Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Влияние длительной гипокинезии на обмен биогенных аминов в субклеточных структурах некоторых образований двигательной системы мозга крыс

ВАК РФ 03.00.04, Биохимия

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Панушева, Надежда Найденова

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

ВВЕДЕНИЕ.

Глава I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.'.

1.1. Биогенные амины в ЦНС млекопитающих - лока-. . лизация, метаболизм и физиологическая роль

1.2. Моноаминоксидазы мозга - современные представления об их природе, субстратной специфичности и множественности форм

1.3. Функциональное состояние ЦНС в. условиях . . . гипокинезии.

Глава П. ШТЕРНА Л И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

Глава Ш. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

3.1. Особенности обмена биогенных аминов в субклеточных структурах сенсомоторной области . коры и хвостатого ядра мозга крыс в норме.

3.2. Изменение состояния моноаминергических систем мозга крыс.в.условиях длительной гипо-. кинезии.

3.2.1. Сенсомоторная область коры

3.2.2. Хвостатое ядро.

3.3. Изменение состояния моноаминергических систем мозга крыс в период.реадаптации после 90-су-^ точной гипокинезии

3.3.1. Сенсомоторная область коры.

3.3.2. Хвостатое ядро.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Влияние длительной гипокинезии на обмен биогенных аминов в субклеточных структурах некоторых образований двигательной системы мозга крыс"

Актуальность проблемы. Ограничение двигательной активности человека в эпоху научно-технического прогресса становится одной из актуальных проблем современной биологии и медицины. Одновременно с нарастанием интенсивности нервно-психических деятельнос-тей гипокинезия способствует учащению многих заболеваний и преждевременному старению. Она остается важной клинической проблемой, требующей изучения в качестве фактора, вызывающего развитие осложнений ряда заболеваний при длительном постельном режиме. Кроме того, гипокинезия является одним из центральных вопросов как космической биологии и медицины, так и подводной медицины и физиологии.

Мышечная деятельность, движение - это необходимый фактор развития и существования любого организма. Постоянный поток ^ импульсов с работающих мышц - одна из движущих сил обмена веществ. При обездвиживании уменьшается и искажается поток афферентной, а затем и эфферентной импульсации - организм лишается их постоянного регулирующего влияния (М.Р.Могендович,1965).

Гипокинезия вызывает комплекс полиморфных расстройств, выходящих далеко за пределы локомоторного аппарата и может привести к детренированности и нарушению регуляции жизненно-важных функций организма (В.В.Ларин, Б.М.Федоров,1969)• Детренированность, в свою очередь, суживает диапазон приспособительных реакций организма (А.В.Коробков,1968).

Ограничение естественного объема мышечной деятельности в значительной степени сказывается и на функциональном состоянии нервной системы. Уменьшение афферентной стимуляции клеток мозга при гипокинезии приводит к снижению функциональной активности коры больших полушарий и других отделов мозга (Р.П.Стеклова,1968;

Л.Черешаров и соавт.,1979; И.А.Шимко,1982 и др.)'* В результате нарушается динамическое равновесие между процессами возбуждения и торможения в ЦНС в сторону преобладания тормозных процессов (С.А.Скуратова, В.С.0ганов,1969).

Один из показателей функционального состояния нервных структур - уровень в них биологически активных веществ, представителями которых являются биогенные амины. Выполняя медиаторную и гормональную функции в ЦНС животных и человека, биогенные амины играют важную роль в регуляции различных состоянии организма циклов сна и бодрствования, мотивации, процессов обучения и памяти (А.Ю.Буданцев,1976; Н.Н.Каркищенко, В.П.0мельченко,1979;

Schildrant,Kety ,1967; Baldessarini ,1972 И МН.Др.).

Особая роль приписывается биогенным аминам в осуществлении и регуляции моторного поведения (Э.Ш.Матлина, И.В.Давыдова,1967; Дж.Ф.Маршалл,1982; Geyer е.а. ,1972; Papeschi Д972 и др.). Экспериментальные и клинические данные свидетельствуют о возникновении расстройств в двигательной сфере у животных и человека в результате нарушений обмена моноаминов (Г.Ганев, Л.Карамалаков, 1974; К.Пикок,1982; Б.Мелдрдрум,1982 и др.).

В связи с изложенным выше, изучение особенностей обмена биогенных аминов в условиях ограничения движений может внести определенный вклад в выяснение молекулярных механизмов генеза расстройств при гипокинезии.

С практической точки зрения интерес представляет не только исследование метаболических сдвигов в нервных структурах при длительной гипокинезии, но и возможность нормализации возникающих нарушений при возвращении к нормальному двигательному режиму.

Ведущая роль в поддержании оптимального тонуса коры больших полушарий и в осуществлении нервно^регуляторных влияний на многообразные функции организма принадлежит афферентам двигательной системы. В настоящей работе обмен биогенных аминов изучался в сенсомоторной области коры больших полушарий и хвостатом ядре. Первая представляет собой основную часть пирамидной системы, осуществляющей регуляцию двигательной активности. Кроме того, сенсо-моторная область коры играет важную роль в координации и интеграции разных видов деятельностей (М.Е.Йоффе,1975; О.С.Адрианов, 1976). Хвостатое ядро ~ важнейшее подкорковое образование двигательной системы мозга. Это центральное звено экстрапирамидной системы, принимающее участие в контроле над двигательными реакциями, а также в сложных процессах сенсомоторной интеграции (Э.Б.Арушанян, В.А.0теллин,1976).

В доступной литературе практически отсутствуют работы, посвященные исследованию динамики обмена биогенных аминов в образованиях двигательной системы мозга под влиянием гипокинезии и в периоде после прекращения ее действия. Кроме того, большинство исследований, касающихся изменений обмена медиаторов в нервной ткани при гипокинезии выполнены на уровне гомогената целого мозга, без учета специфики метаболических процессов в отдельных субклеточных органеллах.

Поскольку биогенные амины, являясь нейромедиаторами, локализованы преимущественно в нервных окончаниях ( De Robertis ,1967;

Fuxe е.а.,1967 и др.), нам представлялось целесообразным проводить исследования на синаптосомальных препаратах. Изолированные фракции синаптосом содержат набор ферментов, обеспечивающих биосинтез и распад медиаторов ( Araaiz, De Robertisf1972)f интактные рецепторы для их связывания ( • starke,I98I), механизмы, ответов венные за поглощение и высвобождение биогенных аминов (Bogdanski, 1976). Таким образом синаптосомы представляют удобную, относительно простую модель, на которой можно обнаружить метаболические изменения, обычно не проявляющиеся в общей нейрохимической картине

- 7 гомогената мозга ( v/hittaker ,1969).

В связи с изложенным выше, целью настоящей работы было изучение динамики обмена биогенных аминов в субклеточных структурах, выделенных из сенсомоторной области коры больших полушарий и хвостатого ядра мозга крыс в различные сроки длительной гипокине-^ зии, а также выяснение возможностей нормализации исследуемых показателей при возвращении животных к нормальному двигательному режиму.

Для достижения этой цели были поставлены следующие задачи:

1. Исследовать особенности обмена биогенных аминов в субклеточных структурах сенсомоторной коры и хвостатого ядра мозга крыс в норме.

2. Исследовать состояние моноаминергических систем мозга крыс в условиях длительной гипокинезии.

3. Исследовать состояние моноаминергических систем мозга крыс в период реадаптации после длительной гипокинезии.

Научная новизна работы. Впервые проведено исследование обмена биогенных аминов в структурах двигательной системы мозга в различные сроки гипокинезии и в период после прекращения ее действия. Сделана попытка выявить качественные отличия состояния моноаминергических систем мозга на каждом сроке эксперимента. Учитывая субклеточную локализацию биогенных аминов и ферментов их распада, исследования выполнены на уровне синаптосом и митохондрий, что позволило выявить метаболические сдвиги, не обнаруживающиеся в общей нейрохимической картине гомогената мозга. Исследованы закономерности распределения активности МАО типа А и МАО типа Б между субклеточными фракциями легких и тяжелых синаптосом и клеточных митохондрий в норме, при гипокинезии и в период реадаптации. Полученные результаты являются подтверждением концепции о функционально обусловленной биохимической гетерогенности субклеточных структур мозга*

Приведены данные, демонстрирующие широкие резервные возможности системы окислительного дезаминирования и позволяющие выдвинуть предположение о существовании функциональной взаимосвязи между двумя формами МАО (А и Б) и ее реализации в условиях длительного дефицита двигательных функций.

Получены результаты, свидетельствующие о большей уязвимости сенсомоторной области коры больших полушарий мозга при длительной гипокинезии по сравнению с хвостатым ядром»

Практическая значимость работы. Научно-практическое значение работы заключается в представленной периодизации развития адаптационного синдрома при гипокинезии, которая может внести определенный вклад в выяснение длительности отдельных стадий формирования реакции адаптации к гипокинезии и начала развития патологического процесса. Представленные данные о нарушениях обмена биогенных аминов в поздние сроки гипокинезии и в период реадаптации после прекращения ее действия могут служить в качестве научной основы для разработки конкретных практических рекомендаций с целью устранения негативных последствий гипокинезии у больных, в течение длительного времени соблюдающих постельный режим.

