Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Азотистый обмен и количественные аспекты синтеза белка у бычков герефордской и холмогорской пород

ВАК РФ 03.00.23, Биотехнология

Автореферат диссертации по теме "Азотистый обмен и количественные аспекты синтеза белка у бычков герефордской и холмогорской пород"

На правах рукописи

Баранов Андрей Павлович

АЗОТИСТЫЙ ОБМЕН И КОЛИЧЕСТВЕННЫЕ АСПЕКТЫ СИНТЕЗА БЕЛКА У БЫЧКОВ ГЕРЕФОРДСКОЙ И ХОЛМОГОРСКОЙ ПОРОД

03.00.04 - биохимия

АВТОРЕФЕРАТ

диссертации на соискание ученой степени кандидата биологических наук

Боровск - 1999

Работа выполнена в лаборатории белково-аминокислотноп питания Всероссийского научно-исследовательского институт физиологии, биохимии и питания сельскохозяйственных живот ных.

Научный руководитель - доктор биологических наук,

профессор, академик РАСХН Кальницкий Б.Д.

Официальные оппоненты: доктор биологических наук,

профессор, член-кор. РАСХН Владимиров В.Л. кандидат биологических наук, Матвеев В.А.

Ведущее предприятие - Калужский филиал Московской

сельскохозяйственной академии им. К. А. Тимирязева

Защита состоится "29" декабря 1999 г.

на заседании диссертационного совета Д.020.17.01. пр Всероссийском научно-исследовательском институте физиолс гии, биохимии и питания сельскохозяйственных животных.

Адрес института: 249010, г. Боровск, Калужской обл., ВНИИФБиП с.-х. животных

С диссертацией можно ознакомиться в библиотеке института

Автореферат разослан "_"_ 1999 г.

Ученый секретарь

диссертационного совета, р /

к. с.-х.н. у ^ Г.В. Дворянчикова

1. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ

Актуальность исследований.

В настоящее время в научной литературе интенсивно об-уждаются вопросы о роли отдельных факторов в регуляции мясной родуктивности у крупного рогатого скота. Основное внимание иссле-ователей уделяется поиску путей направленного изменения метаболи-еских потоков, обеспечивающих эффективное образование мышечной, :ировой и костной ткани у растущих и откармливаемых животных для остижения наиболее полной реализации их генетического потенциала, получения высокого качества мясной продуктивности.

Несмотря на методические трудности, имеются определенные спехи в изучении закономерностей формирования мышечной ткани и оличественных аспектов метаболизма белка в скелетных мышцах.

Установлено, что скорость роста мышечной ткани обуслов-ивается тремя основными факторами: скоростью синтеза мышечного елка, скоростью его распада, а также числом и размером мышечных леток (Young et al., 1977). И хотя множество переменных, таких как екреция гормонов, уровень кормления, окружающая среда и способны овлиять на скорость роста мышечной ткани, тем не менее, все они в онечном итоге действуют посредством изменения одного из этих трех ¡ундаментальных факторов.

В отечественной и зарубежной литературе встречаются от-ывочные и противоречивые сведения о роли биохимических и физио-огических факторов в регуляции интенсивности роста животных. Не сны закономерности образования составных элементов тела и не скрыты причины разной интенсивности биосинтеза мышечной и жи-овой тканей, а также эффективность трансформации питательных ве-1еств корма в продукцию животного. В теоретическом и практическом лане могут быть важными исследования, проводимые рядом авторов

на животных различного генотипа (в данном случае различных пород). Так, по мнению Breathnach and Chambón (1981), между отдельными популяциями животных внутри одного вида могут быть различия на уровне регуляторных факторов белкового синтеза в мышечной ткани.

Одним из путей познания биологической природы мясной продуктивности животных является изучение обмена веществ и его регуляции в тканях и органах, где метаболические процессы протекают более интенсивно, чем в крови.

Важным показателем, характеризующим процессы метаболизма, является обмен белков и ряда других азотистых соединений, в организме животных.

Цели и задачи исследований. Исходя из вышеизложенного, целью нашей работы явилось изучение особенностей метаболизма и эффективности использования азотистых веществ, интенсивности синтеза и обновления мышечных белков у молодняка крупного рогатого скота герефордской и холмогорской пород в период доращивания и откорма. В соответствии с указанной целью, в задачу исследований входило:

- определить количественные параметры синтеза и распада белков скелетных мышц;

- выявить особенности метаболизма и использования азотистых веществ в организме бычков с использованием критериев определения отдельных метаболитов и активности ферментов азотистого обмена, а так же баланса азота;

- изучить интенсивность наращивания мышечной ткани у бычков различного направления продуктивности.

Научная новизна. Получены новые данные характеризующие количественные аспекты метаболизма мышечных белков у бычков разного возраста и различного генотипа. Показано, что при достижении возраста 14 месяцев синтез мышечных белков протекает более интен-

ивно у бычков мясного направления продуктивности, [рактическая значимость работы. Проведенные исследования поволили расширить наши знания о механизмах и факторах регуляции етаболизма мышечных белков и формировании массы скелетной мус-улатуры у бычков мясной и молочной пород, количественные харак-гристики которых будут использованы при разработке систем и моде-ей прогнозирования мясной продуктивности у откармливаемых жи-отных разных генотипов.

Основные положения диссертации по метаболизму белков и его ггуляции у растущих откармливаемых животных могут быть исполь-званы в курсе лекций по физиологии и биохимии сель-<охозяйственных животных в высших учебных заведениях, а также этрудниками НИИ по вопросам изучения механизмов регуляции био-1нтеза составных компонентов мяса и накопления мышечной и жиро-эй тканей.

Положения выносимые на защиту:

- количественные закономерности метаболизма мышечных бел-эв у бычков герефордской и холмогорской пород;

- особенности метаболизма и использования азотистых веществ ивотными различного направления продуктивности и различной ин-'.нсивности роста.

Публикации. По материалам диссертации опубликовано две ра-

)ТЫ.

Структура и объем работы. Диссертационная работа состоит из: ¡едения, обзора литературы, собственных исследований, заключения, лводов, практических предложений. Работа изложена на 122 страни-IX машинописного текста, содержит 18 таблиц и 4 рисунка. Список ¡пользованной литературы включает 202 источника, в том числе 148 юстранных.

2. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

Настоящая работа является частью комплексных исследований, выполненных рядом лабораторий института (эндокринной регуляции обмена веществ и продуктивности, иммунобиотехнологии, пищеварения, энергетического и белково-аминокислотного питания) по изучению регуляторных механизмов и идентификации факторов стимулирующих биосинтез компонентов мяса у бычков герефордской и холмогорской породы.

Опыт проведен в виварии института на бычках холмогорской и герефордской пород. До начала эксперимента бычки мясной породы находились на пастбищном содержании, холмогоры на привязном. В 9-месячном возрасте по принципу аналогов были сформированы 2 группы животных со средней живой массой 196-203 кг (4 бычка породы ге-рефорд и 5 холмогорской породы). В течение всего эксперимента содержание животных было привязным, кормление индивидуальное, по нормам, разработанным для интенсивных технологий выращивания и откорма бычков в промышленных комплексах(Левантин Д.Л., Храп-ковский А.И., Довгих А.Я., 1971). Уровень кормления был рассчитан на получение от животных в период откорма 1000 г. среднесуточного прироста живой массы.

Для контроля интенсивности роста проводили ежемесячное взвешивание подопытных животных. В ходе эксперимента проведены два балансовых опыта (в 12- и 14-месячном возрасте) для определения переваримости и усвоения азотистых веществ корма. В i5.5-месячном возрасте проведен балансовый опыт с целью определения экскреции креатинина и 3-метилгистидина с мочой. Каждый раз перед постановкой животных на балансовые опыты брали пробы крови пункцией яремной вены ( до утреннего кормления и через 3 часа после него) для биохимических исследований.

В плазме крови определяли:

- концентрацию мочевины по Coulambe S., Fawreon, (1963).

- концентрацию свободных аминокислот на аминокислотном нализаторе ААА-Т- 339.

- активность аспартатаминотрансферазы (КФ 2.6.1.1.) и алани-аминотрансферазы (КФ 2.6.1.2.) по Reitman S.J., Frankel S. (1957).

В образцах длиннейшей мышце спины, взятых путем биопсии в 2- и 14-месячном возрасте и после убоя животных в возрасте 15.5 ме-яцев, исследовали: концентрацию общего азота по Къельдалю, фрак-донный состав белков мышц методом высаливания (Иванов И.И., 974); концентрацию РНК и ДНК (Shibko et.al., 1967), а так же актив-ость ферментов переаминирования - аспартат- и аланинаминотрасфе-аз.

Содержание общего азота в кормах, кале и моче определяли по къельдалю.

В суточной моче исследовали концентрацию креатинина по ре-кции Яффе в щелочном пикрате (Лемперт М.Д.,1986) и концентрацию -метилгистидина на аминокислотном анализаторе ААА-Т-399,

В конце опыта животных убивали, проводили обвалку и оценку имического состава туши. Химический анализ мышечной ткани (сухое ещество, азот) проводили по общепринятым методам (Лебедев П.Т., гсович А.Г., 1969). Результаты всех исследований были обработаны с рименением математических методов (Овсянников А.И., 1976).

3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

3.1. Интенсивность роста, убойные и мясные качества жи-отных.

По мере роста животного, происходит не только увеличение его [ассы, но и существенно изменяются относительные пропорции со-тавных частей тела. У животных, откармливаемых на мясо, состав туш (соотношение основных тканей - мышц, жира и костей) в значи-

тельной степени определяет ее качество. Высокий процент мышечных тканей, более низкая доля костей и оптимальный уровень жира, как правило, соответствуют требованиям к туше высшего качества. Определяющие влияние на состав туши оказывают такие факторы, как питание, порода и пол.

3.1.1. Динамика роста и состав туши у бычков разных пород. На протяжении всего эксперимента бычки породы герефорд по показателям роста несколько уступали (на 1.8 %) бычкам молочной породы (среднесуточный прирост за опыт составил, соответственно, 1051 ±34 и 1118±42 г). Животные обеих пород за весь период опыта увеличили свою живую массу на 61 %. Более ощутимые различия наблюдались в период доращивания животных (возраст 11 месяцев). В это время бычки породы герефорд уступали холмогорам по среднесуточному приросту на 20.7 %. В последующие периоды различия были менее выраженными. Что касается других показателей ( прирост живой массы, живая масса), то по ним между животными не установлено статистически достоверной разницы, хотя у бычков мясной породы показатели были несколько ниже, чем у животных молочной породы.

