Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Глутаматдегидрогеназы и регуляция ферментов ассимиляции аммония у одноклеточных зеленых водорослей

ВАК РФ 03.00.04, Биохимия

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Софьин, Алексей Владимирович

ВВЕДЕНИЕ.

ЧАСТЬ I. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР

РЕГУЛЯЦИЯ И СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ АССИМИЛЯЦИИ АММОНИЯ У ОДНОКЛЕТОЧНЫХ ЗЕЛЕНЫХ ВОДОРОСЛЕЙ

ГЛАВА I. Общая характеристика ферментов ассимиляции аммония

1.1 Пути ассимиляции аммония.

1.2 Общая характеристика ГС, ГОГАТ и ГДГ.

1.2.1 Глутаминсинтетаза.

1.2.2 Глутаматсинтаза

1.2.3 Глутаматдегидрогеназа.

ГЛАВА 2. Зависимость активности ГС, ГДГ и ГОГАТ хлореллы от условий азотного питания

2.1 Регуляция путей ассимиляции аммония у прокариотов

2.2 Зависимость активности ГС и ГОГАТ хлореллы от условий азотного питания

2.3 Индукция НАДФ-ГДГ у хлореллы при ассимиляции экзогенного аммония

ГЛАВА 3. Свойства ГДГ одноклеточных зеленых водорослей

3.1 Физико-химические свойства ГДГ одноклеточных зеленых водорослей

3.2 Кинетические свойства ГДГ одноклеточных зеленых водорослей.

ЧАСТЬ 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ

ГЛАВА I. Объект исследования 1.1 Использованные виды и штаммы одноклеточных зеленых водорослей и условия их культивирования. 1.2 Получение бесклеточных экстрактов

ГЛАВА 2. Методы определения активности ферментов ассимиляции аммония и определения концентрации белка

2.1. Определение активности ГДГ.

2.2 Определение активности ГС

2.3 Определение активности ГОГАТ

2.4 Определение концентрации белка

ГЛАВА 3. Методы разделения, очистки и изучения физикохимических СВОЙСТВ ГДГ ИЗ А*ЪгаипИ

3.1. Разделение двух ГДГ.

3.2. Использованные приемы очистки ГДГ

3.2.1 Прогревание препаратов НАД (Ф)-ГДГ

3.2.2 Ультрафильтрация.

3.2.3 Фракционирование сульфатом аммония

3.2.4 Сорбция на геле фосфата кальция.

3.2.5 Хроматография на АН-сефарозе 4В.

3.2.6 Ионообменная хроматография

3.2.7 Гель-фильтрация.

3.2.8 Аффинная хроматография.

3.3 Диск-электрофорез в полиакриламидном геле и проявление зимограмм тетразолиевым методом

3.4 Определение молекулярных масс ГДГ

3.4.1 Определение молекулярных масс нативных ГДГ из А.ЪгаипИ методом гель-фильтрации

3.4.2 Определение молекулярной массы субъединиц НАД(Ф)-ГДГ.

3.5 Определение содержания <*-спиральной структуры

ЧАСТЬ 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУВДЕНИЕ

ГЛАВА I. Зависимость активности ферментов ассимиляции аммония одноклеточных зеленых водорослей от условий азотного питания

1.1 Зависимость активности ГДГ одноклеточных зеленых водорослей от условий азотного питания. Изо-ферментный состав ГДГ одноклеточных зеленых водорослей.

1.2 Зависимость активности ГС одноклеточных зеленых водоросла! от условий азотного питания.

1.3. Локализация места синтеза индуцируемой аммонием НАДФ-ГДГ хлореллы, конститутивной НАДФ-ГДГ и ГС А.ЪгаипИ

1.4 Зависимость активности ГОГАТ одноклеточных зеленых водорослей от условий азотного питания

Введение Диссертация по биологии, на тему "Глутаматдегидрогеназы и регуляция ферментов ассимиляции аммония у одноклеточных зеленых водорослей"

Цель стремлений физиологии растений заключается в том, чтобы изучить и объяснить жизненные явления растительного организма и не только изучить и объяснить их, но путем этого изучения и объяснения вполне подчинить их разумной воле человека, так чтобы он мог по произволу видоизменять, прекращать или вызывать эти явления". (Тимирязев, 1957). Эти слова, сказанные К.А.Тимирязевым более ста лет назад, в 1878 году, на акте Петровской земледельческой и лесной академии, остаются в полной мере актуальными и по сей день, причем применительно не только к физиологии, но и к биохимии растений. Особенно это касается проблемы усвоения неорганических форм азота растениями, поскольку "одной из наиболее острых проблем, стоящих перед человечеством в настоящее время, является недостаток продовольствия и в первую очередь недостаток пищевого и кормового белка. Рассматривая эту проблему в самых разнообразных аспектах, мы должны всегда иметь в виду, что в конечном счете первичным источником белка на нашей планете являются растительные организмы с их замечательной способностью синтезировать белок из углекислоты, воды и неорганических источников азота. Поэтому понятно, какое большое теоретическое и практическое значение имеют исследования молекулярных механизмов, лежащих в основе усвоения азота растениями и его превращения в аминокислоты и белки" (Кре-тович, 1980).

Известно (Кретович, 1972; Ротоаеп , 1979; Молек.мех.усвоения азота растениями, 1983), что источниками автотрофного питания растений могут служить разнообразные азотсодержащие соединения (молекулярный азот атмосферы - , нитрат - N0^ , мочевина -нн2-со-ын2 ) , однако из всех этих соединений образуется аммиак который затем в форме иона аммония (лн^ ) используется для биосинтеза аминокислот и амидов, являющихся строительным материалом для образования белков и различных азотсодержащих соединений растительной клетки. Аммоний, таким образом, занимает центральное место в метаболизме азота у растений. По образному выражению Д.Н.Прянишникова "Аммиак есть альфа и омега в обмене азотных веществ у растений." (Прянишников, 1953). Поэтому выяснение механизмов его ассимиляции, свойств и регуляции ферментов, катализирующих эти процессы, является основополагающим при изучении азотного обмена растений. Результаты таких исследований, с одной стороны, вносят существенный вклад в биохимию и энзимо-логию растений, а, с другой стороны, имеют практическое значение, т.к. на их основе создается возможность целенаправленного повышения продуктивности растений.

Среди растительных организмов важное место занимают одноклеточные зеленые водоросли. Они очень широко распространены на земле и играют существенную роль в различных биоценозах (Шизнь растений, 1977). Ввиду простоты их культивирования и уникальной пластичности обмена веществ, одноклеточные зеленые водоросли уже в течение длительного времени привлекают к себе внимание исследователей как удобный с физиологической и биохимической точки зрения объект. Достаточно упомянуть, что восстановительный пен-тозофосфатный цикл (цикл Кальвина) открыт с использованием хлореллы (Bassham et al.» 1954).

