Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Иммуноглобулин G сыворотки молока коров и его особенности при стельности

ВАК РФ 03.00.04, Биохимия

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Николаенко, Константин Васильевич

Введение

Обзор литературы

Глава I. Белки-маркеры процессов роста.

I. cL -глобулины.

2 .Jb -глобулины. характерный для злокачественного и нормального роста

Глава П. Строение и свойства иммуноглобулинаG.

Экспериментальная часть

Глава Ш. Объект и методы исследования.

1. Объект исследования.

2. Методы исследования.

Глава 1У.Выявление и идентификация ifaGr -маркера роста в сыворотке молока стельных® коров.

1. Получение и общая характеристика сыворотки моло к&

2. Хроматография белков сыворотки молока с целью выявления маркера роста.

3. Потенциометрическое титрование сывороток молока 4. Препаративное получение белка-маркера роста из сыворотки молока стельных коров и его идентификация

Глава У. Физико-химические свойства Gt характерного для стельности.Р.

1. Молекулярная масса.

2. йзоэлектрическая точка.

3. Аминокислотный состав.

Глава У1.Разработка метода диагностики стельности по сыворотке молока.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Иммуноглобулин G сыворотки молока коров и его особенности при стельности"

До настоящего времени в системе воспроизводства крупного рогатого скота актуальным остается вопрос разработки простых и широкодоступных: для практического применения методов ранней диагностики стельности, что тлеет огромной значение для повышения продуктивности крупного рогатого скота, а это является одним из главных направлений выполнения Продовольственной программы нашей стра

В настоящее время не вызывает сомнения то, что наличие в организме человека и животных активного очага роста, нормального или злокачественного, вызывает ответную реакцию всего организма. Такая перестройка со провожается изменениями белкового состава физиологических жидкостей, в том числе и молока. В настоящей работе впервые проведены исследования, связанные с поиском белков-маркеров стельности в молоке коров. Проведение таких исследований важно не только в плане решения прикладных вопросов, касающихся разработки методов диагностики стельности, но и их результаты могут оказаться ценными как для понимания основ биохимических процессов активного роста в организме животных, так и белковой химии в целом.

Теоретической предпосылкой проводимых исследований послужили данные В.П.Короткоручко о том, что в сыворотке крови человека и животных при процессах активного роста появляется особая популякрови людей и животных без очагов активного роста. Автором была выдвинута концепция общности процессов нормального и злокачественного роста на уровне биосинтеза новых белковых популяций, в частности белка, представляющего собой одну из субпопуляций антител ны. которая не выявляется при равных условиях в сыворотке класса , в дальнейшем получившего название белка-маркера роста. Именно выявление этого белка и было положено в основу разработки В.П.Короткоручко и И.И.Кузьменко метода диагностики стельности по белкам сыворотки крови, который в дальнейшем был усовершенствован.

При всех достоинствах этого метода известно, что постановка методики связана с взятием крови, сама процедура которой трудоемка и сопровождается стрессовой ситуацией для животного, что в свою очередь вызывает снижение продуктивности. Учитывая все это, казалась перспективной попытка обнаружить и изучить такой белок в сыворотке молока с целью использования молока как объекта для исследований. Появление такого белка в молоке можно было сшдать исходя из того, что по существующим литературным данным Лр- G крови поступает в молоко.

Таким образом, главную задачу настоящей работы составили исследования, связанные с обнаружением и выделением ^-маркера стельности из сыворотки молока стельных коров, щцентификацией природы этого белка и изучением физико-химических особенностей и иммунологических свойств, а также сравнение с белком-маркером стельности,ранее обнаруженным в крови стельных коров и нетелей с целью разработки нового метода диагностики беременности.

Решение поставленной задачи требовало проведения экспериментальных исследований, связанных прежде всего с разработкой достаточно простого метода получения сыворотки молока, свободной от примесей казеина, выпадение которого в осадок при кислых значениях рН исключает возможность регистрировать результаты комплексо-образования, а также получения гомогенной фракции при ионообменной хроматографии сывороток молока. Получение такой сыворотки молока необходимо было проводить в условиях, исключающих возможность денатурации белковых молекул.

В исследованиях' были использованы как самые современные, так и классические методы белковой химии и иммунохимии. В частности, были использованы различные хроматографические методы, в том числе хроматофокусирование и разделение белковых смесей при помощи системы FPLC. электрофорез на различных поддерживающих средах, иммуноэлектрофорез, изоэлектрофокусирование, разделение белков на селективных мембранах с использованием аппаратуры "JkrnicorC* и целый ряд других методов.

Проведенные исследования позволили показать, что в сыворотке молока стельных коров, полученной по методике, исключающей присутствие в ее составе молекул казеина, появляется особая субпопуляция молекул , которая не выявляется в сыворотке молока нестельных животных. Причем, появление такого обусловлено не количественным, а качественным изменением белкового спектра молока при стельности. При изучении физико-химических свойств, этого белка было установлено, что он обладает несколько меньшей молекулярной массой, его изоэлектрическая точка сдвинута в щелочную область, а главное, он образовывал нерастворимые в кислой среде комплексы с белками, обладающими электрофоретической подвижностью <?6 -глобулинов. Изучение состава показало их полную Идентичность комплексам, образующимся в тех же условиях в сыворотке крови стельных животных. Получение: кроличьей моноспецифической антисыворотки против обнаруженного и проведение иммунологических исследований свидетельствовало о полной иммунологической идентичности обнаруженного G ранее выявленному в крови стельных животных характерному для стельности. Совокупность полученных результатов позволила прийти к выводу, что в крови и молоке стельных животных появляется идентичная субпопуляция молекул t^^/-маркеров стельности.

Полученные результаты дают возможность разработки метода ранней диагностики стельности крупного рогатого скота по сыворотке молока, в основе которого лежит склонность характерного для стельности, образовывать в кислой среде при строго определенном значении рН нерастворимые белковые комплексы. Для решения поставленной задачи было использовано потенциометрическое титрование исследуемых сывороток молока раствором азотной кислоты при постоянном перемешивании и контроле рН реакционных смесей до рН, при котором теряется прозрачность кислых растворов сыворотки молока, обусловленного образованием нерастворимых белковых комплексов при рН 1,30. Лабораторная, а затем и производственная проверка в роде хозяйств показала, что метод позволяет диагностировать стельность с 20 дня после осеменения и обладает высокой степенью точности. Перевод метода на автоматическую основу с использованием ранее созданного для диагностики злокачественных заболеваний электронно-автоматической аппаратуры "Рост" позволит исключить субъективность оценки результатов, что повысит его точность и даст возможность серийного определения стельности в производственных условиях.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Заключение Диссертация по теме "Биохимия", Николаенко, Константин Васильевич

ВЫВОДЫ

1. Разработан метод получения нативной сыворотки молока коров, свободной от казеина.

