Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Белковые гидролизаты

ВАК РФ 03.00.23, Биотехнология

Содержание диссертации, доктора биологических наук, Телишевская, Любовь Яковлевна

ВСТУПЛЕНИЕ.3

ГЛАВА 1. ИСХОДНЫЕ БЕЛКИ. ИСТОЧНИКИ, СВОЙСТВА, СТРУКТУРА.4

1.1. Классификация белков, химическое строение и свойства.4

1.2. Особенности структуры белвов.6

1.3. Белковые материалы, используемые для гидролиза.14

1.3.1. Методы расчета питательности белковых продуктов.:.14

1.3.2. Белки мяса (мышечной ткани), печени и других органов.17

1.3.3. Белки крови.26

1.3.4. Белки соединительной ткани.32

1.3.5. Белки гидробионтов.37

1.3.6. Другие источники белка животного происхождения.44

1.3.7. Белки молока и молочных продуктов.46

1.3.8. Растительные белки.-.50

1.3.9. Белки биомассы одноклеточных.54

ГЛАВА 2. МЕТОДЫ ГИДРОЛИЗА БЕЛКОВ.59

2.1. Методы химического гидролиза.60

2.1.1. Кислотный гидролиз.60

2.1.2. Щелочной гидролиз.64

2.2. Методы ферментативного гидролиза.65

2.2.1. Прогеолитические ферменты.66

2.2.2. Ферментные препараты и условия протеолиза.82

2.2.3. Методы определения протеояигичесюй активности ферментов.87

ГЛАВА 3. ОБЛАСТИ ПРИМЕНЕНИЯ И ТРЕБОВАНИЯ, ПРЕДЪЯВЛЯЕМЫЕ К ГИД

РОЛИЗАТАМ РАЗНОГО НАЗНАЧЕНИЯ.92

3.1. Гидролгоаты в пищевой промышленности.93

3.2. Гидропизаты в медицине и ветеринарии.96

3.3. Гидропизаты в составе бактериальных питательных сред.103

3.4. Гидропизаты в составе куяыуральных питательных сред.106

3.5. Другие области применения гидролизатов. .109

ГЛАВА 4. СТАДИИ ПРОЦЕССА ПОЛУЧЕНИЯ ГИДРОЛИЗАТОВ И ТЕХНОЛОГИЧЕСКИЕ СПОСОБЫ ИХ РЕАЛИЗАЦИИ.111

4.1. Стадии промышленного гидролиза.-.Ш

4.2. Факторы, влияющие на процесс получения гидролизата. Способы оптимизации процесса.118

4.3. Рецептура некоторых гидролизатов. 124

4.3.1. Гидропизаты дня питательных сред.124

4.3.2. Гидролизные препараты.129

ГЛАВА 5. АНАЛИЗ БЕЛКОВЫХ ГИДРОЛИЗАТОВ.130

5.1. Методы биохимического и физико-химического анализа.130

5.2. Биологические методы исследования.139

5.2.1. Методы определения иммунологической активности.140

5.2.2. Определение эффективности гидропизатов на модели культуры клеток и культуры одноклеточных.147

5.2.3. Определение эффективности гидропизатов в качестве основы среды для культуры клеток.149

5.2.4. Определение биологической активности гидропизатов для микроорганизмов .152

ГЛАВА 6. ВЛИЯНИЕ НА СОСТАВ ГИДРОЛИЗАТОВ ВИДА СЫРЬЯ И СПОСОБОВ ГИДРОЛИЗА.157

6.1. Компонентный состав гидропизатов.157

6.2. Аминокислотный состав гидролизатов.158

6.2.1 Влияние способа гидролиза на аминокислотный состав гидролизатов белков мяса и крови.158

6.2.2. Влияние способа гидролиза на аминокислотный со став гидролиз аггов белков соединительной ткани.^.165

6.2.3. Влияние способов гидролиза на аминокислотный состав гидролизатов других белков животного происхождения (куриных эмбрионов, гидробионтов). 167

6.2.4. Влияние способов гидролиза на аминокислотный состав гидролизатов белков молока.170

6.2.5. Влияние способов гидролиза на аминокислотный состав гидролизатов растений и одноклеточных.173

6.2.6. Сравнительная оценка аминокислотного состава ферментативных гидролизатов.;.174

6.3. Пептидный состав гидролизатов.179

6.3.1. Содержание пептидных фракций в разных гидролизагах.179

6.3.2. Динамика накопления продуктов гидролиза в процессе ферментативного расщепления белков.183

6.4. Частичные ферментативные гидролизаты—пептоны.190

6.5. Баланс компонентов в гидролюате. .192

6.6. Стандартизация белковых гидролизатов.194

ГЛАВА 7. РОЛЬ В ПИТАНИИ ПРОДУКТОВ ГИДРОЛИЗА БЕЛКОВ.198

7.1. Биологические функции аминокислот.198

7.1.1. Значение аминокислот для человека и животных.198

7.1.2. Значение аминокислот для культуры клеток.203

7.1.3. Значение аминокислот для микроорганизмов.206

7.2. Биологические функции пептидов.215

7.2.1. Биологически активные пептиды высших животных.216

7.2.2. Биологически активные пептиды ферментативных гидролизатов.221

7.2.3. Факторы роста микроорганизмов пептидной природы.223

Заключение Диссертация по теме "Биотехнология", Телишевская, Любовь Яковлевна

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Гидролизаты белкового сырья применяют с фармакологическими, питательными, медико-биологическими, косметическими, техническими и другими целями. Гидролизаты для питательных сред производятся в сухой форме ведущими фирмами: Дифко, Оксоид, Мерк, Мерье, Ам-бер, ВВЬ и др. В России аналогичные работы ведутся с коммерческими целями научно-производственными объединениями «Питательные среды»: в Махачкале, Москве, Оболенске и др.

Для гидролиза используют практически любое белковое сырье. Многие виды сырья имеют географическую привязанность; другие — являются продуктами определенных производственных циклов. Так, гидролиз рыбных отходов практикуется в местах рыбного промысла и переработки рыбы: в России основные разработки проведены в Дагестанском НИИ питательных сред, Астраханском ТИ рыбной промышленности, Тихоокеанском институте рыбного хозяйства ТИНРО; за рубежом — в Японии, Великобритании. В Грузии предложены способы гидролиза чайного листа, плодов тунгового дерева; в Средней Азии — способы гидролиза хлопкового шрота. На предприятиях медицинской и биологической промышленности гидролизуют белковые отходы производства сыворотки крови и сывороточных препаратов; на молокозаводах — казеин и белки сыворотки молока; на мясокомбинатах — отходы разделки мяса, колбасного производства и пр. Гидролиз белкового сырья является одним из способов быстрой его переработки, гидролиз белковых отходов — одним из эффективных способов утилизации.

Для медицинских и ветеринарных целей, в пищевой промышленности, в микробиологии и вирусологии наиболее широко используют гидролизаты белков животного происхождения. Помимо белков мяса и рыбы, это белки крови и молока. В последнее время получили распространение также гидролизаты дрожжей и грибного мицелия.

Гидролиз проводят преимущественно кислотным или ферментативным способами. Основными компонентами гвдролизатов являются аминокислоты и пептиды.

Кислотный гидролиз позволяет в короткие сроки проводить дест-руктуризацию разных белков до близких по составу смесей аминокислот и низкомолекулярных пептидов. Глубина расщепления в кислотных гидролизатах зависит от концентрации кислоты и времени проведения процесса. В сравнении с ферментативным, кислотный гидролиз имеет большую эффективность для расщепления фибриллярных белков, особенно кератинизированных белков соединительной ткани; при гидролизе глобулярных белков он уступал протеолитическому.

Кислотные гидролизаты используют как источники аминокислот. Основным недостатком кислотного гидролиза является разрушение части аминокислот и рацемизация других. Триптофан разрушается полностью, цистин — до следовых количеств, в значительной степени — оксиаминокислоты. В составе аминокислот преобладающими являются дикарбоновые кислоты; в составе пептидов — фракции с М.м. менее 500 Э.

Кроме того, кислотные гидролизаты содержат высокие концентрации солей, большое количество меланоидов и продуктов карамелиза-ции Сахаров, в связи с чем нуждаются в очистке и осветлении.

Щелочной гидролиз применяют преимущественно на подготовительных стадиях, в качестве первичной обработки, в частности, коллагено-вых и кератиновых материалов. Часто его используют для получения гидролизатов из гидробионтов: створчатых моллюсков, рыбного сырья и др.

Ферментативный прогеолиз проводят ферментами животного происхождения (пищеварительными), растительными или микробными протеазами. Состав ферментативных гидролизатов зависит, в первую очередь, от специфичности фермента, а также от первичной структуры белка, степени его денатурированности, времени гидролиза.

Наиболее глубокие гидролизаты можно получать с помощью пищеварительного фермента трипсина. Особенно это касается белков мяса и крови. Трилтические гидролизаты казеина содержат более крупные фрагменты и многими фирмами предлагаются как препараты пептона или как основы для культивирования токсинобразующих микроорганизмов.

Протеолитические ферменты растительного происхождения: фицин, папаин, бромелин имеют высокую активность и широкую специфичность. Однако, поскольку эти ферменты получают из таких экзотических плодов, как кокосы, фиги (инжир), папайя, они менее доступны для практических целей.

Из протеаз микробного синтеза используют преимущественно бациллярные и грибные секретируемые экзоферменты. Микробные про-теазы имеют высокую протеолитическую активность и способны в короткие сроки гидролизовать большую массу субстрата. Однако специфичность большинства из них такова, что в результате гидролиза образуются довольно крупные фрагменты белка с малой долей свободных аминокислот. Расщепление происходит преимущественно по связям гидрофобных и ароматических аминокислот, и получаемые гидролизаты содержат, как правило, лишь следы основных аминокислот.

Помимо химических и ферментативных методов гидролиза практикуют такие физические воздействия, как обработка паром, температурой и давлением.

Для осуществления более полного расщепления используют сочетание различных методов: кислотного и термического; ферментативного и термического; ферментативного и кислотного, смесь или чередование протеаз при ферментативном гидролизе.

Наиболее часто используемая ферментативная система — панкреатин. Основные ферменты панкреатина — трипсин и химотрипсин — являются эндопротеазами, т. е. рвут пептидные цепи по внутренним связям. Помимо эндопротеаз, в состав панкреатина входят концевые пептидазы, которые обусловливают содержание свободных аминокислот в гидролизатах. В соответствии с активностью эндопротеаз и концевых пептидаз образуется тот или иной набор свободных аминокислот. В панкреатических гидролизатах в первую очередь накапливаются лизин и аргинин, за счет действия трипсина; фенилаланин и тирозин — в результате активности химотрипсина; в грибных, бациллярных гидролизатах — гидрофобные аминокислоты; в коллагеназных — пролин. Действие пептидаз зависит от времени гидролиза: увеличение продолжительности процесса позволяет получить больший выход свободных аминокислот. В связи с этим время является одним из решающих факторов, определяющих глубину гидролиза. Панкреатические гидролизаты, полученные при непродолжительном гидролизе, обычно содержат до 20 % аминокислот; при средней продолжительности — 30-40 %; при длительном гидролизе их содержание может достигать 50 % и более.

При одной и той же глубине расщепления гидролизаты разных полноценных белков, полученные при одних и тех же условиях, по содержанию аминокислот близки между собой.

Различия в аминокислотном составе гидролизатов, связанные с исходным сырьем, проявляются при использовании для гидролиза белков со специфическим строением: например, белков соединительной ткани, гистонов, протаминов. Так, гидролизаты коллагеновых материалов в свободном состоянии имеют повышенное содержание глицина и ала-нина, в свободном или связанном — пролина и оксипролина; гидролизаты кератинов богаты цистином.

Если продолжительность гидролиза имеет большое значение для обогащения гидролизата аминокислотами, то соотношение молекуляр-но-массовых фракций пептидов в процессе гидролиза меняется незначительно. Эта характеристика зависит от специфичности эндопротеазы и от аминокислотного состава исходного белка (дайны полипептидной цепи и частоты встречаемости в первичной структуре аминокислот, являющихся точками ферментативной атаки). Соотношение пептидных фракций является достаточно стабильной характеристикой гидролизатов данного белкового материала, полученных с использованием данной протеазы в определенных условиях.

Время не является решающим фактором для получения картины молекулярно-массового распределения пептидов. Кроме белкового состава сырья и используемого фермента, на пептидный состав влияет степень денатурации исходного материала.

Анализ пептидных фракций из панкреатических гидролизатов белков мяса и крови выявил аналогию в их аминокислотном составе. Не-гидролизованные остатки с М.м. выше 1500 Б практически не содержали ни основных, ни ароматических аминокислот, что свидетельствует о максимуме действия ферментов. Диаминокарбоновые кислоты были пре-мущественно связаны с пептидами 1000-1500 О; ароматические аминокислоты — с пептидами 800-1000 О.

