Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Множественные формы ядерных ДНК-зависимых РНК-полимераз Crithidia Oncopelti

ВАК РФ 03.00.03, Молекулярная биология

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Асеев, Виктор Васильевич

ВВЕДЕНИЕ.

Глава I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. РНК-полимеразная активность ядер.

1.1.1. Общая характеристика.

1.1.2. Действие ингибиторов на РНК-полимеразную активность ядер.

1.1.3. Внутриядерная локализация РНК-полимеразных активностей.

1.2. Разделение и очистка множественных форм ДНК-зависимых РНК-полимераз.

1.2.1. Экстракция ферментов.

1.2.2. Разделение форм ДНК-зависимых РНК-полимераз

1.2.3. Очистка ДНК-зависимых РНК-полимераз.

1.3. Свойства ДНК-зависимых РНК-полимераз.

1.3.1. Оптимальные условия реакции.

1.3.2. Зависимость активности от концентрации субстратов

1.3.3. Действие ингибиторов на ядерные РНК-полимеразы

1.4. Субъединичное строение ядерных ДНК-зависимых РНК-полимераз.

1.4.1. Большие субъединицы

1.4.2. Мелкие субъединшда.

1.4.2.1. Субъединицы, общие для всех трех классов. . . РНК-полимераз.

1.4.2.2. Субъединицы, общие для двух классов РНК-полимераз

1.4.3. Субъединицы промежуточного размера.

Глава П. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

2.1. Объект исследования.

2.2. Культивирование.

2.3. Выделение субклеточных структур.

2.3.1. Выделение ядер в изотонической среде

2.3.2. Выделение ядер в гипертонической среде

2.3.3. Выделение ядрышек.

2.4. Выделение и очистка ферментов^.

2.4.1. Экстракция ферментов из ядер

2.4.2. Разделение форм РНК-полимеразы.

2.4.3. Аффинная хроматография РНК-полимераз

2.4.3.1. Синтез аффинных сорбентов.

2.4.3.2. Очистка РНК-полимераз на аффинных сорбентах

2.4.4. Гель-фильтрация РНК-полимераз.

2.5. Методы получения ДНК.

2.5.1. Выделение ядерной ДНК.

2.5.2. Получение различных форм ДНК плазмиды рСО

2.5.3. Электрофорез ДНК

2.6. Определение активностей ферментов.

2.6.1. Определение активности ДНК-зависимых РНК-полимераз

2.6.2. Определение РНК-полимеразной активности субклеточных структур.

2.6.3. Определение нуклеазных активностей

2.7. Определение молекулярной массы белков.

2.7.1. Электрофорез в полиакриламидном геле в неде-натурирующих условиях.

2.7.2. Гель-фильтрация на колонках с сефакрилом

2.7.3. Электрофорез в полиакриламидном геле в денатурирующих условиях.

2.8. Определение содержания белка и ДНК.

Глава Ш. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

3.1. РНК-полимеразная активность ядер.

3.2. Внутриядерная локализация РНК-полимеразных активностей.

3.3. Выделение ДНК-зависимых РЕК-полимераз

3.3.1. Разделение форм ДНК-зависимой РНК-полимеразы

3.3.2. Аффинная хроматография РНК-полимераз.

3.3.3. Очистка РНК-полимераз при помощи гель-фильтрации

3.3.4. Очистка РНК-полимераз с использованием сефакрила Б

3.4. Свойства ДНК-зависимых РНК-полимераз.

3.4.1. Влияние матрицы на активность РНК-полимераз

3.4.2. Зависимость активности от субстратов.

3.5. Структура ДНК-зависимых РНК-полимераз сгИ;Ма1а опсореИ;!.

3.5.1. Размеры молекул ферментов

3.5.2. Субъединичная структура РНК-полимераз

ЗАКЛШЕНИЕ.

ВЫВОДЫ.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Множественные формы ядерных ДНК-зависимых РНК-полимераз Crithidia Oncopelti"

Первым этапом реализации генетической информации в живых организмах является транскрипция, то есть синтез на матрице ДНК комплементарных ей молекул РНК. В результате этого процесса образуются все типы клеточных РНК. Транскрипция осуществляется ферментом ДНК-зависимой РНК-полимеразой (нукле озидтрифосфат:рНК - нуклеотидилтрансфераза, КФ 2.7.7.6), которая, продвигаясь вдоль ДНК-матрицы, катализирует последовательное присоединение комплементарных рибонуклеозидтрифосфатов, сопровождаемое отщеплением пирофосфата. Процесс транскрипции отличается высокой специфичностью: синтез РНК начинается в строго определенной точке ДНК, копия снимается лишь с одной нити матрицы и имеет определенную длину, характерную для транскрибируемого гена. Таким образом ДНК-зависимые РНК-полимеразы должны осуществлять целый ряд функций: узнавание участков начала синтеза РНК (промоторов); образование первой межнуклеотидной связи (инициация); элонгация, то есть присоединение нуклеотидов к синтезируемой РНК, и терми-нация, состоящая в прекращении синтеза РНК на определенном участке матрицы, освобовдении РНК-продукта и отделении фермента от ДНК. Сложности функции фермента соответствует сложность его структуры.

У прокариот синтез всех типов РНК осуществляется одним ферментом. Он представляет собой крупный белок (молекулярная масса 400000-500000), состоящий из двух больших (165000 и 155000) и двух идентичных малых (39000-44000) субъединиц и фактора инициации (50000-100000). Такой тип структуры обнаружен у эубактерий, сине-зеленых водорослей и актиномицетов (38). В клетках архебак-терий также присутствует один тип фермента, однако в его состав входят 9-П субъединиц (208).

В случае эукариот ситуация значительно сложнее. Во-первых, РНК-полимеразная активность обнаружена не только в ядре, но и в ДНК-содержащих органеллах - митохондриях и хлоропластах. Кроме того, в ядрах эукариотических клеток содержится в 100-1000 раз больше ДНК, чем в клетках прокариот. Некоторые гены у эукариот повторены несколько сотен или тысяч раз, тогда как другие представлены единичными копиями. При этом ДНК находится в комплексе с гистонами и негистоновыми белками. Гены, кодирующие рРНК объединены в внутриядерную органеллу - ядрышко. По-видимому, более сложной организацией генетического аппарата объясняется большая сложность аппарата транскрипции у эукариот. Во всех изученных эукариотических клетках обнаружено, три класса ДНК-зависимых РНК-полимераз, различающихся по локализации, структуре и функциям.

Среди одноклеточных эукариот встречаются виды, имеющие примитивную организацию ядерного аппарата. Среди простейших, особенно в классах саркодовых и жгутиковых, имеются организмы, у которых отсутствует мейоз и половой процесс, деление ядра происходит при помощи промитоза, без конденсации хромосом и растворения ядерной оболочки. По современным представлениям эти организмы являются наиболее древними, сохранившими черты сходства с предками эукариот. Поэтому представляет интерес изучение ДНК-зависимых РНК-полимераз этих организмов и их сравнение с ферментами высших эукариот и прокариот.

Цель работы состояла в обнаружении в ядрах жгутикового простейшего С. опсоре11;1множественных форм ДНК-зависимых РНК-полимераз, выделении и очистке этих форм, определении их внутриядерной локализации, молекулярной массы и субъединичного строения в в изучении каталитических свойств полученных ферментов.

