Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Свойства Ca2+-канала, индуцированного ингибитором кальмодулина в клетках асцитной карциномы Эрлиха

ВАК РФ 03.00.02, Биофизика

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Касымов, Виталий Анварович

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА 1. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР

1. Са2+-ТРАНСПОРТИРУЮЩИЕ СИСТЕМЫ КЛЕТКИ 7 1.1. Механизмы входа Са2+ в клетки

1.1.2. Истинные рецептор-управляемые каналы.

1.1.3. Са2* -каналы, активируемые вторичными посредниками. 10 1.1.4.0-белок-управляемые Сс(2+-каналы. 12 1.1.5. Потенциал-управляемые кальциевые каналы.

2. Са2+-КАНАЛЫ ПЛАЗМАТИЧЕСКОЙ МЕМБРАНЫ РЕГУЛИРУЕМЫЕ КАЛЬМОДУЛИНОМ.

2.1. Депо-управляемый вход Са2+.

2.2. С<Г -каналы регулируемые арахидоновой кислотой.

2.3. Каналы регулруемы циклическими нуклеотидами.

2.4. ЫАЮА рецепторы.

3. ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ Са2+ КАНАЛЫ РЕГУЛИРУЕМЫЕ КАЛЬМОДУЛИНОМ.

3.1. Рианодиновые рецепторы.

3.2.1РЗ рецепторы.

4. Са2+- НЕЗАВИСИМАЯ ФОСФОЛИПАЗА А2.

4.1. Ингибиторы 1РЬА

4.2. Механизмы регуляции активности ¡РЬА2.

4.3. Функции /РЬА2 во внутриклеточной сигнализации.

4.3.1. Вход кальция.

4.3.2.Секреция и ишемия сердца.

4.3.3. Апоптоз.

5. ВХОД Са2+ В КЛЕТКИ ПОД ДЕЙСТВИЕМ ИНГИБИТОРОВ КАЛЬМОДУЛИНА.

ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

2.1. Получение клеток.

2.2. Измерение [Са2*],.

2.3. Измерение Са2+ во внутриклеточных структурах.

2.4. Измерение скорости транспорта Мп2+.

2.5. Описание экспериментальной установки.

2.6. Измерение цитозольного кальция ([Ca2*]i) при помощи лазерной сканирующей конфокалыюй микроскопии.

2.7. Измерение АТФ с использованием люциферин-люциферазнойреакции.

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ.

3.1. R24571 вызывает секрецию АТФ и транзитное повышение Ca2+ в клетках АКЭ.

3.3. Ы* -каналы, индуцируемые R24571, проницаемы для Мп2+.

3.4. Ингибиторы Cct2*-канала, индуцированного R24571.

3.5. Ингибиторы Cef*-независимых фосфолипаз А2 PACOCF3 и BEL подавляют вход активированный R24571.

3.6. Температурная зависимость С^ -каналов, индуцированных R24571.

3.7. Взаимодействие R24571 и ингибиторов входа Ca2* с кальмодулином.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Свойства Ca2+-канала, индуцированного ингибитором кальмодулина в клетках асцитной карциномы Эрлиха"

Каждая клетка использует ионы Са2+ как ключевой мессенджер для регуляции широкого спектра физиологических процессов. Поддержание кальциевого гомеостаза -тонкий, сложный, хорошо отрегулированный процесс, в котором принимают участие многочисленные Са2+-транспортирующие системы клетки. Увеличение концентрации л « цитозолыюго Са ([Са ]i) является одним из важнейших сигналов в системе внутриклеточной передачи информации и может происходить как за счет выхода Са из внутриклеточных депо, так и за счет входа Са из внешней среды. В электро-возбудимых клетках вход Са2+ осуществляется по потенциал-зависимым Са2+-каналам и достаточно хорошо изучен. Механизмы, связанные со входом

Са2+ в электро-невозбудимых клетках изучены значительно меньше. Са

-каналы невозбудимых клеток до настоящего времени не выделены в чистом виде, и лишь частично охарактеризованы. Не идентифицированы также природные химические соединения, открывающие эти каналы. До настоящего времеии предполагалось, что одним из основных путей входа Са2+ в электроневозбудимые клетки является депо-управляемый или "емкостной" вход Са , который регулируется степенью опустошения Са -депо клетки (Berridge, 1997, 1998). Депо-управляемыи вход

Са2+ осуществляется по SOC-каналам (store-operated channels) и является, по-видимому, универсальным, но не единственным, механизмом входа Са во всех невозбудимых и в ряде возбудимых клеток. Совсем недавно открыты несколько новых типов Са -каналов в электро-невозбудимых клетках, отличных от SOC и управляемых кальмодулином (Shuttleworth, T.J. and Thompson, J.L. 1996). Кроме того, появляется все больше сведений об участии кальмодулина в регуляции уже изученных ионных каналов.

Участвуя в регуляции активности более 100 белков, кальмодулин выполняет важную функцию усиления и синхронизации Са2+-зависимых процессов в клетке. Кальмодулин регулирует ключевые Са транспортирующие системы, такие, как Са -АТФ-аза плазматической мембраны (Carafoli Е. 1987, McConnell E.J.,et al., 2000) и

Са2+каналы плазматической мембраны (Zhang S., et al., 1998; Saimi Y., and Kung С. 2002), сарко- и эндоплазматического ретикулума (ЭР) (Sunagawa M., et al., 1999, Watanabe H., et al., 1999, . Balshaw D.M., et al., 2001). Кроме того, кальмодулин регулирует активность ферментов, связанных с обменом Са2+: фосфодиэстеразу типа I (Cheung W.Y. 1970), кальмодулин-зависимую протеинкиназу II, фосфолипазу D (Parmentier J.H., et al., 2001), NO синтетазу (Huang P.L., et al., 1995), фосфолипазу A2 (Wolf M.J., Gross R.W. 1996) и контролирует проводимость каналов одновалентных HonoB(Sanderson J., et al., 1994). Таким образом, кальмодулин представляет собой переключатель, который синхронно меняет активность большого числа белков в клетке. Применение ингибиторов кальмодулина позволяет выяснить роль и участие этих белков в регуляции той или иной функции клетки. Одной из важнейших функций кальмодулина является его участие в контроле Са -зависимого экзоцитоза и секреции (Баумуратов А.С., и др. 2003,).

Ингибиторы кальмодулина, кроме найденной нами активации секреции АТФ в клетках асцитной карциномы Эрлиха (АКЭ), стимулируют секрецию АТФ тромбоцитами человека (Luckhoff A., et al., 1991), секрецию инсулина и АТФ из Р- клеток поджелудочной железы (Kindmark Н., et al., 1995) и секрецию ренина из клеток почки л .

Park C.S., et al., 1986). Роль кальмодулина в регуляции цитозольного Са , а также молекулярный механизм участия кальмодулина в регуляции секреции остаются в большой степени не известными. Ингибиторы кальмодулина повышают уровень внутриклеточного Са , подавляя

Са -АТФ -азу плазматической мембраны (Carafoli Е. 1987) и активируя

0+ мобилизацию из внутриклеточных структур и вход

Са в клетки (Watanabe Н., et al., л .

1999). По крайней мере один из

С а

-каналов, индуцированных ингибиторами кальмодулина в плазматической мембране клеток, является проницаемым для Mn (Lo Y.K., et al., 2001, Jan C.R., et al., 2001). Активацию входа

Ca2+ и

Mn2+ под действием

R24571 наблюдали в нейронах гиппокампа (Mironov S.L., Lux H.D. 1991), в гладкой мышце сосудов (Sunagawa М., et al., 1998), в культуре клеток гладкой мышцы А10 (Lo Y.K., et al., 2001), в опухолевых клетках простаты человека (Jan C.R., et al., 2001) и в клетках почки собаки (Jan C.R., et al., 2000). В нейронах гиппокампа и в гладкой мышце л . сосудов ингибиторы кальмодулина вызывают вход Са через потенциал-зависимые

Л t Л L каналы L-типа. Аналог R24571, фенделин, также вызывает вход внешнего Са и Мп через каналы L-типа в клетках почки собаки и в раковых клетках простаты человека РСЗ (Jan C.R., et al., 2001).

На ряде клеток R24571 вызывает мобилизацию Са2+, сопоставимую с мобилизацией под действием Са2+ ионофора иономицина (Lucchesi Р.А., Scheid C.R. 1988). Однако эта мобилизация либо не зависит от инозитол-1,4,5-трисфосфата (IP3), либо опосредована вызванной секрецией АТФ или лейкотриена D4, которые взаимодействуют л . со своими рецепторами, сопряженными с 1РЗ-зависимым механизмом мобилизации Са . Опосредованное действие ингибиторов кальмодулина на

Са2+

-транспортирующие 2+ системы может быть обусловлено продуктами активации NO-синтетазы и Са -независимой фосфолипазы А2 (iPLA2) (Smani Т., et al., 2003). Таким образом, литературные данные указывают на участие ингибиторов кальмодулина в активации iPLA2 и Мп -проводящих Са -каналов в ряде клеток.

Предполагается, что эта iPLA2 является индуктором активации

Са

-каналов, регулируемых запасом Са в ЭР (store-operated channels, SOC). Поскольку ингибиторы iPLA2 подавляют вход то индуктором канала может быть лизофосфолипид, образующийся при активации iPLA2. Подавление активности этой изоформы PLA2 приводит к ингибированию неселективных SOC и Са -селективных (CRAC) каналов в гладкой мышце сосудов, тромбоцитах человека и Т-лимфоцитах (Smani Т., et al., 2003). Активация iPLA2 приводит к открытию каналов двух типов — Са2+-селективного и неселективного катионного канала (Trepakova E.S., et al., 2001). Природный активатор iPLA2 не известен. Одним из претендентов на роль активатора является фактор входа Са (calcium influx factor, CIF) (Smani Т., et al., 2003).

