Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Изучение активности и изоферментного состава пероксидазы, малат- и глутаматдегидрогеназ в процессе развития пшеницы

ВАК РФ 03.00.04, Биохимия

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Ережепов, Адил

ВВЕДЕНИЕ.

Глава I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Свойства и функции пероксидазы, малат- и глутаматдегидрогеназ.

Пероксидаза

Малатдегидрогеназа.

Глутаматдегидрогеназа

1.2. Изоферменты пероксидазы, малат- и глутаматдегидрогеназ.

Изопероксидазы.

Изоферменты малатдегидрогеназы.

Изоферменты глутаматдегидрогеназы

1.3. Изменение активности и изоэнзимного состава ферментов в процессе развития растений

Глава П. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ.

2.1. Постановка опытов

2.2. Получение ферментного экстракта

2.3. Определение активности ферментов.

2.4. Дисковой микроэлектрофорез в полиакрила- 52 мидном геле.

Глава Ш. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЩОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

3.1. Активность и изоэнзимный состав ферментов на раннем этапе прорастания зерна

3.1.1. Активность пероксидазы при набухании и прорастании зерна.

3.1.2. Активация изопероксидаз при прорастании зерна.

3.1.3. Активность малатдегидрогеназы при набухании и прорастании зерна пшеницы.

3.1.4. Электрофоретические формы малатдегидрогеназы при набухании и прорастании зерна пшеницы.

3.1.5. Активность глутаматдегидрогеназы при набухании и прорастании зерна.

3.1.6. Изоэнзимы глутаматдегидрогеназы в набухающем и прорастающем зерне.

3.2. Активность и множественные молекулярные формы ферментов проростков и вегетативных органов пшеницы.®®

3.2.1. Активность пероксидазы

3.2.3. Изоэнзимы пероксидазы. . ^

3.2.3. Активность малатдегидрогеназы.

3.2.4. Электрофоретические формы малатдегидрогеназы.

3.2.5. Активность глутаматдегидрогеназы

3.2.6. Изоэнзимы глутаматдегидрогеназы ГДГ.

3.3. Изменение активности и формирование изофермен-тов развивающегося зерна пшеницы.НО

3.3.1. Изменение активности пероксидазы в развивающейся зерновке у различных сортов пшеницы.НО

3.3.2. Изопероксидазы зерновок различных сортов пшеницы в процессе развития . . П

3.3.3. Изменение активности малатдегидрогеназы зерна пшеницы в процессе развития.П

3.3.Формирование электрофоретических форм малатдегидрогеназы в развивающейся зерновке пшеницы.

3.3.5. Изменение активности глутаматдегидро-геназы в развивающейся зерновке пшеницы.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Изучение активности и изоферментного состава пероксидазы, малат- и глутаматдегидрогеназ в процессе развития пшеницы"

В последнее время значительно возрос интерес к изучению молекулярных основ процессов развития растений. Весьма ценную информацию в этом плане дает исследование множественных молекулярных форм ферментов. Однако имеющиеся к настоящему времени сведения об изоферментном составе ключевых ферментов метаболизма далеко недостаточны для характеристики всего цикла развития растений. Исследования проводились с отдельными органами растения и главным образом на проростках, а полученные данные используются для обоснования некоторых вопросов филогении, сортовой идентификации и геномного анализа культурных растений (Алтухов, Воденичарова, 1981 ; Goodman е. а., 1980).

Вместе с тем, исследование динамики активности и изофер-ментного состава важнейших ферментов в ходе всего развития растения имеет принципиально важное значение. Такие исследования дают возможность, во-первых, выявить метаболическую активность растения в различные периоды его развития, что явится основой для направленного регулирования процессов развития с целью повышения продуктивности ; во-вторых, позволит выявить период в цикле развития, когда наиболее отчетливо проявляются свойства ферментов, представляющие интерес для их использования в качестве тест-системы, диагностирующей полезные признаки растения. В этом плане особый интерес представляет изучение динамики активности и изоферментного спектра в процессе развития растения некоторых оксидоредук-таз, играющих важную роль в метаболизме. Таковы пероксидазы, выполняющие большую роль в процессах дыхания, роста и развития, в защитных реакциях и т.д. ; малатдегидрогеназа - обязательный участник цикла Кребса, играет существенную роль в процессах дыхания и обмене оксикислот ; НАД- и НАДФ-специ-фичных глутаматдегидрогеназы, реакции которой лежат на стыке азотного и энергетического обменов и поэтому являющие одним из ключевых ферментов метаболизма.

Характер изменений активности этих ферментов и их изо-ферментного состава в процессе развития пшеницы исследован недостаточно полно. Как правило исследователи ограничивались изучением активности и множественных молекулярных форм ферментов на отдельных этапах развития или в отдельных органах растения ( Milius , 1973 ; Kruger , Ьа Berge , 1974- ; Hagi-ma et al. , 1978 ; Bartoshova et al. , 1982). Эти работы хотя и показывают перспективность рассматриваемой проблемы, однако не полностью раскрывают картину метаболической изменчивости свойств ферментов в развивающемся растении пшеницы. Целью настоящей работы является исследовать изменения в изо-ферментном составе и активности важных ферментов энергетического и азотного обмена в процессе развития пшеницы - пе-роксидазы, малат- и глутаматдегидрогеназ. В связи с этим перед нами ставились задачи:

- изучить активность и изменения изоферментного состава пероксидазы, малат- и глутаматдегидрогеназ в процессе прорастания, развития и созревания пшеницы ;

- установить наличие сортовой специфичности по активности и изоферментному составу пероксидазы, малат- и глутаматдегидрогеназ в отдельные фазы созревания и прорастания зерна пшеницы и выявить возможность использования ее для практических целей.

Научная новизна работы заключается в том, что впервые на примере нескольких сортов гексаплоидной пшеницы прослежены закономерности изменения активности и изоферментного набора пероксидазы, манат- и глутаматдегидрогеназ в процессе развития. Показано, что множественные электрофоретические формы малатдегидрогеназы и пероксидазы формируются в процессе развития и созревания зерновки и присутствуют в зрелом покоящемся зерне.

На основании полученных результатов сделано предположение, что при набухании и прорастании зерна образование новых молекулярных форм изученных ферментов не происходит, а активация изоферментов осуществляются за счет их перехода из покоящегося состояния. В ходе дальнейшего прорастания большинство минорных электрофоретических компонентов малатдегидрогеназы, присутствовавших в зрелом зерне исчезает, а изофер-менты пероксидазы количественно возрастают. Эти сведения подчеркивают важную особенность окислительно-восстановительных ферментов, которые присутствуют в покоящемся зерне и активируются при его прорастании.

Полученные данные углубляют теоретические знания в понимании механизмов первичной активации, функционирования и запасания изоферментов оксидоредуктаз. Наряду с этим выявленные межсортовые различия по изоферментному набору перок-, сидазы на стадии формирования и налива зерна, по ее активности при прорастании и созревании, а также активности глу-таматдегидрогеназы в созревающем зерне пшеницы, могут быть использованы в селекционной практике для отбора образцов с определенными признаками.

Основные положения, выносимые на защиту. На основании экспериментального изучения активности и изоферментного состава пероксидазы, глутаматдегидрогеназы и электрофоретичес-ких форм малатдегидрогеназы делается вывод о том, что активация изоферментов пероксидазы и малатдегидрогеназы при прорастании зерна происходит путем перехода их из покоящегося состояния. А характерный проростковый период дополнительный изофермент глутаматдегидрогеназы возможно возникает за счет его новообразования. В процессе формирования и созревания зерна происходит последовательное образование изоферментов пероксидазы и электрофоретических форм малатдегидрогеназы. Изоферментный набор пероксидазы на раннем этапе прорастания зерна характеризует сортовые особенности пшеницы, что имеет определенную'практическую ценность.

Работа выполнена в проблемной лаборатории биохимии обмена веществ растений Казахского ордена Трудового Красного Знамени государственного университета им.С.М.Кирова.

Заключение Диссертация по теме "Биохимия", Ережепов, Адил

ВЫВОДЫ

1. Установлен специфический характер изменений активности и множественных молекулярных форм пероксидазы, малатдегидрогеназы и глутаматдегидрогеназы пшеницы по мере созревания и прорастания зерна, а также в ходе ее дальнейшего развития:.

2. Показано присутствие в покоящемся зерне пшеницы 10 зон изоферментов пероксидазы, 10-ти электрофоретических компонентов малатдегидрогеназы и одной молекулярной формы глутаматдегидрогеназы. Установлено, что в период набухания и раннего прорастания зерна новые молекулярные формы и компоненты изученных ферментов не образуются, а активируются изоферменты, присутствовавшие в покоящемся зерне.

3. Выявлено, что активность ферментов в период прорастания зерна изменяется скачкообразно. Максимум активности малатдегидрогеназы и глутаматдегидрогеназы наблюдается к 12 ч от начала набухания зерна, а пероксидазы после 48 ч прорастания. При этом активация отдельных групп изоферментов и ферментных компонентов в эндосперме и зародыше по мере прорастания зерна происходит неодинаковыми темпами.

