Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему
Роль белка холодового шока БХIII 310 и белков его семейства в защите растений от низкотемпературного стресса
ВАК РФ 03.00.12, Физиология и биохимия растений
Содержание диссертации, доктора биологических наук, Колесниченко, Алексей Викторович
1 ВВЕДЕНИЕ.
2 ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.
2.1 ДЕЙСТВИЕ НИЗКОЙ ТЕМПЕРАТУРЬ! НА РАСТЕНИЯ.
2.2 ВЛИЯНИЕ ГИПОТЕРМИИ НА ЭКСПРЕССИЮ ГЕНОВ.
2.2.1 Изменения в содержании нуклеиновых кислот при гипотермии.
2.2.2 Изменения экспрессии генов при гипотермии.
2.2.3 Семейство генов Wcs 120.
2.2.4 Специфические для низкой температуры гены, гены богатых глицином белков.
2.2.5 Гены дегидринов и гены, индуцируемые экзогенной абсцизовой кислотой.
2.2.6 Гены белков, связанных с процессом льдообразования.
2.2.7 Гены, кодирующие белки, связанные с передачей кальциевых алзыалов
2.2.8 1 ены белков холодового шока.
2.2.9 Гены протеиншназ.
2.2.10 Гены картофеля, индуцируемые хранением на холоду.
2.2.11 Гены Y-box белков и белков, регулирующих процессы wiririus^irmurt iruii il Vlr'i ri/'llj/~П&1 /ни т л
U И 1 ^JbSbVfVlVb . mS щ/
2.2.12 Гены, связанные с низкотемпературной акклимаптзаг{ией
2.3 ВЛИЯНИЕ ГИПОТЕРМИИ НА СОДЕРЖАНИЕ БЕЛКОВ В ТКАНЯХ РАСТЕНИЙ.
2.3.1 Влияние гипотермии на содержание водорастворимых белков в тканях высших растений.
2.3.2 Влияние гипотермии на содержание водорастворимых белков в тканях бактерий и водорослей.
2.3.3 Влияние гипотермии на активность и содержание ферментов в тканях высших растений.
2.3.4 Влияние гипотермии на активность и содержание ферментов бактерий.
2.3.5 Влияние гипотермии на содержание мембранных белков.
2.3.6 Влияние гипотермии на фосфорилирование белков.
2.4 СИНТЕЗ БЕЛКОВ ПРИ ГИПОТЕРМИИ.
2.4.1 Изучение синтеза белков при помощи радиоактивной метки
2.4.2 Изучение синтеза белков при помощи ингибиторов белкового синтеза
2.4.3 Изучение белкового синтеза в последействии гипотермии
2.4.4 Изучение синтеза белка de novo.
2.5 ВЕРОЯТНЫЕ ФУНКЦИИ БЕЛКОВ, СИНТЕЗИРУЮЩИХСЯ ПРИ ГИПОТЕРМИИ.
2.5.1 Дегидрины и ABA -регулируемые белки.
2.5.2 Белки, препятствующие льдообразованию (антифризные белки)
2.5.3 Регулируемые холодом белки (COR- белки).
2.5.4 Молекулярные шапероны.
2.5.5 Многофункциональные белки, принимающие участие в процессах транскрипции и трансляции.
2.5.6 Белки, разобщающие окисление и фосфорилирование в митохондриях и вызывающие термогенез во время гипотермии.
2.6 ВЗАИМОСВЯЗЬ НИЗКОТЕМПЕРАТУРНОГО СТРЕССА С ДРУГИМИ ТИПАМИ СТРЕССА - ОБЕЗВОЖИВАНИЕМ И ОКИСЛИТЕЛЬНЫМ СТРЕССОМ.
2.7 НИЗКОТЕМПЕРАТУРНЫЙ СТРЕСС И ПЕРЕКИСНОЕ ОКИСЛЕНИЕ ЛИПИДОВ.
2.8 ПЕРЕКИСНОЕ ОКИСЛЕНИЕ ЛИПИДОВ В МИТОХОНДРИЯХ.
3 ВЫВОДЫ ИЗ ОБЗОРА ЛИТЕРАТУРЫ. ЦЕЛЬ И ЗАДАЧИ ИССЛЕДОВАНИЯ.
4 МАТЕРИАЛЫ Й МЕТОДЫ.
4.1 Растительный материал.
4.2 Температурная обработка.
4.3 Выделение бежа.
4.3.1 Выделение ципоплазматических белков.
4.3.2 Выделение митохондриалъных белков.
4.3.3 Выделение ядерных белков.
4.4 Определение концентрации бежа.
4.5 Фракционирование бежов сульфатом аммония.
4.6 Хроматография.
4.6.1 Гелъ-филътрация.
4.6.2 Аффинная хроматография.
4.7 Иммунохимические методы.
4.7.1 Получение белка для иммунизации.
4.7.2 Иммунизация кроликов и получение антисывороток на растительные белки.
4.7.3 Двойная иммунодиффузия в геле.
4.7.4 Илтуноэлектрофорез в агарозе.
4.7.5 Пепекпестный иммуноэлектлоФопез.
1 i / X X X
4.7.6 Рокет- гтмуноэлектрофорез.
4.7.7 Вестерн-блоттинг.
4.8 электрофоретические методы.
4.8.1 Электрофорез в ПААГ нашивного белка в градиенте пористости геля.
4.8. j Электрофорез в ПаАГ нативного белка со сбвигом заряоа — .".*.".
4.8.3 Электрофорез в ПААГ с ДЦС-Na.
4.8.4 Двумерный электрофорез.
4.8.5 Окраска и обесцвечивание гелей.
4.8.6 Определение молекулярных масс нашивных белков и полипептидов.
4.9 Определение энергетической активности митохондрий.
4.9.1 Выделение растительных митохондрий для определения их активности.
4.9.2 Определение энергетической активности митохондрий
4.9.3 Очистка митохондрий и выделение митохондриалъного белка
4.10 Подготовка к работе неиммунной сыворотки и сыворотки против БХШЗ10.
4.11 Ферментативная, неферментативная и спонтанная системы ПОЛ
4.12 Определение диеновых конъюгатов.
4.13 Определение влияния БХШ 310 и антисыворотки против БХШ 310 на ПОЛ при функционировании отдельных комплексов дыхательной цепи митохондрий озимой пшеницы.
4.14 Определение выхода цитохрома с из митохондрий в среду инкубации
4.15 Статистическая обработка результатов.
5 РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ.
5.1 Влияние низкотемпературного стресса на состав нативных белков озимой ржи и пшеницы.
5.1.1 Иммунохимическое сравнение белков «контрольных» и подвергнутых действию холодового шока проростков озимых злаков.
5.1.2 Изучение возрастных изменений в содержании антигена с ОЭП 0.30 у незакаленных растений озимой пшеницы.
5.1.3 Сравнение белков «контрольных» растений озимых злаков и растений, подвергнутых действию холодового шока, при помощи электрофореза в ЛАА1' нашивных белков по Андерсон, Борг и Макаэлъсон.
5.1.4 Выделение, очистка и определение характеристик антигена с ОЭП 0.35 из проростков озимой ржи.
5.2 Влияние низкотемпературного стресса на содержание белка с мол. массой 310 кДа у озимых злаков.
5.2.1 Изучение влияния гипотермии на индукцию синтеза белка 310 кДа.'.
5.2.2 Влияние интенсивности кратковременной гипотермии на
Г'ХГТТТ Э7П ъиикр'.т:&ниа плиI J;u. ^ д/
5.2.3 Изменение содержания БХШ 310 во время закаливания проростков озимой пшеницы к холоду.
5.3 Содержание стрессового бежа 310 кД в неохлажденных проростках контрастных по холодоустойчивости генотипов озимой пшеницы.
5.4 Локализация генов, регулирующих синтез белка с молекулярной массой 310 к Да.
5.5 Влияние БХШ 310 к Да на фу нкциониров ание митохондрий в условиях гипотермии.
5 .6 В лияние низкотемпературного стресса на переход митохондрий злаков и двудольных растений в низкоэнергетическое состояние
5.7 Характеристика белков, иммунохимически родственных БХШ 310, у однодольных и двудольных растении.
5.7.1 Идентификация и определение характеристик белков, иммунохимически родственных пХШ 310 среди ципюплазматических белков ряда культурных и дикорастущих злаков.
5.7.2 Идентификация и определение характеристик белков, иммунохимически родственных БХШ 310 среди ципюплазматических белков двудольных растений.
5.8 Белки, иммунохимически родственные стрессовому белку 310 кДа и его субъединицам, в митохондриях злаков.
5.8.1 Поиск нашивных белков, иммунохимически родственных БХШ 310, в митохондриях злаков.
5.8.2 Локализация полипептидов, иммунохимически родственных субъединицам стрессового белка 310 кДа, в субмитохондриолъных фракциях озимой пшеницы.
5.8.3 Получение и определение чистоты мембранных фракций и матрикса митохондрий озимой пшеницы.
5.8.4 Локализация полипептидов, иммунохимически родственных БХШ 310, в митохондриях озимой пшеницы.
5.8.5 Локализация полипептидов, гшмунохимически родственных БХШ 310, в субмитохондриальных фракциях озимой пшеницы.
5.9 Характеристика белков, иммунохимически родственных бхш 310, в субклеточных фракциях проростков озимой ржи
5.10 Влияние холодового шока на содержание и характеристики белков семейства бхш 310 в субклеточных фр акциях проростков
П^ШуГГ|ТЛ D'uTT/T
V/^IX miv/ri х у «V г х
5.11 Сравнение бхш 310с другими известными стрессовыми растительными беж am: с м'итохондриа льньim разобщающим бежом PUMP и с дегидринами.
5.11.1 Механизм регуляции физиологической активности БХШ
5.11.2 Ассоциация БХШ 310 с митохондриями озимой пшеницы при инкубации in vitro.
5.11.3 Сравнение влияния конститутивно синтезируемой и ху J j~f Т Т О 1 ^ • f О стрессовой (рормы dalu j / \j намшпохошюии in vitro.zoj
5.12 Влияние стрессового белка бхш 310 на энергетическую активность митохондрий.
5.13 Механизм разобщающего действия бхш 310 отличается от механизма. действия известных разобщающих белков.
5.13. ] Влияние БХШ 310 па функционирование альтернативной цианидрезистеншной оксидазы.
5.13.2 Влияние БСА, связывающего свободные жирные кислоты и ингибирующего активность UCP-подобныхразобщающих белков, на т-1\/-ТТ Г О 7 Л Т7 / активностъЬлш ли.г/ч
5.13.3 Влияние иммунохимически родственных БХШ 310 белков ряда злаков на энергетическую активность митохондрий озимой пшеницы
5.14 влияние преципитации эндогенного бхш 310 антисывороткой против этого бежа на энергетическую активность изолированных МИТОХОНДРИЙ.
5.14.1 Влияние преципитации эндогенного БХШ 310 антисывороткой против этого белки на энергетическую активность митохондрий, изолированных из стрессированных проростков.
5.14.2 Влияние преципитации эндогенного БХШ 310 антисывороткой против этого белка на энергетическую активность митохондрий, изолированных из не стрессированных проростков.
5.15 Влияние БХШ 310 и антисыворотки против БХШ 310 на генерацию тепла митохондриями озимой пшеницы in vitro.
С 1 ¿Г Tj П ■ X ГТТ ТТГ Т"'Л/ f ТТ 1 1 Л ТТ » 14 I n TTTITTT ТГ ТТ4 ТЛ/М »т-Г rrr^T f /-i Т * 1 « I T-^r 4 I ■ > TfT т т лт T j. iи DJiyiarum па.i i i jiv HA pajj 1У1ЧпыЕKuMiuitiis.tbi дылдiиЛъпии цепи митохондрий озимой пшеницы.
5.17 влияние бхш 310 на гтерекисное окисление липидов.
5.18 Влияние сыворотки против ьХШ 310 и неиммунной сывороки на. спонтанное ПОЛ в изолированных митохондриях озимой пшеницы
5.19 Динамика влияния БХШ 310 и антисыворотки против БХШ
310 на ПОЛ в изолированных митохондриях озимой пшеницы.
5.20 Влияние БХШ 310 на ПОЛ в эмульсии линолевой кислоты
5.21 Влияние БХШ 310 на различные системы перекисного окисления липидов в митохондриях озимой пшеницы.
5.21.1 Влияние различиых концентраций БХШ 310 на перекисиое окисление липидов в митохондриях озимой пшеницы.
5.21.2 Влияние БХШ 310 на ПОЛ в митохондриях озимой пшеницы при низкотемпературном стрессе in vitro. О I J D -г» Л 1 Л 1 < л | Л ^ Л ТТ » Л /% W -* I Ц il И I | -1 #4 К <•-» I »4 /Л /S Л 1Л/Л /!■« 14 »1 1 *Vv» \ f I T / ^ til
4 L.J UJlUSnrtUC- uCjlKl/ti, LLMJVi ytt иЛЫЛг U44UHU уииСшО&ППЫЛ JJy^JLLA J L\J, на ПОЛ в митохондриях озимой пшеницы.
5.22 Влияние БХШ 310 на ПОЛ в митохондриях при функционировании различных комплексов дыхательной цепи изолированных растительных митохондрий.
5.22.1 Влияние БХШ 310 и антисыворотки против БХШ 310 на процесс ПОЛ при функционировании различных комплексов дыхательной цепи митохондрий, изолированных из нестрессированных проростков озимой пшеницы.
5.22.2 Влияние антисыворотки против БХШ 310 на ПОЛ в митохондриях при функционировании различных комплексов дыхательной цепи митохондрий, изолированных из проростков озимой пшеницы, подвергнутых низкотемпературному стрессу.
5.22.3 Влияние БХШ 310 и антисыворотки против БХШ 310 на ПОЛ при функционировании различных комплексов дыхательной цепи
1 < t II11 / ivv ii i SI 1 1 I/ t r.w > i4111 / I/.' / ii 111 / I v ii > t ii f i in full • / ■!! г м II ill-.] Y !!!)! i ?>{!{' !fl W { ii' If till I (/Al/J IV ^ / 11 I I, L 1,1 jj УГ \> 1 11 I I I! .1 11 J I t I 11 j/ V- ^ ilj ' V / О / I It (J t i lit l\ > ' V > кукурузы.
5.22.4 Влияние антисыворотки против БХШ 310 на ПОЛ при функционировании различных комплексов дыхательной цепи митохондрий, изолированных из стрессированных проростков кукурузы
5.23 Влияние низкотемпературного стресса, активации и ингибирования известных разобщающих растительных систем на ПОЛ в проростках озимой пшеницы.
5.24 Влияние БХШ 310 и Са 2+ на коэффициент дыхательного контроля и выход цитохрома с из митохондрий.
5.25 Термогенез у растений во время низкотемпературного стресса.
5.25.1 Термогенез у озимой пшеницы во время низкотемпературного стресса.
5.25.2 Влияние интенсивности низкотемпературного стресса на температуру проростков озимой пшеницы.
