Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Электрофоретические и антигенные свойства полипептидов сальмонелл и идентификация их геномов полимеразной цепной реакцией

ВАК РФ 03.00.07, Микробиология

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Зайнуллин, Ленар Ильгизарович

ВВЕДЕНИЕ.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Основные биологические свойства возбудителей сальмонеллеза.

1.2. Антигенная структура и химический состав сальмонелл.

1.3. Протеомный анализ и его значение.

1.4. Методы изучения генома. Современное состояние.

1.5. Лабораторная диагностика сальмонеллезов.

2. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ.

2.1. Материалы и методы.

2.2. Результаты собственных исследований.

2.2.1. Анализ полипептидов различных штаммов сальмонелл методом диск-электрофореза в ПААГ-ДСН.

2.2.2. Изучение антигенных свойств белков различных штаммов сальмонелл методом иммуноблоттинга.

2.2.2.1. Изучение состава и свойств антигенных комплексов изолированных клеточных структур сальмонелл (жгутики, клеточная стенка).

2.2.3. Исследование геномов сальмонелл.

2.2.3.1. Разработка модифицированного способа выделения ДНК сальмонелл для молекулярно-генетических исследований.

2.2.3.2. Подбор праймеров для индикации представителей рода Salmonella методом ПЦР.

2.2.3.3. Выявление гипервариабельных областей генома сальмонелл методом ПЦР, с использованием произвольных праймеров.

3. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ ИССЛЕДОВАНИЙ.

4. ВЫВОДЫ.

5. ПРАКТИЧЕСКИЕ ПРЕДЛОЖЕНИЯ.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Электрофоретические и антигенные свойства полипептидов сальмонелл и идентификация их геномов полимеразной цепной реакцией"

Актуальность темы. Инфекционные болезни наносят существенный экономический ущерб животноводству. Одной из наиболее распространенных является сальмонеллез, который вызывает заболевание и падеж молодняка сельскохозяйственных животных и представляет определенную опасность для здоровья людей [48, 62, 78, 90, 97,109, 117].

Сальмонеллы относятся к числу убикваторных микроорганизмов [81]. К заболеванию восприимчивы млекопитающие, птицы, холоднокровные и даже насекомые. Переболевшие животные и люди длительный период времени остаются носителями и выделителями сальмонелл.

Наличие широкого круга естественных носителей (млекопитающих, птиц, рептилий и человека), длительное пребывание в заражённом организме, высокая устойчивость против неблагоприятных условий внешней среды обусловлены большой пластичностью биологических свойств этих микроорганизмов.

Для возбудителей сальмонеллеза характерны выраженная вариабельность антигенной структуры и изменчивость [22].

Кроме того, из-за широкого применения живых вакцин возникает необходимость идентификации вакцинных и эпизоотических штаммов.

Дифференциацию и идентификацию сальмонелл осуществляют на основании культурально-биохимических, морфологических свойств и типоспеци-фическими сыворотками, биопробой на лабораторных животных, что является весьма трудоемким.

Распространенность, наносимый ущерб, угроза здоровью людей и сложность диагностики, определяет необходимость разработки более совершенных методов идентификации и дифференциации сальмонелл. В связи с этим представляет определенный интерес исследование генома возбудителей сальмонеллеза, отличающихся по антигенным и вирулентным свойствам, с использованием современных методов молекулярной биологии и иммунохимии.

Цель и задачи исследований. Целью работы явилось изучение электро-форетических и антигенных свойств полипептидов сальмонелл, отличающихся по антигенным и вирулентным свойствам, индикация и идентификация их геномов полимеразной цепной реакцией. Для решения данной цели были выдвинуты следующие задачи:

1. Изучить полипептидный состав разных штаммов сальмонелл.

2. Определить антигенные свойства полипептидов сальмонелл, различных сероваров.

3. Провести геноидентификацию штаммов сальмонелл методами ПЦР и RAPD-ПЦР.

Научная новизна. Впервые методами диск-электрофореза в полиакрила-мидном геле в присутствии ДСН и иммуноблоттинга установлены сходства и различия в качественном и количественном составе полипептидов и выявлены специфические антигенно-активные фракции в зависимости от антигенных и вирулентных особенностей штаммов.

Разработан фенольно-детергентный метод выделения тотальной ДНК сальмонелл, позволяющий получать чистые, нативные и концентрированные препараты нуклеиновых кислот возбудителя, на который подана заявка на изобретение (приоритетная справка от 08.04.2002г. №2002109103/13 (009486)).

Создан ПЦР-диагностикум со специфичными праймерами, позволяющий проводить экспресс-индикацию сальмонелл.

Разработан эффективный вариант ПЦР с произвольными праймерами для геноидентификации представителей рода Salmonella.

Практическая ценность. Результаты проведенных исследований рекомендуется учитывать при индикации и дифференциации штаммов возбудителей сальмонеллеза. Выявленные антигенно-активные фракции могут быть использованы для получения высокоспецифичных антигенов и сывороток для создания более совершенных серологических тест-систем диагностики сальмонеллеза.

Апробация работы. Основные положения диссертации доложены на:

- III съезде биохимического общества (Санкт-Петербург, 26 июня - 1 июля 2002).

- Научно-производственной конференции по актуальным проблемам ветеринарии и зоотехнии (Казань, 2002).

- Международной научно-практической конференции по актуальным проблемам болезней молодняка в современных условиях (Воронеж, 2002).

- IV Всероссийской научно-практической конференции "Генодиагностика инфекционных заболеваний" (Москва, 2002).

- Международной научно-производственной конференции по актуальным проблемам агропромышленного комплекса, посвященной 130-летию КГАВМ им. Н.Э. Баумана (Казань, 30-31 мая 2003).

- Международной научно-практической конференции по актуальным проблемам ветеринарной медицины, посвященной 60-летию факультета ветеринарной медицины УГСХА (Ульяновск, 25-26 сентября 2003)

- Ежегодных заседаниях ученого совета ВНИВИ при обсуждении отчетов о НИР (2002, 2003).

Публикация результатов исследований. По теме диссертации опубликовано 9 работ, в числе которых 2 статьи и 7 тезисов. Разработаны и утверждены директором ВНИВИ "Методические рекомендации по определению элек-трофоретических и антигенных свойств полипептидов сальмонелл методами диск-электрофореза в ПААГ-ДСН и иммуноблоттинга", "Методические рекомендации по индикации сальмонелл методом ПЦР".

Основные положения, выдвигаемые на защиту:

- Электрофоретические профили и антигенные свойства полипептидов сальмонелл варьируют в зависимости от их антигенных и вирулентных

- Фенольно-детергентный метод выделения хромосомальной ДНК сальмонелл позволяет получать нативные и чистые препараты нуклеиновых кислот возбудителей, пригодные для молекулярно-генетических исследований.

- Индикация и геноидентификация сальмонелл методом ПЦР со специфичными и произвольными праймерами.

Объем и структура диссертационной работы. Диссертация изложена на 157 страницах и включает: введение, обзор литературы, материалы и методы исследований, результаты собственных исследований, обсуждение результатов собственных исследований, выводы, практические предложения, библиографический список использованной литературы (248 источников, в том числе 122 иностранных, 6 ссылок на сайты Internet) и приложения. Диссертация содержит 15 таблиц и 17 иллюстраций.

