Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему
Лектины азоспирилл - свойства, биологическая активность и перспективы их практического использования
ВАК РФ 03.00.07, Микробиология
Содержание диссертации, доктора биологических наук, Никитина, Валентина Евгеньевна
ВВЕДЕНИЕ.
1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
1.1. краткая характеристика бактерий рода Azospirillum.
1.2. свойства и функции бактериальныхлектинов.
1.2.1. Современные представления о пектинах.
1.2.2. Пили (фимбрии), лектины энтеробактерий.
1.2.3. Фимбрии, агглютинины, лектины азотфиксирующих бактерий.
1.3. роль лектинов в проблемах специфичности и молекулярных механизмах взаимодействия азотфиксирующих бактерий с корнями растений.
2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
2.1. штаммы микроорганизмов и среды, используемые для их культивирования.
2.2. методы исследования.
2.2.1. Реакция гемагглютинации.
2.2.2. Определение углеводной специфичности.
2.2.3. Гель-фильтрация.
2.2.4. Электрофорез в полиакриламидном геле.
2.2.5. Изучение влияния протеаз и ионов двухвалентных металлов на активность лектинов.
2.2.6. Анализ аминокислотного состава.
2.2.7. Определение углеводного состава.
2.2.8. Получение антител к лектинам.
2.2.9. Установление локализации лектинов.
2.2.10. Оценка адгезивных свойств бактериальных клеток на модели эритроцитов.
2.2.11. Получение мутанта^, brasilense Sp по лектиновой активности.
2.2.12. Выделение полисахаридсодержащих соединений с поверхности азоспирилл.
2.2.13. Количественная оценка образования бактериальных агрегатов.
2.2.14. Выявление бактерицидной и фунгицидной активности лектинов.
2.2.15. Получение фракций корней проростков пшеницы.
2.2.16. Метод иммунодота.
2.2.17. Изучение адгезии бактерий к корням растений.
2.2.18. Получение гистологических препаратов корней проростков пшеницы и лука.
2.2.19. Реакция бласттрансформации лимфоцитов.
2.2.20. Определение противоопухолевого действия лектина.
2.2.21. Цитологические и иммуноморфологические реакции иммунокомпетентных клеток мезентериальных лимфатических узлов.
2.2.22. Исследование взаимодействий лектинов с компонентами плазмы крови и мембран эритроцитов.
3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
3.1. выделение, свойства и локализация лектинов азоспирилл.
3.1.1. Скрининг бактерий рода азоспирилл на присутствие лектинов на поверхности клеток.
3.1.2. Выделение и очистка лектинов.
3.1.3. Характеристика лектинов азоспирилл.
3.1.4. Определение локализации лектинов на поверхности клетки.
3.2. ЗАВИСИМОСТЬ ЛЕКТИНОВОЙАКТИВНОСТИ ОТ УСЛОВИЙ
ВЫРАЩИВАНИЯ БАКТЕРИЙ.
3.2.1. Оптимизация условий культивирования A. lipoferum 59b и
A. brasilense Sp7, связанных с их лектиновой активностью.
3.2.2. Воздействие неблагоприятных факторов на лектиновую активность A. brasilense Sp7 и A. lipoferum 59b.
3.2.3. Зависимость лектиновой активности азоспирилл от количества азотсодержащих веществ в среде культивирования.
3.2.4. Связь адгезивных свойств бактерий с активностью лектинов на модели эритроцитов.
3.3. ПОЛУЧЕНИЕ И ХАРАКТЕРИСТИКА МУТАНТА A. brasilense Sp
ПО ЛЕКТИНОВОЙ АКТИВНОСТИ.
3.4. ЗНА ЧЕНИЕ ЛЕКТИНОВ АЗОСПИРИЛЛ В МИКРОБНЫХ
АССОЦИАЦИЯХ.
3.4.1.Изучение участия лектинов азоспирилл в агрегации бактерий.
3.4.2. Определение возможной бактерицидной и фунгицидной активности лектина A. brasilense Sp7.
3.5. РОЛЬ ЛЕКТИНОВ АЗОСПИРИЛЛ В ПРОЦЕССЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
С РАСТЕНИЯМИ.
3.5.1. Роль лектинов в адгезии азоспирилл на корнях растений.
3.5.2. Взаимодействие лектинов азоспирилл с компонентами корней пшеницы.
3.5.3. Влияние лектинов азоспирилл на способность семян к прорастанию.
3.6. ДЕЙСТВИЕ ЛЕКТИНОВ В ОТНОШЕНИИ НЕКОТОРЫХ ГИДРОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ.
3.6.1. Влияние лектинов азоспирилл на активность гетерогенной Р-глюкозидазы.
3.6.2. Изучение а, Р-глюкозидазной и Р-галактозидазной активностей на разных этапах выделения и очистки лектинов.
3.7. МЕДИКО-БИОЛОГИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА ЛЕКТИНОВ.
3.7.1. Митогенная активность лектина A brasilense Sp7.
3.7.2. Противоопухолевое действие лектина A brasilense Sp7.
3.7.3. Влияние лектина A. brasilense Sp7 на кинетику клеточных популяций мезентериальных лимфатических узлов и динамику цитокинового статуса in vivo.
3.7.4. Взаимодействие лектинов с компонентами плазмы крови и мембран эритроцитов.
3.8. НЕКОТОРЫЕ БИОТЕХНОЛОГИЧЕСКИЕ А СПЕКТЫ
ПОЛУЧЕНИЯ БАКТЕРИАЛЬНЫХ ЛЕКТИНОВ.
Введение Диссертация по биологии, на тему "Лектины азоспирилл - свойства, биологическая активность и перспективы их практического использования"
Актуальность проблемы.
Одним из перспективных направлений в решении ряда важнейших экологических и экономических проблем сельского хозяйства в настоящее время является возможность замены минеральных удобрений на бактериальные.
В связи с этим возрос интерес исследователей к изучению несимбиотиче-ской, или ассоциативной, азотфиксации, вносящей существенный вклад в азотный баланс почв, и возможности практического использования этого явления для нужд сельского хозяйства. Среди азотфиксирующих микроорганизмов, способных вступать в ассоциативные взаимоотношения с высшими растениями, наибольшее внимание привлекают бактерии рода Azospirillum. Результаты исследований показали значительный вклад этих бактерий в повышение урожайности таких культур, как рис, пшеница, просо, сорго, что связывается с потенциально высокими способностями азоспирилл к фиксации азота, выделению фитогормонов и колонизации корней.
Необходимость целенаправленного и эффективного управления азотфик-сацией требует детального изучения процессов, лежащих в основе взаимодействия бактерий и растений. Важная роль на начальных этапах формирования ассоциаций принадлежит поверхностным структурам партнеров, которые в настоящее время остаются недостаточно изученными. Информация об участии поверхностных структур в молекулярных механизмах взаимодействия азотфиксирующих бактерий с растениями касается, в основном, данных, полученных для бобово-ризобиального симбиоза. Одним из типов молекулярного механизма в такой системе является углевод-белковое взаимодействие. В этой связи большое внимание привлекают лектины как наиболее важные компоненты в системе взаимного узнавания бактериальной и растительной клетки. Лектины - это гемагглютинирующие белки, обладающие уникальным свойством специфично связывать углеводные остатки, локализованные на клеточных поверхностях и обнаруженные в организмах, стоящих на самых разных уровнях эволюционного развития.
Согласно существующим представлениям показана важная, и даже ключевая, роль лектинов растений как "узнающих" молекул на начальных стадиях симбиотических взаимоотношений бобовых растений с ризобиями. Бактериальная клетка выступает в роли носителя углеводных рецепторов для растительных лектинов. Однако обнаружение фимбрий, агглютининов на поверхности ризобий и азотфиксирующих клебсиелл позволило предположить более активную роль белковых компонентов бактериальной поверхности в процессах взаимодействия с растениями. Отсутствие в литературе сведений о фимбриях, лектинах азоспирилл не позволяет корректно, принимая во внимание только растительные лектины, учитывать лектин-углеводные взаимодействия при изучении молекулярных основ межклеточного узнавания между азоспириллами и растениями. Поэтому несомненный интерес представляют лектины самих азотфиксирующих бактерий, долгое время находящихся "в тени" лектинов растительного происхождения. Кроме того, обнаружение и изучение лектинов непатогенных бактерий может открыть новые реальные биотехнологические возможности получения препаратов лектинов с различной углеводной специфичностью, что становится особенно важным и актуальным в свете дальнейших перспектив использования лектинов как биологически активных веществ в экспериментальной биологии и медицине. Широкое применение в различных областях биологических и медицинских исследований нашли препараты лектинов растительного происхождения. Поистине незаменимыми реагентами стали лектины в интенсивно развивающейся биологической дисциплине - мем-бранологии. Благодаря своим свойствам связываться с углеводными рецепторами клеточных мембран и , таким образом, изменять их архитектонику и функциональные характеристики, лектины используются в качестве структурных, функциональных, регуляторных зондов при изучении животных клеток. С помощью лектинов стало возможным выявление особенностей поверхности клеток после злокачественной трансформации, а иногда и прямое воздействие на раковые клетки, останавливающее развитие опухоли. Что касается бактериальных лектинов, то эти белки, как правило принадлежащие пилям, изучались в основном у патогенных бактерий в связи с участием лектинов в специфической адгезии бактерий к животным клеткам при развитии инфекционного процесса. Наличие патогенности являлось препятствием для получения из них препаратов бактериальных лектинов. Учитывая вышеизложенные обстоятельства, нами было предпринято настоящее исследование.
Цель исследования.
Целью работы явилось изучение свойств и функций лектинов клеточной поверхности бактерий рода Azospirillum во взаимоотношениях с микроорганизмами и растениями, а также выявление медико-биологических свойств исследуемых лектинов для определения возможных областей их применения.
Задачи исследования:
1. Провести скрининг бактерий Azospirillum на присутствие лектинов на поверхности клеток.
2. Выделить лектины A. brasilense и A. lipoferum, изучить их физико-химические свойства и определить локализацию на поверхности клетки.
3. Исследовать влияние условий выращивания азоспирилл на лектиновую активность бактерий.
4. Получить и охарактеризовать мутант A. brasilense Sp7, дефектный по лекти-новой активности.
5. Изучить участие лектинов в агрегации азоспирилл.
6. Определить бактерицидную и фунгицидную активности лектина
A. brasilense Sp7.
7. Оценить вклад лектинов азоспирилл в адгезивный процесс бактерий на корнях растений и охарактеризовать взаимодействие лектинов с компонентами корней проростков пшеницы.
8. Исследовать влияние лектинов азоспирилл на скорость прорастания семян растений.
9. Определить влияние лектинов A. brasilense Sp7 и его мутанта A. brasilense Sp7.2.3 на активность гетерогенной Р-глюкозидазы и характер взаимосвязи лектинов с гомологичными а-, (3-глюкозидазами и (З-галактозидазой.
10. Исследовать медико-биологические свойства лектинов: митогенные, противоопухолевые, иммунотропные и способность лектинов к взаимодействию с белками плазмы крови и мембран эритроцитов.
11. Разработать способ получения фукозоспецифичного лектина с целью упрощения и удешевления технологических приемов.
На основе результатов проведенных исследований мы рассчитывали ответить на вопросы: принимают ли лектины азотфиксирующих бактерий рода Azospirillum участие во взаимодействии с бактериями и растениями, и насколько такие взаимодействия селективны; обладают ли препараты бактериальных лектинов биологической активностью, позволяющей использование их в экспериментальной биологии и медицине.
Научная новизна и теоретическая значимость работы.
Впервые на поверхности ряда штаммов бактерий Azospirillum обнаружены лектины, не связанные с пилями (фимбриями), а ассоциированные с самой внешней мембраной,' и имеющие в зависимости от штамма различную специфичность к углеводам.
Выделены чистые препараты лектинов с клеток A. brasilense Sp7, A. brasilense 75, A. lipoferum 59b и A. lipoferum 43, изучены их физико-химические свойства.
Впервые показано, что максимальное повышение лектиновой активности у бактерий наблюдается при условиях, отличных от оптимальных для выращивания культуры. Повышенное содержание азотных соединений в среде выращивания приводило к полной потере клетками лектиновой активности, связанной с появлением на клеточной поверхности белков, ингибирующих гемагглюти-нирующие свойства лектинов.
Методом транспозонового мутагенеза впервые получен мутант A. brasilense Sp7 с элиминированной лектиновой активностью - A. brasilense Sp7.2.3. Впервые установлено участие лектинов азоспирилл в клеточной агрегации и адгезии бактерий на корнях растений, сопровождающихся специфическими и неспецифическими взаимодействиями с экзополисахаридами и гликопротеи-нами.
Обнаружено ингибирующее влияние лектинов A. brasilense Sp7 и A. brasilense Sp7.2.3 на гетерогенную (3-глюкозидазу. Показано, что взаимодействие лектинов с гомологичными а-, |3-глюкозидазами и |3-галактозидазой идет по типу совместного функционирования с различной степенью выраженности. Выявлено более тесное кофункционирование лектинов с (3-галактозидазой. Впервые установлено иммуномодулирующее и противоопухолевое действие нетоксичного бактериального лектина, специфичного к L-фукозе и D-галактозе, на экспериментальных животных.
Обнаружена возможность использования лектинов азоспирилл для исследования плазмы крови и мембран эритроцитов в связи с патологией.
Все основополагающие теоретические результаты, представленные в диссертационной работе, свидетельствуют о разработанном автором новом направлении в микробиологии и лектинологии - изучение непилийных лектинов клеточной поверхности бактерий рода Azospirillum для определения физиологической роли этих белков в углевод-белковых взаимодействиях на ранних этапах формирования ассоциативных взаимоотношений "микроорганизмрастение", внося существенный вклад в понимание молекулярных механизмов межклеточных взаимодействий.
Практическая значимость работы
Проведенные фундаментальные исследования дают теоретические предпосылки для разработки новых нетрадиционных подходов в практической реализации создания эффективных азотфиксирующих ассоциаций бактерий с растениями. Научным обоснованием таких подходов может служить факт участия лектинов азоспирилл в агрегации и адгезии бактерий к корням растений, повышение их функциональной активности при неблагоприятных условиях, что важно не только для понимания молекулярных механизмов, лежащих в основе процесса ассоциативных взаимоотношений "азоспирилла - растение", но также значимо и для подбора наиболее эффективных бактериальных штаммов, обладающих высоким сродством к растению.
Обнаруженные штаммовые различия азоспирилл по углеводной специфичности лектинов внешней мембраны дают основание для рекомендаций по использованию этого признака в качестве дополнительного идентификационного показателя при разработке современной таксономии азоспирилл.
Кроме того, лектины азоспирилл, как показали наши исследования, могут найти практическое применение в некоторых областях экспериментальной биологии и медицины, обладая митогенными, противоопухолевыми и иммуно-тропными свойствами. Перспективно создание, в частности, на основе L-фукозо- и D-галактозоспецифичного лектина азоспирилл принципиально новых медикаментозных препаратов направленного действия как иммуномоду-лирующих и противоопухолевых средств.
Разработан и внедрен оригинальный способ получения бактериального препарата фукозоспецифичного лектина, защищенный авторским свидетельством (А. с. № 1312773 (СССР) от 22.01.87).
Материалы диссертационной работы и препараты лектинов используются в учебном процессе и научно-исследовательской работе кафедры биохимии и биофизики, кафедры микробиологии и физиологии растений СГУ, кафедры гистологии, цитологии и эмбриологии, кафедры профпатологии и гематологии, центральной научно-исследовательской лаборатории (ЦНИЛ) СГМУ, лаборатории иммунологии РНИПЧИ "Микроб". Представленные в диссертации разработки включены в подготовленные научно-информационные пособия для курсов усовершенствования врачей, специалистов в области лектинологии, иммунологии, гематологии, экспериментальной и клинической онкологии: "Использование бактериальных лектинов для решения некоторых проблем гематологии" (в соавт. с Н.В. Богомоловой); "Лектины в иммунологии" (в соавт. с Н.В. Богомоловой, Е.Г. Пономаревой, И.О. Бугаевой, Е.И. Тихомировой); "Лектины в экспериментальной и клинической онкологии" (в соавт. с Н.В. Богомоловой, Е.Г. Пономаревой), утвержденные Центральным координационным методическим советом СГМУ (протокол № 3 от 16.11.2000).
Внедрение результатов диссертационной работы подтверждено соответствующими актами, представленными в Приложении к диссертации.
