Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Физиолого-биохимические свойства мутантов термофильной бактерии Bacilius Diastaticus, образующей альфу-амилазу

ВАК РФ 03.00.07, Микробиология

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Мурыгина, Валентина Павловна

ВВЕДШИЕ.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Глава I. ТЕРМОФМИЯ И ОСОБЕННОСТИ ТЕРМОФИЛЬНЫХ.

СП0Р00БРАЗШЦИХ БАКТЕРИЙ.

1.1. Систематическое положение термофильных спорооб-разующих бактерий.

1.2. Структурная организация и макромолекулы термофильных споро образующих бактерий.

1.3. Физиологические особенности термофильных споро-образующих бактерий.

1.4. Биосинтез¿¿-амилазы у термофильных спорообразую-щих бактерий.

1.5. Фаги термофильных спорообразугащих бактерий.

Глава П. СЕЛЕКЦИЯ МИШОТГАНИШОВ-ПРОДВДЖОВ БИОЛОГИЧЕСКИ

АКТИВНЫХ ВЕЩЕСТВ.

2.1. Естественная изменчивость микроорганизмов.

2.2. Изменчивость микроорганизмов, индуцированная мутагенами физической и химической природы.

2.2.1. Морфологические и биохимические изменения, возникающие под действием мутагенных факторов.

2.2.2. Механизм повреждающего действия мутагенных факторов и механизмы восстановления первичных повреждений.

2.2.3. Механизм становления мутаций.

2.3. Ступенчатый отбор продуцентов биологически активных веществ.

2.3.1. Выбор эффективного мутагена и оптимальной дозы.

2.3.2. Экспресс-методы отбора некоторых продуцентов ферментов.

Глава Ш. РЕГУЛЯЦИЯ СИНТЕЗА. И АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ.

ЭКС1ШР№М1ТМЬНАЯ ЧАСТЬ

Глава IУ. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

4.1. Продуцент ot-амилазы и условия его культивирования.

4.2. Методы исследования.

Глава У. СЕЛЕКЦИЯ ТЕРМОФИЛЬНОЙ БАКТЕРИИ BACILLUS

DIASTATICUS, ОБРАЗУЮЩЕЙ (¿-АМИЛАЗУ.

5.1. Естественная изменчивость Вас. diastaticus по биосинтезу ^¿-амилазы.

5.2. Изменчивость Вас. diastaticus по биосинтезу ¿¿-амилазы, индуцированная мутагенными факторами

5.2.1. Изменчивость Вас. diastaticus по биосинтезу об-амилазы, индуцированная УФ-лучами.

5.2.2. Изменчивость Bacillus diastaticus по биосинтезу ¿¿-амилазы, индуцированная новоэмбихином.

5.2.3. Изменчивость мутанта Bacillus diastaticus НЭ 2 по амилолитической активности, индуцированная нитрозогуанидином.

5.3. Отбор мутантов Bacillus diastaticus, полученных под действием мутагенов, и изучение их стабильности в пассажах.

Глава УТ. ФИШОЛОГО-ШОШШЕСКНЕ ОСОБЕННОСТИ ПОЛУЧЕННЫХ

ШТАММОВ BACILLUS DIASTATICUS

6.1. Культуральные признаки.

6.1.1. Температурные границы роста.

6.1.2. Потребление углеводов и простых спиртов, рост на некоторых средах.

6.1.3. Генотипическая характеристика.

6.2. Потребности в факторах роста.

6.3. Биохимические особенности полученных штаммов.

6.4. Ультраструктура клеток.

6.5. Лизогенность термофильной бактерии Bacillus diastaticus

Глава УП. БИОСИНТЕЗ ¿-АМИЛАЗЫ У МУТАНТОВ ТЕРМОФИЛЬНОЙ

БАКТЕРИЙ BACILLUS DIASTATICUS И ЕГО РЕШШВДЯ.

7.1. Влияние источников углерода на биосинтез <Я--амилазы и накопление биомассы.

7.2. Влияние источников азота на биосинтез -амилазы и накопление биомассы.

7.3. Влияние факторов роста на биосинтез(¿-амилазы активными штаммами Bacillus diastaticus

7.4. Влияние температуры выращивания на биосинтез Я-амилазы мутантами Bacillus diastaticus

7.5. Динамика биосинтеза«¿-амилазы активными штаммами Bacillus diastaticus

7.6. Регуляция синтеза «¿-амилазы у мутантов термофильной бактерии Bacillus diastaticus.

7.6.1. Катаболитная репрессия синтеза (¿-амилазы.

7.6.2. Индукция синтеза амилазы.

7.6.3. Оптимизация сред для штаммов УФ 1-25.21 и

НЭНГ 6-10.8 как один из способов регуляции биосинтеза^ -амилазы.

7.7. Хранение термофильной бактерии Bacillus diastaticus и ее мутантов.

ОБОБЩЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ.

ВЫВОДЫ.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Физиолого-биохимические свойства мутантов термофильной бактерии Bacilius Diastaticus, образующей альфу-амилазу"

В нашей стране, как и во всем мире, с каздым годом растет производство ферментных препаратов, синтезируемых микроорганизмами (Калунянц, 1982; Складнев, 1982; Aunstrup, 1981; Ducroo, 1982). Применение ферментных препаратов в пищевой, легкой, химической и других отраслях промышленности обеспечивает значительное ускорение технологических процессов, улучшает качество продуктов, увеличивает выход готовой продукции (Дюджюс и др., 1980; Ereleigh, 1981; Carr, 1982). Все большее практическое применение находят ферменты в сельском хозяйстве и в медицине (Селезнева, 1977; Aharonowitz et al., 1981).

С момента создания в стране в 1968 г. по решению ХЖ съезда КПСС микробиологической промышленности не сшилается задача получения высокоактивных штаммов микроорганизмов - продуцентов биологически активных веществ с помощью современных методов генетики и селекции. Об этом записано в решениях ХХУ и ХШ съездов КПСС.

Как известно, подавляющее большинство микроорганизмов - продуцентов ферментов, применяемых в промышленности, являются мезо-фильными формами. Тогда как термофильные организмы (бактерии, актиномицеты, плесневые грибы, растущие при 50-60°) как продуценты ферментов и особенно экзоферментов: амилаз, протеаз, гемицеллюлаз и литических ферментов представляют несомненный интерес. Такие микроорганизмы обладают высокой скоростью роста клеток и ускоренным биосинтезом ферментов. Высокие температуры выращивания предохраняют эти организмы от заражения посторонней микрофлорой. Ферменты термофилов обладают более высоким температурным оптимумом действия на субстрат и термостабильностью, что является ценным качеством для многих технологических процессов (Имшенецкий, 1943, 1944; Логинова и др., 1971, 19736; Кутузова, 1982; Daniel, 1981).

- G

В последнее время в СССР и за рубежом уделяется большое внимание изучению термофильных микроорганизмов и их ферментов (Выборных, 1975; Закиров, 1983; Свистова, 1983; Щллина, 1983; Amelunxen, 1976, 1978; Buonocore, 1976; Klaushofer, 1981; Johri, 1982; Uchino, 1982; Suzuki, 1983). Ваяно, однако, не только выделение термофильных продуцентов из природных источников, но и получение у таких организмов высокоактивных мутантов* Число работ в этом направлении невелико (Гецдина и др., 1974а; Овчинникова, 1974; Rowe, 1973; Reiz er, 1974; Chell, 1975; Hartley, 1983). Поэтому актуальным является получение у термофилов штаммов с повышенным биосинтезом ферментов путем селекции с применением мутагенов и изучение физиологии полученных форм.

К моменту начала настоящей работы о термофильной бактерии Bacillus diaataticus было известно, что она выделена и описана А.А.Имшенецким с сотрудниками в 1942 г. Бактерия имеет температурный оптимум роста 60° и образует фермент (¿-амилазу. Фермент Вас. días tat icus - термостабильный, относящийся к декстринирующим амилазам, расщепляет крахмал до Cjq-Cjq остатков в интервале температур 50-95° с оптимумом 75-80°. Фермент активен при pH 4,6-7,9 и имеет оптимум pH 5,8 (Имшенецкий, 1942, 1944; Кислухина, 1966а, 1968). á-Амилаза Вас. diastaticus была рекомендована для применения в текстильной и спиртовой промышленности (Имшенецкий, 1943; Улезло,1961; Максимова, 1973). Однако до последнего времени эта бактериальная культура в промышленных масштабах не применялась.

Настоящая работа посвящена получению под действием мутагенов штаммов термофильной бактерии вас. diastaticus с повышенным уровнем синтеза oL-амилазы и сравнительному изучению физиолого-биохими-ческих особенностей этих штаммов.

Задачи исследования были следующие:

I. Отобрать наиболее активный штамм в результате изучения естественной изменчивости Вас. diastatieus по биосинтезу оС-аш-лазн.

2. Методом ступенчатой селекции активного штамма с применением мутагенов физической и химической природы получить мутанты Вас. diastatieus с повышенным уровнем синтеза «¿-амилазы.

3. Провести сравнительное изучение физиолого-биохимических особенностей штаммов с разным уровнем синтеза ¿¿-амилазы.

4. Изучить условия регуляции биосинтеза фермента факторами внешней среды у активных мутантов.

Научная новизна работы заключается в том, что показана возможность получения у термофильной бактерии вас. diastatieus под действием мутагенных факторов мутантов, которые различаются по способности образовывать фермент сО-амилазу. Впервые детально изучены морфология, ультраструктура и физиолого-биохимические особенности высоко- и низкоактивных мутантов вас. diastatieus. Подробно изучен комплекс гидролитических ферментов у этих штаммов. Изучена регуляция биосинтеза ¿¿«-амилазы у высоко- и низкоактивных мутантов с помощью индуктора ме тил-<*, D-глюкозида. Впервые обнаружена и экспериментально подтверждена лизогенность всех изучаемых штаммов Вас. diastatieus. Дизогения термофильной бактерии цредставляет определенный теоретический интерес в пиане изучения взаимодействия клетки - хозяина и фага, затрагивающего изменение ряда фенотипических признаков.

Практическая ценность исследований состоит в том, что в результате ступенчатой селекции с применением мутагенов получены мутанты термофильной бактерии вас. diastatieus, превышающие исходную культуру по биосинтезу ¿-амилазы на 52-G($. Оптимизация соотава сред позволила увеличить амилолитическую активность наиболее продуктивных мутантов в 2,5-3 раза. Проведенные в полупроизводственных условиях испытания мутанта НЭНГ 6-10.8 подтвердили возможность получения активного препарата «¿-амилазы. На этот штамм получено авторское свидетельство, и он может быть рекомендован для промышленного получения фермента. 9 ~

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Заключение Диссертация по теме "Микробиология", Мурыгина, Валентина Павловна

- 169 -ВЫВОДЫ

1.Изучалась естественная и индуцированная мутагенами изменчивость термофильной бактерии Бас. diastaticus по биосинтезу об-ами-лазы. В результате изучения естественной изменчивости выявлена гетерогенность популяции по этому признаку: 75,5$ клеток активны по биосинтезу «¿-амилазы, 2,9$ - неактивны, остальные - низкоактивны. Показана возможность увеличения изменчивости вас. diastaticus по биосинтезу амилазы под действием мутагенов.

2. Получены методом ступенчатой селекции с применением мутагенных факторов: УФ-лучей, новоэмбихина, нитрозогуанидина, мутанты УФ 1-25.21 и НЭНГ 6-10.8, превышающие исходную культуру по амилоли-тической активности на 60,3$ и 52,7$ соответственно.

3. Проведено сравнительное изучение штаммов Bac.diastaticus , обладающих повышенным и пониженным уровнем синтеза «¿-амилазы. Установленно, что эти штаммы различаются по морфологии гигантских колоний, интенсивности спорообразования, потребностям в факторах роста, ультраструктуре клеток, уровню синтеза ряда гидролитических ферментов. Обнаружена лизогенность исходной культуры,высоко- и низкоактивных штаммов. Показано, что эти штаммы незначительно различаются между собой по содержанию ГЦ пар в ДНК и обладают высоким уровнем гомологии ДНК - ДНК с исходной культурой,что свидетельствует о родстве штаммов.

4.Показано, что наилучшими источниками углерода для биосинтеза с1-амилазы мутантами УФ 1-25.21 и НЭНГ 6-10.8 являются мальтоза и крахмал. Наилучшими неорганическими источниками азота - аммоний хлористый и аммоний азотнокислый. Из органических источников азота лучшими были пептон и аминокислоты: метионин, орнитин, аспа-рагиновая кислота, фенилаланин. Витамины: тиамин, ПАБК и биотин, в которых нуждаются активные штаммы как в факторах роста, оказывают положительное влияние на биосинтез оС-амилазы. Фермент синтезиру

- 170 ется активными штаммами в ранней экспоненциальной стадии роста и достигает максимума к началу стационарной фазы.Дифференциальная скорость синтеза сС-амилазы у мутантов УФ 1-25.21 и НЭНГ 6-10.8 в среднем в четыре раза выше, чем у родительского штамма 13. Синтез об-амилазы находится под контролем индукции и катаболитной репрессии.

