Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Характеристика ключевых ферментов глиоксилатного цикла в тканях крыс при голодании и экспериментальном диабете

ВАК РФ 03.00.04, Биохимия

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Волвенкин, Сергей Васильевич

ВВЕДЕНИЕ

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Особенности обмена жирных кислот у млекопитающих при экстремальных и патологических состояниях.

1.1.1. Мобилизация жировых запасов у млекопитающих при голодании и диабете.

1.1.2. Утилизация плазменных свободных жирных кислот в тканях млекопитающих при голодании и диабете.

1.2. Глюконеогенез.

1.2.1. Особенности глюконеогенеза при голодании и сахарном диабете.

1.2.2. Регуляция ключевых ферментов глюконеогенеза гормонами и изменением режима питания.

1.3. Биохимия пероксисом.

1.3.1. Микротельца (пероксисомы) и их метаболическая функция.

1.3.2. Морфология и индукция пероксисом.

1.4. Глиоксилатный цикл как промежуточный этап глюконеогенеза.

1.4.1. Общая характеристика глиоксилатного цикла.

1.4.2. Распространение и локализация глиоксилатного цикла.

1.4.3. Экспрессия и регуляция работы глиоксилатного цикла.

1.4.4. Глиоксилатный цикл в тканях животных.

1.5. Характеристика ключевых ферментов глиоксилатного цикла.

1.5.1. Очистка и изучение свойств изоцитратлиазы из различных организмов.

1.5.2. Выделение и свойства малатсинтазы из различных организмов.

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

2. ЦЕЛЬ, ЗАДАЧИ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

2.1. Цель и задачи исследования.

2.2. Объекты исследования.

2.3. Методы исследования.

2.3.1. Создание условий пищевой депривации.

2.3.2. Формирование модели аллоксанового диабета у крыс.

2.3.3. Выделение клеточных органелл.

2.3.4. Определение активности ферментов.

2.3.5. Выделение и очистка ферментов.

2.3.6. Экстракция.

2.3.7. Фракционирование белков с помощью сульфата аммония.

2.3.8. Гель-фильтрация.

2.3.9. Ионообменная хроматография.

2.3.10. Исследование кинетических характеристик ферментов.

2.3.11. Аналитический электрофорез.

2.3.12. Определение гомогенности ферментов.

2.3.13. Специфическое проявление МДГ.

2.3.14. Определение молекулярной массы.

2.3.15. Определение количества белка.

2.3.16. Статическая обработка экспериментальных данных.

3. ИНДУКЦИЯ И ЛОКАЛИЗАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ ГЛИОКСИЛАТНОГО ЦИКЛА В ТКАНЯХ ГОЛОДАЮЩИХ КРЫС.

3.1. Изучение индукции ферментов глиоксилатного цикла в тканях голодающих крыс.

3.2. Изучение тканевой специфичности ключевых ферментов глиоксилатного цикла у голодающих крыс.

3.3. Субклеточная локализация ферментов глиоксилатного цикла в печени и почках голодающих крыс.

4. ВЫДЕЛЕНИЕ, ОЧИСТКА И СВОЙСТВА ИЗОЦИТРАТЛИАЗЫ ИЗ ПЕЧЕНИ И ПОЧЕК ГОЛОДАЮЩИХ КРЫС.

4.1. Очистка изоцитратлиазы из печени и почек голодающих крыс.

4.2. Молекулярная масса изоцитратлиазы.

4.3. Каталитические свойства изоцитратлиазы.

4.4. Влияние метаболитов на активность изоцитратлиазы.

4.5. Механизм каталитического действия изоцитратлиазы.

5. ВЫДЕЛЕНИЕ, СВОЙСТВА И РЕГУЛЯЦИЯ МАЛАТСИНТАЗЫ И МАЛАТ

ДЕГИДРОГЕНАЗЫ ИЗ ПЕЧЕНИ И ПОЧЕК ГОЛОДАЮЩИХ КРЫС.

5.1. Выделение и очистка малатсинтазы.

5.2. Каталитические свойства малатсинтазы.

5.3. Влияние метаболитов на активность малатсинтазы.

5.4. Изучение изоферментного состава малатдегидрогеназы в печени и почках крыс при пищевой депривации.

5.5. Выделение и очистка различных изоформ малатдегидрогеназы из гепатоцитов голодающих крыс.

6. ИНДУКЦИЯ, ЛОКАЛИЗАЦИЯ И СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ ГЛИОКСИЛАТ

НОГО ЦИКЛА У КРЫС ПРИ ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНОМ ДИАБЕТЕ.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Характеристика ключевых ферментов глиоксилатного цикла в тканях крыс при голодании и экспериментальном диабете"

Актуальность проблемы. Вопрос о превращении липидов в углеводы, и в частности в гликоген, в тканях животных и человека до настоящего времени является дискуссионным. Хотя, возможность такого процесса и допускается, но его механизм детально не исследован. Все еще высказываются сомнения по поводу возможности превращения жиров в углеводы в организме млекопитающих. Правильное решение этого вопроса важно для понимания механизма патологии и поиска способов профилактики и лечения многих заболеваний, особенно обменного характера. В частности, важным является выяснение особенностей координации липидного и углеводного метаболизма в животных тканях при различных патологических состояниях. Особенный интерес представляет исследование модельных ситуации, в которых активные глюконеогенетические процессы протекают за счет мобилизации запасных жирных кислот, и в первую очередь голодание тканей при пищевой депривации и сахарном диабете.

Состояние вопроса, цели и задачи. Ферменты глиоксилатного цикла успешно изучались на растениях, микроорганизмах и низших животных.

Наиболее исследованными среди животных являются ферменты глиоксилатного цикла из тканей червей. У нематод и трематод глиоксилатный цикл играет важную роль в процессах глюконеогенеза на различных стадиях развития.

Данные о присутствии глиоксилатного цикла в тканях высших животных немногочисленны. В 1980 году было установлено наличие в гомогенате мочевого пузыря жабы Въ^иь таппиБ активности малатсинтазы и изоцитрат-лиазы. Активность изоцитратлиазы и малатсинтазы также цитохимически и биохимически обнаруживалась в печени цыплят при действии витамина 03. В аналогичных условиях выявляется активность ключевых ферментов глиоксилатного цикла в печени крыс. Есть данные свидетельствующие о наличии изоцитратлиазы и малатсинтазы в тканях морских двустворчатых малюсок (¡га.\.\оМсги \4rginicu, Ре(псо/а р1ю1асИ/огш1х. Кроме того, исследования бурого жира, взятого у медведей, находящихся в зимней спячке, показали, что эта ткань может выполнять пероксисомальпое цианид-нечувствительное окисление жирных кислот и обладает активностью ключевых ферментов глиоксилатного цикла - изоцитратлиазой и малатсинтазой. Очень интересно отметить, что существуют данные об обнаружении активности изоцптрат-лиазы и малатсинтазы в гепатоцитах человека. Однако до сих пор нет единого мнения о возможности функционировании глиоксилатного цикла в тканях высших животных. Во многих случаях не были подробно изучены такие важные характеристики ферментов глиоксилатного цикла как субклеточная локализация, кинетические параметры, механизмы регуляции, а также биохимические характеристики феномена индукции данных ферментов.

Целью нашей работы явилось изучение возможных путей биохимической адаптации организма к дефициту углеводов и, в частности, исследование участия в подобной адаптации глиоксилатного цикла. Изучение индукции, внутриклеточной локализации, регуляторных особенностей ключевых ферментов глиоксилатного цикла в тканях крыс при голодании и аллоксано-вом диабете. Изучение их физико-химических свойств и кинетических характеристик. Основные конкретные задачи работы состояли в следующем:

1. Изучить возможность индукции ферментов глиоксилатного цикла в тканях крыс при голодании и аллоксановом диабете.

2. Изучить тканевую и внутриклеточную локализацию ферментов глиоксилатного цикла в организме голодающих крыс и крыс страдающих аллоксановым диабетом. , .

3. Разработать способы получения высокоочищенных ферментативных препаратов изоцитратлиазы и малатсинтазы из тканей крыс.

4. Исследовать ряд кинетических и физико-химических свойств данных ферментов.

5. Изучить некоторые аспекты регуляции ключевых ферментов глиоксилатного цикла.

Научная новизна и теоретическая значимость работы. Показана возможность индукции ключевых ферментов глиоксилатного цикла в печени и почках крыс при голодании и диабете. Для диабета феномен индукции показан впервые. Установлено, что активность изоцитратлиазы и малатсинтазы связана преимущественно с пероксисомальной фракцией гепатоцитов и клеток почек.

Получены гомогенные и высокоочищенные препараты изоцитратлиазы и малатсинтазы из печени и почек голодающих крыс и крыс с аллоксано-вым диабетом. Исследованы каталитические свойства ферментов, определены молекулярная масса и субъединичное строение изоцитратлиазы. Показано, что в каталитическом расщеплении изоцитрата участвуют две имида-зольные группы гистидина и цистеин. Впервые показано, что при голодании и диабете происходит образование новой изоформы малатдегидрогеназы ассоциированной с пероксисомальной фракцией гепатоцитов. Исследованы каталитические и регуляторные аспекты функционирования данной изоформы.

Исследован механизм регуляции ключевых ферментов глиоксилатного цикла на метаболическом уровне. В частности, показано, что конечные продукты глюконеогенеза - глюкозо-1 -фосфат и глюкозо-6-фосфат ингиби-руют данные ферменты. Определены соответствующие константы ингиби-рования.

Практическая значимость исследования. Научные положения настоящей работы расширяют и углубляют современные представления о механизмах сопряжения анаболических и катаболических процессов в клетках животных. Возможность индукции ферментов глиоксилатного цикла в тканях крыс в начальный период голодания и диабета, позволяет по новому взглянуть, в частности, на особенности координации липидного и углеводного метаболизма в животных тканях при данных видах патологических состояний.

Разработанная схема выделения электрофоретически гомогенного препарата изоцитратлиазы может быть использована для получения коммерческих препаратов фермента. Найденный метод стабилизации фермента позволяет сохранять его активность в течение длительного времени, что обеспечивает возможность использования препарата изоцитратлиазы для медицинской диагностики и в биохимических исследованиях для количественного определения изоцитрата.

