Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Особенности организации и ферментативной регуляции глюконеогенеза в печени крыс при пищевой депривации и экспериментальном диабете

ВАК РФ 03.00.04, Биохимия

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Зузу Мохаммад Саид Халед

ВВЕДЕНИЕ.

Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Особенности протекания биохимических процессов при экспериментальном диабете.

1.1.1. Сахарный диабет - болезнь обмена углеводов.

1.1.2. Биохимические аспекты патогенеза сахарного диабета.

1.1.3. Биохимические аспекты аллоксанового диабета.

1.2. Трансформация основных запасающих веществ в животном организме.

1.2.1. Катаболизм белков в тканях животных.

1.2.2. Синтез и расщепление жирных кислот.

1.2.3. Метаболизм углеводов.

1.2.4. Трансформация липидов в гликоген в клетках высших животных и человека.

1.3. Особенности глюконеогенетических процессов у животных.

1.3.1. Ультраструктурные изменения клеток животных при диабете и голодании.

1.3.1.1. Взаимосвязь липидных включений с микротельцами, лизосомами и гликогеновыми отложениями.

1.3.1.2. Роль аминотрансфераз в глюконеогенезе.

1.3.2. Трансформация липидов в гликоген в клетках высших животных и человека.

1.4. Глиоксилатный цикл как промежуточный этап глюконеогенеза.

1.4.1. Распространение и локализация глиоксилатного цикла.

1.4.2. Распространение глиоксилатного цикла у высших растений.

1.4.3. Глиоксилатный цикл в тканях животных.

1.4.4. Микротельца и их метаболическая функция.

1.4.5. Роль микротелец в трансформации липидов в гликоген.

1.4.6. Экспрессия и регуляция работы глиоксилатного цикла.

Глава 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.

2.1. Цель и задачи.

2.2. Объекты и методы исследования.

2.2.1. Объекты исследования.

2.2.2. Методы исследования.

2.2.2.1. Создание условий пищевой депривации и экспериментального диабета.

2.2.2.2. Получение материалов различных тканей.

2.2.2.3. Дифференциальное центрифугирование.

2.2.2.4. Определение активности ферментов.

2.2.2.5. Выделение и очистка ферментов.

2.2.2.6. Экстракция.

2.2.2.7. Фракционирование белков с помощью сульфата аммония.

2.2.2.8. Гель-фильтрация.

2.2.2.9. Ионообменная хроматография.

2.2.2.10. Исследование кинетических характеристик и регуляции активности ферментов.

2.2.2.11. Аналитический электрофорез.

2.2.2.12. Выделение РНК и проведение ПЦР.

2.2.2.13. Контроль за индукцией диабета.

2.2.2.14. Определение количества белка.

2.2.2.15. Статистическая обработка данных.

2.3. ПОЛУЧЕННЫЕ РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

2.3.1. Влияние индуцированного диабета на глюконеогенетические процессы.

2.3.2. Динамика активности ферментов углеводного метаболизма.

2.3.3. Изменение активности Ал AT и Ac AT у крыс с диабетом.

2.3.4. Активность ферментов катаболизма.

2.3.5. Очистка изоцитратлиазы из печени крыс и изучение ее свойств.

2.3.6. Физико-химические и регуляторные характеристики.

2.3.7. Очистка и регуляторные свойства малатсинтазы.

2.3.8. Регуляторные свойства малатсинтазы.

2.3.9. Влияние метаболитов на активность малатсинтазы.

2.4. Разработка праймеров и проведение ПЦР для идентификации гена изоцитратлиазы в геноме животных.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Особенности организации и ферментативной регуляции глюконеогенеза в печени крыс при пищевой депривации и экспериментальном диабете"

Актуальность проблемы. Исследование отдельных звеньев клеточного метаболизма является одной из важнейших задач современной биологии. Оно имеет теоретическое и практическое значение, так как позволяет приблизиться к пониманию механизмов функционирования организма, как целостной системы и, благодаря этому, создает условия для решения проблем, связанных с повышением устойчивости живых организмов к неблагоприятным факторам. В последние годы в этом направлении проводится немало исследований, но многие аспекты, связанные, например, с регуляцией и сопряжением отдельных процессов, изучены недостаточно. Это относится и к процессам глюконеогенеза, в частности, в период интенсивной мобилизации запасных жиров и функционирования глиоксилатного цикла.

Известно, что для функционирования глюконеогенетического пути необходимо высокое содержание восстановленных пиридиннуклеотидов и АТФ в клетке, тормозящее работу электронтранспортной цепи митохондрий. В этих условиях происходит индукция альтернативных окислительных процессов, в частности, глиоксисомального окисления сукцината, несопряженного транспорта электронов (Епринцев, Попов, 1999). Необходимость быстрой утилизации значительного количества ацетил-СоА, образующегося при (3-окислении жирных кислот, требует активизации ферментов цикла Кребса и в случае глюконеогенеза глюкозо-1,6-бисфосфатазы.

Вопрос о превращении липидов в углеводы, и в частности в гликоген, в тканях животных и человека до настоящего времени является дискуссионным. Хотя возможность такого процесса и допускается, его механизм детально не исследован. Все еще высказываются сомнения по поводу превращения жиров в углеводы в организме млекопитающих. Правильное решение этого вопроса важно для понимания механизма патогенеза и поиска способов профилактики и лечения многих заболеваний обмена веществ.

В стрессовых ситуациях основным источником энергии и углерода являются нейтральные липиды. Образующиеся при липолизе жирные кислоты могут окисляться с помощью а, Р, о -окисления. Продуктами такого окисления являются ацетил-СоА, сукцинил-СоА и некоторые другие продукты. Ацетил-СоА преимущественно используется для поддержания энергетического гомеостаза за счет окисления в цикле Кребса. Однако, необходимость синтеза углеводов, концентрация которых в стрессовых условиях существенно снижается, приводит к индукции глиоксилатного цикла, трансформирующего ацетил-СоА в сукцинат. Считается, что в нормальных условиях ключевые ферменты глиоксилатного цикла отсутствуют в тканях высших животных и обнаруживаются только в микроорганизмах и высших растениях. Однако, в недавних исследованиях, проведенных на нашей кафедре, было показано, что при патологических состояниях, к которым можно отнести голодание и диабет, наблюдается индукция изоцитратлиазной и малатсинтазной активностей.

Кроме того, в литературе отмечается важная роль аминотрансфераз в глюконеогенезе. Это относится, прежде всего, к ферментам метаболизма аспартата и аланина, легко мобилизуемых для биосинтетических процессов. Для создания целостной картины процессов, происходящих в клетке, необходимо изучение всех метаболических путей, сопряженных с тем или иным веществом, исследование физических, химических и физиологических свойств отдельных ферментативных структур. В клетках углеводы образуются и утилизуются при работе ферментов, обеспечивающих функционирование центральных метаболических путей, то есть для решения проблемы поиска источников углерода для дополнительного биосинтеза углеводов в стрессовых воздействиях, приводящих к снижению их концентрации в клетке, необходимо проводить анализ взаимосвязи процессов дыхания, глюконеогенеза и синтеза аминокислот.