Основные положения, выносимые на защиту
1. Для штаммов азоспирилл, принадлежащих к двум наиболее распространенным и изученным видам - brasilense и lipoferum - характерным свойством является присутствие на поверхности клеток лектинов непилийного происхождения, связанных с самой внешней мембраной и имеющих различную углеводную специфичность. Лектины равномерно распределены на поверхности бактериальной клетки.
2. Выделенные и очищенные с помощью гель-фильтрации лектины типовых -A. brasilense Sp7, A. lipoferum 59b и диких - A. brasilense 75, A. lipoferum 43 штаммов представляют собой гликопротеины с различной молекулярной массой.
3. Оптимальными условиями для проявления максимальной лектиновой активности азоспирилл являются неблагоприятные, иногда стрессовые для роста бактерий условия. Повышенное содержание связанного азота в среде выращивания азоспирилл вызывает полное ингибирование лектиновой активности бактерий, которое связано с появлением на поверхности клеток белков, блокирующих гемагглютинацию.
4. Лектины принимают участие в агрегации азоспирилл. Сравнительная оценка формирования агрегатов A. brasilense Sp7 и его мутанта с элиминированной лектиновой активностью, полученного методом транспозонового мутагенеза, показала, что наличие активного лектина на поверхности клеток способствует образованию агрегатов. Агрегация осуществляется посредством специфических и неспецифических реакций связывания лектинов с собственными поли-сахаридсодержащими комплексами азоспирилл. Перекрестные реакции между лектинами и полисахаридными комплексами других штаммов азоспирилл не выявлены.
5. Процесс прикрепления азоспирилл к корням растений зависит от лектиновой активности бактерий. Взаимодействие лектинов с экзо- и мембранными компонентами корней проростков пшеницы свидетельствует о некоторой селективности в связывании тех или иных корневых составляющих лектинами разных штаммов.
6. Лектины A. brasilense Sp7 и его мутанта, различающиеся по антигенным свойствам, ингибируют активность гетерогенной (3-глюкозидазы и находятся в состоянии совместного функционирования с гомологичными а-, Р-глюкозидазами и Р-галактозидазой.
7. Иммуномодулирующие и противоопухолевые свойства нетоксичного лектина A. brasilense Sp7, взаимодействие лектинов азоспирилл с гликопротеинами плазмы крови и мембранам эритроцитов с образованием преципитатов, отличающихся в норме и при патологии, свидетельствует о том, что лектины азоспирилл могут быть использованы в качестве диагностических и иммунотроп-ных препаратов.
8. Разработан способ получения фукозоспецифичного лектина, имеющий большие технологические перспективы получения отечественного коммерческого препарата, с использованием в качестве источника сырья биомассы непатогенных бактерий, к которым относятся азоспириллы.
Апробация работы.
Основные результаты работы докладывались, обсуждались и/или были представлены на: VII Всесоюзном Микробиологическом съезде (Алма-Ата, 1985), Международном симпозиуме "Interrelationships between microorganisms and plants in soil" (Прага, 1987), 7-м Международном конгрессе по азотфикса-ции (Кельн, ФРГ, 1988), 10-й Международной конференции "Interlec-10" (Прага, 1988), 2-м Международном сиимпозиуме "Overproduction of microbial products" (ЧССР, 1988), 11-й Международной конференции "Interlec-11" (Тарту, 1989), 12-й Международной конференции "Interlec-12" (Калифорния, 1990), 13-й Международной конференции "Interlec-13" (Берлин, 1991), 14-м Международном конгрессе по лектинам (Калькутта, Индия, 1992), VIII ВосточноЕвропейском симпозиуме по фиксации биологического азота "Nitrogenfix-92" (Саратов, 1992), Международном Рабочем совещании "Associative interactions of nitrogen-fixing bacteria with plants" (Саратов, 1995), 2-й Европейской конференции по азотфиксации и Рабочем совещании "NATO Advanced Research" (Познань, Польша, 1996), 11-м Международном конгрессе по азотфиксации (Париж, 1997), 2-м Биохимическом съезде (Москва, 1997), Второй Всероссийской конференции "Гомеостаз и инфекционный процесс" (Саратов, 1998), отчетных научных конференциях и семинарах ИБФРМ РАН (Саратов, 19861999), 1-м рабочем совещании микробиологов Поволжья "Фундаментальные аспекты микробиологии" (Саратов, 2000), Всероссийской научно-практической конференции "Лабораторное дело: организация и методы исследований" (Пенза, 2001).
Публикации.
По теме диссертации опубликовано 37 научных работ, в том числе Авторское свидетельство СССР. Список публикаций приведен в конце автореферата.
Структура и объем работы.
Диссертация состоит из введения, 3 основных глав и ряда подглав, включающих обзор литературы, описание материалов и методов исследования, изложение полученных результатов и их обсуждение, заключения, выводов, списка использованных источников литературы и приложения. Приложение содержит документальное подтверждение внедрения материалов диссертации в учебный процесс и практику научных исследований.
Заключение Диссертация по теме "Микробиология", Никитина, Валентина Евгеньевна
260 ВЫВОДЫ
1. Впервые на поверхности бактерий рода Azospirillum, различающихся по источникам и регионам выделения, принадлежащих к видам brasilense и lipoferum, обнаружены лектины, имеющие штаммовые различия по специфичности к углеводам.
Лектины, выделенные с поверхности A. brasilense Sp7, A. lipoferum 59b, А. brasilense 75, A. lipoferum 43, представляют собой гликопротеины с молекулярными массами субъединиц от 36 до 43 кДа. Установлено, что лектины распределены равномерно на наружной мембране азоспирилл и не принадлежат каким-либо морфологическим структурам типа пилей, жгутиков.
2. Методом математического планирования эксперимента подобраны оптимальные условия выращивания A. lipoferum 59b и A. brasilense Sp7, позволившие увеличить лектиновую активность бактерий в 4 раза. Для обоих штаммов установлена одинаковая закономерность: условия, неблагоприятные для роста культуры, стимулировали активность лектинов, и наоборот.
Обнаружена ярко выраженная зависимость гемагглютинирующих свойств азоспирилл от азотсодержащих веществ в среде. Выращивание всех изучаемых штаммов азоспирилл на среде, содержащей 0,5 г/л KN03, или 3 г/л NH4C1, или 2,5 г/л дрожжевого экстракта, приводит к полной потере клетками агглютинирующих свойств. Установлено, что отсутствие гемагглютинирующей активности связано не с нарушением синтеза лектиновых молекул, а с блокированием их углеводсвязывающих сайтов. У A. brasilense Sp7 и A. lipoferum 59b выделены блокирующие белки с молекулярными массами 85 кДа и 25кДа, соответственно.
На модели эритроцитов показано снижение индекса адгезивности у азоспирилл, выращенных на среде с повышенным содержанием азота.
3. С помощью метода транспозонового мутагенеза получен мутант А., brasilense Sp7 по лектиновой активности A. brasilense Sp7.2.3, у которого в составе белков поверхности имеются лектиновые молекулы с той же углеводной специфичностью и молекулярной массой, что и у родительских клеток, но утратившие способность к взаимодействию с гомологичными антителами.
4. Впервые показано участие белков - лектинов клеточной поверхности А. brasilense Sp7 в агрегации бактерий. С использованием метода иммунодота установлено, что агрегация клеток обусловлена специфическим взаимодействием лектинов с внеклеточными полисахаридсодержащими комплексами этого штамма. Однако, взаимодействие лектинов других штаммов {A. brasilense 75 и A. lipoferum 59b) с собственными полисахаридными комплексами не носило специфического характера, т.е. не ингибировалось гаптенами лектинов. Не обнаружено перекрестного межштаммового взаимодействия экзополисахаридов с лектинами.
5. Установлено бактерицидное действие лектина A. brasilense Sp7 в отношении Erwinia carotovora v. citrulis MU, Bacillus polymixa 1460, 1465, 1459,514, A. lipoferum 43 и особенно Staphylococcus aureus San ЗА. Фунгистатическое действие лектина на Drechslera teres vera, Drechslera teres UK и Aspergilus niger обнаружено не было.
6. Впервые показана роль лектинов азоспирилл в прикреплении бактерий к корням проростков пшеницы. Сравнительное исследование адгезии клеток А. brasilense Sp7 и его мутанта по лектиновой активности A. brasilense Sp7.2.3 к корням проростков пшеницы показало уменьшение количества прикрепившихся клеток мутантного штамма до 16% в отличие от родительского, количество адсорбированных клеток которого составило 56% от исходной бактериальной взвеси.
Уменьшение количества прикрепившихся клеток наблюдалось и у A. lipoferum 59b, потерявших лектиновую активность в результате выращивания бактерий на среде с дрожжевым экстрактом (2,5 г/л). Предобработка клеток A. lipoferum 59b углеводными гаптенами лектинов и специфическими антителами достоверно снижало количество адсорбированных клеток, что свидетельствует об участии лектинов в адгезии азоспирилл к корням проростков пшеницы, в том числе и специфической. Не отмечено зависимости количества адсорбированных клеток от видовой принадлежности штаммов.
7. Методом иммунодота обнаружены различия во взаимодействии лектинов гомологичных (A. brasilense 75, A. lipoferum 43) и негомологичных (А. brasilense Sp7, A. lipoferum 59b) штаммов азоспирилл с компонентами корней проростков пшеницы Саратовская 29. Наблюдается более интенсивное взаимодействие лектинов гомологичных штаммов с компонентами корней пшеницы, чем лектинов негомологичных штаммов. Имеются различия и в характере связывания корневых фракций лектинами гомологичных штаммов азоспирилл. Лектин A. brasilense 75 проявлял выраженную специфическую реакцию с экзо-компонентами корней, а лектин A. lipoferum 43 специфически связывался с мембранной фракцией. Выявлено специфическое взаимодействие лектинов азоспирилл с лектином корней пшеницы, ингибируемое ^ацетил-Б-глюкозамином - углеводным гаптеном лектина корней пшеницы.
8. Установлено зависимое от концентрации регулирующее влияние лектинов азоспирилл на способность семян к прорастанию. Показано, что ингиби-рующий (500 мкг/мл) и стимулирующий (10 мкг/мл) эффект лектина А. brasilense Sp7 на прорастание семян связан с изменением митотического состояния растительных клеток.
9. Показано ингибирующее действие лектинов A. brasilense Sp7 и А. brasilense Sp7.2.3 на активность гетерогенной (З-глюкозидазы. Эффект ингиби-рования Р-глюкозидазы под влиянием лектина мутантного штамма более выражен и в гораздо меньшей степени зависит от условий инкубации, чем у лектина родительского штамма. Установлено существование взаимодействия по типу кофункционирования лектинов азоспирилл с гомологичными литически-ми ферментами: а-, Р-глюко- и (3-галактозидазами, хотя степень совместного функционирования лектинов с ферментами неодинакова. Наблюдается более
263 прочная связь лектина с Р-галактозидазой как для A. brasilense Sp7, так и для А. brasilense Sp7.2.3, что объясняется наличием у лектина углеводной специфичности к D-галактозе.
Лектин A. brasilense Sp7, полученный в результате электрофоретического разделения белковых фракций в ПААГ с SDS, не проявлял ни одной из изучаемых ферментативных активностей.
10. Обнаруженные иммунотропные и противоопухолевые свойства лектина, специфичного к L-фукозе и D-галактозе, способность лектинов азоспирилл реагировать с гликопротеинами плазмы крови и мембран эритроцитов с образованием преципитатов, отличающихся при патологии от преципитата нормальной крови дают основание для возможного применения лектинов в качестве иммуномодулирующих препаратов при иммунодефицитах различной этиологии, в том числе при вакцинации для получения наиболее эффективного иммунного ответа, а также в качестве диагностических реагентов.
11. Разработан оригинальный способ получения фукозоспецифичного лектина, позволяющий упростить и, как следствие, удешевить технологические приемы за счет сокращения числа операций путем использования в качестве источника сырья биомассы непатогенных бактерий A. brasilense Sp7, установления определенного соотношения сырья и экстрагирующего раствора и сужения интервала насыщения сульфата аммония при выделении.
264
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
Интерес исследователей к проблеме биологической фиксации азота не ослабевает. Изучение молекулярно-генетических и физиолого-биохимиче-ских механизмов взаимодействия азотфиксирующих микроорганизмов с культурными растениями является важным условием для понимания основных закономерностей этого процесса, познание которых позволит перейти к активному его регулированию в естественных и искусственных экосистемах, что, несомненно, станет крупнейшим достижением практической микробиологии.
Одним из главных вопросов, привлекающих внимание исследователей в данной области, является выяснение начальных этапов взаимодействия микроорганизмов с растениями, участия поверхностных структур в установлении партнерства. Среди механизмов, обеспечивающих инициацию и контактность взаимодействия, следует отметить процессы, связанные с участием лектинов. Отсутствие сведений о лектинах азоспирилл, представителях ризобактерий, стимулирующих рост растений, как за счет азотфиксации, так и благодаря выделению фитогормонов [411], не дает возможности объективно оценить вклад этих белков в образование эффективных ассоциаций азоспирилл с растением.
Представленный в настоящей работе материал о природе и свойствах лектинов азоспирилл позволяет высказать несколько общих и ряд частных положений, которые составляют существо приоритетности проведенных исследований.
Прежде всего, очевидно, что полученные нами данные в результате скрининга 30 штаммов азоспирилл, различающихся по источникам и регионам выделения, свидетельствуют о том, что присутствие на поверхности азоспирилл лектинов является общим для изучаемых бактерий свойством. Появившаяся недавно работа. [412] по обнаружению лектиноподобных белков азоспирилл других штаммов служит подтверждением полученных результатов. Невыявление лектиновой активности у штамма 115 не обязательно отражает отсутствие лектинов на поверхности клеток, а может быть следствием их недоступности. Определение углеводной специфичности как штаммов вида brasilense, так и lipoferum показало преобладание специфичности к сложным углеводсодержа-щим соединениям, таким как нейраминовая и глюкуроновая кислоты, фрукто-зо-1,6-дифосфат. Из моно- и дисахаридов - к лактозе, фруктозе, рибозе. Не отмечено каких-либо закономерностей, связанных с источником выделения культур, видовых и штаммовых особенностей лектинов в связи со специфичностью к углеводам.
Одним из основных результатов проведенных исследований было получение чистых препаратов лектинов, выделенных с поверхности клеток А. brasilense Sp7, A. brasilense 75, A. lipoferum 59b, A. lipoferum 43 и определение их физико-химических свойств. Лектины по своей природе оказались глико-протеинами, что не отличает их от множества других бактериальных лектинов, с молекулярными массами субъединиц от 36 до 43 кДа, чувствительными к действию протеаз, относительно термостабильными, склонными к агрегации. Анализ аминокислотного состава лектинов показал межвидовые и штаммовые различия в содержании и наличии тех или иных аминокислот. Установлена видовая специфичность лектинов в отношении ионов двухвалентных металлов.
74- 4
Лектины вида lipoferum нуждались в присутствии ионов Са и Mg . Напротив, лектины вида brasilense не требовали для выражения своей активности ионов двухвалентных металлов. Определение углеводной специфичности лектинов показало, что ингибирование реакции гемагглютинации лектинами происходит разными углеводами в зависимости от штамма. Лектин A. brasilense Sp7 имеет специфичность к L-фукозе и D-галактозе; A. lipoferum 59b - L-арабинозе, D-маннозе, глюкуроновой кислоте; A. brasilense 75 - L-арабинозе, L-рамнозе, D-маннозе; A. lipoferum 43- глюкозо-6-монофосфорной кислоте (бариевой соли). Наибольшая степень сродства наблюдалась у лектина A. brasilense Sp7 к L-фукозе (минимальная ингибирующая концентрация углевода 1,87 шМ), наи-. меньшая - у лектина A. lipoferum 43 к глюкозо-6-монофосфорной кислоте (минимальная ингибирующая концентрация углевода 37 шМ).
Особое значение имеют исследования по установлению локализации лек-тинов азоспирилл методом электронной микроскопии с помощью антител, полученных к лектинам и меченых коллоидным золотом. На примере 4 штаммов (A. brasilense Sp7, A. brasilense 75, A. lipoferum 59b, A. lipoferum 43) впервые показано, что кроме широко распространенного явления существования поверхностных лектинов бактерий в структуре пилей или принадлежащих жгутикам, как правило маннозоспецифичных, существуют и лектины, не связанные с какими-либо филаментами, а ассоциированные с самой внешней мембраной и имеющие разнообразную углеводную специфичность.
