Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Конформационные свойства тройной спирали коллагенового типа и особенности рентгеновской дифракции на спиральных биополимерах и их ассоциатах

ВАК РФ 03.00.02, Биофизика

Содержание диссертации, кандидата физико-математических наук, Абагян, Рубен Арменович

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

§1.1 Дифракция на спиралях.

§ 1.2 "Запрещенные" рефлексы на рентгенограммах спиральных биополимеров . II

§ 1.3 Молекулярная структура коллагена

§ 1.4 Экспериментальные исследования полипептидных моделей коллагена

§ 1.5 Теоретический конформационный анализ моделирующих коллаген политрипептидов

ГЛАВА II. ИССЛЕДОВАНИЕ ДИФРАКЦИОННЬК ЭФФЕКТОВ, ВОЗНИКАЮЩИХ ПРИ УПАКОВКЕ СПИРАЛЬНЫХ МОЛЕКУЛ

§ 2.1 Расчет дифракции на системе спиралей. Общий случай

§ 2.2 Описание меридиональных "запрещенных" рефлексов

§ 2.3 Применение разработанного метода к расчету дифракции на знакопеременной спирали

ГЛАВА III. КОНФОРМАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ ПОЛИТРИПЕПТИДОВ (TGLY-PRO-ALA)n, CGLY-PEO-SER)n,(GLY-AM-HYP)n,(GLY-ALA-ALA)n И (GLY-VAL-HYP)n В СВЯЗИ С ПРОБЛЕМОЙ СТРУКТУРЫ КОЛЛАГЕНА

§ 3.1 Метод расчета.

§ 3.2 Результаты расчетов

§ 3.3 Обсуждение рузультатов

ВЫВОДЫ

Введение Диссертация по биологии, на тему "Конформационные свойства тройной спирали коллагенового типа и особенности рентгеновской дифракции на спиральных биополимерах и их ассоциатах"

Фибриллярный белок коллаген - главный компонент соединительной ткани, разные виды которой являются частью многих структур организма и составляют более половины его веса. Кожа, сухожилия, кости, хрящи, фасции, наружные капсулы внутренних органов и суо-тавов, сосуды, клапаны, роговица, склера и стекловидное тело глаза, дентин пульпы и эмаль зуба, базальные мембраны - все эти ткани содержат коллаген как основной строительный элемент. Коллао геновое волокно - цилиндр со средним диаметром 1000 А состоит из определенным образом упакованных молекул коллагена (диаметром -14 нм и длиной -300 нм) - спиралей, свитых из трех ©¿-цепей. Первичная последовательность об-цепей многих коллагенов уже известна. Однако неясно, во-первых, как устроена тройная спираль коллагена и, во-вторых, каким образом тройные спирали упакованы в фибриллу. Обе эти задачи еще далеки от своего окончательного решения.

Сейчас, в принципе, ясно, почему три о^-цепи с характерными для коллагена последовательностями объединяются в тройные спирали. Большое количество остатков пролина и оксипролина в первичной последовательности задает конформацию каждой ¿¿-цепи коллагена как левой спирали типа поли- -Е-пролин П. Каждым третьим аминокислотным остатком, при этом, является остаток глицина, причем отсутствие у него бокового радикала и винтовая симметрия 3^, характерная для отдельной левой спирал^, позволяет трем оС-цеиям сблизившись "голыми" боками, образовать тройной комплекс, который немного закручен вправо, в основном, из-за взаимодействия пирро-лидиновых колец, находящихся во втором положении, с остальными частями молекулы. Однако, точное строение тройной спирали определяется оптимумом всех взаимодействий в тройном комплексе и взаимодействий последнего со средой. Точная структура тройного комплекса необходима для того, чтобы понять как и почему именно так молекулы упаковываются в фибриллу, принцип структурной организации которой также однозначно не определен.

