Бесплатный автореферат и диссертация по биологии на тему

Регуляция активности апопластных пероксидаз в колеоптилях кукурузы

ВАК РФ 03.00.12, Физиология и биохимия растений

Содержание диссертации, кандидата биологических наук, Суслов, Дмитрий Владимирович

ВВЕДЕНИЕ.

Елава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Биофизический контроль роста растяжением.

1.1.1. Теория Локхарта.

1.1.2. Роль осмотического потенциала в контроле растяжения клетки.

1.1.3. Роль гидравлической проводимости клеток и тканей в регуляции роста растений.

1.1.4. Растяжимость клеточной стенки как важнейший фактор, контролирующий скорость роста растяжением.

1.2. Биохимический контроль растяжимости клеточной стенки.

1.2.1. Сравнение состава первичных клеточных стенок I и II типа.

1.2.2. Структура и функции полимеров клеточной стенки II типа, определяющих ее растяжимость.

1.2.3. Архитектура клеточной стенки II типа.

1.2.4. Белковые факторы, участвующие в регуляции растяжимости клеточной стенки II типа.

1.3. Пероксидазы растений.

1.3.1. Структура гваяколпероксидаз. Функции простетических групп.

1.3.2. Каталитический механизм пероксидаз.

1.3.3. Механизмы инактивации гваяколпероксидаз.

1.4. Роль пероксидаз в регуляции роста растений.

1.4.1. Участие пероксидаз в катаболизме ауксина.

1.4.2. Роль пероксидаз в образовании поперечных связей между молекулами структурных гликопротеинов клеточной стенки.

1.4.3. Роль пероксидаз в образовании диферулатных поперечных связей между полисахаридами матрикса клеточной стенки.

1.4.4. Роль лигнификации в контроле роста растяжением.

1.5. Механизмы образования Н202 в клеточных стенках.

Глава 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1. Объекты исследования.

2.2. Инкубация растительного материала и концентрирование проб при изучении влияния различных агентов на изоферментный спектр пероксидаз in vivo.

2.3. Изучение влияния фитогормонов и субстратов пероксидаз на их изоферментный спектр in vitro.

2.4. Инкубация растительного материала при исследовании изменений общей активности апопластных пероксидаз и скорости роста отрезков колеоптилей кукурузы.

2.5. Получение пероксидаз из гомогената отрезков колеоптилей.

2.6. Изоляция апопластных пероксидаз методом вакуумной инфильтрации с последующим низкоскоростным центрифугированием.

2.7. Определение общей пероксидазной активности.

2.8. Определение активности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы (Г6ФДГ).

2.9. Определение содержания Н202 в инкубационной среде.

2.10. Определение изоферментного спектра пероксидаз.

2.11. Статистическая обработка результатов.

Глава 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

3.1. Сегменты колеоптилей без кутикулярно-эпидермального слоя клеток как новая система исследования динамики секреции экстраклеточных пероксидаз в процессе роста растяжением.

3.2. Механизмы регуляции активности пероксидаз апопласта в процессе гормон-зависимого роста колеоптилей кукурузы.

3.3. Роль Н202 и восстанавливающих субстратов в регуляции активности пероксидаз апопласта.

3.3.1. Влияние феруловой кислоты, Н202 и их сочетаний на активность апопластных пероксидаз in vitro.Ill

3.3.2. Изменение активности апогшастных пероксндаз при инкубации с аскорбатом in vitro. Предотвращение инактивации фермента.

3.3.3. Доказательство инактивации апопластных пероксидаз in vivo.

3.3.4. Влияние феруловой кислоты на изоферментный спектр апопластных пероксидаз in vivo и скорость роста отрезков колеоптилей.

3.3.5. Влияние аскорбиновой кислоты на активность апопластных изопероксидаз in vivo.

Введение Диссертация по биологии, на тему "Регуляция активности апопластных пероксидаз в колеоптилях кукурузы"

Актуальность проблемы. Молекулярный механизм роста клеток растяжением является одной из фундаментальных проблем физиологии растений. Сейчас известно, что скорость этого процесса лимитирует растяжимость клеточной стенки (Cosgrove, 19936; 1997), которая регулируется несколькими экстраклеточными ферментами и неферментативными белками, такими как эндоглюканазы, ксилоглюканэндотрансгликозилазы, пероксидазы и экспансины (Inouhe, Nevins, 1997; Thomas et al., 2000; Nishitani, Tominaga, 1992; Fry, 1986; McQueen-Mason et al., 1992).

Пероксидазы уменьшают растяжимость клеточной стенки, катализируя образование новых поперечных связей между ее полимерами. Эти реакции, повидимому, тормозят растяжение клеток, поскольку во многих случаях удается обнаружить обратную корреляцию активности фермента и скорости роста (Goldberg et al., 1986а). Такая зависимость обычно существует вдоль осевых органов растений, где медленное снижение скорости растяжения клеток по мере их созревания и дифференцировки сопровождается увеличением пероксидазной активности (Jackson, Ricardo, 1998; Sanchez et al., 1996). С другой стороны, в зонах быстрого роста было обнаружено несколько примеров положительной корреляции активности фермента и скорости растяжения (Smith, O'Brien, 1979; Schiinmann et al., 1994; Jackson, Ricardo, 1998). До сих пор не выяснено, является ли такая зависимость случайной или же она свидетельствует о новой и пока еще неизвестной функции пероксидаз в контроле растяжения быстро растущих органов растений.

Вопрос о механизмах регуляции активности пероксидаз in situ до настоящего времени не рассматривался в качестве самостоятельной проблемы. Известно только, что активность фермента достаточно хорошо коррелирует с уровнем экспрессии пероксидазных генов в тканях растения (Klotz et al., 1998). Однако регуляция на уровне транскрипции оказывает влияние на уровень экстраклеточных белков после длительных лаг-периодов (часы и дни) и не может объяснить ряд наблюдений, когда активность фермента в клеточных стенках изменялась в течение минут (Morrow,

Jones, 1986; O'Neill, Scott, 1987; Kim et al., 1989). Таким образом, механизмы быстрого изменения активности экстраклеточных пероксидаз до сих пор остаются загадкой.

Цель и задачи исследования. Целью данной работы было изучение регуляции активности апопластных пероксидаз в быстро растущем органе - колеоптилях кукурузы, а также выяснение механизмов, обеспечивающих быстрые изменения активности фермента в клеточной стенке. В задачи исследования входило:

1) разработать систему, позволяющую проводить анализ быстрых изменений активности пероксидаз в апопласте;

2) изучить механизмы регуляции активности апопластных пероксидаз в процессе стимуляции роста фитогормоном ауксином и его торможения абсцизовой кислотой;

3) проанализировать влияние изменений уровня и соотношения природных субстратов пероксидаз - Н202, феруловой и аскорбиновой кислот на активность фермента in situ.

4) установить связь между активностью апопластных пероксидаз и скоростью роста отрезков колеоитилей кукурузы.

Научная новизна работы. Впервые показано, что активность экстраклеточных пероксидаз зависит не только от динамики синтеза и секреции фермента в апопласт, но и от скорости его инактивации in situ, которая определяется уровнем и соотношением природных субстратов пероксидаз - Н202, феруловой и аскорбиновой кислот в клеточных стенках. Разные изоформы фермента значительно отличаются по стабильности в присутствии Н202 и продуктов пероксидазных реакций, что может служить ключом к разгадке их функций в контроле растяжения клеток in vivo.

Практическая значимость работы. Результаты работы расширяют представление о существовании многоуровневого контроля активности экстраклеточных ферментов, участвующих в регуляции роста, и могут быть использованы при чтении лекций в учебном процессе. Кроме того, полученная в настоящем исследовании информация о различиях в стабильности изопероксидаз кукурузы и факторах, которые могут задерживать или усиливать их инактивацию, может представлять интерес в биотехнологии. Одним из практических применений пероксидаз является их использование в процессе очистки сточных вод от фенольных соединений (Klibanov et al., 1983). Эффективность фермента в данном процессе в значительной степени зависит от его стабильности.

Апробация работы. Материалы диссертации доложены на Ежегодном симпозиуме "Физико-химические основы физиологии растений'" (Пенза, 1996); на IV Международной конференции "Регуляторы роста и развития растений" (Москва, 1997); на XI Конгрессе Федерации Европейских обществ физиологов растений (FESPP) (Варна, Болгария, 1998); на V Международной конференции "Регуляторы роста и развития растений'" (Москва, 1999); на IV съезде Общества физиологов растений РАН (Москва, 1999); на Всероссийской молодежной научной конференции "Растение и почва. Проблемы агрохимии, агрофизики и фитофизиологии" (Санкт-Петербург, 1999); на VII Молодежной конференции ботаников в Санкт-Петербурге (Санкт-Петербург, 2000); на XVIII Симпозиуме по биологии растений "Биохимия белков растений" (Тэгу, Корея, 2000); на VI Международной конференции "Регуляторы роста и развития растений в биотехнологиях" (Москва, 2001); на заседании Санкт-Петербургского Общества естествоиспытателей (Санкт-Петербург, 2002).

Заключение Диссертация по теме "Физиология и биохимия растений", Суслов, Дмитрий Владимирович

выводы

1. Быстрое торможение роста отрезков колеоптилей кукурузы абсцизовой кислотой (АБК) сопровождалось, с отставанием на 1-2 ч, снижением активности всех изопероксидаз апопласта. Отсутствием избирательности к изопероксидазам эффект фитогормона подобен эффекту ингибитора везикулярной секреции брефельдина А и может быть связан с ингибированием процесса секреции.

2. Быстрое ускорение роста отрезков колеоптилей кукурузы ауксином (ИУК) сопровождалось одновременным снижением активности одной и увеличением активности трех изопероксидаз апопласта. Эффект фитогормона на изопероксидазы в основном воспроизводился in vitro и мог быть обусловлен модификациями изопероксидаз продуктами окисления ИУК.

3. Влияние ИУК и АБК на активность апопластных изопероксидаз по своей динамике и механизму не может играть ключевой роли в ростовых реакциях отрезков колеоптилей кукурузы на эти фитогормоны.