На активность лектинов существенное влияние оказывали условия выращивания бактерий. Были проведены эксперименты по оптимизации условий выращивания A. lipoferum 59b и A. brasilense Sp7 с целью максимального увеличения лектиновой активности бактерий. Используя методы математического планирования по подбору оптимальных соотношений компонентов и факторов среды, нам удалось повысить лектиновую активность изучаемых штаммов в 4 раза. Однако следует отметить интересную особенность, установленную нами при проведении данных исследований. Лектиновая активность бактерий значительно возрастала при неблагоприятных для роста культуры условиях, что позволило нам высказать предположение об участии лектинов в адаптации клеток.
Учитывая данное явление, мы попытались простимулировать лектиновую активность бактерий рядом отрицательных факторов, иногда даже экстремальных: Triton Х-100 и ЭДТА от 0,01 до 0,1 масс.%; ацетат натрия - 2-8 масс.%; этиловый спирт - 4-8 об.%; температура - -18РС, -12°С, +43°С. Triton Х-100 и ЭДТА при добавлении их в среду выращивания не оказывали влияния на лектиновую активность исследуемых штаммов. Действие ацетата натрия существенно стимулировало лектиновую активность A. brasilense Sp7 в концентрации от 4 до 7% и менее значительно повышало активность лектина A. lipoferum 59b в концентрации 3-5%. Пектиновая активность штамма A. lipoferum 59b в большей степени подвержена действию этилового спирта. На увеличение лектиновой активности азоспирилл оказывали влияние и экстремальные значения температур: -12°С и +43°С в течение 10 мин. Таким образом, неблагоприятные воздействия оказывают, как правило, стимулирующее влияние на активность лектинов.
Отдельно следует отметить влияние повышеного содержания азота в среде культивирования. Бактерии, выращенные на обогащенных соединениями азота средах (0,5 г/л KNO3, 3 г/л NH4CI или 2,5 г/л дрожжевого экстракта) полностью утрачивали лектиновую активность, что, как показали исследования, связано с появлением белков, блокирующих активность лектинов. Кроме того, у клеток азоспирилл, лишенных лектиновой активности, достоверно снижался индекс адгезивности микроорганизмов - показатель оценки адгезивных свойств бактерий на модели человеческих эритроцитов. Предварительная обработка клеток, имеющих на поверхности активные лектины, соответствующими гаптенами приводила к снижению индекса адгезивности клеток до значений, сходных с таковыми у клеток с элиминированной лектиновой активностью, что указывает на участие лектинов в специфической адгезии. Однако, сохранение адгезивных свойств у неактивных по гемагглютинации клеток предполагает существование других, неспецифических механизмов адгезии (например, гидрофобных взаимодействий). Сравнение гидрофобных свойств поверхности активных и неактивных по ГА клеток A. brasilense Sp7 и A. lipoferum 59b показало, что наибольшей гидрофобностью обладают поверхности неактивных клеток обоих штаммов. Возможно, неспецифические гидрофобные взаимодействия являются основным необходимым типом адгезии, при котором могут гораздо успешнее реализовываться другие специфические механизмы.
Используя метод транспозонового мутагенеза, был получен мутант А. brasilense Sp7, дефектный по лектиновой активности, и обозначен как А. brasilense Sp7.2.3. Клетки мутанта характеризовались отсутствием способности агглютинировать эритроциты и взаимодействовать с лектин-специфическими антителами. Однако, при выделении и очистке лектина с поверхности мутант-ных клеток был получен белок, идентичный по молекулярной массе и углеводной специфичности лектину родительского штамма, но утративший антигенные свойства, что указывает на определенные изменения лектиновых молекул в результате мутагенеза. Именно потерей антигенных свойств лектинов клетки мутантного штамма отличаются от клеток, не обладающих лектиновой активностью вследствие выращивания их на средах с повышенным содержанием азота. К сожалению, нам не удалось получить клетки, не способные синтезировать лектины.
Наряду с изучением физико-химических свойств лектинов, получением мутанта A. brasilense Sp7.2.3, дефектного по лектиновой активности, естественно возникает потребность в исследовании функций лектинов азоспирилл как в микробных сообществах, так и при взаимодействии с растением.
В последние годы интенсивно исследуются различные компоненты клеточной поверхности в связи с их участием в бактериальной агрегации. Это касается как полисахаридсодержащих соединений, так и белковых компонентов. Поэтому нам представлялась интересной оценка степени образования агрегатов A. brasilense Sp7 и A. brasilense Sp7.2.3. Проведенные нами эксперименты показали достоверное уменьшение агрегации клеток мутантного штамма (« 40%) по сравнению с родительским и не изменяющаяся с возрастом культуры. Напротив, процент агрегации A. brasilense Sp7 снижался с периодом выращивания. Образование агрегатов A. brasilense Sp7 ингибировалось специфическими гап-тенами этого штамма (L-фукозой и D-галактозой) как путем добавления их перед видимой агрегацией, так и после предварительной обработки клеток. Уже сформировавшиеся агрегаты не разрушались под действием углеводных гапте-нов. Установлено, что одним из основных механизмов агрегации азоспирилл является взаимодействие лектинов и экзополисахаридов поверхности бактерий.
Причем лектины могут участвовать в образовании агрегатов только за счет связывания (специфического и неспецифического) с собственными полисахаридами. Не обнаружены перекрестные реакции между лектинами и полисахаридными комплексами других штаммов азоспирилл. Учитывая гликопротеиновую природу лектинов, нельзя исключить возможность взаимодействия между клетками посредством углеводной части самих лектинов, имеющей в составе галактозу. Выявлено существование ко-флоккуляции между бактериями А. brasilense Sp7 и Bacillus polymyxa 1460 и отсутствие ее у A. brasilense Sp7.2.3 с тем же штаммом Bacillus polymyxa. Однако, наблюдалась флоккуляция между клетками родительского и мутантного штаммов, что, возможно, говорит об отсутствии изменений в процессе мутагенеза полисахаридных компонентов на поверхности мутантных клеток, участвующих в агрегации. Полученные данные свидетельствуют об участии лектинов в образовании агрегатов, но не претендуют на единственный механизм агрегационной способности азоспирилл.
Антагонистические эффекты в микробных ассоциациях - явление широко известное. Имеющиеся в литературе сведения о бактерицидных и фунгицид-ных свойствах выделяемых азоспириллами веществ побудило нас к изучению влияния лектина A. brasilense Sp7 на рост бактерий и грибов. Проведенные исследования показали полное отсутствие действия бактериального лектина в концентрации от 10 до 500 мкг/мл на рост всех взятых в эксперимент грибов и таких бактерий, как A. radiobacter В-1218, В. subtilis 36, Е. coli К12, X. campestris В-611. Что касается других бактерий, то стерильные зоны до 10 мм наблюдались у всех штаммов В. polymyxa и A. lipoferum 43 в диапазоне концентраций 10-500 мкг/мл, до 11-13 мму£ carotovora v. citrulis MU в концентрации от 50до 500 мкг/мл. Ярко выраженное бактерицидное действие при концентрации лектина 50 мкг/мл обнаружено на рост S. aureus (диаметр зон 16-18 мм). Последние результаты согласуются с данными, полученными в работе [338], показавшими угнетение роста S. aureus под действием культуральной. жидкости A. brasilense Sp7.
Основываясь на наблюдении адгезивных свойств лектинов на модели эритроцитов и межклеточной агрегации бактерий, мы пришли к заключению о возможной роли лектинов азоспирилл на этапе прикрепления бактерий к корням проростков пшеницы. Изучение адгезии A. lipoferum 59b, A. brasilense Sp7 и A. brasilense Sp7.2.3 проводили изотопным методом. На основе полученных результатов был сделан вывод, что лектины азоспирилл всех взятых в эксперимент штаммов принимают участие в прикреплении бактерий. Было показано, что количество прикрепившихся клеток мутантного штамма было в 3,5 раза меньше по сравнению с числом клеток родительского штамма. Количество адсорбированных клеток не зависело от видовой принадлежности штаммов (А. brasilense - 56%, A. lipoferum - 59%). Предварительная обработка клеток А. lipoferum 59b углеводными гаптенами и специфическими антителами к лектину этого штамма достоверно ингибировала прикрепление клеток к корням проростков пшеницы, что указывает на участие бактериальных лектинов в специфической адгезии азоспирилл. Отсутствие полного ингибирования адсорбирования клеток под действием специфических углеводных гаптенов и антител говорит о существовании других неспецифических механизмов, которые по мнению ряда исследователей [197, 314] являются фоном для поддержания специфической адгезии. Однако те обстоятельства, что изучаемые лектины равномерно распределены по всей поверхности клеток и имеют штаммовые различия по углеводной специфичности (что резко отличает их от пилийных лектинов), возможно, определяют роль лектинов в установлении более селективных взаимодействий с компонентами корневой поверхности растений.
Изучение взаимодействий лектинов гомологичных (A. brasilense 75 и А. lipoferum 43) и негомологичных (A. brasilense Sp7 и A. lipoferum 59b) с экзо-компонентами и компонентами мембранной фракции корней проростков пшеницы Саратовская 29 показало преимущество лектинов гомологичных штаммов. Выявлены различия в связывании изучаемых фракций лектинами гомологичных штаммов. У лектина A. brasilense 75 наблюдались ярко выраженные специфические взаимодействия с экзокомпонентами корней. Лектин А. lipoferum 43, напротив, специфически связывался с мембранной фракцией, взаимодействие его с экзокомпонентами указывало на неспецифический характер. Особого внимания заслуживают впервые обнаруженные взаимодействия между лектином A. brasilense Sp7 и лектином пшеницы. Наблюдаемое связывание ингибировалось не углеводным гаптеном к бактериальному лектину, a N-ацетил-О-глюкозамином, специфическим углеводом для лектина пшеницы и входящим в состав углеводной части лектина A. brasilense Sp7.
Результаты проведенного исследования показывают, что, наряду с лектинами растительного происхождения, бактериальные лектины выступают в качестве элемента распознающе-связывающей системы на начальных этапах в процессе ассоциативного взаимодействия азоспирилл с корнями пшеницы. Полученные данные позволяют несколько нетрадиционно взглянуть на теорию "узнавания" с участием лектинов и существенно дополнить современные представления о молекулярных механизмах, лежащих в основе формирования клеточных агрегатов бактерий и взаимодействий в системе бактерий с растениями.
Принимая во внимание, что в своей экологической нише азотфиксирую-щие бактерии могут взаимодействовать с двумя важными типами биологических поверхностей: поверхностью таких же или других бактерий и растений, на основании анализа литературы и результатов настоящего исследования представляется возможной реализация нескольких вариантов взаимодействий с участием лектинов. Вероятны следующие модели взаимодействий: бактериальный лектин - бактериальный полисахарид; бактериальный лектин - бактериальный лектин (если хотя бы один из них гликопротеин); бактериальный лектин - растительные полисахариды; растительный лектин - бактериальные полисахариды; бактериальный лектин - растительный лектин. Предположительно осуществление этих взаимодействий может происходить одновременно или поэтапно, в зависимости от условий окружающей среды. Последний вариант является наиболее предпочтительным, поскольку известно, что максимальной лектиновой активностью и большим содержанием экзополисахаридов бактерии обладают при различных условиях, часто противоположных.
Дальнейшее изучение физиологических функций лектинов азоспирилл показало, что кроме адгезивных свойств они обладают способностью снижать или повышать интенсивность роста растительных клеток. Изучение влияния бактериальных лектинов на прорастание зерновок пшеницы сорта Саратовская 29 показало зависимость скорости прорастания зерновок как от концентрации, так и от видовой принадлежности лектинов азоспирилл. Это действие лектинов связано с изменением митотического состояния растительных клеток.
Результаты большого числа исследований свидетельствуют о разнообразии взаимоотношений лектинов с литическими ферментами [166]. Известно наличие ферментативной активности у самих лектинов, регуляторное влияние их на гетерогенные гликозидазы, образование различных комплексов с ферментами, дающих возможность совместного функционирования. Нами проведены эксперименты по действию различных концентраций лектинов А. brasilense Sp7 и его мутанта A. brasilense Sp7.2.3 на гетерогенную (3-глюкозидазу. Установлено ингибирующее влияние лектинов как родительского, так и мутантного штаммов на активность фермента, хотя степень ингибиро-вания была различна. Лектин мутантного штама проявлял более выраженное ингибирующее действие. Неодинаковым образом изменялся ингибирующий эффект лектинов исследуемых штаммов при различных условиях инкубации лектинов с ферментами. Это говорит о том, что не всегда действие лектинов можно объяснить только специфическими углевод-белковыми взаимодействиями. Возможно, в процессе мутагенеза молекулы лектинов приобрели другие особенности, отличные от лектинов исходного штамма. Подтверждением этого является отсутствие взаимодействий с антителами, полученными к лектину родительских клеток.
Не менее значительный интерес представляли взаимодействия лектинов с го-, мологичными литическими ферментами. Как показали результаты проведенных исследований по изучению а-, Р-глюкозидазных и р-галактозидазной активностей на разных стадиях выделения и очистки лектинов A. brasilense Sp7 и A. brasilense Sp7.2.3, в клетке лектины находятся в состоянии совместного функционирования с ферментами. Но, видимо, вследствие специфичности лектинов к D-галактозе степень ко-функционирования их с Р-галактозидазой имеет более выраженный характер.
Следовательно, лектины азоспирилл, аналогично пилийным лектинам других бактерий, принимают участие в клеточной адгезии, формируя более тесный контакт поверхностей. Однако, в отличие от лектинов пилей, они обладают и другими не менее значимыми свойствами, связанными с обменными процессами и позволяющими отнести лектины азоспирилл к полифункциональным белкам.
Изучение лектинов азоспирилл, относящихся к непатогенным бактериям, открыло обнадеживающие перспективы получения препаратов лектинов бактериального происхождения с различной углеводной специфичностью, имеющих существенные преимущества перед растительными лектинами. Для широкого применения лектинов азоспирилл как биопрепаратов необходимо выявление спектра их биологической активности. В связи с чем были проведены исследования по определению иммуномодулирующих свойств и противоопухолевой активности лектина A. brasilense Sp7. Результаты реакции бласттрансформации лимфоцитов донорской крови и выделенных из селезенки мышей под влиянием бактериального лектина и в комплексе его с УЗД штамма Yersinia pestis EV, а также состояние клеточных популяций мезентериальных лимфатических узлов и динамика цитокинов у экспериментальных животных после перорального введения показали выраженные иммуностимулирующие свойства лектина. Это качество позволяет рассматривать лектин A. brasilense Sp7 в качестве потенциального иммуномодулятора формирования специфической резистентности к разного рода инфекциям. Установлен противоопухолевый эффект лектина на животных с перевиваемой опухолью молочной железы. Кроме того, изучена
259 возможность использования лектинов в диагностических целях, основанная на их взаимодействии с белками плазмы крови с образованием преципитатов, отличающихся своим составом в норме и при патологии.
Разработка оригинального способа получения лектина из биомассы непатогенных бактерий, специфичного к L-фукозе и D-галактозе, при полном отсутствии отечественных препаратов лектинов и высокой стоимости лектинов зарубежного производства, особенно фукозоспецифичных, открывает большие биотехнологические перспективы.
Таким образом, результаты проведенных исследований подтвердили актуальность, большую значимость и дальнейшую перспективность изучения фундаментальных и прикладных аспектов лектинов азоспирилл.
Библиография Диссертация по биологии, доктора биологических наук, Никитина, Валентина Евгеньевна, Саратов
1. Умаров М.М. Ассоциативная азотфиксация. М: Изд-во МГУ, 1986. 134 с.
2. Емцев В.Т., Чумаков М.И. Критерии ассоциативности для бактерий, находящихся в диазотрофном биоценозе с небобовыми растениями // Микробиол. журн. 1988. Т. 50, № 3. С. 93-102.
3. Васюк Л.Ф. Ассоциативные азотфиксаторы и условия их применения // Бюлл. ВНИИ с.-х. микробиологии. 1985. №42. С. 16-19.
4. Лукин С. А., Кожевин П. А., Звягинцев Д. Г. Азоспириллы и ассоциативная азотфиксация у небобовых культур в практике сельского хозяйства // Сельскохозяйственная биология. 1987. № 1. С. 51-58.
5. Dart P.J. Nitrogen fixation associated with non-legumes in agriculture // Plant and Soil. 1986. Vol. 90, N 1-2. P. 303-385.
6. Dobereiner J., Day J.M., Dart P.J. Nitrogen activity and oxygen sensitivity of the Paspalum notatum Azotobacterpaspali associations // J. Gen. Microbiol. 1972. Vol. 7, N 3. P. 103-116.
