Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Структурные изменения эритроцитарных и липидных мембран при действии тритерпеновых гликозидов женьшеня C.A. Meyer

ВАК РФ 03.00.02, Биофизика

Введение Диссертация по биологии, на тему "Структурные изменения эритроцитарных и липидных мембран при действии тритерпеновых гликозидов женьшеня C.A. Meyer"

Актуальность проблемы.5

Цель и основные задачи исследования.6

Научная новизна работы.7

Научно-практическая ценность.7

Апробация работы.7

Публикации.8

Структура диссертации.8

Заключение Диссертация по теме "Биофизика", Елемесов, Руслан Ерланович

ВЫВОДЫ

1. Показано, что общая фракция сапонинов в концентрациях 5-10 мкг/мл, а также входящие в ее состав гликозиды (4-10 мкг/мл), ИЬ2 (2-4 мкг/мл), Рд1 (50100 мкг/мл) способны предотвращать гиперосмотический (4 М ЫаС1) гемолиз эритроцитов человека. При этом, в гиперосмотических условиях предотвращается образование эхиноцитов и микросфероцитов и сохраняются исходные размеры клеток.

2. Показано, что в гиперосмотических (2-4 М №С1) условиях происходит исчезновение переходов на термограммах мембран теней эритроцитов. Необратимо уменьшается АН мембран, исчезает В/-переход, уменьшается Ттак и увеличивается АТт А-перехода, Вг-переход смещается в область 70 °С Эти данные свидетельствуют о деструктурировании доменов, состоящих из спектрин-актин-анкирина и из белков полос 4.1, 4.2, 4.9, которые стабилизируют спектрин-актиновую сеть.

Присутвие гликозидов Г^ы (10-100 мкг/мл) и Рьг (5-50 мкг/мл) в гиперосмотической среде приводит к дополнительным незначительным изменениям энтальпии мембран.

3. Общая фракция сапонинов (50-300 мкг/мл) и гликозид ГЗм (50-300 мкг/мл) вызывают незначительные изменения параметров всех структурных переходов мембран эритроцитов (снижается 7тах А- и С- переходов и увеличивается АТю А- и Вг- переходов), находящихся в изотонических условиях.

4. Показано, что гликозиды (Иы, РдО и протопанаксатриол слабо взаимодействуют с фазой ламеллярного геля липида, не вызывают образования новых фаз и при концентрациях близких к эквимолярным, незначительно нарушают упаковку липидов и уменьшают размеры кооперативного домена. Фракция сапонинов и протопанаксадиол взаимодействуют с гель-фазой липида и индуцируют образование второй фазы с более плотной упаковкой жирнокислотных цепей, но с меньшими размерами кооперативного домена, чем у чистого липида. Присутствие холестерина (до 3% по отношению к липиду) слабо отражается на взаимодействии гликозидов и протопанаксатриола с гель-фазой липида, в то же время, фракция сапонинов и протопанаксадиол полностью устраняют основной переход.

5. Впервые зарегистрированы и охарактеризованы одиночные ионные каналы в липидных мембранах содержащих холестерин, формируемые гликозидами и агликонами женьшеня. Показано, что электрофизические свойства ионных каналов зависят от молекулярной структуры гликозидов и представляют собой комплекс гликозида с холестерином.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Успехи в области мембранной биологии, достигнутые в последнее время, сыграли существенную роль в расшифровке молекулярных механизмов действия многих важных в медицинской практике физиологически активных веществ.

Как следует из определения, тритерпеновые гликозиды даммаранового ряда - это сложные вещества амфифильной природы, в молекулах которых присутствует липофильная часть - тритерпены, и гидрофильная часть -гликозидные остатки.

Несмотря на интенсивные исследования, которые проводились в последние годы, как в нашей стране, так и за рубежом, заметного прогресса в понимании механизмов действия гликозидов женьшеня на мембраны еще не достигнуто. Решение этой проблемы тесно связано с более общей проблемой исследования механизмов функционирования ионтранспортных систем мембран.

Используемая нами методика получения липидных мембран позволяет встраивать вещества в мембраны, которые по своим физическим свойствам приближаются к биологическим. Полученные на этих мембранах данные показывают, что каналоформирующие свойства гликозидов сильно зависят от структуры молекул. Более низкие пороговые концентрации, при которых гликозиды группы ПТ увеличивают проводимость мембран, показывают, что эти гликозиды обладают большей мембранотропной активностью по сравнению с гликозидами ПД.

Благодаря амфифильным свойствам, гликозиды женьшеня взаимодействуют с липидным бислоем и изменяют его фазовое состояние, о чем свидетельствуют данные микрокалориметрических исследований смесей гликозид/ДПФХ. И учитывая способность гликозидов встраиваться в ту же область бислоя, что и холестерин, действуя синергично с ним, можно предположить, что ионный каналы сапонинов женьшеня представляет собой комплекс гликозида с молекулами холестерина.

Исследования на целых клетках показали, что в отличие от коммерческих сапонинов, которые обычно используются как лизирующий агент, сапонины женьшеня в жестких, гиперосмотических условиях проявляют на эритроцитах антигемолитическую активность. Исследования антигемолитической активности гликозидов на структурно-функциональном уровне, позволили значительно продвинуться на пути к пониманию механизмов этого явления.

При гемолизе эритроцитов в высокомолярном №С1 антигемолитическое действие показали все исследуемые гликозиды, причем этот эффект наблюдается в довольно узком интервале концентрации вещества. Показано, что эффект защиты сильно зависит от структуры молекулы гликозида. Незначительное отличие в структуре молекул гликозидов Ры и Иъ2 (глюкопиранозид в гликозидном остатке при С20 заменен на арабинопиранозид, рис. 2) приводит к существенным изменениям характера зависимости антигемолитического эффекта от концентрации гликозида.

Применение спектроскопических, микрокалориметрических, электронномикроскопических методов исследования позволило установить процессы, происходящие при гемолизе на уровне основных структурных компонентов клеточной мембраны. Это позволило выявить детали антигемолитической активности гликозидов женьшеня. Показано, что гликозиды изменяют конформацию спектрин-актинового комплекса и белка полосы 3, что затрудняет процесс структурной перестройки, лежащей в основе гиперосмотического гемолиза эритроцитов.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Елемесов, Руслан Ерланович, Пущино

1. Абдрасилов Б.С., Елемесов P.E., Акоев В.Р., Ким Ю.А. Исследование влияния гинзенозидов женьшеня на фазовые переходы мембран из дипальмитоилфосфатидилхолина. Антибиотики и химиотерапия, 1996, т. 41, N. 2, с. 22-29.

2. Абдрасилов Б.С., Елемесов P.E., Ким Ю.А., Пак Х.Д. Действие тритерпеновых гликозидов даммаранового ряда и их агликонов на липидные мембраны. Антибиотики и химиотерапия, 1995, N.11-12, с. 16-19.

3. Абдрасилов Б.С., Ким Ю.А. Биофизические аспекты действия тритерпеновых гликозидов даммаранового ряда. Алматы, 1995, 146с.

