Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Разработка стратегии получения ферментативных белковых гидролизатов из тканей морских гидробионтов

ВАК РФ 03.00.23, Биотехнология

Содержание диссертации, доктора биологических наук, Мухин, Вячеслав Анатольевич

Введение

Глава I. Протеолиз, протеолитические ферменты и ферментативные белковые гидролизаты тканей гидробионтов. Обзор научной литературы по изучаемому вопросу

1. Роль протеолиза в белковом метаболизме

2. Характеристика протеолитических ферментов гидробионтов

2.1. Аспартильные протеиназы (катепсин D, пепсин, катепсин Е)

2.2. Сериновые протеиназы (эластаза, трипсин, химотрипсин, акрозин, 21 коллагенолитические протеиназы)

2.3. Са - активируемые нейтральные протеиназы

3. Роль протеиназ в физиолого-биохимических адаптациях морских 30 организмов

4. Роль протеиназ в посмертных изменениях белков тканей 31 гидробионтов

5. Получение и применение белковых ферментативных гидролизатов

Глава II. Объекты и методы исследований

Глава III. Результаты собственных исследований

1. Спектр и тканевая локализация протеиназ морских беспозвоночных

1.1. Пищеварительные органы

1.2. Половые органы

1.3. Мышечные ткани

2. Динамика активности протеиназ в процессе годовых циклов морских беспозвоночных

2.1. Динамика активности протеолитических ферментов в гонадах морского ежа в процессе созревания половых продуктов

2.1.1. Активность катепсина D, эластазы и акрозина

2.1.2. Активность кальпаиноподобных ферментов

2.2. Динамика протеолитической активности в гонадах исландского гребешка в процессе годового цикла развития

2.3.Сезонные изменения протеолитической активности в гепатопанкреасе камчатского краба

3. Выделение и свойства протеиназ из тканей морских беспозвоночных

3.1. Кислая протеиназа из гепатопанкреаса камчатского краба

3.2. Кислая протеиназа из гонад исландского гребешка

3.3. Комплексные ферментные препараты из пищеварительных органов различных морских беспозвоночных

3.4. Ферментный препарат из гепатопанкреаса камчатского краба

3.4.1. Выделение, характеристика и протеолитическая активность

3.4.2. Сопутствующие виды гидролитической активности

4. Изучение гидролиза белков тканей гидробионтов

4.1. Оценка степени гидролиза белков

4.2. Зависимость эффективности гидролиза от типа фермента и белкового сырья

4.3. Влияние температуры на гидролиз белков

4.4. Влияние рН реакционной смеси на гидролиз белков

4.5. Зависимость эффективности гидролиза от гидромодуля реакционной смеси

4.6. Влияние продолжительности процесса и концентрации ферментного препарата на эффективность гидролиза белков

5. Обезжиривание и обесцвечивание белковых гидролизатов

5.1. Качественные изменения растворов белковых гидролизатов при действии на них хитозана

5.2. Количественная оценка действия хитозана на растворы белковых гидролизатов

6. Химический состав и свойства ферментативных белковых гидролизатов

6.1. Гидролизаты для микробиологических целей

6.2. Гидролизаты для кормовых целей

7. Практическое использование гидролизатов и протеолитических ферментов тканей морских организмов

7.1. Изготовление соленой рыбной продукции. Стимуляция процесса созревания пресервов

7.2. Повышение качества низкосортных мясных полуфабрикатов (спилок, жилка, шкура, говядина и баранина II категории)

7.3. Оценка пригодности белковых гидролизатов, полученных из различного сырья, для использования в составе микробиологических сред

7.4. Использование белковых гидролизатов в кормах для цыплят-бройлеров

7.5. Использование белковых гидролизатов в стартовых кормах для молоди атлантического лосося

7.6. Получение, свойства и клиническая апробация пищевого белкового гидролизата - компонента энтерального зондового питания 194 Заключение 211 Выводы 214 Рекомендации промышленности 216 Список литературы 217 Приложения проекты НД, акты производственных проверок, протокол дегустационного совещания, патенты, грамоты, дипломы, рекламная продукция и т.д.) ГПК жкт-мм-опг-опк

ОПКК

ТХУ-УФ

С ферм "

CSS-Dx

Е-N^

N06iu "

NH6-рt-X-т

Suc-ala-ala-ala-pNa

БАЭЭ -ЭДТА

БСА -ЧСА

ДЭАЭ-целлюлоза

ПААГ

ФМСФ

ПХМБ

УСЛОВНЫЕ ОБОЗНАЧЕНИЯ И СОКРАЩЕНИЯ

Белковые соединения

Гепатопанкреас камчатского краба

Желудочно-кишечный тракт

Молекулярная масса

Отходы переработки гребешка

Отходы промысла креветки («лом» креветки)

Отходы переработки камчатского краба

Панкреатический гидролизат рыбы

Свободные аминокислоты

Сухое вещество

Степень гидролиза

Тонкослойная хроматография

Трихлоруксусная кислота

Ультрафиолет

Соотношение фермента, г/кг субстрата

Хитозан из хитина креветки

Оптическая плотность на длине волны X нм

Ферментативная активность

Аминный азот

Общий азот

Небелковый азот

Степень гидролиза, %

Температура, °С

Длина волны в нм

Продолжительность процесса, мин (ч)

Сукцинил-аланил-аланил-аланил-пара-нитро-анилид, специфический субстрат эластазы

М-бензоил-ОЬ-аргинин-4-нитроанилид этилендиаминтетраацетат, ингибитор металлоферментов

Бычий сывороточный альбумин

Человеческий сывороточный альбумин

Диэтил-аминоэтил-целлюлоза

Изоэлектрическая точка

Полиакриламидный гель

Фенил-метил-сульфонил-фторид

Пара-хлор-меркурио-бензоат

Ферментный препарат

Константа Михаэлиса

Гидролизат рыбной муки

Введение Диссертация по биологии, на тему "Разработка стратегии получения ферментативных белковых гидролизатов из тканей морских гидробионтов"

Актуальность проблемы. Протеолиз in vivo - один фундаментальных биохимических процессов, прерогатива выживания 7 организмов. В течение последних десятилетий произошла переоценка 1 значения протеолитических реакций в регуляции метаболизма и стало ясно, < что протеолиз в значительной мере определяет физиолого-биохимический / статус организма и направленность обменных процессов в нем (Тутельян, , Васильев, 1982; Антонов, 1983). *

Протеолиз in vitro является одним из первых биотехнологических процессов, используемых человеком в хозяйственной деятельности. Общепризнанно, что технология^ производства пресервов, ^соленой ' продукции, а также еелеиого—Полуфабриката для копчения основана преимущественно на ферментативных превращениях, приводящих к образованию специфических свойств продукта (Слуцкая, 1997; Шендерюк, 1976).

Белковые азотистые соединения необходимы для осуществления полноценного метаболизма практически всем живым организмам. Расщепление белковых молекул осуществляется с участием комплекса пищеварительных и внутриклеточных протеолитических ферментов. Пищеварительные железы выделяют в полость желудка и кишечника полный набор протеиназ, способных расщепить сложные белки до аминокислот, ди-и трипептидов (Мосолов, 1971).

При культивировании живых организмов возникает проблема эффективности расщепления и усвоения белковых трофических компонентов. Пищеварительная система некоторых таксономических групп не обладает способностью расщеплять нативные белки, или делает это недостаточно^ эффективвгс* При некоторых физиологических состояниях осуществление полного/пищеварительного цикла не всегда возможно. Это происходит как в норме 4умолвд1г~различных ^кивщиы&^тау—и при патологии (редвстаточность,-функции ^ ' желез, механические повреждения органов пищеварения).

Белковые молекулы очень разнообразны по структуре. Легко доступные протеолитическому расщеплению глобулины и альбумины, усваиваются организмом практически полностью, а белки соединительной ткани (эластин, коллаген) расщепляются протеиназами значительно труднее (Пивненко, Позднякова, Давидович, 1997). Кератин, входящий в состав ногтей, волос, перьев практически не поддается ферментативной деградации в организме позвоночных (Файвишевский, Либерман, 1984). Усвояемость суммы белков зерна пшеницы в три раза ниже, чем белков мяса крупного рогатого скота (Дроздов, 1950). Таким образом, в некоторых случаях требуется изменение нативной структуры белковых компонентов корма (частичная или полная деструкция) для повышения их усвояемости тем или иным организмом и осуществляется этот процесс in vitro под действием протеолитических ферментов.

Данная работа посвящена биохимии и биотехнологии протеолиза тканей морских гидробионтов, обоснованию оптимальных условий его осуществления и практической оценке эффективности введения деструктурированных белков в пищевой рацион различных организмов.

Цель работы: теоретически и экспериментально обосновать возможность протеолитической модификации белковых компонентов микробиологических питательных сред, комбикормов и пищевых продуктов;

- разработать технологии использования новых видов сырья для получения протеолитических препаратов и белковых ферментативных гидролизатов.

Задачи исследования:

- изучить спектр, тканевую локализацию и сезонную динамику активности протеолитических ферментов морских беспозвоночных: ракообразных, моллюсков и иглокожих;

- выделить и изучить свойства протеиназ из тканей гидробионтов: кислых протеиназ из гепатопанкреаса камчатского краба и гонад исландского гребешка, кальпаинподобных ферментов из гонад морского ежа;

- выявить потенциальные источники неиспользуемого белка среди отходов промысла и переработки морских гидробионтов;

- изучить закономерности гидролиза in vitro при использовании протеолитических ферментов и белков морских организмов;

- предложить биохимические критерии, объективно отражающие качество и степень расщепления белковых трофических компонентов;

- определить оптимальные условия гидролиза белоксодержащего сырья морского происхождения, обеспечивающие необходимую степень модификации трофической компоненты для каждого исследуемого организма;

- разработать технологии получения из тканей морских организмов ферментных препаратов, а также белковых гидролизатов микробиологического, пищевого и кормового назначения;

- оценить возможность использования препаратов протеолитических ферментов из внутренностей морских организмов для получения белковых гидролизатов, а также для стимуляции процесса созревания соленой рыбной продукции и повышения качества низкосортных мясных полуфабрикатов;

- оценить эффективность использования белковых гидролизатов тканей морских гидробионтов в составе микробиологических питательных сред, в комбикормах для птицы и рыб, а также в диетотерапии послеоперационных больных.

Научная новизна:

1. Систематизированы данные по активности, спектру и тканевой локализации протеиназ морских беспозвоночных. Определены источники белоксодержащего сырья и протеолитических ферментов для получения белковых гидролизатов и препаратов протеиназ из тканей морских организмов.

2. Определены оптимальные условия протеолиза для проведения гидролиза и получения белковых гидролизатов различного назначения. Для оценки качества и степени расщепления белков модифицированы существующие и предложены некоторые дополнительные биохимические критерии, отражающие последствия протеолиза.

3. Выделены и охарактеризованы протеолитические ферменты морских беспозвоночных: кислая протеиназа из гепатопанкреаса камчатского краба и гонад исландского гребешка, кальпаиноподобные протеиназы из половых продуктов морского ежа.

4. Исследована динамика активности протеиназ в ходе годовых циклов беспозвоночных: исландского гребешка, морского ежа и камчатского краба.

5. Оптимизирована схема получения протеолитических ферментных препаратов с коллагенолитической активностью из гепатопанкреаса камчатского краба, акклиматизированного в Баренцевом море. Разработан способ получения комплексного ферментного препарата с протеолитической активностью из гепатопанкреаса морских звезд Asterias rubens и Crossaster papposus.

6. Разработаны технологии получения ферментативных гидролизатов из отходов переработки исландского гребешка для микробиологических диагностических сред и комбикормов для птицы и рыб (Заявка 2001115122).

7. Разработана технология получения ферментативных гидролизатов из отходов промысла и переработки гидробионтов для стартовых комбикормов лососевых рыб (Заявка 2000117616, положительное решение на выдачу патента от 28.11.02 г.).

8. Разработан способ обесцвечивания и обезжиривания ферментативных гидролизатов, предназначенных для питательной основы микробиологических диагностических сред (Пат. 2193330 RU).

9. Раскрыты механизмы, объясняющие положительный эффект действия ферментативных гидролизатов при их введении в комбикорма для птицы и рыб.

Практическое значение работы. Результаты диссертационной работы представляют значительный интерес для разработки технологии комплексного рационального использования ресурсов, добываемых в морях. В качестве сырья для получения протеолитических препаратов и белковых ферментативных гидролизатов предложено использовать отходы промысла и переработки морских организмов, прежде всего, беспозвоночных:

- мантия, жабры, гонады исландского гребешка;

- гепатопанкреас, карапаксы, жабры камчатского краба;

- некондиционная северная креветка;

- гепатопанкреас морских звезд;

- мускулы непромысловых брюхоногих и двустворчатых моллюсков;

- непромысловые, а также малоценные в пищевом отношении объекты (морской огурец, скат колючий, сайка, путассу, морской петух).

Для получения белковых гидролизатов используется ферментный комплекс из гепатопанкреаса камчатского краба и морских звезд. Применение этих ферментов позволяет изготовить соленую продукцию из гидробионтов, мышечная ткань которых не способна созревать (морской окунь, морской петух, серрипес, трубач). Разработанные ферментные препараты, за счет частичного гидролиза соединительнотканных белков, улучшают органолептические свойства мясных полуфабрикатов.

