Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Экспрессия гена лактатдегидрогеназы-А в скелетных мышцах вьюна Misgurnus fossilis при разных температурах адаптации

ВАК РФ 03.00.15, Генетика

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Смирнова, Юлия Анатольевна

ВВЕДЕНИЕ.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Структура генов лактатдегидрогеназы и их продуктов.

1.1. ]. Эволюция генов ЛДГ.

1.1.2. Структура генов ЛДГ.

1.1.3. Регуляция экспрессии генов ЛДГ.

1.1.4. Структура субъединиц ЛДГ.

1.2. Влияние температуры на экспрессию генов у пойкилотерм-ных животных.

1.2.1. Изменение экспрессии генов при акклимации пойкилотермных животных к разным температурам

1.2.2. Экспрессия генов у животных, обитающих в разных температурных условиях.

1.3. Действие температуры на синтез, структуру и функции белков у пойкилотермных животных.

1.3.1. Онтогенетические температурные адаптации.

1.3.2. Филогенетические температурные адаптации.

2. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ.

2.1. Объект исследования.

2.2. Выделение РНК.

2.3. Получение кДНК.

2.4. Полимеразная цепная реакция.

2.5. Конструирование праймеров.

2.6. Секвенирование ПЦР-фрагментов.

2.7. Нозерн-гибридизация мРНК.

2.8. Выделение и очистка ЛДГ.

3. РЕЗУЛЬТАТЫ.

3.1. Экспрессия гена ЛДГ-А и некоторых других генов в скелетных мышцах рыб при акклимации к разным температурам.

3.1.1. Лактатдегидрогеназа-А.

3.1.2. Глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназа.

3.1.3. Альфа-актин.

3.1.4. Легкие цепи миозина.

3.2. Влияние температуры акклимации рыб на активность

ЛДГ-М4 из скелетных мышц.

3.3. Молекулярно-генетические механизмы экспрессии гена ЛДГ-А из скелетных мышц рыб при температурной акклимации.

3.3.1. ПЦР-анализ библиотек кДНК, полученных на матрице мРНК из скелетных мышц рыб, акклимирован-ных к 5 и 18° С.

3.3.2. Секвенирование ПЦР-фрагментов кДНК-5°С и кДНК-18°С.

3.3.3. Нозерн-гибридизация.

4. ОБСУЖДЕНИЕ.

4.1. Воздействие температуры на уровень экспрессии генов и белков на примере ЛДГ из скелетных мышц рыб.

4.1.1. Экспрессия гена ЛДГ-А.

4.1.2. Влияние температуры акклимации на активность ЛДГ-М4 в скелетных мышцах рыб.

4.2. Воздействие температуры акклимации на характер экспрессии гена ЛДГ-М4 из скелетных мышц.

ВЫВОДЫ.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Экспрессия гена лактатдегидрогеназы-А в скелетных мышцах вьюна Misgurnus fossilis при разных температурах адаптации"

Важнейшей особенностью пойкилотермных организмов является их зависимость от температуры окружающей среды. Этой зависимости подчиняются различные биологические процессы, прежде всего скорость физиологических и метаболических реакций. Очевидно, что действие неблагоприятных температур, прежде всего экстремальных, должно самым пагубным образом сказываться на жизнедеятельности этих животных. Однако чаще всего этого не происходит, поскольку пойкилотермные выработали в процессе эволюции комплекс метаболических, физиологических и поведенческих адаптаций, защищающих их от действия неблагоприятных температур.

Одним из основных видов метаболических адаптаций у этих животных являются компенсационные механизмы, смягчающие влияние неблагоприятных температурных условий (Sholander et al., 1953; Precht, 1958, Precht et al., 1966; Проссер, 1977; Хочачка, Сомеро, 1977, 1988: Сидоров, 1983; Dunn, 1988, Озернюк, 1992, 20006; Озернюк и др , 1993; Но-chachka, Somero, 2002).

