Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Гистоны и другие кислоторастворимые белки в онтогенезе тутового шелкопряда

ВАК РФ 03.00.04, Биохимия

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Андрианова, Елена Павловна

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА I. ГИСТОНЫ И ДРУГИЕ КИСЛОТОРАСТВОРИМЫЕ БЕЛКИ НАСЕКОМЫХ . ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1. Специфичность и гетерогенность гистонов насекомых.

2. Структура и функция гистонов насекомых

3. Гистоны в эмбриональных клетках насекомых

4. Гистоны в сперматогенезе насекомых

5. Другие кислоторастворимые белки насекомых

ГЛАВА П. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

I. Материал.

П. Методы.

I. Выделение ядер и хроматина из грены

2. Выделение суммарного препарата кислоторастворимых белков из ядер и хроматина

3. Выделение суммарного препарата кислото-растворимых белков из гомогената грены, личинок,куколок,имаго и семенников

4. Отделение гистонов от кислоторастворимых белков с низкой катодной подвижностью

5. Получение гистона HI

6. Электрофоретическое исследование кислоторастворимых белков в полиакриламидном геле 6.1. Фракционирование белков в системе уксусная кислота-мочевина

6.I.I.Окрашивание гелевых колонок раствором прочного зелёного

6.1.2. Дифференциальное окрашивание белковых зон раствором кислого алого прочного.

- 3

6.1.3.Дифференциальное окрашивание аргининбогатых гистонов

6.1.4.Идентификация гистоновых фракций HI и Н2В.

6.2. Фракционирование кислоторастворимых белков в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия

7. Диссоциация гистонов из хроматина

8. Аналитические методы

ГЛАВА Ш. ГИСТОНЫ И ДРУГИЕ КИСЛОТОРАСТВОРИМЫЕ БЕЛКИ

В ЭМБРИОГЕНЕЗЕ ТУТОВОГО ШЕЛКОПРЯДА I. Выделение и характеристика гистонов и некоторых кислототорастворимых белков грены . 47 2. Динамика фракционного состава гистонов и других кислоторастворимых белков в процессе пред- постдиапаузного развития грены

ГЛАВА 1У.ИЗМЕНЕНИЕ СТЕПЕНИ ФОСФОРИЛИРОВАННОСТИ ГИСТОНА

HI В ЭМБРИОГЕНЕЗЕ ТУТОВОГО ШЕЛКОПРЯДА.

ГЛАВА У. ГИСТОНЫ И ДРУГИЕ КИСЛОТОРАСТВОРИМЫЕ БЕЛКИ В ПРОЦЕССЕ ПОСТЭМБРИОНАЛЬНОГО РАЗВИТИЯ

ТУТОВОГО ШЕЛКОПРЯДА.

ГЛАВА УI.ИЗМЕНЕНИЕ ФРАКЦИОННОГО СОСТАВА ГИСТОНОВ И ДРУГИХ КИСЛОТОРАСТВОРИМЫХ БЕЛКОВ

В СПЕРМАТОГЕНЕЗЕ ТУТОВОГО ШЕЛКОПРЯДА

ГЛАВА УП.НЕКОТОРЫЕ СВОЙСТВА КОМПЛЕКСА

ГИСТОНЫ-ДНК ХРОМАТИНА ГРЕНЫ.НО

Введение Диссертация по биологии, на тему "Гистоны и другие кислоторастворимые белки в онтогенезе тутового шелкопряда"

В современной биохимии изучение структуры и функции хроматина является одной из центральных проблем. Особый интерес представляет её исследование в онтогенетическом аспекте, так как существенная роль в реализации наследственной информации принадлежит белкам хроматина. Именно они в значительной мере обеспечивают дифференциальную активность генов, которая лежит в основе развития и старения клеток и организмов. Важная роль в структуре хроматина принадлежит гистонам (Bonner,1975 ; Komberg,1977 ; Mirzabekov, 1980) , принимающим, по последним данным, непосредственное участие в осуществлении репликации и транскрипции (Б$тп, 1967; Цанев, 1980; Tsanev, 1982).

Гистоны изучены в значительной мере у представителей иглокожих, амфибий, млекопитающих. В последние годы все больше информации накапливается о кислоторастворимых белках хроматина, отличающихся от гистонов и, в первую очередь, об hmg-белках млекопитающих (Goodwin et al.,1980; Johns, 1982)и растений (Spiker et al.,1978). У насекомых группа кислоторастворимых белков исследована крайне неполно. В литературе имеются лишь сведения о гисто-нах шелкоотделительной железы и кишечника тутового шелкопряда (Yoshida et al.,1966; Sakaguchi,Puju,1977 ; Sridhara,Daillie , 1977). Кроме гистонов в хроматине насекомых обнаружены специфические кислоторастворимые белки, а именно: белок D1 у дрозофилы (Alfageme et al.,1980) и белки группы С у средиземноморской плодовой мушки (Franco et ai.,1977), а также белки, подобные hmg-белкам млекопитающих (Marquez et ai.,1982; Краснов и др.,1983; Куранова и др.,1983) . Характерно, что гистоны и другие кислоторастворимые белки в онтогенезе насекомых до сих пор не исследованы. Между тем ясно, что насекомые и тутовый шелкопряд, в частности, представляют собой крайне удобный объект для изучения белков хроматина в процессе развития, так как обладают хорошо выраженными фазовыми переходами в течение сравнительно короткого жизненного цикла.

Цель и задачи исследования. Основной целью нашего исследования явилось изучение гистонов и других кислоторастворимых белков на разных этапах онтогенеза тутового шелкопряда и выяснение их возможной связи с активностью генома и, в конечном итоге, с процессами дифференцировки и роста организма. Для достижения этой цели были поставлены следующие экспериментальные задачи:

1. Выбрать оптимальный метод выделения и фракционирования гистонов и других кислоторастворимых белков из организма тутового шелкопряда на разных фазах его развития.

2. Изучить свойства ('молекулярные массы, аминокислотный состав, подвижность в двух системах полиакриламидного геля) гистонов и некоторых других кислоторастворимых белков грены тутового шелкопряда.

3. Исследовать динамику фракционного состава гистонов и других кислоторастворимых белков в процессе эмбрионального развития модель активного генома) и в процессе сперматогенеза (модель неактивного генома) , а также на различных этапах постэмбрионального развития тутового шелкопряда, включая личиночную фазу, метаморфоз и взрослое насекомое.

4. Отработать метод выделения хроматина из грены тутового шелкопряда, определить соотношение основных его компонентов, охарактеризовать состояние комплекса гистоны - ДНК и выявить степень фосфорилированности гистона HI на разных стадиях эмбрионального развития.

Научная новизна. Впервые были выделены препараты киолото-растворимых белков из ядер грены тутового шелкопряда. При их фракционировании в 15%-ном полиакриламидном геле в системе уксусная кислота-мочевина были обнаружены основные гистоновые фракции и двэакции кис лот орас творимых белков с низкой катодной подвижностью. Предложен оригинальный метод разделения этих двух групп белков. Определены аминокислотный состав суммарного препарата гистонов и суммарного препарата кислоторастворимых беяков с низкой катодной подвижностью, а также молекулярные массы отдельных фракций кислоторастворимых белков грены тутового шелкопряда. Впервые расшифрована динамика отмеченных фракций кислоторастворимых белков тутового шелкопряда на разных фазах его развития, характеризующихся различной степенью активности генома. Исследовано соотношение основных компонентов хроматина ядер и прочность связи гистонов с ДНК на разных стадиях постдиапаузного развития грены.

Практическое значение работы. Тема диссертационной работы является частью программы, заданной Государственным комитетом по науке и технике СССР, "Исследование структурной организации и активности генома насекомых". Номер государственной регистрации 8I088I84.

Полученные данные углубляют знания о механизмах регуляции дифференциальной активности ядерного генома и об участии в этом процессе кис лоторастворимых белков.

