Н4» Eur. J. Biochem., 1977, v. 79, N 2, p. 535-548.

87. Crane-Robinson С., Briand G., Sautiere P. Structure and function of trypsin-accessible domains of core histones . -Biochem. Soc, Trans., 1981, v. 9, N 2, p. 131•

88. Davie J.R., Gandido E.P.M. Acetylated histone H4 is preferentially associated with template-active chromatin. Proc. Natl. Acad. Sci, USA, 1978, v. 75, N 8, p. 3574-3577.

89. De Lange R.J., Fambrough D.M., Smith E.L., Bonner J. Calf andpea histone IV. Complete amino acid sequence of pea seedling histone IV: comparison with the homologous calf thymus histone. J. Biol. Chem., v. 244, N 20, p. 5669-5679.

90. De Lange R.J., Hooper J.A., Smith E.L. Complete amino acidsequence of calf thymus histone III. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1972, v. 69, N 4, p. 882-884.

91. De Lange R.J., Hooper J.A., Smith E.L. The complete aminoacid sequence of calf thymus histone III. J. Biol. Chem., 1973, v. 248, N 9, p. 3261-3274.

92. De Lange R.J., Smith E.L. Histone function and evolution asviewed by sequence studies. In: The structure and function chromatin. Ciba foundation symp., 1975, v. 28, p. 59-76.

93. Dixon G.H., Candido E.P.M,, Honda B.M., Loue A.J., Mac Leod

94. Fairbanks G., Steck T.L., Wallach D.F.H. Electrophoretic analysis of the major polypeptides of the human erythrocyte membrane. Biochem., 1971, v. 10, Ж 13, p. 2606-2617.

95. Fambrough D., Bonner J. Selective dissociation of pea bud nucleohistone. Biochim. Biophys. Acta, 1968, v. 154, N 3, p. 601-603.

96. Giancotti V., Cossimi S., Cary P.D., Crane-Robinson C., Geraci G. Preparation and characterization of histone H1 from the sperm of the sea-urchin Sphaerechinus granularis. Bio-chem. J., 1981, v. 195, N 1, p. 171-176.

97. Gillet J.B. Flora of Tropical East Africa Papilionoideae.1971.

98. Goff C.G, Histones of Neurospora cracca. J. Biol. Chem.,1976, v. 251, IT 13, p. 4131-4138. 113» Goldblatt D», Bustin M. Exposure of histone antigenic determinants in chromatin. Biochemistry, 1975} v. 14, IT 8, p. 1689-1695.

99. Gurley L.R., Walters R.A. Evidence from triton x-100 polyacrylamide gel electrophoresis that histone f2a2, not f2b, is phosphorilated in Chinese hamster cells. Biochem. Biophys, Res. Commun., 1973, v. 55, H 3, p. 697-703.

100. Hamana K. Gel electrophoresis and gel chromatography of calfthymus histone in presence of a cationic surfactant. J. Biochem., 1981, v. 90, N 6, p. 1591-1596.

101. Hamkalo B.A., Rattner J.В., Lica L. Higher order organization of chromosomes. Proc. 37th Ann. Meet. Electron Micro-sc. Soc. Amer., San Antonio, Tex., 1979» Baton Rouge, La, 1979, p. 58-61.

102. Hardy K., Chiu J.-P., Beyer A.L., Hnilica L. Immunologicalproperties of fractionated avian nuclei. J. Biol. Chem., 1978, v. 253, N 16, p. 5825-5831.

103. Hayashi Т., Oho V., Hayashi H., Iwai K. Human spleen histone H2A. Isolation and four variant sequences. -. J. Biochem., 1980, v. 88, N 1, p. 27-34.

104. Heckman A., Slyser M. Antigenic determinants on lysine-richhistones. Biochim. Biophi's. Acta, 1973, v. 295, N 2, p. 613-620.126. van Helden P.D., Strickland W.N., Brandt W.F., von Holt C.

105. The complete amino acid sequence of histone H2B from the mollusc Patella granatina. Eur. J. Biochem., 1979,v. 93, N 1, p. 71-78.

106. Hirashawa E., Takahashi E., Matsumoto H. A transcription inhibitor in nonhistone proteins of germinated pea cotyledon. -Plant Cell Physiol., 1978, v. 19, N 4, p. 599-608.