5. Оптимизация сред методом математического планирования эксперимента позволила увеличить амилолитическую активность у штаммов УФ 1-25.21 и НЭНГ 6-10.8 в 2,5 - 3 раза по сравнению с исходной культурой. Получены положительные результаты при проведении полупроизводственных испытаний штамма НЭНГ 6-10.8, акт об этом прилагается. Показано, что длительное хранение штаммов вас.diastaticus без изменения физиологических особенностей возможно методом периодических пересевов культур или в лиофильно высушенном состоянии.

- 171

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Мурыгина, Валентина Павловна, Москва

1. Азизбекян P.P. Изменение наследственности бактерий путем фаговой конверсии. - В сб.: Микробиология, т. 3. Генетика микроорганизмов. Итоги науки и техники, ВИНИТИ АН СССР. М., 1974,с. 191-233.

2. Александров В.Я. моногр. Клетки, макромолекулы и температура, 1975, JI.: Наука. - 329 с.

3. Алешкин Г.И., Скавронская А.Г. Участие плазмид, повышающих и понижающих УФ-резистентность в УФ-индуцированном мутагенезе

4. Е. coli. В сб.: Х1У Медцунар. генетич. конгресс. Москва, 19*?8. Тез докл. 1ч., с. 9, с. 196.

5. Алешкин Г.И., Скавронская А.Г. а) Реверсия мутаторных и УФ-протекторных свойств плазмиды pGW 12, производной плазшды рКМ 101. В сб.: Структура и функции плазмид. Тез. докл. ГЛ., 1980, с. II-12.

6. Алешкин Г.И., Скавронская А.Г. б) УФ индуцированный мутагенез у терморезистентных ревертантов dna А - штамма Escherichia coli, несущих плазмиду рКМ. - В сб.: Структура и функции плазмид. Тез. докл. М., 1980, с. 13-14.

7. Алешкин Г.И., Скавронская П.Г. Интегративная супрессия dna А мутации е. coli плазмидами, влияющими на бактериальный мутагенез.-Молекул, генетика, микробиол. и вирусол., 1983, В 3, с. 3-9.

8. Алиханян С.И. кн. Селекция промышленных микроорганизмов. М.: Наука, 1968, с. 3-10, 174-205.

9. Алиханян С.И. Об основных принципах селекции микроорганизмов. В сб.: Генетические основы селекции микроорганизмов. - М.: Наука, 1969, с. 5-19.

10. Алиханян С.И., Ермакова Л.М., Ерохина Л.И. а) Получение- 172 мутантов Bacillus subtilis A-50 под действием нитрозогуанидина и JCR -191. Генетика, 1975, т. II, № 5, с. 90-95.

11. Алиханян С.И., Дебабов Б.Г., Крылов В.Н., Степанов А.И. б) Эндосимбиоз: его значение в эволюции и генетическом обмене у микроорганизмов. Генетика, 1975, т. II, №11, с. I4I-I5I.

12. Андреев O.A., Кабоев O.K., Томилин Н.Б. Активность ферментов, узнающих тепловые повреждения ДНК (апуриновая эндонуклеаза и урацил-ДНК-гликозилаза) у психро-, мезо-, и термофильных бактерий. Биохимия, 1983, т. 48, в 3, с. 363-368.

13. Ашмарин И.П., Воробьев A.A. Статистические методы в микробиологических исследованиях. Л.: Медгиз, 1962, с. 7-103.

14. Балицкая P.M., Казаринова Л.А. Синтез инозина мутантами Bacillus subtilis и их развитие на синтетических средах. При-кладн. биох. и микробиол., 1975, т. II, в 3, с. 397-405.

15. Бартошевич Ю.Э., Домрачева А.Г., Паничкина Т.Б. Мутагенное действие УФ-лучей и п-нитрозометилбиурета при селекции продуцента цефалоспорина С. В сб.: Применение химических мутагенов в защите среды от загрязнения в с.-х. практике. М.,1981,с.69-71.

16. Бахматова И.В., Глемжа A.A., }1£арикова Г.Г. 0 связи между морфологической изменчивостью Bacillus subtilis и биосинтезом гидролитических ферментов. Прикладн. биох. и микробиол., 1981, т. 17, в 3, с. 415-421.

17. Безленкин В.Г., Малиновский Ю.Ю., Король Б.А. Роль ДНК-мембранных взаимодействий в репарации повреждений ДНК у бактерий. В сб.: Повреждения и репарация - ДНК. Пущино, 1980, с. 3-16.- 173

18. Белякова Л.А., Лаврова JI.H., Кудрявцев Б.И. Хранение культур грибов. В сб.: Методы хранения коллекционных культурмикроорганизмов. М.: Наука, 1967, с. 7-54.

19. Бендецюш K.M., Яровенко В.Л., Павлова Е.С. Методы определения амилолитических активностей препаратов, применяемых в спиртовом производстве. ЦНИИ Пищепром. М., 1976, с. 5-36.

20. Бечина Е.М., Логинова Л.Г., Гернет Н.В. Отбор продуцентов амилолитических ферментов среди термофильных микроорганизмов. Прикладн. биох. и микробиол., 1982, т. 18, в 5, с. 640-647.

21. Билай Т.Н. Физиологические пути регуляции биосинтеза внеклеточных гидролаз термофильных грибов. В сб.: Регуляция микроб, метаболизма факторами внешней среды. Тез. докл. ФЕМО. Пущино, 1983, с. 147.

22. Бирюзова В.И. Монограф. Мембранные структуры микроорганизмов. М.: Наука, 1973, 136 с.

23. Близник K.M., Корогодин В.И. б) Закономерности формирования радиорас у дрожжевых организмов. Сообщение 5. Оценка вклада дыхательных мутантов в лучевое расообразование. Радиобиология, 1974, т. 14, в 3, с. 369-373.

24. Бреслер С.Е. 0 решенных и нерешенных проблемах мутагенеза и репарации. В сб.: Повреждение и репарация ДНК. Пущино, 1980, с. 16-25.

25. Бреслер С.Е. Рекомбинация у бактерш. Горячие точки и инициирующие ферменты. В кн.: Молекулярные основы генетических процессов. М.: Наука, 1981, с. 87-94.- 174

26. Бреслер С.Е. Эволюция и транспозоны. Генетика, 1983, т. 19, JS 2, с. I8I-I89.

27. Буяло О.Д., Головачева Р.С., Логинова Л.Г., Харатьян Е.Ф. Некоторые свойства цитоплаз матических мембран термофильных бактерий. Микробиология, 1973, т. 42, в 2, с. 280-285.

28. Буянова Н.И., Щипкова В. П., Губарь Е.В., Пехов А. П. Идентификация и изучение плазмид, участвующих в контроле патогенных свойств Е. coli, Б сб.: Структура и функции плазмид. Тез. докл. М., 1980, с. 45-47.

29. Выборных С.Н., Егоров Н.С. Изучение препарата протеоли-тических ферментов термофильного актиномицета Actinomyces therrao-vulgaris штамм Т-54. Прикладн. биох. и гшкробиол., 1975, т. 9, № 6, с. 829-833.

30. Габрилович И.1/1. Основы бактериофагии. Шнек: Вышэйшая школа, 1973, с. 5-196.

31. Галанина Л.А., Бехтерева М.Н., Краинова О.А. 0 варианте Bacillus anthracoides, Микробиология, 1979, т. 48, в I, с. 161-164.

32. Гарина К.П. Использование физических и химических факторов для получения мутаций у продуцента флоримицина. Труды Моск. общ-ва испытателей природы, 1966, т. 22, с. 204-209.

33. Гендина С.Б. Использование УФ-лучей и этиленимина в селекции Aspergillus awamori, продуцирующего амшголитические ферменты. Труды Моск. общ-ва испытат. природа, 1966, т. 22, с. 235-242.

34. Гендина С.Б. Изменчивость активности цротеолитических ферментов у Aspergillus terricola, вызванная действием мутагенных факторов. Микробиология, 1971, т.40,в 1,с.88~92.

35. Гендина С.Б., Емцева Т.Е. Селекция Bacillus mesentericus ПБ продуцента цротеолитических ферментов. - Труды ВНИИ Синтез белок, 1972, в I, ферментн. отдел., с. 15-26.- 175

36. Гендина С.Б., Логинова Л.Г., Бурденко Л.Г., Егорова Л.А. а^ Мутанты термотолерантного1риба Asp. terreus продуценты цел-люлолитических ферментов. - Микробиология, 1974, т. 54, в 4, с. 701-705.

37. Гендина С.Б., Емцева Т.В. б) Мутации повышенной ферментативной активности у микроорганизмов, полученные с помощью физических и химических мутагенов. В сб.: Успехи химического мутагенеза в селекции. М.: Наука, 1974, с. 145-153.

38. Говард-Фландерс'П., Кассумо Е.', Росс П. Биохимические аспекты Ree А*~зависимой генетической рекомбинации и рекомбинацион-ной репарации у Е. coli ( ). В сб.: Молекулярные основы генетических процессов. М.: Наука, 1981, с. 148-162.

39. Головачева P.C., Орешкин А.Е. Окисление фенола некоторыми штаммами Bacillus stearothermophilus. Микробиология, 1975, т. 44, в 3, с. 470-476.

40. Головлев Е.Л. Влияние лимитирования роста на метаболизм микроорганизмов. В сб.: Лимитирование и ингибирование микробиологических процессов. Пущино, 1980, с. 22-34.

41. Голубцова В.М., Щербакова Е.Я., Смирнов В.А. Селекция Aspergillus niger продуцента лимонной кислоты под влиянием ^-лучей и характеристика активных вариантов. Прикл. биох. и микро-биол., 1973, т. 9, в 4, с. 569-574.

42. Гольдфарб Д.М., Чернин Л.С. Плазмидно-хромосомные взаимодействия у Enterobacteriaceae. В сб.: Молекулярные основы генетических процессов. М.: Наука, 1981, с. 247-256.

43. Грамотина Л.И., Сучков Ю.Г., Розанова Г.Н. Продукция пес-тицинов на синтетических средах. Антибиотики, 1982, т. 27, №8, с. 588-592.

44. Государственные стандарты СССР. ГОСТ 202644-74; 20263-74. Изд. Госкомстандартов Сов. Мин. СССР. М., 1974.- 176

45. Грачева И.М., Гернет М.В., Кузина В.М., Саловарова В.П. Влияние посевного материала на биосинтез целлюлолитических ферментов. Фермент, и спиртов, пром-ть, 1982, ^ 8, с. 31-33.

46. Гребешова Р.Н., Тулькес С.Г. Селекция Aspergillus usamii и использование различных мутагенных факторов. Труды Московского общ-ва испытателей природы, 1966, т. 22, с. 243-248.

47. Гужова Э.П., Логинова Л.Г. Термофильные бактерии,образующие активную амилазу. Микробиология, 1966, т. 35, в 3, с. 427-432.

48. Данилевич В.Н., Степаншин Ю.Т., Троицкий А.В., Федосеева В.Б. Новый класс мутаций плазмиды RP4, индуцирующих мукоидный характер роста клеток Escherichia coli K-I2. Генетика, 1982, т. 18, № 6, с. 896-905.

49. Даниленко И.И., Хохлов П.С., Соколова Г.Д. Роль липидов в чувствительности и изменчивости клеток штамма Candida tropicalis Д-2 при действии и-метил- и-нитро- яннитрозогуанидина. Изв. АН СССР, 1982, Б, № 5, с. 94-98.

50. Данилова М.В., Надирова И.М., Кудрявцев В.И. Лиофилизация бактерий. В сб.: Методы хранения коллекционных культур микроорганизмов. -М.: Наука, 1967, с. II9-I35.

51. Дараселия Г.Я. Изменчивость пигментообразования у Mycobacterium rubrum под действием химических мутагенов. Микробиология, 1982, т. 51, № 6, с. 968-972.

52. Дебабов В.Г. Современные селекционно-генетические методы получения промышленных микроорганизмов. Ж. Всес. хим. о-ва, 1982, т. 27, № 6, с. 630-634.

53. Дебабов В.Г. Возможные пути использования техники генной инженерии в микробиологической промышленности. Успехи микробиологии (Москва), 1983, № 18, с. 76-92.

54. Двадцатова Б.А. Селекция и физиология питания Aspergillusoryzae. Канд. дисс. M., 1961.

55. Дертингер Г., Юнг X. Кн. Молекулярная радиобиология. М. : Атомиздат, 1973, с. 215-221.

56. Дехтяренко Т.Д., Стефанишин Е.Е., Полищук Л.В., Ефременко-ва О.В., Анисова Л.Н. ,Красильникова О.Л. Дохлов А.С.,Мацелюх Б.П. Обнаружение плазмидной ДНК у разных штаммов streptomyces griseus.- Микробиол. ж., 1982, т. 44, № 4, с. 3-8.

