Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Липоксигеназа пшеницы Triticum Aestivum L. в норме и при воздействии ионизирующей радиации

ВАК РФ 03.00.04, Биохимия

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Оганесян, Нунэ Альбертовна

СПИСОК ИСПОЛЬЗУЕМЫХ СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. К истории открытия фермента.II

1.2. Механизм действия и структура липоксигеназы

1.2.1. Субстраты липоксигеназной реакции

1.2.2. Продукты липоксигеназной реакции

1.2.3. Свойства и структура фермента

1.2.4. Механизм действия.

1.2.5. Сопряженные реакции,катализируемые липоксигеназ.ой.

1.3. Гетерогенность липоксигеназных систем

1.4. Физиологическая роль липоксигеназы в норме и при патологических состояниях

1.5. Процессы перекисного окисления липидов в норме и при радиационном воздействии.

ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1. Объект исследования и методы очистки фермента

2.2. Определение белка.

2.3. Определение активности липоксигеназы

2.4. Аналитический диск-электрофорез в ПААГ

2.5. Метод изоэлектрического фокусирования

2.6. Аминокислотный анализ.

2.7. Методы кругового дихроизма и УФ-спектроскопии

2.8. Рентгеновское облучение

2.9. Используемые реактивы

ГЛАВА 3. ЛИПОКСИГЕНАЗНЫЕ СИСТЕМЫ ПШЕНИЦЫ ВИДА triticum aestivum l.

3.1. Получение препаратов липоксигеназы из семян и проростков пшеницы

3.2. Множественные молекулярные формы липоксигеназы пшеницы.

3.3. Изучение некоторых кинетических свойств липоксигеназы пшеницы

3.3.1. Зависимость активности липоксигеназы от рН

3.3.2. Зависимость активности липоксигеназы от концентрации фермента

3.3.3. Субстратная специфичность липоксигеназы пшеницы

3.3.4. Зависимость активности липоксигеназы от времени реакции и от концентрации гидроперекисей в реакционной среде.

3.3.5. Зависимость активности липоксигеназы от температуры

3.3.6. Определение молекулярной массы липоксигеназы пшеницы.

ГЛАВА 4. ДЕЙСТВИЕ РЕНТГЕНОВСКОГО ИЗЛУЧЕНИЯ НА ЛИПОКСИГЕНАЗНЫЕ

СИСТЕМЫ ПШЕНИЦЫ ВИДА triticum aestivum i».

4.1. Изменение активности липоксигеназы после облучения in vivo и in vitro.

4.1.1. Облучение in vivo

4.1.2. Облучение in vitro.

4.2. Влияние рентгеновского излучения на состав молекулярных форм липоксигеназы пшеницы

4.3.Изучение аминокислотного состава липоксигеназы

4.4. Изучение вторичной структуры липоксигеназы

Введение Диссертация по биологии, на тему "Липоксигеназа пшеницы Triticum Aestivum L. в норме и при воздействии ионизирующей радиации"

Решениями ХОТ Съезда КПСС и майского Пленума ЦК КПСС 1982 года определено дальнейшее развитие сельскохозяйственной и продовольственной программ в нашей стране. Успешное выполнение этих за-:: дач во многом зависит от правильного подбора и размещения высокопродуктивных сортов пшеницы. Этому в значительной мере способствуют детальные биохимические исследования различных сортов пшеницы и изу чение их устойчивости к неблагоприятным условиям.

Актуальность проблемы. Известно, что процессы обмена липидов включают реакции перекисного окисления полиненасыщенных жирных кислот (ПНЖК), обнаруживаемые во всех клетках и тканях организмов. Необходимость изучения механизмов этих реакций определяется влияние: перекисей ПНЖК на важнейшие звенья обмена веществ в клетке в норме и при патологических состояниях / Владимиров, Арчаков,1972; Gaillard,1978; Гончаренко, Кудряшов, 1980; Бурлакова ,1981; Кузин, Копылов,1983 и другие/.

Перекисное окисление ПНЖК является естественным процессом,протекающим во всех тканях растений и животных, благодаря которому осуществляется обмен липидов клеточных мембран, поддержание их структурной целостности и функциональной активности. Кроме того, это важный механизм защиты мембранных белков от инактивирующего действия свободных радикалов и активных форм кислорода, постоянно образующихся в клетках VQuinn,Williams, 1978; Арчаков,1975; Бурлакова, 1981; Будницкая, 1982/. Особо велика роль процессов перекисного окисления липидов в развитии патологических состояний,в результате действия экстремальных факторов (при инфицировании патогенными микроорганизмами, при воздействии радиации и др.).

Еще в 1897 году А.Н.Бах выдвинул перекиснув теорию,согласно которой процессы окисления в биологических системах обеспечиваются участием катализаторов / Бах,1897/.

В настоящее время хорошо изучены две системы перекисного окисления липидов: аскорбат-зависимая (неферментативная) и ШЩШ-за-висимая (ферментативная) системы, характерные для мембран митохондрий, эндоплазматического ретикулума, микроеомальной фракции клетки и для лизосом /Тару со в, 1962; Нос1^е±п et а1^9бЗ; Владимиров, Арчаков,1972; Арчаков, 1975/.

Особого интереса заслуживает специфическая ферментативная система перекисного окисления ПНЖК - липоксигеназная система -обнаруживаемая в цитозоле, мембранах хлоропластов и митохондрий растительных клеток, в форменных элементах крови человека и животных, и в микроорганизмах VVliegenthart et а!.,1982/.

Липоксигеназа ( ЛОГ, линолеат^-оксидоредуктаза, Ш> 1.13. 11.12) катализирует реакцию перекисного окисления молекулярным кислородом линолевой » линоленов°й ^18*3^ и арахидоновой кислот (С£0.4) и их производных, содержащих 1,4-цие,цис-пента-диеновую группировку согласно реакции: цис цис

Б - СН = СН - сн2 - СН = СН - в'

2 ООН К - СН = СН - СН = СН - СН - Б'

Установлено, что интенсивность реакций перекисного окисления липидов растений в норме и при патологических состояниях определяется активностью и составом молекулярных форм ЛОГ. Предполагается, что ЛОГ играет важную роль в поддержании стабильности структуры биомембран и их функций. Изменения активности, состава молекулярных форм и локализации этого фермента при патологических состояниях могут определить исход заболевания / ааШага, 1978; Ьири ^ аХ., 1980; Будницкая,1982/.

Однако, несмотря на широкое распространение и важную роль, которую приписывают этой ферментативной системе в растительном и животном организмах, структура, механизм действия и физиологическая роль ЛОГ изучены еще недостаточно. Наиболее изученным до сих пор остаётся фермент из соевых бобов, тогда как ЛОГ таких культур как пшеница ( занимающей ведущее место в сельском хозяйстве) мало исследована. Работы по ЛОГ пшеницы немногочисленны, результаты их разноречивы.

Поэтому, исследование ЛОГ из разных сортов пшеницы одного вида, но различающихся по экологическим условиям произрастания,по устойчивости к действию различных факторов, вызывающих патологические изменения в организме, является актуальным и необходимым для расшифровки структуры, механизма действия и регуляторной роли этого фермента в растениях.

Необходимость исследования влияния экстремальных факторов, в частности ионизирующей радиации , на ЛОГ определяется существованием зависимости между интенсивностью реакций перекисного окисления ПНЖК в клетке и активностью фермента /Борисова,Будницкая, 1973; вагдлег, 1979/.

Исследование ЛОГ пшеницы представляет интерес также с практической точки зрения, так как фермент широко применяется в пищевой и хлебопекарной промышленности / Ауэрман и др.,1964; Покровская, 1969; Кретовин , 1974; Попов,1980; Kretovich et а!?80/.