2. Современными методами ионообменной хроматографии с использованием различного рода сефадексов, целлюлоз, хроматографиче-ской систеглы F PLC охарактеризован белковый спектр сывороток молока стельных и нестельных коров. Установлены различия в про нестельных коров,

Филях элюции xJcl/j и других белков сывороток молока стельных и

S. Показано, что при хроматофокусировании на полибуфере ПБИ-94 суммарной фракции сыворотки молока стельных коров отмечается увеличение количества субфракции, элюирующейся при рН 7,9 , в отличие от ^^ сывороток молока нестельных животных. Использование потенциометрического титрования позволило установить, что отмеченные различия обусловлены качественными, а не количественными изменениями набора молоке стельных коров. Полученные результаты подтверждены изоэлектрофокусирова-нием.

4. Впервые в сыворотке молока стельных коров обнаружен белок, относящийся к классу отсутствующий в сыворотке молока нестельных животных. Разработан метод препаративного получения этого белка в гомогенном состоянии.

5. Установлено, что -маркер стельности под действием кислой среды на сыворотки молока стельных коров образует комплекс с белками, обладающими электрофоретической подвижностью об-глобулинов.

6. Показана иммунологическая идентичность о/^ ^ -маркеров стельности,выделенных из сывороток молока и крови стельных животных . делах 132-135 К дальтон, из о электрическая точка - 7,9. Изучены

8. Полученные теоретические результаты послужили основой для разработки метода ранней диагностики стельности по белкам сыворотки молока.

9. Лабораторная и производственная проверка позволяют реко-мевдовать метод ранней диагностики стельности по белкам сыворотки молока для применения в молочных комплексах и обычных фермах.

Пред ложе ния про из вод ству

Предлагается новый метод ранней диагностики стельности по белкам сыворотки молока, позволяющий выявлять стельных животных, начиная с 20-го дня после осеменения.

7. Молекулярная масса стельности лежит в преособенности аминокислотного

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

В обзоре литературы дана краткая характеристика белков, характерных для процессов роста. Одним из таких белков, обнаруженных проф. В.П.Короткоручко в крови человека и животных с очагами злокачественного и нормального роста, является субфракция сполучившая название Jc^,^-маркер роста. Разработанный автором оригинальный прием обнаружения этого белка послужил в дальнейшем основой для разработки методов ранней диагностики процессов роста, нашедших широкое применение в практике под названием осадочных реакций.

Впоследствии с^ (j, характерный для роста, был обнаружен в сыворотках крови стельных коров и нетелей, а сам принцип положен в основу разработанного метода диагностики стельности.

Исходя из нужд производства и в поисках более доступного, чем кровь,объекта для диагностики стельности, было использовано в качестве последнего молоко коров.

Чтобы перейти к непосредственному проведению экспериментальных исследований необходимо было разработать метод получения сывороток молока, свободных от примесей казеина, так как выпадение этого белка в осадок при кислых значениях рН делает затруднительным регистрацию образования комплекса v^Lr -оС-глобулин в сыворотке молока стельных коров. Причем, процесс получения таких сывороток молока должен быть достаточно простым и доступным для практического использования. Решение этой проблемы оказалось возможным при использовании приема одновременного изменения ионной силы и рН реакционных смесей.

Выявление t^p^-маркера стельности в сыворотках молока стельных коров проводилось при их кислотном потенциометрическом титровании до рН образования белкового осадка, которое происходило при рН 1,30, в то время как сыворотки молока нестельных животных при таком значении рН оставались прозрачными. Выделение и анализ получаемых белковых осадков позволил показать, что в их состав входит белок, относящийся к классу и белок, обладающий электрофоретической подвижностью л, -глобулинов, то есть образующийся под действием кислой среды в сыворотке молока стельных коров белковый осадок по составу оказался идентичным ранее описанному для сыворотки крови этих животных. Разделение нерастворимого комплекса на ивдивидуальные белки послужило основой метода препаративного выделения появляющейся в юлоке стельных коров субфракции с^^ с целью изучения ее свойств и идентификации.

Определение изоэлектрической точки и молекулярной массы ^^^ выделенного из состава образующихся в кислой среде комплексов, свидетельствовало о том, что по этим параметрам указанный белок соответствует ранее обнаруженному в крови таких животных tf^G, характерному для стельности.

В дальнейшем получение моноспецифических кроличьих антисывороток против субпопуляции , выделенной из сыворотки молока стельных коров,позволило показать полную иммунологическую идентичность , характерного для стельности, появляющегося в сыворотке молока и в сыворотке крови крупного рогатого скота при стельности. Данные такого характера однозначно свидетельствовали о том, что в сыворотке молока и в сыворотке крови крупного рогатого скота появляется идентичная субфракция t отсутствующая в крови и молоке нестельных животных. Последнее создавало теоретические предпосылки для разработки метода диагностики ранних сроков стельности крупного рогатого скота по сыворотке, молока.

Основу метода составило титрование исследуемых сывороток молока раствором азотной кислоты при постоянном перемешивании и контроле рН до рН 1,30. Образование в таких условиях белкового осадка, проявляющееся в потере прозрачности сывороточными растворами, свидетельствовало о наличии в такой сыворотке молока о^^-маркера стельности, то есть о стельности исследуемого животного.

Изучение температурного режима проведения опытов, влияние на получаемые растворы концентрации применяемой для исследований азотной кислоты, оптимального времени регистрации результатов и рдда других параметров процесса образования нерастворимых агрегатов ty^ -маркера стельности с об-глобулинами в сыворотке молока стельных животных позволило разработать оптимальные условия диагностики стельности по белкам сыворотки молока. Результаты производственной проверки метода свидетельствуют о возможности использования его с 20-го дня после осеменения. Точность получаемых результатов по группе стельных животных составляет 92,5$, а по группе нестельных - 90Было установлено, что проведение диагностики стельности по предлагаемой методике может быть автоматизировано за счет использования специальной аппаратуры, ранее созданной для диагностики злокачественных заболеваний по методу "Рост".

Таким образом, полученные данные свидетельствуют о том, что в молоке стельных коров появляется особая субпопуляция молекул t)cjs(j, отсутствующая в молоке нестельных животных, идентичная ранее обнаруженному в крови таких животных xlcj/G', характерному для стельности. Использование склонности этого белка образовывать в условиях кислотности среды, недостаточной для денатурации белковых молекул, нерастворимые комплексы с об -глобулинами послужило основой для разработки метода ранней диагностики стельности крупного рогатого скота по сыворотке молока.