57. Дубинин Н.П., Шевченко В.А. а) Мутационный процесс в облучаемых природных популяциях.- В сб.: Молекулярные механизмы генетических процессов. -М.: Наука, 1976, с. 265-290.

58. Дубинин Н.П. б) Продленный мутагенез и проблемы репарации.-В сб.: Молекулярные механизмы генетических процессов. Мутагенез и репарации. М.: Наука, 1976, с. 3-20.

59. Егоров А.А., Бартошевич Ю.Э., Лебедь Э.С. Особенности метаболизма Pénicillium chrysogenum в связи с вирусной инфекцией.-В сб.: Вирусы микроорганизмов.Тез. докл. Пущино,1981, с. II5-II6.

60. Егорова Л.А. Развитие облигатно-термофильных бактерий при 55-70°. Микробиология, 1965, т. 34, в 6, с. 988-993.

61. Егорова Л.А., Цаплина И.А.' Влияние состава среды на рост и активность нейтральной протеиназы термофильной бактерии Baciiius brevis 224. -Микробиологическая промышленность,1970,№ 2, с. 3-7.

62. Елинов Н.П., Пронина М.И., Заикина Н.А., Азизов Р.Г. Р1з-менчивость Streptomyces narbonensis, образующегор-1,3/1,4 глю-канглюкангидролазу, вызванная УФ-^лучами и митомицином С. Микробиол., 1982, т. 51, в 2, с. 318-323.

63. Емцева Т.В., Гендина С.Б., Коновалов С.А. а) Селекция Bacillus mesentericus П.Б. с помощью нитрозоалкиламинов. В сб.: Химические супермутагены в селекции. М.: Наука, 1975, с. 59-64.

64. Емцева Т.А. б) Влияние источников азота, углерода и добавок витаминов группы "В" на биосинтез щелочной протеазы различ- 178 ными штаммами Bacillus mesentericus и Bacillus subtilis. Приклады. биохим. и микробиол., 1975, т. II, № 3, с. 391-397.

65. Жазыков И.Ж. Взаимоотношение между Pseudomonas aeruginosa штамм PAT 2 и вирулентным фагом РК 30. Тр. ин-та микробиол. и вирусол. АН Каз. ССР, 1982, т. 27, с." 246-253.

66. Жакоб Ф., Моно'К. Кн. Регуляторные механизмы клетки. М.: Мир, 1964, с. 278-307.

67. Зйестяников В.Д. Репарация ДНК и ее биологическое значение. Л.: Наука, 1979, с. 9-II6.

68. Завильгельский Г.Б. Разделение в пространстве первичного УФ-повреждения и мутационного сайта в ДНК бактериофага ФХ-174. -Докл. АН СССР, 1982, т. 264, & 3, с. 718-721.

69. Закиров М.З. Протеаза и линаза термофильных грибов. -В сб.: Термофильные микроорганизмы в природе и практике народи. х-ва. Тез. докл. М., 1983, с. 39-40.

70. Захаров И.А., Квитко К.В. Генетика микроорганизмов (введение в генетический анализ). Л.: ЛГУ, 1967, с. 3-231.

71. Захарова О.Д., Беляева Л.П., Агре'Н.С. а) Образование неактивных вариантов в ходе развития Streptomyces rimosus, продуцента окситетрациклина. В сб.: Проблемы изыскания и биотехнол. нов. антибиотиков. Всес. конф. Тез. докл. Пущино, 1982, с. 22.

72. Захарова Г.М., Бартошевич Ю.Э. б) Биохимические мутанты у продуцента антибиотика фузидина. В сб.: Проблемы изыскания и биотехнол. нов. антибиотиков. Тез. докл. Пущино, 1982, с. II.

73. Захарова Г.М., Бартошевич Э.Ю., Лебедь Э.С., Домрачева

74. А.Г., Паничкина Т.Б., Загустина Н.А. Мутагенез и метаболизм на модели продуцентов биологически активных веществ. В сб.: Мицелиаль-ные грибы (физиология, биохимия, биотехнология). Тез. докл. Пущино, 1983, с. 73-74.

75. Иванова B.B., Ерохина Л.И. Получение и характеристика мутантов Aspergillus niger и Aspergillus awamori с измененным уровнем синтеза глюкоамилазы. В сб.: Мицелиальные грибы (физиология, биохимия, биотехнология). Тез. докл. Пущине, 1983, с. 75-76.

76. Имшенецкий A.A., Солнцева Л.И., Кузюрина Л.А. Термофильные амилолитические бактерии. Микробиология, 1942, т. II, $ 1-2, 29-45.

77. Имшенецкий A.A., Солнцева Л.И., Броцкая С.З. Препарат амилазы термофильных бактерий (супербиолазы). Текстильная промышл. 1943, № 11-12, с. 11-12.

78. Имшенецкий A.A. а) Моногр.: Микробиологические процессы при высоких температурах. М.-Л.: Изд-во АН СССР, 1944, с. 34-150.

79. Имшенецкий A.A., Солнцева Л.И. б) Изучение препаратов амилазы из культур термофильных бактерий. Микробиология, 1944, т. 13, в I, с.54-59.

80. Имшенецкий' A.A., Солнцева Л.И., Куранова Н.Ф. б) Экспериментальная изменчивость Aspergillus niger. . П. Образование лимонной- 180 кислоты вариантами Asp. niger, полученными под действием УФ-лучей. Микробиология, i960, т. 29, в 3, с. 351-357.

81. Имшенецкий A.A. Теоретические основы селекции полезных форм микроорганизмов. Труды Ин-та Микробиологии АН СССР, 1961, т. 10, с. 5-24.

82. Имшенецкий A.A., Касаткина И.Д., Авервух S.K., Тушщына P.C., Иванова A.A., Шерстюк И.А. Получение протеолитических ферментов Bacillus mesentericus и их применение для регенерации триацетатной кинопленки. Микробиология, 1964, т. 33, в 4, с. 719-726.

83. Имшенецкий A.A., Кузюрина Л.А. Изменчивость Aspergillus niger, вызванная комбинированным действием ЭИ и УФ-лучей. -Микробиология, 1966, т. 35, в 5, с. 812-816.

84. Имшенецкий A.A.,' Касаткина И.Д., Желтова Е.Т. 0 питательных средах, повышающих синтез протеаз у Aspergillus terricola и его мутантов. Микробиология, 1971, т. 40, в I, 18-21.

85. Имшенецкий A.A., Лысенко С.В., Удовенко В.Ф., Бутенко А.М. Длительное воздействие глубокого вакуума на микроорганизмы. -Микробиология, 1973, т. 42, в 5, с. 836-838.

86. Имшенецкий A.A. Селекция микроорганизмов и научно-технический прогресс.-Успехи современной генетики, 1974, в 5, с. 60-73.

87. Имшенецкий A.A., Касаткина И.Д., Броцкая С.З., Желтова Е.Т. 0 селекции активных рас Aspergillus terricola продуцента террилитина. - В сб.: Ферменты медицинского назначения. - Л.: Медицина, 1975, с. 16-25.

88. Имшенецкий A.A., Солнцева Л.И., Касаткина И.Д., Желтова Е.Т., Афанасьева Л.Н. Прямой отбор вариантов Aspergillus terricola с различной токсичностью на культуре фибробластов. Микробиология, 1977, т. 46, в 5, с. 828-834.

89. Имшенецкий A.A., Ширшова Г.А., Никитин Л.Е.Естественнаяизменчивость Actinomyces lavendulae продуцента холестеринокси-дазы. - Микробиология, 1982, т. 51, в 3, с. 487-489.

90. Калинина Л.М., Минсентова С.Р." Индукция мутагенной репарации в клетках Escherichia coli при действии бихромата калия. -Докл. АН СССР, 1983, т. 268, tè 3, с. 720-722.

91. Калунянц К.А. Ферментные комплексы. Ж. Всес. хим. об-ва 1982, т. 27, № 6, с. 673-675.

92. Каплан A.M., Яненко И.Н. Транспозиция генов Escherichia coli, опосредствованная бактериофагом Ми на многокопийную плазмиду RGK. В сб.: Вирусы микроорганизмов. Тез. докл. Пущино, 1981,с. II.

93. Карлина Н.Н. Выживаемость и характеристика роста лиофили-зированных водородных бактерий и перспектива их использования в производстве кормовых белковых препаратов. В сб.: Микробные препараты и их применение в с/х. Кишинев, 1981, с. 133-150.

94. Карпухина С.Я. Исследование особенностей ^.-амилазы термофильных и мезофильных бактерий. Дисс. МТИПП. М., 1969.

95. Касаткина И.Д. К физиологической характеристике гладких и складчатых форм Pénicillium chrysogenum. Микробиология, 1952, т. 21, в 5, с. 548-554.

96. Касаткина И.Д. Об изменчивости Bacillus mesentericus. Микробиология, 1956, т. 25, в 2, с. 156-163.

97. Касаткина И.Д., ЗИелтова Е.Т. Селекция аконидиалышх рас Aspergillus flavus, образующих протеолитические ферменты. Изв. АН СССР. Сер. Биологическая, 1967, В I, с. 128-133.

98. Касаткина И.Д. 0 методах отбора микроорганизмов продуцентов гидролаз на плотных средах. - В сб.: Биосинтез ферментов микроорганизмов и применение их в нар. х-ве. Тез. докл. М., 1968, с. 10-Ц.- 182

99. Касаткина И.Д., Имшенецкий А.А., Броцкая С.З., Желто-ва Е.Т. Мутанты Aspergillus terricola, образующие протеазы с фиб-ринолитическим действием. Микробиология, 1969, т. 38, в 5,с. 766-771.

100. Кислухина О.В. а) Получение очищенных препаратов амилазы Bacillus diastaticus. Прикл. биохим. и микробиол., 1966, т. 2,в I, с. 58-62.

101. Кислухина О.В. б) Сравнительная характеристика некоторых бактериальных амилаз. Прикладн. биох. и микробиол., 1966, т. 2, в 5, 544-549.

102. Кислухина О.В. Получение очищенных препаратов амилазы из глубинной культуры Bacillus diastaticus. Прикл. биох. и микробиол., 1968, т. 4, в 2, с. I88-I9I.

103. Кислухина О.В. Строениё бактериальной амилазы и ее устойчивость к внешним воздействиям. Микробиол. промншл., 1971, в 3, с. 3-9.108." Клаус Р., Хейс У. Сборник методик по генетике микроорганизмов. М.: Медицина, 1970, с. 7-244.

104. Козлов Ю.И., Мошенцева В.Н., Шашко С.В., Янковский Н.К., Дебабов В.Г. Исследование нестабильности штаммов Escherichia coli, содержащих гибридные плазмиды с ферментами треонинового оперона. -Генетика, 1982, т. 18, № 10, с. I6I3-I6I9.

105. Колесник Л.В. Локализация бензилпеницилина и морфологическая характеристика вирусов Penicillium chrysogenum. В сб.: Вирусы микроорганизмов. Тез. докл. Пущино, 1981, с. 71-72.

106. Коломыцкая Т.Ф., Губанова Л.Л.,Индуцирование термофильных мутантов дрожжей Saocharorayces cerevisiae. В сб.: Микробиология - народному хозяйству. Новосибирск: Наука, IS74, в 27,с. 63-70.- 183

107. Корогодин В.И., Близник К.М., Капульцевич Ю.Г. Закономерности формирования радиорас у дрожжевых организмов. Сообщ. 7. Оценка частоты митотической рекомбинации в клонах, вырастающих из облученных клеток. Радиобиология, 1974, т. 14, в 5, с. 681-685.

108. Корогодина Ю.В., Корогодин В.И. Закономерности формирования радиорас у дрожжевых организмов. Сообщ. 6. Оценка мутабельно-сти клонов, вырастающих из облученных клеток. Радиобиология, 1974, т. 14, в 4, с. 494-500.

109. Кривисский А.С. Вопросы генетики микроорганизмов в трудах академика Г.А.Надсона и его школы. Генетика, 1975, т. II, $ 10, с. 173-175.

110. Крылов В.Н. Исследование Mu-подобных бактериофагов, специфичных для Pseudomonas aeruginosa: результаты и перспективы. -В сб.: Бактериофаги. Пущино, 1982, с. 63-76.

111. Кузнецов В.Д. а) Изучение, изменчивости актиномицетов -продуцёнтов антибиотиков и других биологически активных веществ. Антибиотики, 1972, т. 17, № 7, с. 669-671.

112. Кузнецов В.Д., Янгулова И.В. Изменчивость Actinomyces antibioticus 961 продуцента олеандомицина. - Антибиотики, 1972, т. 17, № 4, с. 291-295.

113. Кузнецов В.Д., Филиппова С.Н. а) Изменчивость Actinomyces oiivobrunnens продуцента актиномицина. - Антибиотики, 1974, т. 19, В 3, с. 201-205.

