Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему
Регуляция метаболизма бактерии Azospirillum brasilense SP245
ВАК РФ 03.00.04, Биохимия
Содержание диссертации, доктора биологических наук, Антонюк, Людмила Петровна
1. ВВЕДЕНИЕ.
2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.
2.1. Ассоциативные и эндофитные симбиозы азоспирилл со злаками.
2.1.1. Локализация азоспирилл в условиях симбиоза и их влияние на рост и развитие растения.
2.1.2. Агглютинин зародышей пшеницы: строение, предполагаемые функции, спектр биологических свойств.
2.2. Регуляция метаболизма прокариот в ответ на экстраклеточные сигналы.
2.2.1. Клеточная поверхность грамотрицательных бактерий и ее роль во взаимодействии бактерий с окружающей средой.
2.2.2. Двухкомпонентные регуляторные системы прокариот.
2.2.3. Са2+ и клеточные ответы прокариот на экстраклеточные сигналы.
2.2.4. Белки как молекулярные сигналы для бактерий.
2.3. Поверхностные структуры азоспирилл и связывание лектина пшеницы (АЗП).
2.4. Азотный метаболизм азоспирилл.
2.4.1. Трансформации неорганического азота, осуществляемые азоспириллами.
2.4.2. Азотфиксация: регуляция процесса на уровнях биосинтеза и активации ферментов.
2.4.3. Ассимиляция аммония азоспириллой и его транспорт через мембрану.
2.4.4. Глутаминсинтетаза - ключевой фермент азотного обмена бактерий.
3. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
3.1. Объекты исследования и условия культивирования А. Ъга-siiense Sp245.
3.2. Получение электрофоретически гомогенных препаратов белков.
3.2.1. Выделение и очистка лектина пшеницы.
3.2.2. Выделение и очистка глутаминсинтетазы A. brasitense.
3.3. Определение активности ферментов азотного обмена.
3.3.1. Измерение активности глутаминсинтетазы биосинтетическим методом.
3.3.2. Измерение активности глутаминсинтетазы трансфера-зным методом.
3.3.3. Измерение активности глутаминсинтетазы гидрокса-матным методом.
3.3.4. Определение степени аденилирования глутаминсинтетазы.
3.3.5. Определение нитрогеназной активности методом аце-тиленредукции.
3.4. Измерение концентрации аммония.
3.5. Определение концентрации белка.
3.6. Электрофоретические и иммунохимические методы.
3.6.1. Приготовление грубых экстрактов клеток бактерий для электрофоретических и иммунохимических исследований.
3.6.3. Нативный электрофорез в полиакриламидном геле.
3.6.4. Денатурирующий электрофорез в полиакриламидном геле.
3.6.5. Денситомерия белковых профилей.
3.6.6. Двойная радиальная иммунодиффузия.
3.6.7. Ракетный иммуноэлектрофорез.
3.7. Оценка параметров роста культуры.
3.8. Световая микроскопия.
3.9. Анализ фосфолипидного состава азоспириллы.
3.9.1. Получение фосфолипидных экстрактов.
3.9.2. Одномерная тонкослойная хроматография фосфолипидных экстрактов.
3.9.3. Двумерная тонкослойная хроматография фосфолипидных экстрактов.
3.9.4. Качественное и количественное определение фосфоли-пидов.
3.10. Определение содержания ИУК в культуральной жидкости азоспириллы.
3.11. Инструментальные методы и подготовка образцов для физико-химических исследований.
4. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.
4.1. Свойства и регуляция активности глутаминсинтетазы
A. brasilense.
4.1.1. Термостабильность глутаминсинтетазы и рН-оптимумы в присутствии магния и марганца.
4.1.2. Кинетическое поведение глутаминсинтетазы в присутствии магния в качестве активирующего катиона.
4.1.3. Кинетическое поведение глутаминсинтетазы в присутствии марганца в качестве активирующего катиона.
4.1.4. Взаимодействие глутаминсинтетазы A. brasilense с другими катионами.
4.1.5. Пути ассимиляции аммония у A. brasilense.
4.2. Регуляция азотного метаболизма A. brasilense лектином пшеницы.
4.2.1. Увеличение активностей нитрогеназы и глутаминсинтетазы под влиянием лектина пшеницы.
4.2.2. Индукция экскреции аммония под влиянием лектина пшеницы.
- 5
4.3. Стимуляция лектином пшеницы биосинтетических процессов у A. brasilense.
4.3.1. Сравнение полипептидных профилей активированных лектином и неактивированных клеток.
4.3.2. Индукция биосинтеза глутаминсинтетазы.
4.3.3. Индукция биосинтеза нитрогеназы.
4.3.4. Влияние лектина пшеницы на параметры роста культуры Л. brasilense.
4.4. Стимуляция продукции индолилуксусной кислоты как результат воздействия лектина пшеницы.
4.5. Фосфолипиды мембран A. brasilense и Са2+ в связи с рецепцией лектина пшеницы.
4.5.1. Идентификация мажорных фосфолипидов.
4.5.2. Идентификация минорных фосфолипидов.
4.5.3. Влияет ли рецепция лектина пшеницы на фосфолипид-ный состав азоспириллы?.
4.5.4. Са2+ и активация метаболизма A. brasilense лектином пшеницы.
4.6. Влияние кислорода на некоторые аспекты метаболизма
Л. brasilense Sp245.
4.6.1. Кислород и эффекторные свойства лектина пшеницы.
4.6.2. Образование кристаллов при обильной аэрации А. brasilense Sp245.
4.7. Лектин пшеницы как сигнальная молекула в ассоциативном симбиозе пшеница-Л. brasilense: гипотеза и экспериментальные данные в ее поддержку.
Введение Диссертация по биологии, на тему "Регуляция метаболизма бактерии Azospirillum brasilense SP245"
Около двух десятилетий тому назад родилось и в настоящее время быстро развивается новое направление современной биологии -исследование растительно-бактериальных ассоциативных и эндофитных симбиозов. Развитие и применение новых методов исследования и, в частности, разработка приборной и методологической базы оценки азотфиксации (по восстановлению ацетилена), достаточно быстро привели к осознанию того, что высшие растения поддерживают на своих корнях существование целых бактериальных сообществ, которые, в свою очередь, активно фиксируют молекулярный азот атмосферы, передавая связанные его формы растению-хозяину (Vose and Ruschel, 1981; Умаров, 1986). Как изначально, так и в настоящее время интерес к ассоциативным симбиозам остается высоким еще и в силу насущной необходимости замены в землепользовании химического минерального азота на экологически чистый биологический азот. Более внимательное исследование взаимодействия партнеров в ассоциативном симбиозе в последующие годы показало, что ассоциативная азотфиксация не является единственным фактором позитивного воздействия бактерий на рост и развитие растения-хозяина. Оказалось, азоспириллы и другие ассоциативные бактерии способны продуцировать цитокинины, гиббереллины и ауксины (Steenhoudt and- Vanderle-yden, 2000; Tien et a I., 1979; Barbleri et at., 1986, 1988; Hara-ri et at., 1988; Barbieri and Galli, 1993), хорошо известные как вещества, обладающие фитогормональной активностью. К настоящему времени четко доказан вклад фитогормона ИУК в рост-стимулирующий эффект Azospirillum brasilense, наиболее изученного представителя ассоциативных бактерий (Jain and Patriquin, 1984; Zimmer et at., 1988; Barbieri and Galli, 1993). Эксперименты показали, что помимо двух ведущих факторов (синтеза фитогормона ИУК и вклада в
- 10 азотное питание растений за счет азотфиксации), существует и ряд других аспектов позитивного воздействия микропартнера ассоциативного симбиоза на жизнедеятельность макропартнера (Redkina and Mishustin, 1989; Del Gallo and Fendrik, 1994; Белорукова, 1998; Белимов и соавт., 1999).
Новый виток развития проблемы связан с осознанием того, что среди ассоциативных бактерий есть штаммы, способные колонизировать преимущественно внутренние части корня и проводящую систему (Dobereiner et аI., 1995). Эти бактерии получили название эндофи-тов; они оказывают значительно более выраженное позитивное влияние на рост и развитие растения-хозяина по сравнению с бактериями, неспособными проникать внутрь корня (Steenhoudt and Vanderle-yden, 2000; Dobereiner and Pedrosa, 1987). Среди азоспирилл, пожалуй, единственным штаммом, принадлежность которого к эндофитам строго доказана, является A. brasilense Sp245, природный симбионт пшеницы (Baldani et al., 1983; Boddey et at., 1986; Assmus et al, 1995). Как показали исследования, проведенные с использованием олигонуклеотидных зондов и сканирующей конфокальной лазерной микроскопии, бактерии этого штамма способны к исключительно тесному взаимодействию с растением-хозяином: они заполняют корневые волоски пшеницы (Assmus et al., 1995) и колонизирует проводящую систему корня (Schloter et al., 1994; Schloter and Hartmann, 1998). Важно, что в случае A. brasilense Sp245 подобный характер колонизации имеет место как в лабораторных условиях, так и в полевых. Второй яркой особенностью этого штамма является эффективность его азотного обмена в естественных условиях ассоциативного симбиоза. Так, инокуляция пшеницы штаммом Sp245 в полевых условиях приводила к более чем двукратному (237% по сравнению с контролем) возрастанию в содержании азота в наземной части растения-хозяина (Dobereiner and Pedrosa, 1987).
В связи с тем, что азоспириллы относятся к бактериям, выде
- и ление которых в самостоятельный род и исследование началось относительно недавно (Tarrand et аI., 1978; Dobereiner and Pedrosa, 1987), их азотный обмен малоизучен. Аналогичные данные по штамму Sp245 к началу нашего исследования отсутствовали. В связи с вышеизложенным нам представлялось важным начать изучение азотного метаболизма A. brasilense, взяв в качестве объекта исследования штамм-эндофит этого вида. В качестве приоритетной задачи при изучении этого аспекта биохимии азоспирилл было выбрано исследование свойств и регуляции глутаминсинтетазы (ГС), ключевого фермента азотного обмена. К началу нашего исследования была опубликована лишь одна экспериментальная работа, посвященная ГС A. brasilense (Bozouklian and Elmerich, 1986); в ней сообщалось о клонировании и секвенировании структурного гена ГС GlnA типового штамма А. brasilense. И кроме того, в двух других работах сообщалось о жесткой корреляции между активностями ГС и нитрогеназы у A. brasilense (Okon et at., 1976а; Gauthier and Elmerich, 1977). Интерес к ГС азоспириллы подогревался еще и тем, что бактериальные аденилируемые ГС исключительно сложны как в части функций, каталитических и регуляторных, так и в части структурной организации (так, в 90-х годах ГС кишечной палочки (одной из бактериальных аденилируемых ГС) была признана самым сложным из известных нескольких тысяч ферментов (Lehninger, 1993)). Однако, сведения о бактериальных ГС, за исключением фермента из Escherichia coli, весьма фрагментарны. Комплексное исследование свойств ГС A. brasilense представлялось нам в этой связи весьма заманчивым.
Другим важным аспектом биохимии азоспирилл является регуляция отдельных сторон их метаболизма посредством молекулярных сигналов растения-хозяина. К настоящему времени многие аспекты функционирования ассоциативных симбиозов (включая симбиозы, образуемые штаммами-эндофитами) остаются неясными и неизученными, что тормозит не только процесс понимания и осмысления этого интерес
- 12 нейшего явления природы, но и не дает возможности в полной мере использовать его в практике растениеводства. К числу таких, совершенно не изученных вопросов, относится и вопрос о молекулярных сигналах, лежащих в основе формирования и успешного функционирования ассоциативного симбиоза; неясно, как макропартнер влияет на метаболизм микропартнера, и наоборот.
В этой связи большой интерес представляют лектины, т.к. известно, что они выполняют информационные функции в различных биологических системах (Линевич, 1979, 1989; Любимова и Салькова, 1988, 1989; Lyublmova et al., 1990; Королев, 1984; De Pater et al., 1995; Gabius, 1995; Rudiger, 1998; Hebert, 2000). В частности, в ассоциации пшеница-азоспирилла интересен в этом отношении агглютинин зародышей пшеницы (АЗП, лектин пшеницы).
К началу данного исследования уже было известно, что АЗП присутствует не только в зародыше, но и в корнях проростков и взрослых растений пшеницы и доступен для контакта с бактериями (Mishkind et al., 1980-1983). Кроме того, несколькими независимыми группами исследователей и несколькими независимыми методами было показано, что лектин пшеницы связывается с клетками Л. bra-si tense (Котусов с соавт., 1984; Yagoda-Shagam et at., 1988; Del Gallo et al., 1989). В конце 80-х годов уже были опубликованы данные о способности низких концентраций АЗП стимулировать азот-фиксацию типового штамма - A. brasilense Sp7 (Никитина и соавт., 1987). Таким образом, имеющиеся к началу данного исследования литературные данные позволяли предположить, что АЗП может играть роль вещества-сигнала. Ввиду отсутствия каких-либо сведений об обмене молекулярными сигналами в ассоциативных симбиозах было заманчиво проверить влияние АЗП на разные аспекты метаболизма азос-пириллы, в первую очередь - на азотный обмен.
Размышляя о регуляции метаболизма бактериальной клетки, нельзя не учитывать, что она осуществляется не только посредством
- 13 макроэргических соединений, коферментов, и других внутриклеточных метаболитов, но и внешними по отношению к клетке факторами. Эту мысль в отношении энергетической стороны метаболизма В.П. Скула-чев высказал еще более 30 лет тому назад, когда писал, что в регуляции биоэнергетики "участвует сложная иерархия контрольных систем клетки, а у высших организмов - и управляющие устройства надклеточного уровня" (Скулачев, 1969). Очевидно, что в изучаемой нами системе в качестве внешних по отношению к клетке факторов могут выступать метаболиты растения-хозяина, одним из которых является лектин пшеницы.
Поиск ответа на вопрос, является ли лектин пшеницы молекул лярным сигналом для азоспириллы, подстегивался также достижениями в изучении социального поведения бактерий. Уже накопился большой массив экспериментальных данных, убедительно свидетельствующих о том, что бактерии обмениваются молекулярными сигналами не только друг с другом, но и (в случае симбиоза и паразитизма) с макроорганизмом-хозяином (Дебабов, 1999; Олескин и соавт., 2000; За-вильгельский и Манухов, 2001). В случае бактерий большая часть известных к настоящему времени молекулярных сигналов - это вещества низкомолекулярные. Описаны и изучаются лишь единичные случаи молекулярных сигналов белковой природы (Dworkln, 1996; Мука-молова и соавт., 1999; Kaprelyants et al., 1999; Biketov et at., 2000). В этой связи проверка предположения о том, что лектин пшеницы может играть для азоспириллы роль молекулярного сигнала, оказалась достаточно важной.
Все вышесказанное предопределило выбор подходов к изучению регуляции метаболизма эндофитной бактерии Л. brasitense Sp245: попытка приоткрыть тайны внеклеточной регуляции побудила взяться за изучение влияния лектина пшеницы на метаболизм бактерии-эндо-фита. В этой части работы прослеживаются три направления: (а) модуляция внеклеточным сигналом азотного метаболизма А.Ьта
- 14 si tense Sp245 (азотфиксации, экскреции продукта азотфиксации, активности и синтеза глутаминсинтетазы); (в) изменение под влиянием лектина пшеницы синтеза ИУК азоспи-риллой (как одного из основных факторов ростстимулирующего влияния этой бактерии); (с) изучение влияния АЗП на биосинтетические и ростовые процессы A. brasitense Sp245.
В связи с информацией о том, что АЗП, связываясь с Т-клетками лимфоцитов человека и другими клетками-мишенями, вызывает гидролиз фосфоинозитидов и увеличение концентрации ионов кальция в цитоплазме (Clevers et at., 1986), в данной работе был предпринят анализ фосфолипидного состава A. brasitense Sp245 (сведений о фосфолипидах азоспирилл в литературе к началу нашей работы не оказалось). Кроме того, были проведены эксперименты для выяснения вопроса о том, измененяется ли содержание ионов кальция при связывании АЗП с клетками азоспириллы.
С другой стороны, интерес к регуляции метаболизма на внутриклеточном уровне предопределил актуальность изучения регуляции и каталитических свойств ГС, которая, как было обнаружено в ходе выполнения данной работы, регулируется в том числе и лектином пшеницы. К началу данного исследования уже имелись сведения о тесной корреляции между активностями ГС и нитрогенгазы у А. Ъга-sitense (Cauthier et at., 1977; Okon et at., 1976).
Очерченный выше спектр задач представляется актуальным как с точки зрения познания молекулярных механизмов взаимодействия партнеров в ассоциативном симбиозе пшеница-^, brasitense Sp245, так и с позиций исследования биохимии азоспирилл, этих исключительно интересных как с практической, так и с теоретической точек зрения бактерий. Учитывая тот факт, что на рубеже XX и XXI столетий происходит формирование направления современной биохимии микроорганизмов, которое можно обозначить "белки как молекулярные
- 15 сигналы в жизнедеятельности бактерий", исследование лектина пшеницы как потенциального молекулярного сигнала для азоспириллы представляется важной задачей.
В связи с вышеизложенным целью работы явилось изучение регуляции метаболизма бактерии A. brasilense Sp245 с использованием двух подходов: (i) исследование регуляции и каталитических свойств ГС - ключевого фермента азотного обмена; (11) изучение влияния лектина пшеницы как предполагаемого молекулярного сигнала растения-хозяина на азотный метаболизм бактерии (ГС, азотфикса-ция, экскреция продукта азотфиксации аммония) и ряд других аспектов метаболизма бактерии. В ходе достижения поставленной цели решались следующие задачи:
1. Провести комплексное исследование каталитических свойств ГС A. brasilense Sp245: определить рН оптимумы и термостабильность фермента; описать способность различных катионов поддерживать активность ГС, изучить кинетическое поведение Mg2+- и Мп2 + -активируемой ГС в биосинтетической реакции.
2. Построить трехмерные кинетические кривые, описывающие поведение Мп2+-активируемой ГС A. brasilense Sp245 в биосинтетической реакции. Вывести уравнение, описывающее кинетику фермента.
3. Проверить гипотезу Вестби и соавт. (Westby et at., 1987) о том, что у A. brasilense ассимиляция аммония осуществляется через глутаминсинтетазу-глутаматсинтазу не только недостатке аммония в среде, но и при его избытке.
4. Изучить влияние лектина пшеницы как экстраклеточного сигнала на азотный обмен азоспириллы (активность ГС, азотфиксацию, экскрецию аммония).
