Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Каталаза и супероксиддисмутаза у метаногенных архей

ВАК РФ 03.00.07, Микробиология

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Брюханов, Андрей Леонидович

ВВЕДЕНИЕ

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Отношение строгих анаэробов к кислороду

1.2. Токсическое действие молекулярного кислорода

1.3. Каталаза у облигатных анаэробов

1.3.1. Распространение каталазы у строгих анаэробов

1.3.2. Влияние гемина на активность каталазы у строгих анаэробов

1.4. Супероксиддисмутаза (СОД) у облигатных анаэробов

1.4.1. Распространение СОД у облигатных анаэробов

1.4.2. Типы СОД

1.4.3. Другие белки, обладающие СОД активностью

1.5. Облигатные анаэробы и окислительный стресс

1.5.1. Физиологический ответ на окислительный стресс (индукция СОД и каталазы)

1.5.2. Ответ на окислительный стресс на уровне транскрипции

Введение Диссертация по биологии, на тему "Каталаза и супероксиддисмутаза у метаногенных архей"

Хорошо известно, что продукты восстановления кислорода - пероксид эдорода, супероксид-радикал и гидроксил-радикал токсичны для клеток и риводят к повреждению клеточных макромолекул. Для снижения токсичного ффекта кислорода аэробы и факультативные анаэробы содержат ферменты нтиокислительной защиты, важнейшими из которых являются каталаза и /пероксиддисмутаза (СОД). Ранее считали, что строгие анаэробы не обладают эдобными ферментами и, соответственно, не способны к перенесению целительного стресса. Тем не менее, за последние 30 лет были получены ногочисленные данные по наличию в клетках строгих и даже строжайших наэробов каталазы и СОД. Отсутствие каталазной активности у ряда анаэробных икроорганизмов оставляет открытым вопрос, является ли это следствием гсутствия гена или же экспрессии соответствующего гена только при пределенных условиях. Широкое, в отличие от каталазы, распространение СОД облигатных анаэробов поставило вопрос о её физиологической роли и эоисхождении у этих организмов. По всей видимости, синтез ферментов нтиокислительной защиты индуцируется молекулярным кислородом или эодуктами его восстановления, что обеспечивает анаэробному организму защиту г летального действия кислорода при попадании в аэробные условия. Вероятно, ;новная физиологическая роль СОД у анаэробных микроорганизмов, так же как и аэробных, состоит в предотвращении кислородных повреждений клеток путем гйтрализации реакционноспособного свободного супероксид-радикала. СОД эжет являться существенным фактором вирулентности, позволяющим зтогенным анаэробам существовать в аэробных тканях до возникновения щходящих безкислородных условий, обеспечивающих рост этих лкроорганизмов. Физиологический ответ на кислородный стресс в клетках /жроорганизмов достаточно сложен и тонко регулируем. Однако имеется мало формации относительно молекулярных механизмов адаптивного ответа на целительный стресс у строго анаэробных микроорганизмов, обеспечивающего : аэротолерантность и выживаемость в присутствии кислорода или продуктов о восстановления. Вопросы о регуляции системы антиокислительной защиты у рогих анаэробов в условиях различных окислительных стрессов, а также о личестве вовлекаемых в адаптивный ответ генов, также остаются открытыми. В 5 вязи с этим представляется чрезвычайно важным и интересным изучение »ерментов антиокислительной защиты, а также их регуляции у метаногенов -ревнейших микроорганизмов, сохранивших многие черты исходных предковых юрм и существующих в экстремальных условиях строжайшего анаэробиоза. Тем э менее, считается доказанным, что метаногены способны существовать в естообитаниях, где присутствуют аэробные микрозоны или временно возникают эробные условия. Высказываются предположения, что Fe-содержащие СОД, энаруженные в клетках метаногенов, являются предшественниками СОД эокариот и прямыми «потомками» исходной СОД уркариот. Однако существуют и тотезы о различных параллельных эволюциях СОД некоторых метаногенов и звестных бактериальных Fe-содержащих СОД. Необходимо отметить, что аботы по очистке и изучению свойств каталаз метаногенных архей, а также по юнированию и секвенированию соответствующих kat генов начались только в эследнее время. Желание обобщить подчас противоречивые данные по ерментам антиокислительной защиты у строгих анаэробов и продолжить ^следования каталаз и СОД у строжайших анаэробов - метаногенных архей 1ределило цель настоящей работы. ели и задачи исследования. Целью настоящей работы явилось изучение ерментов антиокислительной защиты (каталазы и СОД) у метаногенных архей ethanosarcina barkeri Fusaro и Methanobrevibacter arboriphilus AZ. Для достижения ютавленной цели решали следующие задачи: выделение и очистка СОД из данных метаногенов и изучение молекулярных и кинетических свойств очищенных ферментов;

• клонирование и секвенирование гена sod М. barkeri;

• изучение влияния гемина на активность каталазы М. arboriphilus, не способного к синтезу гема;

• выделение и очистка каталазы из М. arboriphilus и изучение молекулярных и кинетических свойств очищенной каталазы; клонирование и секвенирование гена kat М. arboriphilus; изучение аэротолерантности метаногенных архей М. barkeri Fusaro и М. arboriphilus AZ. исследование регуляции каталазы и СОД у метаногенов.

Заключение Диссертация по теме "Микробиология", Брюханов, Андрей Леонидович

Выводы

1. Проведен поиск каталазной и супероксиддисмутазной активностей у строгих анаэробов, относящихся к различным физиологическим группам. Показано, что все исследованные анаэробные микроорганизмы обладают активностью СОД. Высокая активность СОД обнаружена у А. woodii и A. wieringae. Показано, что исследованные сульфатредукторы и метаногены, в отличие от большинства клостридий и ацетогенов, являются каталазо-положительными анаэробами.

2. Показан значительный стимулирующий эффект экзогенного гемина на активность гем-содержащей каталазы у строго анаэробных микроорганизмов, не способных к синтезу гема, но синтезирующих апофермент каталазы.

3. Гем-содержащая каталаза из метаногенного архея М. arboriphilus AZ была очищена и охарактеризована. Ген kat, кодирующий данный фермент, был клонирован и секвенирован. Показана наибольшая гомология первичной структуры данной каталазы с каталазой из М. barken.

4. Fe-содержащая СОД из метаногенного архея М. barkeri Fusaro была очищена и охарактеризована. Ген sod, кодирующий данный фермент, был клонирован и секвенирован. Показана наибольшая гомология первичной структуры СОД из М. barkeri с СОД из М. thermoautotrophicum.

5. Fe-содержащая СОД из М. arboriphilus AZ была очищена и охарактеризована. Подтверждено отличие Fe-содержащих СОД архей от Fe-содержащих СОД бактерий по первичной структуре и каталитическим свойствам.

6. Показано изменение в широком диапазоне активностей ферментов антиокислительной защиты у метаногенов в зависимости от стадии роста культуры или используемого источника энергии.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Брюханов, Андрей Леонидович, Москва

1. Азова J1.Г., Гусев М.В., Ивойлов B.C. Об отношении к молекулярному кислороду некоторых бактерий рода Clostridium II Микробиология. 1970. Т. 39. № 1. С. 55-59.

2. Азова Л.Г., Гусев М.В., Хорькова Г.А., Коршунов И.С. О поглощении молекулярного кислорода суспензиями клеток Clostridium butyricum И Микробиология. 1971. Т. 40. № 5. С. 799-802.

3. Брюханов А.Л., Тауэр Р.К., Нетрусов А.И. Каталаза и супероксиддисмутаза в клетках строго анаэробных микроорганизмов // Микробиология. 2002. Т. 71. № 3. С. 1-6.

4. Гаенко Г.П., Решетникова И.В., Дуда В.И., Плеханова И.О., Гусев М.В. Супероксиддисмутаза в спорах Clostridium butyricum II Микробиология. 1985. Т. 54. №2. С. 322-324.

5. Гусев М.В., Минеева Л.А. Микробиология // М.: МГУ. 1995. С. 320-337.

6. Гусев М.В., Никитина К.А. // Успехи соврем, биол. 1970. № 1. (цитир. по Азова и др., 1970).

7. Долин М., В кн. Метаболизм бактерий // М.: Иностр. лит. 1963. С. 414.

8. Егоров Н.С. (под ред.) Руководство к практическим занятиям по микробиологии // М. МГУ. 1995. С. 202 206.

9. Жилина Т.Н. Гибель Methanosarcina на воздухе // Микробиология. 1972. Т. 41. № 6. С. 1105-1106.

10. Ю.Захарова Е.В., Митрофанова Т.И., Заикина А.И., Митюшина Л.Л. Анаэробная термофильная бактерия, выделенная из промышленных биоценозов//Микробиология. 1992. Т. 61. №1.С. 109-113.

11. Кондратьева Е.Н. Автотрофные прокариоты // М. МГУ. 1996.

12. Назина Т.Н., Иванова А.Е., Канчавели Л.П., Розанова Е.П. Новая спорообразующая термофильная метилотрофная сульфатвосстанавливающая бактерия Desulfotomaculum kuznetsovii sp. nov. // Микробиология. 1988. Т. 57. №5. С. 823-827.