Адаптация к неблагоприятным температурам может осуществляться как с помощью прямых механизмов (биологические антифризы, препятствующие образованию внутриклеточных кристаллов льда, регулирование вязкости мембранных липидов посредством изменения в них соотношения насыщенных и ненасыщенных жирных кислот, аминокислотные замены, модифицирующие структуру молекулы белка, индукция специфических изоформ ферментов, экспрессия белков теплового шока и др.), так и с помощью относительного увеличения скорости некоторых звеньев метаболизма, прежде всего энергетического, компенсирующего дефицит энергии при низких температурах

Особенности влияния температуры на регуляцию метаболических реакций на уровне экспрессии генов - один из важных, но недостаточно изученных вопросов современной экологической биохимии. Возможные механизмы изменения экспрессии генов при адаптации могут включаться на разных уровнях: на уровне транскрипции, процессинга и стабильности мРНК, трансляции или посттрансляционных модификаций, а также на уровне стабильности или транспорта белка (Lewin, 1990, Segal and Crawford, 1994; Сингер, Берг, 1998; Жимулев, 2002; Maniatis, Tasis, 2002) Настоящая работа посвящена изучению молекулярно-генетических механизмов кратковременных адаптэций (акклимаций) к разным температурам на примере гена лактатдегидрогеназы-А (ЛДГ-А) и некоторых других генов: глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы (ГАФД), альфа-актина и легких цепей миозина (ЛЦ1 и ЛЦЗ) из скелетных мышц вьюнов. В работе был проведен также анализ влияния температуры акклимации на активность фермента лактатдегидрогеназы-М4

ЛДГ-М4) - продукта гена ЛДГ-А в скелетных мышцах. Сравнение результатов этих двух подходов позволит выявить молекулярные механизмы воздействия данного фактора среды на структурные и функциональные особенности мРНК ЛДГ-А и фермента ЛДГ-М4 из скелетных мышц рыб. Одной из задач настоящей работы было изучение молекулярно-генетических механизмов экспрессии гена ЛДГ-А при температурной акклимации. Анализ влияния температуры на структурные и функциональные особенности гена ЛДГ-А и фермента ЛДГ-М4 позволит глубже понять молекулярно-генетические механизмы адаптации к данному фактору среды.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Заключение Диссертация по теме "Генетика", Смирнова, Юлия Анатольевна

выводы

1. Установлены различия в уровне экспрессии гена лактатдегидро-геназы А и активности фермента лактатдегидрогеназы-М4 при акклимации вьюнов к низкой (5°С) и относительно высокой (18°С) температурам.

2. Уровень экспрессии гена ЛДГ-А из скелетных мышц рыб при высокотемпературной акклимации возрастает по сравнению с акклима-цией к низкой температуре.

3. Увеличение уровня экспрессии показано также для генов глице-ральдегид-3-фосфатдегидрогеназы и альфа-актина. Соотношение экспрессии генов легких цепей миозина ЛЦ1 и ЛЦЗ отличается при низких и высоких температурах акклимации.

4. Активность фермента ЛДГ-М4 из скелетных мышц при низкотемпературной акклимации рыб выше, чем при высокотемпературной акклимации.

5. Получены различия в ПЦР-анализе кДНК-5°С и кДНК-18°С ЛДГ-А, что указывает на возможные отличия в сравниваемых нуклео-тидных последовательностях. Секвенирование ПЦР-фрагмента ЛДГ-А размером 728 п.н. показало идентичность структуры кДНК-5°С и кДНК-18°С. Секвенирование фрагмента ЛДГ-А размером 794 п.н. было осуществлено только для кДНК-18°С.

6. С помощью Нозерн-гибридизации обнаружены отличия в мРНК-5 С и мРНК-18°С ЛДГ-А из мышц рыб, акклимированных к раз ным температурам. Показано, что в мРНК-5°С и мРНК-18°С присутствует одна общая фракция размером около 1400 п.н., а фракция в 1600 п.н. характерна только для мРНК-18°С. Это может быть связано с функционированием механизма альтернативного сплайсинга, индуцированного температурой.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Смирнова, Юлия Анатольевна, Москва

1. Александров В.Я. Реактивность клеток и белки. Л.: Наука. 1985. 317 с.