Множественность ферментативных реакций, связанных с глюконеогенетическими процессами, по-видимому, может обеспечивать тонкую регуляцию анаболических и катаболических процессов, поддерживающих внутриклеточный гомеостаз в условиях изменения окружающей среды. Изучение этих механизмов представляет большое значение для понимания механизмов адаптации к голоданию и индуцированному диабету.

Цель и задачи исследований. Целью данной работы являлось изучение организации и ферментативной регуляции глюконеогенетических процессов в животных клетках в условиях голодания и индуцированного диабета.

Исходя из цели, были поставлены следующие задачи:

1. Разработка экспериментальной модели диабета с использованием инъекции индуктора диабета аллоксана экспериментальным животным.

2. Показать возможность трансформации липидов в гликоген при помощи глиоксилатного цикла в гепатоцитах голодающих крыс и крыс, страдающих аллоксановым диабетом.

3. Изучить изменение активности ряда ферментов глиоксилатного цикла, глюконеоненеза и аминотрансфераз при голодании, их субклеточную локализацию, содержание в различных тканях голодающих крыс.

4. Изучить изменение активности ряда ферментов глиоксилатного цикла, глюконеоненеза и аминотрансфераз при экспериментальном диабете, их субклеточную локализацию, содержание в различных тканях крыс с экспериментальным диабетом.

5. Разработать способы получения высокоочищенных препаратов ключевых ферментов глиоксилатного цикла изоцитратлиазы и малатсинтазы, изучить их кинетические характеристики.

6. Идентифицировать методом полимеразной цепной реакции в гепатоцитах крыс генов, гомологичных изоцитратлиазе из растений и микроорганизмов.

Научная новизна работы. В данной работе установлено, что в условиях пищевой депривации и экспериментального диабета в гепатоцитах крыс наблюдается индукция активности ферментов ЦТК, глиоксилатного цикла, глюконеогенеза и увеличение активности аминотрансфераз. Голодание и введение аллоксана вызывало снижение интенсивности гликолиза и окисления глюкозофосфатного пути. Показано, что активация глюконеогенеза в этих условиях происходит как за счет мобилизации запасных жирных кислот, так и за счет глюкогенных аминокислот.

Получение высокоочищенных препаратов изоцитратлиазы, малатсинтазы, индуцируемых голоданием или введением аллоксана, из животной ткани, позволило изучить их физико-химические свойства и показать участие сахарофосфатов, ионов металлов, рН-среды и некоторых интермедиаторов метаболизма на активность этих ферментов. Получена библиотека комплементарных ДНК из печени голодающих крыс и впервые с помощью полимеразной цепной реакции идентифицирован фрагмент матричной РНК, гомологичный консервативным участкам изоцитратлиазы из растений и микроорганизмов. Эти данные позволяют сделать вывод об участии широкого спектра метаболических процессов в адаптивной реакции животного организма, обеспечивающих энергетический и углеводный гомеостаз.

Практическая значимость исследования. Научные положения настоящей работы расширяют и углубляют современные представления о механизмах сопряжения анаболических и катаболических процессов животной клетки. Разработанная схема выделения высокоочищенных препаратов изоцитратлиазы и малатсинтазы может быть использована для получения коммерческих препаратов ферментов, которые могут быть использованы в научно-исследовательских работах по изучению ферментативной кинетики и моделированию сопряженных ферментных систем при стрессе, а также для микрохимических анализов в лабораторной практике. Разработанные методы позволяют обосновать применение в разгрузочно-диетической терапии (пищевой депривации) для профилактики и лечения болезней обмена веществ (ожирение, подагра, диабет). Материалы диссертационной работы используются в ходе учебного процесса на биолого-почвенном факультете Воронежского госуниверситета, при чтении лекций при биохимии, спецкурсов по энзимологии, кроме того, они находят применение при проведении практикумов и выполнении курсовых и дипломных работ.

Апробация работы. Материалы диссертации докладывались и обсуждались на региональных и университетских конференциях. Они были представлены на межрегиональных конференциях, посвященных памяти А.А.Землянухина «Организация и регуляция физиолого-биохимических процессов» (Воронеж, 2000,2001,2002), межрегиональной конференции «Физиология и психофизиология мотиваций» (Воронеж, 2001), ежегодной научной сессии отчетной конференции преподавателей и сотрудников Воронежского государственного университета (2000,2001,2002).

Публикации по теме дисертации. 1. Влияние ионов металлов на активность малатдегидрогеназы из бактерий рода Beggiatoa. / Степанова И.Ю., Парфенова Н.В.,

Зузу М., Епринцев А.Т. // Организация и регуляция физиолого-биохимических процессов.- Воронеж, 2001. Вып.З.- С. 109-112.

2. Проведение ПЦР для идентификации гена изоцитратлиазы в геноме животных / Зузу М., Москалев Е.А., Епринцев А.Т. // Организация и регуляция физиолого-биохимических процессов. -Воронеж, 2002. Вып.4.- С.54-59.

3. Влияние кислородного стресса на углеводный метаболизм Beggiatoa / Степанова И.Ю., Зузу М., Фалалеева М.И., Епринцев А.Т. // Вестник ВГУ, серия химия, биология.-Воронеж: ВГУ, 2001. N 2.- С.157-159.

4. Разработка праймеров и проведение ПЦР для идентификации гена изоцитратлиазы в геноме животных / Попов В.Н., Москалев Е.А., Зузу М., Шевченко М.Ю., Епринцев А.Т. // Вестник ВГУ. Серия биология, химия, фармация. -Воронеж: ВГУ, 2003.- С.74-80.

5. Выделение и очистка и свойства малатдегидрогеназы из Beggiatoa leptomitiformis / Епринцев А.Т., Фалалеева М.И., Степанова И.Ю., Парфенова Н.В., Зузу М. // Известия РАН. Серия биологическая. 2003. N3,- С.301-305.

Структура диссертации. Диссертационная работа включает 145 страниц, 15 рисунков, 14 таблиц. В работе использовано 187 литературных источников.

Заключение Диссертация по теме "Биохимия", Зузу Мохаммад Саид Халед

ВЫВОДЫ

1. Разработана модель индукции экспериментального диабета у крыс с помощью введения аллоксана, приводящего к увеличению содержания глюкозы, причем повышенная концентрация глюкозы наблюдалась в течение 2 месяцев.

2. Аллоксановый диабет и пищевая депривация вызывали у крыс изменение активности ключевых ферментов основных метаболических путей. При адаптации организма происходила интенсификация ЦТК, глюконеогенеза и аминотрансфераз и, одновременно, ингибирование гликолиза и окислительного пентозофосфатного пути.

3. Выявленная индукция изоцитратлиазы и малатсинтазы в гепатоцитах крыс при пищевой депривации и аллоксановом диабете свидетельствует о возможности трансформации запасных нейтральных липидов в гликоген с помощью глиоксилатного цикла.

