Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Структура углеводсвязывающих пептидов лектина бобовых растений в связи с их различной хозяйской специфичностью при образовании симбиоза с клубеньковыми растениями

ВАК РФ 03.00.03, Молекулярная биология

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Баймиев, Алексей Ханифович

Список сокращений.

Введение.

Глава 1. Обзор литературы.

1.1. Происхождение бобово-ризобиального симбиоза.

1.2. Специфичность образования бобово-ризобиального симбиоза.

1.2.1. Механизмы инфекции и клубенькообразования.

1.2.2. Сигналлинг между ризобией и бобовым растением.

1.2.3. Лектины бобовых растений.

1.3. Современная систематика клубеньковых бактерий и проблема детекции штаммов ризобий.

1.3.1. Особенности организации генома клубеньковых бактерий.

1.3.2. Систематика клубеньковых бактерий.

1.3.3. Применение современных методов молекулярной биологии для определения штаммов ризобий.

Глава 2. Объекты и методы исследований.

2.1. Краткая характеристика объектов исследований.

2.2. Выделение и очистка ДНК растений.

2.3. Выделение и очистка ДНК ризобий.

2.4. Выделение и очистка плазмидной ДНК.

2.5. Выделение мегаплазмидной ДНК ризобий.

2.6. Выделение и очистка одноцепочечной фагмидной ДНК.

2.7. Расщепление ДНК рестрикционными эндонуклеазами.

2.8. Аналитический гель-электрофорез ДНК в неденатурирующих условиях.

2.9. Препаративный гель-электрофорез ДНК в неденатурирующих условиях.

2.10. Элюция ДНК из агарозных гелей.

2.11. Клонирование фрагментов генов лектина бобовых растений.

2.12. Перенос ДНК из агарозных гелей на мембранные фильтры (блоттинг).

2.13. Радиоактивное мечение препаратов ДНК.

2.14. Блот-гибридизация ДНК.

2.15. Полимеразная цепная реакция.

2.16. Подготовка компетентных клеток.

2.17. Трансформация компетентных клеток E.coli плазмидной ДНК.

2.18. Секвенирование ДНК ферментативным методом.

2.19. Электрофоретическое фракционирование ДНК в денатурирующих условиях (секвенирующий гель-электрофорез).

2.20. Компьютерный анализ нуклеотидных последовательностей.

2.21. Бактериальные штаммы и фагмидные вектора.

2.22. Реактивы и материалы.

2.23. Составы использованных стандартных растворов.

Глава 3. Результаты исследований и их обсуждение.

3.1. Сравнение углеводсвязывающих пептидов лектина бобовых растений.

3.1.1. Компьютерный анализ нуклеотидных и аминокислотных последовательностей и амплификация участка гена лектина у различных представителей бобовых растений.

3.1.2. Клонирование и секвенирование фрагментов гена лектина различных представителей бобовых растений.

3.1.3. Клонирование и секвенирование полноразмерного гена лектина гороха посевного сорта «Неосыпающийся-1».

3.1.4. Сравнительный анализ нуклеотидных последовательностей секвенированных фрагментов генов лектина.

3.1.5. Сравнительный анализ аминокислотных последовательностей лектинов бобовых растений.

3.2. Анализ информативности некоторых современных методов идентификации ризобий на примере R. galegae.

3.2.1. Метод "геномной дактилоскопии" с использованием в качестве гибридизационного зонда ДНК фага М13.

3.2.2. Метод RAPD анализа с использованием «произвольных» праймеров.

3.2.3. Метод концевого мечения рестрикционных фрагментов.

3.2.4. Сравнение степени пригодности ПДРФ, RAPD и КМРФ анализов для идентификации штаммов ризобий козлятника.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Структура углеводсвязывающих пептидов лектина бобовых растений в связи с их различной хозяйской специфичностью при образовании симбиоза с клубеньковыми растениями"

Актуальность темы. Усвоение молекулярного азота воздуха (азотфиксация) является одним из важнейших биологических процессов, от которых во многом зависит жизнь на нашей планете. Азот является важнейшим элементом, оказывающим огромное влияние на плодородие почвы и урожайность сельскохозяйственных культур. Химические азотные удобрения, применяемые обычно в качестве источника азота в сельском хозяйстве, могут быть вредны с точки зрения экологии, и, кроме этого их производство требует значительных затрат энергоресурсов. Организмы-азотфиксаторы усваивают свободный азот воздуха в процессе своей жизнедеятельности, используя, в том числе дармовую энергию солнца. Особый интерес представляет фиксация атмосферного азота бобовыми растениями в симбиозе с клубеньковыми бактериями. Так, проблема симбиотической азотфиксации привлекает внимание ученых всего мира в связи с возможностью практического применения результатов исследований в данной области, значение которых трудно переоценить. Одним из критических моментов становления бобово-ризобиального симбиоза является стадия взаимного "узнавания" микроорганизма и растения-хозяина. Этот процесс характеризуется сложным обменом сигналами между макро- и микросимбионтом в ризосфере растения-хозяина еще до инвазии клубеньковых бактерий. Показано, что специфичность образования бобово-ризобиального симбиоза определяется в первую очередь растением-хозяином, диктующим способ формирования, характеристику структуры и развития азотфиксирующего клубенька. Однако в отличие от ризобиальных факторов клубенькообразования, растительные компоненты, участвующие в инициации симбиоза изучены не так хорошо. Одной из таких вовлеченных в данный процесс молекул является лектин бобовых растений, возможно выступающий в качестве рецептора N0(1-факторов или липополисахаридов ризобий. В литературе 8 содержатся сведения о расшифрованных последовательностях аминокислот лектинов бобовых, представленных преимущественно видами из различных родов тропических растений, произрастающих в разных географических регионах и обычно имеющих довольно широкий круг способных их инфицировать бактериальных микросимбионтов. Значительно больший интерес для изучения формирования специфичности азотфиксирующего симбиоза представляет выяснение строения лектинов бобовых растений умеренного климата, характеризующихся более строгой специфичностью по отношению к своим ризобиальным партнерам. Подавляющее большинство этих растений, как показано Проворовым (1992), не формирует группы перекрестной инокуляции, образуя строго специфичный симбиоз только с определенным штаммом ризобий. В свою очередь, клубеньковые бактерии, вступающие в симбиоз с этими бобовыми, также проявляют строгую специфичность по отношению к своему растению-хозяину.

К сожалению, в настоящее время штаммы ризобий, инфицирующие бобовые растения умеренного климата недостаточно хорошо изучены. Одной из причин этого является трудоемкость идентификации клубенек-формирующего штамма стандартными нумерическими методами. Зачастую штаммы ризобий, обитающие в почвах средней полосы России, даже имеющие совершенно разных растений-хозяев, плохо различимы по морфологическим признакам. Так, например, ризобии, вступающие в симбиоз с видами бобовых из родов Ononis, Astragalus, Hedysarum, Glycyrrhiza, Coronilla и Onobrychis, предлагается даже объединить в один вид Rhizobium ononi (Новикова, 1996). Для выявления генетических расстояний между подобными близкими штаммами клубеньковыми бактериями, позволяющих делать определенные выводы о принадлежности штаммов к тем или иным видам, а также для более полного понимания механизмов формирования специфичности бобово-ризобиального симбиоза, необходима разработка специальных подходов к изучению и 9 паспортизации таких близкородственных штаммов бактерий. Решением проблемы может служить применение для этих целей ряда методов молекулярной биологии, способных с довольно высокой чувствительностью на генетическом уровне выявлять различия исследуемых микроорганизмов.

