Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

УФ-индуцированные структурно-функциональные модификации компонентов эритроцитарных и лимфоцитарных клеток человека в присутствии биогенных аминов и активных форм кислорода

ВАК РФ 03.00.02, Биофизика

Содержание диссертации, доктора биологических наук, Наквасина, Марина Александровна

ВВЕДЕНИЕ.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

Глава 1. Молекулярные механизмы действия УФ-излучения на белки, биомембраны и клетки.

1.1. Основные фотохимические превращения белковых молекул.

1.2. Структурно-функциональные модификации молекулярных компонентов биомембран под действием УФ-излучения.

1.3. Процессы фотосенсибилизированного окисления биополимеров.

Глава 2. Активные формы кислорода: механизмы образования, свойства, биологическая роль, пути утилизации.

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.

Глава 3. Объекты и методы исследования.

3.1. Объекты исследования

3.2.1. Получение сыворотки крови доноров и гемолизата эритроцитов.

3.2.2. Выделение эритроцитарных мембран из крови доноров.

3.2.3. Выделение и разделение лимфоцитов доноров.

3.2.4. Выделение смеси изоферментов лактатдегидрогеназы из гемолизата эритроцитов.

3.2.5. Выделение лактатдегидрогеназы из сердца свиньи. ф 3.2.6. Обессоливание коммерческого препарата лактатдегидрогеназы.

3.2.7. Иммобилизация тетрамеров лактатдегидрогеназы на сефарозе 4В.

3.2.8. Получение активных иммобилизованных субъединиц лактатдегидрогеназы.

3.2.9. Определение ферментативной активности ЛДГ.

3.2.10. Определение концентрации белка.

3.2.11. Определение аминокислотного состава лактатдегидрогеназы.

3.2.12. УФ-облучение исследуемых образцов.

3.2.13. Облучение растворов лактатдегидрогеназы красным светом в присутствии фотосенсибилизатора.

3.2.14. Метод электофореза в полиакриламидном геле.

3.2.15. Регистрация ИК-спектров поглощения биогенных аминов в смеси с ЛДГ.

3.2.16. Определение интенсивности люминолзависимой хелюминесценции в условиях экзогенной генерации активных форм кислорода.

3.2.17. Изучение электронных спектров поглощения биогенных аминов.

3.2.18. Изучение изменений структурного состояния эритроцитарных мембран методом флуоресцентных зондов. щ 3.2.19. Определение функциональной активности ацетилхолинэстеразы ф эритроцитарных мембран.

3.2.20. Определение функциональной активности Ыа, К-АТФазы эритроцитарных мембран.

3.2.21. Двумерная тонкослойная хроматография фосфолипидов эритроцитарных и лимфоцитарных мембран.

3.2.22. Регистрация осмотических и кислотных эритрограмм.

3.2.23. Определение цитотоксической активности лимфоцитов при помощи колориметрического МТТ-анализа.

3.2.24. Исследование антителообразующей способности лимфоцитов методом локального гемолиза.

3.2.25. Определение жизнеспособности клеток. ф 3.2.26. Метод иммуноферментного анализа.

3.2.27. Метод иммуноферментного анализа для определения концентрации ФНОа в лизатах лимфоцитов.

3.2.28. Метод определения уровня диеновых конъюгатов эритроцитарных клеток.

3.2.29. Определение уровня карбонильных продуктов ПОЛ лимфоцитарных клеток.

3.2.30. Определение степени фотогемолиза эритроцитов.

3.2.31. Статистическая обработка результатов.

РЕЗУЛЬТАТЫ ЭКСПЕРИМЕНТОВ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

Глава 4. УФ-индуцированные изменения структурно-функциональных ^ свойств изоформ лактатдегидрогеназы в свободном состоянии, в комплексе с эритроцитарными мембранами и в составе крови.

4.1. Структурно-функциональные и физико-химические особенности изоформ лактатдегидрогеназы.

4.2. Исследование структурно-функциональных свойств изоферментов лактатдегидрогеназы из различных источников после воздействия УФ-света.

4.2.1. УФ-индуцированные изменения каталитической активности и некоторых физико-химических свойств изоформ лактатдегидрогеназы из различных объектов.

4.2.2. Исследование параметров связывания субстрата мышечной изоформой лактатдегидрогеназы, модифицированной воздействием УФ-излучения.

4.2.3. Исследование функциональной активности лактатдегидрогеназы в сыворотке крови больных бронхиальной астмой после АУФОК.

4.3. Исследование изоферментного спектра лактатдегидрогеназы эритроцитов и сыворотки крови человека в нативном состоянии и после воздействия УФ-излучения.

4.3.1. Изменение активности некоторых изоферментов лактатдегидрогеназы, фотомодифицированных в составе цельной крови и ее отдельных компонентов.

4.3.2. Исследование электрофоретических свойств изоферментов лактатдегидрогеназы эритроцитов крови в нативном состоянии и после УФ-облучения.

4.4. Исследование взаимодействия интактной и УФ-модифицированной лактатдегидрогеназы с эритроцитарными мембранами и их компонентами.

4.4.1. Современные представления о надмолекулярной организации ферментов гликолиза.

4.4.2. Исследование взаимодействия лактатдегидрогеназы с эритроцитарными мембранами и их компонентами.

4.4.3. Исследование каталитической активности лактатдегидрогеназы в комплексе с эритроцитарными мембранами и их компонентами.

4.4.4. Исследование взаимодействия лактатдегидрогеназы, модифицированной воздействием УФ-излучения, с эритроцитарными мембранами.

4.5. УФ-индуцированные изменения функциональной активности лимфоцитарной лактатдегидрогеназы в условиях различного микроокружения.

Глава 5. Исследование роли некоторых активных форм кислорода в процессах УФ-модификации молекул лактатдегидрогеназы и ее субъединиц.

5.1. Исследование роли супероксидного анион-радикала в процессах УФ-модификации лактатдегидрогеназы.

5.2. Исследование участия пероксида водорода в процессах УФ-модификации лактатдегидрогеназы.

5.3. Исследование роли гидроксильного радикала в процессах фотохимических превращений лактатдегидрогеназы.

5.4. Исследование вклада синглетного молекулярного кислорода в процессы фотомодификации лактатдегидрогеназы

9 5.5. Изучение вклада синглетного молекулярного кислорода в процессы УФ-модификации иммобилизованных тетрамеров и субъединиц лактатдегидрогеназы.

5.5.1. Особенности ковалентной иммобилизации субъединиц и тетрамеров лактатдегидрогеназы на сефарозе 4В

5.5.2. Фотоиндуцированные изменения функциональной активности иммобилизованных субъединиц и тетрамеров лактатдегидрогеназы в присутствии метиленового голубого.

5.6. Исследование роли активных форм кислорода в процессах фотохимических превращений различных конформационных состояний молекул лактатдегидрогеназы.

5.7. Исследование фоточувствительности молекул лактатдегидрогеназы в присутствии NADH.

Глава 6. Исследование фотоиндуцированных изменений функциональных свойств лактатдегидрогеназы после УФ-облучения в присутствии биогенных аминов.

6.1. Исследование фотоиндуцированных изменений функциональной активности лактатдегидрогеназы крови человека после УФ-облучения в присутствии биогенных аминов

6.1.1. Исследование влияния серотонина в различных концентрациях на степень УФ-инактивации ЛДГ эритроцитов.

6.1.2. Исследование влияния дофамина и адреналина в различных концентрациях на степень УФ-инактивации ЛДГ эритроцитов.

6.1.3. Исследование влияния гистамина в различных концентрациях на степень УФ-инактивации ЛДГ эритроцитов.

6.2. Исследование фотоиндуцированных изменений функциональной активности лактатдегидрогеназы из скелетных мышц свиньи (изоформа А4) после УФ-облучения в присутствии биогенных аминов

6.3. Исследование кинетики фотоинактивации различных изоформ лактатдегидрогеназы в свободном состоянии и в присутствии биогенных аминов.

Глава 7. Исследование механизма фотозащитного действия биогенных аминов по отношению к молекулам изоферментов лактатдегидрогеназы.

7.1. Исследование изменений структурного состояния лактатдегидрогеназы в присутствии биогенных аминов методом ИК-спектрофотометрии

7.2. Изучение антирадикальных свойств биогенных аминов по отношению к некоторым активным формам кислорода.

7.2.1. Изучение фотосенсибилизированного метиленовым голубым процесса фотоокисления лактатдегидрогеназы (изоформа А4) в присутствии биогенных аминов.

7.2.2. Изучение антирадикальной активности биогенных аминов методом хемилюминесценции.

7.2.2.1. Изучение люминолзависимой хемилюминесценции системы генерации супероксидного анион-радикала в присутствии некоторых биогенных аминов.

7.2.2.2. Изучение люминолзависимой хемилюминесценции системы генерации гидроксильного радикала в присутствии некоторых биогенных ф аминов.

7.2.3. Исследование влияния пероксида водорода на ферментативную активность лактатдегидрогеназы в присутствии биогенных аминов.

7.3. Исследование УФ-чувствителыюсти различных конформационных состояний молекул лактатдегидрогеназы в присутствии биогенных аминов.

7.4. Исследование влияния биогенных аминов на функциональную активность лактатдегидрогеназы при различных сроках хранения ферментного препарата.

Глава 8. Исследование изменений структурно-функционального состояния лимфоцитарных клеток человека в условиях воздействия УФ-излучения и активных форм кислорода

8.1. Морфо-функциональные свойства лимфоцитарных клеток.

8.2. Исследование функциональных свойств лимфоцитов человека в условиях воздействия УФ-излучения

8.3. Исследование УФ-индуцированных изменений уровня экспрессии гЛ поверхностных маркеров лимфоцитарной мембраны.

8.4. Исследование функциональной активности лимфоцитов человека в условиях генерации активных форм кислорода.

8.5. Исследование изменений уровня продукции фактора некроза опухолей в условиях экзогенной генерации активных форм кислорода.

8.6. Исследование изменений уровня экспрессии поверхностных маркеров лимфоцитарной мембраны в условиях воздействия активных форм кислорода.

Глава 9. Исследование изменений структурно-функционального состояния эритроцитарных и лимфоцитарных клеток и их компонентов в условиях различного микроокружения.

9.1. УФ-индуцированные изменения функциональной активности некоторых ферментов эритроцитарных клеток человека в условиях ^ различного микроокружения

9.2. Исследование УФ-индуцированных изменений качественного состава фосфолипидов мембран эритроцитов и лимфоцитов человека.

9.3. Исследование кинетических кривых кислотного и осмотического гемолиза эритроцитов человека до и после их УФ-облучения

9.4. Изменения структурно-функционального состояния лимфоцитарных и эритроцитарных клеток, индуцированные воздействием УФ-излучения и активных форм кислорода в присутствии биогенных аминов.

9.4.1. Исследование фото- и пероксидной резистентности эритроцитарных и лимфоцитарных клеток человека в присутствии биогенных аминов

9.4.2. Оценка кислотной и осмотической резистентности эритроцитов в присутствии биогенных аминов

9.4.3. Изменения структурно-функционального состояния лимфоцитов человека в присутствии биогенных аминов в условиях воздействия

УФ-излучения.

Введение Диссертация по биологии, на тему "УФ-индуцированные структурно-функциональные модификации компонентов эритроцитарных и лимфоцитарных клеток человека в присутствии биогенных аминов и активных форм кислорода"

Актуальность проблемы. Изучение закономерностей и особенностей функционирования биополимеров, их надмолекулярных комплексов, биомембран и клеток в условиях воздействия физико-химических факторов является одной из центральных проблем биофизики и биохимии. Комплексное исследование молекулярных механизмов влияния указанных агентов на биосистемы различного уровня организации представляется наиболее актуальным в связи с особой значимостью решения задач в важнейших областях современной биологии, медицины, экологии и других сфер деятельности человека.

До настоящего времени остаются малоисследованными многие аспекты проблемы изучения физико-химических основ лечебного действия фото-модифицированной крови (В.И. Карандашов, Е.Б. Петухов, 1997). Одним из подходов для раскрытия «тонких» механизмов положительного влияния на организм человека метода аутотрансфузии УФ-облученной крови (АУФОК), эффективность которого во многих случаях не уступает традиционным способам фармакотерапии, является детальное изучение фотохимических превращений отдельных компонентов и систем эритроцитарных и лейкоцитарных клеток. УФ-свет способен изменять экспрессию функционально важных молекул на поверхности клеток иммунной системы и оказывать влияние на ключевые события иммунного ответа (В.А. Крыленков, A.M. Малыгин, 1982; В.А. Крыленков и др., 1983; A.A. Ярилин, 1999). В этой связи перспективным представляется использование УФ-излучения с целью разработки методов стимулирования и активации компонентов иммунной системы и оценка возможности применения активированных иммуноцитов в иммунотерапии. Однако появление сообщений о повреждающем действии УФ-излучения на клеточные элементы крови, неидентичность условий облучения крови вне организма и в клинике породили в известной мере негативное отношение к данному методу. Эти обстоятельства требуют интенсификации исследований, направленных на выявление молекулярно-клеточных механизмов реализации организменных эффектов АУФОК.

Актуальность исследований, касающихся изучения деструктивно-модифицирующего, регуляторного и лечебно-профилактического аспектов действия УФ-излучения, в настоящее время тесно связана с выяснением биологической роли активированных кислородных метаболитов (АКМ), образующихся при протекании разнообразных темновых и фотоиндуцированных реакций (У. Прайор, 1979; Е.Б. Меныцикова, Н.К. Зенков, 1993; Н.К. Зенков, Е.Б. Меныцикова, 1997; A.A. Болдырев, 1998, 2003; Н.К. Зенков и др., 1999; В.П. Скулачев, 1999; Г.С. Шаповал, В.Ф. Громовая, 2003). Назрела необходимость в проведении экспериментов, позволяющих оценить реальный вклад активных форм кислорода (АФК) в сложный процесс фотомодификации биомакромолекул, мембран и клеток крови, для его целенаправленной регуляции.

Противоречивыми и неполными представляются известные к настоящему времени сведения о модификации структурно-функционального состояния ключевых компонентов (систем) иммунного ответа — лимфоцитар-ных клеток — в условиях воздействия АКМ.

Вместе с тем в целях купирования различных патологических состояний организма, сопровождающихся избыточным накоплением АФК и «истощением» антиоксидантной системы при действии экстремальных факторов (УФ- и ионизирующего излучений, некоторых ксенобиотиков, активации

2+ 9 + нейтрофилов и фагоцитов, избытке Ог, гема, ионов Fe и Си ), требуется разработка способов эффективной утилизации АКМ и повышения устойчивости макромолекул, мембран и клеток к оксидативной модификации и фотоокислению. Это диктует необходимость поиска соединений (преимущественно естественного происхождения), способных регулировать уровень АФК и свободно-радикальных продуктов окисления и выступать в роли эффективных фото- и радиопротекторов.

