Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Гидролитические и окислительные ферменты обмена фенольных соединений растений

ВАК РФ 03.00.04, Биохимия

Содержание диссертации, доктора биологических наук, Кунаева, Рауза Минлиахмедовна

ВВЕДЕНИЕ

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Глава I. ФЕНОЛЬНЫЕ СОЕДИНЕНИЯ И ИХ ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ

АКТИВНОСТЬ

1.1. Распространение фенольных соединений и их значение

1.2. Роль фенольных соединений в обмене веществ растений

1.3. Практическое значение фенольных соединений.

Глава П. ФЕРМЕНТАТИВНЫЕ ПРЕВРАЩЕНИЯ ФЕНОЛЬНЫХ СОЕДИНЕНИЙ П.1. Ферментативные превращения фенольных соединений микроорганизмами и растениями

П.2. Свойства гликозидаз

П.З. Пероксидазы, их свойства и функции

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

Глава Ш. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

Ш.1. Объекты исследования

Ш.2. Методы исследования

Глава 1У. ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ КОМПЛЕКС КАТАБОЛИЗМА ФЕНОЛЬНЫХ СОЕДИНЕНИЙ ПОЛЫНЕЙ 1У.1. Выделение, очистка, некоторые физико-химические свойства и динамика

3 -гликозидаз полыней

1У.2. Выделение, очистка, некоторые физико-химические свойства полифенолоксидазы полыней.

1У.З. Функциональная активность полифенолоксидазы полыней в динамике

1УЛ. Выделение и очистка пероксидазы полыней.

1У.5. Физико-химические свойства и динамика пероксидазы полыней

Глава У. ФЕНОЛРАСЩЕПЛЯЮЩИЕ ФЕРМЕНТЫ СПОРОВЫХ РАСТЕНИЙ У.1. Выбор селективных сред для выращивания Aspergillus oryzae С большим ВЫХОДОМ фенолрасщепляющих ферментов

У.2. Выделение, очистка и некоторые свойства

3 -гликозидаз Aspergillus oryzae.

Глава У1. РАСЩЕПЛЕНИЕ ФЕНОЛЬНЫХ СОЕДИНЕНИЙ ФЕРМЕНТАМИ

РАСТЕНИЙ

У1.1. Расщепление фенольных соединений ферментными препаратами полыней

У1.2. Окисление кверцетина бесклеточным экстрактом полыни метельчатой

У1.3. Расщепление флороглюцина, протокатехо-вой кислоты и кемпферола бесклеточным экстрактом полыни

У1Л. Расщепление кофейной кислоты частично очищенной пероксидазой

Глава УП. РАСЩЕПЛЕНИЕ ФЕНОЛЬНЫХ СОЕДИНЕНИЙ ФЕРМЕНТАМИ

ASPERGILLUS ORYZAE УП.1. Расщепление рутина ферментами

Aspergillus oryzae

УП.2. Окисление кверцетина ферментами

Aspergillus oryzae

УП.З. Расщепление гесперидина ферментами

Aspergillus oryzae

УП.4. Расщепление фенольного комплекса полыней ферментами Aspergillus oryzae

Глава УШ. ИММОБИЛИЗАЦИЯ ПЕРОКСИДАЗЫ ПОЛЫНИ НА

НЕРАСТВОРИМЫХ -НОСИТЕЛЯХ УШ.1. Стабилизация пероксидазы полыни, ковалентно связанной с сефарозой

УШ.2. Иммобилизация пероксидазы полыни на биогеле Р

УШ.З. Иммобилизация пероксидазы полыни на иммуносорбенте

У111.4. Окислительные превращения фенольных соединений пероксидазой полыни, иммобилизованной на BrCN-сефарозе

УШ.5. Применение пероксидазы для приготовления вин кахетинского типа

УШ.б. Биологическая активность полифенольных соединений полыней

Введение Диссертация по биологии, на тему "Гидролитические и окислительные ферменты обмена фенольных соединений растений"

Фенольные соединения представляют важный класс органических веществ и имеют широкое распространение в растительном мире. Многие из них участвуют в процессах дыхания и фотосинтеза, регулируют процессы роста и развития и принимают участие в окислительно-восстановительных процессах, происходящих в растительной клетке. Имеются также данные об использовании определенной группы этих соединений (катехинов) в качестве запасного энергетического материала у растений и т.д. Сказанное привело к интенсивному изучению их распространения, биосинтеза, взаимопревращений и распада.

При этом сравнительно долго преобладало мнение, что растения способны синтезировать фенольные соединения. Первое экспериментальное доказательство способности к расщеплению бензольного кольца растений было получено в 1959 г. М.Н.Запрометовым. К настоящему времени накопилось значительное количество информации, указывающей на способность растений расщеплять фенольные соединения с активным вовлечением продуктов распада в обмен веществ. Такого рода исследования проводились и проводятся как советскими, так и зарубежными учеными. В работах М.Н.Запрометова (1959, 1974), С.В.Дурмишидзе (1961, 1964, 1974), В.Г.Минаевой (1977) и ряда других авторов показано, что фенольные соединения и, в частности флавоноиды, претерпевают ферментативные превращения и что в этих превращениях могут принимать участие ферменты глико-зидазы, полифенолоксидазы и пероксидазы. Однако указанные фер -менты изучались в основном в связи с различными физиолого-биохимическими показателями; почти нет исследований, касающихся их роли в обмене сложных фенольных соединений. Недостаточно изученными остаются вопросы, касающиеся метаболизма фенольных соединений и их физиологической функции в жизни растений. Изучение ферментативных систем окислительного и гидролитического расщепления фенольных соединений представляет большой теоретический интерес и имеет важное значение для практики. Такие исследования позволят выяснить роль этих ферментов в катаболическом обмене фенольных соединений и наметить пути их практического применения в народном хозяйстве. Знание механизмов катаболизма фенольных соединений в растении даст возможность разработать способы направленного воздействия для управления процессами обмена и накопления этой важной группы физиологически активных веществ, играющей существенную роль в процессах роста и развития растения. Все ска -занное обусловило выбор данной проблемы в качестве темы докторской диссертации.

С учетом важной роли процессов катаболизма фенольных соединений в обмене веществ растений главной целью проведенных исследований ставилось выявление и всестороннее изучение ферментативной системы, осуществляющей эти процессы. Для достижения этой цели были поставлены следующие задачи:

1. Изучение комплекса ферментов, осуществляющих гидролиз сложных фенольных соединений.

2. Изучение комплекса ферментов, осуществляющих глубокие окислительные превращения сложных и простых фенольных соединений.

3. Выделение и изучение физико-химических свойств отдельных ферментов системы катаболизма фенольных соединений.

Изучение в условиях in vitro расщепления фенольных соединений ферментной системой бесклеточных экстрактов растений очищенными ферментами и ферментами, иммобилизованными на нерастворимых носителях.

В качестве главного объекта исследования была взята полынь - растение, широко распространенное в Казахстане и отличающееся высоким содержанием фенольных соединений. Другим объектом исследования были выбраны споровые растения Aspergillus awamori И А. oryzae . Это было сделано ввиду того, что плесневые грибы являются продуцентами ферментов, способных расщеплять фенольные соединения.

Для выделения, очистки и изучения физико-химических свойств ферментов применялись современные методы биохимических исследо -ваний: бумажная, колоночная и тонкослойная хроматографии, гель-хроматография, диск-электрофорез, изоэлектрофокусирование, спек-трофотометрия, иммобилизация на разных носителях.

В работе приводятся результаты исследования ферментов обмена фенольных соединений растений. Установлено существование в высших и споровых растениях ферментативного комплекса, осуществляющего гидролитические и окислительные катаболические превращения фенольных соединений. Этот комплекс состоит из £ -гликозидаз, полифенолоксидаз и пероксидаз. При этом в осуществлении глубокого окислительного превращения широкого спектра фенольных соединений первостепенная роль принадлежит пероксидазному комплексу высших растений. Разработаны схемы выделения и очистки -гликозидаз, полифенолоксидаз и пероксидаз. Впервые изучены некоторые физико-химические свойства высокоочищенных препаратов выделенных ферментов (оптимумы рН и температуры, термостабиль -ность, молекулярная масса, субстратная специфичность). Показано, что пероксидаза полыни по ряду свойств, в том числе по аминокислотному и углеводному составу, существенно отличается от хорошо изученной пероксидазы хрена. Впервые доказано, что пероксидаза полыни осуществляет оксидазные реакции. Установлено, что ферменты /3 -гликозидазы, полифенолоксидазы и пероксидазы существуют в виде множественных молекулярных форм, что связано с их различиями в специфичности по отношению к фенольным соединениям и их роли в процессах роста и развития растения.

Изучена динамика молекулярных форм и активность флавонолрас-щепляющих ферментов по фазам вегетации в различных органах растений, показана корреляция активности ферментов с уровнем содержания фенольных соединений. Доказано, что в условиях in vitro вы-сокоочищенные препараты £ -гликозидаз и особенно пероксидазы способны эффективно расщеплять фенольные соединения. Показано, что бесклеточные экстракты полыней и Aspergillus oryzae были также способны расщеплять фенольные соединения. Выявлены основные пути расщепления фенольных соединений высшими и споровыми растениями. Идентифицированы промежуточные продукты расщепления рутина,квер-цетина, флороглюцина, кемпферола, протокатеховой и кофейной кислот. Предложен путь расщепления рутина ферментами полыни.

Эти исследования являются основой для изучения молекулярных основ функционирования и регуляции ферментов катаболического превращения фенольных соединений в растениях. Знание молекулярных механизмов ферментативного расщепления фенольных соединений важно для теоретического понимания этих процессов и, кроме того, необходимо для разработки практических рекомендаций с целью использования ферментов обмена фенольных соединений в пищевой промышленности и некоторых других отраслях народного хозяйства, а также для поиска путей регулирования процессов обмена весьма важных соединений - полифенолов в растениях.

Заключение Диссертация по теме "Биохимия", Кунаева, Рауза Минлиахмедовна

ОСНОВНЫЕ ВЫВОДЫ ДИССЕРТАЦИИ

В результате проведенного исследования:

1. Установлено наличие в высших и споровых растениях (по

ЛЫНЯХ И Aspergillus): а) гидролитической ферментативной системы, состоящей из £-галакто-и р -глюкозидаз; б) окислительной системы, состоящей из полифенолоксидаз и весьма активных пероксидаз. Полифенолоксидазы и пероксидазы представлены множественными молекулярными формами.

2. Разработаны схемы выделения £ -гликозидаз, полифенол-оксидазы и пероксидазы, включающие следующие этапы: а) гомогенизацию с полиамидом, обработку стрептомицин-сульфатом, осаждение белка полиэтиленгликолем, гель-хроматографию на сефадексах G -100, сефарозе 4В, изоэлектрофокусиро-вание; б) очистку на сефадексах G-25, G-I00, ионнообменную хроматографию и изоэлектрофокусирование; в) замораживание в жидком азоте, промывание ацетоном, высаливание сульфатом аммония, хроматографию на сефадексах G-25, ионнообменную хроматографию на ДЭАЭ-целлюлозе, изоэлектрофокусирование в градиенте плотности сахарозы и гельхроматографию на сефадексе G -50.

3. Изучены основные физико-химические свойства ферментов jS-гликозидаз, полифенолоксидазы и пероксидазы (установлены оптимумы рН и температуры, субстратная специфичность, молекулярная масса, аминокислотный состав). Установлена способность пероксидазы полыни проявлять оксидазную активность.

4. На основе изучения динамики /з-гликозидазной, полифе-нолоксидазной и пероксидазной активностей по фазам вегетации полыни показано, что максимальная их активность проявляется в фазы бутонизации и цветения. Этим подтверждено наличие коррелятивных связей между ферментативной активностью и максимальным накоплением фенольных соединений.