4. Пероксидазы апопласта инактивируются in vitro и in situ пероксидом водорода и продуктами окисления природных субстратов фермента - феруловой и аскорбиновой кислот.

5. Скорость инактивации пероксидаз in vitro и in situ определяется стабильностью изоформ фермента, концентрациями и соотношением Н202 и восстанавливающих субстратов. Катионные изопероксидазы КО и КЗ отличаются от других изоформ низкой стабильностью в присутствии избытка Н202.

6. Торможение роста отрезков колеоптилей кукурузы феруловой кислотой коррелировало со снижением активности анионных изопероксидаз, что может быть связано с их инактивацией при катализе образования поперечных связей между полимерами клеточной стенки.

7. Активность пероксидаз апопласта в отрезках колеоптилей кукурузы независимо риулируется на нескольких уровнях. Она определяется скоростью синтеза и секреции фермента в клеточную стенку. рН апопласта, содержанием и соотношением

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Результаты нашего исследования свидетельствуют о существовании многоуровневого контроля активности апопластных пероксидаз. Первым этапом, на котором может осуществляться такая регуляция, является изменение экспрессии пероксидазных генов. Данный процесс, повидимому, лежит в основе увеличения активности всех изоформ фермента в контроле, которое начинается после ~ 3-часового лаг-периода (рис. 10). Активация экспрессии пероксидазных генов может быть вызвана двумя факторами: поранением (нарезание колеоптилей) и усилением "физиологического стока" (раздел 3.2.) (рис. 32). Механизм увеличения активности фермента в контроле не был исследован в нашей работе и предположение о том, что он связан с регуляцией на транскрипционном уровне целиком основано на литературных данных (Agrawal et al., 2002).

Нам удалось доказать, что снижение активности всех изопероксидаз апопласта под влиянием АБК обусловлено перестройками метаболизма клетки (табл. 2, 3). Во многих исследованиях было показано, что абсцизовая кислота изменяет уровень экспрессии пероксидазных генов (раздел 3.2.). Поэтому мы не можем полностью исключить реализацию аналогичного механизма в нашей системе (рис. 32). Однако против регуляции на транскрипционном уровне свидетельствует полное отсутствие специфики в действии АБК: она вызывает одновременное снижение активности всех апопластных изопероксидаз. В то же самое время из литературы известно о высокоспецифичном влиянии абсцизовой кислоты на экспрессию разных пероксидазных генов (Kim et al., 2000). Объяснить данное противоречие помогло сходство эффектов ингибитора везикулярной секреции брефельдина А (рис. 12) и АБК (рис. 14). Принимая во внимание этот факт, мы предположили, что более вероятным механизмом снижения активности всех изопероксидаз является ингибирование фитогормоном процесса везикулярной секреции, которое объясняет отсутствие избирательности в его действии. Из литературы известно, что абсцизовая кислота перестраивает кортикальный цитоскелет и поэтому может препятствовать слиянию везикул, транспортирующих фермент в клеточную стенку, с плазмалеммой цитоплазма кортикальный ПМ клеточная стенка инкубационная среда инактивация Н202, InOOH сЭ инактивация R' V

2RH + Н2О2 сидаза^^Я + 2Н2О Л ф подкисление апопласта раневая реакция; усиленный "физиологический сток" ,

I. регуляция на уровне транскрипции предотвращение Н202 - зависимой инактивации фермента восстанавливающими субстратами (RH); химическая модификация продуктами окисления ИУК

III. Изменение скорости инактивации пероксидаз в клеточной стенке

БФА ИУК АБК

Рис. 32. Регуляция активности апопластных пероксидаз II. регуляция скорости в колеоптилях кукурузы (обобщающая схема). Поясне-транспорта пероксидаз ния и условные обозначения - на следующей странице.

Пояснения к рис. 32. Стрелками со знаками «+» и «-» обозначены воздействия, которые, соответственно, увеличивают и снижают активность изоформ апопластных пероксидаз. Сокращения: Я - ядро, шЭПР - шероховатый эндоплазматический ретикулум, АГ - аппарат Гольджи, ПМ - плазмалемма, RH и R - восстанавливающий субстрат фермента и продукт его окисления, InOOH - пероксид скатола.

раздел 3.2., рис. 32). Таким образом, влияние абсцизовой кислоты и брефельдина А, повидимому, свидетельствует о существовании второго уровня регуляции активности экстраклеточных пероксидаз - изменения скорости транспорта фермента в клеточную стенку.

Регуляция на данном уровне могла быть причиной увеличения активности изоформы К2 под влиянием ИУК (рис. 32), поскольку в работах других авторов, выполненных на нашем объекте, было показано, что ауксин стимулирует везикулярную секрецию с лаг-периодом ~ 10 мин (Hager et al., 1991; Pfeiffer, 1996). Реализуется ли такой механизм в случае с К2 предстоит выяснить в будущих исследованиях. Положительный ответ на этот вопрос был бы еще одним свидетельством существования быстрой регулируемой секреции в клетках растений.

Отсутствие существенного эффекта брефельдина А на активность изоформы А2 (рис. 12) свидетельствует о том, что она поступает в инкубационную среду независимо от других изопероксидаз. А2 могла бы секретироваться в апопласт за счет везикулярного транспорта из вакуоли, на который практически не влияет брефельдин (Kunze et al., 1998) (разд. З.1.). Важно отметить, что фитогормоны и природные субстраты пероксидаз - ИУК, АБК, феруловая и аскорбиновая кислоты не влияли или оказывали более слабый эффект на активность А2 in vivo, чем на другие изопероксидазы (табл. 2, рис. 29, 30). Кроме того, данная изоформа демонстрировала высокую стабильность в присутствии продуктов окисления природных восстанавливающих субстратов (рис. 23Б и 26А). Эти факты могут свидетельствовать о важной конститутивной роли катализируемых А2 реакций, постоянство скорости которых возможно является условием сохранения жизни клетки в меняющихся условиях среды. Не исключено, что в вакуоли накапливается запасной пул А2, который, в сочетании с особым способом транспорта, позволяет поддерживать активность этой изоформы в клеточной стенке на относительно постоянном уровне, делая ее менее зависимой от воздействия факторов, влияющих на синтез белка. Таким образом, особый путь секреции А2 в апопласт может свидетельствовать о том, что она выполняет в клеточной стенке уникальную функцию, отличную от других изопероксидаз.

В нашей работе мы получили доказательства существования третьего уровня регуляции активности экстраклеточных пероксидаз - изменения скорости инактивации фермента в апопласте продуктами окисления восстанавливающих субстратов или Н2О2 (рис. 32). Данный процесс, повидимому, был причиной всех быстрых изменений активности пероксидаз, развивающихся без видимого лаг-периода, возможно, за исключением эффекта ИУК. Наиболее строгие доказательства участия Н202-зависимой инактивации в регуляции активности фермента in situ были получены для катионных изопероксидаз КО и КЗ. Их активность возрастала in vitro и in vivo под влиянием совершенно разных агентов - каталазы, феруловой и аскорбиновой кислот, единственным общим свойством которых была способность уменьшать отношение [H202]/[RH] в клеточных стенках (рис. 31). Снижение активности К1 в пробах с ферулатом и аскорбатом in vivo, а также увеличение активности К2 под влиянием каталазы мы связываем, соответственно, с инактивацией фермента продуктами окисления восстанавливающих субстратов и ее предотвращением. Наша гипотеза основана на косвенных доказательствах. Так, изменение активности К1 и К2 происходит без видимого лаг-периода, что исключает регуляцию на транскрипционном уровне, которая не может оказывать такой быстрый эффект на количество экстраклеточных белков (раздел 3.3.4.). Поэтому существуют два альтернативных механизма, объясняющих высокую скорость изменения активности данных изоформ, - быстрая регулируемая секреция и инактивация в процессе катализируемых ими реакций. Второй механизм более вероятен, так как:

1) К1 и К2 быстрее других катионных изоформ инактивируются продуктами окисления ферулата и аскорбата in vitro (рис. 31).

2) При добавлении феруловой кислоты в среду к отрезкам колеоптилей кукурузы она окисляется пероксидазами в клеточных стенках, о чем свидетельствует образование такого же окрашенного продукта реакции в тканях колеоптиля, как и in vitro. Следовательно, инактивация К1 может происходить in situ.

3) Добавление каталазы в инкубационную среду к отрезкам колеоптилей будет удалять апопластный Н202, снижая скорость пероксидазных реакций в клеточных стенках и, соответственно, предотвращая инактивацию фермента продуктами окисления доноров водорода. Поэтому задержка инактивации - наиболее вероятная причина увеличения активности К2 под влиянием каталазы. С другой стороны, влияние последней на К2 через стимуляцию секреции данной изоформы в апопласт исключено, поскольку все каталазы растений - внутриклеточные ферменты и, следовательно, не могут контролировать скорость такого специфичного процесса, как регулируемая секреция, находясь вне клетки.

4) В литературе отсутствуют сообщения об участии негормональных факторов -феруловой и аскорбиновой кислот в регуляции везикулярного транспорта. Поэтому маловероятно, что уменьшение активности К1 под влиянием данных веществ обусловлено торможением ее секреции в клеточную стенку.

5) По современным представлениям феруловая и аскорбиновая кислоты оказывают противоположное влияние на скорость пероксидазных реакций, участвующих в регуляции роста (раздел 3.3.). Если бы они контролировали активность К1 при помощи такого специфичного процесса, как регулируемая секреция, можно было бы ожидать противоположный эффект аскорбата и ферулата на данную изоформу. Однако мы наблюдали одинаковое влияние этих веществ на К1 (рис. 31). Отсюда следует, что причиной быстрого изменения активности фермента был менее специфичный процесс, такой как инактивация продуктами реакции.

Снижение активности анионных пероксидаз в пробах с феруловой кислотой, коррелирующее с торможением роста (рис. 28, 29А), мы также связываем с инактивацией фермента in situ. Это предположение подтверждают литературные данные о том, что экзогенный ферулат увеличивает уровень лигнина и связанной с арабиноксиланами феруловой кислоты в клеточных стенках колеоптилей (Tan et al.,

1992а), и результаты наших опытов по инактивации пероксидаз продуктами окисления фенолов in vitro (раздел З.З.1.).

