Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Структурно-функциональный анализ генов, кодирующих специфические субъединицы РНК-полимераз II и III делящихся дрожжей

ВАК РФ 03.00.03, Молекулярная биология

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Прошкина, Галина Михайловна

Список сокращений.

Введение.

1. Структура и функции эукариотической РНК-полимеразы III

Обзор литературы).

1.1. Структура промоторов, узнаваемых РНК-полимеразой III.

1.2. Транскрипционные факторы и сборка инициаторного комплекса.

TFIIIA.

TFIIIC.

TFIIIB.

Инициаторные факторы, участвующие в транскрипции генов мяРНК человека.

Транскрипция на хроматиновых матрицах.

1.3. Субъединичный состав ядерной РНК-полимеразы III.

Большие субъединицы РНК-полимеразы III.

Общие субъединицы.

Специфические субъединицы РНК-полимеразы III.

1.4. Элонгация, терминация и реинициация транскрипции с участием РНК-полимеразы III.

1.5. Регуляция активности РНК-полимеразы III.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Структурно-функциональный анализ генов, кодирующих специфические субъединицы РНК-полимераз II и III делящихся дрожжей"

Транскрипцию ядерных генов в эукариотической клетке осуществляют три формы ДНК-зависимых РНК-полимераз, каждая из которых специфична в отношении считываемых ею генов. РНК-полимераза I (или А) считывает кластер генов рРНК, и продуктом этого процесса является предшественник высокомолекулярной рибосомной РНК. РНК-полимераза П (или В) синтезирует все мРНК и многие малые ядерные РНК (мяРНК), такие как U1 и U2. Продуктами генов, транскрибируемых РНК-полимеразой Ш (или С), являются низкомолекулярные РНК, участвующие в синтезе белков (тРНК и 5S РНК), их внутриклеточном транспорте (7SL РНК), сплайсинге мРНК (U6 РНК), посттранскрипционном процессинге рРНК и тРНК (соответственно MRP и HI РНК).

Впервые существование трех форм ДНК-зависимых РНК-полимераз было продемонстрировано Р. Рёдером и В. Рутером [1] более тридцати лет назад. Впоследствии три вида РНК-полимераз были выделены из ядер многих эукариотеческих организмов и стало очевидным, что РНК-полимеразы от дрожжей до многоклеточных обладают поразительно консервативным планом строения и содержат от 12 до 17 субъединиц [2,3].

Соотношение РНК к ДНК в быстро растущей клетке Saccharomyces cerevisiae составляет 50:1, при этом система транскрипции с участием РНК-полимеразы I является самой активной: доля рРНК составляет 80% от общего количества клеточных РНК, 15% ядерных транскриптов представлено молекулами тРНК, пул мРНК составляет лишь 5%. В отличие от РНК-полимераз П и Ш, находящихся в нуклеоплазме, РНК-полимераза I находится в ядрышке.

К данному моменту наиболее охарактеризованным объектом с точки зрения понимания механизмов транскрипции являются пекарские дрожжи S. cerevisiae [2-4]. Делящиеся дрожжи Shizosaccharomyces pombe, также принадлежащие к ветви аскомицетов, но разошедшиеся в эволюции с S. cerevisiae около миллиарда лет назад [5], представляют собой интересную модель для изучения процесса транскрипции в эукариотической клетке, поскольку по принципиальной организации некоторых биологических процессов (механизм сплайсинга, строение центромер, клеточный цикл) являются системой более приближенной к клеткам высших эукариот, чем S. cerevisiae.

Изучение ядерных РНК-полимераз дрожжей Sch. pombe было начато в нашей группе в рамках проекта по установлению структурно-функциональной консервативности базового аппарата синтеза РНК у эукариот. Вначале были клонированы кДНК и гены, кодирующие 7 общих субъединиц (Rpb5, Rpb6, Rpb8, RpblO, RpclO, Rpcl9 и Rpc40) ядерных РНК-полимераз I-Ш Sch. pombe, и проведены опыты по изучению их способности функционировать в клетках почкующихся дрожжей S. cerevisiae [6-10]. В 2001 году был завершен сравнительный анализ специфических субъединиц РНК-полимеразы I этого организма [11].

Данная диссертация является частью проекта, проводимого в группе механизмов генной экспрессии ИБХ РАН, по характеристике всех компонентов ядерных ДНК-зависимых РНК-полимераз I-Ш делящихся дрожжей Sch. pombe и посвящена структурно-функциональному анализу кДНК и генов, кодирующих специфические субъединицы РНК-полимераз II и Ш Sch. pombe. В работе особое внимание уделялось функциональному сравнению специфических субъединиц РНК-полимеразы Ш Sch. pombe и S. cerevisiae с тем, чтобы оценить консервативность и ход эволюции этого многосубъединичного фермента.

1. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ ТРАНСКРИПЦИОННОГО АППАРАТА ЭУКАРИОТИЧЕСКОЙ РНК-ПОЛИМЕРАЗЫ Ш

Обзор литературы

Данный обзор посвящен механизмам транскрипции, осуществляемой РНК-полимеразой Ш эукариот. Обобщены сведения о структуре промоторов, узнаваемых ядерной РНК-полимеразой Ш, рассмотрены специфические факторы транскрипции, механизмы инициации, элонгации и терминации процесса синтеза малых стабильных РНК в клетке, субъединичный состав РНК-полимеразы Ш и регуляция ее активности.

Заключение Диссертация по теме "Молекулярная биология", Прошкина, Галина Михайловна

выводы

1. Из кДНК-клонотеки Sch. pombe извлечена полноразмерная кДНК гена грЬ4+, функциональный анализ которой в клетках S. cerevisiae показал, что клонированная кДНК rpb4+ кодирует компонент РНК-полимеразы II - специфическую субъединицу Rpb4 Sch. pombe. С обнаружением субъединицы Rpb4 была завершена характеристика всех двенадцати компонентов РНК-полимеразы II Sch. pombe.

2. Установлена экзон-интронная структура гена rpbT, а также хромосомная локализация гена грЪ9кодирующих специфические субъединицы Rpb7 и Rpb9 РНК-полимеразы II Sch. pombe.

3. Два клона, pYUK71 и pYUG7, изолированных из геномной клонотеки Sch. pombe в процессе клонирования генов грЬ7* и грЬ9+ и использованных для гибридизации с космидными фильтрами клонотек Sch. pombe, позволили восстановить непрерывную нуклеотидную последовательность хромосомы I Sch. pombe в двух участках генома, для которых не было получено перекрывания соседних контиг.

4. Клонированы и секвенированы кДНК, кодирующие специфические субъединицы Rpcll, Rpcl7, Rpc25, Rpc31, Rpc34 и Rpc53 РНК-полимеразы III Sch. pombe, и тем самым завершена характеристика первичных структур малых специфических субъединиц РНК-полимеразы III делящихся дрожжей.