5. Осуществлено в условиях in vitro катаболическое превращение фенольных соединений ферментными препаратами из полыней. Под действием £ -гликозидаз происходит гидролиз рутина с образованием кверцетина и рамнозы. Под действием пероксидазы происходит окисление кверцетина с образованием 8 соединений, среди которых идентифицированы 2,3,5,7,3*,4'-гексаоксифлава-нон, флороглюцин, флороглюцинкарбоновая и протокатеховая кислоты.

6. Для целей биотехнологии разработаны методы стабилизации пероксидазы путем иммобилизации на вгск-сефарозе, биогеле Р-300 с сохранением фенолрасщепляющей активности.

При использовании биоспецифической хроматографии и высокочувствительных иммунохимических методов получен комплекс BrCN -сефароза - антитела - пероксидаза. Иммуносорбент позволяет проводить иммобилизацию пероксидазы с высокой степенью очистки, сохранением нативной структуры и высокой стабильностью.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Изучение ферментов и ферментативных комплексов обмена фенольных соединений имеет большое теоретическое и практическое значение. Оно поможет определить пути превращения этих важных соединений и откроет перспективы для их применения в народном хозяйстве. В результате проведенных исследований показано, что высшие (представители рода Artemisia) И споровые (Aspergillus oryzae) растения, обладают высокоэффективным ферментативным комплексом, способным гидролизовать и окислять многие фенольные соединения и могут служить источниками для получения фер -ментных препаратов. В состав этого ферментативного комплекса входит группа ферментов р -гликозидаз, полифенолоксидаз и пероксидаз. Выяснены некоторые молекулярные механизмы регуляции этих ферментов. Понимание этих механизмов должно представлять большой интерес для прикладной энзимологии, для разработки рекомендаций по применению их в медицине, сельском хозяйстве и промышленности.

В народном хозяйстве пока применяются лишь некоторые ферменты - особенно такие, как протеазы и амилазы. В то же время применение других ферментов ограничено, это объясняется недостаточностью исследований по прикладной энзимологии, отсутствием удобных и эффективных способов очистки ферментов и нехваткой разработок по технологии их применения. Поэтому выделение ферментов из новых объектов представляет трудную задачу. В связи с этим проведена работа по разработке оптимальных условий для выделения и очистки J3 -гликозидаз, полифенолоксидаз и пероксидаз из высших и споровых растений.

В ходе исследования нами были разработаны схемы для выделения высокоочищенных препаратов этих ферментов. Показано, что их активность достаточно, высока во всех органах, поэтому корни, стебли, листья и соцветия в равной степени могут быть использованы для выделения ферментов.

С помощью гель-хроматографии, ионнообменной хроматографии и изоэлектрофокусирования показано наличие у полыней трех фракций р -гликозидаз, различающихся между собой молекулярной мае -сой, изоэлектрическими точками и соотношением р -галактозидаз-ной и р -глюкозидазной активностей. Эти данные позволяют предполагать о существовании в полынях системы р -гликозидаз с перекрывающейся активностью.

Полифенолоксидаза полыни представлена множественными молекулярными формами, причем к фазам цветения и плодоношения число этих молекулярных форм уменьшается. Такая же закономерность наблюдается и в активности полифенолоксидаз в процессе развития растения: наиболее высокая активность фермента была в фазе бутонизации. Определение молекулярной массы полифенолоксидазы с помощью хроматографии на сефадексе G" -150 показало, что она близка к 40000. Изоэлектрофокусировение в градиенте сахарозы препаратов полифенолоксидаз установило, что изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде (рН 5,5).

Пероксидазный комплекс полыней представлен кислыми и щелочными белками. Множественные молекулярные формы пероксидазы фокусировались в кислой (рН 4,0-4,93) и щелочных (рН 7,21-8,0; 9,02-10,0) средах. Определен оптимум рН, равный 5,2. Фермент термостабилен, повышение температуры до 80° приводит к потере только 70% исходной активности, обладает широкой субстратной специфичностью. Методами тонкослойной и колоночной гель-хроматографии определена молекулярная масса фермента, равная 36000.

Изучен аминокислотный состав наиболее активной формы пероксидазы полыни. В отличие от пероксидазы хрена она содержит больше серина, аланина, глицина, метионина и фенилаланина.

Установлено, что на состав продуктов окисления флавоноидов оказывают сильно влияние условия реакции: количество субстрата, содержание перекиси водорода, температура, количество ферментного препарата и т.д. Поэтому для проведения реакции в контролируемых условиях необходимо проводить это окисление солстабиль-ными ферментами. Проведена работа по увеличению стабильности пероксидазы путем иммобилизации ее на нерастворимых носителях. Иммобилизация фермента позволяет достичь высокой степени очистки, сохранить нативную структуру его активного центра, проводить расщепление фенольных соединений в контролируемых условиях и использовать колонку с ферментом многократно.

Наряду с изучением физико-химических свойств мы исследовали способность ферментных препаратов расщеплять фенольные соединения in vitro . Субстратами гликозидазного действия служили растворы рутина, пероксидазного - кверцетина, флороглюцина, протокатеховой и кофейной кислот. На основании идентификации продуктов окисления и сопоставления их с литературными данными, нами предлагается схема расщеплений рутина (рис. 73).

Рутин гидролизуется р -гликозидазами до агликона кверцетина и сахарного остатка, затем идет окисление кверцетина, которое катализируется пероксидазой. Сначала образуется нестойкое окрашенное соединение (предполагается фермент - субстратный комплекс), затем 2,3,3,7,3',4*-гексаоксифлаванон, распад которого приводит к простым фенольным соединениям: флороглюцинкар-боновой и протокатеховой кислотам. Флороглюцин образуется из флороглюцинкарбоновой кислоты. Эта схема служит подтверждением он

Л ,он

Y} Ps J к) РУТМН он О

1 он t 1 || ,он

О он ,0. J X) КВЕРЦЕ.ТИН

О чон J окрашенный комплекс

Ф/10РОЫЮЦМНКАРБО-HOBAfl К-ТА

Т ^ 2,3,5,7,3,4'- ГЕКСАОКСМФАЛВАНОН

ОН

ФИОРОГ/1ЮЦИН ноос'

ПРОТОКАТЕХОВАЯ К-ТА

Рис. 75. Схема расщепления рутина ферментами полыни. схемы, впервые предложенной D.westiake е.а., (1959) для плесневых грибов и М.Н.Запрометовым и др. (1977) для володушки. Проведено окисление кофейной кислоты растворимой и иммобилизованной пероксидазой. Исследование продуктов деградации кофейной кислоты иммобилизованной пероксидазой показало возможность получения промежуточных продуктов реакции, глубина превращения которых зависит от времени их контакта с ферментом.

Полученные результаты могут быть использованы в решении многих практических, в том числе народнохозяйственных задач. Установление того, что полыни обладают чрезвычайно активным ферментативных комплексом, расщепляющим фенольные соединения, позволяет рекомендовать эти растения в качестве источника для получения ряда ценных и дефицитных ферментов. Разработанные в ходе исследования схемы выделения и очистки ферментов катаболизма фенольных соединений могут служить основой для разработки способов промышленного получения ферментов. Раздел диссертации,посвященный разработке эффективных способов иммобилизации пероксидазы полыней с сохранением ее фенолрасщепляющей активности, открывает перспективу использования ферментов в биотехнологии. Разработанные способы иммобилизации в стабилизации пероксидазы могут применяться для других иммобилизованных ферментов. Проявление антимикробного действия полифенольных соединений из полыней открывает возможность рекомендовать эти соединения для борьбы с возбудителями болезней сельскохозяйственных растений.

Как видим, проведенное исследование касается в основном тех проблем, которые не получили освещения в научной литературе. Опираясь на достигнутое, автор предпринял попытку восполнить имеющийся в науке пробел. Основные выводы и положения диссертации позволяют, на наш взгляд, обогатить научные представления о ферментах и ферментативных комплексах обмена фенольных соединений, углубить данные об их метаболизме и имеют определенный выход в практику решения народнохозяйственных задач. Все это позволяет сделать вывод, что в диссертации дано теоретическое решение крупной научной проблемы, имеющей важное практическое значение.

Библиография Диссертация по биологии, доктора биологических наук, Кунаева, Рауза Минлиахмедовна, Алма-Ата

1. Акулова Е.А., Миронова Г.Д., Мухин Е.Н., Рузиева Р.Х., Мурзаева С.В., Сальникова С.П. Флавоноиды и энергетика изолированных хлоропластов и митохондрий. Докл. АН СССР, 1972, т. 206, № 4, с. 988-991.

2. Алюкина Л.С., Кунаева P.M., Клышев Л.К. Содержание флавоноидов и витамина Р у некоторых дикорастущих представителей флоры Казахстана. Тр. Ин-та ботаники АН КазССР, 1966, т.22, с. 128-138.

3. Алюкина Л.С. Флавоноидоносные и натидоносные растения Казахстана. Алма-Ата: Наука, 1977, 150 с.

4. Амирова М.Н., Бокаева С.С., Бикбулатова Т.Н., Насачева Е.П. Изучение противоопухолевых свойств препаратов из плодовой корки граната. 1У Всесоюзный симпозиум по фенольным соединениям: Тез. докл. Ташкент: ФАН, 1982, секция Ш-1У, с. 5.

5. Баева B.C. Растворимая и иммобилизованная ^ -галактози-даза Curvoiaria inaequalis и гидролиз ею лактозы в молочнойсыворотке: Автореф. Дис. канд. биол. наук. -М., 1980, 26 с.

6. Балтабаева Г.Р., Кунаева P.M. Расщепление рутина грибом Aspergillus oryzae . Тез. Ш Всесоюзного симпозиума по феноль-ным соединениям, Тбилиси. 1976, с. 30-31.

7. Балтабаева Г.Р., Кунаева P.M. Расщепление гесперидина грибом Aspergillus oryzae . Тез. П конференции биохимиков республик Средней Азии и Казахстана. Фрунзе, 1976, с. II5-II6.

8. Балтабаева Г.Р., Кунаева P.M. О расщеплении рутина ферментами гриба Aspergillus oryzae . Известия АН КазССР, серия биологическая, 1977, № 6, с. 9-12.

9. Бандюкова В.А. Применение цветных реакций для обнаружения флавоноидов путем хроматографии на бумаге. Растительные ресурсы, 1965, т.4, вып.4, с. 591-596.

10. Бандюкова В.А. Исследования химии флавоноидных соединений и закономерности их распространения в растениях: Автореф. Дис. . докт. биол. наук,-Пятигорск, 1975. 44 с.

11. Баранов В.И. Влияние ионов меди и железа, кверцетина и рутина на активность ИУК-оксидазы. Физиол. и биохим. культурных растений, Киев, 1980, т. 12, № 4, с. 389-391.

12. Бах А.Н. Собрание трудов по химии и биохимии. М., 1950, 622 с.

13. Бейли Дж. Методы химии белков. М.:Мир, 1965, 284 с.

14. Березин И.В., Кершенгольц Б.М., Угарова Н.Н. Стабильность пероксидазы в растворе, в присутствии альбумина и высокой ионной силы. Докл. АН СССР, 1975, т. 239, № I, с. 227-230.

15. Березин И.В., Мартинек К., Антонов В.К. Иммобилизованные ферменты. М.: МГУ, 1976, т. I, 296 с.

16. Березин И.В., Мартинек К., Антонов В.К. Иммобилизованные ферменты. М.: МГУ, 1976, т. 2, 357 с.