Производственная проверка такого метода позволяет рекомендовать его для применения в условиях обычных ферм и молочных комплексов.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Николаенко, Константин Васильевич, Киев

1. АбелевГ.И., Перова С.Д., Храмкова Н.И. Эмбриональный об-глобулин и его синтез перевиваемыми гепатомами мышей, Биохимия, 1963, 28, с.625-634.

2. Абелев Г.И., Эльгорт Д.А. Альфа-фетопротеин как иммунологический маркер гепатоцеллголярного рака и тератокарциномы яичка и яичников. Онкология, 1978, 10, с.3-17.

3. Азявчик А.В. Новые электрофоретические зоны сывороточных белков при беременности /электрофоретические и иммунологические исследования/. Акушерство и гинекология, 1967, № 3, с.9-13.

4. Анэтяну В., Берчану М., Чобяну В. Иммунология, иммунохимия, иммунопатология.-Бухарест, Акад .Наук Соц.респ.Румынии, 1977, 521 с.

5. Афанасьева А.В., Рогозин Ю.Е., Татаринов Ю.С. Иммунологическое определение cL -фетопротеина в динамике развития цирроза печени и гепатоцеллюлярного рака. Вестн.Акад .мед .наук СССР, 1975,1. J® 6, с.71-73.

6. Безвершенко I.A., Колесникова I.M., Короткоручко В.П. Виявлен-ня 1муноглобул1ну Ст в склад! високомолекулярного комплексу 61ЛК1В сироватки кровi. Укр.б 10х1м.журн., 1972, т.44, В 2, с.236-239.

7. БейлиДж. Определение белка. В кн.: Методы химии белков. М.: Мир, 1965, с.265-266.

8. Болотина Т.Г. Определение молекулярного веса белка гельфильтра-цией на сефадексе. Успехи биол.хим., 1968, т.9, с.141-152.

9. Бурин В.В. Роль молочной железы в выработке иммунитета при внутрицистеральном введении антигена,- Ветеринария, 1975, 10, с.31-36.

10. Вессер Р. Технология получения и переработка молока. Изд. "Колос", М., 1971, 376 с.

11. Галаган Н.П., Степанченко Г.В., Чернявский E.I. Про вплив субфракцп-глобулшу сироватки кровi карциноматозних кро-Л1в на гл1кол1з та дихання.- Укр.б юх1м.журн., 1970, 42,с.76-80.

12. Герман Г .П., Чернохвостова Е.В., Баталова Т.Н., Андреева Н.Е., Антипова Л.Г., БригинаЭ.Г., Райзингер М.А. Исследование субклассов иммуноглобулина (j .

13. Определение субклассов «л^ипарапротеинов методом триптиче-ского расщепления.- Журн.микробиол.,эпвдемиол., 1977, № I, с.61-66.

14. Герман Г.П., Чернохвостова Е.В. Исследование субклассов иммуноглобулина (j . Сообщение П. Качественная и количественная характеристика субклассав с помощью антисывороток-систем.-Журн. микроб иол. ,эпвдемиол.и иммунол., 1979, 9, с.27-32.

15. Гликопротеицы, м.: Мир, 1969, тЛ, 304 с, т.2 300 с.

16. Гончаренко О.Г. Очистка та вивчення деяких ф1зико-х1М1чних вла-стивостей специф1чного б1лка сироватки кров1 хворих на рак.-Укр.бюх1м.журн., 1966, 38, с.371-377.

17. Горбатенко В.П., Золотаревский В.Б., Михайлова В .С. Диагностическое значение исследования cL -фетопротеина при циррозе и первичном раке печени.- Сов.медицина, 1974, № 6, с.128-130.

18. Грабар П. Иммуноэлектрофоретический анализ белков человеческой сыворотки. Биохимия, 1957, т.22, с.49-59.

19. Грабар П., Буртен П. Иммуноэлектрофоретический анализ.- М., Ин.лит., 1963 , 206 с.

20. Данко I.M., Федорова Г.П., Короткоручко В.П. Б1лки сироватки кров i щур IB, характерш для регенерацп ne4iHKH та гепатоми.-Укр.бioxiM.KypH., 1972, т.44, № I, с.21-25.

21. Данко И.М. Обнаружение и изучение белков, появляющихся в крови крыс с регенерирующей печенью и гепатомой PC-I.- Автореф.дисс. кавд.биол.наук, Киев, 1972, 20 с.

22. Данко I.M., Короткоручко'В.П. Бюсинтез 61лк1в, характерних для регенерацп й гепатоми.- Укр.бюх1м.журн., 1972, т.44,5, с.554-558.

23. Дщенко Г.Г., Короткоручко В.П., Рожко О.Т. Одержання та деяка характеристика "нерозчинного" 6iлка сироватки карциноматозних крол1в. Укр.бюх1м.журн., 1967, т.39, с.256-258.

24. Дэвени Т., Гергей Я. Аминокислоты, пептицы и белки.- М.: Мир, 1976, 364 с.

25. Иванов А.П., Короткоручко В.П., Чернявский Е.И. Особенности гидрофобной структуры характерного для злокачественного роста.- Укр.биохим.журн., 1980, т.52, 15 3, с.343-352.

26. Иванов А.П., Короткоручко В.П. Особенности конформации характерного для злокачественного роста.- Сб.: Мол.ген.ибиоф.,1980, вып.5, с.92-97.

27. Иванов А.П., Короткоручко В.П., Чернявский Е.И. Кинетика образования малорастворимых агрегатов ^С^О, характерного для злокачественного роста.- Укр.биохим.журн., 1980, т.52, № 4,с.505-510.

28. Иванов А.П., Короткоручко В.П. Взаимодействие иммуноглобулина

29. О" сыворотки больных раком с cL-глобулинами. Укр.биохим.журн.,1981, т.53, К? 3, с.33-38. .

30. Иванов А.П., Короткоручко В.П., Чернявский Е.И., Нижинковская Т.М. Состав малорастворимых агрегатов, выделяемых из сыворотки крови больных раком.- Укр.биохим.журн., 1981, т.53, № I,с.83-88.

31. Иванов А.П., Короткоручко В.П., Слинчак С.М., Олейниченко Н.И., Кордовская Н.М. Теоретические предпосылки и практические возмож* ности создания прибора для диагностики злокачественных заболеваний. Эксперим.онкол., 1982, т.4, № I, с.39-42.