В настоящее время ставится вопрос о широком практическом использовании одноклеточных зеленых водорослей в народном хозяйстве в качестве перспективного источника кормового белка и различных физиологически активных соединений, а также как средства регенерации воздуха и утилизации отходов жизнедеятельности в замкнутых экосистемах. Уже сейчас имеются отдельные примеры их эффективного использования (Музафаров, Таубаев, 1974;1983), а в будущем можно ожидать, что биомасса или белковые и витаминные изоляты, полученные из одноклеточных зеленых водорослей, найдут широкое применение в животноводстве и птицеводстве.

Вот почему вполне ясен постоянный интерес исследователей к этим организмам, и, в частности, к изучению их азотного обмена (Syrett , 1954;1962; Morris, 1974; Syrett»Leftley , 1976). Перечисленные обзоры затрагивают общие вопросы азотного обмена: накопление аминокислот и амидов, бежа, накопление азота в растворимой и нерастворимой фракциях клеток при различных условиях азотного питания. Вместе с тем, работ, посвященных изучению ферментов, катализирующих первичные реакции ассимиляции аммония у одноклеточных зеленых водорослей, до недавнего времени было чрезвычайно мало ( Backer,Tompson , 1961; Morris,Syrett , 1965; Романов и др., 1965). Такими ферментами являются: глутаминсинтета-за (ГС, КФ 6.3.1.2) и глутаматдегидрогеназа (ГДГ, КФ 1.4,1.2, 1.4.1.3, 1.4.1.4). Сюда же в последнее время относят открытую в 1970 году ( Tempest et aL, 1970) глутаматсинтазу (ГОГАТ, КФ 1.4.1.13 и 1.4.7.1), катализирующую восстановительный перенос амидной группы глутамина на 2-оксоглутарат с образованием двух молекул глутаминовой кислоты. Считают, что в ассимилирующих аммоний тканях растений ГС и ГОГАТ функционируют согласованно, обеспечивая тем самым непрерывность канала, по которому аммоний превращается в ¿.-аминный азот, и образуют один путь ассимиляции, другой путь обеспечивает функционирование ГДГ ( Miflin, Lea , 1976).

Впервые систематическое и целенаправленное изучение энзимо-логии ассимиляции аммония у одноклеточных зеленых водорослей было начато в конце 60-х годов в лаборатории энзимологии Института биохимии им. А.Н.Баха АН СССР. В ходе этих исследований у одного из термофильных штаммов хлореллы Chlorella pyrenoidosa Pringsheim 82Т были обнаружены следующие ферменты ассимиляции аммония: а) ГС (Романов и др., 1965), для которой была изучена динамика изменения активности в синхронной культуре хлореллы (Селиванова и др., 1980), регуляция синтеза и активности различными источниками азотного питания (Евстигнеева и др., 1971 а; Акимова и др., 1976 а,б;1977), кинетика ферментативного действия (Кретович и др., 1972; Громыко и др., 1973; Акимова и др., 1976 а,б; Расу-лов и др., 1978 а,б), а также некоторые физико-химические свойства и четвертичная структура фермента (Расулов и др., 1977 а,б); б) неспецифичная к кофактору, конститутивная НАД(Ф)-ГДГ (Романов и др., 1965; Шатилов и др., 1969; Томова и др., 1969); в) НАДФ-специфичная ГДГ, причем впервые было показано, что эта ГДГ, отсутствующая в клетках при выращивании хлореллы на среде с нитратом, синтезируется de novo в присутствии экзогенного аммония (Шатилов и др., 1970; Томова и др., 1970), что позднее было подтверждено американскими исследователями с использованием другого термофильного штамма хлореллы (Tailey et al.,1972).

Конститутивная НАД(Ф)-ГДГ и индуцируемая ионами аммония НАДФ-ГДГ были выделены из клеток хлореллы и было проведено сравнительное изучение их физико-химических и кинетических свойств (ShatilovjKretovich , 1977).

В клетках Ch.pyrenoidosa 82Т была также обнаружена аланин-дегидрогеназа (Шатилов и др., 1968; Томова и др., 1970). Кроме того, имелась единственная работа ( Lea,Mifiin , 1975), в которой было показано наличие в клетках Ch.fusca ферредоксин (?<*)-зависимой ГОГАТ.

Таким образом, к началу выполнения данного исследования в клетках хлореллы были обнаружены практически все ферменты первичной ассимилящш аммония. Однако большинство из вышеупомянутых работ было выполнено лишь на одном штамме хлореллы, а, как известно (Рудова, 1981), даже у представителей одного рода Chlorella наблюдаются существенные различия в биохимических признаках. Поэтому имевшихся данных было совершенно недостаточно для того, чтобы сделать определенные выводы относительно существования каких-либо общих механизмов регуляции синтеза и активности ферментов ассимиляции аммония у одноклеточных зеленых водорослей.

В связи с этим были поставлены следующие задачи:

1) установить, какие молекулярные формы ГДГ характерны для различных одноклеточных зеленых водорослей и насколько широко распространено явление индукции НАДФ-ГДГ под влиянием высоких концентраций аммония;

2) исследовать механизмы регуляции синтеза и активности ГДГ, ГС и ГОГАТ источником азотного питания у одноклеточных зеленых водорослей;

3) разработать схему выделения и очистки ГДГ из одного из видов одноклеточных зеленых водорослей и провести сравнительное изучение их физико-химических и каталитических свойств;

4) выяснить направленность функционирования различных ГДГ и, таким образом, установить, каковы пути ассимиляции аммония у одноклеточных зеленых водорослей.

В результате проведенных исследований на примере 8 различных представителей одноклеточных зеленых водорослей, шесть из которых относятся к роду Chlorella и еще по одному к родам Anki-strodesmus и Scenedesmua , впервые установлено, что для всех одноклеточных зеленых водорослей характерно наличие конститутивной неспецифичной к кофактору НАД(Ф)-ГДГ. Явление индукции синтеза de novo НАДФ-специфичной ГДГ под влиянием ионов аммония обнаружено у еще одного представителя рода Chlorella -термофильного штамма Chlorella sp.K. Установлено, что у представителей родов Ankistrodesmus и Scenedesmus НАД(Ф)-ГДГ и НАДФ-ГДГ являются конститутивными ферментами, причем синтез последней резко усиливается при голодании клеток по азоту. У всех изученных одноклеточных зеленых водорослей найдена ГС и Pd-зависимая ГОГАТ. Впервые показан однотипный характер регуляции синтеза ГС у всех одноклеточных зеленых водорослей, который осуществляется по принципу репрессия-дерепрессия. Зависимости активности ГОГАТ от условий азотного питания для большинства водорослей не обнаружено, за исключением двух штаммов хлореллы Ch. pyrenoidosa82ТИ Ch. sp.K, для которых показано некоторое увеличение активности при голодании клеток по азоту. Установлено также, что индуцируемая ионами аммония НАДФ-ГДГ из Ch.pyrenoidosa 82Т и Ch,sp.K кодируется ядерным геномом и синтез ее осуществляется в цитоплазме на 80S рибосомах. Напротив, конститутивная НАДФ-ГДГ и ГС в клетках Ankistrodesmus braunii кодируются, видимо, геномом хлоропластов, а синтез их осуществляется при участии как органельных 70 s, так и цитоплазматичес-ких 80 s рибосом.

