Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Функционирование иммобилизированных на токопроводящих материалах гемсодержащих ферментов

ВАК РФ 03.00.04, Биохимия

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Самалюс, Андрюс Стасевич

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА I. СТРУКТУРА И МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ГЕМСОДЕРВДИХ ФЕРМЕНТОВ И ПЕРЕНОСЧИКОВ ЭЛЕКТРОНОВ (обзор литературных данных)

1.1. Функции гемсодержащих белков

1.2. Цитохромы

1.2.1. Одногемовые цитохромы с .II

1.2.2. Природа окислительно-восстановительного потенциала.

1.2.3. Механизм внутримолекулярного переноса электронов.

1.2.4. Цитохромы с*

1.2.5. Цитохромы Cg.

1.3. Цитохромы в.

1.3.1. Цитохром

§

1.3.2. Цитохром В£.

1.4. Цитохром Р

1.5. Пероксидазы.

1.5.1. Цитохром с пероксидаза.

1.5.2. Пероксидаза из хрена.

1.5.3. Миелопероксидаза.

1.5.4. Хлоропероксидаза.

1.6. Каталазы.

1.7. Цитохром с оксидаза.

1.8. Структура белковых комплексов и механизм переноса электронов в них.

ГЛАВА П. ИЗУЧЕНИЕ ФУНКЦИОНИРОВАНИЙ ИММОБИЛИЗОВАННЫХ НА

Т0К0ПР0В0ДЯЩИХ МАТЕРИАЛАХ ГЕМСОДЕРЖАЩИХ ФЕРМЕНТОВ

2.1. Материалы и методы исследования.

2.1.1. Ферменты

2.1.2. Иммобилизация ферментов на токопрово-дящих матрицах.

2.1.3. Изготовление рабочих электродов.

2.1.4. Электрохимические измерения.

2.1.5. Изготовление биферментных электродов

2.1.6. Методика исследования действия активаторов на биоэлектрокаталитическое восстановление HgO^.

2.1.7. Использованные материалы и аппаратура.

2.2. Электровосстановление перекиси водорода в присутствии гемсодержащих ферментов.

2.2.1. Каталитические свойства иммобилизованной на токопроводящих материалах пероксидазы из хрена.

2.2.2. Каталитические свойства иммобилизованной на графитовых электродах лактопероксидазы.

2.2.3. Функционирование катализ, иммобилизованных на токопроводящих матрицах

2.3.1. Окисление ь-лактата иммобилизованным на токопроводящих органических комплексах цитохром в^.

2.3.2. Окисление L-лактата иммобилизованным на графитовых электродах цитрохромом

2.4. Окислительно-восстановительные превращения цитохрома с на оптически прозрачных электродах

2.5. Свойства иммобилизованной на "органических металлах" пероксидазы в присутствии глюкозо-оксидазы или холестеролоксидазы.

ГЛАВА Ш. МЕХАНИЗМ ФУНКЦИОНИРОВАНИЕ ГЕМСОДЕРЖАЩИХ ФЕРМЕНТОВ

НА ТОКОПРОВОДЯЩИХ МАТРИЦАХ.

3.1. Кинетические закономерности действия гемсодержащих ферментов в иммобилизованном состоянии.

3.1.1. Природа биокаталитического тока.

3.1.2. Лимитирующая стадия биоэлектроката-литического превращения субстратов

3.1.3. Закономерности действия активаторов пероксидазы.ПО

3.1.4. Закономерности действия биферментных систем.ИЗ

3.2. Молекулярный механизм действия гемсодержащих ферментов на интерфазе электрод/электролит

3.2.1. Туннельный механизм переноса электронов между активным центром фермента и токопроводящей матрицой.

3.2.2. Ориентационные факторы в биоэлектро-катализе.

3.2.3. Механизм действия ГОИ.

ВЫВОДЫ.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Функционирование иммобилизированных на токопроводящих материалах гемсодержащих ферментов"

Гемсодержащие белки являются важнейшими молекулярными компонентами митохондриального дыхания, фотосинтеза и пероксидаз-ного катаболизма. Электрон-транспортные процессы с участием этих белков широко исследованы спектрофотометрическими и потен-циометрическими методами. На основе этих исследований получены кинетические и термодинамические характеристики закономерностей переноса электронов в разных метаболических системах в гомогенной среде. Однако большинство гемсодержащих белков не реагируют в цитоплазме, а перенос электронов осуществляется на границе мембрана/цитоплазма, где напряженность электрического поля дос

7 8 тигает 10-10 В/м и имеет место локальное изменение рН. Кроме того, переносчики электронов, образующие электрон-транспортные цепи, функционируют не изолировано, а объединены в комплексы с достаточно строгим составом и структурой. Расположенные в фос-фолипидной мембране, они обеспечивают как векторность процессов электронного транспорта, так и их высокую эффективность. Поэтому очевидным является, что молекулярные механизмы переноса электронов, протекающего в фосфолипидных мембранах, могут быть выяснены лишь путем исследования этих процессов на интерфазе.

Один из путей создания модельных систем, содержащих функционирующие на интерфазе белки, состоит в иммобилизации этих белков на токопроводящих материалах и изучении их функционирования электрохимическими методами. Эти методы, обладая существенными преимуществами перед другими физикохимическими методами исследования, а именно, высокой чувствительностью, малым объемом растворов и возможностью изучения в оптически непрозрачных средах, позволяют исследовать белки на интерфазе, которую можно организовать подобно границе раздела фаз фосфолипидная мембрана/цитоплазма.

Цель настоящей работы заключалась в изучении реакций переноса электронов с участием иммобилизованных на токопроводящих материалах гемсодержащих ферментов.

Задачи:

1) иммобилизация гемсодержащих ферментов - пероксидазы, лактопероксидазы, цитохрома в^ и катализ на токопроводящих материалах;

2) изучение кинетических закономерностей действия биоэлек-трокаталитических систем окисления лактата и восстановления перекиси водорода на основе цитохрома в^ и пероксидаз;

3) изучение влияния состояния интерфазы на эффективность биоэлектрокаталитических процессов.

В работе цроведена иммобилизация пероксидазы, лактопероксидазы, цитохрома В£ и катализ на токопроводящих материалах путем необратимой адсорбции.

Впервые изучены каталитические свойства пероксидазы из хрена, иммобилизованной на токопроводящих органических комплексах. Показано, что биоэлектрокаталитическое восстановление перекиси водорода начинается при потенциалах электрода на 0,55 В более положительных, чем в отсутствие фермента.

Впервые осуществлен прямой обмен электронов между активным центром лактопероксидазы и графитовым электродом.