32. Клос Ю.С., Лагодюк П.З. Иммунохимический анализ белков сыворотки молока и молозива.- Второй Всесоюзный симпозиум по иммунологии воспроизведения. 16-18 декабря 1980, Тез.докл., М., 1980, с.79.

33. КолесиiKOBa I.M., Костржевська О.Г., Полянська S.I. 1мушх1м1ч-Hi властивост1 розчинного комплексу з сироватки кровг хворихна рак.- Укр JioxiM.sypH., 1974, т.46, № 4, с.447-450.

34. Короткоручко В.П. Осадова реакция для д {агностики карциноми Броуна-Ilipc.- Укр.бюх1м.журн., 1958, т.ЗО, № 4, с.597-603.

35. Короткоручко В.П., Воинов Ю.А., Ищенко И.Н., Федорова А.П. Осадочная реакция для диагностики рака.- Врачебное дело, 1964, JS 10, с.47-50.

36. Короткоручко В.П., 1щенко I.M., Федорова Г .П., Дщенко Г.Г. Про природу та властивост1 специфгчних 61лк1в сироватки кров1 при нормальному i злояк1сному рости Тези доповщей I Укр.б 10х1м.зи1зду, Черн1вц1, 1965, с.191.

37. Короткоручко В.П., Гончаренко О.Г., Ищенко И.М. О гетерогенности ^"-глобулина сыворотки крови раковых больных. Докл. АН УССР, сер .Б, 1967, №4, с.355-357.

38. Короткоручко В.П., Федорова Г .П., Степанченко Г.В., Полгщук А.С. Про вплив нерозчинного бьлка на гл1Кол1з i дихання.- Докл. АН УССР, сер.Б, 1968, № II, с.1039-1042.

39. Короткоручко В.П., Проценко Б.О., Рожко О.Т., Федорова Г.П., Кузьменко I.I., Левчук Ю.М. Спектрофотометричш дослщження 61ЛК1В сироватки кровг при нормальному i злоякгсному pocTi.-Укр.бюхгм.журн., 1969, т.42, №2, с.135-140.

40. Короткоручко В.П. Про б1лки сироватки кровi, характеры! для нормального i злоякюного росту.- Укр.бiox1м.журн., 1970, т.42, № 2, с.207-216.

41. Короткоручко В.П., Степанченко Г.В., Чернявский Е.И. Влияние иммуноглобулинов крови раковых больных на соотношение энергетических процессов /реакция Пастера/. В сб.: Опухоль и организм. К, 1973, с.175-176.

42. Короткоручко В.П. Иммуноглобулин G , характерный для рака. -Укр.6 иохим .журн., 1975, т.47, № 5, с.593-603.

43. Короткоручко В.П., Иванов А.П., Нижинковская Т.Н. Новые доказательства уникальных свойств иммуноглобулина G , характерного для рака. Докл.АН УССР, сер.Б, 1976, № 5, с.454-456.

44. Костржевская Е.Г. Особенности ^ и -глобулинов в сыворотке крови раковых больных. Автореф.диссерт.кацц.биол.наук. К, 1967, 29 с.

45. Кривоносов С.К., Михайлов А.Г., Татаринов Ю.С. Биосинтез и продукция специфического Ji -глобулина /СЕГ7 при беременности у крыс. Бюлл.эксп.биол.и мед., 1979, т.88, 1г 7, с.51-53.

46. Кукьменко 1.1., Короткоручко В.П., Titok Т.Г. Вивчення змш 61ЛК1В сироватки кров1 KopiB за р1зних стан1в орган1зму.-Укр.б1ох1м.журн., 1966, т.38, с.281-288.

47. Кузьменко И.И., Короткоручко В.П. О новом антигене сыворотки крови стельных коров.- Докл.АН УССР, 1967, JS 2, с.140-141.

48. Кузьменко I.I., Короткоручко В.П. Про гетерогешпсть £ -глобу-лшу сироватки кров i велико! рогато! худоби. Укр.б iox 1м.журн. 1967, т.39, 6, с.649-653.- по

49. Кузьменко И.И. О физико-химических и иммунологических особенностях белков сыворотки крови стельных коров.

50. Дисс.кацд.биол.наук, Киев, 1967, 163 с.

51. Кузьменко И.И. Экспресс-методы раннего определения стельности. Киев, Урожай, 1977, 40 с.

52. Курман А.Ф. Изучение иммуноглобулина G сыворотки крови нетелей с целью разработки метода ранней диагностики стельности. Автореф.дисс.кацп; .биол.наук, Львов, 1984, 25 с.

53. Лагодюк П.З. Вивчення взаемозв"язку м1ж вмятом окремих б\л-KiB у сироватц1 кровi i сироватц1 молока. Зб.ф1зюл. i 6ioxiM. с.-г. тварин. Кшв, 1968, т.7, с.21-26.

54. Лагодюк П.З., Клос Ю.С., Чаркин В.А., Кисиль И.О.

55. Роль гормонов в регуляции белкового состава сыворотки молока и крови у коров. С.-х. биология, 1979, т. 14, № 5, с. 617-620.

56. Лагодюк П.З., Клос Ю.С. Иммунологические исследования растворимых белков молочной железы, сыворотки молока и крови.-Второй Всесоюзный симпозиум по иммунологии воспроизведения, 16-18 декабря 1980, Тез.докладов, М., 1980, с.63.

57. Людоговская Л.А. Получение и обработка иммунных сывороток.-В кн.: Иммунологический анализ. М.: Медицина, 1968, с.5-20.

58. Маслянко Р.П. Формирование и биохимические характеристики иммунитета у крупного рогатого скота.

59. Автореф. дисс.докт.биол.наук, Львов, 1972, 32 с.

60. Мегедь Е.Ф., Рад ионов Н.Т., Короткоручко В.П. Структурные особенности иммуноглобулина & крупного рогатого скота, больного лейкозом.- Укр.биохим.журн., 1984, т.56, № 2, с. 133-137.

61. Незлин Р.С. Биохимия антител. М.: Наука, 1966, 306 с.

62. Незлин Р.С. Подклассы иммуноглобулина (j человека. Вопросы мед .химии, 1970, т.16, IS 81, с. 103-109.

63. Незлин Р.С. Современные представления о структуре антител. -Журн.микробиол.,эпэдемиол.и иммунол., 1971, т.4, с.44-49.

64. Незлин Р.С. Общая характеристика антител. В кн.: Советско-американский симпозиум по хим.физ.белка, Рига, 1976, с.75-76.

65. Никитенко A.M. ОРЛ при диагностике гемобластозов крупного рогатого скота. Ветеринария, 1981, т.7, с.64-65.

