Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Механизмы взаимодействия вирусов с митохондриями

ВАК РФ 03.00.06, Вирусология

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Зорова, Любава Дмитриевна

ВВЕДЕНИЕ.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1. Взаимодействие частиц вирусов растений с клеточными мембранными структурами.

1.1. Взаимодействие с хлоропластами.

1.2. Взаимодействие с митохондриями.

2. Две стратегии, реализуемые при вирусном вторжении в клетку.

3. Апоптоз. Исторический аспект вопроса.

4. Апоптоз. Современные представления

4.1. Общие представления.

4.2. Каспазы.

4.3. Участие митохондрий в регуляции активности каспаз.

История вопроса и основные данныел постулаты.

4.4. Участие активных форм кислорода (АФК) в апоптозе.

4.5. Роль трансмембранного потенциала ионов водорода в активации апоптоза.

5. Неспецифическая проницаемость митохондрий

5.1. Общие представления.

5.2. Индукция неспецифической проницаемости внутренней мембраны митохондрий.

5.3. Ингибирование неспецифической проницаемости митохондрии.

5.4.Трансмембранный потенциал как регулятор неспецифической проницаемости.

5.5. Окислительно - восстановительное состояние пиридиновых нуклеотидов и БН групп белков.

5.6. Роль рН в регуляции неспецифической проницаемости.

5.7. Вляние конформационного состояния транслокатора адениновых нуклеотидов на индукцию митохондриальной поры.

5.8. Свободные радикалы и другие активные формы кислорода в регуляции неспецифической проницаемости митохондриальной мембраны.

5.9. Вероятные механизмы индукции неспецифической проницаемости.

5.10. Каким образом неспецифическая проницаемость митохондрий участвует в апоптотическом каскаде?.

5.10.1. Апоптоз-индуцирующий фактор (AIF).

5.10.2. Цитохром С.

5.10.3. Другие проапоптотические белки.

6. Апоптоз, как результат борьбы двух стратегий при вирусном вторжении

6.1. Апоптоз животной клетки.

6.2. Апоптоз растительной клетки.

7. Участие митохондрий в вирус-индуцированном апопотозе.

МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

1.Выделение ВТМ.,. .'.

2.Выделение РНК ВТМ фенольным методом.

3. Выделение белка оболочки ВТМ.

4. Получение препаратов белка оболочки ВТМ в различных агрегационных состояниях

4.1 .Получение препаратов 20S агрегатов белка оболочки ВТМ.

4.2.Получение препаратов реполимеризованног© белка ВТМ.

5. Измерение спектров поглощения цельного вируса, РНК и белка.

6. Обработка ЭГТА

6.1. Препараты цельного вируса табачной мозаики.

6.2. Препараты изолированной РНК ВТМ.

7. Термическое разрушение ВТМ.

8. Выделение митохондрий печени крысы. .66.

9. Измерение митохондриальных параметров.

10. Спектрофотометрические измерения содержания цитохрома С.

11. Синтез и свойства сополимера стирола, малеинового ангидрида и метакриловой кислоты

11.1. Синтез полианиона.

11.2.Получение флюоресцеин-меченного сополимера.

11.3. Определение молекулярной массы полианиона и молекулярно массового распределения.

12. Электронная микроскопия.

13. Определение содержания Са2+ в препаратах вируса.

14. Используемые реактивы.

РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

1.Регистрация параметров функционирования изолированных митохондрий печени крысы.

2. Действие интактных вирионов ВТМ и его белка оболочки на функционирование митохондрии печени крысы.

3. Электронномикроскопические исследования взаимодействия интактных вирионов ВТМ с митохондриями.

4. Влияние РНК ВТМ на функциональные параметры митохондрии.

5. Электронномикроскопические исследования влияния РНК ВТМ на морфологию митохондрий печени крысы.

6. Моделирование структуры РНК ВТМ синтетическим полианионом.

7. Электронномикроскопические исследования влияния полианиона на морфологию митохондрии печени крысы.

ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ.

ВЫВОДЫ.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Механизмы взаимодействия вирусов с митохондриями"

Характерной особенностью живой системы является способность трансформации многообразия внешних стимулов в более узкий спектр реактивных и адаптивных ответов, в результате чего имеет место унификация и генерализация поведения клетки, описываемые системой цепных реакций. Конечной целью является приспособление клетки к быстро меняющемуся окружению и сохранение поведения при потере стимула на некоторое время. Часть реакций закрепляется в клеточной системе навсегда, что приводит к возникновению каскада программируемых действий. Стимул, приводящий к запуску каскадных реакций, как становится известным сейчас, обладает свойством многофункциональности и дает сигнал, как на репарацию повреждений, так и на программируемое уничтожение системы в целом. Взаимоотношения этих двух путей в конечном итоге определяют судьбу клетки: она может полностью восстановить свои исходные структуры и функции, или быть уничтожена по одному или нескольким механизмам.

Система передачи сигнала от рецепторов-мишеней, осуществляющих взаимоотношения внутриклеточных процессов с внешними стимулами, к разным компартментам клетки предусматривает участие как цитоплазматических, так и мембранных ферментов, находящихся в клеточных органнелах. Известно, что целый ряд внутриклеточных каскадных реакций идет с участием эндоплазматического ретикулума, митохондрий, ядра, лизосом и пр. На данном уровне наших представлений конечный итог процесса независимо от его составных элементов сводится к минимальному числу вариантов.

Принято рассматривать гибель клетки, протекающую лишь по двум механизмам, более быстрому - некротическому, идущему без участия протеаз каспазного типа и более медленному - апоптотическому с обязательным участием каспаз. Вероятно, и тот и другой тип гибели можно отнести к программируемому, хотя участие в обоих процессах внутриклеточных органелл может быть разным. Также вероятна условность деления видов гибели всего лишь на два типа, равно как и унификация внешних признаков гибели и объединение их в один тип по минимальному набору параметров.

Разнообразие ответов клетки характерно и для вирусного вторжения. Независимо от природы клетки, будь она животного или растительного происхождения, перестройка внутриклеточного метаболизма, вызванная интервенцией чужеродной нуклеопротеидной системы происходит по двум направлениям: репликативным процессам вирусной системы и реактивным и адаптивным ответам клетки, направленным на защиту от распространения инфекции и репарацию повреждений на клеточном и генном уровне.

Минимальный набор стратегий ответа клетки на вирусную инфекцию сочетается с еще меньшим набором стратегий, определяемых самим вирусом. На сегодняшний момент кажется, что их две: вирус либо стремится сделать клетку бессмертной, чтобы обеспечить свое существование и воспроизведение на неопределенно долгий срок при минимальной возможности инфицирования соседних клеточных систем, либо приводит к ускоренной гибели клетки. Однако во втором случае очень трудно сказать, является ли смерть инфицированной вирусом клетки следствием клеточной или вирусной стратегии.

Механизм гибели клеток, индуцированной вирусным вторжением, является предметом исследования на протяжении всех лет, начиная от открытия вирусов. В последние годы сформировалось понимание того, что, скорее всего инфицированная вирусом клетка гибнет по апоптотической программе, то есть вирус, находясь внутри клетки, вызывает запуск каскада протеолитических реакций, заканчивающихся клеточной гибелью. Поэтому все внимание исследователей было сосредоточено на инициации внутриклеточного сигнала, приводящего к запуску каспазного каскада.