5. Функциональное тестирование в клетках S. cerevisiae восьми кДНК (rpclT, грс25+, грс31+, грс34+, грс53+, грс82грс2+ и rpct), кодирующих специфические субъединицы РНК-полимеразы III Sch. pombe, показало, что заменять in vivo ортологичные субъединицы почкующихся дрожжей способны только субъединицы Rpcl 7 и Rpc25 Sch. pombe, при этом клетки S. cerevisiae приобретают термочувствительный фенотип.

6. Получен активный препарат РНК-полимеразы III Sch. pombe, что позволяет расширить круг биохимических исследований этого фермента.

102

Заключение

В последнее десятилетие достигнут значительный прогресс в понимании фундаментальных аспектов транскрипции генов эукариотических организмов.

Изучение белок-белковых контактов и контактов белок-ДНК позволило понять процесс формирования инициаторных комплексов на различных типах промоторов РНК-полимеразы 1П. Накоплен большой объем знаний о взаимодействии субъединиц в составе фермента. Однако до сих пор нет детального понимания того, что происходит внутри элонгационного комплекса при попадании его в сайты терминации, что вызывает высвобождение РНК-транскрипта и диссоциацию РНК-полимеразы с матрицы. Нет подробной динамической модели процесса транскрипции эукариотических генов от инициации до терминации. Ответы на эти вопросы предстоит найти в ближайшем будущем.

2. СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНЫЙ АНАЛИЗ ГЕНОВ, КОДИРУЮЩИХ СПЕЦИФИЧЕСКИЕ СУБЪЕДИНИЦЫ РНК-ПОЛИМЕРАЗ IIИ III Schizosaccharomycespombe

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Прошкина, Галина Михайловна, Москва

1. Roeder, R.G., Rutter, W.J. Multiple forms of DNA-dependent RNA polymerase in eukaryotic organisms. Nature, 1969, 224, 234-237.

2. Lee, T.I., Young, R.A. Transcription of eukaryotic protein-coding genes. Annu. Rev. Genet., 2000, 34, 77-137.

3. Wood, V., Gwilliam, R., Rajandream, M.A., et al. The genome sequence of Schizosaccharomycespombe. Nature, 2002, 415, 871-880.

4. Shpakovski, G.V. The fission yeast Schizosaccharomyces pombe rpb6 gene encodes the common phosphorylated subunit of RNA polymerase and complements a mutation in the corresponding gene of Saccharomyces cerevisiae. Gene, 1994, 147, 63-69.

5. Шпаковский Г.В., Лебеденко Е.Н., Тюрьо П. Клонирование кДНК субъединицы РНК-полимераз делящихся дрожжей Schizosaccharomyces pombe путем межвидовой комплементации в Saccharomyces cerevisiae. Биооргаи. химия, 1997, 23, 110-117.

6. Шпаковский Г.В., Лебеденко Е.Н. Молекулярное клонирование и характеристика гена грсЮкодирующего самую малую субъединицу ядерных РНК-полимераз Schizosaccharomyces pombe. Биоорган, химия, 1997, 23, 441-448.

7. Shpakovski, G.V., Shematorova, Е.К. Rpcl9 and Rpc40, two alpha-like subunits shared by nuclear RNA polymerases I and III, are interchangeable between the fission and budding yeasts. Curr. Genet., 1999, 36, 208-214.

8. Шематорова Е.К. Структурная и функциональная характеристика генов, кодирующих субъединицы РНК-полимеразы I Schizosaccharomyces pombe. Диссертация на соискание ученой степени кандидата биологических наук. М.: ИБХ РАН. 2001. 132 с.

9. Sakonju, S., Bogenhagen, D.F., Brown, D.D. A control region in the center of the 5S RNA gene directs specific initiation of transcription: I. The 5' border of the region. Cell, 1980, 19, 13-25.

10. Bogenhagen, D.F., Sakonju, S., Brown, D.D. A control region in the center of the 5Sa RNA gene directs specific initiation of transcription: II. The 3* border of the region. Cell,1. W 1980, 19, 27-35.

11. Galli, G., Hofstetter, H., Birnstiel, M.L. Two conserved sequence blocks within eukaryotic tRNA genes are major promoter elements. Nature, 1981,294,626-631.

12. Hofstetter, H., Kressman, A., Birnstiel, M.L. A split promoter for a eucaryotic tRNA gene. Cell, 1981, 24, 573-585.

13. Sharp, S., DeFranco, D., Dingermann, Т., Farrell, P., Soli, D. Internal control regions for transcription of eukaryotic tRNA genes. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1981, 78, 66576661.

14. Fowlkes, D.M., Shenk, T. Transcriptional control regions of the adenovirus VAI RNA gene. Cell, 1980, 22,405-413.

15. Bogenhagen, D.F. The intragenic control region of the Xenopus 5 S RNA gene contains two factor A binding domains that must be aligned properly for efficient transcription initiation. J. Biol. Chem., 1985, 260, 6466-6471.

16. Pieler, Т., Oei, S.L., Hamm, J., Engelke, U., Erdmann, V.A. Functional domains of the Xenopus laevis 5S gene promoter. EMBOJ., 1985, 4, 3751-3756.

17. Pieler, Т., Appel, В., Oei, S.L., Mentzel, H., Erdmann, V.A. Point mutational analysis of the Xenopus laevis 5S gene promoter. EMBOJ., 1985, 4, 1847-1853.

18. Pieler, Т., Hamm, J., Roeder, R.G. The 5S gene internal control region is composed of three distinct sequence elements, organized as two functional domains with variable spacing. Cell, 1987,48, 91-100.

19. Allison, D.S., Goh, S.H., Hall, B.D. The promoter sequence of a yeast tRNAtyr gene. Cell, 1983, 34, 655-664.

20. Schultz, P., Marzouki, N., Marck, C., Ruet, A., Oudet, P., Sentenac, A. The two DNA-binding domains of yeast transcription factor t as observed by scanning transmission electron microscopy. EMBOJ., 1989, 8, 3815-3824.

21. Ciliberto, G., Raugei, G., Costanzo, F., Dente, L., Cortese, R. Common and interchangeable elements in the promoters of genes transcribed by RNA polymerase III. Cell, 1983, 32, 725-733.

22. Braun, B.R., Bartholomew, В., Kassavetis, G.A., Geiduschek, E.P. Topography of transcription factor complexes on the Saccharomyces cerevisiae 5 S RNA gene. J. Mol. Biol., 1992, 228, 1063-1077.

23. Krol, A., Carbon, P., Ebel, J.P., Appel, B. Xenopus tropicalis U6 snRNA genes transcribed by Pol III contain the upstream promoter elements used by Pol II dependent U snRNA genes. Nucleic Acids Res., 1987, 15, 2463-2478.

24. Das, G., Henning, D., Wright, D., Reddy, R. Upstream regulatory elements are necessary and sufficient for transcription of a U6 RNA gene by RNA polymerase III. EMBO J., 1988, 7, 503-512.

25. Kunkel, G.R., Pederson, T. Upstream elements required for efficient transcription of a human U6 RNA gene resemble those of U1 and U2 genes even though a different polymerase is used. Genes Dev., 1988, 2, 196-204.