Настоящая работа является продолжением исследований по изучению липоксигеназных систем перекисного окисления растений, проводимых в лаборатории эволюционной и радиационной биохимии Института биохимии им. А. Б. Баха АН СССР.

Целью настоящей работы является исследование липоксигеназных систем разных сортов пшеницы вида Tr. aestivum L. в норме и после рентгеновского облучения ±n vivo и ±п vitr®,

В задачу исследования входило:

- разработать схему выделения ЛОГ из семян и проростков пшеницы вида Tr. aestivum, l.J

- исследовать активность и состав множественных молекулярных форм ЛОГ семян и проростков пшеницы в норме и при действии ионизирующей радиации;

- провести сравнительное исследование липоксигеназных систем сои и пшеницы;

- исследовать физико-химические и кинетические свойства ЛОГ разных сортов пшеницы, включая сорта, отличающиеся по устойчивости к возбудителю стеблевой, ржавчины;

- изучить аминокислотный состав и вторичную структуру ЛОГ пшеницы в норме и после лучевого поражения.

Научная новизна и практическая ценность работы.Впервые проведено исследование активности и кинетических свойств ЛОГ пшеницы в зависимости от состава молекулярных форм этого фермента.

На примере ЛОГ из разных сортов пшеницы вида тг# aestivum Ъ, впервые установлено, что в отличие от ЛОГ бобовых растений, фермент из пшеницы катализирует только реакцию окисления ПНЖК с образованием конъюгированных гидроперекисей и не активен в реакции сопряженного окисления каротиноидов. Обнаруженная особенность обусловлена отсутствием в составе ЛОГ пшеницы молекулярных форм, катализирующих этот процесс и характерных для ЛОГ бобовых растений.

Исследована структурная организация ЛОГ пшеницы: впервые определены аминокислотный состав, вторичная структура и > молекулярная масса фермента.

Применение метода радиационной инактивации фермента показало, высокую радиоустойчивость ЛОГ пшеницы (Д37=2000-3000 Гр) по сравнению с ЛОГ бобовых (Ддг» =500-1100 Гр), что обусловлено особенностями структуры фермента пшеницы.

Снижение общей активности ЛОГ пшеницы при облучении в леталь?г ных дозах связано с радиационным нарушением структуры радиочувствительных молекулярных форм и с их инактивацией.

Полученные в диссертационной работе экспериментальные данные об особенностях ЛОГ пшеницы имеют большое значение для развития теоретических представлений о структуре и механизме действия этого фермента в растениях. Результаты радиобиологических исследований позволяют подойти к объяснению механизмов устойчивости ферментов к действию радиации и роли ЛОГ при развитии патологии.

Данные настоящей работы могут быть использованы при оценке хлебопекарных качеств муки из пшеницы разных сортов с учетом активности и состава множественных молекулярных форм ЛОГ.

Апробация работы. Основные материалы диссертационной работы были представлены иа: I Всесоюзном биофизическом съезде (Москва, 1982); 1У Всесоюзном симпозиуме " Роль первичных и начальных процессов в проявлении основных радиобиологических эффектов в клетке (Ереван,1982); I Всесоюзной научной конференции молодых ученых по сельскохозяйственной радиологии ( Обнинск,1983); Симпозиуме по модификации лучевого поражения растений ( Чернигов,1983); I Всесоюзной конференции по применению хроматографии в биологии и медицине (Москва,1983); ХУ1 Международном конгрессе по липидам (ВНР, Будапешт,1983); Совместном коллоквиуме лаборатории энзимологии и лаборатории эволюционной и радиационной биохимии Института биохимии им. А.Н.Баха АН СССР и кафедры биохимии и зерноведения Московского технологического института пищевой промышленности (Москва,1984).

Заключение Диссертация по теме "Биохимия", Оганесян, Нунэ Альбертовна

ВЫВОДЫ:

1. Проведено сравнительное исследование активности и состава множественных молекулярных форм ЛОГ пшеницы вида тг. aestivum Ь. следующих сортов: Albidum -43, Саратовская-29, Безостая-I, Penjamo -62, Erythrospermum -10, Sonora -64, Conley -353, а также ЛОГ из сои сорта Приморская.

2. Установлено, что ЛОГ исследованных сортов пшеницы, в отличие от ЛОГ сои, катализирует только реакцию образования коньюгированных гидроперекисей ПНЖК и не проявляет активности в реакции сопряженного окисления каротиноидов.

3. Показана гетерогенность ЛОГ пшеницы. В семенах и проростках исследованных сортов пшеницы обнаружено до 4-х молекулярных форм фермента, условно обозначенных нами как молекулярные формы ЛОГ-I (% =0,14-0,15), ЛОГ-2 (Rp =0,18-0,20) ЛОГ-3 (% =

0,24-0,25) и ЛОГ-4 (% =0,29-0,32).

4. Изучены некоторые кинетические характеристики ЛОГ пшеницы: субстратная специфичность, зависимость активности от рН, температуры, концентрации гидроперекисей 1ШК в реакционной среде и др.

5. Исследована структурная организация ЛОГ: а. впервые изучен аминокислотный состав ЛОГ пшеницы, особенностью которого является низкое содержание ароматических и серосодержащих аминокислот;

6. методом кругового дихроизма впервые охарактеризована вторичная структура ЛОГ пшеницы и сои; в, определена молекулярная масса фермента пшеницы, равная 85000-90000 дальтон.

6. Изучено действие рентгеновского излучения in vivo и in vitro в дозах 10-1000 Гр на активность и состав молекулярных форм ЛОГ пшеницы. Показана высокая радиоустойчивость ЛОГ исследованных сортов пшеницы ( 2000-3000 Гр ), по сравнению с ЛОГ бобовых растений ( Ддг>=500-1100 Гр ).

7. Установлено, что снижение активности липоксигеназной системы пшеницы при облучении в летальных дозах обусловлено инактивацией радиочувствительных молекулярных форм фермента (ЛОГ-З и ЛОГ-4) и связано с изменениями во вторичной структуре молекулы ЛОГ.

- но

В заключение считаю своим приятным долгом выразить глубокую искреннюю благодарность моим научным руководителям, доктору биол, наук, профессору Евгении Владимировне Будницкой-Павловой и кандидату биол. наук Инне Григорьевне Борисовой за предоставленную : ^ тему научного исследования, постоянное внимание и помощь при выполнении и оформлении данной равоты.

Выражаю свою благодарность кандидатам биол. наук Шубину В.В. и Шапошникову Г.Л. за помощь в освоении методов кругового дихроизма, изоэлектрического фокусирования и аминокислотного анализа, а также всему коллективу лаборатории за постоянную поддержку в работе и внимание.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Результаты проведенных исследований свидетельствуют о том, что ЛОГ семян и проростков мягкой пшеницы видаТгЛ-Ысит аеа-Ыуит Ь. является гетерогенной ферментативной системой, состоящей от 2 до 4 молекулярных форм ЛОГ ( Л0Г-1,ЛОГ-2,ЛОГ-3 и Л0Г-4), причем, максимальной активностью обладают формы ЛОГ-2 и ЛОГ-3 /Оганесян,1983а; Оганесян и др.,1983а/. В процессе роста пшеницы количество и соотношение этих молекулярных форм меняется, что вызывает также изменение кинетических характеристик фермента и , соответственно, интенсивности реакции перекисного окисления ПНЖК в растениях.

В сравнении с ферментом из соевых бобов, ЛОГ всех исследованныз сортов пшеницы вида Тг. аев-Ьллгитне катализирует реакцию сопряженного окисления каротиноидов. Это объясняется различиями в составе множественных молекулярных форм ЛОГ сои и пшеницы, и связано с отсутствием в составе ЛОГ пшеницы молекулярных форм, катализирующих эту реакцию и характерных для липоксигеназных систем бобовых растений /Чепуренко и др.,1977; Борисова и др.,19816; Оганесян, 1983а; Оганесян и др.,1983 а).

