Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Изучение белков семейства БХШ 310 у злаков при низкотемпературном стрессе

ВАК РФ 03.00.12, Физиология и биохимия растений

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Зыкова, Виктория Владимировна

1. ВВЕДЕНИЕ.

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

2.1 Общая характеристика ответа растений на низкотемпературный стресс.

2.1.1 Два типа низкотемпературного стресса: не связанный с замерзанием воды (охлаждение) и связанный с образованием в растении льда (замерзание).

2.1.2 Образование льда у растений во время низкотемпературного стресса.

2.1.3 Две стратегии выживания растений во время низкотемпературного стресса - переохлаждение воды и обезвоживание цитоплазмы.

2.1.4 Закаливание травянистых растений.

2.2 Взаимосвязь низкотемпературного стресса с другими видами стресса - засухой и окислительным стрессом.

2.3 Стрессовые белки. Митохондриальные системы защиты от низкотемпературного стресса.

2.4 Окислительный стресс и перекисное окисление липидов. Механизмы ПОЛ.

2.4.1 Активные формы кислорода.

2.4.2 Перекисное окисление липидов.

2.4.3 Механизм реакций ПОЛ.

2.4.4 Уникальные реакции ПОЛ в растительных мембранах.

2.4.5 Окислительное повреждение белков.

2.4.6 Окислительное повреждение ДНК.

2.5 Антиокислительная защита клетки.

2.5.1 Супероксиддисмутаза.

2.5.2 Пероксидаза и каталаза.

2.5.3 Аскорбиновая кислота.

2.5.4 Токоферол, глутатион, метионин и цистеин.

2.5.5 Тушители синглетного кислорода, комплексообразователи

2.6 Перекисное окисление лиипидов и стресс.

2.7 ПОЛ в митохондриях.

2.8 Выводы из обзора литературы. Цель и задачи исследования

3. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

3.1 Растительный материал.

3.2 Температурная обработка.

3.3 Выделение митохондрий.

3.4 Выделение ядерной фракции.

3.5 Выделение цитоплазматических бежов.

3.6 Выделение митохондриальных бежов.

3.7 Определение концентрации бежа по Гринбергу и Крэдцоку

3.8 Определение митохондриального бежа по Лоури.

3.9 Аффинная хроматография бежов семейства БХШ 310.

3.10 Электрофорез в ПААГ нативного бежа.

3.11 Электрофорез в ПААГ с ДДС-Ка.

3.12 Вестерн-блоттинг.

3.13 Окраска и отмывка гелей от красителя.

3.14 Определение молекулярных масс нативных бежов и полипептидов.

3.15 Выделение нуклеиновых кислот.

3.16 Подготовка к работе неиммунной сыворотки и сыворотки против БХШ 310.

3.17 Ферментативная, неферментативная и спонтанная системы ПОЛ.

3.18 Определение диеновых конъюгатов.

3.19 Определение влияния БХШ 310 и антисыворотки против БХШ 310 на ПОЛ при функционировании отдельных комплексов дыхательной цепи митохондрий озимой пшеницы.

3.20 Статистическая обработка.

4. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУВДЕНИЕ.

4.1 Идентификация, иммунолокализация и определение характеристик бежов, иммунохимически родственных БХШ 310, у ряда культурных и дикорастущих злаков.

4.1.1 Идентификация, иммунолокализация и определение характеристик белков, иммунохимически родственных БХШ 310, в клеточных фракциях проростков озимой ржи.

4.1.2 Влияние холодового шока на локализацию и свойства белков семейства БХШ 310 в проростках озимой ржи.

4.1.3 Цитоплазматич еские белки семейства БХШ 310 ряда культурных и дикорастущих злаков.

4.1.4 Митохондриалъные белки семейства БХШ 310 ряда культурных и дикорастущих злаков.

4.2 Влияние БХШ 310 на ПОЛ.

4.2.1 Влияние БХШ 310 на перекисное окисление липидов в митохондриях озимой пшеницы.

4.2.2 Влияние БХШ 310 на ПОЛ в митохондриях озимой пшеницы при низкотемпературном стрессе in vitro.

4.2.3 Влияние белков, иммунохимически родственных БХШ 310, на ПОЛ в митохондриях озимой пшеницы.

4.3 Влияние сыворотки против БХШ 310 и неиммунной сывороки на спонтанное ПОЛ в изолированных митохондриях озимой пшеницы

4.4 Динамика влияния БХШ 310 и антисыворотки против БХШ 310 на ПОЛ в изолированных митохондриях озимой пшеницы.

4.5 Влияние БХШ 310 на ПОЛ в митохондриях при функционировании различных комплексов дыхательной цепи изолированных растительных митохондрий.

4.5.1 Влияние БХШ 310 и антисыворотки против БХШ 310 на процесс ПОЛ при функционировании различных комплексов дыхательной цепи митохондрий, изолированных из нестрессированных проростков озимой пшеницы.

4.5.2 Влияние антисыворотки против БХШ 310 на ПОЛ в митохондриях при функционировании различных комплексов дыхательной цепи митохондрий проростков озимой пшеницы, подвергнутых низкотемпературному стрессу.

4.5.3 Влияние БХШ 310 и антисыворотки против БХШ 310 на ПОЛ при функционировании различных комплексов дыхательной цепи митохондрий, изолированных из нестрессированных проростков кукурузы

4.5.4 Влияние антисыворотки против БХШ 310 на ПОЛ при функционировании различных комплексов дыхательной цепи митохондрий, изолированных из стрессированных проростков кукурузы

Введение Диссертация по биологии, на тему "Изучение белков семейства БХШ 310 у злаков при низкотемпературном стрессе"

В течение вегетации растения подвергаются постоянному воздействию различных факторов внешней среды. Одними из основных факторов, определяющих рост, развитие растений и ареалы их распространения являются температуры, отличные от оптимальных температур роста для данного вида. В связи с тем, что территория России почти на всем своем протяжении расположена в поясах умеренного и холодного климата, особую важность представляет изучение влияния на растения низких температур.

Реакция растений на низкотемпературный стресс заключается в различных перестройках метаболических и физиологических процессов, имеющих своей целью адаптацию растительного организма к изменившимся условиям. За более чем столетний период изучения действия низких температур на метаболизм растительных клеток было накоплено много данных о действии низких температур на содержание и изменения липидного состава (Касперска-Палач, 1983), повышение ненасыщенности жирных кислот (Новицкая и др., 1990; Климов и др., 1993), накопление криопротекторных веществ, таких как сахара (Туманов, 1979; Касперска-Палач, 1983) и аминокислоты (Стаценко, 1992), что позволяет избежать смертельного для растительной клетки (Самыгин, 1974) образования внутриклеточного льда и предотвращает повреждение клеточных мембран (Murata, Los, 1997). Следует отметить, что у всех этих механизмов имеется одна общая черта: вовлечение в них белков-ферментов, что в свою очередь связано с изменением экспрессии соответствующих генов. При этом возрастают энергозатраты клетки и происходит усиление эффективности дыхания (Семихатова, 1995). Усиление эффективности дыхания, в свою очередь, связано со структурнофункциональными изменениями митохондриального аппарата (Войников, 1987; Хохлова и др., 1993; Кислюк и др., 1995), происходящими при низкотемпературном воздействии.

Необходимо отметить, что повреждение при низкотемпературном стрессе частично обусловлено действием образующихся во время стресса в клетке активных форм кислорода (АФК), которые вызывают повреждение мембран и фотосистем. Имеющиеся в настоящее время данные свидетельствуют о том, что основным источником АФК во время низкотемпературного стресса являются митохондрии (Purvis et al,, 1995). Растительная клетка обладает мощной и глубоко эшелонированной системой защиты от окислительного стресса. В нее входят такие ферменты как супероксиддисмутаза, пероксидаза, каталаза, а также неферментативные механизмы защиты, такие как а-токоферол, аскорбат и др. В последнее время также установлено, что в защите от окислительного стресса принимает участие и физиологические механизмы разобщения окисления и фосфорилирования в митохондриях за счет функционирования специфических разобщающих белков (Скулачев, 1996).

Индукция синтеза во время низкотемпературного стресса специфических белков, названных белками холодового шока (БХШ), является наиболее важным ответом клеточного метаболизма на гипотермию. В настоящее время установлены функции некоторых стрессовых белков. В частности, показано, что одни стрессовые белки выполняют криопротекторную функцию (Баймиев и др., 1999; Kurkela, Frank, 1990), другие предотвращают повреждения макромолекул и биомембран, происходящие при обезвоживании клетки (Guy et al., 1992; Anderson et al., 1994). Недавно установлено, что в митохондриях растений, также как и в митохондриях животных, существует механизм, связанный с функционированием разобщающих белков типа UCP, которые вызывают разобщение процессов окисления и фосфорилирования (7егек е\ а1., 1998; Ма1а а1., 1998).