Функции аминокислот и пептидов в пищевых продуктах, биологических препаратах и питательных средах различны. Аминокислоты в составе гидролизата несут основную питательную функцию. Полноценными считаются гидролизаты, которые содержат полный сбалансированный набор аминокислот. В гвдролизагах, предназначенных для диетических, медицинских и ветеринарных целей, для культивирования клеток и тканей важно содержание незаменимых аминокислот при наличии в оптимальных соотношениях заменимых. Для человека, высших и низших животных незаменимыми или полунезаменимыми являются одни и те же 10 аминокислот; для культуры клеток необходимы дополнительно глутамин, тирозин и цистин. В гидролизатах для бактериальных питательных сред потребность в аминокислотах специфична для каждого вида микроорганизмов.

Пептиды представляют собой неоднородную группу соединений, как по аминокислотному составу, так и по величине молекул. Являясь более сложными соединениями, они выполняют в микро- и макроорганизмах более сложные функции: служат источниками аминокислот и тех же, что и аминокислоты, элементов, в том числе азота и серы; принимают участие в различных процессах организма как регуляторы и посредники; в организме человека и животных могут служить иммуно-модуляторами и иммуномедиаторами.

Высокомолекулярные полипептиды являются необходимыми факторами для токсинообразования микроорганизмов, при этом значение имеет, видимо, величина молекул.

Пептидные гормоны типа кининов в живом организме образуются из неактивных предшественников, содержащихся в крови, в результат те их локального гидролиза. При различных патологических состояниях в крови могут накапливаться среднемолекулярные пептиды (СМП), которые также образуются в результате протеолитического гидролиза. Многие пептиды — фрагменты белков крови — являются высокоактивными биорегуляторами и действуют как вторичные токсины (проявляют сосудосуживающее действие, ингибируют реакции клеточного иммунитета, разобщают процессы клеточного фосфори-лирования, замедляют нервную проводимость). Максимальная токсичность связана с фракцией 1000—5000 О. Таким образом, кровь при ферментативном гидролизе может быть источником готовых биологи чески активных веществ, что обычно не учитывается в производстве гидролизатов.

Пептиды, проявляющие биологическую активность, получены при панкреатическом гидролизе казеина и некоторых других белков. В работах разных авторов и на разных моделях биологически активные соединения идентифицированы как пептиды (в том числе гликопептиды, нуклеопептиды) с М.м. 1000-5000 (1000-2000, 1000-1500 и т. д.) и 700800 D (гексапептиды).

На модели тест-штаммов микроорганизмов нами была обнаружена биологическая (ростстимулирующая) активность у пептидов из панкреатических гидролизатов белков мяса и крови с М.м. 1000—1500 D и 700— 800 D. На примере фракции 1250 D, отличавшейся наибольшей биологической активностью, было установлено, что ростстимулирующим действием обладают не все пептиды этой фракции, а только гидрофильные (полярные), содержащие диаминокарбоновые аминокислоты: лизин и аргинин. Пептиды, имеющие максимальную гидрофильность, но не содержащие этих аминокислот, не оказывали влияния на рост бактерий. Следовательно, биологическая активность была связана не столько с величиной пептидов, сколько с их аминокислотным составом.

Таким образом, была установлена биологическая активность пептидов из состава панкреатических гидролизатов белков мяса и крови с М.м. 1000-1500 D (1200-1400) и 700-800 D, содержащих аминокислоты лизин и аргинин.

Эти наблюдения согласуются с предположением Чипенса и сотрудников об исключительной роли полярных аминокислот для действия биологически активных пептидов (в т. ч. интерлейкинов, интерферо-нов, глобулинов, тимусных пептидов и др.). Авторы гипотезы отводят этим аминокислотам место в активных центрах пептидов-регуляторов: такие центры должны содержать по 3-4 аминокислотных остатка, распознаваться акцепторами клетки-мишени и связываться ими.

Панкреатический гидролиз in vitro соответствует процессам, происходящим в живом организме, например, при активировании ферментов и гормонов. Следовательно, пептиды, получаемые в результате панкреатического гидролиза, способны сохранять свои активные центры. При кислотном гидролизе они, скорее всего, разрушаются.

В зависимости от методов гидролиза получают гидролизаты глубокой, средней и низкой степени расщепления. Первые содержат более 50 % аминокислот; вторые — 25-50 %; третьи — 15-25 %. Гидролизаты с низкой степенью расщепления получают при краткосрочном гидролизе: для мяса это от 5 ч до 3 суток. Гидролизаты средней степени, наиболее распространенные среди ферментативных переваров, обычно производятся при 5-6-суточном гидролизе. Глубокие гидролизаты получают в результате кислотного, длительного ферментативного или смешанного гидролиза. Все три вида гидролизатов используются в качестве аминокислотных основ для приготовления питательных сред; первые два — кроме того, в качестве аминокислогно-пептидных препаратов; наиболее глубокие — в препаратах для внутривенного и парентерального применения.

Гидролизаты с содержанием аминокислот ниже 15 % (частичные) под названием пептонов используются как пептидные добавки к питательным средам, а также как пептидные или пептидно-аминокислотные препараты для перорального применения. Содержание пептидов в них составляет 50 % и более; из них основная доля приходится на фракцию с М.м. выше 1000 Э. Получаются двустадийным гидролизом пищеварительными ферментами или с помощью протеаз микробного происхождения. Частичные гидролизаты, изготавливаемые разными методами, близки по фракционному составу, взаимозаменяемы в составе питательных сред, дают сравнимые результаты при применении животным в качестве пептидных препаратов, из чего следует, что микробные протеазы также позволяют получать пептиды, имеющие биологическую активность.

При сравнительном изучении на животных аминокислотно-пептид-ных и пептидных препаратов в ряде случаев более убедительные результаты давали последние: при скармливании животным позволяли получать большие привесы, а также более высокие показатели неспецифической резистентности.

Пептидные препараты имеют многосистемное действие. Они показали эффективность при использовании в качестве кормовой добавки для молодняка животных, для животных с нарушениями обмена, отставших в развитии, перенесших различные заболевания. Хорошие результаты давало скармливание препаратов ослабленным животным и птице, а также молодняку, содержащемуся в неблагоприятных условиях, при наличии факторов риска: позволяло увеличить сохранность животных при высокой смертности в контрольной группе. Препараты оказывали радиопротективное действие при лучевой болезни, адапто-генное влияние в стрессовых ситуациях; обеспечивали повышение качества меха у пушных зверей и лечебный эффект при нарушениях кожного и шерстного покрова животных.

Ферментативные гидролизные препараты представляют собой ами-нокислотно-пептидные смеси, получаемые промышленными методами в соответствии с процессами, осуществляемыми в живом организме. Поэтому они физиологичны, легко усваиваются при разных способах введения. Они нетоксигенны, неантигенны, не дают анафилактических реакций и других побочных эффектов. Такие гидролизаты содержат биологически активные вещества негормональной природы, что также следует учитывать, поскольку в последнее время применение гормональных препаратов в животноводстве запрещено.

Белковые гидролизаты могут использоваться для повышения общего статуса организма, с профилактическими целями и как лечебные препараты. В медицинской и ветеринарной практике они давно получили распространение как в нашей стране, так и за рубежом. го со со

Библиография Диссертация по биологии, доктора биологических наук, Телишевская, Любовь Яковлевна, Москва

1. Ленивджер А. Основы биохимии. М.: Мир, 1985, т. 1-3, 1056 с.

2. Горбатова К.К. Химия и физикабелюв молока. М.: Колос, 1993, 192 с.

3. Кислухина О., Кюдулас И. Биогехнологические основы переработки растительного сырья. Технология, Каунас, 1997, 183 с.

4. Бреслер С.Е. Введение в молекулярную биологию. M.-JI, АН СССР, 1963,519 с.

5. Русанов В.М., Скобелев Л.И. Фракционирование белков плазмы в производстве препаратов крови. М.: Медицина, 1983, 224 с.

6. Буш Г. Гисгоны и другие ядерные белки. М.: Мир, 1967,286 с.

7. Каталог фирмы Сигма, 1998.

8. ДосонР., Эллиот Д., Эллиот У., Джонс К. Справочник биохимика М: Мир, 1991,543 с.

9. Антонов В.К. Химия протеолиза. М.: Наука, 1991,504 с.

10. Tanford Ch. J. Amer. Chein. Soc., 1964, v. 86, p. 2050-2053.

11. Hanesh C., Leo A. Substituent constants for correlation analysis in chemistry and biology. N.Y., Wiley, 1979.

12. Wolfenden R., Anderson L., Cullis P.M., Southgate C.C.B. Biochemistry, 1981, v. 20, p. 849-855.

13. Попов E.M. Структурная организация белков. M.: Наука, 1989, 351 с.

14. Кевдрью Дж. Структурные белки. 1.В кн.Белки, подред.Г. НейратаиК. Бэйли, М.: ИЛ, 1959, с. 339-443.

15. Мартин Р. Введение в биофизическую химию. М.: Мир, 1966,429 с.

16. Финкелыптейн A.B. Пространственные укладки глобулярных белков. V Всесоюзный биохимический съезд. Тезисы, т. 1, М.: Наука, 1985, с. 15-16.

17. Жоли М. Физическая химия денатурации белков. М.: Мир, 1968,364 с.

18. Фердман Д.Л. Биохимия. М.: Высшая школа, 1962, 613 с.

19. Черников М.П. Протеолиз и биологическая ценность белков. М.: Медицина, 1975, 231с.

20. Henley Е.С., Küster J.M. Protein Quality Evaluation by Protein Digestibility-Corrected Amino Acid Scoring. Food technology, 1994, № 4,74-77.

21. Protein quality evaluation. Report of the Joint FAO/WHO expert consultation. Food and nutrition paper N 51. Food and Agriculture Organizations and the World Health Organization, Rome, Italy, 1989.

22. Bridson E.Y., Brecker A.B. Methods in Microbiology. Design and Formulation of Microbial Culture Media, 1970, v. ЗА, p. 229-295.

23. Рогожин С.П., Фоменко A.C., Власова Н.П., Афанасьев Н.И., Бехтерев С.И., Бараева А.Г., КорнутаТ.С. Использование гидролизатов из непищевого сырья при производстве биологических препаратов. Бюллетень ВИЭВ, вып. 49, М., 1983, с. 78-82.

24. Смирнова Г.А. Состояние и перспективы развития сырьевой базы производства питательных сред. ЖМЭИ, 1991, № 5, с. 63-67.

25. Кузин А.М. Общая биохимия. М.: Высшая школа, 1961,254 с.

26. Павлович H.A., Сигал A.C. Органическая химия с основами биохимии, М.: Медицина, 1966, 288 с.

27. Антипова JI.B., Жеребцов H.A. Биохимия мяса и мясопродуктов. Воронеж, ГУ, 1991,185 с.

28. ПанковаГ.Е., Сергеев В.А., Дьяконов Л.П., Осидзе Д.Ф., Простаков А.П., Жесте-рев В.И., Скячко Н.Д., Сергеева СЛ., Коломыцев А.А Питательная среда для выращивания культур клеток животных. A.c. 1025722, СССР, 1983, бюл. № 24.

29. Телишевская Л.Я., Демвдович С.С., Богаутдинов З.Ф. Способ получения кормовой добавки «Витапептид». РФ, патент № 2133097, 1999.

30. Баер H.A., Неклюдов А.Д., Иванкин А.Н., Дубина В.И., Бердутина A.B., Баканов RA. Способ получения белкового гидролизата из мясного и мясокостного сырья убойных животных. Патент РФ № 2112397,1998, бюл. № 16.

31. Простяков А.П., Зинченко A.B., Ткачев А.Ф., Волощук В.Г., Телишевская Л.Л., Боруцкая З.П., Каргаок Р.В., Искренко Н.Я. Способ получения пептона. A.c. 1386654, СССР, 1988, бюл. № 13.

32. Цмокалюк М.Т. Изготовление белкового препарата из ветаонфискагов мышечной ткани для изготовления питательных сред. Сб. научных трудов Одесского сельхозинститута, 1975, с. 98-103.

33. Пасхалова Л.В. Ростовская обл. Насучно-пракгическая конференция по проблеме «Холера». Тезисы. Ростов-на-Д, 1984, с. 117-118.

34. Карышева А.Ф., СюсюкинВ.А., Тарасова Т.Ф. Об использовании отходов мясоперерабатывающей промышленности предприятий для приготовления питательных сред. Лабораторное дело, 1969, № 3, с. 172-175.

35. Скичко Н.Д., Простяков А.П., Хорьков И.А., Агапова З.А., Токарик Э.Ф. Пептон из отходов производства ангирабической вакцины. Труды ВГНКИ, т. 25, 1977, с. 216-218.