В исследованиях структуры коллагена можно выделить два главных подхода: рентгенографию коллагеновых волокон и теоретические и экспериментальные исследования полипептидов с типичными для коллагена последовательностями. Рентгенография волокон коллагена является единственным прямым методом, позволяющим определить спиральные параметры молекулы коллагена и характер упаковки молекул в фибрилле, однако, извлечению в полной мере такого рода информации мешает то, что до сих пор была разработана теория дифракции только на одиночных спиралях, в то время как на рентгенограмме коллагена и некоторых других фибриллярных объектов присутствуют черты трехмерного порядка, поэтому рефлексы в ряде олучаев необъяснимы Фурье-трансформом одиночной дифракционной спирали.

Метод конформационного анализа моделирующих коллаген поли-трипептидов (и, в перспективе, полигексапептидов, полононапеп-тидов и т.д. до реальной первичной последовательности коллагена) является сейчас, пожалуй, единственным методом, который может позволить получить точную отруктуру тройной спирали. К сожалению, экспериментальные исследования синтетических полипептидов также как и коллагена, не дают требуемой точности.

Заключение Диссертация по теме "Биофизика", Абагян, Рубен Арменович

ВЫВОДЫ

1. Рассмотрена задача дифракции на агрегатах спиральных молекул, в которых размер ячейки в направлении оси молекулы не совпадает с периодом и/или размерами спирали. Получены аналитические выражения для структурной амплитуды рассеяния.

2. Показано, что на основе проведенного расчета полностью описывается дифракционная картина от спирали коллагенового типа на примере олигопептида ( Рго-Рго-&1у )у?0.

3. Подученные формулы применены к расчету дифракции на знакопеременной спирали. На основании полученных выражений выявлены дифракционные отличия от картины рассеяния на спирали одного знака. Сделан вывод о несовместности картины рассеяния на знакопеременной спирали с экспериментально наблюдаемой для ДНК.

4. Проведен конформационный анализ моделирующих коллаген политрипептидов: (01у-Рго-А1а)п,(01у-Рго-Зег)п . Показано, что практически все структурные черты их оптимальных кон-формаций (конформация пролина, двугранные углы остова цепи, параметры водородной связи) близки к таковым для (й1у-Рго-Нур) п

Угол спирального вращения в обоих случаях определяет спираль, близкую к спирали 7/2.

5. Проведен конформационный анализ моделирующих коллаген политрипептидов: с аминокислотой во втором положении: (01у-А1а-Нур)п, (Сг1у-А1 а-А1 а)п, (01у-Уа1-Нур)п . Показано, что в этих структурах угол спирального вращения смещен в область малых углов (до ГР), причем структуры первых двух политрипептидов довольно лабильны и их энергия незначительно меняется щи раскручивании от 45°до 15?

6. Подученные данные позволяют сделать вывод о наличии в тройной спирали коллагена закрученных триплетов с пролином во втором положении и более раскрученных с аминокислотой во втором положении. Показывается возможность совмещения существенных черт рентгенограммы коллагена с таким предположением. Это опровергает общепринятый взгляд на структуру коллагена как на спираль с постоянными спиральными параметрами и объясняет расхождение мезду результатами рентгенографического исследования коллагена и кристаллической формы полимера (а1у-Рго-Рго)10.

7. Показано, при определении угла спирального вращения из условия оптимальности взаимодействия двух цилиндров, на которых в соответствии со спиральными параметрами 1г и t размещены а/к остатки ос-цепей коллагена, необходимо учитывать вариацию угла спирального вращения t . Неучет такой вариации приводит к артефактным "магическим" симметриям отдельной цепи'г 7Д, 10/1, 13/1.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата физико-математических наук, Абагян, Рубен Арменович, Москва

1. Langridge R., Wilson H.R., Hooper C.W., Wilkins M.H.F., Hamilton L.D. The molecular configuration of deoxyribonucleic acid. 1. X-ray diffraction study of a crystalline form of the lithium salt. - J. Mol. Biol.,;1960, v.2, N1, p.19-37-

2. Huxley H.E., Brown W. The low-angle X-ray diagram of vertebrate striated muscle and its behaviour during contraction and rigor. J. Mol. Biol., 1967, v.30, N2, p.383-434.

