Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Роль внутримолекулярной подвижности в функционировании хинонного звена электронтранспортной цепи реакционных центров пурпурных бактерий

ВАК РФ 03.00.02, Биофизика

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Чурбанова, Инна Юрьевна

ВВЕДЕНИЕ

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Фотосинтетические мембраны пурпурных бактерий.

1.2. Реакционные центры пурпурных бактерий.

1.2.1. Последовательность реакций переноса электрона.

1.2.2. Структура белка и кофакторов бактериальных реакционных центров

1.2.3. Основные методы получения фотосинтетических рекционных центров пурпурных бактерий.

1.3. Роль конформационной подвижности реакционных центров пурпурных бактерий в реакциях с участием хинонных акцепторов.

1.4. Роль Н-субъединицы в функционировании реакционных центров пурпурных бактерий.

2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1. Объекты исследования.

2.2. Методика выращивания культур фотосинтезирующих бактерий

2.3. Выделение фотосинтетических мембран.

2.4. Выделение препаратов фотосинтетических реакционных центров

2.5. Отделение Н-субъединицы от комплекса ЬМ-субъединиц из реакционных центров дикого типа КЬ. ярЬаегогйех.

2.6. Методы измерения функциональной активности реакционных центров КЬ. 8ркаегок1е8.

3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

3.1. Кинетика пигмент-акцепторного взаимодействия в нативных фотосинтетических реакционных центрах из пурпурных бактерий КЬ. $ркаего1с1е8 и в мутанте ЗА (1223).

3.1.1. Сопоставление процессов стабилизации фотомобилизованного электрона в хинонной акцепторной части РЦ из бактерий КЬ. яркаегокЛея дикого типа и мутанта 8А(Ь223).

3.1.2. Влияние добавок органических растворителей на скорость рекомбинации зарядов в РЦ КЬ. $рЬаег(нс1ея мутанта 8А(Ь223).

3.1.3. Сопоставление температурной зависимости эффективности (За--»С)в переноса электрона в РЦ КЬ. $рЬаего1с1е$ дикого типа и мутанта

ЗАП.223).

3.2. Влияние экстракции Н-субъединицы из фотосинтетических реакционных центров пурпурных бактерий КЬ. ърИаегоШен на релаксационные процессы, связанные с фоторазделением зарядов в хинонной акцепторной части

3.3. Влияние температурного фактора на темновую рекомбинацию фотоокисленного бактериохлорофилла и фотовосстановленного первичного хинона в реакционных центрах пурпурных бактерий КЬ. ьрЪаегсМех.

3.4. Влияние дипиридамола на кинетику пигмент-акцепторного взаимодействия в фотосинтетических реакционных центрах пурпурных бактерий 11Ь. 8ркаего1с1е$.

3.4.1. Влияние дипиридамола и его производных на кинетику рекомбинации фоторазделен ных зарядов между бактериохлорофиллом и первичным хиноном в реакционном центре пурпурных бактерий.

3 .4.2. Влияние дипиридамола на взаимодействие фотоактивного бактериохлорофилла со вторичным хинонным акцептором в реакционных центрах пурпурных бактерий.

3.4.3. Влияние дипиридамола на перенос фотомобилизованного электрона от

Од на Он в реакционных центрах пурпурных бактерий.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Роль внутримолекулярной подвижности в функционировании хинонного звена электронтранспортной цепи реакционных центров пурпурных бактерий"

Жизнь на Земле существует в конечном итоге за счет фотосинтеза. Этот процесс осуществляется при использовании воды и углекислого газа как неисчерпаемых источников кислорода, водорода и углерода, необходимых для построения живой материи. Преобразование энергии возбужденного состояния пигментов в энергию электрического поля и химических связей происходит с КПД существенно превосходящим таковой известных технологических систем. Это делает актуальным исследование первичных электрон-транспортных реакций фотосинтеза в том числе и в связи с постепенным истощением других энергетических ресурсов.

Выяснение механизмов и путей регуляции начальных этапов трансформации энергии электронного возбуждения и сопровождающих молекулярных превращений, включая изменения в хромофорных группах, их белковых носителях и окружающей мембране, представляет собой одну из основных задач биофизики. Этим обусловлена актуальность изучения функциональных и структурно-динамических характеристик механизмов трансформации энергии света в энергию разделенных электрических зарядов в фотосинтетических реакционных центрах (РЦ).

В наибольшей степени к настоящему времени исследована структурная и функциональная организация РЦ пурпурных бактерий. Важным этапом в этих исследованиях было получение кристаллов РЦ и проведение на них рентгеноструктурного анализа. Детальная расшифровка структуры РЦ бактериального типа, однако, высветила на новом уровне важность другого аспекта структурно-функционального устройства РЦ — принципиальное значение динамики этого макромолекулярного комплекса для его эффективной работы. Представления о конформационной регуляции скоростей и эффективности фотопереноса электрона между кофакторами РЦ уже более 20 лет развиваются на кафедре биофизики биологического факультета МГУ. В этих исследованиях особенно плодотворным оказалось изучение влияния температуры на перенос электрона в РЦ. В настоящее время имеются прямые подтверждения структурных изменений РЦ связанных с электрон-транспортной активностью. Яркие результаты получены с использованием метода РСА: при замораживании функционально активных кристаллов РЦ пурпурных бактерий на активирующем свету фиксируется существенное смещение (на 5А) и изменение пространственной ориентации вторичного хинонного акцептора в структуре РЦ. Функционирование хинонного звена РЦ пурпурных бактерий (первичный, Ра, и вторичный, СЬ, хиноны) имеет важное значение для эффективной трансформации световой энергии. При переносе фотомобилизованного электрона на Qa за время -200 пс, временная стабилизация его на этом акцепторе против темнового рекомбинационного процесса (если блокирован дальнейший перенос к Qb) достигает ~0,1 с. Временная стабилизация электрона на Qb еще более продолжительная — около секунды и более. Такое существенное замедление обратных реакций в хинонном акцепторном звене позволяет эффективно сопрячь быстрые прямые процессы внутрибелкового электронного транспорта в цепи кофакторов — фотоактивный димер бактериохлорофилла (Р), мономер бактериохлорофилла, бактериофеофитин, QA, Qb — с существенно более медленными, контролируемыми диффузией стадиями дальнейшего переноса восстановительных эквивалентов в фотосинтетическую мембрану. В условиях физически функционирующей мембраны, получивший один электрон Qb «ждет» второй электрон, после чего к нему переносятся два протона из цитоплазмы. QbH2 выходит в мембрану, замещаясь нейтральным хиноном из мембранного пула. Временная стабилизация восстанавливаемых хинонных акцепторов против рекомбинационного процесса с фотоокисленным Р определяется смещениями протонов в белковом окружении этих кофакторов, причем на значительных — до 15-17Â рассояниях [Miksovska et al., 1995; Roy et al., 1995]. Возможно в эти процессы вовлекается так называемая Н-субъединица комплекса РЦ. Она не связана непосредственно с кофакторами электронного переноса РЦ. Её основная масса прикрывает с цитоплазматической стороны область связывания хинонов в структуре РЦ. Функциональная роль ее до сих пор во многом не ясна. Эксперименты по точечной замене аминокислотных остатков в окружении хинонов, прежде всего Qb [Baciou, Michel, 1995; Delcroix et al., 1995; Heller et al., 1995 a; Takahashi, Wraight, 1995], свидетельствуют о возможности различных вариантов стабилизации переносимых в хинонную акцепторную часть электронов. Процессы этой стабилизации можно изучать, как показано в работах кафедры биофизики биологического факультета МГУ, и при модификации структурно-динамического состояния РЦ различными физическими воздействиями, химическими агентами, влияющими на систему водородных связей РЦ. В результате выявляется, что РЦ пурпурных бактерий можно фактически рассматривать как своего рода фотофермент, тонко реагирующий на модификацию его структурно-динамического состояния. В этом аспекте их можно использовать как чувствительную макромолекулярную тест-систему при изучении возможных механизмов действия биологически-активных веществ, у которых эти механизмы ещё не расшифрованы. К числу таких соединений относится, в частности, дипиридамол (2,6-бис(диэтаноламино)-4,8-дипипиридинопиримидо(5,4-с1)пиримидина), сокращенно