Заключение Диссертация по теме "Микробиология", Зайнуллин, Ленар Ильгизарович

4. ВЫВОДЫ

1. Методом электрофореза в 10-20% градиентной концентрации ГТААГ в лизатах клеток сальмонелл обнаружены до 49 полипептидов, количественный и качественный состав которых варьировал в зависимости от серова-ра и штаммовой принадлежности. Для всех исследованных штаммов сальмонелл характерно наличие крупно- среднемолекулярных полипептидов с молекулярными массами 219,2-227,6 кД, 97,3-98,7 кД, 76,0-85,0 кД, 50,0-53,5 кД.

У представителей S. choleraesuis специфичной особенностью является наличие 13 идентичных полипептидных фракций и они отличаются от S. enteritidis 418 и S. typhimurium 371 присутствием высокомолекулярного полипептида с массой 149 кД. Отличительной особенностью S. enteritidis 418 от других культур является присутствие двух высокомолекулярных фракций (133,1 и 227,6 кД), а у S. typhimurium 371 обнаруживается полипептид с молекулярной массой 99,2 кД. Метод импрегнации электрофореграмм азотнокислым серебром в отличие от окраски Кумасси R-250 выявляет дополнительно от 8 до 16 полипептидных фракций.

2. Методом иммуноблоттинга установлены серологически активные полипептиды и антигенные различия у разных сероваров и штаммов сальмонелл. С гипериммунной кроличьей антисывороткой на штамм S. enteritidis 418 в иммуноблоттинге у всех исследованных представителей рода Salmonella взаимодействовали фракции с молекулярными массами 76, 58-60, 51-53, 48-50, 4142 и 37 кД. У представителей S. choleraesuis с сывороткой, полученной на штамм S. choleraesuis 370, выявлялась высокоактивная фракция с молекулярной массой 53 кД и вирулентный штамм 370 отличался от вакцинного (ТС-177) наличием антигенно-активного компонента с молекулярной массой 60 кД.

3. Механической дезинтеграцией с последующим ультрацентрифугированием получены клеточные стенки и жгутиковые фракции сальмонелл и методом иммуноблоттинга изучена серологическая активность их полипептидов. С гомологичной гипериммунной сывороткой наиболее высокую серологическую активность проявляли полипептиды жгутиковых структур сальмонелл, тогда как в клеточных стенках выявлялись более разнообразные в антигенном отношении полипептиды.

4. С праймерами "NK1" и "NK2" оптимизированы условия проведения ПЦР (температура отжига праймеров 55°С; концентрация MgCb 2,5 мМ, КС1 25 мМ) и продемонстрировано, что они являются родоспецифическими и фланкируют участок гена invA сальмонелл длиной 2000 п.н., обеспечивая экспресс-индикацию представителей рода Salmonella с чувствительностью > 440 fg ДНК (~ 26 микробных клеток сальмонелл) в различных объектах ветеринарного надзора (патологический материал, корма, продукты животноводства).

5. Проведением ПП-ПЦР с произвольными олигонуклеотидами, состоящими из 10, 18 и 19 нуклеотидных оснований, показано, что праймер VI вызывает образование у всех исследуемых штаммов одного ампликона, состоящего из 1200 пар оснований. При амплификации ДНК сальмонелл в ПЦР с произвольным праймером V3 выявлялись 9-11 фрагментов ДНК, состоящих из 376.2019 п.н., количество и длина которых обеспечивают дифференциацию сероваров.

При использовании произвольного праймера #129 в ПЦР выявлялись 4-5 фрагментов ДНК с длиной 339.1635 п.н., и их количество и размеры позволяют проводить идентификацию сальмонелл по штаммовой принадлежности.

6. Разработанный фенольно-детергентный метод выделения ДНК обеспечивает получение препаратов дезоксирибонуклеиновых кислот сальмонелл высокой степени чистоты и нативности, пригодных для молекулярно-генетических исследований.

5. ПРАКТИЧЕСКИЕ ПРЕДЛОЖЕНИЯ

На основании проведенных исследований внесены следующие практические предложения:

1. Штаммовую дифференциацию сальмонелл рекомендуется осуществлять с использованием "Методических рекомендаций по определению электрофоретических и антигенных свойств полипептидов сальмонелл методами диск-электрофореза в ПААГ-ДСН и иммуноблоттинга", одобренные научно-методическим советом и утвержденные директором ВНИВИ (г. Казань), протокол №3 от 4 октября 2002 года.

2. Экспресс-индикацию представителей рода Salmonella в объектах ветеринарного надзора целесообразно проводить методом ПЦР с оли-гонуклеотидными праймерами NK1 и NK2 по разработанным нами методическим рекомендациям "Индикация сальмонелл методом ПЦР", одобренные научно-методическим советом и утвержденные директором ВНИВИ (г. Казань), протокол №4 от 3 ноября 2003 года.

3. Для ускоренной идентификации сальмонелл рекомендуется использовать RAPD-ПЦР с произвольным праймером V3, а для дифференциации на уровне штаммов праймер #129.

4. Фенольно-детергентный метод выделения ДНК микроорганизмов целесообразно использовать для получения препаратов нуклеиновых кислот сальмонелл высокой степени чистоты и нативности, пригодных для молекулярно-генетических исследований.

Заканчивая работу, выражаю благодарность дирекции Всероссийского научно-исследовательского института (г. Казань) за предоставленную возможность проведения экспериментов при выполнении диссертации.

Приношу искреннюю благодарность моим научным руководителям - Заслуженному деятелю науки РТ, доктору ветеринарных наук, профессору Азату Миргасимовичу Алимову и доктору ветеринарных наук Тагиру Хадиевичу Фаизову за повседневное руководство и помощь при работе над диссертацией.

Выражаю признательность сотрудникам лаборатории биохимического и молекулярного анализа биологических средств в объектах ветеринарного надзора и других подразделений ВНИВИ, а также д.б.н. В.П. Коксину, к.в.н. P.M. Ахмадееву за чуткое отношение, помощь и ценные замечания при выполнении экспериментальной части работы.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Зайнуллин, Ленар Ильгизарович, Казань

1. Алимов A.M. Оценка методом иммунопереноса серологической активности белков Бруцелла абортус // Вопросы инфекционной патологии животных. Межвузовский сборник научных трудов. — Казань, 1994. — С. 18-21.

2. Алимов A.M., Фаизов Т.Х. Молекулярная ДНК/ДНК гибридизация для идентификации возбудителей зоонозов // Тез. докл. Республиканской научно-производственной конференции Казань. - 1992. - С. 7.

3. Алимов A.M., Фаизов Т.Х. Молекулярно-гибридизационные тест-системы для идентификации возбудителей инфекционных болезней // Мат. научно-произв. конф. по вопросам ветеринарии и животноводства. -Казань, 1994.-С. 15.

4. Аскарова А.Н. ПЦР в анализе генома. Казань, 2000. - С. 17-33.

5. Атарова Г.Т. Сравнительное изучение протеинограмм вибрионов и близкородственных организмов методом диск-электрофореза в полиак-риламидном геле // ЖМЭИ. 1976. - №6. - С. 89-94.

6. Ахмедов A.M. Сальмонеллезы молодняка. М.: Колос. - 1983. - С. 3, 810,16-21,37.