4. В проростковый период развития пшеницы большинство минорных компонентов малатдегидрогеназы и некоторая часть быстроподвижных изопероксидаз исчезают. В развивающихся органах пшеницы малатдегидрогеназа обнаруживается в виде двух активно проявляющихся электрофоретических компонентов. Изоферменты пероксидазы в вегетативных органах характеризуются значительной гетерогенностью и претерпевают заметные количественные и качественные изменения по мере развития пшеницы.

Глутаматдегидрогеназа во всех органах развивающейся пшеницы представлена двумя молекулярными формами.

5. Установлено, что специфический изоферментный набор пероксидазы и компонентный состав малатдегидрогеназы пшеницы формируется в процессе налива и созревания зерна. Часть образовавшихся в созревающем зерна изопероксидаз к концу зрелости зерна исчезает.

6. Обнаружена положительная связь между активностью глу-таматдегидрогеназы и содержанием белка в зерне пшеницы в процессе ее развития. Показано, что сорта пшеницы с высоким содержанием белка в зерне характеризуются высокой активностью глутуматдегидрогеназы, что особенно четко проявляется в фазе налива зерна.

7. Установлена сортовая специфичность пшеницы по изо-ферментному составу и активности растворимой и связанной форм пероксидазы в периоды прорастания и созревания зерна. Наиболее четко межсортовые различия пшеницы по изофермент-ному набору пероксидазы проявляются в фазе формирования зерна, что может быть использовано для тестирования определенных свойств разнокачественных сортов.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Анализ полученных экспериментальных данных, а также известных в литературе положений показал, что активность ферментов и их изоферментный состав отражает изменение метаболизма растения начиная с самого раннего его этапов.

Прорастание семян является одним из важных этапов в жизни растения. Полученные нами данные показывают, что уже на самых ранних этапах набухания в семенах и его частях наряду с другими ферментными системами происходит постепенная активация ферментов дыхания и энергетического обмена - перок-, сидазы, малатдегидрогеназы и глутаматдегидрогеназы. При этом изменение активности ферментов в различных частях зерна протекает с различной скоростью. Установлено, что в период набухания зерна в его частях уровень активации пероксидазы изменяется скачкообразно. Начиная с 48 ч от начала замачивания пероксидазная активность как зародыша, так и эндосперма неуклонно возрастает, что очевидно, связано с участием пероксидазы в процессах деления и дифференцировки клеток зародыша.

Известно, что в тканях растений пероксидаза находится в свободном и связанном, с клеточными структурами, состояниях (Гамбург и др., 1977). Исследования покааали, что как в покоящемся, так и прорастающем зерне пшеницы основная часть пероксидазы находится в свободном состоянии, что свидетельствует о преобладающей роли этой формы фермента в метаболических процессах прорастающего зерна пшеницы.

При сравнении активность пероксидазы у двух сортов пшеницы, различающихся по содержанию белка в зерне, нами выявлено их существенное различие на ранних этапах прорастания. Более высокобелковистый сорт Грекум 46976 отличался наличием высокой пероксидазной активностью как свободной, так и суммарной формы фермента на протяжении всего периода прорастания, что может иметь определенное практическое значение при отборе образцов с определенными признаками. В этой связи можно отметить, что линии кукурузы, имеющие высокую перокси-дазную активность в зерне, как правило, содержали больше растворимых белков в проростках, чем проростки полученные из сеыян с низкой пероксидазной активностью ( Maslowski et al., 1978).

В отличие от пероксидазы МДГ и ГДГ в набухающем зерне пшеницы проявляют резко выраженную активность к 12 ч набухания. При этом установлено, что уровень активности МДГ в эндосперме на протяжении всего периода набухания и прорастания был выше чем в зародыше, что свидетельствует об общем усилении метаболических процессов, связанных с мобилизацией запасных веществ для роста зародыша.

Динамика изменения активности НАДН- и НАДФН-ГДГ в прорастающем зерне оказалась идентичной. При этом выявлено, что участие двух форм ГДГ в реакции аминирования с/, -кетоглутара-та в процессе прорастания зерна неодинаковы. П Процесс прорастания сопровождается изменением множественных молекулярных форм пероксидазы и МДГ. Сопоставление эн-зимограмм отдельных частей зерна с данными по целой зерновке показало, что в покоящемся состоянии все части зерна имеют одинаковый набор изопероксидаз (10 компонентов). Причем на начальных этапах набухания в электрофоретическом спектре пероксидазы и МДГ существенных изменении не происходит. Однако в дальнейшем по мере прорастания зерна изоэнзимный спектр пероксидазы усложняется. Причем такие изменения вызваны появлением новых изоэнзимных полос в быстроподвижной зоне спектра зародыша. Следует отметить также, что резкая активация пероксидазы в зерне после 48 ч замачивания сопровождается увеличением активности двух быстроподвидных изоферментов пероксидазы зародыша.

Сведения о количественном содержании электрофоретичес-ких форм МДГ разноречивые (Бочваров и др., 1974 ; Honold et al. , 1966 ; Legris , Tsai , 1975). По данным наших исследований в суммарном гомогенате из сухого цельного зерна, независимо от сорта, всегда обнаруживаются 10 белковых компонентов с малатдегидрогеназной активностью. В отличие от пероксидазы в ходе дифференцировки и роста проростков многие компоненты МДГ постепенно исчезают.

На ранних этапах прорастания зерна в нем, по-видимому, не происходит синтез новых молекулярных форм ферментов, так как в электрофоретическом спектре набухающего зерна выявляются те же молекулярные формы пероксидазы, МДГ и ГДГ, характерные покоящемуся зерну. Вероятно активация ферментов в набухающем зерне происходит в результате перехода из покоящегося состояния в активное, существование которого было установлено для ГДГ зерна пшеницы (Гильманов и др., 1982).

На самых ранних этапах жизни, пока не исчерпаны запасы зерновки, у растений преобладает гетеротрофное питание (Зе-ленева и др., 1972; Вечер и др., 1978). С формированием тканей-и новых органов растение постепенно переходит от гетеротрофного в автотрофное питание, что сопровождается перестройкой ферментных систем и механизмов обмена (Кирнос и др., 1975).

Данные экспериментов показывают, что в отличие от прорастающего зерна в вегетативных органах пшеницы (лист и стебель) очень высокой активностью характеризуются связанная форма пероксидазы. Интересно отметить, что общая пероксидаз-ная активность и активность отдельных форм фермента в листьях пшеницы сорта Грекум 46976 была выше, чем у Саратовской 29 и характеризовалась более резким выраженным подъемом и спадом.

Межсортовые различия обнаружены также при изучении активности НАДН- и НАДФН-ГДГ в листьях у разнокачественных сортов пшеницы. Установлено, что высокобелковые сорта Ферруги-неум 39538 и Грекум 46976 отличались от низкобелкового сорта Саратовская 29 высокой активностью обеих форм ГДГ. Причем межсортовые различия в активности ГДГ, обнаруживаемые в фазе колошения, сохраняются в дальнейшем на протяжении всего периода развития пшеницы.

Анализ показал, что наиболее сложным спектром изофер-ментов обладают молодые проростки. По мере роста растений происходит постепенное уменьшение числа изопероксидаз. Причем эти изменения происходили преимущественно за счет сокращения быстроподвижных молекулярных форм фермента. Эти исчезнувшие изопероксидазы были названы нами проростковыми, так как на энзимограммах вегетативных органов (листья, стебель, листовое влагалище и колосковые чешуи) они не были обнаружены. Тогда как медленнодвижущие изопероксидазы проявляли значительную органоипецифичность и претерпевали заметные количественные изменения по мере развития пшеницы.

Число малатдегидрогеназных компонентов в процессе развития проростков постепенно снижается и вся активность ВДГ концентрируется в двух электрофоретических зонах. Столько же изоэнзимов НАД-ГДГ обнаруживаются в проростках и различных вегетативных органах пшеницы. НАДФ-ГДГ во всех органах представлена одной молекулярной формой.

Формирование и дальнейшее развитие зерна сопровождается изменением активности и молекулярных форм пероксидазы и ВДГ. В созревающем зерне пшеницы максимальная активность пероксидазы (в расчете на I г сухой массы), приходится на начальный период развития зерна- фазе его формирования. В этот период особенно четко проявляются сортовые различия. По мере налива и созревания зерна активность фермента в зерне постепенно снижается и достигает минимального значения к концу созревания зерна. Межсортовые различия по активности пероксидазы, обнаруживаемые в фазе формирования, сохраняются на всех последующих этапах развития зерновки.

Изменение ферментативной активности в созревающем зерне в определенной степени согласуется с динамикой изменения абсолютного содержания белка в зерне. Сорта с повышенным уровнем содержания белка в созревающем зерне отличаются и повышенной пероксидазной активностью.

