Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему
Лизосомальные ферменты у рыб и влияние на них природных, антропогенных и патогенных факторов
ВАК РФ 03.00.10, Ихтиология
Содержание диссертации, доктора биологических наук, Высоцкая, Римма Ульяновна
ВВЕДЕНИЕ.
Глава 1. Лизосомы, их структура, функции и роль в приспособительных реакциях организма.
Глава 2. Объекты и методы исследования.
Глава 3. Сравнительно-эволюционные исследования лизосом.
Глава 4. Влияние экологических факторов на функционирование лизосомального аппарата животных
Глава 5. Влияние некоторых токсикантов на функционирование лизосомального аппарата рыб и других животных
Глава 6. Изменения в функционировании лизосомального аппарата у животных при заболеваниях разной этиологии.
Введение Диссертация по биологии, на тему "Лизосомальные ферменты у рыб и влияние на них природных, антропогенных и патогенных факторов"
Постановка проблемы и ее актуальность. Адаптация, представляющая собой способность живых организмов приспосабливаться к изменяющимся условиям окружающей среды с одновременным повышением вероятности выживания и самовоспроизводства (Харборн, 1985), на клеточном и тканевом уровнях осуществляется включением биохимических механизмов, перестраивающих метаболизм за счет количественных и качественных преобразований ферментных систем (Хочачка, Сомеро, 1988). Важная роль в поддержании сложных интегративных функций в организме принадлежит лизосомам - специализированным клеточным органеллам, при непосредственном участии которых в клетке осуществляются реакции ферментативного гидролиза (De Duve et al., 1955; De Duve, Wattiaux, 1966; Barrett, 1969; Tappel, 1969; Holtzman, 1976; Покровский, Тутельян, 1976; Баррет, Хит, 1980; Дин, 1981; Короленко, 1983). Следует подчеркнуть, что до настоящего времени существует определенный дисбаланс в изучении двух неотделимых сторон метаболизма - анаболизма и катаболизма. Гораздо меньше внимания уделялось процессам катаболизма, хотя они имеют такое же важное значение для живого организма, как и процессы синтеза. Открытие лизосом К. Де Дювом в 1949 году стимулировало интенсивное изучение их структуры и участия в выполнении разнообразных физиологических функций и в патологических механизмах при повреждающих воздействиях и заболеваниях (Покровский, Тутельян, 1976; Видершайн, 1980; Гуткин и др., 1984; Панин, Маянская, 1987; Тутельян и др., 1992; Gordon, 1978; Neufeld, 1991).
Обширный набор ферментов, способных расщеплять практически все компоненты живой материи, и обязательное присутствие почти во всех клетках животного и растительного происхождения указывают на их большие возможности и важность выполняемых функций. Показана их причастность к таким процессам, как внутриклеточное пищеварение, оплодотворение, деление, дифференцировка и старение клеток, метаморфоз, иммуногенез и мн. др. (Браше, 1961; Зотиков, Пинчук, 1969; Штраус, 1971; Ванюшин, Бердышев, 1977; Нейфах, Тимофеева, 1977; Коничев и др., 1978; Кярнер, 1983; Olea, Nagata, 1991). Через эти органеллы осуществляется реализация эффекта многих гормонов (Юдаев, 1976; Сергеев, 1984; Иванова, 1996), регуляция метаболизма (Локшина, 1979; Орехович и др., 1983; Веремеенко и др., 1988). Особенно детально изучены лизосомы млекопитающих и человека. Работ об участии лизосомального аппарата в поддержании гомеостаза, приспособительных реакциях к меняющимся условиям среды и развитии различных патологий у рыб и других гидробионтов неизмеримо меньше (Бердышев и др., 1967; Сорвачев, 1982; Сидоров, 1984; Субботкина, 1990; Немова, 1992,1996; Розенгарт и др., 1993; Milanesi, Bird, 1972 a, b; Shaffi, 1972; Köhler, 1991). Между тем, выяснение механизмов физиолого-биохимической адаптации у рыб - уникальной по видовому разнообразию, характеру питания, условий обитания группы позвоночных животных (Никольский, 1963; Уголев, Кузьмина, 1993), представляет несомненный интерес.
Вопросами изучения биохимических реакций, лежащих в основе приспособления организмов к экологическим условиям, как и аспектами механизмов детоксикации ксенобиотиков занимается экологическая биохимия - наука, сформировавшаяся на стыке экологии и биохимии (Остроумов, 1986). Актуальность исследований в области экологической биохимии рыб, являющейся самостоятельной дисциплиной ихтиологического профиля (Лукьяненко и др., 1991), определяется не только возможностью получения данных об особенностях биохимической организации у разных по экологии групп рыб и изменения биохимических показателей в пределах нормы реакции при адаптациях к изменяющимся условиям среды, но также и данных, свидетельствующих о возникновении патологии в связи со все усиливающимся и необратимым антропогенным воздействием на природу. Эти знания являются очень важными как для понимания эволюции живых организмов, механизмов их адаптаций к разнообразным условиям существования, разработки проблем эволюции функций (Слоним, 1971; Шварц, 1980; Наточин, 1987; Наточин, Бройнлих, 1991), так и для решения многих задач, связанных с охраной природы, рациональным природопользованием, искусственным разведением хозяйственно важных видов рыб, тестированием и мониторингом природных сред и многими другими (Шульман, 1972; Лав, 1976; Биргер, 1979; Маляревская, 1979; Остроумова, 1979; Шатуновский, 1980; Щербина, 1980; Романенко и др., 1980, 1991; Сидоров, 1983; Лукьяненко, 1983, 1987; Кошелев, 1984; Флеров, 1989; Хо-ру/жая, 1989; Грубинко и др., 1995).
Цель и задачи работы. Основной целью настоящей работы было выяснение особенностей функционирования комплекса кислых гидролитических ферментов у рыб, сравнительное изучение роли лизосомального аппарата в выполнении физиологических функций, участия в биохимических механизмах приспособительных и защитных реакций экто- и эндотермных животных. В связи с этим были поставлены следующие задачи:
- используя единую методику в идентичных условиях провести широкое сравнительное изучение лизосомального аппарата у представителей различных таксонов, включая беспозвоночных, низших и высших позвоночных животных;
- изучить активность лизосомальных ферментов в разных органах рыб, отличающихся систематическим положением и особенностями биологии;
- изучить динамику активности ферментов лизосом у рыб в ходе эмбрионального и постэмбрионального развития;
- исследовать влияние природных факторов (температура, сезонность, количество кислорода, обеспеченность пищей и др.) на состояние лизосомального аппарата рыб;
- в природных условиях, экспериментах in vivo и in vitro изучить влияние на лизосомы и лизосомальные ферменты наиболее часто встречающихся различных по химической природе загрязняющих веществ;
- определить уровень активности ферментов и состояние мембран лизосом в разных органах при заболеваниях различной этиологии;
- на основании анализа полученных данных выяснить возможность использования показателя уровня активности лизосомальных ферментов в качестве теста при оценке качества воды, физиологического состояния рыб, их устойчивости и адаптивных потенций при воздействии неблагоприятных факторов среды.
Теоретическое значение и научная новизна. Большая часть представленных в настоящей работе данных о лизосомах и лизосомальных ферментах рыб получены впервые. Проведенное сравнительно-эволюционное изучение лизосом позволило выявить как общие черты, так и тонкие различия в структуре лизосом, определяемые систематическим положением источника. Широкое варьирование активности лизосомальных ферментов у одного вида рыб в зависимости от внешних и внутренних факторов намного перекрывает различия в уровне одноименных гидролаз у представителей разных таксонов. Активность лизосомальных ферментов характеризует не столько высоту уровня организации, сколько степень приспособляемости животного к меняющимся условиям среды, способность противостоять различным патогенам, соответствует образу его жизни и стадии жизненного цикла.
Эволюция лизосом шла по пути усложнения гетерогенности их структуры и параллельно с формированием и эволюцией функций у многоклеточных организмов происходило расширение функций лизосомального аппарата. Наряду с внутриклеточным пищеварением (основным и древнейшим предназначением лизосом) возрастала роль этих органелл в осуществлении специализированных физиологических процессов. Это подтверждают полученные нами данные по распределению активности лизо-сомальных ферментов в различных органах и тканях животных. Вовлечение лизосом в выполнение других функций произошло на ранних этапах эволюции. Довольно рано обозначилась роль комплекса кислых гидролаз не только в обеспечении необходимыми питательными веществами, но и в защите от чужеродных и патогенных факторов. Установлено, что наибольшая активность лизосомальных ферментов у рыб характерна для органов, в которых активно происходят процессы гидролитического расщепления, обезвреживания и выведения из организма чужеродных и токсических веществ. Для лизосом из разных органов выявлена энзиматическая гетерогенность.
Показано, что под влиянием половых и кортикостероидных гормонов лизосомы внутренних органов рыб вовлекаются в генеративный биогенез. Установлено непосредственное участие лизосомальных ферментов в гаме-тогенезе, оплодотворении и метаболических процессах, сопровождающих эмбриогенез. При этом динамика активности ферментов носит стадиеспе-цифичный характер. В соответствии с неравномерностью процессов роста и развития эмбрионов при переходе на новый этап наблюдается возрастание активности отдельных лизосомальных гидролаз. На разных стадиях онтогенеза наибольшее значение имеют разные ферментные системы лизосом. Важнейшая роль принадлежит лизосомальному аппарату в обеспечении организма рыб пластическими и энергетическими материалами в периоды, когда по тем или иным причинам происходит отключение экзогенного питания.
Ответная реакция лизосомального аппарата на влияние разнообразных неблагоприятных факторов среды носит неспецифический характер, наряду с этим выявлены некоторые отличия в проявлении данной реакции у рыб и высших позвоночных.
Практическое значение работы. Полученные результаты могут найти широкое применение при решении многих практических задач, возникающих при искусственном рыборазведении, в ихтиотоксикологии, паразитологии и охране природы. Определение свободной и общей активности ли-зосомальных ферментов, модификаций множественных молекулярных форм некоторых из них рекомендуется использовать в качестве информативных показателей при оценке физиологического состояния и устойчивости выращиваемой молоди рыб, при диагностике токсикозов, паразитарных и других патологий; как один из тестов системы эколого-биохимического мониторинга и тестирования природных сред; при определении ПДК загрязняющих веществ и разработке экологически допустимых норм антропогенного воздействия на акватории.
Практическую реализацию полученных результатов осуществляли через отраслевые институты Министерства рыбного хозяйства (СевНИ-ИРХ, г. Петрозаводск; ПИНРО, г. Мурманск; ВНПО по рыбоводству, пос. Рыбное Московской обл.) при выполнении хоздоговоров и договоров о содружестве, а также при выполнении совместных работ со студентами и сотрудниками биофака Петрозаводского госуниверситета и естественно-географического факультета Карельского государственного педуниверси-тета.
Все экспериментальные исследования, обработка результатов и их анализ выполнены лично автором или при его непосредственном участии с помощью сотрудников, работавших в группе под руководством автора, за что выражаю сердечную благодарность Т. Р. Руоколайнен, М. Ю. Крупновой, Т. А. Ломаевой, Л. М. Зекиной, А. К. Романчук. Благодарю также П. О. Рипатги, Н. Н. Немову, С. Д. Гурьянову, Е. И. Лизенко, Л. П. Смирнова, В. С. Михкиеву, В.В.Богдан, Г.П.Ульянова, С. А. Такшеева, Е. И. Кяйвяряйнен, А. Л. Рабиновича и всех других сотрудников лаборатории биохимии за разностороннюю помощь в работе при проведении комплексных исследований.
Особо хочу поблагодарить сотрудника Института эволюционной физиологии и биохимии им. И. М. Сеченова А. В. Третьякова за методическую помощь, консультации и плодотворное сотрудничество.
Многие исследования проведены при выполнении хоздоговорных тем и договоров о содружестве, в связи с этим выражаю свою признательность коллегам по Институту биологии КНЦ РАН - ихтиологам Ю. А. Смирнову, Ю. А. Шустову, О. П. Стерлиговой; паразитологам Е. П. Иешко, В. В. Сорокиной, Л. П. Сереженко, Е. А. Румянцеву, Р. П. Малаховой, физиологам животных Н. Н. Тютюннику, В. А. Берестову; заведующему лабораторией иммунологии И. А. Болотникову; зоологам В. Б. Зимину, Н. В. Лапшину; сотрудникам СевНИИРХа - И. В. Волкову, И. Н. Заличевой, Н. В. Кайминой, Н. К. Шустовой, А. В. Чеченкову, Ю. В. Костылеву, Л.П. Рыжкову; группе сотрудников кафедры зоологии и экологии ПТУ во главе с Р. П. Ивановой; сотрудникам ПИНРО - В. В. Ко-шелевой, И. П. Мигаловскому; коллегам из ВНПО по рыбоводству -Л. Н. Юхименко, А. А. Яржомбеку; сотрудникам лаборатории экологической биохимии рыб ИБВВ во главе с В. И. Лукьяненко.
За всемерную помощь и поддержку при выполнении и обсуждении работы выражаю искреннюю благодарность заведующему лабораторией экологической биохимии, моему научному руководителю и консультанту -профессору В. С. Сидорову, а также моим первым учителям в области био
11 химии - доценту кафедры химии КГПУ А. А. Егоровой и в области паразитологии - доктору биологических наук И. Е. Быховской-Павловской.
Искреннюю признательность выражаю директорам Института биологии КНЦ РАН С. Н. Дроздову и Н. Н. Немовой за доброжелательный интерес и постоянное внимание к работе.
Благодарю инженера-программиста В. А. Безденежных за помощь в оформлении диссертации.
И, конечно, огромное спасибо моим родным, друзьям и близким за проявленную заботу, моральную поддержку, помощь и понимание.
О, сколько нам открытий чудных Готовят просвещенья дух И опыт, сын ошибок трудных, И гений, парадоксов друг, И случай, бог изобретатель.
A.C. Пушкин
Заключение Диссертация по теме "Ихтиология", Высоцкая, Римма Ульяновна
ОСНОВНЫЕ ВЫВОДЫ
1. Сравнительное изучение лизосомального аппарата у червей, ракообразных, насекомых, рыб, птиц и млекопитающих выявило довольно высокий уровень активности лизосомальных гидролаз у представителей всех таксонов. Как правило, у беспозвоночных активность изученных ферментов ниже, чем у позвоночных животных. Высокий уровень гидролаз найден в тканях карпа и налима. Из других классов животных на таком же уровне активность у представителя птиц - курицы, а из млекопитающих - у крысы. В классе рыб более низкие значения исследованных показателей у осетровых и лососевых. Широкое варьирование активности ферментов в зависимости от внешних и внутренних факторов значительно перекрывает различия в уровне одноименных гидролаз у представителей разных семейств. Четкой зависимости между уровнем активности ферментов лизо-сом и филогенетическим положением вида не найдено. Активность лизосомальных ферментов характеризует степень приспособляемости животного к меняющимся условиям среды, способность противостоять повреждающим воздействиям, соответствует образу его жизни и физиологическому состоянию.
2. Значительное повышение активности лизосомальных ферментов по мере созревания гонад во всех органах самок лосося (кроме яичников) и в семенниках самцов V стадии зрелости свидетельствует о непосредственном участии лизосомального аппарата в процессах перераспределения внутриклеточных материалов из других органов для формирования гонад, а также в оплодотворении.
3. Изменение активности лизосомальных ферментов в раннем онтогенезе носит стадиеспецифический характер, при этом возрастание активности гидролаз при переходе на новый этап развития происходит, как правило, скачкообразно. Выявлены некоторые видовые отличия в динамике активности изученных ферментов в ходе эмбриогенеза. Для разных ферментов отмечено асинхронное повышение активности. Кислые гидролазы выполняют важные функции не только в деградации отработавших молекул и структур, но и в регуляции процессов метаболизма, снабжении зародыша энергетическими и пластическими материалами и в других процессах, обеспечивающих нормальное развитие организма.
4. Распределение активности лизосомальных гидролаз в разных органах и тканях рыб определяется спецификой выполняемых органами функций. Наибольшая активность кислых гидролаз выявлена в почках, печени, селезенке и зрелых гонадах самцов; несколько меньшая - в жабрах, сердце, красных мышцах и головном мозге; самая низкая - в яичниках и скелетной мускулатуре. Отмечена энзиматическая гетерогенность лизосом из разных тканей рыб.
5. Показана важная роль лизосомального аппарата в адаптивных реакциях рыб к изменяющимся абиотическим факторам среды на всех этапах развития. Выявлена тканевая и видовая специфичность компенсаторных изменений метаболизма при температурных и других адаптациях. Полученные данные свидетельствуют о том, что кроме количественных изменений в содержании ферментов при этих преобразованиях происходят сдвиги и в качественном составе отдельных гидролаз - перераспределение активности между множественными молекулярными формами ферментов. Изучение сезонной динамики активности лизосомальных ферментов показало значительное возрастание их общей и свободной активности в зимне-весенние месяцы. Зимой лизосом синтезируется больше, а их мембраны менее стабильны, что свидетельствует об их интенсивном вовлечении в процессы аутофагии.
6. Сравнительное изучение активности лизосомальных ферментов и ряда других биохимических показателей у рыб при генетически закрепленных формах голодания - нерестовых миграциях у лосося, зимовке у леща и карпа и при вынужденном голодании у радужной форели, карася и других животных (кур, кроликов, норок) показало, что у птиц и млекопитающих, неприспособленных к длительному голоданию, активация лизосомальных ферментов происходит быстрее и на большую величину, чем у рыб. При генетически детерминированном голодании отмечено своеобразие изменчивости биохимических показателей в зависимости от вида, физиологического состояния, особенностей экологии рыбы.
7. Лизосомы выполняют ведущую роль в механизмах защиты клетки от воздействия токсикантов. Изменения в активности лизосомальных ферментов и состоянии мембран, возникающие под влиянием различных токсических веществ, зависят от химической природы действующего агента, его концентрации, вида и стадии онтогенеза рыбы, специфики функций исследуемого органа, сезона года. Органические вещества, входящие в стоки ЦБК, оказывают лабилизирующее, а металлы стабилизирующее воздействие на мембраны лизосом. Наиболее чувствительны (в том числе и их ли-зосомальный аппарат) к воздействию химических веществ зародыши на ранних этапах эмбриогенеза и перед выклевом личинок. У рыб наиболее активен в детоксикации ядов лизосомальный аппарат печени, почек, жабр, селезенки.
8. По активности лизосомальных и других исследованных ферментов можно диагностировать состояние предпатологии еще до наступления видимых признаков заболевания. При неспецифических адаптивных реакциях, вызванных разными стресс-факторами, выявляются тонкие различия, определяемые филогенетическим положением рыб, их физиологическим состоянием, силой воздействующего патогена (интенсивностью инвазии), функциональными и метаболическими особенностями страдающего при патологии органа. Специфичность реакции отражается в динамике отдель
360 ных ферментных систем, причем качественные различия могут быть выявлены на начальных фазах лизосомальной реакции.
9. Учитывая высокую чувствительность лизосомального аппарата к изменению экологической обстановки, загрязнению окружающей среды, воздействию различных патогенов предлагается использовать определение активности лизосомальных ферментов в комплексе с другими показателями в системе эколого-биохимического мониторинга и тестирования природных сред, для оценки состояния гидробионтов, при нормировании антропогенной нагрузки на водоемы.
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
Основной целью настоящей работы было выяснение особенностей ферментной организации и функционирования лизосомального аппарата у рыб - эктотермных животных, стоящих на самых низших ступенях филогенеза позвоночных.
Проведенное нами изучение активности лизосомальных гидролаз у 29 видов, относящихся к разным типам и классам (беспозвоночные - черви, ракообразные, насекомые и позвоночные - рыбы, птицы, млекопитающие) животных, позволяет придти к заключению о большом сходстве этих органелл у представителей разных таксономических групп и свидетельствует об их очень древнем происхождении. Известно, что уже у простейших эукариот произошла компартментализадия кислых гидролитических ферментов в специфический функциональный блок, который осуществляет определенные биохимические процессы - гидролиз самых разнообразных компонентов, составляющих живую материю. Древнейшей и важнейшей функцией литического комплекса клетки является внутриклеточное пищеварение. Кроме того, как показали исследования последних лет, лизосо-мальные гидролазы принимают участие и в других типах ассимиляции пищи, а все основные типы пищеварения - внутриклеточное, внеклеточное и мембранное, - встречаются на всех уровнях организации жизни. В связи с этим производится ревизия концепции И. И. Мечникова, согласно которой внутриклеточное пищеварение считалось характерной чертой простейших и примитивных многоклеточных и по мере возникновения более сложных форм жизни в ходе эволюции происходила смена его на более сложные и совершенные формы внеклеточного (полостного). По мнению А. М. Уго-лева (1985), ни один из типов пищеварения нельзя считать филогенетически более новым или более древним. При этом подчеркивается, что у высокоорганизованных форм внутриклеточное пищеварение как механизм ассимиляции пищи во многих случаях утратил свое значение, но сохранился как одна из реакций клеточного иммунитета.
Представленные в настоящей работе данные свидетельствуют о наличии у рыб и всех других исследованных животных большого набора ли-зосомальных гидролаз, который используется организмом для поддержания внутриклеточного гомеостаза, адаптаций к изменяющимся условиям среды. Широкая вариабельность активности лизосомальных ферментов под влиянием внешних и внутренних факторов, специфически проявляющаяся у всех исследованных видов, говорит о том, что эволюция лизосом шла по пути усложнения их гетерогенности и параллельно с формированием и эволюцией функций у многоклеточных организмов происходило расширение функций лизосомального аппарата, возрастала роль органелл в осуществлении многочисленных специализированных физиологических процессов. Это подтверждают данные о тканевом распределении лизосомальных ферментов у рыб. Иными словами, причастность лизосом к выполнению многих функций является хорошей иллюстрацией одного из принципов организации биологических систем, сформулированных в концепции универсальных функциональных блоков А. М. Уголевым. Широкий набор кислых гидролаз представляет собой один из таких функциональных блоков, который природа в ходе эволюции путем рекомбинации и перераспределения между клетками и органами использовала для достижения определенных эффектов, во всех тех случаях, когда возникала необходимость в реакциях расщепления, деполимеризации, лизиса.
Однако, несмотря на определенный консерватизм в структуре и функционировании лизосомального аппарата у животных разных таксонов, у рыб по сравнению с более высокоорганизованными животными выявлены и некоторые отличия, которые связаны с их биологическими особенностями, филогенетическим положением и спецификой среды обитания. Так, процессы расщепления пищи с участием ферментного набора лизосом у рыб имеют большее значение, чем у теплокровных. На разных стадиях онтогенеза (ранние личинки) и годового цикла (зимовка, нерестовые миграции, неблагоприятные условия) в процессы питания, осуществляющиеся по типу внутриклеточного, индуцированного и симбионтного пищеварения, вовлекаются лизосомальные гидролазы. Благодаря наличию активно функционирующего лизосомального аппарата во всех случаях, когда на длительное время отключается экзогенное поступление пищи, в организме рыб поддерживается необходимый уровень метаболизма. С частым вовлечением в процессы аутофагии следует, видимо, связать и меньшую стабильность лизосомальных мембран у рыб по сравнению с млекопитающими. Этот факт, как и наблюдающиеся сезонные различия чувствительности лизосом к детергентам и токсикантам объясняются разным соотношением первичных и вторичных лизосом в этой клеточной фракции. Вторичные лизосомы характеризуются большими размерами и комбинированным составом мембран, состоящих из липидов и белков первичных лизосом и фа-госом. Указанными преобразованиями в составе, вероятно, и обусловлена большая проницаемость мембран вторичных лизосом по сравнению с первичными, о чем свидетельствует более высокое отношение свободной активности ферментов к общей у первых. Соотношение жирных кислот в фосфолипидах лизосомальных мембран, как правило, подчиняется известному закону о соответствии жирнокислотных спектров в биомембранах эк-тотермных животных температуре среды. Липидные компоненты мембран, в свою очередь, оказывают влияние на активность ферментов. Таким образом, изменение жирнокислотного состава мембранных липидов и активности ферментов представляют собой механизмы адаптаций к изменяющимся условиям среды, главным среди которых для рыб как пойкилотермных организмов является температура.
Важную роль лизосом во многих проявлениях жизнедеятельности можно проследить на протяжении всего онтогенеза рыб. Эти органеллы принимают непосредственное участие в различных метаболических процессах, связанных с гаметогенезом, оплодотворением, эмбриогенезом и вылуплением зародыша. При этом наряду с видовыми отличиями в динамике активности лизосомальных ферментов в ходе эмбрионального и постэмбрионального развития рыб, выявлено асинхронное максимальное повышение активности разных ферментных систем. Аналогичный характер последовательности включения разных лизосомальных ферментов отмечен и при адаптивных реакциях к изменению температуры, при голодании, воздействии токсикантов, под влиянием других раздражителей. Эти факты свидетельствуют о своей специфической роли и индивидуальной регуляции синтеза и активации каждого из большого набора кислых гидролитических ферментов, заключенных в лизосомы. Кроме того, показано, что при адаптивных перестройках происходит перераспределение активности между множественными молекулярными формами ферментов (кислой фосфатазы). Таким образом, компенсаторные изменения метаболизма выражаются через контроль за количеством синтезируемых лизосом и определенных ферментов, качественным составом отдельных множественных форм, составом и структурой лизосомальных мембран, а также через участие в регуляции многих биологических процессов на молекулярном, клеточном, тканевом и межорганном уровнях.
Учитывая гетерогенность лизосом по ферментному спектру и неодинаковую динамику колебаний активности разных ферментов в ответ на одинаковое воздействие для получения объективной оценки и выявления специфичности лизосомальной реакции на влияние того или иного фактора следует изучать не одну, а несколько лизосомальных гидролаз. С той же целью необходимо привлекать и другие биохимические, морфологические, иммунологические и прочие показатели, поскольку функции лизосом являются лишь одним из многих проявлений метаболической активности в реакции на токсические, антигенные и любой другой природы раздражители. Возможно, в зависимости от адаптивных нужд организма в одном случае происходит синтез лизосом с повышенным содержанием определенных гидролаз, расщепляющих, например, углеводы, а в другом - синтезируются первичные лизосомы, в которых превалируют протеазы. Включение лизосомальных ферментов в процессы катаболизма зависит от множества факторов, в том числе от наличия специфических активаторов и ингибиторов ферментов. Эти вопросы еще не исследованы в достаточной мере и на высших позвоночных. Нет таких данных и для рыб. Совершенно не изучена возможность возникновения у животных, в том числе у рыб, болезней, связанных с дефицитом отдельных лизосомальных гидролаз, дефектами их синтеза и нарушениями функций лизосом.