114. Кузнецов В.Д., Бушуева О.А., Брызгалова Л.С. б) Изменчивость Actinomyces reseoius продуцента линкомицина. - Антибиотики, 1974, т. 19, Я 4, с. 3II-3I5.

115. Кузю<рина Л.А. Характеристика складчатых вариантов кето-генных' уксуснокислых бактерий. Микробиология, 1954, т. 23, в 3,с. 261-2Б4.- 184

116. Кузовникова Т.А., Иванов В.Г. Индуцированные мутанты Bacillus licheniformis. В сб.: Применение химических мутагенов в защите среда от загрязнения и в с/х практике. М., 1981,с.56-62.

117. Куликова В.П., Цыганков Ю.Д., Диканская Э.М.,Градова Н.Б. Изучение фагочувствительности и лизогенности метилотрофных бактерий. В сб.: Вирусы микроорганизмов. Тез. докл. Пущино, 1981,с. 31-32.

118. Лебедев А.Н., Саканян В.А., Алиханян С.И. Участие плазмид Bacillus thuringiensis в синтезе инсектицидного -эндотоксина.- Докл. АН СССР, 1982, т. 264, & 4, с. 974-976.

119. Леонова В.Е., Тетерятник А.Ф., Карпухин В.Ф. Применение химических мутагенов в селекции микроорганизмов* очищающих промышленные сточные воды. В сб.: Применение химических мутагенов в защите среды от загрязнения и в с-х практике. М.,1981, с. 54-58.

120. Лобанок А.Г., Михайлова Р.В. а) Физиологическая регуляция биосинтеза катаболитных ферментов у микроорганизмов. В сб.: Теоретические и прикладные аспекты синтеза ферментов микроорганизмами. Минск: Наука и Техника, 1982, с. 77-106.

121. Лобанок А.Г., Зинченко О.Н., Шишло В.И. б) Влияние условий культивирования и состава питательной среды на синтез декстра-назы грибом Aspergillus incuetus Г-116. Прикладн.биох.и микро-биол., 1982, т. 18, №5, с. 664-670.

122. Логинова Л.Г., Головачева P.C., Егорова Л.А. Кн. Жизнь микроорганизмов при высоких температурах. М.:Наука,1966.-295 с.

123. Логинова Л.Г., Карпухина С.Я., Гужова Э.П. Изучение ¿-амилаз термофильных бактерий. Изв. АН СССР, сер. Биология, 1967, В 4, с. 595-598.

124. Логинова Л.Г., Егорова Л.А., Цаплина И.А., Максимов В.Н. Активация роста и биосинтеза протеиназы термофильной бактерии Bacillus brevis. Микробиология, 1970, т. 39, в 4, 588-593.

125. Логинова Л.Г., Карпухина С.Я. О некоторых особенностях ¿.-амилаз термофильных бактерий. Докл. АН СССР, 1968, т. 180, № 1-3, с. 225-231.

126. Логинова Л.Г. Физиологические особенности термофильных микроорганизмов. Успехи микробиологии, 1971, в 7, с. 108-127.

127. Логинова Л.Г., Головачева P.C., Головина И.Г., Егорова Л.А.,' Позмогова И.Н., Хохлова Ю.М., Цаплина И.А. а) Современные представления о термофилии микроорганизмов. М.: Наука, 1973,275 с.

128. Логинова Л.Г., Гужова Э.Т., Цаплина И.А. б) Термофильные бактерии и актиномицеты продуценты активных амилаз и протеаз. --В сб.: Ферменты микроорганизмов. М.: Наука, 1973, с. 100-105.

129. Логинова Л.Г., Егорова Л.А. Кн. Новые формы термофильных бактерий. И.: Наука, 1977, 175 с.

130. Лотарева О.В., Филиппов В.Д. Изучение УФ-мутагенеза у Bacillus subtilis. Сообщ. HI. Сравнение чувствительности некоторыхштаммов к инактивирующему и мутагенному действию ультрафиолета. -Генетика, 1974, т. 10, № 4, с. 135-140.

131. Лотарева О.В., Филиппов В.Д. Клональный анализ потомства УФ-облученных клеток Bacillus subtilis ( шгг^и uvr). Генетика,1975, т. II, J& 12, с. 146-149.

132. Лотарева О.В., Филиппов В.Д., Панина Л.И. Изучение УФ-мутагёнеза у Bacillus subtilis. Сообщ. УП. Индукция ауксотрофных- 186 мутантов. Генетика, 1977, т. 13, №8, с. I489-I49I.

133. Лукин A.A., Розов А.Н. "Образование бадитрацина у лизоген-ных и нелизогенных штаммов Bacillus licheniformis. Антибиотики, 1982, т. 27, й 3, с. 170-173.

134. Лурия С., Дарнелл Дж., Балтимор Д., Кэмпбелл Э. Кн. Общая вирусология. М.: Мир, 1981, 680 с.

135. Люджюс Л.Л., Глемжа A.A., Кочубеева М.Т., Родзевич В.И., Петрова Л.И. Ферментные препараты в пищевой промышленности. Вильнюс, 1980, с. 3-16.

136. Максимов В.Н., Федоров В.Д. Кн. Применение методов математического планирования эксперимента при отыскании оптимальных условий культивирования микроорганизмов. М.: Изд-во МГУ, 1969. 121 с.

137. Максимова Е.А., Устинников Б.А., Максимов В.Н. Подбор среды для биосинтеза ©с-амилазы Bacillus diastaticus. Прикл. биох. и микробиол., 1973, т. 9, в 3, 385-389.

138. Макухина A.M., Колобова Л.'Г., Боброва В.И. Естественная изменчивость популяции Bacillus licheniformis продуцента бацитрацина. - В сб.: Пробл. изыскания и биотехнол. нов. антибиотиков. Тез. докл. Пущино, 1982, с. 34.

139. Малатян М.Н., Бирюзова В.Й. 0 локализации дегидрогеназ-ной активности в аналогах митохондрий бактериальных клеток. Докл. АН COOP, 1965, т. 160, J6 5, с. II82-II84.

140. Мацелюх Б.П., Дехтяренко Т.Д., Подгорская М.Е., Стенько A.C., Шевченко A.A. Роль плазмиды psoi в фертильности, образовании- 187 антибиотика и дифференциации у Streptomyces olivaceus VKX- Мол. биол. (Киев), 1982, J& 30, с. 19-28.

141. Материалы ХХУ съезда КПСС. Изд-во Политической литературы, 1977, с. 197-198.

142. Материалы ХХУ1 съезда КПСС. Изд-во Политической литературы, 1981, с. 146, 170.

143. Медников Б.М., Леванова Г.Ф. 0 возможных принципах построения естественной системы микроорганизмов. В сб.: Физиология и биохимия микроорганизмов. Вып. 2. Сер. Биологическая. Горький: ПУ, 1974, с. 7-10.

144. Мейнелл Г., Мейнелл Э. Кн. Экспериментальная микробиология. М.: Мир, 1967, с. 189-332.

145. Мейнелл Г.Г. Кн. Бактериальные плазмиды. М.: Мир, 1976, 237 с. '

146. Мельникова В.М., Каменев Ю.Ф. Влияние низкочастотного ультразвука на микроорганизмы. Актуальн. вопросы травматол. и ортопедии. M., 1980, В 21, с. 16-18.

147. Миллер Дж. Моногр. Эксперименты в молекулярной генетике. М.: Мир, 1976, с. 103-120, 328-331.

148. Мирошник Л.Н., Севастюк Е.В., Кононенко Л.Н., Григорьев Е.Ф. Бактериофаги штаммов сенной палочки в производстве ферментных препаратов. В сб.: Вирусы микроорганизмов. Тез. докл. 1981, Пущино, с. 34-35.- 188

149. Михалева Н.М., Гулевская С.А., Несмеянова М.А., Фихте Б.А. Структурно-биохимические особенности клеток Escherichia coli с разным уровнем синтеза секретируемой фосфатазы. Микробиология, 1983, т. 52, в I, с. I3I-I35.

150. Монти-Брагадин К., Бабудри Н., Вентурини С., Татаро М. Плазмиды Enterobacteriaoeae, усиливающие химический мутагенез. В сб.: Х1У Междунар.генетич.контр.Тез.докл.М.,1978,Пч.,секц.21-32, с.257.

151. Мосевицкая Т.В. Механизмы репарации и мутагенеза у облученных ультрафиолетовым светом бактерий Escherichia coli.- Успехи современной биологии, 1978, т. 85, с. 340-359.

152. Мурыгина В.П. Влияние длительного хранения на термофильную культуру Bacillus diastaticus.- Микробиология, 1977, т. 46,в 6, C.II30-II32.

153. Надирова И.М., Данилова М.В. Хранение бактериальныхкультур под минеральным маслом. В сб.: Методы хранения коллекционных культур микроорганизмов. М.: Наука, 1967, с. 91-118.

154. Надсон Г.А. Проблема изменчивости микробов, ее теоретическое и практическое значение. М.-Л., Гос. изд-во сельскохоз. и колхозно-коопер. литературы, 1931, 16 с.

155. Найденова Л.П. Потребность термофильных бактерий в витаминах. Микробиология, 1964, т. 33, в 3, с. 434-439.

156. Несмеянова М.А., Витвицкий В.Н., Богданова А.А. Изучение механизма формирования макроструктуры щелочной фосфатазы из Е. coli в процессе ее биосинтеза. Биохимия, 1966, т. 31, в 5,с.902-908.

157. Несмеянова М.А. Мембраны и регуляция активности и синтеза ферментов у микроорганизмов. В сб.: Проблемы регуляции обмена веществ у микроорганизмов. Пущино, 1973, с. 156-170.

158. Несмеянова М.А., Евдокимова О.А. а) Фосфолипиды Е. coli и активность щелочной фосфатазы. Биохимия,1979,т.44,с.I5I2-I5I5.- 189

159. Несмеянова Ivl.А. а) б) Участие мембран в регуляции биосинтеза и секреции ферментов. В сб.: Регуляция биохимических процессов у микроорганизмов. Пущино, 1979, с. 34-42.

160. Несмеянова М.А., Богданов М.В., Колот М.Н., Землянухи-на О.А., Кулаев И.С. а) Взаимодействие щелочной фосфатазы с кислыми гоосгаолипидами клеток Е. coli и искусственных мембран. Биохимия, 1982, т. 47, с. 671-677.

161. Несмеянова М.А. б) Молекулярные механизмы участия мембран в биосинтезе секретируемых белков и его регуляция у Escherichia coli. Успехи современной биологии, 1982, т. 94, в 2 (5), с.225-242.

162. Неудачина Э.И., Сретенская М.В. Влияние диссоциации культур Bacillus thuringiensis на продуцирование р-экзотоксина.

163. В сб.: Энтомопатогенные микроорганизмы и их применение в сел. и лес. х-ве. Иркутск, 1982, с. 39-50.

164. Овчинникова Л.П. Изучение воздействия некоторых мутагенов на термофильный штамм Actinomyces spheroides. В сб.: Микробиология - народному хозяйству. Новосибирск: Наука. Сиб. отдел. АН СССР, 1974, с. 70-73.

165. Оганесян М.Г.Г Читчян М.Б. Роль генов транспортных РБК в мутационном процессе. В сб.: Молекулярные механизмы генетических процессов. Мутагенез и репарации. М.: Наука, 1976, с. 145-150.

166. Одинцова Е.Н. Моногр. Микробиологические методы определения витаминов. М.: Изд-во АН СССР, 1959, с. 209-252.

167. Орлов А.С., Орлова Е.И. Простая методика количественного определения ДНК в животных тканях. Биохимия, 1961, т. 26, в 5,с. 834-839.

168. Орлова Р.С., Фролова Л.Ф. Сравнительное изучение устой- 190 чивости при хранении актиномицетов продуцентов новых антибиотиков. - Тр. Ин-та микробиол. и вирусол. АН Каз. ССР, 1982, т. 27, с. 261-266.

169. Пехов А.П., Руднева С.Н., Пантюхова В.Б. Мутагенез и генетические рекомбинации у бактерий. В сб.: Молекулярные механизмы генетических процессов. Мутагенез и репарации. М.: Наука, 1976, с. 131-135.

170. Пехов А.П. Эволюция плазмид бактерий. Успехи современной биологии, 1980, т. 89, й 3, с. 407-418.

171. Пирузян Э.С. Генетика бактериофага Ми и транспозиция генов у бактерий. В сб.: Бактериофаги. Пущино, 1982, с. 14-28.

172. Логосов В.З., Майсурян А.Н. Мутанты Azоspirillum Ъга-silense,имеющие дефектную нитратредуктазу. Генетика, 1982, т. 18, В 10, с. 1590-1594.

173. Позмогова И.Н. Штамм Вас. stearothermophilus, растущий на агаризованной минимальной среде с жидким парафином. Микробиология, 1971, т. 40, в 5, с. 866-870.

174. Позмогова И.Н., Миллер Ю.М., Логинова Л.Г. Потребление кислорода термофильными и мезофильньми бактериями. Микробиология, 1974, т. 43, в I, с. 30-35.

