Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Белки плазмы крови как регуляторы гемолитического процесса

ВАК РФ 03.00.04, Биохимия

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Тарасова, Юлия Викторовна

1. ВВЕДЕНИЕ

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

2.1. Строение эритроцитарной мембраны

2.1.1. Белковый состав эритроцитарной мембраны

2.1.2. Липидный состав эритроцитарной мембраны

2.1.3. Роль холестерина в мембране эритроцита

2.1.4. Возможные изменения липидного состава эритроцитарной мембраны

2.1.5. Способы взаимодействия компонентов эритроцитарной мембраны

2.2. Виды гемолитического процесса

2.3. Механизмы неокислительного гемолиза

2.3.1. Механический лизис эритроцитов

2.3.2. Термогемолиз эритроцитов

2.3.3. Кислотный гемолиз эритроцитов

2.3.4. Детергентный лизис эритроцитов

2.3.5. Комплементзависимый гемолиз

2.4. Характеристика белков плазмы крови, исследованных в качестве регуляторов гемолитического процесса

2.4.1. Строение и свойства сывороточного альбумина

2.4.2. Строение и свойства СЗ компонента системы комплемента

2.4.3. Строение и свойства фибриногена

2.4.4. Строение и свойства альфа-2-макроглобулина

2.4.5. Строение и свойства липопротеинов плазмы крови

2.5. Агрегация эритроцитов

СОБСТВЕННЫЕ ДАННЫЕ

3. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

3.1. Аппаратура и реактивы

3.2. Получение СЗ компонента комплемента

3.2.1. Этапы выделения и очистки компонента СЗ.

3.2.2. Получение RC

3.2.3. Методы регистрации гемолитической активности компонента СЗ

3.2.4. Микрометод регистрации гемолитической активности компонента С

3.3. Кинетические методы регистрации гемолиза

3.3.1. Метод кислотных эритрограмм

3.3.2. Регистрация сапонинового гемолиза

3.3.3. Определение гемолитической активности комплемента по альтернативному и классическому путям

3.4. Трипсинизация эритроцитов

3.5. Метод извлечения холестерина из мембраны эритроцитов

3.6. Методы статистической обработки

4. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ

4.1. Влияние белков плазмы крови на процесс сапонин-опосредованного гемолиза

4.1.1. Особенности динамики лизиса эритроцитов под действием сапонина

4.1.2. Липопротеины плазмы крови как модуляторы сапонинового лизиса эритроцитов

4.1.3. Влияние других белков плазмы крови на сапонин-опосредованный гемолиз

4.1.4. Сапониновый гемолиз и система комплемента

4.2. Влияние белков плазмы крови на протон-опосредованный гемолиз эритроцитов

4.2.1. Общая характеристика кислотного гемолиза

4.2.2. Воздействие сывороточного альбумина на кислотный гемолиз

4.2.3. Влияние липопротеинов плазмы крови на кислотный гемолиз и на эффект его потенцирования альбумином

4.2.4. СЗ - компонент комплемента и протон-опосредованный гемолиз

4.2.5. Влияние фибриногена и а2- макроглобулина на кислотный гемолиз

Введение Диссертация по биологии, на тему "Белки плазмы крови как регуляторы гемолитического процесса"

Актуальность темы Гемолитические процессы являются распространенным явлением в организме человека, будучи как основным проявлением патологии (гемолитическая анемия), так и фактором, сопровождающим течение некоторых заболеваний. Так, умеренная или тяжелая анемия является классическим симптомом, сопровождающим течение сепсиса [41], одной из причин анемии при почечной недостаточности является гемолиз [1], многочисленных экзогенные факторы при попадании в организм человека также могут вызывать внутрисосудистый лизис эритроцитов.

Повреждение эритроцитарной мембраны может быть следствием различных модификаций ее компонентов. В последнее время в научной литературе значительное внимание уделяется окислительному гемолизу, предшествующим этапом которого являются свободнорадикальные реакции, ведущие к перекисному окислению мембранных компонентов. Далее наступает процесс собственно повреждения мембраны, который по своему механизму принципиально не отличается от неокислительного гемолиза. При комплемент-зависимом лизисе эритроцитов после каскада протеолитических реакций формируется комплекс мембранной атаки, который взаимодействует с клеткой по типу детергента [147], то есть как неокислительный гемолитический агент. Для нас представляло интерес изучение и поиск регуляторных факторов именно неокислительного гемолиза как самостоятельного процесса, так и в качестве завершающего этапа других видов повреждения эритроцитарной мембраны. Такой подход позволит отличить регуляторные факторы собственно гемолитического процесса от веществ, оказывающих влияние на предшествующие гемолизу каскады окислительнах или протеолитических реакций.

В организме человека плазма крови и форменные элементы составляют единое целое. Компоненты плазмы способны взаимодействовать с мембранами клеток и таким образом влиять на их стабильность. Особенно существенным воздействием на клетки обладают плазменные белки. Для некоторых из них характерны значительные колебания концентрации в крови, в зависимости от физиологического состояния организма или характера патологического процесса. Вопрос о характере воздействия плазменных белков на состояние клеток крови в присутствии гемолитических агентов требует решения не только в теоретическом, но и в практическом аспекте. Выяснение белковой регуляции различных видов лизиса эритроцитов может способствовать решению проблемы защиты клетки в критических условиях.

Известно, что эритроциты различных видов млекопитающих несколько отличаются по составу мембраны. Исследование чувствительности эритроцитов различных видов к действию одних и тех же гемолитических агентов, позволит выявить связь между особенностями строения мембраны и степенью устойчивости клеток к гемолитикам.

В литературе имеются сведения о высокой степени корреляции в осуществлении детергентного лизиса эритроцитов и лизиса других соматических клеток [137]. Это усиливает актуальность нашего исследования, так как оно касается не только процесса разрушения эритроцита, но и относится к цитолизу вообще.

Научная новизна результатов. Наиболее хорошо изучено защитное действие плазменных белков в отношении механического и осмотического лизиса эритроцитов [13]. Нами впервые было исследовано влияние ряда белков на детергентный и протон-опосредованный гемолиз. При этом были получены новые факты, позволяющие расширить современные представления о защитном действии плазменных белков. Оказалось, что помимо своей основной (главным образом, транспортной) функции липопротеины крови человека защищают эритроцит как от детергентного, так и от кислотного лизиса. При этом было обнаружено, что окислительно модифицированные ЛНП не только утрачивали свои защитные свойства, но и даже несколько ускоряли протонопосредованный гемолиз. Для хорошо известных полифункциональных белков - аг-макроглобулина и фибриногена также установлена еще одна функция - защита эритроцитов от детергентного и кислотного лизиса.