4. С помощью пятистадийной очистки получен в электрофоретически гомогенном состоянии препарат изоцитратлиазы из гепатоцитов крыс при пищевой депривации и аллоксановом диабете. Установлено, что основные свойства изучаемых ферментов, выделенных из крыс в различных условиях, мало отличались по своим характеристикам (удельной активности, степени очистки, выходу, молекулярной массе, сродству к различным субстратам и т.д.).

5. Получена в высокоочищенном состоянии малатсинтаза из гепатоцитов крыс. Результаты исследования каталитических и регуляторных свойств фермента показали значительное сходство малатсинтазы, выделенной из печени голодающих крыс и крыс с аллоксановым диабетом.

6. Изучен механизм регуляции основных ферментов глиоксилатного цикла малатсинтазы и изоцитратлиазы на метаболическом уровне. Установлено, что ферменты регулируются конечными продуктами глюконеогенеза.

7. Проведен анализ аминокислотных последовательностей изоцитратлиазы из различных источников, по наиболее консервативным последовательностям разработаны праймеры для проведения ПЦР и идентифицирован участок гена, соответствующий изоцитратлиазе из проростков кукурузы.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Полученные данные свидетельствуют об особенностях организации и ферментативной регуляции глюконеогенеза в различных органах крыс при пищевой депривации и экспериментальном диабете. Результаты исследований свидетельствуют о перестройке метаболических путей на использование запасных нейтральных липидов в качестве основного источника энергии и углерода. В частности, на это указывает увеличение активности аминотрансфераз и ключевых ферментов глюконеогенеза (ФЕП-карбоксикиназы). Для животных тканей биохимический механизм трансформации жирных кислот, получающихся при липолизе, в углеводы до сих пор остается дискуссионным вопросом (Лебкова, 2001; Попов и др.,2000). Окисление жирных кислот в животных тканях возможно с помощью а-, (3-, и со-окисления, при этом образуются ацетил-СоА и сукцинил-СоА. р-окисление является наиболее выгодным процессом, так как при этом сохраняется органическое вещество клетки и запасается энергия. Р-окисление может протекать как в митохондриях, так и в пероксисомах, обеспечивая массовую продукцию ацетил-кофермента А. Полученные нами данные свидетельствуют, что дальнейшее превращение ацетил-СоА связано с глиоксилатным циклом и обеспечивает образование сукцината. Установленная активация ферментов цикла Кребса свидетельствует о том, что последующая трансформация сукцината обеспечивается за счет дикарбоновой ветви цикла трикарбоновых кислот, образующийся при этом оксалоацетат необходим для поддержания энергетического метаболизма и обеспечения обращенного гликолиза. ФЕП-карбоксикиназа - ключевой фермент глюконеогенеза, также увеличивает свою активность при голодании и аллоксановом диабете, что показывает возможность синтеза de novo углеводов в голодающих тканях. Параллельно наблюдалось снижение активности ключевых ферментов пентозо-фосфатного пути глюкозо-6фосфатдегидрогеназы, что свидетельствует о замедлении процесса, приводящего к расходованию запасных углеводов.

Получение в электрофоретически гомогенном или высокоочищенном состояниях ключевых ферментов глиоксилатного цикла изоцитратлиазы и малатсинтазы из гепатоцитов крыс в условиях пищевой депривации или аллоксанового диабета позволило провести сравнительное исследование их физико-химических и регуляторных свойств. Установлено, что основные свойства изучаемых ферментов, выделенных из крыс в различных условиях, мало отличались по своим характеристикам (удельной активности, степени очистки, молекулярной массе, сродству к различным субстратам и т.д.).

Проведенные исследования показали наличие нуклеотидной последовательности, гомологичной изоцитратлиазе из растений и микроорганизмов в геноме крысы. Данные заключения основываются на результатах проведения полимеразной цепной реакции с праймерами, разработанными по наиболее консервативным последовательностям в составе белка. Одна из этих последовательностей включает 3 аминокислоты, входящие в состав активного центра. Полимеразная цепная реакция проводилась с комплементарной ДНК, полученной в результате обратной транскрипции всех мРНК, выделенных из печени голодающих крыс. В результате анализа продуктов ПЦР идентифицирован участок, соответствующий по длине генам ИЦЛ из других организмов (кукуруза, E.coli). На основании полученных результатов и литературных данных можно предложить следующую гипотетическую схему, показывающую ферментативную регуляцию глюконеогенеза в печени крыс при пищевой депривации и аллоксановом диабете.

Таким образом, важнейшим механизмом биохимической адаптации метаболизма в гепатоцитах при голодании и аллоксановом диабете может являться увеличение активности аминотрансфераз глюкогенных аминокислот и трансформация глюконеогенеза путем индукции его ключевых ферментов. гликоген

Рис.15. Гипотетическая схема организации и ферментативной регуляции глюконеогенеза в печени крыс при пищевой депривации и экспериментальном диабете

- активация процессов; .- ингибирование процессов; <-> - индукция процессов.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Зузу Мохаммад Саид Халед, Воронеж

1. Благовещенский А.В. Теоретические основы действия янтарной кислоты на растения. Наука, 1968.- 117с.

2. Виноградов А.Д. Ингибирование окисления янтарной кислоты оксало-ацетатом //Биохимия.-1967.-Т.32, N 6.-С.1271-1277.

3. Готтшалк Г. Метаболизм бактерий.-М.: Наука, 1982.-312с. Мс

4. Гринева Г.М. Регуляция метаболизма у растений при недостатке кислорода // Успехи современной биологии.- 1975.- Т.80, Вып.2.-С.238-243.

5. Гродзинский A.M., Гродзинский Д.М. Краткий справочник по физиологии растений.- Киев: Наукова думка, 1973.- 273 с.

6. Гудвин Т., Мерсер Э. Введение в биохимию растений. М: Мир, 1986.-Т.2.- 234 с.

7. Детерман Г. Гель-хроматография.-М.: Мир, 1970.-252с.

8. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты.-М.: Мир. 1982.-Т.З.-С.1118.

9. Епринцев А.Т., Землянухин Л.А., Алексюк М.П. Очистка и некоторые свойства аконитатгидратазы из щитка кукурузы // Биохимия.- 1995. Т.60.-N 8, С.1244-1250.

10. Ю.Епринцев А.Т., Игамбердиев А.У. Активность и изоформы малатде-гидрогеназы в высоко- и низкомасличных сортах кукурузы // Физиология растений.- 1995.- Т.42, Вып.5,- С. 759-764.

11. Землянухин А.А., Землянухин Л.А., Епринцев А.Т., Игамбердиев А.У. Глиоксилатный цикл растений.-Воронеж: Изд-во ВГУ, 1986.-148с.

12. Землянухин А.А., Землянухин JI.A. Метаболизм органических кислот растений.-Воронеж: Изд-воВГУ, 1995.-152с.

13. Землянухин А.А., Игамбердиев А.У. Регуляция активности изоцитратлиазы в растениях конопли // Физиология растений.-1985.-Т.32, В.4.-С.739-746.

14. Землянухин А.А.,Игамбердиев А.У.,Преснякова Е.Н. Выделение и характеристика изоцитратлиазы из щитка кукурузы // Биохимия, 1986, т.51, вып.З, с.442-448.

