Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Влияние гидрокортизона на синтез мРНК, кодирующей тирозинаминотрансферазу в печени крыс

ВАК РФ 03.00.04, Биохимия

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Блинова, Наталия Николаевна

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ. II

1.1. Общие механизмы действия стероидных гормонов как индукторов синтеза бежа в тканях-мишенях. П

1.1.1. Ферментативная индукция как механизм регуляции жизнедеятельности организмов

1.1.2. Механизмы рецепции стероидных гормонов в клетках-мишенях животных.

1.1.3. Механизмы гормональной индукции ферментов в тканях-мишенях. Использование специфических комплементарных ДНК (кДНК) для исследования синтеза и деградации матричных РНК при гормональной индукции.

1.2. Влияние глюкокортикоидов на состояние белок-синтезиру-ющего аппарата.

1.2.1. Действие глюкокортикоидов на содержание различных видов РНК в клетках-мишенях и на процесс транскрипции

1.2.2. Влияние глюкокортикоидов на посттранскрипционную модификацию РНК и на полисомный аппарат кле-тск.-мишеней

1.2.3. Действие глюкокортикоидов на процессы деградации мРНК. 40'

1.3. Тирозинаминотрансфераза (ТАТ) печени крыс как модель для исследования механизмов глюкокортикоидной индукции ферментов

ГЛАВА П. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

2.1. Материалы и реактивы, использованные в экспериментах.

2.2. Характеристика подопытных, животных. Введение гормонального индуктора.

2.3. Хроматографические методы фракционирования белков из печени крыс

2.4. Определение активности ТАТ

2.5. Аналитический электрофорез белков в полиакрилашдном Стр. геле (ПААГ)

2.6. Получение моноспецифических антител к ТАТ.

2.6.1. Иммунизация кроликов очищенной тирозинамино-трансферазой . 5g

2.6.2. Выделение суммарной )j -глобулиновой фращин из сыворотки кроликов, иммунизированных ТАТ.

2.7. Приготовление "вторых" антител ( Ij козла против Icj кролика)

2.8. Методы иммунохимического анализа антител и очищенных белков

2.8.1. Двойная иммунодиффузия в агаровом геле по Оуктерлони

2.8.2. Аналитический иммуноэлектрофорез в агаровом

2.8.3. Выявление специфической активности ТАТ в имму-нопреципитатах.

2.8.4. Радиоактивное мечение jf -глобулинов кролика, специфичных к ТАТ.

2.9. Получение иммуносорбентов для фракционирования полирибосом

2.10. Выделение суммарных полирибосом из печени крыс

2.11. Седиментационный анализ полирибосом

2.12. Приготовление поли-У сефарозы 4В.

2.13. Выделение поли-А содержащей мРНК из полирибосом печени крыс путем аффинной хроматографии на поли-У сефарозе 4В.

2.14. Определение удельной радиоактивности полисомной поли-А содержащей РНК.

2.15. Определение удельной радиоактивности пула уридиновых нуклеотидов в печени крыс

2.16. Седиментационный анализ РНК в градиенте плотности сахарозы

2.17. Электрофоретический анализ препаратов РНК в агароз- Стр. ных гелях.

2.18. Получение бесклеточной белок-синтезирущей системы (экстракта S 30) из зародышей пшеницы.

2.19. Трансляция полисомной поли-А содержащей РНК в бесклеточной системе из зародышей пшеницы

2Л9.1. Электрофоретический анализ продуктов трансляции

2.19.2. Иммунопреципитация продуктов трансляции

2.20. Выделение специфической мРНК ТАТ из печени крыс

2.21. Синтез комплементарной ДНК на мРНК ТАТ.

2.22. Центрифугирование кДНК в щелочном градиенте плотности сахарозы.

2.23. Электрофорез препаратов кДНК в агарозных гелях с мочевиной

2.24. Гибридизация кДНК ТАТ с суммарной поли-А содержащей

РНК, выделенной из полирибосом печени крыс

ГЛАВА Ш. РЕЗУЛЬТАТЫ ЭКСПШШНТАЛЬНОГО ИССЛЕДОВАНИЯ.

3.1. Выделение и очистка анодного изофермента ТАТ из печени крыс

3.2. Получение специфических гипериммунных сывороток к анодному изоферменту ТАТ; очистка ft -глобулинов

3.3. Влияние гидрокортизона на метаболизм и матричную активность полисомной поли-А содержащей РНК в печени

3.3.1. Результаты седиментационного анализа полирибосом, выделенных из печени интактных и индуцированных гидрокортизоном крыс

3.3.2. Выделение суммарной поли-А содержащей РНК из полирибосом печени крыс. Изменение содержания меченой поли-А содержащей РНК в полирибосомах печени при введении гидрокортизона

3.3.3. Характеристика удельной радиоактивности пула уридиновых нуклеотидов в печени крыс при введении гидрокортизона

3.3.4. Изменения удельной радиоактивности полисомной поли-А+ РНК в динамике индукции гидрокортизоном

3.3.5. Включение предшественников в полисомнуто по-ли-А содержащую РНК печени в норме и при индукции гидрокортизоном.

3.3.6. Изменения трансляционной активности полисом-ной поли-А содержащей РНК под действием гидрокортизона . НО

3.4. Определение синтеза специфического продукта, осаждаемого антителами к ТАТ, при трансляции in vitro поли-А содержащей РНК из полирибосом печени интактных и индуцированных животных.

3.5. Выделение специфической мРНК ТАТ из печени крыс и исследование полученного препарата

3.5.1. Выявление фракции полирибосом печени, синтезирующих ТАТ.

3.5.2. Выделение специфической мРНК ТАТ из полирибосом печени крыс

3.5.3. Определение размеров мРНК ТАТ методом центрифугирования в градиенте плотности сахарозы . jqq

3.5.4. Измерение матричной активности препаратов мРНК ТАТ в бесклеточной системе синтеза белка

3.5.5. Исследование матричных свойств мРНК ТАТ в системе обратной транскрипции. Анализ размеров полученной комплементарной ДНК

3.6. Сравнение концентрации мРНК ТАТ в клетках печени крыс в динамике индукции гидрокортизоном методом гибридизации суммарной поли-А содержащей РНК с высокомеченой кДНК ТАТ.

ГЛАВА Г/. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ.

Выводы.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Влияние гидрокортизона на синтез мРНК, кодирующей тирозинаминотрансферазу в печени крыс"

Молекулярные механизмы действия стероидных гормонов являются одной из актуальных проблем биохимии и молекулярной биологии. Известно, что в клетках-мишенях стероидные гормоны изменяют актив -ность ферментов, катализирующих определенные, часто - ключевые реакции обмена веществ, влияют также на синтез неферментных белков и, в результате, на развитие и дифференцировку тканей. Текущая (повседневная) реализация функций клеток и тканей находится под гормональным контролем.

В реализации эффектов многих гормонов необходимыми звеньями являются процессы транскрипции и трансляции. Так, показано, что половые стероиды осуществляют свой физиологический эффект, резко (в сотни и даже тысячи раз) увеличивая концентрацию специфических матричных РНК (мРНК) в цитоплазме клеток тканей-мишеней, что приводит к преобладающему синтезу ряда белков Де notfo(Tsai et. al. , 1978; tWns ei.al. Д978). Видимо,такой высокий уровень генетической индукции, сопровождающийся значительными морфологическими изменениями организма,отчасти объясняет прогресс, достигнутый в изуче -нии механизмов действия половых стероидов. Что же касается глюко-кортикоидных гормонов, то здесь прогресс в исследованиях не носит столь бурного характера, хотя каждый новый шаг приближает к цели. Действие глюкокортикоидов на индукцию ферментов хорошо изучено по динамике изменения активности соответствующих ферментов в тканях-мишенях ( Sch.im.ke , 1963; Протасова, 1975; muracUan ,1977). Влияние пиококфтикоидных гормонов на накопление мРНК в полирибосомах, синтез и распад функциональную активность этих РНК практи -чески не изучено. Ферменты, синтезируемые в ответ на введение глюкокортикоидов, как правило, немногочисленны, содержание их специфических мРНК в цитоплазме не превышает нескольких процентов (Гайцхоки, 1980). Даже после индукции такие мРНК не становятся преобладающими в цитоплазме, что сильно затрудняет изучение механизма действия глюкокортикоидов.