Нами впервые было показано, что при определенных условиях некоторые белки могут выступать в качестве факторов альтерации, усиливая гемолитический процесс. К таким белкам можно отнести альбумин и компонент СЗ системы комплемента. Оба этих белка значительно ускоряют протон-опосредованный гемолиз. Несмотря на сходство в проявлении действия альбумина и компонента СЗ, механизмы их действия оказались различными. Альбумины, полученные из разных источников (человеческий и бычий) ускоряли лизис эритроцитов разных видов (человека, кролика, барана). Экспериментально было показано, что в основе действия альбумина лежит процесс освобождения сорбированных на нем жирных кислот с последующим их внедрением в эритроцитарную мембрану. При этом оказалось, что освобожденные жирные кислоты проявляли, свое потенцирующее в отношении кислотного лизиса действие в сублитических концентрациях. Компонент СЗ комплемента значительно ускорял кислотный гемолиз, но при этом отличался видоспецифичностью, то есть увеличивал скорость лизиса только человеческих эритроцитов. Нами было показано, что эффект СЗ частично обусловлен наличием на эритроцитах человека специфических рецепторов CR1.

ЦЕЛИ И ЗАДАЧИ РАБОТЫ: Главной целью было исследование влияния белковых компонентов плазмы крови на процесс лизиса эритроцитов, индуцированного гемолитическими агентами различного типа действия. Для достижения этой цели были поставлены следующие задачи:

1. Исследование взаимосвязей между составом эритроцитарной мембраны (на примере эритроцитов разных видов и эритроцитов различных групп больных) и степенью чувствительности эритроцита к гемолитическим факторам.

2. Исследование влияния белков плазмы крови: альбумина, фибриногена, СЗ компонента комплемента, а2-макроглобулина, липопротеинов различной плотности на параметры детергентного лизиса эритроцита. 3. Исследование влияния альбумина, фибриногена, СЗ компонента комплемента, а2-макроглобулина, липопротеинов различной плотности на параметры протон-опосредованного гемолиза.

4. Выявление общих механизмов в процессах детергентного и комплементзависимого гемолиза.

НАУЧНО-ПРАКТИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ. Результаты исследования позволят проанализировать взаимоотношения в системе: мембранные белки эритроцита - эритроцитарные мембранные липиды - белки сыворотки крови.

Выявление особенностей действия ряда белковых эффекторов в условиях различных механизмов неокислительного гемолиза, позволит получить дополнительную информацию о связях, стабилизирующих мембранную структуру эритроцита и оценить вклад компонентов мембраны в обеспечение устойчивости эритроцита к логическим агентам.

Кроме того, устойчивость эритроцита по отношению к различным повреждающим воздействиям определяет совокупность физико-химических свойств эритроцита. Поэтому показатель стойкости может быть использован в качестве характеристики его состояния.

Практическое значение может получить выявленная нами более высокая чувствительность эритроцитов больных ишемической болезнью сердца и эссенциальной гипертензией к сапонину как литическому агенту.

Полученные данные о влиянии белковых компонентов плазмы крови на стабильность эритроцита позволят оценить вклад дефицита или избытка этих белков в обеспечение гемолитического процесса, а также сделать практические рекомендации по защите клетки в критических условиях. Поскольку гемолиз является частным случаем цитолиза, полученные нами данные могут оказаться полезными для выяснения механизмов гибели клеток и способов предотвращения этого процесса.

НА ЗАЩИТУ ВЫНОСЯТСЯ следующие основные положения:

1. Липопротеины плазмы крови, а2-макроглобулин и фибриноген оказывают защитное действие в отношении детергентного и кислотного лизиса эритроцитов человека, кролика и барана. Окисление липопротеинов низкой плотности лишает их защитных свойств.

2. Сывороточный альбумин ускоряет кислотный лизис эритроцитов человека, кролика и барана, путем переноса содержащихся в комплексе с ним жирных кислот на клеточную мембрану.

3. Компонент комплемента СЗ ускоряет кислотный лизис эритроцитов человека, но не кролика или барана. Действие СЗ обусловлено особенностями состава мембраны человеческого эритроцита.

АПРОБАЦИЯ РАБОТЫ. Материалы диссертации доложены на конференции молодых физиологов и биохимиков России "Биохимические и биофизические механизмы физиологической регуляции" (Санкт-Петербург, 1995), на конференции молодых ученых и студентов СПбГМУ, посвященной 100-летию Университета (Санкт-Петербург, 1997), на III научной конференции «Дни иммунологии в Санкт-Петербурге» (Санкт-Петербург, 1999), на 7th Nordic Symposium on "Trace Elements in Human Health and Disease" (Finland, 1999).

ВНЕДРЕНИЕ. Разработанные методы внедрены и используются в практике научных исследований и в учебном процессе на кафедре биохимии Санкт-Петербургского Государственного медицинского Университета имени акад. И.П. Павлова и могут быть рекомендованы к внедрению в научных учреждениях, занимающихся исследованием гемолитических процессов (ЦНИИ гематологии и переливания крови (Москва), Российский НИИ гематологии и трансфузиологии (Санкт-Петербург), Кировский НИИ гематологии и переливания крови МЗ РФ, НИИ особо чистых биопрепаратов (Санкт-Петербург)).

СТРУКТУРА И ОБЪЕМ РАБОТЫ. Диссертация изложена на 123 страницах машинописного текста. Состоит из введения, обзора литературы, описания материалов и методов исследования, результатов исследования и их обсуждения, общего заключения и выводов; включает 11 таблиц, 22 рисунков и список литературы, содержащий 205 источников, в том числе 159 зарубежных.

Заключение Диссертация по теме "Биохимия", Тарасова, Юлия Викторовна

выводы

1. Выявлена более высокая чувствительность эритроцитов человека и кролика к литическому действию сапонина, по сравнению с клетками барана. Тепловая обработка эритроцитов (50°, 30 мин) приводила к увеличению скорости сапонин-опосредованного гемолиза, что свидетельствует об участии в этом процессе белков цитоскелета.

2. Обнаружено тормозящее действие сыворотки крови человека на сапонин-опосредованный гемолиз всех исследованных видов эритроцитов. Установлено, что эффект сыворотки определяется, главным образом, липопротеинами, и, в меньшей степени, фибриногеном.

3. Обнаружена более высокая чувствительность эритроцитов больных ишемической болезнью сердца и эссенциальной гипертензией к литическому действию сапонина по сравнению с эритроцитами здоровых людей.

4. Установлено, что липопротеины различных классов не изменяют параметры комплемент-зависимого гемолиза. Показано, что каналообразующий агент нистатин, не обладающий гемолитическим действием и не влияющий на скорость комплемент-зависимого гемолиза, ускоряет сапонин-опосредованный лизис эритроцитов человека, кролика и барана в 1,2-2 раза. Полученные результаты согласуются с представлениями о детергентоподобном и каналоформерном действии комплекса мембранной атаки комплемента.

5. Показана более высокая чувствительность эритроцитов барана в отношении протон-индуцированного лизиса, вызванного глициновым буфером (рН 2,5), по сравнению с эритроцитами кролика и человека.

6. Обнаружено ускорение в 2-7 раз протон-индуцированного лизиса эритроцитов человека, кролика и барана под действием человеческого и бычьего сывороточного альбумина. Установлено, что эффект альбумина обусловлен наличием в его составе жирных кислот, которые освобождаются при переходе альбумина в Е-форму.