Разработана схема выделения, разделения и очистки двух конститутивных ГДГ-з из клеток A.braunii , при этом предложен новый оригинальный способ разделения этих ферментов, который защищен авторским свидетельством (см. приложение). В результате применения разработанной схемы очистки НАД(Ф)-ГДГ получена в гомогенном состоянии, а НАДФ-ГДГ - в высокоочищенном состоянии; проведено сравнительное изучение их физико-химических и каталитических свойств, которые оказались близкими к свойствам соответствующих глутаматдегидрогеназ, полученных ранее из С11.ругепо1<1оаа 82Т. На основании результатов изучения динамики изменения активности НАДФ-зависимой и неспецифичной к кофактору ГДГз в процессе роста культуры А.ъгаипИ , а также на основании данных по изучению свойств этих ферментов сделан вывод об анаболической функции НАДФ-ГДГ и катаболической роли НАД(Ф)-ГДГ. Совокупность полученных данных указывает на существование двух путей ассимиляции аммония у одноклеточных зеленых водорослей, функционирование которых регулируется концентрацией ионов аммония в клетке.

Таким образом, полученные в настоящей работе данные, вносят существенный вклад в развитие фундаментальных представлений о путях ассимиляции аммония и их регуляции у растительных организмов, а также в характеристику отдельных ферментов ассимиляции аммония у одноклеточных зеленых водорослей. Кроме того, практическое значение имеет предложенный способ разделения ГДГ, который уже используется для разделения ГДГ других одноклеточных зеленых водорослей, а также может использоваться в лабораторной практике и, возможно, в промышленных условиях для разделения и очистки различных ферментов.

ЧАСТЬ I

ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР

РЕГУЛЯЦИЯ И СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ АССИМИЛЯЦИИ АММОНИЯ У ОДНОКЛЕТОЧНЫХ ЗЕЛЕНЫХ ВОДОРОСЛЕЙ

Заключение Диссертация по теме "Биохимия", Софьин, Алексей Владимирович

ВЫВОДЫ

1. На примере изученных одноклеточных зеленых водорослей отчетливо видно, что в процессе эволюции у них сформировались различные молекулярные механизмы регуляции синтеза ГДГ.

2. Установлено, что для всех изученных одноклеточных зеленых водорослей характерно наличие конститутивной, неспецифичной к кофактору НАД(Ф)-ГДГ. Другая, НАДФ-специфичная ГДГ, у одних водорослей вообще отсутствует; у других она индуцируется под влиянием ионов аммония, причем в этом случае она закодирована в ядерном геноме и синтезируется в цитоплазме на 80S рибосомах; а у третьих она является конститутивным ферментом, однако ее синтез резко усиливается при голодании клеток по азоту.

3. Обнаружен однотипный для всех одноклеточных зеленых водорослей механизм регуляции ГС, которая осуществляется по принципу репрессия - дерепрессия.

4. Сделано заключение о наличии в клетках одноклеточных зеленых водорослей двух путей ассимиляции аммония, преимущественное функционирование которых зависит от его внутриклеточной концентрации.

5. Предложен новый метод разделения двух ГДГ из бесклеточных экстрактов, полученных из биомассы различных одноклеточных зеленых водорослей. С его использованием разработаны схемы очистки двух конститутивных ГДГ из клеток A.braunii , в результате чего НАД(Ф)-ГДГ получена в гомогенном, а НАДФ-ГДГ в высокоочи-щенном состоянии.

6. Изучены некоторые физико-химические свойства и кинетическое поведение двух ГДГ из клеток A.braunii.

7. На основании данных по изучению регуляции, свойств и динамики изменения активности ГДГ в процессе роста культуры А.ЬгаипИ сделано заключение об анаболической функции НАДФ--специфичной ГДГ в клетках этой одноклеточной зеленой водоросли.

Заключение

Из экспериментальных данных, представленных в этой главе, следует, что две ГДГ из клеток одноклеточной зеленой водоросли A.braunii являются изоферментами, поскольку не только их синтез по-разному регулируется источником азотного питания, но они имеют также сильно различающиеся физико-химические и кинетические свойства. В то же время их свойства близки к свойствам соответствующих им конститутивной НАД(Ф)-ГДГ и индуцируемой аммонием НАДФ-ГДГ из Ch.pyrenoidosa 82Т. Это может свидетельствовать о том, что они выполняют in vivo одинаковые функции. Действительно, на основании данных по изучению влияния продуктов реакции на активность ГДГ A*braunii и динамики изменения их активности in vivo в процессе роста культуры A.braunii можно заключить, что НАДФ-ГДГ является ассимиляторным ферментом, тогда как НАД(Ф)-ГДГ, видимо, выполняет катаболическую функцию.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Софьин, Алексей Владимирович, Москва

1. Акимова Н.И. Регуляция глутаминсинтетазы хлореллы. Дис. . канд.биол.наук, - Москва, 1977. - 131 с.

2. Акимова Н.И., Евстигнеева З.Г., Кретович В.Л. Регуляция метаболизма глутамина у Chlorella pyrenoidosa . Исследование механизмов регуляции активности глутаминсинтетазы в процессе ассимиляции аммония. Биохимия, 1976 а, т. 41, № 7, с. I306-I3II.

3. Акимова Н.И., Евстигнеева З.Г., Кретович В.Л. Регуляция метаболизма глутамина У Chlorella pyrenoidosa . Регуляция активности глутаминсинтетазы хлореллы аминокислотами.-Биохимия, 1976 б, т. 41, № 8, с. I47I-I477.

4. Акимова Н.И., Евстигнеева З.Г., Кретович В.Л. Регуляция метаболизма глутамина у Chlorella pyrenoidosa . Регуляция активности глутаминсинтетазы компонентами адениловой системы. Биохимия, 1977, т. 42, № 5, с. 947-951.

5. Алехина Н.Д., Клюйкова А.И. Влияние пониженной температуры на активность ферментов ассимиляции азота в корнях пшеницы. Физиол.растений, 1980,т. 27, № 4, с.862-868.

6. Амбарцумян В.Г. Изучение индуцируемой ионами аммония НАДФ-специфичной глутаматдегидрогеназы хлореллы. Дисс. .канд.-биол.наук, - Москва, 1974. - 157 с.

7. Бернхард С. Структура и функция ферментов. М.:Мир,1971.-334 с.

8. Бреслер С.Е., Талмуд Д.Л. О природе глобулярных белков.-Докл. АН СССР, 1944, т. 43, В 8, с.326-330.

9. Броновицкая З.С., Горетов В.П. Высаливание белков сернокислымаммонием при низких температурах. Таблица и номограмма. Прикл.биох. и микробиол., 1967, т. 3, № 6, с.707-710.