4. Абдрасилов Б.С., Ким Ю.А., Пак Х.Д. Исследование взаимосвязи между структурой и мембранной активностью тритерпеновых гликозидов даммаранового ряда. Научный журнал Минобразования Р. Казахстан, 1995, N.3, с. 47-50.

5. Акоев В. Р.: Структура эритроцитарной мембраны при наследственном гемохроматозе,// Дис. канд. мед. наук. Москва 2000,

6. Акоев, В.Р., Бобровский, Р.В., Жадан, Г.Г., Салия, Ц.Х., Багелева, Я., Шныров, В.Л. II Биологические Мембраны, 1991, т.8, №1. с.78-84.

7. Акоев, В.Р., Елемесов, Р.Э., Абдрасилов, Б.С., Ким, Ю.А., Пак, Хва Дин.: Влияние тритерпеновых гликозидов даммаранового ряда и их агликонов на фазовые переходы дипальмитоилфосфатидилхолина. // Биологические Мембраны, 1996, т. 13, №6, с.605-611.

8. Акоев, В.Р., Щербинина, С.П., Матвеев, A.B., Тараховский, Ю.С., Деев, A.A., Шныров, В.Л.: Исследование структурных переходов в мембранах эритроцитов при наследственном гемохроматозе. // Бюлл. Эксперим. биол. и медицины, 1997, т. 123, №3, с.279-284.

9. Анисимов М.М., Чирва В. Я. О биологической роли тритерпеновых гликозидов. Успехи соврем.биол., 1980, т. 90, вып.З, с. 351-360.

10. Антонов В.Ф. Липиды и ионная проницаемость мембран. М.: Наука, 1982, 150 с.

11. Антонов В.Ф., Смирнова Е.Ю., Шевченко Е.В. Липидные мем-браны при фазовых превращениях. М.: Наука, 1992, 137с.

12. Атауллаханов, Ф.И., Витвицкий, В.М., Кияткин, А.Б., Пичугин, A.B.: Регуляция объема эритроцитов человека. Роль калиевых каналов, активируемых кальцием. // Биофизика, 1993, т.38, №5, с.809-821.

13. Брехман И.И. Женьшень. Л., 1957, 180 с.

14. Воробей, A.B.: Исследование структурных перестроек эритроцитарных мембран, инициированных действием температуры и анестетиков. Автореф.канд.дисс. Минск, 1978.

15. Грушвицкий И.В. Женьшень. Вопросы биологии. Л, 1961, 344 с.

16. Гулевский, А.К., Рязанцев, В.В., Белоус, A.M.: Структурные перестройки липидов и белков мембран эритроцитов при действие низких температур. // Научные Доклады Высшей Школы. Биологич. Науки. 1990, С.29-36.

17. Конев, C.B., Окунь, И.М., Аксенцев, С.Л., Нисельбаум, Г.Д., Адзерихо, Р.Д.: Конформационные переходы в мембранах эритроцитов при физиологически умеренных температурах. //ДАН СССР, 1972, Т.205, С.979-982.

18. Лихацкая Г.Н., Попов A.M., Одинокова Л.Э., Атопкина Л.И., Уварова Н.И., Кузнецова Т.А., Анисимов М.М. Влияние свободных тритерпеноидов на свойства модельных липидных мембран. Известия АН СССР, серия Биологическая, 1990, N. 6, с. 942-946.

19. Матус, В.К., Воробей, A.B., Черницкий, Е.А.: Влияние хлорпромазина и температуры на транспорт глюкозы в тенях эритроцитов человека. // Биофизика, 1977, Т.22, №5, С.861-865.

20. Нуриева Р.И., Абдрасилов Б.С, Ким Ю.А., Леонтьева Г.А., Пак Хва Дин, Зинченко В.П. Механизм активации клеток асцитной карциномы Эрлиха общей фракцией сапонинов из корейского женьшеня. Антибиотики и химиотерапия, 1995, N.11-12, с. 25-28.

21. Орлов С.Н., Покудин Н.И., Постнов Ю.В. Транспорт одновалентных катионов в эритроцитах человека и крысы: регуляция активаторами протеинкиназ и сжатием. Кардиология, 1988, т.28, N.3, с. 91-96.

22. Орлов С.Н., Покудин Н.И., Ряжский Г.Г., Котелевцев Ю.В. О механизме регуляции транспорта ионов через плазматическую мембрану при изменении объема клетки. Биол.мембраны, 1988, т.5, N.10, с. 1030-1040.

23. Орлов, С.Н., Покудин, Н.И.: Механизм и регуляция входа кальция в эритроциты. // Биол. Мембраны, 1986А, т.З, №2, с.108-117.

24. Орлов, С.Н.: Транспорт одновалентных катионов через плазматическую мембрану клеток электрически невозбудимых тканей. // Успехи Современной Биологии, 1985, т. 100, №2 (5), с.203-218.

25. Попов A.M., Атопкина Л.Н., Самошина Н.Ф., Уварова Н.И. Изуче-ние иммуномодулирующей активности тетрациклических тритерпеновых гликозидов даммаранового и голостанового ряда. Антибиотики и химиотерапия ,1994, т.39, N 9-10, с. 19-25.

26. Попов A.M., Ровин Ю.Г., Лихацкая Г.Н., Анисимов М.М., Руднев B.C. Особенности действия тритерпенового гликозида Голотурина А на бислойные липид-стериновые мембраны. Доклады АН СССР, 1982, т. 264, N.4, с. 987-990.

27. Руденко С, В., Нипот Е.Е., Павлюк О.М. Влияние ионов Zn на гемолиз эритроцитов, индуцированных мелиттином. Биохимия, 1995, т.60, вып. 5, с. 723-733.

28. Черницкий, Е.А., Воробей, А.В.: Структура и Функции Эритроцитарных Мембран. -Минск: Наука и Техника, 1981, 215С.

29. Черницкий, Е.А., Конев, С.В., Лин, Е.И., Лыскова, Т.И. , Козлова, Н.М.: Особенности структурного состояния белков эритроцитаных мембанах. //ДАН СССР, 1972, T.207, С.211-214.

30. Черницкий, Е.А.: Люминисценция и структурная лабильность белков в растворе и клетке. -Минск: Наука и Техника, 1972, С.278С.

31. Чизмаджев Ю.А., Черномордик Л.В., Пастушенко В.Ф., Абидор И.Г. Электрический пробой бислойных липидных мембран. Ионные каналы и их модели. М.: ВИНИТИ, 1982, с. 161-266.

32. Чирва В, Я., Сергиенко Т.В., Гришковец В.И., Лолойко А,А. Тритерпеновые гликозиды видов семейства Araliaceae. Растительные ресурсы, 1990, т.26, N. 1, с. 104-123.

33. Шпакова Н.М., Панталер Е.Р., Бондаренко В.А. Антигемолитический эффект хлорпромазина при гиперосмотическом и холодовом шоке эритроцитов. Биохимия, 1995, т. 60, вып. 10, с. 1624-1631.

34. Aberlin, M.E., Litman, G.W.: Differential perturbation of erythrocyte membrane-associated transport and enzyme activities by structurally related lipophilic compounds. // Biochim. Biophys. Acta, 1979, vol.553 , pp.96-106.