Неослабевающий интерес исследователей к изучению молекулярных механизмов биологического действия биогенных аминов связан не только с их функцией нейромедиаторов, но и метаболитов, контролирующих важные внутриклеточные процессы (Н.К. Попова и др., 1979; И.Л. Вайсфельд, Г.Н.Кассиль, 1981; C.B. Аничков, 1982; Р.У. Штрауб, Л. Болис, 1983; Х.Х. Планельес, З.А. Попенкова, 1992; Н.Г. Сергиенко и др., 1992; М.С. Ги-ляров, 1995). Однако число работ, посвященных выяснению вопросов участия биогенных аминов в осуществлении фотоиндуцированных и свободно-радикальных процессов, невелико. Большинство из них направлено на исследование механизмов воздействия вышеназванных соединений на отдельные белковые молекулы (W. Lohmann et al., 1966; В.Г. Артюхов, 1983, 1994, 1995; В.Г. Артюхов, Г.А. Вашанов, 1993; Г.А. Вашанов, 2004). Дискуссионным остается вопрос о механизме фотопротекторного действия биогенных аминов: с одной стороны, имеются данные о фармакологическом (гипоксическом) механизме защитного эффекта серотонина при введении его в организм животных (3. Бак, 1968), а с другой, обосновывается концепция о «нефармакологическом», клеточном механизме радиопротекторного действия биогенных аминов (E.H. Гончаренко, Ю.Б. Кудряшов, 1973; E.H. Гончаренко, 1978). Выявлено токсическое действие некоторых аминокислот и аминов, индуцирующих гиперпродукцию АФК (А.Г. Голубев, 1996; A.A. Болдырев, 1998). Отсутствуют работы, касающиеся изучения роли биогенных аминов в регулировании структурно-функционального состояния клеток крови в условиях воздействия экзогенных агентов. Во-первых, исследования подобного рода важны для понимания механизмов развития многих патологических состояний (лучевой болезни, злокачественного роста клеток, аллергических, инфекционных, нервно-психических и др. заболеваний, связанных с нарушением метаболизма биогенных аминов), а, во-вторых, дадут возможность получить новые сведения о физико-химических основах межклеточных взаимодействий нервных и других типов клеток (в частности, клеточных элементов крови) в норме и в условиях воздействия указанных физико-химических факторов.

Все вышеизложенное обусловило необходимость проведения экспериментов, направленных на выявление возможного модулирующего действия УФ-излучения, АФК и биогенных аминов на физико-химические свойства некоторых компонентов эритроцитарных и лимфоцитарных клеток человека, что позволит приблизиться к пониманию закономерностей и особенностей функционирования последних в отдельности и их взаимосвязи и разработать методы направленной коррекции состояния системы крови в условиях патологии и воздействия экзогенных агентов.

Цель и задачи диссертационной работы. Целью работы явилось изучение молекулярных механизмов модулирующего действия УФ-света и активных форм кислорода на структурно-функциональное состояние белковых компонентов эритроцитарных и лимфоцитарных клеток человека в присутствии биогенных аминов.

Задачи работы предусматривали:

1) исследование УФ-индуцированных изменений структурно-функциональных свойств изоформ лактатдегидрогеназы (ЛДГ) в свободном состоянии, в комплексе с эритроцитарными мембранами и в составе крови;

2) изучение роли некоторых активных форм кислорода в процессах УФ-модификации молекул лактатдегидрогеназы и ее субъединиц;

3) исследование фотоиндуцированных изменений функциональных свойств лактатдегидрогеназы после УФ-облучения в присутствии биогенных аминов;

4) изучение механизмов фотозащитного действия биогенных аминов по отношению к молекулам изоферментов лактатдегидрогеназы;

5) исследование изменений структурно-функционального состояния лимфоцитарных клеток человека и их компонентов в условиях воздействия УФ-излучения и активных форм кислорода;

6) исследование изменений структурно-функционального состояния эритроцитарных и лимфоцитарных клеток человека, модифицированных воздействием УФ-света и активных форм кислорода в присутствии биогенных аминов.

Научная новизна. Впервые проведено систематическое исследование структурно-функциональных модификаций некоторых белковых компонентов эритроцитарных и лимфоцитарных клеток человека в условиях воздействия УФ-излучения и активных форм кислорода в присутствии биогенных аминов (гистамина, серотонина, дофамина, адреналина).

Исследованы фотоиндуцированные изменения структурно-функциональных свойств изоформ лактатдегидрогеназы (А*, В4, В3А, В2А2) в свободном состоянии и в составе крови. Показано, что направленность УФ-индуцированных изменений функциональных свойств (снижение или возрастание активности молекул) важнейших белковых систем (ЛДГ, ацетилхоли-нэстеразы, N3, К-АТФазы) в составе крови и ее элементов (эритроциты, лимфоциты, эритроцитарные и лимфоцитарные мембраны) определяется соотношением вкладов фотохимических превращений отдельных компонентов мембран клеток крови, которые можно изменять путем варьирования условий облучения и модификации структурного состояния этих компонентов.

Получены доказательства участия активных форм кислорода (ОГ, 'Ог, ОН', Н2О2) в процессах фотомодификации молекул лактатдегидрогеназы (в том числе и в ее иммобилизованном состоянии). Выделены активные иммобилизованные на сефарозе 4В тетрамеры и субъединицы лактатдегидрогеназы (изофермент А4); проанализированы их каталитические свойства в ин-тактном состоянии и в условиях фотосенсибилизированного метиленовым голубым окисления ее молекул.

Обнаружено фотопротекторное действие биогенных аминов по отношению к функциональной активности различных форм фермента. Разработаны схемы процессов УФ-превращений молекул ЛДГ в свободном состоянии и в присутствии биогенных аминов (гистамина, серотонина, дофамина, адреналина).

Продемонстрирована возможность использования УФ-излучения в мал лых дозах (75,5-^1510 Дж/м) и некоторых активных форм кислорода (02,ОН'} Н202) в качестве модуляторов структурно-функционального состояния отдельных компонентов лимфоцитарных клеток человека, ответственных за противоопухолевую защиту. Установлена взаимосвязь типов модификаций компонентов плазматической мембраны с уровнем функциональной активности лимфоцитов.

Выявлено сходство механизмов фотозащитного действия биогенных аминов по отношению к молекулам белков в растворе и клеткам крови, реализующихся за счет дезактивации активных форм кислорода, образующихся в исследуемых системах, и формирования комплексов между молекулами биогенных соединений и белково-липидными компонентами эритроцитар-ных и лимфоцитарных мембран, более резистентных по отношению к действию УФ-излучения и продуктам оксидативной модификации мембранных компонентов по сравнению со свободными биополимерами.

Обнаружено модулирующее действие некоторых биогенных аминов по отношению к структурно-функциональным свойствам лимфоцитов человека в условиях воздействия УФ-излучения и АФК.

Практическая значимость. Научные положения диссертационной работы углубляют теоретические представления, касающиеся выявления механизмов фотохимических превращений сложных белков в свободном состоянии и в составе крови, в присутствии соединений биогенного происхождения; участия активных интермедиатов (например, О2, 'СЬ, ОН", Н2О2) в процессах фотомодификации белковых систем; сущности и направленности реакций, лежащих в основе терапевтического эффекта метода аутотрансфузии УФ-облученной крови.

Экспериментальные данные, полученные при изучении действия активных форм кислорода на структурно-функциональное состояние клеток крови и их компонентов, расширяют современные воззрения о механизмах редокс-регуляции биологических процессов.

Результаты экспериментов, посвященных исследованию иммобилизованных препаратов лактатдегидрогеназы, будут способствовать разработке вопросов о роли белок-белковых взаимодействий в функционировании биомакромолекул и пространственно-структурной организации ферментных систем и внутриклеточного метаболизма.

Данные, полученные при изучении молекулярно-клеточных механизмов модифицирующего действия биогенных аминов, могут быть использованы для разработки биофизических основ применения этих соединений с целью ослабления эффектов фотохимических повреждений биополимеров, их надмолекулярных комплексов, мембран и клеток; понимания механизмов тонкой регуляции функционирования компонентов крови в норме, при патогенезе, в условиях воздействия экзогенных агентов, а также физико-химических основ нейро-иммунных взаимодействий.

Материалы диссертационной работы используются при чтении студентам биолого-почвенного факультета Воронежского госуниверситета общих и специальных курсов: «Биофизика», «Молекулярная фотобиология», «Физико-химические основы межклеточных взаимодействий», «Биофизика мембран», «Иммунология», «Медицинская биофизика и биохимия», «Фотохимия, фотофизика и фотоиммунология компонентов крови», выполнении дипломных работ, магистерских и кандидатских диссертаций.

Апробация работы. Материалы работы доложены и обсуждены на VII Всесоюзной конференции «Применение ионообменных материалов в промышленности и аналитической химии» (Воронеж, 1991); VII Всесоюзной конференции по спектроскопии биополимеров (Харьков, 1991); XI Украинской школе-семинаре «Спектроскопия молекул и кристаллов» (Харьков, 1993); I съезде Украинского биофизического общества (Киев, 1994); II Международном симпозиуме «Физико-химические основы функционирования белков и их комплексов» (Воронеж, 1998); Всероссийской конференции «Актуальные проблемы создания новых лекарственных средств» (Санкт-Петербург, 1996); Совещании-семинаре «Первичные фотофизические и фотохимические процессы в биосистемах различных уровней организации» (Воронеж, 1996); Всероссийской конференции «Физико-химические основы и практическое применение ионообменных процессов» (Воронеж, 1996); I Всероссийской конференции фотобиологов (Пущино, 1996); Международном симпозиуме «Кислород и свободные радикалы» (Гродно, 1996); 12th Int. Congress on photobiology (Vienna, 1996); Международной школе «Проблемы теоретической биофизики» (Москва, 1997); V, VI и VII Международной конференции «Циклы природы и общества» (Ставрополь, 1998, 1999); V Международной конференции «Биоантиоксидант» (Москва, 1998); Международной конференции «Математические модели нелинейных возбуждений, переноса, динамики, управления в конденсированных системах и других средах» (Тверь, 1998); XVII, XVIII и XIX съездах Всероссийского физиологического общества им. И.П. Павлова (Ростов н/Д, 1998; Казань, 2001; Екатеринбург, 2004); II и III Всероссийском съезде фотобиологов (Пущино, 1999; Воронеж, 2001); II и III съездах биофизиков России (Москва, 1999; Воронеж, 2004); Международном конгрессе «Слабые и сверхслабые поля и излучения в биологии и медицине» (Санкт-Петербург, 2000; 2003); VII Международной конференции по химии и физикохимии олигомеров «Олигомеры — 2000» (Пермь, 2000); II Российской конференции «Физика в биологии и медицине» (Екатеринбург, 2001); IV съезде по радиационным исследованиям (радиобиология, радиоэкология, радиационная безопасность) (Москва, 2001); Международной научной конференции «Молекулярные, мембранные и клеточные основы функционирования биосистем» (Минск, 2002, 2004); Международной конференции «Электромагнитные излучения в биологии» (Калуга, 2000, 2002, 2004, 2005); III Internation conference «Reactive oxygen and nitrogen species, antioxidants and human healt» (Smolensk, 2003); Международной научной конференции «Биотехнология - охране окружающей среды» (Москва, 2004); I съезде физиологов СНГ (Сочи, 2005); Научной сессии сотрудников Воронежского госуниверситета (1991,1992, 1996, 1998, 1999, 2001,2005).

Публикации. По теме диссертации опубликовано 17 статей в центральной печати, 1 коллективная монография, 1 учебное пособие с грифом Минобразования РФ, 39 тезисов.

На защиту выносятся следующие положения.

1. Активные формы кислорода - О2 > ]02, ОН', Н202 - вносят существенный вклад в процесс фотомодификации изоферментов ЛДГ из различных источников, в свободном и иммобилизованном состояниях белковой молекулы.

2. Дофамин, серотонин, адреналин, гистамин проявляют фотопротекторное действие по отношению к молекулам изоформ лактатдегидрогеназы (А4, В4, В3А, В2А2), повышают УФ- и пероксидную резистентность эритроцитарных и лимфоцитарных клеток и их мембран.

3. Защитный эффект биогенных аминов на клеточно-молекулярном уровне связан с дезактивацией активных форм кислорода и образованием комплексов между молекулами биогенных соединений и белковыми компонентами эритроцитарных и лимфоцитарных клеток, более резистентных по отношению к действию УФ-излучения и продуктам оксидативной модификации исследуемых систем.

4. Схемы возможных физико-химических процессов, приводящих к УФ-модификации молекул ЛДГ, и механизмов фотопротекторного действия биогенных аминов по отношению к молекулам ЛДГ.

5. УФ-свет (75,5-^1510 Дж/м2), активные формы кислорода (Ог, ОН', Н202), о с гистамин, серотонин и адреналин (10" ч-Ю" моль/л) выступают в роли эффективных модуляторов структурно-функционального состояния лимфоцитов крови человека.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Заключение Диссертация по теме "Биофизика", Наквасина, Марина Александровна

355 ВЫВОДЫ

1. Основным типом УФ-модификации (240-390 нм) каталитической активности изоформ лактатдегидрогеназы из различных источников (эритроцитов и лимфоцитов крови человека, скелетной и сердечной мышцы свиньи, скелетной мышцы кролика) в свободном состоянии является фотоинактивация ее молекул. Процессы фотомодификации фермента относятся к категории мономолекулярных реакций первого порядка и имеют многостадийный характер.

2. Выявлены разнонаправленные изменения содержания изоферментов ЛДГ-1 и ЛДГ-2 в эритроцитах и сыворотке крови человека, УФ-облученных в л дозе 0,15 кДж/м . Обнаружены существенные изменения изоферментного спектра и электрофоретической подвижности фракций очищенного препарата ЛДГ из эритроцитов крови доноров (облучение в дозах 0,15-4,50 кДж/м ), свидетельствующие об уменьшении фоточувствительности белка в ряду ЛДГ-3 > ЛДГ-2 > ЛДГ-1.

3. При исследовании изменений функциональных свойств изоформ лактатдегидрогеназы в условиях экзогенной генерации активных форм кислорода и после УФ-облучения растворов фермента в присутствии специфических акцепторов и тушителей активных кислородных метаболитов установлена важная роль супероксидного анион-радикала, гидроксильного радикала, пероксида водорода и синглетного кислорода в процессах фотомодификации ЛДГ.

4. В условиях экзогенной генерации синглетного кислорода в присутствии метиленового голубого наблюдается снижение ферментативной активности иммобилизованных на сефарозе 4В тетрамеров и субъединиц ЛДГ (А4), что указывает на участие этого активного интермедиата в процессах УФ-модификации молекул фермента в свободном и связанном состояниях.