15. Землянухин JI.A., Игамбердиев А.У., Землянухин А.А. Очистка и свойства изоцитратлиазы из подсолнечника // Биохимия.-1984, N 84, Т.49. N З.-с. 387-393.

16. Игамбердиев А.У. Микротельца в метаболизме растений.-Воронеж: Изд-во ВГУ, 1990.-148с.

17. Игамбердиев А.У., Землянухин А.А., Мещерякова И.В. Внеглиокси-сомальная форма изоцитратлиазы высших растений // Физиология растений. 1986. Т. 33. Вып.6. С. 1113-1120.

18. Игамбердиев А.У., Иванов Б.Ф., Родионова М.И. Окисление сукцината в глиоксисомах щитка кукурузы // Физиология растений. 1990. Т.37. Вып.З. С.505-510.

19. Игамбердиев А.У., Родионова М.И. Роль глиоксилатного цикла в метаболизме ацетата и других органических кислот в щитках прорастающих семян кукурузы // Физиология растений. 1991. Т.38. Вып.З. С.492-498.

20. Кондрашова М.Н. Взаимодействие процессов переаминирования и окисления карбоновых кислот при разных функциональных состояниях ткани. //Биохимия.- 1991.- Т.56, вып.З.- С.388-403.

21. Кондрашова М.Н. Терапевтическое действие янтарной кислоты.- Пущино, 1976.-162с.

22. Кондрашова М.Н., Григоренко Е.В., Бабский A.M. Гомеостазирование физиологических функций на уровне митохондрий // Молекулярные механизмы клеточного гомеостаза.-Новосибирск.: Наука, 1987.-С.40-66.

23. Лакин Г.Ф. Биометрия. М: Высшая школа, 1980, 293с.

24. Лебкова Н.П. Трансформация липидов в гликоген в клетках животных и человека // Архив Патологии.- 1982.- Т. 6.-С. 68-73.

25. Лебкова Н.П. К вопросу о механизме обратимости жировой дистрофии // Архив паталогии.- 1983.- Т. 20, N3.-C. 32-37.

26. Манойлов С.Е. Биохимические основы злокачественного роста. Л.: Медицина, 1971. 230с.

27. Мауэр Г. Диск-электрофорез.М: Мир, 1971.-222с.

28. Мешкова Н.П., Северин С.Е. Практикум по биохимии. Изд-во МГУ, 1979.- 430 с.

29. Пинейру де Карвалью М.А.А., Землянухин А.А., Епринцев А.Т. Ма-латдегидрогеназа высших растений. Воронеж: Изд-во ВГУ, 1991. 216 с.

30. Попова Т.Н. Изоцитратдегидрогеназы: изоформы, локализация, свойства и регуляция //Биохимия.- 1993,- Т.59, N12, С.1861-1879.

31. Родионова М.И. Особенности метаболизма сукцината в растениях: Дис. канд.биол.наук. Воронеж, 1993. 174с.

32. Солдатенков С.В., Мазурова Т.А. Анализ органических кислот методом ионного обмена и хроматографии на бумаге // Биохимические методы в физиологии растений.-М.: Наука, 1971.-с.86-102.

33. Фридрих П. Ферменты: четвертичная структура и надмолекулярные комплексы.-М.: Мир, 1986.-376с.

34. Щипарев С.М., Чупрова Г.В., Полевой В.В. Секреция кислот изолированными щитками кукурузы // Вестн.ЛГУ.Биология.- 1976, N 21.-С.314-319.

35. Abeysinghe SI., Baker PJ., Rice DW., Rodgers HF., Stillman TJ., Ко YH., McFadden BA., Nimmo HG. Use of chemical modification in the crystallization of isocitrate lyase from Escherichia coli // Journal of Molecular Biology.-1991.-V.220, N 1, P.13-16.

36. Ackrell B.A.C., Johnson M.K., Gunsalus R.P., Cecchini G. Chemistry and Biochemistry of Flavoenzymes.-CRC Press, Boca Raton (Muller F., ed), 1992.-P.229-297.

37. Allen R.D., Trelease R.H., Thomas T.L. Regulation of isocitrate lyase gene expression in sunflower //J.Plant Physiol.-1988.-V.86, N 2.- P.527-532.

38. Azcon-Bieto J., Salom C.L., Machie N.D., Day D.A. The regulation of mitochondrial activity during greening and senescence of soybean cotyllidons.// Plant Physiol. Biochem.-1989. -V.27, N6.- P.827-836.

39. Barrett J., Ward C.W., Fairbairn D. The glyoxylate cycle and the conversion of triglicerides to carbonhydrates in developing eggs of Ascaris lumbricoides // Сотр. Biochem. and Physiol- 1970.- V.35, N4,- P. 577-585.

40. Beeckmans S., Kanarek L. Demonstration of Physical Interaction between Consicutive Enzymes of the Citric Acid Cycle and of Aspartate Aminotransferase // Europ. J. Biochem.- 1981.V.117, N.3.- P.527-535 .

41. Beeckmans S., Khan AS., Van Driessche E., Kanarek L. Specific association between the glyoxylic-acid-cycle enzymes isocitrate lyase and malate synthase // European Journal of Biochemistry.- 1994.- V.224, N1,- P. 197- 201.

42. Beevers H. Microbodies in higher plants.//Ann.Rev.Plant Physiol.-1979.-V.30.-P.159-193.

43. Behari R., Baker A. The carboxyl terminus of isocitrate lyase is not essential for import into glyoxysomes in an in vitro system // Journal of Biological Chemistry.- 1993.- V.268, N10.-P.7315-7322.

44. Behrends W. Birkhan R. Kindl H. Transition form of microbodies. Overlapping of two sets of marker proteins during the rearrangement of glyoxysomes into leaf peroxisomes // Biological Chemistry HoppeSeyler.-1990.-V. 371, N1.-P.85-94.

45. Bellion E., Woodson Y. Two distinct isocitrate leases from Pseudomonas species. // Y.Bacteriol.-1975.-V.122, N 4.- P.557-564.

46. Borst P. How proteins get into microbodies (peroxisomes, glyoxysomes, glycosomes) // Biochimica et Biophysica Acta.- 1986.-V. 866, N4.-P. 179-203.

47. Borst P. Peroxisome biogenesis revisited // Biochimica et Biophysica Acta.-1989.-V. 1008, N 1.-P.1-13.

48. Bowyer P., De Lucas JR., Turner G. Regulation of the expression of the isocitrate lyase gene (acuD) of Aspergillus nidulans // Molecular & General Genetics.- 1994.-V. 242, N4.-P.484-489.

49. Brailsford M.A., Thompson A.G., Kaderbhai N., Beechey R.B. Piruvate metabolism in castor bean mitochondria// Biochem.J.-1986.-V.239.-P.355- 361.

50. Breidenbach R.W., Kahn A., Beevers H. Characterization of glyoxysomes from castor bean endosperm // Plant Physiol. 1968.-V.43. N4.-p.703-713.