7. Бадашкеева А.А., Кнорре Д.Г. Олиго- и полинукпеотидные зонды. Метод молекулярной гибридизации // Молекулярная биология. 1991. - Т. 25, вып. 2.-С. 309-324.

8. Белокрысенко С.С., Домбровский A.M. Электрофорез бактериальных белков в полиакриламидном геле как метод идентификации бактерий кишечной группы // Тр. 2-го Моск. мед. ин-та. 1974. - 32. - №2. - С. 16-18.

9. Белокрысенко С.С., Домбровский A.M. Сравнительное изучение гидрофобных белков бактерий кишечных // В кн.: Кишечные инфекции. Сер. инф. бюл.-М., 1976.-Т. VI.-Вып. 7.-С. 13-15.

10. Белохвостов А.С. Полимеразная цепная реакция и лигазные реакции, принципы, традиционные методики и нововведения // Молекул, генетика, микробиол. и вирусол. 1995. - №2. - С. 21-25.

11. Биргер М.О. Справочник по микробиологическим методам исследования. М.: Медицина. - 1973. - 453 с.

12. Бошнаков Р.Х., Романова Ю.М., Зигангирова Н.А. и др. Дифференциальная экспрессия генов в культивируемых и некультивируемых формах Salmonella typhimurium // Молекул, генетика, микробиол. и вирусол.2001. -№3.- С. 8-12.

13. Буерова С.В. Усовершенствование средств диагностики и идентификации возбудителя сибирской язвы: Дис. . канд. биол. наук. Казань,2002.-168 с.

14. Булат С.А., Кабоев O.K., Мироненко Н.В., Ибатуллин Ф.М., Лучкина Л.А., Суслов А.В. ПЦР с универсальными праймерами для изучения геномов // Генетика. 1992. - №5. - С. 19-28.

15. Волина Е.Г. Сальмонеллезная пищевая токсикоинфекция: Учебно-методическое пособие. М.: Изд-во РУДН, 1999. - 27 с.

16. Волчкевич Ж.А. Белковые спектры рода Pseudomonas в таксономическом аспекте: Автореф. дис. канд. биол. наук. М., 1990. - С. 28.

17. Гааль Э., Медьеши Г., Верецки JI. Электрофорез в разделении биологических макромолекул: Пер. с англ. / Под ред. Розенгарта В.И. М.: Мир, 1982. - С. 74-113, 212-217, 266.

18. Гинцбург A.JL, Романова Ю.М. Полимеразная цепная реакция в диагностике и контроле лечения инфекционных заболеваний // Клин. лаб. ди-агн. 1998. - №2. - С. 35-39.

19. Гинцбург Ф.Л., Романова Ю.Л., Алексеева Н.В. и др. Механизм действия и природа факторов, индуцирующих образование некультивируе-мых форм у Salmonella typhimurium // ЖМЭИ. 1999. -№6. - С. 3-8.

20. Говорун В.М. Новые направления в ДНК-диагностике / ПЦР в диагностике и контроле лечения инфекционных заболеваний // Сб. тр. II Все-рос. научно-практ. конф. -М., 1998. - С. 12-13.

21. Голубева И.В., Килессо В.А., Киселева Б.С. и др. Энтеробактерии: (Руководство для врачей). М.: Медицина, 1985. - С. 121-136, 148-155, 160-164.

22. ГОСТ Р 50455-92. (ИСО 3565-75) Мясо и мясные продукты. Обнаружение сальмонелл (арбитражный метод). М.: Изд-во стандартов, 1993. -18 с.

23. Гребиножко Э.И., Николаенко А.И., Иванов Ф.П. Простой метод обнаружения белков в полиакриламидном геле с помощью импрегнации их серебром // Укр. биохим. журнал — 1986 Т. 58. - №5. - С. 62-65.

24. Гренкова Е.П. Применение поверхностно-активных веществ для экстракции бактериальных антигенов (Обзор) // Науч. тр. Моск. НИИ эпидемиологии и микробиологии. 1978. - 20. - С. 150-155.

25. Григорьева Г.И., Дегтева Г.К. Изучение мембранных белковых спектров стафилококков в сравнительно-физиологическом аспекте // ЖМЭИ. -1979.-№4.-С. 71-75.

26. Григорьева Г.И., Дегтева Г.К. Характеристика белков сальмонелл тифи-муриум различного происхождения // В кн.: Сальмонеллезы. Горький. -1981.-С. 67-70.

27. Громов Б.В. Строение бактерий: Учебное пособие. JI.: Изд-во Ле-нингр. ун-та, 1985. - С. 4-53.

28. Дацюк И.М., Коструба М.Ф. Электрофоретическое исследование про-пионовокислых бактерий при разных условиях культивирования // Мик-робиол. журнал. 1975. - №6. - С. 668-692.

29. Дегтева Г.К., Беляев Е.И., Калина А.П. Некоторые данные сравнительно-физиологического изучения стафилококков различного происхождения с использованием характеристик их белковых спектров // ЖМЭИ. -1971.- №8. -С. 112-116.

30. Дегтева Г.К., Блохина И.Н. Белковые системы клетки бактерий в таксономическом аспекте // Успехи микробиологии: Сб. статей. Москва: «Наука», 1984. - Вып. 19. - С. 3-24.

31. Дегтева Г.К., Носова Т.В., Казанская Г.М. Расследование пищевых ток-сикоинфекций стафилококковой этиологии с использованием сопоставления спектра внеклеточных белков выделенных возбудителей // ЖМЭИ. 1990. - №3. - С. 31-34.

32. Дегтева Г.К., Прейс Г.И., Голубева С.А. Сопоставление белковых спектров типичных и атипичных микобактерии методом диск-электрофореза в полиакриламидном геле // ЖМЭИ. 1975. - №3. - С. 23-26.

33. Дегтева Г.К., Пылаева С.И., Мусонова И.В. и др. Наблюдение за циркуляцией госпитальной микрофлоры в ожоговом стационаре с помощью электрофоретического анализа белков // ЖМЭИ. 1994. - №6 - С. 11-12.

34. Дегтева Г.К., Урюпина Н.В., Никитина Г.П. Сравнительное изучение белковых спектров вибрионов методом диск-электрофореза в полиакри-ламидном геле // Пробл. особо опасных инфекций. 1974. - Вып. 1(35). -С. 60-63.

35. Домарадская Т.Н., Езепчук Ю.В. Пептидные термостабильные токсины энтеробактерий (генетический контроль, структура, механизм действия, тестирование) // Молекул, генетика, микробиол. и вирусол. 1993. - №1. -С. 3-8.

36. Дыхно М.М., Фадеева Н.И., Першин Г.Н., Сарычева И.М. Характеристика белковых спектров отдельных представителей микобактерий // ЖМЭИ. 1975. - №1. - С. 108-113.

37. Жукова Г.И. Сравнительная характеристика общеклеточных белков гонококков как возможный эпидемиологический маркер: Автореф. дис. . канд. мед. наук. Киев, 1988. - 26 с.

38. Зайцева Г.И., Белозерский А.Н. Электрофоретическое изучение белковых компонентов азотобактера в зависимости от вида, возраста культуры и источника азотистого питания // Биохимия. — 1959. Т. 24. - №1. — С. 133-143.

39. Звягинцева И.С., Быкова С.А., Гальченко В.Ф. Таксономическая структура галоархей, выявленная методом гель-электрофореза клеточных белков // Микробиология. 1998. - Т. 68. - №2. - С. 283-288.