Экспериментально доказано:

- возможность использования гидролизатов отходов промысла и переработки морских гидробионтов для приготовления микробиологических диагностических питательных сред: № 1 ГРМ (гидролизат рыбной муки), ГРМ-агар, ГРМ-бульон, агар Эндо-ГРМ, Левина-ГРМ;

- увеличение привеса цыплят-бройлеров, содержавшихся на кормовой диете с заменой рыбной муки на кормовой гидролизат;

- повышение жизнестойкости молоди атлантического лосося при замене в рецептуре стартового комбикорма рыбной муки на белковый гидролизат;

- положительное воздействие гидролизата из мускула исландского гребешка на белковый обмен больных, находящихся на стационарном лечении и проходящих послеоперационную реабилитацию.

Разработаны проекты нормативной документации:

- гидролизат для микробиологических питательных сред из отходов промысла гидробионтов;

- гидролизат кормовой из отходов промысла исландского гребешка;

- гидролизат пищевой для энтерального зондового питания из мускула исландского гребешка.

Положения и результаты выносимые на защиту:

- обоснование технологии получения ферментных препаратов из тканей морских беспозвоночных и их использование для получения белковых ферментативных гидролизатов, а также в качестве стимуляторов процесса созревания и размягчения мышечной ткани рыб и наземных животных;

- обоснование технологии получения белковых гидролизатов микробиологического и кормового назначения с использованием в качестве источника азота - отходов промысла и переработки морских организмов, а в качестве протеолитических ферментов — препаратов протеиназ из гепатопанкреаса камчатского краба и морских звезд;

- положение о высоком субстратном сродстве протеиназ камчатского краба и морских звезд по отношению к белкам тканей морских организмов;

- концепция о необходимости модификации белковой трофической компоненты in vitro при ряде физиологических и патологических состояний организма с целью повышения питательной ценности пищевых белков;

- возможные механизмы, объясняющие положительное воздействие замены в комбикормах для птицы и рыб нативных белков на частично гидролизованные.

Апробация работы. Основные результаты диссертации представлялись и докладывались на российских и международных конференциях, совещаниях, симпозиумах и семинарах: Мурманск, 1994, 1995, 1997, 1998, 1999, 2002; Петрозаводск, 1995, 1997, 1999, 2002; Апатиты, 2000; Сыктывкар, 2000; Владивосток, 2001; Южно-Сахалинск, 2001; Москва, 2002; Адлер, 1999; Tel-Aviv, Israel, 1994; Ancona, Italy, 2001; Trondheim, Norway, 2002.

Разработанные препараты демонстрировались на тематических выставках: Морепродукты-2000 (Москва, ВВЦ); Рыба-2001 (С.-Петербург, ЛЕНЭКСПО); Рыбообработка и морские технологии, 2002 (Мурманск, Ледовый Дворец).

Публикации. Результаты исследований и теоретические основы работы наиболее полно нашли свое отражение в монографиях «Протеолиз и протеолитические ферменты в тканях морских беспозвоночных» и «Ферментативные белковые гидролизаты тканей морских гидробионтов: получение, свойства и практическое использование». Всего по материалам диссертации опубликовано 46 печатных работ.

Заключение Диссертация по теме "Биотехнология", Мухин, Вячеслав Анатольевич

ВЫВОДЫ

• 1. Спектр ферментов, участвующих в гидролизе белков в тканях морских беспозвоночных, представлен протеиназами, активными при кислых (катепсины D, Е), нейтральных и щелочных значениях рН (трипсин-и химотрипсиноподобные ферменты, эластаза и Са -активируемые протеиназы).

2. Из гепатопанкреаса камчатского краба выделена и очищена кислая протеиназа (степень очистки 1233 раза, выход по активности - 18 %) с ММ 42 кД, а из гонад исландского гребешка (степень очистки 1720 раз, выход по ф активности - 29 %) с ММ 66 кД. Свойства очищенных кислых протеиназ, свидетельствуют об их сходстве с ферментами семейства катепсина D, что подтверждает эволюционную «консервативность» этого фермента.

3. Кальпаинподобные протеиназы в гонадах морского ежа представлены двумя молекулярными формами (123 и 81 кД). Форма 123 кД при имеет тенденцию к распаду на два компонента - с ММ 65 и 58 кД, обладающих каталитической активностью в сумме, равной исходной для формы 123 кД.

4. Обнаружена корреляция между активностью протеиназ в гонадах морских беспозвоночных и стадиями полового цикла, заключающаяся в

• возрастании протеолитической активности в гонадах на стадии посленерестовой резорбции у обоих полов, а также в нерестовый период - у самцов. Максимальная протеолитическая активность в гепатопанкреасе камчатского краба обнаруживается в осенне-зимний период, а ее колебания обусловлены пищевой активностью, стадиями полового и линочного цикла.

5. Внутренние органы морских беспозвоночных, являющиеся отходами промысла, целесообразно использовать в качестве источника ферментов. Пищеварительные органы камчатского краба и морских звезд наиболее предпочтительны для выделения высокоактивных ферментных препаратов протеолитического действия.

6. Оптимизирована технология получения протеолитических

Ф препаратов из гепатопанкреаса камчатского краба и морских звезд Asterias rubens и Crossaster papposus

7. Для получения белковых гидролизатов следует использовать отходы морского промысла и переработки, а также малоценные

• промысловые виды морских гидробионтов: отходы переработки исландского гребешка и камчатского краба, некондиционную северную креветку, морского огурца, ската звездчатого, серую триглу, сайку, путассу.

8. Оптимальные условия протекания ферментативной реакции для достижения максимальной степени гидролиза белков (28-45 %) следующие: гидролиз в течение 5-6 часов, при рН 6,8-8,2 и температуре 50-55 °С, в количественном соотношении белоксодержащего субстрата и ферментного препарата - 1 кг:(5-7) г, и гидромодуле от 1:0,5 до 1:1,5. Для достижения средней степени гидролиза (17-22 %), оптимальной для кормовых

Ф гидролизатов, достаточно провести ферментолиз в течение 1,5-2 часов при температуре 50-55 °С, в соотношении субстрата и ферментного препарата -1 кг:/2 г.

9. Применение гидролизатов в составе микробиологических сред (№ 1 ГРМ, ГРМ-агар, ГРМ-бульон, агар Эндо-ГРМ, Левина-ГРМ) на тест-штаммах микроорганизмов: Shigella flexneri, Shigella sonnei, Pseudomonas aeruginosa, Serratia marcescens, Corynebacterium xerosis, Escherichia coli, Staphylococcus aureus, Klebsiella pneumoniae, Salmonella typhi, Salmonella typhimurium, Citrobacter freundii позволяет рекомендовать их в качестве питательной основы.

10. Разработан способ обезжиривания и осветления полученных белковых гидролизатов, основанный на использовании в качестве осадителя - раствора хитозана. Наиболее эффективно осаждение липидов протекает с использованием хитозана со степенью дезацетилирования около 90 %, в количестве 0,5-0,75 г/л гидролизата и при рН равном 8,0-8,5.

11. Кормление цыплят диетой с заменой рыбной муки на кормовой гидролизат ОПГ со степенью гидролиза около 17 % показало, что привес цыплят, содержавшихся на экспериментальных диетах, увеличивается на

14,5 - 15,4 %, по сравнению с контрольной группой. Положительный эффект связан с тем, что предварительное частичное переваривание белков, приводит к более полному их усвоению, позволяет избежать энергетических потерь, связанных с их перевариванием и создает в кишечнике питательную среду для жизнедеятельности целлюлозо-ферментирующих бактерий.

12. Кормление личинок атлантического лосося диетой, содержащей 5 и 20 % ферментативного белкового гидролизата ОПГ приводит к повышению их выживаемости более чем на 20 и 50 %, соответственно. Введение в стартовые корма низкомолекулярных белковых компонентов, содержащихся в ферментативных гидролизатах, компенсирует недостаточность функции желудочно-кишечного тракта молоди рыб.

13. Использование ферментативных гидролизатов в диетотерапии пациентов, проходящих послеоперационную реабилитацию, улучшает показатели крови, отражающих белковый обмен в организме человека.

14. Применение ферментов из гепатопанкреаса камчатского краба позволяет изготавливать соленую деликатесную продукцию с хорошими органолептическими свойствами из рыбы и беспозвоночных, мышечная ткань которых не созревает под действием собственных протеолитических ферментов: окуня-клювача, пинагора, морского петуха, серрипеса и трубача. Обработка мышечной ткани указанных объектов раствором ферментного препарата в концентрации 0,025-0,05 % приводит к ее частичному гидролизу, размягчению и улучшению вкусовых качеств готовой продукции.

15. Обработка низкосортных мясных полуфабрикатов ферментным препаратом из гепатопанкреаса краба в концентрации 0,01-0,1 % позволяет улучшить комплекс физико-химических свойств и потребительские качества

Ф мясных изделий.

РЕКОМЕНДАЦИИ ПРОМЫШЛЕННОСТИ

На основании проведенных исследований предлагаются следующие практические рекомендации:

1. На предприятиях микробиологической промышленности в качестве белковых основ для производства микробиологических питательных сред использовать белковые ферментативные гидролизаты, полученные из отходов промысла различных морских гидробионтов. Использование этого альтернативного сырьевого источника приводит к значительному снижению себестоимости продукта.

2. На предприятиях комбикормовой промышленности при производстве комбикормов для птицы и стартовых комбикормов для лососевых рыб следует заменять рыбную муку на кормовые белковые гидролизаты из тканей гидробионтов. Это приводит к значительному увеличению привеса и повышению выживаемости культивируемых организмов, что дает определенный экономический эффект.

3. При производстве белковых ферментативных гидролизатов из белоксодержащих отходов промысла гидробионтов в качестве протеолитических агентов использовать ферментные препараты, полученные из пищеварительных органов камчатского краба и морских звезд. Ферменты из этих источников обладают высоким субстратным сродством к указанным белкам, и поэтому, наиболее успешно их расщепляют.

4. На рыбоперерабатывающих комбинатах ферментные препараты из пищеварительных органов камчатского краба и морских звезд, следует использовать для производства соленой продукции из гидробионтов. Это позволяет расширить ассортимент деликатесной рыбной продукции за счет тех видов гидробионтов, мышечная ткань которых обладает низкой протеолитической активностью.

5. На мясоперерабатывающих предприятиях ферментные препараты из пищеварительных органов камчатского краба и морских звезд, обладающие высокой коллагеназной активностью, можно также использовать для размягчения и повышения сортности мясных ® полуфабрикатов.

6. На рыбоперерабатывающих и рыбодобывающих предприятиях отходы промысла и переработки гидробионтов следует направлять на выработку белковых гидролизатов и на получение ферментных препаратов протеолитического действия.

Автор выражает искреннюю благодарность за помощь в проведении анализов и постановке экспериментов: сотрудникам Полярного НИИ морского рыбного хозяйства и Ф океанографии (ПИНРО): Алексеевой Елене Владимировне, Голиковой Людмиле Николаевне, Загребельной Любови Николаевне, Мухиной Ирине Николаевне, Оганесян Светлане Арамовне, Расположенской Наталье Викторовне, Рыжиковой Людмиле Севастьяиовие.

Автор чрезвычайно признателен за внимательное прочтение рукописи и полезные замечания: директору Института биологии КарНЦ РАН (г. Петрозаводск) -ф Немовой Нине Николаевне; главному научному сотруднику лаборатории экологической биохимии Института биологии КарНЦ РАН Института биологии КарНЦ РАН (г. Петрозаводск) - Высоцкой Римме Ульяновне; старшим научным сотрудникам лаборатории экологической биохимии Института биологии КарНЦ РАН Института биологии КарНЦ РАН (г. Петрозаводск): Крупновой Марине Юрьевне, Кяйвяряйнен Елене Ивановне.

Выражаю особую благодарность за многолетнее всестороннее сотрудничество ведущему научному сотруднику отдела биохимии и • технологии гидробионтов (ПИНРО) - Новикову Виталию Юрьевичу.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

В результате проведенных исследований был изучен спектр пищеварительных и тканевых протеиназ беспозвоночных Баренцева моря, имеющих промысловое значение: ракообразных - камчатского краба, акклиматизированного в Баренцевом море Paralithodes camtschaticus; моллюсков - исландского гребешка Chlamys islandica, трубача Buccinum undatum\ иглокожих - морского ежа Strongylocentrotus droebachiensis, кукумарии Cucumaria frondosa. Спектр протеолитических ферментов, участвующих в гидролизе белков в различных тканях морских

• беспозвоночных, представлен протеиназами, активными при кислых (катепсины D, Е), нейтральных (трипсин- и химотрипсиноподобные ферменты, эластаза и Са2+-активируемые протеиназы) и щелочных (щелочная казеинолитическая протеиназа) значениях рН.

Изучено тканевое распределение и некоторые свойства частично очищенных ферментных препаратов. Исследования показали, что морские беспозвоночные содержат широкий спектр протеолитических ферментов, их распределение имеет ткане- и видоспецифичный характер.