ДИП, который ранее использовался в качестве вазодилятаторного средства, и который, как выясняется, эффективно подавляет функцию трансмембранного белка «P-gp», обеспечивающего множественную лекарственную устойчивость опухолевых клеток к противораковой терапии [Borissevitch et al., 1996 a, b; Ford, Hait, 1990]. Механизм воздействия ДИП на функцию «P-gp» не известен.

Целью настоящей работы было дальнейшее исследование процессов транспорта и стабилизации электрона в хинонной акцепторной части электрон-транспортной цепи РЦ пурпурных бактерий в условиях направленной модификации их структурно-динамического состояния, а также эффектов влияния на эти процессы ДИП-а и его производных.

В работе были поставлены следующие задачи.

1. Освоение методик получения высокочистых препаратов белково-пигментных комплексов РЦ пурпурных бактерий Rb. sphaeroides, включая мутантный по локусу связывания вторичного хинона штамм. Выделение активных комплексов, не содержащих Н-субъединицы.

2. Детальное изучение электронтранспортных процессов с участием хинонных акцепторов в нативных и структурно-модифицированных РЦ, в том числе в комплексах без Н-субъединицы, при варьировании режимов световой активации и температуры образцов, включая недостаточно исследованный ещё для данных бактерий диапазон выше 300К.

3. Изучение влияния на процессы стабилизации фотомобилизованного электрона в хинонной акцепторной части РЦ биологически активных соединений — дипиридамола и его производных, отличающихся составом гидроксильных групп в боковых заместителях.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Заключение Диссертация по теме "Биофизика", Чурбанова, Инна Юрьевна

выводы

1. Замена протоннрованной аминокислоты серина Ь223 на аланин вблизи локуса вторичного хинона <3в влияет на процессы электростатической стабилизации фотомобилизованного электрона в хинонной акцепторной части РЦ КЬ. иркаеинс^. В результате сокращается время темнового восстановления фотоокисленного Бхл2+ от

0а~ и от 0|г.

2. Удаление из трехсубъединичных (ЬМН) макромолекулярных комплексов РЦ КЬ. $рЬаего1с1е5 Н-субъединицы влияет на скорость и глубину фотоконформационного перехода в белково-пигментном комплексе после индуцированного светом разделения зарядов. Оценки свидетельствуют о более быстром и более полном протекании конформационной релаксации на начальном этапе при 100К в ЬМ комплексе по сравнению с ЬМН-комплексом. Разница отражает, возможно, большую рыхлость белковой структуры после удаления Н-субъединицы.

3. Изучение температурной зависимости скорости темновой рекомбинации между Бхл2+ и <За- в широком температурном диапазоне показало, что скорость процесса растет не только при охлаждении образцов от комнатной температуры до криогенных, но и при увеличении температуры выше 300К. Сходные температурные зависимости показывают дейтерированные РЦ и комплексы без Н-субъединицы, хотя, характерные значения времени рекомбинации у этих трех типов образцов отличаются. Предложена интерпретация наблюдаемой колоколообразной температурной зависимости, связанная с конкурирующим влиянием на параметры потенциального барьера при тунелировании электрона, факторов теплового сужения-расширения белка и изменений микроконформационной динамики РЦ.

4. Обнаружено, что на процессы электростатической стабилизации фотомобилизованного электрона в хинонной акцепторной части РЦ КЬ. $ркаего1с1е$ оказывает влияние дипиридамол (2,6-бис(диэтаноламино)-4,8-дипипиридинопиримидо(5,4-ё)пиримидин) и его структурные производные. Выраженность их влияния на время темнового возвращения электрона к Бхл2+ от ()а и зависит от степени протонирования молекулы, от наличия и конфигурации гидроксильных групп в её структуре. Предполагается, что ДИП и его производные могут воздействовать на функциональное состояние РЦ, модифицируя систему водородных связей белка.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Первичные процессы фотосинтеза в РЦ пурпурных бактерий заключаются в переносе электрона от димера Бхлг через промежуточные переносчики на первичный (Qa), а затем вторичный хинонный акцептор (Qb). В изолированных препаратах РЦ, не содержащих цитохромов и экзогенных доноров электронов, фотоокисленный димер бактериохлорофилла восстанавливается за счет рекомбинации с восстановленными хинонными акцепторами. Эти процессы чувствительны к структурно-динамическому состоянию белковой глобулы РЦ. Особенностью белкового окружения хинонных акцепторов является наличие аминокислотных остатков, связанных друг с другом электростатическими взаимодействиями. В такие зарядовые кластеры входит по «20 остатков. В результате электростатическое влияния белка на электронный и протонный транспорт может включать воздействие не только ближайших к кофакторам аминокислотных остатков, но и остатков на расстояниях до 15-17Ä [Allen et al., 1987 b; Feher, 1998; Komiya et al., 1988; Okamura et al., 1974]. В релаксационные процессы, сопровождающие фоторазделение зарядов, возможно вовлекается и Н-субъединица, непосредственно не связанная с кофакторами электронного транспорта. В структуре РЦ в непосредственной близости от Н-субъединицы расположены кластеры молекул воды [Fritzsch et al., 1998]. Молекулы воды образуют водородные связи с заряженными аминокислотными остатками. Полярные группы водных кластеров и аминокислотных остатков белка РЦ играют важную роль в переносе протонов к Qb.