40. Иванов А.В., Сметанин М.А. Ветеринария на службе человека. Казань, 2000.-С. 53.

41. Илларионов Э.Ф., Самойлов П.М. Электрофоретическое различие белков у видов Pseudomonas aeruginosa и Pseudomonas denitrificans, способных к окислению н-алканов // Микробиология. — 1978. 47. - №6. - С. 1020-1023.

42. Карпов А.В., Скрипаль И.Г., Малиновская Л.П. Электрофорез белков как средство таксономического анализа фитопатогенных микоплазм // Вирусные болезни сельскохозяйственных культур. 1980. - С. 50-56.

43. Кирилов Н.К. Характеристика химического состава отдельных клеточных компонентов некоторых штаммов бруцелл в зависимости от их вирулентности // Уч. записки КГВИ. Казань, 1978. - Т. 129. - С. 44-47.

44. Кириллов Н.К. Электрофорез белков клеточных фракций бруцелл в ПААГ как метод дифференциации бруцелл различной вирулентности. Методы проф. и леч. инф. забол. с.-х. жив-х в Нечерноземье. — Горький, 1984.-С. 18-20.

45. Климова Н.Е., Златкин И.В., Никитин Д.И. Таксономическая характеристика олиготрофных бактерий на основании изучения белкового компонента мембран // Микробиология. 1993. - Т. 62. - Вып. 2. - С. 276-282.

46. Кодаченко В.Д., Сокол М.Г. Простой способ ускоренной идентификации энтеробактерий // Лаб. дело, 1983. - №8. - С. 51-53.

47. Колупаев В.Е. Преимущества метода ПЦР в реальном времени (Real Time PCR) // IV Всерос. научно-практ. конф. "Генодиагностика инфекционных заболеваний": Сб. тезисов 22-24 октября 2002 г. Москва, -2002.-С. 182-184.

48. Колычев Н.М., Госманов Р.Г. Ветеринарная микробиология и иммунология. Омск.: Издат. - ОМГАУ, - 1996. - С. 355-362.

49. Кононенко А.Б., Бритова С.В. Применение полимеразной цепной реакции для обнаружения сальмонелл в кормах и продуктах животноводства // Материалы научно-производственной конференции. Калининград, -1998.-С. 97-98.

50. Кривошеин Ю.С., Ромаскевич Л.И., Сарачан Т.А. и др. Изучение растворимых белков различных штаммов Е. coli методом изоэлектрическо-го фокусирования и электрофореза в геле полиакриламида // Тр. Крым, мед. ин-та. 1975. - 66. - №1. - С. 22-23.

51. Кулаков Ю.К., Желудков М.М., Лаврова В.А. и др. Сравнительный анализ антигенов различных видов Brucella методом иммуноблота с антисыворотками иммунизированных кроликов // Микробиология. 1998. -С. 7-17.

52. Куликовский А.В. Актуальность проблемы сальмонеллеза // Вопр. питания. 1991. - Т. 2. - С. 75-76.

53. Лабораторные исследования в ветеринарии / Под ред. В.Я. Антонова. -М.: Агропромиздат, 1986.-С. 177-188, 192-209.

54. Лакин Г.Ф. Биометрия: Учеб. пособие для биол. спец. вузов 4-е изд., перераб. и доп. - М.: Высшая школа, 1990. - С. 111-128, 323.

55. Маниатис Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Методы генетической инженерии. Молекулярное клонирование: Пер. с англ. — М.: Мир, 1984. С. 157-180.

56. Маракуша Б.И., Рожнова С.Ш., Христюхина О.А. и др. Биологические свойства штаммов Salmonella enteritidis, выделенных из различных источников в период с 1969 по 1989 г. // ЖМЭИ. 1995. - №3. - С. 65-70.

57. Маурер Г. Диск-электрофорез. Теория и практика электрофореза в по-лиакриламидном геле: Пер. с нем. М.: Мир, 1971. - С. 40-43.

58. Нго Т.Т., Ленхофф Г. Электрофоретический перенос в сочетании с им-муноферментным анализом // В кн.: Иммуноферментный анализ. — М.: «Наука». 1987. - С. 341-350.

59. Норкина О.В., Куличенко А.Н., Шоводаева Г.А. и др. Конструирование видоспецифичного для Yersenia pestis хромосомального ДНК-зонда // Генетика. 1993. - Т. 29. - №3. - С. 1732-1736.

60. Определитель бактерий Берджи: В 2-х т. / Под ред. Дж. Хоулта, Н. Крита, П. Снита, Дж. Стейли, С. Уильямса. Пер. с англ. М.: Мир, 1997. -Т. 1.-С. 192-193.

61. Остерман Л.А. Исследование биологических макромолекул электрофокусированием, иммуноэлектрофорезом и радиоизотопными методами. -М.: «Наука», 1983.- С. 20-25.

62. Остерман Л.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. Электрофорез и ультрацентрифугирование. М.: «Наука», 1981. — С. 114-119.

63. Панин А.Н., Обухов И.Л., Шипулин Г.А., Груздев К.Н. Правила проведения работ в диагностических лабораториях, использующих метод по-лимеразной цепной реакции // Ветеринария. 1997. - №7. - С. 19-21.

64. Першина М.Ю., Шагинян И.А., Ананьина Ю.В., Прозоровский С.В. Анализ геномного полиморфизма лептоспир в полимеразной цепной реакции с произвольными праймерами // Молекул, генетика, микробиол. и вирусол. 1998. - №1. - С. 29-32.

65. Покровский В.И., Ющук Н.Д. Сальмонеллез. Руководство по инфекционным болезням. -М.: "Медицина", 1986. -462 с.

66. Простяков А.П., Лутошников А.Г. Фракционирование очищенных препаратов вируса ящура методами гельфильтрации и электрофореза // Ящур. Владимир, 1970. - Т. 1. - С. 40-45.

67. Прунтова О.В., Манвелян Г.С., Мудрак Н.С. и др. Получение сальмо-неллезных жгутиковых антигенов // Пробл. инфекц. патологии с.-х. животных: Тез. докл. конф., посвящ. 100-летию открытия вируса ящура 2731 октября 1997 г. Владимир, 1997. - С. 191.

68. Пухлякова Г.Л. Экология сальмонелл на объектах ветеринарно-санитарного надзора // Проблемы ветеринарной санитарии и экологии: Сб. научн. трудов Всерос. НИИ вет. санитарии, гигиены и экологии. -Москва, 1994. Т. 93. - ч. И. - С. 48-51.

69. Романова Л.В., Мишанкин Б.Н. Анализ ДНК штаммов Brucella с помощью ПЦР с использованием универсальных праймеров // Биотехнология -№4.-1994.-С. 8-9.

70. Романова Ю.М., Алексеева Н.В., Гинцбург A.JI. Некультивируемое состояние у патогенных бактерий на модели Salmonella typhimurium: феномен и генетический контроль // ЖМЭИ. 1997. - №4. - С. 35-41.

71. Ромаскевич А.И., Штепа О.С. Изучение растворимых белков клеточных гомогенатов коринебактерий методом диск-электрофореза // Тр. Крым, мед. ин-та. 1974. - С. 32-34.