5. Выяснить, приводит ли связывание лектина пшеницы с поверхностью азоспириллы к изменению уровня продукции бактериями фитогормона ИУК.
6. Исследовать влияние лектина пшеницы на биосинтез белков в
- 16 клетках A. brasilense Sp245. Выяснить стимулирует ли связывание АЗП с поверхностью клетки биосинтез ГС и нитрогеназы.
7. Изучить влияние лектина пшеницы на ростовые процессы A. brasilense Sp245.
8. Выяснить, влияет ли аэрация на способность A. brasilense Sp245 реагировать на лектин пшеницы как на молекулярный сигнал. Идентифицировать и охарактеризовать кристалл, образующийся в среде культивирования азоспириллы при обильной аэрации.
9. Изучить фосфолипидный состав A. brasilense Sp245; выяснить, присутствует ли фосфатидилинозитол в составе мембран азоспириллы. Проверить, изменяется ли содержание кальция в клетках бактерии при обработке клеток лектином пшеницы.
- 17 -2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
Заключение Диссертация по теме "Биохимия", Антонюк, Людмила Петровна
6. ОСНОВНЫЕ ВЫВОДЫ
1. Впервые для бактерий рода Azospirillum проведено комплексное исследование каталитических свойств глутаминсинтетазы одного из представителей этого рода - A. brasilense. Установлено, что при смене активирующего катиона - с магния на марганец, и наоборот - происходит изменение каталитических свойств фермента: сродства к субстратам, оптимума рН, характера кривых насыщения субстратами и других характеристик. Построены трехмерные кинетические кривые, характеризующие зависимость скорости биосинтетической реакции Мп2+-активируемой ГС A. brasilense от концентрации субстратов; выведены уравнения, описывающие этот процесс.
2. На основании анализа собственных и литературных данных получены доказательства того, что у A. brasilense существует лишь один путь ассимиляции аммония, через глутаминсинтетазу-глутамат-синтетазу, и этот путь функционирует как при избытке, так и при недостатке аммония в среде.
3. Установлено, что в симбиозе пшеницы и A. brasilense Sp245 один из белков растения-хозяина, АЗП, способен оказывать существенное стимулирующее влияние на азотный обмен микропартнера симбиоза: под влиянием лектина пшеницы происходит усиление азотфик-сации, возрастает активность глутаминсинтетазы, стимулируется экскреция аммония. Получены доказательства того, что лектин пшеницы индуцирует синтез глутаминсинтетазы у A. brasilense.
4. Показана способность лектина пшеницы стимулировать биосинтез белков в клетках A. brasilense Sp245, в том числе экспрессию тех белков, синтез которых блокирован вне активации лектином.
5. Установлено, что лектин пшеницы стимулирует ростовые процессы в культуре A. brasilense Sp245: выращивание бактерий в присутствии АЗП приводит к двукратному возрастанию биомассы и числа жизнеспособных клеток в культуре азоспириллы. Свойства АЗП как
- 293 фактора роста проявляются в микроаэрофильных условиях культивирования и в стационарной фазе роста культуры.
6. Описана способность лектина пшеницы к усилению продукции ИУК клетками A. brasilense Sp245. Установлено, что рост культуры в присутствии 0, 5 мкг/мл лектина приводит к двукратной стимуляции продукции ИУК бактериями.
7. Установлено, что кислород является существенным фактором регуляции метаболизма микроаэрофила A. brasilense: в аэробных условиях клетки теряли способность к активации глутаминсинтетазы под влиянием лектина пшеницы, а также к индукции биосинтеза новых белков; только в аэробных условиях происходило образование кристаллов. Впервые для ростстимулирующих ризобактерий описано явление образования кристаллов. Кристалл, образующийся при культивировании A. brasilense Sp245, идентифицирован как одна из модификаций струвита со структурой MgNH4P04•6Н20, содержащая в виде изоморфных примесей ионы Mn2 + , Са2 + , Fe2 + /3 + , Na+, К+, СГ, а также НР042', Н2Р04" и S042".
8. При анализе фосфолипидного состава A. brasilense Sp245 впервые для грамотрицательных бактерий обнаружен фосфатидилинози-тол в количествах, сопоставимых с содержанием этого фосфолипида в клетках млекопитающих. Установлено также, что активация метаболизма A. brasilense лектином пшеницы является кальций-зависимым процессом. Полученные данные позволяют сделать предположение о существовании фосфоинозитидной сигнал-трансдуцирующей системы у Л. brasilense и ее возможном вовлечении в преобразование экстраклеточного лектинового сигнала у азоспириллы.
9. На основании анализа собственных и литературных данных выдвинута гипотеза о том, что в симбиозе пшеницы и A. brasilense Sp245 лектин пшеницы может выполнять функции молекулярного сигнала для азоспирилл и изменять их метаболизм в направлении, благоприятном для роста и развития растения-хозяина.
- 294
- 288 -5. ЗАКЛЮЧЕНИЕ
Несмотря на очевидный прогресс в развитии современной биохимии, многие аспекты регуляции метаболизма как многоклеточных, так и одноклеточных организмов остаются непонятыми. Пытаясь осмыслить молекулярные процессы, лежащие в основе жизнедеятельности бактерий, нельзя забывать о том, что в реальности микробы не только приспосабливаются к постоянно меняющимся условиям окружающей среды, но и взаимодействуют с другими микро- и макроорганизмами, занимающими ту же экологическую нишу. Исследование обмена молекулярными сигналами между отдельными представителями ценоза, изучение клеточных ответов бактерий на сигналы макроорганизма-хозяина еще только начинается.
В ходе данного исследования, цель которого - изучение регуляции метаболизма A. brasilense, была обнаружена способность одного из метаболитов растения, лектина пшеницы, служить экстраклеточным сигналом для азоспириллы и быть значимым фактором регуляции метаболизма этой бактерии. Оказалось, что лектин способен эффективно регулировать азотный метаболизм азоспириллы: усиливать азотфиксацию, индуцировать биосинтез ГС, стимулировать экспорт аммония за пределы бактериальной клетки. Более детальные исследования показали, что не только азотный метаболизм бактерии регулируется посредством данного экстраклеточного сигнала. Оказалось, что под влиянием лектина происходит стимуляция продукции фитогормона ИУК азоспириллой, и, кроме того, АЗП способен служить фактором роста для данной бактерии. Последнее важно, так как по современным представлениям (Троценко и соавт., 2001) эффективная колонизация растения возможна лишь при достижении определенного порога плотности бактерий в популяции.
Представления о лектине пшенице как о молекулярном сигнале растения-хозяина, изменяющем метаболизм фитосимбионта в направлении стимуляции роста и развития растения, сложились как логично вытекающие из сопоставления полученных нами результатов, с одной стороны, и накопившихся к настоящему времени сведений об ассоциативных симбиозах и лектине пшеницы - с другой. Гипотеза о функционировании лектина пшеницы в качестве молекулярного сигнала в фи
- 289 тосимбиозе была впервые доложена на международной конференции в
1994 году (Antonyuk et al., 1994) и опубликована в виде статьи в
1995 (Antonyuk et al., 1995). Важно отметить, что за прошедшие годы не удалось найти в литературе или получить в собственных экспериментальных исследованиях данных, которые противоречили бы сформулированной нами гипотезе. Скорее наоборот, полученные в более поздние годы сведения дополняли, углубляли и подтверждали сложившиеся ранее представления о функционировании лектина пшеницы в качестве молекулярного сигнала.
Таким образом, в соответствии с представленными выше данными лектин пшеницы, помимо функций, важных для жизнедеятельности самого растения, а также участия этого белка в реакции растения на неблагоприятные внешние факторы (Хайруллин, 2001) имеет, вероятно, и еще одну функцию - молекулярного сигнала, важного для формирования эффективного растительно-бактериального симбиоза.
Интересно отметить, что выдвинутая нами гипотеза о сигнальной роли лектина пшеницы в симбиозе пшеницы и азоспириллы цитируется в экспериментальных статьях и обзорах по проблеме (Karpati et al., 1999; Burdman et al., 2000; Steenhoudt and Vanderleyden, 2000); в последней из упомянутых работ она детально обсуждается (см. стр. 492). Авторы отмечают общий характер стимуляции метаболизма азоспириллы под влиянием АЗП. Факт плейотропности клеточного ответа азоспириллы на лектин, на наш взгляд, не противоречит представлениям о том, что этот белок может служить сигналом в симбиозе пшеницы и A. brasilense. Так, к примеру С-фактор, белок являющийся молекулярным сигналом развития у Myxococcus xanthus, также вызывает плейотропный клеточный ответ бактерии; он влияет на споруляцию, агрегацию, рипплинг и подвижность, контролируя при этом активность около 50 генов (Dworkin, 1996). Плейотропным является и ответ эукариотических клеток на молекулярные сигналы белковой природы. Общеизвестно, что активация лимфоцитов под влиянием митогенов (АЗП или других растительных лектинов) приводит к развитию целого спектра клеточных ответов.
Рассматривая регуляцию метаболизма азоспириллы, нельзя оста
- 290 вить в стороне двухкомпоненные регуляторные системы: они занимают центральное место в современных представлениях о регуляции метаболизма бактерий. В этой связи важен вопрос, связано ли активирующее действие АЗП на клетки азоспириллы с активацией той или иной двухкомпонентной регуляторной системы. Как более ранние публикации (Zhang et at., 1996, 1997), так и статьи, вышедшие после завершения работы над данной рукописью (Vitorino et at., 2001; Van Dommelen et at., 2002), убедительно свидетельствуют о том, что А. brasilense имеет отличную от энтеробактерий регуляцию азотфиксации и биосинтеза ГС, детали которой пока еще не ясны. Имеющиеся к настоящему времени сведения позволяют предположить, что недавно открытая у A. brasilense новая регуляторная система ntrY/ntrX (Vitorino et at., 2001) вовлечена в активацию азотфиксации под влиянием АЗП; экспериментальная проверка этого предположения входит в наши ближайшие планы. Обнаружение у A. brasilense Sp245 фо-сфатидилинозитила, а также тот факт, что клеточные ответы этой бактерии на лектин сопровождаются изменением концентрации клеточного кальция, позволяют сделать смелое предположение: возможно у A. brasilense существует Са2+-мобилизующая фосфоинозитидная сигнал трансдуцирующая система. Разумеется, это предположение нужно воспринимать пока только как направление поиска: у азоспириллы не обнаружены еще протеинкиназы эукариотического типа; неизвестно, есть ли в клетках этой бактерии кальций-связывающие белки.
Целый ряд других вопросов в развитии клеточных ответов азоспириллы на лектин остаются пока неизученными. В их числе вопрос о рецепторе лектина пшеницы, обеспечивающем связывание АЗП и последующую передачу сигнала в бактериальную клетку. Как уже упоминалось, в случае A. brasilense ряд гликополимеров, экспонируемых на поверхности бактерии (гемагглютинин, ЛПБК, ПСЛК), обратимо и специфично связывают АЗП (Konnova et at., 1994; Никитина и соавт., 1996). Имеющиеся к настоящему времени экспериментальные данные позволяют предположить, что белком-рецептором АЗП является гемагглютинин. Гемагглютинин A. brasilense Sp245 выделен нами и частично охарактеризован (Соболева и соавт., 2001), однако прямые
- 291 доказательства его функционирования в качестве рецептора АЗП пока не получены.
Возвращаясь к азотному метаболизму азоспириллы, отметим, что в рамках данной работы изучена не только его регуляция под влиянием экстраклеточного сигнала, но и некоторые аспекты внутриклеточной регуляции. Проведенные эксперименты показали также, что азотный метаболизм азоспириллы обладает рядом особенностей; он пластичен и быстро меняется с изменением условий по азоту и кислороду. При отсутствии связанного азота в среде и микроаэробных условиях азоспирилла фиксирует N2, причем продукт азотфиксаци может экскретироваться бактерией. Лектин пшеницы в этих условиях функционирует как молекулярный сигнал, усиливая биосинтез ГС и нитрогеназы и стимулируя транспорт аммония на пределы бактериальной клетки. При возрастании концентрации аммония в среде азотфик-сация у азоспириллы блокируется, экскреция прекращается, имеющийся в среде аммоний поглощается и ассимилируется через ГС-Glts путь. В случае высоких концентраций аммония и высоких концентраций кислорода, аммоний выводится в отдельную фазу - образуется аммонийсодержащий кристалл струвит. При высоких концентрациях кислорода в среде азоспирилла, вероятно, утрачивает способность отвечать на лектин пшеницы изменением внутриклетоных процессов. Молекулярные основы этого "устраняющего" действия аэрации пока не вполне ясны. Логично предположить, что в этих условиях клетки не синтезируют рецептор АЗП, или рецептор, взаимодействуя с другими поверхностными полимерами (Никитина и соавт., 2001), экранирован и стерически не доступен для АЗП. Возможно, элиминация способности азоспириллы развивать клеточные ответы на лектин связана с окислительным стрессом, который, как известно, вносит существенные изменения в метаболизм бактерии (Островский, 1997).
В заключение отметим, что взаимодействие "лектин пшеницы - А. brasilense", частично изученное нами в рамках данной работы, является удобной и физиологически значимой моделью для изучения функционирования белков в качестве молекулярных сигналов для бактерий. ^^ ^^
Библиография Диссертация по биологии, доктора биологических наук, Антонюк, Людмила Петровна, Саратов
1. Авдонин П.В., Ткачук В.А. Рецепторы и внутриклеточный кальций. М.: Наука, 1994, С.288.
2. Аленькина С.А. Физико-химические и адгезивные свойства лектинов азоспирилл // Автореф.канд. биол. наук, 1994, Саратов.
3. Аленькина С.А., Петрова Л.П., Никитина В.Е. Получение и характеристика мутанта Azospirillum brasilense Sp7 по лектиновой активности // Микробиология, 1998, Т.68, N. 6, С.782-787.
4. Алехина Н.Д., Кенжебаева С.С., Вертоухов В.Н., Южакова Т.М. Применение люциферин-люциферазного метода определения АТФ для определения активности глутаминсинтетазы // Физиология растений, 1977, вып.4, С. 1129-1124.
5. Баканчикова Т.И., Лобанок Е.В., Павлова-Иванова Л.К., Редькина Т. В., Нагапетян Ж.А., Майсурян А.Н. Подавление процесса опухо-леобразования у двудольных растений штаммами Azospirillum brasilense // Микробиология, 1993, Т. 62, N. 3, 515-523.
6. Белимов А.А. Эффективность инокуляции ячменя смешанными культурами диазотрофов: Дис. . канд. биол. наук, л.: ВНИИСХМ, 1990, С. 190.
7. Белимов А.А., Кожемяков А. П. Смешанные культуры азотфиксирующих бактерий и перспективы их использования в земледелии // С.-х биология, 1992, №5, С.77-87.
8. Белимов А.А., Кунакова A.M., Груздева Е.В. Влияние рН почвы на взаимодействие ассоциативных бактерий с ячменем // Микробиология, 1998, Т. 67, N. 4, С.561-568.
9. Белимов А.А. Взаимодействие ассоциативных бактерий и эндомикориз-ного гриба с ячменем при совместной инокуляции // Микробиология, 1999а, Т.68, N. 1, Р. 122-126.
10. Белорукова O.K. Оценка характера взаимодействия озимой пшеницы с ассоциативными азотфиксирующими бактериями // Вестник Харьковского гос. аграрн. ун-та, 1998, Серия "Растениеводство" Харьков, С. 32-38.
11. Бергельсон Л.Д., Дятловицкая Э.В., Молотковский Ю.Г., Батраков С. Г., Барсуков Л.И., Проказова Н. В. Препаративная биохимия ли-пидов. М.: Наука, 1981, С.256.- 296
12. Берридж М.Д. Молекулярные основы внутриклеточной коммуникации // В мире науки, 1985, N.12, С. 98-109.
13. Бок Р. Методы разложения в аналитической химии. М.: Мир, 1984, С.310.
14. Бокша И.С., Терешкина Е.Б., Бурбаева Г.Ш. Выделение и некоторые свойства глутаминсинтетазы из мозга человека // Биохимия, 1995, Т. 60, N.10, С. 1697-1705.
15. Богатырев В. А., Дыкман J1.A., Матора Л.Ю., Шварцбурд Б. И. Твердофазный иммуноанализ с использованием коллоидного золота в серотипировании азоспирилл // Микробиология, 1991, Т.60, Вып 3, 0.524-529.
16. Ботвинко И.В. Экзополисахариды бактерий // Успехи микробиологии, 1985, Т.20, С.79-121.
17. Буланова Е.Е., Будагян В.М. Тирозиновые протеинкиназы: роль в процессе активации лимфоцитов // Мол. биология, 1993, Т. 27, вып. 4, С. 725-733.
18. Бурлакова Е.Б. Эффект сверхмалых доз // Вестник РАН, 1994, Т. 64, N. 5, С. 425-431.
19. Васянин С.И., Гамалей И.А., Трошин А.С. Конканавалин А: взаимодействие с поверхностью мышечного волокна и стимуляция транспорта D-ксилозы // Доклады Академии наук COOP, 1982, Т. 262, N. 2, С. 466-468.
20. Вееке Б. Ракетный иммуноэлектрофорез // В кн: Руководство по количественному иммуноэлектрофорезу. Методы и применение. Под ред. Н. Аксельсена, Й. Крелля, Б. Вееке. М.: Мир, 1977, С. 43-57.
21. Волкогон В.В., Хальчицкий А.Е., Миняйло В.Г. Азотфиксирующие микроорганизмы корневой зоны райграса и костреца // Микробиологии. журн. , 1991, Т. 53, N. 6, С. 3-10.
22. Волкогон В. В., Мамчур А.Е., Лемешко С.В., Миняйло В.Г. Азоспириллы эндофиты семян злаковых растений // Микробиологии.- 297 журн., 1995а, Т. 57, N. 1, С.14-19.
23. Волкогон В.В., Миняйло В.Г. Лемешко С.В., Онищенко Л.И. Специфичность взаимодейтвия бактерий рода Azospirillum со злаковыми травами // Микробиологич. журн., 19956, Т. 57, N.3, С. 9-15.
24. Гамалей И.А., Клюбин И.В. Перекись водорода как сигнальная молекула // Цитология, 1996, Т. 38, № 12, С. 1233-1247.
25. Голубев С.Н., Герасименко Л.М. Биоминерализация в культурах циа-нобактерий // Микробиология, 1989, Т.58, №.6, С. 963-968.