Разработанные для грены методы получения и разделения гистонов и кислоторастворимых белков с низкой катодной подвижностью, а также выделения хроматина могут быть использованы для дальнейшего исследования функционального состояния хроматина на разных стадиях развития тутового шелкопряда. По результатам исследования составлены методические прописи, предназначенные для постановки спецпрактикума по биохимии белков и нуклеиновых кислот в педагогических институтах.

Заключение Диссертация по теме "Биохимия", Андрианова, Елена Павловна

ВЫВОДЫ

1. Основной составной частью кислоторастворимых белков хроматина грены, личинки, предкуколки, куколки и имаго тутового шелкопряда являются гистоны, представленные пятью основными фракциями (HI, Н2А, Н2В, НЗ, Н4), подвижность которых сходна на всех изученных фазах развития тутового шелкопряда.

2. Аминокислотный состав суммарного препарата гистона из грены 2-го дня постдиапаузного развития незначительно отличается от такового из тимуса теленка по соотношению основных и кислых аминокислот (1,46 против 1,9) и по соотношению аргинина и лизина (2,25 против 1,7).

3. Молекулярные массы коровых гистонов тутового шелкопряда, выявленные методом электрофореза в системе Лаэмли, практически не отличаются по этому показатело от таковых коровых гистонов вилочковой железы теленка. Гистон HI грены тутового шелкопряда обладает более высокой молекулярной массой (24000), чем гистон HI из вилочковой железы теленка (21500): он содержит больше ди-карбоновых аминокислот и серина, обеднен лизином и является более кислым белком по сравнению с гистоном HI из вилочковой железы теленка.

4. Динамика фракционного состава гистонов в онтогенезе тутового шелкопряда свидетельствует о незначительных изменениях в содержании коровых гистонов в суммарной фракции кислоторастворимых белков. Содержание же гистона HI изменяется сопряженно с фазовыми переходами при развитии тутового шелкопряда: низкий уровень содержания гистона HI наблодается в процессе эмбрионального развития (грена 36 часов преддиапаузного развития, 2-ой и 9-ый дни постдиапаузного развития), на последних личиночных возрастах и в момент выхода бабочки из кокона.

5. На начальных этапах эмбрионального развития тутового

- 128 шелкопряда обнаружено преобладание над гистонами кислоторастворимых белков с низкой катодной подвижностью. Уменьшение их содержания к концу эмбрионального развития и одновременное увеличение содержания гистонов в суммарной фракции кислоторастворимых белков грены, которая является зажнут ой системой, указывает на наличие определенной взаимосвязи как в динамике, так и в функциональной активности указанных групп белков.

6. Изменение содержания фракции кислоторастворимых белков с подвижностью при электрофорезе в полиакриламидном геле, равной 0,6 (относительно гистона Н4) сопряженно с фазовыми переходами в онтогенезе тутового шелкопряда.

7. В период максимальной транскрипционной активности хроматина (2-ой и 9-ый дни постдиапаузного развития грены) связь гистонов с ДНК наиболее лабильна, степень фосфорилированности гистона HI максимальна, а ДНК в наибольшей степени обогащена гистонами и негистоновыми белками.

8. В семенниках тутового шелкопряда, выдежнных из личинок и куколок не обнаружено спермиоспецифических белков. По мере созревания спермиев в суммарной фракции кислоторастворимых белков увеличивается доля гистона Н4 и уменьшается количество гистона Н2А. В семенниках бабочек по сравнению с семенниками личинок соотношение между аргининовыми и лизиновыми гистонами сдвинуто в пользу первых. Гистоны семенников являются более основными белками по сравнению с гистонами грены за счет увеличения в них содержания аргинина и уменьшения содержания кислых аминокислот.

9. Фракционный состав кислоторастворимых белков, его динамика в онтогенезе, специфика аминокислотного состава основных гисто-новых фракций грены и семенников тутового шелкопряда указывают на участие этой группы белков в регуляции активности генома на определенных этапах развития тутового шелкопряда.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Настоящая работа посвящена изучению гистонов и других кислоторастворимых бежов в онтогенезе тутового шелкопряда.Динамика фракционного состава гистонов и кислоторастворимых бежов была исследована в грене пред-и постдиапаузного развития,в целом организме тутового шежопряда периода пост эмбрионального развития, а также в семенниках личинок,куколок и имаго данного насекомого. Кроме того бьин определена степень фосфорилированности гистона HI в процессе эмбриогенеза и установлена прочность связи гисто-ны-ДНК в хроматине из грены тутового шежопряда. Постановка данного исследования вытекает из большого значения изучения компонентов генетического аппарата клетки у хозяйственно-полезных видов насекомых, к которым принадлежит объект нашего исследования -тутовый шежопряд.

Анализ литературных данных показал, что гистоны и другие кислоторастворимые белки насекомых изучены неполно по сравнению с иглокожими,амфибиями,млекопитающими. Работы по исследованию гистонов тутового шежопряда проводились в основном на шежоот-делительной железе. В процессе сперматогенеза гистоны изучали цитоспектрофотометрическими методами. Проведенные до сих пор работы по исследованию гистонов и особенно кислоторастворимых белков хроматина у насекомых носят крайне фрагментарный характер. Это же касается изучения гистонов и других кислоторастворимых бежов на определенных стадиях развития насекомых,характеризующихся активным или репрессированным геномом.

В связи с этим нами была намечена и осуществлена программа, сводившаяся к исследованию динамики фракционного состава гистонов и других кислоторастворимых бежов на протяжении всего развития грены тутового шежопряда, вкло чая неоплод отворенную, преддиапауз

- 120 ную, диапазирующую и постдиапазиругащую грену. Последняя представляла собой модель активного генома насекомых. Фракционный состав этих белков был изучен последовательно и на всех стадиях постэмбрионального развития, вклочая личиночную 'фазу,метаморфоз и взрослое насекомое (бабочки). Гистоны и другие кислоторастворимые бел-гси исследованы в процессе сперматогенеза тутового шелкопряда (модель неактивного генома насекомых).

В результате экспериментальной работы, проведенной рядом современных методов (электрофорез в полиакриламидном геле,ультрацентр ифугирование,ионнообменная хроматография и др.), были впервые получены данные по качественному составу и динамике фракций гистонов и кислоторастворимых белков на разных стадиях онтогенеза тутового шелкопряда, прослежено изменение степени фосфорилирован-ности гистона HI в эмбриогенезе тутового шелкопряда, определен состав компонентов хроматина в зимующей и постдиапазирующей грене, выявлена прочность связи гистонов с ДНК в хроматине на указанных стадиях развития грены.

Полученные в результате выделения и фракционирования КРБ тутового шелкопряда данные позволили заключить, что в составе КРБ грены, личинки, куколки и бабочки данного насекомого присутствуют все пять гистоновых фракций (HI, Н2А, Н2В,НЗ и Н4) и подвижность их одинакова на всех изученных фазах развития за исключением гистона HI. При сопоставлении электрофоретической подвижности гистонов грены и вилочковой железы теленка наш было обнаружено,что значительно отличаются по этому показателю фракции гистона HI обоих видов животных. Отличия в подвижности, как было установлено нами, обусловлены большей молекулярной массой гистона HI грены 24000) по сравнению с гистоном HI вилочковой железы теленка 21500) и уменьшением плотности заряда гистона HI насекомorо.Как показали результаты анализа аминокислотного состава,гистон HI грены туто

- 121 вого шелкопряда содержит по сравнению с аналогичный гистоном ви-лочковой железы теленка больше аспарагиновой и глутаминовой кислот, но меньше лизина. Отмечены различия и в содержании некоторых других аминокислот.

Полученные данные о динамике гистонов в процессе онтогенетического развития тутового шелкопряда, об изменении степени фосфор илированности гистона HI в эмбриогенезе и о свойствах ДНП -комплекса на разных стадиях развития грены указывают на наличие качественных и количественных отличий гистонов, равно как и других кислоторастворимых белков,а также комплексов гистонов с ДНК в определенные периоды развития тутового шелкопряда, что связано с ключевыми этапами морфогенеза насекомого.