17. Березин И.В., Мартинек К. Основы физической химии ферментативного катализа. М.:Высшая школа, 1977, 279 с.

18. Березин И.В., Мартинек К. Введение в прикладную энзимоло-гию. М.: Изд-во Моск. ун-та, 1982, 384 с.

19. Березовская Н.Н. Физиологическое действие веществ, обладающих Р-витаминной активностью. В кн.: Витаминные ресурсы и их использование. М., 1959, сб.4, с. 85.

20. Березовская Т.П. Некоторые эфирномасличные растения сибирской флоры (морфолого-химические характеристики). В кн.: Некоторые фопросы фармакогнозии дикорастущих и культивируемых растений Сибири. Томск, 1969, с. 19-31.

21. Бзиава P.M. Изучение о-дифенолоксидазы и полифенольных соединений селекционных сортов грузинского чая: Автореф. Дис. . канд. биол. наук.-Тбилиси, 1978, 28 с.

22. Билай В.И. Биологически активные вещества микроскопических грибов и их применение. Киев: Наукова Думка, 1965, 360 сг

23. Бокучава М.А. и др. Об антибиотических свойствах различных видов чая. Биохимия чайн. произв., I960, вып. 8, с. 204206.

24. Бокучава М.А., Скобелева Н.И. Роль и значение полифенольных соединений в некоторых производствах пищевой промышленно -сти. В кн.: Фенольные соединения и их физиологические свойства. Алма-Ата: Наука, 1973, с. 183-188.

25. Бояркин А.Н. Метод количественного определения активности ростовых веществ. В кн.: Методы определения регуляторов роста и гербицидов. М., 1966, с. 13-15.

26. Бузун Г.А., Джемухадзе К.М., Милешко Л.Ф., Гелашвили Н.Н. Применение плиамида при выделении белков и ферментов из растений, богатых фенольными соединениями. В кн.: Методы современной биохимии. М.: Наука, 1975, с. 19-20.

27. Бузун Г.А. К определению молекулярного веса белков электрофорезом в полиакриламидном геле. Прикладная биохимия и микробиология, 1976, т. 12, вып. I, с. 118—121.

28. Бузун Г.А., Джемухадзе К.М., Милешко Л.Ф. О-дифенолокси-даза и катехины на ранних стадиях развития чайного растения. 1У Всесоюзный симпозиум по фенольным соединениям: Тез. докл. Ташкент: ФАН, 1982, секция I, с. 14.

29. Бурачевский И.И., Яровенко В.Л. Ассимиляция аминокислот грибом Aspergillus usari 3758/45 продуцентом амилаз. Прикладная биохимия и микробиология, 1966, т. II, в. 5, с.

30. Валуцкая А.Г., Минаева В.Г. Эколого-морфологические особенности полезных растений дикорастущей флоры Сибири. Новосибирск, 1970, 213 с.

31. Верменичев С.М., Кабиев O.K. О противоопухолевой активности флавоноидов. П Всесоюзный симпозиум по фенольным соединениям: Тез. докл. Алма-Ата, 1970, с. 127-128.

32. Вигоров В.И. Катехины яблок. В сб.: Фенольные соединения и их биологические функции. М., 1968, с. 422.

33. Вильяме М., Фокс Дж. Происхождение и эволюция ферментативного катализа. В кн.: Происхождение жизни и эволюционная биохимия. М.: Наука, 1975, с. 38-44.

34. Вичканова С.А., Горюнова Л.В. Антивирусная активность флавоноидов. В кн.: Фармакология и химиотерапия. М.; Колос, 1971, т. 14, с. 212-216.

35. А.С. 606042 (СССР). Установка для выращивания культуры плесневых грибов /Гавалов И.В., Гуревич С.Л. Опубл. в Б.И., 1958, № 128.

36. Гвоздяк П.И. О гидролизе флавоноидных гликозидов ферментами грибов. Химия природных соединений, Ташкент,1967, № 4.

37. Георгиев Г.Х., Бакаружиева Н.Г., Георгиев Г.И. Активность пероксидазы у растений, занимающих разное филогенетическое положение. Физиология растений, 1977, т. 24, вып. I, с. 97-102.

38. Гильманов М.К., Кунаева P.M., Ауганбаева Р.П. Динамика изоферментов гликозидазы и полифенолоксидазы Aspergillus oryzae в процессах расщепления фенольных соединений: Тез. Ш Всесоюзного симпозиума по фенольным соединениям. Тбилиси, 1976, с. 14.

39. Гильманов М.К., Фурсов О.В., Францев А.П. Методы очистки и изучения ферментов растений. Алма-Ата: Наука, 1981, 91 с.

40. Головкина М.Т. и др. Влияние системы аскорбиновая кислота флавоноиды на протеолиз при ферментации мяса. - В кн.: Тез. докл. ПВВС,секц. 22. Техническая биохимия. Ташкент: ФАН, 1969, с. 21-22.

41. Горяев М.И., Базалицкая B.C., Поляков П.П. Химический состав полыней. Алма-Ата: Наука, 1969, 152 с.

42. Гроздинский A.M., Гроздинский Д.М. Краткий справочник по физиологии растений. Киев, 1964,168 с.

43. Гроздова И.Д., Наградова Н.К. Иммунохимическое исследование Д-глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназы. Биохимия, 1976, т.41, вьиьЗ, с. 531-536.

44. Гумбаридзе Н.П. Превращение хлорогеновой кислоты и кверцетина в листьях айвы. Сообщ. АН ГрузССР, Тбилиси, 1974, 75, № й, с. 709-711.

45. Гусева А.Р., Нестюк М.Н. К методике определения флавоно-вых веществ в растений. Биохимия, 1953, т.18, вып. 4, с. 480483.

46. Девдариани Д.Г., Ревшивили Т.О., Пруидзе М.Р. Исследование некоторых комплксных соединений чая. 1У Всесоюзный симпозиум по фенольным соединениям: Тез. докл., Ташкент:ФАН, 1982, секция Ш-1У, с. 62-63.

47. Детерман Г. Гель-хроматография. -М.: Мир, 1970, 252 с.

48. Диксон М., Уэ66 Э. Ферменты. М.: Мир, 1966, 814 с.

49. Диксон М., Уэ66 Э. Ферменты. М.: Мир, 1982, т.1, 389 с.

50. Диксон М., Уэ66 Э. Ферменты. М.: Мир,, 1982, т. 2, 406 с.

51. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. - М.: Мир, 1982, т. 3, с. 8I3-III7.

52. Дин Р. Процессы распада в клетке. М.: Мир, 1981, 120 с.

53. Дурмишидзе С.В., Угрехелидзе Д.Ш. Усвоение бензола высшими растениями. Сообщения АН ГрузССР, Тбилиси, 1967, № 3.

54. Дурмишидзе С.В., Шалашвили А.Г. Усвоение и превращения кверцетина корнями высших растений. Докл. АН СССР, 1968, т. 181, № 6, с. I489-I49I.

55. Дурмишидзе С.В., Угрехелидзе Д.Ш. Промежуточные продукты ферментативного окисления бензола и фенола. Докл. АН СССР, 1969, т. 184, № I, с. 228-231.

56. Дурмишидзе С.В. Окислительные превращения фенольных соединений в растениях. Тр. П Всесоюзного симпозиума по фенольным соединениям, Алма-Ата: Наука, 1970, с. 8-9.

57. Дурмишидзе С.В., Шалашвили А.Г. Расщепление (+) катехина в корнях растений. Сообщения АН ГрузССР, Тбилиси, 1973, т.71, № I, с. 209-211.

58. Дурмишидзе С.В. Расщепление ароматического кольца некоторых экзогенных соединений в растениях. Тбилиси, 1975, 50 с.

59. Жанаева Т.А., Минаева В.Г., Запрометов М.Н. О продуктах ферментативного расщепления флавонолов. Докл. АН СССР, 1977, т.233, № 4, с. 722-725.

60. Жанаева Т.А. Флавонол-превращающий комплекс володушки ( Bupieurum L. ) и связь его активности с накоплением флавонолов: Автореф. Дис. . канд. биол. наук.-Новосибирск,1977,24с.

61. Жанаева Т.А., Минаева В.Г., Запрометов М.Н. О продуктах ферментативного расщепления флавонолов. Докл. АН СССР, 1977, т. т.233, с. 722-725.

62. Жанаева Т.А., Минаева В.Г., Запрометов М.Н. Флороглюцин-карбоновая кислота как промежуточный продукт расщепления флавонолов в бесклеточных экстрактах из листьев володушки (Bupieu-rum ). Докл. АН СССР, 1978, т. 239, № 2.

63. Жанаева Т.А., Минаева В.Г., Запрометов М.Н. Флавонолрас-щепляющие ферменты володушки золотистой. Физиология и биохимия культурных растений. Киев: Наукова думка, 1980, т. 12, № 6, с. 625-631.

64. Жанаева Т.А., Минаева В.Г., Запрометов М.Н. О ферментах гречихи, расщепляющих кверцетин. 1У Всесоюзный симпозиум по фенольным соединениям: Тез. докл. Ташкент:ФАН, 1982, секция I, с. 31-32.

65. Жданов Ю.А., Кесслер P.M. Ингибирование р -гликозидаз миндаля синтетическими с-гликозидазами. Докл. АН СССР, т. 207, Ш 3, 1972, с. 607-609.

66. Жданов Ю.А., Кесслер P.M., Якубова Н.Р., Шерстнев К.Б. Субстратная специфичность р -глюкозидазы сладкого миндаля. -Биохимия, 1977, т. 42, вып. I, с. 26-33.

67. Жданов Ю.А., Кесслер P.M., Якубова Н.Р. Выделение /з-гликозидаз в полиакриламидном геле с применением синтетических нафтоловых субстратов и различных диазониевых солей. Физиология растений, том 25, вып. 6, 1978, с. I28I-I287.

68. Жданов Ю.А., Кесслер P.M., Колоколова Н.С., Белецкий Ю.Д., Шерстен К.Б. Система р -гликозидаз подсолнечника. Выделение ферментов и изучение их субстратной специфичности. Биохимия, 1980, т. 45, вып. 12, с. 2158-2164.

69. Загоскина Н.В. Образование фенольных соединений в культуре каусной ткани чайного растения: Автореф. Дис. . канд. биол. наук. М., 1980, 22 с.

70. Загустина Н.А., Тихомирова А.С., Рафаловская Т.Я., Янго-лон Т., Грачева А.Ю., Фениксова Р.В. Получение и свойства препаратов /з -галактозидазы из Aiternaria tenuis . Прикладная биохимия и микробиология. 1975, т. II, с. 725-729.

71. Загустина Н.А., Тихомирова А.С. Очистка и свойства /з-галактозидазы из гриба Curvuiaria inaegualis . Биохимия,1976, т. 41, с. I06I-I066.

72. Запрометов М.Н. О дубильных веществах чайного растения. Успехи современной оиологии, 1958, т. 45, вып. 2, с. 200-217.

73. Запрометов М.Н. О способности к расщеплению бензольного кольца у высших растений. Глубокое окисление С"^ катехинов в побегах чая. Докл. АН СССР, 1959, т. 125, вып. 6, с. 13591362.

74. Запрометов М.Н. Биохимия катехинов. М., 1964, 235 с.

75. Запрометов М.Н., Бухлаева В.Я. Превращение С^ катехинов при их введении в растение. Физиология растений, 1967, т.14, вып. 5, с. 804-812.

76. Запрометов М.Н. Достижения и перспективы биохимии фенольных соединений. В кн.: Фенольные соединения и их биологические функции. - М.: Наука, 1968, с. 109-128.

77. Запрометов М.Н., Колонкова С.В. Хлоропласты как место синтеза водорастворимых фенольных соединений в растительной клетке. В кн.: Фенольные соединения и их биологические функции. М., 1968, с. 175-180.