7. Van Bullow J.F.W., Dobereiner J. Potential for nitrogen fixation in maize genotypes in Brazil // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1975. Vol. 72. P. 2389-2393.
8. Bashan Y., Holguin G., Lifshits R. Isolation and characterization of plant growth -promoting rhizobacteria // Methods in plant molecular biology and biotechnology. 1993. P. 331-343.
9. Dobereiner J. Nitrogen fixation in grass bacteria association in the tropics // Proc. of the Isotop. Biol. Dinitrogen Fixation Congress. Vienna, 1978. P. 51-69.
10. Herasi N., Monib M., Vlassak K. Effect of inoculation with N-fixing Spirilla and Azotobacter on nitrogenase activity on roots of maize grown under subtropical conditions // Appl. Environ. Microbiol. 1979. Vol. 38, N 4. P. 621-625.
11. Tilak К., Singh С., Roy N. Azospirillum brasilense and Azotobacter chroo-coccum effect on yield of maise and sorghum // Soil Biol. Biochem. 1982. Vol. 14, N4. P. 417-418.
12. Dubrovsky J.G., Puente M.E., Bashan Y. Arabidopsis thaliana as a model system for the study of the effect of inoculation by Azospirillum brasilense Sp-245 on root hair growth // Soil Biol. Biochem. 1994. Vol. 26, N 12. P. 1657-1664.
13. Bashan Y., Dubrovsky J.G. Azospirillum spp. participation in dry matter partitioning in grasses at the whole plant level // Biol. Fertil. Soils. 1996. Vol. 23. P. 435-440.
14. Pandey A., Kumar S. Potential of azotobacters and azospirilla as biofertiliz-ers for upland agriculture: A review // J. Sci. and Ind. Res. 1989. Vol. 48, N 3. P. 134-144.
15. Kloepper J., Lifshitz R., Lablotowicz R.M. Free-living bacterial inocula for enhancing crop productivity // Trends Biotechnol. 1989. Vol. 7, N 1. P. 39-44.
16. Wani S.P. Inoculation with associative nitrogen-fixing bacteria: role in cereal grain production improvement // Ind. J. Microbiol. 1990. Vol. 30, N 4. P. 363393.
17. Bashan Y., Levanony H. Current status of Azospirillum inoculation technology: Azospirillum as a challenge for agriculture // Can. J. Microbiol. 1990. Vol. 36, N9. P. 591-608.
18. Effect of Azospirillum inoculation on some growth parameters and N-contents of wheat, sorghum and panicum / Y. Kapulnik, J. Kigel, Y. Окоп, I. Nur, Y. Henis // Plant and Soil. 1981. Vol. 61. P. 65-70.
19. Effect of Azospirillum inoculation on yield of field grown wheat / Y. Kapulnik, S. Sarig, I. Nur, Y. Okon // Can. J. Microbiol. 1983. Vol. 29. P. 895-899.
20. Baldani V.L.D., Baldani J.I., Dobereiner J. Effect of Azospirillum inoculation on root infection and nitrogen incorporation in wheat // Can. J. Microbiol. 1983. Vol. 29, N 8. P. 924-929.
21. Vose P.B. Developments in non-legumes N2-fixing systems // Can. J. Microbiol. 1983. Vol. 29. P. 837-850.
22. Reynders L., Vlassak K. Conversion of tryptophane to indoleacetic acid by Azospirillum sp. // Soil Biol. Biochem. 1979. Vol. 11. P. 547-548.
23. Tien T.M., Gaskins M.H., Hubbell D.h. Plant growth substances produced by Azospirillum brasilense and their effect on the growth of pearl millet (Pennisetum americanum L.) // Appl. Environ. Microbiol. 1979. Vol. 37. P. 10161024.
24. Okon Y. Azospirillum. physiological properties, mode of association with roots and its application for the benefit of cereal and forage grass crops // Isr. J. Bot. 1982. Vol. 31. P. 214-220.
25. PatriquinD.G., Dobereiner J., Jain D.K. Sites and processes of association between diazotrophs and grasses // Can. J. Microbiol. 1983. Vol. 29, N 8. P. 900915.
26. Pandey A., Kumar S. Inhibitory effects of Azotobacter chroococcum and Azospirillum brasilense on a range of rhizosphere fungi // Ind. J. Exp. Biol. 1990. Vol. 28, N l.P. 52-54.
27. Isolation of Azospirillum from diverse geographic regions / M.E. Tyler, J.R. Milam, R.L. Smith, S.C. Schank, D.A. Luberer // Can. J. Microbiol. 1979. Vol. 25. P. 693-697.
28. Федорова JI.С., Позднякова JI.И., Каневская С.В. Выделение азоспирилл из культурных и дикорастущих злаков Саратовской области // Микробиология. 1985. Т. 54, № 4. С. 684-685.
29. Калининская Т.А., Редькина Т.В. Изучение азоспирилл, выделенных из почв СССР // Тез. 7-го съезда ВМО. Алма-Ата, 1985. № 6. С. 76.
30. Нигосян В.Г. Azospirillum в почвах Армении // Биол. журн. Армении. 1990. Т. 43, №2. С. 155-157.
31. Characterization of Azospirillum and related diazotrophs associated with roots of plants growing in saline soils / B. Rakhshanda, R. Chulam, J. A. Quresh, K.A. Malik // World J. Microbiol, and Biotechnol. 1990. Vol. 6, N 1. P. 46-52.
32. Lakshmi V., Dhala S.A. Occurrence and characteristics of Azospirillum brasi-lensefrom aquatic sources // Indian J. Microbiol. 1984. Vol. 24, N 1. P. 1-6.
33. Krieg N.R., Holt J.G. Bergey's manual of systematic bacteriology. Baltimore: The Williams and Wilkins Co., 1984. P. 94-104.
34. Deoxyribonucleic acid homology of Azospirillum amazonense Magalhaes et al. and emendation of the description of the genus Azospirillum / E.C. Falk, J. Dobereiner, J.L. Johnson, N.R. Krieg // Int. J. Syst. Bacteriol. 1985. Vol. 35, N 1. P. 117-118.
35. Танг Ф.Г., Чумаков Ш.А. Электронно-микроскопическое изучение микроаэрофильных азотфиксаторов Azospirillum sp. // Тез. VII съезда ВМО. Алма-Ата, 1985. С. 177.
36. Beijerinck M.W. Uber ein Spirillum, welches freien stickstoff binden kann? // Zbl. Bacteriol. Parasitenkd. und Iufektionskr. 1925. Bd.63, N 2. S. 353-359.
37. Boddey R.M., Dobereiner J. Associations of Azospirillum and other diazotrophs with tropical Gramineae // Proc. 12th Int. Congr. on Soil Sci. New Delhi, 1982. Vol. 1. P. 28-47.
38. Rodriguez Caceres E.A. Improved medium for isolation of Azospirillum spp. // Appl. Environ. Microbiol. 1982. Vol. 44, N 4. P. 990-991.
39. Venkateswarlu В., Rao A.V. Use of reducing compounds in the cultivation of Azospirillum sp. // Acta Microbiol. Hung. 1983. Vol. 30, N 2. P. 99-102.
40. Bashan Y., Levanony H. An improved selection technique and medium for the isolation and enumeration of Azospirillum brasilense II Can. J. Microbiol. 1985. Vol. 31, N10. P. 947-952.
41. Day J.M., Dobereiner J. Physiological aspects of N2-fixation by a Spirillum from Digitaria roots // Soil Biol. Biochem. 1976. Vol. 8. P. 45-50.
42. Dobereiner J., Baldani V.L.D. Selective infection of maize roots by streptomycin-resistant Azospirillum lipoferum and other bacteria И Can J. Microbiol. 1979. Vol. 25. P. 1264-1269.
43. Okon Y., Albrecht S.L., Burris R.H. Methods for growing Spirillum lipoferum and for counting it in pure culture and in association with plants // Appl. Environ. Microbiol. 1977. Vol. 33. P. 85-88.
44. Catabolism of carbohydrates and organic acids and expression of nitrogenase by azospirilla / G. Martinez-Drets, M. Del Gallo, C. Burpee, R. Burris // J. Bac-teriol. 1984. Vol. 159. P. 80-85.
45. Growth of Derxia gummosa and Azospirillum spp. on Ci-compounds / M. Sampaio, A.M. Jose, F.O. Pedrosa, J. Dobereiner // Ann. Acad. Brasil. 1982. Vol. 54, N 2. P. 457-458.
46. Nelson L.M., Knowles R. Effect of oxygen and nitrate on nitrogen fixation and denitrification by Azospirillum brasilense growth in continious culture // Can. J. Microbiol. 1978. Vol. 24. P. 1395-1403.
47. Okon Y., Albrecht S.L., Burris R.H. Factors affecting growth and nitrogen fixation in Spirillum lipoferum //J. Bacteriol. 1976. Vol. 127, N 3. P. 1248-1254.
48. Das A., Mishra A.K. Utilization of fructose by Azospirillum brasilense!7 Can. J. Microbiol. 1983. Vol. 29, N 9. P. 1213-1217.
49. Парийская A.H., Клевенская И.JI. Распространение в природе и возможные пути эволюции азотфиксирующего симбиоза // Успехи микробиол. 1979. Вып. 14. С. 124-147.
50. Goebel Е.М., Krieg N.R. Fructose catabolism in Azospirillum brasilense and Azospirillum lipoferum //J. Bacteriol. 1984. Vol. 159, N 1. P. 86-92.
51. Balandreau J. Microbiology of the association // Can. J. Microbiol. 1983. Vol. 29, N8. P. 851-859.
52. Myers M., Hubbel D.H. Plant cell wall carbohydrates as substrates for Azospirillum brasilenseII Appl. Environ. Microbiol. 1987. Vol. 53. P. 2745-2748.
53. Gauthier D., Elmerich C. Relationship between glutamine synthetase and ni-trogenase in Spirillum lipoferum IIFEMS Microbiol. Lett. 1977. N 2. P. 101-104.
54. Исследование азотфиксирующей способности Azospirillum brasilense Sp7 на корнях злаков / JI.В. Карпунина, С.С. Мордкович, В.Е. Никитина, Н.Н. Савенкова, Е.С. Романова, Г.И. Стадник, О.А. Вишневецкая // Изв. АН СССР. Сер. биол. 1988. № 6. С. 873-877.
55. Assimilation of I3NH4+ by Azospirillum brasilense grown under nitrogen limitation and excess / C.A. Westby, C.S. Enderlin, N.A. Steinberg, C.M. Joseph, J.C. Meeks // J. Bacteriol. 1987. Vol. 169, N 9. P. 4211-4214.
56. Aspects of nitrogen fixation and denitrification by Azospirillum / G. Danne-berg, A. Kranenberg, G. Neuer, M. Bothe 11 Plant and Soil. 1986. Vol. 90, N 1-3. P. 193-202.
57. Holguin G., Bashan Y. Nitrogen-fixation by Azospirillum brasilense Cd is promoted when co-cultured with a mangrove rhizosphere bacterium {Staphylococcussp.) // Soil Biol. Biochem. 1996. Vol. 28, N 12. P. 1651-1660.
58. Влияние лектина пшеницы на азотфиксирующую активность Azospirillum brasilense! В.Е. Никитина, М.А. Галкин, В.В. Котусов, Л.И. Крапивина, В.В. Игнатов // Прикл. биохимия и микробиология. 1987. Т. 23, вып. 3. С. 389-392.
59. Шлегель Г. Общая микробиология. М.: Мир, 1987. 566 с.
60. Biology of Azospirillum sugarcane association enhancement of nitrogenase activity / R.H. Berg, M.E. Tyler, N.J. Novick, V. Vasil, I.K. Vasil // Appl. Environ Microbiol. 1980. Vol. 39. P. 642-649.
61. Eskew D.L., Focht D.D., Ting LP. Nitrogen fixation, denitrification and pleomorphic growth in a highly pigmented Spirillum lipoferum II Appl. Environ. Microbiol. 1977. Vol. 34. P. 572-585.
62. Bastarrachea F., Zamudio M., Rivas R. Non-encapsulated mutants of Azospirillum brasilense and Azospirillum lipoferum // Can. J. Microbiol. 1988. Vol. 34, N1. P. 24-29.
63. Lamm R.B., Neyra С.A. Characterization and cyst production of azospirilla isolated from selected grasses growing in New Jersey and New York // Can. J. Microbiol. 1981. Vol. 27. P. 1320-1325.
64. Papen H., Werner D. Organic acid utilization, succinate excretion, encysta-tion and oscillating nitrogenase activity in Azospirillum brasilense under mi-croaerobic conditions//Arch. Microbiol. 1982. Vol. 132. P. 57-62.
65. Sadasivan L., Neyra C.A. Flocculation in Azospirillum brasilense and Azospirillum lipoferum. exopolysaccharides and cyst formation // J. Bacteriol. 1985. Vol. 163, N2. P. 716-723.
66. Carotenoid composition and function in nitrogen-fixing bacteria of the genus Azospirillum /1. Nur, Y.L. Steinitz, Y. Okon, Y. Henis // J. Gen. Microbiol. 1981. Vol. 122, N 1. P. 27-32.
67. Stillmark H. Uber Ricin, ein giftiges Ferment aus den Samen von Ricinus communis L. und Einigen anderen Euphorbiaceae. Inaug. Dissertation, Dorpat, 1888.
68. Olsnes S., Pihl A. // The specificity and action of animal, bacterial and plant toxins (Receptors and Recognition, Ser. B.V.I.) / Ed. P. Cuatrecasas. London: Chapmand and Hill, 1977. P. 131-141.
69. Королев Н.П. Функции лектинов в клетках // Итоги науки и техники. Сер. Общие проблемы физ.-хим. биологии. Т. 1. М.: ВИНИТИ, 1984. С. 351.
70. Cell surface specific high affinity receptor for discoidin: developmental regulation in Diclyostelium discoideuml R.W. Reitherman, S.D. Rosen, W.A. Fra-zier, S.H. Barondes // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1975. Vol. 72. N 9. P. 35413545.
71. Simpson D.L., Thorne D.R., Loh H.H. Lectins: endogeneous carbohydrate-binding proteins from vertebrate tissues: functional role in recognition processes? //Life Sci. 1978. Vol. 22, N 9. P. 727-748.
72. Boyd W.C., Shapleigh E. Specific precipitating activity of plant agglutinins (lectins) // Science. 1954. Vol. 119. P. 419-425.
73. Линевич Л.И. Лектины и углевод-белковое узнавание на разных уровнях организации живого //Успехи биол. химии. 1979. Т. 20. С. 71-94.
74. What should be called a lectin? / I.J. Goldstein, R.C. Hughes, M. Monsigny, T. Osawa, N. Sharon //Nature. 1980. Vol. 285, N 5760. P. 66.
75. Луцик М.Д., Панасюк E.H., Луцик А.Д. Лектины. Львов: Вища школа, 1981.156 с.
76. Франц X. Лектины: свойства, функции и возможности применения // Журн. микробиол., эпидемиологии и иммунологии. 1980. № 1. С. 3-10.
77. Marchalonis J.J. Immunity in evolution. Cambridge: Harvard University Press, 1977. P. 6-10.
78. Kocourek J., Horejsi V. A note on the recent discussion on definition of the term "Lectin"// Lectins: Biology, Biochemistry, Clinical Biochemistry. Vol. 3 / Eds. T.C. Bog-Hansen, G.A. Spengler. Berlin, New York: Walter de Gruyter, 1983. P. 3-6.
79. Kocourek J., Horejsi V. Defining a lectin // Nature. 1981. Vol. 290, N 5803. P. 188.
80. Лахтин B.M. Биотехнология лектинов // Биотехнология. 1989. Т. 5, № 6. С. 676-691.
81. Марков Е.Ю. , Хавкин Э.Е. Лектины растений: предполагаемые функции // физиология растений. 1983. Т. 30, вып. 5. С. 852-867.
82. Lis Н., Sharon N. // Biochemistry of plants. Vol. 6. New-York: Acad. Press, 1981. P. 371.
83. Malcolm S., Doyle R.J. Lectins and their use in clinical microbiology // Clin. Microbiol. 1990. Vol. 3, N 3. P. 197-218.
84. Kraus R., Ludwig S. Uber Bakterien Hemagglutinine und Antihem-agglutinine//Wienen klinische Wochenschrift. 1902. Vol. 15. P. 120.
85. Guyot G. Uber die bakterielle Hemagglutination // Lbl. Bakteriol. I. Abt. Orig. 1908. Vol. 47. P. 640-653.
86. Nonflagellar filamentous appendages ("fimbriae") and haemagglutinating activity in Bacterium coli I J.P. Duguid, I.W. Smith , G. Dempster, P.V. Edmunds // J. Pathol. Bacteriol. 1955. Vol. 70. P. 335-348.
