Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Локализация Т-кадгерина в стенке кровеносных сосудов и его влияние на адгезию и морфологию сосудистых клеток

ВАК РФ 03.00.25, Гистология, цитология, клеточная биология

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Иванов, Данила Борисович

Список сокращений.

Введение

Глава I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1. Структура и функции кадгеринов.

1.1. Структура классических кадгеринов.

1.2. Взаимодействия кадгеринов с цитоплазматическими белками

1.3. Межклеточные контакты, в состав которых входят кадгерины

1.4. Регуляция активности кадгеринов.

1.5. Кадгерины и сигнализация.

1.6. Роль кадгеринов в морфогенезе.

1.7. Кадгерины и онкогенез.

2. Структура и функции ГФИ-белков.

2.1. Строение и синтез ГФИ-якоря.

2.2. Локализация ГФИ-белков на клеточной поверхности.

2.3. ГФИ-якорь и подвижность белков.

2.4. ГФИ-белки и сигнализация.

2.5. ГФИ-белки и транспорт молекул, ГФИ-якорь как механизм высвобождения белков с поверхности клеток.

2.6. Роль ГФИ-белков в развитии заболеваний.

3. Т-кадгерин - атипичный, ГФИ-заякоренный представитель семейства кадгеринов.

Глава II. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.

1. Материалы и методы.

1.1. Культивирование клеток.

1.2. Выделение мембран культивируемых клеток.

1.3. Выделение клеточных мембран из тканей человека.

1.4. Солюбилизация белков мембран культивируемых клеток и тканей человека.

1.5. Определение концентрации белка.

1.6. Электрофорез белков и иммуноблотинг.

1.7. Получение образцов аорты человека и их морфологическая характеристика

1.8. Иммуногистохимическое окрашивание срезов аорты человека.

1.9. Выделение суммарной РНК.

1.10. Очистка информационной РНК (мРНК).

1.11. Синтез комплементарной ДНК (кДНК).

1.12. Проведение полимеразной цепной реакции (ПЦР).

1.13. Схема клонирования и субклонирования полноразмерной кДНК Т-кадгерина, фрагмента люциферазы и фрагментов кДНК Т-кадгерина, соответствующих отдельным доменам.

1.14. Клонирование ПЦР-продуктов.

1.15. Получение компетентных клеток E.coli.

1.16. Трансформация компетентных клеток и селекция колоний.

1.17. Выделение плазмиды из Е. coli.

1.18. Секвенирование.

1.19. Нозерн-блоттинг.

1.20. Трансфекция эукариотических клеток и селекция клонов.

1.21. Экспрессия рекомбинантных доменов Т-кадгерина в Е. coli.

1.22. Очистка рекомбинантных доменов Т-кадгерина на Ni-NTA агарозе.

1.23. Получение поликлональных антител против рекомбинантных доменов Т-кадгерина.

1.24. Приготовление иммуноаффинного сорбента для получения аффинноочищенных поликлональных антител против Т-кадгерина.

1.25. Связывание антител против Т-кадгерина с поверхностью клеток.

1.26. Измерение Са2+-зависимой агрегации клеток.

1.27. Изучение влияния антител к доменам Т-кадгерина на культивируемые клетки сосудов человека.

1.28. Цитохимическое окрашивание актиновых филаментов в культивируемых клетках.

1.29. Изучение экспрессии Т-кадгерина в митозе и при апоптозе.

1.30. Материалы.

2. Результаты исследования.

2.1. Получение поликлональных антител против рекомбинантных фрагментов человеческого Т-кадгерина.

2.1.1. Синтез полноразмерной к ДНК Т-кадгерина.

2.1.2. Получение кроличьих антисывороток и аффинно очищенных кроличьих поликлональных антител против рекомбинантных доменов Т-кадгерина.

2.2. Изучение экспрессии Т-кадгерина в сосудистой системе.

2.2.1. Распределение и экспрессия Т-кадгерина в органах и тканях человека.

2.2.2. Экспрессия Т-кадгерина в стенке аорты.

2.2.3. Экспрессия Т-кадгерина в атеросклеротических поражениях.

2.3. Влияние экспрессии Т-кадгерина на межклеточную адгезию и морфологию трансфектных клеток.

2.3.1. Трансфекция клеток линии L929 полноразмерной кДНК Т-кадгерина, селекция клонов и их тестирование.

2.3.2. Влияние экспрессии Т-кадгерина на межклеточную агрегацию и морфологию трансфектных клеток.

2.4. Влияние антител против различных доменов Т-кадгерина на адгезию и морфологию культивируемых клеток сосудов человека.

2.4.1. Влияние антител против Т-кадгерина на адгезию клеток к субстрату

2.4.2. Влияние антител против Т-кадгерина на морфологию эндотелиальных клеток.

2.4.3. Влияние антител против Т-кадгерина на перестройку цитоскелета в эндотелиальных клетках.

2.5. Экспрессия Т-кадгерина в клеточном цикле.

2.6. Экспрессия Т-кадгерина при апоптозе.

ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ.

ВЫВОДЫ.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Локализация Т-кадгерина в стенке кровеносных сосудов и его влияние на адгезию и морфологию сосудистых клеток"

Молекулы клеточной адгезии, опосредующие взаимодействия клеток друг с другом и с внеклеточным матриксом, играют важную роль в формировании тканей и органов в процессе эмбрионального развития [Takeichi, 1995; Horwitz, 1997; Vleminckx and Kemler, 1999; Angst et al., 2001], а также в поддержании пространственной архитектуры тканей и регуляции клеточной подвижности и пролиферации во взрослом организме [Humphries et al., 1993; Yap et al., 1997]. Изменение структуры или активности рецепторов адгезии приводит к развитию ряда заболеваний, в том числе, к возникновению злокачественных новообразований [Geiger and Ayalon, 1992; Albelda, 1993; Horwitz, 1997]. Существует четыре семейства молекул клеточной адгезии: иммуноглобулиновое семейство, интегрины, селектины и кадгерины [Albelda, 1993]. Кадгерины представляют собой группу мембранных рецепторов, опосредующих кальций-зависимую гомофильную межклеточную адгезию. К ним относятся классические кадгерины, являющиеся основным компонентом межклеточных адгезивных контактов, десмосомальные кадгерины (десмоколины и десмоглеины), протокадгерины, а также некоторые другие родственные кадгеринам молекулы, такие, например, как белок дрозофилы fat. Межклеточные контакты, в состав которых входят кадгерины, формируются благодаря взаимодействию между внеклеточными доменами идентичных кадгеринов, расположеных на мембранах соседних клеток. Стабильность этих адгезивных контактов обеспечивается за счет связывания внутриклеточного домена кадгеринов с актиновым цитоскелетом [Grunwald, 1993; Yap et al., 1997; Angst etal., 2001].

Т-кадгерин является нетипичным членом кадгеринового семейства: в отличие от других кадгеринов, он не имеет ни трансмембранного, ни цитоплазматического доменов, а его присоединение к мембране осуществляется при помощи гликозилфосфатидил-инозитольного (ГФИ) якоря [Ranscht and Bronner-Fraser, 1991; Ranscht and Dours-Zimmermann, 1991; Vestal and Ranscht, 1992; Lee, 1996]. Кроме того, его уникальность заключается в том, что он экспрессируется на клеточной поверхности в виде двух форм -зрелого белка и частично процессированного предшественника [Ranscht and Dours-Zimmermann, 1991; Vestal and Ranscht, 1992; Lee, 1996; Stambolsky et al., 1999]. В отличие от других кадгеринов, в поляризованных эпителиальных клетках Т-кадгерин локализован не в межклеточных контактах, а на апикальной поверхности [Roller and Ranscht, 1996]. Впервые Т-кадгерин был описан в развивающейся нервной системе цыпленка, где он определяет направление роста нервных волокон, ингибируя прорастание конуса роста аксона по механизму контактного торможения [Ranscht and Bronner-Fraser, 1991; Vestal and Ranscht, 1992]. Существует также ряд данных о взаимосвязи между изменениями в экспрессии Т-кадгерина и возникновением злокачественных новообразований. Потеря локуса хромосомы 16q24, содержащего ген Т-кадгерина, коррелирует с возникновением рака молочной железы, легких, желудка и яичников [Takeuchi et al., 1999; Kawakami et al., 1999; Sato et al., 1998a,6; Mori et al., 1999; Lee, 1996], в то время как трансфекция опухолевых клеток кДНК Т-кадгерина приводит к снижению их пролиферативной и инвазивной активности [Lee, 1996; Lee et al., 1998; Takeuchi et al., 2000].

Развитие таких патологий сердечно-сосудистой системы как атеросклероз или рестеноз после баллонной ангиопластики и атерэктомии, характеризуется усиленной миграцией, пролиферацией и фенотипической модуляцией клеток сосуда, что часто бывает связано с нарушениями контактов клеток друг с другом или с внеклеточным матриксом [Jang et al., 1994; Hamon et al., 1995]. Роль молекул клеточной адгезии в этих процессах лучше всего изучена на примере интегринов и селектинов. Селектины, экспрессирующиеся на поверхности эндотелия и клеток крови (моноцитов, лейкоцитов, тромбоцитов), участвуют в прикреплении лейкоцитов и тромбоцитов к эндотелию [Rosales et al., 1995; McEver, 1997; Siegel and Malmstein, 1997]. Интегрины, опосредующие прикрепление клеток к внеклеточному матриксу, играют ключевую роль в процессах миграции гладкомышечных клеток при формировании неоинтимы [Jang et al., 1994]. Однако до сих пор практически отсутствуют данные о функциях кадгеринов в сосудах и сердце. Экспрессия и роль недавно открытого Т-кадгерина в клетках сосудов также никогда не изучалась. В нашей лаборатории было обнаружен высокий уровень экспрессии Т-кадгерина в гладкомышечных клетках аорты человека. С учетом предполагаемой способности этого белка регулировать рост, адгезию и миграцию клеток, было предположено, что Т-кадгерин может участвовать в функционировании клеток сосудистой стенки.

В связи с этим целью представленной работы стало изучение экспрессии Т-кадгерина клетками сосудистой стенки, а также его влияния на клеточную морфологию и способность к адгезии. Для достижения этой цели были поставлены следующие экспериментальные задачи:

1. Изучить распределение и локализацию Т-кадгерина в органах и тканях человека, в том числе в сосудистой системе в норме и при развитии атеросклероза.

2. Получить специфические антитела к Т-кадгерину и изучить их влияние на адгезию и морфологию гладкомышечных и эндотелиальных клеток сосудов.

3. Получить стабильно трансфецированные клеточные линии, экспрессирующие Т-кадгерин, и изучить влияние этого бежа на адгезию и морфологию трансфектантов.

4. Исследовать экспрессию Т-кадгерина в гладкомышечных и эндотелиальных клетках сосудов на этапах пролиферации и апоптоза этих клеток.