У рыб, как и у других позвоночных, реакция на различные по природе факторы является неспецифичной и характеризуется резким изменением содержания в крови стрессовых гормонов, которые опосредованно через циклические нуклеотиды действуют на многие ферментные системы, в том числе и на лизосомальные. Характер адаптивных метаболических изменений отражает динамику стресса, а также особенности функционирования самих лизосом. Определенный отпечаток накладывает природа действующего фактора. Выявленная в наших исследованиях высокая чувствительность лизосомального аппарата к воздействию разнообразных внешних факторов (включая наиболее часто встречающиеся загрязняющие вещества), обязательная вовлеченность этих органелл в развитие патологического процесса при заболеваниях различной этиологии, позволяют рекомендовать определение активности лизосомальных ферментных комплексов в качестве одного из информативных показателей для системы эколого
356 биохимического мониторинга и тестирования водоемов. Несомненно полезным может быть такой подход приостановлении токсичности промышленных стоков, выявлении основных загрязнителей и природы стресси-рующих факторов, оценке физиологического состояния гидробионтов в водоемах, испытывающих антропогенную нагрузку.
Библиография Диссертация по биологии, доктора биологических наук, Высоцкая, Римма Ульяновна, Петрозаводск
1. Абелев Г. И. Воспаление // Соросовский образовательный журнал. 1996. № 10. С. 28-32.
2. Авакян А. А. Задачи симпозиума // Материалы симпозиума «Значение лизосом в физиологических и патологических процессах». М: АМН СССР. 1968. С. 3-5.
3. Адо В. А., Мокроносова М. А. Атопия и иммуногенетика // Иммунология. 1997. № 2. С. 49-52.
4. Адо В. А., Горячкина Л. А., Маянский Д. Н. Аллергия. Новосибирск: Наука, Сиб. отд-ние. 1981. 113 с.
5. Алабастер Д., Ллойд Р. Критерии качества воды для пресноводных рыб. М.: Легкая и пищевая пром-сть, 1984. 343 с.
6. Албертс Б., Брей Д., Льюис Дж., Рэфф М., Роберте К., Уотсон Дж. Молекулярная биология клетки. В 3-х томах. М.: Мир, 1994. Т. 1. 517 с. Т. 2. 546 с. Т. 3. 504 с.
7. Александров В. Я. Клетки, макромолекулы и температура. М.: Наука, 1975. 329 с.
8. Алексеенко Л. П. Методы определения активности протеолитических ферментов // Современные методы в биохимии / Под ред. В. Н. Орехо-вича. М.: Медицина, 1968. С. 115-130.
9. Алимова Н. В., Рубан Г. И. Систематизация нарушений воспроизводства осетровых (Аарешепёае) при антропогенном воздействии // Вопросы ихтиологии. 1996. Т. 36, № 1. С. 65-80.
10. Аллисон Э. Лизосомы и болезни // Молекулы и клетки. М.: Мир, 1969. Вып. 4. С. 196-213.
11. Аминева В. А., Яржомбек А. А. Физиология рыб. М.: Легкая и пищевая промышленность, 1984. 200 с.
12. Амиров Н. Ш., Антонов Д. В. Агрессивная роль лизосомных ферментов при язвообразовании в желудке // Бюл. эксперим. биол. и мед. 1993. № 1.С. 37-38.
13. Амиров Н. Ш., Белостоцкий Н. И. Активность лизосомальных ферментов слизистой оболочки желудка у крыс при экспериментальном язвообразовании // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 1987. Т. CIV, № Ю. С. 445-448.
14. Андрушайтис Г. П., Бойкова Э. С. Действие цинка и свинца на солоно-ватоводных простейших // Эксперим. водная токсикология. Рига, 1982. Вып. 8. С. 7-18.
15. Антонов В. Ф. Липиды и ионная проницаемость мембран. М., 1982. 150 с.
16. Ануфриева Т. В. Сравнительная характеристика изменений активности ферментов щелочной и кислой фосфатаз в коже морских свинок при воздействии переменным магнитным полем // Магнитное поле в медицине. Т. 100. Фрунзе, 1974. С. 126-127.
17. Аристархов В. М., Цыбышев В. П., Пирузян Л. А. Действие постоянного магнитного поля на растворы нуклеиновых кислот // Влияние магнитных полей на биологические объекты. Материалы III Всесоюз. сим-поз. Калининград, 1975. С. 65-66.
18. Аристархов В. М., Пирузян Л. А., Цыбышев В. П. Физико-химические основы первичных механизмов биологического действия магнитного поля // Реакции биологических систем на магнитные поля. М.: Наука, 1978. С. 6-25.
19. Ариэль Б. М. Взаимодействие микроорганизмов с клетками хозяина в процессе фагоцитоза // Арх. патологии. 1976. Т. 38, № 1. С. 80-88.
20. Арутюнов В. Д., Кругликов Г. Г., Бацура Ю. Д., Федорова В. И. Морфо-функциональное состояние макрофагов легких и их биологическая защита при фагоцитозе токсических элементов // Арх. патологии. 1976. Т. 38, № 1. С. 16-21.
21. Афанасьев Ю. И., Ноздрин В. И. Возможная роль лизосом в стресс-реакции клетки // Структура и функции лизосом. Тез. докл. междуна-родн. симпоз. М., 1976. С. 30-32.
22. Афанасьев Ю. И., Ноздрин В. И., Бахшинян М. 3., Горячкина В. Л. Структура и функции макрофагов // Успехи соврем, биологии. 1982. Т. 93, вып. 3. С. 421-432.
23. Балахнина Т. И., Калашников Ю. Е., Закржевский Д. А. Активация кислорода и система защиты от окислительной деструкции в корнях и листьях ячменя при адаптации к переувлажнению // Цитология. 1991. Т. 33, № 5. С. 86-87.
24. Барабой В. А. Перекисное окисление липидов и адаптация клетки при стрессе // Цитология. 1991. Т. 33, № 5. С. 87.
25. Баранникова И. А. Функциональные основы миграций рыб. Л.: Наука, 1975.210 с.
26. Баранова Ф. С., Казакова О. В., Локшина Л. А., Попова Л. К. Влияние катепсина В на интенсивность трансформации лимфоцитов периферической крови человека ин витро // Структура и функции лизосом. Тез. докл. ПВсесоюз. симпоз. Новосибирск, 1980. С. 24-25.
27. Баркан Р. С., Соркин А. Д., Никольский Н. Н. Эндоцитоз и внутриклеточный транспорт эпидермального фактора роста при деструкции акти-нового цитоскелета цитохалазином Б // Цитология. 1988. Т. 30, № 11. С.1311-1317.
28. Баррет А. Дж., Хит М. Ф. Лизосомные ферменты // Лизосомы. Методы исследования. М.: Мир, 1980. С. 25-156.
29. Бауер О. Н., Мусселиус В. А., Николаева В. М., Стрелков Ю. А. Ихтио-патология. М.: Пищевая пром-сть, 1977. 432 с.
30. Бейер Е. М., Видершайн Г. Я. Фукозидазы человека и животных // Успехи биол. химии. М.: Наука, 1982. Т. 23. С. 103-122.
31. Белицер Н. В. Вакуолярная система как лизосомный аппарат растительной клетки // Докл. АН СССР. 1972. Т. 203, № 1. С. 211-213.
32. Беляев В. И., Николаев В. М., Шульман Г. Е., Юнева Т. В. Тканевый обмен у рыб. Киев: Наук, думка, 1983. 144 с.
33. Бердышев Г. Д., Парсницкая А. И., Рассказов В. А. Изменение активности некоторых лизосомальных ферментов в соматических тканях нерестующей горбуши // Цитология и генетика. 1967. Т. 1, № 5. С. 51-54.
34. Бердышев Г. Д., Парсницкая А. И., Рассказов В. А. Изменение активности кислой рибонуклеазы в течение нерестовой миграции горбуши ОпсогЬупсЬиБ £огЬшс11а // Ферменты в экологии животных. Л.: Наука, 1969. С. 71-76.
35. Билько В. П. Выживаемость рыб в раннем онтогенезе в зависимости от рН водной среды (обзор) // Гидробиол. журн. 1994. Т. 30, № 4. С. 22-30.
36. Биохимические методы исследования в клинике. М.: Медицина, 1969. 652 с.
37. Биохимия молоди рыб в зимовальный период / Под ред. В. С. Сидорова, Н. Н.Немовой. Петрозаводск: Карел, фил. АН СССР, 1987. 144 с.
38. Биргер Т. И. Метаболизм водных беспозвоночных в токсической среде. Киев: Наук, думка, 1979. 190 с.
39. Бирюзова В. И. Мембранные структуры микроорганизмов. М.: Наука, 1973.136 с.
40. Богдан В. В., Смирнов Л. П., Сидоров В. С. Изучение белкового состава лизосомальных мембран печени рыб методом электрофореза в полиак-риламидном геле // Биохимия пресноводных рыб Карелии. Петрозаводск. 1980. С. 74-81.
41. Болдырев А. А. №,К-АТФаза // Успехи биол. химии. М.: Наука, 1977. Т. 18. С. 122-139.
42. Болдырев А. А. Ионные градиенты в жизни клетки // Природа. 1992. № 7. С. 78-83.
43. Борисов А. Б. Изменение активности лизосомных ферментов в процессе адипоцитной дифференцировки L-клеток // Цитология. 1982. Т. 24, № 12. С. 1440-1445.
44. Бочкова А. П. Нуклеазы насекомых // Биохимия насекомых. М.: МГПИ им. В. И. Ленина. 1980. С. 48-58.
45. Брагинский Л. П. Пестициды и жизнь водоемов. Киев: Наук, думка, 1972. 227 с.
46. Брагинский Л. П., Щербань Э. П. Острая токсичность металлов для водных беспозвоночных при различных температурных условиях // Гидробиол. журн. 1978. Т. 14, № 6. С. 86-92.
47. Брауде А. И. Фагоцитоз в свете современных представлений о клетке // Успехи соврем, биологии. 1966. Т. 62, вып. 1(4). С. 61-76.
48. Брауде А. И., Роговин В. В. Некоторые итоги экспериментального изучения лизосом макрофагов // Бюл. Моск. общ. испыт. природы, отд. биол. 1964. Т. 69, №6. С. 140.
49. Браун А. Д., Моженок Т. П. Неспецифический адаптационный синдром клеточной системы. Л.: Наука, 1987. 232 с.
50. Браше Ж. Биохимическая эмбриология. М.: ИЛ, 1961. 326 с.
51. Бретчер М. С. Молекулы клеточных мембран // В мире науки. 1985. №12. С. 52-61.
52. Быховская-Павловская И. Е. Паразитологическое исследование рыб. Л.: Наука, Ленингр. отд-ние, 1969. 109 с.
53. Валуева Т. А., Ревина Т. А., Мосолов В. В. Белки-ингибиторы протеи-наз из клубня картофеля, относящиеся к семейству соевого ингибитора Кунитца // Биохимия. 1997. Т. 62, вып. 12. С. 1600-1608.
54. Ванюшин Б. Ф., Бердышев Г. Д. Молекулярно-генетические механизмы старения. М.: Медицина, 1977. 296 с.
55. Васильев А. В. Активность катепсинов у различных животных в норме и при изменении характера питания: Автореф. . дис. канд. биол. наук. М., 1979. 24 с.
56. Васильев А. В., Звягина О. П. Влияние длительного голодания на активность катепсинов и некоторых липолитических ферментов печени крыс // Вопросы, питания. 1978. № 5. С. 31-33.
57. Васильев А. В., Коновалова Л. С., Плецитый К. Д., Пономарева Л. Г., Тутельян В. А. Активность лизосомальных гидролаз в печени, селезенке и тимусе крыс при антигенной стимуляции и дефиците витамина В6 //Вопросы мед. химии. 1988. Вып. 2. С. 97-99.
58. Ватьо P. (Wattiaux R.) Использование тритона WR-1339 для изучения лизосом // Структура и функции лизосом. М.: Наука, 1976. С. 18-19.
59. Ведемейер Г. А., Мейер Ф. П., Смит JI. Стресс и болезни рыб. М.: Легкая и пищевая пром-сть, 1981. 128 с.
60. Велдре И. А., Карлова С. А. О нитратах в питьевой воде (обзор) // Гигиена и санитария. 1991. № 10. С. 39-40.
61. Велып У., Шторх Ф. Введение в цитологию и гистологию животных. М.: Мир, 1976. 259 с.
62. Веремеенко К. Н., Голобородько О. П., Кизим А. И. Протеолиз в норме и при патологии. Киев: Здоров'я, 1988. 200 с.
63. Веселов Е. А. Определение допустимой нагрузки промышленных стоков на рыбохозяйственные водоемы: Автореф. д-ра . биол. наук. Петрозаводск, 1950. 19 с.
64. Веселов Е. А. Патологические, функциональные и морфологические изменения у пресноводных беспозвоночных и рыб под влиянием интоксикации // Норма и патология в водной токсикологии. Байкальск, 1977. С. 111-114.
65. Видершайн Г. Я. Гликозидазы в нормальной клетке и при наследственных нарушениях распада углевосодёржащих соединений // Успехи биол. химии. 1977. Т. 18. С. 185-210.
66. Видершайн Г. Я. Биохимические основы гликозидозов. М.: Медицина, 1980. 287 с.
67. Видута О. Д., Севастьянова Г. А. Дезоксирибонуклеазная активность растворимых белков в онтогенезе тутового шелкопряда // Биохимия насекомых. Вып. XXI. М.: МГПИ им. В.И. Ленина, 1979. С. 109-120.
68. Влияние загрязняющих веществ на гидробионтов и экосистемы водоемов. Материалы 2-х советско-американских симпозиумов. Л.: Наука, 1979. 352 с.
69. Влияние фенольных соединений на гидробионтов. Иркутск: Иркутский гос. ун-т, 1981. 142 с.
70. Воинова И. В., Дмитриева Т. М. Особенности роста и энергетического обмена в период личиночного развития байкальского омуля Coregonus autumnalis Migratorius // Вопросы ихтиологии. 1991. Т. 31, вып. 6. С. 1020-1023.
71. Волгарев М. Н., Тутельян В. А., Сергеева К. В., Авреньева Л. И., Васильев А. В. Влияние белковой недостаточности и антигенной стимуляции на лизосомы печени крыс // Вопросы питания. 1984. № 5. С. 42-44.
72. Волкова Н. А., Грибарян Г. М., Карплюк И. А. Влияние содержания цинка в рационе на течение хронической кадмиевой интоксикации в эксперименте // Вопросы питания. 1994. № 5. С. 21-23.
73. Володин В. М., Межнин Ф. И., Кузьмина В. В. Экспериментальное изучение резорбции икры леща Abramis brama (L.) // Вопросы ихтиологии. 1974. Т. 14, вып. 2(85). С. 249-263.
74. Врочинский К. К., Телитченко М. М., Мережко А. И. Гидробиологическая миграция пестицидов. М.: Изд-во МГУ, 1980. 120 с.
75. Высоцкая Р. У. Углеводный, липидный и аминокислотный состав некоторых гельминтов пресноводных рыб: Автореф. дис. . канд. биол. наук. Петрозаводск, 1973. 21 с.
76. Высоцкая Р. У., Михкиева В. С. Некоторые ферментные системы икры форели при токсическом воздействии // Биологические ресурсы Белогоморя и внутренних водоемов Европейского Севера. Тез. докл. XIII сессии Ученого Совета. Сыктывкар, 1990. С. 69.
77. Высоцкая Р. У., Рипатти П. О. Воздействие детергентов на структуру и функционирование лизосом у пресноводных рыб // Физиология и токсикология гидробионтов. Ярославль: Ярославский ун-т, 1988. С. 100-106.
78. Высоцкая Р. У., Заличева И. Н., Волков И. В. Влияние соединений азота на физиолого-биохимические показатели радужной форели в раннем онтогенезе // VIII научн. конф. по экологической физиологии и биохимии рыб. Тез. докл. Петрозаводск, 1992. С. 58-58.
79. Высоцкая Р. У., Руоколайнен Т. Р., Крупнова М. Ю. Ферментные системы лизосом у рыб при голодании // Возрастная и экологическая физиология рыб. Тез. докл. Всероссийск. симпоз., Борок. 1998. С. 19-20.
80. Высоцкая Р. У., Руоколайнен Т. Р., Сидоров В. С. О роли кислой фос-фатазы в адаптивных реакциях организма к температурному фактору // Экологическая энергетика животных. Тез. докл. Всесоюз. совещания. Пущино, 1988. С. 32-33.
81. Высоцкая Р. У., Смирнов Л. П., Ванятинский В. Ф. Влияние инвазии ихтиофтириусом на белковый состав и активность лизосомальных ферментов годовиков карпа // Биохимия молоди пресноводных рыб. Петрозаводск, 1985. С. 40-44.
82. Высоцкая Р. У., Яковлева К. Е., Васильева Т. С., Ломаева Т. А. Некоторые показатели углеводного обмена у животных при голодании // Биохимия экто- и эндотермных организмов. Петрозаводск, 1989. С. 98-104.
83. Гаврилова Н. И., Пупышев А. Б., Короленко Т. А. Лизосомотропные свойства винилпирролидона (экспериментальное исследование) // Бюл. эксперим. биол. и мед. 1982. Т. XCIV, № 7. С. 58-60.
84. Гапеева М. В., Цельмович О. Л. Статистические связи концентрации меди и цинка в воде, донных отложениях, олигохетах и лещах Рыбинского водохранилища // Эксперим. водная токсикология. Рига, 1991. Вып. 15. С. 138- 143.
85. Гаркави Л. X., Квакина Е. Б., Уколова М. А. Магнитные поля, адаптационные реакции и резистентность организма // Реакции биологических систем на магнитные поля. М.: Наука, 1978. С. 131-148.
86. Герасимов А. А., Балаболкин И. И., Баканов М. И. Лизосомные глико-зидазы лейкоцитов при бронхиальной астме у детей // Вопросы мед. химии. 1991. Т. 37, № 5. С. 35-38.
87. Гидробиология пруда-накопителя и морфо-физиологические адаптации рыб / Кожова О. М., Пронин Н. М., Литвинов А. Г., Бейм А. М. и др. Улан-Удэ: БФ СО АН СССР, 1988. 147 с.
88. Глебов Р. Н. Эндоцитоз и экзоцитоз. М.: Высшая шк., 1987. 50 с.
89. Голубович Е. Я., Орлянская Р. Л. Влияние свинца на интенсивность обмена РНК в клеточных фракциях семенников белых крыс // Токсикология новых промышленных химических веществ. М.: Медицина, 1975. Вып. 14. С. 22-26.
90. Гончарова А. В. Сезонные и возрастные изменения активности щелочной фосфатазы в чешуе рыбинского леща // Тр. Ин-та биологии внутр. вод АН СССР. 1981. Вып. 47(50). С. 147-155.
91. Гончарук В. Д. Активность кислой фосфатазы, аминопептидазы и глу-таматдегидрогеназы в нейронах узловатого ганглия при эмоциональном стрессе // Цитология. 1991. Т. 33, № 6. С. 44-49.
92. Горошинская И. А., Могильницкая Л. В., Немашкалова Л. А., Ходако-ва А. А. Состояние мембранных ферментов клетки при гипоксии и защитный эффект пиразидола // Биохимия. 1993. Т. 58, вып. 1. С. 62-69.
93. Горяченкова Е. В. Основные принципы препаративного выделения и очистки ферментов // Ферменты / Под ред. А. Е. Браунштейна. М.: Наука, 1964. С. 21-49.
94. Грубан 3., Рехцигл М. Микротельца и родственные им структуры. Морфология, биохимия и физиология. М.: Мир, 1972. 321 с.
95. Грубинко В. В., Смольский А. С., Коновец И. Н., Арсан О. М. Гемоглобин рыб при действии аммиака и солей тяжелых металлов // Гид-робиол. журн. 1995. Т. 31, № 4. С. 82-87.
96. Груздев А. И., Сидоров В. С. Регуляция гликолиза изоферментами лактатдегидрогеназы в тканях радужной форели при влиянии абиетиновой кислоты // Физиология и биохимия гидробионтов. Ярославль: Ярославск. гос. ун-т, 1987. С. 12-18.
97. Грушко Я. М. Сброс лигнина в водоемы с промышленными сточными водами // Влияние фенольных соединений на гидробионтов. Иркутск: Иркутск, гос. ун-т, 1981. С. 109-116.
98. Гублер Е. В., Генкин А. А. Применение критериев непараметрической статистики для оценки различий двух групп наблюдений в медико-биологических исследованиях. М.: Медицина, 1969. 29 с.
99. Гуркало В. К., Третьяков А. В. Влияние химических гепатоканцероге-нов и норадреналина на активность нуклеозидфосфаткиназ клеток печени // Вопросы мед. химии. 1979. № 5. С. 540-543.
100. Гурьянова С. Д., Сорокина В. В., Сидоров В. С. Влияние мермитид Paramermis tabanivora на липидный статус личинок слепней рода Hybomitra//Паразитология. 1993. Т. 27, вып. 5. С. 391-395.
101. Гуткин В. С., Горбатов В. А., Феоктистов Т. А. Лизосомы в антибактериальном иммунитете животных. М.: Колос. 1984. 304 с.
102. Давыдов В. Г., Микряков В. Р. Адаптивные структуры покровов тела некоторых цестод, связанные с защитой паразитов от влияния организма хозяев// Иммунологические и биохимические аспекты взаимоотношений гельминта и хозяина. М.: Наука, 1988. С. 88-100.
103. Де Дюв X. Лизосомы новый тип цитоплазматических частиц // Структурные компоненты клетки. М.: Изд-во ин. лит., 1962. С. 128-172.
104. Де Дюв X. Лизосомы // Структура и функции клетки. М.: Мир, 1964. С. 90-103.
105. Де Дюв К. Общие принципы // Цитология ферментов. М.: Мир, 1971. С. 11-31.
106. Де Дюв К. Путешествие в мир живой клетки. М.: Мир, 1987. 256 с.
107. Де Дюв X., Мюллер М. Немитохондриальные частицы в митохондри-альиых фракциях // Функциональная биохимия клеточных структур. М.: Наука, 1970. С. 322-336.
108. Диксон М., УэббЭ. Ферменты: В 3-х томах. М.: Мир, 1982. Т. 1. 389 с. Т. 2. 806 с. Т. 3. 1120 с.
109. Дин Р. Т. Методы выделения лизосом // Лизосомы. Методы исследования. М.: Мир, 1980. С. 9-24.
110. Дин Р. Процессы распада в клетке. М.: Мир, 1981. 120 с.
111. Догель В. А. Паразитарные заболевания рыб. М., Л.: Изд-во сельско-хоз. и колхозно-кооперативной лит., 1932. 152 с.
112. Домаш В. И. Белковый ингибитор трипсина из семян люпина белого (Lupinus albus L.) // Докл. Академии наук БССР. 1991. Т. 35, № 11. С. 1039-1041.
113. Дубовская А.Я. Исследование протеолитической активности у некоторых видов цестод // Паразитология. 1973. Т. 7, № 2. С. 154-159.
114. Дубовская А. Я., Шишова-Касаточкина О. А. Адаптация и преадапта-ция гельминтов к температурному режиму дефинитивного хозяина // Тр. ГЕЛАН СССР. 1984. Т. 32. С. 24-37.
115. Дубров А. П. Геомагнитное поле и жизнь. Л.: Гидрометеоиздат, 1974. 175 с.
116. Дьяконова Т. А., Реутов В. П. Нитриты блокируют Са-зависимое привыкание нейронов на уровне электровозбудимой мембраны: возможная роль окиси азота // Вопросы мед. химии. 1994. Т. 40, № 6. С. 20-25.
117. Дэвени Т., Гергей Я. Аминокислоты, пептиды, белки. М.: Мир, 1976. 364 с.
118. Евтушенко Н. Ю. Динамика микроэлементного состава тканей карпа в условиях его садкового выращивания // Гидробиол. журн. 1994. Т. 30, № 4. С. 36-42.
119. Жоробекова Ш. Ж., Кыдралиева К. А. Ингибирование активности про-теолитических ферментов гуминовыми кислотами // Биологич. науки. 1991. №10. С. 151-154.
120. Жуковский Ю. Г. Влияние винной кислоты на гидролитическую и трансферазную активность кислой фосфатазы простаты // Биохимия. 1965. Т. 30, №3. С. 482-486.
121. Загорских О. М., Сидоров В. С. Липидный состав органов леща в конце зимовки // Биохимия экто- и эндотермных организмов. Петрозаводск, 1989. С. 13-19.
122. Заец Т. А., Бурлакова Е. Б., Музыкант Л. И., Евсеенко Л. С. Влияние водорастворимых антиоксидантов на проницаемость лизосомальных мембран и на структуру печени крыс при термическом ожоге // Бюл. эксперим. биол. и мед. 1983. Т. XCVI, № 10. С. 29-32.
123. Запруднова Р. А. Изменение концентрации калия в плазме крови леща in vitro при стрессе и в разные периоды годового цикла. Сообщение 2. Изменение в разные периоды годового цикла // Биология внутр. вод: Информ. бюл. Л., 1989. № 84. С. 41-44.
124. Земсков В. М., Храмцов А. В. Электронно-цитохимический метод определения фаголизосомальных структур клетки // Цитология. 1983. Т. 25, № Ю. С. 1202-1204.
125. Зимаков И. Е., Комарова А. В. Загрязнение рыбохозяйственных водоемов сточными водами животноводческих комплексов // Эксперим. водная токсикология. 1991. Вып. 15. С. 89-92.
126. Зотиков Л. А., Пинчук В. Г. Некоторые аспекты проблемы лизосом // Цитология. 1969. Т. 11, № 10. С. 1205-1220.
127. Иванищук П. П. Некоторые вопросы морфологии, экологии и фенологии преимагинальных фаз развития слепней: Автореф. дис. . канд. биол. наук. Иваново, 1973.18 с.
128. Иванов И. И., Коровкин Б. Ф., Пинаев Г. П. Биохимия мышц. М.: Медицина, 1977. 344 с.
129. Иванова Г. С., Маркелова Н. Ю., Петрикевич С. Б., Безбородов А. М. Ферментный состав лизосом Aspergillus clavatus // Микробиология. 1977. Т. 46, вып. 2. С. 239-244.
130. Иванова Л. Н. Гипотеза А. Г. Гинецинского о роли гиалуронидазы в реализации эффекта антидиуретического гормона // Журн. эволюц. биохим. и физиол. 1996. Т. 32, № 6. С. 696-702.
131. Иванова Л. И., Горюнова Т. Е., Климова В. П. Активность тканевой гиалуронидазы в почке белых крыс в условиях дегидратации и действия экзогенного антидиуретического гормона // Докл. АН СССР. 1975. Т. 224, №5. С. 1209-1211.
132. Иванова Р. П., Высоцкая Р. У., Гурьянова С. Д., Зубкович Э. С. Изменение физиолого-биохимических показателей радужной форели при хроническом воздействии некоторых токсикантов // Биохимические особенности болезней рыб. Петрозаводск, 1991. С. 126-133.
133. Ивантер Э. В., Коросов А. В. Основы биометрии: Введение в статистический анализ биологических явлений и процессов. Петрозаводск: Изд-во Петрозаводского гос. ун-та, 1992. 168 с.
134. Иващенко А. Т. Анионные аденозинтрифосфатазы. Алма-Ата: Наука, 1982. 138 с.
135. Ивлева Е. В., Шульман Г. Е. О связи активности щитовидной железы с динамикой содержания жира у рыб // Вопр. ихтиологии. 1991. Т. 31, вып. 6. С. 1036-1039.
