Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Свойства и механизмы регуляции НАД+киназы в онтогенезе Neurospora crassa

ВАК РФ 03.00.04, Биохимия

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Филиппович, Светлана Юрьевна

ввдашЕ.' s-ii

ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ: ФШШТАТИВНЫЙ СИНТЕЗ

НАДФ+ И ПРОЦЕССЫ ДИФФЕРЕНЦИРОВКИ . 12

1.1. Роль никотинамидных коферментов в метаболизме клетки и их участие в процессах дифференцировки • . . 12

1.1.1. Функции HAjf и НАДФТ.12

1.1.2. HAJQj и НАДФ"^ как регуляторы активности ферментов .16

1.1.3. Соотношение НАД?" и НАДФ* в клетках и его связь с обменом веществ и дифференцировкой . 18

1.2. НДД^киназа и ее функции. 30

1.2.1. НАД^киназа и превращения никотинамидных коферментов . 30

1.2.2. Роль НАД*" киназы в дифференцировке и регуляции обмена веществ . 32

1.2.2.1. Участие HAjf киназы в процессах дифференцирозки 32

1.2.2.2. ШЦ£киназа и гормональный контроль . 37

1.2.2.3. Роль НАД?" киназы в адаптации.41

1.2.3. Возможные механизмы регуляции активности киназы.43

ТШк П. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ. 48

2.1. Объект исследования.

2.2. Условия культивирования.49

2.3. Получение бесклеточного экстракта

2.4. Обработка гомогенатов N.crassa. при определении внутриклеточной локализации HAjf киназы.50

2.5. Определение активности HAjf киназы.5Г

2.6. Определение концентрации белка

2.7. Энзим-электрофорез

2.8. Определение молекулярной массы HAjf киназы методом электрофореза в полиакриламидном геле

2.9. Определение молекулярной массы НАД!" киназы методом гельфильтрации .55

2.10. Аналитическое изоэлектрическое фокусирование HAjf-киназы на пластинах полиакриламидного геля.56

2.11. Препаративное изоэлектрическое фокусирование НАД!"-киназы в гранулированном геле - ультродексе .57

2.12. Реактивы.58

РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.6Q-I

ГЛАВА Ш. СВОЙСТВА НАД^КИНАЗЫ WEUROSPORA CRASS А . 60

3.1. Внутриклеточная локализация НАД!"киназы N.crassa. 60

3.2. Оптимум рН и стабильность HAJJjкиназы N.crassa при различных рН .62

3.3. Зависимость активности НАД!"киназы N.crassa от природы фосфорильного донора и присутствия ионов металлов . 64

3.4. Влияние сульфгидрильных реагентов на активность киназы N.crassa .68

3.5. Влияние солей на НАД^киназную активность N.crassa.

3.6. Особенности поведения НАД!"киназы ПРИ хроматографии на голубой сефарозе . . 73

ГЛАВА 1У. ОЧИСТКА НАД!" КИНАЗЫ ИЗ КЛЕТОК N.CRASSA. . 81

4.1. Разработка подходов к очистке HAjfкиназы из N.crassa 81

4.2. Получение очищенного препарата НАД!" киназы из N. crassa.87

4.3. Кинетические характеристики очищенного препарата

НАД!"киназы N.crassa.9С^

ГЛАВА У. HAjfMHASA В РЕГУЛЯЦИИ МЕТАБОЛИЗМА И

ОНТОГЕНЕЗА N. GRASS А . . . . 94

5.1. Динамика удельной активности HAjf киназы в онтогенезе N. crassа .94

5.2. Регуляция активности BAif киназы N.crassa при фотостимуляции конидиогенеза и фотоиндукции каротиногенеза 100

5.3. Изменение удельной активности ШЦ£киназы в клетках N.crassa , помещенных в стрессовые условия . 105

5.4. К вопросу о кальмодулин-зависимой регуляции HAjf кинаЗЫ N.crassa .108-Ы

ГЛАВА У1. МНОЖЕСТВЕННЫЕ ФОРШ НАД^КИНАЗЫ N. GRASS А .II3-I

6.1. Обнаружение множественных форм НАД^киназы уи. crassa . • . .II3-II

6.2. божественные формы НАД^киназы как маркеры диффе-ренцировки У N.crassa . . II7-I

6.3. Изменение активности множественных форм HAjf киназы при фотостимуляции конидиогенеза N. crassa . . . • • 123

Введение Диссертация по биологии, на тему "Свойства и механизмы регуляции НАД+киназы в онтогенезе Neurospora crassa"

Актуальность проблемы. Изучение молекулярных механизмов, лежащих в основе реализации программ индивидуального развития, является одним из актуальных вопросов современной биохимии. Проблема внутриклеточной координации различных метаболических путей, ведущих к дифференцировке, занимает сегодня одно из центральных мест наряду с такими широко разрабатываемыми аспектами клеточной дафференцировки как рецепция сигналов и их дальнейшее преобразование, селективные перестройки генетического материала, дифференциальная экспрессия генов и последовательность включения программ генной экспрессии faover ,1982).

Одним из ключевых ферментов, координирующих различные пути метаболизма, в том числе соотношение анаболических и катабо-лических путей обмена в клетке, является НАД^киназа. Реакция, катализируемая этим ферментом, служит единственным источником синтеза НАДФ* в клетке. С деятельностью НАД+киназы связаны две важнейшие системы клетки - система никотинамидных коферментов и адениловая система. В литературе есть указания о том, что данный фермент занимает важное место в регуляции индивидуального развития животных, особенно на его ранних, пусковых этапах, однако они основаны на измерении активности НАД^киназы лишь на ограниченных отрезках онтогенеза.

Перспективным объектом для изучения процессов клеточной дафференцировки на протяжении всего жизненного цикла являются микроорганизмы. Удобной моделью такого рода может служить бесполый жизненный ЦИКЛ грибов-аскомицитов (Turian ,1975; Dahl-berg ,van Etten ,1982). В нем выделяют три стадии: прорастание конидий, вегетативный рост мицелия и конидиогенез. Преимущества данной модели дафференцировки хорошо представлены в цикле развития neurosрога crassa : отдельные фазы развития легко различимы морфологически и их смена регулируется определенными факторами внешней среды (рис.1). Так, перенос конидий на ростовую среду инициирует их прорастание, истощение питательных веществ в среде служит сигналом для перехода от логарифмической фазы роста вегетативного мицелия к стационарной, а свет стимулирует КОШДИОГенеЗ В МИЦеЛИИ (Siegel et ai.,1968).

Установлено, что в критические моменты дифференцировки гриба N.erassa происходит изменение относительного содержания НАД"!" и НАДФ* в клетках этого организма (Крицкий и др. ,1977 б; Schmit et al. , 1975 ;Schmit ,Brody ,1976; Schmit ,1981). В связи с этим изучение поведения НАД^киназы в процессе клеточной дифференцировки N.crassa представляет особый интерес.

Важным достоинством выбранного организма является то обстоятельство, что в опытах мог быть использован мутантный штамм N.crassa с полностью блокированным синтезом НАД(Ф)^ГЛИКОГ1ЩЮ-лазы. Присутствие этого фермента в объекте сильно затрудняет изучение свойств НАД^киназы.

Выбор гриба N.crassa в качестве объекта исследования был обусловлен такие и тем, что в настоящее время в связи с решением проблемы биотехнологического производства НАДФ* ведется активный поиск организмов, обладающих высоким уровнем активности НАД^киназы, а такие оптимальных условий для проявления активности этого фермента. Среди изученных до сих пор объектов наибольшая активность НАД"|*киназы обнаружена в клетках микроорганизмов. В то же время мицелиальные грибы в этом направлении вообще не были исследованы.

В связи с изучением регуляции активности НАД^киназы в развитии приобретает особое значение вопрос о молекулярной организации этого фермента на различных этапах онтогенеза. Молекулярная организация и механизмы регуляции активности НАДТ^иназы

Макроконидии

Конидиогенез JV^ Л

СВЕТ

Мицелии $ стационарной (разе роста

ИСТОЩЕНИЕ

ПИТАТЕЛЬНЫХ/ ВЕЩЕСТВ

ГЗратщия I

PQGTOBM СйЕйА

Формирование руЬки прорастай ш f

• I • « « I ГТТр ~

- I-* •■ Л- / ; '«I»'.'

Мицелий & экспоненциальной (разе роста

Рис. i Бесполый жизненный цикл NeuroSpot-a. cra^a. сравнительно мало исследованы. В последнее время проводится изучение этого фермента из животных объектов в связи с обнаружением в них равновесной системы диссоциирующих олигомеров фермента (Инсарова,Телепнева,1977; Нгуен Ван Тхиет,Телепнева,1981; Buiygina , Teiepneva,1982), а также из растений в связи с разработкой подходов к раскрытию механизма участия света, кальмодули-на и НАД+киназы в регуляции метаболизма у этих организмов (Marine,Dieter ,1981;Cormier et al. ,1982; Muto ,1983). НАД^киназа микроорганизмов гораздо менее изучена, но ее физико-химические свойства, а также особенности структуры обнаруживают резкие различия по сравнению с НАД+киназами, выделенными из других источников.

Для некоторых растений и животных получены данные в пользу существования множественных форм НАД^киназы. У микроорганизмов установлен лишь один факт подобного рода для цитоплазматической И митохондриальной форм фермента Saccharomyces cerevisiae (Apps ,1970). Однако в литературе совершенно отсутствуют сведения о значении выявленной молекулярной гетерогенности НАД^кина-зы. Поэтому вопрос о возможности присутствия множественных молекулярных форм НАД^киназы в клетках N^crassa и их роли в диффе-ренцировке гриба представляется исключительно важным.