Около пяти лет назад внутриклеточной органелле митохондрии, которой исторически и догматически определалось выполнение лишь функции энергообеспечения, была приписана альтернативная функция участия в программируемой гибели клетки. Исходным фактом послужили наблюдения падения трансмембранного потенциала ионов водорода, предваряющего терминацию клеточной системы. Довольно быстро это падение было объяснено возникновением в митохондриях неспецифической проницаемости, явлению, наблюдаемому более 30 лет и не находящему объяснения вследствие кажущейся бессмысленности. В этом случае митохондрии не только деэнергизуются, что можно было обеспечить за счет увеличения протонной проницаемости внутренней мембраны, но и в ней открывается Са2+-зависимым способом большой канал или пора, через которую могут проходить не только ионы, но и довольно крупные молекулы массой до 1.5 кДа. В результате индукции митохондриального неспецифического мегаканала происходит выход из митохондриального межмембранного пространства сигнальных молекул-белков, которые запускают парциальные реакции апоптотического каскада. Становится ясным, что, во-первых, одну из ключевых ролей в таким запуске должен играть механизм индукции неспецифической проницаемости митохондрии и, во-вторых, в тех случаях, когда вирусное вторжение в клетку индуцирует апоптоз клетки-хозяина, исследователи вправе ожидать определенных функциональных или морфологических взаимодействий вирусов и митохондрии.

В данной работе с целью изучения возможности прямого взаимодействия вирионов и их компонентов с митохондриями исследовалось воздействие in vitro частиц классического модельного вируса - вируса табачной мозаики и его РНК и белка на функционально активные митохондрии из печени крысы. Митохондрии печени крыс являются классическим модельным объектом биоэнергетики, для которых разработаны надежные методы получения высокоочищенных препаратов, полностью сохраняющих все присущие митохондриям типы функциональной активности. Для митохондрии растительного происхождения получение аналогичных по качеству препаратов представляет собой довольно сложную задачу. Поскольку по современным представлениям между растительными и животными митохондриями нет кардинальных различий, результаты, полученные на печеночных митохондриях с достаточно высокой степенью уверенности можно экстраполировать и на митохондрии растений. Хотя, конечно, следующим этап данной работы должно стать проведение экспериментов по отработанный нами схеме с использованием митохондрий из растений.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

Заключение Диссертация по теме "Вирусология", Зорова, Любава Дмитриевна

выводы

1. Показано, что вирус табачной мозаики при участии ионов Са2+ индуцирует в митохондриях печени крысы неспецифическую проницаемость, которая ингибируется циклоспорином А. Белок оболочки ВТМ в различных агрегационных состояниях не обладал такой способностью. Делается вывод, что для индукции необходимо сохранение интактной структуры ВТМ с характерными центрами связывания ионов Са2+, участвующими в поддержании трехмерной структуры вириона.

2. Электронномикроскопические исследования показали наличие плотного контакта вирионов ВТМ с внешней мембраной митохондрий. При этом палочковидные вирионы ВТМ были ориентированы перпендикулярно поверхности мембраны митохондрий.

3. Изолированная из ВТМ РНК, как и цельный вирус, вызывала в митохондриях изменения их функционирования, приписанные возникновению неспецифической проницаемости. Кроме того, под действием РНК наблюдалось развивающееся во времени торможение дыхания, видимо вызванное утратой митохондриями цитохрома С.

4. Показано, что синтетический полианион также приводит к возникновению в митохондриях неспецифической проницаемости, сопровождающейся утратой цитохрома С.

5. Сделан вывод, что полианионы, включая РНК ВТМ, могут являться естественными агентами - индукторами неспецифической проницаемости и выхода из митохондрий цитохрома С, что может играть определяющую роль в вирус-индуцируемой клеточной гибели, развивающейся по апоптотическому механизму.

6. Предложен возможный механизм индукции неспецифической проницаемости митохондрий печени крысы под действием вирионов ВТМ, РНК ВТМ и синтетического полианиона.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Зорова, Любава Дмитриевна, Москва

1. Гринюс, Л. Л. (1976) Хемиосмотический механизм транспорта биологических макромолекул через мембраны бактерии. Биохимия 41, 1539-1547

2. Жданов, В. М., Тихоненко, Т. И., Бочаров, А. Ф., Народицкий, Б. А. (1971) Репродукция вируса табачной мозаики в изолированных митохондриях печени крысы. ДАН СССР 199, 944-947

3. Жданов, В. М. (1972) Функционирование вирусных геномов в изолированных митохондриях. Вестн.Акад.Мед.Наук 27, 86-91

4. Зоров, Д. Б. (1996) Митохондриальный транспорт нуклеиновых кислот. Участие бензодиазепинового рецептора. Биохимия 61, 939-946

5. Новгородов, С. А., Гудзь, Т. И., Мор, Ю. Е. (1989) Трансмембранный потенциал регулирует неспецифическую проницаемость внутренней митохондриальной мембраны. Биол.мембр. 6,1053-1062

6. Новгородов, С. А., Гудзь, Т. И., Зоров, Д. Б., Кушнарева, Ю. Е., Кудряшов, Ю. Б. (1991) Действие циклоспорина А и олигомицина на неспецифическую проницаемость внутренней мембраны митохондрий. Биохимия 56, 529-535

7. Новгородов, С. А., Гудзь, Т. И., Кушнарева, Ю. Е., Зоров, Д. Б., Кудряшов, Ю. Б. (1991) Роль АДФ/АТФ-антипортера в подавлении циклоспорином А неспецифической проницаемости внутренней мембраны митохондрий. Биохимия 56, 536-541

8. Скулачев, В. П. (1994) Снижение внутриклеточной концентрации 02 как особая функция дыхательных систем клетки. Биохимия 59, 1910-1912

9. Adachi, S., Cross, A. R., Babior, В. М., Gottlieb, R. А. (1997) Bcl-2 and the outer mitochondrial membrane in the inactivation of cytochrome с during Fasmediated apoptosis. J.Biol.Chem. 272, 21878-21882

10. Al Nasser, I., Crompton, M. (1986) The reversible Ca2+-induced permeabilization of rat liver mitochondria. Biochem.J. 239, 19-29

11. Andreeva, L., Crompton, M. (1994) An ADP-sensitive cyclosporin-A-binding protein in rat liver mitochondria. Eur.J.Biochem. 221, 261-268

12. Andreyev, A. Y., Fahy, В., Fiskum, G. (1998) Cytochrome с release from brain mitochondria is independent of the mitochondrial permeability transition. FEBS Lett. 439, 373-376

13. Antkiewicz-Michaluk, L., Mukhin, A. G., Guidotti, A., Krueger, К. E. (1988) Purification and characterization of a protein associated with peripheral-type benzodiazepine binding sites. J.Biol.Chem. 263, 17317-17321

14. Aoki, S., Takebe, I. (1969) Infection of tobacco mesophyll protoplasts by tobacco mosaic virus ribonucleic acid. Virology 39,439-448

15. Aoki, S., Takebe, I. (1975) Replication of tobacco mosaic virus RNA in tobacco mesophyll protoplasts inoculated in vitro. Virology 65, 343-354

16. Asimakis, G. K., Sordahl, L. A. (1981) Intramitochondrial adenine nucleotides and energy-linked functions of heart mitochondria. Am. J.Physiol 241, H6721. H678

17. Aubert, M., O'Toole, J., Blaho, J. A. (1999) Induction and prevention of apoptosis in human HEp-2 cells by herpes simplex virus type 1. J Virol. 73, 10359-10370