35. Adachi K„ Asakura T. // J. Biol. Chem., 1979, V.254, №24. P.12273-1227.

36. Agre, P., Bennett, V.: Quantitative and functional analyses of spectrin, ankyrin, band 3, and calmodulin in human red cell membranes. Shohet, S. B., Mohandas, N., // Red Cell Membranes. 1988, pp.95-170.

37. Appell, K.C., Low, P.S.: Evaluation of structural interdependence of membrane-spanning and cytoplasmic domains of Band 3. // Biochemistry, 1982, vol.21, pp.2151 -2157.

38. Aprikian G.V., Lee D.W., Aprikian A.G. Some aspects of molecular mechanism of Korean Red ginseng action. In: Proc. the 6th Intern. Ginseng. Sympos., 1993, Seoul, p.33-35.

39. Araki K„ Rifkind J.M. II Life Sci. 1980. V.26. P.2223-2230.

40. Assa Y., Shany S., Gestetner B., Tencer Y., Biry Y., Bondi A. Interaction of alfalfa saponins with components of the erythrocyte membrane in hemolysis. Biochim. Biophys. Acta, 1973, v. 307, N.1, p. 83-91.

41. Beck J.S. //J.Theor.Biol. 1978. V.75. №4. P.487-501.

42. Bennett, V. Spectrin-based membrane skeleton: a multipotential adaptor between plasma membrane and cytoplasm. // Phisiol. Rev. , 1990, vol.70, pp. 1029-1065.

43. Bennett, V. The human erythrocytes as a model system for understanding membrane cytoskeleton interactions. Elson, E., Frasier, W., et al, Cell Membranes: Methods and Reviews. New York, Plenum Press, 1984, pp. 149-195.

44. Bennett, V. The membrane skeleton of human erythrocytes and its implications for more complex cells. II Ann. Rev. Biochem., 1985, vol.54, pp.273-304.

45. Bennett, V., Gilligan, D.M. The spectrin-based membrane skeleton and micron-scale organization of the plasma membrane. //Annu. Rev. Cell Biol., 1993, vol.9, pp.2766.

46. Benz R., Frohlich O., Lauger P., Montal M. Electrical capacity of black lipid film and of lipid bilayers made from monolayers. Biochim. Biophys. Acta, 1975, v.394, n.3, p. 323-334.

47. Bessis M. // Nouv.Rev.Fr.Hematol. 1972. V.12. P.1-25.

48. Beutler E., West C. The remuval of leucocites and platelets from whole blood. J. lab. Clin, med., 1976, v. 88, N. 2, p. 328-333.

49. Bolis, L., Luly, P., Pethica, B.A., Willrandt, W.: The temperature dependence of the facilitated transport of D(+) glucose across the human red cell membrane. // J. Membrane Biol., 1970, vol.3, pp.83-92.

50. Bombardelli E., Cristoni A., Lietti A. The effect of acute and chronic ginseng saponin treatment on adrenal function. In: Proc. 3rd Int. Ginseng Symp., 1980.

51. Borovyagin, V.L., Sabelnikov, A.G., Tarahovsky, Y.S., Vasilenko, I.A. // J. Membrane Biol., 1977, vol.100, pp.229-242.

52. Bosmann H.B. Red cell Hydrolases: glycosidase activities in human erythrocyte plasma membranes. J. Membr. Biol., 1971, v. 4, N. 2, p. 113-123.

53. Brandts J.F., Traverna R.D., Lysko K. A calorimetric comparison of structural transitions of erythrocyte ghosts from normal individuals and patients with muscular dystrophy. Archiv. Biochem. Biophis., 1982, v. 214, N. 2, p. 560-562.

54. Brandts J.F., Traverna R.D., Schwartz A.T. and Lysko K. Structural studies of the erythrocyte membrane. Colloques internationaux du C.N.R.S., 1976, N. 246, p. 169-175.

55. Brandts, J.F., Eryckson, L., Lysko, K.A., Shchwartz, A.T., Taverna, R.D.: Calorimetric studies of the structural transitions of the human erythrocyte membrane. The involvement of spectrin in the A transition. // Biochemistry, 1977, vol.16, pp.34503454.

56. Brandts, J.F., Lysko, K.A., Schwartz, A.T., Eryckson, L., Carlson, R.B., Vincentelli, J., Taverna, R.D. Structural studies of the erythrocyte membrane. Colloques. internationaux. du. C. R. S., 1976, vol.246, pp. 169-175.

57. Brandts, J.F., Taverna, R.D., Sadasivan, E., Lysko, K.A.: Calorimetric studies of the structural transitions of the human erythrocyte membrane. Studies of the B and C transitions. // Biochim. Biophys. Acta, 1978, vol.512, pp.566-578.

58. Brekhman I.I. and Dardymov J.V. New substances of plant origin which increase nonspecific resistances. Ann. Rev. Pharmac., 1969, v. 9, p. 419-430.

59. Brenner, S.L., Korn, E.D.: Spectrin-actin interaction. Phosphorilated and dephosphorilated spectrin tetramer cross-link F-actin. // J. Biol. Chem., 1979, • vol.254, pp.8620-8627.

60. Brown M.S. and Goldstein J.L. A receptor mediated pathway for cholesterol homeostasis. Science, 1986, v. 232, p. 34-47.

61. Burt, D.H., Green, J.W.: The sodium permeability of butanol-treated erythrocytes. The role of calcium. // Biochim. Biophys. Acta, 1971, vol.225, pp.46-55.

62. Butikofer P., Brodbeck U„ Ott P. // Biochim. et biophys.acta. 1987. V.901. №2. P.291-295.

63. Cevc G., Marsh D., Phospholipid bilayers. Physical principles and models, Wiley & Sons, NY, 1987, v. 5, p. 232-267.

64. Chasis, J.A., Mohandas, N. Red blood cell glycophorins. // Blood, 1992, vol.80, pp.18691879.

65. Coakley W.T., Bater A.J., Crum L.A., Deeley J.O.T. //J. Therm. Biol. 1993. V.4. P.85-93.

66. Cohen, C.M., Dotimas, E., Korsgren, C. Human erythrocyte membrane band 4.2 (pallidin). // Semin. Hematol., 1993, vol.30, pp.119-137.

67. Conboy, J.G. Structure, function, and molecular genetics of erythroid membrane skeletal protein 4.1 in normal and abnormal red blood cells. // Semin. Hematol., 1993, vol.30, pp.58-73.

68. Cooper R.A., Leslie M.H., Fischkoff S., Shinitzky M., Shattil S.J. // Biochemistry. 1978. V.17. №2. P.327-331.

69. Cullis, P.R., Grathwohl, Ch.: Hydrocarbon phase transitions and lipid-protein interactions in the erythrocyte membrane. A 31P NMR and fluorescence study. // Biochim. Biophys. Acta, 1977, vol.471, pp.213-226.