Научная новизна. Впервые показано присутствие в ядрах жгутиковых трех форм ДНК-зависимой РНК-полимеразы. Разработаны ме1 тоды выделения двух форм в гомогенном состоянии. Определена их молекулярная масса, которая равна для РНК-полимеразы I 600000 дальтон, а для РНК-полимеразы П 750000 дальтон. Таким образом, РНК-полимераза П из С.опсоре1-Ы является самой крупной из изученных к настоящему времени РНК-полимераз. Обе формы состоят из 10 полипептидов, однако в отличие от других эукариотов, не было обнаружено полипептидов, общих для обеих форм. Установлено, что РНК-полимераза I локализована в ядрышке, а РНК-полимераза П в нуклеоплазме. Определены оптимальные условия проявления активности этих ферментов, а также К^ для УТФ и эквимолярной смеси нуклеозидтрифосфатов. Обнаружено, что РБК-полимераза П в отличие от РНК-полимеразы I обладает способностью к реферативному синтезу поли(А). Показано, что РНК-полимераза I проявляет максимальную активность при использовании в качестве матрицы сверх-спирализованной ДНК, а РНК-полимераза П наиболее эффективно использует денатурированную ДНК.

Практическая ценность работы. Полученные в работе данные расширяют наши знания о структуре и механизме функционирования транскрипционного аппарата эукариотов. Выделение очищенных РНК-полимераз позволит изучать транскрипцию индивидуальных генов трипанозоматид. Многие представители семейства трипанозоматид являются возбудителями опасных заболеваний человека и сельскохозяйственных животных, таких как сонная болезнь и болезнь Чага-са, которыми поражено более 40 млн.человек. Разработанные системы изучения транскрипции могут быть использованы для изучения механизмов действия противотрипанозомных препаратов и поиска новых лекарств против трипанозомозов.

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 7 работ.

Заключение Диссертация по теме "Молекулярная биология", Асеев, Виктор Васильевич

ВЫВОДЫ

1. Показано, что в ядрах с.опсоре11;1 присутствуют три формы ДНК-зависимых РНК-полимераз.

2. Разработан метод, позволяющий получить РНК-полимеразы I и П в высокоочищенном виде. Полученные препараты были гомогенны по данным электрофореза в ПААГ и обладали удельной активностью 80-100 нмолей/час на мг белка.

3. Показано, что РНК-полимераз а I локализована в ядрышке, а РНК-полимераза П в нуклеоплазме.

4. РНК-полимераза I и П имеют одинаковые оптимумы рН и температурный и близкие значения Км для УТФ и смеси нуклеотидов. р , р ,

РНК-полимераза I активируется ионами Мп Т и мб Т» ингибирует-ся при повышении ионной силы и не чувствительна к действию

-аманитина. РНК-полимераза П более активна при высокой ионной силе, стимулируется только ионами Мп и ингибируется -амани-тином.

5. Для РНК-полимеразы I лучшей матрицей является сверхспи-рализованная ДНК, а для РНК-полимеразы П - денатурированная ДНК.

6. Молекулярная масса, определенная при помощи гель-фильтрации и электрофореза, равна для РНК-полимеразы I - 600000, а для РНК-полимеразы П - 750000.

7. По данным электрофореза в ПААГ в присутствии ДДС-Иа обе формы РНК полимеразы состоят из 10 субъединиц, различающихся по размерам. В отличие от других эукариот, полипептидов, общих для обеих форм, обнаружено не было.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Нами показано, что в ядрах жгутиковых простейших семейства трипаносоматид, также как и у высших эукариотов, присутствуют три формы ДНК-зависимых РНК-полимераз. В отличие от ферментов из других исследованных объектов, нам не удалось обнаружить у критидий подформ РНК-полимераз. Так как подформы образуются в результате ограниченного протеолиза или полной потери некоторых субъединиц, то можно предположить, что такие модификации фермента из критидий приводят к полной потере активности. На это указывает в частности быстрая инактивация фермента в отсутствии ингибиторов протеиназ. Для рада организмов применение быстрых методов выделения и условий, предотвращающих протеолиз, привело к получению лишь одной подформы для каждой формы РНК-полимераз.

Полученная нами РНК-полимераза I по всем основным свойствам сходна с ферментами других организмов. В то же время РНК-полимераза И по ряду свойств отличается от ферментов как высших, так и низших эукариотов. Аномально высокая масса, наличие полипептидов промежуточного размера, активация высокими концентрациями соли делают ее похожей на РНК-полимеразу Ш. В то же время инги-бирование низкими концентрациями -аманитина и высокое относительное содержание указывают на принадлежность этого фермента к РНК-полимеразам П класса. Возможно, такие свойства являются отражением ранних этапов эволюции эукариотической клетки, когда различия мевду классами РНК-полимераз не были столь существенны. На вероятность существования таких промежуточных состояний указывает обнаружение у ряда грибов РНК-полимеразы П с пониженной чувствительностью к <к-аманитину, а в некоторых случаях вообще не подавляемых этим токсином (84,87). У некоторых примитивных грибов

•пониженная чувствительность РНК-полимеразы П к Л -аманитину сочетается с наличием субъединиц промежуточного размера (84). Вместе с тем у высших эукариотов, как в животном, так и в растительном царстве, РНК-полимеразы сходны как по свойствам, так и по структуре. Отсутствие существенных вариаций в структуре и свойствах РНК-полимеразы I может объясняться двумя причинами. Во-первых, низкой гетерогенностью транскрибируемых этим классом ферментов рибосомных генов. Во-вторых, это может быть связано с эволюционной древностью РНК-полимеразы I. В пользу второго предположения говорят данные Циллига с соавторами (208) о структурном, каталитическом и иммунологическом сходстве РНК-полимеразы I из дрожжей и РНК-полимеразы архебактерий. Наличие нескольких копий наиболее мелких субъединиц, характерное для фермента из архебактерий, сближает с ним РНК-полимеразу I из критидий. Таким образом, РНК-полимеразы из ядер C.oncopelti, хотя и сходны в основном с РНК-полимеразами из других эукариотов, однако обладают рядом черт, указывающих на их эволюционную древность.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Асеев, Виктор Васильевич, Москва

1. Ашмарин И.П. Об эволюции полимераз нуклеиновых кислот. -Курн. эволюц. биохим. физиол., 1974, т.10, № 5, с.116-122.

2. Вотрин И.И., Дебов С.С. Динамика синтеза РНК, частично очищенной РНК-полимеразой из печени крыс. Докл. АН СССР, 1966, 167, № 2, с.448-450.

3. Гаузе Л.Н., Экизашвили В.К., Кафиани К.А. ДНК-зависимые РНК-полимеразы эмбрионов вьюна. Общая характеристика бесклеточных РНК-синтезирующих систем различной степени упрощения. Биохимия, 1980, т.45, № 6, с.1017-1026.

4. Грыгеров А.И., Миркин С.М. Влияние сверхспирализации ДНК на основные генетические процессы у прокариот. Молекулярная биология, 1980, 14, № I, с.8-34.