36. Яковлев Т.Е., Лавченко Е.Г., Чудинова А.Д. и др. Получение белковых гидролизатов из отходов производства мозговой ангирабической вакцины. ЭИ. Передовой научно-производственный опыт в биологической промышленности, 1983, № 5, с. 11-12.

37. Ермишина И.Г., Федорова Т. Л. Культивирование клеток тканей животных на средах с гидролиз агами обрата молока и мышечной ткани эмбрионов. Труды ВГНКИ, 1971, т. 17, с. 91-99.

38. Боровикова Т.П., Негирева Т.М., Вейнблат В.И., Зимарина Л.С., Кудряшов Г.В. Питательная среда для культивирования микроорганизмов. Патент 1586180, РФ, 1994, бюл. №17.

39. Смирнов A.M. Способ изготовления гастро-гепагопанкрашкодуоденина (ГТПДС) и применение его в ветеринарии. A.c. 145984,1962, бюл. № 7.

40. Рыбак П.Я., МулярчукМ.Д., МицыкВ.Е. и др. Способ получения белкового обогатителя пищевых продуктов. A.c. 441915,1974, бюл. № 33.

41. Простяков А.П., Телишевская Л.Я., Фролова Т.Т., Неклкэдов А.Д., Логинова Т.А., Волощук В.Г., Волощук Е.А., Ткачев А.Ф. Способ получения пептона. Патент №1609153, 1993.

42. Стекольников Л.И., Сницарь А.И., Нскевдеров Р.И., Талыбов Ф.А. Способ получения кормовой добавки. A.c. № 1253576, 1986, бюл. № 32.

43. АлександрянКЗ. Способ приготовления пептона. A.c. № 73944,1949, бюл. N° 4.

44. Телишевская Л.Я., Зинченк» A.B., Цыганкова С.И., Ткачев А.Ф., Лысенко Е.А. Получение гидролизатов из отходов производства пищевого пепсина. Контроль, изготовление и применение средств терапии незаразных болезней животных. Труды ВГНКИ, М., 1984, 88-90.

45. Макурина Е.И., ГинашвшиМ.Ш. Применение растительного фермента фицина при изготовлении питательных сред из печеночных отжимов. Прикладная биохимия и микробиология, 1969, т. 5, в. 1, 109-111.

46. Скичко Н.Д., Простяков А.П., Хорьков И.А., Агапова З.А., Токарик Э.Ф. Разработка технологии промышленного производства гепатогцдролизина и гепатопеп-тона. Труды ВГНКИ, М„ т. 23, 1977,143-148.

47. Саркисова И.Г., Кочергин П.М., Царенюов В.М., Рябцев Г.А. Способ получения гидролизата печени свиньи. A.c. 706088, СССР, 1979, бюл. № 48.

48. Рациональное использование эндокринно-ферменгного и специального сырья для медицинских целей. Сб. научных трудов, под ред. Савченко А.Ф. М., 1981, 75 с.

49. Фокин И.М. Анатомия шсолромышлемопс животных. М.:Пищепромиздат, 1956,147 с.

50. Шманенков H.A. Аминокислоты в кормлении животных. М.: Колос, 1970, 88 с.

51. Крылова H.H., Лясковская Ю.Н. Биохимия мяса. 3 гад. М.: Пищевая промышленность, 1968,351 с.

52. Калмыков П.Е., Голубев Г.И. Белковый препарат для парентерального питания -аминопептид. Сов. медицина, 1956, № 3, с. 66-69,

53. Кремер Ю.Н., Нагли P.E., Прошкевичус А.К., Шмидт A.A. Способ получения препарата для парентерального белкового питания. A.c. 442800, 1974, бюл. № 34.

54. Разработка и стандартизация бактериологических питательных сред. Сб. трудов МНИИ вакцин и сывороток им. И.И. Мечникова, под ред. Б.М. Раскина. М., 1980, 165 с.

55. ЯньковаВ.И., Дзадзиева М.Ф., Глазырина Т.А. Питательная среда дам получения а-форм бактерий Jersinia enterocolitica. A.c. 1312956, СССР, 1987, бюл. № 19.

56. Бабушкин И.Н. Использование отходов плацентарной и абортной крови для приготовления питательных сред. Лабораторное дело, 1964, 12.

57. Никитина В.А., Хаертьшов С.Х., Салмаков K.M. Использование непищевых белков для приготовления бактериологических питательных сред. Ученые записки Казанского вет. института, 1976, т. 123, с. 64-68.

58. Шептун Н.Г., Фисенко О.Ф., Алейникова Л.И., Телишевская Л .Я. Гидролиз аты ю отходов сывороточного и глобулинового производства. Методы и средства диагностики, профилактики и лечения инфекционных болезней животных. Труды ВГНКИ, М., 1985, с. 78-82.

59. Горфункель Д.М., Напара Г.И. Получение пептонов из фибрина и кровяных сгустков. Бюллетень по обмену опытом работы институтов микробиологии и эпидемиологии, 1945,12, с. 37.

60. Раскин Б.М. Отечественные сухие питательные среды и перспективы их разработки. ЖМЭИ, 1985, № 5, с. 25-32.

61. Милютин и др. Способ получения питательной основы микробиологических сред. А.с. 1222676 , СССР, 1986, бюл. № 13.

62. Комаров А.А., Цыганкова С.И., Трусова Л.И., Колабская Л.С., Попова Н.А. Эффективность препарата авиамюн. Птицеводство, 1990, № 12,29-31.

63. Вишняюов С.И., Левантовский С. А., Рыжкова Г.Ф., Миненков Н.А. Протеиновая кормовая добавка из кожевенных отходов и ее применение в свиноводстве. Биохимия сельскохозяйственных животных и продовольственная программа. Киев, 1989,90-91.

64. Скурихин И.М., Нечаев А.П. Все о шпце с точки зрения химика. М.: Высшая школа, 1991,288 с.

65. Нейрат Г., Бейли К. Белки. Биохимия белковых веществ, ч. 2, М.: ИЛ, 1959,706 с.

66. Носков Ф.С., СлатинБ.А., Лебедева Б.А. и др. Способ получения белкового гвд-ролизата из коллагенсодержащих отходов производства белковой колбасной оболочки. А.с. 1074901, СССР, 1984, бюл. № 7.

67. Телишевская Л.Я., Петрова О.Н. Биологическая оценка пептона га колпагенсо-держащего сырья. Всесоюзная конференция «Актуальные проблемы производства кровезаменителей, консервирование крови, гормональных и органотерапев-тических препаратов», М., 1991.

68. Ивашов В.И., Неклюдов А Д., Бабурина М.И., Илюхина В Л, Чеховская А.А. Способ получения гидролизата из гольевого спилка шкур крупного рогатого скота. Патент РФ № 2017431,1994, бюл. № 15.

69. Monsheimer R., Pfleiderer Е., Method of dissolving collagen-containing tissues. US Patent No 4293647, 6.10.1981.

70. Вишшк А.Л., Варгана A.K., Белоусов H.M., Ершова З.И., Алексеев И.И. Способ получения гвдролизата, используемого в питательных средах для культивирования бактерий. А.с. 1426083, СССР, 1986.

71. Дубинина Г.П., Перельман Е.В., Булк В.Ф., Ершова З.И., Варгина А.К., Винник

72. A.JI. Рост и накопление протеина A Staphylococcus aureus А-676 на среде из непищевого сырья. ЖМЭИ, 1988, 9, с. 24-28.

73. Ермишина И.Г., Власова Т.Ф. Питательная среда для культивирования бифидо-бактерий и лактобактерий «Эпвдермаг». РФ, патент Ks 2039814, 1995.

74. Ермишина И.Г., Мейнерт А.Г., Власова Т.Ф. Способ получения ферментативного гидролизата и питательная среда «Эпидермат» для культивирования клеток эука-риотов. РФ, патент № 2968879, 1996.

75. Борисенко Л.Н., Жацан А.М., Носик Л.И., Ибатуллин И.И., Невмержицкая Л.П. Эффективные методы производства и использования нетрадиционных кормов и кормовых добавок. Обзор, йнформ. УкрНИИНТИ, Киев, 1987, 40 с.

76. Бикгашев Р.У., Недзвецкий В.К., Филиппов Г.С. и др. Способ производства корма из отходов кожевенного производства. A.c. 971223, 1982, бюл. № 41.

77. Dickscheit R. Handbuch der Mikrobiologischen laboratoriumstechnick. Dresden, 1967.

78. Braeumer K, Eckmayer Z., Berg A., Monsheimer R., PfleidererE. Method for making water-soluble hydrolysates of keratinaceous materials. US, Patent No 4232123, 4, 1980.

79. Yoshioka I., Kamimura Y. Keratin hydrolysat useful as hair fixatives. Патент 4279996, США, 7.21.1981.

80. Германова Е.Л., Тараненко И.А., Коростелева Н.М. Способ получения белковой добавки для тпцевых продуктов и комбикормов. Патент № 2010533, 1994, бюл. №7.

81. Плоскирев Н.В. Получение сухих питательных сред из непищевого белка для культивирования бактерий. Доклад на соискание доктора биол. наук. М., 1967, 75 с.

82. Лихварь H.A. Сухие питательные среды из свежих и замороженных отходов рыбной промышленности. Ученые записки ДагНИВИ по производству питательных сред, Махачкала, 1956, 2.

83. Власова Е.В., Виноградова И.Н. Получение анатоксина эдематиенс на питательной среде из рыбо-косгной муки, его антигенные и иммунологические свойства. В кн. Ассоциированные профилактические препараты против раневых инфекций. М., 1959, в. 1, с. 115-121.

84. Сикорский Э. Технология продуктов морского происхождения. М.: Пищевая промышленность, 1974, 520 с.

85. Мухленов А.Г., Тимофеев A.B., Бойков Ю.А., Резвая С.П., Ангелов Б.А., Сера-жуглинов А.О., Никонов В.И., Вишняков А.И. Способ получения гидролизатов. Патент РФ № 1559466, 1996, бюл. № 30.

86. Мухленов А.Г., Бойков Ю.А., Резвая С.П., Тимофеев A.B., Розенталь А.Д. Способ получения гидролизатов из рыбного сырья. Патент РФ № 1755417, 1996, бюл. №31.

87. Каталог сухих питательных сред, выпускаемых в СССР для медицинской бактериологии. М.: МЗ СССР, ГИСК им. Л.А. Тарасевича, 1980, в.1, 26 с.

88. Каталог сухих микробиологических сред питательных сред, выпускаемых в СССР. Махачкала, 1988.

89. Ковалева В.И. Аминокислотный состав рыбных автолизагов- основы сухого питательного агара, применяемого для определения токсигенности дифтерийных микробов. Сб. Вакцины и сыворотки. Материалы по производству, в. 1, М., 1963.

90. Takashi Takasald, Mitsunori Iwamoto. Extraction of fish proteins. UK Patent, GB, 2136002 A, 1984.

91. Ермишина ИХ,, Савин В.H., Власова Т.Ф. Ферментативный гвдролизат внутренних органов рыб «Автофизат». Патент РФ № 2001101,25.07.96.

92. Бевдас Л.Г., Альбицкая О.Н., ЗайцеваГ.Н.,Хвостенко Т.Н., Анисимов О.Л. Способ получения белковой основы микробиологических питательных сред. A.c. 958499,1982, бюл .№ 34.

93. Мин З.В., Дюбченко B.C., Каменный В.И., Левин Э.Д. Способ приготовления питательной среды для выращивания микроорганизмов. A.c. 990809, СССР, 1983, бюл. № 3.

94. Рехина Н.И., Беседана Т.В., Новикова М.В. Продукт из мяса мидий и способ его получения. Патент № 2017439,1994, бюл. № 15.

95. Губанова А.Г., Полшцук JUL, Левшпон Ж.Б., Бипотская O.E., ХристоферзенГ.С., Налесная Т.В., Гайянская ПМ. Способ получения белаково-углеводного мидий-ного концентрата Патент Ks 2066105,1996, бюл. № 25.

96. Беседина Г.В., Буга CA., Королев А.Н., Конопляников А.Г., Новикова М.В., Рехина Н.И., Чимиров Ю.И. Продукт из белок- и ушеводсодержащего сырья водного происхождения и способ его получения. Патент№2093040,1997, бюл. № 29.

97. Крутченский Г.В., Кулясова В.Е., Беляева H.A. Способ получения белкового гид-рояизата го моллюсков. A.c. 436658, СССР, 1974, бюл. № 27.

98. Полшцук Л.Я. и др. Способ получения гранулированного корма. Патент № 2021740,1994, бюл. № 20.

99. Лобастова Г.М., Бевдас Л.Г. Актуальные вопросы разработки препаратов медицинской биотехнолопии. Махачкала, 1988, с. 133-141.

