Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Новые умеренно галоалкалофильные и термофильные метанотрофы

ВАК РФ 03.00.07, Микробиология

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Ешинимаев, Булат Цыденжапович

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.

Введение.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

Глава I. Особенности биологии аэробных метанотрофов.

1.1. Экология метанотрофных бактерий.

1.2. Систематика метанотрофных бактерий.

1.3. Энергетический метаболизм метанотрофов.

1.4. Конструктивный метаболизм метанотрофов.,.

1.5. Поверхностные структуры метанотрофов.

Глава II. Биоразнообразие галоалкалофильных и термофильных бактерий.

2.1. Содовые озера - источник галоалкалофильных микроорганизмов.

2.2. Стратегии адаптации бактерий к высоким значениям солености и рН.

2.3. Термотолерантные/термофильные бактерии.

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.

Глава III. Материалы и методы.

3.1. Объекты исследования.

3.2. Измерение потребления СН4 в пробах донных осадков.

3.3. Определение активности нитрификации в пробах донных осадков.

3.4. Культивирование метанотрофов.

3.5. Выделение чистых культур (гало)алкалофильных метанотрофов I типа.

3.6. Выделение галоалкалотолерантных метанотрофов II типа.

3.7. Выделение чистых культур умеренно-термофильных метанотрофов.

3.8. Изучение физиологических свойств галоалкалофильных метанотрофов I типа.

3.9. Изучение физиологических свойств штамма БЗ.

3.10. Изучение физиологических свойств умеренно-термофильных метанотрофов.

3.11 Определение чувствительности к антибиотикам.

3.12. Определение активности ферментов.

3.14. Аналитические определения.

3.15. Влияние ингибиторов на скорость роста Methylomicrobium buryatense 5Б.

3.16. Выделение экзополисахарида Methylomicrobium buryatense 5Б и определение его мономерпого состава.

3.17. *Н ЯМР-анализ осмопротекторов и гликогена.

3.18. ВЭЖХ метод определения содержания эктоина в биомассе.

3.19. Световая и электронная микроскопия клеток метанотрофов.

3.20. Молекулярно-генетические методы и филогенетический анализ.

3.21. Экстракция белка S-слоев 'Methylomicrobium alcaliphilum' 20Z.

3.22. Самосборка структуры S-слоев in vitro.

3.23. Дансилирование поверхностных белков.

3.24. Гель-фильтрация белка S-слоев.

3.25. ДСН-ПААГ белка S-слоев.

2.26. Иммуноблотинг белка S-слоев.

3.27. Трипсинолиз белка S-слоев в ПААГ и масс-спектроскопическая фрагментация пептидов.

РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ.

Глава IV. Потребление метана и окисление аммония в пробах содовых озер.

Глава V. Выделение и характеристика (гало)алкалофильных/толерантных метанотрофов

5.1. Выделение и характеристика (гало)алкалофильных метанотрофов I типа.

5.2. Выделение и характеристика галоалкалотолерантного метанотрофа II типа.

5.3. Пути метаболизма галоалкалофильных/толерантных метанотрофов.

5.4. Осмоадаптация новых метанотрофных изолятов.

5.5. Филогенетическое и таксономическое положение.

Глава VI. Физиолого-биохимические и цитологические особенности Methylomicrobium buryatense 5Б при росте на метаноле.

6.1. Физиолого-биохимические особенности.

6.2. Цитологические особенности.

6.3. Этимологический анализ.

Глава VII. Выделение и характеристика белка поверхностных гликопротеиновых структур

Methylomicrobium alcaliphilum' 20Z.

Глава VIII. Выделение, характеристика и определение таксономического положения новых умеренно термофильных метанотрофов.

8.1.1. Выделение и характеристика штаммов Н-11 и 0-12.

8.1.2. Особенности метаболизма.

8.1.3. Филогенетическое и таксономическое положение штаммов Н-11 и 0-12.

8.2.1. Выделение и характеристика штамма MYHT.

8.2.2. Филогенетическое и таксономическое положение штамма MYHT.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Новые умеренно галоалкалофильные и термофильные метанотрофы"

Актуальность темы. Метанотрофы - физиологически и биохимически специализированная подгруппа аэробных метилотрофных бактерий, использующих метан и метанол в качестве источников углерода и энергии. Метанотрофы активно участвуют в круговороте углерода, азота и других макроэлементов в биосфере, составляя основу бактериальных фильтров, снижающих эмиссию метана и других парниковых газов в атмосферу. В последние полвека весьма основательно исследованы процессы метанокисления и биология метанотрофных бактерий пресноводных, почвенных и морских экосистем (Малашенко с соавт., 1978; 1993; Гальченко с соавт., 1986; Hanson, Hanson, 1996; Гальченко, 2001). Гораздо менее изучены метанотрофы биотопов с высокими значениями рН, солености и температуры, включая содовые, соленые и термальные водоемы (Троценко, Хмеленина, 2002; Trotsenko, Khmelenina, 2002).

Системное изучение соленых и содовых озер (рН 9.0 - 10.5, минерализация до 300 г/л) на наличие метанотрофов и их роли в галоалкалофильных микробных сообществах было начато 10 лет назад. Первые изоляты галоалкалофильных метанотрофов из озер Тувы и Крыма были условно идептифицироваиы как 'Methylobacter alcaliphilus' (Khmelenina et al., 1997). Позднее был выделен и описан нейтрофильный галофил 'Methylobacter modestohalophilus' (Калюжная с соавт., 1998), а также галоалкалофильный метанотроф Methylomicrobium sp. AMOl (Sorokin et al., 2000). Вполпе очевидно, что эти изоляты не могут охватить потенциальное экофизиологическое и таксономическое многообразие галоалкалофильных метанотрофов.

Спектр коллекционных термофильных и термотолерантных метанотрофов долгое время ограничивался видами рода Methylococcus (Foster and Davis, 1966; Малашенко с соавт., 1975). Интенсивные исследования термальных источников Венгрии и Японии с применением классических и молекулярных методов, а также ревизия рода Methylococcus привели к выделению умеренно термофильных метанотрофов в новый род Methylocaldum, растущий в диапазоне 37-62°С (Bodrossy et al., 1995; 1997). Однако большинство этих изолятов, включая 'Methylothermus1 НВ, способный к росту при температуре до 72°С, были утеряны (Bodrossy et al., 1999).

Успехи в исследовании таксономического разнообразия галоалкало- и термофильных метанотрофов открывают новую увлекательную страницу в расшифровке их структурно-функциональных особенностей. В то же время крайне ограниченная информация о механизмах осмо- и термоадаптации метанотрофов создает широкое поле деятельности для специалистов, использующих методы классической и молекулярной микробиологии.

Цель и задачи исследования. Цель работы - выделение, характеристика и изучение особенностей биологии новых галоалкалофильных и термофильных/толерантных метанотрофов. Для достижения этой цели в работе решались следующие основные задачи:

1. Определение потенциальных скоростей потребления метана и окисления аммония в содовых водоемах Юго-Восточной Сибири, Монголии, Египта и Северной Америки.

2. Выделение и таксономическая характеристика новых штаммов галоалкалофильных метанотрофов и изучение их физиолого-биохимических и цитологических свойств.

3. Выделение и таксономическая характеристика новых штаммов термофильных метанотрофов, изучение их физиолого-биохимических и цитологических свойств.

Научная новизна работы. Методами полифазной таксономии охарактеризованы новые изоляты умеренно галоалкалофильных и термофильных метанотрофов. Штамм 5Б описан как новый вид (гало)алкалофильных метанотрофов Methylomicrobium buryatense. Штаммы ФМЗ, MJ11 и ЕЗ отнесены к 'Methylomicrobium alcaliphilum'. Из проб содовых озер впервые выделен метанотроф II типа, классифицированный как Methylocystis echinoides. Обнаруженные умеренно-термофильные метанотрофы 0-12 и Н-11 отнесены к известному виду Methylocaldum szegediense, а штамм MYHT описан в качестве нового рода и вида Methylothermus thermalis. Показана, способность новых галоалкалофильных метанотрофов I типа к накоплению осмопротекторов: эктоина, глутамата и сахарозы в ответ на повышение солености среды. Впервые исследованы механизмы адаптации Methylomicrobium buryatense 5Б к высокой концентрации метанола (до 1.75М). Адаптация к метанолу сопровождалась редукцией внутрицитоплазматических мембран, появлением гранул гликогена в клетках, а также накоплением в среде формальдегида, формиата и гетерополисахарида. Выделен и изучен белок Sip поверхностных гликопротеиновых структур у 'Methylomicrobium alcaliphilum' 20Z, формирующий S-слои. Выявлены существенные изменения морфологии клеток, а также состава фосфолипидов и жирных кислот у Methylocaldum szegediense 0-12 и Н-11 в зависимости от температуры культивирования. Полученные результаты углубляют представления о распространении, таксономическом, структурно-функциональном разнообразии и экофизиологической роли метанотрофов.

Практическое значение. Значительно расширен спектр коллекционных культур метанотрофов устойчивых к высоким значениям рН, солености и температуры, перспективных для биоремедиации окружающей среды. Способность новых изолятов к накоплению экзополисахарида и осмопротекторов, используемых для стабилизации биомолекул и клеток, позволяет считать их потенциальными продуцентами этих соединений. Разработан метод определения осмопротектора эктоина в биомассе нормалыю-фазовой ВЭЖХ. Способность галоалкалофильных и термофильных метанотрофов образовывать поверхностные S-слои может найти применение в нанотехнологии и биомедицине.

Апробация работы. Основные положения диссертации доложены на ежегодных конференциях молодых ученых г. Пущино (2001-2005), Всероссийской школе-конференции "Горизонты физико-химической биологии" (Пущино, 2000), Съезде миробиологического общества Германии VAAM'2002 (Геттинген, Германия, 2002), на 8ой Международной конференции по соленым озерам (Хакасия, 2002), Гордоновских научных конференциях (США) «Молекулярные основы микробного Ci метаболизма» (Нью Хевен, США, 2000; Коннектикут колледж, США, 2002; Маунт Холиок колледж, США, 2004), 1-ом Конгрессе европейских микробиологов (Любляна, Словения, 2003), на Всероссийской конференции «Биоразпообразие и функционирование микробных сообществ водных и наземных систем Центральной Азии» (Улан-Удэ, 2003), на молодежной школе-конференции «Актуальные аспекты современной микробиологии» (Москва, 2005), а также на ежегодных отчетных конференциях ИБФМ РАН (1999-2005).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 8 статей и 10 тезисов.