175. Позмогова И.Н. а) Динамика роста мезофильной и термофильной микрофлоры из обрастании термального источника. Микробиология, 1975, т. 44, в 2, с. 313-316.

176. Позмогова И.Н. б) 0 характере метаболизма термошильных микроорганизмов. Микробиология, 1975, т. 44, в 3, с. 492-497.

177. Рабинкова Е.В., Поросян М.В., Фрадкин Г.Е., Шишкова О.Б., Айзенберг O.A. Влияние изменения баланса синтезов ДНК и белка на процессы репарации и мутагенеза.-В сб.:Х1У Междунар. генетич. конгресс. Тез. докл. М., 1978, П ч., севд. 21-32, с. 271.

178. Рабинкова Е.Б., Торосян М.В., Шишкова О.Б. Влияние плаз- 191 миды R6K на устойчивость к радиации клеток Escherichia coli К-12. Генетика, 1983, т. 19, В 2, с. 227-231.

179. Работнова И.Л. Лимитация и ингибирование роста микроорганизмов как средство управления метаболизмом. В сб.: Лжштирование и ингибирование процессов роста и шкробиологического синтеза. Пущино, 1976, с. 3-19.

180. Работнова И.Л. Ингибиторы роста и метаболизма микроорганизмов. В сб.: Лимитирование и ингибирование микробиологических процессов. Пущино, 1980, с. 3-21.

181. Работнова И.Л. Взаимосвязь общей физиологии микроорганизмов и технической микробиологии. Изв. АН СССР. Сер. биол., 1983, & I, с. 20-27.

182. Рапопорт Й.А. Различия в механизме действия основных мутагенов и нуклеотид аналогов. - В сб.: Успехи химического мутагенеза в селекции. М.: Наука, 1974, с. 5-28.

183. Рапопорт И.А., Шигаева М.Х., Ахматуллина Н.Б. Кн. Химический мутагенез (проблемы и перспективы). 1980, Алма-Ата: Наука, Каз. ССР, с. 1-64'.

184. Раутенштейн Я.И. Практическое значение вирусов микроорганизмов для микробиологических производств. В сб.: Бактериофаги, Пущино, 1982, с. I8I-I87.

185. Рихтер М., Аутустат 3., Ширбаум Ф. Кн. Избранные методы исследования крахмала. М.: Пищевая пр-ть, 1975, с. 91-99.

186. Романенко В.И. Сохранение бактериальных спор в 96$ этиловом спирте. Микробиология, 1982, т. 51, № 4, с. 691-692.

187. Рослякова Н.Б., Модцабекова А.Н. Мутагенное действие нитрозогуанидина на культуру Lactobacterium pentoaceticum 11.-Труды Ин-та Микробиологии и вирусологии АН Каз. ССР, 1982, т. 27, с. 210-215.

188. Свистова И.Д., Жеребцов Н.А. Оптимизация условий культи- 192 вирования термотолерантного Aspergillus terreus продуцента целлюлаз. - В об.: Термофильные микроорганизмы в природе и практике народного хозяйства. Тез. конф. М., АН СССР, 1983, с. 97.

189. Селезнева А.А., Грекова В.К., Москвичев Б.В., Кальки-на А.П., Молют Н.Н., Терешин И.М. Современное состояние исследований в области создания ферментов микробного происхождения для медицинских целей. Хим-фарм. ж., 1977, т. II, j& 10, с. 27-37.

190. Сермонти Дя. Генетика промышленных микроорганизмов. -В сб.: Молекулярные основы генетических процессов. М.: Наука, 1981, с. 312-318.

191. Силшценская О.М. Индуцированная изменчивость Aspergillus batatae под действием диэтилсульфата и ультрафиолетовых лучей.

192. В сб.; Экспериментальный мутагенез у микроорганизмов и его практическое использование. Труды Моск. общ-ва испытателей природы, 1966, т. 22, с. 249-252.

193. Силшценская О.М., Бумманова Н.Ф. Селекция плесневых грибов активных продуцентов пектиназы. - Труды ВНИИ Продуктов брожения, 1970, в 19, с. 126-133.

194. Скавронская А.Г., Адреева И.В., Кондратьев Ю.С., Алеш-кин Г.Й. и др. Роль плазмид в обеспечении способности сальмонелл к УФ и ИНХ0 индуцированной мутабельности. Докл. АН СССР, 1977, т. 236, № 2, с. 460-463.

195. Скавронская А.Г. Влияние плазмид на репаративную активность и УФ-индуцированную мутабельность бактерий. В сб.: 14 Мек-дунар. генетич. конгресс. Пленарные заседания, симпозиумы. Тез.докл. М., 1978, с. 35.

196. Скавронская А.Г. Влияние плазмид на репаративную активность и УФ-индуцированную мутабельность бактерии. В сб.: Молекулярные основы генетических процессов. М.: Наука, 1981, с. I62-I7I.

197. Скавронская А.Г. Молекулярно-генетические механизмы бактериальной мутабельности. Молекулярная генет., микробиол. и виру с ол. , 1983, № I, с. 6-14.

198. Складнев A.A., Калунянц К.Л. Целлюлоэолитические ферментные препараты и их применение в различных отраслях народного хозяйства. Прикл. биох. и микробиол., 1982, т. 18, J£ 6, с. 816-820.

199. Сойфер В.Н., Дорохов Ю.Л. Частота полных и мозаичных мутаций в клетках Е* coli uvr+H uvr" при высоких дозах УФ-лучей. -В сб.: Молекулярные механизмы генетических процессов. М.: Наука, 1972, с. 54-57.

200. Станчинскене Э.С., Кислухина О.В., Василяускас 10.Ф. Генетическая стабильность промышленных продуцентов амилазы. Фермент, и спирт, пром-сть, 1982, !Ь 8, с. 12-13.

201. Тетерятник А.Ф., Шикина М.Т., Жудина Н.Б. Изучение изменчивости мутанта продуцента стрептомицина при хранении. - Антибиотики, 1973, т. 18, №5, с. 420-422.

202. Тихоненко A.C. Моногр. Ультраструктура вирусов бактерий. М.: Наука, 1968, с. 5-64.

203. Томашевская H.A., Раньковская В.А., Скворцова М.М., Шашкина Н.И. Изучение изменчивости производственной культуры Bacillus subtilis штамм 163. В сб.: Использование микроорганизмов в с.х. и пром-сти. Новосибирск, 1982, с. 120-125.

204. Тренина Г.А., Лаврова Л.Н., Юстратова Л.С., Куклина В.В. Влияние условий хранения на жизнеспособность и активность Strepto-myces griseus продуцента антибиотика гризина. - Антибиотики, 1983, т. 28, В 3, с. I7I-I77.- 194

205. Трофименко А.Ф. Синтез и деградация ДНК в клетках Bacillus stearothermophilus. Микробиология, 1978, т. 47, в 5, с. 881-887.

206. Трофименко А.Ф., Воробьева A.M. Ферментные системы, обеспечивающие стабильность генома у термофила Bacillus stearоther-mophilus в норме и после облучения. В сб.: Повреждение и репарация ДНК. Пущино, 1980, с. 157-175.

207. Улезло И.В., Палицьш Н.П. Получение ферментного препарата супербиолазы. В сб.: Внедрение ферментных препаратов в народное хозяйство. М.: ВДНТИ Пищепром, 1961, ч. I, с. 189-193.

208. Филиппов В.Д., Лекявичус Э.К., Загоруйко Е.Е. Регулятор-ная роль репликации ДНК в УФ-индуцированном мутагенезе у Bacillus subtilis. В сб.: 14 Мездунар. генетич. конгр. М., 1978,тез. докл. Пч., секц. 21-32, с. 289.

209. Фрадкин Г.Е., Айзенберг O.A., Самойленко И.И., Наумова Л.А. Молекулярные механизмы дисбалансной гибели клеток и метаболического мутагенеза. Докл. АН СССР, 1982, т. 264, JS 6, с. 1504-1507.

210. Хесин Р.Б. Некоторые вопросы молекулярной генетики. -Изв. Ali СССР, сер. Биолог., 1975, В 3, 333-338.

211. Хесин Р.Б. Непостоянство генома. Молекул, биология, 1980, т. 14, в 6, с. 1205-1233.

212. Цаплина И.А.Синтез протеазы термофильной бактерией Bacillus brevis штамм 224. Автореф. канд. дисс. ИБМИ АН СССР, М., 1972.

213. Цаплина И.А., Кострукова П. а) Отбор культур термофильных организмов, синтезирующих ¿¿-амилазу. В сб.: Термофильные микроорганизмы в природе и практике народн. хоз-ва. Тез. докл. М., 1983, с. 107.

214. Цаплина И.А. б) Биосинтез протеаз термофильными актино- 195 мицетами. В сб.: Термофильные микроорганизмы в природе и практике народного хозяйства. Тез. докл. М., Ail СССР, 1983, с. 35-36.

215. Цфасман И.М., Несмеянова М.А. Мембранные белки Escherichia coli: влияние ортофосфата и мутации в регуляторных генах секретируемой щелочной фосфатазы. -Мол. биол., 1981, т. 15,в 2, с. 298-309.

216. Шадрина И.А., Машковцева А.В., Кострикина Н.А., Логинова Л.Г., Богданова Т.И. Цитологическая характеристика термофильной бактерии Therraus ruber. Микробиология, 1982, т. 51, в 4,с. 6II-6I5.

217. Шалаева О.Т., Исакова Н.П., Андреев О.А. Внехромосомная ДНК термофильных микроорганизмов. В сб.: Структура и функции плазмид. Тез. докл. М., 1980, с. 228-229.

218. Шахова И.К., Ломова П.О., Антошечкин А.Г. Репарация сшивок ДНК-белок в культуре клеток китайского хомячка. Возможные молекулярные механизмы. Докл. АН СССР, 1978, т. 243, $ 2, с. 526- 529.

219. Шилова М.А., Смирнова Л.К. Получение термофильного мутанта Azotobacter suis. В сб.: Генетика и селекция микроорганизмов. Новосибирск: Наука, 1975, вып. 25, с. 82-87.

220. Щербакова Е.Я., Карадж-ова З.С., Ермакова В.Т. Изменчивость Aspergillus niger продуцента лимонной кислоты под влиянием раздельного и комбинированного действия нитрозометилмочевины и УФ-лучей. - Микробиология, 1974, т. 43, в 3, с. 508-513.

221. Aharonowitz Y., Cohen G. The microbiological production of pharmaceuticals. Sci. Amer., 1981, v. 245, N 3,pp. 106-118.

222. Agris P.P., Koh H., Soil D. The effects of growth temperatures on the in vivo ribose methylation of Bacillus stea-rothermophilus transfer ИТА. Archives of Biochem. and Biophis., 1973, v. 154, N1, pp. 277-282.

223. Amelunxen R.E., Singleton R. Thermophilic glyceralde-hyde-3-p-dehydorenase. In: Enzymes and Proteins from Thermophilic microorganisms. Structure and function. Ed. Zuber H, Basel, Stuttgart: Birkhanser Verlag, 1976, Suppl 26, pp. 107-120.

224. Amelunxen R.E., Murdock A.L. Life at high temperatu- 197 res: molecular aspects, In: Microbial life in extreme environments. Ed. Kushner Dj., London, N-Y.: Acad. Press, 1978, pp. 217278.

225. Atkinson A., Evans C.G.T., Yeo R.G. Behaviour of Bac. stearothermophilus grown in different media. J. Appl. Bacteri-ol., 1975, v. 38, N 3, pp. 301-305.

226. Attfield P.V., Pinney R.J. Plasmid R 46 fails to protect Escherichia coli against double-strand DNA binding agents but increases their mutagenic activities. Mutat. Res., 1983, v. 107, H1, pp. 1-12.

227. Aunstrup K. Hew developments on the production and use of Bacillus proteases. Abh. Akad. Wiss. DDR Abt. Math., Natur-wiss, Techn., 1981, M 3N, pp. 447-457.

228. Bailey M.I., Markkanen P. Use of mutagenic agents in improvement of oC-amylase production by Bacillus subtilis. J.Appl. Chem. and Biotechnol., 1975, v. 25, N 1, pp. 73-79.

229. Baker H., Hunter S., Sobotka H. nutritional factors in thermophily: a comparative study of Bacilli and Euglena. Ann. N.Y. Acad. Sci., 1955, v. 62, pp. 351-361.

230. Baker H., Prank 0., Pasher I., Black B., Hutner S.H., Sobotka H. Growth requirements of 94 strains of thermophilic Bacilli. Canad. J. Microbiol. 1960, v. 6, N 5, pp. 557-567.

231. Barbel F., Hogrefe Ch., Schlegel H.G. Naturally occur-ing genetic transfer of hydrogen-oxidizing ability between strains of Alcaligenes entrophus. J. Bacteriol., 1981, v. 147, N 1, pp. 198-205.