72. Рысков А.П., Джинчарадзе А.Г., Просняк М.И., Иванов П.Л., Лимбер-ская С.А. Геномная «дактилоскопия» организмов различных таксономических групп: использование в качестве гибридизационной пробы ДНК фага М13 // Генетика. 1988. - Т. 24. - №2. - С. 102-109.

73. Рысков А.П., Фаизов Т.Х., Алимов A.M., Романова Е.А. Геномная дактилоскопия: новые возможности в определении видовой принадлежности бруцелл // Генетика. 1990. - Т. 26. - №1. - С. 130-132.

74. Садриев А.Р. Иммунохимический анализ и геноидентификация хлами-дий: Дис. . канд. биол. наук. Казань, 1999. - 137с.

75. Семина И.Э., Янкина З.К. Использование метода иммуноблотинга для идентификации индивидуальных белков в антигенных комплексах коклюшного микроба // ЖМЭИ. 1989. - №3. - С. 79-81.

76. Сибгатуллин Ф.С., Сафин М.А., Хисамутдинов А.Г. Болезни животных передающиеся от животных человеку. Казань.: Татарское книжное издательство. - 1994, - 107 с.

77. Сидоров М.А., Скородумов Д.И., Федотов В.Б. Определитель зоопато-генных микроорганизмов. М.: Колос, 1995. - С. 201-204.

78. Смирнова Т.Д., Ягужинская О.Е., Левина Г.Ф. и др. Использование анализа суммарных белков в полиакриламидном геле как одного из критериев таксономической диффореницации микоплазм и L-форм бактерий // Вести. АМН СССР. 1976. 5. - С. 52-59.

79. Соловьева Т.Ф., Оводов Ю.С. Липополисахаридно-белковые комплексы внешней мембраны грамотрицательных бактерий // Биоорганическая химия. 1983. - Т. 9. - №6. - С. 725-735.

80. Станиславский Е.С. Бактериальные структуры и их антигенность. М.: "Медицина", 1971.-С. 47, 56, 64-67,101-138.

81. Станиславский Е.С., Жванецкая М.И. Антигенные свойства клеточных структур E.coli // ЖМЭИ. 1963. - №1. - С. 32-38.

82. Тихоненко Т.И. Получение и характеристика высокополимерных дезок-сирибонуклеиновых кислот из бактериофагов // Биохимия. — 1962. Т. 27.-вып. 6.-С. 1015-1022.

83. Токаревич К.Н. Важнейшие инфекционные болезни, общие для животных и человека. Л.: Медицина, 1979. - С. 219.

84. Тукшаитов Р.Х. Основы динамической метрологии и анализа результатов статистической обработки. Казань: «Мастер Лайн», 2001. - 284 с.

85. Фадеева Н.И., Першин Г.Н., Дыхно М.М. и др. Изучение внутриклеточного белкового комплекса микобактерий туберкулеза // Тр. ЦНИИ туберкулеза. 1977. - 21. - С. 133-135.

86. Фаизов Т.Х., Гришкевич Н.М., Алимов A.M. Произвольные праймеры: новые возможности идентификации бактерий // Материалы междунар. науч. конф., посвященной 125-летию КГАВМ (28-30 мая 1998 г.). Казань. - 1998. - С. 90-91.

87. Фаизов Т.Х., Равилов Р.Х., Гришкевич Н.М., Староверов С.А. ДНК-зонды, полимеразная цепная реакция для выявления зооантропонозов // Мат. Респ. научно-произв. конф. по акт. проблемам ветер, и зоотехнии. -Казань, 1996.-С. 49.

88. Финеан Д, Колмэн Р., Митчел Р. Мембраны и их функции в клетке. -М.: Мир, 1977.-С. 224.

89. Хазипов Н.З. Достижения молекулярной биологии в животноводстве и ветеринарии (учебное пособие). Казань, 1997. - С. 45-53.

90. Хазипов Н.З., Аскарова А.Н. Молекулярная генодиагностика в ветеринарии: Монография. Казань: КГАВМ, 2002. - С. 79-97.

91. Хмеляускайте В.Г., Маурицас М.М., Бумялис В.В. Быстрый метод детекции бактерий рода Salmonella // ЖМЭИ. 1995. - №6. - С. 74-75.

92. Хмеляускайте В.Г., Маурицас М.М., Бумялис В.В. Экспресс-метод определения видовой принадлежности бактерий рода Salmonella с использованием полимеразной цепной реакции и рестрикционного анализа // ЖМЭИ. 1995. - №6. - С. 78-79.

93. Храповицкий А.Н. Проблема сальмонеллезов сегодня // Сб. науч. тр. -Ленингр. вет. ин-т. 1990. - Т. 107. - С. 122-125.

94. Хусаинова Г.И. Электрофоретические и антигенные свойства полипептидов различных штаммов бруцелл: Дис. . канд. биол. наук. Казань,2001.-153 с.

95. Цыбанова В.А., Котляров В.М. Современные методы типирования патогенных сальмонелл // Научные основы технологии производства ветеринарных биопрепаратов: Сб. докладов междунар. конф. молодых ученых 5-6 декабря 2002 г. Щелково, - 2002. - С. 80-84.

96. Чемерис А.В., Ахунов Э.Д., Вахитов В.А. Секвенирование ДНК. М.: Наука, 1999.-С. 339-345.

97. Шагинян И.А., Першина М.Ю. Генетические маркеры в эпидемиологии бактериальных инфекций И ЖМЭИ. 1997. - №4. - С. 54-59.

98. Шустер Б.Ю. Сальмонеллезы у животных // В кн.: Инфекционные болезни животных. Справочник. М.: ВО "Агропромиздат", - 1987. - С. 195.

99. Ягужинская О.Е., Раковская И.В., Смирнова T.JI. и др. Идентификация микоплазм и L-форм бактерий методом электрофореза в полиакрила-мидном геле // ЖМЭИ. 1974. - №4. - С. 85-91.

100. Яцышина С.Б. Выявление и типирование возбудителей сальмонеллеза молекулярно-генетическими методами: Автореф. дис. . канд. биол. наук. -М, 2003.-С. 24.

101. Яцышина С.Б., Обухов И.Д., Малахов Ю.А., Ленев С.В. Генетические причины проявления фенотипа Rif и Smr у бактерий рода Salmonella // Сб. научн. трудов ВГНКИ. Москва, - 2001. - Т. 62. - С. 57-64.

102. Amavisit P., Browning G., Lightfoot D. et al. Rapid PCR detection of Salmonella in horse faecal samples // Vet. Microbiol. 2001. - V.79. - N 1. - P. 63-74.

103. Ames G., Nikaido H. Two-dimensional gel electrophoresis of membrane proteins // Biochemistry. 1976. - N 3. - P. 616-623.

104. Aubertin A., Tondre L., Lopez C. et al. Sodium dodecyl sulfate-mediated transfer of electrophoretically separated DNA-binding proteins // Anal. Biochem.-1983.-V.131.-P. 127-134.

105. Bennasar A., de Luna G., Cabrer B. et al. Rapid identification of Salmonella typhimurium, S. enteritidis and S. virchow isolates by polymerase chain reaction based fingerprinting methods // Int. Microbiol. 2000. - V.3. — N 1. — P. 31-38.

106. Bergh D., Pattyn S. Comparison of proteins from Mycobacterium fortuctum, M. nonchromogenicum and Mycobacterium terrae using flat bed electrhoresis // J. Gen. microbial. 1979. - N 2. - P. 283-291.