В представленной работе впервые проведен анализ экспрессии Т-кадгерина в органах и тканях человека и подробное гистохимическое исследование его распределения в стенке аорты человека в норме и при атеросклерозе. Кроме того показано, что Т-кадгерин способен опосредовать слабую межклеточную Са2+-зависимую адгезию. Т-кадгерин также может влиять на клеточную морфологию и способность клеток к адгезии, что было выявлено в опытах с использованием специфических антител к этому белку. Впервые показано изменение экспрессии Т-кадгерина в митозе и при апоптозе гладкомышечных и эндотелиальных клеток стенки сосудов.

Результаты работы представлены на научных конференциях: XI International Vascular Biology Meeting, Geneva 2000; Swiss Cardiology Society Meeting, Zurich 2001; International Symposium "Biological motility: new trends in research", Пущино, 2001.

В заключении можно сказать, что полученные в процессе работы результаты позволяют сделать вывод о том, что Т-кадгерин играет важную роль в сосудистой стенке, участвуя в регуляции адгезии клеток, клеточного фенотипа и клеточной подвижности. Экспрессия Т-кадгерина в клетках сосудов зависит от их функционального состояния и коррелирует с развитием патологических изменений стенки аорты при атеросклерозе. Представленные данные являются новым этапом в изучении роли Т-кадгерина как в сосудистой системе, так и в организме в целом.

Заключение Диссертация по теме "Гистология, цитология, клеточная биология", Иванов, Данила Борисович

ВЫВОДЫ:

1) Сконструированы и экспрессированы в E.coli рекомбинантные домены Т-кадгерина человека. Получены и охарактеризованы поликлональные кроличьи антитела против рекомбинантных доменов Т-кадгерина.

2) Установлено, что в органах и тканях человека максимальный уровень экспрессии Т-кадгерина наблюдается в сердечно-сосудистой системе (аорте, артериях и сердце).

3) В стенке здоровой аорты Т-кадгерин экспрессируется большинством резидентных клеток: эндотелиальными, гладкомышечными и перицитами. Максимальная экспрессия обнаруживается в ГМК протеогликанового слоя интимы. В гладкомышечных клетках из разных слоев сосуда наблюдается обратная зависимость между уровнями экспрессии Т-кадгерина и гладкомышечного а-актина. При развитии атеросклеротических поражений стенки сосуда клеточный спектр экспрессии Т-кадгерина не изменяется: белок присутствует в резидентных клетках, но не в пенистых клетках моноцитарного/макрофагального происхождения. В фиброатероме и фиброзной бляшке наблюдается усиление экспрессии Т-кадгерина в гладкомышечных клетках, коррелирующее с фенотипической модуляцией и приобретением клетками синтетического фенотипа.

4) Получены и охарактеризованы стабильно трансфецированные линии клеток L929, экспрессирующие Т-кадгерин человека. Стабильная трансфекция клеток кДНК Т-кадгерина человека вызывает повышение кальций-зависимой межклеточной адгезии в суспензии. При культивировании трансфектных клеток усиление адгезии проявляется в формировании монослоем морфологического рисунка "холмы и долины".

5) Антитела против первого домена ЕС1 Т-кадгерина вызывают уменьшение адгезии культивируемых эндотелиальных и гладкомышечных клеток сосудов человека к поверхности желатина, а также изменение морфологии, перестройку актинового цитоскелета эндотелиальных клеток и приобретение ими промиграционного фенотипа. Антитела против пятого домена ЕС5 подобных эффектов не вызывают.

Я хочу выразить глубокую благодарность моему научному руководителю Валерию Николаевичу Бочкову за все, чему я научился при выполнении данной работы, за помощь и заботу.

Я искренне признателен моему научному консультанту Всеволоду Арсеньевичу Ткачуку за постоянное внимание, советы и критические замечания.

Также хотелось бы поблагодарить Дмитрия Викторовича Стамбольского, Александра Ясеновича Шевелёва, Юлию Георгиевну Антропову, Ольгу Петровну Ильинскую, Эдуарда Михайловича Тарарака и Терезу Резинк за помощь в выполнении экспериментов и научные консультации. Огромное спасибо всем сотрудникам лабораторий молекулярной эндокринологии и клеточной подвижности за доброе и дружеское отношение, а также моим родителям и жене за веру, любовь, терпение и неоценимую поддержку.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Иванов, Данила Борисович, Москва

1. Aberle Н., Butz S., Stappert J., Weissig H., Kemler R., Hoschuetzky H. (1994). Assembly of the cadherin-catenin complex in vitro with recombinant proteins. J. Cell Sci., 107(Pt 12): 36553663.

2. Albelda S.M. (1993). Role of integrins and other cell adhesion molecules in tumor progression and metastasis. Lab. Invest., 68(1): 4-17.

3. Anderson R.G. (1993). Plasmalemmal caveolae and GPI-anchored membrane proteins. Curr. Opin. Cell Biol., 5(4): 647-652.

4. Anderson R.G. (1998). The caveolae membrane system. Annu. Rev. Biochem., 67: 199-225.

5. Andreeva E.R., Pugach I.M., Gordon D., Orekhov A.N. (1998). Continuous subendothelial network formed by pericyte-like cells in human vascular bed. Tissue Cell, 30(1): 1127-35.

6. Angres В., Barth A., Nelson W.J. (1996). Mechanism for transition from initial to stable cell-cell adhesion: kinetic analysis of E-cadherin-mediated adhesion using a quantitative adhesion assay. J. Cell Biol., 134(2): 549-557.

7. Angst B.D., Marcozzi C., Magee A.I. (2001). The cadherin superfamily. J. Cell Sci., 114(Pt 4): 625-626.

8. Ao A., Erickson R.P. (1992). Injection of Antisense RNA specific for E-cadherin demonstrates that E-cadherin facilitates compaction, the first differentiative step of the mammalian embryo. -Antisense Res. Dev., 2(2): 153-163.

9. Aoshiba K., Rennard S.I., Spurzem J.R. (1997). Cell-matrix and cell-cell interactions modulate apoptosis of bronchial epithelial cells. Am. J. Physiol., 272(1 Pt 1): L28-37.

10. Artavanis-Tsakonas S., Matsuno K., Fortini M.E. (1995). Notch signaling. Science, 268(5208): 225-232.

11. Aviv H., Leder P. (1972). Purification of biologically active globin messenger RNA by chromatography on oligothymidylic acid-cellulose. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 69(6): 14081412.

12. Babaev V.R, Antonov A.S., Zacharova O.S., Romanov Y.A., Krushinsky A.V., Tsibulsky V.P., Shirinsky V.P., Repin V.S., Smirnov V.N. (1988). Identification of intimal subendothelial cells from human aorta in primary culture. Atherosclerosis, 71(1): 45-56.

13. Bamezai A., Goldmacher V.S., Rock K.L. (1992). Internalization of glycosyl-phosphatidylinositol (GPI)-anchored lymphocyte proteins. II. GPI-anchored and transmembrane molecules internalize through distinct pathways. Eur. J. Immunol., 22(1): 15-21.

14. Bamezai A., Rock K.L. (1991). Effect of ras-activation on the expression of glycosyl-phosphatidylinositol-anchored proteins on the plasma membrane. Oncogene, 6(8): 1445-1451.

15. Bangs J.D., Hereld D., Krakow J.L., Hart G.W., Englund P.T. (1985). Rapid processing of the carboxyl terminus of a trypanosome variant surface glycoprotein. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 82(10): 3207-3211.

16. Bauer A., Lickert H., Kemler R, Stappert J. (1998). Modification of the E-cadherin-catenin complex in mitotic Madin-Darby canine kidney epithelial cells. J. Biol. Chem., 273(43): 28314-28321.

17. Behrens J., Mareel M.M., Van Roy F.M., Birchmeier W. (1989). Dissecting tumor cell invasion: epithelial cells acquire invasive properties after the loss of uvomorulin-mediated cell-cell adhesion. J. Cell Biol., 108(6): 2435-2447.

18. Behrens J., von Kries J.P., Kuhl M., Bruhn L., Wedlich D., Grosschedl R, Birchmeier W. (1996). Functional interaction of beta-catenin with the transcription factor LEF-1. Nature, 382(6592): 638-642.

19. Bierkamp C., Mclaughlin K.J., Schwarz H., Huber O., Kemler R. (1996). Embryonic heart and skin defects in mice lacking plakoglobin. Dev. Biol., 180(2): 780-785.

20. Birnboim H.C., Doly J. (1979). A rapid alkaline extraction procedure for screening recombinant plasmid DNA. Nucleic Acids Res., 7(6): 1513-1523.

21. Bixby J.L., Grunwald G.B., Bookman R.J. (1994). Ca2+ influx and neurite growth in response to purified N-cadherin and laminin. J. Cell Biol., 127(5): 1461-1475.

22. Blaschuk O.W., Sullivan R., David S., Pouliot Y. (1990). Identification of a cadherin cell adhesion recognition sequence. Dev. Biol., 139(1): 227-229.

23. Blasi F. (1996). The urokinase receptor and cell migration. Semin. Thromb. Hemost., 22(6): 513-516.

24. Bobryshev Y.V., Lord R.S., Watanabe Т., Ikezawa T. (1998). The cell adhesion molecule E-cadherin is widely expressed in human atherosclerotic lesions. Cardiovasc. Res., 40(1): 191205.

25. Bodmer W. (1999). Familial adenomatous polyposis (FAP) and its gene, APC. Cytogenet. Cell Genet., 86(2): 99-104.

26. Bosenberg M.W., Massague J. (1993). Juxtacrine cell signaling molecules. Curr. Opin. Cell Biol., 5(5): 832-838.

27. Boudreau N., Turley E., Rabinovitch M. (1991). Fibronectin, hyaluronan, and a hyaluronan binding protein contribute to increased ductus arteriosus smooth muscle cell migration. Dev. Biol., 143(2): 235-247.

28. Brabant G., Hoang-Vu C., Behrends J., Cetin Y., Potter E., Dumont J.E., Maenhaut C. (1995). Regulation of the cell-cell adhesion protein, E-cadherin, in dog and human thyrocytes in vitro. -Endocrinology, 136(7): 3113-3119.

29. Bracke M.E., Vyncke B.M., Bruyneel E.A., Vermeulen S.J., De Bruyne G.K., et al. (1995). Insuline-like growth factor I activates the invasion supressor function of E-cadherin in MCF-7 human mammary carcinoma cells in vitro. Br. J. Cancer, 68: 282-289.

30. Bradley R.S., Cowin P., Brown A.M. (1993). Expression of Wnt-1 in PC12 cells results in modulation of plakoglobin and E-cadherin and increased cellular adhesion. J. Cell Biol., 123(6 Pt2): 1857-1865.

31. Brady-Kalnay S.M., Rimm D.L., Tonks N.K. (1995). Receptor protein tyrosine phosphatase PTPmu associates with cadherins and catenins in vivo. J. Cell Biol., 130(4): 977-986.