13. Опарин А.И., Харатьян Е.Ф., Гельман Н.С. //Докл. АН СССР. 1964. Т. 157. С. 211. (цитир. по Азова и др., 1970).

14. Шапошников В.Н. Физиология обмена веществ микроорганизмов в связи с эволюцией функций // М.: АН СССР. 1960.

15. Шлегель Г. Общая микробиология // М.: Мир. 1987. С. 246-247.

16. Френкель Г.М. Биология анаэробов и анаэробиоз//АН УССР. 1956.

17. Френкель Г.М, Карпенко М. II Микробиол. ж, 1953. Т. 15. С. 2. (цитир. по Азова и др., 1970).

18. Фридович И. Радикалы кислорода, пероксид водорода и токсичность кислорода // В кн. Свободные радикалы в биологии. Прайор У. (ред.). М.: Мир. 1979. Т. 1. С. 272-308.

19. Abdollahi Н, Wimpenny J.W.T. Effects of oxygen on the growth of Desulfovibrio desulfuricans II J. Gen. Microbiol. 1990. V. 136. P. 1025-1030.

20. Abreu I.A, Saraiva L.M, Carita J, Huber H, Stetter K.O, Cabelli D, Teixeira M. Oxygen detoxification in the strict anaerobic archaeon Archaeoglobus fulgidus: superoxide scavenging by neelaredoxin // Mol. Microbiol. 2000. V. 38. № 2. P. 322-334.

21. Amano A. Purification, characterization and induction by oxygen of superoxide dismutase from Bacteroides gingivalis 381 // Osaka Daigaku Shigaku Zasshi. 1990. V. 35. № 2. P. 465-485.

22. Amano A, Ishimoto T, Tamagawa H, Shizukuishi S. Role of superoxide dismutase in resistance of Porphyromonas gingivalis to killing by polymorphonuclear leukocytes // Infect. Immun. 1992. V. 60. № 2. P. 712714.

23. Amano A, Sharma A, Sojar H.T, Kuramitsu H.K, Genco R.J. Effects of temperature stress on expression of fimbriae and superoxide dismutase by Porphyromonas gingivalis II Infect. Immun. 1994. V. 62. № 10. P. 4682-4685.

24. Amano A, Shizukuishi S, Tamagawa H, Iwakura K, Tsunasawa S, Tsunemitsu A. Characterization of superoxide dismutases purified from either anaerobically maintained or aerated Bacteroides gingivalis H J. Bacteriol. 1990. V. 172. № 3. P. 1457-1463.

25. Amano A, Shizukuishi S, Tsunemitsu A. Purification and some properties of 02-induced manganese-containing superoxide-dismutase from Bacteroides gingivalis// J. Dent. Res. 1989. V. 68. №4. P. 680.

26. Amano A., Shizukuishi S., Tsunemitsu A., Maekawa K., Tsunasawa S. The primary structure of superoxide dismutase purified from anaerobically maintained Bacteroides gingivalis II FEBS Lett. 1990. V. 272. № 1-2. P. 217220.

27. Amano A., Shizukuishi S., Tsunemitsu A., Tsunasawa S. Identity of amino acid sequences of superoxide dismutase purified from both anaerobically maintained and aerated Porphyromonas gingivalis II Oral Microbiol. Immunol. 1992. V. 7. №6. P. 368-371.

28. Amano A., Takeshita T., Hanioka T., Tamagawa H., Shizukuishi S., Tsunemitsu A. Purification and some properties of superoxide dismutase from Bacteroides gingivalis 381// Nippon Shishubyo Gakkai Kaishi. 1987. V. 29. № 2. P. 513-521.

29. Amano A., Tamagawa H., Takagaki M., Murakami Y., Shizukuishi S., Tsunemitsu A. Relationship between enzyme activities involved in oxygen metabolism and oxygen tolerance in black-pigmented Bacteroides II J. Dent. Res. 1988. V. 67. № 9. P. 1196-1199.

30. Andreesen J.R., Gottschalk G., Schlegel H.G. Clostridium formicoaceticum nov. spec, isolation, description and distinction from C. aceticum and C. thermoaceticum 1/ Arch. Mikrobiol. 1979. V. 72. № 2. P. 154-174.

31. Andrews P. Estimation of the molecular weights of proteins by Sephadex gel filtration // Biochem. J. 1964. V. 91. № 2. P. 222-233.

32. Arai K., Maguchi S., Fujii S., Ishibashi H., Oikawa K., Taniguchi N. Glycation and inactivation of human CuZn-superoxide dismutase // J. Biol. Chem. 1987. V. 262. № 35. P. 16969-16972.

33. Asada K., Kanematsu S., Takahashi M., Kono Y. Superoxide dismutases in photosynthetic organisms//Adv. Exp. Med. Biol. 1976. V. 74. P. 551-564.

34. Asada K., Kanematsu S., Uchida K. Superoxide dismutases in photosynthetic organisms: absence of the cuprozinc enzyme in eukaryotic algae // Arch. Biochem. Biophys. 1977. V. 179. № 1. P. 243-256.

35. Asada K., Yoshikawa K., Takahashi M.-A., Maeda Y., Enmanji K. Superoxide dismutase from a blue-green algae, Plectonema boryanum II J. Biol. Chem. 1975. V. 250. № 8. P. 2801-2807.

36. Atlas R.M. Handbook of microbiological media // Ed. by Parks L.C. 2nd ed. / Boca Raton, New York, London, Tokyo. CRC Press. 1997.

37. Aubel E., Houget Y.// Compt. Rend. Acad. Sci. 1939. V. 209. P.259. (umnp. no A30Ba m flp., 1970).

38. Austin F.E., Barbieri J.T., Corin R.E., Grigas K.E., Cox C.D. Distribution of superoxide dismutase, catalase and peroxidase activities among Treponema pallidum and other spirochetes // Infect. Immun. 1981. V. 33. № 2. P. 372379.

39. Bannister J.V., Bannister W.H., Rotilio G. Aspects of the structure, function, and applications of superoxide dismutase // CRC Crit. Rev. Biochem. 1987. V. 22. № 2. P. 111-180.

40. Beauchamp C.O., Fridovich I. Isozymes of superoxide dismutase from wheat germ // Biochim. Biophys. Acta. 1973. V. 317. № 1. P. 50-64.

41. Beers R.F., Sizer I.W. A spectrometric method for measuring the breakdown of hydrogen peroxide by catalase//J. Biol. Chem. 1952. V. 195. P. 133-140.

42. Bell G.R. Studies on electron transfer system in Desulfovibrio: purification and characterization of hydrogenase, catalase and superoxide dismutase // Ph.D. thesis. Athens. University of Georgia. 1973.

43. Benovic J., Tillman T., Cudd A., Fridovich I. Electrostatic facilitation of the reaction catalyzed by the manganese-containing and iron-containing superoxide dismutase //Arch. Biochem. Biophys. 1983. V. 221. № 2. P. 329332.

44. Beyer W.F., Fridovich I. Effect of hydrogen peroxide on the iron-containing superoxide dismutase of Escherichia coli II Biochemistry. 1987. V. 26. № 5. P. 1251-1257.

45. Biberstein E., Gills M. catalase activity of Haemophilus species grown with graded amounts of hemin //J. Bacteriol. 1961. V. 81. P. 380-384.

46. Bijur G.N., Ariza M.E., Hitchcock C.L., Williams M.V. Antimutagenic and promutagenic activity of ascorbic acid during oxidative stress // Environ. Mol. Mutagen. 1997. V. 30. № 3. P. 339-345.

47. Bol D.K., Yasbin R.E. Analysis of the dual regulatory mechanisms controlling expression of the vegetative catalase gene of Bacillus subtilis // J. Bacteriol. 1994. V. 176. P. 6744-6748.

48. Boone D.R., Whitman W.B., Rouviere P. Diversity and taxonomy of methanogens // In: Ferry J.G. (ed.) Methanogenesis / Chapman & Hall. New York. 1993. P. 35-80.

49. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. V. 72. P. 248-254.

50. Bradshaw D.J., Marsh P.D., Watson G.K., Allison C. Oral anaerobes cannot survive oxygen stress without interacting with facultative/aerobic species as a microbial community // Lett. Appl. Microbiol. 1997. V. 25. № 6. P. 385-387.

51. Brehm K., Haas A., Goebel W., Kreft J. A gene encoding a superoxide dismutase of the facultative intracellular bacterium Listeria monocytogenes // Gene. 1992. V. 118. № 1. P. 121-125.

52. Brioukhanov A., Netrusov A., Sordel M., Thauer R.K., Shima S. Protection of Methanosarcina barkeri against oxidative stress: identification and characterization of an iron superoxide dismutase // Arch. Microbiol. 2000. V. 174. № 3. P. 213-216.

53. Brock C.J., Harris J.I. Superoxide dismutase from Bacillus stearothermophilus: reversible removal of manganese and its replacement by other metals // Biochem. Soc. Trans. 1977. V. 5. № 5. P. 1537-1539.