- 9 ~

Заключение Диссертация по теме "Биохимия", Панушева, Надежда Найденова

- 146 -ВЫВОДЫ

1. При исследовании особенностей обмена биогенных аминов у интактных животных показаны различия в исходном уровне норадре-налина, дофамина, серотонина и 5-оксииндолуксусной кислоты и активности моноаминоксидазы А и Б типов в сенсомоторной области коры и хвостатом ядре, а также в отдельных субклеточных фракциях в пределах одного образования. Синаптосомы хвостатого ядра характеризуются более высоким содержанием биогенных аминов и активности МАО по сравнению с сенсомоторной корой. Максимальная удельная активность МАО обоих типов выявлена в субфракции клеточных митохондрий, минимальная - в субфракции легких синаптосом.

2. 30-суточная гипокинезия приводит к повышению содержания катехоламинов (НА и ДА) в синаптосомах сенсомоторной коры и хвостатого ядра параллельно с активацией МАО. Интенсификация обмена катехоламинов на данном сроке воздействия отражает компенсаторно

Ч ■ • восстановительные перестройки обмена нервных клеток под влиянием гипокинезии.

3. 60-суточная гипокинезия характеризуется максимальным возрастанием активности МАО А и Б типов и снижением уровня катехоламинов (НА и ДА) в синаптосомах сенсомоторной коры и хвостатого ядра по.', сравнению с 30-ыми сутками эксперимента. Нормализация уровня катехоламинов указывает на адаптацию исследуемых структур мозга к ограничению двигательной активности.

4. На 30-е и 60-е сутки гипокинезии обнаружено постепенное снижение уровня серотонина в синаптосомах сенсомоторной коры и хвостатого ядра, сопровождающееся увеличением содержания его метаболита 5-оксииндолуксусной кислоты. Эти изменения на фоне активации МАО свидетельствуют об усилении распада серотонина в условиях гипокинезии.

- 147

5. 90-суточная гипокинезия характеризуется отсутствием изменении содержания норадреналина и увеличением дофамина в синаптосомах сенсомоторной коры и хвостатого ядра. Содержание серотонина и 5-оксииндолуксусной кислоты в синаптосопах сенсомоторной коры становится ниже контрольного уровня, а в хвостатом ядре - выше его. Обнаружена тенденция к нормализации активности МАО А и Б типов в субклеточных фракциях обоих исследуемых образований; при этом активность МАО типа А в субфракциях сенсомоторной коры падает ниже контрольного уровня, что указывает на большую уязвимость коры мозга в условиях гипокинезии.

6. Изменения активности МАО, типа А на всех этапах гипокинезии более выражены по сравнению с МАО типа Б. Это свидетельствует о ведущей роли МО типа А в регуляции катаболизма биогенных аминов. Сдвиги ферментативной активности в течение всего эксперимента более значительны в субфракции клеточных митохондрий по сравнению с субфракциями синаптосом.

7. Одномесячный период реадаптации после 90-суточной гипокинезии не приводит к полной нормализации содержания биогенных аминов в синаптосомах сенсомоторной коры и хвостатого ядра. Обнаружен реципрокный характер изменений активности МАО А и Б типов в субклеточных фракциях обоих исследуемых образований мозга.

Для полного устранения обменных нарушений, возникающих в результате 90-суточной гипокинезии, необходим более длительный период восстановления.

8. Полученные результаты демонстрирует характерные для каждого срока гипокинезии особенности обмена биогенных аминов в субклеточных структурах сенсомоторной коры и хвостатого ядра мозга крыс, что свидетельствует о наличии различных этапов формирования реакции адаптации к ограничению подвижности.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Любой живой организм представляет собой единство структуры, функций и обмена веществ. Все этапы его индивидуального развития генетически детерминированы и зависят от факторов внешней среды. При изменении этих факторов в пределах, соответствующих естественным условиям жизни, в организме возникают адаптивные модификации, определяющие его приспособляемость к среде.

Среди физиологических приспособительных реакций особое значение имеют проявления двигательной активности, выражающиеся в различных ее формах, в соответствии с уровнем развития организма.

Движение, мышечная работа - необходимые факторы развития и существования организма* Постоянный поток импульсов от работающих мышц является движущей силой обмена веществ. При обездвиживании уменьшается и искажается поток афферентной, а затем и эфферентной импульсации и организм лишается их постоянного регулирующего влияния. С другой стороны, резкий переход от состояния движения к обездвиживанию действует как стрессор, тем более мощный, чем резче перепад между этими двумя состояниями.

Под влиянием гипокинезии, как и при действии любого экстремального фактора, у животных и человека формируются компенсаторно-адаптационные реакции, которые при длительном воздействии сменяются истощением регуляторных механизмов, в результате чего организм теряет способность реагировать адекватно на обычные раздражители. Именно с этого периода может наступить развитие патологического процесса, в основе которого лежат изменения как энергетического, так и пластического обменов, а также нарушения центральных нервных и гуморальных механизмов регуляции функций.

Катехоламины являются важнейшими регуляторами приспособительных реакций организма, обеспечивающие ему возможность быстрого

- 141 и адекватного перехода от состояния покоя к возбуждению с длительным сохранением этого состояния на постоянном уровне. Эффективность биологического действия катехоламинов зависит от соотношения интенсивности их синтеза, степени депонирования и высвобождения из депо для осуществления физиологических функций, а также от скорости их ферментативного расщепления.

В настоящей работе изучалось на^субклеточном уровне функциональное состояние моноаминергических систем мозга крыс в норме, в условиях длительной гипокинезии и в период после прекращения ее действия.

Анализ состояния моноаминергических систем мозга крыс в норме показал большее содержание биогенных аминов и большую активность МАО в субклеточных структурах хвостатого ядра по сравнению с сенсомоторной области коры больших полушарий, что соответствует имеющимся литературным данным и свидетельствует о более высоком уровне обмена биогенных аминов в подкорковых образованиях мозга по сравнению с корой больших полушарий.

Исследование содержания белка и распределения общей и удельной активности МО А и Б типов по отдельным субклеточным фракциям в норме позволило выявить биохимическую гетерогенность субклеточных структур мозга в пределах одного образования. Эта гетерогенность по данным многолетних исследований сотрудников лаборатории цитохимии Института мозга АМН СССР генетически детерминирована и имеет определенную функциональную обусловленность.

Состояние моноаминергических систем в течение всего экспериментального воздействия значительно менялось и имело характерные особенности на каждом этапе эксперимента.

30-суточная гипокинезия характеризовалась компенсаторно-восстановительными перестройками обменных процессов в структурах сенсомоторной области коры и хвостатого ядра, выражающееся в конкретном эксперименте в повышении содержания катехоламинов и актив

- 142 ности фермента их катаболизма МАО.

На 60-е сутки гипокинезии обнаружена нормализация уровня катехоламинов в обоих исследуемых образованиях за счет максимального повышения активности МАО, что свидетельствует о формировании реакции адаптации к ограничению двигательной активности. Снижение содержания серотонина на данном сроке воздействия, сопровождающееся повышением уровня его метаболита 5-ОИУК, указывает на усиление утилизации серотонина в условиях длительной гипокинезии.

90-суточная гипокинезия характеризовалась появлением признаков истощения компенсаторно-адаптационных ресурсов, главным образом в субклеточных структурах сенсомоторной области коры (торможение активности МАО, нарушение биосинтеза серотонина).

Обращает на себя внимание тот факт, что на сравнительно ранних этапах воздействия, на стадии компенсаторно-восстановительных изменений, более выраженные- сдвиги отмечались со стороны норадренергической системы мозга, что по-видимому, связано с ролью центральных адренергических структур в формирование реакции адаптации к любому экстремальному воздействию.

Изменения ДА-ергической и 5-ОТ-ергической систем проявлялись более четко в поздние сроки обездвиживания, когда стресс-реакция была полностью устранена и проявлялось действие самой гипокинезии. Накопление ДА в нервных окончаниях обоих исследуемых образований в конце экспериментального воздействия вероятно связано с его ролью как "кинетического медиатора", принимающего участие в осуществлении двигательных функций. Обнаруженные изменения 5-ОТ-ергической системы могут отражать сдвиги в поведении животных, возникающих в результате их длительного содержания в условиях ограничения движений.

Таким образом можно считать, что регистрируемые нами изменения в обмене ДА и 5-ОТ на более поздние сроки эксперимента являются специфической реакцией организма на ограничение подвижности.

В течение всего периода экспериментального воздействия было обнаружено полное соответствие между изменениями создержания биогенных аминов и активности МАО - фактор, свидетельствующий о непосредственном участии этого фермента в функционировании моноаминергических систем мозга и о важной роли системы окислительного дезаминирования в формировании приспособительных реакций организма к условиям ограниченной двигательной активности.

Преимущественная активация МАО типа А и относительная инертность МАО типа Bib начальных этапах гипокинезии свидетельствуют о ведущей роли МАО типа А в регуляции катаболизма биогенных аминов. Наблюдаемая в более поздние сроки эксперимента активация МО типа Б- фермента, не-.связанного в нормальных условиях непосредственно с обменом медиаторов, является весьма интересным фактом, заслуживающим внимание.