7. Установлено, что очищенные липопротеины плазмы крови человека ингибируют протон-опосредованный лизис эритроцитов, и более эффективно предотвращают активацию гемолиза альбумином. Обнаружено протекторное действие белков плазмы крови - фибриногена и аг-макроглобулина - на эритроциты человека, кролика и барана в отношении протон-опосредованного лизиса, вероятно, обусловленное агрегационной активностью этих белков.

8. Показано, что окисление липопротеинов низкой плотности приводит к снижению их защитных свойств в отношении как кислотного, так и сапонинового гемолиза.

9. Компонент комплемента СЗ в значительной степени ускоряет протон-опосредованный лизис эритроцитов человека, но не барана или кролика. Показано, что видоспецифичность действия СЗ частично обеспечивается наличием на эритроцитах человека рецепторов CR1.

10. Установлено, что белки плазмы крови могут оказывать не только мембранопротекторный эффект, но и при определенных условиях выступать в качестве факторов альтерации клеток (сывороточный альбумин, компонент СЗ системы комплемента).

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

В настоящей работе сделана попытка анализа взаимоотношений в системе «мембранные белки эритроцита - эритроцитарные мембранные липиды - белки сыворотки крови». Состояние липидов модифицировали детергентным гемолитиком сапонином.

Сыворотка крови значительно угнетала сапониновый гемолиз и таким образом защищала эритроцит от действия детергента. При использовании очищенных сывороточных белков было обнаружено, что главными ингибирующими сапониновый гемолиз факторами явились липопротеины. Было показано, что защитный эффект исследованных классов липопротеинов напрямую зависел от содержания в них холестерина. Кроме того, было обнаружено снижение защитного действия ЛНП при их окислительной модификации.

Липопротеины проявляли защитное действие и в отношении протон-опосредованного гемолиза, однако, в более высоких концентрациях, чем при ингибировании сапонинового лизиса эритроцитов. Вместе с тем, ни одна из фракций ЛП не влияла на параметры комплемент-зависимого гемолиза, что доказывает высокую тропность комплекса мембранной атаки именно к мембранным структурам. В литературе имеются данные о каналоформерном действии ЛНП в отношении искусственных фосфолипидных мембран [10]. В опытах с каналоформером нистатином нами было показано значительное (в 2-7 раза) ускорение сапонинового лизиса при формировании ионных каналов. Сочетание сапонина с ЛНП не приводило к такому эффекту. По-видимому, в отношении эритроцитов каналоформерный эффект ЛНП не проявляется.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Тарасова, Юлия Викторовна, Санкт-Петербург

1. Акалаев Р.Н. Абидов А.А. Фосфолипидный состав эритроцитов у больных хронической почечной недостаточностью. //Вопр. Мед. Химии. -1993. -Т.39. вып.5. -С.43-45.

2. Агеева Т.С, Захарова Н.Б., Рассомахин А.А. Структурно-функциональные свойства эритроцитарных мембран у больных с ишемическим инсультом и дискуляциторной энцефалопатией.// Вопросы мед. химии -1994. -Сб.

3. Ашмарин И.П., Васильев Н.Н., Амбросов В.А. Быстрые методы статистической обработки и планирование экспериментов. Л.: Изд-во ЛГУ, 1971.-78с.

4. Бойтлер Э. Нарушения метаболизма эритроцитов и гемолитическая анемия. М.: Медицина. 1981. С.8-36.

5. Бездетная Л.Н., Потапенко А .Я., Перхова О.Ю. //Биол. мембраны. 1987. Т.4. С.270-279.

6. Владимиров Ю.А., Арчаков А.И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. М.: Наука, 1972. С.241-243.

7. Гринблат А.И. Маркочев А.Б. Онущенко Б.Н. Местное применение фибриногена в хирургии легких.// Грудная хирургия, -1984, -N3, -С.65-69.

8. Гублер Е.В., Генкин А.А. Применение непараметрических критериев статистики в медико-биологических исследованиях. Л.: «Медицина». -1973. -142с.

9. Горшкова И.Н., Медведева Н.В., Морозкин А.Д. и др. Физико-химические и функциональные характеристики подфракций липопротеидов низкой плотности, полученных ионнообменной колоночной хроматографией.//Биохимия. -1988. -Т.53. -С.687-693.

10. Иванов И.Т. Исследоавние нарушений барьерных функций мембран эритроцитов при непрерывном нагреве. // Биол. мембраны. 1993. Т. 10. С. 160-169.

11. Иванов И.Т. Исследование роли белков эритроцитарной мембраны в термоиндуцированных нарушениях барьера проницаемости. // Биол. мембраны. 1997. Т. 14. №1. С.41-49.

12. Иванов И.Т., Бенов Л.Ц. Агрегация денатурированных мембранных белков -начальный этап кислотного гемолиза.//Бифизика. -1991. -Т.36. -вып.5. -С.839-843.

13. Иванов И.Т., Данилова Ю.Д. Влияние хаотропных анионов на ход кислотного гемолиза в изитонической среде сахарозы.//Биофизика. —1991. — Т.36.-вып.5.-С.833-838.

14. Иванов И.Т., Данилова Ю.Д. Кинетика кислотного гемолиза в изотонической среде сахарозы.//Биофизика. -1991. -Т.36. -вып.5. -С.845-9.

15. Калер Г.В., Рачковский Л.И., Окунь И.М. Гемолиз эритроцитов детергентами математическая модель и анализ концентрационных и кинетических кривых. //Цитология. -1986. -Т.28. -№9. -С.954.

16. Климов A.H., Кожемякин Л.А., Плесков B.M. Антиоксидантный эффект липопротеидов высокой плотности при перекисном окислении липопротеидов низкой плотности.//Бюл. экспер. биол. -1987а. -№5. -С.550-552.

17. Климов А.Н., Васильева Л.Е., Маковейчук Е.Г. Зависит ли осдержание холестерина в клетках крови от его уровня в плазме? //Биохимия. -1994. -Т.59. вып.1. -С.69.

18. Козлов Л.В., Шибанова Е.Д., Зинченко А.А. Образование классической СЗ-конвертазы в ходе активации альтернативного пути комплемента человека // Биохимия. -1987. -Т.52. -№4. -С.660-667.

19. Лапшина У.А., Заводник И.Б. Микрокалориметрические и флуоресцентные исследования рН-индуцируемых переходов в эритроцитарных мембранах.//Биол. мембраны.-1993. -Т. 10. -С. 170.

20. Медведева И.А., Маслова М.И. Кислотостабильность эритроцитов маркер стресса.//Фарм. Журнал им. И.М. Сеченова. -1993. -Т.79. -Р.23-34.

21. Метельская В.А. Гетерогенность липопротеидов плазмы крови: Роль в атерогенезе. Дисс. Докт. Биол. наук. -М. -1994. —48с.