26. Murphy, S., Tripodi, M., Melli, M. A sequence upstream from the coding region is required for the transcription of the 7SK RNA genes. Nucleic Acids Res., 1986, 14, 92439260.

27. Nguyen, V.T., Kiss, Т., Michels, A.A., Bensaude, O. 7SK small nuclear RNA binds to and inhibits the activity of CDK9/cyclin T complexes. Nature, 2001, 414, 322-325.

28. Baer, M., Nilsen, T.W., Costigan, C., Altman, S. Structure and transcription of a human gene for HI RNA, the RNA component of human RNase P. Nucleic Acids Res., 1990, 18, 97-103.

29. Hernandez, N., Lucito, R. Elements required for transcription initiation of the human U2 snRNA gene coincide with elements required for snRNA 3' end formation. EMBO J., 1988, 7,3125-3134.

30. Mattaj, I.W., Dathan, N.A., Parry, H.D., Carbon, P., Krol, A. Changing the RNA polymerase specificity of U snRNA gene promoters. Cell, 1988, 55,435-442.

31. Kunkel, G.R., Pederson, T. Transcription of a human U6 small nuclear RNA gene in vivo withstands deletion of intragenic sequences but not of an upstream TATATA box. Nucleic Acids Res., 1989, 17, 7371-7379.

32. Lobo, S.M., Hernandez, N. A 7 bp mutation converts a human RNA polymerase II snRNA promoter into an RNA polymerase III promoter. Cell, 1989, 58, 55-67.

33. Brow, D.A., Guthrie, C. Transcription of a yeast U6 snRNA gene requires a polymerase III promoter element in a novel position. Genes Dev., 1990, 4, 1345-1356.

34. Eschenlauer, J.B., Kaiser, M.W., Gerlach, V.L., Brow, D.A. Architecture of a yeast U6 RNA gene promoter. Mol. Cell Biol, 1993, 13, 3015-3026.

35. Sprague, K.U., Larson, D., Morton, D. 5' flanking sequence signals are required for activity of silkworm alanine tRNA genes in homologous in vitro transcription systems. Cell, 1980,22, 171-178.

36. Yukawa, Y., Sugita, M., Choisne, N., Small, I., Sugiura, M. The TATA motif, the CAA motif and the poly(T) transcription termination motif are all important for transcription re-initiation on plant tRNA genes. Plant J., 2000, 22, 439-447.

37. Hamada, M., Huang, Y., Lowe, T.M., Maraia, R.J. Widespread use of TATA elements in the core promoters for RNA polymerases III, II, and I in fission yeast. Mol. Cell Biol., 2001,21,6870-6881.

38. Segall, J., Matsui, Т., Roeder, R.G. Multiple factors are required for the accurate transcription of purified genes by RNA polymerase III. J. Biol. Chem., 1980, 255, 1198611991.

39. Engelke, D.R., Ng, S.Y., Shastry, B.S., Roeder,R.G. Specific interaction of a purified transcription factor with an internal control region of 5S RNA genes. Cell, 1980, 19, 717728.

40. Ginsberg, A.M., King, B.O., Roeder, R.G. Xenopus 5S gene transcription factor, TFIIIA: characterization of a cDNA clone and measurement of RNA levels throughout development. Cell, 1984, 39, 479-489.

41. Miller, J., McLachlan, A.D., Klug, A. Repetitive zinc-binding domains in the protein transcription factor IIIA from Xenopus oocytes. EMBOJ., 1985,4, 1609-1614.

42. Picard, В., Wegnez, M. Isolation of a 7S particle from Xenopus laevis oocytes: a 5S RNA-protein complex. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1979, 76, 241-245.

43. Andrews, M.T., Brown, D.D. Transient activation of oocyte 5S RNA genes in Xenopus embryos by raising the level of the trans-acting factor TFIIIA. Cell, 1987, 51, 445-453.

44. Pelham, H.R., Brown, D.D. A specific transcription factor that can bind either the 5S RNA gene or 5S RNA. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1980, 77, 4170-4174.

45. Rollins, M.B., Del Rio, S., Galey, A.L., Setzer, D.R., Andrews, M.T. Role of TFIIIA zinc fingers in vivo: analysis of single-finger function in developing Xenopus embryos. Mol. Cell Biol., 1993,13, 4776-4783.

46. Foster, M.P., Wuttke, D.S., Radhakrishnan, I., Case, D.A., Gottesfeld, J.M., Wright, P.E. Domain packing and dynamics in the DNA complex of the N-terminal zinc fingers of TFIIIA. Nat. Struct. Biol., 1997, 4, 605-608.

47. Nolte, R.T., Conlin, R.M., Harrison, S.C., Brown, R.S. Differing roles for zinc fingers in DNA recognition: structure of a six-finger transcription factor IIIA complex. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1998, 95, 2938-2943.

48. Huang, Y., Maraia, R.J. Comparison of the RNA polymerase III transcription machinery in Schizosaccharomyces pombe, Saccharomyces cerevisiae and human. Nucleic Acids Res., 2001, 29, 2675-2690.

49. Schulman, D.B., Setzer, D.R. Identification and characterization of transcription factor IIIA from Schizosaccharomyces pombe. Nucleic Acids Res., 2002,30, 2772-2781.

50. Lassar, A.B., Martin, P.L., Roeder, R.G. Transcription of class III genes: formation of preinitiation complexes. Science, 1983, 222, 740-748.

51. Willis, I., Schmidt, P., Soil, D. A selection for mutants of the RNA polymerase III transcription apparatus: PCF1 stimulates transcription of tRNA and 5S RNA genes. EMBOJ., 1989, 8,4281-4288.

52. Lefebvre, O., Carles, C., Conesa, C., Swanson, R.N., Bouet, F., Riva, M., Sentenac, A. TFC3: gene encoding the B-block binding subunit of the yeast transcription factor IIIC. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1992, 89, 10512-10516.

53. Arrebola, R., Manaud, N., Rozenfeld, S., Marsolier, M.C., Lefebvre, O., Carles, C., Thuriaux, P., Conesa, C., Sentenac, A. x91, an essential subunit of yeast transcription factor IIIC, cooperates with т138 in DNA binding. Mol. Cell Biol., 1998,18, 1-9.

54. Manaud, N., Arrebola, R., Buffin-Meyer, В., Lefebvre, O., Voss, H., Riva, M., Conesa, C., Sentenac, A. A chimeric subunit of yeast transcription factor IIIC forms a subcomplex with t95. Mol Cell Biol., 1998, 18,3191-3200.

55. Deprez, E., Arrebola, R., Conesa, C., Sentenac, A. A subunit of yeast TFIIIC participates in the recruitment of TATA-binding protein. Mol. Cell Biol., 1999, 19, 8042-8051.

56. Sikorski, R.S., Boguski, M.S., Goebl, M., Hieter, P. A repeating amino acid motif in CDC23 defines a family of proteins and a new relationship among genes required for mitosis and RNA synthesis. Cell, 1990, 60, 307-317.