Неоплодотворенная грена тутового шелкопряда содержит полный набор основных гистоновых фракций. Кроме гистонов на электрофо-реграммах после фракционирования суммарного препарата кислоторастворимых белков в кислом полиакриламидном геле с мочевиной выявляются фракции белков с низкой катодной подвижностью.Аминокислотный состав суммарной фракции этих белков показал, что они являются кислыми (отношение основных аминокислот к кислым = 0,8), но вместе с тем содержат в своем составе значительные количества лизина и аргинина (10,6 мол $ и 5,1 мол*# соответственно).Экстрагируются кислотой, возможно, в результате стойкой связи с гисто-нами в хроматине' .

На электрофореграммах КРБ из свежеотлокеннсй грены ярко выражены зоны белков с низкой катодной подвижностью. Доля гистонов в суммарном препарате КРБ из грены на данной стадии развития незначительна, но они присутствуют и выявляются при проведении элект-рофоретического фракционирования,если на колонку нанести в 4 раза больше материала.

На электрофореграммах КРБ из грены 12 часов развития появляется фракция гистона HI,которая присутствует на всех последующих стадиях развития грены. До стадии гаструлы в грене тутового шелкопряда преобладают кислоторастворимые белки с низкой катодной подвижностью, к 36 часам после кладки на электрофореграммах четко фиксируется полный набор основных гистоновых фракций. Изменение фракционного состава КРБ при переходе от бластулы к гаструле предполагает участие гистонов в регуляции генетической активности хроматина.

Вслед за образованием зародышевых оболочек и появлением зародышевой полоски, грена входит в состояние диапаузы. В ходе диапаузы существенных изменений в качественном составе и количественном содержании фракций кислоторастворимых белков не происходит. В зимующей грене и грене исследованных стадий постдиапаузного развития фракционный состав характеризуется появлением различного количества минорных компонентов. Уменьшение количества КЕБ с низкой подвижностью к концу эмбрионального развития тутового шелкопряда и одновременное увеличение гистонов в суммарной фракции кислоторастворимых белков свидетельствует о наличии определенной взаимосвязи между цтими группами белков в составе КРБ.

Преобладание белков, медленно мигрирующих в геле, на начальных стадиях эмбриогенеза тутового шелкопряда и динамика их фракционного состава говорит в пользу представления о несомненной роли этих белков в процессах дифференцировки клеток.

Нами установлено, что изменение содержания белка во фракциях коровых гистонов коррелирует с увеличением уровня ДНК на одноименных стадиях развития грены, но не совпадает с динамикой гистона HI. 2-ой и 9-ый дни весеннего развития грены характеризуются дерепрес-сированием генома зародыша,что выявляется как на уровне транскрипции, так и на уровне биосинтеза белка. Динамика количественного содержания гистона HI и белка Х4 и,в частности, уменьшение их

- 123 содержания к концу постдиапаузного развития свидетельствуют о том,что эти белки принимают участие в репрессировании генома.

При исследовании степени фосфорилированности гистона HI в эмбриогенезе мы установили, что усиление фосфорилирования коррелирует с одной стороны, с увеличением синтеза РНК на одних и тех же стадиях развития грены. Это говорит о том, что эти два процесса взаимосвязаны и,вероятно, фосфорилирование гистона HI способствует деконденсации хроматина. С другой стороны, поддержание определенного уровня фосфорилирования гистона HI в процессе постдиапаузного развития грены тутового шелкопряда указывает на более важную роль этого процесса для транскрипции,чем для репликации ДНК. Очевидным является тот факт, что существует определенная корреляция между степенью фосфорилированности гистона HI и уровнем активности генома, необходимым для клетки.

Сравнение препаратов хроматина из грены разных стадий развития показало, что для неактивного генома зародыша тутового шелкопряда (зимовка, 4-ый день постдиапаузного развития грены) характерно соотношение гистонов и негистоновых белков к ДНК, равное (0,87-0,99):(1,40-1,45):1. Ддя активного генома (2-ой и 9-ый дни развития грены) количество гистонов и негистоновых белков на единицу ДНК увеличивается. При обработке хроматина растворами хлорида натрия (0,4 М;0,6 М; 1,0 М; 1,6 М; 2,0 М) мы установили, что наиболее прочная связь гистонов с ДНК существует в хроматине грены 4-го дня развития и зимующей грене (неактивный геном).Эта связь более лабильна в хроматине 2-го и 9-го дней постдиапаузного развития (активный геном).

Как нами показано, спектр кислоторастворимых белков (степень их гетерогенности) и количественные соотношения отдельных фракций существенно изменяются в процессе эмбриогенеза тутового шелкопряда. Дальнейшим важным этапом в изучении этих белков является исследование кислоторастворимых белков в организме тутового шелкопряда в процессе постэмбрионального развития данного насекомого .

Определенные качественные и количественные изменения фракционного состава отмечены нами при исследовании кислоторастворимых белков личинки, предкуколки, куколки и взрослого насекомого. На всех исследованных фазах развития тутового шелкопряда присутствуют основные гистоновые фракции (HI, Н2А, Н2В, НЗ и Н4) и набор их стабилен. Кроме этих интенсивно окрашивающихся фракций, на электрореграммах выявлено некоторое количество минорных компонентов. В процессе развития личинки наблюдается изменение количества минорных компонентов в составе кислоторастворимых белков.Содержание основных гистоновых фракций в сумме КЕБ в начале развития личинки меняется незначительно. Для первых трех возрастов отмечена цикличность в изменении содержания суммарных гистонов и гистона HI, выражающаяся, в частности, в преобладании их количества в конце каждого возраста. Количественное содержание коровых гистонов на изученных стадиях развития личинки остается практически неизменным. Вариабельностью, совпадающей с основными жизненными процессами у личинки обладает лишь фракция гистона HI. К концу развития личинки отмечено увеличение количества белка во фракции КЕБ с подвижностью 0,60 относительно гистона Н4.

Вслед за личиночной фазой развития шелкопряда наступает период глубокой морфологической перестройки его организма - метаморфоз. В период окукливания (3-ий день завивки кокона) набдодается присутствие на электрофореграммах всех основных гистоновых фракций, но содержание их значительно уменьшается по сравнению с периодом личиночного развития и у самцов, и у самок.

- 125

Количество белка во фракциях КРБ, отличающихся от гистонов, увеличивается, особенно во фракции с подвижностью 0,60 относительно гистона Н4. Далее на всех изученных стадиях нимфоза преобладают основные гистоновые фракции. Количество их несколько снижается к 10-му дню развития куколки и резко уменьшается в день вылета бабочки из кокона. На стадии взрослого насекомого спектр кислоторастворимых белков значительно отличается от такового во все другие периоды постэмбрионального развития тутового шелкопряда. На электрофореграммах КРБ из имаго самцов и самок преобладают фракции КРБ с низкой катодной подвижностью и Rf =0,60 (по гистону Н4). Доля этих фракций выше у самцов. Количественное содержание гистона HI увеличивается до 4-го дня развития куколки, а затем уменьшается на последующих стадиях незначительно и резко снижается в день вылета бабочки из кокона. Это содержание обратно пропорционально соотношению РНК/ДНК в целом организме тутового шелкопряда и синтезу бежа на изученных стадиях метаморфоза.

В процесе пост эмбрионального развития тутового шежопряда мы отметили фракцию КРБ с подвижностью 0,60, которая на электро-фореграммах появляется при переходе насекомого из одного морфологического состояния в другое, и, вероятно, принимает активное участие в этом процессе. Секс-специфичных фракций бежов хроматина у тутового шежопряда не обнаружено.

Нами было показано, что субфракционный состав КРБ семенников (репрессированный геном) отличается от субфракционного состава КРБ грены (активный геном). Подвижность коровых гистонов (Н2А, Н2В, НЗ, Н4) совпадает на обеих изученных фазах развития. Гистоны HI и Н4 в семенниках имеют большую гетерогенность по сравнению с гистонами эмбриональных тканей. На всех изученных стадиях сперматогенеза в препарате КРБ в отличие от грены присутствует

- 126 специфическая фракция, обогащенная лизином, с подвижностью большей, чем у гистона Н4.