7 (\

5. Биогенные амины - адреналин, дофамин, серотонин

10"-И0'° моль/л), гистамин (10*6 моль/л) - оказывают фотопротекторное действие по отношению к каталитической активности ЛДГ из эритроцитов крови человека и скелетных мышц свиньи, УФ-облученной в дозах 1,5-5-7,5 кДж/м2.

6. Предложены схемы возможных физико-химических процессов, приводящих к УФ-модификации молекул ЛДГ, и механизмов фотопротекторного действия биогенных аминов по отношению к молекулам ЛДГ.

7. Различная фоточувствительность мембранных маркеров эритроцитарных клеток - ацетилхолинэстеразы и Na, К-АТФазы - при воздействии УФ-излучения различного спектрального состава в присутствии бензилового спирта, фосфолипазы D и конканавалина А связана с участием в процессах УФ-модификации ферментов фотохимических продуктов компонентов мембраны - липидной фазы, интегральных белков, кофакторов и витаминов.

8. При исследовании изменений функциональной активности лимфоцитар-ной ЛДГ после воздействия УФ-излучения в дозах 0,15-4,50 кДж/м2 на лимфоциты человека, их лизаты и растворы фермента выявлены разнонаправленные изменения каталитической активности ЛДГ, связанные с реализацией различных механизмов их фотомодификации при облучении в условиях различного микроокружения.

9. В основе изменений структурного состояния мембран клеток крови, модифицированных воздействием УФ-света, лежат процессы ПФОЛ, сво-боднорадикальной фрагментации фосфолипидов и в случае лимфоцитов -циклооксигеназного окисления ненасыщенных жирных кислот.

10.Обнаружено корригирующее действие УФ-излучения

75,5-ь1510 Дж/м ) на цитотоксическую активность лимфоцитов человека по отношению к клеткам асцитной карциномы Эрлиха. Выявлены изменения уровня экспрессии поверхностных маркеров лимфоцитарной мембраны: Fc-рецепторов, CD56, CD8, свидетельствующие в пользу представлений о модификациях структурного состояния плазматических мембран Т-клеток и натуральных киллеров, определяющих направленность изменений функциональных свойств лимфоцитов в условиях УФ-облучения.

11.Результирующий эффект воздействия активных форм кислорода (С>25ОН', Н2О2) на структурно-функциональные свойства (цитотоксическую активность, антителообразующую способность, уровень продукции фактора некроза опухолей, уровень экспрессии поверхностных маркеров - Fc-рецепторов, CD56) лимфоцитов человека определяется соотношением вкладов процессов оксидативной модификации отдельных компонентов плазматических мембран Т- и В-клеток, а также натуральных киллеров.

12. На основании анализа изменений уровня диеновых конъюгатов, степени фотогемолиза, осмотической и кислотной резистентности эритроцитов, интенсивности люминолзависимой хемилюминесценции установлено, что биогенные амины повышают уровень фото- и пероксидной резистентности эритроцитарных и лимфоцитарных клеток человека. о f

13.Выявлено, что гистамин, серотонин и адреналин (10" ч-Ю" моль/л) являются модуляторами фоточувствительности лимфоцитарных клеток, оказывая разнонаправленные эффекты на отдельные показатели (цитотоксическую активность, антителообразующую способность, уровень экспрессии Fc-рецепторов и CD56) структурно-функционального состояния лимфоцитарных клеток человека.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

В диссертационной работе при помощи методов спектрофотометрии в УФ-, видимой и ИК-областях спектра, хроматографии, электрофореза в ПААГ, фото- и хемилюминесценции, иммуноферментного анализа изучены структурно-функциональные модификации белковых компонентов эритро-цитарных и лимфоцитарных клеток человека в условиях воздействия УФ-излучения и активных форм кислорода в присутствии биогенных аминов.

При исследовании изменений функциональной активности изоформ лактатдегидрогеназы из различных источников (эритроцитов и лимфоцитов крови человека, скелетной и сердечной мышцы свиньи, скелетной мышцы кролика) установлено, что основным типом УФ-модификации (240-390 нм) каталитической активности изоформ ЛДГ в свободном состоянии является фотоинактивация ее молекул. Кинетические кривые фотоинактивации молекул лактатдегидрогеназы из используемых объектов носят экспоненциальный характер, что свидетельствует об отсутствии процессов реактивации УФ-модифицированного белка и позволяет отнести процесс снижения концентрации активных молекул ЛДГ в исследуемой системе к категории мономолекулярных реакций первого порядка.

На основании анализа кинетических параметров фотоинактивации фермента (величин константы фотоинактивации и времени полупревращения) сделано заключение о более высокой УФ-чувствительности мышечных изоформ ЛДГ по сравнению с сердечными, что обусловлено более высоким содержанием в молекулах изофермента А4 остатков тирозина и фенилалани-на.

Библиография Диссертация по биологии, доктора биологических наук, Наквасина, Марина Александровна, Воронеж

1. Абрамов В.В. Взаимодействие иммунной и нервной систем. Новосибирск: Наука, 1988. - 166 с.

2. Азизова А. О. Природа парамагнитных центров в УФ-облученных белках // Исследование свободно-радикальных состояний в связи с их ролью в регуляции биологических процессов. Пущино, 1973. - С.414-415.

3. Аничков С. В. Нейрофармакология. Л.: Медицина, 1982.-384 с.

4. Артюхов В. Г. О защитном действии серотонина по отношению к оксиге-моглобину при ультрафиолетовом облучении смеси их растворов // Биологические науки. 1983 а. -№ 1. - С. 29-34.

5. Артюхов В.Г. Закономерности и особенности фотохимических превращений гемопротеидов, их составных частей в условиях их различного микроокружения: Дисс. д-ра биол. наук. Воронеж, 1983 б. 491 с.

6. Артюхов В.Г. Спектроскопическое исследование УФ-превращения окси-гемоглобина при 293 и 77 К // Журн. прикл. спектроскопии. 1984. - Т.41, вып.1. - С.87-91.

7. Артюхов В.Г. Спектры ЭПР парамагнитных центров феррицитохрома с, индуцированных УФ-радиацией при 77 К // Радиобиология. 1987. - Т.27, вып.4. - С.445-449.

8. Артюхов В.Г. Фотохимия и фотофизика сложных белков // Вестник Воронежского университета. 1993. - Вып.1, серия 2. - С.20-35.

9. Артюхов В. Г. Анализ физико-химических и функциональных свойств гембелков, УФ-облученных в присутствии серотонина // Успехи физиол. наук. 1994. - Т. 25, № 1. - С. 43-44.

10. Артюхов В. Г. Гемопротеиды: закономерности фотохимических превращений в условиях различного микроокружения. Воронеж: Изд-во Воронежем ун-та, 1995. - 280 с.

11. Артюхов В.Г., Башарина О.В., Филипцов Ф.А. Активация молекул супер-оксиддисмутазы под влиянием ультрафиолетового облучения // Биофизика. 1992. - Т.37, вып.1. - С.13-16.

12. Артюхов В. Г., Вашанов Г. А. Серотонин как фотопротектор кислород-транспортной функции гемоглобина // Биофизика. 1993. - Т. 38, вып. 4. -С. 580-583.

13. Артюхов В. Г., Вашанов Г. А., Лавриненко И. А. Исследование вторичной структуры фотомодифицированных транспортных белков крови методом ИК-спектроскопии // Физико-химические основы функционирования белков и их комплексов. Воронеж, 1995. - С. 17-20.

14. Артюхов В.Г., Исаенко Т.В. Влияние некоторых спиртов на фотохимические превращения оксигемоглобина мышей // Радиобиология. 1991. -Т. 31, № 2. — С. 261-264.

15. Артюхов В. Г., Ковалева Т. А., Шмелев В. П. Биофизика. Воронеж: Изд-во Воронежск. ун-та, 1994. - 332 с.

16. П.Артюхов В. Г., Свиридова Э. В. Действие у-радиации в присутствии серо-тонина на спектральные свойства растворов оксигемоглобина мышей // Радиобиология. 1977. - Т. 17, вып. 6. - С. 807-811.

17. Артюхов В.Г., Шмелев В.П. О кинетике изменений оксигемоглобина мышей при УФ-облучении // Биофизика. 1973. - Т. 18, вып.З. - С.479-501.

18. Ахрем А. А., Галактионов С. Г., Голубович В. П. Конформация биогенных аминов. Минск: Наука и техника, 1979. - 176 с.

19. Бак 3. Химическая защита от ионизирующей радиации. М.: Мир, 1968. -263 с.

20. Бахшиев И. Г. Спектроскопия межмолекулярных взаимодействий. Л.: Наука, 1972.-265 с.

21. Биологические мембраны / A.A. Болдырев, Е.Г. Курелла, Т.Н. Павлова и др. Москва, 1992. - 140 с.

22. Биологические мембраны. Методы / Под ред. Дж. Б. Финдлея, У.Г. Эванза. М.: Мир, 1990. - 424 с.

23. Биологические мембраны. Методы / Ю.А. Владимиров, А.Ф. Поглазов, А.Е. Либерман и др. М.: Медицина, 1973. - 248 с.

24. Биологический энциклопедический словарь / Под ред. М. С. Гилярова. -М.: Изд-во «Большая российская энциклопедия», 1995. 864 с.

25. Биохимическое исследование мембран / Под ред. Э. Мэдди. М.: Мир, 1979.-460 с.

26. Биохимия мембран / Под ред. A.A. Болдырева. Кн. 1. A.A. Болдырев. Введение в биохимию мембран. М.: Высш. школа, 1986. - 112 с.

27. Биохимия человека / Р. Марри, Д. Греннер, П. Мейес и др. М.: Мир, 1993.-Т. 1.-384 с.

28. Болдырев A.A. Биологические мембраны и транспорт ионов. М.: Изд-во МГУ, 1985.-208 с.

29. Болдырев А. А. Карнозин. Биологическое значение и возможности применения в медицине. М.: Изд-во Московск. гос. ун-та, 1998 а. - 320 с.

30. Болдырев A.A. Na/K-АТФаза свойства и биологическая роль // Соросов-ский образовательный журнал. - 1998 б. - №4. - С.2-9.

31. Болдырев A.A. Роль активных форм кислорода в жизнедеятельности нейрона // Успехи физиологических наук. 2003. - Т.34, №3. - С.21-34.

32. Борисов Л.Б. Медицинская микробиология, вирусология, иммунология. -М.: Медицинское информационное агентство, 2001. 736 с.

33. Бородин Ю.И., Григорьев B.H., Летягин А.Ю. Функциональная морфология иммунной системы. Новосибирск: Наука, 1987. - 235 с.

34. Бреслер С. Е. Молекулярная биология. Л.: Наука, 1973. - 577 с.

35. Бресткин А.П., Иванова Л.А., Свечникова В.В. О торможении высокими концентрациями субстрата скорости гидролиза ацетилхолина под действием ацетилхолинэстеразы бычьих эритроцитов // Биохимия. 1965. -Т. 30, № 6. - С.1154-1160.

36. Брокерхоф X., Дженсен Р. Липолитические ферменты. М.: Мир, 1978.282 с.

37. Брондз Б.Д., Рохлин О.В. Молекулярные и клеточные аспекты иммунологического распознавания. М.: Наука, 1978. - 336.

38. Брумберг В. А., Певзнер JL 3. Нейрохимия изоферментов. Л.: Наука, 1975.- 124 с.

39. Бурлакова Е.Б. Биоантиоксиданты вчера, сегодня, завтра // Тезисы докл. V Междунар. конф. «Биоантиоксидант». М., 1998. - С. 1-2.

40. Бурштейн Э.А. Люминесценция белка. Природа и применение // Итоги науки и техники. Молек. биол. 1973. - Т.З. - С.127-215.

41. Бурштейн Э.А. Люминесценция белковых хромофоров // Итоги науки и техники. Биофизика. 1976. - Т.6. - С.214-320.

42. Варфоломеев С. Д., Гуревич К. Г. Биокинетика: Практический курс. М.: ФАИР-ПРЕСС, 1999. - 720 с.

43. Вайсфельд И. Л., Кассиль Г. Н. Гистамин в биохимии и физиологии. М.: Наука, 1981.-277 с.

44. Вашанов Г.А. Анализ структурно-функционального состояния некоторых транспортных белков крови в условиях различного микроокружения: Дисс. канд. биол. наук. Воронеж, 1993. - 157 с.

45. Вашанов Г. А. Молекулярные основы фотопротекторного действия серо-тонина // III Съезд фотобиологов России: Матер, съезда. Воронеж, 2001. -С. 28-29.

46. Вашанов Г. А., Артюхов В. Г. Структурно-функциональные изменения гемоглобина человека, индуцированные УФ-светом и серотонином // Биофизика. 1994. - Т.39, вып. 4. - С. 571-575.

47. Вашанов Г.А. Роль субъединичных контактов в проявлении гемоглобином структурно-функциональных свойств в условиях различного микроокружения. Автореф. дис. докт. биол. наук. Воронеж, 2004. 47 с.

48. Введение в биомембранологию / Под ред. A.A. Болдырева. М.: Изд-во МГУ, 1990.-208 с.

49. Взаимосвязь между термостабильностью тетрамерной молекулы лактатдегидрогеназы из мышц свиньи и степенью занятости ее активных центров лигандами / Д. Кубе, В. Л. Шныров, Е. А. Пермяков и др. // Биохимия. 1987. - Т. 52, вып. 7. - С. 1116-1125.

50. Векшин Н. А. Фотоника биологических структур. Пущино: ОНТИ НЦБИ, 1988.-164 с.

51. Векшин Н.Л., Миронов Г.П. Окисление НАДН синглетным кислородом, генерируемым с участием триплетных состояний флавина // Биофизика. -1981. Т. XXVI, вып. 6. -С.953-959.

52. Вершигора А.Е. Общая иммунология. Киев: Вища школа, 1990. - 736 с.

53. Владимиров Ю. А. Фотохимия и люминесценция белков. М.: Наука, 1965.-232 с.

54. Владимиров Ю.А. Свободные радикалы в первичных фотобиологических процессах // Биологические мембраны. 1998. - Т.15, №5. - С.517-529.

55. Владимиров Ю.А., Арчаков А.И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. М.: Наука, 1972. - 252 с.

56. Владимиров Ю.А., Добрецов Г.Е. Флуоресцентные зонды в исследовании биологических мембран. М.: Наука, 1980. - 320 с.

57. Владимиров 10. А., Потапенко А. Я. Физико-химические основы фотобиологических процессов. М.: Высшая школа, 1989. - 199 с.

58. Владимиров Ю. А., Рощупкин Д. И., Фесенко Е. Е. О механизме действия ультрафиолетовой радиации на белки // Биофизика. 1970. -Т. 15, вып. 2. -С. 254-264.

59. Власов А.П. , Кисель М.А., Шадыро О.И. Влияние продуктов радиацион-но-индуцированной свободнорадикальной фрагментации фосфолипидов и температуры на липидные мембраны // Биофизика. 2000. - Т.45, вып.4. -С.666-670.