Впервые исследована кинетика генерации биокаталитического тока при адсорбции пероксидазы и цитохрома Bg на токопроводящих матрицах. Показано, что процесс протекает по первому порядку. Константа скорости процесса зависит от концентрации белка в степени 0,32-0,44 и 0,18 для пероксидазы и цитохрома В£, соответственно. При совместной адсорбции фермента и иенртного белка скорость процесса зависит от общей концентрации белка в растворе.

Впервые исследовано влияние состояния интерфазы для переноса электронов с участием гемсодержащих ферментов. Показано, что изменение поверхностного состояния токопроводящей матрицы путем модификации липидами или редокс неактивными полимерами, путем изменения рН раствора и потенциала электрода, влияет на эффективность биоэлектрокаталитических процессов. Восстановление активных центров пероксидазы и лактопероксидазы в 1,38 и 1,33 раза медленнее на монослоем холестерина покрытых графитовых электродах. Рассчитанное расстояние между активным центром и токопроводящей матрицой равно 0,76 и 0,85 нм для пероксидазы и лактопероксидазы, соответственно.

Впервые выявлена роль электростатических взаимодействий между ферментом и токопроводящей матрицой для достижения оптимальной ориентации белковых глобул в интерфазе. Показано, что модификация поверхности электродов полиэтиленимином, -метил-поливинилпиридином или лизолецитином увеличивает эффективность окисления -лактата в присутствии цитохрома в^ в 3,2-32 раза, а скорость генерации биокаталитического тока цри адсорбции фермента - в 2,67 раза, что обусловлено уменьшением расстояния переноса электронов с 1,77 до 1,61 нм.

В работе впервые обнаружено ускорение биоэлектрокаталити-ческого восстановления перекиси водорода в присутствии органических и неорганических субстратов пероксидаз. В случае пероксидазы, иммобилизованной на токопроводящих органических комплексах, максимальный биокаталитический ток увеличивается в ' 1,89-2,67 раза, а в случае лактопероксидазы, иммобилизованной на графите - в 15-21 раз.

На основе биокаталитических систем, содержащих иммобилизованную пероксидазу, созданы биферментные электроды, чувствительные к глюкозе и холестерину.

По данным диссертационной работы получено авторское свидетельство № 891774 "Способ получения ферментных электродов, чувствительных к метаболитам".

Основные положения, которые выносятся на защиту:

1. Иммобилизация гемсодержащих ферментов на токопроводя-щих материалах.

2. Кинетика генерации биокаталитического тока при адсорбции ферментов.

3. Биоэлектрокаталитическое восстановление перекиси водорода в присутствии субстратов пероксидаз.

4. Модификация токопроводящих матриц липидами и редокс неактивными полимерами и механизм влияния этих модификаторов на биоэлектрокаталитические процессы.

5. Создание чувствительных к холестерину и глюкозе бифер-ментных электродов и их параметры.

Заключение Диссертация по теме "Биохимия", Самалюс, Андрюс Стасевич

ВЫВОДЫ

1. Путем необратимой адсорбции проведена иммобилизация гемсодержащих ферментов - пероксидазы, лактопероксидазы, цитохрома вк> и катал аз на токопроводящих материалах.

2. Окисление лактата и восстановление перекиси водорода протекает прямым (безмедиаторным) способом, а величина биокаталитического тока зависит от природы фермента и количества иммобилизованных молекул белка.

3. Скорость биоэлектрокаталитического восстановления перекиси водорода значительно возрастает в присутствии субстратов пероксидазы.

4. Модификация электродов полиэтиленимином, it -метилпо-ливинилпиридином, лизолецитином, кардиолипином, холестерином по-разному влияет как на скорость генерации биокаталитического тока, так и на его величину.

5. Редокс превращение ферментов на интерфазе лимитируется образованием электрокаталитически активных комплексов, на скорость образования и активность которых влияет модификация электродов, изменение температуры, рН, ионной силы раствора и природы токопроводящих материалов.

6. Действие модификаторов объяснено в рамках теории туннельного переноса электронов и рассчитаны расстояния переноса электронов, составляющие 0,76, 0,85, 1,61 нм для пероксидазы, лактопероксидазы и цитохрома Bg, соответственно.

7. С использованием иммобилизованных глюкозооксидазы и холестеролоксидазы и высокочувствительной биокаталитической системы, содержащей иммобилизованную пероксидазу, созданы чувствительные к глюкозе и холестерину биферментные электроды.

Приношу благодарность

Р. ВАЙТКЯВИЧЮСУ, зав. лаб. ВНИИ прикладной энзимологии, канд. биол. наук, - за предоставленный цитохром Bg,

0. ВЬЮНЕНКО, ст. лаб. лаборатории химии ферментов Института биохимии АН ЛитССР, - за выделение и очистку лактопе-роксидазы,

А. ПОЦЮСУ, инж.-хим. той же лаборатории, - за синтез П-метилполивинилпиридина,

У. ВОЛЛЕНБЕРГЕР, науч. сотр. Центрального института молекулярной биологии (Берлин, ГДР), - за предоставленную иммобилизованную холестеролоксидазу.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Самалюс, Андрюс Стасевич, Вильнюс

1. Арчаков А.И. Микросомальное окисление. М.: Наука, 1975.

2. Бенько Е.М., Камышный А.Л., Чухрай Е.С., Полторак О.М. Адсорбция липидов на твердых носителях и свойства липидных монослоев. Адсорбция холестерина. Коллойдн. журн., 1979, т. 41, вып. 3, с. 534-538.

3. Березин И.В., Богдановская В.А., Варфоломеев С.Д., Тарасович М.Р., Ярополов А.И. Биоэлектрокатализ. Равновесный кислородный потенциал в присутствии лакказы. Докл. АН СССР, 1978, т. 240, № 3, с. 616-618.

4. Березин И.В., Угарова Н.Н., Фельдман Д.П. Каталитические свойства и термостабильность пероксидазы из зфена, кова-лентно связаной с сефарозой через углеводные остатки фермента. Биохимия, 1977, т. 42, вып. 5, с. 926-933.

5. Варфоломеев С.Д., Бачурин С.О., Осипов И.В., Алиев К.В., Березин И.В., Кабанов В.А. Биоэлектрокатализ. Перенос электрона активный центр фермента-полупроводниковая матрица. -Докл. АН СССР, 1978, т. 39, № 2, с. 348-351.

6. Вайгштейн Б.К., Мелик-Адамян В.Р., Барынин В.В., Вагин А.А. Рентгеноструктурное исследование каталазы Peniciiiium vital е с разрешением 3,5 ft. Докл. АН СССР, 1980, т. 250,1. I, с. 242-246.

7. Дамаскин Б.Б., Петрий О.А., Батраков В.В. Адсорбция органических соединений на электродах. М.: Наука, 1968. 333 с.

