Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Структурные исследования транслирующих рибосом: сравнение компактности пре-транслокационного и пост-транслокационного состояний

ВАК РФ 03.00.03, Молекулярная биология

Содержание диссертации, кандидата физико-математических наук, Баранов, Владимир Иванович

ВВЕДЕНИЕ.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ. Структурно-функциональные свойства рибосом.9.

Введение

Глава I. Структура рибосом.

1.1. Структура рибосомных белков и РНК

1.2. Четвертичная структура рибосом

1.3. Функциональные центры рибосом.

1.4. Резюме.2.

Глава 2. Структурная лабильность рибосом

2.1. Ассоциация - диссоциация рибосом

2.2. Структурная лабильность рибосомных субчастиц

2.3. Резюме . . . ■■

Глава 3. Функционирование рибосом

3.1. Основные компоненты системы трансляции

3.2. Связывание аминоацил-тРНК

3.3. Образование пептидной связи (транспептидация)

3.4. Транслокация.

3.5. Резюме.

Глава 4. Динамика транслирующих рибосом

4.1. Динамические модели транслирующих рибосом и их экспериментальная проверка.

4.2. Роль факторов элонгации и ®0Р в процессе трансляции.

4.3. Резюме.

Глава 5. Постановка задачи и выбор методов исследования

5.1. Постановка задачи.

5.2. Выбор методов исследования.

5.2.1. Твердофазная система трансляции

5.2.2. Электронная микроскопия

5.2.3. Сравнительный седиментационный анализ

5.2.4. Методы диффузного рентгеновского и нейтронного рассеяния.

5.3. Резюме.

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.

Материалы и методы.

1. Выращивание бактериальной массы

2. Выделение и хранение рибосом.

3. Выделение тотальной ферментной фракции

4. Выделение препарата суммарной тРНК

5. Аминоацилирование суммарной тРНК фенилаланином

6. Получение фрашентированной поли (У) длиной 110-140 нуклеотидов с окисленным периодатом

З^концом.

7. Получение поли(У), ковалентно связанной с твердым носителем (сефарозой) за ¿конец через расщепляемый з-Б-мостик.(Сефароза-8-Бчюли(У))

8. Подбор оптимальных соотношений компонентов трансляции на свободной поли (У)

9. Получение пре-транслокационных и пост-транслокационных состояний транслирующих рибосом с помощью колонок, содержащих иммобилизованную полиуридиловую кислоту.

10. Тестирование функциональных состояний пре-транслокационных и пост-транслокационных рибосом.

11. Электронная микроскопия транслирующих рибосом

12. Сравнительный седиментационный анализ

13. Малоугловое диффузное рассеяние нейтронов (метод вариации контраста в нейтронном рассеянии).

14. Малоутловое диффузное рентгеновское рассеяние

15. Материалы

РЕЗУЛЬТАТЫ.

1. Получение пре-транслокационных и пост-транслокационных состояний транслирующих рибосом с помощью колонок, содержащих иммобилизованную полиуридиловую кислоту

2. Сравнение пре-транслокационных и пост-транслокационных состояний рибосом методом электронной микроскопии

3. Сравнительный седиментационный анализ пре-транслока-ционных и пост-транслокационных состояний рибосом

4. Сравнение компактности пре-транслокационных и пост;: транслокационных состояний рибосом методом диффузного рентгеновского рассеяния и вариации контраста в нейтронном рассеянии.

ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ

1. Сравнительный седиментационный анализ пре-транслока-ционного и пост-транслокационного состояний рибосом

2. Сравнение компактности пре-транслокационного и пост-транслокационного состояний рибосом методами рассеяния нейтронов, рентгеновских лучей и электронной микроскопии.

3. Перспективы дальнейших исследований, вытекающих из полученных результатов

ВЫВОДЫ.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Структурные исследования транслирующих рибосом: сравнение компактности пре-транслокационного и пост-транслокационного состояний"

Трансляция информации, закодированной последовательностью нуклеотидов матричной РНК, в последовательность аминокислот полипептидной цепи осуществляется в клетке рибонуклеопротеидными частицами - рибосомами. Совокупность процессов, осуществляемых рибосомой в ходе трансляции, может быть разбита на три последовательных этапа : I) начальная ассоциация рибосомы с матричным по-линуклеотидом и аминоацил-тРНК - инициация трансляции; 2) собственно полимеризация аминокислотных остатков, или элонгация ; 3) освобовдение полипептидной цепи белка из рибосомы - терминация трансляции.

Согласно современным представлениям рибосома не размещает на себе весь матричный полинуклеотид, а последовательно перемещает его в направлении от 5^-конца к 3^-концу. Одновременно с перемещением полинуклеотида на рибосоме синтезируется полипептидная цепь белка последовательно от и-конца к С-концу. Удлинение полипептидной цепи на один аминокислотный остаток происходит как результат цикла, состоящего из трех последовательных стадий: I) связывания аминоацил-тРНК с рибосомой; 2) транспептидации; 3) транслокации. Стадия транслокации включает в себя значительные внутри-рибосомные перемещения матрицы и продуктов реакции транспептидации: освобождение деацилированной тРНК, переход пептидил-тРНК из одного участка в другой и сдвиг матричного полинуклеотида на один кодон. Перед транслокацией рибосома находится в таком состоянии, когда два ее участка связывания тРНК заняты продуктами реакции транспептидации: в А-участке находится пептидил-тРНК, а в Р-учас-тке - деацилированная тРНК (пре-транслокационное состояние). В результате процесса транслокации рибосома оказывается в таком состоянии, когда ее Р-участок занят субстратом для реакции транспептидации - пептидил-тРНК, а А-участок свободен и готов к принятию следующей аминоацил-тРНК (пост-транслокационное состояние).

Возникает вопрос, какова роль самой рибосомы в процессе трансляции? Не сопровождается ли та или иная стадия элонгационно-го цикла, и особенно стадия транслокации, структурными изменениями самой рибосомной частицы, или же рибосома является лишь жесткой ориентирующей подложкой для происходящих процессов?

Впервые возможность "пульсирующего рибосомного сокращения" в элонгационном цикле была отмечена Липманном с сотрудниками /100, 231/. В наиболее четкой форме этот вопрос был поставлен в 1968 году, когда была выдвинута гипотеза о некотором раздвижении (размыкании) двух ассоциированных рибосомных субчастиц как возможном приводном механизме транслокации /32,292/.

Однако, несмотря на неоднократные попытки экспериментальной проверки выдвинутых предположений, вопрос о структурной подвижности рибосом в процессе элонгации оставался открытым. Экспериментаторы столкнулись с целым рядом серьезных трудностей. Во-первых, необходимым требованием, в первую очередь, для физических методов исследования функционирующих рибосом является высокое (близкое к Ю0/О содержание гомогенных, функционально активных рибосом в препарате. В обычных препаратах рибосомная популяция гетероген-на, и только часть ее проявляет полную активность. Дополнительную сложность представляет собой получение транслирующих рибосом, находящихся на требуемой стадии элонгационного цикла. Во-вторых, бактериальная рибосома представляет собой большую рибонуклеопротеидную частицу с молекулярным весом около 2,7*10 и размерами о

200-250 А, состоящую из набора различных белков (более 50) и трех высокомолекулярных РНК. Эти свойства рибосомы накладывают существенные ограничения на выбор метода, способного зарегистрировать различия между двумя функциональными состояниями рибосомы. Вместе с тем, любые небольшие различия между двумя такими состояниями, как пре-транслокационное и пост-транслокационное, если таковые обнаружились бы, не могут быть однозначно интерпретированы в большинстве физических методов, так как эти изменения могут быть обусловлены разным количеством (две или одна тРНК, соответственно) и разным положением тШК-лигандов на рибосоме, но вовсе не различиями в конформации самой рибосомы как таковой.