87. Duguid J.P., Gillies R.F. Fimbria and adhesive properties in disentery bacilla //J. Pathol. Bacteriol. 1957. Vol. 74. P. 397-411.
88. Ottow J.C.G. Ecology, physiology and genetics of fimbriae and pili // Ann. Rev. Microbiol. 1975. Vol. 29. P. 79-108.
89. Duguid J.P., Old D.C. Adhesive properties of Enterobacteriaceae // Bacterial adherence, receptors and recognition. Series В / Ed. E.H. Beachey. London: Chapman and Hall, 1980. Vol. 6. P. 185-217.
90. Brinton C.C.Jr. The structure, function, synthesis and genetic control of bacterial pili and a molecular model for DNA and RNA transport in Gram negative bacteria//Trans. N.Y. Acad. Sci. 1965. Vol. 27. P. 1003-1054.
91. The Pk antigen as receptor for the hemagglutinin of pyelonephritic Escherichia coli I G. Kallenius, R. Mollby, S.B. Svenson, J. Winberg, A. Lund-blad, S. Svensson, B. Cedergren // FEMS Microbiol. Lett. 1980. Vol. 7. P. 297302.
92. Leffler H., Svanborg-Eden C. Chemical identification of a glycosphingolipid receptor for Escherichia coli attaching to human urinary tract epithelial cells and agglutinating human erythrocytes // FEMS Microbiol. Lett. 1980. Vol. 8. P. 127134.
93. Bacterial adherence to cell surface sugars / N. Sharon, Y. Eshdat, F J. Silver-blatt, I. Ofek // Adhesion and Micro-organisms Pathogenecity / Eds. K. Eliott, M. O'Connor, J. Whelan. London: Pitman Press, 1981. P. 119-134.
94. Далин M.B,. Фиш И.Г. Адгезины микроорганизмов // Итоги науки и техники. Сер. Микробиология. 1985. Т. 16. 108 с.
95. Sharon N., Ofek I. Mannose specific bacterial surface lectins // Microbial Lectins and Agglutinins / Ed. D. Mirelman. New York: Wiley, 1986. P.55-82.
96. Brinton C.C.Jr. Non-flagellar appendages of bacteria // Nature (London). 1959. Vol. 183. P. 782-786.
97. Rivier D., Darecar M. Inhibitors of the adhesiveness of electropathogenic E. colill Experimentia. 1975. Vol. 34. P. 662-664.
98. Genetics and biogenesis of Escherichia <%>//adhesins / S. Normark, M. Baga, M. Goranson, F.P. Lindberg, B. Lund, M. Norgren, B.E. Uhlin // Microbial lectins and agglutinins / Ed. D. Mirelman. New York: Wiley, 1986. P. 113-144.
99. Firon N., Ofek I., Sharon N. Interaction of mannose-containing oligosaccharides with the fimbrial lectin of Escherichia coli II Biochem. Biophys. Res. Commun. 1982. Vol. 105, N 4. P. 1426-1432.
100. Ofek I., Mirelman D., Sharon N. Adherence of Escherichia coli to human mucosal cells mediated by mannose receptors // Nature. 1977. Vol. 265. P. 623625.
101. Mannose residues on phagocytes as receptor for the attachment of E. coli and S. typhi I L. Bar-Shavit, I. Ofek, R. Goldman, D. Mirelman, N. Sharon // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1977. Vol. 78. P. 455.
102. Location of the piliation factor on the chromosome of Escherichia coli / C.C. Jr. Brinton, Jr.P. Gemski, Jr. S. Falkow, L.S. Baron // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1961. Vol. 5. P. 293-298.
103. Plasmid-controlled colonization factor associated with virulence in Escherichia coli enterotoxigenic for humans / D.G. Evans, R.P. Silver, D.J. Evans, Jr. D. G. Chase, S.L. Gorbach / Infect. Immun. 1975. Vol. 12. P. 656-667.
104. Isolation and Characterization of Escherichia coli Phase Variants and Mutants Deficient in Type I Pilus Production / L. M. Swaney, Y. -P. Liu, C.-M. To, C.-C. To, K. Ippen-Ihler, C.C.Jr. Brinton // J. Bacteriol. 1977. Vol. 130, N 1. P. 495-505.
105. The identification and isolation of Novel Pilus types produced by variants of N gonorrhoeae P9 / P. Lambden, J. Heckels, H. McBride, P. Watt // FEMS Microbiol. Lett. 1981. Vol. 10. P. 339-341.
106. Schoolnik G.K., Gotschlich E.C. Structure-function analysis of gonococcal pili // Microbial lectins and agglutinins / Ed. D. Mirelman. New York; Chichester; Brisbane; Toronto; Singapore: J. Wiley and Sons, 1986. P. 146-167.
107. Isolation of mannose-specific lectin from E. coli and. its role in the adherence of the bacteria to epitelial cells / Y. Eshdat, I. Ofek, Y. Yachow~Yah, N. Sharon, D. Mirelman // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1978. Vol. 85. P. 1551-1559.
108. Eshdat Y., Sharon N. The molecular basis of bacterial adherence to epithelial cells // Lectins: Biology, Biochemistry, Clinical Biochemistry. Vol. 3 / Eds. T.C. Bog-Hansen, G.A. Spengler. Berlin, New York: Walter de Gruyter, 1983. P. 667-675.
109. Eshdat Y., Sharon N. Recognitory bacterial surface lectins which mediate its mannose-specific adherence to eukaryotic cells// Biol. Cell. 1984. Vol. 51. P. 259266.
110. Nonfimbrial, mannose-resistant adhesins from uropathogenic Escherichia coli 083:K1:H4 and 014:K2:H11 / J. Goldhar, R. Perry, J.R. Golecki, H. Ho-schutzky, B. Jann, K. Jann // Infect. Immun. 1987. Vol. 55. P. 1837-1842.
111. Eshdat Y., Silverblatt F., Sharon N. Dissociation and reassembly of E. coli type I pili (fimbria) //J. Bacteriol. 1981. Vol. 148. P. 308-314.
112. Doot D.C., Eisenstein B.I. Kinetic analysis of the synthesis and assembly of type I fimbriae of Escherichia coli 11 J. Bacteriol. 1984. Vol. 160, N 1. P. 227-232.
113. Barondes S.H. Soluble lectins: a new class of extracellular proteins // Science. 1984. Vol. 223, N 4642. P. 1259-1264.
114. Rasin S., Kahane I., Banai M. Adhesion and microorganisms pathogenicity: Proc. of the CJBA Found. Symp., Bath. England, 1981. P. 98-118.
115. Timothy L., McGarr G.A., Abou-Leid C. Attachment of mycobacteria to fibronectin-coated surface//J. Gen. Micribiol. 1988. Vol. 134, N 5. P. 1307-1313.
116. Fsuquo W., Kenichiro Y., Hideharei Y. Hemagglutinating activity of Mycoplasma salivarium and adhesion to sheep erythrocytes // Microbiol, and Immunol. 1990. Vol. 34, N 5. P. 439-446.
117. Isolation, purification and partial characterization of type V-hemagglutinin from Escherichia coliGY-1201 :H / V.L. Sheladia, J.P. Chambers, J.Gr.Guevara, D.J. Evans//J. Bacteriol. 1982. Vol. 152, N2. P. 757-761.
118. Камэяма Т., Оиси К. Микробные лектины // Тампакусицу какусан косо. 1983. Т. 3. № 2. С. 132-145.
119. Purification and properties of an Anti-B hemagglutinin produced by Strep-tomyceslY. Fujita, K. Oishi, K. Suzuki, K. Imahori // Biochemistry. 1975. Vol. 14, N 20. P. 4465-4470.
120. Finkelstein R.A. Cholera//Crit. Rev. Microbiol. 1973. Vol. 2. P. 553-623.
121. Freter R., Jones G.W. Adhesive properties of Vibrio cholerae. nature of the interaction with intact mucosal surface// Infect. Immunol. 1976. Vol. 14. P. 246256.
122. Jones G.W., Abrams G.D., Freter R. Adhesive rabbit brush border membranes and hemagglutinating activity // Infect, and Immun.1976. Vol. 14. P. 232239.
123. Jones G.W., Freter R. Adhesive properties of Vibrio cholerae. nature of the interaction with isolated rabbit brush border membranes and human erythrocytes // Infect, and Immun. 1976. Vol. 14. P. 240-245.
124. Hanne L.F., Finkelstein R.A. Characterizations and distribution of the haemagglutinin produced by Vibrio cholerae II Infect. Immunol. 1982, N 1. P. 209-214.
125. Booth B.A., Sciortino C.V., Finkelstein R.A. Adhesins of Vibrio choleraeII Microbial lectins and agglutinins / Ed. D. Mirelman. New York: Wiley, 1986. P. 169-183.
126. Коваленко Э.А. Внеклеточные лектины бактерий рода Bacillus. Автореф. дис. д-ра биол. наук. Киев: Знания, 1999. 36 с.
127. Коваленко Э.А., Гетьман Е.И., Вьюницкая В.А. Бактерии рода Bacillus продуценты внеклеточных лектинов // Изучение и применение лектинов. Тарту, 1989. Т. 1. С. 72-80.
128. Подгорский B.C., Коваленко Э.А., Симоненко И.А. Лектины бактерий. Киев: Наукова думка, 1992. 203 с.
129. Коваленко Э.А. Углеводная специфичность внеклеточных лектинов бактерий рода Bacillus II Микробиологический журнал. 1997. Т. 59, № 5. С. 7-13.
130. Симоненко И.А., Коваленко Э.А. , Подгорский B.C. Лектин-продуцирующая способность Bacillus mesentericus // Изучение и применение лектинов. 1989. Т. 1. С. 118-123.
131. Morris E.J., Ganeshkuman N., McBride B.C. Cell surface components of Streptococcus sanguis: relationship to aggregation, adherence and hydrophobic-ity // J. Bacteriol. 1985. Vol. 164, N 1. P. 255-262.
132. Denson A.M., Doyle R.T. Stabilization of the glucan-binding lectin Streptococcus sorbinusspecific // Arch. Oral Biol. 1998 Jan. Vol. 43, N 1. P. 33-38.
133. El. Kaddovri S., Roques C., Michel G. Characterization of hemagglutinin (s) from Fusobacterium nucleatum human periodontal strains // 17th International Lectin Meeting: Suplementary Abstr.Wurzburg, Germany, September 2427, 1997. P.5.
134. Hart D.A. Lectins in biological systems: applications to microbiology// Amer. J. Clin. Nutr. 1980. Vol. 33, N 11, Suppl. P. 2416-2425.
135. Griffiths S.L., Finkelstein r.A., Critchley D.P. Characterization of the receptor for Cholera toxin and Escherichia coli heat-labile in rabbit intestinal brush Bordere//Biochem. J. 1986. Vol. 238. P. 313-322.
136. Sugii S. Hemagglutinating activity of Vibrio cholerae enterotoxin // FEMS Microbiol. Lett. 1987. Vol. 48, N 1. P. 73-77.
137. Microbial lectins and agglutinins / Ed. D. Mirelman. New York: Wiley, 1986. 443p.
138. Characterization of endotoxin and soluble haemagglutinin from Vibrio mimicus identity with Vibrio cholerae 01 toxin and hemagglutinin / H. Dotevall, G. Jonson-Stromberg, S. Sanyal, J. Holmgren // FEMS Microbiol. Lett. 1985. Vol. 27, N 1. P. 17-22.
139. Grasser-Regallet F., Scheftel J.M., Monteil H. Isolation of heat-labile enterotoxin produced by a human strain of Escherichia coli by wheat-germ agglutinin affinity chromatography // FEMS Microbiol. Lett. 1986. Vol. 35, N 2-3. P. 239243.
140. Hemagglutinating activity of the B-subunit (s) of the heat-labile enterotoxin isolated from human enterotoxigenic Escherichia coli / S. Sugii, T. Tsuji, T. Honda, T. Mihatani // FEMS Microbiol. Lett. 1988. Vol. 49, N 3. P. 463-465.
141. Glements J., Finkelstein R.A. Isolation and characterization of homogeneous heat-labile enterotoxins with high specific activity from Escherichia coli cultures // Infect, and Immunol. 1979. Vol. 24. P. 7.60.
142. Neter E. Bacterial hemagglutination and hemolysis // Bacteriol. Rev. 1956. Vol. 20, N1. P. 166-188.
143. Das Gupta B.R., Sugiyama H. Inhibition of Clostridium botulinum types A and В hemagglutinins by sugars // Can. J. Microbiol. 1977. Vol. 23, N 9. P. 1257-1260.
144. Kamata Y., Kozari S., Sakaguchi G. Effect of pH on the binding of Clostridium botulinum type E derivative toxin to gangliosides and phospholipids // FEMS Microbiol. Lett. 1988. Vol. 55, N 1. P. 71-76.
145. Получение нейротоксина и гемагглютинина Clostridium botulinum типа А и характеристика токсина / И.Д. Виноградова, Р.Н. Уварова, К.К. Иванов, И.С. Каздобина, В.Н. Мельников // Биохимия. 1983. Т. 4, № 5. С. 788-796.
146. Sugii S., Horiguchi Y., Hemura Т. Hemagglutinating activity of trypsinized Clostridium perfringes enterotoxin // FEMS Microbiol. Lett. 1986. Vol. 34, N 2. P. 205-209.
147. Keusch G.T., Yacevicz M., Donohue-Rolfe A. Pathogenesis of Shigella diarrhea: evidence for on N-linked glycoprotein Shigella toxin receptor and receptor modulation by (3-galactosidase // J. Infect. Diseases. 1986. Vol. 153, N 2. P. 238-248.
148. Characterization of purified Shiga toxin from Shigella dysenteriae / T. Yut-sudo, T. Honde, T. Miwatoni, Y. Takeda // Microbiol. Immun. 1986. Vol. 30, N 11. P. 1115-1127.
149. Scotland S.M. Toxins //J. Appl. Bacteriol. Sympos. 1988. N 17, Suppl. P. 1098-1298.
150. Draper R.K., Chin D., Siman M.I. Diphteria toxin has the properties of a lectin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1978. Vol. 75, N 1. P. 261-265.
151. Knowles B.H., Thomas W.E., Ellar D.J. Lectin-like binding of Bacillus thuringiensis var. Kurstaki lepidopteranspecific toxin is an initial step in insecti-cidal action // FEBS Lett. 1984. Vol. 168, N 2. P. 197-202.
152. Подгорский B.C., Коваленко Э.А., Симоненко И.А. Влияние факторов внешней среды на биосинтез лектинов Bacillus mesentericus Н Микробиологический журнал. 1988. Т. 50, № 2. С. 12-16.
153. Zevahi-Willner Т., Shenberg Е. // Bacterial Protein Toxins / Ed. F.E. Alouf e.a., London: Acad. Press, 1984. P. 193-194.
154. Лахтин B.M. Лектины регуляторы метаболизма // Биотехнология. 1986. №6. С. 66-79.
155. Gilboa-Garber N. The biological functions of Pseudomonas aeruginosa lectins // Lectins: Biology, Biochemistry, Clinical Biochemistry / Eds. T.C. Bog-Hansen, G.A. Spengler. Berlin, New York: Walter de Gruyter, 1983. Vol. 3. P. 495-501.
156. Iglewski В., Kabat D. NAD-Dependent Inhibition of Protein Synthesis by Pseudomonas aeruginosa toxin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1975. Vol. 72, N 6. P. 2284-2288.
157. Gilboa-Garber N. Ps. aeruginosa lectins // Methods in Enzymology. 1982. Vol. 83. P. 378-385.
158. Heumann W., Marx R. Feinstruktur und Funktion der Fimbrien bei dem stermbilden der Bakterium Pseudomonas echinoides И Archiv fur Microbiologic. 1964. Vol. 47. P. 325-337.
159. Sharabi Y., Gilboa-Garber N. Mitogenic stimulation of human lymphocytes by Pseudomonas aeruginosa galactospecific lectins // FEMS Microbiol. Lett. 1979. Vol. 5, N 4. P. 273-276.
160. Correlation between adhesion of P. aeruginosa bacteria to cell surface and the presence of some factors related to virulence / A. Ogaard, K. Bjorok, G. Bukholm, B. Berdal//Acta Path. Microbiol., Immunol. Scand. 1985. Sect. B.