70. Davio, S.R., Low, P.S.: Anestetic-ion channel interactions: the effect of lidocaine on the stability and transport properties of the membrane-spanning domain of band 3. // Arch. Biochem. Biophys., 1982b, vol.218, pp.421-428.

71. Davio, S.R., Low, P.S.: Characterization of the calorimetric C transition of the human * erythrocyte membrane. // Biochemistry, 1982a, vol.21, pp.3585-3593.

72. Davis, L., Otto, E., Bennett, V. Specific 33-residue repeat(s) of erythrocyte ankyrin associate with the anion axchanger. // J. Biol. Chem., 1991, vol.266, pp.1116311169.

73. Dempsey, C.E., Ryba, N.J.P., Watts, A. Evidence from deuterium nuclear resonance for the temperature-dependent reversible self-association of erythrocyte band 3 in dimyristoylphosphatidylcholine bilayers. // Biochemistry, 1986, vol.25, pp.21802187.

74. Desilva, T.M., Harper, S.L., Kotula, L., Hensley, P., Curtis, P.J., Otvos, L., Speicher, D.W.: Physical Properties of a Single Motif Erythrocyte Spectrin Peptide A Highly Stable Independently Folding Unit. // Biochemistry, 1997, vol.36, pp.3991-3997.

75. Dodge.J.T., Mitchell C., Hanahan D. J., The preparation and chemical characteristics of hemoglobin-free ghost of human erythrocytes. Arch. Biochem. Biophys.,1963, v. 100, p. 199-130.

76. Elyakov G.B., Strigina L.I., Uvarova N.I., Vaskovsky V.E., Dzizenko A.K. and Kochetkov N.K. Glycosides from ginseng roots. Tetragedron Letters, 1964, N. 48, p. 35913597.

77. Finean, J.B., Hutchinson, A.L.: X-ray diffraction studies of lipid phase transitions in cholesterol- rich membranes at sub-zero temperatures. // Chem. Phys. Lipids, 1988, vol.46, pp.63-71.

78. Fiorelli, G., Turrini, F., Mannu, F., Porro, F., Graziadei, G., Tavazzi, D., Duca, L., Cappellini, M.D. Erythrocyte Membrane Alterations in Thalassemia Intermedia. // Clin. Hemorheol., 1996, vol.16, pp.789-797.

79. Fischer, T., Pescarmona, G.P., Bosia, A., Naitana, A., Turrini, F., Arese, P. Mechanisms of red cell clearance in favism. // Biomed. Biochim. Acta, 1983, vol.42, S253-S257

80. Flamm, M., Basu, M.K., Schachter, D., Bertles, J.F., Maniatis, A. Role of membrane lipids in cold agglutination of human erythrocytes. // Blood, 1982, vol.60, pp.340-345.

81. Forte, T., Leto, T.L., Minetti, M., Marchesi, V.T.: Protein 4.1 is involved in a structural thermotropic transition of the red blood cell membrane detected by a spin-labeled stearic acid. // Biochemistry, 1985, vol.24, pp.7876-7880.

82. Fowler, M., Davis, J.Q., Bennett, V. Human erythrocyte myosin: identification and purification.//J. Cell. Biochem., 1986, vol.31, pp.1-9.

83. Fowler, V.M. Identification and purification of a novel Mr 43,000 tropomyosin binding protein from human erythrocyte membranes. // J. Biol. Chem., 1987, vol.262, pp. 12792-12800.

84. Fowler, V.M. Tropomodulin: a cytoskeletal protein that binds to the end of erythrocyte tropomyosin and inhibits tropomyosin binding to actin. // J. Cell Biol., 1990, vol.111, pp.471-482.

85. Fowler, V.M., Davis, J.Q., Bennett, V. Erythrocyte membrane tropomyosin: purification and properties. //J. Biol. Chem., 1985, vol.100, pp.47-55.

86. Freisleben, H.J., Waltinger, G., Schatton, W., Zimmer, G. Influences of tromantadine and nonoxinol 9 on the stability of red cell membrane. // Arzneimittelforschung., 1989, vol.39, pp. 1202-1205.

87. Fulder S. The root of Ginseng and pharmacology of harmony. Hutchinson, London, 1980.

88. Furthmayr, H. Glycophorins A, B, and C: a family of sialoglycoproteins. Isolation and preliminary characterization of trypsin derived peptides. II J. Supramolec. Struct., 1978, vol.9, pp.79-95.

89. Gardner, K., Bennett, V. Modulation of spectrin-actin assembly by erythrocyte adducin. // Nature, 1987, vol.328, pp.359-362.

90. Gestetner B., Assa Y., Henis Y., Tencer Y., Rotman M., Biru Y. and Bondi A. Interaction of lucerne saponins with sterols. Biochim. Biophys. Acta, 1972, v. 270, N. 1, p. 181-187.

91. Gilligan, D.M., Bennett, V. The junctional complex of the membrane skeleton. // Semin. Hematol., 1993, vol.30, pp.74-83.

92. Ginsburg, H., Yeroushalmy, S.: Effects of temperature on the transport of galactose in human erythrocytes. //J. Physiol. (Lond. ), 1978, vol.282, pp.399-417.

93. Gogelein H., Huby A. Interaction of saponin and digitonin with black lipid membranes and lipid monolayers. Biochim. Biophys. Acta, 1984, v. 73 (1), p. 32-38.

94. Goldman D.E. Potential, impedance and rectification in membranes. J. Gen. Physiol, 1943, v. 27, p. 37-60.

95. Gottlieb, M.H., Eanes, E.D. On phase transitions in erythrocyte membranes and extracted membrane lipids. // Biochim. Biophys. Acta, 1974, vol.373, pp.519-522.

96. Hanss, M., Koutsouris, D.: Thermal transition of red blood cell deformability correlation with membrane rheological properties. // Biochim. Biophys. Acta, 1984, vol.769, pp.461-470.

97. Heath B.P., Mohandas N. Wyatt J.L., Shohet S.B. II Biochim. et biophys.acta 1982. V.691. №2. P.211-219.

98. Hemming, N.J., Anstee, D.J., Staricoff, M.A., Tanner, M.J., Mohandas, N. Identification of the membrane attachment sites for protein 4.1 in the human erythrocyte. // J. Biol. Chem., 1995, vol.270, pp.5360-5366.

99. Herrmann, A., Arnold, K., Lassmann, G., Glaser, R. Structural transitions of the erythrocyte membrane: an ESR approach. II Acta Biol. Med. Ger., 1982, vol.41, pp.289-298.

100. Hoare, D.G.: The temperature dependence of the transport of L-leucine in human erythrocytes. II J. Physiol. (Lond. ), 1972, vol.221, pp.331-348.

101. Home, W.C., Miettinen, H., Marchesi, V.T. Erythrocyte membrane phosphoproteins: identification of two unrelated phosphoproteins in band 4.9. // Biochim. Biophys. Acta, 1988, vol.944, pp. 135-143.

102. Hughes, C.A., Bennett, V. Adducin A Physical Model with Implications for Function in Assembly of Spectrin Actin Complexes. // J. Biol. Chem., 1995, vol.270, pp.1899018996.