3. Marvin D.A., Spenser M., Wilkins M.H.F., Hamilton L.D.

4. The molecular configuration of deoxyribonucleic acid. III. X-ray diffraction study of the 0 form of the lithium salt.-J. Mol. Biol., 1961,v.3, N5, p.547-565

5. Леднев В.В. Исследование структуры актиносодержащих нитей поперечно-полосатых мышц методом дифракции рентгеновских лучей. Диссертация на соискание ученой степени доктора биологических наук. Москва, 1974

6. Miller A., Wray В. Molecular packing in collagen. Nature, 1971, V.230, p.437-439.

7. Cochran W., Crick F.H.C., Vand V. The structure of synthetic polypeptides. I. The transform of atoms on a helix. Acta Crystallogr., 1952, v.5, p.581-586.

8. Klug A., Crick F.H.C., Wyckoff H.W. Diffraction by helical structures. Acta Crystallogr., 1958, v.11, p.199-213

9. Fuller W., Hutchinson F., Spenser M., Wilkins M.H.F. Molecular and crystal structures of double-helical RNA. I. An X-ray diffraction study of fragmented yeast RNA and preliminary double-helical UNA model. J. Mol. Biol., 1967, v.27, p.507-524.

10. Вайнштейн Б.К. Дифракция рентгеновских лучей на цепных молекулах. Москва, Издательство Академии наук СССР,1963.

11. KLug A., Franklin R.E. Order-disorder transition in structures containing helical molecules. Discuss. Faraday Soc., 1958, N25, p.104- 110.

12. Caspar D.L.D., Holmes K.S. Structure of Dahlemense strain of Tobacco mosaic virus: a periodically deformed helix. J. Mol. Biol., 1969, v.46, p.99-133.

13. Elliott A. Chain arrangement and sense of the oC-helix in poly-l-alanine. Proc. Royal Soc., 1959, v.A249, p.30-41.

14. Elliott A. X-ray diffraction patterns of poly-¿f-benzyl-glu-tamate. J. Mol. Biol., 1965, v.11, N4, p.821-828.

15. Parry D.A.D., Elliott A. The structure of a paracrystalline phase of poly-¿f-benzil-l-glutamate in dimethylformamide. J.Mol. Biol., 1967, v.25, N1, p.1-13.

16. Crick F.H.C. The Fourier transform of a coiled-coil. Acta Crystallogr., 1953, v.6, N8, p.685-688.

17. Cohen C., Holmes K. X-ray diffraction evidence for oi -helical coiled-coils in native muscle. J. Mol. Biol., 1963, v.6, N5, p.423-432.

18. Рогуленкова B.H., Абагян P.А., Туманян В.Г., Есипова К.Г. Дифракционные эффекты на рентгенограммах олиготрипептида (Гли-Про-Про)jq , изоморфного коллагену. Биофизика, 1981, т.26, №4, с.734-736.

19. Lapiere 0., Nisgens B. Collagen pathology at the molecular level. In: Biochemistry of Collagen. N.-Y., Plenum Press, 1976, p.337-448.

20. Kefalides N.A. Structure and biosynthesis of basement membranes. Int. Rev. Conn.Tissue Res., 1973, v.6, p.63-82.

21. Piez K.A. Primary structure. In: Biochemistry of Collagen. N.r-Y., Plenum Press, 1976, p.1-44.

22. Tranb W., Fietzek P.P. Contribution of the oC2 chain to the molecular stability of collagen. Febs Letters,1976, v.68, N2, p.245-249.

23. Salem G., Traub W. Conformational implications os amino acid sequence regularities in collagen. Febs Letters, 1975, v.51, N1, p.94-99.