Цель и задачи исследования. Целями данного исследования были изучение закономерностей строения углеводсвязывающих участков лектинов бобовых растений умеренного климата; выявление связи между строением лектинов, их сродством к углеводам и специфичностью бобового растения, несущего ген данного лектина к определенному штамму ризобий; подбор эффективных молекулярно-биологических методов для быстрой и достоверной идентификации штаммов азотфиксирующих клубеньковых бактерий.

Для достижения данных целей были поставлены следующие задачи:

1. Амплификация, клонирование и секвенирование фрагментов генов лектина бобовых растений умеренного климата;

2. Анализ нуклеотидных и выведенных из них аминокислотных последовательностей секвенированных фрагментов генов лектина, включающих углеводсвязывающий участок исследуемых видов бобовых растений;

3. Сравнительный анализ эффективности методов ПДРФ, КАРБ и КМРФ для идентификации и паспортизации штаммов азотфиксирующих клубеньковых бактерий КЫгоЫит gaIegae, вступающих в симбиоз с козлятником.

Научная новизна и практическая значимость. Клонированы и секвенированы участки генов лектинов, кодирующие углеводсвязывающие пептиды данного белка у 20 видов бобовых растений, относящихся к 17 родам. Выведена консенсусная последовательность АБрТгеРЬеХххАзхХхх ХххТгрАзрРгоХххХхх/шШе/А^Шз углеводсвязывающих пептидов лектинов бобовых растений умеренного климата. Обнаружено, что

10 растения, вступающие в симбиоз с одними и теми же ризобиями, имеют схожее строение углеводсвязывающих пептидов их лектинов. На основании сравнительного анализа секвенированных нуклеотидных и выведенных из них аминокислотных последовательностей лектинов построены древа сходства данных белков. Впервые для бобовых растений показано наличие генов нескольких классов лектинов, сильно различающихся между собой по аминокислотной последовательности, причем, например, у представителей рода Сага§апа, каждый класс может содержать по несколько более близких друг другу лектинов, формирующих подклассы. Впервые показана генетическая удаленность штаммов ЯШгоЫит galegae, нодулирующих козлятник восточный, от штаммов, вступающих в симбиоз с козлятником лекарственным.

Полученные результаты расширяют представление о строении молекул лектинов бобовых растений и демонстрируют неоднородность их углеводсвязывающих пептидов, а также способствуют более полному пониманию формирования специфичности данных белков к углеводам и принципов образования групп перекрестной инокуляции бобовых растений. Даны практические рекомендации по использованию различных методов идентификации ризобий. Показано, что для паспортизации штаммов ризобий более пригоден высокоэффективный и чувствительный метод концевого мечения рестрикционных фрагментов.

Апробация работы. Материалы диссертации были доложены на X Международном конгрессе по азотфиксации (Санкт-Петербург, 1995); на 3-м ежегодном симпозиуме "Физико-химические основы физиологии растений и биотехнология" (Москва, 1997); на Научной конференции студентов и молодых ученых биологического факультета БашГУ (Уфа, 1997); на Конференции посвященной 30-летию журнала "Молекулярная биология" (Москва, 1997); на XI Международном конгрессе федерации европейского научного общества по физиологии растений (Варна,

11

Болгария, 1998); на 18-ой международной конференции "Мег1ес18" (Портсмут, Великобритания, 1999).

Публикации. Основные результаты диссертации изложены в 8 печатных работах. Нуклеотидные последовательности 25 фрагментов генов лектинов из 17 родов бобовых депонированы в международных банках данных БВВ1/ЕМВ1Л}епВапк.

Структура и объем работы. Диссертация состоит из введения, обзора литературы (глава 1), описания объектов и методов исследования (глава 2), результатов исследования и их обсуждения (глава 3), заключения, выводов и списка цитированной литературы, включающей 218 работ отечественных и зарубежных авторов. Работа изложена на 151 страницах и содержит 20 рисунков и 3 таблицы.

Заключение Диссертация по теме "Молекулярная биология", Баймиев, Алексей Ханифович

ВЫВОДЫ:

1. С помощью олигонуклеотидных праймеров, подобранных к высококонсервативным участкам известных нуклеотидных и аминокислотных последовательностей лектинов, амплифицированы, клонированы и секвенированы участки генов лектинов протяженностью 280 - 360 пн, кодирующие углеводсвязывающие пептиды данного белка у 20 видов бобовых растений, относящихся к 17 родам.

2. На основании множественного выравнивания выведена консенсусная последовательность углеводсвязывающих пептидов лектинов бобовых растений умеренного климата, выражающаяся следующей формулой: AspTrePheXxxAsxXxxXxxTrpAspProXxxXxxIns/DelArgHis.

3. Обнаружена взаимосвязь между образованием групп бобовых, вступающих в симбиоз с одним и тем же видом ризобий, и схожестью строения углеводсвязывающих участков молекул лектина этих растений.

4. У караганы древовидной, караганы кустарниковой и солодки голой обнаружено по несколько различных генов лектина. При этом у представителей рода Caragana выявлено три различных класса лектиновых генов, причем внутри каждого из классов имеется ряд генов, кодирующих более близкие лектины. Показано, что гены одного класса лектинов разных растений филогенетически ближе, чем гены лектина разных классов у одного и того же вида бобовых.

5. На основании сравнительного анализа секвенированных нуклеотидных и выведенных из них аминокислотных последовательностей лектинов построены древа сходства данных белков, отражающие родственные взаимоотношения несущих их бобовых растений.

6. Выявлена заметная генетическая удаленность штаммов Rhizobium galegae, нодулирующих козлятник восточный, от штаммов, вступающих в симбиоз с козлятником лекарственным.

129

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Усвоение атмосферного азота клубеньковыми микроорганизмами рода ЯШгоЫит в симбиозе с бобовыми растениями является объектом пристального внимания ученых всего мира. Изучение механизма образования подобного симбиоза, факторов специфичности, определяющих возможность формирования азотфиксирующих клубеньков штаммом ризобий на конкретном растении, имеет вместе с теоретическим, также и огромный практический интерес. Создание небобовых трансгенных растений, способных фиксировать азот атмосферы, позволит в какой то мере решить «проблему азота», являющуюся основным препятствием на пути эволюции органического мира.