Дня решения первой проблемы нами была развита разработанная в Институте белка техника выделения трансляционно активных рибосом путем использования колонок с поли (У), ковалентно связанной с целлюлозой или сефарозой за 3^-конец через расщепляемый дисульфидный мостик (твердофазная система трансляции). Эта техника позволила получать препаративные количества полностью активных рибосом, находящихся либо в пре-транслокациокном, либо в пост-транслокационном состоянии и способных продолжать элонгацию в любой момент, как только будут даны субстраты и соответствующая температура.

Для решения второй проблемы был использован ряд физических методов, включающий: I) метод электронной микроскопии; 2) метод седиментации; 3) метод диффузного рентгеновского рассеяния; 4) метод вариации контраста в нейтронном рассеянии.

Использование этих методов позволило решить задачу, поставленную в данной работе: сравнение компактности транслирующих рибосом, находящихся в пре-транслокационном и пост-транслокационном состояниях.

Результатом работы явился экспериментальный факт, что транслирующие рибосомы меняют свою компактность в процессе транслокации: рибосомы в пре-транслокационном состоянии более компактны, чем рибосомы в пост-транслокационном состоянии.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ: СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ СВОЙСТВА РИБОСОМ.

ВВЕДЕНИЕ

Идейным началом развития современной молекулярной биологии явилась гипотеза, выдвинутая в 1927 году советским ученым Н.К.Кольцовым, - гипотеза матричного механизма репликации молекул биополимеров. Н.К.Кольцов высказал идею о том, что репродукция клеток происходит путем точного автокаталитического воспроизведения имевшихся материнских молекул /18,36/. Однако этими свойствами Кольцов наделял молекулы белков, а не молекулы нуклеиновых кислот, о функциональном значении которых тогда почти ничего не знали.

Успехи, достигнутые в изучении нуклеиновых кислот, сыграли важную роль в становлении молекулярной биологии и в решении проблемы биосинтеза белка. Исторический материал, касающийся развиттия представлений о биосинтезе белка можно найти в обзорах /26,285, 325/.

В 1941 году Т.Касперсон /87/ и Ж.Браше /74/ обратили внимание на то, что в тканях с активным белковым синтезом содержится повышенное количество РНК. Авторы пришли к выводу, что рибонуклеиновые кислоты играют определяющую роль в синтезе белка.

В то же время А.Клод при фракционировании гомогенатов тканей обнаружил, что основная часть цитоплазматической РНК содержится в частицах, осаждаемых при высоких скоростях центрифугирования и названных им микросомами /97,98/. Развитие методов центрифугирования и электронной микроскопии позволило многим исследователям (А.Тейлор, Х.Кэлер, В.Брайан, С.Лурия и др.) обнаружить в бактериальных лизатах и в микросомных фракциях клеток различных о организмов РНК-содержащие частицы диаметром 150-250 А с коэффиен-тами седиментации 20-120 (см. обзоры -26,285/). Однако лишь к середине 50-х годов удалось показать, что обнаруженные частицы встречаются во всех клетках и имеют определенные и воспроизводимые характеристики. Было найдено, что бактериальные клетки содержат рибонуклеопротеидные (ШП) частицы с коэффициентами седиментации около 7QS. РНП-частицы животных клеток имели коэффициенты седиментации 80S. Необходимым условием для стабильности этих частиц являлось присутствие Mg++ в растворе.

Развитие методов изотопного мечения, в особенности использоизучения биосинтеза белка. В 1950 г. были получены результаты, указывающие на то, что местом белкового синтеза в клетке являются микросомы /69,158/. Однако новая эра в изучении белкового синтеза началась с основополагающих исследований в лаборатории За-мечника:были впервые использованы бесклеточные системы биосинтеза белка. Первые шаги были сделаны в 1952-1955 гг. На гомогена-тах печени крысы было показано, что для включения меченых аминокислот в белок необходимы фракции микросом, растворимая фракция и источник АТФ (например, митохондриальная фракция /206,284,360/). Вскоре в той же лаборатории было обнаружено, что не вся фракция микросом ответственна за биосинтез белка, а только ее рибонуклеопротеидные частицы /207/.

Таким образом, к концу 50-х годов было установлено, что биосинтез белка в клетках происходит на рибонуклеопротеидных частицах, обнаруженных как в животных, так и в бактериальных клетках.

На первом симпозиуме Биофизического общества США (1958 год) по предложению Р.Б.Робертса эти рибонуклеопротеидные частицы были названы рибосомами. С этого времени изучение структуры и функции рибосом развивалось столь бурными темпами, что описать в литературном обзоре все структурные и функциональные свойства рибосом, известные на сегодня, просто невозможно.

Поскольку объектом исследования в данной работе являлись бактериальные рибосомы Escherichia coli» в обзоре будут рассмотвание изотопа позволило биохимикам выйти на новый уровень рены, причем крайне конспективно, лишь те основные свойства бактериальных рибосом, которые необходимы для понимания задачи, поставленной в работе, а также для обсуждения полученных результатов.

Литературный обзор состоит из пяти глав. В первых двух главах представлены данные о структуре и структурной лабильности рибосом. Третья глава посвящена одному из наиболее важных этапов функционирования рибосомы - процессу элонгации. В четвертой главе рассмотрены существующие представления о взаимосвязи структуры и функции рибосом. В пятой, заключительной, главе сформулирована задача работы и обоснованы выбранные методы исследования.

Заключение Диссертация по теме "Молекулярная биология", Баранов, Владимир Иванович

выводы

1.Усовершенствован метод твердофазной системы трансляции, позволяющий получать препаративные количества транслирующих рибосом не менее 95% чистоты, находящиеся либо в пре-транслокационном, либо в пост-транслокационном состоянии. Выход транслирующих рибосом составляет 5-20$ от исходного количества рибосом. Метод основан на использовании в системе трансляции матрицы поли (У), ковалентно связанной с твердым носителем (целлюлозой или сефа-розой) за 3— конец через расщепляемый Б-Б-мостик.

2. Проведено сравнение пре-транслокационных и пост-транслокационных состояний рибосом методом электронной микроскопии. Показано, что в пределах разрешения метода эти два состояния рибосом не различаются ни по форме частиц, ни по ориентации субчастиц друг относительно друга.

3. Сравнительным седиментационным анализом обнаружно, что рибосомы в пре-транслокационном состоянии имеют коэффициент седиментации на 1Б больше, чем рибосомы в пост-транслокационном состоянии. Это различие в коэффициентах седиментации на зависит от гидростатического давления (в пределах давлений при скоростях от 20000 до 40000 об/мин) и, по-видимому, не является результатом весового вклада дополнительной тРНК в молекулярную массу пре-транслокационных рибосом. Различия в коэффициентах седиментации отражают, скорее всего, различия в компактности транслирующих рибосом: рибосомы в пре-транслокационном состоянии более компактны, чем рибосомы в пост-транслокационном состоянии.