Следует отметить, что в начале формирования зерновки растворимая и связанная формы фермента одинаково высоко активны. В ходе дальнейшего созревания зерна активность обеих форм пероксидазы снижается. Однако активность растворимой фракции фермента в созревающем зерне остается на более высоком уровне, по сравнению со связанной формой. Инактивация связанной формы пероксидазы по мере созревания зерна, очевидно, объясняется затуханием функции клеточных органелл в зреющих семенах.

Активность МДГ и обеих форм ГДГ в созревающем зерне максимальна в фазе налива. В дальнейшем, к концу созревания зерна, удельная активность ферментов снижается. Следует отметить, что динамика изменения активности обеих форм ГДГ в созревающем зерне пшеницы у изученных сортов носит сходный характер. Однако по удельной активности фермента высокобелковые сорта Фврругинеум 39538 и Грекум 4-6976 значительно превосходят Саратовскую 29. Эти данные свидетельствуют о наличии связи между белковой продуктивностью растений и уровнем активности ГДГ.

Таким образом, сортовые различия в активности ГДГ, наиболее четко проявляющиеся в период налива зерна, а также большее содержание азотистых веществ в вегетативных органах высокобелковых сортов пшеницы, по-видимому, могут быть причиной, определяющей различный уровень азотного обмена и накопления белка в исследуемых сортах пшеницы, а также более высокого потенциала продуктивности высокобелковых сортов.

Анализ изоферментного спектра созревающего зерна показал, что уже в начале фазы формирования зерновки пероксидаза характеризуется значительной гетерокенностью. Установлено, что изопероксидазы образуются в зерне преимущественно в фазе формирования и налива зерна. По мере развития зерновки изоферментный набор пероксидазы усложняется за счет появления активных ферментных зон в быстроподвижной зоне спектра и некоторых медленнодвижущихся минорных компонентов пероксидазы. Переход зерновки к фазе созревания зерна сопровождается инактивацией ряда быстрых и среднеподвижных изопероксидаз. Следует отметить, что по изопероксидазному набору исследуемые сорта отличаются друг от друга только в начале развития зерновки. В процессе дальнейшего развития зерна межсортовые различия по числу изопероксидаз постепенно исчезают и сохраняются лишь некоторые различия по интенсивности отдельных изоферментов.

В отличие от изопероксидаз электрофоретические формы МДГ начинают синтезироваться в начале формирования зерна и по мере развития зерновки их набор постепенно усложняется. Наибольшее число компонентов МДГ имеется в зрелом зерне. Причем все электрофоретические формы фермента, обнаруживаемые в фазе созревания зерна, как уже отмечалось раньше, присутствуют в покоящемся зерне и в начальный период прорастания зерна.

НАД- и НАДФ-ГДГ в созревающих семенах проявляется на энзимограмме одной полосой на всех исследованных стадиях развития пшеницы, что согласуется с данными других авторов ( Minus , 1973).

Таким образом, в ходе проведенного исследования получены новые данные об активности и множественных молекулярных формах пероксидазы, МДГ и ГДГ в процессе развития пшеницы. Показана органо- и фазоспецифичность изученных изоферментов. Наибольший интерес представляют данные, показывающие изменения активности и электрофоретических спектров ферментов в ходе созревания и прорастания зерна. Установлено, что по мере развития зерновки в ней происходит последовательный синтез электрофоретических и молекулярных форм пероксидазы и МДГ и формирование специфического для зрелого зерна набора этих ферментов.

Полученные данные углубляют теоретические знания в понимании механизмов первичной активации, функционирования и запасания изоферментов пероксидазы, малат- и глутаматдеги-дрогеназ. Наряду с этим выявленные межсортовые различия по изоферментному набору пероксидазы на стадии формирования и налива зерна, по ее активности при прорастании и созревании, а также активность глутаматдегидрогеназы в созревающем зерне пшеницы, могут быть использованы в селекционной практике для отбора образцов с определенными признаками.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Ережепов, Адил, Алма-Ата

1. Авунджян Э.С., Марутян С.А., Дограмаджян А.Д., Петросян Ж.А. Исследование сока плача виноградного растения. Физи-ол. раст., 1967, т.14, №3, с.405-414.

2. Алексеева В.Я., Рамазанова Л.Х. Активность и изоферментный состав пероксидазы листьев бобов в связи с обезвоживанием. Докл. АН СССР, 1973, т.209, № I, с.235-238.

3. Алехина Н.Д., Кирпос С.В. Азотный обмен на ранних этапах развития пшеницы различной продуктивности. Биол. науки, 1975, № 12, с.85-88.

4. Алехина Н.Д., Соколова С.А. Изменение изозимного состава глутаматдегидрогеназы в связи с температурой выращивания растений. Докл. АН СССР, 1974, т.216, №3, с.682-685.

5. Алехина Н.Д., Соколова С.А. Изменение активности глутаматдегидрогеназы в связи с температурой выращивания растений. Физиол. раст., 1975, т.22, № I, с.97-102.

6. Алехина Н.Д., Ширшова Е.Д. Усвоение азота растениями. -Биол. науки, 1979, № I, с.5-14.

7. Алтухов Ю.А., Воденичарова М.С. Сравнительное электро-форетическое исследование восьми изоферментных систем в связи с проблемой происхождения гексаплоидных пшениц. Докл. АН СССР, 198I, т.256, №3, с.710-713.

8. Андреев Л.Н., Верзилова Т.В. Активность и изоэнзимный состав пероксидазы листьев пшеницы, пораженной ржавчиной. -Изв. АН СССР, Сер. биол., 1973, № 4, с.481-487.

9. Анучина Т.В., Луковникова Г.А. Оксидоредуктазы функционально различных органов стерильных и фертильных аналоговрепчатого пука. Физиол. раст., 1975, т.22, № I, с.91-96.

10. Бабенко В.И., Бирюков С.В., Крестинков И.С. Активность нитратвосстанавливающих ферментов в онтогенезе различающихся по продуктивности сортов озимой пшеницы. С.-х. биология, 1981, т.16, №6, с.855-857. :

11. Бочваров П.З., Алехина Н.Д., Андреенко С.С. Изоднзимный состав малатдегидрогеназы у высокопродуктивных сортов пшеницы. Биол. науки, 1974, № II, с.86-90.

12. Бочваров П.З., Николаева А.К., Алехина Н.Д., Андреенко С.С. Оценка жизнеспособности семян сои при естественном стаIрении. Биол. науки, 1983, №6, с.73-78.

13. Бояркин А.Н. Быстрый метод определения активности пероксидазы. Биохимия, 1951, т.16, № 4, с.352-357.

14. Брукер Дж.Д., Ченг СЛ., Маркус А. Синтез белка и прорастание семян. В кн.: Физиология и биохимия покоя и прорастания семян. М.: Мир, 1982, с.387-396.

15. Брухман Э.Э. Прикладная биохимия. М., Пищевая промышленность, 1981, 198 с.

16. Будилова Е.В., Рубин Б.А., Антонова Е.К. Об изозимах пероксидазы в прорастающих семенах бобов. Докл. АН СССР, 1971, т.198, №3, с.699-702.

17. Будилова Е.В., Рубин Б.А., Попова В.М., Иванова М.А. Изменение активности пероксидазы и ее изоферментного спектра в прорастающих семенах люпина. Докл. АН,СССР, 1974, т.219, № 4, с.1003-1006. !

18. Вечер А.С., Василькевич O.K., Ненадович Р.А., Решетников В.Н. Превращения белков в зерне ржи при прорастании. -"Физиол.-биохим. условия повыш. продуктивн. с.-х.раст.",1. Минск, 1978, с.3-9.

19. Воронкова Л.А., Живописцева И.В. Физиология и биохимия здорового и больного растения. М.: МГУ, Высш. школа, 1970 (4).

20. Гамбург К.З., Подолякина Л.А., Ситнева В.М. Изучение активности пероксидазы и ИУК-оксидазы в суспензионных культурах тканей табака и сои. Физиол. раст., 1977, т.24, № 3, с.542-548.

21. Гааль Э., Медьеши Г., Верецкеи Л. Электрофорез в разделении биологических макромолекул. М.: Мир, 1982, 446 с.

22. Гильманов М.К., Яковлева В.И., Кретович В.Л. Особенности глутаматдегидрогеназы проростков кукурузы. Докл. АН СССР, 1967, т.175, № 4, с.949-951.

23. Гильманов М.К., Фурсов О.В., Францев А.11. Методы очистки и изучения ферментов растений. Алма-Ата, Наука, 1981, 92 с.

24. Гильманов М.К., Дильбарханова Р., Дарканбаев Т.Е. Латентная форма глютаматдегидрогеназы, локализованная в сферо-сомоподобных структурах зерна пшеницы. Докл. АН СССР,1982, т.264, №3, с.737-739.

25. Горкин В.З. Роль металлов в каталитическом действии ферментов. В кн.: Ферменты. М.: Наука, 1964, с.192-214.

26. Денисова Г.Ф. Множественные формы ферментов. Успехи соврем, биологии, 1977, т.84, вып.1 (4), с.22-37.