32. Brieher W.M., Yap A.S., Gumbiner B.M. (1996). Lateral dimerization is required for the homophilic binding activity of C-cadherin. J. Cell Biol., 135(2): 487-496.

33. Brodsky F.M., Hill B.L., Acton S.L., Nathke I., Wong D.H., Ponnambalam S., Parham P. (1991). Clathrin light chains: arrays of protein motifs that regulate coated-vesicle dynamics. -Trends Biochem. Sci., 16(6): 208-213.

34. Brown D.A., Crise В., Rose J.K. (1989). Mechanism of membrane anchoring affects polarized expression of two proteins in MDCK cells. Science, 245(4925): 1499-1501.

35. Brown D.A., Rose J.K. (1992). Sorting of GPI-anchored proteins to glycolipid-enriched membrane subdomains during transport to the apical cell surface. Cell, 68(3): 533-544.

36. Bruses J.L. (2000). Cadherin-mediated adhesion at the interneuronal synapse. Curr. Opin. Cell Biol., 12(5): 593-597.

37. Buck C.A., Horwitz A.F. (1987). Integrin, a transmembrane glycoprotein complex mediating cell-substratum adhesion. J. Cell Sci. Suppl., 8: 231-250.

38. Bulow R, Overath P., Davoust J. (1988). Rapid lateral diffusion of the variant surface glycoprotein in the coat of Trypanosoma brucei. Biochemistry, 27(7): 2384-2388.

39. Burridge K., Fath K. (1989). Focal contacts: transmembrane links between the extracellular matrix and the cytoskeleton. Bioessays, 10(4): 104-108.

40. Cancilla P.A., Baker R.N., Pollock P.S., Frommes S.P. (1972). The reaction of pericytes of the central nervous system to exogenous protein. Lab. Invest., 26(4): 376-383.

41. Cary L.A., Guan J.L. (1999). Focal adhesion kinase in integrin-mediated signaling. Front. Biosci., 4: D102-113.

42. Cavallaro U., Wu Z., Di Palo A., Montesano R, Pepper M.S., Maier J.A., Soria M.R. (1998). FGF-2 stimulates migration of Kaposi's sarcoma-like vascular cells by HGF-dependent relocalization of the urokinase receptor. FASEB J., 12(11): 1027-1034.

43. Cepek K.L., Shaw S.K., Parker C.M., Russell G.J., Morrow J.S., Rirnrn D.L., Brenner M.B. (1994). Adhesion between epithelial cells and T lymphocytes mediated by E-cadherin and the aE beta 7 integrin. Nature, 372(6502): 190-193.

44. Chen H., Paradies N.E., Fedor-Chaiken M., Brackenbury R. (1997). E-cadherin mediates adhesion and suppresses cell motility via distinct mechanisms. J. Cell Sci., 110 (Pt 3): 345356.

45. Chen W.C., Obrink B. (1991). Cell-cell contacts mediated by E-cadherin (uvomorulin) restrict invasive behavior of L-cells. J. Cell Biol., 114(2): 319-327.

46. Chidgey M.A., Clarke J.P., Garrod D.R (1996). Expression of full-length desmosomol glycoproteins (desmocollins) is not sufficient to confer strong adhesion on transfected L929 cells. J. Invest. Dermatol., 106(4): 689-695.

47. Chomczynski P., Sacchi N. (1987). Single-step method of RNA isolation by acid guanidinium thiocyanate-phenol-chloroform extraction. Anal. Biochem., 162(1): 156-159.

48. Chong L.D., Traynor-Kaplan A., Bokoch G.M., Schwartz M.A. (1994). The small GTP-binding protein Rho regulates a phosphatidylinositol 4-phosphate 5-kinase in mammalian cells. Cell, 79(3): 507-513.

49. Christofori G., Semb H. (1999). The role of the cell-adhesion molecule E-cadherin as a tumour-suppressor gene. Trends Biochem. Sci., 24(2): 73-76.

50. Cifuentes-Diaz C., Goudou D., Padilla F., Facchinetti P., Nicolet M., Mege R.M., Rieger F. (1996). M-cadherin distribution in the mouse adult neuromuscular system suggests a role in muscle innervation. Eur. J. Neurosci., 8(8): 1666-1676.

51. Clark E.A., Brugge J.S. (1995). Integrins and signal transduction pathways: the road taken. -Science, 268(5208): 233-239.

52. Clayton C.E., Mowatt M.R. (1989). The procyclic acidic repetitive proteins of Trypanosoma brucei. Purification and post-translational modification. J. Biol. Chem., 264(25): 1508815093.

53. Couet J., Sargiacomo M., Lisanti M.P. (1997). Interaction of a receptor tyrosine kinase, EGF-R, with caveolins. Caveolin binding negatively regulates tyrosine and serine/threonine kinase activities. J. Biol. Chem., 272(48): 30429-30438.

54. Cowin P., Kapprell H.P., Franke W.W., Tamkun J., Hynes R.O. (1986). Plakoglobin: a protein common to different kinds of intercellular adhering junctions. Cell, 46(7): 1063-1073.

55. Cox R.T., Kirkpatrick C., Peifer M. (1996). Armadillo is required for adherens junction assembly, cell polarity, and morphogenesis during Drosophila embryogenesis. J. Cell Biol., 134(1): 133-148.

56. Crocker D.J., Murad T.M., Geer J.C. (1970). Role of the pericyte in wound healing. An ultrastructural study. Exp. Mol. Pathol., 13(1): 51-65.

57. Cunningham B.A., Hemperly J.J., Murray B.A., Prediger E.A., Brackenbury R, Edelman G.M. (1987). Neural cell adhesion molecule: structure, immunoglobulin-like domains, cell surface modulation, and alternative RNA splicing. Science, 236(4803): 799-806.

58. Daniel J.M., Reynolds A.B. (1995). The tyrosine kinase substrate pl20cas binds directly to E-cadherin but not to the adenomatous polyposis coli protein or a-catenin. Mol. Cell Biol., 15(9): 4819-4824.

59. Davis S., Aldrich Т.Н., Valenzuela D.M., Wong V.V., Furth M.E., Squinto S.P., Yancopoulos G.D. (1991). The receptor for ciliary neurotrophic factor. Science, 253(5015): 59-63.

60. Davitz M.A. (1987). Decay-accelerating factor (DAF): a review of its function and structure. -Acta Med. Scand. Suppl., 715:111-121.

61. Desai B.J., Gruber H.E. (1999). Anti-apoptotic actions of cytokines in mammalian cells. Proc. Soc. Exp. Biol. Med., 221(1): 1-13.

62. Dodelet V.C., Pasquale E.B. (2000). Eph receptors and ephrin ligands: embryogenesis to tumorigenesis. Oncogene, 19(49): 5614-5619.

63. Doherty .P, Williams G., Williams E.J. (2000). CAMs and axonal growth: a critical evaluation of the role of calcium and the МАРК cascade. Mol. Cell Neurosci., 16(4): 283-295.

64. Doherty P., Ashton S.V., Moore S.E., Walsh F.S. (1991a). Morphoregulatory activities of NCAM and N-cadherin can be accounted for by G protein-dependent activation of L- and N-type neuronal Ca2+ channels. Cell, 67(1): 21-33.

65. Doherty P., Fruns M., Seaton P., Dickson G., Barton C.H., Sears T.A., Walsh F.S. (1990). A threshold effect of the major isoforms of NCAM on neurite outgrowth. Nature, 343(6257): 464-466.

66. Doherty P., Rowett L.H., Moore S.E., Mann D.A., Walsh F.S. (19916). Neurite outgrowth in response to transfected N-CAM and N-cadherin reveals fundamental differences in neuronal responsiveness to CAMs. Neuron, 6(2): 247-258.

67. Duband J.L., Dufour S., Hatta K., Takeichi M., Edelman G.M., Thiery J.P. (1987). Adhesion molecules during somitogenesis in the avian embryo. J. Cell Biol., 104(5): 1361-1374.

68. Duband J.L., Volberg Т., Sabanay I., Thiery J.P., Geiger B. (1988). Spatial and temporal distribution of the adherens-junction-associated adhesion molecule A-CAM during avian embryogenesis. Development, 103(2): 325-344.

69. Edidin M., Stroynowski I. (1991). Differences between the lateral organization of conventional and inositol phospholipid-anchored membrane proteins. A further definition of micrometer scale membrane domains. J. Cell Biol., 112(6): 1143-1150.

70. English H.F., Kyprianou N., Isaacs J.T. (1989). Relationship between DNA fragmentation and apoptosis in the programmed cell death in the rat prostate following castration. Prostate, 15(3): 233-250.

71. Englund P.T. (1993). The structure and biosynthesis of glycosyl phosphatidylinositol protein anchors. Annu. Rev. Biochem., 62: 121-38.

72. Fagotto F., Gumbiner B.M. (1996). Cell contact-dependent signaling. Dev. Biol., 180(2): 445454.

73. Fannon A.M., Colman D.R. (1996). A model for central synaptic junctional complex formation based on the differential adhesive specificities of the cadherins. Neuron, 17(3): 423-434.

74. Feldbush T.L., Lafrenz D. (1991). Characterization of the expression of alkaline phosphatase on activated В cells. Kinetics and membrane anchor. J. Immunol., 147(11): 3690-3695.

75. Feldman P.S., Shneidman D., Kaplan C. (1978). Ultrastructure of infantile hemangioendothelioma of the liver. Cancer, 42(2): 521-527.

76. Feng X., Clark R.A., Galanakis D., Tonnesen M.G. (1999). Fibrin and collagen differentially regulate human dermal microvascular endothelial cell integrins: stabilization of av/beta3 mRNA by fibrin 1. J. Invest. Dermatol., 113(6): 913-919.

77. Ferguson M.A., Duszenko M., Lamont G.S., Overath P., Cross G.A. (1986). Biosynthesis of Trypanosoma brucei variant surface glycoproteins. N-glycosylation and addition of a phosphatidylinositol membrane anchor.-J. Biol. Chem., 261(1): 356-362.

78. Flanagan J.G., Vanderhaeghen P. (1998). The ephrins and Eph receptors in neural development. -Annu. Rev. Neurosci., 21: 309-45.

79. Franke W.W., Goldschmidt M.D., Zimbelmann R, Mueller H.M., Schiller D.L., Cowin P. (1989). Molecular cloning and amino acid sequence of human plakoglobin, the common junctional plaque protein. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 86(11): 4027-4031.

80. Fredette B.J., Miller J., Ranscht B. (1996). Inhibition of motor axon growth by T-cadherin substrata. Development, 122( 10): 3163 -3171.

81. Fredette B.J., Ranscht B. (1994). T-cadherin expression delineates specific regions of the developing motor axon-hindlimb projection pathway. J. Neurosci., 14(12): 7331-7346.