Обнаружение феномена индукции глиоксилатного цикла при голодании и диабете в печени и почках высших животных может служить основой для разработки тест-систем обнаружения нарушений обмена веществ, связанных с мобилизацией запасных жиров. Материалы работы используются в учебном процессе на биолого-почвенном факультете Воронежского госуниверситета. Результаты исследований вошли в курсы лекций по биохимии, физиологии человека и животных, а также в спецкурсы по энзимологии, эволюционной биохимии и биоэнергетике.

Апробация работы. Материалы диссертации доложены и обсуждены на XXXV и XXXVII международных научных конференциях "Студент и научно-технический прогресс", Новосибирск, 1997, 1999 г.г.; на II открытой городской научной конференции молодых ученых г. Пущино. Пущино, 1997 г.; на международном симпозиуме "Физико-химические основы функционирования белков и их комплексов", Воронеж, 1998 г.; на межрегиональной научной конференции "Организация и регуляция физиолого-биохимических процессов", Воронеж 1998 г.; на межрегиональной научной конференции "Физиология и психофизиология мотиваций", Воронеж 1997 г. на научных сессиях Воронежского госуниверситета 1996-1999 г.г.

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 10 работ. Объем и структура работы. Диссертация состоит из введения, шести глав, заключения, выводов и списка литературы. Материалы изложены на 197 страницах машинописного текста, включая 14 таблиц, 46 рисунков. Список литературы содержит 298 источников.

Заключение Диссертация по теме "Биохимия", Волвенкин, Сергей Васильевич

ВЫВОДЫ

1. Установлена индукция ключевых ферментов глиоксилатного цикла ИЦЛ и МС в тканях крыс при голодании и экспериментальном диабете, при этом показано, что данные ферменты специфичны для печени и почек голодающих крыс и крыс с аллоксановым диабетом.

2. Определена субклеточная локализация ИЦЛ и МС в печени и почках крыс. Данные ферменты локализуются во фракции пероксисом.

3. Проведена очистка МС из печени и почек крыс при голодании и аллок-сановом диабете. Изучены каталитические и регуляторные аспекты функционирования данного фермента.

4. В результате применения разработанной методики очистки получены гомогенные препараты ИЦЛ из печени и почек голодающих крыс с удельной активностью 12,4 и 9,04 ФЕ/мг белка. Выход ферментов при этом составил 18,7% и 8,2%, соответственно.

5. С помощью гельфильтрации определено значение молекулярной массы, ИЦЛ. Оно составило 180±7,2 кДа. Методом электрофореза в присутствии БОБ-Ма изучено субъединичное строение, при этом установлено наличие четырех идентичных по молекулярной массе субъединиц в составе фермента. Молекулярная масса каждой субъединицы 46±1,4 кДа.

6. Применение методов ингибиторного анализа позволило установить, что в каталитическом расщеплении изоцитрата участвуют две имида-зольные группы гистидина и цистеин.

7. Выявлен механизм регуляции ключевых ферментов глиоксилатного цикла ИЦЛ и МС на метаболическом уровне. Ферменты ингибируются конечными продуктами глюконеогенеза глюкозо-1-фосфатом и глюко-зо-6-фосфатом. Определены соответствующие константы и тип ингиби-рования.

8. Установлено, что при голодании и диабете происходит появление дополнительной изоформы МДГ в гепатоцитах крыс. Данная изоформа

174 ассоциирована с пероксисомальной фракцией и вероятно участвует в реализации глиоксилатного цикла. 9. Исследованы каталитические и регуляторные аспекты функционирования пероксисомальной, цитозольной и митохондриальной МДГ. Выявлена положительная кооперативность митохондриальной МДГ по окса-лоацетату. Рассчитан коэффициент Хилла.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Основной задачей данной работы, являлось изучение возможных путей биохимической адаптации организма к дефициту углеводов и, в частности, исследование участия в подобной адаптации глиоксилатного цикла. Кроме того, данная работа направлена на решение еще одной важной проблемы - это выяснение распространенности глиоксилатного цикла среди различных групп живых организмов. Традиционно считается, что этот цикл характерен для растений и микроорганизмов. Вопрос же о его присутствии в животных тканях до сих пор остается открытым.

Глиоксилатный цикл был открыт у бактерий выращиваемых на ацетате (Kornberg, Krebs 1957). Для этих организмов основной его функцией считается вовлечение Сг-органических соединений в анаболические процессы. Для растений наличие глиоксилатного цикла впервые было показано в работе (Kornberg, Beevers 1957). Наибольшая его интенсивность наблюдается в жирозапасающих органах семян при прорастании (Cooper, Beevers 1969). В этих тканях основной функцией глиоксилатного цикла является обеспечение процесса конверсии запасных жиров в углеводы. Подобную роль глиоксилатный цикл играет у личинок некоторых нематод (Khan, McFadden 1980), где активность его ключевых ферментов изоцит-ратлиазы и малатсинтазы обнаруживается на ранних стадиях онтогенеза.

Для позвоночных животных отдельные данные об обнаружении активности глиоксилатного цикла, как правило, связаны с воздействием экстремальных факторов различной природы. Так, выявлялась активность глиоксилатного цикла при воздействии альдостероном в почечных канальцах жабы Bufo marinus (Goodman et al., 1980), холекальциферолом (Davis et al., 1988), а также витамином D в печени цыплят, выращенных при дефиците этого витамина (Davis et al., 1990). Кроме того, исследования бурого жира, взятого у медведей, находящихся в зимней спячке, показали, что эта ткань может выполнять цианид-резистентное окисление жирных кислот.

Авторами показано, что в этом процессе основную роль играют перокси-сомы. Активность пероксисомальных ферментов пальмитоил-КоА оксида-зы и каталазы из бурого жира медведей в состоянии гибернации возрастали в 10 и 3,4 раза, соответственно. Боле того, в пероксисомах кроме ферментов цианид-нечувствительного окисления жирных кислот авторы обнаружили ключевые ферменты глиоксилатного цикла изоцитратлиазу и ма-латсинтазу. Активность этих ферментов по сравнению с контролем возрастала в 8,2 и 5,3 раза соответственно. Также отмечается, что инкубация тканей бурого жира в течении 4 часов в присутствии пальмитата вызывает резкое увеличение содержания гликогена по сравнению с контролем. На основе этих данных делается заключение о возможности превращения аце-тил-КоА, образованного из липидов, в гексозу (Davis et al., 1990). Очень интересно отметить, что существуют данные об обнаружении активности изоцитратлиазы и малатсинтазы в гепатоцитах человека (Davis et al., 1992).

Однако до сих пор нет единого мнения о возможности функционировании ГЦ в тканях высших животных (Holmes, 1993). А также, во многих случаях не были подробно изучены такие важные характеристики ферментов ГЦ как субклеточная локализация, кинетические параметры, механизмы регуляции и совсем не выяснен вопрос о механизме индукции этих ферментов.

Исходя из многочисленных данных, можно сделать вывод, что в подавляющем большинстве случаев ферменты глиоксилатного цикла индуцируются в животном организме при интенсивном использовании жиров. Это явление может носить естественный (как в случае с бурой жировой тканью медведей, личинок нематод и т.д.) или экстремальный, патологический характер (как в случае воздействия альдостероном, холекальциферо-лом и витамином D3).

В наших экспериментах были использованы такие экстремальные и патологические состояния как длительное голодание и диабет. Известно, что в этих условиях организм переключается на преимущественную утилизацию запасенных жиров. Однако, и в данных физиологических состояниях не прекращаются, но даже в определенный период интенсифицируются, процессы глюконеогенеза. Возникает вопрос: участвуют ли в глюко-неогенезе ферменты глиоксилатного цикла?

Для ответа на поставленный вопрос, на первом этапе, проводили исследования индукции ключевых ферментов глиоксилатного цикла в тканях крыс. Установлено, что при голодании и в начальный период диабета происходит появление активности ИЦЛ и МС в печени и почках. Следует заметить, что в норме ни в одной из изученных тканей активности данных ферментов не обнаруживаются.

Изучение субклеточной локализации ИЦЛ и МС, показало, наличие их в пероксисомальной фракции гепатоцитов и клеток почек голодающих крыс и крыс с аллоксановым диабетом. При изучении индукции остальных ферментов, участвующих в глиоксилатном цикле, установлено, что при голодании и диабете в печени и почках крыс увеличивается активность МДГ и ЦС. Причем наблюдалось возрастание как общей, так и удельной активности. Изучение изоферментного спектра малатдегидрогеназы показало появление в печени голодающих крыс и крыс с аллоксановым диабетом новой изоформы этого фермента, активность которой также преимущественно связано с пероксисомальной фракцией гепатоцитов. Вероятно, пе-роксисомальная изоформа может участвовать в реализации ГЦ. По кинетическим характеристикам данная изоформа очень близка к цитозольной МДГ. Показано, что митохондриальная МДГ обладает положительной кооперативностью по отношению к оксалоацетату. Благодаря этому свойству фермент способен быстро реагировать на изменение концентрации оксалоацетата. Для аконитатгидратазы было показано, что ее удельная активность заметных изменений не претерпевает. Это характерно как для голодания так и для диабета.

Проведена очистка ИЦЛ и МС из тканей крыс при голодании и ал-локсановом диабете. Получены гомогенные препараты ИЦЛ из печени и почек голодающих крыс с удельной активностью 12,4 и 9,04 ФЕ/мг белка, соответственно. Анализируя данные по ионообменной хроматографии, можно сделать вывод, что в гепатоцитах и в почках индуцируется по одной изоформе ИЦЛ и МС. Высокоочищенные и гомогенные препараты ИЦЛ применяли для определения молекулярной массы и субъединичного строения данного фермента. Значение молекулярной массы составляет приблизительно 180 кДа. Фермент состоит из четырех очень близких по массе субъединиц.

Изучение некоторых аспектов строения активного центра ИЦЛ показало, что в каталитическом расщеплении изоцитрата участвуют две имида-зольные группы гистидина в пересчете на субъединицу фермента и цисте-ин. Данные по ингибированию ИЦЛ продуктами реакции свидетельствуют о том, что сукцинат является конкурентным ингибитором по отношению к изоцитрату. Это может указывать на то, что сукцинат первым освобождается из активного центра в процессе катализа.