Ранее в лаборатории физиологической генетики СИФИБР СО РАН был выделен один из стрессовых белков озимой ржи - белок с нативной мол. массой 310 кДа (БХШ 310) (Колесниченко и др., 1996). В ходе предыдущих исследований было установлено, что его синтез значительно индуцируется низкими температурами, и что он, так же как и иСР-подобные растительные митохондриальные белки, выполняет функцию разобщения окисления и фосфорилирования в митохондриях злаков (Побежимова и др., 1996; Уокикоу е1 а1., 1998). Обнаружено также, что белки, иммунохимически родственные БХШ 310 озимой ржи, присутствуют в спектрах белков озимой пшеницы (Мишарин и др., 1997), но не была установлена степень их идентичности, а также полиморфизм этих белков у других злаков. Остается неизученной их внутриклеточная локализация, не были даны характеристики этих белков. Поскольку предполагается, что известные ИСР-подобные разобщающие белки растений принимают участие в защите клетки от окислительного стресса, развитие которого сопровождается активацией перекисного окисления липидов (ПОЛ), представлялось важным установить, какое влияние оказывает БХШ 310 на процессы ПОЛ в митохондриях злаков.

В результате проведенных исследований установлено наличие у злаков ряда иммунохимически родственных БХШ 310 белков, как высокомолекулярных с мол. массами от 480 до 310 кДа, так и относительно низкомолекулярных с мол. массами от 140 до 56 кДа, состоящих из двух типов субъединиц с мол. массами 56 и 66 кДа. Результаты экспериментов свидетельствуют, что у озимой ржи некоторые высокомолекулярные иммунохимически родственные БХШ 310 белки связаны с нуклеиновыми кислотами. В то же время показано, что у озимой ржи низкотемпературный стресс вызывает изменения в содержании и характеристиках белков семейства БХШ 310. При изучении межвидового полиморфизма белков семейства БХШ 310 у ряда злаков с различной холодоустойчивостью установлено, что спектры нативных цитоплазматических иммунохимически родственных БХШ 310 белков кукурузы, пырейника, озимой ржи и озимой пшеницы различаются в высокомолекулярной области. В то же время спектры нативных митохондриальных иммунохимически родственных БХШ 310 белков исследованных злаков консервативны и имеют один и тот же набор белков.

При изучении влияния БХШ 310 на ПОЛ в митохондриях озимой пшеницы установлено, что добавление в среду инкубации митохондрий экзогенного БХШ 310 вызывает незначительную индукцию спонтанного ПОЛ, но в условиях окислительного стресса, индуцированного аскорбат-зависимой и НАДН-зависимой системами ПОЛ, БХШ 310 вызывает значительную индукцию ПОЛ. При этом показано, что экзогенный БХШ 310 вызывает индукцию ПОЛ при функционировании I и II комплексов дыхательной цепи митохондрий, что согласуется с данными об его влиянии на энергетическую активность митохондрий. Эти данные позволяют предполагать участие БХШ 310 в апоптических процессах во время низкотемпературного стресса у злаков.

Установлено также, что преципитирование эндогенного БХШ 310 в митохондриях при помощи антисыворотки против него вызывает индукцию ПОЛ в изолированных митохондриях. Эти данные подтверждают гипотезу В.П. Скулачева о том, что функционирование разобщающих белков представляет собой один из способов снижения генерации АФК митохондриями.

Автор выражает искреннюю признательность и благодарность своим научным руководителям д.б.н., профессору В.К. Войникову и д.б.н. Ю.М.

10

Константинову за постоянное внимание к работе и активную поддержку; д.б.н. Т.П. Побежимовой, к.б.н. О.И. Грабельных и к.б.н. A.B. Колесниченко, а также В.В. Турчаниновой, в тесном сотрудничестве с которыми выполнена диссертация, и всем сотрудникам лабораторий физиологической генетики и генетической инженерии за постоянную помощь и доброжелательную атмосферу, в которой проходила работа.

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Заключение Диссертация по теме "Физиология и биохимия растений", Зыкова, Виктория Владимировна

6. вы воды

1. Установлено наличие у злаков иммунохимически родственных БХШ 310 белков, состоящих из двух типов субъединиц 56 и 66 к Да;

2. Иммунохимически родственные БХШ 310 белки с молекулярной массой 310 кДа в цитоплазме и белки с молекулярными массами 320 - 330 кДа и 470 кДа в ядре нестрессированных растений и белок 470 кДа в цитоплазме стрессированных растений озимой ржи находятся в комплексе с нуклеиновыми кислотами;

3. У озимой ржи низкотемпературный стресс вызывает изменения в содержании и характеристиках иммунохимически родственных БХШ 310 белков;

4. Спектры нативных цитоплазматических иммунохимически родственных БХШ 310 белков кукурузы, пырейника, озимой ржи и озимой пшеницы различаются в высокомолекулярной области, в то время как спектры нативных митохондриальных иммунохимически родственных БХШ 310 белков исследованных злаков консервативны;

5. Экзогенный БХШ 310 не вызывает усиления спонтанного ПОЛ в митохондриях, но в то же время этот белок значительно усиливает уровень аскорбат-зависимого и НАДН-зависимого ПОЛ, повреждающих митохондриальные мембраны. Этот факт позволяет предполагать участие БХШ 310 в апоптических процессах.

6. Экзогенный БХШ 310 вызывает индукцию ПОЛ при функционировании I и П комплексов дыхательной цепи митохондрий;

7. Преципитирование эндогенного БХШ 310 при помощи антител на этот белок вызывает значительную индукцию ПОЛ в изолированных митохондриях, что свидетельствует о том, что в неповрежденных митохондриях ш vivo БХШ 310 выполняет антиоксидантную функцию.

5. Заключение

Поиск иммунохимически родственных БХШ 310 белков в клеточных фракциях показал, что у озимой ржи имеется целый ряд иммунохимически родственных БХШ 310 белков, состоящих из двух типов субъединиц с мол. массами 56 и 66 кДа. Изучение состава этих белков в цитоплазматической, митохондриальной и ядерной фракциях показало, что состав высокомолекулярных белков этого семейства различен в этих фракциях. Если белки с мол. массами 230, около 140 и 56 и 66 кДа обнаруживались во всех клеточных фракциях, то в цитоплазме присутствовали также белки с мол. массами 470 и 310 кДа, в ядерной фракции белки с мол. массами 470 и 320-330 кДа, а в митохондриальной фракции белок с мол. массой 310 кДа. Окраска гелей бромистым этидием позволила установить, что цитоплазматический белок с молекулярной массой 310 к Да и ядерные белки с мол. массами 320 - 330 кДа и 470 кДа являются нуклеопротеинами.

Изучение влияния низкотемпературного стресса на состав и характеристики иммунохимически родственных БХШ 310 белков показало, что под действием холодового шока в цитоплазме происходит увеличение содержания высокомолекулярных белков с мол. массами 310 и 470 кДа, и в то же время значительно уменьшается содержание иммунохимически родственных БХШ 310 белков с мол. массами 230 и около 140 кДа. В ядерной фракции уменьшается содержание белка с мол. массой 470 кДа, но увеличивается содержание белка с мол. массой 320 кДа. В митохондриальной фракции холодовой шок вызывает появление выявляемых при помощи вестерн-блоттинга иммунохимически родственных БХШ 310 белков с мол. массами 320 и 470 кДа, отсутствующих в белках контрольных проростков озимой ржи. При этом, по данным вестерн-блоттинга с антителами на БХШ 310, содержание низкомолекулярных иммунохимически родственных ему белков во всех клеточных фракциях резко снижается.

Полученные при изучении влияния низкотемпературного стресса на состав и характеристики белков семейства БХШ 310 данные представляют интерес в связи с тем, что, как отмечалось в обзоре литературы, бактериальные белки холодового шока (CSPs), по существующим в настоящее время представлениям, являются РНК-шаперонами и принимают участие в регуляции и обеспечении функционирования процессов трансляции во время низкотемпературного стресса (Jiang et al., 1998). В связи с этим можно предположить, что цитоплазматический белок с мол. массой 470 кДа, который под действием низкотемпературного стресса начинает связывать нуклеиновые кислоты, также может участвовать в регулировании процессов трансляции во время низкотемпературного стресса. В то же время тот факт, что некоторые белки семейства БХШ 310 под действием низкотемпературного стресса высвобождают связанные с ними ранее нуклеиновые кислоты, позволяет выдвинуть предположение, что эти нуклеиновые кислоты могут быть «маскированными» РНК, синтез белков с которых происходит во время низкотемпературного стресса. Полученные данные также позволяют говорить о существовании в цитоплазме озимой ржи двух форм стрессового белка БХШ 310 - «конститутивно синтезируемой», связанной с нуклеиновой кислотой и «стрессовой», не связанной с нуклеиновой кислотой. Этот вывод подтверждает также тот факт, что в исследованиях Т.П. Побежимовой и О.И. Грабельных (Pobezhimova et al., 2001) было показано различие в способности разобщать окисление и фосфорилирование в митохондриях этих двух форм белка БХШ 310.