Целью настоящей работы было изучение влияния глюкокортикоид -ного гормона гидрокортизона на накопление в полирибосомах мРНК для тирозинаминотрансферазы (ТАТ, L- тирозин: 2 - оксоглутаратамино -трансфераза, КФ 2.6.1.5); ее метаболизм и функциональную активность. ТАТ является удобной и перспективной моделью для исследования закономерностей индукции адаптивных изоферментов. Индивидуальная мРНК для ТАТ относится к типу "минорных" матричных РНК, поскольку кодирует белок, содержание которого даже после индукции не превышает 0,1% (Мертвецов и др.,1978 в ).

Ранее было показано, что через 5 часов после введения крысам гидрокортизона активность ТАТ возрастает в 5-10 раз,гормон также индуцирует ДНК - зависимый синтез РНК. Когда избыточная концентрация введенного извне гормона понижается, активность ТАТ также возвращается к исходному уровню (Мертвецов, 1981).

Возрастает ли при индукции в клетках-мишенях содержание специфической мРНК, кодирующей синтез ТАТ, или усиливается трансляция предшествующих мРНК ?

Вызываемое гидрокортизоном усиление синтеза РНК в гормонально-чувствительных тканях ( Schrrud , Sekeris , 1972), а также увеличение активности ДНК-зависимой РНК-полимеразы ( Todhunter et. , 1978) позволило предположить, что гормональный контроль осущест -вляется на стадии транскрипции. Данные, полученные в нашей работе, подтверждают это предположение.

В работе ставились следующие конкретные задачи:

I) определить влияние гормонального индуктора-гидрокортизона на метаболизм и матричную активность поли-А содержащей матричной РНК в полирибосомах печени крыс;

2) изучить распределение полирибосом печени крыс по размерам в динамике индукции гидрокортизоном;

3) сравнить содержание матричной РНК для ТАТ в полирибосомах печени интактных и индуцированных гидрокортизоном крыс методом тестирования продуктов трансляции в бесклеточной белок-синтезирующей системе;

4) провести прямое сравнение содержания мРНК ТАТ в печени нормальных и индуцированных гидрокортизоном крыс с помощью молекулярной гибридизации'о использованием "кДНК-зонда".

Выделение и сравнение суммарной поли-А содержащей мРНК (поли-А+ РНК) из полирибосом печени интактных и индуцированных гидрокортизоном крыс показало, что удельная радиоактивность полисомной поли-А содержащей РНК закономерно изменяется в зависимости от времени индукции гидрокортизоном. При исследовании содержания меченой поли-А+ РНК в полирибосомах печени крыс в зависимости от времени индукции гидрокортизоном обнаружено, что количество этой РНК в полирибосомах увеличивается через 3-5 часов после введения животным гормона. Эти результаты свидетельствуют об обогащении полирибосом печени вновь синтезированными молекулами мРНК. При исследовании распределения полирибосом печени по размерам в разные сроки после введения гидрокортизона установлено, что уже через 2 часа после введения гормона наблюдается увеличение относительного содержания тяжелых полирибосом. Сравнительное изучение эффективности трансляции поли-А+ мРНК, выделенных из полирибосом печени интактных и индуцированных гидрокортизоном крыс, по включению[с^-4 ]лизина в общий белок и по способности таких поли-А+ РНК программировать синтез индуцируемого гидрокортизоном изофермента ТАТ позволило обнаружить, что удельная трансляционная активность полисомной поли-А+ РНК печени значительно (в 2 - 2,5 раза) повышается через 2-4 часа после введения гидрокортизона. При трансляции in vitro суммарной полисомной поли-А+ РНК из печени крыс, индуцированных гидрокортизоном, наблюдается резко усиленный по сравнению с контролем синтез индуцибелыюго изофер-мента ТАТ. Эти результаты молено рассматривать как свидетельство того, что через 4 часа после введения гидрокортизона происходит обогащение популяции полисомной поли-А содержащей РНК молекулами индивидуальной мРНК, кодирующей индуцируемый анодный изофермент ТАТ. Однако, повышение содержания продукта трансляции мРНК ТАТ при индукции может быть результатом не только усиленной транскрипции генов и накопления мРНК ТАТ в цитоплазме, но и следствием возрастания трансляционной активности предсуществующих мРНК в клетках печени.

Для того, чтобы сделать окончательный вывод, было проведено прямое измерение концентраций специфических мРНК для ТАТ в клетках печени в норме и при индукции гидрокортизоном. Для этого из печени индуцированных гидрокортизоном крыс был выделен и очищен в 5500 раз анодный изофермент ТАТ и к нему были получены специфические кроличьи антитела. На основе этих антител был изготовлен специфический иммуносорбент, обладающий высокой емкостью по избирательному связыванию ТАТ. Методом фракционирования на иммуносорбенте, из суммарных полирибосом печени крыс, индуцированных гидрокортизоном, получена фракция полирибосом, синтезирующих ТАТ. С помощью аффинной хроматографии на полет-У сефарозе 4В из этой фракции выделена поли-А содержащая мРНК, обладающая матричной активностью в бесклеточной белок-синтезирующей системе и имеющая константы седиментации в пределах 15-16 S . На этой ТАТ мРНК в системе обратной транс-криптазы из вируса миелобластоза птиц синтезирована комплементарная ДНК (кДНК), которая использовалась в качестве "зонда" для сравнения содержания мРНК ТАТ в препаратах суммарной поли-А+ РНК из полирибосом печени интактных и индуцированных гидрокортизоном крыс. Впервые, методом молекулярной гибридизации показано, что через 4 часа после индукции гидрокортизоном в клетках печени крыс содержание мРНК ТАТ возрастает в 3-4 раза, а через 16 часов возвращается к исходному уровню.

Таким образом, в настоящей работе впервые проведено прямое сравнение содержания индивидуальной минорной матрицы в разные сроки после введения гидрокортизона и получены новые данные, прямо доказывающие, что влияние глюкокортикоидов на биосинтез ферментов осуществляется на стадии транскрипции; под действием гормона происходит усиление биосинтеза специфических мРНК в клетках-мишенях. Показано также, что при индукции гидрокортизоном не только возрастает концентрация мРНК, но и увеличивается удельная трансляционная активность поли-А+ мРНК, выделяемой из полирибосом печени. Такое повышение трансляционной активности мРНК может быть связано с особыми структурными свойствами индуцируемъгх мРНК. Полученные данные расширяют наши представления о механизмах глюкокортикоидной индукции.

В раооте усовехлненствован метод ишлунохимического выделения "минорной" матричной РНК для индуцируемого изофермента тирозина-минотрансферазы из печени крыс. Этот метод можно использовать для получения препаратов функционально активных минорных мРНК. Такие специфические мРНК могут быть использованы для синтеза кДНК путем обратной транскрипции и последующей амплификации кДНК в векторных молекулах. Использование кДНК в качестве "зондов" открывает широкие возможности для изучения тонкой структуры и функционирования генома эукариот.

Методические подходы к изучению молекулярных механизмов гормональной индукции, изложенные в настоящей работе, могут быть использованы при проведении соответствующих исследований на иных гормонах и иных ферментных системах.

- II

Заключение Диссертация по теме "Биохимия", Блинова, Наталия Николаевна

Выводы

Исследованы транскрипционный и трансляционный уровни гормональной индукции синтеза анодного изофермента тирозинаминотрансферазы в клетках печени крыс.

1. Показано, что введение животным гидрокортизона вызывает перераспределение относительного содержания полирибосом различных размеров в клетках печени. Через 4-9 часов после введения гормона происходит уменьшение относительного содержания "легких" полирибосом (8CV-I50S; 1-3 моносомы) при одновременном увеличе -нии относительного содержания "тяжелых" полирибосом (350-412 S ; 12-16 моносом). Предполагается, что возрастание доли тяжелых полирибосом в процессе гормональной индукции связано с увеличением количества рибосом, транслирующих определенные мРНК, что приводит к усилению синтеза индуцируемых белков.