4. Методом диффузного рентгеновского рассеяния и вариации контрастов в нейтронном рассеянии доказано, что рибосомы, находящиеся в пре-транслокационном состоянии, более компактны, чем рибосомы, находящиеся в пост-транслокационном состоянии. Радиус инерции двух состояний по белковому компоненту различается на величину о около 3 А.

5. Из совокупности проведенных исследований сделано заключение, что процесс транслокации сопровождается пространственным смещением отдельных частей рибосомы с амплитудой в несколько ангстрем.

Выражаю глубокую благодарность моему научному руководителю Александру Сергеевичу Спирину за четкую постановку задач, постоянное руководство, внимание и доброжелательное отношение.

Искренне признателен Надежде Васильевне Величиной, Любови Анатольевне Рябовой, Игорю Николаевичу Сердюку, Геннадию Степановичу Полубесову, Роланду Маю, Виктору Дмитриевичу Васильеву, Ольге Михайловне Селивановой за успешное сотрудничество в процессе совместных работ, за помощь и поддержку.

Особенную благодарность выражаю Владимиру Анатольевичу Широкову, Николаю Григорьевичу Коровянскому, Артуру Николаевичу Туркину, Татьяне Петровне Андреевой, Ирине Николаевне Брезгуновой, Киму Хаймовичу Зихерману за техническую помощь в процессе выполнения работы.

Благодарю сотрудников научной библиотеки и Отдела научной информации Института белка АН СССР за оформление диссертации.

Благодарю также всех сотрудников Института, оказавших мне содействие в работе.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата физико-математических наук, Баранов, Владимир Иванович, Пущино

1. Баранов В.И. Получение транслирующих рибосом с помощью колонок, содержащих иммобилизованную полиуридиловую кислоту. Биоорган, химия, 1983, т.9, с. 1650-1657.

2. Бауэр Э.С. Теоретическая биология. М.: Всесоюзный Институт экспериментальной медицины (ВИЭМ), 1935. - 206 с.

3. Величина Н.В., Розенблат В.А., Спирин А.С. Действие различных катионов на стабильность ассоциации рибосомных субчастиц. -Мол. биол., 1971, т. 5, с. 898-907.

4. Белицина Н.В., Гавршгова Л.П., Спирин А.С. Зависимость стадий рабочего цикла бесфакторной ("неэнзиматической") трансляцииот концентрации магния. Докл. АН СССР, 1975, т.224, с. 12051208.

5. Блюменфельд Л.А. Проблемы биологической физики. М.: Наука, 1974. 336 с.

6. Богатырева С.А., Трифонов Э.Н., Спирин А.С. Зависимость бесклеточной системы синтеза полифенилаланина от соотношений двухвалентных и одновалентных катионов. Докл. АН СССР, 1970, т. 195, с. 213-216.

7. Буторин А.С., Василенко С.К. Новые твердые носители для обратимой ковалентной фиксации рибонуклеозидов, рибонуклеотидови полирибонуклеотидов. Изв. Сибирск. отд. АН СССР, сер. хим., 1976, т. 4, с. 143-147.

8. Бушуев В.Н., Окон М.С., 1*удков А.Т., Туманова Л.Г., Гонгадзе Г.М. Спектры ■'■Н-ЯМР белков большой субчастицы рибосом Escherichia coli• Препринт. Пущино: НЦБИ АН СССР, 1982, 40 с.

9. Волькенштейн М.В. Молекулярная биофозика. М.: Наука, 1975. -616 с.

10. Гавршюва Л.П., Смолянинов В.В. Изучение механизма транслокации в рибосомах. I. Синтез полифенилаланина в рибосомах 3S«coli без участия гуанозин-5^трифосфата и белковых факторов трансляции. Мол. биол., 1971, т. 5, с. 883-890.

11. Гаврилова Л.П., Спирин А.С. Изучение механизма транслокации в рибосомах. II. Активация спонтанной ("неэнзиматической") трансляции в рибосомах Escherichia coli парахлормеркурибен-зоатом. Мол. биол., 1972, т. 6, с. 3II-3I8.

12. Гаврилова Л.П., Котелянский В.Э., Спирин А.С. Изучение механизма транслокации в рибосомах. 1У. Роль рибосомного белка S12 в транслокации. Мол. биол., 1975, т. 9, с. 609-621.

13. Гаврилова Л.П., Котелянский В.Э. "Неэнзиматическая" трансляция олигоуридилатов различной длины. Докл. АН СССР, 1975, т. 220, с. I2II-I2I3.

14. Готтих Б.П., Краевский А.А., Куханова М.К. Биологический синтез пептидной связи. Успехи биол. химии, 1974, т. 15, с. 24-65.

15. Кахниашвили Д.Г., Спирин А.С. Зависимость бесфакторных и фактор-промотируемых систем трансляции от температуры. -Докл. АН СССР, 1977, т. 234, № 4, с. 958-963.

16. Кахниашвили Д.Г., Смаилов С.К., Гаврилова Л.П. Изучение стехиометрии распада GTP при синтезе пептида на рибосоме. Фактор-независимая (ХГРаза и АТРаза препаратов рибосом. Биохимия, 1980, т. 45, с. I999-2012.

17. Кольцов Н.К. Организация клетки. Сборник экспериментальныхисследовательских статей и речей 1903-1935 г.г. М.: Биомед-гиз, 1936. - 265 с.

18. Котусов В.В., Куханова М.К., Сальникова Н.Е., Николаева Л.В., Краевский А.А., Готтих Б.П. Исследование фратентной реакции, катализируемой рибосомами E.coli. Мол. биол., 1977, т. II, с. 671-676.

19. Краевский А.А., Куханова М.К., Готтих Б.П. Пептидилтрансфе-разный центр рибосомы. Итоги науки и техники, сер. мол. биол., 1977, т. 9, ВИНИТИ.

20. Куханова М.К., Краевский А.А., Готтих Б.П. Пептидилтрансфе-разный центр рибосом, Структура и взаимосвязь с другими функциями рибосом. Мол. биол., 1977, т. II, с. 1357-1376.

21. Лим В.И., Мазанов А.А., Ефимов А.В. Структура рибосомных белков. Предсказание третичной структуры белков из малой субчастицы рибосом Escherichia coli Докл. АН СССР, 1978,т. 242, с. 1219-1222.

22. Лишневская Е.Б., Гельфанд В.И., Спирин А.С. Действие амино-гликозидных антибиотиков и спермидина на стабильность ассоциации рибосомных субчастиц. Докл. АН СССР, 1971, т. 199, с. 712-714.

23. Лишневская Е.Б., Спирин А.С. Диссоциирующее действие сахарозы на рибосомы. Докл. АН СССР, 1972, т. 204, с. 1483-1484.

24. Остаяевич Ю.М., Сердюк И.Н. Нейтронографические исследования структуры биологических макромолекул. Успехи физ. наук, 1982, т.137, с. 85-116.26.- Питерман М. Физические и химические свойства рибосом. М.: Мир, 1967 - 304 с.

25. Руткевич Н.М., Новак Л., Гаврилова Л.П. Бесфакторная ("неэн-зиматическая") трансляция гетерополинуклеотида. Докл.

26. АН СССР, 1976, т. 230, с. 1477-1480.

27. Сабо Б., Спирин A.C. Диссоциация 70S монорибосом Escherichia coli в зависимости от ионной силы, pH и температуры. Мол. биол., 1970, т.4, с. 628-631.

