Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Особенности ионного транспорта и окислительного фосфорилирования в митохондриях печени крыс после замораживания-отогрева

ВАК РФ 03.00.22, Криобиология

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Петренко, Александр Юрьевич

ВВЕДЕНИЕ.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1. Структурно-функциональное состояние митохондрий после замораживания-отогрева . Ю

2. Ионная проницаемость митохондриальных мембран в норме и патологии

РЕЗУЛЬТАТЫ СОБСТВЕННЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ

3. Материалы и методы исследования.

3.1. Выделение митохондрий из печени крыс

3.2. Аналитические методы.

3.3. Техника и режимы замораживания-отогрева.

3.4. Характеристика использованных реактивов.

4. Влияние режимов замораживания-отогрева на ионную проницаемость и структурно-функциональное состояние митохондрий

4.1. Изменение ионной проницаемости мембран митохондрий после действия низких температур.

4.2. Действие низких температур на АТР-синтетазнуга и АТРазную активности митохондрий

4.3. Влияние скорости замораживания и отогрева на транспорт ионов Са^+ в митохондриях печени крыс

4.4. Структурные изменения митохондрий после действия низких температур.

5. Чувствительность ключевых ферментов системы окислительного фосфорилирования митохондрий к действию низких температур.

5.1. Влияние замораживания-отогрева на сукцинатдегидро-геназную и цитохромоксидазную активности митохондрий

5.2. Содержание цитохромов и активность внешнего пути окисления НАДН в митохондриях после действия низких температур.

5.3. Влияние замораживания-отогрева на окисление

НАД(Ф)-зависимых субстратов

6. Состояние ионного транспорта митохондрий после замораживания-отогрева

6.1. Восстановление функциональной активности митохондрий после действия низких температур

6.2. Свойства систем ионного транспорта митохондрий, индуцированных после замораживания-отогрева

6.3. Роль перекисного окисления и ферментативного гидролиза мембранных липидов в индукции ионного транспорта митохондрий после замораживания-отогрева.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Особенности ионного транспорта и окислительного фосфорилирования в митохондриях печени крыс после замораживания-отогрева"

В В Е Д Е Н И Е Биологические объекты широко используются для низкотемпературного консервирования с целью их дальнейшего применения в биологии и медицине» Несмотря на определенные успехи в разработке методов глубокого замораживания и хранения отдельных клеток животного и растительного происхождения, низкотемпературное консервирование органов находится еще в стадии экспериментальных разработок [47,60,202]. Для успешного решения этой задачи необходимо глубокое и всестороннее изучение механизмов криоповреждения биоструктур, стоящих на различных уровнях биологической организации. Наиболее чувствительными структурами к повреждающему действию замораживания являются мембраны клеток и клеточных органелл [5,6,302]. Холодовое повреждение биологических мембран обусловлено как изменением свойств среды, в условиях кристаллизации водной фазы [80,220,228] так и изменением физико-химического состояния входящих в их состав компонентов липидов и белков [5,6,III]. Криоповреждение мембран, выполняющих наиболее важные и сложные функции клетки может привести к потере ее биологических свойств, Важными мембранными структурами клетки являются митохондрии, трансформирующие энергию окисления субстратов в энергию аденозинтрифосфата (АТР), которая используется на поддержание клеточного гомеостаза и обеспечение функционального статуса. Митохондрии играют ключевую роль и во внутриклеточном распределении ионов важнейших регуляторов метаболизма [l3,II5, <i47, 2УУ|. Некоторые исследователи считают, ггго для гибели клеток во время их заморшкивания достаточно повреждения митохондрий и локализованных в них систем генерации энергии [l56,I7I,250]. Высокий уровень структурной и функциональной организации митохондриальных мембран лежит в основе их повышенной чувствительности к низким температурам. Хотя молекулярный механизм генерации энергии в настоящий момент не полностью выяснен, ясно, что внутренняя мембрана митохондрий играет в нем решающую роль. Обязательным условием для сопряжения процессов окисления субстратов с синтезом АТР является ее низкая проницаемость для ионов [194,239]. Любые воздействия, приводящие к увеличению ионной проницаемости внутренней мембраны, сопровождаются разобщением окислительного фосфорилирования [2I,65J Этот факт позволяет рассматривать митохондрии как удобную модель для изучения действия низких температур на биологические структуры, Вместе с тем установлено, что ионная проницаемость внутренней мембраны митохондрий, индуцированная различными агентами, может регулироваться метаболическим состоянием органелл: степенью восстановленности дыхательной цепи [103,331], пиридиновых нуклеотидов [212,277], тиоловых групп [16б,213], В настоящее время известно, что разобщение окислительного фосфорилирования, наблюдаемое после глубокого охлаждения митохондрий, сопровождается увеличением протонной проводимости внутренней мембраны [56,69]. Свойства ионного транспорта, индуцированного низкотемпературным воздействием, а также его возможная регуляция со стороны других функциональных систем 1литохондрий до сих пор остаются не изученными, Другой причиной нарушения функционального состояния митохондрий после зш/Юраживания-отогрева является угнетение активности дыхательной цепи [44,6,69]. Однако остается не вполне ясным, какие ШАвтю участки дыхательной цепи наиболее криочувствительны и какой режим криовоздействия ответственный за структурно-функциональные нарушения. Анализ литературы показывает, что основное внимание исследователей уделяется механизму низкотемпературного повреждения электронтранспортной цепи и АТР-генерирующего аппарата. Б то же вре1ш их способность к активному транспорту Оа после зшюраживания-отогрева остается неизученной, хотя известно, что повышение концентрации этого иона в цитоплазме приводит к гибели клеток [I07,<!8l]. иуществует мнение [28d,290,29l], что для криоповреждения митохондрий характерна "латентность", когда повреждения развиваются не сразу после отогрева, а через определенный промежуток времени. Причины развития этих повреждений и пути их предотвращения остаются мало исследованными. Эффективным путем предохранения биоструктур от повреждающего действия замораживания является пршюнение криопротекторов. Однако в силу своего химического строения традиционные защитные соединения не могут обеспечить сохранность биологических структур, не оказывая при этом отрицательного влияния на метаболическое состояние клеток и ее органелл. Поэтому актуальной проблемой криобиологии является поиск новых путей сохранения биологических свойств органелл, клеток, органов и тканей. Одним из таких подходов является стимуляция восстановительных процессов в указанных выше биосистемах при использовании эффективных режимов зшлораживания-отогрева под защитой мембранстабилизирующих соединений.Цель работы Целью настоящей работы явилось изучение характера изменений ионной проницаемости мембран и окислительного фосфорилирования митохондрий в зависимости от режимных параметров их замораживания и времени после отогрева для выявления причин возникновения "латентных" повреждений и поиска путей их предотвращения с помощью биологически активных соединений. Задачи исследования 1. Исследовать дыхательную, фосфорилирующуго, АТРазную и Са -транспортную активности митохондрий и проницаемость их мембран для ионов Н*, РГ*", Иа"*" при различных вариантах быстрого и медленного замораживания-отогрева. 2. Определить криочувствительность различных участков дыхательной цепи на основании ингибиторного анализа, измерения концентрации митохондриальных цитохромов и активности мембраносвязанных ферментов. 3. Исследовать зависимость изменения величины мембранного потенциала и проницаемости митохондриальных мембран для ионов после замораживания и отогрева во временном аспекте с целью выяснения причин возникновения "латентных" криоповреждений. 4. Разработать способы предотвращения "латентных" криоповреждений с помощью биологически активных мембранотропных соединений. Научная новизна В результате проведенной работы выявлены некоторые общие закономерности развития криоповреждений и репаративных процессов в мембранах штохондрий. Показано, что нарушения функционального состояния замороженно-отогретых митохондрий обусловлены двумя основными причинами: изменением проницаемости внутренней мембраны для ионов и подавлением активности электронтранспортной цепи. Установлено, что ингибирование скорости переноса электронов по дыхательной цепи вызвано высвобождением эндогенного цитохрома с из внутренней мембраны в среду замораживания. Шяснен механизм развития "латентных" криоповреждений в мембранах митохондрий и разработаны конкретные способы их предотвращения. Установлено, что развитие "латентных" повреждений обусловлено процессами перекисного окисления и фосфолипазного гидролиза мембранных липидов. Впервые изучена динамика репаративных процессов после криовоздействия и показано, что мембраноактивные соединения (антиоксиданты, местные анестетики, комплексоны Са", адениновые нгклеотиды, НДЦ(Ф)-зависимые субстраты) обеспечивают эффективное восстановление функционального состояния митохондрий, подвергнутых замораживанию-отогреву, Практическая ценность Установленные в работе оптимальные условия замораживанияотогрева, обеспечивающие возможность реализации репаративных процессов в мембранах митохондрий, могут явиться обоснованием для разработки рекомендаций при криоконсервировании различных клеток и более сложных объектов. Выяснение механизма возникновения "латентных" повреждений в мембранах митохондрий после замораживанияотогрева позволило разработать способы их предотвращения с помощью антиоксидантов, местных анестетиков, адениновых нуклеотидов, НАДСФ)-зависимых субстратов. Апробация работы Материалы диссертации докладывались и обсуядались на конференциях молодых ученых Института проблем криобиологии и криомедицины АН УССР (.Харьков, 1980, 1984); 1У-м Украинском биохтлическом съезде СДнепропктровск, 1982); Х1-й Всесоюзной конференции по пересадке органов и тканей (Тбилиси, 1982); 11-м Международном симпозиуме "Бода и ионы в биологических системах" (Румыния, Бухарест, 1982).