103. Hui S.W., Stewart C.M., Carpenter M.P., Stewart T.P. // J.Cell Biol. 1980. V.85. №2. P.283-291.

104. Hui, S.W., Strozewski, C.M.: Electron diffraction studies of human erythrocyte membrane and its lipid extract: effect of hydration, temperature and hydrolysis. Biochim. Biophys. Acta, 1979, vol.555, pp.417-426.

105. Husain-Chishti, A., Faquin, W., Wu, C.C., Branton, D. Purification of erythrocyte dematin (protein 4.9) reveals an endogenous protein kinase that modulates actin-bundling activity. //J. Biol. Chem., 1989, vol.264, pp.8985-8991.

106. Husain-Chishti, A., Levin, A., Branton, D. Abolishin of actin-bundling by phosphorylation of human erythrocyte protein 4.9. // Nature, 1988, vol.334, pp.718-721.

107. Hwa-Jin Park , Effects of ginsenoside Rb1 on glycogen syntesis and antitumorigenesis by regulation of signal transduction molecules. In: Proc. of '95 Korea-Japan Symp., 1995, Seyl, p. 45-56.

108. Hwang W.T. and Park D.I. Serotonin-like action of Panax ginseng. Bull. Chounam. Univ., 1960, v. 5, p. 425.

109. Hyun H.C., Park J.K., Nam K.Y., Jin S.H., Ko J.H., Kyung J.S. Lowering effect of panaxydol purified from Korean Red Ginsens on blood high cholesterol levels in rats. In: Proc. 6th. Int. Ginseng Symp., Seoul, 1993, p. 113-118.

110. Jackson, W.M., Kostyla, J., Nordin, J.H., Brandts, J.F.: Calorimetric study of protein transitions in human erythrocyte ghosts. II Biochemistry, 1973, vol.12, pp.36623667.

111. Jain M.K., Wu. N.M., Effect of small molecules on the dipalmitoyl lecithin liposomal bilayer: phase transition in lipid bilayer. J. Membr. Biol., 1977, v. 34, p. 157-201.

112. Jarolim, P., Murray, J.L., Rubin, H.L., Smart, E., Moulds, J.M. //Blood Group Antigens Rb A, TR A, and Wd(A) Are Located in the 3rd Ectoplasmic Loop of Erythroid Band 3. Transfusion, 1997, vol.37, pp.607-615.

113. Jennings, M.L. Kinetics and mechanism of anion transport in red blood cells. II Annu. Rev. Physiol., 1985, vol.47, pp.519-533.

114. Jin L.Q., Shi L. Effect of saponins of Panax-notoginseng on sodium-potassium adenosin triphosphatase and calcium-magnesium adenosine triphosphatase. Acta Pharm. Sinica, 1991, v.12, 1ss 6, p. 504-506.

115. Jo J.S. and Park S.H. The effect of Panag ginseng on the control of diabetes mellitus. In: Ann. Repts. Korean ginseng Res., Korea Ginseng & Tobacco Res. Inst., 1979.

116. Johnson R.M., Taylor G., Meyer D.B. // J.Cell.Biol. 1980. V.86. №2. P.371-376.

117. Johnson, R.M.: The kinetics of resealing of washed erythrocyte ghosts. //J. Membr. Biol., 1975, vol.22, pp.231-253.

118. Jons, T., Drenckhahn, D. Identification of the binding interface involved in linkage of cytoskeletal protein 4.1 to the erythrocyte anion exchanger. // EMBO J., 1992, vol.11, pp.2863-2867.

119. Joo C.N. , Lee H.B. and Kim D.S. Biochemical Studies on Ginseng Saponins (X), Korean Biochem.J., 1977, 10(2), p. 71-77.

120. Joo C.N. and J. H. Han J.H. Biochemical Studies on Ginseng saponins (VII), Korean Biochem.J., 1976, v.9 (4), p. 237-243

121. Joo C.N. Some physiological and biochemical aspects of saponin fraction of Panax ginseng C.A.Meyer. Korean J.Ginseng Sci., 1990, v. 14, N. 2, p. 143-156.

122. Joo C.N., Koo J.N., and Baik T.H. Biochemical study of Some Pharmacological Effect of Panax ginseng C.A.Meyer, Korean Biochem. J., 1980, v. 13(2), p. 63-68.

123. Jung, C.Y., Carlson, L.M., Whaley, D.A.: Glucose transport carrier activities in extensively washed human red cell ghosts. // Biochim. Biophys. Acta, 1971, vol.241, pp.613627.

124. Kam, Z., Josephs, R., Gratzer, W.B. Structural study of spectrin from human erythrocyte membranes. //Biochemistry, 1977, vol.16, pp.5568-5572.

125. Kang S.Y., Lee K.Y., Lee S.K. Ginsenoside-Rg1 regulates the induction of tyrosine aminotransferase gene transcription in rat hepatocyte cultures. Biochem.Biophys.Res.Commun., 1994, v. 205 (3), p. 1696-1701.

126. Kang, D., Okubo, K., Hamasaki, N., Kuroda, N., Shiraki, H.: A structural study of the membrane domain of band 3 by tryptic digestion. // J. Biol. Chem., 1992, vol.267, pp.19211-19217.

127. Karikura M., Miyase T., Nanizava H., Taniko T. Studies on absorbtion,distribution, exertion and metabplism of ginseng saponins. Chem. Pharm. Bull., 1990, v. 38, p. 2859-2861.

128. Katu T., Miyata T., Uruno T., Sako I., Kinoshita A. Chemico-pharmacological studies on saponins of panax ginseng C. A. Meyer. Arzneim.Forsch. (Drug.Res.), 1975, v. 25, p.343-347.

129. Kay, M.M.B. Isolation of the phagocytosis inducing IgG-binding antigen of senescent somatic cells. // Nature, 1981, vol.289, pp.491-494.

130. Kay, M.M.B. Molecular mapping of human band 3 anion transport regions using synthetic peptides. FASEB J., 1991, vol.5, pp.109-115.

131. Kay, M.M.B., Marchalonis, J.J. Molecular mapping of the active site of an aging antigen. Magnani, M., De Flora, A., Red Blood Cell Aging. 1991, pp.303-316.

132. Kay, M.M.B.: Drosophila to bacteriophage to erythrocyte: the erythrocyte as a model for molecular and membrane aging of terminally differentiated cells. Gerontology, 1991, vol.37, pp.5-32.

133. Kim E.S., Cho L.Y., Kim I.M. Effect of Ginseng saponin on central nervous system. Korean J. Pharm., 1971, v. 2, p. 23-29.

134. Kim H.S. Chos. Ujhak Chapgi., 1932, v.22, p.221-228.

135. Kimure M. and Suzuki J. Hyroglycenic of blended Cninese traditional medicines containing Ginseng Radix. Proc.Symp.Wakox Yaku, 1981, v. 14, p. 121-127.

136. Kitagava H., Iwaki R. Antihistamine-like action of Panax ginseng saponins. Folia Pharm. Japan, 1963, v. 59, p. 343-352.