78. Запрометов М.Н., Сарапуу В.Я., Бухлаева В.Я. Применение С^02 для изучения образования и превращения флоридзина и флавонолов в листьях яблони. Физиология растений, 1971, т.18, вып. I, с. 23.

79. Запрометов М.Н. О биосинтезе фенольных соединений. В сб.: Фенольные соединения и их физиологические свойства. Алма-Ата, 1973, с. 7-22.

80. Запрометов М.Н. Биохимические методы в физиологии растений. М.: Наука, 1971, с. 185-207.

81. Запрометов М.Н. Основы биохимии фенольных соединений. М.: Наука, 1974, 212 с.

82. Запрометов М.Н. Метаболизм фенольных соединений в растениях. Биохимия, 1977, т. 42, вып. I, с. 3-20.

83. Запрометов М.Н. Метаболизм фенольных соединений и его регуляция. 1У Всесоюзный симпозиум по фенольным соединениям.: Тез. докл. Ташкент: ФАН, 1982, секция I, с. 27-28.

84. Загустина Н.А. Галактозидаза микроскопических грибов ( Curvularia inaegualis, Alternaria tenuis): Автореф. Дис. . канд. биол. наук. М., 1975, 26 с.

85. Захарова И.С., Ульянова М.С., Бокучава М.А. Еазделение и определение пигментов столовой свеклы. 1У Всесоюзный симпозиум по фенольным соединениям.:Тез. докл. Ташкент: ФАН, 1982, секция I, с. 64.

86. Зейкель М.Н. Выделение и идентификация фенольных соединений в биологических материалах. В кн.: Биохимия фенольных соединений. М.: Мир, 1968, с. 34-69.

87. Иванова Н.Н., Васильева А.В. Ферментативные активности изозимных фракций пероксидазы кормовых бобов. Физиология растений, 1977, т. 24, вып. 2, с. 278-283.

88. Иванова Т.М., Давыдова М.Э., Рубин Б.А. О пероксидазе митохондрий и ее вероятной роли в окислительных процессах. Биохимия, 1966, вып. б, с. II67-II73.

89. Кабиев O.K., Верменичев С.М. Влияние флавоноидов и кума-ринов на метастазы перевиваемых опухолей. В кн.: Тез. докл. П Всесоюзного симпозиума по фенольным соединениям. Алма-Ата: Наука, 1970, с. I30-I3I.

90. Каджая М.П. К вопросу использования новых видов растительных красных красителей в кондитерской промышленности. В кн.: Тез. докл. I теоретической конференции, посвященной 100-летию со дня рождения В.И.Ленина. Тбилиси, 1969, с. 24.

91. Кахниашвили Х.А. Исследование путей превращения фенокси-уксусной и 2,4-дихлорфеноуксусной кислот в растениях: Автореф. Дис. . канд. биол. наук. Тбилиси, 1970, 24 с.

92. Кершенгольц Б.М., Угарова Н.Н., Березин И.В. Стабилизация пероксидазы путем иммобилизации на вгсш-сефарозе. Биоорганическая химия, 1976, т. 2, с. 264-271.

93. Кефели В.И., Турецкая Р.Х. О механизме действия природных ингибиторов роста растений. Успехи современной биологии, 1964, т. 57, вып. I, с. 99-114.

94. Кефели В.И., Турецкая Р.Х. Локализация природных фенольных ингибиторов в клетках листьев ивы. Докл. АН СССР, 1966, т. 170, № 2, с. 472-475.

95. Кефели В.И., Турецкая Р.Х., Коф Э.М. и др. Фенольные соединения и рост растений. В кн.: Фенольные соединения и их биологические функции. М., 1968, с. 41-45.

96. Кефели В.И. Взаимодействие фитогормонов и природных ингибиторов при росте растений. Физиология растений, 1971, т.18, № 3, с. 614-630.

97. Кефели В.И. Природные ингибиторы роста, возможные пути действия. Физиология и биохимия культурных растений. Киев: Наукова думка, 1976, вып. 2, с. I38-I4I.

98. Клышев Л.К., Бандюкова В.А., Алюкина Л.С. Флавоноиды растений. Алма-Ата: Наука, 1978, 219 с.

99. Кожанова О.Н., Аксенова В.А. Некоторые свойства пероксидазы здоровых и зараженных Botrytis cinerea тканей капусты. -Прикладная биохимия и микробиология, 1976, т. 12, № 5, с. 753758.

100. Колесников В.П. Фенольные вещества в биологических окислительно-восстановительных системах. В сб.: Фенольные соединения и их биологические функции. М.: 1968, с. 422.

101. А.С. 643106 (СССР) Способ выращивания плесневых грибов поверхностным методом в процессе перемешивания питательной среды. /Колосков С.П., Лосев Н.А. Опубл. в Б.И., 1959, № 28.

102. Кораблева Н.П., Ладыженская Э.П., Метлицкий Л.В. Механизм действия регуляторов роста фенольной природы в растениях: -Тез. III Всесоюзного симпозиума по фенольным соединениям. Тбилиси. 1976, с. 27.

103. Кочетов Г.А. Практическое руководство по энзимологии. -М.: Высшая школа, 1971, 352 с.

104. Кузнецов В.П. Всемогущие ферменты. М., 1966.

105. Кузовлева О.Б. Методы выделения и электрофоретическое исследование тканевых белков. Методическое письмо. М., I960.

106. Кунаева P.M. Ферментативное расщепление флавоноидов полыни. В кн.: Фенольные соединения и их физиологические свойства. Алма-Ата, 1973, с. 89-93.

107. Кунаева P.M., Балтабаева Г.Р. Ферментативное расщепление фенольных соединений. Алма-Ата:Наука, 1979, 74 с.

108. Кунаева P.M., Балтабаева Г.Р., Ауганбаева Р.П. Роль гидролитических ферментов в расщеплении рутина. П конференция биохимиков республик Средней Азии и Казахстана. Фрунзе, 1976, с. 115.

109. Кунаева P.M., Ауганбаева Р.П. Гидролитические и окислительные ферментативные механизмы расщепления фенольных соединений грибами и высшими растениями.: Тез. Ш Всесоюзного симпозиума по фенольным соединениям. Тбилиси, 1976, с. 28-^29.

110. Куликова А.К., Тихомирова А.С., Фениксова Р.В. Очистка и свойства р -галактозидазы Saccharomyces fragilis . Биохимия, 1972, т. 37, № 2, с. 405-409.

111. Краснюк Н.П., Моргунова Е.А., Вишнякова И.А., Поварова Р.И. Активность дегидрогеназ и оксидаз семян риса различной жизнеспособности. Физиология растений, 1978, т. 23, № I, с. 156-162.

112. Кретович В.Л. Введение в энзимологию. М., 1967, 350 с.

113. Кретович В.Л. Биохимия растений. -М.: Высшая школа,1980, 445 с.

114. Ладонин В.Ф., Пронина Н.Б. Влияние 2,4-Д на оксидазную и пероксидазную активность в листьях ячменя и гороха. Физиология и биохимия культурных растений, Киев:Наукова думка, 1977, т. 9, № 3, с. 249-253.

115. Ларин И.В., Агабанян Ш.М., Работнов Т.А. Кормовые растения сенокосов и пастбищ. М.: Сельхозгиз, 1956, т. 3, 879 с.

116. Лебедева О.В., Угарова Н.Н., Березин И.В. Кинетическое изучение режима окисления орто-дианизидина НрО? в присутствиипероксидазы хрена. Биохимия, 1977, т. 42, вып. 8, с.1372-1379.

117. Ленинджер А. Биохимия. М.: Мир, 1976, 442 с.

118. Летунова Е.В. Выделение и свойства р -галактозидазы ai-ternaria tenuis.; Автореф. Дис. . КЭНД биол. наук. М., 1981, 19 с.

119. Летунова Б.В., Тихомирова А.С., Шиян С.Д., Маркин В.А., Хоролин А.Я., Безбородов A.M. Очистка и свойства р -галактозидазы Alternaria tenuis . БИОХИМИЯ, 1981, т.46, С. 9II-9I9.

120. Литмен Г., Гуд Р. Иммуноглобулины. М.: Мир, 1981, 495 с.

121. Лисицина Р.А., Рахимбаев И.Р. Ауксиноксидазная система Allium longicuspis Regei . В кн.: Фитогормоны - регуляторы роста растений. М.: Наука, 1980, с. I06-II8.

122. Литвиненко В.И., Максютина Н.П. Спектральное исследование флавоноидов, обнаружение свободных фенольных оксигрупп в раз -личных положениях Химия природных соединений, 1965, № 6.

123. Литвиненко В.И. Фенольные соединения рода солодки, их использование и применение. В кн.: Тез. докл. симпозиума по изучению и использованию солодки в народном хозяйстве СССР. Ащ-хабад, 1969, с. 55-56.

124. Литвиненко В.И. Некоторые аспекты технологии фенольных препаратов у растений. 1У Всесоюзный симпозиум по фенольным соединениям.:Тез. докл. Ташкент: ФАН, 1982, секция Ш-1У, с.66.

125. Лобова Т.М., Захарова С.А. Влияние рутина и глютатиона на содержание липидов в тканях при экспериментальном атеросклерозе. В кн.: Тез. докл. 1-го ВБС, вып. II, Л., 1964, с.254.

126. Лукнер М. Вторичный метаболизм у микроорганизмов, растений и животных. М.: Мир, 1979, 548 с.

127. Лушникова Е.В., Федуркина Н.В., Соколова В.В., Кротова

128. Л.И., Мосолов В.В. Получение иммобилизованных ферментов. Биоспецифическая хроматография. -М.: Наука, 1975, с. 5-8.

129. Мазина У.В., Лаанест Л.Э. Катаболические превращения полифенолов в растениях. Физиология и биохимия культурных растений. Киев: Наукова думка, 1980, т. 12, № 3, с. 227-237.

130. Мазина У.В. О месте биосинтеза флавоноидов в общей системе метаболизма растений. Журнал общей биологии, 1980, т.хы, № I, с. 68-79.

131. Мазина У.В. Взаимосвязь образования фенольных соединений с белковым обменом у растений. 1У Всесоюзный симпозиум по фе-нольным соединениям.: Тез. докл. Ташкент: ФАН, 1982, секция I, с. 55-56.

132. Максютина Н.П., Литвиненко В.И. Методы окисления и исследования флавоноидных соединений. В кн.: Фенольные соединения и их биологические функции. М.: Наука, 1968, с. 5-26.

133. Малер Г., Кордес Ю. Основы биологической химии. М.:Мир, 1970, 567 с.

134. Маневич Е.Ф. К вопросу о биохимии госсиполовых пигментов. Тр. Ташкентского ун-та, 1966, т.2, вып. 26, кн1 16, с. 20.

135. Маргна У.В. О месте биосинтеза флавоноидов в общей системе метаболизма растений. Общая биология, 1980, т. 41, й I, с. 68-79.

136. Маргна У.В. Образование флавоноидов в растениях: взаимосвязь с основным обменом, регуляция и биологическое значение: Автореф. Дис. . докт. биол. наук. Тбилиси, 1983, 46 с.

137. Мартинек К., Тольдмахер B.C., Георгиева В.П., Мишин А.А., Смирнов В.Н., Березин И.В. Основные принципы стабилизации ферментов. Докл. АН СССР, 1978, т. 239, № I, с. 227-230.

138. Марх А.Т. Биохимия консервирования плодов и овощей. М.: Пищевая промышленность, 1973, 371 с.

139. Маурер Г. Диск-электрофорез. М.: Мир, 1971, 248 с.