В целом, скорость инактивации пероксидаз in situ зависит от следующих факторов:

1) стабильности изоформ фермента в присутствии Н202 или продуктов окисления восстанавливающих субстратов;

2) концентраций доноров водорода и Н202 в клеточных стенках и их соотношения;

3) локализации изопероксидаз в тканях колеоптиля по отношению к эндогенным сайтам синтеза Н202.

Сочетание этих факторов является причиной противоположного влияния восстанавливающих субстратов пероксидаз на активность разных изоформ in vivo.

В нашей работе быстрые изменения активности фермента in situ, обусловленные инактивацией пероксидаз или ее предотвращением, были индуцированы искусственно за счет добавления экзогенных восстанавливающих субстратов или устранения эндогенного Н202. Могут ли сходные изменения уровня доноров водорода и Н202 в клеточных стенках обеспечивать быструю регуляцию активности фермента в интактных растениях под влиянием реальных факторов окружающей среды? Литературные данные позволяют утвердительно ответить на этот вопрос. Многократные изменения содержания Н202 в апопласте происходят очень быстро - в течение минут или даже секунд (Bradley et al., 1992; Legendre et al., 1993; Pfeiffer, Hoftberger, 2001). Что касается восстанавливающих субстратов пероксидаз, то их концентрации в клеточных стенках изменяются медленнее, чем уровень Н202. Так, содержание аскорбата в апопласте может изменяться в пределах 1 часа (Takahama, 1996). Тем не менее, последний пример показывает, что изменения содержания доноров водорода иногда происходят раньше, чем изменения уровня экстраклеточных пероксидаз, обусловленные регуляцией транскрипции. Учитывая эти факты, можно заключить, что инактивация пероксидаз in situ, повидимому, является механизмом быстрой регуляции активности фермента в клеточной стенке, который до сих пор не привлек должного внимания физиологов растений.

В разделе 1.4.3. были приведены литературные данные о том, что у разных объектов скорость пероксидазных реакций, участвующих в регуляции роста, лимитируется одним из трех важнейших факторов: (а) уровнем белка экстраклеточных пероксидаз, (б) содержанием Н202 в апопласте, (в) концентрацией восстанавливающих субстратов в клеточной стенке. Существование инактивации пероксидаз in situ свидетельствует, что активность фермента, которая в нашем и большинстве других исследований определялась in vitro в оптимальных условиях, зависит не только от первого фактора, но и от последних двух. То есть, любое изменение содержания Н202 и(или) доноров водорода в клеточной стенке может оказывать влияние на активность пероксидаз через усиление или задержку их инактивации. Отсюда следует важный методический вывод: нельзя делать заключение о связи скорости роста и активности фермента (измеренной in vitro в оптимальных условиях), если механизм изменения последней in situ не известен. Лучше всего это правило иллюстрирует влияние феруловой кислоты на активность анионных пероксидаз (рис. 28). Ее снижение, сопровождающее торможение роста, указывает на положительную корреляцию между этими процессами. Однако причиной снижения активности данных изоформ, повидимому, была их инактивация продуктами окисления природных восстанавливающих субстратов, которая усиливалась как раз в результате увеличения скорости катализируемой ферментом реакции, тормозящей растяжение колеоптилей (раздел 3.3.4.). Поэтому влияние феруловой кислоты в нашей системе свидетельствует об отрицательной корреляции между интенсивностью пероксидазных реакций и скоростью роста. Это замечательное несовпадение определяемой активности фермента и скорости катализируемой им реакции in situ, повидимому, могло быть причиной обнаруженной в некоторых быстро растущих объектах положительной корреляции скорости растяжения и активности пероксидаз.

Таким образом, адекватные выводы о функции пероксидаз в регуляции роста можно сделать при сопоставлении его скорости и интенсивности катализируемых ферментом реакций, которую проще всего определить по накоплению в клеточных стенках соответствующих продуктов. Выяснение точного механизма изменения скорости пероксидазиых реакций возможно только при одновременном определении уровня Н202, доноров водорода и фермента (содержание соответствующего белка и его активность) в клеточных стенках. До сих пор нет ни одного исследования где бы все эти факторы были проанализированы одновременно.

Результаты нашей работы позволяют сделать предварительные выводы о роли апопластных пероксидаз в контроле роста колеоптилей кукурузы. Опыты с фитогормонами показали, что реакции, катализируемые ферментом, повидимому, не участвуют в быстром изменении растяжимости клеточной стенки, которое лежит в основе регуляции роста колеоптилей ауксином и АБК (раздел 3.2.). Вместе с тем была обнаружена связь между снижением активности анионных пероксидаз и ингибированием растяжения отрезков колеоптилей кукурузы (рис. 28). Эти данные позволяют заключить, что апопластные пероксидазы, повидимому, не участвуют в регуляции всех ростовых реакций нашего экспериментального объекта. Их роль в контроле растяжения клеток может существенно возрастать при накоплении фенольных соединений в клеточной стенке, которое происходит в интактных растениях под влиянием света (Parvez et al., 1997) и в стрессовых условиях (Lamb, Dixon, 1997). Сходный вывод был сделан при исследовании экстенсиновых пероксидаз люпина (Jackson et al., 1999) и томата (Brownleader et al., 2000). Поэтому участие экстраклеточных пероксидаз в мехаиизхме действия света и стрессовых факторов на рост растяжением может быть общей функцией фермента у разных представителей растительного мира.

Библиография Диссертация по биологии, кандидата биологических наук, Суслов, Дмитрий Владимирович, Санкт-Петербург

1. Албертс Б., Брей Д., Льюис Д., Рэфф М., Роберте К., Уотсои Д. Молекулярная биология клетки. М.: Мир. 1994. Т. 3. С. 383 388.

2. Андреев И.М., Тимонина В.И., Ермакова С.А., Сорокин Е.М. Ультраструктурные изменения клеток колеоптилей кукурузы, связанные с активацией их роста экзогенным ауксином // Физиол. раст. 1996. Т. 43. С. 587 596.

3. Заварзин А.А., Харазова А.Д., Молитвин М.Н. Биология клетки: общая цитология. СПб.: Изд-во С.-Петербургского университета. 1992.

4. Запрометов М.Н. Фенольные соединения. М.: Наука. 1993.

5. Полевой В.В. Физиология растений. М.: Высшая школа. 1989.

6. Рогожин В.В., Верхотуров В.В. Влияние антиоксидантов (дигоксина, кверцетина и аскорбиновой кислоты) на каталитические свойства пероксидазы хрена // Биохимия. 1998. Т. 63. С. 781 786.

7. Флиндт Р. Биология в цифрах. М.: Мир. 1992.

8. Хайруллин P.M., Ахметова И.Э. Хемилюминисцентный анализ быстрой продукции перекиси водорода интактными проростками пшеницы под влиянием хитоолигосахаридов // Биохимия. 2001. Т. 66. № 3. С. 349 353.

9. Хайруллин P.M., Яруллина Л.Г., Трошина Н.Б., Ахметова И.Э. Активация хигоолигосахаридами окисления орто- фенилендиамина проростками пшеницы в присутствии щавелевой кислоты // Биохимия. 2001. Т. 66. № 3. С. 354 358.

10. Шарова Е.И., Суслов Д.В. Динамика секреции пероксидаз в процессе роста колеоптилей кукурузы // Вестник СПбГУ. Сер. 3. 1998. Вып. 2 (№ 10). С. 103 109.

11. Abrahams S., Hayes С.М., Watson J.M. Organ-specific expression of three peroxidase-encoding cDNAs from lucerne (Medicago sativa) // Aust. J. Plant Physiol. 1996. V. 23. P. 551 559.

12. Acosta M., Arnao M.B., del Rio J.A., Garcia-Canovas F. Kinetic characterization of the inactivation process of two peroxidase isoenzymes in the oxidation of indolyl-3-acetic acid // Biochim. Biophys. Acta. 1989. V. 996. P. 7 12.

13. Anderson M.D., Prasad Т.К., Stewart C.R. Changes in isozyme profiles of catalase, peroxidase, and glutation reductase during acclimation to chilling in mesocotyls of maize seedlings // Plant Physiol. 1995. V. 109. P. 1247 1257.

14. Arnao M.B., Acosta M., del Rio J.A., Garcia-Canovas F. Inactivation of peroxidase by hydrogen peroxide and its protection by a reductant agent // Biochim. Biophys. Acta. 1990. V. 1038. P. 85 89.

15. Arnao M.B., Acosta M., del Rio J.A., Varon R., Garcia-Canovas F. A kinetic study on the suicide inactivation of peroxidase by hydrogen peroxide // Biochim. Biophys. Acta. 1990. V. 1041. P. 43 47.

16. Arrigoni O. Ascorbate system in plant development // J. Bioenerg. Biomembr. 1994. V. 26. P. 407 -419.

17. Ator M.A., Ortiz de Montellano P.R. Protein control of prosthetic heme reactivity // J. Biol. Chem. 1987. V. 262. P. 1542 1551.

18. Ator M.A. David S.K., Ortiz de Montellano P.R. Structure and catalvtic mechanism of horseradish peroxidase. Regiospecific meso alkylation of the prosthetic heme group by alkylhydrazines // J. Biol. Chem. 1987. V. 262. P. 14954 14960.

19. Bao W., O'Malley D.M., Whetten R., Sederoff R.R. A laccase associated with lignification in loblolly pine xylem // Science. 1993. V. 260. P. 672 674.

20. Barber K.R., Rodriguez Maranon M.J., Shaw G.S., Van Huystee R.B. Structural influence of calcium on the heme cavity of cationic peanut peroxidase as determined by 1H-NMR spectroscopy // Eur. J. Biochem. 1995. V. 232. P. 825 833.

21. Barrieu F., Chaumont F., Chrispeels M.J. High expression of the tonoplast aquaporin ZmTIPl in epidermal and conducting tissues of maize // Plant Physiol. 1998. V. 117. P. 1153 1163.

22. Baynton K.J., Bewtra J.K., Biswas N. Taylor K.E. Inactivation of horseradish peroxidase by phenol and hydrogen peroxide: a kinetic investigation // Biochim. Biophys. Acta. 1994. V. 1206. P. 272 278.