2. Владимирова И. Г., Зотин А.А. Стандартный обмен в классе амфибий // Изв. РАН. Сер. биол., 1994, № 1, 81-92.

3. Демин В.И., Андросова И.М., Озернюк Н.Д. Адаптации энергетического обмена у рыб: влияние скорости плавания температуры на цито-хромную систему скелетных мышц // Докл. АН СССР, 1989, т. 308, 241-246.

4. Жимулев И.Ф. Хромомерная организация политенных хромосом. Новосибирск: Наука. 1994. 284-293.

5. Жимулев И.Ф. Общая и молекулярная генетика. Изд-во Новосиб. Университета. 2002. 458 с.

6. Клячко О.С., Озернюк Н.Д. Температурные адаптации метаболизма: влияние температуры на кинетические свойства лактатдегидроге-назы (Км) во время развития разных видов рыб II ДАН СССР, 1991, т. 319. №5. 1252-1255.

7. Клячко О.С., Озернюк Н.Д. Биохимические механизмы адаптации зародышей разных видов рыб к низким температурам среды // ДАН, 1995, т. 345, № 3, 427-430.

8. Клячко О.С., Полосухина Е.С., Озернюк Н.Д. Функциональные отличия лактатдегидрогеназы из мышц рыб, адаптированных к разным температурам среды // ДАН, 1992, т. 325. № 6, 1246-1251.

9. Клячко О.С., Полосухина Е.С., Озернюк Н.Д. Различия изоферментных спектров лактатдегидрогеназы в белой и красной скелетных мускулатуре рыб // ДАН, 1993, т. 330, № 1, 113-115.

10. Клячко О.С., Полосухина Е.С., Озернюк Н.Д. Температура вызывает структурные и функциональные изменения лактатдегидрогеназы из скелетных мышц рыб // Биофизика, 1993, т. 28, № 4, 596-601.

11. Корочкин Л.И. Взаимодействие генов в развитии. М.: Наука, 1977. 280 с.

12. Маркерт К., Уршпрунг Г. Генетика развития. М.: Мир, 1973, 270 с.

13. Озернюк Н.Д. Энергетический обмен в раннем онтогенезе рыб. М.: Наука. 1985. 174 с.

14. Озернюк Н.Д. Экологическая биоэнергетика. М.: Изд-во Знание. 1989. 62 с.

15. Озернюк Н.Д. Экологическая биоэнергетика рыб: взаимосвязь с этапами онтогенеза, температурой, скоростью плавания, содержанием кислорода в воде // Труды VIII Конференции по экологической физиологии и биохимии рыб. Петрозаводск. 1992, т. 2, стр. 27.

16. Озернюк Н.Д. Принципы минимизации метаболизма и оптимальные условия развития видов // Изв. Акад. Наук, сер. биол., 1993, № 1. 815.

17. Озернюк Н.Д. Температурные адаптации. М.: Изд-во Московского университета. 2000.205 с.

18. Озернюк Н.Д. Биоэнергетика онтогенеза. М.: Изд-во Московского университета. 2000. 259с.

19. Озернюк Н.Д., Булгакова Ю.В., Демин В.И., Андросова И.М., Стельма-щук Е.В. Механизмы эволюционных и онтогенетических температурных адаптаций метаболизма у пойкилотермных // Изв. Акад. Наук, сер. биол., 1993, № 5.703-713.

20. Проссер Л. Сравнительная физиология животных. М.: Мир, 1977. т. 1, 608 с, т. 2, 571 с.

21. Сидоров B.C. Экологическая биохимия рыб: Липиды. Л.: Наука. 1983. 240 с.

22. Сингер М., Берг П. Гены и геномы. М.: Мир. 1998. Т. 1. 373 е., Т. 2. 391 с.

23. Хочачка П., Сомеро Дж. Стратегия биохимической адаптации. М.: Мир, 1977, 398 с.

24. Хочачка П., Сомеро Дж. Биохимическая адаптация. М.: Лир, 1988. 568 с.

25. Abad-Zapatero С., Griffith J.P., Sussman J.L. et al. Refined crystal structure of dogfish M4 apo-lactate dehydrogenase // J. Mol. Biol., 1987? Vol. 198, 445-467.