Структура и объем работы. Диссертация изложена на 143 страницах и состоит из введения, обзора литературы, экспериментальной части, заключения, выводов и списка литературы, включающего 335 ссылок, содержит 23 таблицы и 24 рисунка.

Заключение Диссертация по теме "Микробиология", Ешинимаев, Булат Цыденжапович

выводы

1. Радиоизотопным методом обнаружено потребление метана образцами ила содовых озер Южного Забайкалья, Монголии, Египта и Северной Америки. Отмечена тенденция возрастания скорости потребления СН4 по мере уменьшения степени минерализации исследованных водоемов и доминирование метанотрофов I типа. Выявлено окисление аммония в образцах ила щелочных озер Южного Забайкалья.

2. Из образцов ила содовых озер различных географических регионов выделены и охарактеризованы пять штаммов метанотрофов, способных расти при рН 9-10 и 5-9% NaCl. Штамм 5Б классифицирован как новый вид Methylomicrobium buryatense. Штаммы ЕЗ, ФМЗ и MJI1 наиболее близки к описанному ранее 'Methylobacter alcaliphilum 5Z', который отнесен к новому виду Methylomicrobium alcaliphilum. Штамм БЗ предварительно идентифицирован как Methylocystis echinoides.

3. Выявлена способность галоал'калофильных метанотрофов расти при высоких концентрациях метанола (до 1.75 М). Рост Mm. buryatense 5Б на метаноле (5-7%) сопровождался редукцией внутрицитоплазматических мембран, появлением гранул гликогена в клетках, а также накоплением в среде формальдегида, формиата и гетерополисахарида.

4. Выделенные галоалкалофильные метанотрофы I типа обладают поверхностными гликопротеиновыми слоями, которые различаются по типу симметрии и размерам субъединиц. У Mm. alcaliphilum 20Z S-слои формирует белок Sip (27 кДа), способный к самосборке в пативные структуры in vitro.

5. Выделены и охарактеризованы три культуры умеренно-термофильных метанотрофов растущих в диапазоне 30 - 65 °С (оптимум 53-57 °С) и солености 0 - 3% NaCl (оптимум 0.5%). Снижение температуры культивирования штаммов 0-12 и Н-11 с 55 до 37°С приводило к изменениям морфологии клеток, соотношения жирных кислот и фосфолипидов, а также активностей ряда ферментов С (-метаболизма. Штаммы 0-12 и Н-11 отнесены к Methylocaldum szegediense,. а штамм MYHT - к новому роду и виду Methylothermus thermalis.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Результаты наших исследований позволяют считать метанотрофов активным компонентом экстремальных экосистем, характеризующихся повышенными соленостью, щелочностью и температурой, где эти бактерии обеспечивают возврат углерода метана в общий пул органического вещества,' являясь поставщиками окисленных Ci-соедипений для метилотрофных метаногенов и аэробных метилобактерий. Структурно-функциональные особенности, обеспечивающие адаптацию галоалкалофильных метанотрофов к повышенной солености и рН среды, включают биосинтез и накопление в высоких концентрациях эктоина, сахарозы и глутамата, изменения фосфолипидного и жирнокислотного состава клеток, а также наличие поверхностных структур S-слоев. Вместе с тем необходимы дальнейшие исследования энергетических и молекулярно-генетических механизмов адаптации, структуры и регуляции путей биосинтеза внутриклеточных осмолитов, а также механизма их действия in vivo и in vitro на биологические макромолекулы и целые клетки в качестве протекторных соединений.

Среди осмопротекторов наиболее интересен для практического использования эктоин, обладающий сильным стабилизирующим действием на биомолекулы (белки, ДНК) и целые клетки, а также высокой водоудерживающей способностью (Lippert and Galinski, 1992; Louis et al., 1994). Применение эктоина в научной практике, медицине, косметике и других смежных областях сдерживается сложностью и дороговизной химического синтеза, а также отсутствием удобных для культивирования бактериальных штаммов-продуцентов. (Гало)алкалофильные метанотрофы, накапливающие эктоин в молярных концентрациях, являются перспективными объектами для разработки новых способов получения этого биопротектора (Троценко с соавт., 2005).

Обнаруженная недавно способность галоалкалофильных метанотрофов к синтезу поверхностных надклеточных структур (S-слоев) может найти применение в различных областях современной биотехнологии и .биомедицины. S-слои рассматриваются как перспективные элементы в нанотехнологии для получения ультрафильтрационных мембран с очень точными пределами разделения биомолекул. Плотное и регулярное расположение функциональных групп позволяет применять S-слои в качестве иммобилизационного матрикса для биоактивных макромолекул (ферментов, антител), что важно в технологиях биосенсоров. Кроме того, S-слои могут быть использованы в хроматографических системах как аффинные носители и др. (Северина, 1995; Sleytr, 1997). Дальнейшая работа по идентификации гена sip, кодирующего белок S-слоев у 'Mm. alcaliphilum 20Z', и получение мутантов, лишенных S-слоев, позволит определить их функции у галоалкалофильных метанотрофов.

Примечательно, что утерянный изолят НВ и штамм MYHT, выделенные из географически удаленных гидротерм Венгрии и Японии, соответственно, сильно отличаются (9%) по последовательности 16S рДНК. Такое большое отличие внутри данного кластера метанотрофов позволяет ожидать выявление новых таксонов умеренно термофильных метанотрофов из термальных источников других регионов, к примеру, из гидротерм Бурятии и Камчатки. Поэтому необходимо продолжать изучение биоразнообразия метанотрофных термофилов в новых высокотемпературных биотопах, таких как гидротермы Бурятии и Камчатки. Представляется интересным выделить термофильные метанотрофы - продуценты термопротекторов и термозимов, обладающих термостабилыюй рММО, с широкой субсдратной специфичностью для применении в биоремедиации окружающей среды.

В целом, способность термо- и галоалкалофильных метанотрофов адаптироваться к изменениям внешних условий может оказаться полезной в процессах биодеградации, таких как удаление трихлорэтилена и других высокотоксичных поллютантов из соленых и щелочных экосистем. Необходимы дальнейшие исследования метаболического потенциала этих бактерий с целью успешного практического применения.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Ешинимаев, Булат Цыденжапович, Пущино

1. Бесчастный А.П., Соколов А.П., Хмеленина В.Н., Троценко Ю.А. (1992) Очистка и некоторые свойства пирофосфат-зависимой фосфофруктокиназы облигатного метанотрофа Methylomonas methanica. Биохимия. Т.57, №8: с. 1215-1221.

2. Биологические мембраны (1990). Методы: Пер. с англ./Под ред. Дж.Б. Финделея, У.Г. Эванса, Изд. "Мир", 424с.

3. Бонч-Осмоловская Е.А., Горленко В.М., Карпов Г.А., Старынин Д.А. (1987). Анаэробная деструкция органического вещества микробных матов источника Термофильного (кальдера Узоп, Камчатка). Микробиология. Т.56. №6, с. 1022-1028

4. Гальченко В.Ф. (2001) Метапотрофные бактерии. М., ГЕОС. 500 с

5. Гальченко В.Ф., Андреев Л.В., Троценко Ю.А.(1986). Таксономия и идентификация облигатных метанотрофных бактерий. Пущино, ОНТИ НЦБИ АН СССР, 1986, 96с.

6. Гальченко В.Ф., Большиянов Д.Ю., Черных Н.А., Андерсен Д. (1995) Бактериальные процессы фотосинтеза и темновой ассимиляции углекислоты в озерах Оазиса Бангер Хиллс, Восточная Антарктида. Микробиология. Т.64, №6, с.833-844.

7. Гальченко В.Ф., Троценко Ю.А. (2006). Метанотрофия как научное направление. Труды Института микробиологии, Ред. В.Ф.Гальченко, М: Наука, Т. 13, С. 5-23.

8. Гальченко В.Ф., Шишкина В.Н., Сузина Н.Г., Троценко Ю.А. (1977). Выделение и свойства новых штаммов облигатных метанотрофов. Микробиология, Т.46, № 5, с.890-897.

9. Горленко В.М., Намсараев Б.Б., Кулырова А.В., Заварзина Д.Г., Жилина Т.Н. (1999). Активность сульфатредуцирующих бактерий в донных осадках содовых озер Юго-Восточпого Забайкалья. Микробиология. Т.68, № 5, с:664-670.

10. Дедыш С.Н. (2002). Метапотрофные бактерии кислых сфагновых болот. Микробиология. Т.71, №6, с.741 -754.

11. Дедыш С.Н. (2004). Ацидофильные метанотрофные бактерии. Труды Института микробиологии РАН. М., Наука. Т.12: 109-125

12. Доронина Н.В., Говорухина Н.И., Лысенко A.M., Троцепко Ю.А. (1988). Анализ ДНК-ДНК гомологии у облигатпо-метилотрофных бактерий. Микробиология. Т.57, № 4, с.629-633.

13. Доронина Н.В., Иванова Е.Г., Сузина Н.Г., Троценко Ю.А. (2004). Метанбтрофы и метилобактерии обнаружены в тканях древесных растений в зимний период. Микробиология. Т.73, №6, с.817-824.

14. Заварзин Г.А. (1993). Эпиконтипентальные содовые водоемы как предполагаемые реликтовые биотопы формирования наземной биоты. Микробиология, Т.62, № 5, с.789-800.

15. Заварзин Г.А., Жилина Т., Кевбрин В.В. (1999). Алкалофильное микробное сообщество и его функциональное разнообразие. Микробиология. Т. 68, № 5, с.579-599.