При изучении полиморфизма иммунохимически родственных БХШ 310 белков у ряда культурных и дикорастущих злаков - озимой ржи, озимой пшеницы, кукурузы и пырейника сибирского- был выявлен значительный полиморфизм среди белков цитоплазматической фракции. У всех изученных злаков были обнаружены низкомолекулярные иммунохимически родственные БХШ 310 белки с мол. массами 230 кДа и ниже. В высокомолекулярной области у озимой ржи обнаружено присутствие в цитоплазме белков с мол. массами 470 и 310 кДа, у озимой пшеницы - 310 кДа, а у пырейника ряд белков с мол. массами 320-380 кДа. В то же время при изучении митохондриальных иммунохимически родственных БХШ 310 белков выявлен значительный консерватизм -митохондрии всех изученных видов содержали один и тот же набор белков с мол. массами 310, 230, около 140 и 56 и 66 кДа. Установлено, что во всех исследованных видах иммунохимически родственные БХШ 310 белки состоят из двух типов субъединиц с мол. массами 56 и 66 кДа. Результаты этих экспериментов позволяют сделать вывод, что в цитоплазме озимой ржи и, в несколько меньшей степени, в цитоплазме озимой пшеницы, существует своего рода «депо» малоактивной формы БХШ 310, которое позволяет митохондриям этих злаков во время низкотемпературного стресса быстро переходить в низкоэнергетическое состояние, характеризующееся разобщением окисления и фосфорилирования.

При изучении влияния БХШ 310 на процессы ПОЛ в митохондриях озимой пшеницы полученные данные свидетельствуют, что, в отличие от UCP-подобных разобщающих растительных белков (Kowaltowski, Vercesi, 1999), добавление экзогенного БХШ 310 к митохондриям вызывает индукцию перекисного окисления - незначительную в условиях спонтанного ПОЛ, и значительную в условиях искусственно вызванного окислительного стресса при помощи активации ферментативного и неферментативного ПОЛ. При этом была отмечена сильная зависимость индукции неферментативной и ферментативной систем ПОЛ от концентрации экзогенного БХШ 310 в среде инкубации митохондрий. В то же время необходимо отметить, что стрессовый белок БХШ 310 не оказывал индуцирующего влияния на ПОЛ в неактивных митохондриях, что позволяет предположить, что этот белок не обладает прямой прооксидантной активностью, а оказывает влияние на ПОЛ в митохондриях путем регулирования их энергетической активности. Полученные в ходе экспериментов результаты позволяют предположить, что БХШ 310 обладает апоптической активностью, и что одна из функций БХШ 310 состоит, возможно, в «разборке» определенной части митохондрий, наиболее пострадавших от действия температурного стресса, путем активации ПОЛ и последующих митоптоза и апоптоза (Скулачев, 1998). В связи с этим необходимо отметить, что к настоящему времени в растениях, в отличие от животных, не обнаружены каспазы (caspase) каскад которых является основным компонентом механизма апоптоза. Считается также, что в растениях реализуется несколько отличный вариант программируемой клеточной смерти, определяемый как «программируемый онкозис» (Jones, 2000). В то же время известно, что необходимым условием апоптоза является выход из митохондрий в цитоплазму цитохрома с (Reed, 1997), который является «апоптическим фактором -2» (Apaf-2) (Jones, 2000). В связи с этим, а также принимая во внимание наличие в наружной и внутренней митохондриальных мембранах иммунохимически родственных БХШ 310 полипептидов (Kolesnichenko et al., 20006) и быструю его ассоциацию с митохондриями (Kolesnichenko et al., 2000в), можно предположить, что БХШ 310 в растении связывается с родственными ему мембранными белками образует комплекс, подобный известной митохондриальной поре (РТР). При этом в поврежденных во время стресса митохондриях этот комплекс вызывает усиление образования ими АФК.

Несмотря на то, что при изучении влияния экзогенного БХШ 310 на ПОЛ был установлен факт возможности определенного прооксидантного действия экзогенного БХШ 310, эксперименты с изучением влияния на ПОЛ антисыворотки против данного белка, преципитирующей эндогенный БХШ 310 и устраняющей его разобщающую активность (РоЬегЫшоуа е! а1., 2001), показали, что добавление к митохондриям антисыворотки против БХШ 310 значительно индуцирует ПОЛ в митохондриях. Эти результаты позволяют сделать вывод, что эндогенный БХШ 310 в митохондриях, также как и известные к настоящему времени растительные ИСР-подобные разобщающие белки (КохуаНо^ък!, УегсеБ^ 1999), оказывает свой антиоксидантный эффект за счет разобщения окисления и фосфорилирования в митохондриях. В этом случае можно считать, что, в соответствии с гипотезой В.В. Скулачева (1998), любые белки, разобщающие окисление и фосфорилирование в митохондриях во время низкотемпературного стресса, являются частью антиокислительной защиты клетки.

Интересные данные, хорошо согласующиеся с данными о влиянии БХШ 310 на энергетическую активность растительных митохондрий, были получены при изучении влияния БХШ 310 и антисыворотки против этого белка на ПОЛ при функционировании различных комплексов дыхательной цепи митохондрий. В экспериментах О.И. Грабельных с соавторами (ОгаЬе1пус11 е1 а1., 2000) было показано, что наиболее чувствительным к разобщающему действию БХШ 310 является комплекс I митохондриальной дыхательной цепи. Результаты экспериментов по изучению влияния этого белка на ПОЛ в митохондриях свидетельствуют, что экзогенный БХШ 310 оказывает статистически достоверное влияние на интенсивность ПОЛ только при функционировании I комплекса дыхательной цепи митохондрий озимой пшеницы и I и II комплекса дыхательной цепи митохондрий кукурузы. При этом необходимо отметить, что влияние, оказываемое экзогенным БХШ 310 на ПОЛ в митохондриях кукурузы, было сильнее, чем в митохондриях пшеницы.

При сравнении влияния антисыворотки против БХШ 310 на ПОЛ в митохондриях при функционировании различных комплексов дыхательной цепи установлено, что присутствие в среде инкубации митохондрий антисыворотки против БХШ 310, преципитирующей этот белок и оказывающей сопрягающее действие на митохондрии (Pobezhimova et al., 2001), приводит к индукции процессов ПОЛ в митохондриях как пшеницы, так и кукурузы. При этом индукция ПОЛ меньше зависела от использованного субстрата дыхательной цепи митохондрий и находилась в пределах 24-36% у озимой пшеницы и 30-60% у кукурузы.

Эксперименты по изучению влияния антисыворотки против БХШ 310 на ПОЛ в митохондриях, изолированных из стрессированных проростков показали, что сыворотка оказывает более сильное индуцирующее влияние на ПОЛ в митохондриях стрессированных проростков как озимой пшеницы, так и кукурузы, по сравнению с митохондриями, выделенными их контрольных проростков.

Таким образом, на основании полученных результатов можно сделать вывод, что в условиях ш vivo БХШ 310 во время низкотемпературного стресса в неповрежденных митохондриях выполняет, так же как и другие известные разобщающие белки, антиоксидантную функцию. В то же время в поврежденных митохондриях БХШ 310 принимает участие в их апоптической «разборке» путем активации в поврежденных митохондриях процессов ПОЛ.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Зыкова, Виктория Владимировна, Иркутск

1. Арчаков А.И. Микросомальное окисление. М.: Наука, 1975. 327 с.

2. Арчаков А.И. Оксигеназы биологических мембран. М.: Наука, 1983.

3. Аффинная хроматография // Под. ред. П. Дин, У. Джонсон, Ф. Милд / М.: Мир. 1985. 278 с.

4. Баймиев А.Х., Гималов Ф.Р., Чемерис A.B. Экспрессия гена аланин-богатого белка капусты при различных условиях холодовой акклимации // Физиология растений. 1999. Т. 46, № 4. С.605-609.

5. Барабой В.А Механизмы стресса и перекисное окисление липидов // Успехи современной биологии, 1991. Т. 111. Вып. 6. С. 66-78.

6. Барабой В.А., Брехман И.И., Голотин В.Г., Кудряшов Ю.Б. Перекисное окисление и стресс. СПб.: Наука, 1992. 148 с.

7. Беличенко Н.И., Грязина Т.И. Некоторые стороны метаболизма белков зимостойких и слабозимостойких пшениц // Изв. Сев. Кавк. науч. центра высш. шк. Естеств. науки. 1980, № 4. С. 86 -88.

8. Белоус A.M., Бондаренко В. А. Структурные изменения биологических мембран при охлаждении. Киев, 1982. 255 с.

9. Блехман Г.И. Синтез белка в условиях стресса // Успехи современной биологии, 1987. Т. 103. Вып. 3. С. 340-353.

10. Браун Г.Н. Механизм белкового синтеза в связи с морозостойкостью растений // Холодостойкость растений.- М.: Колос, 1983. С. 124-131.