Ранее было показано, что арахидоновая кислота и ингибиторы ее окисления подавляют активированныи вход

Са2+ в клетки (Gukovskaya A.S., et al., 1989). Действие R24571 на клетки приводит к усилению продукции арахидоновой кислоты (Wolf M.J., Gross R.W. 1996). Таким образом, арахидоновая кислота может выступать в качестве ингибитора входа Са , особенно при высоких концентрациях, которые достигаются в присутствии ингибитора ее окисления (NDGA). Возможно также, что арахидоновая кислота в больших концентрациях угнетает активность самой PLA2 (ингибирование продуктом). Эти два ингибирующих эффекта арахидоновой кислоты могли бы отвечать за подавление 1124571-индуцированного входа Са .

Однако, несмотря на многочисленность литературных данных, механизм, посредством которого ингибитор кальмодулина R24571 вызывает кратковременный вход Са в клетки асцитной карциномы Эрлиха оставался неизвестным.

Исходя из вышесказанного цель настоящей работы заключалась в исследовании свойств нового

Са2+ канала индуцированного ингибиторами кальмодулина в клетках асцитной карциномы Эрлиха. Изучение механизмов активации и инактивации этого Са2+

-канала, индуцированного ингибиторами кальмодулина в плазматической мембране

2+ невозбудимых клеток. Поиск механизмов регуляции канала ионами Са , кальмодулином, продуктами Са -независимой фосфолипазы А2 и арахидоновой кислотой. Поиск специфических ингибиторов этого канала.

Заключение Диссертация по теме "Биофизика", Касымов, Виталий Анварович

выводы

1. Впервые показано, что ингибитор кальмодулина - 1124571 активирует

9+

Са -канал и импульсную секрецию АТФ в клетках асцитной карциномы Эрлиха.

2. Са -канал, индуцированный ингибитором кальмодулина 1124571, обладает высокой проводимостью, неспецифичен для Са (проницаем для Мп2+).

3. Канал характеризуется колоколообразной зависимостью активности от концентрации Са2+ в цитозоле: активируется при низких концентрациях

Са2+ и ингибируется при высоких.

4. Обнаружены эффективные ингибиторы этого канала - ЖЮА, кверцетин, дигидрокверцетин, арахидоновая кислота, РАСОСР3 и ВЕЬ, механизм действия которых различен.

5. Показано участие кальмодулин-зависимой Са -независимой фосфолипазы А2 в индукции Са -канала в ответ на 1124571

6. 1124571 связывается с кальмодулином при любых физиологических концентрациях Са , что приводит к исчезновению гидрофобных областей на молекуле белка.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ.

Множество ключевых процессов в электроневозбудимых клетках требуют кратковременного увеличения концентрации Са2+ в цитозоле , что может быть достигнуто

9+ 9+ путем активации входа Са в клетку. Вход Са необходим для регуляции множества различных процессов, включая экзоцитоз, контроль ферментативной активности регуляцию экспрессии генов, клеточный рост, пролиферацию и апоптоз. Са2+ каналы невозбудимых клеток до настоящего времени не выделены в чистом виде, и лишь частично охарактеризованы. Не идентифицированы также природные химические соединения, открывающие эти каналы. Лишь несколько лет назад были идентифицированы новые фосфолипазы А2, которые не активируются кальцием, а

9+ ингибируются комплексом Са - кальмодулин. Предполагается, что продукты этой фосфолипазы являются активаторами вышеуказанных каналов, а комплекс Са2+-кальмодулип осуществляет отрицательную обратную связь при подавлении активности этих каналов. До настоящего времени считалось, что главным путем входа Са2+ в эти

9+ клетки являются каналы, регулируемые запасом Са во внутриклеточных структурах.

Л I

Однако, совсем недавно открыты несколько новых видов Са -каналов отличных от SOC в электро-невозбудимых клетках и управляемых кальмодулином - регулируемые

9+ арахидоновой кислотой Са селективные каналы отличные от SOC каналов. ARC каналы

Л I управляются кальмодулином и играют ключевую роль в Са сигнализации в невозбудимых клетках в которых они обеспечивают основной рецептор- активируемый вход Са2+ при низких, физиологических концентрациях агониста. Свойства этих каналов

9+ до сих пор мало изучены. В настоящее время из системы Са каналов невозбудимых клеток наиболее хорошо охарактеризованы и изучены лишь Са -специфические Са каналы из семейства SOC каналов, в активации которых также принимают участие Са2+независимая фосфолипаза Аг и кальмодулин.

Кальмодулин играет критическую роль в передаче эффектов цитозольного Са2+ на

2+ клеточные процессы. Он также вовлечен в регуляцию многих каналов генерирующих Са сигнал. Участвуя в регуляции активности более 100 белков, кальмодулин выполняет

9+ важную функцию усиления и синхронизации Са -зависимых процессов в клетке.

В настоящей работе впервые показана кратковременная активация Са канала ингибитором кальмодулина R24571 в плазматической мембране электро-невозбудимых клеток АКЭ, НЕК 293 и эндотелия аорты крысы. Показано, что ингибитор кальмодулина

9+

R24571 в концентрациях до 3 мкМ вызывает быстрое повышение [Са ]i с последующим

9+ возвратом почти до исходного уровня. При этом Са -сигнал сопровождается импульсной секрецией АТФ и обусловлен активацией метаботропного пуринорецептора Р2У-типа молекулами секретируемой АТФ. с

В концентрациях от 3 мкМ и выше R24571 Са -сигнал обусловлен в основном открытием неспецифического Мп2+-проводящего Са2+ -канала, который не зависит от опустошения Са2+ депо клеток. По аналогии с уже известными Са2+-каналами мы предположили, что ингибиторами данного канала могут быть арахидоновая кислота и продукты ее окисления. Продукция арахидоновой кислоты, в основном, обусловлена активностью фосфолипазы А2. Однако, ингибирование Са2+-зависимых фосфолипаз А2 бромфенацилбромидом не подавляло Са2+ -сигнал и вход Мп2+. Ингибитор же липоксигеназного пути окисления арахидоновой кислоты, NDGA, дозозависимо подавлял индуцированный R24571 вход Са и Мп . Аналогичное действие оказывали и природные ингибиторы липоксигеназ - биофлавоноиды кверцетин и дигидрокверцетин. Показано, что ингибирующее действие NDGA на вход Са возрастает с увеличением концентрации R24571. Отсюда следует, что действие NDGA не прямое, а может быть обусловлено ингибирующим действием субстрата липоксигеназы, которым является арахидоновая кислота. Накопление арахидоновой кислоты может происходить вследствие ингибирования ее окисления по липоксигеназному пути, усиление ингибирующего действия NDGA при больших концентрациях R24571 может объясняться увеличением производства арахидоновой кислоты. И действительно, добавленная арахидоновая

Л I кислота дозозависимо ингибировала вход Са под действием R24571. Полученные результаты явно указывали на активацию недавно открытой Са2+-независимой (кальмодулин-зависимой) фосфолипазы А2, принимающей участие в активации неселективных SOC и активируемых освобождением Са2+ селективных по

Са2+ каналов.

Ингибиторы этого типа фосфолипаз BEL и PACOCF3 дозозависимо подавляли Са -сигнал, индуцированный R24571. Однако, молекулярный механизм ингибирования различен: BEL ингибирует, a PACOCF3 не влияет на начальную скорость нарастания сигнала, что свидетельствует о том, что BEL ингибирует активность канала, а ингибирование PACOCF3 сокращает время активации канала. Полученные результаты позволили предположить, что ключевым событием в индукции этого канала является активация

Са

-независимой (кальмодулин-зависимой) фосфолипазы А2. Возможно, что непосредственным активатором Са -канала, индуцированного R24571, является лизофосфолипид - один из продуктов фосфолипазы А2.

Практически во всех экспериментах наблюдалось прекращение входа Са2+ и Мп2+

•у, при достижении концентрации Са в цитозоле 1,3 мкМ. Мы предположили, что в таких концентрациях ионы Са способны ингибировать канал или фермент, его активирующий.

Для понижения концентрации Са2+ в цитозоле мы использовали внутриклеточный Са2+ хелатор ВАРТА. Предварительная инкубация клеток с ВАРТА понижал амплитуду Са2+-сигнала и пролонгировал время достижения максимума. Время активного транспорта

•у I

Мп возрастало с 10 до 60 сек. Эти эксперименты подтвердили предположение, что канал ингибируется при повышении концентрации ионов Са2+ в цитозоле. Кроме того эксперименты с ВАРТА обнаружили задержку активации входа Мп2+ по сравнению с Са2+.

•у I

Максимальная скорость входа Мп также достигалась позднее, чем максимальная

Л 1 скорость входа Са , следовательно, канал сначала активируется при повышении л. концентрации Са . Для большого числа экспериментов мы построили графики

Л 1 л 1 зависимости скорости входа Мп от концентрации ионов Са в цитозоле. Все они демонстрировали колоколообразную зависимость активности

Мп -проводящего канала от концентрации Са2+ в среднем с максимумом около 300 нМ. Сопоставив этот график с графиком аналогичной зависимости для 1РЗ-рецептора этих же клеток мы, получили

Л 1 почти полное совпадение. Таким образом, 1РЗ-рецептор и

Са -канал плазматической мембраны имеют похожие зависимости активности от концентрации ионов Са , что говорит о синхронной регуляции этих каналов ионами Са2+.