16. Заварзин Г.А., Жилина Т.Н., Пикута Е.В. (1996). Вторичные анаэробы в галоалкалофильных сообществах озер Тувы. Микробиология. Т.65, № 4, с.546-553.

17. Иванова Е.Г., Доронина Н.В., Троценко Ю.А/ (2006). Аэробные метанотрофы как симбионты растений. Труды Института микробиологии, Ред. В.Ф.Гальчепко, М: Наука, Т.13,С. 262-283.

18. Исаченко Б.Л.(1951). Хлористые, сульфатные и содовце озера Кулупдипской степи и биогенные процессы в них. Избранные труды. М.-Л., Изд. АН СССР, С. 143-162.

19. Кальдерные микроорганизмы / Под ред. Г.А. Заварзина. М.: Наука, 1989. 120 с.

20. Калюжная М.Г., Хмеленина В.Н., Старостина Н.Г., Баранова С.В., Сузина Н.Е., Троценко Ю.А. (1998). Новый умеренно галофильный метанотроф рода Methylobacter. Микробиология. Т. 67. № 4. С. 532-539.

21. Калюжная М.Г., Хмеленина В.Н., Сузина Н.Е., Лысенко A.M., Троценко Ю.А. (1999). Новые метанотрофные изоляты из щелочных озер Южного Забайкалья. Микробиология. №5. С. 689-697.

22. Кашнер Д. (1981). Жизнь микробов в экстремальных условиях. Москва, Изд. "Мир", 520с.

23. Колесников О.М., Дедыш С.Н., Паников Н.С. (2004). Ингибирование солями роста и метанотрофной активности Methylocapsa acidiphila. Микробиология. Т.73, №4, С.574-576.

24. Малашенко Ю.Р., Романовская В.А., Лялько В.И. (1975). Участие микроорганизмов, окисляющих газообразные углеводороды, в круговороте углерода биосферы. Изв. АН СССР. Серия биол., №5, С.682-693.

25. Малашенко Ю.Р., Романовская В.А., Троценко Ю.А. (1978.) Метанокисляющие микроорганизмы. Москва, "Наука", 198с.

26. Малашенко Ю.Р., Хайер 10., Бергер У.,. Романовская В.А., Мучник Ф.В. (1993). Биология метанобразующих и метанокисляющих микроорганизмов. Киев, "Наукова думка", 255с.

27. Малашенко Ю.Р., Хайер Ю., Романовская В.А., Бергер У.; Будкова Е.Н., Шатохипа Э.С. (1995). Синтез и окисление метана бактериями в гипергалинных озерах. Микробиол. журнал. Т.57, №3, с.24-29.

28. Маниатис Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Молекулярное клонирование. М. Мир, 1984. 480 с.

29. Методы общей бактериологии (1983). Под ред. Ф. Герхардта и др. Изд. "Мир", T.II, с.340-366.

30. Нестеров А.И., Иванов М.В. (1983). Экология метанотрофных бактерий. Успехи микробиологии, Т. 18, с.3-18.

31. Омельченко М.В., Васильева Л.В., Заварзин Г.А., Савельева Н.Д., Лысенко A.M., Митюшина Л.Л., Хмеленина В.Н., Троценко Ю.А. (1996). Новый психрофильный метанотроф рода Methylobacter. Микробиология, Т.65, № 3, с.339-343.

32. Омельченко М.В., Васильева Л.В., Хмеленина В.Н., Троценко Ю.А. (1993). Пути первичного и промежуточного метаболизма у психрофильного метанотрофа. Микробиология. Т.62, №50, с.849-854

33. Перт С. Дж. (1978). Основы культивирования микроорганизмов и клеток. Изд. "Мир", 332с.

34. Практикум по биохимии (1989). Под ред. С.Е.Северина, Г.А.Соловьевой. Изд. МГУ, 509с.

35. Решетников А.С., Мустахимов И.И., Хмеленина В.Н., Бесчастпый А.П., Троценко Ю.А. (2005). Идентификация и клонирование гена пирофосфат-зависимой 6-фосфофруктокиназы Methylomonas methanica. Доклады Академии Наук. Т.405, №6, С. 837-839.

36. Романовская В.А., Столяр С.М., Малашенко Ю.Р (1991). Систематика метилотрофных бактерий. Киев. "Наукова думка". 212 с.

37. Северина Л.О. (1995). Бактериальные S-слои. Микробиология. Т.64. № 6. с.725-733.

38. Скулачев В.П. (1985). Натриевый цикл новый тип бактериальной энергетики. Биохимия. Т.50. №2. с.179-183.

39. Слободкин Ф.И., Заварзин Г.А. (1992). Образование метана в галофильных цианобактериальных матах лагун озера Сиваш. Микробиология. Т.61, № 2, с.294-299.

40. Соколов И.Г., Романовская В.А. (1992). Механизмы облигатной метилотрофии. Микробиол. журнал, Т.54, № 5, с.87-104.

41. Соколов А.П., Троценко Ю.А. (1977). Циклический путь окисления формальдегида у Pseudomonas oleovorans. Микробиология. Т. 46. № 6. С. 1119-1121.

42. Сорокин Д.Ю. (1998). О возможности процесса нитрификации в сильнощелочных условиях содовых биотопов. Микробиология. Т. 67. №3. С. 404-408.

43. Спирин А.С. (1958). Спектрофотометрическое определение суммарного количества нуклеиновых кислот. Биохимия, Т.23, с.656-662.

44. Сузина Н.Е., Фихте Б.А. (1986). Ультраструктурная организация метанотрофных бактерий. Пущино, ОНТИ НЦБИ АН СССР, 85 с.

45. Троценко Ю.А., Доронина Н.В., Хмеленина В.Н. (2005). Биотехнологический потенциал аэробных метилотрофных бактерий: настоящее и будущее. Прикл. биохимия и микробиология. Т.41, № 5, С. 495-503.

46. Троценко Ю.А., Хмеленина В.Н. (2002). Особенности биологии галоалкалофильных метанотрофов. Микробиология. Т.71, №2, с. 149-159.

47. Троценко Ю.А., Четина Е.В. (1988). Энергетический метаболизм метилотрофных бактерий. Успехи микробиологии. Т.22, с.3-34.

48. Турова Т.П., Омельченко М.В., Фегединг .К.В., Васильева JI.B. (1999). Филогенетическое положение психрофильного метанотрофа Methylobacter psychrophilus sp. nov. Микробиология. T.68, №4, с.568-570

49. Тюрин B.C., Горская J1.A., Кафтанова А.С., Логинова Т.М., Михайлов A.M. (1985). Особенности тонкого строения Methylococcus capsulatus при различных условиях культивирования. Микробиология, Т.21, №6, с.770-775.

50. Хмеленина В.Н., Калюжная М.Г., Троценко Ю.А. (1997). Физиолого-биохимические особенности галоалкалотолерантного метанотрофа. Микробиология. Т.66, №4, с.447-453.

51. Хмеленина В.Н., Старостина Н.Г., Цветкова М.Г., Соколов А.П., Сузина Н.Е., Троценко Ю.А. (1996). Метанотрофные бактерии солёных водоёмов Украины и Тувы. Микробиология. Т. 65. № 5. С. 696-703.

52. Хмеленина В.Н., Троценко Ю.А. (2006). Особенности метаболизма облигатных метанотрофов. Труды Института микробиологии. Ред. В.Ф.Гальченко. М: Наука, Т. 13, С. 24-44.

53. Шишкииа В.Н., Троценко Ю.А. (1986). Уровни ассимиляции углекислоты метанотрофными бактериями. Микробиология. Т.55, №3, с.377-382.

54. Шишкина В.Н., Троценко Ю.А. (1990). Метаболизм неорганических полифосфатов и пирофосфата у метанотрофных бактерий. Микробиология. Т.59, №4, с.533-538

55. Amaratunga K., Goodwin P. M., O'Connor D., Anthony C. (1997). The methanol oxidation genes mxaFJGIR(S)ACKLD in Methylobacterium extorquens. FEMS Microbiol. Lett. V.146, P.31-38.

56. Andra S, Frey G, Jaenicke R, Stetter K.O. (1998). The thermosome from Methanopyrus handled possesses an NH^-dependent ATPase activity. Eur. J. Biochem.' V.255, P.93-99.

57. Anthony, C. (1982). The biochemistry of methylotrophs. London: Academic Press Ltd.

58. Anthony C. (1986). Bacterial oxidation of methane and methanol. Adv. Microb. Physiol., V.27, P.l 13-210.

59. Anthony C. (1991). Assimilation of carbon in methylotrophs. In: Biology of methylotrophs (eds. Goldberg I. and Rokem J.S.), p.79-109. Butterworth-Heinemann, Stoneham, Mass.

60. Anthony C. (1992). The structure of bacterial quinoprotein dehydrogenases. Int. J. Biochem., V.24, P.29-39.

61. Anthony C., Ghosh M., Blake C.C.F. (1994) The structure and function of methanol dehydrogenase and related quinoproteins containing pyrrolo-quinoline quinone. Biochem. J. V.304, №3, P.5-674.

62. Auman A.J., Speake C.C., Lidstrom M.E. (2001) nifH sequence and nitrogen fixation in type I and type II methanotrophs. Appl. Environ. Microbiol. V.67, №9, P.4009-4016.

63. Anthony C. and Ghosh M. (1998). The structure and function of the PQQ-containing quinoprotein dehydrogenases. Prog. Biophys. Mol. Biol. V.69, P. 1-21.

64. Anthony C., Zatman L.J. (1964). The microbial oxidation of methanol. The methanol-oxidizing enzyme of Pseudomonas sp. M27. Biochem. J., V.92, P.614-621.

65. Attwood M.M., Quayle J.R. (1984). Formaldehyde as a central intermediary metabolite of methylotrophic metabolism. Microbial growth on Ci-compounds. / Eds Crawford R.L., R. S. Hanson. Amer. Soc. Microbiol. Washington D.C. P.315-323.

66. Bastien C., Machlin S., Zahn Y., Donaldson R., Yanson R. S. (1989). Organization of genes required for oxidation of methanol to formaldehyde in three II type methanotrophs. Appl. Environ. Microbiol. V.55, P. 124-3130.