8. Замараев К.И., Хайрутдинов Р.Ш. Туннельный перенос электрона на большие расстояния в химических реакциях. Успехи химии, 1978, т. 47, вып. 6, с. 992-1017.

9. Корыта И., Дворжак И., Богачкова В. Электрохимия. М.: Мир, 1977. 407 с.

10. Кулис Ю.Ю., Песлякене М.В. Аналитические системы на основе иммобилизованных ферментов СЗ. Использование глгокозного ферментного электрода для определения углеводов в биологических растворах). Тр. АН ЛитССР, сер. В, 1981, т. ЗС75), с. I4I-I48.

11. Кулис Ю.Ю., Разумас В.Й. Биокатализ в электрохимии органических соединений. Вильнюс: Мокслас, 1983. 170 с.

12. Кулис Ю.Ю., Швирмицкас Г.-Ю.С. Биоэлектрокатализ. Перенос электронов с активного центра цитохрома в*? на органические металлы. Докл. АН СССР, 1979, т. 245, № I, с. 137-140.

13. Кулис Ю.Ю., Швирмицкас Г.-Ю.С. Ускорение электродных процессов биокатализаторами (I. Электрохимическое окисление лактата в присутствии цитохрома Bg). Тр. АН ЛитССР, сер. Б, 1980, т. 2, № 117, с. 9-14.

14. Кулис Ю.Ю., Швирмицкас Г.-Ю.С., Антанавичюс B.C., Вайтке-вичюс Р. К. Кинетика инактивации цитохрома в^ акрил амидом. Биохимия, 1982, т. 47, вып. 3, с. 582- .

15. Лебедева О.В., Угарова Н.Н., Березин И.В. Кинетическое изучение реакции окисления о-дианизидина перекисью водорода в присутствии пероксидазы из хрена. Биохимия, 1977, т. 42, вып. 8, с. 1372-1379.

16. Лебедева О.В., Угарова Н.Н., Березин И.В. Совместное окисление ферроцианида калия и о-дианизидина перекисью водорода, катализируемое пероксидазой из хрена. Субстрат-субстратная активация. Биохимия, 1981, т. 46, вып. 7, с. 12021209.

17. Метелица Д.И. Цитохром Р-450 эффективный катализатор окисления органических соединений перекисями. - Успехи химии, 1981, т. 50, вып. II, с. 2019-2048.

18. Метелица Д.И. Активация кислорода ферментными системами.1. М.: Наука, 1982.

19. Метелица Д.И. Цитохром Р-450 эффективный катализатор окисления органических соединений. - В сб.: Окислительно-восстановительные металлоферменты и их модели. Теоретические и методические аспекты, ч. I, Черноголовка, 1982, с. 39-52.

20. Мироненко Н.И., Демченко А.П., Дегтярь Р.Г., Гулый М.Ф. Исследование спектральных свойств проететической группы ката-лазы Peniciiiium vitale. Биохимический журнал, 1978,т. 50, № 2, с. 234-239.

21. Налбандян P.M. Высокоочшценный цитохром С-553 из зеленых водорослей Kirchneriella оЪееа. БИОХИМИЯ, 1972, т. 37, вып. б, с. II6I-II65.

22. Песлякене М.В. Ферментные электроды на основе сопряженных биокаталитических систем и кинетика их действия. Дисс. канд. биол. наук, Вильнюс, 1983.

23. Полторак О.М., Чухрай Е.С. Физико-химические основы ферментативного катализа. М., 1971.

24. Швирмицкас Г.-Ю.С. Структурно-функциональные свойства цитохрома В2 как переносчика электронов. Дисс. канд. биол. наук, Вильнюс, 1980.

25. Угарова Н.Н., Лебедева О.В. Структура и функции пероксидазы из хрена. Биохимия, 1978, т. 43, вып. 10, с. 17311742.

26. Электрохимия органических соединений / Под ред. А.П. Томи-лова, Л.Г. Феоктистова. М.: Мир, 1976, 720 с.

27. Ярополов А.И., Маловик В., Варфоломеев С.Д., Березин И.В. Электровосстановление перекиси водорода на электроде с иммобилизованной пероксидазой. Докл. АН СССР, 1979, т. 249, № 6, с. I399-I40I.

28. Ярополов А.И., Сухомлин Т.К., Карякин А.А., Варфоломеев

29. С.Д., Березин И.В. 0 возможности туннельного переноса электронов при ферментативном катализе электродных процессов. -Докл. АН СССР, 1981, т. 260, № 5, с. II92-II95.

30. Ясайтис А.А. Превращение энергии в митохондрии. В сб.: Итоги науки и техники, Биофизика, т. 3, М., Изд. ВИНИТИ, 1973.

31. Almassy R.J,, Dickerson Е.Е. Pseudomonas cytochromeat 2,0 8. resolution: enlargement of the cytochrome с family. Proc. Natl. Acad. Sci* USA, 1978, v. 75, ЛГ 6, p. 2674-2678.

32. Antonini E., Brunori M., Colosimo A., Greenwood C., Wilson M.T, Oxygen "pulsed" cytochrome с oxidase: functional properties and catalytic relevance. Proc. Uatl. Acad.

33. Sci. USA, 1977, v. 74, 18, p. 3128-3132.

34. Araiso Т., Rutter R., Palcic M.M., Hager L.P., Dunford H.B. Kinetic analysis of compound I formation and the ca-talatic activity of chloroperoxidase. Canad. J. Biochem., 1981, v. 59, IT 4, p. 233-236.

35. Argos P., Mathews F.S. The structure of ferrocytochrome Ъ^ at 2,8 £ resolution. J. Biol. Chem., 1975, v. 250, N 2, p. 747-751.

36. Augustin Ы.А., Yandell J.K. Binding of copper (II) ion tocytochrome с. Aust. J. Chem., 1981, v. 34, N 1, p. 9197.

37. Azzi A. Cytochrome с oxidase. Towards a clarification of its structure, interactions and mechanism. Biochdm. at Biophys. Acta, 1980, v. 594, N 2, p. 231-252.

38. Azzi A., Casey R.P. Molecular aspects of cytochrome с oxidase: structure and dynamics. Mol. and Cell. Biochem., 1979, v. 28, К 1-3, p. 169-183.

39. ВаЪсоск G.T., Callahan P.M., Ondrias M.R., Salmeen I. Coordination geomteries and vibrational properties of cyto-chromes a and a3 in cytochrome oxidase frof Soret Exita-tion Raman spectroscopy. Biochemistry, 1981, v. 20,1. U 4, p. 959-966.

40. Bancroft E.E., Blount H.N., Hawkridge P.M. Derivative cyclic voltahsorptometry of cytochrome c. Biochem. and Biophys. Res. Commun., 1981, v. 101, II 4, p. 1331-1336.