136. Ивлева Т. С., Ермолаев С. В., Видершайн Г. Я. Изменение внутриклеточной активности и секреции ряда лизосомных гликозидаз фиброб-ластов человека при культивировании в среде с сахарозой // Биохимия. 1988. Т. 53, вып. 12. С. 2010-2018.
137. Ивлева Т. С., Оглоблина Т. А., Литинская Л. Л., Видершайн Г. Я. Увеличение рН в лизосомах фибробластов человека при накоплении не-расщепляющихся соединений // Биохимия. 1990. Т. 55, вып. 1. С. 95-101.
138. Иешко Е. П., Высоцкая Р. У., Сереженко Л. П. Паразито-хозяинные отношения как неспецифический адаптивный синдром // Эколого- по-пуляционный анализ паразитов и кровососущих членистоногих. Петрозаводск: КНЦ АН СССР, 1991. С. 103-109.
139. Ильницкий А. П., Королев А. А., Худолей В. В. Канцерогенные вещества в водной среде. М.: Наука, 1993. 222 с.
140. Исанин Н. А., Яковлев А. Ю. Участие лизосомного аппарата клеток в регуляции клеточной пролиферации // Цитология. 1977. Т. 19, № 6. С. 575-584.
141. Кагава Ясуо. Биомембраны / Пер. с яп. А. А. Селищевой. Предисл. и общая ред. В. Е. Кагана. М.: Высшая шк., 1985. 303 с.
142. Калиман П. А., Шаламов Р. В., Загайко А. Л. Влияние хлорида кобальта на содержание липидов и липопротеинов в печени и сыворотке крови крыс//Биохимия. 1997. Т. 62, вып. 7. С. 850-857.
143. Карменский В. М. Синдром дефицита цинка // Вопросы питания. 1980. №1. С. 10-18.
144. Карпович Т. А. Внешнее дыхание и сердечная деятельность у хариусов в норме и при отравлении сульфатом меди // Физиология и биохимия гидробионтов. Ярославль, 1987. С. 139-147.
145. Kapp Я. Макрофаги: обзор ультраструктуры и функции. М.: Медицина, 1978. 188 с.
146. Касавина Б. С., Сергеев П. В., Чеснокова Н. Б. Лизосомальные ферменты тканей глаза при воздействии гидрокортизона // Докл. АН СССР. 1972. Т. 206, № 6. С. 1479-1482.
147. Кауфман Б. 3. Преферентное поведение эктотермных позвоночных. Петрозаводск: Карел, фил. АН СССР, 1989. 149 с.
148. Кауфман Б. 3. Преферентное поведение беспозвоночных (абиотические факторы среды). Петрозаводск: КНЦ РАН, 1995. 205 с.
149. Кирпичников В. С. Генетика и селекция рыб. Л.: Наука, Ленингр. отд-ние, 1987. 520 с.
150. Китаев С. П. Устойчивость и чувствительность гидробионтов к действию промышленных сточных вод сульфат-целлюлозного завода // Материалы VII медико-биологической конф. Петрозаводск, 1974. С. 257-260.
151. Китаев С. П. Экологические основы биопродуктивности озер разных природных зон. М.: Наука, 1984. 208 с.
152. Классен В. И. Вода и магнит. М.: Наука, 1973. 112 с.
153. Кляшторин Л. Б. Водное дыхание и кислородные потребности рыб. М.: Лег. и пищ. пром-сть, 1982. 168 с.
154. Кобылянский Л. Н. Влияние пиридоксина, рибофлавина и глутамино-вой кислоты на активность лизосомальных гидролаз в печени и сыворотке крови крыс при травматическом стрессе // Бюл. эксперим. биол. и мед. 1982. №11. С. 47-50.
155. Кобылянский Л. Н. Влияние адреналина на функциональное состояние лизосом печени, активность гидролаз в сыворотке крови крыс при тяжелой механической травме // Бюл. эксперим. биол. и мед. 1983. Т. 95, № 3. С. 22-25.
156. Коваленко В. Д., Клоченко П. Д. Влияние углеаммонийных солей на газообмен у рыб // Гидробиол. журн. 1994. Т. 30, № 4. С. 43-46.
157. Кожемяко В. Б., Рассказов В. А. Выделение и свойства кислой ДНКа-зы печени минтая Therarga chalcogramma // Биохимия. 1988. Т. 53, вып. 10. С. 1691-1697.
158. Колоскова Т. Г., Шишова-Касаточкина О. А. Протеолитические ферменты нематод различной локализации // Иммунологические и биохимические аспекты взаимоотношений гельминта и хозяина. М.: Наука, 1988. С. 65-76.
159. Комшилов Н. Ф. Канифоль, ее состав и строение смоляных кислот. М.: Лесная пром-сть, 1965. 163 с.
160. Коничев А. С., Филиппович Ю. Б., Шамшина Т. Н. Активность кислой фосфатазы в грене родительских пород и гетерозисных гибридов тутового шелкопряда // Биохимия насекомых. Вып. XX. М., 1978. С. 2-10.
161. Коничев А. С., Филиппович Ю. Б., Макулин А. И. Активность кислой фосфатазы в субклеточных фракциях грены тутового шелкопряда // Биохимия насекомых. Вып. XXI. М.: МГПИ им. В. И. Ленина. 1979. С. 28-36.
162. Коновец И. Н., Кулик В. А., Арсан О. М., Грубинко В. В., Гаври-лей Д. В. Влияние свинца на азотистый обмен у карпа при различнойтемпературе водной среды // Гидробиол. журн. 1994. Т. 30, № 5. С. 78-86.
163. Коржу ев П. А. О биохимических аспектах обмена веществ рыб // Современные вопросы экологической физиологии рыб. М.: Наука, 1979. С. 11-19.
164. Коровкин Б. Ф. Циклазная система и активность лизосомальных ферментов в норме и при патологии // Вестник АМН СССР. 1982. № 9. С. 69-74.
165. Коровкин Б. Ф., Будняков В. В. Изменение активности некоторых кислых гидролаз в мышечной ткани кроликов при Е-авитаминозе // Бюл. эксперим. биол. и мед. 1973. Т. 57, № 3. С. 63-66.
166. Короленко Т. А. Биохимические аспекты лизосомотропизма. Новосибирск: Наука. Сиб. отд-ние, 1983. 120 с.
167. Короленко Т. А. Катаболизм белка в лизосомах. Новосибирск: Наука. Сиб. отд-ние, 1990. 189 с.
168. Костырев О. А., Шепель Н. А. Участие синусоидальных клеток печени крысы в волокнообразовании и способность их к фагоцитозу при отравлении четыреххлористым углеродом // Изв. СО АН СССР. Сер. биол. наук. 1970. Вып. 1, № 5. С. 140-144.
169. Севера и его экологические последствия. Тез. докл. Всероссийск. совещания. Апатиты, 1998. С. 68-70.
170. Кох В., Банк О., Йене Г. Рыбоводство. М.: Пищ. пром-сть, 1980. 216 с.
171. Коцарь Н. И. Влияние пролактина на энергетический обмен у рыб при изменении температуры водной среды // Гидробиол. журн. 1988. Т. 24, №6. С. 40-45.
172. Кочетов Г. А. Практическое руководство по энзимологии. М.: Высшая школа, 1971. 332 с.
173. Кошелев Б. В. Экология размножения рыб. М.: Наука, 1984. 310 с.
174. Кравченко Л. П., Луговой В. И., Белоусова Е. В. Влияние скорости оттаивания изолированных лизосом печени на активность гидролаз // Криобиология и криомедицина. Респ. межвед. сб. 1975. Вып. 1. С. 64-65.
175. Кравченко Л. П., Луговой В. И., Билоус А. М. Значение концентрационных факторов в криоповреждении лизосом // Укр. биохим. журн. 1976. №1. С. 11-15.
176. Кравченко Л. В., Хвыля С. И., Авреньева Л. И., Морозов И. А., Ту-тельян В. А. Влияние Т-2 токсина на ультраструктуру и активность ор-ганеллоспецифических ферментов некоторых органов крыс // Цитология. 1983. Т. 25, № 11. С. 1264-1269.
177. Крупнова М. Ю. Лизосомальные ферменты рыб при различных типах голодания: Автореф. дис. . канд. биол. наук. Харьков, 1986.23 с.
178. Крупнова М. Ю., Высоцкая Р. У., Руоколайнен Т. Р. Изменение активности ферментов лизосом у форели при голодании // Укр. биохим. журн. 1985. Т. 57, № 3. С. 62-65.
179. Кръстев Л. П. Лизозоми. Структура, функция и патология. София: Изд-во Бълг. АН, 1972. 168 с.
180. Крылов О. Н. Влияние поверхностно-активных веществ на рыб // Биологическая продуктивность водоемов Сибири. М.: Наука, 1969. С. 276-279.
181. Крыстев Л., Попов А. Лизосомы, внутриклеточное пищеварение и иммунные процессы // Арх. патологии. 1976. Т. 38, № 10. С. 80-86.
182. Кузьмина В. В. Роль индуцированного аутолиза в процессах пищеварения рыб // Физиол. журн. 1993. Т. 79, № 6. С. 102-108.
183. Кузьмина В. В. Вариабельность активности некоторых ферментов слизистой кишечника рыб // Журн. эволюц. биохим. и физиол. 1994. Т. 30, №6. С. 753-761.
184. Кузьмина В. В., Гельман А. Г. Особенности становления пищеварительной функции рыб // Вопр. ихтиологии. 1998. Т. 38, № 1. С.113-122.
185. Кулебакина Л. Г., Пивоварова И. Б. Накопление и детоксикация кадмия морскими двустворчатыми моллюсками // Тез. докл. 5-й Всесоюз. конф. по водной токсикологии. Одесса, 1988. С. 89-90.
186. Куровская Л. Я. Адаптационные изменения у сеголеток канального сома при заражении паразитической инфузорией 1сЬШуорЫЫгш8 пшШШиб Бо^ие! // Гидробиол. журн. 1998. Т. 34, № 1. С. 91-98.
187. Кусень С. И., Олешко П. С. Змини активное™ кисло! та1 лужно1 РНКаз протягом раннього ембрюгенезу у вьюна Misguпlus К^Шв // Укр. бюхш. журн. 1974. Т. 46, № 2. С. 168-172.
188. Кустова С. Д. Синтетические исследования в области абиетиновой кислоты: Автореф. канд. дис. М., 1953. 20 с.
189. Кутузова Н. М., Боташева Н. Г., Бочкова А. П., Герасенко Б. К., Габ-дулина М. X. Гормональная индукция активности множественных форм кислой фосфатазы в жировом теле дубового шелкопряда // Биохимия насекомых. М.: Моск. гос. пед. ин-т, 1989. С. 89-94.
190. Кярнер Ю. К. Связь лизосом с эндоплазматической сетью и аппаратом Гольджи в фибробластах курицы в трипсинизированной тканевой культуре//Цитология. 1971. Т. 13, № 10. С. 1204-1210.
191. Кярнер Ю. К. Роль лизосом в дифференцировке и функционировании клеток развивающихся и дефинитивных тканей: Автореф. дис. . докт. биол. наук. JI., 1983. 41с.
192. Лав Р. М. Химическая биология рыб. М.: Пищевая пром-сть, 1976. 348 с.
193. Лаппова Ю. Л., Лейбуш Б. Н. Рецепторопосредуемый эндоцитоз в клетках холоднокровных. I. Интернализация инсулина в гепатоцитах миноги и лягушки // Цитология. 1994а. Т. 36, № 9/10. С. 972-977.
194. Лаппова Ю. Л., Лейбуш Б. Н. Рецепторопосредуемый эндоцитоз. II. Судьба интернализованного I-инсулина в изолированных гепатоцитах миноги и лягушки // Цитология. 19946. Т. 36, № 9/10. С. 978-985.
195. Левицкий А. П., Барабаш Р. Д., Коновец В. М. Сезонные особенности активности рибонуклеазы и а-амилазы слюны и слюнных желез у крыс линии Вистар // Биохимическая эволюция. Л.: Наука, 1973. С 192-195.
196. Лесюк И. И., Решетило С. Г., Костюк А. О., Угрин А. А., Комаринец О.Т. Изучение токсичности некоторых неонолов для развивающихся эмбрионов, личинок и сеголеток радужной форели // Эксперим. водная токсикология. 1984. С. 56-67.
197. Ли Ю. -Т., Ли С. -Ч. (Li Yu.-T., Li S.-Ch.). Белковые активаторы ферментативного гидролиза GMj и ОМг-ганглиозидозов // Лизосомы и лизосомные болезни накопления / Под ред. Дж. В. Каллахана и Дж. А. Лоудена. М.: Медицина. 1984. С. 194-202.
198. Лизенко Е. И. Липидный состав и липолитические ферменты лизосом // Успехи совр. биологии. 1982. Т. 94, вып. 1(4). С. 94-110.
199. Лизенко Е. И., Сидоров В. С., Болгова О. М. Сравнительное изучение липидного состава лизосомальной фракции печени позвоночных // Журн. эволюц. биохим. и физиол. 1981. Т. 17, № 3. С. 254-259.
200. Лизосомы и лизосомные болезни накопления / Под ред. Дж. В. Калла-хана, Дж. А. Лоудена. М.: Медицина, 1984. 448 с.
201. Лизосомы. Методы исследования / Под ред. Дж. Дингла. М.: Мир, 1980.344 с.
202. Линник П. Н., Набиванец Б. И. Формы миграции металлов в пресных поверхностных водах. Л.: Гидрометеоиздат, 1986. 272 с.
203. Линник П. Н., Набиванец Ю. Б., Искра И. В., Чубарь Н. И. Комплексо-образующая способность растворенных органических веществ поверхностных вод как составная часть «буферной емкости» водных экосистем // Гидробиол. журн. 1994. Т. 30, № 5. С. 87-99.
204. Литинская Л. Л., Оглоблина Т. А., Хуртилова 3. А. О роли протонной помпы в регуляции внутрилизосомального рН // Вестн. МГУ. Сер. 16. Биология. 1988. № 2. С. 191-199.
205. Лозовик П. А. Критерии оценки антропогенного влияния на водные экосистемы // Антропогенное воздействие на природу Севера и егоэкологические последствия. Тез. докл. Всероссийск. совещания. Апатиты, 1998. С. 36-37.
206. Локшина Л. А. Регуляторная роль протеолитических ферментов // Молекулярная биология. 1979. Т.13, вып. 6. С.1205-1229.
207. Ломакина Л. В., Шугалей В. С. Влияние акклиматизации к холоду на активность пептидгидролаз в обогащенных лизосомами фракциях тканей мозга и печени крыс // Физиол. журн. СССР. 1980. Т. 66, № 3. С. 400-403.
208. Ломсадзе Б. А., Абашидзе М. А., Царцидзе М. А. Лизис митохондрий лизосомами // Физико-химические основы функционирования надмолекулярных структур клетки. Матер. Всесоюз. симпоз. Часть 2. М.,1974. С. 22.
209. Лукаш А. И., Чихачев А. С., Карташова Л. Д. Лизосомные ферменты ткани мозга при гипероксии и действии мочевины // Укр. 6ioxiM. журн.1975. Т. 47, №6. С. 728-733.
210. Лукьяненко В. И. Токсикология рыб. М.: Пищевая пром-сть, 1967. 216 с.
211. Лукьяненко В. И. Общая ихтиотоксикология. М.: Лег. и пищевая пром-сть, 1983. 320 с.
212. Лукьяненко В. И. Экологические аспекты ихтиотоксикологии. М.: ВО «Агропромиздат», 1987. 240 с.
213. Лукьяненко В. И. Иммунобиология рыб. Врожденный иммунитет. М.: ВО «Агропромиздат», 1989. 271 с.
214. Лукьяненко В. И. / Отв. ред. Физиолого-биохимический статус Волго-Каспийских осетровых в норме и при расслоении мышечной ткани (кумулятивный политоксикоз). Заключение. Рыбинск: АН СССР, ИБВВ, 1990. С. 254-259.
215. Лукьяненко В. И., Васильев А. С., Лукьяненко В. В. Гетерогенность и полиморфизм гемоглобина рыб. СПб.: Наука, 1991. 392 с.
216. Лутта А. С. Слепни Карелии (Díptera, Tabanidae). Л.: Наука, 1970. 303 с.
217. Лутта А. С., Быкова X. И. Слепни (сем. Tabanidae) Европейского Севера СССР. Л.: Наука, 1982. 184 с.
218. Лызлова С. Н., Кокряков В. Н., Слепенков C.B., Пигаревский В. Е. Структурно-функциональные особенности лизосомного аппарата ней-трофильных гранулоцитов // Структура и функции лизосом. Тез. докл. Третьего Всесоюзн. симпоз. М., 1986. С. 124-125.
219. Максимович А. А. Особенности углеводного обмена у тихоокеанских лососей в условиях полного голодания // Изв. АН СССР. Сер. биол. 1988. № 4. С. 500-508.
220. Максимович А. А., Серков В. М. Функциональная морфология хло-ридных клеток жаберного эпителия тихоокеанских лососей в средах различной солености // Цитология. 1994. Т. 36, № 2. С. 148-155.
221. Маляревская А. Я. Обмен веществ у рыб в условиях антропогенного евтрофирования водоемов. Киев: Наук, думка, 1979. 256 с.
222. Манина А. А. Ультраструктурные изменения и репаративные процессы в ЦНС при различных воздействиях. Л.: Медицина, 1971. 197с.
223. Мартемьянов В. И., Лиманский В. В., Бекина Е. Н., Яржомбек А. А. Динамика калия в плазме крови карпа при стрессе в зависимости от исходного содержания // Биохимия молоди рыб в зимовальный период. Петрозаводск: Карел, фил. АН СССР, 1987. С. 89-95.
224. Маслова M. Н., Тавровская Т. В. Динамика сезонных явлений в системе красной крови низших позвоночных: сезонная динамика эритропо-эза у форели Salmo gairdneri // Журн. эволюц. биохим. и физиол. 1991. Т. 27, № 6. С. 796-798.
225. Матей В. Е. Изменение ультраструктуры клеток жаберного эпителия тиляпии при действии на рыб кадмия // Цитология. 1993. Т. 35, № 6/7. С. 34-41.
226. Матей В. Е., Комов В. Т. Действие алюминия и низких значений рН воды на ультраструктуру жабр и содержание электролитов в плазме крови молоди семги Salmo salar // Журн. эволюц. биохим. и физиол. 1992. Т. 28, №5. С. 596-604.
227. Маурер Г. Дискэлектрофорез. М.: Мир, 1971. 248 с.
228. Машанский В. Ф. Лизосомы // Руководство по цитологии. 1965. Т. 1. С. 218-222.
229. Маянская Н. Н., Щербаков В. И., Панин Л. Е. Изменение лизосомаль-ного аппарата клеток печени в процессе репаративной регенерации после частичной гепатэктомии // Цитология. 1977. Т. 19, № 10. С 1189-1193.
230. Маянский Д. Н. Клетки Купфера и система мононуклеарных фагоцитов. Новосибирск: Наука, 1981. 168 с.
231. Маянский А. Н., Маянский Д. Н. Часовые здоровья. Новосибирск: Наука. Сиб. отд-ние, 1987. 176 с.
232. Маянский А. Н., Маянский Д. Н. Очерки о нейтрофиле и макрофаге. Новосибирск: Наука, 1989. 340 с.
233. Меерсон Ф. 3. Адаптация, стресс и профилактика. М.: Наука, 1981. 278 с.
234. Мелехов Е. И., Анев В. Н. О механизмах защитной реакции клетки, сопряженной с выходом из нее К+ // Успехи соврем, биологии. 1992. Т. 112, вып. 1.С. 18-28.
235. Метелев В. В., Канаев А. И., Дзасохова Н. Г. Водная токсикология. М.: Колос, 1971.247 с.
236. Мецлер Д. Биохимия: М.: Мир, 1980. Т. 1. 408 с. Т. 2.594 с. Т. 3. 488с.
237. Минин А. А. Влияние внутриклеточного рН на движение пигментных гранул в меланофорах рыб // Журн. эволюц. биохим. и физиол. 1993. Т. 29, № 5. С. 659-663.
238. Моженок Т. П., Розанов Ю. М., Соловьева Л. В., Браун А. Д., Булычев А. Г. Влияние некоторых химических агентов на слияние лизосом с фагосомами и на содержание Ф-актина в перитонеальных макрофагах мышей // Цитология. 1992. Т. 34, № 11/12. С. 84-92.
239. Мойжесс Т. Г. Некоторые характеристики процессов фаго- и пиноци-тоза в культурах нормальных фибробластоподобных клеток мыши и фибробластов линии L // Цитология. 1969. Т. 11, № 4. С. 439-497.
240. Мосолов В. В. Природные ингибиторы протеолитических ферментов // Успехи биол. химии. М.: Наука, 1982. Т. 22. С. 100-118.
241. Мосолов В. В., Лушникова Е. В., Афанасьев П. В. Влияние желчных кислот на трипсин // Докл. АН СССР. 1967. Т. 174, № 1. С.230-233.
242. Мунтян Е. М., Язловицкий И. Г. Характеристика амилазы средней кишки личинок златоглазки обыкновенной Chrysopa carnea // Журн. эволюц. биохим. и физиол. 1993. Т. 29, № 3. С. 236-243.
243. Наточин Ю. В. Функциональная эволюция: истоки и проблемы // Журн. эволюц. биохим. и физиол. 1987. Т. 23, № 3. С. 372-389.
244. Наточин Ю. В., Бройнлих X. Использование методов токсикологии в изучении проблемы эволюции функций почки (Проблемная статья) // Журн. эволюц. биохим. и физиол. 1991. Т. 27, № 5. С. 584-589.
245. Наточин Ю. В., Куперман Б. И., Шахматова Е. И., Извекова Г. И. Изо-осмотическая регуляция у цестод из пресноводных рыб // Паразитология. 1994. Т. 28, вып. 4. С. 286-292.
246. Недовесова 3. П. Активность рибонуклеаз овулировавшей икры и зародышей белого амура // Экологическая физиология и биохимия рыб. Тез. докл. IV Всесоюзн. конф. Т.П. Астрахань, 1979. С. 141.
247. Недовесова 3. П. Активность нуклеаз овулировавшей икры и зародышей карпа (Сурппш сагрю) // VI Всесоюзн. совещание эмбриологов. М., 1981. С. 131-132.
248. Нейфах А. А., Тимофеева М. Я. Молекулярная биология процессов развития. М.: Наука, 1977. 227 с.
249. Нейфах А. А., Тимофеева М. Я. Проблема регуляции в молекулярной биологии развития. М.: Наука, 1978. 336 с.
250. Нейфельд Э. Ф. (№\^е1с1 Е.Б.) Узнавание и процессинг лизосомных ферментов в культивируемых фибробластах // Лизосомы и лизосом-ные болезни накопления. М.: Медицина, 1984. С. 133-150.
251. Некрасов Б. В. Основы общей химии. Т.1. М.: Химия, 1969. 520 с.
252. Немова Н. Н. Катепсины животных тканей // Экологическая биохимия животных. Петрозаводск: Карел, фил. АН СССР, 1978. С. 76-88.
253. Немова Н. Н. Катепсины лососевых рыб в процессах оогенеза и эмбриогенеза: Автореф. дис. канд. биол. наук. Харьков, 1982. 23 с.
254. Немова Н. Н. Распределение активности кислой протеиназы во фракциях белка из икры форели до и после оплодотворения // Сравнительная биохимия водных животных. Петрозаводск: Карел, фил. АН СССР, 1983. С. 111-118.
255. Немова Н. Н. Внутриклеточные протеиназы в эколого-биохимических адаптациях у рыб: Автореф. дис. . докт. биол. наук. М., 1992. 42 с.
256. Немова Н. Н. Внутриклеточные протеолитические ферменты у рыб. Петрозаводск: Карел, научн. центр РАН, 1996. 104 с.
257. Немова Н. Н., Сидоров В. С., Рипатти П. О. Лизосомальное переваривание белков органов озерного лосося при голодании в условиях содержания в садках в преднерестовый период // Вопросы ихтиологии. 1980. Т. 20, вып. 1.С. 180-182.
258. Нечаева Г. А. Влияние осмотического фактора на устойчивость лизо-сом клеток различных отделов головного мозга // Цитология. 1974. Т. 16, № 8.С. 993-998.
259. Нечаевский Ю. В., Иванов В. А. Кислая ДНКаза сперматозоидов вьюна Misgurnus fossilis L. (кандидат на роль фермента, инициирующего элиминацию клеток) // Докл. АН. 1995. Т. 343, № 4. С. 551-554.
260. Николаев А. И., Мамутов Ж. И., Мухамадов X. С. Изменение состояния лизосом печени и лимфоцитов в динамике развития вторичного иммунодефицита и при хроническом токсическом гепатите // Вопросы мед. химии. 1993. Т. 39, № 4. С. 41-43.
261. Никольский Г. В. Экология рыб. М.: Высшая шк., 1963. 368 с.
262. Никольский Н. Н., Соркин А. Д., Сорокин А. Б. Эпидермальный фактор роста. Л.: Наука. Ленингр. отд-ние, 1987. 200 с.
263. Новиков А. Лизосомы и родственные им гранулы // Функциональная морфология клетки. М., 1963. С. 11-158.
264. Овчинников Ю. А. Биоорганическая химия. М.: Просвещение, 1987. 815 с.
265. Одум Ю. Экология. В 2х т. М.: Мир, 1986. Т.1 328 с. Т.2 376 с.
266. Озернюк Н. Д. Механизмы адаптаций. М.: Наука, 1992. 272 с.
267. Озернюк Н. Д., Булгакова Ю. В. Стандартный метаболизм у рыб и круглоротых: эволюционные и экологические закономерности // Известия АН. Сер. биол. 1997. № 5. С. 571-579.
268. Окороков А. Н., Федоров Н. Е. Перекисное окисление липидов и некоторые показатели метаболизма коллагена и липопротеидов у больных хроническим гепатитом и циррозом печени // Заболевания печени и желчевыводящих путей. М., 1982. С. 41-48.
269. Олешко П. С., Кусень С. И. Ингибирующее влияние желтка на активность ДНКаз и РНКаз в бластодерме вьюна // Докл. АН СССР. Сер. биол. 1977. № 12. С. 1129-1132.
270. Олсуфьев Н. Г. Слепни (сем. ТаЬашс1ае) // Руководство по медицинской энзимологии. М.: Медицина, 1974. С. 155-162.
271. Орехович В. Н., Елисеева Ю. Е., Павлихина Л. В., Локшина Л. А. Роль протеиназ в регуляции физиологических процессов в организме // Тез. четвертого Всесоюз. симпоз. по медицинской энзимологии. Алма-Ата, 1983.С. 3.
272. Остапчук Н. А. Активность лизосомальных ферментов при лекарственных поражениях печени // Бюл. эксперим. биол. и мед. 1989. № 10. С. 447-449.
273. Остроумов С. А. Введение в биохимическую экологию. М.: Изд-во Моск. ун-та, 1986. 176 с.
274. Остроумова И. Н. Влияние разных кормов на кровь и кроветворение у ранней молоди семги // Изв. ГосНИОРХ. 1964. Т. 58. С. 98-108.