На рисунке 1 представлены результаты обвалке туш у бычков. Следует отметить, что несмотря на то, что в течение всего эксперимента герефорды уступали холмогорам по среднесуточному приросту, при более низкой предубойной живой массе (на 16 кг) выход мышечной ткани (мякоти) был у них на 2.2 кг выше, чем у Холмогоров. Причем у бычков породы герефорд отмечалось и лучшее соотношение мяса и костей скелета ( 4.9 и 3.9 соответственно герефорды и холмогоры).

оо

50 00 50 00 50 00 50 0

Рисунок 1. Показатели мясной продуктивности 15.5-месячных бычков.

3.1.2. Характеристика мясной продуктивности.

Не менее важной качественной характеристикой мясной про-;уктивности является химический состав мяса и, в частности, содержаще белка и отдельных белковых фракций. Основываясь на этом, был [зучен фракционный состав длиннейшей мышцы спины (табл. 1).

Исследования по изучению фракционного состава белков мы-1ечной ткани показали, что у животных герефордской породы в течете всего эксперимента наблюдалась пониженная концентрация белков тромы, хотя достоверная разница по этому показателю отмечена толь-:о у животных в возрасте 12 месяцев (Р<0.02). Обнаружено достовер-юе различие и по качественному показателю белков длиннейшей (ышцы спины, особенно в возрасте 12 и 14 месяцев. В целом можно тметить, что в возрасте 14 месяцев у животных обеих пород наблюда-ось некоторое снижение качественного показателя белка, что возмож-

38 5 401

ЮЩ®й

- 175 172

3 5,8 43,7

I „ 2 - 'Ж

Живая масса, кг Выход мяса, кг масса костей

□ Герефорды О Хопмогоры

ао связано с более низкой скоростью процессов синтеза белка и наращивания мышечной массы. Кроме того, в возрасте 15.5 месяцев у быч-юе как герефордской, так и холмогорской пород происходило снижение уровня саркоплазматической и стромальной фракций, причем у Колмогоров довольно резко повысилось содержание миофибрпллярных белков. Существует мнение, что при снижении процессов синтеза белка в мышцах происходит быстрый распад миофибриллярных белков. Так Allingham P.G., Hunter R.A. (1997) показали, что при снижении процессов синтеза белка в мышечной ткани, прежде всего, наблюдался быстрый распад миофибриллярных белков. Ввиду того, что у бычков холмогорской породы в возрасте 14 месяцев наблюдается значительное снижение концентрации миофибриллярных белков, то можно предположить, что в этот период у холмогоров снижается интенсивность накопления белка, что в свою очередь и привело к снижению скорости наращивания мышечной массы. У животных породы герефорд в этот период не наблюдалось снижения концентрации миофибриллярных белков, но другие биохимические показатели (интенсивность накопления мышечной ткани, эффективность синтеза мышечных белков) указывали на интенсивность биосинтетических процессов.

Таблица 1

Концентрация белковых фракций в длиннейшей мышце спины

у бычков разных пород, г%

Фракции белка Порода

Герефорды Холмогоры

1 2 3

Возраст 12 месяцев

Саркоплазматическая 7.26±0.40 7.30±0.30

Продолжение таблицы 1

1 2 3

Л иоф ибр илля р пая 8.77+0.26 9.10+0.16

лромальная 2.81+0.11* 3.31+0.11

Сачественный показатель ¡елков 5.71±0.08* 4.98±0.26

Возраст 14 месяцев

^аркоплазматическая 7.75±0.13 7.72±0.19

/Гиофибриллярная 9.34+0.55 8.61+0.09

>ромальная 3.4 2+0.11 3.99±0.24

Сачественный показатель ¡елков 5.04±0.34* 4.14±0.19

Возраст 15.5 месяцев

✓аркоплазматическая 7.18+0.16 7.20+0.11

/Гиофибриллярная 10.17+0.13 9.34+0.4

/громальная 2.34±0.47 3.41±0.32

качественный показатель елков 5.87±0.73 5.0810.59

Здесь и далее * - Р<0.5

Анализируя вышеизложенное, можно отметить, что несмотря на более низкие характеристики интенсивности роста у бычков породы герефорд, показатели мясной продуктивности были выше. Можно предположить, что бычки породы герефорд обладают более высокой эффективностью синтеза белка, тогда как бычки холмогорской породы дольше сохраняют свой потенциал к росту и, соответственно, интенсивность процессов синтеза белка в мышцах, что приводит к выравниванию показателей к концу откорма по содержанию мышечной массы в туше и белка в мышцах.

3.2. Обмен азотистых соединений в организме бычков гере-фордской и холмогорской пород.

О состоянии азотистого обмена в организме животных в определенной мере можно судить по балансу азота, функциональной активности ферментов переаминирования (аминотрансфераз), уровню свободных аминокислот и мочевины в плазме крови.

3.2.1. Эффективность использования азотистых веществ корма.

Данные по использованию и усвоению азота корма, представленные в таблице 2 показывают, что эффективность и абсолютный процент усвоения азота у бычков обеих пород были практически одинаковыми. Однако имеются сведения о том, что бычки герефордской породы более интенсивно усваивают азот корма (Sekine Jun Jiro, Hai Jin, Oura Ryozo, 1997). В тоже время Балабанов И., Йониковск М., Александров X., Тодоров М. (1998), не обнаружили статистически достоверных различий между животными герефордской и болгарской черно-пестрой породой, которые выращивались в одинаковых условиях кормления и содержания.

Таблица 2

Показатели усвоения азота у бычков разных пород.

Показатели Герефорды Холмогоры

Возраст 12 месяцев

Принято 108.25±1.40 113.6±3.7

Зыделено с калом 45.27+2.18 49.19±1.61

Зыделено с мочой 26.19+0.87 26.07±0.41

Переварено,г 62.98±2.56 64.37±2.59

Переварено, % 58.17+2.09 56.67±0.87

Усвоено,г 36.64+1.77 38.06+2.96

/о от принятого 33.84+1.54 33.42±1.55

'/о от переваренного 58.13+0.62 58.93±2.08

Возраст 14 месяцев

Принято 134.47+0.72 140.76+ 1.56

Зыделено с калом 47.83±3.47 46.88±1.78

Зыделено с мочой 45.54±2.94 51.04+1.21

Переварено, г 86.64+3.19 93.88+1.08

Переварено,% 64.45+2.47 66.72+0.99

/своено,г 41.1±1.86 42.84+1.05

/о от принятого 30.56±1.32 30.44±0.75

/о от переваренного 47.51+2.11 45.64±1.05

3.2.2. Концентрация свободных аминокислот, мочевины и активность аминотрансфераз в плазме крови

Из данных представленных в таблице 3 следует, что уровень свободных аминокислот в плазме крови в возрасте 12 месяцев был ниже у герефордских бычков на 11 %. При достижении возраста 14 месяцев концентрация свободных аминокислот у животных обеих пород находилась примерно на одинаковом уровне и понижалась по сравнению с 12-месячным возрастом, причем у бычков холмогорской породы это снижение было более выраженным. Так, у герефордов содержание свободных аминокислот в плазме крови в 14-месячном возрасте по сравнению с 12-месячным понизилось на 16 %, у холмогоров - на 29 %. При достижении животными возраста 15.5 месяцев у бычков обеих пород происходит увеличение концентрации свободных аминокислот, При этом у герефордских бычков концентрация свободных аминокислот на 13 % выше, чем у холмогорских и это сопровождалось более высоким содержанием мочевины в крови. Однонаправленное измене ние этих показателей может указывать на более эффективное использо вание аминокислот в обменных процессах, а также на усиление катабо лизма последних. Кроме этого, на основании этих показателей можне предположить, что бычки породы герефорд испытывали недостаток 1 углеводах при высоком содержании протеина в рационе, а это приво дило к использованию избытка аминокислот в процессах глюконе огенеза.

Начиная с 12-месячного возраста, концентрация мочевины конечного продукта азотистого обмена, в плазме крови у бычков поре ды герефорд на 10.9 % выше, чем у холмогоров.

Таблица 3

Концентрации свободных аминокислот и мочевины в плазме крови подопытных бычков, мкмоль/л

Время взятия крови

ПОКАЗАТЕЛИ До кормления Через 3 часа после

Герефорды Холмогоры Герефорды Холмогоры

1 2 3 4 5

Возраст 12 месяцев

Сумма аминокислот 2278.16+ ±341.72 2204.42± ±308.62 1871± ±205.81 2093,47± ±251,22

в т.ч. - незаменимые 903.58± ±133.54 854.16± ±199.60 736.42± ±736.42 854.47± ±854.47

-заменимые 1374.58± ±206.20 1350.26+ ±162.03 1134.58+ ±154.76 1239+ ±136.29

мочевина 4463±567 4024±243 6093±700 5216±277

Возраст 14 месяцев

Сумма аминокислот 1390.15+ ±222.64 1365.67+ ±225.33 1206.51+ ±168.91 1207.3 6± ±166.61

Продолжение таблицы 3

1 2 3 4 5

в т.ч. -незаменимые 619.85± ±68.18 642.35± ±83.50 552.54+ +66.30 543.33± ±70.63

-заменимые 770.3± ±75.46 723.32± ±79.56 653.97± ±78.47 664.03± ±73.04

мочевина 6470±294 5398±113 6913+170 6970±221

Возраст 15.5 месяцев

Сумма аминокислот 2431.72+ ±364.75 2095.67± ±335.30 2105.54± ±378.99 1951.68± ±273.23

в т.ч. -незаменимые 1240.73± ±198.51 1035.61 + ±134.63 1064.27± ±159.64 994.24± ±119.31

-заменимые 1190.99± ±166.74 1060.06± ±137.81 1041.27± ±129.61 957.44± ±112.97

мочевина 4855±703 4160±293 5550±340 5098±359

55 50 45 40 35 30 25 20 15 10 5 0

12 14 15

□ Герефорды □Холмогоры

Рисунок 2. Активность аспартатаминотрансферазы в плазме крови, мкг пирувата Иа/мл

Активность ферментов переаминирования в плазме крови так-:е была более высокой у бычков герефордской породы: на 10 % аспар-1таминотрансфераза и на 8 % активность аланинаминотрансфераза 1ис. 2, 3). При достижении возраста 14 месяцев межпородные разли-м стали еще более выраженными. Так, у бычков герефордской поро-.1 концентрация мочевины выше на 20 %, активность аспартатами-»трансферазы - на 47 %, а активность аланинаминотрсферазы у этих квотных превосходила таковую холмогоров почти в два раза (рис. 2 и . Подобная зависимость сохранилась до конца опыта, хотя эти разли-я несколько сгладились и были статистически не достоверны. Все это

50,06

45,18 44,41

- ' « 30 30,49

24,39

- -

- ИиВ -1-

косвенно указывают на то, что в возрасте 14 месяцев бычки породы герефорд более эффективно использовали свободные аминокислоты не только для синтеза белка, но и для синтеза липидов и глюкозы. К тому же нами была обнаружена высокая коррелятивная связь между уровнем глюкозы и активностью аланинаминотрансферазы в плазме крови, г=+0.94 (Р0.05). Исходя из того, что АЛТ играет важную роль в процессах глюконеогенеза, и основываясь на достаточно высоком коэффициенте корреляции, можно предположить, что у бычков герефордской породы процессы глюконеогенеза протекают с большей интенсивностью.

