Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Исследование структуры водородных связей тройной спирали коллагенового типа

ВАК РФ 03.00.02, Биофизика

Содержание диссертации, кандидата физико-математических наук, Гришковский, Борис Анатольевич

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА I. ОСОБЕННОСТИ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА И СТРУКТУРА

КОЛЛАГЕНА (Литературный обзор)

§ 1. Аминокислотный состав коллагена и модельных полипептадов.

§ 2. Структура коллагена и модельных полипептидов

2.1. Полипролин П, полиглицин П.

2.2. Соединения с трехспиральной структурой

2.3. Вода и структура тройной спирали.

2.4. Слоевые структуры.

§ 3. Инфракрасная спектроскопия коллагеновых соединений.

3.1. Полоса амвд А.

3.2. Тонкая структура полосы амид I.

§ 4. Постановка задачи.

ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

§ I. Материал.

§ 2. Гидратационные измерения ИК-спектров

§ 3. Исследование кинетик водородо-дейтериевого обмена.

§ 4. Эффект сужения полос

§ 5. Разложение контура полосы амид I на составляющие компоненты.

ГЛАВА 3. ПОЛОСА АМЦЦ I И СТРУКТУРА ПОЛИПРОЛИНА

Экспериментальные результаты)

ГЛАВА 4. ФОРМИРОВАНИЕ ТРЕХСПИРАЛЬНОЙ СТРУКТУРЫ ПРИ УВЕЛИЧЕНИИ ДЛИНЫ ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ В РЯДУ

Ъ -(ГЛИ-ПРО-ПРО) - ОМе (п = I, 2,., 8, ПОЛИМЕР)

Экспериментальные результаты

ГЛАВА 5. ТОНКАЯ СТРУКТУРА ПОЛОСЫ АМВД I И ГЕТЕРОГЕННОСТЬ СТРУКТУРЫ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ ТРОЙНОЙ СПИРАЛИ

ГЛИ-ПРО-ПРО) (Экспериментальные результаты).

§ I. Денатурация г -(гли-про-про)д - ОМе в водном растворе.

§ 2. Гидратация 2 -(гли-про-про )д - ОМе.

§ 3. Полоса амид I (гли-про-гли)

ГЛАВА 6. ОБСУЖДЕНИЕ ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫХ РЕЗУЛЬТАТОВ.

§ I. Особенности инфракрасных спектров коллагеновых соединений.

1.1. Частоты колебаний амид I имидной связи

1.2. Мультиплетность полосы амид I коллагеновых соединений.

§ 2. Структура водородных связей модельных соединений и взаимодействие с водой.

§ 3. О структуре коллагена.

ВЫВОДЫ

Введение Диссертация по биологии, на тему "Исследование структуры водородных связей тройной спирали коллагенового типа"

Белки группы коллагена образуют основную массу соединительной ткани и составляют около 30% всех белков организмов животных. Это один из самых распространенных в животном мире белков. Исследование коллагенов имеет большое значение в связи с такими важными общебиологическими проблемами, как биосинтез белка, старение, регенерация, а также для решения многих задач теоретической и практической медицины. Известна большая группа заболеваний, сопровождающихся изменениями соединительной ткани и входящими в ее состав коллагеновых волокон. Эти заболевания, к числу которых относятся радикулит, инфекционный полиартрит и другие, объединяются в группу "коллагеновых болезней". Практическая значимость исследований коллагенов связана также с его широким применением в некоторых отраслях промышленности (пищевая, легкая промышленность, кино- и фотопроизводство).

Все биологически важные функциональные свойства коллагена определяются его специфической молекулярной структурой, которая ответственна за формирование коллагенового волокна. Этот не катализируемый ферментами процесс осуществляется по принципу самосборки. В свою очередь, целый ряд особенностей структуры коллагена определяется его аминокислотной последовательностью, которая является регулярным политрипептвдом гли-х-у, где гли-глицин, а х и у - амино- или иминокислота. Такая закономерность первичной последовательности натолкнула на мысль перенести исследования взаимосвязи структур различного уровня на искусственные политрипептиды. Впервые идея о структурной изоморфности таких политрипептидов и коллагена была высказана в 1957 году Н.С.Андреевой, а в 1960 году В.А.Шибневым и В.Г.Дебабовым был осуществлен синтез полимера (гли-про-оксипро)п , полимерные цепи которого образуют структуру коллагенового типа. Синтез модельных соединений сыграл важную роль в исследованиях молекулярной структуры коллагена, изучение которой столкнулось с целым рядом трудностей и до настоящего времени не потеряло своей актуальности. Исследования модельных полипептидов показали, что для них характерной конформацией полипептидной цепи является вытянутая левая спираль типа полипролин II. В зависимости от аминокислотной последовательности и внешних условий такие спирали могут образовывать различные надмолекулярные комплексы, в том числе и тройную спираль коллагенового типа, различающиеся организацией структуры межцепочечных водородных связей. По-видимому, именно сетка водородных связей является в случае коллагена элементом, детерминирующим параметры его спирали и ограничивающим набор конформационных состояний. Это один из интересных вопросов в структурных исследованиях трехспиральной конформации, так как здесь мы сталкиваемся с принципиально иной организацией структуры водородных связей, чем в случае Ы. -спирали или складчатого слоя, что и позволило сформулировать задачу настоящей работы как изучение структуры водородных связей рода модельных соединений родственных коллагену методом инфракрасной спектроскопии.