60. Влияние карнозина и его составляющих на свободнорадикальные реакции / Г. И. Клебанов, Ю. О. Теселкин, И. В. Бабанкова и др. // Биол. мембраны. 1998.-Т. 15, № 1. - С. 74-82.

61. Внутриклеточный окислительный стресс и апоптоз / Н.К. Зенков, Е.Б. Меньшикова, H.H. Вольский и др. // Успехи современной биологии. -1999.-Т. И9, №5.-С. 440-450.

62. Волотовский И.Д., Шейко Л.М., Конев C.B. Влияние состояния липидной фазы мембраны на эффективность фотохимической модификации эритро-цитарной ацетилхолинэстеразы // Молекулярная биология. 1978. - Т. 12, вып.З. - С.533-538.

63. Гааль Э., Медьеши Г., Верецкей А. Электрофорез в разделении биологических макромолекул. М.: Мир, 1982. - 446 с.

64. Гаврилов О. К., Козинец Г. И., Черняк Н. Б. Клетки костного мозга и периферической крови: структура, биохимия, функция. М.: Медицина, 1985.-102 с.

65. Галактионов В.Г. Иммунология. М.: Изд-во МГУ, 1998. - 480 с.

66. Генетика изоферментов / Л. И. Корочкин, О. Л. Серов, А. И. Пудовкин и др. М.: Наука, 1977. - 275 с.

67. Геннис Р. Биомембраны : Молекулярная структура и функции. М.: Мир, 1997.-624 с.

68. Гительзон И.И., Терсков И.А. Исследование функционального состояния эритрона методом эритрограмм // Вопросы биофизики, биохимии и патологии эритроцитов: Сб. науч. тр. Красноярск, 1960. - Вып.1. - С.85-99.

69. Гительзон И.И., Терсков И.А. О механизме гемолиза // Вопросы биофизики, биохимии и патологии эритроцитов: Сб. науч. тр. Красноярск, 1961. -Вып.2. - С.3-10.

70. Голубев А. Г. Изнанка метаболизма // Биохимия. 1996. - Т. 61, вып. 11.-С. 218-239.

71. Гончаренко Е. Н., Кудряшов Ю. Б. Роль эндогенных веществ в созданиифона повышенной радиорезистентности // Радиобиология. 1973. - Т. 13, вып. 6.-С. 811-812.

72. Гончаренко Е. Н. Биогенные амины и радиочувствительность одиночных клеток // Биол. науки. 1978. - № 7. - С. 7-16.

73. Гуринович Г.П., Лосев А.П. Применение порфиринов и хлоринов для исследования фотодинамического действия света на организмы // Молекулярные механизмы биологического действия УФ-излучения. М.: Наука, 1988. - С.123-131.

74. Двурекова Е.А. Уровень продукции фактора некроза опухоли Т-лимфоцитами в условиях ультрафиолетового облучения // Биология -наука XXI века: 7-ая Пущинская школа-конференция молодых ученых. Пущино, 2003.-С. 59.

75. Дивинская Л.М., Никифорова Л.И. Определение переокисления липидов тканей с помощью теста 2-ТБК. Изучение липидного обмена у сельскохозяйственных животных. Боровск, 1980. - С. 37-40.

76. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. М.: Мир, 1982. - С. 363-365.

77. Дмитриев Е.В. Модуляция структурно-функциональных изменений мембран Т-и B-лимфоцитов крови человека некоторыми химическими и физическими агентами: Автореф. дис. канд.биол. наук Воронеж, 2001. -24 с.

78. Добрецов Г.Е. Флуоресцентные зонды в исследовании клеток, мембран и липопротеинов. М.: Наука, 1989. - 277 с.

79. Дранник Г.Н. Иммунология. Киев: Медицинское информационное агентство, 2003. 350 с.

80. Дубинина Е.Е. Антиоксидантная система плазмы крови // Укр. биохим. журн. 1992. - Т.64, №2. - С.3-15.

81. Егоров С.Ю., Красновский A.A. (мл.) Тушение синглетного молекулярного кислорода компонентами сред для выделения и исследования активности хлоропластов // Физиология растений. 1986. - Т. 33, № 1. - С.12-18.

82. Егорочкин А.Н., Скобелева С.Е. ИК-спектроскопия водородной связи какметод изучения межмолекулярных взаимодействий // Успехи химии. -1979. Т. 48, № 1. - С. 216-239.

83. Ермаков Г. JI. Надмолекулярная организация ферментных систем. I. Структурный аспект проблемы // Биохимия. 1993. - Т. 58, вып. 5. -С. 659-674.

84. Ермаков Г. JI. Надмолекулярная организация гликолиза эритроцитов. I. Состав цитоплазмы // Биохимия. 1995 а. - Т.60, вып. 4. - С. 560-567.

85. Ермаков Г. JI. Надмолекулярная организация гликолиза эритроцитов. II. Вязкость цитоплазмы // Биохимия. 1995 б. - Т.60, вып. 4. - С. 568-577.

86. Есакова Т. В., Иванов М. В. Взаимодействие лактатдегидрогеназы и мембран саркоплазматического ретикулума // Биохимия. 1992. - Т. 57, вып. 2.-С. 253 -265.

87. Есакова Т. В., Иванов М. В. Взаимодействие комплекса лактатдегидроге-наза НАД+-пируват с мембранами легкого саркоплазматического ретикулума // Биохимия. - 1994. - Т. 59, вып. 4. - С. 543-550.

88. Жеребченко П. Г. Противолучевые свойства индолилалкиламинов. М.: Атомиздат, 1971. - 200 с.

89. Иванов И. И., Коровкин Б. Ф., Маркелов M. М. Введение в клиническую энзимологию. Д.: Медицина, 1974. - 278 с.

90. Изменение свойств мембран эритроцитов при облучении крови УФ-лучами / А. Е. Громов, А. Н. Ветош, И. П. Никончук и др. // Механизмы влияния облученной ультрафиолетовыми лучами крови на организм человека и животных. Л.: Наука, 1986. - С. 202-207.

91. Иммобилизованные активные мономеры D-глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназы из скелетных мышц кролика и их коэнзимсвязы-вающие свойства / И. В. Дуженкова, Р. А. Асриянц, В. И. Муронец и др. // Биохимия. 1986. -Т. 51, № 11. - С. 1899-1907.

92. Иммобилизованные ферменты. Современное состояние и перспективы / Под ред. И. В. Березина, В. К. Антонова, К. Мартинека М.: Изд-во Мо-сковск. ун-та, 1976. - Т. 1.-296 с.

93. Иммунология / Под. ред. Пола У: в 2 т. -М.: Мир, 1987. Т.1. -476 с.

94. Исследование активности ферментов углеводного обмена клеток костного мозга крыс в условиях лучевого поражения / Б.Ф. Сухомлинов, Ю.С. Гринюк, H.A. Сибирная и др. // Радиобиология. 1990. - Т.ЗО, вып.5. - С.619-622.

95. Исследование структурно-функциональных особенностей изофермен-тов ЛДГ с помощью антипептидных антител к М4-изоформе ЛДГ свиньи / Е. Н. Гребенщикова, А. Е. Алексеева, Т. А. Потапкина и др. // Биохимия.1992. Т. 57, вып. 5. - С. 758-765.

96. Казеннов A.M., Маслова М.Н. Структурно-биохимические свойства мембраны безъядерных эритроцитов // Физиол. журн. им. И.М. Сеченова. 1987. -Т.73, № 12. - С.1587-1598.

97. Казицына J1. А., Куплетская Н. П. Применение УФ-, ИК- и ЯМР-спектроскопии в органической химии. М.: Высшая школа, 1966. - 355 с.

98. Калоус В., Павличек 3. Биофизическая химия. М.: Мир, 1985. - 446 с.

99. Кальнова Н.Ю. Количественное определение состава липидов эритроцитов и плазмы крови // Исследование синтетических и природных анти-оксидантов in vitro и in vivo: Сб. науч. ст. М.: Наука, 1992. - С. 95-99.

100. Кантор Ч., Шиммел П. Биофизическая химия. М.: Мир, 1985. - Т.З. -536 с.

101. Капрельянц А. С. Пространственно-динамическая организация ферментов в клетке и регуляция метаболизма // Биологич. науки. 1988. -№6. -С. 5-12.

102. Карандашов В.И., Петухов Е.Б. Ультрафиолетовое облучение крови. -М.: Медицина. 1997.-224 с.

103. Карнаухов В.Н. Люминесцентный спектральный анализ клетки. М.: Наука, 1978. 207 с.

104. Карякин А. В., Никитина А. А., Чиутина Л. А. Исследование взаимодействия белка с красителями и хлорофиллином по инфракрасным спектрам поглощения // Биофизика. 1967. - Т. 12, вып. 2. - С. 344-345.

105. Кашпаров К. П., Васильева Е. В., Рууге Е. К. Генерация ОГ радикалов дыхательной цепью митохондрий изолированных кардиомиоцитов // Биохимия. 1994. -Т. 59, № 6. - С. 813-818.

106. Келети Т. Основы ферментативной кинетики. М.: Мир, 1990. - 350 с.

107. Кения М.В., Лукаш А.И., Гуськов Е.П. Роль низкомолекулярных анти-оксидантов при окислительном стрессе // Успехи современной биологии. 1993.- Т.113, вып.4. - С.456- 470.

108. Кейтс М. Техника липидологии. Выделение, анализ и идентификация липидов М.: Мир. - 1975. - 322 с.

109. Кисель М.А., Шадыро О.И., Юркова И.Л. Радиационно-инициированная свободнорадикальная фрагментация биологически активных глицеридов // Химия высоких энергий. 1997. - Т.31, № 2. - С.99-103.

110. Кпегг П., Клегг А. Гормоны, клетки, организм. М.: Мир, 1971. - 280 с.

111. Колб В. Г., Камышников В. С. Справочник по клинической химии. -Минск: Беларусь, 1982.-С. 138-141.

112. Конев С. В., Волотовский И. Д. Фотобиология. Минск: Изд-во Бела-русск. ун-та, 1974. - 350 с.

113. Конформеры лактатдегидрогеназы / Д. С. Маркович, Н. В. Умрихина, Т. Б. Крапивинский и др. // Докл. АН СССР. 1971. - Т. 199, № 6. -С. 1432-1435.

114. Косолапов В. А., Островский О. В., Спасов А. А. Хемилюминесцент-ные методы в оценке свободнорадикальных реакций // Клин, и лаб. диагност. 1999.-№ 9. - С. 41.

115. Кочетов Г.А. Практическое руководство по энзимологии. М.: Высшая школа, 1980.-С. 71.

116. Красновский А. А., мл. Механизм образования и роль синглетного кислорода в фотобиологических системах // Молекулярные механизмы биологического действия оптического излучения. М.: Наука, 1988. - С. 23

117. Красновский А. А., мл. Фосфоресцентный анализ синглетного молекулярного кислорода в фотобиологических системах // Биол. мембраны. -1998.-Т. 15,№5.-С. 530-548.

118. Красновский A.A. (мл.), Парамонова Л.И. Взаимодействие синглетного кислорода с каротиноидами: константы скорости физического и химического тушения // Биофизика. 1983. - Т. XXVIII, вып. 5. - С.725-729.

119. Красновский A.A. Кинетические параметры синглетного молекулярного кислорода в биохимических системах // Проблемы биохимии, радиационной и космической биологии. Дубна, 2001. - С. 36-38.

120. Крутецкая З.И., Лонский A.B. Биофизика мембран. СПб.: Изд-во СПб. ун-та, 1994.-288 с.

121. Крыленков В.А., Брудная М.С., Комиссарчик Я.Ю. Электронномикро-скопическое исследование поверхности необлученных и УФ-облученных лимфоцитов человека // Цитология. 1983. - Т.25, № 4. - С.476-481.

122. Крыленков В.А., Малыгин A.M. Действие УФ излучения на поверхность иммунокомпетентных клеток млекопитающих. I. Изменение экспрессии некоторых антигенов и рецепторов поверхности лимфоцитов селезенки мыши // Цитология. 1982. - № 12. - С. 1411-1416.

123. Кубе Д., Иванов М. В., Наградова Н. К. Взаимодействие субъединиц лактатдегидрогеназы из мышц свиньи, выявляемое при образовании комплекса с аддуктом НАД-пируват // Докл. АН СССР. 1986. - Т. 289, № 4. -С. 996-999.

124. Кудряшов Ю.Б. Радиационная биофизика (ионизирующие излучения). М.: ФИЗМАТЛИТ, 2004. - 448 с.

125. Кулинский В.И. Активные формы кислорода и оксидативная модификация макромолекул: польза, вред и защита // Соросовский образовательный журнал. 1999. - №1. - С.2-7.

126. Кульберг А.Я. Молекулярная иммунология. М.: Высш. школа, 1985. -287 с.

127. Курганов Б.И. Адсорбция периферических ферментов олигомерными «якорными» белками мембран // Биол. мембраны. 1984. - Т.1, № 4. -С. 363-371.

128. Курганов Б.И. Методологические подходы при изучении регуляторных функций метаболических систем // Биол. науки. 1986 а. - № 3. - С.5-8.

129. Курганов Б. И. Принципы интеграции клеточного метаболизма // Мо-лек. биол. 1986 б. - Т. 20, вып. 2. - С. 369-377.

130. Курганов Б. И. Роль мультиферментных комплексов в интеграции клеточного метаболизма // Молек. биол. 1986 в. - Т. 20, вып. 6. - С. 15301538.

131. Курганов Б.И., Лобода Н.И. Регуляция активности ферментов в адсорбционных ферментных системах // Биоорган, химия. 1977. - Т. 3, № 10.-С. 1407.

132. Курганов Б. И., Любарев А.Е. Гипотетическая структура комплекса ферментов гликолиза (гликолитического метаболона), формирующегося на мембране эритроцитов // Молек. биол. 1988. - Т. 22, вып. 6. - С. 16051613.

133. Курганов Б. И., Сугробова Л. С., Мильман Л. С. Надмолекулярная организация ферментов гликолиза // Молек. биол. 1986. - Т. 20, вып. 1. -С. 41-52.

134. Курский М. Д., Бакшиев Н. С. Биохимические основы механизма действия серотонина. Киев: Наукова думка, 1974. - 296 с.

135. Лактатдегидрогеназа в диагностике инфаркта миокарда: диагностические и методические аспекты / В. Н. Титов, В. А. Амелюшкина, Т. И. Кот-кина и др.//Лабораторное дело. 1988.-№ 11.-С. 31-41.

136. Лактатдегидрогеназа в интерполиэлектролитном комплексе. Функция и стабильность / М. Е. Бобрешова, Г. Б. Сухоруков, Е. А Сабурова и др. // Биофизика. 1999. - Т. 44, вып. 5. - С. 813-820.