Заключение Диссертация по теме "Криобиология", Петренко, Александр Юрьевич

1. Установлено, что структурно-функциональное состоянрге гли тохондрий печени крыс после воздействия отрицательных температур в большей степени определяется скоростью отогрева, чем скоростью зш/юракивания. Оптимальными условишш криоконсервации митохонд рий в отсутствии криопротекторов является быстрое замораживание быстрый отогрев.2. Показано, что замораксивание-отогрев митохондрий печени крыс приводит к повреждению внутренней мембраны, что сопровохща ется повышением ее ионной проницаемости и угнетением активности электронтранспортной цепи, нарушению интактности наружной мембра ны, активации внешнего пути окисления НАДН. и отогрева митохондрии способны частично (до 70%) восстанавливать функциональную активность в процессе инкубации при температурах

4. Исследование криочувствительности различных участков дыхательной цепи позволило установить, что угнетение ее актив ности после зш>юраживания-отогрева митохондрий при окислении сук цината и малата + глутамат вызвано частичной потерей цитохрома с, а при окислении ос-кетоглутарата - инактивацией ос-кетоглутарат дегидрогеназного котшлекса.5. Установлено, что "латентные" криоповре>эдения возникают после зшяораживания-отогрева митохондрий вследствие индукции про цессов перекисного окисления и гидролиза мембранных липидов, участвующих в регуляции ионного транспорта. Найдена обратная кор- 120 -

реляция меаду степенью восстановленности пиридиновых ну1{леоти дов и скоростью реакций липидного обмена.б. Введение в среду зш-юра^ивания антиоксидантов, ингиби торов фосфолипазы Ао, аденозршдифосфата и НАД(Ш)-завистшх суб стратов предотвращает развитие "латентных" криоповреждении и соз дает условия для Эффективной реализации репаративных процессов.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Петренко, Александр Юрьевич, Харьков

1. Агуреев А.П., Алтухов Н.Д., Мохова Е.Н., Савельев Й.А. Активация внешнего пути окисления НАДН в митохондриях при снижении рН. Биохшшя, I98I, т.46, Р II, с. 1945-1956.

2. Антонов В.Ф., Иванов А.С., Корепанова Е.А., Петров В.В. Использование иончувствительных электродов и модельных бислойньк мембран для изучения пассивного транспорта ионов. Биофизика /Р1Т0ГИ науки и техники, ВИНИТИ АН СССР/. М., 1975, в. 5, с.166-203.

3. Бакеева Л.Е., Ясайтис А.А. Транспорт ионов и ультраструктура митохондрий. В сб.: Биофизика мембран. Каунас, I97I, с.96110.

4. Белоус A.M. Исследование молекулярной организации и функции биологических мембран при воздействии низких температур (Некоторые итоги и перспективы). В кн.: Актуальные вопросы криобиологии и криомедицины. Киев, Наукова думка, 1974, с.5-8.

5. Белоус A.M., Бондаренко В.А., Бондаренко Т.П. Молекулярные механиз№1 криоповреждения биомембран. В кн.: Биофизика /Итоги науки и техники, ВИНИТИ АН СССР/. М., 1978, в.9, с.80-140.

6. Белоус A.M., Бондаренко В.А. Структурные изменения биологических мембран при охлаждении. Киев, Наукова дуг.ша, 1982, 255 с.

7. Белоус A.M., Петренко А.Ю. Влияние скорости зш.гораживания и отогрева на транспорт Са"*" в митохондриях печени крыс. Укр. биохшл. журн., 1982, т.54, Р 2, с.194-197.

8. Бондаренко В.А. Перекисное окисление липидов в мембранах митохондрий под влиянием низких те1шератур. Автореф. Дис. канд. биол. наук. Харьков, 1977, 25 с.

9. Бондаренко В.А., Лемешко В.В., Белоус A.M. Влияние "различных режшлов загуюраивания-оттаивания на хетшлюшшисценцию печени крыс. Укр. биохим. журн., 1975, т.47, W- 6, с.743-746.

10. Бондаренко Т.П. Роль липвдов в повреждении мембран митохондрий и эритроцитов при охла?эдении. Автореф. Дис. канд.

11. Бондаренко Т.П., Белоус A.M. Изменение фосфолипидного состава митохондрий после зшлораживания-отогрева в присутствии дитионита. Укр. биохим. журн., 1978, т.50, Р I, с.57-59.

12. Бондаренко Т.П., Бойко Н.М., Белоус A.M. Действие низких температур на активность фосфолипазы Ag иитохощ-рШ печени крыс. Укр. биохшл. журн., 1979, т.51, f 5, с.606-609. i

13. Бондаренко Т.П., Семенченко А.Ю., Белозгс A.M. Влияние переохлаждения на митохондрии печени крысы: освобоукдение калия и малатдегидрогеназы при теьшературах фазовых переходов липидов. Биохимия, 1982, т.47, с.594-599.

14. Бронштейн В.Л., йткин Ю.А., Шурда Г.Г., Исерович П.Г. Механизм повреждения молочнокислого стрептококка s.cremoris Тто при зшлораживании, В кн.: Криобиология и криомедицина. Киев, Наукова дутша, 1983, в. 12, с.35-38.

15. Вавилин В.А., Филиппова СИ., Панов А.В., Левандовский И.В. Диншшка повреждения глитохондрий при острой ишемии печени.Новосибирск, 1980. 13 с. Ькопись представлена редкол. журн. Бюл. эксперим. биол. и мед. Деп. в ВИНИТИ 30 окт. 1980, Р 4602-80 Деп.

16. Виноградов А.Д. Ингибирование окисления янтарной кислоты оксалоацетатом, Биохимия, 1967, т.32, Ш 6, с.1271-1277.

17. Виноградов А.Д., Зшшкова Н.И. Сукцинатдегидрогеназа. В кн.: Структура и функция ферментов. М., Изд-во Московского ун-та, 1973, в.2, с.3-20.

18. Владимиров Ю.А., Арчшов А.И. Перекисное окисление лигаедов в биологических мембранах..М., Наука, 1972, 252 с.

19. Владимиров Ю.А., Париев О.М., Аннабердыева Е.М. и др. Электрическая прочность мембран митохондрий. Биол. мембраны, 1984, т Л 4 с.428-433.

20. Волкова Н.А. Функционально-структзфное состояние трупной кожи человека в органной культуре после vTanoB низкотемпературной консервации. Автореф. Дис. канд. биол. наук. Харьков, 1982, 21 с.

21. Гегельганс А.И., Шкирев А.В., Замараева М.В.и др. Действие теноилтрифторацетона на функции митохондрий и других мембранных образований. Биохимия, 1980, т.45, 12, с.2165-2175.

22. Говоруха Т.П., Скорняков Б.А. Ультраструктура лейкоцитов крови после инкубации с полрютиленоксидом. В кн.: Криобиология и криомедищша, Киев, Наукова ду1ша, I98I, в.9, с.25-29.

23. Говоруха Т.П., Скорняков Б.А. Ультраструктура фолликулярных тиреоцитов на этапах криоконсервировашш щитовидной гелезы.В кн.: Криобиология и криомедицина. Киев, Наукова дутша, 1983, в.II, с.55-59.

24. Гогошвили А.Г. Криоповреждение внешних и внутренних мембран Туштохондрий в присутствии протектора. Сообщ. АН ГССР, 1982, т. 108, Ш, C.40I-404.

25. Драгунова Ф., Новгородов А., Шаршев А.А. и др. Регуляция нуклеотидами процессов ионного транспорта и реакции синтеза АТР в штохондриях. Биохшшя, I98I, т.46, 7 с. 12421248.

26. Дробшская И.Е., Шгачева Й.В., Каплан Э.Я. Влияние производных ионола на энергетшу митохондрий печени. Биохшшя, 1982, Т.47, Р I, с.81-85.