100. Borgstrom G. Shellñsh Protein. Nutritive Aspects, v. 1, Fish as Food. G. Borgstrom ed. Academic Press. New York, 1962.

101. Барашков Г.К. Сравнительная биохимия водорослей. М.: Пищевая промышленность, 1972,336 с.

102. Шмельхова Л.П., Зимина Л.С., Ефремова Л.В. Способ получения белкового гид-ролизата из отходов агарового производства. Патент № 830674, РФ, 1994, бюл. № 14.

103. Буровая Ф.И., Аветисян Б.Г., Ларкин А.И., Трошина Ю.А., Чаленко В.Г. Питательная основа плотных сред для выращивания микробов. A.c. 338115, СССР, 1973, бюл. № 17.

104. Газиумарова Л.Д., Кушиева Т.К. Координационное совещание. Тезисы, Махачкала, 1982.

105. Мигунов А.И., Вопияшин О.Я., Качурмна Л.В., Стулова М.И., Лянгузова И.В., Нынь И.В., Кузнецов O.K. Физико-химическая характеристика питательных сред на основе гидролизата куриных эмбрионов. ЖМЭЙ, 1994, Ks 4, с. 13-18.

106. Ашикбаев H.A., Злойина Ш.З., Абабков CAÍ., Простяков А.П. Оценка качества гидролиз атов из белоксодержащих отходов биопромышленности. Применение химиотерапевтических и белковых препаратов в животноводстве и ветеринарии. Труды ВГНКИ, М„ 1986, с. 3-7.

107. Лихотин АК., Вышинский Г.В. Способ получения корма для животных. Патент № 2009644, 1994, бюл. № 6.

108. Способ приготовления корма для сельскохозяйственных животных. Патент № 2021738,1994, бюл. № 20.

109. Митотин В.Н., Бураков Б.Г., Иванов Н.В., Винидченко HJH., Милютин A.B., Злен-ко Ю.М. Способ получения белковой основы микробиологических питательных сред. A.c. 878789, СССР, 1981, бюл. № 4.

110. Плоскирев HB., Иванов К.С., Савогеев А.Н. Гидролиз рыбной муки панкреатином. Научные работы ЦИЭМ, рефераты и аннотации, 1940, с. 20.

111. ГерцигИ., Тоулова М. Ветеринарные проблемы использования нетрадиционных кормов (с чеш.). М.: Колос, 1983,55 с.

112. Артюхин В.И., Шепелин А.П., Киселева Н.В. Белковые гидролгоаты в производстве питательных сред. Обзорная информ. М.: ВНИИСЭНТИ Минмедпрома СССР, 1990, вып. 9-10, 52 с.

113. Перебейнос A.B. Новые кормовые продукты из отходов переработки морских гидробионгов. Владивосток, Дальневост. Университет, 1995,137 с.

114. Инихов Г.С. Биохимия молока н молочных продуктов. 3 изд., М.: Пищевая промышленность, 1970, 317с.

115. Стан ЕЛ. Казенны молока и их физиологически активные пептвды. Вопросы питания, М.: Медицина, 1987, Ma 1, с. 3-9.

116. Храмцов А.Г., Нестеренко П.Г. Безотходная технология в молочной промышленности. М.: Агропромиздат, 1989, 279 с.

117. Виноградова И.Н. Производственные питательные среды. Руководство по микробиологии, клинике и эпидемиологии инфекционных болезней (под ред. H.H. Жукова-Вережникова). М.: Медгиз, 1962, т. 1, 339-384.

118. Простяков А.П., Трусова Л.И., Цыганкова С.И., Агапова З.А., Масленников А.П., Королев В.М., Ушачева М.Д. Способ получения гидролиз атов из молочной сыворотки для приготовления питательной среды. A.c. 819166, СССР, 1981, бюл. № 13.

119. Простяков А.П., Сергеева С.П., Строкина Г.М., Дьяконов Л.П., Сергеев В.А., Свирвденко Ю.Я., Абрамов Д.В. Сухой ферментативный гидролизат сыворотки молока. A.c. 1460993, СССР, 1989, бюл. N° 7.

120. Карменканова С.Н. Среда для дифференциации энгеробакгерий. A.c. 1049541, СССР, 1984, бюл. № 33.

121. Manual ОХОШ. 4 Ed. Englaad, 1981.

122. Mast International Limited Catalogue. Mersey sad, 1987, DM 104, DM 106.

123. Простяков А.П., Сергеева С.П., Булашова Л.А. Лаетопептон основа питательных сред. Научные основы технологии промышленного производства ветеринарных биологических препаратов. Тезисы 3 конференции, М., 1987, с. 109-110.

124. Родригес Мартинес К., Журбенко P.C., Барротабения Маркес Ф., Варела Янес Ф.Э., Гарсия МарисналХ.М. Получение белковой основы для питательных сред из субпродукта молочной промышленности, ЖМЭИ, 1993, № 1, с. 3-7.

125. Ермишина И.Г. Получение и изучение свойств белковых гидролиз атов для питательных сред тканевых культур. Авгореф. канд. дис„ М., 1982, 21 с.

126. Белова Г.А. и др. Защитная среда для бактериальных препаратов молочнокислых культур, используемых в сыроделии и маслоделии. A.c. 1124028, СССР, 1984, бюл. № 42.

127. Белова А.П., Тузюв A.B., Остроумов Л.А., Белов А.Н., Гусева Н.М. Питательная среда для получения бактериального препарата термофильных молочнокислых бактерий. A.c. 1057534, СССР, 1983, бюл. № 44.

128. Блинов Н.И., Вышинский Г.В. Способ получения гидролизата молозива. A.c. 743680, СССР, 1980, бюл. № 24.

129. Щеглов В.В., Боярский Л.Г. Корма: приготовление, хранение, использование. Справочник. М.: Агрогфомиздат, 1990,255 с.

130. Гизитдинов H.H., Савин В.К., Кереев Я.М. Технология получения сухих белковых гидролизатов гороха и сои, предназначенных для приготовления питательных сред. Вестник сельскохозяйственных наук Казахстана, Алма-Ата, 1975, № 7.

131. Левитов М.М., ТоповцеваВ.А., Клейнер Г.И., Завилейская Г.Ф. и др. Питательная среда для культивирования микроорганизмов. A.c. 158992, СССР, 1963, бюл. № 23.

132. Геслаидзе К. Д. Трипгические гидролизаты из тунгового жмыха для выращивания бруцелл. A.c. 191061, СССР, 1967, бюл. № 3.

133. Белых A.C., Талонов К.П., Амбросов В.А., Нутманова Т.А., Датченко С.Л., Чеко-тина Н.В. Питательная среда для выращивания энтопатогенных бактерий. A.c. 770189, 1984, бюл. № 45.

134. Телишевская Л.Я., Простяков А.П., АгаповаЗ.А., Тавартюшадзе Н.И. Разработка технологии получения пептона из белков растительного происхождения. Труды ВГНКИ, т. 23, М„ 1977, 130-135.

135. Ефимова Н.П., Несчисляев В.А. Способ приготовления питательной основы, используемой в составе питательных сред для контроля препаратов молочнокислых бактерий и бнфвдобакгерий по биологическим показателям. A.c. 1333708, СССР, 1987, бюл. №32.

136. Новосельцева Л.А., Васильева И.П., Некрашевич И.Е. Питательная среда для культивирования анаэробов. A.c. 403725,1973, бюл. № 43.

137. Римарева Л.В., Оверченко М.Б., Серба Е.М., Трифонова В.В. Сравнительная характеристика микробных протеаз по степени гидролиза белковых субстратов. Прикладная биохимия и мшфобиология, 1977, т. 33, № 1, с. 43-48.

138. Hoshiai К. Present and Future of Protein. Demand for Animal Feeding. Abstract. International Symposium on Single-Cell Protein (SCP). Paris, 1981, p. 25-28.

139. Воробьева Л.И. Техническая микробиология, МГУ, 1987,168 с.

140. Бендас Л.Г., СидорчукИ.В. Кормовые дрожжи как исходное сырье питательных сред для культивирования микробов. Лабораторное дело, 1971, № 1, с. 43-45.

141. Лавченко Е.Г., Чудинова А.Д., Зайцева Г.И., Яковлев Т.Е., Панов B.C., Бондарен-ко Е.И., Радьков В.Н., Мишустина Е.Б.,'Хореню Ю.П. Питательная среда для культивирования возбудителя рожи свиней. A.c. 14Ï0523, СССР, 1988, бюл. № 26.

142. Чудинова А Д. Гидролизаты «Ферментолизага биомассы микроорганизмов» для бактериальных питательных сред. Автореф. канд. дис., М., 1986,21 с.

143. Валихова О.И. Биохимическая и токсикологическая характеристика белковых продуктов, полученных микробиологическим синтезом на основе синтетических спиртов. Авгореф. канд. дис., М., 1982,19 с.

144. Семенов С.М. Лабораторные среды для акганомицетов и грибов. М.: Агропро-миздат, 1990, 240 с.

145. McEwen J. Med. J. Aust, 1983, v. 2, Xs 10, p. 503.

146. Пономарева Л.В., Янкевич М.И., Яковлев В.И., Аладьшгкин Л.Н., Крунчак В.Г. Использование мицелиальных отходов производства медицинских препаратов. Антибиотики и химиотерапия, 1990, т. 35, Na 2, с. 43-46.

147. Пономарева Л.В., Пешкова И.П., Цветкова Н.П., Яковлев В.Й., Шмелева И.П., Крунчак В.Г., Щипанов Н.П. Ферментативный гидролиз мицелиальных отходов производства тетрациклина. Антибиотики и химиотерапия, 1990, т. 35, № 4, 42-45.

148. Кириенко Ю.А., Сиренко Л.А., Перевозчиков Н.П. Способ получения белковых гидролизатов водорослей. A.c. 527182, 1977.

149. Борисенхо Е.Г. Изготовление питательных сред из биомассы углеводородокисля-ющих микроорганизмов. Прикладная биохимия и микробиология, 1967, т.З, в. 2, 221-224.

150. Сухарь В.В. и др. Питательная среда для выращивания туляремийного микроба. A.c. 1085230, СССР, 1989, бюл. № 2.

151. Kludas К.Н. Gegenwärtige Probleme der Bakterien Ernährung. 3. Mitteilung. Ober die Bedeutung des Peptons in bakteriologischen Nahnnedien. Arch. Exp. Veter. 1967,21, 2,489-493.

152. Баратова Л.А., Белякова Л.П. Определение аминокислотного состава белков. Методы биохимического эксперимента. МГУ, 1974, 1-36.

153. Mendez Е., Lai С. Y. Regeneration of amino acids from thiazolines formed in the Edman degradation. Anal. Biochem., 1975, v. 68, 47-53.

154. Moor S., Stein W. In book: «Methods in Enzimology». Ed. S. Solomick and N. Caplan, Academic Press, New York, 1965.

155. Неклюдов А.Д., Навашин С.М. Получение белковых гидролизатов с заданными свойствами. Прикладная биохимия и микробиология, 1985, т. 21, № 1, с. 3-17.

156. Бабич М.А. Применение мясных гидролизагных сред в производстве биологических препаратов. Дохг. дисс., М., 1950, 290 с.

157. Скичко Н.Д. Изготовление гвдролшага гепатопептона и пептона «Б», их свойства и применение. Канд. дисс., Покров, 1978, 130 с.

158. Шептун Н.Г. Биохимическое обоснование к получению и использованию гидролизатов фибрина и отходов производства препаратов иммуноглобулинов. Авгореф. канд. дне., Воронеж, 1989, 22 с.

159. Бэйли Дж. Методы химии белков. М.: Мир, 1965,284 с.

160. Кикалишвили В.Н. Технология питательных сред в производстве бактерийных препаратов. Тбилиси, Сабгота Сакартвело, 1963,138 с.

161. Moes А.М. Hydrolysis of proteins. Patent of USA, 1948, № 2442055, K, 326-14.

162. Graen L.C., Rickolo P. Improved recovery of tryptophan following acid hydrolysis of protein. Anal. Biochem., 1972, v. 47, 348-355.

163. Striupi C.G., Croechionig H., D'Amicis G., M, Morisi A., Selvati G. Progress in thepreparation of protein hydiolysates for the treatment of disease related to aminoacid metabolism disorders. Riv. Sci. Technol. Alimenti Ntr. Uni, 1975, v. 5, № 26,89-90.

164. Иванов И. В., Строго в С.Е. Питательная среда на основе солянокислотного гидролиз ала куриных эмбрионов для культивирования клеток животных. П. Отработка режима очистки гидролизага и состава питательной среды. Биотехнология, 1991, № 5,59-62.