11. Браун А.Д., Моженок Т.П. Неспецифический адаптационный синдром клеточной системы. JL: Наука, 1987. 232 с.

12. Бурлакова Е.Б., Храпова Н.Г. Перекисное окисление липидов мембран и природные антиоксидатны // Успехи химии, 1985. Т. LIV. Вып. 9. С. 1540-1558.

13. Васильев И.М. Как зимуют растения. М.: Колос, 1970. 156 с.

14. Веселовский В.А. О роли биоонтиоксидантов в устойчивости растений к неблагоприятным условиям существования // Биоантиоксиданты в регуляции метаболизма в норме и патологии. М.: Наука, 1982. С. 150-162.

15. Веселовский В.А., Веселова Т.В. Люминесценция растений. М.: Наука, 1990. 201 с.

16. Винтер А.К. Содержание стеринов, жирных кислот и токоферолов в зерне яровой пшеницы в зависимости от действия заморозков в ранние фазы онтогенеза // Физиология устойчивости растений к низким температурам и заморозкам. Иркутск, 1980. С. 142-147.

17. Владимиров Ю.А., Азизова O.A., Деев А.И., Козлов A.B., Осипов А.Н., Рощупкин Д.И. Свободные радикалы в живых системах. // Итоги науки и техники. Сер. Биофизика / ВИНИТИ, 1991. Т. 29. С. 1-252.

18. Владимиров Ю.А., Арчаков А.И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. М.: Наука, 1972. 252 с.

19. Войников В.К. Температурный стресс и митохондрии растений. Н.: Наука. Сиб. Отд-ние, 1987. 136 с.

20. Войников В.К. Реакция генома клетки на температурный стресс // Рост и устойчивость растений. Иркутск: Наука, 1988. С. 154-163.

21. Войников B.K. Стрессовые белки растений при действии высокой и низкой температуры // Стрессовые белки растений. Новосибирск: Наука, 1989. С. 5-20.

22. Войников В.К., Константинов Ю.М., Негрук В.И. Генетические функции митохондрий растений. Новосибирск: Наука, 1991. 183 с.

23. Войников В.К., Корытов М.В. Низкотемпературная индукция синтеза стрессовых белков в клетках озимой пшеницы Я 3 съезд Всерос. об-ва физиологов растений (24-29 июня, 1993 г., Санкт-Петербург): Тез. докл. -СПб, 1993. С. 518.

24. Войников В.К., Колесниченко A.B., Побежимова Т.П., Варакина H.H. Первая и шестая хромосомы D-генома озимой мягкой пшеницы контролируют синтез стрессового белка с молекулярной массой 310 кДа // Физиол. растений. 1998. Т. 45. С. 688-692.

25. Войников В.К., Побежимова Т.П., Варакина H.H., Жиров Е.Г. Влияние отдельных хромосом морозоустойчивой мягкой пшеницы на морозоустойчивость растений и энергетическую активность митохондрий при гипотермии // Генетика. 1987. Т. 23. С. 278-294.

26. Гималов Ф.Р., Вахитов В.А., Чемерис A.B. Индукция белков холодового шока у пшеницы // Ген. механизмы устойчивости раст. к неблагоприят. факторам среды: Тез. сообщ,, Иркутск. 8-12 июля, 1991. Новосибирск, 1991. С. 90.

27. Грабельных О.И. Функция и локализация стрессового белка 310 кДа в митохондриях растений // автореф. дисс. канд. биол. наук, Иркутск, 2000. 20 с.

28. Дрейпер Дж., Скотт Р. Выделение нуклеиновых кислот из клеток растений // Генная инженерия растений. Лабораторное руководство / Подред. Дрейпер Дж., Скотт Р., Армитидж А., Уолден P.M.: "Мир". 1991. С. 236-276.

29. Дроздов С.Н., Сычева З.Ф., Будыкина Н.П., Курец В.К. Эколого-физиологические аспекты устойчивости растений к заморозкам. Ленинград: Наука. 1977. 228 с.

30. Жигалова Т В., Тукеева М.И., Чивкунова О.Б., Мерзляк М.Н. Влияние водного дефицита на липиды и жирные кислоты хлоропластов проростков пшеницы сортов Саратовская 55 и Лютесценс 1848 // Вестник МГУ. 1989, №1. С. 29-35.

31. Жиров В.К., Мерзляк М.Н., Кузнецов Л.В. Перекисное окисление мембранных липидов холодостойких растений при повреждении отрицательными температурами. // Физиология растений. 1982. Т. 29. Вып. 6.С. 1045-1053.

32. Иванов И.И., Мерзляк М.Н., Тарусов Б.Н. Витамин Е, биологическая роль в связи с антиоксидантными свойствами // В сб. «Биоантиокислители». Труды МОИП, Т. 52. М.: Наука. 1975. С. 30-52.

33. Каган В.Е., Орлов ОН., Прилипко Л.Л. Проблема анализа эндогенных продуктов перекисного окисления липидов // Итоги науки и техники. Сер. Биофизика, 1986. Т. 18. С. 1-136.

34. Карасев Г.С., Нарлева Г.И., Боруах К.К., Трунова Т.И. Изменение состава и содержания полипептидов в процессе адаптации озимой пшеницы к низким отрицательным температурам // Физиол. и биохимия культ, раст. 1991. Т. 23, № 5. С. 480-486.

35. Карасев Г.С., Красавцев O.A., Трунова Т.И. Роль белков в адаптации растений к морозу // 3 съезд Всерос. об-ва физиологов растений (24-29 июня, 1993 г., Санкт-Петербург): Тез. докл. Т. 6.-СПб, 1993. С. 601.

36. Касперска-Палач А. Механизм закаливания травянистых растений // Холодостойкость растений. М.: Колос, 1983. С. 112-123.

37. Кислюк И.М., Мирославов Е.А., Палеева Т.В. Стимуляция дыхания листьев пшеницы и пролиферация митохондрий в их клетках под влиянием охлаждения // Физиология растений. 1995. Т. 42. С. 603-606.

38. Козлов Ю.П. Свободные радикалы и их роль в нормальных и патологических процессах. М., 1973. 174 с.

39. Козлов Ю.П. Свободнорадикальное окисление липидов в норме и патологии//Биоантиокислители. М., 1975. С. 5-14.

40. Козлов Ю.П., Каган В.Е., Архипенко Ю.В. Молекулярные механизмы повреждения кислородом системы транспорта кальция в саркоплазматическом ретикулуме мышц. Иркутск: Изд-во Иркутского университета, 1983. 136 с.

41. Колесниченко A.B., Боровский Г.Б., Войников В.К., Мишарин С.И., Антипина А.И. Характеристика белка из озимой ржи, накапливающегося при гипотермии // Физиология растений. 1996. Т. 43. С. 894-899.

42. Колесниченко A.B., Войников В.К., Боровский Г.Б., Дорофеев Н.В. Содержание стрессового белка 310 к Да в проростках озимой пшеницы пригипотермии и водном стрессе // Физиол. и биох. культ, растений. 1999. Т. 31, №2. С. 145-149.

43. Колоша О.И., Костенко И.И. Морозостойкость озимых зерновых культур в связи с водным режимом и ходом метаболческих процессов // Устойчивость растений к неблагоприятным температурным условиям среды. Киев: Наук, думка, 1976. С. 5-19.

44. Колоша О.И., Черепенчук Г.С. Особенности азотного обмена и другие физиологические показатели у различных по морозосойкости сортов озимой пшеницы // Рост и устойчивость растений. 1968, Вып.1. С.197-201.

45. Константинов Ю.М., Луценко Г.Н., Подсосоный В.А., Зыкова В.В. Исследование перекисного окисления липидов в растительных митохондриях с связи с проблемой температурного стресса // Стрессовые белки растений. Н.: Наука, 1989. С. 88-113.

46. Константинов Ю.М., Луценко Г.Н., Подсосоный В.А., Зыкова В.В. Возможный механизм нарушения транскрипции ДНК в митохондриях кукурузы при перекисном окислении мембранных липидов // Физиология и биохимия культурных растений, 1989. Т. 21, № 5. С. 484- 486.

47. Кравец B.C. Развитие представлений об адаптации растений к низким температурам // Физиология и биохимия культурный растений, 1996. Т. 28, №3. С. 167-182.

48. Куликов В.Ю., Семенюк A.B., Колесникова Л.И. Перекисное окисление липидов и холодовой фактор. Н. Наука. Сиб. отд-ние, 1988. 192 с.

49. Лакин Г.Ф. Биометрия. // М.: Высшая школа, 1973. 343 с.

50. Левитг Дж. Повреждения и выживание после замораживания и связь с другими повреждающими воздействиями.// Холодостойкость растений. М.: Колос. 1983. С. 10-22.

51. Ленинджер А. Биохимия. Молекулярные основы структуры и функции клетки. М.: Мир, 1974. 957 с.