Изучение каталитических свойств ИЦЛ и МС, выделенных из печени и почек голодающих крыс и крыс с аллоксановым диабетом, показало, что ферменты подчиняются кинетике Михаэлиса-Ментен. Определены значения Кт. Из регуляторных аспектов наибольший интерес представляет тот факт, что наибольшее ингибирование данных ферментов наблюдается при действии конечных продуктов глюконеогенеза, а именно глюкозо-1-фосфатом и глюкозо-6-фосфатом. Таким образом, осуществляется регуляция по принципу обратной связи. Это может свидетельствовать о том, что физиологическим смыслом индукции глиоксилатного цикла в печени и почках крыс при голодании и диабете, является -обеспечение утилизации жирных кислот для поддержания энергетического баланса клеток, а также поддержания уровня углеводов. Сравнение свойств впервые полученного нами высокоочищенного препарата ИЦЛ и МС из печени и почек голодающих крыс и крыс с аллоксановым диабетом с данным ферментом из других источников показывает сходство таких характеристик, как удельная активность, молекулярная масса, значение рН-оптимума и констант Миха-элиса. Специфичным для животных тканей является активирование изо-цитратлиазы из печени крыс ADP и ингибирование ее активности глюко-зофосфатами.

Таким образом, полученные нами данные позволяют предположить следующий биохимический механизм адаптации организма к дефициту углеводов и феномена синтеза de novo гликогена в печени и почках крыс при голодании и экспериментальном диабете (рис.45). Известно, что в данных патологических состояниях в организме резко усиливается липо-лиз в жировой ткани и выход свободных жирных кислот в плазму крови. Периферические ткани интенсивно потребляют их как основной энергетический субстрат. Наличие в пероксисомах гепатоцитов и клеток почек крысы ферментов (3-окисления жирных кислот, по-видимому, обеспечивает расщепление интенсивно поступающих свободных жирных кислот с образованием аце-тил-КоА. Ацетил-КоА далее может использоваться в глиоксилатном цикле. Возникающий в изоцитратлиазной реакции сукцинат может через цикл трикарбоно-вых кислот окисляться до оксалоацетата и направляться на синтез гликогена.

Итак, глиоксилатный цикл - это уникальный процесс, который делает возможным превращение жиров в углеводы. Вероятно, он имеет более широкое распространение в живой природе, чем считалось ранее, и не был утрачен в процессе эволюционного развития животных. Тем не менее, данный метаболический путь не функционирует на протяжении всей жизни: ферменты цикла синтезируются только в те моменты, когда они необходимы. Это прорастание семян масличных растений и раннее развитие личинок низших животных, рост бактерий на двууглеродных субстратах и углеводородах. У высших животных глиоксилатный цикл начинает функционировать при экстремальных и патологических состояниях таких как голодание и диабет. Два фермента (изоцитратлиаза и малатсинтаза) специфичны для глиоксилатного цикла, три других - общие с циклом трикарбо-новых кислот. жирная кислота

Р -окисление V ацетил-КоА

Пердксисома аий^й'^йа!^:.®'^''»'!!::'. У;:.' ■'.',/

ЯЙЙШШШШШ^ глюкозо-6-фосфат ф Цитозоль глюкозо-1-фосфат I гликоген

Рис. 46 Предполагаемая схема трансформации жирных кислот в гликоген в гепатоцитах голодающих крыс и крыс с аллоксановым диабетом

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Волвенкин, Сергей Васильевич, Воронеж

1. Баженов Ю.И., Горбачева Л.Р., Ритов В.Б. Влияние адаптации к холоду на липидный обмен и транспортные функции мембран скелетных мышц // Российский физиол. журнал. - 1998. - Т.84, №1. - С. 125-132.

2. Васильева Е.Д. Некоторые вопросы термогенеза и жирового обмена у млекопитающих при действии холода // Успехи соврем, биол. 1974. - Т.78. -С.138-156.

3. Готтшалк Г. Метаболизм бактерий. -М.: Наука, 1982. -312 с.

4. Демченко И.Т. Физиология экстремальных состояний // Успехи физиол. наук. -1994. Т.25, №2. -С.97-103.

5. Гродзинский A.M., Гродзинский Д.М. Краткий справочник по физиологии растений. Киев: Наукова думка, 1973. - 273 с.

6. Детерман Г. Гель-хроматография. М.: Мир, 1970. - 252 с.

7. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. -М.: Мир, 1982. Т.З. -С.1118

8. Епринцев А.Т., Игамбердиев А.У. Активность и изоформы малатдегидрогеназы в высоко и низко масличных сортах кукурузы // Физиология растений. 1995. -Т.42, - Вып.5. -С.759-764.

9. Ермолаева Н.П. Регуляция глюконеогенеза в онтогенезе. М.: Наука, 1987. - 168 с.

10. Ю.Глиоксилатный цикл растений./ Землянухин A.A., Землянухин Л.А., Епринцев

11. А.Т., Игамбердиев А.У. Воронеж: Изд-во Воронеж, ун-та, 1986. - 148 с.

12. Землянухин A.A., Игамбердиев А.У. Регуляция активности изоцитратлиазы в растениях конопли // Физиология растений. 1985. - Т.32, - Вып.4. - С.739-746.

13. Землянухин Л.А., Игамбердиев А.У., Землянухин A.A. Очистка и свойства изоцитратлиазы из подсолнечника // Биохимия. -1984. Т.49, - Вып.З. - С.387-393.

14. Землянухин Л. А., Игамбердиев А.У., Преснякова E.H. Выделение и характеристика изоцитратдегидрогеназы из щитка кукурузы // Биохимия. 1986. -Т.51,-Вып.З.-С.442-448.

15. Иванов К.П. Основы энергетики организма. Теоретические и практические аспекты.- СПб.: Наука, 1992. 272 с.

16. Игамбердиев А.У. Микротельца в метаболизме растений. Воронеж: Изд-во Воронеж, ун-та, 1990. - 148 с.

17. Игамбердиев А.У, Землянухин А.А Исследование кинетических свойств и модификаций аминокислотных остатков изоцитратлиазы из щитка кукурузы // Биохимия. 1987. - Т.52, - Вып. 8. - С. 1286-1293.

18. Игамбердиев А.У., Землянухин A.A., Мещерякова И.В. Внеглиоксисомальная форма изоцитратлиазы высших растений // Физиология растений. 1986. -Т. 33, -Вып. 6.-С. 1113-1120.

19. Игамбердиев А.У., Иванов Б.Ф., Родионова М.И. Окисление сукцината в глиоксисомах щитка кукурузы // Физиология растений. 1990. - Т.37, - Вып.З. - С.505-510.

20. Калабухов Н.И. Спячка животных. Хорьков: Изд-во Харьковского ун-та, 1975. - 184 с.

21. Козырева Т.В., Верхогляд JI.A. Адаптация к холоду и структура терморегуляционного ответа при медленном и быстром охлаждении // Российский физиол. журнал. 1997. - №14. - С.135-141.

22. Кондрашева М.Н., Родионова М.А. Реализация глиоксилатного цикла в митохондриях ткани животных // Докл. АН СССР. 1971. - Т.196, №5. - С.1225-1227.

23. Лакин Г.Ф. Биометрия. М: Высшая школа, 1980. - 293 с.

24. Лайте С.М. Физиология и патология жировой ткани. -М.: Изд-во Медицина, 1984. 114 с.

25. Лайте С.М., Лаптева H.H. Очерки по патофизиологии обмена веществ и эндокринной системы. М.: Медицина, 1987. - 424 с.

26. Лебкова Н.П. Изучение субклеточной локализации УДФ-глюкозилтрансферазы в печени голодающих крыс // Цитология. 1985. - Т.27, №2. - С.35-40.

27. Лебкова Н.П. Субклеточная локализация карнитинацилтрансферазы в клетках различных органов интактных и голодающих крыс // Бюлл. экспер. и биол. медицины. 1983. - №7. - С.32-35.

28. Лебкова Н.П. Субстратное обеспечение энергетического гомеостаза при голодании // Бюлл. экспер. и биол. медицины. 1991. - № 11.- С.475-479.

29. Лебкова Н.П. Трансформация липидов в гликоген в клетках животных и человека // Архив патологии. 1981. - №2. - С.72-77.

30. Лебкова Н.П., Чижов А.Я. Ультраструктурные и цитохимические изменения в-печени крыс при тренировке к гипоксии // Бюлл. экспер. биол. и медицины. 1992. - №6. - С.663-666.

31. Майланов И.С. Температурная компенсация у гомойотермных животных // Российский физиол. журнал. 1997. - №9. - С.102-110.

32. Наточин Ю.В. Молекулярная физиология почки и механизмы интеграции ее функций // Физиол. журнал. 1994. - Т.80, №7. - С.42-50.

33. Ньюсхолм Э., Старт К. Регуляция метаболизма. М.: Мир, 1977. 247 с.

34. Пинейру де Карвалью М.А., Землянухин А.А., Епринцев А.Т. Малатдегидрогеназа высших растений. Воронеж: Изд-во Воронеж, ун-та, 1991. - 216 с.

35. Родина Е.А., Василевская Л.С. Действие среднецепочечных триглицеридов на секреторную функцию печени // Успехи физиол. наук. 1994. - Т.25, №4. - С.38-45.

36. Скулачев В.П. Понижение внутриклеточной концентрации 02 является специфической функцией дыхательной системы клетки // Биохимия. 1994. -Т.59, №12. - С.1910-1912.

37. Смирнов К.В. Физиология пищеварения // Успехи физиол. наук. 1994. - Т.25, №2. - С.69-75.

38. Спиридонов В.Н., Воробьева М.Ф. Влияние стимуляции и повреждения афферентных нервов на содержание глюкозы и свободных жирных кислот в крови крыс при изменении гликемии // Российский физиол. журнал. 1998. - Т.83, №12. - С.1433-1439.

39. Ткачев А.В., Клярина И.М., Исаев А.И. Влияние гормональной активности щитовидной железы и инсулярного аппарата на уровень глюкозы у человека // Российский физиол. журнал. 1998. - Т.84, №5. - С.521-527.