51. Campbell I.I.R., Smith R.A., Eagles B.A. A deviation from the conventional tricarboxylic acid cycle in Pseudomonas aeruginosa //Biochim.Biophys Acta.-1953.- Vol. 11. N 4.-P.594-597.

52. Cioni M., Pinzauti G., Vanni P. Comparative biochemistry of glyoxylate cycle.//Comp.Biochem. and Physiol.-1981.-V.70, B, N 1.- P. 1-26.

53. Colonna W.J., McFadden B.A. Isocitrate lyase from parasitic and free-living nematodes //Arch. Biochem. Biophys.- 1975 .- V. 170, N4.- P.608-619.

54. Cooper T.G., Beevers H. Mitochondtia and glyoxysomes from castor bean endosperm //J.Biol.Chem.-1969.-V.244, N 13,- P.3507-3513.

55. Cornberg H.L., Madsen N.B. The metabolism of C2 compounds in microorganisms. III. Synthesis of malate from acetate via the glyoxylate cycle

56. Bi58. chem.J.-1958.-Vol.68.N3.-P.549-557.

57. Cornberg H.L.,Phizackerley P.J.R., Sadler J.R. The metabolism of C2. compounds in microorganisms. V.Biosynthesis of all materials from acetate in Eschirichia coli // Biochem.J.-1960.-Vol.77. N3.-P.438-445.

58. Cortay JC., Negre D., Galinier A., Duclos В., Perriere G., Cozzone AJ. Regulation of the acetate operon in Escherichia coli: purification and functional characterization of the IclR repressor // EMBO Journal.- 1991.-V. 103.-P.675-679.

59. Craves L.B., Hanzely L., Trelease R.N. The occyrence and fine structural characterization of microbodies in Euglena gracilis.//Protoplasms.-1971. Vol.72. N2.-P.141-152.

60. Courtois-Verniquet F., Douce R. Lack of aconitase in glyoxysomes and peroxisomes // Biochemical Journal.- 1993.- V. 294, Pt 1.-P. 103-107.

61. Crawford L.A.,Bown A.W.,Breitkreuz K.E.,Guinel F.C. The synthesis of g-aminobutyric acid in response to treatments reducing cytosolic pH // Plant Physiol. 1994. V.104. N 4. P.865.

62. Davis B.J., Ornstein L. A hew high resolution electrophoresis method. Delivered at the society for the study at the New York Academy of Medicine. 1959. March 24.-p.l 12-118.

63. De Duve C. Microbodies in the living cell //Sci Amer.-1983.-V.248, N 5.- P.52-62.

64. De Duve C. Baudhuin P. Peroxisomes (microbodies and related particles) // Physiological Reviews.-1966.-V. 46(2) P.323-357.

65. Dixon G.H., Kornberg H.L. Assay methods for the key enzymes of the glyoxylate cycle // Biochem. J. 1959.- V. 72, N1.-P.3.

66. Dunham S.M., Thurston C.F. Control of isocitrate lyase synthesis in Chlorella fusca var.vacuolata //Biochem.Y.-1978.-V.176, N2.- P.179-185.

67. Duntze W., Neuman D., Gancedo Y.M., Atzpodien W., Holzer H. Studies on the regulation and localization of the glyoxylate cycle enzymes in Saccharomyces cerevisiae //Eur.Y.Biochem.-1969.-V.10, N 1.- P.83-89.

68. Eising R., Trelease RN., Ni WT. Biogenesis of catalase in glyoxysomes and leaf-type peroxisomes of sunflower cotyledons // Archives of Biochemistry & Biophysics.- 1990.-V. 278, N1.-P.258-64.

69. Eldan M., Mayer A.M., Poljakoff-Mayber A. Difference in subcellular localization of isocitrate lyase in lettnce seeds of different ages.//Plant and cell.Physiol.-1974.-V.15., N 1.-P.169-173.

70. Elgersma Y., Tabak H.F. Proteins involved in peroxisome biogenesis and functioning // Biochim.Biophys.Acta.-1996.-V. 1286, N 3,- P.269-283.

71. Faber KN. Keizer-Gunnink I. Pluim D. Harder W. Ab G. Veenhuis The N-terminus of amine oxidase of Hansenula polymorpha contains a peroxisomal targeting signal//FEBS Letters.-1995.-V. 357, N 2.-P.l 15-120.

72. Fernandez E., Fernandez M., Moreno F., Rodicio R. Transcriptional regulation of the isocitrate lyase encoding gene in Saccharomyces cerevisiae // FEBS Letters.- 1993.-V. 333, N3.-P.238-242.

73. Fernandez E., Moreno F., Rodicio R. The ICL1 gene from Saccharomyces cerevisiae // European Journal of Biochemistry.- 1992.- V. 204, N3.-P.983-990.

74. Firenzuoli A.M., Vanni P., Mastronuzzi E., Zanobini A., Baccari V. Enzymes of glyozylate cycle in conifers.-Plant Physiol.-1968.-V.43, N 7.- P.l 125-1128.

75. Flabell R.B., Woodward D.O. Metabolic role, regulation of synthesis, cellular localization and genetic contriol of glyoxylate shunt enzymes in Neurospora crassa. J.Bacteriol.-1971, V.105, N1.- P.200-210.

76. Forster M.E.C. Citric acid cycle as a "oun-step" reaction // J.Theor.Biol.-1988.-V.133.-P.1-11.

77. Fortnagel P., Treese E. Inhibition of aconitase by chelation of transition metals causing inhibition of sporulation in Bacillus subtilis //Y.Biol.Chem.-1968.-V.243, N 20.- P.5289-5295.

78. Frevert J., Koller W., Kindl H. Occurence and biosynthesis of glyoxysomal enzymes in ripening cucumber seeds.// Hoppe-Seyler's Z. Physiol.Chem.-1980.-V.361,N 10.- P.1557-1565.

79. Fridovich I. Superoxide dismutases // Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology / Ed.Meister A.N.Y.: John Wiley & Sons, 1986. V.58. P.61.

80. Gemmrich A.R. Isocitrate lyase in germinating spores of the fern Anemia phyllitids.-Phytochemistry.-1979.-V. 18, N 6.- P. 1143-1146.

81. Gerhard B. Microbodies / Peroxisomen pflanzlicher Zellen //Cell Biology Monographs.-Wien: Springer-Verlag.l978.-V.5.-283p.

82. Gerhard B. Enzyme activities of the b -oxydation pathway in spinach leaf peroxisomes //FEBS Lett.-1981.-V.126, N 1.- P.71-73.

83. Giachetti E., Vanni P. Effect of Mg2+ and Mn2+ on isocitrate lyase, a non-essentially metal-ion-activated enzyme. A graphical approach for the discrimination of the model for activation // Biochemical Journal.- 1991.- V. 276, Pt 1.-P.223-230.

84. Gietl C. Glyoxysomal malate dehydrogenase from watermelon is synthesized with an amino-terminal transit peptide // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America.- 1990,- V.87, N15.-P.5773-5777.