Главной целью данной работы было исследование роли внутримолекулярной подвижности в функционировании хинонного звена электрон-транспортной цепи реакционных центров пурпурных бактерий Rh. sphaeroides. В русле поставленных задач было исследовано влияние конформационной динамики белкового окружения кофакторов электронного переноса на процессы стабилизации электрона в хинонной акцепторной части электрон-транспортной цепи в условиях модификации структурно-динамического состояния хинонного акцепторного звена различными химическими и физическими воздействиями. В качестве модифицирующих систему водородных связей РЦ агентов были использованы криорастворители (глицерин, ДМСО). Также исследования проводились на образцах с изотопным замещением Н2О на D2O и на комплексах с отщепленной Н-субъединицей. Важным источником информации о влиянии конформационной динамики на функциональные показатели РЦ было детальное исследование температурных зависимостей изучаемых процессов. При изучении влияния белкового окружения на эффективность стабилизации электрона в хинонном акцепторном звене, использовали также мутант ЯА(Ь223) пурпурных бактерий КЪ. нркаег<лйен^ в котором серии Ь223, формирующий водородную связь с одним из двух атомов кислорода <3в, замещен на аланин, не образующий такой связи.

При сопоставлении процессов темнового восстановления окисленного димера бактериохлорофилла от фотовосстановленных хинонных акцепторов в РЦ из бактерий дикого типа и мутантного штамма, было установлено, что в мутантом образце электрон стабилизируется на хинонных акцепторах на менее продолжительное время. Также в РЦ из бактерий дикого типа при увеличении продолжительности световой активации наблюдалось постепенное замедление темнового восстановления Бхл2+ от (Зв~ (очевидно, в результате прохождения определенных конформационных изменений, не проявляющихся при воздействии на РЦ короткой вспышки света). В мутанте в обычных условиях зависимости кинетики Бхл2' и СЬ рекомбинации от продолжительности освещения не наблюдалось. Однако, после добавления к суспензии РЦ, полученных из мутантного штамма, глицерина в объемных концентрациях >70% или ДМСО в концентрациях >40% кинетика темнового восстановления Бхл2+ в таких образцах тоже замедлялась при увеличении времени освещения, т.е. РЦ мутантного штамма начинали в этом отношении вести себя как и РЦ из дикого типа бактерий.

Эти результаты указывают как на роль конкретных водородных связей вблизи хинонов в процессах электростатической стабилизации фотомобилизованного электрона на Од и Он, так и на влияние состояния системы водородных связей в окружении кофакторов на данный процесс. Возможно, в эти процессы вовлекается и Н-субъединица трехсубъединичного комплекса РЦ, не связанная непосредственно с кофакторами электронного переноса РЦ и функциональная роль которой до сих пор до конца не ясна. Об этом свидетельствуют полученные нами результаты сопоставления релаксационных характеристик связанного с разделением зарядов фотоконформационного перехода в ЬМН- и в ЬМ-комплексах при криогенных температурах для образцов, замороженных в темноте и на свету. Оценки, в соответствии с работой [Шайтан и др., 1991], значений так называемой константы мгновенной скорости рекомбинации кг (мс-1) при различных (1, 40, 80 и 120 мс) временах после активирующей вспышки света при Т~100К в ЬМН- и ЬМ-комплексах из ИЪ. ьрЪаего'^еь, замороженных как в темноте, так и на активирующем свету, свидетельствуют о том, что ЬМ-комплексы в целом имеют меньшие значения кг. При увеличении времени после активирующей световой вспышки (от 1мс до 120мс) эти значения уменьшаются медленнее, чем в ЬМН-комплексе. Результаты свидетельствуют о более быстром и более полном протекании конформационной релаксации после

разделения зарядов в ЬМ-комплексе на начальном этапе. Это обстоятельство вероятно отражает большую рыхлость белковой структуры или уменьшение эффективной микровязкости комплекса после удаления Н-субъединицы. Отщепление Н-субъединицы приводит также к тому, что в ЬМ-комплексе при всех исследуемых температурах замедляется, по сравнению с нативными РЦ, скорость рекомбинации между Бхл2+ и Од Возможно это связано с некоторым увеличением расстояния между Бхлг и Рд в ЬМ-комплексах. Поскольку рекомбинация Бхлг и Од- идет туннельным путем, процесс сильно зависит от расстояния между донором и акцептором электрона.

Н-субъединица наименее гидрофобная в мембранном комплексе РЦ. Основной своей массой она прикрывает с цитоплазматической стороны область связывания хинонов. Возможно, что её отсутствие приводит к изменению полярного окружения Од в том числе и за счет связывания молекул НгО и детергента ЬМ-комплексом после отщепления Н-субъединицы. Иными словами, не исключено, что удаление Н-субъединицы изменяет структуру полярных взаимодействий, которые вовлекаются в систему организованных в пространстве релаксационных процессов, сопровождающих фотоперенос электрона. В результате могут меняться скорость и глубина конформационного перехода в белково-пигментном комплексе в ходе фоторазделения зарядов.

Дальнейшая информация о механизмах, регулирующих скорость реакции рекомбинации Бхл2+ и Од была получена нами в результате изучения эффектов температур выше комнатных. Ранее влияние нагрева выше 300К до температур, еще не вызывающих теплового повреждения белка, применительно к РЦ ЯЬ. $рЬаего1с1ен детально не изучалось. Проведенные нами измерения показали, что при нагревании от -295 до 320К характерное время рекомбинации Бхлг+ и Од- в РЦ ЯЬ. ирИавгокЛен уменьшается сходно, как при охлаждении до 210—200К. Такой же колоколообразный характер времени процесса рекомбинации в зависимости от температуры наблюдался и в комплексах с экстрагированной Н-субъединицей, и при изотопном замещении Н20 на БгО, хотя РЦ без Н-субъединицы имели более медленные времена Бхлг и С)А рекомбинации, а дейтерированные РЦ имели более высокую скорость рекомбинации.

Была предложена физическая интерпретация поведения скорости рекомбинации Бхлг+ и Од в широком диапазоне температур. Её суть заключается в том, что в результате конкуренции между тепловым уширением энергетического барьера и его сужением, за счет электростатического взаимодействия электрона с приблизившимися диполями, рост температуры выше 295К ведет к такой интенсификации конформационно-диффузионных процессов внутри РЦ, что сужение барьера начинает превалировать над его тепловым расширением, что и приводит к наблюдаемому ускорению реакции рекомбинации. Очевидно, влияние микроконформационной динамики РЦ может так измененить параметры потенциального барьера, что увеличение скорости реакции будет происходить не только при понижении температуры от комнатной, но и при ее росте выше 295К.