10. Ванкова Р.В., Шатилов В.Р., Амбарцумян В.Г., Кретович В.Л. Влияние света на индукцию аммонием НАДФ-глутаматдегидро-геназы хлореллы. -Докл. АН GGCP, 1973, т. 210, & I, с. 228-231.

11. Владимирова М.Г., Семененко В.Е. Интенсивная культура одноклеточных водорослей. М.: Изд. АН СССР, 1962. - 59 с.

12. Волькенштейн М.В. Молекулярная биофизика. М: Наука, 1975. - 616 с.

13. Гейл Э., Кандлифф Э., Рейнолдс П., Ричмонд М.,. Уоринг М. Молекулярные основы действия антибиотиков. М.: Мир, 1975. - 500 с.

14. Громыко Е.А., Евстигнеева З.Г., Кретович В.Л. Очистка и свойства глутаминсинтетазы хлореллы. Биохимия, 1973, т.38, №6, с. 1255-1260.

15. Детерман Г. Гель-хроматография. М.:Мир, 1970. - 252 с.

16. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты, в 3-х т. М.: Мир, 1982. - 1120 с.

17. Евстигнеева З.Г. Ассимиляция аммиака и его регулирующая роль в азотном метаболизме растений. Дисс. . докт.биол. наук. - Москва, 1970. - 415 с.

18. Евстигнеева З.Г., Асеева К.Б., Мочалкина H.A., Кретович В.Л.

19. Регуляция глутаминсинтетазы растений аммиаком и нитратом. -Биохимия, 1971а, т.36, № 2, с. 388-392.

20. Евстигнеева З.Г., Громыко Е.А., Асеева К.Б. Активность глутаминсинтетазы хлореллы в биосинтезе глутамина и tf-глута-милгидроксамата и химический синтез последнего. Прикл. биохим. и микробиол., 1971 б, т. 7, № 4, с.479-483.

21. Жизнь растений. В 6-ти т. /Гл.ред.Федоров A.A. Т.З. Водоросли.

22. Лишайники/Под ред. Голлербаха М.М. М.: Просвещение, 1977. - 487 с.

23. Иост X. Физиология клетки. М.: Мир, 1975. - 864 с.

24. Каспарова М.А. Сравнительное изучение конститутивной и индуцируемой глутаматдегидрогеназ хлореллы. Дисс. . канд. биол.наук. - Москва, 1976. - 119 с.

25. Каспарова М.А., Шатилов В.Р., Кретович В.Л. Влияние диссоциирующих агентов на глутаматдегидрогеназы хлореллы. -Биохимия, 1977, т. 42, ¡Ь 4, с. 754-756.

26. Кауш М.В., Голод Б.И., Асеева К.Б., Евстигнеева З.Г., Кретович В.Л. Влияние аммония на синтез глутаминсинтетазы и глутаматсинтазы в клетках и бактероидах ЕЫгоЫиш 1ир±п1 . Докл. АН СССР, 1981, т. 261, № 4, с.1016-1019.

27. Кретович В.Л. Обмен азота в растениях. М.¡Наука, 1972. - 525 с.

28. Кретович В.Л. Введение в энзимологию.-М.:Наука, 1974.- 352 с.

29. Кретович В.Л. Молекулярные механизмы усвоения азота растениями. Доложено на тридцать девятом ежегодном Тимирязевском чтении 2 июня 1978 г. М.: Наука, 1980. - 29 с.

30. Кретович В.Л., Громыко Е.А., Евстигнеева З.Г. Кинетические характеристики глутаминсинтетазы хлореллы. Докл.АН СССР, 1972, т. 207, № 6, с, 1479-1483.

31. Кретович В.Л., Евстигнеева З.Г., Асеева К.Б. Ассимиляция меченого аммония из почвы корневой системой. Биохимия, 1960, т. 25, № 3, с.476-481.

32. Кретович В.Л., Евстигнеева З.Г., Плышевская Е.Г. Биосинтез ами15дов в растениях из меченого по й аммиака. Докл. АН СССР, 1956, т. 109, № 5, с. 1001-1004.

33. Кретович В.Л., Карякина Т.И., Сидельникова Л.И., Калошина Г.С.

34. Влияние света на изоферменты глутаматдегидрогеназы проростков гороха. Докл. АН СССР, 1971, т. 201, с. 1252

35. Кретович В.Л., Томова Н.Г., Евстигнеева З.Г. Влияние источника азота на глутаматдегидрогеназу и аланиндегидрогеназу хлореллы. Биохимия, 1970, т. 35, № 2, с.278-282.

36. Курганов Б.И. Аллостерические ферменты. М.: Наука, 1978,-248 с.

37. Лосева Л.П., Шатилов В.Р., Валуева Т.А., Кретович В.Л. Структурные особенности конститутивной НАД(Ф)-глутаматдегидро-геназы Chlorella pyrenoidosa 82Т . Докл. АН СССР, 1981, т. 257, 1& 6, с. 1483-1487.

38. Лосева Л.П., Шатилов В.Р., Софьин A.B., Кретович В.Л. Молекулярный вес и субъединичная природа конститутивной НАД(Ф)--глутаматдегидрогеназы хлореллы. Докл. АН СССР, 1977, т. 232, № 3, с. 703-705.

39. Маурер Г. Диск-электрофорез. М.:Мир, 1971. - 247 с.

40. Молекулярные механизмы усвоения азота растениями /Кретович В.Л., Евстигнеева З.Г., Карякина Т.М. и др. М.:Наука, 1983.263 с.

41. Музафаров A.M., Таубаев Т.Т. Хлорелла. (Методы массового культивирования и применение). Ташкент: ФАН, 1974.- 131 с.

42. Музафаров A.M., Таубаев Т.Т. Биохимические основы использования водорослей в народном хозяйстве. Прикл.биохим. и ми-кробиол., 1983, т. 19, № I, с. 3-10.

43. Прянишников Д.Н. Азот в жизни растений и в земледелии. Избранныесочинения. М.: Сельхозгиз, 1953, т. 2, с.39.

44. Расулов A.C., Евстигнеева З.Г., Кретович В.Л. Физико-химические свойства глутаминсинтетазы хлореллы. Докл. АН СССР, 1977 а, т. 233, Ш 4, с.726-729.

45. Расулов A.C., Евстигнеева З.Г., Кретович В.Л., Стельмащук В.Я., Самсонидзе Т.Г., Киселев H.A. Очистка, свойства и четвертичная структура глутаминсинтетазы хлореллы. Биохимия, 1977 б, т. 42, № 2, с.350-358.

46. Расулов A.C., Евстигнеева З.Г., Кретович В.Л. Необратимая инактивация глутаминсинтетазы хлореллы мочевиной. Биохимия, 1978 а. т. 43, № 5, с. 912-918.

47. Расулов A.C., Евстигнеева З.Г., Кретович В.Л. О наличии SH--групп и гистидина в активном центре глутаминсинтетазы хлореллы. Биохимия, 1978 б, т. 43, № 6, с. 1090-1096.