20 -

19,19

18,08

16,92

15 -

10 ■

9,04

шя

•я

5 -

I

0

12

15

□ Герефорды ВХолмогоры

Рисунок 3. Активность аланинаминотрансферазы в плазме крови, мкг пирувата Ка/мл

3.3. Метаболизм белков в скелетных мышцах у бычков мо-»чной и мясной породы.

Основываясь на том, что экскреция креатинина с мочой отража-г динамику увеличения общего фонда мышечных белков, а выделение метилгистидин показывает динамику деградации этих белков, нами доведен расчет количественных параметров обмена мышечных белков ) этим показателям.

Полученные при этом данные представлены в таблице 4 и 5.

Таблица 4

Интенсивность накопления мышечной ткани у бычков с 12-ти по 15.5-ти месячный возраст,: мг креатинина/кг живой массы в сутки

орода Возраст, месяцев

12 14 15.5

грефорды 25.35+0.54 24.64+0.52 24.41±0.56

олмогоры 24.23+0.44 23.5810.41 24.11+0.52

Проведенные нами исследования по изучению интенсивности копления мышечной ткани показали, что бычки герефордской поро-[ в период доращивания и в начале откорма превосходили бычков лмогорской породы (табл. 4). У бычков обеих пород после 12-сячного возраста наступает некоторое снижение интенсивности на-пления белка в мышцах. У холмогорских бычков после снижения, азанного показателя в возрасте 14 месяцев, наблюдается повышение ) уровня и к концу опыта интенсивность накопления белка в мышцах чти достигла показателей 12-ти месячного возраста.

Таблица 5

Метаболизм белков в скелетных мышцах у бычков разных пород, г/сутки

Показатели Порода

Герефордская Холмогорская

Возраст 14 месяцев

Синтез 545.52±45,68 672.21±49,87

Распад 432.62+44.02 578.21136.43

Отложение 112.90±29.2 94.0+10.7

Эффективность синтеза, % 20.7 14.0

Отношение синтез/распад 1.26 1.16

Возраст 15,5 месяцев

Синтез 561.2±43,26 605.33±48,72

Распад 455.20±37.21 499.43±23.33

Отложение 106.0±18.6 105.9±22.0

Эффективность синтеза, % 19.08 17.5

Отношение синтез/распад 1.23 1.21

Данные характеризующие синтез и распад белка в мышечной гкани (концентрация креатинина и 3-метилгистидина в моче), свидетельствуют, что бычки породы герефорд на протяжении всего опытно-о периода имели выше эффективность биосинтеза мышечных белков. )ти животные характеризовались меньшей скоростью синтеза на фоне [изкой скорости катаболизма, тогда как бычки холмогорской породы [мели выше показатели биосинтеза мышечных белков, при более вы-окой скорости распада. Berg R.T. (1986), Bridges Т.С. (1994) считают, то отличительной особенностью большинства молочных пород явля-гся высокая скорость синтеза при повышенной скорости катаболизма низким приростом и отложением мышечного белка по сравнению с ивотными мясных пород. Таким образом, можно предположить, что ычкам холмогорской породы присущ повышенный оборот мышечного глка, который приводил к снижению эффективности использования змеиной энергии на отложение в теле, что согласуется с более высо-ш значением у них величины теплопродукции. По данным лаборато-ш энергетического питания в 12-месячном возрасте величина тепло-юдукции у герефордов была 36.87 МДж, в 14-месячном возрасте '.12 МДж, в 15 месячном возрасте 48.83 МДж, а у холмогорских быч-в 40.77 МДж, 50.28 МДж и 60.03 МДж соответственно. Герефорды, 1евшие более высокие показатели, характеризующие эффективность осинтеза мышечных белков, избыток свободных аминокислот нап-вляли на синтез глюкозы и липидов, что в конечном итоге обеспе-ло повышение эффективности использования обменной энергии рма на прирост массы тела. Обобщая вышеизложенное, можно летать, что повышение интенсивности роста животных сопровожда-;я не только усилением процессов биосинтеза белков, но и изменени-

ем интенсивности их распада, что в конечном итоге обеспечивает накопление массы мышечной ткани. При этом включаются регуляторные механизмы, которые способствуют экономному использованию энергетических субстратов для обеспечения основных физиологических функций организма. В результате изменяется интенсивность и направленность метаболических потоков, что в конечном итоге формирует метаболический тип животного.

ВЫВОДЫ

1. Бычки холмогорской породы в условиях интенсивного выращивания и откорма проявили достаточно высокие показатели мясной продуктивности. При одинаковых условиях кормления они имели тенденцию к более высоким показателям роста и большую живую массу в конце опыта по сравнению с герефордскими бычками.

2. Холмогорские бычки, в отличие от своих сверстников породы герефорд, обладают более высокой скоростью синтеза мышечного белка на фоне повышенной интенсивности его катаболизма. В возрасте И и 15 месяцев скорость синтеза мышечных белков у животных холмогорской породы составила 672.21 и 605.33 г/сут, скорость катаболизм; 578.21 и 499.43 г/сут., а у животных породы герефорд 545.52 и 561.2(

г/сут., 432.62 и 455.20 г/сут, соответственно.

3. Бычки породы герефорд по сравнению с животными хол могорской породы характеризовались более высокой эффективностьк

интеза мышечных белков: а.) интенсивность накопления мышечной кани у герефордов в возрасте 12, 14 и 15 месяцев была 25.35, 24.64 и 4.41 мг креатинина/кг живой массы против 24.23, 23.58 и 24.11 мг реатинина/кг живой массы соответственно у холмогоров; б.) эффек-ивность синтеза мышечных белков в возрасте 14 и 15 месяцев у жи-этных породы герефорд была 20.7 и 19.08 %, тогда как у бычков хол-огорской породы 14.0 и 17.5 % соответственно. Результатом более осокой эффективности синтеза мышечных белков у животных мясной эроды было повышение относительного содержания мышечной ткани э сравнению с бычками молочной породы (165.0 кг и 156.7 кг, соот-тственно).

4. Отмечено более эффективное использование аминокислот в ¡менных процессах у бычков герефордской породы, что сопровождать сравнительно низкой скоростью катаболизма мышечного белка.

5. Начиная с 14-месячного возраста бычки герефордской поро-I, по сравнению с холмогорами более эффективно использовали азот рма, на что указывают данные по среднесуточному накоплению мызных белков, особенно в возрасте 14 месяцев (112.9 г у герефордов этив 94 г у холмогоров).

6. Активность аланинаминотрансферазы у бычков герефордской эоды достоверно коррелирует с концентрацией глюкозы в крови +0.94; Р<0.05), свидетельствуя о протекании на более высоком уров-процессов глюконеогенеза у этих животных по сравнению с холмо-ами.

7. Животные мясного направления при отсутствии достоверных различий в живом весе имели более высокую массу и выход мякоти, а также отношение мякотной части к костям и жиру при более низких затратах питательных веществ корма на единицу продукции.

ПРАКТИЧЕСКИЕ ПРЕДЛОЖЕНИЯ

1. Полученные экспериментальные данные рекомендуется использовать в научных исследованиях для прогнозирования направленности метаболических процессов при выращивании и откорме молодняка крупного рогатого скота.

2. При апробации новых систем кормления бычков различного направления продуктивности в период доращивания и откорма необходимо учитывать, что бычкам молочной породы свойственен повышенный оборот белка, то есть высокая скорость синтеза белка сопровожда ется повышенной скоростью катаболизма.

3. При разработке системы кормления бычков различного на правления продуктивности необходимо уточнение норм протеиновоп питания.

Список работ, опубликованных по теме диссертации:

1. Баранова И.А., Баранов А.П. Потребление корма и мясная [родуктивность бычков герефордской и холмогорской пород. 'Информационный листок Калужского ЦНТИ, N 81, 1999;

2. Баранов А.П. Особенности белкового обмена и продук-ивности бычков герефордской и холмогорской пород. Информационный листок Калужского ЦНТИ, N 83,1999;

3. Кальницкий Б.Д., Аитова М.Д., Еримбетов К.Т., Баранов ^.П., Павлова О.М. Сравнительная характеристика биосинтеза белков ышечной и липидов жировой ткани у бычков герефордской и холмо-)рской пород. //Тезисы научной конференции сотрудников Нижего-эдской гос. с.-х. академии (секция зооинженерных наук), Н.Новгород, )99 (в печати).

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Баранов, Андрей Павлович

Введение.

1. Обзор литературы.

1.1. Динамика роста и накопления мышечной массы у крупного рогатого скота мясных и молочных пород.

1.2. Количественные аспекты синтеза и катаболизма мышечных и общих белков тела и методы их определения.

1.3 Характеристика азотистого обмена и факторов его регуляции.

2. Собственные исследования. 37 2.1. Материалы и методы исследований.

3. Результаты исследований и их обсуждение.

3.1. Интенсивность роста, убойные и мясные качества бычков герефордской и холмогорской породы.

3.1.1. Рост и убойные качества животных.

3.1.2. Характеристика мясной продуктивности.

3.1.3. Потребление корма и его затраты на прирост мышечной массы.

3.2. Состояние азотистого обмена у бычков холмогорской и герефордской пород в период откорма.

3.2.1. Эффективность использования азотистых веществ корма.

3.2.2. Динамика концентрации свободных аминокислот и мочевины в плазме крови бычков.