66. Николаенко А.Н., Иванов А.П., Корниец Г.В., Короткоручко В.П. Выявление иммуноглобулина (j -маркера нормального роста в крови крыс.- Укр.биохим.журн., 1984, т.56, № 2, с. 128-133.

67. Номенклатура иммуноглобулинов человека. Биохимия, 1965, т.30, 15 2, с.443-445.

68. Номенклатура иммуноглобулинов человека.- Иммунология, 1965, т.8, № I, с.1-3.

69. Номенклатура иммуноглобулинов человека. Мол.биология, 1970, Т.4, № 5, с.790-791.

70. Номенклатура человеческих иммуноглобулинов. Бюл.Всемирн. организ.здравоохр., 1974, т.48, №3, с.38-386.

71. Ойвин В.И., Крутовская О.В., Ягрдкин С.И., Рубан 10.И. Эффективность пробы с сульфосалициловой кислотой при диагностике злокачественных новообразований. Тр.Сталинабадского мед.ин-та, 1961, т.49, с.145-148.

72. Осадочная реакция на рак при диагностике опухолевой болезни.-К.: Наукова думка, 1967, 79 с.

73. Осадочная реакция на рак /"ОРР/ и ее диагностическое значение.-К.: Наукова думка, 1970, 65 с.

74. Осадочная реакция на рак jbYVj как метод ранней диагностики опухолевой болезни. К.: Наукова думка, 1975, 10 с.

75. Остерман Л.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот: Электрофорез и ультрацентрифугирование.- М.:Наука,1981, 288 с.

76. Остерман Л.А. Исследование биологических макромолекул электрофокусированием, иммуноэлектрофорезом и радиоизотопными методами. М.: Наука, 1983, 304 с.

77. ПатнемВ.Ф. Структура иммуноглобулинов и множественность антител. В кн.: С о в.-Америк, симпозиум по хим.физ .белка, Рига, 1976, с.47-50.

78. Перова С.Д., Абелев Г.И. Эмбриональные антигены сыворотки крови крыс.-Вопр.мед .химии, 1967, 13, с.369-377.

79. Полщук А.С., Данко I.M., Короткоручко В.П., Богдан 1.П. Бюсинтез 61лк1в,як1 з"являються в сироватц1 кров1 щур1в за регенерацп печшки.- Укр.бioxiM.sypH., 1973, т.45, с.559-564.

80. Полщук А.С., Гура С.М., Короткоручко В.П. Вплив 61ЛК1В си-роватки кров1 та субкл1тинних елемент1В нагл!кол1з.-Укр.б10х1М.журн., 1974, т.46, № 6, с.692-695.- 113

81. Пол щук А.С., Короткоручко В.П., Данко 1.Ы. Бшсинтез б шиз сироватки кров1 i транскрипцifl едерних РНК за регенерацп пе-Ч1нки цщпв.- Укр.бюх1м.журн., 1974, т.46, J§ 3, с.324-327.

82. Полщук A.G., Короткоручко В.П., Данко I.M. Вплив актином щи-ну Д на синтез бьлка, характерного для гепатоми PC-I.-Допов.АН УРСР, сер .Б, 1975, №2, с.158-160.

83. Полищук G.H., Короткоручко В.П., Гура С.М. Изучение факторов, влияющих на активацию гликолиза иммуноглобулина & . -Укр.биохим.журн., 1984, т.56, JS 2, с.187-191.

84. Поляков И.И. 0 биосинтезе белков мэлока. Докл.Моск.ин-та инж.с.-х.производства, 1970, т.5, № I, ч.2, с.162-165.

85. Попович Д. Иммунологический анализ перехода некоторых белков из крови в молоко и молозиво. В кн.: Физиология и биохимия лактации. Л., 1972, с.139-149.

86. Прокопенко Л.Г., Равич-Щербо М.И. Обмен иммуноглобулинов. -М.: Медицина, 1974, 223 с.

87. Проценко Б.А., Кузьменко I.I. Про "нерозчинний" б1лок сироватки кровi Т1льних KopiB. Укр.бшх1м.журн., 1967, т.39, J5 4, с. 416-417.

88. Проценко Б.О., Чернявський S.I., Короткоручко В.П. F&6 -фрагмент 1муноглобул1ну Cj сироватки KpoBi хворих на рак. -Укр.бюх1м.журн., 1972, т.44, № I, с.16-18.

89. Рогальский В.Я. Изучение антигенных различий раковой и нормальной ткани прямой кишки. Бюлл.эксперим.биол.и мед., 1964,т.58, № 10, с.82-84.

90. Рожко О.Т. 0 бета-глобулине сыворотки крови кроликов, характерном для нормального и злокачественного роста. Автореф. дисс.кацц.биол.наук, К., 1971, 24 с.

91. Сенчурш S.В., Проценко Б.О., 1ванов О.П. Ф1зико-х1м1чн1 особ-ливост1 б1лк1в сироватки кров1 щур1в 13 перещепленим лейкозом Швеця.- Укр.бioxim.журн., I97S, 45, с.655-657.

92. Сенчурин Е.В., Короткоручко В.П., Чернявский Е.И. Идентификация и свойства белка, характерного для лейкоза Швеца крыс.-Укр.биохим.журн., 1978, т.50, $ 3, с.352-356.

93. Стефани Д.В., Басов Е.Н. Исследование субклассов Jcj, (j человека. Сообщение I. Получение антисывороток к субклассам ^CjsGr Журн. микроб иол. ,эпвдемиол. и иммунол., 1978, J{ II, с.85-91.

94. Татаринов Ю.С. Обнаружение эмбриоспецифическогоJ*> -глобулина в сыворотке крови при гепатоцеллюлярном раке и активной фазе цирроза печени. Вопр.мед.химии, 1964, 10, 218 с.

95. Татаринов Ю.С. Обнаружение эмбриоспецифического dL -глобулина в сыворотке крови больного первичным раком печени. Вопросы медицинской химии, 1964, 10, $ I, с.90-91.

96. Татаринов Ю.С., Масюкевич В.Н. Иммунохимическая идентификация нового^ -глобулина в сыворотке крови беременных женщин. -Бюлл.эксп.биол.и мед., 1970, IS 6, с.66-68.

97. Татаринов Ю.С., Кривоносов С.К., Петрунин Д.Д., Шевченко О.П. Сравнительный иммунохимический анализ специфическихJ*> -глобулинов "зоны беременности" человека и те копитающих.- Бюлл.эксп. б иол.и мед., 1976, т.82, № 10, с.1223-1225.