Ф Уровень активности исследуемых протеиназ в гонадах морского ежа и исландского гребешка коррелирует со стадиями полового цикла. Очевидно, что динамика изменений активности изученных ферментов является примером эволюционно закрепленной биохимической адаптации и связана с половым циклом этих животных. Обнаружена зависимость между активностью протеиназ в гонадах морского ежа и исландского гребешка, и стадиями полового цикла, заключающаяся в возрастании протеолитической активности в гонадах исследуемых видов в период посленерестовой резорбции и фазы быстрого вителлогенеза у обоих полов, а также в нерестовый период - у самцов. Возрастание протеолитической активности

• связано с физиологическими и биохимическими процессами созревания гонад и может быть использовано, как дополнительный критерий оценки их зрелости.

Получены протеолитические препараты различной степени очистки (катепсин D, комплекс протеиназ) из гепатопанкреаса камчатского краба Paralithodes camtschaticus, северной креветки Pandalus borealis, морских звезд Asterias rubens, Crossaster papossus, трубача Buccinum undatum, серрипеса Serripes groenlandicus и гонад исландского гребешка Chlamys islandica.

Экспериментальные данные, характеризующие некоторые свойства кислых протеиназ из гепатопанкреаса камчатского краба и гонад ф исландского гребешка, свидетельствуют об их значительном сходстве с ферментами семейства катепсина D, что подтверждает относительную эволюционную "консервативность" этого фермента.

Внутренние органы морских беспозвоночных, являющиеся отходами промысла, целесообразно использовать для получения препаратов протеиназ, т. к. высокая активность и большой выход ферментов свидетельствуют о значительной концентрации их в вышеуказанных источниках.

Изучены направления практического использования и проведена апробация комплексного ферментного препарата из гепатопанкреаса камчатского краба. Комплексный ферментный препарат, полученный из гепатопанкреаса камчатского краба, может быть использован для получения гидролизатов микробиологического, кормового и пищевого назначения, а также в качестве стимулятора процесса созревания соленой рыбной продукции и для повышения пищевой ценности низкосортных мясных продуктов.

Проведено изучение воздействия коллагеназы камчатского краба на низкосортное мясное сырье (спилок, жилка, шкура, говядина II категории) и показано, что данный фермент, обладая протеолитической и коллагеназной активностью, приводит к распаду белковых составляющих мясного сырья с изменением фракционного состава белка и высвобождением свободных аминокислот.

Сырьевая база северного рыбопромыслового района позволяет планировать создание и развитие производства белковых гидролизатов. В качестве потенциального сырья можно рассматривать различные отходы морского промысла и переработки, а также малоценные промысловые виды гидробионтов Баренцева моря и сопредельных вод: отходы переработки исландского гребешка Chlamys islandica (мантия, гонады, жабры); отходы переработки акклиматизированного камчатского краба Paralithodes camtschatica (гепатопанкреас, карапакс, жабры, абдомен); некондиционную (так называемый «лом») северную креветку Pandalus borealis; морского огурца Cucumaria frondosa; ската звездчатого Raja radiata; серую триглу (морского петуха) Trigla gurnardus; сайку Boreogadus saida; путассу Micromesistius poutassou.

Предложены критерии оценки эффективности осуществления гидролиза белков. Для наиболее объективного отражения глубины и степени белковой деградации следует одновременно учитывать данные, полученные с использованием нескольких методов, а именно: гравиметрического, спектрального анализов, гель-фильтрации, определения содержания Naw, N„6 и САК.

В результате проведенных лабораторных исследований, по вышеназванным критериям, нами были подобраны оптимальные условия расщепления белков с использованием в качестве протеолитического препарата ферментов, выделенных из гепатопанкреаса камчатского краба, а в качестве белоксодержащего сырья - отходы промысла исландского гребешка, камчатского краба или некондиционную северную креветку. Исследована в сравнительном аспекте эффективность действия различных ферментных препаратов: гепатопанкреаса-сырца и комплекса протеиназ из гепатопанкреаса камчатского краба, полученного по нашей технологии; протосубтилина ГЗХ; BNZ-720; панкреатина; ЖКТ радужной форели.

Получены патенты РФ на изобретения: Способ осветления и обезжиривания растворов белковых ферментативных гидролизатов (Способ осветления., 2000) и Способ комплексной переработки отходов ракообразных (Способ комплексной., 2000); .

В лабораторных условиях получены партии гидролизатов из всех перспективных сырьевых источников: отходов переработки исландского гребешка и камчатского краба, некондиционной северной креветки, морского огурца, ската звездчатого, серой триглы, сайки и путассу. Подробно изучены свойства и характеристики препаратов. Комплекс исследований включил в себя определение общего химического состава, состава свободных аминокислот, молекулярно-массового распределения белковых компонентов, аминного и небелкового азота, растворимости. Для каждого сырья определен процентный выход целевого продукта (свободных аминокислот и низших пептидов).

Тестирование ростовых свойств гидролизатов в составе питательных сред показало принципиальную возможность использования исследованных гидролизатов в составе сред, производимых в ГНЦ прикладной микробиологии

Основываясь на лабораторных исследованиях, нами были разработаны проекты НТД на технологию получения ферментативного белкового гидролизата для микробиологических целей и проект технологической части (технологическая и аппаратурная схема, материальный баланс, описание технологического процесса, таблица теоретических расходных коэффициентов сырья^ -и материалов) Исходных требований на проектирование опытно-промышленного производства.

Была предпринята успешная попытка масштабирования процесса в условиях промышленного производства (ОАО «Протеин»). Выпущена опытная партия сухих ферментативных белковых гидролизатов из некондиционной креветки для микробиологии, а также две опытных партии белковых гидролизатов из отходов переработки гребешка для кормов.

Использование в кормах частично гидролизованных белков позволяет не только повысить усвояемость белковой компоненты кормов, но и полнее использовать отходы от разделки гидробионтов и некондиционное сырье.

Разработана технология получения ферментативных белковых гидролизатов, предназначенных для энтерального зондового питания больных людей. Белковый гидролизат для энтерального питания послеоперационных больных, полученный по разработанной технологии, за счет высокого содержания низкомолекулярных легкоусвояемых белковых компонентов обладает повышенной биологической ценностью и способен протекать через зонд с диаметром 5 мм без дополнительного давления, что облегчает его ввод в ЖКТ больного. На основании проведенных исследований были разработаны проекты НД (ТУ и ТИ) на получение белкового гидролизата для энтерального питания людей.

Библиография Диссертация по биологии, доктора биологических наук, Мухин, Вячеслав Анатольевич, Москва

1. Алексеенко Л.П. Определение активности протеиназ по расщеплению белковых субстратов // Современные методы в биохимии.- М.: Медицина, 1968.- Т. 2.- 112 с.

2. Аминопептидаза PC гепатопанкреаса камчатского краба Paralithodes camtschatica / Руденская Г.Н., Шмойлов A.M., Исаев В.А., Ксенофонтов А.В., Швец С.В. // Биохимия. 2000.- Т. 65, Вып. 2.- С. 199206.

3. Анисимов А.П. Морфологическая и цитохимическаяхарактеристика эпителиев пищеварительного тракта плоского морского ежа Scaphechinus griseus II Биология моря.- 1982.- № 1.- С. 28-34.

4. Антипова JI.B., Глотова И.А. Основы рационального• использования вторичного коллагенсодержащего сырья мясной промышленности // Биотехнология. 1999.- № 5.- С. 47-54.

5. Антипова JI.B., Глотова И.А., Жаринов А.И. Прикладная биотехнология: Учеб. пособие / Воронеж, гос. технол. акад.- Воронеж, 2000.- 332 с.

6. Антипова JI.B., Глотова И.А., Кузнецов А.Н.

7. Полифункциональные биопродукты из вторичного мясного коллагенсодержащего сырья// Мясная индустрия. 2001. — N 6. - С. 23-26.

8. Антипова JI.B., Глотова И.А., Рогов И.А. Методы

9. Ф исследования мяса и мясных продуктов. М: Колос, 2001. - 572 с.

10. Антонов В.К. Химия протеолиза.- М.: Наука, 1983.- 367 с.

11. Анчнпов В., Кислюк С. Эффективность ферментов группы «Авизим» и бетаина // Птицеводство. 1999.- № 1.- С. 25-26.

12. Бактериологические Среды для санитарной и клинической микробиологии, биотехнологии и контроля лекарственных средств.- Каталог.- п. Оболенск. Моск. обл.- 1999.- 56 с.

13. Барнард Е. Сравнительная биохимия и физиология пищеварения // под ред. Проссера JI. Сравнительная физиология животных в 3-х т.:-М.: Мир, 1977.-Т. 1.-С. 285-348.

14. Батаева Д.С. Ферменты для обработки мяса // Все о мясе . -1999.-№3.-С. 39-42.• 15. Бейли Дж. Методы химии белков. М.: Мир, 1965.- 284 с.

15. Беклемишев В.Н. Основы сравнительной анатомии беспозвоночных. Т.2.- М.: Наука, 1964.- 448 с.

16. Бердутина А. В. Разработка технологии белковых гидролизатов из вторичного сырья мясной промышленности: Автореф. дисс. канд. техн. наук.- В.; 2000.- 24 с.

17. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия.- М.: Медицина, 1983.- 749 с.

18. Бернгард К.Е., Винокурова Г.К. Мелкая речная рыба как сырье для производства рыбных гидролизатов // Рыбное хоз-во.- 1988.- № 6,- С. 8890.ф 20. Берштейн И.Я., Каминский Ю.Л. Спектрофотометрическийанализ в органической химии.- Л.: Химия, 1986.- 200 с.

19. Биотехнологическая утилизация белоксодержащих отходов рыбопереработки / Ярочкин А.П., Чупикова Е.С., Кузнецов Е.Н., Градов Н.А. // Изв. ТИНРО-центра.- 1997.- Т. 120.- С. 44-48.

20. Биохимические методы исследований в клинике/ Под ред. А.А. Покровского. М.: Медицина, 1969. - 632 с.

21. Блинова А.Ю. Современные тенденции производства соленой продукции // Рыбное хозяйство 2001№ 5 - С. 48-50.

22. Быков B.JI. Цитология и общая гистология (функциональная морфология клеток и тканей человека). СПб.: СОТИС, 1998. - 520 с.

23. Вернидуб М.Ф., Русанова Л.И. Особенности развития пищеварительной системы семги и балтийского лосося // Тез. докл. Симпозиума по воспроизводству атлантического лосося. JL, 1966- С. 4447.

24. Влияние кристалличности на сорбционные и термические свойства хитина и хитозана / Марьин А.П., Феофилова Е.П., Генин Я.В., Шляпников Ю.А., Писаревская И.В. // Высокомолекул. соедин. Кратк. сообщ. Б.- 1982.- Т. 24, № 9.- С. 658-662.

25. Выделение и свойства карбоксипептидазы камчатского краба Paralithodes camtschatica / Руденская Г.Н., Купенко О.Г., Исаев В.А., Степанов В.М., Дунаевский Я.Е. // Биоорганическая химия.- 1995.- Т. 21, № 4.- С. 249-255.

26. Гааль Э., Медьеши Г., Верецкей Л. Электрофорез в разделении биологических макромолекул. М.: Мир, 1982. - 447 с.

27. Герасимова Н.А., Купина Н.М. Свойства протеиназ из внутренних органов камчатского краба // Прикладная биохимия и микробиология.- 1995.- Т. 32, № 4,- С. 411-415.

28. Герасимова О.В., Кочанов М.А. Трофические взаимоотношения камчатского краба Paralithodes camtschatica в Баренцевом море // Исследования промысловых беспозвоночных Баренцева моря: Сб. науч. тр. ПИНРО.- Мурманск: Изд-во ПИНРО, 1997.- С. 35-58.

29. Городилов Ю.Н. Методические материалы по определению возраста и стадий развития зародышей атлантического лосося. Мурманск: ПИНРО, 1986.-72 с.

30. Городилов Ю.Н. Зародышевое и личиночное развитие атлантического лосося // Атлантический лосось. СПб.: Наука, 1998. - С. 142-158.

31. ГОСТ 7636-85. Рыба, морские млекопитающие, морские беспозвоночные и продукты их переработки. Методы анализа.- М.: Изд-во стандартов, 1985.- 141 с.

32. Дёрффель К. Статистика в аналитической химии: Пер. с нем.-М.: Мир, 1994.- 268 с.

33. Детерман Г. Гель-хроматография. Гель-фильтрация. Гельпрони-кающая хроматография. Молекулярные сита.- М.: Мир, 1970.-252 с.

34. Дин Р. Процессы распада в клетке.- М.: Мир, 1981.- 120 с.

35. Дингл Дж. Лизосомы.- М.: Мир, 1980.- 342 с.

36. Дроздов Н.С. Практическое руководство по биохимии мяса-М.: Пищепромиздат, 1950.-291 с.

37. Дубровская Т.А. Современное состояние производства кормовой продукции из гидробионтов // Обработка рыбы и морепродуктов: Информац. пакет.- М.: ВНИЭРХ.- 2000.- Вып. 111(1).- 32 с.