Цель и задачи работы. Целью данной работы является изучение свойств и механизмов регуляции активности НАД+киназы в ходе онтогенеза N.crassa , а также их сопоставление с таковыми у этого фермента из других объектов. Исходя из цели работы, были поставлены следующие задачи:

- получение очищенного препарата фермента из Ecrassa характеристика его основных кинетических свойств;

- исследование свойств НАД*киназы Rcrassa » & именно: ее внутриклеточной локализации, оптимума рН и стабильности при различных рН, зависимости активности от природы фосфорильного донора, присутствия ионов металлов, сульфгидрильных реагентов и солей, а также особенностей структуры, выявляемых при изучении поведения фермента при хроматографии на голубой сефарозе;

- выявление множественных форм НАД^киназы N.crassa и динамика их поведения в онтогенезе гриба;

- изучение участия НАД+киназы в регуляции метаболизма и онтогенеза N.crassa, в частности:- рассмотрение динамики удельной активности НАД+киназы N.crassa при фотостимуляции конидиогенеза и фотоиндукции каротиногенеза, выявление уровня удельной активности фермента в клетках N.crassa, помещенных в стрессовые условия, выяснение вопроса о кальмодулин-зависимой регуляции данного фермента.

Научная новизна работы. Впервые изучена динамика изменений удельной активности НАД+киназы на протяжении всего жизненного цикла на примере мицелиального гриба N.crassa. Обнаружено присутствие множественных форм НАД+киназы в клетках этого организма. Выяснено, что определенные молекулярные формы фермента можно рассматривать в качестве маркеров для разных стадии морфогенеза гриба. Выявлена возможность существования двух принципиально различных механизмов регуляции активности НАД+киназы светом: при фотоиндукции каротиногенеза в погруженной культуре и при фотостимуляции конидиогенеза в поверхностной культуре N.crassa . На основании полученных результатов высказано предположение об участии. данного фермента в регуляции процессов онтогенеза и адаптации клеток гриба за счет коррекции соотношения катаболических и анаболических- путей метаболизма.

Практическая ценность работы. Полученные в работе экспериментальные данные расширяют представления как о свойствах и механизмах регуляции активности НАД+киназы - одного из ключевых ферментов метаболизма клетки, так и о биохимических превращениях, лежащих в основе клеточной дифференцировки. Учитывая сравнительно высокую удельную активность НАД^киназы н отсутствие НАД/Щ/+гликогидролазы у изученного штамма N.crassa, можно рассматривать подобные штаммы грибов как потенциальные продуценты НАДФ+. Выявлен ряд факторов, которые активируют НАД^киназу и дополнительно стимулируют образование НАДФ+что может представлять интерес для оптимизации микробиологических методов производства НАДФ^

Заключение Диссертация по теме "Биохимия", Филиппович, Светлана Юрьевна

ВЫВОДЫ.

1. Разработан четырехстадийный метод, позволяющий получить препарат НАД+киназы Ni.crassa , очищенный в 197 раз с выходом 22%. Кинетические характеристики очищенного препарата фермента обнаруживают значительное сходство с кинетическими параметрами НДЦ+-киназ других микроорганизмов.

2. Удельная активность НАД+киназы ir.crassa резко возрастает при смене фаз развития в онтогенезе гриба, определяемой экологическими факторами (т.е. при гидратации и прорастании конидий, при переходе от логарифмической фазы роста к стационарной и при фотостимуляции конидиогенеза). Аналогичный эффект наблюдается при адаптации клеток аскомицета в ответ на действие различных стрессовых факторов.

3. Методами электрофореза в полиакриламидном геле и гель-фильтрации обнаружена молекулярная гетерогенность НАД+киназы клеток N.crassa . Выявленные множественные формы фермента характеризуются следующими молекулярными массами: I - 338000; II

- 306000; III - 229000; 1У - 203000.

4. Показано, что молекулярная организация НАД+киназы подвержена тонкой и специфической регуляции в онтогенезе: спектр трех основных молекулярных форм фермента изменяется в ходе дифференцировки ж. crass а таким образом, что различные молекулярные формы можно рассматривать в качестве биохимических маркеров для разных стадий развития гриба. В покоящихся конидиях преобладает

I форма НАД+киназы, рост вегетативного мицелия сопровождается значительным увеличением относительного содержания III формы фермента, а при фотостимуляции конидиогенеза активируется II форма НАД+киназы.

5. Выявлено два возможных пути контроля активности НАД+киназы светом. В клетках погруженной культуры гриба при фотоиндукции каротиногенеза функционирует система регуляции НАД+киназы уровнем НАДН, содержание которого, в свою очередь, зависит от функционирования флавинового фоторецептора. При фотостимуляции конидиогенеза в поверхностной культуре аскомицета реализуется другой механизм, при котором происходит избирательная активация II молекулярной формы фермента.

6. Установлено, что в случае стимуляции конидиогенеза if. crassa светом происходит активация предсуществующих молекул фермента, а не индукция биосинтеза НАД+киназы,

7. На основании всего комплекса полученных результатов высказано предположение о том, что НАД+киназа участвует в регуляции процессов онтогенеза и адаптации клеток n.crassa путем коррекции соотношения никотинамидных коферментов, что сказывается на протекании катаболических и анаболических реакций.

Выражаю глубокую признательность моим научным руководителям - Михаилу Сергеевичу Крицкому и Татьяне Петровне Афанасьевой за ценные указания в процессе выполнения работы и помощь в обсуждении полученных результатов, а также сотруднику Института биорганической химии Льву Давыдовичу Румшу за содействие, оказанное при денситометрировании гелей,и сотруднику МГПИ им. В.И.Ленина Виталию Георгиевичу Иванову за помощь при постановке опытов по изоэлектрофокусированию.

- 138

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

По современным представлениям существует два механизма, контролирующих клеточную дифференцировку у микроорганизмов (Martin , Demain ,1978). Первый из них заключается в детерминации тех характерных метаболических путей, которые должны активироваться для того, чтобы дифференцировка происходила в нужном направлении. Второй затрагивает последующие генетически контролируемые изменения белкового состава клетки и является более долговременным. В инициации дифференцировки в соответствии с первым механизмом ведущая роль принадлежит изменению внутриклеточных концентраций низкомолекулярных эффекторов в ответ на действие специфических сигналов. Колебания уровня их содержания могут приводить к закономерным изменениям функционирования мак-ромолекулярного аппарата клетки (Кафиани,Костомарова,1978). Среди таких соединений, контролирующих процессы дифференцировки, наряду с циклическими нуклеотидами (Кожемякин и др.,1984; Pall ,1981; Zurzycka et al.,1983; Watts ,1984), а также адено-зин- и гуанозинполифосфатами (Лишневская,1984; Nover ,1982), особое место занимают пиридиновые коферменты, причем определяющим их влияние на указанные процессы является соотношение ([НАДФ+"] + +[НАДФН])/([НАД!] + [НАДН]).

Естественно, что НАД+киназа, как единственный фермент, катализирующий биосинтез НАДФ+, должна играть существенную роль в процессах дилеренцировки за счет непосредственного действия на это соотношение и, таким образом, на переключение анаболических и катаболических путей обмена. Исходя из этого, целью настоящей работы явилось исследование некоторых свойств и механизмов регуляции активности НАД+киназы с использованием в качестве модели дифференцировки бесполого жизненного цикла гриба - аскомице-та N.crassa . Решение поставленной задачи облегчалось тем, что для опытов был выбран штамм N. с г ass а , лишенный НАД/Ф/*глик оги д-ролазы.

Изучение поведения НАД*киназы в онтогенезе N.crassa привело нас к заключению о том, что резкие изменения удельной активности фермента приурочены именно к переломным моментам цикла развития гриба, что указывает на ключевую роль этого фермента в контроле дифференцировки. Полученные нами результаты подтверждаются тем, что отмеченные колебания тесно коррелируют с увеличением показателя НАДФ+/НАД+ в этих же точках развития (Чернышева,Крицкий, в печати). Необходимо подчеркнуть, что все указанные изменения происходят задолго до фенотипической экспрессии процессов дифференцировки. В последующих опытах нами установлено, что удельная активность НАД+киназы N.crassa изменяется не только в ответ на действие внешних сигналов, направляющих смену фазовых переходов в цикле развития, но и при перенесении клеток гриба в стрессовые условия, что свидетельствует о возможности участия данного фермента в восстановлении нарушенного баланса между катаболическими и анаболическими процессами при адаптации к неблагоприятным условиям.

Принципиальное значение приобретают выявленные нами пути регуляции активности НАД+киназы в онтогенезе N.crassa . Оказалось, что в ряде случаев (фотостимуляция конидиогенеза, адаптация к стрессовым воздействиям), согласно результатам опытов с применением ингибиторов биосинтеза белка, происходит активация предсуществующих молекул НАД+киназы, а не индукция биосинтеза этого фермента в клетках гриба. Полученные результаты согласуются с литературными данными об отсутствии индукции синтеза НАД*киназы при фотоэкспозиции растительных клеток ( Cormiei? et al.,1982). Согласно нашим данным, в определенных условиях культивирования (фотоиндукция каротиногенеза в погруженной культуре n.crassa) наблюдается регуляция активности фермента уровнем низкомолекулярного эффектора - НАДН. При этом в темноте активность НАД+киназы ингибируется НАДН, а на свету происходит снятие этого ингибирующего воздействия при участии флавинового фоторецептора, содержащегося в клетках е. crassa . Ранее уже было отмечено, что регуляция НАД+киназной активности за счет ее ингибирования НАДН и НАДФН, обнаруженная и у других объектов, имеет существенное значение в связи с низкими константами этого ингибирования. В то же время регуляция активности фермента при помощи высокомолекулярного регулятора, кальмодулина, обнаруженная для НАД+киназы растений и беспозвоночных животных, представляется маловероятной для фермента из N.crassa .

Полученные нами данные позволили установить связь молекулярной организации НАД+киназы с процессом онтогенеза у ж. crassa.