С целью изучения строения лектинов бобовых растений, являющихся одной из детерминант формирования специфичности симбиоза нами был проведен компьютерный анализ известных из литературы на момент начала работы аминокислотных последовательностей лектинов бобовых растений. На протяжении белковых цепей лектинов было выявлено наличие нескольких высококонсервативных участков, практически не отличающихся у сравниваемых видов по последовательностям составляющих их аминокислот. Далее по нескольким известным нуклеотидным последовательностям генов лектина были выведены консенсусные мотивы данных высококонсервативных областей уже на нуклеотидном уровне, к которым были подобраны несколько олигонуклеотидных праймеров для проведения ПЦР, с таким расчетом, чтобы продукт амплификации включал последовательности, кодирующие углеводсвязывающий пептид данных белков. С использованием данных праймеров нами амплифицированы, клонированы в фагмидных векторах и секвенированы нуклеотидные последовательности участков генов лектина протяженностью 261-379 пн из 20 видов бобовых растений относящихся к 17 родам. У представителей рода Caragana обнаружено три класса различных генов лектина, причем внутри каждого из классов имеется ряд

125 генов, кодирующих более близкие лектины, формирующие подклассы. Весьма характерным является то, что гены одного класса лектинов разных растений оказываются филогенетически ближе, чем гены лектина разных классов у одного и того же вида растений. У солодки голой также секвенировано два гена лектина, сильно отличающиеся друг от друга. Проведенный компьютерный анализ последовательностей с помощью пакета прикладных программ Ьаве^епе позволил построить филогенетическое древо исследуемых лектинов, отражающее их родственные и эволюционные взаимоотношения и предсказать аминокислотные последовательности данного участка молекулы белка. Получены уникальные данные о строении углеводсвязывающих участков лектина ряда родов бобовых растений умеренного климата, характеризующихся большой вариабельностью и имеющих консенсусную последовательность АзрТгеРЬеХххАзхХххХххТфАзрРгоХххХхх/яя/^е/А^Шз, в котором сосредоточено большинство как замен, так и вставок/делеций аминокислот. Обнаружена некоторая взаимосвязь между образованием групп бобовых растений, подчас из разных родов и триб, вступающих в симбиоз с одним и тем же видом ризобий и схожестью строения углеводсвязывающих участков молекул лектина этих растений. 25 нуклеотидных и аминокислотных последовательностей фрагментов генов лектина зарегистрировано в международных банках данных ЕМВЬ/ОепВапкЛ)ВВ1.

К сожалению, исследования формирования специфичности групп перекрестной инокуляции бобовых растений умеренного климата к отдельным видам и штаммам ризобий связаны с определенными трудностями, вследствие недостаточной изученности данных микроорганизмов. Ризобии, обитающие в почвах средней полосы России, в настоящий момент даже не имеют видового статуса. Одной из причин этого является практическое отсутствие морфологических различий между штаммами клубеньковых бактерий, инфицирующих то или иное растение.

126

Вследствие чего идентификация штамма, образовавшего клубенек на конкретном бобовом растении, с помощью нумерических методов сопряжена с определенными трудностями.

Для решения данной проблемы нами был рассмотрен ряд методов молекулярной биологии, способных с довольно высокой чувствительностью на генетическом уровне выявлять различия близкородственных штаммов бактерий. Проведено сравнение эффективности применения таких современных методов идентификации микроорганизмов как ПДРФ, РАРБ и КМРФ для обнаружения и паспортизации штаммов азотфиксирующих клубеньковых бактерий КЫгоЫит galegae, вступающих в симбиоз с козлятником. Показано, что все три метода могут быть использованы при характеристике данных бактерий. Рассмотрены сильные и слабые стороны каждого метода и даны рекомендации по их использованию. Особое внимание уделено относительно новому методу КМРФ, позволяющему с высоким разрешением не только идентифицировать, но и паспортизировать штаммы ризобий. Все рассмотренные методы выявили генетическую отдаленность штаммов ризобий, нодулирующих козлятник восточный, от штамма специфичного для козлятника лекарственного.

127

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Баймиев, Алексей Ханифович, Уфа

1. Доросинский Л.М. Клубеньковые бактерии и нитрагин. Л.: Колос, 1970. 191С.

2. Лахтин В.М. Молекулярная организация лектинов // Мол. биология.- 1994. Т. 28, № 2. - С. 245-273.

3. Маниатис Е., Фрич Э., Сэмбрук Д. Молекулярное клонирование. М.: "Мир", 1984. 445С.

4. Мишустин E.H., Шильникова В.К. Клубеньковые бактерии и инокуляционный процесс. М.: Наука, 1973. 288С.

5. Новикова Н.И., Сафронова В.И., Павлова Е.А. О характере взаимодействия клубеньковых бактерий козлятника Rhizobium galegae с бобовыми растениями // С.-х. биология. 1992. - №. 5. - С. 105-110.

6. Новикова Н.И. Современные представления о филогении и систематике клубеньковых бактерий // Микробиология. 1996. - Т. 65, №4. - С. 437-450.

7. Парийская А.Н., Клевенская И.Л. Распространение в природе и возможные пути эволюции азотфиксирующего симбиоза // Успехи микробиол. 1979. - Т. 14. - С. 124-147.

8. Проворов H.A. Специфичность взаимодействия клубеньковых бактерий и бобовых растений и эволюция симбиоза // С.-х. биология. 1985. - № 3.- С. 34-47.

9. Проворов H.A. Взаимосвязь между таксономией бобовых и специфичностью их взаимодействия с клубеньковыми бактериями // Ботан. журнал. 1992. - Т. 77, № 8. - С. 21-32.130

10. Проворов H.A. Коэволюция бобовых растений и клубеньковых бактерий: таксономические и генетические аспекты // Журнал общей биологии. 1996. - Т. 57. №2. - С. 52-77.

11. Родынюк И.С., Клевенская И.Л. Клубеньковые образования травянистых растений Сибири. Новосибирск: Наука, 1977. 174С

12. Рысков А.П., Джинчарадзе А.Г., Просняк М.Н. Геномная «дактилоскопия» организмов различных таксономических групп: использование в качестве гибридизационной пробы ДНК фага М13 // Генетика. 1988. - Т.24. №2. -С. 227-239.

13. Рысков А.Ц., Токарская О.Н., Вербовая Л. В. Геномная «дактилоскопия» микроорганизмов: использование в качестве гибридизационного зонда ДНК фага Ml3 //Генетика. 1988. - Т.24. №7. - С. 1310-1314.

14. Рысков А.П., Фаизов Т.Х., Алимов А.Н. Геномная «дактилоскопия»: новые возможности в определении видовой принадлежности бруцелл // Генетика. 1990. - Т.26. №1. - С.130-134

15. Симаров Б.В., Аронштам A.A., Новикова Н.И. Генетические основы селекции клубеньковых бактерий. Л.: Агропромиздат, 1990. 192С.

16. Тахтаджян А.Л. Система магнолиофитов. Л.: Наука, 1987. 439С.

17. Тихонович И.А. Повышение эффективности симбиотической азотфиксации у бобовых // Микробиол. журнал. 1997. - Т. 59, № 4. - С. 1422.

18. Федорова Л.С., Зеленева Т.Ю., Позднякова Л.И., Никифоров В.В. Информативность ПЦР в анализе бактериальных коллекций // Тез. 9-го Баховского коллоквиума по азотфиксации. Москва, - 1995. - С. 62.

19. Чернова Т.А., Аронштам A.A., Симаров Б.В. Изучение генетической природы невирулентных штаммов CXMI-125 и CXMI126 Rhizobium meliloti II Генетика. 1986. - Т. 22. №8. - С. 2066-2073.

20. Яковлев Г.П. Бобовые земного шара. Л.: Наука, 1991. 144С.