18. Banki, K., Hutter, E., Gonchoroff, N. J., Perl, A. (1998) Molecular ordering in HIV-induced apoptosis. Oxidative stress, activation of caspases, and cell survival are regulated by transaldolase. J.Biol.Chem. 273, 11944-11953

19. Barlow PW (1982) Cell death-An integral part of plant development. British plant regulators group, Wantage, UK.

20. Bataille, N., Helser, T., Fried, H. M. (1990) Cytoplasmic transport of ribosomal subunits microinjected into the Xenopus laevis oocyte nucleus: a generalized, facilitated process. J cell biol. 111, 1571-1582

21. Bauer, M. F., Hofmann, S., Neupert, W., Brunner, M. (2000) Protein translocation into mitochondria: the role of TIM complexes. Trends Cell Biol. 10, 25-31

22. Beatrice, M. C., Palmer, J. W., Pfeiffer, D. R. (1980) The relationship between mitochondrial membrane permeability, membrane potential, and the retention of Ca2+ by mitochondria. J.Biol.Chem. 255, 8663-8671

23. Beatrice, M. C., Stiers, D. L., Pfeiffer, D. R. (1982) Increased permeability of mitochondria during Ca2+ release induced by t- butyl hydroperoxide or oxalacetate. The effect of ruthenium red. J.Biol.Chem. 257, 7161-7171

24. Beatrice, M. C., Stiers, D. L., Pfeiffer, D. R. (1984) The role of glutathione in the retention of Ca2+ by liver mitochondria. J.Biol.Chem. 259, 1279-1287

25. Bernardi, P., Vassanelli, S., Veronese, P., Colonna, R., Szabo, I., Zoratti, M. (1992) Modulation of the mitochondrial permeability transition pore. Effect of protons and divalent cations. J.Biol.Chem. 267, 2934-2939

26. Betto E, Bassi M, Favali MA, Conti GG. An electron microscopic and autoradiographic study of tobacco leaves infected with the U5 strain of TMV. Phytopathol.Z. 75, 193-201. 1972.

27. Beutner, G., Ruck, A., Riede, B., Welte, W., Brdiczka, D. (1996) Complexes between kinases, mitochondrial porin and adenylate translocator in rat brain resemble the permeability transition pore. FEBS Lett. 396, 189-195

28. Borel, J. F. (1986) Cyclosporine forever? Transplant.Proc. 18, 271-272

29. Borges SS, David-Ferreira JF (1968) Comparative study of cell structure in Datura metel L. helthy and infected with potato virus X and potato virus Y.1. Y.Rev.Biol. 6, 421-437

30. Boveris, A., Chance, B. (1973) The mitochondrial generation of hydrogen peroxide. General properties and effect of hyperbaric oxygen. Biochem.J. 134, 707-716

31. Bowels, D. J. (1990) Defense-related proetins in higher plants. Ann.Rev.Biochem. 59, 873-907

32. Broekemeier, K. M., Dempsey, M. E., Pfeiffer, D. R. (1989) Cyclosporin A is a potent inhibitor of the inner membrane permeability transition in liver mitochondria. J.Biol.Chem 264, 7826-7830

33. Buhl, R„ Jaffe, H. A., Holroyd, K. J., Wells, F. B„ Mastrangeli, A., Saltini, C„ Cantin, A. M., Crystal, R. G. (1989) Systemic glutathione deficiency in symptomfree HIV-seropositive individuals see comments. Lancet 2, 1294-1298

34. Buttke, T. M., Sandstrom, P. A. (1994) Oxidative stress as a mediator of apoptosis see comments. Immunol. Today 15, 7-10

35. Cadenas, E., Sies, H. (1985) Oxidative stress: excited oxygen species and enzyme activity. Adv.Enzyme Regul. 23, 217-237

36. Camargo IJB, Kitajima EW, Costa AS. Visualization of the pepper ringspot virus in tomato pollen. Phytopathol.Z. 64, 282-285. 1969.

37. Carbonera, D., Azzone, G. F. (1988) Permeability of inner mitochondrial membrane and oxidative stress. Biochim.Biophys.Acta 943, 245-255

38. Caspar DLD. Assembly and stability of the tobacco mosaic virus particle. Adv.Protein Chem. 18, 37-121.1963.

39. Citovsky, V., Zambryski, P. (1993) Transport of nucleic acids through membrane channels: snaking through small holes. Annu.Rev.Microbiol. 47, 167-197

40. Colombini, M. (1979) A candidate for the permeability pathway of the outer mitochondrial membrane. Nature 279, 643-645

41. Colombini, M. (1980) Structure and mode of action of a voltage dependent anion-selective channel (VDAC) located in the outer mitochondrial membrane. Ann.N.Y.Acad.Sci. 341, 552-563

42. Colombini, M. (1983) Purification of VDAC (voltage-dependent anion-selective channel) from rat liver mitochondria. J.Membr.Biol. 74,115-121

43. Crompton, M. (1999) The mitochondrial permeability transition pore and its role in cell death. Biochem.J. 341 ( Pt 2), 233-249

44. Crompton, M., Andreeva, L. (1994) On the interactions of Ca2+ and cyclosporin A with a mitochondrial inner membrane pore: a study using cobaltammine complex inhibitors of the Ca2+ uniporter. Biochem.J. 302 ( Pt 1), 181-185

45. Crompton, M., Costi, A. (1988) Kinetic evidence for a heart mitochondrial pore activated by Ca2+, inorganic phosphate and oxidative stress. A potentialmechanism for mitochondrial dysfunction during cellular Ca2+ overload. Eur.J.Biochem. 178, 489-501

46. Crompton, M., Ellinger, H., Costi, A. (1988) Inhibition by cyclosporin A of a Ca2+-dependent pore in heart mitochondria activated by inorganic phosphate and oxidative stress. Biochem.J. 255, 357-360

47. De, P., V, Prezioso, G., Palmieri, F. (1987) A simple and rapid method for the purification of the mitochondrial porin from mammalian tissues.

48. Biochim.Biophys.Acta 905, 499-502

49. Dellaporta, S. L., Calderon-Urrea, A. (1994) The sex determination process in maize. Science 266, 1501-1505

50. Dietzgen, R. G., Zaitlin, M. (1986) Tobacco mosaic virus coat protein and the large subunit of the host protein ribulose-1,5-biphosphate carboxylase share a common antigenic determinant. Virology 155, 262-266

51. Dill, E. T., Holden, M. J., Colombini, M. (1987) Voltage gating in VDAC is markedly inhibited by micromolar quantities of aluminum. J.Membr.Biol. 99, 187

52. Dimitriadis, G. J., Georgatsos, J. G. (1975) Synthesis of tobacco mosaic virus coat protein following migration of viral RNA into isolated mouse liver mitochondria. Nucleic Acids Res. 2,1719-1726

53. Dobrov, E. N., Kust, S. V., Yakovleva, O. A., Tikchonenko, T. I. (1977) Structure of single-stranded virus RNA in situ. II. Optical activity of five tobacco mosaiclike viruses and their components. Biochim.Biophys.Acta 475, 623-637

54. Doering, C., Ermentrout, B., Oster, G. (1995) Rotary DNA motors. Biophys.J 69, 2256-2267

55. Dunigan, D. D., Madlener, J. C. (1995) Serine/threonine protein phosphatase is required for tobacco mosaic virus-mediated programmed cell death. Virology 207, 460-466