275. Остроумова И. Н. Физиолого-биохимическая оценка состояния рыб при искусственном разведении // Современные вопросы экологической физиологии рыб. М.: Наука, 1979. С. 59-67.
276. Павлова Р. Н., Музалевская Н. И., Соколовский В.В. Некоторые биохимические аспекты действия слабых низкочастотных магнитных полей // Реакции биологических систем на магнитные поля. М.: Наука, 1978. С. 49-58.
277. Павловский Е. Н. Учебник паразитологии человека с учением о переносчиках трансмиссивных болезней. М.: Медгиз, 1951. 416 с.
278. Панасенко О. М., Панасенко О. О., Бривиба К., Сис Г. Гипохлорит разрушает каротиноиды в липопротеинах низкой плотности, снижая их резистентность к перекисной модификации // Биохимия. 1997. Т. 62, вып. 10. С. 1332-1338.
279. Панин Л. Е. Энергетические аспекты адаптации. Л.: Медицина, 1978. 190 с.
280. Панин Л. Е. Биохимические механизмы стресса. Новосибирск: Наука, Сиб. отд-ние, 1983. 234 с.
281. Панин Л. Е., Маянская H. Н. Лизосомы: Роль в адаптации и восстановлении. Новосибирск: Наука. Сиб. отд-ние, 1987. 198 с.
282. Панченко Л. Ф., Эфрон И. И. Изменение ферментных характеристик лизосом печени при вирусном гепатите мышей // Физико-химические основы функционирования надмолекулярных структур клетки. Матер. Всесоюз. симпоз. М., 1974. Ч. 2. С. 55.
283. Ларина Е. В., Калиман П. А. Механизмы регуляции ферментов в онтогенезе. Харьков: Изд-во при Харьковск. гос. ун-те «Вища школа», 1978. 204 с.
284. Парк Д. В. Биохимия чужеродных соединений. М.: Медицина, 1973. 288 с.
285. Пархоменко Л. В., Ковальчук В. К., Опенько Л. В. Патогенетические аспекты гиалуронидазной активности Proteus mirabilis // Журн. микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии. 1993. № 5. С. 14-18.
286. Патин С. А. Влияние загрязнения на биологические ресурсы и продуктивность Мирового океана. М.: Пищ. пром-сть, 1979. 304 с.
287. Петушкова Н. А. Лизосомные болезни накопления. Ранняя пренаталь-ная диагностика (обзор литературы) // Лаб. дело. 1991. № 3. С. 6-13.
288. Петушкова Н. А., Ивлева Т. С. ß-Маннозидаза трофобласта и фибро-бластов кожи человека // Бюл. эксперим. биол. и мед. 1992. Т. 113, № 4. С. 371-372.
289. Пехливанов Бл., Цветкова Т., Пиперков Т., Чичовска М. Щелочная фосфатаза: современное состояние вопроса (обзор литературы) // Лаб. дело. 1989. № И. С. 4-7.
290. Пичурина Р. А. Динамика активности щелочной и кислой фосфатаз в скелетных мышцах при воздействии переменным магнитным полем // Магнитное поле в медицине. Т. 100. Фрунзе. 1974. С. 63-65.
291. Пичурина Р. А. Влияние переменного магнитного поля на митохонд-риальные ферменты в скелетной мышце // Влияние магнитных полей на биологические объекты. Материалы III Всесоюз. симпоз. Калин-град, 1975.С. 153-154.
292. Плотников Г. К., Проскуряков М. Т. Пищеварительные ферменты осетровых рыб на ранних стадиях онтогенеза // Журн. эволюц. био-хим. и физиол. 1984. Т. 20, № 1. С. 21-25.
293. Покровский А. А. Роль биохимии в развитии науки о питании. М.: Наука, 1974. 128 с.
294. Покровский А. А., Арчаков А. И. Методы разделения и ферментной идентификации субклеточных фракций // Современные методы в биохимии. М.: Медицина, 1968. С. 5-59.
295. Покровский А. А., Крыстев Л. П. Печень, лизосомы и питание. София, 1977. 207 с.
296. Покровский А. А., Тутельян В. А. Изменение ферментов лизосом при белковой недостаточности//Биохимия. 1968. Т. 33, вып. 4. С. 809-816.
297. Покровский А. А., Тутельян В. А. Лизосомы. М.: Наука, 1976. 382 с.
298. Покровский А. А., Кравченко Л. В., Тутельян В. А. Исследование активности ферментов лизосом при действии афлатоксина и митомици-на С // Биохимия. 1971. Т. 36, вып. 4. С. 690-696.
299. Покровский А. А., Тутельян В. А., Кравченко Л. В. К вопросу об оценке стабильности мембран лизосом// Биохимия. 1975а. Т. 40, вып. 3. С. 545-551.
300. Покровский А. А., Кравченко Л. В., Тутельян В. А., Доронин П. П. Эн-зиматическая гетерогенность лизосом // Докл. АН СССР. 1972. Т. 205, № 6. С. 1483-1486.
301. Покровский A.A., Крыстев Л. П., Тутельян В. А., Кравченко Л. В. Ультраструктурная локализация арилсульфатазы в лизосомах // Докл. АН СССР. 19756. Т. 222, № 3. С. 713-715.
302. Покровский А. А., Крыстев Л. П., Тутельян В. А., Кравченко Л .В., Бояджиева Ж. К, Доронин П. П., Боров Б. И. Морфологическая и биохимическая гетерогенность лизосом // Цитология. 1975в. Т. 17, № 8. С. 954-959.
303. Поляков В. Н. Участие лизосом в регуляции численности секреторных гранул в АКТГ-клетках молоди симы // Цитологические исследования морских организмов. Владивосток, 1979. С. 75-77.
304. Попович М. И., Гудумак В. С., Лубарова Л. Г. Содержание сиаловых кислот и активность гидролаз в миокарде и сыворотке крови при воздействии некоторых пестицидов (экспериментальные данные) // Гигиена и санитария. 1986. № 12. С. 78-80.
305. Потапенко А. Я. Действие света на человека и животных // Соросов-ский образовательный журнал. 1996. № 10. С. 13-21.
306. Потапова О. И., Соколова В. А. О питании и пищевых взаимоотношениях некоторых бентосоядных рыб Сямозера // Гидробиологические исследования. Тарту. 1962. Т. 3. С. 225-233.
307. Правдин И. Ф. Влияние сплава леса и стоков бумажного производства на биологию рыб // Известия Карело-финск. научно-исследовательской базы АН СССР. 1948. № 1. С. 76-81.
308. Привольнев Т. И. Отношение пресноводных и проходных рыб к различной солености воды // Известия ГосНИОРХ. 1964. Т. 58. С. 58-83.
309. Пупышев А. Б., Малыгин А. Е., Короленко Т. А. Влияние сурамина на расщепление 14С-меченого альбумина в гетерофагосомах субклеточных фракций печени крыс // Биохимия. 1981. Т. 46, вып. 7. С. 1167-1174.
310. Пучков Н. В. Физиология рыб. М.: Пищепромиздат, 1954. 372 с.
311. Равен X. Оогенез. М.: Мир, 1964. 125 с.
312. Райнина Е. И., Зубатов А. С., Бухвалов И. Б., Лузиков В. Н. Цитохимическое и биохимическое определение кислой фосфатазы в дрожжах // Цитология. 1979. Т. 21, № 12. С. 1403-1410.
313. Реутов В. П., Сорокина Е. Г., Каюшин Л. П. Цикл окиси азота в организме млекопитающих и нитратредуктазная активность гемсодержа-щих белков // Вопросы мед. химии. 1994а. Т. 40, № 6. С. 31-35.
314. Решетников Ю. С., Попова О. А., Стерлигова О. П. и др. Изменение структуры рыбного населения эвтрофируемого водоема. М.: Наука, 1982. 248 с.
315. Рипатти П. О., Рабинович А. Л., Богдан В. В. Докозагексаеновая кислота температурный стабилизатор биомембран? // Биохимия молоди пресноводных рыб. Петрозаводск, 1985. С. 27-33.
316. Рисник В. В., Гусев Н. Б. Казеинкиназы II типа: характеристика свойств и возможная физиологическая роль // Биологич. науки. 1987. № 10. С. 73-88.
317. Роговин В. В., Пирузян Л. А., Муравьев Р. А. Пероксидазосомы. М.: Наука, 1977. 203 с.
318. Родионова Н. В. Хондрокластические свойства макрофагов хрящевой ткани развивающейся кости // Цитология. 1986. Т. 28, № 10. С. 1103-1106.
319. Розенгарт Е. В., Касьяненко Ю. И., Хованских А. Е., Эпштейн Л. М. Кислая фосфатаза кальмаров и других гидробионтов бассейна Тихого океана // Журн. эволюц. биохим. и физиол. 1993. Т. 29, №2. С. 127-133.
320. Розенфельд Е. Л. Особенности энзиматических дефектов при некоторых наследственных заболеваниях // Успехи биол. химии. М.: Наука,1982. Т. 22.С. 167-185.
321. Ройт А. Основы иммунологии. М.: Мир, 1991. 328 с.
322. Романенко А. С., Саляев Р. К. Эндоцитоз у растений. Новосибирск: Наука. Сиб. отд-ние, 1991. 103 с.
323. Романенко В. Д. Метаболизм калия у пресноводных рыб // Гидробиол. журн. 1994. Т. 30, № 5. С. 63-69.
324. Романенко В. Д., Арсан О. М., Соломатина В. Д. Кальций и фосфор в жизнедеятельности гидробионтов. Киев: Наук, думка, 1982. 152 с.
325. Романенко В. Д., Арсан О. М., Соломатина В. Д. Механизмы температурной акклимации рыб. Киев: Наук, думка, 1991. 192 с.
326. Романенко В. Д., Евтушенко Н. Ю., Коцарь Н. И. Метаболизм углекислоты у водных животных. Киев: Наук, думка, 1980. 180 с.
327. Руоколайнен Т. Р. Влияние экологических и физиологических факторов на активность кислой фосфатазы рыб: Автореф. дис. . канд. биол. наук. Л., 1985. 16 с.
328. Руоколайнен Т. Р., Высоцкая Р. У. Сезонная изменчивость спектра множественных форм кислой фосфатазы печени сига // Второе Всесо-юз. совещание по биологии и биотехнике разведения сиговых рыб. Тез. докл. Петрозаводск, 1981. С. 62.
329. Руоколайнен Т. Р., Высоцкая Р. У., Крупнова М. Ю. Влияние абиетиновой кислоты на изолированные лизосомы рыб // Экспериментальные исследования загрязнителей на водные организмы. Апатиты. 1979. С. 122-127.
330. Руоколайнен Т. Р., Высоцкая Р. У., Сидоров В. С. Влияние смоляных кислот на молекулярную гетерогенность кислой фосфатазы печенифорели 11 Теоретические вопросы биотестирования. Волгоград, 1983. С. 60-64.
331. Рыбникова В. И. К вопросу о влиянии микроволн на каталазную активность Salmonella ovis и Staphylococcus auerus 209 P. // Материалы III Всесоюз. симпоз. Калининград, 1975. С. 66-67.
332. Рыжков JI. П. Морфофизиологические закономерности и трансформация вещества и энергии в раннем онтогенезе пресноводных лососевых рыб. Петрозаводск: Карелия, 1976. 288 с.
333. Саляев Р. К., Романенко А. С. Эндоцитоз. Новосибирск: Наука. Сиб. отд-ние, 1979. 112 с.
334. Саутин Ю. Ю., Романенко В. Д. Влияние фотопериода и температуры на соматотропную и лактотропную активность гипофиза карпа // Журн. эволюц. биохим. и физиол. 1982. Т. 18, № 5. С. 471-476.
335. Свенсон К., Уэбстер П. Клетка. М.: Мир. 1980. 304 с.
336. Свирский А. М., Голованов В. К. Влияние температуры акклимации на терморегуляционное поведение молоди леща Abramis brama в различные сезоны года // Вопр. ихтиологии. 1991. Т. 31, вып.6. С. 974-980.
337. Селье Г. Очерки об адаптационном синдроме. М.: Медгиз, 1960. 254 с.
338. Селье Г. На уровне целого организма. М.: Наука, 1972. 122 с.
339. Селье Г. Концепция стресса как мы ее представляем в 1976 году // Новое о гормонах и механизме их действия. Киев: Наук, думка, 1977. С. 27-51.
340. Сергеев П. В. Стероидные гормоны. М.: Наука, 1984. 240 с.
341. Сергеев П. В., Сысолятина Н. А. Влияние практолола и атенолола на активность лизосомальных ферментов миокарда желудочков крыс // Бюл. эксперим. биол. и мед. 1991. № 11. С. 490-492.
342. Сидоров В. С. Экологическая биохимия рыб. Липиды. Л.: Наука, 1983. 238 с.
343. Сидоров В. С. Лизосомы и лизосомальные ферменты рыб // Биологические основы рыбоводства. Актуальные проблемы экологической физиологии и биохимии рыб. М., 1984. С. 98-116.
344. Сидоров В. С., Лизенко Е. И. Влияние стрессовых условий на липид-ный состав лизосомальной и митохондриальной мембраны у рыб // Экспериментальные исследования влияния загрязнителей на водные организмы. Апатиты. 1979. С. 108-113.
345. Сидоров В. С., Высоцкая Р. У., Смирнов Л. П., Гурьянова С. Д. Сравнительная биохимия гельминтов рыб: Аминокислоты, белки, липиды. Л.: Наука, 1989. 152 с.
346. Сидоров В. С., Высоцкая Р. У., Лизенко Е. И. и др. Значение изучения лизосом для водной токсикологии // Основы биопродуктивности внутр. водоемов Прибалтики. Матер. XVIII науч. конф. Вильнюс, 1975. С. 447-448.
347. Сидоров В. С., Помазовская И. В., Фрейндлинг А. В., Евсеева Н. В. Влияние жирных кислот на фосфолипидный состав печени карпа и плотвы // Гидробиология Выгозерского водохранилища. Петрозаводск, 1978. С. 176-185.
348. Сидоров В. С., Юровицкий Ю. Г., Кирилюк С. Д., Такшеев С. А. Принципы и методы эколого-биохимического мониторинга водоемов // Биохимия экто- и эндотермных организмов в норме и при патологии. Петрозаводск: КНЦ РАН, 1990. С. 5-27.
349. Скулачев В. П. Старение организма особая биологическая функция, а не результат поломки сложной живой системы: биохимическое обоснование гипотезы Вейсмана // Биохимия. 1997. Т. 62, вып. 11. С. 1394-1399.
350. Скуфьин К. В. Фазы развития слепней, основные методы и задачи их исследования // Тр. II науч. конф. паразитологов УССР. 1956. С. 262-265.
351. Скуфьин К. В. Жизненные формы и ландшафтно-экологические типы слепней (Tabanidae, Díptera) // Зоол. журн. 1963. Т. 42, № 4. С. 574-580.
352. Сливинский Г. Г., Бузурбаев Г. Г., Балмуханов Б. С. Сравнительное изучение действия неионных детергентов как ингибиторов дыхания опухолевых асцитных клеток // Цитология. 1975. Т. 17, №4. С. 447-452.
353. Слоним А. Д. Экологическая физиология животных. М.: Высшая шк., 1971.447 с.
354. Смирнов Б. П., Сидоров В. С. Хроматография на бумаге смоляных кислот сосны и ели // Журн. прикладн. химии. 1960. № 33. С. 1192-1203.
355. Смирнов JI. П., Богдан В. В. Изучение белкового состава лизосом печени некоторых рыб методом гельхроматографии // Биохимия пресноводных рыб Карелии. Петрозаводск, 1980. С. 81-86.
356. Смирнов Л. П., Богдан В. В. Жирнокислотный состав лизосомальных мембран цестод Eubothrium crassum и Diphyllobothrium dendriticum .// Паразитология. 1992. Т. 26, № 3. С. 234-239.
357. Смирнов Ю. А. Лосось Онежского озера. Биология, воспроизводство, использование. Л.: Наука, Ленингр. отд-ние, 1971. 143 с.
358. Смирнов Ю. А. Пресноводный лосось (Экология, воспроизводство, использование). Л.: Наука, Ленингр. отд-ние, 1979. 156 с.
359. Смолин А. Н., Филиппович Ю. Б., Васильева Н. В., Егорова Т. А. Практикум по общей биохимии. М.: Просвещение, 1969. 248 с.
360. Солдатов А. А. Локализация и пролиферативная активность очагов эритропоэза в онтогенезе кефали сингиля Liza aurata // Журн. эво-люц. биохим. и физиол. 1994. Т. 30, № 4. С. 567-573.
361. Солдатов A.A. Регуляция состава красной крови бычка-мартовика (Gobius batrachocephalus Р.) при адаптации к высоким температурам // Гидробиол. журн. 1998. Т. 34, № 1. С. 62-67.
362. Соломатина В. Д., Малиновская М. В., Гребенкина Т. Г. Биохимические изменения в организме дрейссены, обитающей в загрязненной радионуклидами среде // Гидробиол. журн. 1994. Т. 30, № 6. С. 58-63.
363. Сорвачев К. Ф. Основы биохимии питания рыб. М.: Лег. и пищ. пром-сть, 1982. 247 с.
364. Соркин А. Д., Богданова Н. П., Никольский Н. Н., Сорокин А. Б. Влияние аминов на pH в лизосомах клеток ЗТЗ // Цитология. 1985. Т. 27, № 2. С. 203-208.
365. Соркин А. Д., Богданова Н. П., Сорокин А. Б., Тесленко JI. В., Никольский Н. Н. Рециклирование ЭФР-рецепторных комплексов в клетках А431 // Цитология. 1989. Т.31, № з. С. 300-311.
366. Стерлигова О. П., Соколова Е. Л., Едомская Л. В. Современное состояние леща Сямозера // Сб. науч. трудов ГосНИОРХ. 1991. Вып. 310. С. 83-90.
367. Столбов А. Я., Ставицкая Е. Н., Шульман Г. Е. Потребление кислорода и экскреция азота у черноморских рыб различной экологической специализации при гипоксических режимах // Гидробиол. журн. 1995. Т. 31, № 1.С. 73-78.
368. Стом Д. И. Фитотоксичность и механизм детоксикации фенолов водными растениями: Автореф. дис. . д-ра биол. наук. Киев, 1982. 48 с.
369. Строев Е. А., Чугунова Л. Г., Дубинина И. И. Активность лизосомных ферментов у больных сахарным диабетом при сочетании с диффузным увеличением щитовидной железы // Вопросы мед. химии. 1993. Т. 39, № 2. С. 35-36.
370. Сумароков В. П., Ваньян М. Л., Аскинази А. И. Талловое масло. М.: Лесная пром-сть, 1965. 148 с.
371. Суменкова В. В., Язловицкий И. Г. Пищеварительные протеазы хищных клопов подизуса РосНбш тасиНуепШз и периллюса РегШш Ыоси1аШ8 // Журн. эвол. биохим. и физиол. 1994. Т. 30, № 5. С. 632-642.
372. Суханова М. Ж., Раушенбах И. Ю. Щелочная фосфатаза при стрессе у Ого8орЫ1а// Докл. АН. 1995. Т. 340,№ 1. С. 128-131.
373. Табукашвили Р. И., Ушаков И. Б., Антипов В. В. Роль лизосом в механизмах устойчивости и адаптации. М.: Наука, 1991. 214 с.
374. Тарчевский И. А. Процессы деградации у растений // Соросовский образовательный журнал. 1996. № 6. С. 13-19.
375. Телитченко М. М., Остроумов С. А. Введение в проблемы биохимической экологии: Биотехнология, сельское хозяйство, охрана среды. М.: Наука, 1990. 288 с.
376. Теоретические вопросы биотестирования. Волгоград: АН СССР, ИБВВ, 1983. 194 с.
377. Тесленко Л. В., Звонарев О. Ф., Плахов С. А., Соркин А. Д., Никольский Н. Н. Исследование рецептор-опосредованного эндоцитоза 2-макроглобулина в живых интактных клетках ЗТЗ // Цитология. 1986. Т. 28, №10. С. 1097-1102.
378. Тимейко В. Н. Изменение активности кислых и щелочных протеиназ и а-амилазы в развивающейся икре и у предличинок трески // Экологическая физиология и биохимия рыб. Тез. докл. IV Всесоюзн. конф. Астрахань, 1979. Т. II. С. 177-179.
379. Тимофеева С. С. Окислительно-восстановительные ферменты в биотестировании сточных вод и продуктов нового синтеза // Физиология и токсикология гидробионтов. Ярославль, 1988. С. 146-150.
380. Титов В. Н. Роль эфиров холестерина в транспорте триглицеридов // Биохимия. 1995. Т. 60, вып. 9. С. 1371-1381.
381. Тоцкий В. Н. Влияние витаминов на проницаемость клеток, митохондрий и лизосом в условиях гравитационной нагрузки // Укр. биохим. журн. 1979. Т. 51, № 2. С. 139-146.
382. Третьяков А. В., Рязанов Е. М., Филов В. А. Исследование изофер-ментного состава кислой фосфатазы лизосом нормальных и опухолевых клеток // Цитология. 1982. Т. 24, № 3. С. 307-310.
383. Третьяков А. В., Рязанов Е. М., Тарков А. С., Асиновская Н. К., Филов В. А. Действие полиэтиленгликолей линейной структуры и различного молекулярного веса на лизосомы печени крысы // Бюл. экспе-рим. биол. и мед. 1975. Т. 80, № 7. С. 31-33.
384. Третьяков А. В., Высоцкая Р. У., Груздев А. И., Шустов Ю. А., Смирнов Ю. А., Сидоров В. С. Биохимические характеристики эритроцитов молоди атлантического лосося Salmo salar при некрозе плавников// Вопросы ихтиологии. 1988. Т. 28, вып. 6. С. 1042-1045.
385. Трусевич В. С. Фосфорный обмен при плавании рыб // Элементы физиологии и биохимии общего и активного обмена у рыб. Киев: Науко-ва думка, 1978. С. 145-167.
386. Тутельян В. А., Васильев А. В. Протеолитическая система лизосом эу-кариотов в процессе филогенетического развития // Журн. эволюц. биохим. и физиол. 1982 а. Т. 18, № 2. С. 113-118.
387. Тутельян В. А., Васильев А. В. Ферменты лизосом печени в онтогенезе крыс // Онтогенез. 1982 б. Т. 13, № 5. С. 524-529.
388. Тутельян В. А., Гуткин Д. В., Васильев А. В. Современные представления о биогенезе лизосомальных белков в норме и при патологии // Вопросы мед. химии. 1992. Т. 38, вып. 2. С. 4-13.
389. Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э., Хилл Р., Леман И. Основы биохимии. В 3-хт.М.: Мир, 1981. 1878 с.
390. Уголев А. М. Эволюция пищеварения и принципы эволюции функций. Л.: Наука, 1985. 544 с.
391. Уголев А. М., Кузьмина В. В. Пищеварительные процессы и адаптации рыб. СПб.: Гидрометеоиздат, 1993. 238 с.
392. Ульянкина Т. И. Зарождение иммунологии. М.: Наука, 1994. 319с.
393. Ульянова В. В., Ткачев В. Д., Чебанов С. М. Ультраструктура печени при жировой дистрофии и начальной стадии цирроза // Заболевания печени и желчевыводящих путей. М.:, 1982. С. 29-35.
394. Учитель И. Я. Макрофаги в иммунитете. М.: Медицина, 1978. 199 с.
395. Уэйли У. Аппарат Гольджи. М.: Мир, 1978. 248 с.
396. Федосов Ю. В., Жигалина И. И., Рассказов В. А. Специфичность действия кислой эндорибонуклеазы из печени минтая // Биохимия. 1987. Т. 52, вып. 6. С. 1013-1019.
397. Физиология водно-солевого обмена и почки / Отв. ред. Ю. В. Наточин. СПб.: Наука, 1993. 576 с.
398. Филенко О. Ф. Водная токсикология. М.: Изд-во МГУ, 1988. 156 с.
399. Филиппович Ю. Б., Коничев А.С, Множественные формы ферментов насекомых и проблемы сельскохозяйственной энзимологии. М.: Наука, 1987. 168 с.
400. Филиппович Ю. Б., Минина Н. И. Ферменты насекомых. Биологическая химия (Итоги науки и техники). М.: ВИНИТИ. 1976.Т.9. 218 с.
401. Филиппович Ю. Б., Егорова Т. А., Севастьянова Г. А. Практикум по общей биохимии. М.: Просвещение, 1982. 312 с.
402. Филов В. А., Третьяков А. В., Рязанов Е. М. Исследование активности и молекулярной гетерогенности лизосомных гидролаз асцитной опухоли Эрлиха при действии противоопухолевых препаратов // Докл. АН СССР. 1974. Т. 217, № 4. С. 961-964.
403. Финеан Дж., Колмэн Р., Мичелл Р. Мембраны и их функции в клетке. М.: Мир, 1977. 199 с.
404. Флеров Б. А. Эколого-физиологические аспекты токсикологии пресноводных животных. Л.: Наука, Ленингр. отд-ние, 1989. 144 с.
405. Флоркэн М. Биохимическая эволюция. М.: ИЛ, 1947. 174 с.
406. Формазюк В. Е. Особенности биохимии хрусталика глаза // Успехи биол. химии. 1993. Т. 33. С. 214-255.
407. Фрей-Висслинг А., Мюлеталер К. Ультраструктура растительной клетки. М.: Мир, 1968. 453 с.
408. Фрейдлин И. С. Система мононуклеарных фагоцитов. М.: Медицина, 1984. 272 с.
409. Фрейдлин И. С. Цитокины и межклеточные контакты в противоин-фекционной защите организма // Соросовский образовательный журнал. 1996. № 7. С. 19-25.
410. Фрейдлин И. С. От вирусов нас защищают клетки убийцы // Соросовский образовательный журнал. 1997. № 6. С. 33-35.
411. Фролов В. А. Хронобиология лизосом // Структура и функции лизо-сом. Тез. докл. 3-го Всесоюз. симпоз. М., 1986. С. 219-220.
412. Харборн Дж. Введение в экологическую биохимию. М.: Мир, 1985. 312 с.
413. Харсун А. И. Биохимия насекомых / Под ред. акад. А. А. Спасского. Кишинев: Изд-во Картя Молдовеняскэ. 1976. 336 с.
414. Холодов Ю. А. Магнитобиология//Природа. 1965. № 10. С. 12-21.
415. Холодов Ю. А. Психо-физиологический анализ реакций нервной системы на магнитные поля. М.: Наука, 1978. С. 167-177.
416. Хорошков Ю. А. Ультраструктура и функции лизосом скелетномы-шечной ткани человека // Архив анатомии, гистол. и эмбриол. 1975. Т. 69, № 7. С. 67-72.
417. Хору/жая Т. А. Перспективы использования биохимических функций в биомониторинге пресных вод // Гидробиол. журн. 1989. Т. 25, № 5. С. 47-52.
418. Хочачка П., Сомеро Дж. Биохимическая адаптация. М.: Мир, 1988. 568 с.
419. Храмцов А. В., Земсков В. М. Роль плазматической мембраны в активации лизосомальных ферментов // Докл. АН СССР. 1983. Т. 271, № 1. С. 241-247.