27. Денчева А., Клисурска Д. Пероксидаза активност в про-цеса на прораствае на семена от царевице. Физиол. раст. (НРБ), 1976 (1977), т.2, №3, с.24-29.

28. Джен Р.К., Амен Р.Д. Что такое прорастание? В кн.:

29. Физиология и биохимия покоя и прорастания семян. М.: Колос, 1982, с.19-46.

30. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. М.: Мир, 1966, 816 с.

31. Дудель Г., Пешкова А.А., Поликарпочкина Р.Т. Влияние интенсивности света на активность ферментов ассимиляции азота и накопление азота в проростках кукурузы. Агрохимия, 1976, № 5, с.106-110.

32. Евстигнеева З.Г. Регуляция синтеза и активности ферментов растений в метаболизме азота. В сб.: Обменные процессы и их регуляция у растений и животных. Саранск, 1980, с. 82-84.

33. Ермаков А.И. Методы биохимического исследования растений. Л.: Колос, 1972, с.267-269.

34. Заболотный А.И., Мироненко А.В., Волохович Н.Ф. О роли НАД-зависимой глутаматдегидрогеназы листьев люпина в период репродуктивного развития люпина желтого. Физиол. и биох. культ, растений. 1983, т.15, №6, с.553-557.

35. Запрометов М.Н., Загоскина Н.В., Стрекова В.Ю., Субботина Г.А. Локализация пероксидазы и лигнина в тканях чайного растения и в полученных из них каплюсных культурах. -Физиол. раст., 1982, т.29, № 2, с.302-311.

36. Зеленева И.В., Реймерс Ф.Э., Хавкин Э.Е. Организация ферментных систем в растущих клетках корня. Физиол. раст., 1972, т.19, № 6.

37. Иванова Т.М., Рубин Б.А. О природе фенолоксидазного действия пероксидазы. Биохимия, 1962, т.27, № 4, с.622--630.

38. Иванова Т.М., Давыдова М.А., Рубин Б.А. О пероксидаземитохондрий и ее вероятной роли в окислительных процессах. -Биохимия, 1966, т.31, №6, с.1167-1173.

39. Иванова Т.М., Давыдова М.А., Рубин Б.А. О каталитических функциях пероксидазы. Биохимия, 1967, т.32, № 3, с. 807-611.

40. Иванова Т.М., Рубин Б.А. О каталитических функциях пероксидазы хлоропластов. Докл. АН СССР, 1970, т.190, № I, с.214

41. Иванова Н.Н., Васильева А.В. Ферментативные активности изозимных фракций пероксидазы кормовых бобов. Физиол.раст., 1977, т.24, № 2, с.278-284.

42. Иванова Н.Н., Овчаренко Г.А., Худякова Е.М., Рощупкина Т.Г. Антагонизм нитратредуктазы и пероксидазы в проявлении их нитратвосстанавливающих активностей. Физиол. раст., 1979, т.26, №2, с.302-308.

43. Измайлов С.Ф. Пространственная организация азотного обмена в корнях растений. Физиол. раст., 1978, т.25, № 2, с.386-399.

44. Имщенецкий Е.И. Активность нитратредуктазы и глутаматдегидрогеназы в корнях проростков низко- и высокобелковых форм кукурузы. Докл. ВАСХНИЛ, 1977, № 12, с.8-10.

45. Карипбаева Н.Ш. Исследование изоферментного состава и активности оксидаредуктаз в годовом цикле роста тюльпана.: Автореф. дисс. канд. биол. наук, Алма-Ата, 1974, 20 с.

46. Кинцурашвили Д.Ф., Пруидзе Г.Н. Внутриклеточная локализация о-дифенолоксидазы и пероксидазы в листьях виноградной лозы. Изв. АН ГрузССР, 1980, № 61, с.35-41.

47. Кирнос С.В., Алехина Н.Д., Андреенко С.С. Активностьглутаматдегидрогеназы и глутаминсинтетазы в корнях сортов пшениц, различающихся по продуктивности. Физиол. раст., 1975, т.22, № 4, с.782-785.

48. Клышев Л.К. Определение молекулярных весов глютамат- и малатдегидрогеназы методом тонкослойной хроматографии на се-фадексе С-200. Вестн. АН КазССР, 1972, № 4, с.59-65.

49. Клюйкова А.И., Алехина Н.Д. Сравнительное определение активности ферментов первичной ассимиляции азота в корнях проростков пшеницы. Биол. науки, 1979, № 8, с.92-96.

50. Кожанов Т.К. Изучение глютаматдегидрогеназы митохондрий корней гороха и ее особенности в условиях засоления.: Авто-реф. Дис. канд. биол. наук. - Алма-Ата, 1972. - 21 с.

51. Кокшарева Т.А., Агамалова С.Р., Никитина Е.И., Столетов В.Н. Изучение содержания нуклеиновых кислот в зародышах семян пшеницы разных сроков хранения. В сб.: Исслед. роли биол. актив, факторов в эксперим. мутагенезе. Саранск,1980, с.42-48.

52. Красноок Н.П., Моргунова Е.А., Вишнякова И.А., Поваро-ва Р.И. Активность дегидрогеназ и оксидаз семян риса различной жизнеспособности. Физиол. раст., 1976, т.23, № I, с. 156-162.

53. Красноок Н.П., Моргунова Е.А., Бухтоярова И.А., Вишнякова И.А. Изменение активности и изозимного состава цитоплаз-матических и митохондриальных дегидрогеназ и цитохромоксида-зы семян-риса с различной всхожестью. Физиол. раст., 1979, т.26, № I, с.63-70.

54. Кретович В.Л. Обмен азота в растениях. М.: Наука, 1972, 528 с.

55. Кретович В.JI. Введение в энзимологию. М.: Наука, 1974, 352 с.

56. Кретович В.Л. Биохимия растений. М.: Высшая школа,1980, 446 с.

57. Кретович В.Л. Биохимия зерна. М.: Наука, 198I, 152 с.

58. Кретович В.Л., Карякина Т.И., Ткемаладзе Г.Ш. Регуля-торные функции аммиака в корневой системе растения. Изв. АН СССР. Сер. биол. 1969, № 5, с.759-766.

59. Кретович В.Л., Карякина Т.И., Сидельникова Л.И., Калошина Г.С. Влияние света на изоэнзимы глутаматдегидрогеназы проростков гороха. Докл. АН СССР, 197I, т.201, № 5, с. 1252-1254.

60. Кретович В.Л., Карякина Т.И., Сидельникова Л.И., Калошина Г.С. Влияние солей аммония на изоэнзимы глутаматдегидрогеназы проростков гороха. Докл. АН СССР, 1972, т.202, Ш I, с.225-227.

61. Кретович В.Д., Карякина Т.И. Сидельникова Л.И. Регуляция аммонием глютаматдегидрогеназы проростков пшеницы. -Докл. АН СССР, 1973, т.208, №2, с.464-467.

62. Кретович В.Л., Карякина Т.И., Языкова В.В., Сидельникова Л.И. Индукция аммонием глютаматдегидрогеназы в корешках проростков тыквы. Докл. АН СССР, 1973, т.213, № 4, с.970--973. ■

63. Кретович В.Л., Карякина Т.И., Языкова В.В., Флоренская Т.Г. Индукция аммонием глютаматдегидрогеназы в проростках люпина. Физиол. раст., 1974, т.21, № 2, с.247-251.

64. Куперман Ф.М. Морфофизиология растений. М.: Высшая школа, 1977, 256 с.

65. Ладыгина М.Е., Таймла Э.А., Рубин Б.А. Особенности изо-энзимного состава пероксидазы и полифенолоксидазы при вирусном патогенезе у табака. Физиол. раст., 1970, т.17, № 5, с.928-936.

66. Ленинджер А. Биохимия. М.: Мир, 1974, 959 с.

67. Либберт Э. Физиология растений. М.: Мир, 1974, 582 с.

68. Лосева Щ.И., Микулич Н.С. Изучение особенностей биохимизма растений с ЦМС. В сб.: Цитоплазматическая мужская стерильность и селекция растений. Киев, 1979, с.137-140.

69. Майер А.И. Метаболическая регуляция прорастания. В кн.: Физиология и биохимия покоя и прорастания семян. М.: Колос, 1982, с.397-424.

70. Мельничук Ю.П., Гладун А.А., Калинин Ф.Л. Изоферменты цитоплазматических белков яровизированных и неяровизирован-ных проростков озимой пшеницы. Физиол. и биох. культурных растений, 1973, т.5, № 3, с.244-246.

71. Мецлер Д. Биохимия. Т.2. М.: Мир, 1980, 608 с.

72. Мовсесян А.Р. Изоферментный состав и некоторые параметры малатдегидрогеназы пшеницы. Эксперим. мутагенез. Ереван,- 1978, № 4, с.153-157.

73. Мурзаева С.В. О локализации каталазы и пероксидазы в изолированных хлоропластах гороха. № 7176-73 Деп.