22. Медведь JI.B. Структурная организация молекулы фибриногена.//Укр. биохим. журнал. -1985. -Т.57. -N5. -С.56.

23. Носкин В.А., Шмелев Г.Е., Ломакин А.В. Конформационные изменения липопротеидов высокой плотности в процессе насыщения холестерином.//Биополимеры и клетка. -1986. -Т.2, №6. -С.293-301.

24. Рокицкий П.Ф. Биологическая статистика. //Минск. "Вышейш. школа". -1967.-С.327.

25. Розенфельд. Изв. АН.СССР. Сер. Биол. -1989. -N2.-C.219.

26. Руденко С.В., Нипот Е.Е. Модуляция мелиттин-индуцированного гемолиза эритроцитов.// Биохимия. -1996. -Т.61. -№12. -С.2116-2124.

27. Сенькович С.А., Черницкий Е.А.//Тез. докл. I съезда Белорусского общества фотобиологов и биофизиков. Минск: Изд-во БГУ, -1994. -С. 161.

28. Степуро И.И., Заводник И.Б., Пилецкая Т.П. Лизис эритроцитов человека, индуцируемый алифатическими альдегидами.//Биол. мембраны. -1990. -Т.7. -№7. -С.742-748.

29. Сторожок С.А., Санников А.Г., Захаров Ю.М. Молекулярная структура мембран эритроцитов и их механические свойства. Тюмень: Изд-во Тюменского госуниверситета, 1997. 140с.

30. Сим Э. Биохимия мембран. -М.:Мир, -1985. -110с.

31. Сенькович О.А., Черницкий Е.А. О размерах пор, возникших в эритроцитах под воздействием детергентов.//Биологические мембраны. -1997. -Т. 14. -№5. -С.549-556.

32. М.К. Соболева, В.И. Шарапов. Жирнокислотный состав и функциональное состояние эритроцитарных мембран у больных сепсисом. //Вопр. Мед. Химии. -1993. -Т.39. №5/2, -С.З.

33. Терсков И. А., Гительзон И.И. Метод химических (кислотных) эритрограмм.//Биофизика. -1957. -Т.2. -С.259.

34. В.Н. Титов. Нарушение транспорта в клетки насыщенных жирных кислот в патогенезе эссенциальной гипертонии.// Вопросы мед. химии.

35. Холодова Ю.Д., Апуховская Л.И., Бондарь О.П. и др. Нарушение баланса электростатических взаимодействий в мембранах эритроцитов при D-гиповитаминозе.//Укр. биохим. журнал. -1980. -Т.52. -№5. -С.597-603.

36. Ю.Д. Холодова. Структурно-функциональные особенности мембран с различным содержанием холестерина.//Укр. биохим. журнал. -1981. -Т.53. -№5.-С.114-127.

37. Халяпин Б.Д., Прокопьев А.А. Кинетический метод определения комплемента. //Иммунология. -1986. №3. -С.66-69.

38. Arvinte Т., Cudd A., Schulz В. Low-pH association of proteins with themembranes of intact red blood cells. Studies of the mechanism. //Biochim. Biophys.

39. Acta. -1989. -Vol.981. -P.61-8.

40. Arduini A., Storto St. Mechanism of spectrin degradation induced by phenylhydrazine in intact human eruthrocytes.//Biochim. et. biophys. acta. -1989. -Vol.979. -P. 1-6.

41. Anderson J.A., Weber G.// Fluorescence polarization of the complexes of 1-anilino-8-naphthalenesulfonate with bovine, serum albumin. Evidence for preferential orientation of the ligand. //Biochemistry. -1969. -Vol.8. -P.371.

42. Aoki K., Sato K., Nagoka S.Heat denaturation of bovine serum albumin in alkaline pH region. //Biochim. Biophys. Acta. -1973. -Vol.328. -P.323.

43. Andersen G.R., Koch T.J., Sottrup-Jensen L. Low Resolution X-ray Structure of Human Methylamine-treated alpha(2)-Macroglobulin.//J. Biol. Chem. -1995. -Vol.270.-P.25133-25141.

44. Basu SP, Rao SN, Hartsuck JA. Influence of fatty acid and time of focusing on the isoelectric focusing of human plasma albumin.//Biochim Biophys Acta. -1978.-Vol.533.-P.66-73.

45. Bennett V. The membrane skeleton of human erythrocytes and its implications for more complex cells. // Annu. Rev. Biochem. 1985. - Vol. 54. - P. 273 -304.

46. Butler T, Bradley CA, Owensby JE. Plasma components protect erythrocytes against experimental haemolysis caused by mechanical trauma and by hypotonicity. Int J Exp Pathol 1992 Feb;73(l):27-33

47. Bai N.J., George Т., Krishnamurlhy S. Linoleic acid hemolysis of erythrocytes.//Indian. J. Biochem. and Biophys. -1980. -Vol.17. -P. 139-143.

48. Bunn H.F. Nonenzymatic glycosylation of protein: relevance to diabetes.// Am J Med. 1981 Feb;70(2):325-30.

49. Bojesen I.N., Bojesen E. Palmitate binding to and efflux kinetics from human erythrocyte ghost. //Biochim. Biophys. Acta. -1991. May 7.-Vol.l064(2) -P.297-307.

50. Bojesen I.N., Bojesen E. Sheep erythrocyte membrane binding and transfer of long-chain fatty acids.//J. Membr. Biol. -1999. -Vol.171. -P.141-9.

51. Brown M.S., Goldstein J.L. A receptor-medieted pathway for for cholesterol homeostasis.//Science. -1986. -Vol.232. -P.34-47.

52. Bhakdi S., Tranum-Lensen J., Sziegoleit A. Mechanism of membrane damage by streptolysin-0.//Infect. Immun. -1985. -Vol.47. -N.l. -P.52-60.

53. Bazzoni G, Rasia M Effects of an amphipathic drug on the rheological properties of the cell membrane.//Blood Cells Mol. Dis. -1998. -Vol.24. -N4. -P.552-9.

54. Beaumelle B.D., Vial H.J., Philippot J.R. Reevaluation, using marker enzymes, of ability of saponin and ammonium chloride to free Plasmodium from infected erythrocytes.//.!. Parasitol. -1987. -Vol.73. -N.4. -P.743-8.

55. Bohler Т., Linderkamp O., Leo A. Increased aggregation with normal surface charge and deformability of red blood cells in children with nephrotic syndrome.//Clin. Nephrol. -1992. -Vol.38. -N.3. -P.l 19-124.

56. Borochov H., Zahler P., Wilbrandt W. The effect of phosphatidylcholine to sphingomyeline mole ratio on the dynamic properties of sheep erythrocyte membrane.

57. Biochim/ Biophys Acta. -1977. -Vol.470. -N3. -P.382-8.

58. Bader G., Plohmann В., Hiller K., Franz G. Cytotoxicity of triterpenoid saponins. Part 1: Activities against tumor cells in vitro and hemolytical index.//Pharmazie. -1996. -Vol.51. -N6. -P.414-7.