5.25.3 Вклад различных митохондриалъныхразобщающих систем в температуру 'проростков озимой пшеницы во время холодового шока.
5.25.4 Влияние низкотемпературного стресса на температуру проростков озимой ржи и кукурузы.
5.25.5 Влияние интенсивности низкотемпературного стресса на температуру проростков гороха.
5.25.6 Вклад различных митохондриалъных разобщающих систем в температуру проростков гороха во время холодового шока.
5.25.7 Сравнение влияния интенсивности низкотемпературного стпесса на температуру незакаленных и закаленных проростков озимой . " " пшеницы
5.25.8 Влияние интенсивности низкотемпературного стресса на температуру закаленных проростков озимой ржи.
А чд^п^ирныр
XV ЧУ1 V«/ IX Л.1./А XX л. л—/ .^ '
7 ККТОППЪТ
Введение Диссертация по биологии, на тему "Роль белка холодового шока БХIII 310 и белков его семейства в защите растений от низкотемпературного стресса"
Если бы кто-нибудь задал себе труд статистически проверить, какое слово всего чаще за последнюю четверть века встречалось в устах биологов, то, я не сомневаюсь, оказалось бы, что это слово - приспособление, Adaptation, Anpassung». Эти слова были написаны К. А. Тимирязевым в 1904 году (цит. по Манойленко, 1974). За прошедшие годы было установлено, что адаптация растений к неблагоприятным низкотемпературным условиям обеспечивается многочисленными физиологическими и биохимическими механизмами. Многие из них к настоящему времени достаточно хорошо изучены. К ним относятся изменения в метаболизме липидов и фосфолипидов и накопление Сахаров, которые позволяют избежать смертельного для растительной клетки образования внутриклеточного льда, облегчают отток воды из клетки и предотвращают повреждение клеточных мембран.
Наконец, среди механизмов адаптации растений к неблагоприятной температуре особое место занимает так называемый «ответ на температурный стресс», обеспечивающий синтез ряда стрессовых белков в ответ на изменение температуры (Lindqiiist, 1986). К настоящему времени уже достаточно хорошо изучены изменения экспрессии генов в ответ на повышение температуры, приводящие к индукции синтеза белков теплового шока. Установлено, что в ответ на резкое повышение температуры среды происходит глобальная перестройка метаболизма клетки, включающая в себя замедление или прекращение синтеза обычных клеточных белков и индукцию синтеза белков, получивших название белки теплового шока (БТШ) или стрессовые белки. Синтез многих видов БТШ происходит и в ответ на другие стрессы, такие как аноксия, обработка этанолом, солями тяжелых металлов и др. (Nover et al., 1984). Индукция синтеза БТШ коррелирует с развитием устойчивости к более жесткому стрессу. БТШ синтезируются как в щюкариотической, так и эукариотической клетке и являются одними из самых консервативных из известных белков (Lindquist, 1986). Исследование механизмов, контролирующих экспрессию генов БТШ, дало важную модель изучения регуляции экспрессии генов (Rougvie, Lis, 1988). В то же время синтез стрессовых белков под действием гипотермии по сравнению с другими стрессами все еще гораздо менее изучен. Только в последнее десятилетие получены данные, свидетельствующие о том, что воздействие низкотемпературного стресса вызывает в растениях синтез специфических, стрессовых, белков, по аналогии с белками теплового шока названных белками холодового шока (Guy, 1990). В настоящее время установлено, что синтез этих белков играет важную роль в приобретении растением устойчивости к действию неблагоприятного температурного фактора. В то же время о структуре и функциях этих стрессовых белков известно значительно меньше, чем о структуре и функциях белков теплового шока. К настоящем}' времени, кроме ряда ферментов, чувствительных к действию низкотемпературного стресса и изменяющих свои активности и характеристики во время него, выделено несколько групп белков низкотемпературного стресса со специфическими функциями. Во-первых, это молекулярные шапероны и дегидрины, защищающие во время низкотемпературного стресса макромолекулы и мембраны растительной клетки от повреждений, связанных с происходящим обезвоживанием и термоденатурацией макромолекул (Close, 1996). Во вторых, в последние годы у ряда высокоморозостойких растений открыта и изучена группа антифризных белков, выделяемых растительной клеткой в апопласт и межклеточное пространство (Griffith et al., 1993). Антифризные белки, синтезирующиеся во время низкотемпературного стресса, позволяют растению предотвращать образование крупных кристаллов льда при замерзании внеклеточной воды в растении и повреждение ими мембран клеток (Griffith et al., 1992). Наконец, буквально в последние годы установлено, что у растений имеется механизм защиты от низкотемпературного стресса, который, как считалось до недавнего времени, с^итеств^ет только теплокровных животных (Скулачев 1989). Данный защитный механизм связан с разобщением окисления и фосфорилирования в митохондриях и, как следствие этого, термогенезом. В последние годы в митохондриях растений открыт ряд белков, гомологичных разобщающим белкам животных (Уегсез! е! а1., 1995; 1а1о1 е! а!., 1997; 1егек е! а1., 1998).
Таким образом, несмотря на более чем столетний период изучения адаптации растений к неблагоприятному температурному фактору, изучение этого вопроса до сих пор привлекает внимание большого числа исследователей и в настоящее время можно с полным основанием повторить процитированные ранее слова Климента Аркадьевича Тимирязева.
Изучение физиолого-биохимических механизмов зимостойкости, морозо- и холодоустойчивости культурных растений имеет черезвычайно большое значение также и в связи с необходимостью преодолеть низкотемпературные ограничения для возделывания ряда ценных в хозяйственном отношении видов и сортов растений. Важность исследований в этой области определяется не только гибелью сельскохозяйственных культур (или значительным снижением их урожая в отдельные годы), но и тем, что в земледелии в настоящее время используется всего около 7% всей земельной площади, а 93% не осваивается для выращивания культурных растений. Одним из главных препятствий в использовании этой земли являются неблагоприятные климатические условия, в том числе низкие температуры (Колоша, 1979).
Изучение механизмов зимостойкости имеет большое значение потому, что даже небольшие генетические и физиологические изменения устойчивости имеют огромное положительное значение. Увеличение морозостойкости озимой пшеницы всего лишь на 2°С может распространить ее производство на обширные площади, используемые сейчас под яровую пшеницу, урожайность которой на 25 - 40% ниже. В то же время имеющимися в данный момент методами очень трудно повысить зимостойкость пшеницы по сравнению с той, которая была достигнута до возникновения научной селекции. Для дальнейшего повышения холодостойкости озимых пшениц необходимо целенаправленно изменять экспрессию соответствующих генов или увеличивать количество копий этих генов в геноме, что невозможно без знания биохимических механизмов развития холодоустойчивости растений.
Данная работа была начата в лаборатории физиологической генетики СИФИБР в начале 80-х годов, когда в мире только начинались исследования стрессовых белков теплового шока - БТШ. Было предположено, что в ответ на холодовой шок в растениях также синтезируются определенные стрессовые белки холодового шока - БХШ (Войников 1989; Войников, Корытов 1991; Войников, Корытов 1993). Действительно, в проведенных в то время в нашей лаборатории работах при помощи изотопных методов был установлен факт синтеза у злаков в ответ на низкотемпературный стресс ряда полипептидов, являющихся стрессовыми белками холодового шока. В то же время оставалось неясным, как низкотемпературный стресс влияет на состав и содержание нативных белков растений, в частности, морозостойких озимых злаков и какие функции во время низкотемпературного стресса выполняют у них стрессовые белки.
Учитывая черезвычайно важное значение злаков в жизни человека и слабую изученность генетико-биохимических механизмов ответа растительной клетки на действие низкой температуры, в качестве объектов изучения экспрессии генов, контролирующих синтез стрессовых белков под действием гипотермии, были выбраны озимая пшеница и озимая рожь.
Таким образом, целью данной работы было изучение изменений в содержании клеточных белков озимых злаков во время низкотемпературного стресса, выделение одного из стрессовых белков и установление его физиологической роли в защите растения от низкотемпературного стресса.
Для достижения поставленной цели необходимо было решить следующие задачи: 1) изучить качественные и количественные изменения в спектрах белков контрастных по морозоустойчивости озимых злаков во время низкотемпературного стресса; 2) выделить, очистить и охарактеризовать один из белков, содержание которого значительно увеличивается во время низкотемпературного стресса; 3) изучить генотипические и температурные особенности содержания ьХГТТ 310 в клетках злаков во время низкотемпературного стресса; 4) определить уникальность стрессового белка БХШ 310 у озимой ржи; 5) установить внутриклеточную локализацию белков семейства БХШ 310 у озимой ржи и влияние на нее низкотемпературного стресса; 6) определить межвидовой полиморфизм белков семейства БХШ 310 у ряда злаков, различающихся по холодостойкости (кукуруза, озимая пшеница, озимая рожь и пырейник); 7) определить влияние БХШ 310 (и антисыворотки против БХШ 310) на активность митохондрий однодольных и двудольных растений и изучить зависимость между его содержанием в митохондриях и их переходом в низкоэнергетическое состояние во время низкотемпературного стресса; 8) установить механизм регуляции физиологической активности БХШ 310; 9) сравнить разобщающее действие БХШ 310 с действием «классических» разобщающих белков; 10) изучить влияние БХШ 310 на перекисное окисление липидов в митохондриях озимой пшеницы; 11) изучить роль БХШ 310 в термогенезе в растениях во время низкотемпературного стресса
Основные положения, выносимые на защиту.
1. Выделен и охарактеризован один из стрессовых белков злаков, БХШ 310, который принимает участие в защите растения от низкотемпературного стресса;
2. Стрессовый белок БХП1 310 вызывает разобщение окисления и фосфорилирования в митохондриях, что приводит к термогенезу;
3. Механизм разобщения окисления и фосфорилирования в митохондриях, вызываемого БХШ 310, отличен от механизма «циклического оборота жирных кислот»;
4. В митохондриях злаков существуют три термогенные системы — альтернативная цианидрезистентная оксидаза, иСР-подобные разобщающие белки и стрессовый белок БХШ 310. В митохондриях двудольных растений существуют только две термогенные системы - альтернативная цианидрезистентная оксидаза и иСР-подобные разобщающие белки;
5. Термогенез, как механизм защиты от низкотемпературного стресса, широко распространен в растительном царстве и является одним из способов защиты растений, неадаптированных к низкой температуре, от повреждения;
6. Все разобщающие растительные белки, независимо от механизма их функционирования, принимают участие в регуляции процессов перекисного окисления липидов в митохондриях.
1 ПК1ПР [ИТГРПуРК!
Ш Ж*^* */ЖЖЖ Ж Ж^Ж А. Ж Ж *7 Ж Я-9Ж
Заключение Диссертация по теме "Физиология и биохимия растений", Колесниченко, Алексей Викторович
1. Гипотермия вызывает в клетках озимых злаков количественные изменения в содержании стрессовых белков, выявляемые с помощью иммунохимических методов;
2. Выделен, очищен и охарактеризован один из белков, содержание которого наиболее сильно увеличивается во время низкотемпературного стресса. Белок имеет моле1дотярную массу 310 кД, состоит из дв)^ типов субъединиц (56 и 66 кД), и обозначен как БХШ 310 (белок холодового шока с молекулярной массой 310 кД). Гены, контролирующие содержание БХШ 310, локализованы в 1-ой и б-ой хромосомах О-генома морозоустойчивой озимой пшешщы;
3. При гипотермии происходит индукция синтеза БХШ 310 в течение первого часа гипотермии и на пятые - седьмые СЗУТКИ закаливания проростков. Максимальная индутщия синтеза этого белка наблюдается при температуре +3"С. Незакаленные проростки контрастных по морозоустойчивости сортов озимых пшениц значите.пьно раз.личаю-тся по содержанию- БХШ 310. В проростках морозоустойчивых сортов злаков его содержание выше, чем в проростках неустойчивых к морозу сортов.4. Полипептиды, иммунохимически родственные БХШ 310, представлены в наружной мембране митохондрий полипептидами с мол. массами 60 и 58 кДа, во внутренней мембране митохондрий - полипептидами с мол. масса-ми
66, 60, 55 и 23 кДа. В матриксе митохондрий присутствуют белки 66 и 55 кДа. Установлено начичие в цитоплазме злаков иммунохимически родственных БХШ 310 нативных белков, состоящих из двух типов субъединиц 56 и 66 кДа. Иммунохимически родственные БХШ 310 белки с молекулярной массой 310 кДа в цитоплазме и белки с молекулярными массами 320 - 330 кДа и 470 кДа в ядре нестрессированных растений и белок 470 кДа в цитоплазме стрессированных растений озимой ржи находятся в комплексе с нуклеиновыми кислотами. У озимой ржи низкотемпературный стресс вызывает изменения в содержании и характеристиках иммунохимически родственных БХШ 310 белков;
5. Спектры нативных цитоплазматическжх иммунохимически родственных БХШ 310 белков кутсурузы, пырейника, озимой ржи и озимой пшеницы различаются в высокомолекулярной области, в то время как спектры нативных митохондришхьных иммунохимически родственных БХШ 310 белков исследованных злаков консервативны.6. У злаков во время низкотемпературного стресса инициируется механизм перехода митохондрий в низкоэнергетическое состояние, опосредованный действием стрессового белка БХШ 310. БХШ 310 оказывает в условиях т vitro разобщаю-щее действие на процессы окисления и фосфоричирования в митохондриях за счет ассоциации с ними стрессовой формы БХШ 310. Антисыворотка против БХШ 310 преципитирует БХШ 310 и элиминирует его разобщающий эффект.7. Механизм разобщавэщего действия БХШ 310 отличается от механизма действия известных разобщающих белков. Функционирование БХШ 310 не происходит по принципу «циклического оборота» жирных кислот. Наиболее сильное разобщающее действие БХШ 310 св.язано с комплексом I дыхательной цепи митохондрий.8. БХШ 310 принимает участие в регуляции процессов перекисного окисления липидов в митохондриях. С одной стороны, как и все разобщающие растительные бе.лки, БХШ 310 снижает уровень ПОЛ в митохондриях. В то же время экзогенный БХШ 310 значительно уситивает уровень аскорбат-зависимого и НАДН-зависимого ПОЛ, повреждающих митохондриальные мембраны;
9. Показано, что в митохондриях злаков существуъэт три термогенные системы - альтернативная цианидрезистентная оксидаза, UCP-подобные разобщающие белки и стрессовый белок БХШ 310. В митохондриях двудольны?^ растений существуют только две термогенные системы - альтернативная цианидрезистентная оксидаза и иСР-подобные разобщающие белки; Ю.Термогенез, как механизм защиты от низкотемпературного сгресса, широко распространен в растительном царстве и является одним из способов защиты растений, неадаптированных к низкой температуре, от повреждения.
Библиография Диссертация по биологии, доктора биологических наук, Колесниченко, Алексей Викторович, Иркутск
1. Абелев 1 .И. Модификация метода преципитации в агаре при сравнении двух систем антиген-антитело /7 Бюл. эксперем. биологии и медицины. 1969. N3. 118-121.
