Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему
Подвижные структурные элементы в участках димеризации РНК ретровирусов и в районе пептидилтрансферазного центра рибосомы
ВАК РФ 03.00.03, Молекулярная биология
Содержание диссертации, кандидата физико-математических наук, Бениаминов, Артемий Давидович
Введение
Глава 1. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР Принципы структурной организации РНК
1.1. Особенности двухцепочечных участков РНК
1.1.1. Неканонические пары
1.1.2. Триплеты и квадруплеты оснований
1.1.3. Адениновая платформа
1.1.4. Переплетение нитей РНК, кросс-стэкинг оснований
1.2. Третичные элементы пространственной структуры РНК
1.2.1. Стыковка двойных спиралей
1.2.2. Одноцепочечные соединения: петли, повороты и выпетливания (bulges)
1.2.3. Псевдоузлы
1.2.4. Комплементарное взаимодействие петель шпилек (kissing hairpins motif)
1.2.5. Структура со сдвинутыми петлями (SLS)
Глава 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
2.1. Реактивы и ферменты
2.2. Олигорибонуклеотиды
2.3. Радиоактивное мечение олигонуклеотидов
2.4. Определение константы димеризации фрагментов РНК по подвижности в 28 нативном акриламидном геле
2.5. Нуклеазное расщепление
2.6. Плавление олигонуклеотидов РНК
2.7. Анализ нуклеотидных последовательностей
Глава 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
3.1. Доказательство образования SLS-PHK и поиск ее биологической роли
3.1.1 .Складывание SLS на модельных олигонуклеотидах РНК
3.1.2. Возможное участие структуры со сдвинутыми петлями в процессе димеризации геномных ретровирусных РНК
3.1.2.1. Анализ структуры димеров фрагментов V-33 и V-40 методом РНКазного расщепления
3.1.2.2. Плавление димеров
3.1.2.3. Ковариационный анализ участков инициации димеризации РНК ретровирусов птиц
3.1.3. Участок 23S рРНК, потенциально способный сворачиваться в псевдоузел в районе пептидилтрансферазного центра рибосомы
3.1.3.1. Ковариационный анализ фрагмента большой рРНК
3.1.3.2. Ферментативный анализ структуры фрагмента 23 S рРНК 51 3.2. Механизм узнавания стоп-кодонов рибосомой в процессе терминации трансляции (гипотеза)
3.2.1. Формулировка гипотезы
3.2.2. Митохондрии проводят experimentum cruris 60 Выводы 63 Благодарности 64 Список литературы
Введение Диссертация по биологии, на тему "Подвижные структурные элементы в участках димеризации РНК ретровирусов и в районе пептидилтрансферазного центра рибосомы"
Основная парадигма молекулярной биологии, постулирующая совместную эволюцию структуры и функции молекул, была снова подтверждена за последние два десятилетия благодаря открытию множества новых функций РНК. Считавшаяся ранее простым посредником при реализации генетического кода, РНК стала важной молекулой в различных биологических процессах. Открытие каталитических свойств рибонуклеиновых кислот возбудило новый интерес к исследованию этих молекул, их функциональной роли, а следовательно, и структуре. Именно структурные исследования обозначили важнейшую роль РНК во многих биологических процессах -синтезе белка, сплайсинге и т.д.
Вопросы, рассмотренные в данной работе, будут касаться разных биологических процессов, но в целом их объединяет: 1) объект исследования - РНК и 2) структурно-биологический подход, направленный на предсказание функции РНК, исходя из знания ее структурных особенностей.
Накопленные к настоящему моменту данные о структурных свойствах РНК и рибонуклеопротеиновых комплексах позволяют говорить об общих принципах структурной организации рибонуклеиновых кислот. Образование нативной структуры больших молекул РНК — сложный и многостадийный процесс, который начинается со складывания элементов вторичной структуры — прочных структурных единиц или блоков, стабилизируемых, в основном, водородными связями и стэкинг взаимодействиями, и завершается их упаковкой в сложную компактную структуру. На последних этапах сворачивания РНК важную роль играют ионы металлов и молекулы воды, которые являются своеобразным клеем, скрепляющим отдельные стабильные блоки молекулы.