Инфракрасная спектроскопия широко используется в изучении структур оС -спирали и складчатого слоя, однако применение этого метода в исследованиях коллагеновых соединений столкнулось с рядом трудностей, чем, по-видимому, и объясняется небольшое количество работ в этой области. В данной работе проведено исследование ИК-спектров полосы амид I ряда модельных соединений, характеризующихся различными формами надмолекулярной организации спиралей типа полипролин II, проведен анализ факторов, обусловливающих мультиплетный характер этой полосы. Исследованы этапы формирования трехспиральной структуры в процессе удлинения полипептвдной цепи. Обсуждается роль воды в формировании структур полипролин П и тройной спирали.

Заключение Диссертация по теме "Биофизика", Гришковский, Борис Анатольевич

ВЫВОДЫ

1. Исследование инфракрасных спектров полипролина позволило установить частоты колебаний амид I, характерные для имидных групп полипептидной цепи в конформации полипролин П.

2. Показано, что наиболее регулярная структура полипролин П формируется в условиях изоляции от взаимодействия с растворителем (при наличии агрегационных комплексов).

3. Методом инфракрасной спектроскопии и кинетик дейтеро-замещения исследовался процесс формирования структуры тройной спирали (гли-про-про)^ при удлинении полипептидной цепи. Установлено, что для образцов с п = 3, 4 формируются основные параметры структуры водородных связей, а дальнейшее увеличение длины цепи сопровождается ростом ее упорядоченности.

4. Исследовано влияние воды на формирование структуры тройной спирали (гли-про-про)^ . Показано, что в коротких олигомерах молекулы воды, встраиваясь в структуру, уменьшают разброс параметров спирали и значительно повышают регулярность структуры межцепочечных водородных связей.

5. Проведен анализ мультиплетной структуры полосы амид I ряда модельных соединений, на основании которого делается вывод, что природа мультиплетности, в основном, обусловлена присутствием иминокислот и гетерогенным характером структуры водородных связей, которая включает межпептвдные водородные связи и водородные связи с молекулами воды. Исследование процесса гидратации показало, что водородные связи с водой столь же регулярны, как и межпептидные СО.НИ водородные связи. б. Оценки интенсивностей амидных полос подтверждают справедливость модели тройной спирали Рича и Крика.

Выражаю глубокую благодарность моему руководителю -кандидату физико-математических наук Ю.А.ЛАЗАРЕВУ за помощь и внимание к этой работе.

Искренне благодарю сотрудника ИБФ АН СССР А.В.ЛАЗАРЕВУ и сотрудника Института белка АН СССР В.С.ГРЕЧИШКО за синтез образцов, которые использовались в работе.

Глубоко признателен сотрудникам Спектрального кабинета за постоянную помощь в работе и внимательное отношение к ее результатам.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата физико-математических наук, Гришковский, Борис Анатольевич, Пущино

1. Андреева Н.С., Есипова Н.Г., Миллионова М*И., Рогуленкова В.Н., Туманян В.Г., Шибнев В.А. Синтетические регулярные политрипептиды и белки коллагенового класса. - Биофизика, 1970, т. 15, № 2, с. 198-205.

2. Беллами Л. Новые данные по ИК-спектрам сложных молекул. М., Мир, 1971, с. 303.

3. Берлинер М.А. Измерения влажности 2-ое издание, перераб. и доп. - М., Энергия, 1973, с. 353-373.

4. Гришковский Б.А., Хромова Т.Б., Лазарев Ю.А. Агрегация поли- I -пролина в водном растворе. Молекулярная биология, 1981, т. 15, № 2, с. 310-315.