27. Евтодиенко Ю.В., Кудзина Л.Ю. Влияние рН на окислительное фосфорилирование и поглощение кальция митохондрия1.ш печени крысы. В кн.: Митохондрии. Биохшжя и морфология. М., Науи;а, 1967, с.18-23.

28. Евтодиенко Ю.В., Мохова Е.Н. Количественное определение соотношение! цитохромов в гштохондриях. Б кн.: Механизьш ды. хания, фотосинтеза и фиксации азота. М., Наука, 1967, с.3547.

29. Евтодиенко Ю.В. Механизм и регуляция транспорта ионов в митохондриях. Автореф. Дис. докт. биол. наук. Пущино, 1979, 44 с.

30. Зиновьева М.В., Лейкин Ю.Н., Петушкова Н.А. Природа эндогенной проводимости внутренней мембраны митохондрий. Участие Са -транспортирующей систеьш в переносе протона. Биохшшя, 1982, т.46, Р 10, с.1896-1904.

31. Зубровская A.M. Полярогра(][)ическое исследование влияния серотонина на скорость дыхания митохондрий сердечной ткани кроликов. В кн.: Г/1итохондрии. Ферментативные процессы и их регуляция. М., Наука, 1968, с.49-51.

32. Игнатов Г., Андреева О.В., Евдокимова О.А, и др. Изучение репарации поврездений мембранного аппарата, вызванных низкотеглпературньпл зшяоракиванием клеток E.coli. Биохшжя, 1982, т.47, Ш 10, C.I62I-I628.

33. Капрельянц А.С. Изучение влияния глубокого охлаждения (-196Я:)) на ультраструктуру клетки асщгтной карщшотлы Эрлиха. Авто34. Косекова Г., Данчева К.И. Сравнительни и спектрофотометрични изследовання на цитохротшого съдърнание в чернодробни митохондрии. В кн.: Мед.-биол. пробл. София: Медицина и физхльтура, 1974, с.217-

35. Котельшжова А.В. Первый сигмент дыхательной цепи митохондрий и первый пункт сопряжения энергии. В кн.: Митохондрии. Биохшшя и ультраструктура. М., Hayita, 1973, с.5-

36. Коцько Н.И. Обоснование прмленения низких температур при атипических резекциях печени. Автореф. Дис. канд. мед. наук. Харьков, 1983, 23 с. Кудз1ш& Л.Ю., Е)рков И.О., Полтева Н.А. и др. Влияние редокссостояния дыхательной цепи на проницаемость мембраны митохондрий для ионов калия. Биохшшя, 1979, т.44, I, с,154

37. Красинская И.П., Маршанский В.Н., Драгунова Ф. и др. Синхронизация работы ферментов дыхательной цепи и АТР-С1Штетазы энергизованных митохондрий. Биохшшя, 1984, т.49, Р I, с. 87-

38. Кута Я., Гейровский Я. Основы полярографии. М., Наука, 1969, 439 с. Лейкин Ю.Н., Вшоградов А. Д. Влияние акку1-1уляции Са"*" на окислительное фосфорилирование в митохондриях печени. В кн.: Митохондрии. Молекулярные механизмы ферментативных реакций. М., Наука, 1972, с.131-

40. Лемешко В.В. Влияние различных режимов замораживания и криопротектантов ШЭО-400 и глицерина) на штохондрии печени крыс. Автореф. Дис, канд. биол. наук. Харьков, 1973, 25 с. 34. 35. 36. 37. 38. 39. 40. 41. 42. 43. 44.

41. Лозина-Лозинский Л.К. Очерки по криобиологии. Л., Наука, 1972, 288 с.

42. Луговой В.И., Золочевская Л.И., Грек A.M., Жирова 0.А.,Активность дегидрогеназ цикла Кребса после загюраживания-оттаивания митохондрий. Докл. АН УССР /Серия "Б7, 1980, 10, с. 82-85.

43. Луговой В.И,, Золочевская Л.И., Жирова О.А. Механизмы нарушения активности митохондриальных дегидрогеназ в условиях за1.юра}киванР1я-оттаиБания, Докл. АН УССР /Серия "Б"/, I98I, Ш II, с.77-80.

44. Маршанский В.Н. Изучение регуляторных функций окислительных процессов в мембранах митохондрий. Автореф. Дис. канд. биол. наук. Москва, 1984, 25 с.

45. Марцишаускас Р.П., Тарасявичене Н.Э., Канопкайте С И Определение белка по методу Лоури в разных модификациях. В кн.: Методы биохимии. Вильнюс, й-т биохшяии АН Лит.ССР, 1975, с. 5-12.

46. Меерсон Ф.З., Каган В.Е., Голубева Л.Ю. Предупре}вдение стрессорных и гипоксических повреждений сердца с помощью антиоксиданта ионола. Кардиология, 1979, т.8, Р 19, с.108-III.

47. Милованов В.К., Соколовская И.И. Теория холодового удара живчиков млекопитающих. Докл. ВАСХНЙЛ, 1959, W 8, с.3-8.

48. Мирзоев А.И., Владш.шров Ю.А. Роль гидролиза липидов мембран митохондрий в их набухании, индуцированном тироксютом. Бюл. эксперта, биол. и мед., 1977, т.84, Ш П с.565-567.

49. Митин К.С, Бекетова Т.П. О соответствии между функциональншА состоянием и электронномикроскопической морфологией митохондрий, Бюл. эксперим. биол. и мед., 1972, т.73, W 2, с.117-121.

50. Мишнева Л.Г. Влияние низкж температур и криопротекторов на функциональное состояние ьштохондрий сердца. Автореф. Дис.

51. Мосолова И.М., Горская И.А., Шольц K.i. и др. Выделение интактных митохондрий из печени крыс. В кн.: Методы современной биохтши. М., Наука, 1975, с.45-47.

52. Новгородов А., Драгунова Ф., Ягужинский Л.С. Контроль индукции ионного транспорта мембран митохондрий ферментами системы окислительного фосфорилирования. Биофизика, 1982, т. 27, W 2, с.244-247.

53. Новгородов А., Маршанский В.Н., Ягужинский Л.С. Регуляция ионного транспорта в митохондриях ферментшли дыхательной цепи и АТРазы. Биохимия, 1984, т.49, Р 2, с.185-192.

54. Остатке Ф.И. Глубокое зшлораживание и длительное хранение спермы производителей. Киев, Урожай, 1978, 256 с.

55. Панов А.В., Шилиппова Н., Ляхович И.И. Механизм нефосфорилирующего влияния ADP на митохондриальные функции. Биохимия, 1979, Т.44, W 10, с.1738-1745.

56. Петренко А.Ю., Говоруха Т.П., Белоус A.M., Загнойко В.И. Электронномикроскопическое и полярографическое исследование митохондрий печени крыс при зшлораживании и оттаивании в сахарозной и солевой средах. Укр. биохим. журн., 1984, т.56, W I, с.84-87. 633 Пушкарь Н.С, Белоус A.M. Введение

57. Рокитский П.Ф. Биологическая статистика. Минск, Вышэйшая школа, 1967, 326 с.

58. Скулачев В,П. Трансформация энергии в биомембранах. М., Наука, 1972, 203 с.

59. Скульский И.А., Глазунов В.В., Савина М.В. Доказательство возможности активного транспорта одновалентных катионов в митохондриях печени крысы. Докл. АН СССР, 1979, т.246, Ш 2, с.504-508.

60. Соколов B.C., Чуракова Т.Д., Булгаков В.Г. и др. Исследование механизмов действия продуктов перекисного окисления липидов на проницаемость бислойных липидных мембран. Биофизика, I98I, т.26, W- I, с. 147-149.

61. Суббота Н.П. Функциональное состояние митохондрий после замораживания коркового слоя почек. Автореф. Дисс. канд. биол. наук. Харьков, 1980, 29 с.

62. Суббота Н.П., Белоус A.M. Изменение концентрации цитохромов в митохондриях при различных температурных условиях хранения срезов коры почки крысы. Научн. докл. высшей школы. /Серия Биол. науки/, 1977, IP- 6, с.27-30.

63. Суббота Н.П., Белоус А,М. Влияние медленных скоростей замораживания на функциональное состояние митохондрий различных типов тканевых препаратов коры почки. Вопр. мед. хшлии, 1983, т.29, Р I, с.45-49.

64. Туровецкий В.Б., Сепетов Н.Ф., Данилов B.C. Влияние линолевой кислоты и продуктов ее свободнорадикального окисления на сукцинатдегидрогеназу. Биофизика, 1979, т.24, I, с. 72-76.

65. Шарьшев А.А., Новгородов А., Ягужинский Л.С. Индукция транспорта ионов водорода в мембранах мрттохондрий. Биофизика, 1982, т.27, Р I, с.52-57.