В данной работе в качестве такого потенциального структурного блока упаковки молекул РНК предлагается структура со сдвинутыми петлями. Структура со двинутыми петлями или SLS (Slipped Loop Structure) была первоначально предложена как необычная структура ДНК, способная возникать в протяженных двойных спиралях, содержащих короткие прямые повторы. Конформационные расчеты показали, что SLS возможна также и для А-формы ДНК (или РНК). Этот результат позволил рассматривать структуру со сдвинутыми петлями как новый возможный элемент третичной упаковки РНК.
Первая часть данной работы - это экспериментальная проверка стерической возможности образования SLS-PHK в растворе, а также попытка найти функциональную роль структуры со сдвинутыми петлями в биологических процессах. Компьютерный поиск позволил локализовать два примера мест возможного образования SLS: 1) участки димеризации геномных РНК ретровирусов птиц и 2) пептидилтрансферазный центр рибосомы. Результаты теоретического и экспериментального исследования этих двух случаев представлены в диссертации.
Во второй части показано, как структурные свойства РНК выявляют их функциональную роль в биологических процессах. Этот раздел представляет собой гипотезу и посвящен конечному этапу синтеза белка на рибосомах - терминации трансляции, окончательный механизм которой не выяснен и по сей день. Структурные закономерности и особенности последовательностей рибосомальной РНК позволяют предположить участие рРНК в узнавании стоп-кодонов в процессе терминации трансляции.
Заключение Диссертация по теме "Молекулярная биология", Бениаминов, Артемий Давидович
Выводы
1. Экспериментально доказана возможность складывания структуры со сдвинутыми петлями в составе РНК.
2. Обнаружено, что сайты димеризации ретровирусных геномных РНК могут формировать две конкурирующие структуры: SLS и две взаимодействующие петлями шпильки (kissing hairpins motif). Филогенетический анализ последовательностей РНК и энзиматическое расщепление рибонуклеиновых фрагментов показали, что шпилечная структура является более предпочтительной.
3. Предложена структура нового псевдоузла в составе большой рибосомальной РНК в районе пептидилтрансферазного центра.
4. На основе структурных особенностей IV и V доменов большой рибосомальной РНК выдвинута гипотеза об узнавании стоп-кодонов рибосомой в процессе терминации трансляции. Убедительные свидетельства в пользу гипотезы получены при рассмотрении большой рибосомальной РНК митохондрий позвоночных.
Благодарности
Я искренне признателен Валерию Ивановичу Иванову и Эльвире Евгеньевне Минят за возможность работать в творческой атмосфере, увлекательные дискуссии, постоянную поддержку и помощь в работе. Я благодарен всему коллективу лаборатории физики биополимеров: Михаилу Ароновичу Лившицу, Анне Кирилловне Щелкиной, Ольге Филипповне Борисовой, Юрию Алексеевичу Шаронову, а также Николаю Ульянову, Елене Хомяковой, Александру Нейфаху за полезные советы и плодотворные обсуждения, Диме Костюку за помощь на первых этапах в работе по направленному мутагенезу рРНК, Шуре Манькину за постоянное интерес к работе, ценные консультации, и предоставление возможности работать в стимулирующей атмосфере его лаборатории, Edhard Birch-Hirschfeld и Марку Лукину за синтез олигорибо нуклеотидов.
Библиография Диссертация по биологии, кандидата физико-математических наук, Бениаминов, Артемий Давидович, Москва
1. Ban N., Nissen P., Hansen J., Moore P.B, Steitz T.A.(2000) The complete atomic structure of the large ribosomal subunit at 2.4 A resolution. Science 289, 905-920
2. Harms J., Schluenzen F., Zarivach R., Bashan A., Gat S., Agmon I., Bartels H., Franceschi F., Yonath A. (2001). High resolution structure of the large ribosomal subunit from a mesophilic eubacterium. Cell 107, 679-688
3. Schluenzen F., Tocilj A., Zarivach R., Harms J., Gluehmann M., Janell D., Bashan A., Bartels H., Agmon I., Franceschi F., Yonath A. (2000). Structure of functionally activated small ribosomal subunit at 3.3 angstroms resolution Cell 102, 615-623
4. Wimberly B.T., Brodersen D.E., Clemons W.M. Jr, Morgan-Warren R.J., Carter A.P., Vonrhein C., Hartsch T, Ramakrishnan V. (2000) Structure of the 30S ribosomal subunit. Nature. 407(6802) 327-339
5. Hermann Т., Patel D.J. (1999) Stitching together RNA tertiary architectures. J. Mol. Biol. 294(4), 829-849.
6. Weeks, К. M. & Crothers, D. M. (1993). Major groove accessibility of RNA. Science, 261, 1574-1577
7. Gautheret, D. & Gutell, R. R. (1997). Inferring the conformation of RNA base-pairs and triples from patterns of sequence variation. Nucl. Acids. Res. 25, 1559-1564.