232. Baross J.A., Deming J.W., Growth of "black smoner bacteria at temperatures of at least 250°C. Nature, 1983, v. 303, N 5916, pp. 423-426.

233. Bernat J.A. Fungal beta-1,3-1,4-glucanase from Aspergil- 198 lus niger strain 27. Abh. Akad. wiss. DDR Abt. Math., Naturwiss., Techn., 1981, H 3N, pp. 379-386.

234. Bernlohr R.W., Maddox M.K., Goldberg H.D. Cyclic guano-sine 3':5'-monophosphate in Escherichia coli and Bacillus liche. niformis. J. Biol. Chem., 1974, v. 249, H 13, pp. 4329-4331.

235. Bertrand K., Korn L., Lee P., Piatt T., Squires C.L., Squires C., Yanofsky Ch. New features of the regulation of the tryptophan operon. A new type of regulatory site has been studied. Science, 1975, v. 189, H" 4196, pp. 22-26.

236. Bonatelli J.R., Azevedo J.V., Umbuzeiro V.G. Citric acid production by Aspergillus niger mutants. Rev. Brasil. Genet. , 1982, v. 5, N 3, PP. 483-492.

237. Bond W.W., Favero M.S. Termal profile of a Bacillus species (ATCC 27380) extremely resistant to dry heat. Appl. Microbiol. , 1975, v. 29, N 6, pp. 859-860.

238. Bond W.W., Favero M.S. Bacillus xerothermodurans sp. nov., a species forming endospores extremely resistant to dry heat. Int. J. Syst. Bacteriol., 1977, v. 27, H 2, pp. 157-160.

239. Bradley D.E. Ultrastructure of bacteriophages and bac-teriocins. Bacteriol. Rev., 1976, v. 31, pp. 230-314.

240. Bradley D.E., Hughes V.M., Richards H., Naomi D. R plas-mids of a new incompatibility group determine constitutive production of H-pili. Plasmid, 1982, v. 7, N 3, pp. 230-238.

241. Bridges B.A., Stannard M. A new pathway for repair of cross-linkable 8-methoxypsoralen mono-adducts in UVR-strains of Escherichia coli. Mutat. Res., 1982, v. 92, N 1-2, pp. 9-14.

242. Briggs A., Yardany S. Resistance of Bacillus spores to combined sporocidal treatments. J. Appl. Bacterid., 1975, v. 37, pp. 623-631.

243. Broach J. The yeast Plasmid 2jh circle. In: Mol. Biol. Yeast Saccharomyces. Meet. Cold Spring Harbor, 1T.Y., 1979. Cold Spring Harbor. H.Y., 1981, pp.

244. Brock T.D., Brock M.L., Bott T.I., Edwards M.R. Microbial life at 90°C: the sulphur bacteria of boulder spring. J. Bacterid., 1971, v. 107, IT 1, pp. 303-314.

245. Bronzetti G., Bauer C., Corsi C., Leporini C., Nieri R. In vitro and in vivo genetic effects of dichloroethylene on ye-» ast. Mutat. Res., 1980, v. 74, N 3, pp. 200-201.

246. Buonocore V., Caporale C., De Rosa M., Gambacorta A. Stable inducible thermoacidophilic „(.-amylase from Bacillus aci-docaldarius. J. Bacterid., 1976, v. 128, IT 2, pp. 515-521.

247. Buswell J.A., Twomey D.G. Utilization of Phenol and Cresols by Bac. stearothermophilus strain pH 24. J. Gen. Mic-rob., 1975, v. 87, part 2, pp. 377-382.

248. Capasso P., De Rosa M., Gambacorta A., Sodano G., Tra-bucco A. On a 3-oxo-steroid reductase activity in a thermophilic bacterium. PECS: 1 Int. Conf. Chem. and Biotechnol. Biologically Act. Natur. Prod. vol. 3/2 Sofia, 1981, pp. 172-174.

249. Carlson C.A., Pierson L.S., Rosen J., Ingraham J.L. Pseudomonas stutzeri and related species undergo natural transformation. J. Bacteriol., 1983, v. 153, If 1, pp. 93-99.

250. Carr M.E., Black L.T., Bagby M.O. Continuous enzymatic liquefaction of starch for saccharification. Biotechnol. and Bioeng., 1982, v. 24, N 11, pp. 2441-2449.

251. Chaler K.P. Streptomyces in the ascendant. Nature, 1982, v. 299, N 5878, pp. 10-11.

252. Coote J.G. Comparative studies on induction of sporulation and synthesis of inducible enzymes in Bacillus subtilis.- J. Bacteriol., 1974, v. 120, N 3, pp. 1102-1108.

253. Cotewicz M., Chung S., Taketa Y., Echols H. Characterization of the integration protein of bacteriophage X as a site-specific DNA-binding protein. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1977, v. 74, IT 4, pp. 1511-1515.

254. Crawford I.P., Stauffer G. Regulation of tryptophan biosynthesis. Ann. Rev. Biochem., 1980, v. 49, pp. 163-195.

255. Csiszar K., Ivanovics G. Transduction in Bacillus subtilis. Acta Microbiol. Acad. Sci. Hung., 1965, v. 12, N1,pp. 73-89.

256. Daniel R.M., Cowan D.A., Morgan H.W. The industrial potential of enzymes from extremely thermophilic bacteria.- Chem. IT.L., 1981, v. 45, N 3, pp. 94-97.

257. Daniel R.M., Cowan D.A., Morgan H.W., Curran M.P. A correlation between protein thermostability and resistance to proteolysis. Biochem. J., 1982, v. 207, IT 3, pp. 641-644.

258. Darland G., Brock T.D. Bacillus acidocaldarius sp. nov., an acidophilic thermophilic sporeforming bacterium. J. Gen. Microbiology, 1971, v. 67, pp. 9-15.

259. De Ley J., Cattior H., Reynaerts A. The quantitative measurement of DNA Hybridization from renaturation rates. Eur. J. Biochem., 1970, v. 12, N 1, pp. 133-142.1. V/

260. Derylo M. Wlasciwosci fenotypowe Enterobacteriaceae kontrolywane PRZEZ plazmidy. Post, microbiol., 1982, v. 21, К 3-4, pp. 143-169.

261. Dhawale M.R., Wilson J.J., Khachatourians G.G., Ingle-dew W.M. Improved method for detection of starch hydrolysis.- Appl. and Environ. Microbiol., 1982, v. 44, N 3, pp. 747-750.

262. Deutsch W.A., Linn S. ША binding activity from cultured human fibroblasts that is specific for partially depurinated DNA and that inserts purines into apurinic sites. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1979, v. 76, N 1, pp. 141-144.

263. Dickson R.C., Abelson J., Barnes W.M., Resnikoff W.S. Genetic regulation: The Lac Control region. (The nucleotide sequence of the lac control region containing the promoter and operator is presented). Science, 1975, v. 187, N 4171, pp. 27-35.

264. Dickson R.C., Abelson J., Johnson P. Nucleotide sequence changes produced by mutations in the lac promoter of Escherichia coli. J. Mol. Biol., 1977, v. 111, N 1, pp. 65-75.

265. Dische Z., Devi A. A new colorimetric method for the determination of ketohexoses in presence of aldoses, ketohepto-ses and ketopentoses. Biochim. et Biophys. Acta, 1960, v. 39, N 1, pp. 140-143.

266. Downey R.I. Nitrate reductase and respiratory adaptation in Bacillus stearothermophilus. J. Bacterid., 1966, v. 91» pp. 636-640.- 203

267. Drake J.W., Baultz R.H. The biochemistry of mutagenesis. Ann. Rev. Biochem., 1976, v. 45, pp. 11-37.

268. D'Souza J., Yolfova 0. The effect of pH on the production of cellulases in Aspergillus terreus. Eur. J. Appl. Microbiol. and Biotechnol., 1982, v. 16, pp. 123-125.

269. Ducroo P. Utilisation industrielle des enzymes. Ind. alim. et agr. 1982, v. 99, U 6, pp. 401-416.

270. Echols H. Bacteriophage and bacteria: friend and foe.- In: The Bacteria. Mechanisms of adaptation. Ed. Gunsalus I.C. N-Y. ; San Francisco; London: Academ. Press., 1979, v. 7, pp. 487516.

271. Egbert L.N., Mitchell H.K. Characteristics of T(p a bacteriophage for Bacillus stearothermophilus. J. Virol., 1967, v. 1, pp. 610-616.

272. Elwan S.H., Radman S.S., Airanar M.S. Some factors affecting the activity of crude (/.-amylase prepared from the filtrates of the thermophile Bacillus 119. Proc. Egypt. Acad. Sci., 1973, v. 24, pp. 123-126.

273. Eveleigh D.E. The microbiological production of indust- 204 rial chemicals. Sci. Amer., 1981, v. 245, N 3, pp. 120-130.

274. Ezzat H., El S.M., Desmazeaud M.J., Ismail A. Peptide hydrolases from the Thermobacterium group of lactobacilli. II. Physiological factors and enzyme production. Milchwissenschaft, 1982, v. 37, N 11, pp. 666-668.

275. Fairbridge R.A., Willis K.J., Booth R.G. The direct co-lorimetric estimation of reducing sugars and other reducing substances with tetrazolium salts. Biochem. J., 1951, v. 49, N 4, pp. 423-427.

276. Parrel E., Smith P.R. Non-random origin of partial re-vertants of a pleiotropic phage resistant variant of Caulobacter crescentus CB 15. J. Gen. Microbiol., 1978, v. 108, pp. 89-95.

277. Parrel J., Campbell L.L. Thermophilic bacteria and bacteriophage. In: Advances in Microbiol. Physiol. Acad. Press.

278. N.Y., 1969, v. 3, pp. 83-109.

279. Fencl Z., Pazlarova J. Production of extracellular enzymes in continuous culture. Polia microbiol., 1982, v. 27,1. N 5, pp. 340-349.

280. Ferguson L.R., Cox B.S. Excision of base accompanying the Excision of Dimers from DNA of UV-irradiated yeast. Mol. and Gen. Genet., 1974, v. 135, N 1, pp. 87-90.

281. Filippov V.D., El-Halfawy K.A. UV-induced mutation fixation in Bacillus subtilis. Mutat. Res., 1981, v. 82, N 2, pp. 251-261.

282. Foster P.L., Eisenstadt E., Cairns J. Random components in mutagenesis. "Nature", 1982, v. 299, N 5881, pp. 365367.

283. Gantotti B.V., Beer S.V. Plasmid-Borne determination of pigmentation and thiamine prototropiby in Erwinia herbicola. -J. Bacteriol., 1982, v. 151, N 3, pp. 1627-1629.- 205

284. Garcia-Patrone M., Gonzalez IT.S., Algranati I.D. Association of ribosomal subunits. IV Polyamines as active components of the association factor from Bacillus stearothermophilus BBA 98344. Biochim. et Biophys. Acta, 1975, v. 395, IT 3,pp. 373-378.

285. Gordon A.G. Beneficial effects of ultrasound on plants- a review. Ultrasonics, 1971, v. 9, N 2, pp. 88-94.

286. Hadden Ch.T., Foote R.S., Mitra S. Adaptive response of Bacillus subtilis to IT-Methyl-IT'-Nitro-IT-liitrosoguanidine.- J. Bacteriol., 1983, v. 153, N 2, pp. 756-762.

287. Handley P.S., Knight D. G. Ultrastructural changes occurring during germination and outgrowth of spores of the thermo-phile Bacillus acidocaldarius. Arch, of Microbiol., 1975,v. 102, N 2, pp. 155-160.

288. Hara T., Ueda S. RITA production by Bacilljis mesenteri-cus niger. J. Ferment. Technol., 1981, v. 59, IT 5, pp. 341-346.

289. Hara T., Aumayr A., Fujio Y., Ueda S. Elimination of plasmid-linked polyglutamate production by Bacillus subtilis (natto) with acridine orange. Appl. and Environm. Microbiol., 1982, v. 44, N 6, pp. 1456-1458.

290. Hardy K.G. Colicinogeny and related phenomena. Bacteriol. Rev., 1975, v. 39, pp. 464-515.

291. Harnuly B.G., Snygg B.G. Radiation Resistance of Spores of Bacillus subtilis and Bacillus stearothermophilus at various water activities. J. Appl. Bacteriol., 1973, v. 36, IT 4, pp. 677-681.

292. Hartley B.S., Payton M.A., Pyle D.L., Mystry P., Sha-ma G. Development and economics of a novel thermophilic ethanol fermentation. In: Biotech. 83. Proc. Int. Conf. Commer. Appl. and Implicat. Biotëchnol., Northwood, 1983, pp. 895-905.

293. Heinen W., Lauwers A. Variability of the molecular size of extracellular amylase produced by intact cells and protoplasts of Bac. caldolyticus. Arch. Microbiol., 1975, v. 106, H 3,pp. 201-203.