165. Ernster J.H. Hydrolyzed protein composition and process used in preparation thereof. Патент, НКИ, № 4545933, 1984.

166. Изатуллаев E.A., Урбисинов Ж.К. К определению триптофана в гвдролизагах белков методом ионообменной хроматографии. Лаб. дело, 1986, № 2, с. 118-119.

167. Способ получения слабоокрашенных коллагеновых гидролиз атов. Патент ГДР, №226153, Изобр. стран мира, 1986, в. 57, № 6, ч. 1.

168. Баженов А.А., Меленчук Ю.И., Терехова Л.В. Патент РФ № 2083129, 1997, бюл. 19.

169. Швыдкая Н.А. Получение белково-витаминных кормовых паст из гидролиз атов витаминного производства. Аигореф. канд. дис., Владивосток, 1974,24 с.

170. Enzyme Nomenclature, recommendations of the nomenclature Committee of the IUB, N. Y., Academic Press, 1984, 646 p.

171. Клесов A.A. Ферментативный катализ, МГУ, 1984,216 с.

172. Buttle D.J., Ritonja A, Pear L.H. et al. FEBS Lett., 1990, v. 260, p. 195-197.

173. Соловьев В.И., Кузнецова Г.Н., Кракова B.3., Агапова З.А., Щеголева О.П., Карпова В.Т. Свойства фицина и методы его получения. Применение протеолити-ческих ферментов в производстве мясных полуфабрикатов. М., 1964,16-29.

174. Tsen С.С., Tappel A.L., Food Res. 1959,24,4,362.

175. El-Gharbawi M., Whitaker J.R., J. Food Sci. 1963,28,128.

176. Ноздрина Т.Д. Модификация низкосортного мясного сырья протеолитическими ферментами гвдробиотов. Авгореф. канд. дис., М„ 1996, 20 с.

177. Мицкевич Л.Г., Мосолов В.В., Бобровская Н.Д. Способ получения сериновых протеиназ Из морепродуктов. SU, № 967482,1980.

178. Лихварь Н.А., Чанпалов П.Ф. и др. Производственное получение рыбных автоли-затов из отходов каспийской кильки для приготовления сухих питательных сред. Уч. записки Дат. НИИ по производству питательных сред, 1957, в. 3,57.

179. Ерохина Л.И., КорольковаН.В., Благородов С.Г.,ШарифулинК.С., Макарова О.О., Ярошенко Н.Д. Способ получения белкового гидролизата эритроцигарной массы. А.с. 1111723, 1984, бюл. № 33.

180. Нестеренко Е.А. Выделение, очистка и некоторые свойства протеиназы В. subtilis шт. 72. Авгореф. кавд. дис., М., 1981,23 с.

181. Nomoto М., Narahashi Y., Murakami J. Rept. Inst. Phys. Chem. Research (Tokyo, Japan), 1959, 35,154.

182. Безбородов А.М. Биосинтез биологически активных веществ микроорганизмами. Л.: Медицина, 1969, 246 с.

183. Абрамов Д.В. Технология гидролиза сывороточных белков молока для ветеринарных целей. Их физико-химические и биологические свойства. Дис. канд. техн. наук, М., 1989,214 с.

184. Александровская Н.Б. Биологическая характеристика дрожжевых автолизагов. Автореф. дис. канд. мед. наук., Рига, 1956.

185. Неклюдов А.Д., Илюхина В.П., Мосина Г.И., Петракова А.Н., Федорова Н.В., Кузнецов В. Д. Гидр о лизующая способность дрожжевых протеаз по отношению к белковым субстратам. Прикладная биохимия и микробиология, 1996, т. 32, № 2, с. 231-236.

186. Классификация и номенклатура ферментов. Отчет Комиссии по ферментам Международного биохимического союза от 1961 г. М., ИЛ, 1962,198 с.

187. NFIA, Laboratory Methods Compendium, 1981, v. 2, p. 496.

188. ГОСТ 20264.2-88 Препараты ферментные. Методы определения протеолитичес-кой активности.

189. Рухлядева А.П., Полыгалина Г.В. Методы определения активности протеолити-ческих ферментов. М., Легкая и пшцевая промышленность, 1981, 288 с.

190. Соловьев В .И., ШумковаИ.А., Карпова В.П., Мамаева С.А. Методы определения активности ферментных препаратов. Применение протеолитических ферментов в производстве мясных полуфабрикатов. М., 1964, с. 38-45.

191. Соловьев В.Д.,Бектемиров Т.А. Тканевые культуры в вирусологии. М.: Медицина, 1963, 199с.

192. Газдаров В.М., Галочкин В.А. Методы анализа активности пищеварительных ферментов. В кн. Методы биохимического анализа (справочник-пособие), под ред. Б.Д. Кальницкого, Bifip, Боровск, 1997, с. 6-29.

193. Filds R. The measurement of amino groups in proteins ajid peptides. Method Ensymol, 1972, v. 25, p. 467.

194. Frolgaer S. Use of Hydrolysates for Protein Supplementation, Food technology, 1994, № 10,86-88.

195. Schmide M.K., Taylor S.L., Nordlee J.A. Use of hydrolyses-based Products in special medical diets. Food technology, 1994, Jfe 10, p. 77-85.

196. Lahl W.J., Braun S. D. Enzymatic production of protein hydrolysates for food uses. Food technology, 1994, № 10, p. 68-71.

197. Pedersen B. Removing Bitterness from Protein Hydrolysates. Food technology, 1994, okt. p. 96-98.

198. Майстер А Биохимия аминокислот, M., ИЛ, 1961, 530 с.

199. Мовсум-Заде К.К., Берестов В.А. Гидролиз аты белка в ветеринарии. Петрозаводск, Карелия, 1989, 158 с.

200. Деев Л.И.,КарагодинВ.П., КудряшовЮ.Б., Лагунов Л.Л., ОрдуханянН.И.,Рехи-на Н.И., Соболев А.С. Гидролизат мидий в качестве радиопрофилактического средства, 1991, № 4.

201. Знаменская Т.В. В сб. Актуальные вопросы переливания крови, в. 7, Л„ 1959, с. 329-337.

202. Шнеерсон А.Н., КивманГЛ. К вопросу о токсичности мясопепгонных бульонов. Бюллетень 1/42 по обмену опытом работы НИИ вакцин и сывороток. 1953, с. 65.

203. Филатов А.Н., Чаплыгина З.А., ДеппМ.Е. Белковые гидролизаты. Л: Медицина, 1968, 184 с.

204. Бабич М.А. Сравнительная оценка мясо-пепгонного бульона со средой гидролизат по явлениям анафилактического шока. Тр. Казанского научно-исследовательского ветеринарного института, Казань, 1940, 4.

205. Wretling K.A. Verfahren zur Herstellung von Aminosäuregemischen im besondern 1 ' intravenöse Nährungseingabe. Patent BD No 875992, 1953.

206. White A„ Weinstein J. Blood derivate and substitutes. Baltimore, 1947.

207. Губергриц M.M., Левин A.B., Каменецкий Ш.Э. Клиническая медицина, 1949 27,4,с.24-28.

208. Васильев П.С., Суздалева В.В. Препараты для белкового парентерального пита ния. Справочник по переливанию крови и кровезаменителей. М.: Медицина, 1982

209. Тринус О.П. Фармакотерапевтический справочник. Киев: Здоровье, 1989, 640 с.

210. Калашник ИЛ. Стимулирующая терапия в ветеринарии. Киев: Урожай, 1990,140 с

211. Лекарственные средства, применяемые в медицинской практике в СССР. Спра вочник, под ред. М.А. Клюева; изд. 2, М.: Медицина, 1990, 512 с.

212. Кирюткин Г.В., Тимофеев Б.А., Созияов В.А. Справочник ветеринарных препа ратов. Химиотерапевтические препараты, г. Киров, 1997, 597 с.

213. Afar J., Rogozkin W. Naturwissenschaften, 1961,48,22, p. 696-700.

214. Макаров Н.В.,ЖарковаГ.Ю., МаксимнжН.Н., Рябинина Л.Ю. Влияние препара та Риал на организм лошадей. Ветеринария, 1994, № 1, с. 48-50.

215. Цыганкова С.И., Комаров A.A. Физико-химические свойства сухой формы препа para Авиамин. Сб. трупов ВГНКИ, Применение химиотерапевгических препара тов в ветеринарии и разработка методов их контроля. М., 1989, с. 120-125.

216. Максимюк H.H., Телишевская Л.Я., Рукавишников A.B. Испытание препарат «Пепгвдамин» на цыплятах раннего возраста. Труды ВГНКИ, т. 56, М., 1994 с. 78-83.

217. Комаров A.A. Анализ стимулирующего действия препаратов Авигпобулин неспецифический и Авиамин на резистентность цыплят. Труды ВГТЖИ Применени химиотерапевтических препаратов в ветеринарии и разработка методов их контроля. M., 1989, с. 83-87.

218. Степанова М.В., Шагинян И.А., Носкова В.П., Вертиев Ю.В., Езепчук Е.В. Испытание различных питательных сред для продукции внутриклеточного термолабильного энгеротоксина штаммами H 74-114 и 86 Escherichia coli. ЖМЭИ, M., Медицина, 1985, № 6, с. 23-26.

219. MeInick J.L.,RiordanJ. Ртос. Soc. Exp. Biol. Med., 1952, 81, 208. •

220. Лихачев H.B., Шеманова Г.Ф., Орлов С.Д Питательная среда для культивирования эпителия почек крупного рогатого скота и свиней. Труды ГНКИ ветпрепара-тов, М., 1961, т. 9, с. 34-38.

221. Коренова А.И., Амбросова С.М., Фаустов В.С Получение питательной среды для клеток животных на основе ферментативных гвдролизатов казеина. В кн.

222. Совершенствование техники микробиологических производств. М., 1983, с. 45-52.

223. Дьяконов Л.П., Конюхов А.Ф., Гальнбек Т.В. Культивирование клеток животных на усовершенствованной среде. Актуальные проблемы ветеринарной вирусологии. Труды ВИЭВ, т. 64, М., 1987, с. 17-20.

224. Злобина Ш.З., Ашихбаев H.A., Смирнова И.М. Использование некондиционных перепелиных яиц для изготовления пздролизата. Контроль качества химиотерапевтических препаратов. Труды ВГНКИ, М., 1987, с. 53-56.

225. Гудим а О.С., Колесникова H.A., Шоншев Л.Н. Культивирование клеток Hela на питательных средах с гидролиз агами альбумина сыворотки крови человека и животных. Вопр. вирусологии, 1961, № 3, с. 375-379.

226. Буденная Г.Н., Шамгина Л.К., Кураш Т.П. Опыт получения и применения отечественных питательных сред. Научные основы технологии промышленного производства ветеринарных биологических препаратов. Тезисы докладов 2 Всесоюзной конф., М., 1981, с. 136-137.

227. Субаев Г.Х, Жуковский AJI., Старчеус А,П. Использование среды гемогидроли-зат 5%-ный для культивирования животных клеток. Бюллетень ВИЭВ, в. 49, М., 1983, с. 57-61.

228. Сваровская Л.Й., Митюкова Т.Л., Кускова З.Р., Сошникова Л.Я. Химическая характеристика гидролизатов крови лошади, полученных различными методами. В сб. научных трудов НИВС и ТМИ. М„ 1973,23, с. 107-110

229. Дьяконов Л .П., Цыганкова С.И., Строкина Г.М., Трусова Л.И., Непоклонова Е.А., Федорова Е.С. Гвдролизаты белков сыворотки крови (ГСБК) для выращивания клеточных культур. Контроль качества химиотерапевтических препаратов. Труды ВГНКИ, 1987, с. 39-44.

230. Панкова Г.Е., Цуверкалов Д.А. Культивирование некоторых тканей животных на средах из мышечных гидролизатов. М., Вопросы ветеринарной вирусологии, 1964, с. 9-12.

231. Блинова Л.П. и др. Применение ферментативного гидролизата биомассы хлореллы в средах для выращивания клеток эукариот. ЖМЭИ, 1995, № 6, 7.

232. Строгов С.Е., Королев В.И. Аминокислоты в гидролизных средах для культивирования клеток животных. Биотехнология, 1987, т. 3, № 5, с. 596-601.

233. Ночевный В.Т., Башашкина НА., Элизбарашвили Э.И. Методические указания по количественному контролю биологических свойств гидролизатных питательных сред (ГПС) и сыворотки крови (CK) животных. ГУВ, ВГНКИ, М„ 1990.

234. Ермишина И.Г., Сергеева С.П., Простяков А.П. Химический состав и биологические свойства белковых гидролизатов. Бюллетень ВИЭВ, в.49,М., 1983, с.74-77.