8. Robertus, J. D., Ladner, J. E., Finch, J. Т., Rhodes, D., Brown, R. S., Clark, B. F. C. & Klug, A. (1974). Structure of yeast phenylalanine tRNA at 3 К resolution. Nature, 250, 546-551
9. Kim, S.-H., Suddath, F. L., Quigley, G. J., McPherson, A., Sussman, J. L., Wang, A. H., Seeman, N. C. & Rich, A. (1974). Three-dimensional tertiary structure of yeast phenylalanine transfer RNA. Science, 185, 435-440
10. Correll, С. C., Freeborn, В., Moore, P. B. & Steitz, T. A. (1997). Metals, motifs, and recognition in the crystal structure of a 5 S rRNA domain. Cell, 91, 705-712
11. Dallas A. & Moore P. B. (1997). The loop E-loop D region of Escherichia coli 5 S rRNA: the solution structure reveals an unusual loop that may be important for binding ribosomal proteins. Structure 5, 1639-1653
12. Leontis N. B. & Westhof E. (1998a). The 5 S rRNA loop E chemical probing and phylogenetic data versus crystal structure. RNA 4, 1134-1153
13. Gautheret D., Konings D. & Gutell R. R. (1994). A major family of motifs invoving G A mismatches in ribosomal RNA. J. Mol. Biol. 242, 1-8
14. Heus H. A., Wijmenga S. S., Hoppe H. & Hilbers C. W. (1997). The detailed structure of tandem G A mismatched base-pair motifs in RNA duplexes is context dependent. J. Mol. Biol. 271, 147-158
15. Heus H. A. & Pardi A. (1991). Structural features that give rise to the unusual stability of RNA hairpinscontaining GNRA loops. Science 253, 191-194
16. Butcher S. E., Allain F. H.-T. & Feigon J. (1999). Solution structure of the loop В domain from the hairpin ribozyme. Nature Struct. Biol. 6, 212-216
17. Pan В., Mitra S. N. & Sundaralingam M. (1998). Structure of a 16-mer RNA duplex r(GCAGACUUAAAUCUGC)2 with wobble С A+ mismatches. J. Mol. Biol. 283, 977-984
18. Pan, В., Mitra, S. N. & Sundaralingam, M. (1999). Crystal structure of an RNA 16-mer duplex r(GCAGAGUUAAAUCUGC)2 with nonadjacent G(syn) A+(anti) mispairs. Biochemistry 38, 2826-2831
19. Brodsky, A. S. & Williamson, J. R. (1997). Solution structure of the HIY-2 TAR-arginineamide complex. J. Mol. Biol. 267, 624-639
20. Ye X., Kumar R. A. & Patel D. J. (1995). Molecular recognition in the bovine immunode®ciency virus Tat peptide-TAR RNA complex. Chem. Biol. 2, 827-840
21. Cate J. H., Gooding A. R., Podell, E., Zhou, K., Golden, B. L., Kundrot, С. E., Cech, Т. E. & Doudna, J. A. (1996a). Crystal structure of a group I ribozyme domain: principles of RNA packing. Science 273, 1678-1685
22. FerreB-D'AmareB A. R„ Zhou, K. & Doudna J. A. (1998). Crystal structure of a hepatitis delta virus ribozyme. Nature 395, 567-574
23. Conn G. L., Draper D. E., Lattmann E. E. & Gittis, A. G. (1999). Crystal structure of a conserved ribosomal protein-RNA complex. Science 284, 1171-1174
24. Wimberly В. Т., Guymon R., McCutcheon J. P., White S. W. & Ramakrishnan V. (1999). A detailed view of a ribosomal active site: the structure of the LI 1-RNA complex. Cell 97, 491502
25. Michel F. & Westhof E. (1990). Modelling of the three dimensional architecture of group I introns based on comparative sequence analysis. J. Mol. Biol. 216, 585-610
26. Su L., Chen L„ Egli M., Berger J. M. & Rich A. (1999). Minor groove RNA triplex in the crystal structure of a ribosomal frameshifting viral pseudoknot. Nature Struct. Biol. 6, 285292