21. Abe М., Sherwood J.E., Hollingsworth R.I., Dazzo F.B. Stimulation of clover root hair infection by lectin-binding oligosaccharides from the capsular and131extracellular polysaccharides of Rhizobium trifolii II J. Bacteriol. 1984. - V. 160. -P. 517-520.

22. Al-Mallah M.K., Davey M.R., Cocking E.C. Enzymatic treatment of clover root hairs removes a barrier to Rhizobium host specificity // Biotechnol. 1987. -V. 5,N. 8.-P. 1319-1322.

23. Al-Mallah M.K., Davey M.R., Cocking E.C. Formation of nodular structures on rise seedlings by rhizobia // J. Exper. Bot. 1989. - V. 40. - P. 473-478.

24. Allen O.N., Allen E.K. The Leguminosae. A source book of characteristics, uses and nodulation // Madison: Univ. Wisconsin Press, 1981. 800P.

25. Armitage J.P., Gallager A., Johnston A.W.B. Comparison of the chemotactic behaviour of Rhizobium leguminosarum with and with-out the nodulation plasmid // Molec. Microbiol. 1988. - V. 2, N 6. - P. 743-748.

26. Barbour W.M., Hatterman D.R., Stacey G. Chemotaxis of Bradyrhizobium japonicum to soybean exudates // Appl. Environ. Microbiol. 1991. - V. 57.- P. 2635-2639.

27. Bauer W.D. Infection of legumes by rhizobia // Annu. Rev. Plant Physiol.- 1981.-V. 32.-P. 407-409.

28. Baumann C., Rudiger H., Strosberg A.D. A comparison of the two lectins from Vicia cracca //FEBS Lett. 1979. - V. 102. - P. 216-218.

29. Baumann C., Strosberg A.D., Rudiger H. Purification and characterization of a mannose/glucose-specific lectin from Vicia cracca II Eur. J. Biochem. 1982. -V. 122.-P. 105-110.

30. Becking J.H. The Rhizobium symbiosis with the nonlegume Parasponia 11 In: Biol. Nitrogen Fixation (Stacey G., Burris R.H., Evans H.J., Ed.). New York; London, Chapman&Hall. - 1992. - P. 497-559.132

31. Bhuvaneswari T.V., Pueppke S.G., Bauer W.D. Role of lectins in plant-microorganisms interactions. I. Binding of soybean lectin to rhizobia // Plant. Physiol. 1977. - V. 60. - P. 486-492.

32. Bohlool B.B., Schmidt E.L. Lectins: a possible basis for specificity in the Rhizobium-legume symbiosis // Science. 1974. - V. 185. - P. 269-275.

33. Booij P., Demel R.A., De Pater B.S., Kijne J.W. Insertion of pea lectin into a phospholipid monolayer //Plant. Mol. Biol. 1996. - V. 31. - P. 169-173.

34. Brelles-Marino G., Costa G.A., Boiardi J.L. Enhancement of infection thread formation by Rhizobium etli incubated with bean seed lectin // Microbiol. Res.- 1996.-V. 151.-P. 243-246.

35. Brom S., Santos A.G., Stepkowsky T., Flores M., Davila G., Romero D., Palacios R. Different plasmids of Rhizobium leguminosarum bv. phaseoli are required for optimal symbiotic performance // J. Bacteriol. 1992. - V. 174, N16. -P. 5186-5189.

36. Broughton W.J., Samrey U., Stanlay J. Ecological genetics of Rhizobium meliloti: symbiotic plasmid transfer in the Medicago sativa rhisosphere // FEMS. Microb. Lett. 1987. - V. 40, N2. - P. 251-255.

37. Caetano-Anolles G., Wrobel-Boerner E., Bauer W.D. Growth and movement of spot inoculated Rhizobium meliloti on the root surface of alfalfa // Plant Physiol.- 1992.-V. 98.-P. 1181-1189.

38. Caetano-Anolles G., Joshi P., Gresshoff P. Nodulation in the absence of Rhizobium II In: Plant Biotech. Development (Gresshoff P., Ed.). London. 1992. -P. 61-70.

39. Caetano-Anolles G., Gresshoff P.M. DNA amplification fingerprinting: A general tool with applications in breeding, identification and phylogenetic analysis of plants // In: Molecular Ecology and Evolution: Approaches and Applications133

40. Schierwater B., Streit B., Wagner G.P., DeSalle R., Eds). Basel, Birkhauser Verlag. - 1994. - P. 17-31.

41. Carlson R.W., Kalembasa S., Tunoroski D., Packori P., Noel K.D. Characterisation of the lipopolysaccharide from a Rhizobium phaseoli mutant that is defective in infection thread development // J. Bacteriol. 1987. - V. 169. -P. 4923-4928.

42. Chen W.X., Yan G.H., Li J.L. Numerical taxonomic study of fast-growing soybean rhizobia and a proposal that Rhizobium fredii be assigned to Sinorhizobium gen. nov. // Internal J. Systen. Bacteriol. 1988. - V. 38, N 4.- P. 392-397.

43. Chen W.X., Li G.S., Wang E.T., Yuan H.L., Li J.L. Rhizobium huakuii sop. nov. isolated from the root nodules of Astragalus sinicus II Internal J. Systen. Bacteriol. 1991. - V. 41, N 2. - P. 275-280.

44. Clewell D.B., Helinski D.R. Supercoiled circular DNA-protein complex in Escherichia coir, purification and induced conversion to an open circular DNA form // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1969. - V. 62, N 4. - P. 1159-1166.

45. Cocking E.C., Davey M.R. Nitrogen from the air for non-legume crops // Chem. And Industry. 1991. - P. 831-835.

46. Dazzo F.B., Hubbel D.H. Cross-reactive antigens and lectin as determinants of symbiotic specificity in the Rhizobium-clover association // Appl. Microbiol. 1975. - V. 30. - P.1017-1021.

47. Dazzo F.B., Truchet G.L, Sherwood J.E. Alteration of the trifolin A-binding capsule of Rhizobium trifolii -0403 by enzymes released from clover roots // Appl. Environ. Microbiol. 1982. - V. 44. - P. 478-490.

48. DeMoranville C.J., Kaminski A.R., Barnett N.M., Bottino P.J., Blevins D.G. Substancies from cultured soybean cells which stimulate or inhibit acetylene reduction by free-living Rhizobium japonicum II Physiol. Plant. 1981. - T. 42, Nl.-C. 53-58.

49. Denarie J., Cullimore J. Lipo-oligosaccharide nodulation factors: a new class of signalling molecules mediating recognition and morphogenesis // Cell. 1993. -V. 74.-P. 951-954.

50. Diaz C.L., Van Spronsen P.C., Bakhuizen R., Logman G.J.J., Lugtenberg B.J.J., Kijne J.W. Correlation between infection by Rhizobium leguminosarum and lectin on the surface of Pisum sativum L. roots // Planta. 1986. - V. 168. - P. 350358.135

51. Diaz C.L., Melchers L.S., Hooykaas P.J.J., Lugtenberg B.J.J., Kijne J.W. Root lectin as a determinant of host-plant specificity in the Rhizobium-legume symbiosis //Nature. 1989. - V. 338. - P. 579-581.