40. Фридрих П. Ферменты: четвертичная структура и надмолекулярные комплексы. -М.: Мир, 1986.-376 с.

41. Шустов Е.Б. Физиология экстремальных состояний. -СПб.: Наука, 1998. 247с.

42. Abeysinghe S.L., Baker P.J., Rice D.W. Use of chemical modification in the crystallization of isocitrate lyase from E. coli // J. Mol. Biol. 1991. - V.220, №1. -P.13-16.

43. Adamo A.M., Aloise P.A., Pascuini J.M. // Int. J. Dev. Neurosci. -1986. V.l 1. - P.13-17.

44. Allen R.D., Trelease R.H., Thomas T.L. Régulation of isocitrate lyase gene expression in sunflower//Plant. Physiol. J. -1988. -V.86, №2. -P.527-532.

45. Appel M.S., Like. A.A., Rosini A.A. Hepatic carbohydrate metabolism in the spontaneosly diabetic bio-breeding Worcester rat // Amer. Physiol. J. 1981. - V.240, №2. -P.78-83/

46. Arion W.J., Nordlie R.S. Biological regulation of inorganic pyrophosphateglucose phosphotransferase ahd glucose-6-phosphatase. Activation by triaminsinalon, in vitro, in the presence of actinomycin //J. Biol. Chem. 1967. - V.242, №9. - P.2207-2210.

47. Barret J., Ward C.W., Faibairn D. The glyoxylate cycle and the conversion of triglicerides to carbohydrates in developing eggs of Ascaris lumbricoides // Comp. Biochem. and Physiol. 1970. - V.35, №4. -P.577-585.

48. Baughuin P., Beaufay H., De Duve C. Peroxisomes // Cell Biol. 1965. - V.26. - P.219-243.

49. Baumgart E., Volkl. A., Hashimoto T. Metabolism of peroxisomes // J. Cell Biol. -1989. V.108. - P.2221-2231.

50. Beale E.G., Hartley J.L., Granner D.K. Dibutyryl cyclic AMP and glucose regulated the a mouth of messenger RNA coding for hepatic phosphoenolpyruvate carboxykinase // J. Biol. Chem. 1982. - V.257. - P.2022-2028.

51. Beeckmans S., Khan A.S., Van Drissche E. Specific association between the glyoxylic acid cycle enzymes isocitrate lyase and malate synthase // Eur. J. Biochem. -1994. -V.224,№1.-P. 197-201.

52. Beevers H. Microbodies in higher plants // Ann. Rev. Plant Physiol. -1979. -V.30. -P.159-193.

53. Behari R., Baker A. The carboxylterminus of isocitrate lyase is not essential for import intro glyoxysomes in an in vitro system //J. Biol. Chem. -1993. -V.268, №10. -P.7315-7322.

54. Behrends W., Birghan R., Kindl H. Transition from of microbodies overlapping of to sets of marker proteins during the rearrangement of glyoxysomes in to leaf peroxisomes // J. Biol. Chem. -1990. -V.371, №1. -P.85-94.

55. Beier K., Volkl A., Hashimoto T. // J. Cell Biol. -1988. -V.46. -P.383-393.

56. Bellion E., Woodson Y. Two distinct isocitrate lyase from Pseudomonas sp. 11 J. Bacterioi. -1975. -V.122, №4. -P.557-564.

57. Benevides J.M., Tremblay G.C., Hammen C.S. Determination of isocitrate lyase and malate synthase activities in a marine bivalve mollusk by new method of assay // Comp. Biochem. Physiol. -1989. -V.94, №4. -P.779-782.

58. Blouin A., Bolender R.P., Wlibel E. // J. Cell Biol. -1977. -V.72. -P.441-455.

59. Bogdonoff M.A., Nichols C.R., Psychogenetic effect on lipid mobilization // Amer. Physiol. Soc. -1975. -P.613-613.

60. Borst P. Peroxisome biogenesis revisited // Biochim. Byophys. Acta. -1989. -V.1008. -P.1-13.

61. Borst. P. How proteins get intro the microbodies (peroxisomes, glyoxysomes) // Biochim. Biophys. Acta. -1986. -V.866. -P. 179-203.

62. Bowden L., Lord J.M. Purification and comparative properties of microsomal and glyoxysomal malate synthase caster bean endosperm // Plant Physiol. -1978. -V.61, №2. -P.259-265.

63. Bowger P., De Lucas J.R., Turher G. Regulation of the expression of the isocitrate lyase gene (acu D) of Aspergillus nidulans // Mol. Gen. Genet. -1994. -V.242, №4. -P.484-489.

64. Brown D.F., Olivecrona T. The effect of glucose availa bility and utilization on chilomicron metabolism in the rat // Acta Physiol. Scand. -1989. -V.66. -P.9-18.

65. Bruinenberg P.G., Blaauw M., Kazemir B. Cloning and sequencing of the malate synthase gene from Hansenula polymorpha // Yeast. -1990. -V.3, №6. -P.245-254.

66. Bublitz C., Kennedy E.P. Synthesis of phosphatides in isolated mitochondria // J. Biol. Chem. -1984. -V.211. -P.951-961.

67. Burchell A., Burchell B. Identification and purification of a liver microsomal glucose-6-phosphatase // Biochem. J. -1982. -V.205, №3. -P.567-573.

68. Butcher R.W., Baird C.E., Sutherland E.W. Effect of lipolitic and antilipolitic substances on adenosine-3,5-monophosphate levels in isolated fat cell // J. Biol. Chem. -1978. -V.243. -P.1705-1712.

69. Cahiell G.F., Leboeuf B., Renold A.E. Rat adipose tissue in vitro. Synthesis of glycogen and glyceride glycerol // J. Biol. Chem. -1979. -V.234. -P.2540-2543.

70. Carlson C.W., Baxter R.C., Ulm E.H. Role of oleate in the regulation of neutral rabbit liver fructose 1,6-bisphosphatase activity // J. Biol. Chem. -1973. -V.248, №16. -P.5555-5561.

71. Carlson L.A. Inhibition of the mobilization of free fatty acid from adipose tissue // Ann. N.Y. Acad. Sci.-1985.-V. 131.-P. 119-142.

72. Caterson I.D., Fuller S.G., Randle P.J. Effect of the fatty oxidation inhibitor 2-tetradecylglycidic acid on pyruvate dehydrogenase complex activity in starved and alloxan-diaetic // Biochem J. -1982. -V.208, №1. -P.53-60.

73. Chan M. Sim T.S. Malate synthase from Streptomyces claviligerus NRPL3585: cloning, molecular characterization and its control by acetate // Microbiol. -1998. -V.ll, №144. -P.3229-3237.

74. Chell R.M., Sundaram T.K. Structural basis of the thermostability of monomeric malate synthase from athermophylic Bacillus //Bacteriol. -1978. -V.135, №2. -P.334-341.

75. Chionni A., Coluoci M., del Giudice N. Comportamento dell' HGH nell'obesita esseziale e sue variazioni dopo dieta ipocalorica // Folia endocrinol. -1981. -V.24. -P.274-282.

76. Chock P.B., Rhee S.G., Stadtman E.R. Interconvertible enzyme cascades in cellular regulatin // Ann. Rev. Biochem. -1980. -V.49. -P.813-843.

77. Cioni M., Pinzauti G., Vanni P. Comparative biochemistry of glyoxylate cycle // Comp. Biochem andBiophys. -1981. -V.70, №1. -P.l-26.

78. Claus T.H., Pielkis S. Fructose 2,6-bisphosphate levels are elevated in livers of genetically obese mice // Biochem. and Biophys. Res. Communs. -1982. -V.109, №3. -P.664-668.

79. Colonna W.J., Mc Fadden B.A. Isocitrate lyase from parasitic and free-living nematodes //Arch. Biochem. Biophys. -1975. -V.170, №4. -P.608-619.

80. Cook J.R. Properties of partially purified malate synthase from E. gracilis // J. Protozool. -1970.-V.17, №2-P.232-235.

81. Cooper T.G., Beevers H. Mitochondria and glyoxysomes from castor bean endosperm // J. Biol. Chem. -1969. -V.244, №13. -P.3507-3513.

82. Coore H.G., Denton R.M., Martin B.R., Randle P.J. Regulation of adipose tissue piruvate dehydrogenase by insulin and other hormones // Biochem. J. -1971. -V.125. №1.-P.l 15-127.

83. Corredor C., Bosca L., Sols A. Biphasic effect of fructose 2,6-bisphosphate on the liver fructose 1,6-bisphosphatase: mechanism and physiological implication // FEBS Lett. -1984. -V.167, №2. -P. 199-202.

84. Cortay J.C., Negre D., GalinierA. Regulation of the acetate operon in E. coli: purification and functional characterization of the ICL R repressor // EMBO J. -1991. -V.103. -P.675-679.

85. Courtois-Verniguest F., Douce R. Lack of aconitase in glyoxysomes and peroxisomes // Biochem. J. -1993 -V.294, Pt.l. -P. 103-107.

86. Davis W.J., Goodman D.B.P., Crawford L.A. Hibernation activates glyoxylate cycle and gluconeogenesis in black bear brown adipose tissue // Biochim. Biophys. Acta. -1990. -V.1051. -P.276-278.

87. Davis W.L., Goodman D.B.P. Evidence for the glyoxylate cycle in human liver // Anat. Rec. -1992. -V.234. -P.461-468.

88. Davis W.L., Jones J.L., Matthews G.R. The identification of glyoxylate cycle enzymes in chick liver the effect of vitamin D3: cytochemistry and biochemistry // Anat. Rec. -1990. -V.227.-P.271-284.

89. Davis W.L., Jones R.G., Farmer E. The glyoxylate cycle in rat epiphysial cartilage: the effect of vitamin D3 on the activity of the enzymes isocitrate lyase and malate synthase // Bone.-1989. -V.10. -P.201-206.

90. Davis W.L., Matthews G.R., Goodman D.B.P. Glyoxylate cycle in rat liver: effect of vitamin D3 treatment//FASEB J. -1988. -V.3. -P. 1651-1655.