107. Ishimi Y., Ohba Y., Yasuda H., Yamada M. The interaction of H1histone with nucleosome core. J. Biochem., 1981, v. 89, N 6, p. 1881-1888.

108. Iwasa Y., Takai Y., Kikkawa U., ITishizuka Y. Phosphorilationof calf thymus histone by calcium activated, phospholipid-dependent, protein kinase. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1980, v. 96, Ж 1, p. 180-187.

109. Johns E.W. The isolation and purification of histones.1.: Methods Cell Biol., 1977, v. 14, p. 183-204.

110. Johns E.W., Goodwin G.H., Walker J.M., Mathew C.G.P., Brown

111. E. The high mobility group chromosomal proteins. Biochem. Soc. Trans., 1981, v. 9, N 2, p. 5.

112. Johns G.M.T., Rail S.C., Cole R.D. Extension of the aminoacid sequence of a lysine-rich histone. J. Biol. Chem., 1974, v. 249, N 6, p. 2548-2553.

113. Kaye J.S., Moss S.B., Mc Master-Kaye R. Chromatographic fractionation of histones on Bio Gel P. Anal. Biochem., 1979, v. 94, H 1, p. 220-227.

114. Kimura M. The neutral theory of molecular evolution and polymorphism. Scietia, 1977, v. 71, H 9-12, p. 689-707.

115. Kinkade J.M. Qualitative species differences in distributionof lysine-rich histones. J. Biol. Chem., 1969, v. 244, N 12, p. 3375-3386.

116. Klyszejko-Stefanowicz L. Niejednorodnosc i specyficznosc bialek niehistonowich. Post. Biochem., 1979, v. 25, N 3, p. 287- 350.

117. Kopelovich L., Wolfe G., Pfeffer L. Segregation of histonefractions from purified rat pancreas nuclei by isoelectric focusing. Proc. Soc. Exp. Biol. Med., 1976, v. 151, N 2, p. 400-406.

118. Kostraba N.C., Newman R.S., Wang T.G. Selective inhibitionof transcription by a nonhistone protein isolated from Ehrlich ascites tumor chromatin. Arch. Biochem. Biophys., 1977, v. 179, N 1, p. 100-105.

119. Kuehl L.R., Lyness Т., Dixon G.H., Levy-Wilson B. Distribution of high mobility group proteins among domains of trout testis chromatin differing in their susceptibility to micrococcal nuclease. J. Biol. Chem., 1980, v. 255, N 3, p. 1090-1095.

120. Le Stourgeon W.M. Identification of contractile proteins innon-histone nuclear protein fractions. J. Cell Biol., 1974, v. 63, N 2, p. 191-195.

121. Le Stourgeon W.M., Goodman E.M., Rush H.P. The nuclear acidic proteins from haploid and diploid cell states of Phy-sarum polycephalum. Biochim. Biophys. Acta, 1973, v. 317,1. 2, p. 524-528.

122. Le Stourgeon W.M., Beyer A.L. The rapid isolation, high-resolution electrophoretic characterization and purification of nuclear proteins. In: Methods in Cell Biol., 1977, v. 14, p. 387-406.

123. Liao L.W., Cole R.D. Differences among subfractions of H1 histone in their interactions with linear and super helical DNA. Circular dichroism. — J. Biol. Chem,, 1981, v. 256, IT 13, p. 6751-6755.

124. Lichter A.C., Detke S., Phillips I.R., Stein G.S., Stein J.L,

125. Multiple forms of H4 histone m RNA in human cells. Proc. ITatl. Acad. Sci. USA, 1980, v. 77, IT 4, p. 1942-1946.

126. Luzzati V., ITikolaieff A. The structure of nucleohistones andnucleoprotamines. J. Mol. Biol., 1963, v. 7, 1 1, p. 142163.

127. Lydersen B.K., Kao P.-Т., Pettijohn D. Expression of genescoding for non-histone chromosomal proteins in human-chinesehamster cell hybrids. An electrophoretic analysis . — О . / Biol. Chem., 1980, v. 255, N 1, p. 3002-3007.

128. Mandal R.K., Mondal H., Som S., Biswas B.B. Dissimilarity ofplant and animal histones revealed by electrophoretic and immunological studies. Indian J. Biochem., Biophys., 1971, v. 8, N 1, p. 50-51.