54. Brooks P.J. DNA damage, DNA repair, and alcohol toxicity a review // Alcohol. Clin. Exp. Res. 1997. V. 21. № 6. P. 1073-1082.

55. Brown J.W., Daniels C.J., Reeve J.N. Gene structure, organization, and expression in archaebacteria//Crit. Rev. Microbiol. 1989. V. 16. P. 287-338.

56. Brown-Peterson N.J., Salin M.L. Purification of a catalase-peroxidase from Halobacterium halobium: characterization of some unique properties of the halophilic enzyme//J. Bacteriol. 1993. V. 175. № 13. P. 4197-4202.

57. Brown-Peterson N.J., Salin M.L. Purification and characterization of a mesohalic catalase from the halophilic bacterium Halobacterium halobium // J. Bacteriol. 1995. V. 177. № 2. P. 378-384.

58. Brumm P.J., Fried J., Friedmann H.C. Bactobilin: blue bile pigment isolated from Clostridium tetanomorphum II Proc. Natl. Acad. Sci USA. 1983. V. 80. № 13. P. 3943-3947.

59. Bruschi M., Hatchikian E.C., Bonicel J., Bovier-Lapierre G., Couchoud P. The N-terminal sequence of superoxide dismutase from the strict anaerobe Desulfovibrio desulfuricans// FEBS Lett. 1977. V. 76. № 1. P. 121-124.

60. Bryant M.P. Commentary on the Hungate technique for culture of anaerobic bacteria//Am. J. Clin. Nutr. 1972. V. 25. № 12. P. 1324-1328.

61. Callow A.B. On catalase in bacteria and its relation to anaerobiosis // J. Pathol. Bacteriol. 1923. V. 26. P. 320-325.

62. Canfield D.E., Des Marais D.J. Aerobic sulfate reduction in microbial mats // Science. 1991. V. 251. P. 1471-1473.

63. Cannio R., Fiorentino G., Morana A., Rossi M., Bartolucci S. Oxygen: friend or foe? Archaeal superoxide dismutases in the protection of intra- and extracellular oxidative stress // Front. Biosci. 2000. V. 5. P. 768-769.

64. Carlioz A., Touati D. Isolation of superoxide dismutase mutants in Escherichia coli: is superoxide dismutase necessary for aerobic life? // EMBO J. 1986. V. 5. № 3. P. 623-630.

65. Carlsson J., Wrethen J., Beckman G. Superoxide dismutase in Bacteroides fragilis and related Bacteroides species // J. Clin. Microbiol. 1977. V. 6. № 3. P. 280-284.

66. Carlsson J., Granberg G.P.D., Nyberg G.K., Edlund M.-B. K. Bactericidal effect of cysteine exposed to atmospheric oxygen // Appl. Environ. Microbiol. 1979. V. 37. № 3. P. 383-390.

67. Cendrin F., Jouve H.M., Gaillard J., Thibault P., Zaccai G. Purification and properties of a halophilic catalase-peroxidase from Haloarcula marismortui II Biochim. Biophys. Acta. 1994. V. 1209. № 1. P. 1-9.

68. Chang W.S., So J.S. False positive SOD activity of Bifidobacterium spp. grown in MRS medium // J. Microbiol. Biotechnol. 1998. V. 8. № 4. P. 305309.

69. Chen Y., Gregory E.M. In vivo metal substitution in Bacteroides fragilis superoxide dismutase // Free Radic. Res. Commun. 1991. V. 12-13. Pt. 1. P. 313-318.

70. Chen X.R., Huang J.S., Bhatnagar R.S. Significance of superoxide dismutase induction in Bacteroides gingivalisll J. Dental. Res. 1987. V. 66. P. 314.

71. Chen L., Sharma P., LeGall J., Mariano A.M., Teixeira M., Xavier A.V. A blue non-heme iron protein from Desuifovibrio gigas // Eur. J. Biochem. 1994. V. 226. P. 613-618.

72. Chen X.R., Sorensen K., Greenspan J.S., Bhatnagar R.S. Purification of a unique enzyme superoxide dismutase from Bacteroides gingivalis II J. Dental. Res. 1986. V. 65. P. 352.

73. Chin S., Zinder S. Unpublished results. 1982. (цитир. no Kiener, Leisinger, 1983).

74. Choi J.I., Takahashi N., Kato Т., Kuramitsu H.K. Isolation, expression, and nucleotide-sequence of the SOD gene from Porphyromonas gingivalis И Infect. Immun. 1991. V. 59. №4. P. 1564-1566.

75. Christman M.F., Morgan R.W., Jacobson F.S., Ames B.N. Positive control of a regulon for defenses against oxidative stress and some heat-shock proteins in Salmonella typhimurium II Cell. 1985. V. 41. № 3. P. 753-762.

76. Clements M.O., Watson S.P., Foster S.J. Characterization of the major superoxide dismutase of Staphylococcus aureus and its role in starvation survival, stress resistance, and pathogenicity//J. Bacteriol. 1999. V. 181. № 13. P. 3898-3903.

77. Costa V., Reis E, Quintanilha A., Moradas-Ferreira P. Acquistion of ethanol tolerance in Saccaromyces cerevisiae: the key role of the mitochondrial superoxide dismutase//Arch. Biochem. Biophys. 1993. V.300. P.608-614.

78. Costa V., Amorim M.A, Reis E, Quintanilha A, Moradas-Ferreira P. Mitochondrial superoxide dismutase is essential for ethanol tolerance of Saccaromyces cerevisiae in the post-diauxic phase // Microbiol. 1997. V. 143. № 5. P. 1649-1656.

79. Coulter E.D., Shenvi N.V, Kurtz D.M. NADH peroxidase activity of rubrerythrin // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1999. V. 255. № 2. P. 317323.

80. Cypionka H, Widdel F, Pfennig N. Survival of sulfate-reducing bacteria after oxygen stress, and growth in sulfate-free oxygen-sulfide gradients // FEMS Microbiol. Ecol. 1985. V. 31. № 1. P. 39-45.

81. Deppenmeier U, Muller V, Gottschalk G. Pathways of energy conservation in methanogenic archaea //Arch. Microbiol. 1996. V. 165. № 1. P. 149-163.

82. Elstner E.F. Biochemie der Sauerstoffaktivierung und aktivierte Sauerstoffspezies // in Elstner E.F. (ed.) Der Sauerstoff: Biochemie, Biologie, Medizin / Bl-Wissenschaftsverlag. Mannheim. 1990. P. 5-55.

83. Endo H., Horiuchi H. Superoxide dismutase activity in Bacteroides gingivalis II Nippon Shishubyo Gakkai Kaishi. 1985. V. 27. № 4. P. 816-823.

84. Etchegaray J.-P., Inouye M. CspA, CspB, and CspG, major cold shock proteins of Escherichia coli, are induced at low temperature under conditions that completely block protein synthesis // J. Bacteriol. 1999. V. 181. № 6. P. 1827-1830.

85. Fareleira P., LeGall J., Xavier A.V., Santos H. Pathways for utilization of carbon reserves in Desulfovibrio gigas under fermentative and respiratory conditions//J. Bacteriol. 1997. V. 179. № 12. P. 3972-3980.

86. Farr S.B., Kogoma T. Oxidative stress responses in Escherichia coli and Salmonella typhimurium II Microbiol. Rev. 1991. V. 55. № 4. P. 561-585.

87. Fetzer S., Bäk F., Conrad R. Sensitivity of methanogenic bacteria from paddy soil to oxygen and desiccation // FEMS Microb. Ecol. 1993. V. 12. № 1. P. 107-115.

88. Finegold S.M., George W.L. Anaerobic infections in humans // Academic Press. San Diego, Calif. 1989.

89. Fridovich I. Superoxide dismutase // Annu. Rev. Biochem. 1975. V. 44. № 1. P. 147-159.

90. Fridovich I. The biology of oxygen radicals // Science. 1978. V. 201. № 4359. P. 875-880.

91. Fridovich I. Superoxide radical: an endogenous toxicant // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 1983. V. 23. P. 239-257.

92. Fridovich I. Superoxide dismutases//Adv. Enzymol. 1986. V. 58. № 1. P. 61

93. Frolander F., Carlsson J. Bactericidal effect of anaerobic broth exposed to atmospheric oxygen tested on Peptostreptococcus anaerobius II J. Clin. Microbiol. 1977. V. 6. №2. P. 117-123.

94. Fu R., Wall J.D., Voordouw G. DcrA, a c-type heme-containing methyl-accepting protein from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough, senses the oxygen concentration or redox potential of the environment // J. Bacteriol. 1994. V. 176. №2. P. 344-350.

95. Fujita M., Taniguchi N., Makita A., Ono M., Oikawa K. Protein phosphorylation of ß-glucuronidase in human lung cancer identification of saline- and threonine-phosphates // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1985. V. 126. №2. P. 818-824.

96. Fukui M., Takii S. Survival of sulfate-reducing bacteria in oxic surface sediment of a seawater lake // FEMS Microbiol. Ecol. 1990. V. 73. P. 317322.