56. Durham, A. C. (1974) A unified theory of the control of actin and myosin in nonmuscle movements. Cell 2, 123-135

57. Durham, A. C. (1977) Do viruses use calcium ions to shut off host cell functions? letter. Nature 267, 375-376

58. Durham, А. С. (1978) The roles of small ions, especially calcium, in virus disassembly, takeover, and transformation. Biomedicine. 28, 307-313

59. Durham, A. C., Hendry, D. A. (1977) Cation binding by tobacco mosaic virus. Virology 77, 510-519

60. Durham, A. C., Hendry, D. A., Von Wechmar, M. B. (1977) Does calcium ion binding control plant virus disassembly? Virology 77, 524-533

61. Durham, A. C., Vogel, D., de Marcillac, G. D. (1977) Hydrogen-ion binding by tobacco-mosaic-virus protein polymers. Eur.J.Biochem. 79, 151-159

62. Ellis, R. E., Yuan, J. Y., Horvitz, H. R. (1991) Mechanisms and functions of cell death. Annu.Rev.CellBiol. 7, 663-698

63. Enari, M., Hug, H., Nagata, S. (1995) Involvement of an ICE-like protease in Fas-mediated apoptosis. Nature 375, 78-81

64. English, J. J., Mueller, E., Baulcombe, D. C. (1996) Supression of virus accumulation in transgenic plans exhibiting silencing of nuclear genes. Plant Cell 8, 179-188

65. Essau K, Cronshow J. Relation of tobacco mosaic virus to the host cell. J cell biol. 33, 665-678. 1979.

66. Essau, K. (1979) Beet yellow stunt virus in cells of Sonchus olearaceus L. and its relation to host mitochondria. Virology 98, 1-8

67. Essau, K., Hoefert, L. L. (1971) Cytology of beet yellows virus infection in Tetragonia. I. Parenchyma cells in infected leaf. Protoplasma 72, 459-476

68. Everett, H., McFadden, G. (1999) Apoptosis: an innate immune response to virus infection. Trends Microbiol. 7,160-165

69. Farmer, E. E., Moloshok, T. D., Saxton, M. J., Ryan, C. A. (1991) Oligosaccharide signaling in plants. Specificity of oligouronide- enhanced plasma membrane protein phosphorylation. J Biol.Chem. 266, 3140-3145

70. Featherstone, C., Darby, M. K., Gerace, L. (1988) A monoclonal antibody against the nuclear pore complex inhibits nucleocytoplasmic transport of protein and RNA in vivo. J cell biol. 107, 1289-1297

71. Feldherr, C. M., Akin, D. (1990) EM visualization of nucleocytoplasmic transport processes. Electron Microsc.Rev. 3, 73-86

72. Fiek, C., Benz, R., Roos, N., Brdiczka, D. (1982) Evidence for identity between the hexokinase-binding protein and the mitochondrial porin in the outer membrane of rat liver mitochondria. Biochim.Biophys.Acta 688, 429-440

73. Fournier, N., Ducet, G., Crevat, A. (1987) Action of cyclosporine on mitochondrial calcium fluxes. J.Bioenerg.Biomembr. 19, 297-303

74. Fritz-Wolf, K., Schnyder, T, Wallimann, T„ Kabsch, W. (1996) Structure of mitochondrial creatine kinase see comments. Nature 381, 341-345

75. Gallagher, W. H., Lauffer, M. A. (1983) Calcium ion binding by isolated tobacco mosaic virus coat protein. J.Mol.Biol. 170, 921-929

76. Gallagher, W. H., Lauffer, M. A. (1983) Calcium ion binding by tobacco mosaic virus. J.Mol.Biol. 170, 905-919

77. Garzon, S., Strykowski, H., Charpentier, G. (1990) Implication of mitochondria in the replication of Nodamura virus in larvae of the Lepidoptera, Galleria mellonella (L.) and in suckling mice. Arch.Virol. 113,165-176

78. Geoffroy, P., Legrand, M., Fritig, B. (1990) Isolation and characterization of a proteinaceous inhibitor of microbial proteinases induced during the hypersensitive reaction of tobacco to tobacco mosaic virus. Mol.Plant Microbe Interact. 3, 327-333

79. Gerace, L. (1992) Molecular trafficking across the nuclear pore complex. Curr.Opin.CellBiol. 4, 637-645

80. Giraud, M. F., Velours, J. (1997) The absence of the mitochondrial ATP synthase delta subunit promotes a slow growth phenotype of rho- yeast cells by a lack of assembly of the catalytic sector F1. Eur.J.Biochem. 245, 813-818

81. Granett, A. L., Shalla, T. A. (1970) Discrepancies in the intracellular behavior of three strains of tobacco mosaic virus, two of which are serologically indistinguishable. Phytopathology 60, 419-425

82. Greenberg, J. T. (1996) Programmed cell death: a way of life for plants. Proc.Natl.Acad.Sci. U.S.A 93, 12094-12097

83. Greenberg, J. Т., Guo, A., Klessig, D. F., Ausubel, F. M. (1994) Programmed cell death in plants: a pathogen-triggered response activated coordinately with multiple defense functions. Cell 77, 551-563

84. Griffiths, E. J., Halestrap, A. P. (1993) Protection by Cyclosporin A of ischemia/reperfusion-induced damage in isolated rat hearts. J.Mol.Cell Cardiol. 25, 1461-1469

85. Gunter, T. E., Pfeiffer, D. R. (1990) Mechanisms by which mitochondria transport calcium. Am. J.Physiol 258, C755-C786

86. Harrison, B. D., Roberts, I. M. (1968) Association of tobacco rattle virus with mitochondria. J.Gen.Virol. 3,121-124

87. Hatta, T., Nakamoto, T., Tagaki, Y., Ushiyama, R. (1971) Cytological abnormalities of mitochondria induced by infection with cucumber green mottle mosaic virus. Virology 45, 292-297

88. Haworth, R. A., Hunter, D. R. (1979) The Ca2+-induced membrane transition in mitochondria. II. Nature of the Ca2+ trigger site. Arch.Biochem.Biophys. 195, 460-467

89. Hills, G. J., Plaskitt, K. A., Young, N. D„ Dunigan, D. D„ Watts, J. W„ Wilson, T. M., Zaitlin, M. (1987) Immunogold localization of the intracellular sites of structural and nonstructural tobacco mosaic virus proteins. Virology 161, 488496

90. Hinds, M. G., Norton, R. S., Vaux, D. L., Day, C. L. (1999) Solution structure of a baculoviral inhibitor of apoptosis (IAP) repeat. Nat.Struct.Biol. 6, 648-651

91. Hofmann, J., Pletz, M. W., Liebert, U. G. (1999) Rubella virus-induced cytopathic effect in vitro is caused by apoptosis. J Gen.Virol. 80 ( Pt 7), 16571664

92. Hunter, D. R., Haworth, R. A. (1979) The Ca2+-induced membrane transition in mitochondria. I. The protective mechanisms. Arch.Biochem.Biophys. 195, 453459

93. Hunter, D. R., Haworth, R. A., Southard, J. H. (1976) Relationship between configuration, function, and permeability in calcium-treated mitochondria.