129. Marekoy L.N., Beltchev B. Preferential binding of phosphorylated histone H1 to AT-rich DNA. Int. J. Biol. Macromol.,1981, v. 3, N 2, p. 145-147.

130. Marzluff W.F.Jr., Mc Carty K.S. Structural studies of calfthymus F3 histone. II. Occurence of phosphoserine and E-IT-acetyllysin peptides. Biochemistry, 1972, v. 11, N 14, p. 2677-2681.

131. Martinage A., Mangeat P., Sautiere P., Coupez M., Marchis-Mouren G., Biserte C. Study of in vitro phosphorylation of histone НЗ, H4 and of the non acetylated and acetylated tetra-mers (H3-H4)2. FEBS Lett., 1981, v. 134, N 1, p. 107-110,

132. Michalakis N., Miller O.J., Erlanger B.F. Antibodies to histones and histone-histone complexes: immunochemical evidence for secondary structure in histone 1. Science, 1976, v. 192, N 4238, p. 469-471.

133. Moorman A.P.M., Cosse A.A., Graaf A., Charles R. Limitationsin the applicability of the complement-fixation test for the estimation of specificity of histone antisera. FEBS Lett., 1980, v. 114, H 1, p, 25-29.

134. Nadeau P., Pallotta D,, Lafontaine J.-G. Electrophoretic study of plant histones: comparison with vertebrate histones.-Arch. Biochem. Biophys., 1974, v. 161, N 1, p. 171-174.

135. Nadeau P., Pallotta D., Lafontaine J.-G. Comparative study ofrye and thymus histones: amino-acid analysis and tryptic fingerprinting. Can. J. Biochem», 1977, v. 55, N 7, p. 721-727.

136. Ohe Y., Hayashi H. Iwai K. Human spleen histone 2B. Isolation and amino acid sequence. J. Biochem., 1979, v. 85, N 2, p. 615-624.

137. Oudet P., Gross-Bellard M., Chambon P. Electron microskopicand biochemical evidence that chromatin structure is repeating unit. Cell, 1975, v. 4, N 4, p. 281-300.

138. Panyim S., Chalkey R. The heterogeneity of histones. I. A quantitative analysis of calf histones in very long polyacry-1 amide gels. Biochemistry, 1969, v. 8, IT 10, p. 3972-3979.

139. Panyim S., Chalkley R. High resolution acrylamide gel electrophoresis of histones. Arch. Biochem. Biophys., 1969, v. 130, IT 1-2, p. 337-346.

140. Panyim S., Chalkley R., Spiker S., Oliver D. Constant electrophoretic mobility of the cysteine-containg histone in plants and animals. Biochim. Biophys. Acta, 1970, v. 214, N 1, p. 216-221.

141. Panyim S., Bilek D., Chalkley R. An electrophoretic comparison of vertebrate histones. J. Biol. Chem., 1971, v. 246, N 13, p. 4206-4215.

142. Pezolet M., Savoie R., Guillot J.-G., Pigeon-Gosselin M.,

143. Pallotta D, Conformations of calf thymus and rye histone H3 and H4 in aqueous solution by Raman spectroscopy. Can. J. Biochem., 1980, v. 58, N 8, p. 633-640.

144. Pitel J.A., Durzan D.J. Chromosomal proteins of conifers. I.

145. Comparison of histones and non-histone chromosomal proteins from dry seeds of conifers. Can. J. Bot., 1978, v. 56,1. 16, p. 1915-1927.

146. Pitel J.A., Durzan D.J. Chromosomal proteins of conifers. 2.

147. Tissue specificity of the chromosomal proteins of jack pine (Pinus pinea). Can. J. Bot., 1978, v. 56, И 16, p. 1928-1931.

148. Rail S.C., Cole R.D. Amino acid sequence and sequence variability of amino terminal regions of lysine-rich histones. -J. Biol. Chem., 1971, v. 246, IT 20, p. 7175-7190.

149. Roark D.E., Geoghegan Т.Е., Keller G.H*, Matter K.V., Engle R.L. Histone interaction in solution and susceptibility to denaturation. Biochemistry, 1976, v. 15, N 14, p. 3019-3025.

150. Rodriquez J.D.A., Brand W.F., von Holt C. Plant histone 2from wheat germ, a family of histone H2A variants. Partial amino acid s e quence. Biochim. Biophys. Acta, 1979, v. 57$ N 1, p. 196-206.