27. Cate J. H., Gooding A. R., Podell E., Zhou K., Golden B. L., Szewczak A. A., Kundrot, C. E., Cech, Т. E. & Doudna, J. A. (1996). RNA tertiary structure mediation by adenosine platforms. Science, 273, 1696-1699
28. Basu S., Rambo R. P., Strauss-Soukup J., Cate J. H., FerreB-D'Amare B, A. R., Strobel S. A. & Doudna J. A. (1998). A speci®c monovalent metal ion integral to the AA platform of the RNA tetraloop receptor. Nature Struct. Biol. 5, 986-992
29. Zimmermann G. R., Jenison R. D., Wick C. L., Simorre J.-P. & Pardi A. (1997). Interlocking structural motifs mediate molecular discrimination by a theophylline-binding RNA. Nature Struct. Biol. 6, 644-649
30. Butcher S. E., Dieckmann T. & Feigon J. (1997). Solution structure of a GAAA tetraloop receptor RNA. EMBO J. 16, 7490-7499
31. Fresco J. R. in "RNA Structure and Function" edited by Robert W. Simons and Marianne Grunberg-Manago, Cold Spring Harbor Laboratory Press: 1998
32. Pley H. W., Flaherty К. M. & McKay D. В. (1994). Three-dimensional structure of a hammerhead ribozyme. Nature 372, 68-74
33. Convery M. A., Rowsell S., Stonehouse N. J., Ellington A. D., Hirao I., Murray J. В., Peabody D. S., Phillips S. E. V. & Stockley P. G. (1998). Crystal structure of an RNA aptamer-protein complex at 2.8 А К resolution. Nature Struct. Biol. 5, 133-139
34. Borer P. N., Lin Y., Wang S., Roggenbuck M. W., Gott J. M., Uhlenbeck О. C. & Pelczer I. (1995). Proton NMR and structural features of a 24-nucleotide RNA hairpin. Biochemistry 34, 6488-6503
35. Gutell R.R., Cannone J.J., Konings D., Gautheret D. (2000). Predicting U-turns in ribosomal RNA with comparative sequence analysis. J. Mol. Biol. 300, 791-803
36. Quigley G. J. & Rich A. (1976). Structural domains of transfer RNA molecules. The ribose 2'- hydroxyl which distinguishes RNA from DNA plays a key role in stabilizing tRNA structure. Science, 194, 796-806
37. Portmann S., Grimm S., Workman C., Usman N. & Egli M. (1996). Crystal structure of an A-form duplex with single-adenosine bulges and a conformational basis for site-speci®c RNA self-cleavage. Chem. Biol. 3, 173-184
38. Kolk M., Heus H. A. & Hilbers C. W. (1997). The structure of the isolated, central hairpin of the HDV antigenomic ribozyme: novel structural features and similarity of the loop in the ribozyme and free in solution. EMBO J. 16, 3685-3692
39. Hermann Т., Patel D.J. (2000). Adaptive recognition by nucleic acid aptamers. Science 287, 820-825
40. Szewczak, A. A. & Moore P. B. (1995). The sarcin/ricin loop, a modular RNA. J. Mol. Biol. 247, 81-98
41. James B. D., Olsen G. J., Liu J. & Pace N. R. (1988). The secondary structure of ribonuclease P RNA, the catalytic element of a ribonucleoprotein enzyme. Cell, 52, 19-26
42. Woese, С. R., Winker, S. & Gutell, R. R. (1990). Architecture of ribosomal RNA: constraints on the sequence of "tetra-loops". Proc. Natl Acad. Sci. USA, 87, 8467-8471
43. Abramovitz, D. L. & Pyle, A. M. (1997). Remarkable morphological variability of a common RNA folding motif: the GNRA tetraloop-receptor interaction. J. Mol. Biol. 266, 493-506
44. Jaeger, L., Michel, F. & Westhof, E. (1994). Involvement of a GNRA tetraloop in long-range RNA tertiary interactions. J. Mol. Biol. 236, 1271-1276