5. Гришковский Б.А., Хромова Т.Б., Лазарев Ю.А. Структурные исследования поли- I -пролина в водном растворе. 5 Всесоюзное совещание по конформационным изменениям биополимеров в растворах (Телави 1-3 октября 1980 г.): Тез. докл.,с.85.

6. Есипова Н.Г. Условия существования и факторы стабилизации структур коллагенового типа. Дисс. канд. физ.-мат. наук - Пущино, 1974, 139 с.

7. Есипова Н.Г., Андреева Н.С., Гатовская Т.В. О роли воды в структуре коллагена. Биофизика, 1958, т. 3, № 5, с. 529540.

8. Есипова Н.Г., Туманян В.Г. О локализации ^0 в коллагене. Докл. АН СССР, 1973, т. 211, № I, с. 234-237.

9. Есипова Н.Г., Лазарев Ю.А. Исследование структуры коллагена спектральными и дифракционными методами. В кн.: Конформа-ционные изменения биополимеров в растворах. М., Наука,1973, с. 185-191.

10. Есипова Н.Г., Туманян В.Г. Расчет структуры коллагена. В кн.: Конформационные изменения биополимеров в растворах.

11. М., Наука, 1973, с. 191-195.

12. Збинден Р. Инфракрасная спектроскопия высокополимеров. М., Мир, 1966, 355 с.

13. Лазарев Ю.А., Есипова Н.Г. Спектральные исследования структурной упорядоченности белков коллагенового типа. Докл. АН СССР, 1973, т. 209, № 2, с. 478-481.

14. Лазарев Ю.А. Влияние резонанса Ферми на положение и интенсивность полос амид А и амид В в ИК-спектрах полипептидов и белков. Биофизика, 1974, т. 19, № 4, с. 622-625.

15. Лазарев Ю.А., Гришковский Б.А., Писаченко А.И., Хромова

16. Т.Б. Тонкая структура ИК-полосы амид I и особенности водородного связывания в левоспиральной конформации типа поли-пролин П. Ш Всесоюзная конференция по спектроскопии биополимеров (Харьков, 5-8 октября 1977): Тез.докл., с. 67.

17. Лазарев Ю.А., Хромова Т.Б., Гришковский Б.А., Гречишко В.С. Спектроскопия трехспиральной структуры на разных этапах ее формирования. 1У Всесоюзная конференция по спектроскопии биополимеров (Харьков, 8-10 сентября 1981 г.): Тез. докл., с. 107-108.

18. Лазарев Ю.А., Гришковский Б.А., Лобачев В.М. и др. Структурно-физические исследования тройной спирали коллагенового типа. В кн.: Молекулярная и клеточная биофизика. М., Наука, 1977, с. 73-78.

19. Лобачев В.М. Проблема возникновения левой спирали в процессах структурообразования в коллагенах и родственных им синтетических пептидах. Дисс.кацц. физ.-мат.наук - Пущи-но, 1978, 143 с.

20. Мазуров В.И. Биохимия коллагеновых белков. М., Медицина, 1974, 248 с.

21. Миллионова М.И., Есипова Н.Г., Рогуленкова В.Н. Структура полипептидов родственных коллагену I. Параметры спирали синтетических полипептидов. Биофизика, 1972, т. 17, № 4,с. 575-580.

22. Миллионова М.И., Туманян В.Г. Модели структуры полимера (гли-про-оксипро) . Биофизика, 1981, т. 26, № 2, с.198-203. П

23. Пиментал Д., Мак-Клелан 0. Водородная связь. М., Мир, 1964, 462 с.

24. Привалов П.Л. Исследование тепловой трансконформации про-коллагена I. Энтальпия денатурации проколлагенов с различным содержанием иминокислот. Биофизика, 1968, т. 13, № б, с. 955-963.

25. Райх Г. Коллаген. М., Легкая индустрия, 1969, 327 с. с ил л.

26. Сешадри К., Джонс Р. Форма и интенсивность инфракрасных полос поглощения. У.Ф.Н., 1965, т. 85, № I, с. 87-145.

27. Справочник химика. ГИГИ хим. литерат., Л.-М., 1963, с. 724.

28. Сузи Г. Ик-спектры биологических макромолекул и модельных соединений. В кн.: Структура и стабильность биологических макромолекул. М., Мир, 1973, с. 481-578.

29. Туманян В.Г., Есипова Н.Г. Исследование структуры коллаге-нового типа. Биофизика, 1973, т. 18, № 6, с. 977-980.