26. Гончарова И.Г., Герасименко Л.М. Динамика потребления неорганического фосфора клетками Microcoleus chthonoplastes // Микробиология, 1993, Т. 62, №.6, С. 1048-1055.
27. Громов Б.В. Строение бактерий. Л.: Изд-во Ленингр. ун-та, 1985, С. 190.
28. Громов Б.В. Поведение бактерий // Соросовский образоват. журн., 1997, N. 6, С.28-32.
29. Данг Хоанг Фыок Хьен, Соловьева Н.А., Евстигнеева З.Г., Кретович В. Л. Специфичность и регуляция активности глутаминсинтетазы Spirulina platensis металлами // Доклады Академии наук СССР, 1988, Т. 302, №.4, С. 984-987.
30. Данг Хоанг Фыок Хьен. Глутаминсинтетаза Spirulina platensis: Дис. . канд. биол. наук, М.: Ин-т биохимии им. А.Н.Баха АН СССР, 1988, С. 132.
31. Дебабов В. Г. Жизнь бактерий за стенами лаборатории // Мол. биология, 1999, Т. 33, N. 6, С. 1074-1084.
32. Дмитриева Т.С. Физико-химические исследования живых бактерий ме- 298 тодом спектра мутности // Автореферат дис. . кан. биол. наук, Саратов, ВНИЙПЧИ "Микроб", 1974, С. 20.
33. Евстигнеева З.Г., Пушкин А.В., Кретович В.Л. Некоторые кинетические характеристики глутаминсинтетазы из семян гороха // Биохимия, 1974. Т.39, С. 964-967.
34. Евстигнеева 3.Г., Пушкин А. В. Глутаминсинтетаза, глутаматсинтаза и аспарагинсинтетаза // В кн: Молекулярные механизмы усвоения азота растениями / Под ред. Е.Н. Мишустина. М.: Наука, 1983. С. 198-234.
35. Евстигнеева З.Г. Глутаминсинтетаза: роль в азотном метаболизме растений, регуляция и структура. М.: Наука, 1988, С. 64.
36. Егоренкова И.В., Коннова С.А., Федоненко Ю.П., Дыкман Л.А., Игнатов В. В. Роль полисахаридсодержащих компонентов капсулы Azospirillum brasilense в адсорбции бактерий на корнях проростков пшеницы // Микробиология, 2001, Т. 70, N. 1, С.45-50.
37. Елизаров С.М., Миронов В.А., Даниленко В.Н. Изменение активности серин/треониновых протеинкиназ в процессе роста хлорамфине-кол-резистенного мутанта Streptomyces avermitilis // Микробиология, 2000, Т. 69, №3, С. 345-351.
38. Жемеричкин Д.А., Макаров О.Е., Скворцов И.М., Игнатов В. В. Выделение, фракционирование и моносахаридный состав 0-специфи-ческих полисахаридов S-формы Azospirillum brasilense // Микробиология, 1989, Т.58, Вып.2, С.236-239.
39. Завильгельский Г. Б. Манухов И.В. "Quorum sensing" или как бактерии разговаривают друг с другом // Мол. биология, 2001, Т. 35, 1 2, С. 268-277.- 299
40. Здоровенко Г. М. Внеклеточный липополисахарид грамотрицательных бактерий // Микробиологии, журн., 1988, Т.50, N. 4, С. 98-107.
41. Здоровенко Г.М., Скрипник С. И. Экзоцеллюларный О-антигенный полисахарид Alcaligenes faecalis // Микробиологии, журн., 1985, Т. 47, N. 3, С. 65-70.
42. Ивановский Р.Н., Федорова Е.Ф. Ассимиляция аммония зеленой серной бактерией Chlorobium limicola forma thiosulfatophilum // Микробиология, 1986, Т. 55, № 6, С. 21-26.
43. Ивков В.Г., Берестовский Г.Н. Липидный бислой биологических мембран. М.: Наука, 1982, С. 224.
44. Игнатов О.В., Камнев А.А., Маркина Л.В., Антонюк Л.П., Колина М., Игнатов В.В. Электрооптические свойства клеток почвенной азотфиксирующей бактерии Azospirillum brasilense: влияние ионов меди // Прикл. биохимия и микробиология, 2001, Т. 37, С. 247-252.
45. Игнатов В.В. (научн. рук.) Отчет о научно-исследовательской работе по теме "Изучение молекулярных механизмов взаимодействия растений и микроорганизмов", N. госрегистр. 01890057691. Саратов, 2000.
46. Ильчуков В. В., Грингауз O.K., Соколов О.И. Функциональное значение лектинов в процессе дифференциации клеток каллусных культур // Тезисы докладов третьего съезда Всероссийского общества физиологов растений, 24-29 июня 1993 г., Т.2, С. 119.
47. Иосипенко 0.А. Лектины в процессе взаимодействия пшеницы с ассоциативными микроорганизмами рода Azospirillum // Автореферат дис. . канд. биол. наук, М.: ИФР РАН, 1996. С. 23.
48. Иосипенко 0.А., Стадник Г.И., Игнатов В.В. Лектины корней проростков пшеницы в процессе взаимодействия растения с ассоциативными микроорганизмами рода Azospirillum // Прикл. биох. микробиол., 1996, Т. 32, N. 4, С. 458-461.
49. Итальянская Ю.В., Никитина В.Е., Мышкина А.К. Серологическая ак- 300 тивность полисахаридных компонентов клеточной поверхности Azospirillum brasilense // Микробиология, 1987, Т.56, N. 1, С.124-127.
50. Итальянская Ю.В., Никитина В.Е., Пономарева Е.Г., Аленькина С.А. Лектины бактерий рода Azospirillum // Ученые записки Тар-тусского университета, 1989, Вып. 869 (Изучение и применение лектинов), Т.1, С.179-184.
51. Итальянская Ю.В., Никитина В.Е., Пономарева Е.Г. Влияние условий культивирования на лектиновую активность и прирост биомассы клеток Azospirillum brasilense Sp7 // Биотехнология, 1995, N. 12, С.29-31.
52. Калинин А.Е. Участие анионных фосфолипидов цитоплазматической мембраны в секреции щелочной фосфатазы у Escherichia coli: Автореф. дис. . кан. биол. наук, Пущино Моск. обл.,: ИБФМ им. Г.К. Скрябина РАН, 1999, С.16.
53. Калинина А. В., Антонюк Л. П., Игнатов В.В. Несмеянова М.А. Фосфо-липидный состав мембран Azospirillum brasilense Sp245 // Тезисы докладов VI симпозиума по биохимии липидов, С,- Петербург, 3-6 октября, 1995, С.41.
54. Капрельянц А.С. Динамика и структурированность в организации и функционировании бактериальных мембран // Дисс.докт. биол. наук, М.: Ин-т биохимии им. А.Н. Баха, 1988. С. 351.
55. Карпунина Л.В., Мельникова У.Ю., Вишневецкая О.А., Никитина В.Е. Лектины Bacillus polimyxa: локализация, участие во взаимодействии с корнями пшеницы // Микробиология, 1993, Т. 62, N. 2, С. 307-313.
56. Карпунина Л. В., Вишневецкая О.А., Богатырев В. А., Никитина В.Е., Итальянская Ю.В. Определение локализации лектинов и агглютининов у почвенных азотфиксирующих бактерий // Микробиология, 1995а, Т. 64, N.4, С. 453-457.
57. Карпунина Л.В., Никитина В.Е., Колтунова Е.Ф., КосенкоЛ.В., Па- 301 цева М.А., Чернева И. Н. Взаимодействие агглютинина Rj Rhizo-Ыит leguminosarum 252 с ауто- и растительными рецепторами // Микробиологии, журн., 19956, Т.57, N. 1, С.64-69.
58. Кириченко Е.В., Маличенко С.М. Полисахариды клубеньковых бактерий и лектины бобовых как возможные молекулярные сигналы процесса образования и функционирования азотфиксирующих систем // Физиолог, биохим. культурн. растений, 1996, Т.28, N.4, С.211-217.
59. Книрель Ю.А., Кочетков Н.К. Строение липополисахаридов грамотри-цательных бактерий. I.Общая характеристика липополисахаридов и структура липида А // Биохимия, 1993а, Т.58, вып.2, С.166-181.
60. Книрель Ю.А., Кочетков Н.К. Строение липополисахаридов грамотри-цательных бактерий. II. Структура кора // Биохимия, 19936, Т 58, вып.2, С.182-201.
61. Ковальский В.В. Геохимическая экология: очерки. М.: Наука, 1974. С.296.
62. Комарова Э.Н., Выскребенцева Э.И., Трунова Т.И. Изменение лекти-новой активности клеточных стенок этиолированных проростков озимой пшеницы в процессе закаливания к морозу // Доклады Академии наук // 1993, Т.329, N. 5, С. 680-682.
63. Комарова Э.Н., Вольнова Т.Л., Трунова Т.И. Выскребенцева Э.И. Влияние фузикокцина на морозостойкость, активность и углеводную специфичность лектинов клеточной стенки узла кущения озимой пшеницы // Физиология растений, 1997, Т. 44, N. 4, С. 523 .
64. Комарова Э.Н., Выскребенцева Э.И., Трунова Т.И. Изменение лекти-новой активности меристемы узла кущения озимой пшеницы при закаливании к морозу // Физиология растений, 1995, Т. 42, вып. 4, С. 612-615.
65. B.В. Исследование внеклеточных полисахаридсодержащих комплексов и полисахаридов бактерии Azospirillum brasilense Cd //Микробиология, 1999, Т. 68, N. 2, С. 164-171.
66. Корниш-Боуден Э. Основы математики для биохимиков. М.: Мир, 1983,1. C. 144.
67. Косенко J1.B., Пацева М. А., Захарова И. Я. Моносахаридный состав поверхностно локализованных полисахаридов клубеньковых бактерий гороха // Микробиология, 1990, Т. 59, N. 2, С. 289-295.
68. Косенко Л.В., Рангелова В.Н., Антипчук А.Ф. Влияние лектина гороха на рост Rhizobium leguminosarum // Микробиол. журнал, 1993, Т. 55, N. 1, С. 65-70.
69. Косенко Л.В. Функциональная роль полисахаридов Rhizobium leguminosarum bv. vlciae. в бобово-ризобиальном симбиозе: Дис. . докт. биол. наук. Киев: йнст. микробиол. вирусол., 1995.
70. Котусов В.В., Семак Н.Н., Щеголев С.Ю., Поздякова Л.И., Игнатов В.В. Взаимодействие лектина пшеницы со свободноживущими азотфиксирующими микроорганизмами // Доклады Академии наук СССР, 1984, Т. 274, N. 3, С. 751-753.
71. Коэн Ф. Регуляция ферментативной активности. М.: Мир, 1986, С.144
72. Красикова И.Н., Бахолдина С.И., Соловьева Т.Ф. Гетерогенность ли-пополисахаридов из Yersinia pseudotuberculosis: химическая характеристика различных молекулярных типов // Биохимия, 1999, Т. 64, N. И, С. 1519-1526.
73. Кретович В.Л., Евстигнеева З.Г. О нахождении глутамина в сахарной свекле // Биохимия, 1949, Т.14, N. 3, С. 271-274.
74. Кулинский В.И. Основные принципы исследования эффектов гормонов и нуклеотидов // Успехи совр. биологии, 1980, Т. 90, вып.3, С. 382-393.- 304
75. Кулинский В.И. Передача и трансдукция гормонального сигнала в разные части клетки // Соросовский образоват. журн., 1997а, N. 8, С. 14-19.
76. Биохимия, 1991, Т. 56, вып. 1, С. 19-31. Кухарь В.П., Луйк А.И., Могилевич С.Е., Радченко И.В., Кибирев
77. B.К., Скрыма Р.Н., Сорочинский А.Е., Галушко С.В., Корнилов A.M., Лебедь О.И. Химия биорегуляторных процессов. Киев: Hay-кова думка, 1991, С. 368.
78. Кучеренко Н.Е., Васильев А.Н. Липиды. Киев: Вища школа, 1985, С. 247.
79. Максимов В.Н. Многофакторный эксперимент в биологии. М.: Изд-во
80. МГУ, 1980, С. 280. Мальцева Н.Н., Волкогон В.В. Активность азотфиксации в корневой зоне небобовых растений // Микробиологии, журн., 1985, Т.47, N. 3, С.18-23.
81. Матвеев В.Ю., Богатырев В.А., Дыкман Л.А., Матора Л.Ю., Шварцбурд Б. И. Физико-химические свойства поверхности R- и S-вариантов Azospirillum brasilense // Микробиология, 1992, Т. 61, вып. 4, С. 645-651.
82. Матора Л.Ю. Иммунохимические свойства углеводных компонентов клеточной поверхности почвенных бактерий Azospirillum brasilense: Дис. . кан. биол. наук, Саратов: ВИИПЧИ "Микроб", 1992,1. C. 134.
83. Мукамолова Г.В., Янг М., Келл Д.Б., Капрельянц А.С. Бактериальные- 305 феромоны и клеточное деление // Успехи биол. химии, 1999, Т. 39, С. 225-254.
84. Муромцев Г.С., Данилина Е.Э. Эндогенные химические сигналы растений и животных // Успехи совр. биологии, 1996, Т. 116, вып. 5, С. 533-551.
85. Ленинджер А. Основы биохимии. В 3-х томах. М.: Мир, 1985, С.1056.
86. Линевич Л.И. Лектины и углевод-белковое узнавание на разных уровнях организации живого // Успехи биол. химии, 1979, Т. 20, С. 71-94.
87. Линевич Л.И. Роль лектинов в формировании живых систем разных уровней организации // Ученые записки Тартусского университета, 1989, Вып. 869 (Изучение и применение лектинов), Т.2, С. 39-42.
88. Любимова Н.В., Салькова Е.Г. Лектин-углеводное взаимодействие во взаимоотношениях растение-патоген // Прикл. биох. микроби-ол., 1988, Т. 24, вып. 5, С. 595-606.
89. Любимова Н.В., Салькова Е.Г. Фитолектины во взаимоотношениях растений и патогенных микроорганизмов // Ученые записки Тартусского университета, 1989, Вып. 869 (Изучение и применение лектинов), Т. 2, С. 3-9.
90. Лукин С.А., Кожевин П.А., Звягинцев Д.Г. Азоспириллы и ассоциативная азотфиксация у небобовых культур в практике сельского хозяйства // Сельскохоз. биология, 1987, N. 1, С. 51-58.
91. Несмеянова М.А. Молекулярные механизмы секреции белков у бактерий. Биотехнология (Итоги науки и техники АН СССР). М.: ВИНИТИ, 1990, Т. 22, С. 182.
92. Никитин В.М. Справочник методов иммунологии. Кишинев: Штиинца, 1982, С. 251.
93. Никитина В.Е. (науч. рук.) Отчет о научно-исследовательской работе по теме "Лектины почвенных бактерий", N. госрегистрации 01870038689. Саратов, 1990.- 306
94. Никитина В.Е. (науч. рук.) Отчет о научно-исследовательской работе по теме "Физиолого-биохимическая роль белков-агглютининов клеточной поверхности бактерий", N. госрегистр. 0191002283 Саратов, 2000.
95. Никитина В.Е., Галкин М.А., Котусов В.В., Крапивина Л.И., Игнатов
96. B.В. Влияние лектина пшеницы на азотфиксирующую активность Azospirillum brasilense // Прикл. биох. микробиол., 1987, Т. 23, Вып. 3, С. 389-392.
97. Островский Д.Н. Новые участники окислительного стресса у бактерий // Успехи биол. химии, 1997, Т.37, С.147-160.
98. Прохорова М.И. Методы биохимических исследований (липидный и энергетический обмен). Ленинград, 1982.
99. Позднякова Л. И., Каневская С. В., Леванова Г.Ф., Барышева Н.Н., Пилипенко Т.Ю., Богатырев В.А., Федорова Л.С. Таксономическое изучение азоспирилл, выделенных из злаков Саратовской области // Микробиология, 1988, Т. 57, N. 2, С. 275-278.
100. Пушкин А. В., Евстигнеева З.Г., Кретович В.Л. Определение активности глутаминсинтетазы в экстрактах из семян гороха по образованию ортофосфата // Прикл. биох. микробиол., 1972, Т.8, N. 1, С. 86-91.
101. Пушкин А.В. Блутаминсинтетаза растений и микроорганизмов // Успехи биохимии, 1990, Т. 31, М.: Наука, С. 25-49.
102. Рамазанов К.Р., Хлебцов Н.Г., Щеголев С.Ю., Кленин В.И. Характеристические функции светорассеяния полидисперсных систем // Коллоидный журнал, 1985, Т. 45, N. 3, С. 473-479.
103. Расулов А. С., Евстигнеева 3. Г., Кретович В.Л. Физико-химические свойства глутаминсинтетазы хлореллы // Доклады Академии наук СССР, 1977, Т. 223, N. 4, С. 726-729.
104. Редькина Т.В. Механизм положительного влияния бактерий рода Azospirillum на высшие растения // В кн.: Биологический азот в сельском хозяйстве СССР. Под ред. Е.Н. Мишустина. М: Наука, 1989, С. 132-141.
105. Реутов В.П. Цикл окиси азота в организме млекопитающих // Успехи биол. химии, 1995, Т. 35, С. 189-288.
106. Родионов Ю.В., Лебедева Н.В. Регуляция азотфиксации у свободножи-вущих бактерий // Успехи микробиологии, 1987, Т. 21, С. 151179.
107. Розенблат Г.Ф. Изучение взаимосвязи фосфолипидного и энергетичес- 308 кого обмена в клетках бактерий Escherichia coli и Micrococcus lysodeikticus. Дисс. канд. биол. наук, М. : Ин-т биохимии им. А. Н. Баха, 1989. С. 159.
108. Самаль А.Б., Тимошенко А.В., Лойко Е.Н., Кальтнер Г., Габиус Г.И. Образование лактозорезистентных агрегатов тромбоцитов под действием лектина омелы и различные сигнальные ответы клеток на лектин и тромбин // Биохимия, 1998, Т. 63, вып. 5, с.611-619.
109. Самойленко В.И., Губанова Н.Я., Рябуха Л.Д. Адсорбция специфических фагов на клетках и липополисахаридах Pseudomonas pUaseo-licola // Микробиологии, журн., 1985, Т. 47, N. 3, С. 31-33.
110. Северина Л.О. Бактериальные S-слои // Микробиология, 1995, Т. 64, N. 6, С. 725-733.