52. Dobert R.C., Breil B.T., Triplett E. DNA sequence of the common nodulation genes of Bradyrhizobium elkanii and their phylogenetic relationship to those of other nodulating bacteria // Molec. Plant-Microbe Interact. 1994. - V. 7, N 5.- P. 564-572.

53. Dooley J.J., Harrisson S.P., Mytton L.R., Dye M., Cresswell A., Scot L., Beeching J.R. Phylogenetic grouping and identification of Rhizobium isolates based on random amplified polymorphic DNA profiles // Can. J. Microbiol. -1993.-V. 39.-P. 665-673.

54. Dreyfus B., Dommergueas Y.R. Nitrogen-fixing nodules induced by Rhizobium on the stem of the tropical legume Sesbania rostrata II FEMS Microbiol. Letts. 1981. - V. 10. - P. 313-317.

55. Dreyfus B., Garcia J.L., Gillis M. Characterization of Azorhizobium caulinodans gen. nov., sp. nov., a stem-nodulating nitrogen-fixing bacteria isolated from Sesbania rostrata 11 Internal J. Systen. Bacteriol. 1988. - V. 38, N 1.- P. 89-98.

56. Dye M., Scot L., Mytton L.R., Harrison S.P., Dooley J.J., Cresswell A. A study of Rhizobium leguminosarum biovar trifolii populations from soil extracts using randomly amplified polymorphic DNA profiles // Can. J. Microbiol. 1995. -V.41.-P. 336-344.

57. Dylan T. Rhizobium meliloti genes required for nodule development are related to chromosomal virulence genes in Agrobacterium tumefaciens II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1986. - V. 83. - P. 4403-4407.136

58. Eardly B.D., Materon L.A., Smith N.H., Johnson D.A., Rumbaugh M.G., Selander R.K. Genetic structure of natural populations of the nitrogen-fixing bacterium Rhizobium meliloti II Appl. Environ. Microbiol. 1990. - V. 56, N 1. -P. 187-194.

59. Ebeling S., Kundig C., Hennecke H. Discovery of a rhizobial RNA that is essential for symbiotic root nodule development // J. Bacteriol. 1990. - V. 173, N. 20.-P. 6373-6382.

60. Eckhardt T. A rapid method for the identification of plasmid desoxyribonucleic acid in bacteria // Plasmid. 1978. - V. 1. - P. 584-588.

61. Etzler M.E., Murphy J.B. Do legume vegetative tissue lectins play roles in plant-microbial interactions? // In: Biology of Plant-Microbe Interactions (Stacey G., Mullin B., Gresshiff P.M., Eds). St. Paul, ISMPMI. - 1996. - P. 105-110.

62. Finan T.M., Hirsch A.M., Leigh J.A., Johansen E., Kuldau G.A., Deegan S., Walker G.C., Signer E.R. Symbiotic mutants of Rhizobium meliloti that uncouple plant from bacterial differentiation // Cell 1985. - V. 40. - P. 869-877.

63. Franssen H.J., Vijn I., Yang W.C., Bisseling T. Developmental aspects of the Rhizobium-legume symbiosis // Plant. Mol. Biol. 1992. - V. 19. - P. 89-107.

64. Gao J.L., Sun J.G., Wang E.T., Chen W.X. Numerical taxonomy and DNA relatedness of tropical rhizobia isolated from Hainan province, China // Internal J. Systen. Bacteriol. 1994. - V. 44, N 1. - P. 151-158.137

65. Gatehouse J.A., Bown D., Evans I.M., Gatehouse L.N., Jobes D., Preston P., Croy R.R.D. Sequence of the seed lectin from pea (Pisum sativum L.) // Nucl. Acids Res. 1987. - V. 15, N 18. - P. 7642.

66. Geremia R.A., Mergaert P., Geelen D., Van Montagu M., Holsters M. The NodC protein of Azorhizobium caulinodans is an N-acetylglucosaminyltransferase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. - V. 91. - P. 2669-2673.

67. Goethals K., Van Den Eede G., Van Montagu M., Holsters M. Identification and characterization of a functional nodD gene in Azorhizobium caulinodans ORS571 // J. Bacteriol. 1990. - V. 172. - P. 2658-2666.

68. Govers F., Moerman M., Downie J.A. Rhizobium nod-genes are involved in inducing on early nodulation gene //Nature. 1986. - V. 323. - P. 564-566.

69. Graham D.E. The Isolation of high molecular weight DNA from whole organisms or large tissue masses // Anal. Biochem. 1978. - V. 85, N 2. - P. 609613.

70. Halverson L.J., Stacey G. Effect of lectin on nodulation by wild-type Bradyrhizobium japonicum and a nodulation-defective mutant // Appl. Environ. Microbiol. 1986. - V. 51. - P. 753-760.

71. Hamblin J., Kent S.P. Possible role of phytohemagglutinin in Phaseolus vulgaris L. // Nature New Biol. 1973. - V. 245. - P. 28-29.138

72. Hara-Nishimura I., Inoue K., Nishimura M. A unique vauolar processing enzyme responsible for conversion several proprotein precursors into the mature forms // FEBS Letters. 1991. - V. 294. - P. 89-93.

73. Hartwig U.A., Joseph C.M., Phillips D.A. Flavonoids released naturally from alfalfa seeds enhance growth rate of Rhizobium meliloti II Plant Physiol. 1991. -V. 95, N. 3. - P. 797-803.

74. Haukka K., Lindstrom K. Pulsed-field gel electrophiresis for genotypic comparison of Rhizobium bacteria that nodulate leguminous trees // FEMS Microbiol. Lett. 1994. - V. 119. - P. 215-220.

75. He X.G. Signal molecules of plant-induced of gene expression of bacteria // Acta Bot. Sin. 1990. - V. 32, N 11. - P. 896-900.

76. Heidstra R., Geurts R., Franssen H., Spaink H.P., van Kämmen A., Bisseling T. Root hair deformation activity of nodulation factors and their fate in Vicia sativa II Plant Physiol. 1994. - V. 105. - P. 787-797.

77. Hess D., Schatzle H., Dressler K. In vitro associations of tomato plants and Rhizobium: induction of nitrogenase activity // Experientia. 1981. - T. 37, N 9. -C. 961-962.

78. Higgins, D.G., Sharp, P.M. Fast and sensitive multiple sequence alignments on a microcomputer // CAB/OS. 1989. -V. 5, N 2, -P. 151-153

79. Hirsch A.M., Brill L.M., Lim P.O., Scambray J., Van Rhijn P. Steps toward defining the role of lectins in nodule development in legumes // Symbioses. 1995. -V. 19.-P. 155-173.

80. Ho S.K., Kijne J.W. Lectins in Rhizobium-legamQ symbiosis // Lectin Revievs (Kilpatrick D.S., van Driessche E., Bog-Hansen T.C., Eds.). St. Louis, Sigma Chem. Comp. 1991. - V. 1. - P. 171-181.

81. Hoedemaker F., van Eijsden R., Diaz C. Mutational analysis of legume lectins // 16thInterlec Conference (Toulouse). 1995. - V. 7.