57. Das, A.K., Cohen, P.W., Barford, D. The structure of the tetratricopeptide repeats of protein phosphatase 5: implications for TPR-mediated protein-protein interactions. EMBOJ., 1998,17, 1192-1199.

58. Moir, R.D., Puglia, K.V., Willis, I.M. Interactions between the tetratricopeptide repeat-containing transcription factor TFIIIC131 and its ligand, TFIIIB70. Evidence for a conformational change in the complex. J. Biol. Chem., 2000,275,26591-26598.

59. Huang, Y., Hamada, M., Maraia, R.J. Isolation and cloning of four subunits of a fission yeast TFIIIC complex that includes an ortholog of the human regulatory protein TFIIICp. J. Biol. Chem., 2000, 275, 31480-31487.

60. Yoshinaga, S.K., Boulanger, P.A., Berk, A.J. Resolution of human transcription factor TFIIIC into two functional components. Proc. Nail. Acad Sci. USA, 1987, 84 , 35853589.

61. Oettel, S., Hartel, F., Kober, I., Iben, S., Seifart, K.H. Human transcription factors IIIC2 , IIIC1 and a novel component IIIC0 fulfil different aspects of DNA binding to various pol III genes. Nucleic Acids Res., 1997, 25, 2440-2447.

62. Wang, Z., Roeder, R.G. TFIIIC 1 acts through a downstream region to stabilize TFIIIC2 binding to RNA polymerase III promoters. Mol. Cell Biol., 1996,16, 6841-6850.

63. L'Etoile, N.D., Fahnestock, M.L., Shen, Y., Aebersold, R., Berk, A.J. Human transcription factor IIIC box В binding subunit. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1994, 91, 1652-1656.

64. Kundu, Т.К., Wang, Z., Roeder, R.G. Human TFIIIC relieves chromatin-mediated repression of RNA polymerase III transcription and contains an intrinsic histone acetyltransferase activity. Mol. Cell Biol., 1999,19, 1605-1615.

65. Wang, Z., Roeder, R.G. DNA topoisomerase I and PC4 can interact with human TFIIIC to promote both accurate termination and transcription reinitiation by RNA polymerase III.Mol. Cell, 1998,1, 749-757.

66. Kober, I., Teichmann, M., Seifart, K.H. hTFIIIB-p stably binds to pol II promoters and recruits RNA polymerase III in a hTFIIICl dependent way. J. Mol. Biol, 1998, 284, 720.

67. Lagna, G., Kovelman, R., Sukegawa, J., Roeder, R.G. Cloning and characterization of an evolutionarily divergent DNA-binding subunit of mammalian TFIIIC. Mol. Cell Biol., 1994, 14, 3053-3064.

68. Kassavetis, G.A., Braun, B.R., Nguyen, L.H., Geiduschek, E.P. S. cerevisiae TFIIIB is the transcription initiation factor proper of RNA polymerase III, while TFIIIA and TFIIIC are assembly factors. Cell, 1990, 60, 235-245.

69. Margottin, F., Dujardin, G., Gerard, M., Egly, J.M., Huet, J., Sentenac, A. Participation of the TATA factor in transcription of the yeast U6 gene by RNA polymerase C. Science, 1991,251,424-426.

70. Lopez-De-Leon, A., Librizzi, M., Puglia, K., Willis, I.M. PCF4 encodes an RNA polymerase III transcription factor with homology to TFIIB. Cell, 1992, 71, 211-220.

71. Colbert, Т., Hahn, S. A yeast TFIIB-related factor involved in RNA polymerase III transcription. Genes Dev., 1992, 6, 1940-1949.

72. Buratowski, S., Zhou, H. A suppressor of TBP mutations encodes an RNA polymerase III transcription factor with homology to TFIIB. Cell, 1992, 71, 221-230.

73. Aasland, R., Stewart, A.F., Gibson, T. The SANT domain: a putative DNA-binding domain in the SWI-SNF and ADA complexes, the transcriptional co-repressor N-CoR and TFIIIB. TrendsBiochem. Sci., 1996, 21, 87-88.

74. Burnol, A.F., Margottin, F., Huet, J., Almouzni, G., Prioleau, M.N., Mechali, M., Sentenac, A. TFIIIC relieves repression of U6 snRNA transcription by chromatin. Nature, 1993, 362,475-477.

75. Mittal, V., Hernandez, N. Role for the amino-terminal region of human TBP in U6 snRNA transcription. Science, 1997, 275, 1136-1140.

76. Joazeiro, C.A., Kassavetis, G.A., Geiduschek, E.P. Identical components of yeast transcription factor IIIB are required and sufficient for transcription of TATA box-containing and TATA-less genes. Mol. Cell Biol., 1994, 14, 2798-2808.

77. Schramm, L., Pendergrast, P.S., Sun, Y., Hernandez, N. Different human TFIIIB activities direct RNA polymerase III transcription from TATA-containing and TATA-less promoters. Genes Dev., 2000, 14, 2650-2663.

78. Wang, Z., Roeder, R.G. Structure and function of a human transcription factor TFIIIB subunit that is evolutionarily conserved and contains both TFIIB- and high-mobility-group protein 2-related domains. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1995,92, 7026-7030.

79. Mital, R., Kobayashi, R., Hernandez, N. RNA polymerase III transcription from the human U6 and adenovirus type 2 VAI promoters has different requirements for human BRF, a subunit of human TFIIIB. Mol. Cell Biol., 1996, 16, 7031-7042.

80. Herr, W., Cleary, M.A. The POU domain: versatility in transcriptional regulation by a flexible two-in-one DNA-binding domain. Genes Dev., 1995, 9, 1679-1693.

81. Schuster, C., Myslinski, E., Krol, A., Carbon, P. Staf, a novel zinc finger protein that activates the RNA polymerase III promoter of the selenocysteine tRNA gene. EMBO J., 1995, 14,3777-3787.

82. Myslinski, E., Krol, A., Carbon, P. ZNF76 and ZNF143 are two human homologs of the transcriptional activator Staf. J. Biol. Chem., 1998, 273, 21998-22006.

83. Henry, R.W., Ma, В., Sadowski, C.L., Kobayashi, R., Hernandez, N. Cloning and characterization of SNAP50, a subunit of the snRNA-activating protein complex SNAPc. EMBOJ., 1996, 15,7129-7136.

84. Wong, M.W., Henry, R.W., Ma, В., Kobayashi, R., Klages, N., Matthias, P., Strubin, M., Hernandez, N. The large subunit of basal transcription factor SNAPc is a Myb domain protein that interacts with Oct-1. Mol. Cell Biol., 1998,18, 368-377.

85. Ma, В., Hernandez, N. A map of protein-protein contacts within the small nuclear RNA-activating protein complex SNAPc. J. Biol. Chem., 2001, 276, 5027-5035.

86. Ma, В., Hernandez, N. Redundant cooperative interactions for assembly of a human U6 transcription initiation complex. Mol. Cell Biol, 2002, 22, 8067-8078.