235. Самуйленко А.Я., Скичко Н.Д., Еремец В.И., Соколов В. Д. Анализ состава пит тельных сред, изготовленных с использованием белковых гидролизатов. Ак альные проблемы ветеринарной вирусологии и бактериологии. Труды ВИЗ т. 64, М„ 1987, с. 66-68.

236. Долинов К.Е. Основы технологии сухих биомэтериалов. М.: Медицина, 196 231с.

237. Колесов С.Г., Чернецкий Ю.П. Лиофилизация микроорганизмов и биоло; чесхих препаратов. Ветеринарные препараты. Справочник. М.: Колос, 1981 с. 24-33.

238. Руководство по вакцинному и сывороточному делу, под ред. Бургасова ГШ. M Медицина, 1978,439 с.

239. Злобина Ш.З., Гокарик Э.Ф., Авдеева Г.А. Устойчивость сухой вирус-вакци против болезни Марека после разведения. Передовой научно-производственны опыт в биологической промышленности, М., 1976, № 2, с. 11-13.

240. СадовниковаМ.С., Беликов Б.М. Применение аминокислот в промышленности фармакологии. Обзор, М., ОНТИ микробиологической промышленности, IV с рия, 1977, 83 с.

241. Angelo JA., Shahani K.M., Kilara A. Effect of different proteases on whey protein Milchwiss. 1982, v. 37, No 4, p. 212-215.

242. Крылова В.Б., Попов B.H. Способ получения белкового гидролизата га керап содержащего сырья. A.c. 1161064, СССР, 1985, бюл. № 22.

243. Frech G., Allty L.V., Stiles M.L., Levinson R.S. Sodium acetate as a preservative i protein hydrolysates solutions. Amer. J. Hosp. Pharm., 1979, v. 36, p. 1672-1675.

244. Иванов И.В., Строгов C.E. Питательная среда на основе аминокислотного п ролизата куриных эмбрионов для культивирования клеток животных. 1. Б йоте нология, 1991, № 3, с. 54-55.

245. Mueller J.H., Johnson E.R. Acid hydrolysates of casein to replace peptone in th preparation of bacteriological media, J. Immunol., 1941,40,21.

246. Сивакова Н.П. Получение нового аминокислотного препарата для парентера нога питания методом глубокого гидролиза белка и изучение его состава. Ав реф. кавд. дне. Л.: Ин-т переливания крови, 1981.

247. Гасха П.А., Андрианов A.M., Рубан В.В., Пасечник И.В. Деминерализация р створов белков электродиализом. Изв. Вузов. Пищевая технология, 1974, № 5, 169-170.

248. Рассулин Ю.А., Марданян М.М., Соковых B.C., Неклюдов А.Д., Макаров Г. Изучение возможных путей усовершенствования промышленных гидролизато Химико-фармацевтический журнал, 1983, № 7, с. 850-855.

249. Тер-Сархислн Э.М., Жилов В.Х. Способ получения очищенного белкового п ролизата. Патент РФ № 95108448, 1996, бюл. № 9.

250. Беликов В.М., Гордиеню C.B., Лагов В.К.,ЦыряпкинВ.А., Андрианов В.В., Бе нова Г.И., Неклюдов А.Д. Аминокислотный состав препаратов из автолизато пекарских дрожжей. Прикладная биохимия и микробиология, 1978, т. 14, вып. 60-66.

251. Pope C.G., Smitli M.L. The routine preparation of diphtheria toxin of high value, Path. Bact., 1932, 35,573.

252. Комаров A.A. Способ получения, физико-химическая характеристика и иммун биологическое действие аминокислотно-пепгидного пищевого препарата д птиц. Авгореф. кавд. биол. наук, М., 1991,24 с.

253. Егорова В.И., Нежута A.A., Токарик Э.Ф., Мкаслак A.A. Исследование процессраспылительного высушивания защитной среды на основе пептона. Передовой научно-производственный опыт в биологической промышленности. М., 1984, № 3-А с. 20-23.

254. Простяков А.П., Агапова 3.А., Таварткиладзе Н.И., Ментешашвили Ц.А. Пептон для питательных сред. A.c. 917524, СССР, 1982, бюл. № 12.

255. Лабинская A.C. Микробиология с техникой микробиологических исследований. М.: Медицина, 1978, 392 с.

256. Беликов В.М., Антонова Т.В., Квасов Б.А. Кинетика гидролиза казеина протеоли-тическими ферментами. Биоорганическая химия, 1979,т.5, Ks 3, с. 449-457.

257. БирюковВ.В., КангереВ.М. Оптимизация периодических процессов микробиологического синтеза. М.: Наука, 1985,292 с.

258. Адлер Ю.П. Введение в планирование эксперимента. М.: Металлургия, 1969,159 с.

259. Хигаришвюш Р.П., Осидзе Д.Ф., Биценко В.А. Методическое руководство по приготовлению и контролю бактериологических питательных сред. Тбилиси, 1977.

260. Мейнелл Дж., Мейнелл Э. Экспериментальная микробиология. М.: Мир, 1967, 347 с.

261. Gladstone G.P., Fildes P., A simple culture medium for general use without meat extract or peptone. Brit. J. exp. Path., 1940, 21,161.

262. Агапова З.А. Контроль пептона, применяемого в биопромышленности. Физико-химические методы контроля ингредиентов, питательных сред и биопрепаратов. М., 1970, с. 63-71.

263. Калмыков П.Е., Голубев Т.И. Белковый препарат для парентерального питания -аминопенщц. Советская медицина. 1956, Na 3, с. 66-69.

264. Чаплыгина З.А., Горская H.A., Немиоль Л.Н. О методах получения лечебных препаратов расщепленного белка. Актуальные вопросы парентерального питания. Рига: Зинатне, 1972, с. 145-150.

265. Практикум по биохимии, М.: МГУ, 1989, 509 с.

266. Гаврилов Н.И. Практические занятая по биохимии. М.: Госиздат, 1927.

267. Методические рекомендации по физико-химическому и биологическому контролю белковых гидролиз атов для бактериологических питательных сред. М.: ВНИиТИБП, ВГЮСИ, 1983,26 с.

268. Высокоэффективная жидкостная хроматография в биохимии. Под ред. А. Хен-шен и др. М.: Мир, 1988,688 с.

269. Пешков М.А. Микробиологические методы исследования при инфекционных заболеваниях. М., 1949.

270. Horn M.L., JonesD.B. A rapid colorimetric method for the determination of tryptophane in proteins and foods. J. Biol. Chem., 1945, 157,1, 153-167.

271. Горовая А.И. Тканевая терапия no Филатову. Одесса, 1977, с. 31.

272. Руководящие методические материалы по экспериментальному и клиническому изучению новых лекарственных средств. Минздрав, фармакологический комитет, ч. 6, М., 1986, с. 159-179.

273. Колабская Л.С., Попова В.Д., Маккавейская Е.А. и др. Рекомендации по определению показателей естественной резистенции птиц. Л.: ВНИВИП, 1980, 34 с.

274. Фримель Г. Иммунологические методы, под ред. Г. Фримеля. М.: Медицина, 198 с. 269.

275. Максимюк H.H., Телишевская Л .Я. Модификация метода определения бактер цвдной активности сыворотки крови. Ветеринария, 1995, № 2, с. 35-36.

276. Щедрин Е.Л., НевзгодинаМ.В., Тихонова Л.Н. Экспресс-метод определения тивности тканевых препаратов. Труды ВГНКИ, М., 1980, с. 40-42.

277. Пожаров A.B., ПапутскаяН.И., Тигаренвд Ю.Н., Лебедев В.Ф., Захаров И.С. Мею биотестирования по хемотаксической реакции парамеций. В кн. Методы биотес тирования вод. Черноголовка, 1988, с. 99-103.

278. КорнееваН.А. Экспресс-биологические методы оценки и контроля полимерн материалов, химических и биологически активных веществ. Гос. Агропромыш ленный комитет СССР, 1989, 8 с.

279. Телишевская Л.Я, Первова Л.М. Метод определения пригодности питательнь сред для образования токсических продуктов. ЖМЭИ, 1996, № 4, с. 84-85.

280. Тарков М.И., Вакараш H.A. О возможности использования физиологических тес тов для стандартизации питательных сред. Тезисы совещания экспертов социали стачесшх стран по стандартизации сухих питательных сред, М., 1975, с. 95-99.

281. Максимюк H.H., Телишевская Л.Я., Комаров A.A., Использование протеолити ческих ферментов для получения белковых гидролизатов. Ветеринария, 1993 № 7, с. 28-30.

282. Рассулин Ю.А., Каверзнева Е.Д., Еркомашвили Г.С., Смольников В.П., Суджя A.B. Способ получения гвдролизатов, A.c. СССР, № 566590, 1977, бюл. № 28.

283. Ткешелашвнпи Т.В., Степанова Ц.Н., Дзигуа М.Д. Способ получения белкового гидролизата. A.c. 1106469, 1984, бюл. № 29.

284. Комлев А.П., ЧечеткинП.И., ДонН.Р., Кирсанова Н.В. Способ подготовки колла-генсодержащего сырья для производства колбасной оболочки. A.c. № 680713, 1979, бюл. № 31.

285. Eckmayer Z., Berg A., Monsheimer R., Braeumer К., Pfleiderer E. Method for making water-soluble hydrolyzates ofkeratinaceous material. Патент США, № 4232123,1979.

286. DanewP., KlossekP. Verfahren zur Spaltung von Keratinen. Патент №276695 (ЩР), 1990.

287. Неклюдов А.Д., Бердутина A.B., Иванкин А.Н., Карпо Б.С., Осока A.B. Определение кинетических констант гидролиза керагинсодержадцего сырья. Прикладная биохимия и микробиология, 1999, т. 35, № 1, с. 45-49.

288. Мигалев В.Г. Изучение динамики накопления аминокислот в рыбных автолиза-тах. Ученые записки Дат. НИИ питательных сред, 1964, вып. 4, с. 48-61.

289. Васильев П.С., Росляков В.Я., Балабанов Б.П., Гарасенко И.С. Исследование оптимальных условий гидролиза казеина. Проблемы парентерального питания. Сб. трудов ЦНИИ гематологии и переливания крови, М., 1981, с. 14-18.

290. Nutrient media containing protein hydrolysates. Патент GB, № 2099454 А, 05.1982.

291. BUenberger W. Method for hydrolysis of casein using orthophosphorous acids or montmorillonite. Петенг США, № 4181651, 08.02.1978.

292. Ткаченко В.В.,Никаноров Б.А., ЕфимоваМ.Е.,Коротеева Л.А. Способ получения гидролизатов из протеинсодержащего сырья. A.c. СССР № 543503, 1977, №3.

293. Способ приготовления питательной среды для выращивания молочнокислых бактерий. A.c. Ks 408964,1973, № 48.

294. Проблемы парентерального питания. Сб. трудов ЦНИИ гематологии и переливания крови, под ред. П.С. Васильева, М., 1981, 119 с.

295. Воробьев М.М., Левичева И.Ю., Беликов В.М. Исследование начальной кинетики гидролиза белков молока химотрипсином. Прикладная биохимия и микробиология , 1996, т. 32, № 2, с. 237-241.

296. Schmidt Р., Lieberzeit R., Punke D., Guettner H. Verfahren zur Herstellung von protein Partialhydrolysaten für die Impfstoffproduktion. Заявка № 155079, ГДР, 1982.

297. Шкляр Б.М., Шпокене А.П., Рагавичус А.Б., Лобанлк А.Г., Ужкуренас А.П., Гребенко В.В. Способ получения белковых гидролизатов. A.c. СССР № 649745, 1979, №8.

298. Трубачев И.Н., Тирранен Л.С. Питательная среда для выращивания бактерий. А.с. СССР № 1490155,1989, бюл. 24; поправка -1990, № 3.

299. Простяков А.П., Сергеева С.П., Караваев Б.Е., Еулашова Л.А. Пептидный состав гидролиз атов белков сыворотки молока. Применение химиотерапевтических препаратов в ветеринарии и разработка методов их контроля. М., 1989, с. 103-108.

300. Глушкова А.И., Ненашев В.П., Голшмид В.К. Изучение питательной среды и токсина Gl. perftingens типа А фильтрацией через гель-сефадекс. Токсины-анатоксины и антитоксические сыворотки. Труды конференции, МНИИ вакцин и сывороток. М., 1969, с. 97.

301. Смирнова Г.А., Раскин Б.М., Мельникова В.А., Целигорова Е.Л. Изучение пептидного и аминокислотного состава различных белковых основ питательных сред. ЖМЭИ, 1985, № 12, с. 22-27.

302. Караваев Б.Е., Телишевская Л.Я., Аверьянова Е.Г. Содержание аминокислот и пептидов в гидролизатах белоксодержащего сырья. Груды ВГНКИ, Применение химиотерапевтических препаратов в ветеринарии и разработка методов их контроля, М„ 1989, с. 59-64.