66. Юрченко Т.Н. Гипотермическая и низкотегшературная консервация роговицы и течение восстановительного периода после трансплантации. Автореф. Дис. докт. мед. наук. Харьков, 1982, 37 с.

67. Ясайтис А,А. Некоторые аспекты структурно-функциональных взаимоотношений в гштохондриях. Мат-лы 3 Всесоюзн. межуниверситетской конф. по физ-хим. биологии (25-29 октября 1982), Тбилиси, 1982, с.506-507.

68. Ленинжер А. Биохшлия. Молекулярные основы структуры и функции клетки. М., Мир, 1974, 957 с.

69. Рачев Р. Митохондрии и тиреоидные гормоны. М., Медицина, 1969, 224 с.

70. Рачев Р., Ещенко Н.Д.Тиреоидные гормоны и субклеточные структуры. М., Медицина, 1975, 294 с. 78. Рэ А. Консервация жизни холодом. М., Мир, 1962, 173 с.

71. Рэкер Э. Биоэнергетические механизмы: новые взгляды. М., Мир, 1979, 216 с.

72. Биологическое действие зшлоралшвания и переохлаяедения. М., Из-во 1-шостр. лит., 1963, 505 с.

74. Уикли Б. Электронная микроскопия для начинающих. М., Мир, 1975, 320 с.

75. Akerman K.E.O, Mitochondrial "high affinity" binding sites for Ca"*" fact or artefact? Biochem. Biophys. Res. Com. muns., 1974, v.58, N 3, p.801-807.

76. Akerman K.E.O. Effect of pH and Ca on the retention of Ca by rat liver mitochondria» Arch, Biochem, and Bio. phys., 1978, v,189, N 2, p.256-262. 85. Al-Shaikhaly H.H,, Вагдт H, Associated efflux of calcium and adenine nucleotides from mitochondria: Mediation by thyroxine and other agents and inhibition by bongkrekic acid and adenosine diphosphate. -Biochem. Soc, Trans,, 1979, v.7, N 1, p.215-216.

77. Ambe K.S,, Crane P.L. Phospholipase-induced release of cytochrome с from the electron transport particle. Science, 1959, V.129, N 3341, P.98-99»

78. Aogaichi T,, Avans J,, Gabriel J. The effects of calcium and lanthanide ions on the activity of bovine heart nicotinamide adenine dinucleotide-specific isocitrate dehydrogenase, Arch, Biochem, and Biophys, 1980, v,204, N 1, p,350360.

79. Aprille J,R,, Austin J, Regulation of the mitochondrial adenine nucleotide pool size. Arch. Biochem, and Biophys,, 1981, v,212, N 2, p.689-699.

80. Araki T, Freezing injury in mitochondrial membrane. Ill,Some factors affecting the inactivation of oi-ketoglutarate dehydrogenase complex in frozen and thawed mitochondria. Low Temperat. Sci. Biol. Sci,, 1975, v.33, N 1, p.1-9.

81. Araki T, Freezing injury in mitochondrial membranes, II.Phospholipid degradation in rabbit liver mitochondria by freezing and storage at.low temperatures, Cryobiology, 1977, v,14, N 2, p.151-159.

82. Araki T, Inactivation of mitochondria 2-oxoglutarate dehydrogenase complex as a result of phospholipid deftradation, Biochim. et Biophys. Acta, 1977, v,496, N 3, p,532-546. 92. Ash G.R., Bygrave P.L. Ruthenium red as a probe in assessing the potential.of mitochondrial to control intracellular calcium in liver. FEBS Lett., 1977, v.72, N 2, p,166-168.

83. Asimakis G.K., Aprille J,R. In vitro alteration of the size of the liver mitochondrial adenine nucleotide pool: correlation with respiratory functions. Arch. Biochem, and Biophys., 1980, v,203, N 1, p,307-316,

84. Azzi A., Azzone G.P, Swelling and shrinkage phenomena in liver mitochondria. I.Large amplitude swelling induced by inorganic phosphate and by ATP. Biochim. et Biophya. Acta, 1965, V.105, N 2, p.253-264.

85. Bank H. Visualization of freeaing damage. J. Cell. Biol., 1973, V.57, N 3, p.729-742.

86. Bardsley H.E., Brand M.D. Oxaloacetate- and acetoacetate-induced calcium efflux from mitochondria across by reversal of the uptake pathways Biochem. J., 1982, v.202, N 1, p.197.201.

87. Barrett M.C., Mills D.J., Horton A.A, Effects of freezing, thawins and storage cycles on the choline oxidase and succinate oxidase systems of liver mitochondria: differential extents of anaerobic cytochrome reduction. Biochem. Soc. Trans., 1977, v.5, И 5, p.1516-1518.

88. Beatrice M.C., Palmer J.W., Pfeifer D.R. The relationship between mitochondrial membrane permeability, membrane potential 2+ and the retention of Ca by mitochondria, J. Biol. Chem., 1980, V.255, N 18, p.8663-8671.

89. Bernardi P., Azzone G.P. Cytochrome с as an electron shuttle between the outer and inner mitochondria membranes, J. Biol. Chem., 1981, v.256, I 14, p.7187-7192. T

90. Bernardi P., Azzoni G.P. A membrane potential-modulated path2+ way for Ga efflux.in rat liver mitochondria. PEBS Lett., 1982, V.139, Ш 1, p.13-16.

91. Bernardi P., Pietrobon T), On the nature of P.-induced Mg prevented Ca release in rat liver mitochondria. PEBS Lett, 1982, v.139, N 1, p.9-12.

92. Bindoli A., Cavallini L., Jocelyn P. Mitochondrial lipid peroxidation by cumene hydroperoxide and its prevention by succinate, Biochim. et Biophys. Acta, 1982, v.681, Ы 3, p.496503.

93. Blazyk J.P., Steim J.M. Phase transitions in mammalian membranes. Biochim. et Biophys. Acta, 1972, v.266, N 3, p.737741. 106, Block M.C., ITeut-Kok E.C.M., Deenen L.L.M., Gier J. The effect of chain length and lipid phase transitions on the selective permeability properties of liposomes, Biochim. et Biophys. Acta, 1975, v.406, 11 2, p.187-196. 107» Borle A.B. Calcium metabolism at the cellular level. Ped, P r o c 1973, V.32, N 19, p.1944-1950.

94. Brierly G.P., Stoner C D Swelling and contraction of heart mitochondria suspended in ammonium chloride. Biochemistry, 1970, V.9, H 4, p.708-713.

95. Brierly G.P. The uptake and extrusion of monovalent cations by isolated heart mitochondria, Molec. and Cell. Biochem., 1976, v,10, N 1, p,41-62,

96. Brittain Т., Springall J,, Greenv/ood C Thomson A.J. Low temperature studies in mixes-valence cytochrome oxidase by using magnetic circular dichroism. Evidence for haem-haem interactions. Biochem. J., 1976, v.159, N 3, p.811-813.

97. Brockhuyse R.M. Long-term storage of erythrocytes for quantitative analysis of lipids. Clinica Chim. Acta, 1974, V.52, I 1, p. 53-58. I

98. Bruni A., Prigeri L., Bigon I. Cold lability of membranebound P-ATPase. Biochim. et Biophys. Acta, 1977, v.462, Ы 2, p.323-332.

99. Bygrave P.L. Mitochondria and control of intracellular calcium. -Biol. Rev., 1978, v.53, N 1, p.43-79.

100. Cannon В., Nicholls D.G., Lindberg 0, Purine nucleotides and fatty acids in,energy coupling of mitochondria from brown adipose tissue. In: Mech, Bioenerg. New York London, Acad. Press, 1973, p.357-363.

101. Carafoli E,, Crompton M, The regulation of intracellular calcium by mitochondria, Ann, 1T,Y. Acad, Sci,, 1978,v,307, p,269-284,

102. Carafoli E., Roman I, Mitochondria and disease, Molec, Aspects Med, New York, Pergamon Press, 1980, v,3, p.295-429

103. Celeman R, Membrane-bound enzymes and membrane ultrastructure, Biochim. et Biophys. Acta, 1973, v.300, П 1, p.1-30.

104. Chan H.P. Uncoupling activity of endogenous free fatty acids in rat liver mitochondria. Can. J. Biochem., 1978, v.58,

105. Chance В. Respiratory enzymes in oxidative phosphorylation.J, Biol. Chem., 1955, v.217, N 1, p.383-395.

106. Chance B. The energy linked reaction of calcium with mito. chondria. J. Biol. Chem., 1965, v.240, N 10, p,2729-2748,

107. Chance В., llishimura M. Sensitive measuremeiits of hydrogen ion concentration. Advance Enzymol., 1967, v. 10, I 7, T p.641-650.