97. Geissdorfer W., Ratajczak A., Hillen W. Nucleotide sequence of a putative periplasmic Mn superoxide dismutase from Acinetobacter calcoaceticus ADP1 //Gene. 1997. V. 186. №2. P. 305-308.

98. Geissmann T.A., Teuber M., Meile L. Transcriptional analysis of the rubrerythrin and superoxide dismutase genes of Clostridium perfringens II J. Bacteriol. 1999. V. 181. № 22. P. 7136-7139.

99. Gille G., Sigler K. Oxidative stress and living cells // Folia Microbiol. 1995. V. 40. №2. P. 131-152.

100. Gordon J., Holman R.A., McLeod J.W. Further observations on production of hydrogen peroxide by anaerobic bacteria // J. Pathol. Bacteriol. 1953. V. 66. P. 527-537.

101. Gregory E.M. Characterization of the 02-induced manganese-containing superoxide dismutase from Bacteroides fragilis II Arch. Biochem. Biophys. 1985. V. 238. № 1. P. 83-89.

102. Gregory E.M., Dapper C.H. Chemical and physical differentiation of superoxide dismutases in anaerobes // J. Bacteriol. 1980. V. 144. № 3. P. 967-974.

103. Gregory E.M., Dapper C.H. Characterization of iron superoxide-dismutase from Bacteroides fragilis II Federation Proceedings. 1982. V. 41. № 4. P. 889.

104. Gregory E.M., Dapper C.H. Isolation of iron-containing superoxide dismutase from Bacteroides fragilis: reconstitution as a Mn-containing enzyme//Arch. Biochem. Biophys. 1983. V. 220. № 1. P. 293-300.

105. Gregory E.M., Fanning D.D. Effect of heme on Bacteroides distasonis catalase and aerotolerance // J. Bacteriol. 1983. V. 156. № 3. P. 1012-1018.

106. Gregory E.M., Fridovich I. Induction of superoxide dismutase by molecular oxygen // J. Bacteriol. 1973. V. 114. № 2. P. 543-548.

107. Gregory E.M., Fridovich I. Oxygen toxicity and the superoxide dismutase // J. Bacteriol. 1973. V. 114. №3. P. 1193-1197.

108. Gregory E.M., Goscin S.A., Fridovich I. Superoxide dismutase and oxygen toxicity in a eukaryote // J. Bacteriol. 1974. V. 117. № 2. P. 456-460.

109. Gregory E.M., Kowalski J.B., Holdeman L.V. Production and some properties of catalase and superoxide dismutase from the anaerobe Bacteroides distasonis/1 J. Bacteriol. 1977. V. 129. № 3. P. 1298-1302.

110. Gregory E.M., Moore W.E.C., Holdeman L.V. Superoxide dismutase in anaerobes: survey // Appl. Environ. Microbiol. 1978. V. 35. № 5. P. 988-991.

111. Gregory E.M., Natalie D.L. Induction of catalase in the anaerobe Bacteroides distasonis by heme // Federation proceedings. 1981. V. 40. № 6. P. 1864.

112. Gregory E.M., Privalle C.T. Superoxide-dismutase and oxygen lethality in anaerobe Bacteroides// Federation Proceedings. 1978. V. 37. № 6. P. 1342.

113. Gregory E.M., Veltri B.J., Wagner D.L., Wilkins T.D. Carbohydrate repression of catalase synthesis in Bacteroides fragilis// J. Bacteriol. 1977. V. 129. № 1. P. 534-535.

114. Gupta N., Bonomi F., Kurtz D.M., Ravi Jr.N., Wang D.L., Huynh B.-H. Recombinant Desulfovibrio vulgaris rubrerythrin. Isolation and characterization of the diiron domain // Biochemistry. 1995. V. 34. № 10. P. 3310-3318.

115. Halliwell B. Oxidation of formate by peroxisomes and mitochondria from spinach leaves // Biochem. J. 1974. V. 138. № 1. P. 77-85.

116. Halliwell B., Gutteridge J.M.C. Lipid peroxidation, oxygen radicals, transition metals and disease // Biochem. J. 1984. V. 219. № 1. P. 1-14.

117. Hardy J.A., Hamilton W.A. The oxygen tolerance of sulfate-reducing bacteria isolated from North Sea waters // Curr. Microbiol. 1981. V. 6. P. 259262.

118. Harmon S.M., Kautter D.A. Beneficial effect of catalase treatment on growth of Clostridium perfringens 1/ Appl. Environ. Microbiol. 1976. V. 32. № 3. P. 409-416.

119. Harmon S.M., Kautter D.A. Recovery of Clostridia on catalase-treated plating media //Appl. Environ. Microbiol. 1977. V. 33. № 4. P. 762-770.

120. Hartford O.M., Dowds B.C. Isolation and characterization of a hydrogen peroxide resistant mutant of Bacillus subtilis II Microbiology. 1994. V. 140. №2. P. 297-304.

121. Hassan H.M. Microbial superoxide dismutases//Adv. Genet. 1989. V. 26. P. 65-97.

122. Hassan H. M., Fridovich I. Enzymatic defenses against the toxicity of oxygen and of streptonigrin in Escherichia coli II J. Bacteriol. 1977. V. 129. №3. P. 1574-1583.

123. Hassan H.M., Fridovich I. Regulation of the synthesis of catalase and peroxidase in Escherichia coli II J. Biol. Chem. 1978. V. 253. № 18. P. 64456450.

124. Hassan H.M., Fridovich I. Superoxide, hydrogen peroxide and oxygen-sensitive mutants of Escherichia coli II Rev. Infect. Dis. 1979. V. 1. № 2. P. 357-367.

125. Hassan H.M., Schrum L.W. Roles of manganese and iron in the regulation of the biosynthesis of manganese-superoxide dismutase in Escherichia coli II FEMS Microbiol. Rev. 1994. V. 14. № 4. P. 315-324.

126. Hassett D.J., Cohen M.S. Bacterial adaptation to oxidative stress: implications for pathogenesis and interaction with phagocytic cells // FASEB J. 1989. V. 3. № 14. P. 2574-2582.

127. Hatchikian E.C., Henry Y.A. An iron-containing superoxide dismutase from the strict anaerobe Desuifovibrio desulfuricans (Norway 4) // Biochimie. 1977. V. 59. №2. P. 153-161.

128. Hausinger R.P., Orme-Johnson W.H., Walsh C. Factor 390 chromophores: phosphodiester between AMP or GMP and methanogen factor 420 // Biochemistry. 1985. V. 24. № 7. P. 1629-1633.

129. Hertel C., Schmidt G., Fischer M., Oellers K., Hammes W.P. Oxygen-dependent regulation of the expression of the catalase gene katA of Lactobacillus sakei LTH677 // Appl. Environ. Microbiol. 1998. V. 64. № 4. P. 1359-1365.

130. Hewitt J., Morris J.G. Superoxide dismutase in some obligately anaerobic bacteria // FEBS Lett. 1975. V. 50. № 3. P. 315-318.

131. Hill G.B., Osterhout S. Experimental effects of hyperbaric oxygen on selected clostridial species. I. In-vitro studies // J. Infect. Dis. 1972. V. 125. № 1. P. 17-25.

132. Hiraoka B.Y., Yamakura F., Ohmori D. A changing of metal-specific activity of superoxide dismutase from Porphyromonas gingivalis by a double mutation of glutamine70-^glycine and alanine142^glutamine // J. Inorg. Biochem. 1999. V. 74. P. 343.

133. Hodgson E.K., Fridovich, I. The interaction of bovine erythrocyte superoxide dismutase with hydrogen peroxide. Inactivation of the enzyme // Biochemistry. 1975. V. 14. № 24. P. 5294-5299.

134. Hoffner P.N., Coleman J.E. Cu(ll)-carbon bonding in cyanide complexes of copper enzymes // J. Biol. Chem. V. 28. P. 6626-6629.

135. Holman R.A. The use of catalase in the growth of anaerobes // J. Pathol. Bacteriol. 1955. V. 70. P. 195-204.

136. Hopkin K.A., Pappayian A., Steinman H.M. Functional differences between manganese and iron superoxide dismutases in Escherichia coli K-12 // J. Biol. Chem. 1992. V. 267. № 34. P. 24253-24258.

137. Hungate R.E. A roll tube method for cultivation of strict anaerobes // In Methods of Microbiology. Vol 2B. J.R. Norris, D.W. Ribbons (eds.). Academic Press. New York. 1967. P. 117-132.

138. Imlay J.A., Chin S.M., Linn S. Toxic DNA damage by hydrogen through the Fenton reaction in vivo and in vitro // Science. 1988. V. 240. № 4852. P. 640-642.

139. Imlay K.R.C., Imlay J.A. Cloning and analysis of sod C encoding the copper-zinc superoxide dismutase of Escherichia coli 1/ J. Bacteriol. 1996. V. 178. № 9. P. 2564-2571.

140. Imlay J.A., Linn S. DNA damage and oxygen radical toxicity // Science. 1988. V. 240. №4857. P. 1302-1309.

141. Inaoka T., Matsumura Y., Tsuchido T. Molecular cloning and nucleotide sequence of the superoxide dismutase gene and characterization of its product from Bacillus subtilis II J. Bacteriol. 1998. V. 180. № 14. P. 36973703.