52. Меерсон Ф.З. Общий механизм адаптации и роль в нем сресс-реакции, основные стадии процесса // Физиология адаптационного процесса. М.: Наука, 1986. С. 77-123.

53. Мерзляк М.Н. Активированный кислород и окислительные процессы в мембранах растительной клетки. // Итоги науки и техники. Сер. Физиология растений/ВИНИТИ, 1989. Т. 6. С. 1-168.

54. Мишарин С.И., Антипина А.И., Войников В.К. Влияние холодового шока на антигенный состав озимой ржи и пшеницы // Физиол. и биох. культ, растений. 1997. Т. 29, № 3. С. 215-219.

55. Новицкая Г.В., Сальникова Е.Б., Суворова Т. А. Изменение ненасыщенности жирных кислот липидов растений озимой и яровой пшеницы в процессе закаливания // Физиол. и биох. культ, растений. 1990. Т. 22. С. 257-263.

56. Новожилова O.A., Арефьева Л.П., Кириченко Е.Б., Прусаков А.Н., Семихов В.Ф. Изменение полипептидного состава белков узла кущения пшеницы в процессе зимовки // Бюл. Гл. ботан. сада РАН. 1994, № 169. С. 36-40.

57. Побежимова Т.П., Колесниченко A.B., Войников В.К., Варакина H.H., Боровский Г.Б. Стрессовый белок 310 кДа при гипотермии влияет на энергетическую активность растительных митохондрий // Доклады АН. 19966. Т.'350, № 5. С.715-718.

58. Побежимова Т.П., Войников В.К. Биохимические и физиологические аспекты функционирования убихинона // Биологические мембаны, 1999. Т. 16, №5. С. 485-490.

59. Полевой В.В. Физиология растений. JI.: Высшая школа, 1989. 464 с.

60. Пушкарь Н.Е., Белоус А.М. Введение в криобиологию. Киев. 1975. С. 149-165.

61. Рогинский В. А. Фенольные антиоксиданты. Реакционная способность и эффективность. М.: Наука, 1988. 247 с.

62. Родионов B.C. Влияние низких температур на липидный обмен в растениях и фазовые переходы в мембранах // Эколого-физиологические механизмы устойчивости растений к действию экстремальных температур. Петрозаводск, 1978. С. 37-51.

63. Родченко О.П., Маричева Э.А., Акимова Г.П. Адаптация растущих клеток корня к пониженным температурам. Новосибирск: Наука, 1988. 150 с.

64. Самыгин Г.А. О причинах гибели растительных клеток от мороза // В кн. Физиология приспособления и устойчивости растений при интродукции / Новосибирск: Наука. 1969. С. 71-85.

65. Самыгин Г.А. Причины вымерзания растений. М. 1974. 191 с.

66. Селье Г. На уровне целого организма. М.: Наука, 1972. 122 с.

67. Селье Г. Стресс без дистресса. М.: Прогресс, 1979. 125 с.

68. Семихатова O.A. Дыхание поддержания и адаптация растений // Физиол. растений. 1995. Т. 42, № 2. С. 312-319.

69. Скулачев В.П. Энергетика биологических мембран. М.: Наука, 1989.564 с.

70. Скулачев В.П. В своем межмембранном пространстве митохондрия таит «белок самоубийства», который выйдя в цитозоль, вызывает апоптоз // Биохимия, 1996. Т. 61, № 1. С. 2060-2063.

71. Скулачев В.П. О биохимических механизмах эволюции и роли кислорода//Биохимия, 1998а. Т. 63, № 11. С. 1570-1579.

72. Скулачев В.П. Возможная роль АФК в защите от вирусных инфекций //Биохимия, 19986. Т. 63,№ 12. С. 1691-1694.

73. Стальная И.Д. Метод определения диеновой конъюгации ненасыщенных высших жирных кислот // Современные методы в биохимии. М.: Медицина, 1977. С.63-64.

74. Стаценко А.П. О криозащитной роли аминокислот в растениях // Физиол. и биох. культ, растений. 1992. Т. 24, № 6. С. 560-564.

75. Тарусов Б.Н. Первичные процессы лучевого поражения. М.: Госатомиздат, 1962. 96 с.

76. Тарусов Б.Н., Веселовский В.А. Сверхслабые свечения растений и их прикладное значение. М.: МГУ, 1978. 149 с.

77. Туманов И.И. Физиология закаливания и морозостойкости растений. М.: Наука, 1979.352 с.

78. Хохлова Л.П., Кучеренкова H.H., Абдрахимова И.Р. Сезонные изменения митохондрий у закаленных и незакаленных к холоду растений озимой пшеницы//Физиол. растений. 1993. Т. 40. С. 607-612.

79. Храпова Н.Г. О взаимодействии природных и синтетических антиоксидантов // Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии. М., 1982. С. 59-73.

80. Христолюбова Н.Б. Функциональная морфологияцитоплазматических органелл. Новосибирск: Наука, 1977. 189 с.

81. Шугаев А.Г. Некоторые особенности структурной организации и окислительной активности дыхательной цепи митохондрий растений // Успехи современнной биологии, 1991. Т. 111, № 2. С. 178-191.

82. Эмануэль Н.М., Денисов Е.Т., Майзус З.К. Цепные реакции окисления углеводов в жидкой фазе. М.: Наука, 1965. 375 с.

83. Afanas'ev I.B. Superoxide ion: chemistry and biological implications. V. 1, CRC Press, Boca Raton, 1985.

84. Albert F.G., Bennet L.W, Anderson A.J. Peroxidase associated with the root surface of Phaseolus vulgarus И Canad. J. Bot., 1986. V. 64. P. 573-578.

85. Anderson L., Borg, H., Mikaelsson M. Molecular weght estimation of proteins by electrophoresis in polyacrylamide gels of graded porosity Л FEBS Lett. 1972. V. 20. P.199-202.

86. Anderson M.D., Prasad Т.К., Martin B.A. Stewart C.R. Differential gene expression in chilling-acclimated maize seedlings and evidence for the involvement of abscisic acid in chilling tolerance II Plant Physiol. 1994. V. 105. P. 331-339.

87. Antikainen M., Griffith M., Zhang J., Hon W.-C., Yang D.S.C., PihakaskiMaunsbach K. Immimolocalization of antifreeze proteins in winter rye leaves, crowns, and roots by tissue printing // Plant Physiol. 1996. V. 110, P. 845-857.

88. Asada K. Ascorbate peroxidase hydrogen peroxide-scavenging enzyme in plants // Physiol. Plant., 1992. V. 85. P. 235-241.

89. Asghar R., Fenton R.D., De Mason D.A., Close TJ. Nuclear and cytoplasmic localisation of maize embryo and aleurone dehydrm // Protoplasma. 1994. V. 177. P. 87-94.

90. Aust S.D., Morehouse L.A., Thomas C.E. Role of metals in oxygen radical reactions // J. Free Rad. Biol. Med., 1985. V. 1. P. 3-25.

91. Bacon B.R., Britton R.S. The pathology of hepatic iron overload: a free radica-mediated process?//Hepatology, 1990. V. 11. P. 127-133.

92. Bannister J. V., Bannister W.H., Rotils G. Aspects of the structure, function and applications of superoxide dismutase // CRC Crit. Rev. Biochem, 1987. V.22.P. 110-180.

93. Barslay K.D., McKersie B.D. Peroxidation reaction in plant membranes: effect of free fatty acids // Lipids, 1994. V. 29. P. 877-883.

94. Bohnert H., Sheveleva E. Plant stress adaptations making metabolism move //Plant Biologi, 1998. V. 1. P. 267-274.

95. Borovskii G.B., Stupnikova I.V., Antipina A.I., Downs C.A., Voinikov V.K. Accumulation of dehydrin-like-proteins in the mitochondria of cold-treated plants // J. Plant Physiol., 2000. V. 156. P. 797-800.

96. Boss O., Samec S., Dulloo A., Seydoux J., Muzzin P., Giacobino J.P. Tissue-dependent upregulation of rat uncoupling protein-2 expression in response to fasting or cold IIFEBS Lett. 1997. V. 412. P. 111-114.

97. Boveris A., Cadenas E. Superoxide dismutases // Ed. L.W. Oberley / V. 2, CRC Press, Boca Raton, 1982. P. 15-30.

98. Boveris A., Chance B., the mitochondrial generation of hydrogen peroxid. General properties and effect of hyperbaric oxygen // Biochem. J. 1973. V. 134. P. 707-716.

99. Bowler C., Van Montague M., Inze D. Superoxide dismutase and stress tolerance // Ann Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol., 1992. V. 43. P. 83-116.

100. Brown G.N., Bixby J.A. Soluble and insoluble protein patterns during induction of freezing tolerance in black locust seedlings // Physiol. Plant. 1975. V. 34, ?3.P. 187-191.

101. Brunner M., Kocsy G., Rueegsegger A., Schmutz D., Brunold C. Effect of chilling on assimilatory sulfate reduction and glutathione synthesis in maize // J. Plant Physiology. 1995. V. 146. P. 743-747.