151. Roland В., Pallotta D. An immunological comparison of rye andcalf histones. Can. J. Biochem., 1978, v. 56, IT 11, p. 1021-1027.

152. Histone and ША detection in swollen spermatozoa and somatic cells by immunofluorescence. Clin. Exptl. Immunol., 1976, v. 24, N 1, p. 63-71. 208. Sautiere P., Lambelin-Breynaert M.D., Moschetto Y., Biserte

153. G. Histone riche en glycine eten arginine du thymus de pore: etude despeptides trypsiqueset seguence complete. Biochimie (Paris), 1971, v. 53, IT 2, p. 711-715.

154. Scott S.E.M., Soramerville J. Location of nuclear proteins onthe chromosomes of newt oocytes. Nature, 1974, v. 250, N 5468, p. 680-682.

155. Seligy V.L. Fractionation of avian erythrocyte histones byhydrophobic interaction chromatography. Can. J. Biochem., 1978, v. 56, IT 10, p. 880-884.

156. Sevaljevic L. Immunochemical evidence for cytoplasmic originof some chromosomal nonhistone proteins of sea urchin embryos. Biochim. Biophys. Acta, 1974, v. 335, N 1, p. 102108,

157. Shmatchenko V.V., Varshavsky A.J., A technique of low-pH gelelectrophoresis of chromosomal proteins wi'ch does not requ- 1 ire preliminary removal of DBA. Anal. Biochem., 1978, v. 86, IT 5, p. 42-46.

158. Silver L.M., Feldman L.,Stollar B,D., Elgin S.C.R. An immunofluorescent analysis of Drosophila polytene chromosomes with antisera directed against НЗ, H4 and native H3-H4 complex. Exptl. Cell Res., 1978, v. 114, IT 2, p. 479-484.

159. Sizemore S.R., Cole R.D. Asynchronic appearance of newly synthesized histone H1 subfractions in Hela chromatin. -J, Cell Biol., 1981, v, 90, N 2, p. 415-417.

160. Slyser IvI., Rumke P., Heckman A. Antigenicity of histones:comparison studies of histones with very high-lysine content from various sources. Immunochem., 1969, v. 6, N 2, p. 494-497.

161. Smith B.J., Cook Y., Johns E.W., Weiss R.A. Absence of H1°from quiscent chiken cells. FEBS Lett., 1981, v. 135, N 1 , p. 77-80.

162. Solari A.J. Experimental changes in the width of the chromatin fibers chicken erythrocytes. Exptl. Cell Res., 1971, v. 67, N 1, p. 161-170,

163. Spelsberg T.C., Steggles A.N., Chytil F., O'Malley B.F. Progesterone-binding components of chicken oviduct. '5. Exchange of progesterone-binding capacity from target to non-target. J. Biol. Chem., 1972, v. 247, N 5, p. 1368-1374»

164. Spelsberg T.C., Mitchell W.M,, Chytil F., 1973. цит. по :1. Ум адский С. P., 1976.

165. Spiker S» An evolutionary comparison of plant histones.

166. Biochim. Biophys. Acta, 1975, v. 400, N 2, p. 461-467.

167. Spiker S» Expression of parental histone genes in the intergeneric hybrid Triticale hexaploid. Science, 1976, v. 259, N 5542, p. 418-420.

168. Spiker S., Key J.L., Wakira B. Identification and fractionation of plant histones. Arch. Biochem., Biophys., 1976, v. 176, II 2, p. 510-518.

169. Spring T.G., Cole R.D. Chroraatografic fractionation of histones. In: Methods Cell Biol., 1977, v. 14, p. 227-240.

170. Steinmetz M., Streek R.E., Zachau H.G. Closely spaced nucleosome cores in reconstituted histone. DITA complexes and histone-H1-depleted chromatin. Eur. J. Biochem., 1978, v. 83, IT 2, p. 615-628.

171. Stollar B.D., Ward M. Rabbit antibodies to histone fractionas specific reagents for preparative and comparative studies. J. Biol. Chem., 1970, v. 245, N 6, p. 1261-1266.

172. Strickland M., Strickland W.TT., Brand W.P., von Holt C. Thecomplete amino acid sequence of histone H2B (1) from sperm of the sea urchin Parechinus angulosis. Eur. J. Biochem., 1977, v. 77, IT 2, p. 263-275.