142. Jarrell K.F., Faguy D., Herbert A.M., kalmokoff M.L. A general method of isolating high molecular DNA from methanogenic Archaea (Archaeabacteria) //Can. J. Microbiol. 1992. V. 38. № 1. P. 65-68.

143. Jenney F.E., Verhagen M.F.J.M., Adams M.W.W. Neelaredoxin from Pyrococcus furiosus is a novel type of superoxide dismutase // J. Inorg. Biochem. 1999. V. 74. P. 181.

144. Jenney F.E., Verhagen M.F.J.M., Cui X., Adams M.W.W. Anaerobic microbes: oxygen detoxification without superoxide dismutase // Science. 1999. V. 286. № 5438. P. 306-309.

145. Johnson M.S., Zhulin I.B., Gapuzan M.-E. R., Taylor B.L. Oxygen-dependent growth of the obligate anaerobe Desulfovibrio vulgaris Hildenborough // J. Bacteriol. 1997. V. 179. № 17. P. 5598-5601.

146. Johnston M.A., Delwiche E.A. Isolation and characterization of the cyanide-resistant and azide-resistant catalase of Lactobacillus plantarum II J. Bacteriol. 1965. V. 90. P. 352-356.

147. Jorgensen B.B. Ecology of the bacteria of the sulfur cycle with special reference to the anoxic-oxic interface environments // Philos. Trans. R. Soc. London Ser. B. 1982. V. 298. № 1093. P. 543-561.

148. Kamlage B., Blaut M. Isolation of a cytochrome-deficient mutant strain of Sporomusa sphaeroides not capable of oxidizing methyl groups // J. Bacteriol. 1993. V. 175. № 10. P. 3043-3050.

149. Kanematsu S., Asada K. Superoxide dismutase from an anaerobic photosynthetic bacterium, Chromatium vinosum II Arch. Biochem. Biophys. 1978. V. 185. №2. P. 473-482.

150. Kanematsu S., Asada K. Crystalline ferric superoxide dismutase from an anaerobic green sulfur bacterium, Chlorobium thiosulfatophilum // FEBS Lett. 1978. V. 91. № 1. P. 94-98.

151. Karrasch M., Bott M., Thauer R.K. Carbonic anhydrase activity in acetate grown Methanosarcina barkeri II Arch. Microbiol. 1989. V. 151. № 1. P. 137142.

152. Kato M.T., Field J.A., Lettinga G. High tolerance of methanogens in granular sludge to oxygen//Biotechnol. Bioeng. 1993. V. 32. P. 1360-1366.

153. Kikuchi H. Complete genome sequence of an aerobic hyperthermophilic crenarchaeon, Aeropyrum pernix K1 // DNA Res. 1999. V. 6. № 2. P. 83-101.

154. Keele B.B, McCord J.M., Fridovich I. Superoxide dismutase from Escherichia coli B. A new manganese-containing enzyme // J. Biol. Chem. 1970. V. 245. № 22. P. 6176-6181.

155. Keyer K., Strohmeier Gort A., Imlay J.A. Superoxide and the production of oxidative DNA damage // J. Bacteriol. 1995. V. 177. № 23. P. 6782-6790.

156. Kiener A, Leisinger T. Oxygen sensitivity of methanogenic bacteria // Syst. Appl. Microbiol. 1983. V. 4. P. 305-312.

157. Kirby T.W. Superoxide dismutase in methanogens // Fed. Proc. 1981. V. 40. P. 1666.

158. Kirby T, Blum J, Kahane I, Fridovich I. Distinguishing between Mn-containing and Fe-containing superoxide dismutases in crude extacts of cells //Arch. Biochem. Biophys. 1980. V. 201. № 2. P. 551-555.

159. Kirby T.W, Lancaster J.R, Fridovich I. Isolation and characterization of the iron-containing superoxide dismutase of Methanobacterium bryantii II Arch. Biochem. Biophys. 1981. V. 210. № 1. P. 140-148.

160. Kitamura M, Nakanishi T, Kojima S, Kumagai I, Inoue H. Cloning and expression of the catalase gene from the anaerobic bacterium Desulfovibrio vulgaris (Miyazaki F) // J. Biochem. 2001. V. 129. № 3. P. 357-364.

161. Klenk H.P, Clayton R.A, Tomb J.F, White O, Nelson K.E., Ketchum K.A., Dodson R.J, Gwinn M, Hickey E.K., Peterson J.D, Richardson D.L, Kerlavage A.R, Graham D.E, Kyrpides N.C, Fleischmann R.D,

162. Knauf H.J., Vogel R.F., Hammes W.P. Cloning, sequence, and phenotypic expression of katA, which encodes the catalase of Lactobacillus sake LTH677 //Appl. Environ. Microbiol. 1992. V. 58. № 3. P. 832-839.

163. Krekeler D., Teske A., Cypionka H. Strategies of sulfate-reducing bacteria to escape oxygen stress in a cyanobacterial mat // FEMS Microbiol. Ecol. 1998. V. 25. № 1. P. 89-96.

164. Kurtz D.M., Prickril B. Intrapeptide sequence homology in rubrerythrin from Desulfovibrio vulgaris: identification of potential ligands to the diiron site // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1991. V. 181. № 1. P. 337-341.

165. Lavelle F., Michelson A.M., Dimitrijevic L. Biological protection by superoxide dismutase // Biochem. Biophys. Res. Comm. 1973. V. 55. № 2. P. 350-357.

166. Leadbetter J.R., Crosby L.D., Breznak J.A. Methanobrevibacter filiformis sp. nov., a filamentous methanogen from termite hindguts // Arch. Microbiol. 1998. V. 169. №4. P. 287-292.

167. LeGall J., Xavier A.V. Anaerobes response to oxygen: the sulfate-reducing bacteria // Anaerobe. 1996. V. 2. № 1. P. 1-9.

168. Lehmann Y., Meile L., Teuber M. Rubrerythrin from Clostridium perfringens: cloning of the gene, purification of the protein, and characterization of its superoxide dismutase function // J. Bacteriol. 1996. V. 178. № 24. P. 7152-7158.

169. Liochev S.I., Fridovich I. A mechanism for complementation of the sodA sodB defect in Escherichia coli by overproduction of the rbo gene product (desulfoferrodoxin) from Desulfoarculus baarsii II J. Biol. Chem. 1997. V. 272. №41. P. 25573-25575.

170. Loeb M.R. Ferrochelatase activity and protoporphyrin IX in Haemophilus influenzae II J. Bacteriol. 1995. V. 177. № 12. P. 3613-3615.

171. Loesche W.J. Oxygen sensitivity of various anaerobic bacteria // Appl. Microbiol. 1969. V. 18. № 5. P. 723-727.

172. Loewen P.C. Regulation of bacterial catalase synthesis // In: J.G. Scandalios (ed.). Molecular biology of free radical scavenging systems / Cold Spring Harbor Laboratory Press. Cold Spring Harbor. N.Y. 1992. P. 97-115.

173. Loewen P.C. Bacterial catalases // In: J.G. Scandalios (ed.) Oxidative stress and the molecular biology of antioxidant defenses / Cold Spring Harbor Laboratory Press. Cold Spring Harbor. N.Y. 1997. P. 273-308.

174. Loewen P.C., Klotz M.G., Hassett D.J. Catalase an "old" enzyme that continues to surprise us //ASM News. 2000. V. 66. P. 76-82.

175. Loewen P.C., Switala J., Triggs-Raine B.L. Catalases HPI and HPII in Escherichia coli are induced independently//Arch. Biochem. Biophys. 1985. V. 243. № 1. P. 144-149.

176. Lombard M., Fontecave M., Touati D., Niviere V. Reaction of the desulfoferrodoxin from Desulfoarculus baarsii with superoxide anion: evidence for a superoxide reductase activity // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. № 1. P. 115-121.

177. Love D.N., Redwin J. Characterization of the catalase of the genus Porphyromonas isolated from cats // J. Appl. Bacteriol. 1994. V. 77. № 4. P. 421-425.

178. Lu В., Mcbride B.C. Stress response of Porphyromonas gingivalis II Oral Microbiol. Immunol. 1994. V. 9. № 3. P. 166-173.

179. Lumppio N.L., Shenvi N.V., Garg R.P., Summers A.O., Kurtz D.M. A rubrerythrin operon and nigerythrin gene in Desuifovibrio vulgaris (Hildenborough) //J. Bacteriol. 1997. V. 179. № 14. P. 4607-4615.

180. Lumsden J., Hall D.O. Superoxide dismutase in photosynthetic organisms provides an evolutionary hypothesis // Nature. 1975. V. 257. № 5528. P. 670672.

181. Lynch M.C., Kuramitsu H.K. Study of superoxide dismutase in Porphyromonas gingivalis 381 // J. Dental Res. 1996. V. 75. P. 935.

182. Lynch M.C., Kuramitsu H.K. Study of superoxide dismutase in Porphyromonas gingivalis 381 // J. Dental Res. 1997. V. 76. P.320.