294. Hendson M., Askjaer L., Thomson J.A., van Montagu M. Broad-host-range agrocin of Agrobacterium tumefaciens. Appl. and Environ. Microbiol., 1983, v. 45, H 5, pp. 1526-1532.

295. Herskowitz I., Hagen D. The lysis-lysogeny decision of phage explicit programming and responsiveness. Ann. Rev. Genet., 1980, v. 14, pp. 399-445.

296. Holmes D., Wojtkewicz P., Barridge B.D. Properties of the virulent form of a mitomycin C or temperature-induced thermophilic bacteriophage. J. Gen. Virol., 1981, v. 52, IT 1,pp. 141-144.

297. Howe M.M., Bade E.G. Molecular biology of bacteriophage Mu. Science, 1975, v. 190, N 4215, pp. 624-632.

298. Huaug W.M., Marmur J. Characterization of inducible bacteriophages in Bac. licheniformis. J. Virol., 1970, v. 5, pp. 237-246.- 207

299. Inouye H., Beckwith J. Synthesis and processing of an Escherichia coli alkaline phosphatase precursor in vitro. Proc. Nat. Acad. Sei. USA, 1977, v. 74, N 4, pp. 1440-1444.

300. Inouye H., Halegoua S. Secretion and Membrane localization of proteins in Escherichia coli. CRC Critical Reviews in Biochemistry, 1980, v. 7, is. 4, pp. 339-371.

301. Inouye H. Barnes W., Beckwith J. Signal Sequence of alkaline phosptatase of Escherichia coli. J. Bacteriol., 1982,v. 149, N 2, pp. 434-439.

302. Kalunjanz K.A./Калунянц К.А./ Способы регулирования биосинтеза гидролитических ферментов. Abh. Akad. wiss. ddr. Abt. Math., Naturwiss., Techn. Mikrobielle Enzymproduktion,1981, N 3N, pp. 189-192.

303. Keynan A., Berns A.A., Dunn G., Jound M., Mandelstam I. Resporulation of outgrowth Bacillus subtilis spores. J. Bacteriol. , 1976, v. 128, N 1, pp. 8-14.

304. Klaushofer H., Mündt W. Beobachtungen zur Bildung von Glucoseisomerase bei einigen Вас. stearothermophilus-Stämmen. --Abh. Akad. Wiss. DDR. Abt. Math., Naturwiss., Techn., 1981,1. N 3N, pp. 357-371.

305. Koshland D.E. Biochemistry of sensing and adaptation in a simple bacterial system. Ann. Rev. Biochem., 1981, v. 50, pp. 765-782.

306. Landy A., Ross W. Viral integration and excision: structure of the lambda att-sites. Science, 1977, v. 197, N 4309, pp. 1147-1160.

307. Lederberg J. Isolation and characterization of biochemical mutants of bacteria. Methods in Med. Res., 1950, v. 3, pp. 5-22.

308. Lehrbach P., Kung A.H.G., Lee B.T.O. Plasmid modification of radiation and chemical mutagen sensitivity in Pseudomonas aeruginosa. J. Gen. Microbiol., 1977, v. 98, pp. 167-171.

309. Lin E.G.G., Lerner S.A., Jorgensen S.E. A method for isolating constitutive mutants for carbohydrate-catabolizing enzymes. Biochem. Biophys. Acta, 1962, v. 60, N 2, pp. 422-424.

310. Lindahl Th., Ljungquist S. Apurinic and apyrimidinic sites in DNA. In: Molecular mechanisms for repair of DNA. Ed. Hanawalt Ph., SetlowR.B., Plenum Press., N.Y. ; London, 1975, pp. 31-38.

311. Lindahl Th. DNA glycosylases, endonucleases for apurinic /apyrimidinic sites and base excision-repair. In: Progress in Nuclear acid research and molecular biology. Acad. Press. N.Y.; San Francisco; London, 1979, v. 22, pp. 135-192.

312. Lindahl Th. DNA repair enzymes. Ann. Rev. Biochem., 1982, v. 51, pp. 61-88.

313. Lindsay J.A., Creaser E.H. Studies on the genetical and biochemical bases of thermophily. In: Enzymes and proteins from thermophilic microorganisms. Ed. Zuber H., Basel, Stuttgart :Birk-hänser Verlag, 1976, Suppl. 26, pp. 391-400.- 209

314. Lineh Z., Elad D., Sperling J. Enzymatic insertion of purine bases into depurinated DNA in vitro. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1979, v. 76, N 3, pp. 1089-1093.

315. Ljungdahl L.G., Sherod D. Proteins from thermophilic microorganisms. In: Extreme Environments. Mechanisms of microbial adaptation. Ed. Heinrich M.R., K.Y.; London: Acad. Press., 1976, pp. 147-188.

316. Loper J.C., Laug D.R., Kurzepa H. Mutagenesis and malignant transformation by residue organics from drinking water. Mutat. Res., 1980, v. 74, N 3, pp. 173-174.

317. Losick R., Pero J. Cascades of sigma factors. Cell, 1981, v. 25, N 3, pp. 582-584.

318. Manning G.B., Campbell L.L. a) Thermostable ¿¿-amylase of Bacillus stearothermophilus I. Crystallization and Some general properties. J. Biol. Chem., 1961, v. 236, N 11, pp. 29522957.

319. Manning G.B., Campbell L.L. 6) Thermostable ¿^-amylase of Bacillus stearothermophilus. II Physical properties and Molecular Weight. J. Biol. Chem., 1961, v. 236, N 11, pp. 2958-2961.

320. Mansford K.R.L., Opie R.K. A glucose oxidase method for the rapid determination of glucose in starch. Conversion products. Analyst, 1963, v. 88, pp. 646-648.

321. Mantsala P., Zalkin H. Membrane-bound and soluble extracellular cL-amylase from Bacillus subtilis. J. Biol. Chem., 1979, v. 254, pp. 8540-8547.

322. Massond A., Aly A., Shafik H. Mutagenicity and carcinogenicity of cyclohexanone. Mutat. Res., 1980, v. 74, N 3,pp. 174-180.

323. Mavis B.D. The use of membranous enzymes as probes of lipid-protein interactions in the cytoplasmic membrane of Escherichia coli: In: The Enzymes of Biological Membranes. Ed. Mar-tonosi A., Plenum Press, N.Y. ; London, 1976, v. 1, pp. 199-211.

324. Mclnnes J.L. Selective inhibition of extracellular en-zymesinthesis by 50S ribosomal subunit specific inhibitors.- Proc. Austral. Biochem. Soc., 1973, v. 3, pp. 61

325. McKray G.A., Vaughu R.H. The fermentation of glucose by Bacillus stearothermophilus. Pood Res., 1957, v. 22, IT 5, pp. 494-500.

326. Meyer H.P., Humphrey A.E. Cellulase production in continuous culture with the mutant Thermomonospora sp. N-35• Chem. Eng. Commun., 1982, v. 19, N 1-3, pp. 149-156.

327. Mikesell P., Ivins B.E., Ristroph J.D., Dreier Th.M.

328. Evidence for Plasmid-Mediated Toxin Production in Bacillus anthra-cis. Infec. and Immun., 1983, v. 39, IT 1, pp. 371-376.

329. Miller R., Pemberton J.M., Clark A. Prophage P116: evidence for extrachromosomal location in Pseudomonas aeruginosa strain PAO. J. Virol., 1977, v. 22, IT 3, pp. 844-847.

330. Mishra S., Gopalkrishnan K.S., Ghose I.K. A constitutiIvely cellulase-producing mutant of Trichoderma recsei. Biotech-nol. and Bioeng., 1982, v. 24, N 1, pp. 251-254.

331. Mitra J., Sane P.V. A mutant strain of Aspergillus niger producing a thermo and acid tolerant amyloglucosidase in high yields. Indian J. Microbiol., 1981, v. 21 , IT 4, pp. 278-282.

332. ITanmory T., Shiuke R., Aoki K., Nishira H. c^-Amylase production by a rifampin-resistant Asporogenous mutant from Bacillus cereus BQ 10-S1. Agr. and Biol. Chem., 1983, v. 47, IT 3,pp. 609-611.

333. ITash H.A. Integration and excision of bacteriophage /t : the mechanism of conservative site specific recombination. Ann. Rev. Genet., 1981, v. 15, pp. 143-185.

334. Hasim A. Spontaneous and UV-induced mutations in radiation sensitive strains of fission yeast. Genetics, 1973,v. 74, N 2, part 2, pp. 5191-5192.

335. Nasuno S., Ohara T. Giperproduction proteinaze and somehidrolases enzymes by mutants of Aspergillus sojae. Agr. Biol. Chem., 1971, v. 35, N 6, pp. 829-835.

336. ITesmeyanova M.A., Tsfasman I.M., Kulaev I.S. Changes of the membrane protein composition in the mutants on regulatory genes of Escherichia coli alkaline phosphatase. FEBS Letters, 1981, v. 124, N 2, pp. 210-214.

337. Noack D., Roth M., Müller G., Undisz K. Genetic instability of industrial Streptomyces and E. coli strains during continuous cultivation. Abh. Akad. Wiss. DDR. Abt. Math., Natur-wiss., Techn., 1982, N 2, pp. 149-155.

338. Novitsky T.J., Chan M., Hirnes R.H., Akagi J.M. Effect of temperature on the growth and cell wall chemistry of a facultative thermophilic Bacillus. J. Bacteriol., 1974, v. 117, N 2, pp. 858-865.

339. Ogasahara K., Jamanishi A., Isemura T. Studies on thermophilic cC-àmylase from Bacillus stearothermophilus. J. Bio-chem., 1970, v. 67, N 1, pp. 65-83.

340. Oppenheim D.S., Janofski Ch. Translational coupling during expression of the tryptophan operon of Escherichia coli. Genetics, 1980, v. 95, N 4, pp. 785-795.

341. Oxender D.L., Zurawski G., Yanofsky Ch. Attenuation in the Escherichia coli tryptophan operon: Role of RNA secondary structure involving the tryptophan codon region. Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1979, v. 76, N 11, pp. 5524-5528.- 213

342. Palva I., Sarvas M., Lehtovaara P., Sibakov M., Kaari-ainen L. Secretion of Escherichia coli ^-lactamase from Bacillus subtilis by the aid of ¿¿-amylase signal sequence. — Proc. Hat. Acad. Sci. USA. Biol. Sci., 1982, v. 79, N 18, pp. 5582-5586.

343. Paton J.C., May B.K., Elliot W.H. Cerulenin inhibits production of extracellular proteins but not membrane proteins in Bacillus amyloliquefaciens. J. Gen. Microbiol., 1980, v. 118,1. N 1, pp. 179-187.

344. Parsons D.F. Negative staining of thinly spread cells and associated virus. J. Cell Biol., 1963, v. 16, N 3,pp. 620-626.

345. Piatt T. Regulation of Gene Expression in the tryptophan operon of Escherichia coli. In: The operon. Ed. Miller J.H., Reznikoff W.S. Cold Spring Harbor Lab., 1978, pp. 263-302.

346. Priest P.G. Effect of glucose and cyclic nucleotides on the transcription of ¿¿-amylase in RNA in Bacillus subtilis. — Biochem. Biophys. Res. Commun. 1975, v. 63, N 3» PP» 606-610.

347. Priest P.G. Extracellular enzyme synthesis in the genus Bacillus. Bacterial Rev., 1977, v. 41, N 3, pp. 711-753.

348. Ptashne M. Isolation of the X-phage repressor. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1967, v. 57, N 2, pp. 306-313.

349. Ptashne M., Backman K., HumayunM.Z., Jeffrrey A., Maurer R., Meyer B., Sauer R.T. Autoregulation and function of repressor in bacteriophage lambda. Science, 1976, v. 194,1. N 4261, pp. 156-161.

350. Ptashne M., Jeffrey A., Johnson A.D., Maurer R., Meyer B.J., Pabo C.O., Roberts T.M., Sauer R.T. How the X- repressor and cro work. Cell, 1980, v. 19, N 1, pp. 1-11.

351. Ptashne M., Johnson A.D., Pabo C.O. Genetic switch in a bacterial virus. Sci. Amer., 1982, v. 247, N 5, pp. 128-139.- 214

352. Puleo J.R., Bergstrom S.L., Peeler J.T., Oxborrow G.S. Thermal resistance of naturally occuring airborne "bacterial spores. Appl. and Environ. Microbiol., 1978, v. .36, IT 3, 473-479.

353. Radman M. SOS-repair hypothesis: phenomenology of an inducible DTTA repair which is accompanied by mutagenesis. In: Molecular mechanisms for repair of DUA. Ed. Hanawalt Ph.C., Set-low R.B. Plenum Press, 1T.Y. ; London, 1975, pp. 355-367.

354. Radman M., Boiteux S., Doubleday 0., Villani G., Spada-ri S. Making and correcting errors in DITA synthesis: in vitro and semi-in vivo studies of mutagenesis. J. Supramol. Struct. DNA repair mechanisms, 1978, Suppl. 2, p. 14.