45. Allain, F. H. & Varani, G. (1995). Structure of the PI helix from group I self-splicing introns. J. Mol. Biol. 250, 333-353
46. Legault, P., Li, J., Mogridge, J., Kay, L. E. & Greenblatt, J. (1998b). NMR structure of the bacteriophage 1 N peptide/boxB RNA complex: recognition of a GNRA fold by an arginine-rich motif. Cell, 93, 289-299
47. Viani-Puglisi, E., Green, R., Noller, H. F. & Puglisi, J. D. (1997). Structure of a conserved RNA component of the peptidyl transferase center. Nature Struct. Biol. 4, 775-778
48. Pleij, C. W., Rietveld, K. & Bosch, L. (1985). A new principle of RNA folding based on pseudoknotting. Nucl. Acids Res. 13, 1717-1731
49. Puglisi, J. D., Wyatt, J. R. & Tinoco, I., Jr (1988). A pseudoknotted RNA oligonucleotide. Nature, 331, 283-286
50. Chen, X., Kang, H., Shen, L. X., Chamorro, M., Varmus, H. E. & Tinoco, I., Jr (1996). A characteristic bent conformation of RNA pseudoknots promotes -1 frameshifting during translation of retroviral RNA. J. Mol. Biol. 260, 479-483
51. Chernyaeva N.S., Murgola E.J. (2000). Covariance of complementary rRNA loop nucleotides does not necessarily represent functional pseudoknot formation in vivo. J Bacteriol. 182, 5671-5.
52. Lee, A. J. & Crothers, D. M. (1998). The solution structure of an RNA loop-loop complex: the ColEl inverted loop sequence. Structure, 6, 993-1005
53. Chang, К. Y. & Tinoco, I., Jr (1997). The structure of an RNA "kissing" hairpin complex of the HIV TAR hairpin loop and its complement. J. Mol. Biol. 269, 52-66
54. Mujeeb A, Clever JL, Billeci TM, James TL, Parslow TG(1998). Structure of the dimer initiation complex ofHIV-1 genomic RNA. Nat Struct Biol. 5 (6):432-6.
55. Ennifar E, Walter P, Ehresmann B, Ehresmann C, Dumas P. Crystal structures of coaxially stacked kissing complexes of the HIV-l RNA dimerization initiation site. Nat Struct Biol. 2001 Dec;8(12): 1064-8
56. Tomizawa, J. I. (1990). Control of ColEl plasmid replication: interaction of Rom protein with an unstable complex formed by RNAI and RNAII. J. Mol. Biol. 212, 695±708
57. Paillart JC, Marquet R, Skripkin E, Ehresmann C, Ehresmann B. Dimerization of retroviral genomic RNAs: structural and functional implications. Biochimie. 1996;78(7):639-53.
58. Eguchi, Y. & Tomizawa, J. I. (1991). Complexes formed by complementary RNA stem-loops: their formations, structures and interaction with ColEl Rom protein. J. Mol. Biol. 220, 831±842.
59. Fu W, Gorelick RJ, Rein A. Characterization of human immunodeficiency virus type 1 dimeric RNA from wild-type and protease-defective virions. J Virol. 1994 Aug;68(8):5013-8.
60. Girard F„ Barbault F., Gouyette C., Huynh-Dinh Т., Paoletti J., Lancelot G. (1999) Dimer initiation sequence of HIV-lLai genomic RNA: NMR solution structure of the extended duplex. J. Biomol. Struct. Dyn. 16(6), 1145-57
61. Mujeeb A., Parslow T.G, Zarrinpar A., Das C., James T.L. 1999 NMR structure of the mature dimer initiation complex of HIV-l genomic RNA. FEB S Lett. 458(3), 387-392
62. Mace H.A., Pelham H.R., Travers A.A. (1983) Association of an SI nuclease-sensitive structure with short direct repeats 5' of Drosophila heat shock genes. Nature. 304(5926), 555557.