137. Лапшина Е.А., Заводник И.Б. Структурные изменения эритроцитарных мембран в присутствии свободных жирных кислот и их производных //

138. Биол. мембраны. 1995. - Т. 12, № 2. - С.157-163.

139. Ленинджер А. Основы биохимии. М.: Мир, 1985.-Т.1. - С. 348-349.

140. Локализация флуоресцентного зонда 1-анилинонафтален-8-сульфоната в поверхностном монослое липопротеидов низкой плотности /

141. B.Г. Омельяненко, А.К. Чураков, О.В. марценюк и др. // Биофизика. -1989. Т.34, вып.З. - С.425-429.

142. Лущак В. И. Характеристика связанной с микросомами лактатдегидро-геназы из белых мышц ската // Биохимия. 1991. - Т. 56, вып. 12.1. C. 2173-2180.

143. Лущак В. И. Взаимодействие лактатдегидрогеназы со структурными компонентами клетки: возможное физиологическое значение // Биохимия. 1992. - Т. 57, вып. 8. - С. 1142-1154.

144. Лущак В. И. О проблеме образования комплекса гликолитических ферментов // Укр. биохимич. журн. 1994. - Т. 66, № 1. - С. 113-115.

145. Лущак В. I. Утворення надмолекулярних комплекЫв як шлях регуляци активности глжолггичних фермент1в // Укр. биохим. журн. 1996 а. -Т. 61,№2.-С. 20-28.

146. Лущак В. I. Стабшзащя лактатдепдрогенази пол1етиленпиколем // Укр. 6noxiM. журн. 1996 б. - Т. 68, № 4. - С. 101 -104.

147. Львов K.M., Овчаренко В.П., Ким Ю.А. Механизм образования парамагнитных центров в растворах белков при действии УФ-света // Биофизика. 1975. -Т.20. - С.793-796.

148. Львов K.M., Львова О.Ф. Фотодеструктивные реакции в белках // Молекулярные механизмы биологического действия оптического излучения. -М.: Наука, 1988. С. 41-55.

149. Львов K.M., Искаков A.A. Механизм гибели свободнорадикальных состояний в белках//Биофизика. 1993.-Т.38, вып. 1.-С.7-11.

150. Лысенков Н. В., Радченко И. В., Гамалея Н. Ф. Действие лазерного излучения на лактатдегидрогеназу // Докл. АН УССР. 1978. - Т.4, № 1. -С. 60-63.

151. Любарев А. Е., Курганов Б. И. Принципы пространственно-временной организации клеточного метаболизма // Усп. совр. биол. 1987. - Т. 108, вып. 1 (4).-С. 19-35.

152. Мадьяров Ш.Р., Рахимов М.М. Особенности функционирования водорастворимой фосфолипазы D в различных субстратных системах // Биохимия. 1982.-Т.52, № И.-С. 1780-1788.

153. Маркина В. Л., Еремин А. Н., Метелица Д. И. Оптимальный режим использования малатдегидрогеназы и лактатдегидрогеназы в условиях химической регенерации кофактора // Прикл. биохимия и микробиол. 1986. -Т. 22, вып. 5. - С. 635-641.

154. Маурер Г. Диск-электрофорез. М.: Мир, 1971. - 248 с.

155. Медицинская энзимология / А. А. Анисимов, Н. А. Добротина, К. А. Иудина и др. Горький, 1978. - 97 с.

156. Меньшиков В.В. Методы клинической биохимии гормонов и медиаторов. М.: Медицина, 1969. - 158 с.

157. Меньщикова Е.Б., Зенков Н.К. Антиоксиданты и ингибиторы радикальных окислительных процессов // Успехи современной биологии. -1993. Т.113, вып.4. - С.442-455.

158. Меньщикова Е.Б., Зенков Н.К. Окислительный стресс при воспалении // Успехи современной биологии. 1997. - Т.117, вып.2. - С.155 - 165.

159. Методы биохимического исследования растений / Под. ред. А. И. Ермакова. Л.: Колос, 1972. - 456 с.

160. Милютина Н.П., Ананян A.A., Шугалей B.C. Антирадикальный и анти-оксидантный эффект аргинина и его влияние на активность перекисного окисления липидов при гипоксии // Бюллетень эксперим. биологии и медицины. 1990. - T. 100, № 9. с. 263-265.

161. Муронец В. И., Наградова Н. К. Иммобилизованные олигомерные ферменты. М.: Наука, 1984. - 208 с.

162. Мушкамбаров H.H., Кузнецов C.JT. Молекулярная биология. М.: Медицинское информационное агентство, 2003. - 544 с.

163. Наградова Н. К. Белок-белковые взаимодействия в функционировании НАД^-зависимых дегидрогеназ. М.: Наука, 1990. - 56 с.

164. Наградова Н.К., Асриянц P.A. Взаимодействие «гидрофобной пробы» -1-анилин-8-нафталинсульфоната с глицеральдегид-3-фосфатдегидро-геназой // Доклады АН СССР. 1971. - Т.199, № 2. - С.474-477.

165. Науменко Е. В., Попова Н. К. Серотонин и мелатонин в регуляции эндокринной системы. Новосибирск: Наука, 1975. - 218 с.

166. Новиков Д.К., Новикова В.И. Оценка иммунного статуса. Витебск, М.: Медицина, 1996. 282 с.

167. Новые аспекты закономерностей действия низкоинтенсивного облучения в малых дозах / Е.Б. Бурлакова, А.Н. Голощапов, Г.П. Жижина и др. // Радиац. биол. Радиоэкол. 1999. - Т. 39, № 1. - С. 26-34.

168. О влиянии спиртов на радиационные превращения гемоглобина и сывороточного альбумина человека / 3. Шведа-Левандовска, М. Пухала, В. Лейко и др. // Радиобиология. 1980. - T. XX, вып. 5. - С. 654-658.

169. О влиянии различных веществ на рентгенохемилюминесценцию растворов сывороточного альбумина и глицилтриптофана / И. И. Сапежин-ский, Н. А. Гудкова, Е. Г. Донцова и др. // Биофизика. 1980. - Т. 25, вып. 1.-С. 30-35.

170. Образование комплексов лактатдегидрогеназы с белками и полиэлектролитами. Возможная физиологическая роль / Цыганков А.Ю, Мото-рин Ю.А, Добрушкин А.Е. и др. // Биохимия. 1986. - Т.51, №4. - С.590-595.

171. Остерман JI. А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. -М.: Наука, 1981.-288 с.

172. Остоловский Е.М., Боцянский А.Д, Задорожный Б.А. Исследование структуры сывороточного альбумина млекопитающих методом флуоресцентных зондов // Биофизика. 1988. - Т.З, вып. 2. - С.356-357.

173. Петров Р.В. иммунология. М.: Медицина, 1987.-416 с.

174. Пидевич И. Н. Какова структура узнающих центров рецепторов регу-ляторных веществ аминокислотного происхождения? // Успехи совр. биологии. 1989.-Т. 108, вып. 2(5).-С. 217-234.

175. Пидевич И. Н. Фармакология серотонинреактивных структур. М.: Медицина, 1977. - 280 с.

176. Писарева J1.H. Действие УФ-излучения на активность препаратов №,К-АТФазы из почек морской свинки // Фотобиология животной клетки. Л.: Наука, 1979. - С. 61-63.

177. Планельес X. X., Попенкова 3. А. Серотонин и его значение в инфекционной патологии. М.: Медицина, 1992. - 225 с.

178. Поглазов Б.Ф. Регуляторные функции актина в клетке // Известия АН СССР. Сер. биол. 1983. - № 5. - С. 667-677.

179. Поглазов Б.Ф. Организация биохимических систем // Биохимия. 1996. -Т. 61, вып. 11.-С. 1941-1947.

180. Попова Н. К., Науменко Е. В, Колпаков В. Г. Серотонин и поведение. -Новосибирск: Наука, 1979. 304 с.

181. Потапенко А.Я. Физико-химические механизмы псораленовой фотохимиотерапии кожных заболеваний // Материалы III съезда фотобиологов России. Воронеж, 2001. - С. 168-170.

182. Поташов JI.B., Чеминава Р.В. Реинфузия облученной собственной крови хирургических больных // Вестник хирургии. 1980. - Т. 125, №10. -С.144-146.

183. Поташов JI.B., Чеминава Р.В. Ультрафиолетовое облучение собственной крови // Вестник хирургии. 1982. -Т.127, №6. - С.130-133.

184. Практикум по биохимии / Под ред. С.Е. Северина, Т.А. Соловьевой. -М.: Изд-во Моск. ун-та, 1989. 509 с.

185. Пучков Е.О., Путвинский A.B., Рощупкин Д.И., Владимиров Ю.А. Влияние температуры на структурное состояние липидов в мембранах митохондрий //Биофизика. 1976. -Т.21. - С.387-388.

186. Радченко И.В., Лысенков Н.В. Действие излучения различных источников света на лактатдегидрогеназу из мышечной ткани // Фотобиология животной клетки. Л.: Наука, 1979. - С. 53-55.

187. Райдер К., Тейлор К. Изоферменты. М.: Мир, 1983. - 106 с.

188. Регуляция активности ферментов в адсорбционных ферментных системах. III. Взаимодействие лактатдегидрогеназы из мышц свиньи с F-актином / Н.П. Сугробова, Т.Б. Еронина, H.A. Чеботарева и др. // Молек. биол.- 1983.-Т. 17, вып. 2.-С. 430-436.

189. Резван С.Г. Анализ молекулярных механизмов взаимодействия синтетических гомологов ретинола с компонентами эритроцитарной мембраны и свободным гемоглобином: дисс. . канд. биол. наук. Воронеж, 1996. -240 с.

190. Рецепторы клеточных мембран для лекарств и гормонов: междисциплинарный подход / Под ред. Р. У. Штрауба, Л. Болис. М.: Медицина, 1983.-368 с.

191. Робинсон М.В., Топоркова А.Б., Труфакин В.А. Морфология и метаболизм лимфоцитов. Новосибирск: Наука, 1986. - 125 с.

192. Ройт А. Основы иммунологии.-М.: Мир, 1991.-328 с.

193. Рощупкин Д.И. Молекулярные механизм фотоповреждения биологических мембран // Фотобиология животной клетки. Л.: Наука, 1979. - С.23-34.

194. Рощупкин Д.И., Артюхов В.Г. Основы фотобиофизики. Воронеж: ВГУ, 1997.-116 с.

195. Рощупкин Д. И., Мурина М. А. Фотобиологические процессы в биомембранах при действии ультрафиолетового излучения на клетки, ткани и органы животных // Биофизика. 1993. - Т. 38, вып. 6. - С. 1053-1068.

196. Рощупкин Д.И., Мурина М.А. Свободнорадикальное и циклооксиге-назное окисление липидов в мембранах клеток крови при УФ-облучении // Биологические мембраны. 1998. -Т.15, №2. - С.211-226.

197. Рощупкин Д.И., Потапенко А.Я. Биологическое действие ультрафиолетового и видимого излучения // Внешняя среда и развивающийся организм. М.: Наука, 1977. - С.53-90.

198. Рубин А.Б. Биофизика: В 2-х кн. Кн.2: Биофизика клеточных процессов. М.: Высш. шк., 1987. - 303 с.

199. Рыбасенко В. Д., Рыбасенко И. Д. Элементарные функции: формулы, таблицы, графики. М.: Наука, 1987. - 416 с.

200. Рэнби Б., Рабек Я. Фотодеструкция, фотоокисление, фотостабилизация полимеров. М.: Мир, 1978. - 676 с.

201. Рязанов А. Г., Спирин А. С. Организация ферментов на внутриклеточных структурах: эстафета у поверхности // Биохимия. 1989. - Т. 54, вып. 5.-С. 709-715.

202. Сапежинский И. И. Биополимеры: кинетика радиационных и фотохимических превращений. М.: Наука, 1988.-216 с.

203. Сапежинский И.И. О фотоокислении белков // Фотобиология животной клетки. Л. : Наука, 1979. - С. 17-23.

204. Сапежинский И.И., Донцова Е.Г., Силаев Ю.В. о модифицирующем влиянии спиртов на радиационные превращения сывороточного альбумина // Радиобиология. 1984. - Т. 24, вып. 1. - С. 79-81.

205. Свободные радикалы в биологии / Под ред. У. Прайора. М.: Мир, 1979. В 2-х т.

206. Сергиенко Н. Г., Грищенко В. И., Логинова Г. А. Биогенные моноамины и возбудимость головного мозга. Киев: Наукова думка, 1992. - 218 с.

207. Силаев М. И. Новая кинетическая модель радикально-цепного процесса окисления с конкурентными реакциями: кислород как аутоингибитор // Биофизика. 2001. - Т. 46, вып. 2. - С.203-209.

208. Сирота Т. В. Новый подход в исследовании процесса аутоокисления адреналина и использовании его для измерения активности супероксид-дисмутазы // Вопр. мед. химии. 1999. - Т. 45, № 3. - С. 263-272.

209. Скулачев В.П. Феноптоз: запрограммированная смерть организма // Биохимия. 1999. - Т.64, вып. 12. - С. 1679-1688.

210. Смит А. Прикладная ИК-спектроскопия. М.: Мир, 1982. - 328 с.

211. Смит К., Хэнеуолт Ф. Молекулярная фотобиология. М.: Мир, 1972. -272 с.

212. Современные методы в биохимии / Под ред. В. И. Ореховича М.: Медицина, 1968. - 372 с.

213. Спасов А. А., Черников М. В. Гистамин: рецепторы и гистаминэргиче-ские вещества // Химико-фармацевтический журн. 2000. - Т. 34, № 8. -С. 3-15.

214. Сшченков О. В., Багнюкова Т. В., Лущак В. I. Властивости вшьних тазв'заних глколггичних ферментов мозку скорпени. II. Лактатдепдрогеназа // Укр. биохим. журн. 1996. - Т. 68, № 1. - С. 47-52.

215. Стальная И.Д., Гаришвили Т.Г. Метод определения малонового диаль-дегида с помощью 2-тиобарбитуровой кислоты / Современные методы в биологии / Под ред. В.Н. Ореховича. М.: Медицина, 1977. - С. 63-68.

216. Степанов В. М. Молекулярная биология. Структура и функции белков. -М.: Высшая школа, 1996.-335 с.

217. Сторожок С.А., Санников А.Г., Захаров Ю.М. Молекулярная структура мембраны эритроцитов и их механические свойства. Тюмень: Изд-во Тюменского гос. ун-та, 1997. - 140 с.

218. Странадко Е.Ф. Состояние проблемы клинической фотодинамической терапии в России // Материалы III съезда фотобиологов России. Воронеж, 2001. - С.210-212.

219. Странадко Е.Ф., Рябов М.В., Волкова H.H. Особенности фотобиологического действия различных фотосенсибилизаторов в клиническом применении // Материалы III съезда фотобиологов России. Воронеж, 2001. -С. 168-170.