48. Рашба Е.Я., Мацюк В.М., Мусиенко В. Л., Хармацкий Л.Р. Гомогенизатор Л-17. В кн.: Дезинтеграция микроорганизмов: Материалы Всесоюзной конференции/Под ред. Бодрова М.Б. -Пущино: Изд.центра биол.исслед., 1972, с. 159-162.

49. Романов В.И., Евстигнеева З.Г., Кретович В.Л. О дегидрогеназах аминокислот у хлореллы. Прикл.биохим. и микробиол., 1965, т. I, № 5, с.494-499.

50. Рудова Т.О. Качественная направленность биосинтеза микроводорослей и его регуляция. Дисс. . канд.биол.наук. -Москва, 1981, - 113 с.

51. Селиванова K.M., Евстигнеева З.Г., Кретович В.Л. Динамика активности глутаминсинтетазы в цикле развития хлореллы. -Докл. АН СССР, 1980, т. 253, В 3, с. 736-740.

52. Силонова Г.В., Ливанова Н.Б., Курганов В.И. Аллостерическое ингибирование фосфорилазы Б из мышц кролика. Молек. биология, 1969, т. 3, №5, с. 768-784.

53. Тимирязев К.А. Земледелие и физиология растений. Избранные лек-щи и речи. М.: Сельхозгиз, 1957. - 326 с.

54. Томова Н.Г., Евстигнеева З.Г., Кретович В.Л. Ассимиляция нитратного И аммонийного азота у Chlorella pyrenoidosa. Физиол. растений, 1964, т.II, ЪЬ 6, с. 988-996.

55. Томова Н.Г., Евстигнеева З.Г., Кретович В.Л. Влияние нитратного и аммонийного азота на нитратредуктазу и некоторые де-гидрогеназы хлореллы. Биохимия, 1969, т. 34, Ш 2, с. 249-256.

56. Торчинский Ю.М. Сера в белках. М.: Наука, 1977. - 303 с.

57. Уотсон Дж. Молекулярная биология гена. М.: Мир, 1967. - 462 с.

58. Успенская S.B., Кретович В.Л. Количественное определение аминокислот при помощи хроматографии на бумаге. В кн.: Методика количественной бумажной хроматографии Сахаров, органических кислот и аминокислот у растений. - I.: Изд. АН СССР, 1962, с. 43-58.

59. Шатилов В.Р. Глутаматдегидрогеназы микроорганизмов и растений.-Усп.биол.химии, 1982, т. 23, с. 185-209.

60. Шатилов В.Р. Механизм глутаматдегидрогеназной реакции. Биохимия, 1983, т. 48, № 7, с. 1059-1065.

61. Шатилов В.Р., Амбарцумян В.Г., Кретович В.Л. Индуцируемая в присутствии ионов аммония НАДФ-специфичная глутаматдегидро-геназа хлореллы. Докл. АН СССР, 1972 а, т. 207, № 5, с. 1229-1232.

62. Шатилов В.Р., Амбарцумян В.Г., Кретович В.Л. Свойства индуцируемой ионами аммония NADP-специфичной глутаматдегидрогеназы хлореллы. Биохимия, 1974 а, т. 39, № 3, с. 571576.

63. Шатилов В.Р., Амбарцумян В.Г., Каспарова М.А., Кретович В.Л.

64. Влияние пара-хлормеркурибензоата на глутаматдегидроге-назы хлореллы. Докл. АН СССР, 1974 б, т. 216, № I, с. 223-225.

65. Шатилов В.Р., Амбарцумян В.Г., Каспарова М.А., Кретович В.Л.

66. Активация НАДФ-Н и глутаматом специфичной к НАДФ глута-матдегидрoreназы хлореллы. Докл. АН СССР, 1974 в, т. 215, № 6, с. 1497-1500.

67. Шатилов В.Р., Ванкова Р.В., Амбарцумян В.Г., Кретович В.Л. Индукция нового изофермента глутаматдегидрогеназы в клетках хлореллы под влиянием глюкозы. Докл. АН СССР, 1972 б, т. 207, й2,о. 476-479.

68. Шатилов В.Р., Гейко Н.С., Евстигнеева З.Г., Кретович В.Л. Кето-кислоты и альдегидокислоты хлореллы. Докл. АН СССР, 1967, т. 173, № 3, с. 731-732.

69. Шатилов В.Р., Евстигнеева З.Г., Кретович В.Л. Аланиндегидрогена-за хлореллы. Докл. АН СССР, 1968, т. 178, №2, с. 482-484.

70. Шатилов В.Р., Евстигнеева З.Г., Кретович В.Л. Глутаматдегидроге-наза хлореллы. Биохимия, 1969, т. 34, №2, с. 409-416.

71. Шатилов В.Р., Калошина Г.С., Кретович В.Л. Индукция НАДФ-специфичной глутаматдегидрогеназы у хлореллы. Докл. АН СССР, 1970, т. 194, № 4, с. 964-966.

72. Шатилов В.Р., Каспарова М.А., Амбарцумян В.Г., Кретович В.Л.

73. Сравнительное изучение глутаматдегидрогеназ хлореллы. -Биохимия, 1975, т. 40, & 6, с. 1237-1245.

74. Шатилов В.Р., Каспарова М.А.,,Кретович В.Л. Действие одновалентных катионов на глутаматдегидрогеназы хлореллы. Биохимия, 1976, т. 41, № 9, с. 1636-1640.

75. Шатилов В.Р., Лосева Л.П., Софьин А.В», Бендианишвили М.В.,

76. Кретович В.Л. Действие мочевины на НАД(Ф)-глутаматде-гидрогеназу одноклеточных зеленых водорослей. Докл. АН СССР, Х982, т. 263, №6, с. 1497-1499.

77. Atkinson D*E. The energy charge of the adenylate pool as a regulatory parameter. Interaction with feed-back modifiers.-Biochemistry, 1968, v.7, №11, p.4030-4040.

78. Backer J.E., Thompson J.P. Assimilation of ammonia by nitrogen-starved cells of Chlorella vulgaris.- Plant Physiol., 1961, v.36, №2, p.208-212.

79. Bassham J.R., Banson A.A., Kay L.D., Harris A.Z., Wilson A.T.,

80. Calvin M. The path of carbon in photosynthesis. XXI. The cyclic regeneration of carbon dioxide acceptor.-J.Am.Chem. Soc., 1954, v.76, №7, p.I760-I770.

81. Bergman A., Gardestrom P., Ericson I. Release and refixation of ammonia during photorespiration.-Physiol.Plantarum, 1981, v. 53, №4, p.528-532.

82. Bernard T., Goas G. Glutamate dehydrogenase du Lichen Lobaria la-etevirens (Lightf.) Zahlbr.: caractéristiques de l'enzyme du champignon.-Physiol.Veg., 197 9, v. 17, №3, p. 53 5-546.

83. Bird I.F., Cornelius M.J., Keys A.J., Whittingham C.P. Oxidation phosphorylation associated with the conversion of glycine to serine.-Phytochemistry, 1972, v.II,№5,p.I587-I594.