74. Мурзаева С.В., Акулова Е.А. О локализации каталазы и пероксидазы в изолированных хлоропластах гороха и их фрагментах. Биохимия, 1975, т.40, № I, с.166-168.

75. Новикова Г.М., Ракитина Т.Я., Шахов А.А. Действие света на активность малатдегидрогеназы пероксисом. Физиол. раст., 1981, т.28, №3, с.503-509.

76. Номенклатура ферментов. Рекомендации (1972 г.) Международного биохимического союза по номенклатуре и классификации ферментов, а также по единицам и символам кинетики ферментативных реакций (с дополнениями по 1975 год). М., 1979, 321 с.

77. Носатовский А.Й., Пшеница. М.: Колос, 1965, 190 с.

78. Овчаренко Г.А., Иванова Н.Н., Худякова Е.М. Ингибирова-ние нитратредуктазной активности листьев горчицы пероксида-зой. Физиол. раст., 1982, т.29, № 2, с.350-356.

79. Овчаров К.Е., Доман Н.Н., Попов Б.А. Взаимосвязь ультраструктуры митохондрий со всхожестью семян кукурузы. Физиол. раст., 1970, т.17, №2, с.402-407.

80. Овчаров К.Е., Кошелев Ю.П., Мурашова Н.Д., Генкель К.П., Седенко Д.М. Биохимические изменения при старении семян. -Бюлл. ВНИИ растениеводства, 1978, № 77, с.36-38.

81. Осборн Д.Дж. Нуклеиновые кислоты и прорастание семян. В кн.: Физиология и биохимия покоя и прорастания семян. М.: Мир, 1982, с.357-372.

82. Павлов А.Н. Накопление белка в зерне пшеницы и кукурузы. М.: Наука, 1967, с.297.

83. Павлов А.Н. Физиологические изменения в растений яровой пшеницы под влиянием условий выращивания, приводящие к различиям в содержании белка в зерне. С.-х. биол., 1984, № I, с.24-30.

84. Павлов А.Н., Чергинец Б.И., Грабовская М.И. Кирнос С.В. О способности репродуктивных органов пшеницы к первичному усвоению минерального азота. Физиол. раст., 1981, т.28, № 3, с.526-535.

85. Пейве Я.В., Иванова Н.Н., Химическое и ферментативноевосстановление нитратов. ДАН СССР, 1970, т.195, № б, с. 1456-1459.

86. Пейве Я.В., Иванова Н.Н., Дробышева Н.И. Нитратвосста-навливающая активность растительной пероксидазы. Физиол. раст., 1972, т.19, №2, с.340-347.

87. Пейве Я.В., Иванова Н.Н., Овчаренко Г.А., Ширинская М.Г. О возможном участии пероксидазы в восстановлении нитратов в растениях. Физиол. раст., 1975, т.22, Ш 3, с.527--536.

88. Петреченко Е.И., Колесников П.А. Окисление НАД'Н^ субклеточными фракциями пероксидазы и молекулярного кислорода. -Биохимия, 1966, т.31, №6, C.III7-II20.

89. Поликарпочкина Р.Т. В кн.: Рост и клеточная дифференци-ровка растений. Наука, 1967.

90. Поликарпочкина Р.Т., Хавкин Э.Е. Роль цинка в азотном обмене растущих клеток. §изиол. раст., 1972, т.19, № 3, с.597-603.

91. Прозуменщикова Л.Т., Неупокоева Н.В., Фисунова Н.Г. Динамика активности некоторых окислительно-восстановительных ферментов в растениях сои. В сб.: Материалы преподавательского состава Биол.-почв. фак. Дальневост. ун-т, 1970, с. 124-127.

92. Райдер К., Тейлор К. Изоферменты. М.: Мир, 1983, 102 с.

93. Ревин Е.В., Ротарь А.И. Спектр изоферментов пероксидазы в процессе прорастания зерна высоколизиновых и обычных форм кукурузы. Изв. АН МолдССР. Сер. биол. и хим. н., 1981, № 2, с. 14-18.

94. Реймерс Ф.Э., Илли И.Э. Физиология семян культурныхрастений Сибири (зерновые злаки). Новосибирск: Наука (Сибирское отделение). 1974, 144 с.

95. Родимцева Н.Е., Шадманов Р.К., Игамбердиева Д.И. Изменчивость изоферментов в семенах хлопчатника различного срока хранения. Узб. биол. ж., 1979, № 2, с.7-10.

96. Рубин Б.А., Ладыгина М.Е. Энзимология и биохимия дыхания растений. М.: Высшая школа, 1966.

97. Рубин Б.А., Логинова Л.Н. Металлопротеиды катализаторы терминальных этапов биологического окисления. - Успехи совр. биол., 1968, т.65, № 3, с.442-466.

98. Рубин Б.А., Будилова Е.В. Об изоферментах пероксидазы в клубнях картофеля. Докл. АН СССР, 1970, т.190, № 3, с. 722

99. Рубин Б.А., Ладыгина М.Е. Физиология и биохимия дыхания растений. М.: Высш. школа, 1974, 507 с.

100. Рудин Д. Митохондрии. В кн.: Цитология ферментов. гл.Ш. М.: Мир, 197I, с.84-139.

101. Сарсенбаев К.Н., Титов Н.Н., Мезенцева Н.И., Полимбето-ва Ф.А. Влияние суховея на активность, состав свободной и связанных фракций пероксидазы зерна яровой пшеницы. Физиол. и биох. культ, растений, 1983, т.15, № 2, с.153-157.

102. Сарсенбаев К.Н., Титов Н.Н., Мезенцева Н.И., Полимбето-ва Ф.А. Активность и компонентный состав свободной и связанных фракций пероксидазы созревающего зерна яровой пшеницы. -Физиол. и биох. культ, растений. 1983, т.15, № II, с.32-36.

103. Сафонова М.П., Сафонов В.И., Дежежер Р. Специфика белков и изоферментов в функционально различных органах гороха. С.-х. биол., 1970, т.5, № 5, с.687-693.

104. Сафонов В.И., Сафонова M.I1. Исследование белков и ферментов растений методом электрофореза в полиакриламидном геле. В кн.: Биохимические методы в физиологии растений. М.: Наука, 197I, с.113-136.

105. Северная Т.А., Гильманов М.К., Яковлева В.И., Кретович B.JL. Малатдегидрогеназы корней, листьев и семян кукурузы. -Докл. АН СССР, 1968, т.181, № 5, с.1284-1287.

106. Сулейман К.Г., Рамазанова Л.Х., Алексеева В.Я. Об изо-ферментах пероксидазы листьев озимой ржи. Докл. АН СССР, 1972, т.202, №3, с.718-720.

107. Сухоржевская Т.Б. Органоспецифичные спектры глутаматдегидрогеназы у кукурузы Ъеа mays Ъ. Онтогенез, 1978, т. 9, № 4, с.390-396.

108. Тирацуян С.Т., Вардапетян P.P., Паносян Г.А. Изменение активности и изоферментного состава некоторых дегидрогеназ при обработке зародышей пшеницы зеленым прочным. Биол.журнал Армении, 1980, т.33, № II, C.II80-II84.

109. Титов А.Ф. Изопероксидазы растений. Успехи совр.биол., 1975, т.80, вып.1 (4), с.102-115.

110. Ткемаладзе Г.Ш., Нуцубидзе Н.Н., Наскидашвили Н.Г. О локализации НАД-специфичных глутамат- и малатдегидрогеназ в листьях виноградной лозы. В сб.: Вопр. биохимии винограда и вина. М.: Пищевая промышленность, 1975, с.79-82.

111. Ткемаладзе Г.III. Влияние 2,4-Д на активность глутамат-и малатдегидрогеназ в проростках гороха и кукурузы. Физи-ол. раст., 1981, т.28, № 5, с.1013-1021.

112. Томас Г. Биохимические механизмы регуляции покоя семян. В кн.: Жизнеспособность семян. М.: Колос, 1978, с.341-373.

113. Уилкинсон Дж. Изоферменты. М.: Мир, 1968, 224 с.

114. Шатилов В.Р., Каспарова М.А., Амбарцумян В.Г., Кретович В.Л. Сравнительное изучение глутаматдегидрогеназы хлореллы. -Биохимия, 1975, т.49, № б, с.1237-1245.

115. Шатилов В.Р., Карякина Т.И., Евстигнеева З.Г., Пушкин А.В. Ферменты первичной ассимиляции аммиака у растений. В кн.: Молекулярные механизмы усвоения азота растениями. М.: Наука, 1983, с.160-234.

116. Школенко В.В. Некоторые изоферментные системы в различных органах кукурузы. Биохим. исслед. в процессе селекции кукурузы. Кишинев, "Штиинце", 1973, с.167-173.

117. Школенко В.В., Ревин Е.В. Изучение изоферментов пероксидазы селекционных форм кукурузы. Физиол. - биохим. особенности кукурузы при селекции на качество, Кишинев, 1978, с.66-75.