107. Birnboim H., Doly J. A rapid alkaline extraction procedure for screening recombinant plasmid DNA // Nucleic Acids Res. 1979. - V.7. - P.1513.

108. Bittner M., Kupferer P., Morris C. Electrophoretic transfer of proteins and nucleic acids from slab gels to diazobenzyloxymethyl cellulose or nitrocellulose sheets // Anal. Biochem. 1980. - V.102. - P. 127-134.

109. Bode L., Beutin L., Kohler H. Nitrocelluloseenzime-linked immunosorbent assay (NC-ELISA) a sensitive technique for the rapid visual detection of both viral antigens and antibodies // J. Virol. Meth. - 1984. - V. 8. - N 1-2. -P. 111-121.

110. Boiano S., Colantonio L., Viscardi M. et al. Caratterizzazione di otto sierotipi di salmonella mediante RAPD-PCR // Ann. Fac. Sc. Agr. Univ. Studi Napoli. -Portici. 1996. - V.30. - P. 97-110.

111. Chart H., Shaw D., Ishiguro E., Trust T. Structural and immunochemical homogeneity of Aeromonas salmonicida lipopolysaccharide // J. Bacterid. -1983.-V.158.-P. 16-22.

112. Chen H., Chang G. Simultaneous immunoblotting analysis with activity gel electrophoresis in a single polyacrylamide gel // Electrophoresis. — 2001. -V.22.-N 10.-P. 1894-1899.

113. Chen W., Martinez G., Mulchandani A. Molecular beacons: a real-time polymerase chain reaction assay for detecting Salmonella // Anal. Biochem.- 2000. V.10. - N 1. - P. 166-172.

114. Combe M., Lemeland J., Pestel-Caron M. et al. Multilocus enzyme analysis in aerobic and anaerobic bacteria using gel electrophoresis-nitrocellulose blotting // Microbiol. Lett. 2000. - V.185. - N 2. - P. 169-174.

115. Cousland G., Poxton I. Analysis of lipopolysaccharides of Bacteroides fragi-lis by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis and elec-troblot transfer // FEMS Microbiol. Lett. 1983. - V.20. - P. 461-465.

116. DelVecchio V., Petroziello J., Gress M. et al. Molecular genotyping of methicillin-resistant Stahylococcus aureus via fluorophore-enhanced Repetitive-sequence PCR // J. Clin. Microbiol. 1995. - V.33. - P. 2141-2144.

117. Ebner P., Mathew A. Three molecular methods to identify Salmonella enter-ica serotype Typhimurium DT104: PCR fingerprinting, multiplex PCR and rapid PFGE // J. Microbiol. Lett. 2001. - V.27. - N 1. - P. 25-29.

118. Echeita M., Usera M. Rapid identification of Salmonella spp. phase 2 antigens of the HI antigenic complex using "multiplex PCR" // Res. Microbiol. -1998. V.149. - N 10. - P. 757-761.

119. Erlich H. PCR technology: principles and applications for DNA amplification- Academic Press. N.Y., 1989.

120. Feder I., Nietfeld J., Galland J. et al. Comparison of cultivation and PCR-hybridization for detection of Salmonella in porcine fecal and water samples // J. Clin. Microbiol. 2001. - V.39. - N 7. - P.2477-2484.

121. Ferretti R., Mannazzu I., Cocolin L. et al. Twelve-hour PCR-based method for detection of Salmonella spp. in food // Appl. Environ. Microbiol. 2001. -V.67.-N2.-P. 977-988.

122. Fitts R., Diamond M., Hamilton C. et al. DNA-DNA hubrydization assay for detection of Salmonell spp. in foods // Appl. and Envizon.Microbiol. 1983. -N5.-P. 1146-1151.

123. Gafford L., Randall C. // J. Molecular Biol. 1967. - N 26. - P. 303.

124. Gershoni J., Palade G. Electrophoretic transfer of proteins from sodium do-decyl-sulfate-polyacrylamide gels to a positively charged membrane filter // Anal. Biochem. 1982. - V.131. - P. 396-405.

125. Gershoni J., Palade G. Protein blotting Principles and application // Anal. Biochem. 1983. - V.l 15. - P. 219-224.

126. Glynn P., Gilbert H., Newcombe J. et al. Rapid analysis of immunoglobulin isoelectric focusing patterns with cellulose nitrate sheets and immunoperoxi-dase staining // J. Immunol. Methods. 1982. - V.51.-P. 251-257.

127. Goldfarb M. Analysis of casein using two-dimensional electrophoresis, western blot, and computer imaging // Adv. Exp. Med. Biol. — 2001. V.501. - P. 535-539.

128. Hadson В., Quan Т., Bailey R. Electrophoretic studies of geographic distribution of Iersinia pestis protein variants // Intern. J. System. Bacter. 1976. -V26.-N l.-P. 1-16.

129. Hawkes R. Identification of concanavalin-A binding proteins after SDS-gel electrophoresis and protein blotting // Anal. Biochem. 1982. - V.123. - P. 143-146.

130. Helenins A., Simons K. Solubilization of membranes by detergents // Bio-chim. Biophys. Acta. 1975. - V.415. - N 1. - P. 29-79.

131. Hilton A., Banks J., Penn C. Optimization of RAPD for fingerprinting Salmonella // Lett. Appl. Microbiol. 1997. - V.24. - N 4. - P. 243-248.

132. Hilton A., Penn C. Comparison of ribotyping and arbitrarily primed PCR for molecular typing of Salmonella enterica and relationships between strains on the basis of these molecular markers // J. Appl. Microbiol. 1998. - V.85. -N6.-P. 933-940.

133. Hoorfar J., Baggesen D., Porting P. A PCR-based strategy for simple and rapid identification of rough presumptive Salmonella isolates // J. Microbiol. Methods. 1999. - V.35. - N 1. - P. 77-84.

134. Hulton C., Higgins C., Sharp P. ERIC sequences: a novel family of Repetitive elements in the genomes of Escherichia coli, Salmonella typhimurium and other enterobacteria // Mol. Microbiol. 1991. - V.5. - P. 825-834.

135. Ikadai H., Kabamoto S., Xuan X. et al. Protein analysis of Babesia caballi merozoites by two-dimensional polyacrylamide gel electrophoresis and western blotting // J. Vet. Med. Sci. 2000. - V.62. - N 3. - P. 323-327.

136. Jones M., Krutzsch H., Shu H. et al. Proteomic analysis and identification of new biomarkers and therapeutic targets for invasive ovarian cancer // Pro-teomics. 2002. - V.2. - N 1. - P. 76-84.

137. Kawasaki S., Kimura В., Fujii T. Comparison of TaqMan Salmonella amplification/detection kit with standard culture procedure for detection of Salmonella in meat samples // Shokuhin. Eiseigaku. Zasshi. 2001. - V.42. - N 1. -P. 33-39.

138. Khan A., Nawaz M., Khan S. et al. Detection of multidrug-resistant Salmonella typhimurium DT104 by multiplex polymerase chain reaction // Microbiol. Lett. 2000. - V.15. - N 2. - P. 355-360.