30. Туманян В.Г. Уточнение структуры полипептида (глицин-иминокислота-иминокислота) как модели коллагена методом теоретического конформационного анализа. Биофизика, 1980, т. 25, № 6, с. 1097-1108.

31. Федоров О.В. Исследование вторичной структуры белков в растворах методом инфракрасной спектроскопии. Диес.канд. физ.-мат.наук - Пущино, 1977, 151 с.

32. Фок М.В. Разделение сложных спектров на индивидуальные полосы при помощи обобщенного метода Алленцева. Труды ордена Ленина Физического института им. П.Н.Лебедева АН

33. СССР, 1972, т. 59, с. 3-24.

34. Хилькин A.M., Шехтер А.Б., Истрапов Л.П. и др. Коллаген и его применение в медицине. М., Медицина, 1976, 228 с.

35. Чиргадзе Ю.Н. Инфракрасные спектры и структуры полипептидов и белков. М., Наука, 1965, 135 с.

36. Чиргадзе Ю.Н. Количественный анализ вторичной структуры белков в растворе на уровне высокого разрешения. Дисс. докт. биол. наук - Пущино, 1976, 338 с.

37. Чиргадзе Ю.Н. Колебания амид I и амид П в пептидных группах различных конфигураций. Биофизика, 1962, т. 7, № 6,с. 657-661.

38. Шибнев В.А., Лазарева А.В., Финогенова М.П. Синтез мономе1. М wttров, являющихся триплетами "кристаллическом" части молекулы коллагена. Изв. АН СССР. Сер. хим., 1969, № 2, с. 392397.

39. Шибнев В.А., Лазарева А.В. Применение тетраэтилпирофосфата для синтеза полипептидов, моделирующих неполярные области молекулы коллагена. Изв. АН СССР, Сер. хим., 1969, № 2,с. 398-404.

40. Шибнев В.А., Порошин К.Т., Гречишко B.C. Синтез защищенных олигопептвдов с последовательностьюи возникновение в них структуры коллагенового типа. ДАН СССР, 1971, т. 198, № 3, с. 608-610.

41. Blout E.R. , LozeC., Asadourian A» The deuterium exchange of water soluble polypeptides and proteins as measured by infra-red spectroscopy» - J» Am. Chem» Sos., 1961, v.83, IT 8, p. 1895-1900.

42. Bradbury E.M., Bürge R.E., Randall J.T., e.a. The polypeptides chain configurations of native and denatured collagen fibres. Discuss. Paraday Soc., 1958, v. 25, p. 173-185.

43. Brown B.H., Jennings B.R. Aggregation of poly-l-proline II»- Biopolymers, 1970, v. 9, Bf 9, p. 1119-1124.

44. Cannon C.G. The infra-red spectra and molecular configuration of polyamides. Spectrochimica Acta, 1960, v. 16,1. N 3, p. 302-319.

45. Carver J.P., Blout E.R. Polypeptide Models for collagen.- In: Treatise on collagen. (Ramachandran J.N. ed.), Acad. Press., L. U.Y. , 1967, v. 1, p. 441-526.

46. Chirgarze Ju.N., Nevskaya U.A. Infrared spectra and resonance interaction of amide I vibration of the antiparallel - chain pleated sheet. - Biopolymers, 1976, v. 15, N 4, p. 607-626.

47. Chirgadze Ju.1T. , Nevskaya U.A. Infrared spectra and resonance interaction of amide-I vibration of the parallel -chain pleated sheet. Biopolymers, 1976, v. 15, N 4,p. 627-636.

48. Cifferi A., Orofino T.A. Phase separation of poly-l-proli-ne in salt solutions. J.Phys. Chem., 1966, v. 70, IT 10, p. 3277-3285*

49. Cowan P.M., McGavin S. Structure of poly-l-proline. Nature, 1955, v. 176, N 4480, p. 501-503.

50. Crick F.H.C., Rich A. Structure of poly (gly) II. Nature, 1955, v. 176, H 4486, p. 780-781.

51. Deber C.M. Evidence for ft -turn analogs in proline peptides in the solide state. An infrared study. Macromolecu-les, 1974, v. 7, IT 1, p. 47-51.

52. Doyle B.B., Traub W., Lorenzi G.P., Blout E.R. Conformational investigation on the polipeptide and olygopeptides with repeating sequence 1-ala-l-prolyl-glycine. Biochemistry, 1971, v. 10, IT 16, p. 3052-3060.