28. Селиванова О.М., Рязанцев С.Н., Васильев В.Д. Структура большой субчастицы рибосомы Escherichia coli.- XII Всесоюзная конференция по электронной микроскопии. М.: Наука, 284 с.

29. Семенков Ю.П., Махно В.И., Кириллов С.В. Выделение и изучение некоторых свойств высокоактивных 306 и 50S субчастиц рибосом Escherichia coli. Мол. биол., 1976, т. 10, с. 754-763.

30. Спирин A.C., Киселев H.A., Шакулов P.C., Богданов A.A. Изучение структуры рибосом: обратимое разворачивание рибосом-ных частиц в рибонуклеопротеидные тяжи и модель укладки. -Биохимия, 1963, т. 28, с. 920-930.

31. Спирин A.C. 0 механизме работы рибосомы. Гипотеза смыкания -размыкания субчастиц. Докл. АН СССР, 1968, т. 179,с. 1467-1470.

32. Спирин A.C., Гавржлова Л.П. Рибосома. М.: Наука, 1971,- 235с.

33. Спирин A.C., Сердюк И.Н., Шпунгин И.Л., Васильев В.Д. Четвертичная структура рибосомной 3QS субчастицы: модель и ее экспериментальная проверка. Мол. биол., 1979, т. 13, 1384-1395.

34. Тналина Г.Ж., Белицина Н.В., Спирин A.C. Безматричный синтез полипептидов из аминоацил-тРНК на рибосомах Escherichia col coli. Докл. АН СССР, 1982, т. 266, с. 741-745.

35. Шноль С.Э. Физикохимические факторы биологической эволюции -М.: Наука, 1979. -264 с.

36. Шпунгин И.Л., Перевозчиков В.А., Сердюк И.Н., Заккаи Дж. Выделение и физическое исследование 13S фрагмента 16S РНКи его комплекса с рибосомным белком S4. Мол. , биол., 1980, т. 14, с. 939-950.

37. Arai K., Kawakita M., Kaziro Y. Studies on the polypeptide elongation factors from E.coli. J. Biochem., 1974, v.76, P-293-306.

38. Baierlain fi., Infante A.A. Pressure-induced dissociation of ribosomes. In: Methods in Enzymology, Nucl. Acids and Protein Synthesis. Part F. - New York - London: 1974, v.30, p.328-345.

39. Ball L.A., Johnson P.M., Walker I.O. The dissociation of Escherichia coli ribosomes. Eur. J. Biochem., 197?» v.37, p.12-20.

40. Baranov V.I., Belitsina N.V., Spirin A.S. The use of columns with matrix-bound polyuridylic acid for isolation of translating ribosomes. Methods Enzymol., 1979» v.59, p.382-398.

41. Barbacid M., Vazquez D. Eibosome changes during translation.- J. Mol. Biol., 1975, v.93, p.449-463.

42. Beadry P., Peterson H.V., Grunberg-Manago M., Jacrot B.

43. A neutron study of the 30S ribosome subunit and of the 30S- IF-3 complex. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1976, v.72, p.391-397.

44. Belitsina N.V., Spirin A.S. Studies on the structure of ribosomes. XV. Participation of aminoacyl-transfer ENA and pep-tidyl-transfer ENA in the association of ribosomal subpart-icles• J. Mol. Biol., 1970, v.52, p.45-55.

45. Belitsina N.V., Glukhova M.A., Spirin A.S. Stepwise elongation factor G promoted elongation of polypeptides on the ribosome without GTP cleavage. J. Mol. Biol., 1976, v.108,p.609-613.

46. Belitsina N.V., Spirin A.S. Translation of matrix-bound polyuridylic acid by Escherichia coli ribosomes (solid-phasetranslation system). Methods Enzymol., 1979» v.60, p.745-760.

47. Bernabeu G., Vazquez D., Ballesta J.P.G. The involvement of protein L16 on ribosomal peptidyl transferase activity. -Eur. J. Biochem., 1977, v.79, p.469-472.

48. Bhuta A., Quiggle K., Ott T., Ringer D., Chladek S. Stereochemical control of ribosomal peptidyltransferase reaction. Hole of amino acid side-chain orientation of acceptor substrate. Biochemistry, 1981, v.20, p.8-15.

49. Blaiz D.P., Heilmann L., Hill W.E. Unfolded 30S ribosomal subunits. Biopbys. Ghem., 1981, v.14, p.81-89*

50. Bodley J.W. Irreversible thermal denaturation of Escherichia coli ribosomes. Biochemistry, 1969, v.8, p.465-475.

51. Bodley J.W., Zieve F.J., Lin L., Zieve S.T. Formation of the ribosome-G factor-GDP complex in the presence of fusidic acid.- Biochem. Biophys. Ees. Commun., 1969, v.37, p.437-443.

52. BocLley J.W., Zieve F.J., Lin L., Zieve S.T. Translocation. III. Conditions necessary for the formation and detection of a stable ribosome-G factor-guanosine diphosphate complex in the presence of fusidic acid. J. Biol. Chem., 1970, v.245, p.5656-5661.

53. BocLley J.W., Zieve F.J., Lin L. Translocation. IV. Hydrolysis of a single round of guanosine triphosphate in the presence of fusidic acid. J. Biol. Chem., 1970, v.245, p.5662-5667.

54. Bogdanov A.A., Kopylov A.M., Shatsky I.N. The role of ribonucleic acids in the organization and functioning of riboso-mes of E.coli. Ins Subcellular Biochemistry / D.B.Roodyn -New York & London: Plenum Press, 1980, v.7, p.81-116.

55. Bonnet D., Begard E., Grunberg-Manago M., Hui Bon Hoa G. Characterization of Mg++-induced conformation change in the 50S ribosomal subunit by differential hydrogen exchange. -Nucl. Acid Res., 1980, v.8, p.2489-2498.

56. Borsook H., Deasy C.L., Haagen-Smit A.J., Keighley G.,141.wy P.H. Metabolism of C-labeled glycine, 1-histidine, 1-leucine and 1-lysine. J. Biol. Chem., 1950, v.187, p.829-843.

57. Boublik M., Hellmann W., Kleinsciunidt A.K. Size and structure of E.coli ribosomes by electron microscopy. Cyfcobiologie, 1977, v.14, p.293-300.

58. Boublik M., Hellmann W. Comparison of Artemia salina and Escherichia coli ribosome structure by electron microscopy.

59. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1978, v.75, p.2829-2833»

60. Bourd S., Victorova L., Kukhanova M. On substrate specificity of the donor site of the Escherichia coli ribosomal peptidyl transferase center. FEBS Lett., 1982, v.142, p.96-106.

61. Brachet J. La detection histochimique et le microdosage des acides pentosenucleiques. Enzymologia, 1941, v.10, p.87-93«75« Bretscher M.S. Translocation in protein synthesis: a hybrid structure model. Nature, 1968, v.218, p.675-677.

62. Brownlee G.G., Sanger F., Barrell B.G. Nucleotide sequence of 5S-ribosomal HNA from Escherichia coli. Nature, 1967, v.215, p.735-737.

63. Cabanas M.J., Vazquez D., Modolell J. Inhibition of ribosomal translocation by aminoglycoside antibiotics. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1978, v.83, p.991-997.

64. Chaires J.B., Tai M., Huang C., Kegeles G., Infante A.A.,

65. Chaires J.B., Pande C., Wishnia A. The effect of initiation factor IF-3 on Escherichia coli ribosomal subunit association kinetics. J. Biol. Chem., 1981, v.256, p.6600-6607.