41. Bando S., Matsuura Y., Tanaka U., Yasuoka N., Kakudo M., Yagi Т., Inokuchi H. Crystallographis data for cytochrome c^ from two strains of Desulfovihrio vulgaris, Miyazaki. J. Biochem., 1979, v. 86, HI, p. 269-272.

42. Bandras A. Groupes prosthetiques de la L-lacticodehydrogenase de la levure. II. Etude enzymatique de l'hemo-proteine. - Bull. Soc. Chim. Biol., 1965, v. 47, И 6, p. 1177-1201.

43. Bandras A. Groupes prosthetiques de la L-lacticodeshydro-genase de la levure. ГУ. Etude spectrophotometrique. de l'oxydoreduction des groupes prosthetiques flavinique et cytochromique. - Bull. Soc. Chim. Biol., 1965, v. 47, n 7, p. 1449-1466.

44. Bayse G.S., Morrison M. Peroxidase catalyzed reactions of iodide at low pH. Arch. Biochem. and Biophys., 1971» v. 145, П, p. 143-148.

45. Bertrand J.-C., Piche J.-P., Denis K., Azoulay E. Isolation and characterization of cytochrome b^ from Candida tropicalis grown on alkane. Biochimie, 1982, v. 64,1. H 11-12, p. Ю41-Ю48.

46. Bisson R., Capaldi R.A. Binding of arylazidocytochrome с to yeast cytochrome с peroxidase. J. Biol. Chem., 1981, v. 256, 19, p. 4362-4367.

47. Bisson R., Montecucco C. Different polypeptides of bovine heart cytochrome с oxidase are in contact with cytochrome c. PEBS Lett., 1982, v. 150, H 1, p. 49-53.

48. Brunori M., Wilson M.T. Cytochrome oxidase. Trends in Biochem. Sci., 1982, v. 7, 18, p. 295-299.

49. Capeillere-Blandin С. Flavocytochrome b2: simulation studies of the electron transfer reactions among the prosthetic groups. Eur. J. Biochem., 1975, v. 56, HI, p. 91-101.

50. Canghey W.S., Smythe G.A., O'Keeffe D.H., Maskasky J.E., Smith М.Ь. Heme A of cytochrome с oxidase. Structureand properties: comparisons with hemes В, С and S derivatives. J. Biol. Chem., 1975, v. 250, N 19, p. 7602-7622.

51. Canghey W.S., Wallace W.J., Volpe J.A., Yoshikawa S. Cytochrome с oxidase. In: Enzymes, 1976, v. 13, p. 299-344.

52. Cenas U.K., Kulys J.J. Biocatalytic oxidation of glucose on the conductive charge transfer complexes. Bioelektrochem. Bioenerg., 1981, v. 8, N 2, p. 123-143.

53. Colosimo A., Antonini E. Studies on the kinetics of copper and haem containing oxidases. J. Mol. Cat., 1981, v.13, N 2, p. 279-307.

54. Coon M.J., White R.E., Hordblom G.O., Ballon D.P., Guengerich P.P. Highly purified liver microsomal cytochrome P-450: properties and catalytic mechanism. Groatica Chem. Acta, 1977, v. 49, H 2, p. 163-177.

55. Coulson A.F.W., Erman J.E., Yonetani T. Studies on cytochrome с peroxidase. XVII. Stoichiometry and mechanism of the reaction of compound ES with donors. J. Biol. Chem., 1971, v. 246, N 4, p. 917-924.

56. DerVartanian D.V., Xavier A.V., LeGall J. EPR determination of the oxidation-reduction potentials of the hemes in cytochrome c^ from Desulfоvibrio vulgaris. Bioche-mie, 1978, v. 60, IT 3, p. 321-325.

57. Dickerson R.E. Redox state and chain folding in cytochrome c. Ann. U.Y. Acad. Sci., 1974, v. 227, p. 599-612.

58. Dickerson R.E. Cytochrome с and the evolution of energy metabolism. Scientific American, 1980, v. 242, I 3, p. 136-153.

59. Dickerson R.E., Timkovich R. Cytochromes c. In: The enzymes. Oxidation-reduction. Part. A, v. 11, Ed. P. Boyer, Hew York, 1975, p. 397-547.

60. Dickerson R.E., Timkovich R., Almassy R.J. The cytochrome fold and the evolution of bacterial energy metabolism.- J. Mol. Biol., 1976, v. 100, U 4, p. 473-491.

61. Dohson C.M., Hoyle IT.J., Geraldes C.F., Bruschei M., Le-Gall J., Wright P.E., Williams R.J.P. Outline structure of cytochrome c^ and consideration of its properties. -Nature, 1974, v. 249, И 5456, p. 425-429.

62. Dolphin D. The electronic configuration of catalases and peroxidases in their high oxidation states: a definitive assessment. Israel J. Chem., 1981, v. 21, HI, p. 6771.

63. Dunford H.B., Araiso T. Horseradish peroxidase. ХШГ1. On the difference between peroxidase and metmyoglobin. -Biochem. and Biophys. Res. Commun., 1979, v. 89, П 2, p. 764-768.

64. Dunford H.B., Stillman J.S. On the function and mechanism of action of peroxidases. Coord. Chem. Rev., 1976, v. 19, p. 187-251.

65. Dus K., Sletten К», Kamen M.D. Cytochrome c2 of Rhodospi-rillum rubrum. II. Complete amino acid sequence and phy-logenetic relationships. J. Biol. Chem., 1968, v. 243, N 24, p. 5507-5518.

66. Eddowes K.J., Hill H.A.O. Electrochemistry of horse heart cytochrome c. J. Amer. Soc., 1979, v. 101, H 16, p. 4461-4464.и

67. Ellfolk H., Ronnberg M., Aasa R., Andreasson L.-E., Vann-gard I. Properties and function of the two hemes in Pseu-domonas cytochrome с peroxidase. Biochim. et Biophys. Acta, 1983, v. 743, N1, p. 23-30.

68. Enoch H.G., Fleming P.J., Strittmetter P. Cytochrome b^ and cytochrome b^ reductase-phpspholipid vesicles. Inter-vesicle protein transfer and orientation factors in protein-protein Interactions. J. Biol, Chem., 1977, v. 252, N 16, p. 5656-5660.

69. Prey T.G., Costello M.J., Karlsson В., Haselgrove J.C., Leigh J.S. Structure of the cytochrome с oxidase dimer. Electron microscopy of two-dimensional crystals. J. Mol. Biol., 1982, v. 162, HI, p. 113-130.

70. Pridovich I. The stimulation of horseradish peroxidase by nitrogeneous ligands. J. Biol. Chem., 1963, v. 238, .1. Ж 12, p. 3921-3927.