85. Gietl C. Malate dehydrogenase isoenzymes: cellular locations and role in the flow of metabolites between the cytoplasm and cell organelles // Biochimica et Biophysica Acta.- 1992.- V.l 100, N3.-P.217-234.

86. Glover JR. Andrews DW. Rachubinski RA. Saccharomyces cerevisiae peroxisomal thiolase is imported as a dimer // Proceedings of the National

87. Academy of Sciences of the United States of America.- 1994.-V.91.- N 22.-P.10541-10545.

88. Goodman D.B.P., Davis W.L., Jones R.G. Glyoxylate cycle in toad urinary bladder: Possible stimulation by aldosterone //Proc.Nath.Acad.Sci.-1980.-V.77, N 3,- P.1521-1525.

89. Gould SJ. Keller GA. Hosken N. Wilkinson J. Subramani S. A conserved tripeptide sorts proteins to peroxisomes // Journal of Cell Biology.- 1989.-V. 108, N5.-P.1657-1664.

90. Gould SJ. Keller GA. Subramani S. Identification of peroxisomal targeting signals located at the carboxy terminus of four peroxisomal proteins // Journal of Cell Biology.-1990.-V. 107, N3.-P.897-905.

91. Graves L.B., Hanzely L., Trelease R.N. The occurence and fine structural characterisation of microbodies in Euglena gracilis //Protoplasma.-1971.-V.72, N 2.- P.141-152.

92. Green J., Sharrocks AD., Green В., Geisow M., Guest JR. Properties of FNR proteins substituted at each of the five cysteine residues // Molecular Microbiology.- 1993.-V. 8, N1.-P.61-68.

93. Hayashi M., De Bellis L., Alpi A., Nishimura M. Cytosolic aconitase participates in the glyoxylate cycle in etiolated pumpkin cotyledons // Plant & Cell Physiology.- 1995.- V.36, N4.-P.669-680.

94. Hicks D.S., Donaldson R.P. Electron transport in glyoxysomal membranes // Arch.Biochem and Biophys.-1982.-V.215, N 2,- P.280-288.

95. Holmes RP. The absence of glyoxylate cycle enzymes in rodent and embryonic chick liver // Biochimica et Biophysica Acta.- 1993,- V.l 158, N1.-P.47-51.

96. Huang A.H.C. Metabolism in plant peroxisomes // Recent Adv.Phyrochem.-1982.-V.16.- P.85-123.

97. Hunt L., Fletcher Y. Intracellular location of isocitrate lyase in leaf tissue.//Plant Sci.Lett.-1977.-V.10.- P.243-247.

98. Hunt L., Skvarla J., Fletcher J. Subcellular localization of isocitrate lyase in nongreen tissue culture cells // Plant Physiol.-1978.-V.61, N 6.- P.1010-1013.

99. Igamberdiev A.U., Kleczkowski L. Glyoxylate metabolism during photorespiration: A cytosol connection // Handbook on Photosynthesis (M.Pessarakli, ed.).- 1996.- NY: Marcel Dekker Inc.-P.269-279.

100. Janssen BJ. A cDNA clone for isocitrate lyase from tomato // Plant Physiology.- 1995,- V.108, N3.- P.1339.

101. John P.C., Syrett P.J. The purification and properties of isocitrate lyase from Chlorella.//Biochem.J.-1967.-V. 105, N 2.- P.409-416.

102. Jones C.T. Is there a glyoxylate cycle in the liver of the feal Quinea pig 111 Biochem. and Biophys.-1980.-V.95, N 2.- P.849-856.

103. Kagawa Т., Mc Gregor D.J., Beevers H. Development of enzymes in the cotyledons of watermelon seedlings // Plant Physiol.-1973.-V.51, N 1.- P.66-71.

104. Kato A., Hayashi M., Mori H., Nishimura M. Molecular characterization of a glyoxysomal citrate synthase that is synthesized as a precursor of highermolecular mass in pumpkin 11 Plant Molecular Biology.- 1995.- V.27, N2.-P.377- 390.

105. Kausch A.P. Biogenesis and cytochemistry of unspecialized peroxisones in root cortical cells of Yucca torreyi L.//Eur.J.Cell.Biol.-1984.-V.34, N 2.- P.239-247.

106. KhanF.R., Mc Fadden B.A. Embryogenesis and the glyoxylate cycle//FEBS Lett.-1980.-V.l 15, N 2.- P.312-314.

107. Khan F.R., McFadden B.A. Enzyme profiles in seedling development and the effect of itaconate, an isocitrate lyase directed reagent.//Plant Physiol.-1979,-V.64, N 2.- P.228-231.

108. Khan F.R. Salcemuddin M., Siddigi M., Mc Fadden B.A. The appearance and decline of ioscitrate lyase in flax seedlings //J.Biol.Chem.-1979.-V.254, N 15.- P.6938-6944.

109. Khan F.R., Saleemuddin M., Siddiqi M., Mc Fadden B.A. Purification and properties of isocitrate lyase from flax seedlings // Arch.Biochem. and Biophys.-1977, V.183, N 1.- P.13-23.

110. Khan AS., Van Driessche E., Kanarek L., Beeckmans S. The purification and physicochemical characterization of maize (Zea mays L.) isocitrate lyase // Archives of Biochemistry & Biophysics.-1992.- V. 297, N1.- P.9-18.

111. Koller W., Frevert J., Kindl H. Incomplete glyoxysomes appearing at a late stage of maturation of cucumber seeds.// Z.Naturforsch.-1979.-Bd 34, Ser.C., N 12.- S.1232-1236.

112. Korb M.J., Vanderhaenge F., Comberpine G. Particulate enzymes of the glyoxylate cycle in Neurospora crassa //Biochem.Biophys.Res.Communs.-1969.-Vol.37, N3.-P.640-645.

113. Kornberg H.L. The metabolism of C2 compounds in microorganismes. I. The incorporaion of (2-14C) acetate by Pseudomonas grown on ammonium acetate // Biochem.Y.-1958.-V.68, N 3,- P.535-542.

114. Kornberg H.L., Beevers H. The glyoxylate cycle as a stage in the conversion of fat to carbohydrase in castor beans // Biochem.Biophys. Acta.-1957.-V.26.-P.531-537.

115. Kornberg H.L., Krebs H.A. Synthesis of cell constituents from C2-units by a modified tricarboxylic acid cycle // Nature.01957.-V.157.- P.988-991.

116. Krebs H.A.,Johnson W.A. The role of citric acid in intermediate metabolism in animal tissues //FEBS Lett. 1980. V.117.- P.2-10.

117. Lamb Y.E., Riezman H., Becker W.M., Leaver J. Regulation of glyoxysomal enzymes during germination of cucumber. II. Isolation and immunological detection of isocitrate lyase and catalase // Plant Physiol.-1978.-V.62, N 3.-P.754-760.

118. Lance CI., Rustin P. The Central Role of Malate in Plant Metabolism // Physiol. Veg. 1984. V.22. N 5. P.625-641.

119. Lazarow, P.B. Rat liver peroxisomes catalize the b-oxidation of fatty acids // J. Biol. Chem.- 1978.- V. 253,- P. 1522-1528.