53. Doyle B.B., Bendit E.G., Blout E.R. Infrared spectroscopy of collagen and collagen-like polypeptides. Biopolymers, 1975, v. 14, N 5, p. 937-957.

54. Elliott A. Infra-red spectra of polypeptides with small side chains. Proc. Poy. Soc., 1954, v. A226, p. 408-421.

55. Engel J. Conformational transitions of poly-l-proline and poly-(l-prolyl-glycyl-l-proline) In: Conformation of biopolymers. (Ramachandran G.K. ed.), Acad. Press, L., 1967, v. 2, p. 483-497.

56. Flory P.J. Phase changes in proteins and polypeptides. -J. Pol. Sci., 1961, v. 49, H 151, p. 105-128.

57. Praser R.D.B., MacRae T.P. Conformation in fibrous proteins and related synthetic polypeptides. Acad. Press, N.Y. - L., 1973, p. 119-125.

58. Praser R.D.B., MacRae T.P. Confoimation in fibrous proteins and related synthetic polypeptides. Acad. Press, 3Ï.Y. - b., 1973, p. 362-365.

59. Praser R.D.B., MacRae T.P. Conformation in fibrous proteins and related synthetic polypeptides. Acad. Press, N.Y. - L., 1973, p. 358-362.

60. Frushour B.G., Painter P.C., Koenig J.L. Vibrational spectra of polypeptides. J. Macromol. Sci., 1976, V.C15, IT 1, p. 29-115.

61. Gupta Y.D., Singh R.D., Dwivedi A.M. Vibrational spectra and dispersion curves of poly-l-proline II chain. Biopolymers, 1973, v. 12, IT 6, p. 1377-1385.

62. Harrington W.P., von Hippel P.H. The structure of collagen and gelatin. Advan. in Prot. Chem., 1961, v. 16, p.1-138.

63. Von Hippel P.H. Structura and stabilization of the collagen. Acad. Press, ÎT.Y., 1967, v. 1, p. 253-338.

64. Hopfinger A.J., Walton A.G. Teoretical prediction of the conformation of poly-(gly-pro-gly). J. Macromol. Sci., 1970, phys., v. B4, N 1, p. 185-198.

65. Hopfinger A.J., Walton A.G. Teoretical evaluation of poly-tripeptide collagen models. Biopolymers, 1970, v. 9,1. H 1, p. 29-40.

66. Hvidt A., Hielsen S.D. Hydrogen exchange in proteins. -Advan. in Prot. Chem., 1966, v. 21, p. 287-386.

67. Ikegami A., Kanehisa M.I., ITakanishi M., e.a. Izotopeexchange and conformational fluctuation in polypeptides. Advan. in Biophys., 1974, v. 6, p. 1-39.

68. Kobayashi Y., Sakai R., Kakiuchi K., Isemura I. Physico-chemical analysis of (pro-pro-gly)n with defined molecular weight in aqueous solution. Biopolymers, v. 9» N 4»p. 415-425.

69. Krimm S. Infrared spectra and chain conformation of proteins. J. Mol. Biol., 1962, v. 4, N 6, p. 528-540.

70. Lim V.l. A novel structural model for collagen: water-carbonyl helix. FEBS Letters, v. 132, N 1, p. 1-5.

71. Makarov A.A., Esipova N.G., Pankov Ju.A., e.a. A. conformational study of jb -melanocytestimulating hormone. -Biochem. Biophys. Res. Comm., 1975, v. 67, N 4, p. 13781383.

72. Mandel R., Holzwarth G. Ultraviolet circular dichroism of polyproline and oriented collagen. Biopolymers, 1973, v. 12, N 3, p. 655-674.

73. Mattice W.I., Mandelkern L. Conformational properties of poly-l-proline form II dilute solution. J. Amer.

74. Okuyama K., Tanaka U., Tamaichi A., Kakudo M. Structure analysis of a collagen model polypeptide (pro-pro-gly)1Q.-Bull. Chem. Soc. Japan, 1976, v. 49, N 7, p. 1805-1810.

75. Oriel P.J., Blout E.R. On the structure gly-pro-gly and gly-pro-ala oligopeptides and sequential polypeptides. -J. Amer, Chem. Soc., 1966, v. 88, U 9, p. 2041-2045.

76. Painter P.C., Coleman M.M. An analysis of the amide I mode in the vibrational spectra of unordered polypeptides and proteins. Biopolymers, v. 17, H 10, p. 2475-2484.

77. Piez K.A., Gross J. The amino acide composition of some fish collagens: the relation between composition and structure. J. Biol. Chem., 1960, IT 4, p. 995-998.