Проводившиеся ранее, в том числе и на кафедре биофизики, исследования влияния различных физических воздействий и химических агентов на первичные процессы фотосинтеза в РЦ пурпурных бактерий свидетельствуют о высокой чувствительности функциональных показателей этих белково-пигментных комплексов к модификации их структурно-динамического состояния [Горохов и др., 1998; Нокс и др., 1979, 1998; Чаморовский и др., 1998; Шайтан и др., 1991; Feher, 1998; Kleinfeld et al., 1984 Ь]. Высокая чувствительность электрон-транспортной активности РЦ к изменению структурно-динамического состояния комплексов, удобство её регистрации спектральными методами позволяет использовать РЦ в качестве чувствительной макромолекулярной тест-системы при изучении механизмов действия биологически активных веществ, изменяющих активность функциональных трансмембранных белков. В частности, нами в качестве такого соединения был использован, дипиридамол (2,6-бис(диэтаноламино)-4,8-дипипиридинопиримидо(5,4-с1)пиримидин) — ДИП, имеющий гидроксильные группы, способные образовывать межмолекулярные водородные связи, и образующий заряженную форму гетероцикла при протонировании атомов азота. Эти свойства ДИП-а определили выбор при использовании его в качестве фактора, модифицирующего конформационную динамику РЦ. ДИП ранее использовался в качестве вазодилятаторного средства. Он, также, эффективно подавляет функцию особого трансмембранного белка гликопротеина Р «P-gp», обеспечивающего множественную лекарственную устойчивость опухолевых клеток к противораковой терапии в результате активного «выкачивания» противоопухолевых веществ из клетки [Borissevitch et al., 1996 a, b; Ford, Hait, 1990]. Механизм воздействия ДИП на функцию «P-gp», однако, до сих пор не установлен. При изучении влияния ДИП и его производных на кинетику рекомбинации Бхлг+ и Q,\~ с целью вариации амфифильного окружения гидрофобных комплексов РЦ их переводили в различное детергентное окружение. Влияние ДИП характеризовалось ускорением реакции рекомбинации Бхлг+ и Qa~. Для препаратов, солюбилизированных ЛДАО и тритоном Х-100 снижение рН ближе к рК ДИП приводило к возрастанию величины эффектов. В анионактивных детергентах (ДСН, холат натрия) эффекты ДИП были наиболее выраженными при более щелочных рН (т.к. в этих детергентах рК ДИП сдвигается в более щелочную область по сравнению с рК ДИП в ЛДАО и тритоне Х-100). Можно заключить, что заряженная (протонированная) форма молекулы ДИП эффективнее воздействует на функциональную активность РЦ. Сильный эффект ДИП уже при начальном его добавлении наблюдался в РЦ с экстрагированной Н-субъединицей, в значительной мере «прикрывающей» хинонный акцепторный участок РЦ от контакта с окружением.

Для двух исследовавшихся производных ДИП эффект ускорения реакции рекомбинации Бхлг и С>а~ уменьшался в последовательности производное 2 «ДШКпроизводное 1. Различия в эффектах ДИП и производного 1 обусловлены прежде всего различной конфигурацией их гидроксильных групп, способных к образованию межмолекулярных водородных связей. В результате — разная степень влияния на структурно-динамическое состояние РЦ систему его водородных связей, контролирующих, как отмечалось выше, электрон-транспортную активность комплекса. Производное 2 не содержит гидроксильных групп, способных к образованию межмолекулярных водородных связей, и обладает меньшей проникающей способностью в гидрофобные области препаратов (оно связывается с внешней поверхностью липидных мицелл в модельных системах) [Вог^еуксН е1 а1., 1996 а]. Это и объясняет его незначительный эффект.

Влияние ДИП на эффективность стабилизации фотомобилизованного электрона на Ов для всех образцов РЦ с различными детергентами заключалось в замедлении процесса темнового восстановления Бхлг от СЬ~ при низких концентрациях добавляемого ДИП (Ю-6, 10-5М), с последующим ускорением этого процесса при концентрациях ДИП Ю-4—103М.

Как видно, ДИП и его производные могут оказывать влияние на структурно-динамическое состояние функциональных мембранных белков, воздействуя на систему их водородных связей, в частности, модифицируя функциональные электрон- и протонтранспортные процессы. Механизм действия ДИП на функцию «Р-§р», обеспечивающего устойчивость раковых клеток к действию противоопухолевых веществ, возможно также связан модификацией им системы водородных связей белка «Р^р». В результате могло бы нарушаться, например, присоединение и/или транспортирование этим белком противоопухолевых веществ.

Таким образом, получены новые результаты, подтверждающие существенную зависимость эффективности стабилизации фотомобилизованного электрона в хинонной акцепторной части РЦ пурпурных бактерий от структурно-динамического состояния этих белково-пигментных комплексов.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Чурбанова, Инна Юрьевна, Москва

1. Барский E.JL, Кондрашин A.A., Самуилов В.Д. Образование разности электрохимических потенциалов комплексами реакционных центров Rhodospirillum rubrum, лишенными тяжелой субъединицы. // Биохимия. 1982, Т.47, С. 1755-1758.

2. Горохов В В., Захарова НИ., Корватовский Б.Н., Нокс, П.П., Пащенко В.З., Рубин А.Б. Эффекты дейтерирования и криорастворителей в первичнных процессах фотосинтетического преобразования энергии. //Биол. мембр. 1998, Т. 15, С.477-489.

3. Драчева С.М. Изучение электрогенных стадий переноса электронов в реакционных центрах Rhodopseudomonas viridis. // Дисс. канд. биол. наук, М.: МГУ, 1986.

4. Захарова НИ, Сабо Я., Чаморовский С.К., Кононенко A.A., Рубин А.Б. Молекулярные и функциональные характеристики реакционных центров Chromatium minutissimum. //Биохимия. 1991, Т.56, С. 1466- 1472.

5. Каплан С., Арнтцен Ч. Дж. Структура и функции фотосинтетических мембран. // В кн. Фотосинтез (под. ред. Говинджи). М.: Мир, 1987, Т.1, С.179-186.

6. Клейтон Р. Фотосинтез. М.: Мир, 1984.

7. Кондратьева E.H. Фотосинтезирующие бактерии и бактериальный фотосинтез. М.: МГУ, 1972.

8. Кононенко A.A., Нокс П.П., Чаморовский С.К., Рубин А.Б., Лихтенштейн Г.И., Крупянский Ю.Ф., Суздалев И.П., Гольданский В.И. Перенос электрона и внутримолекулярная динамика фотосинтетических реакционных центров. // Хим. физика. 1986, Т.5, С.795-804.

9. Лобышев В.И., Колиниченко Л.П. Изотопные эффекты D2O в биологических системах. М.: Наука, 1978.

10. Мазин А.Л., Сулимова Г.Е. Хроматография нуклеиновых кислот, белков и некоторых фагов на гранулированном гидроксилапатите. // Биохимия. 1975, Т.40, С.115-123.

11. Нокс П.П., Лукашев Е.П., Кононенко A.A., Венедиктов П.С., Рубин А.Б. О возможной роли макромолекулярных компонентов в функционировании фотосинтетических реакционных центров пурпурных бактерий. // Молекуляр. биология. 1977, Т.11, С. 1090-1099.

12. Нокс П.П., Кононенко A.A., Рубин А.Б. Функциональная активность фотосинтетических реакционных центров из Rhodobacter sphaeroides при фиксированной гидратации препаратов. //Биоорган, химия. 1979, Т.5, С.879-885.

13. Нокс П.П. Структурная лабильность фотосинтетических реакционных центров и ее роль в электронном транспорте. // Дисс. доктора биол. наук, М.: МГУ, 1992.