66. Chaires J.B., HawleyD.A., Wahba A.J. Chain initiation factor 3 crosslinks to E.coli 30S and 50S ribosomal subunits andalters the UV absorbance spectrum of 70S ribosomes. Nucl. Acids Res., 1982, v.10, p.5681-5693.

67. Claude A. Particulate components of cytoplasm. Cold Spring Harbor Syrup. Quant. Biol., 1941, v.9, p.263-271.

68. Cohen S.S., Lichtenstein J. Polyamines and ribosome structure. J. Biol. Chem., 1960, v.235, p.2112-2116.

69. Conway T.W., IApmann F. Characterization of a ribosome-link-ed guanosinetriphosphatase in Escherichia coli extracts. -Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1964, v.52, p.1462-1469.

70. Cooperman B.S. Functional sites of the E.coli ribosome as defined by affinity labeling. In: Ribosomes / G.Chambliss, G.R.Craven, J.Davies, K.Davis, L.Kahan, M.Nomura - Baltimore:

71. Univ. Park Press, 1980, p.531-554.

72. Erbe H.W., Nau M.M., Leder P. Translation and translocation of defined RNA messengers. J. Mol. Biol., 1969, v.39,p.441-460.

73. Evstafieva A.G., Shatsky I.N., Bogdanov A.A., Semenkov Tu.P., Vasiliev V.D. Localization of 5'- and 3»-ends of the riboso-me-bound segment of template polynucleotides by immune electron microscopy. EMBO J., 1983, v.2, p.799-804.

74. Ewald R., Pon C., Gualerzi C. Reactivity of ribosomal sulf-hydryl groups in 30S ribosomal subunits of Escherichia coli and 30S IF-3 complex. - Biochemistry, 1976, v.15, p.4786-4791.109« Expert-Bezan<;on A., Guerin M.-F«, Hayes D.H., Legault L.,

75. Thibault J. Preparation of E.coli ribosomal subunits without loss of biological activity. Biochimie, 1974, v.56, p.77-89«

76. Fairclough R.H., Cantor C.R., Wintermeyer W., Zachau H.G.1. Phe

77. Fluorescence studies of the binding of a yeast tRNA derivative to Escherichia coli ribosomes. J. Mol. Biol., 1979, v.132, p.557-573«

78. Fairclough fi.H., Cantor C.R. The distance between the anti-codon loops of two tENAs bound to the 70S Escherichia coli ribosomes. J. Mol. Biol., 1979,.v.132, p.575-586.

79. Fox G.E., Woese C.R. 5S RNA secondary structure. Nature, 1975, v.256, p.505-506.

80. Garcia-Patrone M., Gonzalez N.S., Algranati I.D. Association factor of ribosomal subunits from Bacillus stearothermophi-lus. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1971, v.68, p.2822-2825.

81. Gavrilova L.P., Spirin A.S. "Nonenzymatic" translation. -In: Methods in Enzymology / K.Moldave, L.Grossman 1974, v.JO, p.452-462.

82. Ginzburg I., Miskin R., Zamir A. N-Ethyl maleimide as a probe for the study of functional sites and conformations of 30S ribosomal subunits. J. Mol. Biol., 1973, v.79, p.481-494.

83. Girbes T., Vazquez D«, Modolell J, Polypeptide-chain elongation promoted by guanyl-5'-yl imidodiphosphate. Eur. J. Biochem., 1976, v.67, p.257-265.

84. Girshovich A.S., Kurtskhalia T.V., Ovchinnikov Yu.A., Vasi-liev V.D. Localization of the elongation factor G on Escherichia coli ribosome. FEBS Lett., 1981, v.130, p.54-59.

85. Guermant C., Shcherbukhin Y.V., Avanesov A.Ts. Thermodynamic equilibrium in reversibly interacting ribosomal systems of E.coli and Bac.coagulans. Biophys. Chem., 1974, v.2,p.345-353*

86. Guiner A., Pournet G. Small angle scattering of X-rays. -New York: Wiley, 1955» 196 p.

87. Gupta S.L., Waterson J., Sopori M.L., Weissman S.M., Lengyel P. Movement of the ribosome along the messenger ribonucleic acid during protein synthesis. Biochemistry, 1971» v.10, p.4410-4421.

88. Haenni A.-L., Lucas-Lenard J. Stepwise synthesis of tripep-tide. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1968, v.61, p.1363-1369.

89. Hamel E., Koka M., Nakamoto T. Requirements of an Escherichia coli 50S ribosomal protein component for effective interaction of the ribosome with T and G factors and with guanosine triphosphate. J. Biol. Chem., 1972, v.247, p.805-814.

90. Hancock J., Wagner R. A structural model of 5S RNA from E.coli based on intramolecular crosslinktag evidence. Nucl. Acids Res., 1982, v.10, p.1257-1269.

91. Hardy S.J.S., Turnock G. Stabilization of 70S ribosomes by spermidine. Nature New Biol., 1971, v.229, p.17-19»

92. Hardy S.T.S. The stoichiometry of the ribosomal proteins of Escherichia coli. Molec. gen. Genet., 1975, v.140, p.253-274.

93. Ibel K. The neutron small-angle camera D11 at the high-flux reactor, Grenoble. J. Appl. Cryst., 1976, v.9, p.296-509*

94. Infante A.A., Baierlein R. Pressure-induced dissociation of sedimenting ribosomes: effect on sedimentation patterns. -Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1971, v.68, p.1780-1785«

95. Inners L.D., Felsenfeld G. Conformation of polyribouridylic acid in solution. J. Mol. Biol., 1970, v.50, p.575-589.

96. Inoue-Yokosawa N., Ishikawa C., Kaziro Y. The role of guano-sine triphosphate in translocation reaction catalyzed by elongation factor G. J. Biol. Chem., 1974, v.249, p.4321-4323.

97. Ishitsuka H., Kuriki Y., Kaji A. Release of transfer ribonucleic acid from ribosomes. A G factor and guanosine triphosph-ate-dependent reaction. J. Biol. Chem., 1970, v.245, p.3346-3351.

98. Jacrot B. The study of biological structures by neutron scattering from solution. Rep. Progr. Phys., 1976, v.39, p.911-953.

99. Jekowsky E., Schimmel P.R., Miller D.L. Isolation, characterization and structural implications of a nuclease-digestedcomplex of aminoacyl transfer ERA and Escherichia coli elongation factor Tu. J. Mol. Biol., 1977» v.114, p.451-458.

100. Jelenc P.C. Eapid purification of highly active ribosomes from Escherichia coli. Anal. Biochem., 1980, v.105, p«369-374.

101. Kabasheva G.N., Sandakchiev L.S., Sevastyanov A.P. Circular dichroism and association-dissociation of ribosomes. FEBS Lett., 1971, v.14, p.161-164.

102. Kaji A., Igarashi K., Ishitsuki H. Interaction of tENA with ribosomes binding and release of tENA. - Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 1969, v.34, p.167-177.

103. Kaltschmidt E., Wittmann H.G. Ribosomal proteins. XII. Number of proteins in small and large ribosomal subunits of Escherichia coll as determined by two-dimensional gel electrophoresis. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1970, v.67, p.1276-1282.

104. Kamp E.M., Wittmann-Liebold B. The primary structure of pro, tein L17 from the Escherichia coli ribosome. FEBS Lett.,1982, v.149, p.313-319.