Прежде всего нам удалось методами электрофореза в полиак-риламидном геле и гель-фильтрации выявить молекулярную гетерогенность НАД+киназы из N.crassa . Этот факт приобретает особое значение в связи с возможностью регуляции ее активности за счет селективной активации множественных форм фермента ввиду того, что качественные и количественные изменения набора множественных форм фермента являются ведущими в координированной регуляции разветвленных метаболических путей, служат средством адаптации к постоянно меняющимся условиям среды и их динамика закономерна для ряда процессов дифференцировки.

Следует подчеркнуть, что ранее динамика изменений спектра множественных форм НАД+киназы в процессе развития организмов вообще не изучалась. Такие данные впервые получены нами для №. crassa. Оказалось, что есть отчетливая специфика в преобладании определенной формы НАД+киназы на той или иной стадии развития аскомицета. Наиболее высокомолекулярная форма фермента с молекулярной массой 338000 дальтон присуща покоящимся конидиям M.crassa • Вместе с тем, для вегетативного мицелия характерным признаком является присутствие самой низкомолекулярной формы с молекулярной массой 230000 дальтон. Наконец, при стимуляции конидиогенеза jr.crassa светом активируется вторая (II) форма фермента с молекулярной массой 306000 дальтон. Весь комплекс полученных данных свидетельствует о том, что определенные молекулярные формы НАД+киназы можно рассматривать в качестве маркеров для разных стадий развития ff.crassa .

С точки зрения понимания молекулярных механизмов регуляции развития Ni.crassa важно, что изменение соотношения множественных форм НАД+киназы не является единственным механизмом, контролирующим этот процесс. На основании данных, полученных при изучении фотостимуляции метаболизма клеток hi. eras за» удалось обнаружить иные механизмы активации НАД+киназы. В зависимости от того какая культура, поверхностная или погруженная, освещается происходит либо фотоактивация II молекулярной формы фермента (поверхностная культура), либо на свету наблюдается снятие ингибирующего действия НАДН на НАД+киназу (погруженная культура).

Для дальнейшего выяснения механизмов, лежащих в основе активации НАД+киназы, необходима более полная характеристика физико-химических свойств фермента. Однако, получение очищенного препарата НАД+киназы из клеток Ni.crassa затрудняется тем обстоятельством, что большинство методов, которые широко применяются при выделении этого фермента из других источников, оказываются непригодными для очистки НАД+киназы из n.crassa . Так, нами было выяснено, что к их числу относятся термическая обработка, осаждение протаминсульфатом и полиэтиленгликолем, фракционирогзз вание на голубой сефарозе и сефадексе G-200, а также хроматография на фосфоцеллюлозе P-II, ДЕАЕ-целлюлозе DE-52 и гидрокси-апатите. Для выделения и очистки НАД+киназы из N.crassanoTpe6o-валась разработка других подходов, в результате чего нами предложен четырехстадийный метод очистки фермента, включающий высокоскоростное центрифугирование, высаливание, препаративное изо-электрофокусирование в слое ультродекса и препаративный электрофорез в полиакриламидном геле. Зтот метод позволил нам получить препарат НАД+киназы N.crassa .очищенный в 197 раз с выходом 22%.

Оказалось, что по внутриклеточному распределению и значению оптимума рН НАД+киназа N.crassa контрастирует с аналогичным ферментом из растительных объектов. НАД+киназа N.crassa отличается от одноименного фермента других микроорганизмов по чувствительности к ионам двухвалентных металлов, по зависимости активности от присутствия неорганических полифосфатов, N-этилмалеими-да и солей, а также по характеру сорбции на голубой сефарозе. По-видимому, это связано со спецификой структуры и свойств фермента из мицелиального гриба. Вместе с тем, некоторые свойства НАД+-киназы изученного нами аскомицета однотипны с таковыми для этого же фермента из других источников. В частности, НАД+киназа у N. crassa локализована в цитоплазме аналогично тому, как это наблюдается для данного фермента в ряде объектов животного происхождения; она характеризуется рН-оптимумом и кинетическими характеристиками, значения которых близки к величинами, найденным для НАД+киназы из других микроорганизмов; обнаруживает молекулярную гетерогенность и ингибируется ПХМБ и иодацетатом подобно ферменту из некоторых других источников.

Есть еще один немаловажный аспект нашей работы. В последнее время в связи с потребностями практики активизировались исследования по разработке подходов к биотехнологическому (энзиматическому) производству НАДФ+. В частности, были предприняты попытки иммобилизации различных клеток, обладающих повышенной НАД+т киназной активностью (Булыгина и др.,19836; Sundaram , Apps , 1977; Uchida et al.,I978; Hayashi et al.,I979; Murata et al., 1979; Tanaka et al.,1982; Mijawaki et al.,I982). Однако В целом проблема еще далека от своего решения. Следует подчеркнуть, что для энзиматического производства НАДФ+ наиболее целесообразно использование микрооорганизмов, клетки которых характеризуются более высокой удельной активностью НАД+киназы по сравнению с активностью этого же фермента в клетках других организмов. Поэтому в связи с проблемой оптимизации микробиологического синтеза НАДФ+ представляется перспективной возможность использования культур, лишенных НАД/Ф/+Гликогидролазы и обладающих высокой удельной активностью НАД+киназы, подобно изученному нами штамму N.crassa . На наш взгляд, определенную практическую перспективу сулит выявленное нами дополнительное увеличение активности НАД+ киназы в ответ на воздействие ряда факторов в ходе адаптации к изменению параметров экологического окружения.

135

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Филиппович, Светлана Юрьевна, Москва

1. Белозерская Т.А., Крицкий М.С. Изучение никотинамидных коферментов в процессе формирования и развития плодовых тел на мицелии гриба Lentinus tigrinus Fr. Биохимия, 1973, т.38, №5, с.929-936.

2. Беляева Н.Ф. Выделение и свойства НАД-киназы из скелетных мышц взрослых кроликов и эмбрионов. Дисс. на соискание уч. степени канд.биол.наук -Москва, 1973. - 135с.

3. Беляева Н.Ф., Телепнева В.И. Выделение и свойства НАД-кина-зы из скелетных мышц кролика. Биохимия, 1974, т.39, №5,с.975--983.

4. Беляева Н.Ф., Певзнер И.Д., Телепнева В.И. Содержание никотинамидных нуклеотидов и скорость синтеза НАДШ в мышцах кролика в процессе эмбрионального и постнатального развития. Журн. эвол.биохим. и физиол., 1972,т.8, №4, с.375-380.

5. Булыгина Е.Р. Выделение и свойства НАД-киназы из сердца голубя. Автореф.дисс. на соискание уч.степени канд.биол.наук -- Москва,1984.

6. Булыгина Е.Р., Телепнева В.И. Вьщеление had -киназы из сердца голубя. Биохимия, 1980, т.45, №11, с.2019-2027.

7. Булыгина Е.Р., Бусыгина О.Г., Телепнева В.И. Изменение кинетических свойств НАД-киназы из сердечной мышцы голубя в процессе очистки. Биохимия, 1983а, т.48, №6, с.906-913.

8. Булыгина Е.Р., Телепнева В.И., Кузовлева О.Б. Иммобилизация НАД-киназы из сердца голубя на одифиле и доказательство активности мономера. Докл.Акад.АН СССР, 19836, т.269, №4, с.980--983.

9. Детерман Г. Гель-хроматография. Изд-во "Мир", Москва, 1970, 252с.-139

10. Ерошина Н.В., Головлев Ё.Л., Скрябин Г.К. Динамика пиридин-нуклеотидных коферментов в клетках Nocardia. Изв. АН СССР, сер.биол., 1977, т.1, с.82-89.

11. Жучихина А.А., Этингоф Р.Н. Влияние 3,5'-циклической АШ на НАД-киназную активность наружных фрагментов сетчатки глаза быка. Докл. Акад. АН СССР, 1973, т.212, №4, с.996-999.

12. Инсарова И.Д., Телепнева В.И. Четвертичная структура НАД-киназы скелетных мышц кролика. Укр. 6ioxiM. журн., 1977, т.49, №4, с.124-129.

13. Инсарова И.Д., Лебедев А.Н., Телепнева В.И. Четвертичная структура nad -киназы скелетных мышц кролика. Докл. Акад. АН СССР, 1974, т.219, №2, с.488-491.

14. Кафиани К.А., Костомарова А.А. Информационные макромолекулы в раннем развитии животных. Изд-во "Наука", Москва, 1978, 335с.

15. Кожемякин А.Л., Морозов В.Г., Хавинсон В.Х. Участие циклаз-ной системы в молекулярных механизмах регуляции дифференцировки иммунокомпетентных клеток. Биохимия, 1984, т.49, №4, с.658--666.

16. Корочкин Л.И. Генетика изоферментов и развитие. Онтогенез, 1976, т.7, №1, с.3-17.

17. Крицкий М.С. Фоторегуляция метаболизма и онтогенеза у гетеротрофных микроорганизмов. Успехи микробиол., 1982, т.17,с.41--62.

18. Крицкий М.С., Соболева И.С., Чернышева Е.К. Зависимость содержания никотинамидных коферментов от характера морфогенети-ческих процессов в синхронных культурах Bistociadieiia emerso-nii. Прикл. биохим. и микробиол., 1977а, т.13, №4,с564-571.

19. Крицкий М.С., Чернышева Е.К., Соболева И.С. Никотинамидные коферменты на ранних этапах световой индукции каротиногенеза в- 140 мицелии Neurospora crassa. Прикл. биохим. и микробиол.,19776, т.13, №6, с.901-905.

20. Крицкий М.С., Чернышева Е.К. Связь фотоокисления НАД-Н с первичными процессами фотоиндукции каротиногенеза Neurospora crassa. Докл. Акад. АН СССР, 1980а,т.255, №1, с.228-230.