98. Тиняков Г.Г. Микроструктура молока и молочных продуктов.-Пищепромиздат, Москва, 1963, 180 с.

99. Тумерман А.А., Загянский Ю.А., Незлин Р.С. Экспериментальное доказательство гибкости молекул иммуноглобулина (j .

100. Молекул.биология, 1972, т.6, № I, с.135-147.

101. Ужако П.В. Аминокислотный состав иммунного глобулина молозива и гаммаглобулина сыворотки крови крупного рогатого скота.-В сб.: Биостимуляторы в животноводстве, Ташкент, 1967, с.34-37.

102. Федорова Г .П., Короткоручко В.П. Ввд1лення i вивчення фракцию! природ и специф1чних 61ЛК1В сироваток кров1 карцинома-тозних крол1в i ракових хворих. Укр.бюх1м.журн., 1964,т.36, № 5, с.654-664.

103. Федорова Г .П., Короткоручко В.П. Про ембрюнальний б1лок сироватки кров1 крол1В.- Укр.бюхгм.журн., 1968, т.40, й 3,с.274-279.

104. Федорова А.П., Короткоручко В.П. Об эмбриональном белке сыворотки кроликов.- В кн.: Индивидуальное развитие сельскохозяйственных животных и формирование их продуктивности, К.,1968, с.294-295.

105. Франек Ф., Незлин Р.С. Изучение роли различных пептидных цепей антитела в реакции антиген-антитело. Биохимия, 1963, т.28, № 2, с.193-203.

106. Холод В., Князева Л., Дворкин Г. Иммунохимия белков молока и молозива коров. Сб.научн.трудов Львовского зооветеринарного института, 1980, вып. 64, с.122-127.- 116

107. Abelev G.I. Study of the antigenic structure of tumors.- Acta Unio Int. Cancer, 1963, 19, p.80-82.107* Abelev G.I.,Greg H.M. Antigenic structure of chemically induced hepatomas.-Progr.Exptl.Tumor.Res.,1965,7,p.104-157.

108. Abelev G.I. Embrional serum oG-globulin in cancer pateints diagnostic value.- Int. J. Cancer, 1967, 2, p.551-554•109* Babel C.L., Lang R.W. Identification of new immunoglobulin subclass in three ruminant species.- Pederat. Proc., 1976, 35, p.272.

109. Beaton G.H., Salby A.E., Veen M.I., Wright A.M. Starch gel electrophoresis of rat serum protein.2, Slow c/^-glo-bulin and pregnannt, tumtr-bearing and ytung rats** J. Biol. Chem., 1961, 236, p.2005-2008.

110. Bennett J.C. Studies on the structural variation of the H-chain of immunoglobulin M(IgM).- Arch. Biochem and Biophys., 1969, v.131, N2, p.551-560.

111. Bezkorovainy A., Zschocke R., Grohlich D. The dissociation of human serum 7S and bovine colostrum immune globulins into subinits by reductional-kylation-succinylation.- J. Immunol., 1970, v.104, N3, p.648-655.

112. Bomburdieri S., Lightfoor R.W., Christian C.L. Serum IgG aggregates in Systemic Lupus Erythematous.- Exper. Biol, and Med., 1973, v.144, N1, p.148-157.

113. Boffa G.A., Lajdela Т., Pine J., Nodal C. Slow alfa globulin of rat serum.- Nature, 1964, v.203, p.1182-1184.

114. Bogdnicowa В., Lalewshi J., Drovd J., Klepachi A., Ostrowski L. Obraz bialek surowicy krwi u chorych na raka.-- Nowotwory, 1977, v.27, N1, p.51-57.

115. Bucovaz Б.Т., Morrison J.C., Morrison W.G., Whybrew W«JD. Assay for the detection of a protein component in the serum of individuals with cancer.- J. Tern. Acad. Sci., 1977, v.52, N1, p.27-30.

116. Butler J.E. Bovine immunoglobulins: AA Review J. Dairy Sci., 1969, v.52, N12, p.1895-1909.

117. Butler J.E. Physioechtmieal and immunochemical studies of bovine Igft. and glycoprotein a.- Biochim. et biophys. acta, 1971, v.251, Ю, p.435-449.

118. Butler J.E., Kennedy N. The differential enzyme susceptibility of bovine immunoglobulin G^ and Gg pepsinand papain.- Biochim. et biophys. acta, 1978, v.535, p.125-137.

119. Civol D., Lorenzo P. The position of various cleavages of rabbir immunoglobulin G.- J. Biol. Chem., 1968, v.243, N8, p.1886-1891.127* Concannon J.E. The carcinoembryonic antigen assay in bronchogenic carcinoma.- Cancer, 1974, v.34, N1, p.184-192.

120. Darcy D.A. Immunological demonstration as a substance in rat blood associated with tissue growth.- Brit. V. Cancer., 1957, v.11, p.137-139.

121. Darcy D.A. A quantitative study of a serum protein associated with tissue growth. Levels found in rats under various physiological conditions.- Brit. J. Cancer., 1960, v.14, N3, p.524-527.

122. Davies B.J.Disc-electrophoresis-11 Method and application to human serum proteins.- Ann. N.-Y. Acad. Sci., 1964, ▼.121, p.404-408.

123. Decueninck B.J. Influence of parenteral administration of mineral oil adjuvant in parturient cattle on immunoglobulin secretion in colostrum and milk.- Amer. J. Vet. Res., 1981, v.42, N3, p.478-480.

124. Edelman G.M. Dissociation of ^ globulins.- J. Amer. Chem. Soc., 1959, v.81, N12, p.3155-3156.

125. Faltynek L. Alpha fetoproteines in malignant livar diseases.- Acta Unio. palac. domuc. Рас. med., 1974, v.72, p.41-45.

126. Fang W.D., Mukkur T.K.S. Physicоchemical characterization of proteolytic cleavage fragments of bovine colostral immunoglobulin G1 (IgG^.- Biochem. J., 1976, v.155, N1, p. 2530.

127. Felgenhauer K. Immunoglobulins in disk electrophoresis.- Clin. chim. acta, 1972, v.39, N1, p.177-181.

128. Frangione В., Milstein C. Variations in the S-S-brid-ges of immunoglobulins G, interchain disulphide bridges of ^ G^ myeloma proteins.- J. Mol. Biol., 1968, v.33, ИЗ. p.983-996.

129. Gidlay Baird A.A., Teisner В., Hau J., Grudsinscas J, Immunochemical demonstration of new pregnancy protein in the mare.- J. Reprod. and Fert., 1983, v.67, N1, p.129-132.