24. Ramachandran G.N., Ambady G.K. Elements of the helical structure of collagen. Curr. Sci., 1954, v.23, N11,p. 349-350.

25. Bear R.S. The structure of collagen molecules and fibrils.- J. Biophys. Biochem. Cytol., 1956, v.2, p.363-366.

26. Rich A., Crick F.H.C. The molecular structure of collagen.- J. Mol. Biol., 1961, v.3, p.483-485.

27. Lakshmanan B.R., Ramakrishnan C., Sasisekharan V., Thatha-chari Y.T. X-ray diffraction pattern of collagen and the Fourier transform of the collagen structure. In: Collagen. N.-Y., Wiley, 1962, p.117-137.

28. Davies D.R. X-ray diffraction studies on polypeptide conformations. Progr. Biophys. Mol. Biol., 1965, v.15, p. 191-222.

29. Ramachandran G.N. Structure of collagen at the molecular level. In: Treatise on Collagen. N.-Y., Acad. Press, 1967, v.1, p.103-183

30. Fraser R.D.B., MacRae T.P., Suzuki E. Chain conformationin collagen molecule. J. Mol. Biol., 1979, v.129,p.463-481.

31. Piez K.A., Trus B.L. Microfibrillar structure and packing of collagen: Hydrophobic interactions. J. Mol. Biol., 1977, v.110, N4, p.701-704.

32. Hulmes D.J.S., Miller A., Parry D.A.D., Piez K.A., Woodhead--Gallov/ay J. Analysis of the primary structure of collagen for the origins of molecular packing. J. Mol. Biol., 1973, v.79, p.137-148.

33. Golub E.E., Katz E.P. On nonequivalent intermolecular stagger states in collagen fibrils. Biopolymers, 1977, v.16, N6, p.1357-1361.

34. McLachlan A.D. Analysis of periodic Patterns in amino acid sequences: Collagen. Biopolymers, 1977» v.16, N6, p.1271-1297.

35. Cunningham L.W., Davies H.A., Hammonds E.G. An analysis of the association of collagen based on structural models.- Biopolymers, 1976, v.15, p.483-502.

36. Trus B.L., Piee K.A. Molecular packing of collagen:Three dimensional analysis of electrostatic interactions. -J. Mol. Biol., 1976, v.108, p.705-732.

37. Piez K.A., Trus B.L. Sequence regularities and packing of collagen molecules. J. Mol. Biol., 1978, v.122, p.419-432.

38. Hofmann H., Fietzek P.P., Kiihn K. The role of polar and hydrophobic interactions 6f the molecular packing of type I collagen:A /.three-dimensional evaluation of the amino acid sequence. J. Mol. Biol., 1978, v.125, P-137-165«

39. Kumar N.G., Cunningham L.W. Aj^I Ranking of residues in collagen in relation to assocition and fibril formation.- Biopolymers, 1980, v.19, N9, p.1587-1595»

40. Rich A., Crick F.H.C. The structure of collagen. Nature,1955, v.176, p.915-916.

41. Ramachandran G.N. On the structure of collagen. Nature,1956, v.177,p.710-714.

42. Rich A., Crick P.H.C. The structure of collagen. In: Recent advences in gelatin and glue research, Oxford * Pergamon, 1958, p.,20-24,

43. Burge R.E., Cowan P.M., McGavin S. The structure of collagen in relation to chemical composition and. physiochemical properties. In: Recent advances in gelatin and Glue research. Pergamon, Oxford, 1958, p.25-51.

44. Yonath A., Traub W., Polymers of tripeptides as collagen models. V.Structure analysis of poly(l-prolyl-glycyl-l-proline), J. Mol. Biol., 1969, v.43, N3, p.461-479

45. Klotz I.M., Franzen J.S. J. Amer. Chem. Soc., 1962, v.84, p.3461-3466. Hydrogen bonds between model peptide Groups in solutions.