108. Chance В., Sies H., Boveris.A. Hydroperoxide metabolism in mammalian organs. Physiol. Rev., 1979, v.59, N 3, p.527605.

109. Chang U.S., Div/an J.J. К-transport in mitoplasts. Bio. chim.et Biophys. Acta, 1982, v.681, N 2, p.220-229.

110. Chappell J.В., Greville G.D. Effects of oligomicyn on respiration and swelling of isolated liver mitochondria. Hatu, re, 1961, V.190, N 4775, p.502-504.

111. Chatterjee S.S., Stefanovich V. Influence of anti-inflammatory agent in rat liver mitochondrial ATPase. Arzneirait. tel. Forsch., 1976, V.26, И 4, p.459-490.

112. Chavez E,, Jung D.W., Brierley G.P. Energy-dependent efflux of K* from heart mitochondria. Biochem. Biophys. Res. Com"" muns., 1977, v.75, H 1, p,69-75.

113. Chech K.S, Effect of loss of cytochrome с following storage of mitochondria in situ. PEBS Let., 1971, v.19, N 2,p,105108.

114. Chech K.S,,.Chech A.M. Mitochondrial calcium transport and calcium-activated phospholipase in porcine malignant hyper thermia. Biochim. et Biophys. Acta, 1981, v.634, N 1, p.70-84.

115. Chilson O.P., Coatello G.A., Kaplan H.O, Effect of freezing on enzymes. Fed. P r o c 1965, v.24, N 2, p.55-65.

116. Clark L.C. Monitor and control of blood and tissue oxygen tension, Transect. Am. Soc. Artific. Inter. Organs., 1971, V.142, Ы 6, p.633-637.

117. Cockrell B.S. Uncoupling in aubmitochondrial particles by valinomycin. Fed, P r o c 1969, v.28, H 2, p.472.

118. Cockrell B.S. The influence of nupercaine on Ga transport by rat liver and Ehrlich ascites cell mitochondria. IEBS Lett., 1982, V.144, N 2, p.279-282,

119. Coelho J.L.C., Vercesi A.E. Retention of Ca by rat liver 2+ and rat heart mitochondria: effects of phosphate, 1% and NAD (P) Redox state. Arch. Biochem. and Biophys., 1980, V.204, N 1, p.141-147.

120. Comte J., Gautheron D. The markers of pig heart mitochondrial sub-fractions. II.On the association of malate dehydrogenase with inner membrane. Biochimie, 1978, v.60, N 11/12, p.1299-1305.

121. Counelly J.L., Hallestrom C.H. A nonphosphorylative function of adenosine 5-diphosphate in the maintenance of mitochondrial integrity. Biochemistry, 1967, v.6, N 6, p.1567-1572.

122. Gusanovich M.A., Miller W.C. Aspects of the mechanism of electron transfer as catalysed by c-type cytochromes. Bioelectrochem, and Bioenerg., 1974, v.1, I 3, p.448-458. T

123. Dawson A.P., Pulton D.V. The action of nupercaine on calcium efflux from rat liver mitochondria. Biochem. J., 1980, V.188, N 3, p.749-755.

124. Diwan J.J. Dependence of mitochondrial K* flux on pH. Biochem. Soc. Trans., 1981, v.9, N 1, p.6-7.

125. Drost-Hansen V/. Water at biological interfaces structural and functional aspects. Phys. and Chem. Liquids, 1978, V.7, N 3, p.243-348.

126. Dsouza M.P., Wilson D.P. Adenine nucleotide efflux in mitochondria induced by inorganic pyrophosphate. Biochim. et Biophys. Acta, 1982, v.680, Ы 1, p.28-32.

127. Eddowes M.J., Hill H.O., Uoaaki K. The electrochemistry of cytochrome c. Investigation of the mechanism of the 4,4bipyridyl sxorface modified gold electrode. Bioelectrochem. and Bioenerg., 1980, v.7, N 3, p.527-537.

128. Edidiu Б.М., Petit V.A. The effect of temperature on the lateral diffusion of plasma membrane proteins. In: Freezing of mammalian embryos, New York: Acad. Press, 1977, p.155-174.

129. Erecinska M., Wilson D.P. Kinetic studies of cytochrome с b-C;| interaction in the isolated succinate-cytochrome с re. ductase. ESBS Lett.,.1972, v.24, N 2, p.269-272.

130. Erecinska M., Wilson D.P., Sato N., Nichollas P. The energy dependence of the chemical properties of cytochrome с oxidase. Arch. Biochem. and Biophys., 1972, v.151, N 1, p.188193.

131. Greiff D,, I 5 e a M,, Privitera C.A, The effects of glycerol, *yr freezing and storage at lov/ temperatures and drying by vacuum sublimation on oxidative phosphorylation by mitochondrial suspensions. Biochim. et Biophys. Acta, 1961, v.50, I 2, T p.233-242,

132. Groen A.K., Y/anders R.J.A., Westerhoff Н.У. et al. Quantification on the contribution of various steps to the control of mitochondrial respiration. J. Biol. Chem., 1982,v.257, N 6, p.2754-2757.

133. Guarriero-Bobyleva V., Ceccarelli-Stanzani D,, Masini A., Muacatello U. The relation betv/een structural and metabolic steady-states in isolated rat liver mitochondria. J. Submicrosc. Gytol., 1982, v.14, H 3, p.461-470.

134. Gulevsky A.K., Sakharov B.V., Volkov V.Ya. Role of dehydration in changing the permeability of erythrocyte plasma membranes by freeze-thawing. Biochim, et Biophys. Acta, 1983, V.728, H 2, p.371-376.

135. Hackenbrook C,R,, Hochli M,, Chan R.H, Calorimetric and freeze-fracture analysis of lipid phase transitions and lateral transitional motion of intramembrane particles in mitochondrial membranes. Biochim. et Biophys. Acta, 1976, V.455, N 2, p.466-484.

136. Hansford R.G. Control of mitochondrial substrate oxidation. Current topics in bioenergetios. Hew York London: Acad, Press, 1980, V.10, p.217-278.

137. Hanstein W.G., Hatefi G., Tejada P. Lipid peroxidation in biological membranes. 2,Kinetics and mechanism of lipid oxidation in submitochondrial particles. Arch. Biochem. and Biophys., 1970, v.138, N 1, p.87-95.

138. Hanstein W.G. Uncoupling of oxidative phosphorylation. Bio, chem. et Biophys. Acta, 1976, v.455, W 2, p.129-148.

139. Harris E.J. The phosphate requirement for Са2+_црз yy heart and liver mitochondria. PEBS Lett., 1977, v.79, H 2, p.284. 290.

140. Harris E., Al-Shaikhaly M., Baum H. Stimulation of mitochondrial calcium ion efflux by thiol-specific reagents and by thyroxine. The relationship to adenosine diphosphate retention and to mitochondrial permeability. Biochem. J., 1979,

141. Harris E.J,, Baiun H. Production of thiol groups and retention of calcixim ions by cardiac mitochondria. Biochem. J,, 1980, V.186, N 3, p.725-732.

142. Harris S.J., Cooper M,B. Calcium and magnesixAm ion losses in response to stimulants of efflux applied to heart, liver kidney mitochondria. Biochem. Biophys. Res. Communs., 1981, V.103, N 2, p.788-796.

143. Harris B.J., Chen M.-S. The losses of adenine nucleotide ac2+ compayning of Ca from heart, liver and kidney mitochondria. Biochem. Biophys. Res. Communs., 1982, v.104, N 2, p.1264-1270.

144. Hatefi Y., Hanstein W.G. Lipid oxidation in biological membranes.

145. Lipid oxidation in submitochondrial particles and microsomes induced by.chaotropic agents. Arch. Biochem, and Biophys,, 1970, v.138, N 1, p.73-86.

146. Heaton G.M., Uicholla D.G. The calcium conductance of inner membrane of rat liver mitochondria and the determination of the calcium electrochemical gradient. Biochem, J., 1976, V.I56, I 3, p.635-646. I 171* Heber V., Santarius K.A, Loss of adenosine triphoaphate synthesis caused by freezing and its relationship to frost hardiness problems. Plant Physiol., 1964, v.39, I 8, T p.712-719.

147. Heber U., Santarius K,A. Freezing injury and uncoupling phosphorylation from electron transport in chloroplasts. Plant Physiol., 1967, v.42, N 10, p,1343-1350.