130. Gitlin D., Kitzen J., Boesman M. Cellular distribution of serum oC -fetoprotein in organs of the foetal rat.- Nature, 1967, 215, p.534-536.

131. Goksel V., Goksel M. Evaluation des teats biochimi-ques dans le diagnostic des tumeurs hepatiques.- Atch. Union, med. balkan., 1974, v.12, N3, p.374-378.

132. Gold P., Freedman S.O. Specific carcinoembryonic anti-gent of the human oligestive system.- J. Exp. Med., 1965, v.122, p.467-481.

133. Healy J. The СБА test in cancer.- J. Irich. Med. Assoc., 1975, v.65, N14, p.353-354.

134. Heim W.G., Kerrigen I.M. Appearance of slow ^-globulin after interference with the liver.- Nature, 1963, 199, p.1107-1110.

135. Herzod В., Hendrich J.O., Pranchimant P. Heterogeneity of carcinoembryonic antigen (CEA.) in human serum.- Eur. J. Cancer, 1976, v.12, N8, p.657-658.

136. Hess E.L., Deutch H.F. Biophysical studies of blood plasma proteins.VIII. Separations and properties of two ^-globulins of the sera of normal cows.- J. Am. Chem. Soc., 1948, v.70, p.84-92.

137. Holton O.D., Lovins R.E., Pudenberg N.H. Isolation and characterization of tumor specific antibody and antigen in human breast cancer.- Peder. Proeced., 1979, v.38, N3, p.1218.

138. Hood L., Gray W.R., Sander B.G., Dreyer W.J. Light chain evolution.- Cold Spring Harbor Sympos., 1967, v.32,p.133-147.

139. Jaoquot-Armand V., Goinand S. Composition et structure de об macroglobulin isolee du serum de pore. Biochim. Biophys. Acta, 1967, 133, p.289-290.

140. Josephson R.V., Mikolajcik E.M., Singh V.K. Isoelectric focusing of bovine colostrum immunoglobulins.- J. Dairy Sci., 1972, v.55, N8, p.1050-1057.

141. Kickhofen В., Hammer D.K., Shell D. Isolation and characterization of G - type immunoglobulins from bovine serum and colostrum.- Hoppe Seyler's Z. Physiol. Chem., 1968, v.349, p.1755-1773.

142. Kilschaw P.J., Slode H. Milk protein immune complexes in the cow a coif.- J. Reprod. Immunol., 1981, v.3, N4, p.227-236.

143. Klans G.G.B., Bennett A., Jones Б.М. Aquantitative study of the transfer of colostral immunoglobulins to the newborn calf.- Immunology, 1969, 16, p.293-301.

144. Krasnik W., Baranowska B. Zmiany electroforetyczne biatek surowicy w przebiegn ziamicy zlosliwy.- Polskie. Arch. med. wewnotrz., 1959, v.29, N10, p.1365-1372.

145. Koshland М.Б., Englberger F.T., Shapanka R. Location of amino acid differense in the sabunits of three rabbit antibodies.- Biochemistry, 1966, v.5, N2, p.641~651.

146. Kumar S. and Mikolajcik E.M. Isolation and partial characterization of bovine colostral immunoglobulins.- J. Dairy Sci., 1971, v.54, p.753.

147. Kurata K., Sekiquchi K., Takino H., Kato S., Nishi S., Hirai H. Radioimmunoassay of ^-fetoprotein.- Radioimmunoassayand Related Procedur. Med., v.2, Vienna, 1974, p.299-312.

148. Lowry O.H., Rosenbrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with the Folin phenol reagent.- J. Biol. Chem., 1951, v.193, N1, p.265-272.

149. Macdonald D.J., Belfield A., Steele C.J., et al. The quntitation of pregnancy specific glycoprotein by enzyme linked immunoassay.- Clin. Chim. Acta, 1979, v.94, N1, p.41-49.

150. Mackenzie D.D.S., Lascelles A.K. The transfer of- labelled immunoglobulins and serum albumin from blood into milk of lactating ewes.- Austral. J. Exp. Biol, and Med. Sci., 1968, v.46, N3, p.285-294*

151. Majcmopobut т. Прилог познавань у белангевинских фракци да колострумного серума крава в оваца .- Acta vete-rin., 1963, v.13, N1, p.36-39.

152. Mansa В. Hypo 7S gamma-globulinemia in matture cattle.- Acta Pathol. Microbiol. Scand., 1970, v.63, p.153-158.

153. Martal J., Lacroix M.C., Loudes C., et al. Trophoblas-tin an antiluteolytic protein present in early pregnancy of the sheep.- J. Reprod. Fert., 1979, v.56, p.63-73.

154. Mequire Т.О., Шивокв A.I., Kurti Т. Functional properties of bovine IgG^ and IgGg.- Immunology, 1979, v.38, N2, p.249-256.

155. Micusan V.V., Busila L. Antigenic relations between maternal serum proteins, colostrum immunoglobulins and serum proteins of newborn calves.- Studii Cercetari Biochem., 1965, v.7, N2, p.213-219.

156. Murphy F.A., Aalund 0., Osebold J.W., Carroll E.J. Gamma globulins of bovine lacteal secretions.- Arch. Biochem. and Biophys., 1964, v.108, N2, p.230-239.

157. Eiki Toru, Sukegava Kindziro. Studying of antibodies isolating with milk. Part I. Antibodies, isolatinng with milk of immunized cows.- J. Japan Soc. Food and Nutr., 1965, v.17, N6, p.434-440.

158. Hisonoff A., Wissler F.C., Lipman L.lf. Properties of the major component of a peptic digest of rabbit antibody.- Science, 1960, v.132, N3441, p.1770-1771.

159. Nolan C., Smith E.L. Glycopeptides III. Isolation and properties of glycopeptides from a bovine globulin of colostrum and from fraction II-3 of human globulin.- J. Biol. Chem., 1962, v.237, N2, p.453-458.

160. Ornstein L. Disc electrophoresis.- Ann. N.-Y. Acad. Sci., 1964, v.121, 321 p.193» Ouchterlony 0. Gel-diffusion techniques.- Immunoche-mie, 15, Colloquim Ges. Physiol. Chem. Springer, Berlin, Heidelberg, New York, 1965, p.13-35.

161. Pedersen K.O. Petuin a new globulin isolated from serum.- Nature, 1944, v.157, p.575-580.

162. Persian J.P., Korsten C.B. The development of a radioimmunoassay for carcino-embrionic antigen with some applications. Clinical evaluation of carcino-embrionic antigen.- Z. Klin. Chem. und klin. Biochem., 1976, v.14, N8,p.377-387.