82. Friedlander D.R., Mege R.M., Cunningham B.A., Edelman G.M. (1989). Cell sorting-out is modulated by both the specificity and amount of different cell adhesion molecules (CAMs) expressed on cell surfaces. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 86(18): 7043-7047.

83. Frisch S.M., Ruoslahti E. (1997). Integrins and anoikis. Curr. Opin. Cell Biol., 1997 C)ct;9(5):701-6.

84. Frixen U.H., Behrens J., Sachs M., Eberle G., Voss В., Warda A., Lochner D., Birchmeier W. (1991). E-cadherin-mediated cell-cell adhesion prevents invasiveness of human carcinoma cells. -J. Cell Biol., 113(1): 173-185.

85. Fujimori Т., Takeichi M. (1993). Disruption of epithelial cell-cell adhesion by exogenous expression of a mutated nonfunctional N-cadherin. Mol. Biol. Cell, 4(1): 37-47.

86. Fujita N., Tsuruo T. (1998). Involvement of Bcl-2 cleavage in the acceleration of VP-16-induced U937 cell apoptosis. Biochem. Biophys. Res. Commun., 246(2): 484-488.

87. Fukuoka S., Freedman S.D., Scheele G.A. (1991). A single gene encodes membrane-bound and free forms of GP-2, the major glycoprotein in pancreatic secretory (zymogen) granule membranes. -Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 88(7): 2898-2902.

88. Funayama N., Fagotto F., McCrea P., Gumbiner B.M. (1995). Embryonic axis induction by the armadillo repeat domain of beta-catenin: evidence for intracellular signaling. J. Cell Biol., 128(5): 959-968.

89. Ganzler S.I., Redies C. (1995). R-cadherin expression during nucleus formation in chicken forebrain neuromeres. J. Neurosci., 15(6): 4157-4172.

90. Geiger В., Ayalon O. (1992). Cadherins. Annu. Rev. Cell Biol., 8: 307-332.

91. Gilbertson-Beadling S.K., Fisher C. (1993). A potential role for N-cadherin in mediating endothelial cell-smooth muscle cell interactions in the rat vasculature. Lab. Invest., 69(2): 203-209.

92. Glass W.F. 2nd, Teng P.R., Haney L.B. (1996). Extracellular matrix distribution and hillock formation in human mesangial cells in culture without serum. J. Am. Soc. Nephrol., 7(10): 2230-2243.

93. Grawe F., Wodarz A., Lee В., Knust E., Skaer H. (1996). The Drosophila genes crumbs and stardust are involved in the biogenesis of adherens junctions. Development, 122(3): 951-959.

94. Grunwald G.B. (1993). The structural and functional analysis of cadherin calcium-dependent cell adhesion molecules. Curr. Opin. Cell Biol., 5(5): 797-805.

95. Gumbiner B.M. (1995). Signal transduction of beta-catenin. Curr. Opin. Cell Biol., 7(5): 634640.

96. Gumbiner B.M. (1996). Cell adhesion: the molecular basis of tissue architecture and morphogenesis. Cell, 84(3): 345-357.

97. Gumbiner B.M. (1990). Generation and maintenance of epithelial cell polarity. Curr. Opin. Cell Biol., 2(5): 881-887.

98. Haegel H., Larue L., Ohsugi M., Fedorov L., Herrenknecht K., Kemler R. (1995). Lack of beta-catenin affects mouse development at gastrulation. Development, 121(11): 3529-3537.

99. Hafen E., Dickson В., Raabe Т., Brunner D., Oellers N., van der Straten A. (1993). Genetic analysis of the sevenless signal transduction pathway of Drosophila. Dev. Suppl.: 41-46.

100. Hahn A.B., Soloski M.J. (1989). Anti-Qa-2-induced T cell activation. The parameters of activation, the definition of mitogenic and nonmitogenic antibodies, and the differential effects on CD4+ vs CD8+ T cells. J. Immunol., 143(2): 407-413.

101. Hall A. (1992). Ras-related GTPases and the cytoskeleton. Mol. Biol. Cell, 3(5): 475-479.

102. Halperin J.A., Nicholson-Weller A. (1989). Paroxysmal nocturnal hemoglobinuria. A complement-mediated disease. Complement Inflamm., 6(1): 65-72.

103. Hamaguchi M., Matsuyoshi N., Ohnishi Y., Gotoh В., Takeichi M., Nagai Y. (1993). p60v-5rc causes tyrosine phosphorylation and inactivation of the N-cadherin-catenin cell adhesion system. EMBO J., 12(1): 307-314.

104. Hamon M., Bauters C., McFadden E.P., Wernert N., Lablanche J.M., Dupuis В., Bertrand M.E. (1995). Restenosis after coronary angioplasty. Eur. Heart J., 16 Suppl I: 33-48.

105. Harlow E., Lane D. (1988). Antibodies: a laboratory manual. Cold Spring Harbor Laboratory Press, New York (USA).

106. Harrington E.A., Bennett M.R, Fanidi A., Evan G.I. (1994). c-Myc-induced apoptosis in fibroblasts is inhibited by specific cytokines. EMBO J., 13(14): 3286-3295.

107. Hatta K., Nose A., Nagafuchi A., Takeichi M. (1988). Cloning and expression of cDNA encoding a neural calcium-dependent cell adhesion molecule: its identity in the cadherin gene family. J. Cell Biol., 106(3): 873-981.

108. Hatta K., Takagi S., Fujisawa H., Takeichi M. (1987). Spatial and temporal expression pattern of N-cadherin cell adhesion molecules correlated with morphogenetic processes of chicken embryos. Dev. Biol., 120(1): 215-227.

109. Hattori M., Osterfield M., Flanagan J.G. (2000). Regulated cleavage of a contact-mediated axon repellent. Science, 289(5483): 1360-1365.

110. Hazan R.B., Kang L., Whooley B.P., Borgen P.I. (1997). N-cadherin promotes adhesion between invasive breast cancer cells and the stroma. Cell Adhes. Commun., 4(6): 399-411.

111. Hazan R.B., Phillips G.R., Qiao R.F., Norton L., Aaronson S.A. (2000). Exogenous expression of N-cadherin in breast cancer cells induces cell migration, invasion, and metastasis. J. Cell Biol., 148(4): 779-790.

112. Heasman J., Ginsberg D., Geiger В., Goldstone K., Pratt Т., Yoshida-Noro C., Wylie C. (1994). A functional test for maternally inherited cadherin in Xenopus shows its importance in cell adhesion at the blastula stage. Development, 120(1): 49-57.

113. Hedin U., Bottger B.A., Forsberg E., Johansson S., Thyberg J. (1988). Diverse effects of fibronectin and laminin on phenotypic properties of cultured arterial smooth muscle cells. J. Cell Biol., 107(1): 307-319.

114. Hermiston M.L., Gordon J.I. (1995). In vivo analysis of cadherin function in the mouse intestinal epithelium: essential roles in adhesion, maintenance of differentiation, and regulation of programmed cell death. J. Cell Biol., 129(2): 489-506.

115. Herren В., Levkau В., Raines E.W., Ross R. (1998). Cleavage of beta-catenin and plakoglobin and shedding of VE-cadherin during endothelial apoptosis: evidence for a role for caspases and metalloproteinases. Mol. Biol. Cell, 9(6): 1589-1601.

116. Hinck L., Nathke I.S., Papkoff J., Nelson W.J. (1994). Beta-catenin: a common target for the regulation of cell adhesion by Wnt-1 and Src signaling pathways. Trends. Biochem. Sci., 19(12): 538-542.

117. Hirano S., Kimoto N., Shimoyama Y., Hirohashi S., Takeichi M. (1992). Identification of a neural alpha-catenin as a key regulator of cadherin function and multicellular organization. -Cell, 70(2): 293-301.

118. Hirokawa N., Heuser J.E. (1981). Quick-freeze, deep-etch visualization of the cytoskeleton beneath surface differentiations of intestinal epithelial cells. J. Cell Biol., 91(2 Pt 1): 399-409.

119. Hogg N., Browning J., Howard Т., Winterford C., Fitzpatrick D., Gobe G. (1999). Apoptosis in vascular endothelial cells caused by serum deprivation, oxidative stress and transforming growth factor-beta. Endothelium, 7(1): 35-49.

120. Horwitz A.F. (1997). Integrins and health. Sci. Am., 276(5): 68-75.

121. Hoschuetzky H., Aberle H., Kemler R. (1994). Beta-catenin mediates the interaction of the cadherin-catenin complex with epidermal growth factor receptor. J. Cell Biol., 127(5): 13751380.

122. Hulsken J., Birchmeier W., Behrens J. (1994). E-cadherin and APC compete for the interaction with beta-catenin and the cytoskeleton. J. Cell Biol., 127(6 Pt 2): 2061-2069.

123. Humphries M.J., Mould A.P., Tuckwell D.S. (1993). Dynamic aspects of adhesion receptor function-integrins both twist and shout. Bioessays, 15(6): 391-397.

124. Hungerford J.E., Compton M.T., Matter M.L., Hoffstrom B.G., Otey C.A. (1996). Inhibition of ppl25FAK in cultured fibroblasts results in apoptosis. J. Cell. Biol., 135(5): 1383-1390.

125. Hunter I., McGregor D., Robins S.P. (2001). Caspase-dependent cleavage of cadherins and catenins during osteoblast apoptosis. J. Bone Miner. Res., 16(3): 466-477.

126. Hyafil F., Babinet C., Jacob F. (1981). Cell-cell interactions in early embryogenesis: a molecular approach to the role of calcium. Cell, 26(3 Pt 1): 447-454.

127. Hyafil F., Morello D., Babinet C., Jacob F. (1980). A cell surface glycoprotein involved in the compaction of embryonal carcinoma cells and cleavage stage embryos. Cell, 21(3): 927-934.

128. Inoue A., Sanes J.R. (1997). Lamina-specific connectivity in the brain: regulation by N-cadherin, neurotrophins, and glycoconjugates. Science, 276(5317): 1428-1431.

129. Inoue H., Nojima H., Okayama H. (1990). High efficiency transformation of Escherichia coli with plasmids. Gene, 96(1): 23-28.

130. Ionasescu R., Ionasescu V. (1985). Human smooth muscle cell cultures of the stomach. Morphologic and biochemical studies. In Vitro Cell. Dev. Biol., 21(7): 368-372.

131. Ish-Horowicz D., Burke J.F. (1981). Rapid and efficient cosmid cloning. Nucleic Acids Res., 9(13): 2989-2998.

132. Ishihara A., Hou Y., Jacobson K. (1987). The Thy-1 antigen exhibits rapid lateral diffusion in the plasma membrane of rodent lymphoid cells and fibroblasts. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 84(5): 1290-1293.

133. Islam S., Carey Т.Е., Wolf G.T., Wheelock M.J., Johnson K.R. (1996). Expression of N-cadherin by human squamous carcinoma cells induces a scattered fibroblastic phenotype with disrupted cell-cell adhesion. J. Cell Biol., 135(6 Pt 1): 1643-1654.