94. J.Biol.Chem. 251, 5069-5077

95. Hunter, F. E. F. L. (1955) Inactivation of oxidative and phosphorilative systems in mitochondria by preincubation with phosphate and other ions. J.Biol.Chem. 216, 357-369

96. Igbavboa, U., Zwizinski, C. W., Pfeiffer, D. R. (1989) Release of mitochondrial matrix proteins through a Ca2+-requiring, cyclosporin-sensitive pathway. Biochem.Biophys.Res. Commun. 161,619-625

97. Jacobson, M. D., Burne, J. F., King, M. P., Miyashita, T., Reed, J. C., Raff, M. C. (1993) Bcl-2 blocks apoptosis in cells lacking mitochondrial DNA. Nature 361, 365-369

98. Jarvis, N. P. M. H. H. (1980) Infection of protoplasts from soybean cell cultures with southern bean and cowpea mosaic viruses. J.Gen.Virol. 48, 365-376

99. Jerome, K. R., Fox, R., Chen, Z., Sears, A. E., Lee, H., Corey, L. (1999) Herpes simplex virus inhibits apoptosis through the action of two genes, Us5 and Us3. J1. Virol. 73, 8950-8957

100. Kerr, J. F. (1965) A histochemical study of hypertrophy and ischaemic injury of rat liver with special reference to changes in lysosomes. J.Pathol.Bacteriol. 90, 419-435

101. Kerr, J. F. (1971) Shrinkage necrosis: a distinct mode of cellular death. J.Pathol. 105, 13-20

102. Kerr, J. F., Wyllie, A. H., Currie, A. R. (1972) Apoptosis: a basic biological phenomenon with wide-ranging implications in tissue kinetics. Br. J.Cancer 26, 239-257

103. Khan, A. U., Wilson, T. (1995) Reactive oxygen species as cellular messengers. Chem.Biol. 2, 437-445

104. Khvorova, A., Kwak, Y. G„ Tamkun, M., Majerfeld, I., Yarns, M. (1999) RNAs that bind and change the permeability of phospholipid membranes. Proc.Natl.Acad Sci.U.S.A 96, 10649-10654

105. Kikkawa, H. N. T. M. C. T. I. (1982) Infection of proptoplasts from tobacco suspension cultures by tobacco mosaic virus. J.Gen.Virol. 63, 451-456

106. Kinnally, K. W., Antonenko, Y. N., Zorov, D. B. (1992) Modulation of inner mitochondrial membrane channel activity. J.Bioenerg.Biomembr. 24, 99-110

107. Kinnally, K. W., Zorov, D. B„ Antonenko, Y. N. Snyder, S. H., McEnery, M. W., Tedeschi, H. (1993) Mitochondrial benzodiazepine receptor linked to inner membrane ion channels by nanomolar actions of ligands.

108. Proc.Natl.Acad.Sei.U.S.A 90, 1374-1378

109. Kitajima EW, Lovisolo O (1972) Mitochondrial aggregates in Datura leaf cells infected with henbane mosaic virus. J. Gen. Virol. 16, 265-271

110. Kitajima, E. W., Costa, A. S. (1969) Association of pepper ringspot virus (Brazilian tobacco rattle virus) and host cell mitochondria. J.Gen.Virol. 4, 177181

111. Klessig, D. F., Malamy, J. (1994) The salicylic acid signal in plants. Plant Mol.Biol. 26, 1439-1458

112. Knoll, G., Brdiczka, D. (1983) Changes in freeze-fractured mitochondrial membranes correlated to their energetic state. Dynamic interactions of the boundary membranes. Biochim.Biophys.Acta 733,102-1101. Ref Type: Journal

113. Korshunov, S. S., Skulachev, V. P., Starkov, A. A. (1997) High protonic potential actuates a mechanism of production of reactive oxygen species in mitochondria. FEBS Lett. 416, 15-18

114. Krasinskaya, I. P., Kudryashova, I. A., Yaguzhinsky, L. S. (1991) On the mechanism of oligomycin inhibition of Ca(2+)-induced mitochondrial respiration. FEBS Lett. 290, 52-54

115. Krell, H., Tafler, M., Blaich, G., Pfaff, E. (1984) On the state of calcium ions in isolated rat liver mitochondria. I. Ion fluxes and volume changes upon Ca2+ uptake under various ionic conditions. Hoppe Seylers.Z.Physiol Chem. 365, 5971

116. Krippner, A., Matsuno-Yagi, A., Gottlieb, R. A., Babior, B. M. (1996) Loss of function of cytochrome c in Jurkat cells undergoing fas- mediated apoptosis. J. Biol. Chem 271, 21629-21636

117. Kroemer, G., Zamzami, N., Susin, S. A. (1997) Mitochondrial control of apoptosis. Immunol.Today 18,44-51

118. Kuida, K., Haydar, T. F., Kuan, C. Y., Gu, Y., Taya, C., Karasuyama, H., Su, M. S., Rakic, P., Flavell, R. A. (1998) Reduced apoptosis and cytochrome c-mediated caspase activation in mice lacking caspase 9. Cell 94, 325-337

119. Kuida, K., Lippke, J. A., Ku, G., Harding, M. W., Livingston, D. J., Su, M. S., Flavell, R. A. (1995) Altered cytokine export and apoptosis in mice deficient in interleukin-1 beta converting enzyme. Science 267, 2000-2003

120. Kuida, K., Zheng, T. S., Na, S., Kuan, C., Yang, D., Karasuyama, H., Rakic, P., Flavell, R. A. (1996) Decreased apoptosis in the brain and premature lethality in CPP32- deficient mice. Nature 384, 368-372

121. Kuzminova, A. E., Zhuravlyova, A. V., Vyssokikh, M. Y., Zorova, L. D., Krasnikov, B. F., Zorov, D. B. (1998) The permeability transition pore induced under anaerobic conditions in mitochondria energized with ATP. FEBS Lett. 434, 313-316

122. Lamb, C. J. (1994) Plant disease resistance genes in signal perception and transduction. Cell 76, 419-422

123. Lapidus, R. G., Sokolove, P. M. (1993) Spermine inhibition of the permeability transition of isolated rat liver mitochondria: an investigation of mechanism. Arch.Biochem.Biophys. 306, 246-253

124. Lapidus, R. G., Sokolove, P. M. (1994) The mitochondrial permeability transition. Interactions of spermine, ADP, and inorganic phosphate. J.Biol.Chem. 269, 18931-18936

125. Le Quoc, K., Le Quoc, D. (1988) Involvement of the ADP/ATP carrier in calcium-induced perturbations of the mitochondrial inner membrane permeability: importance of the orientation of the nucleotide binding site. Arch.Biochem.Biophys. 265, 249-257

126. Lee, J. Y., Marshall, J. A., Bowden, D. S. (1999) Localization of rubella virus core particles in vera cells. Virology 265, 110-119

127. Lehninger, A. (1962) Water uptake and extrusion by mitochondria in relation to oxidative phosphorilation. Physiol.Rev. 42, 467-517

128. Levine, A., Pennell, R. I., Alvarez, M. E., Palmer, R., Lamb, C. (1996) Calcium-mediated apoptosis in a plant hypersensitive disease resistance response. Curr.Biol. 6,427-437

129. Levine, A., Tenhaken, R., Dixon, R., Lamb, C. (1994) H202 from the oxidative burst orchestrates the plant hypersensitive disease resistance response. Cell 79, 583-593

130. Lewis, J., Oyler, G. A., Ueno, K., Fannjiang, Y. R., Chau, B. N., Vornov, J., Korsmeyer, S. J., Zou, S., Hardwick, J. M. (1999) Inhibition of virus-induced neuronal apoptosis by Bax. Nat. Med. 5, 832-835

131. Li, K., Smagula, C. S., Parsons, W. J., Richardson, J. A., Gonzalez, M., Hagler, H. K., Williams, R. S. (1994) Subcellular partitioning of MRP RNA assessed by ultrastructural and biochemical analysis. J cell biol. 124, 871-882