Изменения, происходящие с КРБ в процессе сперматогенеза, носят примущественно количественный характер. Наиболее четко они прослеживаются в динамике основных гисгоновых фракций, а именно: по мере созревания спермиев увеличивается доля гистона Н4, а доля гисгона Н2А - уменьшается. Отношение аргининовых гистонов к лизиновым увеличивается в семенниках бабочек. Аминокислотный состав гистонов, выделенных из семенников личинок конца У-го возраста, показал, что гистоны семенников являются более основными по сравнению с гистонами грены за счет увеличения в них содержания аргинина и уменьшения количества кислых аминокислот. Эти изменения в составе гистонов, по-видимому, влияют на структуру хроматина, изменяя его свойства.

В целом, в результате изучения нами гистонов и других кислоторастворимых бежов впервые получены исчерпывающие данные об их качественном составе, количественном содержании, ряде физико-химических характеристик и возможном функциональном значении в онтогенезе этого хозяйственно-ценного насекомого. Будучи в подавляющем большинстве оригинальными, полученные данные представляют существенный интерес как для биохимии насекомых, так и для сравнительной биохимии.

- 127

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Андрианова, Елена Павловна, Москва

1. Басанец Л.М. Изучение состава ДНП ; хроматина клеток печени крыс разного возраста. - В сб.: Молекулярные и физиологические механизмы возрастного развития. Киев: Наукова думка, 1975, с.167-171.

2. Бердников В.А., Горель Ф.Л., Злочевский В.А. Гистоны некоторых беспозвоночных. Биохимия, 1973, т.38, №. 6, с.1208-1214.

3. Бердников В.А., Горель $.Л. Изучение количественных соотношений между гистоновыми фракциями. Молекулярная биология, 1975,. т.9, JS 5, с.699-705.

4. Бердников В.А., Горель Ф.Л., Розов С.М., Беляев А.И. Связь молекулярной эволюции гистона HI с видообразованием. -В сб.:

5. Всесоюзный съезд ВОТИС, Тез.докл.- Кишинев: 1982, с.34-35.

6. Бердышев Г.Д., Храпунов С.Н. Структурно-функциональное значение конформационных изменений белков в составе хроматина эука-риот. В сб.: Молекулярные механизмы генетических процессов.

7. V Всесоюзный симпозиум (декабрь, 1983 г.). Тез. докл. Киев: Наука, 1983, с.8-9.

8. Блюм Я.Б., Цудзевич Б.А., Кучеренко Н.Е. Роль модификации структуры гистонов и активации хроматина. 1.Фосфорилирование, АДФ-рибозилирование и обратное окисление ггиольных групп гистонов.-В сб.: Молекулярная биология. Киев: 1982, Js 31, с.35-45.

9. Бойков П.Я., Сидоренко Л.И., Тодоров И.Н. Биогенез хроматина в клетках высших животных. Активация синтеза ядерных белков и ДНК гепатоцитов после импульсного торможения трансляции цикло-гексимидом. Биохимия, 1979, т.44, № 6, с.963-974.

10. Бойков П.Я., Сидоренко Л.И., Шевченко Н.А., Чирков Г.П., Тодоров И.Н. Активация хроматина и протеолиза гистонов при подавлении синтеза белков в клетках печени. Биохимия, 1983, т.48,1. I, с.23-32.

11. Борхсениус С.Н., Туроверова Л.В., Винокурова Т.И., Ильина И.Д., Воробьев В.И. Растворимость и диссоциация хромосомных и ну-клеопротеидных комплексов. Молекулярная биология, 1969, т.З,4, с.507-517.

12. Буш Г. Гистоны и другие ядерные белки. М.: Мир, 1967, 286 с.

13. Видута О.Д. Структурное состояние ДНК и активность генома в онтогенезе тутового шелкопряда. Автореф. дисс.канд.биол.н., -М.: 1975, 25 с.

14. Выгодский М.Я. Справочник по высшей математике. М.: Наука, 1972, с.481.

15. Гаврилюк И.П., Губарева Н.К., Конарев В.Г. Выделение, фракционирование и идентификация белков, используемых в геномном анализе культурных растений; В сб.: Труды по прикладной ботанике, генетике, селекции. ВАСХНИЛ: 1973, т.52, с.249-281.

16. Георгиев Г.П., Ильин Ю.В., Тихоненко А.С., Добберт Н.Н., Ананьева Л.Н. Получение и свойства хромосомных ДНП комплексов.-Молекулярная биология, 1967, т.1, й 6, с.815-823.

17. Георгиев Г.П., Бакаев В.В. Три уровня структурной организации хромосом эукариот. Молекулярная биология, 1978, т.12, J£ 6, с.1205-1230.

18. Гинейтис А.А., Виноградова И.А., Воробьев В.И. Изменение состава гистонов на ранних стадиях эмбрионального развития у морского ежа и вьюна. Цитология, 1968, т.10, № 5, с.581-587.

19. Гинейтис А.А., Виноградова И.А., Волкова И.В., Воробьев В.И. Специфичность гистонов из спермы разных видов морских ежей. Цитология, 1970, т.12, В 9, с.1132-1136.

20. Гинейтис А.А., Виноградова И.А., Воробьев В.И. Изменение кислоторастворимых белков хроматина при дифференцировке в раннем эмбриогенезе.-Успехи соврем.генетики, 1971, Jfe 3, с.51-55.- 131

21. Глотов Б.О., Николаев Л.Г. Структура, химическая модификация и взаимодействие гистона HI с компонентами хроматина. Молекулярная биология, 1983, т.17, й 5, с.891-927.

22. Грумбкова Л.О., Бохонько А.И. Анализ структурной организации хроматина двух отделов головного мозга с помощью микрококковой нуклеазы. Биохимия, 1980, т.45, № II, с.2013-2018.

23. Данчева К.И., Николова Р.Х., Литовская М.И. Об энергетическом объяснении фосфорилирования гистона HI в тимоцитах. Биохимия, 1974, т.39, is 5, с.919-922.

24. Ельцина Н.В., Вересотекая Н.А. Фосфорщшрование гистонов в клетках печени и гепатомы Зайделя. Биохимия, 1969, т. 34, № 5, с.921-924.

25. Заленская И.А. Хромосомные белки в раннем эмбриогенезе морского ежа. Цитология, 1977, т.19, № 9, с.971-977.

26. Заленская И.А., Буххольц 11., Заленская Е.О., Заленский А.О. Сравнительное электрофоретическое исследование гистонов спермиев морских ежей. Цитология, 1978, т.20, Я 7, с.778-784.

27. Захидов С.Т. Основные ядерные белки в нормальном и атипичном сперматогенезе у эукариотов. Успехи соврем.биологии, 1980, т.90, гё 3(6), с.339-350.

28. Збарский И.Б., Раменская Г.П., Мильман Л.С., Ермолаева Л.П., Содержание и нуклеотидных состав нуклеионовых кислот в онтогенезе тутового шелкопряда. -Ж.общ.биол., 1959, т.20, № 6, с.428-438.

29. Иванцов Л.В., Мироненко А.В., Романовская С.Г. Выделение и электрофоретический анализ кислоторастворимых белков хроматина- 132 люпина. Докл. АН БССР, 1983, т.27, № 8, с.754-758.

30. Каоинский Н.Е., Боле Н.К., Берд Е.В. О синтезе гистонов в процессе сперматогенеза и эмбрионального развития амфибий. Онтогенез, 1973, т.4, й 6, с.558-567.

31. Кафиани К,А., Костомарова А.А. Информационные молекулы в раннем развитии животных. М.: Наука, 1978, 336 с.

32. Клименко А.И., Малышев А.Б., Шевцова М.Я. Белковый состав фрагментированного хроматина печени крыс в постнатальном онтогенезе. Биохимия, 1978, т.43, № 10, с.1757-1763.