2. Установлено,что через 3-5 часов после введения крысам гидрокортизона происходит обогащение суммарной полисомной мРНК печени вновь синтезированными молекулами поли-А+ мРНК,

3. Гидрокортизон вызывает в печени крыс возрастание трансляционной активности полисомной поли-А содержащей РНК.Максимальная трансляционная активность наблюдается к 4-му часу после введения гормона, а к 12-му часу она возвращается к исходному уровню.

4. При трансляции суммарной поли-А содержащей РНК из полирибосом печени крыс в бесклеточной белок-синтезирующей системе из зародышей пшеницы определен синтез специфического белкового продукта,осаждаемого антителами к тирозинаминотрансферазе.

По количеству иммунопреципитированного продукта сделано заключение, что при индукции гидрокортизоном происходит обогащение полисомной поли-А содержащей мРНК молекулами индивидуальной мРНК для индуциру емог о и з офермента тир о зинаминотранс йераз ы.

5. С пошщью имгдунохимического фракционирования полирибосом на антительном иммуносорбенте из печени крыс выделена специфическая мРНК, кодирующая индуцируемый гидрокортизоном анодный изофермент тир о з инамин о трансфера з ы. Показана принципиальная возможность выделения "минорных" мРНК из клеток животных.

6. В системе обратной транскриптазы из вируса миелобластоза птиц на мРНК ТАТ- синтезирована комплементарная ДИК. Методом молекулярной гибридизации суммарных полис омных поли-А+ РНК с кДНК-ТАТ нами впервые проведены прямые измерения содержания специфической мРНК ТАТ в динамике глюкокортикоидной индукции. Обнаружено значительное возрастание содержания специфической мРНК -ТАТ через 4 часа после введения гидрокортизона и его снижение в постиндукционном периоде (через 16 часов).

7. Сделано заключение, что гидрокортизон не только усиливает в печени крыс транскрипцию специфических генов, но оказывает влияние и на посттранскрипционную модификацию индуцируемых мРНК, в результате чего повышается их трансляционная активность.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Блинова, Наталия Николаевна, Новосибирск

1. Адлер В.В., Мечитов В.И. Получение мРНК для тирозинаминотрансферазы с использованием имцуносорбции полирибосом на сефарозе 4В. Молекул, биол., 1978, т. 12, вып. 2, с. 260-266.

2. Адлер В.В., Мечитов В.Н., Шапот B.C. Характеристика мРНК длятирозинаминотрансферазы. Докл. АН СССР, 1977, т.233, вып. 4, с. 719-721.

3. Аргутинская С.В., Майстренко В.Ф., Салганик Р.И. Восстановление ферментативной индукции, сниженной в результате длительного введения кортизола, в печени крыс. Пробл. эндокринологии, 1979, т. 25, вып. I, с. 41-45.

4. Бездробный Ю.В. Гипотетическая множественность гормональногосигнала на молекулярно-биологическом уровне.- Молекул, биол., Респ. межвед. сб., 1977, вып. 18, с. 73-84.

5. Боуен Т. Введение в ультрацентрифугирование. М., "Мир", 1973.

6. Гайцхоки B.C. Выделение информационных РНК эукариотическихклеток.- Молекул, биол. (ВИНИТИ), 1976, т.7, с. 9-48.

7. Гайцхоки B.C. Информационные РНК клеток животных. М., "Медицина", 1980.

8. Гоглидзе Р.И., Джохадзе Д.И. Соотношение ядрышковой и кариоплазматических форм РНК-полимеразы в ядрах клеток различных тканей в норме и после введения гидрокортизона.-Пробл. эндокринологии, 1978, т. 24, й 6, с. 73-77.

9. Головин С.Я., Беклемишев А.Б., Мертвецов Н.П., Кофман И.Л.,

10. Панков Ю.А. Выделение и идентификация матричной РНК, кодирующей полипептид-предшествениик (3 -лилотройногои кортикотройного гормонов. Синтез комплементарной ДНК. Докл. АН СССР, 1981, т.261, вып. 4, с.1009-1012.

11. Головин С.Я., Чесноков В.Н., Блинова Н.Н., Муравлев А.И.,

12. Мертвецов Н.П. Исследование трансляции полисомной поли-А содержащей РНК печени крыс в бесклеточной бе-лок-синтезирующей системе из зародышей пшеницы. -Известия СО АН СССР, сер. биол. наук, 1981, вып. 2, с. II5-I2I.

13. Диксон М., Уэбб Э. Кинетика действия Ферментов. В кн.:

14. Ферменты", М., "Мир", 1966, с. 54-147.

15. Зенгбуш П. Молекулярная и клеточная биология. Т. 2, М., "Мир",1982, с. 225-235.

16. Зильбер Л.А. Иммунохимический анализ. М., "Медицина", 1968.

17. Ильдутанова Н.А., Чесноков В.Н., Мертвецов Н.П., Блинова Н.Н.

18. Hanoco F., Vorob'ev V.I. Template-engaged and free RNA-polymerase activities in rat liver nuclei after cortisone injection.- FEBS Lett., 1980, v.121, n. 2, p. 299-302.

19. Кузовлева О.Б. Определение абсолютных количеств антител иантигенов по метода Гейдельбергера.- В кн.: "Иммунохимический анализ", М., "Медицина", 1968, с. 43-53.

20. Любимова Е.В., Подобед О.В. Метод выделения и очистки содержащей поли (А) мРНК из клеток млекопитающих. В кн.: "Современные методы в биохимии", Ш., "Медицина", 1977, с. 316-321.

21. Мертвецов Н.П. Множественные формы тирозинаминотрансферазыв клетках печени крыс и их роль в гомеостазе клетки. -Воцр. мед. химии, 1981, т.2, о.154г-166.

22. Мертвецов Н.П., Блинова Н.Н., Головин С.Я., Чесноков В.Н.,

23. Ильдуганова Н.А., Салганик Р.И. Влияние кортизола на синтез и трансляционную активность мРНК в печени крыс. Тезисы УП Всесоюзного оимпозиума по структуре и функциям клеточного ядра, 1980а, Харьков,с. 103.

24. Мертвецов Н.П., Блинова Н.Н., Головин С.Я., Чесноков В.Н.,

25. Ильдуганова Н.А., Салганик Р.И. Влияние кортизола на синтез и свойства матричных РНК в печени крыс. -П Всесоюзный съезд эндокринологов, тезисы секционных сообщений, 1980 б, Ленинград, с.327-328.

26. Мертвецов Н.П., Ильдуганова Н.А., Чесноков В.Н., Блинова Н.Н.

27. Влияние кортизола на содержание мРНК, кодирующей индуцибельный изофермент тирозинаминотрансферазы в печени крыс. Биохимия, 1978 б, т.43, в.6, с.959-964.

28. Мертвецов Н.П., Сапрыкин В.А. Выявление фракций тирозинаминотрансферазы. Лабор. дело, 1971, № I, с. 18-19.

29. Мертвецов Н.П., Сапрыкин В.А., Чесноков В.Н., Салганик Р.И.

30. Индукция в печени крыс под действием кортизола изо-ферментов тирозинаминотрансферазы, высоко чувствительных к действию протеаз. Биохимия, 1974, т.39,{Ц, с.3-8.

31. Мертвецов Н.П., Чесноков В.Н., Блинова Н.Н., Головин С.Я.,

32. Салганик Р.И. Выделение из полирибосом печени крысматричной РНК, кодирующей индуцируемый гидрокортизоном изофермент тирозинаминотрансферазы. Молекул, биолог., 1978 в, т. 12, вып. 4, с. 806-813.

33. Мертвецов Н.П., Чесноков В.Н., Блинова Н.Н., Рошке В.В.,

34. Головин С.Я., Ильдуганова Н.Н. Влияние гидрокортизона на свойства полирибосом печени крыс, метаболизм и матричную активность полисомной поли (А) содержащей РНК. Биохимия, 1978 а, т. 43, вып. 5, с. 919-927.

35. Мертвецов Н.П., Чесноков В.Н., Сахно Л.В., Салганик Р.И.