38. Дэвени Т., Гергей Я. Аминокислоты, пептиды, белки.- М.: Мир,1976.- 364 с.

39. Евтихина З.Ф., Орехович В.Н., Шкипитер В.О. Очистка инекоторые свойства высокоактивного катепсина из селезенки // Вопросы медицинской химии.- 1963.- Т. 9.- С. 625.

40. Зажигаев JI.C., Кишьян А.А., Романников Ю.И. Методы планирования и обработки результатов физического эксперимента.- М.: Атомиздат, 1978.- 232 с.

41. Иммунохимические исследования катепсинов D человека / Казакова О.В., Локшина JI.H., Тарханова И.О., Орехович В.Н. // Вопросы медицинской химии.- 1980.- Т. 26.- С. 114-117.

42. Использование тринитрофенилирования для количественной оценки протеазной и пептидазной активности / Суровцев В.И., Федоров Т.В., Байдусь А.Н., Бороздина М.А., Гусев В.В., Чупрунов В.П. //ф Биохимия.- 2001 .-Т.66.- № 5.- С.658-662.

43. Казакова О.В., Орехович В.Н. Выделение катепсинов группы D с помощью хроматографии по сродству // Биохимия.- 1975.- Т. 40.- С. 969977.

44. Калиниченко Т. П. Разработка технологий малосоленой пастообразной продукции из горбуши и некондиционной икры минтая с применением протеаз: Автореф. дисс. канд. техн. наук.- В.; 1999.- 24 с.

45. Карташева Л.Д., Богданова М.И., Пепетин Н.В. Разработка и производство препаратов медицинской биотехнологии.- Часть И.- Махачкала, 1990.-С. 282-283.

46. Кизеветтер И.В. Биохимия сырья водного происхождения.- М.: Пищевая промышленность, 1973.- 422 с.

47. Кинетические характеристики ферментативного гидролиза сложных белково-минеральных субстратов / Неклюдов А.Д., Бердутинаф А.В., Иванкин А.Н., Карпо Б.С. // Прикладная биохимия и микробиология. 2002. - Т. 38. - № 4. - С. 328 - 335.

48. Кислая протеиназа из гепатопанкреаса камчатского краба

49. Paralithodes camtschatica / Мухин В. А., Немова H. Н., Крупнова М. Ю., ^ Кяйвяряйнен Е. И. // Прикладная биохимия и микробиология.- 1999.- Т. 35, №4.- С. 409-412.

50. Коллализин // ФС 42-3375-97.

51. Коллагеназа КК // ВФС 42-2693-96.

52. Комаров Б.Д. Значение энтерального зондового питания для коррекции метаболических расстройств при неотложных состояниях // Энтеральное зондовое питание у больных с острой хирургической

53. Ф патологией.-М., 1982.-С. 3-16.

54. Комбикорма для рыб: производство и методы кормления / Гамыгин Е.А., Лысенко В.Я., Скляров В.Я., Турецкий В.И. М.: Агропромиздат, 1989. - 168 с.

55. Кондратов А.П., Шестопалов Е.П. Основы физического эксперимента и математическая обработка результатов измерений: Учебник для техникумов.- М.: Атомиздат, 1977.- 200 с.

56. Коновалов Ю.Д. Белки и их реактивные группы в раннем онтогенезе рыб.- Киев, 1984.- 192 с.

57. Константинова Л.Л., Пахомова К.И. Опыты бестузлучного хранения ферментированной соленой сельди // Труды ПИНРО Мурманск: Изд-во ПИНРО, 1970.-Вып. 30.-С. 102-105.

58. Копылов В.А., Харабаджахян Г.Д. Актуальные вопросы разработки препаратов медицинской биотехнологии.- Махачкала, 1988.- С. 33-40.

59. Кормление сельскохозяйственной птицы / Агеев В.Н., Квиткин ф П.Н., Паньков О.Д., Синцерова О.Д. М.: Россельхозиздат, 1982. - 272 с.

60. Корн Г., Корн Т. Справочник по математике (для научных работников и инженеров): Пер. с англ.- М.: Наука, 1978.- 832 с.

61. Кошелев Б.В. Некоторые закономерности роста и времени• наступления первого икрометания у рыб // Закономерности роста и созревания рыб.- М.: Наука, 1971.- 186 с.

62. Кремер Ю.Н. Некоторые аспекты применения парентерального питания // Вопросы питания. 1980. - № 4.

63. Крупнова М.Ю., Сидоров B.C. Активность лизосомальных гидролаз в конце зимовки карпа // Биохимия молоди пресноводных рыб.-Петрозаводск, 1985.- С.53-57.

64. Кузьмин С.А., Гудимова Е.Н. Вселение камчатского краба в Баренцео море. Особенности биологии, перспективы промысла- Апатиты:

65. Ш Изд-во Кольского научного центра РАН, 2002. — 236 с.

66. Купина Н.М., Герасимова Н.А. Характеристика протеолитических комплексов, выделенных из гепатопанкреаса крабов // Прикладная биохимия и микробиология.- 1999.- Т. 35, № 3.- С. 303-307.

67. Купина Н.М., Леваньков С.В. Использование отходов от разделки крабов // Рыбное хозяйство.- 1998.- № 4,- С. 56-57.

68. Лазаревский А.А. Техно-химический контроль в рыбообрабатывающей промышленности.- М.: Пищепромиздат, 1955.- 518 с.

69. Ф 82. Лебская Т.К., Мухина И.Н. Эффективность биологическиактивных добавок в стартовых кормах для атлантического лосося // Тез. докл. науч.- практ. конф. Мурманск: Изд-во ПИНРО, 2000. - С. 30-31.

70. Левиева Л.С. Оценка способности сельдевых рыб к созреванию // Рыбное хояйство.- 1964.- № 9.- С. 69-72.

71. Левиева Л.С. Регулирование процесса созревания соленых сельдевых рыб и методы его оценки: Автореф. дисс. канд. техн. наук.- Л.: На страже родины, 1966.- 25 с.

72. Ленова А.И., Плоринь А.П. Особенности созревания соленой рыбы под влиянием ферментного препарата «Терозин ПК» // Труды• БалтНИИРХ.- Калининград, 1968.- Сб. 4.- С. 262-278.

73. Лизосомальные ферменты у карпа при бактериальном заражении/ Высоцкая Р.У., Немова Н.Н., Юхименко Л.Н., Щербина Т.В. // Биохимия молоди пресноводных рыб.- Петрозаводск, 1985.- С. 44-49.

74. Липатов Н.Н., Боресков В.Г., Мамаева Л.М. Применение ферментов при производстве мясных продуктов // Изв. вузов СССР. Пищ. технол.- 1981.- № 5 С. 64-67.

75. Лисицын А.Б, Иванкин А.Н., Неклюдов А.Д. Методы практической биотехнологии. Анализ компонентов и микропримесей в мясных и других пищевых продуктах.- М.: ВНИИМП, 2001.— 402 с.

76. Литвин Ф.Е. Коллагенолитические протеазы изгепатопанкреаса камчатского краба: выделение и свойства: Автореф. дисс.канд. биол. наук.- М., 1993.- 20 с.

77. Лобасова Т.Н., Лисовая В.П. Разработка технологии

78. Ф ускоренного созревания полуфабриката и готовых пресервов изатлантической сельди // Технол. рыб. продуктов— Калининград: АтлантНИРО, 1966.-Вып. 16.-С. 94-103.

79. Локшина Л.А. Регуляторная роль протеолитических ферментов //Молекулярная биология.- 1979.-Т. 18.-С. 162-184.

80. Локшина Л.А. Кальций-активируемые нейтральные протеиназы и их регуляторная роль // Вестн. АМН СССР.- 1986.- Т. 59, № 8.- С.59-68.

81. Макарцев Н.Г. Кормление сельскохозяйственных животных.-Калуга: ГУП «Облиздат», 1999.- 646 с.• 94. Маркович Н.А. Применение протеолитических ферментов и их ингибиторов в косметике и медицине// Вопросы косметологии. 2001.- № 2. - С. 44.

82. Мартыненко С., Мирошников С. Продолжительность скармливания бройлерам ферментного препарата // Птицеводство. 1999.-№ 2.- С. 24-25.

83. Методика разделения смеси 23 свободных аминокислот методом двумерной тонкослойной хроматографии.- СПб: НПО «Ленхром», 1995,- 8 с.

84. Методические рекомендации к контролю питательных сред по биологическим показателям. Утв. Нач. Главного управления карантинных инфекций МЗ СССР В. П. Сергеевым.- М., 1980.- 25 с.

85. Методические рекомендации по физико-химическому и биологическому контролю белковых гидролизатов для бактериологических• питательных сред. Утв. Нач. Главного управления биологической промышленности МСХ СССР И. В. Звягиным.- М., 1983.- 26 с.

86. Методические указания по отбору, первичной обработке, хранению и анализу образцов при биогеохимических исследованиях морских экосистем. М.: ВНИРО, 1981. - 27 с.

87. Методы общей бактериологии. В 3 т.: Пер. с англ./ Под ред. Ф. Герхардта и др. М.: Мир, 1983. Т. 1- 536 с.

88. Мецлер Д. Биохимия. Химические реакции в живой клетке. В 3 т. / Пер. с англ.- М.: Мир, 1980. -Т. 1.-407 е.; Т. 2 606 е.; Т. 3.- 488 с.

89. Мовсум-Заде К.К., Берестов В.А. Гидролизаты белка в ветеринарии. — 2-е изд., перераб. — Петрозаводск: Карелия, 1989. 158 с.ф 105. Мосолов В.В. Протеолитические ферменты.- М.:Наука, 1971.413 с.

90. Мосолов В.В. Белковые ингибиторы как регуляторы процессовпротеолиза. 36-е Баховское чтение.- М.: Наука, 1983.- 40 с.

91. Мосолов В.В. Механизмы контроля протеолиза // Успехи биол. химии,- 1988.- Т. 28.- С.125-144.

92. Мухин В.А. Некоторые биохимические особенности пищеварительной функции протеиназ морских беспозвоночных //ф Физиологические исследования рыб и беспозвоночных Баренцева моря: Сб. научн. тр. ПИНРО.- Мурманск: Изд-во ПИНРО, 1996.- С. 133-140.

93. Мухин В.А. Протеолитические ферменты в тканях некоторых морских беспозвоночных: Автореф. дисс. канд. биол. наук.- М., 1998.- 26 с.

94. Ф посвященной 275-летию Российской академии наук, май 1999 г., г. Мурманск.- Апатиты: Изд-во КНЦРАН, 1999.- С. 87-88.

95. Мухин В.А. Протеолиз in vitro как способ модификации белковой трофической компоненты // Мат. конф. молодых ученых, посвященной 80-летию ПИНРО (г. Мурманск, 14 марта 2001 г.) Мурманск: Изд-во ПИНРО, 2001. - С. 76-87.

96. Мухин В.А., Новиков В.Ю. Ферментативные белковые гидролизаты тканей морских гидробионтов: получение, свойства и практическое использование.- Мурманск: Изд-во ПИНРО, 2001 97 с.

97. Мухин В.А., Новиков В.Ю. Белковые гидролизаты из отходов переработки морепродуктов // Птицеводство. 2002.- № 1 - С. 21-23.

98. Мухленов А.Г., Резвая С.П., Тимофеев А.В. Разработка технологии получения ферментативных гидролизатов из мелких видов рыб // Тез. докл. Всесоюз. науч-техн. конф. «Интенсификация технол. производства в рыбной пром-сти». Владивосток, 1989. - С. 130-131.

99. Мясоедова В.М., Наседкина Е.А., Чижова Т.В. Исследование• белковожировых комплексов в мясе соленых тихоокеанских сельдей и изучение влияния их на вкус и запах // Известия ТИНРО.- 1967 С. 74-81.

100. Наседкина Е.А., Ярочкин А.П., Янчук В.Г. Получение протеолитических ферментных препаратов из внутренностей скумбрии // Исследования по технологии рыбных продуктов. Владивосток: ТИНРО, 1973.-Вып. 4.-С. 74-80.

101. Нейрат Г., Бей л и К. Белки -М.: Иностранная литература. -1959.- Т. З.-С. 400-435.ф 123. Нейфах А.А., Тимофеева М.Я. Молекулярная биологияпроцессов развития.- М.: Наука, 1977,- 312 с.

102. Неклюдов А.Д. // Антибиотики и мед. биотехнология.- 1987.- Т. 32, №4.-С. 302-312.

103. Неклюдов А.Д., Навашин С.М. Получение белковых гидролизатов с заданными свойствами // Прикладная биохимия и микробиология.- 1985.- Т. 21, № 1.- С. 3-17.

104. Немова Н.Н., Сидоров B.C. Кислая протеиназа из икры радужной форели // Украинский биохимический журнал.- 1985.- № 3.-С.112-116.

105. Немова Н.Н., Сидоров B.C. Влияние некоторых токсических факторов на лизосомальные протеиназы пресноводных рыб // Гидробиол. журн.- 1990.- Т. 26, № 4.- С. 69-73.

106. Немова Н.Н. Свойства и физиологическая рольвнутриклеточных протеиназ в тканях рыб // Успехи соврем, биологии.• 1991.-Т. 111, №6.-С. 948-954.