14. Окамура М., Фехер Г., Нельсон Н. Реакционные центры. // В кн.: Фотосинтез (Под ред. Говинджи). М.: Мир, 1987, Т.1, С.316-394.

15. ОстерманЛ.А. Хроматография белков и нуклеиновых кислот. М.:Наука, 1985.

16. Парсон В В., Ке Б. Первичные фотосинтетические реакции. // В кн.: Фотосинтез (Под. ред. Говинджи). М.: Мир, 1987, T.l, С.472.

17. Петров Э.Г., Харкянен ВН., Нокс П.П., Кононенко A.A., Рубин А.Б. Кинетическая модель электронных конформационных переходов в фотосинтетических реакционных центрах пурпурных бактерий. // Известия АН СССР, сер. биология. 1983, №1, С.28-43.

18. Петров Э.Г. Физика переноса зарядов в биосистемах Киев: Наукова думка, 1984, С.368.

19. Пименова М.Н., Гречушкина H.H., Азова Л.Г., Семенова Е.В., Мыльникова С И. Руководство к практическим занятиям по микробиологии. М.: МГУ. 1983, С.88.

20. Пискарскас A.A., Ротомскис Р.И Лазеры сверхкоротких световых импульсов в спектроскопии фотосинтеза. // Итоги науки и техники, сер. биофизика. 1986, Т. 19, С. 173-240.

21. Прохоренко И.Р., Сердюк О.П., Проскуряков И.И., Ганаго А.О., Абдурахманов И.А., Ерохин Ю.Е. Выделение и характеристика комплекса реакционного центра с цитохромами из хроматофоров Chromatium minutissimum. // Докл. АН СССР. 1978, Т.243, С.520-522.

22. Рейт К.А Современное состояние исследований по фотосинтезу. // В кн.: Фотосинтез (Под ред. Говинджи). М.: Мир, 1987, Т.1, С. 108.

23. Рубин А.Б., Кононенко A.A., Пащенко В.З., Гуляев Б.А., Чаморовский С.К. Молекулярные механизмы трансформации энергии в первичных процессах фотосинтеза. // Итоги науки и техники, сер. биофизика. 1987 а, Т.20, С. 165-191.

24. Рубин А.Б., Кононенко A.A., Шайтан КВ. Электронно-конформационные взаимодействия в первичных реакциях фотосинтеза. // Итоги науки и техники, сер. биофизика. 1987 б, Т.21, С.95-161.

25. Рубин А.Б., Кононенко A.A., Шайтан КВ., Пащенко В.З., Ризниченко Г.Ю. Транспорт электронов в фотосинтезе. // Биофизика. 1994, Т.39, С.213-235.

26. Рубин А.Б. Принципы организации и регуляции первичных процессов фотосинтеза. Пущино: ОНТИПНЦРАН, 1995.

27. Скулачев В.П. Биоэнергетика. Мембранные преобразователи энергии. М.: Высшая школа, 1989.

28. Упоров И.В., Шайтан К.В. К теории переноса заряда в конформационно подвижных системах. // Хим. физика. 1990, Т. 9, С.992-1003.

29. Химмельблау Д. Анализ процессов статистическими методами. М: Мир, 1973,1. С.956.

30. Шувалов В.А., Красновский А.А. Фотохимический перенос электронов в реакционных центрах фотосинтеза. //Биофизика. 1981, Т.26, С.544-556.

31. Шувалов В.А. Пикосекундные процессы разделения зарядов и структурная организация реакционных центров фотосинтеза. // Итоги науки и техники, сер. биофизика. 1986, Т. 19, С. 138-172.

32. Шувалов В.А., Климов В.А. Первичные процессы переноса электрона и структурная организация реакционных центров фотосинтеза. // Биофизика. 1987, Т.32, С.814-829.

33. Шувалов В.А. Первичное преобразование световой энергии при фотосинтезе. М.: Наука, 1990.

34. Agalidis I., Reiss-Husson F. Several properties of the LM unit extracted with sodium dodecyl sulfate from Rhodopseudomonas sphaeroides purified reaction centers. // Biochim. Biophys. Acta. 1983, V. 724, P. 340-351.

35. Agalidis I., Nuijs A.M., Reiss-Husson F. Characterization of an LM unit putified by affinity chromatography from Rhodobacter sphaerides reaction centers and interactions with the H subunit. // Biochim. Biophys. Acta. 1987, V.890, P.242-250.

36. Agalidis I., Ivancich A., Mattioli T.A., Reiss-Husson T. Characterization of the Rhodocyclus tenuis photosynthetic reaction center. // Biochim. Biophys. Acta. 1997, V.1321, P. 31-46.

37. Allen J.P., Feher G., Yeates T.O., Komiya H., Rees D.S. Structure of the reaction centers fromRb. sphaeroides R-26: The cofactors. //Proc. Natl. Acad. Sci. US. 1987 a, V.84, P. 5730-5734.

38. Allen J.P., Feher G., Yeates T O., Komiya H., Rees D C. Structure of reaction center from rhodobacter sphaeroide R-26: The protein subunits. // Proc. Natl. Acad. Sci. US. 1987 b, V.84, P.6162-6166.

39. Allen J.P., Feher G., Yeates T.O., Komiya H., Rees D C. Structure of the reaction centers from Rhodobacter shaeroides R-26: Protein-cofactor (quiones and Fe2+) interraction. // Proc. Natl. Acad. Sci. US. 1988, V.85, P.8487-8491.

40. Arlt T., Schmidt S., Kaiser W. The accessory bacteriochlorophyll: A real electron carrier in primary photosynthesis. //Proc. Natl. Acad. Sci. US. 1993, V.90, P.11757-11761.

41. Baciou L., Michel H. Role of the chein in the reaction centers from Rb. sphaeroides. // Photosynthesis: From Light to Biosphere. 1995, V. 1, P.683-686.

42. Beroza P., Fredkin D.R., Okamura M.Y., Feher G. Electrostatic calculations of amino acid titration and electron trancfer Qa'Qb— QaQb in the reaction center. // Biophys. J. 1995, V.68, P.2233-2250.

43. Bibikov S., Bloh A., Cherepanov D., Oesterhelt D., Semenov A. Flesh-induced electrogenic reaction in the SA(L223) reaction center mutant in Rhodobacter sphaeroides. // FEBSLett. 1994, V.341, P.10-14.

44. Birrell G.B., Sisitrom W.R., Griffith OH. Lipid-protein associations in chromatophores from the Rps. sphaeroides. // Biochemistry. 1978, V.17, P.3768-3773.

45. Blankenship R.E., Parson W.W. The involvement of iron and ubiquinone in electron transfer reaction mediated by reaction centers from photosynthetic bacteria. // Biochim. Biophys. Acta. 1979, V.545, P.429-444.

46. Borissevitch G.P., Tabak M., Oliveira O.N. Interaction of dipyridamol with lipids in mixed Langmuir monolayers. // Biochim. Biophys. Acta. 1996 b, V.1278, P.12-18.