84. Blatt W.F. Ultrafiltration for enzyme concentration.-Methods in Enzymology, 1971, v.22, p,39-49.

85. Boyer P.D. Spectrophotometry study of the reaction of proteinsulfhydryl groups with organic mercurials.-J.Am.Chem.Soc., 1954, v.76, №17, p.4331-4337.

86. Brown C.M. Ammonia assimilation and utilization in bacteria and fungi.-In: Microorganisms and nitrogen sources.-London etc.:John Wiley and Sons Ltd., 1980, p.511-535.

87. Brown C.M., MacDonald-Brown D.S., Meers J.L. Physiological aspects of microbial inorganic nitrogen metabolism.-Adv.Microbiol.Physiol., 1974, v.II, p.1-52.

88. Bull H., Breese K. Stability of proteins in guanidine-HCl solutions. -Biopolymers, 1975, v.14, №10, p.2179-2211.

89. Chen J.H., Yang J.T. A new approach to the calculation of secondary structures of globular proteins by optical rotatory dispertion and circular dichroism.-Biochem. and Biophys. Res.Commun., 1971, v.44, №6, p.I285-I29I.

90. Chiu J.Y., Shargool P.D. Importance of glutamate synthase in glutamate synthesis by soybean cell suspension cultures.-Plant Physiol., 1979, v.63, №3, p.409-415.

91. Cuatrecasas P., Anfinsen C.B. Affinity chromatography.-Ann.Rev. Biochem., 1971 a, v.40, p.259-278.

92. Cuatrecasas P., Anfinsen C.B. Affinity chromatography.-Methods in Enzymology, 1971 b, v.22, p.345-379.

93. Cullimore J.V. Glutamine synthetase of Chlamydomonas: rapid reversible deactivation.-Planta, I98I,v.I52,№6,p.587-591.

94. Cullimore J.V., Sims A.P. Occurence of two forms of glutamate synthase in Chlamydomonas reinhardtii.-Phytochemistry, 1981, v.20, №4, p.597-600.

95. D^nes G. Die enzymatische Synthese des Glutamins in Lupinus albus. -Experimentia, 1953> B.9, H.I, S.24-25.

96. Devies B»J. Disc electrophoresis.-II.Method and application to human serum proteins.-Ann. N-Y Acad.Sei., 1964, v.121, part 2, p.404-427.

97. Dowson J.C., Anderson J.W. Light-dependent redution of pyruvateby pea chloroplasts in presence of glutamate dehydrogenase and C^-dicarboxylic acids.-Phytochemistry, 1980, v.19» №11, p.2255-2261.

98. Ehkersmann B., Imbault P., Well J.H. Spectrophotometric determination of protein concentration in the cell extracts containing tRNA1s and rRNA's.-Analyt.Biochem., 1973> v.54,2, p.454-463.

99. Elliott W.H. Adenosinetriphosphate in glutamine synthesis.-Nature, 1948, V.I6I, №4082, p.128-129.

100. Elliott W.H. Isolation of glutamine synthetase glutamyl-transfera-se from green peas.-J.Biol.Chem.,1953»v.201,№2,p.661-672.

101. Engel P.C., Dalziel K. The equilibrium constants of the glutamate dehydrogenase systems.-Biochem.J., 1967» v.105» №2, p.691-695.t

102. Euler Ii., Adler E., Günter G., Das N.B. Uber den enzymatischen Abbau und Aufbau der Glutaminsäure. II.In tierischen Geweben. -Hoppe-Seyler 's Z.physiol.Chem., 1938, B.254, H.2, S.61-103.

103. Everest S.A., Syrett P.J. Evidence for the participation of glutamate dehydrogenase in ammonium assimilation by Stichococ-cus bacillaris.-New Phytol., 1983, v.93» №4, p.581-589.

104. Evstigneeva Z.G., Pushkin A.V., Solovieva H.A., Golova I.V., Kre-tovich W.L. Effect of light on the formation of multiplemolecular forms of glutamine synthetase in plants.-Mol. Cell.Biochem., 1981, v.40, №2, p.123-125.

105. Ferguson A.R., Sims A.P. The regulation of glutamine metabolism in Candida utilis. The role of glutamine in the control of glutamine synthetase.-J.Gen.Microbiol., 1974 a, v.80, part I, p.159-171.

106. Ferguson A.R., Sims A.P. The regulation of glutamine metabolismin Candida utilis. The inactivation of glutamine synthetase. -J.Gen.Microbiol., 1974 b, v.80, part I, p.173-185.

107. Fisher H.F. A limiting law relating the size and shape of protein molecules to their composition.-Proc.Natl.Acad.Sei.USA, 1964, v.51, №6, p.I285-I29I.

108. Fourcade A. Glutamate dehydrogenase de levure. Purification et proprtietes.-Bull.Soc.Chim.Biol., 1968, v.50, №10, p.1671-1679.

109. Fowden L. Nitrogen: the keystone to plant growth and metabolism. -In: Nitrogen assimilation of plants.-London etc.:Acad. Press, 1979, p.I-I4.

110. Frieden C. Kinetic aspects of regulation of metabolic processes.-J.Biol.Chem., 1970, v.245, №21, p.5788-5799.

111. Frieden C. Slow transitions and hysteretic behavior in enzyme.-Ann.Rev.Biochem., 1979, v.48, p.471-490

112. Gadaleta M.N., Greco M., Saccone C. The effect of rifampicin onmitohondrial RITA polymerase from rat liver.-PEBS Letters. 1970, v.IO, №1, p.54-56.

113. Galling G. Der EinfluJ?» von Rifampicin, Chloramphenicol und Cyclo-heximid auf den Uridine-Einbau in Chloroplastidäre Ribo-somenvorstufen von Chlorella.-Planta, 1971» v.98, №1, p.50-62.

114. Ginsburg A., Stadtman E.R. Regulation of glutamine synthetase in

115. Escherichia coli.-In: The enzymes of glutamine metabolism. -London etc.:Acad.Press, 1973» p.9-43»

116. Glass T.L., Hylemon P.B. Characterization of a pyridine nucleoti-de-nonspecific glutamate dehydrogenase from Bacteroides thetaiotaomicron.-J.Bacterid.,1980,v.141,N°3 »p •1320-1330.

117. Glutamine: metabolism, enzymology and regulation/Mora J., Palacios R. eds.- N-Y etc.:Acad.Press, 1980.-334p.

118. Green W.G.I., Israelstam G.F. Kinetics of nicotineamide adeninedinucleotides during dark-light transitions in Chlorella* -Physiol.Plantarum, 1970, v.23, №2, p.217-231.

119. Gronostajski R.M., Yeung T.A., Schmidt R.R. Purification and properties of inducible nicotineamide adenine dinucleotide phosphate-specific glutamate dehydrogenase from Chlorella sorokiniana.-J.Bacterid., 1978, v.134, №4, p.621-628.

120. Hagemann R. Genetik und Molecularbiologie der Piastiden« II.Das Zusammenwirken von Piastiden DNA und Kern DNA.-Biol. Rundschau., 1980, B.I8, H.6, S.329-348.