63. Горгошидзе M.3., Минят Э.Е., Горин А. А., Демчук Е.Я., Фарутин В.A., Иванов В.И. (1992) Молекулярная биология. 26, 1263-1273
64. Ulyanov N.B., Ivanov V.I., Minyat Е.Е., Khomyakova E.B., Petrova M.V., Lesiak K.& James T.L. A pseudosquare knot structure of DNA in solution.// Biochemistry. 1998. V 37. P. 12715-12726
65. Khomyakova E.B., Petrova M.V., Minyat E.E., Ivanov V.I. (1998) Slipped loop structure of DNA: a specific nucleotide sequence forms only one unique conformer. FEBS Lett. 422(2), 265-268
66. Вениаминов А.Д., Минят Э.Е., Хомякова Е.Б., Долинная Н.Г. и Иванов В.И.(1999) Циклизация структуры со сдвинутыми петлями. Молекулярная биология. 33, 471-475
67. Farutin V.A., Gorin А.А., Zdobnov Е.М.& Ivanov V.I. (1997) Three-dimensional model for slipped loop RNA. J.Biomolec.Struct.Dynam. 15, 45-52
68. Milligam J. and Uhlenbeck, O. (1989) Synthesis of small RNAs using T7 RNA polymerase Methods in Enzymology. 180, 51-62
69. Маниатис Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Методы генной инженерии. Молекулярное клонирование Пер. с англ. М.: Мир, 1984
70. Fasman, G.D. Handbook of Biochemistry and Molecular Biology: Nucleic Acids CRC Press, Cleveland, 1975. V 1. P. 589.
71. Ehresmann C., Baudin F., Mougel M., Romby P., Ebel J.P., Ehresmann B. (1987) Probing the structure of RNAs in solution. Nucleic Acids Res. 15(22), 9109-28.
72. Structure Information for Ribosomal, Intron, and other RNAs. BioMed Central Bioinformatics, 3:2. Correction: BioMed CentralBioinformatics. 3:15.
73. Altschul, S.F., Madden, T.L., Schaffer, A.A., Zhang, J., Zhang, Z„ Miller, W. & Lipman, D.J. (1997) "Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs." Nucleic Acids Res. 25:3389-3402.
74. Минят Э. E., Хомякова Е.Б., Петрова М.В., Горгошидзе М.З., Иванов В. И. (1998) Неканоническая конформация нуклеиновых кислот: структура со сдвинутыми петлями, возникающая в ДНК-олигонуклеотидах. Молекулярная биология 32(6), 10131019
75. Здобнов Е.М. Диссертация диссертации на соискание ученой степени кандидата физико-математических наук. Анализ встречаемости РНК транскриптов, способных к формированию SLS, в геномных последовательностях. МФТИ, 2000
76. Berkhout В. Structure and function of the human immunodeficiency virus leader RNA. (1996) Prog. Nucleic Acid Res. Mol Biol. 54, 1-34.
77. Coffin J.M., Hughes S.H., Varmus H.E. (1997) Retroviruses, Cold Spring Harbor Laboratory press, NY
78. Muriaux D., Fosse P., Paoletti J. (1996) A kissing complex together with a stable dimer is involved in the HIV-lLai RNA dimerization process in vitro. Biochemistry.35(15), 50755082.
79. Feng Y.X., Fu W, Winter A.J., Levin J.G., Rein A. (1995) Multiple regions of Harvey sarcoma virus RNA can dimerize in vitro. J Virology. 69(4), 2486-2490.
80. Polge E., Darlix J.L., Paoletti J., Fosse P. (2000) Characterization of loose and tight dimer forms of avian leukosis virus RNA. J. Mol. Biol. 300(1), 41-56.
81. Lodmell J.S., Ehresmann C., Ehresmann В., Marquet R. (2000) Convergence of natural and artificial evolution on an RNA loop-loop interaction: the HIV-1 dimerization initiation site. RNA 6(9), 1267-1276.
82. Jossinet F., Paillart J.C., Westhof E., Hermann Т., Skripkin E., Lodmell J.S., Ehresmann C., Ehresmann В., Marquet R. (1999) Dimerization of HIV-1 genomic RNA of subtypes A and B: RNA loop structure and magnesium binding. RNA. 5(9), 1222-1234.
83. Lodmell J.S., Ehresmann C., Ehresmann В., Marquet R. (2001) Structure and dimerization of HIV-1 kissing loop aptamers. J. Mol. Biol. 311(3), 475-490.