47. Brudvig G. V., Worland ST., Sauer K. Procedure for rapid isolation of photosynthetic reaction centers using cytochrome c affinity chromatography. // Proc. Natl. Acad. Sci. US. 1983, V.80, P.683-696.

48. Buchanan S.K., Dismukes G.C., Prince R.C. The redox potential of the primary quinone Qa of bacterial photosynthesis is independent of the divalent metal ion. // FEBS Lett. 1988, V.229, P. 16-20.

49. Catucci L., Agostiano A., Colafemina G., Delia Monica M. Photoactivity of reaction center in different membrane models. // in Photosynthesis. From Light to Biosphere. (Ed. P.Mathis). N.Y.: Kluwer Acad. Publ. 1995, V.l, P.847-850.

50. Chamorovsky S.K., Zakharova N.I., Remennikov S.M., Sabo Ya., Rubin A.B. The cytochrome subunit structure in the photosynthetic reaction center of Chromatium minutissimum. //FEBS Lett. 1998, V.422, P.231-234.

51. Clayton R.K., Straley S.C. Photochemical electron transport in photosynthetic reaction centers. 4. Observation related to the reduced photoproduct. // Biophys. J., 1972a, V.l2, P1221-1234.

52. Clayton R.K., Yau H.F. Photochemical electron transport in photosynthetic reaction j centers from Rps. sphaeroides. // Biophys. J. 1972, V. 12, P.867-881. I

53. Clayton B.J., Clayton R.K. Properties of photochemical reaction center purified from ! Rhodopseudomonasgelatinosa. //Biochim. Biophys. Acta. 1978, V.501, P.470-477.

54. Debus R.J., Feher G., Okamura M.Y. Dissociation and reconstitution of the H subunit from reaction centers of Rps. sphaeroides R-26. // Biophys. J. 1981, V.33, P. 19-27.

55. Debus R.J., Feher G., Okamura M Y. LM complex of reaction centers from Rhodobacter sphaeroides R-26: characterization and reconstitution with the H subunit. // Biochemistry. 1985, V.24, P.2488-2500.

56. Debus R.J., Feher G, Okamura MY. Iron depleted reaction centers from Rhodopseudomonas sphaeroides R-26. 1: Characterization and reconstitution with Fe2+, Mn2+, Co2+, Ni2+, Cu2+ and Zn2+. //Biochemistry. 1986, V. 25. P. 2276-2287.

57. Deisenhofer J., Epp O., Miki K., Huber R. Structure of protein subunits in the photosynthetic reaction centers of Rhodopseudomonas viridis at 3 A resolution. // Nature. 1985, V.318, P.618-124.

58. Deisenhofer J., Michel H. The photosynthetic reaction center from the purple bacterium Rps. viridis. // The EMBO J. 1989, V.8, P.2149-2170.

59. Deisenhofer J., Epp O., Shinnig I., Michel H. Crystallographic refement at 2,3 A resolution and refined model of the photosynthetic reaction center from Rhodopseudomonas viridis. // J. Mol. Biol. 1995, V.246, P.429-457.

60. Delcroix Y.-D., Schiffer M., Hanson D.K., Sebban P. Long range electrostatic effects in bacterial reaction centers. // Photosynthesis: From Light to Biosphere. 1995, V.l, P.463-465.

61. Donohue T.J., Cain B.D., Kaplan S. Purification and characterization of an N-acylphospatidylserine from Rhodopseudomonas sphaeroides. // Biochemistry. 1982, V.21, P.2765-2773.

62. Duysens L.N.M. Reversible changes in the light absorption of purple bactiria caused by illumination. // Carnegie Inst. Wash. Yb. 1953, V.52, P. 157.

63. Duysens L.N.M. Reversible photooxidation of a cytochrome pigment in photosynthesizing R. rubrum. //Nature. 1954, V.173, P.692-693.

64. Duysens L.N.M., Huiscamp W.J., Vos J.J., Van der Hart J.M. Reversible changes in bactiriochlorophyllin purple bactiria upon illumination. // Biohim. Biophys. Acta, 1956, V.l9, P. 188-190.

65. Feher G. Some chemical and physical properties of a bacterial reaction center particle and its primary photochemical reactions. // Photochem. Photobiol. 1971, V.14, P.373-387.

66. Feher G. Some chemical and physical properties of a bacterial reaction center particle and its primary photochemical reactions. // Photosynth. Research. 1998, V.55, P. 1-40.

67. Feher G., Okamura M.Y., McElroy J.D. Identification of an electron in reaction centers of Rhodopseudomonas sphaeroides by EPR spectroscopy. // Biochim. Biophys. Acta. 1972, V.267, P.222-226.

68. Feher G., Okamura M.Y. Reaction centers from Rhodopseudomonas shaeroides. // Brookhaven Symp. Biol. 1977, V.28, P. 183-194.

69. Feher G., Okamura M.Y. Chemical composition and properties of reaction centers. // In The photosynthetic bacteria. (Ed. Clayton R.K., Sisitrom W.R.). NY.: Plenum press. 1978. P.349-386.

70. Ford J.M., Hait W.N. Pharmacology of drugs that alter multidrug resistance in cancer. //Pharmacological Rev. 1990, V.42, P.155-199.

71. Franzen S., Boxer S.G. Temperature dependence of the electron field modulation of electron transfer rates: Chage recombination in photosynthetic reaction centers. // J. Phys. Chem. 1993, V.97, P.6304-6318.

72. Frizsch G., Ermler V., Michel H. The water chains around QA and Qb and other structural aspects of the reaction centers from Rb. sphaeroides. // Photosynthesis: From Light to Biosphere. 1995, V.l, P.599-602.

73. Frizsch G., Kampmann L., Kapaun G., Michel H. Water clusters in the reaction centers of Rb. sphaeroides. // In Research in photosynthesis. (Ed. Murata N.). Netheiands:Kluwer Acad. Publ., Dordercht, 1998, V.55, P. 127-132.

74. Fukushima A., Matsuura K., Shimada K., Satoh T. Reaction center B870 pigment protein complex with bound cytochromes c-555 and c-551 from Rhodocyclus gelatinosus. // Biochim. Biophys. Acta. 1988, V.933, P.399-405.

75. Garcia G., Parot P., Vermeglio A. Purification and characterization of the photochemical reaction center of the thermophilic purple sulfur bacterium Chromatium tepidum. //Biochim. Biophys. Acta. 1987, V.894, P.379-385.

76. Gingras G. A comparative review of photochemical reaction center preparations from photosynthetic bacteria. // In Photosyntetic bacteria. (Ed. Clayton R.K. and Sistrom W.R.). N.Y.: Plenum Press. 1978, P. 119.

77. Hanson D.K., Deng Y.-L. Compensation for L212 Glu in bacterial reaction centers. // Photosynthesis: From Light to Biosphere. 1995, V.l, P.859-862.

78. Hara M., Koneko T.,Nakamura Ch., Asada Y., Miyake J. Redox properties of an H-subunit-depleted photosynthetic reaction centers from Rhodopseudomonas viridis. // Biochim. Biophys. Acta. 1998, V.1363, P. 199-208.