33. Коничев А.С, Обмен нуклеиновых кислот в эмбриогенезе тутового шелкопряда. Автореф. дисс.кацд.биол. Н., М.: 1974, 27 с.

34. Костомарова А.А., Князева EV: Ф. Транскрипция и трансляция в сперматогенезе. В кн.: Современные проблемы сперматогенеза. М.: Наука, 1982, с.160-190.

35. Краснов П.А., Караванов А.А., Корочкин Л.И. HMG-белки Drosophila virilis . В сб.: Ядерные белки и экспрессия генома. Тезисы докл. ре'сп. симп., Киев: 1983, с.82.

36. Куранова О.П., Краснов П.А., Караванов А.А., Филиппович Ю.Б. hmg -белки тутового шелкопряда. В сб.: Ядерные белки и экспрессиягенома. Тезисы докл.респ.симп., Киев: 1983, с.84-85.

37. Кучеренко Н.Е., Цудзевич Б.А., Блюм Я.Б., Бабенюк Ю.Д. Биохимическая модель регуляции активности хроматина. Киев: Нау-кова думка, 1983, 245 с.

38. Литанекая A.M. Структура хроматина. Молекулярная биология, Киев: 1983, № 34, с.74-79.- 133

39. Ляпунова Н.А. Количественное цитохимическое исследование гистонов в сперматогенезе сверчка. Автореф. дисс. канд.биол. н., Л.: 1973, 24 с.

40. Михайлов Е.Н. Грена. Ташкент: Госиздат УССР, 1953, 156 с.

41. Мушкамбаров Н.Н. Биохимия сперматогенеза. Успехи соврем, биологии, 1983, т.96, № I, с.101-106.

42. Мюльберг А.А., Дюрнбаум В.И., Розенфельд O.K., Шарыгин А.А., Ашмарин И.Н. Особенности состава и свойств гистонов куриного эмбриона. Биохимия, 1968, т.33, № 4, с.774-783.

43. Мюльберг А.А., Тищенко Л.И., Шарыгин А.А. Модификации структуры гистонов как один из путей активации транскрипции. -В сб.: Труда Ленингр.общества естествоиспытателей, 1974, т.83, № I, с.58-86.

44. Мюльберг А.А., Тищенко Л.И., Демина Н.В., Алексеев B.JI. Возможная роль а-субфракции гистона HI в организации структурного элемента хроматина, выявляемого Ca,Mg -эндонуклеазой. -Биохимия, 1983, т.48, № 4, с.592-602.

45. Нейфах А.А., Тимофеева М.Я. Молекулярная биология процессов развития. М.: Наука, 1977. - 312 с.

46. Никитин В.Н. Возрастные изменения хроматина и белоксинтези-рующего аппарата клетки. Успехи соврем, биологии, 1978, т.86,1. JG 3, с.331-339.

47. Одинцова Т.Н., Ермохина Т.М., Крашенинников И.А. Локализация остатков тирозина в гистоне HI зародышей пшеницы. Биохимия, 198I, т.46, В I, с.162-171.

48. Оксман А.Я., Костылева Е.И. Белки хроматина из зародышей и спермы МОРСКОГО ежа Strongylocentrotus droebachiensis- Биология моря, 1975, № 3, с.74-76.

49. Поколайнен А.П., Евдокимова В.А. Сравнение электрофоретиче-ских свойств гистонов из эритроцитов форели, кур и из тимуса те- 134 ленка при различных концентрациях ЭДГА. Биохимия, 1979, т.44 № 6, с .1030-1025.

50. Постелов В.А., Светликова С.Б. Наднуклеосомные уровни структуры хроматина: нуклеодисома. Молекулярная биология, 1982, т.16, № 5, с.1034-1040.

51. Преображенская О .В., Карпов B.JI., Нагорская Т.В., Мир-забеков А.Д. Структура хроматина, активного в транскрипций. -Молекулярная биология, 1984, т.18, № I, с.8-20.

52. Севастьянова Г.А. Биосинтез РНК у зародышей тутового шелкопряда в период их постдиапаузного развития. В сб.: 1У Всесоюзный биохимический съезд, тез.научн.сообщ. М.: Наука, 1979, т.2,с.305.

53. Смирнова Н.В., Родионов В.М. Соогношение во времени мевду синтезом ДНК и гистонов в реплицирущейся печени крыс. Биохимия, J& 1974, т.39, & 6, с.1264-1269.

54. Станкявичюте Ю.В., Гинейтис А.А., Воробьев В.И. Фракционный состав и биосинтез белков нормальных, вегетализированных и анимализированных зародышей морского ежа Strongylocentrotus flroebachiensis. Биология моря, 1975, № 5, с.29-38.

55. Сучилене С.П., Гинейтис А.А. Исследование ДНК гистоновых взаимодействий в активном и репрессированном хроматине. - В сб.: Изучение функционирования клетки. - Вильнюс: 1981, с.362-372.

56. Съяксте Н.И., Забойкин М.М., Барышников А.Ю., Лихтенштейн А.Е Шапот B.C. Резкие различия в прочности взаимодействий ДНК -белокв покоящихся и пролиферирующих клетках. Докл.АН СССР, 1981, т.257, № I, с.237-241.

57. Туроверова Л.В., Ибрагимов Р.Х., Воробьев В.И. Исследование ДНП из спермы морского ежа. Химический состав и матричные свойства ДНП. Молекулярная биология, 1978, т. 12, 4, с.836-844.- 135

58. Тюленев В .И., Келябовская С.М., Бердышев Г. Д. Изменение химического состава и матричной активности хроматина животных в процессе старения. В республ.межвед.сб.: Молекулярная биология. Киев, 1976, вып.-14, с.82-91.

59. Ушатинская Р.С. Диапауза насекомых и ее модификации. -Журнал общей биологии, 1973, т.34, № 2, с.194-215.

60. Филиппович Ю.Б., Севастьянова Г.А., Видута О.Д. Характеристика структурного состояния ДНК в онтогенезе тутового шелкопряда. Докл.АН СССР, 1974, т.214, № 5, с.1192-1194.

61. Харченко Е.П., Наливаева Н.Н., Кокряков В.Н. Гетерогенность гистона HI в клетках с блокированным геномом. Биохимия, 1980,т.45, № 2, с.311-316.

62. Храпунов С.Н., Бердышев Г.Д. Структура и функция основных белков хроматина мужских гамет животных организмов. Успехи соврем.биологии, 1981, т.92, Ш 3(6), с.323-337.

63. Цанев Р. Регуляция транскрипции и структура хроматина. -Вестн. АМН СССР, 1980, Л 6, с.32-39.

64. Цудзевич Б.А., Бшом Я.Б., Кучеренко Н.Е. Посттрансляционные модификации гистонов как единый механизм регуляции активности хроматина. В сб.: Ядерные белки и экспрессия генома. Тез. докл. респ. симп. Киев. - 1983, с.30.

65. Юхас П., Лимборская С.А., Ананьева Л.Н., Козлов Ю.В., Георгиев Г.П.^ Регуляция биосинтеза . иРНК в живой клетке.

66. П. Влияние ступенчатого удаления белков из дезоксирибонуклеопротеи-да хроматина на его матричные свойства. Молекулярная биология, 1971,- т.5, 1Ь 4, с .586-594.

67. Agrell I.C.S., Lindh N.O. Changes in basic proteins during the metamorphosis of the fly Calliphora erythrocephala. Сотр. Biochem.Physiol., 1966, v.19, N 4, p.691-698.

68. Alfageme C.R., Zweidler A., Mahowald A., Cohen L.H. Histo-nes of Drosophila embryos. Electrophoretic isolation and structural studies. J.Biol.Chem., 1974, v.249, N 12, p.3729-3736.

69. Alfert M. , Geschwind I.I. A selective staining method for the basic proteins of cell nuclei. Proc.Nat.Acad.Sci., USA, 1953 , v.39, N 10, p.991-999.

70. Arceci R.J., Senger D.R., Gross P.R. The programmed switch in lysine-rich histone synthesis at gastrulation. Cell, 1976, v.9, N 1, p.171-178.