Известно, что при связывании ионов Са2+ с кальмодулином его структура меняется, открывая гидрофобную поверхность, которая обеспечивает его взаимодействие с пептидами-мишенями. Взаимодействие с 1124571 приводит к изменению конформации кальмодулина и потере способности связываться с эффекторными молекулами. Эти конформационные изменения кальмодулина можно наблюдать в растворе белка в присутствии флуоресцентного индикатора, хлортетрациклина. Добавление ионов

Са2+ к раствору ХТЦ+кальмодулин приводило к увеличению флуоресценции ХТЦ за счет взаимодействия комплекса ХТЦ-Са2+ с гидрофобной областью кальмодулина. Добавление 1124571 вызывает тушение флуоресценции ХТЦ до уровня флуоресценции комплекса 1124571-ХТЦ-Са в воде при любых (физиологических) концентрациях Са в диапазоне 10"5-10"3 М, что указывает на исчезновение гидрофобной конформации в молекуле кальмодулина и независимости механизма взаимодействия 1124572 с кальмодулином от ионов Са2+.

На основании изложенных данных нами предложена схема регуляции Са -канала, индуцированного ингибитором кальмодулина 1124571. Схема предполагает участие в этом

Л х процессе кальмодулина, ионов

Са , 1РЬА2 и ее продуктов - лизофосфолипидов и арахидоновой кислоты.

Полученные результаты позволят глубже понять процессы, связанные с гиперактивацией электро-невозбудимых клеток, а также ввести в фармакологическую практику новые регуляторы активности Са каналов. Результаты работы расширяют существующие представления о механизмах кратковременного увеличения уровня цитозольного Са в электрически невозбудимых клетках.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Касымов, Виталий Анварович, Пущино

1. Ackermann E.J., K. Conde-Frieboes, E.A. Dennis, Inhibition of macrophage Ca2+-independent phospholipase A2 by bromoenol lactone and trifluoromethyl ketones // J. Biol. Chem. 1995 V. 270 P. 445.

2. Adkins C.E, Morris SA, De Smedt H, Sienaert I, Torok K, Taylor CW. Ca2+-calmodulin inhibits Ca2+ release mediated by type-1, -2 and -3 inositol trisphosphate receptors. //Biochem. J. 2000 V. 345:357 P. 63

3. Adkins, C.E. and Taylor, C. W. Lateral inhibition of inositol 1,4,5-trisphosphate receptors by cytosolic Ca2+. // Curr Biol. 1999 Oct 7; V. 9(19) P. 1115-8.)

4. Akiba S., S. Mizunaga, K. Kume, M. Hayama, T. Sato, Involvement of group VI Ca2+-independent phospholipase A2 in protein kinase C-dependent arachidonic acid liberation in zymosan-stimulated macrophage-like P388D1 cells. //J. Biol. Chem. V. 274 P. 19906

5. Albert A.P., W.A. Large, Store-operated Ca2+-permeable non-selective cation channels in smooth muscle cells. // Cell Calcium. 2003 May-Jun; V. 33(5-6) P. 34556.

6. Anderson C.M., Bergher JP, Swanson RA. ATP-induced ATP release from astrocytes. // J Neurochem. 2004 Jan; V. 88(1) P. 246-56

7. Arnon, A. et al. 2000 (Arnon, A. Hamlyn JM, Blaustein MP. Na+ entry via store-operated channelsmodulates Ca2+ signaling in arterial myocytes. // Am. J. Physiol. CellPhysiol. 2000 V. 278, P. C163-C173

8. Bakowski, D. et al. 2001 (Bakowski, D. Glitsch MD, Parekh AB. (2001) An examination of the secretion-like coupling model for the activation of the Ca2+ release-activated Ca2+ current ICRAC in RBL-1 cells. // J. Physiol. V. 532, P. 55-71

9. Balboa M.A. et al., 1997 (M.A. Balboa, J. Balsinde, S.S. Jones, E.A. Dennis, Identity between the Ca2+-independent phospholipase A2 enzymes from P388D1 macrophages and Chinese hamster ovary cells. // J. Biol. Chem. 1997 V. 272 P. 8576.

10. Balboa M.A. et al., 1998 (M.A. Balboa, J. Balsinde, E.A. Dennis, Involvement of phosphatidate phosphohydrolase in arachidonic acid mobilization in human amnionic WISH cells. //J. Biol. Chem. 1998 V. 273 P. 7684.

11. Baishaw D.M., et al., 2001 (BalshawDM, XuL, Yamaguchi N, Pasek DA, Meissner G. 2001. Calmodulin binding and inhibition of cardiac muscle calcium release channel (ryanodine receptor). // J. Biol. Chem. V. 276 P. 20144-53

12. Balsinde J. et al., 1997 (J. Balsinde, E.A. Dennis, Function and inhibition of intracellular calcium-independent phospholipase A2. // J. Biol. Chem. 1997 V. 272 P. 16069)

13. Balsinde J. et. al., 2004 (J. Balsinde, R. Pe'rez, Y. Sa'ez, M.A. Balboa, in: A.N. Fonteh, R.L. Wykle (Eds.), Arachidonate Remodeling and Inflammation. // Birkh7user Verlag, Basel, 2004, p. 61.)

14. Balsinde J., E.A. Dennis, 1996 (Bromoenol lactone inhibits magnesium-dependent phosphatidate phosphohydrolase and blocks triacylglycerol biosynthesis in mouse P388D1 macrophages. // J Biol Chem. 1996 Dec 13; V. 271(50) P. 31937-41

15. Balsinde J., et. al., 2002 (J. Balsinde, M.V. Winstead, E.A. Dennis, Phospholipase A(2) regulation of arachidonic acid mobilization. // FEBS Lett. 2002 P. 531

16. Bao, S. et al. 2004 (S. Bao, D.J. Miller, Z. Ma, M. Woltmann, G. Eng, S. Ramanadham, K. Molley, J. Turk, Male Mice That Do Not Express Group VIA

17. Phospholipase A2 Produce Spermatozoa with Impaired Motility and Have Greatly Reduced Fertility // J. Biol. Chem. 2004 V. 279 P. 38194

18. Barbour S.et. al., 2004 (S. Barbour, S. Al-Darmaki, A.D. Manguikian, in: A.N. Fonteh, R.L. Wykle (Eds.), Arachidonate Remodeling and Inflammation, Birkh7user Verlag, Basel, 2004, p. 13.

19. Beltramo M. et al., 1997 (M. Beltramo, E. di Tomaso, D. Piomelli, Inhibition of anandamide hydrolysis in rat brain tissue by (E)-6-(bromomethylene) tetrahydro-3-(1 -naphthalenyl)-2H-pyran-2-one. // FEBS Lett. 1997 V. 24 P. 263

20. Benham C.D., Tsien R.W. A novel receptor-operated Ca2+-permeable channel activated by ATP in smooth muscle. // Nature. 1987. V.328. P. 275-278.

21. Berridge M.J., Elementary and global aspects of calcium signalling. // J. Physiol. 1997. V. 499. P. 291-306

22. Berridge M.J., Irvine R.F. Inositol phosphates and cell signalling. // Nature. 1989. V. 341. P. 197-205.

23. Berridge, M. J. and Irvine, R. F. Inositol phosphates and cell signalling. // Nature. 1989. V. 341. P. 197-205

24. Berridge, M.J. 1995 Capacitative calcium entry. // Biochem. J. 1995 V. 312,1 P. 11

25. Berridge, M.J. Calcium oscillations. // J. Biol. Chem. 1990 265,9583-9586

26. Berridge, M.J. The endoplasmic reticulum: a multifunctional signaling organelle. // Cell Calcium 2002 V. 32, P. 235-249

27. Birbes H. et al., E. Gothie', J.F. Pageaux, M. Lagarde, C. Laugier, Hydrogen peroxide activation of Ca( )-independent phospholipase A(2) in uterine stromal cells. // Biochem.Biophys. Res. Commun. 2000 V. 276 P. 613

28. Bodin P., Burnstock G. Purinergic signalling: ATP release. // Neurochem Res. 2001 Sep; V. 26(8-9) P. 959-69.

29. Bolotina, V.M. Store-operated channels: diversity and activation mechanisms. // Science STKE. doi: 10.1126/stke.2432004pe34

30. Boulay, G. Ca(2+)-calmodulin regulates receptor-operated Ca(2+) entry activity of TRPC6 in HEK-293 cells. // Cell Calcium. 2002 Oct; V. 32(4) P. 201-7

31. Braun, F J. Broad LM, Armstrong DL, Putney JW Jr. Stable activation of single Ca2+ releaseactivated Ca channels in divalent cation-free solutions. // J. Biol.Chem. V 276, P.1063-1070

32. Broad, L. M. Cannon TR, and Taylor CW. A non-capacitative pathway activated by arachidonic acid is the major

33. Ca2+ entry mechanism in rat A7r5 smooth muscle cells stimulated with low concentrations of vasopressin. // J Physiol V. 517 P. 121-134

34. Carafoli E. Intercellular calcium homeostasis. // Annu. Rev. Biochem. 1987. V. 56. P. 395-433.

35. Carafoli et al., The regulation of intracellular calcium by mitochondria. // Ann N Y Acad Sci. 1978 Apr V. 28; 307 P. 269-84.