79. Helenius A., Simons K. Solubilization of membranes by detergents. // Biochim. Biophys. Acta. 1975, V.415, P.29-79.

80. Heller B.A., Holten D., Kirmaier C. Characterization of bacterial reaction centers having mutations of aromatic residues in the binding site of the bacteriopheophytin intermediary electron carrier. // Biochemistry. 1995 a, V.34, P.5394-5302.

81. Heller B.A., Holten D., Kirmaier C. Control of electron transfer between the L- and M-sides of photosynthetic reaction centers. // Science. 1995 b, V.296, P.940-944.

82. Hopfield J.J. Electron transfer between biological molecules by thermally activation tunneling. //Proc. Natl. Acad. Sci. US. 1974, V.71, P. 3640-3644.

83. Kaufmann K.J., Dutton P.L., Netzel T.Z., Zeigh Y.S., Rentzepis P.M. Picosecond kinetics of events leading to reaction center bacteriochlorophill oxidation. // Science. 1975, V.188, P.1301-1304

84. Kennis J.T.M., Shkuropatov A.Ya., Stokkum I.H.M. Formation of a longlived P BA~ state in plant pheophytin-exchanged reaction centers of Rhodobacter sphaeroides R26 at low temperature. //Biochemistry. 1997, V.36, P. 16231-16238.

85. Kirmaier C., Holten D., Debus R.J., Feher G., Okamura MY. Primary photochemistry of iron-depleted and zinc-reconstituted reaction centers from Rhodopseudomonas sphaeroides. //Proc. Natl. Acad. Sci. US. 1986, V.83, P.6407-6411.

86. Kirmaier C., Holten D. Primary photochemistry of reaction centers from the photosynthetic purple bacteria. // Photosynth. Res. 1987, V.13, P.225-260.

87. Kirmaier C., Holten D. Electron transfer and charge recombination centers. // In The photosynthetic reaction center. (Ed. Deisenhofer J. and Norris J.R.), San Diego: Academic Press. 1993, V.2, P.49-70.

88. Kleinfeld D., Okamura M.Y., Feher G. Electron transfer in reaction centers of Rhodopseudomonas sphaeroides. // Biochim. Biophys. Acta. 1984 a, V.766, P. 126-140.

89. Kleinfeld D., Okamura M., Feher G. Electron transfer kinetics in photosyntetic reaction centers cooled to criogenic temperatures in the charge-separated state: evidence for light-induced structural changes. // Biochemistry. 1984 b, V.23, P.5780-5786.

90. Marcus R.A. Early steps in bacterial photosynthesis. Comparison of three mechanism. // In The photosynthetic bacterial reaction center: Structure and dynamics. (Ed. Breton J. and Vermeglio A.). N.Y.: Plenum press. 1988, P.389-398.

91. McMahon B.H., Muller J.D., Wraight C.A., Nienhaus G.U. Electron transfer and protein dynamics in the photosynthetic reaction center. // Biophys. J. 1998, V.74, P.2567-2587.

92. Michel H. Three-dimensional crystals of a membrane protein complex. The photocynthetic reaction center from Rhodopseudomonas viridis. // J. Mol. Biol. 1982, V.158, P.567-572.

93. Michel H., Epp 0., Deisenhofer J. Pigment-protein interaction in the photosynthetic reaction center from Rhodopseudomonas viridis. // EMBO J. 1986 a, V.5, P.2445-2451.

94. Michel H., Weyer K.A., Gruenberg H. The «light» and «medium» subunits of the photosynthetic reaction center from Rhodopseudomonas viridis: Isolation of the genes, nucleotide and amino acid sequence. // EMBO J. 1986 b, V.5, P. 1149-1158.

95. Michels P.AM., Konings W.N. Structural and functional properties of chromatophores and membrane vesicles from Rhodopseudomonas sphaeroides. // Biochim. Biophys. Acta. 1978, V.507, P.353-368.

96. Miksovska J., Maroti P., Schiffer M., Hanson D. K., Sebban P. Electrostatic interaction between L212 Glu and Qa in bacterial reaction centers. // Photosynthesis: From Light to Biosphere. 1995, V.l, P.467-470.

97. Morrison L.E., Loach P.A. Complex charge recombination kineticsof the phototrap in Rhodospirillum rubrum. // Photochem. Photobiol. 1978, V.27, P.751-757.

98. Okamura M. Y., Isaacson R A., Feher G. The primary accepror in bactiria photosynthesis: The abligatory role of ubiquinone in photoactive reaction centers of R. sphaeroides. //Proc. Natl. Acad. Sei. US. 1975, V.72, P.3491-3495.

99. Okamura M.J., Abrech E.C., Debus R.J. Reaction center from triazine-resistant strains of Rhodobacter sphaeroides: localization of the mutation site by protein hybridization experiments. //Biochim. Biophys. Acta. 1985, V.810, P.110-113.

100. Okamura M.Y., Paddock M L., Graige M.S., Feher G. Proton and electron transfer in bacterial reaction centers. // Biochim. Biophys. Acta. 2000, V.1458, P. 148-163.

101. Olson J.M., Thornber J.P. Photosynthetic reaction centers. // Membrane proteins in energy transduction. (Ed. Capaldi R.A.). N.Y.: Dekker. 1978, P.279-340.

102. Ortega J.M., Mathis P., Williams J.C., Allen J.P. Temperature dependence of the reorganization energy for charge recombination in the reaction center from Rhodobacter sphaeroides. // Biochemistry. 1996, V.35, P.3354-3361.

103. Parot P., Thiery J., Vermeglio A. Charge recombination at low temperature in photosynthetic bacteria reaction centers evidance for two conformational states. // Biochim. Biophys. Acta. 1987, V.893, P.534-543.

104. Parson W.W. The bacterial reaction center. // In Photosyntesis. (Ed. Amez J ). Elsevier. Amsterdam. New York. Oxford. 1987, V.l5, P.43-61.

105. Parson W.W., Chu Z.T., Warshel A. Reorganization energy of the initial electron transfer step in photosynthetic bacterial reaction centers. // Biophys. J. 1998, V.74, P. 182-191.

106. Prince R.C., Yovan D.C. Isolation and spectroscopic properties of photochemical reaction centers from Rhodobacter capsulatus. // Biochim. Biophys. Acta. 1987, V.890, P.286-281.

107. Pucheu N.L., Kerber N.L., Garcia A.F. Isolation and purification of reaction center from Rhodopseudomonas viridis NHTC 133 by means of LDAO. // Arch. Microbiol. 1976, V. 109, P.301-305.

108. Rockley M.G., Windsor M.W., Cogdell R.J., Parson W.W. Picosecond detection of an intermediate in the photochemical reaction of bacterial photosynthsis. // Proc. Natl. Acad. Sci. US. 1975, V.72, P.2251-2255.