134. Jang Y., Lincoff A.M., Plow E.F., Topol E.J. (1994). Cell adhesion molecules in coronary artery disease. J. Am. Coll. Cardiol., 24(7): 1591-1601.

135. Jockusch B.M., Bubeck P., Giehl K., Kroemker M., Moschner J., Rothkegel M., Rudiger M., Schluter K., Stanke G., Winkler J. (1995). The molecular architecture of focal adhesions. -Annu. Rev. Cell Dev. Biol., 11: 379-416.

136. Johnson R.P., Craig S.W. (1995). F-actin binding site masked by the intramolecular association of vinculin head and tail domains. Nature, 373(6511): 261-264.

137. Jou T.S., Stewart D.B., Stappert J., Nelson W.J., Marrs J.A. (1995). Genetic and biochemical dissection of protein linkages in the cadherin-catenin complex. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 92(11): 5067-5071.

138. Kadish J.L., Butterfield C.E., Folkman J. (1979). The effect of fibrin on cultured vascular endothelial cells. Tissue Cell, 11(1): 99-108.

139. Kawakami M., Staub J., Cliby W., Hartmann L., Smith D.I., Shridhar V. (1999). Involvement of H-cadherin (CDH13) on 16q in the region of frequent deletion in ovarian cancer. Int. J. Oncol., 15(4): 715-720.

140. Khoury H., Dankort D.L., Sadekova S., Naujokas M.A., Muller W.J., Park M. (2001). Distinct tyrosine autophosphorylation sites mediate induction of epithelialmesenchymal like transition by an activated ErbB-2/Neu receptor. Oncogene, 20(7): 788-799.

141. Kiess W., Gallaher B. (1998). Hormonal control of programmed cell death/apoptosis. Eur. J. Endocrinol., 138(5): 482-491.

142. Kim S.H., Li Z., Sacks D.B. (2000). E-cadherin-mediated cell-cell attachment activates Cdc42. -J. Biol. Chem., 275(47): 36999-37005.

143. Kintner C. (1992). Regulation of embryonic cell adhesion by the cadherin cytoplasmic domain. Cell, 69(2): 225-236.

144. Knudsen K.A., Soler A.P., Johnson K.R, Wheelock M.J. (1995). Interaction of alpha-actinin with the cadherin/catenin cell-cell adhesion complex via alpha-catenin. J. Cell Biol., 130(1): 67-77.

145. Ко K.S., Arora P.D., Bhide V., Chen A., McCulloch C.A. (2001). Cell-cell adhesion in human fibroblasts requires calcium signaling. J. Cell Sci., 114(Pt 6): 1155-1167.

146. Roller E., Ranscht B. (1996). Differential targeting of T- and N-cadherin in polarized epithelial cells. J. Biol. Chem., 271(47): 30061-30067.

147. Korman N.J., Eyre R.W., Klaus-Kovtun V., Stanley J.R. (1989). Demonstration of an adhering-junction molecule (plakoglobin) in the autoantigens of pemphigus foliaceus and pemphigus vulgaris. -N. Engl. J. Med., 321(10): 631-635.

148. Krizbai I.A., Bauer H., Amberger A., Hennig В., Szabo H., Fuchs R., Bauer H.C. (2000). Growth factor-induced morphological, physiological and molecular characteristics in cerebral endothelial cells. Eur. J. Cell Biol., 79(9): 594-600.

149. Kurki P., Vanderlaan M., Dolbeare F., Gray J., Tan E.M. (1986). Expression of proliferating cell nuclear antigen (PCNA)/cyclin during the cell cycle. Exp. Cell Res., 166(1): 209-219.

150. Kuschel R., Yablonka-Reuveni Z., Bornemann A. (1999). Satellite cells on isolated myoflbers from normal and denervated adult rat muscle. J. Histochem. Cytochem., 47(11): 1375-1384.

151. Kuwabara Т., Cogan D.G. (1963). Retinal vascular patterns. VI. Mu-ral cells of the retinal capillaries. Arch. Ophthalmol., 69: 492-502.

152. Kuzmenko Y.S., Bochkov V.N., Philippova M.P., Tkachuk V.A., Resink T.J. (1994). Characterization of an atypical lipoprotein-binding protein in human aortic media membranes by ligand blotting. Biochem. J., 303 (Pt 1): 281-287.

153. Kyprianou N., English H.F., Isaacs J.T. (1988). Activation of a Ca2+-Mg2+-dependent endonuclease as an early event in castration-induced prostatic cell death. Prostate, 13(2): 103117.

154. Kypta R.M., Su H., Reichardt L.F. (1996). Association between a transmembrane protein tyrosine phosphatase and the cadherin-catenin complex. J. Cell Biol., 134(6): 1519-1529.

155. Laemmli U.K. (1970). Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 227(259): 680-685.

156. Lampugnani M.G., Resnati M., Raiteri M., Pigott R., Pisacane A., Houen G., Ruco L.P., Dejana E. (1992). A novel endothelial-specific membrane protein is a marker of cell-cell contacts. J. Cell Biol., 118(6): 1511-1522.

157. Larue L., Ohsugi M., Hirchenhain J., Kemler R. (1994). E-cadherin null mutant embryos fail to form a trophectoderm epithelium. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 91(17): 8263-8267.

158. LeBel D., Beattie M. (1988). The major protein of pancreatic zymogen granule membranes (GP-2) is anchored via covalent bonds to phosphatidylinositol. Biochem. Biophys. Res. Commun., 154(2): 818-823.

159. Lee S.W. (1996). H-cadherin, a novel cadherin with growth inhibitory functions and diminished expression in human breast cancer. Nat. Med., 2(7): 776-782.

160. Lee S.W., Reimer C.L., Campbell D.B., Cheresh P., Duda R.B., Kocher O. (1998). H-cadherin expression inhibits in vitro invasiveness and tumor formation in vivo. Carcinogenesis, 19(6): 1157-1159.

161. Lemansky P., Fatemi S.H., Gorican В., Meyale S., Rossero R., Tartakoff A.M. (1990). Dynamics and longevity of the glycolipid-anchored membrane protein, Thy-1. J. Cell Biol., 110(5): 1525-1531.

162. Li H., Cybulsky M.I., Gimbrone M.A. Jr., Libby P. (1993). An atherogenic diet rapidly induces VCAM-1, a cytokine-regulatable mononuclear leukocyte adhesion molecule, in rabbit aortic endothelium. Arterioscler. Thromb., 13(2): 197-204.

163. Li S., Okamoto Т., Chun M., Sargiacomo M., Casanova J.E., Hansen S.H., Nishimoto I., Lisanti M.P. (1995). Evidence for a regulated interaction between heterotrimeric G proteins and caveolin. J. Biol. Chem., 270(26): 15693-15701.

164. Ling Y., Zhong Y., Perez-Soler R. (2001). Disruption of cell adhesion and caspase-mediated proteolysis of beta- and gamma-catenins and APC protein in paclitaxel-induced apoptosis. -Mol. Pharmacol., 59(3): 593-603.

165. Lisanti M.P., Caras I.W., Davitz M.A., Rodriguez-Boulan E. (1989). A glycophospholipid membrane anchor acts as an apical targeting signal in polarized epithelial cells. J. Cell Biol., 109(5): 2145-2156.

166. Lisanti M.P., Rodriguez-Boulan E. (1991). Polarized sorting of GPI-linked proteins in epithelia and membrane microdomains. Cell. Biol. Int. Rep., 15(11): 1023-1049.

167. Lisanti M.P., Rodriguez-Boulan E., Saltiel A.R. (1990). Emerging functional roles for the glycosyl-phosphatidylinositol membrane protein anchor. J. Membr. Biol., 117(1): 1-10.

168. Lisanti M.P., Sargiacomo M., Graeve L., Saltiel A.R., Rodriguez-Boulan E. (1988). Polarized apical distribution of glycosyl-phosphatidylinositol-anchored proteins in a renal epithelial cell line. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 85(24): 9557-9561.

169. Lisanti M.P., Sargiacomo M., Scherer P.E. (1999). Purification of caveolae-derived membrane microdomains containing lipid-anchored signaling molecules, such as GPI-anchored proteins,

170. H-Ras, Src-family tyrosine kinases, eNOS, and G-protein alpha-, beta-, and gamma-subunits. -Methods Mol. Biol., 116: 51-60.

171. Lisanti M.P., Tang Z., Scherer P.E., Kubler E., Koleske A.J., Sargiacomo M. (1995). Caveolae, transmembrane signalling and cellular transformation. Mol. Membr. Biol., 12(1): 121-124.

172. Liu W., Ahmad S.A., Reinmuth N., Shaheen R.M., Jung Y.D., Fan F., Ellis L.M. (2000). Endothelial cell survival and apoptosis in the tumor vasculature. Apoptosis, 5(4): 323-328.

173. Lo S.H., An Q., Bao S., Wong W.K., Liu Y., Janmey P.A., Hartwig J.H., Chen L.B. (1994). Molecular cloning of chick cardiac muscle tensin. Full-length cDNA sequence, expression, and characterization. J. Biol. Chem., 269(35): 22310-22319.

174. Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. (1951). Protein measurement with the folin phenol reagent. J. Biol. Chem., 193: 261-275.

175. Madara J.L. (1987). Intestinal absorptive cell tight junctions are linked to cytoskeleton. Am. J. Physiol., 253(1 Pt 1): C171-175.

176. Madara J.L., Moore R, Carlson S. (1987). Alteration of intestinal tight junction structure and permeability by cytoskeletal contraction. Am. J. Physiol., 253(6 Pt 1): C854-861.

177. Madara J.L., Stafford J., Barenberg D., Carlson S. (1988). Functional coupling of tight junctions and microfilaments in T84 monolayers. Am. J. Physiol., 254(3 Pt 1): G416-423.

178. Manes S., Mira E., Gomez-Mouton C., Lacalle R.A., Keller P., Labrador J.P., Martinez A.C. (1999). Membrane raft microdomains mediate front-rear polarity in migrating cells. EMBO J., 18(22): 6211-6220.

179. Maruyama Т., Suzuki T. (1985). Cultured intestinal smooth muscle cells: its morphology and physiology. Nippon Heikatsukin Gakkai Zasshi, 21 Suppl: 9-15.

180. Matlib M.A. (1984). Isolation of sarcolemmal membranes from smooth muscle. Meth. Pharmacol., 5: 13-24.

181. Matsunaga M., Hatta K., Nagafuchi A., Takeichi M. (1988). Guidance of optic nerve fibres by N-cadherin adhesion molecules. Nature, 334(6177): 62-64.