355. Reanney D.C., Marsh S.C. a) The ecology of viruses attacking Bacillus stearothermophilus in soil. Soil. Biol. Bio-chem., 1973, v. 5, pp. 399-408.

356. Reanney D.C., Wood M. (5) Phages for facultatively thermophilic strains of Bacillus stearothermophilus 1-D-5- N.Z.J. Sci., 1973, v. 16, pp. 681-695.

357. Reanney D.C. Extrachromosomal elements as possible agents of adaptation and development. Bacter. Rev., 1976, v. 40, N 3, PP. 552-590.

358. Reizer J., Grossowicz U. Properties of oC-aminoisobuti-rye acid transport in a thermophilic microorganisms. J. Bacterid. , 1974, v. 118, N 2, pp. 414-424.

359. Rhaese H. J., Dichtelmiiller H., Groscurth H. Studies on the control of development correlation of initiation of differentiation with synthesis of highly phosphorilated nucleotides in Bacillus subtilis. Eur. J. Biochem., 1976, v. 64, H 1,pp. 205-213.

360. Ripley L.S., Shoemaker IT.B. A major role for bacterio- 215 phage T^ ЩА Polymerase in framenshift mutagenesis, Genetics, 1983, v. 103, N 3, pp. 353-366.

361. Roberts J.W., Roberts Ch.7/., Mount D.W. Deactivation and proteolytic cleavage of phage Л*repressor in vitro in an ATP-dependent reaction. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1977, v. 74, N 6, pp. 2283-2287.

362. Rupp W.D., Howard-Flanders P. Discontinuities in the DNA synthesized in an excision defective strain of Escherichia coli following ultraviolet irradiation. J. Mol. Biol., 1968, v. 31, pp. 291-306.

363. Ryter A., Kellenberger E., Birch-Andersen A., Maaloe 0. Etude au microscope électronique de plasmas contenant de l'acide desoxyribonucleique. I. Les nucleotides des bacteries en croissance active. Z. Naturforschung, 1958, v. 136, N 9, pp. 597-605.

364. Saier M.H. The role of the cell surface in regulating the internal environment. In: The bacteria. Mechanisms of adaptation. Ed. Gunsalus I.C., Acad. Press, N.Y.; San Francisco, London, 1979, v. 7, pp. 167-227.

365. Saito N., Yamamoto K. Regulatory factors affecting o^-amylase production in Bacillus licheniformis. J. Bacterid., 1975, v. 121, N 3, pp. 848-856.

366. Sanders R., McGeoch D. A mutant transcription factor that is activated by 3'-5' cyclic guanosine monophosphate.- Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1973, v. 70, N 4, pp. 1017-1021.

367. Sandine W.E., Vedamuthn E.R. Iyophilization of bacteria. Патент США.

368. Saunders G.F., Campbell L.L. a) Ribonucleic acid and ribosomes of Bacillus stearothermophilus. J. Bacteriol., 1966, v. 91, pp. 332-339.

369. Saunders G.F., Campbell L.L. 6) Characterization of a thermophilic bacteriophage for Bacillus stearothermophilus. J. Bacterid., 1966, v. 91, pp. 340-348.

370. Schlesinger D., Harchesi V.T., Kwan B.C.K. Binding of ribosomes to Cytoplasmic reticulum of Bacillus megaterium. J. Bacterid., 1965, v. 90, N 2, pp. 456-466.

371. Shafia P. Thermocins of Bacillus stearothermophilus.- J. Bacterid., 1966, v. 92, N , pp. 524-525.

372. Sharp R.J., Bown K.J., Atkinson A. Phenotypic and ge-notypic characterization of some thermophilic species of Bacillus. J. Gen. Microb., 1980, v. 117, p. 1, pp. 201-210.- 217

373. Sherratt D.J. The maintenance and propagation of plas-mid genes in bacterial population. J. Gen. Microb., 1982, v. 128, p. 4, pp. 655-661.

374. Shinizu-Kadota M., Sakurai T. Prophage curing in Lactobacillus casei by isolation of a thermoinducible mutant. Appl. and Environ. Microbiol., 1982, v. 43, N 6, pp. 1284-1287.

375. Shinizu-Kadota M., Sakurai T., Tsuchida N. Prophage origin of a virulent phage appearing on fermentations of Lactobacillus casei S-1. Appl. and Environ. Microbiol., 1983, v. 45, N2, pp. 669-674.

376. Sie E.H., Sobotka H., Baker H. Factors inducing meso6-philic bacteria to grow at 55° C. Biochem. and Biophys. Res. Communs, 1961, v 6,N£ 3, pp 205 - 209.

377. Singleton R., Amelunxen R.E. Proteins from thermophilic microorganisms. Bacterid. Rev., 1973, v. 37, N 3, pp. 320-342.

378. Smith W.P., Tai P.C., Davis B.D. a) Nascent peptide as sole attachment of polysomes to membranes in bacteria. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1978, v. 75, pp. 814-817.

379. Smith W.P., Tai P.O., Davis B.D. <S) Interaction of secreted nascent chains with surrounding membrane in Bacillus subtilis. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1978, v. 75, pp. 5922-5925.

380. Smith W.P., Tai P.O., Davis B.D. Extracellular labelling of growing secreted polypeptide chains in Bacillus subtilis with diazoiodosulfanilic acid. Biochemistry, 1979, v. 18, N 1, pp. 198-202.

381. Smith W.P. Cotranslational secretion of diphtheria toxin and alkaline phosphatase in vitro: involvement of membrane protein(s). J. Bacteriol., 1980, v. 141, N 3, pp. 1142-1147.

382. Smith W.P., Tai P.O., Davis B.D. Bacillus licheniformis penicillinase: cleavages and attachment of lipid during cotranslational secretion. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1981, v. 78,1. N 6, pp. 3501-3505.

383. Srivastava R.A.K., Nigam J.N., Pillai K.R., Baruah J.N. Effect of certain carbohydrates, temperature and pH on the biosynthesis of and ¿-amylases by a thermophilic Bacillus sp.- Indian J. Microbiol., 1981, v. 21, N 4, pp. 291-298.

384. Stellwagen E., Barnes L.D. Analysis of the thermostability of enolases. Enzymes and Proteins from Thermophilic Microorganism. Ed. Zuber H., Basel, Stuttgart: Birkhanser Verlag, 1976, Suppl. 26, pp. 223-227.

385. Stephens J.C., Artz S.W., Ames B.N. Guanosine S'-di-phosphate-3'-diphosphate (pp-G-pp): positive effector for histi-dine operone amino acid deficiency. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1975, v. 72, N 11, pp. 4389-4393.

386. Susskind M., Botstein D. Molecular genetics of bacteriophage P22. Microbiol. Rev., 1978, v. 42, N 2, pp. 385-413.

387. Suzuki Y., Chishiro M. Production of extracellular thermostable pullulanase by an amylolytic obligately thermophilic soil bacterium, Bacillus stearothermophilus KP 1064. Eur. J. Appl. Microbiol, and Biotechnol., 1983, v. 17, N 1, pp. 24-29.- 219

388. Tajima M., Urabe I., Yutani K., Okada H. Role of Calcium • ions in the thermostability of thermolysin and Bacillus subtilis var. amylosacchariticus neutral protease. Eur. J. Biochem., 1976, v. 64, pp. 243-253.

389. Takinishi H., Sekiguchi T., Koyama N., Shishido K., LTo-soh Y. DNA from alkalophilic Bacillus can transform B. subtilis to alkalophily. FEBS Lett., 1983, v. 154, N 1, pp. 201-204.

390. Thacker J. An assessment of ultrasonic radiation hazard using yeast genetic systems. Br. J. Radiol., 1974, v. 47,1. N 554, pp. 130-138.

391. Tsuchiya K., Shinjo A., Shimoyama K., Okazaki M., Miu-ra Y. Characteristics of o(.-Amylase production by Bacillus subtilis KYA 741. J. Perment. Technol., 1975, v. 53, N 4, pp. 199-206.

392. Uchino P. A thermophilic and unusually acidophilic amylase produced by a thermophilic acidophilic Bacillus sp. Agr. and Biol. Chem., 1982, v. 46, N 1, pp. 713-723.

393. Vavrova M., Chaloupka J. Suppression of an exocellular proteinase synthesis in Bacillus megaterium by increased temperature. Folia Microbiol. (CSSR), 1983, v. 28, IT 2, pp. 65-70.

394. Walker G.C. Plasmid (pKM 101)-mediated enhancement of repair and mutagenesis: dependence on chromosomal genes in Escherichia coli K-12. Mol. Gen. Genet., 1977, v. 152, pp. 93-103.

395. Wedler P.C., Hoffmann P.M. Glutamine synthetase of Bacillus stearothermophilus. II Regulation and thermostability.- Biochem., 1974, v. 13, IT 16, pp. 3215-3221.

396. Welker N.E., Campbell L.L. a) Effect of carbon sources on formation of ©C-amylase by Bacillus stearothermophilus. J. Bacteriol., 1963, v. 86, pp. 681-686.

397. Welker U.E., Campbell L.L.6) Induction of ¿(-amylase of Bac. stearothermophilus by maltodextrin. J. Bacteriol., 1963, v. 86, pp. 687-693.

398. Welker N.E., Campbell L.L. b) Induced biosynthesis of ^-amylase by growing cultures of Bac. stearothermophilus. J. Bacteriol., 1963, v. 86, pp. 1196-120.1.

399. Welker N.E., Campbell L.L.r) De-novo synthesis of «¿.-amylase by Bac. stearothermophilus. J. Bacteriol., 1963, v. 86, pp. 1202-1207.

400. Postgate J.R. Cambridge, L., TT.Y., Melbourne: Cambridge Univ. Press, 1976, pp. 241-277.

401. West S.C., Cassuto E., Howard-Flanders P. Postreplicat-ion repair in E. coli: strand exchange reaction of gapped D1TA by Rec A protein. Mol. Gen. Genet., 1982, v. 187, N 2, pp.209-217.

402. White S.W., Appelt K., Dijk J., Wilson K.S. Proteins of the Bacillus stearothermophilus ribosome. A 5A° Structure analysis of protein S 5. FEBS Lett., 1983, v. 163, N 1, pp. 73-75.

403. Wilbur J., White A. Lysogeny in micobacteria. I Conversion of colony morphology, nitrate reductase activity and Tween 80 hydrolysis of Micobacterium sp ATCC 607 associated with lyso-geni. Canad. J. Microbiol., 1968, v. 14, IT 5, pp. 551-555.

404. Williams R.A.D. Caldoactive and thermophilic bacteria and their thermostable proteins. Sci. Progr., 1975, v. 62,1. 247, pp. 373-393.

405. Witkin E.M. Ultraviolet mutagenesis and inducible DITA repair in Escherichia coli. Bacteriol. Rev., 1976, v. 40, IT 4, pp. 869-907.

406. Wolf J., Sharp R.J. Taxonomic and related aspects of thermophiles within the genus Bacillus. In: Aerobic Endospore--forming bacteria. Eds Berkeley R.C.W., Goodfellow M., London,- 222

407. U.Y.; Acad. Press., 1981, pp. 251-296.

408. Wünsche L., Kiesel B., Fischer H. Ijysogenie und lysogene konversion "bei methylotrophen bacterien. II lysogene konversion "bei fakultativ me thanobas simili er enden Acetobacter-Stäramen. Z. Allg. Microb., 1983, v. 23, H 3, pp. 189-196.

409. Wouters J.T.M., Stadhouders J. Genetica van melkzuur-bacteriën; een weg tot nieuwe toepassingen. Voedingsmiddelen-technologie, 1982, v. 15, N 24, pp. 19-21.

410. Yamaguchi K., ITagata Y., Ivlaruo B. Isolation of mutants defective in o(,-amylase from Bacillus subtilis: genetic analyses. J. Bacteriol., 1974, v. 119, IT 2, pp. 416-424.

411. Yule R., Barridge B.D. Isolation and characterisation of a bacteriocin produced by Bacillus stearothermophilus NU-10. Canad. J. Microbiol., 1976, v. 22, pp. 1743-1750.

412. Zeleny K., Mecasek J. Teorie a praxe mutageneze prumy-slove mikrobiologii. Biol. Listy, 1981, v. 46, N 3, pp.173-180.

413. Zetelaki-Horvath K., Parkas J., Vas K. a)Increase in pectin- lyase production of aspergilli by mutagenic agents.-Abh.Akad. Wiss. DDR Abt. Math., Naturwiss., Techn., 1981, IT 3ÎT, pp.137-146.

414. Zetelaki-Horvath K., Vas K.6) Effect of oxygen transfer rate on the composition of the pectolytic enzyme complex of Aspergillus niger.-Biotechnol. and Bioeng.,1981, v.23, N10,pp.2231-2241.

415. Zorn C., Dietrich R., Kaltwasser H. Regulation by repression of urease biosynthesis in Proteus rettgeri. Z. Allg. Microbiol., 1982, v. 22, N 3, pp. 197-203.