23. Beffa R., Martin H.V. Pilet P.-E. In vitro oxidation of indole acetic acid by soluble auxin-oxidases and peroxidases from maize roots // Plant Physiol. 1990. V. 94. P. 485 -491.

24. Berna A., Bernier F. Regulated expression of a wheat germin gene in tobacco: oxalate oxidase activity and apoplastic localization of the heterologous protein // Plant Mol. Biol. 1997. V. 33. P. 417-429.

25. Berna A., Bernier F. Regulation by biotic and abiotic stress of a wheat germin gene encoding oxalate oxidase, a H202-producing enzyme // Plant Mol. Biol. 1999. V. 39. P. 539 549.

26. Bernier F., Berna A. Germins and germin-like proteins: Plant do-all proteins. But what do they do exactly? // Plant Physiol. Biochem. 2001. V. 39. P. 545 554.

27. Bestwick C.S., Brown I.R., Mansfield J.W. Localized changes in peroxidase activity accompany hydrogen peroxide generation during the development of a nonhost hypersensitive reaction in lettuce // Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 1067 1078.

28. Bradley D.J., Kjellbom P., Lamb C.L. Elicitor- and wound-induced oxidative cross-linking of a proline-rich plant cell wall protein: a novel, rapid defense response // Cell. 1992. V. 70. P. 21 -30.

29. Brady J.D., Sadler I.H., Fry S.C. Di-isodityrosine, a novel tetrameric derivative of tyrosine in plant cell wall proteins: a new potential cross-link // Biochem. J. 1996. V. 315. P. 323 327.

30. Brady J.D., Sadler I.H., Fry S.C. Pulcherosine, an oxidatively coupled trimer of tyrosine in plant cell walls: its role in cross-link formation // Phytochemistry. 1998. V. 47. P. 349 -353.

31. Brownleader M., Ahmed N., Trevan M., Chaplin M., Dey P. Purification and partial characterization of tomato extensin peroxidase // Plant Physiol. 1995. V. 109. P. 1115 -1123.

32. Brownleader M.D., Hopkins J., Mobasheri A., Dey P.M., Jackson P., Trevan M. Role of extensin peroxidase in tomato (Lycopersicon esculentum Mill.) seedling growth // Planta. 2000. V. 210. P. 668 676.

33. BuntemeyerK., Luthen H., Bottger M. Auxin-induced changes in cell wall extensibility of maize roots // Planta. 1998. V. 204. P. 515 519.

34. Caliskan M., Cuming A.C. Spatial specificity of H202-generating oxalate oxidase gene expression during wheat embryo germination // Plant J. 1998. V. 15. P. 165 171.

35. Candeias L.P., Folkes L.K., Porsa M., Parrick J., Wardman P. Rates of reaction of indoleacetic acids with horseradish peroxidase compound I and their dependence on the redox potentials // Biochemistry. 1996. V. 35. P. 102 108.

36. Carpita N. Cell wall development in maize coleoptiles // Plant Physiol. 1984. V. 76. P. 205 212.

37. Carpita N.C. Incorporation of proline and aromatic amino acids into cell walls of maize coleoptiles // Plant Physiol. 1986. V. 80. P. 660 666.

38. Carpita N. Structure and biogenesis of the cell walls of grasses // Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1996. V. 47. P. 445 476

39. Carpita N.C., Gibeaut D.M. Structural models of primary cell walls in flowering plants: consistency of molecular structure with the physical properties of the walls during growth //Plant J. 1993. V. 3.P. 1 -30.

40. Carpita N.C., Defernez M., Findlay K., Wells В., Shoue D.A., Catchpole G., Wilson R.H., MeCann M.C. Cell wall architecture of the elongating maize coleoptile // Plant Physiol. 2001. V. 127. P. 551 565.

41. Carroll A.D., Moyen C., Van Kesteren P., Tooke F., Battey N.H., Brownlee C. Ca2+, annexins, and GTP modulate exocytosis from maize root cap protoplasts // Plant Cell. 1998. V. 10. P. 1267- 1276.

42. Chaloupkova K., Smart C.C. The abscisic acid induction of a novel peroxidase is antagonized by cytokinin in Spirodela polyrrhiza L.ll Plant Physiol. 1994. V. 105. P. 497- 507.

43. Chanda S., Singh Y. Changes in peroxidase and IAA oxidase activities during wheat grain development // Plant Physiol. Biochem. 1997. V. 35. P. 245 250.

44. Chaumont F., Barrieu F., Herman E.M., Chrispeels M.J. Characterization of a maize tonoplast aquaporin expressed in zones of cell division and elongation // Plant Physiol. 1998. V. 117. P. 1143 1152.

45. Chaumont F., Barrieu F., Wojcik E., Chrispeels M.J., Jung R. Aquaporins constitute a large and highly divergent protein family in maize // Plant Physiol. 2001. V. 125. P. 1206- 1215.

46. Chen L., Kamisaka S., Hoson T. Suppression of (1 —>3), (1^4)-(3-D-glucan turnover during light-induced inhibition of rice coleoptile growth // J. Plant Res. 1999. V. 112. P. 7- 13.

47. Chen S., Schopfer P. Hydroxyl-radical production in physiological reactions. A novel function of peroxidase // Eur. J. Biochem. 1999. V. 260. P. 726 735.

48. Chibbar R.N., van Huystee R.B. Characterization of peroxidase in plant cells // Plant Physiol. 1984. V. 75. P. 956 958.

49. Christensen J.H., Bauw G., Welinder K.G., Montagu M.V., Boerjan W. Purification and characterization of peroxidases correlated with lignification in poplar xylem // Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 125 135.

50. Cleland R. Cell wall extension // Ann. Rev. Plant Physiol. 1971. Vol. 22. P. 197 222.

51. Cleland R. Auxin-induced growth of Avena coleoptiles involves two mechanisms with different pH optima 11 Plant Physiol. 1992. V. 99. P. 1556 1561.

52. Cleland R.,Tompson M., Rayle D., Purves W. Difference in effects of auxins and gibberellins on wall extensibility of cucumber hypocotyls // Nature. 1968. V. 219. P. 510 511.

53. Collings D., Asada Т. Allen N.S., Shibaoka H. Plasma membrane-associated actin in bright yellow 2 tobacco cells. Evidence for interaction with microtubules // Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 917 928.

54. Cooper J.B., Varner J.E. Insolubilization of hydroxyproline-rich cell wall glycoprotein in aerated carrot root slices // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1983. V. 112. P. 161 167.

55. Cooper J.B., Varner J.E. Cross-linking of soluble extensin in isolated cell walls // Plant Physiol. 1984. V. 76. P. 414-417.

56. Cordoba F., Gonzalez-Reyes J.A. Ascorbate and plant cell growth // J. Bioenerg. Biomembr. 1994. V. 26. P. 399 405.

57. Cordoba-Pedregosa M., Gonzalez-Reyes J., Canadillas M., Navas P., Cordoba F. Role of apoplastic and cell-wall peroxidases on the stimulation of root elongation by ascorbate // Plant Physiol. 1996. V. 112. P. 1119 1125.

58. Cosgrove D.J. Biophysical control of plant cell growth // Ann. Rev. Plant Physiol. 1986. V. 37. P. 377 405.

59. Cosgrove D.J. Characterization of long-term extension of isolated cell walls from growing cucumber hypocotyls // Planta. 1989. V. 177. P. 121 130.

60. Cosgrove D.J. Wall extensibility: its nature, measurement and relationship to plant cell growth//New Phytol. 1993a. V. 124. P. 1 23.

61. Cosgrove D. How do plant cell walls extend? // Plant Physiol. 19936. V. 102. P. 1 6.

62. Cosgrove D.J. Relaxation in a high-stress environment: the molecular bases of extensible cell walls and cell enlargement // Plant Cell. 1997. V. 9. P. 1031 1041.

63. Cosgrove D.J. Cell wall loosening by expansins // Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 333 -339.

64. Cosgrove D.J. Enzymes and other agents that enhance cell wall extensibility // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1999. V. 50. P. 391 417.

65. Cosgrove D.J. Expansive growth of plant cell walls // Plant Physiol. Biochem. 2000a. V. 38. P. 109 124.

66. Cosgrove D.J. New genes and new biological roles for expansins // Curr. Opin. Plant Biol. 20006. V. 3. P. 73 78.

67. Cosgrove D.J. Wall structure and wall loosening. A look backwards and forwards // Plant Physiol. 2001. V. 125. P. 131 134.

68. Cosgrove D.J., Li Z.-C. Role of expansin in cell enlargement of oat coleoptiles. Analysis of developmental gradients and photocontrol // Plant Physiol. 1993. V. 103. P. 1321 -1328.

69. Cottle W., Kolattukudy P.E. Abscisic acid stimulation of suberization. Induction of enzymes and deposition of polymeric components and associated waxes in tissue cultures of potato tuber // Plant Physiol. 1982. V. 70. P. 775 780.

70. Cramer G.R. Schmidt C.L., Bidart C. Analysis of cell wall hardening and cell wall enzymes of salt-stressed maize (Zea mays) leaves // Aust. J. Plant Physiol. 2001. V. 28. P. 101 109.

71. Davis B. Disc electrophoresis. II. Method and application for human serum proteins // Ann. N. Y. Acad. Sci. 1964. V. 121. P. 404 427.

72. Delisle G., Champoux M., Houde M. Characterization of oxalate oxidase and cell death in Al-sensitive and tolerant wheat roots // Plant Cell Physiol. 2001. V. 42. P. 324 333.

73. Epstein L., Lamport D.T.A. An intramolecular linkage involving isodityrosine in extensin // Phytochemistry. 1984. V. 23. P. 1241 1246.

74. Espelie K.E., Kolattukudy P.E. Purification and characterisation of an abscisic acid inducible anionic peroxidase associated with suberisation in potato // Plant Physiol. 1985. V. 81. P. 487 -492.

75. Esposito S., Carfagna S., Massaro G., Vona V., Di Martino Rigando V. Glucose-6-phosphate dehydrogenase in barley roots: kinetic properties and localisation of the isoforms // Planta. 2001. V. 212. P. 627 634.