107. Немова Н.Н. Внутриклеточные протеиназы в эколого-биохимических адаптациях у рыб: Автореф дис. . докт. биол. наук.- М.,1992.- 42 с.

108. Немова Н.Н. Внутриклеточные протеолитические ферменты у рыб. Петрозаводск: Карельский научный центр РАН, 1996.- 104 с.

109. Немова Н.Н., Крупнова М.Ю. Активность лизосомальных ферментов некоторых тканей карпа при аэромонозе // Биохимия экто- и эндотермных организмов в норме и при патологии.- Петрозаводск, КНЦ АН СССР, 1990.-С. 108-111.

110. Нестерин М.Ф. Значение составных частей пищевых продуктов для организма человека и животных // Химический состав пищевых продуктов. М.: Пищевая пром-ть, 1979. - С. 7-22.

111. Нудьга Л.А., Плиско Б.А., Данилов С.Н. О-Алкилирование ф хитозана // Ж. общ. химии.- 1973.- Т. 43, № 12.- С. 2752-2756.

112. Околелова Т.М. Кормление сельскохозяйственной птицы. Изд. 2-е, перераб. и доп.- Сергиев Посад, 1996.- 168 с.

113. Орлова Т.А., Флейдер К.А. Белковый ферментативный гидролизат из мойвы // Технология рыбных продуктов. Сб. науч. труд. ПИНРО.-Мурманск, 1981.- С. 107-110.

114. Основы биохимии /Уайт Л., Хенджер Ф., Смит Э., Уилл Р. //-Ф М.: Мир, 1981. -Т. 3. -С. 1467-1499.

115. Павлов Г.М., Селюнин С.Г. Скоростная седиментация, молекулярная масса и конформационные параметры некоторыхрастворимых производных хитина // Высокомолекулярные соединения. А. -1986. Т. 28, № 8. - С. 1727-1731.

116. Парентеральное и энтеральное питание в интенсивной терапии хирургических больных / Нечаев Э. А., Брюсов П. Г., Белов В. А., Шестопалов А. Е. // Актуальные проблемы искусственного питания в хирургии: Матер. Всесоюз. симп.- М., 1990.- С. 191-193.

117. Парина Е.В., Калиман П.А. Механизмы регуляции ферментов в онтогенезе.- Харьков: Вища школа, 1978.- 201 с.

118. Патент 103371 ПНР, МКИ А 23 В 4/02. Способ посола рыбы, в частности филе сельди / A. Gora, A. Wawereka, J. Salmonowicz, J. Kochanowski.- Заявл. 24.09.71; Опубл. 30.08.79.

119. Патент 148207 Норвегия, МКИ А 23 4/02, А 23 В 4/14. Способ ферментативной обработки сельди для ускорения ее созревания / К. Opshaug.- Заявл. 15.04.82; Опубл. 31.08.83.

120. Паукова JI.M., Байдалинова Л.С. О возможности выделения ферментов из рыбного сырья // Разработка технологии белковых продуктов из океанического сырья. Калининград, 1989. - С. 194-205.

121. Пивненко Т.Н. Некоторые особенности панкреатических протеаз тихоокеанских лососей. Сравнительная характеристика трипсиноподобной протеазы // Технология гидробионтов. Владивосток: ТИНРО, 1987.-С. 54-64.

122. Пивненко Т.Н., Аюшин Б.Н., Эпштейн Л.М. Исследование свойств протеолитических ферментов, выделенных из пилорических придатков рыб // Тез. докл. 5-го Всесоюз. биохим. съезда. Киев, 1986. - С. 171-172.

123. Пивненко Т.Н., Позднякова Ю.М., Давидович В.В. Получение и характеристика белковых гидролизатов с использованием ферментных препаратов различной специфичности И Изв. ТИНРО-центра.- 1997.- Т. 120.-С. 23-31.

124. Пивцаева М.М., Осташенкова Н.В., Траубенберг С.Е.

125. Обезжиривание гидролизата соевой муки. М.: «Пищевая пром-сть».- 1989.-№ 6. -32 с.

126. Получение гидролизатов из мясо-костного сырья / Неклюдов А. Д., Иванкин А. Н., Баер Н. А., Бердутина А. В., Дубина В. И., Карпо Б. С.

127. Мясная индустрия.- 1998.- № 6, С. 42-43

128. Попова И.М., Бибков Т.М. Использование сырья с пониженной товарной ценностью для получения ферментных препаратов // Тез. докл.

129. Всесоюз. совещ. «Биологически активные вещества при утилизациигидрбионтов». Владивосток: ТИНРО, 1988. - С. 9-10.

130. Попова Т.С., Тамазашвили Т.Ш., Шестопалов А.Е. Парентеральное и энтеральное питание в хирургии.- М.: «М-СИТИ», 1996.224 с.

131. Правила бактериологического исследования кормов. М.: "Колос", 1976.- 18 с.

132. Протеолитическая активность ферментного комплекса поджелудочной железы панкреатина в сравнении с панкреатином / Бердутина А.В., Неклюдов А.Д., Иванкин А.Н., Карпо Б.С., Миталева

133. Ф С.И. // Прикладная биохимия и микробиология.- 2000.- Т. 36, № 4.- С. 422427.

134. Разумовская Р.Г., Бигжи А.И. Разработка технологии получения гидролизата основного ингредиента корма для молоди осетровых рыб // Обработка рыбы и морепродуктов: Информац. пакет.- М.: ВНИЭРХ.- 2000.- Вып. 4(1).- С. 11-15.

135. Разумовская Р.Г., Черногорцев А.Т. Применение протосубтилина для удаления кожи рыб и получения белковой массы0 (фарша)//Изв. вузов. СССР. Пищ. технол.- 1976. -№ 4. -С. 76-79.

136. Ратушный А.С. Применение ферментных препаратов для обработки мяса.-М.: Пищевая пром-ть, 1976.

137. Ревина Т.А., Михеева Г.А., Исаев В.А. Выделение ферментного препарата из внутренностей тресковых рыб // Тез. докл. Всесоюз. сем. «Теория и практика регулирования качества соленой и копченой рыбной продукции». Владивосток: ТИНРО, 1989. - С. 57.

138. Рыбная мука повышенной кормовой эффективности / Боева Н.П., Терентьев В.А., Конищева Е.Н., Федорова Н.В. // Марикультура Северо-Запада Росии: Тез. докл. научн.-практ. конф., 25-27 октября 2000 г.,• г. Мурманск.- Мурманск: Изд-во ПИНРО.- 2000.- С. 18.

139. СанПиН 2.3.2.560-96. М.: «Изд-во стандартов». - 1996.

140. Сахаров И.Ю. Выделение и исследование ферментов из морских организмов и некоторые аспекты их применения: Автореф. дисс. докт. хим. наук.- М., 1992.- 47 с.

141. Свойства коллагеновых фракций, получаемых водно-солевой экстракцией из сырья животного происхождения/ Неклюдов А.Д., Бердутина А.В., Иванкин А.Н., Миталева С.И., Евстафьева Е.А. // Прикладная биохимия и микробиология. 2003. - Т. 39. (в печати)

142. Северин С.Е., Соловьева Г.А. Практикум по биохимии.- М.: Изд-во МГУ, 1989.- 508 с.0 169. Семенов С.М. Пептоны, используемые в микробиологии.

143. Производство и применение продуктов микробиологических производств: Обзор, информ.- М.: ВНИИСЭНТИ, 1988.- Вып. 4.-31 с.

144. Сидоров B.C. Эволюционные и экологические аспекты биохимии рыб: Автореф. дис. докт. биол. наук.- М., 1986.- 56 с.

145. Слуцкая Т.Н. Биохимические аспекты регулирования протеолиза. Владивосток: ТИНРО-центр. - 1997. - 148 с.

146. Слуцкая Т.Н., Поваляева Н.Т., Калиниченко Т.П. Ферментный препарат из внутренностей дальневосточных рыб и его характеристика // Исследования по технологии мезопелагических рыб и нерыбных объектов. Владивосток: ТИНРО, 1984. - С. 93-100.

147. Соловьев В.И. Созревание мяса— М.: Пищ. пром-сть, 1966.266 с.

148. Соловьев В.И., Кракова В.З. Ферментативная активность препаратов фицина, полученных различными методами и действие их на мясо // Прикладная биохимия и микробиология- 1971- Т. 7, № 2.- С. 133138.

149. Способ безотходной комплексной переработки хитинсодержащего сырья / Леваиьков С.В., Купина Н.М., Блинов Ю.Г.: Пат. 2123269 РФ, МКИ6 А 23 L 1/33, А 23 J 1/04, С 08 В 37/08.- Заявл. 24.09.97; № 97 115965/13; Опубл. 20.12.98.- Бюл. № 35.

150. Способ комплексной переработки отходов промысла ракообразных / Новиков В.Ю., Мухин В.А., Чилингарян Г.Г.: Заявка № 2000117616(018577) РФ.- Заявл. 04.07.2000.

151. Способ осветления и обезжиривания растворов белковых ферментативных гидролизатов / Новиков В.Ю., Мухин В.А.: Заявка № 2000112593 (013308) РФ.- Заявл. 19.05.2000.

152. Способ подготовки коллагенсодержащего сырья для производства колбасной оболочки / Антипова Л.В., Глотова И.А. и др.// Пат. РФ 02096966. БИ 1997.- № 33.

153. Способ приготовления мясного фарша для производства лечебно-профилактических продуктов / Антипова Л.В., Глотова И.А. и др. //Заявка № 2000120096 от 27.07.2000.

154. Стартовые и продукционные комбикорма для атлантического лосося / Полина А.В., Валетов В.А., Коренев О.Н., Краснов A.M., Пройден ко Н.И. // Биологические основы рационального кормления рыб: Сб. научных трудов. М., 1986.- Вып. 49.- С. 105-109.

155. Стейниер Р., Эдельберг Э., Ингрэм Дж. Мир микробов в 3-х т.: Пер. с англ./ Под ред. Е. Н. Кондратьевой и С. В. Шестакова.- М.: Мир, 1979. — Т. 1-320 с.

156. Телишевская Л.Я. Белковые гидролизаты. М.: Аграрная наука, 2000. 295 с.

157. Технохимические исследования рыбы и беспозвоночных: Методические рекомендации.- М.: ВНИРО, 1981.- 92 с.

158. Тимейко В.Н., Новиков Г.Г. Протеолитическая активностьпищеварительного тракта семги Salmo salar L. в процессе личиночного Ш развития // Вопросы ихтиологии. — 1987. Т. 27. - Вып. 2. - С. 300-306.

159. Тимчишина Г.Н. Обоснование технологий получения пищевых добавок из кукумарии (Cucumaria japonica) на основе комплексного использования сырья: Автореф. дисс. канд. техн. наук.- В.; 1999.- 24 с.

160. Токин Б.П. Общая эмбриология.- М.: Высшая школа, 1977.- 509с.

161. Тутельян В.А., Васильев А.В. Протеолитическая система лизосом эукариотов в процессе филогенетического развития // Журн. эвол. биохим. и физиол.- 1982.- Т. 18, № 1.- С. 113-118.

162. Уайт А. А., Хендлер Ф., Смит Э. Основы биохимии. Т. 3. -М: Мир, 1981.

163. Уголев А.М. Пищеварение и его приспособительная эволюция.-ф М.: Высшая школа, 1961.- 305 с.

164. Уголев A.M., Кузьмина В.В. Пищеварительные процессы и адаптации у рыб.- С.-Пб: Гидрометеоиздат, 1993.- 238 с.

165. Уильяме Б., Уилсон К. Методы практической биохимии.- М.: Мир, 1978.-268 с.

166. Устинова А.В., Тимошенко Н.В. Мясные продукты для детского питания. М.: Изд-во ВНИИ мясной промышленности, 1997. 252 с.

167. Ушева Л.Н. Клеточный состав эпителия пищеварительной железы приморского гребешка // Биология моря.- 1979.- № 4.- С. 61-67.

168. Файвишевский М.Л., Либерман С.Г. Производство животных • кормов М.: Легкая и пищевая промышленность, 1984. - 327 с.

169. Феофилова Е.П. Биологические функции и практическое использование хитина // Прикл. биохимия и микробиология.- 1984.- Т. 20, № 2.-С. 147-160.

170. Ферментативные способы приготовления белковых гидролизатов с использованием протеолитических препаратов различной специфичности / Пивненко Т.Н., Эпштейн Л.М., Позднякова Ю.М., Давидович В.В. // Вопросы питания. 1997. - № 5. - С. 34-38.

171. Ферментные препараты снижают стоимость корма / Лисицына

172. A., Меньшиков В., Вавилин В., Гарив Ф. // Птицеводство. 2000.- № 5.- С. 34.

173. Ф 199. Ферментный препарат из гепатопанкреаса краба в качествестимулятора созревания гидробионтов при посоле / Мухин В.А., Новиков

174. B.Ю., Константинова Л.Л., Иванкин А.Н., Бердутина А.В. // Хранение ипереработка сельхозсырья 2002, № 8.- С. 41-44.

175. Фисинин В.И., Егоров И.А., Околелова Т.М., Имангулова

176. Ш.А. Кормление сельскохозяйственной птицы. Сергиев Посад, 2000.- 375 с.