36. Cardy TJA, Taylor CW. A novel role for calmodulin: Ca2+-independent inhibition of type-1 inositol trisphosphate receptors. // Biochem J. 1998 Sep 1; V. 334 ( Pt 2) P. 447-55.

37. Caroni P., Carafoli E. The Ca2+-pumping ATPase of heart sarcolemma. Characteterization, calmodulin dependence, and partial purification. // J. Biol. Chem. 1981. V. 256. P. 3263-3270

38. Caswell A.H., Pressman B.C. Kinetics of transport of divalent cations across sarcoplasmic reticulum vesicles induced by ionophores. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1972. V. 49. P. 292-298

39. Cheung W.Y. Cyclic nucleotide phosphodiesterase. // Adv Biochem Psychopharmacol. 1970 V. 3 P. 51-65.

40. Chiba H., H. Michibata, K. Wakimoto, M. Seishima, S. Kawasaki, K.Okubo, H. Mitsui, H. Torii, Y. Imai, Cloning of a Gene for a Novel Epithelium-specific Cytosolic Phospholipase A2, cPLA2i, Induced in Psoriatic Skin // J. Biol. Chem. 2004 V. 279 P. 12890

41. Clapham, D.E. Runnels LW, Strubing C. The TRP ion channel family. // Nat. Rev. Neurosci. 2001 V. 2, P. 387-396

42. Clapham, D.E. TRP channels as cellular sensors. // Nature 2003 V. 426, P. 517-524

43. Conricode K.M. K.A. Brewer, J.H. Exton, Activation of phospholipase D by protein kinase C. Evidence for a phosphorylation-independent mechanism // J. Biol. Chem. 1992 V. 267 P. 7199

44. Cook N. J., Hanke W., Kaupp U.B. Identification, purification, and functional reconstitution of the cycle GMP-dependent channel from rod photoreceptors.// Proc. Nat. Acad. Sci. US, 1987. V. 84. P. 585-589

45. Cotman C.W., Iversen L.L. Excitatory amino acids in the brain-focus of NMDA receptors. // Trends Neurosci. 1987. V. 10. P. 263-265.

46. Daniels S.B. E. Cooney, M.J. Sofia, P.K. Chakravarty, J.A. Katzenellebogen, Haloenol lactones. Potent enzyme-activated irreversible inhibitors for alpha-chymotrypsin. // J. Biol. Chem. 1983 V. 258 P. 15046

47. Dedkova, E.N. and Blatter, L.A. Nitric oxide inhibits capacitative1. Ca entry andenhances endoplasmic reticulum Ca2+ uptake in bovine vascular endothelial cells. // J. Physiol. 2002 V. 539, P. 77-91

48. Eintracht J., Maathai R, Mellors A, Ruben L. Calcium entry in Trypanosoma brucei is regulated by phospholipase A2 and arachidonic acid. // Biochem J. 1998 Dec 15; V. 336 (Pt 3) P. 659-66.

49. Eu J.P., Sun J, Xu L, Stamler JS, Meissner G. The skeletal muscle calcium release channel: coupled 02 sensor and NO signaling functions. // Cell 2000 V. 102 P. 499509

50. Ferri, K.F. and Kroemer, G. Organelle-specific initiation of cell death pathways. // Nat. Cell Biol.2001 V. 3, E255-E263

51. Fesenko E.E., Kolesnikov S.S., Lyubarsky A.L. Induction by cyclic GMP of cation conductance in plasma membrane of retinol rod outer segment. // Nature. 1985. V. 313. P. 310-313.

52. Fesenko E.E., Kolesnikov S.S., Lyubarsky A.L. Induction by cyclic GMP of cation conductance in plasma membrane of retinol rod outer segment. // Nature. 1985. V. 313. P. 310-313.

53. Ford, D.A. Wolf MJ, Ford DA, Gross RW. The rapid and reversible activation of a calcium-independent plasmalogen-selective phospholipase A2 during myocardial ischemia. //J. Clin. Invest.1991 V. 88, P. 331-335

54. Friel D.D., Bean B.P. Two ATP-activated conductance in bullfrog atrial cells. // J. Gen. Physiol. 1987. V. 91. P. 1-27.

55. Fuentes L. Pe'rez, M.L. Nieto, J. Balsinde, M.A. Balboa, Bromoenol lactone promotes cell death by a mechanism involving phosphatidate phosphohydrolase-1 rather than calcium-independent phospholipase A2. // J. Biol.Chem. V. 278 2003 44683

56. Garcia-Lecea M., P2X2 characteristics of the ATP receptor coupled to Ca2+.i increases in cultured Purkinje neurons from neonatal rat cerebellum. // Neuropharmacology. 1999 May;V. 38(5) P. 699-706

57. Gilon, P. The Ca(2+)-mobilizing actions of a Jurkat cell extract on mammalian cells and Xenopus laevis oocytes. // J. Biol. Chem. V. 270, P. 8050-8055

58. Girard, S. and Clapham, D. Acceleration of intracellular calcium waves in Xenopus oocytes by calcium influx. // Science 1993 V. 260, P. 229-232

59. Grinkiewicz Y., Poenie M., Tsien R.Y. A new generation of Ca2+-indicators with greatly improved fluorescence proterties. // J. Biol.Chem. 1985. V. 260. P. 3440-3450

60. Grunwald M.E. et al., Yu WP, Yu HH, Yau KW. Identification of a domain on the beta-subunit of the rod cGMP-gated cation channel that mediates inhibition by calcium-calmodulin. //J. Biol. Chem. 1998 V. 273 P. 9148-57

61. Guibert C., Marthan R, and Savineau JP. 5-HT induces an arachidonic acid-sensitive calcium influx in rat small intrapulmonary artery. // Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol 2004 V. 286: L1228-L1236

62. Gukovskaya A.S., Pulido H.A., Zinchenko V.P., Evtodienko Yu.V. Inhibitors of arachidonic acid metabolism eliminate the increase in cytosolic free calcium induced by mitogen concanavalin A in rat thymocytes. // FEBS Lett. 1989. V. 244. P. 461-464

63. Gusev, K. Glouchankova L, Zubov A, Kaznacheyeva E, Wang Z, Bezprozvanny I, Mozhayeva GN. The store-operated calcium entry pathways in human carcinoma A431 cells: functional properties and activation mechanisms. // J. Gen. Physiol. 2003 V. 122, P. 81-94

64. Hara N., Ichinose M., Sawada M., Maeno T. Extracellular ATP activates dependent K+ conductance via Ca2+ influx in mouse macrophages. // Comp. Biochem. and Physiol. A. 1990. V. 97. P. 417-421.

65. Harper, J. L. and Daly, J. W. Effect of calmidazolium analogs on calcium influx in HL-60 cells. // Biochem Pharmacol. 2000 Aug 1 V. 60(3) P. 317-24.

66. Hirabayashi T. T. Murayama, T. Shimizu, Regulatory mechanism and physiological role of cytosolic phospholipase A2. // Biol. Pharm. Bull. V. 27 (2004) P. 1168

67. Hofmann, T. (1999) Direct activation of human TRPC6 and TRPC3 channels by diacylglycerol. //Nature 1999 V. 397, P. 259-263

68. Hoth M. Penner R. Calcium release-activated calcium current in rat mast cells. // J Physiol 1993 V. 465: P. 359-386

69. Hoth M., Fasolato C., Penner R. Ion channels and calcium signaling in mast cells. // Ann. NJ Acad. Sci. 1993. V. 707. P. 198-209.

70. Hoth M., Penner R. Depletion of intracellular calcium stores activates a calcium current in mast cells. //Nature. 1992. V. 355. P.353-356.

71. Hsu YT, Molday RS. Modulation of the cGMP-gated channel of rod photoreceptor cells by calmodulin. //Nature 1993 V. 361 P. 76-79

72. Huang P.L., Hypertension in mice lacking the gene for endothelial nitric oxide synthase. //Nature. 1995 Sep21 V. 377(6546) P. 239-42

73. Irvine R.F. How do inositol 1,4,5-trisphosphate and inositol 1,3,4,5-tetrakisphosphate regulate intracellular Ca2+? // Biochem. Soc. Trans. 1989. V. 17. P.6-9.

74. Irvine R.F. How is level of free arachidonic acid controlled in mammalian cell? // Biochem. J. 1982. V. 204. P. 3-16.

75. Irvine R.F., Moor R.M. Micro-injection of inositol 1,3,4,5-tetrakisphosphate activates see urchin eggs by a mechanism dependent on external calcium. // Biochem. J. 1986. V. 240. P. 917-920.

76. Irvine, R.F. 'Quantal' Ca2+ release and the control of Ca2+ entry by inositol phosphates a possible mechanism. // FEBS Lett. 1990 V. 263, P. 5-9

77. Ivanina T., Blumenstein Y, Shistik E, Barzilai R, Dascal N. Modulation of L-type Ca2+ channels by beta gamma and calmodulin via interactions with N and C termini of alpha 1C. //J. Biol. Chem. 2000 V. 275: P. 39846-54

78. J. Tang J., R.W. Kriz, N. Wolfman, M. Shaffer, J. Seehra, S.S. Jones, A novel cytosolic calcium-independent phospholipase A2 contains eight ankyrin motifs. // J Biol Chem. 1997 Mar 28;272(13): P. 8567-75

79. Jan C.R., Jan CR, Lu CH, Chen YC, Cheng JS, Tseng LL, Jun-Wen W. Ca(2+) mobilization induced by W-7 in MG63 human osteosarcoma cells. // Pharmacol Res. 2000 Oct;42(4): P. 323-7

80. Jan C.R., Lee KC, Chou KJ, Cheng JS, Wang JL, Lo YK, Chang HT, Tang KY, Yu CC, Huang JK. Fendiline, an anti-anginal drug, increases intracellular Ca2+ in PC3 human prostate cancer cells. // Cancer Chemother Pharmacol. 2001 Jul;48(l): P. 3741

81. Jan C.R., Tseng C.J. MK-886, a leukotriene biosynthesis inhibitor, as an activator of Ca(2+) mobilization in Madin-Darby canine kidney (MDCK) cells. // J Pharmacol Exp Ther. 2000 Jul;294(l): P. 96-102.