76. Faivre-Rampant O., Kevers C., Bellini C„ Gaspar T. Peroxidase activity, ethylene production, lignilication and growth limitation in shoots of a nonrooting mutant of tobacco // Plant Physiol. Biochem. 1998. V. 36. P. 873 877.

77. Federico R., Angelini R. Occurrence of diamine oxidase in the apoplast of pea epicotyls // Planta. 1986. V. 167. P. 300 302.

78. Frahry G., Schopfer P. NADH-stimulated, cyanide-resistant superoxide production in maize coleoptiles analyzed with a tetrazolium-based assay // Planta. 2001. V. 212. P. 175 183.

79. Fry S.C. Phenolic components of the primary cell wall and their possible role in the hormonal regulation of growth //Planta. 1979. V. 146. P. 343 351.

80. Fry S. Gibberellin controled pectinic acid and protein secretion in growing cells // Phytochemistry. 1980. V. 19. P. 735 - 740.

81. Fry S. Phenolic components of the primary cell wall. Feruloylated disaccharides of D-galactose and L-arabinose from spinach polysaccharide // Biochem. J. 19826. V. 203. P. 493 504.

82. Fiy S.C. Isodityrosine, a new cross-linking amino acid from plant cell wall glycoprotein // Biochem. J. 1982a. V. 204. P. 449 455.

83. Fry S. Feruloylated pectins from the primary cell wall: their structure and possible functions // Planta. 1983. V. 157. P. 111 123.

84. Fiy S.C. Cross-linking of matrix polymers in the growing cell walls of angiosperms // Ann. Rev. Plant Physiol. 1986. V. 37. P. 165 186.

85. Fry S.C. The growing plant cell wall: chemical and metabolic analysis. Longman. Essex. 1988.

86. Fry S. Cellulases, hemicelluloses and auxin-stimulated growth: a possible relationship // Physiol. Plant. 1989. V. 75. P. 532 536.

87. Fry S.C. Oxidative scission of plant cell wall polysaccharides by ascorbate-induced hydroxyl radicals // Biochem. J. 1998. V. 332. P. 507 515.

88. Fry S., Smith R.,Renwick K., Martin D., Hodge S„ Matthews K. Xyloglucan endotransglucosylase, a new wall-loosening enzyme activity from plants // Biochem J. 1992. V. 282. P. 821 828.

89. Fry S.C., Willis S.C., Paterson A.E.J. Intraprotoplasmic and wall-localised formation of arabinoxylan-bound diferulates and larger ferulate coupling-products in maize cell-suspension cultures // Planta. 2000. V. 211. P. 679 692.

90. Fukuyama K., Kunishima N., Amada F., Kubota Т., Matsubara H. Crystal structures of cyanide- and triiodide-bound forms of Arthromyces ramosus peroxidase at different pH values // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 21884 21892.

91. Gajhede M., Schuller D.J., Henriksen A., Smith A.T., Poulos T.L. Crystal structure determination of classical horseradish peroxidase at 2.15 E resolution // Nat. Struct. Biol. 1997. V. 4. P. 1032 1038.

92. Galston A.W., Lavee S., Siegel B.Z. The induction and repression of peroxidase isozymes by 3-indoleacetic acid // In Biochemistry and physiology of plant growth substances. / Wightman F., Setterfield G., eds. The Runge Press ltd. Ottava. Canada. 1968.

93. Galston A.W., Sawhney R.K. Polyamines in plant physiology // Plant Physiol. 1990. V. 94. P. 406-410.

94. Gaspar Т., Penel C., Castillo F., Greppin FI. A two-step control of basic and acidic peroxidases and its significance for growth and development // Physiol. Plant. 1985. V. 64. P. 418 423.

95. Gaspar Т., Penel C., Thorpe Т., Greppin H. Peroxidases 1970 1980: a survey of their biochemical and physiological roles in higher plants. Geneve, 1982.

96. Gazaryan I.G., Chubar T.A., Mareeva E.A., Lagrimini L.M., Van Huystee R.B., Thorneley R.N.F. Aerobic oxidation of indole-3-acetic acid catalysed by anionic and cationic peanut peroxidase//Phytochemistry. 1999. V. 51. P. 175 186.

97. Gazaryan I.G., Lagrimini L.M., Mellon F.A., Naldrett M.J., Ashby G.A., Thorneley R.N.F. Identification of skatolyl hydroperoxide and its role in the peroxidase-catalysed oxidation of indol-3-yl acetic acid // Biochem. J. 1998. V. 333. P. 223 232.

98. Geissmann Т., Neukom H. Vernetzung von Phenolcarbonsaure-estern von Polysacchariden durch oxydative phenolische Kupplung // Helv. Chim. Acta. 1971. V. 54. P. 1108 1112.

99. Goldberg R., Imberty A., Chu-Ba J. Development of isoperoxidases along the growth gradient in the mung bean hypocotyl // Phytochemistry. 1986a. V. 25. P. 1271 1274.

100. Goldberg R., Perdrizet E. Ratio of free to bound polyamines during maturation in mung-bean hypocotyl cells // Planta. 1984. V. 161. P. 531 535.

101. Gonzalez L.F., Rojas M.C. Role of wall peroxidases in oat growth inhibition by DIMBOA // Phytochemistry. 1999. V. 50. P. 931 937.

102. Gonzalez L.F., Rojas M.C., Perez F.J. Diferulate and lignin formation is related to biochemical differences of wall-bound peroxidases // Phytochemistry. 1999. V. 59. P. 711 -717.

103. Grabber J.H., Hatfield R.D., Ralph J., Zon J., Amrhein N. Ferulate cross-linking in cell walls isolated from maize cell suspensions // Phytochemistry. 1995. V. 40. P. 1077 -1082.

104. Green P., Cummins R. Growth rate and turgor pressure. Auxin effect studied with an automated apparatus for single coleoptiles // Plant Physiol. 1974. V. 54. P. 863 869.

105. Gross G.C., Janse C., Elstner E.F. Involvement of malate, monophenols and the superoxide radical in hydrogen peroxide formation by isolated cell walls from horseradish (.Armoracia lapathifolia Gilib.) // Planta. 1977. V. 136. P. 271 276.

106. Hager A., Debus G., Edel H.-G., Stransky H., Serrano R. Auxin induces exocytosis and the rapid synthesis of a high-turnover pool of plasma membrane H+- ATPase // Planta. 1991. V. 185. P. 527 537.

107. Hager A., Menzle H., Krauss A. Versuche und Hypothese zur Primarwirkung des Auxins beim Streckungswachstum // Planta. 1971. V. 100. P. 47 75.

108. Harris P.J. Ferulic acid is esterified to glucuronoarabinoxylans in pineapple cell walls // Phytochemistry. 2001. V. 56. P. 513 519.

109. Haschke R.H., Friedhoff J.M. Calcium-related properties of horseradish peroxidase // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1978. V. 80. P. 1039 1042.

110. Hatfield R., Nevins D.J. Purification and properties of an endoglucanase isolated from the cell walls ofZea mays seedlings // Carbohydr. Res. 1986. V. 148. P. 265 278.

111. Henriksen A., Smith A.T., Gajhede M. The structures of the horseradish peroxidase С -ferulic acid complex and the ternary complex with cyanide suggest how peroxidases oxidize small phenolic substrates // J. Biol. Chem. 1999. V. 274. P. 35005 35011.

112. Henriksen A., Welinder K.G., Gajhede M. Structure of barley grain peroxidase refined at 1.9 E resolution. A plant peroxidase reversibly inactivated at neutral pH // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 2241 2248.

113. Hernandez-Ruiz J., Rodriguez-Lopez J.N., Garcia-Canovas F., Acosta M., Arnao M.B. Characterization of isoperoxidase-B2 inactivation in etiolated Lupinus albus hypocotyls // Biochim. Biophys. Acta. 2000. V. 1478. P. 78 88.

114. Hiraga S., Sasaki K., Ito H., Ohashi Y., Matsui H. A large family of class III plant peroxidases // Plant Cell Physiol. 2001. V. 42. P. 462 468.

115. Hohl M., Greiner H., Schopfer P. The cryptic-growth response of maize coleoptiles and its relationship to H202-dependent cell wall stiffening // Physiol. Plant. 1995. V. 94. P. 491 -498.

116. Hohl M., Hong Y.N., Schopfer P. Acid- and enzyme-mediated solubilization of cell wall (3-1,3 , (3-1,4-D-glucan in maize coleoptiles. Implications for auxin-mediated growth

117. Plant Physiol. 1991. V. 95. P. 1012 1018.2+ 2+

118. Homann U., Tester M. Ca -independent and Ca /GTP-binding protein-controlledexocytosis in a plant cell // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. V. 94. P. 6565 6570.

119. Horemans N., Foyer C.H., Potters G., Asard H. Ascorbate function and associated transport systems in plants // Plant Physiol. Biochem. 2000. V. 38. P. 531 540.

120. Hoson Т., Masuda Y., Nevins D.J. Comparison of the outer and inner epidermis. Inhibition of auxin-induced elongation of maize coleoptiles by glucan antibodies // Plant Physiol. 1992. V. 98. P. 1298 1303.

121. Hoson Т., Nevins D.J. (3-D-glucan antibodies inhibit auxin-induced cell elongation and changes in the cell wall of Zea coleoptile segments // Plant Physiol. 1989. V. 90. P. 1353 -1358.

122. Hrubcova M., Cvikrova M., Eder J., Zon J., Machacova I. Effect of inhibition of phenylpropanoid biosynthesis on peroxidase and IAA-oxidase activities and auxin content in alfalfa suspension cultures // Plant Physiol. Biochem. 2000. V. 38. P. 949 956.

123. Huang J., Takano Т., Akita S. Expression of a-expansin genes in young seedlings of rice (Oryza sativa L.) II Planta. 2000. V. 211. P. 467 473.

124. Iiyama K., Lam Т., Stone B. Covalent cross-links in the cell wall // Plant Physiol. 1994. V. 104. P. 315 320.

125. Inouhe M., Flayashi K., Thomas B.R., Nevins D.J. Exo- and endoglucanases of maize coleoptile cell walls: their interaction and possible regulation // Int. J. Biol. Macromol. 2000. V. 27. P. 157 162.