183. Lynch M.C., Kuramitsu H.K. Role of superoxide dismutase activity in the physiology of Porphyromonas gingivalis II Infect. Immun. 1999. V. 67. № 7. P. 3367-3375.

184. Macy J.M., Snellen J.E., Hungate R.E. Use of syringe methods for anaerobiosis //Am. J. Clin. Nutr. 1972. V. 25. № 12. P. 1318-1323.

185. Mann Т., Keilin D. // Proc. Roy. Soc. 1938. Ser. В. V. 126. P. 303. (цитир. по Фридович, 1979).

186. Marklund S., Marklund G. Involvement of the superoxide anion radical in the autoxidation of pyrogallol and a convenient assay for superoxide dismutase // Eur. J. Biochem. 1974. V.47. № 3. P. 469-474.

187. Marschall С., Frenzel P., Cypionka H. Influence of oxygen on sulfate reduction and growth of sulfate-reducing bacteria // Arch. Microbiol. 1993. V. 159. № 1. P. 168-173.

188. Martin M.E., Byers B.R., Olson M.O.J., Salin M.L., Arceneaux J.E.L., Tolbert C. A Streptococcus mutans superoxide dismutase that is active with either manganese or iron as a cofactor // J. Biol. Chem. 1986. V. 261. № 20. P. 9361-9367.

189. Mateles R.T., Zuber B.L. Effect of catalase on aerobic growth of anaerobes //Ant. Leeuwen. J. Microbiol. Serol. 1964. V. 29. P. 249-255.

190. Mayer H.-P., Conrad R. Factors influencing the population of methanogenic bacteria and the initiation of methane production upon flooding of paddy soils //FEMS Microbiol. Ecol. 1990. V. 73. № 1. P. 103-112.

191. Mayfield J.E., Duvall M.R. Anomalous phylogenies based on bacterial catalase gene sequences //J. Mol. Evol. 1996. V. 42. № 4. P. 469-471.

192. McLeod J.W., Gordon J. The problem of intolerance of oxygen by anaerobic bacteria // J. Pathol. Bacteriol. 1923. V. 26. P. 332-343.

193. McCord J.M., Fridovich I. Superoxide dismutase: an enzymatic function for erythrocuprein (hemocuprein) //J. Biol. Chem. 1969. V. 244. № 22. P. 60496055.

194. McCord J.M., Keele B.B., Fridovich I. An enzyme based theory of obligate anaerobiosis: the physiological function of superoxide dismutase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1971. V. 68. № 5. P. 1024-1027.

195. Meile L., Fischer K., Leisinger T. Characterization of the superoxide dismutase gene and its upstream region from Methanobacterium thermoautotrophicum Marburg // FEMS Microbiol. Lett. 1995. V. 128.№ 3. P. 247-253.

196. Michan C., Manchado M., Dorado G., Pueyo C. In vivo transcription of the Escherichia coli oxyR regulon as a function of growth phase and in response to oxidative stress// J. Bacteriol. 1999. V. 181. № 9. P. 2759-2764.

197. Miller R.A., Britigan B.E. Role of oxidants in microbial pathophysiology // Clin. Microbiol. Rev. 1997. V. 10. № 1. P. 1-18.

198. Misra H.P., Fridovich I. The purification and properties of superoxide dismutase from Neurospora crassa // J. Biol. Chem. 1972. V. 247. № 11. P. 3410-3414.

199. Misra H.P., Fridovich I. Inhibition of superoxide dismutase by azide // Arch. Biochem. Biophys. 1978. V. 189. № 2. P. 317-322.

200. Mitchell J.B., Samuni A., Krishna M.C., DeGraff W.G., Ahn M.S., Samuni U., Russo A. Biologically active metal-independent superoxide dismutase mimics // Biochemistry. V. 29. № 11. P. 2802-2807.

201. Moody C.S., Hassan H.M. Anaerobic biosynthesis of the manganese-containing superoxide dismutase in Escherichia coli II J. Biol. Chem. 1984. V. 259. № 20. P. 12821-12825.

202. Morgan R.W., Christman M.F., Jacobson F.S., Storz G., Ames B.N. Hydrogen peroxide-inducible proteins in Salmonella typhimurium overlap with heat shock and other stress proteins // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1986. V. 83. №21. P. 8059-8063.

203. Moris J.G. Oxygen and the obligate anaerobes // J. Appl. Bacteriol. 1976. V. 40. № 3. P. 229-244.

204. Morris J.G. Nature of oxygen toxicity in anaerobic microorganisms // In Shilo M. (ed.). Strategies of microbial life in extreme environments / Verlag Chemie. Weinheim. New York. 1979. P. 149-162.

205. Morris J.G. Oxygen tolerance/intolerance of anaerobic bacteria // In Gottschalk G., Penning N., Werner H. (ed.). Anaerobes and anaerobic infections / Gustav Fisher Verlag. Stuttgart. Germany. 1980. P. 7-15.

206. Mulvey M.R., Switala J., Borys A., Loewen P.C. Regulation of transcription of katE and katF in Escherichia coli II J. Bacteriol. 1990. V. 172. № 12. P. 6713-6720.

207. Nakayama K. The superoxide dismutase-encoding gene of the obligately anaerobic bacterium Bacteroides gingivalis II Gene. 1990. V. 96. № 1. P. 149-150.

208. Nakayama K. Rapid viability loss on exposure to air in a superoxide dismutase-deficient mutant of Porphyromonas gingivalis II J. Bacteriol. 1994. V. 176. №7. P. 1939-1943.

209. Nappi A.J., Vass E. Comparative studies of enhanced iron-mediated production of hydroxyl radical by glutathione, cysteine, ascorbic acid and selected catechols // Biochem. Biophys. Acta. 1997. V. 1336. № 2. P. 295302.

210. Neidhardt F.C., VanBogelen R.A. Heat shock response // In Neidhardt F.C. (ed). Escherichia coli and Salmonella typhimurium. Cellular andmolecular Biology. American Society For Microbiology. Washington D.C. 1st ed. 1987. P. 1334-1345.

211. Nelson D.P, Kiesow L.A. Enthalpy of decomposition of hydrogen peroxide by catalase at 25 °C (with molar extinction coefficients of H202 solutions in the UV) //Anal. Biochem. 1972. V. 49. № 2. P. 474-478.

212. Norrod P, Morse S.A. Absence of superoxide dismutase in some strains of Neisseria gonorrhoeae II Biochem. Biophys. Res. Commun. 1979. V. 90. №4. P. 1287-1294.

213. O'Brien R.W, Morris J.G. Oxygen and the growth and metabolism of Clostridium acetobutylicum II J. Gen. Microbiol. 1971. V. 68. № 3. P. 307-318.

214. Onderdonk A.B., Johnston J, Mayhew J.W, Gorbach S.L. Effect of dissolved oxygen and Eh on Bacteroides fragilis during continuous culture // Appl. Environ. Microbiol. 1976. V. 31. № 2. P. 168-172.

215. Ose D.E., Fridovich I. Superoxide dismutase, reversible removal of manganese and its substitution by cobalt, nickel, or zinc // J. Biol. Chem. 1976. V. 251. №4. P. 1217-1218.

216. Oshino N, Oshino R, Chance B. The characteristics of the "peroxidatic" reaction of catalase in ethanol oxidation // Biochem. J. 1973. V. 131. № 3. P. 555-563.

217. Parker M.W, Blake C.C.F. Iron- and manganese-containing superoxide dismutase can be distinguished by analysis of their primary structures // FEBS Lett. 1988. V. 229. № 2. P. 377-382.

218. Parker M.W., Blake C.C.F. Crystal structure of manganese superoxide dismutase from Bacillus stearothermophilus at 2.4 A resolution // J. Mol. Biol. 1988. V. 199. №4. P. 649-661.

219. Pennington C.D., Gregory E.M. Isolation and reconstitution of iron- and manganese-containing superoxide dismutases from Bacteroides thetaiotaomicron // J. Bacteriol. 1986. V. 166. № 2. P. 528-532.

220. Peters V., Conrad R. Methanogenic and other strictly anaerobic bacteria in desert soil and other oxic soils // Appl. Environ. Microbiol. 1995. V. 61. P. 1673-1676.

221. Pianzzola M.J., Soubes M., Touati D. Overproduction of the rbo gene product from Desulfovibrio species suppresses all deleterious effects of lack of superoxide dismutase in Escherichia coli II J. Bacteriol. 1996. V. 178. № 23. P. 6736-6742.

222. Postgate J.R. Media for sulphur bacteria // Lab. Pract. 1966. V. 15. № 11. P. 1239-1244.

223. Postgate J.R. The sulphate-reducing bacteria // Cambridge University Press. Cambridge. 1979.

224. Poyart C., Berche P., Trieu-Cuot P. Characterization of superoxide dismutase genes from Gram-positive bacteria by polymerase chain reaction using degenerate primers // FEMS Microbiol. Lett. 1995. V. 131. № 1. P. 4145.

225. Prickril B.C., Kurtz, Jr. D.M., LeGall J. Cloning and sequencing of the gene for rubrerythrin from Desulfovibrio vulgaris (Hildenborough) // Biochemistry. 1991. V. 30. № 46. P. 11118-11123.