2. А-вхадиева Г.И., Карасев Г . С , Хохлова Л.П. Влияние холодовогозакаливания и криостресса на полипептидный состав митохондрий озимой пшеницы //' Казан, утт-т.- Казань, 1993. 14 :ил. Библиогр.,: 11 назв. Рус. ДЕП. в ВИНИТИ 27.01.93, N181-B93
3. Авхадиева Г.И., Хохлова Л.П., Карасев Г.С. Состав полипептидовмитохондрий озимой пшеницы при адаптации к низким температурам // Физиология растений. 1995. Т. 42, N1. 100-106.
4. Азарашвили Т.С, Кудин А.П., Полтева Н.А„, Кудзина Л.Ю.,Евтодиенко Ю.В. Полипептидный состав субмитохондриальных фракций нормальной ткани печени и гепатомы Зейделя // Биохимия. 1997. Т. 62. 833 -841.
5. Алсимова Т.П., Родченко О.П. Изменение активности пероксидазы вклетках корня кукурз^зы в условиях низкой температуры /7 Физиологобиохймические аспекты устойчивости растений к неблагоприятным факторам внешней среды. Иркутск, 1976. 4-5.
6. Бабенко В.И., Нигрецкая М.Л. Электрофоретические спектры белковозимой пшеницы при закаливании и промораживании .//Докл. ВАСХНИЛ. 1971. N 5 . 7-9.
7. Барабой В. А Механизмы стресса и перекисное окисление липидов //Успехи современной биологии, 1991. Т.111. Вып. 6. 66-78.
8. Барабой В. А., Брехман И. И., Голотин В. Г., Кудряшов Ю. Б.Перекисное окисление и стресс. СПб.: Наутса, 1992. 148 с.
9. Барашкова Э.А. Изменение электрофоретического спектрарастворимых белков озимой пшеницы в период перезимовки // Бюл. Всесою-з. ин-та растениеводства. 1971. Вьш.20. 21-23.
10. Беличенко Н.И., Грязина Т.И. Некоторые стороны метаболизмабелков зимостойких и слабозимостойких пшениц /7 Изв. Сев.-Кавк. наз/ч. центра высш. шк. Естеств. науки. 1980. N4. 86-88.
11. Белоус А. М., Бондаренко В. А. Структурные изменениябиологических мембран при охлаждении. Киев, 1982. 255 с.
12. Боровский Г.Б., Войников В.К. Локализация низко.молекулярныхбелков теплового шока на поверхности и внутри митохондрий кутсзрузы Н Физиология растений. 1993. Т. 40. N4. 596-598.
13. Браун Т.Н. Механизм белкового синтеза в связи с морозостойкостьюрастений // Холодостойкость растений. М.: Колос, 1983. 124-131.
14. Буколова Т.П., Воловик Н.В., Кравцова Л.И. Изменениежирнокислотного состава фосфолипидов узлов кутцения озимых злаков в процессе закаливания Н Физиол. и биохим. культ, раст. 1992. Т. 24, Jf«l. 69 -73 . 15. Бурлакова Е.Б., Храпова Н.Г. Перекисное окисление липидовме.мбран и природные антиоксидатны /7 Успехи xи.vши, 1985. Т. ЫУ. Вып. 9. 1540-1558.
16. Я.Васильев И.М. Как зимуют растения. М.: Колос, 1970. 156 с.
17. Веееловский В.А. О роли биоаетиоксидантов в устойчивостирастений к неблагопри-ятным условия.м существования // Биоантиоксиданты в регуляции метаболизма в норме и патологии. М.: Наука, 1982. 150-162.
18. Веселовский В.А., Веселова Т.Е. Люминесценция растений. М.:Наука, 1990. 201 с.
19. Винтер А.К. Содержание стеринов, жирных кислот и токоферолов взерне яровой пшеницы в зависи.мости от действия заморозков в ранние фазы онтогенеза Физиология устойчивости растений к низки.м температура.м и заморозкам. Иркутск, 1980. 142-147.
20. Владимиров Ю.А., Арчаков А.И. Перекисное окисление липидов врастительных мембранах/У М., 1972. 252 с.
21. Владимиров Ю. А., А.зизова О. А., Деев А. И., Козлов А. В., ОсиповА. Н., Рощупкин Д. И. Свободные радикалы в живых системах. II Итоги наллки и техники. Сер. Биофизика / ВИНИТИ, 1991. Т. 29. 1-252.
22. ВоБчук С В . , Макаренко O.A., Мусич В.Н., Левицкий А.П.Возможные механизмы активации пептид-гидролаз проростков озимой пшеницы при закаливании // Физиология растений. 1994. Т.41, JN*> 4. 494 499.
23. Войников В.К. Последействие охлаждения на функциональнуюактивность митохондрий пшеницы, пырея и пшенично-пырейных гибридов /7 Физиология растений. 1978. Т. 25, N 4. 761-766.
24. Войников В.К. Участие свободны.х жирных кислот в регуляциимитохондриальной активности у озимой ржи при охлаж^^ении /7 Физиол. и биохйм. культ, раст. 1980. Т. 12, № 5. 474-479.
25. ВОЙНИК0В В.К. Темпералурный стресс и .митохондрии растений. Н.;Наука. Сиб. Отд-ние, 1987. 136 с.
26. ВОЙНИКОВ B.K. Стрессовые белки растений при действии высокой инизкой температуры li Стрессовые белки растений. Новосибирск; Наука. 1989. С 5-20.
27. Войников B.IC., Корытов М.В. Низкотемпературная индукциясинтеза стрессовых белков в клетках озимой пшеницы Н 3 съезд Всерос. обва физиологов растений (24-29 июня, 1993 г., Санкт-Петербург): Тез. докл. СПб, 1993. 518.
28. Войников В.К., Лузова Г.Б., Кравец B.C. Разобщающее действиесвободных жирных кислот при «старении» изолированны.х митохондрий пшеницы // Известия СО АН СССР. 1983. №5. 81-85.
29. Войников В.К., Побежимова Т.П., Варакина H.H., Жиров Е.Г.Влияние отдельных хромосом морозоустойчивой мягкой пшеницы на Mopo303v'CTOH4HBOCTb растений и энергетическую активность митохондрий при гипотермии //Генетика. 1987. Т. 23, N2. С 287-294.
30. Войников В.К., Рудиковский А.В., Побежимова Т.П., Варакина H.H.Влияние белков, выде.тенных из проростков кукурузы после теплового шока, на энергетическую активность митохондрий кукурузы /7 Физиология растений. 1988. Т. 35, № 5. 837-840.
31. В0ЙНИК0В В.К., Федотова В.Д., Усова Т.К. Влияние отдельныххромосом генома X пырея на активность митохондрий дополните.льных линий пшенично-пырейных гибридов.//Генетика. 1979. Т. 15, N1. 103-108.
32. Гимш10в Ф.Р., Вахитов В.-А., Чемерис A.B. Индутщия бе.тковхолодового шока у пшеницы /7 Генет. iviexaHHa.vibi устойчивости раст. к неблагоприят. факторам среды: Тез. сообщ., Иркутск. 8-12 июля, 1991. Новосибирск, 1991. 90.
33. Гималов Ф.Р., Чемерис A.B. , Вахитов В.А. Специфичность синтезабелков холодового шока в проростках отде.льных представителей трибы Triäceae семейства злаковых /7 Физиология растений. 1996. Т. 43, N 2. 262266.
34. Голицын В.М. Неденатурирующий электрофорез.Фракционирование фотосинтетических пигмент-белковых комплексов и белков плазмы крови. // Биохимия. 1999. Т. 64, №L 64-70.
35. Гриф В.Г. О воз.можности синтеза нуклеиновы.х кислот и белка принизких температурах//Цитология. 1966. Т.8, N5. C.659-66L
36. Джанумов Д.А .^, Кузанян P.C. Электрофоретический спектр белковмембран хлоропластов контрастных по морозоустойчивости сортов озимой пшеницы /I Физиология растений. 1987. Т. 34, N . 2. 365-372.
37. Дрейпер Дж., Скотт Р. Выделение нуклеиновых кислот из клетокрастений II Генная инженерия растений. М: Мир. 1991. 236 - 276.
38. Дроздов Н., Сычева З.Ф., Будыкина Н.П., Курец В.К. Экологофизиологические аспекты устойчивости растений к заморозкам. Ленинград: Наука.- 1977.- 228 с.
39. Дунаева М.В., Бочарова М.А., Кл.ячко Н.Л. Влияние холодовогостресса и закаливания на полисомы проростков озимых злаков /,/ Физиология растений. 19936. Т. 40, №4. 599 - 606.
40. Жиров В. К., Мерзл.як М. Н., Кузнецов Л. В. Перекисное окислениемембранных липидов холодостойких растений при повре.ждении отрицательными температурами. // Физиология растений. 1982. Т. 29. N 6. 1045-1053.
41. Иванов И.И., Мерзляк М.Н., Тарусов Б.Н. Вита.мин Е, биологическаяроль в связи с антиоксидантными свойствами.// В сб. «Биоантиокислители». Труды МОИП, Т. 52. М.: Наука. 1975. 30-52.
42. Карасев Г .С, К!расавцев O.A., Трунова Т.И. Роль белков в адаптациирастений к морозу,// 3 съезд Всерос. об-ва физиологов растений (24-29 июня, 1993 г., Санкт-Петербург): Тез.докл.6.СПб, 1993. 601.
43. Карасев Г .С, Нарлева Г.И., Боруах К.К., Трунова Т.И. Изменениесостава и содергжания полипептидов в процессе адаптации озимой пшеницы к низким отрицательным температурам II Фшиол. и биохим. культ, раст. 1991. Т. 23, N 5 . 480-486.
44. Касперска-Патач А. Ме:^:анизм закаливания травянистых растений .//Холодостойкость растений. М.: Колос, 1983. 112-123.
45. Козлов Ю.П. Свободные радикалы и и.х роль в нормальных ипатологических процессах. М., 1973. 174 с.
46. Колесниченко A.B. , Боровский Г.Б., Войников В.К., fvIwmapHH СИ. ,Антипина А.И. Характерситика белка из озимой ржи, накапливающегося при гипотермии И Физиология растений. 1996. Т. 43, № 6. 894 - 899.
47. Колесниченко А.В., Боровский Г.Б., Войников В.К. Изменения всодержании белка 310 кД при холодовом закаливании проростков озимой пшеницы // Физиол. и биохим. культ, раст. 1997. Т. 29, №2. 383-391.
48. Колесниченко А.В., Войников В.К., Боровский Г.Б., Дорофеев Н.В.Содержание стрессового белка 310 кД в проростках озимой пшеницы при гипотермии и водном дефиците ,// Физиол. и биохим. культ, раст. 1999. Т. 31, №2. С .145- 149.
49. Колесниченко -A.B., Грабельных О.И., Побежимова Т.П., ВойниковВ.К. Влияние стрессового белка БХШ 310 на активность цианидрезистентной альтернативной оксидазы в митохондриях озимой пшеницы // Вестник Башкирского ут1йверситета, 2001, jf«2 (1), 26-28.
50. Колесниченко А.В., Остроумова Е.А_., Зыкова Б.В., Войников аК.Белки четырех видов злаков, иммунохимически родственные стрессовому белку 310 кД // Физиология растений. 2000а. Т.47. № 2. 199-202.
51. Колесниченко А.В., Побежимова Т.П., Войников В.К.Характеристика белков низкотемпературного стресса растений// Физиология растений, 20006, Т. 47, № 4, 624-630.
52. Колоша О.И., Черепенчук Г.С. Особенности азотного обмена идругие физиологические показатели у различных по морозосойкости сортов озимой пшеницы // Рост и устойчивость растений. 1968, Вып.!. 197-201.
53. Колоша О.И., Костенко И.И. Морозостойкость озимых зерновыхкультур в связи с водным режимом и ходом метаболческих процессов // Устойчивость растений к нe6лaгoпpиятны.vl температурным условиям среды. Киев: Наук, думка, 1976. 5-19.
54. Колоша О.И., Петрова О.В., Хутишустина П.С. Синтез белка приотрицательных температурах у различных по морозостойкости сортов озимой пшеницы // Докл. АН УССР. Сер. Б. 1978. N 10. 938-941.
55. Колоша О.Й. Криофизиология: проблемы и перспективы развития //Физиология и биохимия культ, растений. 1979. Т. 11, >|Ь6. 537 - 546.
56. Колут1аев Ю.Е., Борисенко Л.Р., Рябчуя Н.И. Особенностипроявления активности инвертазы в условиях гипотермии в связи с морозостойкостью озимых злаков // Физиол. и биохим. культ, раст. 1993. Т. 25, №4. 378=393.
57. Константинов Ю.М., Луценко Г.Н., Подсосоный В.А., Зыкова В.В.Исследование перекисного окисчения липидов в растительных митохондриях с св.язи с проблемой температурного стресса // Стрессовые белки растений. Н.: Наука, 1989а. 88-113.
58. Кравец B.C. развитие представлений об адаптации растений книзким температурам II Физиол. и биохим. культ, рает. 1996. Т. 28, Ш 3. 167- 182.
59. Кузнецов В.В., Сарават М., Кулаева О.Н. Увеличение содержаниятранскриптов генов хлоропластных белков в проростках пшеницы с повышенной картолином-2 терморезистентностью // Доют. АН. 1992. Т. 327, №2 2. 281-283.
60. Куликов В.Ю., Семенюк A.B. , Колесникова Л.И. Перекисноеокисление липидов и холодовой фактор // Новосибирск: Hayica, 1988. 192 с.
61. Лакин Г.Ф. Био.^ уштрия. М.: Высшая школа, 1973. 343 с.
62. Лебедев СИ., Комарницкий П.А. Физиолого-биохимическиеизменения в почках черешни в онтогенезе и их зимостойкость ,//' Физиология растений. 1971. Т. 18, №1. 184-191.
63. Марков Е.Ю., Хавкин Э.Е. Иммунохимический анализ сложныхбелковых смесей ,// Электрофоретические методы анатиза белков. Новосибирск: Наука, 1981. 68-97.
64. Мерзляк М. Н. Активированный кислород и окислительныепроцессы в мембранах растительной клетки. // Итоги науки и техники. Сер. Физиология растений / ВИНИТИ, 1989. Т. 6. 1-168.
65. Мип1арин СИ., Колесниченко A.B. , Антипина А.И., Войников В.К.Влияние низких температур на синтез белков озимой ржи и пшеницы // 2 Съезд Всерос. о-ва физиологов раст., Минск, 24-29 сент., 1990: Тез. докл. 42. М. 1992. С 139.
66. Мишарин СИ., Алтипина А.И., Войников В.К. Вли-яние холодовогошока на антигенный состав ози.мой ржи и пшеницы /,/ Физиол. и биохи.м. культ, раст. 1997. Т. 29, № 3. 215-219.
67. Мусич В.Н. А.30ТНЫЙ обмен корневой системы озимой пшеницы впроцессе перезимовки // Рост и устойчивость растений. 1968. Вып.4. С 237242.