161. Wadstrom Т., Trust Т., Brooks D. Bacterial Surface Lectins // Lectins: Biology, Biochemistry, Clinical Biochemistry/ Eds. T.C. Bog-Hansen, G.A. Spengler. Berlin, New York: Walter de Gruyter, 1983. Vol. 3. P. 479-494.
162. Stemmer P., Sequeire L. Annu. Mtg., American Phytopathological Society, 1981. Abstract No. 328.
163. De Lev J. DNA base composition, flagellation and taxonomy of genus Rhizobium// J. Gen. Microbiol. 1965. Vol. 41. P. 85-91.
164. Tsien H.C., Schmidt E.L. Polarity in the exponential phase Rhizobium japonicum cell // Can. J. Microbiol. 1977. Vol. 23. P. 1274-1284.
165. Tsien H.C. Ultrastructure of the free-living cell // Nitrogen fixation. Vol. 2: Rhizobium I Ed. WJ. Broughton. Oxford: Clarendon Press, 1982. P. 182.
166. Никитин Д.И., Васильева Л.В., Лохмачева Р.А. Новые редкие формы почвенных микроорганизмов. М.: Наука, 1966. С. 38-40.
167. Beringer J.E. R Factor transfer in Rhizobium leguminosarum // J. Gen. Microbiol. 1974. Vol. 84. P. 188-198.
168. Vesper S.J., Bauer W.D. Role of pill (fimbriae) in attachment of Bradyrhi-zobium japonicum to soybean roots 11 Appl. Environ. Microbiol. 1986. Vol. 52. P. 134-141.
169. Стейниер P., Эдельберг Э., Ингрем Дж. Мир микробов. М.: Мир, 1979. Т. 1.С. 186.
170. Heumann W. Conjugation in star-forming Rhizobium lupini II Mol. Gen. Genetics. 1968. Vol. 102. P. 132-144.
171. Mayer F. Die Fimbrien von Rhizobium lupini 1/50, sta- // Arch. Microbiol. 1969. Vol. 68. P. 179-186.
172. Smit G., Kijne J., Lugtenberg B. Fimbria of Rhizobium leguminosarum and Rhizobium trifolii II Proc. of the FEMS Symp. N 31. Protein Carbohydrate Interaction in Biological Systems / Ed. D.L. Lark. London: Acad. Press, 1986. P. 285-286.
173. Vesper S.J., Bauer W.D. Characterization of Rhizobium attachment to soybean roots//Symbiosis. 1985. Vol. 1. P. 139-162.
174. Rosenberg M. Bacterial adherence to polystyrene a replica method of screening for bacterial hydrophobicity // Appl. Environ. Microbiol. 1981. Vol. 42. P. 375-377.
175. Rosenberg M., Delaria J., Rosenberg E. Role of thin fimbriae in adherence and growth of Acinetobacter calcjaceticus RAG-1 on hexadecane // J. Bacteriol. 1982. Vol. 44. P. 929-937.
176. Fletcher M. The effects of culture concentration and age, time and temperature on bacterial attachment to polystyrene // Can. J. Microbiol. 1977. Vol. 23. P. 1-6.
177. Deinema M.H., Liverrhuizen L.P.T.M. Formation of cellulose fibrils by gram-negative bacteria and their role in bacterial flocculation // Arch. Microbiol. 1971. Vol. 78. P. 42-57.
178. Napoli C.F., Dazzo F., Hubbell D. Production of cellulose microfibrils by Rhizobium I I Appl. Environ. Microbiol. 1975. Vol. 30. P. 123-131.
179. Matthysse A., Gurlits R.H.G. Elaboration of cellulose fibrils by Agrobacterium tumefaciens during attachment to carrot cells I I J. Bacteriol. 1981. Vol. 145. P. 583-595.
180. Bohlool B.B., Schmidt E.L. Immunofluorescent polar tips of Rhizobium japonicum. possible site of attachment on lectin binding // J. Bacteriol. 1976. Vol. 125. P. 1188-1194.
181. Stacey G., Paau A.S., Brill W.J. Host recognition in the Rhizobium-soyboan. symbiosis // Plant Physiol. 1980. Vol. 66. P. 609-614.
182. Law I.J., Mort A. J., Bauer W.D. Nodulation of soybean by Rhizobium japonicum mutants with altered capsule synthesis II Planta. 1982. Vol. 54. P. 100109.
183. Pueppke S.Y. Adsorption of slow- and fast-growing rhizobia to soybean and cowpea roots // Plant Physiol. 1984. Vol. 72. P. 924-928.
184. Duguid J.P. Fimbrial and adhesive properties of Klebsiella strains // J. Gen. Microbiol. 1959. Vol. 21. P. 271-286.
185. Type 3 Fimbriae of Klebsiella sp.: Molecular characterization and role in bacterial adhesion to plant roots / Т.К. Korhonen, E.Tarkka, H. Rauta, K. Haathela // J. Bacteriol. 1983. Vol. 155, N 2. P. 860-865.
186. Haathela K., Korhonen Т.К. Type I fimbriae-mediated adhesion of enteric bacteria to f Haathela K., Korhonen Т.К. Type I Fimbriae-Mediated Adhesion of Enteric Bacteria to Grass Roots // Appl. Environ. Microbiol. 1985. Vol. 49, N 5. P. 1182-1185. .
187. Haathela K., Korhonen Т.К. In vitro adhesion of N2-flxing enteric bacteria to roots of grasses and cereals // Appl. Environ. Microbiol. 1985. Vol. 49, N 5. P. 1186-1190.
188. Flagella of a plant-growth-stimulating Pseudomonas fluorescens strain are required for colonization of potate roots / L.A. De Weger, C.i.M. Vlugt, A.H.M. Wijtjes, P.A.H.M. Bakker, B. Schippers, B. Lugtenberg//J. Bacteriol. 1987. Vol. 169.P. 2769-2773.
189. Development of an adhesion-deficient mutant of Pseudomonas fluorescens! M.T. De Flaun, A.S. Farzen, A.L. McAteer, B. Marshall, S.B. Levi // Appl. Environ. Microbiol. 1990. Vol. 56, N 1. P. 73-80.
190. Kato G. et al. Role of bacterial polysaccharides in the adsorption process of the Rhizobium Pea symbiosis.//.Agric. Biol. Chem. 1980. Vol. 44. P. 2843-2855.
191. Bauer W. Infection of legumes by Rhizobium II Ann. Rev. Plant Physiol. 1981. Vol. 32. P. 407-449.
192. Dazzo F.B., Truchet G. Interactions of Lectins and their saccharide Receptors in the Rhizobium-Legame symbiosis // J. Membr. Biol. 1983. Vol. 73, N 1. P. 1-6.
193. Schaal V.D.I., Kijne J., Diaz C., Iben Y.E. Pea lectin binding by Rhizobium И Lectins Biology, Biochemistry, Clinical Biochemistry / Eds. T.C. Bog-Hansen. Berlin, New York: Walter de Gruyter, 1983. Vol.3. P. 531-538.
194. Vesper J., Bhevaneswari T.V. Nodulation of soybean roots by Bradyrhizo-bium japonicum with reduced firm attachment capability// Arch. Microbiol. 1988. Vol. 150. P. 15-19.
195. Smit G., Kijne J.W., Lugtenberg B.J.J. Correlation between extracellular fibrils and attachment of Rhizobium leguminosarum to pea root hair tips // J. Bacteriol. 1986. Vol. 168. P. 821-827.
196. Smit G., Kijne J.W., Lugtenberg B.J.J. Involvement of both cellulose fibrils and a Ca2+-dependent adhesin in the attachment of Rhizobium leguminosarum to pea root hair tips // J. Bacteriol. 1987. Vol. 169, N 9. P. 4294-4301.
197. Hemagglutinins of Rhizobium leguminosarum / V.E. Nikitina, L.V. Kar-punina, L.V. Kosenko, M.A. Patseva // Book of Abstr. 11th Int. Lectin Conf., Tartu Univ.ersity, Estonian Acad. Sci., 4-9 June 1989. P. 53.
198. Роль агглютининов клеточной поверхности Rhizobium leguminosarum в прикреплении к корням гороха / JI.B. Карпунина, Н.Н. Савенкова, О.А. Вишневецкая, А.Б. Машкина, В.Е. Никитина // Микробиология. 1996. Т. 65, №4. С. 512-516.
199. Characterization of an Agrobacterium tumefaciens lectin / C. Depierreux,
200. H.-C. Kang, B. Guerin, M. Monsigny, F. Delmotte//Glycobiology. 1991. Vol.1.N6. P. 643-649.
201. Purification of two lectin from a nopalin Agrobacterium tumefaciens strain / N.O. Kang, M.Y. Ardourel, B. Guerin, M. Monsigny, F.M. Delmotte // Bio-chimie. 1998. Vol. 80, N 1. P. 87-94.
202. Лектины Bacillus polymyxa\ локализация, участие во взаимодействии с корнями пшеницы / Л.В. Карпунина, У.Ю. Мельникова, О. А. Вишневецкая, В.Е. Никитина// Микробиология. 1993. Т. 62, вып. 2. С. 307313.
203. Hamblin J., Kent S.P. Possible role of phytohaemagglutinin in Phaseolus vulgaris LI/ Nature. New Biol. 1973. Vol. 245. P. 28.
204. Bahlool B.B., Schmidt E.L. Lectins: A possible basis for specificity in the Rhizobium-lcgume root nodule symbiosis // Science. 1974. Vol. 185. P. 269.
205. Dazzo F.B., Hubbell D.H. Cross-reactive antigens and lectins as determinants of symbiotic specificity in the Rhizobium- clover association 11 Appl. Microbiol. 1975. Vol. 30, N 6. P. 1017-1033.
206. Dazzo F.B., Truchet G.L. Interactions of lectins and their saccharide receptors in the Rhizobium legume symbiosis // J. Membr. Biol. 1983. Vol. 73, N 1. P. 1-16.
207. Kamberger W. An Ouchterlony double diffusion study on the interaction between legume lectins and rhizobial cell surface antigens // Arch. Microbiol. 1979. Vol. 121. N 1. P. 83-90.
208. Host-symbiont interactions: recognizing Rhizobium I C. Napoli, R. Sanders, R. Carlson, P. Albersheim // Nitrogen Fixation V. II / Eds. W.E. Newton, W.H. Orme-Johnson. Baltimore: Univ. Park Press, 1980. P. 189-203.
209. Dazzo F.B., Napoli C.A., Hubbell D.H. Adsorption of bacteria to roots as related to host specificity in the Rhizobium-clover symbiosis // Appl. Environ. Microbiol. 1976. Vol. 32. P. 166-171.
210. Caetano Anoles G., Favelukes G. Host-symbiotic specificity expressed during early adsorption of Rhizobium melilotyXo the root surface of alfalfa // Appl. Environ. Microbiol. 1986. Vol. 52, N 2. P. 377-382.
211. Dazzo F.B. // Nitrogen fixation / Eds. W.E. Newton, W.h. Orme-Johnson. Baltimore: Univ. Park Press, 1980. Vol. 2. P. 165-187.
212. Косенко JI.B., Пацева M.A., Захарова И.Я. Взаимодействие полисахаридов клубеньковых бактерий гороха с лектином доминирующего растения-хозяина // Микробиология. 1989. № 5. С. 812-817.
213. Kato G., MarnyamaY., Nakamura М. Role of bacterial polysaccharides in the adsorption process of the Rhizobium-yea. symbiosys // Agric. Biol. Chem. 1980. Vol. 44, N 12. P. 2843-2855.
214. Planque K., Kijne J.W. Binding of pea lectins to a glycan type polysaccharide^ the cell walls of Rhizobium leguminosarum И FEBS Lett. 1977. Vol. 73. P. 64-66.
215. Wolpert J.S., Albersheim P. Host symbiont interaction. I. The lectins of legums interact with the O-antigen containing lipopolysaccharides of their symbiont rhizobia // Biochem. Res. Commun. 1976. Vol. 70. P. 729-737.
216. Bal A.K. Localization of receptor sites on Rhizobium japonicum II Current perspectives in nitrogen fixation. Canberra, 1981. P. 300.
217. Bal A.K., Shantharam S. Localization of primary and secondary lectin receptor sites in Rhizobium japonicum II Current perspectives in nitrogen fixation. Canberra, 1981. P. 422.
218. Root lectin as determinant of host-plant specificity in the Rhizobium-legume symbiosis / C.L. Diaz, L.S. Melchers, P.JJ. Hooykaas, B.J.J. Lugtenberg, J.W. Kijne//Nature. 1989. Vol. 338. P. 579-581.
219. Specific phases of root hair attachment in the Rhizobium trifolii clover symbiosis / F.B. Dazzo, G.L. Truchet, J.E. Sherwood, E.M. Hrabac, M. Abe, S.H. Pankratz // Appl. Environ. Microbiol. 1984. Vol. 48, N 6. P. 1140-1150.
220. Mills K.K., Bauer W.D. Rhizobium attachment to clover roots // J. Cell Sci. Sappl. 1985. Vol. 2. P. 333-345.
221. Anolles G.C., Favelukes G. Quantitation of adsorption of Rhizobia in low numbers to small legume roots // Appl. Environ. Microbiol. 1986. Vol. 52, N 2. P. 371-376.
222. Dazzo F.B., Brill W.J. Bacterial polysaccharide which binds Rhizoibium trifolii to clover root hairs//J. Bacteriol. 1979. Vol. 137. P. 1362-1373.
223. Mort A.J., Bauer W.D. Composition of the capsular and extracellular polysaccharides of Rhizobium japonicum. changes with culture age and correlations with binding of soybean seed // Plant Physiol. 1980. Vol. 66. P. 158-163.
224. Lectin enhanced accumulation of manganese-limited Rhizobium leguminosarum cells on pea roots hair tips / J.W. Kijne, G. Smit, C.L. Diaz, B.J.J. Lugtenberg//J. Bacteriol. 1988. Vol. 170. P. 2994-3000.
225. Halverson L.J., Stacey G. Signal exchange in plant-microbe interactions // Microbiol. Rev. 1986. Vol. 50, N 2. P. 193-225.
226. Association of Azospirillum with grass roots / M. Umali-Garcia, D.H. Hubbell, M.H. Gaskins, F.B. Dazzo // Appl. Environ. Microbiol. 1980. Vol. 39. P. 219-226.
227. Del Gallo M., Negi M., Neyra C.A. Calcofluor- and lectin-binding exocellu-lar polysaccharides of Azospirillum brisilense and Azospirillum lipoferum И J. Bacteriol. 1989. Vol. 171, N 6. P. 3504-3510.
228. Изучение нитрогеназной активности бактерий рода Azospirillum на корнях пшеницы / JI.B. Карпунина, Н.Н. Савенкова, О.А. Вишневецкая, В.Е. Никитина, С.С. Мордкович // Изв. АН СССР. Сер. биол. 1989. Т. 2. С. 304-307.
229. Проворов Н.А. Происхождение и эволюция бобово-ризобиального симбиоза// Изв. АН СССР. Сер. биол. 1991. № 1. С. 78-87.
230. Котусов В.В., Семак Н.И., Щеголев С.Ю. Взаимодействие лектина пшеницы со свободноживущими микроорганизмами // Докл. АН СССР. 1984. Т. 247. № 3. С. 751-754.
231. Tabary F., Balandreau J., Bourlillon R. Purification of the rice embryo lectin and its binding to nitrogen fixing bacteria from the rhizosphere of rice // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1984. Vol. 119, N 2. P. 549-555.
232. Исследование внеклеточных полисахаридсодержащих комплексов и полисахаридов бактерий Azospirillum brasilense Cd / C.A. Коннова, Т.A. Рогова, О.Е. Макаров, И.М. Скворцов, В.В. Игнатов // Микробиология. 1999. Т. 68. №2. С. 164-171.
233. Lerner D.R., Raikhel N.V. Cloning and characterization of root-specific barley lectin II Plant Physiol. 1989. Vol. 91, N 1. P. 124-129.
234. Stinissen H.M., Chrispeels M.J., Peumans W.J. Biosynthesis of lectin in roots of germinating and adult cereal plants // Planta. 1985. Vol. 164. P. 278-288.
235. Changes of wheat lectin isoform content during seed germination / O.A. Iosipenko, N.Yu. Selivanov, I.Ya. Evtushenko, G.I. Stadnik, V.V. Ignatov // Int. Lectin Conf. Interlec-11: Book of abstr. Tartu, 1989. P. 28.
236. Иосипенко О.А., Стадник Г.И., Игнатов В.В. Лектины корней проростков пшеницы в процессах взаимодействия растения с ассоциативными микроорганизмами рода Azospirillum II Прикл. биохимия и микробиология. 1996. Т. 32, № 4. С. 458-461.