140. Метлицкий Л.В. О защитной роли системы полифенолы поли-фенолоксидаза в явлениях фитоиммунитета. - В кн.: Фенольные соединения и их биологические функции. М.: Наука, 1968, с. 290295.

141. Метлицкий Л.В., Озерецковская О.Л., Вульфсон Н.С., Васюко-ва Н.И., Чалова Л.И., Давыдова М.А. Обнаружение, биологическая активность и химическая природа нового фитоалексина любимина. - В кн.: Иммунитет и покой растений. М.: 1972, с. 3-30.

142. Метлицкий Л.В. Фитоиммунитет. Молекулярные механизмы. -(3-е Баховское чтение, 17.03.1975), М.: Наука, 1976, 51 с.

143. Мийдла X., Мардистэ М. Фенольные соединения яблок в период листопада. В кн.: Фенольные соединения и их биологические функции. М., 1968, с. 422.

144. Минаева В.Г., Волхонская Т.А. Изучение флавоноидов рода Bupieurum l.b связи с их биологической ролью в растении. В сб.: Фенольные соединения и их биологические функции. М., 1968, с. 422.

145. Минаева В.Г., Запрометов М.Н. О превращении флавонолов в бесклеточных экстрактах репродуктивных органов володушки ( Bupieurum L. ). Докл. АН СССР, 1973, т. 211, № 5, с. I2I3-I2I6.

146. Минаева В.Г. Флавоноиды в онтогенезе растений и их практическое использование. Изд."Наука", Сибирское отделение, 1978, 253 с.

147. Михайлова В.П. Дубильные растения флоры Казахстана и их использование. Алма-Ата, 1968, 325 с.

148. Михайлов М.К. Об энзиматическом окислении табачных полифенолов. Докл. АН СССР, 1973, т. 121, № 3, с. 5II-5I4.

149. Михлин Л.М. Пероксиды и пероксидазы. Химизм медленного окисления. -М.-Л.: Наука, 1948, 218 с.

150. Михлин Л.М. Биологическое окисление. М.: Наука, 1954, 443 с.

151. Михлин Л.М. Развитие учения о биологическом окислении. М.: Наука, 1956, 31 с.

152. Моно X., Шанже Ж., Жакоб Ф.- Успехи современной биологии. 1964, т. 57, 370 с. '

153. Мосолов В.В., Лушникова Е.В. Нерастворимые ферменты, их получение, свойства и применение. Успехи современной химии, 1973, N° 14, с. I46-I7I.

154. Мосс Д. Ферменты. М.: Мир, 1970, 127 с.

155. Мурзаева С.В., Акулова Е.А. О локализации каталазы и пероксидазы в изолированных хлоропластах гороха и их ферментах. -Биохимия, 1975, т. 40, вып. I, с. 166-168.

156. Муронец В.И., Чередникова Г.В., Наградова Н.К. Нековалент-ная иммобилизация глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы на антителах и Fab -фрагментах антител, связанных с сефарозой. Биохимия, 1978, т. 43, с. 1277-1283.

157. Наградова Н.К., Гусева М.К. Выделение и некоторые свойства глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы из скелетных мышц крысы. Биохимия, 1971, т. 36, с. 588-594.

158. Наградова Н.К., Гроздова И.Л., Ливх А.Г. Иммобилизованная Д-глицеральдегид-Зфосфатдегидрогеназа. Биохимия, 1974, т. 39, с. III3-III4.

159. Наградова Н.К., Гроздова И.Д. Применение иммунохимических методов в энзимологии. Биохимия, 1977, т. 42, вып. 7, с. 11551166.

160. Нахмедов Ф.Г., Малыхина Е.С., Соловьева К.В. Антоциано-вые натуральные пищевые красители. 1У Всесоюзный симпозиум по фенольным соединениям.: Тез. докл., Ташкент: ФАН, 1982, секция Ш-1У, с. 69.

161. Нестюк М.И. Изучение количественных и качественных изменений флавоновых веществ в процессе онтогенетического развития некоторых высших растений.: Автореф. Дис. . канд. биол. наук. М., 1958, 23 с.

162. Озерецковская О.Л., Метлицкий Л.В. Фенольные соединения и их роль в устойчивости и патогенезе растений. Тез. Ш Всесоюзного симпозиума по фенольным соединениям. Тбилиси, 1976, с. 37.

163. Опарин А.И. Возникновение жизни на земле. М., 1957.

164. Павелковская Г.П. Исследования флавоноидов у некоторых видов полыни. Автореф. Дис. . канд. биол. наук. Алма-Ата, 1968, 22 с.

165. Пейве Я.В., Иванова П.Н., Дробышева Н.Г. Нитратвосста -навливающая активность растительной пероксидазы. Физиология растений, 1972, т. 19, вып. 2, с. 340-347.

166. Першукова A.M. Полифенольные соединения щавеля тяньшан-ского и влияние марганца на их накопление.: Автореф. Дис. . канд. биол. наук. Челябинск, 1977, 23 с.

167. Петрова О.В., Мишустин П.С. Изоферменты пероксидазы в листьях кукурузы при пониженных температурах. Физиология и биохимия культурных растений, Киев: Наукова думка, 1976, т.8, вып. 2, с. 174-178.

168. Петроченко Е.И., Колесников П.А. Окисление НАД^ субклеточными фракциями с участием пероксидазы и молекулярного кислорода. Биохимия, 1976, т. 31, вып. 6, с. III7-II20.

169. Полевой В.В., Кобыльская Г.В. Влияние хелатов и ауксина на активность пероксидазы и ауксиноксидазы в отрезках колеоп-тилей кукурузы. Вестник Ленингр. ун-та, 1977, № 3, с.ЮЗ-Ш.

170. Попова Н.В. Препараты протеолитических ферментов из поверхности культуры Aspergillus terricoia . Внедрение ферментных препаратов в народное хозяйство. М.: 1961, ч. I, ЦИНТИПИ.

171. Попова Н.В. Влияние источников азотного питания на биосинтез протеолитических ферментов. Прикладная биохимия и микробиология. 1965, т.1, N?5, с. 481.

172. Прохорчик Р.А. О фенольных соединениях хлоропластов некоторых растений.: Тез. Ш Всесоюзного симпозиума по фенольным соединениям. Тбилиси, 1976, с. 41.

173. Процко Р.Ф. Взаимосвязь между накоплением фенольных соединений и темпами роста растений.: Тез. Ш Всесоюзного симпозиума по фенольным соединениям. Тбилиси, 1976, с. 41.

174. Пруидзе Г.Н., Григорашвили Г.З., Чачуа Л.Ш., Тохадзе М.В. Очистка и свойства пероксидазы чайного листа. Биохимия,1976, 41, 10, с. I8I9-I828.

175. Пруидзе Г.Н., Запрометов М.Н., Дурмишидзе С.В., Кинцураш-вили Д.Ф. Гидроксилирующая активность фенолазы листьев виноградной лозы. 1У Всесоюзный симпозиум по фенольным соединениям: Тез. докл. Ташкент:ФАН, 1982, секция I, с. 86-87.

176. Путинцева М.Г. и др. Антимикробное действие антоциановых пигментов на стафилококки. В кн.: Сборник аспирантских работ Казанского университета. Биология. Казань: Изд-во КазГУ, 1971, с. 91-94.

177. Радионова П.Л., Румянцева Г.П., Тиунова П.А., Мартинович Л.И., Бахтадзе Л.Н. р -глюкозида за из гриба Geotrichium candi-dum. Биохимия, 1977, вып. I, т. 42.

178. Рангелов Б. Физиология виноградной лозы. I симпозиум. Варна. София, 1971.

179. Рид Дж. Ферменты в пищевой промышленности. М.:Мир, 1971,415 с.

180. Розум Л.В., Сидорова Т.М., Чигрин В.В. Гликозидазная активность листьев пшеницы и устойчивость к ржавчине. Физиология растений, том 30, вып. 2, 1983, с. 384-388.

181. Рощин Ю.В., Геращенко Т.И. О противовоспалительной активности некоторых флавоноидов. В кн.: Вопросы фармации Дальнего Востока. Вып. I, Хабаровск, 1973, с. 134-135.

182. Рубин Б.А., Воронков Л.А., Капустина Г.И. Об участии пероксидазы в окислительных превращениях НАДФН. Биохимия, 1968, т. 33, вып. I, с. I21-123.

183. Рубин Б.А., Ладыгина М.К. Физиология и биохимия дыхания растений. М.: Московок, ун-т, 1974, 580 с.

184. Рубин Б.А., Ладыгина М.Е. Физиология и биохимия дыхания растений. М.: Изд. Московск. ун-та, 1974, 580 с.

185. Рубин Б.А., Ладыгина М.Е., Аксенова В.А. Биохимические механизмы иммунитета растений. В сб.: Функциональня биохимия клеточных структур. -М.: Наука, 1976, с. 349.

186. Ряховская Т.В. Содержание флавоноидов у некоторых видов полыней подрода Dracuncuius .: Автореф. Дис. . канд. биол. наук. Алма-Ата, 1973, 21 с.

187. Ряховская Т.В., Алюкина Л.С. Флавоноидные компоненты полыни метельчатой. В кн.: Фенольные соединения и их физиоло-гическией свойства. - Алма-Ата: Наука, 1973, с. 76-79.

188. Сарапуу Л.П., Кефели В.И. Фенольные соединения и рост растений. В кн.: Фенольные соединения и их биологические функции. М., 1968, с. 422.

189. Сафонов В., Сафонова Н. Анализ белков растений методом вертикального микроэлектрофореза в полиакриламидном геле. Физиология растений, 1969, 16, с. 350.

190. Саундерс Б.К. Пероксидаза и каталазы. В кн.: Неорганическая биохимия. М.: Мир, 1978, с. 434-470.

191. Севостьянова Е.В., Зеленова И.В., Хавкин Э.Е. Кислые фосфаты и гликозидазы в растениях и зрелых клетках корня, колеоп-тиля и щитка проростков кукурузы. Физиология растений, 1975, т.22, в. I, с. 84-90.

192. Сергеева А.А., Мочалкин А.И. Свободнорадикальные состояния тканей картофеля при поражении грибом phytophtora infes-tans.: Тез. П Всесоюзного симпозиума по фенольным соединениям. Алма-Ата, 1970, с. 107.

193. Скорикова Ю.Г. Развитие технологии хранения, переработки плодов и овощей в проблеме повышения качества консервов: Авто-реф. Дис. . докт. техн. наук. Одесса, 1978, 46 с.

194. Скрябин Г.К., Головлева Л.А. Использование микроорганизмов в органическом синтезе. М.: Наука, 1976, 333 с.

195. Соколова В.Е. Роль некоторых фенольных соединений в защитной реакции против фитопатогенных микроорганизмов. В кн.: Фенольные соединения и их биологические функции. М., 1968, с.269.

196. Старн И. Экстракция хелатов. М.: Мир, 1966, 279 с.

197. Стом Д.И. Фитотоксичность и механизм детоксикации фенолов водными растениями: Автореф. Дис. . докт. биол. наук. Киев, 1982, 48 с.

198. Стуруа З.М. Разраиотка технологии приготовления столовых вин типа кахетинского в Крыму: Автореф. Дис. . канд. техн. наук. М., 1973, 23 с.

199. Сценн-Д'ердьи А. Об окислительной системе пероксидазных растений. Биохимия, 1937, М., т.2, вып. 2, с. 152-153.

200. Тибата и др. Фиксированные ферменты и их промышленное использование. Хёмен, 1978, т.16, № 8, с. 499-512.