82. Jenkins C.M. M.J. Wolf, D.J. Mancuso, R.W. Gross, Identification of the calmodulin-binding domain of recombinant calcium-independent phospholipase A2beta. implications for structure and function. // J Biol. Chem. 2001 V. 276 P. 7129

83. Kaznacheyeva, E. Plasma membrane calcium channels in human carcinoma A431 cells are functionally coupled to inositol 1,4,5-trisphosphate receptor-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate complexes. // J. Biol. Chem. 2000 V. 275, P. 4561-4564

84. Khan, S. Z., Longland CL, Michelangeli F. The effects of phenothiazines and other calmodulin antagonists on the sarcoplasmic and endoplasmic reticulum Ca( ) pumps. // Biochem Pharmacol. 2000 Dec 15;60(12) P. 1797-806

85. Kim, H.Y. Chromatographic resolution of an intracellular calcium influx factor from thapsigargin-activated Jurkat cells. Evidence for multiple activities influencing calcium elevation in Xenopus oocytes. // J. Biol. Chem. 1995 V. 270, P. 9706-9708

86. Kindmark H., Koohler M, Larsson O, Khan A, Berggren PO. Dissociation between exocytosis and Ca(2+)-channel activity in mouse pancreatic beta-cells stimulated with calmidazolium (compound R24571). // FEBS Lett. 1995 Aug 7;3 69(2-3) P. 315-20

87. Kiselyov, K. Mignery GA, Zhu MX, Muallem S. The N-terminal domain of the IP3 receptor gates store-operated hTrp3 channels. // Mol. Cell 1999 V. 4, P. 423-429

88. Kiselyov, K. Xu X., Mozhaeva G., Kuo T., Pessah I., Migreny, Zhu X., Birnbaumer L., Mullem S. Functional interaction between InsP3 receptors and storeregulated Htrp3 channels. //Nature. 1998. V. 396. P. 478-482

89. KJinger M., Bofill-Cardona E, Mayer B, Nanoff C, Freissmuth M, Hohenegger M. Suramin and the suramin analogue NF307 discriminate among calmodulin-binding sites. // Biochem J. 2001 May l;355(Pt 3) P. 827-33.

90. Kolesnikov S.S., Zhainazarov A.B., Kosolapov A.V. Cyclic nucleotide-activated channels in the frog olfactory receptor plasma membrane. // FEBS Lett. 1990. V. 266. P. 96-98.

91. Krasne S., Eisenman G, Szabo G. Freezing and melting of lipid bilayers and the mode of action of nonactin, valinomycin, and gramicidin. // Science. 1971 Oct 22; 174(7) P. 412-5

92. Krupp J.J., Vissel B, Thomas CG, Heinemann SF, Westbrook GL. Interactions offy.calmodulin and alpha-actinin with the NR1 subunit modulate Ca dependent inactivation of NMDA receptors. // J. Neurosci. V 19 P. 1165-78

93. Kudo, M., M. Murakami, Phospholipase A2 enzymes. // Prostaglandins Other Lipid Mediat. 2002 Aug;68-69 P. 3-58.

94. Kuno M., Gardner P. Ion channels activated by inositol 1,4,5- trisphosphate in plasma membrane of human T-lymphosytes. //Nature. 1987. V. 326. P. 301-304.

95. Lambert I.H. Leukotriene-D4 induced cell shrinkage in Ehrlich ascites tumor cells. // J Membr Biol. 1989 May; 108(2) P. 165-76.

96. Lauber K. S.G. Blumenthal, M. Waibel, S. Wesselborg, Clearance of apoptotic cells: getting rid of the corpses. // Mol Cell. 2004 May 7;14(3) P. 277-87.

97. Lazarowski, E.R., Homolya L, Boucher RC, Harden TK. Direct demonstration of mechanically induced release of cellular UTP and its implication for uridine nucleotide receptor activation. //J Biol Chem. 1997 Sep 26;272(39) P. 24348-54

98. Lechleiter Y.D., Clapham D.E. Molecular mechanisms of intracellular calcium excitability in X. Laevis oocytes. // Cell. 1992. V. 69. P. 283-294.

99. Lehman, J.J. Brown KA, Ramanadham S, Turk J, Gross RW. Arachidonic acid release from aortic smooth muscle cells induced by Arg8.vasopressin is largely mediated by calcium-independent phospholipase A2. // J. Biol. Chem. 1993 V. 268, P. 20713-20716

100. Lewis, R.S. Calcium signaling mechanisms in T lymphocytes. // Annu. Rev. Immunol. 2001 V. 19, P. 497-521

101. Lichtman A.N., Segel G., Litchman M.A. The role of calcium in lymphocyte proliferation (an interpretive review). // Blood. 1983. V. 6l.P. 413-422

102. Lin C, Widjaja J, Joseph S.K. The interaction of calmodulin with alternatively spliced isoforms of the type-I inositol trisphosphate receptor. // J Biol Chem. 2000 Jan 28;V. 275(4) P. 2305-11.

103. Lin, W. W. Potentiation of stimulus-induced phosphoinositide breakdown by calmodulin antagonists in C6 glioma cells. // Naunyn Schmiedebergs Arch Pharmacol. 1995 Dec;V. 352(6) P. 679-84.

104. Lino M. Biphasic Ca2+ dependence of inositol 1,4,5-trisphosphate-indused Ca2+-release in smooth muscle cells of the ginea pig taenia caeci. // J. Gen. Physiol. 1990. V. 95. P.1103-1122

105. Lio Y.C. L.J. Reynolds, J. Balsinde, E.A. Dennis, Irreversible inhibition of Ca(2+)-independent phospholipase A2 by methyl arachidonyl fluorophosphonate. // Biochim Biophys Acta. 1996 Jul 12; V. 1302(1) P. 55-60

106. Lio Y.C., E.A. Dennis, Interfacial activation, lysophospholipase and transacylase activity of group VI Ca2+-independent phospholipase A2. // Biochim Biophys Acta. 1998 Jun 15; V. 1392(2-3) P. 320-32.

107. Lo Y.K., Lee KC, Chou KJ, Cheng JS, Wang JL, Lo YK, Chang HT, Tang KY, Yu CC, Huang JK., Fendiline, an anti-anginal drug, increases intracellular Ca in PC3 human prostate cancer cells. // Cancer Chemother Pharmacol. 2001 Jul; V. 48(1) P. 37-41.

108. Lockwich, T.P. Liu X, Singh BB, Jadlowiec J, Weiland S, Ambudkar IS. Assembly of Trpl in a signaling complex associated with caveolin-scaffolding lipid raft domains. // J. Biol. Chem. 2000 V. 275, P. 11934-11942

109. Lucchesi P.A., Scheid C.R., Effects of the anti-calmodulin drugs calmidazolium and trifluoperazine on 45Ca transport in plasmalemmal vesicles from gastric smooth muscle. // Cell Calcium. 1988 Apr; V. 9(2) P. 87-94.

110. Luckhoff A., Bohnert M, Busse R. Effects of the calmodulin antagonists fendiline and calmidazolium on aggregation, secretion of ATP, and internal calcium in washed human platelets. // Naunyn Schmiedebergs Arch Pharmacol. 1991 Jan; V. 343(1) P. 96-101

111. Ludwig J., Margalit t., Eismann E., Lancet D., Kaupp U.B. Primary structure of cAMP-gated channel from bovine olfactory epitelium. // FEBS Lett. 1990. V. 270. P. 24-29.

112. Ma Z. S. Zhang, J. Turk, S. Ramanadham, Stimulation of insulin secretion and associated nuclear accumulation of iPLA(2)beta in INS-1 insulinoma cells. // Am J Physiol Endocrinol Metab. 2002 Apr; V. 282(4) P. E820-33

113. Mahaut-Smith M.P., Sage S.O., Rink T.G. Receptor-activated single channels in intact human platelets. // J. Biol. Chem. 1990. V. 265. P. 10479-10483.

114. Mak, D. McBride S, Foskett JK. Inositol 1,4,5-trisphosphate activation of inositol trisphosphate receptor Ca2+ channel by ligand tuning of Ca2+ inhibition. // Proc Natl Acad Sci USA. 1998 Dec 22; V. 95(26) P. 15821-5

115. Mallard N., Marshall R, Sithers A, Spriggs B.Suramin: a selective inhibitor of purinergic neurotransmission in the rat isolated vas deferens. // Eur J Pharmacol. 1992 Sep 10; V. 220(1) P. 1-10

116. Manner J., Seidl W, Heinicke F, Hesse H. Teratogenic effects of suramin on the chick embryo. // Anat Embryol (Berl). 2003 Feb; V. 206(3) P. 229-37.

117. Martinez J. Moreno JJ., Role of Ca2+-independent phospholipase A2 on arachidonic acid release induced by reactive oxygen species. // Arch Biochem Biophys. 2001 Aug 15; V. 392(2) P. 257-62.