59. Chien S., Sung L. Molecular basis of red cell membrane rheology // Biorheology. 1990. - Vol. 27. - P. 327 - 344.

60. Coetzer Т., Sahr K., Prchal J., et. al. Four different mutations in codon 28 of spectrin are associated with structurally and functionally abnormal spectrin in hereditary elliptocytosis. //J. Clin. Invest. 1991. - Vol. 88. - P. 743.

61. Chasis J.A., Knowles D. Conformational changes in cytoplasmic domains of band 3 and glycophorin A affect red cell membrane properties. // Blood. -1991. -Vol.80-P.252a.

62. Carney D.F., Lang T.J., Shin M.L. Multiple signal messengers generated by by terminal complement complex elimination. // J. Immunol.- 1990.- Vol.145, N2.-P.623-629.

63. Claret M., Garay R., Girand F. The effect of membrane cholesterol on the sodium pump in red blood cells.//J. Physiol. -1978. -Vol.274. -Nl. -P.247-264.

64. Clague MJ, Harrison JP, Cherry RJ. Cytoskeletal restraints of band 3 rotational mobility in human erythrocyte membranes.// Biochim. Biophys. Acta. -1989. -Vol.981.-N.1.-P.43-50.

65. Coleman R., Lowe PJ, Billington D. Membrane lipid composition and susceptibility to bile salt damage. // Biochim Biophys Acta. -1980. -Vol.599. -Nl. -P.294-300.

66. Chien S, Sung LA. Physicochemical basis and clinical implications of red cell aggregation.//Clin. Hemorheol. -1987. -N7. -P.71-91.

67. Doolittle R.F. Fibrinogen and fibrin//Ann. Rev. Biochem. -1984. -Vol.53. -P.195.

68. Dalmasso A.P., Benson B.A. Direct participation of C9 in the structure of functional transmembrane complement channels. // Immunology.- 1983.- Vol.164, N3-4.- P.228-229.

69. Dankert J.R., Esser A.F. Proteolytic modyfication of human complement protein C9: loss of poly(C9) and circular lesion formation without impairement of function. // Proc.

70. Demel R.A., De Kruyff B. The function of sterols in membranes.//Biochem. et biophys. acta. -1976. -Vol.457. -№1. -P.109-132.

71. Deuticke В., Rusra С. Changes of nonelectrolyte permeability in cholesterol-loaded erythrocytes. //Biochim. et biophys. acta. -1976. -Vol.433. -№3, -P.638-653.

72. Demel R.A., Jansen J.W.C.M., Van Deenen L.L.M. The prefential interaction of cholesterol with defferent classes of phospholipids.//Biochim. et biophys. acta. -1977. -Vol.465. №1. -P.l-10.

73. Dacie J. V., Lewis S.M. Practical Haemotology. -London: J. And A. Churchill LTD,-1968. -P.568.

74. Davies SG, Sim RB. Intramolecular general acid catalysis in the binding reactions of alpha 2-macroglobulin and complement components C3 and C4. // Biosci Rep. -1981. -Vol.1. -N. 6. -P.461-8.

75. De Kruiff В., Demel R.A. Polyene antibiotic-sterol interactions in membranes of acholeplasma laidlawii cells and lecithin liposomes./ZBiochim. Biophys.Acta. -1974, Vol.339. -P.57-70.

76. Dalmark M., Wieth j.O.// J.Physiol. -1972. -Vol.224. -P.583.

77. Evans E., Needham D. Physical properties of surfactant bilayer membranes: thermal transitions, elasticity, rigidity, cohesion, and colloidal interactions // J. Physiol. Chem. 1987. - Vol. 91. - P. 4219 - 4228.

78. Esser A.F. Big MAC attack: complement proteins cause leaky patches. //Immunology Today.-1991.- Vol.12, N9.-P.316-318.

79. Esser A.F., Kolb W.P., Podack E.R. et al. Molecular reorganization of lipid bilayers by complement: A possible mechanism for membranolysis. / // Proc. Nat. Acad. Sci.USA.- 1979.- Vol.76, N3,-P. 1410-1414.

80. Eisenberg S. Very-low-density lipoprotein metabolism. //Progr. Biochem. Pharm. -1979. -V.15. -P.139-165.

81. Fothergill J. From CoA to complement: thioesters as the spirng in the molecular mouse trap. // Nature. -1982. -Vol.298, -N5876. -P.705-706.

82. Feng S., MacDonald R.C. A Tethered adhesive particle model of two-dimensional elasticity and its application to the erythrocyte membrane // Biophys. J. 1996. - Vol. 70. - P. 857 - 867.

83. Fairbanks G., Steck T. L., Wallach D.F.H. Electrophoretic analysis of the major polypeptides of the human erythrocyte membrane. // Biochemistry. 1971. -Vol.10.-P. 142-149.

84. Fearon D.T. Regulation of the amplification C3 convertase of human complement by an inhibitory protein isoleted from human erythrocyte membrane. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. -1979. -Vol.76. -P.5867-5871.

85. Fishelson Z., Marikovsky Y. Reduced CR1 expression on aged human erythrocytes: immuno-electron microscopic and functional analysis./ZMech. Ageing Dev. -1993. -Vol.72. -Nl. -P.25-35.

86. Fontaine M. Aubert JP, Joisel F, et al. Structure-function relations in the third component of human complement (C3). Hydrophobic site.//Mol. Immunol. -1982.-Vol.19.-P.27-37.

87. Fishelson Z. Complement C3: a molecular mosaic of binding sites.//Mol. Immunol. -1991. -Vol. 28, -N.4-5. -P.542-545.

88. Fitch C.D., Dutta P., Chevil R. Ferriprotoporphyrin IX: A mediator of the antimalarial action of oxidants and 4-aminoquinoline drugs. In Malaria and the

89. Red Cell (Edited by Eaton J.W.), -1984. Alan R. Liss, New York.-P. 119-130.

90. Jain M.K., Wagner R.C. Introduction to Biological Membranes. -N.Y.: John Wiley, 1980.

91. Jonas A., Krajnovich D.J., Patterson B.W. Physical properties of isolated complexes of human and bowin A-I apolipoproteins withdimyristoyl phosphatidylcholine. //J. Biol. Chem. -1977. -Vol.252. -P.2200-2205.

92. James A., Hamilton and David P. Transfer of oleic acid between albumin and phospholipid vesicles.//Proc. Natl. Acad. Sci. -1986. -Vol.83. -P.82-86.

93. Hansch G.M., Rother V., Basedow A.M. Activation of complement by dextran. //J. RCS Med. Sci. Immunol. Allergy. -1979. -N7. -P. 199.

94. Hughes C.A., Bennett V. Adducin: a physical model with implications for function in assembly of spectrin actin complexes //J. Biol. Chem. - 1995. -Vol. 270.-P. 18990-18996.

95. Huang C., Spruell P. Molecular basis for the human erythrocyte glycophorin specifying the Miltenberger Class I. //Blood. -1992. -Vol.80. -P. 257.