21. Крицкий М.С., Чернышева Е.К. Об участии никотинамидных ко-ферментов в фотоиндукции синтеза каротиноидных пигментов в клетках мицелия Neurospora crassa. Докл. Акад. АН СССР, 19806,2, с.473-476.

22. Курганов Б.И. Коферментная и регуляторная функции никотинамидных коферментов. Кинетический аспект. В кн.: Коферменты (под ред.Яковлева В.А.). - Изд-во "Медицина", Москва, 1973,с.82- 117.

23. Лишневская Е.Б. Высокофосфорилированные нуклеотиды регуляторы метаболизма прокариотов. - Успехи соврем, биологии, 1984, т.98, №1(4), с.14-28.

24. Маурер Г. Диск-электрофорез. Теория и практика электрофореза в полиакриламидном геле. Изд-во "Мир", Москва, 1971, 247с.

25. Мецлер Д. Биохимия. Химические реакции в живой клетке.- Изд-во "Мир", Москва, 1980, т.2, 606с.

26. Нгуен Ван Тхиет НАД-киназа из печени. Свойства и регуляция активности. Дисс. на соискание уч. степени канд.биол.наук.- Москва, 1983, 200с.

27. Нгуен Ван Тхиет, Телепнева В.И. Четвертичная структура nad-киназы из печени кролика. Биохимия, 1981, т.46, №3, с.435-■—443 •

28. Немчинская В.Л., Браун А.Д. Синтез НАДр? в регенерирующей печени крыс. Цитология, 1972, т.14, №12, с.1544-1546.

29. Немчинская В.Л., Браун А.Д. Поли(АД£-рибоза), АДФ-рибози-141 лирование белков и регуляция клеточной активности. Цитология, 1978, т.20, №3, с.251-262.

30. Немчинская В.Л., Божков В.М., Кушнер В.П. Выделение, очистка и свойства НАД-киназы из печени крысы. Биохимия, 1970,т.35, №6, с.1067-1072.

31. Немчинская В.Л., Божков В.М., Кушнер В.П. Биосинтез нико-тинамидных коферментов, их внутриклеточная локализация и регуляция в животных клетках. Цитология, 1971, т.13, №7, с.799--812.

32. Немчинская В.Л., Кушнер В.П., Божков В.М., Терченко Б.И., Тукачинский С.Е. О свойствах НАД-киназы из печени голубя. Биохимия, 1966, т.31, №2, с.306-314.

33. Песлякас И.-Г., Суджювене О.Ф., Глемжа А.А. Групповые биоспецифические сорбенты со связанными красителями структурными аналогами коферментов для выделения и очистки ферментов. -- Прикл. биохим. и микробиол., 1981, т.17, №3, с.456-471.

34. Позмогова И.Н. Микроорганизмы в условиях неоптимальных для размножения (нарушение корреляции между процессами катаболизма и анаболизма). Успехи микробиологии, 1974, т.9, с.84-95.

35. Райдер К., Тейлор К. Изоферменты. -Изд-во "Мир", Москва, 1983, 103с.

36. Северин С.Е., Телепнева В.И., Цейтлин Л.А. Выделение, очистка и свойства НАД-киназы из мышцы сердца. Биохимия, 1970,т.35, №2, с.329-335.

37. Северин С.Е., Телепнева В.И., Цейтлин Л.А. Фотоинактивация НАД-киназы из сердца голубя. Биохимия, 1971, т.36, №5, с.1014--1019.

38. Соболева И.С. Соединения нуклеотидной природы в онтогенезе-гриба Blastocladiella emersonii. Дисс. на соискание уч.сте- Г42 пени канд.биол.наук. Москва, 1980, 179с.

39. Соболева И.С., Соколова А.И., Чирков Ю.Ю., Крицкий М.С. Уровень компонентов адениловой системы (АТФ, АДФ, АМФ) и цАМФ

40. В онтогенезе Blastocladiella emersonii. Прикл.биохим. И МИК-робиол., 1980, т.16, №2, с.172-177.

41. Телепнева В.И., Мештер Р. 0 содержании и методе определения никотинамидных нуклеотидов в мышцах в норме и при денерва-ции. Биохимия, 1969, т.34, №1, с.160-165.

42. Телепнева В.И., Мештер Р. Выделение и свойства НАД-киназы из нормальных и денервированных скелетных мышц. Вопр. мед. химии, 1971, т.17, №1, с.20-26.

43. Ткачук В.А., Меньшиков М.Ю. Влияние рН на Са-связывающие свойства кальмодулина и на его взаимодействие с Са-зависимой формой фосфодиэстеразы циклических нуклеотидов. Биохимия, 1981, т.46, №6, с.963-973.

44. Токарская В.И. Поли(АДФ-рибоза) и AJp-рибозилирование ядерных белков. Успехи совр. биологии, 1984, т.98, №1(4), с.43--59.

45. Торчинский Ю.М. Сера в белках. Изд-во "Наука", Москва, 1977, 302с.

46. Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э., Хилл Р., Леман И. Основы биохимии. Изд-во "Мир", Москва, 1981, т.1, 532с.

47. Уоринг Ф., Филлипс И. Рост растений и дифференцировка. -- Изд-во "Мир", Москва, 1984, 512с.

48. Халмурадов А.Г., Шушевич С.И., Фоменко А.И. Синтез НАДФи его регуляция в тканях крысы после введения никотиновой кислоты. Укр. 6ioxiM. журн., 1972, т.44, №3, с.275-282.

49. Чернышева Е.К., Крицкий М.С. Исследование связи никотинамидных коферментов с регуляцией бесполого жизненного цикла и каро-143 тиногенеза у Neurospora crassa.- Прикл. биохим. и МШфОбИОЛ., в печати.

50. Цейтлин Л.А. Никотинамидные коферменты. Успехи биол. химии, 1967, т.8, с.249-277.

51. Цейтлин Л.А., Телепнева В.И. Внутриклеточная локализация процессов превращения никотинамидных коферментов в мышце сердца. Вопр. мед. химии, 1971,т17, №6, с.583-587.

52. Agosin М., Ilivicky д., Litvak S. The induction of NAD-ki-nase by DDT in Triatoma infestens. Can.J.Biochem., 1967,v.45, H5, pp.619-626.

53. Andersen K.B., von Meyenburg K. Charges of nicotinamide adenine nucleotides and adenylate energy charge as regulatory parameters of the metabolism in Escherichia coli. J.Biol. Chem., 1977, v.252,N12, pp.4151-4156.

54. Anderson J.M., Cormier M.J. Calcium-dependent regulation of NAD kinase in higher plants. Biochem.Biophys.Res.Comm., 1978, v.84, N3, pp.595-602.

55. Anderson J.M., Charbonneau H., Jones H.P., McCann R.O., Cormier M.J. Characterization of the plant nicotinamide adenine dinucleotide kinase activator protein and its identification as calmodulin. Biochem., 1980, v.19, N13, pp3II3-3I20.

56. Andersson L.-O., Borg H., Mikaelsson M. Molecular weight estimations of proteins, by electrophoresis in polyacrylamide gels of graded porosity. FEBS Lett., 1972, v.20, N2, pp.199--202.

57. Apps D.K. Kinetic studies of pigeon liver NADkinase Eur. J.Biochem., 1968, v.5, N3, pp.444-450.

58. Apps D.K. The substrate specificity of pigeon liver NADkinase. Eur.J.Biochem., 1969, v.7, N2, pp.260-266.

59. Apps D.K. The NAD-kinase of Saccharomyces cerevisiae.- Eur.J.Biochem., 1970, v.13, N2, pp.223-230.

60. Apps D.K. The effect of alkylation on substrate- and effector-binding sites in pigeon liver NAD kinase. Eur.J.Biochem., 1971, v.I9, N3, pp.301-308.

61. Apps D.K. Pigeon-liver NAD-kinase. The structural and kinetic basis of regulation by NADPH. Eur.J.Biochem., 1975, v.55, N2, pp.475-483.

62. Apps D.K., Gleed G.D. Interaction of pigeon liver nicotin-amideadenine dinucleotide kinase with Gibacron blue F3GA.- Biochem.J., 1976, v.159, N2, pp.441-443.

63. Atkinson D.E., Roach P.J., Schwedes J.S. Metabolite concentration ratios in metabolic regulation. Adv.Enzyme Regulation, 1975, v.I3, pp.393-411.

64. Badawy A.A.-B., Evans M. The effects of chronic phenobarbi-tone administration and subsequent withdrawal on the activity of rat liver tryptophane pyrrolase and their resemblance to those of ethanol. Biochem.J., 1973, v.135, N3, pp.555-557.

65. Badawy A.A.-B., Evans M. The regulation of rat liver tryptophane pyrrolase activity by reduced nicotinamide-adenine dinucleotide (phosphate). Experiments with glucose and nicotinamide.- Biochem.J., Г976, v.156, N2, pp.381-390.

66. Barber M.L., Kolan D.M., Yabuta C., Nielsen B. Mechanisms of glucose-6-phosphate dehydrogenase isozyme pattern changes at fertilization. J.Exp.Zool., 1982, v.219, N3, pp.369-376.

67. Bautista J., Satrustegui J., Machado A. Evidence suggesting that the NADPH/NADP ratio modulates the splitting of the iso-citrate flux between the glyoxylic and tricarboxylic acid cycles in Escherichia coli. FEBS Lett., 1979, v.105, N2, pp.333-336.

68. Beissner R.S., Rudolph F.B. Interaction of Cibacron blue F3GA and related dyes with nucleotide requiring enzymes.- Arch.Biochem.Biophys., 1978, v.189, N1, pp.76-80.