111. Селиванов Н.Ю., Стадник Г.И., Игнатов В.В. Полиморфизм лектина пшеницы // Уч. зап. Тарт. Ун-та. 1989, Вып. 869, С. 162-166.
112. Семенов С.В., Карагодова О.А. Способ получения лектина пшеницы // Бюллетень открытий и изобретений, 1989, N. 35, Авт. свид. N. 1510145.
113. Снайдер С.X. Молекулярные основы межклеточной коммуникации // В мире науки, 1985, N.12, С. 88-97.
114. Скулачев В.П. Аккумуляция энергии в клетке. М.: Наука, 1969, С.- 309 440.
115. Соловьева Т.Ф., Оводов Ю.С. Липополисахарид белковые комплексы внешней мембраны грамотрицательных бактерий // Биоорг. химия 1983, Т. 9, N. 6, 725-733.
116. Степная О.А., Рязанова Л.П., Крупянко В.И., Кулаев И.С. Влияние кислого экзополисахарида Xantomonas campestris ИБФМ 124 на кинетические параметры внеклеточных бактериолитических ферментов // Биохимия, 2001, Т. 66, N. 6, С. 816-821.
117. Терентьев А.А. Пути регуляции протоонкогена c-fos // Биохимия, 1995, Т. 60, вып. 12, С. 1923-1952.
118. Ткачук В.А. Фосфоинозитидный обмен и осциляция ионов Са2+ // Биохимия, 1998, Т. 63, вып. 1, С. 47-56.
119. Торгов И.В.(ред). Прогресс химии углеводов. М.: Наука, 1985. С. 232.
120. Трифонова Т.В., Максютова Н.Н., Тимофеева О.А. Активность растворимых лектинов проростков пшеницы при инфицировании проростков микоплазмами и при действии низких температур // Цитология, 2001, Т. 43, № 4, С. 403.
121. ТроценкоЮ.А. Иванова Е.Г. Доронина Н. В. Аэробные метилотрофные бактерии как фитосимбионты // Микробиология, 2001, Т. 70, 6, С. 725-736.
122. Умаров М.М. Ассоциативная азотфиксация. М.: Из-во Моск. ун-та, 1986, С. 136.
123. Федоненко Ю.П., Егоренкова И.В., Коннова С.А., Игнатов В.В. Участие липополисахаридов азоспирилл во взаимодействии с поверхностью корней пшеницы // Микробиология, 2001, Т. 70, N. 3, С.- 310 384.390.
124. Федорова Л.С., Позднякова Л.И., Каневская С.В. Выделение азоспирилл из культурных и дикорастущих злаков Саратовской области // Микробиология, 1985, Т. 54, N. 4, С. 684-485.
125. Хайруллин P.M. Роль анионных пероксидаз и агглютинина зародыша в реакциях пшеницы на грибную инфекцию: Дис . докт. биол. наук, Казань: Казанский институт биохимии и биофизики КНЦ РАН, 2001, С. 292.
126. Хиггинс Д.А. Разделение и анализ липидных компонентов мембран // В кн.: Биологические мембраны. Методы. Под ред. Д. Финдлея, У. Эванза. М.: Мир, 1990, С. 150-157.
127. Шелудько А.В., Кацы Е.И. Образование на клетке Azospirillum brasilense полярного пучка пилей и поведение бактерий в полужидком агаре // Микробиология, 2001, Т. 70, № 5, С. 662-667.
128. Шакирова Ф.М., Хайруллин P.M., Безрукова М.В., Ямалеев A.M., Исаев Р.Ф. Содержание лектина в семенах разных видов пшеницы // Физиология и биохимия культурных растений, 1992, Т. 24, N. 1, С. 73-78.
129. Шакирова Ф.М., Безрукова М. В., Хайруллин P.M. Увеличение уровня лектина в проростках пшеницы под влиянием солевого стресса // Изв. РАН. Сер. биологическая, 1993, N. 1, С. 142-145.- 311
130. Шакирова Ф.М., Безрукова М.В., Шаяхметов И.Ф. Влияние теплового стресса на динамику накопления АБК и лектина в клетках каллуса пшеницы // Физиология растений, 1995, Т.42, С. 700-702.
131. Шакирова Ф.М., Безрукова М.В. Изменение содержания АБК и лектина в корнях проростков пшеницы под влиянием 24-эпибрассинолида и засоления // Физиология растений, 1998, Т.45, N.3, С. 451455.
132. Щеголев С.Ю., Хлебцов Н.Г. Применение мини- и микро-ЭВМ при определении параметров дисперсных систем спектротурбидиметричес-ким методом. Саратов: Из-во Саратовского ун-та, 1984, С. 47.
133. Чернышова М.П. Внеклеточные протеолитические и пектинолитические ферменты бактерий рода Azospirillum: Автореферат дис. кан. биол. наук, Саратов, РНИПЧИ "Микроб", 2001, С. 19.
134. Abel1 L.M., Villafranca J.J. Effect of metal Ions and adenylyla-tion state on the Internal thermodynamics of phosphoryl transfer in the Escherichia ooli glutamine synthetase reaction // Biochemistry, 1991, V. 30, P. 1413-1418.
135. Abell L.M., Schineller J., Keck P. J., Villafranca J.J. Effect of metal-ligand mutations on phosphoryl transfer reactions catalyzed by Escherichia coli glutamine synthetase // Biochemistry, 1995, V. 34, P. 16695-16702.
136. Achouak W., De Mot R., Heulin T. Purification and partial characterization of an outer membrane protein involved in the adhesion of Rahrtella aquatilis to wheat root // FEMS Microbiol. Ecol. , 1995, V. 16, P. 19-24.
137. Alibhai M., Villafranca J.J. Kinetic and mutagenic studies of the- 312 role of the active site residues Asp-50 and Glu-327 of Escherichia coli glutamine synthetase // Biochemistry, 1994, V. 33, P. 682-686.
138. Agarwala-Dutt R., Tllak K.V.B.R., Rana J.P.S. Isolation of Azospirillum from Interior of various parts of some graminaceous plants // Z. Microbiol., 1991, V. 146, P. 217-219.
139. Ali H., Niel C., Guillaume J.B. The pathways of ammonium assimilation In Rhizobium meliloti // Arch. Microbiol., 1981, V. 129, No. 5, P. 391-394.
140. Almassy R.J., Janson C.A., Hamlin R., Xuong N.-H., Eisenberg D. Novel subunit-subunit interactions in the structure of glutamine synthetase // Nature, 1986, V. 323, P. 304-309.
141. Ambudkar S.V., Zlotnick G.W., Rosen B.P. Calcium efflux from Escherichia coli. Evidence for two systems // J. Biol. Chem., 1984, V. 259, N. 10, P. 6142-6146.
142. Ames G.F. Lipids of Salmonella typhimuruim and Escherichia coli: structure and metabolism // J. Bacteriol., 1968, V. 95, P. 833-843.
143. Ando A., Yabuki M, Kusaka I. Na+-driven Ca2+ transport in alka-lophilic Bacillus // Biochem. Biophys. Acta, 1981, V.640, P. 179-184.
144. Arsene F., Kaminski P.A., Elmerich C. Control of Azospirillum brasilense NifA activity by Pn: effect of replacing Tyr residues of the NifA N-terminal domain on NifA activity // FEMS Microbiol. Lett., 1999, V. 79, N. 2, P. 339-343.
145. Arsene F., Kaminski P. A., Elmerich C. Modulation of NifA activity by Pu in Azospirillum brasilense: evidence for a regulatory role of the NifA N-terminal domain // J. Bacterid., 1996, V. 178, P. 4830-4838.
146. Arthur G., Sheltawy A. The presence of lysophosphatidylcholine in chromaffin granules // Biochem. J., 1980, V. 191, P. 523-532.
147. Aub J.C., Tieslau C., Lankaster A. Reactions of normal and tumor cell surfaces to enzymes. I. Wheat germ lipases and associated mucopolysaccharides // Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1963, V. 50, P. 613-619.
148. Aub J.C., Sanford B.H., Cote M.N. Studies on reactivity of tumor and normal cells to a wheat germ agglutinin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1965a, V. 54, N. 2, P. 396-399.- 314
149. Aub J.С., Sanford B.H., Wang L.H. Reactions of normal and leukemic cell surfaces to a wheat germ agglutinin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1965b, V. 54, N. 2, P. 400-402.
150. Baars J.J., Op den Camp H.J., van der Drift C., Joordens J.J., Wijmenga S.S., van Griensven L.J., Vogels G.D. 15N-NMR study of ammonium assimilation in Agaricus bisporus // Biochim. Br ophys. Acta, 1996, V. 1310, No. 1, P. 74-80.
151. Baldani V.L.D., Alvares M.A., Baldani J.I., Dobereiner J. Establishment of inoculated Azospirillum spp. in roots of field grown wheat and sorghum // Plant and Soil, 1986, V. 90, P. 35-45.
152. Bachhawat A.K., Ghosh S. Isolation and characterization of the outer membrane proteins of Azospirillum brasilense // J. Ge-ner. Microbiol., 1987a, V. 133, P. 1751-1758.
153. Bachhawat A.K., Ghosh S. Iron transport in Azospirillum brasilense: role of the siderophore spirilobactin // J. Gener. Microbiol., 1987b, V. 133, P. 1759-1765.
154. Baldani V.L.D., Baldani J.I., Dobereiner J. Effect of Azospirillum inoculation on root infection and nitrogen incorporation in wheat // Can. J. Microbiol., 1983, V. 29, P. 924-929.
155. Barbieri P., Zanelli Т., Galli E., Zanetti G. Wheat inoculation with Azospirillum brasilense Sp 6 and some mutants altered in nitrogen fixation and indole-3-acetic acid production // FEMS Microbiol. Lett., 1986, V. 36, P. 87-90.
156. Barbieri P., Galli E. Effect on wheat root development of inoculation with an Azospirillum brasilense mutant with- 315 altered indole-3-acetic acid production // Res. Microbiol., 1993, V. 144, P. 69-75.
157. Bashan Y. Enhancement of wheat root colonization and plant development by Azospirillum brasilense Cd following temporary depression of rhizosphere microflora // Appl. Environ. Microbiol., 1986a, V.51, P. 1067-1071.
158. Bashan Y. Migration of the rhizosphere bacteria Azospirillum brasilense and Pseudomonas fluorescens towards wheat roots in the soil // J. Gen. Microbiol., 1986b, V.132, P. 3407-3414.
159. Bashan Y. Azospirillum plant growth-promoting strains are nonpathogenic on tomato, pepper, cotton, and wheat // Can. J. Microbiol., 1998a, V. 44, P. 168-174.
160. Bashan Y. Inoculants of plant growth-promoting bacteria for use in agriculture // Biotechnol. Adv., 1998b, V. 16, N. 4, P. 729-770.
161. Bashan Y. Interaction of Azospirillum spp. in soil: review // Biol. Fertil. Soils, 1999, V. 29, P. 246-256.
162. Bashan Y., Levanony H. Horizontal and vertical movement of Azospirillum brasilense Cd in the soil and along the rhizosphere of wheat and weeds in controlled and field environments // J. Gen. Microbiol., 1987, V. 133, P. 3473-3480.
163. Bashan Y., Levanony H. Active attachment of Azospirillum brasilense Cd to quartz sand and to a light-texured soil by protein bridging // J. Gen. Microbiol., 1988a, V. 134. P. 2269-2279.
164. Bashan Y., Levanony H. Factors, effecting adsorption of Azospi-rillum brasilense Cd to root hairs as compared with root surface of wheat // Can. J. Microbiol., 1989, V. 35, N. 10, P. 936-944.
165. Bashan Y., Levanony H. Current status of Azospirillum inoculation technology: Azospirillum as a challenge for agriculture // Can. J. Microbiol., 1990, V. 36, P. 591-608.
166. Bashan Y., Levanony H., Klein E. Evidence for a weak active external adsorption of Azospirillum brasilense to wheat roots // J. Gen. Microbiol. 1986, V. 132. P. 3069-3073.
167. Bashan Y., Levanony H., Mitiku G. Changes in proton efflux of intact wheat roots induced by Azospirillum brasilense // Can. J. Microbiol., 1989, V. 35, P. 691-697.
168. Bashan Y., Harrison К S., Whitmoyer R. E. Enhanced growth of wheat and soybean plants inoculated with Azospirillum brasilense. Is not necessarily due to general enhancement of mineral uptake // Appl. Environ. Microbiol., 1990, V. 56, N. 3, P. 769-775.
169. Bashan Y., Mitiku G., Whitmoyer R.E., Levanony H. Evidence that fibrillar anchoring is essential for Azospirillum brasilense attachment to sand // Plant and Soil, 1991, V. 132, P.73-83.
170. Bashan Y., Holguin G. Azosplrillwn-plant relationships: environmental and physiological advances (1990-1996) // Can. J. Microbiol., 1997, V. 43, P. 103-121.
171. Bastarrachea F., Zamudio M., Rivas R. Non-encapsulated mutants of Azospirillum brasilense and Azospirillum lipoferum // Can. J. Microbiol., 1988, V. 34, P. 24-29.
172. Beacham I.R. Periplasmic enzymes in gram-negative bacteria // In- 317 tern. J. Biochem., 1979, V. 10, No. 11, P. 877-881.
173. Bean B. Calcium channels (Taking the beta test) // Monthly Nature, 1994, V. 2, No. 3, P. 27.
174. Beijerinck M.W. Uber ein Spirillum, welches freien Stickstoff binden kann? // Centralbl. Bakt. Parasiten, 1925, Abt. II, Bd. 63, P. 353-357.
175. Belliveau J.W., Lanyi J.K. Calcium transport in Halobacterium ha-lobium envelope vesicles. // Arch. Biochem. Biophys., 1978, V. 186, P. 98-105.
176. BergR.H., Tyler M.E., NovickN.J., Vasil v., Vasil I.K. Biology of Azospirillum sugarcane association.I. Enhancement of nit-rogenase activity // Appl. Environ. Microbiol., 1980, V. 39, P. 642-649.
177. Bermudez L.E., Petrofsky M., Shelton K. Epidermal growth factor-binding protein in M. avium and M. tuberculosis: a possible role in the mechanism of infection // Infection and Immunity, 1996, V. 64, No. 8, P. 2917-2922.
178. Bhagwat A. A., Thomas J. Dual binding sites for peanut lectin on Rtiizobia // J. Gener. Microbiol., 1980, V. 117, N. 1, P.119-125.- 318
179. Bhagwat A.A., Thomas J. Legume-rhizobium Interaction: host induced alteration in capsular polysaccharides and infectivity of cowpea Rhizobium // Arch. Microbiol., 1984, V. 140, N. 2, P. 260-264.
180. Bhandari В., Nicolas D.J.D. Some kinetic properties of a purified glutamine synthetase from bacteroids Glycine max // FEMS Microbiol. Lett., 1984, N. 25, P. 129-131.
181. Bligh E. G., Dyer W.J. A rapid method of total lipid extraction and purification // Can. J. Biochem. Physiol., 1959, V. 37, P. 911-917.
182. Boddey R.M., Baldani V.L.D., Baldani J. I., Dobereiner J. Effect of inoculation of Azospirillum spp. on the nitrogen assimilation on field grown wheat // Plant and Soil, 1986, V. 95, No. 1, P. 109-121.
183. Bogatyrev V.A., Dykman L.A., Matora L.Yu., Schwartsburd B.I. The- 319 serotyping of Azospirillum spp. by cell-gold immunoblotting // FEMS Microbiol. Lett., 1992, V. 96, P. 115-118.
184. Bonnin S., Besson F., Gelhausen M., Chierici S., Roux B. A FTIR spectroscopy evidence of the interactions between wheat germ agglutinin and N-acetylglucosamine residues // FEBS Lett., 1999, V. 456, N. 3, P. 361-364.
185. Bo the H., Klein В., Stephan M.P., Dobereiner J. Transformations of inorganic nitrogen by Azospirillum spp. // Arch. Microbiol., 1981, V. 130, P. 96-100.
186. Bourret R.B., Hess J.F., Simon M.I. Conserved aspartate residues and phosphorilation in signal transduction by the chemotaxis protein Che Y // Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1990, V. 87, P. 41-45.
187. Bourret R.B., Borkovich K.A., Simon M.I. Signal transduction pathways involving protein phosphorylation in prokaryotes // Annual Rev. Biochem., 1991, V. 60, P. 401-441.
188. Bozouklian H., Elmerich C. Nucleotide sequence of the Azospirillum brasilense Sp7 glutamine synthetase structural gene // Biochimie, 1986, N. 68, P. 1181-1187.
189. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantification of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein dye binding // Analyt. Biochem., 1976, V. 72, P. 248-254.
190. Brady P.G., Vannier A.M., Banwell J.G. Identification of the dietary lectin, wheat germ agglutinin, in human intestinal contents // Gastroenterology, 1978, V. 75, P. 236-239.- 320
191. Bravo A., Mora J. Ammonium assimilation in Rhizobium phciseoli by the glutamine synthetase glutamate synthase pathway // J. Bacterid., 1988, V. 170, No. 2, P. 980-984.
192. Brey R.N. Fragmentation of colicins A and El by cell surface proteases // J. Bacterid., 1982, V. 149, P. 306-315.
193. Brey R.N., Beck J.C., Rosen B.P. Cation/proton antiport systems in Escherichia coli. // Biochem. Biophys. Res. Communs., 1978, V. 83, P. 1588-1594.
194. Brey R.N., Rosen B.P. Cation/proton antiport systems in Escherichia coli. Properties of the calcium/proton antiporter // J. Biol. Chem., 1979, V. 254, P. 1957-1963.
195. Broekaert W.F., Parijs J.V., Leyns F., Joos H., Peumans W.J. A chitin-binding lectin from stinging nettle rhisomes with antifungal properties // Science, 1989, V. 245, N.4922, P. 1100 -1102.
196. Bryant R.W., Granzow C.A., Siegel M. I., Egan R.W., Billah M.M. Wheat germ agglutinin and other selected lectins increase synthesis of decay-accelerating factor in human endothelial cells // J. Immunol., 1991, V. 147, N. 6, P. 1856-1862.
197. Burdman S., Jurkevitch E., Schwartsburd В., Hampel M., Okon Y. Aggregation in Azospirillum brasilense: effect of chemical and physical factors and involvement of extracellular components // Microbiology, 1998, V. 144, P. 1989-1999.
198. Burdman S., Jurkevitch E., Schwartsburd B., Okon Y. Involvement of outer-membrane proteins in the aggregation of Azospirillum brasilense // Microbiology, 1999, V. 145, P. 1145-1152.