132. Li, P., Nijhawan, D., Budihardjo, I., Srinivasula, S. M., Ahmad, M., Alnemri, E. S., Wang, X. (1997) Cytochrome c and dATP-dependent formation of Apaf-1/caspase-9 complex initiates an apoptotic protease cascade. Cell 91, 479-489

133. Lindbeck, A. G. C. D. W. O. T. W. W. (1991) Coat protein-related polypeptides from in vitro TMV coat protein mutants do not accumulate in the chloroplass of directly inoculated leaves. Mol.Plant-microbiol.Interact. 4, 89-94

134. Liu, X., Kim, C. N., Yang, J., Jemmerson, R., Wang, X. (1996) Induction of apoptotic program in cell-free extracts: requirement for dATP and cytochrome c. Cell 86, 147-157

135. Liu, X., Zou, H., Slaughter, C., Wang, X. (1997) DFF, a heterodimeric protein that functions downstream of caspase-3 to trigger DNA fragmentation during apoptosis. Cell 89,175-184

136. Lomonosoff, G. P. (1995) Protein-derived resistance to plant viruses. Ann.Rev.Phytopathol. 33, 176-192

137. Malorni, W., Rivabene, R., Santini, M. T., Donelli, G. (1993) N-acetylcysteine inhibits apoptosis and decreases viral particles in HIV-chronically infected U937 cells. FEBS Lett. 327, 75-78

138. Mannella, C. A., Colombini, M., Frank, J. (1983) Structural and functional evidence for multiple channel complexes in the outer membrane of Neurospora crassa mitochondria. Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A 80, 2243-2247

139. Mannella, C. A., Forte, M., Colombini, M. (1992) Toward the molecular structure of the mitochondrial channel, VDAC. J.Bioenerg.Biomembr. 24, 7-19

140. Martin, S. J., Frary, A., Wu, T., Brommonschenkel, S., Chunwongse, J., Earle, E. D., Tanksley, S. D. (1994) Protease activation during apoptosis: Death by thousand cuts? Plant Cell 6, 1543-1552

141. Martin, S. J., Green, D. R. (1995) Protease activation during apoptosis: death by a thousand cuts? Cell 82, 349-352

142. Matthews, D. A., Russell, W. C. (1998) Adenovirus core protein V interacts with p32~a protein which is associated with both the mitochondria and the nucleus. J Gen.Virol. 79 ( Pt 7), 1677-1685

143. McEnery, M. W. (1992) The mitochondrial benzodiazepine receptor: evidence for association with the voltage-dependent anion channel (VDAC). J.Bioenerg.Biomembr. 24, 63-69

144. McEnery, M. W., Snowman, A. M., Trifiletti, R. R., Snyder, S. H. (1992) Isolation of the mitochondrial benzodiazepine receptor: association with the voltage-dependent anion channel and the adenine nucleotide carrier.

145. Proc.Natl.Acad.Sci. U.S.A 89, 3170-3174

146. Mittler, R., Lam, E. (1995) Identification, characterization, and purification of a tobacco endonuclease activity induced upon hypersensitive response cell death. Plant Cell 7, 1951-1962

147. Mittler, R., Lam, E. (1996) Sacrifice in the face of foes: pathogen-induced programmed cell death in plants. Trends Microbiol. 4,10-15

148. Mittler, R., Simon, L., Lam, E. (1997) Pathogen-induced programmed cell death in tobacco. J.Cell Sci. 110 ( Pt 11), 1333-1344

149. Miura, M., Zhu, H., Rotello, R., Hartwieg, E. A., Yuan, J. (1993) Induction of apoptosis in fibroblasts by IL-1 beta-converting enzyme, a mammalian homolog of the C. elegans cell death gene ced-3. Cell 75, 653-660

150. Namba, K., Pattanayek, R., Stubbs, G. (1989) Visualization of protein-nucleic acid interactions in a virus. Refined structure of intact tobacco mosaic virus at 2.9 A resolution by X-ray fiber diffraction. J.Mol.Biol. 208, 307-325

151. Namba, K., Stubbs, G. (1986) Structure of tobacco mosaic virus at 3.6 A resolution: implications for assembly. Science 231, 1401-1406

152. Newmeyer, D. D. (1993) The nuclear pore complex and nucleocytoplasmic transport. Curr.Opin.CeHBiol. 5, 395-407

153. Nicholson, D. W., Thornberry, N. A. (1997) Caspases: killer proteases. Trends Biochem.Sci. 22, 299-306

154. Nooden, L. D. (1988) The phenomenon of senescence and aging. In In senescence and aging in plants. (LD Nooden and Leopols AC, eds) pp. 1-50, Academic Press, San Diego, CA.

155. Novgorodov, S. A., Gudz', T. I., Zorov, D. B., Kushnareva, I., Kudriashov, I. (1991) The effect of cyclosporin A and oligomycin on the nonspecific permeability of the mitochondria inner membrane. Biokhimiia. 56, 529-535

156. Novgorodov, S. A., Gudz, T. I., Brierley, G. P., Pfeiffer, D. R. (1994) Magnesium ion modulates the sensitivity of the mitochondrial permeability transition pore to cyclosporin A and ADP. Arch.Biochem.Biophys. 311, 219-228

157. Novgorodov, S. A., Gudz, T. I., Kushnareva, Y. E., Zorov, D. B., Kudrjashov, Y. B. (1990) Effect of cyclosporine A and oligomycin on non-specific permeability of the inner mitochondrial membrane. FEBS Lett. 270,108-110

158. Nunez, G., Benedict, M. A., Hu, Y., Inohara, N. (1998) Caspases: the proteases of the apoptotic pathway. Oncogene 17, 3237-3245

159. Palmer, J. W., Pfeiffer, D. R. (1981) The control of Ca2+ release from heart mitochondria. J.Biol.Chem. 256, 6742-6750

160. Panov, A., Filippova, S., Lyakhovich, V. (1980) Adenine nucleotide translocase as a site of regulation by ADP of the rat liver mitochondria permeability to H+ and K+ ions. Arch.Biochem.Biophys. 199, 420-426

161. Paulson, D. J., Shug, A. L. (1984) Inhibition of the adenine nucleotide translocator by matrix-localized palmityl-CoA in rat heart mitochondria. Biochim.Biophys.Acta 766, 70-76

162. Pennel, R. I., Lamb, C. (1997) Programmed cell in plants. Plant Cell 9,11571168

163. Petronilli, V., Cola, C., Massari, S., Colonna, R., Bernardi, P. (1993) Physiological effectors modify voltage sensing by the cyclosporin A- sensitive permeability transition pore of mitochondria. J.Biol.Chem. 268, 21939-21945

164. J.Biol.Chem. 269, 16638-16642

165. Petronilli, V., Nicolli, A., Costantini, P., Colonna, R., Bernardi, P. (1994) Regulation of the permeability transition pore, a voltage-dependent mitochondrial channel inhibited by cyclosporin A. Biochim.Biophys.Acta 1187, 255-259

166. Pfeiffer, D. R., Kauffman, R. F., Lardy, H. A. (1978) Effects of N-ethylmaleimide on the limited uptake of Ca2+, Mn2+, and Sr2+ by rat liver mitochondria. J.Biol.Chem. 253, 4165-4171