26. Adams M J., Buehner M., Chandrasekhar K. et al. Structure-function relationships in lactate dehydrogenase // Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1973, Vol. 70 №3, 1968-1972.

27. Baldwin J., Hochachka P.W. Functional significance of isoenzymes in thermal acclimatization: Acetylcholinesterase from trout brain // Biochem. J., 1970, Vol. 116, 883-887.

28. Battersby B.J., Moyes C.D. Influence of acclimation temperature on mitochondrial DNA, RNA, and enzymes in skeletal muscle // Am. J. Physiol., 1998, Vol. 275, R905-R912.

29. Brett J.R. The metabolic demand for oxygen in fish, particularly salmonids, and a comparsion with other vertebrates // Respirat. Physiol. 1972. Vol. 14, 151-170.

30. Brett D., Lehmann J., Hanke S. et al. EST analysis online: WWW tools for detection of SNPs and alternative splice forms // Trends in Genetics. 2000. Vol. 16. 369-422.

31. Bullock Т.Н. Compensation fortemperature in the metabolism and activity of poikiloJierms // Biol. Rev. 1955. Vol. 30, 311-342.

32. Cahn R.D. Developmental changes in embrionic enzyme patterns: the effect of oxidative substrates on lactic dehydrogenase in breating chick embryonic heart cell cultures // Dev. Biol. 1964. Vol. 9, 327-346.

33. Campbell R.S., Deviers P.S. Thermal acclimation in the teleost, Blennius pho-lis (L.) // Сотр. Biochem. and Physiol., 1975. A, Vol. 52, 147-151.

34. Davis B.J. Disc-electrophoresis II. Method and application to human serum proteins //Ann. N.Y.Acad. Sci. 1964. Vol. 121,401-409.

35. Dunn J.F. Low-temperature adaptation of oxidative energy production in cold-water fishes // Canad. J.Zool. 1988. Vol. 66, 1098-1104.

36. Eventoff W, Rossmann M.G, Taylor S.S. et al. Structural adaptations of lactate dehydrogenase isosymes // Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1977, Vol. 74 № 7, 2677-2681.

37. Fields P.A, Somero G.N. Amino acid sequence differences cannot fully explain interspecific variation in thermal sensitivities of gobiid fish A4-lactate dehydrogenases (A4-LDHS) // J. Exp. Biol, 1997. Vol. 200. 1839-1850.

38. Fields P.A, Somero G.N. Hot spots in cold adaptation: Localized increases in conformational flexibility in lactete dehydrogenase A4 orthologs of Antarctic notothenioid fishes // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. Vol. 95. 11476-11481.

39. Fitzpatrick L.C, Brown A.V. Metabolic compensation to temperature in the salamander Desmognathus ochrophaeus from a high elevation population // Сотр. Biochem. Physiol. 1975. Vol. 50, 733-737.

40. Frankel J.S. Lactate dehydrogenase isozymes of the island barb, Barbus oli-golepis (Cypriniformes, Teleostei): their characterization and ontogeny // Сотр. Biochem. Physiol. 1987. Vol. 87B, No 3, 581-585.

41. Frankel J.S, Hart N.H. Lactate dehydrogenase ontogeny in tjhe genus Brachydanio (Cyprinidae)//J. ofHered. 1977. Vol. 68. 81-86.

42. Fukasawa K.W, Li, S.S.-L. Complete nucleotide sequence of the mouse lactate dehydrogenase-A functional gene: comparsion of the exon-intron organization of dehydrogenase genes // Genetics. 1987. Vol. 116. 99105.

43. Fukasawa K.W, Li W.H, Yagi K, Luo C.-C, Li S.S.-L. Molecular evolution of mammalian lactate dehydrogenase-A genes and pseudogenes: association of a mouse processed pseudogene with а В1 repetitive sequence // Mol. Biol. Evol., 1986. Vol. 3, 330-342.

44. Goodfriend T.L., Sokol D.M., Kaplan N.O. Control of the synthesis of lactic acid dehydrogenases // J. Mol. Biol., 1966. Vol. 1, No 1, 18-31.