Особенности ЛОГ, различающихся по составу множественных молекулярных форм, проявляются в субстратной специфичности, в зависимости от кинетики окисления ПНЖК, от их концентрации в реакционной среде, от рН, от концентрации гидроперекисей, а также в зависимости от устойчивости ЛОГ к действию повреждающих факторов /Оганесян и др.,1983а,1984а/. Так, в отличие от фермента ■■-. из сои, ЛОГ пшеницы на всех изученных нами стадиях роста растения, катализиру

- 105 ет реакцию перекисного окисления линолевой, линоленовой и арахи-доновой кислот с образованием гидроперекисей ПНЖК, и практически не окисляет метиллинолеат. В этом, видимо, проявляются особенности состава множественных молекулярных форм ЛОГ пшеницы и структуры их каталитического центра. Молекулярная масса ЛОГ исследованных нами сортов пшеницы вида Tr. aestivum равна 85000-90000 дальтон и близка к величине молекулярной массы ЛОГ пшеницы вида Тг. durum /Wallace, Wheeler, 1975,1979/.

При исследовании влияния рентгеновского облучения in vivo и in vitro на ЛОГ пшеницы и сои нами отмечена высокая радиоустойчивость этой и» ферментативной системы. Однако, обнаружены существенные различия между радиоустойчивостью этих липоксигеназ-ных систем /Оганесян и др.,19836,1984а,б/. Расчет величины инак-тивационной дозы (Д37) показал, что ЛОГ пшеницы (Дд^=2000-3000 Гр) относительно более радиоустойчива, чем ЛОГ бобовых растений (Дд7=500-П00 Гр), что, видимо, обусловлено особенностями первичной структуры ЛОГ пшеницы, а именно - низким содержанием ароматических и серосодержащих аминокислот /Оганесян и др.,19846/.

Исследуя структуру ЛОГ в норме и после облучения в летальных дозах, методами КД и УФ-спектроскопии мы не обнаружили совпадения в механизме инактивации ЛОГ сои и пшеницы при этих дозах. Пострадиационное снижение активности ЛОГ сои связано с радиационным разрушением ароматических аминокислот фермента, тогда как аминокислотный состав ЛОГ пшеницы при облучении в этих дозах практически не меняется. На основании приведенных в работе экспериментальных данных /Оганесян и др., .19846/ и литературных сведений / Yamamoto et al,, 1970/, нами высказывается предположение об

- 106 участии гистидина в образовании каталитического центра ЛОГ пшеницы.

Методом КД зарегистрировано также снижение степени спирали-зации молекулы ЛОГ пшеницы, что подтверждает ранее полученные сведения о радиационном нарушении вторичной структуры ЛОГ бобовых растений /Чепуренко и др.,1977/.

Таким образом, специфичность действия ЛОГ различных растений определяется особенностями состава множественных молекулярных форм фермента. Это обусловливает не только многообразие продуктов окисления ПНЖК, но связано также со сложной физиолого-биохими-ческой ролью ЛОГ в растительной клетке.

Обнаружена также корреляция между активностью, составом молекулярных форм ЛОГ и степенью устойчивости исследованных нами сортов пшеницы к возбудителю стеблевой ржавчины /Оганесян,1983а; Оганесян и др.,1983а/.

Попытки сопоставить радиочувствительность ЛОГ и радиочувствительность растений, из семян и тканей которых фермент был выделен, привели нас к заключению, что между этими показателями существуем корреляция /Чепуренко и др.,1977, Борисова и др.,19816, 1982; Оганесян и др.,1984 а,б/. Максимальная устойчивость ЛОГ к действию ионизирующей радиации свойственна радиоустойчивым растениям / Борисова и др.,19816,1982; Оганесян,19836/.

Липоксигеназная система перекисного окисления ПНЖК, обладающая высокой радиоустойчивостью, может играть в пораженной клетке регулирующую роль, направленно окисляя ПНЖК, накопившиеся в клетках в результате радиационного повреждения биомембран и развития липолитических процессов. Инактивация липоксигеназных систем

- 107 при облучении радиочувствительных растений может привести к нерегулируемому процессу переокисления ПНЖК и к накоплению неспецифических перекисей липидов в клетке. Это может быть связано с участием ЛОГ в регуляции процесса перекисного окисления ПНЖК и их обмена, а также со способностью этого фермента использовать в катализируемых реакциях активные формы кислорода, возникающие в клетках и тканях растений при поражении. Полученные в настоящей работе экспериментальные результаты подтверждают возможность такой зависимости.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Оганесян, Нунэ Альбертовна, Москва

1. Алесенко A.B., Пальмина Н.П. Роль липидов в функциональнойактивности и биосинтезе ДНК в нормальных и опухолевых клетках. Труды Моск.общества испытателей природы.-М.: Наука, 1982, т.57, с.84-99.

2. Арчаков А.И. Микросомальное окисление.- М.: Наука, 1975,327 с.

3. Ауэрман Л.Я., Кретович В.Л., Поландова Р.Д. Способ улучшениякачества пшеничного хлеба. Бюллетень изобретений и товарных знаков. 1964, В 17, с.6 /авторское свидетельство » 164860/.

4. Ауэрман Л.Я., Казакевич П.М., Назаров Н.И., Попов М.П.,

5. Роенко Т.Ф., Фалунина З.Ф. Липоксигеназа картофеля. Прикл. биохим.и микроб., 1973; т.9, с.753-757.

6. Бах А.Н, 0 роли перекисей в процессах медленного окисления.

7. ЖРФХО, 1897, т.29, с.373-398.

8. Болотина И.А., Чехов В.О., Лагаускас В.Ю., Финкелыитейн A.B.,

9. Дтицин О.Б. Определение вторичной структуры белков из спектров кругового дихроизма I. Белковые реперные спектры для р- и нерегулярной структур.- Мол.биол., 1980а, т.14, вып.4, с.891-901.

10. Болотина И.А., Чехов В.0., Лагаускас В.Ю., Птицин О.Б. Определение вторичной структуры белков из спектров кругового дихроизма. II Учет вклада ^-изгибов.- Молек.биол., 19806, т.14, вып.4, с.902-909.- 112

11. Болотина И.А., Чехов В.О., Лагаускас В.Ю., Птицин О.Б. Определение вторичной структуры белков из спектров кругового дихроизма. III. Белковые реперные спектры для антипараллельной р-структуры.-Молек. биол., 1981, т.II, с.167--175.

12. Борисова И.Г., Будницкая Е.В. Исследование липоксигеназныхфункций митохондрий из облученных проростков.- Докл. АН

13. СССР, 1972,т.202, вып.1, с.217-220.

14. Борисова И.Г., Будницкая Е.В. Действие излучения на внутриклеточную локализацию процессов липоксигеназного окисления высших ненасыщенных жирных кислот,- В кн.: Действие ионизирующего излучения на клеточные мембраны.- М.: Атом-издат, 1973, с.57-62.

15. Борисова И.Г., Будницкая Е.В. Липоксигеназа хлоропластов.- Докл.

16. АН СССР, 1975, т.225, № 2, с.439-441.

17. Борисова И.Г., Чепуренко Н.В., Будницкая Е.В. Липоксигеназа гороха, изоферментный состав и некоторые свойства.- Биохимия, 1977, т.42, вып.II, с.2079-2084.

18. Борисова И.Г., Будницкая Е.В. Радиационная чувствительность липоксигеназных систем in vitro Радиобиология, I98l£, т.21, вып.1, с.58-62.

19. Борисова И.Г., Гордеева Н.Т., Будницкая Е.В. Сравнительное исследование состава молекулярных форм липоксигеназ растений.- Докл. АН СССР, 1981б,№ 5, с.1260-1263.