87. Ford, E., Hernandez, N. Characterization of a trimeric complex containing Oct-1, SNAPc, and DNA. J. Biol. Chem. , 1997, 272, 16048-16055.

88. Mittal, V., Ma, В., Hernandez, N. SNAP(c): a core promoter factor with a built-in DNA-binding damper that is deactivated by the Oct-1 POU domain. Genes Dev., 1999, 13, 1807-1821.

89. Szent-Gyorgyi, C., Finkelstein, D.B., Garrard, W.T. Sharp boundaries demarcate the chromatin structure of a yeast heat-shock gene. J. Mol. Biol, 1987, 193, 71-80.

90. Cavalli, G., Thoma, F. Chromatin transitions during activation and repression of galactose-regulated genes in yeast. EMBOJ., 1993,12, 4603-4613.

91. Studitsky, V.M., Walter, W., Kireeva, M., Kashlev, M., Felsenfeld, G. Chromatin remodeling by RNA polymerases. Trends Biochem. Sci., 2004, 29, 127-135.

92. Studitsky, V.M., Clark, D.J., Felsenfeld, G. A histone octamer can step around a transcribing polymerase without leaving the template. Cell, 1994, 76, 371-382.

93. Studitsky, V.M., Kassavetis, G.A., Geiduschek, E.P., Felsenfeld, G. Mechanism of transcription through the nucleosome by eukaryotic RNA polymerase. Science, 1997, 278, 1960-1963.

94. Kireeva, M.L., Walter, W., Tchernajenko, V., Bondarenko, V., Kashlev, M., Studitsky, V.M. Nucleosome remodeling induced by RNA polymerase II: loss of the H2A/H2B dimer during transcription. Mol Cell, 2002, 9, 541-552.

95. Ferri, M.L., Peyroche, G., Siaut, M., Lefebvre, O., Carles, C., Conesa, C., Sentenac, A. A novel subunit of yeast RNA polymerase III interacts with the TFIIB-related domain of TFIIIB70. Mol Cell Biol, 2000, 20,488-495.

96. Wang, Z., Roeder, R.G. Three human RNA polymerase Ill-specific subunits form a subcomplex with a selective function in specific transcription initiation. Genes Dev., 1997, 11,1315-1326.

97. Hu, P., Wu, S., Sun, Y., Yuan, C.C., Kobayashi, R„ Myers, M.P., Hernandez, N. Characterization of human RNA polymerase III identifies orthologues for Saccharomyces cerevisiae RNA polymerase III subunits. Mol Cell Biol, 2002, 22, 8044-8055.

98. Allison, L.A., Moyle, M., Shales, M., Ingles, C.J. Extensive homology among the largest subunits of eukaryotic and prokaryotic RNA polymerases. Cell, 1985, 42, 599-610.

99. Memet, S., Gouy, M., Marck, C., Sentenac, A., Buhler, J.M. RPA190, the gene coding for the largest subunit of yeast RNA polymerase A. J. Biol Chem., 1988, 263, 28302839.

100. Zaychikov, E., Martin, E., Denissova, L., Kozlov, M., Markovtsov, V., Kashlev, M., Heumann, H., Nikiforov, V., Goldfarb, A., Mustaev, A. Mapping of catalytic residues in the RNA polymerase active center. Science, 1996, 273, 107-109.

101. Dieci, G., Hermann-Le Denmat, S., Lukhtanov, E., Thuriaux, P., Werner, M., Sentenac, A. A universally conserved region of the largest subunit participates in the active site of RNA polymerase III. EMBOJ., 1995, 14, 3766-3776.

102. Sweetser, D., Nonet, M., Young, R.A. Prokaryotic and eukaryotic RNA polymerases have homologous core subunits. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1987, 84, 1192-1196.

103. Zhang, G., Campbell, E.A., Minakhin, L., Richter, C., Severinov, K., Darst, S.A. Crystal structure of Thermus aquaticus core RNA polymerase at 3.3 A resolution. Cell, 1999, 98, 811-824.

104. Cramer, P., Bushnell, D.A., Fu, J., Gnatt, A.L., Maier-Davis, В., Thompson, N.E., Burgess, R.R., Edwards, A.M., David, P.R., Kornberg, R.D. Architecture of RNA polymerase II and implications for the transcription mechanism. Science, 2000, 288, 640649.

105. Cramer, P., Bushnell, D.A., Kornberg, R.D. Structural basis of transcription: RNA polymerase II at 2.8 A resolution. Science, 2001, 292, 1863-1876.

106. Lalo, D., Carles, C., Sentenac, A., Thuriaux, P. Interactions between three common subunits of yeast RNA polymerases I and III. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A, 1993, 90, 5524-5528.

107. Zhang, G., Darst, S.A. Structure of the Escherichia coli RNA polymerase a subunit amino-terminal domain. Science, 1998, 281, 262-266.

108. Ishihama, A. Subunit of assembly of Escherichia coli RNA polymerase. Adv. Biophys., 1981, 14, 1-35.

109. Kolodziej, P.A., Young, R.A. Mutations in the three largest subunits of yeast RNA polymerase II that affect enzyme assembly. Mol. Cell Biol., 1991, 11, 4669-4678.

110. Todone, F., Weinzierl, R.O., Brick, P., Onesti, S. Crystal structure of RPB5, a universal eukaryotic RNA polymerase subunit and transcription factor interaction target. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2000, 97, 6306-6310.

111. Yee, A., Booth, V., Dharamsi, A., Engel, A., Edwards, A.M., Arrowsmith, C.H. Solution structure of the RNA polymerase subunit RPB5 from Methanobacterium thermoautotrophicum. Proc. Natl. Acad Sci. USA, 2000, 97, 6311-6315.

112. Miyao, Т., Woychik, N.A. RNA polymerase subunit RPB5 plays a role in transcriptional activation. Proc. Nail. Acad Sci. USA, 1998, 95, 15281-15286.

113. Bartholomew,В., Durkovich,D., Kassavetis,G.A., & Geiduschek,E.P. Orientation and topography of RNA polymerase III in transcription complexes. Mol. Cell Biol., 1993, 13, 942-952.

114. Kim, Т.К., Lagrange, Т., Wang, Y.H., Griffith, J.D., Reinberg, D., Ebright, R.H. Trajectory of DNA in the RNA polymerase II transcription preinitiation complex. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1997, 94, 12268-12273.

115. Miyao, Т., Honda, A., Qu, Z., Ishihama, A. Mapping of Rpb3 and Rpb5 contact sites on two large subunits, Rpbl and Rpb2, of the RNA polymerase II from fission yeast. Mol. Gen. Genet., 1998,259, 123-129.

116. Langer, D., Hain, J., Thuriaux, P., & Zillig, W. Transcription in archaea: similarity to that in eucarya. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1995, 92, 5768-5772.

117. Kayukawa, K., Makino, Y., Yogosawa, S., Tamura, T. A serine residue in the N-terminal acidic region of rat RPB6, one of the common subunits of RNA polymerases, is exclusively phosphorylated by casein kinase II in vitro. Gene, 1999, 234, 139-147.