3.2.3. Активность ферментов переаминирования в плазме крови и в длиннейшей мышце спины.

3.3. Метаболизм белков в скелетных мышцах у бычков молочной и мясной породы.

3.3.1. Динамика экскреции креатинина и 3-метилгистидина с мочой у бычков герефордской и холмогорской породы.

3.3.2. Концентрация нуклеиновых кислот в длиннейшей мышце спины.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Азотистый обмен и количественные аспекты синтеза белка у бычков герефордской и холмогорской пород"

В настоящее время в литературе интенсивно обсуждаются вопросы о роли отдельных факторов в регуляции мясной продуктивности у крупного рогатого скота. Основное внимание исследователей уделяется поиску путей направленного изменения метаболических потоков обеспечивающих эффективное образование мышечной, жировой и костной ткани у растущих и откармливаемых животных для достижения наиболее полной реализации их генетического потенциала, и получения необходимого качества мясной продуктивности.

Несмотря на методические трудности, имеются определенные успехи в изучении закономерностей формирования мышечной ткани и количественных аспектов метаболизма белка в скелетных мышцах.

Установлено, что скорость роста мышечной ткани обуславливается тремя основными факторами: скоростью синтеза мышечного белка, скоростью его распада, а также числом и размером мышечных клеток (Young et al., 1977). И хотя множество переменных, таких как секреция гормонов, уровень кормления, окружающая среда и способны повлиять на скорость роста мышечной ткани, тем не менее, все они в конечном итоге действуют посредством изменения одного из этих трех фундаментальных факторов.

В России и за рубежом от взрослого крупного рогатого скота получают говядину независимо от того, к какой категории относятся животные - мясной, молочный или рабочий скот, от его пола и упитанности. Следовательно, полученная при этом говядина является продуктом с самыми разнообразными качествами и в соответствии с тем, как эти различные факторы влияют на процессы роста трех основных частей туши -мышечной, жировой и костной тканей, и особенно, на качество двух съедобных компонентов - мышечной и жировой тканей (Berg R.T., Butterfield R.M., 1976). Большинство изменений, которые люди желали бы увидеть у мясного крупного рогатого скота, по видимому, не достигнуто.

В отечественной и зарубежной литературе встречаются отрывочные и противоречивые сведения о роли биохимических и физиологических факторов в регуляции интенсивности роста животных. Не ясны закономерности образования составных элементов тела, и не вскрыты причины разной интенсивности биосинтеза мышечной и жировой тканей, а также эффективности трансформации питательных веществ корма в продукцию животного. В теоретическом и практическом плане могут быть важными исследования, проводимые рядом авторов на животных различного генотипа (в данном случае различных пород). Так, по мнению Breathnach and Chambón (1981), между отдельными популяциями животных внутри одного вида могут быть различия на уровне ре-гуляторных факторов белкового синтеза в мышечной ткани.

Следует отметить, что имеющиеся в литературе отдельные данные по этим вопросам касаются, главным образом, изучения морфологических и некоторых биохимических показателей крови. Они, как правило, получены на животных убойного возраста и не дают более полной информации об особенностях обмена веществ в период постнатального онтогенеза, когда формируется будущая продуктивность животного, и по этому не могут служить основой для физиолого-биохимической характеристики высокой энергии роста и мясной продуктивности.

Одним из путей познания биологической природы мясной продуктивности животных является изучение обмена веществ и его регуляции в тканях и органах, где метаболические процессы протекают более интенсивно, чем в крови.

Важным показателем, характеризующим процессы метаболизма, является обмен белков и ряда других азотистых соединений, в организме животных.

Исходя из этого, целью нашей работы явилось изучение особенностей метаболизма и эффективности использования азотистых веществ корма, интенсивности синтеза и обновления белков тела у молодняка крупного рогатого скота герефордской и холмогорской пород в период доращивания и откорма. В соответствии с указанной целью в задачу исследований входило:

- определить параметры синтеза и распада белков скелетных мышц и общих белков тела;

- выявить особенности метаболизма и использования азотистых веществ в организме бычков с применением критериев определения отдельных метаболитов и активности ферментов азотистого обмена, а так же баланса азота;

- изучить интенсивность наращивания мышечной ткани у бычков различного направления продуктивности.

Научная новизна. Получены новые данные характеризующие параметры метаболизма мышечных белков у бычков разного возраста и различного генотипа. Показано, что бычки герефордской породы обладают более эффективным синтезом белка.

Практическая значимость работы. Проведенные исследования позволили расширить наши знания о механизмах и факторах, регуляции метаболизма мышечных белков и формирование массы скелетной мускулатуры у бычков мясной и молочной породы, количественные характеристики которых будут использованы при разработке систем и моделей прогнозирования мясной продуктивности у откармливаемых животных разных генотипов.

Основные положения диссертации по метаболизму белков и его регуляции у растущих откармливаемых животных могут быть использованы в курсе лекций по физиологии и биохимии сельскохозяйственных животных в высших учебных заведений, а также НИИ по вопросам расшифрования механизмов регуляции биосинтеза составных компонентов мяса и накопления мышечной и жировой тканей.

Положения выносимые на защиту:

- количественные закономерности метаболизма мышечных белков у бычков герефордской и холмогорской породы;

- особенности метаболизма и использования азотистых веществ животными различного направления продуктивности и разной интенсивности роста.

Апробация представленной работы была проведена на заседании отдела питания ВНИИФБиП с.-х. животных 28 сентября 1999 г.

Положения диссертации изложены в следующих работах:

1. Баранова И.А., Баранов А.П. Потребление корма и мясная продуктивность бычков герефордской и холмогорской породы. Информационный листок калужского ЦНТИ, 1999, №81.

2. Баранов А.П. Особенности белкового обмена и продуктивности у бычков герефордской и холмогорской породы. Информационный листок калужского ЦНТИ, 1999, №83.

3. Кальницкий Б. Д., Аитова М.Д., Ерембетов К.Т., Баранов А.П., Павлова О.М. Сравнительная характеристика биосинтеза белков мышечной и липидов жировой ткани у бычков холмогорской и герефордской пород. Тезисы научной конференции сотрудников Нижегородской гос. с.х. академии (секция зооинженерных наук), Н. Новгород, 1999 г. (в печати).

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Заключение Диссертация по теме "Биотехнология", Баранов, Андрей Павлович

выводы.

1. Бычки холмогорской породы в условиях интенсивного выращивания и откорма проявили достаточно высокие показатели мясной продуктивности. При одинаковых условиях кормления они имели тенденцию к более высоким показателям роста и большую живую массу в конце опыта по сравнению с герефордскими бычками.

2. Холмогорские бычки, в отличие от своих сверстников породы герефорд, обладают более высокой скоростью синтеза мышечного белка на фоне повышенной интенсивности его катаболизма. В возрасте 14 и 15 месяцев скорость синтеза мышечных белков у животных холмогорской породы составила 672.21 и 605.33 г/сут, скорость катаболизма 578.21 и 499.43 г/сут., а у животных породы герефорд 545.52 и 561.20 г/сут., 432.62 и 455.20 г/сут, соответственно.

3. Бычки породы герефорд по сравнению с животными холмогорской породы характеризовались более высокой эффективностью синтеза мышечных белков; а.) интенсивность накопления мышечной ткани у герефордов в возрасте 12, 14 и 15 месяцев была 25.35, 24.64 и 24.41 мг креатинина/кг живой массы против 24.23, 23.58 и 24.11 мг креатинина/кг живой массы соответственно у Холмогоров; б.) эффективность синтеза мышечных белков в возрасте 14 и 15 месяцев у животных породы герефорд была 20.7 и 19.08 %, тогда как у бычков холмогорской породы 14.0 и 17.5 % соответственно. Результатом более высокой эффективности синтеза мышечных белков у животных мясной породы было повышение относительного содержания мышечной ткани по сравнению с бычками молочной породы (165.0 кг и 156.7 кг, соответственно).

4. Отмечено более эффективное использование аминокислот в обменных процессах у бычков герефордской породы, что сопровождалось сравнительно низкой скоростью катаболизма мышечного белка.

5. Начиная с 14-месячного возраста бычки герефордской породы, по сравнению с холмогорами более эффективно использовали азот корма, на что указывают данные по среднесуточному накоплению мышечных белков, особенно в возрасте 14 месяцев (112.9 г у герефордов против 94 г у холмогоров).

6. Активность аланинаминотрансферазы у бычков герефордекой породы достоверно коррелирует с концентрацией глюкозы в крови (г=+0.94; Р<0.05), свидетельствуя о протекании на более высоком уровне процессов глюконеогенеза у этих животных по сравнению с холмогора-ми.

7. Животные мясного направления при отсутствии достоверных различий в живом весе имели более высокую массу и выход мякоти, а также отношение мякотной части к костям и жиру при более низких затратах питательных веществ корма на единицу продукции.

ПРАКТИЧЕСКИЕ ПРЕДЛОЖЕНИЯ.

1. Полученные экспериментальные данные рекомендуется использовать в научных исследованиях для прогнозирования направленности метаболических процессов при выращивании и откорме молодняка крупного рогатого скота.

2. При апробации новых систем кормления бычков различного направления продуктивности в период доращивания и откорма необходимо учитывать, что бычкам молочной породы свойственен повышенный оборот белка, то есть высокая скорость синтеза белка сопровождается повышенной скоростью катаболизма.

3. При разработке системы кормления бычков различного направления продуктивности необходимо уточнение норм протеинового питания.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ.

Несмотря на успехи науки, достигнутые в последнее время в области питания и регуляции процессов роста молодняка крупного рогатого скота, их генетический потенциал мясной продуктивности реализуется недостаточно полно. С целью познания биохимических и физиологических основ мясной продуктивности животных важно обратить внимание на те стороны метаболизма, которые в большей степени определяют эффективность использования питательных веществ корма и мясную продуктивность. Особое внимание должно отводиться изучению процессов биосинтеза основных компонентов мяса <и, главным образом, мышечной ткани, интенсивность роста которой определяет мясную продуктивность животных. Поскольку скорость роста скелетных мышц является интегрирующим показателем синтеза и распада мышечных белков, основное внимание должно быть уделено изучению этих процессов.

Настоящая работа предусматривала изучение особенностей количественных и качественных аспектов синтеза белка и обмена азотистых веществ у бычков различного направления продуктивности, в период их доращивания и откорма. В этой связи в опыт были подобраны бычки двух контрастных пород: герефордской, как наиболее яркий вид мясного скота и холмогорской порода, как наиболее распространенная порода молочного скота.