По-видимому, в норме и при различных экстремальных воздействиях уровень биогенных аминов регулируется главным образом МАО типа А. Однако, возможно, что в "критических" ситуациях, когда наблюдается длительная и устойчивая активация центральных адрен-ергических структур, в реакции окислительного дезаминирования биогенных аминов подключается и МАО типа Б. Таким образом,устранение общестрессового состояния организма и адаптация к экстремальным воздействиям в большой степени может зависеть и от резервных возможностей системы окислительного дезаминирования в целом-чем скорее происходит ее активация, тем быстрее нивелируется уровень катехоламинов и организм приспосабливается к новым условиям среды.

Следовательно, базируясь на результатах собственных исследований, можно прийти к заключению, что в условиях данного экспе

- 144 римента 2-х месячная гипокинезия является тем критическим сроком, при котором максимально мобилизуется резервный потенциал организма, и в частности системы окислительного дезаминирова-ния, с целью быстрейшей ликвидации последствий стресс-реакции и ;приспособления организма к условиям гипокинезии.

Сравнительный анализ изменений исследуемых показателей в субклеточных структурах оенсомоторной коры и хвостатого ядра показал одинаковую направленность сдвигов в обоих образованиях мозга. Следует отметить, однако, что активация процессов окислительного дезаминирования в период' компенсаторно-адаптационных перестроек была более выражена в хвостатом ядре, что указывает на большую биохимическую пластичность этого образования по сравнению с корой больших полушарий.

Истощение компенсаторных ресурсов, наоборот, наступало в первую очередь в структурах оенсомоторной коры - факт, свидетельствующий о большей уязвимости коры мозга в условиях длительной гипокинезии. Объяснение подобного феномена вероятно следует искать в сложности структурно-функциональной организации коры больших полушарий мозга и лабильности ее субклеточных компонентов по сравнению с компонентами подкорковых образований.

Исследование состояния моноаминергических систем мозга крыс в период реадаптации после длительной гипокинезии показало обратимость изменений, вызванных гипокинезией, однако, одномесячный период восстановления двигательных функций не приводил к полной нормализации исследуемых показателей обмена биогенных аминов, что свидетельствует о глубине и сложности нарушений, возникающих в результате длительного ограничения движений.

Переход животных от состояния обездвиживания к нормальному двигательному режиму является для них повторным стрессорным раздражителем, действие которого реализуется, однако, на фоне исто

- 145 щения регуляторных механизмов вследствие длительного дефицита двигательных функций. Этот факт, по-видимому обусловливает как специфику и многообразие изменений в течение периода реадаптации, так и продолжительность восстановительных процессов.

Регистрируемые противоположно направленные изменения активности МАО типа А и МАО типа Б в этом периоде,по нашему мнению, имеют реципрокный характер, т.е. являются взаимосвязанными и взаимообусловленными. Подобное функциональное взаимодействие двух форм МАО,вероятно^проявляется в моментах, когда требуется мобилизация всего резервного потенциала в целях ликвидации последствий продолжительного действия на организм неблагоприятных факторов.

Анализ результатов настоящего исследования позволил выявить качественное отличие состояния моноаминергических систем мозга в различные сроки длительной гипокинезии, что может способствовать определению продолжительности отдельных этапов формирования реакции адаптации к условиям пониженной двигательной активности.

Исследование обмена биогенных аминов в постгипокинетическом периоде способствовало выяснению возможностей нормализации метаболических сдвигов, вызванных гипокинезией и может послужить теоретической основой для разработки практических рекомендаций с целью быстрейшей ликвидации неблагоприятных последствий длительного ограничения двигательной активности.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Панушева, Надежда Найденова, Москва

1. Агазаде Н.В., Алиев Н.А. Нарушения обмена дофамина при реактивной депрессии с двигательной заторможенностью. УП Всес.съезд невропатологов и психиатров. Тез.докл. Москва,1981, с.70-73.

2. Адрианов О.С. О принципах организации интегративной деятельности мозга. М., "Медицина", 1976, 280с.

3. Акимжамова P.O. Некоторые данные морфологии нервно-мышечного аппарата крыс при гипокинезии и гиподинамии. В кн.: Некоторые аспекты изучения периферической нервной системы. Алма-Ата, 1973, с.6-7.

4. Анохин П. К. Нейрофизиологические основы электрической активности коры головного мозга. В кн.: Современные проблемы электрофизиологических исследований нервной системы. М.,1964, с.132-163.

5. Артюхина Т.В. Состояние структур гипоталамо-гипофизарной нейро-секреторной системы при гипокинезии.- В кн.: Экспериментальные исследования изменений газовой среды, ускорений, перегрузоки других факторов. М.,1968, с.З.

6. Арушанян Э.Б. Некоторые аспекты участия хвостатого ядра в регуляции поведения. Успехи физиологических наук, 1972, Jfe 3, c.I12-130.

7. Арушанян Э.Б., Отеллин В.А. Хвостатое ядро. Очерки по морфОпо-гии, физиологии и фармакологии. Л., "Наука", Лен-ское отд., 1976, 224с.

8. Архипов В.И., Азарашвили А.А. Роль биогенных аминов в процессах фиксации и воспроизведения информации. В кн.: Нейрохимия и физиология синаптических процессов. Пущино, 1976, с.157-168.

9. Баевский P.M., Никулина Г.А., Семенова Т.Д. Циркадная организация и взаимная координация функций в эксперименте со 120-суточ-ной гипокинезией. В кн.:Адаптация к мышечной деятельности и- 149 гипокинезии. Новосибирск,1970, с.21-22.

10. Барбашова З.И., Жуков Е.К., Бакланова С.М. Изменение резистентности организма, функционального состояния тканей и биохимических процессов в них при гиподинамии. Б кн.: Адаптацияк мышечной деятельности и гипокинезии.Новосибирск,1970, с.26-35.

11. Батуев А.С. Высшие интегративные системы мозга. М.,"Наутса", 1981.

12. Белова Т.И., Бункина Л.С., Лукичева Т.И. Изменение катехоламинов и ДОФА в структурах мозга и некоторых периферических органах в условиях иммобилизациодного стресса. В кн.: Стресси его патогенетические механизмы. Кишинев, "Штиинца", 1973, с. 54-55.

13. Белова Т.И., Анохина И.П., Иванова Т.М., Болякин В.И. Ка-техоламины мозга на ранней стадии эмоционального стресса. -Бюлл. эксперим. биол. и мед.,1979, т.88, № 9, с.275-278.

14. Белова Т.И., Кветнанский Р. Катехоламины мозга в условиях экспериментальных эмоциональных перенапряжений. Успехи физиологических наук, 1981, т.12, № 2, с.67-90.

15. Боголепов Н.Н., Доведова Е.Л. Морфобиохимическое исследование субфракций митохондрий коры больших полушарий мозга крысы. -Цитология, т.II, № 2, с.189-200.

16. Брумберг В.А., Певзнер Л.З. Изменение количества РНК в нейронах и нейроглни спинного мозга при экспериментальной гипери гипокинезии.- В кн.: Адаптация к мышечной деятельности и гипокинезии. Новосибирск,1970, с.38-39.

17. Буданцев А.Ю. Моноаминергические системы мозга. М., "Наука", 1976, 192с.

18. Векшина Л.Н., Романова Г.А., Семенова Т.П. Участие моноаминов в компенсаторных процессах мозга. В кн.: Вопросы общего учения о болезни. М.,1976, вып.1, с.141-144.- 150

19. Владимиров Ю.А., Арчаков А.И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. М., "Наука", 1972, 206с.

20. Генин A.M., Сорокин П.А., Гурвич Г.И. и др. Основные результаты исследований влияния 70-суточной гиподинамии на организм человека. В кн.: Проблемы космической биологии. М.,1969,т.13, с.247-253.

21. Гитилис B.C. У льтраструктурные сдвиги в системе "нейрон-глия-капиляр" под влиянием гипокинезии. Научные труды Иркутского мед.института, 1977, вып.139, с.27-29.

22. Глебов Р.Н. Биохимия синапсов. Успехи соврем.биол.,1970, т.70, с.26-41.

23. Глебов Р.Н., Шевцов В.В., 1£ишанков Е.В., Стальная И.Д.,Мезенцев А.Н. Исследование активности ЙТФ-аз и МАО в субклеточных фракциях головного мозга крыс в норме и при электрошоке. -Бюлл.эксперим.биол. и мед.,1971,т.72, № 10, с.36-38.

24. Глебов Р.Н., Крыжановский Г.Н.функциональная биохимия синапсов. М.,"Медицина", 1978, 328с.

25. Горбунова А.В. Содержание РНК и белка в нейронах спинного мозга крыс в условиях ограничения подвижности. Аврореф.канд.дисс. М. ,1971.

26. Горкин В.3.,Романова Л.А. О некоторых свойствах МАО митохонд- 151 рий печени и мозга крыс. Биохимия,1959, т.24, с.826-832.