20. Борисова И.Г., Оганесян Н.А., Будницкая Е.В. Липоксигеназа ирадиорезистентность растений.- Труды I Всесоюзного биофизического съезда.- М.: Изд-во МГУ, 1982, т.2, с.243.- из

21. Будницкая Е.В. Исследование активности липоксигеназы кормовыхтрав методом окисления каротина.- Биохимия, 1955, т.20, вып.5, с.614-622.

22. Будницкая Е.В. (Хфизиолого-биохимической роли липоксигеназ в организмах растений и животных.- Успехи биолог, химии, 1982, т.22, с.152-166.

23. Будницкая Е.В., Борисова И.Г., Дасынский А.Г. Изменение субстратов липоидного обмена и липоксигеназы при действии ионизирующего излучения.- Биохимия, 1956, т.21, вып.6, е.702--708.

24. Будницкая Е.В., Маслов Н.В., Борисова И.Г., Пасынский А.Г. Изучение структурных изменений растительной ткани методом импеданса при воздействии ионизирующей радиации.- Радиобиология, 1961, т.1, вып.I, с.37-41.

25. Будницкая Е.В., Борисова И.Г., Александрова Н. Изменение содержания ненасыщенных высших жирных кислот фракции "свободных липидов" из облученных растений и исследование ее токсических свойств.- Биохимия, 1964, т.29, вып.5, с.930-935.

26. Бурлакова Е.Б. Роль антиокислителей в физико-химических процессах регулирования размножения клеток.- В кн.: Физико-химические основы авторегуляции в клетках.- М.: Наука, 1968, с.15-25.

27. Бурлакова Е.Б. Роль липидов в процессе передачи информации вклетке.- В кн.: Биохимия липидов и их роль в обмене веществ.- М.: Наука, 1981, с.23-34.

28. Бурлакова Е.Б., Алесенко А.З. г Молочкина Е.М., Пальмина Н.П.,

29. Храпова Н.Г. Биоантиоксиданты в лучевом поражении и злокачественном росте.- М.: Наука, 1975,-214с.

30. Бурлакова Е.Б., Джалябова М.И., Гвахария В.О., Глущенко H.H.,

31. Молочкина Е.М., Штолько В.Н. Влияние липидов мембран на активность ферментов.- В кн.: Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии.- М.: Наука, 1982, с.113-141.

32. Владимиров Ю.А., Арчаков А.И. Перекисное окисление липидов в ,биологических мембранах.- М.: Наука, 1972,-252с.

33. Гончаренко E.H., Кудряшов Ю.Б. Гипотеза эндогенного фона радиорезистентности.- М.: Изд-во МГУ, 1980,-176с.

34. Гродзинский Д.М., Гудков И.Г. Защита растений от лучевого поражения.- М.: Атомиздат, 1973,-230 с.

35. Дубцов Г.Г., Попов М.П. Метод определения липоксигеназы пшеницы.- Приклад, биохим. и микроб., 1970, т.6, вып.4, с.471-474.

36. Журавлев А.И. Роль антиоксидантов в первичных радиобиологических эффектах.- В кн.: Роль перекисей кислорода в начальных стадиях радиобиологического эффекта.- М.: Изд-во АН СССР, I960, с.55-56.

37. Журавлев А.И. Развитие идей Б.Н.Тарусова о роли цепных процессов в биологии.- Труды Моск. общества испытателей приро- . ды.- М.: Наука, 1982, т.57 , с.3-36.

38. Журавлев А.И., Ганасси Е.Э. О цепных реакциях липидов печенипри лучевом поражении.- Мед. радиология, 1959, № 8, с.32-38.

39. Кирсанова В.А. фопросу об окислении каротина.- Биохимия, 1938,т.З, вып.1, с.8-12. 35 ."Козлов Ю.П. Свободнорадикальное окисление липидов в биомембра.-нах в норме и при патологии.- В кн.: Биоантиокислители.-М.: Наука, 1975, с.5-14.

40. Козлов Ю.П., Данилов B.C., Каган В.Е., Ситковский М.В. Свободнорадикальное окисление липидов в биологических мембранах.» М.: Изд-во МГУ, 1972,-88с.

41. Колесников П.В. Об окислительных ферментах в листьях.- Докл.

42. АН СССР, 1953, т.21, № I, с.6-10.

43. Коломейцева И.К., Кузин A.M. Липидные перекиси в нормальном иоблученном животном организме.- В кн.: Роль перекисей и кислорода в начальных стадиях радиобиологического процесса.- М.: Наука, I960, с.26-31.

44. Кретович В.Л. Введение в энзимологию.- М.: Наука, 1974,-с.295.

45. Кретович В.Л. Биохимия верна.- М.: Наука, I98I,-I80c.

46. Кудряшов Ю.Б., Гончаренко E.H., Сюэ Юй Хуа. Токсическое действие окисленной олеиновой кислоты.- Биол. науки, 1963, №2, с.109-114.- 116

47. Кудряшов Ю.Б., Гончаренко E.H. Роль биологически активных веществ, радиотоксинов в лучевом поражении.- Радиобиология, 1970, т.10, вып.2, с.212-229.

48. Кудряшов Ю.Б., Беренфельд Б.С. Основы радиационной биофизики.1. М.: МГУ, 1982, с.96-118.

49. Кузин A.M., Копылов В.А. Радиотоксины.- М.: Наука, 1983,-173с.

50. Кузин A.M., Меркулов A.C. Активность липоксигеназы в ^«облученных семенах.- Радиобиология, 1965, т.5, вып.4, с.571--575.

51. Маурер Г.Р. Диск-электрофорез. Теория и практика электрофорезав полиакриламидном геле.- М.: Мир, 1971,-247с.

52. Можаев В.В., Мартинек К. Инактивация и реактивация белков.- Молек. биол., 1982, т.16, № 4, с.676-694.

53. Мочалина A.C. Действие излучения на высшие жирные кислоты ифосфолипиды.- В кн.: Первичные радиобиологические процессы.- М.: Атомиздат, 1973, с.52-100.

54. Оганесян H.A. Сравнительное изучение липоксигеназы бобовых излаков.- Биолог, журнал Армении, 1983&»т.35, }р 2, с.156--157.

55. Оганесян H.A. Радиационное нарушение процесса ферментативногоокисления липидов пшеницы при рентгеновском облучении.-Материалы I Всесоюзной конференции молодых ученых по сельскохозяйственной радиологии, Обнинск, 19830,с.25-26.

56. Оганесян H.A., Борисова Й.Г., Соломатин Д.А., Будницкая Е.В.

57. Изоферментный состав и активность липоксигеназы некоторых сортов пшеницы вида Triticum aestivum Докл. АН СССР, 198Эиа,т.269, № 4, с.1002-1005.

58. Оганесян H.A., Борисова И.Г., Будницкая Е.В. Молекулярная природа первичного действия радиации на функции липоксигена-зы растений.- йнформац. бюллетень по радиобиологии АН CCG^, 19830,№ 27, с.62.

59. Оганесян Н. А., "Борисова И.Г., Будницкая Е.В. Влияние рентгеновского излучения на активность и изоферментный состав липоксигеназы пшеницы вида Triticum aestivum. Радиобиология, 1984$,т.24, вып.1, с.83-87.

60. Оганесян H.A.,. Борисова И.Г., Будницкая Е.В. Зависимость радиационного повреждения липоксигеназы от структуры фермента.-Радиобиология, 19840,т.24, вып.2, с.219-222

61. Оганесян H.A., Будницкая Е.В. Изменение липоксигеназной активности пшеницы вида Triticum aestivum Ъ. при рентгеновском облучении.- Информ. бюллетень по радиобиологии АН СССР, 1984в,№ 30, с.43-44

62. Ойвин И.А. Статистическая обработка результатов экспериментальных исследований.- Патол. физиол. эксперим. тератия, i960, т.4, № 4, с.76-85.