91. De Duve C. Microbodies in the living cell // Sci. Mer. -1983 -V.248, №5. -P.52-62.

92. De Duve C., Baughuin P. Peroxisomes (microbodies and related particles) // Phisiol. Rev. -1966. -V.46(2). -P.323-357.

93. De Lucas J.R., Gregory S., Turner G. Analysis of the regulation of the Aspergillus nidulans acuD gene, encoding isocitrate lyase, by constriction of a hybrid promoter // Mol. Gen. Genet. -1994. -V.243, №6. -P.654-659.

94. Dixon G.H., Kornberg H.L., Lund P. Purification and properties of malate synthase // Biochim. Biophys. Acta. -1961. -V.41, №2. -P.217-233.

95. Dole V.P. The significance of nonesterified fatty acid in plasma // Arch. Intern. Med. -1988. -V.101. -P. 1005-1008.

96. Dudman N.P.B., De Maine M.M., Bencovic S.J. Fructose 1,6-bisphosphate: Kinetic of hydrolisis catalised by rabbit liver neutral fructose 1,6-bisphosphatase with Mg2+ // J. Biol. Chem. -1978. -V.253, №16. -P.5712-5718.

97. Dunham S.M., Thurston C.F. Control of isocitrate lyase synthesis in Chlorella fusca var. vacuolata // Biochem. J. -1978. -V.176, №2. -P. 179-185.

98. Dupont J., Mathias M.M. Biooxidation of linoleic acid via methylmalonil-CoA // Lipids. -1989. -V.4 -P.478-483.

99. Durchschlag H., Biederman G., Eggerer H. Large-scale purification and some properties of malate synthase from Baker's yeast // Eur. J. Biochem. -1981. -V.114, №2. -P.255-262.

100. Eising R., Trelease R.N., Ni W.T. Biogenesis of catalase in glyoxysomes and leaf-type peroxisomes of sunflower cotyledons // Arch. Biochem. Biophys. -1990. -V.278, №1.-P.25 8-264.

101. Eldan M., Mayer A.M., Poljaroff-Mayer A. Difference in subcellular lacalization of isocitrate lyase in lettuce seeds of different ages // Plant and Cell. -1974. -V.15, №1. -P.164-173.

102. Elgasma Y., Tabak H.F. Proteins involved in peroxisome biogenesis and functioning // Biochim. Biophys. Acta. -1996. -V.1286, №3. -P.269-283.

103. Elliot C.R.F., Pogson C.I. The effect of starvation and experimental diabetes on phosphoenolpyruvate carboxykinase in the guinea pig // Biochem. J. -1977. -V.164. -P.357-361.

104. Faber K.N., Keizer-Gunnik I., Pluim D. The N-terminus of amine oxidase of Hansenula polymorphs contains a peroxisomal targeting // FEBS Lett. -1995. -V.354, №2.-P. 115-120.

105. Fain J.N. Studies on the role of RNA and protein synthesis in lipolitic action of growth hormone in isolated fat cells // Advan. Enzyme Regul. -1987. -V.5. -P.39-51.

106. Falmagne P., Wiame J.M. purification et characterization partially des deux malate synthases E. coli // Eur. J. Biochem. -1973. -V.37, №2. -P.415-424.

107. Felig P., Marliss E., Owen O. Blood glucose and gluconeogenesis in fasting man // Arch. Inter. Med. -1979. -V.123. -P.293-298.

108. Fernandez E., Fernandez M., Moreno F. Transcriptional regulation of the isocitrate lyase encoding gene in S. cerevisiae // FEBS Lett. -1993. -V.333, №3. -P.238-242.

109. Fernandez E., Fernandez M., Radicio R. Two structural genes are encoding malate synthase isoenzymes in S. cerevisiae // FEBS Lett. -1993. -V.3, №320. -P.271-275.

110. Fernandez E., Moreno F., Rodicio R. The ICL gene from S. arevisiae // Eur.J. Biochem. -1992. -V.204, №3. -P.983-990.

111. Firenzuoli A.M., Vanni P., Mastronuzzi E. Enzymes of glyoxylate cycle in conifers // Plant Physiol. -168. -V.43, №7. -P.l 125-1128.

112. Fleig W.E., Noether-Fleig C., Roeben H. Hormonal regulation of key glucuneogenic enzymes and glucose release in cultured hepatocytes // Arch. Biochem and Biophys. -1984.-V.229, №1.-P.368-378.

113. Fortnagel P., Treese E. Inhibition of aconitase metals causing inhibition of sporulation in Bacillus subtilis // J. Biol. Chem. -1968. -V.243, №20. -P.5289-5295.

114. Fredrickson D.S., Gordon R.S., Cherkes A. Metabolism of albumin-bound carbon-14-labeled unesterified fatty acid in normal human subject // J. Clin. Ivest. -1988. -V.37. -P.1504-1515.

115. Freedman A.D., Graff S. Metabolism of pyruvate in the tricarboxylic acid cycle // J. Biol. Chem. -1978. -V.233. -P.292-295.

116. Frevert J., Koller W., Kindl H. Occurrence and biosynthesis of glyoxysomal enzymes in ripening cucumber seeds // Hoppe-Seyler's J. Physiol. Chem. -1980. -V.361, №10. -P.1557-1565.

117. Friedman B., Goodman E.H., Wienhouse S. Effect of insulin and fatty acid on gluconeogenesis in the rat // J. Biol Chem. -1987. -V.242. -P.3620-3627.

118. Fritz I.B. A hypothesis concerning the role of carnitine in the control of interrelation between fatty acid and carbohydrate metabolism // Respect. Biol, and Med. -1977. -V.10. -P.643-677.

119. Ganning A.E., Brunk U., Dallner G. // Biochim. Biophys. Acta. -1983. -V.763. -P.72-82.

120. Gemmrich A.R. Isocitrate lyase in germinating spores of the fern Anemia phylitids //Phytochemistry. -1979. -V.18,№6. -P.l 143-1146.

121. Gerhard B. Enzyme activities of the (3-oxidation pathway in spinach leaf peroxisomes // FEBS Lett.-1981 .-V. 126, № 1. -P.71 -73.

122. Giachetti E., Vanni P. Effect of Mg2+ and Mn2+ on isocitrate lyase, a non-essentially metalionactivated enzyme. A graphycal approach for the discrimination of the model for activation // Biochem. J. -1991. -V.276, -Pt.l. -P.223-230.

123. Gietl C. Glyoxysomal malate dehydrogenase from watermelon is synthesized with an amino-terminal transit peptide // Proceedings of the National Academy of Science of USA.-1990.-V.87, №15. -P.5773-5777.

124. Gietl C. Malate dehydrogenase isoenzymes: cellular locations and role in the flow of metabolites between the cytoplasm and cell organelles // Biochim. et Biophys.Acta.-1992.-V. 1100, №3. -P.217-234.

125. Gietl C. Malate dehydrogenase isoenzymes: cellular locations and role in the flow of metabolites between the cytoplasm and cell organelles // Biochim. et Biophys. Acta. -1992. -V.l 100, № 3. -P.217-234.

126. Glover T.R., Andrews D.W., Rachubinski R.A. S. cerevisiae peroxisomal thiolase is imported as a dimer // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.-1994.-V.91, №22. -P. 10541-10545.

127. Goodman D.B.P., Davig W.L., Jones R.G. Glyoxylate cycle in toad urinary bladder: Possible stimulation by aldoslerone // Proc. Nath. Acad. Sci.-1980.-V.77, № 3. -P. 1521-1525.

128. Goodman H.M., Knobil E. Some endocrine factor in regulation of fatty acid mobilization during fasting// Amer.J.Physiol.-1981. -V.201.-P.1-3.

129. Goodman P.S. Interaction of human serum albumin with long-chain fatty acid anions // J. Amer. Chem. Soc. -1978. -V.80. -P.3892-3898.

130. Gorin E., Shafrir E. Lipolitic activity in adipose tissue homogenate toward tri-, di-and monoglyceride substrate // Biochem. et biophys. Acta. -1984. -V.84. -P.24-34.

131. Gould S.J. Keller G.A., Subramini S. Identification of peroxisomal targeting signals located at the carboxy terminus of tour peroxisomal proteins // J. Cell. Biol. -1990. -V.l07, № 3. -P.897-905.

132. Graham I.A., Smith L.M., Brown J.W. The malate synthase gene of cucumber // Plant Mol. Biol. -1989. -V.6, №13. -P.673-684.

133. Graham I.A., Baker C.J., Leaver C.J. Analysis of the cucumber malate synthase gene promoter by transient expression and gel retardation assays // Plant J.-1994.-V.6, №6. -P.893-902.

134. Graham I.A., Smith L.M., Leaver C J. Developmental regulation of expression of the malate synthase gene in transgenic plants // Plant Mol.Biol.-1990.-V.4, №15. -P.539-549.

135. Graves L.B., Hanzely K., Trelease R.N. The occurrence and fine structural characterization of microbodies in Euglena gracilis // Protoplasma.-1971.-V.72, № 2. -P. 141-152.

136. Green L.S., Karr D.B., Emerich D.W. Isocitrate dehydrogenase and glyoxylate cycle enzyme activities in Bradyrhizobium japonicum under variosus growth conditions // Arch.Microbiol.-1998.-V.5, №169. -P.445-451.

137. Guex N., Menry M., Fluch T. Glyoxysomal malate dehydrogenase and malate synthase from soybean cotyledons (Glycine maxh.): enzyme association antibody production and cDNA cloning // Planta.-1995.-V.2, №197.-P.369-375.

138. Han P.F., Han G.Y., McBay H.C. Alteration of the regulatory properties of chicken liver fructose-1,6-bisphosphatase by reattempt with aspirin // Biochem. and Biophys. Res. Communs. -1978. -V.85, №2. -P.747-755.

139. HartigA., Simon M.M., Schuster T. Differentially regulated malate synthase genes participate in carbon and nitrogen metabolism of S.cerevisiae // Nucleic Acid Res.-1992.-V.21, №20,-P.5677-5686.

140. Havel R.J. Transport of fatty acid in the blood: pathways of transport and the role catecholamines and sympathetic nervous system // J. Lipid Res. -1982. -V.2. -P.43-62.