237. Скворцов И.М. Муцигель и слизь поверхности корней растений // Успехи современной биологии. 1994. Т. 114, № 3. С. 372-383.
238. Haegi A., Del Gallo М. Capsular and exopolysaccharides of Azospirillum lipoferum and Azospirillum brasilense II Vth Int. Symp. N2 fixation with non-legumes. Italy, Florence, 1990. P. 14.
239. Wisniewski J.P., Delmotte F.M. Modulation of carbohydrate-binding capacities and attachment ability of Bradyrhizobium sp. (Lupinus) to white lupin roots // Can. J. Microbiol. 1996. Vol. 42. P. 234-242.
240. Прикрепление Agrobacterium radiobacter к корням пшеницы / Г.К. Соловова, Ю.В. Кривопалов, В.А. Беликов, М.И. Чумаков // Микробиология. 1995. Т. 64, № 4. С. 526-530.
241. Wisniewski J.P., Monsigny М., Delmotte F.M. Purification of an a-L-fucoside binding protein from Rhizobium lupinill Biochimie. 1994. Vol. 76. P. 121-128.
242. Ho S.-C., Wang J.L., Schindler M. Carbohydrate binding activities of Bradyrhizobium japonicum. I. Saccharide-specific inhibition of homotypic and heterotypic adhesion//J. Cell Biol. 1990. Vol. 111.P. 1631-1638.
243. Ho S.-C., Schindler M., Wang J.L. Carbohydrate binding activities of Bradyrhizobium japonicum . II. Isolation and. characterization of a galactose-specificlectin//J. Cell Biol. 1990. Vol. 111. P. 1639-1643.
244. Агглютинины Rhizobium leguminosarum и их роль во взаимодействии с растениями / JI.B. Карпунина, Н.Н. Савенкова, М.В. Владимирова, Е.Ф. Колтунова, В.Е. Никитина // Изв. РАН. Сер. биол. 1996. № 6. С. 698-704.
245. Взаимодействие агглютинина Ri Rhizobium leguminosarum 252 с ауто-и растительными рецепторами / JI.B. Карпунина, В.Е. Никитина, Е.Ф. Колтунова, JI.B. Косенко, М.А. Пацева, И.Н. Чернева // Микробиологический журн. 1995. Т. 57. № 1. С. 64-70.
246. Лабинская А.С. Микробиология с техникой микробиологических исследований. М.: Медицина, 1978. 350 с.
247. Lis Н., Sharon N. Soy bean agglutinin // Methods Enzymol. / Eds. S.P. Colowick, N.O. Kaplan. New York: Acad. Press, 1972. Vol. 28. Complex Carbohydrates. Part B. P. 360-368.
248. Детерман Г. Гель-хроматография / Пер. с нем. П.Д. Решетова. М.: Мир, 1970. 252 с.
249. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature (London). 1970. Vol. 227. P. 680-685.
250. Гааль Э., Медъеши Г., Верецки А. Электрофорез в разделении биологических макромолекул. М.: Мир, 1982. 449 с.
251. Блохин Д.Ю. Локализация белковых зон в полиакриламидном геле методом серебряного окрашивания // Лабораторное дело. 1988. № 8. С. 3033.
252. Colorimetric method for determination of sugars and related substances / M. Dubois, K.A. Gilles, J.K. Hamilton, P.A. Rebers, F. Smith // Anal. Chem. 1956. Vol. 28, N 3. P. 350-356.
253. Методы белкового и аминокислотного анализа растений / Под ред. В.Г. Конарева. Л., 1973.
254. Изучение молекулярно-генетических механизмов узнавания, контакта и обмена метаболитами азоспирилл и культурных злаков. Иммуноцитохимические маркеры на основе коллоидного золота: синтез, очистка и контроль активности: Отчет о НИР (ИБФРМ РАН);
255. Руководитель В.В. Игнатов, № гос. per. 01860024516. Саратов, 1989. С. 1314.
256. Методика изучения адгезивного процесса микроорганизмов / В.И. Брилис, Т.А. Брилине, Х.Н. Ленцнер, А.А. Ленцнер // Лабораторное дело. 1986. №4. С. 210-212.
257. Maniatis Т., Fritsch E., Sambrook J. Molecular cloning. A laboratory manual published by Cold Spring Harbor Laboratory Press. 1982. 68 p.
258. Eckhardt T. A rapid methods for the identification of plasmid deoxyribonucleic acid in bacteria // Plasmid. 1978. Vol. 1, N 4. P. 584-588.
259. Mayer R., Walker J. Immunochemical methods in the biological sciences: enzymes and proteins. London, N.Y.: Acad. Press, 1980. P. 168.
260. Physical and genetic characterization of symbiotic and auxotrophic mutant of Rhizobium meliloti induced by transposon Tn5 mutagenesis / H.M. Meade, S.R. Long, G.B. Ruvkun, S.E. Brown, F.M. Ausubel // J. Bacteriol. 1982. Vol. 149. P. 114-122.
261. Madi L., Henis Y. Aggregation in Azospirillum brasilense Cd: conditions and factors involved in cell-to-cell adhesion // Plant and Soil. 1989. Vol. 115. P.89-98.
262. Полевой B.B., Максимова Г.М. Методы биохимического анализа растений. Л.: Изд-во Ленинград, ун-та, 1978. 192 с.
263. Horicome Т., Sugano H. Rapid method for removal of detergents and salts from protein solutions using Toyopearl HW-40F // J. Chromatogr. 1984. N 283. P. 315.
264. Bradford M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. Vol. 72, N 1. P. 248-254.
265. Теория и практика иммуноферментного анализа / Под ред. A.M. Егорова, А.П. Осипова, Б.Б. Дзантиева, Е.М. Гаврилова.- М.: Высшая школа, 1991. С. 153-154.
266. Разработка эффективных тест-систем к антигенным структурам клеток микроорганизмов и растений: Отчет о НИР (ИБФРМ АН СССР); Руководитель С.Ю. Щеголев. № ГР 018900177443. - Саратов, 1989. С. 94.
267. Хейфец Л.Б., Абалкин В.А. Разделение форменных элементов крови человека в градиенте плотности верографин-фиколл // Лабораторное дело. 1973. №10. С. 579-581.
268. Эмануэль Н.М. Количественные критерии эффективности противоопухолевых препаратов в эксперименте // Эксперим. онкология. 1979. Т.1, № 1. С. 13-18.
269. Автандилов Г.Г. Медицинская морфометрия. М.: Медицина, 1990. С. 61-81.
270. Луцик М.Д., Кусень С.И. Исследование мембранных гликопротеинов эритроцитов человека с примением лектинов // Укр. биохим. журнал. 1987. Т. 59, № 6. С. 3-9.
271. Рокицкий П.Ф. Биологическая статистика. Минск, 1973. 319 с.
272. Таксономическое изучение азоспирилл, выделенных из злаков Саратовской области / Л.И. Позднякова, С.В. Каневская, Г.В. Леванова, Н.Н. Барышева, Т.Ю. Пилипенко, В.А. Богатырев, Л.С. Федорова // Микробиология. 1988. Т. 57, № 2. С. 275-278.
273. Pal R., Ahmed H., Chatterjel B.P. Pseudomonas aeruginosa bacteria Habs type 2a contains two lectins of different specificity // Biochem. Arch. 1987. Vol. 3, N4. P. 399-412.
274. Fujita Y., Oiahi K., Aida K. Sugar specificity of antihemagglutinin produced by Streptomyces sp. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1973. Vol. 53, N 2. P. 485-501.
275. Gilboa-Garber N. Purification and properties of hemagglutinin from Pseudomonas aeruginosa and its reaction with human blood cells // Biochim. Biophys. Acta. 1972. Vol. 273, N 1. P. 165-173.
276. Лахтин B.M. Лектины в исследовании белков и углеводов. М.: ВИНИТИ "Биотехнология", 1987. Т. 2. 288 с.
277. Gilboa-Garber N. The biological functions of Pseudomonas aeruginosa lectins // Lectins: Biology, Biochemistry, Clinical Biochemistry // Eds. T.C. Bog-Hansen, G.A. Spengler. Berlin, New York: Walter de Gruyter, 1983. Vol. 3. P. 495-501.
278. Nimmich W. E. coli adhesins // Acta bacteriol. 1990. Vol. 10, N 2. P. 157161.
279. Дворкин B.M. Ингибирование цистеином углеводсвязывающей активности лектинов // Бюлл. эксперим. биологии и медицины. 1985. № 10. С. 420-422.
280. Dehazya P., Coles R. Agglutination of human erythrocytes by Fusobacte-rium nucleatum II J. Bacteriol. 1980. Vol. 141. P. 205-211.
281. Dehazya P., Coles R. Extraction and properties of hemagglutinin from cell wall fragments of Fusobacterium nucleatum У'/ J. Bacteriol. 1982. Vol. 152, N 1. P. 298-305.
282. Riorden J.F., McElvany K.D., Bordens C.L. Arginyl residues: anion recognition sites in enzymes // Science. 1977. Vol. 195, P. 884-886.
283. Arginine as a contact residue in the hafteer binding site of a protein 315 / G.L.M. Klostergaard, A.L. Kraus, A.L. Grossberg, D. Pressman // Immuno-chemistry. 1977. Vol. 14. P. 107-110.
284. Porachke D. Thermodynamic and kinetic parameters of oligonucleotide-oligopeptide inteeractions specificity of arginine-inosine associations // Eur. J. Biochem. 1978. Vol. 86. P. 291-299.
285. Tsugno W., Kenichiro Y., Hideharei Y. Hemagglutinating activity of Mycoplasma salivarium and adhesion to sheep erythrocytes // Microbiol, and Immunol. 1990. Vol. 34, N 5. P. 439-446.
286. Kocap Ж. Фимбриальные гемагглютинины Klebsiella pneumoniae H Журн. гигиенической эпидемиологии, микробиологии и иммунологии. 1990. Т. 34, №3. С. 349-355.
287. Dubreuil J.D., Fairbrother J.M. Biochemical and serological characterization of Я coli fimbrial antigen N 165 // Microbiol. Lett. 1992. Vol. 95. P. 219224.
288. Максимов B.H., Федоров В.Д. Применение методов математического планирования эксперимента при отыскании оптимальных условий культивирования микроорганизмов. М.: Изд-во МГУ, 1969. 121 с.
289. Бирюков В.В. Планирование эксперимента при оптимизации сложных процессов по схеме ортогональных латинских прямоугольников // Хим.-фарм. журнал. 1969. № 1. С. 57 62.
290. Мургов И.Д., Зайцева З.М. Оптимизация состава питательной среды для биосинтеза L-лизина Brevibacterium flavum. 178 методом математического планирования эксперимента // Прикл. биохимия и микробиология. 1973. Т. 9, вып. 6. С. 845-849.
291. Павловская Ж.И. Влияние некоторых веществ на рост Trichoderma lig-погит и синтех целлюлазы // Тез. Всесоюз. конф. "Контроль и управление биотехнологическими процессами". Горький, 1985. С. 54-55.
292. Кучер Р.В., Дзумедзей Н.В., Хмельницкая Д.Л. Комплексное влияние поверхностно-активных веществ на процесс микробиологического окисления углеводородов // Микробиология. 1981. Т. 50, вып. 6. С. 11051107.
293. Терешина В.М., Мйхайлова М.В., Феофилова Е.П. Физиологическая роль трегалозы и антиоксиданта у Cunninghamella japonica при высокотемпературном стрессе// Микробиология. 1991. Т. 60, вып. 5. С. 781789.
294. Николаев Ю.А. Сравнительное изучение свойств двух внеклеточных протекторов, выделяемых Escherichia coli при повышенной температуре // Микробиология. 1997. Т. 66, № 6. С. 790-795.
295. Ждан-Пушкина С.М., Вербицкая Н.Б., Кондратьева Л.Д. Сукцинатдегидрогеназная активность клеток Escherichia coli после теплового стресса и в процессе репарации // Микробиология. 1986. Т. 55, вып. 3. С. 357-361.
296. Ofek I., Beachy Е.Н. General concepts and principles of bacterial adhesion in animals and man // Bacterial adherence / Ed. E.H. Beachy. N.Y.: Chapman and Hall, 1980. P. 1-80.
297. Simon R., Priefer U., Ritler A. A broad host range mobilization system for in vivo genetic engineering transposon mutagenesis in Gram negative bacteria // Bacteriol. 1983. Vol. 1. P. 784-791.
298. Electron microscopic studies of aggregation and pellicle formaton in Azospirillum spp./ L. Madi, M. Kessel, E. Sadovnik, Y. Henis // Plant and Soil. 1988. Vol. 109. P. 115-121.
299. De Troch P., Yanderleyden J. Surface properties and mobility of Rhizobium and Azospirillum in relation to plant root attachment // Microbiol. Ecol. 1996. Vol. 32. P. 149-169.
300. Michiels K.W., Verreth C., Yanderleyden J. Azospirillum lipoferum and Azospirillum brasilense surface polysaccharides mutants that are affected in floc-culation // J. Appl. Bacteriol. 1990. Vol. 69. P. 705-711.
301. Michiels K.W.,Croes C.L., Vanderleyden J. Two different modes of attachment of Azospirillum brasilense Sp7 to wheat roots // J. Gen. Microbiol. 1991. Vol. 137, N9. P. 2241-2246.
302. Aggregation in Azospirillum brasilense. effects of chemical and physical factors and involvement of extracellular components / S. Burdman, E. Jurkevitch, B. Schwartsburd, M. Hampel, Y. Okon // Microbiology. 1998. Vol. 144. P. 19891999.
303. Dufrene Y.F., Rouxhet P.C. Surface composition, surface properties and adhesiveness of Azospirillum brasilense variation during growth // Can. J. Microbiol. 1996. Vol. 42. P. 548-556.
304. Dufrene Y.F., Boonaert C.J.P., Rouxhet P.C.Adhesion of Azospirillum brasilense. role of proteins at the cell-support interface II Colloids and Surfaces B: Biointerfaces. 1996. Vol. 7. P. 113-128.
305. Involvement of outer-membrane proteins in the aggregation of Azospirillum brasilense! S. Burdman, E. Jurkevitch, B. Schwartsburd, Y. Okon // Microbiology. 1999. Vol. 145. P. 1145-1152.
306. Особенности диссоциации в культурах Azospirillum brasilenseSp7 /В.Ю. Матвеев, Л.П. Петрова, Е.А. Журавлева, В.И. Панасенко // Молек. генет. микробиол. и вирусол. 1987. № 8, С. 16-18.
307. Bashan Y., Holguin G. Azospirillum-plant relationships: environmental and physiological advances (1990-1996) // Can. J. Microbiol. 1997. Vol. 43. P. 103121.
308. Шарга Б.М., Туряница A.H., Вьюницкая B.A. Антагонистическая активность споровых бактерий по отношению к некоторым представителям рода Erwiniall Микробиол. журнал. 1994. Т. 56, № 1. С. 9-16.
309. Антагонистические свойства спорообразующих бактерий, контаминирующих процесс производства лизина / В.В. Згонник, И.М. Фуртат, И.А. Василевская, М.Г. Сергейчук, J1.A. Михальский // Микробиол. журн. 1993. Т. 55, № 4. С. 53-58.
310. Смирнов В.В., Рева О.Н., Вьюницкая В.А. Распределение бактерий рода Bacillus на кластеры по спектру антагонистической активности // Микробиол. журн. 1995. Т. 57, № 1. С. 3-13.
311. Мелентьев А.И., Еркеев A.M. Изучение антагонизма между почвенными бациллами и микромицетами рода Fusarium LK:Fr. I I Микробиол. журн. 1990. Т. 52, № 1. С. 53-56.
312. Антагонистическое действие аэробных спорообразующих бактерий на возбудителей эндометритов крупного рогатого скота / В.А. Кудрявцев, JI.A. Сафонова, А.И. Осадчая, В.А. Вьюницкая, В.В. Смирнов // Микробиол. журн. 1993. Т. 55, № 2. С. 74-82.
313. Pasey P.L., Wilson G.L. Postharvest biological control of stone fruit brown rot by Bacillus subtilisII Plant Desease. 1984. Vol. 68, N 9. P. 753-756.
314. Schlechte G. Mikroorganismen als Antagonisten des Bleiglauzerregers Chondrostereum purpureum (pers. ex. Fr.) Pouz 1959 // Gartenbauwissenschaft. 1981. Vol. 46, N. 4. P. 165-169.