182. Matsuyoshi N., Hamaguchi M., Taniguchi S., Nagafuchi A., Tsukita S., Takeichi M. (1992). Cadherin-mediated cell-cell adhesion is perturbed by v-src tyrosinephosphorylation in metastatic fibroblasts. J. Cell Biol., 118(3): 703-714.

183. McEver R.P. (1997). Selectin-carbohydrate interactions during inflammation and metastasis. -Glycoconj. J., 14(5): 585-591.

184. McNeill H., Ozawa M., Kemler R., Nelson W.J. (1990). Novel function of the cell adhesion molecule uvomorulin as an inducer of cell surface polarity. Cell, 62(2): 309-316.

185. Mellitzer G., Xu Q., Wilkinson D.G. (2000). Control of cell behaviour by signalling through Eph receptors and ephrins. Curr. Opin. Neurobiol., 10(3): 400-408.

186. Meredith J.E. Jr., Fazeli В., Schwartz M.A. (1993). The extracellular matrix as a cell survival factor. Mol. Biol. Cell, 4(9): 953-961.

187. Meyer R.A., Laird D.W., Revel J.P., Johnson RG. (1992). Inhibition of gap junction and adherens junction assembly by connexin and A-CAM antibodies. J. Cell Biol., 119(1): 179189.

188. Miller J.R., Moon R.T. (1996). Signal transduction through beta-catenin and specification of cell fate during embryogenesis. Genes Dev., 10(20): 2527-2539.

189. Molenaar M., van de Wetering M., Oosterwegel M., Peterson-Maduro J., Godsave S., Korinek V., Roose J., Destree O., Clevers H. (1996). XTcf-3 transcription factor mediates beta-catenin-induced axis formation in Xenopus embryos. Cell, 86(3): 391-399.

190. Mooseker M.S., Bonder E.M., Conzelman K.A., Fishkind D.J., Howe C.L., Keller T.C. 3rd. (1984). The cytoskeletal apparatus of the intestinal brush border. Kroc. Found. Ser., 17: 287307.

191. Mori Y., Matsunaga M., Abe Т., Fukushige S., Miura K., Sunamura M., Shiiba K., Sato M., Nukiwa Т., Horii A. (1999). Chromosome band 16q24 is frequently deleted in human gastric cancer. Br. J. Cancer., 80(3-4): 556-562.

192. Morin P.J., Sparks A.B., Korinek V., Barker N., Clevers H., Vogelstein В., Kinzler K.W. (1997). Activation of beta-catenin-Tcf signaling in colon cancer by mutations in beta-catenin or APC. Science, 275(5307): 1787-1790.

193. Muller H.A., Wieschaus E. (1996). Armadillo, bazooka, and stardust are critical for early stages in formation of the zonula adherens and maintenance of the polarized blastoderm epithelium in Drosophila. J. Cell Biol., 134(1): 149-163.

194. Murphy-Erdosh C., Napolitano E.W., Reichardt L.F. (1994). The expression of B-cadherin during embryonic chick development. Dev. Biol., 161(1): 107-125.

195. Murray A.W. (1987). Cell biology. Cyclins in meiosis and mitosis. Nature, 326(6113): 542543.

196. Musil L.S., Cunningham B.A., Edelman G.M., Goodenough D.A. Differential phosphorylation of the gap junction protein connexin 43 in junctional communication-competent and -deficient cell lines. - J. Cell Biol., 111(5 Pt 1): 2077-2088.

197. Nagafuchi A., Ishihara S., Tsukita S. (1994). The roles of catenins in the cadherin-mediated cell adhesion: functional analysis of E-cadherin-alpha catenin fusion molecules. J. Cell Biol., 127(1): 235-245.

198. Nagafuchi A., Takeichi M. (1988). Cell binding function of E-cadherin is regulated by the cytoplasmic domain. EMBO J., 7(12): 3679-3684.

199. Nagafuchi A., Takeichi M., Tsukita S. (1991). The 102 kd cadherin-associated protein: similarity to vinculin and posttranscriptional regulation of expression. Cell, 65(5): 849-857.

200. Nagar В., Overduin M., Ikura M., Rini J.M. (1996). Structural basis of calcium-induced E-cadherin rigidification and dimerization. Nature, 380(6572): 360-364.

201. Nagata A., Hirota N., Sakai Т., Fujimoto M., Komoda T. (1991). Molecular nature and possible presence of a membranous glycan-phosphatidylinositol anchor of CA125 antigen. Tumour Biol, 12(5): 279-286.

202. Nakagawa S, Takeichi M. (1995). Neural crest cell-cell adhesion controlled by sequential and subpopulation-specific expression of novel cadherins. Development, 121(5): 1321-1332.

203. Navarro P, Gomez M, Pizarro A, Gamallo C, Quintanilla M, Cano A. (1991). A role for the E-cadherin cell-cell adhesion molecule during tumor progression of mouse epidermal carcinogenesis. J. Cell Biol, 115(2): 517-533.

204. Navarro P, Ruco L, Dejana E. (1998). Differential localization of VE- and N-cadherins in human endothelial cells: VE-cadherin competes with N-cadherin for junctional localization. J. Cell Biol, 140(6): 1475-1484.

205. Nayak R.C, Berman A.B, George K.L, Eisenbarth G.S, King G.L. (1988). A monoclonal antibody (3G5)-defined ganglioside antigen is expressed on the cell surface of microvascular pericytes. J. Exp. Med, 167(3): 1003-1015.

206. Newby A.C., Zaltsman A.B. (2000). Molecular mechanisms in intimal hyperplasia. J. Pathol., 190(3): 300-309.

207. Noda M., Yoon K., Rodan G.A., Koppel D.E. (1987). High lateral mobility of endogenous and transfected alkaline phosphatase: a phosphatidylinositol-anchored membrane protein. J. Cell Biol., 105(4): 1671-1677.

208. Nose A., Nagafuchi A., Takeichi M. (1988). Expressed recombinant cadherins mediate cell sorting in model systems. Cell, 54(7): 993-1001.

209. Nose A., Tsuji K., Takeichi M. (1990). Localization of specificity determining sites in cadherin cell adhesion molecules. Cell, 61(1): 147-155.

210. Novak A., Dedhar S. Signaling through beta-catenin and Lef/Tcf. Cell. Mol. Life Sci., 56(5-6): 523-537.

211. O'Leary D.D., Wilkinson D.G. (1999). Eph receptors and ephrins in neural development. Curr. Opin. Neurobiol., 9(1): 65-73.

212. Oliveira F.D. (1966). Pericytes in diabetic retinopathy. Br. J. Ophthalmol., 50: 134-143.

213. Oppenheim D.S., Hauschka B.T, Mcintosh J.R (1973). Anaphase motions in dilute colchicine. Evidence of two phases in chromosome segregation. Exp. Eye Res., 79(1): 95-105.

214. Orlidge A., DAmore P.A. (1987). Inhibition of capillary endothelial cell growth by pericytes and smooth muscle cells. J. Cell. Biol., 105(3): 1455-1462.

215. Orlov S.N., Dam T.V., Tremblay J., Hamet P. (1996). Apoptosis in vascular smooth muscle cells: role of cell shrinkage. Biochem. Biophys. Res. Commun., 221(3): 708-715.

216. Otey C.A., Vasquez G.B., Burridge K., Erickson B.W. (1993). Mapping of the alpha-actinin binding site within the beta 1 integrin cytoplasmic domain. J. Biol. Chem., 268(28): 2119321197.

217. Ozawa M., Baribault H., Kemler R. (1989). The cytoplasmic domain of the cell adhesion molecule uvomorulin associates with three independent proteins structurally related in different species. EMBO J., 8(6): 1711-1717.

218. Ozawa M., Ringwald M., Kemler R. (1990). Uvomorulin-catenin complex formation is regulated by a specific domain in the cytoplasmic region of the cell adhesion molecule. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 87(11): 4246-4250.

219. Parrizas M., LeRoith D. (1997). Insulin-like growth factor-1 inhibition of apoptosis is associated with increased expression of the bcl-xL gene product. Endocrinology, 138(3): 1355-1358.

220. Patel Т., Gores G.J., Kaufmann S.H. (1996). The role of proteases during apoptosis. FASEB J., 10(5): 587-597.

221. Paul D.L., Yu K., Bruzzone R., Gimlich R.L., Goodenough D.A. (1995). Expression of a dominant negative inhibitor of intercellular communication in the early Xenopus embryo causes delamination and extrusion of cells. Development, 121(2): 371-381.

222. Paul E., Leblond F.A., Le Bel D. (1991). In resting conditions, the pancreatic granule membrane protein GP-2 is secreted by cleavage of its glycosylphosphatidylinositol anchor. Biochem. J., 277 (Pt3): 879-881.i

223. Pece S., Gutkind J.S. (2000). Signaling from E-cadherins to the МАРК pathway by the recruitment and activation of epidermal growth factor receptors upon cell-cell contact formation. J. Biol. Chem, 275(52): 41227-41233.

224. Peifer M. (1995). Cell adhesion and signal transduction: the Armadillo connection. Trends Cell Biol., 159: 595-607.

225. Peifer M., Berg S., Reynolds A.B. (1994). A repeating amino acid motif shared by proteins with diverse cellular roles. Cell, 76(5): 789-791.

226. Peifer M., Wieschaus E. (1990). The segment polarity gene armadillo encodes a functionally modular protein that is the Drosophila homolog of human plakoglobin. Cell, 63(6): 11671176.

227. Perl A.K., Wilgenbus P., Dahl U., Semb H., Christofori G. (1998). A causal role for E-cadherin in the transition from adenoma to carcinoma. Nature, 392(6672): 190-193.

228. Phelps B.M., Primakoff P., Koppel D.E., Low M.G., Myles D.G. (1988). Restricted lateral diffusion of PH-20, aPI-anchored sperm membrane protein. Science, 240(4860): 1780-1782.

229. Philippova M.P., Bochkov V.N., Stambolsky D.V., Tkachuk V.A., Resink T.J. (1998). T-cadherin and signal-transducing molecules co-localize in caveolin-rich membrane domains of vascular smooth muscle cells. FEBS Lett., 429(2): 207-210.

230. Puissant C., Houdebine L.M. (1990). An improvement of the single-step method of RNA isolation by acid guanidinium thiocyanate-phenol-chloroform extraction. Biotechniques, 8(2): 148-149.

231. Radice G.L., Rayburn H., Matsunami H., Knudsen K.A., Takeichi M., Hynes R.O. (1997). Developmental defects in mouse embryos lacking N-cadherin. Dev. Biol., 181(1): 64-78.

232. Ranscht B. (2000). Cadherins: molecular codes for axon guidance and synapse formation. Int. J. Dev. Neurosci., 18(7): 643-651.

233. Ranscht В., Bronner-Fraser M. (1991). T-cadherin expression alternates with migrating neural crest cells in the trunk of the avian embryo. Development, 111(1): 15-22.