420. Храмцов А. В., Щербухин В. В., Морозов И. А., Майоров К. Б., Земсков В. М. Структурно-функциональный анализ «вспышки дыхания» у фагоцитирующего макрофага // Цитология. 1985. Т. 27, № 9. С. 1055-1058.
421. Царцидзе М. А. Физическая и химическая характеристика лизосом // Значение лизосом в физиологических и патологических процессах. Материалы симпозиума. М.: АМН СССР. 1968. С. 9.
422. Цветков И. Л., Зарубин С. Л., Урванцева Г. А., Коничев А. С., Филиппович Ю. Б. Кислая фосфатаза гидробионтов как фермент-индикатор биохимической адаптации к воздействию токсических веществ // Известия АН. Серия биол. 1997. № 5. С. 539-545.
423. Черноярова О. Д., Трубицина И. Е. Влияние серотонина на активность ферментов в ткани поджелудочной железы и ингибирующую способность сыворотки крови // Бюл. эксперим. биол. и мед. 1981. № 10. С. 417-419.
424. Ченцов Ю. С. Общая цитология. М.: Изд-во Моск-го ун-та, 1978. 344с.
425. Чмилевский Д. А. Влияние пониженной температуры на рост тиляпии Oreochromis mossambicus // Вопросы ихтиологии. 1988. Т. 38. № 1. С. 92-99.
426. Шапот В. С. Нуклеазы. М.: Медицина, 1968. 212 с.
427. Шатерников В. А. О роли лизосом в механизмах иммуногенеза // Структура и функции лизосом. Тез. докл. 2-го Всесоюз. симпоз. Новосибирск, 1980. С. 194-195.
428. Шатуновский М. И. Экологические закономерности обмена веществ морских рыб. М.: Наука, 1980. 283 с.
429. Шатуновский М. И., Акимова Н. В., Рубан Г. И. Реакция воспроизводительной системы рыб на антропогенные воздействия // Вопросы ихтиологии. 1996. Т. 36, № 2. С. 229-238.
430. Шахтер X. (Schachter Н.) Биосинтез и процессинг гликопротеидов // Лизосомы и лизосомные болезни накопления. М.: Медицина, 1984. С. 94-115.
431. Шварц С. С. Экологические закономерности эволюции. М.: Наука, 1980. 280 с.
432. Шелленс Дж. П. М., Диме В. Т., Эмейс Дж. Дж., Бредеру П., де Бру-ин В. К., Виссе Е. Электронно-микроскопическая идентификация лизосом // Лизосомы. Методы исследования / Под ред. Дж. Дингла. М.: Мир., 1980. С. 157-218.
433. Шивокене Я. Симбионтное пищеварение у гидробионтов и насекомых. Вильнюс: Мокслас, 1989. 223 с.
434. Шишова-Касаточкина О. А., Леутская 3. К. Биохимические аспекты взаимоотношений гельминта и хозяина (обмен белков, витаминов и стероидов в процессах паразитирования). М.: Наука, 1979. 280 с.
435. Шмидт-Ниельсен К. Физиология животных. Приспособление и среда. Кн. I. М.: Мир, 1982.414 с.
436. Шнырева М. Г., Цунрун В. Л., Стельмащук В. Я., Егоров С. Н. Анализ четвертичной структуры секретируемой репрессибельной кислой фос-фатазы дрожжей Saccharomyces cervisiae // Биохимия. 1992. Т. 57, № 7. С. 1100-1108.
437. Шпаков А. О., Деркач К. В. Влияние катионов меди и кадмия in vivo и in vitro на активность аденилатциклазы и 5-нуклеотидазы в тканях пресноводных моллюсков // Журн. эволюц. биохим. и физиол. 1994. Т. 30, № 6. С. 729-737.
438. Штерман Л. Я. Различия в осморегуляции у карпа и форели // Известия ГосНИОРХ. 1964. Т. 58. С. 84-97.
439. Штраус У. Лизосомы, фагосомы и родственные им частицы // Цитология ферментов. М.: Мир, 1971. С. 184-245.
440. Шулькин В. М., Чернова Е. Н. Концентрация тяжелых металлов в ми-тилидах Амурского залива (Японское море) // Экология. 1994. № 4. С. 80-88.
441. Шульман Г. Е. Физиолого-биохимические особенности годовых циклов рыб. М.: Пищ. пром-сть, 1972. 368 с.
442. Шульман Г. Е. / Отв. ред. Элементы физиологии и биохимии общего и активного обмена у рыб. Киев: Наук, думка, 1978. 204 с.
443. Шульман Г. Е., Юнева Т. В. Роль докозагексаеновой кислоты в адап-тациях рыб (обзор) // Гидробиол. журн. 1990. Т. 26, № 4. С.43-51.
444. Шустов Ю. А. Экология молоди атлантического лосося. Петрозаводск: Карелия, 1983. 152 с.
445. Щербань Э. П. Роль температурного фактора в проявлении токсического действия тяжелых металлов на донных членистоногих // Экспериментальные исследования влияния загрязнителей на водные организмы. Апатиты, 1979. С. 53-59.
446. Щербина М. А. Физиологические закономерности пищеварения у рыб в связи с морфологическими особенностями пищеварительного тракта и экологическими условиями: Автореф. дис. . докт. биол. наук. М., 1980. 52 с.
447. Юдаев Н. А. / Ред. Биохимия гормонов и гормональной регуляции. М.: Наука, 1976. 380 с.
448. Юровицкий Ю. Г., Сидоров В. С. Эколого-биохимический мониторинг и эколого-биохимическое тестирование в районах экологического неблагополучия // Изв. АН / Рос. АН. Сер. Биол. 1993. № 1. С. 74-82.
449. Юсипова Н. А., Безкровная В, Г., Крюк С. А., Чернова Т. А. Активность гидролитических ферментов сыворотки крови при ревматоидном артрите // Лаб. дело. 1980. № 4. С. 228-231.
450. Яблоков А. В., Остроумов С. А. Охрана живой природы: Проблемы и перспективы. М.: Лесная пром-сть, 1983. 271 с.
451. Яблоков А. В., Остроумов С. А. Уровни охраны живой природы. М.: Наука, 1985. 175 с.
452. Яндовская Н. И., Лейзерович X. А., Богданова Е. А. Инструкция по биотехнике разведения семги и лечебно-профилактическим мероприятиям при выращивании в бассейнах. Л., 1966. 52 с.
453. Янушка А. Л., Третьяков А. В. Изучение структурных изменений мембран лизосом при действии гистонов // Цитология. 1974. Т. 16, № 6. С. 645-648.
454. Abraham R., Golborg W., Grasso P. Hepatic response to lysosomal effects of hypoxia, neutral red and chloroquine // Nature. 1967. Vol. 215, N8. P. 194-196.
455. Abrahamson D. R., Rodewald R. Evidence for the sorting of endocytic vesicle contents during the receptor-mediated transport of Ig G across the newborn rat intestine // J. Cell Biol. 1981. Vol. 91, N 1. P. 270-280.
456. Ackerman N. R., Beele J. R. Release of lysosomal enzymes by alveolar mononuclear cells // Nature. 1974. Vol. 247, N 5441. P. 475-477.
457. Acosta D., Wenzel D. G. Injury produced by free fatty acids to lysosomes and mitochondria in cultured heart muscle and endothelial cell // Atherosclerosis. 1974. Vol. 20, N 3. P. 417-426.
458. Afzelius B. A., Rosen B. Nutritive phagocytosis in animal cells. An electron microscopical study of the gastroderm of the hidroid Clava squamata Müll. // Z. Zellforsch. Mikroskop. Anat. 1965. Bd.67, N 1. S. 24-33.
459. Albertini D. F., Anderson E. Microtubule and microfilament rearrangements during capping of concanavalin A receptors on cultured ovarian granulosa cells//J. Cell Biol. 1977. Vol. 73, N 1. P. 111-127.
460. Alcon M. P., Arola L., Mas A. Response to acute nicel toxicity in rats as a function of sex // Biol. Metals. 1991. Vol. 4, N 3. P. 136-140.
461. Allen Ch., Lee D. Effect of increasing concentrations of salt on the lysosomes of rat liver and T. pyriformis // Biochem. et Biophys. Acta. 1972. Vol. 288, N2. P. 304-311.
462. Allen R. Reduced, radical, and excited state oxygen in leukocyte microbicidal activity // Lysosomes in applied Biology and Therapeutics /
463. Eds. J. T. Dingle, P. J. Jacques, I. H. Shaw. Amsterdam N.Y.- London: North-Holland Publ. Co., 1979. Vol. 6. P. 197-233.
464. Allison A. C., Davies P. Mechanisms of endocytosis and exocytosis // Transport of the cellular level. Cambridge: Univ. Press, 1974. N28. p. 419-446.
465. Amenta J. S., Brocher S. C. Role of lysosomes in protein turnover. Catch-up proteolysis after release NH4CI inhibition // J. Cell Physiology. 1980. Vol. 102, N2. P. 259-266.
466. Amherdt M., Harris V., Renold A. S., Orci L., Unger R. H. Hepatic auto-phagy in uncontrolled experimental diabetes and its relationships to insulin and glucagon // J. Clin. Invest. 1974. Vol. 54, N 1. P. 188-193.
467. Anderson A. J., Brocklehurst W. E., Wills A. L. Evidence for the role of lysosomes in the formation of prostaglandins during carrageenin indused inflammation in the rat // Pharm. Res. Communs. 1971. Vol. 3, N 1. P. 13-19.
468. Araki N., Ogawa K. Regulation of intracellular lysosomal movements by the cytoskeletal system in rat alveolar macrophages // Acta Histochem. Cyto-chem. 1987. Vol. 20, N 6. P. 659-678.
469. Arborgh B. A. M., Glaumann H., Ericsson J. L. E. Studies on iron loading of rat liver lysosomes. Effects on the liver and distribution and fate of iron // Lab. Invest. 1974a. Vol. 30, N 5. P. 664-673.
470. Arborgh B. A. M., Glaumann H., Ericsson J. L. Studies on iron loading of rat liver lysosomes. Chemical and enzymic composition // Lab. Invest. 1974b. Vol. 30, N 5. P. 674-680.
471. Arstila A. U., Trump B. F. Studies on cellular autophagocytosis. The formation of autophagic vacuoles in liver after glucagon administration // Am. J. Pathol. 1968. Vol. 53. P. 687.
472. Ashford T. P., Porter K. R. Cytoplasmic components in hepatic cell lysosomes//J. Cell Biol. 1962. Vol. 12. P. 198-202.
473. Avila J. L., Convit J. Studies on human polymorphonuclear leukocyte enzymes. II. Comparative study of the physical properties of primary and specific granules // Biochim. et Biophys. Acta. 1973. Vol.293, N2. P. 409-423.
474. Babior B. M., Kipnes R. S., Curnutte J. T. The production by leukocytes of superoxide, a potential bactericidal agent // J. Clin. Invest. 1973. Vol. 52. p. 741-744.
475. Badenoch-Jones P., Baum H. Further evidence for the heterogeneity of liver lysosomes // FEBS Lett. 1974a. Vol. 43, N 2. P. 227-230.
476. Badenoch-Jones P., Baum H. Progesterone-induced lysis of rat kidney lysosomes as studied by changes in light-absorbance // Biochem. J. 1974b. Vol. 142, N1. P. 1-6.
477. Badwey J. A., Karnovsky M. L. Active oxygen species and the functions of phagocytic leukocytes // Ann. Rev. Biochem. 1980. Vol. 49. P. 695-726.
478. Bainton D. The discoveiy of lysosomes // J. Cell Biol. 1981. Vol. 91, N 3. P. 66s-76s.
479. Bainton D. F., Nichols B. A., Farquhar M. G. Primary lysosomes of blood leukocytes // Lysosomes in Biology and Pathology / Eds. J. T. Dingle, R. T. Dean. Amsterdam-Oxford-New York. Vol. 5. 1976. P. 3-32.
480. Bar Z., Branton D. Clathrin-coated vesicles contain two protein kinase activities. Phosphorylation of clathrin-light chain by casein kinase II // J. Biol. Chem. 1986. Vol. 261, N21. P. 9614-9621.
481. Barrett A. J. Properties of lysosomal enzymes // Lysosomes in biology and pathology / Eds. J. T. Dingle, H. B. Fell. Amsterdam, London: North-Holland Publ. Co., 1969. Vol. 2. P. 245-312.
482. Barrett A. J., Heath M. F. Lysosomal enzymes // Lysosomes. A laboratory Handbook. Amsterdam-N. Y.-Oxford, 1977. P. 19-145.
483. Bartlet J. C., Iverson J. L. Estimation of fatty acid composition by gas chromatography using peak heights and retention time // J. of the Assoc. of offic. analytical chem. 1966. Vol. 49, N 1. P. 21-27.
484. Bartsch A. F. Paper mill pollution in Puget Sound // Trans. 28th N. Amer. Wildlife and Natur Resources Conf. 1963, Detroit, Mich. Washington, D. C. Wildlife Manag. Inst., 1963. P. 369-377.
485. Baynes J. W., Van Zile J., Henderson L. A., Thorpe S. R. In vivo site of uptake of short- and long-lived circulating proteins: clearance of protein in peripheral tissue// Birth defects: Original articles series. 1980. Vol. XVI, Nl.P. 103-113.
486. Beardmore J., Hopkins C. R. Uptake and intracellular processing of epidermal growth factor-receptor complexes // Biochem. Soc. Trans. 1984. Vol. 12. P. 165-168.
487. Beck C., Tappel A. L. Rat liver lysosomal P-glucosidase: a membrane enzyme //Biochim. et biophys. acta. 1968. Vol. 151, N 1. P. 159-164.
488. Beh Chr. T., Ferrari D. C., Chung M. A., McGhee J. D. An acid phosphatase as a biochemical marker for intestinal development in the nematode Caenorhabditis elegans // Dev. Biol. 1991. Vol. 147, N1. P. 133-143.
489. Bensonana G., Densnuella P. Action of some effectors on the hydrolysis of long-chain triglycerides by pancreatic lipase // Biochem. Biophys. Acta. 1968. Vol. 164. p. 47-58.
490. Bentfeld M. E., Bainton D. F. Cytochemical localization of lysosomal enzymes in rat megakaryocytes and platelets // Clin. Invest. 1975. Vol. 56, N6. P. 1635-1649.
491. Berg T., Boman D. Distribution of lysosomal enzymes between parenchymal and kupffer cells of rat liver // Biochim. et Biophys. Acta. 1973. Vol. 321, N2. P. 585-596.
492. Berg T., Christoffersen Th. Early changes induced by 2-acetylaminofluorene in lysosomes in rat liver parenchymal cells // Biochem. Pharmacol. 1974. Vol. 23. P. 3323-3329.
493. Berg T., Ose T., Ose L., Tolleshaug H. Intracellular degradation of 125I-labelled asialo-glycoprotein in rat hepatocytes: effect of leupeptin on subcellular distribution of asialo-fetuin // Int. J. Biochem. 1981. Vol. 13, N3. P. 253-259.
494. Bergeron J. J. M., Cruz J., Khan M. N., Posner B. I. Uptake of in insulin and other ligands into receptor-rich endocytic components of target cells: the endosomal apparatus //Ann. Rev. Physiol. 1985. Vol. 47. P. 383-403.
495. Berlin J. D. Temperature induced differences in acid phosphatase level of rainbow trout livers // U.S.A. F. C. Batalle, Nortwest. 1967. BNWL-480. P. 157-159.
496. Bertheussen K. Endocytosis by echinoid phagocytes in vitro. II. Mechanisms of endocytosis // Develop. Comparat. Immunol. 1981. Vol. 5. P. 557-564.
497. Bessey O. A., Lowry O. H., Brock M. Y. A method for the rapid determination of alkaline phosphatase with five cubic millimetres of serum // J. Biol. Chem. 1946. Vol. 164. P. 321-329.
498. Besterman J. M., Low R. B. Endocytosis: a review of mechanisms and plasma membrane dynamics // Biochem. J. 1983. Vol. 210, N 1. P. 1-13.
499. Betteridge A., Wallis M. Effect of phospholipase A on somatotropin synthesis // Biochem Soc. Trans. 1979. Vol. 7, N 2. P. 420-421.
500. Bhattacharya P. Orcadian and seasonal rhythm of P-glucuronidase in rat liver // Cell and Mol. Biol. 1985. Vol. 31, N 4. P. 305-307.
501. Bhattacharya B. K. Post-irradiation acid phosphatase activity in juvenile chick thymus // J. Environ. Biol. 1989. Vol. 10, N 2. P. 105-109.
502. Bilhartz D. L., Tindall D. J., Oesterlig J. E. Prostate-specific antigen and prostatic acid phosphatase: biomolecular and physiologic characteristics // Urology. 1991. Vol. 38, N 1. P. 95-102.
503. Bilinski E., Gardner L. J. Effect of starvation on free fatty acid in blood plasma and muscular tissue of rainbow trout (Salmo gairdneri) // J. Fish. Res. Board Canada. 1968. Vol. 25, N 8. P. 1555-1560.
504. Bird J. W. C., Berg T., Milanesi A. A., Staubera W. T. Lysosomal enzymes in aquatic species. 1. Distribution and particle properties of muscle lysosomal of the goldfish // Compar. Biochem. and Physiol. 1969. Vol. 30. P. 457-468.
505. Bishop W. R., Bell R. M. Assembly of phospholipids into cellular membranes: biosynthesis, transmembrane movement, and intracellular translocation // Annu. Rev. Cell Biol. 1988. Vol. 4. P. 579-610.
506. Bjorkerund S. Isolated lipofuscin granules. A servey of a new field // Adv. Gerontol. Res. 1964. Vol. 1. P. 257-288.
507. Black D., Love R. The sequential mobilization and restoration of energy reserves in tissues of Atlantic cod during starvation and refeeding // J. Comp. Physiol. 1986. Vol. B 156, N 4. P. 469-479.
508. Blest A. D., Price D. G. A new mechanism for the transitory local endocyto-sis in photoreceptors of a spider, Dinopis // Cell Tissue Res. 1981. Vol. 217. P. 267-282.
509. Blobel G. Intracellular protein topogenesis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1980. Vol. 77. P. 1496-1500.
510. Blum J. S., Fiahi M. L., Stahl P. D. Proteolytic cleavage of ricin A chain in endosomal vesicles: Evidence for the action of endosomal proteases at both neutral and acidic pH // J. Biol. Chem. 1991. Vol.266, N33. P. 22091-22095.
511. Blumenthal R. Membrane Fusion // Curr. Top. Memb. Transp. 1987. Vol. 29. P. 203-254.
512. Bohley P. Intrazellulare Proteolise // Naturwissenschaften. 1968. B. 55, N5. S. 211-217.
513. Bonay P., Roth J., Hughes R. C. Subcellular distribution in rat liver of a novel broad-specificity (al —> 2, al -» 3 and a 1 -» 6) mannosidase active on oligomannose glycans // Eur. J. Biochem. 1992. Vol.205, N1. P. 399-407.
514. Botham K. M. Activity and characteristics of an acid cholesteryl ester hydrolase in the rat lactating mammary gland: Pap. 638th Meet. Reading. Apr., 1991 // Biochem. Soc. Trans. 1991. Vol. 19, N 3. P. 3355.
515. Braell W. A. Fusion between endocytic vesicles in a cell-free system // Procced. Nat. Acad. Sci. USA. 1987. Vol. 84, N 5. P. 1137-1141.
516. Brandes D., Bertini F. Role of Golgi apparatus in the formation of cytoly-somes // Exper. cell. res. 1964. Vol. 35. P. 194-197.
517. Brandes D., Bertini F., Smith E. W. The role of lysosomal in cellular lytic processes. II. Cell death during holocrine secretion in sebaceous glands // Exptl. and Molec. Pathol. 1965. Vol. 4, N 3. P. 245-265.
518. Braulke T., Gartung C., Hasilik A., Figura K., von. Is movement of mannose 6-phosphate-specific receptor triggered by binding lysosomal enzymes? // J. Cell Biol. 1987. Vol. 104, N 6. P. 1735-1742.
519. Breniner I. Metabolic intraction of trace elements // J. Inorg. Biochem. 1991. Vol. 43, N2-3. P. 282.
520. Brown W. J., Goodhouse J., Farquhar M. G. Mannose 6-phosphate receptors for lysosomal enzymes cycle between the Golgi complex and en-dosomes//J. Cell Biol. 1986a. Vol. 103. P. 1235-1247.
521. Brown W. J., Goodhouse J., Farquhar M. G. Mannose-6-phosphate receptors (215 kd) cycle between the Golgi complex and endosomes in clone 9 hepatocytes // J. Cell Biol. 1986b. Vol. 103, N 5, pt 2. P. 438a.
522. Brown M. S., Goldstein J. L. How LDL receptors influence cholesterol and atherosclerosis // Sci., Am. 1984. Vol. 251 (5). P. 58-66.
523. Brown M. S., Goldstein J. L. A receptor-mediated pathway for cholesterol homeostasis // Science. 1986. Vol. 232. P. 34-48.
524. Bran A., Brunk U. Lysosomal alterations related to age // Scand. J. Clin, and Lab. Invest. 1974. Vol. 34, Suppl. N 141. P. 18-19.
525. Buckmaster M. J., Braico D. L., Ferris A. L., Storrie B. Retention of pino-cytized solute by CHO cell lysosomes correlates with molecular weight // Cell. Biol. Intern. Rep. 1987. Vol. 11, N 7. P. 501-507.
526. Bunton F. E., Frazier J. M. Hepatocellular ultrastructure in white perch (Mo-rone americana) with abnormal hepatic copper storage // Mar. Environ. Res. 1989. Vol. 28, N 1-4. P. 375-382.
527. Burke I., Grischkowsky R. An epizooty caused by infections hemopoetic necrosis virus in an enhanced population of sockeye salmon, Oncorhynchus nerka (Walbaum), smolts at Hedden Creek, Alaska // J. Fish. Diseases. 1984. Vol. 7, N5. P. 421-429.
528. Buys C. Uptake and degradation of circulating proteins by the liver. Groningen, 1976. 137 p.
529. Buys C. H. C. M., Bouma J. M. W., Gruber M., Wisse E. Induction of lysosomal storage by suramine // Naunyn-Schmideberg's Arch. Pharmacol. 1978. Vol. 304, N2. P. 183-190.
530. Campbell C. M., Davies P. S. Temperature acclimation in the teleost, Blen-nius pholis: changes in enzymes activity and cell structure // Comp. Bio-chem. and Physiol. 1978. Vol. B61, N l. P. 165-167.
531. Capeau J., Lascols O., Flaig-Staedel et al. Degradation of insulin receptors by hepatoma cells: insulin-induced down-regulation results from an increase in the rate of basal receptor degradation // Biochim. 1985. Vol. 67, N 10/11. P.1133-1141.
532. Carpenter G. Receptors for epidermal growth factor and polypeptide mitogens // Annu. Rev. Biochem. 1987. Vol. 56. P.881-914.
533. Carpentier J.-L., Fehlmann M., Van Obberghen E. et al. Insulin receptor internalization and recycling: mechanism and significance // Biochim. 1985. Vol.67, N10/11. P. 1143-1145.
534. Carpentier J.-L., Gazzano H., Obberghen E. van, et al. Intracellular pathway followed by the insulin receptor covalently coupled to 125I-photoreactive insulin during iternalization and recycling // J. Cell Biol. 1986. Vol. 102, N 3. P. 989-996.
535. Carpentier J.-L., Van Obberghen E., Gorden P., Orci L. Surface redistribution of 125I-insulin in cultured human lymphocytes // J. Cell Biol. 1981. Vol. 91, N 1. P. 17-25.
536. Casey R., Hollemans M., Tager J. M. The permeability of the lysosomal membrane to small ions // Biochim. et Biophys. Acta. 1978. Vol. 508, N 1. P. 15-26.
537. Cataldo A. M., Paskevich P. A., Kominami E., Nixon R. A. Lysosomal hydrolases of different classes are abnormally distributed in brains of patients with Alzheimer disease // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1991. Vol.88. P. 10998-11002.
538. Cerynberg A., Nalbone G., Leonardi J., Lafont H., Athias P. Eicosapentae-noic and hypoxiainduced alterations of phospholipase-A activity // Mol. and Cell Biochem. 1992. Vol. 116, N 1-2. P. 75-78.
539. Chang F., Werts P., Squier Ch. A. Comparison of glycosidase activities in epidermis, palatal epithelium and buccal epithelium // Compar. Biochem. and Physiol. B. 1991. Vol. 100, N1. P. 137-139.
540. Chapman-Andresen C. The induction of pinocytosis in amoebae // Arch. Biol. 1965. Vol. 76, N 2/4. P. 189-207.
541. Chapman-Andresen C. Endocytic process // The biology of Amoeba. N. Y.: Acad. Press, 1973. P. 319-348.
542. Chapman-Andresen C. Endocytosis in fresh water Amoebas // Physiol. Rev. 1977. Vol. 57. P. 371-385.
543. Choi G., Gao B., Gibbons W. A. Arachidonic acid as a feedback inhibitor of phospholipid methylation in rat polymorphonuclear leukocytes // Biochem. Soc. Trans. 1991. Vol. 19, N 3. P. 3085.
544. Chuand Nin-Nin, Yen Che-Chung, Lin Kung-Shin. The basic isoelectric from of a-L-fucosidase from the hepatopancreas of the shrimp Penaeus monodon (Crustacea: Decapoda) // Compar. Biochem. and Physiol. B. 1991. Vol. 99, N2. P. 395-398.
545. Chung Wang. Purification and autophosphorylation of insulin receptors from rat skeletal muscle // Biochim. Biophys. Acta: Mol. Cell Res. 1986. Vol. (C 15) 88, N1. P. 107-115.
546. Clarke C., Wills E. D. Effect of irradiation on lysosomal enzyme activation in cultured macrophages // Intern. J. Radiat. Biol. 1980. Vol. 38. P. 21-30.
547. Coggins J. R. Apical end organ structure and histochemistry in plerocercoids ambloplitis I I Int. J. Parasitol. 1980. Vol. 10, N 2. P. 97-101.
548. Cohen C. M., Smith D. K. Associations of cytoskeletal proteins with plasma membranes // The enzyme of biological membranes/ Ed. A. N. Martonosi. N. Y.: Plenum Press. 1985. Vol. 1. P. 29-80.
549. Cohn Z. A. Macrophage physiology // Fed. Proc. 1975. Vol.34, N8. P. 1725-1729.
550. Cornelius F., Skou J. Ch. The effect of cytoplasmic K+on the activity of the Na+ /K+- ATPase // Biochim. et biophys. acta. Biomembranes. 1991. Vol. 1067, N2. P. 227-234.
551. Daems W. Th., Wisse E., Brederoo P. Electron microscopy of the vacuolar apparatus // Lysosomes. A laboratory handbook. Amsterdam. 1971. P. 150-199.
552. Daems W. Th., van der Ploeg M., Persijn J.-P., van Duijn P. Demonstration with the electron microscope of injected peroxidase in rat liver cells // Zs. Zellforsch. 1964. Bd. 3. S. 561-564.
553. Dahl N. K., Reed K. L., Daunais M. A., Faust J. R., Liscum L. Isolation and characterization of low density lipoprotein-derived cholesterol // J. Biol. Chem. 1992. Vol. 267, N 7. P. 4889-4896.