126. Inouhe M., McClellan M., Nevins D. Developmental regulation of polysaccharide metabolism and growth in the primary cell walls of maize // Int. J. Biol. Macromol. 1997. V. 21. P. 21 -28.

127. Inouhe M., Nevins D.J. Inhibition of auxin-induced cell elongation of maize coleoptiles by antibodies specific for cell wall glucanases // Plant Physiol. 1991. V. 96. P. 426 431.

128. Inouhe M., Nevins D. Regulation of cell wall glucanase activities by non-enzymic proteins in maize coleoptiles // Int. J. Biol. Macromol. 1997. V. P. 15 20.

129. Inouhe M., Nevins D. Changes in the activities and polypeptide levels of exo- and endoglucanases in cell walls during developmental growth of Zea mays coleoptiles // Plant Cell Physiol. 1998. V. 39. P. 762 768.

130. Ishida K., Katsumi M. Effects of gibberellin and abscisic acid on the cortical microtubule orientation in hypocotyl cells of light-grown cucumber seedlings // Int. J. Plant Sci. 1992. V. 153. P. 155 163.

131. Ishii T. Isolation and characterization of a diferuloyl arabinoxvlan hexasaccharide from bamboo shoot cell-walls // Carbohydr. Res. 1991. V. 219. P. 15 22.

132. Ishii Т., Hiroi T. Linkage of phenolic acids to cell-wall polysaccharides of bamboo shoot // Carbohydr. Res. 1990. V. 206. P. 297 310.

133. Ishii Т., Saka H. Inhibition of auxin-stimulated elongation of cells in rice lamina joints by a feruloylated arabinoxylan trisaccharide // Plant Cell Physiol. 1992. V. 33. P. 321 -324.

134. Jackson P., Paulo S., Brownleader M., Freire P.O., Ricardo C.P.P. An extensin peroxidase is associated with white-light inhibition of lupin (Lupinus albus) hypocotyl growth // Aust. J. Plant Physiol. 1999. V. 26. P. 29 36.

135. Jackson P., Ricardo C. The changing peroxidase polymorphism in Lupinus albus during vegetative development // Austr. J. Plant Physiol. 1998. V. 25. P. 261 269.

136. Jacobs M., Ray P.M. Rapid auxin-induced decrease in free space pH and its relationship to auxin-induced growth in maize and pea // Plant Physiol. 1976. V. 58. P. 203 209.

137. Jarvis M.C., Forsyth W., Duncan H.J. A survey of the pectic content of nonlignified monocot cell walls // Plant Physiol. 1988. V. 88. P. 309 314.

138. Jones R.L. Gibberellic acid and auxin influence the secretion of peroxidase // In Molecular and physiological aspects of plant peroxidases. Greppin H., Penel C., Caspar Т., eds. University of Geneva. Switzerland. 1986.

139. Kaur-Sawhney R., Flores H.E., Galston A.W. Polyamine oxidase in oat leaves: a cell wall-localized enzyme // Plant Physiol. 1981. V. 68. P. 494 498.

140. Kay E., Shannon L.M., Lew J.Y. Peroxidase isozymes from horseradish roots. II. Catalytic properties // J. Biol. Chem. 1967. V. 242. P. 2470 2473.

141. Keller C., Van Volkenburgh E. Osmoregulation by oat coleoptile protoplasts // Plant Physiol. 1996. V. 110. P. 1007 1016.

142. Kerk M., Feldman L.J. A biochemical model for the initiation and maintenance of the quiescent center: implications for organization of root meristems // Development. 1995. V. 121. P. 2825 2833.

143. Kerk M., Jiang K., Feldman L.J. Auxin metabolism in the root apical meristem // Plant Physiol. 2000. V. 122. P. 925 932.

144. Kieliszewski M.J., Leykam J.F., Lamport D.T.A. Structure of the threonine-rich extensin from Zea mays II Plant Physiol. 1990. V. 92. P. 316 326.

145. Kigel J., Cosgrove D. Photoinhibition of stem elongation by blue and red light. Effects of hydraulic and cell wall properties // Plant Physiol. 1991. V. 95. P. 1049 1056.

146. Kim K.-Y., Kwon H.-K., Kwon S.-Y., Lee H.-S., Hur Y„ Bang J.-W., Choi K.-S., Kwak S.-S. Differential expression of four sweet potato peroxidase genes in response to abscisic acid and ethephon // Phytochemistry. 2000. V. 54. P. 19 22.

147. Kim J.-B., Olek A.T., Carpita N.C. Cell wall and membrane-associated exo-P-D-glucanases from developing maize seedings // Plant Physiol. 2000. V. 123. P. 471 485.

148. Kim S.-H., Shinkle J., Roux S. Phytochrome induces changes in the immunodetectable level of a wall peroxidase that precede growth changes in maize seedlings // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. V. 86. P. 9866 9870.

149. Klibanov A.M., Tu T.-M., Scott K.P. Peroxidase-catalyzed removal of phenols from coal-conversion waste waters // Science. 1983. V. 221. P. 259 261.

150. Klotz K.L., Lagrimini L.M. Phytohormone control of the tobacco anionic peroxidase promoter// Plant Mol. Biol. 1996. V. 31. P. 565 573.

151. Klotz K.L., Liu T.Y., Liu L., Lagrimini L.M. Expression of the tobacco anionic peroxidase gene is tissue-specific and developmentally regulated // Plant Mol. Biol. 1998. V. 36. P. 509 520.

152. Kunze L, Kunze G., Broker M., Manteuffel R., Mains F., Miintz K. Evidence for secretion of vacuolar a-mannosidase, class I chitinase and class I (3-1,3-glucanase in suspension cultures of tobacco cells // Planta. 1998. V. 205. P. 92 99.

153. Kutschera U. Stem elongation and cell wall proteins in flowering plants // Plant biol. 2001. V. 3. P. 466-480.

154. Kutschera U., Kende H. The biophysical basis of elongation growth in internodes of deepwater rice // Plant Physiol. 1988. V. 88. P. 361 336.

155. Kutschera U., Schopfer P. Effect of auxin and abscisic acid on cell wall extensibility in maize coleoptiles // Planta. 1986a. V. 167. P. 527 535.

156. Kutschera U., Schopfer P. In vivo measurement of cell wall extensibility in maize coleoptiles: effects of auxin and abscisic acid // Planta. 1986b. V. 169. P. 437 442.

157. Lagrimini L.M. Peroxidase, IAA oxidase, and auxin metabolism in transformed tobacco plants // Plant Physiol. 1991. V. 96 (Suppl.) P. 77.

158. Lagrimini L.M., Bradford S., Rothstein S. Peroxidase-induced wilting in transgenic tobacco plants // Plant Cell. 1990. V. 2. P. 7 18.

159. Lagrimini L.M., Joly R.J., Dunlap J.R., Liu T.-T.Y. The consequence of peroxidase overexpression in transgenic plants on root growth and development // Plant Mol. Biol. 1997. V. 33. P. 887 895.

160. Laloue H., Weber-Lotfi F., Lucau-Danila A., Guillemaut P. Identification of ascorbate and guaiacol peroxidases in needle chloroplasts of spruce trees // Plant Physiol. Biochem. 1997. V. 35. P. 341 346.

161. Lamb C., Dixon R. The oxidative burst in plant disease resistance // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1997. V. 48. P. 251 275.

162. Lamport D.T.A. The protein component of primary cell walls // Advan. Bot. Res. 1965. V. 2. P. 151 -218.

163. Lane B.G. Oxalate oxidases and differentiating surface structure in wheat: germins // Biochem. J. 2000. V. 349. P. 309 321.

164. Lee D.J., Kim S.S. The regulation of 5' upstream regions of a Korean radish cationic peroxidase gene by gibberellic acid and abscisic acid // Plant Sci. 1998. V. 139. P. 105 -115.

165. Legendre L., Reuter S., Heinstein P.F., Low P.S. Characterization of the oligogalacturonide-induced oxidative burst in cultured soybean cells // Plant Physiol. 1993. V. 102. P. 233 240.

166. Lewis N.G. A 20th century roller coaster ride: a short account of lignification // Curr. Opin. Plant Biol. 1999. V. 2. P. 153 162.

167. Li Z.-C., Durachko D.M., Cosgrove D.J. An oat coleoptile wall protein that induces wall extension in vitro and that is antigenically related to a similar protein from cucumber hypocotyls // Planta. 1993. V. 191. P. 349 356.

168. Lige В., Ma S., van Huystee R.B. The effects of the site-directed removal of N-glycosylation from cationic peanut peroxidase on its function // Arch. Biochem. Biophys. 2001. V. 386. P. 17-24.

169. Lin C.C., Kao C.H. NaCl induced changes in ionically bound peroxidase activity in roots of rice seedlings // Plant Soil. 1999. V. 216. P. 147 153.

170. Lin C.C., Kao C.H. Abscisic acid induced changes in cell wall peroxidase activity and hydrogen peroxide level in roots of rice seedlings // Plant Sci. 2001. V. 160. P. 323 329.

171. Lin J.-N., Wang J.-W., Kao C.H. Effects of abscisic acid and water stress on the senescence of detached rice leaves // Biol. Plant. 1999. V. 42. P. 313 316.

172. Ljung K., Ostin A., Lioussanne L., Sandberg G. Developmental regulation of indole-3-acetic acid turnover in scots pine seedlings // Plant Physiol. 2001. V. 125. P. 464 475.

173. Lockhart J. An analysis of irreversible plant cell elongation // J. Theoret. Biol. 1965. V. 8. P. 264- 275.

174. Ludevid M.D., Ruiz-Avila L., Valles M.P., Stiefel V., Torrent M., Torne J.M., Puigdomenech P. Expression of genes for cell-wall proteins in dividing and wounded tissues ofZea mays L. II Planta. 1990. V. 180. P. 524 529.

175. Maurel C. Aquaporins and water permeability of plant membranes // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1997. V. 48. P. 399 429.