69. Bernofsky C. Preparation of o£-NADP+. Meth. Enzymol.Vitam. and Coenzymes, 1980, v.66, p.E, pp.87-90.

70. Blomquist C.H. Reversible inactivation of nicotinamide adenine dinucleotide kinase in extracts of unfertilized sea urchin eggs. Exper.Cell Res., 1969, v.56, N1, pp.172-174.

71. Blomquist C.H. Partial purification and characterization of nicotinamide adenindinucleotide kinase from sea urchin eggs.- J.Biol.Chem., 1973, v.248, N20, pp.7044-7048.

72. Bodaness R.S. The hydrogen peroxide mediated oxidation of NADPH to NADP catalyzed by the heme-undecapeptide from cytochrome c. Biochem.Biophys.Res.Comm., 1983, v.113, N2, pp.710--716.

73. Bonzon M., Simon P., Greppin H., Wagner E. Pyridine nucleotides and redox-charge evolution during the induction of flowering in spinach leaves. Planta, 1983, v.159, N3, pp.254--260.

74. Brain R.D., Freeberg J.A., Weiss C.V., Briggs W.R. Bluelight induced absorbance changes in membrane fractions from corn and Neurospora. Plant Physiol., 1977, v.59, N5, pp.948-952.

75. Brinkman F.G., van der Peas L.H.W., Verleuer J.D. Pyridine nucleotide levels in potato tuber tissue and its mitochondrial fraction after wounding. Z.Pflanz.Bd.f 1973, v.68, n4, pp.364--372.

76. Brody S. Correlation between reduced nicotinamide dinucleo-tide phosphate levels and morphological changes in Neurospora crassa. J.Bacteriol., 1970, v.IOI, N3, pp.802-807.

77. Brody S. Regulation of pyridine nucleotide levels and ratios in Neurospora crassa. J.Biol.Chem., 1972, v.247, N19, pp.6013-6017.

78. Brody S. Genetic and biochemical studies on Neurospora co-nidia germination and formation. In: The fungal spore: Mor-phogenetic control. G.Turian and H.Huhl eds .} Academic Press, New York, pp.605-626.

79. Brody S., Harris S. Circadian rhythms in Neurospora: spatial differences in pyridine nucleotide levels. Science, 1973, v.I80, N4085, pp.498-500.

80. Brunngraberg E.F., Ghargaff E. Nicotinamide adenine dinuc-leotide as substrate of the nucleotide phosphotransferase from Escherichia coli. Biochem., 1973, v.12, N16, pp.3012-3016.

81. Bulygina E.R., Telepneva V.I. Properties of pigeon heart nicotinamide adenine dinucleotide kinase. Biochem.Internat., 1982, v.4, N2, pp.135-141.

82. Bttnning E. Die Physiologische Uhr Circadiane Rhythmic und Biochronometrie. Dritte, grundlich iiberarbeitete Auflage.Berlin, 1977, I76s.

83. Burzio L., Koide S.S. A functional role of poly(ADP-ribose)- 147 in DNA synthesis. Biochem.Biophys,Res.Comm.,1970, v.40, N5, pp.1013-1020.

84. Burzio L., Koide S.S. Activation of the template activity of isolated rat liver nuclei for DNA and its inhibition by NAD. Biochem.Biophys.Res.Comm., 1973, v.53, N2, pp.572-579.

85. Butler J.R., McGuinnes E.T. Candida utilis NAD+kinase: purification, properties and affinity gel studies. Int.J.Biochem. , 1982, v.I4, N9, pp.839-844.

86. Cavell S., Scopes R.K. Isolation and characterisation of the "photosynthetic" phosphoglycerate kinase from Beta vulgaris. Eur.J.Biochem., 1976, v.63, N2, pp.483-490.

87. Chaykin S. Nicotinamide coenzymes. Ann.Rev.Biochem., 1967, v.36, pp.149-170.

88. Cheung W.Y. Calmodulin plays a pivotal role in cellular regulation. Science, 1980, v.207, n4426, pp.19-27.

89. Chung A.E. Nicotinamide adenine dinucleotide kinase from Azotobacter vinelandii. I.Purification and properties of the enzyme. J.Biol.Chem., 1967, v.242, N6, pp.II82-II86.

90. Chung A.E. Nicotinamide adenine dinucleiotide kinase from Azotobacter vinelandii cells. Reversible inactivation of the enzyme. Biochim.Biophys.Acta, 1968, v.159, N3, pp.490-495.

91. Chung A.E. NAD kinase from Azotobacter vinelandii and rabbit liver. In; Meth.Enzymol.,Acad.Press, New York, 1971» v.18, p.B, pp.149-155.

92. Clarke I, Sandmann G., Bramley P.M. Cofactor requirements for formation of carotenes and squalene in Phycomyces blakeslee-anus. In: Abstracts of 6^ Internat.Symposium on carotenoids, 26-31 July, 1981, Liverpool, England.

93. Cormier M.J., Jarret H.W., Charbonneau H. Role of Ca++-cal-modulin in metabolic regulation in plants. In: Calmodulin and intracellular Ca++ receptors. Kakiuchi, Hidaka, Means eds. Plenum Publish.Corporation, 1982, pp.125-139.

94. Cox J.A., Ferraz C., Demaille G., Perez R.O., van Tuinen D., Marme D. Calmodulin from Neurospora crassa. General properties and conformational changes. J.Biol.Chem., 1982, v.257, N18, pp.10694-10700.

95. Cummings A.M., Yochim J.M. Nicotinamide adenine dinucleoti-de kinase in the rat uterus: regulation by progesterone and decidual induction. Endocrinology, 1983, v.112, N4, pp.1412--1419.

96. Dahlberg K.R., van Etten J.L. Physiology and biochemistry of fungal sporulation. Ann.Rev.Phytopathol., 1982, v.20, pp.281-301.

97. Dean P.D.G., Watson D.H. Protein purification using immobilized triazine dyes. J.Chromatogr., 1979, v.l65, N3, pp.301--319.

98. Dieter P., Marme D. Calmodulin-activated plant microsomal 2+

99. Ca uptake and other proteins by calmodulin-sepharose chromatography. Ann.N.Y.Acad.Sci. (Calmodulin and cell functions),

100. Watterson D.M., Vincenzi P.P. eds., 1980, v.356, pp.371-373.2+

101. Dieter P., Marme D. A Ca , calmodulin-dependent NADkinase from corn is located in the outer mitochondrial membrane.- J.Biol.Chem., 1984, v.259, HI, pp.184-189.

102. Epel D. A primary metabolic change of fertilization: in-terconversion of pyridine nucleotides. Bioch.Biophys.Res. Comm., 1964, v.I7, N1, pp.62-68.

103. Ю5. Epel D. Mechanisms of activation of sperm and egg during fertilization of sea urchin gametes. In: Current Topics in Develop.Biology, 1978, v.12, pp.185-246.

104. Epel D., Iverson R. Some aspects of metabolic control in the fertilization transition of sea urchin eggs. In: Control of Energy Metabolism. Acad.Press, New York, 1966, pp.267-272.

105. Epel D., Perry G., Schmidt T. Intracellular calcium and fertilization: role of the cation and regulation of intracellular calcium levels. In: Membranes in growth and development. Alan R. Liscs Inc., New York, 1982, pp.I7I-I83.

106. Farzaneh F., Zalin R., Brill D., Shall S. ША strand breaks and ADP-ribosyl transferase activation during cell differentiation. Nature, 1982, v.300, N5890, pp.362-366.

107. Fernandes M. Properties of rat brain NAD-kinase. J.Neu-rochem., 1970, v.17, n4, pp.503-509.

108. Field J.B., Johnson P., Kendig E., Pastan I. Further studies on effects of thyroid-stimulating hormone on thyroid glucose oxidation. J.Biol.Chem., 1963, v.238, N4, pp.1189-1192.

109. Foster J.W., Moat A.G. Nicotinamide adenine dinucleotide biosynthesis and pyridine nucleotide cycle metabolism in microbial systems. Microbiol.Rev., 1980, v.44, N1, pp.83-I05.

110. Fuehrer L., Kubicek G.P., Roehr H. Pyridine nucleotide levels and ratious in Aspergillus niger. Can.J.Microb., 1980, v.26, N3, pp.405-408.

111. Fu^ii Т., Kondo N. Changes in the level of nicotinamide nucleotides and in activities of NADP-dependent dehydrogenase after a brief illumination of red light. Dev.Growth Differ., 1969, v.II, N1, pp.40-45.

112. Furch B. Changes in the free nucleotide pattern of spores from Phycomyces in relation to heat-induced germinateion.- Arch.Microbiol., 1974, v.98, N1, pp.77-84.

113. Gill M.D., Meren R. ADP-ribosylation of membrane proteins catalyzed by cholera toxin: basis of the activation of adenylate cyclase. Proc.Nat.Acad.Sci USA Biol.sci, 1978, v.75,N7, pp.3050-3054.-151

114. Graham D., Cooper E. Changes in levels of nicotinamide adenine nucleotides and Krebs cycle intermediates in mung bean leaves after illumination. Aust.J.Biol.Sci., 1967, v.20,N2, pp.319-327.

115. Greenbaum A.L., Pinder S. Changes in activities of enzymes of the biosynthetic pathway of the nicotinamide nucleotides in rat mammary gland during the lactation cycle. Biochem.J., 1968, v.I07, N1, pp.63-67.

116. Greenbaum A.L., Clark J.В., McLean P. The activities of nicotinamide mononucleotide adenyltransferase and nicotinamide adenine dinucleotide kinase in the livers of rats subjected to different hormonal treatment. Biochem.J., 1965, v.96, N2, pp.507-516.

117. Grey J.E., Bryant J.A. Changes in the activity of poly-(adenosinediphosphate-ribose)polymerase during germinating of pea. Phytochemistry, 1984, v.23, N3, pp.477-478.