36. Выделение индуцируемого и неиндуцируемого кортизолом изоферментов тирозинаминотрансферазы печени крыс и изучение их свойств. Биохимия, 1976, т. 41, вып. 8, с. 1352-1366.27. (Нейфах С.А., Гайцхоки B.C., Климов Н.А., Бушкова Л.В.,

37. Остерман Л.А. Номограммы для определения констант седиментации нуклеиновых кислот центрифугированием в градиенте концентрации сахарозы на ультрацентрифугах "Spinco". -Молекул, биол., 1977, т. II, вып. 3, с. 694-706.

38. Покровский Б.В. Мультииндукторный (полигормональный) контроль экспрессии генов у эукариотов. Успехи совр. биол., 1983, т. 95, Jfc 2, с. 194-208.

39. Протасова Т.Н. Гормональная регуляция активности ферментов.1. М., "Медицина", 1975.

40. Протасова Т.Н. О путях ферментативного распада и регуляцииобмена стереоизомеров треонина в печени крыс. -Биохимия, 1965, т.30, № 4, с.836-843.

41. Романов Г.А., Соколова Н.А., Розен В.Б., Ванюшин Б.Ф.

42. Взаимодействие декеаметазон-рецепторных комплексов с ядрами печени крысы и сДНК. Биохимия, 1976, т.41, № 12, с.2140-2149.

43. Салганик Р.И. Молекулярные механизмы генетических процессов.

44. М., "Наука", 1971, с.226-231.34. (Салганик Р.И.) Salganik R.I. Some patterns of genetic induction of protein synthesis in animal cells. In: "The Cell Nucleus" (ed. by H.Busch), 1979, v. 7, Chromatin, part D, Acad. Press, N.-Y., p.327-371.

45. Сидорова E.B., Трудолюбова М.Г. Иммунохимический метод выделения индивидуальных полирибосом. В кн.: "Современные методы в биохимии", М., "Медицина", 1977, с.293-300.

46. Угарова Т.Ю. Эукариотические бесклеточные белоксинтезирущиесистемы. Молекул.биол. (ВИНИТИ), 1976, т.7, с.58-141.

47. Христолюбова Н.Б. Изменения в ультраструктуре клеток печенипри длительной индукции ферментов. Цитология, 1969, т.II, № I, с. 32-37.

48. Черновская Т.В., Любимова Е.В., Лерман М.И. Метаболизм мРНКв клетках регенерирующей печени: ускорение процессинга и распада мРНК, Молекул.биол., 1976, т.10, № 6, с.1361-1368.

49. Чесноков В.Н., Блинова Н.Н., Мертвецов Н.П. Непрямая иммунопреципитация полирибосом печени крыс с помощью антител к тирозинаминотрансферазе. Биохимия, 1978, т. 43, вып. 4, с. 625-630.

50. Юцаев Н.А., Лебедева М.Б. 0 роли коры надпочечников в процессах адаптации глккозо-6-фосфатазы печени у крыс. -Вопр. мед. химии, 1963, т. 9, вып. 3, с. 267-279.

51. Щцаев Н.А., Покровский Б.В. Устойчивые кРНКазе поли-А содержащие последовательности в ядерной РНК матки, индуцированной эстрогеном и андрогеном. Биохимия, 1973, т. 38, вып. 5, с. I089-I09I.

52. Юдаев Н.А., Покровский Б.В., Протасова Т.Н. Механизмы действия гормонов. В кн.: "Биохимия гормонов и гормональной регуляции". М., "Наука", 1976, с. 326-373.

53. Alberts В., Bray D., Lewis J., Raff M., Roberts К., Watson J.

54. Molecular Biology of the Cell. Garland Publishing, Inc. New-York, London, 1983, p. 413-415.

55. Andreasen P.A., Aase M.F. Conversions of the glucocorticoidreceptor complex of rat thymocyte cytosol, studied by partition in an aqueous dextran-polyethylene glycol two-phase system. Biochim. Biophys. Acta, 1978, v. 540, n 3, p. 484-499.

56. Aviv H., Biome I., Leder P. Protein synthesis directed byencephalomyocarditis virus RNA: properties of a transfer RNA-dependent system. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1971. v. 68, n 8, p. 2303-2307.

57. Aziz S., Balmain A., Knowler J.T. Qualitative and quantitative

58. Чесноков В.Н., Блинова Н.Н., Мертвецов Н.П. Непрямая иммунопреципитация полирибосом печени крыс с помощью антител к тирозинаминотрансферазе. Биохимия, 1978, т. 43, вып. 4, с. 625-630.

59. Юдаев Н.А., Покровский Б.В., Протасова Т.Н. Механизмы действия гормонов. В кн.: "Биохимия гормонов и гормональной регуляции". М., "Наука", 1976, с. 326-373.

60. Alberts В., Bray D., Lewis J., Raff M., Roberts К., Watson J.

61. Molecular Biology of the Cell. Garland Publishing, Inc. New-York, London, 1985, p. 415-415.

62. Andreasen P.A., Aase M.F. Conversions of the glucocorticoidreceptor complex of rat thymocyte cytosol, studied by partition in an aqueous dextran-polyethylene glycol two-phase system. Biochim. Biophys. Acta, 197S, v. 540, n 3, p. 484-499.

63. Aviv H., Biome I., Leder P. Protein synthesis directed byencephalomyocarditis virus RNA: properties of a transfer RNA-dependent system. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1971, v. 68, n 8, p. 2303-2307.

64. Aziz S., Balmain A., Knowler J.T. Qualitative and quantitativechanges in uterine mRNA populations in response to oestradiol treatment of rats. Eur. J. Biochem.,41979a, v. 100, n 1, p. 95-100.

65. Aziz S., Balmain A., Knowler J.T. Diversity and complexityof uterine mRNA from rats of differing hormonal states. Eur. J. Biochem., 1979Ъ, v. 100, n 1, p. 85-94.

66. Bailly A., Le Fevre В., Savouret J.-P., Milgrom E. Activation and changes in sedimentation properties of steroid receptors. J. Biol. Chem., 1980, v. 255, n. 7, P. 2729-2734.

67. Banerjee M.R., Terry P.M., Sakai S., Lin F.K. Regulation ofmessenger RNA and specific milk protein in mammary gland. J. Toxicol, and Environ. Health., 1977, v. 3, n 1-2, p. 281-308.

68. Barnabei 0., Sereny F. Cortisol-induced increase of tyrosineod-ketoglutarate transaminase in the isolated perfused rat liver and its regulation to ribonucleic acidsynthesis. Biochim. et Biophys. Acta, 1964, v. 91, *n 2, p. 239-247.

69. Bates M., Avdalovic N. The value of Dowex 5OH4" in fractionation of nucleotides from acid soluble pool. Analyt. Biochem., 1974, v. 61, n 2, p. 508-512.

70. Baxter J. Role of DNA and specific cytoplasmic receptors inglucocorticoid action. Proc. Nat. Acad. Sci.- USA, 1972, v. 69, n 7, p. 1892-1896*

71. Beato M., Brande W., Biewsewing D., Sekeris C.E. On the mechanism of hormone action. Transfer of O^^Hg) Cortisol from cytoplasm to the nucleus of rat liver cells. Biochim. et Bioppys. Acta, 1970, v.208, n1, p.125-132.

72. Beato M., Nieto A. Translation of the mRNA for rabbit uteroglobin in cell-free systems. Europ, J.Biochem., 1976, v.64, ru1, p.15-25.

73. Bell P.A., Munck A. Sterous-binding properties and stabilization of cytoplasmic glucocorticoid receptors from rat thymus cells. Biochem, J., 1973, v.136, n.1, p. 97-107.

74. Berezney R. Dynamic properties of the nuclear martrix.- In:

75. The Cell Nucleus (ed, by Busch), 1979, v.VII, Chromatin, part D, Academic Press, N,-Y., San-Pr., L., p.413-457.

76. Bergstrom W.J., ITutall P.Q. Effect of glucagon, insulin andacetylcholin in heart glucogensynthetase and phos-phorylase activity. Biochim. et Biophys, Acta, 1972, v.286, p.146-152.

77. Bieri-Bonniot P., Joss П., Dierks-Ventling C, Stimulationof RNA polymerase I activity by 17j3 -estradiol -receptor complex on chick liver nucleolar chromatin. PEBS Lett., 1977, v.81, n 1, p.91-96.