68. Новицкая Г.В., Зверкова O.A. Влияние закаливания к морозу налипидный состав листьев и мембран хлоропластов озимой пшеницы и ржи // В кн. Повышение устойчивости растений к низким те.мпературам. Киев: Наук, думка, 1982. 28-29.
69. Новицкая Г.В., Карасев Г . С , Суворова Т.А., Труъюва Т.И. Влияниециклогексимида на содержание липидов и растворимых белков при адаптации растений ози-^юй пшеницы к морозу.// Физиология растений. 1995. Т. 42, N 3 . 385-392.
70. Новожилова O.A., Ад^ефьева Л.П., Кириченко Е.Б., ПрусаковА.Н.,Семихов В.Ф. РЬ.менение полипептидного состава белков узла кущения пшеницы в процессе зимовки //Бюл. гл. ботан. сада РАН. 1994. N 169. 3640.
71. Петрова О.В. Изменения в белковой системе озимой пшеницы впроцессе низкотемпературной адаптации и криострессе // Устойчивость растений к действию отрицательных температур. Киев; Наук, дужка, 1984. 90-109.
72. Петрова О.В. Адаптация к низкотемпературному стрессу и белковыйкомплекс озимой пшеницы /,/ 2 Съезд Всерос. о-ва физиологов раст., NIMHCK, 24-29 сент., 1990; Тез. докл. 4.2. М. 1992. 161.
73. Побежимова Т.П., Колесниченко A.B. , Войников В.К., ВаракинаH.H., Боровский Г.Б. Стрессовый белок 310 кД при гипотермии влияет на энергетическую активность растительных митохондрий ././ Доютады РАН.1996.- Т. 350.- 715-718.
74. Побежимова Т.П., Войников В.К. Биохимичесьже ифизиологические аспекты фздакционирования: убихинона // Биологические мембраны. 1999. Т. 16, № 5. 485-491.
75. Шохинский H.A. Биометрия.- Новосибирск: Изд-во СО АЛСССР, 1961. 366 с.
76. Пушкарь Н.Е., Белоус A . M . Введение в криобиологию.Киев.1975. с. 149-165.
77. Родионов B.C. Влияние низких температур на липидный обмен врастениях и фазовые переходы в мембранах // Эколого-физиологические механизмы устойчивости растений к действию экстремальных температур. Петрозаводск, 1978. 37-51.
78. Родченко О.П. А-даптация кория к действию' низких температуркак показатель экологической устойчивости сорта /7 Условия среды и продуктивность растений. Иркутск, 1985. 19-27.
79. Родченко О.П. Рост и реакции адаптации к низким температурай'1/7 Рост и устойчивость растений. Новосибирск: Наука,!988а. 144-154.
80. Родченко О.П., Маричева Э.А., Акимова Г.П. Адаптациярастущих клеток корня к пониженным температурам.- Новосибирск: Наука, 19886.- 150 с.
81. Савич И.М. Аминокислотный состав щелочных изопероксгвдазкукурузы при действии низкотемпературного стресса // Прикл. биог-симия и микробиология. 19ö9a. Т. 25, N 5. 634-643.
82. Савич И.М. Изопероксидазы проростков сорго при холодовомстрессе II Физиол. и биохим. культ, раст. 19896. Т. 20, N 6. 566-572.
83. Савич И.М. Из.менение антигенной структуры основныхизопероксидаз проростков кукурузы при криострессе // Физиология растений. 1990. Т. 37, N 4 . 766-773.
84. Саляев Р.К., Кефели В.И. От редакторов II Рост и устойчивостьрастений. Новосибирск: Наутса, 1988. 144-154.
85. Са.мыгин Г. А. О причинах гибели растительных клеток от .мороза
86. В кн. Физиология приспособления и устойчивости растений приинтродукции /Новосибирск: Наука. 1969. 71-85.
87. Самыгин Г.А. Причины вьгмерзания растений. М. 1974. 191 с.
88. Скулачев В.П. Энергетика биологических мембран. М.: Назлка,1989. 564 с.
89. Скулачев В.П. Возможная роль активных форм кислорода взащите от вирусных инфекций//Биохимия. 1998. Т. 63. 1691-1694.
90. Стальная И.Д. Метод определения диеновой конъюгацииненасыщенных высших жирных кислот // Современные методы в биохимии. М.: Медицина, 1977. 63-64.
91. Стаценко А.П. О криозащитной роли а.минокислот в растени.ях IIФизиол. и биох. культ, растений. 1992. Т. 24, № 6. 560-564.
92. Тарусов Б.Н., Веселовский В.А. Сверхслабые свечения растенийи их прикладное значение. М.: МГУ, 1978. 149 с.
93. Титов А.Ф., Критенко С П . Влияние хлорамфеникола нахолодовое и тепловое закаливание растений на свету и в темноте //Физиол. и биохим. культ, раст. 1983. Т. 15, N 3. 246- 249.
94. Титов А.Ф., Алсимова Т.В., Крупнова И.В. Формированиеустойчивости в начальный период закаливани.? растений при действии ингибиторов белкового синтеза и цитокинина // шизиол. и биохим. культ, раст. 1992. Т. 24, Ш 4. 367-372.
95. Трунова Т.И., Зверева Т.Н. Влияние ингибиторов белковогосинтеза на морозостойкость озимой пшеницы ,// Физиология растений. 1977. Т. 24, N.2. 395-401.
96. Туманов И.И. Физиология закаливания и .морозостойкостирастений. М.: Наука, 1979. 352 с.
97. Усова Е.К., Федотова В.Д. Влияние отдельных хромосом Xгенома пырея на скорость адаптации к низкг^м температурам дополненных линий пшеницы (2п=44) // Генетика. 1979. Т. 15, № 6. 1061-1066.
98. Файзулин .4.Д., Лукманова P.C. Изменения изоферментногосостава перокеидазы в уз-лах кущ,ения озимой ржи в периоды осеннего закаливания и перезимовБси /7 Физиол. и биохим. культ, раст. 1987. Т. 19, N5. 444-448.
99. Хатано Изучение морозостойкости Chlordla elUpsoidea:влияние антиметаболитов, детергентов, гормонов и Сахаров на процесс закаливания на свету и в темноте .// Холодостойкость растений. М.: Колос. 1983. 141-157.
100. Шугаев А.Г. Некоторые особенности структурной организации иокислительной активности дыхательной цепи митохондрий растений ,// Успехи современнной биологии, 1991 .Т. 111, № 2. 178-191.
101. Шумская И. А. Физиолого-генетические аспектытер.моустойчивости у растений.// Успехи современной биологии. 1987. Т. 103, N 2 . 287-297.
102. Albert F.G., Bennet L.W, Ajiderson A.J. Peroxidase associated witlithe root surfece oiPhaseolus vtdgarus ¡I Canad. J. Bot. 1986. V. 64. P. 573-578.
103. Ajiderson, L . , Borg, H., Mikaelsson, M . Molecular weght estimationof protems by electrophoresis in Polyacrylamide gels of graded porosity 11 FEBS 1.tt. 1972. V. 20. P. 199 - 202.
104. Anderson M.D. , Prasad T.K., Martin B.A. Stewart C R . Differentialgene expression in chilling-acclimated maize seedlings and evidence for the involvement of abscisic acid in chilling tolerance // Plant Physiol. 1994. V. 105. P. 331-339.
105. Anderson M.D., Prasad T.K., Stewart C R . , Changes in isozymeprofiles of catalase, peroxidase, and glutathione reductase during acclimation to chilling in mesocotyis of mayze seedlings // Plant Physiology. 1995. V. 109, N 4. P. 1247-1257.
106. Antikainen M . , Griffith M . Ajitifreeze protein accumulation infreezing-tolerant cereals // Physiologia Plantanim. 1997. V. 99, N 3. P. 423-432.
107. Aiitikainen M . Griffith M . Zhang J. Hon WC. Yang DSC.Pihakaskunaimsbach K. Imnrimolocalization of antifreeze proteins in winter lye leawes, crowns, and roots by tissue piinting II Plant Physiology. 1996. V. 110, N 3. P. 845-857.
108. Arora R, Rowland L.J, Panta G.R. Chill-responsive dehydrins inbluebeny: Are they associated with cold hardiness or dormancy transitions? // PhysiologiaPlantarum. 1997. V . 101, N 1. P 8 - 16.
109. Artlip T.S., Callahan A .M . , Bassett C.L., Wisniewski M.E . Seasonalexpression of a dehydrin gene in sibling deciduous and evergreen genotypes of peach (Pnmus pérsica L. Batsch) // Plant Molecular Biology. 1997. V 33, N 1. P. 61-70.
110. Ashbumer M . , Bonner J.J. The induction of gene activity inDrosophila by heat shock // Cel l 1979. V. 17, N 3. P. 241 - 254.
111. Bacon B.P., Britton P.S. The pathology of hepatic iron overload: afree radica-mediated process?//Hepatoiogy, 1990. V. 11. P. 127-133.
112. Baldwin B.D., Bandara M.S., Tanino K .K . is tissue culture a viablesystem with which to examine enviromnental and honnonal regulation of cold acclimation in woody plants? 11 Physiologia Plantarum, 1998. V. 102, N 2. P. 201209.
113. Bayies D.O., Arnious B.A., Wilkinson B.J. Cold stress proteinsmduced in Listeria monocytogenes in response to temperature downshock and gi'owth at low temperatuies // Applied & Envfronm.ental Microbiology. 1996. V. 62, N 3 . P. 1116-1119.
114. Berberidi Т., Sugawara К., Harada М., Kusano Т. Molecular cloning,characterization and expression of an elongation factor 1-alpha gene m maize // Plant molecular biology. 1995. V 29, N 3. P. 611-615.
115. Berberich Т., Kusano T. Cycloheximide induces a subset of lowtemperature-indncible genes m maize il Molecular & General Genetics. 1997. V. 254, N 3 . P. 275-283
116. Bemstam V.A. Heat efteccts of protein biosynthesis // Ami. R.ev. PlantPhysiol. 1978. V.29. P. 2925-2946.
117. Bin Lu, Ke-Hui Tan, Bing Lm, Hua-Liang Huang. Регулируемыенизкой температурой и св.язанные с цветением синтез мРНК и белков во время яровизации озимой пшеницы // Zhiwn snengli xuebao = A.cta PhytoPhysiol. Sin. 1992. V. 18, N 2 . P. 113-120.
118. Bixby J.A., Brown G.N. Ribosomal changes during induction of coldhardiness ш black locust seedlings // Plant Physiol. 1975. V . 56. P. 617 - 621.
119. Bohnert H. , Sheveleva E. Plant stress adaptations - makingmetabohsm move // Hant Biologi, 1998. V. 1. P. 267-274.
120. Boothe J.G., Sonnichsen F.D., deBeus M.D. , JohnsonFlanagan A . M .Purification, characterization, and stiiicturai analysis of a plant low-temperatmemduced protein // Plant Physiology. 1997. V 113, N 2, P. 367-376.
121. Boss W.F. Phosphomositide metabohsm: its relation to signaltransduction in plants // Second messengers in plant growth and development. New York: Alan R. Liss h ic , 1989. P. 29-56.
122. Boss O., Samec S., Paoloni-Giacobmo A., Rossier C., Dulloo A . ,Seydoux J., Muzzin P., Giacobino J.P. Uncoupling protein-3: a new member of the mitochondrial carrier family with tissue-specific expression II FEBS Letters. 1997. V. 412.P. 111-114.
124. Boveris A. , Chance B., the mitochondrial generation of hydrogenperoxid. General properties and effect of hyperbaric oxygen /7 Biochem. J. 1973. V. 134. P. 707-716.
125. Braner L)., Otto J., Tu S.I. Nucleotide binding is insufficient toinduce cold inactivation of the vacuolai-type ATPase from maize roots II Plant Physiology & Biochemistry. 1995. V. 33, N 5. P. 555-559.
126. Bredemeijer G .M.M. , Esselink G. Phosphoiiiictokinase in relation tosugar accmriulation in cold-hardened Loliim L. cultiváis II J. Plant Physiol. 1994. V. 143, N I. P. 112-118.
127. Brown G.N., Bixby J.A. Soluble and insoluble protein patterns dminginduction of freezing tolerance in black locust seedlings II Physiol. Plant. 1975. V.34, N3.P.187-191.
128. Biiumer M . , Kocsy G., Paieegsegger A. , Sclmiutz D., Bimiold C.Effect of chilling on assimilatory sulfate reduction and glutathione synthesis in maize//J. Plant Physiology. 1995. V. 146. P. 743-747.
129. Cadenas E., Boveris A. Enchancement of hydrogen peroxideformation by protonophores and ionopliores in anthnicin-supplemented mitochondria//Biochem. J. 1980. V. 188. P. 31-37.
130. Cai Q.Y., Moore G.A., Guy C.L., An unusual group 2 L E A genefamily in citras responsive to low temperature /,'' Plant Molecular Bioiog5'\ 1995. V 29,N L P . 11-23.
131. Capel J., Jarillo J.A., Salinas J., MartinezZapater J .M. Twohomologous low-temperatuie-inducible genes from Arabidopsis encode liigiily hydrophobic proteins // Plant Physiology. 1997. V. 115, N 2. P. 569-576.
132. Casólo v. , Braidot E., Chiandussi E., Macri F., Vianello A. The roleof mild micouplmg aiid noii-coiipled resphation in tlie regulation of liydiogen peroxide generation by plant mitochoiidiia // FEBS Lett. 2000. V. 474. P. 53-57.
133. Cattivehi L., Bartels D. Cold-induced mRNAs accumulate withdifferent kinetics m barley coleoptiles // Planta. 1989. V. 178, N 2. P. 184 - 188.
134. Chakraborti T., Das S., Mondai M . , Roychoudhury S., Chakraborti S.Oxidant, mitochondria and calcium: an overview // Cell. Signal. 1999. V. 11. P. 77-85.
135. Chen P.M. , L i P.H. hiduction of frost hardiness m stemcortical tissuesof Cornus stoionifera Michx. by water stiess //Plant Physiol. 1977. V.59, N2. P. 240-243.
136. Chen H.H., L i F.H., brenner M.L . Involvment of abscisic acid inpotato cold acclimation Ii Hanl Physiol. 1983. V. 71, N 2. P. 362 - 365.
137. ClioUey F., Edeiy P., Picquier D., Peudenier S., Slama A. , Tardieu M .Mitochondrial respiratory chain deficiency revealed by hypothermia II Neuropediatrics 2001. V. 32. P. 104-106.
139. Clarkson D.T., Hall EI.C, P^oberts J.K. Phospholipid composition andfatty acid desatmation m the roots of rye during acclimatization to low temperature. Positional analysis of fetty acids // Planta. 1980. V . 149, N 5. P. 464 471.
140. Close T.J. Dehydrins: emergence of a biochemical role of a family ofplant dehydratation proteins .//' Physiologia Plaiitarum. 1996. V. 97, N 5. P 795803.