201. Тихомирова А.С., Куликова А.К., Фениксова Р.В. Изучениеусловий биосинтеза Р -галактозидазы Saccharomyces fragilis. -Микробиологическая наука, 1972, т. 41, с. 236-240.

202. Тихомирова А.С., Загустина Н.А., Максимова В.П. Оптимизация среды для биосинтеза р -галактозидазы Aiternaria tenuis e- Прикладная биохимия и микробиология, 1974, т. 10, с. 501-507.

203. Тихомирова А.С.,Куликова А.К., Фениксова Р.В. Образование р -галактозидазы в культурах грибов и бактерий. Микроби-ол. наука, 1974, т. 63, с. 257-260.

204. Тихомирова А.С., Загустина Н.А., Фениксова Р.В. О факторах, ВЛИЯЮЩИХ на биосинтез р -галактозидазы Aiternaria tenuis.- Микробиологическая наука, 1975, т. 4, с. 28-32.

205. Тихомирова А.С., Загустина Н.А. Получение и свойства ферментных препаратов р -галактозидазы ИЗ Curvularia inaegualis.- Прикладная биохимия и микробиология, 1976, т. 12, с. 221-226.

206. Тихомирова А.С. р -Галактозидазы микромицетов и перспективы их применения: Автореф. Дис. . докт. биол. наук. М.,1981, 52 с.

207. Туркова Я., Мелоун Б., Мотл 0., Новотный Л., Комере Р., Крейги М., Прохазка 3., Прусик 3., Микеш 0. Лабораторное руководство по хроматографическим и смежным методам. М.: Мир,1982, ч. П., 381 с.

208. Угарова Н.Н., Кершенгольц Б.М. Тез. докл. I Всесоюзного симпозиума по иммобилизованным ферментам. Таллин, 1974, с. 31.

209. Угарова Н.Н., Лебедева О.В. Структура и функции пероксидазы из хрена. Биохимия, 1978, т. 43, с. I73I-I742.

210. Угарова Н.Н. Кинетические закономерности катализа пероксидазой и Люциферазой и проблемы использования этих ферментов для определения микроколичеств веществ: Автореф. Дис. . докт. хим. наук, М., 1982, 39 с.

211. Угрехелидзе Л.Ш., Цевелидзе Д.Ш. Влияние простых фенолов на активность индолилуксусной кислоты. Сообщ. АН ГрузССР,1970, т. 60, № 3, с. 706-708.

212. Угрехелидзе Л.Ш. Метаболизм экзогенных алканов и ароматических углеводородов в растениях: Автореф. Дис. . докт. биол. наук. Тбилиси, 1974, 45 с.

213. Фельдман А.Л., Гусар З.Д., Марх А.Г. Флавонолы и п-кума-ровая кислота в различных тканях репчатого лука. Физиология и биохимия культурных растений. Киев: Наукова думка, 1978, т. 10, № 3, с. 302-304.

214. Фениксова Р.В. Получение концентрированных ферментных препаратов. М., I960.

215. Фениксова Р.В., Тихомирова А.С., Куликова А.К., Кузнецова В.Д. Образование р -галактозидазы различными микроорганизмами. Микробиологическая наука, 1968, т. 37, с. 988-992.

216. Фениксова Р.В. Гидролитические ферменты микроорганизмов и их применение в народном хозяйстве. М., 1972, 36 с.

217. Флора Казахстана. Алма-Ата: Наука, 1966, т. 9, 95 с.

218. Фрайфелдер Д. Физическая биохимия. М.: Мир, 1980, 582 с.

219. Фридман Ш.А. и др. Применение натуральных красителей в пищевой промышленности. Труды Ин-та пищевой промышленности,1971, т. I, с. 159-165.

220. Хаджай Я.И. Фармакологическое исследование природных флавоноидов, фурокумаринов и кумаринов: Автореф. Дис. . канд. биол. наук. Харьков, 1969, 24 с.

221. Харборн Дж. Биохимия фенольных соединений. М.: Мир, 1968, 450 с.

222. Хейнару Э.Х. О свойствах О-дифенолоксидазы в растениях. Тез. Ш Всесоюзного симпозиума по фенольным соединениям.1. Тбилиси, 1976, с. 55.

223. Церетели А.К., Куликова А.К., Шиян С.Р., Тихомирова А.С. Очистка внутриклеточной /3-галактозидазы Saccharomyces fragi-lis . Прикладная биохимия и микробиология, 1980, т. 16, с. 902-907.

224. Чеботарев Д.Ф., Маньковский Н.Б. Справочник по гериантрии. М.: Медицина, 1973, 107 с.

225. Чиркова Г.В., Соколовская Е.Л. К вопросу о причинах возрастания активности пероксидазы в корнях растений в условиях ограниченой аэрации. Вестник Ленингр. ун-та, 1976, № 121, с. 123-129.

226. Чкаников Д.Н., Тарабин Г.А., Шабанова A.M., Константинов П.Ф. Локализация р -глюкозидазы в клетках высших растений. -Физиология растений. 1969, т. 16, с. 322-325.

227. Чрикишвилли Л.И. Некоторые пути детоксикации бензола, фенола и бензойной кислоты в однолетних растениях: Автореф. Дис. . канд. биол. наук. Тбилиси, 1978, 26 с.

228. Чумбалов Т.К., Киль Т.А. Исследование химического состава дубильного корня берлика ( Statice gmelini Willd. ). Флавоно-вые красители. - Изв. высш учеб. завед. Химия и химическая технология, 1962, № 3, с. 150-154.

229. Чумбалов Т.К. О Р-витаминной активности препаратов из веточек эфедры хвощевой, корней щавеля конского, ревеня татарского, тарана дубильного. Растительные ресурсы, 1966, т. 2, вып. 2, с. 213.

230. Шамрай Е.Ф. О механизме взаимодействия витаминов С, Р (полифенолов) и Bj Украинский биохимический журнал, 1970, т.42, №2, с. 265-269.

231. Шеремет И.П. 2-Фенилбензо- -пироны чистеца однолетнего:- 265

232. Автореф. Дис. . канд. хим. наук. Харьков, 1973, 33 с.

233. Шипилова С.В. О внутриклеточной локализации биосинтеза фенольных соединений: Автореф. Дис. . канд. биол. наук. М., 1980, 23 с.

234. Эмануэль Н.М. Пути возможного увеличения продолжительности жизни. Успехи современной биологии, 1973, т. 75, вып. I, с. 149-153.

235. Яковлев Б.В., Алешин Е.П., Молоков Л.Г. Изменение активности некоторых оксидаз в различных органах риса в онтогенезе. Физиология растений, 1975, 22, вып. 6, с. I2I8-I225.

236. Abrumovitz A.S., Massey V. Interaction of phenols with old yellow enzyme. Physical evidence for charge transfer complex. J.Biol.Chem., 1976, v.251, № 17, p.5327-5336.

237. Alvarez M.R., King D.O. Peroxidase localisation activity and isozyme patterns in the developing seedlings of vanda (Or-chidaceaey. Amer.J.Bot., 1969, v.56, №2, p.180-186.

238. Antoine B. Synthetic acrilic gel a new medium for the study of immune precipitates. 1962, Science, 138.

239. Andrews P. Molekular sieve chromatography applied to mole—; cular size and weight estimation. Lab.Practice, 1967, 16, p.851.

240. Arnison P.G., Boll W.G. The effect of 2,4-D and kinetin on the morphology. Growth and cytochemistry of peroxidase of cotyledon cell suspension cultures of bush bean (Phaseolus vulgaris). Can. J.Bot., 1976, v. 54, №16, p.1847-1856.

241. Ashok K., Grover, D.David Macmurchie and Robert I.Cushley. Studies on almond emulsin £-D-glucosidase. I. Isolation and characterization of a bifunctional isozyme. Biochemica-et Bio-physica Acta. 1977, 482, p.98-108.

242. Bakardjieva N., Demirevska-Kepova К., Emanoulov E. Immunological characteristics of peroxidase of peas sproutsandso-ots. Докл. Болг. АНД974, т. 27, №12, p.1711-1714.

243. Barz W., Mohr P., Teufel E. Katabolismus von 4',6-dihyd-roxyauzone in pflanzlichen Zellsuspensionkulturen. Phytochem.,1974, v.13, p.1785-1787.

244. Barz W., Hosel W. Metabolism and degradation of fenolic compounds in plants. In.: Recent advances in phitochemistry. - Biochemistry of plant phenolics, 1979, v.12, p.339-369.

245. Belstains. Handbuch der organischen Chemie. 1927, Bd.10, 438 p.

246. Beretz A., Anton R., Stoclet J.C. Plavonoid compounds are potent inhibitors of ciclic AMP phosphodiesterase (X). -Experientiz, 1978, v. 34, №8, p.1054-1055.

247. Berlin J., Barz W. Stoffwechsel von Isoflavonen und Cumo-stanen in Zell- und Callussuspensionskulturen von Physeolus aureus Roxb. Planta (Berl.), 1971, 98, p.300-314.

248. Boudet A.M. Intracellular location of phenolic compounds biosynthesis. XII International Botanical Congress 3-7 July,1975.

249. B8hm C.k. Die Plavonoide. Die antioxygene Wirkung der Plavonoide und das Vitamin C. Arzneimittel-Porsch, I960, Bd. 10, H.l, S.54-58.

250. Bradford B.O., Egbert H.W. Electrical stimulation and its effects on indoleacetic acid and peroxidase lavels in tomato plants (Lycopersicon esculentum). J.Exptl.Bot., 1977, v.28, №103, p.338-344.

251. Brinkman P.G., Sminia T. Histochemical localisation of catalase in peroxisomes and of peroxidase in cell walls and

252. Goldi bodies of cell in differentiating of potato tuber tissue. Ztsch. Pflanzenphysiol., 1977, Bd.84, №5, p.407-412.

253. Bung Zun A., Cstirner F. tfb er Catechin-Dimere der Eichen-rinde. 2. Mitt. Arch.Pharm., 1973,B.326,H.I, p.6-17.

254. Celia A. Mail-molecular sieves and their use in separations of biological materials. Lab.Practice, 1967, 16, p.863.

255. Chambost M., Fovard K., Cattaneo S. Purification et pro-prietes di une. -ampylase endocellulare di Escherichia coli. -Bull.Soc.Chim.Biol., 1967, v.49, p.1231.

256. Christifer B. Stabilization and modification of enzyme for industrial use. Biochem.Soc.Trans., 1983, 11, №l,p.l3-14.

257. Clarke J., Shannon L.M. The isolation and characterisation of the glycopeptides from HRP isoenzyme C. Biochim., Bio-phys. Acta, 1976, v.427, №2, p.428-442.

258. Conchie I., Gelman A., bevvy G. Inhibition of Glucosida-ses by Aldonolactones of Corresponding Configuration. Biochem. J., 1968, 106, p.135-140.

259. Conroy J.M., Marrucci A.A. Immunochemical studies of horse-radish peroxidase. Factors effecting the inhybition of enzyme activity by specific antibody. Immu nochem., 1976, v.13, p.539-603.

260. Davis B.J. Anil. N.Y.Acad.Sci., 1969, v.121, 404-427.

261. Delincee H., Radola B.J. Determination of isoelectric points in thin-layer isoelectric focusing: the importance of attaining the steady state and the role of COg interference. -Anal.Biochem., 1978, v.90, №2, p.619-623.

262. Dempsey Т., Maycers N.J. Effects of heat in situ on elec-trophoretic patterns of renerva proteins and enzymes in dormant peanuts (Arachis hypogaea b.). J.Agr.Food Chem., 1973,v.21, №3, p.479-482.

263. Deshpande V., Eriksson K., Petterson B. Production, purification and partial characterisation of 1,4- /3-glucosidase enzymes from Sorofrkhum pulverulentum. Eur.J.Biochem., 1978, 90, p.191-198.