554. Dahms N. M., Lobel P., Beitmeyer J., Chirgwin J. M., Kornfeld S. 46 kd mannose 6-phosphate receptor: cloning, expression, and homology to the 215 kd mannose 6-phosphate receptor // Cell. 1987. Vol. 50. P. 181-192.
555. Dai L., Tian L., Tu Q., Wang X Биоконцентрация редких земельных элементов у карпа // Хуаньцзун хуасюэ = Environ. Chem. 1991. Vol. 10, N4. P. 37-43.
556. Dannevig В. H., Berg Т. Temperature adaptation of lysosomal enzymes in fishes // Compar. Biochem. and Physiol. 1978. Vol. B61, N1. P. 115-118.
557. Das K., Mishra S. K., Das B. R. Thyroid hormone and acid phosphatase activity of different cellular fractions of liver in the weaver bird // Biochem. Arch. 1992. Vol. 8, N 1. P. 39-44.
558. Davies P., Allison A. The secretion of lysosomal enzymes // Lysosomes in biology and pathology / Eds. J. T. Dingle, R. T. Dean. Amsterdam-Oxford-N. Y., 1976. Vol. 5. P. 61-98.
559. Davis J. C., Hoos R. A. W. Use of sodium pentachlorophenate and dehy-droabietic acid as reference toxicants for salmonid bioassays // J. Fish. Res. Board Can. 1975. Vol. 32, N 3. P. 411-416.
560. Dawidowicz E. A. Dynamics of membrane lipid metabolism and turnover // Annu. Rev. Biochem. 1987. Vol. 56. P. 43-61.
561. Dean R. T. Concerning a possible mechanism for selective capture of cytoplasmic proteins by lysosomes // Biochem. and Biophys. Res. Communs. 1975a. Vol. 67, N 2. P. 604-609.
562. Dean R. T. Direct evidence of the importance of lysosomes in the degradation of intracellular proteins // Nature (London). 1975b. Vol. 257. P. 414-416.
563. Dean R. T. Lysosomal enzymes as agents of turnover of soluble cytoplasmic proteins // Eur. J. Biochem. 1975c. Vol. 58, N 1. P. 9-14.
564. Dean R. T. Protein degradation in cell cultures: general considerations on mechanisms and regulation // Fed. Proc. 1980. Vol. 39, N 1. P. 15-19.
565. Dean R. T., Jessup W., Roberts C. T. Effect of exogenous amines on mammalian cells, with particular reference to membrane flow // Biochem. J. 1984. Vol. 217. P. 27-40.
566. De Bruyn P. P. H., Michelson S., Becker R. P. Endocytosis, transfer tubules and lysosomal activity in myeloid sinusoidal endothelium // J. Ultrastr. Res. 1975. Vol. 53, N2. P. 133-151.
567. Decker R. S. Lysosomal behavior during lateral motor column neurogenesis //Develop. Biol. 1974. Vol. 41, N 1. P. 146-161.
568. De Duve Ch. The lysosome concept // Lysosomes. Ciba Found. Symp. on Lysosomes, Churchill, ASP. 1963 P. 1 -31.
569. De Duve Ch. Lysosomes and phagosomes. The vacuolar apparatus // Protoplasma. 1967. Vol. 63, N 1-3. P. 95-98.
570. De Duve Ch. The lysosome in retrospect // Lysosomes in biology and pathology / Eds. J. T. Dingle and H. B. Fell. Amsterdam, 1969. Vol.1. P. 3-40.
571. De Duve Ch. Les lysosomes // Physiologie Cell, La Recherche. 1974. Vol. 5, N49. P. 815-826.
572. De Duve C., Wattiaux R. Functions of lysosomes // Ann. Rev. Physiol. 1966. Vol. 28. P. 435-492.
573. De Duve Ch., Pressman B. E., Gianetto R., Wattiaux R., Appelmans F. Tissue fractionation studies. Intracellular distribution patterns of enzymes in rat liver tissue // Biochem. J. 1955. Vol.60. P. 604-617.
574. De Duve Ch., De Barsy T. Poole B., Trouet A., Tulkens P., van Hoof F. Lysosomotropic agents // Biochem. Pharmacol. 1974. Vol. 23, N18. P. 2495-2531.
575. De Gasperi R., A1 Daher S., Daniel P. F., Winchester B/G., Jeanloz R. W., Warren Ch.D. The substrate specificity of bovine and feline lysosomal a-Dmannosidases in relation to a-mannosidosis // J. Biol. Chem. 1991. Vol. 266, N 25. P. 16556-16563.
576. Delahynty G., Olecese J., Vlaming V. Photoperiod effects on carbohydrate metabolism in the goldfish Carassius auratus: role of the pineal and retinal pathways //Rev. Can. Biol. 1980. Vol.39, N3. P. 173-180.
577. De Petris S., Raff M. Fluidity of the plasma membrane and its implications for cell movement // Ciba found. Symp. on Locomotion of Tissue Cells, Amsterdam, ASP. 1973. Vol. 14. P. 27-52.
578. Deter R. L. Analog modelling of glucagon-induced autophagy in rat liver. 2. Evaluation of iron labelling as a means for identifying telolysosome, auto-phagosome and autolysosome populations // Exp. Cell Res. 1975. Vol. 94. P. 127-139.
579. Deter R. L., De Duve Ch. Influence of glucagon, an inducer of cellular autophagy, on some physiological properties of rat liver lysosomes // J. Cell Biol. 1967. Vol. 33. P. 437-450.
580. Dewald B., Baggiolini M., Curnutte J. T., Babior B. M. Subcellular localization of the superoxide-forming enzyme in human neutrophils // J. Clin. Invest. 1979. Vol. 63. P. 21-29.
581. Dickson R. B., Schlegel R., Willingham M. C., Pastan I. Binding and internalization of oc2-macroglobulin by cultured fibroblasts. Effects of monovalent ionophores//Exptl. Cell Res. 1982. Vol. 142, N 1. P. 127-140.
582. Dingle J. T., Fell H. B., Dean R. T., editors. Lysosomes in Biology and Pathology. Amsterdam: Holland Publ. Co., vol. 1-5. 1969-1975.
583. Distler J., Hieber V., Sahagian G., Schmickel R., Jourdian G. W. Identification of mannose-6-phosphate in glycoproteins that inhibit the assimilation of p-galactosidase by fibroblasta//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1979. Vol. 76. P. 4235-4239.
584. Domenech C. E., Lisa T. A., Salvano M. A., Ganido M. Pseudomonas ae-ruginose acid phosphatase. Activation by divalent cations and inhibition by aluminium ion // FEBS Lett. 1992. Vol. 299, N 1. P. 96-98.
585. Dott H. M. Lysosomes and lysosomal enzymes in the reproductive tract // Lysosomes in biology and pathology / Eds. J.T. Dingle, H. B. Fell. Amsterdam: North-Holland Publ. Co., 1969. Vol. 1. P. 330-360.
586. Dowd A. J., Smith A. M., Carmona C., Robertson C., Dalton J. P. Purification and characterisation of cystein proteinase secreted by Fasciola hepatica // Biochem. Soc. Trans. 1992. Vol. 20, N 1. P. 865.
587. Drickamer K. Molecular dissection of receptors wich mediate glycoprotein endocytosis // J. Cell Biochem. 1989. Suppl. 13 A. P. 104.
588. Droba B. Acid a-mannosidase from cock spermatozoa // Rock. nauk. zootechn. 1991. Vol. 18, N 1-2. P. 21-25.
589. Dua A., Sawhney S. K. Effect of chromium on activities of hydrolytic enzymes in germinating pea seeds // Environ, and Exp. Bot. 1991. Vol. 31, N2. P. 133-139.
590. Dubois P., Tachon G. «Gerl-complex», lysosomes et grains de sécrétion au cours de la differentiation cellulaire dans une glande endocrine chez l'homme: l'antéhypophuse foetale // J. microsc. (France). 1974. Vol. 19, N3. P. 253-264.
591. Duncan J. R., Kornfeld S. Intracellular movement of two mannose 6-phosphate receptors: return to the Golgi apparatus // J. Cell Biol. 1988. Vol. 106. P. 617-628.
592. Dunn W. A., Hubbard A. C., Connolly T. P. Receptor-mediated endocytosis of epidermal growth factor by rat hepatocytes: receptor pathway // J. Cell Biol. 1986. Vol. 102. P. 24-26.
593. Dunphy W. G., Rothman J. E. Compartmental organization of the Golgi stack // Cell. 1985. Vol. 42. P. 13-21.
594. Elliott A. M. Primary lysosomes in Tetrahymena pyriformis // Science. 1965. Vol. 149, N 3684. P. 640-641.
595. Endocytosis. New York: Plenum Press, 1985. 326 p.
596. Erickson A., Blobel G. Early events in the biosynthesis of the lysosomal enzyme cathepsin D // J. Biol. Chem. 1979. Vol. 254. P. 11771-11774.
597. Ericsson J. L. E. Mechanism of cellular autophagy // Lysosomes in Biology and Pathology / Eds. J. T. Dingle, H. B. Fell. Amsterdam-London: North-Holland Publ. Co., 1969a. Vol. 2. P. 345-394.
598. Ericsson J. L. E. Studies on induced cellular autophagy. I. Electron microscopy of cells with in vivo labelled lysosomes // Exper. Cell Res. 1969b. Vol. 55. P. 95-106.
599. Ericsson J., Trump B., Weibl J. Electron microscopic studies on the proximal tubule of the rat kidney. II. Cytosegresomes and cytosomes: their relationship to each other and to the lysosomal concept // Lab. investig. 1965. Vol. 14. P. 1341-1365.
600. Essner E., Oliver C. Lysosome formation in hepatocytes of mice with Che-diak-Higashi syndrome // Lab. Invest. 1974. Vol. 30, N 5. P. 596-607.
601. Everts V., Beertsen W. The role of microtubules in the phagocytosis of collagen by fibroblasts // Collagen and Relat. Res. 1987. Vol. 7, N 1. P. 1-15.
602. Fang-Kircher S., Kraft M. Die Mukopolysaccharidosen // Lab. aktuell. 1992. N5. S. 14-18.
603. Farquhar M. G. // Lysosomes in Biology and Pathology/ Eds. J. T. Dingle, H. B. Fell. Amsterdam London: North-Holland Publ. Co. 1969. Vol.2. P. 462.
604. Fekhaoui M., Devaux A., Keck G. Toxicite aigue et distribution tissulaire du cuivre lore d intoxication subaigne chez la truite arc-en-ciel (Salmo gaird-neri) // Bull. Inst. Sci. 1986. N 10. P. 155-163.
605. Fernandez J., Planas J. Annual variations of some carbohydrate and lipid parameters in the fish Spicard chryselis during captivity // Comp. Biochem. and Physiol. 1980. Vol. A 67, N 3. P. 383-389.
606. Fischer G., Jatzkewitz H. The activator of cerebroside sulfatase. Purification from human liver and identification as protein // Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. 1975. Bd. 356. S. 605-613.
607. Fisher H. D., Gonzalez-Noriega A., Sly W. S. p-glucuronidase binding to human fibroblast membrane receptors // J. Biol. Chem. 1980a. Vol.255, N11. P. 5069-5074.
608. Fisher H. D., Natowicz M., Sly W. S., Bretthauer R. K. Fibroblast receptor for lysosomal enzymes mediates uptake of phosphomannans // Fed. Proc. 1979. Vol. 38. P. 467.
609. Fisher H. D., Natowicz M., Sly W. S., Bretthauer R. K. Fibroblast receptor for lysosomal enzymes mediates pinocytosis of multivalent phosphomannan fragment // J. Cell Biol. 1980 b. Vol. 84, N 1. P. 77-87.
610. Fong K. -L., McCay P. B., Poyer J. L., Keele B. B., Misra H. Evidence that peroxidation of lysosomal membranes is initiated by hydroxyl free radicals produced during flavin enzyme activity // J. Biol. chem. 1973. Vol. 248, N22. P. 7792-7797.
611. Fox J. M., Hof D., Schwarz W. Localization and characterization of ultraviolet photoreactions in the nerve membrane // 5 th Intern. Biophys. Congr., Copenhagen, 1979. Copenhagen: Plenum Press, 1979. P. 480.
612. Francis J. M., Moss D. W., Colinet E., Calam D. H., Butlock D. G. A reference preparation of human prostatic acid phosphatase: purification, characterization and field trials // Ann. Clin. Biochem. 1992. Vol. 29, N 2. P. 176-183.
613. Friend D. S., Farquhar M. G. Functions of coated vesicles during protein absorption in the rat vas deferens // J. Cell Biol. 1967. Vol. 35. P. 357-376.
614. Fujimoto S., Murakami K., Hosoda T., Yamamoto Y., Watanabe K., Mori-naka I. Characterization of cationic acid phosphatase isozyme from rat liver mitochondria // Chem. and Pharm. Bull. 1992. Vol. 40, N5. P. 1231-1235.
615. Fukui Y., Imamoto N. A cortical cytoskeleton associated with phagosomes disclosed by a monoclonal antibody against capped membrane of Dictyos-telium // Protoplasma. 1985. Vol. 128, N 1/2. P. 173-183.
616. Fürst W., Sandhoff K. Activator proteins and topology of lysosomal sphin-golipid catabolism // Biochim. et Biophys. Acta. Lipids and Lipid. Metab. 1992. Vol. 1126, N1. P. 1-16.
617. Futai M., Tsung P., Mizuno D. Possible heterogeneity of the distribution of lysosomal marker enzymes among «lysosomal particles» of rat liver // Biochim. Biophys. Acta. 1972. Vol. 261. P. 508-516.
618. Gabig T. G., Babior B. M. The O2" forming oxidase responsible for the respiratory burst in human neutrophils // J. Biol. Chem. 1979. Vol. 254. P. 9070-9074.
619. Gallagher N. D. Mechanism and site of vitamin B12 absorption in suckling rats // Nature. 1969. Vol. 222. P. 877-878.
620. Gallo-Torres H. E., Miller O. N., Hamilton J. G. A comparison of the effects of bile salts on the apsorption of cholesterol from the intestine of the rat // Biochem. Biophys. Acta. 1969. Vol. 176. P. 605-615.
621. Garoff H. Using recombinant DNA techniques to study protein targeting in the eucaryotic cell // Annu. Rev. Cell Biol. 1985. Vol. 1. P. 403-445.
622. Gautman A. K. Acute and chronic accumulation of copper in fresh water murrel: Channa punctatus (Bl.) Teleosti // J. Curr. Biosci. 1989. Vol. 6, N 2. P. 67-72.
623. Gersten D. M., Kimmerer T. W., Bosmann H. B. The lysosome periphery: biochemical and electrokinetic properties of the tritosome surface // J. Cell Biol. 1974. Vol. 60, N 3. P. 764-773.
624. Gething M. J., Doms R., York D., White J. Studies on the mechanism of membrane fusion: site-specific mutagenesis of the hemagglutinin of influenza virus // J. Cell Biol. 1986. Vol. 102. P. 11-23.
625. Geuze H. J., Slot J. W., Strous G. J. A., Hasilik A., von Figura K. Possible pathways for lysosomal enzyme delivery // J. Cell Biol. 1985. Vol. 101. P. 2253-2262.
626. Giordani R. Activités P-D-fucosidase dans les parois cellulaires de moelle de Lactuca sativa // C. R. Acad. Sci. Ser. 3. 1992. Vol.315, N5. R 189-194.
627. Gladhaug I. P., Christoffersen T. Kinetics of epidermal growth factor binding and processing in isolated intact rat hepatocytes // Eur. J. Biochem. 1987. Vol. 164. P. 268-275.
628. Glaumann H., Arborgh B., Lindeborg T. Induction of liver lysosomal enzymes during the autophagic phase following phénobarbital treatment of rat // Virchows Arch. B. Cell Path. 1977. Vol. 23. P. 17-28.
629. Glaumann H., Ahlberg J., Marzella L. In vitro uptake of particles by lyso-somes by means of microautophagy // Eur. J. Cell Biol. 1980. Vol. 22, N 1. P. 200-207.
630. Goel K. A. Histochemical study of the activity of acid and alkaline phosphatases and lipase in the gastro- intestinal tract of Cirrhinus mrigala // Acta histochem. 1975. Vol. 54, N 1. P. 48-55.
631. Goldberg A. L., St. John A. C. Intracellular protein degradation in mammalian and bacterial cells // Annu. Rev. Biochem. 1976. Vol. 45. P. 747-803.
632. Goldfischer S. The cytochemical demonstration of lysosomal arylsulphatase activity by light and electron microscopy // J. histochem. cytochem. 1965a. Vol. 13. P. 520-523.
633. Goldfischer S. The localisation of copper in the pericanalicular granules (ly-sosomes) of liver in Wilson's disease (hepatolenticular degeneration) // Amer. J. Pathol. 1965b. Vol. 46. P. 977-983.
634. Goldman R. Ion distribution and membrane permeability in lysosomal suspension // Lysosomes in biology and pathology / Eds. J. T. Dingle, R. T. Dean. Amsterdam-Oxford-N. Y. 1976. Vol. 5. P. 309-336.
635. Goldstein J. L., Brown M. S. The low density lipoprotein pathway and its relation to atherosclerosis // Ann.Rev. Biochem. 1977. Vol. 46. P.897-930.
636. Goldstein J. L., Brown M. S., Anderson R. G. W., Russel D. W., Schneider W. J. Receptor-mediated endocytosis //Annu. Rev. Cell Biol. 1985. Vol. 1. P. 1-39.
637. Goldstone A., Koenig H. Autolysis of glycoproteins in rat kidney lysosomes in vitro. Effects on the isoelectric focusing behaviour of glycoproteides aryl-sulphatase and p-glucuronidase // Biochem. J. 1974. Vol.141, N2. P. 527-535.
638. Gonatas J., Stieber A., Olsnes S., Gonatas N. K. Pathways involved in fluid phase and absorptive endocytosis in neuroblastoma // J. Cell Biol. 1980. Vol. 87, N3. P. 579-588.
639. Gonnella P. A., Neutra M. R. Membrane-bound and fluid-phase macromole-cules enter separate prelysosomal compartments in absorptive cells of suckling rat ileum // J. Cell Biol. 1984. Vol. 99, N 9. P. 909-917.
640. Gonzalez-Noriega A., Grubb J. H., Talkad V., Sly W. S. Chloroquine inhibits lysosomal enzyme pinocytosis and enhances lysosomal enzyme secretion by impairing receptor recycling // J. Cell Biol. 1980. Vol.85, N3. P. 839-852.
641. Gopal D. N. H., Govindan P., Rajase-Karasetty M. R. Histochemical localization of alkaline and acid phosphatases in the oocytes of Anabas scandes (Cuvier) // Anim. Morphol. and Physiol. 1975. Vol. 22 , N 2. P. 151-158.
642. Gorden Ph., Carpentier J. -L., Fan J. -Yu., Orci L. Receptor mediated-endocytosis of polypeptide hormones: mechanism and significance // Metabolism. 1982. Vol. 31, N 7. P. 664-669.
643. Gordon S. Regulation of enzyme secretion by mononuclear phagocytes: studies with macrophage plasminogen activator and lysozyme // Fed. Proc. 1978. Vol. 37, N 3. P. 2754-2758.
644. Gordon P. B. Autophagic sequestration and lysosomal protein degradation in isolated rat hepatocytes. Oslo, 1985. 105 p.
645. Griffiths G., Holfack B., Simons K., Mellman I., Kornfeld S. The mannose 6-phosphate receptor and the biogenesis of lysosomes // Cell. 1988. Vol. 52. P. 329-341.
646. Groh V., Mayersbach H., von. Enzymatic and functional heterogeneity of lysosomes // Cell and Tissue Res. 1981. Vol. 214, N 3. P. 613-621.
647. Hamberg H. Cellular autophagocytosis induced by X-irradiation and vinblastine. On the origin of the segregation membranes // Acta Pathol. Microbiol. Immunol. Scand. Section A Pathol. 1983. Vol. 91, N 5. P. 317-393.
648. Hall N. A., Thomas-Oates J. E., Dell A., Haltia M., Lake B.D., Patrick A. D. Stored dolichyl pyrophosphoryl oligosaccharides in Batten disease // Amer. J. Med. Genet. 1992. Vol. 42, N 4. P. 580-585.
649. Hart P. D., Young M. R. Interference with normal phagosome-lysosome fusion in macrophages, using ingested yeast cells and suramine // Nature. 1975. Vol. 256, N 5512. P. 47-49.
650. Hasilik A. Biosynthesis of lysosomal enzymes // Trends Biochem. Sci. 1980. Vol. 5, N 9. P. 237-240.
651. Hasilik A., Neufeld E. F. Biosynthesis of lysosomal enzymes. I. Synthesis as precursors of higher molecular weigth // J. Biol. Chem. 1980a. Vol. 255. P. 4937-4945.
652. Hasilik A., Neufeld E. F. Biosynthesis of lysosomal enzymes. II. Phosphorylation of mannose residues // J. Biol. Chem. 1980b. Vol. 255. p. 4946 -4950.
653. Hasilik A., Rome L. N., Neufeld E. F. Processing of lysosomal enzymes in human skin fibroblasts // Fed. Proc. 1979. Vol. 38. P. 467.
654. Hayashi Shiro, Nemoto Kazutosi. Effects of several substances on the lysosomal hyaluronidase purified from porcine liver. II. Basic substances // Ketsugo soshiki = Connect. Tissue. 1992. Vol. 23, N 3-4. P. 150-151.
655. Hazel J., Prosser C. L. Interpritation of inverse acclimation to temperature // Zeitschrift für vergleichende Physiologie. 1970. B. 67. S. 217-228.
656. Hechtman P., LeBlanc D. Purification and properties of hexosaminidase A-activating protein from human liver // Biochem. J. 1977. Vol. 167. P. 693-701.
657. Heinemeyer W., Simeon A., Hirsch H. H., Schiffer H. H., Teichert U., Wolf D.H. Lysosomal and non-lysosomal proteolysis in the eukaryotic cells: studies on yeast II Biochem. Soc. Trans. 1991. Vol.19, N3. P.724-725.
658. Heißmeyer H., Grub R., Reutter W., Lesch R. The effect of galactosamine on the activity of lysosomal peptidehydrolases of the liver depending on the age of rats // Hormone and metab. res. 1973. Vol. 5, N 2. P. 93-97.
659. Helenius A., Simons K. Solubilisation of membranes by detergents // Biochem. Biophys. Acta. 1975. Vol. 415, N 1. P. 29-79.
660. Helenius A., Mellman I., Wall D., Hubbard A. Endosomes // Trends Biochem. Sei. 1983. Vol. 8. P. 245-250.
661. Helminen H. J., Ericsson J. L. Effects of enforced milk stasis on mammary gland epithelium, lysosomes and lysosomal enzymes // Exp. Cell Res. 1971. Vol. 68, N2. P. 411-427.
662. Henning R. pH gradient across the lysosomal membrane generated by selective cation permeability and donnan equilibrium // Biochim. et biophys. acta. 1975. Vol. 401, N2. P. 307-316.
663. Henning R., Heidrich H. G. Membrane lipids of rat liver lysosomes prepared by free-flow electrophoresis // Biochim. Biophys. Acta. 1974. Vol. 345. P. 326-335.
664. Henning R., Plattner H. Formation of triton WR 1339-filled rat liver lysosomes. I. Properties and intracellular distribution of 3H. triton WR 1339 // Exp. Cell Res. 1975. Vol. 94, N 2. P. 363-376.
665. Henning R., Kaulen H. D., Stoffel W. Biochemical analysis of the pinocy-totic process. I. Isolation and chemical composition of the lysosomal and plasma membrane of the rat liver cell // Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. 1970. Bd. 351. S. 1191-1199.
666. Henning R., Kaulen H. D., Stoffel W. Biochemical analysis of the pinocytic process. III. Subcellular distribution and metabolic effects of 3HJtriton WR-1339 // Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. 1971. Bd. 352, N10. S. 1347-1358.
667. Henson P. M. Secretion of lysosomal enzymes induced by immune complexes and complement // Lysosomes in biology and pathology / Eds. J. T. Dingle, R. T. Dean. Amsterdam-Oxford-N. Y., 1976. Vol. 5. P. 99-126.
668. Hershko A., Ciechanover A. Mechanism of intracellular protein breack-down. Perspective and summary // Ann. Rev. Biochem. 1982. Vol. 51. P. 335-364.
669. Herzog V. Transcytosis in follicle cells // J. Cell Biol. 1983. Vol. 97, N9. P. 607-617.
670. Herzog V., Farquhar M. G. Luminal membrane retrieved after exocytosis reaches most Golgi cisternae in secretory cells // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1977. Vol. 74. P. 5073-5077.
671. Heuser J. Changes in lysosome shape and distribution correlated with changes in cytoplasmic pH I I J. Cell Biol. 1989. Vol. 108, N 3. P. 855-864.
672. Heuser J., Evans L. Three-dimensional visualization of coated vesicle formation in fibroblasts // J. Cell Biol. 1980. Vol. 84, N 3. P. 560-583.
673. Heuser J. E., Schlesinger P. H., Roos A. pH control of clathrin-mediated endocytosis // J. Cell Biol. 1987. Vol. 105, N 4, pt 2. P. 91a.
674. Hines R. S., Spira D. T. Ichthyophthiriosis in the mirror carp. II. Leukocyte response // J. Fish. Biol. 1973. Vol. 5. P. 527-534.
675. Hirsch J. G. Les lysosomes dans les cellules phagocytaires // Nouvelle rev. franc, hematol. 1965. Vol. 5, N4. P. 553-558.
676. Hirschhorn K., Hirschhorn R. Role of lysosomes in the lymphocyte response // Lancet. 1965. N 7394. P. 1046-1047.
677. Hirsimäki Y., Arstila A. U., Trump B. F. Autophagocytosis: In vitro induction by microtubule poisons // Exper. Cell Res. 1975. Vol. 92. P. 11-14.
678. Ho M. W. Specificity of low molecular weigth glycoprotein effector of lipid glycosidase // FEBS Lett. 1975. Vol. 53. P. 243-247.
679. Hochachka P. W., Bianconcini M. S. C., Parkhause W. S, Dobson G. P. On the role of actomyosin ATPases in regulation of ATP turnover rates during intense exercise // Proc. Nat. Acad. Sei. USA. 1991. Vol.88, N3. P. 5764-5768.
680. Holtzman E. Lysosomes: A survey // Cell Biology Monographs. Continuation of Protoplasmatologia. Wein, New York: Springer-Verlag. 1976. Vol. 3.298 p.
681. Holtzman E., Novikoff A. B., Villaverde H. Lysosomes and GERL in normal and chromatolytic neurons of the rat ganglion nodosum // J. Cell Biol. 1967. Vol. 33. P. 419-435.
682. Holwerda D.A., Hemelraad J., Veenhof P. R., Zandee D. J. Cadmium accumulation and depuration in Anodonta anatina exposed to cadmium chloride or cadmium-EDTA complex // Bull. Environ. Contain, and Toxicol. 1988. Vol. 40, N3. P. 373-380.