118. Шутова Е.А., Баллод З.И., Апрод А.И., Кретович В.Л. Изменение белков и изоферментов пероксидазы при потере всхожести семян риса. Прикл. биох. и микробиология, 1973, т.9, № 2, с.269-272.

119. Хавкин Э.Е., Пешкова А.А., Реймерс Ф.Э. Влияние экзогенного азота на активность нитратредуктазы и глутаматдегидрогеназы в корнях проростков кукурузы. Докл. АН СССР, 1973, т.208, № 3, с.745-748.

120. Хавкин Э.Е. Формирование метаболических систем в растущих клетках растений. Автореф. докт. дисс., Иркутск, 1974,

121. Холл Д., Уотли Ф. Хлоропласт. В кн.: Цитология ферментов. гл.1У, М.: Мир, 197I, с.140-183.

122. Хотылева Л.В., Шевелуха Т.А., Полчанинова Т.В. Генетический контроль активности пероксидазы в онтогенезе у яророй пшеницы. -Докл. АН БССР, 1980, т.24, № б, с.565-567.

123. Христин М.С., Таукелева Ш.Н., Акулова Е.А., Войновская К.К. Об электрофоретической гетерогенности некоторых белков хлороплаашов высокопродуктивных сортов и гибридов. С.-х. биол., 1981, т.16, №3, с.407-411.

124. Яаска В., Яаска В. Изоферменты фосфогидролаз и пероксидазы в проростках пшеницы. Изв. АН Эст.ССР. "Биология", 1968, т.17, № 2, с.164-170.

125. Яаска В. Некоторые свойства и фракционирование перокси-даз проростков пшеницы. Изв. АН Эст.ССР. Биология, 1975; 24, № I, с. 18-29.

126. Яаска В., Яаска В. Регуляция мультимолекулярных систем ферментов при прорастании тетраплоидных пшениц. Изв. АН ЭстССР. Сер. "Биология", 1973, т.23, 2 №3, с.233-242.

127. Яаска В. Происхождение тетраплоидных пшениц по данным электрофоретического изучения ферментов. Изв. АН ЭстССР, Сер. "Биология", 1974, т.23, №3, с.202-220.

128. Яковлев Б.В., Алешин Е.П., Молоков Л.Г. Изменение активности некоторых оксидаз в различных органах риса в онтогенезе. Физиол. раст., 1975, т.22, №6, с.1218-1225.

129. Ярош Н.П., Антонова О.А. Изменение состава легкорастворимых белков и некоторых оксидоредуктаз при длительном хранении семян ячменя, риса, гречихи. Бкш. ВИР, 1978, вып.77, с. 30-36.

130. Яковлева В.И., Кретович В.Л., Гильманов М.К. О локализации глутаматдегидрогеназы в корнях кукурузы. Биохимия, 1964, т.29, № 3, с.463-469.

131. Aibara S., Kobayashi Т., Morita Y. Isolation and properties of basic isoenzymes of horseradish peroxidase. J. Bio-chem., 1981, v.90, N2, p.489-496.

132. Anstine W., Jacobsen J.V., Scandalios J.G., Varner J.E. Deuterium oxide asa density label of peroxidases in germinating barley embryos. Plant Physiol., Lancaster, 1970, v.45, p.148-152.

133. Bain J.M., Mercer P.V. Subcellular organization of the cotyledons in germinating seeds and seedlings of Pisum sativum L. Aust. J. biol. Sci., 1966, v.19, N 1, p.69-84.

134. Balasimha D., Tewari M.N. Oxidation of glutatione by peroxidase isoenzymes in fenugreek. Biol, plant., 1978, v. 20, N 5, 387-391.

135. Barash I., Sadon Т., Мог H. Induction of a specific isoenzyme of glutamate dehyndrogenase by ammonia in oat leaves.-Nature New Biol., 1973, 244, N 135, p,150-152.

136. Barash I., Sadon Т., Мог H. Relationship of glutamatedehydrogenase levels to free amino acids, amides and ammonia in excised oat leaves. Plant and Cell Physiol., 1974, 15, N 3, p. 562-566.

137. Bartosova H., Machackova I., Zmrhal Z. Peroxidase activity and isoenzyme patterns in wheat during ontogenesis. -Biol, plant., 1982, 24, N 3, p.188-194.

138. Benito C., Peres de la Vega M. The Chromasomal location of peroxidase isozymes of the wheat kernel. Theor. and Appl. Genet., 1979, 55, N 2, 73-76.

139. Bhatia C.R., Nelson J.P. Isoenzyme changes accompanying germination of wheat seeds. Biochem. Genet., 1969, v.3, N 13, p.207-214.

140. Boland M.J., Fordyce A.M., Grienwood R.M. Enzymes of nitrogen Metabolism in Legume Nodules: A Comparative Stud.-Austral. J. Plant Physiol., 1978, 5, N 5, p.553-559.

141. Braber G.M. Catalase and peroxidase in primary bean leaves during development and senescence. Z. Pflanzenphysiol.,1980, 97, N 2, p. 135-144.

142. Cammaerts D., Jacobs M., Study of the intracellular location and the genetic contral of malate dehydrogenase isozyme in Arabidopsis thaliana. Plant Sci. Lett., 1975, 4, N 4, P« 249-259.

143. Ching T.U., Rynd L. Developmental differences iin embryos of high and low protein V/heat seeds during germination. Plant. Physiol., 1978, 62, N 6, 866-70.

144. Chou-Kuo-Howere, Splittstoesser W.E. Glutamate dehydrogei inase from pumpkin cotyledons. Characterization and isoenzymes. Plant Physiol., 1972, 49, N4, 550-554.

145. Chu J.E. Variation in peroxidase isozymes of Oryza pe-rennus and O.Sativa. Jap. J. Genetics, 1967, N 4,p.233-244.

146. Davis B.J. Disc electrophoresis. Part II. Method and application to hiraan serum proteins. Ann. Hew York Acad. Sci., 1964, v.121, p.404.

147. Demirovska-Kepova K.N., Bakardjeva N.T., Georgiev G.H., Georgiev H.N., Gechev K.I. Peroxidase isoenzyme? in mutant and normal green and etiolated barley plants. Докл. Болг. АН., 1983, v.36, N 1, p.123-128.

148. Dencheva A.Y., Klisurska D.G. Activity and isoenzyme composition of the peroxidase in the zone^s grouth and differen-tion of the cells in shoots of maize. Докл. Болг. 1977, v.29, N 8, p.1179-1182.

149. Dencheva A., Klisurska D. Inderaction between peroxidase and IAA-oxidase in the course of growth and differentiation of plant cells. Physiol, veg., 1982, v.20, N 3, p.385-394.

150. Dominique Y. Relation entre la structure et les formes multiples de la glutamate dehydrogenase du pollen de Luzerne (Medicago sativa L.). C.r. Acad. Sci., 1981, D 291, N 11, p.885-888.

151. Dongre А.В., Johari R.P., Mehta S.L. Changes in soluble protein and isoenzymes in high lysine and normal sorghum grain during development. Biochem. and Physiol. Pflanz, 1979, v.174, N 5-6, p.373-380.

152. Edwin E.H., Derek T. An accounting of harserafish peroxidase isozymes associated with the cell wall and evidance that peroxidase does not countein hydroxyproline. Plant. Physiol., 1974, v.54, N6, p.870-876.

153. Ernes m.j., Fowler M.W. The intracellular location of the enzymes of nitrate assimilation in the apices of seedling pea-roots. PIanta, 1979, v.144, N 3, p.249-253.

154. Evans J.J., Alldridge N.A. Ihe distribution of peroxidases in extreme duvarf and normal tomato (Lycopersicon escu-lentum Mill.). Phytоchemistry, 1965, v.4, N 3, p.499-503.

155. Fawole M.O., Boulter D. Purification and properties of glutamate dehydrogenase from Vigna unguiculata (L.) Walp. -Planta, 1977, v.134, N 2, p.97-102.

156. Givan C.V. Metabolic detoxification of ammonia in Tissues of higher plants. Phytochemistry, 1979, v.18, N 3, p. 375382.

157. Goft C.W. A light and electron microscopic study of peroxidase localization in the onion root tip. Amer. J. Bot., 1975, v.62, N 3, p.280-281.

158. Gonella J.A., Peterson P.A. {Isozyme relatedness of inbred lines of maize and pertormance of their hybrids. May-dica, 1978, v.23, N 2, p.55-61.

159. Goodman M.M., Stuber C.W., Lee C.-N., Johnson F.M. Genetic control of malate dehydrogenase isozymes in maize. Genetics (USA), 1980, v.94, N 1, p.153-168.

160. Gordon W-R., Henderson J.H.M. Isoperoxidases of (IAA -oxidase) oxidase in oat coleoptiles. Can. I. Bot., 1973, v. 51, N 11, p.2047-2052.

161. Gosling R.G., Ross J.D. Peroxidase levels in the cotyledons of hazel seed (Corylus avellana). Phytochem., 1981, v.20, N 1, p.31-33.