96. Husain-Chisti A., Levin A., Branton D. Abolition of actin-binding by phosphorylation of human erythrocyte protein 4.9. // Nature Lond.- 1988. Vol. 334.-P. 718-721.

97. Heller M., Beck S. // Biochim. Biophys. Acta. -1974. -Vol.514. -P.359.

98. Hermann J., Barel M., Frade R.Human erythrocyte ankyrin, a cytoskeleton component, generates the p57 membrane proteinase which cleaves C3, the third component of complement. //Biochem. Biophys. Res. Commun. -1994. -Vol.204. -N2. -P.453-60.

99. Huang W., Dolmer K., Liao X. NMR Solution Structure of the Receptor Binding Domaine of Human alpha 2-Macroglobulin. //J. Biol. Chem. -2000. -Vol.275.-P.1089-1094.

100. Hsiao LL., Howard RJ., Aikawa M., Taraschi TF. Modification of host cell membrane lipid composition by the intra-erythrocytic human malaria parasite Plasmodium falciparum.//Biochem J.-1991. -Vol.274. -Pt.l. -P. 121-32.

101. Hobart M.J., Fernie В., Discipio R.G. // Structure of the human C3 gene. // Biochemistry. 1993. - 1993. - Vol.23. N24. -P.6198-6205.

102. Iwamoto M., Morita I., Fukuda M. et al. A biotinylated perfringolysin О derivative: a new probe for detection of cell surface cholesterol./ZBiohcim. Biophys. Acta. -1997. -Vol.1327. -N2. -P.222-30.

103. Ilani A., Cranoth R. The pH dependence of the hemolytic potency of bile salts.//Biochim et biophys. acta. -1990. -Vol.1027. -P.199-204.

104. Iida K., Whitelow M.B., Nussenzweig V. Membrane vesiculation protects erythrocytes from destruction by complement. // J. Immunol.- 1991.- Vol.147, N8.-P.2638-2642.

105. Golan D.E., Corbett J.D., Korsgren C. Control of band 3 lateral and rolational mobility by band 4.2 in intact erythrocytes: release of band 3 oligomers from low-affinity binding sites. // Biophys. J. -1996. -Vol.70. P. 1534-1542.

106. Gerner E.W., Cress A.E., Stickney D.L. Factors regulating membrane permeability alter thermal resistance.//Ann. N. Y. Acad. Sci. -1980 -Vol.335. -P.215-33.

107. Gendrasiak G.L. Halide interaction with phospholipids: proton magnetic resonance studies. Chem. Phys Lipids. -1972. -Vol.9(2). -P. 133-46.

108. Gutteridge J.M.C. and Stocks J. Caeruloplasmin: Physiological and pathological perspectives. -1981. CRC crit. Rev. Clin. Lab. Sci. 14. -P 257-330.

109. Granze M., Deuticke B. Changes of membranes permeability due to extensive cholesterol depletion in mammalian erythrocytes. //Biochim. et biophys. acta, -1974. -Vol.356.-N1.-P.125-130.

110. Gotto A.M. Structural and functional aspects of HDL and LDL: Influences of apolipoproteins.//Atheroscler.Rev. -1988. -Vol.17. -P.39-50.

111. Glomset J. The plasma lecithin: cholesterol acyltransferase reaction. //J. Lipid Res. -1968. -Vol.9. -P.155-167.

112. Gold J.C., Phillips M.C. Effect of membrane lipid composition on the kinetics of cholesterol exchange between lipoproteins and different species of red blood cells. //Biochim. Biophys. Acta. -1990. -Vol.1027. -P.85-92.

113. Gursky O, Atkinson D. High- and low-temperature unfolding of human high-density apolipoprotein A-2.//Protein Sci -1996. -Vol.5. N.9. -P. 1874-82

114. Gonias S.L., Figler N.L. a2-Macroglobulin is the primary inhibitor of miniplasmin in vitro and in vivo in the mouse. Comparison with a2-anitplasmin in simultaneous reaction experiments. // Biochem. J. -1988. -Vol.255. -N.2. -P.725-730.

115. Kitamura H., Sigel В., Machi J. Roles of hematocrit and fibrinogen in red cell aggregation determined by ultrasonic scattering properties.//Ultrasound in Med. and Biol. -1995. -Vol.21. -N6. -P.827-832.

116. Kawaguchi Т., Nakakuma H. Glycosylphosphatidilynositol-anchored proteins with complement-regulatory activity on erythrocytes.//Nippon Rinsho. -1996. -Vol.59. N9. -P.2370-5.

117. Klinger M., Slowik E. Immunologiczna funkcija krwinki czerwonej.//Pr. Lek. 1991. -Vol.48, N7. - 523-527.

118. Kiefer C.R., Trainor J.F., McKenney J.B., et. al. Hemoglobin-spectrin complexes: interference with spectrin tetramer assembly as a mechanism for compartmentalization of band 1 and band 2 complexes. // Blood. 1995. - Vol. 86. - P. 366 - 371.

119. Lindgren F.T., Jensen L.C., Hatch F.T. et al. N.Y. -Interscience, -1972, -P. 181-274.

120. Lublin D.M., Atkinson J.P. Desay-accelerating factor. //Ann. Rev. Immunol. -1989.-Vol.7.-P.35-58.

121. Lodish H.F. Anion-exchange and glucose transport proteins: structure, function and distribution. // Harvey Lect. -1986-1987. -Vol. 82. -P. 19-44.

122. Lovstad R.A. Fatty acid induced hemolysis. Protective action of ceruloplasmin, albumins, thiols and vitamin C. // Int. J. Biochem. -1986. -Vol.18.-P.771-775.

123. Low P. Structure and function of the cytoplasmic domaine of band 3: center for erythrocyte membrane-periphenal protein interactions.//Biochim. Biophys. Acta. -1986. -Vol.864. -P.145-167.

124. Liu C., Marshall P., Schreibman I. Interaction between terminal complement proteins C5b-7 and anionic phospholipids.//Blood. -1992. -Vol.93. -N7. -P.2297-301.

125. Lutz F., Rowell KM. Pesudomonas aeruginosa cytotoxin: the influence of sphingomyelin on binding and cation permeability increase in mammalian eryhtrocytes.//Toxicon. -1989. -Vol.27. -N5. -P.531-40.

126. Lapre JA., Termont DS, Groen AK. et al. Litic affect of mixed micelles of fatty acids and bile acids.//Am. J. Physiol. -1992. -Vol.262. -P. 333-7.

127. Lowry O.N., Rosebrough N.J., Farr A.L. et. al. Protein measurement with the Folin reagent. //J. Biol. Chem. -1951. -Vol.193. -N.l. -P.265-275.

128. Meloun B, Moravek L, Kostka V. Protein Complete amino acid sequence of human serum albumin.//FEBS Lett. -1975. -Vol.58 -P. 134-7.

129. Manno S., Takakuwa Y. Nagao K., te. al. Modulation of erythrocyte membrane mechanical function by spectrin phosphorylation and dephosphorilation. // J. Biol. Chem. 1995. -Vol. 270. - P. 5659 - 5665.