683. Hopkins C. R., Trombridge I. S. Internalization and processing of transferrin and the transferrin receptor in human carcinoma A 431 cells // J. Cell Biol. 1983. Vol. 97. P. 508-521.
684. Hopkins C. R., Miller K., Beardmore J. M. Receptor-mediated endocytosis of transferrin and epidermal growth factor receptors: a comparison of constitutive and ligand-induced uptake // J. Cell Sci. 1985. Suppl. 3. P. 173-186.
685. Hoppe C. A., Connolly T. P., Hubbard A. L. Transcellular transport of polymeric Ig A in the rat hepatocyte: Biochemical and morphologycal characterization of the transport pathway // J. Cell Biol. 1985. Vol. 101, N6. P. 2104-2112.
686. Horisberger J. -D., Lemas V., Krachenbiihl J. -P., Rossier B. C. Structure-function relationship of Na,K-ATPase // Annu. Rev. Physiol. 1991. Vol. 53. P. 565-584.
687. Hourdry J. Dosage des activités de quelques hydrolases lysosomiques testi-nales au cours du développement larvaire de Discoglossus pictus otth, Amphibien anoure // W. Roux' Arch. Entwicklungmech. Organism. 1974. Vol. 174, N3.R 222-233.
688. Hubbard A. L., Wall D. A., Zeitlin P. L., Hong S. W. Studies on the galac-tose-specific recognition system of mammalian liver // Proc. 39th Ann. Meet. Electron Microsc. Soc. Amer., Atlanta, 1981. P. 524-527.
689. Hubbers M., D'AgrosaR. M., Callahan J. W. Human placental p-galacto-sidase: Characterization of the dimer and complex forms of the enzyme // Biochem. J. 1992. Vol. 285, N 3. P. 827-831.
690. Huecksteadt T., Olefsky J. M., Brandenberg D., Heidenreich K. A. Recycling of photoaffinitylabeled insulin receptors in rat adipocytes // J. Biol. Chem. 1986. Vol. 261. P. 8655-8659.
691. Huisman W., Bouma J. M. W., Gruber M. Facilitation of lysosome disruption by ATP at low pH // Nature. 1974. Vol. 250, N 5465. P. 428-429.
692. Hulinskâ D. The distribution and activity of enzymes in larvae of Taenia hy-datigena Pallas, 1766 // Folia parasitai. 1979. Vol.26, N 4. P. 315-324.
693. Hultcrantz R., Arborgh B., Wroblewski R., Ericsson J. L. E. Studies on the rat liver following iron overload. Electron probe x-ray microanalysis of acid phosphatase and iron // Amer. J. Pathol. 1979. Vol. 96, N 2. P. 625-640.
694. Ignarro L. J. Regulation of lysosomal enzyme secretion: role in inflammation // Agents and Actions. 1974. Vol. 4. P. 241-258.
695. Ignarro L. J., Cech S. Y. Bidirectional regulation of lysosomal enzyme secretion and phagocytosis in human neutrophils by guanosine 3', 5'-monophosphate and adenosine 3', 5'-monophosphate // Proc. Soc. Exptl Biol. Med. 1976. Vol. 151, N 3. P. 448-452.
696. Ignarro L. J., George W. J. Honnonal control of lysosomal enzyme release from human neutrophils: elevation of cyclic nucleotide levels by autonomicneurohormones // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1974. Vol.71, N5. P. 2027-2031.
697. Ikeda T., Matsumara T., Benjamin D. M. Chemical basis for feeding adaptation of pine sawflies Neodiprion rugifrous and Neodiprion swainei // Science. 1977. Vol. 197, N4302. P. 497-499.
698. Inokuchi T., Kobayashi K. -I., Horiuchi Sh. Acid proteinases of the foregut in metamorphosing tagpoles of Rana catesbeiana // Compar. Biochem. and Physiol. B. 1991. Vol. 99, N 3. P. 653-662.
699. Jacopetta B. J., Rothenberger S., Ktihn L. C. A role for the cytoplasmic domain transferrin receptor sorting and coated pit formation during endocytosis // Cell. 1988. Vol. 54, N 4. P. 485-489.
700. Jacques P. J. Endocytosis // Lysosomes in biology and pathology / Eds. J. T. Dingle, H. B. Fell. Amsterdam: North-Holland Publ. Co., 1969. Vol. 2. P. 395-420.
701. Jacques P.J. Endocytosis and the lysosomal apparatus: recent developments // Cell biological aspects of disease. The plasma membrane and lysosomes. The Hague etc.: Leiden University Press. 1981. P. 151-169.
702. Jiraskova M. Zmeny aktivity lysosomalnich enzymu v kyzi porfyrickych mysi po UV ozareni // Cs. dermatol. 1989. Vol. 64, N 1. P. 7-14.
703. Johansen N. Studies on diseases in hatchery reared atlantic salmon (Salmo salar L.) and sea trout (Salmo trutta) in Sweden // Acta Univ. Uppsala Abstracts. Uppsala. 1977. N401. P. 111.
704. Johansen N., Svenson K. M., Fritberg G. Studies on the pathology of ulcerative dermal necrosis (UDN) in swedish salmon Salmo salar L. and sea trout Salmo trutta L., populations // J. Fish. Diseases. 1982. Vol. 5, N 4. P. 293-308.
705. Josefsson J. -O. Studies of the mechnism of induction of pinocytosis in Amoeba proteus // Acta Physiol. Scand. Suppl. 1975. P. 5-65.
706. Kahovcova J., Odavic R. A simple method of the quantitative analysis of phospholipids separated by thin layer chromatography // J. Chromatogr. 1969. Vol. 40, N1. P. 90-96.
707. Kamboj R. C., Pal S., Singh H. Purification and characterization of cathep-sin B from goat brain // J. Biosci. 1990. Vol. 15, N 4. P. 397-408.
708. Kaplan A., Achord D. T., Sly W. S. Phosphohexosyl components of a lysosomal ensyme are recognized by pinocytosis receptors on human fibroblasts // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1977. Vol. 74. P. 2026-2030.
709. Karaovsky M. J. The ultrastructural basis of capillary permeability studied with peroxidase as a tracer // Nature. 1967a. Vol. 35, N 1. P. 213-236.
710. Karnovsky M. L. Energetic of transport. Phagocytosis and pinocytosis // Protoplasma. 1967b. Vol. 63, N 1/3. P. 76-85.
711. Karnovsky M. L., Graham R., Karnovsky M. J. et al. Phagocytosis and related phenomena // Protoplasma. 1967. Vol. 63, N 1/3. P. 88-89.
712. Kenyon C. J., Shepherd R. M., Fraser R., Pediani J. D., Elder H. Y. The role of potassium and other ions in the control of aldosterone synthesis // Endocrine Res. 1991. Vol. 17, N 1-2. P. 220-236.
713. Klebanoff S. J. Oxygen metabolism and the toxic properties of phagocytes // Ann. Intern. Med. 1980. Vol. 93, N 3. P. 480-489.
714. Knook D. L., Sleyster E. Lysosomal enzyme activities in parenchimal and nonparenchimal liver cells isolated from young adult and old rats // Mech. Ageing, and Develop. 1976. Vol. 5, N 6. P. 389-397.
715. Knook D. L., Blansjaar N., Sleyster E. C. Isolation and characterization of Kupffer and endothelial cells from the rat liver // Exp. Cell Res. 1977. Vol. 109. P. 317-329.
716. Koenig H. Intravital staining of lysosomes by basic dyes and metallic drugs // J. Histochem. Cytochem. 1963. Vol. 11. P. 120-123.
717. Koenig H. Lysosomes in the nervous system // Lysosomes in biology and pathology / Eds. J. T. Dingle, H. B. Fell. Amsterdam-London: North-Holland Publ. Co., 1969. Vol. 2. P. 111-162.
718. Köhler A. Lysosomal perturbation in fish liver as indicators for toxic effects of environmental pollution // Compar. Biochem. and Physiol. C. 1991. Vol. 100, N1-2. P. 123-127.
719. Kordova N., Wilt J. C., Martin C. Lysosomes and the «toxicity» of Rickett-sias. VI. In vivo response of mouse peritoneal phagocytes to L-cell-grown Chlamydia psittci 6BC strain // Can. J. Microbiol. 1975. Vol.21, N3. P. 323-331.
720. Kornfeld S. Trafficking of lysosomal enzymes in normal and disease states // J. Clin. Invest. 1986. Vol. 77. P. 1-6.
721. Kornfeld S. Trafficking of lysosomal enzymes // FASEB J. 1987. Vol. 1. P. 462-468.
722. Kornfeld R., Kornfeld S. Assembly of asparagine-linked oligosaccharides // Annu. Rev. Biochem. 1985. Vol. 54. P. 631-664.
723. Kovacs J., Rez G. Autophagocytosis // Acta biol. Acad. Sci. hung. 1979. Vol. 30, N3. P. 177-199.
724. Kreibich G., Debey P., Sabatini D. D. Selective release of content from microsomal vesicles without membrane disassembly. 1. Permeability changes induced by low detergent concentration // J. Cell Biol. 1973. Vol. 58, N 2. P. 436-462.
725. Kremer R. D., Givogri J., Argarana C. E. Mucopolysaccharidosis type VII (^-glucuronidase deficiency): A chronic variant with an oligosymptomatic severe skeletal dysplasia // Amer. J. Med. Genet. 1992. Vol. 44, N 2. P. 145-152.
726. Krustev L. P., Ibrishimov N. I., Popov A. A. Nutrition effect on liver and lysosomes. VIII. The unternourishment role in a following short-termstarvation//Acta histochem. 1975. Vol. 53, N 1. P. 42-57.
727. Kukkonen J. Bioactive chemicals: Assessment of emissions and exposures in ecosystems: Pap. It. Meet. Finn. Soc. Toxicol, and Brit. Toxicol. Soc., 1996. // Hum. and Exp. Toxicol. 1996. Vol. 15, N 12. P. 989.
728. Kuo M. -H., Blumenthal H. J. Purification and properties of an acid phos-phomonoesterases from Neurospora crassa // Biochem. Biophys. Acta. 1961. Vol. 52, N1. P. 13-19.
729. Kyouden T., Himeno M., Ishikawa T., Ohsumi Y., Kato K. Purification and characterization of dipeptidyl peptidase IV in rat liver lysosomal membranes // J. Biochem. 1992. Vol. Ill, N 6. P. 770-777.
730. Lang L., Reitman M., Tang J., Roberts R. M., Kornfeld S. Lysosomal enzyme phosphorylation // J. Biol. Chem. 1984. Vol. 259. P. 14663-14671.
731. Larkin J. M., Donzell W. C., Anderson R. G. W. Potassium-dependent assembly of coated pits: internalization of LDL in coupled to the formation of coated pits // J. Cell Biol. 1986. Vol. 103, N 5, pt 2. P. 215a.
732. Laurent T. C., Fraser J. R. E. The properties and turnover of hyaluronat // Functions of the Proteoglycans. Ciba Foundation Symposium 124 (D. Evered, J. Whelan, eds.) 1986. New York, Wiley. 1986. P. 9-29.
733. Lawzewitsch I., von, Anton E. Fonction des lysosomes dans la régulation sécrétoire des cellules prolactiniques humaines // C. r. Soc. biol. 1974. Vol. 168, N8-9. P. 1135-1137.
734. Lazarus S. L., Volk B. W., Barden H. Localization of acid phosphatase activity and secretion mechanisms in rabbit pancreatic p-cells // J. histochem. cytochem. 1966. Vol. 14. P. 233-246.
735. Lee H., Chu T. M., Lee C-I. Endogenous protein substrates for prostatic acid phosphatase in human prostate // Prostate. 1991. Vol. 19, N3. P. 251-263.
736. Lefkowitz R. J. Biochemical mechanisms of hormone receptor-effector coupling. Introduction // Federat. Proc. 1982. Vol. 41, N 10. P. 2662-2663.
737. Lejeune F. J., Vercammen-Grandjean A. Secretory activity of macrophages in relation to cytotoxicity and modulation of cell function // Lysosomes in applid Biology and Therapeutics / Eds. J. T. Dingle, P. J. Jacques, I. H.
738. Shaw. Amsterdam-N. Y.-Oxford: North-Holland Publ. Co., 1979. Vol. 6. P. 425-445.
739. Lemly A. D. A protocol for aquatic hazard assessment of selenium // Eco-toxicol. and Environ. Safety. 1995. Vol. 32, N 3. P. 280-288.
740. Li S. -C., Li Y. -T. An activator stimulating the enzyme hydrolysis of sphin-goglycolipids // J. Biol. Chem. 1976. Vol. 251. P. 1159-1163.
741. Libbin R. M., Person Ph., Gordon A. S. Renal lysosomes: role in biogenesis of erythropoietin// Science. 1974. Vol. 185, N4157. P. 1174-1176.
742. Lloyd J. B. Insights into mechanisms of intracellular protein turnover from studies on pinocytosis/ZProtein degradation in health and disease. Ciba Foundation Simpos. 75. (New series). Excerpta Medica. 1980. P. 151-165.
743. Lodish H. F. Transport of secretory and membrane glycoproteins from the rough endoplasmic reticulum to the Golgi // J. Biol. Chem. 1988. Vol. 263. P. 2107-2110.
744. Lowry O. H., Rosenbrough N. J., Farr A. L., Randall R. J. Protein measurement with the Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. 1951. Vol. 193, N 2. P. 265-275.
745. Lullmann-Rauch R. Drug-induced lysosomal storage disorders // Lysosomes in applied biology and therapeutics / Eds. J. T. Dingle, P. J. Jacques, I.H.Shaw. Amsterdam-N. Y.-Oxford: North-Holland Publ. Co., 1979. Vol. 6. P. 49-130.
746. Lundquist J., Lovdahl R. Effect of festing in islet lysosomal enzyme activities and the in vivo insulin response to different suretagogues // Hormone andMetab. Res. 1983. Vol. 15, N l.P. 11-15.
747. Luoma S. N. Bioavailability of trance metals to aquatic organisms a review // Sci. Total Environ. 1983. Vol. 28, N 1. P. 1-22.
748. Mandell G. Z. Phagocytic cells in host defense against infections // J. of Medicine. 1980. Vol. 11, N4. P. 263-266.
749. Manfredi R. M. G., Fraschini A., Porcelli F. Enzymatic activities during the development and the involution of the yolk sac of the trout // Ann. histo-chim. 1969. Vol. 14, N 4. P. 315-324.
750. Manniksma J., Notebora M., Kooistra T. et al. Fluid endocytosis by rat liver and spleen // Biochem. J. 1980. Vol. 192, N 2. P. 613-621.
751. Manteuffel U., von. Untersuchungen über den Einfluß des Alters und der Fütterung auf die alkalische und saure Phosphatase im Blutserum von Kälbern // Zbl. Veterinärmed. 1975. Bd. A 22, N 3. S. 209-214.
752. Marigömez I., Ireland M. P., Angulo E. Correlation of cadmium shell-weight environmental stress indicators at the cellular and organismic levels Littorina littorea // Mar. Ecol. Progr. Ser. 1990. Vol. 67, N 2. P. 171-176.
753. Marigömez I. A., Vega M. M., Cajaraville M. P., Angulo E. Quantitative respenses of the digestive-lysosomal system of winkles to sublethal concentrations of cadmium // Cell, and Mol. Biol. 1989. Vol. 35, N 5. P. 555-562.
754. Marsh M., Griffiths G., Dean G. E. et al. Three-dimensional structure of en-dosomes in BHK-21 cell // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1986. Vol. 83, N 9. P. 2899-2903.
755. Marshall S. Kinetics of insulin receptor internalization and recycling in adipocytes // J. Biol. Chem. 1985. Vol. 260. P. 4136-4144.
756. Marshall S., Garvey T., Monson R. Shunting of insulin from a retroendocy-totic pathway to a degradative pathway by sodium vanadate // J. Biol. Chem. 1987. Vol. 262. P. 12005-12012.
757. Marzella L. Studies on mechanisms of intracellular degradation with special reference to lysosomes. A biochemical and electron microscopic study. Huddinge. 1981.225 p.
758. Marzella L., Ahlberg J., Glaumann H. In vitro uptake of particles by lysosomes // Exp. Cell Res. 1980. Vol. 129, N 2. P. 460-465.
759. Mason D. L., Wilson C. L. Cytochemical and biochemical identification of lysosomes in Cryptococcus neoformans // Mycopathologia. 1979. Vol. 68, N3. P. 183-190.
760. Massague J., Czech M., Iwata K. et al. Affinity labeling of a transforming growth factor receptor that does not interact with epidermal growth factor // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. Biol. Sci. 1982. Vol. 79, N 22. P. 6822-6826.
761. Masuda R., Dan J. C. Studies on the annual reproductive cycle of the sea urchins and the acid phosphatase activity of relict ova // Biol. Bull. 1977. Vol. 153, N3. P. 577-590.
762. Mata, de la I., Estrada P., Macarrón R., Domínguez J. M., Castillon P., Acebal C. Chemical mechanism of P-glucosidase from Trichoderma reesei QM 9414: pH-dependence of kinetic parameters // Biochem. J. 1992. Vol. 283, N3. P. 679-682.
763. Matile P. Plant lysosomes // Lysosomes in biology and pathology / Eds. J. T. Dingle, H. B. Fell. Amsterdam: North-Holland Publ. Co., 1969. Vol.1. P. 406-430.
764. Matskási I., Németh I. Lígula intestinalis plerocercoid lárva proteolitikus enzim és proteázgátló aktivitásának jellemzése // Magy. állatorv. Lapja. 1980. Vol. 35,N8. P. 550-552.
765. Maxfield F. R. Week bases and ionophores rapidly and reversibly raise the pH of endocytic vesicles in cultured mouse fibroblasts // J. Cell Biol. 1982. Vol. 95. P. 676-681.
766. Mayer R. J., Doherty F. Intracellular protein catabolism: state of the art // FEBS Lett. 1986. Vol. 198. P. 181-193.
767. Mazeaud M., Mazeaud F., Donaldson E. Primary and secondary effects of stress in fish // Trans. Amer. Fish. Soc. 1977. Vol. 106, N 3. P. 201-212.
768. McKeand J. B., Knox D. P., Duncan J. L., Kennedy M. W. Antibody binding and inhibition of secreted enzymes of Dictyocaulus viviparus // J. Cell. Biochem. 1992. Vol. 16 A, Suppl. P. 149.
769. McRorie R. A., Williams W. L. Biochemistry of mammalian fertilization // Ann. Rev. Biochem. 1974. Vol. 43. P. 777-803.
770. Mellman I., Fuchs R., Helenius A. Acidification of the endocytic and exo-cytic pathways //Annu. Rev. Biochem . 1986. Vol. 55. P. 663-700.
771. Mellman I., Marsh M., Lewis et al. Control of membrane transport during endocytosis // Protein transport and secretion. Cold Spring Harbor, 1985. P. 125-133.
772. Milanesi A. A., Bird J. W. C. Lysosomal enzymes in aquatic species. II. Distribution and particle properties of thermally acclimated muscle lyso-somes of rainbow trout Salmo gairdneri // Compar. Biochem. and Physiol. 1972a. Vol. 41B, N 3. P. 573-591.
773. Miller F., Palade G. Lytic activities in renal protein adsorption droplets. An electron microscopical and cytochemical study // J. Cell Biol. 1964. Vol. 23. P. 519-552.
774. Miller K., Beardmore J., Kanety H., Schlessinger J., Hopkins C. R. Localization of the epidermal growth factor (EGF) receptor with the endosome of EGF-stimulated epidermoid carcinoma (A 431) cells // J. Cell Biol. 1986. Vol. 102. P. 500-509.
775. Mills B. J., Lang C. A. Acid phosphatase profile during the life-span of the mosquito // J. Gerontol. 1972. Vol. 27, N 3. P. 333-337.
776. Miquel J., Tappel A. L., Dillard C. J., Herman M. M., Bensch K. G. Fluorescent products and lysosomal components in aging Drosophila melano-gaster // J. Gerontol. 1974. Vol. 29, N 6. P. 622-637.
777. Mish D. W., Mish M. S. The effect of dimethyl sulfoxide on a lysosomal membrane // Ann. N.Y. Acad. Sci. 1975. Vol. 243. P. 54-59.
778. Miskimins W. K., Shimizu N. Uptake of epidermal growth factor into a lysosomal enzyme-deficient organelle: correlation with cell's mitogenic response and evidence for ubiquitous existance in fibroblasts // J. Cell Physiol. 1984. Vol. 118. P. 305-316.
779. Miyoshi Y., Kobayashi K., Horiuchi S. The cysteine proteinases from the tail of metamorphosing tadpole of Rana catesbeiana // Zool. Sci. 1991. Vol. 8, N6. P. 1139.
780. Mola L., Marini M., Benedetti I. Acid phosphatase activity in the supramed-ullaiy neurons of Coris julis (L.) // Eur. J. Histochem. 1992. Vol. 36, N 2. P. 233-236.
781. Morgan E. H. Effect of pH and iron content of transferrin on its binding to reticulocyte receptors // Biochim. Biophys. Acta. 1983. Vol.762, N4. P. 498-502.
782. Morgan I. J., Potts W. T. W., Oates K. Intracellular ion concentrations in branchial epithelial cells of brown trout (Salmo trutta L.) determined by X-ray microanalysis//J. Exp. Biol. 1994. Vol. 194. P. 139-151.
783. Morgan M. S., Darrow R. M., Nafz M. A., Varandani P. T. Role of membranes and energy-producing reactions in cellular processing of insulin in primary cultures of rat hepatocytes // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1985. Vol. 132, N 2. P. 749-756.
784. Morton D. B. Lysosomal enzymes in mammalian spermatozoa // Lysosomes in biology and pathology / Eds. J. T. Dingle, R. T. Dean. Amsterdam-Oxford-New York. 1976. Vol. 5. P. 203-255.
785. Movat H., Steinberg S. G., Habal F. M., Ranadive N. S. Demonstration of a kinin-generating enzyme in the lysosomes of human polymorphonuclear leukocytes // Lab. Invest. 1973. Vol. 29, N 6. P. 669-684.
786. Miiller M. Lysosomes in Tetrahymena Pyriformis. II. Intracellular distribution of serval acid hydrolases // Acta biol. Acad. Sci. Hung. 1971. Vol. 22. P. 179-186.
787. Mullock B. M., Dobrota M., Hinton R. H. Proteins contained within hepatic lysosomes // Biochem. Soc. Trans. 1979. Vol. 7, N 5. P. 1056-1058.
788. Munro T. R. Sucrose-induced vacuolation in living Chinese hamster fibroblasts 11 Exptl Cell Res. 1968. Vol. 52, N 2/3. P. 392-400.
789. Munthe-Kaas A. C., Berg T., Seijelid R. Distribution of lysosomal enzymes in different types of rat liver cells // Exp. Cell Res. 1976. Vol. 99, N 1. P. 146-154.
790. Nakagawa H., Endo Y., Ohtaki S. A new protease in gain, access thyroid lysosomes. II. A partial purification and characterization of leupeptin-sensitive protease // Acta endocrinol. 1981. Vol. 88, N 3. P. 390-395.
791. Nathan C. F. Secretion of oxygen intermediates: role in effector function of activated macrophages // Fed. Proc. 1982. Vol. 41, N 6. P. 2206-2211.
792. Neely A. N., Mortimore G. E. Localization of products of endogenous proteolysis in lysosomes of perftused rat liver // Biochem. and Biophys. Res. Communs. 1974. Vol. 59, N 2. P. 680-687.
793. Nelson D. S. Macrophages: progress and problems // Clin. Exp. Immunol. 1981. Vol. 45, N2. P. 225-233.
794. Neufeld E. Lysosomal storage diseases // Annu. Rev. Biochem. Vol. 60-Palo Alto (Calif.), 1991. P. 257-280.
795. Neufeld E. F., Hasilik A., Rome L. H. Processing and recognition of lysosomal enzymes // Glycoconjugates. Proc. 5th Int. Symp., Kiel, Sept. 1979. Stuttgart, 1979. P. 320-321.
796. Neufeld E. F., Lim T. W., Shapiro L. J. Inherited disorders of lysosomal metabolism // Annu. Rev. Biochem. 1975. Vol. 44. P. 357-376.
797. Neutra M. R., Wilson J. M., Weltzin R. A., Kraehenbuhl J. -P. Membrane domains and macromolecular transport in intestinal epithelial cells // Amer. Rev. Respir. Disease. 1988. Vol. 138, N 6, pt 2. P. 10-16.
798. Néve J. Physiological and nutritional importance of selenium // Experientia. 1991. Vol. 47, N2. P. 187-193.
799. Norman M. R., Hauseman J. G. Identification of cathepsin B, D and H in the larval midgut of colorado potato beetle, Leptinotarsa decemlineata Say (Coleoptera: Chrysomelidae) // Insect Biochem. 1990.Vol. 20. P. 313-318.
800. Novikoff A. B. Lysosomes and the physiology // Biol. bull. 1959. Vol. 17. P. 385-393.
801. Novikoff A. Lysosomes in the physiology and pathology of cells: contribution of staining methods // Ciba Found. Sympos., Lysosomes. London. 1963. P. 36-73.
802. Novikoff A. B. Lysosomes: a personal account // Lysosomes and Storage Diseases / Eds. H. G. Hers, F. van Hoof. London: Academic Press. 1973. P. 1-41.
803. Novikoff A. B. The endoplasmic reticulum: a cytochemist's view (A review) //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1976. Vol. 73. P. 2781-2787.
804. Novikoff A. B., Essner E. Cytolysomes and mitochondrial degeneration // J. Cell Biol. 1962. Vol. 15. P. 140-146.
805. Novikoff A. B., Beaffay H., De Duve Ch. Electron microscopy of lysosome-rich fracrions from rat liver // J. Biophys. Biochem. Cytol. 1956. Vol. 2. Suppl. P. 179-194.
806. Novikoff A. B., Essner E., Quintana N. Golgi apparatus and lysosomes // Fed. Proc. 1964. Vol. 23, N 5. P. 1010-1022.
807. Novikoff P. M., Novikoff A. B., Quintana N., Hauw J. -J. Golgi apparatus, GCRL and lysosomes of neurons in rat dorsal root ganglia, studies by thick section and thin section cytochemistry // J. Cell Biol. 1971. Vol. 50, N3. P. 859-886.
808. Novikoff A. B., Podber E., Ryan J., Noe E. Biochemical heterogenity of the cytoplasmic particles isolated from rat liver homogenate // J. Histochem. cytochem. 1953. Vol. 1. P. 27-46.
809. Nyberg E., Dingle J. T. Endocytosis of sucrose and other sugars by cells in culture // Exptl. Cell Res. 1970. Vol. 63, N 1. P. 43-52.
810. Octave J. -N., Schneider Y. -J., Crichton R. R., Trouet A. Transferrin protein and iron uptake by isolated rat erythroblasts // FEB S Lett. 1982. Vol. 137, N1. P. 119-123.
811. Olea M. T., Ma H., Nagata T. Quantitative assessment of lysosomal size, number and enzyme activity in mouse kidney during maturational development // Cell, and Mol. Biol. 1991. Vol. 37, N 7. P. 679-685.