141. Close T.J. Dehydrins: A commonality in the response of plants todehydration and low temperature 1/ Physiologia Plantarum. 1997. V. 100, N 2. P 291-296.
142. Considine M.J. , Daley D.O., Wlielan J. The e.Kpression of alternativeoxidase and uncoupling protein duiing finit ripenmg in mango II Plant Physiol. 2001. V. 126. N . 4. P. 1619-1629.
143. Craig J.E., Boyle D., Francis K.P., Gallaglier M.P. Expression of fiiecold-shock gene cspB in Salmonella typhlmuriiim occurs below a threshold temperatme/7 Microbiology. 1998. V. 144, N 3 . P. 697-704.
144. Crespi M:.D., Zabaleta E.J., Pontis H.G., Salerno G.L. Sucrosesyntliase expression during cold acclimation m wheat /7 Plant Physiol. 1991. V.96, N3.P. 887-891.
145. Crosatti C , Pjzza F., Cattivelli L . Accumulation and chaiacterisationof the 75 kE)a protein induced by low temperature in bailey // Plant Sci. 1994. V. 97, N 1 . P. 39 -46.
146. Crowley V. , Vidal-Puig A.J. Mitochondiiai imcoupling proteins(UCPs) and obesity // Nutr. Metab. CardioYasc. Dis. 2001. V. 11. N . 1. P.70-75.
147. Dalgaard L.T., Pedersen O. Uncouplhig protems; functionalcharacteristics and role in the pathogenesis of obesity and Type II diabetes // Diabetologia. 2001. V. 44. N 8. P. 946-965.
148. Day D.A., Miillai- A . H . , Wiskich J.T., Wlielan J. Regulation ofalternative oxidase activity by pyruvate in soybean mitochondria // Plant Physiol. 1994. V . 106. P. 1421-1426.
149. E>idieijean L. Frendo P. Nasser W. Genot G. Marivet J. Burkard G.Heavy-metal-responsive genes in maize - identification and comparison of their expression upon various foims of abiotic stress /7 Planta. 1996. V 199, N 1. P. 1-8.
151. Uoiig C N . , Ouellet t., Houde M . , SarMn r. Ciene expression duringcold acclimation in strawbeny /7 Plant and Cell Physiology. 1997. V. 38, iN 7. P. 863-870.
152. Douce P. Ivlitochondiia ui Higlier Plants: Structuie, Functions andBiogenesis.// Academic Press, New York 1985.
153. Downs C.A., Heckathorn S.A., The mitochondrial small heat-shockprotein protects NADH:ubiqumone oxidoreductase of the electron h-arisport chain dmlng heat stress in plants // FEBS Letters. 1998. V. 430. P. 246-250.
154. Dulloo A.G. , Samec S., Seydoux J. Uncoupling proteui 3 and fattyacid metabohsm /7 Biochemical Society Transactions. 2001. V. 29. PT 6. P. 785790.
155. Ei-Wadawi R., Bowler K. , The effect of in vivo heat treatm e^nt onblo^viiy flight m u^scle mitochondiial function: effects on partial reactions of the respiratory cham // J. of Thermal Biology. 1996. V. 21. P. 403 - 408.
156. Estabrook F.W. Mitochondrial respiratoiy control and thepoiaiogiaphJc measiurement of ADP:0 rations /7 Methods in Enzymology. NewYork- London: Acad. Press, 1967. V.iO. P.41-47.
157. Fang L. , Jiang W.N., Bae W.H., Inouye M . Promoter-independentcold-shock induction of cspA and its derepression at 37 degiees C by m.PJNA stabilization // Molecular Microbiology. 1997. V. 23, N 2. P. 355-364.
158. Femllo J.M., Vezina L.P., Rail J., Laberge S., Nadeau P., CastonguayY. Differential accumulation of two glycuie-rich proteins during cold-acclmiation alfeifa // Plant Molecular Biology. 1997. V 33, N 4. P. 625-633.
159. Fleury Ch., Sanchis D. The mitochoiidrial uncouphng protein-2:cmreiit status // The Int. J. of Biochem. & Cell Biology. 1999. V. 31. P. 12611278.
160. Fontaine E., Eriksson O., Ichas F., Bemardi P. Regulation of thepenneability transition pore in skeletal muscle mitochondria. Modulation by electron flow tlnougli the respiiatoiy chain comple.K I. /7 J Biol Chem. 1998. V. 273. P. 12662-12668.
161. Frankenberg N . , Welker Ch., Jaenicke R. Does the elimination of ionpans affect the thennal stability of cold shock protein from the liyperthennopliilic bacterium Thermologa mammal II FEES Letters. 1999. V. 454. P. 299-302.
162. Franco G.P., Gaixatt R.C., Tanaka M . , Simpson A.J.G., Pena S.D.J.Characterization of a Schistosoma mansoni gene encoduig a liom^ologue of the Y box bindhig protemII Gene. 1997. V.i98, N1-2. P. 5-16.
163. Galling G. Use (and misuse) of inhibitors in gene expression.Nucleic acid and protein in plants. 2. Berlin, 1982. P.663-677.
164. Gana J.A., Sutton F., Kenefick D.G. cDNA stiiictme and expressionpatterns of a low-teiuperatiue-specitic wheat gene tacr7 II Plant Molecular Biology. 1997. V. 34, N 4. P. 643-650.
165. Cjariid K.L>., Jaburek M . , Jezek P. llie mechanism of proton transportm.ediated by mitochondrial micouphng proteins if FEBS Letters. 1998. V. 438. P. 10-14.
166. Gariid K. D., Jaburek M . , Jezek P. Mechanism of uncoupling proteinaction // Biochemical Society Transactions. 2001. V. 29. PT 6. P. 803-805.
168. Gatenby A.A., Viitaiien P .V . Structural and functional aspects ofchaperonm-mediated protein folding // Annu.Rev. Plant Physiol. Plant Mol . Biol. 1994. V. 45. P. 469-491.
170. Giacobhio J.P. Uncoupling protein 3 biological activity /1 BiochemicalSociety Transactions. 2001. V. 29. PT 6. P. 774-776.
171. Gilmom- S.J., Lin C.T., Thomashow M.F. Puiitication and propertiesQÍ Arabidopsis ihaliana COR (cold-regulated) gene polypeptides COR15AM and COR6.6 expressed in Escherichia cot i II Plant Physiology. 1996. V. I l l , N 1. P. 293-299.
172. Gihnour S.J., Thomashow M.F. Cold acclhnatioii and cold-regulatedgene expression in A B A mutants of Arabidopsis thaliana II Plant and Mol . Biol. 1991. V . 17 ,N1.P. 1233-1240.
174. Goodwin W. Pallas J.A., Jenkins G.I. Transcripts of a gene encodinga putative cell wall plasma membrane hnker protein aie specifically cold-induced in Brassica napus. II Plant Molecular Biology. 1996. V 31, N 4. P. 771-781.
175. Gouiiaris Y . Localization of tlie gene coding for a 26-kr)amitociiondiial protein detected in low temperature-stored potato tubers /7 Journal of Plant Physiology. 1996. V. 147, N 6. P. 755=758.
176. Grabelnych O.L, PobezhJmova T.P., Kolesnichenko A .V . , VouiikovV.K. The study of cold shock protein CSP 310 function in maize mitochondria /7 Maize Genet. Coop. Newsletters, 2001b, V.75. P 10.
177. Grabehiych O.I., Pobezliimova T.P., Kolesnichenko A .V . , VouiikovV.K. . The function of stress protem CSP 310 hi winter wheat mitochondria. // Annual Wheat Newsletters, 2001e, V . 47, pp.166-167.
178. Graham D., Patterson B.D. Responses of plants to low, non-freezingtemperatures; proteuis, metabolism and acclmiation// Aimu.K.ev. Plant Physiol Plant M o l Biol. 1982. V.33. P.347-372.
179. Graumaim P., Marahiel Mi.A. Some like it cold; Response ofmicroorganisms to cold shock //Arcliives of Microbiology. 1996. V 166, N 5. P. 293-300.
180. Graumami P., Maraliiei M.A. Effects of heterologous expression ofCspB, tiie major cold shock protein of BaclUus subtilis., on protein sj^ithesis hi Escherichia coli II Molecular & General Genetics. 1997. V . 253, N 6. P. 745 - 752.
181. Graumami P., Marahiel M.A. A superfemily of proteins that contamthe cold-shock domain // TIBS. 1998. V. 23. P. 286-290.
182. Greenberg C.S., Craddock P.R. Rapid single-step membrane proteinassay//Clin.Chem. 1982. V. 28, N 7 . P. 1725-1726.
183. Grenier G., Tremolieres A., Therrien H.P., Willemot C. Chengementsdans les lipides de la luzerne en conditions menant a l'endurcissement au froid.// Can. J. Bot. 1972. V.50, N.8. P. 1681-1689.
184. Grenier G., Willemot C. Lipid changes m roots of frost haidy and lesshardy alfalfa vaiieties under haidening conditions.// Ciyobiology. 1974. V . l l , N.4. P. 324-331.
185. Griffith M . , Ala P., Yang D.S.C., HonWai-Clnng, Moftatt B.A.Antifreeze protein produced endogenously in whiter lye leaves II Plant Physiol. 1992. V. 100, N 2 . P. 593-596.
187. Gueta-Dalian Y. , Yaniv Z., Zilmskas В., Gozal B. Sah and oxidativestress: simJlar and specific responses and their relation to salt tolerance in Citrus II Planta, 1997. V. 203. P. 460-469.
188. Guillot-Salomon Т., Remy Fl., Caiitrel C , Demaiidie C , Moreau F.Phospholipids and pohpeptides in the outer membrane of m.aize mitochondria // Phytochemistry. 1997. V . 44. P.29-43.
189. Gunter Т.Е., Gunter K .K. , Sheu S.-S., Gavin C.E. Mitochondrialcalcium transport: physiological and patological relevance ,/,/ Ami. J. Physiol. 1994. V. 36. P. C313-C339.
190. Gusta L.V. , Weiser C.J. Nucleic acid and protehi changes in relationto cold acclimation and freezing mjury of Korean boxwood leaves II Plam Physol. 1972. V.49,P.91-96.
191. Guy C. Cold accihnation and freezing stress tolerance: role of proteinmetabolism // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1990. V. 41. P. 187 223.
192. Guy C , Niemi K.J. , Brarnbl P. AJtered gene expression dujuig coldacclimation of spmach // Proc. Nat. Acad. Sei. USA. 1985. V.82, N 5. P.3673 3677.
193. Guy C , Haskell D., Neven L. , Klein P., Smelser C. Hydratation-stateresponsive proteins link cold and drought stress hi spinach.// Planta. 1992a. V . 188. P. 265 - 270.
194. Guy C , Ruber J.L.A., Huber S.C Sucrosephosphate synthase andsucrose acciunulation at low teniperatme // Plant Physiol. 19926. V. 100, N 1. P. 502 - 508.
195. Halm M . , Walbot V. Eifects of cold-treatment on protein synthesisand mRNA levels in rice leaves // Plant Physiol 1989. V. 91, N 3. P. 930 - 938.
196. Hakam N . , Sunon J.P. Effect of low temperatures on the activity ofoxygen-scavenging enzymes m two populations of tlie C-4 grass Echinochloa crusgalli 11 Piiysiologia Plantarum. 1996. V 97, N 2. P. 209-216.
197. Halliwell B., Gutteridge J.IVl.C. Free Fladicals m Biology andMedicine. - Oxford; Claredon Press, 1989. P. 215.
198. Halliwell B., Gutteridge J.M.C. Role of free radicals and catalyticrnetal ions m human disease: an overview /7 Meth. Enzymol 1990. V. 186. P. 1-85.
199. Hammouda O. Borbely G. Temperature sliift induced synthesis ofspecific C-'"-labeled proteins and alterations in light absorption spectrum and photosj/ntlietic activity m Synechococcus sp. // rvlicrobiological Research. 1996. V 151, N 2 . P. 121-126.
200. Hanson P L . , Schulman H. Neuronal Ca^'Vcalmodulin-dependentprotein kinases // Annu. Rev. Biocliem. 1992. V. 61. P. 559 - 601.
201. Heber U . Freezmg injury and uncoupling of phosphorylation fromelectron transport in chloroplasts. 11 Plant Physioll967. V , 42, N 10. P. 1343-1350.
202. Hebraud M . , Guzzo J. The main cold shock protem of Listeriamonocytogenes belomigs to the family of feiTitin-iike proteins /7 FEMS Microbiology Letters. 2000. V . 190. P. 29-34.
203. Heiiio P., Sandman Cj., Lang V. Abscisic acid deficiency preventsdeveiopm.ent of freezing toierance m Arabidopsis thaUana (L.) Heynli. /7 Tlieor. and Appl. Genet. 1990. V . 79. P. 801 - 806.
204. Hendrick J.P., Haiti F.-U. Moleculai' cliaperone functions of heatshock proteins //Annu. Rev. Biochem. 1993. V . 62. P. 349-384.
205. Herendeen S.L., Van Bogelev R.A., Neidliardt F.C. Levels of majorproteins of Eschrichia coli dming gro^vth at different temperaUires /7 J. Bacteriol. 1979. V.139,N1.P.185-194.
206. Heraies-Lmia M . , Castillio R.F., Mehiicke A.R., Vercesi A.E .Cliaracteristics of Fe(II)A.TP complex-induced damage to the rat liver iihtochondrial mem7Drane II Mol. Cell. Biochem. 1995. P. 53-60.
207. Herouart D., Montagu M . V . , Inze D., Van Montagu M .Developmental and environmental regulation of die Nicotiana plumgamfolia cytosolic Cu/Zn - superoxide dismutase promoter in transgenic tobacco // Plant Physiology, 1994. V. 104. P. 873-880.
208. Hesse H., Willmitzer L. Expression analysis of a sucrose synthasegene from sugar beet (Beta vulgaris L.) II Plant Moleculai" Biology. 1996. V 30, N 5. P. 863-872.
209. Himms-Hagen J., Harper IVr.E. Physiological role of UCP3 may beexport of fatty acids fiom. mitochondria when fatty acid oxidation predominates: an hypotliesis II Exp. Biol. Med. 2001. V. 226. N 2. P. 78-84.
210. Hhiclia D.K., PfuUer U. , Sclmiitt J .M. The concentration ofcryoprotective lectins in mistletoe {Viscum albam L.) leaves is correlated with leaf frosthaidiness //Planta. 1997. V. 203, N 2. P. 140-144.
211. Hhiz W., Grunmger S., De Pover A., Chiesi Ivi. Properties of thehtuiian long and short isofoims of the uiicouplmg proteiii-3 expressed hi yeast cells / /FEBS Letters. 1999. V. 462. P. 411-415.
212. Hodges D . M . , Aiidrews C.J., Joimson D.A., Hamilton R.I.Antioxidant enzyme responses to chilling stiess in diííerentialiy sensitive mbred maize Imes // Journal of Experimental Botany. 1997. V. 48, N 310. P. 1105-1113.