234. Ranscht В., Dours-Zimmermann M.T. (1991). T-cadherin, a novel cadherin cell adhesion molecule in the nervous system lacks the conserved cytoplasmic region. Neuron, 7(3): 391402.

235. Re F., Zanetti A., Sironi M., Polentarutti N., Lanfrancone L., Dejana E., Colotta F. (1994). Inhibition of anchorage-dependent cell spreading triggers apoptosis in cultured human endothelial cells. J. Cell Biol., 127(2): 537-546.

236. Redies С. (1997). Cadherins and the formation of neural circuitry in the vertebrate CNS. Cell. Tissue Res., 290(2): 405-413.

237. Redies C., Engelhart K., Takeichi M. (1993). Differential expression of N- and R-cadherin in functional neuronal systems and other structures of the developing chicken brain. J. Сотр. Neurol., 333(3): 398-416.

238. Redies C., Muller H.A. (1994). Similarities in structure and expression between mouse P-cadherin, chicken B-cadherin and frog XB/U-cadherin. Cell Adhes. Commun., 2(6): 511-520.

239. Redies C., Takeichi M. (1996). Cadherins in the developing central nervous system: an adhesive code for segmental and functional subdivisions. Dev. Biol., 180(2): 413-423.

240. Reima I. (1990). Maintenance of compaction and adherent-type junctions in mouse morula-stage embryos. Cell Differ. Dev., 29(2): 143-153.

241. Resnik E. (1997). beta-Catenin one player, two games. - Nat. Genet., 16(1): 9-11.

242. Reszka A.A., Hayashi Y., Horwitz A.F. (1992). Identification of amino acid sequences in the integrin beta 1 cytoplasmic domain implicated in cytoskeletal association. J. Cell. Biol., 117(6): 1321-1330.

243. Reynolds A.B., Daniel J., McCrea P.D., Wheelock M.J., Wu J., Zhang Z. (1994). Identification of a new catenin: the tyrosine kinase substrate pl20cas associates with E-cadherin complexes. -Mol. Cell Biol., 14(12): 8333-8342.

244. Rhodin J.A. (1968). Ultrastructure of mammalian venous capillaries, venules, and small collecting veins. J. Ultrastruct. Res., 25(5): 452-500.

245. Ridley A.J., Hall A. (1992). The small GTP-binding protein rho regulates the assembly of focal adhesions and actin stress fibers in response to growth factors. Cell, 70(3): 389-399.

246. Riehl R., Johnson K., Bradley R., Grunwald G.B., Cornel E., Lilienbaum A, Holt C.E. (1996). Cadherin function is required for axon outgrowth in retinal ganglion cells in vivo. Neuron, 17(5): 837-848.

247. Riethmacher D., Brinkmann V., Birchmeier C. (1995). A targeted mutation in the mouse E-cadherin gene results in defective preimplantation development. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 92(3): 855-859.

248. Rifkin M.R., Landsberger F.R. (1990). Trypanosome variant surface glycoprotein transfer to target membranes: a model for the pathogenesis of trypanosomiasis. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 87(2): 801-805.

249. Rimm D.L., Koslov E.R., Kebriaei P., Cianci C.D., Morrow J.S. (1995). Alpha l(E)-catenin is an actin-binding and -bundling protein mediating the attachment of F-actin to the membrane adhesion complex. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 92(19): 8813-8817.

250. Robinson P.J. (1991a). Signal transduction by GPI-anchored membrane proteins. Cell Biol. Int. Rep., 15(9): 761-767.

251. Robinson P.J. (19916). Phosphatidylinositol membrane anchors and T-cell activation. -Immunol. Today, 12(1): 35-41.

252. Roh J.Y., Stanley J.R (1995). Intracellular domain of desmoglein 3 (pemphigus vulgaris antigen) confers adhesive function on the extracellular domain of E-cadherin without binding catenins. J. Cell Biol., 128(5): 939-947.

253. Rosales C., O'Brien V., Kornberg L., Juliano R. (1995). Signal transduction by cell adhesion receptors. Biochim. Biophys. Acta, 1242(1): 77-98.

254. Rosenberry T.L. (1991). A chemical modification that makes glycoinositol phospholipids resistant to phospholipase С cleavage: fatty acid acylation of inositol. Cell. Biol. Int. Rep., 15(11): 1133-1150.

255. Ross R. (1993). The pathogenesis of atherosclerosis: a perspective for the 1990s. Nature, 362(6423): 801-809.

256. Rouget C. (1873). Memoire sur le developement, la structure et les proprietes physiologiques des capillaires sanguins et lymphati-ques. Arch. Physiol. Normale Pathol., 5: 603-661.

257. Salmon J.E., Brogle N.L., Edberg J.C., Kimberly R.P. (1991). Fc gamma receptor III induces actin polymerization in human neutrophils and primes phagocytosis mediated by Fc gamma receptor II. J. Immunol., 146(3): 997-1004.

258. Sambrook J., Fritsch E.F., Maniatis T. (1989). Molecular cloning. Cold Spring Harbor Laboratory Press, New York (USA).

259. Sanger F., Nicklen S., Coulson A.R. (1977). DNA sequencing with chain-terminating inhibitors. -Proc.Natl. Acad. Sci. USA, 74(12): 5463-5467.

260. Sanson В., White P., Vincent J.P. (1996). Uncoupling cadherin-based adhesion from wingless signalling in Drosophila. Nature, 383(6601): 627-630.

261. Sargiacomo М., Scherer P.E., Tang Z., Kubler E., Song K.S., Sanders M.C., Lisanti M.P. (1995). Oligomeric structure of caveolin: implications for caveolae membrane organization. -Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 92(20): 9407-9411.

262. Sato M., Mori Y., Sakurada A., Fujimura S., Horii A. (1998a). A GT dinucleotide repeat polymorphism in intron 1 of the H-cadherin (CDH13) gene. J. Hum. Genet., 43(4): 285-286.

263. Sato M., Mori Y., Sakurada A., Fujimura S., Horii A. (19986). The H-cadherin (CDH13) gene is inactivated in human lung cancer. Hum. Genet., 103(1): 96-101.

264. Sato Y., Rifkin D.B. (1989). Inhibition of endothelial cell movement by pericytes and smooth muscle cells: activation of a latent transforming growth factor-beta 1-like molecule by plasmin during co-culture. J. Cell Biol., 109(1): 309-315.

265. Schaller M.D., Parsons J.T. (1994). Focal adhesion kinase and associated proteins. Curr. Opin. Cell. Biol., 6(5): 705-710.

266. Schlondorff J., Blobel C.P. (1999). Metalloprotease-disintegrins: modular proteins capable of promoting cell-cell interactions and triggering signals by protein-ectodomain shedding. J. Cell Sci., 112 (Pt 21): 3603-3617.

267. Schmeiser K., Grand R.J. (1999). The fate of E- and P-cadherin during the early stages of apoptosis. Cell Death Differ., 6(4): 377-386.

268. Schwartz S.M., Heimark R.L., Majesky M.W. (1990). Developmental mechanisms underlying pathology of arteries. Physiol. Rev., 70(4): 1177-1209.

269. Scott-Burden Т., Resink T.J., Hahn A.W., Baur U., Box R.J., Buhler F.R. (1989). Induction of growth-related metabolism in human vascular smooth muscle cells by low density lipoprotein. -J. Biol. Chem., 264(21): 12582-12589.

270. Seline P.C., Norris D.A., Horikawa Т., Fujita M., Middleton M.H., Morelli J.G. (1996). Expression of E and P-cadherin by melanoma cells decreases in progressive melanomas and following ultraviolet radiation. J. Invest. Dermatol., 106(6): 1320-1324.

271. Sentein P. (1979). Inhibition of spindle assembly by colchicine and of cell cycle by cycloheximide. Comparison and combination of their cytological action on cleavage mitoses. -Exp. Cell Biol, 47(5): 368-391.

272. Shapiro L, Fannon A.M., Kwong P.D, Thompson A, Lehmann M.S., Grubel G, Legrand J.F, Als-Nielsen J, Colman D.R, Hendrickson W.A. (1995). Structural basis of cell-cell adhesion by cadherins. Nature, 374(6520): 327-337.

273. Sheetz M.P. (1994). Cell migration by graded attachment to substrates and contraction. Semin. Cell Biol, 5(3): 149-155.

274. Shi Y.F, Szalay M.G, Paskar L, Sahai B.M, Boyer M, Singh B, Green D.R. (1990). Activation-induced cell death in T cell hybridomas is due to apoptosis. Morphologic aspects and DNA fragmentation. J. Immunol, 144(9): 3326-3333.

275. Shichiri M, Yokokura M, Marumo F, Hirata Y. (2000). Endothelin-1 inhibits apoptosis of vascular smooth muscle cells induced by nitric oxide and serum deprivation via MAP kinase pathway. Arterioscler. Thromb. Vase. Biol, 20(4): 989-997.

276. Shimamura K, Takeichi M. (1992). Local and transient expression of E-cadherin involved in mouse embryonic brain morphogenesis. Development, 116(4): 1011-1019.

277. Shiozaki H, Tahara H, Oka H, Miyata M, Kobayashi K, Tamura S, Iihara K, Doki Y, Hirano S, Takeichi M. et al. (1991). Expression of immunoreactive E-cadherin adhesion molecules in human cancers. Am. J. Pathol, 139(1): 17-23.

278. Siegel G, Malmsten M. (1997). The role of the endothelium in inflammation and tumor metastasis. Int. J. Microcirc. Clin. Exp, 17(5): 257-272.

279. Simons K, van Meer G. (1988). Lipid sorting in epithelial cells. Biochemistry, 27(17): 61976202.

280. Simons К, Wandinger-Ness A. (1990). Polarized sorting in epithelia. Cell, 62(2): 207-210.

281. Smart E.J, Graf G.A, McNiven M.A, Sessa W.C, Engelman J.A, Scherer P.E, Okamoto T, Lisanti M.P. (1999). Caveolins, liquid-ordered domains, and signal transduction. Mol. Cell. Biol, 19(11): 7289-7304.

282. Smeets E.F, von Asmuth E.J, van der Linden C.J, Leeuwenberg J.F, Buurman W.A. (1992). A comparison of substrates for human umbilical vein endothelial cell culture. Biotech. Histochem, 67(4): 241-250.

283. Smythe W.R, Williams J.P, Wheelock M.J, Johnson K.R, Kaiser L.R., Albelda S.M. (1999). Cadherin and catenin expression in normal human bronchial epithelium and non-small cell lung cancer. Lung Cancer, 24(3): 157-168.

284. Solomon K.R, Rudd C.E, Finberg R.W. (1996). The association between glycosylphosphatidylinositol-anchored proteins and heterotrimeric G protein alpha subunits in lymphocytes. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 93(12): 6053-6058.

285. Staddon J.M, Smales C, Schulze C, Esch F.S, Rubin L.L. (1995). pl20, a pl20-related protein (plOO), and the cadherin/catenin complex. J. Cell Biol, 130(2): 369-381.