220. Сузи Г. Инфракрасные спектры биологических молекул и модельных соединений // Структура и стабильность биологических макромолекул. -М.: Мир, 1973.-С. 481-578.

221. Теория и практика иммуноферментного анализа / Под ред. В.А. Егорова.-М.: Высшая школа, 1991.-288 с.

222. Теренин А.Н. Фотоника молекул красителей. Л.: Наука, 1967. - 614 с.

223. Терещенкова Ю. А., Бурлакова Е. Б. Изменение кинетических свойств альдолазы и лактатдегидрогеназы цитоплазмы мозга мышей после хронического у-облучения в малых дозах // Радиационная биология. Радиоэкология. 1997. - Т. 37, вып. 1. - С. 3-12.

224. Тривен М. Иммобилизованные ферменты. М.: Мир,1983. - 213 с.

225. Труфакин В.А. Иммуноморфологичеекие аспекты аутоиммунных процессов. Новосибирск: Наука, 1983. - 178 с.

226. Туркова Я. Аффинная хроматография. М.: Мир, 1980. - 471 с.

227. Тушение карнозином и анзерином в водных растворах / С. Ю. Егоров, Е. Г. Курелла, А. А. Болдырев и др. // Биоорганич. химия. 1992. -Т. 18, № 1.-С. 142-144.

228. Уилкинсон Дж. Изоферменты. М.: Мир, 1968. - 223 с.

229. Уильяме Б., Уилсон К. Методы практической биохимии. М.: Мир, 1978.-274 с.

230. Ультраструктурные изменения эритроцитов, облученных ультрафиолетовым светом / Н. Р. Палеев, В. JI. Черняков, А. К. Бойков и др. // Бюллетень эксперимент, медицины и биологии. 1990. - № 1. - С. 69-72.

231. Умецкая В.Н., Трубина E.JL, Артамонова О.М. Исследование влияния межмолекулярной водородной связи на спектры флуоресценции трехком-понентных растворов индола // Журн. прикл. спектроскопии. 1984. -Т. 40, №2.-С. 222-225.

232. Фершт 3. Структура и механизм действия ферментов. М.: Мир, 1980. -432 с.

233. Физиология и биохимия биогенных аминов / Под ред. В. В. Меньшикова. М.: Наука, 1969. - 326 с.

234. Фшенко A.M., Зима B.JI., Богач П.Г. Дослщження взаемоди м!ж спиртами (одно- та богатоатомними) i бшками у водних розчинах // Укр. бюхим. журн. 1976. - Т. 48, № 1. - С. 89-95.

235. Финкелыитейн Б.Б., Зверькова Ф.А., Попов Ю.В. Опыт применения ау-тотрансфузии УФ-облученной крови в детской дерматологии // Механизмы влияния облученной ультрафиолетовыми лучами крови на организм человека и животных Л.: Наука, 1986. - С. 122-132.

236. Фотобиология и мембранная биофизика / Под ред. И.Д. Волотовского. Мн.: Технопринт, 1999. - 352 с.

237. Фотопротекторные и антиоксидантные свойства гистаминсодержащих пептидомиметиков в реакции фотосенсибилизированного окисления гли-цилтриптофана / М. А. Бабижаев, Е. Л. Лозовская, Е. Н. Макареева и др. // Биохимия. 1998. - Т. 63, вып. 5. - С. 620-626.

238. Фрайфельдер Д. Физическая химия. М.: Мир, 1980. - 584 с.

239. Фридович И. Радикалы кислорода, пероксид водорода и токсичность кислорода // Свободные радикалы в биологии / Под ред. У. Прайора. М.: Мир, 1979.-T. 1.-С. 272-314.

240. Фридрих П. Ферменты: четвертичная структура и надмолекулярные комплексы. М.: Мир, 1986. - 374 с.

241. Фримель X., Брок Й. Основы иммунологии. М.: Мир, 1986. - 254 с.

242. Фут X. Фотосенсибилизированное окисление и синглетный кислород. Биологические следствия // Свободные радикалы в биологии / Под ред. У. Прайора. М.: Мир, 1979. - Т. 2. - С. 96-151.

243. Фролов 10. Г., Белик В. В. Физическая химия. М.: Химия, 1993. -464 с.

244. Хаитов P.M., Игнатьева Г.А., Сидорович И.Г. Иммунология. М.: Медицина, 2000. - 432 с.

245. Холмогоров В.Е. Фотоиндуцированные парамагнитные центры в крови человека // Биофизика. 1994. - Т.39, вып.5. - С.888-893.

246. Холмогоров В.Е. Крыленков В.А., Османов М.А. Первичные фотопроцессы в крови и ее компонентах при действии оптического излучения // Молекулярные механизмы биологического действия УФ-излучения. М.: Наука, 1988. - С.164-177.

247. Хроматография на бумаге / Под ред. И.И.Хайса и К. Мацека. М.: Изд-во иностр. лит., 1962. - 851 с.

248. Чегер С.И. Транспортная функция сывороточного альбумина. Бухарест: Изд-во Акад. соц. респ. Румынии, 1975. 184 с.

249. Черницкий Е.А., Воробей A.B. Структура и функции эритроцитарных мембран. Минск: наука и техника, 1981. - 216 с.

250. Черницкий Е.А., Воробей A.B. Фотосенсибилизированное повреждение биологических мембран // Молекулярные механизмы биологического действия УФ-излучения. М.: Наука, 1988. - С.102-111.

251. Чибисов А.К., Карякин A.B. Элементарные фотопроцессы в окислительно-восстановительных превращениях красителей // Молекулярная фотоника. М.: Наука, 1970. - С.231-244.

252. Чиргадзе Ю. Н. Инфракрасная спектроскопия // Физические методы исследования белков и нуклеиновых кислот / Под ред. Ю. С. Лазуркина. -М.: Наука, 1967.-С. 132-148.

253. Чумаков В. Н., Осинская О. П. Количественный метод определения активности цинк-, медьзависимой супероксиддисмутазы в биологическом материале // Вопр. мед. химии. 1977. - Т. 23, № 6. - С. 712-721.

254. Шаповал Г.С., Громовая В.Ф. Механизмы антиоксидантной защиты организма при действии активных форм кислорода // Укр. 6ioxiM. журн. -2003. Т.75, №2. - С.5-13.

255. Шаршунова М. Тонкослойная хроматография в фармации и клинической биохимии. М.: Мир. - Т.2. - 1980. - 346 с.

256. Щербатова Н. А., Наградова Н. К., Муронец В. И. Влияние мембран эритроцитов и тубулина на активность НАД-зависимых дегидрогеназ // Биохимия. 1996.-Т. 61, вып. 8.-С. 1512-1525.

257. Шинкаренко Н.В., Алесковский В.Б. Синглетный кислород, методы получения и обнаружения // Успехи химии. 1981. - T.L, вып. 3. - С.406-428.

258. Шляпинтох В.Я. Фотохимические превращения и стабилизация полимеров. М.: Химия, 1979. 344 с.

259. Шляпинтох В.Я., Иванов В.Б. Тушение синглетного кислорода // Успехи химии. 1976. - Т. XLV, вып. 2. - С. 202 -223.

260. Шпицберг B.JL, Горюнов А.И. Аллостерические свойства изофермента лактатдегидрогеназы из мышц свиньи // ДАН СССР. 1969. - Т. 189, № 5. -С. 1132-1134.

261. Электронномикроскопическое изучение взаимодействия F-актина с мышечной (М4) лактатдегидрогеназой / Е. И. Щорс, В. Л. Цупрун, Б. И. Курганов и др. // Докл. АН СССР. 1991. - Т. 320, № 5. - С. 12731275.

262. Элиминирование ациламидов при радиационно-инициированной сво-боднорадикальной фрагментации сфингомиелина / А.А. Ахрем, И.П. Еди-мичева, А.А. Зайцев и др // Доклады АН СССР. 1991. - Т.316, № 4. -С.919-921.

263. Юинг Г. Инструментальные методы химического анализа. М.: Мир, 1989.-608 с.

264. Языкова М. Ю., Муронец В. И. Совместная иммобилизация лактатдегидрогеназы и низкомолекулярных тиолов на сефарозе // Прикл. биохимия и микробиол. 2001. - Т. 37, №2.-С. 197-201.

265. Яковлев В.А. Кинетика ферментативного катализа. М.: Наука, 1965. -247 с.

266. Ярилин А.А. Радиация и иммунитет. Вмешательство ионизирующих излучений в ключевые иммунные процессы // Радиац. биол. Радиокол. -1999. Т. 39, № 1.-С. 181-189.

267. A comparison of scavenging abilities of antioxidants against hydroxyl radical formation in presence of ferric ions and hydrogen peroxide / H. Iwahashi,

268. H. Morishita, T. Ishii et al. // J. Biochem. 1989. - V. 105, № 3. - P. 429-434.

269. Assotiation of integrated metabolic pathways with membranes. I. Glycolytic enzymes of the red blood corpuscle and yeast / D.E. Green, E. Murer, H.O. Hultin et al. Arch. Biochem. Biophys. 1965. - V. 112. - P. 635-647.

270. Augenstein L., Riley P. The inactivation of enzymes by ultraviolet light. IV. The nature and involvement of cystine disruption // Photochem. and Photobiol. 1964. - V.3. - P.353-365.

271. A convenient method for the estimation of Sepharose-bound protein / T. O. Golovina, T. V. Cherednikova, A. T. Mevkh et al. // Anal. Biochem. -1977. V. 83, № 2. - P. 778-781.

272. Alonzo-Llamazares A. M., Arriaga D. de, Soler J. Oxidative modification of lactate dehydrogenase by a nonenzymatic metal ion-catalyzed oxidation system // Biochem. Int. 1992. - V. 27, № 5. - P. 879-889.

273. Anchordoquy T. S., Carpenter J. F. Polymers protect lactate dehydrogenase during freezing-drying by inhibiting dissociation in frozen state // Arch. Biochem. and Biophys. 1996. - V. 332, № 2. - P. 231-238.

274. Arnold H., Pette D. Binding of glycolytic enzymes to structure proteins of the muscle//Eur. J. Biochem. 1968.-V. 6, №2.-P. 163-171.

275. Ashmarina L. I., Muronetz V. I., Nagradova N. K. Lactate dehydrogenase can function in a monomelic form. The principles of an active subunit preparation // Biochim. Int. 1981. -V. 3, № 4. p. 415-423.

276. A simple HPGL-chromatography technique for dopamine oxidation products determination / M. B. Mattammal, R. Strong, E. White et al. // J. Chromatogr. -Pt. B.: Biomed. Appl. 1994. - V. 658, № 1. - P. 21-30.

277. Asryants R. A., Duzhenkova J. V., Nagradova N. K. Determination of Sepharose-bound protein with coomasie brilliant blue G-250 // Anal. Biochem.- 1985. V. 151, № 2. - P. 571-574.

278. Baker E.N., Hubbard R.E. Hydrogen bonding in globular proteins // Progr. Biophys. and Mol. Biol. 1984. - V. 44. - P. 79-179.

279. Barnes S.J., Weitzman P.D.J. Organization of citric acid cycle enzymes into a multienzyme cluster // FEBS Letters. 1986. - V. 201, № 2. - P. 267-270.

280. Batke J. Remarks on the supramolecular organization of the glykolytic system in vivo//FEBS Lett. 1989.-V. 251, № 1-2.-P. 13-16.

281. Beekmans S., Kanarek L. Clustering of sequential enzymes in the glycolytic and the citric acid cycle pathways // J. Cell. Biochem. 1989. - Suppl. 13 E. -P. 266.

282. Bhattacharyya B., Wolff J. The interaction of l-anilino-8-naphtalene sulfonate with tubulin: A site independent of the colchicine-binding site // Arch. Biochem. and Biophys. 1975. - V. 167, № 1. - P. 264-269.

283. Ben-Shachar D., Youdim M. B. H. On the mechanism of catecholamine-mediated brain neurons destruction // J. Neural Transmission. 1990. - V. 29, №2.-P. 251-258.

284. Bergmeyer H. Methods of enzymatic analysis. New York-London, 1965. -300 p.

285. Biewenga J. Purification of lactate dehydrogenase-immunoglobulin A (LDH-IgA) complexes from human serum // Chromatogr. synth. and Biol. Po-lym. Chichecter, 1978. - V. 2. - P. 282-287.

286. Bronstein W. W., Knull H. R. Interaction of muscle glycolytic enzymes with thin filament proteins // Canad. J. Biochem. 1981. - V. 59, № 7. - P. 494-499.

287. Calpain expression in lymphoid cells. Increased mRNA and protein levels after cell activation / R. Deshpande, J. Goust, A. Chakrabarti et al. // J. Biol. Chem. 1995. - V.270. - P. 2497-2505.

288. Campbell K., Cambier J. B lymphocyte antigen receptors (mlg) are non-covalently associated with a disulfide linked, inducibly phosphorylated glycoprotein complex // The EMBO Journal. 1990. - V. 9. - P. 441-448.

289. Carbonic anhydrase activators: X-ray crystallographic and spectroscopic investigations for the interaction of isozymes I and II with histamine / F. Briganti, S. Mangani, P. Orioli et al. // Biochemistry. 1997. - V. 36, № 34. - P. 1038410392.

290. Cell mediated cytotoxicity against U937 cells by human monocytes and macrophages in a modified colorimetric MTT-assay / A.A. Loosdrecht, E. Nen-nie, G.J. Ossenkoppelete et al. //J. Immun. Methods. 1991. - .141. -P. 15-22.

291. Chan W. W.-C., Mosbach K. Effects of subunit interactions of the activity of lactate dehydrogenase studied in immobilized enzyme systems // Biochemistry. 1976. -V. 15, № 19.-P. 4215-4222.

292. Chemiluminescence determination of hydroperoxides following radiolysis and photolysis of free amino acids / S. Robinson, R. Bevan, J. Lunec et al. // FEBS Lett. 1998. - V. 430, № 3. - P. 297-300.

293. Cherednikova T. V., Muronetz V. I., Nagradova N. K. Study of subunit interactions in immobilized D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase // Bio-chim. et Biophys. acta. 1980. - V. 613, № 2. - P. 292-308.

294. Cho I.C., Swaisgood H. E. The reactivation of an unfolded subunit enzyme covalently linked to a solid surface // Biochim. et Biophys. acta. 1972. -V. 258, №2. -P. 675-679.

295. Chock P. B., Gutfreund H. Reexamination of the kinetics of the transfer of NADH between its complexes with glycerol-3-phosphate dehydrogenase and with lactate dehydrogenase // Proc. Nat. Acad. Sei. USA. 1988. - V. 85, №23.-P. 8870-8874.

296. Clarke A. R., Wilks H. M., Holbrook J. J. The role of an aspartate-histidine pair in the active site of lactate dehydrogenase // Protein Eng. 1987. - V. 1, № 3.-P. 235.