137. Kitagawa, T., Inoue, K., Nojima, S.: Effect of temperature on hemolysis of human erythrocytes induced by dilauroyllecithin. // J. Biochem. (Tokyo. ), 1975, vol.78, pp.431-434.

138. Maneri, L.R., Low, P.S.: Fatty acid composition of lipids which copurify with Band 3. // Biochem. Biophys. Res. Commun., 1989, vol.159, pp.1012-1019.

139. Maneri, L.R., Low, P.S.: Structural stability of the erythrocyte anion transporter, band 3, in different lipid environments. A differential scanning calorimetric study. // J. Biol. Chem., 1988, vol.263, pp.16170-16178.

140. Maraviglia, B., Davis, J.H., Bloom, M., Westerman, J., Wirtz, K.W. Human erythrocyte membranes are fluid down to -5 degrees C. II Biochim. Biophys. Acta, 1982, vol.686, pp. 137-140.

141. Marsh D. CRC Handbook of lipid bilayers, CRC Press, Boca Raton, 1990.

142. Matsunaga H., Katano M., Saito T. Apossible mechanism for the cytotoxicity of a polyacetylenic alcohol panaxytriol: inhibition of mitochondrial respicetion. Pharmacol., 1995, v. 35, N. 4, p. 291-296.

143. Matsunaga H., Saita T., Nagumo F., Mori M., Katano M. Potentiation of cytotoxicity of mytomicinc by a polyacetylenic alcohol, panaxatriol. Cancer Chemother. Pharmacol., 1994, v. 33, N. 4, p. 291-297.

144. Michaely, P., Bennett, V. ANK repeats of RBC ankyrin fold cooperatively in specific, ordered groups of six repeats. Mol. Biol. Cell, 1992, vol.3, 264a

145. Michaely, P., Bennett, V. The Ank Repeats of Erythrocyte Ankyrin Form 2 Distinct But Cooperative Binding Sites for the Erythrocyte Anion Exchanger. // J. Biol. Chem., 1995, vol.270, pp.22050-22057.

146. Michelson, A.M., Durosay, P.: Hemolysis of human erythrocytes by activated oxygen species. // Photochem. Photobiol., 1977, vol.25, pp.55-63.

147. Miller R.A. Aging and immune response. In: Handbook of the biology of aging. San Diego, Academic Press, 1990, p.157-158.

148. Minetti, M., Ceccarini, M., Di Stasi, A.M.: Characterization of thermotropic structural transitions of the erythrocyte membrane: a biochemical and electron-paramagnetic resonance approach. // J. Cell Biochem., 1984a, vol.25, pp.73-86.

149. Minetti, M., Ceccarini, M., Di Stasi, A.M.: Role of membrane thermotropic properties on hypotonic hemolysis and hypertonic cryohemolysis of human red blood cells. // J. Cell Biochem., 1984b, vol.25, pp.61-72.

150. Mohandas N., Greenquist A.C., Shohet S.B. The Red Cell. New York: Alan R. Liss, Inc. 1978. P.453-472.

151. Montal M., Mueller P. Formation of bimolecular membranes from lipid monolayers and study of their electrical properties Proc. Natl.Acad.Sci. USA, 1972, v. 69, p. 35613566.

152. Moore, D.J., Sills, R.H., Patel, N., Mendelsohn, R.: Conformational order of phospholipids incorporated into human erythrocytes: an FTIR spectroscopy study. // Biochemistry, 1996, vol.35, pp.229-235.

153. Mueller, T.J., Jackson, C., Doctor, M., Morrison, M. Membrane skeleton alterations during in vivo mouse red cell aging. Increase in the band 4.1a:4.1b ratio. // J. Clin. Invest., 1987, vol.79, pp.492-499.

154. Muhlebach, T., Cherry, R.J. Influence of cholesterol on the rotation and self-association of band 3 in the human erythrocyte membrane. // Biochemistry, 1982, vol.21, pp.4225-4228.

155. Nabata H., Saito H., Tagaki K. Pharmacological studies of neutral saponin (GNS) of panax ginseng root. Jap.J.Pharmacol., 1973, v. 23, p. 29-41.

156. Nah S.Y., Park H.G., Mc Cleskey E.W. A trace component of ginseng that inhibits Ca channels through a pertussis toxin-sensitive G protein. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1995, v. 92, p. 1-5.

157. Nakamura T., Inoue K., Nojima S. Phosphatidylcholine liposomes containing the saponin aglicon diosgenin or tigogenin in place of cholesterol their properties and sensitivities to various saponins. Chem. Pharm. Bull., 1981, v. 29, N. 6, p. 16811686.

158. Nakamura T., Inoue K., Nojima S., Sankawa U., Shoji J., Kawasoki T., Shibata S. Interaction of saponins with red blood cells as well as with the phosphatidylcholine liposomal membranes. J. Pharm. Dyn., 1979, v. 2, p. 374382.

159. Namba T., Yoshizaki M., Tomimori T., KobashiK., MitsuiK., Hase J. Hemolytic and its Protective activity of Ginseng Saponins. Chem. Pharm. Bull., 1973, v. 21(2), p.584-587.

160. Odashima Z., Ohta I., Kohno H., Matsuda T., Kitagawa I., Abe H., Arichi S. Control of phenotypic expression of cultured B16 melanoma cells by plant glycosides. Caner Res., 1985, v. 45, p. 2781-2784.

161. Oh K.K and Joo C.N. Effect of ginseng saponins on adenylat cyclase activity. Korean Biochem. J., 1989, v. 22, p. 312-319.

162. Oikawa, K., Lieberman, D.M., Reithmeier, R.A.F. Conformational and stability of the anion transport protein of human erythrocyte membranes. // Biochemistry, 1985, vol.24, pp.2843-2848.

163. Okuda H. and Yoshida R. Studies on the effect of the ginseng components on diabetes mellitus. In: Proc. 3rd Int.Ginseng Symp. 1980, 53.

164. Oura H., Hiai S., Nabetani S., Nakagava H., Kurata Y., Sakaki N. Effect of ginseng extract on endoplasmic reticulum and ribosome. Planta Medica , Hippokrates Verlag GmbH, 1975, v. 28(1), p. 76-80.

165. Oura H., Hiai S., Odaka Y. and Yokozawa T. Studies on the Biochemical Action of Ginseng Saponin (I), J. Biochem. 1975, v. 77(5), p. 1057-1063.

166. Pasternack, G.R., Anderson, R.A., Leto, T.L., Marchesi, V.T. Interactions between protein 4.1 and Band 3. // J. Biol. Chem., 1985, vol.260, pp.3676-3683.

167. Paulitschke, M., Nash, G.B., Anstee, D.J., Tanner, M.J.A., Gratzer, W.B. Perturbation of Red Blood Cell Membrane Rigidity by Extracellular Ligands. // Blood, 1995, vol.86, pp.342-348.

168. Petkov V. Pharmacological investigation of Panax ginseng C.A.Meyer. Arzneim.-Forsch/Drug Res., 1963, v. 13, p. 1078-1089.

169. Petkov V. Possibilities for optimizing reactivity by pharmacological agents. Proc.Gerontological Symp., Lugano, Switzerland, 1975.