Как видно из рисунка 1 бычки герефордской породы, находившиеся в одинаковых условиях содержания и кормления с холмогорскими бычками, в течение всего этого периода опыта (с 12- по 15.5-месячный возраст) несколько (на 3.7 %) уступали последним по показателям роста. Такая ситуация описана и другими исследователями, так Гамарник Н.Г.(1972, 1982) в опытах на откармливаемых герефордах показал, что животные этой породы, выращиваемые в помещениях легкого типа, отличались более высокими приростами от животных, которые выращивались в капитальном помещении, среднесуточный прирост составил соответственно 1144 и 951 г/сут. В его эксперименте животные черно-пестрой породы, находившиеся в одинаковых условиях кормления и содержания с животными герефордской породы, превосходили последних по показателям роста, среднесуточный прирост составил 951 и 1071 г/сут соответственно.

1271 1250 1248

12 мес 13 мес 14 мес 15мес Герефорды ШХолмогоры

Рис. 1. Среднесуточный прирост у бычков герефордской и холмогорской пород, гр

По эффективности и абсолютному усвоению азота рациона, определенным в 12- и 14-месячном возрасте, статистически достоверных межпородных различий не обнаружено. Однако имеются сведения о том, что бычки герефордской породы более интенсивно усваивают азот корма (Sekine Jun Jiro, Hai Jin, Oura Ryozo, 1997). В тоже время Балабанов И., Йониковск М., Александров X., Тодоров М. (1998), не обнаружили статистически достоверных различий между животными герефордской и болгарской черно-пестрой породой, которые выращивались в одинаковых условиях кормления и содержания.

14 мес

15 мес Герефорды ШХолмогоры

Рис. 2. Эффективность биосинтеза мышечных белков, %

В балансовых опытах, проведенных в 12- и в 14-месячном возрасте не обнаружили достоверных различий между бычками обеих пород по усвоению азота корма. Тем не менее, у герефордских бычков показатели характеризующие синтез и распад белка в мышечной ткани (концентрация креатинина и 3-метилгистидина в моче), показали, что бычки породы герефорд на протяжении всего опытного периода имели выше эффективность биосинтеза мышечных белков (рис. 2). Животные мясной породы характеризовались меньшей скоростью синтеза на фоне низкой скорости катаболизма, тогда как бычки холмогорской породы имели выше показатели биосинтеза мышечных белков, но у них скорость распада беков также была более высокой. Berg R.T. (1986), Bridges Т.С. (1994) считают, что отличительной особенностью большинства молочных пород является, высокая скорость синтеза при повышенной скорости катаболизма и низким приростом и отложением мышечного белка, по сравнению с животными мясных пород. Кроме этого среднесуточное накопление мышечных белков в 14- и 15,5-месячном возрасте составило у герефордов 113 и 106 г против 93 и 87 г у холмогоров, также у животных мясной породы содержание мышечной ткани было выше на фоне сравнительно низкой живой массы, в 12-месячном возрасте содержание мышечной ткани у герефордских бычков было 199.2 кг., в 14-месячном возрасте - 146.3 кг., в 15.5-месячном возрасте 165.0 кг., тогда как у холмогоров 107.5, 132.4 и 153.6 кг. соответственно. Таким образом, можно предположить, что бычкам холмогорской породы присущ повышенный оборот обмена мышечного белка, который приводил к снижению эффективности использования обменной энергии на отложение в теле, что согласуется с более высоким значением у них величины теплопродукции (Рис. 3 Данные представлены лабораторией обмена энергии). Тогда как герефорды, имевшие более высокие показатели, характеризующие эффективность биосинтеза мышечных белков (рис. 2) избыток свободных аминокислот направляли на синтез глюкозы и липидов, что в конечном итоге обеспечило повышение эффективности использования обменной энергии корма на прирост массы тела.

60

60,03

40

30

20

50

10 0

12 мес

14 мес

15 мес Герефорды ШХолмогоры

Рис. 3. Величина теплопродукции у бычков герефордской и холмогорской пород, МДж.

О более эффективном использовании аминокислот в обменных процессах у бычков породы герефорд свидетельствует и тот факт, что на протяжении всего эксперимента у животных мясной породы повышенное содержание свободных аминокислот в плазме крови (у герефордов 2278.6 мкмоль/л. - в 12-месячном, 1390.15 мкмоль/л - в 14-месячном и 2431.72 мкмоль/л - в 15-месячном возрасте против 2204.42 мкмоль/л, 1365.67 мкмоль/л и 2095.54 мкмбль/л у холмогоров, соответственно) сопровождалось высокой концентрацией инсулина (табл. 18, данные по концентрации инсулина представлены Барановой И. А.).

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Баранов, Андрей Павлович, Боровск

1. Аитова M.Д., Кошаров А.Н., Газдаров В.М. Методы изучения обмена веществ у молодняка свиней. (Методические указания) // Всесоюз. НИИ физиологии, биохимии и питания с.-х. животных. Боровск, 1984. 84с.

2. Балабанов И., Йониковск М., Александров X., Тодоров М. Биологична эфективност на мъжки телета от мясодайни породи, отглеждани при промышлени условия. Животновъдни науки, N 7, 1998, с. 26-28.

3. Березовская H.H. Об изменении процессов синтеза и переаминирования аминокислот в печени крыс при белковой недостаточности. Биохимия, 1970, т.21. N 4Б с.457.

4. Браунштейн А.Е. Главные пути ассимиляции и диссимиляции азота у животных. Изд-во АН СССР. Институт биохимии им. Баха, 1957.

5. Браунштейн A.M., Шемякин М.М. Теория процессов аминокислотного обмена, катализируемых пиридоксалевыми энзимами. Биохимия, 1963, Т.18, с.393.

6. Бродш C.B., Вовк С.Й., Янович В.Г. Вивчения рол1 лейцину у субстратному зобезпеченш синтезу лшццв в тканях тварин в умоовах in vivo. Укр. 6iox. журн., 1993, 65, с. 60-64.

7. Бродин C.B., Янович В.Г. Особенности метаболизма лизина в различных органах и тканях крупного рогатого скота и лабораторных животных. Сельхоз. Биол. серия Биология животных 1996, N4, с. 59-63.

8. Бутров Е.В. Влияние агарово-тканевого препарата и гексэстрола на активность аминотрансфераз и содержание свободных аминокислот крови и печени молодняка крупного рогатого скота. Автореф.конд.дисс., Боровск, 1968.

9. Волков И.М. Активность амнотрансфераз и связь ее с энергией роста Животноводство Апрель 1975г с. 89.

10. Гамарник Н.Г. Эффективность использования герефорд-ского скота для мясного скотоводства и интенсификации производства говядины в Сибири. Автореф. на соискание ученой степени доктора с\х наук. п. Дубровицы, Московская обл. 1989г.

11. Гамарник Н.Г., Богатырев Н.И., Кулаков Г.С. Мясное скотоводство Западной Сибири. Новосибирск. 1972.

12. Димова Р. Производство на мясо от млади говеда за угоя-ване-резултати и тенденции. Животновьд.науки. 1998. т.35 N2. с. 122125.

13. Дин Р. Процессы распада в клетке. М. Мир 1981, с. 44-78.

14. Дюкар И.В. Влияние инсулина и соматотропина на динамику свободных аминокислот, Белка и сахара в крови и тканях свиней. Автореф. канд.Дисс., Боровск, 1970.

15. Еримбетов К.Т. Метаболизм азотистых веществ и количественные аспекты синтеза и катаболизма белков скелетных мышц у бычков при введении кленбутерола. Автореф. на соискание ученой степени кандидата биологических наук. Боровск, 1997.

16. Заднепрянский И.П., Радионова Г.Б. Особенности белково-углеводного обмена у бычков мясных пород. Зоотехния, 1997, N8

17. Иванов И.И., Коровкин Б.Ф., Пинаев Г.П. Биохимия мышц. М. 1977. 140 с.

18. Иванов И.И., Юрьев В.А. Биохимия и патбиохимия мышц. Л. Метгиз., 1961, с. 275.

19. Калев Р. Растеж и месна продуктивност на бичета от породите Шароле, Лимузин и Херефорд. I. Растеж на способност и оползотворяване на фуражите. Животновьд.науки. 1998. т.35 N1. с. 109114.

20. Калев Р. Растеж и месна продуктивност на бичета от породите Шароле, Лимузин и Херефорд. II. месна продуктивност. Животновьд.науки. 1998. т.35. N1. с.115-118.

21. Калев Р., Синивирски Г., Тодоров Н. Растеж и мясна продуктивност на бичета от пордите шароле, лимузин и херефорд. Животновъдни науки N1 1997 с. 109-115

22. Клетушкин Н.М., Велик В.Ф. Мясная продуктивность и качество мяса бычков-кастратов герефордской, казахской белоголовой и абердин-ангусской пород. Проблемы мясного скотоводства. Том 23, ч 1, 1978, с 72-75.

23. Клетушкин Н.М., Заднепрянский И.П. Взаимосвязь некоторых интерьерных показателей с продуктивностью отечественного и импортного мясного скота. Труды ВНИИМСа. том 23, ч.-1, 1978, с. 5962.

24. Козырь B.C. Хим. состав тканей и масса некоторых органов пищеварения бычков различных генотипов в онтогенезе. С.Х. Биология сер. Биология животных 1993 N3

25. Короленко Т.А. Катаболизм белка в лизосомах. Новосибирск: ука. Сибирское отделение, 1990, с. 57-88.

26. Лебедев П.Т., Усович А.Т. Методы исследования кормов и тканей жывотных. М.: Россельхозиздат, 1976, с. 389.

27. Левантин Д.Л. Букрин Л.Н. Хим. состав и структурно-механическе свойства мышечной ткани кастрированых и не-кастрированых бычков. Доклады РАСХН 1993 N4

28. Левантин Д.Л. Использование различных пород крупного рогатого скота для производства мяса. Москва 1989.

29. Левантин Д.Л. Использование различных пород крупного рогатого скота для производства мяса. М.: ВНИИТЭИагропром, 1989, с,-61.

30. Левантин Д.Л., Храпковский А.И., Довгих А.Я. и др. Наставление по технологии выращивания и откорма молодняка крупного рогатого скота в промышленном комплексе на 9880 голов. М.: Колос, 1971, с. 31.

31. Лемперт М.Д. Биохимические методы исследования. Кишинев, 1968, с. 18-20.