67. Basu P., Katterle В., Andersson K.K., Dalton H. (2003). The membrane-associated form of methane monooxygenase from Methylococcus capsulatus (Bath) is a copper/iron protein. Biochem J. V.369, P.417-427.

68. Baxter N.J., Hirt R.P., Bodrossy L., Kovacs K.L.j Embley T.M., Prosser J.I., Murrell J.C. (2002) The ribulose-l,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase gene cluster of Methylococcus capsulatus (Bath). Arch. Microbiol. V.177, P.279-289.

69. Bender M., Conrad R. (1992). Kinetics of CH4 oxidation in oxic soils exposed to ambient air or high CH4 mixing ratios. FEMS Microbiol. Ecol. V.101, P.261-270.

70. Benstead J., King G.M. (1997). Response of methanotrophic activity in forest soil to methane availability. FEMS Microbiol. Ecol. V.23, P.333-340.

71. The Alpha-, Beta-, Delta- and Epsilonproteobacteria, Part C, Bergey's Manual of Systematic Bacteriology, 2nd. Ed in Brenner, Krieg, Staley and Garrity (Editors), Vol. 2, Springer SBM, New York, NY (2005)

72. Berson O., Lidstrom M.E. (1997). Cloning and characterization of CorA, a gene encoding a copper-repressible polypeptide in the type I methanotroph, Methylomicrobium albus BG8. FEMS Microbiol. Lett. V.148, P. 169-174

73. Beveridge T.J., Pouwels P., Sara M., Kotiranta A., Launatmaa K. (1997). Functions of Slayers. FEMS Microbiol. Rev., V.20, № 1/2, P.99-149.

74. Blackmore M.A., Quayle J.R. (1970). Microbial growth on oxalate by a route not involving glyoxylate carboligase. Biochem. J., V.l 18, P.53-59.

75. Bodrossy L„ Kovacs K.L., McDonald I.R., Murrell J.C. (1999). A novel thermophilic methane-oxidisingy-Proteobacterium. FEMS Microbiol. Lett., V.l70, № 2, P.335-341.

76. Bodrossy L., Murrell J.C., Dalton H., Kalman M., Puskas L.G., Kovacs K.L. (1995). Heat-tolerant methanotrophic bacteria from the hot-water effluent of a natural-gas field. Appl. Environ. Microbiol. V.61, P.3549-3555.

77. Boetius A., Ravenschlag K., Schubert C.J., Rickert D., Widdel F., Gieseke A., Amann R., Jorgensen B.B., Witte U., Pfannkuche O. (2000). A marine microbial consortium apparently mediating anaerobic oxidation of methane. Nature. V.407, P.623-626.

78. Bogachev A.V., Murtasina R.A., Skulachev V.P. (1997). The Na+/e" stoichiometry of the Na+-motive NADH: quinone oxidoreductase in Vibrio alginolyticus. FEBS Lett. V.409, P.475-477.

79. Bonch-Osmolovskaya E.A. (1994). Bacterial sulphur reduction in hot vents. FEMS Microbiol. Rev. V.15. P.65-77.

80. Booth I.R. (1985). Regulation of cytoplasmic pH in bacteria. Microbiol. Rev. V.49. P. 359378.

81. Booth I.R. (1999). The regulation of intracellular pH in bacteria. In: Bacterial responses to pH. Wiley, Chichester (Novartis Found. Symp. 221) P. 167-182.

82. Bourne, D.G., Holmes, A.J., Iverson, N., Murrell J.C. (2000). Fluorescent oligonucleotide rDNA probes for specific detection of methane oxidizing bacteria. FEMS Microbiol Ecol. V.31, P.29-38

83. Bowman J.P. The methanotrophs —the families Methylococcaceae and Methylocystaceae. Ed. Dworkin M. The Prokaryotes. (2000). Electronic resource for the microbiological community. Release 3.1. http://141.150.157.117:8080/prokPUB/index.htm

84. Bowman J.P., McCammon S.A., Skeratt J.H. (1997). Methylosphaera hansonii gen.nov., sp.nov., a psychrophilic, group I methylotroph from Antarctic marine-salinity, meromictic lakes. Microbiology (UK),V. 143, P.1451-1459.

85. Bowman J.P., Sly L.I., Stackebrandt E. (1995). The phylogenetic position of family Methylococcaceae. Int. J. Syst. Bacteriol., V. 45, № 1, P. 182-185.

86. Brock T.D. Introduction: an overview of the thermophiles. Thermophiles. General, molecular and applied microbiology/Ed. Brock T.D. New York, Chichester, Brisbane, Toronto, Singapore: J. Wiley & Sons, 1986. P.l-16.

87. Brock T.D. (2000). Biology of Microorganisms. 9th ed. Prentice-Hall International London, UK

88. Bruins M.E., Janssen A.M., Boom R. M. (2001). Thermozymes and their applications. Appl. Biochem. Biotechnol. V.90, P. 155-185

89. Bull I.D., Parekh N.R., Hall G.H., Ineson P., Evershed R.P. (2000). Detection and classification of atmospheric methane oxidizing bacteria in soil. Nature.V.405, P.175-178.

90. Calhoun A., King G.M. (1997). Regulation of root-associated methanotrophy by oxygen availability in the rhizosphere of two aquatic macrophytes. Appl. Environ. Microbiol., V. 63, № 8, P.3051-3058.

91. Carini S., Bano N., LeCleir G., Joye S.B. (2005). Aerobic methane oxidation and methanotroph community composition during seasonal stratification in Mono Lake, California (USA). Environ Microbiol. V.7, P.l 127-1138.

92. Carls R.A., Hanson R.S. (1971). Isolation and characterization of tricarboxylic acid cycle mutants of Bacillus subtilis. J. Bacterid., V. 106, P. 848-855.

93. Chang A.K-C., Lim C.Y., Kim S.W., You H.J., Hahm K.S., Yoon S.M., Park J.K., Lee J.S. (2002). Purificatin and characterization of two forms of methanol dehydrogenases from a marine methylotroph. J. Basic Microbiol. V.42, P.238-245.

94. Childress J.J., Fisher C.R., Brooks J.M., Kennicutt II M.C., Bidigare R., Anderson A.E. (1986). A methanotrophic marine molluscae (Bivalves, Mytilidae) symbiosis: Mussels fueled by gas. Science. V.233, P.1306-1308.

95. Chistoserdova L., Vorholt J.A., Thauer R.K., Lidstrom M.E. (1998). CI transfer enzymes and coenzymes linking methylotrophic bacteria and methanogenic archae. Science. V.281, P.99-102.

96. Chistoserdova L., Laukel M., Portais J.C., Vorholt J.A., Lidstrom M.E. (2004). Multiple formate dehydrogenase enzymes in the facultative methylotroph Methylobacterium extorquens AMI are dispensable for growth on methanol. J. Bacteriol. V!l86, P.22-28.

97. Chistoserdova L., Rasche M.E., Lidstrom M.E. (2005). Novel dephosphotetrahydro-methanopterin biosynthesis genes discovered via mutagenesis in Methylobacterium extorquens AMI. J Bacteriol. V.187, P.2508-2512.'

98. Chan S.I., Chen K.H.C., Yu S.S.F., Chen C.L., Kuo S.S.J. (2004). Toward delineating the structure and function of the particulate methane monooxygenase from methanotrophic bacteria. Biochemistry. V.43, P. 4421-4430

99. Chanton J.P., Crill P.M., Bartlett K.B., Martens C.S. (1989). Amazon capims (floating grassmats): a source of I3C enriched methane to the troposphere. Geophys. Res. Lett. V.16, P.799-802.

100. Chernyak B.V., Dibrov P.A., Glagolev A.N., Sherman M.Yu., Skulachev V.P. (1983). A novel type of energetics in a marine alkalitolerant bacterium. AjiNa+-driving motility and sodium cycle. FEBS Lett. V.164, P. 38-42. '.

101. Collins M.D. (1985). Analysis of isoprenoid quinones. In: Methods in Microbiology, (ed. Gottschalk G), New York, Acad. Press., V. 18, P.329-366.

102. Collins M.D., Howarth O.W., Green P.N. (1986). Isolation and structural determination of a novel coenzyme from a metane-oxidizing bacterium. Arch; Microbiol. V. 146, P. 263-266.

103. Conrad R., Frenzel P., Cohen Y. (1995). Methane emission from hypersaline microbial mats: Lack of aerobic methane oxidation activity. FEMS Microbiol. Ecol., V. 16, P.297-306.

104. Cserzo M., Wallin E., Simon I., von Heijne G., Elofsson-A. (1997). Prediction of transmembrane a-helices in prokaryotic membrane proteins: the dense alignment surface method. Prot Eng. V.10, P.673-676.

105. Dalton H. (1992). Methane oxidation by methanotrophs: physiological and mechanistic implication, p.85-114. In: Methane and methanol utilizers (eds. Murrell J.C. and Dalton H.), Plenium Press, New York.

106. Dalton H. (2005). The Leeuwenhoek Lecture 2000 the natural and unnatural history of methane-oxidizing bacteria. Phil. Trans. R. Soc. Lond. B. Biol. Sci. V.360, P.1207-1222.

107. Dalton H., Leak D.J. (1985). Methane oxidation by microorganisms, p.173-200. In: Microbial gas metabolism (eds. Pool R.K and Dow C.S.), Edition published by Acad. Press, London, LTD.

108. Dalton H., Whittenbury R. (1976). The acetylene reduction technique as an assay for nitrogenase activity in the methane oxidation bacterium Methylococcus capsulatus strain Bath. Arch Microbiol., V. 106, P. 147-151.

109. Dalton H., Wilkins P., Jiang Y. (1993). Structure and mechanism of action of the hydroxylase of soluble methane monooxygenase. In: Microbial Growth on CI Compounds, (eds. J.C.Murrell and D.P.Kelly), P.65-80, '

110. Daniel R.M., Cowan D.A. (2000). Biomolecular stability and life at high temperatures. Cell. Molec. Life Sci., V. 57, P.250-264 . '

111. Dedysh S.N., Knief C., Dunfield P.F., (2005). Methylocella species are facultatively methanotrophic. J. Bacteriol.V. 187, P.4665-4670.