163. Picard J.J., Heremans G.I. Studies on Xg -macroglo-buline.III. Isolation and properties of Erinacens ^-macroglo-bulin— Biophys. Acta, 1966, v. 117, p. 111-114.

164. Pierce A.E., Peinstein A. Biophysical immunological studies of bovine immune globulins with evidence to selective transport within the mammary gland from maternal plasma to colostrum.- J. Immunol., 1965, v.8, p.196-201.

165. Poljak R.J., Amzel L.M., Phizacherley R.P. Studies on the three-dimentional structure of immunoglobulins.- Progn. Biophys. and Mol. Biol., 1976, v.31, N1, p.67-93.

166. Porter P. Immunoglobulin IgA in bovine mammary secretions and serum of the neonatal calf.- Biochem. et Biophys. acta, 1971, v.236, N3, p.664-674.

167. Porter R.R. The hydrolysis of rabbit ^-globulin and antibodies with crystalline papain.- Biochem. J., 1959, v.73, p.119-123.

168. Potter M., Rudikoff S., Vrana M., Rao D.N.,

169. Mishinski E.B. Primary structural differences in myelomaproteins that bind the some haptens.- Cold Spring Harbor Symp. Quantit. Biol, vol.41, Part 2, Cold Spring Harber, 1977, p.661-666.

170. Press E.V., Porter R.R. N-terminal amino-acids of bovine antibody.- Nature, 1960, v.187, N4731, p.59-60.203* Raymond S., Wang G.J. Preparation and properties of acrilamide gel for use in electrophoresis.- Analyt. Biochem., 1960, v.1, p.391-400.

171. Rogers G.T., Leake B.A., Searle F., Badshawe K.D. Heterogeneity and specificity of circulating carcinoebrionic antigen.- Eur. J. Cancer, 1977, v.13, N3, p.293-295.

172. Rohalt O.A., Rodzimski G., Pressman D. Preferencial recombination of antibody chains to from effective binding sites.- J. Exper. Med., 1965, V.122, N4, p.785-789.

173. Rowe E.S. Dissociation and denaturation equilibria and kinetics of a homogenous human immunoglobulin Fab-fragment.- Biochemistry, 1976, v.15, N4, p.905-916.

174. Rowson L.E.A., Moor R.M. The influence of embryonic- 127 tissue homogenate infused into the uterus on the lifespan of the corpus luteum in sheep.- J. Reprod. Pert., 1977, v.13, p.511-516.

175. Ruoslahti E., Terry W.D. ^-Fetoprotein and serum albumin show sequnce homology.- Nature, 1976, v.260, N5554, p.804-806.

176. Sarmanioti Corina, Vior C., Constantinescu C. Frac-tionarea cromatografica a globulinelor serica si colostrale de cal si isolarea immunoglobulinelor G si G(T), Stud, si cecr. biochem., 1972, v.15, N2, p.201-209.

177. Sell S. Radioimmunoassay of rat ^-fetoprotein.- Cancer Res., 1973, v.33, N5, р.ЮЮ-Ю15.213» Sell S. The catabolism of оЦ-fetoprotein and albumin in rates bearing Morris hepatoma.- Cancer Res., 1974, v.34, N7, p.1608-1609.

178. Silverton E.W., Navia M., Davies D.R. Three-dimensional structure of an infact human immunoglobulin.- Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1977, v.74, N11, p.5140-5144.

179. Singer S.J., Compbell D.H. Phisical-chemical studies of soluble antigen-antibody complex.I. The volence of precipitating rabbit antibody.- J. Amer. Chem. Soc., 1952, v.74, N7, p.1794-1802.

180. Schoultz B.V., Stigbrand T. Characterization of the "Pregnancy Zone protein™ in relation to other dtg-globulins of pregnancy.- Biochem. et Biophys. acta, 1974, v»359, N2, p.303-310.

181. Slusarczyk J., Milemski В., Nazaremic L., Brzosko M. J. ffystepowanic alfa-fetoproteiny w roznych formach zapalen,marskosie i w pierwotnym raku watroby.- Pol. arch, wenn.,1973, v.50, N8, p.785-791.

182. Smith E.L. The immune proteins of bovine colostrum and plasma.- J. Biol. Chem., 1946, 164, p.345-358.

183. Smith E.L., Holm A. The transfer of immunity to the new-born calf from colostrum.- J. Biol, chem., 1948, v.175, N2, p.349-350.

184. Smith E.L. The isolation and properties of the immune proteins of bovine milk and colostrum and the is role in immunity.- J. Dairy Sci., 1948, v.31, N2, p.127.

185. Smith E.L., Conrad H.R., Porter B.M« Lactoferrin and IgG immunoglobulins from involuted bpvine mammary glands.- J. Dairy Sci., 1971, v.54, N10, p.1427-1435.

186. Smithies 0. Genetic control of some serum proteins in normal humans.- Nature, 1955, v.176, p.1265-1266.

187. Spiro R.G. Studies on the monosacharide sequence of the serum glycoprotein fetuin.- J. Biol. Chem., 1963, 237,p.646-677.

188. Spiro R.G. Studies on fetuin a glycoprotein of fetal serum.I. Isolation, chemical composition and physicochemical properties.- J. Biol. Chem., 1960, 235, p.2860-2861.

189. Turner K.I. Some physical studies on the two об-glycoproteins of fetal calf serum.- Biochem. et Biophys. acta, 1963, v.69, p.518-523.

190. Turner M.W., Bennich H.H., Natving J.B. Simple method of subtyping human G-myeloma proteins based on sencitivity to pepsin digestion.- Nature, 1970, v.225, N5235, p.853.

191. Wang A.C., Wang I.Y. Clavage sites of human IgG^ immunoglobulin by papain.- Immunochemistry, 1977, v.14, N3, p.197-200.

192. Weimer H.E., Denjamin D.C. Immunochemical detection of an protein in rat serum.- Am. J. Physiol., 1965, 209,p.736-737.

193. Wesenberg P., Torder 0. Evedence for nonspecifically found IgG in human tomours.- Acta pathol. et microbiol. Scand.j 1978, v.86, N5, p.251-^258.

194. Wie Siong, Dorrington K., Froese A. Characterizationof the proteolytic fragments of bovine colostral IgG^- J. Immunol•, 1978, v.121, N1, p.98-104.

195. Wieme H.J. Studies on agar electrophoresis.- Techniques Applications, Brussel, 1959, 210 p.

196. Zangerle P.P., Thirion A., Hendrick J.C., Franchi-mont P. Casein and other tumor markers in relation to cancer of the breast.- Lab. Leistung Cancer, Basel, 1978, p.141-148.