5. Дебов С.С., Вотрин И.И., Дельвиг A.A. Частичная очисткаи свойства РНК-полимеразы из печени крыс. Биохимия, 1966, т.31, № I, с.125-131.

6. Ильин A.B., Шульга A.B., Сухарева-Немакова H.H., Зайцева Г.Н. Фракционирование клеток.Crithidia oncopeiti. Биол. науки, 1968, № 9, с.II7-125.

7. Каллиникова В.Д. Клеточная органелла кинетопласт. Л., Наука, 1977.

8. Маслов Д.А., Энтелис Н.С., Колесников A.A., Зайцева Г.Н., Кузьмин Н.П., Фодор И.И. Клонирование и рестрикционные картирование фрагментов максикольцевой молекулы кинетопластной ДНК Grithidia oncopeiti. -Докл. АН СССР, 1981, т.261, № 5, с.1271-1273.

9. Маурер Г. Диск-электрофорез. М., Мир, 1971.

10. Митряев А.Б., Белоус А.М. Изменение активности ДНК-зависимых РНК-полимераз из печени крысы под влиянием глицерина, диме-тилсульфоксида и полиэтиленгликоля-400. Биохимия, 1978, 43,

11. Митряев А.Б., Белоус A.M. Свойства ДНК-зависимой и РНК--полимеразы из печени крыс после хранения при минус 25°С в присутствии глицерина и полиэтиленгликоля-400. Укр. биох. ж., 1978, 50, № 3, с.336-339.

12. Патрушев Л.И., Бочарова Т.Н., Хесин Р.В. Специфичность инициации синтеза РНК и полиадениловой кислоты РНК-полимеразами Escherichia coli и фага Т7. Биоорганическая химия, т.2, с.229-244.

13. Спирин А.С. Спектрофотометрическое определение суммарного количества нуклеиновых кислот. Биохимия, 1958, т.23, мс.656--660.

14. Сухарева-Немакова Н.Н., Зеленева Р.А., Силаев А.Б., Доронина Л.А. Глубинное культивирование с. oncopeiti.- Вестник МГУ, 1969, № 3, с.3-8.

15. Элпидина Е.Н. Сравнительное изучение гистонов некоторых представителей жгутиковых простейших. Диссертация на соискание ученой степени кандидата биологических наук, Москва, МГУ, 1978.

16. Эпштейн Г.Б. Практикум по паразитическим простейшим и спирохетам. М., 1940.

17. Adman R., Schultz L.D., Hall B.D. Transcription in yeast: separation and properties of multiple RNA polymerases. -Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1972, v.69, N 7, p.1702-1706.

18. Alberts Б.М., Herrick G. DNA-cellulose chromatography. Methods Enzym., 1972, v.XXI, p.198-201.

19. Babcock F.D., Rich Ы.A. Deoxiribonucleic acid-dependent ribonucleic acid polymerase from murine spleen cells. Increased amounts of nucleolar species in leukemic tissue. Biochem. J.,1973, v.133, N 4, p.797-804.

20. Bagshaw J.C. Iiew evidence that release of RITA polymerase in isolated nuclei requires transcription. B.B.R.C., 1974,v.57, N 1, p.177-182.

21. Ballario P., DiMauro E., Giuliani C., Pedone P. Purification of sea-urchin RMA polymerase II. Characterization by template requirement and sensitivity to inhibitors. Eur. J. Bio-chem., 1980, v.105, N 2, p.225-234.

22. Beebee T.J.C. A comparison of methods for extracting ribonucleic acid polymerases from rat liver nuclei. Biochem. J., 1979, v.183, N 1, p.43-54.

23. Beebee T,J,C., Bond R.P.M. Different ribonucleic acid polymerase activities in larval and adult blowflies. Biochem. J. , 1972, v.128, И 3, P.91P.

24. Beebee Т., Korner A., Bond R.P.M. Differential inhibition of mammalian ribonucleic acid polymerases by an exotoxin from Bacillus thuringiensis. Biochem. J., 1972, v.127, N 3, p.619--624.

25. Bell G.I., Valenzuola P., Rutter W.J. Phosphorilation of yeast Ditf A-dependent RilA polymerases in vivo and in vitro. -J. Biol. Chem., 1977, v.252, N 11, p.3082-3091.

26. Benecke B.J., Seifart К.Ы. DNA-directed RNA polymerase from HeLa cells. Isolation, characterization and cell-cycle distribution of three enzymes. Biochim. Biophys. Acta, 1975, v.414, N 1, p.44-58.

27. Birnboim Ы.С., Doly J. A rapid alkaline extraction procedure for screening recombinant plasmid DNA. liucl. acid research, 1979, v.7, N 6, p.1967-1971.

28. Boloukhere M., Thomas C., Heilporn-Pohl V. , Hanoca P., Brachet J. Nucleolar localization of template-bound ША polymerase 1 in nuclei of Xenopus laevis blastulae. Exp. Cell Res., 1980, v.130, N 2, p.291-295.

29. Brodner O.G. , V/i eland 0. Identification of amatoxsinbinding subunit of RITA polymerase В by affinity labeling experiments. Subunit Б the true amatoxin receptor protein of multiple RNA polymerase B. - Biochemistry, 197b, v.15, p.3480-3484.

30. Breant В., Buhler J.-M., Sentenac A., Promageot P. On the phosphorylation of yeast RITA polymerases A and B. Eur. J. Biochem., 1983, v.130, N 2, p.247-251.

31. Briant R.E., Adelberg E.A., Magее P.Т. Properties of an altered RITA polymerase II activity from an -amanitin-resistent mouse cell line. Biochemistry, 1977, v.16, N 15, p.4237-4244.

32. Buhler J.M., Huet J., Davies K., Sentenac A., Promageot P. Immunulogical studies of yeast nuclear RITA polymerases at the subunit level. J. Biol. Chem., 1980, v.255, Ы 20, p.9949-9954.

33. Buhler J.-M., Iborra p., Sentenac A., Promageot P. Structural studies on yeast RITA polymerases. Existence of common subunits in RITA polymerases A(I) and B(II). J. Biol. Chem., 1976, v.251, IT 6, p.1712-1717.

34. Buhler J.-K., Sentenac A., Promageot P. Isolation, structure, and general properties of yeast ribonucleic acid polymerase A( or I). J. Biol. Chem., 1974, v.249, IT 18, p. 5963-5970.

35. Bull P., Campino C., Bell G.I., Venegas A., Valenzuela P. The effect of pli on the structure and activity of yeast RITA polymerase I. Arch. Biochem. Biophys., 1981, v.209, IT 2,p.637-642.

36. Bull P., HacDonald H., Valenzuela P. The interaction of yeast RITA-polymerase I and Cibacron blue P3GA. Biochim. Biophys. Acta, 1981, v.653t n 3, p.368-377.

37. Burgess А.В., Burges R.R. Purification and properties of two RITA polymerases from Physarum polycephalum. Proc. Hat. Acad. Sci. USA, 1974, v.71, IT 4, p.1174-1177.

38. Chamberlin M.J. Bacterial DITA-dependent RITA-polymerase.- In "The Enzymes" (P.D.Boyer, ed.), 1974, v.X, p.333-374, Academic Press, 1T.Y.