199. Burdman S., Okon Y., Jurkevitch E. Surface characteristics of Azospirillum brasilense in relation to cell aggregation and attachment to plant roots // Crit. Rev. Microbiol., 2000, V. 26, No. 2, P. 91-110.
200. Burris R.H. Nltrogenases // J. Biol. Chem., 1991, V.266, P. 93399342.
201. Bylsma N., Drakenburg Т., Andersson I., Leadlay P.F., Forsen S. Procaryotlc calcium-binding protein of the calmodulin super-family: calcium binding to a SaccUaropolyspora erythraea 20 kDa protein // FEBS Letters, 1992, V. 299, N. 1, P. 44-47.
202. Campbell A.K., Intracellular calcium: its universal role as a regulator // Chichester: John Wiley, 1983.
203. Cammue B. P. A., Broekaert W. F., Kellens J.T.C., Raikhel N. V. Peu-mans W.J. Stress-induced accumulation of wheat germ agglutinin and abscisic acid in roots of wheat seedlings // Plant Physiology, 1989, V. 91, P. 1432-1435.
204. Cammue B.P.A., Broekaert W. F., Peumans W.J. Wheat germ agglutinin in wheat seedling roots: induction by elicitor and fungi // Plant Cell Reports. 1990. V. 9, N. 5. P.' 264-267.
205. Castellanos Т., Ascencio F., Bashan Y. Cell-surface hydrophobici-ty and cell-surface charge in Azospirillum spp. // FEMS Microbiol. Ecol., 1997, V. 24, P. 159-172.
206. Castellanos Т., Ascencio F., Bashan Y. Cell-surface lectins of Azospirillum spp. // Current Microbiology, 1998, V. 36, P. 241-244.
207. Carlson R.W., Kalembasa S., Turovski D., Pachori P., Noel K.D. Characterization of the lipopolysaccharide from Rhizobium phaseoli mutant that is defective in infection thread development //J. Bacterid., 1987, V. 169, P. 4923-2928.
208. Carraway K.L., Carraway C.A.C. Signaling and the cytoskeleton // Berlin; Heidelberg; N. Y.: Springer Verlag, 1998, P. 286.322
209. Coundary P.V. A simple micromethod for rapid kinetic analyses of yeast enzymes in situ // Analyt. Biochem., 1984, V. 138, P. 425-429.
210. Chacraborty A.K., Friebolin H., Stirm S. Primary structure of the Escherichia coli serotype K30 capsular polysaccharide // J. Bacterid., 1980, V. 141, N. 2, P. 971-972.
211. Chart H., Rowe B. Purification of lipopolysaccharide from strains of Yersinia enterocolitica belonging to serogroups 03 and 09 // FEMS Microbiol. Lett., 1991, V. 77, P. 341-346.
212. Choma A., Russa R., Lorkiewicz Z. Chemical composition of lipopolysaccharide from Azospirillum lipoferum // FEMS Microbiol. Lett., 1984, V. 22, P. 245-248.
213. Choma A., Russa R., Maeyr H., Lorkiewicz Z. Chemical analysis of Azospirillum lipopolysaccharides // Arch. Microbiol., 1987, V. 146, P. 341-345.
214. Christiansen-Weniger C., Vanderleyden J. Ammonium excreting Azospirillum sp. become intracellularly established in maize (Zea mays) para-nodules // Biol. Fertil. Soils, 1994, V.17, P. 1-8.
215. Christiansen-Weniger C., van Veen J. A. NH4 + -excreting Azospirillum brasilense mutants enhance the nitrogen supply of a wheat host // Appl. Environ. Microbiol., 1991, V.57, P.3006-3012.
216. Ciopraga J., Gozia 0., Tudor R., Brezuica L., Doyle R.J. Fusarium sp. growth inhibition by wheat germ agglutinin // Biochem. Biophys. Acta, 1999, V. 1428, N. 2-3, P. 424-432.- 323
217. Clark D.D., Villafranca J.J. Isotope-exchange enhancement studies of Escherichia coli glutamine synthetase // Biochemistry, 1985, V. 24, No. 19, P. 5147-5152.
218. Clevers H.C., de Bresser A. Kleinveld H., Gmelig-Meyling F.H.J., Ballieux R.E. Wheat germ agglutinin activates human T lymphocytes by stimulation of phosphoinositide hydrolysis // J. Immunol., 1986, V. 136, N. 9, P. 3180-3183.
219. Clewell D.B. Bacterial sex pheromone induced plasmid transfer // Cell, 1993, V. 73, N. 1, P. 9-12.
220. Chrispeels M.J, Raikhel N.V. Lectins, lectin genes and their role in plant defense // Plant cell, 1991, V. 3, P. 1-9.
221. Cohen R.J., Benedek J.B. The functional relationship between polymerization and catalytic activity of beef liver glutamate dehydrogenase // J. Mol. Biol., 1979, V. 129, P. 37-44.
222. Colanduoni J., Nissan R., Villafranca J.J. Studies of the mechanism of glutamine synthetase utilizing pH-dependent behavior in catalysis and binding // J. Biol. Chem., 1987, V. 262, P. 3037-3043.
223. Colina de Vargas M., Ledo de Medina H., Villalobos E., Gutierrez
224. E., Mazurek R. Determination of total nitrogen in sediments by using high-pressure bombs and ion chromatography // Analyst, 1995, V. 120, P. 761-763.
225. Crawford E.W.Jr., Shimkets L.J. The stringent response in Myxo-coccus xanthus is regulated by SocE and the CsgA C-signaling protein // Genes Dev., 2000, V. 14, No. 4, P. 483-492.
226. Cronan J.E.,Jr., Rock C.O. Biosynthesis of membrane lipids // In:
227. F.C. Neidhardt (Ed. in chief) Escherichia coli and Salmonella typhimurium. Cellular and Molecular Biology, V.l, Washington, DC: ASM, 1987, P. 474-497.
228. Cronan J.E.,Jr., Gennis R.B., Maloy S. R. Cytoplasmic membrane // In: F.C. Neidhardt (Ed. in chief) Escherichia coli and Sat- 324 топе Па typhimurium. Cellular and Molecular Biology, V. 1, Washington, DC: ASM, 1987, P. 31-55.
229. Cuatrecasas P. Interaction of wheat germ agglutinin and Concona-valin A with isolated fat cells // Biochemistry, 1973, V.12, N. 7, P. 1312-1323.
230. Cuatrecasas P., Tell G.P.E. Insulin-like activity of Concanavalin A and wheat germ agglutinin direct interactions with insulin receptors // Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1973, V. 70, N. 2, P. 485-489.
231. Czech M.P., Lynn W.S. Stimulation of glucose metabolism by lectins in isolated white fat cells // Biochem. Biophys. Acta, 1973, V. 297, P. 368-377.
232. Da Silva S., Bernet N., Delgenes J.P., Moletta R. Effect of culture conditions on the formation of struvite by Myxococcus xanthus // Chemosphere, 2000, V. 40, N. 12, V. 1289-1296.
233. Danilov Yu. N., Cohen C.M. Wheat germ agglutinin but not concona-valin A modulated protein kinase C-mediated phosphorilation of red cell skeletal proteins // FEBS Lett., 1989, V. 257, N. 2, P. 431-434.
234. Day J.M., Dobereiner J. Physiological aspects of N2-fixation by a Spirillum from Digitaria roots // Soil Biol. Biochem., 1976, V. 8, P. 45-50.
235. De Maagd R.A., Lugtenberg B. Outer membranes of gramnegative bacteria // Bichem. Soc. Transactions, 1987, N. 15, P. 54-62.
236. De Mot R., Vanderleyden J. Purification of a root adhesive outer membrane protein of root colonizing Pseudomonas fluorescens // FEMS Microbiol. Lett., V. 81, C. 323-328.
237. De Mot R., Proost P., Van Damme J., Vanderleyden J. Homology of the root adhesin of Pseudomonas fluorescens 0E 28.3 with po-rin F of P. aeruginosa and P. syringae // Molec. Gen. Genet., 1992, V. 231, P. 489-493.
238. Del Gallo M., Haegl A. Characterization and quantification of exocellular polysaccharides in Azospirillum brasilense and Azospirillum lipoferum // Symbiosis, 1990, V. 9 , P. 155-161.
239. Del Gallo M., Neyra C.A. Polysaccharides production and cell surface interactions in Azospirillum sp //In: Nitrogen Fixation: Hundred Years After /Eds. Bo the H., de Bruijn F.J., Newton W.E. 1988. P. 771. Gustav Fisher, Stuttgart, New York.
240. Del Gallo M., Fendrik I. The rhizosphere and Azospirillum // In: Okon Y. (ed.) Azospirillum/plant associations. Boca Raton: CRC Press, 1994, P. 57-75.
241. Denis M., Campbell D., Gregg E.O. Interleukin-2 and granulocyte-macrophage colony stimulating factor stimulate growth of a virulent strain of Escherichia coli // Infection and Immunity, 1991, V. 59, P. 1853-1856.
242. Denton R.M., McCormack J.C. On the role of the calcium transport cycle in heart and other mammalian mitochondria // FEBS Lett. 1980, V. 119, P. 1-8.
243. Denton M.D., Ginsburg A. Conformational changes in glutamine synthetase from Escherichia coli. I. The binding of Mn2+ in relation to some aspects of the enzyme structure and activity // Biochemistry, 1969, V. 8, P. 1714-1725.
244. De-Polly H., Bohlool В.В., Dobereiner J. Serological differentiation of Azospirillum species belonging to different host-plant specificity groups // Arch. Microbiol., 1980, V. 126, P.217-222.
245. Deuel T.F., Stadtman E.R. Some kinetic properties of Bacillus subtilis glutamine synthetase //J. Biol. Chem., 1970. V.245, N. 20. P. 5206-5213.
246. Dixon R. The oxygen-responsive NIFL-NIFA complex: a novel two-component regulatory system controlling nitrogenase synthesis in gamma-proteobacteria // Arch. Microbiol., 1998, V. 169, N. 5, P. 371-380.
247. Dobereiner J., Pedrosa F.O. Nitrogen-fixing bacteria in nonlegu-minous crop plants. Berlin; Heidelberg; N.Y.: Springer Ver-lag, 1987, P. 155.
248. Donald R.G., Ludwig R.A. Rhizobium sp. strain 0RS571 ammonium assimilation and nitrogen fixation // J. Bacterid., 1984, V. 158, No. 3, P. 1144-1151.
249. Drozd J., Postgate J. Effects of oxygen on acetylene reduction, cytochrome content and respiratory activity of Azotobacter chroococcum // J. Gen. Microbiol., 1970, V. 63, P. 63-73.
250. Dufrene Y.F., Vermeiren H., Vanderleyden J., Rouxhet P.G. Direct evidence for the involvement of extracellular proteins in- 329 the adhesion of Azospirillum brasilense // Microbiology, (Re ading, UK), 1996a, V. 142, N. 4, P. 855-865.
251. Dufrene Y.F., Boonaert C. J.-P., Rouxhet P.G. Adhesion of Azospirillum brasilense: role of proteins at the cell support interface // Colloids Surf. , 1996b, V. 7, N. 3/4, P. 113-128.
252. Dufrene Y.F., Rouxhet P.G. Surface composition, surface properties, and adhesiveness of Azospirillum brasilense variation during the growth // Can. J. Microbiol., 1996, V. 42, No. 6, P. 548-556.
253. Dutta R., Qin L., Inoue M. Histidine kinase: diversity of domain organization // Mol. Microbiol., 1999, V. 34, P. 633-640.
254. Dworkin M. Recent advances in the social and developmental biology of the Myxobacteria // Microbiol. Reviews, 1996, V. 60, P 70-102.
255. Eads C.D., LoBrutto, Kumar A., Villafranca J.J. Identification of non-protein ligands to the metal ions bound to glutamine synthetase // Biochemistry, 1988, V. 27, P. 165-170.
256. Eckert В., Weber O.B., Kirchhof G., Halbritter A., Stoffels M., Hartmann A. Azospirillum doebereinerae sp.nov., a nitrogen-fixing bacterium associated with the C4-grass Miscanthus // Int. J. Syst. Evolution. Microbiol., 2001, V. 51, No. 1, P. 17-26.
257. Eisenberg D., Gill H.S., Pfluegl G.M., Rotstein S.H.Structure-function relationships of glutamine synthetases // Biochim. Biophys. Acta., 2000, V. 1477, No. 1-2, P. 122-145.
258. Elliot W.H. Studies of the enzymatic synthesis of glutamine // Biochem. J., 1951, V. 49, P. 106-112.
259. Elliot W.H. Glutamine synthesis // In: Methods in enzymology, N. Y. London: Acad. Press, 1955, V. 2, P. 337.
260. Elmerich C. Gauthier D., Houmard J. Regulation of nitrogen biosynthesis in Azospirillum brasilense // Proc. Steenbock- 330
261. Kettring Int. Symp. N2 Fix., 1978, Madison.
262. Emerich D.W., Burris R.H. Complementary functioning of the component proteins of nitrogenase from several bacteria // J. Bacterid., 1978, V. 134, P. 936-943.
263. EskewD.L., Focht D.D., Ting I. P. Nitrogen fixation, denitrifica-tion and pleomorphic growth in a highly pigmented Spirillum Iipoferum // Appl. Environ. Microbiol., 1977, V. 34, P. 592595.
264. Fadel-Picheth C.M., Souza E.M., Rigo L.U., Funayama S., Yates M.G., Pedrosa F.O. Regulation of Azospirillum brasilense NifA gene expression by ammonium and oxygen // FEMS Microbiol. Lett., 1999, V. 179, N. 2, P. 281-288.
265. Falah A.M.S., Bhatnagar R., Bhatnagar N., Singh Y., Sidhu G.S., Murthy P.S., Venkitasubramanian T. A. On the presence of calmodulin-like protein in mycobacteria // FEMS Microbiol. Lett., 1988, V. 56, P. 89-94.
266. Falcon! M., Stroppolo M.E., Cioni P., Strambini G., Sergi A., Ferrario M., Desideri A. Dynamics function correlation in Cu, Zn superoxide dismutase: a spectroscopic and molecular dynamics simulation study // Biophys. J., 2001, V. 80, No.6, P. 2556-2567.
267. Folch J, Lees M., Sloane Stanley G. H. A simple method for isolation and purification of total lipids from animal tissues // J. Biol. Chem., 1957, V. 226, № 1, P. 497-509.
268. Frey T.G., Eisenberg D. Eisenberg F.A. Glutamine synthetase forms three and seven stranded helical cables // Proc. Nat. Acad.- 331 sci. USA, 1975, V. 72, P. 3402-3404.
269. Fry I.J., Villa L., Kuehn G.D., Hageman J.H. Calmodulin-like protein from Bacillus subtilis // Biochem. Biophys. Res. Com-muns., 1986, V. 134, P. 212-217.
270. Fry I.J., Becker-Hapak M., Hageman J.H. Purification and properties of an intracellular calmodulin-like protein from Bacillus subtilis // J. Bacterid., 1991, V. 173, C. 2506-2513.
271. Fu H.-A., Fitzmaurice W.P., Roberts G.P., Burris R.H. Cloning and expression of draTG genes from Azospirillum lipoferum // Gene, 1990, V. 86, P. 95-98.
272. Gabius H.J. Animal lectins // Eur. J. Biochem., 1997, V. 243, P. 543-576.
273. Gafny R., Okon Y., Kapulnik Y., Fisher M. Adsorbtion of Azospirillum brasilense to corn Zea mays roots // Soil Biol. Biochem. , 1986, V. 18, P. 69-76.
274. Gallon J.R. // New Phytol., 1992, V.122, P. 571.
275. Gallon J.R., Hamadi A.F. Studies on the effects of oxygen on ace^ tylene reduction (nitrogen fixation) in Gloeothese sp. ATCC 27152 //J. Gener. Microbiol., 1984, V. 130, P. 495-503.
276. Gallori E., Bazzicalupo M. Effect of nitrogen compounds on nitro-genase activity in Azospirillum brasilense //FEMS Microbiol. Lett., 1985, V. 28, P. 35-38.
277. Gangola P., Rosen B.P. Maintenance of intracellular calcium in Escherichia coli // J. Biol. Chem., 1987, V. 262, P. 12570 -12574.
278. Ganguly C.L., Chelladurai M., Ganguly P. Protein phosphorilation and activation of platelets by wheat germ agglutinin // Biochem. Biophys. Res. Com., 1985. V. 132, N. 1, P. 313-319.
279. Garas N.A., Kuc J. Potato lectin lyses zoospores of Phytophthora infestans and precipitates elicitors of terpenoid accumulation produced by the fungus // Physiol. Plant Phathol., 1981,- 332
280. Ginsburg A., Stadtman E.R. // The enzymes. N.Y., L.: Acad. Press,1974, P. 755-807.
281. Gibson R.I. Descriptive human pathological mineralogy // American
282. Hamadi A.F., Galoon J.R. Calcium ions, oxygen and acetylene reduction (nitrogen fixation) in the unicellular cyanobacteri-um Gloeocapsa sp. 1430/3 // J. Gener. Microbiol., 1981, V. 125, P. 391-398.
283. Hartmann A., Fu H.A., Burris R.H. Regulation of nitrogenase activity by ammonium chloride in Azospirillum spp // J. Bacteri-ol., 1986, V. 165, P. 864-870.
284. Hartmann A., Burris R.H. Regulation of nitrogenase activity by oxygen in Azospirillum brasilense and Azospirillum lipoferum //J. Bacterid., 1987, V. 169, P. 864-870.
285. Hatanaka M., Tachiki Т., Furukawa R., Tochikura T. Purification and some properties of glutamine synthetase from bifidobacteria // Agric. Biol. Chem., 1987, V. 51, No. 2, P. 425-433.
286. Hebert E. Endogenous lectins as cell surface transducer // Bioscience Reports, 2000, V. 20, No. 4, P. 213-237.
287. Hedo J.A., Harrison L.C., Roth J. Binding of insulin receptors to lectin: evidence for common carbohydrate determinants on several membrane receptors // Biochemistry, 1981, V. 20, P. 3385-3393.
288. Heller K., Kadner R.J. Nucleotide sequence of the gene for the vitamin B12 receptor protein in the outer membrane of Escherichia coli // J. Bacterid., 1985, V. 161, P. 904-908.
289. Higgins C.F., Hardie M.M. Periplasmic protein associated with the oligopeptide permeases of Salmonella typhimurium and Esche- 335 richia coll // J. Bacterid., 1983, V. 155, P. 1434-1438.