118. Archambault, J., Schappert, K.T., Friesen, J.D. A suppressor of an RNA polymerase II mutation of Saccharomyces cerevisiae encodes a subunit common to RNA polymerases I, II, and III. Mol. Cell Biol., 1990, 10, 6123-6131.

119. Briand, J.F., Navarro, F., Rematier, P., Boschiero, C., Labarre, S., Werner, M., Shpakovski, G.V., Thuriaux, P. Partners of Rpb8p, a small subunit shared by yeast RNA polymerases I, II and III. Mol. Cell Biol., 2001, 21, 6056-6065.

120. Krapp, S., Kelly, G., Reischl, J., Weinzierl, R.O., Matthews, S. Eukaryotic RNA polymerase subunit RPB8 is a new relative of the OB family. Nat. Struct. Biol, 1998, 5, 110-114.

121. Voutsina, A., Riva, M., Carles, C., Alexandraki, D. Sequence divergence of the RNA polymerase shared subunit ABC 14.5 (Rpb8) selectively affects RNA polymerase III assembly in Saccharomyces cerevisiae. Nucleic Acids Res., 1999, 27, 1047-1055.

122. Treich, I., Riva, M., Sentenac, A. Zinc-binding subunits of yeast RNA polymerases. J. Biol Chem., 1991,266,21971-21976.

123. Gadal, O., Shpakovski, G.V., Thuriaux, P. Mutants in АВСЮР, a conserved subunit shared by all three yeast RNA polymerases, specifically affect RNA polymerase I assembly. J. Biol Chem., 1999, 274, 8421-8427.

124. Шпаковский Г.В., Лебеденко E.H. Три области мини-субъединицы RpblO ядерных РНК-полимераз строго консервативны у всех эукариот. Биооргаи. химия, 1996, 22, 938-940.

125. Rubbi, L., Labarre-Mariotte, S., Chedin, S., Thuriaux, P. Functional characterization of ABC 10a, an essential polypeptide shared by all three forms of eukaryotic DNA-dependent RNA polymerases. J. Biol Chem., 1999, 274, 31485-31492.

126. Dumay, H., Rubbi, L., Sentenac, A., Marck, C. Interaction between yeast RNA polymerase III and transcription factor TFIIIC via ABClOa and xl31 subunits. J. Biol. Chem., 1999, 274, 33462-33468.

127. Chedin, S., Riva, M., Schultz, P., Sentenac, A., Carles, C. The RNA cleavage activity of RNA polymerase III is mediated by an essential TFIIS-like subunit and is important for transcription termination. Genes Dev., 1998,12,3857-3871.

128. Landrieux, E., Alic, N., Ducrot, C., Acker, J., Riva, M., Carles, C. A subcomplex of RNA polymerase III subunits involved in transcription termination and reinitiation. EMBO J., 2006, 25, 118-128.

129. Mann, C., Micouin, J.Y., Chiannilkulchai, N., Treich, I., Buhler, J.M., Sentenac, A. RPC53 encodes a subunit of Saccharomyces cerevisiae RNA polymerase С (III) whose inactivation leads to a predominantly G1 arrest. Mol. Cell Biol, 1992, 12, 4314-4326.

130. Thuillier, V., Stettler, S., Sentenac, A., Thuriaux, P., Werner, M. A mutation in the C31 subunit of Saccharomyces cerevisiae RNA polymerase III affects transcription initiation. EMBOJ., 1995, 14,351-359.

131. Werner, M., Hermann-Le Denmat, S., Treich, I., Sentenac, A., Thuriaux, P. Effect of mutations in a zinc-binding domain of yeast RNA polymerase С (III) on enzyme function and subunit association. Mol. Cell Biol., 1992,12, 1087-1095.

132. Andrau, J.C., Sentenac, A., Werner, M. Mutagenesis of yeast TFIIIB70 reveals C-terminal residues critical for interaction with TBP and C34. J. Mol. Biol., 1999, 288, 511520.

133. Brun, I., Sentenac, A., Werner, M. Dual role of the C34 subunit of RNA polymerase III in transcription initiation. EMBOJ., 1997, 16, 5730-5741.

134. Шпаковский Г.В., Шематорова E.K. Характеристика кДНК гена rpa43+ Schizosaccharomyces pombe: структурное сходство субъединицы Rpa43 РНК-полимеразы I с субъединицей Rpc25 РНК-полимеразы III. Биооргап. химия, 1999, 25, 791-796.

135. Sadhale, P.P., Woychik, N.A. C25, an essential RNA polymerase III subunit related to the RNA polymerase II subunit RPB7. Mol. Cell Biol., 1994, 14, 6164-6170.

136. Zaros, C., Thuriaux, P. Rpc25, a conserved RNA polymerase III subunit, is critical for transcription initiation. Mol. Microbiol., 2005,55, 104-114.

137. Bushnell, D.A., Kornberg, R.D. Complete, 12-subunit RNA polymerase II at 4.1 A resolution: implications for the initiation of transcription. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2003, 100, 6969-6973.

138. Armache, K.J., Kettenberger, H., Cramer, P. Architecture of initiation-competent 12-subunit RNA polymerase II. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2003, 100, 6964-6968.

139. Kassavetis, G.A., Blanco, J.A., Johnson, Т.Е., Geiduschek, E.P. Formation of open and elongating transcription complexes by RNA polymerase III. J. Mol Biol., 1992, 226, 4758.

140. Kassavetis, G.A., Kumar, A., Letts, G.A., Geiduschek, E.P. A post-recruitment function for the RNA polymerase III transcription-initiation factor IIIB. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1998, 95,9196-9201.

141. Bhargava, P., Kassavetis, G.A. Abortive initiation by Saccharomyces cerevisiae RNA polymerase III. J. Biol. Chem., 1999, 274, 26550-26556.

142. Matsuzaki, H., Kassavetis, G.A., Geiduschek, E.P. Analysis of RNA chain elongation and termination by Saccharomyces cerevisiae RNA polymerase III. J. Mol. Biol., 1994, 235, 1173-1192.

143. Bardeleben, C., Kassavetis, G.A., Geiduschek, E.P. Encounters of Saccharomyces cerevisiae RNA polymerase III with its transcription factors during RNA chain elongation. J. Mol. Biol., 1994, 235, 1193-1205.

144. Cozzarelli, N.R., Gerrard, S.P., Schlissel, M., Brown, D.D., Bogenhagen, D.F. Purified RNA polymerase III accurately and efficiently terminates transcription of 5S RNA genes. Cell, 1983, 34, 829-835.

145. Geiduschek, E.P., Kassavetis, G.A. The RNA polymerase III transcription apparatus. J. Mol. Biol, 2001,310, 1-26.

146. Wang, Z., Bai, L., Hsieh, Y.J., Roeder, R.G. Nuclear factor 1 (NF1) affects accurate termination and multiple-round transcription by human RNA polymerase III. EMBO J., 2000, 19, 6823-6832.