297. Clarke P. M., Masters C. J. Multienzyme aggregates: new evidence for anassociation of glycolytic components // Biochem. et Biophys. acta. 1973. -V. 327, № l.-P. 223-226.

298. Clarke P. M., Masters C. J. On the assosiation of glycolytic enzymes with structural proteins of skeletal muscle // Biochem. et Biophys. acta. 1975. -V. 381, № l.-P. 37-46.

299. Classical roman spectroscopic studies of NADH and NAD+ bound to lactate dehydrogenase by difference techniques / D. Hua, Z. Jie, D. Sloan et al. // Biochemistry. 1989. - V. 28, № 4. - P. 1525-1533.

300. Clausen J. Lactate dehydrogenase isoenzymes of human semen // Biochem. J. 1965.- V. 97, №2.-P. 513.

301. Cohen N.S., Cheung C.-W., Raijman L. Chanelling of extramitochondrial ornithine to matrix ornithine transcarbamylase // J. Biol. Chem. 1987. -V. 262,№ l.-P. 205-208.

302. Coupling of enzymes to polyacrylonitrile / P. A. Biondi, M. Pace, O. Brenne et al. // Europ. J. Biochem. 1976.-V. 61, № 1.-P. 171-174.

303. Crystalline ternary complexes of lactate dehydrogenase / R. Leberman, J.E. Smiley, D.J. Rossmann et al. // J. Molec. Biol. 1969. - V. 46, № 1. -P.217-219.

304. Czapski G. On the use of OH' scavengers in biological systems // Israel J. Chem. 1984. - V. 24, № 1. - P. 29-34.

305. Dabrowska A., Terlecki G., Gutowicz J. Interaction of bovine skeletal muscle lactate dehydrogenase with liposomes. Comparison with the data for the heart enzyme // Biochim. et Biophys. acta. 1989. - V. 980, №3. - P. 357-360.

306. Daka N. J., Laidler K. J. Flow kinetics of lactate dehydrogenase chemically attached to nylon tubing // Canad. J. Biochem. 1978. - V. 56, № 8. - P. 774779.

307. David G. S., Chino T. H., Reisfeld R. A. Binding of proteins to CNBr-activated sepharose 4B // FEBS Lett. 1974. - V. 43, № 3. - P. 264-266.

308. Demchenko A. P., Kamenchuk O. I., Saburova E. A. The influence of solvent dynamics on lactate dehydrogenase kinetics // Chem. Phys. Enzyme Catal.

309. Conf.-Tallin, 1987.-P. 76.

310. Demchenko A. P., Rusyn O. I., Saburova E. A. Kinetics of the lactate dehydrogenase reaction in high-viscosity media // Biochim. et Biophys. acta. 1989. -V. 998, №2.-P. 196-203.

311. Direct transfer of NADH between a-glycerol phosphate dehydrogenase and lactate dehydrogenase: fact or misinterpretation? / D. K. Srivastava, P. Smolen, G. F. Betts et al. // Proc. Nat. Acad. Sei. USA. 1989. - V. 86, № 17. P. 6464-6468.

312. Dornand J., Mousseron-Canet M., Vial-Reveillon F. Etude par fluorescence de la complexation du TNS avec la 17p hydroxysteroide dehydrogenase placentaire //Biochimie. 1973.- V. 55, №8.-P. 851-857.

313. Edward P.-R., Ronald P. M. Characterization of the structure and reactions of free radicals from serotonin and related indoles // J. Biol. Chem. 1981. -V. 256, № 5. - P. 2427-2432.

314. Effects of immobilization on the kinetic constants of lactate dehydrogenase from pig muscle / P. A. Bloxham, N. D. Danielson, F. G. Gerberich et al. // Abstr. Pap. Pittsburg Conf. Anal. Chem. and Appl. Spectrosc. Pittsburg, 1980. -P. 257.

315. Effect of ceruloplasmin on 6-hydroxydopamine oxidation / R. Medda, L. Calabrese, G. Musci et al. // Biochem. and Mol. Biol. Int. 1996. - V. 38, №4.-P. 721-728.

316. Ehmann I.D., Hultin H.O. Substrate inhibition of soluble and bound lactate dehydrogenase (isoenzyme 5) // Arch. Biochem. Biophys. 1973. - V. 154. -P. 471-475.

317. Enchancement by catechols of hydroxyl radical formation in the presence of ferric ions and hydrogen peroxide / H. Iwahashi, H. Morishita, T. Ishii et al. // J. Biochem. 1989. - V. 105, № 3. - P. 434-445.

318. Enzyme inactivation with ultraviolet laser energy / M. W. Berns, S. Matsui, R. S. Olson et al. // Science. 1970. -V. 169, № 3951. - P. 1215-1217.

319. Eventoff W., Hacker M. R., Rossmann M. G. A low-resolution crystallographie study of porcine heart lactate dehydrogenase // J. Mol. Biol. 1975. -V. 98, № p. 249-258.

320. Eventoff W., Rossmann M. G. The structure of dehydrogenases // Trends Biochem. Sci. 1976. - V.l, № 10. - P.227-230.

321. Evidence for the generation of singlet molecular oxygen during dopa and dopamine peroxidation / I. Kruk, K. Lichszteid, T. Michalska et al. // Z. Naturforsch. C. 1989 a. - V. 44, № i2. p. 39-44.

322. Friedrich P., Hajdu S. The structure, mechanism, control and organization of glycolytic enzymes in regulation their function in muscle // Biochem. Soc. Trans.- 1987.-V. 15, № 5.-P. 973-977.

323. Gebicka L., Gebicki J. L. Modification of horseradish peroxidase induced by hydroxyl radicals. The influence of oxygen // Biochimie. 1996. - V. 78, № 1. -P. 62-65.

324. Gerstein M., Chothia C. Analysis of protein loop closure. Two types of hinges produce one motion in lactate dehydrogenase // J. Mol. Biol. 1991. — V. 22, №4.-P. 133-149.

325. Gilican components in the glicoinositol phospholipid anchor of human ery-trocyte acetylcolinesterase: Novel fragments produced by frufruoroacetic acid // M.A. Poeg, P.R. Mumphrey, S.M. Yand et al. // J. Biol. Chem. 1992. -V. 267, №26.-P. 18573-18580.

326. Golovina T. O., Muronetz V. I., Nagradova N. K. Half-of-the-sites reactivity of rat skeletal muscle D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase // Bio-chim. et biophys. acta. 1978. - V. 524, № 1. - P. 15-25.

327. Gottschalk N., Jaenicke R. Chemically crosslinked lactate dehydrogenase: stability and reconstitution after glutaraldehyde fixation // Biotechnol. and

328. Appl. Biochem. 1987. - V. 9, № 5. - P. 389-400.

329. G-protein-linked receptors: functional domains. Determinants of ligand binding at the D2 dopamine receptor / J. Naylor, R. Woodward, S. Daniell et al. // Biochem. Soc. Trans. 1995. - V. 23, № 1. - P. 87-90.

330. Grau U. M., Trommer W. E., Rossmann M. G. Structure of the active ternary complex of pig heart lactate dehydrogenase with S-lac-NAD at 2.7 A resolution // J. Mol. Biol. 1981. -V. 151, № 2. - P. 289-307.

331. Grossweiner L. I., Kaluscar A.G., Baugher J.F. Flash photolysis of enzymes // Intern. J. Radiat. Biol. 1976. - V.29. - P.l-16.

332. Grossweiner L.I., Usui Y. Flash photolysis and inactivation of aqueous ly-sozyme // Photochem. and Photobiol. 1971. - V. 13. - P. 195-214.

333. Harris S. J., Winzor D. J. Equilibrium partition studies of the myofibrillar interactions of glycolytic enzymes // Arch. Biochem. and Biophys. 1989. -V. 275, № l.-P. 185-191.

334. Heil J. A., Lebherz H. G. "Hybridization" between aldolase subunits derived from mammalian and plant origin // J. Biol. Chem. 1978. - V. 253, № 18. -P. 6599-6605.

335. Hirano T., Matsuraki H., Sekine T. Identification of an extra lactate dehydrogenase band in human erythrocytes // Clin. Chim. acta. 1989. - V. 180, № l.-P. 59-64.

336. Hirway S.C., Hultin H.O. A model system for studying chicken lactate dehydrogenase^ in the particulate phase // J. Food Sci. 1977. - V. 42. - P.l 1641167.

337. Immobilized enzymes: The catalytic properties of lactate dehydrogenase co-valently attached to glass beads / J. E. Dixon, F. E. Stolzenbach, J. A. Berenson et al. // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1973. - V. 52, № 3. - P. 905912.

338. Inactivation of lactate dehydrogenase by UV radiation in the 300 nm wavelength region / Chen En-Ping, P.G. Soderberg, A.D. Mc Kerell et al. // Radiat. and Enwiron. Biophys. 1989. - V. 28, № 3. p.l85-191.

339. W. Lohmann, A. J. Moss, W. B. Garland et al. // Experientia. 1966. - V. 22, №8.-P. 514-515.

340. Ingelman-Sundberg M., Hagbjork A.-L. On the significance of the cytochrome P-450-dependent hydroxyl radical-mediated oxygenation mechanism // Xenobiotica. 1982. - V. 12, № 11. - P. 673-686.

341. Jamamoto I., Ohmori H. Degradation of histamine in presence of ascorbiciacid and Cu ion, involvement of hydrogen peroxide // J. Pharm. Dyn. 1981.• V. 4,№ l.-P. 15-19.

342. Jamme J. Modulation of mouse cerebral Na, K-ATPase activity by oxygen radicals // Neuro-Report. 1995. - V.7, № 1. - P. 333-337.

343. Johannsson A. The effects of bilayer thickness on the activity of (Na++K+)-ATPase // Biochim. et Biophys. acta. 1981. - V. 641, № 2. - P. 416-421.

344. Kalyanaraman B., Premovic P. J., Sealy R. C. Semiquinone anione radicals from addition of amino acids, peptides, and proteins to quinines derived fromitoxidation of catechols and catecholamines. An ESR spin stabilization study // J.

345. Biol. Chem. 1987. - V. 262, № 23. - P. 11080-11087.

346. Kichter H. W., Waddell W. H. Chemical reaction rates of catecholamines with hydroxyl radicals // J. Amer. Chem. Soc. 1983. - V. 105, № 11.• P. 5434-5440.

347. Klegeris A., Korkina L. G., Greenfield S. A. Parametabolic reactions of dopamine: iron ions and reactive oxygen species involved // Free Radic. Biol, and Med. 1995. - V. 18, № 2. - P. 215-222.

348. Knull H. R. Compartmentalization of glycolytic enzymes in the brain and assosiation with cytoskeletal proteins actin and tubulin // Structural and organizational aspects of metabolic regulation. N. Y.: Alan R. Liss., 1990. - P. 215

349. Koch R., Stähler F. Untersuchungen über einen biologischen strahlenschutz. IL. Mitteilung: die Wirkung chemischer strahlenscgutztoffe bei in-vitro bestrahlung von riderserumalbuminlösungen // Strahlentherapie. 1963. -Bd. 121, № l.-S. 129-140.

350. Kohn J., Wilchek M. A new approach (cyanotransfer) for cyanogen bromide activation on sepharose at neutral pH, which yields activated resins, free of interfering nitrogen derivatives // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1982. -V. 107, № 3. - P.878-884.

351. Komplexbildung von Dehydrogenasen mit Coenzymanalogen und Coen-zymbruchstuken / D. Scherr, R. Jeck, J. Berhauser et al. // Z. Naturforsch. -1973. V. 28, № 5-6. - P. 247-254.

352. Kopoldovâ J., Vlasâkovâ V. Radiolysis of aqueous and aqueous-ethanolic solutions of histamine // J. of labelled compounds and radiopharmaceuticals. -1984. V. XXI, № 7. - P. 679-688.

353. Kovalenko G. A., Shitova N. B., Sokolovskii V. D. Immobilization of oxy-doreductases on inorganic supports based on alumina. Immobilization of lactate dehydrogenase on alumina // Biotechnol. and Bioeng. 1971. - V. 23, № 8. -P. 1721-1734.

354. Kraljic I., Mihsni S. El. A new method for the detection of singlet oxygen in aqueous solutions // Int. Conf. Singlet Oxygen and Relat. Species Chem. and Biol. Pinawa, 1977. Abstrs. S.I., s.a., K/l 1.

355. Kraljic I., Sharpatyi V.A. Determination of singlet oxygen rate constantsin aqueous solutions // Int. Conf. Singlet Oxygen and Relat. Species Chem. and Biol. Pinawa, 1977. Abstrs. S.I., s.a., K/12.

356. Kurganov B.I., Klinov S.V., Sugrobova N.P. regulation of enzyme activity in adsorptive enzyme sustems // In: Symp. Biol. Hung. V. 21. - P. 81-106.

357. Lactate dehydrogenase / J. J. Holbrook, A. Liljas, S. S. Steindel et al. // The enzymes. 1975. - V. XI. - P. 191-292.

358. Lactate dehydrogenase-induced conformational changes of F-actin in my-osin-free ghost single fibres / V. P. Kirillina, V. I. Stabrovskaya, Yu. S. Bo-rovikov et al. // Gen. Physiol, and Biophys. 1989. - V. 8, № 15. - P. 435-446.

359. LaReau R. D., Anderson V. E. An inquiry into the sourse of stereospecificity of lactate dehydrogenase using substrate analogues and molecular modeling // Biochemistry. 1992. - V. 31, № 17. - P. 4174-4180.

360. LaReau R. D., Anderson V. E. Lactate dehydrogenase displays absolute stereospecificity in the transfer of the prochiral hydrogen of NADH // J. Biol. Chem. 1989. - V. 264, № 26. - P. 15338-15343.

361. Lee S.-L., Wang W.-W., Fanburg B. L. Superoxide as an intermediate signal for serotonin-induced mitogenesis // Free Radic. Biol, and Med. 1998. -V. 24, №5.-P. 855-858.

362. Levi A. S. On the properties of matrix bound lactate dehydrogenase // FEBS Lett. 1975. - V. 52, № 2. - P. 278-280.

363. Ligand binding to the serotonin 5HT3 receptor studied with a novel fluorescent ligand / A.-P. Tairi, K. Hovius, H. Pick et al. // Biochemistry. 1998. -V. 37, №45.-P. 15850-15864.

364. Lluis C. Lactate dehydrogenase associated with the mitochondrial fraction and with a mitochondrial inhibitor. I. Enzyme binding to the mitochondrial fraction // Int. J. Biochem. 1984. - V. 16, № 9. - P. 997-1004.

365. Lluis C. Lactate dehydrogenase binding to the mitochondrial fraction and to a mitochondrial inhibitor as a function of the isoenzymatic composition// Int. J. Biochem. 1985.-V. 17, № 11.-P. 1219-1226.