45. Hazel J.R., Prosser C.L. Molecular mechanisms of temperature compensation in poikilotherms // Physiol. Rev. 1974. Vol. 54. 620-677.

46. Heap S.P., Watt P.W., Goldspink G. Consequences of thermal change on the myofibrillar ATPase of five freshwater teleosts // J. Fish Biol. 1985, •Vol. 26, 733-738.

47. Hochachka P.W., Lewis J.K. Enzyme variance in thermal acclimation // J. Biol. Chem. 1970. Vol. 245, 6567-6573.

48. Hochachka P.W., Somero G.N. Biochemical adaptation. Mechanism and process in physiological evolution. Oxford Univ. Press. 2002. 466 p.

49. Holbrook J.J., Liljas A., Steindal S., Rossmann M.G. Lactate dehydrogenase // The Enzymes. 1975. Vol. 11. 191-292.

50. Holmes R.S. Evolutuion of lactate dehydrogenase genes // FEBS Letters. 1972. Vol. 28. 51-55.

51. Huang D., Jungmann R.A. Transcriptional regulation of the lactate dehydrogenase A subunit gene by the phorbol ester 12-O-tetradecanoyphorbol-13-acetate // Mol. Cell. Endocrinol. 1995. Vol. 108. 87-94.

52. Hwang G.-C., Watabe S., Hashimoto K. Changes in carp myosin ATPase induced by temperature acclimation // J. Сотр. Physiol., 1990, Vol. В 160, 233-239.

53. Jaenicke R. Folding and association of proteins // Biophys. Struct. Mechan., 1982, Vol. 8, 231-256.

54. Jaenicke R. Folding and association of proteins // Biophys. Struct. Mechan., 1987, Vol. 49, 117-237.

55. Johnston I.A., Walesby N.J., Davison W. Temperature adaptation in myosin of Antarctic fish // Nature. 1975. Vol. 254, 74-75.

56. Jungmann R.A., Huang D., Tian Di Regulation of LDH-A gene expression by transcriptional and posttranscriptional signal transduction mechanisms //J. Exp. Zool. 1998. Vol. 282. 188-195.

57. Kaplan N.O. Lactate dehydrogenase: structure and function. In: Subunit Structure of Proteins, Brookhaven Symposia in Biology. 1964. Vol. 17.

58. Klyachko O.S., Ozernyuk N.D. The effect of temperature on the kinetic properties of lactate dehydrogenase from embryos of various fish species // Сотр. Biochem. Physiol., 1994, Vol. 107B, № 1, 593-595.

59. Klyachko O.S., Ozernyuk N.D. Functional and structural properties of lactate dehydrogenase from embryos of different fishes // Сотр. Biochem. Physiol. 1998, Vol. 119B, № 1, 77-80.

60. Krayev A.S., Skryabin K.G., Balev A P., Georgiev G.P. The nucleotide sequence of the ubiquitous repetitive DNA sequence В1 complementaryto the most abudant class of mouse fold-back RNA // Nucl. Acids Res. 1980. Vol. 8. 1201-1215.

61. S.S.-L., Fitch W.M., Pan Y.-C.E., Sharief F.S. Evolutionary relationships of vertebrate lactate dehydrogenase iso2ymes A4 (muscle), B4 (heart) and C4 (testis) // J. Biol. Chem. 1983. Vol. 258. 7029-7032.

62. Maniatis Т., Tasic B. Alternative pre-mRNA splicing and proteome expansion inmetazoans //Nature. 2002. Vol. 418. 236-243.

63. Markert C. L., Moller F. Multiple forms of ensymes: tissue, ontogenetics and species specific patterns // Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1959, Vol. 45, № 5, 753-763.

64. Markert C.L., Shaklee J.B., Whitt G.S. Evolution of a gene // Science. 1975. Vol. 189. 102-114.

65. Ozernyuk N.D., Klyachko O.S., Polosukhina E.S. Acclimation temperature affects the functional and structural properties of lactate dehydrogenase from fish (Misgurnus fossilis) skeletal muscles // Сотр. Biochem. Physiol. 1994. Vol. 107B, 141-145.