148. Henderson \Y,D, Cold injury and oxidative phosphorylation. Cryobiology, 1970, V.7, H 5, p.581-582.

149. Herd P,A, Thyroid hormone-divalent cation interactions. Effect of thjrroid hormone on mitochondrial calcium metabolism. Arch. Biochem. and Biophys,, 1978, v,188, I 1, p.220-225. T 175» Hertz R, Permeability and integrity properties of lecithinsphingomyelin liposomes Chem, and Phys. Lipids, 1975, V.15, I 2, p.138-156. T

150. Heytler P.G. Uncouplers of oxidative phosphorylation, Pharm. and Ther., 1980, v. 10, I 3, p.461-472. T

151. Hochli M., Hackenbrook C.R. Fluidity in mitochondrial membranes: thermotropic lateral translational motion of intramembrane particles. Proc. ITat, Acad. Sci. USA, Biol. Sci.,

152. Ikuko E,, Etsuro 0. Ca requirement in ATP-induced activation of uncoupled oxidation of succinate in solatted rat liver mitochondria, Eur. J, Biochem., 1977, v.77, N 3, p.427, 435.

153. Jacobs E.J,, Sanadi D.R, The reversible removal of cytochrome с from mitochondria. J. Biol. Cham., I960, v.235, N 2, p.531-534.

154. Jain M., White H. III.Long-range order in biomembranes. In: Adv. Lipid Res., IJew-York London, Acad. Press, 1977, V.15, p.1-60. 2+

155. Jeng A.Y., Shamoo A.E.. Isolation of a Ca carrier from calf heart inner mitochondrial membrane. J. Biol. Chem., 1980, V.225, 1Г14, p.6897-6903.

156. Jeng A.Y., Shamoo A.E, The eleotrophoretic properties of Ca2+ carrier isolated from calf heart inner mitochondrial membrane. J. Biol. Chem., 1980, v.255, N 14, p.6904-6912,

157. Jocelyn P., Dikson J. Glutathion and the mitochondrial reduction of hydroperoxides, Biochim. et Biophys, Acta, 1980, V.590, H 1, p.1-12.

158. Jones D.P,, Eklov/ L., Thor H., Orrenius S. Metabolism of hydrogen peroxide in isolated hepatocytes: relative contributions of catalase and glutathion peroxidase in decomposition of endogenously generated H2O2, Arch. Biochem, and Biophys., 1981, V.210, N 2, p.505-516.

159. Jurkowitz M.S., Brierley G.P. H*-dependent efflux of Ca" from heart mitochondria. J. Bioenerg. Biomemb., 1982, v.14, N 516, p.435-449.

160. Kell D.B. On. the functional proton current pathway of electron transport phosphorylation, Biochim. et Biophys, Acta, 1979, V.549, p.55-99

161. Kimura S,, Rasmussen H. Adrenal glucocorticoids, adenine nucleotide translocation and mitochondrial calcium acciimulation,J. Biol. Chem., 1977, v.252, I 4, p.1217-1225. I

162. Kleeman W., Grant C.W.M., McConnel H.M. Lipid phase separation and protein distribution in membranes. J. Supramol. Struct., 1974, V.2, N.5, p.609-616,

163. Kleeman V/,, McConnel H.M. Lateral phase separations in Escherichia coli membranes, Biochim. et Biophys. Acta, 1974, V.345, I 2, p.220-230. T

164. Klingenberg M., Buchkolz M., Erdelt H. et al. The adenine nucleotide carrier: study of its translocation mechanism by binding with adenosine diphosphate, atractyloside and bongkrekic acid. In: Biochemistry and Biophysics of Mitochondrial Membranes. ITew York London: Acad. Press, 1972, p,465486.

165. Klingenberg M, The role of the mitochondrial adenine nucleotide transport in.heart, In: Myocardial Failure, Berlin; Springer, 1977, p.153-162.

166. Klingenberg М, The ADP-ATP translocation in mitochondria, a membrane potential.controlled transport. J, Membr, Biol», 1980, V.56, 1Г2, p.97-105.

167. Klingenberg M,, Appel M, Is there a common binding center in the ADP, ATP carrier for substrate and inhibitors? Amino acid reagents and the mechanism of the ADP, ATP translocator. PEBS Lett., 1980, v.119, H.I, рИ95-199.

168. Knight S.C, Parrant J., McQann L.E. Storage of human lymphocytes by freezing in serum alone. Cryobiology, 1977, V.14, N 1, p.112-115.

169. Kopecky J., Glaser E., Norling В., Eruster L, Relationship between the binding of dicyclohexylcarbodiimide and the inhibition of H"-translocation in submit о chondrial particles. PEBS Lett,, 1981, v.131, H 2, p.208-212.

170. Kramer Я. Influence of divalent cations on the reconstituted ADP, ATP exchange. Biochim. et Biophys. Acta, 1980, v.592, H 3, p.615-620.

171. Krasinskaya I.P., Marshansky V.ll., Dragunova S.P., Yaguzhinsky L.S. Relationships of respiratory chain and ATP-synthetase in.energized mitochondria. PEBS Lett., 1984, v.166, N 2, p.202-206.

172. Krebs H.A. The,history of the tricarboxylic acid cycle. Perspect. Biol. Med., 1970, V.14, N 4, p.154-170.

173. Kunimoto M., Inone K., Nojima S. Effect of ferrous ions and ascorbate-induoed lipid peroxidation on lipisomal membranes. Biochem. et Biophys. Acta, 1981, v.646, N 1, p,161178.

174. Lardy H.A., Wellraan H. Oxidative phosphorylation: role of inorganic phosphate and acceptor system in central of metabolic rates. J. Biol. Chem., 1952, v.195, N 3, p.215-223. 209. Lee H.M., V/iedemann I., Kun E. Prevention of Ca"*" induced cation efflux from liver mitochondria by a cytoplasmic factor and by oligomycin. PEBS Lett,, 1971, v.18, N 1, p.8183.

175. Lehninger A.L. Energy-linked ion movement in mitochondrial systems. In: Advances in Enzymology, New York: Interscience publ., 1967, V.29, p.259-321.

176. Lehninger A.L. Mitochondria and calcium ion transport. Biochem. J., 1970, v.119, U 2, p.129-138.

177. Lehninger A.L., Verceai A., Bababiinmi E.A, Regulation of Ca release from mitochondria by oxidation-reduction state of pyridine nucleotides. Proc, Nat. Acad. Sci. USA, Biol, Sci,, 1978, v,75, N 4, p.1690-1694. 213. Le-Quoc D, Control of the mitochondrial inner membrane permeability by sulfhydryl groups. Arch. Biochem, and Biophys., 1982, v,216, H 2, p,639-651.

178. Levitt J., Dear J. The role of membrane proteins in freezing injury and resistance. In: The Frozen Cell. London, Churchill, 1970, p.149-173.

179. Lochner A., Kotze J.C.K., Benade A.J.S., Gevera W. Mitochondrial oxidative phosphorylation in low-flow hypoxia: role of free fatty acids. J. Mol. Cell. Cardiol., 1978, v,10, N 9, p.857-875.

180. Lotscher H.-R., Winterhalter K.H., Carafoli E., Richter C. Hydroperoxide-induced loss of pyridine nucleotides and release of calcium from rat liver mitochondria. J. Biol. Chem., 1980, v.255, К 19, p.9325-9330.

181. Lovelock J.B. Haemolysis by thermal shock, Brit. J, Haematol., 1955, I 1, p.117-129. T

182. Lusena C.V. Release of enzymes from rat liver mitochondria by freezing. Can. J. Biochem., 1965, v.43, N 11, p.17871798.

183. Lusena G.V., Dass C M Structural changes associated with the release of enzymes from rat liver mitochondria by freezing. Can. J, Biochem., 1966, v.44, N 6, p.775-781.

184. Luyet B. On various phase transitions occuring in aqueous solutions at low temperatures. Ann. IT.Y. Acad. Sci,, I960, V.85, p.549-569.

185. Lyons J. Phase transitions and control of cellular metabolism at low temperatures. Cryobiology, 1972, v.9, W 4, p.341-350.

186. Maglova L.M., Holmuhamedov E.L,, Zinchenko V.P., Evtodien+ 2+ ko Yu.V. Induction of 2 H /Me exchange in rat liver mito. chondria. Eur. J. Biochem., 1982, v.128, N 1, p.159-161.

187. Marshansky V.N., Novgorodov S,A., Yaguzhinaky L.S, The role of lipid peroxidation in the induction of cation transport in rat liver mitochondria. The antioxidant effect of oligomycin and dicyclohexylcarbodiimide. FEBS Lett,, 1983, V.158, К 1, p.27-30.

188. Markefski M., Kunz W,, Evtodienko Yu.V., Zinchenko V.P, Role of substrates in Sr -induced oscillations of ionic fluxes in rat liver mitochondria, Bioohim, et Biophys. Acta, 1982, V.679, N 2, p.444-451.