139. Knutsson R., Lofstrom C., Grage H. et al. Modeling of 5' nuclease real-time responses for optimization of a high-throughput enrichment PCR procedure for Salmonella enterica // J. Clin. Microbiol. 2002. - V.40. - N 1. - P. 5260.

140. Laemmli U. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage TU // Nature (London). 1970. - V.222. - P. 680-685.

141. Larson S., Bickhams Т., Buchanow T. Polyacrylamide gel electrophoresis of Corynebacterium diphtherica; a possible epidemiological aid // J. Appl. Microbiol. 1974. - V.22. - P. 885-890.

142. Legocki R., Verna D. Multiple immunoreplica technique: screening for specific proteins with a series of different antibodies using one polyacrylamide gel // Anal. Biochem. 1981. - V.l 11. - P. 385-392.

143. Lin J., Tsen H. Development and use of polymerase chain reaction for the specific detection of Salmonella Typhimurium in stool and food samples // J. Food Prot. 1999. - V.62. - N 10. - P. 1103-1110.

144. Lin W., Kasamatsu H. On the electrotransfer of polypeptides from gels to nitrocellulose membranes // Anal. Biochem. 1983. - V.128. - P. 302-311.

145. Lugtenberg R. Structure and function of outer membrane proteins // Entero-bact. Surface Antigens: Meth. Mol. Characterist. Amsterdam e.a. - 1985. -P. 3-16.

146. Makino S., Kurazono H., Chongsanguam M. et al. Establishment of the PCR system specific to Salmonella spp. and its application for the inspection of food and fecal samples // J. Vet. Med. Sci. 1999. - V.61. - N 11. - P. 12451257.

147. Mandrell R., Zollinger W. Use of a zwitterionic detergent for the restoration of the antibody-binding capacity of electroblotted meningococcal outer membrane proteins // J. Immunol. Methods. 1984. - V.67. - P. 1-11.

148. Manzano M., Cocolin L., Astori G. et al. Development of a PCR microplate-capture hybridization method for simple, fast and sensitive detection of Salmonella serovars in food // Mol. Cell Probes. 1998. - V.12. - N 4. - P. 227234.

149. Mark P., Ben R., Martin B. et al. Proteomic analysis of the Escherichia coli outer membrane // Eur. J. Biochem. 2000. - V.267. - P. 2871-2881.

150. Marmur J. A procedure for isolation of DNA from microorganisms // J. Mol. Biol. 1961. - V.3. - P. 208-218.

151. Marshall D., Heisler L., Lyamishev V. et al. Determination of hepatitis С virus genotype in the United States by cleavase fragment length polymorphism analysis // J. Clin. Microbiol. 1997. - V.35. - P. 3156-3162.

152. Matthews-Greer J., Gilleland H. Protective activity of Pseudomonas aeruginosa outer membrane proteins // J. Infect. Disease. 1987. - V.155. - N 6. -P. 1282-1291.

153. Mc Clelland M., Sanderson K., Spieth J. et al. Complete genome sequence of Salmonella enterica serovar Typhimurium LT2 // Nature. 2001. - V.413. -P. 852-856.

154. Molloy M., Phadke N., Maddock J. et al. Two-dimensional electrophoresis and peptide mass fingerprinting of bacterial outer membrane proteins // Electrophoresis. 2001. - V.22. - N 9. - P. 1686-1696.

155. Nastasi A., Mammina C., Mioni R. Detection of Salmonella spp. in food by a rapid PCR-hybridization procedure // New Microbiol. — 1999. V.22. - N 3. -P. 195-202.

156. Ng L., Martin I., Alfa M. et al. Multiplex PCR for the detection of tetracycline resistant genes // Mol. Cell Probes. 2001. - V.15. - N 4. - P. 209-215.

157. Nguyen A., Khan M., Lu Zhiqiang Amplification of Salmonella Chromosomal DNA Using the Polymerase Chain Reaction // Avian Diseases. 1994. -V.38.-N1.- P. 119-126.

158. Noah D., Holly L., Deeann E. et al. Genus-specific detection of salmonellae in equine feces by use of the polymerase chain reaction // Am. J. Vet. Res. — 1994. V.55. - N 8. - P. 1049-1054.

159. Nogva H., Lillehaug D. Detection and quantification of Salmonella in pure cultures using 5-nuclease polymerase chain reaction //Int. J. Food Microbiol. 1999.-V.51.-N 2-3. - P. 191-196.

160. Ochs D. Protein contaminants of sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gels // Anal. Biochem. 1983. - V.135. - P. 470-474.

161. Olive D., Bean P. Principles and application of methods for DNA-based typing of microbial organisms // J. Clin. Microbiol. 1999. - V.37. - P. 16611669.

162. Ornstein L. Disck electroforetic I Barky round and theory. - Amm. N.Y. Acad. Sci., 1964. - V.121. - P. 321-349.

163. Pitarch A., Pardo M., Jimenez A. et al. Two-dimensional gel electrophoresis as analytical tool for identifying Candida albicans immunogenic proteins // Electrophoresis. 1999. - V.20. - N 4-5. - P. 1001-1010.

164. Popoff M., Bockemuhl J., Brenner F. Supplement 1999 (no. 43) to the Kauffmann-White scheme // Res. Microbiol. 2000. - V.151. - N 10. - P. 893-896.

165. Premkumar В., Purushothaman V., Venkatesan R. Comparison of molecular weight estimation techniques: Bacterial plasmid DNA // Indian J. Animal Sciences.-1993.-V.63.-N 11.-P. 1146-1151.

166. Pudjiatmoko, Hideto Fukushi, Yoshitsugu Ochiai et al. Diversity of feline Chlamydia psittaci revealed by random amplification of polymorphic DNA // J. Vet. Microbiol. 1997. - V.54. - P. 73-83.

167. Pyle S., Schill W. Rapid Serological Analysis of Bacterial Lipopolysaccha-rides by Electrotransfer to Nitrocellulose // J. Immunol. Methods. 1985. -V.85.-P. 371-382.

168. Raamsdonk W., Pool C., Heyting C. Detection of antigens and antibodies by an immuno-peroxidase method applied on thin longitudinal sections of SDS-polyacrilamide gels // J. Immunol. Methods. 1977. - V.62. - P. 15-22.

169. Rajashekara G., Wanduragala D., Halvorson D. et al. A rapid strip immu-noblot assay for the specific detection of Salmonella enteritidis infection in chickens // Int. J. Food Microbiol. 1999. - V.53. - N 1. - P. 53-60.

170. Ramirez P., Bonilla J.A., Moreno E. et al. Electrophoretic transfer of viral proteins to nitrocellulose sheets and detection with peroxidase-bound lectins and protein A // J. Immunol. Methods. 1983. - V.54. - P. 15-22.

171. Rappolee D. Optimizing the sensitivity of RT PCR // A forum for PCR users: Issue U.- 1990.-P. 23.

172. Reen D. New developments in immunoblotting and associated detections systems // J. «Biochem. Soc. Trans.». 1988. - V.16. - N 2. - P. 131-134.

173. Reiser J., Wardale J. Immunological detection of specific proteins on total cell extracts by fractionation on gels and transfer to diazophenylthioether paper// Eur. J. Biochem. 1981. - V.l 14. - P. 569-575.

174. Renart J., Reiser J., Stark G. Transfer of proteins from gels to diazobensy-loxymethyl-paper and detection with antisera: A method for studying antibody specificity and antigen structure // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1979. - V.76. — P. 3116-3120.