162. Govor A., Bred J., Marcu Z., Hurduc N. Characteristicsof Romanian maize populations concerning their spectrum of isoperoxidase enzymes (hydrogen peroxidebenzidine oxidoreduc-tase). Rev. roum. biochem., 1970, v.7, N 1, p.68-79.

163. Gusman C.A., Ferri M.A., Trippi V.S. Isoperoxidases in organs of the species of the genus Datura (Solanaceae). -Phytochemistry, 1971, v.10, N 10, p.2389-2391.

164. Habig W., Racusen D. An apparent oligomer of malate dehydrogenase from bean leaves. Plant Physiol., 1974, v.53, N 3, p.402-4Ю.

165. Hagima I., Alexandrescu V., Cseresnyes Z. Peroxidases and catalases of dormant able to germinate and germanited wheat seeds. Rev. roum. biochim., 1978, v.15, N 4, p.273--277.

166. Hamill D.E., Brewbaker J.I. Isoenzyme polymorphism in flowering plants. IV. The peroxidase isoenzymes of maise (Zea mays). Physiol, plant., 1969, v.22, N 5, p.345-358.

167. Hartman T., Nagel M., Ilert H.-I. Organspezifische multiple Formen der Glutamatdehydrogenase in Medicago sativa. -Planta, 1973, v.111, N 2, p.119-128.

168. Hartman T. Endogen und exogen augeloste Anderung des Isoenzymspektrums der NAD-spezifischen Glutamatdehydrogenase in sproB von Pisum sativum. Planta, 1973, v.111, N 2, p. 129-136.

169. Hayden D.B., Cook F.S. Malate dehydrogenase in maize endosperm: the intracellular location and characterization of the two major particulat isozymes. Can. I. Biochem., 1972, v.50, N 6, p.663-671.

170. Honold G.R., Farkas G.Z., Stahman M.A. The oxidation-reduction enzymes of wheat of quantitative investigation of dehydrogenases. Cereal. Chem., 1966, v.43, N 5, p.517-529.

171. Honold G.R.у Parkas G.L., Stahmann M.A. The oxidation -reduction enzymes of wheat. II. A quantitative investigation of the dehydrogenases. Cereal. Chem., 1967, v.44, N 4, p. 411-416.

172. Honold G.R., Stahmann M.A. The oxidation-reduction enzymes of wheat. IV. Qualitative and quantitative investigations on oxidases. C.C., 1968, v.45, N 2, p.99-108.

173. Kadam S.S., Singh J., Mehta S.L. Changes in isoenzymes in embryo and endosperm of normal and opaque-2 Zea mays during imbibition. Phytochemistry, 1973, v.12, N 6, p.1221-1225.

174. Kanamori Т., Konishi S., Takahashi E. Inducible formation of glutamate dehydrogenase in rice plant roots by the addition of ammonia to the media. Physiol, plant., 1972, v.26, N 1, p.1-6.

175. Kenzie E.A. Mc., bees E.M. Glutamate dehydrogenase activity In devaloping Soybean seed: isolation of three forms of the enzyme. Arch. Biochem. and Biophys., 1981, v.212, N 1, p.290-297.

176. King J., Yung-Pan W. Partial purification and kinetic properties of glutamic dehydrogenase from soybean cotyledons.-Phytochemistry, 1971, v.10, N 5, p.915-928.

177. Klisurska D., Dencheva A. Substrate specifity of peroxidase isoenzymes of hydrogen donors. Biol, plant., 1980, v. 22, N 6, p.404-409.

178. Kobrehel K., Gautier M.F. Varialility in peroxidase isozymes in wheat and related species. Can. J. Bot., 1974, v.52,1. N 4, p.755-759.

179. Kruger J.E., La Berge D.E. Changes in peroxidase activity and peroxidase isozyme patterns of wheat during kernel growth and maturation. Cereal Chem., 1974, v.51, N 3, p.345--354.

180. Kruger J.E., La Berge D.E. Changes in peroxidase activity and peroxidase isozymes of wheat during germination. Cereal Chem., 1974, v.51, N 5, p.578-585.

181. Berge D., Kruger J., Meredith W. Peroxidase enzymes in nature barley kernels. C.J. Plant Sei., 1973, v.53, N 4, p. 705-713.

182. Dowry O.H., Rosenbrouch N.J., Parr A.L., Randall R.L. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J. Biol.Chem., 1951, v.193, N 1, p.265-268.

183. Ma Huiwen, Kubicek Ch.P., Rohz M. Malate dehydrogenase isoenzymes in Aspergillus niger. FEMS Microbiol Left. 1981, v.12, N 2, p.147-151.

184. Macko V., Novacky A. Contribution to the Study of plant peroxidase isozymes by means of disc electrophoresis on acri-1amide gel. Biologia (CSSR), 1966, v.21, N 2, p.128-132.

185. Macko V., Honold G.R., Stahmann M.A. Soluble proteins and multiple enzyme forms in early growth of wheat. Phytochemi-stry, 1967, v.6, N 4, p.465-471.

186. Masloscki P., Maslowska H., Komoszynski M. Isoenzyme po-limorphism of inorganic alkaline pyrophosphatase, peroxidas and acid phosphatase in some maize (Zea mays) genotypes. Stud. Soc. sci. torun. 1978, D 10, N 5, p.43-53.

187. Milius Anu. Ontogenetic variation in the isoform composition of some enzymes in the diploid wheat. "ENSV Tead. Akad. toimetised. Biologia. Изв. АН Эст.ССР. "Биология", 1973, v. 22, N 3, p.255-262.

188. Mitra R., Jagannath D.R., Bhatia C.R. Disc electrophoresis of analogous enzymes in Hordeum. Phytochemistry, 1970, v.9, N 8, p.1843-1850.

189. Morita Y., Yoshida C., Maeda Properties and structures of peroxidase isoenzymes of Japanese radish. - Agr.and Biol. Chem., 1971, v.35, N 7, p.1074-1083.

190. Morita Y., Yoshida C., Kitamura I., Ida S. Isoenzymes of japaneseradish peroxidase. Agr. and Biol. Chem., 1970, v. 34, N 8, p.1191-1197.

191. Mueller W.C., Beckman C.H. Ultrastructural localization of polyphenoloxidase and peroxidase in roots and hypocotyls of cotton seedlings. Can. J. Bot., 1978, v.56, N 14, p.1579--1587.

192. Nainawatee H.S., Mehta S.L., Das N.B. Soluble and chloro-plast malate dehydrogenase isoenzymes of Triticum aestivum. -Phytochemistry, 1974, v.13, N 3, p.553-557.

193. Nardi S., Brunetti N., Ferrandi L., Giacomelli M. Cinetica di accumula dell proteine e variazione di alcune attivita en-zimatiche durante la maturazione delle carriosidi in due va-rietia di Titicum durum. Genet, agr., 1977, v.31, N 3-4, p. 315-326.

194. Nauen W., Hartman T. Glutamate dehydrogenase from Pisum sativum b. Localization of the multiple forms and of glutamate formation in isolated mitochondria. Planta, 1980, v. 148, N 1, p.7-16.

195. Naveh D., Mizrahi S., Kopelman I.J. Quantitative determination of peroxidase in sweet corn by chemilulninescence. -J. Agr. and Pood Chem., 1981, v.29, N 1, p.36-38.

196. Nawa Y., Asahi T. Contribution to the Estimation of Malic Dehydrogenase Isoenzymes in the Root Growth Zones of Vicia taba L. Plant Physiol., 1974, v.48, N 4, p.671-677.

197. Nicklisch A. Beziehung zwischen dem muster multipler for-men und der funktion der glutamatdehydrogenase bei Zea mays b. Biochem. und Physiol. Pflanz., 1979, v.174, N 1, p. 80-84.

198. Oaks A., Stulen I., Jones K., Winspear M.J., Michael J., Misra S., Boesel I.L. Enzymes of nitrogen assimilation in maize roots. Planta, 1980, v.148, N 5, p.477-484.

199. Ornstein L. Disc electrophoresis. Part. I. Ann. New York Acad. Sci., 1964, v.121, p.321-340.

200. Padma A., Reddy G.M. Peroxidase isozymes in the develop-ping endosperm of maize. J. Hered., 1971, v.62, N 4, p.252--254.

201. Pahlich E., Joy K.W. Glutanate dehydrogenase from pea rotts: purification and properties of the enzyme. Can. J. Biochem., 1978, v.49, N 1, p.127-138.

202. Patra H.K., Mishra D. Pyrophosphatase, peroxidase and po-lyphenoloxidase aclivities during leaf development and senes-cense. Plant. Physiol., 1979, v.63, N 2, p.318-323.

203. Perez C.M., Cagampang G.B., Esmama B.7., Monserrate R.U., Juliano L.O. Protein metabolism in leaves and developing grain of rises differing in grain protein content. Plant.Physiol. , 1973, v.51, N 3, p.537-542.