71. Fukumori Y., Yamanaka T. Plavocytochrome с of Chromatium vinosum. Some enzymatic properties and subunit structure. Biochem. (Tokyo), 1979, v. 85, N 6, p. 1405-1414.

72. Gerwais M., Grondinsky 0., Risler Y., Labeyrie F, Dissection of flavocytochrome b2 a bifunctional enzyme - into a cytochrome core and a flavoprotein molecule. - Biochem. and Biophys. Res. Commun., 1977, v. 77, 14, p. 1543-1551.

73. Grimes C.J., Tiszkiewicz D., Pleischer E.B. Electron transfer reactions in biological systems: the reduction of ferricytochrome с by chromous ions. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1974, v. 71, N 4, p. 1408-1412.

74. Groundinsky 0. Study of heme-protein linkage in cytochrome bg. Destruction of a crusial histidine residue by photo-oxidation of "apo" cytochrome b2 core in the presence of rose bengal. Eur. J. Biochem., 1971, v. 18, N 4, p. 480-484.

75. Guiard В., Groudinsky 0., Lederer P. Homology between baker's yeast cytochrome b2 and liver microsomal cytochrome b5. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1974, v. 71, N 6,p. 2539-2543.

76. Hager L.P., Donbek D'.L., Silverstein R.M., Hargis J«H., Martin J.C. Chloroperoxidase. IX. The structure of compound I. J. Amer. Chem. Soc., 1972, v. 94, 3T 12, p. 4364-4366.

77. Hager L.P., Morris D.R., Brown P.S., Eberwein H. ChloroperoxicLase. II. Utilization of halogen anions. J. Biol. Chem., 1966, v. 241, N 8, p. 1769-1777.

78. Hagihara В., Sato U., Yamanaka T. Type Ъ cytochromes. -In: The enzymes. Oxidation-reduction. Part. A, v. 11. Ed. P. Boyer, Hew York, 1975, p. 549-593.

79. Harbury H.A., Loach P.A. Oxidation-linked proton functions in heme osta- and undecapeptides from mammalian cytochrome с . J. Biol. Chem., I960, v. 235, N 12, p. 3640-3645.

80. Harbury H.A., Loach P.A. Interaction of nitrogenous li-gands with heme peptides from mammalian cytochrome с. -J. Biol. Chem., I960, v. 235, N 12, p. 3646-3653.

81. Harrison J.E., Schuttz J. Myeloperoxidase: heme isolation and heme site inequivalence. Fed. Proc., 1978, v. 37,1. U 6, p. 1514.

82. Haser R. Structural approach of the electron transfer pathways in multiheme cytochromes c^. Biochimie, 1981, v. 63, H 11-12, p. 945-949.

83. Haser R., Pierot M., Prey M., Payan P., and Astier J.P.,

84. Brushi M., and LeGall J, Structure and sequence of the mul-tihaem cytochrome су Hature, 1979, v. 282, p. 806-810.

85. Higuchi Y., Bando S., Kusunoki M., Matsuura Y., Yasuoka 27«, Kakudo M., Yamanaka Т., Yagi Т., Inokuchi H. The structure of cytochrome c^ from Desulfovibrio vulgaris Miyazaki at 2,5 Я resolution. J. Biochem., 1981, v. 89, H 5, p. 1659-1662.

86. Higuchi Y., Kusunoki Ш., Yasuoka N., Kakudo И., Yagi T. On cytochrome c^ folding. J. Biochem., 1981, v. 90,1. Ж 6, р» 1715-1723.

87. Hoffman B.M., Roberts J.E., Kang C.H., Margoliash E. Electron paramagnetic and nuclear double resonance of the hydrogen peroxyde compound of cytochrome с peroxidase. J. Biol. Chem., 1981, v. 256, IT 13, p. 6556-6564.

88. Imai U., Umezawa Y., Arata Y., Pujjiwara S. An electrochemical study of the iron storage protein, ferritin. Bio-chim. et Biophys. Acta, 1980, v. 626, 3J 2, p. 501-506.

89. Ishdmaru A. On the structure-function relationship of peroxidases and peroxygenase. Bioorg. Chem., 1980, v. 9, И 4, p. 472-482.

90. Jaeger C.D., Bard A,J, Electrochemical behavior of donor-tetra-cyanoquinodimethane electrodes in aqueous media. -J. Amer. Chem. Soc., 1980, v. 102, IT 17, p. 5435-5442.

91. Jones P. Catalases and iron-porphyrin model sustems: roles of the coordination environment of iron in catalytic mechanisms. In: The biological chemistry of iron (Dun-ford H.B. at al., eds), 1982, D. Reidel Publishing Company, p. 427-438.

92. Kassner R.J. Effects of nonpolar environments on the redox potentials of heme complexes. Proc. Uatl. Acad. Sci. USA, 1972, v. 69, IT 8, p. 2263-2267.

93. Kassner R,J. A theoretical model for the effects of local nonpolar heme environments on the redox potentials in cytochromes. J. Amer. Chem. Soc., 1973, v. 95» И 8, p. 2674-2677.

94. Keller R., Groudinsky 0., Wuthrich K. Proton magnetic resonances in cytochrome b2 core. Structural similarities with cytochrome b^. Biochim. et Biophys. Acta, 1973, v. 328, 11, p. 233-238.

95. Keller P.M., Wuthrich K. The electronic g-tensor in cytochrome b^: high resolution proton magnetic resonance studies. Biochim. et Biophys. Acta, 1972, v. 285, N 2, p. 326-336.

96. Keller R.M., Wuthrich K. Evolutionary change of the heme с electronic structure: ferricytochrome c-551 from Pseu-domonas aeruginose and horse heart ferricytochrome c. -Biochem. and Biophys. Res, Commun., 1978, v. 83, и 3»p. 1132-1139.

97. Keyes S.R., Cinti D.L. Biochemical properties of cytochrome b^-dependent microsomal fatty acid elongationana identification of products. J. Biol. Chem., 1980, v. 255, N 23, p. 11357-11364.

98. Kikuchi-Torii K., Hayashi S., Nakamoto H., Nakamura S. Properties of Aspergillus niger catalase. J. Biochem.

99. Tokyo), 1982, v. 92, И 5, p. 1449-1456.

100. Kimura K., Uakahara Y., Yagi Т., Inokuchi H. Electrical conduction of hemoprotein in the solid phase: anhydrous cytochrome c^ film. J. Chem. Phys., 1979, v. 70, И 7, p. 3317-3323.

101. Klibanov A.M., Berman Z., Alberti B.U. Preparative hydro-xylation of aromatic compounds catalyzed by peroxidase.- J. Amer. Chem. Soc., 1981, v. 103, U , p. 6263-6264.