264. De Vecchi L., Selligrini S. Peroxidasa activity in mitochondria of Prototheca moriformes. Experientia, 1977, v.33, №2, p.204-206.14

265. Dieterman L.J., Wender S.H. Incorporation of С querce-tin into isopropyl alcohol and acid insoluble fraction of tobacco. Phytochem., 1969, v.8, p.2321-2323.

266. Dolman D., Newell G.A., Thurlow M.D., Dunford H.B. A kinetic study of the reaction of horse-radish peroxidase with hydrogen peroxide. Can.J.Biochem., 1975, v.53, №5,p.495-501.

267. Egawa H., e.a. Ein neues Isoflavon mit fungicider Wirkung aus unreifen Fruchten von Lupinus luteirB. Agr.biol.Chem., 1973, v.37, p.417-421.

268. Esterbauer H., Schwarz E. Aerobic oxidation of p-hydro-quinone by HRP in the presence of a thiol and MnC^* Z. Na-turforsch., 1977, Ed.320, №7-8, p.650-651.

269. Etcheberrigaray I., Vattuone M., Sampietro A. ft -Galacto-sidase from Sugar cane. Phytochem., 1981, v.20, p.39-41.

270. Evans J.J., Alldridge M.A. The distribution of peroxidases in extreme dwarf and normal tomato (Lycopersicon esculen-tum Mill.). -Phytochem., 1965, v.4, №3, p.499-503.

271. Falk Y.E. Porphyrins and metalloporphyrins. Elsebier Amsterdam, 1964, p. 181.

272. Ferguson D.A.J., Phillips A.W., Marucci A.A. Effect ofspecific antibodies on the catalitic activity of L-aspargina-se from Serratia marcescens and Escherichia coli. J.Bacteri-ol., 1975, v. 124, №1, p.424-434.

273. Ferrari P. e.a. Flavoboides of Margyricarpus pinnatus. -Phytochem., 1972, v.II, №8, p.2647.

274. Frotsche H., Grisebach H. Enzymology of flavonoid biosynthesis. XII. International botanical Congress. 1975»

275. Gaspar Т., Wyndacke R., Bouchet M., Ceulemans E. Peroxidase and amilase activities in relation to germination of dor-ment and non-dorment wheat. Physiol.Plant., 1977, v.40, №1, p.11-14.

276. Gelotte. Fractionation of proteins, peptides and amino-acids by gel filtration. In: G ames А.Т., Morris L. New Biochemical Separation. London: Van Nostrand, 1964.

277. Gove J.P., Hoyle M.C. The isoenzymatic simulatory of indo-leacetic acid oxydase to peroxidase in birch and horse-radish. Plant Physiol., 1975, v.56, №5, p.684-687.

278. Grisebach H. In: Chemistry of Natural phenolic Compounds. Ed. by W.D.Ollis, London, 1961, Pergamon Press, p.59.

279. Grisebach H. Enzymologie der Flavonoidbiosynthese. Ber. Dtsch.Bot.Ges., 1975, Bd.88, №1, p.6l-69.

280. Gross G.G., Janse C. Formation of NADH and hydrogen peroxide by cell wall-associated enzymes from Forsythia xylem. -Ztsch. fur Pflanzenphysiol., 1977, Bd.84, №5, S.447-452.

281. Gross G.G. Recent advances in the chemistry and biochemistry of lignin. In: Recent Advances in Phytochemistry, v.12, Biochemistry of plant phenolics. New York - London: Plenum Press, 1979, p.177-220.

282. Grover A.R., Macmurchie D., Cushley R. Studies on Almond emulsin /8 -D-Glucosidase. I. Isolation and Characterization of a bifunctional isozyme. Bioch. et Biophys. Acta, 1977, v.482-p.98-108.

283. Growes W., Davis P., Selles B. Spectrophotometric determination of microgram quantities of protein without nucleic acid interference. Analitical Biochemistry, 1968, v.22, p.195.

284. Haissig B.E., Schipper H.L. Effect of sequestering and reducing agents on stabilisation of plant dehydrogenase activity in crude extracts. Phytochem., 1975, v.14, №2, p.345-349.

285. Hapke H.I. Toxicological studies with Kavaform. Farm. Ed.prat., 1971, v.26, №11, p.692-720.

286. Harboe N., Ingild A. Immunisation, isolation of immunoglobulins, estimation of antibody titre. Ini A manual of quantitative Immunoelectrophoresis. Methods and application. -Oslo - Bergern - Troms, 1973»

287. Harborne I.B. Comparative biochemistry of the flavonoids. L.: Acad.Press, 1967, 383 p.

288. Harborne I.B. Flavonoid sulfates: a new class of sulfur compounds in higher plants. Phytochem.,1975, 14, №5-6, p.1147-1155.

289. Hascke R.H., Friedhoff J.M. Calcium-related properties of horse-radish peroxidase. Biochem.Biophys.Res. Commun., 1978, v.80, №4, p.1039-1042.

290. Hassan H.M., Fridovich X. Regulation of the synthesis of catalase and peroxidase in E.coli. J.Biol.Chem., 1978, v. 253, №18, p.6445-6450.

291. Hattori S., Noguchi I. Microbial degradation of rutin. -Nature, 1959, p. 184.

292. Hedrick J.L., Smith M.J. Size and charge isomer separation and estimation of molecule weights of proteins by disk gel electrophoresis. Arch.Biochem.Biophys., 1968, v.126, p.155-164.

293. Honig Werner, Kula Maria. Selectivity of protein precipitation with polyethylene glycol fractions of various molecular weights. Anal.Biochem., 1976, №1-2, p. 502-512.

294. Hosel W., Barz W. Enzymatic transformation of flavonols with a cell free preparation from Cicer arietinum. Biochem., Biophys.Acta, 1972, v.261, №2, p.294-303.

295. H8sel W., Shaw P., Barz W. ttber den Abban von Flavonolen in pflanslichen Zellsuspension kulturen. Z.Naturforsch.1972,1. Bd. 276, №8, p.946-954.ti

296. Hosel W., Shaw P., Frey G., Barz W. Abbau von Flavonolen hoheren Pflanzen. Hoppe Seylors Zeitschr. Physiol, chemie, 1973, B.354, H.10/11, p.1203.

297. H8sel W., Barz W. @ -Glucosidases from Cicer arietinum L. Purification and properties Of Isof'lavone-7-0-glucoside-Speci-fic /8-Glucosidases. Eur .J.Biochem., 1975, v.57, №2, p.607-616.

298. Hosel W. Ausbilding und Verteilung von Isoflavonon-7-0-/3-glucosid spezifischen p -Glucosidosen in Cicer arietinum. -Plant a medica, 1976, Bd.30, №2, p.97-103.

299. Houwen В., Goudeau A., Dankert J. Isolation of hepati-tus В surface antigen (HBSAg) by affinity chromatography on antibody coated immunoadsorbents. J.Immunol.Methods, 1975, v.8, p.185-194.

300. Hoyle M.C. Indoleacetic acidoxidase: a dual catalitic enzyme? Plant Physiol., 1972, v. 50', №1.

301. Hoyle M.C. High resolution of peroxidase indoleacetic acidoxidase isozymes from horse-radish by isoelectric focusing.- Plant Physiol., 1977, v.60, №5, p.787-793.

302. Hunter R.E. Inactivation of pectic enzyme by polyphenols in cotton seedlings of different ages infected with Rhisocto-nia solani. Physiol. Plant Pathol., 1974, v.4, №2, p.151-152.

303. Hyrayama T., Nagayama H., Matsuda R. Studies on Cellula-ses of a Phytopathagenic Fungus, Puricularia oryzae Cavara. -J.Biochem., 1980, 87, p.1203-1208.1.rahim B.K., Lawson S.G., Towers G.H. Canad.J.Biochem. and Physiol., 1961, 39, p.873.

304. Jansen E.F., Olson A.C. Plant Physiol.,1969, 44, p.786.tt

305. Jeney E., Uri J. Uber die pharmakologischen Wirkungen von Plavonfarbstoffen. Die Pharmazie, 1954, Bd.9, №7, p.553-546.

306. Kamel M.G., Chazy A.M. Peroxidases of Solanum melingena leaves. Phytochem., 1973, v.12, №6, p.1281-1285.

307. Kaneto Makoto, Nihichi Hiraschi, Endo Seiiohi, Sugigata Nabori. Identification of flavones in sikteen compositae species. Agr.Biol.Chem., 1978, v.2, №2, p.475-477.

308. Kenten R.H., Mann P.Y.G. The oxidation of mahganese by plant extracts in the presence of hydrogene peroxide. Biochem.J., 1949, v.45, №225, p.425-434.

309. Kiharu J., Takeshi S., Michimasa X., Tadahiko S. Agr. Biol.Ghem., 1978, v.42, №8, p.1617-1619.

310. Kindl H. Metabolism of aromatic acids in plant organelles. Hoppe-Seilor's Ztschr. Physiol.Chem., 1972, Bd.353, H. 2, PU33-134.

311. Klapper M.H., Hackett D.P. Investigation on the multiple components of commercial horse-radish peroxidase. Biochem. Biophys. Acta, 1965, v.96, p.277-282.

312. Klebanov A.M. Approaches to enzyme stabilisation. Biochem. Soc.Trans., 1983, 11, №1, p.19-20.

313. Krogmann D. A naturally occuring cofactor for photosyn-thetic phosphorilation. Biochem. and Biophys.Res.Commun., 1962, 7, p.46.

314. Kruger J.E. Biochemistry of upharvest sprouting in plant breeding. Cereal Res. Comm., 1976, v.4, №2, p.187-194.

315. Komp M., Hess D. Multiple /3 -galactosidase activities in Petunia hybrida. Separation and Characterization. Phyto-chem., 1981, v.20, №5, p.973-976.

316. Koundal K.R., Siddig E.A., Mehta S.L. Changes in soluble proteins and isoenzymes in rice (Oryza sativa) during fer-mination. Indian J.Exp.Biol., 1977, v.15, №5, p.388-390.

317. Mader M. Die Localisation der Peroxidase-Isoenzygruppe G in der Gell Wand von Tabac Geweben. Planta, 1976, v.131, №1, p.11-15.

318. Maehly A.C. Plant peroxidase. In: Methods in Enzymology. V.II (Golowick S.P., Kaplan N.O., eds.). New Yorks Academic Press, 1955, p.801-807.

319. Macnicol P.K. Peroxidases of the Alasca pea (Pisum sativum L.). Arch.Biochem.Biophys., 1966, v.117, №2, p.347-356.

320. Maitland C. Practical consideration in molecular sieve chromatography. Lab.Practice, 1967, 16, p.847.

321. Mapson L.W., Swain T. Soc.Chem. Ind.(London). Monograph,1961, p.121-133.

322. Marbach I., Mayer M., Maron R. Galactosidases in cultivated and wild peas. Phytochem., 1978, v.17, p.655-657.

323. Marby T.I., Markham K.R., Thomas M.B. The sistematic identification of flavonoids. Springer, 1970, p.268.

324. Marcinowski S., Grisebach H. Enzymology of Lignification. Gell-wall-bound ^-glucosidase for Coniferin from spruce (Pi-cea abies) seedlings. Eur. J.Biochem., 1978, 7, p.37-4-4.

325. Marcinowski S., Palk M., Hammer P.R., Hager В., Grisebach H. Appearence and localization of a ^ -glucosidase hydroly-sing coniferin in Spfcuce (Picea abies) seedlings. Planta, 1979, 144, p.161-165.