175. Russel R. Gasification of streptococcus mutants strains by SDS gel electrophoresis // FEMS Microbiol. Lett. 1976. - V.2. - N 5. - P. 55-59.

176. Rychlik I., Sisak F., Lany P. Differentiation of Salmonella enteritidis and S. typhimurium by plasmid profile analysis and restriction endonuclease analysis of chromosomal DNA // J. Vet. Med. -Czech. 1993. - V.38. - N 7. - P. 433-439.

177. Rychlik I., van Kesteren L., Cardova L. et al. Rapid detection of Salmonella in field samples by nested polymerase chain reaction // Lett. Appl. Microbiol. 1999. - V.29. - N 4. - P. 269-272.

178. Sandstrom G., Tarnvic A., Wolf-Watz H. Francisella tularensis outer membrane proteins // J. Clin. Microbiol. 1987. - V.25. - N 4. - P. 641-644.

179. Satheesh N., Thong K., Tikki P. et al. Characterization of Salmonella Sero-vars by PCR-Single-Strand Conformation Polymorphism Analysis // J. Clin. Microbiol. 2002. - V.40. - N 7. - P. 2346-2351.

180. Sato Т., Ito K., Yura T. Membrane proteins of E. coli K-12, two-dimensional polyacrylamide gel electrophoresis in inner and outer membrane // Europ. J. Biochem., 1977. - V.78. - N 2. - P. 557-567.

181. Savelkoul P., Aarts H., De Haas J. et al. Amplified-Fragment Length Polymorphism Analysis: the State of an Art // J. Clin. Microbiol. 1999. - V.37. -P. 3083-3091.

182. Scholz H., Arnold Т., Marg H. et al. Improvement of an invA-based PCR for the specific detection of Salmonella typhimurium in organs of pigs // Berl. Munch. Tierarztl. Wochenschr. 2001. - V.l 14. - N 9-10. - P. 401-403.

183. Schott K., Neunoff V., Potter U. et al. Staining of concanavalin A. Reactive glycoproteins on polyacrylamide gels with horseradish peroxidase A critical evaluation // Electrophoresis. - 1984. - V.5. - P. 77-83.

184. Sharma S., Mullenax J., Araujo F. et. al. Western blot analysis of the antigens of Toxoplasma gondii recognized by human IgG and IgM antibodies // J. Immunol. 1983. - V.131. - P. 977-983.

185. Soto S., Guerra В., Gonzalez-Hevia M. et al. Potential of three-Way randomly amplified polymorphic DNA analysis as a typing method for twelve Salmonella serotypes // Appl. Environ. Microbiol. 1999. - V.65. - N 11.-P. 4830-4836.

186. Soumet C., Ermel G., Rose V. et al. Identification by a multiplex PCR-based assay of Salmonella typhimurium and Salmonella enteritidis strains from environmental swabs of poultry houses // Lett. Appl. Microbiol. 1999. - V.29. -Nl.-P. 1-6.

187. Southern E. Detection of specific sequences among DNA fragments separated by gel electrophoresis // J. Mol. Biol. 1975. - V.98. - P. 503-517.

188. Stanley J., Baquar N., Threlfale E. Genotypes and philogenetic relationships of Salmonella typhimurium are defined by molecular fingerprinting of IS200 and 16S rrn loci // J. Clin. Microbiol. 1993.-V. 139.-P. 1133-1140.

189. Stull Т., Li Puma J., Edling T. A broad-spectrum probe for molecular epidemiology of bacteria: ribosomal RNA // J. Infect. Dis. 1988. - V.157. - P. 280-286.

190. Sutton R., Wrigley C., Baldo B. Detection of Ig E- and Ig G-binding proteins after electrophoretic transfer from polyacrylamide gels // J. Immunol. Methods. 1982. - V.52. - P. 184-194.

191. Szabo E., Mackey B. Detection of Salmonella enteritidis by reverse tran-scription-polymerase chain reaction (PCR) // Int. J. Food Microbiol. -1999. V.51. - N 2-3. - P. 113-122.

192. Thedore Т., King J., Cole P. Identification of L-forms by polyaccrylamide gel electrophoresis // J. Bacterid. 1969. - V.97. - N 2. - P. 455-495.

193. Towbin H., Gordon J. Immunoblotting and dot immunobinding current status and outlook // J. Immunol. Methods. - 1984. - V.73. - P. 313-340.

194. Towbin H., Staehelin Т., Gordon J. Electrophoretic transfer of proteins from polyacrilamide gels to nitrocellulose sheets. Procedure and some applications // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1979. - V.76. - P. 4350-4354.

195. Troesch A., Nguyen H., Miyada C. et al. Mycobacterium species identification and rifampin resistance testing with high-density DNA probe arrays // J. Clin. Microbiol. 1999. - V.37. - P. 242-245.

196. Tsang V., Peralta J., Simons A. Enzyme-linked immunoelectrotransfer blot techniques (EITB) for studying the specificities of antigens and antibodies separated by gel electrophoresis // Methods Enzymol. — 1983. V.92. - P. 377-391.

197. Udhayakumar V., Muthukkaruppan V. Immunogenic and protective properties of Salmonella typhimurium // Infect, and Immun. 1987. - V.55. - N 3. -P. 816-821.

198. Van Wyke K., Yewdell J., Reck L. et al. Antigenic characterization of influenza A virus matrix protein with monoclonal antibodies // J. Virol. 1984. — V.49.-P. 248-252.

199. Verma J., Gupta B. Auto- and non-auto transferable R-plasmids in some Salmonella strains // Indian J. of Animal Sciences. 1994. - V.64. - N 4. - P. 322-324.

200. Versalovic J., Kapur V., Koeuth T. et al. DNA fingerprinting of pathogenic bacteria by fluorophore-enhanced Repetitive sequence-based polymerase chain reaction // Arch. Pathol. Lab. Med. 1995. - V.l 19. - P. 23-29.

201. Wan J., King K., Craven H. et al. Probeliatrade mark PCR system for rapid detection of Salmonella in milk powder and ricotta cheese // Lett. Appl. Microbiol. 2000. - V.30. - N 4. - P. 267-271.

202. Watson J., Crick F. A structure for deoxyribose nucleic acid // Nature. -1953.-V.171.-P. 737-738.

203. Watson J., Crick F. Genetic implication of structure of deoxyribonucleic acid // Ibid. 1953. - V.171. - P. 964-967.

204. Weber K., Osborn M. The reliability of molecula weight determination by dodecylsulfatepolyacrylamide gel electrophoresis // J. Biol. Chem. 1969. -V.244. - N 16. - P. 4906-4912.

205. Wiedmann M., Wilson W., Crajka J. et al. // PCR Methods and Applications. 1994. - V.3. - N 4. - P. 551-564.

206. Wreghiit Т., Windsor G., Batter M. Flat gel polyacrylamide electrophoresis of porcine mycoplasmas // J. Appl. Microbiol. 1974. - V.28. - P. 530-533.

207. Yong-Ku Woo, Bang-Hun Hyun, Seuk-Chan Jung et al. Development of Rapid and Specific Diagnostic Methods for Detection of Salmonella Species Using Polymerase Chain Reaction (PCR) Method // RDA. J. Vet. Sci. 1997. -V.39.-N2.-P. 66-75.