226. Privalle C.T., Gregory E. M. Superoxide dismutase and O2 lethality in Bacteroides fragilis II J. Bacteriol. 1979. V. 138. № 1. P. 139-145.

227. Puget K., Michelson A.M. Isolation of a new copper-containing superoxide dismutase: bacteriocuprein // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1974. V. 58. № 3. P. 830-838.

228. Pugh S.Y.R., Fridovich I. Induction of superoxide dismutases in Escherichia coli B by metal chelators // J. Bacteriol. 1985. V. 162. № 1. P. 196-202.

229. Putter J., Becker R. Peroxidases // In Bergmeyer H.U., Bergmeyer J., Grassi M (eds.) Methods of Enzymatic Analysis. 3rd ed. / Verlag Chemie. Weinheim. V. III. P. 286-293.

230. Reeve J.N. Molecular biology of methanogens // Annu. Rev. Microbiol. 1992. V. 46. № 1. P. 165-191.

231. Roberton A.M., Wolfe R.S. Adenosine triphosphate pools in Methanobacterium II J. Bacteriol. 1970. V. 102. № 1. P. 43-51.

232. Rocha E.R., Andrews S.C., Keen J.N., Brock J.H. Isolation of a ferritin from Bacteroides fragilis II FEMS Microbiol. Lett. 1992. V. 74. № 2-3. P. 207212.

233. Rocha E.R., Selby T., Coleman J.P., Smith C.J. Oxidative stress response in an anaerobe, Bacteroides fragilis: a role for catalase in protection against hydrogen peroxide //J. Bacteriol. 1996. V. 178. № 23. P. 6895-6903.

234. Rocha E.R., Smith C.J. Biochemical and genetic analyses of a catalase from the anaerobic bacterium Bacteroides fragilis II J. Bacteriol. 1995. V. 177. № 11. P. 3111-3119.

235. Rocha E.R., Smith C.J. Regulation of Bacteroides fragilis katB mRNA by oxidative stress and carbon limitation // J. Bacteriol. 1997. V. 179. № 22. P. 7033-7039.

236. Rocha E.R., Smith C.J. Characterization of a peroxide-resistant mutant of the anaerobic bacterium Bacteroides fragilis II J. Bacteriol. 1998. V. 180. № 22. P. 5906-5912.

237. Rocha E.R., Smith C.J. Role of the alkyl hydroperoxide reductase (ahpCF) gene in oxidative stress defense of the obligate anaerobe Bacteroides fragilis II J. Bacteriol. 1999. V. 181. № 18. P. 5701-5710.

238. Rolfe R.D., Hentges D.J., Barrett J.T., Campbell B.J. Oxygen tolerance of human intestinal anaerobes//Am. J. Clin. Nutr. 1977. V. 30. № 11. P. 17621769.

239. Rolfe R.D., Hentges D.J., Campbell B.J., Barrett J.T. Factors related to the oxygen tolerance of anaerobic bacteria // Appl. Environ. Microbiol. 1978. V. 36. №2. P. 306-313.

240. Romao C.V., Liu M.Y., LeGall J., Gomes C.M., Braga V., Pacheco I., Xavier A.V., Teixeira M. The superoxide dismutase activity of desulfoferrodoxin from Desuifovibrio desulfuricans ATCC 27774 // Eur. J. Biochem. 1999. V. 261. № 2. P. 438-443.

241. Roszak D.B., Colwell R.R. Survival strategies of bacteria in the natural environment//Microbiol. Rev. 1987. V. 51. № 3. P. 365-379.

242. Ryan T.P., Aust S.D. The role of iron in oxygen-mediated toxicities // Crit. Rev. Toxicol. 1992. V. 22. № 1. P. 119-141.

243. Sambrook J., Fritsch E.F., Maniatis T. Molecular cloning, a laboratory manual // 2nd edn. Cold Spring Harbor Laboratory. Cold Spring Harbor. New York. 1989.

244. Santoro N., Thiele D.J. Oxidative stress responses in the yeast Saccharomyces cerevisiae II In: Hohmann S., Mager W.H. (eds.) Yeast stress responses / R.G. Landes Company. 1997. P. 171-211.

245. Schonbaum G.R., Chance B. Catalase // In: Boyer P. (ed.) The enzymes / Academic Press, Inc. New York. 1976. V. 13. P. 363-408.

246. Schumann J.P., Jones D.T., Woods D.R. Induction of proteins during phage reactivation induced by UV irradiation, oxygen and peroxide in Bacteroides fragilis 1/ FEMS Microbiol. Lett. 1984. V. 23. № 1. P. 131-135.

247. Shapton D.A., Board R.G. Isolation of anaerobes // Soc. Appl. Bacteriol. Tech. Series. Academic Press Inc. New York. 1971. № 5. P. 35-37.

248. Shi H., Zhao B., Xin W. Scavenging effects of baicalin on free radicals and its protection on erythrocyte membrane from free radical injury // Biochem. Mol. Biol. Int. 1995. V. 35. № 5. P. 981-994.

249. Shin S.Y., Park J.N. Activities of oxidative enzymes related with oxygen tolerance in Bifidobacterium sp. //J. Microbiol. Biotechnol. 1997. V. 7. № 5. P. 356-359.

250. Shima S., Netrusov A., Sordel M., Wicke M., Hartmann G.C., Thauer R.K. Purification, characterization, and primary structure of a monofunctional catalase from Methanosarcina barken // Arch. Microbiol. 1999. V. 171. № 5. P. 317-323.

251. Shima S., Sordel-Klippert M., Brioukhanov A., Netrusov A., Linder D., Thauer R.K. Characterization of a heme-dependent catalase from Methanobrevibacter arboriphilus II Appl. Environ. Microbiol. 2001. V. 67. № 7. P. 3041-3045.

252. Shimamura S., Abe F., Ishibashi N., Miyakawa H., Yaeshima T., Araya T., Tomita M. Relationship between oxygen sensitivity and oxygen metabolism of Bifidobacterium species // J. Dairy Sci. 1992. V. 75. № 12. P. 3296-3306.

253. Shoesmith J.G., Ashley N.V. Continuous culture of Clostridium sporogenes and Clostridium bifermentas in the presence of oxygen // Proc. Soc. Gen. Microbiol. 1977. V. 4. № 1. P. 144.

254. Sichak S.P., Dounce A.L. Analysis of the peroxidatic mode of action of catalase //Arch. Biochem. Biophys. 1986. V. 249. № 2. P. 286-295.

255. Silva G., LeGall J., Xavier A.V., Teixeira M., Rodrigues-Pousada C. Molecular characterization of Desulfovibrio gigas neelaredoxin the protein involved in oxygen detoxification in anaerobes // J. Bacteriol. 2001. V. 183. № 15. P. 4413-4420.

256. Slade H.J.K., Jones D.T., Woods D.R. Effect of oxygen and peroxide on Bacteroides fragilis cell and phage survival after treatment with DNA damaging agents//FEMS Microbiol. Lett. 1984. V. 24. № 1. P. 159-163.

257. Soppa J. Transcription initiation in Archaea: facts, factors and future aspects//Mol. Microbiol. 1999. V. 31. №5. P. 1295-1305.

258. Steinman H.M. Copper-zinc superoxide dismutase from Caulobacter crescentus CB15. A novel bacteriocuprein form of the enzyme // J. Biol. Chem. 1982. V. 257. № 17. P. 10283-10293.

259. Steinman H.M. Bacterial superoxide dismutases // Basic Life Sci. 1988. V. 49. P. 641-646.

260. Steinman H.M., Hill R.L. Sequence homologies among bacterial and mitochondrial superoxide dismutases // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1973. V. 70. № 12. P. 3725-3729.

261. Stoddard B.L., Howell P.L., Ringe D., Petsko G.A. The 2.1 A resolution structure of iron superoxide dismutase from Pseudomonas ovalis II Biochemistry. 1990. V. 29. № 38. P. 8885-8893.

262. Storz G., Christman M.F., Sies H., Ames B.N. Spontaneous mutagenesis and oxidative damage to DNA in Salmonella typhimurium II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987. V. 84. № 24. P. 8917-8921.

263. Storz G., Imlay J.A. Oxidative stress // Curr. Opin. Microbiol. 1999. V. 2. № 1. P. 188-194.

264. Storz G., Tartaglia L.A. OxyR: a regulator of antioxidant genes // J. Nutr. 1992. V. 122. № 3. P. 627-630.

265. Storz G., Tartaglia L.A., Farr S.B., Ames B.N. Bacterial defenses against oxidative stress //Trends Genet. 1990. V. 6. № 11. P. 363-368.

266. Takao M., Oikawa A., Yasui A. Characterization of a superoxide dismutase gene from the archaebacterium Methanobacterium thermoautotrophicum II Arch. Biochem. Biophys. 1990. V. 283. № 1. P. 210216.

267. Takao M., Yasui A., Oikawa A. Unique characteristics of superoxide dismutase of a strictly anaerobic archaebacterium Methanobacterium thermoautotrophicum II J. Biol. Chem. 1991. V. 266. № 22. P. 14151-14154.