78. Blake R.L. Control of liver tyrosine aminotransferase expression: enzyme regulatory studies on inbred and mutant mice, Biochem, Genet., 1970, v.4, n1, p.215-235.

79. Bloom E., Matulich D.T. , Lan N.C., Higgins S.J., Simons S.S.,

80. Baxter J.D. Nuclear binding of glucocorticoid receptors: relations between cytosol binding, activation and the biological response. J. Steroid Biochem., 1980, v. 12, Jan., p. 175-184.

81. Brawerman G. Eukaryotic messenger RNA. Ann. Rev. Biochem.,1974, v. 43, p. 621-642.

82. Breathnach R., Chambon P. Organization and expression ofeucaryotic split genes coding for proteins. Ann. Rev. Biochem., 1981, v. 50, p. 349-383.

83. Brown P.O., Papaconstantinou J. Coordinated modulation ofalbumin synthesis and mRNA levels in cultured hepatoma cells by hydrocortisone and cyclic AMP analogs. J. Biol. Chem., 1979, v. 254, n 19, p. 93799384.

84. Buell N., Schimke Т., Synthesis of full lenght cDNAs fromfour partially purified oviduct mRNAS. J. Biol. t

85. Chem., 1978, v. 253, n 7, p. 2471-2482.

86. Burns A.Т.Н., Deeley R.G., Gordon J.I., Udell D.S., Mullinix K.P., Goldberger R.F. Primary induction of vitellogenin mRNA in the rooster by 17 jd -estradiol.-Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1978, v. 75, n 4, p. 18151819.

87. Campbell P.N., Craig R.K. Hormonal regulation of specificgene expression. FEBS lett., 1979, v. 99, n 2, p. 223-237.

88. Chambon P. Eucaryotic nuclear RNA-polymerases. Annual Rev.

89. Biochem., 1975, v. 44, p. 613-638.

90. Chan L., O'Malley B.W. Steroid hormone action: recentadvances. Ann. Intern. Med., 1978, v. 89, n 5, Part I, p. 694-701.

91. Chiappelli F., Haggerty D.F., Lynch M., Popjak G. Translation of phenylalanine hydroxylase-specific mRNA in vitro: Evidence for pretranslational control Ъу glucocorticoids. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1981, v. 78, n 4, p. 2105-2109.

92. Civen M., Knox W.E. The independence of hydrocortisone andtryptophan induction of tryptophan pyrolase. J. Biol. Chem., 1959, v. 234, n 7, P. 1787-1791.

93. Compere S., McKnight G., Palmiter R. Androgens regulateovomucoid and ovalbumin gene expression independently of estrogen. J. Biol. Chem., 1981, v. 256, n 12, p. 6241-6347.

94. Cox R.F., Estrogen withdrawal in chick oviduct. Selectiveloss of high abundance classes of polyadenylated messenger RNA. Biochemistry, 1977, v. 16, n 15, p. 3433-2443.

95. Crepin M. In vitro mouse mammary tumor virus transcriptionfrom chromatin. A system to study the mechanism of action of glucocorticoid hormones. FEBS, Lett., 1977, v. 84, p. 266-270.

96. Crick F. Split genes and RNA splicing. Science, 1979,v. 204, n 4390, p. 264-271.

97. Csaneyi V., Greengard 0., Knox W.E. The induction of tyrosineaminotransferase by glucagon and hydrocortisone. -J. Biol. Chem., 1967, v. 242, n 11, p. 2688-2693.

98. Dabeva M.D. , Ikonomova R.N, Acceleration of ribosome formation in rat liver in responce to hydrocortisone. -Mol. and Cell Endocrinol., di982, v.28, n3, p.263-273»

99. De Lap L., Feigelson P. Effect of cycloheximide on the induction of tryptophan oxygenase mRNA Ъу hydrocortisone in vivo. Biochem.Biophys.Res.Commun., 1978, v-82, p.142-149.

100. Diamondstone T.Y. Assay of tyrosine transaminase activity

101. Ъу conversion of p-hydroxyphenilpyruvate to p-hydro-xybenzaldehyde. Anal.Biochem., 1966, v,16, n3, p.395-401.

102. Diesterhaft M., Noguchi Т., Hargrove J., Thornton C, , Graner

103. D,Translation of tyrosine-aminotransferase mRNA in a modified reticulocyte system. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1977, v.79, p.1015-1022.

104. Doel M.T., Carey N.H, The translational capacity of deadeni^lated ovalbumin messenger RNA. Cell, 1976, v.8,ni, p.51-58.

105. Feigelson P., De Lap L, , Ching-Ling C.C., Chan K.-M,, Kurts

106. D.T. Glucocorticoidal and developmental control of r specific hepatic messenger RNA species in vivo and in hepatocytes in vitro. In: The cell Nucleus (Ed. byH.Busch), 1979, v.7.» Chromatin, part D, Acad, Press., N.-Y., c.a,, p.229-259.

107. Feigelson P., Kurtz D.T, Hormonal modulation of d.2 и globulin mRNA:sequence measurements using a specific cDNA probe, Cold Spring Harbor Symp.Quant. Biol,,v.42, part 2, Cold Spring.Harbor, 1978, p.659-663.

108. Ganguly R. Absolute requirement of glucocorticoid for expression of the casein gene in the presence of prolactin. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1980, v. 77, n 10, p. 6003-6006.

109. Garren L.D., Gill G.M., Masui J., Walton G.M. Role of thereceptor in the mechanism of action of adenosine 3': 5'-cyclic monophosphate. -Recent. Progr. Horm. Res., 1971, v. 27, p. 433-440.

110. Gehring U., Thompson E.B. Mechanisms of glucocorticoidhormones action. In: Glucocorticoid hormone action (ed. J. D. Baxter, G.G. Rousseau). Springer-Verlag, Heidelberg, 1979, p. 399-421.

111. Gold A.H. The effect of diabetes and insulin in liver glycogen synthetase activation. J. Biol. Chem., 1970, v. 245, n 4, p. 903-908.

112. Goldberger R.F., Deeley R.G. The effect of estrogen on geneexpression in avian liver. In: Gene Regul. Steroid Horm., N.-Y. e.a., 1980, p. 32-56.

113. Gorski J., Toft D., Shyamala G. et al. Hormone receptors:studies on the interaction of estrogen with the uterus. In: Recent Progress in hormone research, Acad. Press, N.-Y. - L., 1968, v. 24, p. 45-80.

114. Hager C.B., Kenney F.T. Regulation of tyrosine-oL-ketoglutarate transaminase in rat liver.VII. Hormonal effects on synthesis in the isolated, perfused liver. J. Biol. Chem., 1968, v. 243, n 12, p. 3276-3300.

115. Hamana K., Iwai K. Glucocorticoid-receptor complex binds tononhistone protein and DNA in rat liver chromatin. J.Biochem., 1978, v.83, n1, p.279-286.

116. Hamilton Т.Н. Steroid hormones: ribonucleic acid synthesisqnd transport, and the regulation of cytoplasmic translation.—In: The biochemistry of steroid hormone action, Ed. by Smellie R.M.S. London-New-York,1974. p.49-84

117. Harding J.D., Przybyla A.E., Mac Donald R.J., Pictet R.L.,

118. Rutter W.J. Effects of dexamethasone and 5-bromodeo-xyuridine on the synthesis of amylase mRT\TA during pancreatic development in vitro. J,Biol.Chem.,1978, v.253» n20, p,7531-7537.

119. Harpold M.M., Evans R.M,, Salditt-Georgieff M., Barnell J.B,

120. Production of mRNA in Chinese hamster cells relationship of the rate of synthesis to the cytoplasmic concentration of mine cpecific mRNA sequences, Cell, 1979, v.17, n4, p.1025-1035.

121. Hayashi Shin-ichi, Granner D.K., Tomkins G,M. Tyrosine aminotransferase. Purification and characterization, -J,Biol.Chem., 1967, v.242, n18, p.3998-4006.

122. Heilmann W,, Hardeland R. Nucleocytoplasmic transport ofmessenger RNA. Modulated in vitro by hormones and cytosol from hormone-treated rats, Naturwissen -schaften, 1977,v*64,' n12, p,644-645,

123. Heinrich R., Rapoport T.A. Mathematical modelling of translation of mRNA in eucaryotes; steady states, time-dependent processes and application to reticulocytes, J.Theor. Biol., 1980, v 86, n2, p.-279-313.