112. Dedysh S.N., Ricke P., Liesack W. (2004). NifH and NifD phylogenies: an evolutionary basis for understanding nitrogen fixation capabilities of methanotrophic bacteria. Microbiology. V.150, P.1301-1313.

113. Denhardt D.T. (1966). A membrane filter technique for determination of complementary DNA. Biochem. Biophys. Res. Com., V. 23, P. 641-646.

114. Dibrov P.A., Lazarova P.L., Skulachev V.P., Verkhovskaya M.L. (1986). The sodium cycle. II. Na+-dependent oxidative phosphorylation in Vibrio alginolyticus. Biochim.Biophys.Acta. V.850, P. 458-465.

115. Dijken van J.P., Quayle J.R. (1977). Fructose metabolism in four Pseudomonas species. Arch. Microbiol., V. 114, P.281-286.

116. Dimroth P. (1997). Primary sodium ion-translocating enzymes. Biochim. Biophys. Acta. V.1318, P. 11-51.

117. Doherty D. (1970). L-glutamate dehydrogenase (yeast). Iji: Methods in Enzymol., XXVII A, p.850.

118. Dubois M., Gilles K.A., Hamilton J.K., Rebers P., Smith F. (1956).Colorimetric method for determination of sugars and related substances. Anal. Chem. V28. №3. P. 350-356.

119. Dunfield P.F., Liesack W., Henckel Т., Knowles R., Conrad R. (1999). High-affinity methane oxidation by a soil enrichment culture" containing a type II methanotroph. Appl. Environ Microbiol. V.65, P. 1009-1014.

120. Dunfield. P.F., Khmelenina V.N.,Suzina N.E., Trotsenko Y.A., Dedysh S.N. (2003). Methylocella silvestris sp. nov., a novel methanotroph isolated from an acidic forest cambisol. Int. J. Syst. Evol. Microbiol. V.53, P.1231-1239.

121. Fassel T.A., Buchholz L.A., Collins M.L.P., Remsen С .С. (1992). Localization of methanol dehydrogenase in two strains of methylotrophic bacteria detected by immunogold labeling. Appl. Environ. Microbiol. V.58, № 7, P. 2302-2307.

122. Ferenci Т., Strom Т., Quayle J.R. (1974). Purification and properties of 3-hexulose phosphate synthase and phospho-3-hexuloisomerase from Methylococcus capsulatus. Biochem. J. V.144, P.477-486.

123. Fjellbirkeland A., Kleivdal H., Joergensen C., Thestrup H., Jensen H.B. (1997). Outer membrane proteins of Methylococcus capsulatus (Bath). Arch. Microbiol. V.168, P. 128— 135.

124. Foster J.W., Davis R.H. (1966). A methane-dependent coccus, with notes on classification and nomenclature of obligate, methane-utilizing bacteria. J. Bacteriol. V.91, P. 1924-1931.

125. Galinski E.A.(1995). Osmoadaptation in bacteria. Adv. Microbiol. Physiol, (ed. Poole R.K.), Acad. Press, V.37, P.273-328.

126. Galinski E. A., Herzog R. M. (1990). The role of trehalose as a substitute for nitrogen-containing compatible solutes (Ectothiorhodospira halochloris). Arch Microbiol. V. 153: 607-613.

127. Gerard G., Chanton J. (1993). Quantification of methane oxidation in the rhizosphere of emergent aquatic macrophytes: Defining upper limits. Biogeochemistry.V.23, P.79-97.

128. Ghosh M., Anthony C., Harlos K., Goodwin M. G., Blake C. (1995). The refined structure of the quinoprotein methanol dehydrogenase from Methylobacterium extorquens at 1.94 A. Structure. V.3, P. 177-187.

129. Gilbert В., Abmus В., Hartmann A. and Frenzel P, (1998). In situ localization of two methanotrophic strains in the rhizosphere of rice plants. FEMS Microbiol. Ecol., V.25, №2, P.l 17-128.

130. Gilbert В., McDonald I.R., Finch R., Stafford G.P., Nielsen A.K., Murrell J.C. (2000) Molecular analysis of the pmo (Particulate Methane Monooxygenase) operons from two type II methanotrophs. Appl. Environ. Microbiol. V.66, P.966-975.

131. Graham D. W., Chaudhary J. A., Hanson R. S., Arnold R. G. (1993). Factors affecting competition between type I and type II methanotrophs in continuous-flow reactors. Microb. Ecol. V.25, P. 1-17.

132. Graham D.W., Korich D.G., LeBlanc R.P., Sinclair N.A., Arnold R.G. (1992). Application of colorimetric plate assay for soluble methane monooxygenase activity. Appl. Environ. Microbiol., V.58., № 7, P.2231-2236.

133. Grant W.D. and Jones B.E. (2000). Alkaline environments. In: Encyclopaedia of microbiology (ed. J.Lederberg), Acad. Press, V. 1, P.126-133.

134. Gulledge J., Schimel J.P.(1998). Low-concentration kinetics of atmospheric CH4 oxidation in soil and mechanism of NH44" inhibition. Appl.Environ. Microbiol. V.64, P.4291-4298.

135. Hamamoto Т., Hashimoto M., Hino M. (1994) Characterization of a gene responsible for the Na /H antiporter system of alkalophilic Bacillus species strain C-125. Mol. Microbiol. V.14. P.939-946.

136. Hanson R.S. and Hanson Т.Е. (1996). Methanotrophic bacteria. Microbiol. Rev., V.60, №2, P.439-471.

137. Hazeu W., Batenburg-van der Vegte W.H., Bruin J.De. (1980). Some characteristics of Methylococcus mobilis sp. nov. Arch. Microbiol. V.124,211-220

138. Henckel Т., Jackel U., Schnell S., Conrad R. (2000). Molecular .analyses of novel methanotrophic communities in forest soil that oxidize atmospheric methane. Appl. Environ. Microbiol. V.66, P.1801-1808.

139. Heyer J., Berger U., Hardt M., Dunfield P.F. (2005). Methylohalobius crimeensis gen. nov., sp. nov., a moderately halophilic methanotrophic bacterium isolated from hypersaline lakes of Crimea. Int. J. Syst. Evol. Microbiol. V.55, P.l 817-1826.

140. Hicks D.B., Krulwich T.A. (1995). The respiratory chain of alkaliphilic bacteria. Biochim.Biophys. Acta V. 1229. P. 303-314.

141. Hirayama H., Takai K., Inagaki F., Yamato Y., Suzuki M., Nealson K.H., Horikoshi K. (2005). Bacterial community shift along a subsurface geothermal water stream in a Japanese gold mine. Extremophiles. V.9, P. 169-84.

142. Holmes A. J., Costello A., Lidstrom M.E., Murrell J.C. (1995). Evidence that particulate methane monooxygenase and ammonia monooxygenase may be evolutionarily related. FEMS Microbiol. Lett. V.132, P.203-208.

143. Holmes A. J., Roslev, P., McDonald I. R., Iversen N., Henriksen K., J. C. Murrell (1999). Characterization of methanotrophic bacterial populations in soils showing atmospheric methane uptake. Appl. Environ. Microbiol. V.65, P.3312-3318.

144. Hough D.W., Danson M.J. (1999). Extremozymes. Curr Opin Chem Biol. V.3, P.39-46.

145. Horz H.P., Rich V., Avrahami S., Bohannan B.J. (2005). Methane-oxidizing bacteria in a California upland grassland soil: diversity and response to simulated global change. Appl. Environ. Microbiol. V.71, P.2642-2652.

146. Iversen, N., Oremland, R.S., King, L.M. (1987). Big Soda Lake (Nevada) 3: Pelagic methanogenesis and anaerobic methane oxidation. Limnol. Oceanograph 32, P. 804-814.

147. Jackel U., Thimmes K., Kampfer P. (2005). Thermophilic methane production and oxidation in compost. FEMS Microbiol. Ecol. V.52, P. 175-184.

148. Jaenicke R., Sterner R. (2003).' Protein design at the crossroads of biotechnology, chemistry, theory, and evolution. Angew Chem. Int. Ed. Engl. V.42, P.140-142.

149. Jensen S., Holmes A. J., Olsen R. A., Murrell J. C. (2000). Detection of methane oxidizing bacteria in forest soil by monooxygenase PCR amplification. Microb. Ecol. V.39, P.282-289.

150. Jeffries P., Wilkinson J.F. (1978) Electron microscopy of cell wall complex of Methylomonas albus. Arch. Microbiol. V.l 19, P.227-229.

151. Joergensen L. (1985). Methane oxidation by Methylosinus trichosporium measured by membrane-inlet mass spectrometry, p.287-295. In: Microbial gas metabolism (ed. Pool R.K and Dow C.S.), Acad. Press, INC (London) LTD.

152. Johnson P.A., Quayle J.R. (1964). Microbial growth on Ci-compounds. Oxidation of methanol, formaldehyde and formate by methanol-grown Pseudomonas AMI. Biochem. J., V.93,P.281-290.

153. Jones B.F., Eugster H.P., Rettig S.L. (1977). Hydrochemistry of the Lake Magadi basin, Kenya. Geochimica et Cosmochimica Acta. V.41, P.53-72.'

154. Jones B.E., Grant W.D., Collins N.C., Mwatha W.E. (1994). Alkaliphiles: diversity and identification. In: Bacterial diversity and systematics (ed. Priest et al.), P.l95-228, Plenium Press, New York.

155. Jones B.E, Grant W.D., Duckworth A.W., Owenson G.G. (1998). Microbial diversity of soda lakes. Extremophiles, V.2, P. 191 -200.

156. Joye S.B., Connell T.L., Miller L.G., Oremland R.S., Jellison R.S. (1999). Oxidation of ammonia and methane in an alkaline, saline lake. Limnol.Oceanogr., V.44, № 1, P. 178-188.