27. Горкин В.З. О хроматографическом разделении митохондриальных моноаминоксидаз. Вопр.мед.химии, 1963, т.9, с.646-648,

28. Горкин В.З. Современные достижения в изучении природы и физиологической роли митохондриальной МАО.- Вопр.мед.химии,1964,т.10, вып.2, с.115-134.

29. Горкин В.З., Веревкин И.В., Гриднева Л.И. Методы исследования активности и специфического торможения МАО митохондрий.

30. В кн.: Современные методы в биохимии. М./'Медицина",1968: т.2, с.155-177.

31. Горкин В.З., Татьяненко Л.В., Москвитина Т.А. О превращении ин витро митохондриальной МАО в фермент, подобный диаминокси-дазе. Биохимия, 1968а, т.33, с.393-402.

32. Горкин В.З. Трансформация ферментов. Молек.биол.,1976,т.10, № 4, с.717-736.

33. Горкин В.З. Аминоксидазы и их значение в медицине. М., "Медицина", 1981, 336с.

34. Горкин В.З. Современные достижения в исследованиях специфического ингибирования и природы моноаминоксидаз. Вопр.мед.химии, 1982, т.20, № 2, с.2-9.

35. Горошинская И.А., Алафиренко Л.А., Броновицкая З.Г. Регуляция обмена медиаторов моноаминоксидазами мозга крыс при ряде патологических воздействий. В кн.: Механизмы пластичности мозга. Матер. Всес.симп. Махачкала, 1982, т.1, с.98.

36. Девойно Л.В., Ильюченок Р.Ю. Моноаминергические системы в регуляции иммунных реакций. Новосибирск, "Наука", 1983, 234 с.

37. Джалилашвили Т.А., Кекелидзе М.Г., Абутидзе К.Д. О локализации фосфодиэстеразы и МАО в клетках нервной ткани,- Восьмая Всес. конфер. по биохимии нервной системы. Тез.докл., Минск, 1980,с.115-116;

38. Доведова Е.Л. Влияние световой депривации на ферментную активность синаптосом и митохондрий зрительной области коры мозга кроликов.*- Укр.биох. журнал, 1977, т.49, # 5, с.17-32.

39. Доведова Е.Л; Влияние цитотоксической гипоксии на обмен и ультраструктуру синаптосом и митохондрий коры мозга. Ж. нев-ропатол. и психиатрии, 1978, № 12, с. 1765-1770.

40. Доведова Е.Л., Ракич Л. Особенности обмена медиаторов в некоторых образованиях двигательной системы млекопитающих. В кн.: Центральные механизмы двигательных функций. Сб. научных трудов Ин-та мозга АМН СССР, М., 1979, вып.8., с.139^143.

41. Доведова Е.Л., Орлова Е.И. Препаративный метод выделения фракций субсинаптических органелл из мозга млекопитающих. Методич. рекомендации. Ин-т мозга АМН СССР, Всес.проблемная комиссия "Структурно-функциональные основы организации мозга", М., 1980.

42. Доведова Е.Л. Различные форма моноаминоксидазы в мозге млекопитающих при экспериментальных воздействиях. Восьмая Всес". конф. по биохимии нервной системы, Тез. докл., Минск, 1980, с.117-118.

43. Доведова Е.Л., Ашмарин И.П. Действие "пептида дельта-сна" на активность моноаминоксидаз и ацетилхолинэстеразы в субклеточных фракциях из различных образований мозга кролика ин виво.-Бюлл.экспер.биол. и мед., 1982, т. 955, $ 5, с.56-58.

44. Доведова ЕЛ-., Попова Н.С., Качалова Л.М. Действие пептида дельта-сна на активность моноаминоксидаз, ацетилхолинэстеразы и биоэлектрическую активность двигательных структур головного мозга.-* Нейрохимия, 1983, т'.2, Л5 2, с.138-147.

45. Долгун З.С., Новикова С.П., Шашков B.C. Влияние длительной гипокинезии на обмен серотонина у крыс; Космич. биол. и мед., 1971, т.5, № 3, с.12-16.

46. Долина С.А., Коган Б.М., Гананова Г.В. Содержание катехоламинов в стриатуме, гипоталамусе и надпочечниках крыс, генетически предрасположенных к судорожным припадкам. Бншл. эксп. биол. и мед. 1982, т.93, № 2, с.12-14.

47. Духовная Н.П. Влияние гиподинамии на активность АХЭ и содержание ацетилхолина в гипоталамусе. П съезд физиологов Молд.ССР, Тез.докл., Кишинев, 1980, с.58-59.

48. Егоров Б.Б., Грищук Р.И., Доценко М.А. Возможности организма животных в процессе адаптации к гипокинезии". В кн.: Адаптация к мышечной деятельности и гипокинезии'. Новосибирск, 1970,с . 66-*681

49. Ефименко Г.Х.' Функциональное состояние ЦНС при длительной гипокинезии. Автореф. канд. дисс., Л., 1969'.

50. Исаханян Г.Д,, Горкин B.3S. Моноаминоксидазная и аденилатдезами-назная активность митохондриальных фракций печени крыс при алкогольной интоксикации. Вопр.мед.химии, 1976, т.22, № I,с.76-81.

51. Йоффе М.Е. Кортико-спинальные механизмы инструментальных двигательных реакций. М., "Наука", 1975, 200с.

52. Каркшценко Н.Н., Омельченко В.П. Моноаминергические механизмы интрацентральных процессов интеграции. В кн.: "Катехолами-нергические нейроны, М., "Наука", 1979, с.ПО-116.

53. Кассиль Г.Н., Матлина Э.Ш. Симпато-адреналовая система при стрессе. В кн.: Стресс и его патогенетические механизмы. Кишинев, "Штииица", 1973, с.24-26.

54. Киричек Л.Т. Динамика реакции напряжения у крыс в условиях экспериментальной гипокинезии разной продолжительности и возможности ее коррекции. Космич. биол; и авиакосм.мед., 1980, т.14, й I, с.72-74.

55. Коваленко Е.А., Маилян Э.С., Попков В .А., и др. Функции и метаболизм организма при длительной гипокинезии в комплексном эксперименте. Успехи физиол. наук, 1975, т.6, № 3, c.II -1371

56. Коваленко Е.А; Патофизиология длительной гипокинезии- Космич'. биол. и авиакосм, мед., 1976, т.10, № I, о; 3-15°.

57. Коган Б.М., Нечаев Н.В. Чувствительный и быстрый метод одновременного определения дофамина, норадреналина, серотонина и 5-оксииндолуксусной кислоты в одной пробе2. Лаборат. дело, 1979, № 5, с. 301-303.

58. Конитцер К., Фойгт 3., Поппай М., Гехт К. Региональный обмен веществ в мозге крысы во время стресса при гипокинезе. -Курн.высшей нервной деят. им. Павлова, 1977, т.27, вып.2, с.350-351.

59. Корнеева В.В., Ушаков А.С. Об обмене ацетилхолина при гипокинезии и комплексном воздействии гипокинезии и перегрузок.в кнп Физиологические проблемы детренированности. М., 1970, с.127-132.

60. Крупина Т.Н., Яруллин Х.Х., Алексеев Д.А. Биоэлектрическая активность головного мозга человека при 182-суточной антиор-статической гипокинезии и в периоде реабилитации.- Космич.биол. и авиакосм, мед., 1980, т. 14, № 2, с'.49.

61. Крылов 0.Ф., Тигранян Р.А., Калита Н.Ф. и др. Состояние основу ных регуляторных систем организма при гипокинезии^ В кн.: Адаптация в экстремальных условиях. Тез.докл., Сыктывкар, 1982, т.4, с.51-52.

62. Логинова Г'. Исследование активности моноаминоксидаз в тканях кроликов при остром состоянии напряжения. Бюлл. экспер.биол^ и мед;, 1973, т.75, № 4, c.I8-20V

63. Матлина Э.Ш., Давыдова Й.Б. Катехоламины в центральной и симпатической нервной системе (обзор литературы). В кн.: Биогенные амины". М., 1967, с . 13-48.

64. Мельник Б.Е., Паладий Е.С. Содержание катехоламинов в надпочечниках и отделах головного мозга при гипокинезии и введении некоторых нейротропных средств; Научный докл. высш,шк. Биол. науки. 1972, № II, cu5-49.

65. Москвитина Т.А., Камышанская Н.С., Каверина Л.П., Горкин B.S. Исследование изменений субстратной специфичности МАО митохондрий мозга. Вопр. мед.химии,1977, т.23, $ 3, с.352-358.

66. Панин Л.Е. Энергетические аспекты адаптации. Л.,Медицина, 1978, 176с.

67. Панов А.Г., Лобзин B.C., Белянкин В.А. Изменения функций нервной и мышечной систем под влиянием длительной гиподинамии.

68. В кн.: Проблемы космич. биол. М.,1969, вып.13, с.133-147.

69. Парин В.В., Федоров Б.М. О механизмах изменения реактивности организма при гипокинезии. В кн.: Авиационная и космич. медицина. М.,1969, т.II, с.116-118.