124. Hift R., Mc Donald E., Sartini J., Rector W.D., Rochards A.H.

125. Responce of uterine glucose-6-phosphate dehydrogenase isoenzymes to estrogen. Endocrinology, 1972, v. 91» n 1, p. 280-286.

126. Hofer E., Alonso A., Krieg L., Schatzle U., Sekeris C.E.

127. Purification of albumin mRNA from rat liver. Content of albumin-specific sequences in cytoplasmic and nuclear RNA. Eur. J. Biochem., 1979, v. 97, n 2, p. 455-462.

128. Hofer E., Sekeris C.E. The messenger RNA's for the liverenzymes tyrosine aminotransferase and tryptophan oxygenase contain 40-50% non-coding sequences. -Biochem. Biophys. Res. Comm., 1977, v. 77, n 1, p. 252-560.

129. Hofer E., Sekeris E.C. Cycloheximide causes increased accumulation of translatable mRNA for tyrosine aminotransferase and tryptophan oxygenase in livers of Cortisol treated rats. Eur. J. Biochem., 1978, v. 86, n 2, p. 5^7-554.

130. Houdebine L.-M., Devinoy E., Delouis C. Stabilization ofcasein mRNA by prolactin and glucocorticoids. -Biochimie, 1978, v. 60, n 1, p. 57-62.

131. Humphies S., Doel M., Williamson R. The translation of mouseglobine mRNA from which the polyadenylic acid sequence has been removed in a reinitiating protein synthesis system. Biochem. Biophys. Res. Comm., 1974, v. 58, n 3, p. 927-922.

132. Iyned^ian P.B., Jacot M.M. Glucocorticoid-dependent inductionof mRNA coding for phosphoenolpyruvate carboxykinase (GTP) in rat Kidney. Its inhibition by cycloheximide.-Eur. J. Biochem., 1980, v. 111, n 1, p. 89-98.

133. Jacob F., Monod J. Genetic regulatory mechanisms in thesynthesis of proteins. J. Mol. Biol., 1961, v. 3, n 3, p. 318-356.

134. Jellinek P.R., Lyttle C.R. Estrogen-induced metabolism ofestradiol-17J2> in the rat uterus: a possible mechanism for the termination of estrogen action. Adv. Enzyme Regul., 1973, v. 11, n 1, p. 17-25.

135. Jensen E.V. Interaction of steroid hormones with the nucleus. Pharmacol. Rev., 1978, v. 30, n 4, p. 477491.

136. Jensen E.V., De Sombre E.R. Mechanism of action of thefemale sex hormones. Ann. Rev. Biochem., 1972, v. 41, n 1, p. 203-227.

137. Jervell K.F. Early effects of glucocorticoids on ribonucleicacid and protein metabolism in rat liver. Acta Endocrinol., 1963, v. 44, n 1, p. 1-16.

138. Johnson L., Baxter J. Regulation of gene expression byglucocorticoid hormones. J. Biol. Chem., 1978, v. 253, n 6, p. 1991-1997.

139. Johnson L.K., Lan N.C., Baxter J.D. Stimulation and inhibition of cellular functions by glucocorticoids. Correlations with rapid influences on chromatin structure. J. Biol. Chem., 1979, v. 254, n 16, p. 77857794.

140. Johnson R.W., Roberson L.E., Kenney F.T. Regulation oftyrosine aminotransferase in rat liver. X. Characterization and interconversion of the multiple enzyme forms. J. Biol. Chem., 1973, v. 248, n 13, p. 45214527.

141. Jost J.-P., Pehling G. Immunochemical isolation of vitellogenin mRNA from liver of estradiol-treated chicks. -Eur. J. Biochem., 1976, v. 66, n 2, p. 339-346.

142. Jost J.-P., Ricenberg H.V. Cyclic AMP. Ann. Rev. Biochem.,1971, v. 40, n 3, P. 741-763.

143. Karpetsky T.P., Shriver L.K., Levy C.C. Covalent linkageof poly(A) to RNA produces a molecule altered in both structure and susceptibility to ribonuclease4 'mediated hydrolysis. J. Biol. Chem., 1980, v. 255, n 7, P. 2713-2721.

144. Katz S., Comb D.G. A new method for the determination of thebase composition of ribonucleic acid. J. Biol. Chem., 1963, v. 238, n 9, p. 3065-3070.

145. Kenney F.T. Induction of tyrosine--ketoglutarate transaminase in rat liver. J. Biol. Chem., 1962a, v.237, n 5, p. 1610-1613.

146. Kenney P.T. Induction of tyrosine- o(-ketoglutarate transaminase in rat liver. IV, Evidence for an increase in the rate of enzyme induction. - J. Biol. Chem., 19621?, v. 237, n 11, p. 3495-3498.

147. Kenney F.T. Regulation of tyrosine- oC-ketoglutarate transaminase in rat liver. J. Biol. Chem., 1967, v. 242, n 19, P. 4372-4376.

148. Kenney F.T., Kull F.J. Hydrocortisone-stimulated synthesisof nuclear RNA in enzyme induction. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1963, v. 50, n 3, p. 493-497.

149. Killewich L., Feigelson P. Developmental control of messenger

150. RNA for hepatic tryptophan 2,3-dioxygenase. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1977, v. 74, n 12, p. 53925396.

151. Korner A. Ribonucleic acid and hormonal control of protein4synthesis. Progr. Biophys. and Mol. Biol., 1967, v. 17, n 1, p. 61-78.

152. Kulkarni S.B., Netrawali M.S., Pradhan D.S. Effect hydrocortisone on transport of mRNA from the nucleus to the cytoplasm in rat liver. Government of India Atomic Energy Commision (Rept), 1974, n 766, p. 2223.

153. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during theassembly of the head of bacteriophage T4. Nature,1970, v. 227, n 5259, P. 680-685.

154. Lahat N., Boitner R., Pinski A. Tissue distribution ofglucose-6-phosphate dehydrogenase isoenzymes and theeffect of alloxan diabetes and insulin. Nature New. Biol., 1972, v. 237, n 71, p. 50-51.4 .

155. Laskey R.A., Mills A.D. Quantitative film detection of %14and С in polyacrylamide gels of fluorography. -Eur. J. Biochem., 1975, v. 56, n 2, p. 335-341.

156. Lee K.-L., Kenney F.T. Regulation of tyrosine-c^-ketoglut ttarate transaminase in rat liver. J. Biol. Chem.,1971, v. 246, n 12, p. 7595-7600.

157. Lewin В. Units of transcription and translation sequencecomponents of heterogeneous nuclear RNA and messenger RNA. Cell, 1975a, v. n 2, p. 77-93.

158. Lewin B. Units of transcription and translation: therelationship between heterogeneous nuclear RNA and messenger RNA.- Cell, 1975"b, v. 4, n 1, p. 11-20.

159. Lg S.-C., Aft R., Ross J., Mueller G.C. Control of globingene expression by steroid hormones in differentiating Friend leukemia cell. Cell, 1978, v. 15, n 2,p. 447-453. t •

160. Liang Т., Liac S. Dihydrotestosteron and the initiation ofprotein synthesis Ъу prostate ribosomes. J. Steroid Biochem., 1975, v. 6, p. 549-553.

161. Lin C.C.E., Knox W.E. Adaptation of the rat liver tyrosineo^-ketoglutarate transaminase. Biochem. Biophys. Acta, 1957, v. 26, n 1, p. 85-92.

162. Lin E.C.C., Knox W.E. Specificity of the adaptive responsetyrosine-о^-ketoglutarate transaminase in the rat. -J. Biol. Chem., 1958, v. 233, n 5, p. 1186-1189.

163. Lin E.C.C., Pitt B.M., Civen M., Knox W.E. The assay ofaromatic amino acids oxidation by the enolborate-tautomerase method. J. Biol., Chem., 1958, v. 233, n 3, P. 668-672.

164. Loor R.M., Hu A.-L., Wang T.Y. Structurally altered andtranscriptionally activated rat prostate chromatin induced by androgens. Biochem. et Biophys. Acta, 1977, v. 447, n 3, p. 312-321.