290. Hiles I.D., Higgins C.F. Peptide uptake by Salmonella typhimuri-um. The periplasmic oligopeptide binding protein // Eur. J. Biochem., 1986, V. 158, P. 561-567.
291. Hoch J.A., Silhavy T.J.(eds.) Two-component signal transduction //Washington, D.C.: ASM, 1995.
292. Houwink A.L. A macromolecular monolayer in the cell wall of Spirillum spec. // Biochem. Biophys. Acta, 1953, V. 10, P. 360366.
293. Hunt J.В., Ross P.D., Ginsburg A. A calorimetric study of the interaction of Mn2+ with glutamine synthetase from Escherichia coli // Biochemistry, 1972, V. 11, P. 3716-3722.
294. Hunt J.В., Ginsburg A. Some kinetics of the interaction of divalent cations with glutamine synthetase from Escherichia coli. Metal ion induced conformational changes // Biochemistry 1972, V. 11, P. 3723-3735.
295. Hunt J.В., Smyrniotis P.Z., Ginsburg A., Stadtman E.R. Metal ion requirement by glutamine synthetase of Esherichia coli in catalysis of ^-glutamyl transfer // Arch. Biochem. Biophys., 1975, V. 166, N. 1, P. 102-124.
296. Hunter T. Signaling 2000 and beyond // Cell, 2000, V. 100, P. 113-127.
297. Jablonsky P.P., Grolig F., Perkin G.L., Williamson R.E. Properties of monoclonal antibodies to plant calmodulin // Plant Science, 1991, V. 76, P. 175-184.
298. Jack R., De Zamaroczy M., Merrick M. The signal transduction protein GlnK is required for Wi/L-dependent nitrogen control of nif gene expression in Klebsiella pneumoniae // J. Bacteri01., 1999, V. 181, N. 4, P. 1156-1162.
299. Jain D.K., Patriquin D.G. Root hair deformation, bacterial attachment, and plant growth in wheat-Azospirillum associations // Appl. Environ. Microbiol., 1984, V.48, P. 1208-1213.
300. Jann K., Jann B. Polysaccharide antigens of Escherichia coli // Rev. Infec. Deseases // 1987, V. 9, No. 5, P. 517-526.
301. Jann В., Jann K. Structure and biosynthesis of the capsular antigens of Escherichia coli // 1990, Curr. Top. Microbiol. Immunol., V. 150, P.19-42.
302. Jiang P., Ninfa A.J. Regulation of autophosphorylation of Escherichia coli nitrogen regulator II by the PXI signal transduction protein // J. Bacterid., 1999, V. 181, No. 6, P. 1906-1911.
303. Jonson K.G., Perry M.B., Mc Donald I. J., Russel R.R.B. Cellular and free lipopolysaccharides of some species Neisseria // Can. J. Microbiol., 1975, V. 21, N. 12, P. 1969-1980.
304. Kamberger W. An ouchterlony double diffusion study on the interaction between legume lectins and rhizobial cell surface antigens // Arch. Microbiol., 1979, V. 121, P. 83-90.
305. Kamnev A.A., Ristic M., Antonyuk L.P., Chernyshev A.V., Ignatov V.V. Fourier transform infrared spectroscopic study of intact cells of the nitrogen-fixing bacterium Azospirillum brasilense // J. Mol. Struct., 1997a, V. 408/409, P. 201-205.
306. Kamnev A. A., Antonyuk L.P., MatoraL.Yu., Serebrennikova O.B., Sumaroka M.V., Colina M., Renou-Gonnord M.-F., Ignatov V.V.- 338
307. Spectroscopic characterization of cell membranes and their constituents of the plant-associated soil bacterium Azospirillum brasilense // J. Mol. Struct., 1999a, V. 480/481, P. 387-393.
308. Kamnev A.A., Antonyuk L.P., Smirnova V.E., Serebrennikova O.B., Kulikov L.A., Perfiliev Yu.D. Trace cobalt speciation in bacteria and at the enzymic active sites using emission Mossbauer spectroscopy // Anal. Bioanal. Chem., 2002, V. 372, No 3, 431-435.
309. Kaprelyants A.S., Mukamolova G.V., Kormer S.S., Weichart D.H., Young M., Kell D.B. Intercellular signalling and multiplication of procaryotes // Microbial signalling and communication. Society for General Microbiology, Symposium 57 / Eds.- 339
310. England R. et al., Cambridge: Cambridge Univ. Press, 1999, P. 33-69.
311. Kapulnik Y., Okon Y., Henis Y. Changes in root morphology of wheat caused by Azospirillum inoculation // Can. J. Microbiol., 1985a, V. 31, P. 881-887.
312. Kapulnik Y., Gafni R., Okon Y. Effect of Azospirillum spp inoculation on root development and N03~ uptake in wheat (Triti-cum aestivum cv. Miriam) in hydroponic systems // Can. J. Bot., 1985b, V. 63', P. 627-631.
313. Karlsson A. Wheat germ agglutinin induces NADPH-oxidase activity in human neutrophils by interaction with mobilizable receptors // Infect. Immun., 1999, V. 67, N. 7, P. 3461-3458.
314. Karpati E., Kiss P., Ponyi Т., Fendrik I., de Zamaroczy M., Orosz L. Interaction of Azospirillum lipoferum with wheat germ agglutinin stimulates nitrogen fixation // J. Bacterid., 1999, V. 181, N. 13, P. 3949-3955.
315. Kato G., Maruyama Y., Natamura M. Role of lectins and lipopoly-saccharides in the recognition process of specific legume-Rhizobium symbiosis // Agric. Biol. Chem., 1979, V. 43, P. 1085-1092.
316. Katzen H.M., Vicario P.P., Mumford R.A., Green B.G. Evidence that the insulin-like activities of conconavalin A and insulin are mediated by a common insulin receptor linked effector system // Biochemistry, 1981, V. 20, P. 5800-5809.
317. Katzy E.I., Matora L.Yu., Serebrennlkova O.B., Scheludko A.V. Involvement of 120-MDa plasmid of Azospirillum brasilense Sp245 in the production of lipopolysaccharides // Plasmid, 1998, V. 40, P. 73-83.
318. Kenne L., Lindberg B. Bacterial polysaccharides // In: Aspinal G.O. (ed.) The Polysaccharides. Orlando Fl.: Academic Press, 1995, P. 287-365.
319. Kerson G.W., Miernyk J. A., Budd K. Evidence for the occurrence and possible physiological role for cyanobacterial calmodulin // Plant Physiology, 1984, V. 75, P. 222-224.
320. Kean E.L., Sharon N. Inhibition of yeast binding to mouse peritoneal macrophages by wheat germ agglutinin: a novel effect of the lectin on phagocytic cells // Biochem. Biophys. Res. Com-mun., 1987, V. 148, N. 3, P. 1202-1207.
321. Khammas K.M., Agtron E., Grimont P.A.D., Kaiser P. Azospirillum irakense sp. nov., a nitrogen-fixing bacterium associated with rice roots and rhizosphere soil // Res. Microbiol., 1989, V. 140, P. 679-673.
322. Kijne J.W., Smit G., Diaz C.L., Lugtenberg B.J.J. Lectin-enhanced accumulation of manganese-limited Rhizobium leguminosarum cells on pea root hair tips // J. Bacterid., 1988, V. 170, N. 7, P. 2994-3000.
323. Kijne J.W., Diaz C.L., Bakhuizen R. The physiological function of plant lectins // In: Bog-Hansen Т.е. (ed.) Lectins: Biology, Biochemistry, Clinical Biochemistry. Berlin: Valter de Gryu- 341 ter, 1986, V. 5, P. 3-14.
324. Kljne J.W., van der Schaal I.A.M., de Vrles G.E. Pea lectins and the recognition of Rhizobium leguminosarum // Plant Science Letters, 1980, V. 18, P. 63-74.
325. Kilpatrick D.C., McCurrach P.M. Wheat germ agglutinin is mitoge-nic, non-mitogenic and anti-mitogenic for human lymphocytes // Scand. J. Immunol., 1987, V. 25, P. 343-348.
326. KimS.K., Kaiser D. C-factor: a cell signaling protein required for fruiting body morphogenesis in Myxococcus xanthus // Cell, 1990, V. 61, P. 19-26.
327. Kimura K., Yagi K., Matsuoka K. Regulation of Mycobacterium smeg-matis glutamine synthetase by adenylylation // J. Biochem., 1984, V. 95, N. 6, P. 1559-1567.
328. Kimura K., Nakano Y., Matsuoka K. O-phosphotyrosyl glutamine synthetase: modification of the nucleotide ligation site of adenylylated glutamine synthetase // J. Biochem., 1989, V. 105, P. 84-87.
329. Kirchhof G., Hartmann A. Development of gene-probes of Azospirillum based on 23S-rRNA sequences // Symbiosis, 1992, V. 13, P 23-35.
330. Kisiel D.G., Gindzienski A., Zwierz K. Is wheat germ agglutinin (WGA) a glycosylated protein? // Rocz. Akad. Med. Bialymst, 1996, V. 41, N. 2, P. 284-292.
331. Klee C.B., Vanaman Т.е. Calmodulin // Advances in Protein Chemistry, V. 35, P. 213-231.
332. Kloepper J.W., Schippers В., Bakker P.A.H.M. Proposed elimination of the term endorhizosphere // Phytopathology, 1992, V. 82. P. 726-727.
333. Knight M.R., Campbell A.K., Smith S.M., Trewavas A.J. Recombinant aequorin as a probe for cytosolic free Ca2+ in Escherichia coli // FEBS Lett., 1991, V. 282, No. 2, P. 405-408.- 342
334. Koval S. Paracrystalline protein surface arrays on bacteria // Can. J. Microbiol., 1988, V. 34, N. 4, P. 407-414.
335. Kozloff M.L., Turner M.A., Arrlano F., Lute M. Phosphatldylinosi-tol, a phospholipid of ice-nucleating bacteria // J. Bacterid., 1991, V. 173, No. 6, P. 2053-2060.
336. Krieg N.R., Dobereiner J. Genus Azospirillum Tarrand, Krieg and Dobereiner 1979, 79AL // In: Bergey's Manual of Systematic Bacteriology. Baltimore, London: Williams & Wilkins, 1984, V. 1, P. 94-104.
337. Krishnan I.S., Singhal R.K., Dua R.D., Purification and characterization of glutamine synthetase from Clostridium pasteuria-num // Biochemistry, 1986, V. 25, P. 1589-1599.
338. Kuo J.S.C., Doeling V.W., Graveline J.F., McCoy D.W. Evidence for covalent attachment of phospholipids to the capsular polysaccharide of Haemophilus influenzae type b // J. Bacteriol. 1985, V. 163, P. 769-773.
339. MacGregor C.H., Bishop C.W., Blech J.E. Localization of proteoli-tic activity in the outer membrane of Escherichia coli // J. Bacterid., 1979, V. 137, P. 574-583.- 346
340. Madi L., Kessel M., Sadovnik E., Henis Y. Electron microscopic studies of aggregation and pellicle formation in Azospirillum spp // Plant and Soil, 1988, V. 109, P. 115-121.
341. Madi L., Henis Y. Aggregation in Azospirillum brasilense Cd: conditions and factors involved in cell-to-cell adhesion // Plant and Soil, 1989, V. 115, P. 89-98.
342. Magalhaes F.M.S., Neyra C.A., Dobereiner J. Nitrate and nitrite reductase negative mutants of N2-fixing Azospirillum spp // Arch. Microbiol., 1978, V.117, P. 247-252.
343. Magalhaes F.M.M., Baldani J. I., Souto S.M., Kuykendall J.R., Dobereiner J. A new acid tolerant Azospirillum species // Ann. Acad. Bras. Sci., 1983, V. 55, P. 417-430.
344. Magasanik В., Neidhardt F.C. Regulation of carbon and nitrogen utilization // In: F.C. Neidhardt (Ed. in Chief) Escherichia coli and Salmonella typhimurium. Cellular and Molecular Biology, V.2, Washington, D.C.: ASM, 1987. P. 1318-1325.
345. Marchal K., Sun J., Keijers V., Haaker H., Vanderleyden J. A cytochrome cbb3 (cytochrome c) terminal oxidase in Azospirillum brasilense Sp7 supports microaerobic growth // J. Bacte-riol., 1998, V. 180, N. 21, P. 5689-5696.
346. Marini A.M., Soussi-Boudekou S., Vissers S., Andre B. A family of ammonium transporters in Saccharomyces cerevisiae // Mol. Cell. Biol., 1997, V. 17, No. 8, P. 4282-4293.
347. Matora L.Yu., Serebrennikova O.B., Shchyogolev S.Yu. Structural effects of Azospirillum lipopolysassharides in cell suspensions // Biomacromolecules, 2001, V. 2, No. 2, P. 402-406.
348. Matsushita Т., Hirata H., Kusaka I. // Annals of the New York Academy of Sciences, 1989, V. 560, P. 426.
349. Maulik P., Ghosh S. NADPH/NADH dependent cold-labile glutamate gehydrogenase in Azospirillum brasilense // Eur. J. Biochem., 1986, V. 155, N. 3, P. 595-602.
350. McGree T.P., Fung M.K.Y., Bankaitis V.A. Genetic studies on the functions of membrane-forming phospholipids // In: Watts A. (ed.) Proteln-lipid interections. Amsterdam; London; N.Y.: Elsevier Science Publishers BV, 1993, P. 163-173.
351. Meers J.L., Tempest D.W., Brown C.M. Glutamine (amide): 2-oxoglu tarate amino transferase oxido-reductase (NADP), an enzyme involved in the synthesis of glutamate by some bacteria // J. Gener. Microbiol., 1970, V. 64, P. 187-194.
352. Meister A. Catalytic mechanisms of glutamine synthetase; overview of glutamine metabolism // In: More J., Palacios R. (eds) Glutamine: metabolism, enzymology and regulation. N.Y.: Acad. Press, 1980. P. 1-40.
353. Meletzus D., Bermpohl A., Dreier J., Eichenlaub R. Evidence for plasmid-encoded virulence factors in the phytopathogenic bacterium Clavibacter michiganensis subsp. michiganensis NCPPB382 // J. Bacteriol., V. 175, N. 1, P. 2131-2136.
354. Merrick M.J. Regulation of nitrogen fixation genes in free-living and symbiotic bacteria // In: Stacey G., Burris R.H., Evans H.J. (eds.) Biological Nitrogen Fixation. N.Y.: Chapman and Hall, 1992, P. 835-876.
355. Merrick M.J., Edwards R.A. Nitrogen control in bacteria // Microbiol. Rev., 1995, V.59, P. 604-622.
356. Meyer J.-M. Exogenous siderophore-mediated iron uptake in Pseudo-monas aeruginosa: possible involvement of porin OmpF in iron translocation // J. Gen. Microbiol., 1992, V. 138, P. 951958.- 349
357. Milcamps A., Keyers V., Vanderleyden J. Identification of a nifW-like gene in Azospirillum brasilense // Biochim. Biophys. Acta, 1993, V. 1173, No. 2, P. 237-238.
358. Miller R.E., SheltonE., StadtmanE.R. Zinc-induced paracrystal-line aggregation of glutamine synthetase // Arch. Biochem. Biophys., 1974, V. 163, P. 155-171.
359. Mirelman D.E., Galun E., Sharon N., Lotan R. Inhibition of fungal growth by wheat germ agglutinin // Nature, 1975, V. 256, N. 5516, P. 414-416.
360. Mishkind M., Keegstra K., Palevitz B.A. Distribution of wheat germ agglutinin in young wheat plants // Plant Physiology, 1980, V. 66, P. 950-955.
361. Mishkind M., Raikhel N., Palevitz B.A., Keegstra K. Immunocyto-chemical localization of wheat germ agglutinin in wheat // J. Cell Biol., 1982, V. 92, P. 753-764.
362. Mishkind M., Palevitz B.A., Raikhel N.V., Keegstra K. Localization of wheat germ agglutinin-like lectins in various species of the Gramineae // Science, 1983a, V. 220, P. 1290-1292.
363. Mishkind M.L., Raikhel N.V., Palevitz B. A., Keegstra K. The cell biology of wheat germ agglutinin and related lectins // In: R. Alan (ed.) Chemical Taxonomy, Molecular Biology and Func- 350 tion of Plant Lectins. N. Y.: Llss Inc., 1983b, P. 163-176.
364. Mody В., Modi V. Peanut agglutinin induced altertions in capsular and extracellular polysaccharide synthesis and ex-planta nitrogenase activity of cowpea rhizobia // J. Biosci., 1987, V. 12, No. 3, P. 289-296.
365. Moss J., Stanley S.J., Levine R.L. Inactlvation of bacterial glutamine synthetase by ADP-ribosylation // J. Biol. Chem., 1990, V. 265, No. 34, P. 21056-21060.
366. Mukamolova G.V., Kaprelyants A.S., Young D.I., Young M., Kell D.B. A bacterial cytokine // Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1998. V. 85, No. 15, P. 8916-8921.
367. Mutoh N., Furukawa H., Mizushima S. Role of lipopolysaccharide and outer membrane protein of Escherichia coU K-12 in the receptor activity for bacteriophage T4 // J. Bactriol., 1978, V. 136, P. 693-699.
368. Nagahora H., Harata K., Muraki M., Jigami Y. Site-directed mutagenesis and sugar-binding properties of the wheat germ agglutinin mutants Tyr73Phe and Phell6Tyr // Eur. J. Biochem., 1995, V. 233, No. 1, P. 27-34.
369. Nagai M., Endoh M., Nakase Y. 1990, In: Abstracts of the 6th Intern. Symp. on Pertussis, 1990. Abstract No. 21, P.128, De-partament of Health and Human Services, USA Public Health Service, Bethesda, Maryland.
370. Nagatani H., Shimizu M., Valentine R.C. The mechanism of ammonia assimilation in nitrogen fixing bacteria // Arch. Microbiol., 1971, V. 79, P. 164-175.
371. Nakano Y., Kimura K. Independent bindings of Mn2 + and Mg2 + to the active site of Bacillus cereus glutamine synthetase // Biochem. Biophys. Res. Commun., 1987, V. 142, No. 2, P. 475-482.
372. Natsume M., Marumo S. Calcium signal modulators inhibit aerial mycelium formation in Streptomyces alboniger // J. Antibiot. 1992, V. 45, P. 1026-1028.