71. Barret I.D., Johns ЕЛ/. A method for differentiating between arginine-rich histones and other in polyacrylamide gel. J. Chromatogr., 1973, v.75, N 1, p.161-164.

72. Bartlett G.R. Phosphorus assay in column chromatography. J.Biol.Chem., 1959, v.234, И 3, p.466-468.

73. Bedford J.M., Caloin H.I. The occurrence and possible functional significance of -S-S-crosslinks in sperm heads, with particular reference to eutherian mammals. J.Exptl.Zool., 1974, v.188, N 2, p.137-156.

74. Bloch D.P. A catalog of sperm histones. Genetics, .1969, v.6l (Suppl. 1), N 1, p.93-111.

75. Bloch D.P. Histones of sperm. In: Handbook of genetics (Ed. King R.C.), H.-Y., L.s Plenum Press, 1976, v.5, p.139-167.

76. Bloch D.P., Hew H.J.C. Changes in nuclear histones during fertilization and early embryonic development in the pulmonate snail Helix aspersa. J.Biophys.and Biochem.Cytol., I960, v.8, N 1, p.69-81.

77. Blumenfeld M. Phosphorylated H1 histone in Drosophila me-lanogaster. Biochem.Genet., 1979, v.17, N 1-2, p.163-166.

78. Blumenfeld M., Ord J.W. , Sina B.J., Kreber H.A., Callahan M.A. , Mullins J.I., Snyder L.A. Correlation between phosphorylated H1 histones in Drosophila virilis. Proc.Nat.Acad.Sci., USA, 1978, v.75, N 2, p.866-870.

79. Bogdanova E.C. Comparative electrophoretic properties of histones from cells of the moscuito Aedes aegypti at the fruit fly Drosophila melanogaster. Mol.Biol.Repts., 1977, v.3, N 5, p.361-369.

80. Bols N.C., Boliska S.A., Rainville J.B., Kasinsky H.E. Nuclear basic protein changes during spermatogenesis in the long-nose skate and spiny dogfish. J.Exp.Zool., 1980, v.212, N 3,p.423-433.

81. Bonner J. In: Structure and function of chromatin. Fitzsimmons D.W., Wolstenholme G.E.W. (eds.), 1975» Amsterdam, 1975, v.28, p.315-327.

82. Chalkley R., Balhorn R., Granner D. Further studies of the involvement of histone phosphorylation in cell replication. In: Cold Spring Harbor Conf. Cell Proliferat., 1974, S.1 , v.l, p.719-728.

83. Chauveau J., Moule Y., Rouiller C.H. Isolation of pure and unaltered liver nuclei morphology and biochemical composition. -Exp.Cell Res., 1956, v.11, U 2, p.317-321.

84. Chino H. The changes in phosphorus compounds during embryonic development of the silkworm Bombyx mori. Embryologia, 1956, v.3, N 2, p.167-186.

85. Chinzei Y., Tojo S. Nucleic acid changes in the whole body and several organs of the silkworm Bombyx mori, during metamorphosis. J.Insect.Physiol., 1972, v.18, N 9, p.1683-1698.

86. Clair M.R., Schultz G.A. Histone synthesis in preimplanta-tion rabbit embryos. J.Exp.Zool., 1980, v.213, К 3, p.337-349.

87. Cohen L.H., Gotchel B.V. Histones of polytene and nonpoly-tene nuclei of Drosophila melanogaster. J.Biol.Chem., 1971, v.246, N 6, p.1841-1848.

88. Das C.C., Kaufman B.P., Gay H. Histone protein transition in Drosophila melanogaster. I. Changes during spermatogenesis. -Exp.Cell Res., 1964a, v.35, N 3, p.507-514.

89. Das C.C., Kaufmann B.P., Gay H. Histone protein transition in Drosophila melanogaster. II. Changes during early embryonic development. J.Cell Biol., 1964b, v.23, N 2, p.423-430.

90. Das K.K. , Siegel E.P., Alfert M. Synthesis activities during spermatogenesis in the locust. J.Cell Biol., 1965, v.25,1. N 2, p.387-395

91. Das U.K., Micou-Eastwood J., Ramamurthy G., Alfert M. Sites of synthesis and processing of ribosomal Шк precursors within the nucleolus of urechis caupo eggs. Proc.Nat.Acad.Sci., USA, 1970, v.67, К 2, p.968-975.

92. Das U.K., Micow-Eaatwood J., Alfert M. Cytochemical studies on the protamine-type protein transition in sperm nuclei after fertilization and the early embryonic histones of Urechis caupo. Develop.Biol., 1975, v.43, N 2, pp.333-339.

93. Dell'Oreo R.T., Whittle W.L., Duncan M.R., Robinson M.J. The effects of histones, in vitro age, and culture state on the digestion of DNA micrococcal nuclease and deoxyribonuclease. I.

94. Mech.Ageing and Dev., 1983, v.21, N 3-4, p.273-282.

95. Dixon G.H., Candido E.P.M., Honda Б.М., Louie A.J., Mac-lead A.R., Sung M.T. The biological roles of post-synthetic modifications of basic nuclear proteins. In: Structure and Function of Chromatin. Amsterdam, Elsevier, 1975, p.229-258.

96. Evans L.E., Ozaki H. Nuclear histones of unfertilized sea urchin eggs. Exp.Cell Res., 1973, v.79, N 1, p.228-231.

97. Franco L., Montero F., Navlet J.M., Perera J., Rojo M.C. Histones from the fruit fly Ceratitis capitata. Isolation and characterization. Eur.J.Biochem., 1974, v.48, N 1, p.53-61.

98. Franco L., Nieto-Sandoval R.M., Perera J. Histone H4 from the fruit fly Ceratitis capitata. Purification and characterization. Insect.Biochem., 1979, v.9, N 1, pp.31-38.

99. Fukazawa C., Shimura K. The demonstration of species specificity of histones by immunological techniques. Biochim.Bio-phys.Acta, 1968, v.154, N 3, p.618-620.

100. Garbini C.P., Irnbersky R.B. Spermatogenesis in Ephestia kuchniella (Lepidoptera, Pyrasidodea). Trans.Amer.Microscop. Soc., 1977, v.96, N 2, p.189-203.

101. Gineitis A.A., Suciliene S.P., Jasinskas A.L., Jasinskie-ne H.E. Dependence of protein dissociation on the structure state of chromatin. Stud.biophysics, 1982, v.87, N 2/3, p.139-140.

102. Gjerset R.A., Biessmann H., Levy B.W., McCarthy B.J. The relationship between chromatin structure and transcription. In: Mol.Mech.Contr.Gene.Express (Ed. by Nierlich D.P., Rutter W.J., Fox C.F.), 1976, p.279-307.

103. Glisin V.R., Glisin M.V., Doty P. The nature of mesenger ENA in the early stages of sea urchin development. Proc.Nat. Acad.Sci., USA, 1966, v.56, N 1, p.285-289.

104. Goodwin G.H., Walker J.M., Johns E.W. In: Cell Nucleus (Ed. by Busch H.), Acad.Press, N.-Y., 1978, v.6, p.131-219.

105. Goodwin G.H., Brown E., Walker J.M., Johns E.W. The isolation of three new High Mobility Group nuclear proteins.-Biochim. Biophys.Acta, 1980, v.623, II 2, p.329-338.

106. Harrist S.E., Forrest H.S. Template properties of embryo chromatin from eggs of the milkweed bug. Devel.Biol., 1970, v.23, N 2, p.324-343.

107. Heinrich P.C., Raydt G., Puschendorf В., Jusic M., Subcellular distribution on histone-degrading enzyme activities from rat liver. Eur. J.Biochem., 1976, v.62, IT 1, p.37-43.

108. Hnilica L.S. The biochemistry and molecular biology of cell nucleus. Vol. 1. Structure and biological function of histo-nes. West Palm Beach, Florida, 1978, 384 p.