105. Kao Th., Miller D.L., Abo M., Ofengand J. Formation and properties of a covalent complex between elongation factor Tu and Phe-tENA bearing a photoaffinity probe on its 3-(3-amino-3-carboxypropyl)uridine residue. J. Mol. Biol., 1983, v.166,p.383-405.

106. Kastner B., Stoffler-Meilicke M., Stoffler G. Arrangement of the subunits in the ribosome of Escherichia coli: demonstration by immunoelectron microscopy. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1981, v.78, p.6652-6656.

107. Katunin V.I., Semenkov Yu.P., Makhno V.I., Kirillov S.V. Comparative study of the interaction of polyuridylic acid with 30S subunits and 70S ribosomes of Escherichia coli. Nucl.

108. Acids Res., 1980, v.8, p.403-421.

109. Kaziro Y., Inoue N., Kuriki Y., Mizumoto K., Tanaka M., Ka-wakita M. Purification and properties of factor G. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 1969, v.54, p.385-393•

110. Kaziro Y. The role of guanosine-5*-triphosphate in polypeptide chain elongation. Biochim. Biophys. Aota, 1978, v»505, p.95-127.

111. Kawai Y., Fujita T., Koga S. Thermal analysis of bacterial ribosomes. Agric. Biol. Chem., 1980, v.44, p.1799-1802.

112. Khechinashvili H.N., Koteliansky V.E., Gogia Z.V., Little-child J., Dijk J. A heat denaturation study of several ribosomal proteins from Escherichia coli by scanning microcalori-metry. FEBS Lett., 1978, v.95, p.270-272.

113. Kimura M., Wittmann-Liebold B. The primary structure of protein L4 from the large subunit of the Escherichia coli ribosome. FEBS Lett., 1980, v.121, p.317-322.

114. Kimura M., Foulaki K., Subramanian A.-R., Wittmann-Liebold B. Primary structure of Escherichia coli ribosomal protein S1 and features of its functional domains. Eur. J. Biochem., 1982, v.123, p.37-53«

115. Kimura M., Mende L., Wittmann-Liebold B. The primary structure of protein I»2 from the Escherichia coli ribosome. FEBS Lett.,1982, v.149, p.304-312.

116. Kirillov S.V., Semenkov Yu.P. Non-exclusion principle ofpha

117. Leder P., Bursztyn H. Initiation of protein synthesis. II. Aconvenient assay for the ribosome-dependent synthesis of 14

118. N-formyl- -methionylpuromycin. Biochem. Biophys. Res.

119. Commun., 1966, v.25, p.233-238.

120. Leder P., Bernardi A., Livingston D., Loyd B., Roufa D., Sko-gerson L. Protein biosynthesis: studies using synthetic and viral mRNAs. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 1969, v.34, p.411-417.

121. Le Goffic P., Baca B., Moreau N. A new rapid and powerful technique to obtain purified ribosomes. FEBS Lett., 1974, v.41, p.69-72.

122. Leon S.A., Brock T.D. Effect of streptomycin and neomycin on physical properties of the ribosomes. J. Mol. Biol., 1967, v.24, p.391-404.

123. Lipmann P. Peptide bond formation in protein biosynthesis. -In: Regulation of Nucleic Acid and Protein Biosynthesis / V.V.Koningsberger, L.Bosch. Amsterdam: Elsevier, 1967,p.177-186.

124. Lipmann P. Polypeptide chain elongation in protein biosynthesis. Science, 1969, v.164, p.1024-1031.

125. Lucas-Lenard J., Haenni A.-L.»Release of transfer RNA during peptide chain elongation. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1969, v.63, p.93-97.

126. Luhrmann R., Eckhardt M., Stoffler G. Codon-anticodon interaction at the ribosomal peptidyl-site. Nature, 1979, v.280, v.423-425.

127. Luhrmann R., Bald R., Stoffler-Meilicke M., Stoffler G. Localization of the puromycin binding site on the large ribosomal subunit of Escherichia coli by immunoelectron microscopy. -Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1981, v.78, p.7276-7280.

128. Maden B.E.H., Traut R.R., Monro R.E. Ribosome-catalyzed pep-tidyl transfers the polyphenylalanine. J. Mol. Biol., 1968, ▼.35, P.333-345.

129. Mial S.H., Walker 1.0. Structural studies on ribosomes. II. Denaturation and sedimentation of ribosomal subunits unfolded in EDTA. Biochim. Biophys. Acta, 1969, v.174, p.551-560.

130. Michalski C.J., Sells B.H., Wahba A.J. Molecular morphology of ribosomes; effect of chain initiation factor 3 on 30S subunit conformation. FEBS Lett., 1976, v.71, p.347-350.

131. Mochalova L.V., Shatsky I.N., Bogdanov A.A., Vasiliev V.D. Topography of RNA in the ribosome: localization of the 16S RNA 5,-end "by immune electron microscopy. J. Mol. Biol., 1982, v.159, p.637-650.

132. Modolell J., Cabrer B., Vazquez D. The interaction of elongation factor G with N-acetylphenylalanyl transfer RNA-ribosome complexes, Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1973, v.70, p.3561-3565.

133. Modolell J., Vazquez D. Polypeptide chain elongation and termination. In: Synthesis of Amino Acids and Proteins, MTP International Review of Science / M.R.V.Arnstein (Biochemistry series 1) - London: Butterworth, 1975, v.7, p.137-178.

134. Modolell J., Girbes T., Vazquez D. Ribosomal translocation promoted by guanylylimido diphosphate and guanylyl-methylene diphosphonate. FEBS Lett., 1975, v.60, p.109-113.

135. Monro R.E., Staehelin T., Celma M.L., Vazquez D. The peptidyl transferase activity of ribosomes. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 1969, v.35, p. 357-368.

136. Monro R.E. Protein synthesis: uncoupling of polymerisation from template control. Nature, 1969, v.223, p.903-905.

137. Moore P.B. Polynucleotide attachment "to ribosomes. J. Mol. Biol., 1966, v.18, p.8-20.

138. Nathans D., von Ehrenstein G., Monro R., Lipmann F. Protein synthesis from aminoacyl-soluble ribonucleic acid. Fed. Proc., 1962, v.21, p.127-133.

139. Noller H.P., Woese C.R. Secondary structure of 16S ribosomal RNA. Science, 1981, v.212, p.403-411.

140. Norton J.W., Erdmann V.A., Herbst E.J. Polyamine-inorganic cation interaction with ribosomes of Escherichia coli . -Biochim. Biophys. Acta, 1968, v.155, p.293-295.

141. Pestka S. Studies of the formation of transfer ribonucleic acid-ribosome complexes. III. The formation of peptide bonds by ribosomes in the absence of supernatant enzymes.

142. J. Biol. Chem., 1968, v.243, p.2810-2920.

143. Pestka S. Translocation, aminoacyl-oligonucleotides and antibiotic action. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 1969, v.34, p.395-410.

144. Pestka S. Studies on the formation of transfer ribonucleic acid-ribosome complexes. VI. Oligopeptide synthesis and translocation on ribosomes in the presence and absence of soluble transfer factors. J. Biol. Chem., 1969, v.244, p.1533-1539«

145. Peters M., Yarus M. Transfer SNA selection at the ribosomal A and P sites. J. Mol. Biol., 1979, v.134, p.471-491.

146. Petterson I., Hardy S.J.S., Liljas A. The ribosomal protein 18 is a complex of L7/L12 and L10. FEBS Lett., 1976, v.64, p.135-138.