165. Lorin K.J., Steven K.N., Roberts J.L., Baxter J.N. Studieson the mechanism of glucocorticoid hormone action. -In: Gene regulation by steroid hormones, 1980, Springer-Verlag, New-York, Heidelberg, Berlin, p. 270-306.

166. Lowry O.H., Rosebrough N.J., Parr A.L., Randall R.J.

167. Protein measurement with the folin phenol reagent. -J. Biol. Chem., 1951, v. 193, n 2, p. 265-275.

168. Machya Т., Hosoya N. Reaction mechanism of HK isozymes andtheir insulin response. Endocrinol. Jap., 1969, v. 16, n 4, p. 433-445.

169. Marcus A., Dov E., Weeks D.P. The wheat embryo cell-freesystem. In: Methods in Enzymol., Acad. Press, N.-Y. - L., 1974, v. 30, part F, p. 749-754.

170. Martial J.A., Baxter J.D., Gooodman M.M., Seeburg D.H.

171. Regulation of growth hormone messenger RNA by thyroid and glucocorticoid hormones. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1977, v. 74, n 5, p. 1816-1820.

172. Max S.R., Knudsen J.P. Effect of sex hormones on glucose6.phosphate dehydrogenase in rat levator ani muscle.-Mol. and Cell. Endocrinol., 1980, v. 17, n1, p. 111-118.- 185

173. Mc Carty G.R. , Schwartz В. Increased concentration of glucocorticoid receptors in rabbit irisciliary body compared to rabbit liver, Invest.Ophthalmol, and Visual Sci., 1982, v.23, n4, p.525-528.

174. Mc Ewen C.R, Tables for estimating sedimentation through linear concentration gradients of sucrose solution. -Anal.Biochem., 1967, v.20, p.114-149.

175. Mc Knight G.S., Palmiter R.D. Transcriptional regulationof the ovalbumin and conalbumin genes by steroid hormones in chick oviduct. J.Biol.Chem.,1979, v.254, n18, p.9050-9058.

176. Mehta N.M., Ganguly N., Ganguly R., Banerjee M.R. Hormonalmodulation of the casein gene expression in a mammo-genesis-lactogenesis culture model of the whole mammary gland of the mouse, J,Biol,Chem, 1980, v.255, n10, p.4430-4434.

177. Miller J.K,, Bolla R, Influence of steroid-hormone-receptor-protein complexes on initiation of ribonucleic acid synthesis in liver nuclei isolated from rats of various ages. Biochem,J., 1981, v.196, n1, p.373-375.

178. Morton B. Sedimentation coefficients of higer polysomes from rat liver and the localization of polysomes not resoluted by gradient analysis. Anal.Biochem,,1974, v.58, p.642-645.

179. Noriko Y. , Shinobu S. , Ryonei 0, Synergistic effect of estrogen and androgen on induction of uterine thymidine kinase activities in immature rats. Biochim.et Biophys. Acta, 1983, v.755, n2,p.307-309.

180. Steggles A.W. Mechanisms of interaction of a hormone-receptor complex with the genome of a eukaryotic target cell. Nature, 1972, v.235, n5334, p.141-144.

181. Ottolenghi C., Barnabei 0. Reduced breakdown in vivo of liver microsomal ribonucleic acid and protein in rats treated with cortisone. Endocrinol., 1970, v.86,n.5> p.949-954.

182. Ozols R.E., Hift R. Effect of androgen on glucose-6-phosphatedehydrogenase isoenzymes in rat prostate and seminal vesicles. Proc. Nat. Exp. Biol. Med., 1973, v. 144, n 1, p. 73-77.

183. Palacios R., Paimiter R.D., Schimke R.T. Identification andisolation of ovalbumin-synthesizing polysomes. J. Biol. Chem., 1972, v. 247, n 8, p. 2316-2321.

184. Paimiter R.D. Quantitation of parameters that determine therate of ovalbumin synthesis. Cell, 1975, v. 4, n 1, p. 189-196.

185. Paimiter R., Mulvihill E., Emtage S. Kinetics of ovalbuminand conaTbumin mRNA induction by estrogen and progesterone, In: Mol. Mech. Contr. Gene Express., N.-Y. e.a., 1976, p. 331-338.

186. Paimiter R.D., Mulvihill E.R., Shepherd J.M., Mc Knight G.S.

187. Steroid hormone regulation of ovalbumin and conalbumin gene transcription. J. Biol. Chem., 1981, v. 256, n 16, p. 7910-7916.

188. Paimiter R.D., Schimke R.T., Regulation of protein synthesisin chick oviduct. Mechanism of ovalbumin "superinduc-tion" by actinomycin D. J. Biol. Chem., 1973, v. 248, n 5, P. 1502-1507.

189. Parker M.G. Hormonal control of mRNA synthesis studied bynucleic acid hybridization. Mol. and Cell Endocrinol., 1978, v. 10, n 2, p. 119-133.

190. Patnaik S.K., Sarangi S. Age-related response of tryptophanpyrrolase to 17j3 -estradiol, in the liver of female rats. J. Biochem., 1980, v.:87, n 4, p. 1249-1252.

191. Payvar P., Schimke R.T. Improvements in immunoprecipitationof specific messenger RNA. Isolation of highly purified conalbumin mRNA in high yield. Eur. J. Biochem., 1979, v. 101, n 1, p. 271-282.

192. Pelhan H.R.B., Jackson R.J. An efficient mRNA dependenttranslation system from reticulocyte lysates. Eur. J. Biochem., 1976, v. 67, n 1, p. 247-256.

193. Pennequin P., Robins D.M., Schimke R.T. Regulation of translation of ovalbumin messenger RNA by estrogens and progesterone in oviduct of with-drawn chicks. Eur. J. Biochem., 1978, v. 90, n 1, p. 51-58.

194. Peterkofsky В., Tomkins G.M. Evidence for the steroid-inducedaccumulation of tyrosine-aminotransferase messenger RNA in the absence of protein synthesis. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1968, v. 60, n 1, p. 222-228.

195. Philipson L., Wall R., Glickman G., Darnell J.E. Additionof polyadenylate sequence to virus-specific RNA during adenovirus replication. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1971, v. 68, n 11, p. 2806-2810.

196. Pilkis S.J. Hormonal control of hexokinase activity in animaltissues. Biochim. Biophys. Acta, 1970, v. 215, n 3, p. 461-476.

197. Pimentel E. Transcriptional and translational effects ofhormones. Ann. endocrinol., 1978, v. 39» n 2, p. 117-126.

198. Pitot H.C. The effect of various treatments in vitro and in125vivo on the Binding of I -labeled anti-rat serum albumin Fab' to rat tissue polyribosomes. Biochemistry, 1976, v. 15, n 16, p. 3541-35^7.

199. Pitot H.C., Yatvin M.B. Interrelationships of mammalianhormones and enzyme levels in vivo. Physiol. Rev., 1973, v. 53, n 1, p. 228-325.

200. Popis S., Kanazir D. Modulation of some posttranscriptionalprocesses in rat liver cells by Cortisol. Biochem. Soc. Trans., 1981, v. 9, n 2, p. 156-160.

201. Pradhan D.S., Kulkarni S.B., Netrawali M.S., Sreenivasan A.

202. Abstract book of 9th Intern. Congress of Biochem., Stockholm, 1973, p. 150.

203. Pretorius P.J., Reinecke C.J. Changes in polyribosomes andpoly(A)-containing polyribosomal RNA in the uterus of the ovariectomized rat in response to oestradiol-1^3 treatment. Biochem. J., 19S0, v. 188, n 3, p. 689694.

204. Rammachandran J., Lee V., Li C.H. Stimulation of lypolisisand cyclic AMP accumulation in rabbit fat cells by human growth hormone. Biochem. Biophys. Res. Comm., 1972, v. 48, n 2, p. 274-280.

205. Revel M., Groner Y. Post-transcriptional and translationalcontrols of gene expression in eukaryotes. Ann. Rev. Biochem., 1978, v. 47, p. 1079-1126.

206. Roberts B.E., Paterson B.M. Efficient translation of tobaccomosaic virus RNA and rabbit globin 9S RNA in a cell-free system from commercial wheat germ. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1973, v. 70, n 8, p. 2330-2334.