176. Maurel C., Reizer J., Schroeder J.I., Chrispeels M.J. The vacuolar membrane protein y-TIP creates water specific channels in Xenopus oocytes // EMBO J. 1993. V. 12. P. 2241 -2247.

177. McQueen-Mason S., Cosgrove D.J. Disruption of hydrogen bonding between wall polymers by proteins that induce plant wall extension // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V. 91. P. 6574 6578.

178. McQueen-Mason S., Cosgrove D.J. Expansin mode of action on cell walls: analysis of wall hydrolysis, stress relaxation, and binding // Plant Physiol. 1995. V. 107. P. 87 100.

179. McQueen-Mason S., Durachko D., Cosgrove D. Two endogenous proteins that induce cell wall extension in plants // Plant Cell. 1992. V. 4. P. 1425 1433.

180. Mensen R. Hager A., Salzer P. Elicitor-induced changes of wall-bound and secreted peroxidase activities in suspension-cultured spruce (Picea abies) cells are attenuated by auxins // Physiol. Plant. 1998. V. 102. P. 539 546.

181. Mizuno A., Katou K. Regulation of plant elongation growth by surface and xylem proton pumps // J. Plant Res. 1996. V. 109. P. 85-91.

182. Miyamoto K., Kamisaka S. Stimulation of Pisum sativum epicotyl elongation by gibberellin and auxin different effects of two hormones on osmoregulation and cell walls // Physiol. Plant. 1988. V. 74. P. 457 - 466.

183. Morgan J. Osmoregulation and water stress in higher plants // Ann. Rev. Plant Physiol. 1984. V. 35. P. 299 319.

184. Morrow D., Jones R. Localization and partial characterization of the extracellular proteins centrifuged from pea internodes // Physiol. Plant. 1986. V. 67. P. 397 407.

185. Myton K.E., Fry S.C. Intraprotoplasmic feruloylation of arabinoxylans in Festuca arundinacea cell cultures 11 Planta. 1994. V. 193. P. 326 330.

186. Nakayama Т., Amachi T. Fungal peroxidase: its structure, function, and application // Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 1999. V. 6. P. 185 198.

187. Newmyer S.L., Ortiz de Montellano P.R. Horseradish peroxidase His-42 —» Ala, His-42 Val, and Phe-41 -> Ala mutants // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 19430 19438.

188. Nishitani K., Tominaga R. Endo-xyloglucan transferase, a novel class of glycosyltransferase that catalyzes transfer of a segment of xyloglucan molecule to another xyloglucan molecule // J. Biol. Chem. 1992. V. 267. P. 21058 21064.

189. Nonami PI., Boyer J. Direct demonstration of growth-induced water potential gradient // Plant Physiol. 1993. V. 102. P. 13 19.

190. Normanly J. Auxin metabolism // Physiol. Plant. 1997. V. 100. P. 431 442.

191. Okamoto H. A brief note on growth physiology of plants // J. Plant Res. 1996. V. 109. P.69 74.

192. O'Neill R.A., Scott Т.К. Rapid effects of IAA on cell surface proteins from intact carrot suspension culture cells // Plant Physiol. 1987. V. 84. P. 443 446.

193. Ortiz de Montellano P.R., David S.K., Ator M.A., Tew D. Mechanism-based inactivation of horseradish peroxidase by sodium azide. Formation of meso-azidoprotoporphyrin IX11 Biochemistry. 1988. V. 27. P. 5470 5476.

194. Ostin A., Kowalyczk M., Bhalerao R.P., Sandberg G. Metabolism of indole-3-acetic acid in arabidopsis // Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 285 296.

195. Ostin A., Monteiro A.M., Crozier A., Jensen E., Sandberg G. Analysis of indole-3-acetic acid metabolites from Dalbergia dolichopetala by high performance liquid chromatography-mass spectrometry // Plant Physiol. 1992. V. 100. P. 63 68.

196. Otte O., Barz W. Characterization and oxidative in vitro cross-linking of an extensin-like protein and a proline-rich protein purified from chickpea cell walls // Phytochemistry. 2000. V. 53. P. 1 5.

197. Otter Т., Polle A. Characterization of acidic and basic apoplastic peroxidases from needles of norway spruce (Picea abies, L., Karsten) with respect to lignifying substrates // Plant Cell Physiol. 1997. V. 38. P. 595 602.

198. Parvez M.M., Wakabayashi K., Hoson Т., Kamisaka S. White light promotes the formation of diferulic acid in maize coleoptile cell walls by enhancing PAL activity // Physiol. Plant. 1997. V. 99. P. 39 48.

199. Passioura J.B., Fry S.C. Turgor and cell expansion: beyond the Lockhart equation // Aust. J. Plant Physiol. 1992. V. 19. P. 565 576.

200. Pena M.J., Zarra I. Revilla G. Autolysis promotes the extension capacity of Zea mays coleoptile cell walls in response to acid pH solutions // Plant Cell Physiol. 1999. V. 40. P. 565 570.

201. Penel C. Production and roles of hydrogen peroxide // In Travelling shot on plant development. / Greppin I I., Penel C., Simon P., eds. University of Geneva. 1997. P. 219 -238.

202. Peters W.S., Liithen H., Bottger M., Felle IT. The temporal correlation of changes in apoplastic pH and growth rate in maize coleoptile segments // Aust. J. Plant Physiol. 1998. V. 25. P. 21 -25.

203. Pfeiffer W. Auxin induces exocytosis of acid phosphatase in coleoptiles from Zea mays II Physiol. Plant. 1996. V. 98. P. 773 779.

204. Pfeiffer W., Hoftberger M. Oxidative burst in Chenopodium rubrum suspension cells: induction by auxin and osmotic changes // Physiol. Plant. 2001. V. 111. P. 144 150.

205. Phillips A.L., Huttly A.K. Cloning of two gibberellin-regulated cDNAs from Arabidopsis thaliana by subtractive hybridization: expression of the tonoplast water channel, y-TIP, is increased by GA3 // Plant Mol. Biol. 1994. V. 24. P. 603 615.

206. Pickering J.W., Powell B.L., Wender S.H., Smith E.C. Ferulic acid: a substrate for two isoperoxidases from Nicotiana tabacam tissue cultures // Phytochemistry. 1973. V. 12. P. 2639 -2643.

207. Poulos T.L., Kraut J. The stereochemistry of peroxidase catalysis // J. Biol. Chem. 1980. V. 255. P. 8199 8205.

208. Ralph J., Quideau S., Grabber J.H., Hatfield R.D. Identification and synthesis of new ferulic acid dehydrodimers present in grass cell walls // J. Chem. Soc. Perkin Trans. 1. 1994. P. 3485 3498.

209. Rama Devi S., Prasad M.N.V. Ferulic acid mediated changes in oxidative enzymes of maize seedlings: implications in growth // Biol. Plant. 1996. V. 38. P. 387 395.

210. Ranieri A., Petacco F., Castagna A., Soldatini G.F. Redox state and peroxidase system in sunflower plants exposed to ozone // Plant Sci. 2000. V. 159. P. 159 167.

211. Raskin I., Kende H. Effect of submergence on translocation, starch content and amilolytic activity in deep water rice // Planta. 1984. V. 162. P. 556 559.

212. Rasmussen C.B. Dunford H.B., Welinder K.G. Rate enhancement of compound I formation of barley peroxidase by ferulic acid, caffeic acid, and coniferyl alcohol // Biochemistry. 1995. V. 34. P. 4022 4029.

213. Ray P.M., Green P.B., Cleland R. Role of turgor in plant cell growth // Nature. 1972. V. 239. P. 47 -48.

214. Rayle D., Cleland R.E. Enhancement of wall loosening and elongation by acid solutions // Plant Physiol. 1970. V. 46. P. 250 253.

215. Rayle D., Cleland R. The acid growth theory of auxin-induced cell elongation is alive and well // Plant Physiol. 1992. V. 99. P. 1271 1274.

216. Reisfeld R., Lewis U., Williams D. Disc electrophoresis of basic proteins and peptides on polyacrylamide gels //Nature. 1962. V. 195. P. 281 283.

217. Repka V. Improved histochemical test for in situ detection of hydrogen peroxide in cells undergoing oxidative burst or lignification // Biol. Plant. 1999. V. 42. P. 599 607.

218. Rodriguez-Lopez J.N., Smith A.T., Thorneley R.N.F. Role of Arg38 in horseradish peroxidase. A critical residue for substrate binding and catalysis // J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 4023 4030.

219. Ros Barcelo A. The generation of H202 in the xylem of Zinnia elegans is mediated by an NADPH-oxidase-like enzyme // Planta. 1998. V. 207. P. 207 216.

220. Ros Barcelo A., Pedreno M.A., Ferrer M.A., Sabater F., Munoz R. Indole-3-methanol is the main product of the oxidation of indole-3-acetic acid catalyzed by two cytosolic basic isoperoxidases from Lupinus II Planta. 1990. V. 181. P. 448 450.

221. Sakiyama-Sogo M„ Shibaoka H. Gibberellin A3 and abscisic acid cause the reorientation of the cortical microtubules in epicotyl cells of the decapitated dwarf pea // Plant Cell Physiol. 1993. V. 34. P. 431 437.

222. Sakurai N. Dynamic function and regulation of apoplast in the plant body // J. Plant Res. 1998. V. 111. P. 133 148.

223. Sanchez M., Репа M., Revilla G., Zarra I. Changes in dehydrodiferulic acids and peroxidase activity against ferulic acid associated with cell walls during growth of Pinus pinaster hypocotyl 11 Plant physiol. 1996. V. 111. P. 941 946.

224. Sato Y., Sugiyama M., Takagi Т., Fucuda H. Purification of cationic peroxidases bound ionically to the cell walls from the roots of Zinnia elegans // J. Plant Res. 1995. V. 108. P. 463 468.

225. Savenkova M., Newmyer S.L., Ortiz de Montellano P. Rescue of His-42 —» Ala horseradish peroxidase by a Phe-41 His mutation. Engineering of a surrogate catalytic histidine//J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 24598 24603.

226. Savitsky P.A., Gazaryan I.G., Tishkov V.I., Lagrimini L.M., Ruzgas Т., Gorton L. Oxidation of indole-3-acetic acid by dioxygen catalysed by plant peroxidases: specificity for the enzyme structure // Biochem. J. 1999. V. 340. P. 579 583.