78. Pineri M.H., Escoubes M., Roche G. Water collagen interaction: calorimetric and mechanical experiments. - Biopolymers, 1978, v. 17, N 12, p. 2799-2815.

79. Ramachandran G.N. Structure of collagen at the molecular level. In: Treatise on collagen. (Ramachandran G.N. ed), Acad. Press., N.Y., 1967, v. 1, p. 103-183.

80. Ramachandran G.N., Kartha G. Structure of collagen. Nature, 1955, v. 176, p. 593-596.

81. Ramachandran G.N., Chandrasekharan R. Interchain hydrogen bonds via bound water molecules in the collagen triple helix. Biopolymers, 1968, v. 6, N 11, p. 1649-1658.

82. Reich J.G., Wandermann G., Falek M. , Rohde K. A general' strateg for parameter estimation from isosteric and allosteric kinetic date and binding measurements. - Bur. J. Biochem., 1972, v. 26, N 3, p. 368-379.

83. Rich A., Crick P.H.C. The structure of collagen.-Nature, 1955, v. 176, N 4489, p. 915-916.

84. Rich A., Crick P.H.C. The molecular structure of collagen. J. Mol. Biol., 1961, v. 3, N 5, p. 438-488.

85. Rifkind J.M. Kinetic for the transition between cis and trans - helices in poly-l-proline. - Biopolymers, 1970, v. 9, N 9, p. 1001-1016.

86. Segal D.M., Traub W. , Polymers of tripeptides as collagen models. VI. Synthesis and structural investigation of poly (1-alanyl-l-prolyl-glicine). J. Mol. Biol., 1969, v. 43, N 3, p. 487-496.

87. Segal D.M., Traub W., Yonath A. Polymers of tripeptides as collagen models. VIII. X-ray studies of four polyhexa-peptides. J. Mol. Biol., 1969, v. 43, N 3, p. 519-527.

88. Smith M., Walton A.G., Koenig J.L. Raman spectroscopy of poly-l-proline in aqueous solution. Biopolymers, 1969, v. 8, N 2, p. 173-179.

89. Swenson C.A., Poimanek R. Infrared study of poly-l-proline in aqueous solution. J. Phys. Chem., 1967, v. 71, N 12, p. 4073-4077.

90. Traub W. Polymers of tripeptides as collagen models. V. An X-ray studies of poly (1-prolyl-glycyl-glycine). J. Mol. Biol., 1969, v. 43, N 3, p. 479-485.

91. Traub W., Yonath A. Polymers of tripeptides as collagen models. III. Structural relatioship between two forms of poly (1-prolyl-l-alanyl-glycine). J. Mol. Biol., 1967, v. 25, N 2, p. 351-355.

92. Traub W., Shmueli U. Structure of poly-l-proline I. Nature, 1963, v. 198, N 4886, p. 1165-1166.

93. Tsuboi M. , Shimanouchi T., Mizushima S. Near infrared spectra of compounds with two peptide bonds and configuration of a polypeptide shain. VII. On the extended formsof polypeptide chains. J. Amer. Chem. Soc., 1959, v. 81, IT 6, p. 1406-1411.

94. Tumanyan V.G. Investigation of fibrous structures. I. Computation for collagen. Biopolymers, 1970, v. 9, IT 8, p. 955-963.

95. Tumanyan V.G., Esipova 1T.G. Comprehensive conformational analysis of (Gly-Pro-Pro)n and (Gly-Pro-Hyp)n related to collagen. Biopolymers, 1982, v. 21, IT 3, p. 475-497.

96. Williams R.W., Dunker A.K. Determination of secondary structure of proteins from the amide I band of the laser raman spectrum. J. Mol. Biol., 1981, v. 152, IT 4,p. 783-813.

97. Winkler F.K. , Dunitz J.D. The non-planar amide group. -J. Mol. Biol., 1971, v. 59* IT 1, p. 169-182.

98. Yee R.Y., Engländer S.W., von Hippel P.H. Native collagen has a two-bonded structure. J. Mol. Biol., 1974, v. 83, N 1, p. 1-16.

99. Yonath A., Traub W. Polymers of tripeptides as collagen models. IV. Structure analysis of poly (1-prolyl-glycyl-1-proline). J. Mol. Biol., 1969, v. 43, IT 3, p.461-467.

100. Young J.P. Humidity control in the laboratory using salt solutions a review. - J. Appl Chem., 1967, v. 17, N 9, p. 241-245.