303. Комаров А.А., Простяков А.П., Цыганкова С.И., Трусова Л.И. Получение, свойства и применение препарата Авиамин сухой. Ветеринария, 1991, № 4, с. 52-55.

304. Санцевич Н.И., Кадомцева В.М., Аминов Р.И., Денисова С.В., Смирнова Г.А., Мельникова В.А. Разработка питательных сред для культивирования рекомби-нантных штаммов Escherichia coli. ЖМЭИ, 1994, № 5, с. 6-9.

305. Телишевская Л.Я, Максимюк H.H., Караваев Б.Е., Лавченко Е.Г., Динамика содержания пептидов в процессе панкреатического гидролиза и хранения гидро-лизатов. Вопросы ветеринарной биологии. Сб. трудов MBA, М., 1994, с. 116-119.

306. Грин Н., Нейрат Г. Протеолигические ферменты. В кн. Белки под ред. Нейрата Г. и Бейли К. Биохимия белковых веществ, ч. 2, т. 3. М.: ИЛ, 1959, с. 7-165.

307. Шутов А.Д., Сенюк В.И., Кохановская И.А., Пинеда X. Высокомолекулярные продукты'гидролиза глицинина сои трипсином. Биохимия , 1993, т. 58, вып. 2, с. 301-312.

308. Телишевская Л.Я., Максимюк H.H., Комаров А. А., Караваев Б.Е. Изучение рост-стимулируюгцмх компонентов гель-фильтрационных фракций панкреатических белковых пщролизатов. Биотехнология, 1995, № 11-12, с. 33-38.

309. Богатков C.B., Фролова Т.Г., Грачева И.М., Неклюдов А.Д., Логинова Т.А. Оптимизация гидролизагов белков щелочной протеиназойВ. subtilis. Прикладная биохимия и микробиология, 1982, т. 28, в. 1, с. 71-75.

310. Воробьев М.М., Пасконова Е.А., Витт C.B., Беликов В.М. Зависимость свойств хроматографических фракций протосубтипиновых гвдролизатов казеина от условий протеолиза. Биотехнология, 1986, № 4, с. 40-44.

311. Неклюдов А.Д., Цибанов В.В., Черненко Г.Т., Сорокин В.В. Количественное определение пептидов а белковыхгвдролизагахмедицинского назначения. Вопросы питания, 1980, № 4, с. 47-49.

312. Разработка новых и усовершенствование существующих сухих диагностических и производственных питательных сред, их стандартизация и методы контроля. Материалы 1-го Всесоюзного рабочего совещания. Махачкала, 1975.

313. Тезисы совещания экспертов социалистических стран по стандартизации сухих питательных сред. М., 1975, 104 с.

314. Телишевская Л.Я., Простяков А.П., Цыганкова С.И., Трусова Л.И. Контроль и стандартизация компонентов и питательных сред бактериальных культур. Бюллетень ВИЭВ, выл. 49, М., 1983, с. 83-89

315. Булашова Л.А. Биохимические свойства лаетопепгона и его использование в составе бактериальных питательных сред. Автор, кавд. дис. Казань, 1988, 18 с.

316. Гавристова И.А., Бендас Л.Г. Характеристика белковых основ бактериологических питательных сред по содержанию углеводов. ЖМЭИ, 1991, № 5, с. 76.

317. Телишевская Л.Я., Великанова Т.А., Караваев Б.Е. Стандартизация питательных сред и их компонентов. Совершенствование методов государственного контроля ветеринарных препаратов. Тезисы докладов Всесоюзной научной конференции. М„ 1991, с. 236-238.

318. Плехан М.И. Спектрофотометрия биуретовых комплексов как метод исследования полипептидов и белков. В кн. Химия белка, вып. 1, 1961, МГУ, с. 191-244.

319. Телишевская Л.Я., Простяков А.П., Агапова З.А. Спектрофотометрическая оценка биуретовой реакции при качественном и количественном анализе пептонов и питательных сред. Труды ВГНКИ, т. 22, M., 1975, с. 197-208.

320. Белокрылов Г.А., Попова О.Я., Молчанова И.В., Сорочинская Е.И., Анохина В.В.

321. Различие действия пептидов и составляющих их аминокислот на иммунный ответ и фагоцитоз мышей. Иммунология, 1991, № 5, с. 46-48.

322. Неклюдов А.Д. Метаболизм аминокислот и их использование при создании гемо-коррегирующих препаратов. Антибиотики и медицинская биотехнология, 1987, т. 32, №4, с. 302-312.

323. Кремер Ю.Н. Биохимия белкового питания. Анаболические эффекты пищевого белка и определяющие их факторы. Рига: Зинатае, 1965,468 с.

324. Неклюдов А. Д. Алифатические а-аминокяслоты как биологически активные соединения. Антибиотики и химиотерапия, 1990, т. 35, Я® 4, с. 51-55.

325. Неклюдов А.Д. Биологические свойства ароматических, гетероциклических и алифатических ю-аминокислот. Антибиотики и химиотерапия, 1990, т. 35, № 5, с. 51-54.

326. Рисман М. Биологически активные пищевые добавки: неизвестное об известном. Пер. с анг. Арт-Бизнес Цешр, М., 1998, 489 с.

327. Козлюк A.C., Шройт И.Г., Стовбун С.Ф.,Рыженко М.В., Анисимова Л.А., Гроз-ман М.М., Левко Т.И. Иммуностимулирующее действие глицината цинка при формировании специфической защиты от столбняка. ЖМЭИ, 1994, № 5, с. 83-85.

328. Приходько Г.Т. Влияние медной соли метионина на процессы рубцового метаболизма в организме овец. Лечебно-профилактические и стимулирующие средства при незаразных болезнях животных. Труды ВГНКИ, М., 1981, с. 26-29.

329. Дорожкин В.И. Исследование биологического действия некоторых хелатных соединений. Труды ВГНКИ, т. 56, М., 1994, с. 90-92.

330. Сергеев В.А. Размножение вирусов животных в культуре ткани. М.: Колос, 1966, 311 с.

331. Ермишина И.Г Динамика накопления аммиака и утилизации аминокислот в культуре клеток почек крольчат в процессе выращивания та средах с гидролизатами белков. Тезисы докл. Научно-производственной конференции. М.: ГНКИ, 1972, с. 151-152.

332. Рубан Е.Л., Вербина Н.М., Бутенко С.А., Озолинь Р.К., Заринь Д.Г. Биосинтез аминокислот микроорганизмами. М.: Наука, 1968,293 с.

333. Власенко В.Ф, Питательные потребности холерных и Холероподобных неагпоти-нирующих вибрионов. ЖМЭИ, 1971, № 1,140.

334. Gladstone G.P. Inter-relationships between aminoacids in the nutrition ofB. anthracis. Brit. J. Exptl. Path., 1939, 20, 2, p. 189-200.

335. Лазовская А.Л. Изменение аминокислотного состава синтетической среды при росте микобактерий туберкулеза. ЖМЭИ, 1962, № 5, с. 67-68.

336. Касьянов А.Н. Динамика свободных аминокислот питательной среды в процессе развития культуры Brucella sius 22. Бюллетень ВИЭВ, 1971, вып. 10, с. 144-147.

337. ПтушкинИ.В., ЭлькинС.Б., Давыдова Т.И., БеспаловаМ.В. Выращивание в жидкой питательной среде концентрированных культур коклюшной палочки, пригодных для изготовления вакцины. В сб. Вакцины и сыворотки. Материалы по производству. М., 1963, в. 1,170.

338. Блохина И.Н.,ПероваР.С., Лавровская В.М. Изменение аминокислотного состава питательной среды в процессе роста микробов кишечной группы. ЖМЭИ, 1958, № 10, с. 12-18.

339. Лавченко Е.Г. Аминокислотный обмен пастерелл. Труды Ставропольского сель-хоз. института, 1967, в. 24, с. 289-292.

340. Ильницкая Е.А., Чеботарева С.В., Лобанова А.Н., Ларионова Л.В., Ненашева Н. А. Динамика роста и токсинообразования дифтерийной культуры в условиях глубинного выращивания. В сб. Токсины анатоксины и антитоксические сыворотки, М. 1969, 69 с.

341. Pogany J., Рарр L. Studies on the metabolismofErysipelothrixrhusiopathiae. Acta veterinaria Hungar, 13, 1963, р. 1-9.

342. Соловьев Л.Б. Изучение сухой споровой культуры С1. chauvoei для проверки им-муногенной активности вакцины против эмфизематозного карбункула. Автореф. кавд. дис., М., 1970,16 с.

343. Плеских А.С., Ремигайло Т.П. Изменение кислотно-казеиновой питательной среды под влиянием культивирования Cl. oedematiens в разных условиях. Труды ГНКИ, т. 20, М., 1974, с. 184-188.

344. Самарина О.П. Хромато графическое исследование аминокислотного состава белков В. perfringens и питательной среды во время роста и токсинообразования. Вопр. медицинской химии, 1953, г. 5, с. 166-174.

345. Крапивницкий Ф.И. Влияние различных аминокислот на рост и токсинообразо-вание возбудителей анаэробных инфекций (дизентерии ягнят Cl. perfringens типа В и инфекционной энтеротоксемии овец - Cl. perfringens типа D). Автореф. канд. дис., М., 1970.

346. Телишевская Л.Я, Шуляк Ф.С. Идентификация культуры Erysipelothrix insidiosa методом определения аргининдезиминазной активности. ЖМЭИ, 1975, № 1, с. 144-145.

347. Has lam S.C., Kotloy J.M., Mitchel TJ. et al. Growth of Clostridium difficile and production of toxins A and В in complex and defined media. J. Med. Microbiol., 1986, v. 21, N4, p. 293-297.

348. Frouin A., Guillaumie M. Culture du Bacille Tuberculeux sur milieux synthetiques. Inst. Pasteur, 1928,42, 6, 567-694.

349. Zobell C., Meyer K. Metabolism studies on the brucella group. 8. Nutrient requirements in synthetic mediums. J. Infect. Dis„ 1932, 51,344-360.

350. Porter J. R. Bacterial chemistry and physiology. New Jork, London, 1947,1073 p.

351. Bergey's Manual of Determinative Bacteriology. 8 ed. Eds. Buchanan R.E., Gibbons N.E. The Williams and Wilkins Compaay. Baltimore, 1974,1246 p.

352. Кузин A.M. Химия и биохимия патогенных микробов. М., Медгиз, 1946,276 с.

353. Herbert D. Studies on the nutrition of Pasteurella pestis and factors affecting the growth of isolated cells on an agar surface. Brit. J. Exp. Path., 1949, 30,509 c.

354. Мартиневсшй И. Л. Биологии и генетические особенности чумного и близкородственных ему микробов. М.: Медицина, 1969,295 с.

355. Koser S.A. Growth factors of microorganisms. Ann. Review of microbiology, v. 2, 1948, p. 121-142

356. Topley W.W., Wilson G.S. Topleyand Wilson's principles of bacteriology and immunity, 1955,1, 2.

357. Barker H.A. The chemistry and metabolism of bacteria. Ann. Review of biochemistry, 1941,10, p. 553-586.

358. Стефенсон M. Метаболизм бактерий. M.: ИЛ, 1951,448 с.

359. Carlsson J. Nutritional requirement of Streptococcus sanguis. Arch. Oral. Biol. 1972, 17, No 9, p. 1327-1332.

360. Guirard B.M. Microbial nutrition. Ann. Rev. of Microbiol., 1958,12, p. 247-278.

361. Cohen S., Snyder J.C., Miller J.H. Factors concerned in the growth of Coiynebacterium diphtheriae from minute inocula. J. Bact., 1941,41,581-589.

362. Hutner S.H. Some growth requirements of Erysipelothrix and Listerella. J. Bact. 1942, 43, p. 629-640.

363. Zimmerman G., Kludas K.H. Über ein Wachstumspeptid von Erysipelothrix rhusiopathiae. Arch. Exp. Veterinarmed., 1956,10, p. 237-245.

364. Kalab D. Arginine- und Peptid-b-Stofiwechsel der Rotlaufbakterien. Sb. Ceskoslov. Akad. Zern. Vet., 1959,4,4, 32,141.

365. Телишевская Л .Я. Изучение аминокислотного обмена возбудителя рожи свиней при вегетации на искусственных питательных средах. Труды ГНКИ вегпрепара-тов, М., 1971, т. 17, с. 256-260.

366. Porter J.R., Pelczar MJ. Some growth factor requirements of several strains of Listeria monocytogenes. J. Bact. 1941,42,141.

367. Cury A., de Coes P., Hutner S.H., Starr T.J. Simplified media for Listeria and Erysipelothrix. Bact. Proc. 1952,55.

368. Трусова Л.И., Телишевская Л.Я. Изучение обмена веществ возбудителя листери-оза- Listeria monocytogenes. Труды ГНКИ, М., 1972, х 18, с. 275-279.