214. Horvath J., Vigil L., Belea A. . , Farlias T. hardmess dependentaccumulation of phospholipids in leaves of wheat cultivars II Physiol, plant. 1980. V. 49, N 1 . P. 57-62.
215. Houde M . , Danyluk J., Laliberte J.F., Passart E., Dhundsa R.S.,Sarhan F. Cloning, characterization and expression of cE>NA encoding a 50 kD protein specifically induced by cold acclhnation m wheat././ Plant Physiol. 1992. V. 99,N4.P.1381-1387.
218. Huq S., ralmer J .M. Isolation of a cyanide-resistant duroquinoloxidase from Arum maculatwn niitociiondiia/7 FEBS Letters. 1978. V . 95. P. 217220.
219. Ismail A . M . , Hall A.E. , Close T.J. Purification and partialcharacterization of a deliydrin involved in chillmg tolerance dmind seedling emergence ofcowpea // Plant Phisiol. 1999. V.120. P. 237-244.
220. Ito K . Isolation of two distuict coid-inducible cDNAs encodmg plantuncoupimg proteins fiom the spadix of skunk cabbage (Symplocarpus fuetidus) II Plant Science. 1999. V. 149. P. 167-173.
221. JagioOttosen K.R., Gilmour S.J., Zarka D.G., Schabenberger O.,Thomashow M.F. A^rabldopsis CBF l overexpression induces COR genes and enhances fi-eezmg tolerance II Science. 1998. V. 280, N 5360. P. 104-106.
222. Jannuszkiewicz W. Uncoupling proteins in initochondiia of someplants and some microorganisms ,// Acta BiocMm. Pol. 2001. V. 48. N . 1. P. 145155.
223. Jannuszkiewicz W, Ivlilaiii G, Fortes F, Sciireiber A.Z , Sluse F.E,Vercesi A.E. First evidence and chaiacterization of an uncoupling protein in fiangi kingdom: CpUCP of Candida parapsilosis II FEBS Lett. 2000. V. 467, N 2-3. P. 145-149.
224. Jannuszkiewicz W., Sluse-Gofrart ü.M., Hryniewiecka L., Siuse t.E.identification and Ciiai"acterisation of a protozoan Uncoupiing Protein in Acanthamoeba castellanu Ii J. Biol. Cliem. 1999. V. 274, N . 33. P. 23198-23202.
225. Jansch L . , Krnft V. , Sclunitz U.K., Braun H.P. New insights into thecomposition, molecular mass and stoichiometiy of the protein complexes of plant mitochondria/7. Plant Journal. 1996. V . 9. P. 357 - 368.
226. Jezek P. Fatty acid mteraction with mitochondrial uncoupling protemsa J. ofBioenergetics & Biomeinbranes. 1999. V. 31. P. 457-465.
227. Jezek P., Borecky J., Zackova M . , Costa A.D. , Anuda P. Possiblebasic and specific fijnctions of plant uncoupiing proteins (pUCP) II Biosci. Flep. 2001. V. 21.N. 2.P. 237-245.
228. Jezek P., Costa A.D.Т., Vercesi A .E . Reconstituted plant micouplmgmitochondrial protein allows for proton translocation via fatty acid cycling mechanism// The J. of Biological Chemistry. 1997. V. 272, N 39. P. 24272-24278.
229. Jezek P., Engstova H. , Zackova M . , Vercesi A.E., Costa A.D.T.,Aniida P., Garlid K.D. Fatt}/ acid cycling mechanism and mitochondrial imconpluig proteins //Biochim. Biophys. Acta. 1998. V. 1365. P.319-327.
230. Jezek P., Gaihd K.D. Mammalian mitochondrial uncoupling proteins1. hit. J. of Biochemishy & Cell Biology. 1998. V. 30. P. 1163-1168.
231. Jiang lu В. Singh J. Requirement of a CCGA.C cis-acting elementfor cold induction of the BN115 gene from winter Brassica napus II Plant Molecular Biology. 1996. V. 30, N3. P.679-684.
232. Jiang W.N., Hou Y. , Ьюиуе M . CspA, the major cold-shock protein ofEscherichia coli, is an FJN\A. chaperone 11 Journal of Biological Chemistiy. 1997. V 272, N 1 . P. 196-202.
233. Jones D.P., Mtochondrial dysfunction dui-mg anoxia and cell hijuiy IIBBA. 1995. V. 1271. P. 29-33 .
234. Jones A. Does the plant mitochondrion mtegrate cellular stress andregulate programmed cell death? // Trends m Plant Science. 2000. V. 5. P. 225230.
235. Jung G.A., Sliiii S.C., Slielton D.C. Influence of puiines andpyiimidines on cold hardiness of plants. 3. associated changes m soluble protein and nucleic acid content and tissue pH // Plant Physiol. 1967. V . 42, N 12. P. 1653 - 1657.
236. Kandior O., Goldberg A.L. Trigger factor is induced upon cold shockand eriiaiices viability of Escherichja coli at low temperatures // Proceedings of the National Axademy of Sciences of the United States of .America. 1997. V. 94, N 10. P. 4978-4981.
237. Kasperska-Paiacz A . , Dlugokecka E., Breitenwald J., Wemslhiska B.Physiological mechanisms of frost tolerance; possible role of protein in plant adaptation to cold//Biol, plant. i977a. ¥.19, N1. P. 10-17.
238. Kasperska-Paiacz A. , Jasmska M . , Sobczyc E.A., Wemslmska B.Physiological mechanisms of frost tolerance: subcellular localisation and some physical-chemical properties of protein fractions accunmlated under cold treatment
239. Biol, plant. 19776. V.19, N1. P.18-26.
240. Kasperska-Falacz A., Wcislinska B. blectrophoretic pattern of solubleproteins in tlie lape leaves in relation to irost hardiness.// Physiol, veget. 1972a. V.10,N1.P. 19-25.
241. Kasperska-Paiacz A., Wcisluiska B. The effect of C C C on thenitrogen compounds content in rape plants and their frost hardiness. P.eladon to the conditions of day length and tem^perature.// Biol, plant. 19726. V.14, N l . P.39-47.
242. Kavanagli N.I., AJJISCOW E.K., Brand M.D. Caicimn regulation ofoxidative phosphorilation m rat sceletal m.uscle imtochondria // BBA. 2000. V. 1457. P. 57-70.
243. Kawczj^iski W., Dhindsa R.S. Alfalfa nuclei contain cold-responsivephosphoproteins and accumulate heat-stable protems during cold treatment of seedlings // Plant and Cell Physiology. 1996. V 37, N 8. P. 1204-1210.
244. Kendall E.J., McKersie B.D. Free radical and freezhig hijury to cellmxmbranes of winter wheat // Physiol. Plant. 1989. V. 76. P. 86 - 94.
245. Kikkawa U., Nishizuka Y. The role of protein kmase C intransmembrane signaling // Annu. Rev. Cell Biol. 1986. V. 2. P. 149 - 178.
246. Kim W.S., Duim N.W. Identification of a cold shock gene m lacticacid bactena and the effect of cold shock on cr>/otoierance /7 Cunent Microbiology. 1997, V. 35,. N 1. P. 59-63.
247. Kfrch H.H., van Berkel J., Glaczmski K. , Salamini F., Gebhardt C.Stiiicfurai organization, expression and promoter activity of a cold-stress-inducible gene of potato {Solatum tuberosum L.),// Plant Moleculai' Biology. 1997. V. 33, IN 5. P. 897-909.
248. Khight M.R., Campbell A .K. , Smith S.M., Trewavs A.J . Transgenicplant aequorm reports the effects of touch and cold-shock and elicitors on cytoplasmic calciumII Nature. 1991. V . 352, N 2. P. 524 - 526.
249. Kliight M.R., Smith S.M., Trewavs A.J. Wmd-mduced plant motionmunediately increases cytosolic calcium // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1992. V . 89. P. 4967-4971.
250. Klingenberg M . Uncoupling protein - a useful energy dissipator i i J.of Bioenergetics & Biomembranes. 1999. V. 31, N 5. P. 419-430.
251. Klingenberg M . , Huang S.-G. Structure and function of theuncoupling protein from brown adipose tissue BBA^. 1999. V. 1415. P. 271-296.
252. Klingenberg M . , Winkler E., Echtay K. Uncoupling protein, H+transport and regulation.// BiochemJcai Society Transactions. 2001. V. 29. PT 6. P. 806-811.
253. Kocsy G., Brumier M . , Pluegsegger A^., Stamp P., Brmiold C.Glutation synthesis in maiz genotipes with different sensitivities to chiilhig II Planta. 1996. V. 198. P. 365-370.
255. Koike M . , Takezawa D., Aj-akawa K., Yoslnda S. Accumulation of19-kDa plasma membrane pol}/peptide duiing induction of freezmg tolerance m v^eat suspension-cultured cells by abscisic acid И Plant and Cell Physiology. 1997. V 38, N 6 . P. 707-716.
256. Kolesnichenko A.V., Pobezhhnova T.P., Grabelnych O.L,Tourchanmova V .V . , Vohiikov V .K . An influence of cold stress on temperature of maize shoots.,// Maize Genetic Cooperation Newsletter, 2001b, V.75. P. 24
258. Komatsu S., Kato A. Varietal diiferences in protehi phosphorylationduring cold freatment of rice leaves И Phytochemistry. 1997. V 45, N 7. P. 13291335.
260. KorshunoY S.S., Korkma O.V., Ruuge E.K., Skulachev V.P. StarkovA.A. Fatty acids as natural uncouplers preventmg generation of O '2 and H2O2 by mhochondria m the restmg state // FEBS Letters. 1999. V . 435. P. 215 - 218.
261. Korshunov S.S., Skulachev V.P., Starkov A.A. High protonicpotencial actuates a mechanism of production of reactive o.xygen species in mdtochondria,//FEBS Letters. 1997. V . 416. P. 15-18.
262. Kowaltowski A.J. , CastiUio R.F., Vercesi A.E . Ca"^-indncedmitochondrial membrane penneabilization; role of coenzyme Q redox state ¡1 Am. J. Physiol. 1995. V. 269. P. 141-147.
263. Kowahowski A. J., Costa A. D. T., Vercesi A. E. Activation of thepotato plant uncoupling mitocliondiial protein uihibits reactive oxygen species generation by the respiratory chahi II FEBS Letters. 1999. V. 425. P. 213 - 216.
264. Kowaltowski A.J. , Vercesi A.E. Mitochondiial damage induced bycondhions of oxidative stress II Free Radical Biology & Medicine. 1999. V. 26. P. 463-471.
265. Kuiper F.J.C. Lipids in alfeife in relation to cold hardiness // PlantPhysiol. 1970. V. 45, N 6. P. 684 - 686.
268. Kumar S., Patil B.C., Shiha S.K. Cyanide resistant respiration isinvolved in temperature rise in ripening mangoes ¡1 Biochem. Biophys. Res. Commun. 1990. V. 168. P. 818-822.
269. Kunclova D., Liska V., Svoboda P., Svobodova J. Cold-shockresponse of protem, PlNA, D N A and phospholipid synthesis in Bacillus subtilis I i Folia Microbiologica. 1995. V. 40, N 6. P. 627-632.
270. Labhilih M . , Joudrier P., Gautier M.F. Characterization of CDNAsencoding Triticum duiirai delydrms and their expression patterns in cultivars tliat diííer hi drought tolerance // Plant Science. 1995. V . 112, N 2. P. 219-230.
271. Ladomeiy M . Multiíktictíoiiai protems suggest connections betweentranscriptional and post-transcriptional processes // Bioessays. 1997. V. 19, N 10. P. 903-909.
272. Laemli U.K. Cleavege of structural proteins during the assembly ofthe head bacteriofage T-4 // Nature. 1970. V . 227, N 5259. P.680-685.
273. Laloi M . , Klem M . , Riesmeier J.W., Muller-Rober B., Fieury C ,BouiUand F., Ricguier D. A plant cold-induced uncoupihig protem ¡1 Nature. 1997. V. 389.P.135-136.
275. Leach G.R., Krab K. , Whhehouse D.G., Moore A .L . Kinetic analysisof the niitochondrial quinol-oxidizing enzymes durieg development of theraiogenesis m Ammmaculatum L. //Biochem. J. 1996. V. 317. P. 313-319.
277. Leenders H.J., Berendes H.D., Hehnsing P.J. Nuclear-mitocliondriaiinteractions in the control of mitochondrial respiratoiy metabolism /7 Sub.- Cell. Biochem. 1974. V. 3. P.119-147.
278. Ligin A. , Gordon L., AJyabyev A., Raldnnatullina D., Loseva N . ,Nikolayev B. , Heat production and oxygen consumption of root cells with blocked fatty-acids synthesis. // Thermochimica Acta. 1998. V. 316. P. 155-158.
279. Limhi A.E., Danyluk J., Chamin L.P., Fowler D.B., Saihan F.Chromosome mapping of low-temperature induced Wcsl20 femily genes and regulation of cold-tolerance expression m wheat II Molecular & General Genetics. 1997. V 253, N 6 . R 720-727.
280. Lin C.-S., Klingenberg M . Characteristics of the isolated purinenucleotide bindmg protem from broun fat mitochondiia /7 Biochemistry. 1982. V. 21. P. 2950-2956.
281. Lmdquist S. The heat shock response It Ann. Rev. Biochem. 1986.V.55.P. 1151-1191.
282. Liu S.S. Generating, partitioning, targeting and functioning ofsuperoxide in mitociiondiia//Biosc. Rep. 1997. V. 17. P. 259-272.
283. Los D.A., Ray M.K. , Murata N . Differences in the control of thetemperature-dependent expression of four genes for desaturases in SynechocysHs sp. PCC 6803 // Molecular Microbiology. 1997. V. 25, N 6. P. 1167 - 1175.
284. Loubai'esse M . , Paulm A. Dereuddre J. Effects of Freezmg onMembrane Lipid Peroxidation of Rhododendron Roots (Rhododendron cv. Demontague, Jean-Mane) ¡1 Compt. Rend. Acad. Sci. 111. 1991. V. 313. P. 453459.
285. Lopez M .M . , Makhatadze G.i . Major cold shock proteins, CspA fiomEscherichia coli and CspB from ВасШш subtilis, mteiact differently with singlestranded DNA templates IIBBA. 2000. V. 1479. P. 196-202.
286. Lowiy O.H., Roseiibrougli N.I., Fan A.L., Raiidell R.J. Proteinmeasurement with the Folin phenol reagent// J. Bioi.Chem. 1951. V . 193. P.265275.
287. Lu G.H., Paul A.L, . Mccarty D.R., Feil R.J. Transcription factorveracity - is GBF3 responsible for ABA-reguiated expression of Arabidopsis A D H
288. Plant Cell. 1996. V. 8, N 5. P. 847-857.
289. Luo J., Reed B .M. Abscisic acid-responsive protein, bovine senunalbumm, and proline pretreatments improve recovery of in vitro currant shoot-tip meristems and callus ciyopreserved by \itiification 11 Cryobiology. 1997. V. 34, N 3.P. 240-250.