326. Marucci A.A. Inhibition of horse-radish peroxidase by specific antisera. Immunochem., 1973, v.10, №4, p.278-280.

327. Meisler M.H. Inhibition of human liver fb -Galactosidases and /5-Glucosidase by N-bromoacetil- /3 -D-galactosylamine. -Bioch. et Biophys. Acta, 1975, v.410, p.347-353.

328. Meudt W.J. Studies on the oxidation of indoleacetic 3-acid oxidase by peroxidase enzymes. Ann.N.Y.Acad.Sci., 1967, v. 144, №1, p.118-128.

329. Monties B. Presense de composes polyphenolique dans les chloroplastes d angio spermes. Bull.soc.frans.physiol.veget., 1969, 15, p. 29.

330. Mountounet H. La polyphenoloxydase de la prune d'ente. Modification de son active au cours de colloboration du pru-neau d'agen. Ann.Technol.Agr., 1976, v.25, №4, p.343-356.

331. Noguchi I., Mori S. Enzymatic degradation of rutin in Fagopyrum vulgare leaves. Arch.Biochem.Biophys., 1969, 132, p.352.

332. Ока Т., Simpson F.I., Krishnamutry N.G. Degradation of rutin by Aspergillus flavus. Canadian Journal of Microbiology, 1972, 8, p.4.

333. Oka Т., Simpson P.I. Degradation of rutin by Aspergillus flavus. Canadian Journal of Microbiology, 1972, 18, №4, p. 493-507.

334. Ornstein L. Disc-elektrophoresis. I. Background and theory. An. New York Acad. 1964, Sci., I, p. 321.

335. Parish R.W. The intracellular location of phenol oxidases, peroxidase and phosphatases in the leaves of Spinach Beet Beta vulgaris). Eur.J.Biochem., 1972, v.31, №3, p.446-455.

336. Pannuswany P.K., Muthusany R., Manavalon P. Amino acid composition and thermal stability of proteins. Int.J.Biol. Macromol., 1982, 4, №3, p. 186-190.

337. Park K.H., Pricker A. Verhalten von Holo, Apo und Coenzym der Peroxidase beim Erhitzen. Ztschr. Lebensmittel Untersuch. Forsch., 1977, Bd.64, №3, S. 167-1350.i»

338. Patschke L., Barz H., Grisebach H. Uber den Einbau von 5,7,4*-trihydroxyflavanon-(2,6,8,10-C^) in Cyanidin und die Isoflavone Biochanin-A and Formononetin. Z.Naturforsch,1964, 19b, №12.

339. Patschke L., Grisebach H. Zur Biogenese der Flavonoid. X. tfber der Zeitpunkt der Hydroxylierung in ring B. Z.Naturforsch, 1965, 20b, p. 1039-Ю42.

340. Patschke L., Grisebach H. Biosynthesis of flavonoids. XVI. Dihydrikaempferol and dihydroquercetin as precursors of kaempferol and quercetin in Pisum sativum. Phytochem., 1968, v.7, № 2, p.235-237.

341. Pedersen M. A brominating and hydroxylating peroxidasefrom the red alga Cystoclonium purpureum. Physiol.Plant., 1976, v.37, №1, p.6-11.

342. Penel C., Darimont E., Greppin H., Gasper T. Role du calcium dans 11 association de peroxidases des membranes de re-cines de Lentille. C.R.Acad.Sci. Paris, 1979, Ser.D, v.289, p.529-539.

343. Pierpoint W.S. Biochem.J., 1966, 98, p.567.

344. Porath I., Plodin P. Gel-filtration a method for desalting and group separation. Nature, 1959, 183, p. 1657.

345. Ravendra P.P., Milton R. Hydroxylation of tyrosine by plant peroxidase and mushroom tyrosinase,nwith and without hydrazine, to retard the oxydation of DOPA. Physiol.Chem. Phys., 1977, v.9, №1, p.85-89.

346. Reigh D.L., Smith E.C. Effect of indole-$acetic acid on the kinetics of HRP catalysed scopoletin oxidation. Experi-entia, 1977, v.33, №11, p.1451-1452.

347. Rhodes M.I.C., Wooltorton L.S.C. The enzymic conversion of hydroxycinnamic acids to p.coumarylquinic and chlorogenic acids in tomato fruits. Phytochem., 1976, v.15, №6, p.947-951.

348. Riddle W.M., Maselis M. Conversion of tryptophan to in-doleacetamide and further conversion ot indoleacetic acid by plant preparations. Plant Physiol., 1965, v.40, №3, p.481-484.

349. Rucker W., Radola B.J. Isoelectric patterns of peroxidase isoenzymes from tobacco tissue cultures. Planta, 1971, Bd. 99, №3, p. 192-198.

350. Runkova L.V., Lis E.K., Tomaszewski M., Anotoszewski R. Function of fenolic substances in the degradation system ofindole-3-acetic acid in strewberries. Physiol.Plant, 1972, v. 14, №1, p.71-81.

351. Sae S.W., Kadoum A.M., Cunnungham B. Purification and some properties of sorghium grain esterase and peroxidase. Phytochem., 1971, v. 10, №1, p.1-8,

352. Sano H. Studies on peroxidase isolated from etiolated Alaska pea seedlings. Biochem.Biophys.Acta, 1971, v.227, №3, p.565-575.

353. Satoshi O.S., Sashitsugu S., Isea M. Calcium binding by horse-radish peroxidase С and the heme environmental structure.- Biochem. Biophys.Res. Commun., 1979, v.90, №2, p.674-678.

354. Saunbers I.A., Clure I.W. The distribution of flavonoids in chloroplasts of twenty-five of species of vascular plants.- Phytochem., 1976, v. 15(5), p.809-810.

355. Saundman G., Hilgenberg W. Der Gehalt an Gallus und Pro-tocatehus Saure in Abheaigigkeit von Entwicklungs zu stand von Phycomyces blakesleanus Bgff. Ztschr. Naturforsch., 1979, Bd. 34, №9, 10, S.747-750.

356. Schreiber T. Degradation of 3-hydroxyflavone by Horse-Radish Peroxidase. Biochem.Biophys.Res.Com., 1975, v.3, №2, p.509-514.

357. Schulka J. Electrophoretic study on peroxidase indoleace-ticacidoxidase, o-diphenoloxidase fractions in extracts from different growth zones of Vicia faba E. roots. Biol.Plant., 1970, v. 12, №3, p. 191-198.

358. Shannon L.M., Kay E., Lew I.I. Peroxidase isozymes from horse-radish roots. I. Isolation and physical properties. J. Biol.Chem., 1966, v.242, p.2470-2475.

359. Sheen S.J., Calver J. Studies on polyphenol content activities and isozymes of polyphenoloxidase and peroxidase during occuring in three tobacco types. Plant Physiol., 1969, v.44, №2, p.199-204.

360. Shifrine, Hunn G. Effect of Alcohols on the Enzymatic Activity and subunit Association of fi -Galactosidase. Arch. Bioch. and Bimphys., 1969, 130, p.530-535.

361. Shimokoriama M. Plavones, chalcono and aurones. In: Chemistry of Plavonoid compounds. Oxford, London, New York, Paris, 1962, p. 286-316.

362. Shinaschi H., Hoguchi H. Relationshipe between peroxidase, IAA-oxidase and polyphenoloxidase. Phytoch., 1975, v.14, №5-6, p.1255-1258.

363. Signoret A., Crouzet J. Activities polyphenoloxidasigue et peroxidasigue du fuit de la tomate (Lycmpersicum esculen-tum) purification et quelques properties. Agr. and Biol. Chem. 1978, v.42, №10, p.1871-1877*

364. Srivastava O.P., Huystee R.B. IAA-oxidase and polyphenol oxidase activities of peanut peroxidase isozymes. Phytoch. 1977, v.16, №10, p.1527-1530.t

365. Srivastava O.P., Huystee R.B. Spectral and molecular properties of peanut peroxidase isoenzyme. Phytochem., 1977, v.16, №11, p.1657-1659.

366. Stafford H.A. The metabolism of aromatic compounds. -Ann.Rev.Plant Physiol., 1974, v.25, p.459-486.

367. Stahman M.A., Spencer A.K., Honold G.R. Crosslinking of proteins in vitro by peroxidase. Biopolymers, 1977, v.16, №6, p.1370-1381.

368. Straus W. Cytochemical observations on the development of antibody-forming cells in poplitial lymph modes by an improved immunoperoxidase method. Histochem., 1977, v.53, №4, p.273-283.

369. Tateoka T.N. Bot.mag. Tokyo, 1970, 83, p.49.

370. Thomas D. Utilisation industrielle de reacteurs a ensy-mes immobilisees Labo-Pharma. Problemes et Techniques, 1978, v.26, №277, p. 532-534.

371. Thorpe Т., Tran Than Van M., Gaspar T. Isoperoxidases in epidermal layers of tobacco and changes during organ formation in vitro. Physiol. Plant., 1978, v.44, №4, p.388-394.

372. Vance C.P., Anderson J.O., Sherwood R.T. Soluble and cell wall peroxidases in reed comaryg grass in relation to di-siase resistance and localized lignin formation. Plant Physiol., 1976, v. 57, №6, p.920-922.

373. Varconyi Z., Azalay L. Absorption spectra of peroxidase solutions. Acta Physiol.Chem.Szeg., 1974, v.20, № 1-2, p.29-34.

374. Varconyi Z., Azalay L. The complexity of the fluorescence of peroxidase. Acta Biochim. Biophys.Acad.Sci.Hung.,1974, v.9, №3, p.255-269.

375. Veibel S., Summer I., Myrbock R. The enzymes. New York, 1950, v.l, p.583.

376. Welinder K.C. Covalent structure of the glucoprotein horse-radish peroxidase (E.G.1.11.1.7). Febs Lett., 1976, v.72, №1, p.19-23.

377. Westlake D.W.S., Talbot G., Blakley E.R. Microbial decomposition of rutin. Canad.J.Microbiol., 1959, v.5, p.621-629.

378. Westlake D.W.S., Simpson F.Y. Degradation of rutin by Aspergillus flavus. Canad.J. of Microbiol., 1961, p.7.

379. Whistance G.E., Threlfall D.R. Biochem.J., 1968, 109,p.482.

380. Widmer F., Leuba J. fi -Galactosidase from Aspergillus niger. Eur.J.Biochem., 1979, v.100, p.559-567.

381. Wiermann R. ttber die besichung zwischen flavonol auf ba-unden Enzymen, einem flavonolunwandelnden Enzym und der Akkumu-lation phenylpropanoiden verbindungen wahrend der Antherent twicklung. Plant a, 1973, №4, 5553-5360.

382. Wong E., Wilson I.M. Products of the peroxidase-cataly-sed oxydation of 4, 2'4'-trihydroxychalcone. Phytochem., 1976, 15, №9, 1325-1332.

383. Wong W.C., Greece T.F. Erwinf salicis in criket but willows peroxidase, polyphenoloxidase, p -glucosidase, pectinoli-tic and cellulalitik enzyme activity in deseased wood. Physiol. • Plant .Patol., 1978, v.12, №3, p.333-347.

384. Wrigley C., Webster H., Selles B. Spectrophotometry estimation of protein presence of ultraviolet absorbing impurities. J.ofChromatography, 1968, 33, 534.

385. Yamamoto Y., Yoshitake M. Proc. lrth Intern. Dairy Congr. Copenhagen, 1961. Copenhagen, 1962, Vol.B, p.395-400.

386. Zimmerman H.J., Rosenstock G. Protein Gehalt, Protein Muster, Peroxidase und Malatdehydrogenase Isoenzymmuster beim Speicherparenchym von Solanum tuberrosum L. nach Vervundung. -Biochem.Physiol.Pflanz., 1976, v.169, №5, p.487-499.