170. Petkov W. Pharmacological Investigations of Panax ginseng C.A. Meyer, Arzneim.-Forsch./Drug Res., 1959, v. 9, p. 305-314.

171. Pinder, J.C., Gratzer, W.B. Structural and dynamic states of actin in the erythrocyte. // J. Cell Biol., 1983, vol.96, pp.768-775.

172. Pinder, J.C., Ungewickell, E., Bray, D., Gratzer, W.B. The spectrin-actin complex and erythrocyte shape. // J. Supramolec. Struct., 1978, vol.8, pp.439-445.

173. Privalov P.L., Potekhin S.A. Scanning microkalorimetry in studying temprature-induced changes in proteins. Methods in Enzimology, 1986, v. 131, p. 83-94.

174. Privalov, P.L., Plotnikov, V.V.: Three generations of scanning microcalorimeters for liquids. //Therm. Acta, 1989, vol.139, pp.257-277.

175. Ralston, G.B., Dunbar, J.C.: Salt and temperature-dependent conformation changes in spectrin from human erythrocyte membranes. // Biochim. Biophys. Acta , 1979, vol.579, pp.20-30.

176. Ross, A.H., McConnell, H.M.: Reconstitution of the erythrocyte anion channel. // Biochem. Biophys. Res. Commun., 1977, vol.74, pp.1318-1325.

177. Ross, A.H., McConnell, H.M.: Reconstitution of the erythrocyte anion channel. // J. Biol. Chem., 1978, vol.253, pp.4777-4782.

178. Saito H. and Bao T.T. In: Proc. 4th. International Ginseng Simpos. 1984, Taejon, p. 95105.

179. Sato, B., Nishikida, K., Samuels, L.T., Tyler, F.H.: Electron spin resonance studies of erythrocytes from patients with Duchenne muscular dystrophy. // J. Clin. Invest., 1978, vol. 61, pp.251-259.

180. Sauberman, N., Fortier, N.L., Fairbanks, G., O'Connor, R.J., Snyder, L.M. Red cell membrane in hemolytic disease. Studies on variables affecting electrophoretic analysis. // Biochim. Biophys. Acta, 1979, vol.556, pp.292-313.

181. Schlosser E. und Wulff G. Triterpensaponine and aglicon. Structural specifity of saponin hemolisis. Fur Naturforsch., 1969, B. 24b, h. 10, p. 1284-1290.

182. Schopfer, L.M., Salhany, J.M. Factors determining the conformation and quaternary structure of isolated human erytrhocyte band 3 in detergent solution. // Biochemistry, 1992, vol.31, pp. 12610-12617.

183. Seeman P. // Pharm.Rev. 1972. V.24. №4. P.583-655.

184. Seeman P., Chenc D. and lies G.N. Structure of membranes holes in osmotic and saponin hemolysis. J.Cell.Biology, 1973, v.56, N. 2, p. 519-527.

185. Segal R. and Milo-Goldzweig. On the machanism of saponin hemolysis-2. Inhibition of hemolysis by aldonolactones. Biochem. Pharm., 1975, v. 24, N.1, p. 77-81.

186. Segal R., Mansour M., Zaitschek D.V. Effect of aster groups on the hemolytic action of some saponins and sapogenins. Biochem. Pharmocol., 1966, v. 15, p. 1411-1416.

187. Segal R., Shatkovsky P., Milo-Goldzweig. On the mechanism of saponin hemolysis-1. Hydrolisys of the glycozidic bond. Biochem. Pharm., 1974, v. 23, N. 5, p. 973-981.

188. Shany S., Bernheimer A.W., Grushoff P.S. Kim K.S. Evidence for membrane cholesterol as the common binding site for cereolysin, streptolysin O and saponin. Molec. Cell. Biochem., 1974, v. 3, N. 3, p. 179-186.

189. Sheetz M.P. Singer S.J.//Proc.Nat.Acad.Sci.USA. 1974. V.71. №11. P.4457-4461.

190. Sheetz M.P., Painter R.G., Singer S.J.//J.Cell Biol. 1976. V.70. №1. P.193-203.

191. Sheetz, M.P., Chan, S.I.: Proton magnetic resonance studies of whole human erythrocyte membranes . // Biochemistry, 1972, vol.11, pp.548-555.

192. Shibata S., Pharmacology and chemical study of dammarane-type triterpenoids. In: Advances in medicinal phytochemistry. Sir Derek Barton and W.D. Ollis. 1986, John Libbey, p. 159-172.

193. Shibata S. Recent Studies on Biologically Active Constituents of Medicinal Plants Biologically Active Saponins and Their Chemical Modificacions. 3rd Int. Conf. Chem. Biotechnol. Biologically Active Natural Products, Sofia, 1, 1985, p. 148-167.

194. Shnyrov V.L., Zhadan G.G., Salia C.H. Thermal transitions in rat erythrocyte ghosts. Biomed. Biochim. Acta, 1986, v. 45, p. 1119-1121.

195. Shnyrov, V.L., Salija, C.H., Zhadan, G.G., Permyakov, E.A.: Thermal transitions in rat erythrocyte ghosts. Biomed. Biochim. Acta, 1986, vol.45, pp.1111-1119.

196. Shotton, D., Thompson, K., Wofsy, L., Branton, D.: Appearance and distribution of surface proteins of the human erythrocyte membrane. An electron microscope and immunochemical labeling study. II J. Cell Biol., 1978, vol.76, pp.512-531.

197. Sleter T.F. Free radicals mechanisms in tissue injury. Biochem.J., 1984, v. 222, p.1-10.

198. Snow, J.W., Vincentelli, J., Brandts, J.F.: A relationship between anion transport and a structural transition of the human erythrocyte membrane. // Biochim. Biophys. Acta, 1981, vol.642 , pp.418-428.

199. Song Y.B. Effect of ginsenoside Rgi on drug metabolis system and antioxidant activities in rat tissues. Koren J. Pharm., 1987, v. 18, p. 231-244.

200. Steck, T.L., Yu, J.: Selective solubilization of proteins from red blood cell membranes by protein perturbants. // J. Supramolec. Struct., 1973, vol.1, pp.220-232.

201. Sung, K.L., Chien, S.: Influence of temperature on rheology of human erythrocytes. // Chin. J. Physiol., 1992, vol.35, pp.81-94.

202. Svetina SM Zeks B. // Biochim. et biophys.acta. 1983. V.42. P.89-90.

203. Tachikava E., Kudo K., Kashimoto T., Takahashi E. Ginseng saponins reduce acetylcholine-evoked Na+ influx and catecholamine secretion in bovine adrenal chromaffine cells. J. Pharmacol. Exp. Ther., 1995, v. 273, N. 2, p. 629-636.

204. Takagi K., Saito H. Pharmacological studies on ginseng. In: Proc. 1st Int. Ginseng Symp., 1974, 119.

205. Tanaka, K.I., Ohnishi, S.: Heterogeneity in the fluidity of intact erythrocyte membrane and its homogenization upon hemolysis. // Biochim. Biophys. Acta, 1976, vol.426, pp.218-231.