121. Hipkin C.R., Syrett P.J. Some effects of nitrogen-starvation on nitrogen and carbohydrate metabolism in Ankistrodesmus braunii.-Planta, 1977, v.133» №2, p.209-214.

122. Helenius A., Simons K. Solubilization of membranes by detergents.-Biochem. et Biophys.Acta, 1975, v.415, №1» p.29-79.

123. Hemmings B.A. Phosphorylation of UAD-dependent glutamate dehydrogenase from yeast.-J.Biol.Chem.,I978»v.253»№I5»p«5255-5258.

124. Hemmings B.A. Phosphorylation and proteolysis regulate the NAD-de-penendent glutamate dehydrogenase from S.cerevisiae.-FEBS Letters, 1980 a, v.122, №2, p.297-302.

125. Hemmings B.A. Purification and properties of phospho and dephosphoforms of yeast NAD-dependent glutamate dehydrogenase.-J.Biol.Chem., 1980 b, v.255, №16, p.7925-7932.

126. Hemmings B.A. Reactivation of the phospho form of the NAD-dependent glutamate dehydrogenase by a yeast protein phosphatase. -Europ. J.Biochem., 1981, v.Il6, №1, p.47-50.

127. Hemmings B.A., Sims A.P. The regulation of glutamate metabolism in Candida utilis. Evidence for two interconvertible fotms of KAD-dependent glutamate dehydrogenase.-Europ.J.Biochem., 1977, v.80, №1, p.143-151.

128. Jackson C., Denech J.E., Morris P., Lui S.C., Hall D.O., Moore A.L. Photorespiratory nitrogen cycling: evidence for a mitochondrial glutamine synthetase.-Biochem.Soc.Trans., 1979, v.7, №5, p»1122-1124.

129. Janssen K.A., Magasanik B. Glutamine synthetase of Klebsiella aero-genes: genetic and physiological properties of mutants in the adenylation system.-J.Bacterid., 1977, v.129, №2, p.993-1000.

130. Juan S.M., Segura E.L., Cazzulo J.J. Purification and some properties of the lIADP-linked glutamate dehydrogenase from Trypanosoma cruzii.-Int. J.Biochem., 1978, v.9, II°6,p.395-400.•

131. Kanamori T., Matsumoto H. Glutamine synthetase from rice plant roots. -Arch. Biochem. and Biophys. ,1972,v.152,№1,p.404-412.

132. Kates J.R., Jones R.F, Variation in alanine dehydrogenase and glutamate dehydrogenase during the synhronous development of Chlamydomonas.-Biochem. et Biophys.Acta, 1964, v.86, №3» p.438-447.

133. Kauzmann W. Some factors in the interpretation of protein denatu-ration.-Adv.Prot.Chem., 1959, v.14, p.1-64.

134. Keys A.J., Bird I.P., Cornelius H.J., Lea P.J., Wallsgrove R.M.,

135. Miflin B.J. Genetic and biochemical evidence for the pho-torespiratory nitrogen cycle.-In: 5th Int.Congr.Photo-synth. :Hallcidiki, 1980, Abst. №304.

136. Kisaki T., Yoshida N., Ayako I. Glycine decarboxylase and serine formation in spinach leaf mitochondrial preparation with reference to photorespiration.-Plant Cell Physiol., 1971» v.12, №2, p.275-288.

137. Koshland D.E.(Jr) Application of theory of enzyme specifity to protein synthesis.-Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 1958, v.44, №2, p.98-104.

138. Kretovich W.L., Evstigneeva Z.G., Pushkin A.V., Tsuprun V.L. Evolution of the quaternary structure of glutamine synthetase. -La Ricerca Scientifica, 1984 (in press ).

139. IcNally S., Hirel B. Glutamine synthetase isoforms in higher plants.-Physiol.Veg., 1983, v.21, №4, p.761-774.

140. Meister A. Biochemistry of amino acids.- H-Y etc.:Acad.Press, I96I. v.I, 582p.

141. Meredith M.J., Gronostajski R.M., Schmidt R.R. Physical and kinetic properties of the nicotineamide adenine-dinucleotide-specific glutamate dehydrogenase purified from Chlorella sorokiniana.-Plant Physiol., 1978, v.6l, №6, p.967-974.

142. Miflin B.J., Lea P.J. The path of ammonia assimilation in the plant kingdom.-Trends Biochem.Sci., 1976., v.I, 1T°5, p.103-106.

143. Miflin B.J., Wallsgrove R.M., Lea P.J. Glutamine metabolism in higher plants.-Cur.Topics Cell.Regul., 1981, v.20, p.1-43»

144. Molecular aspects of cellular regulation/Cohen P. ed.-Amsterdametc. :Elsevier/ITorth-Holland Biochem.Press, I980.-v.I,273p«

145. Molin W.T., Cunningham T.P., Bascomb IT.P., White L.H., Schmidt R.R.1.ght requirement for induction and continuous accumulation of ammonium-inducible NADP-specific glutamate dehydrogenase in Chlorella.-Plant Physiol., 1981, v.67, №6, p.1250-1254.

146. Morris I. Nitrogen assimilation and protein synthesis.-In: Algal physiology and biochemistry.-Oxford:Blackwe11 Sci.Pabli-cations, 1974, p.583-609.

147. Nagel M., Hartmann Th. Glutamate dehydrogenase from Medicago sativa L. Purification and comparative kinetic studies of organ-specific multiple forms.-Z.Naturforsch., 1980, B.35c, H.5/6, S.406-415.

148. Nesselhut Th., Harnischfeger G. Properties of glutamate dehydrogenase from Beta vulgaris.-Physiol.Plantarum, 1980, v.50, №1, p.1-5.

149. O'Neal D., Joy K.W. Pea leaf glutamine synthetase, regulatoryproperties.-Plant Physiol., 1975» v.55» №6, p.968-974.

150. Palich E., Gerlitz C. Deviation from Michaelis-Menten behaviour of plant glutamate dehydrogenase with ammonium as variable substrate.-Phytochemistry, 1980, v.19, №1, p.II-I3.

151. Peterson E.A., Sober H.A. Column chromatography of proteins.-Methods in Enzymology, 1962, v.5» p.3-27

152. Phibbs P.S., Bernlohr R.W. Purification, properties and the regulation of glutamate dehydrogenase of Bacillus lichenifor-mis.-J.Bacteriol., 1971» v.106, №2, p.375-385.

153. Preobrazhensky A.A., Spirin A.S. Informosomes and their proteincomponents: the present state of Icnowledge.-In: Progress in nucleic acid and molecular biology.- N-Y etc.:Acad. Press, 1978, v.21, p.2-38.

154. Rhodes D., Sims A.P., Stewart G.R. Glutamine synthetase and the control of nitrogen assimilation in Lemna minor L.-In: Nitrogen assimilation of plants.-London etc.:Acad.Press, 1979, p.501-520.