366. Lowe C. R., Pearson J. C. Affinity chromatography on immobilized dyes //

367. Methods in enzymology / Ed. by S. P. Sidney, N. O. Kaplan N. Y.: Academic press, 1984. - V. 104: Enzyme purification and related techniques (Part C). -P. 97-113.

368. Low-frequency infrared bands and chain conformation of polypeptides / J. Masuda, K. Fukushima, T. Fujii et al. // Biopolymers. 1969. - V. 8, № 1. -P. 91-99.

369. Matheson I. B. C., Lee J. Chemical reaction rates of amino acids with singlet oxygen // Photochem. and Photobiol. 1979. - V. 29, № 5. - P. 879-881.

370. Me Laren A.D., Hidalgo-Salvatiera O. Quantum yields for enzyme inactiva-tion and the amino acid composition of proteins // Photochem. and Photobiol. -1964. -V. 3. P. 349-362.

371. Mc Laren A.D., Shugar D. Photochemistry of proteins and nucleic acids. Oxford: Pergamon press, 1964. 291 p.

372. Melnick R.L., Hultin H.O. Studies on the nature of the subcellular localization of lactate dehydrogenase and glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase in chicken skeletal muscle // J. Cell. Physiol. 1973. - V. 81. - P. 139-148.

373. Membranes plasmiques vegetales. Etude par fluorescence / J.-L. Olive, J.-C. Bonnafous, J.-C. Mani et al. // Biochimie. 1973. - V. 55, №8. - P. 993996.

374. Midden W. R., Dahl T. A. Biological inactivation by singlet oxygen: distinguishing 02 ('Ag) and ('Eg"1") // Biochim. et Biophys. acta. 1992. - V. 1117, №2.-P. 216-222.

375. Molecular dynamics of dopamine at D2 receptor / S. G. Dahl, D. Edvardsen, I. Sylte et al. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1991. - V. 88, № 18. - P. 81118115.

376. Mora S., ElOdi P. Investigation of the near and far ultraviolet denaturation difference spectra of dehydrogenases // Europ. J. Biochem. -1968. V. 5, № 4. - P.574-582.

377. Mowbray J., Moses V. The tentative identification in Escherichia coli of a multienzyme complex with glycolytic activity // Eur. J. Biochem. 1976.1. V. 66. P.25-36.

378. Musick W., Donald L., Rossmann M. G. The structure of mouse testicular lactate dehydrogenase isoenzyme C4 at 2.9 Á resolution // J. Biol. Chem.1979. V. 254, № 16. - P. 7611-7620.

379. Müller J., Pfleiderer G. Factors affecting the activity of immobilized enzymes. 1. Diffusional limitation // Hoppe-Seylers' Ztschr. Physiol. Chem.1980. V. 361, № 5. - P. 675-680.

380. Neilands J. The purity of crystalline lactic dehydrogenase // Science. 1952. -V. 115, №2980.-P. 143.

381. Nilsson R., Merkel P.B., Kearns D.R. Unambiguons evidence for the participation of singlet oxygen ^Ag) in photodynamic oxidation of aminoacids // Photochem. and Photobiol. 1972. - V. 16. - P. 117-124.

382. Nitisewojo P., Hultin H.O. A comparison of some kinetic properties of soluble and bound lactate dehydrogenase isoenzymes at different temperatures // Eur. J. Biochem. 1976. - V. 67, № 1. - P. 87-94.

383. Noesel A., Lankester A., Lier R. Dual antigen recognition by B cell // Immunology Today. 1993. - V. 14. - P. 8-12.

384. Nonenzymatic oxidation of catecholamines / A. Napolitano, O. Crescenzi, A. Pezzella et al. // J. Med. Chem. 1995. - V. 38, № 5. - P. 917-922.

385. Ohlsson J., Nordstrom B., Branden C.-J. Structural and functional similarities within coenzyme binding domains of dehydrogenase // J. Molec. Biol. -1974.-V.89.-P. 339.

386. Ovadi J. Old pathway-new concept: control of glycolysis by metabolite-modulated dynamic enzyme associations // Trends. Biochem. Sei. 1988. -V.13, № 12.-P. 486-490.

387. Parker D. M., Holbrook J. J. An oil-water mechanism for the activation of coenzyme in the a-hydroxyacid dehydrogenases // Pyridine nucleotide-dependent dehydrogenases / Ed. by H. Sund. N. Y.: Walter de Gruyter, 1977. -P. 485-501.

388. Peters G., Rodgers M.A.G. Single-electron transfer from NADH analogues to singlet oxygen // Biochim. et biophys. acta. 1981. - V. 637. - P. 43-52.

389. Pettit S., Nealon D. A., Henderson A. R. A rapid and simple procedure for the preparation of human lactate dehydrogenase from erythrocytes using an ionexchange mini-column // Clin. chim. acta. 1980. - V. 100, № 1. - P. 520-526.

390. Physico chemical modeling the role of free radicals in photodynamic therapy / A. Nemeth, J. Jakus, T. Kriska et al. // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1999. - V. 255, № 2. - P. 360-366.

391. Popov I., Levin G. Photochemiluminescent detection of antiradical activity // Luminescence. 1999. - V. 14, № 3. - P. 169-174.

392. Protein measurement with the Folin phenol reagent / O. M. Lowry, N. I. Rosebrongh, A. I. Farr et al. // J. Biol. Chem. 1951. - V. 193, № 1-2. -P. 265-275.

393. Proteolytic dimers of porcine muscle lactate dehydrogenase: characterization, folding, and reconstitution of the truncated and nicked polypeptide chain / U. Opitz, R. Rudolf, R. Jaenicke et al. // Biochemistry. 1987. - V. 26, № 5. -P. 1399-1406.

394. Pulse radiolysis of lactate dehydrogenase / J. D. Buchanan, D. A. Armstrong, C. L. Grinstock et al. // Int. J. Radiat. Biol. 1977. - V. 32, № 3. - P. 247-257.

395. Rabinowitz J., Beeson C., Lyons D. Kinetic discrimination in T-cell activation // Proc. Natl. Acad. Sei. U.S.A. 1996. - V. 93. - P. 1401-1405.

396. Recnagel R.O., Ghoshal A.K. Lipoperoxidation as a vector in carbon tetrachloride hepatotoxicity I I Lab. Invert. 1966. - V. 15. - P. 132-148.

397. Refined crystal structure of dogfish M4 apo-lactate dehydrogenase / C. Abad-Zapatero, S. P. Griffith, S. L. Sussman et al. // J. Mol. Biol. 1987. -V. 198, №3.-P. 445-467.

398. Refolding of denaturated lactate dehydrogenase by Escherichia coli ri-bosomes / S. Chattopadhyay, B. Das, A. K. Bera et al. // Biochem. J. 1994. -V. 300, №3.-P. 717-721.

399. Reinhart G. D. Influence of polyethylene glycols on the kinetics of rat liver phosphofructokinase // J. Biol. Chem. 1980. - V. 255, № 22. - P. 1057610578.

400. Risi S., Dose K., Rathinasamy T.K., Augenstein L. The effect of environment of cystine disruptionby ultraviolet light // Photochem. and Photobiol. -1967. V.6. - P.423-436.

401. Rochae S. M. Concerning the histamine receptor (Hi) // Pharmacy and Pharmacol. 1969. - V. 21, № 11. - P. 778-780.

402. Sadana A. A deactivation protection model for immobilized and soluble enzymes // Enzyme and Microbiol. Technol. 1981. - V. 3, № 4 - P. 357-360.

403. Sagone A.L., Kamps S., Kambell R. // Photochem. Photobiol. 1978. -V. 28.-P. 909-915.

404. Sagrista M. L., Boral J. Lactate and malate dehydrogenase binding to the microsomal fraction from chicken liver // Biochimie. 1987. - V. 69, № 11-12. -P. 1207-1215.

405. Sanz M. C., Sagrista M. L., Lluis C. Kinetic behaviour of soluble and mitochondrial lactate dehydrogenase binding to the mitochondrial lactate dehydrogenase // Ital. J. Biochem. 1990. - V. 39, № 1. - P. 21-29.

406. Schuessler H., Denkl P. X-ray inactivation of lactate dehydrogenase in dilute solution // Int. J. Radiat. Biol. 1972. - V. 21, № 5. - P. 435-443.

407. Serotonin transformation pathways in higher vertebrates / M. Z. Wrona, Z. Yang, M. McAdams et al. // J. Neurochem. 1995. - V. 64, № 8. - P. 1390

408. Separation of catalase and other red cell enzymes from hemoglobin by gel filtration / H. Aebi, С. H. Schneider, H. Gang et al. // Experientia. 1964. -V. 20, №2.-P. 103-104.

409. Sigel P., Pette D. Intracellular localization of glycogenolytic and glycolytic enzymes in white and red rabbit skeletal muscle. A gel film method for coupled enzyme reactions in histochemistry // J. Histochem. Cytochem. 1969. - V. 17. -P. 225-237.

410. Slivka A., Cohen G. Hydroxyl radical attack on dopamine // J. Biol. Chem. -1985. V. 260, № 29. - P. 15466-15472.

411. Srivastava D. K., Bernhard S. A. Metabolite transfer via enzyme-enzyme complexes // Science. 1986. - V. 234, № 4780. - P. 1081-1086.

412. Пат. 4668630 США, МКИ C12 N9/19, НКИ 435/184 Stabilized enzymatic composition / A. L. Louderback (USA); Beckman Instruments, Inc. (USA).

413. Steenken S. Addition-elimination paths in electron-transfer reactions between radicals and molecules by the OH-radical // J. Chem. Soc. Faraday Trans. 1987. -Pt. l.-V. 83, №1.-P. 113-124.

414. Structural adaptations of lactate dehydrogenase isozymes / W. Eventoff, M. G. Rossmann, S. S. Taylor et al. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1977. -V. 74, №7.-P. 2677-2681.

415. Structure of lactate dehydrogenase at 2.8 A resolution / M. J. Adams, G. C. Ford, R. Koekoek et al. // Nature (Gr. Brit.) 1970. - V. 227, № 5263. -P. 1098-1103.

416. Studies on the molecular mechanism of the radioprotective effect of serotonin / W. Lohmann, A. J. Moss, J. L. Sanders et al. // Radiat. Res. 1966. -V. 29,№2.-P. 155-165.

417. Sukhodolets M. V., Muronetz V. I., Nagradova N. K. Interaction between glyceraldehyde dehydrogenase and lactate dehydrogenase // Biochem. Int. -1989.-V. 19, №2.-P. 379-384.

418. Superoxide dependent formation of hydroxyl radicals: detection of hydroxylradicals by the hydroxylation of aromatic compounds / R. Richmond, B. Halli-well, J. Chauchan et al. // Anal. Biochem. 1981. - V. 118, № 2. - P. 328-335.

419. Sutton H. C, Winterbourn C. C. On the participation of higher oxidation states of iron and copper in Fenton reactions // Free Radic. Biol, and Med. -1989.-V. 6, № 1. P. 53-60.

420. Szabolcsi G, Cseke E. On the molecular sieving property of the human erythrocytes membrane. Localization of some proteins within the cell // Acta Biol. Med. Germ. 1981. - V. 40, № 4-5. - P. 471-475.

421. Tabatabaie T., Potts J. D, Floyd R. A. Reactive oxygen species-mediated inactivation of pyruvate dehydrogenase // Arch. Biochem. and Biophys. 1996. -V. 336, №2.-P. 290-296.

422. The crystal structure of lactic dehydrogenase / M. G. Rossmann, B. A. Jeffery, P. Main et al. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1967. - V. 57, № 3. -P. 515-524.

423. The formation of singlet oxygen during oxidation of catechol amines as detected by infrared chemiluminescence and spectrophotometric method / I. Kruk, K. Lichszteid, T. Michalska et al. // Z. Naturforsch. C. 1989 6. - V. 44, № 11-12.-P. 895-900.

424. The immobilization of mitochondrial malate dehydrogenase on sepharose beads and the demonstration of catalytically active subunits / S. R. Jurgensent, D. C. Wood, J. C. Mahler et al. // J. Biol. Chem. 1981. - V. 256, № 5. -P. 2383-2388.

425. The quenching of singlet oxygen by amino acids and proteins / J.B.C. Matheson, R.D. Etheridge, N.R. Kratovich et al // Photochem. and Photobiol. 1975. -V. 21. - P.165-171.

426. The structure of the nicotinamide-adenine dinucleotide coenzyme whenbound to lactate dehydrogenase / M. J. Adams, A. Jr. McPherson, M. G. Rossmann et al. // J. Mol. Biol. 1970. - V. 51, № 1. - P. 31-38.

427. Triton-treated salt-extracted ghosts conteining only spectrin /M. Nakao, Y. Kojimo, S. Sato et al. // Studia Biophysica. 1989. - V. 134, № 1-2. - P. 4954.

428. Trommer W. E., Gloggler R. Solution conformation of lactate dehydrogenase as studied by saturation transfer ESR spectroscopy // Biochim. et Bio-phys. acta. 1979. - V. 571, № 2. - P. 186-194.

429. Tse-Tsai L., Kuo-Chen C. The flow of substrate molecules in fast enzyme-catalysed reaction systems // Chem. Scr. 1980. - V. 16, № 5. - P. 192-196.

430. Up conversion of the singlet oxygen 1269 nm emission to the visible / D. Allan, A.A. Gorman, I. Hamblett et al. // Photochem. and Photobiol. 1993. -V. 57, №5.-P. 893-894.

431. Van Beek J., Callender R., Gunner M. R. The contribution of electrostatic and van der waals interactions to the stereospecificity of the reaction catalyzed by lactate dehydrogenase // Biophys. J. 1997. - V. 72, № 2. - P. 619-626.

432. Vidoczy T. Photoactivation of oxygen, reactivity of singlet oxygen // J. Photochem. Photobiol. 1991. - V. 9, № 3-4. - P. 380-381.

433. Walsh J. L., Knull H. R. Heteromerous interactions among glycolytic enzymes with F-actin: effects of poly(ethylene glycol) // Biochim. et biophys. acta. 1988. - V. 952, № 1. - P. 83-91.

434. Warlant P., Santus R. N-formylkynurenine, a tryptophan photooxidation product, as a photodynamic sensitizer // Photochem. and Photobiol. 1974. -V. 19,№6.-P. 411-417.

435. Wilchek M., Miron T., Kohn J. Affinity chromatography // Methods in en-zymology / Ed. by S. P. Sidney, N. O. Kaplan N. Y.: Academic press, 1984. -V. 104: Enzyme purification and related techniques (Part C). - P. 3-55.

436. Yancey P. H., Siebenaller J. F. Trimethylamine oxide stabilizes teleost and mammalian lactate dehydrogenases against inactivation by hydrostatic pressure and trypsinolysis // J. Exp. Biol. 1999. - V. 202, № 24. - P. 3597-3603.