46. Klotz I.M., Farnham S.B. Stability of an amide-hydrogen bond in an apolar enviroment. Biochemistry, 1968, v.7, p.3879-3882.

47. Kresheck G.C., Klotz I.M. The thermodynamics of transfer of amides from an apolar to an aqueous solutions. Biochemistry, 1969, v.8, p.8-12.

48. Lumry R, Biltonen R. Thermodynamic and kinetic aspectsof protein conformations in relation to physiological function. In: Structure and Stability of Biological Macromole-cules. N.-Y., Decker, 1969, p.65-212.

49. Cooper A. Thermal structure of tropocollagens are hydrogen bonds really important? - J. Mol. Biol., 1971, v.55,p.123-127.

50. Crick F.H.C., Rich A. Structure of polyglycine II. -Nature, 1965, v.176, N4486,pt780-781.

51. Bamford C.H., Brown L., Cant E.M., Elliott A., Hanby W.E., Malcolm B.R. Structure of polyglycine. Nature, 1955,v.176, IT4478, p.396-397.

52. Blout E.R., Fasman G.D. The physical-chemical properties of high molecular weight poly-l-proline. In: Recent advances in gelatin and glue research. Pergamon Press, London, 1958, p.122-130.

53. Harrington W.F., Sela M. Studies on the structure of poly -1-proline in solution. Biochim. Biophys. Acta, 1958, v.27, N1, p.24-41.

54. Cowan P.M., McGavin S. Structure of poly-l-proline. -Nature, 1955, v.176, N4480, p.501-503.

55. Sasisekharan V. Structure of poly-l-proline. Acta Cry-stallogr., 1959, v.12, N11, p.897-903.

56. Arnott S., Dover A. Refinement of poly-1- proline structure. Acta Crystallogr., 1968,v.B24, p.599-607.

57. Fraser R.D.B., MacRae T.P. Conformation in fibrous proteins and related synthetic polypeptides. N.-Y., Acad. Press, 1973.

58. Sasisekharan V, Struture of poly-l-hydroxyproline A. -Acta Crystallogr., 1959, v.12, N11, p.903-909.

59. Миллионова М.И., Андреева H.O. О дифракционной картине коллагена. Биофизика, 1957, т.2, PI, с.43-45.

60. Миллионова М.И., Андреева Н.С. О строение молекулярных цепей коллагена. Биофизика, 1957, т.2, №3, с.294.

61. Андреева Н.С., Есипова Н.Г., Миллионова М.И. Об особенностях строения коллагена. Кристаллография, IS57, т.2, Р4, с.470-474.

62. Есипова Н.Г., Андреева К.С., Гатовская Т.В. О роли воды в структуре коллагена. Биофизика, 1958, т.З, Р5, с.529-540.

63. Порошин К.Т., Козаренко Т.Д., Шибнев В.А., Дебабов В.Г. Синтез трипептидов, содержащих L-пролин, L-оксипролин и глицин. Известия АН СССР,отд.хим.наук,1959, №I0,c.I85I-I853.

64. Андреева Н.С., /Дебабов В.А., Миллионова М.И., Шибнев В.А., Чиргадзе 10.Н. Синтетический полимер, изоморфный коллагену. Биофизика, 1961, т.б, Р2, с.244-244.

65. Andreeva N.S., Esipova N.G., Millionova M.I., Rogulenkova V.N., Shibnev V.A., Polypeptides with regular sequences of amino acids as the models of collagen structure. In: Conformation of Biopolymers, N.Y., Acad.Press, 1967,v.2,p. 469-481.

66. Миллионова М.И., Андреева H.C., Лебедев J1.A. Структура полимеров, родственных коллагену. I. Характеристика двух фракций полимера ГП0п. Биофизика, 1963, т.8, №4, с.430-432.

67. Rogulenkova V.N., Millionova M.I., Andreeva N.S. On the close structural similarity betv/een poly-Gly-l-Pro-L-Hypro and collagen. J. Mol. Biol., 1964, v.9, p.253-254.