102. Burke M.J., Gusta L.V., Quamme H.A., Weiser C.J., Li P.H. Freezing and injury in plants // Annu. Rev. Plant Physiology. 1976. V. 27. P. 507-528.

103. Burke M.J., Lindow S.E. Surface properties and size of the ice nucleation site in ice nucleation active bacteria: Theoretical considerations // Cryobiology. 1990. V. 27. P. 80-84.

104. Cadenas E., Boveris A. Enchancement of hydrogen peroxide formation by protonophores and ionophores in antimicin-supplemented mitochondria // Biochem. J. 1980. V. 188. P. 31-37.

105. Castilho R.F., Kowaltowski A J., Meinicke A.R., Vercesi A.E. Oxidative damage of mitochondria induced by Fe(II)citrate or t-butyl hydroperoxide in the presence of Ca2+: effect of coenzime Q redox state // Free Radic. Biol. Med. 1995b. V. 18. P. 55-59.

106. Chakraborti T., Das S., Mondal M., Roychoudhury S., Chakraborti S. Oxidant, mitochondria and calcium: an overview // Cell. Signal. 1999. V. 11. P. 77-85.

107. Chance B., Sies H., Boveris A. Hydroperoxide metabolism in mammalian organs //Physiol. Rev. 1979. V. 59. P. 527-605.

108. Chen P.M., Li P.H. Induction of frost hardiness in stem cortical tissues of Cornus stolonifera Michx. by water stress //Plant Physiol. 1977. V. 59. P. 240243.

109. Close T.J. Dehydrins: emergence of a biochemical role of a family of plant dehydratationproteins // Physiol. Plant. 1996. V. 97. P. 795-803.

110. Close T.J. Dehydrins: a commonalty in the response of plants to dehydration and low temperature // Physiol. Plant. 1997. V. 100. P. 291-296.

111. Danyluk J., Houde M., Rassart E., Sarhan F. Differential expression of a gene encoding an acidic dehydrin in chilling sensitive and freezing tolerant Gramineae species // FEBS Lett. 1994. V. 344. P. 20-24.

112. Danyluk J., Perron A., Houde M., Limin A., Fowler B., Benhamou N., Sarhan F. Accumulation of an acidic dehydrin in the vicinity of the plasma membrane during cold acclimation of wheat / The Plant Cell. 1998. V. 10. P. 623-638.

113. Davies K.J.A. Protein damage and degradation by oxygen radicals. I General aspects // J. Biol. Chem., 1987. V. 162. P. 9895-9901.

114. De Santis A., Landi P., Genchi G. Changes of mitochondrial properties in maize seedlings associated with selection for germination at low temperature.

115. Fatty acid composition, cytochrom c oxidase and adenine nucleotide translocase activities//PlantPhysiol. 1999. V. 119. P. 743-754.

116. Douce R. Mitochondria in higher plants: structure, function and biogenesis //London: Acad. Press, 1985. 327 p.

117. Farr S.B., Kogama T. Oxidative stress responses in Escherichia coli and Salmonella typhimurium // Microbiol. Rev., 1991. V. 55. P. 561-585.

118. Ferguson D.L., Burke J.J. A new method of measuring protein-methionine-S-oxide reductase activity//Plant Physiology, 1992. V. 100. P. 529-532.

119. Field R.J. Influence of chilling stress on ethylene production / Chilling injury oh horticultural crops // Ed. C.Y. Wang. CRC Press, Boca Raton, 1990. P. 235-253.

120. Fowler D.B., Lumin A.E., Gusta L.W. Breeding for winterhardiness in wheat / New frontiers in winter wheat production // Eds. D.B Fowler, L.W. Gusta, A.E. Slinkard, B.A. Hobin. University of Saskatchewan, Saskatoon, Canada, 1983. P. 136-184.

121. Foyer C.H., Halliwell B. The presence of glutathione and glutathione reductase in chloroplasts: a proposed role in ascorbic acid metabolism // Planta, 1976. V. 133. P. 21-25.

122. Fryer M.J. The antioxidant effects of thylakoid vitamin E (a-tocopherol) // Plant Cell Environ,1992. V. 15. P. 381-392.

123. Fu P., Robertson A.I., Weninget A., Wilen R.W., O'Connor B.J., Gusta L.W. Differential expression os dehydrins in spring and winter cereals during cold acclimation: Abstr. Pap. Annu. Meet. Amer. Soc. Plant Physiologists,

124. Portland, Ore., July 30 Aug. 3, 1994 // Plant Physiol. 1994. 105, N1, Suppl. P. 169.

125. Gardner P.R., Fridovich I. Superoxide sensitivity of Escherichia coli 6-phosphogluconate dehydratase // J. Biol. Chem., 1991. V. 266. P. 1478-1483.

126. Garlid K.D., Orosz D.E., Modriansky M., Yassanelli S., and Jezek P. On the mechanism of fatty acid-induced proton transport by mitochondrial uncoupling protein // J. Biol. Chem. 1996. V. 271, P. 2615-2620.

127. Gebicki J.M., Bielski B.H.J. Comparison of the capacities of the perhydroxyl and superoxide radicals to initiate chain oxidation of linoleic acid // J. Amer. Chem. Soc., 1981. V. 103. P. 7020-7027.

128. George M.F., Burke M.J., Pellet H.M., Johnson A.G. Low temperature exothermes and woody plant distribution//Hort. Sci. 1974. V. 9. P. 519-522.

129. Graham D., Patterson B.D. Responses of plants to low, nonfreezing temperatures: proteins, metabolism and acclimation // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1982, V.33. P. 347-372.

130. Grant Ch.M., Maclver F.H., Dawes I.W. Mitochondrial function is required for resistance to oxidative stress in the yeast Saccharomyces cerevisiae // FEBS Letters, 1997, V. 410. P. 219-222.

131. Graumann P.L., Marahiel M.A. Effects of heterologous expression of CspB, the major cold shock protein of Bacillus subtilis, on protein synthesis in Escherichia coli //Molecular & General Genetics. 1997. V. 253. P. 745-752.

132. Graumann P.L., Marahiel M.A. A superfamily of protein that contein the cold-shock domain//TIBS. 1998. V. 23. P. 286-290.

133. Greenberg C.S., Craddock P.R. Rapid single-step membrane protein assey //Clin. Chem. 1982. V. 28. P.1725-1726.

134. Griffith M., Ala P., Yang D.S.C., Hon Wai-Ching, Moffatt B.A. Antifreeze protein produced endogenously in winter rye leaves // Plant Physiol. 1992. V. 100. P. 593-596.

135. Griffiths E., Halestrap A.P. Mitochondrial non-specific pores remain closed during cardiac isquemia, but open upon reperfusion // Biochem. J. 1995. V. 307. P. 93-98.

136. Gueta-Dahan Y., Yaniv Z., Zilinskas B., Gozal B. Salt and oxidative stress: similar and specific responses and their relation to salt tolerance in Citrus // Planta, 1997. V. 203. P. 460-469.

137. Guidot D.M., Repine J.E., Kitlowski A.D., Flores S.C., Nelson S.K., Wright R.M., McCord J.M. Mitochondrial respiration scavenges extramitochondrial superoxide anion via a nonenzymatic mechanism // J. Clin. Invest. 1995. V. 96. P. 1131-1136.

138. Gunter T.E., Gunter K.K., Sheu S.-S., Gavin C.E. Mitochondrial calcium transport: physiological and patological relevance // Am. J. Physiol. 1994. V. 36. P. C313-C339.

139. Halliwell B., Chirico S. Lipid peroxidation: its mechanism, measurement and significance//Am. J. Clin. Nutr., 1993. V. 57. P. 715S-725S.

140. Halliwell B., Gutteridge J.M.C. Free Radicals in Biology and Medicine. -Oxford: Claredon Press, 1989. P. 215.

141. Halliwell B., Gutteridge J.M.C. Role of free radicals and catalytic metal ions in human disease: an overview // Meth. Enzymol. 1990. V. 186. P. 1-85.

142. Heber U. Freezing injury and uncoupling of phosphorylation from electron transport in chloroplasts.// Plant Physiol. 1967. V. 42. ? 10. P. 1343-1350.

143. Hermes-Lima M., Castilho R.F., Meinicke A.R., Vercesi A.E. Characteristics of Fe(II)ATP complex-induced damage to the rat liver mitochondrial membrane //Mol. Cell. Biochem. 1995. P. 53-60.

144. Herouart D., Montagu M. V., Inze D., Van Montagu M. Developmental and environmental regulation of the Nicotiana plumganifolia cytosolic Cu/Zn -superoxide dismutase promoter in transgenic tobacco // Plant Physiology, 1994. V. 104. P. 873-880.

145. Hess J.L. Vitamin E, a-tocopherol / Antioxidants in higher plants // Eds. R.G. Alscher, J.L. Hess. CRC Press. Boca Raton, 1993. P. 111-134.