268. Takeda Y., Avila H. Structure and gene expression of the Escherichia coli Mn-superoxide dismutase gene// Nucleic Acids Res. 1986. V. 14. № 11. P. 4577-4589.

269. Tally F.P., Goldin B.R., Jacobus N.V., Gorbach S.L. Superoxide dismutase in anaerobic bacteria of clinical significance // Infect. Immun. 1977. V. 16. № 1. P. 20-25.

270. Tally F.P., Stewart P.R., Sutter V.L., Rosenblatt J.E. Oxygen tolerance of fresh clinical anaerobic bacteria//J. Clin. Microbiol. 1975. V. 1. № 2. P. 161164.

271. Tanner R.S., Wolfe R.S., Ljungdahl L.G. Tetrahydrofolate enzyme levels in Acetobacterium woodii and their implication in the synthesis of acetate from C02 // J. Bacteriol. 1978. V. 134. № 2. P. 668-670.

272. Teixeira M., Romao C., Gomes C., LeGall J., Xavier A.V. New metalloproteins involved in oxygen stress response in anaerobes // J. Inorg. Biochem. 1999. V. 74. P. 54.

273. Terzenbach D.P., Blaut M. Purification and characterization of a catalase from the nonsulfur phototrophic bacterium Rhodobacter sphaeroides Ath 2.4.1 and its role in the oxidative stress response //Arch. Microbiol. 1998. V. 169. №6. P. 503-508.

274. Touati D. Transcriptional and posttranscriptional regulation of manganese superoxide dismutase biosynthesis in Escherichia coli, studied with operon and protein fusions//J. Bacteriol. 1988. V. 170. №6. P. 2511-2520.

275. Touati D. Superoxide dismutases in bacteria and pathogen protists // In: Scandalios J.G. (ed.). Oxidative stress and the molecular biology of antioxidant defenses / Cold Spring Harbor Laboratory. Cold Spring Harbor. N.Y. 1997. P. 447-493.

276. Trinh S., Briolat V., Reysset G. Growth response of Clostridium perfringens to oxidative stress //Anaerobe. 2000. V. 6. P. 233-240.

277. Tsaneva I.R., Weiss B. SoxR, a locus governing a superoxide response regulon in Escherichia coli K-12 // J. Bacteriol. 1990. V. 172. № 8. P. 41974205.

278. Uesugi I., Yajima M. Oxygen and "strictly anaerobic" intestinal bacteria. II. Oxygen metabolism in strictly anaerobic bacteria // Z. Allg. Mikrobiol. 1978. V. 18. № 8. P. 593-601.

279. Unden G., Becker S., Bongaerts J., Schirawski J., Six S. Oxygen regulated gene expression in facultative bacteria //Ant. Leeuwen. Int. J. 1994. V. 66. P. 3-22.

280. Van Beeumen J.J., Van Driessche G., Liu M.-Y., LeGall J. The primary structure of rubrerythrin, a protein with inorganic pyrophosphatase activity from Desulfovibrio vulgaris II J. Biol. Chem. 1991. V. 266. № 31. P. 2064520653.

281. Vance P.G, Keele B.B, Rajagopalan K.V. Superoxide dismutase from Streptococcus mutans. Isolation and characterization of two forms of the enzyme // J. Biol. Chem. 1972. V. 247. № 15. P. 4782-4786.

282. Vanopdenbosch B, Crichton R.R. Chemical modification studies on a ferri-superoxide dismutase from marine bacteria // FEBS Lett. 1977. V. 82. № 1. P. 42-46.

283. Vaz A.D.N, Chakraborty S, Massey V. Old yellow enzyme: aromatization of cyclic enones and the mechanism of a novel dismutation reaction // Biochemistry. 1995. V. 34. № 13. P. 4246-4256.

284. Vennesland E, Hanke M. // J. Bacteriol. 1940. V.39. P. 2. (mmtmp. no A30Ba m flp, 1970).

285. Villafranca J.J, Yost F.J, Fridovich I. Magnetic resonance studies of manganese(3) and iron(3) superoxide dismutases. Temperature and frequency dependence of proton relaxation rates of water // J. Biol. Chem. 1974. V. 249. № 11. P. 3532-3536.

286. Voordouw J.K, Voordouw G. Deletion of the rbo gene increases the oxygen sensitivity of the sulfate-reducing bacterium Desulfovibrio vulgaris Hildenborough //Appl. Environ. Microbiol. 1998. V. 64. № 8. P. 2882-2887.

287. Vorholt J .A, Vaupel M., Thauer R.K. A polyferredoxin with eight 4Fe-4S. clusters as a subunit of molybdenum formylmethanofuran dehydrogenase from Methanosarcina barkeri // Eur. J. Biochem. 1996. V. 236. № 1. P. 309317.

288. Wagner D, Pfeiffer E.-M, Bock E. Methane production in aerated marshland and model soils: effects of microflora and soil texture // Soil Biol. Biochem. 1999. V. 31. P. 999-1006.

289. Walden W.C, Hentges D.J. Differential effects of oxygen and oxidation-reduction potential on the multiplication of three species of anaerobic intestinal bacteria //Appl. Microbiol. 1975. V. 30. № 5. P. 781-785.

290. Walkup L.K.B, Kogoma T. Escherichia coli proteins induced by oxidative stress mediated by the superoxide radical // J. Bacteriol. 1989. V. 171. № 3. P. 1476-1484.

291. Wall J.D., Rapp-Giles B.J., Brown M.F., White J.A. Response of Desulfovibrio desulfuricans colonies to oxygen stress // Can. J. Microbiol. 1990. V. 36. P. 400-408.

292. Weisiger R.A., Fridovich I. Superoxide dismutase. Organelle specificity // J. Biol. Chem. 1973. V. 248. № 10. P. 3582-3592.

293. Weser U., Fretzdorf A., Prinz R. Superoxide dismutase in baker's yeast // FEBS Lett. 1972. V. 27. № 2. P. 267-269.

294. Wilfinger W.W., Mackey K., Chomczynski P. Effect of pH and ionic strength on the spectrophotometric assessment of nucleic acid purity // Biotechniques. 1997. V. 22. №3. P. 474-481.

295. Wilkins T.D., Chalgren S.L., Jimenez-Ulate F., Drake C.R., Johnson J.L. Inhibition of Bacteroides fragilis on blood agar plates and reversal of inhibition by added hemin // J. Clin. Microbiol. 1976. V. 3. № 3. P. 359-363.

296. Wilkins T.D., Wagner D.L., Veltri B.J., Gregory E.M. Factors affecting production of catalase by Bacteroides II J. Clin. Microbiol. 1978. V. 8. № 5. P. 553-557.

297. Wimpenny J.W.T., Samah O.A. Some effects of oxygen on the growth and physiology of Selenomonas ruminantium II J. Gen. Microbiol. 1978. V. 108. № 2. P. 329-332.

298. Woese C.R., Achenbach L., Rouviere P., Mandelco L. Archaeal philogeny reexamination of the phylogenetic position of Archaeoglobus fulgidus in light of certain composition-induced artifacts // Syst. Appl. Microbiol. 1991. V. 14. №4. P. 364-371.

299. Woods D.R., Jones D.T. Physiological responses of Bacteroides and Clostridium strains to environmental stress factors // Adv. Microb. Physiol. 1986. V. 28. № 1. P. 1-64.

300. Yamakura F. Destruction of tryptophan residues by hydrogen peroxide in iron-superoxide dismutase // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1984. V. 122. №2. P. 635-641.

301. Yeh A.P., Hu Y., Jenney F.E., Adams M.W., Rees D.C. Structures of the superoxide reductase from Pyrococcus furiosus in the oxidized and reduced states // Biochemistry. 2000. V. 39. № 10. P. 2499-2508.

302. Yost F.J., Fridovich I. An iron-containing superoxide dismutase from Escherichia coli // J. Biol. Chem. 1973. V. 248. № 14. P. 4905-4908.

303. Youn H.-D., Kim E.-J., Roe J.-H., Hah Y.C., Kang S.-O. A novel nickel-containing superoxide dismutase from Streptomyces spp. // Biochem. J. 1996. V. 318. №3. P. 889-896.

304. Zavitz K.H., DiGate R.J., Marians K.J. The priB and priC replication proteins of Escherichia coli. Genes, DNA sequence, overexpression, and purification//J. Biol. Chem. 1991. V. 266. №21. P. 13988-13995.

305. Zehnder A.J.B., Wuhrmann K. Physiology of a Methanobacterium strain AZ //Arch. Microbiol. 1977. V. 111. № 1. P. 199-205.

306. Zeikus J.G., Henning D.L. Methanobacterium arboriphilicum sp. nov., an obligate anaerobe from wetwood of living trees // Ant. Leeuwen. Int. J. 1975. V. 41. №4. P. 543-552.

307. Zeikus J.G., Wolfe R.S. Methanobacterium thermoautotrophicum sp. n., an anaerobic, autotrophic, extreme thermophile // J. Bacteriol. 1973. V. 113. № 1. p. 461-467.