109. Honda B.M., Candido E.P.M., Dixon G.H. Histone methylati-on. Its occurrence in different cell types and relation to histone H4 metabolism in developing trout testis. J.Biol.Chem.,1975» v.250, N 22, p.8686-8689.

110. Imbersky R.B., Gertson P.N. Changes in basic proteins during metamorphosis of the moth Ephestia kiihniella. Insect.Bio-chem., 1974, v.4, N 3, p.341-344.

111. Imoh H., Kawakami I. Histone synthesis during development of Triturus embryos. J.Embryol.Exp.Morphol., 1973, v.30, N 1, p.73-82.

112. Irisawa M., Ikeda S., Oda Т. Окаяма игаккай дзасси, 1982, v.94, N 7-8, p.721-725.- Реферативный журнал - Биологическая химия, 1983, 6Ф512.

113. Isenberg I. Histones. Ann.Rev.Biochem., 1979, v.48, p.159-191.

114. Johns E.W. In: The HMG Chromosomal Proteins. Acad.Press, N.-Y., 1982.

115. Johns E.W., Goodwin G.H., Walker J.M., Sanderss C. Chromosomal proteins related to histones. In: Structure and function of chromatin. Amsterdam: Assoc.Sci.Publishers, 1975.

116. Karnic P.S. Correlation between phosphorylated H1 histone and condensed chromatin in Planococcus citry. FEBS Lett., 1983, v.163, N 1, p.128-131.

117. Kasinsky H.E., Bols N.C., Byrd E.W., Huang S.Y., Kwauk S., Sweeney M.A.J. On the diversity of sperm histones in the vertebrates. J.Cell Biol., 1975, v.67, N 2, p.202a.

118. Kaye J.S., McMaster-Kaye R. The fine structure and chemical compositions of nuclei during spermatogenesis in the house cricket. J.Cell Biol., 1966, v.31, N 1, p.159-179.

119. Kaye J.S., McMaster-Kaye R. Histones of spermatogeneous cells in the house cricket. Chromosoma, 1974, v.46, N 4, p.397-419.

120. Kaye J.S., McMaster-Kaye R. Basic proteins changes during spermatogenesis in the house cricket as determined after separation of various stages in colloidal silica. J.Cell Biol., 1975, v.67, pt. 2, N 2, p.204a.

121. Kinnear J.P., Martin M.D., Thomson J.A. Developmental changes in the late larva of Calliphora stygia. III. The occurrence and synthesis of specific tissue protein. Aust.J.Biol.Sci., 1971, v.24, IT 2, p.275-289.

122. Kleinsmith L.I., Allfrey V.G. nuclear phosphoproteins. II. Metabolism of exogenous phosphoprotein by intact nuclei. Biochim. Biophys.Acta, 1969, v.175, N 1, p.136-141.

123. Kobayashi T. Number of gonial cells of the silkworm at early stages around hatching. Ann.Report Nat.Inst.Genet., Japan, N 12, p.91-92.147» Kornberg R.D. Structure of chromatin. Ann.Rev.Biochem., 1977, v.46, p.931-954.

124. Levinger L., Varshavsky A. Protein D1 preferentially binds A + T-rich ША in vitro and is a component of Drosophila melanogaster nucleosomes containing A+T-rich satellite ША. -Proc.Hat.Acad.Sci., USA, 1982, v.79, N 23, p.7152-7156.

125. Louie A.J., Sung M.T., Dixon G.H. Modification of histone during spermatogenesis in trout. III. Levels of phosphohistone species and kinetics of phosphorylation of histone. II Ы. J. Biol.Chem., 1973, v.248, N 9, p.3335-3340.

126. Lovvry O.H., Rosebrough IT.I., Parr U.L., Randall R.I. Protein measurement the Polin phenol reagent. J.Biol.Chem., 1951, v.193, U 1, p.265-275.

127. Maggio R., Vittorelly M.L., Rinaldi A.M., Monroy A. In vitro incorporation of amino acids into proteins stimulated by RNA from unfertilized sea urchin eggs. Biochem.Biophys.Res. Comm., 1964, v.15, N 5, p.436-441.

128. Marashi P., Baumbach L., Rickles R., Sierra P., Stein J.L., Stein G.S. Histone proteins in HeLa 3 cells are synthesized in cell cycle stages specific manner. Science, 1982, v.215, N 4532, p.683-685.

129. Marquez G., Moran F., Franco L., Montero F. C1 proteins: a class of high-mobility-group non-histone chromosomal proteins from the fruit fly Ceratitis capitate. Eur.J.Biochem., 1982a, v.123, N 1, p.165-170.

130. McMaster-Kaye R. An electrophoretic analysis of the histones of the house cricket. Arch.Biochem.Biophys., 1973» v.156,1. N 2, p. 426-436.

131. McMaster-Kaye R., Kaye J.S. Basic proteins changes during the final stages of sperm maturation in the house cricket. Exp. Cell Res., 1976, v.97, N 2, p.378-386.

132. McMaster-Kaye R., Kaye J.S. Organization of chromatin during spermatogenesis: beaded fibers, partly beaded fibers and loss of nucleosomal structure. Chromosoma, 1980, v.77» N 1» p.41-56.

133. Monesi V. Synthetic activities during spermatogenesis in the mouse. RNA and proteins. Exp.Cell Res., 1965, v.39, N 1, p.197-224.

134. Morris S.M., Cohen P.P. Differential phosphorylation of histone H1 subfactions in vivo. Biochem.and Biophys.Res.Commun., 1979, v.89, N 1, p.162-168.

135. Munoz-Guerra S., Colone J., Ausio J., Subirana J.A. Histones from spermatozoa of the horseshoe crab. Biochim.Biophys. Acta, 1982, v.697, N 3, p.305-312.

136. Nadeau P., Paiiota D., Lafontaine J.-G. Electrophoretic study of plant histones: comparison with vertebrate histones. -Arch.Biochem.and Biophys., 1974, v.161, N 1, p.171-177.

137. Newrock K.M., Freedman N., Alfageme C.R., Cohen L.H. Isolation of sea urchin embryo histone H2ai . and immunological identification of other stage-specific H2A proteins. Develop. Biol., 1982, v.89, N 1, p.248-253.

138. Niemerko S., Wlodawer P., Wejterzak A.F. Lipid and phosphorus metabolism during growth of the silkworm Bombyx mori. -Acta Biol.Exp., 1956, v.17, N 1, p.255.

139. Ohlenbush H.H., Olivera B.M., Tuan D., Davison N. Selective dissociation of histones from calf thymus nucleoprotein. J. Mol.Biol., 1967, v.25, N 12, p.299-315.

140. Oliver D., Chalkley R. An electrophoretic analysis of Drosophila histones. I. Isolation and identification. Exp.Cell Res., 1972a, v.73, К 2, p.295-302.

141. Oliver D.R., Chalkley R. An electrophoretic analysis of Drosophila histones. II. Comparison of larvae and adult histone patterns in two species of Drosophila. Exp.Cell Res., 1972b, v.73, N 2, p.303-310.

142. Ord M.G., Stocken L.A. Variation in the phosphate content and thiol (disulphide ratio of histones during the cell cycle). Studies with regenerating rat liver and sea urchin. Biochem.J., 1968, v.107, N 3, p.403-410.

143. Ord M.G., Stoken L.A. Initiation of transcription in normal and phosphorylated rat liver nucleosomes. Biochem.J., 1978, v.176, N 2, p.615-618.

144. Pallotta D., Berlowitz L. Histones of two insect species. Biochim.Biophys.Acta, 1970, v.200, N 3, p.538-543.- 148

145. Pallotta D., Tessier A. Amino acid composition of sperm histones in the house cricket Acheta domesticus. Can.J.Biochem., 1976, v.54, N 1, p.56-61.

146. Panyim S., Chaikley R. High resolution acrilamide gel electrophoresis of histones. Arch.Biochem.Biophys., 1969, v.130, N 1-2, pt II, p.337-346.

147. Panyim S., Chaikley R. The molecular weights of vertebrate histones exploiting a modified sodium dodecyl sulfate electropho-retic method. J.Biol.Chem., 1971, v.246, IT 2, p.7557-7560.