189. Matib M.A,, OBrien P,J, Properties of rat liver mitochondria with intermembrane cytochrome с Arch, Biochem, and Biophys,, 1976, V.173, I 1, p,27-33. T 226. May J.H, The role of glutathione in rat adipocyte pentose phosphate cycle activity. -Arch. Biochem. and Biophys,, 1981, v,207, N 1, p,117-127,

190. Mazur P. Causes of injury in frozen and thav/ed cells. Ped. P r o c 1965, V.24 (part III. Suppl. Ho. 15), p. 175-183.

191. Mazur P., Leibo S.P,, Chu E.H.Y, A two-factor hypothesis of freezing injury. Evidence from Chinese hamster tissue-culture cells, Exp. Cell. Res., 1972, v.71, H 2, p.345-355. 229. McCarty R.E., Puhrman J.S,, Tsuchiga Y, Effect of adenine nucleotides on hydrogen-ion transport in chloroplasts, Proc, Nat. Acad, Sci. USA, Biol. Sci., 1971, v.68, N 10, p.2522-2526,

192. Meriman H.T. Review of biological freezing. In: Cryobiology. New York e.a.; Acad. Press, 1966, p.3-114.

193. Meryman H.T, The relationship between dehydratation and freezing injury in the human erythrocytes. In: Cellular injury and resistance in freezing oiganisms. Japan: Sapporo, 1967, p.231-244.

194. Meryman H.T. Osmotic stress as a mechanism of freezing injury. Cryobiology, 1971, v.8, N 5, p.489-500.

195. Meryman H.T. Freezing injury and its prevention in living cells, Ann, Rev, Biophys. Bioenerg., 1974, v,3, N 4, p.341363.

196. Meryman H.T., Williams P.J., Doyglas M.St.J. Freezing injury from "solution effects" and its prevention by natural or artificial cryoprotection. Cryobiology, 1977, v.14, N 3, p.287-302,

197. Meszaros L., Tohanyi K., Horvath Y, Mitochondrial substrate oxidation-dependent protection against lipid peroxidation, Biochim, et Biophys. Acta, 1982, v.713, N 3, p.675-677.

198. Mishnewa L.G., Belous A.M. The effect of cooling on the soluble ATPase from.bovine heart mitochondria. Cryo-Lett,, 1980, V.I, N 6, p.181-186.

199. Hordman D., Nordman R. Determination de Iactivite dehydrogenaaique dea mitochondriea a Iaide du chlorue de 2,3,5 tripiienyl-tetrazolium. Bull. Ste. Chem, Biol., 1951, П 11-12, p.1826-1836.

200. Palmer J.W., Pfeiffer D.R. The control of Ca"*" releaae from heart mitochondria. J. Biol. Chem., 1981, v.256, I 13, T p.6742-6750.

201. Palmer J.W,, Schmid P.O., Pfeifeer D.R., Schmid H.H.O, Lipids and lipolytic,enzyme activitiea of rat heart mitochondria. Arch. Biochem. and Biophya,, 1981, v.211, I 2, p.674-682, T

202. Palmieri P., Stipani I, Electroneutral and electrogenic tranaport of aniona acroaa the mitochondrial inner membrane, Biol. Zentralblatt,, 1981, v. 100, I 5, p.515-526. T

203. Panov A,, Pilippova S,, Lyakhovich V, Adenine nucleotide tranalocaae aa a site of regulation by ADP of the rat liver mitochondria permeability to H and К ions, Arch. Biochem, and Biophya,, 1980, v,199, N 2, p.420-426.

204. Panaini A., Guerrieri P., Papa S. Azione di cationi lipofilici aulla conduzione protonica nella membrane raitochondriall interna. Bull. Soc, Ital, Biol, Sper., 1976 (1977), v.52, I 19, p. 1645-1651. T

205. Panaini A., Guerrieri P., Papa S. Control of proton conduction by the Н-ATPase in inner mitochondrial membrane, Eur. J. Biochem., 1978, v.92, I 2, p.545-551. T

206. Mitchell P. Coupling of phosphorylation to electron and hydrogen transfer by a chemi-osmotic type of mechanism. Nature, 1961, V.191, П 4784, p.144-148.

207. Mitchell P. Chemiosmotic coupling in oxidative and photoaynthetic phosphorylation. Biol. Rev., 1966, v.41, И 3, p.445502.

208. Mitchell P. Translocation through natural membrane. In: Advances in Enzymology. Hew York London: Interscience Publ., V.29, p.33-87.

209. Mitchell P. Protonmotive chemiosmotic mechanisms in oxidative and photosynthetic phosphorylation. TIBS, 1978, N 3, p.50-61.

210. Mitchell P., Moyle J. Acid-base titration across the membrane system of rat liver mitochondria. Catalysis by uncouplera, Biochem. J., 1967, v.104, N 2, p.588-600.

211. Miura Т., Yangita T. Cellular senescence in yeast caused by carbon source starvation of respiratory system and lipid per, oxidation activity. J. Biochem., 1972, v.72, I 1, p.141-148. I 243« Mokhiova E.IT., Skulachev V.P., Zhigacheva I.V, Activation of the external pathway of NADH oxidation in liver mitochondria of cold-adapted rats.,- Biochim. et Biophys. Acta, 1977, V.501, 1 2, p.415-423. 1 212. Moyle J,, Mitchell P. Electric charge stoichiometry of calcium translocation in rat liver mitochondria, PEBS Lett., 1977, V.73, I 2, p.131-136. T

213. Hakasawa T. Contraction of glycerinated mitochondria induced by adenosine triphosphate and divalent cations. J. Biochem., 1964, V.56, N 1, p.22-36. 246. ilakashima R.A., Dordick R.S., Garlid K.D, On the relative roles of С a and Mg in regulating the endogenous KVH" exchanger of rat.liver mitochondria. J. Biol. Chem., 1982, V.257, N 21, p.12540-12545.

214. Nicholls D.G. The regulation by extramitochondrial free calcium ion concentration by rat liver mitochondria. Biochem. J., 1978, V.176, N 2, p.463-474.

215. Nicholls D.G,, Brand M.D. The nature of the calcium ion efflux induced in rat liver mitochondria by the oxidation of endogenous nicotinamide nucleotides. Biochem, J., 1980, V.188, N 2, p.123-128.

216. Robinson N C Strey P., Talbert I. Investigation of the essential boundary layer phospholipids of cytochrome с oxydase using triton X-100 delipidation, Biochemistry, 1980, v.19, N 16, p.3656-3661, E

217. Roman Y., Gmaj P., ilov/icka C Angielski S. Regulation of 2+ Ca efflux from kidney and liver mitochondria by unsaturated fatty acids and N ions. Eui-. J, Biochem., 1979, v.102, a* N 2, p.615-623. 175 Romeo D. Pormazione de lipoperoxidi di cuore difui, Giorn. Biochim., 1965, v.14, N 4, p.203-217.

218. Roos Y., Crompton M., Carafoli E. The role of inorganic phos2+ phate in the release of Ca from rat.liver mitochondria. Eur. J. Biochem., 1980, v.110, W 2, p.319-325.

219. Roth Z,, Dikstein S. Inhibition of ruthenium red-insensitive mitochondrial Ca release and its pioridine nucleotide specificity. Biochem. Biophys. Res. Communs., 1982, v.105, N 3, p.991-996..

220. Sanadi D.R. Mitochondrial coupling factor B, Properties and role in ATP synthesis. Biochim. et Biophys. Acta, 1982, V.683, I 1, p.39-56. T

221. Saris Ы.-Е., Akerman K.E.O. Uptake and releas-e of bivalent cations in mitochondria. Current topics in bioenergetics. Uevi York: Acad. Press. 1980, v. 10, p. 103-179. 280. Sca2?pa A., Lindsay J.G. Maintenance of energy-linked functions in rat liver mitochondria aged in the presence of nupercaine.Eur. J. Biochem., 1972, v.7, I 3, p.401-407* T

222. Schanne P.A., Kane A.В., Young E.E., Farber J.L. Calcium dependence of toxic cell death: a final common pathv/ay. Science, 1979, V.206, N 4419, p.700-702.