118. Griffiths M.M., Bernofsky C. Activation of nicotinamide DPN-kinase from yeast. PEBS Lett., 1970, v.10, N2, pp.97--100.

119. Griffiths M.M., Bernofsky C. Purification and properties of reduced diphosphopyridine nucleotide kinase from yeast mitochondria. J.Biol.Chem, 1972, v.247, N5, pp.I473-I478.

120. Grisham M.B., Everse J. The role of pyridine nucleotides in phagocytosis. In: The pyridine nucleotide coenzymes. Everse J., Anderson В., You K.-S.,eds., Acad.Press, New York, London, 1982, pp.249-279.

121. Haff L.A., Easterday R.L. Cibacron Blue-Sepharose: A tool for general ligand affinity chromatography. In: Theory and practice in affinity techniques. Sundaram P.V., Eckstein P.,-152 eds., Acad.Press, New York, 1978, pp.23-44.

122. Haghighi В., Levy H.R. Glucose-6-phosphate dehydrogenase from Luconostoc mesenteroides: conformational transitions induced by NAD, NADP and glucose-6-phosphate monitored by fluorescent probes. Biochem., 1982a, v.21, N25, pp.6421-6428.

123. Haghighi В., Levy H.R. Glucose-6-phosphate dehydrogenase from Leuconostoc mesenteroides: kinetics of reassociation and reactivation from inactive subunites. Biochem., 1982b, v.21, N25, pp.6429-6434.

124. Harada Т., Kikuta Y., Partial purification and characterization of NAD-kinase from potato tuber. J.Fac.Agric.Hokkaido Univ., 1978, v.58, N4, pp.575-582.

125. Harada Т., Kikuta Y., Okazawa Y. Effect of hormones on the increase and the subsequent decrease in NADkinase in potato tuber slices. J.Рас.Agr.Hokkaido Univ., 1980, v.59, N4, pp.380--391.

126. Harding R.W., Shropshire W.Jr. Photocontrol of caroteno-id biosynthesis. Ann.Rev. Plant Physiol., 1980,v.31, pp.217--2 38.

127. Harmon A.C., Jarret H.W., Cormier M.J. An enzymatic assay for calmodulins based on plant NADkinase activity. Anal.Biochem. , 1984, v.141, N1, pp.168-178.

128. Hayaishi 0., Ueda K. Poly(ADP-ribose) and ADP-ribosylation of proteins. Ann.Rev.Biochem, 1977, v.46, pp.95-116.

129. Hayashi Т., Tanaka Y., Kawashima K. Immobilization of microbial cells containing NADkinase. Biotechnol.Bioeng., 1979, v.21, N6, PP.ioi9-io3o.

130. Hug D.H. Photoactivation of enzymes. In: Photochemical and photobiological reviews. Smith K.C., ed., Plenum Press, New York and London, 1981, pp.87-139.

131. Hunter J.S., Hunter P. Ovarian-adrenal-liver interactions in the estrous cycle in the rat. Endokrinologie, 1971, v.53, N3, PP.355-382.

132. Hunter J.S., Hunter P. Ovarian-adrenal-liver interactions during pregnency and lactation in the rat. Endokrinologie, 1972, v.59, N1, pp.1-47.

133. Ii I., Rebhun L.I. Release of glucose-6-phosphate dehydrogenase from cortex of Spisula eggs at fertilization and its recombination after meiosis. Dev.Biol., 1982, v.91, N1, 171-182.

134. Ittel M.E., Jongstra-Bilen J., Roghette-Egly C., Mandel P. Involvement of poly(ADP)ribosepolymerase in the initiation of phytohemagglutinin-induced human lymphocyte proliferation.- Biochem.Biophys.Res.Comm., 1983, v.116, N2, pp.428-434.

135. Iwasa P., Mohri H. Calmodulin-binding proteins in the cy-tosol extract of sea urchin eggs. J.Biochem., 1983, v.94, N2, pp.575-587.

136. Jarret H.W., Brown C.J., Black C.C., Cormier M.J. Evidence that calmodulin is the chloroplast of peas and serves a regula-154 tory role in photosynthesis. J.Biol.Chem., 1982, v.257, N22,1. PP.I3795-I3804.

137. Jarret H.V/., Charbonneau H. , Andersson J.M. , McCann R.O., Cormier M.J. Plant calmodulin and the regulation of NADkinase.- Ann.N.Y.Acad.Sci., 1980, v.356, pp.II9-I29.

138. Johnson G.L., Kaslow H.R., Bourne R. Genetic evidence that cholera toxin substrates are regulatory components of adenylate cyclase. J.Biol.Chem., 1978, v.253, N20, pp.7I20-7I23.

139. Johnstone A.P., Williams G.T. Role of DNA breaks and ADP--rybosyl transferase activity in eucariotic differentiation demonstrated in human lymphocytes. Nature, 1982, v.300, N5890, pp.368-370.

140. Kanai M., Miwa M., Kondo Т., Tanaka Y., Nakayasu M., Sugi-mura T. Involvement of poly(ADP-ribose)metabolism in induction of differentiation of HL-60 promyelocytic leukemia cells.- Biochem.Biophys.Res.Comm., 1982, v.105, N2, pp.404-411.

141. Klee C.B., Crouch Т.Н., Richman P.G. Calmodulin. Ann. Rev.Biofchem., 1980, v,49, pp.489-515.

142. Kornberg A.A. Enzymatic synthesis of ТРИ. J.Biol.Chem., 1950, v.182, N3, pp.805-813.

143. Krane S.M., Crane R.K. Changes in levels of triphosphopy-ridine nucleotide in marine eggs subsequent to fertilization.-155 - Biochim.Biophys.Acta, I960, v.43, N3, pp.369-373.

144. Krebs H.A. Pyridine nucleotides and rate control. In: Soc.Exp.Biol.Symp. 27: Rate control of biological processes. Cambridge: Cambridge Univ.Press, 1973, pp.299-318.

145. Kuwahara M., Tachiki Y., Tochikura Т., Ogata K. Distribution and properties of NAD phosphorylation reaction. Ag-ric.Biol.Chem., 1972, v.36, N5, pp.745-754.

146. Lebherz H.G., Savage В., Abacherli E. Adenine nucleotide-mediated exchange of subunits between isozymes of glyceralde-hyde-3-phosphate dehydrogenase. Nature (New Biology), 1973, v.245, N148, pp.269-271.

147. Lehman I.R. DNA ligase: structure, mechanism, function.- Science, 1974, v.186, N4166, pp.790-797.

148. Levine B.A., Dalgarno D.C. The dynamics and function of calcium-binding proteins. Biochim.Biophys.Acta, 1983, v.726, N3, pp.187-204.

149. Lowe C.R., Small D.,A.P., Atkinson A. Some preparative and analytical applications of triazine dyes. Int.J.Biochem., 1981, N1, pp.33-40.

150. Lowry O.H., Rosenbrough N.J., Parr A.L., Randall R.J. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J.Biol.Chem., 1951, HI, pp.265-275.

151. Lundquist R., Olivera B.M. Pyridine nucleotide metabolism in Escherichia coli. I.Exponential growth. J.Biol.Chem.,1971, v.246, N4, pp.1107-1116.

152. Lundquist R., Olivera B.M. Pyridine nucleotide metabolism in Escherichia coli.II.Niacin starvation. J.Biol.Chem., 1973, v.248, N14, pp.5137-5143.

153. Mallonee R.C., Yochim J.M. The uterus of the rat during early progestation: pyridine nucleotide activity and its relation to preimplantation changes in pentose cycle activity.- Biol.Reprod., 1980, v.23, N3, pp.588-594.

154. Marme D., Dieter P. Calcium and calmodulin-dependent regulation of enzyme activities in higher plants. Plant Physiol., 1981, v.67, N4(Suppl.), p.13.

155. Martin J.P., Demain A.L. Pungal development and metabolite formation. In: The filamentous fungi.v.3.Developmental mycology. Smith S., Berry K.,eds., 1978, pp.426-450.

156. Masters B.R., Chance B.,Pischbarg J. Noninvasive fluoro-metric study of rabbit corneal redox states and function. In: Noninvasive probes of tissue metabolism. Cohen J.S., eds., Wi* ley, New York, 1982, pp.79-118.- 157

157. Matsumoto II., Tanigawa M., Yamaya T. Calmodulin-like activity associated with chromatin from pea buds. Plant Cell Physiol., 1983, v.24, N4, pp.593-602.

158. Matsumura-Kadota H., Muto S., Miyachi S. Light-induced conversion of NAD to NADP in Chlorella cells. Biochim.Bio-phys.Acta, 1982, v.679, N2, pp.300-307.

159. McOreanor G.M., Bender D.A. The role of catabolism in controlling tissue concentrations of nicotinamide nucleotide coenzymes. Biochim.Biophys.Acta, 1983, v.759, N3, pp.222--228.

160. McLean P. Carbohydrate metabolism of mammary tissue.II. Levels of oxidised and reduced diphosphopyridine nucleotide and triphosphopyridine nucleotide in the rat mammary gland.- Biochim.Biophys.Acta, 1958, v.30, N2, pp.316-324.

161. Meijer L., Guerrier P. Calmodulin in starfish oocytes: I.Calmodulin antagonists inhibit meiosis reinitiation. Dev. Biol., 1981, v.88, N2, pp.318-324.

162. Meijer L., Guerrier P. Activation of calmodulin-dependent NAD+kinase by trypsin. Biochim.Biophys.Acta, 1982, v.702, N1, pp.143-146.

163. Mester R., Scripcariu D., Hutter G. NADkinase from Sac-charomyces carlsbergensis. Purification and characterization.- Rev.Roum.Biochem., 1980, vI7, n4, pp.263-271.

164. Middleton В., Apps D.K. Subcellular distribution of 3--hydroxy-3methylglutaryl-CoA synthase, acetoacetyl-CoA thio-lase and NAD-kinase in Saccharomyces cerevisiae. Biochim.Biophys.Acta, 1969, v.I77, N2, pp.276-285.