102. Kobayashi K., Tamura M., Hayashi K., Hori H., Morimoto H. Electron paramagnetic resonance and optical absorption spectrum of the pentacoordinated ferrihemoproteins. J. Biol. Chem., 1980, v. 255, IT 6, p. 2239-2242.

103. Koppenol W.H., Margoliash E. The asymmetric distribution of charges on the surface of horse cytochrome c. Functional implications. J. Biol. Chem., 1982, v. 257, N 8,p. 4426-4437.

104. Korszun Z.R., Salemme F.R. Structure of cytochrome c,^ of Chlorobium thiosulfatophilum: primitive low-potential cytochrome c. Proc. ITatl. Acad. Sci. USA, 1977, v. 74, И 12, p. 5244-5247.

105. Kuznetsov B.A. The mechanism of electrochemical reactions of hemoproteins. Bioelectrochem. Bioenerg., 1981, v. 8, U 4, p. 681-690.

106. Labeyrie P., Bandras A. Differences in quaternary structure and constitutive chains between two homologous formsof cytochrome bg (L-lactate: cytochrome с oxidoreducta-se). Bur. J. Biochem., 1972, v. 25, HI, p. 33-40.

107. LaMar G«H., deRopp J.S., Smith K.M., Langry K.C. Proton nuclear magnetic resonance investigation of the electronic structure of compound I of horseradish peroxidase. -J. Biol. Chem., 1981, v. 256, HI, p. 237-243.

108. Lederer P. On the first steps of the lactate oxidation by bakers yeast L-(40lactatedehydrogenase (cytochrome b2). Eur. J. Biochem., 1974, v. 46, H 2, p. 393-399.

109. Likhtenstein G.I., Kotelnikov A.I., Kulikov A.W., Syr-stova L.A., Bogatyrenko V.R., Melnikov A.I., Prolov E.H. and Berg A.I. Some pecularities of the. electronic transfer in redox enzymes. Int. J. Quant. Chem., 1979,v. 16, H 2, p. 419-435. и

110. Malmstrom B.G. Enzymology of oxygen. Ann. Rev. Biochem., 1982, v. 51, p. 21-59.

111. Mashiko I., Marchon J.-C., Musser D.T., Reed C.A., Kas-tner Ш.Е., Scheidt W.R. Cytochrome с models. J. Amer. Chem. Soc., 1979, v. 101, H 13, p. 3653-3655.

112. Mashiko Т., Reed C.A., Haller K.J., Kastner M.E., Scheidt

113. W.R. Ihioether ligation in iron-prophyrin complexes:models for cytochrome c. J. Amer. Chem. Soc., 1981, v. 103, U 19, p. 5758-5767.

114. Matsuda H., АуаЪе Y. Zur Theorie der Randles-Sevcik-schen Kathodenstrahl-Polarographie. Z. Electrochem., 1955, v. 59, N 3, p. 494-503.

115. Mank A.G., Scott R.A., Gray H.B. Distances of electron transfer to and from metalloprotein redox sites in reactions with inorganic complexes. J. Amer. Chem. Soc., 1980, v. 102, N13, p. 4360-4363.

116. Mank M.R., Mank A.G. Interaction between cytochrome b^ and human methemoglobin. Biochemistry, 1982, v. 21, N19, p. 4730-4734.

117. Melby L.R. Substituted quinodimethans. VIII. Salts derived from the 7,7,8,8-tetracyanoquinodimethan anion-radical and benzologuesof quaternary pyrazinium cations. Canad. J. Chem., 1965, v. 43, N 7, p. 1448-1453.

118. Mevel-Ninio M., Risler J.L., Labeyrie P. Structural studies of yeast flavocytochrome bgi cooperative roles of the and -globules in the formation of the flavin-binding sites. Eur. J. Biochem., 1977, v. 73, N 1, p. 131-140.

119. Millett P., Darley-Usmar V., Capaldi R.A. Cytochrome с is cross-linked to subunit II of cytochrome с oxidase by a water-soluble carbodiimide. Biochemistry, 1982, v. 21, N 16, p. 3857-3862.

120. Moore G.R., Williams R.J.P. Structural basis for the variation in redox potential of cytochromes. PEBS Lett., 1977, v. 79, H 2, p. 229-232.

121. Morris D.R., Hager L.P. Chloroperoxidase. 1. Isolation and properties of the crystalline glycoprotein. -J. Biol. Chem., 1966, v. 241, IT 8, p. 1763-1768.

122. Morton R.K., Sturtevant J.M. Kinetic investigation of yeast L-lactate dehydrogenase (cytochrome bg). 1. The dehydrogenation of L-lactate in the presence and absence of ferricyanide. J. Biol. Chem., 1964, v. 239, К 5, p. 1614-1624.

123. Moura J.J.S., Xarrier A.V., Cookson D.J., Moore G.R., Williams R.J.P., Fanque S., Bruschi M., LeGall J. Electron-transfer mechanisms in multihaem cytochromes. Biochem. Soc. Trans., 1978, v. 6, U 6, p. 1285-1287.

124. Murthy M.R.N., Reid III T.J., Sicignano A., Tanaka IT., and Rossman M.G. Structure of beef liver catalase. -J. Mol. Biol., 1981, v. 152, IT 2, p. 465-499.

125. Myer Y.P., Thallam K.K., Pande A. Kinetics of the reduction of horse neart ferricytochrome c. Ascorbate reduction in the presence and absence of urea. J. Biol. Chem., 1980, v. 255, IT 20, p. 9666-9673.

126. Odajima Т., Yamazaki I. Myeloperoxidase of the leukocyte of normal blood. IV. Some physicochemical properties. -Biochim. et Biophys. Acta, 1972, v. 284, IT 2, p. 360367.

127. Onura Т., Siekevitz P., Palade G.E. Turnover of constituents of the endoplasmic reticulum membranes of rat hepatocytes. J. Biol. Chem., 1967, v. 242, N 10, p. 2389-2396.

128. Osheroff N., Peinberg B.A., Margoliash E. Lactoperoxi-dase-catalyzed iodination of horse cytochrome c: mono-iodotyrosyl 74 cytochrome c. J. Biol. Chem., 1977, v. 252, U 21, p. 7743-7751.

129. Ozawa Т., Suzuki H., Tanaka M. Crystallization of part of the mitochondrial electron transfer chain: cytochrome с oxidase-cytochrome с complex. Proc. Hatl. Acad. Sci. USA, 1980, v. 77, 12, p. 928-930.

130. Ozawa Т., Tanaka M., Shimomura Y. Crystallization of cytochrome bc^ complex. Proc. Hatl. Acad. Sci. USA, 1983, v. 80, U 2, p. 921-925.