82. Honeycutt R.J., McClelland M., Sobral B.W.S. Phisical map of the genome of Rhizobium meliloti 1021 // J. Bacteriol. 1993. - V. 175, N. 21. - P. 6945-6952.139

83. Honma M.A., Ausubel F.M. Rhizobium meliloti has three functional copies of nodD Symbiotic regulatory gene // Proc. Natl. Acad. Sei. U.S.A. 1987. - V. 84, N23. - P. 8558-8562.

84. Horvath B., Heidstra M., Lados M., Moerman M., Spaink H.P., Prome J.S., van Kämmen A., Bisseling T. Lipo-oligosaccharides of Rhizobium induce infection related early nodulin gene expression in pea root hairs // Plant J. 1993. - V. 4. -P. 727-733.

85. Hubac C., Ferran J., Tremolieres A., Kondorosi A. Luteoline uptake by Rhizobium meliloti: evidence for several steps including an active extrusion process // Microbiology. 1994. - V. 140, N 10. - P. 2769-2774.

86. Hungria M., Joseph C.M., Phillips D.A. Anthocyanidins and flavonols, major nod-genes inducers from seeds of a black-seeded common bean (Phaseolus vulgaris L.) // Plant Physiol. 1991. - V. 97, N. 2. - P. 751-758.

87. Hynes M.F., McGregor N.F. Two plasmids other than the nodulation plasmid are necessary for formation of nitrogen-fixing nodules by Rhizobium leguminosarum II Molec. Microbiol. 1990. - V. 4, N4. - P. 567-574.

88. Jacobs M., Rubeny H.P. Naturally occuring auxin transport vegetators // Science. 1988. -V. 241. - P. 346-349.

89. Jarvis B.D.W., Pankhurst C.E., Patel J.J. Rhizobium loti, a new species of legume root nodule bacteria // Internat. J. Systen. Bacteriol. 1982. - V. 32, N 3. - P. 378-380.

90. Jarvis B.D.W., Gillis M., De Ley J. Intra- and intergeneric similarities between the ribosomal ribonucleic acid cistrons of Rhizobium and Bradyrhizobium species and some related bacteria // Internat. J. Systen. Bacteriol. 1986. - V. 36, N2.-P. 129-138.

91. Jayaraman V., Das H.R. Interaction of peanut root lectin (PRAII) with rhizobial lipopolysaccharides // Biochim. Biophys. Acta. 1998. - V. 1381, N. 1. -P. 7-11.140

92. John M., Rohrig H., Schmidt J., Wieneke U., Schell J. Rhizobium NodB protein involved in nodulation signal synthesis is a chitooligosaccharide deacetylase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. - V. 90. - P. 625-629.

93. Jordan D.S. Transfer of Rhizobium japonicum, Buchanan 1980 to Bradyrhizobium gen. nov., a genus of slow growing root nodule bacteria of leguminous plants // Internat. J. Systen. Bacteriol. 1982. - V. 32, N 1. - P. 136139.

94. Jordan D.S. Family III. Rhizobiaceae II In: Bergey's Manual of Systematic Bacteriology (Krieg N.R., Holt J.G., Eds.). Baltimore, The Williams and Wilkins Co. - 1984. -V. 1. - P. 234-242.

95. Joshi P.A., Caetano-Anolles G., Graham E.T., Gresshoff P.M. Ontogeny and ultrastructure of spontaneous nodules in alfalfa (Medicago sativa) II Protoplasma.- 1991.-V. 162,N. l.-P. 1-11.

96. Journet J.P., Pichon N., Dedieu A., de Billy F., Truchet G., Barker D.G. Rhizobium meliloti Nod factors elicit cell-specific transcription of the Enodl2 gene in transgenic alfalfa // Plant J. 1994. - V. 6. - P. 241-249.

97. Judd A.K., Scheider M., Sadowsky M., de Bruijn F.J. Use of repetitive sequences and the polymerase chain reaction to classify genetically related Bradyrhizobium japonicum seroclaster 123 strains // Appl. Environ. Microbiol.- 1993. V. 59.-P. 1702-1708.

98. Kaijalainen S., Lindstrom K. Restriction fragment length polymorphism analysis of Rhizobium galegae strains // J. Bacteriol. 1989. - V. 171. - P. 55615566.

99. Kalsi G., Babu C.R., Das R.H. Localisation of peanut (Arachis hypogaea) root lectin (PRAII) on root surface and its biological significance // Glyciconjugate J. 1995. - V. 12.-P. 45-50.

100. Kardailsky I.V., Sherrier D.J., Brewin N.J. Identification of a new pea gene, PsNlecl, encoding a lectin-like glycoprotein isolated from the symbiosomes of root nodules // Plant Physiol. 1996. - V. 111, N. 1. - P. 49-60.141

101. Kijne J.W., Diaz C.L., Pater S. Lectins in the symbiosis between Rhizobia and leguminous plants // Advances in Lectin Research (Franz H.,van Driessche E., Kasai K.J., Eds.). Berlin, Ullstein Mosby. 1992. - P. 15-50.

102. Kijne J.W., Bauchrowitz M.A., Diaz C.L. Root lectin and Rhizobia II Plant Physiol. 1997. - V. 115. - P. 869-973.

103. Kinkle B.K., Schmidt E.L. Transfer of pea symbiotic plasmid pJB5JI in nonsterile soil II Appl. Environt. Microbiol. 1991. - V. 57, N11. - P. 3264-3269.

104. Koebner R.M.D. Predigestion of DNA template improves the level of polymorphism of random amplified polymorphic DNAs in wheat // Genet. Anal.- 1995. V. 12, N1,-P. 63-67.

105. Konami Y.,Yamamoto K., Toyoshima S. The primary structure of the Laburnum alpinum seed lectin // FEBS Letters. 1991. - V. 286. - P. 33-38.

106. Konami Y., Yamamoto K., Osawa T., Irimura T. The primary structure of the Cytisus scoparius seed lectin and a carbohydrate-binding peptide // J. Biochem.- 1992.-V. 112.-P. 366-375.

107. Kondorosi E., Banfalvi Z., Kondorosi A. Physical and genetic analysis of a symbiotic region of Rhizobium meliloti: identification of nodulation genes // Mol. Gen. Genet. 1984. - V. 193. - P. 445-452.

108. Malek W. The role of motility in the efficiency of nodulation by Rhizobium meliloti II Arch. Microbiol. 1992. - V. 158. - P. 26-28.

109. Martinez-Romero E., Romero D., Palacios R. The Rhizobium genome // Crit. Rev. Plant. Sci. 1990. - V. 9. - P. 59-63.

110. Martinez-Romero E., Segovia L., Mercante F.M., Franco A.A.,Graham H., Pardo M.A. Rhizobium tropici, a novel species nodulating Phaseolus vulgaris L.beans and Leucaena sp. trees // Internat. J. System. Bacteriol. 1991. - V. 41, N. 3. -P. 417-426.

111. Martinez-Romero E. Recent developments in Rhizobium taxonomy // Plant and Soil. 1994.- V. 161, N. l.-P. 11-20.

112. Mellor H.Y., Glenn A.R., Arwas R., Dilworth M.J. Symbiotic and competitive properties of motility mutants of Rhizobium trifolii TAI // Arch. Microbiol. 1987. - V. 148. - P. 34-39.