165. Mishra D., Waygood E.R. Effect of benzimidazole and kine-tin on the nicotinamide nucleotide content of senescing wheat leaves. Can.J.Biochem., 1968, v.46, N2, pp.167-178.

166. Miyawaki 0., Nakamura K., Yano T. Dynamic ATP recycling for continuous NADP production. Agric.Biol.Chem., 1982, v.46, Nil, pp.2725-2733.

167. Мое J.G., Piszkiewicz D. Purification of isoleucyl transfer ribonucleic acid synthetase by affinity chromatography on Blue Dextran-Sepharose. FEBS Lett., 1976, v.72, N1, pp.147-i50.

168. Moss d.W. Izoenzymes. Chapman&Hall, London, 1982, 204pp.

169. Murata K., Kato J., Chibata I. Continuous production of NADP by immobilized Brevibacterium ammoniagenes cells. Biotech. Bioengin., 1979, v.21, N5, pp.887-895.

170. Murata K., Uchida Т., Kato J., Chibata I. A metaphosphate--dependent nicotinamide adenine dinucleotide kinase from Brevibacterium ammoniagenes. Agric.Biol.Chem., 1980a, v.44, N5, pp.1165-1172.

171. Murata K., Uchida Т., Tani K. , Kato J., Chibata I. Meta-phosphate: a new phosphoryl donor for NAD phosphorylation.- Agric.Biol.Chem., 1980b, v.44, N1, pp.61-68.

172. Muto S. Distribution of calmodulin within wheat leaf cells.- FEBS Lett., 1982, v.14.7, N2, pp.161-164.

173. Muto S. Kinetic nature of calmodulin-dependent NADkinase from pea seedlings. Z.Pflanzenphysiol., 1983, v.109, N5, pp.385-393.

174. Muto S., Miyachi S. Properties of a protein activator of NAD kinase from plants. Plant Physiol., 1977, v.59, N1, pp. 55-60.

175. Muto S., Miyachi S., Usuda H., Edwards G.E., Bassham J.A. Light-induced convertion of nicotinamide adenine dinucleotide to nicotinamide adenine dinucleotide phosphate in higher plant leaves. Plant Physiol., 1981, v.68r N2, pp.324-328.

176. Nagaoka Т., Hachimori A., Takeda A., Semajima T. DTNB modification of SH groups of isocitrate dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus purified by affinity chromatography.- J.Biochem., 1977, v.81, N1, pp.71-78.

177. Nelson R.E., Selitrennikoff G.P., Siegel R.W. Mutants of Neurospora deficient in nicotinamide adenine dinucleotide (phosphate) glycohydrolase. J.Bacteriol., 1975, v.122, N2, pp. 695-709.

178. Nishio A., Nakanishi S., Doull J., Uyeke E. Enhanced Chondrocyte differentiation in chick limb bud cell cultures by inhibitors of poly(ADP-ribose)synthetase. Biochem.Biophys. Res.Comm., 1983, v.Ill, N2, pp.750-759.

179. Nover L. Molecular basis of cell differentiation. InrCell differentiation. Molecular basis and problems. Nover L., Luck-ner M., Parthier B.,eds., Springer-Verlag, Berlin, 1982, pp. 99-254.-160

180. O'Brien M., Powls R. Algal glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. Pyridine-nucleotide requirements of two enzymes purified from Scenedesmus obliquus. Eur.J.Biochem., 1976, v.63, N1, pp.155-161.

181. Ogren W.L., Krogman D.W. Studies on pyridine nucleotides in photosynthetic tissue. Concentrations,interconversinns, and distribution. J.Bil.Chem., 1965, v.240, N12, pp.4603--4608.

182. Oh-hama Т., Miyachi S. Effects of illumination and oxygen supply upon the levels of pyridine nucleotides in Chlorella cells. Biochim.Biophys.Acta, 1959, v.34, N1, pp.202-210.

183. Oh-hama Т., Miyachi S., Tamiya H. Photochemical formation fo TPN from DPN in Chlorella cells. In: La Photosynthese. CNRS, Paris, 1963, N119, pp.439-448.

184. Ohtsuki M., Sekimuzu K., Agemori M., Shizuta Y.,Natori S. Effect of DNA-binding domain of poly(ADP-ribose)synthetase on accurate transcription initiation in a HeLa cell lysate.- FEBS Lett., 1984, v.168, N2, pp.275-277.

185. Oka H., Field J.B. Inhibition of rat liver nicotinamide adenine dinucleotide kinase by reduced nicotinamide adenine dinucleotide phosphate. J.Biol.Chem., 1968, v.243, N4, pp. 815-819.

186. Pall M.L. Adenosine 3',5'-phosphate in fungi. Microbiol.Rev., 1981, v.45, Ю, pp.462-480.

187. Parthier В.; Lerbs W. Differentiation and development of Dictyostelium discoideum. In: Cell differentiation. Molecular basis and problems. Nover L., Luckner M., Parthier B.,eds., Springer-Verlag, Berlin, 1982, pp.549-568.

188. Pekala P.H., Anderson B.M. Non-oxidation-reduction reac- 161 tions of pyridine nucleotides. In: The pyridine nucleotide coenzymes. Everse J., Anderson В., You K.-S., Acad.Press, New York, London, 1982, pp.325-375.

189. Perez R.O., van Tuinen D., Marme D., Cox J.A., Turian G. Purification and identification of calmodulin from Neurospora crassa. PEB3 Lett., 1981, v.133, N2, pp.205-208.

190. Perlman J., Feldman J.P. Cycloheximide and heat shock induce new polypeptide synthesis in Neurospora crassa. Mol. Cell Biol., 1982, v. 2, N10, pp.Il67-H73.

191. Perrild H., Prost J., Robertson W.R. The cytochemical assay of NADkinase activity in the follicular cells of guinea-pig thyroid gland. Histochem.J., 1984, v.16, N1, pp.71-84.

192. Polakis E.S., Bartley VI. Changes in the intracellular concentrations of adenosine phosphate and nicotinamide nucleotides during the aerobic growth cycle of yeast on different carbon sources. Biochem.J., 1966, v.99, N3, pp.521-533.

193. Prade R.A., Ternzi H.P. Role of sulfhydryl compounds in the control of tyrosinase activity in Neurospora crassa.- Biochem.Genet., 1982, v.20, N6, pp.1235-1243.

194. Pupillo P., Piccari G.G. The reversible depolymerization of spinach chloroplast glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. Eur.J.Biochem., 1975, v.51, N2, pp.475-482.

195. Raczynska-Bojanowska K., Gaworowska-Michalik J., Midak B. Nicotinamide dinucleotides in microorganisms producing peptide and macrolide antibiotics. Acta Biochim. Polonica, 1971, v.18, N2, pp.199-207.

196. Rastl E., Swetly P. Expression of poly(adenosine diphos-phate-ribose)polymerase activity in erythroleukemic mouse cells during cell cycle and erythropoetic differentiation. J.Biol.-162

197. Chem., 1978, v.253, N12, pp.4333-4340.

198. Reich J.G., Sel'kov E.E. Energy metabolism of the cell. A theoretical treatise. Acad.Press, London, 1981, 338pp.

199. Reisner A., Nemes H., Bucholts P. The use of coomassie brilliant blue G-250 perchloric acid solution for staining in electrophoresis and isoelectric focusing on polyacrylamide gels. Anal.Biochem., 1975, v.64, N2, pp.509-516.

200. Rindt K.P. Expression of isozymes and their function in differentiation. In: Cell differentiation. Molecular basis and problems. Nover L., Luckner M., Parthier B.eds., Springer-Ver-lag, Berlin, 1982, pp.376-407.

201. Roberts D., Burgess W.H., Watterson D.M. Comparison of NADkinase and miosin light chain kinase activator properties of vertebrate, higher plant and algal calmodulins. Plant Physiol., 1984, v.75, N3, pp.796-798.

202. Sanwal B.D. Aliosteric control of amphibolic pathways in bacteria. Bacteriol.Rev., 1970, v.34, N1, pp.20-39.

203. Schapira E. Isozymes and differentiation. Biomedicine,- 163 -1978, v.28, N1, pp.1-5.

204. Schmit J.С. Rapid changes in pyrimidine nucleotide contents of germinating Neurospora crassa conidia. Exptl.Mycol., 1981, v.5, N4, pp.330-338.

205. Schmit J.C., Brody S. Biochemical genetics of Neurospo-ra crassa conidial germination. Bacterid.Rev., 1976, v.40, N1, pp.I-41.

206. Schmit J.C.,Fahey R.C., Brody S. Initial biochemical events in germination of Neurospora crassa conidia. In: Spores VI. Gerhardt P., Costilow R.N., Sadoff H.L., Amer.Soc.Microbiol, Bethesda, 1975, pp.112-119.

207. Senger H., Briggs W.R The blue light receptor(s): primary reactions and subsequent metabolic changes. Photochem. Photobiol.Rev., 1981, v.6, pp.1-38.

208. Seshardi R., Suryanayama P.M., Venkitasubramanian T.A. Nicotinamide nucleotide coenzymes in mycobacteria. Ann.Rev. Respir.Dis., 1974, v.108, N6, pp.1434-1438.

209. Setlow B.,Setlow P. Levels of oxidized and reduced pyridine nucleotides in dormant spores and during growth, sporu-lation, and spore germination of Bacillus megaterium. J.Bacte-riol., 1977, v.I29, N2, pp.857-865.

210. Sheen S.Y., Schmit J.C. Activation of glucose-6-phospha-te dehydrogenase during Neurospora crassa conidial germination. Neurospora Newsl., 1980, v.27, p.12.