173. Strickland M.S., Strickland W.N., von Holt C. The histone

174. H2B from the sperm cell of the starfish Marthasterias gla-cialis. Eur. J. Biochem., 1980, v. 106, IT 2, p. 541- 548.

175. Strickland M., Strickland W.IT., von Holt C. The occurence ofsperm isohistone H2B in single sea urchins. FEBS Lett.,1981, v. 135, N 1, p. 86-88,

176. Strickland W.N., Schaller H., Strickland M., von Holt C. Partial amino acid sequence of histone H1 from the sperm of the sea urchin Parechinus angulosus. PEBS Lett., 1976, v. 66, N 2, p. 321-327.

177. Sung M., Dixon G.H. Modification of histones during spermatogenesis in trout. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1970, v. 67, N 3, p. 1616-1623.

178. Sures I., Lowry J., Kedes L.H. The DNA sequence of sea urchin

179. S. purpuratus) H2A, H2B and H3 histone coding and spacer region. Cell, 1978, v. 15, N 3, p. ЮЗЗ-Ю44.

180. Tan E.M., Robinson J., Robintaille P. Studies on antibodiesto histones by immunofluorescence. Scand. J. Immunol., 1976, v. 5, p. 811-818.

181. Teller D.C., Kinkade J.M.„Jr., Cole R.D. The molecular weightof lysine-rich histone. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1965, v. 20, N 6, p. 739-744.

182. Tsutsui Y., Suzuki I», Hayashi H., Iv/ai K. Futher immunochemical study of histone fractions in cultured cells. Ex-ptl. Cell Res., 1976, v. 112, IT 1, p. 72-78.

183. Wakabayashi K., Hnilica L.S. The immunospecificity of nonhistone protein complexes with DNA. Nature. New Biol., 1973, v. 242 N 5394, p. 153-155.

184. Wakabayashi K., ¥/ang S., Hord G., Hnilica L.S. Tissue specific nonhistone chromatin proteins with affinity for DNA. -FEBS Lett., 1973, v. 32, N 1, p. 46-51.

185. Wakabayashi K., Wang S., Hnilica L.S. Immunospecifity of nonhistone proteins in chromatin. Biochemistry, 1974, v. 13, N 5, p. 1027-1032.

186. Wallis J.W., Hereford L., Grundstein M. Histone H2B genes ofyeast encode two different proteins. Cell, 1980, v. 22, N. 3, p. 799-805.

187. Welch S.L., Cole R.D. Differences between H1 subfractionsin their interactions with DNA. Circular dichroism and viscosity. J. Biol. Chem., 1979, v. 254, N 3, p. 662665.

188. Wouters-Tyrou D., Sautiere P., Biserte G. Covalent structure of the sea urchin histone Н4» FEBS Lett., 1976, v. 65, N 2, p. 225-228.

189. Wouters D., Sautiere P., ;Biserte G. Primary structure ofthe sea urchin Psammechinus miliaris. Eur. J. Biochem.,1978, v. 90, IT 2, p. 231-239.

190. Yakura K., Pukuei K., Tanifuji S. Chromatin subunit structure in different tissues of higher plants. Plant Cell Physiol,, 1978, v. 19, N 8, p. 1381-1390.

191. Yoshihida 0., Hiroaki H,, Koichi I. Human spleen histone

192. H2B. Isolation and amino acid sequence. J. Biochem.,1979, v. 85, N 2, p. 615-624.

193. Yoshihida 0#, Jwai K. Human spleen histone 3« Isolation andamino acid sequence. J. Biochem., 1981, v. 90, N 4, p. 1205-1211.

194. Yoshida K#, Sugita M., Sasaki K. Involvement of nonhistonechromosomal proteins in transcriptional activity of chromatin during wheat germination. Plant Physiol., 1979,v. 63, N 3, p. 1016-1021.

195. Zardi L., Lin J.Ch., Baserga R. Immunospecificity to nonhistone chromosomal proteins of antichromatin antibodies. -Nature. New Biol., 1973, v. 245, p. 211-213»

196. Zick Y., Goldblatt D., Bustin M. Exposure of histone F1 subfractions in chromatin. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1965, v. 65, N 2, p. 637-643.

197. Zv/eidler A., Cohen L.H. A new electrophoretic method revealing multiplicity, tissue specificity and evolutionary variation in histone F2a2 and P2b. Federation Proc., 1972, v, 31, H 3, p. 936.