39. Ghambon P. Eucariotic RITA polymerases. In "The Enzymes" (P.D.Boyer, ed.), v.10, p.261-331 , Academic Press, 1T.Y., 1974.

40. Chan V.L., Y/hitmore G.F. , Siminovitch L. Mammalian cells with altered forms of RITA polymerase II. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1972, v.69, IT 11, p.3119-3123.

41. Chen Y., Lin G.Y., Chang H., Guilfoyle T.J., Key J.L. Isolation and properties of nuclei from control and auxin-treated Soybean Hypocotyl. Plant Physiol, 1975, v.56, N 1, p.78-82.

42. Chesterton C.J., Butterworth P.H.W. Selective extraction of form I DITA-dependent RITA polymerase from rat liver nuclei and its separation into two species. Eur. J. Biochem., 1971, v.19, N 2, p.232-241.

43. Christian B., Begueret J. Isolation and partial characterization of the multiple forms of deoxyribonucleic acid-dependent ribonucleic acid polymerase in the fungus Rodospora anserine. J. Biol. Chem. , 1979, v.254, IT 22, p. 1 1 566-11 569.

44. Cochlet-Meilhac 1.1. , Chambon P. Animal DITA-dependent RITA polymerases 11. Mechanism of the inhibition of RITA polymerases B by amatoxins. Biochim. Biophys. Acta, 1974, v.353, IT 1, p.160--184.

45. Cochlet-Meilhac M. , ITuret P., Courvalin J.C., Chambon P. Animal DNA-dependent RITA polymerases. 12. Determination of the cellular number of RITA polymerase B molecules. Biochim. Biophys. Acta, 1974, v.353, IT 1, p.185-192.

46. Cooper C.S., Quincey R.V. The role of subunits in yeast DM-dependent ribonucleic acid polymerase A. Biochem. J., 1979, v.181, N 2, p.301-308.

47. Goupar B.E.H., Chesterton C.J. Purification of form AI and All DNA-dependent RITA polymerases from rat-liver nucleoli using low-ionic-strength extraction conditions. Bur. J. Bio-chem. , 1975, v. 59, N 1, p.25-34.

48. Dahmus Ы.Е. Calf thymus MA polymerases I and II do not contain subunits, structurally related to casein kinases I and II. J. Biol. Chem., 1981, v.256, N 21, p.11239-11243.

49. D'Alessio J.M., Perna P.J., Paule M.R. DNA-dependent UNA polymerases from Acanthamoeba castellanii. Comparative subunit structures of the homogeneous enzymes. J. Biol. Chem., 1979, v.254, N 22, p.11282-11287.

50. D'Alessio J.M., Spindler S.R., Paule M.R. DNA-dependent RNA polymerase II from Acanthamoeba castellanii. Large scale preparation and subunit composition. J. Biol. Chem., 1979» v.254, N 10, p.4085-4091.

51. Detke S., Paule M.R. DMA-dependent ША polymerases from Acathamoeba castellanii: properties and levels of activity during encystment. Biochem. Biophys. Acta, 1975, v.383, N 1, p.67-77.

52. Detke S., Paule M.R. DNA-dependent RNA polymerase from Acanthamoeba castellanii. Multiple forms of class III enzyme and levels of activity of the polymerase classes during encystment.- Biochim. Biophys. Acta, 1978, v.520, N 1, p.131-138.

53. Detke S. and Paule M.R. DNA-dependent RNA polymerase I from Acanthamoeba castellanii: comparison of catalitic properties and subunit architectures of trophozoite and cyst enzyme. -Arch. Biochem. and Biophys., 1978, v.185, N 2.

54. Detke S. , Paule M.R. DNA-dependent RITA polymerase II from Acanthamoeba castellanii. Comparison of the catalytic properties and subunit architectures of the trophozoite and cyst enzymes. Biochem. Biophys. Acta, 1978, v.520, N 3, p.376-392.

55. Dezelee S. , Sentenac A., Promageot P. Role of cieoxyriboinucleic acid hibrids in eukariotes. Synthetic ribo- and .'deoxyri-bopolynucleotides as template for yeast ribonucleic acid polymerase B (or II). J. Biol. Chem.,1974, v.249, N 18, p.5978-5983.

56. Dezelee S., Wyers P., Sentenac A., Promageot P. Two forms of RITA polymerase B in yeast. Proteolitic conversion in vitro of enzyme B-j- into B^. Eur. J. Biochem., 1976, v.65, N 3, P.543-552.

57. Di Mauro E. , Mezzina M. , Area Li. In vitro inhibition of Saccharomyces cerevisiae RITA polymerase by Rifamycin derivatives (Rifamycius and Yeast RUA polymerase). Arch. Biochem. Biophys., 1974, v.164, N 2, p.765-768.

58. Doenecke D., Pfeiffer C., Sekeris C.E. Multiple forms of DNA-dependent RITA polymerase from insect tissue. PEBS Lett., 1972, v.21, IT 2, p.237-243

59. Dynan VT. S. , Burgess R.R. In vitro transcription by wheat germ ribonucleic acid polymerase II: effect of heparin and role of template integrity. Biochemistry, 1979, v.18, N 21,p.4581-4588.

60. Dynan VI. S., Jendrisak J.J., Burgess R.R. Templates foreukariotic RNA-polymerase II: Artefacts can produce an apparent preference for denaturated DNA over native DNA. Anal. Bioch. , 1977, v.79, N 1, p.181-189.

61. Engelke D.R., Shastry B.S., Roeder R.G. Multiple forms of DNA-dependent RNA polymerases in Xenopus laevis. Rapid purification and structural and immunological properties. J. Biol. Chem., 1983, v.258, N 3, p.1921-1931.

62. Fabisz-Kijowska A., Dullin P., Walerych W. Isolation and purification of RNA polymerases from rye embrios. Biochim. Biophys. Acta, 1975, v.390, N 1, p.105-116.

63. Froehner S.C., Bonner J. Ascites tumor ribonucleic acid polymerases. Isolation, purification, and factor stimulation. -Biochemistry, 1973, v.12, N 16, p.3064-3071.

64. Gissinger F., Chambon P. Animal DNA-dependent RNA polymerases. 2. Purification of calf-thymus AI enzyme. Eur. J. Biochem., 1972, cv.28, N 2, p.277-282.

65. Gissinger F., Chambon P. Subunit SA3 is not mandatory for the activity of calf thymus DNA-dependent RNA polymerase AI. FEBS Lett., 1975, v. 58, N 1, p.53-56.

66. Gissinger F., Kedinger C., Chambon P. Animal DNA-dependent RNA polymerases. X. General enzymatic properties of purified calf thymus RNA polymerases AI and B. Biochimie, 1974,v.5b, N 2, p.319-333.

67. Goldberg №. I., Perriard J.-C., Rutter W.J. Purification of rat liver and mouse ascites DNA-dependent RNA polymerase I. -Biochemistry, 1977, v.1b, N 8, p.1655-1665.

68. Gong C.-S., Van Etten J.L. Purification and properties of FNA polymerases I and II from germinated spores of Rhizopus stolonifer. Canad. J. Microbiol., 1974, v.20, N8, p.12b7-1272.