286. Stahl N, Baldwin M.A, Burlingame A.L, Prusiner S.B. (1990a). Identification of glycoinositol phospholipid linked and truncated forms of the scrapie prion protein. Biochemistry, 29(38): 8879-8884.

287. Stahl N, Borchelt D.R, Prusiner S.B. (19906). Differential release of cellular and scrapie prion proteins from cellular membranes by phosphatidylinositol-specific phospholipase C. -Biochemistry, 29(22): 5405-5412.

288. Stahl N, Prusiner S.B. (1991). Prions and prion proteins. FASEB J, 5(13): 2799-2807.

289. Stappert J, Kemler R. (1994). A short core region of E-cadherin is essential for catenin binding and is highly phosphorylated. Cell Adhes. Commun, 2(4): 319-327.

290. Stefanova I., Horejsi V., Ansotegui I.J., Knapp W., Stockinger H. (1991). GPI-anchored cell-surface molecules complexed to protein tyrosine kinases. Science, 254(5034): 1016-1019.

291. Steinberg M.S., Takeichi M. (1994). Experimental specification of cell sorting, tissue spreading, and specific spatial patterning by quantitative differences in cadherin expression. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 91(1): 206-209.

292. Steinhusen U., Weiske J., Badock V., Tauber R., Bommert K., Huber O. (2001). Cleavage and shedding of E-cadherin after induction of apoptosis. J. Biol. Chem., 276(7): 4972-4980.

293. Suzuki S.C., Inoue Т., Kimura Y., Tanaka Т., Takeichi M. (1997). Neuronal circuits are subdivided by differential expression of type-II classic cadherins in postnatal mouse brains. -Mol. Cell Neurosci., 9(5-6): 433-447.

294. Takami N., Misumi Y., Kuroki M., Matsuoka Y., Ikehara Y. (1988). Evidence for carboxyl-terminal processing and glycolipid-anchoring of human carcinoembryonic antigen. J. Biol. Chem., 263(25): 12716-12720.

295. Takeichi M. (1991). Cadherin cell adhesion receptors as a morphogenetic regulator. Science, 251(5000): 1451-1455.

296. Takeichi M. (1993). Cadherins in cancer: implications for invasion and metastasis. Curr. Opin. Cell Biol., 5(5): 806-811.

297. Takeichi M. (1995). Morphogenetic roles of classic cadherins. Curr. Opin. Cell Biol., 7(5): 619-627.

298. Takeuchi Т., Misaki A., Chen B.K., Ohtsuki Y. (1999) H-cadherin expression in breast cancer. -Histopathology, 35(1): 87-88.

299. Tanaka H., Shan W., Phillips G.R., Amdt K., Bozdagi O., Shapiro L., Huntley G.W., Benson D.L., Colman D.R. (2000). Molecular modification of N-cadherin in response to synaptic activity. Neuron, 25(1): 93-107.

300. Tepass U. (1996). Crumbs, a component of the apical membrane, is required for zonula adherens formation in primary epithelia of Drosophila. Dev. Biol., 177(1): 217-225.

301. Thiery J.P., Boyer В., Tucker G., Gavrilovic J., Valles A.M. (1988). Adhesion mechanisms in embryogenesis and in cancer invasion and metastasis. Ciba Found. Symp., 141: 48-74.

302. Thompson L.F., Ruedi J.M., Glass A., Low M.G., Lucas A.H. (1989). Antibodies to 5-nucleotidase (CD73), a glycosyl-phosphatidylinositol-anchored protein, cause human peripheral blood T cells to proliferate. J. Immunol., 143(6): 1815-1821.

303. Thompson T.F., Tillack T.W. (1985). Organization of glycosphingolipids in bilayers and plasma membranes of mammalian cells. Annu. Rev. Biophys. Biophys. Chem., 14: 361-386.

304. Thyberg J., Hedin U., Sjolund M., Palmberg L., Bottger B.A. (1990). Regulation of differentiated properties and proliferation of arterial smooth muscle cells. Arteriosclerosis, 10(6): 966-990.

305. Tkachuk V.A., Kuzmenko Y.S., Resink T.J., Stambolsky D.V., Bochkov V.N. (1994). Atypical low density lipoprotein binding site that may mediate lipoprotein-induced signal transduction. -Mol. Pharmacol., 46(6): 1129-1137.

306. Townes P., Holtfretter J. (1955). Directed movements and selective adhesion of embryonic amphibian cells. J. Exp. Zool., 128: 53-120.

307. Tsukita S., Tsukita S., Nagafuchi A., Yonemura S. (1992). Molecular linkage between cadherins and actin filaments in cell-cell adherens junctions. Curr. Opin. Cell Biol., 4(5): 834-839.

308. Turco S.J. (1988). The lipophosphoglycan of Leishmania. Parasitol. Today, 16(3): 259-261.

309. UchidaN., Honjo Y., Johnson KR., Wheelock M.J., Takeichi M. (1996). The catenin/cadherin adhesion system is localized in synaptic junctions bordering transmitter release zones. J. Cell Biol., 135(3): 767-779.

310. Uemura Т. (1998). The cadherin superfamily at the synapse: more members, more missions. -Cell, 93(7): 1095-1098.

311. Van Itallie C.M., Anderson J.M. (1997). Occludin confers adhesiveness when expressed in fibroblasts. J. Cell Sci., 110 (Pt 9): 1113-1121.

312. Vasiliev J.M., Gelfand I.M., (1981). Neoplastic and normal cells in culture. London: Cambridge Univ. Press.

313. Vestal D.J., Ranscht B. (1992). Glycosyl phosphatidylinositol-anchored T-cadherin mediates calcium-dependent, homophilic cell adhesion. J. Cell Biol., 119(2): 451-461.

314. Vestweber D., Gossler A., Boiler K., Kemler R. (1987). Expression and distribution of cell adhesion molecule uvomorulin in mouse preimplantation embryos. Dev. Biol., 124(2): 451456.

315. Vleminckx K., Kemler R. (1999). Cadherins and tissue formation: integrating adhesion and signaling. Bioessays, 21(3): 211-220.

316. Vleminckx K., Vakaet L. Jr., Mareel M., Fiers W., van Roy F. (1991). Genetic manipulation of E-cadherin expression by epithelial tumor cells reveals an invasion suppressor role. Cell, 66(1): 107-119.

317. Volk Т., Geiger B. (1986). A-CAM: a 135-kD receptor of intercellular adherens junctions. I. Immunoelectron microscopic localization and biochemical studies. II. Antibody-mediated modulation of junction formation. J. Cell Biol., 103(4): 1441-1464.

318. Walsh F.S., Doherty P. (1991). Glycosylphosphatidylinositol anchored recognition molecules that function in axonal fasciculation, growth and guidance in the nervous system. Cell Biol. Int. Rep., 15(11): 1151-1166.

319. Watabe M., Nagafuchi A., Tsukita S., Takeichi M. (1994). Induction of polarized cell-cell association and retardation of growth by activation of the E-cadherin-catenin adhesion system in a dispersed carcinoma line. J. Cell Biol., 127(1): 247-256.

320. Waterman-Storer C.M., Salmon E. (1999). Positive feedback interactions between microtubule and actin dynamics during cell motility. Curr. Opin. Cell. Biol., 11(1): 61-67.

321. Wei Y., Lukashev M., Simon D.I., Bodary S.C., Rosenberg S., Doyle M.V., Chapman H.A. (1996). Regulation of integrin function by the urokinase receptor. Science, 273(5281): 15511555.

322. Weiss T.L., Selleck S.E., Reusch M., Wintroub B.U. (1990). Serial subculture and relative transport of human endothelial cells in serum-free, defined conditions. In Vitro Cell. Dev. Biol., 26(8): 759-768.

323. Wilkinson D.G. (2000). Eph receptors and ephrins: regulators of guidance and assembly. Int. Rev. Cytol., 196: 177-244.

324. Williams C.L., Hayes V.Y., Hummel A.M., Tarara J.E, Halsey T.J. (1993) Regulation of E-cadherin-mediated adhesion by muscarinic acetylcholine receptors in small cell lung carcinoma. -J. Cell Biol., 121(3): 643-654.

325. Williams E.J., Furness J., Walsh F.S., Doherty P. (1994). Activation of the FGF receptor underlies neurite outgrowth stimulated by LI, N-CAM, and N-cadherin. Neuron, 13(3): 583594.

326. Winkel G.K., Ferguson J.E., Takeichi M., Nuccitelli R. (1990). Activation of protein kinase С triggers premature compaction in the four-cell stage mouseembryo. Dev. Biol., 138(1): 1-15.

327. Witcher L.L., Collins R., Puttagunta S., Mechanic S.E., Munson M., Gumbiner В., Cowin P. (1996). Desmosomal cadherin binding domains of plakoglobin. J. Biol. Chem., 271(18): 10904-10909.

328. Wodarz A., Hinz U., Engelbert M., Knust E. (1995). Expression of crumbs confers apical character on plasma membrane domains of ectodermal epithelia of Drosophila. Cell, 82(1): 67-76.

329. Woods D.F., Bryant P.J. (1993). Apical junctions and cell signalling in epithelia. J. Cell Sci. Suppl., 17: 171-181.

330. Wyder L., Vitaliti A., Schneider H., Hebbard L.W., Moritz D.R., Wittmer M., Ajmo M., Klemenz R. (2000). Increased expression of H/T-cadherin in tumor-penetrating blood vessels. -Cancer Res., 60(17): 4682-4688.

331. Xu L.H., Owens L.V., Sturge G.C., Yang X., Liu E.T., Craven R.J., Cance W.G. (1996). Attenuation of the expression of the focal adhesion kinase induces apoptosis in tumor cells. -Cell Growth Differ, 7(4): 413-418.

332. Yamamoto M, Toya Y, Jensen R.A, Ishikawa Y. (1999). Caveolin is an inhibitor of platelet-derived growth factor receptor signaling. Exp. Cell Res, 247(2): 380-388.

333. Yap A.S, Brieher W.M, Gumbiner B.M. (1997). Molecular and functional analysis of cadherin-based adherens junctions. Annu. Rev. Cell Dev. Biol, 13: 119-146.

334. Yerly-Motta V, Pavy J.J, Herve P. (1999). Screening of five specific cell cycle inhibitors using a T cell lymphoma cell line synchrony/release assay. Biotech. Histochem, 74(3): 119-128.

335. Zhang J, King W.G, Dillon S, Hall A, Feig L, Rittenhouse S.E. (1993). Activation of platelet phosphatidylinositide 3-kinase requires the small GTP-binding protein Rho. J. Biol. Chem, 268(30): 22251-22254.

336. Zondag G.C, Moolenaar W.H, Gebbink M.F. (1996). Lack of association between receptor protein tyrosine phosphatase RPTP mu and cadherins. J. Cell Biol, 134(6): 1513-1517.