32. Лысенков A.A. Мясная продуктивность холмогорского скота нового типа. Проблемы совершенствования и селекции скота холмогорской породы в РСФСР. ВНИИплем, Москва, 1988.

33. Лысов A.B., Сапунов М.И., Кузнецов С.Г. Биопсия органов и теаней. Методы исследований питания с.х. животных, под ред. Кальницкого Б.Д. 1998.

34. Могиленец О.Н. Биологическая оценка качества мяса молодняка молочных и мясных пород при равной живой массе. Бюл. ВИЖа 1992 N108

35. Насонов Ю.М. Bikoßi змши процессов переамш1рувания та протеолизу в печшщ каченят на paHHix етапах онтогенезу // Укр.Биохим.журнал. -1966. т.38. N 4. -с.389.

36. Подильчак М.Д., Макар Д.А. Аминокислотный состав тканей печени и селезенки после продолжительного введения эстрогенов. Будапешт. 1961. 301с.

37. Пономарева М.Ф., Радченков В.П. Влияние Д1-19-нор-Д-гомотестостарона на некоторые показатели белкового обмена у боровков // Всесоюзн.НИИ физиологии, биохимии и питания с.-х. жив-х. -1974. Вып.2(32). с.41-44.

38. Радченков В.П. Влияние стимуляторов на азотистый обмен и продуктивность с.-х. животных. Автореф.докт.дисс. Ереван, 1971.

39. Ранделин A.B., Ковзалов Н.И. Откормочные и мясные качества герефордских бычков различных генотипов. Нов. В технол. произв. и перераб. продукц. животноводства. Волгоград 1996, N5, с. 4647.

40. Родионова Г.Б. Показатели белкового обмена у бычков мясных пород при интенсивном выращивании. Труды ВНИИМСа, том 23,ч. 2, с.38-40.

41. Садовский М.В. Топографическая анатомия домашних животных. Москва, 1960.

42. Садыков Ж. Зависимость скорости роста бычков от срока их эмбрионального развития. Молочное и мясное скотоводство. М. 19956 N2, стр. 22-23.

43. Смирнов O.K. Раннее определение продуктивности животных. -М.: Колос. -1974. -150с.

44. Тюпаев И.М. Регуляция процессов белкового метаболизма в мышечной ткани сельскохозяйственных животных. С.х. Биология, сер. Биология животных. N.4, стр.3-9.

45. Тюпаев И.М., Кальницкий Б.Д. Динамика обмена белков скелетных мышц и всего тела растущих бычков при различной интенсивности выращивания. С.х. биология. Сер. Биология животных. 1998. N.4. с.69-77.

46. Шамберев Ю.Н. Влияние гормонов на обмен веществ и продуктивность животных. М.: 1975, 82 Стр.

47. Энеев С.Х. Биологическая полноценность мяса бычков абердин-ангусской породы. Повышение продуктивности с\х животных Ставрополь 1993.

48. Янович В.Г., Бродш C.B. Лшогенна роль аминокислот у м'язевш i жировш тканинах велико! poraToi худоби. Тези доповщей. Всеукр. конф. з фiзiщл. i 6iox. тварин. Льв1в, 1994.

49. Янович В.Г., Вовк С.И. Использование аминокислот в энергетических процессах у сельскохозяйственных животных. Вестник с.-х. науки. 1989. N.2, с.138-143.

50. Янович В.Г., Вовк С.Й., Бродин C.B. Метаболизм 3-14С.триптофану та [2-14С]алашну в тканинах велико! poraToi худоби в умовах in vitro. Укр. 6iox. журн., 1990, 4, с. 56-61.

51. Янович В.Г., Иваняк В.В., Галяс Г.М., Кружель Б.Б., Кичма О.С. и др. Использование аминокислот в энергетических процессах в танях крупного рогатого скота. Bích. агр. науки 1996 N2, стр.36-39.

52. Acselson С.Е., Balloun S. Influence of age and dietary protein on certain free amino acid in chick blood plasma. Poultry Sei. 1963. V.42. N1, p.140.

53. Adibi S.A. Interrelationships to tween lewel of amino acid in plasma and tiisues during starvation. Amer.J.Physiol. 1971. V.221. N3, p. 829-838.

54. Alfred J., Meijer H., Wouter H. Chamym leay nitrogen metabolism and ornitine cycle function // Phisiological review. -1990. -v.70. -N3. -p.580-591.

55. Allingham P.G., Hanter R.A. Effect of different patterns of live weght gain on intramuscular connective tissue and meat tenderness of beef cattle // immunol. and Biol. -1996. -v.74. N6. -p.38.

56. Amenta J.S., Brocher S.C. Role of lysosomes in protein turnover: catch-up proteolysis after release from NH4CL inhibition. J. Cell Physiol. 1980. V. 102, p. 259-266.

57. Arnal M., Obier C., Attaix D. Renouvelement des proteins et flux d'acides amines au cours du developpment. //Metabolism et nutrition azotes. IV-e Symp.Int.Clermont. Ferrand(France), 5-9 sept. 1983. Ed.Publ., 1983. V.l, p. 117-136.

58. Atkinson D.E. Boyrke E. The role of ureagenesis in pH homeostsis // Trends Biochem.Sci. -1984. -v.9. -p.297-300.

59. Atkinson D.E. Boyrke E. Metabolic aspects of the regulation of systemic pH//Am.J.Phisiol. -1987. -v.252.-p.947-956.

60. Barret A.J. The meny forms and functions of cellular proteinases. Fed.Proc. 1980. V. 60, p. 9-14.

61. Berg R.T. Growth patterns of bovine muscle. // Proc.Natr.Soc. -1986. -V.47.N.6. -p.547-563.

62. Berg R.T., Andersen B.B. Growth of bovine tissues. 2.Genetic influences on muscle growth and distribution in young bulls. J. An. Prod., 1978. V 27. N1, p. 51-61.

63. Berg R.T., Andersen B.B. Growth of bovine tissues. I.Genetic influences of growth petterens of muscle, fat and bone in young bulls. J. An. Prod., 1978, V 26, N3, p. 245-258.

64. Berg R.T., Andersen B.B., Liboriussen T. Growth of bovine tissues 1. Genetic influences on growth patterens of muscle, fat and bone in young bulls. J. Anim. Prod., 1978 N3, p. 243-258.

65. Berg R.T., Butterfield R.M. New concepts of cattle growth. Sydney University Press, 1976.

66. Bird J.W.C., Carter J.H. Proteolic ensymes in streated and non-streated muscle. // Degrative proceses in heart and sceletal muscle. R. Wildnthal (Ed.) Elsevier / North-holland. Biochemical Press, 1980, p. 5185.

67. Bird J.W.C., Spanier A.M., Schwarts W.N. Proteolic activity and ultrastructural localisotion in skeletal muscle. // Protein tarnover and lysosomes function. // H.I. Segal and DJ. Dayle (Eds.). New York. Academic Press. 1978, p. 589-604.

68. Bombay J.D., Salmon W.D. Somatomedins. Clin.Ort-hop.Relat.Res. 1974. V. 60, p. 146-149.

69. Briant D.T.W., Smith R.W. Protein syntesis in muscle of mature sheep. J.Agric.Sci., Camb. 1982. V.98, p.639-643.

70. Bridges T.C. A mathematical procedure for estimating animal growth and body composition. // Transactions of ASAE. Am.Soc.Agr.Eng. -1994. -v.39. -p.1342-1349.

71. Brjita W., Barowwicz T. Czynniki warunkujace jakocz miesa wolowego. //Biul.inf. Inst.Zootecn. -1998. -v.36. N.l. -p.33-41.

72. Bullard F.J., Gunn J.M. Nutritional and hormonal effects on intracellular protein catabolism. Nutr.Rev. 1982. V. 40, p. 33-42.

73. Buruiana M.L., Suteanu M. Influence heterrozusului asupra actiontatii transaminazelor din organe su ser la gaini // Luer.Sti. at, Inst.argon. N.Balsescu, -1973. -v.15. p.89.

74. Butterfield P.M. Relativ growth of the musculature of the ox, in Carcass Composition and Appraisal of Meat Animals. CSIRO, Melbourne, 1963.

75. Butterfield R.M., Jonson E.R. The effect of growth rate of muscle in cattle on conformation as infleunced by muscle-weight distrubution, in Growth and Development of Mammals. Butterworth, London, 1968.

76. Buttery P.J, Vernon B.G. Regulation of the protein metabolism processes in muscular tissues of agricultural animals. // Lies.Prod. -1980. -v.7. N1. -p.111-120.

77. Buttery P.J., Beskerton A., Lubbock M.H. Rates of protein metabolism in ship. // Proc. 2nd Int.symp. Protein metabolism and nutrition / S. Taminga (Ed.) Wageningen: Centre for Agricultural publishing and documentation, 1977. p.32-34.

78. Buttery P.J., Vernon B.G. Aspects of protein metabolism and its control. Liver.Prod.Sci. 1980. V. 7, p.l 11-120.

79. Carrol M.A., Conniffe D. Beef carcass evaluation: lean, and bone, in Growth and Develipment of Mammals. Butterworth, London, 1968.

80. Carthy F.M., Siebrits F.K., barnes P.M. The chenfe in the rate of muscle protein metabolism of rats from weaning to 90 days of age.// Agr.Biol.Chem., 1983. -v.51.Nl. p.261-262.

81. Coulambe S.S, Fawreon S. New the semimicro method determination of urea. Clin. Chem. 1963. V 9., p. 23.

82. Cromton L.A., Lomax M.A. The relation between hindlimb muscle protein metabolism and growth hormone, insulin, thyroxin and Cortisol in growing lambs. Proc.Nutr.Soc. 1987. V.46, p.45A.

83. Curry D.L., Bennet L.L., Li C.M. In vitro enhancement of insulin secretion by growth hormone. Biochem.Biophis.Res.Commun. 1975. V. 60, p. 146-149.

84. Dayton V.R., Reville W.J., Goll D.E. A Ca-actiated proteinase possibly involved in myofibrillar protein tornover: portial characterization of the purified enzyme. Biochem. 1976. V 15, p. 2159-2167.

85. Destefanis G., Barge M.T., Brugiapaglia A. Breed and muscle type influence on the nutritional vlue of beef. // Ital.J.Food.Sci. -1997. -v.9. N4. -p.287-294.

86. Dickson O., Nnanielungo D. Stadyng protein tarnover using developmental chenges in muscle. Natur.Rep.Int. 1981. V. 23, p. 945-962.