118. Matsumaga C.H., Nishimoto I., Kojima I., Yamashita N., Kurokawa K., Ogata E. Activation of a calcium-permeable cation channel by insulin-like growth factor II inBALB/c 3T3 cells. // Amer. J. Physiol. 1988. V. 255. P.C442-C446

119. McConnell E.J., White GW, Brokaw JJ, Raess BU. Pharmacological and immunohistochemical characterization of calmodulin-stimulated (Ca(2+)+Mg(2+))-ATPase in cultured porcine aortic endothelial cells. // Circ Res. 2000 Feb 4; V. 86(2) P. 191-7.

120. McFadzean, I. and Gibson, A. The developing relationship between receptor-operated and store-operated calcium channels in smooth muscle. // Br. J. Pharmacol. 2002 V. 135, P. 1-13

121. McHowat J. et al., 1998 (J. McHowat, S. Liu, M.H. Creer, Selective hydrolysis of plasmalogen phospholipids by Ca2+-independent PLA2 in hypoxic ventricular myocytes. // Am J Physiol. 1998 Jun; V. 274(6 Pt 1) P.C1727-37.

122. Meissner G. Evidence of a role for calmodulin in the regulation of calcium release from skeletal muscle sarcoplasmic reticulum. //.Biochemistry V. 25 P.244-51

123. Michikawa, T., Hirota J, Kawano S, Hiraoka M, Yamada M, Calmodulin mediates calcium-dependent inactivation of the cerebellar type 1 inositol 1,4,5-trisphosphate receptor. //Neuron V. 23: P. 799-808

124. Mignen O. and Shuttleworth T.J. Permeation of monovalent cations through the non-capacitative arachidonate-regulated Ca2+ channels in HEK293 cells. Comparison with endogenous store-operated channels. // J Biol Chem 2001 V.276 P. 21365— 21374

125. Mignen O. and Shuttleworth T.J. Reciprocal regulation of capacitative and arachidonate- regulated noncapacitative Ca2+ entry pathways. // J Biol Chem 2001 V. 276 P. 35676-35683

126. Mignen O. and Shuttleworth T.J., 1997

127. Mignen O. and Shuttleworth T.J., I(ARC), a novel arachidonateregulated, noncapacitative Ca(2+) entry channel. // J Biol Chem 2000 V. 275: P.9114-9119

128. Mignen O., Thompson JL, and Shuttleworth TJ. Ca2+ selectivity and fatty acid specificity of the noncapacitative, arachidonate-regulated Ca2+ (ARC) channels. // J Biol Chem 2003 V.278 P. 10174-10181

129. Mironov S.L., Lux H.D. Calmodulin antagonists and protein phosphatase inhibitor okadaic acid fasten the 'run-up' of high-voltage activated calcium current in rat hippocampal neurones. //Neurosci Lett. 1991 Dec 9; V. 133(2) P. 175-8

130. Missiaen L, Parys JB, Sienaert I, Maes K, Kunzelmann K, Takahashi M, Tanzawa K, De Smedt H. Functional properties of the type-3 InsP3 receptor in 16HBE14o-bronchial mucosal cells. // J Biol Chem. 1998 Apr 10; V. 273(15) P. 8983-6.

131. Miyakawa, T, Maeda A, Yamazawa T, Hirose K, Kurosaki T, lino M. Encoding of Ca2+ signals by differential expression of IP3 receptor subtypes. // EMBO J. 1999 Mar 1; V. 18(5) P. 1303-8.

132. Moneer Z., Dyer JL, and Taylor CW. Nitric oxide co-ordinates the activities of the capacitative and non-capacitative Ca2+ -entry pathways regulated by vasopressin. // Biochem J 2003 V. 370 P. 439-448

133. Montell C., Bimbaumer L, and Flockerzi V. The TRP channels, a remarkably functional family.// Cell 2002 V. 108 P. 595-598

134. Moore C.P., Rodney G, Zhang JZ, Santacruz- Toloza L, Strasburg G, Hamilton SL. Apocalmodulin and Ca2+ calmodulin bind to the same region on the skeletal muscle Ca2+ release channel. // Biochemistry V. 38 P.8532-37

135. Morris A.J., Downes C.P., Harden T.K., Michell R.H. Turkey erytrocytes possess a membrane-associated 1,4,5-trisphosphate 3-kinase that is activated by Ca2+ in the presence of calmodulin. // Biochem. J. 1987. V. 248. P. 489-493.

136. Mozhaeva G. N., Naumov A. P., Kuryshev Y. A. Calcium-permeable channels activated via nucleotide-dependent mechanism in human carcinoma cells. // FEBS Lett. 1990. V. 277. P. 227-229.

137. Mozhaeva G. N., Naumov A. P., Kuryshev Y. A. Calcium-permeable channels activated via nucleotide-dependent mechanism in human carcinoma cells. // FEBS Lett. 1990. V. 277. P. 227-229.

138. Mozhaeva G. N., Naumov A. P., Kuryshev Y. A. Inositol 1,4,5-trisphosphate activated two types of Ca2+-permeable channels in human carcinoma cells. // FEBS Lett. 1990. V. 277. P. 233-234.

139. Mozhaeva G. N., Naumov A. P., Kuryshev Y. A. Inositol 1,4,5-trisphosphate activated two types of Ca2+-permeable channels in human carcinoma cells. // FEBS Lett. 1990. V. 277. P. 233-234.

140. Munaron L., Antoniotti S, Distasi C, and Lovisolo D. Arachidonic acid mediates calcium influx induced by basic fibroblast growth factor in Balbc 3T3 fibroblasts. // Cell Calcium 1997 V. 22 P. 179-188

141. Murakami M. S. Masuda, K. Ueda-Semmyo, E. Yoda, H. Kuwata, Y. Takanezawa, J. Aoki, H. Arai, H. Sumimoto, Y. Ishikawa, T. Ishii, Y. Nakatani, I. Kudo, // J. Biol. Chem. 2006 (in press)

142. Nadif Kasri, N. Bultynck G, Sienaert I, Callewaert G, Erneux C, Missiaen L, Parys JB, De Smedt H. The role of calmodulin for inositol 1,4,5-trisphosphate receptor function. // Biochim Biophys Acta. 2002 Nov V. 1600(1-2) P. 19-31

143. Nakamura T., Gold G.H. A cyclic nucleotide-gated conductance in olfactory receptor cilia. //Nature. 1987. V. 325. P. 442-444.

144. Nakamura T., Gold G.H. A cyclic nucleotide-gated conductance in olfactory receptor cilia. //Nature. 1987. V. 325. P. 442-444

145. Naumov A.P., Kaznacheyeva E.V., Kuryshev Y.A., Mozhayeva G.N. Selectivity of ATP-activated GTP-dependent Ca2+-permeable channels in rat macrophage plasma-membrane. // J. Memb. Biology. 1995. V. 148. N.l. P. 91-98.

146. Nazer, M.A. and Van Breemen, C. Functional linkage of Na(C)-Ca2+ exchange and sarcoplasmic reticulum Ca2+ release mediates Ca2+ cycling in vascular smooth muscle. // Cell Calcium 1998 V. 24, P. 275-283

147. Needleman P., Turk J., Jakschik B.A., Morrison A.R., Lefkowith J.B. Arachidonic acid metabolism // Annu. Rev. Biochem. 1986. V. 55. P. 69-102.

148. Niggli V. Adunyah E.S., Carafoli E. Acidic phospholipids, unsatureted fatty acids and limited proteolisis mimic the effect of calmodulin on the purified erytrocyte Ca2+-ATPase. //J. Biol. Chem. 1981. V. 256. P. 8588-8592

149. Nilius, B. From TRPs to SOCs, CCEs, and CRACs: consensus and controversies. // Cell Calcium 2003 V. 33, P. 293-298

150. Nowycky M.C., Fox A.P., Tsien R.W. The types of neuronal calcium channel with different calcium agonist sensitivity. //Nature. 1985. V. 316 P. 440-443

151. Parekh, A.B. and Putney, J.W Store-operated calcium channels. // Physiol. Rev. V. 85, P. 757-810

152. Park C.S., Honeyman TW, Chung ES, Lee JS, Sigmon DH, Fray JC. Involvement of calmodulin in mediating inhibitory action of intracellular Ca2+ on renin secretion. // Am J Physiol. 1986 Dec; V. 251(6 Pt 2) P. 1055-62

153. Pe'rez R. Balboa MA, Balsinde J. Involvement of group VIA calcium-independent phospholipase A2 in macrophage engulfment of hydrogen peroxide-treated U937 cells. // J Immunol. 2006 Feb 15; V. 176(4) P. 2555-61

154. Peterson R.N., Ashraf M, Russell LD. Effect of calmodulin antagonists on CA2+ uptake by boar spermatozoa. // Biochem Biophys Res Commun. 1983 Jul 18; V. 114(1) P. 28-33

155. Pla A.F., and Munaron L., Calcium influx, arachidonic acid, and control of endothelial cell proliferation. // Cell Calcium 2001 V. 30 P. 235-244

156. Pollock W.K., Rink T.J., Irvine R.F. Liberation of 3H.arachidonic acid and changes in cytosolic free calcium in fura-2-loaded human platelets stimulated by ionomycin. // Biochem. J. 1986. V. 235. P.869-877.

157. Pontus K.A. Larsson, Hans-Erik Claesson, and Brian P. Kennedy Multiple Splice Variants of the Human Calcium-independent Phospholipase A2 and Their Effect on Enzyme Activity // J. Biol. Chem. 1998 V. 273 P. 207-214.