113. Mody B., Modi V. Peanut agglutinin induced alterations in capsular and extracellular polysaccharide synthesis and ex-planta nitrogenase activity of cowpea rhizobia // J. Biosci. 1987. - V. 12. - P. 289-296.

114. Moreira-Silva L.I.M., Sanz L., Cavada B.S., Calvete J J. Characterization and structure of a lectin from Risum arvense seeds // Europ. J. Cell Biol. 1997. - V. 74. Supplement 46. - P. 7.

115. Norel F., Desnoues N., Elmerich C. Characterization of DNA sequence homologous to Klebsiella pneumoniae nifH, D, K and E in the tropical Rhizobium ORS57I // Molec. Gen. Genet. 1985. - V. 199, N2. - P. 352-356.144

116. Novikova N.I., Pavlova E.A., Vorobjev N.I., Limeshchenko E.V. Numerical taxonomy of Rhizobium strains from legumes of the temperate zone // Internal J. Systen. Bacteriol. 1994. - V. 44, N 4. - P. 734-742.

117. Olsen G.J., Woese C.R., Overbeek R. The winds of (evolutionary) change: Breathing life into microbiology // J. Bacteriol. 1994. - V. 171, N 1. - P. 1-6.

118. Palacios R., Brom S., Davila G. Gene amplification in Rhizobium II In: New Gorizons Nitrogen Fixation (Palacios R., Newton W., Mora J., Ed.). Dordrecht, Kluwer Academic Publishers. - 1993. -P; 581-585.

119. Pankhurst C.E., McDonald P.E., Reves J.M. Enhanced nitrogen fixation and competitiveness for nodulation of Lotus pedunculatus by a plasmid-cured derivative of Rhizobium loti II J. Gen. Microbiol. 1986. - V. 132, N8. - P. 23212328. ■

120. Parniske M., Ahborn B., Werner D. Isoflavonoid-inducible resistance to the phytoalexin glyceolin in soybean rhizobia // J. Bacteriol. 1991. - V. 173, N 11.- P. 3432-3439.

121. Peferoen M., Huybrechts R., De Loof A. Vacuum-blotting: a new simple and efficient transfer of proteins from sodium dodecylsulfate-polyacrylamide gels to nitrocellulose IIFEBS Lett. 1982. - 145, N 2. - P. 369-372.

122. Prakash R.K., Atherly A.G. Plasmids of Rhizobium //Internal Rev. Cytol. -1986.-V. 104.-P. 1-24.

123. Pretorius-Guth I.M., Puhler A., Simon R. Conjugal transfer of megaplasmid 2 between Rhizobium meliloti strains in alfalfa nodules // Appl. Environt. Microbiol.- 1990. V. 56, N8. - P. 2354-2359.

124. Quinto C., de la Vega H., Flores M. Reiteration of nitrogen-fixation gene sequence in Rhizobiumphaseoli II Nature. 1982. - V. 5885. - P. 724-726.145

125. Rinaudo G., Orenga S., Fernandez M.P., Meungnier H., Bardin R. DNA homologies among members of the stem- and root- nodulating bacteria isolated from the tropical legume Sesbania rostrata II Internal J. Systen. Bacteriol. 1991.- V. 41, N 1. P. 114-120.

126. Rini J.M. Lectin structure // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1995. -V.24.-P. 551-557.

127. Rodrigues-Quinones F., Judd A.K., Sadowsky M.J. Hyperreiterated DNA regions are conserved among Bradyrhizobium japonicum seroclaster 123 strains // Appl. Environt. Microbiol. 1992. - V. 58, N6. - P. 1878-1885.

128. Rolfe B., Gresshoff P.M. Genetic analysis of legume nodule initiation // Annu. Rev. Plant Physiol. 1988. - V. 39. - P. 297-319.

129. Romero D., Brom S., Martinez-Salazar J. Amplification and deletion of a nod-nif region in the symbiotic plasmid of Rhizobium phaseoli II J. Bacteriol.- 1991. V. 173, N8. - P. 2435-2441.146

130. Rouge P., Pere D., Bourne Y. In vitro cleavage of the Lathyrus nissolia isolectin // Plant Sci. 1989. - V. 62. - P. 181-189.

131. Rouge P., Pere D., Bourne Y. Single- and two-chain legume lectins: a revisited question // Lectins: Biology, Biochemistry, Clinical Biochemistry (Kozourek J., Freed D., Eds.). St. Louis, Sigma Chem. Comp. 1990. - P. 105-112.

132. Rouge P., Cambillau C., Bourne Y. The three-dimensional structure of legume lectins // Lectin Revievs (Kilpatrick D.S., van Driessche E., Bog-Hansen T.C., Eds.). St. Louis, Sigma Chem. Comp. 1991. - V. 1. - P. 143-159.

133. Rudiger H. Purification and properties of blood group specific lectins from Vicia cracca II Eur. J. Biochem. 1977. - V. 72. - P. 317-322.

134. Rudiger H. Structure and function of plant lectins // Glycosciences (Gabius H.-J., Gabius S., Eds.). Weinheim, Capman&Hall. 1997. - P. 415-438.

135. Rumjaneck N.G., Dobert R.C., van Bercum P., Triplett E. Common soybean inoculant strains in Brasil are members of Bradyrhisobium elkanii II Appl. Environt. Microbiol. 1993. - V. 59, N 12. - P. 4371-4373.

136. Sanger F., Nicklen S., Coulson A.R. DNA sequencing with chain termination inhibitors // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1977. - V. 74. - P. 5463-5467.

137. Scheres B., van Engelen F., van der Knaap E., van de Wiel C., van Kammen A., Bisseling T. Sequential induction of nodulin gene expression in the developing pea nodule // Plant Cell. 1990. - V. 8. - P. 687-700.

138. Schlaman H.R.M.,Okker R.J.H., Lugtenberg B.J.J. Subcellular localization of the nodD gene product in Rhizobium leguminosarum II J. Bacteriol. 1989. -V. 171.-P. 4648-4653.

139. Schlaman H.R.M.,Okker R.J.H., Lugtenberg B.J.J. Regulation of nodulation gene expression by NodD in rhizobia // J. Bacteriol. 1992. - V. 174. - P. 51775182.

140. Schmidt P.E., Broughton W.J., Werner D. Nod factor of Bradyrhizobium japonicum and Rhizobium sp. NGR234 induce flavonoid accumulation in soybean root exudate 11 Mol. Plant-Microbe Interact. 1994. - V. 7. - P. 384-390.147

141. Scholia M., Elkan G.H. Rhizobium fredii sp. nov., a fast-growing species that effectively nodulates soybeans // Internat. J. Systen. Bacteriol. 1984. - V. 34, N4.-P. 484-486.

142. Scott M.P., Jung R., Müntz K., Nielsen N.C. A protease responsible for post-translational cleavage of a conserved Asn-Gly linkage in glycinin, the major seed storage protein of soybean // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1992. - V. 89. - P. 685662.

143. Sealey P.G., Southern E.M. Gel electrophoresis of DNA // In: Gel electrophoresis of nucleic acids. A practical approach. IRL Press; Oxford, - 1982. -P. 3976.