167. Pfeiffer, D. R„ Schmid, P. C„ Beatrice, M. C., Schmid, H. H. (1979) Intramitochondrial phospholipase activity and the effects of Ca2+ plus N-ethylmaleimide on mitochondrial function. J.Biol.Chem. 254, 11485-11494

168. Rabizadeh, S., LaCount, D. J., Friesen, P. D., Bredesen, D. E. (1993) Expression of the baculovirus p35 gene inhibits mammalian neural cell death. J.Neurochem. 61, 2318-2321

169. Rahmani, Z., Huh, K. W., Lasher, R., Siddiqui, A. (2000) Hepatitis B virus X protein colocalizes to mitochondria with a human voltage-dependent anion channel, HVDAC3, and alters its transmembrane potential In Process Citation. J Virol. 74, 2840-2846

170. Ramasarma, T. (1990) H202 has a role in cellular regulation. Indian J.Biochem.Biophys. 27, 269-274

171. Reinero, A. B. R. N. (1986) Association of TMV coat protein with chloroplas membranes in virus-infected leaves. Plant Mol.Biol. 6, 291-301

172. Reinero, A. B. R. N. (1989) Reduced photosystem II activity and accumulation of viral coat protein in chloroplasts of leaves infected with tobacco mosaic virus. Plant Physiol. 89, 111-116

173. Remade, J., Raes, M., Toussaint, O., Renard, P., Rao, G. (1995) Low levels of reactive oxygen species as modulators of cell function. Mutat.Res. 316, 103-122

174. Rigobello, M. P., Toninello, A., Siliprandi, D., Bindoli, A. (1993) Effect of spermine on mitochondrial glutathione release. Biochem.Biophys.Res.Commun. 194, 1276-1281

175. Riley, W. W., Jr., Pfeiffer, D. R. (1985) Relationships between Ca2+ release, Ca2+ cycling, and Ca2+-mediated permeability changes in mitochondria. J.Biol.Chem. 260, 12416-12425

176. Rochon, D. S. A. (1984) Chloroplast DNA transcripts are encapsidated by tobacco mosaic virus coat protein. Proc.Natl.Acad Scie USA 81,1719-1723

177. Rolfe, D. F., Brand, M. D. (1997) The physiological significance of mitochondrial proton leak in animal cells and tissues. Biosci.Rep. 17, 9-16

178. Roos, I., Crompton, M., Carafoli, E. (1980) The role of inorganic phosphate in the release of Ca2+from rat-liver mitochondria. Eur.J.Biochem. 110, 319-325

179. Roth, Z., Dikstein, S. (1982) Inhibition of ruthenium red-insensitive mitochondrial Ca2+ release and its pyridine nucleotide specificity. Biochem.Biophys.Res.Commun. 105, 991-996

180. Rotonda, J., Nicholson, D. W., Fazil, K. M., Gallant, M., Gareau, Y., Labelle, M., Peterson, E. P., Rasper, D. M., Ruel, R., Vaillancourt, J. P., Thornberry, N. A.,

181. Becker, J. W. (1996) The three-dimensional structure of apopain/CPP32, a key mediator of apoptosis. Nat.Struct.Bioi. 3, 619-625

182. Roulston, A., Marcellus, R. C., Branton, P. E. (1999) Viruses and apoptosis. Annu.Rev.Microbiol. 53, 577-628

183. Ryffel, B., Donatsch, P., Gotz, U., Tschopp, M. (1980) Cyclosporin receptor on mouse lymphocytes. Immunology 41, 913-919

184. Sabelnikov, A. G. (1994) Nucleic acid transfer through cell membranes: towards the underlying mechanisms. Prog.Biophys.Mol.Biol. 62, 119-152

185. Sah, N. K., Taneja, T. K., Pathak, N., Begum, R., Athar, M., Hasnain, S. E. (1999) The baculovirus antiapoptotic p35 gene also functions via an oxidant-dependent pathway. Proc.Natl.Acad Sci.U.S.A 96, 4838-4843

186. Samali, A., Cai, J., Zhivotovsky, B., Jones, D. P., Orrenius, S. (1999) Presence of a pre-apoptotic complex of pro-caspase-3, Hsp60 and Hsp10 in the mitochondrial fraction of jurkat cells. EMBO J. 18, 2040-2048

187. Santoro, M. G. (1996) Viral infection. EXS 77, 337-357

188. Saran, M., Bors, W. (1989) Oxygen radicals acting as chemical messengers: a hypothesis. Free Radic.Res.Commun. 7, 213-220

189. Schein, S. J., Colombini, M., Finkelstein, A. (1976) Reconstitution in planar lipid bilayers of a voltage-dependent anion- selective channel obtained from Paramecium mitochondria. J.Membr.Biol. 30, 99-120

190. Schoelz, J. E. Z. M. TMV RNA enters chloroplast in vivo. Proc.Natl.Acad.Sci.USA 86, 4496-4500. 1989.

191. Schulze-Osthoff, K., Krammer, P. H., Droge, W. (1994) Divergent signalling via APO-1/Fas and the TNF receptor, two homologous molecules involved in physiological cell death. EMBO J. 13, 4587-4596

192. Schwartz, L. M., Smith, S. W., Jones, M. E., Osborne, B. A. (1993) Do all programmed cell deaths occur via apoptosis? Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A 90, 980-984

193. Shalla, T. A. (1968) Virus particles in chloroplasts of plants infected with the U5 strain of tobacco mosaic virus. Virology 35,194-203

194. Shalla, T. A., Petersen, L. J., Giunchedi, L. (1975) Partial characterization of virus-like particles in chloroplasts of plants infected with the U5 strain of TMV. Virology 66, 94-105

195. Sies, H. (1991) Role of reactive oxygen species in biological processes. Klin.Wochenschr. 69, 965-968

196. Skulachev, V. P. (1996) Role of uncoupled and non-coupled oxidations in maintenance of safely low levels of oxygen and its one-electron reductants. Q.Rev.Biophys. 29,169-202

197. Skulachev, V. P. (1996) Why are mitochondria involved in apoptosis? Permeability transition pores and apoptosis as selective mechanisms to eliminate superoxide- producing mitochondria and cell. FEBS Lett. 397, 7-10

198. Skulachev, V. P. (1998) Possible role of reactive oxygen species in antiviral defense. Biochemistry (Mosc.) 63, 1438-1440

199. Skulachev, V. P. (1998) Uncoupling: new approaches to an old problem of bioenergetics. Biochim.Biophys.Acta 1363,100-124

200. Sohal, R. S., Allen, R. G. (1990) Oxidative stress as a causal factor in differentiation and aging: a unifying hypothesis see comments. Exp.Gerontol. 25, 499-522

201. Sokolove, P. M., Haley, L. M. (1996) Butylated hydroxytoluene and inorganic phosphate plus Ca2+ increase mitochondrial permeability via mutually exclusive mechanisms. J.Bioenerg.Biomembr. 28,199-206

202. Sokolove, P. M., Kinnally, K. W. (1996) A mitochondrial signal peptide from Neurospora crassa increases the permeability of isolated rat liver mitochondria. Arch.Biochem.Biophys. 336, 69-76

203. Somasundaran, M., Zapp, M. L., Beattie, L. K., Pang, L., Byron, K. S., Bassell, G. J., Sullivan, J. L., Singer, R. H. (1994) Localization of HIV RNA in mitochondria of infected cells: potential role in cytopathogenicity. J.Ceil Biol. 126, 1353-1360