157. Kaieda N., Wakagi Т., Koyama N. (1998). Presence of Na(+)-stimulated V-type ATPase in the membrane of a facultatively anaerobic and halophilic alkaliphile. FEMS Microbiol. Lett. V.l 67, P.57-61.

158. Kates M. (1986). Influence of salt concentration On membrane lipids of halophilic bacteria. FEMS Microbiol. Rev., V.39, № 1, p.39-101.

159. Katz A. K., Shimoni-Livny L., Navon O., Navon N., Bock C.W., Gluskera J.P. (2003). Copper-binding motifs: structural and theoretical aspects. Helvetica Chimica Acta. V.86, P.1320-1338.

160. Keppler F., Hamilton J.T., Brass M., Rockmann T. (2006). Methane emissions from terrestrial plants under aerobic conditions. Nature. V.439, P. 187-191.

161. Khmelenina V.N., Kalyuzhnaya M.G., Starostina N.G., Suzina N.E., Trotsenko Y.A. (1997). Isolation and characterization of halotolerant alkaliphilic methanotrophic bacteria from Tuva soda lakes. Curr. Microbiol. V. 35, № 5. P. 257-261.

162. Khmelenina, V.N., Kalyuzhnaya, M.G., Sakharovsky, V.G., Suzina, N.E., Trotsenko, Y.A., Gottschalk G. (1999). Osmoadaptation in halophilic and alkaliphilic methanotrophs. Arch. Microbiol. V.172. №5. P. 321-329.

163. King G.M. (1990). Regulation by light methane emissions from a wetland. Nature. V.345, №6275, P.513-515.

164. King G.M. (1994) Associations of methanotrophs with the roots and rhizomes of aquatic vegetation. Appl. Environ. Microbiol. V.60, P.3220-3227.

165. Kim H. J., Galeva N., Larive С. K., Alterman M., Graham D. W. (2005). Purification and physical-chemical properties of methanobactin: a chalkophore from Methylosinus trichosporium ОВЗЬ. Biochemistry. V.44, P.5140-5148.

166. Kim H. J., Graham D. W., DiSpirito A. A., Alterman M. A., Galeva N., Larive С. K., Asunskis D., Sherwood P. M. A. (2004). Methanobactin, a copper-acquisition compound from methane-oxidizing bacteria. Science. V.305, P.1612-1615.

167. Kim Y.J., Mizushima S., Tokuda.H. (1991). Fluorescence quenching studies on the characterization of energy generated at the NADH: quinone oxidoreductase and quinol oxidase segments of marine bacteria. J.Biochem. V.109, P. 616-621.

168. Knief C., Dunfield P.F. (2005). Response and adaptation of different methanotrophic bacteria to low methane mixing ratios. Environ Microbiol. V.7, P.1307-1317.

169. Knief C., Lipski A., Dunfield P.F. (2003). Diversity and activity of methanotrophic bacteria in different upland soils. Appl. Environ. Microbiol. V.69, P.6703-6714.

170. Kolb S., Knief C., Dunfield P.F., Conrad R. (2005) Abundance and activity of uncultured methanotrophic bacteria involved in the consumption of atmospheric methane in two forest soils. Environ Microbiol. V.7, P. 1150-1161.

171. Kornberg A., Horecker B.L. (1955). Glucose-6-phosphate dehydrogenase. In: Methods Enzymol., V.l, P.323.

172. Korotkova N., Chistoserdova L., Kuksa V., Lidstrom M. E. (2002). Glyoxylate regeneration pathway in the methylotroph Methylobacterium extorquens AMI. J. Bacterid. V.l84, P.l 750—1758.

173. Korotkova N. Lidstrom M.E., Chistoserdova L. (2005). Identification of genes involved in the glyoxylate regeneration cycle in Methylobacterium extorquens AMI, including two new genes, meaC and meaD. J. Bacteriol., V.l87, P. 1523-1526.

174. Koyama N. (1999). Presence of Na+-stimulated P-type ATPase in the membrane of a facultatively anaerobic alkaliphile, Exiguobacterium aurantiacum. Curr. Microbiol. V.39, P.27-30.

175. Krulwich T.A. (1995) Alkaliphiles: 'basic' molecular problems of pH tolerance and bioenergetics. Mol. Microbiol. V. 15. P 403-410.

176. Krulwich T.A, Agus R, Schneier M, Guffanti A.A. (1985). Buffering capacity of bacilli that grow at different pH ranges. J. Bacteriol. V.l62, P.768-772.

177. Krulwich T.A., Ito M., Gilmour R., Sturr M.G., Guffanti A.A., Hicks D.B. (1996). Energetic problems of extremely alkaliphilic aerobes. Biochim. Biophys. Acta. V. 1275, P. 21-26.

178. Laemmli U.K. (1970). Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. V.227, P.680^685.

179. Lang E., Lang H. (1972). Spezifische Farbreaktion zum direkten Nachweise der Ameisensaure. Z. Anal. Chem., V.260, № 16, P.8-10.

180. Ladenstein R., Antranikian G. (1998). Proteins from hyperthermophiles: stability and enzymatic catalysis close to the boiling point of water. Adv. Biochm. Eng. Biotech. 1998, V.61, P.38-85.

181. Lippert К., Galinski E.A. (1992). Enzyme stabilization by ectoine-type compatible solutes: protection against heating, freezing and drying. Appl. Microbiol. Biotech. V.37, P.61-65.

182. Lieberman R.L., Rosenzweig A.C. (2004). Biological methane oxidation: regulation, biochemistry, and active site structure of particulate methane monooxygenase. Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. V.39, P.147-164.

183. Lieberman R.L., Rosenzweig A.C. (2005). Crystal structure of a membrane-bound metalloenzyme that catalyses the biological oxidation of methane. Nature. V. 434, P. 177182.

184. Lelieveld J., Crutzen P.J., Bruhl C. (1993). Climate effects of atmospheric methane. Chemosphere. V.26, P.739-768.

185. Lees V., Owens N.J.P., Murrell J.K. (1991). Nitrogen metabolism in marine methanotrophs. Arch. Microbiol., V. 157, P.60-65.

186. Louis P., Truper H.G., Galinski E.A. (1994). Survival of Escherichia coli during and storage in presence of compatible solutes. Appl. Microbiol. Biotech. V.41. P.684-688.

187. Lufit J.H. (1966). Fine structures of capillary and endocapillary layer as revealed by ruthenium red. Fed. Proc. V.25, P.1773-1783.

188. Marmur J.A. (1961). A procedure for the isolation of deoxyribonucleic acid from microorganisms. J. Mol. Biol., V.3, P.208-214.

189. Martins L.O., Huber R., Huber H., Stetter K.O., da Costa M. S., Santos H. (1997). Organic solutes in hyperthermophilic archaea. Appl. Environ. Microbiol. V. 63, P. 896-902.

190. Matsukura H., Imae Y. (1987) Na+ modulates the K+ permeability and the membrane potential of alkalophilic Bacillus. Biochim.Biophys. Acta. V. 904, P.301-308.

191. Madigan M.T., Oren A. (1999). Thermophilic and halophilic extremophiles. Curr. Opin. Microbiol. V.2, P.265-269.

192. Mathai G., Sprott G.D., Zeidel' M.L. (2001). Molecular mechanism of water and solute transport across archaebacterial lipid membranes. J. Biol. Chem. V. 276, P.27266-27271.

193. McDonald I.R., Murell J.C. (1997). The methanol dehydrogenase structural gene mxaF and its use as a functional gene probe for methanotrophs and methylotrophs. Appl. Environ. Microbiol., V.63, № 8, P.3218-3224.

194. McDonald I.R., Upton M., Hall G., Pickup R,W., Edwards C., Saunders J.R., Ritchie D.A., Murrell J.C. (1999). Molecular ecological analysis of methanogens and methanotrophs in blanket bog peat. Microbiol. Ecol., V.38, P. 225-233.

195. Messner P., Allmaier G., Schaffer C., Wugeditsch Т., Lortal S., Konig H., Niemetz R., Dorner M. (1997). Biochemistry of S-layers. FEMS Microbiol. Rev. V.20, №1/2, P.25-46.

196. Merkx M., Kopp D.A., Sazinsky M.H., Blazyk J.L., Muller J., Lippard, S.J. (2001). Dioxygen activation and methane hydroxylation by soluble methane monooxygenase: a tale of two irons and three proteins. Angew. Chem. Int. Ed. V.40, P.2782-2807.

197. Merkx M., Lippard S.J. (2002). Why OrfY? Characterization of mmoD, a long overlooked component of the soluble methane monooxygenase from Methylococcus capsulatus (Bath). J. Biol. Chem. V. 277, P.5858-5865. !

198. Miyoshi-Akiyama Т., Hayashi M., Unemoto T. (1993). Purification and properties of cytochrome 60-types ubiquinol oxidase from a marine bacterium Vibrio alginolyticus. Biochim. Biophys.Acta. V.1141, P.283-287.

199. Mitsui R., Kusano Y., Yurimoto H., Sakai Y., Kato N., Tanaka M. (2003). Formaldehyde fixation contributes to detoxification for growth of a nonmethylotroph, Burkholderia cepacia TM1, on vanillic acid. Appl. Environ. Microbiol. V.69, P.6128-6132.

200. Morton J.D., Hayes K.F., Semrau J.D. (2000). Effect of copper speciation on whole-cell soluble methane monooxygenase activity in Methylosinus trichosporium ОВЗЬ. Appl. Environ. Microbiol. V. 66, № 4, P. 1730-1733.

201. Murrell J.C., Dalton H. (1983a). Nitrogen fixation in dbligate methanotrophs. J. Gen. Microbiol., V. 129, № 11, P. 3481-3486.

202. Murrell J.C., Dalton H. (1983b). Purification and properties of glutamine syntetase from Methylococcus capsulatus (Bath). J. Gen. Microbiol. V.129, P. 1187-1196.

203. Murrell J.C., Gilbert В., McDonald I.R. (2000a). Molecular biology and regulation of methane monooxygenase. Arch. Microbiol. V.173, P.325-332.