147. Dieci, G., Sentenac, A. Facilitated recycling pathway for RNA polymerase III. Cell, 1996, 84,245-252.

148. Gottlieb, E., Steitz, J.A. The RNA binding protein La influences both the accuracy and the efficiency of RNA polymerase III transcription in vitro. EMBO J., 1989,8, 841-850.

149. Maraia, R.J. Transcription termination factor La is also an initiation factor for RNA polymerase III. Proc. Natl Acad. Sci. USA, 1996, 93, 3383-3387.

150. Maraia, R.J., Kenan, D.J., Keene, J.D. Eukaryotic transcription termination factor La mediates transcript release and facilitates reinitiation by RNA polymerase III. Mol Cell Biol, 1994, 14, 2147-2158.

151. Braun, B.R., Kassavetis, G.A., Geiduschek, E.P. Bending of the Saccharomyces cerevisiae 5S rRNA gene in transcription factor complexes. J. Biol Chem., 1992, 267, 22562-22569.

152. White, R.J., Trouche, D., Martin, K., Jackson, S.P., Kouzarides, T. Repression of RNA polymerase III transcription by the retinoblastoma protein. Nature, 1996, 382, 88-90.

153. Larminie, C.G., Cairns, C.A., Mital, R., Martin, K., Kouzarides, Т., Jackson, S.P., White, R.J. Mechanistic analysis of RNA polymerase III regulation by the retinoblastoma protein. EMBO J., 1997,16, 2061-2071.

154. Sutcliffe, J.E., Brown, T.R., Allison, S.J., Scott, P.H., White, R.J. Retinoblastoma protein disrupts interactions required for RNA polymerase III transcription. Mol. Cell Biol., 2000, 20, 9192-9202.

155. Sherr, C.J., Roberts, J.M. CDK inhibitors: positive and negative regulators of Gl-phase progression. Genes Dev. , 1999, 13, 1501-1512.

156. Taya, Y. RB kinases and RB-binding proteins: new points of view. Trends Biochem. Sci., 1997, 22, 14-17.

157. Mittnacht, S. Control of pRB phosphorylation. Curr. Opin. Genet. Dev., 1998, 8, 21-27.

158. Sutcliffe, J.E., Cairns, C.A., McLees, A., Allison, S.J., Tosh, K., White, R.J. RNA polymerase III transcription factor IIIB is a target for repression by pocket proteins pi07 andpl30 Mol. Cell Biol., 1999,19, 4255-4261.

159. Scott, P.H., Cairns, C.A., Sutcliffe, J.E., Alzuherri, H.M., McLees, A., Winter, A.G., White, R.J. Regulation of RNA polymerase III transcription during cell cycle entry. J. Biol. Chem., 2001, 276, 1005-1014.

160. Chesnokov, I., Chu, W.M., Botchan, M.R., Schmid, C.W. p53 inhibits RNA polymerase Ill-directed transcription in a promoter-dependent manner. Mol. Cell Biol., 1996, 16 , 7084-7088.

161. Oren, M. Regulation of the p53 tumor suppressor protein. J. Biol. Chem., 1999, 274, 36031-36034.

162. Felton-Edkins, Z.A., Fairley, J.A., Graham, E.L., Johnston, I.M., White, R.J., Scott, P.H. The mitogen-activated protein (MAP) kinase ERK induces tRNA synthesis by phosphorylating TFIIIB. EMBOJ., 2003, 22, 2422-2432.

163. Ghavidel, A., Hockman, D.J., Schultz, M.C. A review of progress towards elucidating the role of protein kinase CK2 in polymerase III transcription: regulation of the TATA binding protein. Mol. Cell Biochem., 1999, 191, 143-148.

164. Johnston, I.M., Allison, S.J., Morton, J.P., Schramm, L., Scott, P.H., White, R.J. CK2 forms a stable complex with TFIIIB and activates RNA polymerase III transcription in human cells. Mol. Cell Biol., 2002, 22, 3757-3768.

165. Azuma, Y., Yamagishi, M., Ueshima, R., Ishihama, A. Cloning and sequence determination of the Schizosaccharomyces pombe rpbl gene encoding the largest subunit of RNA polymerase II. Nucleic Acids Res., 1991, 19, 461-468.

166. Kawagishi, M., Yamagishi, M., Ishihama, A. Cloning and sequence determination of the Schizosaccharomyces pombe rpb2 gene encoding the subunit 2 of RNA polymerase II. Nucleic Acids Res., 1993, 21, 469-473.

167. Azuma, Y., Yamagishi, M., Ishihama, A. Subunits of the Schizosaccharomyces pombe RNA polymerase II: enzyme purification and structure of the subunit 3 gene. Nucleic Acids Res., 1993,21, 3749-3754.

168. Sakurai, H., Kimura, M., Ishihama, A. Identification of the gene and the protein of RNA polymerase II subunit 9 (Rpb9) from the fission yeast Schizosacharomyces pombe. Gene, 1998,221,11-16.

169. Шпаковский Г.В., Лебеденко E.H. Клонирование генов rpb5+, rpb7 + и rpblt Schizosaccharomyces pombe завершение выяснения первичной структуры всех незаменимых субъединиц РНК-полимеразы II делящихся дрожжей. Биоорган, химия, 1997, 23, 988-991.

170. Шпаковский Г.В., Прошкин С.А., Лебеденко Е.Н. Экзон-интронная организация генов грЫ0+ и rpcIO+ Schizosaccharomyces pombe, кодирующих мини-субъединицы ядерных РНК-полимераз I-III. Молек. биология, 1998, 32, 285-290.

171. Sakurai, Н., Miyao, Т., Ishihama, A. Subunit composition of RNA polymerase II from the fission yeast Schizosaccharomyces pombe. Gene, 1996,180, 63-67.

172. Sakurai, H., Ishihama, A. Gene organization and protein sequence of the small subunits of Schizosaccharomyces pombe RNA polymerase II. Gene, 1997,196, 165-174.

173. Woychik, N.A., Young, R.A. RNA polymerase II subunit RPB4 is essential for high- and low-temperature yeast cell growth. Mol Cell Biol, 1989, 9, 2854-2859.

174. Becker, D.M., Fikes, J.D., Guarente, L. A cDNA encoding a human CCAAT-binding protein cloned by functional complementation in yeast. Proc. Natl Acad. Sci. USA, 1991, 88, 1968-1972.

175. Choder, M., Young, R.A. A portion of RNA polymerase II molecules has a component essential for stress responses and stress survival. Mol Cell Biol, 1993, 13, 6984-6991.

176. Rosenheck, S., Choder, M. Rpb4, a subunit of RNA polymerase II, enables the enzyme to transcribe at temperature extremes in vitro. J. Bacteriol., 1998, 180,6187-6192.

177. Armache, K.J., Mitterweger, S., Meinhart, A., Cramer, P. Structures of complete RNA polymerase II and its subcomplex, Rpb4/7. J. Biol Chem., 2005, 280, 7131-7134.