177. Химический состав и биохимические свойства гидробионтов прибрежной зоны Баренцева и Белого морей / Лебская Т.К., Двинин Ю.Ф., Константинова ЛЛ., Кузьмина В.И., Толкачева В.Ф., Мухин В.А., Шаповалова Л.А. Мурманск: Изд-во ПИНРО, 1998.- 150 с.

178. Хотимченко Ю.С., Деридович И.И., Мотавкин П.А. Биология размножения и регуляция гаметогенеза и нереста у иглокожих.- М.: Наука, 1993.- С. 58-60.

179. Чумаков В.П., Письменская В.Н., Ноздрина Т.Н. Новые ферментные препараты для обработки соединительной ткани // Мясная промышленность.- 1995.- № 2 С. 13-14.

180. Чупикова Е.С. Разработка технологий пищевых продуктов из отходов от разделки минтая: Автореф. дисс. канд. техн. наук.- В.; 2000.- 24• с.

181. Шендерюк В.И. Производство слабосоленой рыбы- М.: Пищевая промышленность, 1976 — 175 с.

182. A pepsinogen from rainbow trout / Twining S.S., Alexander P.A., Huibregtse K., Glick D.M. // Сотр. Biochem. Physiol.- 1983.- Vol. 75 В.- P. 109-112.

183. A quantative distribution study on calpain and calpastatin in rat tissues and cells / Murachi Т., Hatanaka M., Yasumoto Y., Tanaka K. // Biochem. Int.- 1981.- Vol. 2, No. 6.- P. 651-656.

184. Acid proteinase activity in fish. II. Purification and characterization of cathepsin В and D from Mujil Auratus/ Bonete M.J., Manjon A., Lorca F.,

185. Iborra J.L. // Сотр. Biochem. Physiol.- 1984.- Vol. 75 B, No. 1.- P. 207-210.

186. Aikawa Т., Aikawa Y., Horiuchi S. Distribution of acid proteinase activity in molluscs // Biochem. Syst. Ecol.- 1982. Vol. 10.- P. 175-179.

187. Akashi H., Kato M., Muramatu M. Partial purification of a trypsin• like proteinase in platelets // Biol, and Pharm. Bull.- 1994.- Vol. 17, No. 5.- P. 727-729.

188. Almy L.H. The role of the proteolytic enzymes in the decomposition of herring // J. Am. Chem. Soc.- 1926.- Vol. 48.- P. 2136-2146.

189. Ando S., Hatano M., Zama K. Protein degradation and protease activity of chum salmon (Oncorhynchus keta) muscle during spawning migration // Fish Physiol. Biochem.- 1986.- Vol. 1.- P. 17-26.

190. Arunchalam K., Haard N.F. Isolation and characterization of pepsin from polar cod {Boreogadus saida) // Сотр. Biochem. Physiol.- 1985.• Vol. 80 В.-P. 467-473.

191. Asgeirsson В., Bjarnason J.B. Properties of elastase from Atlantic cod, a cold-adapted proteinase // Biochim. Biophys. Acta.- 1993,- Vol. 1164, No. 1.- P. 91-100.

192. Barrett A. J. Lysosomal acid proteinase of rabbit liver // Biochem. J.-1971.-Vol. 104.-P. 601.

193. Barrett A.J. Lysosomal and related proteinases // Proteases and biological control.- New York: Academic press.- 1975.- Vol. 2.- P. 467-483.

194. Ф 220. Barrett A.J. Cathepsin D and other carboxyl proteinases. //

195. Proteinases in Mammalian cells and tissues.- Amsterdam: North-Holland, 1977.-P. 209-248.

196. Barrett A.J. Cathepsin D: the lysosomal aspartic proteinase // Protein degradation in health and desease.- Amsterdam: North-Holland, 1980.- P. 37-50.

197. Barrett A.J., Heath M. Lysosomal enzymes // Lysosomes. A Laboratory handbook.-Amsterdam: North-Holland, 1977.-P. 19-127.

198. Bauer E. A., Eisen A.Z., Jeffrey J.J. // Biochem. Biophys. Acta.-1970.- Vol. 206.- P. 152.

199. Behnke U., Ackermann E., Ruttloff H. Preparation and utilization of enzymic protein hydrolysates of bone meal from mechanical deboning units. I. Studies on the enzymic hydrolysis of beef bone meal // Nahrung.- 1984.- Vol. 28, No. 4.- P. 397-407.

200. Berge G. M., Storebakken T. Fish protein hedrolyzate in starter Ф diets for Atlantic salmon (Salmo salar) fry // Aquaculture.- 1996.- Vol. 145, No.1.4.- P. 205-212.

201. Beyette J.R., Ma J.Sh., Kykles D.L. Purification and autolyticdegradation of a calpain-like calcium-dependent proteinase from lobster9 {Homarus americanus) striated muscle // Сотр. Biochem. Physiol.- 1993.- Vol. 104 B, No. 1.- P. 95-99.

202. Bjarnason J.B., Asgeirsson B. Psychrophilic proteolytic enzymes from Atlantic cod: their characteristics and applications // Genetic Engineer and Biotechnologist.- 1993.-Vol. 13, No. l.-P. 31-39.

203. Bjarnason J. В., Maentylae E. O., Asgeirsson B. Purification and characterization of proteolytic digestive enzymes from the pyloric caeca of Atlantic cod // Physiol. & Biochem. aspects of fish development.- Bergen: Bergen Univ, 1993.- P. 240-246.

204. Bohley P. Intracellular proteolysis // Hydrolitic enzymes. Biomedical divison.- 1987.- P. 307.

205. Brockerhoff H., Hoyle R.J., Hwang P.C. Digestive enzymes of American lobster (Homarus americanus) // Fish. Res. Bd Can.- 1970.- Vol. 27.-P. 1357-1370.

206. Brun G.L., Wojtowicz M.B. A comparative study of the digestive enzymes in the hepatopancreas of jonah crab Cancer borealis and rock crab Cancer irroratus II Сотр. Biochem. Physiol.- 1976.- Vol. 53 В.- P. 387-391.

207. Chakrabarti R. A method of debittering fish protein hydrolysate // J. Food Sci. And technology, India.- 1982.- Vol. 20, No. 4.- P. 154-156.

208. Characterization of a chymotrypsin-like hydrolytic activity in the opossum kidney cell / Arao M., Yamaguchi., Sigimoto Т., Fukase M., Chihara K. // Biochem. and Cell Biol.- 1994.- Vol.72, No. 3-4.- P. 157.

209. Chen H.M., Meyers S.P. Ensilage treatment of crawfish waste for improvement of astaxanthin pigment extraction // J. Food Sci.- 1983.- Vol. 48.- P. 1516-1520.

210. Ф 241. Chen H.C., Zall R.R. Partial purification and characterization ofcathepsin D- and B-like acid proteases from syrf clam viscera // J. Food Sci.-1986.- Vol. 51, No. l.-P. 71-75.

211. Chen Y. L., Lu P. J., Tsai I. Collagenolytic activity of crustacean ^ midgut serine proteases: Comparison with the bacterial and mammalian enzymes

212. Сотр. Biochem. Physiol.- 1991.- Vol. 100 B, No. 4.- P. 763-768.

213. Cisse A., Luquet P., Etchian A. Use of chemical or biochemical fish silage as feed for Chrysichthys nigrodigitatus (Bagridae) // Aquat. Living Resour.- 1995.- Vol. 8, No. 4.- P. 373-377.

214. Coan M.H., Travis J. Coelenterate proteases // Сотр. Biochem. Physiol.- 1970.- Vol. 32.- P. 127-139.

215. Comparative biochemistry of acid proteinase from animal origins / Ikeda Т., Watabe S., Yago N., Horiuchi S. // Сотр. Biochem. Physiol.- 1986.• Vol. 83 В.-P. 725-730.

216. Comparison of the properties of m-calpain from tilapia and grass shrimp muscles / Jeng H.W., Wei Ch.M., Jong Ch.S., Ching S.Ch., Shann T.J. // J. of Agricultural and Food Chem.- 1993.- Vol. 41, No. 9. P. 1379-1384.

217. Covendan P.K. Studies on salting and drying of fish with special freference to changes in nitrogeneus constituents // Indian Food Packer- 1969-No. 29.-P. 4.

218. Crustacean and fish derived multifunctional enzyme / Faire J. R., Franklin R. L., Kay J., Lindblom R.: Pat. US 00594102 A.- 1999.I

219. Dayton W., Gole D., Greece H. Ca -activated protease possibly involved in myofibrillar turnover. Purification from porceine muscle //• Biochemistry.- 1976.- Vol. 15.- P. 2150-2158.

220. Dean R.T. Lysosomes and protein degradation // Protein degradation in health and desease.-Amsterdam: North-Holland, 1980.-P. 139-149.

221. De Duve Ch. Lysosomes revisited // Eur. J. Biochem.- 1983.- Vol. 137.- P. 391-397.

222. De Martino G.N. Calcium-dependent proteolytic activity in rat liver: identification of two proteases with different calcium requirements // Arc. Biochem. and Biophys.- 1981.- Vol. 211, No. 1.- P. 253-257.

223. Dingle J.T., Fell H.B. Lysosomes in Biology and Pathology.-Amsterdam: North-Holland, 1969.- 520 pp.

224. Distribution of calpains and calpastatin in human blood cell /• Takano E., Rark Y.H., Kitahara A., Yamagata Y., Kannagi R., Murachi T. // Biochem. Int.- 1988.- Vol. 16, No. 3.- P. 391-395.

225. Distribution of some proteases and esterases in starfish / Das P.K.,

226. Watts R.A., Watts D.C., Dimelow E.J. // Сотр. Biochem. Physiol.- 1971.- Vol.39 В.- P. 979-997.

227. Dogfish trypsinogen / Bradshaw R.A., Neurath H., Туе R.W., Walsh K.A., Winter W.P. // Nature.- 1970.- Vol. 226.- P. 237-239.

228. Doke S.N., Ninjoor V., Nadkarni G.B. Characterization of cathepsin D from the skeletal muscle of fresh water fish Tilapia mossambic II Agric. Biol. Chem.- 1980.-No. 44.-P. 1521-1528.

229. Eisen A.Z., Jeffrey J. J. Collagenase of crustacean hepatopancreas // Biochim. Biophys. Acta.- 1969.- Vol. 191.- P. 517-526.

230. Elastase of chicken pancreas / Marrama P., Ferrari C., Lapiccirella R., Parisoli U. // Ital. J. Biochem.- 1959.- Vol. 8.- P. 280.

231. Enzymic protein extraction from bone residues of mechanically separated chicken backs / Sales A. M., Carvalho А. С. V., Baldini V. L. S., Goncalves J. R., Beraquet N. J. // Coletanea do Instituto de Tecnologia de

232. Alimentos.- 1991 .-Vol. 21, No. 2.- P. 233-242.

233. Epel D., Nishioka D., Perry G. The role of Ca2+ in triggering development at fertilization // Biol, cell.- 1978.- Vol. 32.- P. 135.

234. Existence of cystein proteinase activity in an acidic pH range in fish/ Нага K., Takeda Т., Sakai K., Ishihara T. // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish.- 1987.-Vol. 53, No. 7.-P. 1259-1300.

235. Feinstein G. // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1973.- Vol. 50, No. 4.-P. 1020-1026.

236. Feinstein G., Jan off A. // Biochem. Biophys. Acta.- 1975.- Vol. 403.-P. 493-505.to

237. Ferrer O.J. Activation, characterization, inhibition and seasonal variation in the phenoloxidase level of Florida spiny lobster Panulirus argus II Dissert. Abst. Inter.- 1988.- Vol. 49, No. 4.- P. 963.

238. Fish processing wastes as high protein ingredients in salmonid diets / Goldhor S. H., Kling L. G., Levin R. E., Giurca R. A., Rice M. A. // J. Shellfish Res.-1994.-Vol. 13, No. 1.-P. 314-315.

239. Foltmann B. Gastric proteinases-structure, function, evolution and mechanism of action // Essays in Biochem.-1981.- Vol. 17.- P. 52-84.

240. Frokjaer S. Use of hydrolysates for protein supplementation // Food Technol.- 1994.- Vol. 48, No. 10. P. 86-88.

241. Gabbott P.A., Peek K. Cellular biochemistry of the mantle tissue of• the mussel Mytilus edulis L. // Aquculture.- 1991.- Vol. 94, No. 2-3.- P. 165-176.

242. Galgani F., Nagayama F. Digestive proteolysis and digestive proteinases in deep sea crabs Getyon affinis and Chionoecetes japonicus II Bull.

243. Jap. Soc. Sci. Fish.- 1988.- Vol. 54, No. 6.- P. 983-987.• 274. Gates B.J., Travis J. Shrimp trypsin // Biochemistry.- 1969.- Vol. 8.- P. 4483.

244. Gibson D., Dixon G.H. Proteases of sea anemone // Nature.- 1969,-Vol. 222.- P. 753-756.

245. Gildberg A. Purification and characterization of cathepsin D from the digestive gland of the pelagic squid Todarodes sagitatus II J. Sci. Food Agric.-1987.- Vol. 39.-P. 85-94.