63. Покровская Н.Ф, Липоксигеназа зерна пшеницы.- Труды по приклад.ботанике, генетике и селекции, 1969, т.39, вып.З, с.261--269.

64. Попов М.П. Повышение технологических достоинств зерна путем регулирования ферментативных процессов.- Диссерт. на соиск. степени доктора техн. наук, М. МГИПП, 1980.366 с.

65. Преображенская Е.И. Радиоустойчивость семян растений.- М.: Атомиздат, 1971, с.196-206.

66. Пшенова К.В., Колесников П.А. Липоксигеназа проростков пшенищл.

67. Биохимия, 1961, т.26, вып.6, с.1008-1012.

68. Сисакян Н.М., Кобякова A.M. Липоксигеназа изолированныхпластид.- Биохимия, 1957, т.22, вып.З, с.516-522.

69. Тарусов Б.Н. Физико-химические механизмы биологического действия ионизирующих излучений.- Успехи соврем, биологии, 1957, т.40, с.173-185.

70. Тарусов Б.Н. Первичные процессы лучевого поражения.- М.: Атомиздат, 1962, 96 с.

71. Чецуренко Н.В., Борисова И.Г.,. Будницкая Е.В. Активность иизоферментный состав липоксигеназы семян гороха при облучении.» Радиобиология, 1977, т.17, вып.2, с.212-215.

72. Чепуренко Н.В., Будницкая Е.В., Борисова И.Г. Выделение и характеристика изофермента липоксигеназы из семян гороха.-Биохимия, 1978, т.43, вып.4, с.602-608.

73. Эмануэль Н.М., Денисов Е.Т., Майзуч З.К. Цепные реакции окисления углеводородов в жидкой фазе.- М.: Наука, 1965.

74. Allen J.С. The octadeca-9,12-dienyl sulphate anion, a new watersoluble substrate for lipoxygenase.- Chem. Comm., 1969, v.16, N 2, p.906-907.

75. Aochima H., Kajiwara T., Hatanaka A., Hakatani G. Kinetic studyof lipoxygenase-hydroperoxylinoleic acid interaction.-Biochem. Biophys. Acta, 1977, v.486, N 1, p.121-126.

76. Arens D., Selemeir W., Weber P., Kloos G., Grosch IV. Purification and properties of a carotene co-oxidazing lipoxygenase from peas.- Biochim. Biophys. Acta, 1973, v.327, N 1, p.295-305.

77. Axelrod В., Gheesbrough T.M., Laakso S. Lipoxygenase fromsoybeans.- In: Methods in EnzymologyrNew Yorlы Academic Press, 1981, v.71, p.441-451.

78. Ball M., Engel P. Peroxidation of linolenic acid by rat adipose tissue in vitro. Peder. Proc., 1962, v.21, И 2, p.286-291.

79. Ben-Aziz A., Grossman S., Budowski P., Ascarelli I. Enzymicoxidation of carotene and linoleate by alfalfa: properties of active fractions. Phytochemistryj 1971, v.10, N 8, p.1823-1830.

80. Bild G.S., Ramadoss G.S., Axelrod B. Effect of substrate polarity on the activity of soybean lipoxygenase isoenzymes.-Lipids, 1977, v. 12, IT 7, p.732-735.

81. Bild G.S., Bhat S.G., Ramandoss C.S., Axelrod B. Biosynthesisof a Prostaglandin by a plant enzyme.- J. Biol. Chem., 1978, v.253, N 1, p.21-23.

82. Blain J.A., Todd J.P. The lipoxidase activity of wheat.- J.

83. Sci. Pood. Agric, 1955, v.6, N 7, p.471-479.

84. Bonnet J.L., Grouzet J. Lipoxygenase from tomato fruit: partial purification and study of some properties.- J. Pood. Sci., 1977, v.42, N 4, p.625-628.

85. Borgeat P., Hamberg M., Samuelsson B. Transformation of arachidonic acid and homo-^- -linolenic acid by rabbit polymorphonuclear leukocytes.- J. Biol. Chem., 1976, v.251, N 24, p.7816-7820.

86. Borisova I.G., Boudnitskaya E.V. Variation in activity and1.tracellular location of lipoxygenase after irradiation. La Rivista Italiana delle sostanze grasse, 1975, bill, p.403-405.- 120

87. Borisova I.G., Boudnitskaya E.V. Effect of x-irradiationon the enzymic process of peroxidation of unsaturated higher fatty acids localized in plant plastids.- Studia biophysica, 1976, v.53, p.85-86.

88. Borisova I.G., Oganesian N.A., Boudnitskaya E.V. Plantlipoxygenases and their isoenzymes composition and activity in pathogenic states.- 16th World Congress of the International society for Fat Research (Budapest).-Abstracts of papers, 1983, p.35.

89. Boudnitskaya E.V., Borisova I.G. Investigation of lipoxygenase functions in chloroplasts and mitochondria from pisum sativum seedlings.- FEBS, Letters, 1972, v.24, N 1, p.359-362.

90. Chan H.W.S. Soybean lipoxygenase; in Iron-containing dioxygenase.- Biochim. BiQphys. Acta, 1973, v.327, N 1, p.32--35.

91. Chan H.W.S., Prescott T.A.A., Specificity of lipoxygenases.

92. Separation of isomeric hydroperoxides by highperformance liquid chromatography.- Biochim. Biophys. Acta, 1975, v.380, N 1, p.141-144.

93. Chen Y.H., Yang J.H., Martiner H.M. Determination of thesecondary structures of proteins by Circular Dichroism and Optical Rotatory Dispersion.- Biochemistry, 1972, v.11, H 22, p.4120-4131.

94. Christopher J., Pistorius E., Axelrod B. Isolation of anenzyme of soybean lipoxygenase.- Biochim. Biophys. Acta, 1970, v.198, N 1, p.12-19.

95. Christopher J,, Axelrod B. On the different positional specificities of peroxidation of llnoleate shown by two enzymes of soybean lipoxygenase.- Biochim. Biophys. Res. Commun., 1971, v.44» N 3, p.731-736.

96. Cook H.W., Lands W.E.M. Further studies of the kinetics ofoxygention of arachidonic acid by soybean lipoxygenase.-Can. J. Biochim., 1975, v.53, N 11, p. 1220-1231.

97. De Groot J.M.C., Garssen G;J., Vliegenthart J.F.G., Boldjbag J.

98. The detection of linoleic acid radicals in the anaerobic reaction of lipoxygenase.- Biochim. Biophys. Acta, 1973» v.326, N 2, p.279-284.

99. De Groot J.C.M., Garssen G.J., Veldink G.A., Vliegenthart

100. J.F.G., Boldingh J., Egmond M.R. On the interaction of soybean lipoxygenase-1 and 13-Ir-hydroperoxylinoleic acid, involving yellow and purple coloured enzyme species.-FEBS, Lett., 1975a, v.56, N 1, p.50-54.

101. De Groot J.C.M., Veldink G.A., Vliegenthart J.F.G., Boldingh

102. J., Wever R., Van Gelder B.F. Demonstration by EPR spectroscopy of the functional role of iron in soybean lipoxygenase-1. Biochim. Biophys. Acta, 1975b, v.377, H 1, p.71-79.

103. De Lumen B.O. Test paper for detection of lipoxygenase.- Anal.

104. Biochem., 1979, v.99, N 1, p.118-120.

105. Diel E., Stan H.J. Purification and characterization of twoisoenzymes of lipoxygenase from soybeans.- Planta, 1978, v.142, N 2, p.321-328.