373. Nelson L.M., Knowles R. Effect of oxygen and nitrate on nitrogen fixation and denitrification by Azospirillum brasilense grown in continuous culture // Can. J. Microbiol., 1978, V. 24, P. 1395-1403.
374. Neyra C.A., Dobereiner J., Lalande R., Knowles R. Denitrification by N2-fixing Spirillum lipoferum // Can. J. Microbiol., 1977 V. 23, P. 300-305.
375. Neyra C.A., Van Berkum P. Nitrate reduction and nitrogenase activity in Spirillum lipoferum // Can. J. Microbiol., 1977, V. 23, P. 306-310.
376. Ng T.B., Li W.W., Yeung H.W. Effect of lectins with various carbohydrate binding specificities on lipid metabolism in isolated rat and hamster adipocytes // Int. J. Biochem., 1989, V. 21, No. 2, P. 149-155.
377. Nikaido H., Vaara M. Molecular basis of bacterial outer membrane permeability // Microbiol. Reviews, 1985, V. 49, P. 1-32.
378. Nikaido H., Vaara M. Outer membrane // In: F.C. Neidhardt (Ed. in chief) Escherichia coli and Salmonella typhimurium. Cellular and Molecular Biology, V.1, Washington: ASM, 1987, P. 7-22.- 352
379. Nosco P., Bliss L.C., Cook F.D. The association of free-living nitrogen-fixing bacteria with the roots of High Arctic gra-minoids // Arc. Alp. Res., 1994, V. 26, P. 180-186.
380. Norris J.R., Jensen H.L. Calcium requirement of Azotobacter // Nature (London), 1957, V. 180, P. 1493-1494.
381. Norris V., Chen M., Goldberg M., Voskuil J., McGurk G., Holland I.B. Calcium in bacteria: a solution to which problem? // Mol. Microbiol., 1991, V. 4, P. 775-778.
382. Norris V., Grant S., Freestone P., Canvin J., Sheikh F.N., Toth I., Trinei M., Modha K., Norman R.I. Calcium signalling in bacteria // J. Bacterid., 1996, V. 178, N. 13, P. 3677-3682.
383. OhK.H., Seong C. S., Lee S.W., KwonO.S., ParkY.S. Isolation of a psychrotrophic Azospirillum sp. and characterization of its extracellular protease // FEMS Microbiol. Lett. 1999, V. 174, No.1, P. 173-178.
384. Ohta S., Taniguchi Т., Asahi M., Kato Y., Nakagawara G., Yamamura H. Protein-tyrosine kinase p72syk is activated by wheat germ agglutinin in platelets // Biochem. Biophys. Res. Commun., 1992, V. 185, P. 1128-1132.
385. Okon Y.(ed.) Azospirillum/plant associations. Boca Raton: CRC, 1994.
386. Okon Y., Kapulnik Y. Development and function of Azospirillum-inoculated roots // Plant and Soil, 1986, V. 90, No. 1, P. 3-16.
387. Okon Y., Albrecht S.L., Burris R.H. Carbon and ammonia metabolism- 353 of Spirillum lipoferum // J. Bacteriol., 1976a. V. 128, No. 2, P. 592-597.
388. Okon Y., Albrecht S.L., Burrls R.H. Factors affecting growth and nitrogen fixation of Spirillum lipoferum // J. Bacteriol., 1976b, V. 127, P. 1248-1254.
389. Okon Y., Heytler P.G., Hardy R.W.F. N2 fixation by Azospirillum brasilense and its incorporation into host Setaria italica // Appl. Environ. Microbiol., 1983, V. 46, P.6 94-697.
390. Okon Y., Labandera-Gonzales C.A. Agronomic applications of Azospirillum. An evaluation of 20 years worldwide field inoculation // Soil Biol. Biochem., 1994, V. 26, P. 1591-1601.
391. Okon Y., Itzigsohn R. The development of Azospirillum as commercial inoculant for improving crop yealds // Biotechnol. Adv., 1995, V. 13, P. 415-424.
392. Olubai 0., Caudales R., Atkinson A., Neyra C.A. Differences in chemical composition between nonfloculated and floculated Azospirillum brasilense Cd // Can. J. Microbiol., 1998, V. 44, P. 386-390.
393. Onek L.A., Smith R.J. Calmodulin and calcium mediated regulation in procaryotes // J. Gen. Microbiol., 1995, V. 138, P. 10391049.
394. Onek L. A., Lea P. J., Smith R.J. //Arch. Microbiol., 1994, V. 161, P. 352.
395. Osborn M.J., Gander J.E., Parisi E., Carson J. Mechanism of assembly of the outer membrane of Salmonella typhimurium. Isolation and characterization of cytoplasmic and outer membrane // J. Biol. Chem., 1972, V. 247, P. 3962-3972.
396. Osburne M.S., Signer E.R. Ammonium assimilation in Rhizobium me-lilott // J. Bacteriol. 1980, V. 143, No. 3, P. 1234-1240.
397. Ouchterlony 0., Nilsson L.A. Immunodiffusion and Immunoelectrophoresis // In: Weiz D.M. (ed.) Handbook of Experimental Im- 354 munology, V. 1, Immunochemistry, Oxford: Alden Press, 1979, P. 19-33.
398. Page W.J., Sadoff H.L. Relationship between calcium and uronic acids in the encystment of Azotobacter vinelandii // J. Bacteriol., 1975, V. 122, P. 145-151.
399. Palaniappan C., Gunasekaran M. Ammonium assimilation in Nocardга asteroides // Mycopathologia, 1993, V. 124, No. 2, P.69-72.
400. Park J.T. The murein sacculus // In: F.C. Neidhardt (Ed. in chief) Escherichia coli and Salmonella typhimurium. Cellular and Molecular Biology, V.l, Washington: ASM, 1987, P. 23-30.
401. Parkinson J.S., KofoidE.C. Communication modules in bacterial signaling proteins // Annu. Rev. Genet., 1992, V. 26, P. 71112.
402. Parkinson J.S. Signal transduction schemes of bacteria // Cell 1993, V. 73, P. 857-871.
403. Passaglia L.M., Van Soom C., Schrank A., Schrank I.S. Purification and binding analysis of the nitrogen fixation regulatory NifA protein from Azospirillum brasilense // Braz. J. Med. Biol. Res., 1998, V. 31, N. 11, P. 1363-1374.
404. Patriquin D.G., Dobereiner J. Light microscopy observations of tetrasolium reducing bacteria in the endorhizosphere of maize and other grasses in Brasil // Can. J. Microbiol., 1978, V. 24, P. 734-742.
405. Patriquin D.G., Dobereiner J., Jain D.K. Sites and processes of association between diazotrophs and grasses // Can. J. Microbiol., 1983, V. 29, P. 900-915.- 355
406. Pavla E.Т., Westerman P. Arrangement of the maltose-inducible major outer membrane proteins, the bacteriophage X receptor in Escherichia coli and the 44K protein in Salmonella typhimuri urn // FEBS Lett., 1979, V. 99, P. 77-80.
407. Pedrosa F.0., Yates M.G. Regulation of nitrogen fixation (nif) genes in Azospirillum brasilense by nif A and ntr (gin) type gene products // FEMS Microbiol. Lett., 1984, V. 2, N. 1, P. 95-101.
408. Pelanda R., Vanoni M.A., Perego M., Piubelli L., Galizzi A., Cur-ti B. et at. Glutamate synthase genes of the diazotroph Azospirillum brasilense. Cloning, sequencing and analysis of functional domains // J. Biol. Chem., 1993, V. 268, P. 30993106.
409. Pereg-Gerk L., Paquelin A., Gounon P., Kennedy I.R., Elmerich C.
410. A transcriptional regulator of the LuxR-UhpA family, FlcA, controls flocculation and wheat root surface colonization by Azospirillum brasilense Sp7 // Mol. Plant Microbe Interact. 1998, V. 11, No.3, P. 177-187.
411. Peterson A.A., McGroarty E.J. High-molecular weight components in lipopolysaccharides of Salmonella typhimurium, Salmonella minnesota, and Escherichia coli // J. Bacterid., 1985, V. 162, N. 2, P. 738-745.
412. Pettersson A., Bergman B. Calmodulin in heterocystous cyanobacte-ria: biochemical and immunological evidence // FEMS Microbiol. Lett., 1989, V. 60, P. 95-100.
413. Peumans W.J., Stinissen H.M., earlier A.R. Lectin synthesis in developing and germinating wheat and rye embryos // Planta, 1982a, V. 156, P. 41-49.
414. Peumans W. J., Stinissen H.M., earlier A.R. A genetic basis for the origin of six different isolectins in hexaploid wheat // Planta, 1982b, V. 154, P. 562-567.- 356
415. Peumans W. J., Stinissen H.M., earlier A.R. Isolation and partial characterization of wheat germ agglutlnin-like lectins from rye (Secale cereale) and barley (Hordeum vulgare) // Biochem J. , 1982c, V. 203, P. 239-244.
416. Peumans W.J., Van Damme E.J.M. Lectins as plant defense proteins // Plant Physiology, 1995, V. 109, P. 347-342.
417. Phillips F.S., Privett O.S. Extraction and analysis of lipids from immature soybeans // Lipids, 1979, V. 14, N. 11, P. 949 -952.
418. Pirola M.C., Monopoli R., Aliverti A., Zanetti G. Isolation and characterization of glutamine synthetase from diazotroph Azospirillum brasilense // Int. J. Biochem., 1992, V. 24, N. 11, P. 1749-1754.
419. Pishak M.R., Phillips A.T.A. Modified radioisotop assay for measuring glutamine synthetase activity in tissue extracts // Analyt. Biochem., 1979, V. 94, N. 1, P. 82-88.
420. Plazinski J., Rolfe B.G. Analysis of pectolytic activity of Rhizobium and Azospirillum strains isolated from Trifolium re-pens // J. Plant Physiol., 1985, V. 120, P. 181-187.
421. Pontius B.W., Lett W.B., Von Hippel P.H. Observations on catalysis by hammerhead ribozymes are consistent with a two-divalent-metal-ion mechanism // Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1997, V. 94, No.6, P. 2290-2294.
422. Porat R., Clark B.D., Wolff S.M., Dinarello C.A. Enhancement of growth of virulent strains of Escherichia соli by interleu-kin-1 // Science, 1991, V. 254, P. 430-432.
423. Powder Diffraction File. Easton: Joint Committee on Powder Diffraction Standards, 1973. ASTM No. 15-762.
424. Purushothaman D., Thayumanavan В., Gunasekaran S. Assimilation of ammonia in Azospirillum brasilense // Current Science, 1981, V. 50, N. 11, P. 498-499.
425. Pusztai A., Ewen S.W., Grant G., Brown D.S., Stewart J.C., Peu-mans W.J., Van Damme E.J., Bardocz S. Antinutritive effects of wheat-germ agglutinin and other N-acetylglucosamine-specific lectins // Br. J. Nutr., 1993a, V. 70, No.l, P. 313 -321.
426. Raikhel N. V., Mishkind M., Palevitz B.A. Characterization of a wheat germ agglutinin-like lectin from adult wheat plants // Planta, 1984, V. 162, P. 55-61.
427. Raikhel N. V., Bednarek S.Y., Wilkins T.A. Cell-type-specific expression of wheat germ agglutinin gene in embryos and young seedlings of Triticum aestivum // Planta, 1988, V. 176, P. 406-414.
428. Rachel R., Pum D., Smarda J., Smaj's D., Komrska J., Krzyzanek v., Rieger G., Stetter K.0. Fine structure of S-layers // FEMS- 358
429. Microbiol. Rev., 1997, V. 20, No.1-2, P. 13-23.
430. Rasmussen U., Johansson C., Bergman B., Early communication in the Gunnera-Nostoc symbiosis: plant-induced cell differentiation and protein synthesis in the cyanobacterium // Molec. Plant-Microbe Interact., 1994, V. 7, No.6, P. 696-702.
431. Ratti S., Curti В., Zanetti G., Galli E. Purification and characterization of glutamate synthase from Azospirillum brasilense // J. Bacterid., 1985, V. 163, No. 2, P. 724-729.
432. Reddy P.H., Burra S.S., Murthy P.S. Correlation between calmodu-lin-like protein, phospholipids, and growth in glucose-grown Mycobacterium phlei // Can. J. Microbiol., 1992, V. 38, P. 339-342.
433. Reinhold В., Hurek Т., Fendrik J., Pot В., Gillis M., Kerster S.H. Thielemans S., Dedey J. Azospirillum halopraeferans sp. nov., a nitrogen fixing organism associated with roots of kallar grass // Int. J. Syst. Bacterid., 1987, V. 37, P. 43-51.
434. Renu A., Tilak K.V.B.R., Rana J. P.S. Isolation of Azospirillum from the interior of various parts of some graminaceous plants // Zbl. Microbiol., 1991, V. 146, No. 3, P. 217-219.
435. Rice R.H. Wheat germ agglutinin. Evidence for a genetic basis of multiple forms // Biochem. Biophys. Acta, 1976, V. 444. P.- 359 175.180.
436. Rodriguez H., Rlvae J., Guerrerg M., Losada M. Ca2+ requirement for aerobic nitrogen fixation by heterocystous blue-green algae // Plant Physiology, 1990, V. 92, P. 886-890.
437. Rogers H.J., Perkins H.R., Wards J.B. Microbial cell walls and membranes // London; N.Y.: Chapman and Hall, 1980, P. 564.
438. Rosen B.P., McClees J.S. Active transport of calcium in inverted membrane vesicles of Escherichia coli // Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1974, V. 71, P. 5042-5046.
439. Rudiger H. Plant lectins more than just tools for glycoscien-tists: occurrence, structure, and possible functions of plant lectins // Acta Anat. (Basel), 1998, V.161, P. 130-152.
440. Ruschell A., Victoria R., Salati E. Nitrogen fixation in sugarcane (Sacharum officinarum) // Ecol. Bull. 1978, No. 26, P. 297-303.
441. Sadoff H.L. Encystment and germination in Azotobacter vinelandii //Bacteriol. Rev., 1975, V. 39, P. 516-539.
442. Schindler M., Osborn M.J. Interaction of divalent cations and po-lymixyn В with lipopolysaccharide // Biochemistry, 1979, V. 18, P. 4425-4430.
443. Schloter M., Hartmann A. Production and characterization of strain-specific monoclonal antibodies against outer membrane components of Azospirillum brasilense Sp245 // Hybridoma, 1996, V. 15, P. 225-232.
444. Schloter M., Hartmann A. Endophytic and surface colonization of wheat roots (Triticum aestivum) by different Azospirillum- 360 brasilense strains studied with strain specific monoclonal antibodies // Symbyosis, 1998, V. 25, P. 159-179.
445. Scott D.B., Scott C.A., Dobereiner J. Nitrogenase activity and nitrate respiration in Azospirillum spp // Arch. Microbiol., 1979, V. 121, P. 141-145.
446. Segal A., Stadtman E.R. Effects of cobaltous ion on various catalytic parameters and on heterologous subunit interactions of Escherichia coli glutamine synthetase // Arch. Biochem. Bi-ophys., 1972, V. 152, No. 1, P. 356-366.
447. Sekar C., Prasad N.N., Sundaram M.D. Enhancement of polygalacturonase activity during auxin induced para-nodulation and en-dorhizosphere colonization of Azospirillum in rice roots // Indian J. Exp. Biol., 2000, V. 38, P. 80-83.
448. Shah S., Karkhanis V., Desai A. Isolation and characterization of siderophore, with antimicrobial activity, from Azospirillum lipoferum // Current Microbiology, 1992, V. 25, P. 347-351.
449. Shakirova F.M., Bezrukova M.V., Shayakhmetov I.F. Effect of temperature shock on the dynamics of abscisic acid and wheat germ agglutinin accumulation in wheat cell culture // Plant Growth Regulation, 1996, V. 19, P. 85-87.
450. Shapiro B.M., Ginsburg A. Effect of specific divalent cations on some physical and chemical properties of glutamine synthetase from Escherichia coli. Taut and relaxed enzyme forms // Biochemistry, 1968, V. 7, P. 2153-2167.
451. Shapiro B.M., Stadtman E.R. Glutamine synthetase (Escherichia со- 361 li) // In: Methods of Enzymology. N.Y.; London: Academic Press, 1970, V. 17A, P. 910-922.
452. Shchyogolev S.Yu., Zhulin I.B. Effective method of cell agglutination analysis by lectins // In: Kocourek J., Freed D.L.J, (eds.) Lectins: Biology, Biochemistry, Clinical Biochemistry V.7. St. Louis: Sigma Chem. Сотр., 1990, P. 405-409.
453. Shenk S.U., Werner D. Fatty acid analysis of four Azospirillum species reveals three groups // Arch. Microbiol., 1988, V. 149, P. 580-582.
454. Shi L., Potts M., Kennelly P.J. Serine, threonine, and/or tyrosi-ne-spesific protein kinases and protein phosphatase of pro-karyotic organisms: a family portrait // FEMS Microbiol. Rev., 1998, V. 22, No. 4, P. 229-253.
455. Shlumbaum A., Mauch F., Vogeli Urs, Boiler Th. Plant chltinases are potent inhibitors of fungal growth // Nature, 1986, V. 324, N. 6095. P. 365-367.
456. Shyu Y.-T., Foegeding P.M. Purification and some characteristics of a calcium-binding proteins from Bacillus cereus spores // J. Gener. Microbiol., 1991, V. 137, P. 1619-1623.
457. Singh C.B., Verma S.K., Singh S.P. Impact of heavy metals on glutamine synthetase and nitrogenase activity in Nostoc calcl-cola // J. Gen. Appl. Microbiol., 1987, V. 33, P. 87-91.
458. Skerman V.B.D., Sly L.I., Williamson M., Conglomeromonas largomo-bilis gen. nov., sp. nov., a sodium-sensitive, mixed-flage-lated organism from freshwater // Int. J. Syst. Bacterid., 1983, V. 33, P. 300-308.
459. Azospirillum VI and Related Microorganisms: Genetics, Physiology, Ecology (Series G: Ecological Sciences, Vol.37) Berlin; Heidelberg; N.Y.: Springer-Verlag, 1995, P. 279-290.