87. Dicson O., Nnanielugo D.O. Study in the protein tarnover using developmental chenges in muscle // Nutr.Rep.Int. -1981. -v.23. N8. -p.945-962.

88. Dovorak Z., Zobacova E. Kreatinin v moci selat jaco ukazate naristu svalove hmoty. // Zivoc.vyroba. -1984.-v.29. N.10.-p.917-922.

89. Eisemann H.P., Hammond A.C., Rusey T.S. Nitrogen and protein metabolism in yong bulls // J.Anim.Sci. -1989. -v.68. N.2. -p.324-330.

90. Eisemann J.H., Hutington G.B., Ferrell C.L. Effects of dietary clenbuterol on metabolism of the hindquarters in steers. J.Anim.Sci. 1988. V. 66, p. 342.

91. Esenberg B.R. Adaptabiliti of ultrastructure in the mammalian muscle. J.Exp.Biol. 1985. V. 115, p. 55-68.

92. Gan J.C., Jeffay H. Origin and metabolism of the intracellular amino acid pools in rat liver and muscle. Biochem.Biophys.Acta. 1967. V.148, p.448-459.

93. Garret W.N. Experieces in the use of body density as an estimator of body composition of animals, in Body Composition in Animals and Man. National Academy of Science, Washington 1968.

94. Gilbreth R.L., Trout J.R. Effect of early postnatal dietary protein restriction and repletion on porcine muscle growth and composition. // J.Nutr. -1973. -v.103. N.12. -p.1637-1645.

95. Gjpinath R. Kitts W.D. Growth, N-methylhistidine excretion and muscle protein degradation in growing beef steers. // J.Anim.Sci. -1984. -v.59. -p.1262-1269.

96. Goldberg A.L. Biochemical events during hypertrophy of skeletal muscle // Cardiac hypertrophy/ Alpert N.R. (Ed.) -Acad.Press. New York and London, 1971.

97. Goldberg A.L. Protein breakdown in mitochondria. The ATP-dependent pathway for protein degradation in mitochondria. // Lysosoms: Their role in protein breakdown. /Glauman H. and Ballard F.J. (Eds.)/ 1987. p. 715-722.

98. Goldspink D.F., Lewis S.E.M. Age- and activity-related chenges in three proteinase of rat skeletal muscle. Biochem. J. 1985. V 230, p. 833836.

99. Goldspink G. Malleability of the motor system: a comparative study. J.Exp.Biol. 1985. V. 115, p. 375-391.

100. Graystone J.E. Creatine excretion during growth // Human growth: body composition cell growth, energi and intelligence/ Cheek D.B. (Ed.) Philadelphia. PA:Lea and Febiger, 1968. v.l -p. 182-197.

101. Harper A.E. Effect of variation in protein intake on enzimes of amino acid metabolism // Can.J.Biochem. -1965. -v.43. N9. -p.1589.

102. Harper A.E. Symposium on amino acid metabolism in clinical medicine. Proc.Nutr.Soc. 1983. V.l. N42, p.473.

103. Hayse K., Yonekawa G., Yoshida A. Effect of thyroid hormone on tarnover of tissue proteines in rats. Nutr.Rep.Int. 1987. V.35, p.393-404.

104. Henschen A., Hupe K.P., Lottspeich F., Voelter W. High performanse liquid chromatography in biochemistry. Weinheim, FRG, 1985.

105. Herbert F., Hovell F.D., Reeds P.J. Free amino acid in the plasma of cattle. Proced. Nutr.Soc. 1985. V.45. 105A (Abstract).

106. Herbert J.D., Coulson R.A., Hernandes T. Free amino acid in the caiman and rats. Comp.Biochem.Physiol. 1966. V.17, p.583.

107. Hersko A., Ciechanover A. Mechanisms of intracellular protein breakdown. Ann.Rev.Biochem. 1982. V. 51, p. 335-364.

108. Hornick J.I. Growth of bovine tissues. //J.Anim.Prod.-1978. -v.26.N3. -p.260-269.

109. Hornik J.L., Van Eenaeme C., Diez M., Minet V., Istasse L. Different periods of feed restriction before compensatory groth in Belgian Blue Bulls: 2. Plasma metabolites and hormones. J. Anim. Sci. 1998, Jan; 76 (1): 260-271.

110. Hornik J.L., Van Eenaeme C., Diez M., Minet V., Istasse L. Comparison of hindquarter metabolite uptakes in Belgian Blue double-muskled bulls at maintenance or during fattenung. J. Anim. Sci. 1997, Dec; 75 (12): 3331-3341.

111. Jepson M., Pell J.M., Millward D.S. The effect of fasting in the acute response of protein synthesis in muscle and liver to the Escerihia coli lipolisaccharide. Proc.Nutr.Soc. 1986. Y.61, p.36A.

112. Johns J.T., Bergen W.G. Growth in sheep. Pre- and post-weaning hormone chenges and muscle and liver development // J.Anim. Sci. -1976. -V.43.N4. -p. 193-200.

113. Kabayashi K., Mochizuki M., Iwata H. Nutritional effect of lysine supplementation on the free amino acid in blood and lievr of chicks. J.Jap.Soc.Food Nutr. 1966. V.19. Nl,p.23.

114. Kang C.W., Sunde M.L., Swick R.W. Growth and protein tarnover in the skeletal muscle of broiler chicks // Poultry Sci. -1985. -v.64. N3. -p.370-379.

115. Katanuma N., Umezawa H., Hoizer H. Protease inhibitors. Medical and Biological Aspects. Tokio Berlin; Japan Sciece Sociaty Press and Spiger-Verlag, 1983.

116. Kay J., Simankowski R.F., Greweling S.A. Proteolisis of myofibrillar proteins at neutural pH. Acta Bilogica et Medica Germanica. 1981. V. 40, p. 1323-1331.

117. Klain G.J., Vaughan D.A., Vaughan L.H. Some metabolic effects of methionine toxiciti in the rat // J.Nutr. -1963. -v.80. N3. -p.337.

118. Koudela K. Nutrichi indukce mocovivy v jatrech a krvi kohotku // Biol.Chem.Vyzivy Zvirat. -1976. -v.12. N.3. -p.223-228.

119. Krawieletski K., Schadereit R., Bac H.-D. Asseement of rates ogf protein synthesis and catabolism by compartamentation. //Proc.VI Int.Symp.Amino Acid/Warszawa, 1984, p.196-206.

120. Krawielitski K., Schadereit R., Evers b. Methodisher vergleich stoffwechselkenetisher parameter des gesamtkorperproteins // ZFJ-Mitt. -1983. -b.77. -s.62-72.

121. Laurent G.J., Sparrow M.P., Millward D.J. Turnover of muscle protein in the fowl. Chenges in rates of protein synthesis and breakdown during hypertrophy of the anterior and posterior lattissimus dorsi muscle. // Biochem. J. -1978. N.176. -p.407-417.

122. Laurent G.J., Millward D.J. Protein tarnover during skeletal muscle hypertrophy // Fed.Proc. -1980. -v.39. -p.42.47.

123. Laurent G.J., Sparrow M.P. Changes in RNA, DNA and protein content and the rates of protein synthesis and degradation during hypertrophy of the anterior lattissimus dorsi muscle of the adult fowl // Growth. -1977. N.41. -p.249-262.

124. Lee V.B., Kauffman R.G., Grummer R.H. Effect of early nutrition on the development of adipose tissue in the pig. I. Age constant basis. J.Anim.Sci. 1973. V.37. N6, p. 1312-1325.

125. Leung P.M.D., Rogers O.R., Harper A.E. Effect of amino acid imbalance on plasma and tissue free amino acid in the rat. J.Nutr. 1968. V.96. N3. p.303-318.

126. Lewis D. The concert of agent and target in amino acid interactions. Proc.Nutr.Soc. 1965. V.24, p.196-202.

127. Lobley B.A., Segal H.L. Mechanism and regulation of protein turnover in higher animals. CRC Critical Rev.Food Sci.Nutr. 1980. -v.2. N.l. -p.141-147.

128. Lobley G.E. Control of protein metabolism. Growth promoter actions. //Annual.report/ The Rowett research institute. 1991. p.54-55.

129. Lobley G.E., Connel A., Mollison G.S. The effect of combined implant of trenbolone acetate and estradiol-17 on protein and energy metabolism in growing beef steers. Brit.J.Nutr. 1985. V.54, p.681-694.

130. Lobley G.E., Milano G.D. Regulation of nitrogen methabolism in ruminants. //Proc.Natr.Soc. -1997. -v.56. N.6. -p.546-563.

131. Lobley G.E., Milne V., Lovie J.L. Whule body and tssue protein syntesis in cattle. Brit.J.Nutr. 1980. V.43, p.491-502.

132. Lockley A.K., Higgins J., Dawson J.M. Response of ruminant sceletal muscle Ca2+ proteinase (calpains) to beta-agonist treatment. Biochem.Soc.Trans. 1989. V. 17, p. 175-176.

133. Lowell B.B., Ruderman N.B., Goodman M.N. Regulation of myofibrillar protein degradation in rat skeletal muscle during brief and prolonged starvation. Mrt.Clin.Exp. 1986. V. 35, p. 1121-1127.

134. Mallard J., Hutchinson J.M.S., Edelstein W.A. In vivo NMR imagery in medicine. The aberdeen approach, both NMR phisical and biological//Phil.Trans.R.Soc.Lond.B. -1980. -v.280. -p.519-533.

135. MillwardD.J. Proteintarnoverinskeletalmuscle.il. The effect of starvation and a protein free diet on the synthesis and catabolism of skeletal muscle protein in comparison to liver // Clin.Sci. -1970. -v.39. -p.257-263.

136. Millward D.J. The regulation of muscle protein tarnover in growth and development. // Biochem.Soc.Trans. -1978. -v.6. -p.494-499.

137. Millward D.J., Bates P.C. Protein degradations in skeletal muscle: implacations of a ferst order reaction for the degrative process. Acta Biol.Med.Germ. 1981. V. 40, p. 1301-1315.

138. Millward D.J., Garlic P.J. Skeletal muscle growth and protein turnover. // Biochem.J. -1975. -v.150. -p.235-243.

139. Millward D.J., Garlic P.J. Total protein tarnover // Proc.Nutr.Soc. -1972. -v.241. -p.204-205.

140. Millward D.J., Garlic P.J., Nnanyelugo D.O. The relative importanse of muscle protein syntesis and breakdown in the regulation of muscle mass. Biochem. J. 1976. V.156, p. 185-188.