148. Panyim S., Bilek D., Chaikley R. An electrophoretic comparison of vertebrate histones. J.Biol.Chem., 1971, v.246, IT 13, p.4206-4215.

149. Perera J. Histon H4 from the fruit fly Ceratitis capitata. Circular dichroism studies. Insect.Biochemistry, 1979, v.9, N 1, p.39-42.

150. Piantanelli L., Ermin M., Ricciotti. Chemical modification of histones during cell replication in phase S. Acta vitaminol. et enzymol., 1974, v.88, N 6, p.300-305.

151. Pitel J.A., Durzan D.J. Nuclear proteins of dry and germinating conifer seeds. Proc.Conf.Applied Genetics in Forest Management. USDA Forest Service General Technical Report, 1975, N C-26, p.147-157.

152. Pitel J.A., Durzan D.J. Chromosomal proteins from the spruce budworm Choristoneura fumiferana. Insect Biochem., 1978, v.8, IT 3, p.197-201.

153. Poccia D. Biochemical aspects of sperm nucleus activation by egg cytoplasm. J.Wash.Acad.Sci., 1982, v.72, IT 1, p.24-34.

154. Pocia D., Salik J., Krystal G. Transitions in histone variants of the male pronucleus following fertilization and evidence for a maternal store of cleavage-stage histones in the seaurchin egg. Develop.Biol., 1981, v.82, N 2, p.287-296.

155. Raman M.K., Rao S.R.V. Histone synthesis. Transition during spermatogenesis in the mole cricket Gryllotalpa fossor Scud-dler. Indian J.Exp.Biol., 1976, v.14, N 3, p.223-226.

156. Ransag R.S., Cognetti J., Sholes W.H., Richards R.J. Shift in nucleosome populations during embryogenesis: microhetero-geneity in nucleosomes during development of sea urchin embryo.- Biochemistry, 1981, v.20, N 17, p.4971-4978.

157. Risley M.S., Eckhardt R.A. Characterization of Xenopus laevis histones. J.Cell Biol., 1974, v.63, N 2, pt 2, p.286 a.

158. Risley M.S., Eckhardt R.A. H1 histone variants in Xenopus laevis. Develop.Biol., 1981, v.84, H 1, p.79-87.

159. Ruderman J.V., Gross P.R. Histones and histone synthesis in sea urchin development. Develop.Biol., 1974, v.36, N 2,p.286-298.

160. Ruiz-Carillo A., Palau J. Histones from embryos of thesea urchin Arbacia lixula. Develop.Biol., 1973, v.35, N 1, p.115-124.

161. Sado T. Spermatogenesis of the silkworm and its bearing on radiation induced sterility. I. J.Рас.Agric.Kyushi Univ., 1963a, v.12, N 4, p.359-404.

162. Sado T. Spermatogenesis of the silkworm and its bearing on radiation induced sterility. II. J.Pac.Agric.Kyushi Univ., 1963b, v.12, N 4, p.405-415.

163. Sakaguchi В., Fuju H. Histones and non-histone proteins in midgut nuclei of the silkworm Bombyx mori. J.Sericult.Sci. Japan, 1977, v.46, N 1, p.11-19.

164. Sanders M.M., Hedli C.C. Changes in histones and higher -order chromatin structure during early embryogenesis in Drosophila. Eur.J.Cell.Biol., 1980, v.22, Л 1, p.90.

165. Shin R.Y., Smith L.D., Keem K. Rates of histone synthesis during early development of Rana pipiens. Develop.Biol., 1980, v.75, IT 2, p.329-342.

166. Simpson R.T. Modulation of nucleosome structure by histone subtypes in urchin embryos. Proc.Nat.Acad.Sci., USA (Biol. Sci), 1981, v.78, N 11, p.6803-6807.

167. Spiker S. Identification of histone F2b and F1 in stained gels. J.Chromatograph., 1976, v.128, N 1, p.244-248.

168. Spiker S., Mardian J.K.W., Isenberg I. Chromosomal High Mobility Group proteins occur in three eukaryotic kingdoms. -Biochem.Biophys.Res.Commun., 1978, v.82,'N 1, p.129-135.

169. Sridhara S., Daillie J. Preparation and properties of chromatin from the silk glands of the silkworm Bombyx mori. -Eur.J.Biochem., 1977, v.75, N 1, p.107-119.

170. Stevely W.S., Stocken L.A. Histone phosphorylation and .cell division. Biochem.J., 1968, v.109, N 3, p.24-26.

171. Tessier A., Pallotta D. Analysis of basic proteins during spermatogenesis in the cricket Acheta domestica. Exp.Cell Res., 1973, v.82, N 1, p.103-110.

172. Thaler M.M., Cox M.C.L., Villee C.A. Histones in early embryogenesis. Developmental aspects of composition and synthesis. J.Biol.Chem., 1970, v.245, N 6, p.1479-1483.

173. Thoma P., Labhart P., Koller Th. Partial dissociation and reassembly of soluble rat liver chromatin. Eur.J.Cell Biol., 1980, v.22, IT 1, p.89.

174. Tong S.J. Changes in basic protein of chromatin during the larvae development of the blowfly Calliphora. Insect.Bio-chem., 1973, v.3, N 12, p.389-395.

175. Towil L.E., Nooden L.D. An electrophoretic analysis of the acid-soluble chromosomal proteins from different organs of maize seedlings. Plant and Cell Physiology, 1973, v.14, N 5, p.851-863.

176. Tregyte G., Gineitis A. Specific changes in the biosynthesis and acetylation of nucleosomal histones in the early stages of embryogenesis of sea urchin. Exp.Cell Res., 1979, v.121, U 1, p.127-134.

177. Tsanev R. Replication of chromatin. In: DNA Repair, Chromosome Alterat. and Chromatin Struct. Proc.Int.Meet., Itfoord-wijkerhout. Amsterdam, 1982, p.131-145.

178. Urban M.K., Zweidler A. Changes in nucleosomal core histone variants during chicken development and maturation. -Develop.Biol., 1983, v.95, N 2, p.421-428.

179. Voets R., Lagrou A., Hilderson H., Van Dessel G., Dierick V/. Characterization and transcription of bovine thyroid chromatin. Int.J.Biochem., 1983, v.15, N 1, p.87-94.

180. Von Holt C., Strickland W.N., Brandt W.F., Strikland M.S. More histone structures. PEBS Letters, 1979, v.100, N 2, p.201-218.

181. Wilms W.W., Peir D. Nuclear isolation and electrophoresis of histones from the large milkweed bug, Oncopeltus fasciatus. -Insect.Biochem., 1977, v.7, N 3, p.229-230.

182. Woodland H.R. The modification of stored histones H3 and H4 daring oogenesis and early development of Xenopus laevis. -Develop.Biol., 1979, v.68, U 2, p.360-370.

183. Woodland H.R. Histone synthesis during the development of Xenopus laevis. PEBS Lett., 1980, v.121, N 1, p.1-7.

184. Woodland H.R., Adamson E.D. The synthesis and storage of histones during the oogenesis of Xenopus laevis. Develop.Biol., 1977, v.57, К 1, p.118-135.

185. Yoshida M., Yokotsuka K., Shimura K. Amino acid composition and heterogeneity of histones from posterior silkgland. -J.Biochem., 1966, v.60, N 5, p.586-588.

186. Yoshida M., Shimura K. Specific repression of chromatin-dependent RNA synthesis by silk gland histones. J.Biochem., 1970, v. 67. N 4, p.507-512.

187. Zalensky A.O., Tuturova K.P., Odintsova W.A., Zalenskaya I.A. Partial salt dissociation of chromatin from sperm of some marine intebrates. Stud.biophys., 1982, v.87, N 2-3, p.137-138.

188. Zlatanova J., Srebreva L., Tsanev R. Possible artifacts in the ё1ес^ор1юге^с study of histone H1°. Differentiation, 1983, v.24, N 1, p.79-81.