68. Шибнев В.А., Рогуленкова B.H., Андреева Н.С. К вопросу о структурной роли оксипролина в коллагене. Биойизика, 1965, т.10, Щ, с.164-165.

69. Андреева H.C., Есипова Н.Г., Миллионова М.И., Рогуленкова В.Н., Туманян В.Г., Шибнев В.А. Синтетические регулярные политрипептиды и белки коллагенового класса. Биофизика, 1370, т.15, №2, с.198-205.

70. Sakakibara S., Kishida Y., Okuyama К., Tanaka N, Ashida Т., Kakudo M. Single Crystals of (Pro-Pro-Gly),^ a synthetic polypeptide model of collagen. J. Mol. Biol., 1972, v. 65, N2, p.571-375.

71. Okuyama K., Tanaka N., Ashida Т., Kakudo M., Sakakibara S., Kishida Y. An X-ray study of the synthetic polypeptide (Pro-Pro-Gly)10. J. Mol. Biol., 1972, v.72, N3, p.571-576.

72. Okuyama K., Tanaka N., Ashidy Т., Kakudo M. Structure analysis of a collagen model polypeptide, (Pro-Pro-Gly)^.- Bull. Chem. Soc. of Japan, 1976, v.49, N7, p.1805-1810.

73. Okuyama K., Takayanagi M., Ashida Т., Kakudo M. A new structural model for collagen. Polymer J.,1977» v.9, N3, p.341-343.

74. Okuyama K., Go H., Takayanagi M. Analysis of microfibrillar structure of collagen based on<xl(l) chain sequence and7/1 helix model of tropocollagen. Chem. Letters, 1978, N5, p.509-512.

75. Okuyama K., Eto H., Nataya I., Takayanagi M. Minimum-energy conformations of different tropocollagen models calculated for poly(Gly-Pro-Pro) by considering helical constrains.- Bull. Chem. Soc. Japan, 1980, v.53, p.913-920.

76. Okuyama K., Okuyama Kaoru, Arnott S., Takayanagi M., Kakudo M. Crystal and molecular structure of a collagen-like polypeptide (Pro-Pro-Gly)^Q.-J. Mol. Biol., 1981, v.152,

77. Миллионова М.И. Дисперсия и температурная зависимость оптического вращения для полимера (глицил-С-пролил-^-оксипро-лин)п . Биофизика, 1964, т.9, Р2, с.145-147.

78. Engel J., Kurtz J., Katchalslci E., Berger A. Polymers of tripeptides as collagen models. II. Conformational changes of poly(L-prolyl-glycyl-L-prolyl) in solution. J. Mol. Biol., 1966, v.17, p.255-272.

79. Kobayashi Y., Sakai R., Kakiuchi 1С., Isemura T. Physiochemical analysis of (Pro-Pro-Gly)n with defined molecular weight-temperature dependance of molecular v/eight in aqueous solution. Biopolymers, 1970, v.9, N4, p.415-425.

80. Rao N.V., Adams E. Collagen helix stabilization by hydroxy-proline in (Ala-Hyp-Gly)n. Biochem. Biophys. Res. Comm., 1979, v.86, N3, p.654-660.

81. Ramachandran G.H., Bansal M., Bhatnagar R.S. Ahypothesis on the role of hydroxyproline in stabilizing collagen structure. Biochem. Biophys. Acta (P), 1973, v.322, N1, p.166-171.

82. Brown F.R., A. di Carato, Lorenzi G.P., Blout E.R. Synthesis and structural studies of two collagen analogues: poly(L-prolyl-L-seryl-glyeyl) and poly(L-Prolyl-L-alanyl-glycyl). J. Mol. Biol., 1972, v.63, N1, p.85-99.