144. Segovia L., Youn P., Martinez-Romero E. Reclassification of American Rhizobium leguminosarum bv. paseoli type I strains as Rhizobium etli sp. nov. // Internat. J. System. Bacteriol. 1993. - V. 43, N. 2. - P. 374-377.

145. Selenska-Trajkova S., Radeva G., Gigova L., Markov K. Localisation of the nif genes on large plasmids in Rhizobium galegae II Letts. Appl. Bacteriol. 1990. -V. 11, N1.-P. 73-76.

146. Sharon N., Iis H. Legume lectins a large family of homologous proteins // FASEB J. - 1990. - V. 4. - P. 3198-3208.

147. Sharon N. Lectin-carbohydrate complexes of plants and animals: an atomic view // Trends Biochem. Sei. 1993. - V. 18. - P. 221-226.

148. Smit G., Kijne J.W., Lugtenberg J.J. Involvement of both cellulose fibrills and a Ca -dependent adhesin in the attachment of Rhizobium leguminosarum to pea root hair tips // J. Bacteriol. 1987. - V. 169. - P. 4294-4301.

149. Spaink H.P., Weinmann J., Djordjevic M.A., Wijffelman C.A., Okker R.J.H., Lugtenberg B.J.J. Genetic analysis and cellular localization of the Rhizobium host specificity-determining NodE protein // EMBO J. 1989. - V. 8. - P. 2811-2818.148

150. Sprent J.I., Raven J.A. Evolution of nitrogen-fixing symbiosis // In: Biol. Nitrogen Fixation (Stacey G., Burris R.H., Evans H.J., Eds.). New York; London, Chapman&Hall. - 1992. - P. 461-496.

151. Stacey G. Bradyrhizobium japonicum nodulation genetics // FEMS Microbiol. Lett. 1995. - V. 127, N 1-2. - P. 1-9.

152. Staehelin C., Schultze M., Kondorosi E., Mellor R.B., Boiler T., Kondorosi A. Structural modifications in Rhizobium meliloti Nod factors influence their stability against hydrolysis by root hitinases // Plant J. 1994. - V. 5. - P. 319330.

153. Stanley J., Brown G.G., Verma D.P.S. Slow-growing Rhizobium japonicum comprises two highli devergent symbiotic types // J. Bacteriol. 1985. - V. 163, N1.-P. 148-154.

154. Truchet G., Roche P., Lerouge J., Vasse J., Camut S., de Billy F., Prome J.-C., Denarie J. Sulphated lipo-oligosacharide signals of R. meliloti elicit root nodule organogenesis in alfalfa //Nature. 1991. - V. 351. - P. 670-673.

155. Turgeon B.G., Bauer W.D. Ultrastructure of infection thread development during the infection of soybean by Rhizobium japonicum II Planta. 1985. -V. 163, N1.-P. 328-349.

156. Ueda T., Suga Y., Yahiro N., Matsuguchi T. Phylogeny of sym plasmids of rhizobia by PCR-based sequencing of a nodC segment // J. Bacteriol. 1995. -V. 177,N2.-P. 468-472.149

157. Vassart G., Georges M., Monsieur R. A sequence In M13 phage detects hypervariable minisatellites In human and animal DNA // Science. 1987. -V. 235.-P. 683-684.

158. Vesper S.J., Bauer W.D. Role of pili (fimbriae) in attachment of Bradyrhizobium japonicum to soybean roots // Appl. Environ. Microbiol. 1986. -V. 52.-P. 134-141.

159. Watson R.J., Haitas-Crockett C., Martin T., Heys R. Detection of Rhizobium meliloti cells in field soil and nodules by polymerase chain reaction // Can. J. Microbiol. 1995. - V. 41. -P. 816-825.150

160. Wedlock D.N., Jarvis B.D.W. DNA gomologies between Rhizobum fredii, rhizobia that nodulate Galegae sp., and other Rhizobium and Bradyrhizobium species // Internal J. Systen. Bacteriol. 1986. - V. 36, N 4. - P. 550-558.

161. Welsh J., McClelland M. Fingerprinting genomes using PCR with arbitrary primers // Nucleic Acids Res. 1990. - V. 18. - P. 7213-7218.

162. Willems A., Collins M.D. Phylogenetic analysis of rhizobia and agrobacteria based on 16S rRNA gene sequences // Internal J. Systen. Bacteriol. 1993. -V. 43,N2.-P. 305-313.

163. Williams J.G.K., Kubelic A.R., Livak K.J., Rafalski J.A., Tingey S.V. DNA polymorphisms amplified by arbitrary primers are useful as genetic markers // Nucleic Acids Res. 1990. - V. 18. - P. 6531-6535.

164. Wood S.M., Newcomb W. Nodule morphogenesis: the early infection of alfalfa (Medicago sativa) root hairs by Rhizobium meliloti II Can. J. Bot. 1989. -V. 67.-P. 3108-3122.

165. Wycoff K.L., Van Rhijn P., Hirsch A.M. The ribosomal protein P0 of soybean {Glycine max L. Merr.) has antigenic cross-reactivity to soybean seed lectin // Plant Mol. Biol. 1997. - V. 34. - P. 295-306.

166. Yamamoto K., Konami Y., Kusui K. Purification and characterization of a carbohydrate-binding peptide from Bauhinia purpurea lectin // FEBS Letters.- 1991.-V. 281.-P. 258-262.

167. Yamamoto K., Konami Y., Osawa T. Alteration of the carbohydrate-binding specificity of the Bauhinia purpurea lectin trough the preparation of a chimeric lectin // J. Biochem. 1992. - V. 111. - P. 87-90.

168. Yamamoto K., Konami Y., Osawa T. Carbohydrate-binding peptides from several anti-H(O) lectins // J. Biochem. 1992. - V. 111. - P. 436-439.151

169. Young J.P.W., Johnston A.W.B. The evolution of specificity in the legume-Rhizobium symbiosis // Trends in Ecol. Evolut. 1989. - V. 4, N. 11. - P. 341349.

170. Young J.P.W. Phylogenetic classification of nitrogen-fixing organisms // In: Biol. Nitrogen Fixation (Stacey G., Burris R.H., Evans H.J., Ed.). New York; London, Chapman&Hall. - 1992. - P. 43-86.

171. Young J.P.W. Molecular phylogeny and evolution of rhizobia // In: The Nitrogen Fixation and its Research in China (Hond G.F., Ed.). Berlin, SpringerVerlag. - 1992. - P. 365-381.

172. Young N.M., Oomen R.P. Analysis of sequence variation among legume lectins: a ring of hypervariable residues forms the perimeter of the carbohydrate-binding site // J. Mol. Biol. 1992. - V. 228. - P. 924-934.

173. Young J.P.W. Molecular phylogeny of rhizobia and their relatives // In: New Gorizons Nitrogen Fixation (Palacios R., Newton W., Mora J., Ed.). Dordrecht, Kluwer Academic Publishers. - 1993. - P. 587-592.

174. Zurkovski W. Molecular mechanism for loss of nodulation properties of Rhizobium trifolii II J. Bacteriol. 1982. - V. 150, N3. - P. 999-1007.