70. Парин В.В., Федоров Б.М., Невструева B.C. Изменение кортико-стероидного и катехоламинового обменов ггри резком ограничении двигательной активности организма. Докл. АН СССР, 1969,т.184, I, с.250-251.

71. Певзнер Л.З., Венков Л., Черешаров Л. Влияние двигательных режимов на водорастворимые и мембранные белки и холинэстераз-ную активность субклеточных фракций ткани головного мозга крыс. Укр.биох.ж., т.50, J® I, с.19-24.

72. Петухов Б.Н., Пурахин Ю.Н. Влияние длительной гипокинезии на биопотенциалы головного мозга здоровых людей. Космич.биол. и мед.,1968, т.2, № 5, с.55-61.

73. Потапов П.И. Л ид иды крови и тканей при длительном ограничении подвижности. В кн.: Нейрогуморальная регуляция функций организма в норме и при патологии. Ярославль,1976, с. 99-102.

74. Пустыльник Е.И. Статистические методы анализа и обработки наблюдений. М., Наука, 1968, 288 с.

75. Раевский К.С., Минеева М.Ф., Кудрин B.C. Роль тирозингидрокси-. лазы мозга в механизме действия психофармакологических веществ.- В кн.: Катехоламинергические нейроны. М., Наука, 1979, с. 232-245.

76. Рассолова Н.П., Потапов А.Н., Сапелкина И.М., Гребенникова И.И. Влияние длительной гипокинезии на некоторые показатели энергетического обмена в скелетной мышце и.некоторых внутренних органов. Космич.биол. и мед.,1973, т.7, №2, с. 26-33.

77. Реушкина Г.Д. Влияние резкого ограничения двигательной активности организма на некоторые показатели гормонально-медиатор-ного обмена и состояние красной крови. Автореф.канд.дисс., М., 1978.

78. Светухина В.М. Цитоархитектоника новой коры мозга в.отряде грызунов (белая крыса).- Архив анат.,гистол.и эмбриол.,1962,т.Х П, Л 2, с. 31-45.

79. Семенченко И.И. Динамика изменений нейронов сенсомоторной. коры крыс при ограничении двигательной активности.-Матер.Всес.симп.- 159

80. Адаптивные функции головного мозга". Баку, 1980, с. 166.

81. Скуратова С.А., рганов B.C., Биоэлектрическая активность мышц и головного мозга кролика при длительном ограничении подвижности. В кн.: Авиационная и космич.медицина, М.,1969, вып.2, с.213-217.

82. Смиттен Н.А., Симпато-адреналовая система в фило- и онтогенезе позвоночных. М., "Наука", 1972.

83. Сорокин П.А., Генин A.M., Тищенко М.И. и др. Клинические наблюдения при двигательной гиподинамии. В кн.: Проблемы космич. биол. М.,"Наука", 1969, т.13, с.24-34.

84. Стеклова Р.П. Нейродинамика спортсменов в условиях гиподинамии-В кн.: Физиологические проблемы детренированности. М.,1968:с.218-229.

85. Тигранян Р.А., Кветнански Р. Регуляция метаболизма катехоламинов в гипоталамусе крыс в условиях космического полета. -Нейрохимия, 1982, т.1, В 3, с.221-230,.

86. Тыртышников И.М., Шелешко М.С. К вопросу о механизме возникновения ультраструктурной дегенерации органелл цитоплазмы- 160 нейронов при гипокинезии. В кн.:Биофизические и физико-химические исследования в витаминологии. М.,1981, с.76-78.

87. Узбеков М.Г. О роли зрительной импульсации в возрастном становлении рецепторных свойств мембран синаптосом. Журн.высш. нервной деят. им. Павлова,1976, т.26, № 6, cI29I-I295.

88. Узбеков М.Г., Пигарева З.Д. Биогенные амины в ЦНС млекопитающих. В кн.: Катехоламинергические нейроны. М., "Наука", 1979, с.56-66.

89. Узбеков М.Г. Содержание серотонина активности триптофан-5-гидроксилазы в зрительной системе мозга крыс в онтогенезе.-Онтогенез, 1981, т. 12, №. I, с.56-65.

90. Узбеков, М.Г., Мурфи Ш., Роуз С.П.Р., Пигарева З.Д. О роли серотонина нейронов и нейропиля в зрительном анализаторе.-Бюлл.экспер. биол. и мед.,1981, t.XCI, J£ 4, с.389-390.

91. Узбеков М.Г. Отставленный эффект тетрапептида ijjrр1ш- на содержание серотонина в синаптосомах мозга кролика. Бюлл.экспер.биол. и мед.,1983, т.ХСУ, № 2, с.38-40.

92. Федоров И.В., Шурова И.Ф. Содержание белка и нуклеиновых кислот в тканях животных при гипокинезии. Космич.биол. и авиакосмич. мед.,1973, т.7, № 2, с.17-21.

93. ИЗ. Федоров И.В. Биохимические основы патогенеза гипокинезии.-Космич.биол. и авиакосмич. мед.,1980, т.14, № 3, с.3-10.- 161

94. Федоров И.Б. Обмен веществ при гиподинамии. -Проблемы космич. биол. и мед., "Наука", 1982, т.4, 252с.

95. Филиппов С.П. ГАМК б мозге крыс при гиподинамии.- Космич. биол. и авиакосмич. мед. ,1978, т.12, № I, с.80-81.

96. Хеттей Л.,Поппай М., Гехт К. Действие хронического стресса на метаболизм кортикальных синаптосом крыс. Журнал высшей нервной деят. им.Павлова,1977, т.27, № 2, с.352-354.

97. Чернов И.П. О стресс-реакции при гипокинезии и ее влияниина общую резистентность организма. Космич.биол. и авиакоом. мед.1980, т.14, № 3, с.57-60.

98. Шаляпина В.Г., Ракцинян В.В. Адренергические структуры мозга в регуляции гипофизарно-адренокортикальной системы. В кн.: Катехоламинергические нейроны. М., "Наука", 1979, с.117-125.

99. Шелешко М.С. Ультраструктура нейронов коры больших полушарий крыс при адаптации к гипокинезии. Научные труды Иркутского мед.ин-та, 1977, т.139, с.164-165.

100. Шимко И.А. Нейрофизиологическая характеристика оенсомоторной коры мозга крыс в условиях ранней двигательной депривациии тренировки. Космич.биол. и авиакосмич. мед.,1982, т.16, № 2, с.64-70.

101. Щуст И.В., Авраменко В.Г. Изменение ЭКГ и гистохимических показателей коры головного мозга при гипокинезии и циклических мышечных нагрузках. Ш расшир. научн. конф. по проблемам ВЕЩ, Кутаиси, 1975, с.101-103.

102. Agid Y., Javoy P., Glowinsky J. Hyperactivity of dopamine neurons after partial destruction of nigro-striatal dopamine system. Nature, New Biol., 1973, v. 245, Nr.141, p. 150-151.

103. Anden N.-E., Dahistrom A., Fuxe K. et all. Ascending monoamine neurons to the telencephalon and diencephal-on. Acta physio 1. Scand., 1966, v. 67, p. 313-326.

104. Aprizon M.H., Hingten L.H. Serotonin and behaviour, a brief summary. Federat. Proc., 1972, v. 31, Nr.1, p. 121-129.

105. Arnaiz G.R., De Robertis E. Cholinergic and non-choli-nergic nerve endings in the rat brain. 2. Subcellular localization of monoamine oxidase and succinate dehydrogenase. J.Neurochem., 1962, v.9, Nr.2, p.503-508.

106. Arnaiz G.R., De Robertis Б. Properties of izolated nerve endings. Curr. Top. Membr. Transp., 1972, , v.3, Nr.2, p. 237-272.

107. Axelrod J. 0- Methylation of epinephrine and other catechols in vitro and in vivo. Science, 1957, v. 1 26, Nr.3269, p.400-401.

108. Axelrod J., Noradrenaline: Fate and control of its biosynthesis. Science, 1971, v.173, p.598-606.

109. Axelrod J. Neural and hozmonal control of catecholamine synthesis. Neurotransmitters, 1972, v.5 0 p. 229-240.

110. Azmitia E.C. Early response of rat brain tryptophan hydroxylase activity to cycloheximide, puromycin and corticosterone. J.Neurochen., 1976, v.27, Nr.3, p. 773-778.

111. Baker S.P., Hemsv/orth B.A. Effect of phospholipid- 163 depletion by phospholipases on the properties and formation of the multiple foims of monoamine oxydase in the rat liver. Eur. J. Biochem., 1978, v.98, Nr.1, p.165-174.

112. Baker W.W., Kratky M. Effects of cholinergic activation in the caudate on neuroregulation of motor, cortical and hippocampal activities. Fsychopharmacol. Bull., 1980, v.1 6, Nr.2, p.27-29.

113. Baldessarini R.J. Biogenic amines and behavior. -Ann. Rev. medicine, Palo Alto, Calif., De Graff, Cre-ger W.P4 (Eds.), 1972, v.23, p.343-354.

114. Barbeau A. The pathogenesis Parkinson^ desease: a new hypothesis. Canad. Med. Assoc. J., 1962, v.87, Nr. 15, p. 802-807.