120. Lazarow P.B., Fujiki J. Biogenesis of peroxisomes // Ann.Rev.Cell Biol.-1985.- V.I.- P.489-530.

121. Lowry O., Rosenbrough N., Farr A., Randall R. Protein measurement with the Folin-phenol reagent // J.Biol.Chem. 1951.- V.194.- P.265-275.

122. Liu F., Thatcher J.D., Barral J.M., Epstein H.F. Bifunctional glyoxylate cycle protein of Caenorhabditis elegants: a developmentally regulated protein of intastine and muscule // Developmental Biology.- 1995.- V.169.- P. 399-414.

123. Luster D.G., Donaldson R.P. Orientation of electron transport activities in the membrane of intact glyoxysomes isolated from castor bean endosperm // Plant Physiol. 1987. V.85. N 3. P.796.

124. Malcovati M., Marchetti L., Zanelli Т., Tenchini M.L., Benatti L., Simonic Т., Soria M. Flavins and Flavorroteins.-Watter de Gruyter, Berlin, 1990.- P.727-730.

125. Malhotra O.P., Srivaslava P.K. Isolation and characterization of isocitrate lyase of castor endosperm //Arch.Biochem. and Biophys.-1982.-V.214, N 1.-P.164-171.

126. Maxwell D.P., Maxwell M.D., Nanssler G., Armentrout W.H., Murray G., Hock H.C. Microbodies and glyoxylate cycle enzymes activities in filamentous fungi.//Planta.-1975.-V. 124, N 1.- P. 109-123.

127. McCullough W., Shanks A. Properties of genes involved in the control of isocitrate lyase production in Aspergillus nidulans // Journal of General Microbiology.- 1993.- V.139, Pt 3,- P.509-511.

128. McFadden В.A.,Howes W.V. Crystallization and some properties of isocitrate lyase from Pseudomonas indigofera.//J.Biol.Chem.-1963.-V.238, N 15.- P.1737-1742.

129. McKindly M.P., Trelease R.N. Glyoxilate cycle enzymes and catalase in digitonin-fractionated mitochondria in Turbatrix aceti // Protoplasma.- 1978.-V.94, N2.- P.249-261.

130. McLaughlin Y.C., Smith S.M. Metabolic regulation of glyoxylate cycle enzyme synthesis in detached cucumber cotyledons and protoplasts //Planta-1994.-V.195, N 1.- P.22-28.

131. McNew JA. Goodman JM. An oligomeric protein is imported into peroxisomes in vivo //Journal of Cell Biology.-1994.-V. 127, N 5.- P.1245-57.

132. Millerd A., Morton R.K., Wells Y.R.E. Role of isocitrate lyase in synthesis of oxalic acid in plants//Nature.-1962.-V. 196, N 4858.- P.955-956.

133. Moreau R.A., Huang L.H.C. Gluconeogenesis from storage wax in the cotyledons of yojoba seedlings // Pl.Physiol.1977,- V.60.- P.329-333.

134. Mullen R.T., Gifford D.J. Isocityrate luase from germinated loblolly pine megagametophytes: Enzyme purification and immunocharacterization //Plant Physiol and Biochem.-1995.-V.33, N 1.-P.87-95.

135. Muller M., Hogg Y.F., De Duve C. Distribution of tricarboxylic acid cycle enzymes and glyoxylate cycle enzymes between mitochondria and peroxisomes in Tetrahymena pyriformis //J.Biol.Chem.-1968.-V.243.- P.5385-5395.

136. Muto S., Beevers H. Lipase activities in castor bean endosperm during germination //Pl.Physiol.-1974.-V.54.- P.23-28.

137. Nishimura M., Beevers H. Subcellular distribution of gluconeogenetic enzymes in germinating castor bean endosperm //Pl.Physiol.-1979.-V.64.- P.31-37.

138. Olsen LJ., Ettinger WF., Damsz В., Matsudaira K., Webb MA., Harada JJ. Targeting of glyoxysomal proteins to peroxisomes in leaves and roots of a higher plant // Plant Cell.- 1993.- V.5, N8,- P.941-952.

139. Ono K., Okinashi M., Jnui H., Miytake K., Kitaora S. Purification and characterization of isocitrate lyase from ethanol-grown Euglena gracilis // J.Eucaryotic Microbiology.-1994.-V.41, N 6.-P.536-539.

140. Onyeocha I., Behari R., Hill D., Baker A. Targeting of castor bean glyoxysomal isocitrate lyase to tobacco leaf peroxisomes // Plant Molecular Biology.- 1993.- V.22, N3.- P.385-396.

141. Ordiz I., Herrero P., Rodicio R., Moreno F. Glucose-induced inactivation of isocitrate lyase in Saccharomyces cerevisiae is mediated by an internal decapeptide sequence // FEBS Letters.-1995.- 367, N3.- P.219-222.

142. Ordiz I., Herrero P., Rodicio R., Moreno F. Glucose-induced inactivation of isocitrate lyase in Saccharomyces cerevisiae is mediated by the cAMP-dependent protein kinase catalytic subunits Tpkl and Tpk2 // FEBS Lett.-1996.-V. 385, N 1.- P. 43-46.

143. O'Sullivan J., Casseltor P.J. The cubcellular localization of glyoxylate cycle enzymes in Coprinus lagopus //J.Cen.Microbiol.-1973.-Vol.75. N2.-P.333-337.

144. Osumi M., Kazama H., Sato S. Microbody-associated DNA in Candida tropicalis pK 233 cells //FEBS Lett.-1978.-V.90, N 2,- P.309-312.

145. Pinzauti G., Giachetti E., Vanni P. Isocitrate lyase of conifers (Pinus pinea).//Int.J.Biochem.-1982.-V. 14, N 4,- P.267-275.

146. Reich J., Selkov E. Energy metabolism of the cell: theoretical treatise 11 L.: Acad. Press, 1981,-345p.

147. Reynolds SJ., Smith SM. The isocitrate lyase gene of cucumber: isolation, characterisation and expression in cotyledons following seed germination // Plant Molecular Biology.- 1995,- V.27, N3.- P.487-497.

148. Riezman H., Weir E., Leaver C., Titus D., Becker W. Regulation of glyoxysomal enzymes during germination of cucumber. III. In vitro translation and characterization of four glyoxysomal enzymes.//Plant Physiol.-1980.-V.65, N 1.- P.40-46.

149. Rivett AJ. Tipton KF. Kinetic studies with rat-brain succinic-semialdehyde dehydrogenase//European Journal of Biochemistry.-1981.-V. 117, N l.-P. 187193.

150. Roberts J.K.M., Andrade F.N., Anderson I.C. Further evidence that cytoplasmic acidosis is a determinant of flooding in tolerance in plants // Plant Physiol.- 1985,- V.77.- P.492-494.

151. Roche Т., McFadden B.A., Williams J.O. Modification of the active site of isocitrate lyase from Pseudomonas indigofera //Arch.Biochem. and Biophys.-1971,- V.147,N l.-P. 192-200.