246. Gildberg A., Raa J. Tissue degradation and belly bursting in capelin // Advances in Fish Science and Technology / Ed. by J.J. Connell.- 1980.- P. 255258.

247. Glass H.S., Stark J.R. Protein digestion in the European Lobster, Homarus homarus (L.) // Сотр. Biochem. Physiol.- 1994.- Vol. 108 В.- P. 225• 235.

248. Gordon A.H. The role of lysosomes in protein catabolism // Lysosomes in biology and pathology.- Amsterdam, 1973.- Vol. 3.- P. 89 -137.

249. Groninberg H.S. Partical purification cathepsin and some properties of a proteinase from Albacore muscle // Agr. Biohem. Biophys.- 1964.- Vol. 108, No. 2.- P. 175-182.

250. Grimble G. K., Silk D. B. A. Milk protein and enteral and parenteral feeding in disease // Milk proteins: nutritional, functional and technological aspects.- Steinkopft Vergal, Darmstagt, Germany, 1989.- P. 270-281.

251. Hanson H., Bohley P. Intracellular protein catabolism- Leipzig,• 1974.-577 p.

252. Hartley B.S. Pancreatic proteases // Phil. Trans. Roy. Soc. Lond.-1970.- Vol. 257.- P. 77-87.

253. Heideman S.R.,Towsned J., Tomkins R. Synthesis of soluble protein in oocytes of Xenopus laevis II J. of Exp. Zool.- 1975.- Vol. 191.- P. 253261.

254. Hendrix T.R., Bayless T.M. Secretion of electrolytes and water in

255. Ф mammalian in testine // Ann. Rev. Physiol.- 1970.- Vol. 32.- P. 139.

256. Herman H., Tootle M.L. Specific and general aspects of the development of enzymes // Physiol. Rew.- 1964.- Vol. 44, No. 2.- P. 289-371.

257. Highly deacetylated chitosan and its properties / Mima S., Miya M.,• Iwamoto R., Yoshikawa S. // J. Appl. Polym. Sci.- 1983.- Vol. 28, No. 6.- P. 1909-1917.

258. Hofmann T. Structure, function and evolution of acid proteases // Adv. Chem. Ser.- 1974.-Vol. 136.-P. 146-185.

259. Holtzmann E. Lysosomes in animal gametes // Lysosomes: A survey.- New York: Acad, press, 1976.- 208 pp.

260. Hoshi M., Takizawa S, Hirohashi N. Glycosidases, proteases and ascidian fertilization // Semin. Dev. Biol.- 1994.- Vol. 5, No. 4.- P. 201-208.

261. Hutson H.J., Mortimore G.E. Suppression of cytoplasmic protein• uptake by lysosomes as the mechanism of protein regain in livers of starved-refed mice // J. Biol. Chem.- 1982.- Vol. 257.- P. 9548-9554.

262. Hydrolysed soy protein and process for preparing soy protein / Ernster J. H.: Pat. US 5077062,- 1991.

263. Identification of trypsin-like activity in stergeon spermatozoa / Ciereszko A., Dabrowski K., Lin F., Doroshov S.I. // J. Exp. Zool.- 1994.- Vol. 268, No. 6.- P. 486-491.

264. Ihaba K., Morisawa M. A chymotrypsin-like protease involves inф mobility of sperm in salmonid fish // Biomed. Res.- 1991.- Vol. 12, No. 6.- P.435.437.

265. Ihaba K., Morisawa M., Acazome Y. Purification of proteasomes from salmonid fish sperm and their localization along sperm flagella // Zool. Sci.-1992.- Vol. 9, No. 6.-P. 1145.

266. Ikeo K., Takahashi K., Gojobori T. Molecular evolution of serine proteases with kringle stuctures // J. Cell Biochem.- 1994.- Suppl. 18 d.- P. 156.

267. Intracellular protein catabolism / Bohley P., Hicke C., Kirsche H., Scaper S.- New York, 1985.- P. 445-447.

268. Intracellular protein catabolism and new serine proteases /• Katunuma N., Sanada Y., Kominami E., Kobayashi K., Banno Y. // Acta biol. med. germ.- 1977.- Vol. 36.- P. 1537-1546.

269. Iliev I., Tchorbanov В., Todorova V. Enzymic protein hydrolysates from malt sprouts // Journal of the Institute of Brewing.- 1992.-Vol. 98, No. 2.- P. 139-142.

270. Jacobs G.J., Pike R.N., Deunisson C. Isolation of cathepsin D using three-phase pastitioning in t-butanol/water/ammonium sulfate // Anal. Biochem.• 1989.- Vol. 180, No. 1.- P. 169-171.

271. Jany K.D. Stadies on the digestive enzymes of the stomachless bonefish Carassius auratus gibelio (Bloch): Endopeptidases // Сотр. Biochem.

272. Physiol.- 1976.- Vol. 53 В.- P. 31-38.

273. Jens A.N. Control of the proteolytic reaction and the level of bitterness in protein hydrolysis processes // J. Chem. Technol. and Biotechnol. -1984. No. 3.-P. 215-222.

274. Jeuniaux C. Chitinase in digestive tract of vertebrates // Nature. -1961.-Vol. 192.-P. 135-136.

275. Jiang S.T., Moody M.W., Chen H.C. Purification and characterization of proteases from digestive tract of grass shrimp {Penaeus monodon) // J. Food Sci.- 1991.- Vol. 56, No. 2.- P.322-326.

276. Kapoor B.G., Smit H., Verighina I.A. The alimentary canal anddigestion in teleosts // Adv. Biol. Chem.- 1975.- Vol. 13.- P. 109-239.

277. Kawashima S., Inomata M., Imahori K. Autolytic and proteolytic process of calcium-activated neutral protease and independent from each other // Biomed. Res.- 1986.- Vol. 7, No. 5.- P. 327-331.

278. Keller P.J., Allan B.J. Pancreatic enzymes in human // J. Biol. Chem.- 1967.- Vol. 242.- P. 281-287.

279. Kijowski J., Stangierski J., Lesnierowski G. Enzymic protein hydrolysate from bone residues from mechanical deboning of chickens // Przemysl

280. Ф spozywczy.- 1992.- Vol. 46, No. 5/6.- P. 149-152.

281. Kooiman P. Carbohydrases of hepatopancreas of crayfish and lobster//J. Cell Сотр. Physiol. 1964.- Vol. 63.- P. 197.

282. Kominami E., Ueno T. Mechanism and regulation of lysosomes sequestration de eproteolysis // Proteases Inhibitors. ICOP Meeting 8 the Conference on Proteolysis.- Germany, 1990.- P. 17.

283. Kubota S., Ohsawa N., Takaku F. Purification of a calcium activated neutral proteinase from human placenta // Biochem. Biophys.- 1984.-Vol. 8, No. 1.-P. 379-383.

284. Kumud M., Minakshi S. pH in the digestive system of somegastropod molluscs // Curr. Sci. (India).- 1994.- Vol. 66, No. 9.- P. 682-683.

285. Lansing A.I., Rosental T.B., Alex M. Elastase of fish pancreas // Proc. Soc. Exp. Biol. Med.- 1953.- Vol. 84.- P. 689.

286. Laurent T. S., Killander J. A theory of gel filtration and its experimental verification // J. Chromat.- 1964.- Vol.14.- P. 317.

287. Le Chevalier P., Sellos D., Van Wormhoudt A. Purification and partical characterization of chymotrypsin-like proteases from the digestive gland of the scallop Pecten maximus II Сотр. Biochem. Physiol.- 1995.- Vol. 110 B, No. 4.- P. 777-784.

288. Leblanc E.L., Gill T.A. Comparative study of proteolysis in short-finned (Illex illecebrosus) and long-finned (Loligo pealei) squid // Сотр.• Biochem. Physiol.- 1982.- Vol. 73 В.- P. 201-210.

289. LedwardD.II Food Sci. and Technol.-1999.-V. 6.-N 4. P. 236241.

290. Lewis J.B. Digestion in sea urchin // Canad. J. Zool.- 1964.- No. 42.• P. 549.

291. Lida Y., Nakagawa Т., Nagayama F. Properties of collagenolytic protenase in Japanese spiny lobster and horsehair crab hepatopancreas // Сотр. Biochem. Physiol.- 1991.- Vol. 98, No. 2-3.- P. 403-410.

292. Maeda O., Ojima Т., Nishita K. Calpain II-like proteinase of scallop (Patinopecten yessoensis) striated adductor muscle // Сотр. Biochem. Physiol.-1992.- Vol. 102 B, No. 1.- P. 149-153.

293. Maeda O., Ojima Т., Nishita K. Comparative studies on heat stability and autolysis of scallop {Patinopecten yessoensis) calpain II-likeproteinase and rabbit calpain II // Сотр. Biochem. Physiol.- 1992.- Vol. 102 B, No. l.-P. 155-157.

294. Mahmoud M.I. // Food Technol.- 1994.- Vol. 48, No. 10. P. 89-95.

295. Marchalonis J.J., Weltman J.K. Relatedness among proteins: a new method of estimation and its application to immunoglobulins // Сотр. Biochem. Physiol.- 1971.- Vol. 38 В.- P. 609-625.

296. Martinez A., Olsen R.L. Studies on pepsins from cod stomach // Abstract of 22nd Annual Meeting of the Norwegian Biochem. Soc.- 1986.- P. 2224.

297. Martinez A., Serra J.L. Proteolytic activities in the digestive tract of anchovy (Engraulis encrasicholus) II Сотр. Biochem. Physiol.- 1989.- Vol. 93 B,No. l.-P. 61-66.

298. Martinou A., Tsigos I., Bouriotis V. Enzymatic deacetylation of chito-oligosaccharides // Chitin Handbook / Ed. by R. A. A. Muzzarelli and M. G. Peter.- Atec, Grottammare, Italy, 1997.- P. 191-193.

299. Manufactore of hypoallergenic whey protein hydrolysate and hypoallergenic foods: Pat. EP 0321603 Al.- 1989.

300. Mc Bride J.R., Idler D.R., Mc Leod R.A. The liqquefaction of

301. British Columbia herring ensilage, proteolytic enzymes and acid hydrolysis // J. Fish Res. Bd Can.- 1961.- Vol. 18.- P. 93-112.

302. Mc Lay J. Activities of cathepsin В and D in Cod muscle // J. Sci. FoodAgric.- 1980.-Vol. 31.- P. 1050-1054.

303. Method for preparing protein hydrolysate appropriate for human consumption from waste and/or slaughter by-products, particularly heads, hocks and skin of pigs / Dusschanek V., Pichler I., Schubert G., Pecsi I.: Pat. WO 86/04487 Al.- 1986.

304. Milanesi A.A., Bird J.W.C. Lysosomal enzymes in aquatic species. Distribution and particle properties of thermally acclimated muscle lysosomes of rainbow trout Salmo Gaindneri II Сотр. Biochem. Physiol.- 1972.- Vol. 41 B,1. No. 3.-P. 573-591.

305. Morton D.B. The occurence and in the reprooductive tract of mammals // Proteinases in Mammalian cells and tissues.- Amsterdam: North

306. Holland, 1977.-P. 445-500.

307. Mukundan M.K., Antony P.D., Nair M.R. A review on autolysis in fish // Fish. Res.- 1986.- Vol. 4.- P. 259-269.

308. Mullaly M. M., O'Callagnah D. M., Fitzgerald R. I. Zimogen activation in pancreatic endoproteolytic preparations and influence of some whey protein hydrolysate characteristics // J. Food. Sci.- 1995.- Vol. 60, No. 2.- P. 227232.

309. Murachi T. Calcium and cell function. Vol. 4.- New York, 1983.- P. 377-409.

310. Murachi T. Intracellular regulatory system involving calpain andcalpastatin // Biochem. Int.- 1989.- Vol. 18, No. 2.- P. 263-294.

311. Muzzarelli R. A. Chitin.- Oxford; New York: Pergamon Press, 1977.-307 pp.1. Л L

312. Mycles D.L., Scinner D.M. Ca -dependent proteolytic activity in Crab Claw muscle // J. Biol. Chem.- 1983. Vol. 258, No. 17.- P. 10474-10480.

313. Nunes M. L., Geromel E. J. Tilapia protein hydrolysate. Determination of some processing conditions // Ciencia e Tecnologia de Alimentos.- 1982.- Vol. 2, No. 2.- P. 164-179.

314. Okada S., Aikawa T. Cathepsin D -like acid proteinase in the mantle of the marine mussel Mytilus edulis II Сотр. Biochem. Physiol.- 1986.- Vol. 84 В.- P. 333-341.

315. Okada J.,Yokoto J. Purification and properties of cathepsin В from Sea Urchin eggs // Compar. Biochem. Physiol.- 1990.- Vol. 96 B, No. 2.- P. 381386.

316. Ohnes K.K., Mohr V. Peptide hydrolases of Antarctic krill Euphausia superba II Сотр. Biochem. Physiol.- 1985.- Vol. 82 В.- P. 333-341.