131. Pajot P., Claise M.L. Utilization bu yeast of D-lacta-te as sources of energy in the presence of antimycin.- Eur. J. Biochem., 1974, v. 49, N 1, p. 275-285.

132. Poulos T.L., Preer S.T., Alden R.A., Edwards S.L., Slogland U., Takio K., Eriksson В., Xuong П., Yoneta-ni Т., Krant J. The crystal structure of cytochrome с peroxidase. J. Biol. Chem., 1980, v. 255, И 2, p. 575-580.

133. Poulos T.L., Krant J. The stereochemistry of peroxidase catalysis. J. Biol. Chem., 1980, v. 255, H 17, p. 8199-8205.

134. Poulds T.L., Krant J. A hypothetical model of the cytochrome с peroxidase•cytochrome с electron transfer complex. J. Biol. Chem., 1980, v. 255, N 21, p. 1032210330.

135. Prats M. Proteilysis of L(4)-lactate cytochrome с oxi-doreductase (cytochrome b2) extracted from Saccharomy-ces cerevisiae and Hansenula anomala yeast. Eur. J. Biochem., 1977, v. 75, N 3, p. 619-625.

136. Reid L.S., Taniguchi Y.T., Gray H.B., Mank A.G. Oxidation-reduction equilibrium of cytochrome b^. J. Amer. Chem. Soc., 1982, v. 104, H" 26, p. 7516-7519.154« Reid III T.J., Murthy M.R.1T., Sicignano A., Tanaka IT.,

137. Musick W.D.L., Rossmann M.G. Structure and heme anviron-ment of beef liver catalase at 2,5 \ resolution. Proc.

138. Uatl. Acad. Sci. USA, 1981, v. 78, 18, p. 4767-4771.

139. Risler J.L., Groudinsky 0. Ivlagnetic-circular-dichroism studies of cytochrome с and cytochrome b2« Eur. J. Biochem., 1973, v. 35, H2, p. 201-205.

140. Roberts J.E., Hoffman B.U., Rutter R., Hager L.P. EUDOR of horseradish peroxidase compound I. J. Amer. Chem. Soc., 1981, v. 103, U 25, p. 7654-7656.

141. Roberts J.E., Hoffman B.M., Rutter R., Hager L.P. Electron-nuclear double resonance of horseradish peroxidase compound I. Detection of the porphyrin -cation radical. J. Biol. Chem., 1981, v. 256, 15, p. 2118-2121.

142. Ronnberg Li., Araiso T., Ellfolk П., Dunford H.B. The catalytic mechanism of Pseudomonas cytochrome с peroxidase. Arch. Biochem. and Biophys., 1981, v. 207, U 1,p. 197-204. tt

143. Ronnberg M., Ellfolk H. Heme-linked properties of Pseudomonas cytochrome с peroxidase. Evidence for non-equivalence of the hemes. Biochim. et Biophys. Acta, 1979, v. 581, Ж 2, p. 325-333.

144. Rubin В., YanMiddlesworth J., Thomas K., Hager L. Crystallization and preliminary x-ray data for chloroperoxi-dase. J. Biol. Chem.,1982, v. 257, Ж 13, p. 7768-7770.

145. Rutter R., Hager L.P. The detection of two electron paramagnetic resonance radical signals associated with chloroperoxidase compound I. J. Biol. Chem., 1982, v. 257, H 14, p. 7958-7961.

146. Salemme F.R., Freer S.T., Xnong Hg.H., Alden R.A., Krant J. The structure of oxidized cytochrome c2 of Rhodospirillum rubrum. J. Biol. Chem., 1973, v. 248, I 11, p. 3910-3921.

147. Saunders B.C., Holmes-Siedle A.G., Stark B.P. Peroxidase. London: Butterworths, 1964.

148. Scheidt W.R., Reed C.A. Spin-state/stereochemical relationships in iron porphyrins: implications for the he-moproteins. Chem. Rev., 1981, v. 81, N 6, p. 543-555.

149. Scheller F. Functional properties of adsorbed hemopro-teins. Bioelectrochem. Bioenerg., 1977, v. 4, H 3, p. 490-499.

150. Schlander G.G., Kassner R.J. Comparative solvent perturbation of equine heart cytochrome с and Rhodospi-rillium rubrum cytochrome c2. Fed. Proc., 1978, v. 37a U 6, p. 1516-1520.

151. Schonbaum G.R., Chance B. Catalase. In: The enzymes, 1976, v. 13, p. 363-408.

152. Seki H., Imamura M. The oxidation of ferrocytochrome с by Br2, (SC102, and OH radicals studied by pulsed-electron and -ray radiolysis. Biochem. at Biophys. Acta, 1981, v. 635, HI, p. 81-89.

153. Senn H., Keller R.M., Wuthrich K. Different chiralityof the axial methionine in homologous cytochromes с de-1termined by HTOSR and CD spectroscopy. Biochem. and Biophys. Res. Commun., 1980, v. 92, H 4, p. 1362-1369.

154. Smith L., Davies H.C., Reichlin M., Margoliash E. Separate oxidase and reductase reaction sites on cytochrome с demonstrated with purified site specific antibodies. - J. Biol. Chem., 1973, v. 248, HI, p. 237-243.

155. Stellwagen E. Haem exposure as the determinate of oxidation-reduction potential of haem. Hature, 1978, v. 275, H 5675, p. 73-74.

156. Stevens Т.Н., Chan S.I. Histidine is the axial ligand to cytochrome a^ in cytochrome с oxidase. J. Biol. Chem., 1981, v. 256, H 3, p. 1069-1071.

157. Stevens Т.Н., Martin C.T., Wang H., Brudvig G.W., Scho-les C.P., Chan S^I. The nature of Cu^ in cytochrome с oxidase. J* Biol. Chem., 1982, v. 257, H 20, p. 12106-12113.

158. Strittmatter P. The nature of the heme binding in microsomal cytochrome b5. J. Biol. Chem., I960, v. 235, H 8, p. 2492-2497.

159. Strittmatter P., Velick S.P. The isolation and properties of microcomal cytochrome. J. Biol. Chem., 1956, v. 221, HI, p. 253-264.

160. Tada M., Suzuki H., Tanaka M., Ozawa T. Resolution of cytochrome oxidase into catalytically active monomers. Biochem. Intemat., 1981, v. 2, H 5, p. 495-502.

161. Takano Т., Dickerson R.E. Redox conformation changesin refined tuna cytochrome c. Proc. Hatl. Acad. Sci. USA, 1980, v. 77, Я 11, p. 6371-6375.

162. Takano T., Kallai O.B., Swanson R., Dickerson R.E. The structure of ferrocytochrome с at 2,45 resolution. -J. Biol. Chem., 1973, v. 248, IT 15, p. 5234-5255.