204. Spassova, M., Tsoneva, I., Petrov, A. G., Petkova, J. I., Neumann, E. (1994) Dip patch clamp currents suggest electrodiffusive transport of the polyelectrolyte DNA through lipid bilayers. Biophys.Chem. 52, 267-274

205. Sun, Y. LM Zhao, Y., Hong, X., Zhai, Z. H. (1999) Cytochrome c release and caspase activation during menadione-induced apoptosis in plants. FEBS Lett.462, 317-321

206. Suzuki, Y. J., Forman, H. J., Sevanian, A. (1997) Oxidants as stimulators of signal transduction. Free Radic.Biol.Med. 22, 269-285

207. Szabo, I., Bathori, G., Tombola, F., Coppola, A., Schmehl, I., Brini, M., Ghazi, A., De, P., V, Zoratti, M. (1998) Double-stranded DNA can be translocated across a planar membrane containing purified mitochondrial porin. FASEB J. 12,495-502

208. Szabo, I., Bernardi, P., Zoratti, M. (1992) Modulation of the mitochondrial megachannel by divalent cations and protons. J.Biol.Chem. 267, 2940-2946

209. Szabo, I., Zoratti, M. (1991) The giant channel of the inner mitochondrial membrane is inhibited by cyclosporin A. J.Biol.Chem. 266, 3376-3379

210. Szabo, I., Zoratti, M. (1992) The mitochondrial megachannel is the permeability transition pore. J.Bioenerg.Biomembr. 24, 111-117

211. Szabo, I., Zoratti, M. (1993) The mitochondrial permeability transition pore may comprise VDAC molecules. I. Binary structure and voltage dependence of the pore. FEBSLett. 330, 201-205

212. Takada, S., Shirakata, Y., Kaneniwa, N., Koike, K. (1999) Association of hepatitis B virus X protein with mitochondria causes mitochondrial aggregation at the nuclear periphery, leading to cell death. Oncogene 18, 6965-6973

213. Takahashi, N., Hayano, T., Suzuki, M. (1989) Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase is the cyclosporin A-binding protein cyclophilin. Nature 337, 473-475

214. Takizawa, T., Tatematsu, C., Ohashi, K., Nakanishi, Y. (1999) Recruitment of apoptotic cysteine proteases (caspases) in influenza virus-induced cell death. Microbiol. Immunol. 43, 245-252

215. Tarassov, I., Entelis, N., Martin, R. P. (1995) An intact protein translocating machinery is required for mitochondrial import of a yeast cytoplasmic tRNA. J Mol.Biol. 245, 315-323

216. Tartaglia, L. A., Ayres, T. M„ Wong, G. H., Goeddel, D. V. (1993) A novel domain within the 55 kd TNF receptor signals cell death. Cell 74, 845-853

217. Tassani, V., Biban, C., Toninello, A., Siliprandi, D. (1995) Inhibition of mitochondrial permeability transition by polyamines and magnesium: importance of the number and distribution of electric charges.

218. Biochem.Biophys.Res. Commun. 207, 661 -667

219. Toninello, A., Siliprandi, D., Siliprandi, N. (1983) On the mechanism by which Mg2+ and adenine nucleotides restore membrane potential in rat liver mitochondria deenergized by Ca2+ and phosphate.

220. Biochem. Biophys. Res.Commun. 111, 792-797

221. Vercesi, A. E. (1984) Possible participation of membrane thiol groups on the mechanism of NAD(P)+-stimulated Ca2+ efflux from mitochondria. Biochem.Biophys.Res.Commun. 119, 305-310

222. Vercesi, A. E. (1987) The participation of NADP, the transmembrane potential and the energy- linked NAD(P) transhydrogenase in the process of Ca2+ efflux from rat liver mitochondria. Arch.Biochem.Biophys. 252,171-178

223. Vercesi, A. E., Ferraz, V. L., Macedo, D. V., Fiskum, G. (1988) Ca2+-dependent NAD(P)+-induced alterations of rat liver and hepatoma mitochondrial membrane permeability. Biochem.Biophys.Res.Commun. 154, 934-941

224. Wang, S., Miura, M., Jung, Y. K„ Zhu, H., Li, E., Yuan, J. (1998) Murine caspase-11, an ICE-interacting protease, is essential for the activation of ICE.1. Cell 92, 501-509

225. Westendorp, M. O., Frank, R., Ochsenbauer, C., Strieker, K., Dhein, J., Walczak, H., Debatin, K. M., Krammer, P. H. (1995) Sensitization of T cells to CD95-mediated apoptosis by HIV-1 Tat and gp120. Nature 375, 497-500

226. Wolter, K. G„ Hsu, Y. T„ Smith, C. L„ Nechushtan, A., Xi, X. G„ Youle, R. J. (1997) Movement of Bax from the cytosol to mitochondria during apoptosis. J.Cell Biol. 139, 1281-1292

227. Wyllie, A. H., Morris, R. G., Smith, A. L., Dunlop, D. (1984) Chromatin cleavage in apoptosis: association with condensed chromatin morphology and dependence on macromolecular synthesis. J.Pathol. 142, 67-77

228. Xie, Z., Chen, Z. (2000) Harpin-induced hypersensitive cell death is associated with altered mitochondrial functions in tobacco cells In Process Citation. Mol.Plant Microbe Interact. 13, 183-190

229. Yeung, E. C., Meinke, D. W. (1993) Embryogenesis in angiosperms: Development of the suspensor. Plant Cell 5, 1371-1381

230. Zamzami, N., Susin, S. A., Marchetti, P., Hirsch, T., Gomez-Monterrey, I., Castedo, M., Kroemer, G. (1996) Mitochondrial control of nuclear apoptosis see comments. J.Exp.Med. 183, 1533-1544

231. Zasloff, M. (1983) tRNA transport from the nucleus in a eukaryotic cell: carrier-mediated translocation process. Proc.Natl.Acad Sci.U.S.A 80, 6436-6440

232. Zhang, D. W., Colombini, M. (1989) Inhibition by aluminum hydroxide of the voltage-dependent closure of the mitochondrial channel, VDAC. Biochim. Biophys.Acta 991, 68-78

233. Zhang, J., Cado, D., Chen, A., Kabra, N. H., Winoto, A. (1998) Fas-mediated apoptosis and activation-induced T-cell proliferation are defective in mice lacking FADD/Mort1. Nature 392, 296-300

234. Zoccarato, F., Rugolo, M., Siliprandi, D., Siliprandi, N. (1981) Correlated effluxes of adenine nucleotides, Mg2+ and Ca2+ induced in rat-livermitochondria by external Ca2+ and phosphate. Eur.J.Biochem. 114, 195-199

235. Zoratti, M., Szabo, I. (1995) The mitochondrial permeability transition. Biochim.Biophys.Acta 1241, 139-176

236. Zorov, D. B. (1996) Mitochondrial transport of nucleic acids. Participation of the benzodiazepine receptor. Biokhimiia. 61,1320-1332

237. Zorov, D. B. (1996) Mitochondrial damage as a source of diseases and aging: a strategy of how to fight these. Biochim.Biophys.Acta 1275, 10-15

238. Zorov, D. B., Krasnikov, B. F., Kuzminova, A. E., Vysokikh, M. Y., Zorova, L. D. (1997) Mitochondria revisited. Alternative functions of mitochondria. Biosci.Rep. 17, 507-520

239. Zou, H., Li, Y., Liu, X., Wang, X. (1999) An APAF-1.cytochrome c multimeric complex is a functional apoptosome that activates procaspase-9. J.Biol.Chem. 274, 11549-11556