69. Gornicki S.Z., Vuturo S.B., West T.V., Weaver R.F. Purification and properties of deoxiribonucleic acid-dependent ribonucleic acid polymerases from the slime mold Physarum polycepha-lum. J. Biol. Chem., 1974, v.249, N 6, p.1792-1998.

70. Goto H., Sasaki Y., Kamikubo T. Large-scale purification and subunit structure of DM dependent RITA polymerase II from cauliflower inflorescence. Biochim. Biophys. Acta, 1978, v.517, N 1, p.195-204.

71. Greenleaf A.L., Bautz E.K.F. UNA polymerase B from Droso-phila melanogaster larvae purification and partial characterization. Eur. J. Bioch., 1975, v.60, N 1, p.169-170.

72. Gross R.H., Beer M. The RNA-polymerases from Drosophyla melanogaster. Biochem., 1975, 14» N 18, p.4024-4031.

73. Gross R.H., Ringler J. Ribonucleic acid synthesis in isolated Drosophila nuclei. Biochemistry, 1979, v.18, N 22,p.4923--4927.

74. Grossmann K., Fridrich H., Seitz U. Purification and characterization of chromatin-bound DNA-dependent RNA polymerase I from parsley. Influence of nucleoside triphosphates. Biochem. J., 1980, v.191, N 1, p.165-171.

75. Grossmann K., Seitz U. RNA polymerase I from higher plants. Evidence for allosteric regulation and interaction with a nuclear phosphatase activity controlled NTP pool. Hucl. Acid. Res., 1979, v.7, N 7, p.2015-2029.

76. Guialis A., Morrison K.E., Ingles C.J. Regulated synthesis of RUA polymerase II polypeptides in Chinese hamster ovary cell lines. J. Biol. Chem., 1979, v.254, H 10, p.4171-4176.

77. Guilfoyle T.I. Purification, subunit structure, and immunological properties of chromatin-bound RUA-polymerase I from Cauliflower inflorescence. Biochemistry, 1980, 19> N 26,p.5966-5973.

78. Guilfoyle T.J., Jendrisak J.J. Plant DM-dependent MA polymerases: subunit structures and enzymatic properties of the class II enzymes from Quiescent and proliferating tissues. Biochemistry, 1978, v.17, N 10, p.1860-1866.

79. Guilfoyle T.J., Lin C.-Y., Chen Y.-M., Key J.L. Purification and characterization of RITA polymerase I from a higher plant. Biochim. Biophys. Acta, 1976, v.418, N 2, p.344-357.

80. Gundelfinger E., Saumweber H., Dallendorfer A., Stein H. RITA polymerase III from Drosopliila hydei pupae. Purification and partial characterization. Eur. J. Biochem., 1980, v.111, IT 3, p.395-401.

81. Gundelfinger E., Stein H. RITA polymerase I from Drosophi-la hydei pupae. Purification and partial characterization.

82. FEBS Lett., 1982, v.142, N 1, p.7-11.

83. Gurley W.B., Lin C.-Y., Guilfoyle T.J., ITagao R.T. Analysis of plant RITA polymerase I transcript in chromatin and nuclei. Biochim. Biophys. Acta, 1976, v.425, N 1, p.168-174.

84. Hahn H. Isolation of RITA polymerases-from the water mold Achlia. Planta, 1982, v. 154, IT 1, p. 53-59.

85. Hahn H., Servos D. The isolation of multiple forms of DHA-dependent RNA polymerases from nuclei of quiescent wheat embryos by affinity Chromatography. Z. Pflanzenphysiol., 1980,1. Bd. 97, IT 1, S.43-57.

86. Hager G.L., Holland M.J., Rutter W.J. Isolation of Ribonucleic acid polymerases I, II and III from Saccharomyces cerevi-siae. Biochemistry, 1977, v.16, N 1, p.1-8.

87. Hammond C.I. , Holland M.J. Purification of yeast RITA polymerases using Reparin agarose affinity chromatography. Transcriptional properties of the purified enzymes on defined templates. J. Biol. Chem. , 1983, v.258, IT 5, p.3230-3241.

88. Higashinakagawa T., Mita T. Novel features of DNA-depen-dent RNA polymerase from protozoan Tetrahymena pyriformis. -FEBS Lett., 1972, v.25, N 1, p.73-76.

89. Hildebrandt A., Sauer H.W. DNA-dependent RNA polymerases from Physarum polycephalum. FEBS Lett., 1973, v.35, N 1,p.41-44.

90. Horgen P.A., Key J.L. The DNA-directed RNA polymerases of soybean. Biochim. Biophys. Acta, 1973, v.294, N 2, p.227-235.

91. Horowitz B., Goldfinger B.A., Marmur J. Effect of cordy-cepin triphosphate on the nuclear D1TA-dependent RNA polymerases and poly(A)polymerase from the Yeast, Saccharomyces cerevisiae. -Arch. Biochem. Biophys., 1976, v.172, N 1, p.143-148.

92. Hossenlopp P., Wells D., Chambon P. Animal DNA-dependent RNA polymerases. Partial purification and properties of three classes of RITA polymerases from uninfected and adenovirus-infec-ted HeLa cells. Eur. J. Biochem., 1975, v.58, N 2, p.237-251.

93. Huet J., Dezelee S., Iborra P., Buhler J.-M., Sentenac A., Fromageot P. Further characterization of yeast RNA polymerases. Effect of subunits removal. Biochimie, 1976, v.56, N 1, p.71-80.

94. Huet J., Sentenac A., Promageot P. Spot-immunodetection of conserved determinants in eukariotic RNA polymerases. Study with antibodies to yeast RITA polymerases subunits. J. Biol. Chem., 1982, v.257, N 5, p.2613-2618.

95. Ingles C.J., Guiales A., Lam J., Siminovitch L. Alpha--amanitin resistence of RITA polymerase II in mutant Chinese hamster cells lines. J. Biol. Chem., 1976, v.251, p.2729-2734.

96. Jacob S.T., Sao del E.M., Munro H.N. Altered characteristics of mammalian RNA polymerase following solubilization from nuclei. Biochem. Biophys. Res. Communs., 1968, v.32, p.831-838.

97. Jacob S.T. , Sajdel E.IvI., Munro H.N. Different responses of soluble whole nuclear RNA polymerase and soluble nucleolar RITA polymerase to divalent cations and to inhibition by -amani-tin. Biochem. Biophys. Res. Communs, 1970, v.38, p.765-770.

98. Jacob S.T., Sajdel E.M., Munro H.M. Specific action of ^-amanitin on mammalian RITA polymerase protein. Nature, 1970, v.225, N 1, p.60-62.

99. Jendrisak Y. DNA-dependent RITA-polymerases from higher plant. In: "Genome organisation and expression in Plants",p.77-92, Plenum Press, N.-Y.

100. Jendrisak J., Becker V/.M. Isolation, purification and characterization of RITA polymerases from wheat germ. Biochim. Biophys. Acta, 1973, v.319, IT 1, p.48-54.

101. Jendrisak J., Burgess R.R. A new method for the large-scale purification of wheat germ DNA-dependent RITA polymerase II. Biochemistry, 1975, v.14, N 21, p.4639-4645.