115. Baropin G.S., Bernheimer H., Hornykiewicz 0. Seiten-verschiendenes Verhalten des Dopamin in Gehirn eines Falles von Hemiparkinson. Schweiz. Arch. Neurol. Psychiat., 1964, v.94, Nr.1, p.241-248.

116. Bartolini G. Differential effects of neuroleptic drugs on dopamine turnover in the extrapyramidal and limbic system. J.Phaim. Pharmacol., 1976, v.46, Nr.5, p. 736-740.

117. Bennet D.S., Giaiman N.J. Schedule of appieranse of 5-hydroxytryptamine (serotonin) and associated enzymes in the developing rat brain. J.Neurochem., 1965,v.12, Nr.11, p.911-918.

118. Bertler A. Occurence and localisation of catecholamines in the human brain. Acta physiol. Scand., 1961, v.51, p.97-1 07.

119. Bertler A., Rosengren E. On the distribution in brain of monoamines and of enzymes responsible for their formation. Experientia, 1959, v. 15, fasc.10, p. 382385.

120. Besson M.J., Cheramy A., Felta P., Glowinsky J. Release of newly synthesyzed dopamine from dopamine containing terminals of the rat. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1969, v.62, Nr.3, p.741-748.

121. Биохимия и функция нервной системы. Материалы Междунар. симпозиума. JI., 1965, с.115-122.

122. Bjorklund A., Falk в., Stenevi U. Classification of monoamine neurons in the rat mesencephalon: distribution of a new monoamine neurone system. Brain Res., 1971, v.32, Nr.2, p.269-285.- 165

123. Blashko H. The specific action of 1-DOPA decarboxylase.- J.Physiol. (bond.), 1939, v.96, Nr. 1, p.50-51 .

124. Blashko H. Catecholamines: metabolism and storage. -In: Recent advances in Pharmacol., J.M.Robson, R.S. Stacey (Eds.), London, 1968, p.135-153.

125. Bogdanski D.F. Mechanisms of transport for the uptake and release of biogenic amines in nerve endings.-Adv. Exp. Biol. Med., 1976, v.69, Nr.2, p.291-305.

126. Bogdanski D.F., Weissbach H., Udenfriend S. The distribution of serotonin, 5-hydraxytryptophan decarboxylase and MAO in brain. J.Neurochem., 1957, v. 1, Nr. 2, p. 27 2-275.

127. Brock O.J., Fonnum F.The regional and subcellular distribution of catechol-o-methyltransferase in the rat brain. J.Neurochem., 1972, v.19, Nr.9, p.2049-2055.

128. Brown G.R., Powell J.F., Craig I.W. Mollecular weight differences between Human platelet and placental monoamine oxidase. Biochem. Pharmacol., 1980, v. 29, Nr. 18, p. 2595-2603.

129. Campbell I.e., Marangos P.J., Parma A. et all. Localization of monoamine oxidases A and В in primate brainsrelative to neuron-specific and nonneuronal enolases. Neurochem. Res., 1982, v.7, Nr.6, p.657-666.

130. Carlsson A. Antypsychotic drugs, neurotransmitters and schizophrenia. AnuJ. Psychiatry, 1978, v.135, Nr.2, p.164-173.

131. Carlsson A., Kehr W., Lindqvist M. The role of intra-neuronal amine levels in the feedback control of dopamine, norepinephrine and 5-hydroxytryptamine synthesis in rat brain. J.Neural Transm., 1976, v.36, Nr.1,p.1-19.

132. Cawthon R.M., Breakfield X.O. Differences in A and в forms of monoamine oxidase revealed by limited proteolysis and peptide mapping. Nature, 1979, v. 281, p. 692-694.

133. Chase Th.N., Murphy D.L. Serotonin and central nervous system function. Ann. Rev. Pharmacol., Palo Alto, Calif., 1973, v.13, p.181-197.159. (Chadwick D., Hallet M., Jenner P., Marsden S.)

134. Чедвык Д.В., Хэллет М., Дженнер П., Марсден С.Д. Се-ротонин и миоклонус. В кн.: Нейротрансмиттерные системы. Н.Дж.Легг /ред./, М., "Мед.", 1982, с.150-163.

135. Chersharov L., Ovtscharov W•, Manolov S. Ultrastruc-tural changes in the anterior horn synapses of rat spinal cord under different locomotor conditions. -J.Neural Transm., 1978, v.42, Nr.1, p.9-21.

136. Черешаров Ji., Стомоняков В., Ангелов А. Промени в био-електричната активност на мозъка у плъхове при обез-движване и мускулно натоварване. В кн.: Строеж и функции на мозъка, София, БАН, 1979, Ш, с.104-116.- IG7

137. Cheresharov L., Ovtscharov W., Manolov S. Ultrastruc-tural changes in the anterior horn neurons of the spinal cord in rats subjected to various motor activities. Compte rendus de lAcademie Bulgar des Sciences, 1981, t. 34, Nr.2, p.295-298.

138. Corrodi H., Fuxe K., Hokfelt T. The effect of immobilization stress on the activity of central monoamine neurons. life Sci., 1968, v.7, Nr.1, p.107-112.

139. Corrodi H., Fuxe K., Lidbrink P., Olson L. Minor tranquillizers, stress and central catecholamine neurons. Brain Res., 1971, v. 29. Nr.1, p. 1-16.

140. Coyle J.T., Axelrod J. Tyrosine-hydroxylase in rat brain development characteristics. - J.Neurochem. 1972, v. 19, Nr.4, p.1117-1121.

141. Curzon G., Green A.R. Effect of immobilization on rat liver tryptophan pyrrolase and brain 5-HT metabolism.-Brit.J.Pharmacol., 1969, v.37, Nr.4, p.689-697.

142. Curzon G., Green A.R. Regional and subcellular changes in the concentration of 5-HT and 5-HIAA in the rat brain, caused by hydrocortisone, DL-alpha-methyltryptophan, l-.<ymreine and immobilisation. Brit. J. Pharmacol., 1971, v.43, Nr.1, p.39-52.

143. Dahlstrom A. Evidence for existence of mono amine-containing neurons in the central nervous system. 1. Demonstration of monoamines in the cell bodies of brain stan neurons. Acta physiol. Scand., 1964, v.62, suppl.232, p. 1-55.

144. Dahistrom A. Aminergic transmission. Introduction and short review. Brain Res., 1973, v.62, Nr.3, p.441-460.

145. De Robertis E., de Iraldi P.A., Arnaiz G.R. et all. Cholinergic and non-cholinergic nerve endings in rat brain. J.Neurochem., 1967, v.9, Nr.1, p. 23-35.

146. De Robertis E. Ultrastructure and cytochemistry of the synaptic region. Science, 1967, v. 156, Nr.3777, p. 907-914.

147. Demarest K.T. Moore K.E. Type A monoamine oxidase catalyzes the intraneuronal deamination of dofamine within nigrostriatal, mesolimbic, tuberoinfundibular and tuberohypophiseal neurons in the rat. J.Neural Transm., 1981, v,52, Nr.3, p.175-188.

148. Diez A.J., Maderdrut J.L. Development of multiple foims of mouse brain monoamine oxidase in vivo and in vitro. Brain Res., 1977, v.128, Nr.1, p.187-192.

149. Дишкелов А., Черешаров Л., Ангелов А., Бенков Л. Промени в лепидния състав на главен мозък от плъх след различии двигателни режими. В кн.: Строеж и функции на мозъка, София, БАН, 1981, Ш, с.12-18.

150. Дишкелов А. Промени в липидите на мозъка след различии функционални състояния. Автореферат на канд. дне., София, 1983.

151. Dominic J.A., Moore K.S. Behaviour and brain contents of catecholamines in mice during chronic administration of methyl-DOPA. Neuropharmacol., 1971, v. 10, Nr.3, p.565-570.

152. Duvoisin R., Barret R., Schear M. et all. The use of L-DOPA in Parkinsonism. In: Third Symposium of Fark-kin so Disease. Gillingam F.J., Donaldson I. (Eds.), Edinburg, 1969, p. 185-192.

153. Eksted B. Substrate specificity of MAO in pig liver mitochondria. -Med. Biol., 1979, v.57, Nr.1, p.220-223.

154. Falck В., Ошап С. A detailed description of the fluorescence method for the cellular localization of biogenic monoamines. Acta Univ. Lundensis. 1965, s.2, p.7049.

155. Fowler C.J., Callingam B.A., Mantle T.J. Monoamine oxidase A and Bi a useful consept. Biochem Pharmacol 1978, v.27, Nr.1, p.97-1 01.

156. Fowler C., Tipton K.F. Deamination of 5-bydroxytrypta-mine by both foxms of monoamine oxidase in the rat brain. J.Neurochem., 1981, v.38, Nr.3, p.733-736.185» Friede R.L. Topografic brain chemistry. N.Y., Acad, press, 1966.

157. Fuller R.W., Kaiser C. Effect of 2-(p-chlorophenyl)- 170 суclopropylamine on 5-hydroxyindole concentration and MAO activity in the rat train. Biochem. Pharmacol., 1980, v. 29 j p. 3328-3330.