66. Penney R.K., Goldspink G. Short term temperature acclimation in myofibrillar ATPase of a stenotherm Salmo gardneri Richardson and an eurytherm Carassius auratus II Fish Biol. 1981. Vol. 18, 715-721.

67. Pesce A., Fondy T.P., Stolzenbach F. The comparative enzymology of lactic dehydrogenase. III. Properties of the H4 and M4 enzymes from a number of vertebrates // J. Biol. Chem., 1967, Vol. 242, JVb 9, 1251-2167.

68. Philipp D.P., Whitt G.S. Patterns of gene expression during teleost embryo-genesis: lactate dehydrogenase isozyme ontogeny in the medaka (<Oryzias latipes) II Dev. Biol., 1977. Vol. 59. 183-197.

69. Place A.R., PowersD.A. Kinetic characterization of the lactate dehydrogenase (LDH-B4) allozymes of Fundulus heteroclitus II J. Biol. Chem. 1984. Vol. 259, 1309-1318.

70. Powers D.A., Ropson I., Brown D., et al. Genetic variation in Fundulus heteroclitus: geographic distribution//Am. Zool. 1986. Vol. 26. 131 -14.

71. Powers D.A., Schulte P.M. A molecular approach to the selectionist/neutralist controversy. In: Molecular Zoology: Advances Strategies and Protocols, J.D.Ferraris and S.R.Palumbi, eds. John Wiley-Liss, Inc., New York., 1996. 327-352.

72. Powers D.A., Leuerman Т., Crawford D., DiMichele L. Genetic mechanisms for adapting to a changing environment // Ann. Rev. Genet. 1991. Vol. 25, 629-659.

73. Powers D.A., Smith M., Gonsalez-Villasenor I. et al. Oxford surveys in evolutionary biology. 1993. Vol. 9. 43-107.

74. Precht H. Concepts of the temperature adaptation of unchanging reaction systems of cold-blooded animals In: Physiological adaptation. Ed. C.L. Prosser, Wash (D.C.) Amer. Physiol. Soc. 1958. 58-70.

75. Precht H., Basedow Т., Bereck R. et al. Reactionen und Adaptetionen wech-selwarmer Tiere nach einer Anderung der Anpassungstemperatyre und der zeitliche Verlauf // Kieler Meeresuntersuch. 1966. Vol. 13, 369401.

76. Privalov P.L. Stability of proteins. Small globular proteins // Adv. Protein Chem. 1979. Vol. 33, 167-241.

77. Puissant L., Houdebine L. An improvement of the single-step metheod of RNA isolation by acid guanidinium thiocyanate-phenol-chloraphorm extraction // Biottechniques. 1991. Vol. 8, 148-149.

78. Quattro J.M., Pollock D.D., Powell M., Woods H.A., Powers D.A. Evolutionary relations among vertebrate muscle-type lactate dehydrogenases // Mol. Mar. Biol, and Bioctech. 1995. Vol. 4 (3) 224-231.

79. Reick A.F., Belli J. A., Blaskovics M.E. Oxygen consumption of whole animal and tissues iii temperature acclimated amphibians // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1960, Vol. 103. 436-439.

80. Richards A.H., Hilf R. Effect of estrogen administration on glucose 6-phosphate dehydrogenase and lactate dehydrogenase isoenzymes in rodent mammary tumors and normal mammary glands // Cancer Res. 1972. Vol. 32.611-616.

81. Richards A.H., Hilf R. Influence of pregnancy, lactation and involution on glucose-6-phosphate dehydrogenase and lactate dehydrogenase isoenzymes in the rat mammary gland // Endocrinology. 1972. Vol. 91. 287295.

82. Rigby B.J, Mason P. Thermal transitions in gastropod collagen and their correlation with environmental temperature // Austral. J. Biol Sci. 1967. Vol. 20, 265-271.

83. Russell P.J. Genetics. 5th ed. Menlo Park, California: Addison Wesley Longman Inc., 1998. 388.

84. Segal J.A, Crawfrod D.L. LDH-B enzyme expression: the mechanisms of altered expression in acclimation and evolutionary adaptation // Am. J. Physiol. 1994. Vol. 267. 1150-1153.