207. Rodriquez J.M., Pitot H.C. Studies on the conversion ofmultiple forms of tyrosine aminotransferase in rat liver. Arch. Biochem. Biophys., 1975, v. 177, n 1, p. 185-195.

208. Roewekamp W.G., Hofer E., Sekeris C.E. Translation of mRNAfrom rat liver polysomes into tyrosine aminotransferase and tryptophan oxygenase in a protein synthesising system from wheat germ. Eur. J. Biochem., 1976, v. 70, n 1, p. 259-268.

209. Roewekamp W.G., Sekeris C.E., Staerk J. Purification andsubunit structure of tyrosine aminotransferase from rat liver cytosol. FEBS Lett., 1977, v. 73, n 2, p. 225-228.

210. Ryffel G. Comparison of cytoplasmic and nuclear poly (A^containing RNA sequences in Xenopus liver cells. -Eur. J. Biochem., 1976, v. 62, n 2, p. 417-423.

211. Ryffel G.U. Synthesis of vitellogenin, an attractive modelfor investigating hormone-induced gene activation. -Mol. and Cell Endocrinol., 1978, v.12, n 3, p. 237-246.

212. Sarkar P.K., Griffith B. Messenger RNA for glutamin synthetase: its partial purification, translation in a cell-free system and its regulation by hydrocortisone. -Biochem. Biophys. Res. Commun., 1976, v. 68, n 3, p. 675-681.

213. Schmid W., Sekeris C.B. Sequential stimulation of extranucleolar and nucleolar RNA synthesis in rat liver by Cortisol. FEBS Lett., 1972, v. 26, n 1, p. 109-112.

214. Schrader W.T., Seleznev Y., Vedeckis W.V., O'Malley B.W.

215. Steroid receptor subunit structure. In: Gene Regul. Steroid Horm., New-York e.a., 1980, p. 78-88.

216. Schreier M.H., Staehelin J. Initiation of mammalian proteinsynthesis: the importance of ribosome and initiation factor for the efficiency of in vitro system. J.

217. Mol. Biol., 1973, v. 73, n 3, p. 329-549.* .

218. Schutz G., Kieval S., Groner В., Sippel A.E., Kurtz D.T.,

219. Feigelson P. Isolation of specific messenger RNA by adsorption of polysomes to matrix-bound antibody. -Nucl. Acids Res., 1977, v. 4, n 1, p. 71-84.

220. Shararuddin A., Balmain A., Knowler J.T. Diversity and complexity of uterine mRNA from rats of differing hormonalt ,states. Eur. J. Biochem., 1979, v. 100, n 1, p. 85-94.

221. Shimke R.T. Studies on factors affecting the levels of ureasycle enzymes in rat liver. J. Biol. Chem., 1963, v. 238, n 3, p. 1012-1017.

222. Sippel A. Frequency distribution of messenger sequenceswithin polysomal RNA and nuclear RNA from rat liver. -Eur. J. Biochem., 1977, v. 77, n 1, p. 14.1-14.7.

223. Spelsberg Т.С., Сох R.F. Effects of estrogen and progesteroneon transcription, chromatin and ovalbumin gene expression in the chick oviduct. Biochim. Biophys. Acta, 1976, v. 435, n 4, p. 376-390.

224. Spona J., Leibi H., Bieglmayer C. Nuclear translocation ofestrogen-receptor complex and stimulation of RNA synthesis by estrogens of different biological potencies in the female rat pituitary. Biochim. et Biophys. Acta, 1980, v. 607, n 2, p. 189-200.

225. Steinberg R.A., Levinson B.B., Tomkins G.M. Superinductionof tyrosineaminotransferase by actinomycin D:a reevaluation. Cell., 1975, v. 5, n 1, p. 29-35.

226. Susumi 0., Chiristina S., Larry C., Cephas H., Chis J.

227. Move about the testosterone dehydrogenase activity induction of Kidney alkohol in the mouse. Biochem. Genet., 1970, v. 4, n 5, p. 565-569.

228. Swaneck G.E., Tsai M.-J., O'Malley B.W. Induction ofovalbumin mRNA by estrogen in the chick oviduct. J. Steroid Biochem., 1980, v. 12, p. 185-191.

229. Swaneck G.E., Tsai S.Y., Tsai M.-J., Nordstroom J.L., Roop D.,

230. O'Malley B.W. The ovalbumin gene: transcriptional regulation by estrogen. Steroid Hormone Receptor Syst., Proc. Symp. Shrewsbury, Mass, 1978, N.-Y. - L., 1979, P. 461-485.

231. Talwar G.P., Jailkhani B.L., Sopori M.L., Venkatesan S.,

232. Grover A., Narayanan P.R., Narasimhan C. Induction by estradiol the activation of genetic information: synthe sis of phosvitin by birds.- In: Control of transcription, N,-Y,-L., 1974, p.333-342.

233. Towle H.C., Tsai M.-J., Tsai S.G., O'Malley B.W. Effect ofestrogen on gene expression in the chick oviduct. -J. Biol. Chem., 1977, v. 252, n 6, p. 2396-2404.

234. Tsai M.J., O'Malley B.W. Effect of estrogen on gene expression in chick oviduct. In: Cell differentiatium of microorganisms, plants and animals, Jena, 1977, p. 109-125.

235. Tsai S.Y., Roop D.R., Tsai M.J., Stein J.P., Means A.R.,

236. O'Malley B.W. Effect of estrogen on gene expression in the chick oviduct. Regulation of the ovomucoid gene. Biochemistry, 1978, v. 17, n 26, p. 57735780.

237. Valeriote F.A., Auricchio F., Tomkins G.M., Rieley D.

238. Purification and properties of rat liver tyrosine aminotransferase. J. Biol. Chem., 1969, v. 244, n 13, P. 3618-3624.

239. Weber G., Singhal R.L., Stamm N.B., Lea M.A., Fisher E.A.

240. Synchronous behavior pattern of key glycolytic enzymes: glucokinase, phosphofructokinase and pyruvate kinase. In: Advances in Enzym. Regul. (Ed. G. Weber), Pergamon Press, 1966, v. 4, p. 59-81.

241. Weil P.A., Sidikaro J., Stancel G.M., Blatil S.P. Hormonalcontrol transcription in the uterus. Stimulation of DNA-dependent RNA-polymerase III by estradiol. -J. Biol. Chem., 1977, v. 252, n 3, p. ю92-ю98.

242. Williams С.A., Michin H.G., Uriel C.J. Immunoelectrophoretic analysis. In: Methods in immunology and immunochemistry (Ed. Ъу C.A. Williams, M.V. Chase), Academic Press, N.-Y. - L., 1971, v.3, p. 234-294.

243. Wisks W.D. Induction of tyrosine-o(-ketoglutarate transaminase in fetal rat liver. J. Biol. Chem., 1968, v. 243, n 5, p. 900-906.

244. Wisks D.W., Greenman D.L., Kenney F.T. Stimulation ofribonucleic acid synthesis by steroid hormones. Transfer ribonucleic acid. J. Biol. Chem., 1965, v. 240, n 11, p. 4W- 4449.

245. Wis-Kocil R., Bensky P., Dower W., Golberger R.F., Gordon J.

246. Deeley R.G. Coordinate regulation of two estrogen-dependent genes in avian liver. Proc. Nat. Acad. Sci. USA Biol. Sci., 1980, v. 77, n 8, p. 4474-4478.

247. Yamada N., Sakamoto S., Sawasaki Y., Nakajima H., Okamot о R. Differences in the induction of thymidine kinase isozymes in estrogen-treated immature and adult rats. Biochim. et Biophys Acta, 1980, v. 629, n 1, p. 61-68.

248. Yamamoto K.R., Alberts B. The interaction of estradiolreceptor protein with the genome: an argument for the existence of undetected specific sites. Cell, 1975, v. 4, n 4, p. 301-310.

249. Young B.D., Harrison P.R., Gilmour C.A., Birnic G.D.,

250. Hell A., Humphries S., Paul J. Kinetic studies of gene frequency. J. Mol. Biol., 1974, v. 84, n 4, p. 555-568.