146. Hinz W., Graninger S., Pover A. De, Chiesi M. Properties of the human long and short isoforms of the uncoupling protein-3 expressed in yeast cells // FEBS Lett. 1999. V. 462. P. 411-415.

147. Hon W.-C., Griffith M., Chong P., Yang D.S.C. Extraction and isolation of antifreeze proteins from winter rye (Secale cereale) leaves // Plant Physiol. 1994. V. 104. P. 971-980.

148. Hon W.-C., Griffith M., Mlynarz A., Kwok Y.C., Yang D.S.C., Antifriize proteins in winter rye are similar to pathogenesis-related proteins // Plant Physiol. 1995. V. 109. P. 879-889.

149. Houde M., Daniel C., Lachapelle M., Allard F., Laliberte S. and Sarhan F. Immunolocalization of freezing-tolerance-associated proteins in the cytoplasm and nucleoplasm of wheat crown tissues // Plant J. 1995. V. 8. P. 583-593.

150. Jezek P., Garlind K.D. Mammalian mitochondrial uncoupling proteins // Bioch. and Cell Biology, 1998. V. 30. P. 1163-1168.

151. Jezek P., Costa A.D.T., Vercesi A.E. Evidence for anion-translocating plant uncoupling mitochondrial protein in potato mitochondria // J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 32743-32748.

152. Jezek P., Costa A.D.T., Vercesi A.E. Reconstituted plant uncoupling mitochondrial protein allows for proton translocation via fatty acid cycling mechanism // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 24272-24278.

153. Jezek P., Engstova H., Zackova M., Vercesi A.E., Costa A.D.T., Arruda P., Garlid K. D. Fatty Acid Cycling Mechanism and Mitochondrial Unconpling Proteins // Biochim. Biophys. Acta. 1998. V. 1365. P. 319-327.

154. Jiang W.N., Hou Y., Inouye M. CspA, the major cold-shock protein of Escherichia coli, is an RNA chaperone // Journal of Biological Chemistry. 1997. V. 272. P. 196-202.

155. Jones A. Does the plant mitochondrion integrate cellular stress and regulate programmed cell death? // Trends in Plant Science. 2000. V. 5. P. 225-230.

156. Kasperska-Palacz A., Dlugokecka E., Breitenwald J., Weinslinska B. Physiological mechanisms of frost tolerance: possible role of protein in plant adaptation to cold // Biol, plant. 1977. V. 19. P.10-17.

157. Kavanagh N.I., Ainscow E.K., Brand M.D. Calcium regulation of oxidative phosphorilation in rat sceletal muscle mitochondria // BBA. 2000. V. 1457. P. 5770.

158. Kendall E.J., McKersie B.D. Free radical and freezing injury to cell membranes of winter wheat // Physiol. Plant. 1989. V. 76. P. 86-94.

159. Knutson R.M. Heat production and temperature regulation in eastern skunk cabbage. // Science. 1974. V. 186. P. 746-747.

160. Kocsy G., Brunner M., Ruegsegger A., Stamp P., Brunold C. Glutation synthesis in maiz genotipes with different sensitivities to chilling// Planta. 1996. V. 198. P. 365-370.

161. Korshunov S.S., Korkina O.V., Ruuge E.K., Skulachev V.P., Starkov A.A. Fatty acids as natural uncouplers preventing generation of 0"2 and H2O2 by mitochondria in the resting state. // FEBS Letters. 1999. V. 435. P. 215-218.

162. Korshunov S.S., Skulachev V.P., Starkov A.A. High protonic potencial actuates a mechanism of production of reactive oxygen species in mitochondria // FEBS Letters. 1997. V. 416. P. 15-18.

163. Kowaltowski A.J., Castilho R.F., Vercesi A.E. Ca2+-induced mitochondrial membrane permeabilization: role of coenzyme Q redox state // Am. J. Physiol. 1995. V. 269. P. 141-147.

164. Kowaltowski A.J., Costa A.D.T., Vercesi A.E. Activation of the potato plant uncoupling mitochondrial protein inhibits reactive oxygen species generation by the respiratory chain. // FEBS Letters, 1999, V. 425, P. 213-216.

165. Kowaltowski A.J., Netto L.E.S., Vercesi A.E. The thiol-specific antioxidant enzyme prevents mitochondrial permeability transition: evidence forthe involvment of reactive oxygen species in this mechanism // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 12766-12769.

166. Kowaltowski A.J., Yercesi A.E. Mitochondrial damage induced by conditions of oxidative stress // Free Radical Biology & Medicine. 1999. V. 26. P. 463-471.

167. Maia I. G., Benedetti C. E., Leite A., Turcinelli S.R., Vercesi A.E., Airuda P. AtPUMP: an Arabidopsis gene encoding a uncoupling mitochondrial protein // FEBS Lett., 1998. V. 429. P. 403-406.

168. Makinen A., Stegemann H. Effects of low temperature on wheat leaf proteins // Phytochemistry. 1981.V. 20. P. 379-382.

169. Mao W., Yu X.X., Zhong A., Li W., Brush J., Sherwood S.W., Adams S.H., Pan G. UCP4, a novel brain-specific mitochondrial protein that reduces membrane potential in mammalian cells // FEBS Letters. 1999. V. 443. P. 326330.

170. Marx J.L. Oxygen free radicals linked to many dieases // Science. 1985. V. 235. P. 529-531.

171. Mazur P. Cryobiology: the freezing of biological systems // Sciences. 1970. V. 168. P. 939-949.

172. McCord J.M., Fridovich I. Superoxid dismutase, an enzymatic function for erythrocuperin// J. Biol. Chem. 1969. V. 244. P. 6049-6055.

173. McKersie B.D. The role of oxygen free radicals in mediating freezing and desiccation stress in plants / Active Oxygen / Oxidative Stress and Plant Metabolism. // Eds. E. Pell, K. Steifen. Am. Soc. of Plant Physiol. 1991. P. 107118.

174. McKersie B.D. Plant environment interaction and stress Physiology // University of Guelph, 1996.

175. McKnight R.C., Hunter F.E., Oehlert W. H. Mitochonndrial membrane ghosts produced by lipid peroxidation induced by ferrous ivn. I. Production and general morphology // J. Biol. Chem., 1965. V. 240. P. 3439-3446.

176. Mead J.F. Free radical mechanisms in lipid peroxidation and prostaglandins // Free radicals in molecular biology, aging, and disease / Ed. D. Armstong et al. N.Y.: Kaven Press, 1984. P. 53-66.

177. Minotti G., Aust S.D. An investigation into the mechanism of citrate-Fe24-dependent lipid peroxidation // Free Radic. Biol. & Med. 1987. V. 3. P. 379-387.

178. Moller I.M., Johnston S.P., Palmer J.M. A specific role for Ca in the oxidation of exogenous NADH by Jerusalem artichoke (Helianthus tuberosus) mitochondria//J. Biol. Chem. 1981. V. 194. P.487-495.

179. Moynihan M.R., Orddentlich A., Raskin I. Chilling-induced heat evolution in plants // Plant Physiol. 1995. V. 108. P. 995-999.

180. Murata N., Los D.A. Membrane Fluidity and Temperature Perception // Plant Physiology. 1997. V. 115. P. 875-879.

181. Negre-Salvayre A., Hiitz C., Carrera G., Cazenave R., Troly M., Salvayre R., Penicaud L., Casteilla L. A role for the uncoupling protein-2 as a regulator of mitochondrial peroxide generation // FASEB J. 1997. V. 11. P. 809-815.

182. Overbagh J., Fall R. Characterisation of a selenium-independent glutathion peroxidase from Euglena gracilus // Plant Sci., 1987. V. 53. P. 35-38.

183. Palmer J.M., Ward J.A.// Encyclopedia of plant physiology, V. 18 / Eds Douce R., Day D.A. Berlin: Springer-Verlad, 1985. P. 173.

184. Palou A., Pico C., Bonet M.L., Oliver P. The Uncoupling Protein, Thermogenin // Int. J. Biochem. and Cell Biology. 1998. V. 30. P. 7-11.

185. Parkin K.L., Marangoni A., Jackman R., Yada R., Stanley D. Chilling injury. A review of possible mechanisms. // J. Food Biochem. 1989. V. 13. P. 127-153.

186. Patterson B.D., Payne L.A., Chen Y., Gracham D. An inhibitor of catalase induced by cold in chilling-sensitive plans // Plant Physiol, 1984. V. 76, N 4. P. 1014-1018.

187. Petit P.X., Susin S.A., Zamzami N., Mignotte B., Kroemer G. Mitochondria and programmed cell death: back to the future // FEBS Letters. 1996. V. 369. P. 7-13.

188. PihakaskiMaunsbach K., Griffith M., Antikainen M., Maunsbach A.B. Immunogold localization of glucanase-like antifreeze protein in cold acclimated winter lye //Protoplasma. 1996. V. 191, N 3-4. P.115-125.