141. Millward D.J., Garlick P.J., James W.P.T. Protein tarnover // Protein metabolism and nutrition. Proc.Ist.Int.Symp. Butterworth, London, 1975, p.49.

142. Millward D.J., Garlik P.J., James W.P.T. Relationship beiween protein synthesis and RNA conect on skeletal muscle. Nature. 1973. V. 241, p. 204-205.

143. Milward D.J., Garlic P.J., Reeds P.J. The energi cost of growth. Proc.Nutr.Soc. 1976. V.35, p.339-349.

144. Mirsky A.E., Ris H. Variable and constant compononts of chromosomes//Nature-London. -1949. -v.163. -p.666-667.

145. Moss F.P. The regulation of skeletal growth // Regulation of organ and tissue growth. N.Y., 1972. p. 127-142.

146. Monro H.M. Regulation of protein metabolism. Acta Anaesth. Scand. 1974, V. 55, p. 66-73.

147. Murray C.E., Warnes O.M., Ballard F.J. Creatine excretion as a index of myofibrillar protein mass in dystrophic mice // Clin.Sci. -1981. -v.61. -p.737-741.

148. Niedzwiadek S., Zajac J., Bielansky P. Jakosc miesa i kryteria jego oceny. //Biul.inf. Inst.Zootechn. -1997. -v.35. N.3. -p.43-51.

149. Nissim I., YudkoffM., Segal S. A model for determination of total body protein synthesis based upon compartmental analisis of the plasma (15N)-glicine decay curve. Metabolism. 1983. V.32, p.646-653.

150. Nnanielyngo D.O. Chenges in RNA content during chronic protein deprivation in the hind limb muscles of rsts. Natur.Rep.Int. 1976. V.14, p. 209-215.

151. Noguchi T., Kaudatsu M. Proteolic activity in the myofibrillar fraction of rat skeletal muscle. //Agr.Biol.Chem. 1966. V 30, p. 30-199.

152. Pahle T., Kohler R., Gebhardt G. Methodishe aspekte zur bestimmung von N-umsatparametern aus 15N-tracerversuchen an Schweinen aur der grundlage von modelen des N-stoffwechsels. 3.// Arch.Anim.Nutr. -1987. -p.737-743.

153. Palmer R.M., Bain P.A., Reeds P.J. The effect of insulin and intermittent mechanical stritching on rates of protein syntesis and degradation in isolated rabbit muscle. Biochem.J. 1985. V.230, p. 117-123.

154. Pell J.M., Elcock C., Walsh A. Potentiation of growth hormone activiti using a polyclonal antibody of restricted specificiti // In: Biotechnology in growth regulation. London. -1989. -p.259-265.

155. Pencharz P.B. Protein turnover in children studied using 15N//ZFY-mitt. 1983. N77, p.130-139.

156. Pitts G.C., Bullard T.R. Some interspecific aspects of body composition in mammals, in Body Composition in Animals and Man. National Academy of Science, Washington, 1968.

157. Rannels D.E., McKee E.E., Morgan H.E. Regulation of protein synthesis and degradation in heart and skeletal muscle. // Biochemical actios of gormone. Litwick G. (Ed)// New York: Academic Press, 1977, p. 135-195.

158. Reeds P.J., Harris C.J. Nitrogen metabolism in man. //Applied sciece publishers. London. England. 1971. p.391-408. in Waterlow J.C. and Stephen J.M.

159. Reitman S., Frankel S. A colorimetric method for the transaminases. Am. J. Clin. Path. 1957., V. 1., p. 28.

160. Rennie M.J., Edwards R.H.T., Davies M. Protein and amino acid turnover during and after exercise. Biochen.Soc.Trans. 1980. V.8, p.499-501.

161. Rivera E.M., Cummins E.P. Synthesis and regulation of protein content in skeletal muscle // J.Anim.Sci. -1974. -v.38. N5.-p.l050-1062.

162. Rodemann H.P., Goldberg A.L. Arachidonic acid, prostaglandin E2 and F2a influence rates of protein turnover in skeletal and cardiac muscle. J.Bol.Chem. 1982. Y. 257, p. 1632-1638.

163. Rodemann H.P., Waxman L., Goldberg A.L. The stimulation of protein degradation in muscle by Ca in mediated by PGE2 and does not require the calcium activated protease. J.Bol.Chem. 1982. V. 257, p. 87168723.

164. Rosen F., Roberts N.R., Nichol C.A. Glucocorticocteroids and transaminase activiti. I. Increase of GPT in four conditions assosiated with gluconeogenesis // J.Biol.Chem. -1959. -v.234. -p.476.

165. Sampson D.A., Sansen G.R. Prottein synthesis during lacation: no circadion variation in mammary gland and liver of rats fed diets varying in protein qualiti and level of intake. J.Nutr. 1984. N.114, p.1470-1478.

166. Sarkak S., Streter F., Gergely S. Light chains of miosins from white-red ond cardiac muscles. Proc.Nat.Acad.Sci. USA. 1971, V. 68, p. 946950.

167. Sawchak J., Leung B., Shafig S. Characterization of a monoclonal antibody to myosin specific for mammalian and human type II muscle fibers. J.Neural.Sci. 1985. V. 69, p. 247-254.

168. Schoenheimer R. The dynamic state of body constituents. Cambridge, 1942.

169. Seglen P.O., Solheim A.E. Valine uptake and incorporation into protein in isolated rat hepatocytes // J.Neural.Sci. -1985. -v.69. -p.247-254.

170. Sekine Jun Jiro, Hai Jin Oura Ryozo. Nitrogen balance and urinary nitrogen concentration in growing bulls. J. Fac. Agr. Tottori Univ. 1997, p. 31-35.

171. Simon O. Protein metabolism in farm animals. Oxford Uni. Press, 1989.

172. Skjaerlund D.M., Mulwaney D.R., Mas R.H. Measurement of protein turnover in skeletal muscle strips. J.Anim.Sci. 1988. V. 66, p. 687698.

173. Staron R., Pette D. Corelation between myofibrillar ATPase activiti and myosin heavy chain composition in rabbit muscle fibers // Histchem. -1986. -v.86. -p. 19-23.

174. Stauber W.T., Gautthnier F., Ong S.H. Identification and possible regulation of muscle lysosomal protease activiti by exogenous protese inhibitors. Acta Biol.Med.Germ. 1981. V. 40, p. 1317-1322.

175. Strehler E., Streler-Pege M.A., Isumo S., Nandavi V., Nadal-Ginard B. Sarcometric myosin heavy chein genes; Structure and pattern of expression // Abstracts of international symposium on adaptive mechanism of muscle. -Szeged. -1986. -p.5.

176. Swick R.W. Growth and protein turnover in animals// CRC Crit.Rev.Food.Sci.Nutr. 1982. February, p.l 17-126.

177. Takahashi K., Yamanoue M., Marakami T. Paratropomyosin a new myofibrillar protein weanens rigor linkages formed between actin and myosin. J. Biochem. 1987. V. 102, p. 1187-1192.

178. Taylor St.C.S. Genetic variation in growth and development of cattle, in Growth and developnent of Mammals. Butterworth, London 1968.

179. Tumbleson M.E., Meade R. Effect of source and level of dictari protein on level enzime systems in the young pig // J.Nutr. -1966. -v.89. N4. -p.487.

180. Vandekerchhole J., Weber K. Actin typing on tooal cellular extracts: A higly sengitive protein chemical procedure able to distinquish different actins. Eur.J.Biochem. 1981. V. 113, p. 595-603.

181. Vandekerchhole J., Weber K., The complete amino acid sequence of actins from bovine aorta, bovine heart, bovine fast skeletal muscle and rabbit slow skeletal muscle // Differentation. -1979. v. 14. -p. 123133.

182. Vasilatas-Jonken R.L., Britton R.A. Metabolism of leucine by bovine adipose tissue: effects media suplementation and insulin. Domestical Animal Endocrinology, 1984, N4, p. 299-308.

183. Vernon R.G., Finley E., Taylor E. Fatty acid synthesis from amino acid in sheep adipose tissue. Comp. Biochem. Phiziol., 1985: p. 82-87.

184. Waldman R.G., Tyeler W.J., Brungardt V.H. Changes in the carcas composition of Holstein steers associated with ration energy lewels and growth. // J.Anim.Sci. -1971.-v.32. N.4.-p.611-619.2

185. Waldorf M.A., Kirk M.C., Linkswiler H., Harper A.E. Metabolic adaptations in higher animals. VII. Responses glutamateoxalacetate and glutamate-pyruvate transaminases to diet//Proc.Soc.Exptl.Biol.Med. -1963. -v.112.N3. -p.764.

186. Waterlow J.C. The assessement of protein nutriyion and metabolism in the whole animal, with spcial reference to man. // Mammalian protein metabolism. Vol.3./ Munro H.M.(Ed.) Academic Press, New York, 1969. -p.325-390.

187. Waterlow J.C. Protein turnover in the whole body. // Nature. -1975. -v.253. -p.157.

188. Wheeler T.R., Savell W.J. Protein metabolism in sceletal muscle in cattle of Aberdin-angus and Holstein. // Vet.Res.Commun. 1993, V.19. N3. p.185-194.

189. Yong V.R. An overvtew of protein synthesis, degradation and regulation of protein content in skeletal muscle. Anabolic agents in animal nutrition. FAO/Who Symposium Stutttgart, 1977, p. 21-41.

190. Young V.R. Hormonal control of protein metabolism with particular reference to body protein gein. // Protein deposition in animals./ P.J. Buttery and D.B. Lindsay (Eds.). Butterworths. 1980, p. 167-191.

191. Young V.R. An overview of protein, synthesis, degradations and the regulations of pritein content in skeletal muscle. Anabolic agents in animal production. Lu F.C. and Rendel J. (Editors). George Thieme -Stuttgard, 1976, p. 20-42.

192. Young V.R., Alexis S.D., Baliga B.S. Metabolism of administered 3-metilhistidine. Lack of muscle transfer ribonucleic acid char gin and quantitative excretion as 3-metilhistidine its N-acetyl derivative. J.Biol.Chem. 1972. V.247, p.3592-3600.

193. Young V.R., Haverberg L.N., Munro H.N. The regulation of muscle protein turnover in growht and development. // Metabolism. 1972, -v.22, N12. -p.1429-1438.