178. Weaver, D.C., Shpakovski, G.V., Caputo, E., Levin, H.L., Boeke, J.D. Sequence analysis of closely related retrotransposon families from fission yeast. Gene, 1993,131, 135-139.

179. Маниатис Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Молекулярное клонирование. Методы генетической инженерии. Пер. с англ. М.: Мир. 1984.

180. Hoheisel, J.D., Maier, Е., Mott, R., McCarthy, L., Grigoriev, A.V., Schalkwyk, L.C., Nizetic, D., Francis, F., Lehrach,H. High resolution cosmid and PI maps spanning the 14 Mb genome of the fission yeast S. pombe. Cell, 1993, 73, 109-120.

181. Mita, K., Morimyo, M., Ito, K., Sugaya, K., Ebihara, K., Hongo, E., Higashi, Т., Hirayama, Y., Nakamura, Y. Comprehensive cloning of Schizosaccharomyces pombe genes encoding translation elongation factors. Gene, 1997, 187, 259-266.

182. Ausubel, F.M., Brent, R., Kingston, R.E., Moore, D.D., Seidman, J.G., Smith, J.A., Struhl, K. Current protocols in molecular biology. Wiley Interscience, New York. 1995.

183. Altschul, S.F., Madden, T.L., Schaffer, A.A., Zhang, J., Zhang, Z., Miller, W., Lipman, D.J. Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs. Nucleic Acids Res., 1997, 25, 3389-3402.

184. Hansen, H., Lemke, H., Bodner, U. Rapid and simple purification of PCR products by direct band elution during agarose gel electrophoresis. Biotechniques, 1993,14, 28-30.

185. Reines, D., Chamberlin, M.J., Kane, C.M. Transcription elongation factor SII (TFIIS) enables RNA polymerase II to elongate through a block to transcription in a human gene in vitro. J. Biol. Chem., 1989, 264, 10799-10809.

186. Mosrin, C., Riva, M., Beltrame, M., Cassar, E., Sentenac, A., Thuriaux, P. The RPC31 gene of Saccharomyces cerevisiae encodes a subunit of RNA polymerase С (III) with an acidic tail. Mol. Cell Biol, 1990, 10, 4737-4743.

187. Rozenfeld, S., Thuriaux, P. A genetic look at the active site of RNA polymerase III. EMBORep., 2001, 2, 598-603.

188. Chiannilkulchai, N., Stalder, R., Riva, M., Carles, C., Werner, M., Sentenac, A. RPC82 encodes the highly conserved, third-largest subunit of RNA polymerase С (III) from Saccharomyces cerevisiae. Mol Cell Biol, 1992, 12,4433-4440.

189. Sikorski, R.S., Hieter, P. A system of shuttle vectors and yeast host strains designed for efficient manipulation of DNA in Saccharomyces cerevisiae. Genetics, 1989,122, 19-27.

190. Huang, Y., McGillicuddy, E., Weindel, M., Dong, S., Maraia, R.J. The fission yeast TFIIB-related factor limits RNA polymerase III to a TATA-dependent pathway of TBP recruitment. Nucleic Acids Res., 2003, 31, 2108-2116.

191. Huang, Y., Hamada, M., Maraia, R.J. RNA polymerase III from the fission yeast, Schizosaccharomyces pombe. Methods Enzymol, 2003, 370, 165-173.

192. Mao, J., Appel, В., Schaack, J., Sharp, S., Yamada, H., Soli, D. The 5S RNA genes of Schizosaccharomyces pombe. Nucleic Acids Res., 1982, 10,487-500

193. Huet, J., Manaud, N., Dieci, G., Peyroche, G., Conesa, C., Lefebvre, O., Ruet, A., Riva, M., Sentenac, A. RNA polymerase III and class III transcription factors from Saccharomyces cerevisiae. Methods Enzymol, 1996, 273, 249-267.

194. Shevchenko, A., Wilm, M., Vorm, O., Mann, M. Mass spectrometric sequencing of proteins silver-stained polyacrylamide gels. Anal. Chem., 1996, 68, 850-858.

195. Dedrick, R.L., Chamberlin, M.J. Studies on transcription of З'-extended templates by mammalian RNA polymerase II. Parameters that affect the initiation and elongation reactions. Biochemistry, 1985, 24, 2245-2253.

196. Gnatt, A., Fu, J., Kornberg, R.D. Formation and crystallization of yeast RNA polymerase II elongation complexes. J. Biol. Chem., 1997, 272, 30799-30805.

197. Kuldell, N.H., Buratowski S. Genetic analysis of the large subunit of yeast transcription factor IIE reveals two regions with distinct functions. Mol. Cell Biol., 1997, 17, 52885298.

198. Stettler, S., Mariotte, S., Riva, M., Sentenac, A., Thuriaux, P. An essential and specific subunit of RNA polymerase III (C) is encoded by gene RPC34 in Saccharomyces cerevisiae. J. Biol. Chem., 1992, 267, 21390-21395.

199. Fikes, J.D., Becker, D.M., Winston, F., Guarente, L. Striking conservation of TFIID in Schizosaccharomyces pombe and Saccharomyces cerevisiae. Nature, 1990, 346, 291-294.

200. Saiki, R.K., Gelfand, D.H., Stoffel, S., Scharf, S.J., Higuchi, R., Horn, G.T., Mullis, K.B., Erlich, H.A. Primer-directed enzymatic amplification of DNA with a thermostable DNA polymerase. Science, 1988, 239, 487-491.

201. Ortlepp, S.A. An improved boiling method for the preparation of bacterial plasmid and phage DNA. Gene Anal. Tech., 1989, 6, 93-96.

202. Hoffman, C.S., Winston, F. A ten-minute DNA preparation from yeast efficiently releases autonomous plasmids for transformation of Escherichia coli. Gene, 1987, 57, 267-272.

203. Dower, W.J., Miller, J.F., Ragsdale, C.W. High efficiency transformation of E. coli by high voltage electroporation. Nucleic Acids Res., 1988, 16, 6127-6145.

204. Becker, D.M., Guarente, L. High-efficiency transformation of yeast by electroporation. Methods Enzymol., 1991, 194, 182-187.

205. Grey, M., Brendel, M. Ten-minute electrotransformation of Saccharomyces cerevisiae. Methods Mol. Biol., 1995, 47, 269-272.

206. Serebriiskii, I.G., Toby, G.G., Finley, R.L., Jr., Golemis, E.A. Genomic analysis utilizing the yeast two-hybrid system. Methods Mol. Biol., 2001, 175, 415-454.

207. Laemmli, U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 1970, 227, 680-685.

208. Marck, C. 'DNA Strider': a 'C' program for the fast analysis of DNA and protein sequences on the Apple Macintosh family of computers. Nucleic Acids Res., 1988, 16, 1829-1836.1181. БЛАГОДАРНОСТИ

209. Отдельную благодарность выражаю моей семье родителям Надежде Ивановне и Михаилу Михайловичу Барановым и мужу Сергею Александровичу Прошкину за то, что они верили в меня и всячески поддерживали на научном пути.