204. Murrell J.C., McDonald I.R., Bourne D.G. (1998). Molecular methods for the study of methanotroph ecology. FEMS Microbiol. Ecol. V.27, P. 103-114.

205. Murrell J.C., McDonald I.R., Gilbert B. (2000b). Regulation of expression of methane monooxygenases by copper ions. Trends in Microbiology. V.8, P.221-225,

206. Nash T. (1953). The colorimetric estimation of formaldehyde by means of the Hantsch reaction. Biochem. J. V.55, P. 416-421.

207. Nielsen A.K., Gerdes K., Murrell J.C. (1997). Copper-dependent reciprocal transcriptional regulation of methane monooxygenase genes in Methylococcus capsulatus and Methylosinus trichosporium. Mol. Microbiol. V. 25, P.399-409.

208. Oakley C.J., Murrell J.C. (1988). nifii genes in the obligate methane oxidizing bacteria. FEMS Microbiol. Lett. V. 49, № 1, P.53-57.

209. Oren A. (1999). Bioenergetic aspects of halophilism. Microbiol. Mol. Biol. Rev., V.63, №2, P.334-348.

210. Orita I., Yurimoto H., Hirai R, Kawarabayasi Y., Sakai Y., Kato N. (2005). The archaeon Pyrococcus horikoshii possesses a bifunctional enzyme for formaldehyde fixation via the ribulose monophosphate pathway. J. Bacteriol., V.l87, P.3636-3642

211. Orphan V.J., House C.H., Hinrichs K-U., McKeegan K.D., DeLong E.F. (2001a). Methane-consuming archaea revealed by directly coupled isotopic and phylogenetic analysis. Science. V.293, P.484-487.

212. Orphan V.J., House C.H., Hinrichs K.-U., McKeegan K.D., DeLong E.F. (2002). Multiple archaeal groups mediate methane oxidation in anoxic cold seep sediments. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. V. 99, P.7663-7668.

213. Pacheco-Oliver M., McDonald I.R., Groleau D., Murrell J.C., Miguez C.B. (2002). Detection of methanotrophs with highly divergent pmoA genes from Arctic soils. FEMS Microbiol. Lett. V.209, P.313-319.

214. Padan E., Schuldiner S. (1994). Molecular physiology of Na+/H+ antiporters, key transporters in circulation ofNa+ and H+ in cells. Biochim.Biophys.Acta. V.l 185, P.129-151.

215. Peters R., Galinski E.A., Truper H.G. (1990). The biosynthesis of ectoine. FEMS Microbiol. Lett. V.71, № 1-2, P. 157-162.

216. Petersen S.O., Amon В., Gattinger A. (2005) Methane oxidation in slurry storage surface crusts. J. Environ. Qual. V.34, P. 1-7.

217. Pluschke G, Hirota Y, Overath P. (1978). Function of phospholipids in Escherichia coli. Characterization of a mutant deficient in cardiolipin synthesis. J. Biol. Chem. V.253, P.5048

218. Pomper B.K., Vorholt J.A., Chistoserdova L., Lidstrom M.E., Thauer R.K. (1999). A methenyl tetrahydromethanopterin cyclohydrolase and a methenyl tetrahydrofolate cyclohydrolase in Methylobaclerium extorquens AMI. Eur. J. Biochem., V.261, P.475-480.

219. Prior S.D., Dalton H.(1985). The effect of copper ions on membrane content and methane monooxygenase activity in methanol-grown cells of Methylococcus capsulatus (Bath). J. Gen. Microbiol. V. 131, P. 155-163.

220. Prowe S.G., van de Vossenberg J.L., Driessen A.J., Antranikian G., Konings W.N. (1996) Sodium-coupled energy transduction in the newly isolated thermoalkaliphilic strain LBS3. J. Bacteriol. V.178, P.4099-4104.

221. Quayle, J. R., Ferenci T. (1978). Evolutionary aspects of autotrophy. Microbiol. Rev. V.42, P.251-273.

222. Quayle J.R. (1980). Aspects of the regulation of methylotrophic metabolism. FEBS Lett. V.l 17, P. 16-27.

223. Ramakrishnan V., Verhagen M.F.J.M., Adams M.W.W. (1997). Characterization of di-myo-inositol-l,l'-phosphate in the hyperthermophilic bacterium Thermotoga maritima. Appl. Environ. Microbiol., V. 63, P.347-350.

224. Reebourgh W.S, Whalen S.C., Alperin M.J. (1993). The role of methanotrophy in the global methane budget. In: Microbial growth on CI-compounds. Eds. Murrell J.C., Kelly D.P. Intercept. Andover. UK. P. 1-14.

225. Rich P.R., Meunier В., Ward F.B. (1995). Predicted structure and possible ion-motive mechanism of the sodium-linked NADH-ubiquinone oxidoreductase of Vibrio alginolyticus. FEBS Lett. V.375, P.5-10.

226. Roberts M.F. (2004). Osmoadaptation and osmoregulation in archaea: update 2004. Front Biosci. V.9, P. 1999-2019.

227. Roberts M.F. (2005). Organic compatible solutes of halotolerant and halophilic microorganisms. Saline Systems. P. 1-30

228. Roslev P., Iversen N (1999). Radioactive fingerprinting of microorganisms that oxidize atmospheric methane in different soils. Appl. Environ. Microbiol. V. 65, № 9, P.4064-4070.

229. Sakai Y., Mitsui R., Katayama Y., Yanase H., Kato N. (1999). Organization of the genes involved in the ribulose monophoshate pathway in an obligate methylotrophic bacterium, Methylomonas aminofaciens 77a. FEMS Microbiol. Lett. V.176, P.125-130.

230. Sara M., Sleytr U.B. (2000). STLayer proteins. J. Bacteriol. V.182, P. 859-868

231. Sawers G. (1994). The hydrogenases and formate dehydrogenases of Escherichia coli. Antonie Van Leeuwenhoek. V.66, P.57-88.

232. Schouten S., Bowman J.P., Rijpstra I.C., Damste J.S.S. (2000). Sterols in psychrophilic methanotroph, Methylosphaera hansonii. FEMS Microbiol. Lett. V.186, № 2, P.193-195.

233. Schacterle L.B., Pollack R.L. (1973). A simplified method for the quantitative assay of small amounts of protein in biological material. Anal. Biochem., V.51, P.654-655.

234. Schipper L.A., Reddy K.R. (1996) Determination of methane oxidation in the rhizosphere of Sagittaria lancifolia using methyl fluoride. Soil. Sci. Soc. Am. J. V.60, P.611-616.

235. Schutz H., Seiler W., Conrad R. (1989) Process involved in formation and emission of methane in rice paddies. Biogeochemistry. V.7, P.33-53.

236. Semrau J.D., Chistoserdov A., Lebron J., Costello A., Davagnino J., Kenna E., Holmes A.J., Finch R., Murrell J.C., Lidstrom M.E. (1995). Particulate methane monooxygenase genes in methanotrophs. J. Bacteriol. V. 177, P.3071-3079.

237. Shishkina V.N., Trotsenko Y.A. (1979). Pathways of ammonia assimilation in obligate methane utilizers. FEMS Microbiol. Lett. V.5, P.187-191.

238. Shishkina V.N., Trotsenko Y.A. (1982). Multiple enzymic lesions in obligate methanotrophic bacteria. FEMS Microbiol. Lett. V.13, P.237-242.

239. Sleytr U.B. (1997). Basic and applied S-layer research: an overview. FEMS Microbiol. Rev. V.20, № 1/2, P.5-12.

240. Sleytr U.B., Beveridge J. (1999). Bacterial S-layers. Trends Microbiol. V.7, № 6, P.253

241. Speer B.S., Chistoserdova L., Lidstrom M.E. (1994). Sequence of the gene for a NAD(P)-dependent formaldehyde dehydrogenase (class III alcohol dehydrogenase) from a marine methanotroph Methylobacter marinus A45. FEMS Microbiol. Lett., V.121, P.349-356.

242. Stainthorpe A.C., Murrell J.C., Salmond G.P.C., Dalton H., Lees V. (1989). Molecular analysis of methane monooxygenase from Methylococcus capsulatus (Bath). Arch. Microbiol. V.152, P.154-159.

243. Stainthorpe A.C., Lees V., Salmond G.P.C.,Dalton H., Murrell J.C. (1990). The methane monooxygenase gene cluster of Methylococcus capsulatus (Bath). Gene. V.91, P.27-34.

244. Slobodkin A.I., Wiegel J. (1997). Fe (III) as an electron acceptor for H2 oxidation in thermophilic anaerobic enrichment cultures from geothermal areas. Extremophiles. V.l, P.106-109. ■ "

245. Smith T. J., Slade S. E., Burton N. P., Murrell J. C., Dalton H. (2002). Improved system for protein engineering of the hydroxylase component of soluble methane monooxygenase. Appl. Environ. Microbiol. V.68, P.5268-5273.

246. Sorokin D.Y., Jones B.E., Kuenen J.G. (2000). A novel obligately methylotrophic, methane-oxidizing Methylomicrobium species from a highly alkaline environment. Extremophiles. V.4, P.145-155.

247. Sorokin D.Yu, Kuenen J.G. (2005). Chemolithotrophic haloalkaliphiles from soda lakes. FEMS Microbiol. Ecol. V.52, P.287-295.

248. Stafford G.P., Scanlan J., McDonald I.R., Murrell J.C. (2003). rpoN, mmoR and mmoG, genes involved in regulating the expression of soluble methane monooxygenase in Methylosinus trichosporium ОВЗЬ. Microbiology. V.l49, P. 1771-1784.

249. Stetter K.O. (1996) Hyperthermophilic prokaryotes. FEMS Microbiol. Rev. V.18, P.149-158.

250. Stewart F.J., Newton I.L.G., Cavanaugh C.M. (2005) Chemosynthetic endosymbioses: adaptations to oxic-anoxic interfaces. Trends Microbiol. V.13, P.440-448.