130. Мак A. Tropomyosin from human erythrocyte membranes polymeriezes poorly but binds F-actin effectively in the presence and absence of spectrin. // Biochim. BiophysActa. -1987. -Vol. 912. -P.157-166.

131. Mische S. Erythrocyte adducin: a calmoduline regulated actin - binding protein that stimulated spectrin - actin binding. // J. Cell Biol. - 1987. - Vol. 105 -P. 2837-2849.

132. Мак A., Roseborough G., Baker H. Tropomyosin from human erythrocyte membranes polymerizes poorly but binds F-actin effectively in the presence and absence of spectrin. // Biochim.Biophys. Acta. 1987. -Vol. 912. -P. 157-166.

133. Meri S., Waldman H. Distribution of protectin (CD59), a complement membrane attack inhibitor in normal human tissues. // J. Lab. Invest. -1991. -Vol.65, N5.-P.532-537.

134. Medof M.E., Walter E.I., Roberts W.L. Desay- asselerating factor of complement is ancored to cells by C-terminal glycolipid. // Biochemistry, -1986. -Vol.25. -P.6740-6747.

135. Massari S., Folena E., Ambrosin V. pH-dependent lipid packing, membrane permeability and fusion in phosphatidylcholine vesicles. //Biochim. Biophys. Acta. -1991. -Vol. 1067(2). -P.131-8.

136. Mayer M.M. Mechanism of cytolysis by complement.//Proc. Natl. Acad. Sci., USA.- 1972.- Vol.69., N 10.-P.2951-2958.

137. Marinetti G.V., Grain R.C. Topology of aminophospholipids in the red cell membrane. //J. Supramol. Struct. -1978. -Vol.8. -№2. -P. 191-213.

138. Muriana F.J.G., Villar J., Ruiz-Giterrez V. Erythrocyte membrane cholesterol distribution in patients with untreated essential hypertension: correlation with sodium-lithium countertransport.//J. Hypertension. -1996. -Vol.14. -P .443-446.

139. Mayes P.A. Metabolism of lipids.//Harpers Review of Biochemistry. Twentieth edition. -1986. -Los Altos: Lange Med. Publ., 1985. -P.232-256; -P.627-634.

140. Miller K. W., Small D. M. Structure of triglyceride-rich Lipoproteins an analysis of core and surface phases. // Plasma Lipoproteins. / Ed. by A.M. Gotto. -N.Y.: Elsevier, -1987. -P.l-72.

141. Mahley R.W., Innerarity T.L., Rail S.C. Plasma lipoproteins: apolipoproteine structure and function. //J. Lipid. Res. -1984. -Vol.25. -P. 1277-1294.

142. Micouin C., Hudry-Clergeon E., Roussel B. Selective binding in vitro of a modified form of the C3 component of complement to human erythrocytes. //Ann. Immunol. (Paris) -1983. -Vol.l34(2). -P.237-253.

143. Michalac J., Kadziolka A., Pruszkowska R. et. al. Compensatory mechanisms in Erythrocyte Lipids in Patients with atherosclerosis.//LIPIDS. -1988. -Vol.23. -N.5. -P. 476-480.

144. Melvin H., Gottlieb. The limited depletion of cholesterol from erythrocyte membranes on treatment with incubated plasma.//Biochimica et Biophysica Acta. -1976. -Vol.433. -P.333-343.

145. Osterberg R., Nilsson U., Stigbrand T. et al. // Eur. J. Biochem. -1989. -Vol.183, N3.-P.507-511.

146. Parks JS, Cistola DP, Small DM, Hamilton JA. Interactions of the carboxyl group of oleic acid with bovine serum albumin: a 13C NMR study .//J Biol Chem. -1983. -Vol.258 -N.15. -P.9262-9.

147. Pedersen A.O., Honore В., Brodersen R. Thermodynamic parameters for binding of fatty acids to human serum albumin. //Eur. J. Biochem. -1990. Jul 5. Vol. 190.(3)-P.497-502.

148. Pungburn M.K. Analysis of the natural polymeric forms of human properdin and their functions in complement activation. // J. Immunol.- 1989.- Vol.142, N1.- P.202-207.

149. Preston G. M., Carrol T.P., Guggino W.B. Appearence of water chanenls in Xenopus oocytepressing red cell СШР22 protein. Science. -1992. N256. -P.385-7.

150. Podack E.R., Biesecker G., Muller-Eberhard H.J. Membrane attack complex of complement: generation of highaffinity phospholipid binding sites by fusion of five hydrophilic plasma proteins. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA.- 1979.- Vol.76, N2.-P.897-901.

151. Patel A., Morgan B.P. Campbell A.K. The ring-like classical complement lesion is not the functional pore of the membrane attack complex. // Biochem. Soc. Transactions.-1987.- Vol.15.- P.659.

152. Pownall H.J., Massey J.B., Sparrow J.T. Lipid-protein interactions and lipoprotein reassembly .//Plasma Lipoprpteins./Ed. by A.M. Gotto. -N.Y.: Elsevier, 1987. -P.95-127.

153. Roseuberg S.A., Guidotti G.J. //J. Biol. Chem.1985. -Vol. 243. P. 1968.

154. Ripoche J., Sim R.B. Loss of complement receptor type 1 (CR1) on ageing of erythrocytes. // Biochem. J. -1986. -Vol.235. -P.815-821.

155. Ruifrock A.C., Kanon В., Konings A.W.T. Correlation between cellular survival and potassium loss in mouse fibroblasts after hyperthermia alone and after a combined treatment with X rays. // Radiat Res. 1985 Feb; 101 (2):326-31.

156. Rabszynska M., Csordas A. Chain length-dependent interaction of free fatty acids with the erythrocyte membrane.//Life Sci. -1989. -Vol.44. -N9. -P.625-632.

157. Richman J.B.Y., Verpoorte J.A. The optical properties of a2-macroglobulin from normal and from cystic fibrosis plasma. //Can. J. Biochem. -1981. -Vol.59. -N.7. -P.519-523.

158. Peters I.J. Serum albumin. //Adv.Protein Chem. -1985. -Vol.7. -P. 161.

159. Pedersen A.O., Mesenberg K.L., Kragh-Hansen. Effect of ionic strength and pH on the binding of medium-chaine Fatty acids to human serum albumin. //Eur. J. Biochim. -1995. -Vol.233. -P.395.

160. Picard J.J., Heremans J.F. Dissociation of human □2-macroglobulin at acid and alkalaine pH. // In: "Proteides of biological fluids" (Ed. Peeters H.), N,Y.:1969. -P.247-255.

161. Steck T. L. The organization of proteins in the human red blood cell membrane. // J. Cell Biol. 1974. - Vol. 62. - P. 1 - 19.

162. Schonermark S., Rautenberg E.V. Homologous species restriction in lysis of human erythrocytes: a membrane-derived protein with C8-binding capacity functins as an inhibitor. //J.Immunol. 1986. -Vol.136, N5. -P.1772-1776.