141. Hayashi M., DeBellis L., Alpi A. Cytosolic aconitase participates in the glyoxylate cycle in etiolated pumpkin cotyledons // Plant and Cell Physiol.-1995.-V.36, №4.-P.669-680.

142. Hikida M., Atomi M., Fakuda Y. Resence of two transcribed malate synthase genes in n-alkane-utilizing yeast, Candida tropicalis // J. Biochem. -1991.-V.6, №110. -P.909-914.

143. Himms-Hagen Y. Sympathetic regulation of metabolism // Pharmacol. Rev. -1987. -'" V.19. -P.367-461.

144. Holmes R.P. The absence of glyoxylate cycle enzymes in rodent and embryonic chick liver // Biochem.Biophys.Acta.-1993.-V.l 158.-P.47-51.

145. Hoppe A., Theimer F.R. Rapid purification of malate synthase from cotyledons of Brassica napus L. // FEBS Lett.-1995, №374.-V.2.-P.225-227.

146. Huang A., Bowman A.D., Beevers H. Immunological and biochemical studies of isoenzymes of malate dehydrogenase and citrate synthase on Castor lean glyoxysomes // Plant Physiol.-1974.-V.54, №2. -P.277-279.

147. Huang A.M.C. Metabolism in the plant peroxisomes // Recent. Adv.Phyrochem.1982.-V.l 6.-P.85-123.

148. Hunt L., Skvarla J., Fletcher T. Subcellular localization of isocitrate lyase in nongreen tissue culture cells //Plant Physiol.-1978.-V.61, №6. -P. 1010-1013.

149. Huttner S., Mecbe D., Frochlich F.U. Gene cloning and sequencing and enzyme purification of the malate synthase of Streptomyces arenal // Gene.-1997.-V.2, №188. -P.239-246.

150. Igamberdiev A.U., Klezkowski L. Glyoxylate metabolism during photorespiration: A cytosol connection // Handbook on Photosynthesis (M. Pessarakli, ed.). -1996. -N.Y.: Marcel Dekker Inc. -P.269-279.

151. Ismail I., De Bellis L., Alpi A. Expression of glyoxylate cycle genes in cucumber roots responds to sugar supply and can be activated by shading or defoliation of the shoot // Plant Mol. Biol. -1997. -V.5, №35. -P.633-640.

152. Isseman I., Green S. Peroxisomes // Nature. -1990. -V.347. -P.645-650.

153. Iver S.L., Liu A.C., Widnell C.C. Regulation of glucose-6-phosphatase in hepatic microsomes by thyroid and corticosteroid hormones // Arch. Biochem. and Biophys.1983. -V.223, №1. -P. 173-184.

154. Iynedjian P.B., Salaver A. Effect of glucogon, dexametasone and triiodoteranine on phosphoenolpyruvate carboxykinase synthesis and mRNA level in rat liver cells // Eur. J. Biochem. -1984. -V.145, №3. -P.489-497.

155. Janssen B.J. A cDNA clone for isocitrate lyase from tomato // Plant Physiol. -1995. -V.108, №3. -P. 1339.

156. John P.C., Syrett P.J. The purification and properties of isocitrate lyase from Chlorella//Biochem. J. -1967. -V.105, №2. -P.409-416.

157. Jomain M., Loriette C., Macaire I. Activities enzymatique du foie et du tissu adipeax pendant le jeune total on le jeune proteique et la realimentation equilebree uliterieure // Nutr. and metabolism. -1980. -V.12. -P.245-253.

158. Jones R.G., Davis W.L., Goodman D.B.P. Microperoxisomes in the epitelial cells of the amphibian urinary bladder: an electron microscopic demonstration of catalase and malate synthase // J. Histichem. -1981. -V.29. -P. 1150-1156.

159. Kajiro Y., Ochoa S. The metabolism of propionic acid // Advan. Enzymol. -1984. -V.26. -P.283-290.

160. Kato A., Mayashi M., Mori M. Molecular characterization citrate synthase that is synthesized as a precursor of higher molecular mass in pumpkin // Plant. Mol. Biol. -1995.-V.27, №2.-P.377-390.

161. Kausch A.P. Biogenesis and cytochemistry of Unspecialized peroxisomes in root cortical cells of Yucca torreyi L. // Eur. J. Cell Biol.-1984.-V.34, №2. -P.239-247.

162. Keller G.A., Krisans S., Gould S.P. Evolutionary conservation of a microbody targeting signal that targets proteins to peroxisomes, glyoxysomes and glycosomes // Journal of Cell Biology.-1991.-V.114, №5. -P.893-904.

163. Kerwick A., Pawan G.L. Fat-mobilizing substance // Metabolism. -1977. -V.16. -P.787-796.

164. Khan A.S., Van Driessche E., Kanarek L. The purification and physicochemical characterization of maize (Zea mays L.) isocitrate lyase // Arch. Biochem. and Biophys.-1992.-V.297,№1.-P.4-18.

165. Khan A.S., Van Drissche F., Kanarek L. Purification of the glyoxylate cycle enzyme malate synthase from maize (Zea mays L.) and characterization of a proteolytic fragment // Protein Express. Purific. -1993. -V.4. -P.519-528.

166. Khan F.R., McFadden B.A. Coenorhabditis elegans: Decay of isocitrate lyase during larval development//Exper. Parasitol. -1982. -V.54. -P.2519-2527.

167. Khan F.R., McFadden B.A. Embriogenesis and the glyoxylate cycle // FEBS Lett.-1980.-V.115, №2. -P.312-314.

168. Khan F.R., McFadden B.A. Enzyme profiles in seedling development and the effect itaconate, an isocitrate lyase directed reagent // Plant Physiol.-1979. -V.64, №2. -P.228-231.

169. Khan F.R., Salamuddin M., Siddigi M. Purification and properties of isocitrate lyase from flax seedlings //Arch. Biochem. and Biophys. -1977. -V.183, №1. -P.13-23.

170. Khan F.R., Salamuddin M., Siddigi M. The appearance and decline of isocitrate lyase in flax seedlings // J.Biol.Chem. -1979. -V.254, №15. -P.6938-6944.

171. Klain G.J., Hannon J.P. Gluconeogenesis on cold-exposed rats // Federat. Proc. -1989. -V.28. -P.965-968.

172. Koller W., Frevert J., Kindl M. Incomplete glyoxysomes appearing at a late stage of maturation of cucumber seeds // Z.Naturforsch. -1979. -Bd.34, Ser.C, №12. -S.1232-1236.

173. Koller W., Kindl M. Glyoxylate cycle enzymes of the glyoxysomal membrane grow cucumber cotyledons // Arch. Biochem. and Biophys. -1977. -V.181, № 1. -P.236-248.

174. Kornberg H.L., Beevers H. The glyoxylate cycle as a stage in the conversion of fat to carbohydrate in castor beans // Biochim. Biophys. Acta. -1957. -V.26. -P.531-537.

175. Kornberg H.L., Krebs H.A. Synthesis of cell constituents from C2-unit by a modified tricarboxylic acid cycle //Nature. -1957. -V.157. -P.981-991.

176. Kornberg M.L. The metabolism of C2 compounds in microorganisms. I. The incorporation of (2-14C) acetate by Pseudomonas grown on ammonium acetate // Biochem.J. -1958. -V.68, №3. -P.535-542.

177. Korner A., Raben M.S. Effect of aminonucleotide and puromicin on insulin and epinephrine control of fatty acid release from adipose tissue // Nature. -1984. -V.203. -P.1287-1289.

178. Krone W., Hutter W.B., Seitz H.J. Induction of phosphoenolpyruvate carboxykinase and tyrosine aminotransferase in the isolated perfused rat liver: Interaction of dexamethasone and dibutyril cycle AMP // FEBS Lett. -1975. -V.52, №1. -P.85-89.

179. Lackner R., Challiss R.A. J., West D. A problem in radiochemical assay of glucose-6-phsphatase in muscle // Biochem. J. -1984. -V.218., №2. -P.649-651.

180. Lalwani N.D., Alwares K., Reddy M.K. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1997. -V.84. -P.5242-5246.

181. Lamb Y.E., Riezman H., Becker W.M. Regulation of glyoxysomal enzymes germination of cucumber. Isolated and immunological detection of isocitrate lyase and catalase // Plant. Physiol. -1978. -V.62, №3. -P.754-760.

182. Lardy H.A., Foster D.O., Sharado E. Metabolic and hormonal regulation of phosphopyruvate synthesis // Advan Enzyme Regul. -1984. -V.2. -P.39-47.

183. Lazarow P.B., Fujiki F. Biogenesis of peroxisomes // Ann. Rev. Cell Biol. -1985. -V.l. -P.489-530.

184. Liu F., Thatcher J.D., Barral J.M. Bifunctional glyoxylate cycle protein of Caenorhabditis elegans: a developmentally regulated protein of intestine and muscle // Develop. Biol. -1995. -V.169. -P.399-414.

185. Luers G., Beier K„ Hashimoto T.A. // J. Cell Biol. -1990. -V.52. -P. 175-184.

186. Majunder A.I.,Eisenberg F. Unequivocal demonstration of fructose-1,6-bis-phosphatase in mammaliun brain // Proc.Nat.Acad.Sci.USA. 1977. V.74. N 8. P.3222-3225.

187. Malhorta O.P., Srivastava A.K. Isolation and characterization of isocitrate lyase of castor endosperm //Arch. Biochem. and Biophys.-1982.-V.214, №1. -P.164-171.

188. Marinetti G.V. Biosynthesis of triglycerides // Biochem J. -1980. -V.18. -P. 117-155.

189. Masoro E.J. Sceletal muscle lipids // J.Biol.Chem. -1987. -V.242. -P.l 111-1114.

190. Maxwell D.P., Maxwell M.D., Nanssler G. Microbodies and glyoxylate cycle enzymes activities in filamentous fungi // Planta.-1975.-V.124, N l.-P.109-123.

191. Mayer I. Metabolism of adipose tissue in experimental obesity //Amer. Physiol. Soc. -1975. -P.645-650.

192. Mc Fadden B.A., Mowes W.V. Crystallization and some properties of isocitrate lyase from Pseudomonas indigofera // J. Biol. Chem.-1963.-V.238, №15.-P.1737-1742.