106. Diezfalusy U., Hammarstrom S. A structural requirement for theconversion of prostaglandin endoperoxides to thromboxanes. FEBS Lett., 1979, v.105, N 2, p.291-295.

107. Duport J. Lipoxygenase-mediated cleavage of fatty acids inplant mitochondria.- Physiol. Plant., 1981, v.52, N 2, p.225-232.

108. Duport J., Rustin P., Zance C. Interaction between mitochondrial citochromes an linoleic acid hydroperoxide.-Plant Physiol., 1982, v. 69, N 6, p.1308-1315.

109. Egmond M.R., Veldink G.A., Vliegenthart J.F.G., Bolding J.

110. On the positional specificity of the oxygenation reaction catalyzed by soybean lipoxygenase-1.- Biochim. Biophys. Acta, 1975, v.409, N 3, p.399-401.

111. Egmond M.R., Brunori M., Fasella P.M. The Steady-State kinetics of the oxygenation of linoleic acid catalysed by soybean lipoxygenase.- Europ. J. Biochem., 1976, v.61, N 1, p.93-100.

112. Eriksson C.E., Svensson S.G. Lipoxygenase from peas, purification and properties of enzymes.- Biochem, Biophys.Acta, 1970, v.198, N 3, p.449-459.

113. Faubion J.M., Hoseney R.C. Lipoxygenase: Its biochemistryand role in breadmaking.- Cereal Chem., 1981, v.58, N 3, p.175-180.

114. Finnazzi-Agro A., Avigliano L., Egmond M.R., Veldink G.A.,

115. Vliegenthart J.P. Fluorescence perturbation in soybean lipoxygenase-1. FEBS Lett., 1975, v.52, N 1, p.73-76.

116. Punk M.O., Kim S.H.S., Alteneder A. Factors affecting theinitial rate of lipoxygenase catalysis.- Biochem. Biophys. Res. Comm., 1981, v.98, N 4, p.922-929.

117. Galliard T. Lipolytik and lipoxygenase enzymes of plants andtheir action in wounded tissues.- In: Biochemistry of Wounded Plant tissues.- Berlin: Walter de iGuter, 1978, p. 155-201.

118. Galliard T., Rhodes M.J.G., Wooltorton L.S.G., Huime A.O.

119. Metabolic changes "in excised fruit tissue. Ill The development of ethylene biosynthesis during the ageing of disks of apple peel.- Phytochemistry, 1968, v.7, N 9, p. 1465-1470.

120. Galliard T., Phillips D.R. Partial purification and properties of an enzyme that specifically oxygenates the 9-po-sition of linoleic acid.- Biochem. J., 1971, v.124, H 2, p.431-438.

121. Galliard T., Chan H.W.S. Lipoxygenases.- In: The biochemistry of Plants.- New York: Academic Press, 1980, v.4, p. 131-161.

122. Gamborg O.L., Zalik S. Studies on a lipoxidase system fromsunflower seeds and seedlings.- Can. J. Biochem. Physiol., 1958, v.36, N 4, p.1149-1157.

123. Gardner H.W. Lipid enzymes: Lipases, lipoxygenase and hydroperoxidases.- In: Autoxidation in Food and Biological systems.- New York: Plenum Press, 1979, p.447-504.

124. Gardner H.W., Christianson D.D., Kleiman R. Dimorphothecasinuata lipoxygenase: formation of 13-Ij-hydroperoxy-cis-9, trans-o.ctadecadienoic acid from linoleic acid.-Lipids, 1973, v.8, N 4, p.271-276.

125. Garssen G.J., VliegenthaTt J.P.G., Boldingh J. The originand structures of dimeric fatty acids from the anaerobic reaction between soybean lipoxygenases, linoleic acid and its hydroperoxide.- Biochem. J., 1972, v.130, N 2, p.435-442.

126. Goldstein A.H., Anderson J.O., Mc.Daniel R.G. Gyanideinsensitive and cyanid-sensitive O2 uptake in wheat. II Gradient-purified mitochondria lack cyanide-insensitive respiration.- Plant Physiology, 1981, v.67, N 2, p.594-596.

127. Graveland A. Enzymatic oxidations of linoleic acid andglycerol-1-monolinoleate in Doughs and Flour-Water suspersions. J. Am. Oil Chem. Soc., 1970, v.47, N 9, p.352-361.

128. Grosch V/., Weber P. Co-oxidation of carotenoids by theenzyme lipoxygenase.- The 12th World Congress of the International Society for Pat Research, Milan (Italy).-Abstracts of paper, 1974, p.125.

129. Grosch W., Laskawy G. Co-oxidation of carotenes requires onsoybean lipoxygenase isoenzyme.- Biochim. Biophys.Acta, 1979, v.575, H 3, p.439-445.

130. Guss P.L., Macko V., Richardson T., Stahmann M.A. Lipoxidase in eaxly growth of wheat.- Plant Cell Physiol., 1968a, v.9, N 3, p.415-422.

131. Guss P.L., Richardson T., Stahmann M.A. Oxidation of various lipid substrates with infractionated soybean and' wheat lipoxidase.- J. Am. Oil Chem. Soc., 1968b, v.45, N 4, p.272-276.

132. Haining J.L., Axelrod B. Induction period In the lipoxidase,- catalyzed oxidation of linoleic acid and its abolition by substrate peroxide.- J. Biol. Chem., 1958, v.232, N 1, p.193-202.

133. Hale S.A., Richardson T., Von Elbe J.H., Hagendorn D.J.1.oenzymes of lipoxidase. Lipids, 1969, v.4, N 3, p.209-215.

134. Hamberg M. Steric analysis of hydroperoxides formed bylipoxygenase oxygenation of linoleic acid.- Anal. Bio-chem., 1971, v.43, N 2, p.515-526.

135. Hamberg M., Samuelsson B. On the specificity of the Oxygenation of unsaturated fatty acids catalyzed by soybean lipoxidase.- J. Biol. Chem., 1967, v.242, N 10, p.5329-5335.

136. Hamberg E., Samuelsson B. Prostaglandin, endoperoxides. VII

137. Novel transformations of arachidonic acid in guinea pig lung.- Biochem. Biophys. Res. Commun., 1974> v.61, N 3, p.942-949.

138. Hamberg M., Samuelsson B. Stereochemistry in the formationof 9-hydroxy-10,12-octadecadienoic acid and 13-hydroxy--9»11-octadecadienoic acid from linoleic acid by fatty acid cyclooxygenase.- Biochem. Biophys. Acta, 1980, v.617, N 3, p.545-547.

139. Hammerstrom S. Leukotriens.- Ann. Rev. Biochemistry, 1983, v. 52, p.355-377.

140. Hart G.E., Langston P.J. Chromosomal location and evolutionof isozyme structural genes in hexaploid wheat.- Heredity, 1977, v.39, N 2, p.263-277.

141. Hatanaka H., Kajiwara T., Sekija J., Imoto M., Inouye S.

142. Participation and properties of lipoxygenase and hydroperoxide lyase in volative Cg-aldehyde formation from C.jg- unsaturated fatty acids in isolated tea chloro-plasts.- Plant. Cell Physiol., 1982, v.23, N 1, p.91-99.

143. Hildebrand D.F., Hymowitz T. Inheritance of lipoxygenase-1activity in soybean seeds.- Crop. Sci., 1982, v.22, H 4, p.851-853«

144. Hochstein P., Ernster L. ADP-activated lipid peroxidationcoupled to the TPNH oxidase system of microsomes.- Bio-chim. Biophys. Res. Com., 1963, v.12, N 1, p.388-392.

145. Holman R.T. Lipoxidase activity and fat composition ofgerminating soy beans.- Arch. Biol. Chem., 1948, v.17, N 3, p.459-466.