84. Paillart J.C., Skripkin E., Ehresmann В., Ehresmann C. & Marquet R. (1996) Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 93, 5572-5577
85. Fosse P., Motte N., Roumier A., Gabus C., Muriaux D., Darlix J., & Paoletti J. (1996) Biochemistry. 35, 16601-16609
86. Zuker M. (1989) Computer prediction of RNA structure. Methods Enzymology. 180, 262288
87. Gutell R.R., Larsen N, Woese C.R. (1994) Lessons from an evolving rRNA: 16S and 23S rRNA structures from a comparative perspective. Microbiology Review. 58, 10-26
88. Chiu, D.K.Y. Kolodziejczak, T. (1991) Inferring consensus structure from nucleic acid sequences. CABIOS 7, .347-352
89. Larsson S.L., Sloma M.S., Nygard O. (2002) Conformational changes in the structure of domains II and V of 28S rRNA in ribosomes treated with the translational inhibitors ricin or alpha-sarcin. Biochim Biophys Acta. 1577(1), 53-62.
90. Kisselev L.L., Buckingham R.H. (2000) Translational termination comes of age. Trends Biochem Sci 25(11), 561-566.
91. См. статьи, посвященные терминации трансляции в специальном номере журнала: Биохимия (1999) т.64 №12.
92. Tate W.P., Brown С.М. (1992) Translational termination: "stop" for protein synthesis or "pause" for regulation of gene expression. Biochemistry. 31(9), 2443-2450.
93. Ito K, Uno M, Nakamura Y. A tripeptide 'anticodon' deciphers stop codons in messenger RNANature. 2000 Feb 10;403(6770):680-684.
94. Saenger W. (1984) In: Cantor CR, ed. Principles od nucleic acid structure. New York: Springer-Verlag. P 331-349
95. Yusupov M.M., Yusupova G.Z., Baucom A., Lieberman K., Earnest T.N., Cate J.H., Noller H.F. (2001) Crystal structure of the ribosome at 5.5 A resolution. Science. 292(5518), 883896
96. Jang S.B., Hung L.W., Chi Y.I., Holbrook E.L., Carter R.J., Holbrook S.R. (1998) Structure of an RNA internal loop consisting of tandem C-A+ base pairs. Biochemistry. 37(34), 1172631
97. Leontis N.B., Westhof E. Conserved geometrical base-pairing patterns in RNA. (1998) Q. Rev. Biophys. 31(4), 399-455.
98. Diamond A., Dudock В., Hatfield D. (1981) Structure and properties of a bovine liver UGA suppressor serine tRNA with a tryptophan anticodon. Cell. 25(2), 497-506.
99. Hirsh D., Gold L. (1971) Translation of the UGA triplet in vitro by tryptophan transfer RNA's. J. Mol. Biol. 58(2), 459-468.
100. Beier H., Grimm M. (2001) Misreading of termination codons in eukaryotes by natural nonsense suppressor tRNAs.Nucleic Acids Res. 29(23), 4767-4782
101. Uno M., Ito K., Nakamura Y. (2002) Polypeptide release at sense and noncognate stop codons by localized charge-exchange alterations in translational release factors. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 99(4), 1819-1824
102. Osawa S., Jukes Т.Н., Watanabe K., Muto A. (1992) Recent evidence for evolution of the genetic code. Microbiol Rev. 56(1), 229-264.
103. Lee C.C., Timms K.M., Trotman C.N., Tate W.P.Q987) Isolation of a rat mitochondrial release factor. Accommodation of the changed genetic code for termination. J. Biol. Chem. 262(8), 3548-3552.v ■ * • г*--' . * л;А
- Бениаминов, Артемий Давидович
- кандидата физико-математических наук
- Москва, 2002
- ВАК 03.00.03
- Ретровирус М813: молекулярные свойства и воздействие на клетки
- Исследование роли рибосомных белков L5 и L25 в формировании функционально-активной бактериальной рибосомы
- Эволюция копийности белка L12 в рибосомах бактерий и органелл эукариот
- Механизмы координации транскрипции с трансляцией и репарацией ДНК у Escherichia coli
- Изучение РНК-белковых взаимодействий в аналогах 3ОS-инициаторного комплекса рибосом Е. coli