152. Rua J., Soler J., Busto F., de Arriaga D. The pH dependence and modification by diethyl pyrocarbonate of isocitrate lyase from Phycomycesblakesleeanus I I European Journal of Biochemistry.- 1995,- V. 232, N 2.- P.381-390.

153. Rubin H., Trelease R.N. Subcellular localization of glyoxylase cycle enzymes in Ascaris suum larval //Y.Cell Biol.-1976.-V.70,- P.374-383.

154. Sandalio L.M., Del Rio L.A. Intraorganellar distribution of superoxide dismutase in plant peroxisomes //Plant Physiol. 1988. V.88. N 4. P.1215.

155. Sandeman RA., Hynes MJ., Fincham JR., Connerton IF. Molecular organisation of the malate synthase genes of Aspergillus nidulans and Neurospora crassa // Molecular & General Genetics.- 1991.- V.228, N3.- P.445-452.

156. Santos MJ. Imanaka T. Shio H. Small GM. Lazarow PB. Peroxisomal membrane ghosts in Zellweger syndrome—aberrant organelle assembly // Science.-1988.-V. 239, P. 1536-1538.

157. Sautter C., Keller G., Hock B. Glyoxysomal citrate synthase from watermelon cotyledons immunocytochemical localization and heterologous translation in Xenopus oocytes // Planta.-1988.-V.173, N 3.- P.289-295.

158. Schnarrenberger C.A., Oeser A., Tolbert N.E. Development of microbodies in sunflower cotyledons and castor bean endosperm during germination // Plant Physiol. 1971. V.48. N 5. P.566.

159. Scholer A., Schuller HJ. Structure and regulation of the isocitrate lyase gene ICL1 from the yeast Saccharomyces cerevisiae // Current Genetics.- 1993.-V.23, N5-6.- P.375-381.

160. Silverman PM., Rother S., Gaudin H. Arc and Sfr functions of the Escherichia coli K-12 arcA gene product are genetically and physiologically separable // Journal of Bacteriology.-1991,- V. 173, N18.- P.5648-5652.

161. Sones R.W., Kranz R.G., Gennis R.S. Immunochemical analysis of the membrane bound succinate dehydrogenase of Escherichia coli // FEBS Lett.-1982.-V. 142, N 1.- P.81-85.

162. Spector L.B. Citrate cleavage and related enzymes.-In.: Enzymes. New York-London, 1972, p.357-389.

163. Surendranathan K.K., Nair P.M. Purification and characterization of a natural inhibitor for isocitrate lyase present in gamma-irradiated preclimacteric banana //Plant Sci.Rett.-1978.- V.12, N2.- P. 169-175.

164. Swinkels BW. Gould SJ. Subramani S. Targeting efficiencies of various permutations of the consensus C-terminal tripeptide peroxisomal targeting signal//FEBS Letters.-1992.-V. 305,N2. -P.133-136.

165. Syrett P.I., Merrett M.J., Bocks S.M. Enzymes of the glyoxylate cycle in Chlorella vulgaris //J.Exp.Bot.-1963.-Vol.l4. N2.-P.249-264.

166. Szabo A.S., Avers C.J. Some aspect of regulation of peroxisomes and mitochondria in yeast //Ann.N.Y.Acad.Sci.-1969.-V.168.- P.302-312.

167. Theimer R.R., Anding G., Matzner P. Kinetic action on the development of microbody enzymes in sunflower cotyledons in the dark //Planta.-1976.-V.128, N 1.- P.41-47.

168. Titus DE., Becker WM. Investigation of the glyoxysome-peroxisome transition in germinating cucumber cotyledons using double-label immunoelectron microscopy // Journal of Cell Biology.-1985.- V. 101, N4.-P.1288-1299.

169. Tolbert N.E. Microbodies-peroxisomes and glyoxysomes.//Ann.Rev.Plant Physiol.-1971.-V.22.- P.45-74.

170. Trelease R.N., Biogenesis of glyoxysomes //Ann.Rev.Plant Physiol.-1984.-V.35.- P.321-347.

171. Tsukamoto T. Shimozawa N. Fujiki Y. Peroxisome assembly factor 1: nonsense mutation in a peroxisome-deficient Chinese hamster ovary cell mutant and deletion analysis // Molecular & Cellular Biology.-1994.- V.14.- N 8,- P.5458-5465.

172. Vanni P., Vincenzini M.T. The presence of isocitrate lyase and malate synthase activity in germinating Ginkgo biloba seeds.// Experientia.-1972.-V.28, N 4.- P.405-406.

173. Vanni P., Vincenzini M.T., Nerozzi F.M., Sinna S.P. Studies on isocitrate lyase isolated from Lupinus colyledons // Can.J.Biochem.-1979.-V.57, N 9.-P.l 131-1137.

174. Vaughn K.C., Stegink S.Y. Peroxisomes of soybean root nodule vascular parenchyma cells contain a "nodule-specific" urate oxidase // Physiol.plantarum.-1987.-V.71, N 3.- P.251-256.

175. Verniquet F. Gaillard J. Neuburger M. Douce R. Rapid inactivation of plant aconitase by hydrogen peroxide // Biochemical Journal.-1991.- V. 276, Pt 3.-P.643-648.

176. Vincenzini M.T., Nerozzi F., Vincieri F., Vanni B. Isolation and properties of isocitrate lyase from Lupinus seeds //Phytochemistry.-1980.-V.19, N 5.-P.769-774.

177. Weisiger R.A., Fridovich I. Superoxide dismutase. Organelle specificity // J.Biol.Chem.- 1973. -V.248, N 10,- P.3582-3588.

178. Wolins NE., Donaldson RP. Specific binding of the peroxisomal protein targeting sequence to glyoxysomal membranes // Journal of Biological Chemistry.-1994.- V. 269, N2.- P. 1149-1153.

179. Wong D.T.O., Ajls I. Isocitrate in Eschirichia coli //Nature.-1955.-Vol.176.-P.970-971.

180. Wood D., Darlison MG., Wilde RJ., Guest JR. Nucleotide sequence encoding the flavoprotein and hydrophobic subunits of the succinate dehydrogenase of Escherichia coli // Biochemical Journal. -1984.- V.222, N2.-P.519-534.

181. Woodcock E., Merrett M.Y. Malate synthase messenger Euglena // Arch.Microbiol.-1980.-V.124, N 1.- P.33-38.

182. Woodward Y., Merrett M.Y. Induction potential for glyoxylate cycle enzymesa during the cell cycle of Euglena gracilic.//Eur.Y.Biochem.-1975.-V.55.- P.555-559.

183. Zhang JZ., Gomez-Pedrozo M., Baden CS., Harada JJ. Two classes of isocitrate lyase genes are expressed during late embryogeny and postgermination in Brassica napus L. // Molecular & General Genetics.-1993.-V. 238, N1-2.- P.177-184.

184. Zhang JZ., Laudencia-Chingcuanco DL. Comai L. Li M. Harada JJ. Isocitrate lyase and malate synthase genes from Brassica napus L. are active in pollen // Plant Physiology.-1994.- V. 104, N3.- P.857-864.и 4k'S