223. Schneider E., Altendorf K. Isolation and reconstitution of the proton conductor (PQ) of the adenosine triphosphatase Gomple:5t from Escherichia coli. Hoppe-Seyeler*s Z. Physiol, Ghem., 1980, V.311, I 10, p.1485-1486. T

224. Schneider E,, Altendorf K. Reconatitution of the purified proton conductor (PQ) of.the adenosine triphosphatase complex from Escherichia coli. PEBS Lett., 1980, v. 116, I 2, p. 173T

225. Sordahl L.A. Role of mitochondria in heart cell functions. Texas reports on biology and medicine, 1979, v.39, W 1, p.5-18. )

226. Soslau G. Cytochrome levels and activity in stored human platelets. Arch. Biochem. and Biophys., 1982, v.215, N 2, p.532538. )

227. Southard.J.H., Green D.B. High affinity binding of Ca in mitochondria. A reappraisal. Biochem. Biophys. Res, Communs., 1974, V.59, П 1, p.30-37. )

228. Souzu H. The phoapholipid dagradation and cellular death caused by freeze-thawing or freeze-drying of yeast. Cryobiology, 1973, V.10, N 5, p.427-432, )

229. Sowers A.E,, Hackenbrook C.R. Lateral diffusion of intramerabrane particles in a biomembrane: dependence of rates on intramembrane particle concentrations and membrane curvature, In: Proc. 39th Ann. Meet., Atlanta: Baton. Rouge, 1981, p.560-561. )

230. Stauff J., Ostrowski J. Chemiluminiszenz von mitochondria. Z. blaturforsch., 1967, v.226, 1 5, p.734-740. 1 )

231. Stowell R.E. Structural, chemical, physical and functional alterations in the mammalian nucleus following different conditions of freezing, storage and thawing. Fed. P r o c 1965, v.42, H 2, p.115-141. D

232. Stucki J.W. Energy dissipation by calcium recycling and the efficiency of calcium transport in rat liver mitochondria. Eur. J. Biochem., 1974, v.48, I 2, p.365-375. I D

233. Stucki J.W, Efficiency of oxidative phosphorylation and energy dissipation by H* ion recycling in rat liver mitochondria metabolism piruvate, J, Biochem., 1976, v.68, H 2, p,551-562,

234. Sevanian A., Muakkaasah-Kelly S.F., Montestruque S. The influence of phospholipase A2 and glutathione peroxidase on the elimination of membrane lipid peroxides. Arch. Biochem. and Biophya., 1983, v.223, N 2, p.441-452.

235. Shears S.B., Bronk J.B. The effects of thyroxine treatment in 2+ vivo and in vitro on Ca -efflirx from rat liver mitochondria. PEBS Lett., 1981, v.126, П 1, p.9-12.

236. Sherman J.K. Survival of higher animal cells after the formation and dissolution of intracellular ice. Anat. R e c 1962, V. 144, I 2, p.171-190. I

237. Sherman J.K. Effect of size of intracellular ice on consumption of oxygen and nuclear alterations of mouse kidney cells.Anat. R e c 1964, v.149, H 3, p.591-604.

238. Sherman J.K. Preeze-thav;-induced latent injury as a phenomen in cryobiology, 1967, v.3, N 5, p.407-413.

239. Sherman J.K. Freeze-thaw-induced ultraatructural alterations in renal mitochondria. Anat. R e c 1967, v. 157, N 2, p.320.

240. Sherman J.K. Correlation in cryoinjury of mitochondrial ult rastructure with respiratory control ratio, cytochrome oxidase activity and rate of tissue oxygen consumption (abstr.).Cryobiology, 1970, V.7, N 6, p.581-590.

241. Sherman J.K. Comparison of in vitro and in situ ultraatructural cryoinjury and cryoprotection of mitochondria. Cryobio. logy, 1972, V.9, I 2, p. 112-122. T

243. Siliprandi D., Siliprandi N., Scutari G., Zoccarato P. Restoration of some energy linked proceaaea loat during the aging of rat liver mitochondria».- Biochem. Biophya. Res. Communa,, 1973, V.55, H 3, p.563-567.

244. Siliprandi D., Rugolo M., Zoccarato F. et al. Involvement of ?4- ?-4- endogenous phospholipaae Ag in Ca and Mg movement induced by inorganic phosphate and diamide in rat liver mitochondria. Biochem. Biophya. Rea. Communs., 1979, v.88, N 2, p.388-394.

245. Siliprandi Ы., Siliprandi D., Toninello A. et al. Protective action of magneaaium ions in mitochondrial ion fliox. Atti Bell Academ. Naz. Lincei Rendiconti, 1978, v.64, N 5, p.521-

246. SwanaonM,, Packer L, Effect of croaslinking cytochrome с oxidase. Arch. Biochem. and Biophys., 1980, v.204, И 1, p.30-40.

247. Takayanagi R., Takeshige K,, Minakami S. NADH- and HADPH-dependent peroxidation in bovine heart submitochondrial particles. Dependence on the rate of electron flow in the respiratory chain and an antioxidants role of ubiquinol. Biochem. J., 1980, V.192, И 3, p.853-860.

248. Tomasi L.G., Wessel H., Sahgal V., Lardy H.A. ADP-unresponsive mitochondria. A nev/ metabolic myopathy. Neurology, 1980, V.30, N 2, p.369.

249. Tomlins R.I., Ordac Z.J. Requirement of Salmonella typhimuriura for recovery from thermal injiiry. J. Bacterid., 1971, V.105, N 2, p.512-518.

250. Toninello A., Siliprandi D., Siliprandi Ы. On the machanism by which 1%2+ and adenine nucleotides restore membrane poten2+ tial in rat liver mitochondria deenergised by Ca and phosphate. Biochem. Biophys. Res. Gommuna., 1983, v.Ill, N 3, p.792-797.

251. Trup B.P., Goldblatt P.J., Griffin Ch.G, et al. Effects of freezing and thawing on the ultrastructure of mouse hepatic parenchymal cells, Lab. Invest., 1964, v, 13, I 8, p,967T 1002.

252. Tsokoa J., Cornv/ell T.P., Vlaauk G. Ca"*" efflux from liver mitochondria induced by a decrease in extraraitochondrial pH.PEBS Lett., 1980, v.119, H 2, p.297-300.

253. Tsvetkov Т., Tsonev L,, Krastev S., Dancheva K. Effect of the cryoprotectant PEO-400 on the binding of exogenous cytochrome с to.membranes of rat liver mitochondria. Cryobiology, 1983, V.20, N 6, p.677-683.

254. Vignais P.V., Klein G., Satre M., Dianoux A.C. Structural and functional studies on the natural mitochondrial adenosinetriphoaphate inhibitor. Hoppe-Seylera Z. Physiol. Chem., 1982, V.363, N 5, p.472.

255. Vinogradov A., Scarpa A., Chance B. Calcium and pyridine nucleotide interaction in mitochondrial membranea, Biochem.

256. Walton K.G,, Kervina H,, Fleischer S. Prolonged storage of mitochondria by freezing: retention of respiratory control and energised swelling..- Bioenergetics, 1970, N 1, p,3-

257. Wattiaux de Coninck C.S., Dubois F., Wittiaux T. Lateral phase separations and structural integrity of the inner membrane of rat liver mitochondria. Effect of comparison, implications of the centrifugation of this organelles, Biochim, et Biophys. Acta, V.47I, N 3, p.421-

258. Wehrle J.P., Pederson P,L, Phosphate transport in rat liver 2+ mitochondria. Properties of a Ca -activated uptake process in inverted inner membrane vesicles, J, Biol. Chem., 1979, V.254, N 15, p.7269-7

259. Wikstrom M,, Saraate M, Structure and function of mammalian cytochrome с oxidase, Hoppe-Seylers Z, Physiol, Chem,, 1980, v,361, N 10, p,1

260. Wojtczak J., Zaluska H. On the impermeability of the outer mitochondrial membrane to cytochrome

261. Biochem, et Biophys. Acta, 1969, V.193, H 1, p.64-72, Wolkov/icz P,E,, McMillin-Wood J, Dissociation betv/een mitochondrial calcium ion release and pyridine nucleotide oxidation, J..Biol, Chem., 1980, v.255, N 21, p,10348-10

262. Yamamoto G,, Tanabe M,, Hashimoto G., Yamamoto Ш, Studies on ferrous ion induced lipid peroxidation of rat liver mitochondria, II,Relationship to incubation temperature, Acta Medica Okayama, 1976, v,30, I 4, p.291-301, T Yasuda M., Fujita T. Effect of lipid peroxidation on phospholipase A2 activity of rat liver mitochondria, Japan J, Phar-

263. Zoccarato E., Rugolo M., Siliprandi D., Siliprandi N. Correla2+ 2+ ted efflux of adenine nucleotides, 1% and Сa induced in 2+ rat liver mitochondria by external Ca and phoaphate. Eur. J. Biochem., 1981, v.114, H 1, p.195-199.

264. Zoccarato P., Nicholla D, The role of phoaphate in the regulation of the independent calcium-efflux pathway of liver mitochondria. Eur. J. Biochem., 1982, v.127, I 2, p.333-338, I

265. Zurini M., Hagentobler G., Gazzotti P. Activity of phoapholipaae A in the inner membrane of rat liver mitochondria. Eur. J. Biochem., 1981, v.119, И 3, p.517-521.