155. Sahulka J., Gaudinova A., Hadacova V. Regulation of glutamate dehydrogenase and nitrate reductase levels in excised pea roots by exogeneously supplied sugar.-Z.Pflanzenphysiol., 1975» B.75> H.5, S.392-404.

156. Schlenk P. Codehydrogenases I and II and apoenzymes.-In: The En-symes/Sumner J.B., Myrbäck K. eds.- N-Y:Acad.Press, 1951» v.2, part I, p.250-315.

157. Separation methods in biochemistry/Morris C.J.O.R., Morris P. eds. -London:The Pitman Press, 1963.-228p.

158. Shaltiel S. Hydrophobic chromatography.-Methods in Enzymology, 1974, v.34, p.126-140.

159. Shatilov V.R., Kretovich W.L. Glutamate dehydrogenases from Chlorella: forms, regulation and properties.-Mol.Cell.Bio-chem., 1977, v. 15, №3, p.201-212.

160. Shatilov V.R. Sund H. Substrate induced conformational transitions of glutamate dehydrogenase from green alga.-Hoope-Seyler's Z.physiol.Chem., 1980, B.36I, H.9, S.I345

161. Shatilov V.R., Sund H. Glutamate dehydrogenase of unicellular green alga Scenedesmus acutus. Substrate-induced conformational transitions.-PIanta, 1983, v.157, №4, p.367-370.

162. Sims A.P., Ferguson A.R. The regulation of glutamine metabolism15in Candida utilis. Studies with NH^ to measure in vivo rates of glutamine synthesis.-J.Gen.Microbiol., 1974, v.80, part I, p.143-158.

163. Sims A.P., Toone J., Box V. The regulation of glutamine metabolism in Candida utilis. Mechanisms of control of glutamine synthetase.-J.Gen.Microbiol. , 1974, v.84, part I, p.149-162.

164. Smith E.L., Austin B.M., Blumenthal K.M., Nyc J.E. Glutamate dehydrogenase . -In : The Enzymes/Boyer P.D. ed.- N-Y:Acad. Press, 1975, v.II, p.293-367.

165. Smith C.J., Hespel R.B., Briant M.P. Ammonia assimilation and glutamate formation in the anaerobe Selenomonas ruminantium. -J.Bacteriol., 1980, v.141, Ii°2, p.593-602.

166. Streicker S.L., Tyler B. Regulation of glutamine synthetase activity by adenylation in grampositve bacterum Streptomyces cattleya.-Proc.Natl.Acad.Sci.USA,1981,v.78,№1,p.229-233.

167. Stone S.R., Heyde E., Copeland L. Glutamate dehydrogenase of lupin nodules: kinetics of the amination reaction.-Arch.Biochem« et Biophys., 1980, v.199, №2, p.560-571.

168. Syrett P.J. Nitrogen assimilation by green algae (Chlorophyceae). -Symposium Soc.Gen.Microbiol., 1954, v.4, p.I26-I5I.

169. Syrett P.J. Nitrogen assimilation.-In: Physiology and biochemistry of algae/Lewin R.A. ed.- N-Y etc.:Acad.Press, 1962, p. I7I-I83•

170. Syrett P.J,, Leftley J.Y/. Nitrate and urea assimilation by algae.-In: Perspectives in experimental biology. v.2-Botany/ Sunderland N. ed.- N-Y etc.:Pergamon Press, 1976, p.221-239.

171. Talley D.J., White L.H., Schmidt R.R. Evidence for NADH- and

172. NADPH-specific isozymes of glutamate dehydrogenase and continuous inducibility of the NADPH-specific isozyme throghout the cell cycle of the eucaryote Chlorella.-J.Biol.Chem., 1972, v.247, №24, p.7927-7935.

173. Tanford C. Protein denaturation.-Adv.Protein Chem., 1968, v.23, p.121-282.

174. Teipel J., Koshland D.E.(Jr.) The significance of intermediary plateau regions in enzyme saturation curves.-Biochemistry, 1969, v.8, №11, p.4656-4663.

175. Tempest D.W., Meers J.L., Brown C.M. Synthesis of glutamate in

176. Aerobacter aerogenes by hitherto unknown route.-Biochem. J., 1970, v.II7, №2, p.405-407.

177. Thurman D.A., Palin C., Laycock M.V. Isoenzymatic nature of L-glutamic dehydrogenase of higher plants.-Nature, 1965» v. 207, №4993, p. 193-194.

178. Tischner R., Hüttermann A. Regulation of glutamine synthetase bylight and during nitrogen deficiency in synchronous Chlorella sorokiniana.-Plant Physiol., 1980, v.66, №6, p. 805-808.

179. Tronick S.R., Ciardi J.E., Stadtman E.R. Comparative biochemical and immunological studies of bacterial glutamine synthetases.-J.Bacteriol. , 1973, v.115, №3, p.858-868.

180. Viratelle O.M., Seydoux P.J. Pseudoconservative transition: a two-state model for the co-operative behavior of oligomeric proteins.-J.Mol.Biol., 1975, v.92, №2, p.193-205.

181. Wallsgrove R.M., Keys A.J., Bird I.P., Cornelius M.J., Lea P.J., Miflin B.J. The location of glutamine synthetase in leaf cells and its role in the reassimilation of ammonia released in the photorespiration.-J.Exp.Bot., v.31, №123, p.1005-1018.

182. Wallsgrove R.M., Keys A.J., Lea P.J., Miflin B.J. Photosynthesis, photorespiration and nitrogen metabolism.-Plant, Cell and Environment, 1983, v.6, №4, p.301-309.

183. Warburg 0., Christian W., Grise A. Wasserstoffübertragendes Co-Ferment, seine Zusammensetzung und Wirkungsweise.-Biochem.Z., 1935, B.282, S.157-205.

184. Warburg 0., Christian W. Pyridin, der wasserstoffübertragende Bestandteil von Gärungsfermenten (Pyridin-Nucleotide).-Biochem.Z., 1936, B.287, S.219-328.

185. Wax R., Synder L., Kaplan L. Inactivation of glutamine synthetaseby ammonia shock in the gram-positive bacterium Streptomy-ces cattleya.-Appl.and Envirn.Microbiol., 1982, v.44,4j p.I004-I006.

186. Weber K., Osborn M. The reliability of molecular weight determinations by dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis. -J.Biol.Chem., 1969, v.244, №16, p.4406-4412.

187. Webster G.S. Enzymatic synthesis of glutamine in higher plants.-Plant Physiol., 1953» v.28, №4, p.724-727

188. V/ohlhueter R.M., Schutt H., Holzer H. Regulation of glutamine synthesis in vivo in E.coli.-In: The enzymes of glutamine metabolism.-London etc.:Acad.Press, 1973» p.45-64.

189. Wootton J.C. Re-assessment of ammonium-ion affinities of IlADP-spe-cific glutamate dehydrogenase. Activation of the Ueuro-spora crassa enzyme by ammonium and rubidium ions.-Bio-chem.J., 1983, v.209, №2, p.527-531.