317. Pedersen B. Removing bitterness from protein hydrolysates // Food Technol.- 1994.- Vol. 48, No. 10. P. 96-98.

318. Peek K., Gabbot P.A. Seasonal cycle of lysosomal enzyme activities in the mantle tissue and isolated cells from the mussel Mytilus edulis II Mar. Biol.-1990.-Vol. 104, No. 3.-P. 403-412.

319. Preparation and characterization of whey protein hydrolysates:applications in industrial whey byconversion processes / Perea A., Ugalde U., Rodriguez I., Serra J. L. // Enzyme and microbial technology.- 1993.- Vol. 15, No 5.-P. 418-423.

320. Press E., Porter R., Cerba I. The isolation and properties of a proteolytic enyme, cathepsin D from bovine spleen // Biochem. J.- I960.- Vol. 74, No. 3.- P. 501-514.

321. Purification and properties of carp muscle cathepsin D / Makinodan Y., Akasaka Т., Toyohara H., Ikeda S. // J. Food Sci.- 1982.- Vol. 47, No. 2.- P. 647-652.

322. Purification and some properties of elastase from hepatopancreas of king crab Paralithodes camtschatica / Sacharov I.Yu., Dzunkovskaya A.V.,

323. Ш Artyukov A.A., Zakharova N.N. // Сотр. Biochem. Physiol.- 1993.- Vol.106 B, No. 3.- P.681-684.

324. Raa A.J., Walther B.T. Purification and Characterization of chymotrypsin, trypsin and elastase like proteinases from cod Gadus morhua (L.) // Сотр. Biochem. Physiol.- 1989.- Vol. 93 B, No.2.- P. 317-324.

325. Rajagopalan T.G., Stein W.H., Moore S. The inactivation of pepsin by diazo-acetilnorleucine methyl ester // J. Biol. Chem.- 1966.- Vol. 241.-P. 4295-4297.

326. Raghunath M. R., McCurdy R. Synthesis of plasteins from fish silage // J. Sci. Food Agric.- 1991.- Vol. 54.- P. 655-658.

327. Reddy P.K., Constantides S.M., Dymsza H.A. Catheptin activity of fish muscle // J. Food Sci.- 1972.- Vol. 37.- P. 643-648.

328. Regulation of protein hydrolysate taste / Parher P. M., Pawlet D.: Pat. 0223560.- 1987.

329. Reece P. Recovery of proteases from fish waste // Process Biochemistry.- 1988.- P. 62-66.

330. Reger J.F. A study on the origin and fine structure of yolk granules in oocytes of the arachnid, Leipbunum sp. (Phalangid, Havestman) // J. Submicrosc. Cytol.- 1970.- Vol. 2, No. 1.- P. 1-12.

331. Regulation of activity of calpain / Suzuki K., Imajoh S., Emori Y., Kawasaki H., Minami Y., Ohno S. // Advances Enzymol. Regulat.- 1988.- Vol.• 27.-P. 153.

332. Ritzskes T.M. Artificial repening of maatyes-cured herring with the aid of proteolytic enzyme preparations // Fishery bulletin 1971- Vol. 69, No. 3.- P. 647-654.

333. Ross E., Schatz G. Assay of protein in the presence of high concen• tration of sulfhydryl compounds // Anal. Biochem.- 1973.- Vol. 54.- P. 304-306.

334. Ryle A.P., Hamilton M.P. Pepsinogen. // Biochem. J.- 1966.- Vol. 101.-P. 176-183.

335. Sakai J., Matsumoto J.J. Proteolytic enzymes of squid mantle muscle // Сотр. Biochem. Physiol.- 1981.- Vol. 70 В.- P. 791-794.

336. Merluccius gayi purification and properties // Сотр. Biochem. Physiol.- 1986.-Vol. 68 В.- P. 251-257.

337. Schmide M.K., Taylor S.L., Nordlee J.A. Use of hydrolyses-based products in special medical diets // Food Technol.- 1994,- Vol. 48, No. 10. P. 77-85.

338. Seijfers M.J., Segal H.L., Miller L.L. Human pepsins // Amer. J. Physiol.- 1963.- Vol. 205.- P. 1099-1105.

339. Senthilvel A., Srikar L.N., Reddy G.V.S. Proteolytic activity of oil sardine and ribbon fish during different seasons at various pH optima // Environ.• Ecol.-1992.- Vol. 10, No. 3.- P. 697-701.

340. Separation of cathepsin D-like proteinase and acid thiol proteinase of squid mantle muscle / Sakai-Suzuki J., Sakaguchi J., Hoshino S., Matsumoto J.J. // Сотр. Biochem. Physiol.- 1983.- Vol. 75 B, No. 3.- P. 409-414.

341. Sephton S. W., Clegg A. C. Production of blood fraction hydrolysates and the use of blood and milk hydrolysates in finely comminuted meat products // Publications of meat industry research Institute of New Zealand.- 1993.- No. 919.- 33 p.

342. ShottoniD.M. Pancreatic elastase // Methods Enzymol.- 1970.- Vol. 19.- P. 113.

343. SiebertiG. Activitat eimeiss spaltender in fishen // Experientia.-1958.- Vol. 14.- Р/ 65-66.ф 382. Simpson J.W., Taylor A.C., Levy B.M. Collagenase in snakevenoms // Comp.Biochem.Physiol.-1971.- Vol. 39 В.- P. 963-967.

344. Sire >M»F.,*Babin P.J., Vernier J.M. Involvement of the lysosomal

345. System in Yolk Protein Depositand Degradation During vitellogenesis and embrionic development in trout // J. Exp. Zool.- 1994.- Vol. 269, No. 1.- P. 69-83.

346. Smine A., Guerard F., Le Gal Y. Purification and characterization of pancreatic elastase from tuna (Thunnus albacora) // J. of Marine Biotechnology. 1993.- Vol. l,No. 1.- P. 41-46.

347. Soluble fish protein in milk replacers for calves / Jenkins K. J., Larmond E., Sauer F. D., Emmons D. B. // Feedstuffs.- 1982.- Vol. 54, No. 1.-P. 24-25.

348. Sousa M., Moradas-Ferreira P., Azevedo C. Evidencia de uma enzima tipo acrosina de forma proacrosina na vasicula acrosomica da estrela do mar Marthasterias glasialis // Cienc. Biol. Mol. & Cell Biol.- 1990.- Vol. 15, No. 1-4.- P. 28.

349. Stanley D.W., Hultin H.O. Proteolytic activity in North American squid and its relation to quality // Can. Inst. Food Sci. Technol. J.- 1984.- Vol. 17.-P. 163-167.

350. Starkey P.M., Barret A.J. // Biochem.J.- 1976.- Vol. 155.- P. 255263.

351. Stefansson J. Enzymes in the fishing industry // Food Technol.-1988.- Vol. 42, No. 3.- P. 64-65.

352. Surowka K., Fik M. Studies on the recovery of proteinaceous substances from chicken heads. An application of neutrase to the production of protein hydrolysate // International Journal of Food Science & Technology.-1992.-Vol. 27, No. 1.- P. 9-20.

353. Tamura M., Mori N., Miyoshi T. // Agric. Biol. Chem. 1990.-Vol. 54, No. 1.-P. 41-51.

354. Tapper H., Sondler R. Role of lysosomal and cytosolic pH in the regulation of macrophage lysosomal enzyme secretion // Biochem. J.- 1990.- Vol. 272, No. 2.- P. 407-414.

355. The existense of proteinase inhibitors in chum salmon and their activities in the spawning stage / Nomata H., Toyhara H., Makinodan J., Ikeda S. // Bull. Jap. Soc. Fish.- 1985.-Vol. 51, No. 11.-P. 1805-1809.

356. The isolation and properties of collagenolytic proteases from crab hepatopancreas / Klimova O.A., Borukhov S.I., Solovyeva N.I., Balaevskaya Т.О., Strongin A.Ya. // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1990.- Vol. 166, No. 3.-P. 1411-1420.

357. Thorne K.J.I., Oliver R.C., Barrett A.J. // Infect. Immunity.-1976.- Vol. 14.-P. 555-563.

358. Ting Ch.Yu., Montgomery M.W., Anglemier A.F. Partical purification of salmon muscle cathepsin // J. Food Sci.- 1968.- Vol. 33, No. 6.- P. 617-621.

359. Tokita F. // Z. Lebensm. Untersuch. Forsch.- 1990.- Vol. 138, No. 2. —P.351-355.

360. Toyohara H., Makinodan Y. Comparison of calpain I and calpain IIfrom carp muscle // Сотр. Biochem. Physiol.- 1989.- Vol. 92 B, No. 3.- P. 577581.

361. Toyohara H., Makinodan Y., Ikeda S. Detection of calpain and calpastatin in carp eggs // Bull. Soc. Sci. Fish.- 1985.- Vol. 51, No. 8.- P. 12811286.

362. Tsai I.H., Lu P.J., Chuang J.L. The midgut chymotrypsins of shrimps {Penaeus monodon, Penaeus japonicus and Penaeus penicillatus) // Biochem. Biophys. Acta.- 1991.-Vol. 1080, No. l.-P. 59-67.

363. Utilization of meat by-products. IV. Enzymic decoloration of bovineblood / Dondero С. M., Kaiser L. S., Pascual S. J., Caneo G. M. // Alimentos.-1990.- Vol. 15, No. 3.-P. 5-13.

364. Vaillant R. Etude de la distribution interacellulaire de deux enzymes lysosomiales du foie de rat pendant la periode postnatale // C. R. Acad. Sci.-1978.- Vol. D 286, No. 19. P. 1371-1374.

365. Vega R. Fractionation and concentration of fish protein hydrolysates // Dissertation Abstracts International, В.- 1988.- Vol. 49, No. 1.- P. 10-11.

366. Vega-Villasante F., Nolasco H., Civera R. The digestive enzymes Ш of the Pacific brown shrimp Penaeus californiensis.Il.Properties of proteaseactivity in the whole digestive tract // Compar. Biochem. Physiol.- 1995.- Vol. 112 B, No. l.-P. 123-129.

367. Vonk H.J., Western J.R.H. Invertebrates proteinases // Compar. Biochem. and Physiol, of Enzymatic Digestion / Ed. by H.J.Vonk, J.R.H.Western.- London: Academic Press, 1984.- P. 184-254.

368. Wang J.H., Su J.C., Jiang S.T. Stability of calcium-autolyzed calpain II from tilapia muscle {Tilapia nilotica x Tilapia aurea) II J. Agricul. & Food Chem.- 1992.- Vol. 40, No. 4.- P. 535-539.

369. Watson C.L., Morrow H.A., Brill R.W. Proteolysis of skeletalmuscle in yellowfin tuna {Thunnus albacares ): Evidence of calpain activation // Сотр. Biochem. Physiol.- 1992.- Vol. 103 B, No.4.- P. 881-887.

370. Werb Z., Reynolds J.J. // Biochem J.- 1975.- Vol. 151.- P. 665.

371. Western J.R.H., Jennings J.B. Secretion of HC1 and pepsinogen in teleost stomach II Сотр. Biochem. Physiol.- 1970.- Vol. 35.- P. 879-884.

372. Wilcox P.C. Chymotrypsins II Methods Enzymol.- 1970.- Vol. 19.1. P. 64.

373. Win N.N., Stevens W.F. Enzymatic deacetylation of chitin // Chitin Enzymology 2001 /.Ed. by R. A. A. Muzzarelli.- Atec, Italy, 2001.- P. 553-564.

374. Woessner J.F. Cathepsin D: enzymic properties and role in con• nective tissue breakdown.- Amsterdam: North-Holland, 1971.- P. 291 -311.

375. Wolley D.E., Crossley M.J., Evanson J.M. // Eur. J. Biochem.-1976.- Vol. 69.- P. 421.

376. Yamashita M., Konagaya S. High activities of cathepsins B, D, H and L in the white muscle of chum salmon in spawning migration // Сотр. Biochem. Physiol.- 1990.- Vol. 95 B, No. 1.- P. 149-152.

377. Yamashita M., Konagaya S. Differentiation and localization of catheptic proteinases responsible for extensive autolysis of mature chum salmon muscle (Oncorhynchus keta) // Сотр. Bochem. Physiol.- 1992.- Vol. 103 B, No.• 4.-P. 999-1003.

378. Yamashita M., Nakano H., Konagaya S. The elevation of catheptic activity in muscle and liver of ayu Plecoglossus altivelis during maturation // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish.- 1990.- Vol. 56, No. 7.- P. 1157.

379. Yatsunami К., Takenaka T. Changes in nitrogenous components and protease activity of fermented sardine with rice-bran // Fish. Sci.- 1996.- Vol. 62, No. 62.- P. 790-795.

380. Yokoe Y., Yasumasu I. Cellulase in invertebrates // Сотр.• Biochem. Physiol.- 1964.- Vol.- 13. P. 323-338.

381. Yu S.Y., Tan L.K. Enzymic solubilization of proteins of Oreochromis mossambicus by alkalase // ASEAN Food Journal.- 1992.- Vol. 7, No. 3.- P. 157-158.

382. Zendzian E., Barnard E.A. Proteases and ribonuclease in vertebrate pancreas // Arch. Biochem. Biophys.- 1967.- Vol. 122.- 699 p.