189. Pobezhimova T., Voinikov V., Varakina N. Inactivation of complex I of the respiratory chain of maize mitochondria incubated in vitro by elevated temperature //J. Therm. Biol. 1996. V. 21. P. 283-288.

190. Pobezhimova T.P., Voinikov V.K., Varakina N.N. Thermotolerance and functional stability of particular complexes of the respiratory chain in maizemitochondria incubated in vitro // Russian J. of Plant Physiol. 1997. V. 44. P. 873-878.

191. Polyak K., Xia Y., Zweier J.L., Kinzler K.W., Vogelstein B. A model for p-53-induced apoptosis //Nature. 1997. V. 389. P. 300-305.

192. Popov V.N., Simonian R.A., Skulachev V.P., Starkov A.A. Inhibition of the alternative oxidase stimulates H2C>2 production in plant mitochondria // FEBS Letters. 1997. V. 415. P. 87-90.

193. Purvis A.C., Shewfelt R.L., Gegogeine J.W. Superoxide production by mitochondria isolated from green bell pepper fruit. // Physiol. Plant. 1995. V. 94. P. 743-749.

194. Raison J.K., Lyons J.M. Chilling injury: a plea for uniform terminology // Plant Cell Environ. 1986. V. 9. P. 685.

195. Reed J.C. Cytochrome c: can't live with it can't live without it // Cell. 1997. V. 91. P.559-562.

196. Rich P.R., Bonner W.D. Jr. The sites of superoxida anion generation in higher plant mitochondria//Arch. Biochem. Biophys. 1978. V. 188. P. 206-213.

197. Richter Ch., Gogvadze V., Laffranchi R., Schlapbach R. Oxidants in mitohondria: from physiology to diseases // BBA. 1271, 1995. P. 67-74.

198. Ricquier D., Bouillard R.The uncoupling protein homologues: UCP1, UCP2, UCP3, StUCP and AtUCP // Biochem. J. 2000. V. 345. P. 161-179.

199. Ruggeri B., Gray R., Watkins T., Tomlins R. Effects of low-temperature acclimation and oxiden stress on tocoferol production in Euglena gracilis Z // App. and Environ. Microbiol., 1985. V. 50. P. 1404-1408.

200. Rustin P., Dupont J., Lance C. Involvement of lipid peroxy radicals in the cyanide-resistant electron transport pathway // Physiol, veg., 1984. V.22, N 5. P. 643-663.

201. Salveit M.E. Jr., Moris L.L. Overview of chilling injury of horticultural crops / Chilling injury of horticultural crops // Ed. C.Y. Wang. CRC Press. Boca Raton. 1990. P. 3-15.

202. Samec S., Seydoux J., Dulloo A.G. Role of UCP homologues in skeletal muscles and brown adipose tissue: mediators of thermogenesis or regulators of lipids as fuel substrate? // FASEB J. 1998. V. 12. P. 715-724.

203. Santarius K.A., Heber U. Das Verhalten von Hill-Reaction und Photophosphorylierung isolierten Chloroplasten in Abhandigkeit vom Wassergehalt.// Planta. 1967. Bd.73, H.2. S. 109-137.

204. Senaratna T., Mackay C.E., McKersie B.D., Fletcher R.A. Uniconizole-induced chilling tolerance in tomato and its relationship to antioxidant content // J. Plant Physiol. 1988. V. 133. P. 56-61.

205. Shewfelt R.L., Erickson M.E. Role of lipid peroxidation in the mechanism of membrane-associated disorders in edible plant tissue. // Trends in Food Sci. Technol. 1991. V. 2. P. 152-154.

206. Skulachev V.P. Fatty acid circuit as a physiological mechanism of uncoupling of oxidative phosphorylation // FEBS Lett. 1991. V. 294. P. 158-162.

207. Skulachev, V.P. Lowering of the intracellular 02 concentration as a special function of respiratory systems of the cells. // Biochemistry (Moskow). 1994. V. 59. P. 1910-1912.

208. Skulachev, V.P. Why are mitochondria involved in apoptosis? // FEBS Letters. 1996. V. 397. P. 7-10.

209. Skulachev, V.P. Cytochrome c in the apoptotic and antioxidant cascades // FEBS Letters. 1998. V. 423. P. 275-280.

210. Smith I.K., Vierheller T.L., Thome C.A. Properties and functions of glutathione reductase in plants // Physiol. Plant. 1989. V. 77. P. 449-456.

211. Smolenska G., Kuiper P.J. Effect of low temperature upon lipid and fatty acid composition of roots and leaves of winter rape plants.// Physiol. Plant. 1977. V. 41. P. 29-35.

212. Stadtman E.R. Oxidation of proteins by mixed-function oxidation systems: implication in protein turnover, aging and neutrophil function // Trends Biochem. Sci. 1986. V. 11. P. 11-12.

213. Sutton H.C., Winterbourn C.C. On the participation oh higher oxidation states of iron and copper in Fenton reactions // Free Radie. Biol. Med. 1989. V. 6. P. 53-60.

214. Tangeras A., Flatmark T., Bàcktrôm D., Ehrenberg A. Mitochondrial iron content not bound in heme and iron-sulfur centers // BBA. 1980. V. 589. P. 162175.

215. Turrens J.F. Superoxide production by the mitochondrial respiratoty chain //Biosc. Rep. 1997. V. 17. P. 3-8.

216. Turrens J.F., Alexandre A., Lehninger A.L. Ubisemiquinone is the donor for superoxide formatiom by complex III of heart mitochondria // Arch. Biochem. Biophys. 1985. V. 237. P. 408-414.

217. Turrens J.F., Boveris A. Generarion of the superoxide anion by the NADH dehydrogenase of bovine heart mitochondria// Biochem. J. 1980. V. 191. P. 421427.

218. Turrens J.F., Freeman B.A., Crapo J.D. Hyperoxia increases H2C>2 release by lung mitochondria and microsomes // Arch. Biochem. Biophys. 1982. V. 217. P. 411-421.

219. Vercesi A.E., Kowaltowski A.J., Grijalba M.T., Meinicke A.R., Castilho R.F. The role of reactive oxygen species in mitochondrial permeability transition // Biosc. Rep. 1997. V. 17. P. 43-52.

220. Vercesi A.E., Martins I.S., Silva M.A.P., Leite H.M.F., Cuccovia I.M., Chaimovich H. PUMPingplants //Nature. 1995. V. 375. P. 24.

221. Voinikov V., Pobezhimova T., Kolesnichenko A., Varakina N., Borovskii G. Stress protein 310 kD affects the energetic activity of plant mitochondria under hypotermia // J. Therm. Biol. 1998. V. 23. P. 1-4.

222. Walker M.A., McKersie B.D. Role of the ascorbate-glutatione antioxidant system in chilling resistance of tomato // J. Plant Physoil. 1993. V. 141. P. 234239.

223. Watabe S., Hiroi T., Yamamoto Y., Fujioka Y., Hasegava H., Yago N., Takahachi S.Y. SP-22 is a thioredoxin-dependent peroxide reductase in mitochondria //Eur. J. Biochem. 1997. V. 249. P. 52-60.

224. Weidner M., Mathee C., Schmitz F.K. Phenotypical temperature adaptation of protein synthesis in wheat seedlings. Qualitative aspects.1.volvement of aminoacid: tRNA-ligases // Plant Physiol. 1982. V.69. P. 12811288.

225. Weidner M., Heuel R. Indirect evidence for conformational change in prorein from wheat seedlings, preadapted to chilling and high temperature // Z. Pflanzenphysiol. 1979. V. 94, N5. P. 387-398.

226. Whitaker B.D. Lipid changes in mature-green bell pepper fruit during chilling at 2 degrees C and after transfer to 20 degrees C subsequent to chilling // Physiol. Plant. 1995. V. 93. P. 197-203.

227. Wilson D.O., McDonald M.B. Jr. The lipid peroxidation model of seed aging// Seed Sci. Tech. 1986. V. 14. P. 269-300.

228. Zamzami N., Hirsch T., Dallaporta B. Petit P.X. Kroemer G. Mitochondrial implication in accidental and programmed cell death: apoptosis and necrosis // J. Bioenerg. Biomembr. 1997. V. 29. P. 185-193.

229. Zhang P., Liu B., Kang S.W., Seo M.S., Rhee S.G., Obeid L.M. Thioredoxin peroxidase is a novel inhibitor of apoptosis with a mechanism distinct from that of Bcl-2 // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 30615-30618.

230. Zhou B.L., Arakawa K., Fujikawa S., Yoshida S. Cold-induced alterations in plasma membrane proteins that are specifically related to the development of freezing tolerance in cold-hardy winter wheat // Plant Cell Physiol. 1994. V. 35. P. 175-182.

231. Zoratti M., Szabo I. The mitochondrial permeability transition // BBA. 1995. V. 1241. P. 139-176.