163. Seyd S.A. Biology of diseases. Membrane regulators of complement activation and their aberrant expression disease // Lab. Invest. -1995. -Vol.72, N3. -P.254-271.

164. Spector A.A. Fatty acid binding to plasma albumin.// J. Lipid Res. -1975 May;-Vol. 16(3)-P. 165-79.

165. Stoffel W. Structural and functional aspects of phospholipid molecules. //Phosphatidilcholine:Effect on Cell Membranes and Transport of cholesterol/ Ed. By A.I. Archacov, R.-J. Gundermann. -Bingen-Rein; wbn-Verlag, 1989. -P. 15-24.

166. Shinitky M., Inbar M. Microviscosity parameters and protein mobility in biological membranes.//Biochim. and biophys. acta. -1976. -Vol.433. -№1. -P.133-149.

167. Szabo G. Dual mechanism for the action of cholesterol on membrane permeability .//Nature. -1974. -Vol.252. -№5478. -P.47-49.

168. Schmid-Schonbein H, Heidtmann H, Grebe R. Spectrin, red cell shape and deformability. I. Membrane curvature in genetic spectrin deficiency. //Blut. -1986. -Vol.52.-N3.-P.131-47.

169. Silverman B.A., Weller P.F., Shin M.L. Effect of erythrocyte membrane modulation by lysolecithin on complement-mediated lysis.//J. Immunol. -1984. -Vol.132.-N.1.-P.386-91.

170. Sami M, Malik S, Watts A. Structural stability of the erythrocyte anion transporter, band 3, in native membranes and in detergent micelles.// Biochim. Biophys. Acta. -1992. -Vol.1105. -N.l. -P. 148-54.

171. Schmid-Schonbein H., Rieger H.Pathological Red Cell Aggregation (Clump Aggregation). //9-th Europ. Conf. Microcirculation. -1976. -N16. -P.484-489.

172. Sottrup-Jensen L., Stepanik T.M., Kristensen T. et. al. Primary structure of human <X2-macroglobulin. V. The complete structure. // J. Biol. Chem. -1984. -Vol.259. -N13. -P.8318-8327.

173. Sottrup-Jensen L., Stepanik T.M., Wierzbicki D.M. The primary structure of a2-macroglobulin and localization of a factor XHIa cross-linking site.//Ann. N.Y. Acad. Sci. -1983. -Vol.431. -P.41-60.

174. Sottrup-Jensen L., Petersen Т.Е., Magnusson S. Mechanism of proteinase complex formation with a2-macroglobulin. Three modes of trypsin binding.//FEBS Lett. -1981. -Vol.128. -N.l. -P.127-132.

175. Sekizawa Y., Emoto K., Sakuraba H., Inoue K. et al. Lysenin, a novel sphingomyelin-specific binding protein.//J. Biol. Chem. -1998. -Vol.273. -N.9. -P.5300-6.

176. Sahu A., Pangburn MK. Tyrosine is potential site for covalent attachment of activated complement component C3.//Mol. Immunol. -1995. -Vol.32. -N.10. -P.711-6.

177. Seya Т., Nagasawa S. Limited proteolysis of the third component of human complement, C3, by heat treatment.//! Biochem. -1981. -Vol.89. -N.2. -P.659-64.

178. Schmid-Schonbein H, Gallasch G., Schchtner H. Pathological Red Cell Aggregation (Clump Aggregation). 9th Europ. Conf. Microcirculation, Antwerp 1976. Bibl. Anat., N16, -P.484-9.

179. Tilney L.G., Detmers P. Actin in erythrocyte ghosts and its association with spectrin. // J. Cell Boil. 1975. - Vol.66. - P. 508-520.

180. Tomita A., Radike E., Parker C. Isoletion of erythrocyte membrane inhibitor of reactive lysis type II. Identification as glycophorin A. // J. Immunol. -1993. -Vol. 151, N6. -P.3308-3323.

181. Tomita M. Marchesi V.T. The red cell membrane.//Annu. Rev. Biochem. -1976. -Vol.45. -P.667-98.

182. Tomlinson S., Whitelow M.B., Nussenzweig V. A synthetic peptide from complement protein C9 binds to CD59 and enhances lysis of human erythrocytes by C5b-9 //J.Immunol.-1994.- Vol.152, N4.- P.1927-1934.

183. Tirri L. J., Schmidt P.G., Pullarket R.K. Studies on the hydrogen belts of membranes.//Lipids. -1977. -Vol.12. №10. -P.863-868.

184. Tack B.F., Harrison R.A., Janatova J. et al. Evidence for presence of an internal thioester bond in third component of human complement. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. -1980. -Vol.77, N10. -P.5764-5768.

185. Takada A., Shirahama S., Takada Y. Conformational changes of complement components C3 and В induced at higher temperature.//Complement. -1985. -Vol.2. -N.4. -P. 193-203.

186. Ursitti J.A. Immunolocalization of tropomodulin, tropomiosin and actin in spread human erythrocyte skeletons //J.Cell. Sci. 1994. Vol.104. -P. 1633-1639.

187. Weng X., Cloutier G., Pibarot P. Comparison and simulation of different levels of erythrocyte aggregation with pig, horse, sheep, calf, and normal human blood. // Biorheology. -1996. -Vol.33. -N.4-5. -P.365-77.

188. Wu K. Wang D., Feinman R.D. Inhibition of proteases by a2-macroglobulin. The role of lysyl amino groups of trypsyn in covalent complex formation. //J. Biol. Chem. -1981. -Vol. 256. -P. 10409-10414.

189. Watts A., Harlos K., Maschke W. Electrostatic effect on lipid phase transitions: membrane structure and ionic environment.//Biochim. et biophys. -1978. Vol.510. -№1. -P.63-74.

190. White RA, Birkenmeier CS, Peters LL, Barker JE, Lux SE Murine erythrocyte ankyrin cDNA: highly conserved regions of the regulatory domain.//Mamm Genome. -1992. -Vol.3. -N5. -P.281-5.

191. Young J.L., Young T.M. Channel fluctuations induced by membrane attack complex C5b-9. //Mol. Immunol. -1990. -Vol.27. -N.10. -P.1001-1007.

192. Yamamoto K., Migita S. Mechanisms for the spontaneous formation of covalently linked polymers of the terminal membranolytic complement protein (C9). // J. Biol.Chem.- 1983.- Vol.258, N13.- P.7887-7889.

193. Zalman L.S., WoodL.M., Muller-Eberhard H.J. Isoletion of a human erythrocyte membrane protein capable of inhibiting expression ofhomologous complement transmembrane channels // Proc. Nat. Acad. Sci, USA. -1986. -Vol.83, N18. -P.6975-6979.

194. Zicha J., Kunes J., Devynck MA. Abnormalities of membrane function and lipid metabolism in hipertension: a review.//Am. J. Hypertens. -1999. -Vol.12. -N3. -P.315-31.