290. Maia I.G., Benedetti C.E., Leite A. , TurciueUi S.R., Vercesi A.E. ,Arruda P. AtPUMP: an Arabidopsis gene encoding a plant uncouplhig mitochondrial protein // FEES Letters. 1998. V. 429. P. 403-406.
291. Makmen A. , Stegemaim H. Effects of low temperature on wheat leafprotems // Phytocheniistry. 1981. V. 20, N 3. P. 379-382.
293. McKersie B.D. The role of oxj-gen free radicals m mediatmg freezingand desiccation stress m plants / Active Oxygen / Oxidative Stress and Plant Metabolism. // Eds. E. Pell, K. Síefíen. Am. Soc. of Plant Physiol. 1991. P. 107118.
294. McKersie B.D. Plant environment mteraction and stress Physiology //'University of Guelph, 1996.
295. McKnight R.C., Hunter F.E., Oehlert W. H. Mitochomidrialmembrane ghosts produced by lipid peroxidation induced by ferrous ivn. I. Production and general morphology// J. Biol. Chem. 1965. V. 240. P. 3439-3446.
296. IVlcKown R., Kuroki G., Warren G. Cold responses ot Arabidopsismutants impafred in freezing tolerance // Journal of Experimental Botany. 1996. V. 47, N305. P. 1919=1925.
297. Meeuse B.J.D. Thermogenic resphation m aroids // Amiu. Rev. PlantPhysiol. 1975. V . 26. P. 117-126.
298. Meeuse B.J.D., Buggehi R.G. Time, spase, light and durkiiess in themetabolic flare-up of the Sauromattm appendix // Acta Bot. Neerl. 1969. V . 18. P. 159-172.
300. Minotti G., Aust S.D. An hrvestigation into the mechanism of citrateFe"'-dependent lipid peroxidation // Free Radic. Biol. & Med. 1987. v. 3. P. 379387.
301. Mohapatra S.S., Poole R.J., Dhindsa R.S. Changes hi protein patternsand translatable mRNA populations durmg cold acclhnation of alfalfa // Plant Physiol. 1987. V.38, N 195. P. 1607 - 1703.
302. Molma A. , Mena M . , Carbonero P., GarciaOhiiedo F. Differentialexpression of pathogen-responsive genes encoding two types of giycine-rich protems hi bariey II Plant Molecular Biology. 1997. V. 33, N 5. P. 803-810.
303. Moller I.M., Johnston S.P., Pakner J.M. A specific role lor Ca in theo.xidation of exogenous N A D H by Jerusalem aitichoke (Hehanüms iuberosus) mitochondria// J. Biol. Chem. 1981. V. 194. P.487-495.
304. Monroy A.F., Sarhan F., Dhindsa R.S. Cold induces changes infi-eezing tolerance, protem phosphorjdation and gene expression II Plant Physiol. 1993. V. 102, N 4. P. 1227 - 1235.
305. Monroy A.F., Labbe E., Dhmdsa R.S. Low temperature perception hiplants; Effects of cold on protem phosphorylation in cell-fi-ee extracts II FEBS 1.tters. 1997. V. 410, N 2-3. P. 206-209.
306. Monroy A.F., Saiigwan V., Dhmdsa R.S. Low temperature signaltransduction during cold acclimation; protein phosphatase 2A as an early target for cold-hiactivatiott// Plant Journal. 1998. V. 13, N 5. P. 653-660.
307. Moore A.L . , Proudlove M.O. Mitochondria and siib-mitochondrialparticles // isolation of membranes and organelles from plant cells / Eds. Hall I.E., Moore A .L . London: Acad. Press. 1983. P. 153-184.
308. Moore A .L . , Siedow J.N., The reguiayion and nature of the cyanideresistant alteraative oxidase of plant mitochondria // BBA. 1991. V. 1059. P. 121 140.
309. Moynihan M.R., Ordentlich A., Raskm 1. Chillmg-mduced heatevolution in plants // Hant Physiol. 1995. V. 108. P. 995-999.
310. Murata N . , Los D.A. Membrane Fluidity and Temperature Perception//PlantPhysiology. 1997. V . 115. P. 875-879.
311. Muzzin P., Boss O., Giacobko J.-P. Uncouplmg protehi 3: hs possiblebiological role and mode of regulation m rodents and humans // J. of Bioenergetics & Biomembranes. 1999. V. 31, N 5. P. 467-473.
312. Nantes I.E., Fagian M .M . , Catisti R., Arruda P., Maia LG . , VercesiA.E. Low temperature and aging-promotored expression of PUMP in potato tuber mitochondria//FEBS Letters. 1999. V. 457. P. 103-106.
313. Negre-Saivayre A. , Hhtz C., Carrera G. Cazenave R., Troly M . ,Salvayre R., Penicaud L. , Casteilla L . A role for the uncoupling proteiii-2 as a regulator of mitochondriai peroxide generation // FASEB J. 1997. V. 11. P. 809815.
315. Nicholls D.G., Rial E. A history of the first uncoupling proiem, UCP l// J. of Bioenergetics & Biomembranes. 1999. V . 31, N 5. P. 399-406.
316. Nover L. , Helhnund D., Neumaii D., Scharf K.-D. , Serflmg E. Heatshock response of eucaiy'otic cells // Biol. Zentrabiatt. Band. 1984. ¥.103. P.357435.
317. Ohta S., Usami S., Ueki J., Kumaskiro T., Komari T., Buriieii J.N.identification of the ainino acid residues responsible for cold tolerance in Flaveria brovmii pynivate,orthophosphate dikinase ,// FEES Letters. 1997. V 403, N 1. P. 59.
318. Ordenthch A. , Lhizer R.A., Raskin 1. Alternative respiration and heatevolution m plants /7 Plant Physiol. 1991. V . 97. P. 1545-1550.
319. Orr W., White T.C., hi B., Robert L. , Singh J. Characterization of alow-temperature-induced cDNA. fi"om winter Brassica napus encoding the 70 kDa subunit of tonopiast ATPase II Plant Molecular Biology. 1995. V. 28, N 5. P. 943948.
321. Paldi E. , Racz I., Lasztity D. Eiiect of low temperature on the rRNAprocessing in wheat (Triticum aeslivum L.) II Journal of Plant Physiology. 1996. V 148, N3-4. P. 374-377.
322. Palmer J.M., Ward J.A.// Encyclopedia of plant physiology, V . 18 /Eds Douce R., Day D.A. Berim; Springer=Verlad, 1985. P. 173.
323. Palou A. , Pico C , Bonet M . L. , Oliver P. The uncouplmg protein,thermogemn//Int. J. Biochem.and Cell Biology. 1998. V. 30. P.7-11.
324. Parkin K .L . , Marangoni A. , Jackman R., Yada R., Stanley D. Chiiluiginjury. A review of possible mechanisms II J. Food Biochem. 1989. V . 13. P. 127 153.
325. Pastore D., Fratiaimi A. , Di Pede S., Passarella S., Effects of fettyacids, nucleotides aiid reactive oxygen species on durum wheat mitochondria. // FEBS Letters. 2000. V. 470. P. 88-92.
326. Patterson B.D., Payne L.A. , Chen Y. , Gracham D. An inhibitor ofcatalase induced by cold in chillmg-sensitive plans II Plant Physiol. 1984. V. 76, N 4. P. 1014-1018.
327. Perras M . , Sarhan F. Synthesis of freezmg tolerance proteins hi leaves,crown, and roots duiing cold acclimation of wheat // Plant Physiol. 1989. V.89, N 2. P. 577 - 585.
328. Petit P.X., Susm S.A., Zamzami N . , Mignotte B. , Kroemer G.Mitochondiia and programmed cell death: back to the future // FEBS Letters. 1996. V. 369. P. 7-13.
329. Pihakaskimaunsbach K., Griffith M . , Antikainen M . , Maunsbach A.B.1.munogold localization of glucanase-like antifreeze protein in cold acchmated winter rye // Protopiasma. 1996. V. 191, N 3-4. P. 115-125.
330. Pfamier N . , Craig E.A., Honlmger A. Mitochondrial preproteinhanslocase // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 1997. Y. 13. P. 25 - 51.
331. Pobezhimova T.P., Voioikov V.K. , Varakina N . N . Inactivayion ofcomplex 1 of the respiratoiy chain of maize initochondria hicubated in vitro by elevated temperature II J. of Themial Biology. 1996. V. 21. P. 283 - 288,
332. Pobezhimova T., Grabeinych O., Kolesniclienko A. , Voinikov V. Thecomparison of uncoupling activity of constituently synthesized and stress-induced fornis of wmter lye stress uncoupling protein CSP 310 /7 J. Therm. Biol. 2001. V. 26, N 2 . P. 95-101.
333. Polisensky D.H., Braam J. Coid-shock regulation of the ArabidopsisTCH genes and the effects of modulating mtracellular calcium levels // Plant Physiology. 1996. V 111, N 4. P. 1271-1279.
334. Popov V.N. , Simonian R.A., Skulachev V.P., Starkov A .A . inhibitionof the alternative oxidase stimulates H2O2 production m plant mitochondria 11 FEBS Letters. 1997. V. 415. P. 87-90.
335. Porter R.K. Mitochondrial proton leak: a role for uncoupling proteins2and3?/ /BBA. 2001. V. 1504. P. 120-127.
336. Poysa V.W. The genetic control of low temperature ice encasement,and flodmg tolerances by chromosome 5A, 5B and 5 Dhi wheat /7 Cereal Res. Comm. 1984. V.12. P.135-i41.
337. Pruvot G., Massimino J., Peltier G., Rey P. Effects of lowtemperature, high salinity and exogenous A B A on the synthesis of two chloroplastic drought-induced proteins in Solannm itéerosum I! Physiologia Plantarum. 1996. V 97, N 1. P. 123-131.
338. Purvis A. C , Shewfeit R. L. Gegogeine J. W. Superoxide productionby mitochondria isolated from green bell pepper iriiit // Physiol. Plant. 1995. V. 94. P. 743 - 749
339. Raison J.K., Lyons J.M. CMlmg hijuiy: a plea for uniformterminology' /7 Plant Cell Envhron. 1986. V. 9. P. 685.
340. P.eed J.C. Cytochi-ome c: can't live \¥Íth it - can't live without it //Cell. 1997. V. 91. P.559-562.
341. FJioadsD.M., Mcintosh L. Salicylic acid regulation of respiration inhigiier plants: alternative oxidase e.xpression // Plant Cell. 1992. V . 4. P. 11311139.
342. Rhoads D .M. , Mcintosh L . The salicyhc acid-inducible alternativeoxidase gene aoxl and genes encodmg pathogenesis-related proteins share regions of seqúense smiiiarity m their promoters // Plant Mol. Biol. 1993. V. 21. P. 615624.
343. Rich P. Qumol oxidation in Arum maculainm mitochondria and itsapplication to the assay, solubilization and partial purification of the alternative oxidase / /FEBS Letters. 1978. V. 96. P. 252-256.
344. Rich P.R., Bonner W.D. Jr. The sites of superoxid anion generation iniiigher plant mitochondna/7 Arch. Biochem. Biophys. 1978. V. 188. P. 206-213.
346. Ricquier D., Bouillaud F. The uncouplmg protem homologues: U C P l ,UCP2, UCP3, StUCP and AtuCP /1 Biochem. J. 2000. V. 345. P. 161-179.
347. Ricquier D., Bouillaud F. Mitochondrial uncoupling proteins: frommitochondria to the regulation of energy balance /1 J. Physiol. 2000b. V. 529. P. 310.
348. Roberts D.W.A. Ciiromosomes in "Cadet" and "Rescue" wheatscaring ioci for cold hardiness and veniahzation response ¡1 Ganad. J. Genet. Cytol. 1986. V. 28, N 6 . P.991-997.
349. Robertson A.J. , Gusta L .V. , Reaney M.J.T., Ishikawa M .1.entification of proteins correlated with increased freezing tolerance in bromegrass {Bromus inermis Leyss. cv. Manchar) cell cukures.// Plant Physiol. 1988. V. 86, N 2 . P. 344-347.
350. Rorat T., Irzykowski W. Changes in mRNA population during coldacclimation in two potato Ihies of Solanum sogarandinum differing by their cold hardiness//ActaPhysioiogiae Plantarum. 1996. V 18, N 1. P. 25-32.
351. Ruggeri B. , Gray R., Watkins T., Tomims R. Effects of lowtemperatuie acclimation and oxiden stress on tocoferol production in Euglena gracilis Z /7 App. And Envhon. Microbiol. 1985. V. 50. P. 1404-1408.
352. F.ustin P., Dupont J., Lance C. Involvement of lipid peroxy radicals inthe cyanide-resistant electron transport pathway // Physiol. Veg., 1984. V.22, N 5. P. 643-663.
353. Ryu S.B., Costa A . , Xin Z.G., Li P.H. Induction of cold hanlmess bysalt stress involves synthesis of cold- and abscisic acid-responsive proteins in Potato (Solarmm commersonii Dun.) // Plant & Cell Physiology. 1995. V 36, N 7. P. 1245-1251.
354. Ryynanen L. Effect of abscisic acid, cold hardening, and photoperiodon recovery of cryopreserved hi vitro shoot tips of silver birch // Cryobioiogy. 1998. V. 3 6 , N L P . 32-39.
356. Samec S., Seydoux J., DuUoo A . G . Role of UCP homologues inskeletal muscles and brown adipose tissue; Mediators of thermogenesis or regulators of lipids as fuel substtate? // The FASEB Jomal. 1998. V. 12. P. 715724.
357. Saniarius К.A., Heber II. Das Verhaiten von HilLReaction undPliotophosphoryiieixmg isolierten Cliloroplasten in Abliandigkeit vom Wassergeiialt.//Planta. 1967. Bd.73, H.2. 8.109-137.
358. Sarlian F., D'Aoust M.J. R N A synthesis m spring and winter wheatduring cold acclimation // Physiol. Plant. 1975. V.35, N1. P. 62 - 65.
360. Sarhan F., Perras М. Accumulation of a high molecular weight proteinduring cold hardening of wlieat {Triticum aestivum L.) II Plant Cell Physiol. 1987. V .28 ,N7 .P . 1173 - 1179.
361. Sarhan F., Ouellet F., VazquezTello A. The wheat wcsl20 genefamily. A useful model to understand the molecular genetics of freezuig tolerance in cereals //Physiologia Plantarum. 1997. V. 101, N 2. P. 439-445.
362. Sasaki K. , Sasaki S. Low-temperature dependent ribonuclease incliroinatin of winter wheat seedlings // Biocliem. and Boiphys. Res. Communs. 1976. V . 72, N 3 . P. 850 - 858.
363. Sato N . , Wada A. Disruption analysis of the gene for a cold-regulatedRNA-binding protein, rbpAl, in Anabaena: Cold-induced initiation of the hfiterocyst differentiation pathway // Plant and Cell Physiology. 1996. V 37, N 8. P. 1150- 1160.