83. Heidemann E., Bernhardt H.W. Synthetic polypeptides as models for collagen. Nature, 1968, v.22o,p.1326-1327.

84. Heymer G., Heidemann E.R. Die struktur kollagenahnlicher homound heteropolytripeptide, 2. Makromol. Chem., 1976, v.177, N11,p. 3299-3323.

85. Roth W., Heidemann E.R. Triple helix-coil transition of co-valently bridged collagenlike peptides. -Biopolymers, 1980 v.19, N10, p.1909-1917.

86. НейфахЮ.А., Туманян В.Г., Есипова Н.Г. Температура денатурации коллагена как линейная оункция аминокислотного состава. Биофизика, 1978, т.23, №1, с.158-159.

87. Harrington W.F. On the arrangement of the hydrogen bonds in the structure of collagen. Biopolymers, 1964, v.9, N2, p. 613-617-*

88. Brahmachari S.K., Ananthanarayanan V.S., Rapaka R.S., Bhatnagar R.S. Polypeptide models of collagen. II. Solution properties of (Pro-Gly-Phe)n. Biopolymers, 1978, v.17, N9, p.2097-2105.

89. Bansal M. Confomational properties of (Gly-Pro-Phe)n and (Gly-Phe-Pro)n. Int. J. Pept. Prot. Res., 1977, v.9, p. 224-234.

90. Segal D.M., Traub V/. Polymers of tripeptides as collagen models.VI. Cynthesis and structural investigation of poly (L-alanyl-L-prolyl-glycine). J. Mol. Biol., 1969, v.43, N3, p.487-496.

91. Doyle B.B., Traub W., Lorenzi G.P., Blout E.R. Conformational investigations on the polypeptide and oligopeptides with the relating sequence L-alanyl-L-prolylglycine. -Biochemistry, 1971, v.10, N16, p.3052-3060.

92. Ananthanarayanan V.S., Brahmachari S.K., Rapaka R.S., Bhatnagar R.S. Polypeptide models of collagen. Solution properties of (Gly-Pro-Sar)n and (Gly-Sar-Pro)^. Biopolymers,1976, v.15, N4, p.707-716.

93. Segal D.M., Traub W., Yonath A. Polymers of tripeptide as collagen models. VIII. X-ray studies of four polyhexapep-tides. J. Mol. Biol., 1969, v.43, N3, p.519-527.

94. Tumanyan V.G. Investigation of fibrous structures. I.

95. Computations for collagen. Biopolymers, 1970, v.9,P-955-963115« Hopfinger A.G. The lattice energetics of some polypeptide chains. Biopolymers, 1971, v.10, N8, p.1299-1315

96. Туманян В.Г., Есипова H.Г. Исследование структуры кол-лагенового типа. Биофизика, 1973, т. 18, К96, с.977-980.

97. Есипова Н.Г., Туманян В.Г., Расчет структуры коллагена. -В сб.: Конформационные изменения биополимеров в растворе, М., Наука, 1973, с.191-195.

98. Miller M.H., Scheraga H.A. Calculation of the structures of collagen models. Poly(glycylprolylprolyl). J. Polym. Sci. Polym. Symp., 1976, v.54, p.171-176.

99. Miller M.H., Nemethy G., Scheraga H.A. Calculation of thestructure of collagen models. Role of interchain interactions in determining the triple-helical coiled-coil conformation. 3. Poly(glycylprolylalanyl). Macromolecules, 1980, v. 13, p.910-913.

100. Nemethy G., Miller M.H., Scheraga H.A. Calculation of the structures of collagen models. Role of interchain interactions in determining the triple-helical coiled coil conformation. 4.Poly(glycylalanylprolyn). Macromolecules, 1980, v.13, p.914-919.

101. Туманян В.Г. Уточнение структуры политрипептида ( глицил-иминокислота-иминокислота) "как модели коллагена методом* теоретического конформационного анализа. Биофизика, 1980, т.25, №, C.309MI08.