315. Антагонистические свойства бактерий, контаминирующих ранние стадии процесса производства лизина /И.М. Фуртат, В.В. Згонник, М.Г.
316. Сергейчук, И.А. Василевская, JI.A. Михальский, В.В. Смирнов // Микробиол. журн. 1993. Т. 55, № 1. С. 58-67.
317. Айзенман Б.Е. Антибиотические свойства бактерий. Киев: Наукова думка, 1973. 183 с.
318. Red'kina Т.У. Fungistatic activity of bacteria of the genus Azospirillum I I Agrohemia er talajtan. 1990. Vol. 39, N 3-4. P. 463-468.
319. Inhibition of fungal growth by wheat germ agglutinin / D.E. Mirelman, E. Galun, N. Sharon, R. Lotan //Nature. 1975. Vol. 256, N 5516. P. 414-416.
320. Gafny R., Okon Y., Kapulnik Y., Fischer M. Adsorption of Azospirillum brasilense to corn roots // Soil Biol.Biochem. 1986. Vol. 18. P. 69-75.
321. Bashan Y., Levanony H. Adsorption of rhizosphere bacterium Azospirillum brasilense Cd to soil, sand and peat particles // J. Gen. Microbiol. 1988. Vol. 134. P. 1811-1820.
322. Del Gallo M., Haegi A. Characterization and quantification of exocellular polysaccharides in Azospirillum brasilense and Azospirillum lipoferum II Symbiosis. 1990. Vol. 9. P. 155-161.
323. Michiels K.W., Vanderleyden J., Van Gool A. Azospirillum-plant root associations 11 Biology and Fertility of Soils. 1989. Vol. 8. P. 356-369.
324. Bashan Y., Levanony H. Factors affecting adsorption of Azospirillum brasilense Cd to root hairs as compared with root surface of wheat // Canad. J. Microbiol. 1989. Vol. 35. P. 936.
325. Sherwood J., Truchet G., Dazzo F. De novo synthesis and mobilization of trifoliin A by clover seedling roots // Advances in nitrogen fixation research / Eds. C. Vecger, W.E. Newton. Martinius Nijhoff. Hague, 1991. P. 428.
326. Krupe M. Blutgruppespezifische pflanzliche Eiweiskorper (Phytoagglutinine). Stuttgart: Yerlag Enke., 1956. P. 131.
327. Etzler M.E. Are lectins involved in plant fungus interactions // Phytopathology. 1981. Vol. 71. P. 744-762.
328. Agraval P., MahadeVan A. Lectins in germinating seeds and their effect on fungi // Acta Phytopathol. Acad. Sci. Hung. 1984. Vol. 19. P. 219-235.
329. Stinissen H.M., Peumans W.J. Recent advantages in biochemistry, cell biology, physiology, biosynthesis and genetics of Gramineae lectins // Biochem. Physiol. Plants. 1985. Vol. 180. P. 85-106.
330. Raikhel N.V., Palevitz B.A., Haigler C.H. Abscisic acid control of lectin accumulation in wheat seedlings and callus cultures. Effect of endogenous ABA and fluridone // Plant Physiol. 1986. Vol. 80. P. 167-171.
331. Sharon N., Lis H. Lectins: cell-agglutinating and sugar- specific proteins // Science. 1972. Vol. 177. P. 949-959.
332. Collier W., de Miranda J.C. Bacterien hemagglutination // J. Microbiol. Se-rol. 1955. Vol. 21. P. 133-146.
333. Лахтин B.M. Лектины и аспекты их изучения // Микробиол. журн. 1989. Т. 51, № 3. С. 69-74.
334. Gilboa-Garber N. Microbial lectins cofunction with lytic activities as a model for a general basic lectin role // FEMS Microbiol.Rev. 1989. Vol. 63. P. 211-222.
335. Fahraeusn G., Ljunggren H. Preinfection phases of the legume symbiosis // Ecology of soil bacteria. Liverpool: Liverpool Univ. Press, 1967.
336. Bonnish P.M. Pectolytic enzymes in inoculated and uninoculated red clover seedlings // Plant and Soil. 1973. Vol. 39. P. 319-328.
337. Agrawal K.M., Bahl O.P. a-Galactosidase, p-glucosidase, p-N-acetylglucosaminidase and a-mannosidase from Pinto beans (.PhaseoJus vulgaris) // Methods in Enzymology / Ed. V. Ginsburg. London: Acad. Press, 1981. Vol. 28. P. 720-728.
338. Chirico W.I., Brown R.D. Purification and characterization of a p-glucosidase from Trichoderma reoseill Eur. J. Biochem. 1987. Vol. 165, N 2. P. 333-341.
339. Nowell P.C. Phytohaemagglutinins: an initiator of mitosis in cultures of normal human leukocytes // Cancer Res. 1960. Vol. 20. P. 462-466.
340. Downing H.G., Kemp C.M., Donbrough M. A. Plant Agglutinin and mitosis // Nature. 1968. Vol. 217. P. 654-655.
341. Greaves M.F.,Bauminger S. Activation of T and В lymphocytes by insoluble phytomitogens // Nature New Biol. 1972. Vol. 235. P. 67-70.
342. The effect of N-acetyl-D-galactosamine and other sugars on the mitogenic activity and attachment of PHA to tonsil cells / H.J. Borberg, J. Vensner, B. Gesner, R. Silber//Blood. 1968. Vol. 31. P. 747-757.
343. Powell A.E., Leon M.A.Reversible interactions of human lymphocytes with the mitogen Concanavalin A // Exp. Cell Rec. 1970. Vol. 62. P. 315-325.
344. Novogrodsky A., Katchalski E. Lymphocyte transformation induced by Concanavalin A and its receptor by methyl-a-D-mannopyranoside // Biochem. Biophys. Acta. 1971. Vol. 228. P. 579-583.
345. Andersson J., Edelman G.M., Moller G. Activation of В lymphocytes by locally concentrated Concanavalin A // Eur. J. Immunol. 1972. Vol. 2. P. 233-235.
346. Betel J., Van der Berg K.J. Interaction of Concanavalin A with rat lymphocytes // Eur. J. Immunol. 1972. Vol. 30. P. 571-578.
347. Binding of Concanavalin A to rat, normal human and chronic lymphatic leukemic lymphocytes / A. Novogrodsky, M. Binlaminov, B. Ramof, E. Katchalski//Blood. 1972. Vol. 40. P. 311-316.
348. Stoho J.D., Rosenthal A.S. Biologically active Concanavalin A complexes suitable for light and electron microscopy // Exp. Cell Res. 1972. Vol. 70. P. 443447.
349. Allan D., Crumption M.J. Phytohaemagglutinin-lymphocyte interaction: characterization of binding sites on pig lymphocytes for 125I-labelled phytohae-magglutinin // Exp. Cell. Rec. 1976. Vol. 78. P. 271-278.
350. Indar M., Ben-Bassat H., Sachs L. Differences in the mobility of lectin sites on the surface membrane of symphocytes and malignant transformed cells // J. Mol. Biol. 1973. Vol. 81. P. 245-253.
351. Choi V.S., Jenson J.C. Concanavalin A binding proteins of lymphoid cell surface//J. Exp. Med. 1974. Vol. 140. P. 597-602.
352. Schumann G., Schneble P., Dukor P. Selective stimulation of mouse lymphocyte populations by lectins // Int. Arch. Allergy. 1973. Vol. 45. P. 331-340.
353. Novogrodsky A., Katchalski E. Transformation of neuraminidase treated lymphocytes by soybean agglutinin //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1973. Vol. 70. P.2515-2518.
354. Brown J., Hunt R. Lectins // Int. Rev. Cytol. 1978. Vol. 52. P. 277-349.
355. Peters J.H., Hausen P. Effects of PHA on lymphocyte membrane transport. 2. Stimulation of "facilitated diffusion" of 3-O-methylglucose // Eur. J. Biochem. 1971. Vol. 19. P. 509-513.
356. Fredman M.M., Raff M.C., Comperts B. Induction of increased calcium uptake in mouse T-lymphocytes by Concanavalin A and its modulation by cyclic nucleotides//Nature. 1975. Vol. 255. P. 378-382.
357. Novogrodsky A. Concanavalin A stimulation of rat lymphocyte ATPhase // Biochem. Biophys. Acta. 1972. Vol. 266. P. 343-349.
358. Roos D., Loos J.A. Changes in the carbohydrate metabolism of mitogeni-cally stimulated human peripheral lymphocytes// Biochem. Biophys. Acta. 1970. Vol. 222. P. 365-582.
359. Cooper H.L. Alterations in RNA metabolism on lymphocytes during the shift from resting state to active growth // Biochemistry of cell division / Ed. R. Baserga. Springfield: Thomas, 1969. R 91-112.
360. Shimitzky M., Inbar M., Sachs L. Rotational diffusion of lectins bound to the surface membrane of normal lymphocytes // FEBS Letters. 1973. Vol. 34. P. 247-250.
361. Tovoshima S., Osowa T. Lectins from Wistana floribunda seeds and their effect on membrane Lens culiraris seeds // Biochem. Biophys. Acta. 1970. Vol. 221. P. 514-521.
362. Barnett R.E., Furcht L.T., Scott R.O. Differences in membrane fluiding and structure in contact-inhibited and transformed cells // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1974. Vol. 71. P. 1992-1994.
363. Barnett R.E., Scott R.O, Furcht L.T., Kersey J.H. Evidence that mitogenic lectins induce changes in lymphocytes membrane fluidity // Nature. 1974. Vol. 249. P. 465-466.
364. Kishive Т., Tovoshima S., Osawa T. Effect of Ricinus communis lectins on the membrane fluidity of human peripheral lymphocytes // Biochem. Biophys. Acta Res. Commun. 1974. Vol. 60. P. 681-686.
365. Dodd J.P. PHA and lymphocyte membrane fluidity // Nature. 1975. Vol. 257. P. 827-828.
366. Edelman G.M. Surface alterations and mitogenesis in lymphocytes // Control of proliferation in animal cells / Eds. B. Clarkson, R. Baserga. New York: Cold Spring Harbor Laboratory, 1974. P. 357-377.
367. Canacelunin a cancer cell agglutinin from Streptomyces sp. / T. Ikekawa, T. Asari, T. Manabe, M. Umel, S. Janova // J. Antibiotics. 1980. Vol. 33, N 7. P. 776-777.
368. Larsson E., .Countinho A. The role of mitogenic lectins in T-cells triggering //Nature. 1979. Vol. 280. P. 239-241.
369. Луцик М.Д. Противоопухолевые свойства фитогемагглютинина из омелы // ДАН УССР, сер. Б. 1975, № 6. С. 543-545.
370. Lin J., Hou M., Chen Y. Purification of toxic and non toxic lectins from bitter pear melon Momordica charantiall Toxicon. 1978. vol. 16, N 6. P. 653-660.
371. Nicolson G. The interaction of lectins with animal and cell surfaces // Int. Rev. Cytol. 1974. Vol. 39. P. 89-190.
372. Olsnes S., Pihl A. Abrin and ricin two toxic lectins // Trends Bioch. Sci. 1978. Vol. 3, N 1. P. 7-10.
373. Refsnes K., Olsnes S., Pihl A. Toxic proteins abrin and ricin. Their binding to and entry into Ehrlich ascites cells // J. Biol.Chem. 1974. Vol. 249, N 11. P. 3537-3562.
374. Kurisu M., Yamazaki M., Mizuno D. Induction of macrophage-mediated tumor lysis by the lectin wheat germ agglutinin // Cancer Research. 1980. Vol. 40. P. 3798-3803.
375. Войтенюк H.H. Митогенный фактор лимфоцитов человека, индуцированный фитогемагглютинином // Проблемы гематологии и переливания крови. 1975. № 3. С. 48-51.
376. Петров Р.В., Чередеев А.Н. Т- и В-лимфоциты // Успехи современной биологии. 1974. Т. 77, № 1. С. 90-105.
377. Blazar В.А., Murphy A.M. Induction of В cell responsiveness to growth Epstein comparison of endogenous factors and interleukin 1 // Clin. Immunol. 1990. Vol. 80, N1. P. 62-68.
378. Lacey D.L., Chappel I.C., Teitelbaum S.L. Interleikin I stimulates proliferation of a nontransformed T lymphocyte line in the absence of a co-mitogen // J. Immunol. 1987. Vol. 139, N 8. P. 2649-2655.
379. Dinarello Charles A. et al. Interleikin I induces interleikin I. Induction of circulating interleikin I. in rabbits in vivo and in human mononuclear cells in vitro. //J. Immunol. 1987. N6. P. 1902-1910.
380. Ярилин A.A. Межклеточная кооперация при иммунном ответе. Выбор клеткой формы ответа // Иммунология. 1999. № 1. С. 17-24.
381. Потапнев М.П. В-лимфоциты. Цитокинобразующая функция // Иммунология. 1994. № 4. С. 4-8.
382. Ярилин А.А. Основы иммунологии. М.: Медицина, 1999.
383. Structure and function of plasma proteins. Vol. 1 / Ed. A.C. Allison. London: Plenum Press, 1972. 315 p.
384. Dorner R., Sachs V. Precipitation of human serum glycoproteins with lectins II Lectins: Biology, Biochemistry, Clinical Biochemistry/ Eds. T.C. Bog-Hansen, E. van Driessche. Berlin, New York: Walter de Gruyter, 1986. Vol. 5. P. 599-607.
385. The use of lectins to measure acute phase proteins in the serum of plasma of man and animals during inflammation and tissue breakdown / J. Kohn, J. Whicher,C. Warmer, T. O'Kelly//FEBS Lett. 1980. Vol. 109, N 2. P. 257-260.
386. Parren G., Uhlenbruck G., Holz G. Comparison of isolated PNA-receptor glycoproteins from human, bovin and percin erythrocyte membranes H Biochim. Biophys. Acta. 1980. Vol. 603, N 1. P. 186-197.
387. Fairbanks G., Steck Т., Wallach D. Electrophoretic analysis of the major polypeptides of the human erythrocyte membrane // Biochemistry. 1971. Vol 10 N 13. P. 2606-2617.
388. Черницкий E.A., Воробей А.В. Структура и функции эритроцитарных мембран. Минск: Наука и техника, 1981. 216 с.
389. Steenhoudt О., Vanderleyden J. Azospirillum, a free-living nitrogen-fixing bacterium closely associated with grasses: genetic, biochemical and ecological aspects // FEMS Microbiol Rev. 2000. Vol. 24. P. 487-506.
390. Castellanos Т., Ascencio F., Bashan Y. Cell-surface lectins of Azospirillum spp. //Current Microbiol. 1998. Vol. 36. P. 241-244.1. УТВЕРЖДАЮ
391. Главный врач клиники профпатологии и гематологии СТМУ Ю.А. Алексахик CL///1. А. Алексахик АУ/1. OS" £000 г.1. АКТвнедрения в научно-исследовательскую работу и учебный процесс
392. Института биохимии и физиологии растений и микроорганизмов РАН
393. Лектины азоспирилл: свойства, биологическая активность и перспективы их практического использования"
394. Зав. кафедрой профпатологиикафедры профпатологии и гематологии СГМУ результатов диссертационной работы докторанта
395. Директора по науке ПЧИ «Микроб» мед. наук2001 г.1. РЕНИИ
396. Наименование предложения для внедрения.
397. Лектин бактерий рода Azospirillum с углеводной специфичностью к L-фруктозе и D- галактозе обладающий иммуномодулирующей активностью.2.Кем и когда предложен.
398. Никитина В.Е. и соавт. Институт биохимии и физиологии растений и микроорганизмов РАН.3.Источник информации.
399. Биохимическая и физиологическая характеристики лектина. выделенного с поверхности Azospirillum brasilense Sp7.4. Где и кем внедрено.
400. Федеральное Государственное учреждение МЗ РФ Российский научно-исследовательский противочумный институт «Микроб», лаборатория иммунологии.
401. Т.Н.Щуковская Н.В.Емельянова В.В. Фирстова
402. Ответственные за внедрение:
403. Декан биологического факультета лид.б л. профессор Ш/lJr Г.В.Шляхтин
-
Никитина, Валентина Евгеньевна
-
доктора биологических наук
-
Саратов, 2001
-
ВАК 03.00.07
- Биологическая активность лектинов бактерий рода Azospirillum
- Влияние лектина пшеницы на метаболизм Azospirillum brasilense
- Лектины в процессе взаимодействия пшеницы с ассоциативными микроорганизмами рода AZOSPIRILLUM
- Лектины Bacillus polymyxa: физико-химические и биологические свойства
- Влияние лектина Paenibacillus polymyxa на некоторые метаболические процессы животных