158. Fuxe K. Evidence for the existence of monoamine neur-nes in the CNS. 4. Distribution of monoamine nerve terminals in the CNS. .- Acta physiol. Scand., 1965, v. 64, suppl. 247, p. 39-85.

159. Fuxe K., Grolecker H., Hokfelt Т., Johnsson G. Identification of DA, NA and 5-HT varicosities in a fraction containing nerve endings particles. Brain Res., 1967 v.6, Nr.3, p.475-480.

160. Fuxe K., Hokfelt T, Ungerstedt U. Distribution of monoamines in the mammalian central nervous system by histochemical studies. In: Metabolism of amines in the brain. Hooper G. (Ed.), London, Macmillian, 1969, p.10-22.

161. Fuxe K. The position of dopamine among the biogenic amines with neurotransmitter function. Triangle, 1978, v.17, Nr. 1, p.1-11.

162. Gabay S., Valcourt A.J. Studies of monoamine oxidases. 1. Purification and properties of the rabbit liver mitochondrial епгуте. Biochim. et Biophys. Acta, 1968,v.159, Nr.3, p.440-450.

163. Ганев Г., Карамалаков Л. Биогенные моноамины при заболеваниях нервной системы. В кн.: Актуальные проблемы невропатологии и психиатрии. М*, Мед., 1974,с.37-54.

164. Garratini S., Gialcone Е., Valselli L. Izolation,agressiviness and brain 5-HT turnover. J.pharm. Pharmacol., 1967, v. 19, Nr.5, p.338-339.

165. Garrick N.A., Murphy D.L. MAO type a: Differences in selectivity torwards 1-noradrenaline compared to 5-hy-drxytrypt amine. Biochem. Pharmacol., 1982, v. 31 , Nr. 24, p.4061-4066.

166. Geyer M.A., Segal D.S., Mandell A.J. Effect of intra-venrticular infusion of dopamine and norepinephrine on motor activity. Physiol. Behav., 1972, v.8, Nr.4,p.653-658.

167. Goodall M.C., Kishner N. Biosynthesis of adrenaline and noradrenaline in vitro. J.Biol. Chem., 1957, v.226, Nr. 1, p. 203-221 .

168. Goridis C., Neff N.H. Monoamine oxidase in sympathetic nerves. A transmitter specific enzyme type. Brit. J. Pharmacol., 1971, v.43, Nr.5, p.814-818.

169. Grahame-Smith D.G. Studies iv vivo on the relationship between train tryptophan, brain 5-HT synthesis and hyperactivity in rats, treated with a MAO inhibitor and 1-tryptophan. J.Neurochem., 1971, v.18, Nr.10,p. 1053-1 066.

170. Hagen P. V7einer N. Enzymic oxidation of pharmacologically active amines. Pederat. Proc., 1959, v.18, Nr.8, p. 1005-1 01 2.

171. Hall D.W.R., Logan B.W., Parssons G.H. Further studies on the inhibition of monoamine oxidase by M&B 9302 (chlorgyline). 1. Substrate specifity in various mama-lian brain. Biochem. Pharmacol., 1969, v. 18, Nr. 10, p. 1447-1454.

172. Hamon M., Bourgoin S., Glowinski J. Feedback regulation of 5- HT synthesis in rat striatal slices. J.Neurochem., 1973, v.20. Nr.6, p.1727-1745.

173. Harvey J.A., Gal E.M. Central tryptophan-5-hydroxyla-se: divergent response to raphe lesions and paraclor-phenylalnine. Science, 1974, v.183, Nr.4127, p.869-871.

174. Hassler R.Physiopathology of rigidity. In: Parkinson's Disease. Siegfried J. (Ed.), Bern, Vienna, 1972, p. 20-45.

175. Hery F., Rouer E., Glowinski J. Daily variations of serotonin metabolian in the rat brain.- Brain Res., 1972, v.43, Nr.3, p.445-465.

176. Hery F., Ternaux J.P. Regulation of release processes in central serotoninergic neurons. J.Physiol. (France), 1981, v.77, Nr.2-3, p. 287-301 .

177. Hillarp N.A., Fuxe K., Dahlstrom A.Demonstration and mapping of central neurons containing dopamine, noradrenaline and 5-hydroxytryptamine and their reactions to psychopharmaca. Pharmacol. Rev., 1966, v.18,1. Nr.5, p.727.

178. Holtz P., Heise R., Ludtke K. Ferment at iver Abbau von 1-D0PA durch Niere. Naunyn-Schmiedeberg's Arch. exp. Path. Pharmac., 1938, v.191, p. 87-118.

179. Hornykiewicz 0. Metabolism of dopamine and 1-D0PA in human brain. In: Frontiers in Catecholamine Research Perg.Press, Oxford, 1973, p.1101-1107.

180. Houslay N., Tipton K.F. A kinetic evaluation of MAO activity in rat liver mitochondrial outer membranes. -Biochem.J., 1974, v.139, Nr.4, p.645-652.

181. Iversen L.L. The catecholamines. Nature, 1967, v. 214 Nr.5083, p.8-14.

182. Iversen L.L. Role of trananitter uptake mechanisms in synaptic neurotransmittion. Brit. J. Pharmacol.,1971, v.41, Nr.3, p.571-591.

183. Iversen L.L. Uptake mechanisms for neurotransmitter amines. Biochem. Pharmacol., 1974, v. 23, p. 1927-1935.

184. James G., Dairman W., Udenfriend S. On the idetity of dopa-decarboxylase and 5-hydroxytryptophan decarboxylase. Proc. Natl. Acad. USA, 1972, v.69, Nr.2, p. 343-347.

185. Javoy P., Glowinski J. Dynamic characteristics of the "functional compartment" of dopamine in dopaminergic terminals of the rat striatum. J.Neurochem., 1971, v. 18 , Nr. 9, p. 1305-1 311.

186. Javoy P., Agid Y., Bouvet D., Glowinski J. Feedback control of dopaminergic synthesis in dopaminergic terminals oh the rat striatum. J.Pharmacol, exp. Ther.,1972, v.182, Nr.3, p.454-463.

187. Johnson J.P. Some observation upon a new inhibitor of monoaminoxidase in brain tissue. Boichem. Pharmacol. 1968, v.17, Nr.9, p.1285-1297.

188. Jouvet M. Serotonin and sleep. Ins Biogenic amines as physiological regulators. Symp. Massachusets, 1969, New Jersey, 1970, p. 321-340.

189. Kappeler-Adler R. Amine oxidases and methods for their study. N.Y.-London, Wiley-Interscience, 1970, 401 p.

190. Karki N., Kuntzman R., Brodie B.B. Storage, synthesis and metabolian of monoamines in the devepoling brain.-J.Neurochem., 1962, v.9, Nr.1, p.53-58.

191. Kim J.S., Hassler R., Kurokawa M., Back I.J. Abnormal movements and rigidity induced by harmaline in relation to stiatal acetylcholine, serotonin and dopamine. -Exp. Neurol., 1970, v.29, Nr.2, p.189-200.

192. Knapp S. Parac hi or phenyl alanine its three phase sequence of interaction with the two forms of brain tryptophan-hydrolase. -Life Sci., 1972, v.16, p.761-771 •

193. Kraeuchi k., Gentsch C., FeerH. Individually reared rats: alteration in noradrenergic brain function. J. Neural Transm., 1981, v.50, Nr.1, p.103-113.

194. Kraus H., Raab W. Hypokinetic desease. Diseases produced by lack of exercise. Springfield, Illinois, USA, 1961 .

195. Kvetnanski R., Kopin I.J., Saavedra J.M. Changes in epinephrine in individual hypothalamus nuclei after im immobilization stress. Brain Res., 1978, v. 155, Nr.2 p.387-390.

196. Laursen A.M. Corpus striatum. Acta physiol. Scand., 1963, v.59, suppl.211.

197. Levitt M., Spector S., Sjoedsma A. et all. Elucidation of the rate-limiting step in norepinephrine biosynthesis in the perfused guinea-pig heart. J. Pharmacol. exp. Ther., 1965, v.148, Nr.1, p. 1-8.

198. Loizou L.A., Salt P. Regional changes in monoaminesof the rat brain during postnatal development. Brain Res., 1970, v.20, Nr.2, p.467-470.

199. Lowry 0., Rosenbrough N., Farr A., Randall R. Proteinmeasurement with the Folin phenol reagent. J.Biol. Chem., 1951, v.193, p.26 5- 275.

200. Mabry P.D., Campbell B.A. Serotonergic inhibition of catechol amine-induced behavioral arousal. Brain Res., 1973, v.49, Nr.2, p.381-391.

201. Magyar K. Uptake of biogenic amines and behaviour. -Activ. nerv. super., 1972, v.14, p.303-304.

202. Mangoni A. Dopamine receptors in neuropsychiatric disorders. Симпозиум "Актуальные проблемы научныхисследований в психиатрии". М., 1979, с.10

203. Masuoka D. Monoamines in isolated nerve ending particles. Biochem Pharmacol., 1965, v. 14, Nr.11, p.1688-1689.

204. В кн.: Нейрофизиологические механизмы поведения. М., Наука, 1982, с.515-530.238. (Meidrdrum в.) Иелдрдрум Б. Нейромедиаторы и эпилепсия. В кн.: Нейротрансшттерные системы. 1,1., Мед., 1982, с.164-179.