158. Popot J.L.,Changeaux J.P. Nicotinic receptor of acetylcholine: structure of an oligomeric integral membrane protein. // Physiol. Rev. 1984. V. 64. P. 1162-1188.

159. Pozzan, T. Rizzuto R, Volpe P, Meldolesi J. Molecular and cellular physiology of intracellular calcium stores. // Physiol. Rev. V. 74, P. 595-636

160. Prakriya, M. and Lewis, R.S. Potentiation and inhibition of Ca2+ release-activated Ca2+ channels by 2-aminoethyldiphenyl borate (2-APB) occurs independently of IP3 receptors. // J. Physiol. 2001 V. 536, P. 3-19

161. Randriamampita, C. and Tsien, R.Y. Emptying of intracellular Ca2+ stores releases a novel small messenger that stimulates Ca2+ influx. // Nature 1993 V. 364, P. 809814

162. Rizzuto, R. Duchen MR, Pozzan T. Flirting in little space: the ER/mitochondria Ca2+ liaison. // Sci. STKE 2004, rel

163. Rodney G.G., Williams BY, Strasburg GM, Beckingham K, Hamilton SL. 2000. Regulation of RYR1 activity by Ca2+ and calmodulin. // Biochemistry V. 39 P. 780712

164. Rooney, T.A., Sass EJ, and Thomas AP. Characterization of cytosolic calcium oscillations induced by phenylephrine and vasopressin in single fura-2-loaded hepatocytes. // J Biol Chem 1989 V. 264 P. 17131-17141

165. Rosado, J.A. and Sage, S.O. Coupling between inositol 1,4,5-triphosphate receptors and human transient receptor potential channel 1 when intracellular Ca stores are depleted. // Biochem. J. 2000 V. 350, P. 631-635

166. Saimi Y., and Kung C. Calmodulin as an ion channel subunit. // Annu Rev Physiol. 2002;V 64 P. 289-311. Review

167. Sanderson J., Gandolfi SA, Duncan G. Calmodulin antagonists induce changes in , lens permeability and transparency. // Curr Eye Res. 1994 Mar; V. 13(3) P. 219-24

168. Schatzmann H.J., Rossi JP,. Is the red cell calcium pump electrogenic? // J Physiol. 1982 Jun; V. 327: P. 1-15.

169. Schlatterer, C. and Schaloske, R. Calmidazolium leads to an increase in the cytosolic Ca2+ concentration in Dictyostelium discoideum by induction of Ca2+ release from intracellular stores and influx of extracellular Ca2+.

170. Seegers, H.C. Gross RW, Boyle WA. (Calcium-independent phospholipase A2-derived arachidonic acid is essential for endothelium-dependent relaxation by acetylcholine. // Pharmacol. Exp. Ther. 2002 P. 918-923

171. Shuttleworth T.J. Thompson JL, Mignen O. ARC channels: a novel pathway for receptor-activated calcium entry. // iology (Bethesda). 2004 Dec; 9:355-61. Review

172. Shuttleworth, T.J. and Thompson JL. Discriminating between capacitative and arachidonate-activated Ca(2+) entry pathways in HEK293 cells. // J Biol Chem 1999 V. 274 P. 31174-31178

173. Shuttleworth, T.J. and Thompson, J.L. Ca2+ entrymo dulates oscillation frequency by triggering Ca2+release.//Biochem J 1996 V. 313: P. 815-819

174. Shuttleworth, T.J. and Thompson, J.L. Evidence for a non-capacitative Ca2+ entry during Ca2+. oscillations. // Biochem J 1996 V. 316 P. 819-824

175. Shuttleworth, T.J. and Thompson, J.L. Muscarinic receptor activation of arachidonate-mediated Ca2+ entry in HEK293 cells is independent of phospholipase C. // J Biol Chem 1998 V. 273 P. 32636-32643

176. Shuttleworth, T.J. Arachidonic acid activates the noncapacitative entry of Ca2+ during Ca2+.i oscillations. // J Biol Chem 1996 V. 271: P. 21720-21725

177. Sienaert I, Missiaen L, De Smedt H, Parys JB, Sipma H, Casteels R. Molecular and functional evidence for multiple Ca2+-binding domains in the type 1 inositol 1,4,5-trisphosphate receptor. //J Biol Chem. 1997 Oct 10; V. 272(41) P. 25899-906

178. Singh, B. B. Liu X, Tang J, Zhu MX, Ambudkar IS. Calmodulin regulates Ca(2+)-dependent feedback inhibition of store-operated Ca(2+) influx by interaction with a site in the C terminus of TrpCl. // Mol Cell. 2002 Apr; V. 9(4) P. 739-50.

179. Six D.A., E.A. Dennis, The expanding superfamily of phospholipase A2 enzymes: classification and characterization. // Biochim. Biophys. Acta V. 1488, P. 1-19)

180. Smani T., Zakharov SI, Csutora P, Leno E, Trepakova ES, Bolotina VM. A novel mechanism for the store-operated calcium influx pathway. // Nat. Cell Biol.2004 V. 6, P. 113-120)

181. Smani T., Zakharov SI, Leno E, Csutora P, Trepakova ES, Bolotina VM. Ca2+-independent phospholipase A2 is a novel determinant of store-operated Ca2+ entry. // J. Biol. Chem.2003 V. 278, P. 11909-11915

182. Spassova, M.A. Soboloff J, He LP, Hewavitharana T, Xu W, Venkatachalam K, van Rossum DB, Patterson RL, Gill DL. (Calcium entry mediated by SOCs and TRP channels: variations and enigma. // Biochim. Biophys. Acta 2004 V. 1742, P. 9-20

183. Steer S, K.C. Wirsig, M.H. Creer, D.A. Ford, J. McHowat, Regulation of membrane-associated iPLA2 activity by a novel PKC isoform in ventricular myocytes. // Am J Physiol Cell Physiol. 2002 Dec; V. 283(6) P. C1621-6

184. Streb H, Irvine RF, Berridge MJ, Schulz I. Release of Ca2+ from a nonmitochondrial intracellular store in pancreatic acinar cells by inositol-1,4,5-trisphosphate. //Nature. 1983 Nov 3-9; V. 306(5938) P. 67-9.

185. Streb H., Irvine R.F., Berridge M.J., Schulz I. Release of Ca2+ from a nonmitochondrial intracellular store in pancreatic acinar cells by inositol 1,4,5-trisphosphate. //Nature. 1983. V. 306. P. 67-69.

186. Stryer L. Cyclic GMP cascade of vision. // Annu. Rev. Neurosci. 1986. V. 9. P. 87-119.

187. Suematsu E, Hirata M, Kuriyama H. Effects of cAMP- and cGMP-dependent protein kinases, and calmodulin on Ca2+ uptake by highly purified sarcolemmal vesicles of vascular smooth muscle. // Biochim Biophys Acta. 1984 Jun 13; V. 773(1) P. 83-90

188. Sugawara, H. Kurosaki M, Takata M, Kurosaki T. Genetic evidence for involvement of type 1, type 2 and type 3 inositol 1,4,5-trisphosphate receptors in signal transduction through the B-cell antigen receptor. // EMBO J. 1997 V. 16, P. 3078-3088

189. Sunagawa M., Yokoshiki H, Seki T, Nakamura M, Laber P, Sperelakis N. Direct block of Ca2+ channels by calmidazolium in cultured vascular smooth muscle cells. // J Cardiovasc Pharmacol. 1999 Oct; V. 34(4) P. 488-96

190. Sunagawa M., Yokoshiki H, Seki T, Sperelakis N. Intracellular application of calmidazolium increases Ca2+ current through activation of protein kinase A incultured vascular smooth muscle cells. // J Vase Res. 1998 Sep-Oct; V.35(5) P. 3039.

191. Takemura, H. Hughes, A. R., Thastrup, O., and Putney, J. W. Jr. Activation of calcium entry by the tumor promoter thapsigargin in parotid acinar cells. // J. Biol. Chem. 1989 V. 264, P. 12266-12271

192. Tang, J. Lin Y, Zhang Z, Tikunova S, Birnbaumer L, Zhu MX. Identification of common binding sites for calmodulin and inositol 1,4,5-trisphosphate receptors on the carboxyl termini of trp channels. // J. Biol. Chem. 2001 V. 276: P. 1303-101. J I fy I

193. Taylor, C. W. Inositol trisphosphate receptors: Ca -modulated intracellular Ca channels, //him Biophys Acta. 1998 Dec 8; V. (1-2) P. 9-33. Review

194. Taylor, C. W. Laude AJ. IP3 receptors and their regulation by calmodulin and cytosolic Ca2+. // Calcium. 2002 Nov-Dec; V. (5-6) P. 321-34. Review

195. Taylor, C. W., Genazzani AA, Morris SA. Expression of inositol trisphosphate receptors. // Cell Calcium. 1999 Dec; V. 26(6) P. 237-51. Review

196. Thomas, D. and Hanley, M.R. Evaluation of calcium influx factors from stimulated Jurkat T- lymphocytes by microinjection into Xenopus oocytes. // J. Biol. Chem. 1995 V. 270, P. 6429-6432

197. Tornquist, K. and Ekokoski, E. Inhibition of agonist-mediated calcium entry by calmodulin antagonists and by the Ca2+/calmodulin kinase II inhibitor KN-62. Studies with thyroid FRTL-5 cells. //J Endocrinol. 1996 Jan; V. 148(1) P. 131-8.