102. Jendrisak J., Burgess R.R. Studies of subunit structure of wheat germ ribonucleic acid polymerase II. Biochemistry, 1977, v. 16, IT 9, p.1959-1963.

103. Jendrisak J., Guilfoyle T.J. Eukariotic KNA polymerases: comparative subunit structures, immunological properties, and <k -amanitin sensitivities of the class II enzymes from higher plants. Biochemistry, 1978, v.17, IT 7, p.1322-1327.

104. Job D., Durand R., Teissere M. Enzymatic properties and cooperative effects in kinetics of wheat-germ RITA polymerases. A comparative study of three nuclear enzyme classes. Eur. J. Biochem., 1982, v.128, IT 1, p.35-39.

105. Johnson L.D., Hadden J.W. Cyclic GMP and lymphocyte proliferation: effect on DNA-dependent RITA polymerase I and II activities. Biochem. Biophys. Res. Communs, 1975, v.66, N 4,p.1498-1505.

106. Kramer A., Bautz E.K.F. Immunological relatedness of subunits of RIIA polymerase II from insects and mammals. Eur. J. Biochem., 1981, v.117, N 3, p.449-455.

107. Kranias E.G., Jungmann R.A. Phosphorylation of calf thymus RNA-polymerase II by nuclear cyclic 3',5'-AMP-independent protein kinase. Biochim. Biophys. Acta, 1978, v.517, N 2, p.432--446.

108. Kedinger C. , Chambon P. Animal DITA-dependent RItfA polymerases. 3. Purification of calf-thymus BI and BIT enzymes. Eur. J. Biochem., 1972, v.28, N 2, p.283-290.

109. Kedinger C., Gissenger P., Chambon P. Animal DNA-depen-dent KNA polymerases. Molecular structures and immunological properties of calf-thymus enzyme AI and calf-thymus and rat-liver enzemes B. Eur. J. Biochem., 1974, v.44, N 3, p.421-436.

110. Kedinger C., Gissenger P., Gniazdowski M., Mandel J.-L., Chambon P. Animal DNA-dependent RITA polymerases. 1. Large-scalesolubilization and separation of A and B calf-thymus RNA-polymerase activities. Eur. J. Biochem., 1972, v.28, N 2, p.269-276.

111. Kedinger C., Gniazdowski M., Mandel J.-L., Gissinger P., Chambon P. Jk. -Amanitin: a specific inhibitor of one of two DM-dependent RNA polymerase activities from calf thymus. Biochem. Biophys. Res. Communs, 1970, v.38, N 1, p.165-171.

112. Kidd G.H., Bogorad L. Peptide maps comparing subunitsof maize chloroplast and type II nuclear DNA-dependent RNA polymerases. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1979, v.76, N 10, p.4890-4892.

113. Kidd G.H., Link G., Bogorad L. Comparison of large sub-units of type II DNA-dependent R1JA polymerase from higher plants. Plant Physiol., 1979, v.64, U 4, p. 671-673.

114. Kloet S.R., Beltz W.R. Control of the formation of ribonucleic acid in yeast: synthesis of ribonucleic acid in a nuclear fraction of Saccharorayces carlsbergensis. Arch. Biochem. Bio-phys., 1975, v.167, IT 2, p.322-334.

115. Laemmli U.L. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophag T4. Nature, 1970, v.227,1. 3, p.680-685.

116. Lee Y.C., Byfield J.E. Characteristics of in vitro ribonucleic acid synthesis by macronuclei of Tetrahymena pyriformis. -Biochemistry, 1970, v.9, IT 20, p.3947-3959.

117. Leonard T.B., Jacob S.T. Alteration in DITA-dependent RITA polymerases I and II from rat liver by thioacetamide: preferential in the level of chromatin-associated nucleolar RITA polymerase IB. Biochemistry, 1977, v.16, IT 20, p.4538-4544.

118. Lescure B., Williamson V. , Sentenac A. Efficient and selective initiation by yeast RITA polymerase B in a dinucleotide--primed reaction. ITucl. Acids Res., 1981, v.9, N 1, p.31-45.

119. Lin C.Y., Guilfoyle T.J., Chen Y.M., Nagao R.T., Key J.L. The separation of RITA polymerases I and II achieved by fractionation of plant chromatin. Biochem. Biophys. Res. Communs., 1974, v.60, IT 2, p.498-506.

120. Link G., Kidd G.H., Richter G., Bogorad L. Structural relationship among the multiple forms of DMA-dependent RNA-polyme-rase II from cultured parsley cells. Eur. J. Biochem., 1978, v.91, IT 2, p.363-368.

121. Link G., Richter G. Properties and subunit composition of RITA polymerase II from plant cell culture. Biochim. Biophys. Acta, 1975, v.395, N 3, p.337-346.

122. Lobban P.E. , Siminovich L. , Ingles C.J. The RITA polymerase II of an ck -amanitin-resistent Chinese hamster ovary cellline. Cell, 1976, v.8, Iff 1, p.65-70.

123. Long E. , Dina D. , Crippa M. DMA-dependent RITA polymerase C from Xenopus laevis ovaries. Ability to transcribe intact double stranded DMA. Eur. J. Biochem., 1976, v.66, H 2, p.269--275.

124. Lowry O.H., Rosebrough N.J., Parr A.L., Pandall R.J. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J. Biol. Chem., 1951, 193, N 2, p.265-267.

125. MacGregor R.R., Mahler H.R. REA synthesis in isolated rat liver nuclei. Arch. Biochem. Biophys., 1967, v.120, N 1, p.136-157.

126. Mandel J.L., Chambon P. Animal DNA-dependent RiJA-polyme-rases. Studies on the reaction parameters of transcription in vitro of simian virus 40 DNA by mammalian RUA-polymerases AIand B. Eur. J. Biochem., 1974, v.41, N 2, p.367-378.

127. Marmur J. Purification of DNA from bacterial cells. -J. Mol. Biol., 1961, v.3, N 1, p.208-216.

128. Maul G.C., Hamilton T.H. KNA sinthesis in isolated yeast nuclei. PNAS U.S., 1967, v.57, N 4, p.1371-1378.

129. Meilhac M., Tysper Z. , Chambon P. Animal DNA-dependent RM polymerases. 4. Studies on inhibition by rifamycin derivatives. Eur. J. Biochem., 1972, v.28, Iff 2, p.291-300.

130. Meyer R.R., Probst G.S., Keller S.J. RNA synthesis by isolated mammalian mitochondria and nuclei: effect of ethidium bromid and acriflavin. Arch. Biochem. Biophys., 1972, v.148, N 2, p.425-430.

131. Mondal H. , Mandal R.K., Biswas B.B. RITA polymerase from eukariotic cells: isolation and purification of enzymes and factors from chromatin of cocohut nuclei. Eur. J. Bioch., 1972,v.25, IT 3, p.463-470.

132. Montanaro N., Novello F. , Stirpe P. Effect of ck -amani-tin on ribonucleic acid polymerase II of rat brain nuclei and on retention of avoidance conditioning. Biochem. J., 1971, v.125, N 6, p.1087-1090.

133. Moruzzi G., Barbiroli B., Moruzzi M.S., Tadolini B.

134. The effect of spermine on transcription of mammalian chromatin by mammalian deoxyribonucleic acid-dependent ribonucleic acid polymerase. Biochem. J., 1975, v.146, N 4, p.697-703.