147. Pingoud A., Urbarike C., Krauss G., Peters P., Maass G. Ternary complex formation between elongation factor Tu, GTP and aminoacyl-tRM: an equilibrium study. Eur. J. Biochem., 1977, v.78, p.403-409«

148. Pingoud A., Block W., Wittenhofer A., Wolf M., Pischer E. The elongation factor Tu binds aminoacyl-tRNA in the presence of GDP. J. Biol. Chem., 1982, v.257, p.11261-11267.

149. Rheinberger H.-J., Nierhaus K.H. Testing an alternative model for the ribosomal peptide elongation cycle. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1983, v.80, p.4213-4217.

150. Rheinberger H.-J., Schilling S., Nierhaus K.H. The ribosomal elongation cycle: translocation and tRNA release. Eur. J. Biochem., 1983, v.134, p.421-428.

151. Riehl N., Giege R., Ebel J.P., Ehresmann B. Effect of elonga1. Phetion factor Tu on the conformation of phenylalanyl-tRNA . -FEBS Lett., 1983, v.154, p.42-46.

152. Roberts M.E., Walker 1.0. Structural studies on Escherichia coli ribosomes. III. Denaturation and sedimentation of ribosomal subunits unfolded in urea. Biochim. Biophys. Acta, 1970, V.199, p.184-193.

153. Rombauts W., Feytons V., Wittmann-IAebold B. The primary structure of protein L17 from the Escherichia coli ribosome. FEBS Lett., 1982, v.149, p.320-327«

154. Rosano C.L., Hurwitz C. Antagonistic action between spermidine and putrescine on association and dissociation of purified, run-off ribosomes from Escherichia coli. J. Biol. Chem., 1977» v.252, p.652-654.

155. Roskoski R.J. Role of divalent cations on the association of rat liver ribosomal subunits. Arch. Biochem. Biophys., 1969, v.130, p.561-566.

156. RoufaD.J., Skogerson L.E., Leder Ph. Translation of phagemRNA: a test of the two-site model for ribosomal function.- Nature, 1970, v.227, p.567-570.

157. Schulz E., Ludemann H.-D., Janicke R. High pressure equilibrium studies on the dissociation-association of E.coli ribosomes. EEBS Lett., 1976, v.64, p.40-43.

158. Semenkov Yu.P., Katunin V.l., Makarov E.M., Kirillov S.V. Kinetic aspects of tetracycline action on the acceptor (A)site of Escherichia coli ribosomes. PEBS Lett., 1982, v.144, p.121-124.

159. Serdyuk I.N., Smirnov N.I., Ptitsyn O.B., Fedorov B.A. On the presence of a dense internal region in the 50S subparfcicle of

160. E.coli ribosomes. FEBS Lett., 1970, v.9, p.324-326.

161. Serdyuk I.N., Fedorov B.A. A new method of studying the structure of block copolymers in solution. J. Polymer Sci., Polymer Ziffers Edition, 1973, v.11, p.645-649.

162. Shatsky I.N., Mochalova L.V., Kojouharova M.S., Bogdanov A.A., Vasiliev V.D. Localization of the 3f-end of Escherichia coli 16S ENA by electron microscopy of antibody-labelled subunit.- J. Mol. Biol., 1979, V.133, p.501-515.

163. Shatsky I.N., Evstafieva A.G., Bystrova T.F., Bogdanov A.A., Vasiliev V.D. Topography of ENA in the ribosomes location of the 3,-end of 5S ENA on the central protuberance of the 50Ssubunit. EEBS Lett., 1980, v.121, p.97-100.

164. Siekevitz P. Uptake of radioactive alanine in vitro into the proteins of rat liver fractions. J. Biol. Chem., 1952, v.195, p.549-565.

165. Siekevitz P., Zamecnik K. Ribosomes and protein synthesis. -J. Cell Biol., 1981, v.91, p.53s-65s.

166. Silman N., Artman M., Engelberg H. Effect of magnesium and spermine: on the aggregation of bacterial and mammalian ribosomes. Biochem. Biophys. Acta, 1965, v.103, p.231-240.

167. Skogerson L., Moldave K. Characterization of the interaction of aminoacyltransferase III with ribosomes. Binding of transferase II and translocation of peptidyl transfer ribonucleic acid. J. Biol. Chem., 1968, v.243, p.5354-5360.

168. Skogerson L., Moldave K. Evidence for the role of aminoacyl-transferase II in peptidyl transfer ribonucleic acid translocation. J. Biol. Chem., 1968, v.243, P-5361-5367.

169. Skogerson L., Moldave K. Evidence for aminoacyl-transfer HNA binding, peptide bond synthesis, and translocase activities in the aminoacyl transfer reaction. Arch. Biochem. Biophys., 1968, v.125, p.497-505.

170. Smith M.A., Salas M., Stanley W.M., Wahba A.J., Jr., Ochoa S.

171. Direction of reading of the genetic message. Proc. Nat.

172. Acad. Sci* USA, 1966, v.55, p.141-147.

173. Spirin A.S. The macromolecular structure of HNA. New York: Reinhold, 1964. - 192 p.

174. Spirin A.S. How does the ribosome work? A hypothesis based on the two subunit construction of the ribosome. Currents in Modern Biology, 1968, v.2, p.115-127.

175. Spirin A.S. A model of the functioning ribosome: locking and unlocking of the ribosome subparticles. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 1969, v.54, p.197-207.

176. Spirin A.S., Lishnevskaya E.B. Effect of non-ionic agents on the stability of association of ribosomal subparticles. -FEBS Lett., 1971, v.14, p.114-116.

177. Spirin A.S., Sabo B., Kovalenko V.A. Dependence of dissociation-association of uncharged ribosomes of Escherichia coli on2+the Mg concentration, ionic strength, pH and temperature. -FEBS Lett., 1971, v.15, p.197-200.

178. Spirin A.S. Association between ribosomal subparticles and its functional significance. FEBS Symposium, 1972, v.23, p.127-228.

179. Spirin A.S. Structural transformation of ribosomes (dissociation, unfolding and disassembly). FEBS Lett., 1974, v.40, p.s38-s47.299« Spirin A.S. Energetics of the ribosome. Progr. Nucl. Acid Res. Molec. Biol., 197S, v.21, p.39-62.

180. Spirin A.S., Serdyuk I.N., Shpungin J.L., Vasiliev V.D. Quaternary structure of the ribosomal 30S subunit: Model and its experimental testing, Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1979, v. 76, p.4867-4871.

181. Spirin A.S. Location of tRNA on the ribosome. EEBS Lett., 1983, v.156, p.217-221.

182. Spirin A.S. Ribosomal translocation: facts and models. -Pushchino: Preprint N.C.B.I. Acad. Sci. USSR, 1983. 42 p.303« Spirin A.S. Testing the classical two-tENA-site model for the ribosomal elongation cycle. FEBS Lett., 1984, v.165, p.280-284.

183. Stoffler G. Structure and function of the Escherichia coli ribosomes: immunological analysis. In: Ribosomes / M.Nomura, A.Tissieres, P.Lengyel. - New York: Cold Spring Harbor Laboratory, 1974, p.615-667.