211. Siegel R.W., Matsuyama S.S., Urey J.C. Induced macroconi-dia formation in Neurospora crassa. Experientia, 1968, v.24, Nil, pp.1079-1081.

212. Siepen D, Yu P.-H., Kula M.-R. Proteolytic enzymes of Neurospora crassa. Purification and some properties of five in-164 tracellular proteinases. Eur.J.Biochem., 1975, v.56, N1, pp. 271-281.

213. Simon P., Dieter P., Bonzon M., Greppin H., Marme D. Cal-modulin-dependent and independent NAD kinase activities from cytoplasmic and chloroplastic frations of spinach (Spinacea oleracea L). Plant Cell Rep., 1982, v.I, N3, pp.II9-I22.

214. Simon P., Bonzon M., Greppin H., Marme D. Subchloroplas-tic localization of NAD kinase activity: evidence for a Ca^+, calmodulin-independent activity in the stroma of pea chlorop-lasts. FEBS Lett., 1984, v.167, N2, pp.332-338.

215. Slater T.P.,Sawyer В., Strauli U. An assay procedure for nicotinamide-adenine dinucleotides in rat liver and other tis*-sues. Arch.Internat.Physiol, and Biochem., i964, v.72», N3, pp.427-447.

216. Slattery E., Dignam J.D., Matsui Т., Roeder R.G. Purification and analysis of a factor which suppresses nick-induced transcription by RNA polymerase II and its identity with poly(ADP-ribose)polymerase. J.Biol.Chem., 1983, v.258, N9, pp.5955-5959.

217. Smulson M., Stark P., Gazzoli M., Roberts J. Release of template restriction for DNA synthesis by poly ADP(ribose)po— lymerase during the HeLa cell cycle. Exp. Cell Res., 1975, v.90, N1, pp.175-182.

218. Somero G.N. Environmental adaptation of proteins: strategies for the conservation of critical functional and structural traits. Сотр.Biochem.Physiol., 1983, v.76A, N3, pp.621--633.

219. Stellwagen E. Use of blue dextran as a probe for the nicotinamide adenine dinucleotide domain in proteins. Accounts-165 ~of Chera.Res.USA, 1977, v.10, pp.92-98.

220. Subramanian S. Spectral changes induced in Cibacron Blue F3GA by salts, organic solvents and polypeptides: implications for blue dye interactions with proteins. Arch.Biochem.Bio-phys., 1982, v.216, N1, pp.116-125.

221. Sundaram P.V., Apps D.K. Preparation and properties of nylon-tube-supported nicotinamide-adenine dinucleotide kinase. Biochem.J., 1977, v.161, N2, pp.441-443.

222. Suzuki K., Nakano H. , Suzuki S. Natural occurence and enzymatic synthesis of 06-nicotinamide adenine dinucleotide phosphate. J.Biol.Chem., v.242, N14, pp.3319-3325.

223. Tanaka Y., Hayashi Т., Kawashima K., Yokogama Т., Watana-be T. Production of NADP by immobilized cells with NADkinase.- Biotechnol.Bioeng., 1982, v.24, n4, pp.857-869.

224. Terada M., Fujiki II., Marks P.A., Sugimura T. Induction of erythroid differentiation of murine erythroleukemia cells by nicotinamide and related compounds. Proc.Nat.Acad.Sci.USA Biol.sci, 1979, v.76, N12, pp.64И-6414•

225. Tezuka Т., Yamamoto Y. Photoregulation of nicotinamide adenine dinucleotide kinase activity in cell-free extracts.- Plant Physiol., 1972, v.50, n4, pp.458-462.

226. Tezuka Т., Yamamoto Y. Kinetics of Activation of nicotinamide adenine dinucleotide kinase by phytochrome-far red absorbing form. Plant Physiol., 1974, v.53, N5, pp.717-722.

227. Thiet Nguen Van, Telepneva V.I. Two types oligomeric forms of rabbit liver NAD kinase. Biochem.Int., 1982, v.4, n4, pp. 409-416.

228. Thompson S.T., Cass K.H., Stellwagen E. Blue Dextran-Sepha-rose: an affinity column for the dinucleotide fold in proteins.- 166 - Proc.Nat.Acad.Sci.USA Biol.sci., 1975, v.72, N2, pp.669--672.

229. Ting H.Y., Jacobson E.L., Jacobson M.K. Regulation of nicotinamide adenine dinucleotide phosphate levels in Saccha-romyces cerevisiae. Arch.Biochem.Biophys., 1977, v.183, N1, pp.98-104.

230. Tochikura Т., Kuwahara M., Komatsubara S., Fujisaki M., Suga A., Ogata A. Metabolism of pyridine coenzymes in microorganisms. Part I. Phosphorylation of NAD by a new phospho-transferring system. Agr.Biol.Ghem., 1969, v.33, N6, pp. 840-847.

231. Trotta P.P., Pinkus L.M., Meister A. Inhibition by dithio-threitol of the utilization of glutamine by carbamyl phosphate synthetase. Evidence for formation of hydrogen peroxide.- J.Biol.Chem., 1974, v.249, N6, pip.1915-1921.

232. Turian G. Differentiation in Allomyces and Neurospora.- Trans.Brit.Mycol.Soc., 1975, v.64, pp.367-380.

233. Uchida Т., Watanabe Т., Kato J., Chibata I. Continious production of NADP by immobilized Achromobacter aceris cells.- Biotechnol.Bioeng., 1978, v.20, N2, pp.255-266.

234. Unkefer C.J., London R.E.In vivo studies of pyridine nucleotide metabolism in Escherichia coli and Saccharomyces cerevisiae by carbon-I3 NMR spectroscopy. J.Biol.Chem., 1984,- Г67 v.259, N4, рр.2311-2320.

235. Unkefer C.J., Blazer R.M., London R.E. In vivo determination of the pyridine nucleotide reduction charge by carbon-I3 nuclear magnetic resonance spectroscopy. Science, 1983, v.222, N4619, pp.62-65.

236. Veigl M.L., Vanaman T.C. Investigation of calmodulin-re-gulated NAD kinase in proliferating fibroblasts. Ann.N.Y. Acad.Sci. (Calmidulin and cell functions). Watterson D.M, Vin-cenzi F.F.,eds., 1980, N356, pp.439-440.

237. Vestin R. Enzymatisce Umwandlung von Codehydrase I in Co-dehydrase II. Naturwissenschaften, 1937, 25, h.40, s.667--681.

238. Vignais P.V., Vignais P.M. Role des di-et tri-phosphopyridine nucleotides dans l'oxydation mitochondriale de l'iso-citrate. Biochim.Biophys.Acta, 1961, v.47, N3, pp.515-528.

239. Vogel H. Distribution of lysine pathways among fungi: evolutionary implications. Amer.Natur., 1964, v.98, N903, pp. 435-446.

240. Wagner E. Molecular basis of physiological rhythms.- Symp.Soc.Exp.Biol.: Integration of activity' in the higher plant, 1977, v.3I, PP.33-73.

241. Wang T.P., Kaplan N.O. Kinases for synthesis of coenzyme A and triphosphopyridine nucleotide. J.Biol.Chem., 1954, v.206, N1, pp.ЗН-З25.

242. Watts D.J. Protein synthesis during development and differentiation in the cellular slime mould Dictyostelium disco-ideum. Biochem.J., 1984, v.220, HI, pp.I-14.

243. Weber B.H., Willeford К., Мое J.G., Piszkiewicz W. Hazards in the use of Cibacron blue F3GA in studies of proteins-168 - Biochem.Biophys.Res.Comm., 1979, v.86, N2, pp.252-258.

244. Wedding R.T., Black M.K. Interaction of nucleotides with auxins in growth of pea stem segments. Plant Physiol., 1964, v.39, N5, pp.799-803.

245. Whitaker M., Steinhardt R. The relation between the inc-, rease in reduced nicotinamide nucleotides and the initiation of DNA synthesis in sea urchin eggs. Cell, 1981, v.25, N1, pp.95-ЮЗ.

246. Williams G.T., Shall S., Ford C.C. NAD turnover during early development of Xenopus laevis. Biochim.Biophys.Acta, 1983, v.762, N2, pp.272-280.

247. Wright B.E., Wassarman M.E. Pyridine nucleotide levelsin Dictyostelium discoideum during differentiation. Biochim. Biophys.Acta, 1964, v.90, N2, pp.423-424.

248. Yamada M., Shimada Т., Nakayasu M., Okada H., Sugimura T. Induction of differentiation of mouse myeloid leukemia cellsby poly(ADP-ribose). Biochem.Biophys.Res.Comm., 1978, v.83, N4, pp.1325-1332.

249. Yamamoto Y. Pyridine nucleotide content in the higher plant. Effect of age of tissue. Plant Physiol., 1963, v.38, N1, pp.45-54.

250. Yamamoto Y. Variation of nicotinamide adenine dinucleoti-de phosphate level in bean hypocotyls in relation to concentration. Plant Physiol., 1966a, v.41, N3, pp.519-522.

251. Yamamoto Y. NAD kinase in higher plants. Plant Physiol., 1966b, v.4I, N3, pp.523-528.

252. Yamamoto Y. Modification of metabolic pattern by variation of nicotinamide adenine dinucleotide phosphate level. Plant Physiol., 1969, v.44, N3, pp.407-412.- 169

253. Yero J.L., Farinas В., Dietrich G.S. The purification and properties of rat liver nicotinamide adenine dinucleo-tide kinase. J.Biol.Chem., 1968, v.243, N18, pp.4885-4888.

254. Zurzycka A., Jerebzoff-Quintin 3., Jerebzoff S. Cyclic AMP phosphodiesterase activity and cyclic AMP level during the photostimulated morphogenesis in Aspergillus giganteus Wehm.mut.alba Zurz. Arch.Microbiol., 1983, v.136, N3, pp. 199-202.