198. Trepakova E.S., Gericke M, Hirakawa Y, Weisbrod RM, Cohen RA, Bolotina VM. Properties of a native cation channel activated by Ca store depletion in vascular smooth muscle cells. // J Biol Chem. 2001 Mar 16; V. 276(11) P. 7782-90.

199. Trepakova, E.S. Cohen RA, Bolotina VM Nitric oxide inhibits capacitative cation influx in human platelets by promoting sarcoplasmic/endoplasmic reticulum Ca2+-ATPase-dependent refilling of Ca2+ stores. // Circ Res. 1999 Feb 5;V. 84(2) P. 201-9

200. Trepakova, E.S. Csutora P, Hunton DL, Marchase RB, Cohen RA, Bolotina VM. Calcium influx factor directly activates store-operated cation channels in vascular smooth muscle cells. // J Biol Chem. 2000 Aug 25; V. 275(34) P. 26158-63.

201. Tseng W.P., Lin-Shiau S.Y. Oxidative stress and c-Jun-amino-terminal kinase activation involved in apoptosis of primary astrocytes induced by disulfiram-Cu(2+) complex. // Eur J Pharmacol. 2001 Mar 2; V. 414(2-3) P. 177-88

202. Vaca, L. and Sampieri, A. Calmodulin modulates the delay period between release of calcium from internal stores and activation of calcium influx via endogenous TRP1 channels. // J Biol Chem. 2002 Nov 1; V. 277(44) P. 42178-87.

203. Van Breemen, C. and Saida, K. Cellular mechanisms regulating Ca.i smooth muscle. //Annu. Rev. Physiol. 1989 V. 51, P. 315-329

204. Vazquez, G. Wedel BJ, Aziz O, Trebak M, Putney JW Jr. The mammalian TRPC cation channels. // Biochim Biophys Acta. 2004 Dec 6; V. 1742(1-3) P. 21-36. Review

205. Vizi E.S., Liang SD, Sperlagh B, Kittel A, Juranyi Z. Studies on the release and extracellular metabolism of endogenous ATP in rat superior cervical ganglion: support for neurotransmitter role of ATP. // Neuroscience. 1997 Aug; V. 79(3) P. 893-903.

206. Voets T., Prenen J, Fleig A, Vennekens R, Watanabe H, Hoenderop JG, Bindels RJ, Droogmans G, Penner R, and Nilius B. CaTl and the calcium release-activated calcium channel manifest distinct pore properties. // J Biol Chem 2001 V. 276 P. 47767-47770

207. Von Tscharner V., Prod'hom B., Baggionili M., Reuter H. Ion channels in human neutrophils activated by a rise in free cytosolic calcium concentration. // Nature. 1986. V. 324. P. 369-372.

208. Von Tscharner V., Prod'hom B., Baggionili M., Reuter H. Ion channels in human neutrophils activated by a rise in free cytosolic calcium concentration. // Nature. 1986. V. 324. P. 369-372.

209. Von Tscharner V., Prod'hom B., Baggionili M., Reuter H. Ion channels in human neutrophils activated by a rise in free cytosolic calcium concentration. // Nature. 1986. V. 324. P. 369-372.

210. Wagenknecht T, Radermacher M, Grassucci R, Berkowitz J, Xin HB, Fleischer S. Locations of calmodulin and FK506-binding protein on the threedimensional architecture of the skeletal muscle ryanodine receptor. // J. Biol. Chem. 1997 V. 272 P. 32463-71

211. Watanabe H. Effects of hydrogen peroxide on action potentials and intracellular Ca2+ concentration of guinea pig heart. // Cardiovasc Res. 1989 Sep; V. 23(9) P. 76773

212. Watanabe H., Vriens J, Prenen J, Droogmans G, Voets T, Nilius B. Anandamide and arachidonic acid use epoxyeicosatrienoic acids to activate TRPV4 channels. // Nature. 2003 Jul 24; V. 424(6947) P. 434-8.

213. Watson E.L., Jacobson KL, Singh JC, and DiJulio DH. Arachidonic acid regulates two Ca2+ entry pathways via nitric oxide. // Cell Signal 2004 V.16 P. 157-165

214. Winstead M.V., J. Balsinde, E.A. Dennis, Calcium-independent phospholipase A(2): structure and function. // Biochim Biophys Acta. 2000 Oct 31; V. 1488(1-2) P. 28-39

215. Wolf M.J., Gross R.W. The calcium-dependent association and functional coupling of calmodulin with myocardial phospholipase A2. // J. Biol. Chem. 1996 V. 271, P.20989-20992

216. Wolf, M.J. Izumi Y, Zorumski CF, Gross RW. Long-term potentiation requires activation of calcium-independent phospholipase A2. // FEBS Lett. 1995 Dec 27; V. 377(3) P. 358-62

217. Yamada M, Miyawaki A, Saito K, Nakajima T, Yamamoto-Hino M, et al. 1995. The calmodulin-binding domain in the mouse type 1 inositol 1,4,5-trisphosphate receptor. //Biochem. J. 1995 V. 308 P. 83-88

218. Yellaturu C.R., G.N. Rao, A requirement for calcium-independent phospholipase A2 in thrombin-induced arachidonic acid release and growth in vascular smooth muscle cells. // J Biol Chem. 2003 Oct 31; V. 278(44) P. 43831-7.

219. Zhang J.Z., Wu Y, Williams BY, Rodney G, Mandel F, et al. Oxidation of the skeletal muscle Ca2+ release channel alters calmodulin binding. // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 1999 V. 276 P. C46-C53

220. Zhang S., Ehlers MD, Bernhardt JP, Su CT, Huganir RL. Calmodulin mediates calcium-dependent inactivationofN-methyl-D-aspartate receptors. //Neuron 1998 V. 21 P. 443-53

221. Zhang, Z. Tang J, Tikunova S, Johnson JD, Chen Z, et al. Activation of Trp3 by inositol 1,4,5-triphosphate receptors through displacement of inhibitory calmodulin from a common binding domain. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2001 V. 98 P. 316873

222. Баумуратов A.C., Кононов A.B., Ли B.B., Зинченко В.П. // Биологические мембраны. 2003. Т. 20. С. 480-486

223. Зинченко В.П., В.А. Касымов, В.В. Ли, Н.П. Каймачников. Ингибитор кальмодулина R24571 индуцирует кратковременный вход Са2+ и импульсную секрецию АТФ в клетках асцитной карциномы Эрлиха. // Биофизика, 2005, том 50, вып.6, стр. 1055-1069

224. Зинченко В.П., Ким Ю.А., Караджев Ю.С., Евтодиенко Ю.В. Транспорт Са2+ в митохондриях. Регуляция нутримитохондриального уровня Са2+. В: Молекулярные механизмы клеточного гомеостаза. Наука. Новосибирск. 1987. С. 76-87

225. Зинченко В.П., Никифоров Е.Л., Каймачников Н.П. // В сб. Материалы конференции «Рецепция и внутриклеточная сигнализация» Пущино, 2003. изд. ОНТИ ПНЦ РАН. С. 65-58

226. Зинченко В.П., Теплова В.В., Евтодиенко Ю.В. Транспорт ионов кальция в митохондриях асцитных опухолевых клеток Эрлиха. // Бюлл. эксп. биол. и мед. 1977. Т. 34. С. 202-205

227. Касымов В.А., В.В. Ли, Каймачников Н.П., В.П. Зинченко. Ролькальмодулина и фосфолипазы Аг в регуляции активности неспецифического•ji

228. Са -канала плазматической мембраны клеток. // Биологические мембраны, 2006 том 23, №. 2, стр. 182-189

229. Можаева Г., Киселёв К.И., Семёнова С.Б., Мамин А.Г. Механизмы регуляции рецептор-индуцированного входа Са2+ в невохбудимых клетках, // Сб. трудов 17 Съезда физиологов России, 14-17 сентября 1998 года, Ростов-на-Дону, С.267.

230. Сигова А.А., Зинченко В.П., Каймачников Н.П. // Биологические мембраны. 2000. Т. 17. №2. С. 207-216

231. Холмухамедов Э.Л., Зинченко В.П., Евтодиенко Ю.В. Автоколебания потоков ионов и редокс-состояния дыхательной цепи в митохондриях. // Биофизика. 1980. Т. 25. С. 124-128

232. СПИСОК РАБОТ ПО ТЕМЕ ДИССЕРТАЦИИ1. Статьи

233. В.П. Зинченко, В.А. Касымов, В.В. Ли, Н.П. Каймачников. Ингибитор кальмодулина 1124571 индуцирует кратковременный вход Са и импульсную секрецию АТФ в клетках асцитной карциномы Эрлиха. // Биофизика, 2005, том 50, вып.6, стр. 1055-1069

234. В.А. Касымов, В.В. Ли, Каймачников Н.П., В.П. Зинченко. Роль кальмодулина и фосфолипазы Аг в регуляции активности неспецифического Са -канала плазматической мембраны клеток. // Биологические мембраны, 2006 том 23, №. 2, стр. 182-1891. Тезисы докладов

235. Касымов В.А. Барышников С.Г., Зинченко В.П. АТФ- индуцированный выброс АТФ из клеток асцитной карциномы Эрлиха. // Материалы конференции «Рецепция и внутриклеточная сигнализация» Пущино, (16-18 июня 2003), изд. ОНТИ ПНЦ РАН, стр. 71-74

236. Ли В.В., Касымов В.А. Импульсная секреция АТФ клетками АКЭ. // Сборник тезисов IX международной школы-конференции молодых ученых «Биология — наука XXI века» Пущино, (18-22 апреля 2005), изд. ПНЦ РАН, Пущино, стр.120