251. Stein L.Y., Sayavedra-Soto L.A., Hommes N.G., Arp, D.J. (2000). Differential regulation of amoA and amoB gene copies in Nitrosomonas europaea. FEMS Microbiol. Lett. V.l92, P.163-168.

252. Svetlichny V.A., Sokolova T.G., Kostrikina N.A., Zavarzin G.A. (1991). Anaerobic extremely thermophilic carboxydotrophic bacteria in hydrotherms of Kunashir Island. FEMS Microbiol. Ecol. V.21. P. 1-10.

253. Stolyar S„ Costello A.M., Peeples T.L., Lidstrom M.E. (1999). Role of multiple gene copies in particulate methane monooxygenase activity in the methane-oxidising bacterium Methylococcus capsulatus (Bath). Microbiology. V.145, P.1235-1244.

254. Stolyar S., Franke M., Lidstrom M.E. (2001). Expression of individual copies of Methylococcus capsulatus Bath particulate methane monooxygenase genes. J. Bacteriol. V.183, P.1810-1812.

255. Sugiyama S. (1995). Na+-driven flagellar motors as a likely Na+ re-entry pathway in alkaliphilic bacteria. Mol. Microbiol. V.l5, P.592.

256. Tate S., Dalton H. (1999). A low molecular-mass protein from Methylococcus capsulatus (Bath) is responsible for the regulation of formaldehyde dehydrogenase activity in vitro. Microbiology. V.145, P.159-167.

257. Taylor S., Dalton H., Dow C. (1981). Ribulose-l,5-bisphosphate carboxylase / oxygenase and carbon assimilation in Methylococcus capsulatus (Bath). J. Gen. Microbiol. V.l22, P.89-94.

258. Takeguchi M., Miyakawa. K., Okura I. (1998). Purification and properties of particulate methane monooxygenase from Methylosinus trichosporium OB3b. J. Mol. Catal. A: Chem. V.132, P.145-153.

259. Takeguchi M., Miyakawa. K., Okura I. (1999). The role of copper in particulate methane monooxygenase from Methylosinus trichosporium OB3b. J. Mol. Catal. A: Chem. V.137, P.161-168.

260. Takeguchi M., Okura I. (2000). Role of iron and copper in particulate methane monooxygenase of Methylosinus trichosporium OB3b. Catal. Surv. Jpn. V.4, P.51-63.

261. Tellez C.M., Gaus K.P., Graham D.W., Arnold R.G., Guzman R.Z. (1998). Isolation of copper biochelates from Methylosinus trichosporium OB3b and soluble methane monooxygenase mutants. Appl. Environ. Microbiol.V.64, P.l 115-1122.

262. Thiemann В., Imhoff I.F. (1991). The effect of salt on the lipid composition of Ectothiorodospira. Arch. Microbiol., V.l56, № 5, P.376-384.

263. Theisen A.R., Murrell, J.C. (2005). Facultative methanptrophs revisited. J. Bacteriol. V.187, P. 4303^1305.

264. Tindall B.J. (1988). Procaryotic life in the alkaline, saline, athalassic environment. In Halophilic bacteria (Ed. Rodriguez-Valera F. Boca Raton), FL: CRC Press, P.31-67.

265. Toukdarian A.E., Lidstrom M.E. (1984). Nitrogen metabolism in a new obligate methanotroph 'Methylosinus' strain 6. J. Gen. Microbiol. V.130, P.1827-1837.

266. Tokuda H., Unemoto T. (1982). Characterization of the respiration-dependent Na+ pump in the marine bacterium Vibrio alginolyticus. J. Biol. Chem. V.257, P.10007-10014.

267. Tokuda H., Unemoto T. (1984). Na+ is translocated at NADH: quinone oxidoreductase segment in the respiratory chain of Vibrio alginolyticus. J. Biol. Chem. V.258, P.7785-7790.

268. Trotsenko Y.A. (1983). Metabolic features of methane- and methanol-utilizing bacteria. Acta Bacteriol., V.3, № 3, P.301-304.

269. Trotsenko Y.A., Doronina N.V., Govorukhina'N.I. (1986) Metabolism of non-motile obligately methylotrophic bacteria. FEMS Microbiol. Lett. V.33, P.293-297.

270. Trotsenko Y.A., Khmelenina V.N., Beschastny A.P. (1996) The ribulose monophosphate (Quayle) cycle: news and views // "Microbial growth on Ci-compounds" / Eds Lidstrom M.E., Tabita R. Kluwer Publishers. Dordrecht. P 4-8.

271. Trotsenko Y.A., Khmelenina V.N. (2002). Biology of extremophilic and extremotolerant methanotrophs. Arch. Microbiol. V. 177, P.123-131.

272. Trotsenko Y.A., Khmelenina V.N. (2005). Aerobic methanotrophic bacteria of cold ecosystems. FEMS Microbiol. Ecol., V.53, P. 15-26.

273. Trotsenko Y.A., Shishkina V.N., Govorukhina N.I., Sokolov A.P. (1987). Biochemical basis for obligate methylotrophy and obligate autotrophy: comparative aspects. Winogradsky Symp. on Lithoautotrophy, P.26.

274. Trotsenko Y.A., Shishkina V.A. (1990). Studies on phosphate metabolism in obligate methylotrophs. FEMS Microbiol. Lett. V.87, P.267-271.

275. Ventosa A., Nieto J.J., Oren A. (1998). Biology of moderately halophilic aerobic bacteria. Microbiol. Mol. Biol. Rev., V.62, № 2, P.504-544.

276. Vorholt J. A. (2002). Co factor-dependent pathways of formaldehyde oxidation in methylotrophic bacteria. Arch. Microbiol. V.178, P.239-249.

277. Vorholt J.A., Chistoserdova L., Lidstrom M.E., Thauer R.K. (1998). The NADP-dependent methylene tetrahydromethanopterin dehydrogenase in Methylobacterium extorquens AMI. J.Bacteriol., V.180, № 20, P.5351-5356.

278. Ward D.M. (1978). Thermophilic methanogenesis in a hot spring algal-bacterial mat (71-30°C). Appl. Environ. Microbiol. V.35, P.1019-1026.

279. Walsh D.A., Cooper R.H., Denton R.M., Bridges B.J., Randle P.S. (1976). Elementary reactions of the pig heart pyruvate dehydrogenase complex. Biochem. J. V.157, P.41-67.

280. Wartiainen I., Hestnes A.G., McDonald I.R., Svenning M.M. (2006). Methylobacter tundripaludum sp. nov., a methane-oxidising bacterium from arctic wetland soil on the Svalbard islands, Norway (78°N). Int. J. Syst. Evol. Microbiol. V.56, P.109-113.

281. Wartiainen I., Hestnes A.G., McDonald I.R., Svenning M.M. (2006). Methylocystis rosea sp. nov., a novel methanotrophic bacterium from Arctic wetland soil, Svalbard, Norway (78° N). Int. J. Syst. Evol. Microbiol. V.56: 541-547

282. Ward B.B., Martino P.P., Diarz M.C., Joe S.B. (2000). Analysis of ammonia-oxidizing bacteria from hypersaline Mono Lake, California, on the basis of 16S RNA sequences. Appl. Environ. Microbiol. V.66, № 7, P.2873-2884. .

283. Whittenbury R., Davies S.L., Dawey J.F., (1970).'Exospores and cysts formed by methane-utilizing bacteria. J. Gen. Microbiol., V.61, P.219- 225.

284. Whittenbury R., Krieg N. (1984). Methylococcaceae fam. nov. In Bergey's Manual of Determinative Bacteriology, Vol. 1, P. 256-262. Williams and Wilkins, Baltimore.

285. Wise M.G., McArthur J.V., Shimkets L.J. (2001). Methylosarcina flbrata gen. nov., sp.nov. and Methylosarcina quisquiliarum sp. nov., novel type I methanotrophs. Int. J. Syst. Evol. Microbiol. V.51,P.611-621.

286. Wood W.A. (1971). Assay of enzymes representative of metabolic pathways. Methods Microbiol. V.6A, P.421.

287. Wosten, M.M.S.M. (1998). Eubacterial sigma-factors. FEMS Microbiol. Rev. V.22, P. 127

288. Xin J-Y., Cui J-R., Ни X-X, Li S-B., Xia C-G., Zhu L-M., Wang Y-Q. (2002). Particulate methane monooxygenase from Methylosinus trichosporium is a copper-containing enzyme. Biochem. Biophys. Res. Comm. V.295, P. 182-186.

289. Yasueda H., Kawahara Y., Sugimoto S. (1999). Bacillus subtilis yckG and yckF encode two key enzymes of the ribulose monophosphate pathway used by methylotrophs, and yckH is required for their expression. J. Bacteriol. V.181, P.7154-7160.

290. Yoch D.C., Chen Y.P., Hardin M.G. (1990). Formate dehydrogenase from the methane oxidizer Methylosinus trichosporium ОВЗЬ. J. Bacteriol., V.172, № 8, P.4456-4463.

291. Yurimoto H., Hirai R., Yasueda H., Mitsui R., Sakai Y., Kato N. (2002). The ribulose monophosphate pathway operon encoding formaldehyde fixation in a thermotolerant methylotroph, Bacillus brevis SI. FEMS Microbiol. Lett. V.214, P.l89-193.

292. Yumoto I., Yamasaki K., Sawabe Т., Nakano K., Kawasaki K., Ezura Y and Shinano H. (1998). Bacillus horti sp. nov., a new gram-negative alkaliphilic bacillus. Int. J. Syst. Bacteriol., V.48, P.565-571.

293. Zahn J.A., Bergmann D.J., Boyd J.M., Kunz R.C., Dispirito A.A. (2001). Membrane-associated quinoprotein formaldehyde dehydrogenase from Methylococcus capsulatus Bath. V. 183, P. 6832-6840. •

294. Zahn J. A., DiSpirito A. A. (1996). Membrane-associated methane monooxygenase from Methylococcus capsulatus (Bath). J. Bacteriol. V.l78, P. 1018-1029.

295. Zhilina T.N., Zavarzin G.A. (1994). Alkaliphilic anaerobic community at pH 10. Curr. Microbiol. V.29.P.109-112.