135. Mullinix K.P., Strain G.C., Bogorad L. RNA polymerases of maize. Purification and molecular structure of DNA-dependent RNA polymerase II. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1973, v.70, N 8, p.2386-2390.

136. Hair K. G. , Rabinowitz II., Tu M.-H. Characterization of RNA sinthesized by isolated rat liver nuclei. Biochemistry, 1967, v.6, N 8, p.1898-1906.

137. Nagamine Y. , Mizuno D., Natori S. Differences in the effect of manganese and magnesium on initiation and elongation in the RNA polymerase I reaction. Biochim. Biophys. Acta, 1978,v.519, N 2, p.440-446.

138. Onishi T., Marumatsu M. Inhibition by derivatives of rifamicin of soluble RITA polymerase from rat liver. Biochem. J., 1972, v.128, N 6, p.1361-1364.

139. Perry R.P. Effect of actinomycin D on the ША synthesis in rat liver. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1962, v.48, N 8,p.2179-2186.

140. Pflugfelder G. , Sonnenbichler J. A rapid purification method for ША-dependent RITA polymerase В from rat liver. FEBS Lett., 1978, v.93, N 2, p.361-364.

141. Pong S.-S., Loomis W.F. Multiple nuclear RITA polymerases during development of Dyetyostellium discoideum. J. Biol. Chem., 1973, v.248, N 11, p.3933-3939.

142. Ponta H., Ponta U., Wintersberger E. DMA-dependent ША polymerases from yeast. Partially characterization of three nuclear enzyme activities. FEBS Lett., 1971, v.18, N2, p.204-208.

143. Ramage P.R., Barry J.U. RITA synthesis in nuclei isolated from early embryos of Xenopus laevis. Biochim. Biophys. Acta, 1975, 395, N 2, p.152-163.

144. Reeder R.H., Roeder R.G. Ribosomal ША synthesis in isolated nuclei. J. Mol. Biol., 1972, v.67, H 2, p.433-441.

145. Roeder R.G. Multiple forms of deoxyrifonucleic acid-dependent ribonucleic acid polymerase in Xenopus laevis. J. Biol. Chem., 1974, v.249, N 1, p.241-248.

146. Roeder R., Rutter W. Multiple forms of DNA-dependent RNA-polymerase in eukariotic,organisms. Nature, 1969, v.224, IT 2, p.234-237.

147. Roeder R., Rutter W. Specific nucleolar and nucleoplasms RITA polymerases. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1970, v.65,1. N 3, p.675-682.

148. Rose K.M., Ruch P.A., Jacob S.T. Mechanism of inhibition of RITA polymerase II and Pols'-(adenilic acid)polymerase by the O-n-octyloxime of 3-formylrifamicin S.V. Biochemistry, 1975,v. 14, N 16, p.3598-3603.

149. Rudick V.L., Weisman R.A. DNA-dependent RNA polymerase from trophozoites and cysts of Acanthamoeba castellanii. Bio-chim. Biophys. Acta, 1973, v.299, N 1, p.91-102.

150. Sarma M.H., Feman E.R., Baglioni C. RNA synthesis in isolated HeLa cell nuclei. Biochim. Biophys. Acta, 1976, v.418, N 1, p.29-38.

151. Sasaki R., Goto H., Arima K., Sasaki Y. Effect of polynucleotides on eukariotic DNA-dependent RNA polymerase. Biochim. Biophys. Acta, 1974, v.366, N 2, p.435-442.

152. Sasaki Y., Goto H., Tomi H., Kamibuto T. DNA dependent RNA polymerase III from cauliflower. Characterization and template specifity. Biochim. Biophys. Acta, 1978, v.517, N 1, p.205--215.

153. Sasaki Y., Goto H., Wake T., Sasaki R. Purine ribonucleotide homopolymer formation activity of RNA polymerase from caulflower. Biochim. Biophys. Acta, 1974, v.366, N 2, p.443-453.

154. Sasaki Y., Ishige M., Goto H., Kamikubo T. Purification and subunit structure of RNA polymerase II from pea. Biochim. Biophys. Acta, 1979, v.564, N 2, p.437-447.

155. Sasaki Y., Sasaki R., Hashizume T., Yamada Y., The solubilization and partially characterization of pea RNA polymerases. Biochem. Biophys. Res. Communs., 1973, v.50, N 3, p.785--792.

156. Sawadogo M. On the inhibition of yeast RNA polymerases A and B by tRNA and -amanitin. Biochem. Biophys. Res. Communs. , 1981, v.98, N 1, p.261-268.

157. Schaller H., Nusslein C., Bonhoeffer P., Kurz C., Niet-zschmann J. Affinity chromatography of DNA-binding enzymes onsingle-stranded DJTA-agarose columns. Eur. J. Biochem., 1972, v.26, IT 3, p.474-481.

158. Schultz L.D. Transcriptional role of yeast deoxyribonucleic acid-dependent ribonucleic acid polymerase III. Biochemistry, 1978, v.17, N 4, p.750-758.

159. Schwartz L.B. , Roeder R.G. Purification and subunit structure of deoxyribonucleic acid-dependent ribonucleic acid polymerase II from the mouse plasmacytoma, MOPC 315. J. Biol. Chem., 1975, v.250, IT 9, p.3221-3228.

160. Sebastian J., Bhagava M.M., Halvorson H.O. Nuclear deoxyribonucleic acid-dependent ribonucleic acid polymerases from Saccharomyces cerevisiae. J. Bacteriol., 1973, v.114, N 1,p.1-6.

161. Seifart K.H. , Benecke B.J. DITA-dependent RITA polymerase C. Occurrence and localization in various animal cells. Eur. J. Biochem., 1975, v.53, 12, p.293-300.

162. Seifart K.H., Benecke B.J., Juhasz P.P. Multiple RITA polymerase species from rat liver tissue: possible existance of a cytoplasmic enzyme. Arch. Biochem. Biophys., 1972, v.151, N 3, p.519-532.

163. Shields D., Tata J.B. Differential thermal sensitivities of eukariotic DM-dependent RITA polymerases. FEBS Lett., 1973, v.31, N 2, p.209-213.

164. Shauveau I., Mule I., Roulier Ch. Isolation of pure and unaltered liver nuclei, morphology and biochemical composition. -Exper. cell res., 1956, v. 11, IT 2, p.317-321.

165. Shaw P.A., Saunders G.P. Stimulation of RNA synthesis by dinucleotides with eukariotic RITA polymerase. FEBS Lett., 1979, v.106, IT 1, p.104-110.

166. Sklar V.E.F., Roeder R.G. Purification and subunitstructure of deoxyribonucleic acid-dependent ribonucleic acid polymerase III from the mouse plasmacytoma, MOPC 315. J. Biol. Chem., 1976, v.251, IT 4, p.1064-1073.

167. Sklar V.E.F., Schwartz L.B., Roeder R.G. Distinct molecular structures of nuclear class I, II and III DITA-dependent RITA polymerases. Proc. Hat. Acad. Sci. USA, 1975, v.72, N 1, p.348--352.