364. Scheffler I.E. A century of mitochondrial research: achievements andperspectives//Mitochondrion. 2000. V. L P . 3-31.
365. Scheiphor G.L., Scarpa A., Toorenenbergen A. The effect ofiocalanesthetics on the hydrolysis of free and membrane-bound phospholipids catalysed by various phospholipases. IIBBA. 1972. V . 270. P. 226-270.
366. Schneider A., Salamini F., Gebhardt C. Expression patterns andpromoter activity of the cold-regulated gene ci21A of potato II Plant Pliy&iology. 1997. V 113, N 2 . P. 335-345.
367. Schoitissek C. Nucleotide metabolism in tissue culture cells at lowtemperatures 1. phosphorylation of nucleosides and deoxynucieosides in vivo II BBA. 1967. V. 145, N2. P. 228 - 237.
368. Sharp P.A., Sugden B., Sambrook J. Detection of two restrictionendonuclease activities m Haemophilus parainfluence usuig analytical agarose II Biochemistry. 1973. V . 12. P. 3055 - 3059.
369. Shewfelt R.L., Erickson M . E . Role of lipid peroxidation m themechanism of membrane-associated disorders hi edible plant tissue // Trends in Food Sci. TechnoL 1991. V. 2, P. 152 -154.
370. Siedow J.N., Umbach A.L. The mitochondrial cyanide-resistantoxidase: structural conservation amid regulatory diversity // BBA. 2000. P. 432439.
371. Sieg F. Schroder W. Schmitt J .M. Hmcha D.K. Purification andcharacterization of a crioprotective protem (cryoprotectin) from the leaves of coldacclimated cabbage // Plant Physiology. 1996. V . 111, N 1. P. 215-221.
372. Simiiiovitcli D., Ctotitier Y. Twenty-four-hour induction of fieezhigand drought tolerance in plumules of winter rye seedlings by desiccation stress at room temperature m ttie dark // Plant Physiol. 1982. V. 69, N i . P. 250 - 255.
374. Skiiver K . , Mundy J. Gene expression in response to abscisic acid andosmotic stress.//Plant Cell. 1990. V. 2, N 6. P. 503 - 512.
375. Skulachev, V.P. Why are mitochondria mvolved hi apoptosis? //FEES Letters. 1996. V. 397. P. 7-10.
376. Skulachev V .P . Lowering of the intracellular O2 concentration as aspecial function of respiratory systems of the cells // Biochemistry (Moskow), 1994. V. 59. P. 1910-1912.
377. Skulachev, V.P. Cytochrome c in the apoptotic and antioxidantcascades // FEBS Letters. 1998. V. 423. P. 275-280.
378. Skulachev V.P . Anion Carriers in Fatty Acid-Mediated PhysiologicalUncoupling // J. Bioenerg. Biomembr. 1999. V. 31 . N . 5. P . 431-445.
379. Sluse F.E., Almeida A . M . , Jannuszkiewicz W., Vercesi A.E . Freefatty acids regulate the uncoupling protein and alternative oxidase activities in plant mitochondria It FEBS Letters. 1998. V. 433. P. 237-240.
380. Smoleiiska G., Kuiper P.J. Effect of low temperature upon lipid andfatty acid composition of roots and leaves of vdnterrape plants.// Physiol. Plant. 1977. V.41,N.1.P. 29-35.
381. Soiecka D. Kacperska A. Phenylalamn. aimiionia-lyase activity inleaves of winter oilseed rape plants as afiected by acclimation of plants to low temperature // Plant Physiology & Biochemishy. 1995. V 33, N 5. P. 585-591.
382. Stuart J.A., Brmdle K . M . , Harper J.A., Brand M.D. MitochondrialProton Leak and the Uncoupling Proteins // J. Bioenerg. Biomembr. 1999. V . 31. N.5. R 517-525.
383. Stuart J.A., Cadenas S., Jekabsons M.B. , Roussel D., Brand M . D .Mitochondrial proton leak and the uncoupling protein 1 homologues // BBA. 2001. V. 1504. R 144-158.
384. Sutka J . , Kovacs G. Reciprocal monosomic analysis of frost resistenceon chromosome 5A in wheat II Euphytica. 1985. ¥.34. P.367-370.
385. Sutton H.C., Whiterbomn C.C. On tiie participation oh higheroxidation states of iron and copper hi Fenton reactions II Free Radic. Biol. Med. 1989. V. 6. P. 53-60.
386. Suzuki Т., Kaneko M . , Harada T. Increase in freezing resistance ofexcised shoot tips of Asparagus officinalis L by preculture on sugar-rich media II Ciyobiology. 1997. V 34, N 3. P. 264-275
387. Sveiiniiig M . M . , Rosnes К., Juntíila О. Frost toleraiice aiidbiochemical changes during haideniiig and dehardening in contrastmg wiiite clover populations // Physioiogia Plantarum. 1997. У 101, N 1. P. 31-37.
388. Takahashi R., Shimosaka E. cDNA sequence analysis and expressionof two cold-regulated genes in soybean U Plant Science. 1997. V 123, N 1-2. P. 93104.
389. Tangeras A. , Flatmark Т., Backtiom E>., Elirenberg A. Mitochondrialñon content not bound m heme and iron-suifiir centers /7 BBA. 1980. V. 589. P. 162-175.
390. Tanguay R .M . Genetic regulation during heat shock and iunction haetshock protems: a review // Can. J. Biochem. and Cell Biol. 1983. V.61, N 6. P. 387 -394.
391. Tao R.L., Khan A . A . Increases in activities of aniinoacil-tRNAsynthetases during cold treatment of dormant pear embryo /I Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1974. V.59, N 2. P. 764 - 770.
392. Testi M.G. , Croce R., PolverinoDeLaureto P., Bassi R. A CK2 site isreversibly phosphoryiated m the photosystem II subunit CP29 // FEBS Letters. 1996. V. 399, N 3 . R 245-250.
393. Teutónico R.A., Yandeli В., Satagopan J.M., Ferreira M.E. , Palta J.P.,Osborn Т.е. Genetic analysis and mapping of genes comrolling freezing tolerance in oilseed brassica. // Molecular Breeding. 1995. V. 1, N 4. P. 329-339.
394. Thomas Т., Cavicchioli R. Archaeal cold-adapted proteins: structuraland evolutionary analysis of the elongation factor 2 protems from psychrophilic, mesophihc and thermophilic methanogenes il FEBS Letters. 1998. V. 439. P. 281286.
395. Tseng M.J. , L i P H . Alterations of gene expression in potato Solanumcommersonii) during cold acclimation /7 Physiol. Plant. 1990. V. 78. P. 538 - 547.
396. Turrens J.F., Boveris A . Generarion of the supero.Kide anion by theN A D H dehydrogenase of bovine heart mitochondria 1/ Biochem. J. 1980. V. 191. P. 421-427.
397. Turrens J.F., Freeman B.A., Crapo J.D. Hyperoxia increases H2O2release by lung mitochondria and microsomes 1/ Area. Biochem. Biophys. 1982. V. 217. P. 411-421.
398. Uemura M . , Yoshida S. Involvement of plasma membrane alterationsin cold acclimation of wmter rye seedlings Sécale cércale h. cv. Puma II Plant Physiol. 1984. V . 75. P.818-826.
399. Umbach A.L . , Siedow J.N. Covalent and noncovalent dimers of thecyanide-resistant ahemative oxidase protein in higher plant mitochondria and their relationship to enzime activity // Plant Physiol. 1993. V. 103. P. 845-854.
400. Vanlerberghe G.C., Mcintosh L. Lower grows temperature increasesalternative pathway capacity and alternative oxidase protein in tobacco. II Plant Physiol 1992. V. 100. P. 115-119.
401. Vanlerberghe G.C., Mcintosh L . Alternative oxidase: from gene tofunction II Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1997. V. 48. P. 703-734.
402. Vanzee K. , Baertlein D.A., Lmdow S.E., Panopoulos N . , Chen T.H.H.Cold requirement for maxhnal activity of the bacterial ice nucleation protein INAZ in transgenic plants II Plant Molecular Biology. 1996. V 30, N 1. P. 207-211.
403. Vasma J .A. , Baneyx F. Recombinant protein expression at lowtemperatures under the transcriptional control of the major Escherichia coli cold shock promoter cspA 1/ Apphed & biivironmeiital Microbk)logy. 1996. V. 62, N 4. P. I444_i447.
405. M . , Chahnovich H. PUMPmg Plants ff Nature. 1995. V. 375. P.24.
406. Vercesi A.E. , Kowaltowski A.J . , Grijalba M.T., Meinicke A.R.,Castilho R.F. The role of reactive oxygen species m mitochondrial permeability transition/7 Biosc. Rep. 1997. V. 17. P. 43-52.
407. Vercesi A.E. The discovery of an uncoupling mitochondrial protem hiplants /1 Biosci. Rep. 2001. V. 21. N . 2. P. 195-200.
408. Vieiimg E. The role of heat shock proteins in plants // Annu. Rev.Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1991. Y. 42. P. 579-620.
409. Vigue J., L i P.H., Oslund C.R. The effect of low teniperature upon thepolyribosome nucleic acid and protein content of potato leaves // Plant and Cell Physiol. 1974. V.15, N 6. P. 1055-1062.
410. Voinikov v., Pobezhimova T., Kolesnichenko A., Varakina N . ,Borovskii G. Stiess protein 310 kD affects the energetic activity^ of plant mitochondria under hypotermia// J. of Thermal Biology. 1998. V. 23. P. 1 - 4.
411. Voinikov v., Grabehiych O., Pobezhimova T., Korzun A. , Sumina O.,Tourchaninova V. , Kolesnichenko A. Plant stress uncouplmg protem CSP 310 caused thermogenesis in winter wheat mitochondria in viiro II J. Plant Physiol. 2001. V. 158. P. 807-810.
412. Vojnikov v., Korzun A., Pobezhhnova T., Varakhia N . Effect of coldshock on the mitochondrial activity and on the temperature of winter wheat seedlings/7 Biochem. Physiol. Pilanzen. 1984. V. 179. P. 327-330.
413. Volkova R.I., AJekseeva T.F., Drozdov S.N. Effect of retardants onthe eaily stages of cucumber acclimation to cliilling temperatmes //R. Jounial of Plant Physiol. 1996. V 43, N 4. P. 510-514.
414. Walker M . A . , McKersie B.D. Role of the ascorbate-ghitatiorieantioxidaiit system hi ciiillhig resistance of tomato ¡1 J. Plant Physoil. 1993. V. 141. P. 234-239.
415. Wailis J.G., Wang H.Y., Guerra D.J. Expression of a syntheticantifieeze protein in potato reduces electiolyte release at freezing temperatures ii Plant Molecular Biology. 1997. V. 35, N 3. P. 323-330.
416. Watabe S., Hiroi T., Yamamoto Y. , Fujioka Y. , Ftasegava H. , YagoN. , Takaiiachi S.Y. SP-22 is a thioredoxin-dependent peroxide reductase in mitochondria//Eur. J. Biochem. 1997. V. 249. P. 52-60.
417. Watanabe A. , Nakazono M . , Tsutsmni W., Hirai A . AtUCP2: a novelisofe)nn of the mitochondrial uncoupling protem of Arabidopsis thaliana II Plant Cell Physiol. 1999. V. 40, N 11. P. 1160-1166.
418. Weidner M . , Combrink G. Phenotypical temperature adaptation ofprotein synthesis in wheat seedlings. Time curves for readaptation II Plant Physiol. 1979. V. 64, N1. P. 144-149.
419. Weidner M . , Heuei R. Indirect evidence ft>r conformational change inprorein from wheat seedlings, preadapted to chillingand high temperature // Z. Pilanzenphysiol. 1979. V. 94, N 5. P. 387-398.
420. Weidner M . , Mathee C , Schmitz F.K. Phenotypical temperatureadaptation of protein synthesis in wheat seedlings. Qualitative aspects. 1.volvement of aminoacid: tRNA-ligases 11 Plant Physiol. 1982. V. 69. P. 12811288.
421. Weidner M . , Ziemens C. Preadaptation of protein synthesis in wheatseedlmgs to high temperature // Plant Physiol. 1975. V. 56, N 5. P.590-594.
422. Welling A. , Kaikui-anta P., Rinne P. Photoperiodic induction ofdonnancy and freezmg tolerance in Beiula pubescem. Eivolvement of AJJA. and dehydrms // Physiologia Plantarum. 1997. V. 100, N 1. P. 119-125.
423. Welin B.V. , Olson A., Palva E.T. Structure and organization of t\¥0closely related iow-temperature-hiduced DHN/LEA/RAB-like genes in Arabidopsis lhaliana L Heynh /7 Plant Molecular Biology. 1995. V 29, N 2. P. 391-395.
424. Wiilemot C. Stunulation of phospholipid biosynthesis during frosthardenmgof whiter wheat.//Plant Physiol. 1975. V.55, N.2. P. 356-359.
425. Wilson, R.H., Smith B .N. Uncoupling of Sauromatum spadixmitochondria as a mechanism of thermogenesis // Z. PflanzenphysioL 1971. V. 65, N 2 . P. 124-129.
426. X u W., Campbell P., Vargheese A.K. , Braam J. The ArabidopsisXET-related gene famih - enviroiunentai and hormonal regulation of expression 1/ Plant Journal. 1996. V 9, N 6. P. 879-889.
427. Yang J.S., Brown G.N. Isoaccepting transfer ribonucleic acids durhigchilling stress in soybean seedlings h>pocotyls /! Plant Physiol. 1974. V.53, N 5. P. 694 - 698.
428. Yaneva I., Mack G., Vunkovaradeva R., Tischner R. Changes innitrate reductase activity and the protective effect of molybdenum during cold stress in winter wheat grown on acid soil // Jomnal of Plant Physiology. 1996. V. 149, N 1-2, P 211-216.
429. Yukawa r., Kobayashi M . , Watanabe Y., Yamamoto S. Studies onfructan accumulation in wheat (Triticum aestivum L.) /1 Japanese Journal of Crop Science. 1995. V. 64, N 4. P. 801-806.
430. Zhou B.L. , Arakawa K. , Fiyikawa S., Yoshida S. Cold-mducedalterations in plasma membrane proteins that aie specifically related to the development of fi-eezmg tolerance in cold-hardy winter wheat // Plant Cell Physiol. 1994. V. 35. P. 175-182.
431. Zoratti M . , Szabo 1. The mitochondiial peimeability transition //Biochhn. Biophis. Acta. 1995. V. 1241. P. 139=176.
-
Колесниченко, Алексей Викторович
-
доктора биологических наук
-
Иркутск, 2002
-
ВАК 03.00.12
- Сигнальная регуляция экспрессии генов защитных белков растений при холодовом стрессе
- Изучение белков семейства БХШ 310 у злаков при низкотемпературном стрессе
- Митохондриальные энергорассеивающие системы растений при действии низких температур
- Структурно-функциональная организация гена аланин-богатого белка холодового шока капусты Brassica oleracea
- Белки низкотемпературной адаптации на примере организмов Байкальского региона