184. Stoffler G., Wittmann H.G. Primary structure and three-dimensional arrangement of proteins within the Escherichia coli ribosome. In: Molecular Mechanisms of Protein Biosynthesis / H.Weissbach, S.Pestka. - New York: Acad. Press, 1977, p.117-202.

185. Stoffler G., Bald R., Kastner В., Luhrmann R., Stoffler-Mei-licke M., Tischendorf G. Structural organization of the Escherichia coli ribosome and localization of functional domains.- Ins Ribosomes / G.Chambliss, G.R.Craven, J.Davies, K.Davis,

186. Kahan, M.Nomura. Baltimore: Univ. Park Press, 1980, p.171-205.

187. Stuhrmann H.B. Interpretation of small-angle scattering functions of dilute solutions and gases. A representation of the structures to a one-particle-scattering function. Acta Cryst., 1970, V.A26, p.297-306.

188. Stuhrmann H.B. Comparison of the three basic scattering functions of myoglobin in solution with this 'from the known structure in crystalline state. J. Mol. Biol., 1973, v.77, p.363-371«

189. Stuhrmann H.B., Haas J., Ibel K., De Wolf B., Koch M.H.J., Parfait R., Crichton R.R. New low resolution model for 50S subunit of Escherichia coli ribosomes. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1976, v.73, p.2379-2383.

190. Suzuka I., Kadi A. Reversible effect of lithium chloride on ribosomes. J. Biol. Chem., 1968, v.243, p.3136-3141.

191. Suzuki J., Hori M., Umezawa H. Effect of antibiotics on magnesium ion removal from E.coli ribosome suspensions.

192. J. Antibiotics (Japan), 1968, v.21, p.571-573.

193. Svetlikova S.B., Kozlov A.V., Isolation of ribosomes from Escherichia coli by chromatography on methyl-albumin-kieselgel. Acta biol. med. germ., 1978, v.37, p.1343-1352.

194. Tal M. Thermal denaturation of ribosomes. Biochemistry, 1969, v.8, p.424-435.

195. Tanada S., Kaeakami M., Yoneda T., Takemura S. Interaction of initiator Met-tHNA^et (Escherichia coli) and Gly-tENA|ly (Staphylococcus epidermidis) with bacterial elongation factor TU:GTP complex. J. Biochem., 1981, v.89, p.1565-1572.

196. Tanada S., Kawakimi M., Nishio K., Takemura S. Interaction of aminoacyl-tENA with bacterial elongation factor TU:GTP complex: effect of the amino group of amino acid esterified to tBNA, the amino acid side chain and tBNA structure.

197. J. Biochem., 1982, v.91, p.291-299« 319« Tanaka N., Kinoshita T., Masukawa M. Mechanism of proteinsynthesis inhibition by fusidic acid and related antibiotics. Biochem. Biophys. Ees. Commun., 1968, v.30, p.278-283«

198. Thach B.E., Cecere M.A., Sundararajan T.A., Doty P. The polarity of messenger translation in protein synthesis. Proc. Hat. Acad. Sci. USA, 1965, v.54, p.1167-1172.

199. Tischendorf G.W., Zeichhardt M., Stoffler G. Architechture of the Escherichia coli ribosome as determined by immune electron microscopy. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1975, v.72,p.4820-4824.323« Tissieres A., Watson J.D. Eibonucleoprotein particles from

200. Tritton T.R. Spin-labeled ribosomes. Biochemistry, 1978, v.17, P*3959-3964.

201. Vasiliev V.D. Morphology of the ribosomal 30S subparticle according to electron microscopic data. Acta biol. med. germ., 1974, v.33, p.779-793.

202. Vasiliev V.D., Eoteliansky V.E., Rezapkin G.V. The complex of 16S RNA with proteins S4, S7, S8, S15 retains the main morphological features of the 30S ribosomal subparticle» FEBS Lett», 1977, v.79, p.170-174.

203. Vasiliev V.D., Eoteliansky V.E., Shatsky I.N., Rezapkin G.V.

204. Watson J.D. The synthesis of proteins upon ribosomes. Bull. Soc. Chim. Biol., 1964, v.46, p.1399-1425

205. Watson J.D. Molecular Biology of the Gene. New York: Benjamin, 1965«343« Weber H.S. Stoichiometric measurements of 30S and 50S ribosomal proteins from E.coli. Mol. Gen. Genet., 1972, v.119, p.233-248.

206. Weissbach H. Soluble factors in protein synthesis. In: Ribosomes / G.Chambliss, G.R.Craven, J.Davies, K.Davis, L.Kahan, M.Nomura. - Baltimore: Univ. Park Press, 1980, p.377-411.

207. Weller D.L., Shechter Y., Musgrave D., Rougvie M., Horowitz J.

208. Conformation changes in Escherichia coli ribosomes at lowmagnesium ion concentrations. Biochemistry, 1968, v«7, p.3668-3675.

209. Wells B.D., Cantor C.R. Ribosome binding of tRNAs with fluorescent labeled 3,-termini. Nucl. Acids Res., 1980, v.8, p.3229-3246.

210. White J.P., Kuntz I.D., Cantor C.R. Studies on the hydration

211. Escherichia coli ribosomes by nuclear magnetic resonance. J. Mol. Biol., 1972, v.64, p.511-514.

212. Wintermeyer W., Robertson J.M. Transient kinetics of transfer ribonucleic acid binding to the ribosomal A and P sites: observation of a common intermediate complex. Biochemistry, 1982, v.21, p.2246-2252.

213. Wisbnia A., Boussert A., Graffe M., Dessen Ph., Grunberg-Ma-nago M. Kinetics of the reversible association of ribosomal subunits: Stopped-flow studies of the rate law and of the effect of Mg*". J. Mol. Biol., 1975, v.93, p.499-515.

214. Wishnia A., Boussert A.S. The non-specific role of Mg++ in ribosomal subunit association: kinetics and equilibrium in the presence of other divalent metal ions. J. Mol. Biol., 1977, V.116, p.577-591.

215. Wisbnia A., Flaig B., Lin F.L. Pressure-jump studies of ribosomal subunit association-dissociation kinetics. In: High

216. Pressure Sci. and Technol. Proc. 6-th AIPART Conf.: New York London, 1979, v.1, p.714-719.

217. Wittmann H.G., Wittmann-Liebold B. Chemical structure of bacterial ribosomal proteins. In: Ribosomes / M.Nomura, A.Tis-sieres, P.Lengyel. - New York: Cold Spring Harbor Laboratory, 1974, p.115-140.

218. Wittmann H.G., Littlechild J.A., Wittmann-Liebold B. Structure of ribosomal proteins. In: Ribosomes / G.Chambliss, G.R.Craven, J.Davies, K.Davis, L.Kahan, M.Nomura. - Baltimore: Univ. Park Press, 1980, p.51-88.

219. Zamecnik P.O., Keller E.B. Eelation between phosphate energy-donors and incorporation of labeled amino acids into proteins. J. Biol. Chem., 1934, v.209, p.337-354.

220. Zamir A., Miskin R., Elson D. Inactivation and reactivation of ribosomal subunits: amino acyl-transfer BNA-binding activity of the 30S subunit of Escherichia coli. J. Mol. Biol., 1971, v.60, p.347-364.

221. Zylber E.A., Pennman S. Effect of high ionic strength on monomers, polyribosomes and puromycin-treated polyribosomes. -Biochea. Biophys. Acta, 1970, v.204, p.221-229.