460. Skvortsov I.M., Ignatov V.V. Extracellular polysaccharides and polysaccharide-containing biopolymers from Azospirillum species: properties and the possible role in interaction with plant roots // FEMS Microbiol. Lett., 1998, V.165, P.223-229
461. Sleytr U.B., Messner P. Crystalline surface layers in procaryotes //J. Bacterid., 1988, V. 170, P. 2891-2897.
462. Sleytr U.B. Basic and applied S-layer research: an overview // FEMS Microbiol. Rev., 1997, V. 20, N. 1-2, P. 5-12.
463. Slonczewski J.L., Rosen B. P., Alger J.L., Macnab, R.M. pH homeostasis in Escherichia coli: measurements by 31P nuclear magnetic resonance of methylphosphonate and phosphate // Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 1981, V. 78, P. 6271-6275.
464. Smith R.J. Calcium and Bacteria // Advan. Microb. Physiol., 1995, V. 37, P. 83-133.
465. Smith R.J., Hobson S., Ellis I.R. Evidence for calcium-mediated regulation of heterocyst frequency and nitrogenase activity- 363 in Nostoc 6720 // New Phytol., 1987a, V. 105, P. 531-541.
466. Smith R.J. Hobson S., Ellis I.R. The effect of abscisic acid on calcium-mediated regulation of heterocyst frequency and nit-rogenase activity in Nostoc 6720 // New Phytol., 1987b, V. 105, P. 543-549.
467. SongS.D., Hartmann A., Burris R.H. Purification and properties of the nitrogenase of Azospirillum amasonense // J. Bacteri-ol., 1985, V. 164. P. 1271-1277.
468. Soupene E., He L., Yan D., Kustu S. Ammonia acquisition in enteric bacteria: physiological role of the ammonium/me thylammo-nium transport В (AmtB) protein // Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1998, V. 95, N. 12, P. 7030-7034.
469. Stacey C, Baalen C.V., Tabita F.R. Nitrogen and ammonia assimilation in the cyanobacteria // Arch. Biochem. Biophys., 1979, V. 194, N. 2, P. 457-467.
470. Stadtman E.R., Hohman R.J., Wittenberg M.E. Multiple molecular forms of adenylylated glutamine synthetase // Biochem. Soc. Trans., 1981, V. 9, N. 2, P. 69.- 364
471. Stancheva I., Dimitrov I., Kaloyanova N., Dinev N., Poushkarov N. Improvement of nitrogen uptake and nitrogen content in maize (Zea mays L.) by inoculation with Azospirillum brasilense // Agrochimica, 1995, V. 39, P. 299-306.
472. Steitz T.A., Steitz J.A. A general two-metal-ion mechanism for catalytic RNA // Proc. Natl. Ac. Sci. USA, 1993, V. 90, P. 6498-6502.
473. Steenhoudt 0., Vanderleyden J. Azospirillum, a free-living nitrogen-fixing bacterium closely associated with grasses: genetic, biochemical and ecological aspects // FEMS Microbiol. Rev., 2000, V. 24, P. 487-506.
474. Steenhoudt 0., Keijers V., Okon Y., Vanderleyden J. Identification and characterization of a periplasmic nitrate reductase in Azospirillum brasilense Sp245 // Arch. Microbiol., 2001, V. 175, No. 5, P. 344-352.
475. Stephan M.P., Zimmer W., Bo the H. Denitrification by Azospirillum brasilense Sp7. II. Growth with nitrous oxide as respiratory electron acceptor // Arch. Microbiol., 1984. V. 138, P. 212216.
476. Stinissen H.M., Peumans W.J., earlier A.R. Some biological aspects of the wheat-embryo lectin // Arch. Inst. Physiol. Biochem. , 1981, V. 89. P. 132.
477. Stinissen H.M., Chrispeels M.J., Peumans W.J. Biosynthesis of lectin in roots of germinating and adult cereals plants // Planta, 1985, V. 164, P. 278-286.
478. Stinissen H.M., Peumans W.J. Recent advances in biochemistry, cell biology, physiology, biosynthesis and genetics of Gra-mineae lectins // Biochem. Pflanzen, 1985, V.180, P.85-106.
479. Stock J.В., Ninfa A.J., Stock A.M. Protein phosphorylation and regulation of adaptive responses in bacteria // Microbiol. Reviews, 1989, V.53, No. 4, P. 450-490.- 365
480. Stock J.В., Stock A.M., Mottonen J.M. Signal transduction in bacteria // Nature (London), 1990, V. 334, P. 395-400.
481. Stock J.В., Lukat G.S., Stock A.M. Bacterial chemotaxis and the molecular logic of intracellular signal transduction networks // Annu. Rev. Biophys. Biophys. Chem., 1991, V. 20, P. 109-136.
482. Stock A.M., Robinson V.L. Goudreau P.N. Two-component signal transduction // Annu. Rev. Biochem., 2000, V. 69, P. 183-215
483. Stowe D.J., Atkinson Т., Mann N.H. Protein kinase activities in cell-free extracts of Streptomyces coelicolor A3(2) // Bioc-himie, 1989, V. 71, P. 1101-1005.
484. Sun J., Peng X., Van Impe J., Vanderleyden J. The ntrB and ntrC genes are involved in the regulation of poly-3-hydroxybuty-rate biosynthesis by ammonia in Azospirillum brasilense Sp7 // Appl. Environ. Microbiol., 2000, V. 66, N. 1, P. 113-117.
485. Sutherland I.W. Biosynthesis and composition of gramnegative bacterial extracellular and wall polysaccharides // Annu. Rev. Microbiol., 1985, V. 39, P. 243-270.
486. Sutherland I.W. Structure function relationships in microbial exopolysaccharides // Biotechnol. Adv., 1994, V. 12, P. 393449.
487. Swan D.G., Hale R.S., Dillon N., Leadlay P.F. A bacterial calcium-binbing protein analogous to calmodulin // Nature (London), 1987, V. 329, P. 84-85.
488. Tabary F., Balandreau J., Bourrillon R. Purification of the rice- 366 embryo lectin and its binding to nitrogen-fixing bacteria from the rhizosphere of rice // Biochem. Biophys. Res. Com-muns., 1984, V. 119, M. 2, P. 549-555.
489. Takeuchi Y., Nikaido H. Persistence of segregated phospholipid domains in phospholipid-lipopolysaccharlde mixed bilayers: studies with spin-labeled phospholipids // Biochemistry,1981 V. 20, P. 523-529.
490. Tapia-Hernandez A., Mascarua-Esparza M.A., Caballero-Mellado J. Production of bacteriocins and siderophore-like activity by Azospirillum brasilense // Microbios, 1990, V. 64, P. 73-83.
491. Tempest D.W., Meers J.L., Brown C.M. Synthesis of glutamate in Aerobacter aerogenes by a hitherto unknown route. Biochem. J., 1970, V. 117, P. 405-407.
492. Tibelius K.H., Knowles R. Uptake hydrogenase activity in denitrifying Azospirillum brasilense grown anaerobically with nitrous oxide or nitrate // J. Bacterid., 1984, V. 157, P. 8488.
493. Tien T.M., Gaskins M.H., Hubell D.H. Plant growth substances produced by Azospirillum brasilense and their effect on the growth pearl millet (Pennicetum americanum L.) // Appl. Environ. Microbiol., 1979, V. 37, P. 1016-1024.
494. Tien T.M., Diem H.G., Gaskins M.H., Hubell D.H. Polygalacturonic acid transeliminase production by Azospirillum species // Can. J. Microbiol., 1981, V. 27, P. 426-431.
495. Tientze M., Inouye M., Inouye S. Characterization of calcium-binding sites in development-specific protein S of Myxococ- 367 cus xanthus using site-specific mutagenesis // J. Biol. Chem., 1988, V. 263, N. 3, P. 1199-1203.
496. Tisa L.S., Adler J. Calcium ion is involved in Escherichia coli chemotaxis // Proc. Nat. Acad. Sci. USA, V. 89, No. 24, P. 11804-11808.
497. Tsujibo H., Rosen B. P. Energetics of calcium efflux from cells of Escherichia coli //J. Bacteriol. , V. 154, N. 2, P. 854-858.
498. Triplett B.A., Quantrano R.S. Timing, localization and control of wheat germ agglutinin synthesis in developing wheat embryos // Devel. Biol., 1982, V. 91, P. 491-496.
499. Tyler B. Regulation of the assimilation of nitrogen compounds // Annual Rev. Biochem., 1978, V. 47, P. 1127-1142.
500. Umali-Garcia M., Hubbel D.H., Gaskins M.H. Dazzo F.B. Association of Azospirillum with grass roots // Appl. Environ. Microbiol., 1980, V. 39, P. 219-226.
501. Vanoni M.A., Rescigo M., Nuzzi L., Zanetti G., Curti B. The kinetic mechanism of the reactions catalyzed by the glutamate synthase from Azospirillum brasilense // Eur. J. Biochem., 1991, V. 202, P. 181-189.
502. Vanoni M.A., Edmondson D.E., Rescigno M., Zanetti G. Curti B. Me- 368 chanistic studies on Azospirillum brasilense glutamate synthase // Biochemistry, 1991, V. 30, P. 11478-11484.
503. Vanoni M.A., Mazzoni A., Fumagalli P., Negri A., Zanetti G., Curti B. Interdomain loops and conformational changes of glutamate synthase as detected by limited proteolysis // Eur. J. Biochem., 1994, V. 226, P. 505-515.
504. Vanoni M.A., Verzotti E., Zanetti G., Curti B. Glutamate synthase: properties of the recombinant subunit // Eur. J. Biochem. , 1996, V. 236, P. 937-946.
505. Vanoni M.A., Fischer F., Ravasio S., Verzotti E., Edmondson D.E., Hagen W.R. et al. The recombinant subunit of glutamate synthase: spectroscopic and catalytic properties // Biochemistry, 1998, V. 37, P. 1828-1838.
506. Vanoni M. A., Curti B. Glutamate synthase: a complex iron-sulfur flavoprotein // Cell. Mol. Life Sci., 1999, V. 55, P. 617638.
507. Vaskovsky V.E., Kostetsky E.Y. Modified spray for the detection of phospholipids on thin-layer chromatograms // J. Lipid Res., 1968, V. 9, P. 396.
508. Van Dommelen A., Keijers V., Vanderleyden J., de Zamaroczy M. (Methyl)ammonium transport in the nitrogen-fixing bacterium Azospirillum brasilense // J. Bacterid., 1998, V. 180, N. 10, P. 2652-2659.
509. Van Dommelen A, Keijers V, Somers E, Vanderleyden J. Cloning and characterisation of the Azospirillum brasilense glnD gene and analysis of a glnD mutant // Mol. Genet. Genomics 2002,- 369 1. V. 266, No. 5, 813-820.
510. Van Veldhoven P.P., Mannaerts G.P. Inorganic and organic phosphate measurements In the nanomolar range // Analyt. Biochem., 1987, V. 161, P. 45-48.
511. Vitorino J.C., Steffens M.B.R., Machado H.B., Yates M.G., Souza E.M. Pedrosa F.O. Potential roles for the glnB and ntrYX genes in Azospirillum brasilense // FEMS Microbiol. Lett. 2001, V. 201, 199-204.
512. Volpon A.G.T., De-Polli H., Dobereiner J. Physiology of nitrogen fixation in Azospirillum lipoferum // Arch. Microbiol., 1981 V. 128, P. 371-375.
513. Vose P., Ruschel A.(eds.) Associative nitrogen fixation // N.Y., L., 1981, V.1,2.
514. Wall S.M. Ammonium transport and the role of the Na, K-ATPase // Miner. Electrolyte Metab., 1996, V.22, No. 5/6, P. 311-317.
515. WestbyC.A., Enderlin C.S., Steinberg N.A., Joseph C.M., Meeks J.C. Assimilation of 13NH4+ by Azospirillum brasilense grown under nitrogen limitation and excess // J. Bacterid., 1987, V. 169, N. 9, P. 4211-4214.
516. Whatley M., Bodwin J., Lippincott В., Lippincott J. Role for Ag-robacterium cell envelope lipopolysaccharide in infection site attachment // Infect. Immun., 1976, V. 13, P. 1080-1083.
517. White D. The physiology and biochemistry of procaryotes. N. Y.: Oxford University Press, 1995, 378 p.
518. Wicken A.J. Bacterial cell walls and surfaces // In: Savage D.C., Fletcher M. (eds.) Bacterial adhesion and its physiological significance. N.Y., L.: Plenum Press, 1985, P. 45-67.
519. Wilson J.H., Luftig R.B., Wood W.B. Interaction or bacteriophage T4 tail fiber components with a lipopolysaccharide fraction from Escherichia coli // J. Mol. Biol., 1970, V. 51, P. 423434.- 370
520. Wilson P. The background // In: J.Postgate (ed.) The Biochemistry of Nitrogen Fixation, London: Plenum Press, 1971, P. 1-18.
521. Wingender J., Neu T.R., Flemming H.C.(eds.) Microbial extracellular polymeric substances. Characterization, structure and function. Berlin; Heidelberg; N.Y.: Springer-Verlag, 1999. P. 205.
522. Whitfield C. Bacterial extracellular polysaccharides // Can. J. Microbiol., 1988, V. 34, No. 4, P. 415-420.
523. Witmer M.R., Palmiery-Young D., Villafranca J.J. Probing the catalytic roles of n2-site glutamate residues in Escherichia coli glutamine synthetase by mutagenesis // Protein Science, 1994, V. 3, P. 1746-1749.
524. Wright C.S. Crystallographic elucidation of the saccharide binding mode in wheat germ agglutinin and its biological significance //J. Mol. Biol., 1980, V. 141, No. 3, P. 267-291.
525. Wu A.M., Wu J.H., Song S.C., Tsai M.S., Herp A. Studies on the binding of wheat germ agglutinin (Triticum vulgaris) to 0-glycans // FEBS Lett, 1998, V. 440, No. 3, P. 315-319.
526. Wolpert J.S., Albertshen P. Host-symbiont interactions. 1. The lectins of legumes interact with the 0-antigen containing lipopolysaccharides of their symbiont Rhizobia // Biochem. Biophys. Res. Comm., 1976, V.70, P. 729-737.
527. Xi C., Schoeters E., Vanderleyden J., Michiels J. Symbiosis-specific expression of Rhizobium etli casA encoding a secreted calmodulin-related protein // Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 2000, V.97, No 20, P. 11114-11119.
528. Xu H., Xu Y., Zhang Z. H. The effect of wheat germ agglutinin on anion transport in the erythrocyte membranes // Shih Yen Sheng Wu Hsueh Pao, 1994, V. 27, No. 4, P. 477-481.
529. Yamada Т., Taniquchi Т., Nagai K., Saitoh H., Yamamura H. The lectin wheat germ agglutinin stimulates a protein-tyrosine kinase activity of p72syk in porcine splenocytes. // Biochem. Biophys. Res. Communs., 1991, V. 180, No. 3, P. 13251329.
530. Yamashita M.M., Almassy R.J., Janson C.A., Cascio D., Eisenberg D Refined atomic model of glutamine synthetase at 3.5 A resolution // J. Biol. Chem., 1989, V. 264, P. 17681-17690.
531. Yan D., He L., Li J. Cloning and sequencing of ntrBG genes from Azospirillum brasilense // Wei Sheng Wu Hsueh Pao, 1995, V. 35, P. 242-249.
532. Yatomi Y., Ozaki Y., Kume S. Phosphoinositide metabolism triggered by wheat germ agglutinin in human platelets // Int. J. Hematol., 1995, V. 62, N. 3, P. 163-173.
533. Yarden Y., Ullrich A. Growth factor receptor tyrosine kinases // Annual Rev. Biochem. 1988, V. 57, P. 443-478.
534. Yarden Y., Ullrich A. Molecular analysis of signal transduction by growth factors // Biochemistry, 1988, V. 27, No. 9, P. 3113-3119.
535. Yonedo Y., Yamamoto-Somobe N., Yamaizumi M., Uchida T. Reversible inhibition of protein import into the nucleus by wheat germ agglutinin injected into cultured cells // Exper. Cell Res., 1987, V. 173, No.2, P. 586-595.- 372
536. Yu F., Yamada H., Mizushima S. Role of lipopolysaccharide In the receptor function for bacteriophage Tulb in Escherichia coli //J. Bactriol., 1981, V. 148, No. 2, P. 712-715.
537. Yuan-sheng Q., Shu-ping Z., Xiao-zhen M., Chong-biao Y., Da-si W Investigation of nitrogen-fixing bacteria in rice rhizosphere // In: Proc. Symp. Paddy Soil. Berlin, 1981, P. 344-347.
538. Zhang C.C. Molecular sinalling involving eukaryotic-type protein kinases // Mol. Microbiol., 1996, V. 20, No. 1, P. 9-15.
539. Zhang Y., Burris R.H., Roberts G.P. Cloning, sequencing, mutagenesis, and functional characterization of draT and draG genes from Azospirillum brasilense // J. Bacterid., 1992, V. 174, P. 3364-3369.
540. Zhang Y., Burris R.H., Ludden P.W., Roberts G.P. Presence of a second mechanism for the posttranslational regulation of nitrogenase activity in Azospirillum brasilense in response to ammonium // J. Bacterid., 1996, V. 178, P. 2948-2953.
541. Zhang Y., Burris R.H., Ludden P.W., Roberts G.P. Regulation of nitrogen fixation in Azospirillum brasilense // FEMS Microbiol. Lett., 1997, V. 152, N. 2, P. 195-204.
542. Zhao Q.Y., Piot J.M., Gautier V., Cottenceau G. Isolation and characterization of a bacterial growth stimulating peptide from a peptic bovine hemoglobin hydrolysate // Appl. Microbiol. Biothechnol., 1996, V. 45, P. 778-784.
543. Zimmer W., Stephan M.P., Bothe H. Denitrification by Azospirillum brasilense Sp7 I. Growth with nitrate as respiratory electron acceptor // Arch. Microbiol., 1984, V. 138, P. 206-211.- 373
-
Антонюк, Людмила Петровна
-
доктора биологических наук
-
Саратов, 2002
-
ВАК 03.00.04
- Изменения в структуре ДНК у мутантов ассоциативных альфапротеобактерий Azospirillum Brasilense по жгутикованию и социальному поведению
- Плазмидные перестройки и изменения в подвижности, метаболизме азота и устойчивости к солям тяжелых металлов у бактерий Azospirillum brasilense
- Изучение роли плазмид Azospirillum Brasilense в образовании липополисахаридов, содержащих пента-D-рамнановый O-полисахарид
- Генетический анализ вариаций в подвижности и поверхностных структурах ассоциативных бактерий Azospirillum brasilense
- Молекулярно-генетические аспекты образования у Azospirillum brasilense O-специфических полисахаридов, двигательных органелл и экстраклеточных метаболитов, важных для взаимодействия этих бактерий с растениями