193. Mc Laughlin Y.C., Smith S.M. Metabolic regulation of glyoxylate cycle enzyme synthesis in detached cucumber cotyledons and protoplasts // Planta.-1994.-V.195, № 1. -P.22-28.

194. McClard R.W., Atkinson D.E. Effect of fructose-6-phosphate and adenylates in the activities of rabbit liver fructose bisphosphatase and phosphofructokinase // Arch. Biochem. and Biophys. -1979. -V.194, №1. -P.236-243.

195. McCullough W., Shanks A. Properties of genes involved in the control of isocitrate lyase production in Aspergillus nidulans // J. Gen. Microbiol.-1993.-V. 139, -Pt.3.-P. 509 511.

196. McKindly M P., Trelease R.N. Glyoxylate cycle enzymes and catalase in digitonin-fractionated mitochondria in Turbatrix aceti // Protoplasma.-1978.-V.94, №2.-P.249-261.

197. McNew J. A., Goodman J.M. An oligomeric protein is imported into peroxisomes in vivo // J.Cell.Biol.-1994.-V.127, №5.-P.1245-1257.

198. Meyer J., Afzelius C.A. //J. Ultrastr. Mol. Struct. Res.-1989.-V.102.-P.87-94.

199. Miernyk T.A., Trelease. R.N. Malate synthase from Gossypium hirsutum // Phytochem.-1981.-V.20, №12.-P.2657-2663.

200. Millerd A., Morton R.K., Wells Y.R.E. Role of isocitrate lyase in synthesis of oxalic acid in plants./VNature.-1962.-V. 196, № 4838.-P.955-956.

201. Mizunuma M., Tashima Y. Effect of Mn2+ on fructose-1,6-bisphosphate inhibition of mouse liver, intestinal and muscle fructose-1,6-bisphosphatase // Arch. Biochem. and Biophys. -1983. -V.226, №1. -P.257-264.

202. Mizunuma M., Tashima Y. Fructose-1,6-bis-phosphatase of the small intestine. Purification and comparison with liver and muscle fructose-1,6-bis-phosphatase // J. Biochem. -1978. -V.84, №2. -P.327-336.

203. Molina I., Pelliur M.T., Badia J. Molecular characterization of E. coli malate synthase G. Differentiation with the malate synthase A isoenzyme // Eur. Biochem. J.-1994.-V.2, №224.-P.541-548.

204. Moreau R.A., Huang L.H.C. Gluconeogenesis from storage wax in the cotyledons of yojoba seedlings // Plant Physiol.-1977.-V.60.-P.329-333.

205. Mori M., Takeda-Yoshikawa Y., Mara-Nishimura T. // Eur. Biochem. J. -1991. -V.2, №147.-P.331-336.

206. Mullen R.T., Gifford D.J. Isocitrate lyase from germinated loblolly pine megagametophytes: Enzyme purification and immunocharacterization // Plant Physiol and Biochem.-1995.-V.33, №l.-P.87-95.

207. Muller M. The hydrogenosome // Symp. Soc. Gen. Microbiol. -V.30. -P. 127-142.

208. Muller M., Hogg Y.F., DeDuve C. Distribution of tricarbozylic acid cycle enzymes and glyoxylate cycle enzymes between mitochondria and peroxisomes in Tetrahymena pyriformis //J.Biol.Chem.-1968.-V.243. -P.5385-5395.

209. Murray R., Granner D., Mayes P. Harper's Biochemistry // 1998. Lange medical book. 720c.

210. Muto S., Beevers H. Lipase activities in castor bean endosperm during germination // Plant Physiol.-1974. V.54.-P.23-28.

211. Nielson A.M., Taylor G.A. Photogeterotrophic utilization of acetate by wild type and an acetate adapted mutant of Rhodopseudomonas capsulata // Arch. Microbiol. -1979. -V.l20, №1. -P.39-42.

212. Nishimura M., Beevers H. Subcellular distribution gluconeogenetic enzymes in germinating castor bean endosperm // Plant Physiol. -1979. -V.64. -P.31-37.

213. Nordlie R.C. Glucose-6-phosphatase-phosphotransferase: Role and regulation in relation to gluconeogenesis // Gluconeogenesis. N.Y.: Ley and Sons. -1976. -P.93-152.

214. Olsen L.J., Ettiger W.F., Damsz B. Harada J.J. Targeting of glyoxysomal proteins peroxisomes in leaves and roots of a higher plant // Plant Cell. -1993. -V.5, №8. -P.941-952.

215. Ono K., Okinashi M., Jnui M. Purification and characterization isocitrate lyase from ethanol-grown Euglena gracilis // J. Eucariotic Microbiol. -1994. -V.46, №6. -P.536-539.

216. Onyeocha I., Behari R., Hill D. Targeting of castor bean glyoxysomal isocitrate lyase to tobacco leaf peroxisomes // Plant Mol. Biol. -1993. -V.22, №3. -P. 385-396.

217. Opperdoes F.R., Compartmentalization of carbohydrate metabolism in trypanosomes // Ann. Rev. Microbiol. -1987. -V.41. -P.127-151.

218. Ordiz I., Herrero P., Radicio R. Glucose-induced inactivation of isocitrate lyase in S. cerevisiae is mediated by an internal decapeptide sequence // FEBS Lett. -1995. -V.367,№3.-P.219-222.

219. Ordiz I., Herrero P., Radicio R. Glucose-induced inactivation of isocitrate lyase in S. cerevisiae is mediated by the cAMP-dependent protein kinase catalytic subunits TpKl and TpK2 //FEBS Lett. -1996. -V.385, №1. -P.43-46.

220. Osumi M., Kazama H., Sato S. Microbody-associated DNA in Candida tropicalis pK233 cells //FEBS Lett. -1978. -V.90, №2. -P.309-312.

221. Osumi Т., Tsukamoto Т., Hata S. Amino-terminal presequense of the precursor of peroxisomal 3-ketoacyl-CoA tiolase is a cleaveble signal peptide for peroxisomal targeting // Biochem. Biophys. Res. Commun. -1991. -V.181. -P.947-954.

222. Parmeggiani A., Bowman R.H. Regulation of phosphofructokinase activity by citrate in normal and diabetic muscle // Biochem. and Biophys. Res. Commun. -1993. -V.12. -P. 268-273.

223. Patel T.R., McFadden B.A. Coenorhabditis elegans and Ascaris suum: Fragmentation of isocitrate lyase in crude extracts // Exper. Parasitol. -1978. -V.44. -P.72-81.

224. Patel T.R., McFadden B.A. Particulate isocitrate lyase and malate synthase in Caenorhabditis elegans // Arch. Biochim. and Biophys. -1977. -V.183. -P.24-30.

225. Pellicer M.T., Fernandez C., Bodia J. Cross-induction of glc and operons of E. coli attributable to pathway intersection. Characterization of the glc promoter // J. Biol. Chem. -1999. -V.3, №274. -P.1745-1752.

226. Pinzauti G., Giachetti E., Vanni P. Isocitrate lyase of conifers (Pinus pinea) // Int. J. Biochem. -1982. -V.14, №4. -P.267-275.

227. Randle P.J., Garland P.B., Halls C.N. The glucose-fatty acid cycle. Its role on insulin sensitivity and the metabolic disturbance of diabetes melitus // Recent. Progr. Hormone Res. -1993. -V.l. -P.785-789.

228. Reddy J.K. // Biochem. Soc. Trans. -1990. -V.l8. -P.92-94.

229. Reed L.J., Pettit F.H. Phosphorylation and dephosphorylation of pyruvate dehydrogenase // Cold Spring Harbor Conference on Cell Proliferation. -1981. -P.701-711.

230. Reinscheid D.J., Eirmans B.J., Sahm H. Malate synthase from Corynebacterium glutamicum sequence analysis of the gene and biochemical characterization of the enzyme // Microbiol. -1994. -V.l 1, №140. -P.3099-3108.

231. Reiss U., Rothstein M. Isocitrate lyase from the free-living nematode Turbatrix aceti : purification and properties // J. Biochem. -1974. -V.13. -P.1796-1800.

232. Reshef L., Hanson R.W. The interaction of catechoamines and adrenal corticoides in the induction of phosphoenolpyruvate carboxykinase in rat liver and adipose tissue // Biochem. J.-1972.-V.127, №5.-P.809-818.

233. Reynolds S.J., Smith S.M. Isocitrate lyase gene of cucumber : isolation, characterization and expression in cotyledons following seed germination // Plant Mol. Biol. -1995. -V.27, №3. -P.487-497.

234. Robinson G.A., Butcher R.W., Dye J. The effect of epinephrine on adenosine 3,5-phosphate levels in the isolated perfused rat heart // Mol. Pharmacol. -1975. -V.l. -P.168-175.

235. Rua J., Soler J., Busto F. The pH dependence and modification by dietylpyrocarbonate of isocitrate lyase from Phycomyces blakesleeanus //Eur. J. Biochem. -1995. -V.232, №2. -P.381-390.

236. Rubin H., Trelease R.N. Subcellular localization of glyoxylate cycle enzymes in Ascaris suum larvae // J. Cell Biol. -1976. -V.70. -P.374-383.

237. Saltiel A., Siegel M.I., Jacobs S. Putative mediators of insulin action: regulation of pyruvate dehydrogenase and adenilate cyclase activities // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. -1982. -V.79,№ 11. -P.3513-3517.

238. Sanbar S.S., Metenyi B., Forbath N. Effect of infusion octanoate on glucose concentration in plasma and rates of glucose production and utilization in dogs // Metabolism. -1975. -V.14. -P.1311-1323.

239. Sandeman R.A., Mynes M.J., Fincham J.R. Molecular organization of the malate synthase genes of Aspergillus ftidulans and Neurospora crassa / /Mol. Gen. Genet. -1991. -V.3, №228. -P.445-452.

240. Sauter C., Keller G., Hock B. Glyoxysomal citrate synthase from watermelon cotyledons immunocytochemical localization and heterologous translation in Xenopus oocytes //Planta.-1988. -V.173, №3. -P.289-295.

241. Scholer A., Schuller H.J. Structure and regulation of the isocitrate lyase gene ICL I from the yeast S. cerevisiae // Current Genetics. -1993. -V.23, №5-6. -P.375-381.