205. Michaelson I.A. Discussion on the neuronal compartmen-tation of 5-bydroxytrypt amine stores. Adv. Pharmacol., 1968, v.6A, p. 271-274.

206. Mitra C. Serotonin oxidation by type В MAO of rat brain. Biochem. Pharmacol., 1980, v.29, Nr.9, p.1213-1 21 6.

207. Moore R.Y., Bloom F.E. Central catecholamine neuron system: anatomy and physiology of the dopamine systems. Ann. Rev. Neurosci., 1978, v.1, Nr.1, p.129-169.

208. Morimasa Т., Doi Т., Shohmori Т., Kohsalca M. Diurnal changes and aging effects on central monoamine metabolism. In: Adv. Dopamine Res. Proc. Satell. Symp. 8th Int. Congr. Pharmacol., Okayama, July, 1981., Oxford e.a., 1982, p. 83-93.

209. Murphy D.L. Substrate-selective monoamine oxidase inhibitor, tissue, species and functional differences. -Biochem. Pharmacol., 1978, v.27, Nr.12, p.1889-1 893.

210. Papeschi R. Dopamine, extrapyramidal systen and psychomotor function. -Psychiat., Neurol., Neurochir., 1972, v.75, Nr.1, p.13-^8.

211. Popov N., Rosier V., Thiemann C., Matthies H. Eine em-pfindliche Methode zur Bestimmung der MAO-Activitat im- 177

212. Gewebe durch Aldehydseraicarbason messung. - Acta biol. med. germ., 1971, v.26, Nr.2, Bs.239-245.

213. Pryor G., Scott M. Peache S. Increased MAO activity following repeated electrochock seizures. J.Neuro-chem., 1972, v.19, Nr.13, p.891-893.

214. Qartermain D., Judge м.Е. Recovery of memory following forgetting induced by depletion of biogenic amines. -Pharmacol. Biochem. and Behav., 1983, v. 18, Nr.2, p. 2179-2184.

215. Racker E. Reconstitution of the outer mitochondrial membrane with monoamine oxidase. Biochem. and Bio-phys. Res. Communs., 1970, v. 39, p. 1120-1125.

216. Reader T.A. Distribution of catecholamines and serotonin in the rat cerebral cortex: absolute levels and relative proportions. J. Neural Transm., 1981, v. 50, Nr.1, p. 13-28.

217. Sakari N., Igune I., Gomes В., Yasunobu K.T. The prosthetic groups of animal amine oxidase. Biochem. and Biophys. Res. Communs, 1966, v.23, Nr. 2, p. 324-328.

218. Salganicoff L., De Robertis E. Subcellular distribution of the en:zymes of the glutamic acid, glut amine and GABA cycles in rat brain. J.Neurochem., 1965, v.1 2, Nr.4. p. 287-309.

219. Scheving L.E., Harrison W.H., Gordon N.P., Pauly J.E. Daily fluctuation (circadian and ultraradian) in biogenic amines of the rat brain. Amer. J. Physiol., 1968, v. 214, Nr.1, p. 166-173.

220. Schiltdkront I.I., Kety S.S. Biogenic amines and motion. Science, 1967, v. 156, p. 21-30.

221. Schoepp D.D., Azzaro A.J. Specificity of endogenous substrates for types A and в MAO in rat striatum.-J. Neurochem., 1981, v. 36, Nr.10, p. 2025-2031 .

222. Schoepp D.D., Azzaro A.J. Alteration of dopamine synthesis in rat striatum subsequent to selective type A monoamine oxidase inhibition. J.Neurochem., 1981, v. 37., Nr.2, p. 527-530.

223. Schoepp D.D., Azzaro A.J. Role of type A and type B monoamine oxidase in the metabolism of released (^hJ-dopamine frcm rat striatal slices. Bio chem. Pharmacol., 1982, v.31, Nr.18, p. 2961-2968.

224. Smith G.S., Reed R.A* The influence of respiratory state on monoamine oxydase activity in rat liver mitochondria. Biochem. J., 1978, v. 176, p. 1011-1014.

225. Stein L., Belluzzi J.D., Wise C.D. Memory enhancement by central administration of norepinephrine. Brain Res., 1975, v. 84, Nr.2, p. 329-335.

226. Stjarne L. Studies of noradrenaline biosynthesis in nerve tissue. Acta physiol. Scand., 1966, v. 67, p. 441-454.

227. Strolin B.M., Keane P.E. Differential changes in MAO A and в activity in the ageing brain. J. Neurochan., 1980, v. 35, Nr.5, p. 1026-1032.

228. Student A.K., Edwards D.J. Subcellular localization of type A and в monoamine oxidase in rat brain. -Biochem. Pharmacol., 1979, v. 26, Nr.17, p. 2337-2342.

229. Tanaka M., Kohno Y., Nakagawa R. et all. Changes in serotonin and 5-HIAA content in the discrete brain areas in rats by immobilization. Jap. J. Pharmacol.,1978, v. 28, suppl., 54 p.

230. Thierry A.M., Fekete M., Glowinski J. Effects of stress on the metabolism of norepinephrine, dopamine and serotonine in the CNS of the rat. II. Modification of serotonin metabolism.-Europ. J. Pharmacol., 1968, v.4, Nr.2, p. 384-389.

231. Thierry A.M., Blanc G., Glowinski J. Effect of stress on the distribution of catecholamines localized in various intraneuronal storage forms in the brain stem of the rat. J. Neurochem., 1971, v. 18, Nr.3, p. 449 -461.

232. Thoa N.B., Tizabi Y., Jakobowitz D.M. The effect of isolation on catechol amine concentration and turnover in discrete areas of the rat brain. Brain Res., 1977 v. 131, Nr. 2, p. 259-269.

233. Tipton K.F. The distribution of monoamine oxidase and-glycerophosphate dehydrogenase in pig brain. Bio-chem. J., 1968, v. 108, Nr.1, p. 95-99.

234. Tissari A.N., Raunu E.M. Subcellular distribution of 5-hydroxytryptamine in rat brain during development: effect of drug and fasting. J. Neurochem., 1975, v. 24 Nr.7, p. 1143-1150.

235. Tracqui P., Morot-Gaudry Y., Staub J.F. et all. Model of brain serotonin metabolism. II. Physiological inter pretation. Amer. J. Physiol., 1983, v. 244, Nr. 2, p. 206-215.

236. Turska E., Turski W. Enzymatic characteristics of mitochondrial outer membrane of rat liver. Enzyme, 1978, v.23, Nr. 1, p. 98-1 03.

237. Udenfriend S., Creveling C.R. Localization of dopamine jJ -oxidase in brain. - J. Neurochen., 1959, v. 4,1. Nr. 2, p. 350-351.

238. Венков Л., Черешаров Л., Ангелов А. 1лножествени форш на лактатдехидрогеназата в мозъка на плъхове след различии режиш на двигателна активност. В кн,: Стореж и функции на мозъка, София, БАН, 1979, J52.с.41-45.

239. Vijaylakshmi V., Leve J.V., Daginawala A.F. Effect of prostaglandin A^, Ea and F^ on MAO activity in rat liver and brain. Biochem. Pharmacol., 1978, v. 27,1. Nr. 18, p. 2961-2962.

240. Weiner N. The distribution of monoamine oxidase andsuccinic oxidase in brain. J. Neurochem., 1960, v. 6, Nr.1, p. 79-86.

241. Weinstock M., Speiser Z., Ashkenazi R. Changes in brain catecholamines turnover and receptor sensitivity induced by social deprivation in rats. psychophaim-acol., 1978, v. 56, Nr.2, p. 205-209.

242. Whittaker V.P. The isolation and characterisation of acetylcholine containing particles from brain.Biochem. J., 1959, v. 72, Nr.4, p. 694-706.

243. Whittaker V.P. The synaptosane. In: Handbook of Neurochem. Lajtha A. (Ed.), N.Y. Raven Press, 1970, v. 2, p. 98.

244. Yang N.-Y.T., Neff N.A. Beta-phenylethylamine: A specific substrate for type B MAO of brain. J. Pharmacol. exp. Ther., 1973, v. 187, Nr.2, p.365-371.

245. Yang N.-Y.T., Neff N. A. The monoamine oxidases of brain: Selective inhibition with drugs and the consequences for the metabolism of biogenic amines. J. Pharmacol. exp. Ther., 1974, v. 189, Nr.4, p. 733-740.

246. Youdium M.B.H. Heterogeneity of rat brain mitochondrial monoamine oxidases. In: Serotonin - New Vistas. Biochem. and Behav. and Clin. Stud. N.Y., 1974, p. 5963.

247. Zigmound M.J., Wurtman R.J. Daily rythm in the accumulation of brain catecholamines synthesized from circulating H-tyrosine.-J. Pharmacol, exp. Ther., 1970, v. 172, Nr.2, p. 416-422.