812. Osdoby P., Krukowski M., Oursler M. J., Salino-Hugg T. The origin, development, and regulation of osteoclasts // Bioessays. 1987. Vol. 7. P. 30-34.
813. Ose L., Ose T., Norum K. B., Berg T. Uptake and degradation of 125I-labelled high density lipoproteins in rat liver cells in vivo and in vitro // Bio-chim. et biophys. acta. 1979. Vol. 574, N 3. P. 521-536.
814. Ose L., Ose T., Reinertsen R., Berg T. Fluid endocytosis is isolated rat parenchymal and non-parenchymal liver cells // Exptl Cell Res. 1980. Vol. 126, N1. P. 109-119.
815. Oude E. R. P. J., Van Doom-van Wakeren J., Hendriks T. et al. Transport and processing of endocytosed lysosomal a-glucosidase in cultured human skin fibroblasts // Europ. J. Biochem. 1986. Vol. 158, N 3. P. 339-344.
816. Owen G. Lysosomes, peroxisomes and bivalves // Sci. Prog. 1972. Vol. 60, N239. P. 299-318.
817. Packard B. Receptor phosphorylation and signal transduction across plasma membrane // Trend Biochem. Sci. 1985. Vol. 10, N 4. P. 138.
818. Palade G. A small particulate component of the cytoplasm // J. Biophys. Biochem. Cytol. 1955. Vol. 1. P. 59-68.
819. Palade G. E. Intracisternal granules in the exocrine cells of the pancreas // J. Biophys. Biochem. Cytol. 1956. Vol. 2. P. 417-422.
820. Parish R. W. The lysosome-concept in plants. II. Location of acid hydrolases in maize root tips // Planta. 1975. Vol. 123, N 1. P. 15-31.
821. Pastan I. H., Willingham M. C. Receptor-mediated endocytosis of hormones in cultured cells // Ann. Rev. Physiol. 1981. Vol. 43. P. 239-250.
822. Pastan I. H., Willingham M. C. The pathway of endocytosis / Endocytosis / Eds. I. Pastan, M. C. Willingham. N. Y.: Plenum Press. 1985. P. 1-44.
823. Pasteels J. J. Pinocytose at athrocytose par l'épithélium branchial de M. edulis L. Analyse expérimentale au microscope électronique // Z. Micro-scop. Anat. 1968. Vol. 92, N 3. P. 339-359.
824. Pasteels J. J. Yolk and lysosomes // Lysosomes in biology and pathology / Eds. J. T. Dingle. Amsterdam-London: North-Holland Publ. Co., 1973. Vol. 3. P. 216-234.
825. Pearse B. M. F. Coated vesicles from pig brain: purification and biochemical characterization // J. Mol. Biol. 1975. Vol. 97, N 1. P. 93-98.
826. Pearse B. M. F. Receptors compete for adaptors found in plasma membrane coated pits // EMBO J. 1988. Vol. 7, N 11. P. 3331-3336.
827. Perrier H., Laurens G., Perrier C., Peres G., Gras J. Etude des activités de douze enzymes du plasma sanguin de la truite arc-encielet la tanche soumises a diverses formes de contrainte thermique // Rev. can. biol. 1980. Vol. 39, N3. P. 141-147.
828. Petty H. R., Hermann W., McConnell H. M. Cytochemical study of macrophage lysosomal inorganic trimetaphosphatase and acid phosphatase // J. Ultrastr. Res. 1985. Vol. 90, N 1. P. 80-88.
829. Pfeffer S. R. Mannose 6-phosphate receptors and their role in targeting of proteins to lysosomes // J. Membr. Biol. 1988. Vol. 103. P. 7-16.
830. Pfeffer S. R., Rothman J. E. Biosynthetic protein transport and sorting by the endoplasmic reticulum and Golgi // Annu. Rev. Biochem. 1987. Vol. 56. P. 829-852.
831. Pfeifer U. Morfologische und funktionelle Aspekte der cellulären Autophagic // Acta Morphol. Acad. Sei. Hung. 1972. Vol. 20. P. 247-267.
832. Pfeifer U., Werder E., Bergeest H. Inhibition by insulin of the formation of autophagic vacuoles in rat liver. A morphometric approach to the kinetics of intracellular degradation by autophagy // J. Cell Biol. 1978. Vol. 78, N 1. P. 152-167.
833. Pickering A. D. Stress responses of farmed fish // Biology of Farmed Fish/ Eds. K. Black, A.D. Pickering. Sheffild Academic Press Ltd, 1998. P. 222-255.
834. Piesecki S., Alhadeff J. A. The effect of carbohydrate removal on the properties of human liver oc-L-fucosidase // Biochem. et biophys. acta. Protein-Struct. and Mol. Enzymol. 1992. Vol. 1119, N2. P. 194-200.
835. Pitt D., Galpin M. Isolation and properties of lysosomes from darkgrown potato shoots // Planta. 1973. Vol. 109, N 3. P. 233-258.
836. Plattner H., Henning R., Brauser B. Formation of triton WR-1339- filled rat liver lysosomes. II. Involvement of autophagy and preexisting lysosomes // Exp. Cell Res. 1975. Vol. 94. P. 377-391.
837. Pless D. D., Lennarz W. J. Enzymatic conversion of proteins to glycoproteins //Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1977. Vol. 74. P. 134-138.
838. Polat A., Conceifao L., Sarihan E., Verreth J. Protein, lipid, and energy metabolism in eleuthero-embiyos and starving larvae of the African catfish (Clarias gariepinus Burchell) // ICES Mar. Sci. Symp. 1995. Vol. 201. P. 74-79.
839. Porter C. A., Jamble W. Free amino acids content of the healthy and parazi-tized digestive gland of Oxytrema silicula and the rediae of Nannophyctis salmoncola // Comp. Biochem. Physiol. 1973. Vol. B 40, N 2. P. 335-340.
840. Poste G. The interaction of lipid vesicles (liposomes) with cultured cells and their use as accarriers for drugs and macromolecules // Liposomes in biological systems / Eds. G. Gregoriadis, A. C. Allison. N. Y.: Ltd. 1980. P. 101-151.
841. Pratap H. B., Bonga S. E. Wendelaar. Effect of water-borne cadmium on plasma Cortisol and glucose in the cichlid fish Oreochromis mossambicus // Comp. Biochem. and Physiol. C. 1990. Vol. 95, N 2. P. 313-317.
842. Pratten M. K., Duncan R., Lloyd J. B. Adsorptive and passive pinocytic uptake // Coated vesicles / Eds. C. J. Ockleford and A. Whyte. Cambridge University Press. 1980. P. 179-218.
843. Pratten M. K., Duncan R., Gable H. C. et al. Pinocytic uptake of divinyl ethermaleic anhydride (pyran copolymer) and its failure to stimulate pino-cytosis // Chem. Biol. Interact. 1981. Vol. 35, N 3. P. 319-330.
844. Puvion F., Fray A., Halpern B. A cytochemical study of the in vitro interaction between normal and activated mouse peritoneal macrophages and tumor cells // J. Ultrastr. Res. 1976. Vol. 54, N 1. P. 95-108.
845. Quintart J., Courtoy P. J., Baudhuin P. Receptor-mediated endocytosis in rat liver: purification and enzymic characterization of low density organelles involved in uptake of galactose-exposing proteins // J. Cell Biol. 1984. Vol. 98, N3. P. 877-884.
846. Rabinovitch M. R. Lysosomal enzymes in relation to the isoproterenol-induced secretory cycle in rat parotid gland // Exp. Cell Res. 1973. Vol. 82, N2. P. 439-451.
847. Radhabrishnaiah K. Accumulation of copper in the fresh water fish, Zabeo rohita (Hamilton), on exposure to lethal and sublethal concentrations of copper // Environ. Biol. 1988. Vol. 9, N 3. P. 316-326.
848. Raff M. C. Cell-surface immunology // Sci. Amer. 1976. Vol. 234, N 5. P. 30-39.
849. Rahman Q., Viswanathan P. N., Laidi S. H. Effect of sialic acid and polyvinyl pyrrolidone on lysosomal ribonuclease of rat lungs // Toxicol, and Appl. Pharmacol. 1976. Vol. 38, N 3. P. 471-478.
850. Rajagopal S. V., Subba R. K. Purification and properties of a deoxyribonu-clease (acid DNase) from rat brain // Biochem. Arch. 1992. Vol. 8, N3. P. 135-142.
851. Rathaus M., Bernheim J., Katz D., Green J., Rodjarny E. Effect of sodium and chloride depletion on urinary prostaglandin F2a excretion in potassium loaded rates // Prostagland. Leukotriens and Essent. Fatty Acids. 1992. Vol. 46, N4. P. 277-282.
852. Ravens K., Gudbjornason S. Changes in the activities of lysosomal enzymes in infarcted canine heart muscle // Circul. Res. 1969. Vol. 24. P. 851-856.
853. Ravichandran L. V., Puvanakrishnan R., Joseph K. T. Influence of isoprote-renol-induced myocardial infarction on certain glycohydrolases and cathep-sins in rats // Biochem. Med. and Metab. Biol. 1991. Vol. 45, N 1. P. 6-15.
854. Reaven E. P., Axline S. G. Subplasmalemmal microfilaments and microtubules in resting and phagocytizing cultivated macrophages // J. Cell Biol. 1973. Vol. 59, N1. P. 12-27.
855. Reeves J. P. Accumulation of amino acids by lysosomes incubated with amino methyl esters // J. Biol. Chem. 1979. V. 254, N 18. P. 8914-8921.
856. Reeves J. P. // Lysosomes in Biology and Pathology / Eds. J. T. Dingle, R. T. Dean, W. Sly. 1984. P. 175-199.
857. Reijngoud D. J., Tager J. M. Measurement of intralysosomal pH // Biochim. et biophys. acta. 1973. Vol. 297, N 1. P. 174-178.
858. Reijngoud D. J., Tager J. M. Effect of ionophores and temperature on intralysosomal pH // FEBS Lett. 1975. Vol. 54, N 1. P. 76-79.
859. Reitman M. L., Kornfeld S. Lysosomal enzyme targeting. N-acetylgluco-saminylphosphotransferase selectively phosphorylates native lysosomal enzymes//!. Biol. Chem. 1981. Vol. 256. P. 11977-11980.
860. Renaud J., Moon T. Starvation and the metabolism of hepatocytes isolated from the American eel, Anguilla rostrata Le Sueur // J. Comp. Physiol. 1980. Vol. B 135, N2. P. 127-137.
861. Reynolds C., Wills E. D. The effect of irradiation on lysosomal activation in Hela cells // Intern. J. Radiat. Biol. 1974. Vol. 25, N 2. P. 113-120.
862. Ricciuti M. Lysosomal and myocardial cellular injury // Am. J. Card. 1972. Vol. 30. P. 498-502.
863. Richards R. H. Diseases of farmed fish: Salmonids // Vet. Rec. 1983. Vol. 112, N6. P. 124-126.
864. Rijnboutt S., Kal A. J., Geuze H., Aerts H., Strous G.J. Mannose 6-phosphate-independent targeting of cathepsin D to lysosomes in Hep G 2 cells // J. Biol. Chem. 1991. Vol. 266, N 35. P. 23586-23592.
865. Robertson A. D., Grutsch J. F. Biphasic responses quantal signals and cellular behaviour // J. Theoret. Biol. 1987. Vol. 125, N 1. P. 46-60.
866. Rode B., Frank A., Varjcak T. The distribution of acid and alkaline phosphatase activities in some organs of Cyprinus carpio L. // Bull, scieent Conseil Acad. 1964. Vol. 9, N 6. P. 158-159.
867. Rodewald R., Kraechenbuhl J. -P. Receptor-mediated transport of Ig G // J. Cell Biol. 1984. Vol. 99, N 1, pt 2. P. 159s-164s.
868. Rome L. H., Garvin A. J., Alietta M. M., Neufeld E. F. Two species of lysosomal organelles in cultured human fibroblasts // Cell. 1979. Vol. 17. P. 143-153.
869. Roos D. Molecular events during phagocyte stimulation // Scand. J. Rheumatol. 1981. Vol. 10, Suppl., N 40. P. 46-52.
870. Rothman J.E. The compartmental organization of the Golgi apparatus // Sci. Am. 1985. Vol. 253 (3). P. 74-89.
871. Rothman J. E. Protein sorting by selective retention in the endoplasmic reticulum and Golgi stack // Cell. 1987. Vol. 50. P. 521-522.
872. Rothman J. E., Lodish H. F. Synchronised transmembrane insertion and gly-cosylation of a nascent membrane protein // Nature. 1977. Vol. 269. P. 775-780.
873. Rothman J. E., Schmid S. L. Enzymatic recycling of clathrin from coated vesicles. 1986. Vol. 46. P. 5-9.
874. Rothman J. E., Katz F. N., Lodish H. F. Glycosilation of a membrane protein is restricted to the growing polypeptide chain but is not necessary for insertion as a transmembrane protein// Cell. 1978. Vol. 15. P. 1447-1454.
875. Runquist E. A., Havel R. J. Acid hydrolases in early and late endosome fractions from rat liver // J. Biol. Chem. 1991. Vol. 266, N 33. P. 2255722563.
876. Saito T., Ogawa K. Lysosomal changes in rat hepatic parenchymal cells after glucagon administration // Acta Hystochem. Cytochem. 1974. Vol. 7, N l.P. 1-18.
877. Saito N., Seiji M. Epidermal lysosome and the degradation of melano-somes // Acta dermatol. venereol. 1973. Vol. 53, Suppl., N 73. P. 69-73.
878. Sahagian G., Distler J., Hieber V., Schmickel R., Jourdian G. W. Role of mannose 6-phosphate in J3-galactosidase assimilation // Fed. Proc. 1979. Vol. 38. P. 467.
879. Salisbuiy J. L., Condeelis J. S., Satir P. Role of coated vesicles, microfilaments, and calmodulin in receptor-mediated endocytosis by cultured B lym-phoblastoid cells //J. Cell Biol. 1980. Vol. 87, N 1. P. 132-141.
880. Salomons W., Forstner U. Metals in the hydrocycle. Berlin, Heidelberg: Springer-Verlag, 1984. 349 p.
881. Salzman N. H., Maxfield F. R. Intracellular fusion of seguentially formed endocytic compartments // J. Cell Biol. 1988. Vol. 106, N 4. P. 1083-1091.
882. Sando G. N., Neufeld E. F. Recognition and receptors-mediated uptake of a lysosomal enzyme, a-L-iduronidase, by cultured human fibroblasts // Cell. 1977. Vol. 12. P. 619-627.
883. Sando G. N., Titus-Dillon P., Hail C. W., Neufeld E. F. Inhibition of receptor-mediated uptake of lysosomal enzyme into fibroblasts by chloroquine, procaine and ammonia // Exper. Cell Res. 1979. Vol. 119. P. 359-364.
884. Sastry V. K. Alkaline and acid phosphatase in the digestive system of two teleost fishes // Anat. Anz. 1975a. Vol. 137, N 1-2. P. 159-165.
885. Sastry V. K. Acid and alkaline phosphatases in the kidney of a few fishes // Acta histochem. 1975b. Vol. 53, N 2. P. 206-210.
886. Saxena M., Kulshrestha S. K. Histochemical localization of alkaline and phosphatase activities in the skin of Mystus (Mystus) vittatus Bl. (Silurifor-mes) // Experientia. 1981. Vol. 37, N 2. P. 190-191.
887. Sayer M. D. J., Reader J. P., Morris R. The effects of calcium concentration on the toxicity of cooper, lead and zinc to yolk-sac fry of brown trout, Salmo trutta L. in soft acid water // J. Fish. Biol. 1989. Vol. 3, N 3. P. 323-332.
888. Sayer M. D. J., Reader J. P., Dalziel T. R. K., Morris R. Mineral content and blood parameters of dying brown trout (Salmo trutta L.) exposed to acid and aluminium in soft water // Compar. Biochem. and Physiol. C. 1991. Vol. 99, N 3. P.345-348.
889. Schaudies R. P., Gorman R. M., Savage Jr. C. R., Poretz R. D. Proteolytic processing of epidermal growth factor within endosomes // Biochem. Bio-phys. Res. Commun. 1987. Vol. 143, N2. P. 710-715.
890. Schlepper-Schafer J., Kolb-Bachofen V., Kolb H. Analysis of lectin-dependent recognition of desialated erythrocytes by Kupffer cells // Biochem. J. 1980. Vol. 186. P. 827-831.
891. Schlessinger J., Axelrod D., Koppel D. E. et al. The lateral transport of surface proteins and a lipid probe on the plasma membrane of a cultured myoblast // J. Cell Biol. 1976. Vol. 70, N 2, pt 2. P. 137a.
892. Schneider R., Nicholson B. L. Bacteria associated with fin rot in hatchery-rewed atlantic salmon (Salmo salar L.) // Can. J. Fish. Aquat. Sci. 1980. Vol. 37, N10. P. 1505-1515.
893. Schneider Y. J., De Duve Ch., Trouet A. Fate of plasma membrane during endocytosis. 3. Evidence for incomplete breakdown of immunoglobulins in lysosomes of cultured fibroblasts // J. Cell Biol. 1981. Vol.88, N2. P. 380-387.
894. Schneider D. L., Burnside J., Gorga F. R., Nettleton C. J. Properties of the membrane proteins of rat liver lysosomes. The majority of lysosomal membrane proteins are exposed to the cytoplasm // Biochem. J. 1978. Vol. 176, N. LP. 75-82.
895. Schnell A. H., Swenne J., Borg L. A. M. Lysosomes and pancreatic islet function. A quantitative estimation of crinophagy in the mouse pancreatic ß-cell // Cell and Tissue Res. J. 1988. Vol. 252, N 1. P. 9-15.
896. Schwartz R., Saluk P. H. Functional modification of macrophage activity after sublethal whole-body irradiation // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1981. Vol. 167. P. 20-24.
897. Searmato P., Durand G., Agneray J., Feder J. Inhibition effect of sodium arsenite and azide on asialoglycoprotein receptor mediated endocytosis in suspended rat hepatocytes // Biol. Cell. 1986. Vol. 56, N 3. P. 255-258.
898. Seglen P. O., Grinde B., Solheim A. E. Inhibition of the lysosomal pathway of protein degradation in isolated rat hepatocytes by ammonia, methylamine, chloroquine and leupeptine // Eur. J. Biochem. 1979. Vol. 95. P. 215-222.
899. Seglen P. O., Gordon P. B., Poli A. Amino acid inhibition of the autophagic-lysosomal pathway of protein degradation in isolated rat hepatocytes // Bio-chim. Biophys. Acta. 1980. Vol. 630. P. 103-118.
900. Seibert H. Effects of temperature on glucose release and glycogen metabolism in isolated hepatocytes from rainbow trout (Salmo gairdneri) // Comp. Biochem. and Physiol. 1985. Vol. B 81, N 4. P. 877-883.
901. Sellinger O. Z., Nordrum Z. M. A regional study of some osmotic, ionic and age factors affecting the stability of cerebral lysosomes // J. neurochem. 1969. Vol. 16. P. 1219-1229.
902. Shaffi S. A. Biochemical compartmentation of fish tissues. II. Non-specic phosphomonoesterases in brain // Experientia. 1979. Vol. 35, N10. P. 1280-1282.
903. Shaffi S. A., Jafri A. K., Khawaja D. K. Distribution of acid alkaline phosphatase activity in the gastrointestinalis tract of fresh water cal-fish, Clarias batrachus (Linn.) // Broteria. Cienc. natur. 1974. Vol. 43, N 1-2. P. 39-44.
904. Shaw D. R., Griffin F. M. Phagocytosis requires repeated triggering of macrophage phagocytic receptors during particle ingestion // Nature. 1981. Vol. 289, N5796. P. 409-411.
905. Sheorain V. S., Rao T. N., Subrahmanyam D. On the inhibition of lipoprotein lipase by triton WR-1339 // Enzyme. 1980. Vol. 25. P. 81-88.
906. Shepherd V. L., Lee Y. C., Schlesinger P. H., Stahl P. D. L-fucose-terminated glycoconjudates are recognized by pinocytosis receptors on macrophages // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. Biol. Sci. 1981. Vol. 78, N 2. P. 1019-1022.
907. Shio H., Farquhar M. G., de Duve C. Lysosomes of the arterial wall. IV. Cytochemical localization of acid phosphatase and catalase in smooth muscle cells and foam cells from rabbit atheromatous aorta // Amer. J. Pathol. 1974. Vol. 76, N1. P. 1-10.
908. Sibley D. R., Benovic J. L., Caron M. G., Lefkowitz R. J. Regulation of transmembrane signaling by receptor phosphorylation // 1987. Vol. 48, N 6. P. 913-922.
909. Silverstein S. C., Miche J., Sung S. -S. J. Phagocytosis // Transport of mac-romolecules in cellular systems. Berlin. 1978. P. 245-264.
910. Silverstein S. C., Steinman R. M., Cohn Z. A. Endocytosis // Annu. Rev. Biochem. 1977. Vol. 46. P. 669-722.
911. Singer S. J. Cytoskeletal coupling to membrane components // Bull. Amer. Phys. Soc. 1978. Vol. 23, N 3. P. 271.
912. Skrzecz I. Zawartosc lizozymu w hemolimfie wybranych gatunköw Lepi-doptera i Hymenoptera // Pr. Inst. Bad. Les. 1990-1991. N711-716. S. 93-100.
913. Skudlarek M. D., Tulsiani D. R. P., Orgebin-Crist M. -C. Rat epididymal luminal fluid acid ß-D-galactosidase optimally hydrolyses glycoprotein substrate an neutral pH // Biochem. J. 1992. Vol. 286, N 3. P. 907-914.
914. Sly W. S. Saccharide traffic signals in receptor-mediated endocytosis and transport of acid hydrolases // Structure and Function of Gangliosides. N. Y.: Plenum Press, 1979. P. 433-451.
915. Sly W. S., Stahl P. Receptor mediated uptake of lysosomal enzymes // Transport of Macromolecules in Cellular System / Ed. Silverstein S. C. Berlin: Dahlem Konferenzen. 1978. P. 229-244.
916. Sly W. S., Bretscher M. S., Brown M. S. et al. Bulk uptake of macromolecules and particles. Group report // Transport of Macromolecules in Cellular Systems. Berlin: Dahlem Konferenzen. 1978. P. 265-270.
917. Smith R. J. The guinea pig neutrophil calcium-dependent lysosomal enzyme secretory process. Inhibition by nosteroid anti-inflammatory agents // Biochem. Pharmacol. 1979. Vol. 28, N 18. P. 2739-2746.
918. Smith R. J., Ignarro L. J. Bioregulation of lysosomal enzyme secretion from human neutrophils: roles of guanosine 3',5'-monophosphate and calcium in stimulus-secretion coupling // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1975. Vol. 72,-Nl.P. 108^112.-
919. Smith G. C., Kushwaha R. S. Apoprotein-B binding sites in estrogen-treated rabbit liver: quantitative immunoelectron microscopy // Cell Biol. Intern. Rep. 1985. Vol. 9,N 11. P. 1049-1055.
920. Snider M. D., Rogers O. C. Membrane traffic in animal cells: cellular glycoproteins return to the site of Golgi mannosidase I // J. Cell Biol. 1986. Vol. 103. P. 265-275.
921. Somero G. N, Childress J. J. Scaling of ATP-supplying enzymes, myofibrillar proteins and buffering capacity in fish muscle // J. Exp. Biol. 1990. Vol. 149. P. 319-333.
922. Sommer U., Spindler K. -D. Demonstration of P-N-acetyl-D-glucosa-minidase and P-N-acetyl-D- hexosaminidase in Drosophila Kc-cells // Arch. Insect Biochem. and Physiol. 1991. Vol. 17, N 1. P. 3-13.
923. Sorkin A. D., Teslenko L. V., Nikolsky N. N. The endocytosis of epidermal growth factor in A 431 cells: a pH of microenvironment and dynamics of receptor complex dissociation//Exp. Cell Res. 1988. Vol. 175. P. 192-205.
924. Spiess M. Molecular cloning and membrane insertion of the human asialo-glycoprotein receptor // Program. 4th Soviet-Swiss Symp. on Biological Membranes: Structure and Functions. Ecublens, 1986. P. 44.
925. Spindler K. -D., Funke-Hopfher B. N-acetyl-P-D-hexosaminidases of the brine shrimp Artemia: partial purification and characterization // Z. Natur-forsh. C. 1991. Vol. 46, N 9-10. P, 781-788.
926. Srebro Z. Lipofuscin turnover in the frog brain // Naturwissenschaften. 1966. Vol. 53, N2. P. 590.
927. Stiemerling R., Stockem W. Cytologische Untersuchungen zur Endo- und Exocytose bei acellulären Schleimpilzen // Protoplasma. 1975. Vol. 85. P. 243-260.gested substances // Cytobiol. 1976. Vol. 13. P. 158-162.
928. Stoffel W., Trabert U. Studies on the occurrence and properties of lysosomal phospholipases Ai and A2 and the degradation of phosphatidic acid in rat liver lysosomes // Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. 1969. Bd. 30. S. 836-844.
929. Straus W. Lysosomes, phagosomes and related particles // Enzyme Cytology. London-N. Y. 1967. P. 239-306.
930. Struck D. K., Lennarz W. J., Brew K. Primary structural reqiurements for the enzymatic formation of the N-glycosidic bond in glycoproteins. Studies with a-lactalbumin // J. Biol. Chem. 1978. Vol. 253. P. 5786-5794.
931. Sudakevitz D., Gilbos-Garber N. Effect of Pseudomonas aeruginosa lectins on phagocytosis of Escherichia coli strains by human polymorphonuclear leucocytes // Microbios. 1982. Vol. 34, N 137/138. P. 159-166.
932. Sudhakaran P. R., Kurup P. A. Vitamin A and lysosomal stability in rats fed an atherogenic diet// Atherosclerosis. 1976. Vol. 24, N 1-2. P. 281-291.
933. Suhar A., Lebez D. Catheptic activity and redox potentials in purified lysosomes //Biol, vestn. 1974. Vol. 22, N 1. P. 3-10.
934. Sullivan H., Murthy N. R. A case report of a high serum acid phosphatase level in metastatic prostatic adenocarcinoma // J. Urol. 1971. Vol. 106, N 3. P. 404.
935. Sumitra N., Sarkar D., Ghosh J. J. Proteinases in rat epididymis and testis // Indian J. of Exp. Biol. 1975. Vol. 13. P. 350-352.
936. Susi R. F., Leblond C. P., Clermont Y. Changes in the Golgi apparatus during spermiogenesis in the rat // Amer. J. Anat. 1971. Vol. 130. P. 251-267.
-
Высоцкая, Римма Ульяновна
-
доктора биологических наук
-
Петрозаводск, 1999
-
ВАК 03.00.10
- Состояние рыбной части сообщества Костомукшского хвостохранилища и его оценка биохимическими методами
- Внутриклеточные протеиназы в эколого-биохимических адаптациях у рыб
- Особенности функционирования пищеварительной системы рыб различных трофических групп
- Влияние природных и антропогенных факторов на гидролиз углеводов у пресноводных костистых рыб и объектов их питания
- Кислые нуклеазы и их роль в приспособительных реакциях водных организмов