163. Tanaka M., Ozawa T. Molecular profile of highly purified beef heart cytochrome oxidase. Biochemistry International, 1982, v. 5, IT 1, p. 67-75.

164. Taniguchi I., Murakami Т., Toyasawa K., Yamaguchi H., Yasukouchi K. Cyclic voltammetric behavior of horse heart cytochrome с at a platinum electrode in the presence of 4,4'-bipyridine. J. Electroanal. Chem., 1982, v. 131, IT 2, p. 337-401.

165. Tarasevich M.R., Yaropolov A.I., Bogdanovskaya V.A., Varfolomeev S.O. Electrocatalysis of cathodic oxygen reduction by laccase. Bioelectrochem. Bioenerg., 1979, v. 6, IT 2, p. 393-403.

166. Tenovuo J., Kurkijarvi K., Immobilized lactoperoxidase as a biologically active and stable form of an antimicrobial enzyme. Arch. Oral Biol., 1981, v. 26, IT 2, p. 309-314.

167. Thorell J.I., Johansson E.G. Enzymatic iodination of125prolypeptides with J to high specific activity. -Biochim. et Biophys. Actaj 1971, v. 251, IT 2, p. 363369.

168. Timkovich R., Dickerson R.E. The structure of Paracoccus denitrificans cytochrome с^q. J. Biol. Chem., 1976, v. 251, H 13, p. 4033-4046.

169. Ugarova IT.IT., Lebedeva O.V., and Berezin I.V. Horseradish peroxidase catalysis. II. Ellect of imidazole and its derivatives on kinetics of peroxidase-catalyzed peroxidation of various substrates. J. Mol. Cat., 1981, v.13, 12, p, 227-236.

170. Ulrich E.L., Krogmann D.W., Markley J.L. Structure and1heme environment of ferrocytochrome f^om H NMRstudies. J. Biol. Chem., 1982, v. 257, N16, p. 93569364.

171. Ullrich V., Ruf H.H., Wende P. The structure and mechanism of cytochrome P 450. Croatica Chem. Acta, 1977, v. 49, N 2, p. 213-222.

172. Vainshtein B.K., Melik-Adamyan W.R., Barynin V.V., Vagin A.A., Grebenko A.I. Three-dimensional structure of the enzyme catalase. Nature, 1981, v. 293, N 5831, p. 411412.

173. Vanderkooi J.M., Glatz P., Casadei J., Woodrow III G.V. Cytochrome с interaction with yeast cytochrome bg (heme distances determined by energy transfer in fluores-cense resonance). Eur. J. Biochem., 1980, v. 110,1. N 1, p. 189-196.

174. VanDijk VC., Vanbeeuwen J.W., Veeger C., Schreurs J,P. G.M., Barendrecht E. Electrochemical behavious of low-potential electron-transferring proteins at the mercury electrode. Bioelectrochem. and Bioenerg., 1982, v. N 4, p. 743-759.

175. Vanbeeuwen W., Raap A., Koppenol W.H., Nanta H. A tunneling model to explain the reduction of ferricyto-chrome с by H and OH radicals. Biochim. et Biophys. Acta, 1978, v. 503, N 1, p. 1-9.

176. Varfolomeev S.D., Berezin I.V. Enzymes as catalysts of electrochemical reactions. J. Mol. Cat., 1978, v. 4, U 2, p. 387-399.

177. Naldmeyer В., Bechtold R., Bosshard H.R., Poulos T.L. The cytochrome с peroxidase'cytochrome с electron transfer complex. Experimental support of a hypothetical model. J. Biol. Chem., 1982, v. 257, N11, p. 60736076.

178. Warme P.K., Hager L.P. Heme sulfuric anhydrides. II.

179. Properties of heme models prepared from mesoheme sulfuric anhydrides. Biochemistry, 1970, v. 9, N 7, p. 1606-1614.

180. Watari H., Groudinsky 0. Electron spin resonance of cytochrome Ъ^ and of cytochrome bg core. Biochim. et Biophys. Acta, 1967, v. 131, N 3, p. 592-594.

181. Weber P.C. Correlations between structural and spectroscopic properties of the high-spin heme protein cytochrome с'. Biochemistry, 1982, v. 21, IT 21, p. 51165119.

182. Weber P.C., Bartsch R.G., Cusanovich M.A., Hamlin R.C., Howard A., Jordan S.R., Kamen M.D., Meyer Т.Е., Wea-therford D.W., Xuong H.H., Salemme P.R. Three dimensional structure of cytochrome с*. Nature (London), 1980, v. 286, IT 2, p. 302-304.

183. Wever R., Plat H. Spectral properties of myeloperoxidaseand its ligand complexes. Biochim. et Biophys. Acta, 1981, v. 661, N1, p. 235-239.

184. Wilgns H., Ranweiler J.S., Wilson G.S., Stellwagen E. Spectral and electrochemical studies of cytochrome с peptide complexes. J. Biol. Chem., 1978, v. 253, IT 9, p.3265-3272.

185. Winter D.B., Brnyninckx W.J., Poulke F.G., Grinich H.P., Mason H.S. Location of heme a on subunits I and II and copper on subunit II of cytochrome с oxidase. J. Biol. Chem., 1980, v. 255, H 23, p. 11408-11414.

186. Yagi T. Purification and properties of cytochrome c-553, an electron acceptor for formate dehydrogenase of Desul-fovibrio vulgaris, Miyzaki. Biochim. et Biophys. Acta, 1979, v. 548, HI, p. 96-105.

187. Yamanaka Т., Fukumori Y., Okunuki K. Preparation of subunits of flavocytochromes с derived from Chlorobium li-micola f. thiosulfatophilum and Chromatium vinosum. -Anal. Biochem., 1979, v. 95, П, p. 209-213.

188. Yamazaki I., Tamura M., Nakajima R. Horseradish peroxidase C. Mol. and Cell. Biochem., 1981, v. 40, H 1, p. 143-153.

189. Yandell J.K. Kinetics of oxidation of reduced cytochrome с by aquacopper (II) and chlorocopper (II) complexes in the presence of oxygen. Aust. J, Chem., 1981, v. 34, И 1, p. 99-106.

190. Yeoman L.C., Hager L.P. Isolation of a heme crevice peptide from affinity-labeled horseradish peroxidase. -Biochem. and Biophys. Res. Commun., 1980, v. 97, N 3, p. 1233-1240.

191. Yonetani T. Cytochrome с peroxidase. In: The Enzymes, 1976, v. 13, p. 345-361.

192. Начальник экспериментально-производственного участка Института биохимии АН Лит.ССР канд.биол.наук1. В.-С.А. Лауринавичюс