206. Tata J.R. Progress in nucleic acid research and molecular biology. 1966, 5, 191, New I., Acad.Press.

207. Thevenin, B., Low, P.S. Kinetics and regulation of the ankyrin-band 3 interaction of the human red blood cell membrane. // J. Biol. Chem., 1990, vol.265, pp.16166-16172.

208. Thevenin, B.J.M., Periasamy, N., Shohet, S.B., Verkman, A.S. Segmental Dynamics of the Cytoplasmic Domain of Erythrocyte Band 3 Determined by Time Resolved

209. Fluorescence Anisotropy Sensitivity to pH and Ligand Binding. // Proc. Nat. Acad. Sei. USA, 1994, vol.91, pp.1741-1745.

210. Tsuo C. and Yen C. Effect of Ginseng on the Cours of the deralopment of alloxan-induced diabetes. The 1st Conference of the Soc. of Chinese Physiol. Sei., 1959, 35.

211. Tyler, J.M., Reinhardt, B.N., Branton, D. Association of erythrocyte membrane proteins -binding of puriffied band 2.1 and 4.1 to spectrin. // J. Biol. Chem., 1980, vol.255, pp.7034-7039.

212. Ungewickell, E., Bennett, P.M., Calvert, R., Ohanian, V., Gratzer, W.B. In vitro formation of a complex between cytoskeletal proteins of the human erythrocyte. // Nature, 1979, vol.280, pp.811-814.

213. Van Dort, H.M., Low, P.S., Cordes, K.A., Schopfer, L.M., Salhany, J.M. Calorimetric Evidence for Allosteric Subunit Interactions Associated with Inhibitor Binding to Band 3 Transporter. // J. Biol. Chem., 1994, vol.269, pp.59-61.

214. Vanderkooi J., Fischoff S., Chance B., Cooper R.A. // Biochemistry. 1974. V.13. №8. P.1589-1595.

215. Verma, S.P., Wallach, D.F.: Multiple thermotropic state transitions in erythrocyte membranes. A laser-Raman study of the CH-stretching and acoustical regions. Biochim. Biophys. Acta, 1976a, vol.436, pp.307-318.

216. Verma, S.P., Wallach, D.F.H.: Erythrocyte membranes undergo cooperative, pH-sensitive state transitions in the physiological temperature range: evidence from Raman spectroscopy. //Proc. Natl. Acad. Sei. U. S. A., 1976b, vol.73, pp.3558-3561.

217. Vince, J.W., Reithmeier, R.A.F.: Structure of the Band 3 Transmembrane Domain. Cell. Mol. Biol., 1996, vol.42, pp.1041-1051.

218. Willardson, B.M., Thevenin, В., Harrison, M.L., Kuster, W., Benson, M.D., Low, P.S. Localization of the ankyrin-binding site on erythrocyte membrane protein, band 3. // J. Biol. Chem., 1989, vol.264, pp. 15893-15899.

219. Yamamoto M., Masaka M., Hayashi Y., Hirai A., Kumagai A. Stimylatory effect of ginsenoside on DNA, protein and lipid syn-thesis in rat bone marrow and participation of cyclic nucleoti-des. Arzneim.-Forsch./Drug Res., 1978, v. 28(11), Heft 12, 2238.

220. Yong, J.D.-E., Leong, L.G., DiNome, M.A., Cohn, Z.A. // Analyt. Biochem., 1986, vol.154, N.2, pp.649-654.

221. Yu, J., Steck, T.L.: Association of band 3, the predominant polypeptide of the human erythrocyte membrane. //J. Biol. Chem., 1975, vol.250, pp.9176-9184.

222. Zee D.W. Influence of chronic administration of Korean Red Ginseng on some biochemical parameters related to aging in rat. In: Proc. 6th. Int. Ginseng Symp., Seoul, 1993, p. 17-27.

223. Zhadan, G.G., Villar, E., Shnyrov, V.L.: Comparative differential scanning calorimetry study of erythrocyte ghosts from different mammalian species. Biochemical Society Transactions, 1994, vol.22, 368S

224. Zhang J.T., Yang Y., Qu Z.V., Jiang X.Y., Liu M. Study on the nootropic mechanism of ginsenisides Rg1 and Rb1. In: Proc. 6th. Intl.Ginseng Symp., 1993, Seoul, p. 6973.

225. Zhang W.J., Zhong G.G., Jiang Y., Wang X.M., Wang Z.F. Single channel analysis on calcium channel blockade action of panaxadiol and panaxatriol saponins on cultured rat ventricular myocytes. Acta Pharm. Sinica, 1994, v. 15, N.2, p. 173-176.

226. Zimmer, G., Schirmer, H., Bastian, P.: Lipid-protein interactions at the erythrocyte membrane. Different influence of glucose and sorbose on membrane lipid transition. // Biochim. Biophys. Acta, 1975, vol.401, pp.244-255.

227. Ziparo E„ Lemay A., Marchesi V.T. //J.Cell Sci. 1978. V.34. P.91-101.

228. Список работ, опубликованных по теме диссертации

229. Абдрасилов Б.С., Ким Ю.А., Елемесов Р.Е. Пак Х.Д. Одиночные каналы тритерпеновых гликозидов в плоской фосфолипидной мембране. // Научный журнал минестерства образования Республики Казахстан (Серия естественных наук), 1995, №5, с.36-39.

230. Абдрасилов Б.С., Елемесов Р.Е., Ким Ю.А., Пак Х.Д. Действие тритерпеновых гликозидов даммаранового ряда и их агликонов на липидные мембраны. // Антибиотики и химиотерапия, 1995, т.40, №11/12, с.16-19.

231. Абдрасилов Б.С., Елемесов Р.Е. Акоев В.Р, Ким Ю.А., Пак Х.Д. Исследование влияния гинзенозидов женьшеня на фазовые переходы мембран из ДПФХ. //Антибиотики и химиотерапия, 1996, т.41, №2, с.22-29.

232. Abdrasilov B.S., Kim Yu.A., Elemesov R.E. Park H.J. Study of the effects of ginsenosides on ion permeability of lipid membranes. // Karadeniz J. Med. Sci., 1996, v.9, №3, p.321.

233. Abdrasilov B.S., Elemesov R.E. Kim Yu.A., Hwa-Jin Park. Action of dammarane type triterpenoidal glycosides and their aglycons on lipid membranes. // Korean J. Ginseng Sci., 1996 v.20, №5, pp.33-38.

234. Акоев В.P., Елемесов P.E. Абдрасилов Б.С., Ким Ю.А., Пак Х.Д. Влияние тритерпеновых гликозидов даммаранового ряда и их агликонов на фазовые переходы дипальмитоилфосфатидилхолина. // Биологические мембраны, 1996, т. 13, №6, с.605-611.

235. Ким Ю.А., Акоев В.Р., Елемесов Р.Е. Гиперосмотический гемолиз эритроцитов и антигемолитическая активность фракции сапонинов и тритерпеновых гликозидов из Panax Ginseng C.A.Meyer. // Биологические мембраны, 2000, т. 17, №2, с. 188-199.