102. Tumanyan V.G., Esipova N.G. Comprehensive conformational analysis of (Gly-Pro-Pro)„ and (Gly—Pro—Hyp) related to collagen. Biopolymers, 1982, v.21, p.473-497.

103. Ramachandran G.N., Lakshminarayanan A.V., Sabesan M.N., Tegony G., Studies on the conformation of amino acids. XII. Energy calculations on prolyl residue. Biochim. Biophys. Acta, 1970, v.221, N2, p.163-181.

104. Balasubramanian R., Lakshminarayanan A.V., Sabesan M.N., Tegony G., Venkatesan K., Ramqchandran G.N. Studies on the conformation of amino acids. Int. J. Prot. Res. Ill,1971, v.12, p.25-33.

105. Venkatachelam C.M., Price B.J, Krimm S. Theoretical analisis of pyrrolidine ring puckering and the conformational energies of proline and 5-methyl-proline dimers. Macro-molecules, 1974, v.7, N2, p.212-220.

106. Madison V. Flexibility of the pyrrolidine ring in proline peptides. Biopolymers, 1977, v.16, N22, p.2671-2692.

107. Луговской А.А., Дашевский В.Т. Конформационный анализ кислород-содержащих гетероциклов. Ж. Структ. Химии,1972, т.13, №1, с.122-129.

108. Ильичева И.А., Туманян В.Г., Кистер В.Г., Дашевский В.Г. Нестандартные конформации сахарного кольца в А и В структурах ДНК. Биофизика, 1977, т.22, №5, с.931-933.

109. Sugeta H., Miyazawa T. General methode for calculating helical parameters of polymer chains from bond lengths, bond.angles and internal rotation angles. Biopolymers, 1967, v.5, N7, p.673-679.

110. Rodley G.A., Scobie R.S., Bates R.H.T., Lev/itt R.M.

111. A possible conformation for double-stranded polynucleotides. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1976, v.73, p.2959-2963

112. Sasisekharan V., Pattabiraman N. The alternative structure of DNA. Curr. Sci., 1977, v.45, p.779-793.

113. Sasisekharan V., Pattabiraman N., Gupta G. Some implications of an alternative structure of DNA. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1978, v.75, p.4092-4096.

114. Cyriax B,, Gath R. The conformation of double stranded DNA. Naturwissenschaften, 1978, v.65, N2, p.106-108.

115. Pohl W.F., Roberts G.W. Topological considerations in the theory of replication of DNA. J. Math. Biol., 1978, v.6, N4, p.383-402.

116. Arnott S. On the side-by-side models of DNA. Nature,1979, v.278,p.780-783.

117. Greenall R.J., Pigram W.I., Puller W. X-ray diffraction from the side-by-side model of DNA, 1979, Nature, v.282, p.880-882.

118. Абагян P.А., Рогуленкова B.H., Туманян В.Г., Есипова Н.Г. Исследование дифракционных эффектов, возникающих при упаковке спиральных молекул. Биофизика, 1983, т.28, №5,с.897 904.

119. Абагян Р.А. Дифракция на знакопеременной спирали. -Биофизика, 1983, т.28, №3, с. 388-392.

120. Абагян Р.А. О макроструктуре изолированной молекулы ДНК.- Тезисы докл. стенд, сообщ. на 1-м Всесоюз. биофиз. съезде, Москва, 1982, т.1,с.53.

121. Туманян В.Г., Абагян Р.А. Структура полипептидов, моделирующих коллаген. Тезисы докл. плен, лекций на 1-м Всесоюз. биофиз. съезде, Москва, 1982, с.19.

122. Абагян Р*А., Туманян В.Г., Есипова Н.Г. Два конформационных типа трипептидов в коллагене. Расчет структуры политрипеп-тидов В (Gly-Pro-Ser)n И (Gly-Val-Hyp)n . Биоорг. химия, 1984, т. 10, 14, с. 476-482.

123. Ramachandran G.N., Sasisekharan V., Thathachari Y.T.