242. Schutgens R.B.H., Heymans H.S.A., Wanders R.J.A. // Europ. J. Rediatr. V.144. P. 430-440.

243. Scow R.O., Chernick S.S. Mobilization, transport and utilization of free fatty acid // Ann. N.Y. Acad. Sci. -1980. -V.131. -P. 119-122.

244. Scrutton M.C., Utter M.F. The regulation of glycolisis and gluconeogenesis in animal tissue // Ann. Rev. Biochem. -1988. -V.37. -P.249-302.

245. Servettaz O., Filipini M., Longo C.P. Purification and properties of malate synthase from maize scutella//Plant Sci. Lett. -1973. -V.l, №1. -P.71-80.

246. Shafrir E., Gait S., Khasis S. Partition of fatty acid of 20-24 carbon atoms between serum albumin and lipoproteins // Biochim. et biophys. Acta. -1975. -V.98. -P.365-371.

247. Siess E.A., Wicland O.H. Cellular distribution of pyruvate dehydrogenase phosphatase: Activity in normal, hyperinsulized diabetic rats // FEBS Lett. -1976. -V.65, №2. -P. 163-168.

248. Singh V.N., Mac Gregor J.S. , Pontremoli S. Inhibition of fructose-1,6-bisphosphatase by exess substrate and its reversal by monovalent cations // Biochem. and Biophys. Res. Communs. -1980. -V.94, №4. -P.1140-1144.

249. Soling H.D., Willms B., Friedrichs D. Regulation of gluconeogenesis by fatty acid oxidation in isolated perfused livers of non-starved rats // Europ. J. Biochem. -1988. -V.4. -P.364-372.

250. Spector L.B. Citrate cleavage and related enzymes.-In.: Enzymes. New York -London,-1972.-P.357-389.

251. Spitzer J.J., Gold M. The metabolism of free fatty acid in diabetic and fasting doss // Ann. N.Y. Acad. Sci. -1985. -V.131. -P.235-249.

252. Stevenson J.A.E., Beaton J.R. Fat-mobilizing substance from urine of fasting animals // Ann. N.Y. Acad. Sci. -1985. -V.131. -P. 189-198.

253. Sundaram J., Chell R.M., Wilkinson A.E. Monomeric malate synthase from a thermophylic bacillus. Molecular and kinetic characteristics // Arch. Biochem. and Biophys. -1980. -V.199, №2.-P.515-525.

254. Surendranathan K.K., Nair P.M. Purification and characterization of a natural inhibitor for isocitrate lyase present in gamma irrad; ated preclimacteric banana // Plant Sci. Rett. -1978. -V.12, № 2. -P.169-175.

255. Swinkels B.W., Gould S.J., Subramini S. Targeting efficiencies of various permutations at the consensus C-terminal tripeptide peroxisomal targeting signal // FEBS Lett. -1992. -V.305, №2. -P.133-136.

256. Szabo A.S., Avers C.J. Some aspect of regulation of peroxisomes and mitochondria in yeast//Ann. N.Y. Acad. Sci. -1964. -V.168. -P.302-312.

257. Tashima Y., Mizunuma H., Hasegawa M. Purification and properties of mouse liver fructose-1,6-bisphsphatase // J. Biochem. -1979. -V.86, №4. -P.1089-1099.

258. Thangada S., Alvares K., Mangino M. // FEBS Lett. -1989. -V.250. -P.205-210.

259. Theimer R.R., Adving G., Matzner P. Kinetic action on the development of microbody enzymes in sunflower cotyledons in the dark // Planta. -1976. -V.128, №1. -P. 41-47.

260. Tolbert N.E. Metabolic pathways in peroxisomes and glyoxysomes // Ann. Rev. Biochem.-1981. -V.50. -P.133-157.

261. Tolbert N.E. Microbodies-peroxisomes and glyoxysomes // Ann. Rev. Plant Physiol. -1971.-V.22.-P.45-74.

262. Trelease R.N. Biogenesis of glyoxysomes // Ann. Rev. Plant Physiol. -1984. -V.35. -P.321-347.

263. Tsukamoto T., Shimozawa N., Fujiki Y. Peroxisome assembly factor 1: nonsense mutation in a peroxisome-deficient Chines hamster ovary cell mutant and deletion analysis // Mol. Cell Biol. -1994. -V.14, №8. -P.5458-5465.

264. Van Roermund C.W., Elgersma Y., Singh N. The membrane of peroxisomes in S. cerevisiae is impermeable to NAD(H) and acetyl-CoA under in vitro conditions // EMBO J. -1995. -V.14, №4. -P.3480-3486.

265. Vanni P., Vincenzini M.T. The presence of isocitrate lyase and malate synthase activity in germinating Gingo biloba seeds // Experient. -1972. -V.28, №4. -P.405-406.

266. Vanni P., Vincenzini M.T., Nerozzi F.M. Studies on isocitrate lyase isolated from Lupinus cotyledons // Can. J. Biochem. -1979. -V28, №14. -P.405-406.

267. Vanni P., Vincenzini M.T., Vincieri F. Stimulation of isocitrate lyase bisynthesis by hydroxylamine and hydrozine // Mol. And Cell Biochem. -1977. -V.15, №2. -P. 125131.

268. Vaughan K.S., Steging S.Y. Peroxisomes of soybean root nodule vascular parenchyma cells contain a "nodule-specific" urate oxidase // Physiol. Plantarum. -1987. -V.71, №3. -P.251-256.

269. Vaughan M., Berger J.E., Steinberg D. Hormone-sensitive lipase and monogliceride lipase activities in adipose tissue // J. Biol. Chem. -1984. -V.239. -P.401-409.

270. Vaughan M., Steinberg D. Effect of hormones on lipolisis and esterification of free fatty acid during incubation of adipose tissue in vitro // J. Lipid Res. -1983. -V4. -P.193-199.

271. Veenhuis M. Peroxisome biogenesis and function in Hansenula polymorpha // Cell Biochem. Funct. -1992. -V.10. -P. 193-199.

272. Veenhuis M., Goodman J.M. Proliferation of microbodies in S. cerevisiae // J. Cell Sci.-1990.-V.96.-P.383-590.

273. Veenhuis M., Harder W, Van Dijken J.P. // Mol. Cell Biol. -1981. -V.l -P.949-957.

274. Veneziale C.M., Donofrio J.C., Nishimura H. The concentration of P-enolpyruvate carboxykinase protein in murine tissue in diabetes of chemical and genetic origin // J. Biol. Chem. -1983. -V.258, №23. -P. 14257-14262.

275. Verniquest F., Gailard J., Neuburger M. R. Rapid inactivation of plant aconitase by hydrogen peroxide // Biochem. J. -1991. -V.276, -Pt.3. -P.643-648.

276. Vincenzini M.T., Nerozzi F., Vincieri F. B. Isolation and properties of isocitrate lyase from Lupinus seeds // Phytochem. -1980. -V.19, №5. -P.769-774.

277. Von Tagow G.B., Westefman B., Wieland 0. Supression pyruvate oxidation in liver mitochondria in the presence of long-chain fatty acid // Eur. J. Biochem. -1988. -V.3. -P.512-518.

278. Walter L., Davis W.L., Goodman D.B.P. Evidence for the glyoxylate cycle in human liver // Anat. Record. -1992. -V.234. -P.461-468.

279. Weber G., Convery H.J., Lea M.A. Feedback inhibition of key glycolitic enzymes in liver; cation of free acid // Science. -1976. -V.154. -P.1357-1360.

280. Wicheanvonagoon S., Arinze I.J. Phosphoenolpyruvate carboxykinase from guinea pig liver mitochondria // Biochem. J. -1984. -V.221, №1. -P. 105-111.

281. Wieland O., Suyter M. Glicerokinase. Its isolation and properties // J. Biochem. -1987.-V. 329.-P.320-331.

282. Williamson J.R., Browning E.T., Olson M.S. Interrelation between fatty acid oxidation and the control of gluconeogenesis in perfused rat liver // Adv. Enzyme Regul. -1978. -V.6. -P.67-100.

283. Williamson J.R., Browning E.T., Scholtz R. The inhibition of fat acid stimulation of gluconeogenesis by (+)-decanoylcarnitine in rat perfused liver // Diabetes. -1988. -V.17. -P. 194-208.197

284. Wolins N.E., Donaldson R.P. Specific binding of the peroxisomal protein targeting sequence to glyoxysomal membranes // J. Biol. Chem. -1994. -V.269, №2. -P.1149-1153.

285. Woodcock E., Merrett M.J., purification and immunochemical characterization of malate synthase from E. gracilis // Biochem. J. -1978. -V.173, №1. -P.95-101.

286. Woodcock E., Merrett M.Y. Malate synthase massenger Euglena // Arch. Microbiol. -1980. -V.124, №i. -P.33-38.

287. Yamamoto K., Fahimi H.D. // Cell Biol. -1987. -V.105. -P.713-722.

288. Yamamoto Y., Beevers H. Purification and properties of malate synthase from castor beans // Biochim, Biophys. Acta. -1961. -V.48, №1. -P.20-25.

289. Yoo-Warren H., Cimbala M., Felz K. Identification of a DNA clone to phosphoenolpyruvate carboxykinase (GTP) from rat liver cytosol // J. Biol. Chem. -1981. -V.256, №20. -P. 10224-10227.

290. Zaar K., Volkl A., Fahimi H.D. // Biochim. Biophys. Acta. -1987. -V.897. -P.135-142.

291. Zhang J.Z., Gomez-Pedrozo., Baden C.S. Two classes of isocitrate lyase gene: are expressed during late embryogeney and postgermination in Brassica napus L. // Mol. Gen. Genetics. -1993. -V.238, №1-2. -P. 174-177.

292. Zhang J.Z., Laudencia-Chingcuanco D.L., Commai L. Isocitrate lyase and malate synthase gene from Brassica napus L. are active in pollen // Plant Physiol. -1994. -V.104, №3. -P.854-857.

293. Zipper P., Durchschlag H. Smal-angle scattering on malate synthase from baker's yeast. The native substrate free enzyme and enzyme-substrate complexes // Eur. J. Biochem. -1978. -V.87, №1. -P.85-99.