146. Holman R.T., Panzer P., Schueiger B.S., Ames S.R. Crystalline lipoxidase. Ill Amino acid composition.- Arch. Bio-chem., 1950, v.26, N 1, p.199-204.

147. Holman R.T., Egwin P.D., Christie W. Specificity of soybeanlipoxidase.- J. Biol. Chem., 1969, v.244, N 5, p.1149--1151.

148. Ikediobi C. Bleaching of DCPIP by a coupled oxidation withlinoleate catalyzed by soybean lipoxygenase.- Agric. Biol. Chem., 1977, v.41, N 6, p.2369-2374.

149. Irvine G.N., Anderson J.A. Kinetic studies of the lipoxi-dase system of wheat,- Cereal Chem., 1953, v.30, N 3, p.247-255.

150. Johnson R.A., Morton D.R., Kinner J.H., Gorman R.R.,

151. Mc. Guire J.C., Sun P.P. The chemical structure of prostaglandin (prostacyclin).- Prostaglandin, 1976, v.12, H 6, p.915-928.

152. Kajiwara T., Nagata N., Hatanaka A., Naoshima Y. Stereoselective Oxygenation of linoleic Acid to 13-hydroper-oxide in Chloroplasts from Thea sinensis. -Agric Biol. Chem., 1980, v.44, N 1, p.437-438.

153. Koch R. Calcium ion activation of lipoxidase.- Arch. Biochem. Biophys. 1968, v.78, N 1, p.165-179.

154. Koch R., Stem B., Perrasi C.G. Linoleic acid and trilinolein as substrates for soybean lipoxidase.- Arch. Bio-chem. Biophys., 1958, v.78, N 1, p.165-179.

155. Kretovich W.L., Popov M.P., Iksanova P.I. Enzymatic activity associated with wheat gluten preparations.- J. Applied biochem., 1980, v. 2, IT 5, p.427-429.

156. Kubacka-Zebalska M., Kacperska-Palacz A. Lipoxygenase anenzyme involved in plant growth? Physiol. Veget., 1980, v.18, H 2, p.339-347.

157. Lenaz G. The role of lipids in the regulation of membrane-associated activities»- Acta vitamin, enzymol., 1973, v.27, N 1, p.62-95.

158. Lilius E.M., Laakso S. A sensitive lipoxygenase assay basedon chemilumihensence.- Anal. Biochem., 1982, v.119, N 1, p.135-141.

159. Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with, the Folin phenol reagent.- J. Biol. Chem., 1951, v.193, H 1, p.265-275.

160. Lupu R., Grossman S., Cohen Y. The involvement of lipoxygenase and antioxidants in pathogenesis of powdery mildew on tobacco plants.- Physiol. Plant. Pathol., 1980,v.l6, N 1, p.241-248.

161. Matsuda Y., Beppu T., Arima K. Crystallization and positional specificity of hydroperoxidation of Fusarium lipoxygenase.- Biochim. Biophys. Acta, 1978, v.530, N 3, p.439-445.

162. Matthew J.A., Chan H.W.S., Galliard T. A simple method forthe preparation of pure 3-D-hydroperoxide of linoleic acid and Methyl linoleate based on the positional specificity of lipoxygenase in tomato fruit.- Lipids,1977, v.12, N 3, p.324-325.

163. Mc Donald C.E. Lipoxygenase and lutein bleaching activityof durum wheat semolina.- Cereal Chemistry, 1979, v.56, B 1, p.84-89.

164. Miller M.G., Obendorf R.L. Use of tetraethylthiuram disulfide to discriminate between alternative respiration and lipoxygenase.- Plant Physiol., 1981, v.67, N 5, p.962-964.

165. Morrison W.R., Panpaprai R. Oxidation of free and esterifiedlinoleic acid and linolenic acids in bread doughts by wheat and soya lipoxygenases.- J. Sci. Pood. Agric,1975, v.26, N 8, p.1225-1236.

166. Nicolas J., Autran M., Drapron R. Purification and some properties of wheat germ lipoxygenase.- J. Sci. Food.Agric., 1982, v. 33, N 4» p.365-372.

167. The nomenclature of Multiple Forms of Enzymes Recomendations.— Eur. J. Biochem., 1971, v.24, N 1, p.1-3.

168. Nugteren D.H. Arachidonate lipoxygenase in blood platelets.

169. Biochim. Biophys. Acta, 1975, v.380, N 2, p.299-307. 154i Nwanze E.A.C. Effecient lipoxygenase assay by gas-liquid chromatography.- J. Chromatogr., 1980, v.202, N 2, p.313-316.

170. O'Reilly S., Preble Y., West S. A note on lipoxygenase.

171. Phytochemistry, 1969, v.8, N 9, p.1675-1681.

172. Pattee H.E., Singleton J.A. Evidence of Enzymic Productionof 9-hydroperoxy-trans-10,cis-12-octadecadienoic acid by peanut lipoxygenase.- J. Agric. Food. Chemistry, 1979, v.27, H 2, p.216-220.

173. Pistorius E.K., Axelrod B, Iron, an Essential component of1.poxygenase.- J. Biol. Chem., 1974, v.249, H 10, p.3183-3186.

174. Quinn P.J., Williams W.P. Plant lipids and their role inmembrane function.- In: Progress in biophysics and Molecular Biology.- London: Pergamon Pressjl978, v.34, N 2, p.109-173.

175. Ramandos C.S., Pistorius E.K., Axelrod B. Coupled oxidationof carotens by lipoxygenase requires two isoenzymes.-Arch. Biochem. Biophys., 1977, v.190, N 2, p.549-552.

176. Ramsay W.N.M. The determination of iron in blood plasma orserum.- Biochem. J., 1953, v.53, N 2, p.227-231.

177. Rapoport S.M., Schewe T., Thiele B., Dubiel W. The roleof lipoxygenase and ATP-dependent proteolysis in the maturation of the reticulocyte.- Prog. clin. Biol. Res., 1982, v.102, p.47-58.

178. Rhee K.S., Watts B.M. Evaluation of lipid oxidation in planttissues.- J. Pood Sci., 1966, v.31, N 5, p.664-668.

179. Roza M., Franke A. Soyabean lipoxygenase: an iron-containing enzyme.- Biochem. Biophys. Acta,'1973, v.327, H 1, p.24-31.

180. Samuelsson B. Leukotrienes: Mediators of immediate hypersensitivity reaction and inflammation.- Science, 1983, v. 220, N 4597, p.568-575.

181. Schewe T., Albracht S.P.J., Ludwig P. On the site of action the inhibition of the mitochondrial respiratory chain by lipoxygenase.- Biochim. Biophys. Acta, 1981a, v.636, N 2, p.210-217.

182. Schewe T,, V/iasner R., Rapoport S.M. Lipoxygenase from

183. Rabbit reticulocytes.- In: Methods in Enzymology.-New York: Academic Press, 1981b, v.71, p.430-441.

184. Scopes R.K. Measurement of Protein by Spectrophotometry at205 am. Anal. Biochem., 1974, v.59, p.277-282.

185. Shingles R.M., Arron G.P., Hill R.D. Alternative pathwayrespiration and lipoxygenase activity in aged potato slice mitochondria.- Plant Physiology, 1982, v.69, N 6, p.1435-1438.

186. Siddiqi A., Tappel A. Catalysis of liaoleate oxidation bypea lipoxidase.- Arch. Biochem. Biophys., 1956, v.60, N 1, p.91-99.

187. Sredni D., Grossman S. Hydroperoxide isomers and ketohydroxyproduct from oxidation of linoleic acid by eggplant lipoxygenase.- Phytochemistry, 1980, v.19, N 7, p. 1335-1337.