168. Smith S.S., Braun R. A new method for the purification of RITA polymerase II (or B) from the lower eucariote Physarum po-lycephalum. The presence of subforms. Eur. J. Biochem., 1978, 82, N 1, p.309-320.

169. Spindler S.R. , D'Alessio J.LI. , Duester G.L. , Paule M.R. DITA-dependent RITA polymerase III from Acanthamoeba castellanii.

170. A rapid procedure for large scale preparation of homogeneous enzyme. J. Biol. Chem., 1978, v.253, N 17, p.6242-6248.

171. Spindler G.L., Duester G.L., D'Alessio J.M., Paule M.R. A rapid and facile procedure for the preparation of RITA polymerase I from Acanthamoeba castellanii. Purification and subunit structure. J. Biol. Chem., 1978, v.253, IT 13, p.4669-4675.

172. Sridhara S., Gilbert L.I. Isolation and characterization of RITA polymerase B. from the larval fat body of Tobacco Horn-worm, Manduca sexta. Eur. J. Biochem., 1978, v.90, IT 1, p.161--169.

173. Stirpe P., Fiume L. Studies on the pathogenesis of livernecrosis by -amanitin. Effect of -amanitin on ribonucleic acid synthesis and on ribonucleic acid polymerase in mouse liver nuclei. Biochem. J., 1967, v.105, N 2, p.779-782.

174. Stunnenberg H.G., Wennekes L.M.J., Spierings T., van den Broek H.W.J. An <k-amanitin-resistant DNA-dependent RMA polymerase II from the Pungus Aspergillus nidulans. Eur. J. Biochem., 1981, v.117, IT 1, p.121-129.

175. Stunnenberg H.G., Wennekes L.M.J., Van Den Broek H.W.J. RMA polymerase from fungus Aspergillus nidulans. Large-scale purification of DNA-dependent RITA polymerase I. Eur. J. Biochem., 1979, v.98, N 1, p.107-119.

176. Takiya S., Takon Y. , Iwabuchi M. Template specifity of DMA-dependent MA polymerases I and II for synthetic polynucleotides during development of the slime mold Dictyostellium discoide-um. J. Biochem., 1980, v.87, II 5, p.1501-1509.

177. Tata J.R., Baker B. Subnuclear fractionation. II Intranuclear compartmentation of transcription in vivo and in vitro. -Exp. Cell Res., 1974, v.83, IT 1, p.125-138.

178. Teissere M., Penon P., Azou Y., Ricard J. RITA polymerase III from wheat embryos. Characterization and molecular properties. PEBS Lett., 1977, v.82, IT 1, p.77-81.

179. Tellez de Inon M., Leoni P.D., Torres H.N. RITA polymerase activities in Neurospora crassa. PEBS Lett., 1973, v.39, IT 1, p.91-95.

180. Thonart P., Bechet J., Hilger P., Burny A. Termosensiti-ve mutations affecting ribonucleic acid polymerases in Saccharomy-ces cerevisiae. J. Bacterid., 1976, v.125, N 1, p.25-32.

181. Udvardy A., Seifart K.H. Transcription of specific genes in isolated nuclei from HeLa cells in vitro. Eur. J. Biochem.,1976, v.62, N 2, p.353-363.

182. Vaisius A.C., Horgen P.A. Purification and characterization of RNA polymerase II resistant to -amanitin from the mushroom Agaricus bisporus. Biochemistry, 1979, v.18, N 5,p.795-803.

183. Vaisius A.C., Wieland Th. Formation of a single phos-phodiester bond by RITA polymerase B from calf thymus is not inhibited by -amanitin. Biochemistry, 1982, v.21, N 13, p.3097--3102.

184. Valenzuela P., Bell G.I., Rutter W.G. The 24.000 dal-ton subunit and the activity of yeast RITA polymerases. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1976, v.71, N 1, p.26-31.

185. Valenzuela P., Bell G.I., Weinberg P., Rutter W. Yeast DNA-dependent RITA polymerases I, II and III. The existence of subunits common to the three enzymes. Biochem. Biophys. Res. Communs, 1976, v.71, N 5, p.1319-1325.

186. Valenzuela P., Weinberg P., Bell G., Rutter W. Yeast DNA-dependent RNA polymerase I.A rapid procedure for the large scale purification of homogeneous enzyme. J. Biol. Chem., 1976, v.251, N 5, p.1464-1470.

187. Voets R., Lagrou A., Hilderson H.J., Van Dessel G., Di-erick V/. DNA-dependent RNA polymerases from bovine thyroid: cata-litic properties and template specificities. Int. J. Biochem., 1982, v.14, N 3, p.405-413.

188. Weaver R.P., Blatti S.P., Rutter W.J. Molecular structures of DNA-dependent RITA polymerases II from calf thymus and rat liver. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1971, v.68, N 12, p.2994-2999.

189. Weeks J.R., Coultor D.E., Greenleaf A.L. Immunological studies of RNA polymerase II using antibodies to subunits of Drosophila and wheat germ enzymes. J. Biol. Chem., 1982, v.257, IT 10, p. 5884-5891 .

190. Weil P.A., Blatti S.P. Partial purification and properties of calf thymus deoxyribonucleic acid dependent MA polymerase III. Biochemistry, 1975, v.14, N 8, p.1636-1642.

191. Weiss P.J. EMA-synthesising activity in rat liver. -Proc. Nat. Scad. Sci. USA, 1960, v.46, M 4, p.1020-1026.

192. Widnell C., Tata J. Studies of the DMA-dependent ENA polymerase in isolated rat liver nuclei. Biochim. Biophys. Acta, 1964, v.87, IT 3, p.531-539.

193. Widnell C., Tata J. Studies on the stimulation by ammonium sulfate of the DNA-dependent RITA polymerase of isolated rat liver nuclei. Biochim. Biophys. Acta, 1966, v.123, N 3, p.478--492.

194. Wieland T. Poisonous principles of mushrooms of genus Amanita. Science, 1968, v. 159, IT 3818, p.946-952.

195. Wittig B., Wittig S. Purification of class A, B, and C DITA-dependent RITA polymerases from chicken embryos. Biochem. Biophys. Acta, 1978, v. 520, IT 3, p. 598-611.

196. Yagura T., Yanagisawa M., Iwabuchi M. Evidence for two J^ -amanitin-resistent RM polymerases in vegetative amoebae of Dictyostelium discoideum. Biochem. Biophys. Res. Communs, 1976, v.68, N 1, p.183-189.

197. Yarbrough L.R. Utilization of primers and primers-templates by wheat germ RITA polymerase II. J. Biol. Chem., 1982, v.257, IT 11, p.6171-6177.

198. Young H.A., Whiteley H.R. Deoxyribonucleic acid-dependent ribonucleic acid polymerases in the dimorphic fungus Mucor rouxii. J. Biol. Chem., 1975, v.259, IT 2, p.479-487.

199. Fu-Li Yu. An improved method for the quantitative isolation of rat liver nuclear RNA-polymerases. Biochem. Biophys. Acta, 1975, v.395, N 3, p.329-336.

200. Zillig VT. , Stetter K.O., Schnabel R. , Madon J., Gierl A. Transcription in Archaebacteria. Zbl. Bakt. Hyg., I Abt. Orig., 1982, Bd.C3, p.218-227.