85. Segal J.A, Schulte P.M., Powers D.A, Crawford D.L. Descriptive and functional characterization of variation in the Fundulus heteroclitus LDH-B proximal promoter // J. Exp. Zool. 1996. Vol. 275. 355-364.

86. Scholander P.E, Flagg W, Hoch R.J, Irving L. Studies on the physiology of frozen plants and animals in the Arctic // J. Cell. Сотр. Physiol. Suppl, 1953, Vol. 1, 1-56.

87. Short M.L, Huang D.M, Milkowski D.M, Short S, Kunstman K, Soong C.-J, Chung K.C, Jungmann R.A. Analysis of the rat lactate dehydrogenase A submit gene promoter/regulatory region // Biochem J. 1994. Vol. 304. 391-398.

88. Sidell B.D. Turnover of cytochrome с in skeletal muscle of green sunfish (Le-pomis syanellus R.) during thermal acclimation // J. Exp. Zool, 1977. Vol. 199, 233-250.

89. Sidell B.D. Wilson F.R., Hazel R., Prosser C.L. Time course of thermal acclimation in goldfish // J. Сотр. Physiol. 1973. Vol. 84. 119-127.

90. Soares E.R. Genetic and linkage tests // Mouse News Lett. 1978. Vol. 59. 11.

91. Somero G.N. Pyruvate kinase variants of the Alaskan king-crab // Biochem. J., 1969, Vol. 114, 237-241.

92. Somero G.N. pH-temperature interactions on proteins: principles of optimal pH and buffer system design // Marine Biol. Lett., 1981, Vol. 2, 163178.

93. Somero G.N. Proteins and temperature // Ann. Rev. Physiol., 1995, Vol. 57, 41-68.

94. Somero,G.N., Siebenaller J.F. Inefficient lactate dehydrogenase of deep-sea fishes//Nature. 1979, Vol. 282, 100-102.

95. Taylor S.S. Amino acid sequence of dogfish muscle lactate dehydrogenase // J. Biol. Chem., 1977, Vol. 252, № 5, 1799-1806.

96. Taylor S.S., Oxley S.S., Allisson W.S. et al. Amino acid sequence of dogfish M4 lactate dehydrogenase // Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1973, Vol. 70, 1790-1794.

97. Tsuji S., Okada M., Amakura Y. et al. Estimated production by the official inspection of coal-tar dyes (including dye aluminum lakes) in fiscal year1999 // Kokuritsu lyakuhin Shokuhin Eisei Kenkyusho Hokoku. 2000. Vol. 118. 135-138.

98. Vetter R.-A. H., Buchholz F. Catalytic properties of two pyruvate kinase iso-forms in nordic krill, Meganyctiphanes norvegica with respect to seasonal temperature adaptation !J Сотр. Biochem. Physiol. 1997. Vol. 116A, 1-10

99. WallaceJ.C. Observation on the relationship between the food consumption and metabolic rate of Blennius pholis L. // Сотр. Biochem. Physiol., 1973, A, Vol. 45, 293-306.

100. Whitt G.S. Developmental genetics of fishes: isozymic analysis of differential gene expression // Amer. Zool., 1981. Vol. 21, 549-572.

101. Wohlschlag D.E. An antarctic fish with unusually low metabolism // Ecology, 1963, Vol. 44, 557-564.

102. Xu Y., Gong Z. Asynchronous activation of 10 muscle-specific protein (MSP) genes during zebrafish somitogenesis // Dev. Dyn. 2000. Vol. 219. 201

103. Yancey P.H., Somero G.N. Temperature dependence of intracellular pH: its role on the conservation of pyruvate apparent Km values of verterbrate lactate dehydrogenases // J. Сотр. Physiol., 1978, Vol. 125, 129-134.

104. Zhang F., Clarke J.D.W., Ferretti P. FGP-2 up-regulation and proliferation of neural progenitors in the regenerating amphibian spinal cord in vivo // Dev. Biol. 2000. Vol. 225. 381-391.215.