188. Stappendel S., Veldink G.A., Yliegenthart J.F.G., Aasa R.,

189. Malstrom B.G. EPR-spectroscopy of soybean lipoxygenase--1. Biochim. Biophys. Acta, 1981, v.667, N 1, p.77-86.

190. Stappendel S., Aasa R., Malmstrom B.G., Veldink G.A.,

191. VIiegenthart J.F.G. An EPR study on the binding of alcholos to soybean lipoxygenase.- Acta Chem. Scand., 1982a, B36, N 8, p.569-572.

192. Stappendel S., Malstrom B.G., Peterson L., Ehrenberg A.,

193. Veldink G.A., Vliegenthart J.F.G. On the spin and valence state of iron in native soybean lipoxygenase--1. Biochera. Biophys. Res., 1982b, v.708, N 2, p.673--677.

194. Sumner J.B., Sumner R.J. The coupled oxidation of caroteneand fat by carotene oxidase.- J. Biol. Chem., 1940, v.134, H 3, p.531-536.

195. Surrey K. Spectrophotometric method for determination oflipoxidase activity.- Plant Physiol., 1964, v.39, N 1, p.65-70.

196. Takeo T., Tsushida T. Changes in lipoxygenase activity inrelation to lipid degradation in plucked tea shoots.-Phytochemistry, 1980, v.19, N 12, p.2121-2122.

197. Tappel A.Ij. Lipoxidase.- In: Methods in Enzymology.- New

198. York: Academic Press, 1962, v.5, p.539-542.

199. Theorell H., Holman R., Akeson A note on the preparationof crystalline soybean lipoxidase.- Arch. Biochem., 1947, v.14, N 2, p.250-252.

200. Tobias Ii.D., Hamilton J.G. The effect of 5,8,11,14- Eicosatetraynoic acid on lipid metabolism.- Lipids, 1979, v.14» N 2, p.181-193«

201. Truong V.D., Mendoza E.M.T. Purification and characterization of two lipoxygenase isoenzymes from Cowpea.- J. Agr. Pood. Chem., 1982a, v.30, N 1, p.54-60.

202. Truong V.D., Raymundo L.C., Mendoza E.M.T. Winged beanlipoxygenase.- Pood Chem., 1982b, v.8, N 4, p.277-289.

203. Van Os C.P.A., Rijke-Schilder G.P.M., Vliegenthart J.F.G.

204. L-linoleyl hydroperoxide, a novel product from the oxygenation of linoleic acid by type-2 lipoxygenases from soybeans.- Biochim. Biophys. Acta, 1979, v.575» H 3, p.479-484.

205. Van Os C.P.A.,Rijke-Schilder G.P.M., Kamerling J.P.,

206. Gerwing G.J., Vliegenthart J.F.G. Determination by capillary gas-liquid chromatography of the absolute configurations of unsaturated fatty acid hydroperoxides formed by lipoxygenases.- Biochim. Biophys. Acta,1980, v.620, N 2, p.326-331.

207. Veldink G.A., Garssen G.J., Vliegenthart J.P.G., Boldingh J.

208. Positional specificity of corn germ lipoxygenase as a function of pH.- Biochim. Biophys. Res. Commun.,1972, v. 47, H 1, p.22-26.

209. Vick B.A., Zimmerman D.C. Lipoxygenase and hydroperoxidelyase in germinating watermelon seedlings.- Plant Physiol., 1976, v. 57, N 5, p.780-788.

210. Vick B.A., Zimmerman D.C. Lipoxygenase, hydroperoxideisomerase and hydroperoxide cyclase in young cotton seedlings.- Plant Physiol., 1981, v.67, N 1, p.92-97.

211. Vick B.A., Zimmerman D.C. Levels of oxygenated fatty acidsin young corn and sunflower plants.- Plant, Physiol., 1982, v.69, H 5, p.1103-1108.

212. Vioque B., Millan P., Vioque P. Vecocidad de oxidation relative de los acidos linoleico y linolenico y sus esteres metilicos y anilidas por el enzima lipoxigenase.-Grasas y aceites, 1982, v.33, N 2, p.94-95.

213. Viswanathan T.S., Cushley R.J. Deuterium nuclear magneticresonance study of the interaction of substrates and inhibitors with soybean lipoxygenase.- J. Biol. Chemistry, 1981, v.256, N 14, p.7155-7160.

214. Vliegenthart J.F.G., Veldink G.A., Boldingh J* Recent progress in the study on the mechanism of action of soybean lipoxygenase.- J. Agric Food Chem., 1979, v.27, N 3, p.623-626.

215. Vliegenthart J.F.G., Veldink G.A. Lipoxygenases.- In: Freeradical in biology.- New York: Academic Press, 1982, p. 29-64.

216. Wallace J.M., Wheeler E.L. Lipoxygenase from wheat. Anexamination of its reaction characteristics.- J. Agric. Food Chem., 1975, v.23, N 2, p.146-150.

217. Wallace J.M., Wheeler E.L. Two lipoxygenase isoenzymes andactivator in wheat germ.- Phytochemistry, 1979, v.18, p.389-393.

218. Warburg 0., Christian W. Isolierung und Kristallisation das

219. Garungsferments enolase.- Biochem., 1942, Bd.310, H 3, S.334-421.

220. Wardale D.A. Lipid-degrading enzymes from potato tubers.

221. Phytochemistry, 1980, v.19, N 2, p.173-177.

222. Wardale D.A., Galliard T. Subcellular localization of lipoxygenase and lipolytic acid hydrolase enzymes in plants.- Phytochemistry. 1975, v.14, N 11, p.2323-2329.

223. Wardale D.A., Lambert E.A., Galliard I. Localization offatty acid hydroperoxide cleavage activity in membranes of cucumber fruit.- Phytochemistry, 1978, v.17, N 2, p.205-212.

224. Wardale D.A., Lambert E.A. Lipoxygenase from cucumber fruitlocalization and properties.- Phytochemistry, 1980, v.19, N 6, p.1013-1016.

225. Watts B., Peng 0. Lipoxidase activity of hog hemoglobinand muscle extract.- J. Biol. Chem. 1947, v. 170, 12, p.441-445.

226. White A.A., Karr D.B., Patt G.S. Role lipoxygenase in theoxygen-depent activation of soluble guanylate cyclase from rat lung.- Biochem. J., 1982, v.204, N 2, p.383--392.

227. Wojtowiezowa M., Pijanowski E. Further studies on thelipoxidative action of cows milk globulins.- Bui. Acad, polon. Sci. ser. scibiol., 1961, v.9, N 11, p.453-455.

228. Yabuuchi S. Occurence of a new lipoxygenase isoenzyme ingerminating barley embryos.- Agric. Biol. Chem., 1976, v.40, N 10, p.1987-1992.

229. Yamamoto A., Yasumoto K., Mitsuda H. Isolation of lipoxygenase isoenzymes and comparison of their properties.- Agric. Biol. Chem., 1970, v.34, N 8, p.1169-1177.

230. Yamamoto S., Nakadate T., Nakaki T., Iskii K., Kato R. Tumorpromoter 12-0-tetradecanoylphosbol 13 acetate-induced insulin secretion inhibition by phospholipase A2 and lipoxygenase-inhibitors.- Bioch. Biophys.Res. Commun., 1982, v.105, N 2, p.759-765.

231. Yoon S., Klein B.P. Some properties of pea lipoxygenaseisoenzymes.- J. Agr. Food Chem., 1979, v.27, N 3, P.955-962.

232. Yoshimoto T., Miyamoto Y.,0chi K., Yamamoto S. Arachidonate12.lipoxygenase of porcine leukocyte with activity for 5-hydroxycicosatetraenoic acid.- Bioch. Biophys. Acta, 1982, v.713, N 3, p.638-646.

233. Zimmerman D.C., Vick B.A. Lipoxygenase in Chlorelle pirenoidosa.- Lipids, 1973, v.8, N 5, p.264-266.