204. Pirvu Т., Marcu Z., Brad I. Isoperoxidases in seeds of the polyploid series of the Triticum genus. Rev. roum. Bio-.chim., 1971, v.8, N3, p.229-250.

205. Presley H.J., Fowden L. Acid phosphatase and isocitra-tase production during seed germination. Phytochemistry, 1965, v.4, N 1, p.169-176.

206. Priestley D.A., Woolhause H.W. The chloroplast enveloplof Phaseolus vulgaris L. II. Enzymic characteristics. Plant, and Cell Physiol., 1980, v.21, N 4, p.709-717.

207. Przybrylska J., Zimniak-Przybylska Z., Dabrowska T. Isoenzyme patterns in several cultivated varieties of barley (Hordeum Vulgare Ь.). Genetica polonica, 1973, v.14, N 1, p.61-69.

208. Ratajczak Ъ. Ratajczak W., Mazurowa A. Localization of glutamate dehydrogenase and glutamate symthase in roots and nodules of Lupinus seedlings. Biochem. und Physiol.Pflanz., 1979, v.74, N 4, p.289-295.

209. Robinson Т., Nagel W. Peroxidases of Papaver somniferum.-Phytochemistry, 1982, v.21, N 3, p.535-537.

210. Rocha Y., Ting I.P. Tissue distribution of microbody mitochondrial and soluble malate dehydrogenase isoenzymes. -Plant Physiol., 1970, v.46, N 5, p.754-756.

211. Rustin P., Moreay P., Lance C. Malate oxidation in plant mitochondria via malic enzyme and the cyanide insensitive electron transport pathway. - Plant Physiol., 1980, v.66, N 3, p.457-462.

212. Sae S.W., Kadoum A.M., Cunningham B.A. Purification and some properties of sorghum grain esterase and peroxidase. -Phytochemistry, 1971, v.10, N 1, p.1-8.

213. Salinas J., Perez de la Vega, Bento C. Identification of hexaploid wheat cultivars based on isozyme patterns. J.Pood an Agr., 1982, v.33, N 3, p.221-226.

214. Scandalios J.G. Isozymes in development and differentiation. Ann. Rev. Plant Physiol., 1974, v.25, N 2, p.225-258.

215. Seeni S., Gnanam A. Isozymes of glucose-6-phosphate dehydrogenase and NAD+-malate dehydrogenase in shoot-forming foliar discs of tobacco. Plant and Cell Physiol., 1981,v.22, N 6, p.969-977.

216. Sequi P., Marchesini A., Chersi A. Peroxidase isoenzymes in derminating wheat. -"FEBS symposium", 1970, v.18, N 2, p. 297-303.

217. Sessa D.J., Anderson R.b. Soybean peroxidases purification and some properties. J. Agr. and Food Chem., 1981, v. 29, N 5, p.960-965.

218. Shaki В.Б., Chu Y.R., Oka H.I. Analysis of genus controlling peroxidase isozymes in Oriz:a sativa and O.perennis. -Japan. J. Genet., 1969, v.44, N 5, p.321-328.

219. Shin J.H.C., Shannon L.M., Kay E., Lew J. Peroxidase isoenzymes from horseradish roots. I. Biol, chem., 1971, v.246, N 14, p.4546-4551.

220. Siegel B.Z., Galston A.W. Biosynthesis of deuterated iso-peroxidases in DgO-grown winter rye. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S. 1966, v.56, N 6, p.1040-1042.

221. Siegel B.R., Galston A.W. The isoperoxidases of Pisum sativum. Plant Physiol., 1967, v.42, N 2, p.221-226.

222. Sing.CrF., Brewers G.J. Isoenzymes of a polyploid series of wheat. Genetics, 1969, v.61, N 2, p.391-398.

223. Sing R., Sing D. Isoenzyme pattern of peroxidase, polyphenol oxidase and catalas during germination and early plant development of wheat (Triticum aestivum L.) Biochem. und Physiol. Pflanz., 1974, v.166, N 3, p.233-237.

224. Skokut T.A., Wolk C.P., Thmmas J.C., Shaffer P.W., Chien-1-2

225. W.S. Initial organic products of assimilation of N ammoniumand ^N nitrate by tobacco cells cultured on different sources of nitrogen. Plant Physiol., 1978, v.62, N 2, p.299-304.

226. Srivastava O.P., van Hustee R.B. Spectral and molecular properties of peanut peroxidase isozymes. Phytochemistry, 1977, v.16, N 11, p. 1527-1530.

227. Stephan D., Van Hustee R.B. Peroxidase biosynthesis as part of protein synthesis by Cultured peanut cells. Can. J. Bio-chem., 1980, v.58, N 9, p.715-719.

228. Stone S#, Copeland L., Kennedy I.R. Glutamate dehydrogenas of lupin nodules: purification and properties. Phytochemistry, 1979, v. 18, N 8, p.1273-1278.

229. Stroinski A., Krzywanski Z., Borys M.W., Wojciechowska J. Peroxidase isoenzymes in germinating barley seeds and in seminal roots. Acta agrobot., 1978, v.31, N 1-2, p.71-76.

230. Sullivan S.A., Wedding R.T., Malate dehydrogenase isoenzymes from cotton leakes. Molecular Weights. Plant Physiol., 1972, v.49, N 2, p.117-123.

231. Suzuki A., Gadal P., Oaks A. Intracellular distribution of ezymes associated with nitrogen assimilation in roots. -Planta, 1981, v.151, N 5, p.457-461.

232. Tao K.L., Khan A.A. Occurence of some enzymes in starchy endosperm and hormonal regulation of isoperoxidase in aleurone of wheat. Plant Physiol., 1975, v.56, N 6, p.797-800.

233. Thurman D.A., Palin С., Laycock M.V. Isoenzymic nature of Ъ-glutamate dehydrogenase of higher plants. Nature, bond., 1965, v.207, N 2, p.193-194.

234. Thurman D.A., Boulter Б., Derbyshirl E., Turner B.L. Elec-trophoretic mobilities of formic and glutamic dehydrogenases inthe Fabaceal: a systematic surkey. New Phytol., 1967, v.66, N 1, p.37-45.

235. Ting I.P., Sherman I.W., Dugger W.M. Intracellular loca1. Q g»tion and posible function of Malic dehydrogenas isozyme from Young maize root tissue. Plant Physiol., 1966, v.41, N 6, p.1083-1084.

236. Ting I.P. Malic dehydrogenase in corn root tips. Arch. Biochem. Biophys., 1968, v.126, N 1, p.1-7.

237. Tolbert N.E., Oeser A., Yamazaki R.K., Hageman R.H., Ki-saki T. A survey of plants for leaf peroxysomes. Plant Physiol., Lancaster, 1969, v.44, N 1, p.135-147.

238. Tolbert N.E. Microbodies-peroxisomes and glyoxysomes. -Annu. Rev. Plant Physiol., 1971, v.22, N 1, p.45-74.

239. Truelove В., RodrqueB-Kabana R., Jones L.R. Changes in the peroxidase activity of subcellular fractions from aging Phaseolus hypocotyls. Can. J. Bot., 1975, v.53, N 9, p.852--860.

240. Vora А.В., Vyas A.V. A study of catalase and peroxidase activities during development of oat. Indian. J. Plant Physiol., 1975, v.18, N 1, p.5-7.

241. Wedding R.T., Black M. Ray, Pap D. Malate dehydrogenas and NAD malic enzyme in the oxidation of malate by sweet pola-to mitohondria. Plant Physiol., 1976, v.58, N 6, p.740-749.

242. Weimberg R. An electophoretic Analysis of the isozymes of Malate Dehydrogenase in several Different Plants. Plant Physiol., 1968, v.43, N 4, p.622-628.

243. Welinder E.G. Covalent structure of the glycoprotein horseradish peroxidase. FEBS Lett., 1976, v.72, N 1, p.19-23.

244. Wise В., Morrison М. Localization of isozyme forms of peroxidases in the cotton plant. Phytochemistry, 1971, v.10, H 10, p.2355-2359.

245. Yamazaki R.K., Tolbert N.E. Malate dehydrogenase in leaf peroxisomes. Biochem. Biophys. Acta, 1969, v.118, N 11, p. 11-20.

246. Yamazaki K., Suzuki Y. Some properties of glutamat dehydrogenase from pea seedlings. Phytochemistry, 1969, v. 8, N 5, p.963-969.

247. Yue S.B. Isoenzymes of malate dehydrogenase from barley seedlings. Phytochemistry, 1966, v.5, p.1147-1152.

248. Yue S.B. Electrophoretic mobilities of malate dehydrogenase from barley seedlings. Experientia, 1968, v.24, N 1, p.87-88.

249. Yue S.B. Isoenzymes of glutamate dehydrogenase in plants. Plant Physiol., 1969, v.44, N 3, p.459-467.

250. Zschoche W.C., Ting I.P. Malate dehydrogenases of Pisum Sativum. Plant Physiol., 1973, v.51, N 6, p.1076-1081.