369. Jayko L.G., Lichstein Н.С. Nutritional factors concerned with growth and lecitinas production by Clostridium perftingens. J. of infections diseases, 1959, v. 104, No 2. p. 142-151.

370. Матвеев К.И. Эпидемиология и профилактика столбняка. М.: Медгиз, 1960,338 с.

371. Савин В.Р. Влияние некоторых аминокислот на ро ст, токсинообразование возбудителей ботулизма А, В, С и Е и их токсины. ЖМЭИ, 43,1966, № 7, с. 66-69.

372. Bowers L.E., Williams О.В. Effect of arginin on growth and lysis of Clostridium botulinum. J. Bacteriol., 85,1963, Ns 5, p. 1175-1176.

373. Wright L.D. Nutrition of bacteria and fungi. Ann. Rev. Microbiol. 1956, 10, p. 141172.

374. Sussman A.J., Gilvard C. Peptide transport and metabolism in bacteria. Ann. Rev. Biochem. 1971, v. 40, p. 397-408.

375. Pittman K.A., Laksmanan S., Bryant M.R. Oligopeptide uptake by Bacteroides ruminicola. J. Bact. 1967, 93, p. 1499-1508.

376. Grampton R.F. Effect of semistarvation on intestinal absorption of L-metionine and the dipeptide L-metionyl-L-metionine in the rat. J. Physiol., 1970, v. 207, No 2, p. 66-67.

377. SilkD.BA., Marre T.S., Addison J.M. etal. Absorption of amino acids from an amino acids mixture simulating casein and a tryptic hydrolysates of casein in man. Clin. Sci Molecular Med. 1973, v. 45, No 5, p. 715-719.

378. Nevej H., Smyth D.H. Cellular mechanisms in intestinal transfer of amino acid. J. Physiology, 1962, v. 164, No 3, p. 527-551.

379. Ашмарин И.П. Гипотеза о континууме регуляторных пепгвдов. V Всесоюзный биохимический съезд. М.: Наука, 1985, т. 1,с. 81-82.

380. Ершов Ф.И., Малиновская В.В. Иммуномодупяторы в профилактике и терапии вирусных инфекций. ЖМЭИ, 1996, № 3, с. 122-125.

381. Петров Р.В. Иммунология. М.: Медицина, 1987,415 с.

382. Михайлова А. А., Захарова Л.А.,Каглинский А.В. Регуляторные пептиды костного мозга, обладающие иммуностимулирующей и опиаголодобной активностями. V Всесоюзный биохимический съезд: Тезисы симпозиальных докладов. М.: Наука, 1985, т. 1, с. 176-177.

383. Морозов В.Г., Хавинсон В.Х. Новый класс биологических регуляторов многоклеточных систем-цитомедины. Успехи современной биологии. 1983, т. 96, вып. 3 (6), с. 339-352.

384. Щедрин Е.Л., Петров С.П., Микашина Е.Б., Кадирова Г.П., Бетинкур Р.С. Стимуляция киллерной активности Т-лимфоцитов биологически активными пептидами из переживающей ткани селезенки. Там же, с. 77-78.

385. Филиппова Т.Л., Богаутдинов З.Ф. Антивирусная активность пептидных фракций из селезенки быка. Труды ВГНКИ, т. 59, М., 1996, с. 126-129.

386. Свирежева М.Н. Структурная и функциональная гетерогенность регуляторных лейкопептидов человека и быка. Биохимия сельскохозяйственных животных и продовольственная программа. Всесоюзный симпозиум. Тезисы докладов. Киев: Изд. УСХА, 1989, с. 66.

387. Крюков Б.И., Равилов М.Н., Уразаев Д.Н., Щукина Л.В. Выделение, состав и биологическое действие среднемолекулярных пептидов сыворотки крови цыплят. Биохимия сельскохозяйственных, животных и продовольственная программа. Гам же, с. 108-109.

388. Хавинсон В.Х., Морозов В.Г., Сидорова Н.Д., Константинов В.Л., Чайка О.В., Кузник Б.И., Князева С.П. Способ получения пептидов. A.c. 1227198,1986, бюл. № 16.

389. Лурье Б. Л., Фель Ф.М. Среднемолекулярные пептиды крови больных с психическими нарушениями сосудистого генеза. Лаб. дело, 1986, № 3,191.

390. Лурье Б.Л., Лобаков А.И., Калиман И.М. Влияние плазмафереза на содержание пептидов среднемолекуляряой массы при тяжелых гнойно-еептических осложнениях. Лаб. дело, 1986, № 2, с. 95-98.

391. Кусень С.И., Стойка P.C. Молекулярные механизмы в действии далипепгидных факторов роста. АН СССР, Инсппут Биологии развития. М.: Наука, 1985.

392. ЧипенсГ.И., Коренева Е.А., Склярова С.И., Клименко В.М., Клуша В.Е., Иевиня Н.Г., Вегнер Р.Э., Папусевич О.С. Взаимодействие иммунной и центральной нервной системы: изыскание носителей афферентных сигналов. Рига: Препринт, 1987,55 с.

393. Девойно Л.В., Чейдо М.А, Идова Г.В., Папусевич О .С., Чипенс Г.И. Иммуномо-дулирующая активность низкомолекулярных пептидов. АМН, Редколлегия Ж. Бюл. Экспериментальной биологии и медицины. М., 1990, с. 2-8.

394. Najjar V.A., Nishika К. Tuftsin: a natural phagocytosis stimulating peptide. Nature, 1970, 228, p. 672-673.

395. Steuden W., Slopek S., Mamczar A., Kaczamarek M. Biological aspects of tuftsin activity. Arch. Immunologiae et therapiae exper. PI, 1983,31,575.

396. Стан Е.Я., Екимовский А.П., Апейник С.И., Василевская Л.С., Черников М.П. Выделение, аминокислотный состав и характер действия ингибиторов желудочной секреции из к-казеина. Вопросы мед. химии, 1986, т. 32, № 5, 98-102.

397. Hsuch H. W., Moskowitz M. A growth factor for animal cells devised from peptone. 1. Isolation and characterization of the growth factor. Exp. Cell Res., 1973,77, № 1-2, p. 376-382.

398. Янковский О.Ю., Довнар Т.Е. К проблеме специфичности выщепления пептидов-регуляторов из неспецифических белков-предшественников. Эволюционная биохимия и физиология, 1986, № 1, т. 22, с. 11-16.

399. Питательная среда. Патент JP, В, заявка № 63-38190, публикация 88.07.28 № 1955.

400. Шредер Э., Любке К. Пепттвды, т. 2. М.: Мир, 1969, 724 с.

401. Stadtman E.R., Stadtman Т.С. Metabolism of microorganisms. Ann. Rev. of Microorganisms, 1953, 7, p. 143-178.

402. Mullerl.H., Miller A.M. Essential roll of Histidine Peptides in Tetanus Toxin Production, J. biol. Chem. 1956,223, p. 185-194.

403. Торбан M.А., Курагина P.B. Изменение азотистых фракций среды при росте дифтерийной палочки и протея. Сб. трудов Ставропольского ин-та вакцин и сывороток, 1958, в. 5, с. 115-124.

404. Торбан М.А., Брысова Н.В., Панина Н.П. Азотистые продукты в бульоках Глуз-мана и токсинообразование столбнячной палочки. Сб. трудов Ставропольского ин-та вакцин и сывороток, 1958, с. 139-150.

405. Ургуев K.P., Кириллов Л.В., Любич Ф. Д., Лавченко Е.Г., Панфилов И.Д., Плеских A.C. Токсинообразование Cl. perfringens на казеиново-панкреатической среде. Ветеринария, 1973, № 2, с. 39-40.

406. Kludas К.Н, Kamieth R., Schelenberg A. Herstellung eines Mischpeptons zur Gewinnung von Toxin. Patentschrift 208630, DDR, 1984.

407. Смирнова Г.А., Мельникова В.А., Раскин Б.М., ЦелигороваЕ.Л. Изучение влияния пептидного и аминокислотного состава питательных основ на параметры роста микроорганизмов. ЖМЭИ, 1987, № 11, с. 26-30.

408. Телишевская ЛЛ., Максимюк H.H., Богаутдинов З.Ф., Подлесных Л.А., Шмор-гунБ.М. Влияние пептидов из белковых гидролизатов нарост микроорганизмов. Труды ВГНКИ, М., 1995, с. 3-10.

409. Телишевская Л.Я., Максимюк H.H., Караваев Б.Е. Идентификация биологически активных пептидов из белковых гидролиз атов с использованием тест-пгтаммов бактериальных культур. Трупы ВГНКИ, т. 56,1994, с. 54-59.

410. Телишевская Л.Я., Максимюк H.H., Комаров A.A. Аминокислотный состав биологически активных пептидов. Труды ВГНКИ, т. 56, 1994, с. 31-34.

411. Merck Е., Mikrobiologisches Handbuch (Trockennährböden, Nährbodengrundlagen und sonstige Präparate für die Mikrobiologie). Darmstadt, 1963,439 S.

412. Bactériologie, Virologie B-D. Mérieux. Marcy l'Etoile 69260. Charbonnierès-les-Bains.

413. Manual of BBL Products and Laboratory Procedures. 6 Ed., 1988.

414. Difco Manual of Dehydrated Culture Media and Reagents for Microbiological and Clinical Laboratory procedures. Difco laboratories. Detroit, Michigan, 1974.

415. The Oxoid Manuel of Culture Media, Ingredients and other Laboratory services, London 1976,1981.

416. Берестов В.А., Койчев К., Мовсум-Заде К.К., Поцдимнгров И.А. Применены белковых гидролизатов в ветеринарии, пер. с болт., М., 1978, 207 с.

417. Каталог. Имбио. Медицинские иммунобиологические препараты и лекарствен ные средства. Россия, Нижний Новгород, 1998.

418. Каталог. Бактериологические среды для санитарной и клинической микробиоло гии, биотехнологии и контроля лекарственных средств, НПО ГНЦГШ, г. Обо ленск, 1998.

419. Каталог фирм Fluka; Chemica-BioChemica, 1998.

420. Белокрылов Г.А:, Сорочинская Е.И., Леонтьева Л.И. Тетрапепгид, обладающ1 " иммуностимулирующим действием. A.c. 1287532, СССР, 1990, бюл. № 42.

421. Виноградов В.А., Титов М.И., Полонская В.М. и др. Гексапептид, обладакшц " противоязвенным действием. A.c. 1460965, СССР, 1991, № 38.

422. Чазов Е.И., Смирнов В.Н., Виноградов В.А. и др. Гексапегшщ, обладающий ге-патопротективным действием. A.c. 1470739, СССР, 1989, № 13.

423. Антонова Л.В., Голубович В.П., Пономарева-Степная М.А., Каменский A.A., Не-зовибатько В.Н. Трипегггид, обладающий психофармакологическим действием. A.c. 1489159, 1990, бюл. № 34.

424. СОКРАЩЕНИЯ, ПРИНЯТЫЕ В ТЕКСТЕ1. А — ангстрем

425. АХ — абсорбция (света) при длине волны.1. АДФ — аденозивдифосфат1. Ак — аминокислота1. Ала — аланин

426. АлАТ — аланинаминотрансфераза

427. АОК — метод определения антителообразукнцих клеток в селезенке1. АП — ашшопептид

428. АПД — авголизат пекарских дрожжей1. Арг — аргинин

429. АсАТ — аспартатаминотрансф ер аз а1. Асн — аспарапга

430. Асп — аспарагиновая кислота1. АТФ — аденозингрифосфат

431. АТФ-аза — аденозингрифосф атаза

432. БВК — белю во-витаминный комплекс

433. БСМ — белки сыворотки молока1. Вал — валин

434. ВОЗ — Всемирная организация здравоохранениявэжх — высокоэффективная жидкостная хроматография

435. ВЭЖХ-фракции — фракции, полученные ВЭЖХ

436. Г-белок — глобулярный белокгт — гемогидролизатгзт — (реакция) гиперчувсгвительно ста замедленного типа1. Гис — гистидин

437. ГЛА — гидролизат лактальбумина1. Гли — глицин1. Глн — глугамин

438. Глу — глутаминовая кислотагмп — гликомакропептидгнт — (реакция) гиперчувсгвительно ста немедленного типагом — гидролизат обрата молокагпд — гидролизах пивных дрожжей

439. Гр — грэй, поглощаемая доза ионизирующего излучения

440. Protein Digestibility- Corrected Amino Acid Scoring

441. Protein efficienty Ratio (КБЭ)singl cell protein (белок одноклеточных)триплет: сер-лиз-аслтриплет: сер-лиз-глу