109. Roy C., Lancaster D., Gunner M.R., Michel H. The coupling of laight-induced electron transfer and proton uptake: Electrostatic calculation on the Rhodopseudomonas viridis. // Photosythesis: From Light to Biosphere. 1995, V.l, P.903-906.

110. Schelvis J., Liu B-L, Artsma T., Hoff A. The electron transfer rate from BPhA" to Qa in reaction centers of Rb. sphaeroides R-26: Influence of the H-subunit the isoprene tail of Qa //Biochim. Biophys. Acta. 1992, V.l 102, P.229-236.

111. Schenck C.C., Blankenship R.E., Parson W.W. Radical pair decay kinetics, triplet yilds, and delayed fluorescence from bacterial reaction centers. // Biochim. Biophys. Acta. 1982, V.680, P.44-59.

112. Schmidt S., Arlt T., Hamm P. Energetics of the primary electron transfer reaction revealed by ultrafast spectroscopy on modified bacterial reaction centers. // Chem. Phys. Lett. 1994, V.223, P. 116-120.

113. Schmidt S., Arlt T., Hamm P. Pramary electron-transfer dynamics in modified bacterial reaction centers containing pheophytin-a instead of bacteriopheophytin-a. // Spectrochim. acta A. 1995, V.51, P.1565-1578.

114. S eft or R.E.B., Thornber J. P. The photochemical reaction center of the bacteriochlorophill b-containing organism Thiocapsa pfennigii. // Biochim. Biophys. Acta. 1984, V.764, P. 148-159.

115. Shalinsky D R., Andreeff M., Howell S.B. Modulation of drug sensitivity by dipyridamole in multidrug resistant tumor cells in vitro. // Cancer Res. 1990, V.50, P.7537-7543.

116. Shkuropatov A.Ya., Shuvalov V.A. Electron transfer in pheophytin-a modified reaction centers from Rhodobacter sphaeroides R-26. // FEBS Lett. 1993, V.322, P. 168-172.

117. Shuvalov V.A., Duysens L.N.M. Primary elecrton transfer reactions in modified reaction centers from Rhodobacter sphaeroides. // Proc. Natl. Acad. Sci. US. 1986, V.83, P. 1690-1694.

118. Sistrom W.R. A requirement for sodium in the growth of Rhodopseudomonas sphaeroides. //J. gen. Microbiol. 1960, V.22, P.778-785.

119. Stowell M.H.B., McPhillips T.M., Rees D.S., Soltis S.M., Abresch E., Feher G. Light-induced structural changes in photosynthetic reaction center: implications for mechanism of electron-proton transfer. // Science. 1997, V.276, P.812-816.

120. Straley S.C., Parson WW, Mauzerall D.C., Clayton R.K. Pigment content and molar extinction coefficients of photochemical reaction center from Rhodopseudomonas sphaeroides. //Biohim. Biophys. Acta. 1973, V.305, P.597-609.

121. Takahashi E., Wraight C.A. A crucial role for Asp1223 in the proton transfer pathway to the secondary quinone of reaction centers from Rb. sphaeroides. // Biochim. Biophis. Acta. 1990, V. 1020, P. 107-111.

122. Takahashi E., Wraight C.A. Electrostatic influences of GluM236 on the proton condaction pathway of photosyntetic reaction centers from Rb. sphaeroides. // Photosynthesis: From Light to Biosphere. 1995, V.l, P.691-694.

123. Taremi S.S., Violette C.A., Frank H.A. Transient optical spectroscopy of single crystals of the reaction center from Rhodobacter sphaeroides wild-type 2.4.1. // Biochim. Biophys. Acta. 1989, V.973, P.86-92.

124. Thornber J.P., Olson J.M., Williams D M, Clayton ML. Isolation of the reaction center from Rhodopseudomonas viridis. //Biochem. Biophys. Acta. 1969, V.172, P.351-354.

125. Thornber J.P. Photochemical reaction of purple bacteria as revealed by studies of three spectrally different caroteno-bacteriochlorofyll-protein complexes isolated from Chromacium strain D. //Biochemistry. 1970, V.9, P.2688-2698,

126. Trosper T.L., Benson D.L., Thoruher J.P. Isolation and spectral characteristics of the photochemical reaction center of Rhodopseudomonas viridis. // Biochim. Biophys. Acta. 1977, V.460,P.318-330.

127. Vadeboncoer C., Noel H, Poirier L, Cloutier Y., Gingras G. Center of photosynthetic bacteria. 1. Further chemical characterisation of the photoreaction center from Rhodospirillum rubrum. //Biochemistry. 1979, V.18, P.4301-4308.

128. Vermeglio A., Clayton, R.K. Kinetics of electron transfer between the primary and the secondary electron acceptor in reaction centers from Rhodobacter sphaeroides. // Biochim. Biophys. Acta. 1977, V.461, P. 159-165.

129. Williams J.C., Steiner L.A., Ogden R.C., Simon M.I., Feher G. Primary structure of the M-subunit of the reaction centers from Rhodopseudomonas shaeroides. // Proc. Natl. Acad. Sci. US. 1983, V.80, P.6505-6509.

130. Williams J.C., Steiner L.A., Feher G, Simon M.I. Primary structure of the L-subunit of the reaction centers from Rhodopseudomonas shaeroides. // Proc. Natl. Acad. Sci. US. 1984, V.81, P.7307-7311.

131. Williams J.C., Alden R.G., Murchison H.A., Peloquin J.M., Woodbury N.W., Allen J.P. Effect of mutation near the bacteriochlorophylls in reaction centers from Rhodobacter sphaeroides. //Biochemistry. 1992, V.31, P. 11029-11037.

132. Woodbury N.W.T., Becker M., Middendorf D., Parson W W. Picosecond kinetics of the initial photochemical electron-transfer reaction in bactirial photosynthetic reaction centers. //Biochemistry. 1985, V.24, P.7516-7521.

133. Woodl M.C., Bustamante P L., Zebrowski-Morrison K.E., Loach P.A. Evaluation of the complexity of charge recombination kinetics in photosynthetic bacteria. // Photochem. Photobiol. 1984, V.40, P.525-531.

134. Wraight C.A., Clayton R.C. The absolute quantum efficiency of bacteriochlorophill photooxidation in reaction ceners of Rhodopseudomonas sphaeroides. // Biochim. Biophys. Acta. 1974, V.333, P.246-260.

135. Wraight C.A. Electron acceptor of bacterial photosynthetic reaction centers. 2. H+ binding coupled to secondary electron transfer in the quinone acceptor complex. // Biochim. Biophys. Acta. 1979, V.548, P.309-327.

136. Wraight C.A., Stein R.R. Redox-equilibrium in the acceptor quinone complex of isolated reaction centers and the mode of action of o-phenantroline. // FEBS Lett. 1980, V. 113, P.73-77.

137. Zinth W., Kaiser W., Michel H. Efficient photochemical activity and strong dichroism of single crystals of reaction centers from Rhodopseudomonas viridis. // Biochim. Biophys. Acta. 1983, V.723, P.128-131.