227. Schuller D.J., Ban N., Van Huystee R.B., McPherson A., Poulos T.L. Crystal structure of peanut peroxidase // Structure. 1996. V. 4. P. 311 321.

228. Schtinmann P., Harrison J., Ougham H. Slender barley, an extension growth mutant // J. Exp. Bot. 1994. V. 45. P. 1753 1760.

229. Schweikert C., Liszkay A., Schopfer P. Scission of polysaccharides by peroxidase-generated hydroxyl radicals // Phytochemistry. 2000. V. 53. P. 565 570.

230. Sederoff R.R., MacKay J.J., Ralph J. Hatfield R.D. Unexpected variation in lignin // Curr. Opin. Plant Biol. 1999. V. 2. P. 145 152.

231. Sharova E.I., Souslov D.V. Regulation of peroxidases secretion during plant cell elongation // in Proceedings of 18th Symposium on Plant Biology. Biochemistry of plant proteins. 2000. Keimyung University. Taegu. Korea. P. 21 32.

232. Shinkle J.R., Swoap S.J., Simon P., Jones R.L. Cell wall free space of Cucumis hypocotyls contains NAD and a blue light-regulated peroxidase activity 11 Plant Physiol. 1992. V. 98. P. 1336 1341.

233. Showalter A. Structure and function of plant cell wall proteins // Plant Cell. 1993. V. 5. P. 9-23.

234. Smirnoff N. The function and metabolism of ascorbic acid in plants // Ann. Bot. 1996. V. 78. P. 661 -669.

235. Smith T.A. Polyamine oxidase in higher plants // Biochem. Biophys. Res. Com. 1970. V. 41. P. 1452 1456.

236. Smith A.M., Morrison W.L., Milham P.J. Oxidation of indole-3-acetic acid by peroxidase: involvement of reduced peroxidase and compound II with superoxide as a product // Biochemistry. 1982. V. 21. P. 4414 4419.

237. Smith M.M., O'Brien T.P. Distribution of auto fluorescence and esterase and peroxidase activities in the epidermis of wheat roots // Austr. J. Plant Physiol. 1979. V. 6. P. 201 -219.

238. Smith A.T., Veitch N.C. Substrate binding and catalysis in heme peroxidases // Curr. Opin. Chem. Biol. 1998. V. 2. P. 269 278.

239. Sommer-Knudsen J., Bacic A., Clarke A.E. Hydroxyproline-rich plant glycoproteins // Phytochemistry. 1998. V. 47. P. 483 497.

240. Staehelin A.L., Moore J. The plant Golgi apparatus: structure, functional organization and trafficking mechanisms // Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1995. V. 46. P. 261 288.

241. Stafford H.A., Brown M.A. Oxidative dimerization of ferulic acid by extracts from Sorghum II Phytochemistry. 1976. V. 15. P. 465 469.

242. Stevenson Т., Cleland R. Osmoregulation in the avena coleoptile in relation to auxin and growth // Plant Physiol. 1981. V. 67. P. 749 753.

243. Tabbi G., Fry S.C., Bonomo R.P. ESR study of the non-enzymic scission of xyloglucan by an ascorbate-H202-copper system: the involvement of the hydroxy 1 radical and the degradation of ascorbate //J. Inorg. Biochem. 2001. V. 84. P. 179 187.

244. Taguchi Т., Uraguchi A., Katsumi M. Auxin- and acid-induced changes in the mechanical properties of the cell wall // Plant Cell Physiol. 1999. V. 40. P. 743 749.

245. Taiz L. Plant cell expansion: regulation of cell wall mechanical properties // Ann. Rev. Plant Physiol. 1984. V. 35. P. 585 657.

246. Takahama U. Changes induced by abscisic acid and light in the redox state of ascorbate in the apoplast of epicotyls of Vigna angularis 11 Plant Cell Physiol. 1994. V. 35. P. 975 -978.

247. Takahama U. Effects of fusicoccin and indole-3-acetic acid on the levels of ascorbic acid and dehydroascorbic acid in the apoplast during elongation of epicotyl segments of Vigna angularis II Physiol. Plant. 1996. V. 98. P. 731 736.

248. Takahama U., Oniki T. Regulation of peroxidase-dependent oxidation of phenolics in the apoplast of spinach leaves by ascorbate // Plant Cell Physiol. 1992. V. 33. P. 379 -387.

249. Takahama U., Oniki T. The association of ascorbate and ascorbate oxidase in the apoplast with IAA-enhanced elongation of epicotyls from Vigna angularis II Plant Cell Physiol. 1994. V. 35. P. 257 266.

250. Takahama U., Oniki T. A peroxidase / phenolics / ascorbate system can scavenge hydrogen peroxide in plant cells // Physiol. Plant. 1997. V. 101. P. 845 852.

251. Tams J.W., Welinder K.G. Glycosylation and thermodynamic versus kinetic stability of horseradish peroxidase // FEBS Lett. 1998. V. 421. P. 234 236.

252. Tan K.-S., Hoson Т., Masuda Y., Kamisaka S. Correlation between cell wall extensibility and the content of diferulic and ferulic acids in cell walls of Oryza sativa coleoptiles grown under water and in air // Physiol. Plant. 1991. V. 83. P. 397 403.

253. Tan K.-S., Hoson Т., Masuda Y., Kamisaka S. Effect of ferulic and p-coumaric acids on Oryza coleoptile growth and the mechanical properties of cell walls // J. Plant Physiol. 1992a. V. 140. P. 460 465.

254. Tan K.-S., Hoson Т., Masuda Y., Kamisaka S. Involvement of cell wall-bound diferulic acid in light-indused decrease in growth rate and cell wall extensibility of Oryza sativa coleoptiles // Plant Cell Physiol. 19926. V. 33. P. 103 108.

255. Terry M.E., Bonner В A. An examination of centrifugation as a method of extracting an extracellular solution from peas, and its use for the study of indoleacetic acid-induced growth // Plant Physiol. 1980. V. 66. P. 321 325.

256. Thomas B.R., Inouhe M., Simmons C.R., Nevins D.J. Endo-l,3;l,4-(3-glucanase from coleoptiles of rice and maize: role in the regulation of plant growth // Int. J. Biol. Macromol. 2000. V. 27. P. 145 149.

257. Tomos D., Pritchard J. Biophysical and biochemical control of cell expansion in roots and leaves // Journ. Exp. Bot. 1994. V. 45. P. 1721 1731.

258. Valent B.S., Albersheim P. The structure of plant cell walls. V. On the binding of xyloglucan to cellulose fibers // Plant Physiol. 1974. V. 54. P. 105 108.

259. Vuletic M., Hadzi-Taskovic Sukalovic V. Characterization of cell wall oxalate oxidase from maize roots // Plant Sci. 2000. V. 157. P. 257 263.

260. Waffenschmidt S., Woessner J.P., Beer K., Goodenough U.W. Isodityrosine cross-linking mediates insolubilisation of cell walls in Chlamydomonas // Plant Cell. 1993. V. 5. P. 809 820.

261. Wakabayashi K., Hoson Т., Kamisaka S. Abscisic acid suppresses the increases in cell wall-bound ferulic and diferulic acid levels in dark-grown wheat (Triticum aestivum L.) coleoptiles//Plant Cell Physiol. 1997. V. 38. P. 811 817.

262. Wallace G., Fry S.C. Phenolic components of the plant cell wall // Int. Rev. Cyt. 1994. V. 151. P. 229 -267.

263. Wallace G., Fry S.C. Action of diverse peroxidases and laccases on six cell wall-related phenolic compounds // Phytochemistry. 1999. V. 52. P. 769 773.

264. Ward G., Hadar Y., Bilkis I., Konstantinovsky L., Dosoretz C.G. Initial steps of ferulic acid polymerization by lignin peroxidase // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 18734 -18741.

265. Ward G., Hadar Y., Dosoretz C.G. Inactivation of lignin peroxidase during oxidation of the highly reactive substrate ferulic acid // Enzyme and Microbial Technology. 2001. V. 29. P. 34-41.

266. Welinder K.G. Superfamily of plant, fungal and bacterial peroxidases // Curr. Opin. Struct. Biol. 1992. V. 2. P. 388 393.

267. Wende G., Fry S.C. O-feruloylated, O-acetylated oligosaccharides as side-chains of grass xylans // Phytochemistry. 1997a. V. 44. P. 1011 1018.

268. Wende G., Fry S.C. 2-0-P-D-xylopyranosyl-(5-0-feruloyl)-L-arabinose, a widespread component of grass cell walls // Phytochemistry. 19976. V. 44. P. 1019 1030.

269. Wende G., Waldron K.W., Smith A.C., Brett C.T. Developmental changes in cell-wall ferulate and dehydrodiferulates in sugar beet // Phytochemistry. 1999. V. 52. P. 819 827.

270. Whetten R.W., MacKay J.J., Sederoff R.R. Recent advances in understanding lignin biosynthesis // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1998. V. 49. P. 585 609.

271. Wojtaszek P. Genes and plant cell walls: a difficult relationship // Biol. Rev. 2000. V. 75. P. 437 475.

272. Wu Y., Meeley R.B., Cosgrove D.J. Analysis and expression of the a-expansin and (3-expansin gene families in maize // Plant Physiol. 2001. V. 126. P. 222 232.

273. Yamamoto R. Stress relaxation property of the cell wall and auxin-induced cell elongation // J. Plant Res. 1996. V. 109. P. 75 84.

274. Yamasaki H., Grace S.C. EPR detection of phytophenoxyl radicals stabilized by zinc ions: evidence for the redox coupling of plant phenolics with ascorbate in the H2C>2-peroxidase system // FEBS Lett. 1998. V. 422. P. 377 380.

275. Yoshida-Shimokawa Т., Yoshida S., Kakegawa K., Ishii T. Enzymic feruloylation of arabinoxylan-trisaccharide by feruloyl-CoA:arabinoxylan-trisaccharide O-hydroxycinnamoyl transferase from Oryza sativa 11 Planta. 2001. V. 212. P. 470 474.